Работа с поисковой системой Pubmed.

Поиск необходимой информации осуществляем при помощи поисковой системы PubMed.
Для выполнения поставленной задачи можно составить различные поисковые запросы. Примеры поисковых запросов (с указанием числа найденных публикаций, числа открытых публикаций и числа найденных обзоров):

Запрос в Query Translation Число найденных публикаций Число открытых публикаций Число найденных обзоров
("serine"[MeSH Terms] OR "serine"[All Fields]) AND PAK2[All Fields] 147 96 7
s47[All Fields] AND ("histones"[MeSH Terms] OR "histones"[All Fields] OR "histone"[All Fields]) 2 2 0
("phosphorylation"[MeSH Terms] OR "phosphorylation"[All Fields]) AND h4[All Fields] AND pak2[All Fields] 2 1 0
pak2[All Fields] AND ("histones"[MeSH Terms] OR "histones"[All Fields] OR "histone"[All Fields]) AND ("serine"[MeSH Terms] OR "serine"[All Fields]) 8 5 0
h4[ti] AND ("phosphorylation"[MeSH Terms] OR "phosphorylation"[All Fields]) 77 41 2

По мере поиска и добавления интересующих статей в коллекцию, мы получили Collection. Из трех отобранных мной статей напрямую относится к теме только одна.

№
Описание
Цитаты
 Полный текст статьи
3
Phosphorylation of H4 Ser 47 promotes HIRA-mediated nucleosome assembly, 2011 г.,

Гистон Н3.3 (модификация гистона Н3), отличается от канонического Н3.1 только пятью аминокислотами. Гистон H3.3, наряду с гистоном Н4, собран в нуклеосомы на генных участках гистонным шапероном HIRA, а гистон Н3.1 собирается в нуклеосомы в CAF-1-зависимой реакции. Ученые показали, что фосфорилирование серина 47 в гистоне Н4 (H4S47ph), катализируемое РАК2-киназой («p21 activated kinase»), способствует нуклеосомной сборке H3.3-H4 и ингибирует сборку Н3.1-Н4 путем повышения сродства HIRA к Н3.3-Н4 и уменьшения ассоциирования CAF-1 с Н3.1 и Н3.3.
 Histone H3 variant H3.3 ... is assembled into nucleosomes... by the histone chaperone HIRA...

H3.1 is assembled into nucleosomes in a CAF-1-dependent reaction.

we show that phosphorylation of histone H4 Ser 47 (H4S47ph)... promotes nucleosome assembly of H3.3-H4 and inhibits nucleosome assembly of H3.1-H4...

These results reveal a mechanism whereby H4S47ph distinctly regulates nucleosome assembly of H3.1 and H3.3.		 Полная статья в формате pdf
6

Insights into the Role of Histone H3 and Histone H4 Core Modifiable Residues in Saccharomyces cerevisiae, 2005 г.

Биологическое значение недавно описанных модифицируемых остатков в ядре нуклеосомы коровы остается неизвестным.

Применив генетический подход, ученые исследовали их роль в гетерохроматиновых участках генома и в реперативном ответе ДНК. Изменив эти остатки с целью имитации их модифицированных и немодифицированных состояний, исследователи получили 39 аллелей, влияющих на 14 остатков гистонов Н3 и Н4. Было выявлено, что некоторые варианты белков оказывают влияние на посттранскрипционный сайленсинг (подавление экспрессии) и на локусе рибосомальной ДНК, и на теломерах; предполагается, что посттрансляционные модификации на этих участках регулируют формирование и/или сохранение гетерохроматина. Ученые также показали, что замены в гистонах Н4 и Н3 некоторых остатков вызывают гиперчувствительность к ДНК-повреждающим агентам. Исследователи указывают на возможные молекулярные механизмы, лежащие в основе действия этих изменений.

We have mapped these modification sites onto the Saccharomyces cerevisiae histones and used a genetic approach...


By mutating these residues to mimic their modified and unmodified states, we have generated a total of 39 alleles affecting 14 residues in histones H3 and H4.


...subset of these variant proteins elicit an effect on transcriptional silencing both at the ribosomal DNA locus and at telomeres...


...substitutions at histone H4 K91, K59, S47, and R92 and histone H3 K56 and K115 lead to hypersensitivity to DNA-damaging agents...


...we allude to the possible molecular mechanisms underlying the effects of these modifications.

Полная статья в формате pdf

Заключение.

Хромосомы эукариотических клеток состоят в основном из хроматина –комплекса двухцепочечной ДНК и пяти гистоновых белков, обозначаемых H1, Н2А, Н2В, Н3 и Н4. Гистоны могут быть ацетилированы, метилированы, фосфорилированы, роlу(АDР)-рибозилированы, а гистоны Н2А и Н2В – ковалентно связаны с белком, называемым убиквитином. По две молекулы каждого из гистонов Н2А, Н2В, Н3 и Н4 составляют октамер, обвитый сегментом ДНК длиной 146 п.о., образующим 1,8 витка спирали поверх белковой структуры. Эта частица диаметром 7 нм называется нуклеосомой. Участок ДНК (линкерная ДНК), непосредственно не контактирующий с гистоновым октамером, взаимодействует с гистоном Н1.

Модель нуклеосомного кора, построенная по данным

Модификация S47ph в гистоне H4 у человека регулирует нуклеосомную сборку Н3.1 и Н3.3. Исследование остатков в ядре нуклеосомы показало, что посттрансляционные модификации могут влиять на формирование/сохранение гетерохроматина или на чувствительность к ДНК-повреждающим агентам.