Внутренности белков и макромолекулярных комплексов.

Главная страница.

Скрипт №1

Скрипт №2

Скрипт №3

Гидрофобное ядро.

При укладке полипептидная цепь белка стремится принять энергетически выгодную форму, характеризующуюся минимумом свободной энергии. Поэтому гидрофобные радикалы аминокислот стремятся к объединению внутри глобулярной структуры растворимых в воде белков. Между ними возникают так называемые гидрофобные взаимодействия, а также силы ван дер Ваальса между близко прилегающими друг к другу атомами. В результате внутри белковой глобулы формируется гидрофобное ядро. В гидрофобное ядро белка Triosephosphate isomerase of thermotoga maritima входит 1077 атомов. Это составляет примерно 26,59% от общего числа атомов. Это не единственное ядро, образующееся в данном белке. Однако их процент от всех атомов совсем не велик.

Triosephosphate isomerase - является ферментом-изомеразой. Он игрет важную роль в гликолизе, обеспечивая эффективное производство энергии.

Плотность упаковки атомов в гидрофобном ядре.

Исследовав плотность упаковки атомов в гидрофобном ядре, выяснилось: атомы, которые почти полностью покрывают его поверхность, расположены на расстоянии приблизительно 5А. Также проведя несколько измерений, было получено, что характерное расстояние между соседними не связанными ковалентно атомами в белке в диапозоне 4-5 А. Молекула воды не может поместиться между двумя атомами, так как (1,85*2 + 1,4*2)А > 5А(из предыдущего пункта).

Белок в комплексе с ДНК.

В третьем скрипте представлен белок - ДНК полимераза. Это фермент, участвующий в репликации ДНК. Ферменты этого типа катализируют полимеризацию дезоксирибонуклеотидов вдоль цепочки нуклеотидов ДНК, которую фермент «читает» и использует в качестве шаблона. В связи с чем белку необходимо взаимодействовать с ДНК, что и видно из изображения. Также белки могут быть связаны с ДНК и из-за других функций, таких как: строительная(в комплексе обраузеют хроматин), ферментативная(ферменты модифицирущие ДНК, участвующие в репликации, транскрипции и т.д.), регуляторные.



© Гурылева Мария Вячеславовна 2016