На главную страницу четвертого семестра
Пептиддеформилаза (def_ecoli).
Пептиддеформилаза это важнейший металлофермент (фермент, содержащий в качетсве кофактора металл [кобальт, железо]),
необходимый для удаления формиловых групп на N-концах зарождающихся полипептидных цепей у эубактерий.
Фермент функционирует как мономер (является мономерным) и присоединяет один ион цинка, катализируя реакцию:
N-формил-L-метионин + H2O = формиат (соль муравьиной кислоты) + L-метионин.

Каталитическая эффективность сильно зависит от "присоединённости" металла (то есть если концентрация ионов цинка
недостаточная, то эффект другой).
Структура этих ферментов известна. Пептиддеформилаза, член семейства цинковых металлопротеаз, содержит активный
внутренний домен из 147 аминокислотных остатков и C-концевой хвост из 21 остатка. Трёхмерная структура
каталитического центра определена с помощью рентгеноструктурного анализа и спектроскопии ядерно-магнитного резонанса.
Структура содержит несколько антипараллельных цепей, которые окружают две перпендикулярные спирали (спирали окружены цепями!).
С-концевая спираль содержит характерный для металлоферментов HEXXH-мотив , который является ключевым для активности фермента.
Расположение спиралей и путь, по которому гистидиновы остатки присоединяют ион цинка, похожи на таковые у других металлопротеаз,
таких как термолизин или metzincins. Однако, окружение вторичной и третичной структур пептиддеформилазы, и расположение
третьего лиганда (третьего иона цинка) на остатке цистеина, отличают её от других металлопротеаз.
Эти различия, вместе с заметными биохимическими отличиями, дают основание полагать, что пептиддеформилаза
представляет собой новый класс цинковых металлопротеаз.
Пептиддеформилаза является привлекательной мишенью для разработки новых антибактериальных веществ. Долгое время считалось,
что этот фермент отсутствует у эукариотических организмов, но исследование геномных последовательностей показало, что он присутствует даже у человека, где является "эволюционным остатком" (рудиментом).
Функции описаны c помощью ресурсов EcoСyc .
© Андреева Мария аka mashik, 2006