Я сравнивала структуры растительного белка (аллергена), полученные методами ЯМР (1B6F и PCA 1BV1). В ЯМР-структуре содержится 23 модели. Разрешение РСА-модели - 2 Å.


Рисунок 1.Структура белка, расшифрованная методом ЯМР - 1B6F.


Рисунок 2.Структура белка, расшифрованная методом ЯМР - 1B6F. Изображены всё 23 модели с помощью команды: split_states NMR.


Рисунок 3.Структура белка, расшифрованная методом PCA - 1BV1.

Затем, исследовалось несколько аминокислотных остатков, между которыми образуются водородные связи:

| между остовными атомами внутри глобулы белка (Ala135 и Met139)
| водородную связь боковых цепей в ядре белка (Lys32 и Asn28)
| водородную связь в петлях, выходящих на поверхность глобулы (Ala34 и Ala37)


Рисунок 4. Водородные связи между остовными остатками: Ala135 и Met139 внутри глобулы белка.


Рисунок 5. Водородные связи между остатками: Lys32 и Asn28, расположенными между боковыми цепями аминокислот внутри глобулы белка.


Рисунок 6. Водородные связи между остовными атомами в петле между Ala34 и Ala37.

Далее были посчитаны расстояния между приведенными выше дононарами и акцепторами водородной связи в каждой из 23 моделей структуры ЯМР и были получены средние значения. Для поиска длин водородной связи каждой модели применялась команда:

distance hbonds, /1B6F_0001/A/A/ASN`78/N, /1B6F_0001/A/A/ASP`75/OD1, 3.5, mode = 2 (на примере одной из них в модели 1B6F_0001).



Наиболее стабильными оказались водородные связи между атомами в остове белка внутри глобулы (Ala135(N) и Met139(O)), что понятно, и водородные связи в петлях, выходящих на поверхность глобулы (Ala34(O) и Ala37(N)), что интересно. Видимо, это связяно с тем, что эта петля окружжена структурированными участками, которые сдерживают её движение.