Поиск в базах данных

Упражнения

UniProt

  1. Определите код референсного протеома бактерии Brucella abortus

Ответ: UP000002719

  1. Найдите белки систем секреции (secretion system) в референсном протеоме B.abortus

Ответ: 14

  1. Найдите белки систем секреции (secretion system) в референсном протеоме B.abortus, кроме тех, которые помечены как не охарактеризованные (uncharacterized protein)

Ответ: 13

  1. Найдите белки, связывающие атом железа, в референсном протеоме B.abortus

Ответ: 50

PubMed

  1. Найдите статью Блюменталя (Blumenthal) с названием "Транс-сплайсинг и опероны C.elegans"

Запрос: Blumenthal[au] AND “Trans-splicing and operons in C.elegans.”[ti]

Результаты: 1

PMID статьи: 23175478

  1. Получите список публикаций, в которых цитируется данная работа.

Результаты: 8

XLS файл с таблицой искомых публикаций: blum_pubmed.xls

PDB

  1. Получите список структур БАКТЕРИАЛЬНЫХ белков из систем секреции типа IV (type IV secretion system). (Ответ: запрос; Excel таблица со списком информации о структурах)

Запрос: ”type IV secretion system” AND bacterial

Результаты: 193

XLS файл с таблицей структур: type4_ssystem.xls

Обязательное задание. Тема 1. Белки, содержащие селеноцистеин

БД UniProt

  1. selenocysteine AND reviewed:yes

    Ответ: 1454 результата

  1. annotation:(type: non_std selenocysteine) AND reviewed : yes

    Ответ: 254 результата, из них

    1 вирус

    185 эукариот

    52 бактерии

    16 архей

XLS файл с искомыми белками: uniprot_seleno.xls

БД Pubmed

Запрос: selenocysteine coding

Ответ: 145 результатов

XLS файл с искомыми публикацими: pubmed_seleno.xls

Как кодируется селеноцистеин?

Статья из Pubmed: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8811175

Также см. выдержку из статьи Википедии "Селеноцистеин":

"В отличие от других аминокислот, встречающихся в белках, селеноцистеин не имеет своего особого кодона в генетическом коде. В действительности он особым образом кодируется кодоном UGA, который обычно является стоп-кодоном. Такой механизм называется трансляционным перекодированием, а его эффективность зависит от синтезируемого селенопротеина и факторов инициации трансляции. Если клетки живут в условиях отсутствия селена, то трансляция селенопротеина завершается на кодоне UGA, что приводит к образованию «обрезанного», нефункционального фермента. Кодон UGA кодирует селеноцистеин, если в мРНК присутствует последовательность вставки селеноцистеина (SECIS). Элемент SECIS можно определить по характерным нуклеотидным последовательностям и особенностям вторичной структуры мРНК в области этого элемента. У бактерий элемент SECIS располагается непосредственно за кодоном UGA (в одной с ним рамке считывания). У архей и эукариот SECIS располагается в 3'-нетранслируемой области (3' UTR) и может заставлять несколько кодонов UGA кодировать селеноцистеин.

Другое отличие селеноцистеина от стандартных аминокислот заключается в том, что он не существует в свободном виде внутри клетки, так как его высокая реакционная активность может нанести вред клетке. Вместо этого клетка хранит селен в форме менее активного селенида (H2Se). Синтез селеноцистеина осуществляется на специализированных тРНК, которые также включают его в нарастающую пептидную цепь. Первичная и вторичная структура селеноцистеин-специфичных тРНК, тРНКSec, отличаются от таковых у стандартных тРНК в нескольких аспектах. Так, акцепторная область содержит 8 пар оснований у бактерий и 10 — у эукариот, более длинную Т-петлю; помимо этого, для тРНКSec характерна замена нескольких довольно консервативных пар оснований. тРНКSec изначально связывается с серином при помощи фермента серил-тРНК лигазы, однако образующийся комплекс Ser-тРНКSec не вступает в трансляцию, поскольку не распознается нормальными трансляционными факторами (EF-Tu у бактерий и eEF1A у эукариот). Остаток серина, связанный тРНК, превращается в остаток селеноцистеина пиридоксальсодержащим ферментом селеноцистеинсинтазой. Наконец, образовавшийся комплекс Sec-тРНКSec специфично связывается с альтернативным трансляционным фактором (SelB или mSelB (или eEFSec)), который целенаправленно доставляет его в рибосому, транслирующую мРНК для селенопротеина. Специфичность этой доставки обусловлена наличием дополнительного белкового домена (у бактерий, SelB) или дополнительной субъединицы (SBP2 для эукариотической mSelB/eEFSec), которая связывается с соответствующим элементом вторичной структуры мРНК, образуемым элементом SECIS."

Общее название белков, содержащих селеноцистеин – Selenoproteins.

Если речь идет о ферментах, то Selenoenzymes.

БД PDB

Для поиска 3D PDB структур содержащих селеноцистеин, были сделаны следующие шаги:

1) Выбран режим "Advanced search"

2) Включена опция "Text search"

3) Выполнен запрос "selenoprotein or selenoenzyme or selenocysteine"

4) В окне результата выбран режим "Report: sequence report"

5) Отфильтрованы только структуры, содержащие "U" (т.е. c селеноцистеином), см. окно над полем Sequence

6) Отфильтрованы только белковые структуры (polypeptide), см. окно над полем "Entity Macromolecule type"

Ответ: 41 результат

XLS файл с искомыми структурами: selenoproteins.xls

Заболевания, связанные с неправильной экспрессией селеноцистеина:

Статья на эту тему, найденна в PubMed:

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3541580/

Согласно этой статье, селеноцистеин настолько нам необходим, что его недостаток или мутации в селенопротеинах и селеноферментах имеют следствием нарушения эндокринной, центральной нервной, мышечной, сердечно-сосудистой и имунной систем в человеке (например, вызывают виды церебральной атрофии).