head
первый семестр главная страница

Измерение торсионных углов остатка Glu10 в белке XPT_BACSU, цепь А.

Название
двугранного
угла
Угол определяется по координатам атомов
(обращение к атому в соответствие с синтаксисом RasMol,
в скобках – название атома)
Данный угол описывает
поворот вокруг связи
Результат измерения
с помощью RasMol
φ
  1. GLU9:A.C (карбонильный углерод 9-го остатка цепи А)
  2. GLU10:A.N (остовный азот 10-го остатка цепи А)
  3. GLU10:A.CA (альфа-углерод 10-го остатка цепи А)
  4. GLU10:A.C (карбонильный углерод 10-го остатка цепи А)
N10 - Cα10 -89,03°
ψ
  1. GLU10:A.N (остовный азот 10-го остатка цепи А)
  2. GLU10:A.CA (альфа-углерод 10-го остатка цепи А)
  3. GLU10:A.C (карбонильный углерод 10-го остатка цепи А)
  4. GLU11:A.N (остовный азот 11-го остатка цепи А)
Cα10 - C10 -28,46°
ω
  1. GLU10:A.CA (альфа-углерод 10-го остатка цепи А)
  2. GLU10:A.C (карбонильный углерод 10-го остатка цепи А)
  3. GLU11:A.N (остовный азот 11-го остатка цепи А)
  4. GLU11:A.CA (альфа-углерод 11-го остатка цепи А)
C10 - N11 -173,25°

Изображение, иллюстрирующее определение угла φ

Изображение, иллюстрирующее определение угла φ


Карта Рамачандрана

Карта Рамачандрана позволяет с высокой степенью точности определить вторичную структуру белка. С помощью карты можно установить, какие торсионные углы характерны для α-спиралей и для β-листов, для различных аминокислотных остатков


ramachandran1 Карта Рамачандрана для всех аминокислотных остатков XPT_BACSU, остатков пролина и глицина.

Значения торсионных углов остатков глицина разнообразны. Это обусловленно строением молекулы: отсутствием громоздкой боковой группы, что облегчает вращение вокруг связей.

Значения торсионных углов остатков пролина лежат в довольно узком диапазоне: угол фи принимает только отрицательные значения, а угол пси принимает значения примерно 160 и от -30 до 0. Такое ограничение обусловлено строением молекулы: наличием цикла, включающего в себя α-углерод и азот иминогруппы, затрудняющего вращение вокруг связей
ramachandran2 Карта Рамачандрана для аминокислотных остатков α-спиралей и для β-листов.

Большинство значений торсионных углов в α-спиралях почти одинаковы и приблизительно равны (большинство по φ от -150 до -50, по ψ от -60 до 20 и от 110 до 170 (концы спирали); по φ от 60 до 80, по ψ от 0 до 30 (концы спирали)) . Это обусловленно тем, что остов белка в данных участках имеет укладку α-спирали.


В β-листах значения торсионных углов также принадлежат ограниченному дапазону (большинство по φ от -160 до -70, по ψ от 110 до 170)

Правильный CSS! Valid HTML 4.01 Transitional


© Almukhametov Azat