Contacts in 1RYI Protein Structure
1.Гидрофобное взаимодействие
Для примера выбран а.о. Phe 152
Командой select within(5.0, Phe152:A) and hydrophobic получено изображение фениаланина и всех атомов, расположенных от него на расстоянии не более 5 А. Взаимодействующие гидрофобные группы представленны на картинке шариками серого цвета.
2. Примеры водородных связей между боковыми группами
В роли акцептора и донора выступает кислород.
| В роли акцептора и донора выступает азот. |
|
|
|
(для увеличения изображения щелкните по нему)
3.Пример дисульфидного мостика в инсулине
скрипт для получения изображений
4. Контакты белка 1RYI с флавинадениндинуклеотидом(FAD)
FAD — флавинадениндинуклеотид — кофермент, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. FAD существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами.
FAD9100A с боковыми связями
| FAD9100A в окружении аминокислотных остатков |
|
|
|
скрипт для получения изображений
Имя атома контакта |
Имя контактирующего атома белка |
Расстояние в Å |
Предположительная природа контакта |
С8 3010 (С8 атом молекулы гипоксантина) |
LEU105A.CG |
4.25 |
Гидрофобное взаимодействие |
C7M FAD9100A (C7 атом молекулы Флавин-Аденин Динуклеотида) |
TYR246A.ON |
3.84 |
Гидрофобное взаимодействие |
C7M FAD9100A (C7 атом молекулы Флавин-Аденин Динуклеотида) |
GLY224A.C |
4.10 |
Гидрофобное взаимодействие |
C7M FAD9100A (C7 атом молекулы Флавин-Аденин Динуклеотида) |
GLY224A.O |
3.93 |
Гидрофобное взаимодействие |
C8M FAD9100A (C8 атом молекулы Флавин-Аденин Динуклеотида) |
ARG302A.N |
4.20 |
Гидрофобное взаимодействие |
O1A FAD9100A (O1A атом молекулы Флавин-Аденин Динуклеотида) |
ILE14A.N |
4.49 |
Гидрофобное взаимодействие |
N1A FAD9100A (O1P атом молекулы Флавин-Аденин Динуклеотида) |
VAL174A.N |
3.02 |
Водородная N—H... :N
|
O1A FAD9100A (O1A атом молекулы Флавин-Аденин Динуклеотида) |
THR42A.N |
3.29 |
Водородная N—H... :O |
© Морозова Екатерина Анатольевна