Рис. 1 Схема вторичной структуры изомеризующего домена глюкозамин-6-фосфатсинтазы (1moq), определенная с помощью алгоритма DSSP, α-спирали выделены красным, 310-спирали — розовым, β-тяжи — желтым, β-листы показаны как группы сближенных β-тяжей
Главная страница > Первый семестр > Описание вторичной структуры
|
|
Рис. 1 Схема вторичной структуры изомеризующего домена глюкозамин-6-фосфатсинтазы (1moq), определенная с помощью алгоритма DSSP, α-спирали выделены красным, 310-спирали — розовым, β-тяжи — желтым, β-листы показаны как группы сближенных β-тяжей |
Были определены следующие элементы вторичной структуры белка: β-тяжи, α-спирали и 310-спирали (рис. 1).
Так как два последних элемента окрашиваются программой RasMol в один цвет, для выявления 310-спиралей использовались
отличительные признаки:
Большинство выявленных 310-спиралей состоят из одного витка и примыкают к α-спиралям или β-тяжам. Аминокислотные остатки,
формирующие 310-спирали, составляют 6.8% от общего количества аминокислотных остатков домена белка (25 из 366),
аминокислотные остатки α-спиралей — 43.7% от общего количества.
Изомеризующий домен глюкозамин 6-фосфат синтазы включает в себя три β-листа. Два из них сформированы пятью параллельными
тяжами из четырех или шести аминокислотных остатков. Для этих листов характерна левая закрутка (направление взгляда
перпендикулярно направлению тяжей). Третий β-лист сформирован двумя антипараллельными тяжами, каждый из которых
состоит из двух аминокислотных остатков. Аминокислотные остатки β-тяжей составляют 16.4% от общего количества.
Элементы вторичной структуры, вычисленные с помощью алгоритма DSSP, соответствуют данным банка PDBsum и имеют
несущественные отличия от данных PDB-файла 1moq.ent, которые заключаются в несоответствии длин некоторых спиралей
и тяжей на 1-2 аминокислотных остатка. Сходство результатов, полученных различными методами, свидетельствует
о корректности определения вторичной структуры изомеризующего домена глюкозамин 6-фосфат синтазы.
© Куравский Михаил Львович