data_4IP7
# 
_entry.id   4IP7 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.027 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  4IP7       
RCSB RCSB077034 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.mod_type 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.status 
1 2013-01-30 2013-01-09 0 4IP7 ? 
2 2013-02-06 ?          1 4IP7 ? 
# 
_database_PDB_rev_record.rev_num   2 
_database_PDB_rev_record.type      JRNL 
_database_PDB_rev_record.details   ? 
# 
_pdbx_database_status.entry_id                       4IP7 
_pdbx_database_status.status_code                    REL 
_pdbx_database_status.deposit_site                   RCSB 
_pdbx_database_status.process_site                   RCSB 
_pdbx_database_status.status_code_sf                 REL 
_pdbx_database_status.status_code_mr                 ? 
_pdbx_database_status.SG_entry                       ? 
_pdbx_database_status.status_code_cs                 ? 
_pdbx_database_status.methods_development_category   ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Holyoak, T.'  1 
'Fenton, A.W.' 2 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
'Energetic Coupling between an Oxidizable Cysteine and the Phosphorylatable N-Terminus of Human Liver Pyruvate Kinase.' 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            52 
_citation.page_first                466 
_citation.page_last                 476 
_citation.year                      2013 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0006-2960 
_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   23270483 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/bi301341r 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Holyoak, T.'     1 
primary 'Zhang, B.'       2 
primary 'Deng, J.'        3 
primary 'Tang, Q.'        4 
primary 'Prasannan, C.B.' 5 
primary 'Fenton, A.W.'    6 
# 
_cell.length_a           78.140 
_cell.length_b           205.078 
_cell.length_c           83.910 
_cell.angle_alpha        90.000 
_cell.angle_beta         92.150 
_cell.angle_gamma        90.000 
_cell.entry_id           4IP7 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.Z_PDB              8 
_cell.length_a_esd       ? 
_cell.length_b_esd       ? 
_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 1 21 1' 
_symmetry.entry_id                         4IP7 
_symmetry.Int_Tables_number                4 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1  polymer     man 'Pyruvate kinase isozymes L'            58592.754 4    ? S12D 'liver isozyme' 2.7.1.40 
2  non-polymer syn 'MANGANESE (II) ION'                    54.938    4    ? ?    ?               ?        
3  non-polymer syn 'CITRATE ANION'                         189.101   4    ? ?    ?               ?        
4  non-polymer man 'SUGAR (BETA-FRUCTOSE-1,6-DIPHOSPHATE)' 340.117   4    ? ?    ?               ?        
5  non-polymer syn 1,2-ETHANEDIOL                          62.068    9    ? ?    ?               ?        
6  non-polymer syn 'DI(HYDROXYETHYL)ETHER'                 106.121   2    ? ?    ?               ?        
7  non-polymer syn 'SODIUM ION'                            22.990    4    ? ?    ?               ?        
8  non-polymer syn 'PENTAETHYLENE GLYCOL'                  238.280   2    ? ?    ?               ?        
9  non-polymer syn ADENOSINE                               267.244   1    ? ?    ?               ?        
10 water       nat water                                   18.015    1324 ? ?    ?               ?        
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1  ? 
2  ? 
3  ? 
4  ? 
5  ? 
6  ? 
7  ? 
8  ? 
9  ? 
10 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1  'Pyruvate kinase 1, L-type pyruvate kinase, liver pyruvate kinase' 
2  ?                                                                  
3  ?                                                                  
4  ?                                                                  
5  ?                                                                  
6  ?                                                                  
7  ?                                                                  
8  ?                                                                  
9  ?                                                                  
10 ?                                                                  
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MEGPAGYLRRADVAQLTQELGTAFFQQQQLPAAMADTFLEHLCLLDIDSEPVAARSTSIIATIGPASRSVERLKEMIKAG
MNIARLNFSHGSHEYHAESIANVREAVESFAGSPLSYRPVAIALDTKGPEIRTGILQGGPESEVELVKGSQVLVTVDPAF
RTRGNANTVWVDYPNIVRVVPVGGRIYIDDGLISLVVQKIGPEGLVTQVENGGVLGSRKGVNLPGAQVDLPGLSEQDVRD
LRFGVEHGVDIVFASFVRKASDVAAVRAALGPEGHGIKIISKIENHEGVKRFDEILEVSDGIMVARGDLGIEIPAEKVFL
AQKMMIGRCNLAGKPVVCATQMLESMITKPRPTRAETSDVANAVLDGADCIMLSGETAKGNFPVEAVKMQHAIAREAEAA
VYHRQLFEELRRAAPLSRDPTEVTAIGAVEAAFKCCAAAIIVLTTTGRSAQLLSRYRPRAAVIAVTRSAQAARQVHLCRG
VFPLLYREPPEAIWADDVDRRVQFGIESGKLRGFLRVGDLVIVVTGWRPGSGYTNIMRVLSIS
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MEGPAGYLRRADVAQLTQELGTAFFQQQQLPAAMADTFLEHLCLLDIDSEPVAARSTSIIATIGPASRSVERLKEMIKAG
MNIARLNFSHGSHEYHAESIANVREAVESFAGSPLSYRPVAIALDTKGPEIRTGILQGGPESEVELVKGSQVLVTVDPAF
RTRGNANTVWVDYPNIVRVVPVGGRIYIDDGLISLVVQKIGPEGLVTQVENGGVLGSRKGVNLPGAQVDLPGLSEQDVRD
LRFGVEHGVDIVFASFVRKASDVAAVRAALGPEGHGIKIISKIENHEGVKRFDEILEVSDGIMVARGDLGIEIPAEKVFL
AQKMMIGRCNLAGKPVVCATQMLESMITKPRPTRAETSDVANAVLDGADCIMLSGETAKGNFPVEAVKMQHAIAREAEAA
VYHRQLFEELRRAAPLSRDPTEVTAIGAVEAAFKCCAAAIIVLTTTGRSAQLLSRYRPRAAVIAVTRSAQAARQVHLCRG
VFPLLYREPPEAIWADDVDRRVQFGIESGKLRGFLRVGDLVIVVTGWRPGSGYTNIMRVLSIS
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B,C,D 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLU n 
1 3   GLY n 
1 4   PRO n 
1 5   ALA n 
1 6   GLY n 
1 7   TYR n 
1 8   LEU n 
1 9   ARG n 
1 10  ARG n 
1 11  ALA n 
1 12  ASP n 
1 13  VAL n 
1 14  ALA n 
1 15  GLN n 
1 16  LEU n 
1 17  THR n 
1 18  GLN n 
1 19  GLU n 
1 20  LEU n 
1 21  GLY n 
1 22  THR n 
1 23  ALA n 
1 24  PHE n 
1 25  PHE n 
1 26  GLN n 
1 27  GLN n 
1 28  GLN n 
1 29  GLN n 
1 30  LEU n 
1 31  PRO n 
1 32  ALA n 
1 33  ALA n 
1 34  MET n 
1 35  ALA n 
1 36  ASP n 
1 37  THR n 
1 38  PHE n 
1 39  LEU n 
1 40  GLU n 
1 41  HIS n 
1 42  LEU n 
1 43  CYS n 
1 44  LEU n 
1 45  LEU n 
1 46  ASP n 
1 47  ILE n 
1 48  ASP n 
1 49  SER n 
1 50  GLU n 
1 51  PRO n 
1 52  VAL n 
1 53  ALA n 
1 54  ALA n 
1 55  ARG n 
1 56  SER n 
1 57  THR n 
1 58  SER n 
1 59  ILE n 
1 60  ILE n 
1 61  ALA n 
1 62  THR n 
1 63  ILE n 
1 64  GLY n 
1 65  PRO n 
1 66  ALA n 
1 67  SER n 
1 68  ARG n 
1 69  SER n 
1 70  VAL n 
1 71  GLU n 
1 72  ARG n 
1 73  LEU n 
1 74  LYS n 
1 75  GLU n 
1 76  MET n 
1 77  ILE n 
1 78  LYS n 
1 79  ALA n 
1 80  GLY n 
1 81  MET n 
1 82  ASN n 
1 83  ILE n 
1 84  ALA n 
1 85  ARG n 
1 86  LEU n 
1 87  ASN n 
1 88  PHE n 
1 89  SER n 
1 90  HIS n 
1 91  GLY n 
1 92  SER n 
1 93  HIS n 
1 94  GLU n 
1 95  TYR n 
1 96  HIS n 
1 97  ALA n 
1 98  GLU n 
1 99  SER n 
1 100 ILE n 
1 101 ALA n 
1 102 ASN n 
1 103 VAL n 
1 104 ARG n 
1 105 GLU n 
1 106 ALA n 
1 107 VAL n 
1 108 GLU n 
1 109 SER n 
1 110 PHE n 
1 111 ALA n 
1 112 GLY n 
1 113 SER n 
1 114 PRO n 
1 115 LEU n 
1 116 SER n 
1 117 TYR n 
1 118 ARG n 
1 119 PRO n 
1 120 VAL n 
1 121 ALA n 
1 122 ILE n 
1 123 ALA n 
1 124 LEU n 
1 125 ASP n 
1 126 THR n 
1 127 LYS n 
1 128 GLY n 
1 129 PRO n 
1 130 GLU n 
1 131 ILE n 
1 132 ARG n 
1 133 THR n 
1 134 GLY n 
1 135 ILE n 
1 136 LEU n 
1 137 GLN n 
1 138 GLY n 
1 139 GLY n 
1 140 PRO n 
1 141 GLU n 
1 142 SER n 
1 143 GLU n 
1 144 VAL n 
1 145 GLU n 
1 146 LEU n 
1 147 VAL n 
1 148 LYS n 
1 149 GLY n 
1 150 SER n 
1 151 GLN n 
1 152 VAL n 
1 153 LEU n 
1 154 VAL n 
1 155 THR n 
1 156 VAL n 
1 157 ASP n 
1 158 PRO n 
1 159 ALA n 
1 160 PHE n 
1 161 ARG n 
1 162 THR n 
1 163 ARG n 
1 164 GLY n 
1 165 ASN n 
1 166 ALA n 
1 167 ASN n 
1 168 THR n 
1 169 VAL n 
1 170 TRP n 
1 171 VAL n 
1 172 ASP n 
1 173 TYR n 
1 174 PRO n 
1 175 ASN n 
1 176 ILE n 
1 177 VAL n 
1 178 ARG n 
1 179 VAL n 
1 180 VAL n 
1 181 PRO n 
1 182 VAL n 
1 183 GLY n 
1 184 GLY n 
1 185 ARG n 
1 186 ILE n 
1 187 TYR n 
1 188 ILE n 
1 189 ASP n 
1 190 ASP n 
1 191 GLY n 
1 192 LEU n 
1 193 ILE n 
1 194 SER n 
1 195 LEU n 
1 196 VAL n 
1 197 VAL n 
1 198 GLN n 
1 199 LYS n 
1 200 ILE n 
1 201 GLY n 
1 202 PRO n 
1 203 GLU n 
1 204 GLY n 
1 205 LEU n 
1 206 VAL n 
1 207 THR n 
1 208 GLN n 
1 209 VAL n 
1 210 GLU n 
1 211 ASN n 
1 212 GLY n 
1 213 GLY n 
1 214 VAL n 
1 215 LEU n 
1 216 GLY n 
1 217 SER n 
1 218 ARG n 
1 219 LYS n 
1 220 GLY n 
1 221 VAL n 
1 222 ASN n 
1 223 LEU n 
1 224 PRO n 
1 225 GLY n 
1 226 ALA n 
1 227 GLN n 
1 228 VAL n 
1 229 ASP n 
1 230 LEU n 
1 231 PRO n 
1 232 GLY n 
1 233 LEU n 
1 234 SER n 
1 235 GLU n 
1 236 GLN n 
1 237 ASP n 
1 238 VAL n 
1 239 ARG n 
1 240 ASP n 
1 241 LEU n 
1 242 ARG n 
1 243 PHE n 
1 244 GLY n 
1 245 VAL n 
1 246 GLU n 
1 247 HIS n 
1 248 GLY n 
1 249 VAL n 
1 250 ASP n 
1 251 ILE n 
1 252 VAL n 
1 253 PHE n 
1 254 ALA n 
1 255 SER n 
1 256 PHE n 
1 257 VAL n 
1 258 ARG n 
1 259 LYS n 
1 260 ALA n 
1 261 SER n 
1 262 ASP n 
1 263 VAL n 
1 264 ALA n 
1 265 ALA n 
1 266 VAL n 
1 267 ARG n 
1 268 ALA n 
1 269 ALA n 
1 270 LEU n 
1 271 GLY n 
1 272 PRO n 
1 273 GLU n 
1 274 GLY n 
1 275 HIS n 
1 276 GLY n 
1 277 ILE n 
1 278 LYS n 
1 279 ILE n 
1 280 ILE n 
1 281 SER n 
1 282 LYS n 
1 283 ILE n 
1 284 GLU n 
1 285 ASN n 
1 286 HIS n 
1 287 GLU n 
1 288 GLY n 
1 289 VAL n 
1 290 LYS n 
1 291 ARG n 
1 292 PHE n 
1 293 ASP n 
1 294 GLU n 
1 295 ILE n 
1 296 LEU n 
1 297 GLU n 
1 298 VAL n 
1 299 SER n 
1 300 ASP n 
1 301 GLY n 
1 302 ILE n 
1 303 MET n 
1 304 VAL n 
1 305 ALA n 
1 306 ARG n 
1 307 GLY n 
1 308 ASP n 
1 309 LEU n 
1 310 GLY n 
1 311 ILE n 
1 312 GLU n 
1 313 ILE n 
1 314 PRO n 
1 315 ALA n 
1 316 GLU n 
1 317 LYS n 
1 318 VAL n 
1 319 PHE n 
1 320 LEU n 
1 321 ALA n 
1 322 GLN n 
1 323 LYS n 
1 324 MET n 
1 325 MET n 
1 326 ILE n 
1 327 GLY n 
1 328 ARG n 
1 329 CYS n 
1 330 ASN n 
1 331 LEU n 
1 332 ALA n 
1 333 GLY n 
1 334 LYS n 
1 335 PRO n 
1 336 VAL n 
1 337 VAL n 
1 338 CYS n 
1 339 ALA n 
1 340 THR n 
1 341 GLN n 
1 342 MET n 
1 343 LEU n 
1 344 GLU n 
1 345 SER n 
1 346 MET n 
1 347 ILE n 
1 348 THR n 
1 349 LYS n 
1 350 PRO n 
1 351 ARG n 
1 352 PRO n 
1 353 THR n 
1 354 ARG n 
1 355 ALA n 
1 356 GLU n 
1 357 THR n 
1 358 SER n 
1 359 ASP n 
1 360 VAL n 
1 361 ALA n 
1 362 ASN n 
1 363 ALA n 
1 364 VAL n 
1 365 LEU n 
1 366 ASP n 
1 367 GLY n 
1 368 ALA n 
1 369 ASP n 
1 370 CYS n 
1 371 ILE n 
1 372 MET n 
1 373 LEU n 
1 374 SER n 
1 375 GLY n 
1 376 GLU n 
1 377 THR n 
1 378 ALA n 
1 379 LYS n 
1 380 GLY n 
1 381 ASN n 
1 382 PHE n 
1 383 PRO n 
1 384 VAL n 
1 385 GLU n 
1 386 ALA n 
1 387 VAL n 
1 388 LYS n 
1 389 MET n 
1 390 GLN n 
1 391 HIS n 
1 392 ALA n 
1 393 ILE n 
1 394 ALA n 
1 395 ARG n 
1 396 GLU n 
1 397 ALA n 
1 398 GLU n 
1 399 ALA n 
1 400 ALA n 
1 401 VAL n 
1 402 TYR n 
1 403 HIS n 
1 404 ARG n 
1 405 GLN n 
1 406 LEU n 
1 407 PHE n 
1 408 GLU n 
1 409 GLU n 
1 410 LEU n 
1 411 ARG n 
1 412 ARG n 
1 413 ALA n 
1 414 ALA n 
1 415 PRO n 
1 416 LEU n 
1 417 SER n 
1 418 ARG n 
1 419 ASP n 
1 420 PRO n 
1 421 THR n 
1 422 GLU n 
1 423 VAL n 
1 424 THR n 
1 425 ALA n 
1 426 ILE n 
1 427 GLY n 
1 428 ALA n 
1 429 VAL n 
1 430 GLU n 
1 431 ALA n 
1 432 ALA n 
1 433 PHE n 
1 434 LYS n 
1 435 CYS n 
1 436 CYS n 
1 437 ALA n 
1 438 ALA n 
1 439 ALA n 
1 440 ILE n 
1 441 ILE n 
1 442 VAL n 
1 443 LEU n 
1 444 THR n 
1 445 THR n 
1 446 THR n 
1 447 GLY n 
1 448 ARG n 
1 449 SER n 
1 450 ALA n 
1 451 GLN n 
1 452 LEU n 
1 453 LEU n 
1 454 SER n 
1 455 ARG n 
1 456 TYR n 
1 457 ARG n 
1 458 PRO n 
1 459 ARG n 
1 460 ALA n 
1 461 ALA n 
1 462 VAL n 
1 463 ILE n 
1 464 ALA n 
1 465 VAL n 
1 466 THR n 
1 467 ARG n 
1 468 SER n 
1 469 ALA n 
1 470 GLN n 
1 471 ALA n 
1 472 ALA n 
1 473 ARG n 
1 474 GLN n 
1 475 VAL n 
1 476 HIS n 
1 477 LEU n 
1 478 CYS n 
1 479 ARG n 
1 480 GLY n 
1 481 VAL n 
1 482 PHE n 
1 483 PRO n 
1 484 LEU n 
1 485 LEU n 
1 486 TYR n 
1 487 ARG n 
1 488 GLU n 
1 489 PRO n 
1 490 PRO n 
1 491 GLU n 
1 492 ALA n 
1 493 ILE n 
1 494 TRP n 
1 495 ALA n 
1 496 ASP n 
1 497 ASP n 
1 498 VAL n 
1 499 ASP n 
1 500 ARG n 
1 501 ARG n 
1 502 VAL n 
1 503 GLN n 
1 504 PHE n 
1 505 GLY n 
1 506 ILE n 
1 507 GLU n 
1 508 SER n 
1 509 GLY n 
1 510 LYS n 
1 511 LEU n 
1 512 ARG n 
1 513 GLY n 
1 514 PHE n 
1 515 LEU n 
1 516 ARG n 
1 517 VAL n 
1 518 GLY n 
1 519 ASP n 
1 520 LEU n 
1 521 VAL n 
1 522 ILE n 
1 523 VAL n 
1 524 VAL n 
1 525 THR n 
1 526 GLY n 
1 527 TRP n 
1 528 ARG n 
1 529 PRO n 
1 530 GLY n 
1 531 SER n 
1 532 GLY n 
1 533 TYR n 
1 534 THR n 
1 535 ASN n 
1 536 ILE n 
1 537 MET n 
1 538 ARG n 
1 539 VAL n 
1 540 LEU n 
1 541 SER n 
1 542 ILE n 
1 543 SER n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               human 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 'PK1, PKL, PKLR' 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Homo sapiens' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     9606 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     562 
_entity_src_gen.host_org_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               FF50 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          plasmid 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       ? 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    KPYR_HUMAN 
_struct_ref.pdbx_db_accession          P30613 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   
;MEGPAGYLRRASVAQLTQELGTAFFQQQQLPAAMADTFLEHLCLLDIDSEPVAARSTSII
ATIGPASRSVERLKEMIKAGMNIARLNFSHGSHEYHAESIANVREAVESFAGSPLSYRPV
AIALDTKGPEIRTGILQGGPESEVELVKGSQVLVTVDPAFRTRGNANTVWVDYPNIVRVV
PVGGRIYIDDGLISLVVQKIGPEGLVTQVENGGVLGSRKGVNLPGAQVDLPGLSEQDVRD
LRFGVEHGVDIVFASFVRKASDVAAVRAALGPEGHGIKIISKIENHEGVKRFDEILEVSD
GIMVARGDLGIEIPAEKVFLAQKMMIGRCNLAGKPVVCATQMLESMITKPRPTRAETSDV
ANAVLDGADCIMLSGETAKGNFPVEAVKMQHAIAREAEAAVYHRQLFEELRRAAPLSRDP
TEVTAIGAVEAAFKCCAAAIIVLTTTGRSAQLLSRYRPRAAVIAVTRSAQAARQVHLCRG
VFPLLYREPPEAIWADDVDRRVQFGIESGKLRGFLRVGDLVIVVTGWRPGSGYTNIMRVL
SIS
;
_struct_ref.pdbx_align_begin           1 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 4IP7 A 1 ? 543 ? P30613 1 543 1 543 
2 1 4IP7 B 1 ? 543 ? P30613 1 543 1 543 
3 1 4IP7 C 1 ? 543 ? P30613 1 543 1 543 
4 1 4IP7 D 1 ? 543 ? P30613 1 543 1 543 
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
1 4IP7 ASP A 12 ? UNP P30613 SER 12 'ENGINEERED MUTATION' 12 1 
2 4IP7 ASP B 12 ? UNP P30613 SER 12 'ENGINEERED MUTATION' 12 2 
3 4IP7 ASP C 12 ? UNP P30613 SER 12 'ENGINEERED MUTATION' 12 3 
4 4IP7 ASP D 12 ? UNP P30613 SER 12 'ENGINEERED MUTATION' 12 4 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                     ?                         'C5 H10 N2 O3'   146.146 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                       ?                         'C6 H13 N O2'    131.174 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                       ?                         'C5 H9 N O2'     115.132 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                       ?                         'C3 H7 N O2'     89.094  
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                    ?                         'C5 H11 N O2 S'  149.207 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'               ?                         'C4 H7 N O4'     133.104 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                     ?                         'C4 H9 N O3'     119.120 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                 ?                         'C9 H11 N O2'    165.191 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'               ?                         'C5 H9 N O4'     147.130 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                     ?                         'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                      ?                         'C3 H7 N O2 S'   121.154 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE                    ?                         'C6 H13 N O2'    131.174 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                        ?                         'C3 H7 N O3'     105.093 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                        ?                         'C5 H11 N O2'    117.147 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                      ?                         'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE                       ?                         'C2 H5 N O2'     75.067  
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                        ?                         'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                    ?                         'C4 H8 N2 O3'    132.119 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                      ?                         'C9 H11 N O3'    181.191 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                    ?                         'C11 H12 N2 O2'  204.228 
MN  NON-POLYMER         . 'MANGANESE (II) ION'          ?                         'MN 2'           54.938  
FLC NON-POLYMER         . 'CITRATE ANION'               ?                         'C6 H5 O7 -3'    189.101 
FBP SACCHARIDE          . BETA-FRUCTOSE-1,6-DIPHOSPHATE FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE 'C6 H14 O12 P2'  340.117 
EDO NON-POLYMER         . 1,2-ETHANEDIOL                'ETHYLENE GLYCOL'         'C2 H6 O2'       62.068  
PEG NON-POLYMER         . 'DI(HYDROXYETHYL)ETHER'       ?                         'C4 H10 O3'      106.121 
NA  NON-POLYMER         . 'SODIUM ION'                  ?                         'NA 1'           22.990  
1PE NON-POLYMER         . 'PENTAETHYLENE GLYCOL'        PEG400                    'C10 H22 O6'     238.280 
ADN NON-POLYMER         . ADENOSINE                     ?                         'C10 H13 N5 O4'  267.244 
HOH NON-POLYMER         . WATER                         ?                         'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          4IP7 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.71 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_percent_sol   54.67 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' 
_exptl_crystal_grow.pH              4.9 
_exptl_crystal_grow.temp            277 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
'50 mM sodium citrate (pH 4.9), 26 mM MnCl2, 3-5% PEG 6000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K' 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   'ADSC QUANTUM 315' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2008-05-12 
_diffrn_detector.details                
'Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)' 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'single wavelength' 
_diffrn_radiation.monochromator                    
'Side scattering bent cube-root I-beam single crystal; asymmetric cut 4.965 degs' 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   ? 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   0.9 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'SSRL BEAMLINE BL11-1' 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        0.9 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       SSRL 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   BL11-1 
# 
_reflns.entry_id                     4IP7 
_reflns.d_resolution_high            1.800 
_reflns.d_resolution_low             50.000 
_reflns.number_obs                   237180 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.069 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        12.400 
_reflns.pdbx_chi_squared             1.029 
_reflns.pdbx_redundancy              4.300 
_reflns.percent_possible_obs         97.800 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   ? 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
loop_
_reflns_shell.d_res_high 
_reflns_shell.d_res_low 
_reflns_shell.number_measured_obs 
_reflns_shell.number_measured_all 
_reflns_shell.number_unique_obs 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared 
_reflns_shell.pdbx_redundancy 
_reflns_shell.percent_possible_obs 
_reflns_shell.number_unique_all 
_reflns_shell.percent_possible_all 
_reflns_shell.pdbx_ordinal 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id 
1.800 1.860  ? ? ? 0.698 ? ? 0.948 3.700 ? 22628 93.300 1  1 
1.860 1.940  ? ? ? 0.657 ? ? 1.127 4.100 ? 23988 99.200 2  1 
1.940 2.030  ? ? ? 0.383 ? ? 1.046 4.300 ? 23968 99.300 3  1 
2.030 2.130  ? ? ? 0.260 ? ? 1.080 4.300 ? 23978 98.900 4  1 
2.130 2.270  ? ? ? 0.228 ? ? 1.024 4.200 ? 23794 98.100 5  1 
2.270 2.440  ? ? ? 0.130 ? ? 0.994 4.300 ? 23595 97.300 6  1 
2.440 2.690  ? ? ? 0.097 ? ? 1.041 4.300 ? 23286 96.000 7  1 
2.690 3.080  ? ? ? 0.072 ? ? 0.986 4.300 ? 23543 97.100 8  1 
3.080 3.880  ? ? ? 0.058 ? ? 1.068 4.500 ? 24138 99.300 9  1 
3.880 50.000 ? ? ? 0.036 ? ? 0.974 4.900 ? 24262 99.200 10 1 
# 
_computing.entry_id                           4IP7 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             HKL-2000 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             HKL-2000 
_computing.data_collection                    HKL-2000 
_computing.structure_solution                 MOLREP 
_computing.structure_refinement               'REFMAC 5.6.0117' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               4IP7 
_refine.ls_d_res_high                          1.8000 
_refine.ls_d_res_low                           37.5300 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0.000 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  97.4800 
_refine.ls_number_reflns_obs                   236781 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.details                                'U VALUES      : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT' 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.1892 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.1873 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    0.1949 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.2261 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    0.2365 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               5.0000 
_refine.ls_number_reflns_R_free                11896 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.B_iso_mean                             41.9854 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.aniso_B[1][1]                          0.0000 
_refine.aniso_B[2][2]                          0.0200 
_refine.aniso_B[3][3]                          -0.0200 
_refine.aniso_B[1][2]                          0.0000 
_refine.aniso_B[1][3]                          0.0400 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.0000 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             0.9640 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        0.9480 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           0.1145 
_refine.overall_SU_R_free                      0.1153 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     0.1150 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                0.1150 
_refine.overall_SU_ML                          0.0920 
_refine.overall_SU_B                           5.6710 
_refine.solvent_model_details                  MASK 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           1.2000 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           0.8000 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           0.8000 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.pdbx_starting_model                    'PDB ENTRY 2VGB' 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'MAXIMUM LIKELIHOOD' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 0.8214 
_refine.B_iso_max                              213.310 
_refine.B_iso_min                              16.680 
_refine.pdbx_overall_phase_error               ? 
_refine.occupancy_max                          1.000 
_refine.occupancy_min                          0.150 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        15291 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         226 
_refine_hist.number_atoms_solvent             1324 
_refine_hist.number_atoms_total               16841 
_refine_hist.d_res_high                       1.8000 
_refine_hist.d_res_low                        37.5300 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.pdbx_restraint_function 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
r_bond_refined_d       16097 0.022  0.019  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_angle_refined_deg    21874 2.220  1.983  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_1_deg 2103  6.415  5.000  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_2_deg 680   34.000 23.015 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_3_deg 2748  17.167 15.000 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_4_deg 163   19.783 15.000 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_chiral_restr         2543  0.171  0.200  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_gen_planes_refined   12045 0.011  0.021  ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.d_res_high                       1.8000 
_refine_ls_shell.d_res_low                        1.8470 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   20 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               89.4200 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             15133 
_refine_ls_shell.R_factor_all                     ? 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.3320 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.3510 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             778 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                15911 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  4IP7 
_struct.title                     'Structure of the S12D variant of human liver pyruvate kinase in complex with citrate and FBP.' 
_struct.pdbx_descriptor           'Pyruvate kinase isozyme L (E.C.2.7.1.40)' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        4IP7 
_struct_keywords.text            'kinase, glycolysis, allosteric, phosphorylation mimic, liver, TRANSFERASE' 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A  N N 1  ? 
B  N N 1  ? 
C  N N 1  ? 
D  N N 1  ? 
E  N N 2  ? 
F  N N 3  ? 
G  N N 4  ? 
H  N N 5  ? 
I  N N 5  ? 
J  N N 6  ? 
K  N N 7  ? 
L  N N 2  ? 
M  N N 3  ? 
N  N N 4  ? 
O  N N 5  ? 
P  N N 6  ? 
Q  N N 5  ? 
R  N N 7  ? 
S  N N 5  ? 
T  N N 2  ? 
U  N N 3  ? 
V  N N 4  ? 
W  N N 8  ? 
X  N N 8  ? 
Y  N N 5  ? 
Z  N N 7  ? 
AA N N 2  ? 
BA N N 3  ? 
CA N N 4  ? 
DA N N 9  ? 
EA N N 5  ? 
FA N N 5  ? 
GA N N 5  ? 
HA N N 7  ? 
IA N N 10 ? 
JA N N 10 ? 
KA N N 10 ? 
LA N N 10 ? 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  GLN A 29  ? MET A 34  ? GLN A 29  MET A 34  1 ? 6  
HELX_P HELX_P2  2  THR A 37  ? LEU A 44  ? THR A 37  LEU A 44  1 ? 8  
HELX_P HELX_P3  3  SER A 69  ? GLY A 80  ? SER A 69  GLY A 80  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  4  SER A 92  ? SER A 109 ? SER A 92  SER A 109 1 ? 18 
HELX_P HELX_P5  5  SER A 113 ? TYR A 117 ? SER A 113 TYR A 117 5 ? 5  
HELX_P HELX_P6  6  ASP A 157 ? ARG A 161 ? ASP A 157 ARG A 161 5 ? 5  
HELX_P HELX_P7  7  ASN A 175 ? VAL A 180 ? ASN A 175 VAL A 180 1 ? 6  
HELX_P HELX_P8  8  SER A 234 ? HIS A 247 ? SER A 234 HIS A 247 1 ? 14 
HELX_P HELX_P9  9  LYS A 259 ? GLY A 271 ? LYS A 259 GLY A 271 1 ? 13 
HELX_P HELX_P10 10 PRO A 272 ? HIS A 275 ? PRO A 272 HIS A 275 5 ? 4  
HELX_P HELX_P11 11 ASN A 285 ? ARG A 291 ? ASN A 285 ARG A 291 1 ? 7  
HELX_P HELX_P12 12 ARG A 291 ? SER A 299 ? ARG A 291 SER A 299 1 ? 9  
HELX_P HELX_P13 13 ARG A 306 ? ILE A 313 ? ARG A 306 ILE A 313 1 ? 8  
HELX_P HELX_P14 14 PRO A 314 ? GLU A 316 ? PRO A 314 GLU A 316 5 ? 3  
HELX_P HELX_P15 15 LYS A 317 ? GLY A 333 ? LYS A 317 GLY A 333 1 ? 17 
HELX_P HELX_P16 16 LEU A 343 ? THR A 348 ? LEU A 343 THR A 348 5 ? 6  
HELX_P HELX_P17 17 THR A 353 ? GLY A 367 ? THR A 353 GLY A 367 1 ? 15 
HELX_P HELX_P18 18 SER A 374 ? LYS A 379 ? SER A 374 LYS A 379 1 ? 6  
HELX_P HELX_P19 19 PHE A 382 ? ALA A 400 ? PHE A 382 ALA A 400 1 ? 19 
HELX_P HELX_P20 20 TYR A 402 ? ARG A 412 ? TYR A 402 ARG A 412 1 ? 11 
HELX_P HELX_P21 21 ASP A 419 ? CYS A 436 ? ASP A 419 CYS A 436 1 ? 18 
HELX_P HELX_P22 22 GLY A 447 ? ARG A 455 ? GLY A 447 ARG A 455 1 ? 9  
HELX_P HELX_P23 23 SER A 468 ? VAL A 475 ? SER A 468 VAL A 475 1 ? 8  
HELX_P HELX_P24 24 HIS A 476 ? CYS A 478 ? HIS A 476 CYS A 478 5 ? 3  
HELX_P HELX_P25 25 ILE A 493 ? ARG A 512 ? ILE A 493 ARG A 512 1 ? 20 
HELX_P HELX_P26 26 GLN B 29  ? MET B 34  ? GLN B 29  MET B 34  1 ? 6  
HELX_P HELX_P27 27 THR B 37  ? LEU B 45  ? THR B 37  LEU B 45  1 ? 9  
HELX_P HELX_P28 28 GLY B 64  ? ARG B 68  ? GLY B 64  ARG B 68  5 ? 5  
HELX_P HELX_P29 29 SER B 69  ? GLY B 80  ? SER B 69  GLY B 80  1 ? 12 
HELX_P HELX_P30 30 SER B 92  ? SER B 109 ? SER B 92  SER B 109 1 ? 18 
HELX_P HELX_P31 31 ASN B 175 ? VAL B 180 ? ASN B 175 VAL B 180 1 ? 6  
HELX_P HELX_P32 32 SER B 234 ? HIS B 247 ? SER B 234 HIS B 247 1 ? 14 
HELX_P HELX_P33 33 LYS B 259 ? GLY B 271 ? LYS B 259 GLY B 271 1 ? 13 
HELX_P HELX_P34 34 PRO B 272 ? HIS B 275 ? PRO B 272 HIS B 275 5 ? 4  
HELX_P HELX_P35 35 ASN B 285 ? ARG B 291 ? ASN B 285 ARG B 291 1 ? 7  
HELX_P HELX_P36 36 ARG B 291 ? SER B 299 ? ARG B 291 SER B 299 1 ? 9  
HELX_P HELX_P37 37 ARG B 306 ? ILE B 313 ? ARG B 306 ILE B 313 1 ? 8  
HELX_P HELX_P38 38 PRO B 314 ? GLU B 316 ? PRO B 314 GLU B 316 5 ? 3  
HELX_P HELX_P39 39 LYS B 317 ? GLY B 333 ? LYS B 317 GLY B 333 1 ? 17 
HELX_P HELX_P40 40 LEU B 343 ? THR B 348 ? LEU B 343 THR B 348 5 ? 6  
HELX_P HELX_P41 41 THR B 353 ? GLY B 367 ? THR B 353 GLY B 367 1 ? 15 
HELX_P HELX_P42 42 SER B 374 ? LYS B 379 ? SER B 374 LYS B 379 1 ? 6  
HELX_P HELX_P43 43 PHE B 382 ? ALA B 400 ? PHE B 382 ALA B 400 1 ? 19 
HELX_P HELX_P44 44 TYR B 402 ? ALA B 414 ? TYR B 402 ALA B 414 1 ? 13 
HELX_P HELX_P45 45 ASP B 419 ? CYS B 436 ? ASP B 419 CYS B 436 1 ? 18 
HELX_P HELX_P46 46 GLY B 447 ? ARG B 455 ? GLY B 447 ARG B 455 1 ? 9  
HELX_P HELX_P47 47 SER B 468 ? VAL B 475 ? SER B 468 VAL B 475 1 ? 8  
HELX_P HELX_P48 48 HIS B 476 ? CYS B 478 ? HIS B 476 CYS B 478 5 ? 3  
HELX_P HELX_P49 49 ILE B 493 ? ARG B 512 ? ILE B 493 ARG B 512 1 ? 20 
HELX_P HELX_P50 50 GLN C 29  ? MET C 34  ? GLN C 29  MET C 34  1 ? 6  
HELX_P HELX_P51 51 THR C 37  ? LEU C 45  ? THR C 37  LEU C 45  1 ? 9  
HELX_P HELX_P52 52 SER C 69  ? GLY C 80  ? SER C 69  GLY C 80  1 ? 12 
HELX_P HELX_P53 53 SER C 92  ? SER C 109 ? SER C 92  SER C 109 1 ? 18 
HELX_P HELX_P54 54 TYR C 173 ? VAL C 179 ? TYR C 173 VAL C 179 5 ? 7  
HELX_P HELX_P55 55 SER C 234 ? HIS C 247 ? SER C 234 HIS C 247 1 ? 14 
HELX_P HELX_P56 56 LYS C 259 ? GLY C 271 ? LYS C 259 GLY C 271 1 ? 13 
HELX_P HELX_P57 57 PRO C 272 ? HIS C 275 ? PRO C 272 HIS C 275 5 ? 4  
HELX_P HELX_P58 58 ASN C 285 ? ARG C 291 ? ASN C 285 ARG C 291 1 ? 7  
HELX_P HELX_P59 59 ARG C 291 ? SER C 299 ? ARG C 291 SER C 299 1 ? 9  
HELX_P HELX_P60 60 ARG C 306 ? ILE C 313 ? ARG C 306 ILE C 313 1 ? 8  
HELX_P HELX_P61 61 PRO C 314 ? GLU C 316 ? PRO C 314 GLU C 316 5 ? 3  
HELX_P HELX_P62 62 LYS C 317 ? GLY C 333 ? LYS C 317 GLY C 333 1 ? 17 
HELX_P HELX_P63 63 LEU C 343 ? THR C 348 ? LEU C 343 THR C 348 5 ? 6  
HELX_P HELX_P64 64 THR C 353 ? GLY C 367 ? THR C 353 GLY C 367 1 ? 15 
HELX_P HELX_P65 65 SER C 374 ? LYS C 379 ? SER C 374 LYS C 379 1 ? 6  
HELX_P HELX_P66 66 PHE C 382 ? ALA C 400 ? PHE C 382 ALA C 400 1 ? 19 
HELX_P HELX_P67 67 TYR C 402 ? ALA C 414 ? TYR C 402 ALA C 414 1 ? 13 
HELX_P HELX_P68 68 ASP C 419 ? CYS C 436 ? ASP C 419 CYS C 436 1 ? 18 
HELX_P HELX_P69 69 GLY C 447 ? ARG C 455 ? GLY C 447 ARG C 455 1 ? 9  
HELX_P HELX_P70 70 SER C 468 ? VAL C 475 ? SER C 468 VAL C 475 1 ? 8  
HELX_P HELX_P71 71 HIS C 476 ? CYS C 478 ? HIS C 476 CYS C 478 5 ? 3  
HELX_P HELX_P72 72 ILE C 493 ? ARG C 512 ? ILE C 493 ARG C 512 1 ? 20 
HELX_P HELX_P73 73 ALA D 23  ? GLN D 27  ? ALA D 23  GLN D 27  5 ? 5  
HELX_P HELX_P74 74 GLN D 29  ? MET D 34  ? GLN D 29  MET D 34  1 ? 6  
HELX_P HELX_P75 75 THR D 37  ? LEU D 45  ? THR D 37  LEU D 45  1 ? 9  
HELX_P HELX_P76 76 SER D 69  ? GLY D 80  ? SER D 69  GLY D 80  1 ? 12 
HELX_P HELX_P77 77 SER D 92  ? SER D 109 ? SER D 92  SER D 109 1 ? 18 
HELX_P HELX_P78 78 ASP D 157 ? ARG D 161 ? ASP D 157 ARG D 161 5 ? 5  
HELX_P HELX_P79 79 TYR D 173 ? VAL D 179 ? TYR D 173 VAL D 179 5 ? 7  
HELX_P HELX_P80 80 SER D 234 ? HIS D 247 ? SER D 234 HIS D 247 1 ? 14 
HELX_P HELX_P81 81 LYS D 259 ? GLY D 271 ? LYS D 259 GLY D 271 1 ? 13 
HELX_P HELX_P82 82 PRO D 272 ? HIS D 275 ? PRO D 272 HIS D 275 5 ? 4  
HELX_P HELX_P83 83 ASN D 285 ? ARG D 291 ? ASN D 285 ARG D 291 1 ? 7  
HELX_P HELX_P84 84 ARG D 291 ? SER D 299 ? ARG D 291 SER D 299 1 ? 9  
HELX_P HELX_P85 85 ARG D 306 ? ILE D 313 ? ARG D 306 ILE D 313 1 ? 8  
HELX_P HELX_P86 86 PRO D 314 ? GLU D 316 ? PRO D 314 GLU D 316 5 ? 3  
HELX_P HELX_P87 87 LYS D 317 ? GLY D 333 ? LYS D 317 GLY D 333 1 ? 17 
HELX_P HELX_P88 88 LEU D 343 ? THR D 348 ? LEU D 343 THR D 348 5 ? 6  
HELX_P HELX_P89 89 THR D 353 ? GLY D 367 ? THR D 353 GLY D 367 1 ? 15 
HELX_P HELX_P90 90 SER D 374 ? LYS D 379 ? SER D 374 LYS D 379 1 ? 6  
HELX_P HELX_P91 91 PHE D 382 ? ALA D 400 ? PHE D 382 ALA D 400 1 ? 19 
HELX_P HELX_P92 92 TYR D 402 ? ARG D 412 ? TYR D 402 ARG D 412 1 ? 11 
HELX_P HELX_P93 93 ASP D 419 ? CYS D 436 ? ASP D 419 CYS D 436 1 ? 18 
HELX_P HELX_P94 94 GLY D 447 ? ARG D 455 ? GLY D 447 ARG D 455 1 ? 9  
HELX_P HELX_P95 95 SER D 468 ? VAL D 475 ? SER D 468 VAL D 475 1 ? 8  
HELX_P HELX_P96 96 HIS D 476 ? CYS D 478 ? HIS D 476 CYS D 478 5 ? 3  
HELX_P HELX_P97 97 ILE D 493 ? ARG D 512 ? ILE D 493 ARG D 512 1 ? 20 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
metalc1  metalc ? D  ASP 308 OD2 ? ? ? 1_555 AA MN  . MN  ? ? D ASP 308 D MN  601  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.982 ? 
metalc2  metalc ? C  ASP 308 OD2 ? ? ? 1_555 T  MN  . MN  ? ? C ASP 308 C MN  602  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.999 ? 
metalc3  metalc ? B  ASP 308 OD2 ? ? ? 1_555 L  MN  . MN  ? ? B ASP 308 B MN  601  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.002 ? 
metalc4  metalc ? A  GLU 284 OE2 ? ? ? 1_555 E  MN  . MN  ? ? A GLU 284 A MN  601  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.035 ? 
metalc5  metalc ? D  GLU 284 OE2 ? ? ? 1_555 AA MN  . MN  ? ? D GLU 284 D MN  601  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.041 ? 
metalc6  metalc ? C  GLU 284 OE2 ? ? ? 1_555 T  MN  . MN  ? ? C GLU 284 C MN  602  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.052 ? 
metalc7  metalc ? T  MN  .   MN  ? ? ? 1_555 U  FLC . OHB ? ? C MN  602 C FLC 603  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.073 ? 
metalc8  metalc ? B  GLU 284 OE2 ? ? ? 1_555 L  MN  . MN  ? ? B GLU 284 B MN  601  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.122 ? 
metalc9  metalc ? A  ASP 308 OD2 ? ? ? 1_555 E  MN  . MN  ? ? A ASP 308 A MN  601  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.139 ? 
metalc10 metalc ? AA MN  .   MN  ? ? ? 1_555 BA FLC . OHB ? ? D MN  601 D FLC 602  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.163 ? 
metalc11 metalc ? AA MN  .   MN  ? ? ? 1_555 BA FLC . OB1 ? ? D MN  601 D FLC 602  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.188 ? 
metalc12 metalc ? L  MN  .   MN  ? ? ? 1_555 M  FLC . OHB ? ? B MN  601 B FLC 602  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.190 ? 
metalc13 metalc ? L  MN  .   MN  ? ? ? 1_555 M  FLC . OB2 ? ? B MN  601 B FLC 602  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.205 ? 
metalc14 metalc ? T  MN  .   MN  ? ? ? 1_555 U  FLC . OB1 ? ? C MN  602 C FLC 603  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.300 ? 
metalc15 metalc ? E  MN  .   MN  ? ? ? 1_555 F  FLC . OHB ? ? A MN  601 A FLC 602  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.301 ? 
metalc16 metalc ? E  MN  .   MN  ? ? ? 1_555 F  FLC . OB1 ? ? A MN  601 A FLC 602  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.335 ? 
metalc17 metalc ? D  ASN 87  OD1 ? ? ? 1_555 HA NA  . NA  ? ? D ASN 87  D NA  608  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.714 ? 
metalc18 metalc ? A  ASN 87  OD1 ? ? ? 1_555 K  NA  . NA  ? ? A ASN 87  A NA  607  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.810 ? 
metalc19 metalc ? C  THR 126 O   ? ? ? 1_555 Z  NA  . NA  ? ? C THR 126 C NA  608  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.833 ? 
metalc20 metalc ? B  ASN 87  OD1 ? ? ? 1_555 R  NA  . NA  ? ? B ASN 87  B NA  607  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.863 ? 
metalc21 metalc ? C  ASN 87  OD1 ? ? ? 1_555 Z  NA  . NA  ? ? C ASN 87  C NA  608  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.893 ? 
metalc22 metalc ? A  THR 126 O   ? ? ? 1_555 K  NA  . NA  ? ? A THR 126 A NA  607  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.951 ? 
metalc23 metalc ? D  ASP 125 OD1 ? ? ? 1_555 HA NA  . NA  ? ? D ASP 125 D NA  608  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.984 ? 
metalc24 metalc ? B  THR 126 O   ? ? ? 1_555 R  NA  . NA  ? ? B THR 126 B NA  607  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 3.007 ? 
metalc25 metalc ? C  ASP 125 OD1 ? ? ? 1_555 Z  NA  . NA  ? ? C ASP 125 C NA  608  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 3.009 ? 
metalc26 metalc ? D  THR 126 O   ? ? ? 1_555 HA NA  . NA  ? ? D THR 126 D NA  608  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 3.058 ? 
metalc27 metalc ? B  ASP 125 OD1 ? ? ? 1_555 R  NA  . NA  ? ? B ASP 125 B NA  607  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 3.123 ? 
metalc28 metalc ? A  ASP 125 OD1 ? ? ? 1_555 K  NA  . NA  ? ? A ASP 125 A NA  607  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 3.140 ? 
metalc29 metalc ? AA MN  .   MN  ? ? ? 1_555 LA HOH . O   ? ? D MN  601 D HOH 703  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.118 ? 
metalc30 metalc ? E  MN  .   MN  ? ? ? 1_555 IA HOH . O   ? ? A MN  601 A HOH 721  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.136 ? 
metalc31 metalc ? T  MN  .   MN  ? ? ? 1_555 KA HOH . O   ? ? C MN  602 C HOH 752  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.195 ? 
metalc32 metalc ? AA MN  .   MN  ? ? ? 1_555 LA HOH . O   ? ? D MN  601 D HOH 751  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.206 ? 
metalc33 metalc ? T  MN  .   MN  ? ? ? 1_555 KA HOH . O   ? ? C MN  602 C HOH 716  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.226 ? 
metalc34 metalc ? E  MN  .   MN  ? ? ? 1_555 IA HOH . O   ? ? A MN  601 A HOH 1006 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.229 ? 
metalc35 metalc ? L  MN  .   MN  ? ? ? 1_555 JA HOH . O   ? ? B MN  601 B HOH 720  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.284 ? 
metalc36 metalc ? L  MN  .   MN  ? ? ? 1_555 JA HOH . O   ? ? B MN  601 B HOH 736  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.284 ? 
metalc37 metalc ? K  NA  .   NA  ? ? ? 1_555 IA HOH . O   ? ? A NA  607 A HOH 781  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.406 ? 
metalc38 metalc ? R  NA  .   NA  ? ? ? 1_555 JA HOH . O   ? ? B NA  607 B HOH 1024 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.495 ? 
metalc39 metalc ? HA NA  .   NA  ? ? ? 1_555 LA HOH . O   ? ? D NA  608 D HOH 738  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.500 ? 
metalc40 metalc ? Z  NA  .   NA  ? ? ? 1_555 KA HOH . O   ? ? C NA  608 C HOH 1033 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.645 ? 
metalc41 metalc ? HA NA  .   NA  ? ? ? 1_555 LA HOH . O   ? ? D NA  608 D HOH 1005 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.938 ? 
# 
_struct_conn_type.id          metalc 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle 
1 VAL 182 B . ? VAL 182 B GLY 183 B ? GLY 183 B 1 -8.30  
2 VAL 182 C . ? VAL 182 C GLY 183 C ? GLY 183 C 1 -25.10 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 9  ? 
B ? 7  ? 
C ? 2  ? 
D ? 10 ? 
E ? 9  ? 
F ? 7  ? 
G ? 2  ? 
H ? 9  ? 
I ? 7  ? 
J ? 2  ? 
K ? 10 ? 
L ? 9  ? 
M ? 2  ? 
N ? 6  ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2  ? parallel      
A 2 3  ? parallel      
A 3 4  ? parallel      
A 4 5  ? parallel      
A 5 6  ? parallel      
A 6 7  ? parallel      
A 7 8  ? parallel      
A 8 9  ? parallel      
B 1 2  ? anti-parallel 
B 2 3  ? anti-parallel 
B 3 4  ? anti-parallel 
B 4 5  ? anti-parallel 
B 5 6  ? anti-parallel 
B 6 7  ? parallel      
C 1 2  ? anti-parallel 
D 1 2  ? parallel      
D 2 3  ? parallel      
D 3 4  ? parallel      
D 4 5  ? anti-parallel 
D 5 6  ? anti-parallel 
D 6 7  ? anti-parallel 
D 7 8  ? parallel      
D 8 9  ? parallel      
D 9 10 ? parallel      
E 1 2  ? parallel      
E 2 3  ? parallel      
E 3 4  ? parallel      
E 4 5  ? parallel      
E 5 6  ? parallel      
E 6 7  ? parallel      
E 7 8  ? parallel      
E 8 9  ? parallel      
F 1 2  ? anti-parallel 
F 2 3  ? anti-parallel 
F 3 4  ? anti-parallel 
F 4 5  ? anti-parallel 
F 5 6  ? anti-parallel 
F 6 7  ? parallel      
G 1 2  ? anti-parallel 
H 1 2  ? parallel      
H 2 3  ? parallel      
H 3 4  ? parallel      
H 4 5  ? parallel      
H 5 6  ? parallel      
H 6 7  ? parallel      
H 7 8  ? parallel      
H 8 9  ? parallel      
I 1 2  ? anti-parallel 
I 2 3  ? anti-parallel 
I 3 4  ? anti-parallel 
I 4 5  ? anti-parallel 
I 5 6  ? anti-parallel 
I 6 7  ? parallel      
J 1 2  ? anti-parallel 
K 1 2  ? parallel      
K 2 3  ? parallel      
K 3 4  ? parallel      
K 4 5  ? anti-parallel 
K 5 6  ? anti-parallel 
K 6 7  ? anti-parallel 
K 7 8  ? parallel      
K 8 9  ? parallel      
K 9 10 ? parallel      
L 1 2  ? parallel      
L 2 3  ? parallel      
L 3 4  ? parallel      
L 4 5  ? parallel      
L 5 6  ? parallel      
L 6 7  ? parallel      
L 7 8  ? parallel      
L 8 9  ? parallel      
M 1 2  ? anti-parallel 
N 1 2  ? parallel      
N 2 3  ? anti-parallel 
N 3 4  ? anti-parallel 
N 4 5  ? anti-parallel 
N 5 6  ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1  SER A 58  ? THR A 62  ? ? SER A 58  THR A 62  
A 2  MET A 81  ? ASN A 87  ? ? MET A 81  ASN A 87  
A 3  ALA A 121 ? ASP A 125 ? ? ALA A 121 ASP A 125 
A 4  ILE A 251 ? ALA A 254 ? ? ILE A 251 ALA A 254 
A 5  LYS A 278 ? ILE A 283 ? ? LYS A 278 ILE A 283 
A 6  GLY A 301 ? ALA A 305 ? ? GLY A 301 ALA A 305 
A 7  VAL A 336 ? ALA A 339 ? ? VAL A 336 ALA A 339 
A 8  CYS A 370 ? LEU A 373 ? ? CYS A 370 LEU A 373 
A 9  SER A 58  ? THR A 62  ? ? SER A 58  THR A 62  
B 1  ILE A 131 ? ARG A 132 ? ? ILE A 131 ARG A 132 
B 2  GLY A 220 ? ASN A 222 ? ? GLY A 220 ASN A 222 
B 3  ARG A 185 ? ILE A 188 ? ? ARG A 185 ILE A 188 
B 4  ILE A 193 ? GLY A 201 ? ? ILE A 193 GLY A 201 
B 5  GLY A 204 ? ASN A 211 ? ? GLY A 204 ASN A 211 
B 6  GLN A 151 ? THR A 155 ? ? GLN A 151 THR A 155 
B 7  THR A 168 ? TRP A 170 ? ? THR A 168 TRP A 170 
C 1  VAL A 144 ? LEU A 146 ? ? VAL A 144 LEU A 146 
C 2  GLY A 213 ? LEU A 215 ? ? GLY A 213 LEU A 215 
D 1  VAL A 481 ? LEU A 485 ? ? VAL A 481 LEU A 485 
D 2  ALA A 461 ? THR A 466 ? ? ALA A 461 THR A 466 
D 3  ALA A 439 ? LEU A 443 ? ? ALA A 439 LEU A 443 
D 4  LEU A 520 ? GLY A 526 ? ? LEU A 520 GLY A 526 
D 5  THR A 534 ? SER A 541 ? ? THR A 534 SER A 541 
D 6  THR B 534 ? SER B 541 ? ? THR B 534 SER B 541 
D 7  LEU B 520 ? GLY B 526 ? ? LEU B 520 GLY B 526 
D 8  ALA B 439 ? LEU B 443 ? ? ALA B 439 LEU B 443 
D 9  ALA B 461 ? THR B 466 ? ? ALA B 461 THR B 466 
D 10 VAL B 481 ? LEU B 485 ? ? VAL B 481 LEU B 485 
E 1  SER B 58  ? THR B 62  ? ? SER B 58  THR B 62  
E 2  ILE B 83  ? ASN B 87  ? ? ILE B 83  ASN B 87  
E 3  ALA B 121 ? ASP B 125 ? ? ALA B 121 ASP B 125 
E 4  ILE B 251 ? ALA B 254 ? ? ILE B 251 ALA B 254 
E 5  LYS B 278 ? ILE B 283 ? ? LYS B 278 ILE B 283 
E 6  GLY B 301 ? ALA B 305 ? ? GLY B 301 ALA B 305 
E 7  VAL B 336 ? ALA B 339 ? ? VAL B 336 ALA B 339 
E 8  CYS B 370 ? LEU B 373 ? ? CYS B 370 LEU B 373 
E 9  SER B 58  ? THR B 62  ? ? SER B 58  THR B 62  
F 1  ILE B 131 ? ARG B 132 ? ? ILE B 131 ARG B 132 
F 2  GLY B 220 ? ASN B 222 ? ? GLY B 220 ASN B 222 
F 3  GLY B 183 ? ILE B 188 ? ? GLY B 183 ILE B 188 
F 4  ILE B 193 ? GLY B 201 ? ? ILE B 193 GLY B 201 
F 5  GLY B 204 ? ASN B 211 ? ? GLY B 204 ASN B 211 
F 6  GLN B 151 ? THR B 155 ? ? GLN B 151 THR B 155 
F 7  THR B 168 ? TRP B 170 ? ? THR B 168 TRP B 170 
G 1  GLU B 145 ? LEU B 146 ? ? GLU B 145 LEU B 146 
G 2  GLY B 213 ? VAL B 214 ? ? GLY B 213 VAL B 214 
H 1  SER C 58  ? THR C 62  ? ? SER C 58  THR C 62  
H 2  MET C 81  ? ASN C 87  ? ? MET C 81  ASN C 87  
H 3  ALA C 121 ? ASP C 125 ? ? ALA C 121 ASP C 125 
H 4  ILE C 251 ? ALA C 254 ? ? ILE C 251 ALA C 254 
H 5  LYS C 278 ? ILE C 283 ? ? LYS C 278 ILE C 283 
H 6  GLY C 301 ? ALA C 305 ? ? GLY C 301 ALA C 305 
H 7  VAL C 336 ? ALA C 339 ? ? VAL C 336 ALA C 339 
H 8  CYS C 370 ? LEU C 373 ? ? CYS C 370 LEU C 373 
H 9  SER C 58  ? THR C 62  ? ? SER C 58  THR C 62  
I 1  ILE C 131 ? ARG C 132 ? ? ILE C 131 ARG C 132 
I 2  GLY C 220 ? ASN C 222 ? ? GLY C 220 ASN C 222 
I 3  ARG C 185 ? ILE C 188 ? ? ARG C 185 ILE C 188 
I 4  ILE C 193 ? GLY C 201 ? ? ILE C 193 GLY C 201 
I 5  GLY C 204 ? ASN C 211 ? ? GLY C 204 ASN C 211 
I 6  GLN C 151 ? THR C 155 ? ? GLN C 151 THR C 155 
I 7  THR C 168 ? TRP C 170 ? ? THR C 168 TRP C 170 
J 1  VAL C 144 ? LEU C 146 ? ? VAL C 144 LEU C 146 
J 2  GLY C 213 ? LEU C 215 ? ? GLY C 213 LEU C 215 
K 1  VAL C 481 ? LEU C 485 ? ? VAL C 481 LEU C 485 
K 2  ALA C 461 ? THR C 466 ? ? ALA C 461 THR C 466 
K 3  ALA C 439 ? LEU C 443 ? ? ALA C 439 LEU C 443 
K 4  LEU C 520 ? GLY C 526 ? ? LEU C 520 GLY C 526 
K 5  THR C 534 ? SER C 541 ? ? THR C 534 SER C 541 
K 6  THR D 534 ? SER D 541 ? ? THR D 534 SER D 541 
K 7  LEU D 520 ? GLY D 526 ? ? LEU D 520 GLY D 526 
K 8  ALA D 439 ? LEU D 443 ? ? ALA D 439 LEU D 443 
K 9  ALA D 461 ? THR D 466 ? ? ALA D 461 THR D 466 
K 10 VAL D 481 ? LEU D 485 ? ? VAL D 481 LEU D 485 
L 1  SER D 58  ? THR D 62  ? ? SER D 58  THR D 62  
L 2  MET D 81  ? ASN D 87  ? ? MET D 81  ASN D 87  
L 3  ALA D 121 ? ASP D 125 ? ? ALA D 121 ASP D 125 
L 4  ILE D 251 ? ALA D 254 ? ? ILE D 251 ALA D 254 
L 5  LYS D 278 ? ILE D 283 ? ? LYS D 278 ILE D 283 
L 6  GLY D 301 ? ALA D 305 ? ? GLY D 301 ALA D 305 
L 7  VAL D 336 ? ALA D 339 ? ? VAL D 336 ALA D 339 
L 8  CYS D 370 ? LEU D 373 ? ? CYS D 370 LEU D 373 
L 9  SER D 58  ? THR D 62  ? ? SER D 58  THR D 62  
M 1  VAL D 144 ? LEU D 146 ? ? VAL D 144 LEU D 146 
M 2  GLY D 213 ? LEU D 215 ? ? GLY D 213 LEU D 215 
N 1  THR D 168 ? TRP D 170 ? ? THR D 168 TRP D 170 
N 2  GLN D 151 ? THR D 155 ? ? GLN D 151 THR D 155 
N 3  GLY D 204 ? VAL D 209 ? ? GLY D 204 VAL D 209 
N 4  ILE D 193 ? GLY D 201 ? ? ILE D 193 GLY D 201 
N 5  GLY D 183 ? ILE D 188 ? ? GLY D 183 ILE D 188 
N 6  VAL D 221 ? ASN D 222 ? ? VAL D 221 ASN D 222 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2  N ALA A 61  ? N ALA A 61  O ARG A 85  ? O ARG A 85  
A 2 3  N LEU A 86  ? N LEU A 86  O ASP A 125 ? O ASP A 125 
A 3 4  N LEU A 124 ? N LEU A 124 O PHE A 253 ? O PHE A 253 
A 4 5  N ALA A 254 ? N ALA A 254 O LYS A 282 ? O LYS A 282 
A 5 6  N ILE A 283 ? N ILE A 283 O MET A 303 ? O MET A 303 
A 6 7  N VAL A 304 ? N VAL A 304 O VAL A 337 ? O VAL A 337 
A 7 8  N CYS A 338 ? N CYS A 338 O CYS A 370 ? O CYS A 370 
A 8 9  O ILE A 371 ? O ILE A 371 N SER A 58  ? N SER A 58  
B 1 2  N ILE A 131 ? N ILE A 131 O VAL A 221 ? O VAL A 221 
B 2 3  O ASN A 222 ? O ASN A 222 N TYR A 187 ? N TYR A 187 
B 3 4  N ILE A 186 ? N ILE A 186 O LEU A 195 ? O LEU A 195 
B 4 5  N GLN A 198 ? N GLN A 198 O VAL A 206 ? O VAL A 206 
B 5 6  O LEU A 205 ? O LEU A 205 N VAL A 154 ? N VAL A 154 
B 6 7  N LEU A 153 ? N LEU A 153 O VAL A 169 ? O VAL A 169 
C 1 2  N VAL A 144 ? N VAL A 144 O LEU A 215 ? O LEU A 215 
D 1 2  O LEU A 484 ? O LEU A 484 N ALA A 464 ? N ALA A 464 
D 2 3  O ALA A 461 ? O ALA A 461 N ILE A 440 ? N ILE A 440 
D 3 4  N ILE A 441 ? N ILE A 441 O VAL A 524 ? O VAL A 524 
D 4 5  N VAL A 523 ? N VAL A 523 O ARG A 538 ? O ARG A 538 
D 5 6  N MET A 537 ? N MET A 537 O MET B 537 ? O MET B 537 
D 6 7  O ARG B 538 ? O ARG B 538 N VAL B 523 ? N VAL B 523 
D 7 8  O VAL B 524 ? O VAL B 524 N ILE B 441 ? N ILE B 441 
D 8 9  N VAL B 442 ? N VAL B 442 O ILE B 463 ? O ILE B 463 
D 9 10 N ALA B 464 ? N ALA B 464 O LEU B 484 ? O LEU B 484 
E 1 2  N ALA B 61  ? N ALA B 61  O ARG B 85  ? O ARG B 85  
E 2 3  N LEU B 86  ? N LEU B 86  O ASP B 125 ? O ASP B 125 
E 3 4  N LEU B 124 ? N LEU B 124 O ILE B 251 ? O ILE B 251 
E 4 5  N VAL B 252 ? N VAL B 252 O ILE B 280 ? O ILE B 280 
E 5 6  N SER B 281 ? N SER B 281 O MET B 303 ? O MET B 303 
E 6 7  N VAL B 304 ? N VAL B 304 O VAL B 337 ? O VAL B 337 
E 7 8  N CYS B 338 ? N CYS B 338 O CYS B 370 ? O CYS B 370 
E 8 9  O ILE B 371 ? O ILE B 371 N ILE B 60  ? N ILE B 60  
F 1 2  N ILE B 131 ? N ILE B 131 O VAL B 221 ? O VAL B 221 
F 2 3  O ASN B 222 ? O ASN B 222 N TYR B 187 ? N TYR B 187 
F 3 4  N ILE B 186 ? N ILE B 186 O LEU B 195 ? O LEU B 195 
F 4 5  N SER B 194 ? N SER B 194 O GLU B 210 ? O GLU B 210 
F 5 6  O LEU B 205 ? O LEU B 205 N VAL B 154 ? N VAL B 154 
F 6 7  N LEU B 153 ? N LEU B 153 O VAL B 169 ? O VAL B 169 
G 1 2  N LEU B 146 ? N LEU B 146 O GLY B 213 ? O GLY B 213 
H 1 2  N ILE C 59  ? N ILE C 59  O ASN C 82  ? O ASN C 82  
H 2 3  N ALA C 84  ? N ALA C 84  O ALA C 121 ? O ALA C 121 
H 3 4  N LEU C 124 ? N LEU C 124 O ILE C 251 ? O ILE C 251 
H 4 5  N VAL C 252 ? N VAL C 252 O ILE C 280 ? O ILE C 280 
H 5 6  N ILE C 283 ? N ILE C 283 O MET C 303 ? O MET C 303 
H 6 7  N VAL C 304 ? N VAL C 304 O VAL C 337 ? O VAL C 337 
H 7 8  N CYS C 338 ? N CYS C 338 O CYS C 370 ? O CYS C 370 
H 8 9  O ILE C 371 ? O ILE C 371 N ILE C 60  ? N ILE C 60  
I 1 2  N ILE C 131 ? N ILE C 131 O VAL C 221 ? O VAL C 221 
I 2 3  O ASN C 222 ? O ASN C 222 N TYR C 187 ? N TYR C 187 
I 3 4  N ILE C 188 ? N ILE C 188 O ILE C 193 ? O ILE C 193 
I 4 5  N GLN C 198 ? N GLN C 198 O VAL C 206 ? O VAL C 206 
I 5 6  O LEU C 205 ? O LEU C 205 N VAL C 154 ? N VAL C 154 
I 6 7  N LEU C 153 ? N LEU C 153 O VAL C 169 ? O VAL C 169 
J 1 2  N VAL C 144 ? N VAL C 144 O LEU C 215 ? O LEU C 215 
K 1 2  O PHE C 482 ? O PHE C 482 N VAL C 462 ? N VAL C 462 
K 2 3  O ILE C 463 ? O ILE C 463 N ILE C 440 ? N ILE C 440 
K 3 4  N ILE C 441 ? N ILE C 441 O VAL C 524 ? O VAL C 524 
K 4 5  N VAL C 521 ? N VAL C 521 O LEU C 540 ? O LEU C 540 
K 5 6  N MET C 537 ? N MET C 537 O MET D 537 ? O MET D 537 
K 6 7  O ARG D 538 ? O ARG D 538 N VAL D 523 ? N VAL D 523 
K 7 8  O VAL D 524 ? O VAL D 524 N ILE D 441 ? N ILE D 441 
K 8 9  N VAL D 442 ? N VAL D 442 O VAL D 465 ? O VAL D 465 
K 9 10 N VAL D 462 ? N VAL D 462 O PHE D 482 ? O PHE D 482 
L 1 2  N ALA D 61  ? N ALA D 61  O ARG D 85  ? O ARG D 85  
L 2 3  N ALA D 84  ? N ALA D 84  O ALA D 121 ? O ALA D 121 
L 3 4  N LEU D 124 ? N LEU D 124 O PHE D 253 ? O PHE D 253 
L 4 5  N VAL D 252 ? N VAL D 252 O ILE D 280 ? O ILE D 280 
L 5 6  N SER D 281 ? N SER D 281 O MET D 303 ? O MET D 303 
L 6 7  N VAL D 304 ? N VAL D 304 O VAL D 337 ? O VAL D 337 
L 7 8  N CYS D 338 ? N CYS D 338 O CYS D 370 ? O CYS D 370 
L 8 9  O ILE D 371 ? O ILE D 371 N ILE D 60  ? N ILE D 60  
M 1 2  N LEU D 146 ? N LEU D 146 O GLY D 213 ? O GLY D 213 
N 1 2  O VAL D 169 ? O VAL D 169 N LEU D 153 ? N LEU D 153 
N 2 3  N VAL D 154 ? N VAL D 154 O LEU D 205 ? O LEU D 205 
N 3 4  O VAL D 206 ? O VAL D 206 N GLN D 198 ? N GLN D 198 
N 4 5  O LEU D 195 ? O LEU D 195 N ILE D 186 ? N ILE D 186 
N 5 6  N TYR D 187 ? N TYR D 187 O ASN D 222 ? O ASN D 222 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE MN A 601'  SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE FLC A 602' SOFTWARE 
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE FBP A 603' SOFTWARE 
AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE EDO A 604' SOFTWARE 
AC5 'BINDING SITE FOR RESIDUE EDO A 605' SOFTWARE 
AC6 'BINDING SITE FOR RESIDUE PEG A 606' SOFTWARE 
AC7 'BINDING SITE FOR RESIDUE NA A 607'  SOFTWARE 
AC8 'BINDING SITE FOR RESIDUE MN B 601'  SOFTWARE 
AC9 'BINDING SITE FOR RESIDUE FLC B 602' SOFTWARE 
BC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE FBP B 603' SOFTWARE 
BC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE EDO B 604' SOFTWARE 
BC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE PEG B 605' SOFTWARE 
BC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE EDO B 606' SOFTWARE 
BC5 'BINDING SITE FOR RESIDUE NA B 607'  SOFTWARE 
BC6 'BINDING SITE FOR RESIDUE EDO C 601' SOFTWARE 
BC7 'BINDING SITE FOR RESIDUE MN C 602'  SOFTWARE 
BC8 'BINDING SITE FOR RESIDUE FLC C 603' SOFTWARE 
BC9 'BINDING SITE FOR RESIDUE FBP C 604' SOFTWARE 
CC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE 1PE C 605' SOFTWARE 
CC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE 1PE C 606' SOFTWARE 
CC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE EDO C 607' SOFTWARE 
CC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE NA C 608'  SOFTWARE 
CC5 'BINDING SITE FOR RESIDUE MN D 601'  SOFTWARE 
CC6 'BINDING SITE FOR RESIDUE FLC D 602' SOFTWARE 
CC7 'BINDING SITE FOR RESIDUE FBP D 603' SOFTWARE 
CC8 'BINDING SITE FOR RESIDUE ADN D 604' SOFTWARE 
CC9 'BINDING SITE FOR RESIDUE EDO D 605' SOFTWARE 
DC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE EDO D 606' SOFTWARE 
DC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE EDO D 607' SOFTWARE 
DC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE NA D 608'  SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1   AC1 5  GLU A  284 ? GLU A 284  . . 1_555 ? 
2   AC1 5  ASP A  308 ? ASP A 308  . . 1_555 ? 
3   AC1 5  FLC F  .   ? FLC A 602  . . 1_555 ? 
4   AC1 5  HOH IA .   ? HOH A 721  . . 1_555 ? 
5   AC1 5  HOH IA .   ? HOH A 1006 . . 1_555 ? 
6   AC2 19 ARG A  85  ? ARG A 85   . . 1_555 ? 
7   AC2 19 ASP A  125 ? ASP A 125  . . 1_555 ? 
8   AC2 19 LYS A  282 ? LYS A 282  . . 1_555 ? 
9   AC2 19 GLU A  284 ? GLU A 284  . . 1_555 ? 
10  AC2 19 MET A  303 ? MET A 303  . . 1_555 ? 
11  AC2 19 ALA A  305 ? ALA A 305  . . 1_555 ? 
12  AC2 19 ARG A  306 ? ARG A 306  . . 1_555 ? 
13  AC2 19 GLY A  307 ? GLY A 307  . . 1_555 ? 
14  AC2 19 ASP A  308 ? ASP A 308  . . 1_555 ? 
15  AC2 19 THR A  340 ? THR A 340  . . 1_555 ? 
16  AC2 19 MET A  372 ? MET A 372  . . 1_555 ? 
17  AC2 19 MN  E  .   ? MN  A 601  . . 1_555 ? 
18  AC2 19 NA  K  .   ? NA  A 607  . . 1_555 ? 
19  AC2 19 HOH IA .   ? HOH A 721  . . 1_555 ? 
20  AC2 19 HOH IA .   ? HOH A 729  . . 1_555 ? 
21  AC2 19 HOH IA .   ? HOH A 781  . . 1_555 ? 
22  AC2 19 HOH IA .   ? HOH A 912  . . 1_555 ? 
23  AC2 19 HOH IA .   ? HOH A 1005 . . 1_555 ? 
24  AC2 19 HOH IA .   ? HOH A 1006 . . 1_555 ? 
25  AC3 24 LEU A  443 ? LEU A 443  . . 1_555 ? 
26  AC3 24 THR A  444 ? THR A 444  . . 1_555 ? 
27  AC3 24 THR A  445 ? THR A 445  . . 1_555 ? 
28  AC3 24 THR A  446 ? THR A 446  . . 1_555 ? 
29  AC3 24 SER A  449 ? SER A 449  . . 1_555 ? 
30  AC3 24 TRP A  494 ? TRP A 494  . . 1_555 ? 
31  AC3 24 ARG A  501 ? ARG A 501  . . 1_555 ? 
32  AC3 24 GLY A  526 ? GLY A 526  . . 1_555 ? 
33  AC3 24 ARG A  528 ? ARG A 528  . . 1_555 ? 
34  AC3 24 PRO A  529 ? PRO A 529  . . 1_555 ? 
35  AC3 24 GLY A  530 ? GLY A 530  . . 1_555 ? 
36  AC3 24 SER A  531 ? SER A 531  . . 1_555 ? 
37  AC3 24 GLY A  532 ? GLY A 532  . . 1_555 ? 
38  AC3 24 TYR A  533 ? TYR A 533  . . 1_555 ? 
39  AC3 24 THR A  534 ? THR A 534  . . 1_555 ? 
40  AC3 24 HOH IA .   ? HOH A 705  . . 1_555 ? 
41  AC3 24 HOH IA .   ? HOH A 707  . . 1_555 ? 
42  AC3 24 HOH IA .   ? HOH A 719  . . 1_555 ? 
43  AC3 24 HOH IA .   ? HOH A 728  . . 1_555 ? 
44  AC3 24 HOH IA .   ? HOH A 759  . . 1_555 ? 
45  AC3 24 HOH IA .   ? HOH A 764  . . 1_555 ? 
46  AC3 24 HOH IA .   ? HOH A 770  . . 1_555 ? 
47  AC3 24 HOH IA .   ? HOH A 784  . . 1_555 ? 
48  AC3 24 HOH IA .   ? HOH A 933  . . 1_555 ? 
49  AC4 10 GLY A  333 ? GLY A 333  . . 1_555 ? 
50  AC4 10 LYS A  334 ? LYS A 334  . . 1_555 ? 
51  AC4 10 PRO A  335 ? PRO A 335  . . 1_555 ? 
52  AC4 10 ASP A  369 ? ASP A 369  . . 1_555 ? 
53  AC4 10 GLN A  451 ? GLN A 451  . . 1_555 ? 
54  AC4 10 SER A  454 ? SER A 454  . . 1_555 ? 
55  AC4 10 ARG A  455 ? ARG A 455  . . 1_555 ? 
56  AC4 10 ARG A  457 ? ARG A 457  . . 1_555 ? 
57  AC4 10 CYS A  478 ? CYS A 478  . . 1_555 ? 
58  AC4 10 HOH IA .   ? HOH A 730  . . 1_555 ? 
59  AC5 6  LYS A  278 ? LYS A 278  . . 1_555 ? 
60  AC5 6  GLN A  451 ? GLN A 451  . . 1_555 ? 
61  AC5 6  GLN A  474 ? GLN A 474  . . 1_555 ? 
62  AC5 6  HOH IA .   ? HOH A 717  . . 1_555 ? 
63  AC5 6  HOH IA .   ? HOH A 757  . . 1_555 ? 
64  AC5 6  HOH IA .   ? HOH A 762  . . 1_555 ? 
65  AC6 8  ARG A  411 ? ARG A 411  . . 1_555 ? 
66  AC6 8  HIS B  403 ? HIS B 403  . . 1_555 ? 
67  AC6 8  ARG B  404 ? ARG B 404  . . 1_555 ? 
68  AC6 8  PHE B  407 ? PHE B 407  . . 1_555 ? 
69  AC6 8  PHE B  433 ? PHE B 433  . . 1_555 ? 
70  AC6 8  ARG B  459 ? ARG B 459  . . 1_555 ? 
71  AC6 8  HOH JA .   ? HOH B 748  . . 1_555 ? 
72  AC6 8  HOH JA .   ? HOH B 910  . . 1_555 ? 
73  AC7 7  ARG A  85  ? ARG A 85   . . 1_555 ? 
74  AC7 7  ASN A  87  ? ASN A 87   . . 1_555 ? 
75  AC7 7  SER A  89  ? SER A 89   . . 1_555 ? 
76  AC7 7  ASP A  125 ? ASP A 125  . . 1_555 ? 
77  AC7 7  THR A  126 ? THR A 126  . . 1_555 ? 
78  AC7 7  FLC F  .   ? FLC A 602  . . 1_555 ? 
79  AC7 7  HOH IA .   ? HOH A 781  . . 1_555 ? 
80  AC8 5  GLU B  284 ? GLU B 284  . . 1_555 ? 
81  AC8 5  ASP B  308 ? ASP B 308  . . 1_555 ? 
82  AC8 5  FLC M  .   ? FLC B 602  . . 1_555 ? 
83  AC8 5  HOH JA .   ? HOH B 720  . . 1_555 ? 
84  AC8 5  HOH JA .   ? HOH B 736  . . 1_555 ? 
85  AC9 18 ARG B  85  ? ARG B 85   . . 1_555 ? 
86  AC9 18 ASP B  125 ? ASP B 125  . . 1_555 ? 
87  AC9 18 LYS B  282 ? LYS B 282  . . 1_555 ? 
88  AC9 18 GLU B  284 ? GLU B 284  . . 1_555 ? 
89  AC9 18 MET B  303 ? MET B 303  . . 1_555 ? 
90  AC9 18 ALA B  305 ? ALA B 305  . . 1_555 ? 
91  AC9 18 ARG B  306 ? ARG B 306  . . 1_555 ? 
92  AC9 18 GLY B  307 ? GLY B 307  . . 1_555 ? 
93  AC9 18 ASP B  308 ? ASP B 308  . . 1_555 ? 
94  AC9 18 THR B  340 ? THR B 340  . . 1_555 ? 
95  AC9 18 MET B  372 ? MET B 372  . . 1_555 ? 
96  AC9 18 SER B  374 ? SER B 374  . . 1_555 ? 
97  AC9 18 MN  L  .   ? MN  B 601  . . 1_555 ? 
98  AC9 18 NA  R  .   ? NA  B 607  . . 1_555 ? 
99  AC9 18 HOH JA .   ? HOH B 720  . . 1_555 ? 
100 AC9 18 HOH JA .   ? HOH B 837  . . 1_555 ? 
101 AC9 18 HOH JA .   ? HOH B 972  . . 1_555 ? 
102 AC9 18 HOH JA .   ? HOH B 1024 . . 1_555 ? 
103 BC1 24 LEU B  443 ? LEU B 443  . . 1_555 ? 
104 BC1 24 THR B  444 ? THR B 444  . . 1_555 ? 
105 BC1 24 THR B  445 ? THR B 445  . . 1_555 ? 
106 BC1 24 THR B  446 ? THR B 446  . . 1_555 ? 
107 BC1 24 SER B  449 ? SER B 449  . . 1_555 ? 
108 BC1 24 TRP B  494 ? TRP B 494  . . 1_555 ? 
109 BC1 24 ARG B  501 ? ARG B 501  . . 1_555 ? 
110 BC1 24 GLY B  526 ? GLY B 526  . . 1_555 ? 
111 BC1 24 ARG B  528 ? ARG B 528  . . 1_555 ? 
112 BC1 24 PRO B  529 ? PRO B 529  . . 1_555 ? 
113 BC1 24 GLY B  530 ? GLY B 530  . . 1_555 ? 
114 BC1 24 SER B  531 ? SER B 531  . . 1_555 ? 
115 BC1 24 GLY B  532 ? GLY B 532  . . 1_555 ? 
116 BC1 24 TYR B  533 ? TYR B 533  . . 1_555 ? 
117 BC1 24 THR B  534 ? THR B 534  . . 1_555 ? 
118 BC1 24 HOH JA .   ? HOH B 710  . . 1_555 ? 
119 BC1 24 HOH JA .   ? HOH B 732  . . 1_555 ? 
120 BC1 24 HOH JA .   ? HOH B 742  . . 1_555 ? 
121 BC1 24 HOH JA .   ? HOH B 745  . . 1_555 ? 
122 BC1 24 HOH JA .   ? HOH B 784  . . 1_555 ? 
123 BC1 24 HOH JA .   ? HOH B 792  . . 1_555 ? 
124 BC1 24 HOH JA .   ? HOH B 797  . . 1_555 ? 
125 BC1 24 HOH JA .   ? HOH B 800  . . 1_555 ? 
126 BC1 24 HOH JA .   ? HOH B 821  . . 1_555 ? 
127 BC2 10 GLY B  333 ? GLY B 333  . . 1_555 ? 
128 BC2 10 LYS B  334 ? LYS B 334  . . 1_555 ? 
129 BC2 10 PRO B  335 ? PRO B 335  . . 1_555 ? 
130 BC2 10 ASP B  369 ? ASP B 369  . . 1_555 ? 
131 BC2 10 GLN B  451 ? GLN B 451  . . 1_555 ? 
132 BC2 10 SER B  454 ? SER B 454  . . 1_555 ? 
133 BC2 10 ARG B  455 ? ARG B 455  . . 1_555 ? 
134 BC2 10 ARG B  457 ? ARG B 457  . . 1_555 ? 
135 BC2 10 CYS B  478 ? CYS B 478  . . 1_555 ? 
136 BC2 10 HOH JA .   ? HOH B 714  . . 1_555 ? 
137 BC3 4  HIS B  93  ? HIS B 93   . . 1_555 ? 
138 BC3 4  HOH JA .   ? HOH B 750  . . 1_555 ? 
139 BC3 4  HOH JA .   ? HOH B 947  . . 1_555 ? 
140 BC3 4  EDO Y  .   ? EDO C 607  . . 1_454 ? 
141 BC4 9  SER B  56  ? SER B 56   . . 1_555 ? 
142 BC4 9  THR B  57  ? THR B 57   . . 1_555 ? 
143 BC4 9  SER B  58  ? SER B 58   . . 1_555 ? 
144 BC4 9  HIS B  476 ? HIS B 476  . . 1_555 ? 
145 BC4 9  VAL B  481 ? VAL B 481  . . 1_555 ? 
146 BC4 9  PHE B  482 ? PHE B 482  . . 1_555 ? 
147 BC4 9  HOH JA .   ? HOH B 739  . . 1_555 ? 
148 BC4 9  HOH JA .   ? HOH B 971  . . 1_555 ? 
149 BC4 9  HOH JA .   ? HOH B 1014 . . 1_555 ? 
150 BC5 8  ARG B  85  ? ARG B 85   . . 1_555 ? 
151 BC5 8  ASN B  87  ? ASN B 87   . . 1_555 ? 
152 BC5 8  SER B  89  ? SER B 89   . . 1_555 ? 
153 BC5 8  ASP B  125 ? ASP B 125  . . 1_555 ? 
154 BC5 8  THR B  126 ? THR B 126  . . 1_555 ? 
155 BC5 8  LYS B  282 ? LYS B 282  . . 1_555 ? 
156 BC5 8  FLC M  .   ? FLC B 602  . . 1_555 ? 
157 BC5 8  HOH JA .   ? HOH B 1024 . . 1_555 ? 
158 BC6 6  ASP A  190 ? ASP A 190  . . 1_555 ? 
159 BC6 6  GLN A  341 ? GLN A 341  . . 1_555 ? 
160 BC6 6  ARG C  351 ? ARG C 351  . . 1_555 ? 
161 BC6 6  PRO C  352 ? PRO C 352  . . 1_555 ? 
162 BC6 6  ARG C  354 ? ARG C 354  . . 1_555 ? 
163 BC6 6  HOH KA .   ? HOH C 966  . . 1_555 ? 
164 BC7 5  GLU C  284 ? GLU C 284  . . 1_555 ? 
165 BC7 5  ASP C  308 ? ASP C 308  . . 1_555 ? 
166 BC7 5  FLC U  .   ? FLC C 603  . . 1_555 ? 
167 BC7 5  HOH KA .   ? HOH C 716  . . 1_555 ? 
168 BC7 5  HOH KA .   ? HOH C 752  . . 1_555 ? 
169 BC8 18 ARG C  85  ? ARG C 85   . . 1_555 ? 
170 BC8 18 ASP C  125 ? ASP C 125  . . 1_555 ? 
171 BC8 18 LYS C  282 ? LYS C 282  . . 1_555 ? 
172 BC8 18 GLU C  284 ? GLU C 284  . . 1_555 ? 
173 BC8 18 MET C  303 ? MET C 303  . . 1_555 ? 
174 BC8 18 ALA C  305 ? ALA C 305  . . 1_555 ? 
175 BC8 18 ARG C  306 ? ARG C 306  . . 1_555 ? 
176 BC8 18 GLY C  307 ? GLY C 307  . . 1_555 ? 
177 BC8 18 ASP C  308 ? ASP C 308  . . 1_555 ? 
178 BC8 18 THR C  340 ? THR C 340  . . 1_555 ? 
179 BC8 18 MET C  372 ? MET C 372  . . 1_555 ? 
180 BC8 18 SER C  374 ? SER C 374  . . 1_555 ? 
181 BC8 18 MN  T  .   ? MN  C 602  . . 1_555 ? 
182 BC8 18 NA  Z  .   ? NA  C 608  . . 1_555 ? 
183 BC8 18 HOH KA .   ? HOH C 716  . . 1_555 ? 
184 BC8 18 HOH KA .   ? HOH C 752  . . 1_555 ? 
185 BC8 18 HOH KA .   ? HOH C 815  . . 1_555 ? 
186 BC8 18 HOH KA .   ? HOH C 837  . . 1_555 ? 
187 BC9 24 LEU C  443 ? LEU C 443  . . 1_555 ? 
188 BC9 24 THR C  444 ? THR C 444  . . 1_555 ? 
189 BC9 24 THR C  445 ? THR C 445  . . 1_555 ? 
190 BC9 24 THR C  446 ? THR C 446  . . 1_555 ? 
191 BC9 24 SER C  449 ? SER C 449  . . 1_555 ? 
192 BC9 24 TRP C  494 ? TRP C 494  . . 1_555 ? 
193 BC9 24 ARG C  501 ? ARG C 501  . . 1_555 ? 
194 BC9 24 GLY C  526 ? GLY C 526  . . 1_555 ? 
195 BC9 24 ARG C  528 ? ARG C 528  . . 1_555 ? 
196 BC9 24 PRO C  529 ? PRO C 529  . . 1_555 ? 
197 BC9 24 GLY C  530 ? GLY C 530  . . 1_555 ? 
198 BC9 24 SER C  531 ? SER C 531  . . 1_555 ? 
199 BC9 24 GLY C  532 ? GLY C 532  . . 1_555 ? 
200 BC9 24 TYR C  533 ? TYR C 533  . . 1_555 ? 
201 BC9 24 THR C  534 ? THR C 534  . . 1_555 ? 
202 BC9 24 HOH KA .   ? HOH C 708  . . 1_555 ? 
203 BC9 24 HOH KA .   ? HOH C 713  . . 1_555 ? 
204 BC9 24 HOH KA .   ? HOH C 722  . . 1_555 ? 
205 BC9 24 HOH KA .   ? HOH C 828  . . 1_555 ? 
206 BC9 24 HOH KA .   ? HOH C 855  . . 1_555 ? 
207 BC9 24 HOH KA .   ? HOH C 861  . . 1_555 ? 
208 BC9 24 HOH KA .   ? HOH C 864  . . 1_555 ? 
209 BC9 24 HOH KA .   ? HOH C 883  . . 1_555 ? 
210 BC9 24 HOH KA .   ? HOH C 983  . . 1_555 ? 
211 CC1 1  GLY C  91  ? GLY C 91   . . 1_555 ? 
212 CC2 14 SER C  56  ? SER C 56   . . 1_555 ? 
213 CC2 14 THR C  57  ? THR C 57   . . 1_555 ? 
214 CC2 14 SER C  58  ? SER C 58   . . 1_555 ? 
215 CC2 14 ASN C  82  ? ASN C 82   . . 1_555 ? 
216 CC2 14 ASP C  369 ? ASP C 369  . . 1_555 ? 
217 CC2 14 HIS C  476 ? HIS C 476  . . 1_555 ? 
218 CC2 14 LEU C  477 ? LEU C 477  . . 1_555 ? 
219 CC2 14 CYS C  478 ? CYS C 478  . . 1_555 ? 
220 CC2 14 ARG C  479 ? ARG C 479  . . 1_555 ? 
221 CC2 14 GLY C  480 ? GLY C 480  . . 1_555 ? 
222 CC2 14 VAL C  481 ? VAL C 481  . . 1_555 ? 
223 CC2 14 PHE C  482 ? PHE C 482  . . 1_555 ? 
224 CC2 14 HOH KA .   ? HOH C 734  . . 1_555 ? 
225 CC2 14 HOH KA .   ? HOH C 881  . . 1_555 ? 
226 CC3 2  PEG P  .   ? PEG B 605  . . 1_656 ? 
227 CC3 2  HIS C  93  ? HIS C 93   . . 1_555 ? 
228 CC4 7  ARG C  85  ? ARG C 85   . . 1_555 ? 
229 CC4 7  ASN C  87  ? ASN C 87   . . 1_555 ? 
230 CC4 7  SER C  89  ? SER C 89   . . 1_555 ? 
231 CC4 7  ASP C  125 ? ASP C 125  . . 1_555 ? 
232 CC4 7  THR C  126 ? THR C 126  . . 1_555 ? 
233 CC4 7  FLC U  .   ? FLC C 603  . . 1_555 ? 
234 CC4 7  HOH KA .   ? HOH C 1033 . . 1_555 ? 
235 CC5 5  GLU D  284 ? GLU D 284  . . 1_555 ? 
236 CC5 5  ASP D  308 ? ASP D 308  . . 1_555 ? 
237 CC5 5  FLC BA .   ? FLC D 602  . . 1_555 ? 
238 CC5 5  HOH LA .   ? HOH D 703  . . 1_555 ? 
239 CC5 5  HOH LA .   ? HOH D 751  . . 1_555 ? 
240 CC6 17 ARG D  85  ? ARG D 85   . . 1_555 ? 
241 CC6 17 ASP D  125 ? ASP D 125  . . 1_555 ? 
242 CC6 17 LYS D  282 ? LYS D 282  . . 1_555 ? 
243 CC6 17 GLU D  284 ? GLU D 284  . . 1_555 ? 
244 CC6 17 MET D  303 ? MET D 303  . . 1_555 ? 
245 CC6 17 ALA D  305 ? ALA D 305  . . 1_555 ? 
246 CC6 17 ARG D  306 ? ARG D 306  . . 1_555 ? 
247 CC6 17 GLY D  307 ? GLY D 307  . . 1_555 ? 
248 CC6 17 ASP D  308 ? ASP D 308  . . 1_555 ? 
249 CC6 17 THR D  340 ? THR D 340  . . 1_555 ? 
250 CC6 17 MET D  372 ? MET D 372  . . 1_555 ? 
251 CC6 17 MN  AA .   ? MN  D 601  . . 1_555 ? 
252 CC6 17 NA  HA .   ? NA  D 608  . . 1_555 ? 
253 CC6 17 HOH LA .   ? HOH D 703  . . 1_555 ? 
254 CC6 17 HOH LA .   ? HOH D 738  . . 1_555 ? 
255 CC6 17 HOH LA .   ? HOH D 741  . . 1_555 ? 
256 CC6 17 HOH LA .   ? HOH D 751  . . 1_555 ? 
257 CC7 24 LEU D  443 ? LEU D 443  . . 1_555 ? 
258 CC7 24 THR D  444 ? THR D 444  . . 1_555 ? 
259 CC7 24 THR D  445 ? THR D 445  . . 1_555 ? 
260 CC7 24 THR D  446 ? THR D 446  . . 1_555 ? 
261 CC7 24 SER D  449 ? SER D 449  . . 1_555 ? 
262 CC7 24 TRP D  494 ? TRP D 494  . . 1_555 ? 
263 CC7 24 ARG D  501 ? ARG D 501  . . 1_555 ? 
264 CC7 24 GLY D  526 ? GLY D 526  . . 1_555 ? 
265 CC7 24 ARG D  528 ? ARG D 528  . . 1_555 ? 
266 CC7 24 PRO D  529 ? PRO D 529  . . 1_555 ? 
267 CC7 24 GLY D  530 ? GLY D 530  . . 1_555 ? 
268 CC7 24 SER D  531 ? SER D 531  . . 1_555 ? 
269 CC7 24 GLY D  532 ? GLY D 532  . . 1_555 ? 
270 CC7 24 TYR D  533 ? TYR D 533  . . 1_555 ? 
271 CC7 24 THR D  534 ? THR D 534  . . 1_555 ? 
272 CC7 24 HOH LA .   ? HOH D 705  . . 1_555 ? 
273 CC7 24 HOH LA .   ? HOH D 709  . . 1_555 ? 
274 CC7 24 HOH LA .   ? HOH D 723  . . 1_555 ? 
275 CC7 24 HOH LA .   ? HOH D 767  . . 1_555 ? 
276 CC7 24 HOH LA .   ? HOH D 769  . . 1_555 ? 
277 CC7 24 HOH LA .   ? HOH D 777  . . 1_555 ? 
278 CC7 24 HOH LA .   ? HOH D 807  . . 1_555 ? 
279 CC7 24 HOH LA .   ? HOH D 826  . . 1_555 ? 
280 CC7 24 HOH LA .   ? HOH D 889  . . 1_555 ? 
281 CC8 4  ARG D  68  ? ARG D 68   . . 1_555 ? 
282 CC8 4  GLU D  98  ? GLU D 98   . . 1_555 ? 
283 CC8 4  ASN D  102 ? ASN D 102  . . 1_555 ? 
284 CC8 4  HOH LA .   ? HOH D 756  . . 1_555 ? 
285 CC9 10 GLY D  333 ? GLY D 333  . . 1_555 ? 
286 CC9 10 LYS D  334 ? LYS D 334  . . 1_555 ? 
287 CC9 10 PRO D  335 ? PRO D 335  . . 1_555 ? 
288 CC9 10 ASP D  369 ? ASP D 369  . . 1_555 ? 
289 CC9 10 GLN D  451 ? GLN D 451  . . 1_555 ? 
290 CC9 10 SER D  454 ? SER D 454  . . 1_555 ? 
291 CC9 10 ARG D  455 ? ARG D 455  . . 1_555 ? 
292 CC9 10 ARG D  457 ? ARG D 457  . . 1_555 ? 
293 CC9 10 CYS D  478 ? CYS D 478  . . 1_555 ? 
294 CC9 10 HOH LA .   ? HOH D 808  . . 1_555 ? 
295 DC1 5  ARG D  267 ? ARG D 267  . . 1_555 ? 
296 DC1 5  GLU D  297 ? GLU D 297  . . 1_555 ? 
297 DC1 5  SER D  299 ? SER D 299  . . 1_555 ? 
298 DC1 5  ASP D  300 ? ASP D 300  . . 1_555 ? 
299 DC1 5  LYS D  334 ? LYS D 334  . . 1_555 ? 
300 DC2 6  LYS D  278 ? LYS D 278  . . 1_555 ? 
301 DC2 6  GLN D  451 ? GLN D 451  . . 1_555 ? 
302 DC2 6  GLN D  474 ? GLN D 474  . . 1_555 ? 
303 DC2 6  HOH LA .   ? HOH D 728  . . 1_555 ? 
304 DC2 6  HOH LA .   ? HOH D 783  . . 1_555 ? 
305 DC2 6  HOH LA .   ? HOH D 799  . . 1_555 ? 
306 DC3 8  ARG D  85  ? ARG D 85   . . 1_555 ? 
307 DC3 8  ASN D  87  ? ASN D 87   . . 1_555 ? 
308 DC3 8  SER D  89  ? SER D 89   . . 1_555 ? 
309 DC3 8  ASP D  125 ? ASP D 125  . . 1_555 ? 
310 DC3 8  THR D  126 ? THR D 126  . . 1_555 ? 
311 DC3 8  FLC BA .   ? FLC D 602  . . 1_555 ? 
312 DC3 8  HOH LA .   ? HOH D 738  . . 1_555 ? 
313 DC3 8  HOH LA .   ? HOH D 1005 . . 1_555 ? 
# 
_atom_sites.entry_id                    4IP7 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.012798 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000480 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.004876 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.011926 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
S  
MN 
P  
NA 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1     N  N     . GLN A  1  26  ? 21.841  -16.811 19.785  1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 26   GLN A N     1 
ATOM   2     C  CA    . GLN A  1  26  ? 22.648  -16.276 20.928  1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 26   GLN A CA    1 
ATOM   3     C  C     . GLN A  1  26  ? 23.848  -17.152 21.259  1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 26   GLN A C     1 
ATOM   4     O  O     . GLN A  1  26  ? 24.758  -16.733 22.000  1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 26   GLN A O     1 
ATOM   5     C  CB    . GLN A  1  26  ? 21.771  -16.008 22.187  1.00 76.70  ? ? ? ? ? ? 26   GLN A CB    1 
ATOM   6     C  CG    . GLN A  1  26  ? 21.723  -17.143 23.227  1.00 82.04  ? ? ? ? ? ? 26   GLN A CG    1 
ATOM   7     C  CD    . GLN A  1  26  ? 20.354  -17.296 23.902  1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 26   GLN A CD    1 
ATOM   8     O  OE1   . GLN A  1  26  ? 19.887  -16.401 24.620  1.00 92.01  ? ? ? ? ? ? 26   GLN A OE1   1 
ATOM   9     N  NE2   . GLN A  1  26  ? 19.703  -18.443 23.673  1.00 92.41  ? ? ? ? ? ? 26   GLN A NE2   1 
ATOM   10    N  N     . GLN A  1  27  ? 23.892  -18.348 20.671  1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 27   GLN A N     1 
ATOM   11    C  CA    . GLN A  1  27  ? 25.081  -19.155 20.749  1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 27   GLN A CA    1 
ATOM   12    C  C     . GLN A  1  27  ? 26.055  -18.767 19.636  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 27   GLN A C     1 
ATOM   13    O  O     . GLN A  1  27  ? 25.780  -17.872 18.827  1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 27   GLN A O     1 
ATOM   14    C  CB    . GLN A  1  27  ? 24.760  -20.639 20.639  1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 27   GLN A CB    1 
ATOM   15    C  CG    . GLN A  1  27  ? 23.320  -20.987 20.941  1.00 75.14  ? ? ? ? ? ? 27   GLN A CG    1 
ATOM   16    C  CD    . GLN A  1  27  ? 22.722  -21.733 19.758  1.00 82.67  ? ? ? ? ? ? 27   GLN A CD    1 
ATOM   17    O  OE1   . GLN A  1  27  ? 22.329  -21.129 18.744  1.00 84.29  ? ? ? ? ? ? 27   GLN A OE1   1 
ATOM   18    N  NE2   . GLN A  1  27  ? 22.690  -23.059 19.860  1.00 85.87  ? ? ? ? ? ? 27   GLN A NE2   1 
ATOM   19    N  N     . GLN A  1  28  ? 27.212  -19.396 19.671  1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A N     1 
ATOM   20    C  CA    . GLN A  1  28  ? 28.269  -19.252 18.647  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A CA    1 
ATOM   21    C  C     . GLN A  1  28  ? 28.700  -17.783 18.210  1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A C     1 
ATOM   22    O  O     . GLN A  1  28  ? 29.202  -17.564 17.079  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A O     1 
ATOM   23    C  CB    . GLN A  1  28  ? 28.044  -20.263 17.490  1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A CB    1 
ATOM   24    C  CG    . GLN A  1  28  ? 26.974  -19.948 16.492  1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A CG    1 
ATOM   25    C  CD    . GLN A  1  28  ? 26.733  -21.117 15.517  1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A CD    1 
ATOM   26    O  OE1   . GLN A  1  28  ? 27.653  -21.572 14.787  1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A OE1   1 
ATOM   27    N  NE2   . GLN A  1  28  ? 25.520  -21.617 15.511  1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 28   GLN A NE2   1 
ATOM   28    N  N     . GLN A  1  29  ? 28.557  -16.851 19.177  1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A N     1 
ATOM   29    C  CA    . GLN A  1  29  ? 28.963  -15.440 19.102  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CA    1 
ATOM   30    C  C     . GLN A  1  29  ? 28.173  -14.795 17.960  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A C     1 
ATOM   31    O  O     . GLN A  1  29  ? 28.646  -13.838 17.313  1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A O     1 
ATOM   32    C  CB    . GLN A  1  29  ? 30.489  -15.248 18.907  1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CB    1 
ATOM   33    C  CG    . GLN A  1  29  ? 31.414  -15.965 19.908  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CG    1 
ATOM   34    C  CD    . GLN A  1  29  ? 31.299  -15.455 21.329  1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A CD    1 
ATOM   35    O  OE1   . GLN A  1  29  ? 30.664  -14.399 21.600  1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A OE1   1 
ATOM   36    N  NE2   . GLN A  1  29  ? 31.885  -16.214 22.259  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 29   GLN A NE2   1 
ATOM   37    N  N     . LEU A  1  30  ? 26.937  -15.291 17.740  1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A N     1 
ATOM   38    C  CA    . LEU A  1  30  ? 26.085  -14.677 16.713  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CA    1 
ATOM   39    C  C     . LEU A  1  30  ? 25.848  -13.177 16.945  1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A C     1 
ATOM   40    O  O     . LEU A  1  30  ? 25.941  -12.396 15.999  1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A O     1 
ATOM   41    C  CB    . LEU A  1  30  ? 24.785  -15.456 16.515  1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CB    1 
ATOM   42    C  CG    . LEU A  1  30  ? 24.830  -16.480 15.344  1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CG    1 
ATOM   43    C  CD1   . LEU A  1  30  ? 26.087  -16.465 14.510  1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD1   1 
ATOM   44    C  CD2   . LEU A  1  30  ? 24.369  -17.901 15.671  1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD2   1 
ATOM   45    N  N     . PRO A  1  31  ? 25.573  -12.766 18.194  1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 31   PRO A N     1 
ATOM   46    C  CA    . PRO A  1  31  ? 25.425  -11.315 18.405  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 31   PRO A CA    1 
ATOM   47    C  C     . PRO A  1  31  ? 26.670  -10.493 18.034  1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 31   PRO A C     1 
ATOM   48    O  O     . PRO A  1  31  ? 26.531  -9.408  17.498  1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 31   PRO A O     1 
ATOM   49    C  CB    . PRO A  1  31  ? 25.104  -11.215 19.907  1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 31   PRO A CB    1 
ATOM   50    C  CG    . PRO A  1  31  ? 24.346  -12.498 20.173  1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 31   PRO A CG    1 
ATOM   51    C  CD    . PRO A  1  31  ? 25.145  -13.538 19.380  1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 31   PRO A CD    1 
ATOM   52    N  N     . ALA A  1  32  ? 27.871  -10.992 18.324  1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A N     1 
ATOM   53    C  CA    . ALA A  1  32  ? 29.084  -10.313 17.905  1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CA    1 
ATOM   54    C  C     . ALA A  1  32  ? 29.335  -10.453 16.369  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A C     1 
ATOM   55    O  O     . ALA A  1  32  ? 30.119  -9.691  15.801  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A O     1 
ATOM   56    C  CB    . ALA A  1  32  ? 30.297  -10.860 18.669  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 32   ALA A CB    1 
ATOM   57    N  N     . ALA A  1  33  ? 28.685  -11.434 15.717  1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A N     1 
ATOM   58    C  CA    . ALA A  1  33  ? 28.850  -11.620 14.290  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A CA    1 
ATOM   59    C  C     . ALA A  1  33  ? 28.106  -10.523 13.519  1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A C     1 
ATOM   60    O  O     . ALA A  1  33  ? 28.587  -10.123 12.472  1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A O     1 
ATOM   61    C  CB    . ALA A  1  33  ? 28.412  -13.029 13.814  1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 33   ALA A CB    1 
ATOM   62    N  N     . MET A  1  34  ? 26.974  -10.017 14.023  1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 34   MET A N     1 
ATOM   63    C  CA    . MET A  1  34  ? 26.207  -8.999  13.288  1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 34   MET A CA    1 
ATOM   64    C  C     . MET A  1  34  ? 26.672  -7.589  13.617  1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 34   MET A C     1 
ATOM   65    O  O     . MET A  1  34  ? 25.981  -6.639  13.302  1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 34   MET A O     1 
ATOM   66    C  CB    . MET A  1  34  ? 24.706  -9.057  13.597  1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 34   MET A CB    1 
ATOM   67    C  CG    . MET A  1  34  ? 23.934  -10.061 12.762  1.00 82.49  ? ? ? ? ? ? 34   MET A CG    1 
ATOM   68    S  SD    . MET A  1  34  ? 23.718  -11.554 13.748  1.00 90.65  ? ? ? ? ? ? 34   MET A SD    1 
ATOM   69    C  CE    . MET A  1  34  ? 22.459  -10.982 14.931  1.00 81.18  ? ? ? ? ? ? 34   MET A CE    1 
ATOM   70    N  N     . ALA A  1  35  ? 27.816  -7.422  14.290  1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 35   ALA A N     1 
ATOM   71    C  CA    . ALA A  1  35  ? 28.261  -6.046  14.547  1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 35   ALA A CA    1 
ATOM   72    C  C     . ALA A  1  35  ? 28.662  -5.344  13.227  1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 35   ALA A C     1 
ATOM   73    O  O     . ALA A  1  35  ? 29.230  -5.952  12.296  1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 35   ALA A O     1 
ATOM   74    C  CB    . ALA A  1  35  ? 29.424  -6.065  15.534  1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 35   ALA A CB    1 
ATOM   75    N  N     . ASP A  1  36  ? 28.479  -4.062  13.218  1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A N     1 
ATOM   76    C  CA    . ASP A  1  36  ? 28.834  -3.198  12.140  1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CA    1 
ATOM   77    C  C     . ASP A  1  36  ? 30.296  -2.920  11.913  1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A C     1 
ATOM   78    O  O     . ASP A  1  36  ? 30.682  -2.691  10.787  1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A O     1 
ATOM   79    C  CB    . ASP A  1  36  ? 28.048  -1.903  12.303  1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CB    1 
ATOM   80    C  CG    . ASP A  1  36  ? 26.712  -1.992  11.614  1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A CG    1 
ATOM   81    O  OD1   . ASP A  1  36  ? 26.019  -0.969  11.481  1.00 72.11  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A OD1   1 
ATOM   82    O  OD2   . ASP A  1  36  ? 26.390  -3.127  11.178  1.00 69.61  ? ? ? ? ? ? 36   ASP A OD2   1 
ATOM   83    N  N     . THR A  1  37  ? 31.121  -2.986  12.967  1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 37   THR A N     1 
ATOM   84    C  CA    . THR A  1  37  ? 32.562  -2.760  12.865  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 37   THR A CA    1 
ATOM   85    C  C     . THR A  1  37  ? 33.336  -3.826  13.629  1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 37   THR A C     1 
ATOM   86    O  O     . THR A  1  37  ? 32.806  -4.525  14.539  1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 37   THR A O     1 
ATOM   87    C  CB    . THR A  1  37  ? 32.985  -1.404  13.530  1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 37   THR A CB    1 
ATOM   88    O  OG1   . THR A  1  37  ? 32.597  -1.410  14.906  1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 37   THR A OG1   1 
ATOM   89    C  CG2   . THR A  1  37  ? 32.377  -0.173  12.814  1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 37   THR A CG2   1 
ATOM   90    N  N     . PHE A  1  38  ? 34.587  -4.026  13.236  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 38   PHE A N     1 
ATOM   91    C  CA    . PHE A  1  38  ? 35.409  -4.928  13.987  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 38   PHE A CA    1 
ATOM   92    C  C     . PHE A  1  38  ? 35.472  -4.622  15.495  1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 38   PHE A C     1 
ATOM   93    O  O     . PHE A  1  38  ? 35.433  -5.580  16.366  1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 38   PHE A O     1 
ATOM   94    C  CB    . PHE A  1  38  ? 36.811  -5.047  13.369  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 38   PHE A CB    1 
ATOM   95    C  CG    . PHE A  1  38  ? 37.692  -6.066  14.043  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 38   PHE A CG    1 
ATOM   96    C  CD1   . PHE A  1  38  ? 38.809  -5.659  14.789  1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 38   PHE A CD1   1 
ATOM   97    C  CD2   . PHE A  1  38  ? 37.438  -7.412  13.930  1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 38   PHE A CD2   1 
ATOM   98    C  CE1   . PHE A  1  38  ? 39.606  -6.590  15.411  1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 38   PHE A CE1   1 
ATOM   99    C  CE2   . PHE A  1  38  ? 38.270  -8.358  14.534  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 38   PHE A CE2   1 
ATOM   100   C  CZ    . PHE A  1  38  ? 39.344  -7.943  15.275  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 38   PHE A CZ    1 
ATOM   101   N  N     . LEU A  1  39  ? 35.566  -3.342  15.854  1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A N     1 
ATOM   102   C  CA    . LEU A  1  39  ? 35.716  -3.021  17.287  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A CA    1 
ATOM   103   C  C     . LEU A  1  39  ? 34.404  -3.353  18.042  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A C     1 
ATOM   104   O  O     . LEU A  1  39  ? 34.420  -3.976  19.116  1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A O     1 
ATOM   105   C  CB    . LEU A  1  39  ? 36.046  -1.522  17.458  1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A CB    1 
ATOM   106   C  CG    . LEU A  1  39  ? 36.355  -1.000  18.873  1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A CG    1 
ATOM   107   C  CD1   . LEU A  1  39  ? 37.558  -1.736  19.422  1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A CD1   1 
ATOM   108   C  CD2   . LEU A  1  39  ? 36.644  0.475   18.674  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 39   LEU A CD2   1 
ATOM   109   N  N     . GLU A  1  40  ? 33.255  -3.012  17.435  1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A N     1 
ATOM   110   C  CA    A GLU A  1  40  ? 31.956  -3.369  18.040  0.60 39.66  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CA    1 
ATOM   111   C  CA    B GLU A  1  40  ? 31.991  -3.337  18.080  0.40 39.43  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CA    1 
ATOM   112   C  C     . GLU A  1  40  ? 31.904  -4.910  18.164  1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A C     1 
ATOM   113   O  O     . GLU A  1  40  ? 31.416  -5.466  19.155  1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A O     1 
ATOM   114   C  CB    A GLU A  1  40  ? 30.776  -2.903  17.192  0.60 41.86  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CB    1 
ATOM   115   C  CB    B GLU A  1  40  ? 30.802  -2.626  17.385  0.40 42.30  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CB    1 
ATOM   116   C  CG    A GLU A  1  40  ? 29.420  -3.044  17.878  0.60 44.28  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CG    1 
ATOM   117   C  CG    B GLU A  1  40  ? 30.872  -1.071  17.408  0.40 44.42  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CG    1 
ATOM   118   C  CD    A GLU A  1  40  ? 28.195  -2.911  16.945  0.60 48.05  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CD    1 
ATOM   119   C  CD    B GLU A  1  40  ? 29.911  -0.312  16.453  0.40 48.15  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A CD    1 
ATOM   120   O  OE1   A GLU A  1  40  ? 28.317  -2.731  15.699  0.60 47.71  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A OE1   1 
ATOM   121   O  OE1   B GLU A  1  40  ? 29.702  -0.690  15.267  0.40 49.98  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A OE1   1 
ATOM   122   O  OE2   A GLU A  1  40  ? 27.064  -2.947  17.497  0.60 49.29  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A OE2   1 
ATOM   123   O  OE2   B GLU A  1  40  ? 29.372  0.737   16.868  0.40 50.44  ? ? ? ? ? ? 40   GLU A OE2   1 
ATOM   124   N  N     . HIS A  1  41  ? 32.431  -5.625  17.178  1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A N     1 
ATOM   125   C  CA    . HIS A  1  41  ? 32.453  -7.104  17.268  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CA    1 
ATOM   126   C  C     . HIS A  1  41  ? 33.198  -7.623  18.462  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A C     1 
ATOM   127   O  O     . HIS A  1  41  ? 32.733  -8.561  19.132  1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A O     1 
ATOM   128   C  CB    . HIS A  1  41  ? 33.048  -7.700  15.989  1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CB    1 
ATOM   129   C  CG    . HIS A  1  41  ? 33.597  -9.097  16.143  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CG    1 
ATOM   130   N  ND1   . HIS A  1  41  ? 32.831  -10.199 15.889  1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A ND1   1 
ATOM   131   C  CD2   . HIS A  1  41  ? 34.873  -9.544  16.352  1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CD2   1 
ATOM   132   C  CE1   . HIS A  1  41  ? 33.563  -11.275 16.033  1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A CE1   1 
ATOM   133   N  NE2   . HIS A  1  41  ? 34.832  -10.876 16.318  1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 41   HIS A NE2   1 
ATOM   134   N  N     . LEU A  1  42  ? 34.405  -7.078  18.718  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A N     1 
ATOM   135   C  CA    . LEU A  1  42  ? 35.147  -7.417  19.912  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CA    1 
ATOM   136   C  C     . LEU A  1  42  ? 34.339  -7.133  21.195  1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A C     1 
ATOM   137   O  O     . LEU A  1  42  ? 34.346  -7.954  22.120  1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A O     1 
ATOM   138   C  CB    . LEU A  1  42  ? 36.457  -6.604  19.964  1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CB    1 
ATOM   139   C  CG    . LEU A  1  42  ? 37.417  -6.919  18.770  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CG    1 
ATOM   140   C  CD1   . LEU A  1  42  ? 38.553  -5.913  18.926  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD1   1 
ATOM   141   C  CD2   . LEU A  1  42  ? 37.892  -8.356  18.780  1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 42   LEU A CD2   1 
ATOM   142   N  N     . CYS A  1  43  ? 33.725  -5.979  21.227  1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 43   CYS A N     1 
ATOM   143   C  CA    . CYS A  1  43  ? 32.958  -5.510  22.351  1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 43   CYS A CA    1 
ATOM   144   C  C     . CYS A  1  43  ? 31.782  -6.420  22.722  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 43   CYS A C     1 
ATOM   145   O  O     . CYS A  1  43  ? 31.314  -6.367  23.865  1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 43   CYS A O     1 
ATOM   146   C  CB    . CYS A  1  43  ? 32.459  -4.088  22.035  1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 43   CYS A CB    1 
ATOM   147   S  SG    . CYS A  1  43  ? 33.856  -2.923  22.256  1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 43   CYS A SG    1 
ATOM   148   N  N     . LEU A  1  44  ? 31.282  -7.186  21.752  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A N     1 
ATOM   149   C  CA    . LEU A  1  44  ? 30.113  -8.048  21.977  1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CA    1 
ATOM   150   C  C     . LEU A  1  44  ? 30.497  -9.561  22.149  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A C     1 
ATOM   151   O  O     . LEU A  1  44  ? 29.615  -10.407 22.337  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A O     1 
ATOM   152   C  CB    . LEU A  1  44  ? 29.170  -7.938  20.812  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CB    1 
ATOM   153   C  CG    . LEU A  1  44  ? 28.377  -6.647  20.699  1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CG    1 
ATOM   154   C  CD1   . LEU A  1  44  ? 27.627  -6.643  19.373  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CD1   1 
ATOM   155   C  CD2   . LEU A  1  44  ? 27.403  -6.503  21.838  1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 44   LEU A CD2   1 
ATOM   156   N  N     . LEU A  1  45  ? 31.777  -9.876  22.092  1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A N     1 
ATOM   157   C  CA    . LEU A  1  45  ? 32.228  -11.261 22.352  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CA    1 
ATOM   158   C  C     . LEU A  1  45  ? 31.739  -11.669 23.774  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A C     1 
ATOM   159   O  O     . LEU A  1  45  ? 31.777  -10.861 24.741  1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A O     1 
ATOM   160   C  CB    . LEU A  1  45  ? 33.732  -11.366 22.279  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CB    1 
ATOM   161   C  CG    . LEU A  1  45  ? 34.305  -11.221 20.854  1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CG    1 
ATOM   162   C  CD1   . LEU A  1  45  ? 35.815  -11.350 20.871  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD1   1 
ATOM   163   C  CD2   . LEU A  1  45  ? 33.730  -12.298 19.855  1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 45   LEU A CD2   1 
ATOM   164   N  N     . ASP A  1  46  ? 31.231  -12.897 23.925  1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 46   ASP A N     1 
ATOM   165   C  CA    . ASP A  1  46  ? 30.473  -13.190 25.189  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 46   ASP A CA    1 
ATOM   166   C  C     . ASP A  1  46  ? 30.932  -14.560 25.691  1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 46   ASP A C     1 
ATOM   167   O  O     . ASP A  1  46  ? 30.785  -15.601 24.991  1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 46   ASP A O     1 
ATOM   168   C  CB    . ASP A  1  46  ? 28.971  -13.211 24.855  1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 46   ASP A CB    1 
ATOM   169   C  CG    . ASP A  1  46  ? 28.088  -13.552 26.006  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 46   ASP A CG    1 
ATOM   170   O  OD1   . ASP A  1  46  ? 28.542  -13.843 27.131  1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 46   ASP A OD1   1 
ATOM   171   O  OD2   . ASP A  1  46  ? 26.861  -13.472 25.782  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 46   ASP A OD2   1 
ATOM   172   N  N     . ILE A  1  47  ? 31.484  -14.604 26.899  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A N     1 
ATOM   173   C  CA    . ILE A  1  47  ? 31.998  -15.886 27.407  1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A CA    1 
ATOM   174   C  C     . ILE A  1  47  ? 30.862  -16.916 27.732  1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A C     1 
ATOM   175   O  O     . ILE A  1  47  ? 31.139  -18.168 27.817  1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A O     1 
ATOM   176   C  CB    . ILE A  1  47  ? 32.860  -15.688 28.660  1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A CB    1 
ATOM   177   C  CG1   . ILE A  1  47  ? 32.076  -14.933 29.723  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A CG1   1 
ATOM   178   C  CG2   . ILE A  1  47  ? 34.102  -14.888 28.294  1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A CG2   1 
ATOM   179   C  CD1   . ILE A  1  47  ? 32.697  -15.053 31.125  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 47   ILE A CD1   1 
ATOM   180   N  N     . ASP A  1  48  ? 29.635  -16.405 27.778  1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A N     1 
ATOM   181   C  CA    . ASP A  1  48  ? 28.495  -17.271 27.938  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A CA    1 
ATOM   182   C  C     . ASP A  1  48  ? 27.900  -17.851 26.677  1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A C     1 
ATOM   183   O  O     . ASP A  1  48  ? 26.925  -18.606 26.747  1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A O     1 
ATOM   184   C  CB    . ASP A  1  48  ? 27.424  -16.528 28.682  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A CB    1 
ATOM   185   C  CG    . ASP A  1  48  ? 27.814  -16.335 30.108  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A CG    1 
ATOM   186   O  OD1   . ASP A  1  48  ? 28.662  -17.129 30.599  1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A OD1   1 
ATOM   187   O  OD2   . ASP A  1  48  ? 27.367  -15.392 30.704  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 48   ASP A OD2   1 
ATOM   188   N  N     . SER A  1  49  ? 28.396  -17.404 25.537  1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 49   SER A N     1 
ATOM   189   C  CA    . SER A  1  49  ? 27.865  -17.835 24.275  1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 49   SER A CA    1 
ATOM   190   C  C     . SER A  1  49  ? 28.592  -19.116 23.830  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 49   SER A C     1 
ATOM   191   O  O     . SER A  1  49  ? 29.818  -19.104 23.498  1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 49   SER A O     1 
ATOM   192   C  CB    . SER A  1  49  ? 27.884  -16.666 23.263  1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 49   SER A CB    1 
ATOM   193   O  OG    . SER A  1  49  ? 27.488  -17.084 21.969  1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 49   SER A OG    1 
ATOM   194   N  N     . GLU A  1  50  ? 27.881  -20.252 23.870  1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 50   GLU A N     1 
ATOM   195   C  CA    . GLU A  1  50  ? 28.568  -21.521 23.701  1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 50   GLU A CA    1 
ATOM   196   C  C     . GLU A  1  50  ? 28.819  -21.850 22.211  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 50   GLU A C     1 
ATOM   197   O  O     . GLU A  1  50  ? 27.919  -21.544 21.389  1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 50   GLU A O     1 
ATOM   198   C  CB    . GLU A  1  50  ? 27.794  -22.660 24.373  1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 50   GLU A CB    1 
ATOM   199   C  CG    . GLU A  1  50  ? 27.632  -22.524 25.890  1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 50   GLU A CG    1 
ATOM   200   C  CD    . GLU A  1  50  ? 28.924  -22.235 26.690  1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 50   GLU A CD    1 
ATOM   201   O  OE1   . GLU A  1  50  ? 30.050  -22.424 26.206  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 50   GLU A OE1   1 
ATOM   202   O  OE2   . GLU A  1  50  ? 28.756  -21.778 27.859  1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 50   GLU A OE2   1 
ATOM   203   N  N     . PRO A  1  51  ? 29.988  -22.421 21.880  1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A N     1 
ATOM   204   C  CA    . PRO A  1  51  ? 30.237  -22.920 20.500  1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A CA    1 
ATOM   205   C  C     . PRO A  1  51  ? 29.248  -24.082 20.201  1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A C     1 
ATOM   206   O  O     . PRO A  1  51  ? 28.775  -24.789 21.121  1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A O     1 
ATOM   207   C  CB    . PRO A  1  51  ? 31.717  -23.370 20.508  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A CB    1 
ATOM   208   C  CG    . PRO A  1  51  ? 32.277  -22.777 21.727  1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A CG    1 
ATOM   209   C  CD    . PRO A  1  51  ? 31.158  -22.658 22.747  1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 51   PRO A CD    1 
ATOM   210   N  N     . VAL A  1  52  ? 28.730  -24.084 18.989  1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 52   VAL A N     1 
ATOM   211   C  CA    . VAL A  1  52  ? 27.714  -25.083 18.597  1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 52   VAL A CA    1 
ATOM   212   C  C     . VAL A  1  52  ? 28.362  -25.803 17.391  1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 52   VAL A C     1 
ATOM   213   O  O     . VAL A  1  52  ? 28.251  -27.001 17.236  1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 52   VAL A O     1 
ATOM   214   C  CB    . VAL A  1  52  ? 26.277  -24.530 18.363  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 52   VAL A CB    1 
ATOM   215   C  CG1   . VAL A  1  52  ? 25.995  -23.196 19.068  1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 52   VAL A CG1   1 
ATOM   216   C  CG2   . VAL A  1  52  ? 25.811  -24.583 16.889  1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 52   VAL A CG2   1 
ATOM   217   N  N     . ALA A  1  53  ? 29.136  -25.080 16.608  1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A N     1 
ATOM   218   C  CA    . ALA A  1  53  ? 29.735  -25.703 15.432  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A CA    1 
ATOM   219   C  C     . ALA A  1  53  ? 30.834  -26.733 15.802  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A C     1 
ATOM   220   O  O     . ALA A  1  53  ? 31.482  -26.616 16.878  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A O     1 
ATOM   221   C  CB    . ALA A  1  53  ? 30.237  -24.623 14.486  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 53   ALA A CB    1 
ATOM   222   N  N     . ALA A  1  54  ? 31.064  -27.709 14.911  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A N     1 
ATOM   223   C  CA    . ALA A  1  54  ? 32.116  -28.670 15.032  1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A CA    1 
ATOM   224   C  C     . ALA A  1  54  ? 33.404  -27.848 14.856  1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A C     1 
ATOM   225   O  O     . ALA A  1  54  ? 33.406  -26.798 14.231  1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A O     1 
ATOM   226   C  CB    . ALA A  1  54  ? 32.048  -29.719 13.940  1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 54   ALA A CB    1 
ATOM   227   N  N     . ARG A  1  55  ? 34.415  -28.262 15.581  1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 55   ARG A N     1 
ATOM   228   C  CA    . ARG A  1  55  ? 35.741  -27.631 15.576  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 55   ARG A CA    1 
ATOM   229   C  C     . ARG A  1  55  ? 36.368  -27.837 14.234  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 55   ARG A C     1 
ATOM   230   O  O     . ARG A  1  55  ? 36.429  -28.971 13.741  1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 55   ARG A O     1 
ATOM   231   C  CB    . ARG A  1  55  ? 36.627  -28.225 16.666  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 55   ARG A CB    1 
ATOM   232   C  CG    . ARG A  1  55  ? 37.937  -27.444 16.927  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 55   ARG A CG    1 
ATOM   233   C  CD    . ARG A  1  55  ? 39.119  -28.134 16.286  1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 55   ARG A CD    1 
ATOM   234   N  NE    . ARG A  1  55  ? 39.131  -29.545 16.732  1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 55   ARG A NE    1 
ATOM   235   C  CZ    . ARG A  1  55  ? 39.852  -30.531 16.225  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 55   ARG A CZ    1 
ATOM   236   N  NH1   . ARG A  1  55  ? 40.606  -30.325 15.162  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 55   ARG A NH1   1 
ATOM   237   N  NH2   . ARG A  1  55  ? 39.643  -31.827 16.662  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 55   ARG A NH2   1 
ATOM   238   N  N     . SER A  1  56  ? 36.831  -26.731 13.625  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 56   SER A N     1 
ATOM   239   C  CA    . SER A  1  56  ? 37.107  -26.735 12.161  1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 56   SER A CA    1 
ATOM   240   C  C     . SER A  1  56  ? 38.622  -26.723 11.876  1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 56   SER A C     1 
ATOM   241   O  O     . SER A  1  56  ? 39.078  -27.157 10.826  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 56   SER A O     1 
ATOM   242   C  CB    . SER A  1  56  ? 36.381  -25.534 11.484  1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 56   SER A CB    1 
ATOM   243   O  OG    . SER A  1  56  ? 36.804  -24.347 12.117  1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 56   SER A OG    1 
ATOM   244   N  N     . THR A  1  57  ? 39.383  -26.204 12.812  1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 57   THR A N     1 
ATOM   245   C  CA    . THR A  1  57  ? 40.885  -26.024 12.590  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 57   THR A CA    1 
ATOM   246   C  C     . THR A  1  57  ? 41.491  -27.344 12.885  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 57   THR A C     1 
ATOM   247   O  O     . THR A  1  57  ? 41.354  -27.821 14.019  1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 57   THR A O     1 
ATOM   248   C  CB    . THR A  1  57  ? 41.437  -24.990 13.636  1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 57   THR A CB    1 
ATOM   249   O  OG1   . THR A  1  57  ? 40.778  -23.743 13.393  1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 57   THR A OG1   1 
ATOM   250   C  CG2   . THR A  1  57  ? 42.982  -24.720 13.431  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 57   THR A CG2   1 
ATOM   251   N  N     . SER A  1  58  ? 42.233  -27.945 11.959  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 58   SER A N     1 
ATOM   252   C  CA    . SER A  1  58  ? 42.747  -29.308 12.268  1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 58   SER A CA    1 
ATOM   253   C  C     . SER A  1  58  ? 43.899  -29.281 13.259  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 58   SER A C     1 
ATOM   254   O  O     . SER A  1  58  ? 44.637  -28.266 13.294  1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 58   SER A O     1 
ATOM   255   C  CB    . SER A  1  58  ? 43.253  -30.044 11.042  1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 58   SER A CB    1 
ATOM   256   O  OG    . SER A  1  58  ? 42.100  -30.477 10.290  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 58   SER A OG    1 
ATOM   257   N  N     . ILE A  1  59  ? 44.058  -30.390 13.992  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 59   ILE A N     1 
ATOM   258   C  CA    . ILE A  1  59  ? 45.143  -30.519 14.978  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CA    1 
ATOM   259   C  C     . ILE A  1  59  ? 46.156  -31.575 14.467  1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 59   ILE A C     1 
ATOM   260   O  O     . ILE A  1  59  ? 45.765  -32.696 14.063  1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 59   ILE A O     1 
ATOM   261   C  CB    . ILE A  1  59  ? 44.604  -30.972 16.333  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CB    1 
ATOM   262   C  CG1   . ILE A  1  59  ? 43.800  -29.820 16.947  1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CG1   1 
ATOM   263   C  CG2   . ILE A  1  59  ? 45.730  -31.303 17.308  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CG2   1 
ATOM   264   C  CD1   . ILE A  1  59  ? 42.865  -30.298 18.126  1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 59   ILE A CD1   1 
ATOM   265   N  N     . ILE A  1  60  ? 47.443  -31.149 14.479  1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 60   ILE A N     1 
ATOM   266   C  CA    . ILE A  1  60  ? 48.578  -31.972 14.010  1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 60   ILE A CA    1 
ATOM   267   C  C     . ILE A  1  60  ? 49.284  -32.298 15.309  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 60   ILE A C     1 
ATOM   268   O  O     . ILE A  1  60  ? 49.578  -31.401 16.118  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 60   ILE A O     1 
ATOM   269   C  CB    . ILE A  1  60  ? 49.560  -31.162 13.132  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 60   ILE A CB    1 
ATOM   270   C  CG1   . ILE A  1  60  ? 48.892  -30.788 11.798  1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 60   ILE A CG1   1 
ATOM   271   C  CG2   . ILE A  1  60  ? 50.832  -32.014 12.914  1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 60   ILE A CG2   1 
ATOM   272   C  CD1   . ILE A  1  60  ? 49.551  -29.650 11.021  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 60   ILE A CD1   1 
ATOM   273   N  N     . ALA A  1  61  ? 49.382  -33.570 15.614  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 61   ALA A N     1 
ATOM   274   C  CA    . ALA A  1  61  ? 50.099  -34.013 16.788  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 61   ALA A CA    1 
ATOM   275   C  C     . ALA A  1  61  ? 51.377  -34.738 16.325  1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 61   ALA A C     1 
ATOM   276   O  O     . ALA A  1  61  ? 51.309  -35.677 15.508  1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 61   ALA A O     1 
ATOM   277   C  CB    . ALA A  1  61  ? 49.248  -34.987 17.656  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 61   ALA A CB    1 
ATOM   278   N  N     . THR A  1  62  ? 52.495  -34.431 16.990  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 62   THR A N     1 
ATOM   279   C  CA    . THR A  1  62  ? 53.751  -35.121 16.773  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 62   THR A CA    1 
ATOM   280   C  C     . THR A  1  62  ? 53.815  -36.442 17.524  1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 62   THR A C     1 
ATOM   281   O  O     . THR A  1  62  ? 53.560  -36.469 18.693  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 62   THR A O     1 
ATOM   282   C  CB    . THR A  1  62  ? 54.924  -34.227 17.173  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 62   THR A CB    1 
ATOM   283   O  OG1   . THR A  1  62  ? 54.794  -32.983 16.459  1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 62   THR A OG1   1 
ATOM   284   C  CG2   . THR A  1  62  ? 56.332  -34.961 16.812  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 62   THR A CG2   1 
ATOM   285   N  N     . ILE A  1  63  ? 54.219  -37.517 16.835  1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 63   ILE A N     1 
ATOM   286   C  CA    . ILE A  1  63  ? 54.420  -38.805 17.389  1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 63   ILE A CA    1 
ATOM   287   C  C     . ILE A  1  63  ? 55.763  -38.897 18.045  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 63   ILE A C     1 
ATOM   288   O  O     . ILE A  1  63  ? 56.774  -38.453 17.455  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 63   ILE A O     1 
ATOM   289   C  CB    . ILE A  1  63  ? 54.345  -39.917 16.301  1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 63   ILE A CB    1 
ATOM   290   C  CG1   . ILE A  1  63  ? 53.015  -39.792 15.491  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 63   ILE A CG1   1 
ATOM   291   C  CG2   . ILE A  1  63  ? 54.523  -41.330 16.934  1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 63   ILE A CG2   1 
ATOM   292   C  CD1   . ILE A  1  63  ? 51.760  -39.678 16.394  1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 63   ILE A CD1   1 
ATOM   293   N  N     . GLY A  1  64  ? 55.777  -39.512 19.224  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 64   GLY A N     1 
ATOM   294   C  CA    . GLY A  1  64  ? 56.988  -39.770 19.993  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 64   GLY A CA    1 
ATOM   295   C  C     . GLY A  1  64  ? 56.716  -40.803 21.068  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 64   GLY A C     1 
ATOM   296   O  O     . GLY A  1  64  ? 55.652  -41.414 21.044  1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 64   GLY A O     1 
ATOM   297   N  N     . PRO A  1  65  ? 57.652  -40.973 22.025  1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A N     1 
ATOM   298   C  CA    . PRO A  1  65  ? 57.486  -42.006 23.039  1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A CA    1 
ATOM   299   C  C     . PRO A  1  65  ? 56.173  -41.798 23.850  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A C     1 
ATOM   300   O  O     . PRO A  1  65  ? 55.591  -42.787 24.354  1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A O     1 
ATOM   301   C  CB    . PRO A  1  65  ? 58.761  -41.871 23.935  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A CB    1 
ATOM   302   C  CG    . PRO A  1  65  ? 59.340  -40.498 23.608  1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A CG    1 
ATOM   303   C  CD    . PRO A  1  65  ? 58.918  -40.224 22.185  1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 65   PRO A CD    1 
ATOM   304   N  N     . ALA A  1  66  ? 55.724  -40.552 24.023  1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A N     1 
ATOM   305   C  CA    . ALA A  1  66  ? 54.501  -40.377 24.802  1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CA    1 
ATOM   306   C  C     . ALA A  1  66  ? 53.213  -40.709 24.013  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A C     1 
ATOM   307   O  O     . ALA A  1  66  ? 52.129  -40.794 24.594  1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A O     1 
ATOM   308   C  CB    . ALA A  1  66  ? 54.398  -38.935 25.380  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 66   ALA A CB    1 
ATOM   309   N  N     . SER A  1  67  ? 53.322  -40.906 22.706  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 67   SER A N     1 
ATOM   310   C  CA    . SER A  1  67  ? 52.121  -41.040 21.915  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 67   SER A CA    1 
ATOM   311   C  C     . SER A  1  67  ? 52.182  -42.185 20.910  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 67   SER A C     1 
ATOM   312   O  O     . SER A  1  67  ? 51.415  -42.218 19.983  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 67   SER A O     1 
ATOM   313   C  CB    . SER A  1  67  ? 51.837  -39.717 21.223  1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 67   SER A CB    1 
ATOM   314   O  OG    . SER A  1  67  ? 52.970  -39.310 20.447  1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 67   SER A OG    1 
ATOM   315   N  N     . ARG A  1  68  ? 53.083  -43.121 21.090  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 68   ARG A N     1 
ATOM   316   C  CA    . ARG A  1  68  ? 53.288  -44.118 20.088  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 68   ARG A CA    1 
ATOM   317   C  C     . ARG A  1  68  ? 52.279  -45.301 20.218  1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 68   ARG A C     1 
ATOM   318   O  O     . ARG A  1  68  ? 51.879  -45.889 19.221  1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 68   ARG A O     1 
ATOM   319   C  CB    . ARG A  1  68  ? 54.733  -44.634 20.162  1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 68   ARG A CB    1 
ATOM   320   C  CG    . ARG A  1  68  ? 55.444  -44.281 18.848  1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 68   ARG A CG    1 
ATOM   321   C  CD    . ARG A  1  68  ? 56.935  -44.339 19.060  1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 68   ARG A CD    1 
ATOM   322   N  NE    . ARG A  1  68  ? 57.486  -45.689 19.072  1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 68   ARG A NE    1 
ATOM   323   C  CZ    . ARG A  1  68  ? 57.897  -46.309 17.970  1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 68   ARG A CZ    1 
ATOM   324   N  NH1   . ARG A  1  68  ? 57.757  -45.738 16.786  1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 68   ARG A NH1   1 
ATOM   325   N  NH2   . ARG A  1  68  ? 58.450  -47.483 18.069  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 68   ARG A NH2   1 
ATOM   326   N  N     . SER A  1  69  ? 51.855  -45.604 21.410  1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 69   SER A N     1 
ATOM   327   C  CA    . SER A  1  69  ? 50.992  -46.745 21.579  1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 69   SER A CA    1 
ATOM   328   C  C     . SER A  1  69  ? 49.667  -46.641 20.780  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 69   SER A C     1 
ATOM   329   O  O     . SER A  1  69  ? 49.088  -45.556 20.631  1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 69   SER A O     1 
ATOM   330   C  CB    . SER A  1  69  ? 50.781  -47.044 23.061  1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 69   SER A CB    1 
ATOM   331   O  OG    . SER A  1  69  ? 49.683  -46.387 23.585  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 69   SER A OG    1 
ATOM   332   N  N     . VAL A  1  70  ? 49.220  -47.789 20.260  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A N     1 
ATOM   333   C  CA    . VAL A  1  70  ? 47.931  -47.864 19.587  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A CA    1 
ATOM   334   C  C     . VAL A  1  70  ? 46.797  -47.358 20.544  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A C     1 
ATOM   335   O  O     . VAL A  1  70  ? 46.016  -46.536 20.096  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A O     1 
ATOM   336   C  CB    . VAL A  1  70  ? 47.621  -49.287 19.102  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A CB    1 
ATOM   337   C  CG1   . VAL A  1  70  ? 46.297  -49.301 18.328  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A CG1   1 
ATOM   338   C  CG2   . VAL A  1  70  ? 48.730  -49.767 18.132  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 70   VAL A CG2   1 
ATOM   339   N  N     . GLU A  1  71  ? 46.816  -47.749 21.818  1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A N     1 
ATOM   340   C  CA    A GLU A  1  71  ? 45.845  -47.303 22.841  0.50 37.79  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A CA    1 
ATOM   341   C  CA    B GLU A  1  71  ? 45.806  -47.288 22.816  0.50 37.93  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A CA    1 
ATOM   342   C  C     . GLU A  1  71  ? 45.864  -45.761 22.982  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A C     1 
ATOM   343   O  O     . GLU A  1  71  ? 44.817  -45.101 22.994  1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A O     1 
ATOM   344   C  CB    A GLU A  1  71  ? 46.108  -47.979 24.213  0.50 40.67  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A CB    1 
ATOM   345   C  CB    B GLU A  1  71  ? 45.878  -47.956 24.222  0.50 41.37  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A CB    1 
ATOM   346   C  CG    A GLU A  1  71  ? 45.393  -49.331 24.363  0.50 45.81  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A CG    1 
ATOM   347   C  CG    B GLU A  1  71  ? 44.576  -47.729 25.030  0.50 45.81  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A CG    1 
ATOM   348   C  CD    A GLU A  1  71  ? 45.973  -50.269 25.439  0.50 50.47  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A CD    1 
ATOM   349   C  CD    B GLU A  1  71  ? 44.363  -48.591 26.306  0.50 51.65  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A CD    1 
ATOM   350   O  OE1   A GLU A  1  71  ? 46.734  -49.750 26.313  0.50 52.09  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A OE1   1 
ATOM   351   O  OE1   B GLU A  1  71  ? 44.902  -49.719 26.463  0.50 53.16  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A OE1   1 
ATOM   352   O  OE2   A GLU A  1  71  ? 45.629  -51.504 25.419  0.50 49.00  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A OE2   1 
ATOM   353   O  OE2   B GLU A  1  71  ? 43.591  -48.140 27.199  0.50 55.50  ? ? ? ? ? ? 71   GLU A OE2   1 
ATOM   354   N  N     . ARG A  1  72  ? 47.064  -45.206 23.101  1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A N     1 
ATOM   355   C  CA    . ARG A  1  72  ? 47.226  -43.773 23.266  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CA    1 
ATOM   356   C  C     . ARG A  1  72  ? 46.747  -43.045 22.019  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A C     1 
ATOM   357   O  O     . ARG A  1  72  ? 46.030  -42.007 22.107  1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A O     1 
ATOM   358   C  CB    . ARG A  1  72  ? 48.680  -43.465 23.620  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CB    1 
ATOM   359   C  CG    . ARG A  1  72  ? 49.022  -41.998 23.777  1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CG    1 
ATOM   360   C  CD    . ARG A  1  72  ? 48.291  -41.338 24.918  1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CD    1 
ATOM   361   N  NE    . ARG A  1  72  ? 48.327  -42.028 26.188  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A NE    1 
ATOM   362   C  CZ    . ARG A  1  72  ? 49.326  -41.956 27.076  1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A CZ    1 
ATOM   363   N  NH1   . ARG A  1  72  ? 50.473  -41.240 26.870  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A NH1   1 
ATOM   364   N  NH2   . ARG A  1  72  ? 49.170  -42.590 28.183  1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 72   ARG A NH2   1 
ATOM   365   N  N     . LEU A  1  73  ? 47.120  -43.561 20.857  1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A N     1 
ATOM   366   C  CA    . LEU A  1  73  ? 46.726  -42.961 19.602  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CA    1 
ATOM   367   C  C     . LEU A  1  73  ? 45.195  -42.962 19.411  1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A C     1 
ATOM   368   O  O     . LEU A  1  73  ? 44.672  -41.941 18.910  1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A O     1 
ATOM   369   C  CB    . LEU A  1  73  ? 47.464  -43.580 18.404  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CB    1 
ATOM   370   C  CG    . LEU A  1  73  ? 48.955  -43.216 18.320  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CG    1 
ATOM   371   C  CD1   . LEU A  1  73  ? 49.611  -44.211 17.314  1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CD1   1 
ATOM   372   C  CD2   . LEU A  1  73  ? 49.135  -41.790 17.829  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CD2   1 
ATOM   373   N  N     . LYS A  1  74  ? 44.538  -44.063 19.763  1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 74   LYS A N     1 
ATOM   374   C  CA    . LYS A  1  74  ? 43.084  -44.055 19.818  1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 74   LYS A CA    1 
ATOM   375   C  C     . LYS A  1  74  ? 42.562  -42.911 20.703  1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 74   LYS A C     1 
ATOM   376   O  O     . LYS A  1  74  ? 41.632  -42.232 20.309  1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 74   LYS A O     1 
ATOM   377   C  CB    . LYS A  1  74  ? 42.495  -45.360 20.309  1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 74   LYS A CB    1 
ATOM   378   C  CG    . LYS A  1  74  ? 42.727  -46.486 19.309  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 74   LYS A CG    1 
ATOM   379   C  CD    . LYS A  1  74  ? 42.182  -47.794 19.838  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 74   LYS A CD    1 
ATOM   380   C  CE    . LYS A  1  74  ? 41.803  -48.522 18.594  1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 74   LYS A CE    1 
ATOM   381   N  NZ    . LYS A  1  74  ? 41.067  -49.699 19.125  1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 74   LYS A NZ    1 
ATOM   382   N  N     . GLU A  1  75  ? 43.154  -42.715 21.884  1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A N     1 
ATOM   383   C  CA    A GLU A  1  75  ? 42.769  -41.606 22.778  0.50 32.06  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A CA    1 
ATOM   384   C  CA    B GLU A  1  75  ? 42.696  -41.615 22.736  0.50 32.16  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A CA    1 
ATOM   385   C  C     . GLU A  1  75  ? 42.952  -40.240 22.104  1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A C     1 
ATOM   386   O  O     . GLU A  1  75  ? 42.108  -39.309 22.215  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A O     1 
ATOM   387   C  CB    A GLU A  1  75  ? 43.586  -41.635 24.090  0.50 33.76  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A CB    1 
ATOM   388   C  CB    B GLU A  1  75  ? 43.212  -41.770 24.189  0.50 34.63  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A CB    1 
ATOM   389   C  CG    A GLU A  1  75  ? 43.463  -42.829 25.030  0.50 38.04  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A CG    1 
ATOM   390   C  CG    B GLU A  1  75  ? 42.443  -42.836 24.977  0.50 38.90  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A CG    1 
ATOM   391   C  CD    A GLU A  1  75  ? 44.231  -42.513 26.311  0.50 40.44  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A CD    1 
ATOM   392   C  CD    B GLU A  1  75  ? 41.082  -42.308 25.461  0.50 41.68  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A CD    1 
ATOM   393   O  OE1   A GLU A  1  75  ? 45.270  -43.139 26.561  0.50 41.15  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A OE1   1 
ATOM   394   O  OE1   B GLU A  1  75  ? 40.989  -41.086 25.819  0.50 43.31  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A OE1   1 
ATOM   395   O  OE2   A GLU A  1  75  ? 43.844  -41.544 27.023  0.50 41.57  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A OE2   1 
ATOM   396   O  OE2   B GLU A  1  75  ? 40.105  -43.091 25.468  0.50 42.43  ? ? ? ? ? ? 75   GLU A OE2   1 
ATOM   397   N  N     . MET A  1  76  ? 44.065  -40.096 21.411  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 76   MET A N     1 
ATOM   398   C  CA    A MET A  1  76  ? 44.333  -38.858 20.766  0.70 25.96  ? ? ? ? ? ? 76   MET A CA    1 
ATOM   399   C  CA    B MET A  1  76  ? 44.403  -38.878 20.671  0.30 25.70  ? ? ? ? ? ? 76   MET A CA    1 
ATOM   400   C  C     . MET A  1  76  ? 43.376  -38.573 19.607  1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 76   MET A C     1 
ATOM   401   O  O     . MET A  1  76  ? 43.019  -37.447 19.436  1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 76   MET A O     1 
ATOM   402   C  CB    A MET A  1  76  ? 45.819  -38.778 20.349  0.70 23.78  ? ? ? ? ? ? 76   MET A CB    1 
ATOM   403   C  CB    B MET A  1  76  ? 45.756  -38.993 19.936  0.30 23.43  ? ? ? ? ? ? 76   MET A CB    1 
ATOM   404   C  CG    A MET A  1  76  ? 46.700  -38.814 21.641  0.70 26.43  ? ? ? ? ? ? 76   MET A CG    1 
ATOM   405   C  CG    B MET A  1  76  ? 46.957  -39.118 20.841  0.30 25.49  ? ? ? ? ? ? 76   MET A CG    1 
ATOM   406   S  SD    A MET A  1  76  ? 48.414  -39.153 21.105  0.70 25.54  ? ? ? ? ? ? 76   MET A SD    1 
ATOM   407   S  SD    B MET A  1  76  ? 47.171  -37.686 21.902  0.30 24.17  ? ? ? ? ? ? 76   MET A SD    1 
ATOM   408   C  CE    A MET A  1  76  ? 48.902  -37.654 20.284  0.70 22.66  ? ? ? ? ? ? 76   MET A CE    1 
ATOM   409   C  CE    B MET A  1  76  ? 48.378  -36.785 20.945  0.30 21.52  ? ? ? ? ? ? 76   MET A CE    1 
ATOM   410   N  N     . ILE A  1  77  ? 42.961  -39.626 18.861  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A N     1 
ATOM   411   C  CA    . ILE A  1  77  ? 42.058  -39.425 17.711  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A CA    1 
ATOM   412   C  C     . ILE A  1  77  ? 40.709  -39.022 18.292  1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A C     1 
ATOM   413   O  O     . ILE A  1  77  ? 40.079  -38.086 17.832  1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A O     1 
ATOM   414   C  CB    . ILE A  1  77  ? 41.833  -40.759 16.921  1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A CB    1 
ATOM   415   C  CG1   . ILE A  1  77  ? 43.139  -41.149 16.218  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A CG1   1 
ATOM   416   C  CG2   . ILE A  1  77  ? 40.650  -40.620 15.953  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A CG2   1 
ATOM   417   C  CD1   . ILE A  1  77  ? 43.124  -42.556 15.558  1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 77   ILE A CD1   1 
ATOM   418   N  N     . LYS A  1  78  ? 40.313  -39.695 19.349  1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 78   LYS A N     1 
ATOM   419   C  CA    . LYS A  1  78  ? 39.066  -39.265 20.053  1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 78   LYS A CA    1 
ATOM   420   C  C     . LYS A  1  78  ? 39.113  -37.833 20.515  1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 78   LYS A C     1 
ATOM   421   O  O     . LYS A  1  78  ? 38.052  -37.153 20.629  1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 78   LYS A O     1 
ATOM   422   C  CB    . LYS A  1  78  ? 38.867  -40.125 21.256  1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 78   LYS A CB    1 
ATOM   423   C  CG    . LYS A  1  78  ? 38.203  -41.433 20.891  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 78   LYS A CG    1 
ATOM   424   C  CD    . LYS A  1  78  ? 38.354  -42.509 21.977  1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 78   LYS A CD    1 
ATOM   425   C  CE    . LYS A  1  78  ? 37.758  -43.819 21.546  1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 78   LYS A CE    1 
ATOM   426   N  NZ    . LYS A  1  78  ? 37.095  -44.553 22.653  1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 78   LYS A NZ    1 
ATOM   427   N  N     . ALA A  1  79  ? 40.273  -37.410 21.007  1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A N     1 
ATOM   428   C  CA    . ALA A  1  79  ? 40.443  -36.052 21.610  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A CA    1 
ATOM   429   C  C     . ALA A  1  79  ? 40.443  -35.010 20.517  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A C     1 
ATOM   430   O  O     . ALA A  1  79  ? 40.211  -33.840 20.780  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A O     1 
ATOM   431   C  CB    . ALA A  1  79  ? 41.742  -35.931 22.439  1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 79   ALA A CB    1 
ATOM   432   N  N     . GLY A  1  80  ? 40.737  -35.431 19.276  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 80   GLY A N     1 
ATOM   433   C  CA    . GLY A  1  80  ? 40.617  -34.474 18.131  1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 80   GLY A CA    1 
ATOM   434   C  C     . GLY A  1  80  ? 41.801  -34.426 17.173  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 80   GLY A C     1 
ATOM   435   O  O     . GLY A  1  80  ? 41.851  -33.600 16.185  1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 80   GLY A O     1 
ATOM   436   N  N     . MET A  1  81  ? 42.779  -35.304 17.390  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 81   MET A N     1 
ATOM   437   C  CA    . MET A  1  81  ? 43.937  -35.279 16.522  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 81   MET A CA    1 
ATOM   438   C  C     . MET A  1  81  ? 43.504  -35.648 15.081  1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 81   MET A C     1 
ATOM   439   O  O     . MET A  1  81  ? 42.813  -36.702 14.858  1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 81   MET A O     1 
ATOM   440   C  CB    . MET A  1  81  ? 44.996  -36.381 16.909  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 81   MET A CB    1 
ATOM   441   C  CG    . MET A  1  81  ? 46.134  -36.484 15.804  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 81   MET A CG    1 
ATOM   442   S  SD    . MET A  1  81  ? 47.285  -37.821 16.376  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 81   MET A SD    1 
ATOM   443   C  CE    . MET A  1  81  ? 46.279  -39.261 16.210  1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 81   MET A CE    1 
ATOM   444   N  N     . ASN A  1  82  ? 43.991  -34.868 14.108  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 82   ASN A N     1 
ATOM   445   C  CA    . ASN A  1  82  ? 43.576  -35.057 12.719  1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 82   ASN A CA    1 
ATOM   446   C  C     . ASN A  1  82  ? 44.735  -35.504 11.793  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 82   ASN A C     1 
ATOM   447   O  O     . ASN A  1  82  ? 44.496  -36.176 10.783  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 82   ASN A O     1 
ATOM   448   C  CB    . ASN A  1  82  ? 42.985  -33.778 12.096  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 82   ASN A CB    1 
ATOM   449   C  CG    . ASN A  1  82  ? 41.813  -33.218 12.902  1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 82   ASN A CG    1 
ATOM   450   O  OD1   . ASN A  1  82  ? 41.913  -32.117 13.452  1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 82   ASN A OD1   1 
ATOM   451   N  ND2   . ASN A  1  82  ? 40.714  -33.998 12.988  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 82   ASN A ND2   1 
ATOM   452   N  N     . ILE A  1  83  ? 45.940  -35.076 12.154  1.00 18.27  ? ? ? ? ? ? 83   ILE A N     1 
ATOM   453   C  CA    . ILE A  1  83  ? 47.141  -35.349 11.340  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 83   ILE A CA    1 
ATOM   454   C  C     . ILE A  1  83  ? 48.201  -35.780 12.336  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 83   ILE A C     1 
ATOM   455   O  O     . ILE A  1  83  ? 48.385  -35.122 13.346  1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 83   ILE A O     1 
ATOM   456   C  CB    . ILE A  1  83  ? 47.578  -34.076 10.596  1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 83   ILE A CB    1 
ATOM   457   C  CG1   . ILE A  1  83  ? 46.463  -33.630 9.662   1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 83   ILE A CG1   1 
ATOM   458   C  CG2   . ILE A  1  83  ? 48.840  -34.395 9.733   1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 83   ILE A CG2   1 
ATOM   459   C  CD1   . ILE A  1  83  ? 46.718  -32.326 8.983   1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 83   ILE A CD1   1 
ATOM   460   N  N     . ALA A  1  84  ? 48.872  -36.910 12.060  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 84   ALA A N     1 
ATOM   461   C  CA    . ALA A  1  84  ? 49.984  -37.367 12.866  1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 84   ALA A CA    1 
ATOM   462   C  C     . ALA A  1  84  ? 51.308  -36.918 12.208  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 84   ALA A C     1 
ATOM   463   O  O     . ALA A  1  84  ? 51.492  -37.201 11.006  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 84   ALA A O     1 
ATOM   464   C  CB    . ALA A  1  84  ? 49.926  -38.918 12.857  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 84   ALA A CB    1 
ATOM   465   N  N     . ARG A  1  85  ? 52.224  -36.276 12.970  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A N     1 
ATOM   466   C  CA    . ARG A  1  85  ? 53.494  -35.817 12.315  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CA    1 
ATOM   467   C  C     . ARG A  1  85  ? 54.605  -36.736 12.739  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A C     1 
ATOM   468   O  O     . ARG A  1  85  ? 54.726  -37.025 13.937  1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A O     1 
ATOM   469   C  CB    . ARG A  1  85  ? 53.800  -34.391 12.768  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CB    1 
ATOM   470   C  CG    . ARG A  1  85  ? 55.235  -33.937 12.489  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CG    1 
ATOM   471   C  CD    . ARG A  1  85  ? 55.355  -32.592 13.260  1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CD    1 
ATOM   472   N  NE    . ARG A  1  85  ? 56.775  -32.196 13.226  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NE    1 
ATOM   473   C  CZ    . ARG A  1  85  ? 57.655  -32.054 14.230  1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A CZ    1 
ATOM   474   N  NH1   . ARG A  1  85  ? 57.373  -32.025 15.501  1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NH1   1 
ATOM   475   N  NH2   . ARG A  1  85  ? 58.933  -31.785 13.887  1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 85   ARG A NH2   1 
ATOM   476   N  N     . LEU A  1  86  ? 55.390  -37.224 11.762  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 86   LEU A N     1 
ATOM   477   C  CA    . LEU A  1  86  ? 56.560  -38.079 12.001  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 86   LEU A CA    1 
ATOM   478   C  C     . LEU A  1  86  ? 57.695  -37.076 11.902  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 86   LEU A C     1 
ATOM   479   O  O     . LEU A  1  86  ? 57.908  -36.497 10.809  1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 86   LEU A O     1 
ATOM   480   C  CB    . LEU A  1  86  ? 56.684  -39.103 10.839  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 86   LEU A CB    1 
ATOM   481   C  CG    . LEU A  1  86  ? 55.399  -39.883 10.518  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 86   LEU A CG    1 
ATOM   482   C  CD1   . LEU A  1  86  ? 55.632  -40.824 9.319   1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 86   LEU A CD1   1 
ATOM   483   C  CD2   . LEU A  1  86  ? 54.979  -40.607 11.787  1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 86   LEU A CD2   1 
ATOM   484   N  N     . ASN A  1  87  ? 58.437  -36.913 12.996  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 87   ASN A N     1 
ATOM   485   C  CA    . ASN A  1  87  ? 59.590  -36.032 13.052  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 87   ASN A CA    1 
ATOM   486   C  C     . ASN A  1  87  ? 60.858  -36.759 12.607  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 87   ASN A C     1 
ATOM   487   O  O     . ASN A  1  87  ? 61.537  -37.429 13.403  1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 87   ASN A O     1 
ATOM   488   C  CB    . ASN A  1  87  ? 59.765  -35.460 14.479  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 87   ASN A CB    1 
ATOM   489   C  CG    . ASN A  1  87  ? 60.853  -34.418 14.518  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 87   ASN A CG    1 
ATOM   490   O  OD1   . ASN A  1  87  ? 61.465  -34.155 13.460  1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 87   ASN A OD1   1 
ATOM   491   N  ND2   . ASN A  1  87  ? 61.098  -33.793 15.699  1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 87   ASN A ND2   1 
ATOM   492   N  N     . PHE A  1  88  ? 61.205  -36.630 11.328  1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A N     1 
ATOM   493   C  CA    . PHE A  1  88  ? 62.450  -37.287 10.840  1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CA    1 
ATOM   494   C  C     . PHE A  1  88  ? 63.793  -36.721 11.333  1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A C     1 
ATOM   495   O  O     . PHE A  1  88  ? 64.844  -37.256 10.955  1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A O     1 
ATOM   496   C  CB    . PHE A  1  88  ? 62.394  -37.488 9.326   1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CB    1 
ATOM   497   C  CG    . PHE A  1  88  ? 61.667  -38.765 8.949   1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CG    1 
ATOM   498   C  CD1   . PHE A  1  88  ? 60.270  -38.927 9.237   1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CD1   1 
ATOM   499   C  CD2   . PHE A  1  88  ? 62.364  -39.832 8.360   1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CD2   1 
ATOM   500   C  CE1   . PHE A  1  88  ? 59.609  -40.112 8.942   1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CE1   1 
ATOM   501   C  CE2   . PHE A  1  88  ? 61.663  -41.004 8.008   1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CE2   1 
ATOM   502   C  CZ    . PHE A  1  88  ? 60.325  -41.152 8.299   1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 88   PHE A CZ    1 
ATOM   503   N  N     . SER A  1  89  ? 63.733  -35.686 12.187  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 89   SER A N     1 
ATOM   504   C  CA    . SER A  1  89  ? 64.945  -35.214 12.903  1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 89   SER A CA    1 
ATOM   505   C  C     . SER A  1  89  ? 65.498  -36.298 13.840  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 89   SER A C     1 
ATOM   506   O  O     . SER A  1  89  ? 66.693  -36.255 14.204  1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 89   SER A O     1 
ATOM   507   C  CB    . SER A  1  89  ? 64.697  -33.985 13.703  1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 89   SER A CB    1 
ATOM   508   O  OG    . SER A  1  89  ? 64.464  -32.934 12.783  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 89   SER A OG    1 
ATOM   509   N  N     . HIS A  1  90  ? 64.634  -37.236 14.246  1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 90   HIS A N     1 
ATOM   510   C  CA    . HIS A  1  90  ? 65.053  -38.291 15.237  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 90   HIS A CA    1 
ATOM   511   C  C     . HIS A  1  90  ? 64.404  -39.572 14.881  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 90   HIS A C     1 
ATOM   512   O  O     . HIS A  1  90  ? 63.280  -39.571 14.380  1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 90   HIS A O     1 
ATOM   513   C  CB    . HIS A  1  90  ? 64.496  -37.882 16.627  1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 90   HIS A CB    1 
ATOM   514   C  CG    . HIS A  1  90  ? 64.963  -36.510 17.083  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 90   HIS A CG    1 
ATOM   515   N  ND1   . HIS A  1  90  ? 66.224  -36.305 17.535  1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 90   HIS A ND1   1 
ATOM   516   C  CD2   . HIS A  1  90  ? 64.314  -35.273 17.140  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 90   HIS A CD2   1 
ATOM   517   C  CE1   . HIS A  1  90  ? 66.389  -35.022 17.861  1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 90   HIS A CE1   1 
ATOM   518   N  NE2   . HIS A  1  90  ? 65.230  -34.377 17.638  1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 90   HIS A NE2   1 
ATOM   519   N  N     . GLY A  1  91  ? 65.085  -40.676 15.175  1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A N     1 
ATOM   520   C  CA    . GLY A  1  91  ? 64.519  -41.995 14.953  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A CA    1 
ATOM   521   C  C     . GLY A  1  91  ? 64.871  -42.577 13.587  1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A C     1 
ATOM   522   O  O     . GLY A  1  91  ? 64.939  -41.852 12.557  1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 91   GLY A O     1 
ATOM   523   N  N     . SER A  1  92  ? 65.050  -43.896 13.569  1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 92   SER A N     1 
ATOM   524   C  CA    . SER A  1  92  ? 65.461  -44.628 12.403  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 92   SER A CA    1 
ATOM   525   C  C     . SER A  1  92  ? 64.245  -44.839 11.455  1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 92   SER A C     1 
ATOM   526   O  O     . SER A  1  92  ? 63.110  -44.638 11.833  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 92   SER A O     1 
ATOM   527   C  CB    . SER A  1  92  ? 66.011  -45.977 12.866  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 92   SER A CB    1 
ATOM   528   O  OG    . SER A  1  92  ? 64.938  -46.798 13.313  1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 92   SER A OG    1 
ATOM   529   N  N     . HIS A  1  93  ? 64.475  -45.279 10.223  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 93   HIS A N     1 
ATOM   530   C  CA    . HIS A  1  93  ? 63.302  -45.693 9.356   1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 93   HIS A CA    1 
ATOM   531   C  C     . HIS A  1  93  ? 62.369  -46.724 9.994   1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 93   HIS A C     1 
ATOM   532   O  O     . HIS A  1  93  ? 61.087  -46.598 9.894   1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 93   HIS A O     1 
ATOM   533   C  CB    . HIS A  1  93  ? 63.840  -46.213 8.002   1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 93   HIS A CB    1 
ATOM   534   C  CG    . HIS A  1  93  ? 64.266  -45.088 7.085   1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 93   HIS A CG    1 
ATOM   535   N  ND1   . HIS A  1  93  ? 64.536  -45.272 5.762   1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 93   HIS A ND1   1 
ATOM   536   C  CD2   . HIS A  1  93  ? 64.430  -43.711 7.354   1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 93   HIS A CD2   1 
ATOM   537   C  CE1   . HIS A  1  93  ? 64.893  -44.069 5.209   1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 93   HIS A CE1   1 
ATOM   538   N  NE2   . HIS A  1  93  ? 64.840  -43.115 6.207   1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 93   HIS A NE2   1 
ATOM   539   N  N     . GLU A  1  94  ? 62.995  -47.735 10.625  1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A N     1 
ATOM   540   C  CA    . GLU A  1  94  ? 62.224  -48.759 11.376  1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A CA    1 
ATOM   541   C  C     . GLU A  1  94  ? 61.358  -48.161 12.446  1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A C     1 
ATOM   542   O  O     . GLU A  1  94  ? 60.183  -48.497 12.527  1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A O     1 
ATOM   543   C  CB    . GLU A  1  94  ? 63.110  -49.860 11.987  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A CB    1 
ATOM   544   C  CG    . GLU A  1  94  ? 62.382  -50.942 12.821  1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A CG    1 
ATOM   545   C  CD    . GLU A  1  94  ? 61.212  -51.643 12.057  1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A CD    1 
ATOM   546   O  OE1   . GLU A  1  94  ? 60.148  -51.945 12.691  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A OE1   1 
ATOM   547   O  OE2   . GLU A  1  94  ? 61.362  -51.866 10.841  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 94   GLU A OE2   1 
ATOM   548   N  N     . TYR A  1  95  ? 61.903  -47.219 13.218  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 95   TYR A N     1 
ATOM   549   C  CA    . TYR A  1  95  ? 61.108  -46.541 14.251  1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 95   TYR A CA    1 
ATOM   550   C  C     . TYR A  1  95  ? 59.872  -45.823 13.602  1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 95   TYR A C     1 
ATOM   551   O  O     . TYR A  1  95  ? 58.756  -45.899 14.083  1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 95   TYR A O     1 
ATOM   552   C  CB    . TYR A  1  95  ? 61.949  -45.474 14.933  1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 95   TYR A CB    1 
ATOM   553   C  CG    . TYR A  1  95  ? 61.225  -44.644 15.930  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 95   TYR A CG    1 
ATOM   554   C  CD1   . TYR A  1  95  ? 61.216  -45.051 17.270  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 95   TYR A CD1   1 
ATOM   555   C  CD2   . TYR A  1  95  ? 60.657  -43.398 15.579  1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 95   TYR A CD2   1 
ATOM   556   C  CE1   . TYR A  1  95  ? 60.572  -44.311 18.243  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 95   TYR A CE1   1 
ATOM   557   C  CE2   . TYR A  1  95  ? 59.998  -42.621 16.559  1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 95   TYR A CE2   1 
ATOM   558   C  CZ    . TYR A  1  95  ? 60.029  -43.092 17.897  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 95   TYR A CZ    1 
ATOM   559   O  OH    . TYR A  1  95  ? 59.433  -42.386 18.901  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 95   TYR A OH    1 
ATOM   560   N  N     . HIS A  1  96  ? 60.093  -45.130 12.491  1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 96   HIS A N     1 
ATOM   561   C  CA    . HIS A  1  96  ? 58.982  -44.394 11.819  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 96   HIS A CA    1 
ATOM   562   C  C     . HIS A  1  96  ? 57.999  -45.344 11.180  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 96   HIS A C     1 
ATOM   563   O  O     . HIS A  1  96  ? 56.803  -45.072 11.153  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 96   HIS A O     1 
ATOM   564   C  CB    . HIS A  1  96  ? 59.545  -43.341 10.816  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 96   HIS A CB    1 
ATOM   565   C  CG    . HIS A  1  96  ? 60.230  -42.190 11.522  1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 96   HIS A CG    1 
ATOM   566   N  ND1   . HIS A  1  96  ? 59.566  -41.385 12.392  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 96   HIS A ND1   1 
ATOM   567   C  CD2   . HIS A  1  96  ? 61.573  -41.790 11.553  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 96   HIS A CD2   1 
ATOM   568   C  CE1   . HIS A  1  96  ? 60.448  -40.553 12.980  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 96   HIS A CE1   1 
ATOM   569   N  NE2   . HIS A  1  96  ? 61.669  -40.782 12.441  1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 96   HIS A NE2   1 
ATOM   570   N  N     . ALA A  1  97  ? 58.488  -46.458 10.650  1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 97   ALA A N     1 
ATOM   571   C  CA    . ALA A  1  97  ? 57.628  -47.500 10.069  1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 97   ALA A CA    1 
ATOM   572   C  C     . ALA A  1  97  ? 56.656  -47.978 11.176  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 97   ALA A C     1 
ATOM   573   O  O     . ALA A  1  97  ? 55.489  -48.182 10.906  1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 97   ALA A O     1 
ATOM   574   C  CB    . ALA A  1  97  ? 58.434  -48.693 9.528   1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 97   ALA A CB    1 
ATOM   575   N  N     . GLU A  1  98  ? 57.156  -48.101 12.382  1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A N     1 
ATOM   576   C  CA    . GLU A  1  98  ? 56.355  -48.586 13.541  1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A CA    1 
ATOM   577   C  C     . GLU A  1  98  ? 55.316  -47.506 13.901  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A C     1 
ATOM   578   O  O     . GLU A  1  98  ? 54.129  -47.803 14.165  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A O     1 
ATOM   579   C  CB    . GLU A  1  98  ? 57.268  -48.884 14.726  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A CB    1 
ATOM   580   C  CG    . GLU A  1  98  ? 58.050  -50.189 14.474  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A CG    1 
ATOM   581   C  CD    . GLU A  1  98  ? 59.279  -50.314 15.332  1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A CD    1 
ATOM   582   O  OE1   . GLU A  1  98  ? 59.366  -49.618 16.352  1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A OE1   1 
ATOM   583   O  OE2   . GLU A  1  98  ? 60.121  -51.207 15.064  1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 98   GLU A OE2   1 
ATOM   584   N  N     . SER A  1  99  ? 55.760  -46.260 13.940  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 99   SER A N     1 
ATOM   585   C  CA    . SER A  1  99  ? 54.810  -45.126 14.224  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 99   SER A CA    1 
ATOM   586   C  C     . SER A  1  99  ? 53.657  -45.128 13.197  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 99   SER A C     1 
ATOM   587   O  O     . SER A  1  99  ? 52.475  -45.016 13.538  1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 99   SER A O     1 
ATOM   588   C  CB    . SER A  1  99  ? 55.557  -43.777 14.109  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 99   SER A CB    1 
ATOM   589   O  OG    . SER A  1  99  ? 56.401  -43.615 15.229  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 99   SER A OG    1 
ATOM   590   N  N     . ILE A  1  100 ? 54.023  -45.216 11.939  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A N     1 
ATOM   591   C  CA    . ILE A  1  100 ? 53.017  -45.287 10.828  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A CA    1 
ATOM   592   C  C     . ILE A  1  100 ? 52.136  -46.459 11.108  1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A C     1 
ATOM   593   O  O     . ILE A  1  100 ? 50.871  -46.342 11.053  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A O     1 
ATOM   594   C  CB    . ILE A  1  100 ? 53.724  -45.381 9.435   1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A CB    1 
ATOM   595   C  CG1   . ILE A  1  100 ? 54.425  -44.048 9.144   1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A CG1   1 
ATOM   596   C  CG2   . ILE A  1  100 ? 52.794  -45.775 8.276   1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A CG2   1 
ATOM   597   C  CD1   . ILE A  1  100 ? 55.335  -44.165 7.894   1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 100  ILE A CD1   1 
ATOM   598   N  N     . ALA A  1  101 ? 52.750  -47.607 11.490  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A N     1 
ATOM   599   C  CA    . ALA A  1  101 ? 51.924  -48.834 11.580  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A CA    1 
ATOM   600   C  C     . ALA A  1  101 ? 50.877  -48.568 12.697  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A C     1 
ATOM   601   O  O     . ALA A  1  101 ? 49.689  -49.033 12.601  1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A O     1 
ATOM   602   C  CB    . ALA A  1  101 ? 52.775  -50.109 11.910  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 101  ALA A CB    1 
ATOM   603   N  N     . ASN A  1  102 ? 51.329  -47.987 13.823  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 102  ASN A N     1 
ATOM   604   C  CA    . ASN A  1  102 ? 50.442  -47.827 15.004  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 102  ASN A CA    1 
ATOM   605   C  C     . ASN A  1  102 ? 49.310  -46.855 14.668  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 102  ASN A C     1 
ATOM   606   O  O     . ASN A  1  102 ? 48.205  -47.126 15.026  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 102  ASN A O     1 
ATOM   607   C  CB    . ASN A  1  102 ? 51.206  -47.302 16.258  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 102  ASN A CB    1 
ATOM   608   C  CG    . ASN A  1  102 ? 52.164  -48.373 16.835  1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 102  ASN A CG    1 
ATOM   609   O  OD1   . ASN A  1  102 ? 52.199  -49.511 16.378  1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 102  ASN A OD1   1 
ATOM   610   N  ND2   . ASN A  1  102 ? 52.954  -47.982 17.822  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 102  ASN A ND2   1 
ATOM   611   N  N     . VAL A  1  103 ? 49.619  -45.762 13.955  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A N     1 
ATOM   612   C  CA    . VAL A  1  103 ? 48.576  -44.792 13.566  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CA    1 
ATOM   613   C  C     . VAL A  1  103 ? 47.512  -45.576 12.733  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A C     1 
ATOM   614   O  O     . VAL A  1  103 ? 46.308  -45.485 13.007  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A O     1 
ATOM   615   C  CB    . VAL A  1  103 ? 49.168  -43.623 12.747  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CB    1 
ATOM   616   C  CG1   . VAL A  1  103 ? 48.069  -42.732 12.089  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CG1   1 
ATOM   617   C  CG2   . VAL A  1  103 ? 50.143  -42.820 13.624  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CG2   1 
ATOM   618   N  N     . ARG A  1  104 ? 47.951  -46.339 11.722  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 104  ARG A N     1 
ATOM   619   C  CA    . ARG A  1  104 ? 46.996  -47.099 10.895  1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 104  ARG A CA    1 
ATOM   620   C  C     . ARG A  1  104 ? 46.194  -48.072 11.660  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 104  ARG A C     1 
ATOM   621   O  O     . ARG A  1  104 ? 44.996  -48.281 11.409  1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 104  ARG A O     1 
ATOM   622   C  CB    . ARG A  1  104 ? 47.654  -47.759 9.648   1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 104  ARG A CB    1 
ATOM   623   C  CG    . ARG A  1  104 ? 48.155  -46.612 8.737   1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 104  ARG A CG    1 
ATOM   624   C  CD    . ARG A  1  104 ? 49.051  -47.110 7.564   1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 104  ARG A CD    1 
ATOM   625   N  NE    . ARG A  1  104 ? 49.259  -45.936 6.696   1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 104  ARG A NE    1 
ATOM   626   C  CZ    . ARG A  1  104 ? 50.224  -45.867 5.752   1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 104  ARG A CZ    1 
ATOM   627   N  NH1   . ARG A  1  104 ? 51.088  -46.891 5.634   1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 104  ARG A NH1   1 
ATOM   628   N  NH2   . ARG A  1  104 ? 50.379  -44.789 5.013   1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 104  ARG A NH2   1 
ATOM   629   N  N     . GLU A  1  105 ? 46.825  -48.753 12.619  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 105  GLU A N     1 
ATOM   630   C  CA    . GLU A  1  105 ? 46.066  -49.737 13.367  1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 105  GLU A CA    1 
ATOM   631   C  C     . GLU A  1  105 ? 45.054  -49.021 14.318  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 105  GLU A C     1 
ATOM   632   O  O     . GLU A  1  105 ? 43.934  -49.523 14.547  1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 105  GLU A O     1 
ATOM   633   C  CB    . GLU A  1  105 ? 46.979  -50.637 14.208  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 105  GLU A CB    1 
ATOM   634   C  CG    . GLU A  1  105 ? 46.239  -51.749 14.969  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 105  GLU A CG    1 
ATOM   635   C  CD    . GLU A  1  105 ? 45.460  -52.676 14.023  1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 105  GLU A CD    1 
ATOM   636   O  OE1   . GLU A  1  105 ? 45.824  -52.808 12.805  1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 105  GLU A OE1   1 
ATOM   637   O  OE2   . GLU A  1  105 ? 44.527  -53.332 14.491  1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 105  GLU A OE2   1 
ATOM   638   N  N     . ALA A  1  106 ? 45.486  -47.909 14.888  1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A N     1 
ATOM   639   C  CA    . ALA A  1  106 ? 44.572  -47.164 15.757  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A CA    1 
ATOM   640   C  C     . ALA A  1  106 ? 43.312  -46.734 14.954  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A C     1 
ATOM   641   O  O     . ALA A  1  106 ? 42.191  -46.804 15.460  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A O     1 
ATOM   642   C  CB    . ALA A  1  106 ? 45.263  -45.930 16.287  1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 106  ALA A CB    1 
ATOM   643   N  N     . VAL A  1  107 ? 43.555  -46.167 13.765  1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A N     1 
ATOM   644   C  CA    . VAL A  1  107 ? 42.464  -45.684 12.941  1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CA    1 
ATOM   645   C  C     . VAL A  1  107 ? 41.555  -46.838 12.565  1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A C     1 
ATOM   646   O  O     . VAL A  1  107 ? 40.334  -46.734 12.633  1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A O     1 
ATOM   647   C  CB    . VAL A  1  107 ? 42.989  -44.959 11.675  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CB    1 
ATOM   648   C  CG1   . VAL A  1  107 ? 41.893  -44.813 10.583  1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CG1   1 
ATOM   649   C  CG2   . VAL A  1  107 ? 43.634  -43.613 12.035  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 107  VAL A CG2   1 
ATOM   650   N  N     . GLU A  1  108 ? 42.142  -47.978 12.192  1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 108  GLU A N     1 
ATOM   651   C  CA    . GLU A  1  108 ? 41.294  -49.067 11.775  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 108  GLU A CA    1 
ATOM   652   C  C     . GLU A  1  108 ? 40.617  -49.748 12.891  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 108  GLU A C     1 
ATOM   653   O  O     . GLU A  1  108 ? 39.691  -50.450 12.646  1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 108  GLU A O     1 
ATOM   654   C  CB    . GLU A  1  108 ? 42.068  -50.089 10.921  1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 108  GLU A CB    1 
ATOM   655   C  CG    . GLU A  1  108 ? 42.479  -49.499 9.547   1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 108  GLU A CG    1 
ATOM   656   C  CD    . GLU A  1  108 ? 41.340  -48.791 8.724   1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 108  GLU A CD    1 
ATOM   657   O  OE1   . GLU A  1  108 ? 40.303  -49.478 8.405   1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 108  GLU A OE1   1 
ATOM   658   O  OE2   . GLU A  1  108 ? 41.514  -47.560 8.378   1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 108  GLU A OE2   1 
ATOM   659   N  N     . SER A  1  109 ? 41.037  -49.565 14.134  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 109  SER A N     1 
ATOM   660   C  CA    . SER A  1  109 ? 40.354  -50.327 15.151  1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 109  SER A CA    1 
ATOM   661   C  C     . SER A  1  109 ? 39.227  -49.616 15.867  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 109  SER A C     1 
ATOM   662   O  O     . SER A  1  109 ? 38.786  -50.080 16.941  1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 109  SER A O     1 
ATOM   663   C  CB    . SER A  1  109 ? 41.310  -50.963 16.135  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 109  SER A CB    1 
ATOM   664   O  OG    . SER A  1  109 ? 42.161  -49.978 16.676  1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 109  SER A OG    1 
ATOM   665   N  N     . PHE A  1  110 ? 38.680  -48.579 15.248  1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 110  PHE A N     1 
ATOM   666   C  CA    . PHE A  1  110 ? 37.354  -48.025 15.731  1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CA    1 
ATOM   667   C  C     . PHE A  1  110 ? 36.004  -48.670 15.380  1.00 64.93  ? ? ? ? ? ? 110  PHE A C     1 
ATOM   668   O  O     . PHE A  1  110 ? 35.919  -49.674 14.673  1.00 79.28  ? ? ? ? ? ? 110  PHE A O     1 
ATOM   669   C  CB    . PHE A  1  110 ? 37.297  -46.568 15.363  1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CB    1 
ATOM   670   C  CG    . PHE A  1  110 ? 38.064  -45.719 16.307  1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CG    1 
ATOM   671   C  CD1   . PHE A  1  110 ? 37.556  -45.511 17.609  1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CD1   1 
ATOM   672   C  CD2   . PHE A  1  110 ? 39.278  -45.195 15.958  1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CD2   1 
ATOM   673   C  CE1   . PHE A  1  110 ? 38.268  -44.720 18.486  1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CE1   1 
ATOM   674   C  CE2   . PHE A  1  110 ? 40.003  -44.423 16.850  1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CE2   1 
ATOM   675   C  CZ    . PHE A  1  110 ? 39.492  -44.179 18.106  1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 110  PHE A CZ    1 
ATOM   676   N  N     . SER A  1  113 ? 31.731  -49.474 11.544  1.00 74.03  ? ? ? ? ? ? 113  SER A N     1 
ATOM   677   C  CA    . SER A  1  113 ? 30.631  -48.492 11.394  1.00 77.49  ? ? ? ? ? ? 113  SER A CA    1 
ATOM   678   C  C     . SER A  1  113 ? 31.026  -47.213 10.578  1.00 71.18  ? ? ? ? ? ? 113  SER A C     1 
ATOM   679   O  O     . SER A  1  113 ? 31.493  -46.196 11.163  1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 113  SER A O     1 
ATOM   680   C  CB    . SER A  1  113 ? 30.011  -48.136 12.754  1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 113  SER A CB    1 
ATOM   681   O  OG    . SER A  1  113 ? 31.017  -47.962 13.744  1.00 71.89  ? ? ? ? ? ? 113  SER A OG    1 
ATOM   682   N  N     . PRO A  1  114 ? 30.771  -47.255 9.239   1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 114  PRO A N     1 
ATOM   683   C  CA    . PRO A  1  114 ? 31.296  -46.336 8.219   1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 114  PRO A CA    1 
ATOM   684   C  C     . PRO A  1  114 ? 30.791  -44.884 8.352   1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 114  PRO A C     1 
ATOM   685   O  O     . PRO A  1  114 ? 31.529  -43.959 8.025   1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 114  PRO A O     1 
ATOM   686   C  CB    . PRO A  1  114 ? 30.838  -46.969 6.882   1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 114  PRO A CB    1 
ATOM   687   C  CG    . PRO A  1  114 ? 30.072  -48.212 7.228   1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 114  PRO A CG    1 
ATOM   688   C  CD    . PRO A  1  114 ? 29.704  -48.117 8.681   1.00 75.09  ? ? ? ? ? ? 114  PRO A CD    1 
ATOM   689   N  N     . LEU A  1  115 ? 29.577  -44.673 8.873   1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A N     1 
ATOM   690   C  CA    . LEU A  1  115 ? 29.042  -43.306 9.088   1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CA    1 
ATOM   691   C  C     . LEU A  1  115 ? 29.789  -42.479 10.122  1.00 65.09  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A C     1 
ATOM   692   O  O     . LEU A  1  115 ? 29.523  -41.272 10.239  1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A O     1 
ATOM   693   C  CB    . LEU A  1  115 ? 27.540  -43.326 9.456   1.00 70.14  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CB    1 
ATOM   694   C  CG    . LEU A  1  115 ? 26.581  -44.037 8.505   1.00 72.76  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CG    1 
ATOM   695   C  CD1   . LEU A  1  115 ? 25.151  -44.045 9.061   1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CD1   1 
ATOM   696   C  CD2   . LEU A  1  115 ? 26.586  -43.461 7.102   1.00 73.38  ? ? ? ? ? ? 115  LEU A CD2   1 
ATOM   697   N  N     . SER A  1  116 ? 30.719  -43.110 10.857  1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 116  SER A N     1 
ATOM   698   C  CA    . SER A  1  116 ? 31.478  -42.464 11.955  1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 116  SER A CA    1 
ATOM   699   C  C     . SER A  1  116 ? 33.009  -42.512 11.731  1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 116  SER A C     1 
ATOM   700   O  O     . SER A  1  116 ? 33.745  -41.865 12.461  1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 116  SER A O     1 
ATOM   701   C  CB    . SER A  1  116 ? 31.124  -43.111 13.307  1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 116  SER A CB    1 
ATOM   702   O  OG    . SER A  1  116 ? 31.668  -44.424 13.335  1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 116  SER A OG    1 
ATOM   703   N  N     . TYR A  1  117 ? 33.483  -43.257 10.728  1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 117  TYR A N     1 
ATOM   704   C  CA    . TYR A  1  117 ? 34.932  -43.393 10.419  1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 117  TYR A CA    1 
ATOM   705   C  C     . TYR A  1  117 ? 35.620  -42.023 10.321  1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 117  TYR A C     1 
ATOM   706   O  O     . TYR A  1  117 ? 35.090  -41.107 9.652   1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 117  TYR A O     1 
ATOM   707   C  CB    . TYR A  1  117 ? 35.076  -44.141 9.108   1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 117  TYR A CB    1 
ATOM   708   C  CG    . TYR A  1  117 ? 36.490  -44.415 8.677   1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 117  TYR A CG    1 
ATOM   709   C  CD1   . TYR A  1  117 ? 37.201  -45.502 9.195   1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 117  TYR A CD1   1 
ATOM   710   C  CD2   . TYR A  1  117 ? 37.133  -43.603 7.714   1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 117  TYR A CD2   1 
ATOM   711   C  CE1   . TYR A  1  117 ? 38.512  -45.783 8.788   1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 117  TYR A CE1   1 
ATOM   712   C  CE2   . TYR A  1  117 ? 38.447  -43.862 7.323   1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 117  TYR A CE2   1 
ATOM   713   C  CZ    . TYR A  1  117 ? 39.125  -44.980 7.840   1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 117  TYR A CZ    1 
ATOM   714   O  OH    . TYR A  1  117 ? 40.439  -45.253 7.417   1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 117  TYR A OH    1 
ATOM   715   N  N     . ARG A  1  118 ? 36.755  -41.889 11.029  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 118  ARG A N     1 
ATOM   716   C  CA    . ARG A  1  118 ? 37.601  -40.703 10.975  1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 118  ARG A CA    1 
ATOM   717   C  C     . ARG A  1  118 ? 38.990  -40.937 10.346  1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 118  ARG A C     1 
ATOM   718   O  O     . ARG A  1  118 ? 39.897  -41.441 11.014  1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 118  ARG A O     1 
ATOM   719   C  CB    . ARG A  1  118 ? 37.816  -40.067 12.379  1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 118  ARG A CB    1 
ATOM   720   C  CG    . ARG A  1  118 ? 36.618  -39.278 12.901  1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 118  ARG A CG    1 
ATOM   721   C  CD    . ARG A  1  118 ? 36.986  -38.663 14.226  1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 118  ARG A CD    1 
ATOM   722   N  NE    . ARG A  1  118 ? 36.218  -39.244 15.337  1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 118  ARG A NE    1 
ATOM   723   C  CZ    . ARG A  1  118 ? 36.024  -38.633 16.522  1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 118  ARG A CZ    1 
ATOM   724   N  NH1   . ARG A  1  118 ? 36.545  -37.412 16.771  1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 118  ARG A NH1   1 
ATOM   725   N  NH2   . ARG A  1  118 ? 35.319  -39.248 17.474  1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 118  ARG A NH2   1 
ATOM   726   N  N     . PRO A  1  119 ? 39.191  -40.473 9.106   1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 119  PRO A N     1 
ATOM   727   C  CA    . PRO A  1  119 ? 40.546  -40.460 8.484   1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 119  PRO A CA    1 
ATOM   728   C  C     . PRO A  1  119 ? 41.573  -39.670 9.361   1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 119  PRO A C     1 
ATOM   729   O  O     . PRO A  1  119 ? 41.204  -38.608 10.062  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 119  PRO A O     1 
ATOM   730   C  CB    . PRO A  1  119 ? 40.271  -39.760 7.143   1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 119  PRO A CB    1 
ATOM   731   C  CG    . PRO A  1  119 ? 38.773  -39.932 6.886   1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 119  PRO A CG    1 
ATOM   732   C  CD    . PRO A  1  119 ? 38.177  -39.825 8.251   1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 119  PRO A CD    1 
ATOM   733   N  N     . VAL A  1  120 ? 42.844  -40.125 9.396   1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 120  VAL A N     1 
ATOM   734   C  CA    . VAL A  1  120 ? 43.915  -39.383 10.042  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 120  VAL A CA    1 
ATOM   735   C  C     . VAL A  1  120 ? 45.054  -39.329 9.017   1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 120  VAL A C     1 
ATOM   736   O  O     . VAL A  1  120 ? 45.457  -40.393 8.500   1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 120  VAL A O     1 
ATOM   737   C  CB    . VAL A  1  120 ? 44.396  -40.045 11.396  1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 120  VAL A CB    1 
ATOM   738   C  CG1   . VAL A  1  120 ? 45.653  -39.384 11.940  1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 120  VAL A CG1   1 
ATOM   739   C  CG2   . VAL A  1  120 ? 43.220  -40.075 12.428  1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 120  VAL A CG2   1 
ATOM   740   N  N     . ALA A  1  121 ? 45.488  -38.128 8.687   1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A N     1 
ATOM   741   C  CA    . ALA A  1  121 ? 46.582  -37.994 7.735   1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CA    1 
ATOM   742   C  C     . ALA A  1  121 ? 47.912  -38.286 8.441   1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A C     1 
ATOM   743   O  O     . ALA A  1  121 ? 48.025  -38.048 9.624   1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A O     1 
ATOM   744   C  CB    . ALA A  1  121 ? 46.634  -36.563 7.162   1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CB    1 
ATOM   745   N  N     . ILE A  1  122 ? 48.912  -38.702 7.617   1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A N     1 
ATOM   746   C  CA    . ILE A  1  122 ? 50.263  -38.889 8.095   1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A CA    1 
ATOM   747   C  C     . ILE A  1  122 ? 51.149  -37.968 7.309   1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A C     1 
ATOM   748   O  O     . ILE A  1  122 ? 51.231  -38.107 6.006   1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A O     1 
ATOM   749   C  CB    . ILE A  1  122 ? 50.717  -40.351 7.864   1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A CB    1 
ATOM   750   C  CG1   . ILE A  1  122 ? 49.711  -41.201 8.681   1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A CG1   1 
ATOM   751   C  CG2   . ILE A  1  122 ? 52.214  -40.565 8.272   1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A CG2   1 
ATOM   752   C  CD1   . ILE A  1  122 ? 50.011  -42.709 8.636   1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 122  ILE A CD1   1 
ATOM   753   N  N     . ALA A  1  123 ? 51.846  -37.121 8.083   1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 123  ALA A N     1 
ATOM   754   C  CA    . ALA A  1  123 ? 52.762  -36.146 7.567   1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 123  ALA A CA    1 
ATOM   755   C  C     . ALA A  1  123 ? 54.201  -36.477 7.975   1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 123  ALA A C     1 
ATOM   756   O  O     . ALA A  1  123 ? 54.535  -36.682 9.117   1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 123  ALA A O     1 
ATOM   757   C  CB    . ALA A  1  123 ? 52.424  -34.711 8.071   1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 123  ALA A CB    1 
ATOM   758   N  N     . LEU A  1  124 ? 55.047  -36.541 6.983   1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 124  LEU A N     1 
ATOM   759   C  CA    . LEU A  1  124 ? 56.493  -36.750 7.174   1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CA    1 
ATOM   760   C  C     . LEU A  1  124 ? 57.145  -35.377 7.221   1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 124  LEU A C     1 
ATOM   761   O  O     . LEU A  1  124 ? 57.087  -34.583 6.239   1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 124  LEU A O     1 
ATOM   762   C  CB    . LEU A  1  124 ? 57.058  -37.530 5.969   1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CB    1 
ATOM   763   C  CG    . LEU A  1  124 ? 58.552  -37.988 6.083   1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CG    1 
ATOM   764   C  CD1   . LEU A  1  124 ? 58.735  -39.147 5.086   1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CD1   1 
ATOM   765   C  CD2   . LEU A  1  124 ? 59.550  -36.893 5.750   1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 124  LEU A CD2   1 
ATOM   766   N  N     . ASP A  1  125 ? 57.815  -35.078 8.342   1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 125  ASP A N     1 
ATOM   767   C  CA    . ASP A  1  125 ? 58.451  -33.781 8.488   1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 125  ASP A CA    1 
ATOM   768   C  C     . ASP A  1  125 ? 59.950  -33.958 8.354   1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 125  ASP A C     1 
ATOM   769   O  O     . ASP A  1  125 ? 60.551  -34.668 9.154   1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 125  ASP A O     1 
ATOM   770   C  CB    . ASP A  1  125 ? 58.072  -33.255 9.923   1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 125  ASP A CB    1 
ATOM   771   C  CG    . ASP A  1  125 ? 58.404  -31.798 10.137  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 125  ASP A CG    1 
ATOM   772   O  OD1   . ASP A  1  125 ? 59.238  -31.268 9.430   1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 125  ASP A OD1   1 
ATOM   773   O  OD2   . ASP A  1  125 ? 57.827  -31.144 11.060  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 125  ASP A OD2   1 
ATOM   774   N  N     . THR A  1  126 ? 60.578  -33.347 7.351   1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 126  THR A N     1 
ATOM   775   C  CA    . THR A  1  126 ? 61.953  -33.740 7.010   1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 126  THR A CA    1 
ATOM   776   C  C     . THR A  1  126 ? 62.981  -33.219 8.068   1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 126  THR A C     1 
ATOM   777   O  O     . THR A  1  126 ? 62.727  -32.272 8.777   1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 126  THR A O     1 
ATOM   778   C  CB    . THR A  1  126 ? 62.385  -33.200 5.602   1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 126  THR A CB    1 
ATOM   779   O  OG1   . THR A  1  126 ? 62.467  -31.730 5.566   1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 126  THR A OG1   1 
ATOM   780   C  CG2   . THR A  1  126 ? 61.498  -33.756 4.542   1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 126  THR A CG2   1 
ATOM   781   N  N     . LYS A  1  127 ? 64.118  -33.863 8.144   1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 127  LYS A N     1 
ATOM   782   C  CA    . LYS A  1  127 ? 65.186  -33.377 9.009   1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 127  LYS A CA    1 
ATOM   783   C  C     . LYS A  1  127 ? 65.785  -32.043 8.505   1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 127  LYS A C     1 
ATOM   784   O  O     . LYS A  1  127 ? 65.988  -31.108 9.260   1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 127  LYS A O     1 
ATOM   785   C  CB    . LYS A  1  127 ? 66.249  -34.469 9.130   1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 127  LYS A CB    1 
ATOM   786   C  CG    . LYS A  1  127 ? 67.469  -34.062 9.964   1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 127  LYS A CG    1 
ATOM   787   C  CD    . LYS A  1  127 ? 68.487  -35.211 10.109  1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 127  LYS A CD    1 
ATOM   788   C  CE    . LYS A  1  127 ? 69.626  -34.662 11.005  1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 127  LYS A CE    1 
ATOM   789   N  NZ    . LYS A  1  127 ? 70.595  -35.714 11.426  1.00 59.75  ? ? ? ? ? ? 127  LYS A NZ    1 
ATOM   790   N  N     . GLY A  1  128 ? 66.026  -31.976 7.216   1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A N     1 
ATOM   791   C  CA    . GLY A  1  128 ? 66.495  -30.718 6.626   1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A CA    1 
ATOM   792   C  C     . GLY A  1  128 ? 67.940  -30.413 6.948   1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A C     1 
ATOM   793   O  O     . GLY A  1  128 ? 68.686  -31.290 7.391   1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A O     1 
ATOM   794   N  N     . PRO A  1  129 ? 68.357  -29.161 6.706   1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A N     1 
ATOM   795   C  CA    . PRO A  1  129 ? 69.772  -28.782 6.839   1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A CA    1 
ATOM   796   C  C     . PRO A  1  129 ? 70.184  -28.590 8.330   1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A C     1 
ATOM   797   O  O     . PRO A  1  129 ? 70.822  -27.580 8.698   1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A O     1 
ATOM   798   C  CB    . PRO A  1  129 ? 69.821  -27.458 6.059   1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A CB    1 
ATOM   799   C  CG    . PRO A  1  129 ? 68.486  -26.834 6.324   1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A CG    1 
ATOM   800   C  CD    . PRO A  1  129 ? 67.494  -28.002 6.439   1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 129  PRO A CD    1 
ATOM   801   N  N     . GLU A  1  130 ? 69.888  -29.562 9.179   1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A N     1 
ATOM   802   C  CA    . GLU A  1  130 ? 70.169  -29.411 10.604  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A CA    1 
ATOM   803   C  C     . GLU A  1  130 ? 71.600  -29.459 10.849  1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A C     1 
ATOM   804   O  O     . GLU A  1  130 ? 72.315  -30.353 10.341  1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A O     1 
ATOM   805   C  CB    . GLU A  1  130 ? 69.667  -30.583 11.449  1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A CB    1 
ATOM   806   C  CG    . GLU A  1  130 ? 68.229  -30.780 11.369  1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A CG    1 
ATOM   807   C  CD    . GLU A  1  130 ? 67.679  -31.599 12.522  1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A CD    1 
ATOM   808   O  OE1   . GLU A  1  130 ? 68.384  -32.452 13.123  1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A OE1   1 
ATOM   809   O  OE2   . GLU A  1  130 ? 66.541  -31.276 12.839  1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 130  GLU A OE2   1 
ATOM   810   N  N     . ILE A  1  131 ? 72.017  -28.555 11.691  1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A N     1 
ATOM   811   C  CA    . ILE A  1  131 ? 73.347  -28.623 12.311  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CA    1 
ATOM   812   C  C     . ILE A  1  131 ? 73.217  -29.038 13.771  1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A C     1 
ATOM   813   O  O     . ILE A  1  131 ? 72.358  -28.494 14.467  1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A O     1 
ATOM   814   C  CB    . ILE A  1  131 ? 74.070  -27.281 12.324  1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CB    1 
ATOM   815   C  CG1   . ILE A  1  131 ? 74.099  -26.703 10.901  1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CG1   1 
ATOM   816   C  CG2   . ILE A  1  131 ? 75.490  -27.582 12.806  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CG2   1 
ATOM   817   C  CD1   . ILE A  1  131 ? 74.689  -25.300 10.875  1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 131  ILE A CD1   1 
ATOM   818   N  N     . ARG A  1  132 ? 74.008  -30.005 14.240  1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A N     1 
ATOM   819   C  CA    . ARG A  1  132 ? 73.868  -30.445 15.650  1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CA    1 
ATOM   820   C  C     . ARG A  1  132 ? 75.258  -30.514 16.292  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A C     1 
ATOM   821   O  O     . ARG A  1  132 ? 76.234  -30.869 15.638  1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A O     1 
ATOM   822   C  CB    . ARG A  1  132 ? 73.153  -31.797 15.739  1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CB    1 
ATOM   823   C  CG    . ARG A  1  132 ? 71.724  -31.717 15.190  1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CG    1 
ATOM   824   C  CD    . ARG A  1  132 ? 70.752  -32.674 15.858  1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CD    1 
ATOM   825   N  NE    . ARG A  1  132 ? 69.337  -32.325 15.644  1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NE    1 
ATOM   826   C  CZ    . ARG A  1  132 ? 68.474  -31.920 16.593  1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A CZ    1 
ATOM   827   N  NH1   . ARG A  1  132 ? 68.841  -31.807 17.880  1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH1   1 
ATOM   828   N  NH2   . ARG A  1  132 ? 67.200  -31.667 16.270  1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 132  ARG A NH2   1 
ATOM   829   N  N     . THR A  1  133 ? 75.322  -30.265 17.602  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 133  THR A N     1 
ATOM   830   C  CA    . THR A  1  133 ? 76.538  -30.590 18.417  1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 133  THR A CA    1 
ATOM   831   C  C     . THR A  1  133 ? 76.746  -32.124 18.606  1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 133  THR A C     1 
ATOM   832   O  O     . THR A  1  133 ? 75.861  -32.913 18.246  1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 133  THR A O     1 
ATOM   833   C  CB    . THR A  1  133 ? 76.463  -29.863 19.780  1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 133  THR A CB    1 
ATOM   834   O  OG1   . THR A  1  133 ? 75.356  -30.372 20.538  1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 133  THR A OG1   1 
ATOM   835   C  CG2   . THR A  1  133 ? 76.201  -28.353 19.555  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 133  THR A CG2   1 
ATOM   836   N  N     . GLY A  1  134 ? 77.895  -32.545 19.158  1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A N     1 
ATOM   837   C  CA    . GLY A  1  134 ? 78.148  -33.947 19.443  1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A CA    1 
ATOM   838   C  C     . GLY A  1  134 ? 77.530  -34.472 20.749  1.00 64.45  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A C     1 
ATOM   839   O  O     . GLY A  1  134 ? 76.808  -33.722 21.448  1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 134  GLY A O     1 
ATOM   840   N  N     . ILE A  1  135 ? 77.795  -35.755 21.066  1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 135  ILE A N     1 
ATOM   841   C  CA    . ILE A  1  135 ? 77.229  -36.462 22.243  1.00 79.14  ? ? ? ? ? ? 135  ILE A CA    1 
ATOM   842   C  C     . ILE A  1  135 ? 78.024  -36.034 23.476  1.00 81.71  ? ? ? ? ? ? 135  ILE A C     1 
ATOM   843   O  O     . ILE A  1  135 ? 79.261  -36.087 23.444  1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 135  ILE A O     1 
ATOM   844   C  CB    . ILE A  1  135 ? 77.329  -38.017 22.120  1.00 89.11  ? ? ? ? ? ? 135  ILE A CB    1 
ATOM   845   C  CG1   . ILE A  1  135 ? 76.861  -38.541 20.744  1.00 88.48  ? ? ? ? ? ? 135  ILE A CG1   1 
ATOM   846   C  CG2   . ILE A  1  135 ? 76.634  -38.733 23.301  1.00 95.89  ? ? ? ? ? ? 135  ILE A CG2   1 
ATOM   847   C  CD1   . ILE A  1  135 ? 77.735  -39.669 20.197  1.00 95.78  ? ? ? ? ? ? 135  ILE A CD1   1 
ATOM   848   N  N     . GLU A  1  143 ? 75.180  -33.944 30.473  1.00 100.09 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A N     1 
ATOM   849   C  CA    . GLU A  1  143 ? 75.063  -32.498 30.489  1.00 94.22  ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CA    1 
ATOM   850   C  C     . GLU A  1  143 ? 76.298  -31.749 31.028  1.00 96.92  ? ? ? ? ? ? 143  GLU A C     1 
ATOM   851   O  O     . GLU A  1  143 ? 76.963  -32.239 31.936  1.00 105.32 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A O     1 
ATOM   852   C  CB    . GLU A  1  143 ? 73.877  -32.164 31.367  1.00 98.00  ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CB    1 
ATOM   853   C  CG    . GLU A  1  143 ? 73.607  -30.708 31.556  1.00 94.17  ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CG    1 
ATOM   854   C  CD    . GLU A  1  143 ? 72.494  -30.533 32.569  1.00 99.07  ? ? ? ? ? ? 143  GLU A CD    1 
ATOM   855   O  OE1   . GLU A  1  143 ? 72.723  -30.667 33.807  1.00 108.51 ? ? ? ? ? ? 143  GLU A OE1   1 
ATOM   856   O  OE2   . GLU A  1  143 ? 71.369  -30.294 32.107  1.00 94.83  ? ? ? ? ? ? 143  GLU A OE2   1 
ATOM   857   N  N     . VAL A  1  144 ? 76.597  -30.572 30.449  1.00 90.73  ? ? ? ? ? ? 144  VAL A N     1 
ATOM   858   C  CA    . VAL A  1  144 ? 77.797  -29.709 30.774  1.00 93.06  ? ? ? ? ? ? 144  VAL A CA    1 
ATOM   859   C  C     . VAL A  1  144 ? 77.434  -28.200 30.776  1.00 88.59  ? ? ? ? ? ? 144  VAL A C     1 
ATOM   860   O  O     . VAL A  1  144 ? 76.440  -27.835 30.168  1.00 85.97  ? ? ? ? ? ? 144  VAL A O     1 
ATOM   861   C  CB    . VAL A  1  144 ? 79.004  -30.004 29.819  1.00 90.28  ? ? ? ? ? ? 144  VAL A CB    1 
ATOM   862   C  CG1   . VAL A  1  144 ? 78.837  -29.373 28.424  1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 144  VAL A CG1   1 
ATOM   863   C  CG2   . VAL A  1  144 ? 80.355  -29.603 30.431  1.00 96.79  ? ? ? ? ? ? 144  VAL A CG2   1 
ATOM   864   N  N     . GLU A  1  145 ? 78.219  -27.318 31.451  1.00 92.08  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A N     1 
ATOM   865   C  CA    . GLU A  1  145 ? 77.943  -25.842 31.425  1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A CA    1 
ATOM   866   C  C     . GLU A  1  145 ? 78.976  -24.964 30.656  1.00 85.59  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A C     1 
ATOM   867   O  O     . GLU A  1  145 ? 80.179  -25.080 30.896  1.00 87.95  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A O     1 
ATOM   868   C  CB    . GLU A  1  145 ? 77.751  -25.286 32.848  1.00 97.25  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A CB    1 
ATOM   869   C  CG    . GLU A  1  145 ? 78.290  -23.865 33.087  1.00 100.27 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A CG    1 
ATOM   870   C  CD    . GLU A  1  145 ? 77.310  -22.980 33.851  1.00 103.16 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A CD    1 
ATOM   871   O  OE1   . GLU A  1  145 ? 77.676  -22.431 34.918  1.00 111.85 ? ? ? ? ? ? 145  GLU A OE1   1 
ATOM   872   O  OE2   . GLU A  1  145 ? 76.167  -22.836 33.365  1.00 97.10  ? ? ? ? ? ? 145  GLU A OE2   1 
ATOM   873   N  N     . LEU A  1  146 ? 78.468  -24.091 29.762  1.00 76.81  ? ? ? ? ? ? 146  LEU A N     1 
ATOM   874   C  CA    . LEU A  1  146 ? 79.221  -22.999 29.110  1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 146  LEU A CA    1 
ATOM   875   C  C     . LEU A  1  146 ? 79.032  -21.652 29.794  1.00 77.14  ? ? ? ? ? ? 146  LEU A C     1 
ATOM   876   O  O     . LEU A  1  146 ? 77.886  -21.133 29.882  1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 146  LEU A O     1 
ATOM   877   C  CB    . LEU A  1  146 ? 78.832  -22.870 27.635  1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 146  LEU A CB    1 
ATOM   878   C  CG    . LEU A  1  146 ? 78.748  -24.171 26.839  1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 146  LEU A CG    1 
ATOM   879   C  CD1   . LEU A  1  146 ? 78.503  -23.893 25.340  1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 146  LEU A CD1   1 
ATOM   880   C  CD2   . LEU A  1  146 ? 79.964  -25.073 27.035  1.00 68.14  ? ? ? ? ? ? 146  LEU A CD2   1 
ATOM   881   N  N     . VAL A  1  147 ? 80.154  -21.113 30.318  1.00 82.62  ? ? ? ? ? ? 147  VAL A N     1 
ATOM   882   C  CA    . VAL A  1  147 ? 80.145  -19.897 31.142  1.00 87.28  ? ? ? ? ? ? 147  VAL A CA    1 
ATOM   883   C  C     . VAL A  1  147 ? 80.329  -18.635 30.288  1.00 84.07  ? ? ? ? ? ? 147  VAL A C     1 
ATOM   884   O  O     . VAL A  1  147 ? 81.311  -18.590 29.443  1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 147  VAL A O     1 
ATOM   885   C  CB    . VAL A  1  147 ? 81.210  -19.964 32.295  1.00 97.32  ? ? ? ? ? ? 147  VAL A CB    1 
ATOM   886   C  CG1   . VAL A  1  147 ? 80.711  -18.947 33.472  1.00 104.12 ? ? ? ? ? ? 147  VAL A CG1   1 
ATOM   887   C  CG2   . VAL A  1  147 ? 81.325  -21.435 32.907  1.00 100.17 ? ? ? ? ? ? 147  VAL A CG2   1 
ATOM   888   N  N     . LYS A  1  148 ? 79.392  -17.623 30.461  1.00 84.76  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A N     1 
ATOM   889   C  CA    . LYS A  1  148 ? 79.521  -16.324 29.794  1.00 84.75  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A CA    1 
ATOM   890   C  C     . LYS A  1  148 ? 80.996  -15.770 29.946  1.00 91.47  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A C     1 
ATOM   891   O  O     . LYS A  1  148 ? 81.465  -15.676 31.085  1.00 99.72  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A O     1 
ATOM   892   C  CB    . LYS A  1  148 ? 78.497  -15.288 30.316  1.00 88.62  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A CB    1 
ATOM   893   C  CG    . LYS A  1  148 ? 78.803  -13.874 29.825  1.00 91.00  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A CG    1 
ATOM   894   C  CD    . LYS A  1  148 ? 77.563  -13.008 30.028  1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A CD    1 
ATOM   895   C  CE    . LYS A  1  148 ? 77.578  -11.770 29.150  1.00 92.06  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A CE    1 
ATOM   896   N  NZ    . LYS A  1  148 ? 76.353  -10.902 29.476  1.00 97.37  ? ? ? ? ? ? 148  LYS A NZ    1 
ATOM   897   N  N     . GLY A  1  149 ? 81.636  -15.426 28.772  1.00 86.49  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A N     1 
ATOM   898   C  CA    . GLY A  1  149 ? 83.052  -14.940 28.882  1.00 92.11  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A CA    1 
ATOM   899   C  C     . GLY A  1  149 ? 84.105  -16.041 28.758  1.00 92.32  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A C     1 
ATOM   900   O  O     . GLY A  1  149 ? 85.285  -15.712 28.479  1.00 94.70  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A O     1 
ATOM   901   N  N     . SER A  1  150 ? 83.759  -17.336 28.924  1.00 88.47  ? ? ? ? ? ? 150  SER A N     1 
ATOM   902   C  CA    . SER A  1  150 ? 84.808  -18.422 28.667  1.00 88.83  ? ? ? ? ? ? 150  SER A CA    1 
ATOM   903   C  C     . SER A  1  150 ? 85.119  -18.612 27.190  1.00 81.59  ? ? ? ? ? ? 150  SER A C     1 
ATOM   904   O  O     . SER A  1  150 ? 84.413  -18.094 26.359  1.00 77.11  ? ? ? ? ? ? 150  SER A O     1 
ATOM   905   C  CB    . SER A  1  150 ? 84.433  -19.800 29.223  1.00 88.63  ? ? ? ? ? ? 150  SER A CB    1 
ATOM   906   O  OG    . SER A  1  150 ? 83.155  -20.278 28.730  1.00 80.18  ? ? ? ? ? ? 150  SER A OG    1 
ATOM   907   N  N     . GLN A  1  151 ? 86.163  -19.390 26.917  1.00 83.95  ? ? ? ? ? ? 151  GLN A N     1 
ATOM   908   C  CA    . GLN A  1  151 ? 86.601  -19.688 25.564  1.00 79.76  ? ? ? ? ? ? 151  GLN A CA    1 
ATOM   909   C  C     . GLN A  1  151 ? 86.086  -21.068 25.276  1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 151  GLN A C     1 
ATOM   910   O  O     . GLN A  1  151 ? 86.237  -21.963 26.113  1.00 81.36  ? ? ? ? ? ? 151  GLN A O     1 
ATOM   911   C  CB    . GLN A  1  151 ? 88.152  -19.710 25.489  1.00 88.65  ? ? ? ? ? ? 151  GLN A CB    1 
ATOM   912   C  CG    . GLN A  1  151 ? 88.835  -18.400 25.888  1.00 102.27 ? ? ? ? ? ? 151  GLN A CG    1 
ATOM   913   C  CD    . GLN A  1  151 ? 88.605  -17.313 24.847  1.00 103.64 ? ? ? ? ? ? 151  GLN A CD    1 
ATOM   914   O  OE1   . GLN A  1  151 ? 89.010  -17.468 23.683  1.00 108.40 ? ? ? ? ? ? 151  GLN A OE1   1 
ATOM   915   N  NE2   . GLN A  1  151 ? 87.941  -16.207 25.251  1.00 106.22 ? ? ? ? ? ? 151  GLN A NE2   1 
ATOM   916   N  N     . VAL A  1  152 ? 85.447  -21.230 24.111  1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A N     1 
ATOM   917   C  CA    . VAL A  1  152 ? 84.970  -22.516 23.683  1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A CA    1 
ATOM   918   C  C     . VAL A  1  152 ? 85.502  -22.725 22.243  1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A C     1 
ATOM   919   O  O     . VAL A  1  152 ? 85.208  -21.935 21.358  1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A O     1 
ATOM   920   C  CB    . VAL A  1  152 ? 83.434  -22.553 23.709  1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A CB    1 
ATOM   921   C  CG1   . VAL A  1  152 ? 82.886  -23.711 22.883  1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A CG1   1 
ATOM   922   C  CG2   . VAL A  1  152 ? 82.860  -22.537 25.176  1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 152  VAL A CG2   1 
ATOM   923   N  N     . LEU A  1  153 ? 86.307  -23.752 22.016  1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A N     1 
ATOM   924   C  CA    . LEU A  1  153 ? 86.570  -24.194 20.660  1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CA    1 
ATOM   925   C  C     . LEU A  1  153 ? 85.370  -24.867 20.014  1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A C     1 
ATOM   926   O  O     . LEU A  1  153 ? 84.798  -25.780 20.592  1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A O     1 
ATOM   927   C  CB    . LEU A  1  153 ? 87.751  -25.152 20.645  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CB    1 
ATOM   928   C  CG    . LEU A  1  153 ? 88.310  -25.688 19.317  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CG    1 
ATOM   929   C  CD1   . LEU A  1  153 ? 88.830  -24.590 18.374  1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CD1   1 
ATOM   930   C  CD2   . LEU A  1  153 ? 89.451  -26.685 19.609  1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 153  LEU A CD2   1 
ATOM   931   N  N     . VAL A  1  154 ? 84.985  -24.433 18.808  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 154  VAL A N     1 
ATOM   932   C  CA    . VAL A  1  154 ? 84.036  -25.194 17.987  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 154  VAL A CA    1 
ATOM   933   C  C     . VAL A  1  154 ? 84.858  -25.989 16.951  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 154  VAL A C     1 
ATOM   934   O  O     . VAL A  1  154 ? 85.588  -25.386 16.072  1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 154  VAL A O     1 
ATOM   935   C  CB    . VAL A  1  154 ? 83.077  -24.236 17.227  1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 154  VAL A CB    1 
ATOM   936   C  CG1   . VAL A  1  154 ? 82.275  -24.973 16.131  1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 154  VAL A CG1   1 
ATOM   937   C  CG2   . VAL A  1  154 ? 82.135  -23.459 18.208  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 154  VAL A CG2   1 
ATOM   938   N  N     . THR A  1  155 ? 84.743  -27.327 16.990  1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 155  THR A N     1 
ATOM   939   C  CA    . THR A  1  155 ? 85.671  -28.188 16.179  1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 155  THR A CA    1 
ATOM   940   C  C     . THR A  1  155 ? 84.843  -29.064 15.231  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 155  THR A C     1 
ATOM   941   O  O     . THR A  1  155 ? 83.737  -29.483 15.591  1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 155  THR A O     1 
ATOM   942   C  CB    . THR A  1  155 ? 86.550  -29.050 17.117  1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 155  THR A CB    1 
ATOM   943   O  OG1   . THR A  1  155 ? 87.350  -29.954 16.357  1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 155  THR A OG1   1 
ATOM   944   C  CG2   . THR A  1  155 ? 85.643  -29.842 18.121  1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 155  THR A CG2   1 
ATOM   945   N  N     . VAL A  1  156 ? 85.340  -29.323 14.027  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 156  VAL A N     1 
ATOM   946   C  CA    . VAL A  1  156 ? 84.691  -30.328 13.150  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 156  VAL A CA    1 
ATOM   947   C  C     . VAL A  1  156 ? 85.568  -31.544 13.014  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 156  VAL A C     1 
ATOM   948   O  O     . VAL A  1  156 ? 85.334  -32.389 12.125  1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 156  VAL A O     1 
ATOM   949   C  CB    . VAL A  1  156 ? 84.368  -29.783 11.738  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 156  VAL A CB    1 
ATOM   950   C  CG1   . VAL A  1  156 ? 83.183  -28.800 11.811  1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 156  VAL A CG1   1 
ATOM   951   C  CG2   . VAL A  1  156 ? 85.636  -29.164 11.156  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 156  VAL A CG2   1 
ATOM   952   N  N     . ASP A  1  157 ? 86.642  -31.623 13.819  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 157  ASP A N     1 
ATOM   953   C  CA    . ASP A  1  157 ? 87.505  -32.774 13.748  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 157  ASP A CA    1 
ATOM   954   C  C     . ASP A  1  157 ? 86.744  -34.063 14.183  1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 157  ASP A C     1 
ATOM   955   O  O     . ASP A  1  157 ? 86.253  -34.115 15.331  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 157  ASP A O     1 
ATOM   956   C  CB    . ASP A  1  157 ? 88.817  -32.477 14.528  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 157  ASP A CB    1 
ATOM   957   C  CG    . ASP A  1  157 ? 89.759  -33.633 14.585  1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 157  ASP A CG    1 
ATOM   958   O  OD1   . ASP A  1  157 ? 90.930  -33.420 15.065  1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 157  ASP A OD1   1 
ATOM   959   O  OD2   . ASP A  1  157 ? 89.424  -34.749 14.110  1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 157  ASP A OD2   1 
ATOM   960   N  N     . PRO A  1  158 ? 86.604  -35.073 13.255  1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 158  PRO A N     1 
ATOM   961   C  CA    . PRO A  1  158 ? 85.895  -36.339 13.609  1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 158  PRO A CA    1 
ATOM   962   C  C     . PRO A  1  158 ? 86.370  -36.975 14.935  1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 158  PRO A C     1 
ATOM   963   O  O     . PRO A  1  158 ? 85.506  -37.369 15.734  1.00 71.19  ? ? ? ? ? ? 158  PRO A O     1 
ATOM   964   C  CB    . PRO A  1  158 ? 86.133  -37.267 12.400  1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 158  PRO A CB    1 
ATOM   965   C  CG    . PRO A  1  158 ? 87.100  -36.556 11.478  1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 158  PRO A CG    1 
ATOM   966   C  CD    . PRO A  1  158 ? 87.072  -35.090 11.839  1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 158  PRO A CD    1 
ATOM   967   N  N     . ALA A  1  159 ? 87.690  -37.028 15.193  1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 159  ALA A N     1 
ATOM   968   C  CA    . ALA A  1  159 ? 88.257  -37.461 16.496  1.00 76.99  ? ? ? ? ? ? 159  ALA A CA    1 
ATOM   969   C  C     . ALA A  1  159 ? 87.681  -36.758 17.779  1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 159  ALA A C     1 
ATOM   970   O  O     . ALA A  1  159 ? 87.919  -37.203 18.887  1.00 82.95  ? ? ? ? ? ? 159  ALA A O     1 
ATOM   971   C  CB    . ALA A  1  159 ? 89.801  -37.432 16.475  1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 159  ALA A CB    1 
ATOM   972   N  N     . PHE A  1  160 ? 86.950  -35.662 17.620  1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 160  PHE A N     1 
ATOM   973   C  CA    . PHE A  1  160 ? 86.395  -34.926 18.766  1.00 73.13  ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CA    1 
ATOM   974   C  C     . PHE A  1  160 ? 84.895  -35.063 18.952  1.00 72.27  ? ? ? ? ? ? 160  PHE A C     1 
ATOM   975   O  O     . PHE A  1  160 ? 84.353  -34.490 19.894  1.00 71.87  ? ? ? ? ? ? 160  PHE A O     1 
ATOM   976   C  CB    . PHE A  1  160 ? 86.743  -33.435 18.698  1.00 68.34  ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CB    1 
ATOM   977   C  CG    . PHE A  1  160 ? 88.162  -33.148 19.061  1.00 72.66  ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CG    1 
ATOM   978   C  CD1   . PHE A  1  160 ? 89.178  -33.219 18.091  1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CD1   1 
ATOM   979   C  CD2   . PHE A  1  160 ? 88.502  -32.853 20.386  1.00 79.03  ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CD2   1 
ATOM   980   C  CE1   . PHE A  1  160 ? 90.491  -32.963 18.417  1.00 77.00  ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CE1   1 
ATOM   981   C  CE2   . PHE A  1  160 ? 89.827  -32.614 20.725  1.00 85.19  ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CE2   1 
ATOM   982   C  CZ    . PHE A  1  160 ? 90.828  -32.674 19.738  1.00 84.14  ? ? ? ? ? ? 160  PHE A CZ    1 
ATOM   983   N  N     . ARG A  1  161 ? 84.233  -35.797 18.057  1.00 73.60  ? ? ? ? ? ? 161  ARG A N     1 
ATOM   984   C  CA    . ARG A  1  161 ? 82.773  -35.957 18.098  1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 161  ARG A CA    1 
ATOM   985   C  C     . ARG A  1  161 ? 82.227  -36.254 19.510  1.00 78.52  ? ? ? ? ? ? 161  ARG A C     1 
ATOM   986   O  O     . ARG A  1  161 ? 81.266  -35.632 19.963  1.00 75.13  ? ? ? ? ? ? 161  ARG A O     1 
ATOM   987   C  CB    . ARG A  1  161 ? 82.321  -37.085 17.173  1.00 80.91  ? ? ? ? ? ? 161  ARG A CB    1 
ATOM   988   C  CG    . ARG A  1  161 ? 80.871  -37.499 17.458  1.00 87.61  ? ? ? ? ? ? 161  ARG A CG    1 
ATOM   989   C  CD    . ARG A  1  161 ? 80.521  -38.841 16.838  1.00 99.08  ? ? ? ? ? ? 161  ARG A CD    1 
ATOM   990   N  NE    . ARG A  1  161 ? 80.063  -38.626 15.473  1.00 99.51  ? ? ? ? ? ? 161  ARG A NE    1 
ATOM   991   C  CZ    . ARG A  1  161 ? 80.863  -38.541 14.412  1.00 98.92  ? ? ? ? ? ? 161  ARG A CZ    1 
ATOM   992   N  NH1   . ARG A  1  161 ? 82.182  -38.681 14.529  1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 161  ARG A NH1   1 
ATOM   993   N  NH2   . ARG A  1  161 ? 80.332  -38.315 13.219  1.00 98.48  ? ? ? ? ? ? 161  ARG A NH2   1 
ATOM   994   N  N     . THR A  1  162 ? 82.863  -37.221 20.169  1.00 85.39  ? ? ? ? ? ? 162  THR A N     1 
ATOM   995   C  CA    . THR A  1  162 ? 82.424  -37.702 21.466  1.00 90.39  ? ? ? ? ? ? 162  THR A CA    1 
ATOM   996   C  C     . THR A  1  162 ? 83.174  -36.968 22.599  1.00 91.13  ? ? ? ? ? ? 162  THR A C     1 
ATOM   997   O  O     . THR A  1  162 ? 83.060  -37.339 23.764  1.00 97.26  ? ? ? ? ? ? 162  THR A O     1 
ATOM   998   C  CB    . THR A  1  162 ? 82.642  -39.241 21.564  1.00 100.40 ? ? ? ? ? ? 162  THR A CB    1 
ATOM   999   O  OG1   . THR A  1  162 ? 84.030  -39.538 21.402  1.00 102.23 ? ? ? ? ? ? 162  THR A OG1   1 
ATOM   1000  C  CG2   . THR A  1  162 ? 81.831  -40.003 20.490  1.00 100.82 ? ? ? ? ? ? 162  THR A CG2   1 
ATOM   1001  N  N     . ARG A  1  163 ? 83.936  -35.925 22.265  1.00 85.42  ? ? ? ? ? ? 163  ARG A N     1 
ATOM   1002  C  CA    . ARG A  1  163 ? 84.775  -35.229 23.259  1.00 87.68  ? ? ? ? ? ? 163  ARG A CA    1 
ATOM   1003  C  C     . ARG A  1  163 ? 84.271  -33.836 23.694  1.00 81.87  ? ? ? ? ? ? 163  ARG A C     1 
ATOM   1004  O  O     . ARG A  1  163 ? 85.085  -33.022 24.145  1.00 80.74  ? ? ? ? ? ? 163  ARG A O     1 
ATOM   1005  C  CB    . ARG A  1  163 ? 86.221  -35.074 22.757  1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 163  ARG A CB    1 
ATOM   1006  C  CG    . ARG A  1  163 ? 86.943  -36.339 22.380  1.00 97.31  ? ? ? ? ? ? 163  ARG A CG    1 
ATOM   1007  C  CD    . ARG A  1  163 ? 88.301  -35.894 21.862  1.00 97.76  ? ? ? ? ? ? 163  ARG A CD    1 
ATOM   1008  N  NE    . ARG A  1  163 ? 89.385  -36.838 22.098  1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A NE    1 
ATOM   1009  C  CZ    . ARG A  1  163 ? 89.689  -37.342 23.291  1.00 119.49 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A CZ    1 
ATOM   1010  N  NH1   . ARG A  1  163 ? 88.956  -37.008 24.360  1.00 120.79 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A NH1   1 
ATOM   1011  N  NH2   . ARG A  1  163 ? 90.710  -38.193 23.415  1.00 124.96 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A NH2   1 
ATOM   1012  N  N     . GLY A  1  164 ? 82.954  -33.564 23.593  1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 164  GLY A N     1 
ATOM   1013  C  CA    . GLY A  1  164 ? 82.405  -32.267 23.999  1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 164  GLY A CA    1 
ATOM   1014  C  C     . GLY A  1  164 ? 82.569  -32.020 25.503  1.00 79.48  ? ? ? ? ? ? 164  GLY A C     1 
ATOM   1015  O  O     . GLY A  1  164 ? 82.463  -32.959 26.306  1.00 87.98  ? ? ? ? ? ? 164  GLY A O     1 
ATOM   1016  N  N     . ASN A  1  165 ? 82.856  -30.776 25.901  1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 165  ASN A N     1 
ATOM   1017  C  CA    . ASN A  1  165 ? 82.990  -30.414 27.352  1.00 83.96  ? ? ? ? ? ? 165  ASN A CA    1 
ATOM   1018  C  C     . ASN A  1  165 ? 82.735  -28.907 27.575  1.00 81.85  ? ? ? ? ? ? 165  ASN A C     1 
ATOM   1019  O  O     . ASN A  1  165 ? 82.113  -28.253 26.703  1.00 74.57  ? ? ? ? ? ? 165  ASN A O     1 
ATOM   1020  C  CB    . ASN A  1  165 ? 84.319  -30.914 28.011  1.00 91.84  ? ? ? ? ? ? 165  ASN A CB    1 
ATOM   1021  C  CG    . ASN A  1  165 ? 85.567  -30.418 27.265  1.00 88.40  ? ? ? ? ? ? 165  ASN A CG    1 
ATOM   1022  O  OD1   . ASN A  1  165 ? 85.566  -29.328 26.696  1.00 80.23  ? ? ? ? ? ? 165  ASN A OD1   1 
ATOM   1023  N  ND2   . ASN A  1  165 ? 86.638  -31.215 27.281  1.00 93.98  ? ? ? ? ? ? 165  ASN A ND2   1 
ATOM   1024  N  N     . ALA A  1  166 ? 83.192  -28.345 28.707  1.00 88.78  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A N     1 
ATOM   1025  C  CA    . ALA A  1  166 ? 82.930  -26.913 28.982  1.00 88.23  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A CA    1 
ATOM   1026  C  C     . ALA A  1  166 ? 83.632  -25.924 27.979  1.00 83.34  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A C     1 
ATOM   1027  O  O     . ALA A  1  166 ? 83.153  -24.811 27.744  1.00 81.40  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A O     1 
ATOM   1028  C  CB    . ALA A  1  166 ? 83.187  -26.564 30.458  1.00 96.29  ? ? ? ? ? ? 166  ALA A CB    1 
ATOM   1029  N  N     . ASN A  1  167 ? 84.707  -26.366 27.327  1.00 81.30  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A N     1 
ATOM   1030  C  CA    . ASN A  1  167 ? 85.478  -25.508 26.449  1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A CA    1 
ATOM   1031  C  C     . ASN A  1  167 ? 85.556  -25.981 24.994  1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A C     1 
ATOM   1032  O  O     . ASN A  1  167 ? 86.332  -25.425 24.197  1.00 70.46  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A O     1 
ATOM   1033  C  CB    . ASN A  1  167 ? 86.921  -25.421 26.990  1.00 85.60  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A CB    1 
ATOM   1034  C  CG    . ASN A  1  167 ? 86.961  -24.951 28.420  1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A CG    1 
ATOM   1035  O  OD1   . ASN A  1  167 ? 86.483  -23.853 28.726  1.00 95.31  ? ? ? ? ? ? 167  ASN A OD1   1 
ATOM   1036  N  ND2   . ASN A  1  167 ? 87.522  -25.785 29.309  1.00 103.81 ? ? ? ? ? ? 167  ASN A ND2   1 
ATOM   1037  N  N     . THR A  1  168 ? 84.781  -27.013 24.671  1.00 68.83  ? ? ? ? ? ? 168  THR A N     1 
ATOM   1038  C  CA    . THR A  1  168 ? 84.850  -27.699 23.380  1.00 62.93  ? ? ? ? ? ? 168  THR A CA    1 
ATOM   1039  C  C     . THR A  1  168 ? 83.463  -28.138 22.907  1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 168  THR A C     1 
ATOM   1040  O  O     . THR A  1  168 ? 82.738  -28.838 23.656  1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 168  THR A O     1 
ATOM   1041  C  CB    . THR A  1  168 ? 85.737  -28.976 23.503  1.00 69.59  ? ? ? ? ? ? 168  THR A CB    1 
ATOM   1042  O  OG1   . THR A  1  168 ? 86.887  -28.696 24.312  1.00 74.14  ? ? ? ? ? ? 168  THR A OG1   1 
ATOM   1043  C  CG2   . THR A  1  168 ? 86.176  -29.466 22.143  1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 168  THR A CG2   1 
ATOM   1044  N  N     . VAL A  1  169 ? 83.070  -27.672 21.716  1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 169  VAL A N     1 
ATOM   1045  C  CA    . VAL A  1  169 ? 81.838  -28.198 21.072  1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 169  VAL A CA    1 
ATOM   1046  C  C     . VAL A  1  169 ? 82.148  -28.731 19.653  1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 169  VAL A C     1 
ATOM   1047  O  O     . VAL A  1  169 ? 82.714  -27.991 18.824  1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 169  VAL A O     1 
ATOM   1048  C  CB    . VAL A  1  169 ? 80.500  -27.413 21.248  1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 169  VAL A CB    1 
ATOM   1049  C  CG1   . VAL A  1  169 ? 80.425  -26.312 22.366  1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 169  VAL A CG1   1 
ATOM   1050  C  CG2   . VAL A  1  169 ? 79.728  -27.124 19.951  1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 169  VAL A CG2   1 
ATOM   1051  N  N     . TRP A  1  170 ? 81.911  -30.030 19.431  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A N     1 
ATOM   1052  C  CA    . TRP A  1  170 ? 81.899  -30.607 18.080  1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CA    1 
ATOM   1053  C  C     . TRP A  1  170 ? 80.575  -30.355 17.338  1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A C     1 
ATOM   1054  O  O     . TRP A  1  170 ? 79.477  -30.408 17.931  1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A O     1 
ATOM   1055  C  CB    . TRP A  1  170 ? 82.321  -32.085 18.117  1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CB    1 
ATOM   1056  C  CG    . TRP A  1  170 ? 82.357  -32.753 16.760  1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CG    1 
ATOM   1057  C  CD1   . TRP A  1  170 ? 83.474  -32.948 15.917  1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CD1   1 
ATOM   1058  C  CD2   . TRP A  1  170 ? 81.231  -33.424 16.087  1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CD2   1 
ATOM   1059  N  NE1   . TRP A  1  170 ? 83.114  -33.644 14.781  1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A NE1   1 
ATOM   1060  C  CE2   . TRP A  1  170 ? 81.763  -33.952 14.818  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CE2   1 
ATOM   1061  C  CE3   . TRP A  1  170 ? 79.830  -33.604 16.395  1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CE3   1 
ATOM   1062  C  CZ2   . TRP A  1  170 ? 80.948  -34.639 13.902  1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CZ2   1 
ATOM   1063  C  CZ3   . TRP A  1  170 ? 79.048  -34.306 15.462  1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CZ3   1 
ATOM   1064  C  CH2   . TRP A  1  170 ? 79.610  -34.830 14.250  1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 170  TRP A CH2   1 
ATOM   1065  N  N     . VAL A  1  171 ? 80.679  -30.010 16.034  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 171  VAL A N     1 
ATOM   1066  C  CA    . VAL A  1  171 ? 79.438  -29.905 15.193  1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 171  VAL A CA    1 
ATOM   1067  C  C     . VAL A  1  171 ? 79.491  -30.804 13.953  1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 171  VAL A C     1 
ATOM   1068  O  O     . VAL A  1  171 ? 80.587  -30.999 13.331  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 171  VAL A O     1 
ATOM   1069  C  CB    . VAL A  1  171 ? 79.020  -28.437 14.805  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 171  VAL A CB    1 
ATOM   1070  C  CG1   . VAL A  1  171 ? 78.729  -27.568 16.035  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 171  VAL A CG1   1 
ATOM   1071  C  CG2   . VAL A  1  171 ? 79.989  -27.813 13.785  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 171  VAL A CG2   1 
ATOM   1072  N  N     . ASP A  1  172 ? 78.336  -31.316 13.547  1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 172  ASP A N     1 
ATOM   1073  C  CA    . ASP A  1  172 ? 78.340  -32.222 12.396  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 172  ASP A CA    1 
ATOM   1074  C  C     . ASP A  1  172 ? 78.356  -31.492 11.049  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 172  ASP A C     1 
ATOM   1075  O  O     . ASP A  1  172 ? 77.918  -32.047 10.009  1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 172  ASP A O     1 
ATOM   1076  C  CB    . ASP A  1  172 ? 77.169  -33.226 12.507  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 172  ASP A CB    1 
ATOM   1077  C  CG    . ASP A  1  172 ? 75.833  -32.547 12.472  1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 172  ASP A CG    1 
ATOM   1078  O  OD1   . ASP A  1  172 ? 74.836  -33.276 12.705  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 172  ASP A OD1   1 
ATOM   1079  O  OD2   . ASP A  1  172 ? 75.799  -31.301 12.203  1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 172  ASP A OD2   1 
ATOM   1080  N  N     . TYR A  1  173 ? 78.864  -30.255 11.062  1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 173  TYR A N     1 
ATOM   1081  C  CA    . TYR A  1  173 ? 78.873  -29.453 9.868   1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 173  TYR A CA    1 
ATOM   1082  C  C     . TYR A  1  173 ? 80.309  -29.051 9.485   1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 173  TYR A C     1 
ATOM   1083  O  O     . TYR A  1  173 ? 80.754  -27.961 9.882   1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 173  TYR A O     1 
ATOM   1084  C  CB    . TYR A  1  173 ? 77.947  -28.219 10.080  1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 173  TYR A CB    1 
ATOM   1085  C  CG    . TYR A  1  173 ? 77.912  -27.273 8.883   1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 173  TYR A CG    1 
ATOM   1086  C  CD1   . TYR A  1  173 ? 77.862  -27.767 7.574   1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 173  TYR A CD1   1 
ATOM   1087  C  CD2   . TYR A  1  173 ? 77.899  -25.888 9.073   1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 173  TYR A CD2   1 
ATOM   1088  C  CE1   . TYR A  1  173 ? 77.829  -26.908 6.490   1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 173  TYR A CE1   1 
ATOM   1089  C  CE2   . TYR A  1  173 ? 77.855  -25.017 7.998   1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 173  TYR A CE2   1 
ATOM   1090  C  CZ    . TYR A  1  173 ? 77.794  -25.535 6.727   1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 173  TYR A CZ    1 
ATOM   1091  O  OH    . TYR A  1  173 ? 77.782  -24.712 5.652   1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 173  TYR A OH    1 
ATOM   1092  N  N     . PRO A  1  174 ? 81.040  -29.933 8.742   1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 174  PRO A N     1 
ATOM   1093  C  CA    . PRO A  1  174 ? 82.433  -29.561 8.557   1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 174  PRO A CA    1 
ATOM   1094  C  C     . PRO A  1  174 ? 82.691  -28.133 7.976   1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 174  PRO A C     1 
ATOM   1095  O  O     . PRO A  1  174 ? 83.735  -27.497 8.308   1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 174  PRO A O     1 
ATOM   1096  C  CB    . PRO A  1  174 ? 82.989  -30.655 7.574   1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 174  PRO A CB    1 
ATOM   1097  C  CG    . PRO A  1  174 ? 82.081  -31.829 7.771   1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 174  PRO A CG    1 
ATOM   1098  C  CD    . PRO A  1  174 ? 80.719  -31.221 8.087   1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 174  PRO A CD    1 
ATOM   1099  N  N     . ASN A  1  175 ? 81.813  -27.647 7.094   1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 175  ASN A N     1 
ATOM   1100  C  CA    . ASN A  1  175 ? 82.127  -26.358 6.464   1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 175  ASN A CA    1 
ATOM   1101  C  C     . ASN A  1  175 ? 81.821  -25.132 7.385   1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 175  ASN A C     1 
ATOM   1102  O  O     . ASN A  1  175 ? 81.986  -23.971 6.975   1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 175  ASN A O     1 
ATOM   1103  C  CB    . ASN A  1  175 ? 81.415  -26.240 5.141   1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 175  ASN A CB    1 
ATOM   1104  C  CG    . ASN A  1  175 ? 82.311  -25.691 4.071   1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 175  ASN A CG    1 
ATOM   1105  O  OD1   . ASN A  1  175 ? 81.914  -24.750 3.378   1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 175  ASN A OD1   1 
ATOM   1106  N  ND2   . ASN A  1  175 ? 83.540  -26.265 3.912   1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 175  ASN A ND2   1 
ATOM   1107  N  N     . ILE A  1  176 ? 81.355  -25.381 8.595   1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A N     1 
ATOM   1108  C  CA    . ILE A  1  176 ? 81.119  -24.271 9.551   1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A CA    1 
ATOM   1109  C  C     . ILE A  1  176 ? 82.372  -23.368 9.706   1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A C     1 
ATOM   1110  O  O     . ILE A  1  176 ? 82.252  -22.139 9.950   1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A O     1 
ATOM   1111  C  CB    . ILE A  1  176 ? 80.669  -24.751 10.941  1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A CB    1 
ATOM   1112  C  CG1   . ILE A  1  176 ? 79.999  -23.589 11.718  1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A CG1   1 
ATOM   1113  C  CG2   . ILE A  1  176 ? 81.832  -25.433 11.688  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A CG2   1 
ATOM   1114  C  CD1   . ILE A  1  176 ? 79.337  -24.000 13.078  1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 176  ILE A CD1   1 
ATOM   1115  N  N     . VAL A  1  177 ? 83.559  -23.972 9.505   1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 177  VAL A N     1 
ATOM   1116  C  CA    . VAL A  1  177 ? 84.781  -23.192 9.681   1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 177  VAL A CA    1 
ATOM   1117  C  C     . VAL A  1  177 ? 84.981  -22.178 8.575   1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 177  VAL A C     1 
ATOM   1118  O  O     . VAL A  1  177 ? 85.847  -21.270 8.710   1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 177  VAL A O     1 
ATOM   1119  C  CB    . VAL A  1  177 ? 86.018  -24.126 9.923   1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 177  VAL A CB    1 
ATOM   1120  C  CG1   . VAL A  1  177 ? 85.796  -24.972 11.229  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 177  VAL A CG1   1 
ATOM   1121  C  CG2   . VAL A  1  177 ? 86.322  -24.965 8.633   1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 177  VAL A CG2   1 
ATOM   1122  N  N     . ARG A  1  178 ? 84.290  -22.356 7.450   1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 178  ARG A N     1 
ATOM   1123  C  CA    . ARG A  1  178 ? 84.496  -21.489 6.293   1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 178  ARG A CA    1 
ATOM   1124  C  C     . ARG A  1  178 ? 83.398  -20.432 6.195   1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 178  ARG A C     1 
ATOM   1125  O  O     . ARG A  1  178 ? 83.444  -19.490 5.369   1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 178  ARG A O     1 
ATOM   1126  C  CB    . ARG A  1  178 ? 84.588  -22.305 4.978   1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 178  ARG A CB    1 
ATOM   1127  C  CG    . ARG A  1  178 ? 85.549  -23.477 5.022   1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 178  ARG A CG    1 
ATOM   1128  C  CD    . ARG A  1  178 ? 86.997  -23.013 5.055   1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 178  ARG A CD    1 
ATOM   1129  N  NE    . ARG A  1  178 ? 87.262  -21.735 4.313   1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 178  ARG A NE    1 
ATOM   1130  C  CZ    . ARG A  1  178 ? 87.509  -21.585 2.994   1.00 68.07  ? ? ? ? ? ? 178  ARG A CZ    1 
ATOM   1131  N  NH1   . ARG A  1  178 ? 87.547  -22.619 2.156   1.00 71.33  ? ? ? ? ? ? 178  ARG A NH1   1 
ATOM   1132  N  NH2   . ARG A  1  178 ? 87.715  -20.369 2.497   1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 178  ARG A NH2   1 
ATOM   1133  N  N     . VAL A  1  179 ? 82.414  -20.554 7.072   1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 179  VAL A N     1 
ATOM   1134  C  CA    . VAL A  1  179 ? 81.271  -19.736 6.820   1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 179  VAL A CA    1 
ATOM   1135  C  C     . VAL A  1  179 ? 80.864  -18.858 8.012   1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 179  VAL A C     1 
ATOM   1136  O  O     . VAL A  1  179 ? 79.895  -18.109 7.940   1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 179  VAL A O     1 
ATOM   1137  C  CB    . VAL A  1  179 ? 80.177  -20.678 6.280   1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 179  VAL A CB    1 
ATOM   1138  C  CG1   . VAL A  1  179 ? 79.288  -21.216 7.391   1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 179  VAL A CG1   1 
ATOM   1139  C  CG2   . VAL A  1  179 ? 79.500  -20.053 5.087   1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 179  VAL A CG2   1 
ATOM   1140  N  N     . VAL A  1  180 ? 81.584  -18.948 9.124   1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 180  VAL A N     1 
ATOM   1141  C  CA    . VAL A  1  180 ? 81.330  -17.997 10.241  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 180  VAL A CA    1 
ATOM   1142  C  C     . VAL A  1  180 ? 82.629  -17.183 10.403  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 180  VAL A C     1 
ATOM   1143  O  O     . VAL A  1  180 ? 83.660  -17.761 10.858  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 180  VAL A O     1 
ATOM   1144  C  CB    . VAL A  1  180 ? 81.004  -18.652 11.577  1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 180  VAL A CB    1 
ATOM   1145  C  CG1   . VAL A  1  180 ? 80.550  -17.593 12.596  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 180  VAL A CG1   1 
ATOM   1146  C  CG2   . VAL A  1  180 ? 79.871  -19.670 11.439  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 180  VAL A CG2   1 
ATOM   1147  N  N     . PRO A  1  181 ? 82.602  -15.891 10.004  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 181  PRO A N     1 
ATOM   1148  C  CA    . PRO A  1  181 ? 83.830  -15.046 10.060  1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 181  PRO A CA    1 
ATOM   1149  C  C     . PRO A  1  181 ? 84.140  -14.699 11.544  1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 181  PRO A C     1 
ATOM   1150  O  O     . PRO A  1  181 ? 83.260  -14.827 12.397  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 181  PRO A O     1 
ATOM   1151  C  CB    . PRO A  1  181 ? 83.403  -13.789 9.250   1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 181  PRO A CB    1 
ATOM   1152  C  CG    . PRO A  1  181 ? 81.929  -13.654 9.565   1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 181  PRO A CG    1 
ATOM   1153  C  CD    . PRO A  1  181 ? 81.413  -15.095 9.604   1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 181  PRO A CD    1 
ATOM   1154  N  N     . VAL A  1  182 ? 85.346  -14.215 11.854  1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 182  VAL A N     1 
ATOM   1155  C  CA    . VAL A  1  182 ? 85.550  -13.583 13.175  1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 182  VAL A CA    1 
ATOM   1156  C  C     . VAL A  1  182 ? 84.433  -12.535 13.408  1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 182  VAL A C     1 
ATOM   1157  O  O     . VAL A  1  182 ? 84.111  -11.786 12.494  1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 182  VAL A O     1 
ATOM   1158  C  CB    . VAL A  1  182 ? 86.947  -12.941 13.280  1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 182  VAL A CB    1 
ATOM   1159  C  CG1   . VAL A  1  182 ? 87.103  -12.165 14.584  1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 182  VAL A CG1   1 
ATOM   1160  C  CG2   . VAL A  1  182 ? 88.014  -14.029 13.079  1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 182  VAL A CG2   1 
ATOM   1161  N  N     . GLY A  1  183 ? 83.848  -12.488 14.609  1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 183  GLY A N     1 
ATOM   1162  C  CA    . GLY A  1  183 ? 82.774  -11.542 14.911  1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 183  GLY A CA    1 
ATOM   1163  C  C     . GLY A  1  183 ? 81.434  -12.206 14.660  1.00 58.58  ? ? ? ? ? ? 183  GLY A C     1 
ATOM   1164  O  O     . GLY A  1  183 ? 80.410  -11.754 15.184  1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 183  GLY A O     1 
ATOM   1165  N  N     . GLY A  1  184 ? 81.426  -13.283 13.865  1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 184  GLY A N     1 
ATOM   1166  C  CA    . GLY A  1  184 ? 80.155  -13.977 13.561  1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 184  GLY A CA    1 
ATOM   1167  C  C     . GLY A  1  184 ? 79.581  -14.727 14.758  1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 184  GLY A C     1 
ATOM   1168  O  O     . GLY A  1  184 ? 80.326  -15.176 15.646  1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 184  GLY A O     1 
ATOM   1169  N  N     . ARG A  1  185 ? 78.273  -14.901 14.761  1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 185  ARG A N     1 
ATOM   1170  C  CA    . ARG A  1  185 ? 77.578  -15.519 15.902  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 185  ARG A CA    1 
ATOM   1171  C  C     . ARG A  1  185 ? 77.114  -16.978 15.653  1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 185  ARG A C     1 
ATOM   1172  O  O     . ARG A  1  185 ? 76.565  -17.304 14.602  1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 185  ARG A O     1 
ATOM   1173  C  CB    . ARG A  1  185 ? 76.419  -14.656 16.346  1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 185  ARG A CB    1 
ATOM   1174  C  CG    . ARG A  1  185 ? 75.596  -15.325 17.445  1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 185  ARG A CG    1 
ATOM   1175  C  CD    . ARG A  1  185 ? 74.761  -14.291 18.219  1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 185  ARG A CD    1 
ATOM   1176  N  NE    . ARG A  1  185 ? 75.552  -13.065 18.401  1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 185  ARG A NE    1 
ATOM   1177  C  CZ    . ARG A  1  185 ? 75.340  -11.919 17.749  1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 185  ARG A CZ    1 
ATOM   1178  N  NH1   . ARG A  1  185 ? 74.300  -11.830 16.917  1.00 67.50  ? ? ? ? ? ? 185  ARG A NH1   1 
ATOM   1179  N  NH2   . ARG A  1  185 ? 76.154  -10.856 17.941  1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 185  ARG A NH2   1 
ATOM   1180  N  N     . ILE A  1  186 ? 77.299  -17.837 16.650  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 186  ILE A N     1 
ATOM   1181  C  CA    . ILE A  1  186 ? 76.804  -19.198 16.520  1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 186  ILE A CA    1 
ATOM   1182  C  C     . ILE A  1  186 ? 75.790  -19.440 17.626  1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 186  ILE A C     1 
ATOM   1183  O  O     . ILE A  1  186 ? 76.159  -19.272 18.768  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 186  ILE A O     1 
ATOM   1184  C  CB    . ILE A  1  186 ? 77.939  -20.228 16.696  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 186  ILE A CB    1 
ATOM   1185  C  CG1   . ILE A  1  186 ? 79.019  -20.032 15.613  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 186  ILE A CG1   1 
ATOM   1186  C  CG2   . ILE A  1  186 ? 77.350  -21.662 16.684  1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 186  ILE A CG2   1 
ATOM   1187  C  CD1   . ILE A  1  186 ? 80.357  -20.671 15.953  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 186  ILE A CD1   1 
ATOM   1188  N  N     . TYR A  1  187 ? 74.540  -19.830 17.312  1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 187  TYR A N     1 
ATOM   1189  C  CA    . TYR A  1  187 ? 73.525  -20.058 18.361  1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 187  TYR A CA    1 
ATOM   1190  C  C     . TYR A  1  187 ? 73.432  -21.519 18.618  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 187  TYR A C     1 
ATOM   1191  O  O     . TYR A  1  187 ? 73.487  -22.303 17.639  1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 187  TYR A O     1 
ATOM   1192  C  CB    . TYR A  1  187 ? 72.118  -19.613 17.916  1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 187  TYR A CB    1 
ATOM   1193  C  CG    . TYR A  1  187 ? 71.933  -18.136 17.990  1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 187  TYR A CG    1 
ATOM   1194  C  CD1   . TYR A  1  187 ? 72.125  -17.356 16.854  1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 187  TYR A CD1   1 
ATOM   1195  C  CD2   . TYR A  1  187 ? 71.631  -17.491 19.207  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 187  TYR A CD2   1 
ATOM   1196  C  CE1   . TYR A  1  187 ? 71.987  -15.978 16.894  1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 187  TYR A CE1   1 
ATOM   1197  C  CE2   . TYR A  1  187 ? 71.451  -16.117 19.249  1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 187  TYR A CE2   1 
ATOM   1198  C  CZ    . TYR A  1  187 ? 71.634  -15.372 18.086  1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 187  TYR A CZ    1 
ATOM   1199  O  OH    . TYR A  1  187 ? 71.497  -14.008 18.045  1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 187  TYR A OH    1 
ATOM   1200  N  N     . ILE A  1  188 ? 73.191  -21.904 19.873  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 188  ILE A N     1 
ATOM   1201  C  CA    . ILE A  1  188 ? 73.090  -23.329 20.270  1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 188  ILE A CA    1 
ATOM   1202  C  C     . ILE A  1  188 ? 71.955  -23.534 21.185  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 188  ILE A C     1 
ATOM   1203  O  O     . ILE A  1  188 ? 71.705  -22.679 22.108  1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 188  ILE A O     1 
ATOM   1204  C  CB    . ILE A  1  188 ? 74.402  -23.811 20.970  1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 188  ILE A CB    1 
ATOM   1205  C  CG1   . ILE A  1  188 ? 75.598  -23.600 20.008  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 188  ILE A CG1   1 
ATOM   1206  C  CG2   . ILE A  1  188 ? 74.294  -25.274 21.379  1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 188  ILE A CG2   1 
ATOM   1207  C  CD1   . ILE A  1  188 ? 76.975  -23.750 20.637  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 188  ILE A CD1   1 
ATOM   1208  N  N     . ASP A  1  189 ? 71.258  -24.660 20.946  1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 189  ASP A N     1 
ATOM   1209  C  CA    . ASP A  1  189 ? 70.121  -25.109 21.795  1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 189  ASP A CA    1 
ATOM   1210  C  C     . ASP A  1  189 ? 68.951  -24.161 21.749  1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 189  ASP A C     1 
ATOM   1211  O  O     . ASP A  1  189 ? 68.688  -23.394 22.737  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 189  ASP A O     1 
ATOM   1212  C  CB    . ASP A  1  189 ? 70.541  -25.386 23.251  1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 189  ASP A CB    1 
ATOM   1213  C  CG    . ASP A  1  189 ? 69.458  -26.093 24.025  1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 189  ASP A CG    1 
ATOM   1214  O  OD1   . ASP A  1  189 ? 68.483  -26.574 23.405  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 189  ASP A OD1   1 
ATOM   1215  O  OD2   . ASP A  1  189 ? 69.517  -26.078 25.285  1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 189  ASP A OD2   1 
ATOM   1216  N  N     . ASP A  1  190 ? 68.184  -24.248 20.661  1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A N     1 
ATOM   1217  C  CA    . ASP A  1  190 ? 66.964  -23.428 20.528  1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A CA    1 
ATOM   1218  C  C     . ASP A  1  190 ? 67.381  -21.947 20.764  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A C     1 
ATOM   1219  O  O     . ASP A  1  190 ? 66.605  -21.128 21.344  1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A O     1 
ATOM   1220  C  CB    . ASP A  1  190 ? 65.785  -23.847 21.469  1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A CB    1 
ATOM   1221  C  CG    . ASP A  1  190 ? 64.399  -23.246 21.019  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A CG    1 
ATOM   1222  O  OD1   . ASP A  1  190 ? 64.271  -22.763 19.859  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A OD1   1 
ATOM   1223  O  OD2   . ASP A  1  190 ? 63.396  -23.253 21.810  1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 190  ASP A OD2   1 
ATOM   1224  N  N     . GLY A  1  191 ? 68.554  -21.577 20.255  1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 191  GLY A N     1 
ATOM   1225  C  CA    . GLY A  1  191 ? 68.953  -20.156 20.355  1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 191  GLY A CA    1 
ATOM   1226  C  C     . GLY A  1  191 ? 69.339  -19.669 21.785  1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 191  GLY A C     1 
ATOM   1227  O  O     . GLY A  1  191 ? 69.582  -18.454 21.982  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 191  GLY A O     1 
ATOM   1228  N  N     . LEU A  1  192 ? 69.431  -20.581 22.769  1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 192  LEU A N     1 
ATOM   1229  C  CA    . LEU A  1  192 ? 69.602  -20.149 24.192  1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 192  LEU A CA    1 
ATOM   1230  C  C     . LEU A  1  192 ? 71.070  -19.790 24.511  1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 192  LEU A C     1 
ATOM   1231  O  O     . LEU A  1  192 ? 71.325  -18.942 25.375  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 192  LEU A O     1 
ATOM   1232  C  CB    . LEU A  1  192 ? 69.069  -21.184 25.173  1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 192  LEU A CB    1 
ATOM   1233  C  CG    . LEU A  1  192 ? 67.597  -21.479 25.058  1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 192  LEU A CG    1 
ATOM   1234  C  CD1   . LEU A  1  192 ? 67.183  -22.804 25.710  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 192  LEU A CD1   1 
ATOM   1235  C  CD2   . LEU A  1  192 ? 66.813  -20.317 25.688  1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 192  LEU A CD2   1 
ATOM   1236  N  N     . ILE A  1  193 ? 72.009  -20.402 23.792  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 193  ILE A N     1 
ATOM   1237  C  CA    . ILE A  1  193 ? 73.424  -20.159 24.034  1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 193  ILE A CA    1 
ATOM   1238  C  C     . ILE A  1  193 ? 73.946  -19.501 22.758  1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 193  ILE A C     1 
ATOM   1239  O  O     . ILE A  1  193 ? 73.401  -19.679 21.666  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 193  ILE A O     1 
ATOM   1240  C  CB    . ILE A  1  193 ? 74.140  -21.489 24.407  1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 193  ILE A CB    1 
ATOM   1241  C  CG1   . ILE A  1  193 ? 73.704  -21.989 25.795  1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 193  ILE A CG1   1 
ATOM   1242  C  CG2   . ILE A  1  193 ? 75.681  -21.370 24.343  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 193  ILE A CG2   1 
ATOM   1243  C  CD1   . ILE A  1  193 ? 73.894  -23.477 26.042  1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 193  ILE A CD1   1 
ATOM   1244  N  N     . SER A  1  194 ? 75.026  -18.741 22.868  1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 194  SER A N     1 
ATOM   1245  C  CA    . SER A  1  194 ? 75.434  -17.906 21.739  1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 194  SER A CA    1 
ATOM   1246  C  C     . SER A  1  194 ? 76.948  -17.753 21.887  1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 194  SER A C     1 
ATOM   1247  O  O     . SER A  1  194 ? 77.426  -17.470 22.988  1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 194  SER A O     1 
ATOM   1248  C  CB    . SER A  1  194 ? 74.607  -16.599 21.912  1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 194  SER A CB    1 
ATOM   1249  O  OG    . SER A  1  194 ? 75.277  -15.442 21.580  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 194  SER A OG    1 
ATOM   1250  N  N     . LEU A  1  195 ? 77.699  -18.026 20.801  1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 195  LEU A N     1 
ATOM   1251  C  CA    . LEU A  1  195 ? 79.120  -17.841 20.791  1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 195  LEU A CA    1 
ATOM   1252  C  C     . LEU A  1  195 ? 79.491  -16.819 19.723  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 195  LEU A C     1 
ATOM   1253  O  O     . LEU A  1  195 ? 78.824  -16.753 18.688  1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 195  LEU A O     1 
ATOM   1254  C  CB    . LEU A  1  195 ? 79.799  -19.183 20.362  1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 195  LEU A CB    1 
ATOM   1255  C  CG    . LEU A  1  195 ? 79.309  -20.412 21.165  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 195  LEU A CG    1 
ATOM   1256  C  CD1   . LEU A  1  195 ? 79.964  -21.662 20.561  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 195  LEU A CD1   1 
ATOM   1257  C  CD2   . LEU A  1  195 ? 79.672  -20.210 22.657  1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 195  LEU A CD2   1 
ATOM   1258  N  N     . VAL A  1  196 ? 80.602  -16.097 19.910  1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A N     1 
ATOM   1259  C  CA    A VAL A  1  196 ? 81.092  -15.183 18.884  0.43 49.73  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A CA    1 
ATOM   1260  C  CA    B VAL A  1  196 ? 81.098  -15.165 18.901  0.57 49.69  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A CA    1 
ATOM   1261  C  C     . VAL A  1  196 ? 82.506  -15.586 18.509  1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A C     1 
ATOM   1262  O  O     . VAL A  1  196 ? 83.372  -15.714 19.372  1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A O     1 
ATOM   1263  C  CB    A VAL A  1  196 ? 80.946  -13.678 19.272  0.43 56.26  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A CB    1 
ATOM   1264  C  CB    B VAL A  1  196 ? 81.034  -13.691 19.397  0.57 56.50  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A CB    1 
ATOM   1265  C  CG1   A VAL A  1  196 ? 79.465  -13.303 19.394  0.43 55.46  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A CG1   1 
ATOM   1266  C  CG1   B VAL A  1  196 ? 81.505  -12.730 18.319  0.57 59.17  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A CG1   1 
ATOM   1267  C  CG2   A VAL A  1  196 ? 81.669  -13.352 20.574  0.43 61.10  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A CG2   1 
ATOM   1268  C  CG2   B VAL A  1  196 ? 79.607  -13.333 19.858  0.57 56.36  ? ? ? ? ? ? 196  VAL A CG2   1 
ATOM   1269  N  N     . VAL A  1  197 ? 82.721  -15.816 17.209  1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 197  VAL A N     1 
ATOM   1270  C  CA    . VAL A  1  197 ? 84.023  -16.265 16.744  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 197  VAL A CA    1 
ATOM   1271  C  C     . VAL A  1  197 ? 85.049  -15.161 16.981  1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 197  VAL A C     1 
ATOM   1272  O  O     . VAL A  1  197 ? 84.804  -14.000 16.641  1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 197  VAL A O     1 
ATOM   1273  C  CB    . VAL A  1  197 ? 83.998  -16.677 15.270  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 197  VAL A CB    1 
ATOM   1274  C  CG1   . VAL A  1  197 ? 85.417  -17.006 14.766  1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 197  VAL A CG1   1 
ATOM   1275  C  CG2   . VAL A  1  197 ? 82.992  -17.843 15.106  1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 197  VAL A CG2   1 
ATOM   1276  N  N     . GLN A  1  198 ? 86.179  -15.522 17.583  1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 198  GLN A N     1 
ATOM   1277  C  CA    . GLN A  1  198 ? 87.291  -14.591 17.823  1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 198  GLN A CA    1 
ATOM   1278  C  C     . GLN A  1  198 ? 88.507  -14.890 16.966  1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 198  GLN A C     1 
ATOM   1279  O  O     . GLN A  1  198 ? 89.235  -13.981 16.580  1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 198  GLN A O     1 
ATOM   1280  C  CB    . GLN A  1  198 ? 87.719  -14.641 19.260  1.00 70.72  ? ? ? ? ? ? 198  GLN A CB    1 
ATOM   1281  C  CG    . GLN A  1  198 ? 86.616  -14.150 20.193  1.00 75.88  ? ? ? ? ? ? 198  GLN A CG    1 
ATOM   1282  C  CD    . GLN A  1  198 ? 87.096  -14.174 21.625  1.00 85.53  ? ? ? ? ? ? 198  GLN A CD    1 
ATOM   1283  O  OE1   . GLN A  1  198 ? 87.675  -15.170 22.069  1.00 89.14  ? ? ? ? ? ? 198  GLN A OE1   1 
ATOM   1284  N  NE2   . GLN A  1  198 ? 86.890  -13.080 22.353  1.00 93.98  ? ? ? ? ? ? 198  GLN A NE2   1 
ATOM   1285  N  N     . LYS A  1  199 ? 88.750  -16.166 16.681  1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 199  LYS A N     1 
ATOM   1286  C  CA    . LYS A  1  199 ? 89.770  -16.483 15.669  1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 199  LYS A CA    1 
ATOM   1287  C  C     . LYS A  1  199 ? 89.563  -17.853 15.084  1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 199  LYS A C     1 
ATOM   1288  O  O     . LYS A  1  199 ? 88.810  -18.685 15.626  1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 199  LYS A O     1 
ATOM   1289  C  CB    . LYS A  1  199 ? 91.211  -16.225 16.115  1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 199  LYS A CB    1 
ATOM   1290  C  CG    . LYS A  1  199 ? 92.140  -16.220 14.879  1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 199  LYS A CG    1 
ATOM   1291  C  CD    . LYS A  1  199 ? 91.942  -14.990 13.975  1.00 74.23  ? ? ? ? ? ? 199  LYS A CD    1 
ATOM   1292  C  CE    . LYS A  1  199 ? 91.717  -15.334 12.510  1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 199  LYS A CE    1 
ATOM   1293  N  NZ    . LYS A  1  199 ? 92.941  -15.634 11.738  1.00 76.19  ? ? ? ? ? ? 199  LYS A NZ    1 
ATOM   1294  N  N     . ILE A  1  200 ? 90.190  -18.031 13.932  1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 200  ILE A N     1 
ATOM   1295  C  CA    . ILE A  1  200 ? 90.068  -19.223 13.136  1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 200  ILE A CA    1 
ATOM   1296  C  C     . ILE A  1  200 ? 91.444  -19.835 12.995  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 200  ILE A C     1 
ATOM   1297  O  O     . ILE A  1  200 ? 92.421  -19.163 12.575  1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 200  ILE A O     1 
ATOM   1298  C  CB    . ILE A  1  200 ? 89.481  -18.858 11.771  1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 200  ILE A CB    1 
ATOM   1299  C  CG1   . ILE A  1  200 ? 88.142  -18.123 12.000  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 200  ILE A CG1   1 
ATOM   1300  C  CG2   . ILE A  1  200 ? 89.339  -20.092 10.874  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 200  ILE A CG2   1 
ATOM   1301  C  CD1   . ILE A  1  200 ? 87.578  -17.539 10.725  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 200  ILE A CD1   1 
ATOM   1302  N  N     . GLY A  1  201 ? 91.543  -21.097 13.388  1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 201  GLY A N     1 
ATOM   1303  C  CA    . GLY A  1  201 ? 92.841  -21.811 13.186  1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 201  GLY A CA    1 
ATOM   1304  C  C     . GLY A  1  201 ? 92.626  -23.255 12.774  1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 201  GLY A C     1 
ATOM   1305  O  O     . GLY A  1  201 ? 91.498  -23.677 12.597  1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 201  GLY A O     1 
ATOM   1306  N  N     . PRO A  1  202 ? 93.715  -24.053 12.658  1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 202  PRO A N     1 
ATOM   1307  C  CA    . PRO A  1  202 ? 93.612  -25.502 12.287  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 202  PRO A CA    1 
ATOM   1308  C  C     . PRO A  1  202 ? 92.640  -26.295 13.190  1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 202  PRO A C     1 
ATOM   1309  O  O     . PRO A  1  202 ? 91.895  -27.164 12.731  1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 202  PRO A O     1 
ATOM   1310  C  CB    . PRO A  1  202 ? 95.049  -26.018 12.449  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 202  PRO A CB    1 
ATOM   1311  C  CG    . PRO A  1  202 ? 95.884  -24.784 12.501  1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 202  PRO A CG    1 
ATOM   1312  C  CD    . PRO A  1  202 ? 95.079  -23.662 13.028  1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 202  PRO A CD    1 
ATOM   1313  N  N     . GLU A  1  203 ? 92.570  -25.899 14.469  1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A N     1 
ATOM   1314  C  CA    . GLU A  1  203 ? 91.847  -26.648 15.466  1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A CA    1 
ATOM   1315  C  C     . GLU A  1  203 ? 90.348  -26.333 15.365  1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A C     1 
ATOM   1316  O  O     . GLU A  1  203 ? 89.525  -27.110 15.880  1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A O     1 
ATOM   1317  C  CB    . GLU A  1  203 ? 92.467  -26.378 16.878  1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A CB    1 
ATOM   1318  C  CG    . GLU A  1  203 ? 92.284  -24.962 17.482  1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A CG    1 
ATOM   1319  C  CD    . GLU A  1  203 ? 92.904  -23.766 16.682  1.00 72.47  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A CD    1 
ATOM   1320  O  OE1   . GLU A  1  203 ? 94.055  -23.824 16.139  1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A OE1   1 
ATOM   1321  O  OE2   . GLU A  1  203 ? 92.159  -22.733 16.604  1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 203  GLU A OE2   1 
ATOM   1322  N  N     . GLY A  1  204 ? 90.007  -25.232 14.666  1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 204  GLY A N     1 
ATOM   1323  C  CA    . GLY A  1  204 ? 88.592  -24.805 14.473  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 204  GLY A CA    1 
ATOM   1324  C  C     . GLY A  1  204 ? 88.333  -23.322 14.739  1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 204  GLY A C     1 
ATOM   1325  O  O     . GLY A  1  204 ? 89.216  -22.461 14.512  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 204  GLY A O     1 
ATOM   1326  N  N     . LEU A  1  205 ? 87.094  -23.028 15.150  1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 205  LEU A N     1 
ATOM   1327  C  CA    . LEU A  1  205 ? 86.671  -21.690 15.559  1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 205  LEU A CA    1 
ATOM   1328  C  C     . LEU A  1  205 ? 86.875  -21.482 17.055  1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 205  LEU A C     1 
ATOM   1329  O  O     . LEU A  1  205 ? 86.182  -22.097 17.911  1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 205  LEU A O     1 
ATOM   1330  C  CB    . LEU A  1  205 ? 85.211  -21.373 15.091  1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 205  LEU A CB    1 
ATOM   1331  C  CG    . LEU A  1  205 ? 84.909  -21.586 13.561  1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 205  LEU A CG    1 
ATOM   1332  C  CD1   . LEU A  1  205 ? 83.436  -21.410 13.214  1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 205  LEU A CD1   1 
ATOM   1333  C  CD2   . LEU A  1  205 ? 85.784  -20.643 12.718  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 205  LEU A CD2   1 
ATOM   1334  N  N     . VAL A  1  206 ? 87.798  -20.580 17.377  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A N     1 
ATOM   1335  C  CA    . VAL A  1  206 ? 87.930  -20.136 18.759  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A CA    1 
ATOM   1336  C  C     . VAL A  1  206 ? 86.896  -19.039 19.037  1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A C     1 
ATOM   1337  O  O     . VAL A  1  206 ? 86.916  -17.987 18.427  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A O     1 
ATOM   1338  C  CB    . VAL A  1  206 ? 89.341  -19.665 19.122  1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A CB    1 
ATOM   1339  C  CG1   . VAL A  1  206 ? 89.318  -19.106 20.555  1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A CG1   1 
ATOM   1340  C  CG2   . VAL A  1  206 ? 90.317  -20.811 18.975  1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 206  VAL A CG2   1 
ATOM   1341  N  N     . THR A  1  207 ? 86.001  -19.307 19.968  1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 207  THR A N     1 
ATOM   1342  C  CA    . THR A  1  207 ? 84.889  -18.378 20.264  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 207  THR A CA    1 
ATOM   1343  C  C     . THR A  1  207 ? 84.920  -17.946 21.703  1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 207  THR A C     1 
ATOM   1344  O  O     . THR A  1  207 ? 85.554  -18.601 22.525  1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 207  THR A O     1 
ATOM   1345  C  CB    . THR A  1  207 ? 83.499  -18.997 19.985  1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 207  THR A CB    1 
ATOM   1346  O  OG1   . THR A  1  207 ? 83.106  -19.863 21.071  1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 207  THR A OG1   1 
ATOM   1347  C  CG2   . THR A  1  207 ? 83.439  -19.745 18.636  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 207  THR A CG2   1 
ATOM   1348  N  N     . GLN A  1  208 ? 84.246  -16.835 21.990  1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 208  GLN A N     1 
ATOM   1349  C  CA    . GLN A  1  208 ? 83.918  -16.416 23.346  1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 208  GLN A CA    1 
ATOM   1350  C  C     . GLN A  1  208 ? 82.424  -16.669 23.537  1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 208  GLN A C     1 
ATOM   1351  O  O     . GLN A  1  208 ? 81.611  -16.410 22.611  1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 208  GLN A O     1 
ATOM   1352  C  CB    . GLN A  1  208 ? 84.286  -14.939 23.539  1.00 73.97  ? ? ? ? ? ? 208  GLN A CB    1 
ATOM   1353  C  CG    . GLN A  1  208 ? 83.748  -14.269 24.808  1.00 79.98  ? ? ? ? ? ? 208  GLN A CG    1 
ATOM   1354  C  CD    . GLN A  1  208 ? 84.821  -13.581 25.613  1.00 89.85  ? ? ? ? ? ? 208  GLN A CD    1 
ATOM   1355  O  OE1   . GLN A  1  208 ? 85.997  -13.866 25.467  1.00 93.95  ? ? ? ? ? ? 208  GLN A OE1   1 
ATOM   1356  N  NE2   . GLN A  1  208 ? 84.413  -12.710 26.510  1.00 98.81  ? ? ? ? ? ? 208  GLN A NE2   1 
ATOM   1357  N  N     . VAL A  1  209 ? 82.062  -17.249 24.686  1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A N     1 
ATOM   1358  C  CA    . VAL A  1  209 ? 80.649  -17.438 25.082  1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A CA    1 
ATOM   1359  C  C     . VAL A  1  209 ? 80.055  -16.034 25.315  1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A C     1 
ATOM   1360  O  O     . VAL A  1  209 ? 80.489  -15.314 26.212  1.00 71.53  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A O     1 
ATOM   1361  C  CB    . VAL A  1  209 ? 80.495  -18.312 26.367  1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A CB    1 
ATOM   1362  C  CG1   . VAL A  1  209 ? 79.015  -18.433 26.792  1.00 63.30  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A CG1   1 
ATOM   1363  C  CG2   . VAL A  1  209 ? 81.098  -19.701 26.165  1.00 61.88  ? ? ? ? ? ? 209  VAL A CG2   1 
ATOM   1364  N  N     . GLU A  1  210 ? 79.114  -15.641 24.450  1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 210  GLU A N     1 
ATOM   1365  C  CA    . GLU A  1  210 ? 78.339  -14.391 24.576  1.00 66.75  ? ? ? ? ? ? 210  GLU A CA    1 
ATOM   1366  C  C     . GLU A  1  210 ? 77.142  -14.588 25.539  1.00 67.65  ? ? ? ? ? ? 210  GLU A C     1 
ATOM   1367  O  O     . GLU A  1  210 ? 76.987  -13.858 26.543  1.00 72.52  ? ? ? ? ? ? 210  GLU A O     1 
ATOM   1368  C  CB    . GLU A  1  210 ? 77.834  -13.965 23.190  1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 210  GLU A CB    1 
ATOM   1369  C  CG    . GLU A  1  210 ? 77.202  -12.571 23.101  1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 210  GLU A CG    1 
ATOM   1370  C  CD    . GLU A  1  210 ? 76.515  -12.331 21.756  1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 210  GLU A CD    1 
ATOM   1371  O  OE1   . GLU A  1  210 ? 75.976  -13.267 21.158  1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 210  GLU A OE1   1 
ATOM   1372  O  OE2   . GLU A  1  210 ? 76.477  -11.184 21.279  1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 210  GLU A OE2   1 
ATOM   1373  N  N     . ASN A  1  211 ? 76.323  -15.594 25.240  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 211  ASN A N     1 
ATOM   1374  C  CA    . ASN A  1  211 ? 75.224  -16.006 26.135  1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 211  ASN A CA    1 
ATOM   1375  C  C     . ASN A  1  211 ? 75.468  -17.413 26.630  1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 211  ASN A C     1 
ATOM   1376  O  O     . ASN A  1  211 ? 75.494  -18.378 25.832  1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 211  ASN A O     1 
ATOM   1377  C  CB    . ASN A  1  211 ? 73.882  -15.906 25.435  1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 211  ASN A CB    1 
ATOM   1378  C  CG    . ASN A  1  211 ? 73.481  -14.482 25.208  1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 211  ASN A CG    1 
ATOM   1379  O  OD1   . ASN A  1  211 ? 73.628  -13.662 26.080  1.00 74.02  ? ? ? ? ? ? 211  ASN A OD1   1 
ATOM   1380  N  ND2   . ASN A  1  211 ? 73.023  -14.177 24.024  1.00 66.29  ? ? ? ? ? ? 211  ASN A ND2   1 
ATOM   1381  N  N     . GLY A  1  212 ? 75.769  -17.524 27.926  1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A N     1 
ATOM   1382  C  CA    . GLY A  1  212 ? 76.087  -18.825 28.468  1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A CA    1 
ATOM   1383  C  C     . GLY A  1  212 ? 74.839  -19.605 28.848  1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A C     1 
ATOM   1384  O  O     . GLY A  1  212 ? 73.726  -19.066 28.872  1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 212  GLY A O     1 
ATOM   1385  N  N     . GLY A  1  213 ? 75.043  -20.888 29.137  1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 213  GLY A N     1 
ATOM   1386  C  CA    . GLY A  1  213 ? 73.962  -21.742 29.601  1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 213  GLY A CA    1 
ATOM   1387  C  C     . GLY A  1  213 ? 74.389  -23.188 29.727  1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 213  GLY A C     1 
ATOM   1388  O  O     . GLY A  1  213 ? 75.544  -23.562 29.454  1.00 71.53  ? ? ? ? ? ? 213  GLY A O     1 
ATOM   1389  N  N     . VAL A  1  214 ? 73.432  -23.994 30.170  1.00 71.55  ? ? ? ? ? ? 214  VAL A N     1 
ATOM   1390  C  CA    . VAL A  1  214 ? 73.675  -25.400 30.394  1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CA    1 
ATOM   1391  C  C     . VAL A  1  214 ? 73.473  -26.167 29.079  1.00 70.05  ? ? ? ? ? ? 214  VAL A C     1 
ATOM   1392  O  O     . VAL A  1  214 ? 72.385  -26.131 28.520  1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 214  VAL A O     1 
ATOM   1393  C  CB    . VAL A  1  214 ? 72.752  -25.935 31.518  1.00 82.06  ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CB    1 
ATOM   1394  C  CG1   . VAL A  1  214 ? 72.958  -27.418 31.672  1.00 86.44  ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CG1   1 
ATOM   1395  C  CG2   . VAL A  1  214 ? 73.013  -25.211 32.833  1.00 89.10  ? ? ? ? ? ? 214  VAL A CG2   1 
ATOM   1396  N  N     . LEU A  1  215 ? 74.502  -26.881 28.629  1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A N     1 
ATOM   1397  C  CA    . LEU A  1  215 ? 74.548  -27.584 27.281  1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A CA    1 
ATOM   1398  C  C     . LEU A  1  215 ? 74.513  -29.128 27.401  1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A C     1 
ATOM   1399  O  O     . LEU A  1  215 ? 75.370  -29.713 28.072  1.00 73.03  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A O     1 
ATOM   1400  C  CB    . LEU A  1  215 ? 75.740  -27.127 26.409  1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A CB    1 
ATOM   1401  C  CG    . LEU A  1  215 ? 75.967  -27.936 25.099  1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A CG    1 
ATOM   1402  C  CD1   . LEU A  1  215 ? 74.858  -27.641 24.078  1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A CD1   1 
ATOM   1403  C  CD2   . LEU A  1  215 ? 77.326  -27.745 24.441  1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 215  LEU A CD2   1 
ATOM   1404  N  N     . GLY A  1  216 ? 73.499  -29.768 26.793  1.00 67.25  ? ? ? ? ? ? 216  GLY A N     1 
ATOM   1405  C  CA    . GLY A  1  216 ? 73.422  -31.240 26.714  1.00 72.64  ? ? ? ? ? ? 216  GLY A CA    1 
ATOM   1406  C  C     . GLY A  1  216 ? 74.065  -31.809 25.438  1.00 69.77  ? ? ? ? ? ? 216  GLY A C     1 
ATOM   1407  O  O     . GLY A  1  216 ? 74.972  -31.179 24.858  1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 216  GLY A O     1 
ATOM   1408  N  N     . SER A  1  217 ? 73.599  -32.981 24.991  1.00 71.49  ? ? ? ? ? ? 217  SER A N     1 
ATOM   1409  C  CA    . SER A  1  217 ? 74.076  -33.591 23.728  1.00 70.69  ? ? ? ? ? ? 217  SER A CA    1 
ATOM   1410  C  C     . SER A  1  217 ? 73.213  -33.347 22.470  1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 217  SER A C     1 
ATOM   1411  O  O     . SER A  1  217 ? 71.989  -33.313 22.564  1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 217  SER A O     1 
ATOM   1412  C  CB    . SER A  1  217 ? 74.262  -35.103 23.928  1.00 79.27  ? ? ? ? ? ? 217  SER A CB    1 
ATOM   1413  O  OG    . SER A  1  217 ? 75.326  -35.357 24.826  1.00 85.52  ? ? ? ? ? ? 217  SER A OG    1 
ATOM   1414  N  N     . ARG A  1  218 ? 73.877  -33.202 21.299  1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 218  ARG A N     1 
ATOM   1415  C  CA    . ARG A  1  218 ? 73.210  -33.271 19.983  1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 218  ARG A CA    1 
ATOM   1416  C  C     . ARG A  1  218 ? 72.133  -32.150 19.869  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 218  ARG A C     1 
ATOM   1417  O  O     . ARG A  1  218 ? 70.951  -32.403 19.503  1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 218  ARG A O     1 
ATOM   1418  C  CB    . ARG A  1  218 ? 72.576  -34.675 19.688  1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 218  ARG A CB    1 
ATOM   1419  C  CG    . ARG A  1  218 ? 73.470  -35.928 19.822  1.00 77.26  ? ? ? ? ? ? 218  ARG A CG    1 
ATOM   1420  C  CD    . ARG A  1  218 ? 73.369  -36.867 18.620  1.00 82.54  ? ? ? ? ? ? 218  ARG A CD    1 
ATOM   1421  N  NE    . ARG A  1  218 ? 74.387  -36.459 17.641  1.00 82.98  ? ? ? ? ? ? 218  ARG A NE    1 
ATOM   1422  C  CZ    . ARG A  1  218 ? 74.195  -35.646 16.588  1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 218  ARG A CZ    1 
ATOM   1423  N  NH1   . ARG A  1  218 ? 72.967  -35.192 16.324  1.00 76.59  ? ? ? ? ? ? 218  ARG A NH1   1 
ATOM   1424  N  NH2   . ARG A  1  218 ? 75.233  -35.294 15.786  1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 218  ARG A NH2   1 
ATOM   1425  N  N     . LYS A  1  219 ? 72.540  -30.921 20.214  1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 219  LYS A N     1 
ATOM   1426  C  CA    . LYS A  1  219 ? 71.600  -29.769 20.213  1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 219  LYS A CA    1 
ATOM   1427  C  C     . LYS A  1  219 ? 71.683  -29.002 18.887  1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 219  LYS A C     1 
ATOM   1428  O  O     . LYS A  1  219 ? 72.734  -29.025 18.215  1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 219  LYS A O     1 
ATOM   1429  C  CB    . LYS A  1  219 ? 71.750  -28.863 21.477  1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 219  LYS A CB    1 
ATOM   1430  C  CG    . LYS A  1  219 ? 71.663  -29.616 22.816  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 219  LYS A CG    1 
ATOM   1431  C  CD    . LYS A  1  219 ? 70.375  -30.432 22.928  1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 219  LYS A CD    1 
ATOM   1432  C  CE    . LYS A  1  219 ? 69.931  -30.587 24.370  1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 219  LYS A CE    1 
ATOM   1433  N  NZ    . LYS A  1  219 ? 68.813  -31.536 24.532  1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 219  LYS A NZ    1 
ATOM   1434  N  N     . GLY A  1  220 ? 70.569  -28.394 18.484  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 220  GLY A N     1 
ATOM   1435  C  CA    . GLY A  1  220 ? 70.550  -27.665 17.208  1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 220  GLY A CA    1 
ATOM   1436  C  C     . GLY A  1  220 ? 71.414  -26.400 17.228  1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 220  GLY A C     1 
ATOM   1437  O  O     . GLY A  1  220 ? 71.581  -25.753 18.244  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 220  GLY A O     1 
ATOM   1438  N  N     . VAL A  1  221 ? 71.983  -26.067 16.087  1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 221  VAL A N     1 
ATOM   1439  C  CA    . VAL A  1  221 ? 72.877  -24.934 16.013  1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 221  VAL A CA    1 
ATOM   1440  C  C     . VAL A  1  221 ? 72.311  -24.037 14.902  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 221  VAL A C     1 
ATOM   1441  O  O     . VAL A  1  221 ? 71.881  -24.551 13.817  1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 221  VAL A O     1 
ATOM   1442  C  CB    . VAL A  1  221 ? 74.284  -25.435 15.644  1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 221  VAL A CB    1 
ATOM   1443  C  CG1   . VAL A  1  221 ? 75.192  -24.267 15.390  1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 221  VAL A CG1   1 
ATOM   1444  C  CG2   . VAL A  1  221 ? 74.812  -26.354 16.767  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 221  VAL A CG2   1 
ATOM   1445  N  N     . ASN A  1  222 ? 72.269  -22.721 15.134  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 222  ASN A N     1 
ATOM   1446  C  CA    . ASN A  1  222 ? 71.815  -21.827 14.029  1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 222  ASN A CA    1 
ATOM   1447  C  C     . ASN A  1  222 ? 72.866  -20.818 13.707  1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 222  ASN A C     1 
ATOM   1448  O  O     . ASN A  1  222 ? 73.553  -20.327 14.595  1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 222  ASN A O     1 
ATOM   1449  C  CB    . ASN A  1  222 ? 70.533  -21.073 14.369  1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 222  ASN A CB    1 
ATOM   1450  C  CG    . ASN A  1  222 ? 69.326  -22.012 14.528  1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 222  ASN A CG    1 
ATOM   1451  O  OD1   . ASN A  1  222 ? 69.270  -22.741 15.513  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 222  ASN A OD1   1 
ATOM   1452  N  ND2   . ASN A  1  222 ? 68.386  -22.008 13.544  1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 222  ASN A ND2   1 
ATOM   1453  N  N     . LEU A  1  223 ? 73.013  -20.554 12.422  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 223  LEU A N     1 
ATOM   1454  C  CA    . LEU A  1  223 ? 74.026  -19.612 11.954  1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CA    1 
ATOM   1455  C  C     . LEU A  1  223 ? 73.343  -18.546 11.134  1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 223  LEU A C     1 
ATOM   1456  O  O     . LEU A  1  223 ? 73.456  -18.535 9.861   1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 223  LEU A O     1 
ATOM   1457  C  CB    . LEU A  1  223 ? 75.052  -20.311 11.074  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CB    1 
ATOM   1458  C  CG    . LEU A  1  223 ? 75.728  -21.566 11.607  1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CG    1 
ATOM   1459  C  CD1   . LEU A  1  223 ? 76.599  -22.120 10.426  1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CD1   1 
ATOM   1460  C  CD2   . LEU A  1  223 ? 76.598  -21.320 12.863  1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 223  LEU A CD2   1 
ATOM   1461  N  N     . PRO A  1  224 ? 72.581  -17.665 11.818  1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 224  PRO A N     1 
ATOM   1462  C  CA    . PRO A  1  224 ? 71.730  -16.723 11.080  1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 224  PRO A CA    1 
ATOM   1463  C  C     . PRO A  1  224 ? 72.540  -15.709 10.253  1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 224  PRO A C     1 
ATOM   1464  O  O     . PRO A  1  224 ? 72.065  -15.245 9.191   1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 224  PRO A O     1 
ATOM   1465  C  CB    . PRO A  1  224 ? 70.865  -16.025 12.166  1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 224  PRO A CB    1 
ATOM   1466  C  CG    . PRO A  1  224 ? 71.153  -16.747 13.456  1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 224  PRO A CG    1 
ATOM   1467  C  CD    . PRO A  1  224 ? 72.477  -17.519 13.290  1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 224  PRO A CD    1 
ATOM   1468  N  N     . GLY A  1  225 ? 73.749  -15.381 10.724  1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 225  GLY A N     1 
ATOM   1469  C  CA    . GLY A  1  225 ? 74.623  -14.503 9.911   1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 225  GLY A CA    1 
ATOM   1470  C  C     . GLY A  1  225 ? 75.099  -15.102 8.580   1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 225  GLY A C     1 
ATOM   1471  O  O     . GLY A  1  225 ? 75.313  -14.366 7.636   1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 225  GLY A O     1 
ATOM   1472  N  N     . ALA A  1  226 ? 75.193  -16.441 8.508   1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 226  ALA A N     1 
ATOM   1473  C  CA    . ALA A  1  226 ? 75.947  -17.230 7.471   1.00 70.37  ? ? ? ? ? ? 226  ALA A CA    1 
ATOM   1474  C  C     . ALA A  1  226 ? 75.292  -17.458 6.084   1.00 77.76  ? ? ? ? ? ? 226  ALA A C     1 
ATOM   1475  O  O     . ALA A  1  226 ? 74.111  -17.185 5.917   1.00 81.12  ? ? ? ? ? ? 226  ALA A O     1 
ATOM   1476  C  CB    . ALA A  1  226 ? 76.336  -18.570 8.078   1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 226  ALA A CB    1 
ATOM   1477  N  N     . GLN A  1  227 ? 76.062  -17.959 5.103   1.00 84.35  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A N     1 
ATOM   1478  C  CA    . GLN A  1  227 ? 75.542  -18.321 3.739   1.00 95.33  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A CA    1 
ATOM   1479  C  C     . GLN A  1  227 ? 75.934  -19.739 3.257   1.00 96.97  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A C     1 
ATOM   1480  O  O     . GLN A  1  227 ? 77.089  -20.138 3.448   1.00 88.39  ? ? ? ? ? ? 227  GLN A O     1 
ATOM   1481  C  CB    . GLN A  1  227 ? 76.008  -17.319 2.663   1.00 100.03 ? ? ? ? ? ? 227  GLN A CB    1 
ATOM   1482  C  CG    . GLN A  1  227 ? 75.240  -17.415 1.353   1.00 107.26 ? ? ? ? ? ? 227  GLN A CG    1 
ATOM   1483  C  CD    . GLN A  1  227 ? 76.155  -17.449 0.139   1.00 117.07 ? ? ? ? ? ? 227  GLN A CD    1 
ATOM   1484  O  OE1   . GLN A  1  227 ? 76.020  -16.635 -0.778  1.00 124.43 ? ? ? ? ? ? 227  GLN A OE1   1 
ATOM   1485  N  NE2   . GLN A  1  227 ? 77.096  -18.396 0.124   1.00 111.84 ? ? ? ? ? ? 227  GLN A NE2   1 
ATOM   1486  N  N     . VAL A  1  228 ? 74.989  -20.464 2.610   1.00 103.33 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A N     1 
ATOM   1487  C  CA    . VAL A  1  228 ? 75.258  -21.780 1.915   1.00 103.21 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A CA    1 
ATOM   1488  C  C     . VAL A  1  228 ? 74.878  -21.800 0.405   1.00 107.55 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A C     1 
ATOM   1489  O  O     . VAL A  1  228 ? 73.710  -21.928 0.019   1.00 103.92 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A O     1 
ATOM   1490  C  CB    . VAL A  1  228 ? 74.736  -23.048 2.702   1.00 98.69  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A CB    1 
ATOM   1491  C  CG1   . VAL A  1  228 ? 73.215  -23.204 2.617   1.00 100.17 ? ? ? ? ? ? 228  VAL A CG1   1 
ATOM   1492  C  CG2   . VAL A  1  228 ? 75.437  -24.329 2.232   1.00 95.78  ? ? ? ? ? ? 228  VAL A CG2   1 
ATOM   1493  N  N     . GLY A  1  232 ? 70.312  -28.060 0.684   1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 232  GLY A N     1 
ATOM   1494  C  CA    . GLY A  1  232 ? 69.373  -27.916 -0.432  1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 232  GLY A CA    1 
ATOM   1495  C  C     . GLY A  1  232 ? 68.279  -28.968 -0.315  1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 232  GLY A C     1 
ATOM   1496  O  O     . GLY A  1  232 ? 67.107  -28.676 -0.084  1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 232  GLY A O     1 
ATOM   1497  N  N     . LEU A  1  233 ? 68.662  -30.211 -0.547  1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 233  LEU A N     1 
ATOM   1498  C  CA    . LEU A  1  233 ? 67.993  -31.360 0.018   1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 233  LEU A CA    1 
ATOM   1499  C  C     . LEU A  1  233 ? 69.183  -32.278 0.236   1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 233  LEU A C     1 
ATOM   1500  O  O     . LEU A  1  233 ? 69.892  -32.544 -0.716  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 233  LEU A O     1 
ATOM   1501  C  CB    . LEU A  1  233 ? 67.077  -31.986 -1.035  1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 233  LEU A CB    1 
ATOM   1502  C  CG    . LEU A  1  233 ? 65.834  -32.716 -0.600  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 233  LEU A CG    1 
ATOM   1503  C  CD1   . LEU A  1  233 ? 64.926  -31.902 0.318   1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 233  LEU A CD1   1 
ATOM   1504  C  CD2   . LEU A  1  233 ? 65.115  -33.197 -1.858  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 233  LEU A CD2   1 
ATOM   1505  N  N     . SER A  1  234 ? 69.420  -32.717 1.469   1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 234  SER A N     1 
ATOM   1506  C  CA    . SER A  1  234 ? 70.561  -33.593 1.752   1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 234  SER A CA    1 
ATOM   1507  C  C     . SER A  1  234 ? 70.256  -34.985 1.256   1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 234  SER A C     1 
ATOM   1508  O  O     . SER A  1  234 ? 69.082  -35.302 0.948   1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 234  SER A O     1 
ATOM   1509  C  CB    . SER A  1  234 ? 70.796  -33.646 3.254   1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 234  SER A CB    1 
ATOM   1510  O  OG    . SER A  1  234 ? 69.603  -34.089 3.852   1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 234  SER A OG    1 
ATOM   1511  N  N     . GLU A  1  235 ? 71.296  -35.817 1.215   1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 235  GLU A N     1 
ATOM   1512  C  CA    . GLU A  1  235 ? 71.198  -37.254 0.917   1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 235  GLU A CA    1 
ATOM   1513  C  C     . GLU A  1  235 ? 70.243  -37.975 1.920   1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 235  GLU A C     1 
ATOM   1514  O  O     . GLU A  1  235 ? 69.483  -38.900 1.548   1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 235  GLU A O     1 
ATOM   1515  C  CB    . GLU A  1  235 ? 72.591  -37.857 0.983   1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 235  GLU A CB    1 
ATOM   1516  C  CG    . GLU A  1  235 ? 72.937  -38.719 -0.223  1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 235  GLU A CG    1 
ATOM   1517  C  CD    . GLU A  1  235 ? 74.199  -39.587 -0.030  1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 235  GLU A CD    1 
ATOM   1518  O  OE1   . GLU A  1  235 ? 74.597  -39.846 1.139   1.00 71.65  ? ? ? ? ? ? 235  GLU A OE1   1 
ATOM   1519  O  OE2   . GLU A  1  235 ? 74.819  -40.023 -1.050  1.00 73.37  ? ? ? ? ? ? 235  GLU A OE2   1 
ATOM   1520  N  N     . GLN A  1  236 ? 70.212  -37.522 3.181   1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A N     1 
ATOM   1521  C  CA    . GLN A  1  236 ? 69.353  -38.170 4.159   1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CA    1 
ATOM   1522  C  C     . GLN A  1  236 ? 67.898  -37.838 3.834   1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A C     1 
ATOM   1523  O  O     . GLN A  1  236 ? 66.988  -38.692 3.933   1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A O     1 
ATOM   1524  C  CB    . GLN A  1  236 ? 69.665  -37.709 5.615   1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CB    1 
ATOM   1525  C  CG    . GLN A  1  236 ? 68.848  -38.438 6.695   1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CG    1 
ATOM   1526  C  CD    . GLN A  1  236 ? 69.081  -39.947 6.717   1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A CD    1 
ATOM   1527  O  OE1   . GLN A  1  236 ? 70.231  -40.414 6.748   1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A OE1   1 
ATOM   1528  N  NE2   . GLN A  1  236 ? 67.978  -40.737 6.664   1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 236  GLN A NE2   1 
ATOM   1529  N  N     . ASP A  1  237 ? 67.659  -36.583 3.480   1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 237  ASP A N     1 
ATOM   1530  C  CA    . ASP A  1  237 ? 66.274  -36.160 3.248   1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 237  ASP A CA    1 
ATOM   1531  C  C     . ASP A  1  237 ? 65.764  -36.919 2.009   1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 237  ASP A C     1 
ATOM   1532  O  O     . ASP A  1  237 ? 64.603  -37.301 1.974   1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 237  ASP A O     1 
ATOM   1533  C  CB    . ASP A  1  237 ? 66.145  -34.654 2.958   1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 237  ASP A CB    1 
ATOM   1534  C  CG    . ASP A  1  237 ? 66.326  -33.750 4.157   1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 237  ASP A CG    1 
ATOM   1535  O  OD1   . ASP A  1  237 ? 66.138  -34.060 5.382   1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 237  ASP A OD1   1 
ATOM   1536  O  OD2   . ASP A  1  237 ? 66.576  -32.560 3.823   1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 237  ASP A OD2   1 
ATOM   1537  N  N     . VAL A  1  238 ? 66.605  -37.116 0.990   1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 238  VAL A N     1 
ATOM   1538  C  CA    . VAL A  1  238 ? 66.129  -37.843 -0.147  1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 238  VAL A CA    1 
ATOM   1539  C  C     . VAL A  1  238 ? 65.730  -39.293 0.235   1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 238  VAL A C     1 
ATOM   1540  O  O     . VAL A  1  238 ? 64.698  -39.780 -0.252  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 238  VAL A O     1 
ATOM   1541  C  CB    . VAL A  1  238 ? 67.164  -37.920 -1.329  1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 238  VAL A CB    1 
ATOM   1542  C  CG1   . VAL A  1  238 ? 66.620  -38.765 -2.450  1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 238  VAL A CG1   1 
ATOM   1543  C  CG2   . VAL A  1  238 ? 67.496  -36.531 -1.865  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 238  VAL A CG2   1 
ATOM   1544  N  N     . ARG A  1  239 ? 66.570  -40.009 1.010   1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 239  ARG A N     1 
ATOM   1545  C  CA    . ARG A  1  239 ? 66.237  -41.387 1.468   1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 239  ARG A CA    1 
ATOM   1546  C  C     . ARG A  1  239 ? 64.937  -41.364 2.306   1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 239  ARG A C     1 
ATOM   1547  O  O     . ARG A  1  239 ? 64.073  -42.248 2.140   1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 239  ARG A O     1 
ATOM   1548  C  CB    . ARG A  1  239 ? 67.311  -42.018 2.327   1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 239  ARG A CB    1 
ATOM   1549  C  CG    . ARG A  1  239 ? 68.602  -42.266 1.569   1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 239  ARG A CG    1 
ATOM   1550  C  CD    . ARG A  1  239 ? 69.527  -43.051 2.467   1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 239  ARG A CD    1 
ATOM   1551  N  NE    . ARG A  1  239 ? 70.062  -42.192 3.519   1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 239  ARG A NE    1 
ATOM   1552  C  CZ    . ARG A  1  239 ? 71.274  -41.599 3.421   1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 239  ARG A CZ    1 
ATOM   1553  N  NH1   . ARG A  1  239 ? 71.988  -41.759 2.303   1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 239  ARG A NH1   1 
ATOM   1554  N  NH2   . ARG A  1  239 ? 71.767  -40.845 4.413   1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 239  ARG A NH2   1 
ATOM   1555  N  N     . ASP A  1  240 ? 64.816  -40.344 3.158   1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 240  ASP A N     1 
ATOM   1556  C  CA    . ASP A  1  240 ? 63.631  -40.176 4.019   1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 240  ASP A CA    1 
ATOM   1557  C  C     . ASP A  1  240 ? 62.355  -39.966 3.174   1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 240  ASP A C     1 
ATOM   1558  O  O     . ASP A  1  240 ? 61.300  -40.587 3.444   1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 240  ASP A O     1 
ATOM   1559  C  CB    . ASP A  1  240 ? 63.801  -39.034 5.039   1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 240  ASP A CB    1 
ATOM   1560  C  CG    . ASP A  1  240 ? 64.854  -39.340 6.094   1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 240  ASP A CG    1 
ATOM   1561  O  OD1   . ASP A  1  240 ? 65.328  -40.486 6.220   1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 240  ASP A OD1   1 
ATOM   1562  O  OD2   . ASP A  1  240 ? 65.209  -38.419 6.828   1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 240  ASP A OD2   1 
ATOM   1563  N  N     . LEU A  1  241 ? 62.454  -39.121 2.147   1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A N     1 
ATOM   1564  C  CA    . LEU A  1  241 ? 61.299  -38.890 1.250   1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CA    1 
ATOM   1565  C  C     . LEU A  1  241 ? 60.889  -40.163 0.481   1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A C     1 
ATOM   1566  O  O     . LEU A  1  241 ? 59.690  -40.520 0.427   1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A O     1 
ATOM   1567  C  CB    . LEU A  1  241 ? 61.604  -37.660 0.320   1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CB    1 
ATOM   1568  C  CG    . LEU A  1  241 ? 61.693  -36.290 1.024   1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CG    1 
ATOM   1569  C  CD1   . LEU A  1  241 ? 62.264  -35.309 0.019   1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CD1   1 
ATOM   1570  C  CD2   . LEU A  1  241 ? 60.361  -35.819 1.609   1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 241  LEU A CD2   1 
ATOM   1571  N  N     . ARG A  1  242 ? 61.860  -40.905 -0.044  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A N     1 
ATOM   1572  C  CA    . ARG A  1  242 ? 61.511  -42.129 -0.732  1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A CA    1 
ATOM   1573  C  C     . ARG A  1  242 ? 60.896  -43.138 0.230   1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A C     1 
ATOM   1574  O  O     . ARG A  1  242 ? 59.999  -43.886 -0.147  1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A O     1 
ATOM   1575  C  CB    . ARG A  1  242 ? 62.677  -42.701 -1.521  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A CB    1 
ATOM   1576  C  CG    . ARG A  1  242 ? 63.129  -41.665 -2.557  1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A CG    1 
ATOM   1577  C  CD    . ARG A  1  242 ? 63.718  -42.276 -3.816  1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A CD    1 
ATOM   1578  N  NE    . ARG A  1  242 ? 64.983  -41.618 -4.085  1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A NE    1 
ATOM   1579  C  CZ    . ARG A  1  242 ? 65.861  -41.991 -5.010  1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A CZ    1 
ATOM   1580  N  NH1   . ARG A  1  242 ? 65.612  -43.036 -5.807  1.00 81.37  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A NH1   1 
ATOM   1581  N  NH2   . ARG A  1  242 ? 66.998  -41.324 -5.144  1.00 72.26  ? ? ? ? ? ? 242  ARG A NH2   1 
ATOM   1582  N  N     . PHE A  1  243 ? 61.395  -43.192 1.455   1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A N     1 
ATOM   1583  C  CA    . PHE A  1  243 ? 60.774  -44.061 2.511   1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CA    1 
ATOM   1584  C  C     . PHE A  1  243 ? 59.294  -43.590 2.667   1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A C     1 
ATOM   1585  O  O     . PHE A  1  243 ? 58.376  -44.433 2.735   1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A O     1 
ATOM   1586  C  CB    . PHE A  1  243 ? 61.536  -43.892 3.834   1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CB    1 
ATOM   1587  C  CG    . PHE A  1  243 ? 60.873  -44.498 5.026   1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CG    1 
ATOM   1588  C  CD1   . PHE A  1  243 ? 61.204  -45.794 5.424   1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CD1   1 
ATOM   1589  C  CD2   . PHE A  1  243 ? 59.841  -43.824 5.671   1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CD2   1 
ATOM   1590  C  CE1   . PHE A  1  243 ? 60.582  -46.351 6.538   1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CE1   1 
ATOM   1591  C  CE2   . PHE A  1  243 ? 59.197  -44.379 6.796   1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CE2   1 
ATOM   1592  C  CZ    . PHE A  1  243 ? 59.619  -45.654 7.221   1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 243  PHE A CZ    1 
ATOM   1593  N  N     . GLY A  1  244 ? 59.088  -42.283 2.674   1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 244  GLY A N     1 
ATOM   1594  C  CA    . GLY A  1  244 ? 57.722  -41.657 2.793   1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 244  GLY A CA    1 
ATOM   1595  C  C     . GLY A  1  244 ? 56.811  -42.196 1.690   1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 244  GLY A C     1 
ATOM   1596  O  O     . GLY A  1  244 ? 55.658  -42.584 1.964   1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 244  GLY A O     1 
ATOM   1597  N  N     . VAL A  1  245 ? 57.330  -42.261 0.467   1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 245  VAL A N     1 
ATOM   1598  C  CA    . VAL A  1  245 ? 56.597  -42.702 -0.699  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 245  VAL A CA    1 
ATOM   1599  C  C     . VAL A  1  245 ? 56.294  -44.167 -0.544  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 245  VAL A C     1 
ATOM   1600  O  O     . VAL A  1  245 ? 55.159  -44.592 -0.764  1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 245  VAL A O     1 
ATOM   1601  C  CB    . VAL A  1  245 ? 57.378  -42.397 -2.017  1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 245  VAL A CB    1 
ATOM   1602  C  CG1   . VAL A  1  245 ? 56.695  -43.079 -3.173  1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 245  VAL A CG1   1 
ATOM   1603  C  CG2   . VAL A  1  245 ? 57.421  -40.869 -2.184  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 245  VAL A CG2   1 
ATOM   1604  N  N     . GLU A  1  246 ? 57.329  -44.952 -0.187  1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A N     1 
ATOM   1605  C  CA    . GLU A  1  246 ? 57.201  -46.393 0.115   1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A CA    1 
ATOM   1606  C  C     . GLU A  1  246 ? 56.059  -46.715 1.114   1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A C     1 
ATOM   1607  O  O     . GLU A  1  246 ? 55.388  -47.725 0.913   1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A O     1 
ATOM   1608  C  CB    . GLU A  1  246 ? 58.519  -46.995 0.654   1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A CB    1 
ATOM   1609  C  CG    . GLU A  1  246 ? 58.345  -48.446 1.178   1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A CG    1 
ATOM   1610  C  CD    . GLU A  1  246 ? 59.637  -49.138 1.721   1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A CD    1 
ATOM   1611  O  OE1   . GLU A  1  246 ? 59.952  -50.251 1.254   1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A OE1   1 
ATOM   1612  O  OE2   . GLU A  1  246 ? 60.349  -48.566 2.613   1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 246  GLU A OE2   1 
ATOM   1613  N  N     . HIS A  1  247 ? 55.924  -45.921 2.173   1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 247  HIS A N     1 
ATOM   1614  C  CA    . HIS A  1  247 ? 54.932  -46.144 3.259   1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 247  HIS A CA    1 
ATOM   1615  C  C     . HIS A  1  247 ? 53.623  -45.359 3.104   1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 247  HIS A C     1 
ATOM   1616  O  O     . HIS A  1  247 ? 52.818  -45.284 4.040   1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 247  HIS A O     1 
ATOM   1617  C  CB    . HIS A  1  247 ? 55.569  -45.940 4.634   1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 247  HIS A CB    1 
ATOM   1618  C  CG    . HIS A  1  247 ? 56.551  -47.044 4.966   1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 247  HIS A CG    1 
ATOM   1619  N  ND1   . HIS A  1  247 ? 56.214  -48.148 5.681   1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 247  HIS A ND1   1 
ATOM   1620  C  CD2   . HIS A  1  247 ? 57.847  -47.241 4.530   1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 247  HIS A CD2   1 
ATOM   1621  C  CE1   . HIS A  1  247 ? 57.257  -49.001 5.701   1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 247  HIS A CE1   1 
ATOM   1622  N  NE2   . HIS A  1  247 ? 58.248  -48.466 4.987   1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 247  HIS A NE2   1 
ATOM   1623  N  N     . GLY A  1  248 ? 53.432  -44.790 1.920   1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A N     1 
ATOM   1624  C  CA    . GLY A  1  248 ? 52.180  -44.078 1.589   1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A CA    1 
ATOM   1625  C  C     . GLY A  1  248 ? 51.853  -42.871 2.455   1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A C     1 
ATOM   1626  O  O     . GLY A  1  248 ? 50.672  -42.594 2.791   1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 248  GLY A O     1 
ATOM   1627  N  N     . VAL A  1  249 ? 52.883  -42.100 2.858   1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 249  VAL A N     1 
ATOM   1628  C  CA    . VAL A  1  249 ? 52.572  -40.889 3.614   1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 249  VAL A CA    1 
ATOM   1629  C  C     . VAL A  1  249 ? 51.702  -39.912 2.770   1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 249  VAL A C     1 
ATOM   1630  O  O     . VAL A  1  249 ? 51.787  -39.948 1.511   1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 249  VAL A O     1 
ATOM   1631  C  CB    . VAL A  1  249 ? 53.785  -40.133 4.244   1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 249  VAL A CB    1 
ATOM   1632  C  CG1   . VAL A  1  249 ? 54.543  -41.118 5.186   1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 249  VAL A CG1   1 
ATOM   1633  C  CG2   . VAL A  1  249 ? 54.634  -39.485 3.154   1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 249  VAL A CG2   1 
ATOM   1634  N  N     . ASP A  1  250 ? 50.886  -39.082 3.455   1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A N     1 
ATOM   1635  C  CA    . ASP A  1  250 ? 49.972  -38.146 2.779   1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A CA    1 
ATOM   1636  C  C     . ASP A  1  250 ? 50.579  -36.784 2.468   1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A C     1 
ATOM   1637  O  O     . ASP A  1  250 ? 50.181  -36.127 1.489   1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A O     1 
ATOM   1638  C  CB    . ASP A  1  250 ? 48.685  -37.944 3.628   1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A CB    1 
ATOM   1639  C  CG    . ASP A  1  250 ? 48.016  -39.288 3.923   1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A CG    1 
ATOM   1640  O  OD1   . ASP A  1  250 ? 48.049  -39.682 5.089   1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A OD1   1 
ATOM   1641  O  OD2   . ASP A  1  250 ? 47.630  -40.001 2.977   1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 250  ASP A OD2   1 
ATOM   1642  N  N     . ILE A  1  251 ? 51.508  -36.357 3.315   1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 251  ILE A N     1 
ATOM   1643  C  CA    . ILE A  1  251 ? 51.950  -34.955 3.332   1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 251  ILE A CA    1 
ATOM   1644  C  C     . ILE A  1  251 ? 53.396  -34.916 3.741   1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 251  ILE A C     1 
ATOM   1645  O  O     . ILE A  1  251 ? 53.824  -35.778 4.499   1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 251  ILE A O     1 
ATOM   1646  C  CB    . ILE A  1  251 ? 51.216  -34.145 4.450   1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 251  ILE A CB    1 
ATOM   1647  C  CG1   . ILE A  1  251 ? 49.690  -34.204 4.193   1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 251  ILE A CG1   1 
ATOM   1648  C  CG2   . ILE A  1  251 ? 51.733  -32.691 4.464   1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 251  ILE A CG2   1 
ATOM   1649  C  CD1   . ILE A  1  251 ? 48.855  -33.888 5.485   1.00 17.42  ? ? ? ? ? ? 251  ILE A CD1   1 
ATOM   1650  N  N     . VAL A  1  252 ? 54.169  -34.065 3.077   1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 252  VAL A N     1 
ATOM   1651  C  CA    . VAL A  1  252 ? 55.507  -33.831 3.518   1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 252  VAL A CA    1 
ATOM   1652  C  C     . VAL A  1  252 ? 55.539  -32.400 4.087   1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 252  VAL A C     1 
ATOM   1653  O  O     . VAL A  1  252 ? 55.079  -31.416 3.400   1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 252  VAL A O     1 
ATOM   1654  C  CB    . VAL A  1  252 ? 56.477  -33.902 2.298   1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 252  VAL A CB    1 
ATOM   1655  C  CG1   . VAL A  1  252 ? 57.792  -33.220 2.644   1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 252  VAL A CG1   1 
ATOM   1656  C  CG2   . VAL A  1  252 ? 56.703  -35.368 1.893   1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 252  VAL A CG2   1 
ATOM   1657  N  N     . PHE A  1  253 ? 56.135  -32.233 5.279   1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 253  PHE A N     1 
ATOM   1658  C  CA    . PHE A  1  253 ? 56.481  -30.878 5.774   1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 253  PHE A CA    1 
ATOM   1659  C  C     . PHE A  1  253 ? 57.970  -30.672 5.401   1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 253  PHE A C     1 
ATOM   1660  O  O     . PHE A  1  253 ? 58.840  -31.364 5.962   1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 253  PHE A O     1 
ATOM   1661  C  CB    . PHE A  1  253 ? 56.375  -30.759 7.263   1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 253  PHE A CB    1 
ATOM   1662  C  CG    . PHE A  1  253 ? 54.944  -30.951 7.774   1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 253  PHE A CG    1 
ATOM   1663  C  CD1   . PHE A  1  253 ? 53.862  -30.633 6.963   1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 253  PHE A CD1   1 
ATOM   1664  C  CD2   . PHE A  1  253 ? 54.709  -31.372 9.069   1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 253  PHE A CD2   1 
ATOM   1665  C  CE1   . PHE A  1  253 ? 52.516  -30.797 7.465   1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 253  PHE A CE1   1 
ATOM   1666  C  CE2   . PHE A  1  253 ? 53.416  -31.476 9.567   1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 253  PHE A CE2   1 
ATOM   1667  C  CZ    . PHE A  1  253 ? 52.332  -31.219 8.748   1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 253  PHE A CZ    1 
ATOM   1668  N  N     . ALA A  1  254 ? 58.214  -29.767 4.461   1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 254  ALA A N     1 
ATOM   1669  C  CA    . ALA A  1  254 ? 59.631  -29.673 3.884   1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 254  ALA A CA    1 
ATOM   1670  C  C     . ALA A  1  254 ? 60.410  -28.555 4.604   1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 254  ALA A C     1 
ATOM   1671  O  O     . ALA A  1  254 ? 60.004  -27.358 4.563   1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 254  ALA A O     1 
ATOM   1672  C  CB    . ALA A  1  254 ? 59.592  -29.405 2.383   1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 254  ALA A CB    1 
ATOM   1673  N  N     . SER A  1  255 ? 61.565  -28.919 5.203   1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 255  SER A N     1 
ATOM   1674  C  CA    . SER A  1  255 ? 62.266  -28.003 6.113   1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 255  SER A CA    1 
ATOM   1675  C  C     . SER A  1  255 ? 63.030  -26.930 5.345   1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 255  SER A C     1 
ATOM   1676  O  O     . SER A  1  255 ? 63.491  -27.208 4.210   1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 255  SER A O     1 
ATOM   1677  C  CB    . SER A  1  255 ? 63.329  -28.821 6.887   1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 255  SER A CB    1 
ATOM   1678  O  OG    . SER A  1  255 ? 62.670  -29.593 7.836   1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 255  SER A OG    1 
ATOM   1679  N  N     . PHE A  1  256 ? 63.177  -25.779 5.973   1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 256  PHE A N     1 
ATOM   1680  C  CA    . PHE A  1  256 ? 63.987  -24.637 5.472   1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CA    1 
ATOM   1681  C  C     . PHE A  1  256 ? 63.813  -24.401 3.979   1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 256  PHE A C     1 
ATOM   1682  O  O     . PHE A  1  256 ? 64.806  -24.374 3.244   1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 256  PHE A O     1 
ATOM   1683  C  CB    . PHE A  1  256 ? 65.509  -24.900 5.764   1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CB    1 
ATOM   1684  C  CG    . PHE A  1  256 ? 65.906  -24.420 7.130   1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CG    1 
ATOM   1685  C  CD1   . PHE A  1  256 ? 65.714  -25.250 8.218   1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CD1   1 
ATOM   1686  C  CD2   . PHE A  1  256 ? 66.464  -23.123 7.320   1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CD2   1 
ATOM   1687  C  CE1   . PHE A  1  256 ? 66.054  -24.826 9.508   1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CE1   1 
ATOM   1688  C  CE2   . PHE A  1  256 ? 66.795  -22.687 8.620   1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CE2   1 
ATOM   1689  C  CZ    . PHE A  1  256 ? 66.561  -23.548 9.689   1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 256  PHE A CZ    1 
ATOM   1690  N  N     . VAL A  1  257 ? 62.575  -24.219 3.530   1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 257  VAL A N     1 
ATOM   1691  C  CA    . VAL A  1  257 ? 62.360  -23.902 2.123   1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 257  VAL A CA    1 
ATOM   1692  C  C     . VAL A  1  257 ? 62.678  -22.362 1.991   1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 257  VAL A C     1 
ATOM   1693  O  O     . VAL A  1  257 ? 62.110  -21.537 2.762   1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 257  VAL A O     1 
ATOM   1694  C  CB    . VAL A  1  257 ? 60.898  -24.281 1.707   1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 257  VAL A CB    1 
ATOM   1695  C  CG1   . VAL A  1  257 ? 60.521  -23.714 0.337   1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 257  VAL A CG1   1 
ATOM   1696  C  CG2   . VAL A  1  257 ? 60.695  -25.816 1.748   1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 257  VAL A CG2   1 
ATOM   1697  N  N     . ARG A  1  258 ? 63.575  -22.020 1.054   1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 258  ARG A N     1 
ATOM   1698  C  CA    . ARG A  1  258 ? 64.109  -20.672 0.919   1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 258  ARG A CA    1 
ATOM   1699  C  C     . ARG A  1  258 ? 63.670  -20.095 -0.446  1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 258  ARG A C     1 
ATOM   1700  O  O     . ARG A  1  258 ? 63.815  -18.916 -0.646  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 258  ARG A O     1 
ATOM   1701  C  CB    . ARG A  1  258 ? 65.675  -20.683 0.894   1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 258  ARG A CB    1 
ATOM   1702  C  CG    . ARG A  1  258 ? 66.239  -21.381 2.112   1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 258  ARG A CG    1 
ATOM   1703  C  CD    . ARG A  1  258 ? 67.687  -21.780 1.931   1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 258  ARG A CD    1 
ATOM   1704  N  NE    . ARG A  1  258 ? 67.709  -22.827 0.891   1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 258  ARG A NE    1 
ATOM   1705  C  CZ    . ARG A  1  258 ? 68.796  -23.291 0.291   1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 258  ARG A CZ    1 
ATOM   1706  N  NH1   . ARG A  1  258 ? 69.991  -22.794 0.614   1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 258  ARG A NH1   1 
ATOM   1707  N  NH2   . ARG A  1  258 ? 68.661  -24.218 -0.677  1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 258  ARG A NH2   1 
ATOM   1708  N  N     . LYS A  1  259 ? 63.155  -20.921 -1.326  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 259  LYS A N     1 
ATOM   1709  C  CA    . LYS A  1  259 ? 62.995  -20.568 -2.739  1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 259  LYS A CA    1 
ATOM   1710  C  C     . LYS A  1  259 ? 62.226  -21.602 -3.506  1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 259  LYS A C     1 
ATOM   1711  O  O     . LYS A  1  259 ? 62.147  -22.771 -3.090  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 259  LYS A O     1 
ATOM   1712  C  CB    . LYS A  1  259 ? 64.373  -20.314 -3.403  1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 259  LYS A CB    1 
ATOM   1713  C  CG    . LYS A  1  259 ? 65.319  -21.508 -3.507  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 259  LYS A CG    1 
ATOM   1714  C  CD    . LYS A  1  259 ? 66.732  -21.024 -3.978  1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 259  LYS A CD    1 
ATOM   1715  C  CE    . LYS A  1  259 ? 67.672  -21.073 -2.808  1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 259  LYS A CE    1 
ATOM   1716  N  NZ    . LYS A  1  259 ? 69.052  -20.533 -3.124  1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 259  LYS A NZ    1 
ATOM   1717  N  N     . ALA A  1  260 ? 61.685  -21.227 -4.659  1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A N     1 
ATOM   1718  C  CA    . ALA A  1  260 ? 60.884  -22.177 -5.366  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A CA    1 
ATOM   1719  C  C     . ALA A  1  260 ? 61.732  -23.438 -5.718  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A C     1 
ATOM   1720  O  O     . ALA A  1  260 ? 61.196  -24.533 -5.711  1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A O     1 
ATOM   1721  C  CB    . ALA A  1  260 ? 60.290  -21.587 -6.661  1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 260  ALA A CB    1 
ATOM   1722  N  N     . SER A  1  261 ? 63.042  -23.284 -6.062  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 261  SER A N     1 
ATOM   1723  C  CA    . SER A  1  261 ? 63.730  -24.489 -6.462  1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 261  SER A CA    1 
ATOM   1724  C  C     . SER A  1  261 ? 63.850  -25.547 -5.350  1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 261  SER A C     1 
ATOM   1725  O  O     . SER A  1  261 ? 63.961  -26.693 -5.651  1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 261  SER A O     1 
ATOM   1726  C  CB    . SER A  1  261 ? 65.126  -24.147 -7.046  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 261  SER A CB    1 
ATOM   1727  O  OG    . SER A  1  261 ? 65.856  -23.473 -6.068  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 261  SER A OG    1 
ATOM   1728  N  N     . ASP A  1  262 ? 63.811  -25.138 -4.083  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 262  ASP A N     1 
ATOM   1729  C  CA    . ASP A  1  262 ? 63.799  -26.065 -2.924  1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 262  ASP A CA    1 
ATOM   1730  C  C     . ASP A  1  262 ? 62.547  -26.913 -2.959  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 262  ASP A C     1 
ATOM   1731  O  O     . ASP A  1  262 ? 62.617  -28.110 -2.658  1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 262  ASP A O     1 
ATOM   1732  C  CB    . ASP A  1  262 ? 63.828  -25.309 -1.563  1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 262  ASP A CB    1 
ATOM   1733  C  CG    . ASP A  1  262 ? 65.167  -24.711 -1.250  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 262  ASP A CG    1 
ATOM   1734  O  OD1   . ASP A  1  262 ? 66.191  -25.137 -1.870  1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 262  ASP A OD1   1 
ATOM   1735  O  OD2   . ASP A  1  262 ? 65.217  -23.796 -0.420  1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 262  ASP A OD2   1 
ATOM   1736  N  N     . VAL A  1  263 ? 61.396  -26.315 -3.341  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 263  VAL A N     1 
ATOM   1737  C  CA    . VAL A  1  263 ? 60.215  -27.146 -3.528  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 263  VAL A CA    1 
ATOM   1738  C  C     . VAL A  1  263 ? 60.316  -28.102 -4.705  1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 263  VAL A C     1 
ATOM   1739  O  O     . VAL A  1  263 ? 59.936  -29.259 -4.626  1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 263  VAL A O     1 
ATOM   1740  C  CB    . VAL A  1  263 ? 58.872  -26.482 -3.226  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 263  VAL A CB    1 
ATOM   1741  C  CG1   . VAL A  1  263 ? 58.909  -25.021 -2.674  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 263  VAL A CG1   1 
ATOM   1742  C  CG2   . VAL A  1  263 ? 57.676  -27.063 -4.036  1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 263  VAL A CG2   1 
ATOM   1743  N  N     . ALA A  1  264 ? 60.925  -27.660 -5.801  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 264  ALA A N     1 
ATOM   1744  C  CA    . ALA A  1  264 ? 61.028  -28.569 -6.879  1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 264  ALA A CA    1 
ATOM   1745  C  C     . ALA A  1  264 ? 61.908  -29.799 -6.493  1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 264  ALA A C     1 
ATOM   1746  O  O     . ALA A  1  264 ? 61.649  -30.912 -6.943  1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 264  ALA A O     1 
ATOM   1747  C  CB    . ALA A  1  264 ? 61.572  -27.848 -8.122  1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 264  ALA A CB    1 
ATOM   1748  N  N     . ALA A  1  265 ? 62.952  -29.580 -5.703  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 265  ALA A N     1 
ATOM   1749  C  CA    . ALA A  1  265 ? 63.911  -30.658 -5.325  1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 265  ALA A CA    1 
ATOM   1750  C  C     . ALA A  1  265 ? 63.125  -31.766 -4.522  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 265  ALA A C     1 
ATOM   1751  O  O     . ALA A  1  265 ? 63.359  -32.954 -4.699  1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 265  ALA A O     1 
ATOM   1752  C  CB    . ALA A  1  265 ? 65.024  -30.101 -4.458  1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 265  ALA A CB    1 
ATOM   1753  N  N     . VAL A  1  266 ? 62.259  -31.313 -3.639  1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A N     1 
ATOM   1754  C  CA    . VAL A  1  266 ? 61.316  -32.190 -2.879  1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A CA    1 
ATOM   1755  C  C     . VAL A  1  266 ? 60.364  -32.914 -3.827  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A C     1 
ATOM   1756  O  O     . VAL A  1  266 ? 60.265  -34.138 -3.783  1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A O     1 
ATOM   1757  C  CB    . VAL A  1  266 ? 60.495  -31.388 -1.858  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A CB    1 
ATOM   1758  C  CG1   . VAL A  1  266 ? 59.410  -32.277 -1.264  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A CG1   1 
ATOM   1759  C  CG2   . VAL A  1  266 ? 61.446  -30.851 -0.809  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 266  VAL A CG2   1 
ATOM   1760  N  N     . ARG A  1  267 ? 59.706  -32.204 -4.741  1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A N     1 
ATOM   1761  C  CA    A ARG A  1  267 ? 58.801  -32.837 -5.709  0.48 32.02  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A CA    1 
ATOM   1762  C  CA    B ARG A  1  267 ? 58.810  -32.920 -5.652  0.52 31.86  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A CA    1 
ATOM   1763  C  C     . ARG A  1  267 ? 59.603  -33.929 -6.455  1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A C     1 
ATOM   1764  O  O     . ARG A  1  267 ? 59.164  -35.081 -6.649  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A O     1 
ATOM   1765  C  CB    A ARG A  1  267 ? 58.260  -31.698 -6.623  0.48 33.44  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A CB    1 
ATOM   1766  C  CB    B ARG A  1  267 ? 58.035  -31.967 -6.565  0.52 33.46  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A CB    1 
ATOM   1767  C  CG    A ARG A  1  267 ? 57.036  -31.955 -7.527  0.48 35.53  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A CG    1 
ATOM   1768  C  CG    B ARG A  1  267 ? 57.123  -32.703 -7.574  0.52 35.22  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A CG    1 
ATOM   1769  C  CD    A ARG A  1  267 ? 56.215  -30.663 -7.775  0.48 34.98  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A CD    1 
ATOM   1770  C  CD    B ARG A  1  267 ? 56.090  -33.566 -6.852  0.52 34.53  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A CD    1 
ATOM   1771  N  NE    A ARG A  1  267 ? 55.264  -30.357 -6.700  0.48 30.58  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A NE    1 
ATOM   1772  N  NE    B ARG A  1  267 ? 55.043  -32.784 -6.253  0.52 31.92  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A NE    1 
ATOM   1773  C  CZ    A ARG A  1  267 ? 54.881  -29.133 -6.335  0.48 30.41  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A CZ    1 
ATOM   1774  C  CZ    B ARG A  1  267 ? 54.193  -33.229 -5.331  0.52 31.89  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A CZ    1 
ATOM   1775  N  NH1   A ARG A  1  267 ? 55.369  -28.035 -6.944  0.48 31.53  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A NH1   1 
ATOM   1776  N  NH1   B ARG A  1  267 ? 54.274  -34.453 -4.849  0.52 30.36  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A NH1   1 
ATOM   1777  N  NH2   A ARG A  1  267 ? 54.031  -28.997 -5.317  0.48 30.65  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A NH2   1 
ATOM   1778  N  NH2   B ARG A  1  267 ? 53.307  -32.412 -4.854  0.52 33.09  ? ? ? ? ? ? 267  ARG A NH2   1 
ATOM   1779  N  N     . ALA A  1  268 ? 60.807  -33.560 -6.925  1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 268  ALA A N     1 
ATOM   1780  C  CA    . ALA A  1  268 ? 61.585  -34.516 -7.700  1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 268  ALA A CA    1 
ATOM   1781  C  C     . ALA A  1  268 ? 61.955  -35.777 -6.889  1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 268  ALA A C     1 
ATOM   1782  O  O     . ALA A  1  268 ? 61.929  -36.881 -7.446  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 268  ALA A O     1 
ATOM   1783  C  CB    . ALA A  1  268 ? 62.853  -33.867 -8.259  1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 268  ALA A CB    1 
ATOM   1784  N  N     . ALA A  1  269 ? 62.366  -35.581 -5.634  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A N     1 
ATOM   1785  C  CA    . ALA A  1  269 ? 62.835  -36.661 -4.727  1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A CA    1 
ATOM   1786  C  C     . ALA A  1  269 ? 61.665  -37.618 -4.467  1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A C     1 
ATOM   1787  O  O     . ALA A  1  269 ? 61.841  -38.831 -4.385  1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A O     1 
ATOM   1788  C  CB    . ALA A  1  269 ? 63.291  -36.063 -3.374  1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 269  ALA A CB    1 
ATOM   1789  N  N     . LEU A  1  270 ? 60.457  -37.080 -4.378  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A N     1 
ATOM   1790  C  CA    . LEU A  1  270 ? 59.257  -37.943 -4.269  1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CA    1 
ATOM   1791  C  C     . LEU A  1  270 ? 58.977  -38.781 -5.517  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A C     1 
ATOM   1792  O  O     . LEU A  1  270 ? 58.389  -39.852 -5.454  1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A O     1 
ATOM   1793  C  CB    . LEU A  1  270 ? 58.059  -37.044 -4.012  1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CB    1 
ATOM   1794  C  CG    . LEU A  1  270 ? 57.559  -36.634 -2.639  1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CG    1 
ATOM   1795  C  CD1   . LEU A  1  270 ? 58.230  -37.215 -1.400  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CD1   1 
ATOM   1796  C  CD2   . LEU A  1  270 ? 56.876  -35.257 -2.472  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 270  LEU A CD2   1 
ATOM   1797  N  N     . GLY A  1  271 ? 59.409  -38.291 -6.680  1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 271  GLY A N     1 
ATOM   1798  C  CA    . GLY A  1  271 ? 59.328  -39.076 -7.931  1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 271  GLY A CA    1 
ATOM   1799  C  C     . GLY A  1  271 ? 57.933  -39.342 -8.481  1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 271  GLY A C     1 
ATOM   1800  O  O     . GLY A  1  271 ? 56.951  -38.778 -8.002  1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 271  GLY A O     1 
ATOM   1801  N  N     . PRO A  1  272 ? 57.850  -40.201 -9.500  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 272  PRO A N     1 
ATOM   1802  C  CA    . PRO A  1  272 ? 56.645  -40.742 -10.164 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 272  PRO A CA    1 
ATOM   1803  C  C     . PRO A  1  272 ? 55.550  -41.173 -9.159  1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 272  PRO A C     1 
ATOM   1804  O  O     . PRO A  1  272 ? 54.449  -40.581 -9.168  1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 272  PRO A O     1 
ATOM   1805  C  CB    . PRO A  1  272 ? 57.211  -41.935 -10.947 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 272  PRO A CB    1 
ATOM   1806  C  CG    . PRO A  1  272 ? 58.582  -41.475 -11.315 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 272  PRO A CG    1 
ATOM   1807  C  CD    . PRO A  1  272 ? 59.089  -40.736 -10.110 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 272  PRO A CD    1 
ATOM   1808  N  N     . GLU A  1  273 ? 55.865  -42.103 -8.253  1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A N     1 
ATOM   1809  C  CA    . GLU A  1  273 ? 54.911  -42.632 -7.297  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A CA    1 
ATOM   1810  C  C     . GLU A  1  273 ? 54.433  -41.623 -6.236  1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A C     1 
ATOM   1811  O  O     . GLU A  1  273 ? 53.430  -41.867 -5.636  1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A O     1 
ATOM   1812  C  CB    . GLU A  1  273 ? 55.453  -43.796 -6.491  1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A CB    1 
ATOM   1813  C  CG    . GLU A  1  273 ? 56.763  -44.351 -6.977  1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A CG    1 
ATOM   1814  C  CD    . GLU A  1  273 ? 56.505  -45.544 -7.836  1.00 63.92  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A CD    1 
ATOM   1815  O  OE1   . GLU A  1  273 ? 55.375  -46.103 -7.724  1.00 68.82  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A OE1   1 
ATOM   1816  O  OE2   . GLU A  1  273 ? 57.424  -45.932 -8.589  1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 273  GLU A OE2   1 
ATOM   1817  N  N     . GLY A  1  274 ? 55.146  -40.524 -6.020  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 274  GLY A N     1 
ATOM   1818  C  CA    . GLY A  1  274 ? 54.745  -39.567 -4.974  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 274  GLY A CA    1 
ATOM   1819  C  C     . GLY A  1  274 ? 54.044  -38.307 -5.458  1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 274  GLY A C     1 
ATOM   1820  O  O     . GLY A  1  274 ? 53.903  -37.354 -4.673  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 274  GLY A O     1 
ATOM   1821  N  N     . HIS A  1  275 ? 53.504  -38.342 -6.676  1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A N     1 
ATOM   1822  C  CA    A HIS A  1  275 ? 52.794  -37.192 -7.327  0.50 33.47  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A CA    1 
ATOM   1823  C  CA    B HIS A  1  275 ? 52.825  -37.163 -7.291  0.50 33.37  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A CA    1 
ATOM   1824  C  C     . HIS A  1  275 ? 51.626  -36.635 -6.518  1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A C     1 
ATOM   1825  O  O     . HIS A  1  275 ? 51.375  -35.403 -6.519  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A O     1 
ATOM   1826  C  CB    A HIS A  1  275 ? 52.278  -37.598 -8.738  0.50 37.07  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A CB    1 
ATOM   1827  C  CB    B HIS A  1  275 ? 52.398  -37.472 -8.738  0.50 37.48  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A CB    1 
ATOM   1828  C  CG    A HIS A  1  275 ? 53.351  -37.565 -9.833  0.50 39.91  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A CG    1 
ATOM   1829  C  CG    B HIS A  1  275 ? 51.291  -38.485 -8.854  0.50 38.16  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A CG    1 
ATOM   1830  N  ND1   A HIS A  1  275 ? 53.188  -38.158 -11.053 0.50 43.81  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A ND1   1 
ATOM   1831  N  ND1   B HIS A  1  275 ? 51.512  -39.821 -8.806  0.50 41.61  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A ND1   1 
ATOM   1832  C  CD2   A HIS A  1  275 ? 54.617  -36.985 -9.860  0.50 41.73  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A CD2   1 
ATOM   1833  C  CD2   B HIS A  1  275 ? 49.914  -38.319 -9.040  0.50 39.99  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A CD2   1 
ATOM   1834  C  CE1   A HIS A  1  275 ? 54.282  -37.968 -11.797 0.50 43.46  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A CE1   1 
ATOM   1835  C  CE1   B HIS A  1  275 ? 50.334  -40.475 -8.950  0.50 41.39  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A CE1   1 
ATOM   1836  N  NE2   A HIS A  1  275 ? 55.164  -37.272 -11.068 0.50 42.64  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A NE2   1 
ATOM   1837  N  NE2   B HIS A  1  275 ? 49.359  -39.551 -9.081  0.50 40.84  ? ? ? ? ? ? 275  HIS A NE2   1 
ATOM   1838  N  N     . GLY A  1  276 ? 50.908  -37.547 -5.869  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 276  GLY A N     1 
ATOM   1839  C  CA    . GLY A  1  276 ? 49.752  -37.195 -5.060  1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 276  GLY A CA    1 
ATOM   1840  C  C     . GLY A  1  276 ? 50.030  -36.611 -3.682  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 276  GLY A C     1 
ATOM   1841  O  O     . GLY A  1  276 ? 49.137  -36.085 -3.080  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 276  GLY A O     1 
ATOM   1842  N  N     . ILE A  1  277 ? 51.287  -36.634 -3.214  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A N     1 
ATOM   1843  C  CA    . ILE A  1  277 ? 51.660  -36.201 -1.865  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CA    1 
ATOM   1844  C  C     . ILE A  1  277 ? 51.686  -34.693 -1.814  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A C     1 
ATOM   1845  O  O     . ILE A  1  277 ? 52.274  -34.038 -2.694  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A O     1 
ATOM   1846  C  CB    . ILE A  1  277 ? 53.041  -36.814 -1.447  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CB    1 
ATOM   1847  C  CG1   . ILE A  1  277 ? 52.830  -38.324 -1.214  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CG1   1 
ATOM   1848  C  CG2   . ILE A  1  277 ? 53.591  -36.193 -0.178  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CG2   1 
ATOM   1849  C  CD1   . ILE A  1  277 ? 54.085  -39.180 -1.240  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CD1   1 
ATOM   1850  N  N     . LYS A  1  278 ? 51.053  -34.116 -0.806  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 278  LYS A N     1 
ATOM   1851  C  CA    . LYS A  1  278 ? 51.016  -32.692 -0.660  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 278  LYS A CA    1 
ATOM   1852  C  C     . LYS A  1  278 ? 52.357  -32.219 -0.037  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 278  LYS A C     1 
ATOM   1853  O  O     . LYS A  1  278 ? 52.826  -32.838 0.969   1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 278  LYS A O     1 
ATOM   1854  C  CB    . LYS A  1  278 ? 49.886  -32.251 0.343   1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 278  LYS A CB    1 
ATOM   1855  C  CG    . LYS A  1  278 ? 48.460  -32.608 -0.116  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 278  LYS A CG    1 
ATOM   1856  C  CD    . LYS A  1  278 ? 48.125  -31.939 -1.484  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 278  LYS A CD    1 
ATOM   1857  C  CE    . LYS A  1  278 ? 46.675  -32.252 -1.889  1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 278  LYS A CE    1 
ATOM   1858  N  NZ    . LYS A  1  278 ? 46.129  -31.505 -3.088  1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 278  LYS A NZ    1 
ATOM   1859  N  N     . ILE A  1  279 ? 52.895  -31.114 -0.578  1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 279  ILE A N     1 
ATOM   1860  C  CA    . ILE A  1  279 ? 54.072  -30.475 -0.006  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 279  ILE A CA    1 
ATOM   1861  C  C     . ILE A  1  279 ? 53.756  -29.149 0.679   1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 279  ILE A C     1 
ATOM   1862  O  O     . ILE A  1  279 ? 53.206  -28.220 0.026   1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 279  ILE A O     1 
ATOM   1863  C  CB    . ILE A  1  279 ? 55.105  -30.229 -1.145  1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 279  ILE A CB    1 
ATOM   1864  C  CG1   . ILE A  1  279 ? 55.429  -31.593 -1.841  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 279  ILE A CG1   1 
ATOM   1865  C  CG2   . ILE A  1  279 ? 56.266  -29.387 -0.580  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 279  ILE A CG2   1 
ATOM   1866  C  CD1   . ILE A  1  279 ? 56.233  -31.353 -3.166  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 279  ILE A CD1   1 
ATOM   1867  N  N     . ILE A  1  280 ? 53.987  -29.123 1.995   1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 280  ILE A N     1 
ATOM   1868  C  CA    . ILE A  1  280 ? 53.800  -27.974 2.824   1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 280  ILE A CA    1 
ATOM   1869  C  C     . ILE A  1  280 ? 55.171  -27.446 3.104   1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 280  ILE A C     1 
ATOM   1870  O  O     . ILE A  1  280 ? 55.953  -28.135 3.764   1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 280  ILE A O     1 
ATOM   1871  C  CB    . ILE A  1  280 ? 53.150  -28.351 4.194   1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 280  ILE A CB    1 
ATOM   1872  C  CG1   . ILE A  1  280 ? 51.806  -29.053 3.934   1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 280  ILE A CG1   1 
ATOM   1873  C  CG2   . ILE A  1  280 ? 53.049  -27.092 5.074   1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 280  ILE A CG2   1 
ATOM   1874  C  CD1   . ILE A  1  280 ? 50.787  -28.252 3.076   1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 280  ILE A CD1   1 
ATOM   1875  N  N     . SER A  1  281 ? 55.480  -26.276 2.518   1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 281  SER A N     1 
ATOM   1876  C  CA    . SER A  1  281 ? 56.824  -25.643 2.732   1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 281  SER A CA    1 
ATOM   1877  C  C     . SER A  1  281 ? 56.991  -25.013 4.058   1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 281  SER A C     1 
ATOM   1878  O  O     . SER A  1  281 ? 56.169  -24.157 4.422   1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 281  SER A O     1 
ATOM   1879  C  CB    . SER A  1  281 ? 57.066  -24.641 1.626   1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 281  SER A CB    1 
ATOM   1880  O  OG    . SER A  1  281 ? 57.186  -25.414 0.434   1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 281  SER A OG    1 
ATOM   1881  N  N     . LYS A  1  282 ? 58.018  -25.407 4.802   1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 282  LYS A N     1 
ATOM   1882  C  CA    . LYS A  1  282 ? 58.325  -24.754 6.123   1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CA    1 
ATOM   1883  C  C     . LYS A  1  282 ? 59.154  -23.525 5.940   1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 282  LYS A C     1 
ATOM   1884  O  O     . LYS A  1  282 ? 60.231  -23.562 5.273   1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 282  LYS A O     1 
ATOM   1885  C  CB    . LYS A  1  282 ? 59.060  -25.693 7.115   1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CB    1 
ATOM   1886  C  CG    . LYS A  1  282 ? 58.252  -27.008 7.396   1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CG    1 
ATOM   1887  C  CD    . LYS A  1  282 ? 59.051  -28.194 7.999   1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CD    1 
ATOM   1888  C  CE    . LYS A  1  282 ? 59.830  -27.743 9.241   1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CE    1 
ATOM   1889  N  NZ    . LYS A  1  282 ? 60.623  -28.870 9.850   1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 282  LYS A NZ    1 
ATOM   1890  N  N     . ILE A  1  283 ? 58.619  -22.407 6.446   1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 283  ILE A N     1 
ATOM   1891  C  CA    . ILE A  1  283 ? 59.318  -21.098 6.310   1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 283  ILE A CA    1 
ATOM   1892  C  C     . ILE A  1  283 ? 59.987  -20.937 7.665   1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 283  ILE A C     1 
ATOM   1893  O  O     . ILE A  1  283 ? 59.317  -20.964 8.708   1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 283  ILE A O     1 
ATOM   1894  C  CB    . ILE A  1  283 ? 58.308  -19.981 6.071   1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 283  ILE A CB    1 
ATOM   1895  C  CG1   . ILE A  1  283 ? 57.507  -20.320 4.747   1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 283  ILE A CG1   1 
ATOM   1896  C  CG2   . ILE A  1  283 ? 59.007  -18.621 6.029   1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 283  ILE A CG2   1 
ATOM   1897  C  CD1   . ILE A  1  283 ? 58.408  -20.352 3.457   1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 283  ILE A CD1   1 
ATOM   1898  N  N     . GLU A  1  284 ? 61.319  -20.886 7.639   1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A N     1 
ATOM   1899  C  CA    . GLU A  1  284 ? 62.118  -21.021 8.870   1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A CA    1 
ATOM   1900  C  C     . GLU A  1  284 ? 63.215  -20.029 8.966   1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A C     1 
ATOM   1901  O  O     . GLU A  1  284 ? 63.896  -19.996 9.982   1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A O     1 
ATOM   1902  C  CB    . GLU A  1  284 ? 62.837  -22.416 8.908   1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A CB    1 
ATOM   1903  C  CG    . GLU A  1  284 ? 61.879  -23.545 8.606   1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A CG    1 
ATOM   1904  C  CD    . GLU A  1  284 ? 62.288  -24.824 9.335   1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A CD    1 
ATOM   1905  O  OE1   . GLU A  1  284 ? 62.506  -25.832 8.603   1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A OE1   1 
ATOM   1906  O  OE2   . GLU A  1  284 ? 62.384  -24.831 10.594  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 284  GLU A OE2   1 
ATOM   1907  N  N     . ASN A  1  285 ? 63.444  -19.194 7.918   1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 285  ASN A N     1 
ATOM   1908  C  CA    . ASN A  1  285 ? 64.435  -18.195 8.026   1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 285  ASN A CA    1 
ATOM   1909  C  C     . ASN A  1  285 ? 64.140  -16.910 7.225   1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 285  ASN A C     1 
ATOM   1910  O  O     . ASN A  1  285 ? 63.113  -16.796 6.560   1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 285  ASN A O     1 
ATOM   1911  C  CB    . ASN A  1  285 ? 65.805  -18.829 7.599   1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 285  ASN A CB    1 
ATOM   1912  C  CG    . ASN A  1  285 ? 65.826  -19.246 6.155   1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 285  ASN A CG    1 
ATOM   1913  O  OD1   . ASN A  1  285 ? 64.836  -19.151 5.427   1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 285  ASN A OD1   1 
ATOM   1914  N  ND2   . ASN A  1  285 ? 67.025  -19.657 5.684   1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 285  ASN A ND2   1 
ATOM   1915  N  N     . HIS A  1  286 ? 65.065  -15.981 7.236   1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 286  HIS A N     1 
ATOM   1916  C  CA    . HIS A  1  286 ? 64.799  -14.695 6.632   1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 286  HIS A CA    1 
ATOM   1917  C  C     . HIS A  1  286 ? 64.471  -14.796 5.156   1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 286  HIS A C     1 
ATOM   1918  O  O     . HIS A  1  286 ? 63.571  -14.127 4.648   1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 286  HIS A O     1 
ATOM   1919  C  CB    . HIS A  1  286 ? 65.967  -13.751 6.894   1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 286  HIS A CB    1 
ATOM   1920  C  CG    . HIS A  1  286 ? 65.711  -12.376 6.441   1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 286  HIS A CG    1 
ATOM   1921  N  ND1   . HIS A  1  286 ? 65.948  -11.975 5.168   1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 286  HIS A ND1   1 
ATOM   1922  C  CD2   . HIS A  1  286 ? 65.213  -11.292 7.121   1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 286  HIS A CD2   1 
ATOM   1923  C  CE1   . HIS A  1  286 ? 65.648  -10.671 5.052   1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 286  HIS A CE1   1 
ATOM   1924  N  NE2   . HIS A  1  286 ? 65.171  -10.261 6.262   1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 286  HIS A NE2   1 
ATOM   1925  N  N     . GLU A  1  287 ? 65.217  -15.612 4.446   1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 287  GLU A N     1 
ATOM   1926  C  CA    . GLU A  1  287 ? 65.118  -15.692 2.990   1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 287  GLU A CA    1 
ATOM   1927  C  C     . GLU A  1  287 ? 63.730  -16.312 2.642   1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 287  GLU A C     1 
ATOM   1928  O  O     . GLU A  1  287 ? 63.097  -15.815 1.726   1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 287  GLU A O     1 
ATOM   1929  C  CB    . GLU A  1  287 ? 66.194  -16.567 2.430   1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 287  GLU A CB    1 
ATOM   1930  C  CG    . GLU A  1  287 ? 66.092  -16.674 0.879   1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 287  GLU A CG    1 
ATOM   1931  C  CD    . GLU A  1  287 ? 67.299  -17.315 0.221   1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 287  GLU A CD    1 
ATOM   1932  O  OE1   . GLU A  1  287 ? 68.046  -18.042 0.923   1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 287  GLU A OE1   1 
ATOM   1933  O  OE2   . GLU A  1  287 ? 67.460  -17.106 -1.028  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 287  GLU A OE2   1 
ATOM   1934  N  N     . GLY A  1  288 ? 63.318  -17.384 3.343   1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 288  GLY A N     1 
ATOM   1935  C  CA    . GLY A  1  288 ? 62.021  -18.013 3.130   1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 288  GLY A CA    1 
ATOM   1936  C  C     . GLY A  1  288 ? 60.876  -16.950 3.339   1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 288  GLY A C     1 
ATOM   1937  O  O     . GLY A  1  288 ? 59.906  -16.993 2.593   1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 288  GLY A O     1 
ATOM   1938  N  N     . VAL A  1  289 ? 61.006  -16.036 4.313   1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 289  VAL A N     1 
ATOM   1939  C  CA    . VAL A  1  289 ? 60.044  -14.920 4.458   1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 289  VAL A CA    1 
ATOM   1940  C  C     . VAL A  1  289 ? 60.078  -13.971 3.290   1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 289  VAL A C     1 
ATOM   1941  O  O     . VAL A  1  289 ? 59.022  -13.668 2.735   1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 289  VAL A O     1 
ATOM   1942  C  CB    . VAL A  1  289 ? 60.199  -14.175 5.766   1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 289  VAL A CB    1 
ATOM   1943  C  CG1   . VAL A  1  289 ? 59.182  -13.035 5.847   1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 289  VAL A CG1   1 
ATOM   1944  C  CG2   . VAL A  1  289 ? 60.023  -15.164 6.940   1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 289  VAL A CG2   1 
ATOM   1945  N  N     . LYS A  1  290 ? 61.264  -13.545 2.874   1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A N     1 
ATOM   1946  C  CA    . LYS A  1  290 ? 61.355  -12.573 1.805   1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CA    1 
ATOM   1947  C  C     . LYS A  1  290 ? 60.943  -13.154 0.457   1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A C     1 
ATOM   1948  O  O     . LYS A  1  290 ? 60.435  -12.434 -0.374  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A O     1 
ATOM   1949  C  CB    . LYS A  1  290 ? 62.757  -11.900 1.802   1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CB    1 
ATOM   1950  C  CG    . LYS A  1  290 ? 62.904  -10.979 3.077   1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CG    1 
ATOM   1951  C  CD    . LYS A  1  290 ? 62.302  -9.600  2.742   1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CD    1 
ATOM   1952  C  CE    . LYS A  1  290 ? 60.972  -9.377  3.476   1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CE    1 
ATOM   1953  N  NZ    . LYS A  1  290 ? 60.288  -8.139  2.936   1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A NZ    1 
ATOM   1954  N  N     . ARG A  1  291 ? 61.153  -14.460 0.245   1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 291  ARG A N     1 
ATOM   1955  C  CA    . ARG A  1  291 ? 60.850  -15.130 -1.029  1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 291  ARG A CA    1 
ATOM   1956  C  C     . ARG A  1  291 ? 59.505  -15.871 -0.886  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 291  ARG A C     1 
ATOM   1957  O  O     . ARG A  1  291 ? 59.171  -16.757 -1.664  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 291  ARG A O     1 
ATOM   1958  C  CB    . ARG A  1  291 ? 61.984  -16.054 -1.460  1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 291  ARG A CB    1 
ATOM   1959  C  CG    . ARG A  1  291 ? 63.270  -15.237 -1.687  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 291  ARG A CG    1 
ATOM   1960  C  CD    . ARG A  1  291 ? 64.451  -15.956 -2.358  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 291  ARG A CD    1 
ATOM   1961  N  NE    . ARG A  1  291 ? 64.235  -16.491 -3.691  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 291  ARG A NE    1 
ATOM   1962  C  CZ    . ARG A  1  291 ? 65.204  -16.955 -4.473  1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 291  ARG A CZ    1 
ATOM   1963  N  NH1   . ARG A  1  291 ? 66.455  -16.922 -4.030  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 291  ARG A NH1   1 
ATOM   1964  N  NH2   . ARG A  1  291 ? 64.949  -17.434 -5.703  1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 291  ARG A NH2   1 
ATOM   1965  N  N     . PHE A  1  292 ? 58.743  -15.475 0.139   1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A N     1 
ATOM   1966  C  CA    . PHE A  1  292 ? 57.510  -16.200 0.396   1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CA    1 
ATOM   1967  C  C     . PHE A  1  292 ? 56.602  -16.378 -0.772  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A C     1 
ATOM   1968  O  O     . PHE A  1  292 ? 56.083  -17.466 -0.967  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A O     1 
ATOM   1969  C  CB    . PHE A  1  292 ? 56.740  -15.540 1.571   1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CB    1 
ATOM   1970  C  CG    . PHE A  1  292 ? 55.429  -16.214 1.849   1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CG    1 
ATOM   1971  C  CD1   . PHE A  1  292 ? 55.387  -17.279 2.755   1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CD1   1 
ATOM   1972  C  CD2   . PHE A  1  292 ? 54.267  -15.820 1.158   1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CD2   1 
ATOM   1973  C  CE1   . PHE A  1  292 ? 54.156  -17.939 3.049   1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CE1   1 
ATOM   1974  C  CE2   . PHE A  1  292 ? 53.037  -16.461 1.456   1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CE2   1 
ATOM   1975  C  CZ    . PHE A  1  292 ? 53.002  -17.494 2.352   1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CZ    1 
ATOM   1976  N  N     . ASP A  1  293 ? 56.292  -15.328 -1.516  1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 293  ASP A N     1 
ATOM   1977  C  CA    . ASP A  1  293 ? 55.316  -15.488 -2.604  1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 293  ASP A CA    1 
ATOM   1978  C  C     . ASP A  1  293 ? 55.786  -16.507 -3.643  1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 293  ASP A C     1 
ATOM   1979  O  O     . ASP A  1  293 ? 54.958  -17.302 -4.121  1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 293  ASP A O     1 
ATOM   1980  C  CB    . ASP A  1  293 ? 55.064  -14.181 -3.337  1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 293  ASP A CB    1 
ATOM   1981  C  CG    . ASP A  1  293 ? 54.354  -13.165 -2.521  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 293  ASP A CG    1 
ATOM   1982  O  OD1   . ASP A  1  293 ? 53.798  -13.503 -1.439  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 293  ASP A OD1   1 
ATOM   1983  O  OD2   . ASP A  1  293 ? 54.376  -11.995 -2.994  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 293  ASP A OD2   1 
ATOM   1984  N  N     . GLU A  1  294 ? 57.067  -16.453 -4.071  1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 294  GLU A N     1 
ATOM   1985  C  CA    . GLU A  1  294 ? 57.471  -17.474 -5.063  1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 294  GLU A CA    1 
ATOM   1986  C  C     . GLU A  1  294 ? 57.404  -18.890 -4.490  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 294  GLU A C     1 
ATOM   1987  O  O     . GLU A  1  294 ? 57.145  -19.838 -5.217  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 294  GLU A O     1 
ATOM   1988  C  CB    . GLU A  1  294 ? 58.886  -17.211 -5.678  1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 294  GLU A CB    1 
ATOM   1989  C  CG    . GLU A  1  294 ? 59.980  -17.664 -4.775  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 294  GLU A CG    1 
ATOM   1990  C  CD    . GLU A  1  294 ? 61.366  -17.561 -5.436  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 294  GLU A CD    1 
ATOM   1991  O  OE1   . GLU A  1  294 ? 61.880  -16.475 -5.383  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 294  GLU A OE1   1 
ATOM   1992  O  OE2   . GLU A  1  294 ? 61.892  -18.573 -5.893  1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 294  GLU A OE2   1 
ATOM   1993  N  N     . ILE A  1  295 ? 57.572  -19.031 -3.143  1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 295  ILE A N     1 
ATOM   1994  C  CA    . ILE A  1  295 ? 57.458  -20.316 -2.492  1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 295  ILE A CA    1 
ATOM   1995  C  C     . ILE A  1  295 ? 55.996  -20.816 -2.438  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 295  ILE A C     1 
ATOM   1996  O  O     . ILE A  1  295 ? 55.688  -21.980 -2.817  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 295  ILE A O     1 
ATOM   1997  C  CB    . ILE A  1  295 ? 58.025  -20.292 -1.016  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 295  ILE A CB    1 
ATOM   1998  C  CG1   . ILE A  1  295 ? 59.560  -20.052 -1.118  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 295  ILE A CG1   1 
ATOM   1999  C  CG2   . ILE A  1  295 ? 57.757  -21.651 -0.294  1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 295  ILE A CG2   1 
ATOM   2000  C  CD1   . ILE A  1  295 ? 60.109  -19.547 0.184   1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 295  ILE A CD1   1 
ATOM   2001  N  N     . LEU A  1  296 ? 55.095  -19.904 -1.997  1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A N     1 
ATOM   2002  C  CA    . LEU A  1  296 ? 53.649  -20.311 -1.937  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CA    1 
ATOM   2003  C  C     . LEU A  1  296 ? 53.109  -20.746 -3.318  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A C     1 
ATOM   2004  O  O     . LEU A  1  296 ? 52.340  -21.677 -3.382  1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A O     1 
ATOM   2005  C  CB    . LEU A  1  296 ? 52.815  -19.141 -1.409  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CB    1 
ATOM   2006  C  CG    . LEU A  1  296 ? 51.280  -19.403 -1.230  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CG    1 
ATOM   2007  C  CD1   . LEU A  1  296 ? 50.985  -20.529 -0.304  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CD1   1 
ATOM   2008  C  CD2   . LEU A  1  296 ? 50.733  -18.075 -0.685  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CD2   1 
ATOM   2009  N  N     . GLU A  1  297 ? 53.552  -20.063 -4.367  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A N     1 
ATOM   2010  C  CA    A GLU A  1  297 ? 53.084  -20.242 -5.735  0.47 30.85  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A CA    1 
ATOM   2011  C  CA    B GLU A  1  297 ? 53.062  -20.249 -5.728  0.53 31.16  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A CA    1 
ATOM   2012  C  C     . GLU A  1  297 ? 53.249  -21.709 -6.171  1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A C     1 
ATOM   2013  O  O     . GLU A  1  297 ? 52.386  -22.263 -6.897  1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A O     1 
ATOM   2014  C  CB    A GLU A  1  297 ? 53.823  -19.269 -6.680  0.47 32.84  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A CB    1 
ATOM   2015  C  CB    B GLU A  1  297 ? 53.739  -19.270 -6.715  0.53 33.54  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A CB    1 
ATOM   2016  C  CG    A GLU A  1  297 ? 53.817  -19.625 -8.168  0.47 37.06  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A CG    1 
ATOM   2017  C  CG    B GLU A  1  297 ? 53.522  -19.567 -8.212  0.53 38.80  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A CG    1 
ATOM   2018  C  CD    A GLU A  1  297 ? 54.228  -18.460 -9.047  0.47 40.88  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A CD    1 
ATOM   2019  C  CD    B GLU A  1  297 ? 52.084  -19.358 -8.687  0.53 41.30  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A CD    1 
ATOM   2020  O  OE1   A GLU A  1  297 ? 54.897  -17.517 -8.550  0.47 42.27  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A OE1   1 
ATOM   2021  O  OE1   B GLU A  1  297 ? 51.721  -19.932 -9.731  0.53 47.87  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A OE1   1 
ATOM   2022  O  OE2   A GLU A  1  297 ? 53.867  -18.487 -10.253 0.47 42.93  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A OE2   1 
ATOM   2023  O  OE2   B GLU A  1  297 ? 51.314  -18.603 -8.048  0.53 42.38  ? ? ? ? ? ? 297  GLU A OE2   1 
ATOM   2024  N  N     . VAL A  1  298 ? 54.357  -22.332 -5.724  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 298  VAL A N     1 
ATOM   2025  C  CA    . VAL A  1  298 ? 54.646  -23.718 -6.101  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 298  VAL A CA    1 
ATOM   2026  C  C     . VAL A  1  298 ? 54.368  -24.762 -5.043  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 298  VAL A C     1 
ATOM   2027  O  O     . VAL A  1  298 ? 54.538  -25.951 -5.328  1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 298  VAL A O     1 
ATOM   2028  C  CB    . VAL A  1  298 ? 56.089  -23.879 -6.657  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 298  VAL A CB    1 
ATOM   2029  C  CG1   . VAL A  1  298 ? 56.254  -22.974 -7.881  1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 298  VAL A CG1   1 
ATOM   2030  C  CG2   . VAL A  1  298 ? 57.103  -23.543 -5.573  1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 298  VAL A CG2   1 
ATOM   2031  N  N     . SER A  1  299 ? 53.888  -24.339 -3.885  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 299  SER A N     1 
ATOM   2032  C  CA    . SER A  1  299 ? 53.690  -25.245 -2.744  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 299  SER A CA    1 
ATOM   2033  C  C     . SER A  1  299 ? 52.195  -25.543 -2.604  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 299  SER A C     1 
ATOM   2034  O  O     . SER A  1  299 ? 51.378  -24.775 -3.079  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 299  SER A O     1 
ATOM   2035  C  CB    . SER A  1  299 ? 54.191  -24.659 -1.427  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 299  SER A CB    1 
ATOM   2036  O  OG    . SER A  1  299 ? 55.582  -24.291 -1.521  1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 299  SER A OG    1 
ATOM   2037  N  N     . ASP A  1  300 ? 51.868  -26.691 -2.026  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 300  ASP A N     1 
ATOM   2038  C  CA    . ASP A  1  300 ? 50.489  -26.947 -1.724  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 300  ASP A CA    1 
ATOM   2039  C  C     . ASP A  1  300 ? 50.028  -26.106 -0.495  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 300  ASP A C     1 
ATOM   2040  O  O     . ASP A  1  300 ? 48.846  -25.747 -0.385  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 300  ASP A O     1 
ATOM   2041  C  CB    . ASP A  1  300 ? 50.240  -28.418 -1.515  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 300  ASP A CB    1 
ATOM   2042  C  CG    . ASP A  1  300 ? 50.497  -29.194 -2.753  1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 300  ASP A CG    1 
ATOM   2043  O  OD1   . ASP A  1  300 ? 49.801  -28.984 -3.754  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 300  ASP A OD1   1 
ATOM   2044  O  OD2   . ASP A  1  300 ? 51.383  -30.097 -2.687  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 300  ASP A OD2   1 
ATOM   2045  N  N     . GLY A  1  301 ? 50.952  -25.781 0.365   1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 301  GLY A N     1 
ATOM   2046  C  CA    . GLY A  1  301 ? 50.676  -24.909 1.478   1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 301  GLY A CA    1 
ATOM   2047  C  C     . GLY A  1  301 ? 51.951  -24.606 2.261   1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 301  GLY A C     1 
ATOM   2048  O  O     . GLY A  1  301 ? 53.059  -24.909 1.781   1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 301  GLY A O     1 
ATOM   2049  N  N     . ILE A  1  302 ? 51.773  -23.998 3.433   1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A N     1 
ATOM   2050  C  CA    . ILE A  1  302 ? 52.842  -23.389 4.280   1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A CA    1 
ATOM   2051  C  C     . ILE A  1  302 ? 52.799  -23.829 5.697   1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A C     1 
ATOM   2052  O  O     . ILE A  1  302 ? 51.722  -23.914 6.273   1.00 19.20  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A O     1 
ATOM   2053  C  CB    . ILE A  1  302 ? 52.752  -21.831 4.219   1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A CB    1 
ATOM   2054  C  CG1   . ILE A  1  302 ? 52.922  -21.397 2.741   1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A CG1   1 
ATOM   2055  C  CG2   . ILE A  1  302 ? 53.773  -21.108 5.144   1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A CG2   1 
ATOM   2056  C  CD1   . ILE A  1  302 ? 54.361  -21.542 2.224   1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 302  ILE A CD1   1 
ATOM   2057  N  N     . MET A  1  303 ? 53.981  -24.000 6.304   1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 303  MET A N     1 
ATOM   2058  C  CA    . MET A  1  303 ? 54.054  -24.095 7.798   1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 303  MET A CA    1 
ATOM   2059  C  C     . MET A  1  303 ? 54.897  -22.879 8.273   1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 303  MET A C     1 
ATOM   2060  O  O     . MET A  1  303 ? 56.085  -22.638 7.805   1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 303  MET A O     1 
ATOM   2061  C  CB    . MET A  1  303 ? 54.720  -25.407 8.344   1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 303  MET A CB    1 
ATOM   2062  C  CG    . MET A  1  303 ? 54.863  -25.333 9.919   1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 303  MET A CG    1 
ATOM   2063  S  SD    . MET A  1  303 ? 55.976  -26.596 10.472  1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 303  MET A SD    1 
ATOM   2064  C  CE    . MET A  1  303 ? 55.209  -28.109 9.974   1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 303  MET A CE    1 
ATOM   2065  N  N     . VAL A  1  304 ? 54.332  -22.121 9.204   1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A N     1 
ATOM   2066  C  CA    . VAL A  1  304 ? 55.082  -21.054 9.881   1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CA    1 
ATOM   2067  C  C     . VAL A  1  304 ? 55.856  -21.815 10.980  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A C     1 
ATOM   2068  O  O     . VAL A  1  304 ? 55.279  -22.172 12.067  1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A O     1 
ATOM   2069  C  CB    . VAL A  1  304 ? 54.136  -20.023 10.540  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CB    1 
ATOM   2070  C  CG1   . VAL A  1  304 ? 54.974  -18.994 11.290  1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CG1   1 
ATOM   2071  C  CG2   . VAL A  1  304 ? 53.161  -19.518 9.517   1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 304  VAL A CG2   1 
ATOM   2072  N  N     . ALA A  1  305 ? 57.161  -22.080 10.710  1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 305  ALA A N     1 
ATOM   2073  C  CA    . ALA A  1  305 ? 57.915  -23.015 11.593  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 305  ALA A CA    1 
ATOM   2074  C  C     . ALA A  1  305 ? 58.569  -22.084 12.551  1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 305  ALA A C     1 
ATOM   2075  O  O     . ALA A  1  305 ? 59.737  -21.684 12.383  1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 305  ALA A O     1 
ATOM   2076  C  CB    . ALA A  1  305 ? 58.984  -23.831 10.797  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 305  ALA A CB    1 
ATOM   2077  N  N     . ARG A  1  306 ? 57.865  -21.810 13.694  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 306  ARG A N     1 
ATOM   2078  C  CA    . ARG A  1  306 ? 58.308  -20.718 14.559  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 306  ARG A CA    1 
ATOM   2079  C  C     . ARG A  1  306 ? 59.572  -20.970 15.395  1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 306  ARG A C     1 
ATOM   2080  O  O     . ARG A  1  306 ? 60.211  -20.032 15.889  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 306  ARG A O     1 
ATOM   2081  C  CB    . ARG A  1  306 ? 57.142  -20.229 15.457  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 306  ARG A CB    1 
ATOM   2082  C  CG    . ARG A  1  306 ? 55.930  -19.825 14.600  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 306  ARG A CG    1 
ATOM   2083  C  CD    . ARG A  1  306 ? 54.888  -19.131 15.555  1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 306  ARG A CD    1 
ATOM   2084  N  NE    . ARG A  1  306 ? 54.465  -20.105 16.587  1.00 19.69  ? ? ? ? ? ? 306  ARG A NE    1 
ATOM   2085  C  CZ    . ARG A  1  306 ? 53.540  -19.812 17.541  1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 306  ARG A CZ    1 
ATOM   2086  N  NH1   . ARG A  1  306 ? 52.887  -18.635 17.507  1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 306  ARG A NH1   1 
ATOM   2087  N  NH2   . ARG A  1  306 ? 53.318  -20.649 18.535  1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 306  ARG A NH2   1 
ATOM   2088  N  N     . GLY A  1  307 ? 59.861  -22.247 15.629  1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 307  GLY A N     1 
ATOM   2089  C  CA    . GLY A  1  307 ? 61.090  -22.587 16.360  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 307  GLY A CA    1 
ATOM   2090  C  C     . GLY A  1  307 ? 62.329  -22.003 15.662  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 307  GLY A C     1 
ATOM   2091  O  O     . GLY A  1  307 ? 62.974  -21.064 16.219  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 307  GLY A O     1 
ATOM   2092  N  N     . ASP A  1  308 ? 62.683  -22.554 14.511  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A N     1 
ATOM   2093  C  CA    . ASP A  1  308 ? 63.871  -21.941 13.806  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A CA    1 
ATOM   2094  C  C     . ASP A  1  308 ? 63.592  -20.503 13.398  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A C     1 
ATOM   2095  O  O     . ASP A  1  308 ? 64.474  -19.666 13.389  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A O     1 
ATOM   2096  C  CB    . ASP A  1  308 ? 64.228  -22.736 12.545  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A CB    1 
ATOM   2097  C  CG    . ASP A  1  308 ? 65.094  -23.963 12.884  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A CG    1 
ATOM   2098  O  OD1   . ASP A  1  308 ? 66.193  -23.802 13.374  1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A OD1   1 
ATOM   2099  O  OD2   . ASP A  1  308 ? 64.610  -25.091 12.727  1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 308  ASP A OD2   1 
ATOM   2100  N  N     . LEU A  1  309 ? 62.352  -20.193 13.021  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 309  LEU A N     1 
ATOM   2101  C  CA    . LEU A  1  309 ? 62.123  -18.788 12.532  1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 309  LEU A CA    1 
ATOM   2102  C  C     . LEU A  1  309 ? 62.525  -17.788 13.621  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 309  LEU A C     1 
ATOM   2103  O  O     . LEU A  1  309 ? 63.247  -16.827 13.368  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 309  LEU A O     1 
ATOM   2104  C  CB    . LEU A  1  309 ? 60.639  -18.608 12.039  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 309  LEU A CB    1 
ATOM   2105  C  CG    . LEU A  1  309 ? 60.364  -17.282 11.373  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 309  LEU A CG    1 
ATOM   2106  C  CD1   . LEU A  1  309 ? 61.233  -16.988 10.130  1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 309  LEU A CD1   1 
ATOM   2107  C  CD2   . LEU A  1  309 ? 58.927  -17.326 10.902  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 309  LEU A CD2   1 
ATOM   2108  N  N     . GLY A  1  310 ? 62.094  -18.048 14.855  1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A N     1 
ATOM   2109  C  CA    . GLY A  1  310 ? 62.411  -17.177 15.990  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A CA    1 
ATOM   2110  C  C     . GLY A  1  310 ? 63.831  -17.235 16.521  1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A C     1 
ATOM   2111  O  O     . GLY A  1  310 ? 64.117  -16.559 17.538  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 310  GLY A O     1 
ATOM   2112  N  N     . ILE A  1  311 ? 64.747  -17.985 15.842  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 311  ILE A N     1 
ATOM   2113  C  CA    . ILE A  1  311 ? 66.191  -17.857 16.075  1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 311  ILE A CA    1 
ATOM   2114  C  C     . ILE A  1  311 ? 66.853  -17.161 14.883  1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 311  ILE A C     1 
ATOM   2115  O  O     . ILE A  1  311 ? 67.758  -16.381 15.031  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 311  ILE A O     1 
ATOM   2116  C  CB    . ILE A  1  311 ? 66.872  -19.275 16.262  1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 311  ILE A CB    1 
ATOM   2117  C  CG1   . ILE A  1  311 ? 66.195  -20.068 17.400  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 311  ILE A CG1   1 
ATOM   2118  C  CG2   . ILE A  1  311 ? 68.356  -19.218 16.525  1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 311  ILE A CG2   1 
ATOM   2119  C  CD1   . ILE A  1  311 ? 66.308  -21.561 17.155  1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 311  ILE A CD1   1 
ATOM   2120  N  N     . GLU A  1  312 ? 66.386  -17.528 13.698  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 312  GLU A N     1 
ATOM   2121  C  CA    . GLU A  1  312 ? 66.935  -17.000 12.449  1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 312  GLU A CA    1 
ATOM   2122  C  C     . GLU A  1  312 ? 66.571  -15.546 12.254  1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 312  GLU A C     1 
ATOM   2123  O  O     . GLU A  1  312 ? 67.359  -14.830 11.621  1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 312  GLU A O     1 
ATOM   2124  C  CB    . GLU A  1  312 ? 66.428  -17.835 11.298  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 312  GLU A CB    1 
ATOM   2125  C  CG    . GLU A  1  312 ? 66.842  -19.278 11.364  1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 312  GLU A CG    1 
ATOM   2126  C  CD    . GLU A  1  312 ? 68.281  -19.472 10.863  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 312  GLU A CD    1 
ATOM   2127  O  OE1   . GLU A  1  312 ? 68.977  -20.416 11.314  1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 312  GLU A OE1   1 
ATOM   2128  O  OE2   . GLU A  1  312 ? 68.764  -18.657 10.047  1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 312  GLU A OE2   1 
ATOM   2129  N  N     . ILE A  1  313 ? 65.404  -15.094 12.757  1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 313  ILE A N     1 
ATOM   2130  C  CA    . ILE A  1  313 ? 65.112  -13.623 12.782  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 313  ILE A CA    1 
ATOM   2131  C  C     . ILE A  1  313 ? 64.801  -13.253 14.245  1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 313  ILE A C     1 
ATOM   2132  O  O     . ILE A  1  313 ? 64.631  -14.146 15.035  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 313  ILE A O     1 
ATOM   2133  C  CB    . ILE A  1  313 ? 63.924  -13.272 11.818  1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 313  ILE A CB    1 
ATOM   2134  C  CG1   . ILE A  1  313 ? 62.569  -13.619 12.473  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 313  ILE A CG1   1 
ATOM   2135  C  CG2   . ILE A  1  313 ? 64.145  -13.924 10.372  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 313  ILE A CG2   1 
ATOM   2136  C  CD1   . ILE A  1  313 ? 61.391  -13.221 11.589  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 313  ILE A CD1   1 
ATOM   2137  N  N     . PRO A  1  314 ? 64.681  -11.954 14.586  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 314  PRO A N     1 
ATOM   2138  C  CA    . PRO A  1  314 ? 64.542  -11.602 16.014  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 314  PRO A CA    1 
ATOM   2139  C  C     . PRO A  1  314 ? 63.281  -12.208 16.557  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 314  PRO A C     1 
ATOM   2140  O  O     . PRO A  1  314 ? 62.302  -12.279 15.814  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 314  PRO A O     1 
ATOM   2141  C  CB    . PRO A  1  314 ? 64.468  -10.084 15.960  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 314  PRO A CB    1 
ATOM   2142  C  CG    . PRO A  1  314 ? 65.451  -9.758  14.872  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 314  PRO A CG    1 
ATOM   2143  C  CD    . PRO A  1  314 ? 65.106  -10.787 13.798  1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 314  PRO A CD    1 
ATOM   2144  N  N     . ALA A  1  315 ? 63.304  -12.711 17.780  1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 315  ALA A N     1 
ATOM   2145  C  CA    . ALA A  1  315 ? 62.110  -13.386 18.348  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 315  ALA A CA    1 
ATOM   2146  C  C     . ALA A  1  315 ? 60.905  -12.445 18.317  1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 315  ALA A C     1 
ATOM   2147  O  O     . ALA A  1  315 ? 59.788  -12.903 18.035  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 315  ALA A O     1 
ATOM   2148  C  CB    . ALA A  1  315 ? 62.372  -13.829 19.824  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 315  ALA A CB    1 
ATOM   2149  N  N     . GLU A  1  316 ? 61.132  -11.166 18.625  1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 316  GLU A N     1 
ATOM   2150  C  CA    . GLU A  1  316 ? 60.048  -10.157 18.584  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 316  GLU A CA    1 
ATOM   2151  C  C     . GLU A  1  316 ? 59.401  -9.868  17.208  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 316  GLU A C     1 
ATOM   2152  O  O     . GLU A  1  316 ? 58.377  -9.154  17.162  1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 316  GLU A O     1 
ATOM   2153  C  CB    . GLU A  1  316 ? 60.510  -8.867  19.202  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 316  GLU A CB    1 
ATOM   2154  C  CG    . GLU A  1  316 ? 61.538  -8.032  18.395  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 316  GLU A CG    1 
ATOM   2155  C  CD    . GLU A  1  316 ? 62.975  -8.452  18.754  1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 316  GLU A CD    1 
ATOM   2156  O  OE1   . GLU A  1  316 ? 63.850  -7.642  18.564  1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 316  GLU A OE1   1 
ATOM   2157  O  OE2   . GLU A  1  316 ? 63.216  -9.589  19.238  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 316  GLU A OE2   1 
ATOM   2158  N  N     . LYS A  1  317 ? 59.977  -10.392 16.107  1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 317  LYS A N     1 
ATOM   2159  C  CA    . LYS A  1  317 ? 59.384  -10.200 14.784  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 317  LYS A CA    1 
ATOM   2160  C  C     . LYS A  1  317 ? 58.559  -11.388 14.287  1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 317  LYS A C     1 
ATOM   2161  O  O     . LYS A  1  317 ? 57.869  -11.307 13.251  1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 317  LYS A O     1 
ATOM   2162  C  CB    . LYS A  1  317 ? 60.530  -9.862  13.746  1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 317  LYS A CB    1 
ATOM   2163  C  CG    . LYS A  1  317 ? 61.081  -8.427  13.903  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 317  LYS A CG    1 
ATOM   2164  C  CD    . LYS A  1  317 ? 62.142  -8.151  12.829  1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 317  LYS A CD    1 
ATOM   2165  C  CE    . LYS A  1  317 ? 62.878  -6.893  13.055  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 317  LYS A CE    1 
ATOM   2166  N  NZ    . LYS A  1  317 ? 62.081  -5.673  12.779  1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 317  LYS A NZ    1 
ATOM   2167  N  N     . VAL A  1  318 ? 58.621  -12.519 15.002  1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A N     1 
ATOM   2168  C  CA    . VAL A  1  318 ? 57.991  -13.686 14.503  1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A CA    1 
ATOM   2169  C  C     . VAL A  1  318 ? 56.471  -13.463 14.224  1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A C     1 
ATOM   2170  O  O     . VAL A  1  318 ? 55.933  -13.991 13.243  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A O     1 
ATOM   2171  C  CB    . VAL A  1  318 ? 58.207  -14.896 15.457  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A CB    1 
ATOM   2172  C  CG1   . VAL A  1  318 ? 57.365  -16.146 15.094  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A CG1   1 
ATOM   2173  C  CG2   . VAL A  1  318 ? 59.755  -15.177 15.475  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 318  VAL A CG2   1 
ATOM   2174  N  N     . PHE A  1  319 ? 55.805  -12.761 15.173  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 319  PHE A N     1 
ATOM   2175  C  CA    . PHE A  1  319 ? 54.329  -12.596 14.978  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 319  PHE A CA    1 
ATOM   2176  C  C     . PHE A  1  319 ? 54.026  -11.846 13.641  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 319  PHE A C     1 
ATOM   2177  O  O     . PHE A  1  319 ? 52.959  -12.035 13.017  1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 319  PHE A O     1 
ATOM   2178  C  CB    . PHE A  1  319 ? 53.707  -11.860 16.263  1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 319  PHE A CB    1 
ATOM   2179  C  CG    . PHE A  1  319 ? 53.958  -10.378 16.253  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 319  PHE A CG    1 
ATOM   2180  C  CD1   . PHE A  1  319 ? 55.188  -9.873  16.775  1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 319  PHE A CD1   1 
ATOM   2181  C  CD2   . PHE A  1  319 ? 53.010  -9.434  15.673  1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 319  PHE A CD2   1 
ATOM   2182  C  CE1   . PHE A  1  319 ? 55.460  -8.495  16.699  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 319  PHE A CE1   1 
ATOM   2183  C  CE2   . PHE A  1  319 ? 53.298  -8.057  15.601  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 319  PHE A CE2   1 
ATOM   2184  C  CZ    . PHE A  1  319 ? 54.537  -7.600  16.099  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 319  PHE A CZ    1 
ATOM   2185  N  N     . LEU A  1  320 ? 54.940  -10.972 13.179  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A N     1 
ATOM   2186  C  CA    . LEU A  1  320 ? 54.730  -10.206 11.964  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CA    1 
ATOM   2187  C  C     . LEU A  1  320 ? 54.801  -11.179 10.797  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A C     1 
ATOM   2188  O  O     . LEU A  1  320 ? 53.960  -11.112 9.906   1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A O     1 
ATOM   2189  C  CB    . LEU A  1  320 ? 55.789  -9.100  11.803  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CB    1 
ATOM   2190  C  CG    . LEU A  1  320 ? 55.947  -8.021  12.843  1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CG    1 
ATOM   2191  C  CD1   . LEU A  1  320 ? 57.277  -7.269  12.533  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CD1   1 
ATOM   2192  C  CD2   . LEU A  1  320 ? 54.692  -7.106  12.696  1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 320  LEU A CD2   1 
ATOM   2193  N  N     . ALA A  1  321 ? 55.820  -12.076 10.798  1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 321  ALA A N     1 
ATOM   2194  C  CA    . ALA A  1  321 ? 55.939  -13.146 9.775   1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 321  ALA A CA    1 
ATOM   2195  C  C     . ALA A  1  321 ? 54.744  -14.106 9.781   1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 321  ALA A C     1 
ATOM   2196  O  O     . ALA A  1  321 ? 54.197  -14.419 8.763   1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 321  ALA A O     1 
ATOM   2197  C  CB    . ALA A  1  321 ? 57.237  -13.931 9.991   1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 321  ALA A CB    1 
ATOM   2198  N  N     . GLN A  1  322 ? 54.321  -14.479 10.968  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 322  GLN A N     1 
ATOM   2199  C  CA    . GLN A  1  322 ? 53.190  -15.418 11.137  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 322  GLN A CA    1 
ATOM   2200  C  C     . GLN A  1  322 ? 51.935  -14.753 10.470  1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 322  GLN A C     1 
ATOM   2201  O  O     . GLN A  1  322 ? 51.262  -15.397 9.678   1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 322  GLN A O     1 
ATOM   2202  C  CB    . GLN A  1  322 ? 52.929  -15.738 12.590  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 322  GLN A CB    1 
ATOM   2203  C  CG    . GLN A  1  322 ? 51.647  -16.569 12.760  1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 322  GLN A CG    1 
ATOM   2204  C  CD    . GLN A  1  322 ? 51.407  -16.917 14.210  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 322  GLN A CD    1 
ATOM   2205  O  OE1   . GLN A  1  322 ? 52.335  -17.218 14.933  1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 322  GLN A OE1   1 
ATOM   2206  N  NE2   . GLN A  1  322 ? 50.131  -16.981 14.614  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 322  GLN A NE2   1 
ATOM   2207  N  N     . LYS A  1  323 ? 51.600  -13.530 10.903  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 323  LYS A N     1 
ATOM   2208  C  CA    . LYS A  1  323 ? 50.337  -12.927 10.523  1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 323  LYS A CA    1 
ATOM   2209  C  C     . LYS A  1  323 ? 50.376  -12.659 8.994   1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 323  LYS A C     1 
ATOM   2210  O  O     . LYS A  1  323 ? 49.365  -12.863 8.296   1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 323  LYS A O     1 
ATOM   2211  C  CB    . LYS A  1  323 ? 50.081  -11.646 11.306  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 323  LYS A CB    1 
ATOM   2212  C  CG    . LYS A  1  323 ? 49.595  -12.099 12.696  1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 323  LYS A CG    1 
ATOM   2213  C  CD    . LYS A  1  323 ? 49.705  -10.823 13.608  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 323  LYS A CD    1 
ATOM   2214  C  CE    . LYS A  1  323 ? 49.505  -11.256 15.090  1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 323  LYS A CE    1 
ATOM   2215  N  NZ    . LYS A  1  323 ? 48.032  -11.427 15.366  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 323  LYS A NZ    1 
ATOM   2216  N  N     . MET A  1  324 ? 51.545  -12.239 8.483   1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 324  MET A N     1 
ATOM   2217  C  CA    . MET A  1  324 ? 51.651  -11.974 7.026   1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 324  MET A CA    1 
ATOM   2218  C  C     . MET A  1  324 ? 51.385  -13.283 6.246   1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 324  MET A C     1 
ATOM   2219  O  O     . MET A  1  324 ? 50.625  -13.287 5.264   1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 324  MET A O     1 
ATOM   2220  C  CB    . MET A  1  324 ? 53.044  -11.388 6.683   1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 324  MET A CB    1 
ATOM   2221  C  CG    . MET A  1  324 ? 53.275  -11.105 5.151   1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 324  MET A CG    1 
ATOM   2222  S  SD    . MET A  1  324 ? 53.919  -12.614 4.364   1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 324  MET A SD    1 
ATOM   2223  C  CE    . MET A  1  324 ? 55.680  -12.640 4.869   1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 324  MET A CE    1 
ATOM   2224  N  N     . MET A  1  325 ? 52.101  -14.328 6.642   1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 325  MET A N     1 
ATOM   2225  C  CA    . MET A  1  325 ? 52.078  -15.615 5.906   1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 325  MET A CA    1 
ATOM   2226  C  C     . MET A  1  325 ? 50.698  -16.279 5.984   1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 325  MET A C     1 
ATOM   2227  O  O     . MET A  1  325 ? 50.157  -16.699 4.979   1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 325  MET A O     1 
ATOM   2228  C  CB    . MET A  1  325 ? 53.130  -16.581 6.443   1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 325  MET A CB    1 
ATOM   2229  C  CG    . MET A  1  325 ? 54.524  -16.104 5.956   1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 325  MET A CG    1 
ATOM   2230  S  SD    . MET A  1  325 ? 55.793  -17.388 6.263   1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 325  MET A SD    1 
ATOM   2231  C  CE    . MET A  1  325 ? 56.251  -17.174 7.958   1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 325  MET A CE    1 
ATOM   2232  N  N     . ILE A  1  326 ? 50.108  -16.196 7.173   1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 326  ILE A N     1 
ATOM   2233  C  CA    . ILE A  1  326 ? 48.703  -16.685 7.208   1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 326  ILE A CA    1 
ATOM   2234  C  C     . ILE A  1  326 ? 47.737  -15.891 6.364   1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 326  ILE A C     1 
ATOM   2235  O  O     . ILE A  1  326 ? 46.984  -16.450 5.573   1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 326  ILE A O     1 
ATOM   2236  C  CB    . ILE A  1  326 ? 48.210  -16.782 8.682   1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 326  ILE A CB    1 
ATOM   2237  C  CG1   . ILE A  1  326 ? 48.988  -17.826 9.453   1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 326  ILE A CG1   1 
ATOM   2238  C  CG2   . ILE A  1  326 ? 46.704  -17.154 8.702   1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 326  ILE A CG2   1 
ATOM   2239  C  CD1   . ILE A  1  326 ? 48.766  -17.777 10.981  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 326  ILE A CD1   1 
ATOM   2240  N  N     . GLY A  1  327 ? 47.816  -14.550 6.442   1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 327  GLY A N     1 
ATOM   2241  C  CA    . GLY A  1  327 ? 47.000  -13.681 5.628   1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 327  GLY A CA    1 
ATOM   2242  C  C     . GLY A  1  327 ? 47.222  -14.035 4.134   1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 327  GLY A C     1 
ATOM   2243  O  O     . GLY A  1  327 ? 46.274  -14.186 3.384   1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 327  GLY A O     1 
ATOM   2244  N  N     . ARG A  1  328 ? 48.499  -14.156 3.696   1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 328  ARG A N     1 
ATOM   2245  C  CA    . ARG A  1  328 ? 48.736  -14.437 2.275   1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 328  ARG A CA    1 
ATOM   2246  C  C     . ARG A  1  328 ? 48.207  -15.836 1.839   1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 328  ARG A C     1 
ATOM   2247  O  O     . ARG A  1  328 ? 47.722  -15.983 0.724   1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 328  ARG A O     1 
ATOM   2248  C  CB    . ARG A  1  328 ? 50.225  -14.271 1.883   1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 328  ARG A CB    1 
ATOM   2249  C  CG    . ARG A  1  328 ? 50.702  -12.846 1.947   1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 328  ARG A CG    1 
ATOM   2250  C  CD    . ARG A  1  328 ? 52.047  -12.660 1.195   1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 328  ARG A CD    1 
ATOM   2251  N  NE    . ARG A  1  328 ? 52.618  -11.371 1.611   1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 328  ARG A NE    1 
ATOM   2252  C  CZ    . ARG A  1  328 ? 53.887  -11.022 1.399   1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 328  ARG A CZ    1 
ATOM   2253  N  NH1   . ARG A  1  328 ? 54.672  -11.859 0.691   1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 328  ARG A NH1   1 
ATOM   2254  N  NH2   . ARG A  1  328 ? 54.383  -9.892  1.927   1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 328  ARG A NH2   1 
ATOM   2255  N  N     . CYS A  1  329 ? 48.393  -16.818 2.711   1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 329  CYS A N     1 
ATOM   2256  C  CA    . CYS A  1  329 ? 47.816  -18.169 2.461   1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 329  CYS A CA    1 
ATOM   2257  C  C     . CYS A  1  329 ? 46.304  -18.140 2.364   1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 329  CYS A C     1 
ATOM   2258  O  O     . CYS A  1  329 ? 45.738  -18.728 1.444   1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 329  CYS A O     1 
ATOM   2259  C  CB    . CYS A  1  329 ? 48.267  -19.141 3.534   1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 329  CYS A CB    1 
ATOM   2260  S  SG    . CYS A  1  329 ? 50.050  -19.602 3.348   1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 329  CYS A SG    1 
ATOM   2261  N  N     . ASN A  1  330 ? 45.651  -17.348 3.259   1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 330  ASN A N     1 
ATOM   2262  C  CA    . ASN A  1  330 ? 44.188  -17.188 3.184   1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 330  ASN A CA    1 
ATOM   2263  C  C     . ASN A  1  330 ? 43.730  -16.632 1.818   1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 330  ASN A C     1 
ATOM   2264  O  O     . ASN A  1  330 ? 42.798  -17.142 1.192   1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 330  ASN A O     1 
ATOM   2265  C  CB    . ASN A  1  330 ? 43.678  -16.262 4.352   1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 330  ASN A CB    1 
ATOM   2266  C  CG    . ASN A  1  330 ? 43.729  -16.926 5.733   1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 330  ASN A CG    1 
ATOM   2267  O  OD1   . ASN A  1  330 ? 43.368  -16.270 6.708   1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 330  ASN A OD1   1 
ATOM   2268  N  ND2   . ASN A  1  330 ? 44.173  -18.206 5.861   1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 330  ASN A ND2   1 
ATOM   2269  N  N     . LEU A  1  331 ? 44.400  -15.573 1.370   1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 331  LEU A N     1 
ATOM   2270  C  CA    A LEU A  1  331 ? 44.104  -14.919 0.113   0.56 29.30  ? ? ? ? ? ? 331  LEU A CA    1 
ATOM   2271  C  CA    B LEU A  1  331 ? 44.086  -14.937 0.104   0.44 29.10  ? ? ? ? ? ? 331  LEU A CA    1 
ATOM   2272  C  C     . LEU A  1  331 ? 44.292  -15.923 -1.030  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 331  LEU A C     1 
ATOM   2273  O  O     . LEU A  1  331 ? 43.519  -15.949 -1.983  1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 331  LEU A O     1 
ATOM   2274  C  CB    A LEU A  1  331 ? 45.002  -13.666 -0.050  0.56 29.85  ? ? ? ? ? ? 331  LEU A CB    1 
ATOM   2275  C  CB    B LEU A  1  331 ? 44.950  -13.688 -0.120  0.44 29.82  ? ? ? ? ? ? 331  LEU A CB    1 
ATOM   2276  C  CG    A LEU A  1  331 ? 44.762  -12.713 -1.230  0.56 32.36  ? ? ? ? ? ? 331  LEU A CG    1 
ATOM   2277  C  CG    B LEU A  1  331 ? 44.601  -12.433 0.661   0.44 30.62  ? ? ? ? ? ? 331  LEU A CG    1 
ATOM   2278  C  CD1   A LEU A  1  331 ? 45.507  -11.396 -1.119  0.56 34.15  ? ? ? ? ? ? 331  LEU A CD1   1 
ATOM   2279  C  CD1   B LEU A  1  331 ? 44.846  -12.660 2.130   0.44 31.58  ? ? ? ? ? ? 331  LEU A CD1   1 
ATOM   2280  C  CD2   A LEU A  1  331 ? 45.200  -13.330 -2.530  0.56 37.41  ? ? ? ? ? ? 331  LEU A CD2   1 
ATOM   2281  C  CD2   B LEU A  1  331 ? 45.486  -11.305 0.171   0.44 32.81  ? ? ? ? ? ? 331  LEU A CD2   1 
ATOM   2282  N  N     . ALA A  1  332 ? 45.334  -16.744 -0.945  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 332  ALA A N     1 
ATOM   2283  C  CA    . ALA A  1  332 ? 45.645  -17.669 -2.101  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 332  ALA A CA    1 
ATOM   2284  C  C     . ALA A  1  332 ? 44.773  -18.943 -2.036  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 332  ALA A C     1 
ATOM   2285  O  O     . ALA A  1  332 ? 44.768  -19.770 -2.958  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 332  ALA A O     1 
ATOM   2286  C  CB    . ALA A  1  332 ? 47.099  -18.131 -2.003  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 332  ALA A CB    1 
ATOM   2287  N  N     . GLY A  1  333 ? 44.079  -19.127 -0.903  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 333  GLY A N     1 
ATOM   2288  C  CA    . GLY A  1  333 ? 43.288  -20.359 -0.721  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 333  GLY A CA    1 
ATOM   2289  C  C     . GLY A  1  333 ? 44.111  -21.634 -0.494  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 333  GLY A C     1 
ATOM   2290  O  O     . GLY A  1  333 ? 43.671  -22.715 -0.845  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 333  GLY A O     1 
ATOM   2291  N  N     . LYS A  1  334 ? 45.293  -21.497 0.092   1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 334  LYS A N     1 
ATOM   2292  C  CA    . LYS A  1  334 ? 46.150  -22.640 0.418   1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 334  LYS A CA    1 
ATOM   2293  C  C     . LYS A  1  334 ? 46.357  -22.763 1.887   1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 334  LYS A C     1 
ATOM   2294  O  O     . LYS A  1  334 ? 46.472  -21.764 2.644   1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 334  LYS A O     1 
ATOM   2295  C  CB    . LYS A  1  334 ? 47.573  -22.560 -0.309  1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 334  LYS A CB    1 
ATOM   2296  C  CG    . LYS A  1  334 ? 47.413  -22.680 -1.811  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 334  LYS A CG    1 
ATOM   2297  C  CD    . LYS A  1  334 ? 48.792  -22.465 -2.523  1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 334  LYS A CD    1 
ATOM   2298  C  CE    . LYS A  1  334 ? 48.757  -23.122 -3.923  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 334  LYS A CE    1 
ATOM   2299  N  NZ    . LYS A  1  334 ? 50.038  -22.835 -4.695  1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 334  LYS A NZ    1 
ATOM   2300  N  N     . PRO A  1  335 ? 46.468  -24.032 2.343   1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 335  PRO A N     1 
ATOM   2301  C  CA    . PRO A  1  335 ? 46.459  -24.276 3.772   1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 335  PRO A CA    1 
ATOM   2302  C  C     . PRO A  1  335 ? 47.696  -23.789 4.472   1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 335  PRO A C     1 
ATOM   2303  O  O     . PRO A  1  335 ? 48.826  -23.815 3.870   1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 335  PRO A O     1 
ATOM   2304  C  CB    . PRO A  1  335 ? 46.427  -25.825 3.862   1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 335  PRO A CB    1 
ATOM   2305  C  CG    . PRO A  1  335 ? 46.668  -26.308 2.536   1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 335  PRO A CG    1 
ATOM   2306  C  CD    . PRO A  1  335 ? 46.193  -25.246 1.559   1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 335  PRO A CD    1 
ATOM   2307  N  N     . VAL A  1  336 ? 47.573  -23.325 5.711   1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 336  VAL A N     1 
ATOM   2308  C  CA    . VAL A  1  336 ? 48.725  -22.794 6.427   1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 336  VAL A CA    1 
ATOM   2309  C  C     . VAL A  1  336 ? 48.685  -23.350 7.837   1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 336  VAL A C     1 
ATOM   2310  O  O     . VAL A  1  336 ? 47.555  -23.489 8.420   1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 336  VAL A O     1 
ATOM   2311  C  CB    . VAL A  1  336 ? 48.786  -21.223 6.371   1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 336  VAL A CB    1 
ATOM   2312  C  CG1   . VAL A  1  336 ? 47.531  -20.572 7.108   1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 336  VAL A CG1   1 
ATOM   2313  C  CG2   . VAL A  1  336 ? 50.050  -20.642 7.077   1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 336  VAL A CG2   1 
ATOM   2314  N  N     . VAL A  1  337 ? 49.854  -23.785 8.326   1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 337  VAL A N     1 
ATOM   2315  C  CA    . VAL A  1  337 ? 49.957  -24.420 9.649   1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 337  VAL A CA    1 
ATOM   2316  C  C     . VAL A  1  337 ? 50.698  -23.488 10.599  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 337  VAL A C     1 
ATOM   2317  O  O     . VAL A  1  337 ? 51.785  -22.922 10.234  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 337  VAL A O     1 
ATOM   2318  C  CB    . VAL A  1  337 ? 50.819  -25.716 9.505   1.00 17.79  ? ? ? ? ? ? 337  VAL A CB    1 
ATOM   2319  C  CG1   . VAL A  1  337 ? 51.043  -26.360 10.862  1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 337  VAL A CG1   1 
ATOM   2320  C  CG2   . VAL A  1  337 ? 50.095  -26.678 8.537   1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 337  VAL A CG2   1 
ATOM   2321  N  N     . CYS A  1  338 ? 50.160  -23.304 11.843  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 338  CYS A N     1 
ATOM   2322  C  CA    . CYS A  1  338 ? 50.961  -22.574 12.806  1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 338  CYS A CA    1 
ATOM   2323  C  C     . CYS A  1  338 ? 51.627  -23.604 13.713  1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 338  CYS A C     1 
ATOM   2324  O  O     . CYS A  1  338 ? 50.888  -24.562 14.179  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 338  CYS A O     1 
ATOM   2325  C  CB    . CYS A  1  338 ? 50.039  -21.652 13.635  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 338  CYS A CB    1 
ATOM   2326  S  SG    . CYS A  1  338 ? 51.072  -20.648 14.761  1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 338  CYS A SG    1 
ATOM   2327  N  N     . ALA A  1  339 ? 52.956  -23.487 13.965  1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 339  ALA A N     1 
ATOM   2328  C  CA    . ALA A  1  339 ? 53.618  -24.514 14.726  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 339  ALA A CA    1 
ATOM   2329  C  C     . ALA A  1  339 ? 54.515  -23.957 15.772  1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 339  ALA A C     1 
ATOM   2330  O  O     . ALA A  1  339 ? 55.048  -22.854 15.614  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 339  ALA A O     1 
ATOM   2331  C  CB    . ALA A  1  339 ? 54.495  -25.478 13.865  1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 339  ALA A CB    1 
ATOM   2332  N  N     . THR A  1  340 ? 54.735  -24.830 16.718  1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 340  THR A N     1 
ATOM   2333  C  CA    . THR A  1  340 ? 55.853  -24.774 17.769  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 340  THR A CA    1 
ATOM   2334  C  C     . THR A  1  340 ? 55.616  -23.973 18.998  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 340  THR A C     1 
ATOM   2335  O  O     . THR A  1  340 ? 55.404  -22.735 18.922  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 340  THR A O     1 
ATOM   2336  C  CB    . THR A  1  340 ? 57.228  -24.340 17.135  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 340  THR A CB    1 
ATOM   2337  O  OG1   . THR A  1  340 ? 57.405  -25.157 15.989  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 340  THR A OG1   1 
ATOM   2338  C  CG2   . THR A  1  340 ? 58.450  -24.475 18.156  1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 340  THR A CG2   1 
ATOM   2339  N  N     . GLN A  1  341 ? 55.728  -24.676 20.125  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 341  GLN A N     1 
ATOM   2340  C  CA    . GLN A  1  341 ? 55.586  -24.112 21.498  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 341  GLN A CA    1 
ATOM   2341  C  C     . GLN A  1  341 ? 54.200  -23.504 21.799  1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 341  GLN A C     1 
ATOM   2342  O  O     . GLN A  1  341 ? 54.087  -22.643 22.736  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 341  GLN A O     1 
ATOM   2343  C  CB    . GLN A  1  341 ? 56.670  -23.079 21.769  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 341  GLN A CB    1 
ATOM   2344  C  CG    . GLN A  1  341 ? 58.039  -23.801 21.923  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 341  GLN A CG    1 
ATOM   2345  C  CD    . GLN A  1  341 ? 59.151  -22.785 22.251  1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 341  GLN A CD    1 
ATOM   2346  O  OE1   . GLN A  1  341 ? 59.036  -21.594 21.969  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 341  GLN A OE1   1 
ATOM   2347  N  NE2   . GLN A  1  341 ? 60.207  -23.255 22.894  1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 341  GLN A NE2   1 
ATOM   2348  N  N     . MET A  1  342 ? 53.214  -23.891 21.024  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 342  MET A N     1 
ATOM   2349  C  CA    . MET A  1  342 ? 51.791  -23.382 21.249  1.00 18.11  ? ? ? ? ? ? 342  MET A CA    1 
ATOM   2350  C  C     . MET A  1  342 ? 51.321  -23.677 22.655  1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 342  MET A C     1 
ATOM   2351  O  O     . MET A  1  342 ? 50.713  -22.822 23.300  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 342  MET A O     1 
ATOM   2352  C  CB    . MET A  1  342 ? 50.821  -23.882 20.186  1.00 17.26  ? ? ? ? ? ? 342  MET A CB    1 
ATOM   2353  C  CG    . MET A  1  342 ? 51.388  -23.556 18.769  1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 342  MET A CG    1 
ATOM   2354  S  SD    . MET A  1  342 ? 50.001  -23.726 17.651  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 342  MET A SD    1 
ATOM   2355  C  CE    . MET A  1  342 ? 49.187  -22.157 17.863  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 342  MET A CE    1 
ATOM   2356  N  N     . LEU A  1  343 ? 51.550  -24.900 23.142  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A N     1 
ATOM   2357  C  CA    . LEU A  1  343 ? 51.154  -25.165 24.533  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CA    1 
ATOM   2358  C  C     . LEU A  1  343 ? 52.337  -25.818 25.264  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A C     1 
ATOM   2359  O  O     . LEU A  1  343 ? 52.177  -26.837 25.942  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A O     1 
ATOM   2360  C  CB    . LEU A  1  343 ? 49.984  -26.192 24.524  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CB    1 
ATOM   2361  C  CG    . LEU A  1  343 ? 48.463  -25.789 24.420  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CG    1 
ATOM   2362  C  CD1   . LEU A  1  343 ? 47.914  -24.339 24.437  1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CD1   1 
ATOM   2363  C  CD2   . LEU A  1  343 ? 47.574  -26.938 23.909  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 343  LEU A CD2   1 
ATOM   2364  N  N     . GLU A  1  344 ? 53.517  -25.210 25.114  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A N     1 
ATOM   2365  C  CA    . GLU A  1  344 ? 54.757  -25.793 25.546  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CA    1 
ATOM   2366  C  C     . GLU A  1  344 ? 54.747  -26.280 27.006  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A C     1 
ATOM   2367  O  O     . GLU A  1  344 ? 55.298  -27.339 27.313  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A O     1 
ATOM   2368  C  CB    . GLU A  1  344 ? 55.909  -24.789 25.339  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CB    1 
ATOM   2369  C  CG    . GLU A  1  344 ? 57.261  -25.413 25.762  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CG    1 
ATOM   2370  C  CD    . GLU A  1  344 ? 57.809  -26.298 24.684  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CD    1 
ATOM   2371  O  OE1   . GLU A  1  344 ? 58.983  -26.717 24.798  1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A OE1   1 
ATOM   2372  O  OE2   . GLU A  1  344 ? 57.117  -26.599 23.687  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A OE2   1 
ATOM   2373  N  N     . SER A  1  345 ? 54.176  -25.482 27.933  1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 345  SER A N     1 
ATOM   2374  C  CA    . SER A  1  345 ? 54.243  -25.852 29.352  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 345  SER A CA    1 
ATOM   2375  C  C     . SER A  1  345 ? 53.485  -27.112 29.642  1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 345  SER A C     1 
ATOM   2376  O  O     . SER A  1  345 ? 53.730  -27.689 30.655  1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 345  SER A O     1 
ATOM   2377  C  CB    . SER A  1  345 ? 53.713  -24.702 30.255  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 345  SER A CB    1 
ATOM   2378  O  OG    . SER A  1  345 ? 52.276  -24.639 30.141  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 345  SER A OG    1 
ATOM   2379  N  N     . MET A  1  346 ? 52.569  -27.552 28.738  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 346  MET A N     1 
ATOM   2380  C  CA    . MET A  1  346 ? 51.826  -28.811 28.963  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 346  MET A CA    1 
ATOM   2381  C  C     . MET A  1  346 ? 52.711  -30.056 28.782  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 346  MET A C     1 
ATOM   2382  O  O     . MET A  1  346 ? 52.283  -31.141 29.078  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 346  MET A O     1 
ATOM   2383  C  CB    . MET A  1  346 ? 50.543  -28.870 28.070  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 346  MET A CB    1 
ATOM   2384  C  CG    . MET A  1  346 ? 49.498  -27.905 28.738  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 346  MET A CG    1 
ATOM   2385  S  SD    . MET A  1  346 ? 47.973  -28.124 27.760  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 346  MET A SD    1 
ATOM   2386  C  CE    . MET A  1  346 ? 47.461  -29.654 28.541  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 346  MET A CE    1 
ATOM   2387  N  N     . ILE A  1  347 ? 53.972  -29.876 28.384  1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A N     1 
ATOM   2388  C  CA    . ILE A  1  347 ? 54.955  -31.001 28.466  1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CA    1 
ATOM   2389  C  C     . ILE A  1  347 ? 55.041  -31.562 29.897  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A C     1 
ATOM   2390  O  O     . ILE A  1  347 ? 55.118  -32.800 30.155  1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A O     1 
ATOM   2391  C  CB    . ILE A  1  347 ? 56.362  -30.575 27.943  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CB    1 
ATOM   2392  C  CG1   . ILE A  1  347 ? 56.248  -30.393 26.435  1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CG1   1 
ATOM   2393  C  CG2   . ILE A  1  347 ? 57.437  -31.620 28.366  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CG2   1 
ATOM   2394  C  CD1   . ILE A  1  347 ? 57.439  -29.671 25.741  1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CD1   1 
ATOM   2395  N  N     . THR A  1  348 ? 55.048  -30.653 30.841  1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 348  THR A N     1 
ATOM   2396  C  CA    . THR A  1  348 ? 55.122  -31.080 32.229  1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 348  THR A CA    1 
ATOM   2397  C  C     . THR A  1  348 ? 53.925  -30.668 33.085  1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 348  THR A C     1 
ATOM   2398  O  O     . THR A  1  348 ? 53.870  -31.133 34.188  1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 348  THR A O     1 
ATOM   2399  C  CB    . THR A  1  348 ? 56.367  -30.543 32.988  1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 348  THR A CB    1 
ATOM   2400  O  OG1   . THR A  1  348 ? 56.302  -29.116 32.944  1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 348  THR A OG1   1 
ATOM   2401  C  CG2   . THR A  1  348 ? 57.691  -31.050 32.293  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 348  THR A CG2   1 
ATOM   2402  N  N     . LYS A  1  349 ? 53.062  -29.740 32.631  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A N     1 
ATOM   2403  C  CA    . LYS A  1  349 ? 51.895  -29.336 33.519  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A CA    1 
ATOM   2404  C  C     . LYS A  1  349 ? 50.553  -29.715 32.866  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A C     1 
ATOM   2405  O  O     . LYS A  1  349 ? 50.442  -29.714 31.646  1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A O     1 
ATOM   2406  C  CB    . LYS A  1  349 ? 51.957  -27.829 33.781  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A CB    1 
ATOM   2407  C  CG    . LYS A  1  349 ? 53.361  -27.518 34.252  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A CG    1 
ATOM   2408  C  CD    . LYS A  1  349 ? 53.492  -26.975 35.606  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A CD    1 
ATOM   2409  C  CE    . LYS A  1  349 ? 53.490  -25.505 35.296  1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A CE    1 
ATOM   2410  N  NZ    . LYS A  1  349 ? 53.853  -24.913 36.613  1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 349  LYS A NZ    1 
ATOM   2411  N  N     . PRO A  1  350 ? 49.531  -30.012 33.680  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 350  PRO A N     1 
ATOM   2412  C  CA    . PRO A  1  350 ? 48.306  -30.517 33.040  1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 350  PRO A CA    1 
ATOM   2413  C  C     . PRO A  1  350 ? 47.426  -29.406 32.478  1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 350  PRO A C     1 
ATOM   2414  O  O     . PRO A  1  350 ? 46.447  -29.712 31.838  1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 350  PRO A O     1 
ATOM   2415  C  CB    . PRO A  1  350 ? 47.577  -31.236 34.205  1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 350  PRO A CB    1 
ATOM   2416  C  CG    . PRO A  1  350 ? 48.046  -30.484 35.333  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 350  PRO A CG    1 
ATOM   2417  C  CD    . PRO A  1  350 ? 49.506  -30.218 35.110  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 350  PRO A CD    1 
ATOM   2418  N  N     . ARG A  1  351 ? 47.808  -28.162 32.697  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 351  ARG A N     1 
ATOM   2419  C  CA    . ARG A  1  351 ? 47.077  -27.026 32.179  1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 351  ARG A CA    1 
ATOM   2420  C  C     . ARG A  1  351 ? 48.085  -26.063 31.627  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 351  ARG A C     1 
ATOM   2421  O  O     . ARG A  1  351 ? 49.165  -25.946 32.189  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 351  ARG A O     1 
ATOM   2422  C  CB    . ARG A  1  351 ? 46.363  -26.268 33.324  1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 351  ARG A CB    1 
ATOM   2423  C  CG    . ARG A  1  351 ? 45.548  -27.202 34.200  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 351  ARG A CG    1 
ATOM   2424  C  CD    . ARG A  1  351 ? 44.358  -27.752 33.448  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 351  ARG A CD    1 
ATOM   2425  N  NE    . ARG A  1  351 ? 43.312  -26.724 33.264  1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 351  ARG A NE    1 
ATOM   2426  C  CZ    . ARG A  1  351 ? 42.331  -26.763 32.335  1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 351  ARG A CZ    1 
ATOM   2427  N  NH1   . ARG A  1  351 ? 42.227  -27.783 31.486  1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 351  ARG A NH1   1 
ATOM   2428  N  NH2   . ARG A  1  351 ? 41.423  -25.767 32.267  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 351  ARG A NH2   1 
ATOM   2429  N  N     . PRO A  1  352 ? 47.670  -25.289 30.601  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A N     1 
ATOM   2430  C  CA    . PRO A  1  352 ? 48.614  -24.396 29.811  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A CA    1 
ATOM   2431  C  C     . PRO A  1  352 ? 48.691  -23.033 30.483  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A C     1 
ATOM   2432  O  O     . PRO A  1  352 ? 47.867  -22.706 31.398  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A O     1 
ATOM   2433  C  CB    . PRO A  1  352 ? 47.904  -24.263 28.449  1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A CB    1 
ATOM   2434  C  CG    . PRO A  1  352 ? 46.445  -24.419 28.805  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A CG    1 
ATOM   2435  C  CD    . PRO A  1  352 ? 46.309  -25.341 30.004  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 352  PRO A CD    1 
ATOM   2436  N  N     . THR A  1  353 ? 49.664  -22.208 30.137  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 353  THR A N     1 
ATOM   2437  C  CA    . THR A  1  353 ? 49.713  -20.841 30.661  1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 353  THR A CA    1 
ATOM   2438  C  C     . THR A  1  353 ? 48.741  -19.906 29.928  1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 353  THR A C     1 
ATOM   2439  O  O     . THR A  1  353 ? 48.190  -20.286 28.881  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 353  THR A O     1 
ATOM   2440  C  CB    . THR A  1  353 ? 51.097  -20.193 30.464  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 353  THR A CB    1 
ATOM   2441  O  OG1   . THR A  1  353 ? 51.285  -19.959 29.044  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 353  THR A OG1   1 
ATOM   2442  C  CG2   . THR A  1  353 ? 52.215  -21.073 31.148  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 353  THR A CG2   1 
ATOM   2443  N  N     . ARG A  1  354 ? 48.516  -18.697 30.503  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 354  ARG A N     1 
ATOM   2444  C  CA    . ARG A  1  354 ? 47.570  -17.743 29.847  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 354  ARG A CA    1 
ATOM   2445  C  C     . ARG A  1  354 ? 48.064  -17.348 28.451  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 354  ARG A C     1 
ATOM   2446  O  O     . ARG A  1  354 ? 47.281  -17.153 27.519  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 354  ARG A O     1 
ATOM   2447  C  CB    . ARG A  1  354 ? 47.309  -16.534 30.714  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 354  ARG A CB    1 
ATOM   2448  C  CG    . ARG A  1  354 ? 47.062  -16.936 32.201  1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 354  ARG A CG    1 
ATOM   2449  C  CD    . ARG A  1  354 ? 45.835  -17.891 32.271  1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 354  ARG A CD    1 
ATOM   2450  N  NE    . ARG A  1  354 ? 45.450  -18.160 33.679  1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 354  ARG A NE    1 
ATOM   2451  C  CZ    . ARG A  1  354 ? 45.921  -19.203 34.393  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 354  ARG A CZ    1 
ATOM   2452  N  NH1   . ARG A  1  354 ? 46.808  -20.077 33.830  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 354  ARG A NH1   1 
ATOM   2453  N  NH2   . ARG A  1  354 ? 45.508  -19.382 35.612  1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 354  ARG A NH2   1 
ATOM   2454  N  N     . ALA A  1  355 ? 49.370  -17.254 28.294  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 355  ALA A N     1 
ATOM   2455  C  CA    . ALA A  1  355 ? 49.970  -16.918 26.999  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 355  ALA A CA    1 
ATOM   2456  C  C     . ALA A  1  355 ? 49.735  -17.998 26.006  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 355  ALA A C     1 
ATOM   2457  O  O     . ALA A  1  355 ? 49.531  -17.729 24.799  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 355  ALA A O     1 
ATOM   2458  C  CB    . ALA A  1  355 ? 51.528  -16.668 27.150  1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 355  ALA A CB    1 
ATOM   2459  N  N     . GLU A  1  356 ? 49.774  -19.271 26.454  1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 356  GLU A N     1 
ATOM   2460  C  CA    . GLU A  1  356 ? 49.627  -20.350 25.478  1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 356  GLU A CA    1 
ATOM   2461  C  C     . GLU A  1  356 ? 48.173  -20.439 24.934  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 356  GLU A C     1 
ATOM   2462  O  O     . GLU A  1  356 ? 47.960  -20.665 23.754  1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 356  GLU A O     1 
ATOM   2463  C  CB    . GLU A  1  356 ? 50.046  -21.680 26.137  1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 356  GLU A CB    1 
ATOM   2464  C  CG    . GLU A  1  356 ? 51.615  -21.661 26.252  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 356  GLU A CG    1 
ATOM   2465  C  CD    . GLU A  1  356 ? 52.187  -22.616 27.313  1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 356  GLU A CD    1 
ATOM   2466  O  OE1   . GLU A  1  356 ? 51.440  -23.255 28.093  1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 356  GLU A OE1   1 
ATOM   2467  O  OE2   . GLU A  1  356 ? 53.457  -22.708 27.391  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 356  GLU A OE2   1 
ATOM   2468  N  N     . THR A  1  357 ? 47.187  -20.350 25.847  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 357  THR A N     1 
ATOM   2469  C  CA    . THR A  1  357 ? 45.818  -20.397 25.341  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 357  THR A CA    1 
ATOM   2470  C  C     . THR A  1  357 ? 45.621  -19.241 24.349  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 357  THR A C     1 
ATOM   2471  O  O     . THR A  1  357 ? 44.983  -19.429 23.341  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 357  THR A O     1 
ATOM   2472  C  CB    . THR A  1  357 ? 44.746  -20.376 26.470  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 357  THR A CB    1 
ATOM   2473  O  OG1   . THR A  1  357 ? 44.920  -19.205 27.258  1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 357  THR A OG1   1 
ATOM   2474  C  CG2   . THR A  1  357 ? 45.057  -21.500 27.391  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 357  THR A CG2   1 
ATOM   2475  N  N     . SER A  1  358 ? 46.106  -18.045 24.686  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 358  SER A N     1 
ATOM   2476  C  CA    . SER A  1  358 ? 46.035  -16.873 23.841  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 358  SER A CA    1 
ATOM   2477  C  C     . SER A  1  358 ? 46.672  -17.164 22.460  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 358  SER A C     1 
ATOM   2478  O  O     . SER A  1  358 ? 46.127  -16.835 21.420  1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 358  SER A O     1 
ATOM   2479  C  CB    . SER A  1  358 ? 46.893  -15.829 24.528  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 358  SER A CB    1 
ATOM   2480  O  OG    . SER A  1  358 ? 46.935  -14.708 23.844  1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 358  SER A OG    1 
ATOM   2481  N  N     . ASP A  1  359 ? 47.855  -17.788 22.505  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 359  ASP A N     1 
ATOM   2482  C  CA    . ASP A  1  359 ? 48.604  -18.027 21.221  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 359  ASP A CA    1 
ATOM   2483  C  C     . ASP A  1  359 ? 47.769  -18.989 20.300  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 359  ASP A C     1 
ATOM   2484  O  O     . ASP A  1  359 ? 47.591  -18.707 19.171  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 359  ASP A O     1 
ATOM   2485  C  CB    . ASP A  1  359 ? 49.950  -18.704 21.573  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 359  ASP A CB    1 
ATOM   2486  C  CG    . ASP A  1  359 ? 50.757  -19.079 20.270  1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 359  ASP A CG    1 
ATOM   2487  O  OD1   . ASP A  1  359 ? 51.041  -18.134 19.531  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 359  ASP A OD1   1 
ATOM   2488  O  OD2   . ASP A  1  359 ? 51.148  -20.231 20.074  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 359  ASP A OD2   1 
ATOM   2489  N  N     . VAL A  1  360 ? 47.163  -20.044 20.870  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 360  VAL A N     1 
ATOM   2490  C  CA    . VAL A  1  360 ? 46.325  -20.961 20.064  1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 360  VAL A CA    1 
ATOM   2491  C  C     . VAL A  1  360 ? 45.125  -20.155 19.530  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 360  VAL A C     1 
ATOM   2492  O  O     . VAL A  1  360 ? 44.788  -20.245 18.328  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 360  VAL A O     1 
ATOM   2493  C  CB    . VAL A  1  360 ? 45.835  -22.189 20.880  1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 360  VAL A CB    1 
ATOM   2494  C  CG1   . VAL A  1  360 ? 44.834  -23.054 20.088  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 360  VAL A CG1   1 
ATOM   2495  C  CG2   . VAL A  1  360 ? 47.023  -23.111 21.331  1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 360  VAL A CG2   1 
ATOM   2496  N  N     . ALA A  1  361 ? 44.457  -19.419 20.456  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 361  ALA A N     1 
ATOM   2497  C  CA    . ALA A  1  361 ? 43.241  -18.662 19.965  1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 361  ALA A CA    1 
ATOM   2498  C  C     . ALA A  1  361 ? 43.590  -17.653 18.888  1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 361  ALA A C     1 
ATOM   2499  O  O     . ALA A  1  361 ? 42.890  -17.569 17.854  1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 361  ALA A O     1 
ATOM   2500  C  CB    . ALA A  1  361 ? 42.499  -17.934 21.151  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 361  ALA A CB    1 
ATOM   2501  N  N     . ASN A  1  362 ? 44.685  -16.916 19.076  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 362  ASN A N     1 
ATOM   2502  C  CA    . ASN A  1  362 ? 45.068  -15.956 18.065  1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 362  ASN A CA    1 
ATOM   2503  C  C     . ASN A  1  362 ? 45.571  -16.547 16.733  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 362  ASN A C     1 
ATOM   2504  O  O     . ASN A  1  362 ? 45.408  -15.895 15.632  1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 362  ASN A O     1 
ATOM   2505  C  CB    . ASN A  1  362 ? 46.125  -15.010 18.626  1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 362  ASN A CB    1 
ATOM   2506  C  CG    . ASN A  1  362 ? 45.492  -13.912 19.454  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 362  ASN A CG    1 
ATOM   2507  O  OD1   . ASN A  1  362 ? 44.740  -13.105 18.925  1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 362  ASN A OD1   1 
ATOM   2508  N  ND2   . ASN A  1  362 ? 45.818  -13.852 20.736  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 362  ASN A ND2   1 
ATOM   2509  N  N     . ALA A  1  363 ? 46.122  -17.763 16.819  1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 363  ALA A N     1 
ATOM   2510  C  CA    . ALA A  1  363 ? 46.502  -18.411 15.541  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 363  ALA A CA    1 
ATOM   2511  C  C     . ALA A  1  363 ? 45.284  -18.699 14.703  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 363  ALA A C     1 
ATOM   2512  O  O     . ALA A  1  363 ? 45.292  -18.570 13.502  1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 363  ALA A O     1 
ATOM   2513  C  CB    . ALA A  1  363 ? 47.261  -19.745 15.831  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 363  ALA A CB    1 
ATOM   2514  N  N     . VAL A  1  364 ? 44.207  -19.151 15.383  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 364  VAL A N     1 
ATOM   2515  C  CA    . VAL A  1  364 ? 42.951  -19.403 14.706  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 364  VAL A CA    1 
ATOM   2516  C  C     . VAL A  1  364 ? 42.419  -18.105 14.167  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 364  VAL A C     1 
ATOM   2517  O  O     . VAL A  1  364 ? 41.985  -18.056 12.948  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 364  VAL A O     1 
ATOM   2518  C  CB    . VAL A  1  364 ? 41.920  -20.116 15.649  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 364  VAL A CB    1 
ATOM   2519  C  CG1   . VAL A  1  364 ? 40.570  -20.238 14.952  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 364  VAL A CG1   1 
ATOM   2520  C  CG2   . VAL A  1  364 ? 42.425  -21.537 15.976  1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 364  VAL A CG2   1 
ATOM   2521  N  N     . LEU A  1  365 ? 42.406  -17.063 15.043  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 365  LEU A N     1 
ATOM   2522  C  CA    . LEU A  1  365 ? 41.856  -15.782 14.587  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 365  LEU A CA    1 
ATOM   2523  C  C     . LEU A  1  365 ? 42.652  -15.138 13.467  1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 365  LEU A C     1 
ATOM   2524  O  O     . LEU A  1  365 ? 42.048  -14.495 12.587  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 365  LEU A O     1 
ATOM   2525  C  CB    . LEU A  1  365 ? 41.725  -14.799 15.729  1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 365  LEU A CB    1 
ATOM   2526  C  CG    . LEU A  1  365 ? 40.647  -15.276 16.769  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 365  LEU A CG    1 
ATOM   2527  C  CD1   . LEU A  1  365 ? 40.883  -14.317 17.972  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 365  LEU A CD1   1 
ATOM   2528  C  CD2   . LEU A  1  365 ? 39.245  -15.114 16.150  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 365  LEU A CD2   1 
ATOM   2529  N  N     . ASP A  1  366 ? 43.958  -15.429 13.434  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 366  ASP A N     1 
ATOM   2530  C  CA    . ASP A  1  366 ? 44.851  -14.955 12.345  1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 366  ASP A CA    1 
ATOM   2531  C  C     . ASP A  1  366 ? 44.487  -15.591 10.994  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 366  ASP A C     1 
ATOM   2532  O  O     . ASP A  1  366 ? 44.685  -14.993 9.968   1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 366  ASP A O     1 
ATOM   2533  C  CB    . ASP A  1  366 ? 46.239  -15.460 12.650  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 366  ASP A CB    1 
ATOM   2534  C  CG    . ASP A  1  366 ? 47.000  -14.591 13.674  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 366  ASP A CG    1 
ATOM   2535  O  OD1   . ASP A  1  366 ? 46.560  -13.441 14.072  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 366  ASP A OD1   1 
ATOM   2536  O  OD2   . ASP A  1  366 ? 48.109  -15.072 14.088  1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 366  ASP A OD2   1 
ATOM   2537  N  N     . GLY A  1  367 ? 43.903  -16.810 11.026  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 367  GLY A N     1 
ATOM   2538  C  CA    . GLY A  1  367 ? 43.413  -17.495 9.875   1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 367  GLY A CA    1 
ATOM   2539  C  C     . GLY A  1  367 ? 44.060  -18.871 9.680   1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 367  GLY A C     1 
ATOM   2540  O  O     . GLY A  1  367 ? 43.960  -19.388 8.589   1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 367  GLY A O     1 
ATOM   2541  N  N     . ALA A  1  368 ? 44.728  -19.431 10.692  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 368  ALA A N     1 
ATOM   2542  C  CA    . ALA A  1  368 ? 45.435  -20.716 10.461  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 368  ALA A CA    1 
ATOM   2543  C  C     . ALA A  1  368 ? 44.495  -21.849 10.101  1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 368  ALA A C     1 
ATOM   2544  O  O     . ALA A  1  368 ? 43.435  -22.004 10.732  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 368  ALA A O     1 
ATOM   2545  C  CB    . ALA A  1  368 ? 46.370  -21.122 11.607  1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 368  ALA A CB    1 
ATOM   2546  N  N     . ASP A  1  369 ? 44.882  -22.658 9.093   1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 369  ASP A N     1 
ATOM   2547  C  CA    . ASP A  1  369 ? 44.084  -23.897 8.830   1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 369  ASP A CA    1 
ATOM   2548  C  C     . ASP A  1  369 ? 44.341  -24.973 9.866   1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 369  ASP A C     1 
ATOM   2549  O  O     . ASP A  1  369 ? 43.395  -25.771 10.149  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 369  ASP A O     1 
ATOM   2550  C  CB    . ASP A  1  369 ? 44.344  -24.489 7.445   1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 369  ASP A CB    1 
ATOM   2551  C  CG    . ASP A  1  369 ? 43.899  -23.560 6.391   1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 369  ASP A CG    1 
ATOM   2552  O  OD1   . ASP A  1  369 ? 42.745  -23.693 5.953   1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 369  ASP A OD1   1 
ATOM   2553  O  OD2   . ASP A  1  369 ? 44.665  -22.590 6.102   1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 369  ASP A OD2   1 
ATOM   2554  N  N     . CYS A  1  370 ? 45.584  -25.074 10.385  1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 370  CYS A N     1 
ATOM   2555  C  CA    . CYS A  1  370 ? 45.934  -26.191 11.268  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 370  CYS A CA    1 
ATOM   2556  C  C     . CYS A  1  370 ? 46.803  -25.585 12.374  1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 370  CYS A C     1 
ATOM   2557  O  O     . CYS A  1  370 ? 47.543  -24.549 12.154  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 370  CYS A O     1 
ATOM   2558  C  CB    . CYS A  1  370 ? 46.825  -27.234 10.567  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 370  CYS A CB    1 
ATOM   2559  S  SG    . CYS A  1  370 ? 46.097  -28.006 9.138   1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 370  CYS A SG    1 
ATOM   2560  N  N     . ILE A  1  371 ? 46.769  -26.210 13.543  1.00 16.68  ? ? ? ? ? ? 371  ILE A N     1 
ATOM   2561  C  CA    . ILE A  1  371 ? 47.628  -25.833 14.593  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 371  ILE A CA    1 
ATOM   2562  C  C     . ILE A  1  371 ? 48.292  -27.117 15.015  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 371  ILE A C     1 
ATOM   2563  O  O     . ILE A  1  371 ? 47.794  -28.204 14.640  1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 371  ILE A O     1 
ATOM   2564  C  CB    . ILE A  1  371 ? 46.870  -25.193 15.828  1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 371  ILE A CB    1 
ATOM   2565  C  CG1   . ILE A  1  371 ? 45.639  -26.075 16.155  1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 371  ILE A CG1   1 
ATOM   2566  C  CG2   . ILE A  1  371 ? 46.467  -23.785 15.481  1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 371  ILE A CG2   1 
ATOM   2567  C  CD1   . ILE A  1  371 ? 44.799  -25.533 17.396  1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 371  ILE A CD1   1 
ATOM   2568  N  N     . MET A  1  372 ? 49.381  -27.002 15.801  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 372  MET A N     1 
ATOM   2569  C  CA    . MET A  1  372 ? 50.285  -28.151 15.922  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 372  MET A CA    1 
ATOM   2570  C  C     . MET A  1  372 ? 50.794  -28.267 17.342  1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 372  MET A C     1 
ATOM   2571  O  O     . MET A  1  372 ? 50.919  -27.270 18.071  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 372  MET A O     1 
ATOM   2572  C  CB    . MET A  1  372 ? 51.510  -28.034 14.945  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 372  MET A CB    1 
ATOM   2573  C  CG    . MET A  1  372 ? 52.304  -29.333 14.883  1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 372  MET A CG    1 
ATOM   2574  S  SD    . MET A  1  372 ? 53.359  -29.273 13.313  1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 372  MET A SD    1 
ATOM   2575  C  CE    . MET A  1  372 ? 54.956  -29.139 14.032  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 372  MET A CE    1 
ATOM   2576  N  N     . LEU A  1  373 ? 51.143  -29.521 17.682  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 373  LEU A N     1 
ATOM   2577  C  CA    . LEU A  1  373 ? 51.767  -29.857 18.962  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 373  LEU A CA    1 
ATOM   2578  C  C     . LEU A  1  373 ? 52.989  -30.700 18.598  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 373  LEU A C     1 
ATOM   2579  O  O     . LEU A  1  373 ? 52.895  -31.566 17.696  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 373  LEU A O     1 
ATOM   2580  C  CB    . LEU A  1  373 ? 50.790  -30.688 19.794  1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 373  LEU A CB    1 
ATOM   2581  C  CG    . LEU A  1  373 ? 49.503  -29.879 20.237  1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 373  LEU A CG    1 
ATOM   2582  C  CD1   . LEU A  1  373 ? 48.429  -30.897 20.613  1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 373  LEU A CD1   1 
ATOM   2583  C  CD2   . LEU A  1  373 ? 49.814  -28.929 21.432  1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 373  LEU A CD2   1 
ATOM   2584  N  N     . SER A  1  374 ? 54.085  -30.430 19.307  1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 374  SER A N     1 
ATOM   2585  C  CA    . SER A  1  374 ? 55.377  -31.101 19.087  1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 374  SER A CA    1 
ATOM   2586  C  C     . SER A  1  374 ? 55.698  -31.822 20.362  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 374  SER A C     1 
ATOM   2587  O  O     . SER A  1  374 ? 55.147  -32.878 20.594  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 374  SER A O     1 
ATOM   2588  C  CB    . SER A  1  374 ? 56.437  -30.019 18.662  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 374  SER A CB    1 
ATOM   2589  O  OG    . SER A  1  374 ? 55.951  -29.608 17.376  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 374  SER A OG    1 
ATOM   2590  N  N     . GLY A  1  375 ? 56.542  -31.271 21.232  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 375  GLY A N     1 
ATOM   2591  C  CA    . GLY A  1  375 ? 56.945  -31.946 22.504  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 375  GLY A CA    1 
ATOM   2592  C  C     . GLY A  1  375 ? 55.712  -32.258 23.342  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 375  GLY A C     1 
ATOM   2593  O  O     . GLY A  1  375 ? 55.673  -33.258 24.080  1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 375  GLY A O     1 
ATOM   2594  N  N     . GLU A  1  376 ? 54.685  -31.395 23.232  1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 376  GLU A N     1 
ATOM   2595  C  CA    . GLU A  1  376 ? 53.481  -31.635 24.067  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 376  GLU A CA    1 
ATOM   2596  C  C     . GLU A  1  376 ? 52.874  -33.017 23.758  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 376  GLU A C     1 
ATOM   2597  O  O     . GLU A  1  376 ? 52.291  -33.647 24.631  1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 376  GLU A O     1 
ATOM   2598  C  CB    . GLU A  1  376 ? 52.427  -30.542 23.773  1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 376  GLU A CB    1 
ATOM   2599  C  CG    . GLU A  1  376 ? 52.984  -29.132 23.962  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 376  GLU A CG    1 
ATOM   2600  C  CD    . GLU A  1  376 ? 53.337  -28.491 22.644  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 376  GLU A CD    1 
ATOM   2601  O  OE1   . GLU A  1  376 ? 54.084  -29.092 21.821  1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 376  GLU A OE1   1 
ATOM   2602  O  OE2   . GLU A  1  376 ? 52.923  -27.337 22.413  1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 376  GLU A OE2   1 
ATOM   2603  N  N     . THR A  1  377 ? 52.941  -33.470 22.485  1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 377  THR A N     1 
ATOM   2604  C  CA    . THR A  1  377 ? 52.445  -34.879 22.267  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 377  THR A CA    1 
ATOM   2605  C  C     . THR A  1  377 ? 53.537  -35.931 22.144  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 377  THR A C     1 
ATOM   2606  O  O     . THR A  1  377 ? 53.267  -37.103 22.385  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 377  THR A O     1 
ATOM   2607  C  CB    . THR A  1  377 ? 51.474  -34.986 21.111  1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 377  THR A CB    1 
ATOM   2608  O  OG1   . THR A  1  377 ? 52.130  -34.476 19.919  1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 377  THR A OG1   1 
ATOM   2609  C  CG2   . THR A  1  377 ? 50.185  -34.134 21.453  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 377  THR A CG2   1 
ATOM   2610  N  N     . ALA A  1  378 ? 54.739  -35.497 21.713  1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 378  ALA A N     1 
ATOM   2611  C  CA    . ALA A  1  378 ? 55.839  -36.456 21.414  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 378  ALA A CA    1 
ATOM   2612  C  C     . ALA A  1  378 ? 56.409  -36.991 22.658  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 378  ALA A C     1 
ATOM   2613  O  O     . ALA A  1  378 ? 56.670  -38.222 22.740  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 378  ALA A O     1 
ATOM   2614  C  CB    . ALA A  1  378 ? 56.931  -35.759 20.551  1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 378  ALA A CB    1 
ATOM   2615  N  N     . LYS A  1  379 ? 56.561  -36.132 23.673  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 379  LYS A N     1 
ATOM   2616  C  CA    . LYS A  1  379 ? 57.373  -36.541 24.827  1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 379  LYS A CA    1 
ATOM   2617  C  C     . LYS A  1  379 ? 56.801  -36.172 26.205  1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 379  LYS A C     1 
ATOM   2618  O  O     . LYS A  1  379 ? 57.307  -36.609 27.195  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 379  LYS A O     1 
ATOM   2619  C  CB    . LYS A  1  379 ? 58.805  -36.025 24.695  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 379  LYS A CB    1 
ATOM   2620  C  CG    . LYS A  1  379 ? 58.970  -34.543 24.858  1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 379  LYS A CG    1 
ATOM   2621  C  CD    . LYS A  1  379 ? 60.410  -34.285 25.383  1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 379  LYS A CD    1 
ATOM   2622  C  CE    . LYS A  1  379 ? 60.649  -32.803 25.792  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 379  LYS A CE    1 
ATOM   2623  N  NZ    . LYS A  1  379 ? 61.827  -32.157 25.112  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 379  LYS A NZ    1 
ATOM   2624  N  N     . GLY A  1  380 ? 55.794  -35.317 26.231  1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 380  GLY A N     1 
ATOM   2625  C  CA    . GLY A  1  380 ? 55.287  -34.792 27.473  1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 380  GLY A CA    1 
ATOM   2626  C  C     . GLY A  1  380 ? 54.420  -35.747 28.258  1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 380  GLY A C     1 
ATOM   2627  O  O     . GLY A  1  380 ? 54.045  -36.840 27.781  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 380  GLY A O     1 
ATOM   2628  N  N     . ASN A  1  381 ? 54.064  -35.328 29.484  1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 381  ASN A N     1 
ATOM   2629  C  CA    . ASN A  1  381 ? 53.252  -36.181 30.317  1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 381  ASN A CA    1 
ATOM   2630  C  C     . ASN A  1  381 ? 51.726  -36.115 30.107  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 381  ASN A C     1 
ATOM   2631  O  O     . ASN A  1  381 ? 51.009  -36.905 30.710  1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 381  ASN A O     1 
ATOM   2632  C  CB    . ASN A  1  381 ? 53.569  -35.839 31.748  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 381  ASN A CB    1 
ATOM   2633  C  CG    . ASN A  1  381 ? 54.937  -36.308 32.128  1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 381  ASN A CG    1 
ATOM   2634  O  OD1   . ASN A  1  381 ? 55.360  -37.388 31.718  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 381  ASN A OD1   1 
ATOM   2635  N  ND2   . ASN A  1  381 ? 55.629  -35.528 32.946  1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 381  ASN A ND2   1 
ATOM   2636  N  N     . PHE A  1  382 ? 51.264  -35.181 29.295  1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 382  PHE A N     1 
ATOM   2637  C  CA    . PHE A  1  382 ? 49.832  -34.872 29.068  1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 382  PHE A CA    1 
ATOM   2638  C  C     . PHE A  1  382 ? 49.483  -34.794 27.577  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 382  PHE A C     1 
ATOM   2639  O  O     . PHE A  1  382 ? 48.914  -33.788 27.049  1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 382  PHE A O     1 
ATOM   2640  C  CB    . PHE A  1  382 ? 49.545  -33.566 29.781  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 382  PHE A CB    1 
ATOM   2641  C  CG    . PHE A  1  382 ? 49.813  -33.657 31.245  1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 382  PHE A CG    1 
ATOM   2642  C  CD1   . PHE A  1  382 ? 50.937  -33.077 31.809  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 382  PHE A CD1   1 
ATOM   2643  C  CD2   . PHE A  1  382 ? 48.978  -34.382 32.036  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 382  PHE A CD2   1 
ATOM   2644  C  CE1   . PHE A  1  382 ? 51.213  -33.201 33.178  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 382  PHE A CE1   1 
ATOM   2645  C  CE2   . PHE A  1  382 ? 49.245  -34.533 33.388  1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 382  PHE A CE2   1 
ATOM   2646  C  CZ    . PHE A  1  382 ? 50.372  -33.920 33.961  1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 382  PHE A CZ    1 
ATOM   2647  N  N     . PRO A  1  383 ? 49.874  -35.843 26.813  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 383  PRO A N     1 
ATOM   2648  C  CA    . PRO A  1  383 ? 49.702  -35.594 25.354  1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 383  PRO A CA    1 
ATOM   2649  C  C     . PRO A  1  383 ? 48.174  -35.562 24.971  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 383  PRO A C     1 
ATOM   2650  O  O     . PRO A  1  383 ? 47.802  -34.842 24.052  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 383  PRO A O     1 
ATOM   2651  C  CB    . PRO A  1  383 ? 50.331  -36.849 24.711  1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 383  PRO A CB    1 
ATOM   2652  C  CG    . PRO A  1  383 ? 50.303  -37.884 25.787  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 383  PRO A CG    1 
ATOM   2653  C  CD    . PRO A  1  383 ? 50.491  -37.157 27.107  1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 383  PRO A CD    1 
ATOM   2654  N  N     . VAL A  1  384 ? 47.362  -36.390 25.642  1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 384  VAL A N     1 
ATOM   2655  C  CA    . VAL A  1  384 ? 45.917  -36.389 25.315  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 384  VAL A CA    1 
ATOM   2656  C  C     . VAL A  1  384 ? 45.296  -35.029 25.727  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 384  VAL A C     1 
ATOM   2657  O  O     . VAL A  1  384 ? 44.496  -34.445 24.993  1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 384  VAL A O     1 
ATOM   2658  C  CB    . VAL A  1  384 ? 45.170  -37.575 25.998  1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 384  VAL A CB    1 
ATOM   2659  C  CG1   . VAL A  1  384 ? 43.652  -37.404 25.813  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 384  VAL A CG1   1 
ATOM   2660  C  CG2   . VAL A  1  384 ? 45.659  -38.907 25.413  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 384  VAL A CG2   1 
ATOM   2661  N  N     . GLU A  1  385 ? 45.617  -34.580 26.936  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 385  GLU A N     1 
ATOM   2662  C  CA    . GLU A  1  385 ? 45.186  -33.270 27.405  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 385  GLU A CA    1 
ATOM   2663  C  C     . GLU A  1  385 ? 45.554  -32.109 26.523  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 385  GLU A C     1 
ATOM   2664  O  O     . GLU A  1  385 ? 44.791  -31.132 26.413  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 385  GLU A O     1 
ATOM   2665  C  CB    . GLU A  1  385 ? 45.647  -33.025 28.873  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 385  GLU A CB    1 
ATOM   2666  C  CG    . GLU A  1  385 ? 45.029  -33.994 29.848  1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 385  GLU A CG    1 
ATOM   2667  C  CD    . GLU A  1  385 ? 45.824  -35.335 29.976  1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 385  GLU A CD    1 
ATOM   2668  O  OE1   . GLU A  1  385 ? 46.730  -35.720 29.173  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 385  GLU A OE1   1 
ATOM   2669  O  OE2   . GLU A  1  385 ? 45.493  -36.111 30.831  1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 385  GLU A OE2   1 
ATOM   2670  N  N     . ALA A  1  386 ? 46.756  -32.168 25.886  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 386  ALA A N     1 
ATOM   2671  C  CA    . ALA A  1  386 ? 47.212  -31.070 25.047  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 386  ALA A CA    1 
ATOM   2672  C  C     . ALA A  1  386 ? 46.269  -31.021 23.813  1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 386  ALA A C     1 
ATOM   2673  O  O     . ALA A  1  386 ? 45.895  -29.930 23.293  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 386  ALA A O     1 
ATOM   2674  C  CB    . ALA A  1  386 ? 48.704  -31.291 24.586  1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 386  ALA A CB    1 
ATOM   2675  N  N     . VAL A  1  387 ? 45.948  -32.189 23.295  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 387  VAL A N     1 
ATOM   2676  C  CA    . VAL A  1  387 ? 45.102  -32.258 22.105  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 387  VAL A CA    1 
ATOM   2677  C  C     . VAL A  1  387 ? 43.701  -31.716 22.540  1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 387  VAL A C     1 
ATOM   2678  O  O     . VAL A  1  387 ? 43.116  -30.930 21.795  1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 387  VAL A O     1 
ATOM   2679  C  CB    . VAL A  1  387 ? 44.902  -33.668 21.553  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 387  VAL A CB    1 
ATOM   2680  C  CG1   . VAL A  1  387 ? 43.857  -33.675 20.396  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 387  VAL A CG1   1 
ATOM   2681  C  CG2   . VAL A  1  387 ? 46.266  -34.171 21.045  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 387  VAL A CG2   1 
ATOM   2682  N  N     . LYS A  1  388 ? 43.191  -32.155 23.669  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 388  LYS A N     1 
ATOM   2683  C  CA    . LYS A  1  388 ? 41.858  -31.688 24.125  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 388  LYS A CA    1 
ATOM   2684  C  C     . LYS A  1  388 ? 41.836  -30.162 24.292  1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 388  LYS A C     1 
ATOM   2685  O  O     . LYS A  1  388 ? 40.795  -29.479 23.964  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 388  LYS A O     1 
ATOM   2686  C  CB    . LYS A  1  388 ? 41.457  -32.293 25.493  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 388  LYS A CB    1 
ATOM   2687  C  CG    . LYS A  1  388 ? 41.050  -33.768 25.387  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 388  LYS A CG    1 
ATOM   2688  C  CD    . LYS A  1  388 ? 40.712  -34.308 26.767  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 388  LYS A CD    1 
ATOM   2689  C  CE    . LYS A  1  388 ? 40.326  -35.735 26.589  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 388  LYS A CE    1 
ATOM   2690  N  NZ    . LYS A  1  388 ? 39.831  -36.226 27.926  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 388  LYS A NZ    1 
ATOM   2691  N  N     . MET A  1  389 ? 42.951  -29.624 24.843  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 389  MET A N     1 
ATOM   2692  C  CA    . MET A  1  389 ? 43.064  -28.207 25.034  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 389  MET A CA    1 
ATOM   2693  C  C     . MET A  1  389 ? 43.060  -27.473 23.703  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 389  MET A C     1 
ATOM   2694  O  O     . MET A  1  389 ? 42.414  -26.421 23.602  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 389  MET A O     1 
ATOM   2695  C  CB    . MET A  1  389 ? 44.306  -27.814 25.902  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 389  MET A CB    1 
ATOM   2696  C  CG    . MET A  1  389 ? 44.478  -26.338 26.148  1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 389  MET A CG    1 
ATOM   2697  S  SD    . MET A  1  389 ? 42.953  -25.555 26.926  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 389  MET A SD    1 
ATOM   2698  C  CE    . MET A  1  389 ? 42.822  -26.567 28.384  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 389  MET A CE    1 
ATOM   2699  N  N     . GLN A  1  390 ? 43.889  -27.902 22.722  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A N     1 
ATOM   2700  C  CA    . GLN A  1  390 ? 43.806  -27.228 21.441  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A CA    1 
ATOM   2701  C  C     . GLN A  1  390 ? 42.371  -27.278 20.824  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A C     1 
ATOM   2702  O  O     . GLN A  1  390 ? 41.924  -26.311 20.208  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A O     1 
ATOM   2703  C  CB    . GLN A  1  390 ? 44.795  -27.859 20.393  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A CB    1 
ATOM   2704  C  CG    . GLN A  1  390 ? 46.179  -27.332 20.635  1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A CG    1 
ATOM   2705  C  CD    . GLN A  1  390 ? 47.088  -27.406 19.423  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A CD    1 
ATOM   2706  O  OE1   . GLN A  1  390 ? 46.950  -28.321 18.692  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A OE1   1 
ATOM   2707  N  NE2   . GLN A  1  390 ? 48.107  -26.516 19.325  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 390  GLN A NE2   1 
ATOM   2708  N  N     . HIS A  1  391 ? 41.707  -28.410 20.936  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 391  HIS A N     1 
ATOM   2709  C  CA    . HIS A  1  391 ? 40.366  -28.559 20.416  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 391  HIS A CA    1 
ATOM   2710  C  C     . HIS A  1  391 ? 39.446  -27.541 21.089  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 391  HIS A C     1 
ATOM   2711  O  O     . HIS A  1  391 ? 38.661  -26.862 20.432  1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 391  HIS A O     1 
ATOM   2712  C  CB    . HIS A  1  391 ? 39.874  -29.984 20.679  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 391  HIS A CB    1 
ATOM   2713  C  CG    . HIS A  1  391 ? 38.409  -30.152 20.490  1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 391  HIS A CG    1 
ATOM   2714  N  ND1   . HIS A  1  391 ? 37.860  -30.389 19.300  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 391  HIS A ND1   1 
ATOM   2715  C  CD2   . HIS A  1  391 ? 37.364  -30.088 21.410  1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 391  HIS A CD2   1 
ATOM   2716  C  CE1   . HIS A  1  391 ? 36.486  -30.505 19.424  1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 391  HIS A CE1   1 
ATOM   2717  N  NE2   . HIS A  1  391 ? 36.188  -30.324 20.713  1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 391  HIS A NE2   1 
ATOM   2718  N  N     . ALA A  1  392 ? 39.538  -27.448 22.401  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 392  ALA A N     1 
ATOM   2719  C  CA    . ALA A  1  392 ? 38.626  -26.574 23.146  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 392  ALA A CA    1 
ATOM   2720  C  C     . ALA A  1  392 ? 38.836  -25.076 22.769  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 392  ALA A C     1 
ATOM   2721  O  O     . ALA A  1  392 ? 37.828  -24.316 22.635  1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 392  ALA A O     1 
ATOM   2722  C  CB    . ALA A  1  392 ? 38.737  -26.754 24.657  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 392  ALA A CB    1 
ATOM   2723  N  N     . ILE A  1  393 ? 40.095  -24.643 22.667  1.00 20.19  ? ? ? ? ? ? 393  ILE A N     1 
ATOM   2724  C  CA    . ILE A  1  393 ? 40.413  -23.252 22.434  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 393  ILE A CA    1 
ATOM   2725  C  C     . ILE A  1  393 ? 39.999  -22.978 20.940  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 393  ILE A C     1 
ATOM   2726  O  O     . ILE A  1  393 ? 39.342  -21.964 20.616  1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 393  ILE A O     1 
ATOM   2727  C  CB    . ILE A  1  393 ? 41.905  -22.976 22.602  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 393  ILE A CB    1 
ATOM   2728  C  CG1   . ILE A  1  393 ? 42.372  -23.195 24.072  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 393  ILE A CG1   1 
ATOM   2729  C  CG2   . ILE A  1  393 ? 42.189  -21.487 22.150  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 393  ILE A CG2   1 
ATOM   2730  C  CD1   . ILE A  1  393 ? 43.935  -23.380 24.047  1.00 17.47  ? ? ? ? ? ? 393  ILE A CD1   1 
ATOM   2731  N  N     . ALA A  1  394 ? 40.341  -23.882 20.045  1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 394  ALA A N     1 
ATOM   2732  C  CA    . ALA A  1  394 ? 40.111  -23.619 18.602  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 394  ALA A CA    1 
ATOM   2733  C  C     . ALA A  1  394 ? 38.613  -23.464 18.368  1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 394  ALA A C     1 
ATOM   2734  O  O     . ALA A  1  394 ? 38.175  -22.586 17.687  1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 394  ALA A O     1 
ATOM   2735  C  CB    . ALA A  1  394 ? 40.571  -24.784 17.780  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 394  ALA A CB    1 
ATOM   2736  N  N     . ARG A  1  395 ? 37.811  -24.334 18.984  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 395  ARG A N     1 
ATOM   2737  C  CA    . ARG A  1  395 ? 36.356  -24.192 18.812  1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 395  ARG A CA    1 
ATOM   2738  C  C     . ARG A  1  395 ? 35.862  -22.794 19.268  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 395  ARG A C     1 
ATOM   2739  O  O     . ARG A  1  395 ? 34.939  -22.239 18.672  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 395  ARG A O     1 
ATOM   2740  C  CB    . ARG A  1  395 ? 35.580  -25.241 19.666  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 395  ARG A CB    1 
ATOM   2741  C  CG    . ARG A  1  395 ? 34.978  -26.419 18.961  1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 395  ARG A CG    1 
ATOM   2742  C  CD    . ARG A  1  395 ? 33.468  -26.640 18.912  1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 395  ARG A CD    1 
ATOM   2743  N  NE    . ARG A  1  395 ? 32.868  -26.985 20.156  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 395  ARG A NE    1 
ATOM   2744  C  CZ    . ARG A  1  395 ? 31.641  -27.450 20.378  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 395  ARG A CZ    1 
ATOM   2745  N  NH1   . ARG A  1  395 ? 30.735  -27.849 19.470  1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 395  ARG A NH1   1 
ATOM   2746  N  NH2   . ARG A  1  395 ? 31.348  -27.604 21.635  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 395  ARG A NH2   1 
ATOM   2747  N  N     . GLU A  1  396 ? 36.304  -22.330 20.424  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 396  GLU A N     1 
ATOM   2748  C  CA    . GLU A  1  396 ? 35.889  -21.036 20.925  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 396  GLU A CA    1 
ATOM   2749  C  C     . GLU A  1  396 ? 36.334  -19.903 19.954  1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 396  GLU A C     1 
ATOM   2750  O  O     . GLU A  1  396 ? 35.622  -18.927 19.744  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 396  GLU A O     1 
ATOM   2751  C  CB    . GLU A  1  396 ? 36.561  -20.723 22.244  1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 396  GLU A CB    1 
ATOM   2752  C  CG    . GLU A  1  396 ? 35.994  -21.518 23.415  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 396  GLU A CG    1 
ATOM   2753  C  CD    . GLU A  1  396 ? 34.596  -21.156 23.848  1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 396  GLU A CD    1 
ATOM   2754  O  OE1   . GLU A  1  396 ? 33.949  -20.122 23.442  1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 396  GLU A OE1   1 
ATOM   2755  O  OE2   . GLU A  1  396 ? 34.121  -21.977 24.706  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 396  GLU A OE2   1 
ATOM   2756  N  N     . ALA A  1  397 ? 37.558  -20.033 19.444  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 397  ALA A N     1 
ATOM   2757  C  CA    . ALA A  1  397 ? 38.159  -18.958 18.623  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 397  ALA A CA    1 
ATOM   2758  C  C     . ALA A  1  397 ? 37.458  -18.964 17.229  1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 397  ALA A C     1 
ATOM   2759  O  O     . ALA A  1  397 ? 37.161  -17.912 16.711  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 397  ALA A O     1 
ATOM   2760  C  CB    . ALA A  1  397 ? 39.707  -19.215 18.515  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 397  ALA A CB    1 
ATOM   2761  N  N     . GLU A  1  398 ? 37.149  -20.135 16.674  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 398  GLU A N     1 
ATOM   2762  C  CA    . GLU A  1  398 ? 36.339  -20.227 15.452  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 398  GLU A CA    1 
ATOM   2763  C  C     . GLU A  1  398 ? 35.035  -19.483 15.536  1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 398  GLU A C     1 
ATOM   2764  O  O     . GLU A  1  398 ? 34.663  -18.788 14.593  1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 398  GLU A O     1 
ATOM   2765  C  CB    . GLU A  1  398 ? 36.111  -21.663 14.994  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 398  GLU A CB    1 
ATOM   2766  C  CG    . GLU A  1  398 ? 37.480  -22.296 14.618  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 398  GLU A CG    1 
ATOM   2767  C  CD    . GLU A  1  398 ? 37.564  -23.781 14.901  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 398  GLU A CD    1 
ATOM   2768  O  OE1   . GLU A  1  398 ? 36.480  -24.391 15.206  1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 398  GLU A OE1   1 
ATOM   2769  O  OE2   . GLU A  1  398 ? 38.670  -24.359 14.637  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 398  GLU A OE2   1 
ATOM   2770  N  N     . ALA A  1  399 ? 34.292  -19.645 16.655  1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 399  ALA A N     1 
ATOM   2771  C  CA    . ALA A  1  399 ? 33.003  -18.978 16.837  1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 399  ALA A CA    1 
ATOM   2772  C  C     . ALA A  1  399 ? 33.212  -17.459 16.966  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 399  ALA A C     1 
ATOM   2773  O  O     . ALA A  1  399 ? 32.313  -16.735 16.599  1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 399  ALA A O     1 
ATOM   2774  C  CB    . ALA A  1  399 ? 32.247  -19.490 18.069  1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 399  ALA A CB    1 
ATOM   2775  N  N     . ALA A  1  400 ? 34.404  -17.018 17.333  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 400  ALA A N     1 
ATOM   2776  C  CA    . ALA A  1  400 ? 34.699  -15.583 17.419  1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 400  ALA A CA    1 
ATOM   2777  C  C     . ALA A  1  400 ? 35.226  -14.909 16.131  1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 400  ALA A C     1 
ATOM   2778  O  O     . ALA A  1  400 ? 35.461  -13.682 16.101  1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 400  ALA A O     1 
ATOM   2779  C  CB    . ALA A  1  400 ? 35.611  -15.242 18.628  1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 400  ALA A CB    1 
ATOM   2780  N  N     . VAL A  1  401 ? 35.431  -15.695 15.073  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 401  VAL A N     1 
ATOM   2781  C  CA    . VAL A  1  401 ? 35.782  -15.165 13.797  1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 401  VAL A CA    1 
ATOM   2782  C  C     . VAL A  1  401 ? 34.686  -14.154 13.346  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 401  VAL A C     1 
ATOM   2783  O  O     . VAL A  1  401 ? 33.464  -14.438 13.397  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 401  VAL A O     1 
ATOM   2784  C  CB    . VAL A  1  401 ? 36.036  -16.326 12.772  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 401  VAL A CB    1 
ATOM   2785  C  CG1   . VAL A  1  401 ? 35.943  -15.810 11.348  1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 401  VAL A CG1   1 
ATOM   2786  C  CG2   . VAL A  1  401 ? 37.384  -17.078 13.040  1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 401  VAL A CG2   1 
ATOM   2787  N  N     . TYR A  1  402 ? 35.118  -12.972 12.909  1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 402  TYR A N     1 
ATOM   2788  C  CA    . TYR A  1  402 ? 34.210  -11.957 12.370  1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 402  TYR A CA    1 
ATOM   2789  C  C     . TYR A  1  402 ? 33.988  -12.187 10.842  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 402  TYR A C     1 
ATOM   2790  O  O     . TYR A  1  402 ? 34.639  -11.582 10.027  1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 402  TYR A O     1 
ATOM   2791  C  CB    . TYR A  1  402 ? 34.811  -10.569 12.645  1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 402  TYR A CB    1 
ATOM   2792  C  CG    . TYR A  1  402 ? 33.896  -9.404  12.370  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 402  TYR A CG    1 
ATOM   2793  C  CD1   . TYR A  1  402 ? 32.522  -9.477  12.583  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 402  TYR A CD1   1 
ATOM   2794  C  CD2   . TYR A  1  402 ? 34.400  -8.178  11.922  1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 402  TYR A CD2   1 
ATOM   2795  C  CE1   . TYR A  1  402 ? 31.678  -8.390  12.310  1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 402  TYR A CE1   1 
ATOM   2796  C  CE2   . TYR A  1  402 ? 33.576  -7.098  11.637  1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 402  TYR A CE2   1 
ATOM   2797  C  CZ    . TYR A  1  402 ? 32.214  -7.207  11.832  1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 402  TYR A CZ    1 
ATOM   2798  O  OH    . TYR A  1  402 ? 31.417  -6.144  11.561  1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 402  TYR A OH    1 
ATOM   2799  N  N     . HIS A  1  403 ? 33.057  -13.071 10.492  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 403  HIS A N     1 
ATOM   2800  C  CA    . HIS A  1  403 ? 32.897  -13.543 9.095   1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 403  HIS A CA    1 
ATOM   2801  C  C     . HIS A  1  403 ? 32.466  -12.445 8.167   1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 403  HIS A C     1 
ATOM   2802  O  O     . HIS A  1  403 ? 32.803  -12.462 7.004   1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 403  HIS A O     1 
ATOM   2803  C  CB    . HIS A  1  403 ? 31.892  -14.687 9.010   1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 403  HIS A CB    1 
ATOM   2804  C  CG    . HIS A  1  403 ? 32.403  -15.997 9.564   1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 403  HIS A CG    1 
ATOM   2805  N  ND1   . HIS A  1  403 ? 33.343  -16.762 8.923   1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 403  HIS A ND1   1 
ATOM   2806  C  CD2   . HIS A  1  403 ? 32.091  -16.658 10.752  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 403  HIS A CD2   1 
ATOM   2807  C  CE1   . HIS A  1  403 ? 33.570  -17.872 9.642   1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 403  HIS A CE1   1 
ATOM   2808  N  NE2   . HIS A  1  403 ? 32.807  -17.795 10.781  1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 403  HIS A NE2   1 
ATOM   2809  N  N     . ARG A  1  404 ? 31.710  -11.499 8.690   1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A N     1 
ATOM   2810  C  CA    . ARG A  1  404 ? 31.218  -10.337 7.928   1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CA    1 
ATOM   2811  C  C     . ARG A  1  404 ? 32.337  -9.574  7.206   1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A C     1 
ATOM   2812  O  O     . ARG A  1  404 ? 32.277  -9.325  5.969   1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A O     1 
ATOM   2813  C  CB    . ARG A  1  404 ? 30.455  -9.418  8.853   1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CB    1 
ATOM   2814  C  CG    . ARG A  1  404 ? 30.430  -7.953  8.437   1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CG    1 
ATOM   2815  C  CD    . ARG A  1  404 ? 29.343  -7.242  9.197   1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CD    1 
ATOM   2816  N  NE    . ARG A  1  404 ? 28.076  -7.790  8.732   1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A NE    1 
ATOM   2817  C  CZ    . ARG A  1  404 ? 26.896  -7.461  9.241   1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CZ    1 
ATOM   2818  N  NH1   . ARG A  1  404 ? 26.828  -6.599  10.251  1.00 79.29  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A NH1   1 
ATOM   2819  N  NH2   . ARG A  1  404 ? 25.793  -7.998  8.748   1.00 76.68  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A NH2   1 
ATOM   2820  N  N     . GLN A  1  405 ? 33.359  -9.227  7.967   1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A N     1 
ATOM   2821  C  CA    A GLN A  1  405 ? 34.521  -8.564  7.431   0.47 41.83  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A CA    1 
ATOM   2822  C  CA    B GLN A  1  405 ? 34.505  -8.551  7.406   0.53 42.45  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A CA    1 
ATOM   2823  C  C     . GLN A  1  405 ? 35.341  -9.575  6.621   1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A C     1 
ATOM   2824  O  O     . GLN A  1  405 ? 35.736  -9.284  5.489   1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A O     1 
ATOM   2825  C  CB    A GLN A  1  405 ? 35.368  -7.967  8.581   0.47 39.70  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A CB    1 
ATOM   2826  C  CB    B GLN A  1  405 ? 35.367  -7.860  8.502   0.53 41.22  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A CB    1 
ATOM   2827  C  CG    A GLN A  1  405 ? 36.861  -7.839  8.327   0.47 38.47  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A CG    1 
ATOM   2828  C  CG    B GLN A  1  405 ? 36.345  -6.813  7.970   0.53 42.76  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A CG    1 
ATOM   2829  C  CD    A GLN A  1  405 ? 37.573  -7.154  9.496   0.47 37.88  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A CD    1 
ATOM   2830  C  CD    B GLN A  1  405 ? 36.891  -5.879  9.047   0.53 44.55  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A CD    1 
ATOM   2831  O  OE1   A GLN A  1  405 ? 37.475  -5.952  9.659   0.47 39.43  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A OE1   1 
ATOM   2832  O  OE1   B GLN A  1  405 ? 36.174  -5.453  9.957   0.53 46.56  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A OE1   1 
ATOM   2833  N  NE2   A GLN A  1  405 ? 38.282  -7.928  10.306  0.47 38.30  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A NE2   1 
ATOM   2834  N  NE2   B GLN A  1  405 ? 38.157  -5.539  8.930   0.53 44.88  ? ? ? ? ? ? 405  GLN A NE2   1 
ATOM   2835  N  N     . LEU A  1  406 ? 35.580  -10.757 7.223   1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A N     1 
ATOM   2836  C  CA    . LEU A  1  406 ? 36.456  -11.777 6.579   1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CA    1 
ATOM   2837  C  C     . LEU A  1  406 ? 35.927  -12.157 5.190   1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A C     1 
ATOM   2838  O  O     . LEU A  1  406 ? 36.667  -12.147 4.162   1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A O     1 
ATOM   2839  C  CB    . LEU A  1  406 ? 36.579  -13.052 7.462   1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CB    1 
ATOM   2840  C  CG    . LEU A  1  406 ? 37.492  -14.180 6.932   1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CG    1 
ATOM   2841  C  CD1   . LEU A  1  406 ? 38.889  -13.605 6.674   1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CD1   1 
ATOM   2842  C  CD2   . LEU A  1  406 ? 37.562  -15.402 7.852   1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CD2   1 
ATOM   2843  N  N     . PHE A  1  407 ? 34.630  -12.458 5.104   1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 407  PHE A N     1 
ATOM   2844  C  CA    . PHE A  1  407 ? 34.091  -12.918 3.844   1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 407  PHE A CA    1 
ATOM   2845  C  C     . PHE A  1  407 ? 34.159  -11.782 2.845   1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 407  PHE A C     1 
ATOM   2846  O  O     . PHE A  1  407 ? 34.572  -11.996 1.739   1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 407  PHE A O     1 
ATOM   2847  C  CB    . PHE A  1  407 ? 32.666  -13.472 4.030   1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 407  PHE A CB    1 
ATOM   2848  C  CG    . PHE A  1  407 ? 32.015  -13.963 2.750   1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 407  PHE A CG    1 
ATOM   2849  C  CD1   . PHE A  1  407 ? 32.667  -14.890 1.891   1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 407  PHE A CD1   1 
ATOM   2850  C  CD2   . PHE A  1  407 ? 30.740  -13.560 2.425   1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 407  PHE A CD2   1 
ATOM   2851  C  CE1   . PHE A  1  407 ? 32.056  -15.328 0.713   1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 407  PHE A CE1   1 
ATOM   2852  C  CE2   . PHE A  1  407 ? 30.119  -14.015 1.245   1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 407  PHE A CE2   1 
ATOM   2853  C  CZ    . PHE A  1  407 ? 30.792  -14.928 0.398   1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 407  PHE A CZ    1 
ATOM   2854  N  N     . GLU A  1  408 ? 33.737  -10.573 3.210   1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A N     1 
ATOM   2855  C  CA    A GLU A  1  408 ? 33.806  -9.420  2.322   0.47 45.82  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A CA    1 
ATOM   2856  C  CA    B GLU A  1  408 ? 33.807  -9.419  2.301   0.53 46.96  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A CA    1 
ATOM   2857  C  C     . GLU A  1  408 ? 35.257  -9.206  1.819   1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A C     1 
ATOM   2858  O  O     . GLU A  1  408 ? 35.498  -9.083  0.632   1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A O     1 
ATOM   2859  C  CB    A GLU A  1  408 ? 33.232  -8.193  3.039   0.47 46.96  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A CB    1 
ATOM   2860  C  CB    B GLU A  1  408 ? 33.288  -8.141  2.967   0.53 49.72  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A CB    1 
ATOM   2861  C  CG    A GLU A  1  408 ? 33.727  -6.830  2.574   0.47 49.56  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A CG    1 
ATOM   2862  C  CG    B GLU A  1  408 ? 32.320  -7.261  2.161   0.53 57.19  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A CG    1 
ATOM   2863  C  CD    A GLU A  1  408 ? 33.579  -5.798  3.672   0.47 50.84  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A CD    1 
ATOM   2864  C  CD    B GLU A  1  408 ? 32.723  -6.884  0.720   0.53 60.53  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A CD    1 
ATOM   2865  O  OE1   A GLU A  1  408 ? 34.577  -5.523  4.407   0.47 48.98  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A OE1   1 
ATOM   2866  O  OE1   B GLU A  1  408 ? 33.194  -5.741  0.475   0.53 63.97  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A OE1   1 
ATOM   2867  O  OE2   A GLU A  1  408 ? 32.438  -5.322  3.834   0.47 52.35  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A OE2   1 
ATOM   2868  O  OE2   B GLU A  1  408 ? 32.507  -7.693  -0.198  0.53 59.43  ? ? ? ? ? ? 408  GLU A OE2   1 
ATOM   2869  N  N     . GLU A  1  409 ? 36.229  -9.180  2.725   1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 409  GLU A N     1 
ATOM   2870  C  CA    . GLU A  1  409 ? 37.601  -8.932  2.321   1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 409  GLU A CA    1 
ATOM   2871  C  C     . GLU A  1  409 ? 38.140  -10.056 1.429   1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 409  GLU A C     1 
ATOM   2872  O  O     . GLU A  1  409 ? 38.866  -9.751  0.484   1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 409  GLU A O     1 
ATOM   2873  C  CB    . GLU A  1  409 ? 38.498  -8.703  3.570   1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 409  GLU A CB    1 
ATOM   2874  C  CG    . GLU A  1  409 ? 37.985  -7.422  4.280   1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 409  GLU A CG    1 
ATOM   2875  C  CD    . GLU A  1  409 ? 38.933  -6.879  5.384   1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 409  GLU A CD    1 
ATOM   2876  O  OE1   . GLU A  1  409 ? 39.843  -7.626  5.767   1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 409  GLU A OE1   1 
ATOM   2877  O  OE2   . GLU A  1  409 ? 38.720  -5.678  5.841   1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 409  GLU A OE2   1 
ATOM   2878  N  N     . LEU A  1  410 ? 37.802  -11.321 1.738   1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 410  LEU A N     1 
ATOM   2879  C  CA    . LEU A  1  410 ? 38.214  -12.448 0.871   1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 410  LEU A CA    1 
ATOM   2880  C  C     . LEU A  1  410 ? 37.651  -12.337 -0.510  1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 410  LEU A C     1 
ATOM   2881  O  O     . LEU A  1  410 ? 38.353  -12.557 -1.484  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 410  LEU A O     1 
ATOM   2882  C  CB    . LEU A  1  410 ? 37.949  -13.857 1.467   1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 410  LEU A CB    1 
ATOM   2883  C  CG    . LEU A  1  410 ? 38.759  -14.303 2.679   1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 410  LEU A CG    1 
ATOM   2884  C  CD1   . LEU A  1  410 ? 38.055  -15.404 3.495   1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 410  LEU A CD1   1 
ATOM   2885  C  CD2   . LEU A  1  410 ? 40.235  -14.670 2.378   1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 410  LEU A CD2   1 
ATOM   2886  N  N     . ARG A  1  411 ? 36.386  -11.935 -0.574  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 411  ARG A N     1 
ATOM   2887  C  CA    . ARG A  1  411 ? 35.597  -11.818 -1.755  1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 411  ARG A CA    1 
ATOM   2888  C  C     . ARG A  1  411 ? 36.133  -10.679 -2.625  1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 411  ARG A C     1 
ATOM   2889  O  O     . ARG A  1  411 ? 36.345  -10.853 -3.822  1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 411  ARG A O     1 
ATOM   2890  C  CB    . ARG A  1  411 ? 34.173  -11.504 -1.269  1.00 61.89  ? ? ? ? ? ? 411  ARG A CB    1 
ATOM   2891  C  CG    . ARG A  1  411 ? 32.985  -11.764 -2.177  1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 411  ARG A CG    1 
ATOM   2892  C  CD    . ARG A  1  411 ? 31.755  -11.025 -1.660  1.00 72.54  ? ? ? ? ? ? 411  ARG A CD    1 
ATOM   2893  N  NE    . ARG A  1  411 ? 31.817  -9.616  -2.052  1.00 79.05  ? ? ? ? ? ? 411  ARG A NE    1 
ATOM   2894  C  CZ    . ARG A  1  411 ? 31.604  -9.165  -3.297  1.00 90.16  ? ? ? ? ? ? 411  ARG A CZ    1 
ATOM   2895  N  NH1   . ARG A  1  411 ? 31.297  -9.999  -4.286  1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 411  ARG A NH1   1 
ATOM   2896  N  NH2   . ARG A  1  411 ? 31.677  -7.858  -3.562  1.00 103.47 ? ? ? ? ? ? 411  ARG A NH2   1 
ATOM   2897  N  N     . ARG A  1  412 ? 36.360  -9.539  -2.001  1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 412  ARG A N     1 
ATOM   2898  C  CA    . ARG A  1  412 ? 36.594  -8.278  -2.648  1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 412  ARG A CA    1 
ATOM   2899  C  C     . ARG A  1  412 ? 38.083  -8.199  -2.968  1.00 71.34  ? ? ? ? ? ? 412  ARG A C     1 
ATOM   2900  O  O     . ARG A  1  412 ? 38.537  -7.225  -3.541  1.00 77.27  ? ? ? ? ? ? 412  ARG A O     1 
ATOM   2901  C  CB    . ARG A  1  412 ? 36.138  -7.187  -1.666  1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 412  ARG A CB    1 
ATOM   2902  C  CG    . ARG A  1  412 ? 36.210  -5.710  -2.072  1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 412  ARG A CG    1 
ATOM   2903  C  CD    . ARG A  1  412 ? 35.678  -4.814  -0.948  1.00 80.13  ? ? ? ? ? ? 412  ARG A CD    1 
ATOM   2904  N  NE    . ARG A  1  412 ? 36.717  -4.031  -0.272  1.00 85.43  ? ? ? ? ? ? 412  ARG A NE    1 
ATOM   2905  C  CZ    . ARG A  1  412 ? 36.836  -2.705  -0.377  1.00 92.90  ? ? ? ? ? ? 412  ARG A CZ    1 
ATOM   2906  N  NH1   . ARG A  1  412 ? 35.979  -2.013  -1.142  1.00 94.09  ? ? ? ? ? ? 412  ARG A NH1   1 
ATOM   2907  N  NH2   . ARG A  1  412 ? 37.814  -2.061  0.275   1.00 99.74  ? ? ? ? ? ? 412  ARG A NH2   1 
ATOM   2908  N  N     . ALA A  1  413 ? 38.840  -9.231  -2.591  1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 413  ALA A N     1 
ATOM   2909  C  CA    . ALA A  1  413 ? 40.233  -9.349  -3.025  1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 413  ALA A CA    1 
ATOM   2910  C  C     . ALA A  1  413 ? 40.585  -10.625 -3.829  1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 413  ALA A C     1 
ATOM   2911  O  O     . ALA A  1  413 ? 41.593  -10.617 -4.515  1.00 75.49  ? ? ? ? ? ? 413  ALA A O     1 
ATOM   2912  C  CB    . ALA A  1  413 ? 41.208  -9.108  -1.877  1.00 74.18  ? ? ? ? ? ? 413  ALA A CB    1 
ATOM   2913  N  N     . ALA A  1  414 ? 39.783  -11.692 -3.778  1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 414  ALA A N     1 
ATOM   2914  C  CA    . ALA A  1  414 ? 39.956  -12.847 -4.719  1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 414  ALA A CA    1 
ATOM   2915  C  C     . ALA A  1  414 ? 39.805  -12.288 -6.162  1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 414  ALA A C     1 
ATOM   2916  O  O     . ALA A  1  414 ? 39.291  -11.167 -6.341  1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 414  ALA A O     1 
ATOM   2917  C  CB    . ALA A  1  414 ? 38.968  -13.970 -4.443  1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 414  ALA A CB    1 
ATOM   2918  N  N     . PRO A  1  415 ? 40.298  -12.994 -7.200  1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 415  PRO A N     1 
ATOM   2919  C  CA    . PRO A  1  415 ? 39.976  -12.170 -8.371  1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 415  PRO A CA    1 
ATOM   2920  C  C     . PRO A  1  415 ? 38.778  -12.795 -9.101  1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 415  PRO A C     1 
ATOM   2921  O  O     . PRO A  1  415 ? 38.297  -13.880 -8.662  1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 415  PRO A O     1 
ATOM   2922  C  CB    . PRO A  1  415 ? 41.286  -12.176 -9.190  1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 415  PRO A CB    1 
ATOM   2923  C  CG    . PRO A  1  415 ? 42.278  -12.979 -8.365  1.00 71.26  ? ? ? ? ? ? 415  PRO A CG    1 
ATOM   2924  C  CD    . PRO A  1  415 ? 41.448  -13.864 -7.468  1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 415  PRO A CD    1 
ATOM   2925  N  N     . LEU A  1  416 ? 38.254  -12.132 -10.141 1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 416  LEU A N     1 
ATOM   2926  C  CA    . LEU A  1  416 ? 37.145  -12.770 -10.904 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 416  LEU A CA    1 
ATOM   2927  C  C     . LEU A  1  416 ? 37.611  -14.172 -11.298 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 416  LEU A C     1 
ATOM   2928  O  O     . LEU A  1  416 ? 38.825  -14.398 -11.446 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 416  LEU A O     1 
ATOM   2929  C  CB    . LEU A  1  416 ? 36.775  -11.964 -12.156 1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 416  LEU A CB    1 
ATOM   2930  C  CG    . LEU A  1  416 ? 36.228  -10.543 -11.900 1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 416  LEU A CG    1 
ATOM   2931  C  CD1   . LEU A  1  416 ? 36.011  -9.705  -13.148 1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 416  LEU A CD1   1 
ATOM   2932  C  CD2   . LEU A  1  416 ? 34.959  -10.561 -11.049 1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 416  LEU A CD2   1 
ATOM   2933  N  N     . SER A  1  417 ? 36.694  -15.112 -11.478 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 417  SER A N     1 
ATOM   2934  C  CA    . SER A  1  417 ? 37.060  -16.452 -11.965 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 417  SER A CA    1 
ATOM   2935  C  C     . SER A  1  417 ? 35.996  -16.998 -12.920 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 417  SER A C     1 
ATOM   2936  O  O     . SER A  1  417 ? 34.805  -16.850 -12.652 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 417  SER A O     1 
ATOM   2937  C  CB    . SER A  1  417 ? 37.240  -17.429 -10.818 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 417  SER A CB    1 
ATOM   2938  O  OG    . SER A  1  417 ? 37.347  -18.779 -11.311 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 417  SER A OG    1 
ATOM   2939  N  N     . ARG A  1  418 ? 36.430  -17.563 -14.048 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A N     1 
ATOM   2940  C  CA    A ARG A  1  418 ? 35.535  -18.299 -14.933 0.65 42.26  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A CA    1 
ATOM   2941  C  CA    B ARG A  1  418 ? 35.557  -18.309 -14.941 0.35 42.05  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A CA    1 
ATOM   2942  C  C     . ARG A  1  418 ? 35.566  -19.818 -14.633 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A C     1 
ATOM   2943  O  O     . ARG A  1  418 ? 34.946  -20.621 -15.348 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A O     1 
ATOM   2944  C  CB    A ARG A  1  418 ? 35.859  -18.022 -16.395 0.65 47.20  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A CB    1 
ATOM   2945  C  CB    B ARG A  1  418 ? 35.968  -18.067 -16.383 0.35 45.97  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A CB    1 
ATOM   2946  C  CG    A ARG A  1  418 ? 35.193  -16.767 -16.974 0.65 50.29  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A CG    1 
ATOM   2947  C  CG    B ARG A  1  418 ? 36.420  -16.641 -16.638 0.35 49.22  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A CG    1 
ATOM   2948  C  CD    A ARG A  1  418 ? 35.904  -16.349 -18.262 0.65 57.84  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A CD    1 
ATOM   2949  C  CD    B ARG A  1  418 ? 35.721  -16.080 -17.849 0.35 52.07  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A CD    1 
ATOM   2950  N  NE    A ARG A  1  418 ? 35.695  -17.298 -19.373 0.65 59.23  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A NE    1 
ATOM   2951  N  NE    B ARG A  1  418 ? 34.404  -15.534 -17.550 0.35 50.65  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A NE    1 
ATOM   2952  C  CZ    A ARG A  1  418 ? 34.648  -17.282 -20.197 0.65 60.31  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A CZ    1 
ATOM   2953  C  CZ    B ARG A  1  418 ? 33.413  -15.483 -18.431 0.35 50.95  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A CZ    1 
ATOM   2954  N  NH1   A ARG A  1  418 ? 33.701  -16.357 -20.093 0.65 60.02  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A NH1   1 
ATOM   2955  N  NH1   B ARG A  1  418 ? 33.581  -15.991 -19.642 0.35 53.21  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A NH1   1 
ATOM   2956  N  NH2   A ARG A  1  418 ? 34.570  -18.189 -21.154 0.65 62.63  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A NH2   1 
ATOM   2957  N  NH2   B ARG A  1  418 ? 32.256  -14.949 -18.097 0.35 49.95  ? ? ? ? ? ? 418  ARG A NH2   1 
ATOM   2958  N  N     . ASP A  1  419 ? 36.265  -20.231 -13.587 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 419  ASP A N     1 
ATOM   2959  C  CA    . ASP A  1  419 ? 36.226  -21.634 -13.232 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 419  ASP A CA    1 
ATOM   2960  C  C     . ASP A  1  419 ? 34.892  -21.998 -12.493 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 419  ASP A C     1 
ATOM   2961  O  O     . ASP A  1  419 ? 34.629  -21.473 -11.398 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 419  ASP A O     1 
ATOM   2962  C  CB    . ASP A  1  419 ? 37.375  -22.013 -12.336 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 419  ASP A CB    1 
ATOM   2963  C  CG    . ASP A  1  419 ? 37.251  -23.461 -11.862 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 419  ASP A CG    1 
ATOM   2964  O  OD1   . ASP A  1  419 ? 36.970  -24.362 -12.650 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 419  ASP A OD1   1 
ATOM   2965  O  OD2   . ASP A  1  419 ? 37.418  -23.728 -10.730 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 419  ASP A OD2   1 
ATOM   2966  N  N     . PRO A  1  420 ? 34.089  -22.943 -13.035 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 420  PRO A N     1 
ATOM   2967  C  CA    . PRO A  1  420 ? 32.767  -23.226 -12.436 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 420  PRO A CA    1 
ATOM   2968  C  C     . PRO A  1  420 ? 32.883  -23.766 -11.040 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 420  PRO A C     1 
ATOM   2969  O  O     . PRO A  1  420 ? 31.983  -23.527 -10.246 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 420  PRO A O     1 
ATOM   2970  C  CB    . PRO A  1  420 ? 32.133  -24.260 -13.408 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 420  PRO A CB    1 
ATOM   2971  C  CG    . PRO A  1  420 ? 32.823  -23.978 -14.757 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 420  PRO A CG    1 
ATOM   2972  C  CD    . PRO A  1  420 ? 34.246  -23.594 -14.370 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 420  PRO A CD    1 
ATOM   2973  N  N     . THR A  1  421 ? 33.988  -24.445 -10.660 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 421  THR A N     1 
ATOM   2974  C  CA    . THR A  1  421 ? 34.096  -24.918 -9.298  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 421  THR A CA    1 
ATOM   2975  C  C     . THR A  1  421 ? 34.228  -23.737 -8.279  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 421  THR A C     1 
ATOM   2976  O  O     . THR A  1  421 ? 33.560  -23.709 -7.199  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 421  THR A O     1 
ATOM   2977  C  CB    . THR A  1  421 ? 35.292  -25.829 -9.066  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 421  THR A CB    1 
ATOM   2978  O  OG1   . THR A  1  421 ? 35.261  -26.872 -10.048 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 421  THR A OG1   1 
ATOM   2979  C  CG2   . THR A  1  421 ? 35.162  -26.424 -7.677  1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 421  THR A CG2   1 
ATOM   2980  N  N     . GLU A  1  422 ? 35.080  -22.795 -8.632  1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 422  GLU A N     1 
ATOM   2981  C  CA    . GLU A  1  422 ? 35.273  -21.516 -7.859  1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 422  GLU A CA    1 
ATOM   2982  C  C     . GLU A  1  422 ? 33.946  -20.694 -7.751  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 422  GLU A C     1 
ATOM   2983  O  O     . GLU A  1  422 ? 33.542  -20.285 -6.672  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 422  GLU A O     1 
ATOM   2984  C  CB    . GLU A  1  422 ? 36.250  -20.633 -8.606  1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 422  GLU A CB    1 
ATOM   2985  C  CG    . GLU A  1  422 ? 37.635  -21.219 -8.730  1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 422  GLU A CG    1 
ATOM   2986  C  CD    . GLU A  1  422 ? 38.594  -20.648 -7.678  1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 422  GLU A CD    1 
ATOM   2987  O  OE1   . GLU A  1  422 ? 38.087  -20.057 -6.649  1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 422  GLU A OE1   1 
ATOM   2988  O  OE2   . GLU A  1  422 ? 39.825  -20.849 -7.891  1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 422  GLU A OE2   1 
ATOM   2989  N  N     . VAL A  1  423 ? 33.280  -20.524 -8.878  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 423  VAL A N     1 
ATOM   2990  C  CA    . VAL A  1  423 ? 31.992  -19.769 -8.977  1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 423  VAL A CA    1 
ATOM   2991  C  C     . VAL A  1  423 ? 30.914  -20.466 -8.115  1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 423  VAL A C     1 
ATOM   2992  O  O     . VAL A  1  423 ? 30.179  -19.810 -7.349  1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 423  VAL A O     1 
ATOM   2993  C  CB    . VAL A  1  423 ? 31.532  -19.704 -10.410 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 423  VAL A CB    1 
ATOM   2994  C  CG1   . VAL A  1  423 ? 30.164  -18.974 -10.534 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 423  VAL A CG1   1 
ATOM   2995  C  CG2   . VAL A  1  423 ? 32.591  -18.956 -11.247 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 423  VAL A CG2   1 
ATOM   2996  N  N     . THR A  1  424 ? 30.815  -21.795 -8.248  1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 424  THR A N     1 
ATOM   2997  C  CA    . THR A  1  424 ? 29.899  -22.526 -7.411  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 424  THR A CA    1 
ATOM   2998  C  C     . THR A  1  424 ? 30.241  -22.429 -5.933  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 424  THR A C     1 
ATOM   2999  O  O     . THR A  1  424 ? 29.343  -22.274 -5.052  1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 424  THR A O     1 
ATOM   3000  C  CB    . THR A  1  424 ? 29.857  -24.010 -7.859  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 424  THR A CB    1 
ATOM   3001  O  OG1   . THR A  1  424 ? 29.545  -24.070 -9.252  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 424  THR A OG1   1 
ATOM   3002  C  CG2   . THR A  1  424 ? 28.745  -24.789 -7.008  1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 424  THR A CG2   1 
ATOM   3003  N  N     . ALA A  1  425 ? 31.536  -22.576 -5.586  1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 425  ALA A N     1 
ATOM   3004  C  CA    . ALA A  1  425 ? 31.997  -22.432 -4.193  1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 425  ALA A CA    1 
ATOM   3005  C  C     . ALA A  1  425 ? 31.527  -21.124 -3.544  1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 425  ALA A C     1 
ATOM   3006  O  O     . ALA A  1  425 ? 30.997  -21.126 -2.415  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 425  ALA A O     1 
ATOM   3007  C  CB    . ALA A  1  425 ? 33.553  -22.509 -4.122  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 425  ALA A CB    1 
ATOM   3008  N  N     . ILE A  1  426 ? 31.730  -19.994 -4.226  1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 426  ILE A N     1 
ATOM   3009  C  CA    . ILE A  1  426 ? 31.400  -18.734 -3.587  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 426  ILE A CA    1 
ATOM   3010  C  C     . ILE A  1  426 ? 29.844  -18.559 -3.465  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 426  ILE A C     1 
ATOM   3011  O  O     . ILE A  1  426 ? 29.330  -18.023 -2.437  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 426  ILE A O     1 
ATOM   3012  C  CB    . ILE A  1  426 ? 32.098  -17.510 -4.245  1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 426  ILE A CB    1 
ATOM   3013  C  CG1   . ILE A  1  426 ? 32.147  -16.309 -3.229  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 426  ILE A CG1   1 
ATOM   3014  C  CG2   . ILE A  1  426 ? 31.456  -17.166 -5.609  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 426  ILE A CG2   1 
ATOM   3015  C  CD1   . ILE A  1  426 ? 32.907  -15.059 -3.721  1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 426  ILE A CD1   1 
ATOM   3016  N  N     . GLY A  1  427 ? 29.139  -19.027 -4.486  1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 427  GLY A N     1 
ATOM   3017  C  CA    . GLY A  1  427 ? 27.640  -18.980 -4.525  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 427  GLY A CA    1 
ATOM   3018  C  C     . GLY A  1  427 ? 27.181  -19.829 -3.293  1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 427  GLY A C     1 
ATOM   3019  O  O     . GLY A  1  427 ? 26.249  -19.417 -2.532  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 427  GLY A O     1 
ATOM   3020  N  N     . ALA A  1  428 ? 27.804  -21.026 -3.131  1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 428  ALA A N     1 
ATOM   3021  C  CA    . ALA A  1  428 ? 27.411  -21.986 -2.071  1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 428  ALA A CA    1 
ATOM   3022  C  C     . ALA A  1  428 ? 27.674  -21.417 -0.649  1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 428  ALA A C     1 
ATOM   3023  O  O     . ALA A  1  428 ? 26.818  -21.517 0.279   1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 428  ALA A O     1 
ATOM   3024  C  CB    . ALA A  1  428 ? 28.008  -23.366 -2.315  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 428  ALA A CB    1 
ATOM   3025  N  N     . VAL A  1  429 ? 28.805  -20.740 -0.455  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 429  VAL A N     1 
ATOM   3026  C  CA    . VAL A  1  429 ? 29.140  -20.186 0.857   1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 429  VAL A CA    1 
ATOM   3027  C  C     . VAL A  1  429 ? 28.210  -19.013 1.177   1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 429  VAL A C     1 
ATOM   3028  O  O     . VAL A  1  429 ? 27.757  -18.865 2.286   1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 429  VAL A O     1 
ATOM   3029  C  CB    . VAL A  1  429 ? 30.636  -19.733 0.951   1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 429  VAL A CB    1 
ATOM   3030  C  CG1   . VAL A  1  429 ? 30.884  -18.968 2.213   1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 429  VAL A CG1   1 
ATOM   3031  C  CG2   . VAL A  1  429 ? 31.523  -21.002 0.897   1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 429  VAL A CG2   1 
ATOM   3032  N  N     . GLU A  1  430 ? 27.956  -18.170 0.198   1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 430  GLU A N     1 
ATOM   3033  C  CA    . GLU A  1  430 ? 27.008  -17.050 0.401   1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 430  GLU A CA    1 
ATOM   3034  C  C     . GLU A  1  430 ? 25.613  -17.580 0.774   1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 430  GLU A C     1 
ATOM   3035  O  O     . GLU A  1  430 ? 24.937  -17.014 1.630   1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 430  GLU A O     1 
ATOM   3036  C  CB    . GLU A  1  430 ? 26.889  -16.277 -0.904  1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 430  GLU A CB    1 
ATOM   3037  C  CG    . GLU A  1  430 ? 25.930  -15.087 -0.845  1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 430  GLU A CG    1 
ATOM   3038  C  CD    . GLU A  1  430 ? 26.560  -13.937 -0.071  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 430  GLU A CD    1 
ATOM   3039  O  OE1   . GLU A  1  430 ? 26.346  -13.882 1.186   1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 430  GLU A OE1   1 
ATOM   3040  O  OE2   . GLU A  1  430 ? 27.286  -13.113 -0.731  1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 430  GLU A OE2   1 
ATOM   3041  N  N     . ALA A  1  431 ? 25.182  -18.606 0.057   1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 431  ALA A N     1 
ATOM   3042  C  CA    . ALA A  1  431 ? 23.854  -19.211 0.314   1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 431  ALA A CA    1 
ATOM   3043  C  C     . ALA A  1  431 ? 23.849  -19.799 1.750   1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 431  ALA A C     1 
ATOM   3044  O  O     . ALA A  1  431 ? 22.896  -19.572 2.475   1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 431  ALA A O     1 
ATOM   3045  C  CB    . ALA A  1  431 ? 23.510  -20.261 -0.687  1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 431  ALA A CB    1 
ATOM   3046  N  N     . ALA A  1  432 ? 24.921  -20.471 2.163   1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 432  ALA A N     1 
ATOM   3047  C  CA    . ALA A  1  432 ? 25.056  -20.950 3.530   1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 432  ALA A CA    1 
ATOM   3048  C  C     . ALA A  1  432 ? 24.910  -19.839 4.582   1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 432  ALA A C     1 
ATOM   3049  O  O     . ALA A  1  432 ? 24.214  -20.000 5.646   1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 432  ALA A O     1 
ATOM   3050  C  CB    . ALA A  1  432 ? 26.387  -21.712 3.727   1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 432  ALA A CB    1 
ATOM   3051  N  N     . PHE A  1  433 ? 25.557  -18.692 4.335   1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 433  PHE A N     1 
ATOM   3052  C  CA    . PHE A  1  433 ? 25.444  -17.625 5.311   1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 433  PHE A CA    1 
ATOM   3053  C  C     . PHE A  1  433 ? 23.995  -17.102 5.389   1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 433  PHE A C     1 
ATOM   3054  O  O     . PHE A  1  433 ? 23.490  -16.766 6.466   1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 433  PHE A O     1 
ATOM   3055  C  CB    . PHE A  1  433 ? 26.380  -16.456 4.965   1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 433  PHE A CB    1 
ATOM   3056  C  CG    . PHE A  1  433 ? 27.828  -16.662 5.476   1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 433  PHE A CG    1 
ATOM   3057  C  CD1   . PHE A  1  433 ? 28.925  -16.790 4.587   1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 433  PHE A CD1   1 
ATOM   3058  C  CD2   . PHE A  1  433 ? 28.075  -16.775 6.817   1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 433  PHE A CD2   1 
ATOM   3059  C  CE1   . PHE A  1  433 ? 30.228  -16.952 5.095   1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 433  PHE A CE1   1 
ATOM   3060  C  CE2   . PHE A  1  433 ? 29.386  -16.938 7.335   1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 433  PHE A CE2   1 
ATOM   3061  C  CZ    . PHE A  1  433 ? 30.469  -17.021 6.475   1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 433  PHE A CZ    1 
ATOM   3062  N  N     . LYS A  1  434 ? 23.395  -16.917 4.238   1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 434  LYS A N     1 
ATOM   3063  C  CA    . LYS A  1  434 ? 22.075  -16.344 4.148   1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 434  LYS A CA    1 
ATOM   3064  C  C     . LYS A  1  434 ? 21.052  -17.143 4.970   1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 434  LYS A C     1 
ATOM   3065  O  O     . LYS A  1  434 ? 20.086  -16.550 5.418   1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 434  LYS A O     1 
ATOM   3066  C  CB    . LYS A  1  434 ? 21.596  -16.276 2.675   1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 434  LYS A CB    1 
ATOM   3067  C  CG    . LYS A  1  434 ? 20.144  -15.815 2.434   1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 434  LYS A CG    1 
ATOM   3068  C  CD    . LYS A  1  434 ? 19.971  -14.368 2.869   1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 434  LYS A CD    1 
ATOM   3069  C  CE    . LYS A  1  434 ? 18.802  -13.679 2.148   1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 434  LYS A CE    1 
ATOM   3070  N  NZ    . LYS A  1  434 ? 18.683  -12.242 2.586   1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 434  LYS A NZ    1 
ATOM   3071  N  N     . CYS A  1  435 ? 21.230  -18.480 5.068   1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 435  CYS A N     1 
ATOM   3072  C  CA    . CYS A  1  435 ? 20.225  -19.297 5.785   1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 435  CYS A CA    1 
ATOM   3073  C  C     . CYS A  1  435 ? 20.784  -19.975 7.024   1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 435  CYS A C     1 
ATOM   3074  O  O     . CYS A  1  435 ? 20.094  -20.810 7.581   1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 435  CYS A O     1 
ATOM   3075  C  CB    . CYS A  1  435 ? 19.612  -20.380 4.816   1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 435  CYS A CB    1 
ATOM   3076  S  SG    . CYS A  1  435 ? 20.787  -21.632 4.169   1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 435  CYS A SG    1 
ATOM   3077  N  N     . CYS A  1  436 ? 22.000  -19.596 7.433   1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 436  CYS A N     1 
ATOM   3078  C  CA    . CYS A  1  436 ? 22.769  -20.231 8.511   1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 436  CYS A CA    1 
ATOM   3079  C  C     . CYS A  1  436 ? 22.702  -21.730 8.316   1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 436  CYS A C     1 
ATOM   3080  O  O     . CYS A  1  436 ? 22.326  -22.375 9.303   1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 436  CYS A O     1 
ATOM   3081  C  CB    . CYS A  1  436 ? 22.154  -20.017 9.871   1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 436  CYS A CB    1 
ATOM   3082  S  SG    . CYS A  1  436 ? 21.792  -18.347 10.285  1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 436  CYS A SG    1 
ATOM   3083  N  N     . ALA A  1  437 ? 22.976  -22.245 7.070   1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 437  ALA A N     1 
ATOM   3084  C  CA    . ALA A  1  437 ? 23.031  -23.676 6.802   1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 437  ALA A CA    1 
ATOM   3085  C  C     . ALA A  1  437 ? 23.897  -24.408 7.880   1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 437  ALA A C     1 
ATOM   3086  O  O     . ALA A  1  437 ? 24.934  -23.881 8.344   1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 437  ALA A O     1 
ATOM   3087  C  CB    . ALA A  1  437 ? 23.700  -23.918 5.408   1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 437  ALA A CB    1 
ATOM   3088  N  N     . ALA A  1  438 ? 23.554  -25.650 8.240   1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 438  ALA A N     1 
ATOM   3089  C  CA    . ALA A  1  438 ? 24.396  -26.421 9.199   1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 438  ALA A CA    1 
ATOM   3090  C  C     . ALA A  1  438 ? 25.627  -26.938 8.482   1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 438  ALA A C     1 
ATOM   3091  O  O     . ALA A  1  438 ? 26.644  -27.212 9.064   1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 438  ALA A O     1 
ATOM   3092  C  CB    . ALA A  1  438 ? 23.602  -27.577 9.756   1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 438  ALA A CB    1 
ATOM   3093  N  N     . ALA A  1  439 ? 25.477  -27.091 7.192   1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 439  ALA A N     1 
ATOM   3094  C  CA    . ALA A  1  439 ? 26.639  -27.675 6.427   1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 439  ALA A CA    1 
ATOM   3095  C  C     . ALA A  1  439 ? 26.511  -27.397 4.951   1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 439  ALA A C     1 
ATOM   3096  O  O     . ALA A  1  439 ? 25.419  -27.147 4.434   1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 439  ALA A O     1 
ATOM   3097  C  CB    . ALA A  1  439 ? 26.654  -29.217 6.674   1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 439  ALA A CB    1 
ATOM   3098  N  N     . ILE A  1  440 ? 27.650  -27.518 4.276   1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 440  ILE A N     1 
ATOM   3099  C  CA    . ILE A  1  440 ? 27.731  -27.584 2.807   1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 440  ILE A CA    1 
ATOM   3100  C  C     . ILE A  1  440 ? 28.274  -29.009 2.554   1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 440  ILE A C     1 
ATOM   3101  O  O     . ILE A  1  440 ? 29.412  -29.349 2.966   1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 440  ILE A O     1 
ATOM   3102  C  CB    . ILE A  1  440 ? 28.697  -26.507 2.199   1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 440  ILE A CB    1 
ATOM   3103  C  CG1   . ILE A  1  440 ? 28.218  -25.060 2.546   1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 440  ILE A CG1   1 
ATOM   3104  C  CG2   . ILE A  1  440 ? 28.830  -26.699 0.704   1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 440  ILE A CG2   1 
ATOM   3105  C  CD1   . ILE A  1  440 ? 29.335  -24.026 2.520   1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 440  ILE A CD1   1 
ATOM   3106  N  N     . ILE A  1  441 ? 27.485  -29.846 1.899   1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 441  ILE A N     1 
ATOM   3107  C  CA    . ILE A  1  441 ? 27.941  -31.180 1.596   1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 441  ILE A CA    1 
ATOM   3108  C  C     . ILE A  1  441 ? 28.462  -31.117 0.144   1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 441  ILE A C     1 
ATOM   3109  O  O     . ILE A  1  441 ? 27.712  -30.700 -0.790  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 441  ILE A O     1 
ATOM   3110  C  CB    . ILE A  1  441 ? 26.777  -32.179 1.738   1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 441  ILE A CB    1 
ATOM   3111  C  CG1   . ILE A  1  441 ? 26.312  -32.144 3.244   1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 441  ILE A CG1   1 
ATOM   3112  C  CG2   . ILE A  1  441 ? 27.141  -33.577 1.244   1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 441  ILE A CG2   1 
ATOM   3113  C  CD1   . ILE A  1  441 ? 25.008  -32.886 3.587   1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 441  ILE A CD1   1 
ATOM   3114  N  N     . VAL A  1  442 ? 29.684  -31.607 -0.044  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 442  VAL A N     1 
ATOM   3115  C  CA    . VAL A  1  442 ? 30.314  -31.509 -1.361  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 442  VAL A CA    1 
ATOM   3116  C  C     . VAL A  1  442 ? 30.839  -32.916 -1.753  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 442  VAL A C     1 
ATOM   3117  O  O     . VAL A  1  442 ? 31.478  -33.569 -0.894  1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 442  VAL A O     1 
ATOM   3118  C  CB    . VAL A  1  442 ? 31.449  -30.401 -1.377  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 442  VAL A CB    1 
ATOM   3119  C  CG1   . VAL A  1  442 ? 32.574  -30.594 -0.283  1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 442  VAL A CG1   1 
ATOM   3120  C  CG2   . VAL A  1  442 ? 32.033  -30.314 -2.778  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 442  VAL A CG2   1 
ATOM   3121  N  N     . LEU A  1  443 ? 30.648  -33.309 -3.023  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 443  LEU A N     1 
ATOM   3122  C  CA    . LEU A  1  443 ? 31.260  -34.486 -3.575  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 443  LEU A CA    1 
ATOM   3123  C  C     . LEU A  1  443 ? 32.616  -34.066 -4.155  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 443  LEU A C     1 
ATOM   3124  O  O     . LEU A  1  443 ? 32.697  -33.054 -4.900  1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 443  LEU A O     1 
ATOM   3125  C  CB    . LEU A  1  443 ? 30.359  -35.072 -4.630  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 443  LEU A CB    1 
ATOM   3126  C  CG    . LEU A  1  443 ? 29.416  -36.202 -4.176  1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 443  LEU A CG    1 
ATOM   3127  C  CD1   . LEU A  1  443 ? 28.747  -35.928 -2.848  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 443  LEU A CD1   1 
ATOM   3128  C  CD2   . LEU A  1  443 ? 28.492  -36.783 -5.249  1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 443  LEU A CD2   1 
ATOM   3129  N  N     . THR A  1  444 ? 33.667  -34.839 -3.809  1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 444  THR A N     1 
ATOM   3130  C  CA    . THR A  1  444 ? 35.005  -34.407 -4.307  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 444  THR A CA    1 
ATOM   3131  C  C     . THR A  1  444 ? 35.906  -35.613 -4.619  1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 444  THR A C     1 
ATOM   3132  O  O     . THR A  1  444 ? 35.911  -36.586 -3.896  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 444  THR A O     1 
ATOM   3133  C  CB    . THR A  1  444 ? 35.661  -33.392 -3.337  1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 444  THR A CB    1 
ATOM   3134  O  OG1   . THR A  1  444 ? 36.920  -32.950 -3.932  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 444  THR A OG1   1 
ATOM   3135  C  CG2   . THR A  1  444 ? 35.892  -34.012 -1.928  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 444  THR A CG2   1 
ATOM   3136  N  N     . THR A  1  445 ? 36.591  -35.588 -5.735  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 445  THR A N     1 
ATOM   3137  C  CA    . THR A  1  445 ? 37.486  -36.691 -6.072  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 445  THR A CA    1 
ATOM   3138  C  C     . THR A  1  445 ? 38.852  -36.431 -5.482  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 445  THR A C     1 
ATOM   3139  O  O     . THR A  1  445 ? 39.504  -37.344 -4.900  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 445  THR A O     1 
ATOM   3140  C  CB    . THR A  1  445 ? 37.560  -36.850 -7.600  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 445  THR A CB    1 
ATOM   3141  O  OG1   . THR A  1  445 ? 36.282  -37.269 -8.113  1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 445  THR A OG1   1 
ATOM   3142  C  CG2   . THR A  1  445 ? 38.646  -37.861 -8.080  1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 445  THR A CG2   1 
ATOM   3143  N  N     . THR A  1  446 ? 39.308  -35.182 -5.607  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 446  THR A N     1 
ATOM   3144  C  CA    . THR A  1  446 ? 40.684  -34.834 -5.191  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 446  THR A CA    1 
ATOM   3145  C  C     . THR A  1  446 ? 40.746  -34.024 -3.919  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 446  THR A C     1 
ATOM   3146  O  O     . THR A  1  446 ? 41.833  -33.822 -3.357  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 446  THR A O     1 
ATOM   3147  C  CB    . THR A  1  446 ? 41.425  -34.023 -6.326  1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 446  THR A CB    1 
ATOM   3148  O  OG1   . THR A  1  446 ? 40.759  -32.747 -6.540  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 446  THR A OG1   1 
ATOM   3149  C  CG2   . THR A  1  446 ? 41.437  -34.828 -7.584  1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 446  THR A CG2   1 
ATOM   3150  N  N     . GLY A  1  447 ? 39.586  -33.504 -3.461  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 447  GLY A N     1 
ATOM   3151  C  CA    . GLY A  1  447 ? 39.557  -32.538 -2.353  1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 447  GLY A CA    1 
ATOM   3152  C  C     . GLY A  1  447 ? 39.350  -31.091 -2.842  1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 447  GLY A C     1 
ATOM   3153  O  O     . GLY A  1  447 ? 38.935  -30.234 -2.053  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 447  GLY A O     1 
ATOM   3154  N  N     . ARG A  1  448 ? 39.609  -30.830 -4.144  1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 448  ARG A N     1 
ATOM   3155  C  CA    . ARG A  1  448 ? 39.715  -29.425 -4.639  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 448  ARG A CA    1 
ATOM   3156  C  C     . ARG A  1  448 ? 38.356  -28.692 -4.347  1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 448  ARG A C     1 
ATOM   3157  O  O     . ARG A  1  448 ? 38.333  -27.529 -3.983  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 448  ARG A O     1 
ATOM   3158  C  CB    . ARG A  1  448 ? 40.048  -29.366 -6.133  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 448  ARG A CB    1 
ATOM   3159  C  CG    . ARG A  1  448 ? 40.184  -27.930 -6.703  1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 448  ARG A CG    1 
ATOM   3160  C  CD    . ARG A  1  448 ? 41.116  -27.851 -7.923  1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 448  ARG A CD    1 
ATOM   3161  N  NE    . ARG A  1  448 ? 40.922  -26.528 -8.514  1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 448  ARG A NE    1 
ATOM   3162  C  CZ    . ARG A  1  448 ? 39.863  -26.198 -9.288  1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 448  ARG A CZ    1 
ATOM   3163  N  NH1   . ARG A  1  448 ? 38.921  -27.079 -9.626  1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 448  ARG A NH1   1 
ATOM   3164  N  NH2   . ARG A  1  448 ? 39.764  -24.992 -9.789  1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 448  ARG A NH2   1 
ATOM   3165  N  N     . SER A  1  449 ? 37.229  -29.362 -4.565  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 449  SER A N     1 
ATOM   3166  C  CA    . SER A  1  449 ? 35.943  -28.620 -4.516  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 449  SER A CA    1 
ATOM   3167  C  C     . SER A  1  449 ? 35.739  -28.247 -3.108  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 449  SER A C     1 
ATOM   3168  O  O     . SER A  1  449 ? 35.216  -27.174 -2.787  1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 449  SER A O     1 
ATOM   3169  C  CB    . SER A  1  449 ? 34.753  -29.473 -4.948  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 449  SER A CB    1 
ATOM   3170  O  OG    . SER A  1  449 ? 34.839  -29.678 -6.356  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 449  SER A OG    1 
ATOM   3171  N  N     . ALA A  1  450 ? 36.193  -29.091 -2.221  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 450  ALA A N     1 
ATOM   3172  C  CA    . ALA A  1  450 ? 36.101  -28.759 -0.757  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 450  ALA A CA    1 
ATOM   3173  C  C     . ALA A  1  450 ? 37.081  -27.709 -0.347  1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 450  ALA A C     1 
ATOM   3174  O  O     . ALA A  1  450 ? 36.740  -26.826 0.426   1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 450  ALA A O     1 
ATOM   3175  C  CB    . ALA A  1  450 ? 36.262  -30.000 0.088   1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 450  ALA A CB    1 
ATOM   3176  N  N     . GLN A  1  451 ? 38.286  -27.690 -0.931  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 451  GLN A N     1 
ATOM   3177  C  CA    . GLN A  1  451 ? 39.217  -26.680 -0.555  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 451  GLN A CA    1 
ATOM   3178  C  C     . GLN A  1  451 ? 38.695  -25.298 -1.030  1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 451  GLN A C     1 
ATOM   3179  O  O     . GLN A  1  451 ? 38.973  -24.238 -0.391  1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 451  GLN A O     1 
ATOM   3180  C  CB    . GLN A  1  451 ? 40.572  -26.941 -1.248  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 451  GLN A CB    1 
ATOM   3181  C  CG    . GLN A  1  451 ? 41.659  -25.915 -0.984  1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 451  GLN A CG    1 
ATOM   3182  C  CD    . GLN A  1  451 ? 43.035  -26.344 -1.560  1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 451  GLN A CD    1 
ATOM   3183  O  OE1   . GLN A  1  451 ? 43.172  -27.470 -2.039  1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 451  GLN A OE1   1 
ATOM   3184  N  NE2   . GLN A  1  451 ? 44.033  -25.484 -1.466  1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 451  GLN A NE2   1 
ATOM   3185  N  N     . LEU A  1  452 ? 38.083  -25.254 -2.240  1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 452  LEU A N     1 
ATOM   3186  C  CA    . LEU A  1  452 ? 37.663  -23.904 -2.729  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 452  LEU A CA    1 
ATOM   3187  C  C     . LEU A  1  452 ? 36.439  -23.372 -1.896  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 452  LEU A C     1 
ATOM   3188  O  O     . LEU A  1  452 ? 36.173  -22.145 -1.893  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 452  LEU A O     1 
ATOM   3189  C  CB    . LEU A  1  452 ? 37.240  -23.918 -4.192  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 452  LEU A CB    1 
ATOM   3190  C  CG    . LEU A  1  452 ? 38.405  -24.355 -5.129  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 452  LEU A CG    1 
ATOM   3191  C  CD1   . LEU A  1  452 ? 38.081  -24.233 -6.615  1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 452  LEU A CD1   1 
ATOM   3192  C  CD2   . LEU A  1  452 ? 39.727  -23.936 -4.691  1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 452  LEU A CD2   1 
ATOM   3193  N  N     . LEU A  1  453 ? 35.658  -24.287 -1.299  1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A N     1 
ATOM   3194  C  CA    . LEU A  1  453 ? 34.659  -23.863 -0.274  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CA    1 
ATOM   3195  C  C     . LEU A  1  453 ? 35.328  -23.313 1.005   1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A C     1 
ATOM   3196  O  O     . LEU A  1  453 ? 34.976  -22.250 1.552   1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A O     1 
ATOM   3197  C  CB    . LEU A  1  453 ? 33.719  -25.035 0.159   1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CB    1 
ATOM   3198  C  CG    . LEU A  1  453 ? 32.756  -25.391 -0.968  1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CG    1 
ATOM   3199  C  CD1   . LEU A  1  453 ? 32.270  -26.845 -0.745  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CD1   1 
ATOM   3200  C  CD2   . LEU A  1  453 ? 31.618  -24.347 -1.065  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CD2   1 
ATOM   3201  N  N     . SER A  1  454 ? 36.326  -24.042 1.514   1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 454  SER A N     1 
ATOM   3202  C  CA    A SER A  1  454 ? 36.978  -23.715 2.781   0.77 21.33  ? ? ? ? ? ? 454  SER A CA    1 
ATOM   3203  C  CA    B SER A  1  454 ? 36.946  -23.697 2.797   0.23 21.85  ? ? ? ? ? ? 454  SER A CA    1 
ATOM   3204  C  C     . SER A  1  454 ? 37.663  -22.361 2.752   1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 454  SER A C     1 
ATOM   3205  O  O     . SER A  1  454 ? 37.763  -21.649 3.800   1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 454  SER A O     1 
ATOM   3206  C  CB    A SER A  1  454 ? 37.990  -24.850 3.146   0.77 21.44  ? ? ? ? ? ? 454  SER A CB    1 
ATOM   3207  C  CB    B SER A  1  454 ? 37.953  -24.766 3.202   0.23 21.14  ? ? ? ? ? ? 454  SER A CB    1 
ATOM   3208  O  OG    A SER A  1  454 ? 38.947  -24.421 4.046   0.77 21.72  ? ? ? ? ? ? 454  SER A OG    1 
ATOM   3209  O  OG    B SER A  1  454 ? 38.900  -24.855 2.174   0.23 20.34  ? ? ? ? ? ? 454  SER A OG    1 
ATOM   3210  N  N     . ARG A  1  455 ? 38.145  -21.952 1.567   1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 455  ARG A N     1 
ATOM   3211  C  CA    . ARG A  1  455 ? 38.874  -20.707 1.507   1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 455  ARG A CA    1 
ATOM   3212  C  C     . ARG A  1  455 ? 37.989  -19.483 1.839   1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 455  ARG A C     1 
ATOM   3213  O  O     . ARG A  1  455 ? 38.516  -18.445 2.119   1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 455  ARG A O     1 
ATOM   3214  C  CB    . ARG A  1  455 ? 39.586  -20.464 0.142   1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 455  ARG A CB    1 
ATOM   3215  C  CG    . ARG A  1  455 ? 38.598  -20.407 -0.976  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 455  ARG A CG    1 
ATOM   3216  C  CD    . ARG A  1  455 ? 39.022  -19.808 -2.323  1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 455  ARG A CD    1 
ATOM   3217  N  NE    . ARG A  1  455 ? 39.911  -18.635 -2.400  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 455  ARG A NE    1 
ATOM   3218  C  CZ    . ARG A  1  455 ? 40.649  -18.367 -3.516  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 455  ARG A CZ    1 
ATOM   3219  N  NH1   . ARG A  1  455 ? 40.557  -19.191 -4.593  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 455  ARG A NH1   1 
ATOM   3220  N  NH2   . ARG A  1  455 ? 41.502  -17.327 -3.592  1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 455  ARG A NH2   1 
ATOM   3221  N  N     . TYR A  1  456 ? 36.652  -19.606 1.784   1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 456  TYR A N     1 
ATOM   3222  C  CA    . TYR A  1  456 ? 35.786  -18.456 2.089   1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 456  TYR A CA    1 
ATOM   3223  C  C     . TYR A  1  456 ? 35.356  -18.514 3.561   1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 456  TYR A C     1 
ATOM   3224  O  O     . TYR A  1  456 ? 34.595  -17.658 4.042   1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 456  TYR A O     1 
ATOM   3225  C  CB    . TYR A  1  456 ? 34.548  -18.512 1.175   1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 456  TYR A CB    1 
ATOM   3226  C  CG    . TYR A  1  456 ? 34.935  -18.166 -0.260  1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 456  TYR A CG    1 
ATOM   3227  C  CD1   . TYR A  1  456 ? 34.882  -19.108 -1.272  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 456  TYR A CD1   1 
ATOM   3228  C  CD2   . TYR A  1  456 ? 35.394  -16.885 -0.576  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 456  TYR A CD2   1 
ATOM   3229  C  CE1   . TYR A  1  456 ? 35.252  -18.771 -2.597  1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 456  TYR A CE1   1 
ATOM   3230  C  CE2   . TYR A  1  456 ? 35.770  -16.544 -1.872  1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 456  TYR A CE2   1 
ATOM   3231  C  CZ    . TYR A  1  456 ? 35.664  -17.521 -2.886  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 456  TYR A CZ    1 
ATOM   3232  O  OH    . TYR A  1  456 ? 36.051  -17.152 -4.166  1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 456  TYR A OH    1 
ATOM   3233  N  N     . ARG A  1  457 ? 35.896  -19.504 4.274   1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 457  ARG A N     1 
ATOM   3234  C  CA    . ARG A  1  457 ? 35.687  -19.648 5.733   1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 457  ARG A CA    1 
ATOM   3235  C  C     . ARG A  1  457 ? 34.174  -19.637 6.075   1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 457  ARG A C     1 
ATOM   3236  O  O     . ARG A  1  457 ? 33.726  -18.779 6.844   1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 457  ARG A O     1 
ATOM   3237  C  CB    . ARG A  1  457 ? 36.420  -18.574 6.554   1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 457  ARG A CB    1 
ATOM   3238  C  CG    . ARG A  1  457 ? 37.984  -18.668 6.437   1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 457  ARG A CG    1 
ATOM   3239  C  CD    . ARG A  1  457 ? 38.521  -20.014 6.796   1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 457  ARG A CD    1 
ATOM   3240  N  NE    . ARG A  1  457 ? 39.987  -19.956 7.067   1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 457  ARG A NE    1 
ATOM   3241  C  CZ    . ARG A  1  457 ? 40.809  -20.801 6.449   1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 457  ARG A CZ    1 
ATOM   3242  N  NH1   . ARG A  1  457 ? 40.320  -21.696 5.608   1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 457  ARG A NH1   1 
ATOM   3243  N  NH2   . ARG A  1  457 ? 42.105  -20.799 6.703   1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 457  ARG A NH2   1 
ATOM   3244  N  N     . PRO A  1  458 ? 33.404  -20.553 5.484   1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 458  PRO A N     1 
ATOM   3245  C  CA    . PRO A  1  458 ? 31.964  -20.589 5.852   1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 458  PRO A CA    1 
ATOM   3246  C  C     . PRO A  1  458 ? 31.900  -20.908 7.336   1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 458  PRO A C     1 
ATOM   3247  O  O     . PRO A  1  458 ? 32.803  -21.552 7.865   1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 458  PRO A O     1 
ATOM   3248  C  CB    . PRO A  1  458 ? 31.406  -21.771 4.996   1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 458  PRO A CB    1 
ATOM   3249  C  CG    . PRO A  1  458 ? 32.667  -22.636 4.735   1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 458  PRO A CG    1 
ATOM   3250  C  CD    . PRO A  1  458 ? 33.698  -21.567 4.451   1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 458  PRO A CD    1 
ATOM   3251  N  N     . ARG A  1  459 ? 30.845  -20.435 8.004   1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 459  ARG A N     1 
ATOM   3252  C  CA    . ARG A  1  459 ? 30.523  -20.913 9.344   1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 459  ARG A CA    1 
ATOM   3253  C  C     . ARG A  1  459 ? 30.023  -22.351 9.274   1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 459  ARG A C     1 
ATOM   3254  O  O     . ARG A  1  459 ? 30.379  -23.158 10.167  1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 459  ARG A O     1 
ATOM   3255  C  CB    . ARG A  1  459 ? 29.423  -20.052 9.969   1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 459  ARG A CB    1 
ATOM   3256  C  CG    . ARG A  1  459 ? 29.097  -20.508 11.401  1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 459  ARG A CG    1 
ATOM   3257  C  CD    . ARG A  1  459 ? 27.991  -19.675 12.033  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 459  ARG A CD    1 
ATOM   3258  N  NE    . ARG A  1  459 ? 28.511  -18.370 12.434  1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 459  ARG A NE    1 
ATOM   3259  C  CZ    . ARG A  1  459 ? 28.378  -17.233 11.737  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 459  ARG A CZ    1 
ATOM   3260  N  NH1   . ARG A  1  459 ? 27.732  -17.170 10.563  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 459  ARG A NH1   1 
ATOM   3261  N  NH2   . ARG A  1  459 ? 28.912  -16.137 12.277  1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 459  ARG A NH2   1 
ATOM   3262  N  N     . ALA A  1  460 ? 29.256  -22.659 8.211   1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 460  ALA A N     1 
ATOM   3263  C  CA    . ALA A  1  460 ? 28.769  -23.999 7.941   1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 460  ALA A CA    1 
ATOM   3264  C  C     . ALA A  1  460 ? 29.921  -25.013 7.816   1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 460  ALA A C     1 
ATOM   3265  O  O     . ALA A  1  460 ? 30.896  -24.738 7.074   1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 460  ALA A O     1 
ATOM   3266  C  CB    . ALA A  1  460 ? 27.874  -24.008 6.719   1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 460  ALA A CB    1 
ATOM   3267  N  N     . ALA A  1  461 ? 29.807  -26.184 8.499   1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 461  ALA A N     1 
ATOM   3268  C  CA    . ALA A  1  461 ? 30.764  -27.310 8.184   1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 461  ALA A CA    1 
ATOM   3269  C  C     . ALA A  1  461 ? 30.787  -27.661 6.730   1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 461  ALA A C     1 
ATOM   3270  O  O     . ALA A  1  461 ? 29.738  -27.746 6.088   1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 461  ALA A O     1 
ATOM   3271  C  CB    . ALA A  1  461 ? 30.348  -28.534 8.951   1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 461  ALA A CB    1 
ATOM   3272  N  N     . VAL A  1  462 ? 31.980  -27.934 6.190   1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 462  VAL A N     1 
ATOM   3273  C  CA    . VAL A  1  462 ? 32.055  -28.428 4.799   1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 462  VAL A CA    1 
ATOM   3274  C  C     . VAL A  1  462 ? 32.265  -29.961 4.914   1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 462  VAL A C     1 
ATOM   3275  O  O     . VAL A  1  462 ? 33.359  -30.451 5.307   1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 462  VAL A O     1 
ATOM   3276  C  CB    . VAL A  1  462 ? 33.192  -27.755 4.032   1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 462  VAL A CB    1 
ATOM   3277  C  CG1   . VAL A  1  462 ? 33.445  -28.481 2.668   1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 462  VAL A CG1   1 
ATOM   3278  C  CG2   . VAL A  1  462 ? 32.973  -26.244 3.917   1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 462  VAL A CG2   1 
ATOM   3279  N  N     . ILE A  1  463 ? 31.240  -30.724 4.604   1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 463  ILE A N     1 
ATOM   3280  C  CA    . ILE A  1  463 ? 31.253  -32.196 4.737   1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 463  ILE A CA    1 
ATOM   3281  C  C     . ILE A  1  463 ? 31.629  -32.724 3.325   1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 463  ILE A C     1 
ATOM   3282  O  O     . ILE A  1  463 ? 30.817  -32.642 2.384   1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 463  ILE A O     1 
ATOM   3283  C  CB    . ILE A  1  463 ? 29.882  -32.682 5.170   1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 463  ILE A CB    1 
ATOM   3284  C  CG1   . ILE A  1  463 ? 29.581  -32.158 6.611   1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 463  ILE A CG1   1 
ATOM   3285  C  CG2   . ILE A  1  463 ? 29.828  -34.194 5.186   1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 463  ILE A CG2   1 
ATOM   3286  C  CD1   . ILE A  1  463 ? 28.223  -32.570 7.203   1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 463  ILE A CD1   1 
ATOM   3287  N  N     . ALA A  1  464 ? 32.809  -33.302 3.226   1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A N     1 
ATOM   3288  C  CA    . ALA A  1  464 ? 33.351  -33.667 1.919   1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A CA    1 
ATOM   3289  C  C     . ALA A  1  464 ? 33.283  -35.181 1.755   1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A C     1 
ATOM   3290  O  O     . ALA A  1  464 ? 33.968  -35.922 2.474   1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A O     1 
ATOM   3291  C  CB    . ALA A  1  464 ? 34.795  -33.173 1.805   1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A CB    1 
ATOM   3292  N  N     . VAL A  1  465 ? 32.504  -35.624 0.761   1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 465  VAL A N     1 
ATOM   3293  C  CA    . VAL A  1  465 ? 32.328  -37.087 0.541   1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 465  VAL A CA    1 
ATOM   3294  C  C     . VAL A  1  465 ? 33.257  -37.468 -0.639  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 465  VAL A C     1 
ATOM   3295  O  O     . VAL A  1  465 ? 33.137  -36.914 -1.704  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 465  VAL A O     1 
ATOM   3296  C  CB    . VAL A  1  465 ? 30.857  -37.451 0.217   1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 465  VAL A CB    1 
ATOM   3297  C  CG1   . VAL A  1  465 ? 30.702  -38.953 -0.022  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 465  VAL A CG1   1 
ATOM   3298  C  CG2   . VAL A  1  465 ? 29.926  -37.035 1.390   1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 465  VAL A CG2   1 
ATOM   3299  N  N     . THR A  1  466 ? 34.119  -38.448 -0.396  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 466  THR A N     1 
ATOM   3300  C  CA    . THR A  1  466 ? 35.060  -38.873 -1.348  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 466  THR A CA    1 
ATOM   3301  C  C     . THR A  1  466 ? 35.228  -40.398 -1.282  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 466  THR A C     1 
ATOM   3302  O  O     . THR A  1  466 ? 35.106  -40.980 -0.228  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 466  THR A O     1 
ATOM   3303  C  CB    . THR A  1  466 ? 36.376  -38.098 -1.180  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 466  THR A CB    1 
ATOM   3304  O  OG1   . THR A  1  466 ? 37.237  -38.441 -2.278  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 466  THR A OG1   1 
ATOM   3305  C  CG2   . THR A  1  466 ? 37.080  -38.508 0.091   1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 466  THR A CG2   1 
ATOM   3306  N  N     . ARG A  1  467 ? 35.512  -41.007 -2.431  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 467  ARG A N     1 
ATOM   3307  C  CA    . ARG A  1  467 ? 36.009  -42.371 -2.521  1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 467  ARG A CA    1 
ATOM   3308  C  C     . ARG A  1  467 ? 37.515  -42.453 -2.319  1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 467  ARG A C     1 
ATOM   3309  O  O     . ARG A  1  467 ? 38.066  -43.544 -2.154  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 467  ARG A O     1 
ATOM   3310  C  CB    . ARG A  1  467 ? 35.645  -43.031 -3.882  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 467  ARG A CB    1 
ATOM   3311  C  CG    . ARG A  1  467 ? 34.216  -43.494 -3.932  1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 467  ARG A CG    1 
ATOM   3312  C  CD    . ARG A  1  467 ? 33.955  -44.255 -5.243  1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 467  ARG A CD    1 
ATOM   3313  N  NE    . ARG A  1  467 ? 32.642  -44.924 -5.256  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 467  ARG A NE    1 
ATOM   3314  C  CZ    . ARG A  1  467 ? 31.505  -44.387 -5.742  1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 467  ARG A CZ    1 
ATOM   3315  N  NH1   . ARG A  1  467 ? 31.509  -43.192 -6.287  1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 467  ARG A NH1   1 
ATOM   3316  N  NH2   . ARG A  1  467 ? 30.363  -45.097 -5.729  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 467  ARG A NH2   1 
ATOM   3317  N  N     . SER A  1  468 ? 38.185  -41.305 -2.362  1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 468  SER A N     1 
ATOM   3318  C  CA    . SER A  1  468 ? 39.667  -41.402 -2.267  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 468  SER A CA    1 
ATOM   3319  C  C     . SER A  1  468 ? 40.067  -41.340 -0.812  1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 468  SER A C     1 
ATOM   3320  O  O     . SER A  1  468 ? 39.975  -40.284 -0.193  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 468  SER A O     1 
ATOM   3321  C  CB    . SER A  1  468 ? 40.405  -40.266 -3.064  1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 468  SER A CB    1 
ATOM   3322  O  OG    . SER A  1  468 ? 41.797  -40.235 -2.719  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 468  SER A OG    1 
ATOM   3323  N  N     . ALA A  1  469 ? 40.641  -42.456 -0.315  1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A N     1 
ATOM   3324  C  CA    . ALA A  1  469 ? 41.090  -42.488 1.101   1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A CA    1 
ATOM   3325  C  C     . ALA A  1  469 ? 42.228  -41.448 1.345   1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A C     1 
ATOM   3326  O  O     . ALA A  1  469 ? 42.284  -40.796 2.378   1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A O     1 
ATOM   3327  C  CB    . ALA A  1  469 ? 41.522  -43.905 1.476   1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A CB    1 
ATOM   3328  N  N     . GLN A  1  470 ? 43.128  -41.324 0.357   1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 470  GLN A N     1 
ATOM   3329  C  CA    . GLN A  1  470 ? 44.202  -40.338 0.485   1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 470  GLN A CA    1 
ATOM   3330  C  C     . GLN A  1  470 ? 43.625  -38.920 0.493   1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 470  GLN A C     1 
ATOM   3331  O  O     . GLN A  1  470 ? 44.038  -38.112 1.316   1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 470  GLN A O     1 
ATOM   3332  C  CB    . GLN A  1  470 ? 45.261  -40.445 -0.648  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 470  GLN A CB    1 
ATOM   3333  C  CG    . GLN A  1  470 ? 46.412  -39.507 -0.328  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 470  GLN A CG    1 
ATOM   3334  C  CD    . GLN A  1  470 ? 47.707  -40.007 -0.925  1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 470  GLN A CD    1 
ATOM   3335  O  OE1   . GLN A  1  470 ? 47.875  -39.887 -2.113  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 470  GLN A OE1   1 
ATOM   3336  N  NE2   . GLN A  1  470 ? 48.618  -40.543 -0.093  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 470  GLN A NE2   1 
ATOM   3337  N  N     . ALA A  1  471 ? 42.724  -38.615 -0.450  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 471  ALA A N     1 
ATOM   3338  C  CA    . ALA A  1  471 ? 42.148  -37.252 -0.469  1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 471  ALA A CA    1 
ATOM   3339  C  C     . ALA A  1  471 ? 41.448  -36.985 0.844   1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 471  ALA A C     1 
ATOM   3340  O  O     . ALA A  1  471 ? 41.476  -35.888 1.451   1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 471  ALA A O     1 
ATOM   3341  C  CB    . ALA A  1  471 ? 41.164  -37.116 -1.634  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 471  ALA A CB    1 
ATOM   3342  N  N     . ALA A  1  472 ? 40.835  -38.062 1.370   1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 472  ALA A N     1 
ATOM   3343  C  CA    . ALA A  1  472 ? 40.097  -37.889 2.618   1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 472  ALA A CA    1 
ATOM   3344  C  C     . ALA A  1  472 ? 41.051  -37.481 3.761   1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 472  ALA A C     1 
ATOM   3345  O  O     . ALA A  1  472 ? 40.715  -36.663 4.655   1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 472  ALA A O     1 
ATOM   3346  C  CB    . ALA A  1  472 ? 39.355  -39.171 2.982   1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 472  ALA A CB    1 
ATOM   3347  N  N     . ARG A  1  473 ? 42.210  -38.111 3.783   1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 473  ARG A N     1 
ATOM   3348  C  CA    . ARG A  1  473 ? 43.202  -37.710 4.776   1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 473  ARG A CA    1 
ATOM   3349  C  C     . ARG A  1  473 ? 43.702  -36.263 4.531   1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 473  ARG A C     1 
ATOM   3350  O  O     . ARG A  1  473 ? 43.871  -35.504 5.474   1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 473  ARG A O     1 
ATOM   3351  C  CB    . ARG A  1  473 ? 44.340  -38.720 4.709   1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 473  ARG A CB    1 
ATOM   3352  C  CG    . ARG A  1  473 ? 43.865  -40.107 5.262   1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 473  ARG A CG    1 
ATOM   3353  C  CD    . ARG A  1  473 ? 44.991  -41.151 5.333   1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 473  ARG A CD    1 
ATOM   3354  N  NE    . ARG A  1  473 ? 45.618  -41.523 4.108   1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 473  ARG A NE    1 
ATOM   3355  C  CZ    . ARG A  1  473 ? 45.268  -42.584 3.370   1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 473  ARG A CZ    1 
ATOM   3356  N  NH1   . ARG A  1  473 ? 45.969  -42.908 2.285   1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 473  ARG A NH1   1 
ATOM   3357  N  NH2   . ARG A  1  473 ? 44.167  -43.291 3.710   1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 473  ARG A NH2   1 
ATOM   3358  N  N     . GLN A  1  474 ? 44.022  -35.967 3.278   1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 474  GLN A N     1 
ATOM   3359  C  CA    . GLN A  1  474 ? 44.750  -34.763 2.919   1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 474  GLN A CA    1 
ATOM   3360  C  C     . GLN A  1  474 ? 43.866  -33.560 3.176   1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 474  GLN A C     1 
ATOM   3361  O  O     . GLN A  1  474 ? 44.375  -32.474 3.488   1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 474  GLN A O     1 
ATOM   3362  C  CB    . GLN A  1  474 ? 45.179  -34.885 1.440   1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 474  GLN A CB    1 
ATOM   3363  C  CG    . GLN A  1  474 ? 46.343  -35.836 1.302   1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 474  GLN A CG    1 
ATOM   3364  C  CD    . GLN A  1  474 ? 46.742  -35.919 -0.164  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 474  GLN A CD    1 
ATOM   3365  O  OE1   . GLN A  1  474 ? 45.912  -35.706 -1.033  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 474  GLN A OE1   1 
ATOM   3366  N  NE2   . GLN A  1  474 ? 47.959  -36.319 -0.447  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 474  GLN A NE2   1 
ATOM   3367  N  N     . VAL A  1  475 ? 42.537  -33.714 3.055   1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 475  VAL A N     1 
ATOM   3368  C  CA    . VAL A  1  475 ? 41.743  -32.556 3.189   1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 475  VAL A CA    1 
ATOM   3369  C  C     . VAL A  1  475 ? 41.582  -32.016 4.648   1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 475  VAL A C     1 
ATOM   3370  O  O     . VAL A  1  475 ? 41.061  -30.912 4.866   1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 475  VAL A O     1 
ATOM   3371  C  CB    . VAL A  1  475 ? 40.456  -32.783 2.384   1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 475  VAL A CB    1 
ATOM   3372  C  CG1   . VAL A  1  475 ? 39.528  -33.586 3.284   1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 475  VAL A CG1   1 
ATOM   3373  C  CG2   . VAL A  1  475 ? 40.065  -31.437 1.858   1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 475  VAL A CG2   1 
ATOM   3374  N  N     . HIS A  1  476 ? 42.110  -32.770 5.641   1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 476  HIS A N     1 
ATOM   3375  C  CA    . HIS A  1  476 ? 42.274  -32.199 6.913   1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 476  HIS A CA    1 
ATOM   3376  C  C     . HIS A  1  476 ? 43.185  -30.977 6.906   1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 476  HIS A C     1 
ATOM   3377  O  O     . HIS A  1  476 ? 43.181  -30.221 7.852   1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 476  HIS A O     1 
ATOM   3378  C  CB    . HIS A  1  476 ? 42.894  -33.196 7.881   1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 476  HIS A CB    1 
ATOM   3379  C  CG    . HIS A  1  476 ? 41.911  -34.247 8.327   1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 476  HIS A CG    1 
ATOM   3380  N  ND1   . HIS A  1  476 ? 40.734  -33.950 8.948   1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 476  HIS A ND1   1 
ATOM   3381  C  CD2   . HIS A  1  476 ? 41.951  -35.627 8.223   1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 476  HIS A CD2   1 
ATOM   3382  C  CE1   . HIS A  1  476 ? 40.084  -35.075 9.258   1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 476  HIS A CE1   1 
ATOM   3383  N  NE2   . HIS A  1  476 ? 40.823  -36.100 8.865   1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 476  HIS A NE2   1 
ATOM   3384  N  N     . LEU A  1  477 ? 43.972  -30.801 5.862   1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 477  LEU A N     1 
ATOM   3385  C  CA    . LEU A  1  477 ? 44.795  -29.537 5.833   1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 477  LEU A CA    1 
ATOM   3386  C  C     . LEU A  1  477 ? 43.923  -28.253 5.715   1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 477  LEU A C     1 
ATOM   3387  O  O     . LEU A  1  477 ? 44.439  -27.215 5.996   1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 477  LEU A O     1 
ATOM   3388  C  CB    . LEU A  1  477 ? 45.697  -29.534 4.611   1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 477  LEU A CB    1 
ATOM   3389  C  CG    . LEU A  1  477 ? 46.901  -30.501 4.804   1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 477  LEU A CG    1 
ATOM   3390  C  CD1   . LEU A  1  477 ? 47.506  -30.837 3.435   1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 477  LEU A CD1   1 
ATOM   3391  C  CD2   . LEU A  1  477 ? 47.966  -29.895 5.754   1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 477  LEU A CD2   1 
ATOM   3392  N  N     . CYS A  1  478 ? 42.671  -28.364 5.245   1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 478  CYS A N     1 
ATOM   3393  C  CA    . CYS A  1  478 ? 41.830  -27.223 4.951   1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 478  CYS A CA    1 
ATOM   3394  C  C     . CYS A  1  478 ? 40.861  -26.979 6.087   1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 478  CYS A C     1 
ATOM   3395  O  O     . CYS A  1  478 ? 40.065  -27.886 6.365   1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 478  CYS A O     1 
ATOM   3396  C  CB    . CYS A  1  478 ? 41.014  -27.451 3.654   1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 478  CYS A CB    1 
ATOM   3397  S  SG    . CYS A  1  478 ? 42.203  -27.685 2.237   1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 478  CYS A SG    1 
ATOM   3398  N  N     . ARG A  1  479 ? 40.833  -25.754 6.653   1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 479  ARG A N     1 
ATOM   3399  C  CA    . ARG A  1  479 ? 39.981  -25.493 7.835   1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 479  ARG A CA    1 
ATOM   3400  C  C     . ARG A  1  479 ? 38.533  -25.808 7.461   1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 479  ARG A C     1 
ATOM   3401  O  O     . ARG A  1  479 ? 38.024  -25.415 6.398   1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 479  ARG A O     1 
ATOM   3402  C  CB    . ARG A  1  479 ? 40.043  -24.037 8.368   1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 479  ARG A CB    1 
ATOM   3403  C  CG    . ARG A  1  479 ? 39.088  -23.788 9.603   1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 479  ARG A CG    1 
ATOM   3404  C  CD    . ARG A  1  479 ? 38.814  -22.319 10.020  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 479  ARG A CD    1 
ATOM   3405  N  NE    . ARG A  1  479 ? 40.003  -21.757 10.503  1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 479  ARG A NE    1 
ATOM   3406  C  CZ    . ARG A  1  479 ? 40.193  -20.505 10.904  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 479  ARG A CZ    1 
ATOM   3407  N  NH1   . ARG A  1  479 ? 41.387  -20.169 11.310  1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 479  ARG A NH1   1 
ATOM   3408  N  NH2   . ARG A  1  479 ? 39.195  -19.597 10.921  1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 479  ARG A NH2   1 
ATOM   3409  N  N     . GLY A  1  480 ? 37.883  -26.537 8.351   1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 480  GLY A N     1 
ATOM   3410  C  CA    . GLY A  1  480 ? 36.407  -26.706 8.262   1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 480  GLY A CA    1 
ATOM   3411  C  C     . GLY A  1  480 ? 36.017  -27.762 7.269   1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 480  GLY A C     1 
ATOM   3412  O  O     . GLY A  1  480 ? 34.882  -27.774 6.886   1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 480  GLY A O     1 
ATOM   3413  N  N     . VAL A  1  481 ? 36.936  -28.622 6.753   1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 481  VAL A N     1 
ATOM   3414  C  CA    . VAL A  1  481 ? 36.538  -29.694 5.856   1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 481  VAL A CA    1 
ATOM   3415  C  C     . VAL A  1  481 ? 36.526  -30.975 6.734   1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 481  VAL A C     1 
ATOM   3416  O  O     . VAL A  1  481 ? 37.559  -31.265 7.420   1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 481  VAL A O     1 
ATOM   3417  C  CB    . VAL A  1  481 ? 37.468  -29.883 4.656   1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 481  VAL A CB    1 
ATOM   3418  C  CG1   . VAL A  1  481 ? 36.889  -31.009 3.790   1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 481  VAL A CG1   1 
ATOM   3419  C  CG2   . VAL A  1  481 ? 37.532  -28.503 3.894   1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 481  VAL A CG2   1 
ATOM   3420  N  N     . PHE A  1  482 ? 35.373  -31.686 6.736   1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 482  PHE A N     1 
ATOM   3421  C  CA    . PHE A  1  482 ? 35.202  -32.894 7.517   1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 482  PHE A CA    1 
ATOM   3422  C  C     . PHE A  1  482 ? 35.049  -33.979 6.539   1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 482  PHE A C     1 
ATOM   3423  O  O     . PHE A  1  482 ? 33.996  -34.045 5.854   1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 482  PHE A O     1 
ATOM   3424  C  CB    . PHE A  1  482 ? 33.916  -32.739 8.349   1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 482  PHE A CB    1 
ATOM   3425  C  CG    . PHE A  1  482 ? 34.028  -31.600 9.314   1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 482  PHE A CG    1 
ATOM   3426  C  CD1   . PHE A  1  482 ? 33.651  -30.317 8.922   1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 482  PHE A CD1   1 
ATOM   3427  C  CD2   . PHE A  1  482 ? 34.636  -31.779 10.586  1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 482  PHE A CD2   1 
ATOM   3428  C  CE1   . PHE A  1  482 ? 33.780  -29.239 9.837   1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 482  PHE A CE1   1 
ATOM   3429  C  CE2   . PHE A  1  482 ? 34.780  -30.692 11.505  1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 482  PHE A CE2   1 
ATOM   3430  C  CZ    . PHE A  1  482 ? 34.344  -29.415 11.095  1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 482  PHE A CZ    1 
ATOM   3431  N  N     . PRO A  1  483 ? 36.134  -34.789 6.351   1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 483  PRO A N     1 
ATOM   3432  C  CA    . PRO A  1  483 ? 36.072  -35.758 5.256   1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 483  PRO A CA    1 
ATOM   3433  C  C     . PRO A  1  483 ? 35.292  -37.021 5.631   1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 483  PRO A C     1 
ATOM   3434  O  O     . PRO A  1  483 ? 35.440  -37.548 6.756   1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 483  PRO A O     1 
ATOM   3435  C  CB    . PRO A  1  483 ? 37.581  -36.149 5.038   1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 483  PRO A CB    1 
ATOM   3436  C  CG    . PRO A  1  483 ? 38.185  -36.011 6.386   1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 483  PRO A CG    1 
ATOM   3437  C  CD    . PRO A  1  483 ? 37.475  -34.758 6.996   1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 483  PRO A CD    1 
ATOM   3438  N  N     . LEU A  1  484 ? 34.471  -37.505 4.687   1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 484  LEU A N     1 
ATOM   3439  C  CA    . LEU A  1  484 ? 33.819  -38.801 4.828   1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 484  LEU A CA    1 
ATOM   3440  C  C     . LEU A  1  484 ? 34.250  -39.753 3.665   1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 484  LEU A C     1 
ATOM   3441  O  O     . LEU A  1  484 ? 34.046  -39.424 2.479   1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 484  LEU A O     1 
ATOM   3442  C  CB    . LEU A  1  484 ? 32.255  -38.634 4.735   1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 484  LEU A CB    1 
ATOM   3443  C  CG    . LEU A  1  484 ? 31.743  -37.650 5.798   1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 484  LEU A CG    1 
ATOM   3444  C  CD1   . LEU A  1  484 ? 30.236  -37.430 5.607   1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 484  LEU A CD1   1 
ATOM   3445  C  CD2   . LEU A  1  484 ? 31.891  -38.342 7.185   1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 484  LEU A CD2   1 
ATOM   3446  N  N     . LEU A  1  485 ? 34.733  -40.932 4.006   1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 485  LEU A N     1 
ATOM   3447  C  CA    . LEU A  1  485 ? 35.236  -41.872 3.003   1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 485  LEU A CA    1 
ATOM   3448  C  C     . LEU A  1  485 ? 34.091  -42.785 2.615   1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 485  LEU A C     1 
ATOM   3449  O  O     . LEU A  1  485 ? 33.578  -43.536 3.473   1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 485  LEU A O     1 
ATOM   3450  C  CB    . LEU A  1  485 ? 36.417  -42.699 3.557   1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 485  LEU A CB    1 
ATOM   3451  C  CG    . LEU A  1  485 ? 37.057  -43.696 2.580   1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 485  LEU A CG    1 
ATOM   3452  C  CD1   . LEU A  1  485 ? 37.391  -43.029 1.246   1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 485  LEU A CD1   1 
ATOM   3453  C  CD2   . LEU A  1  485 ? 38.278  -44.402 3.225   1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 485  LEU A CD2   1 
ATOM   3454  N  N     . TYR A  1  486 ? 33.677  -42.705 1.348   1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 486  TYR A N     1 
ATOM   3455  C  CA    . TYR A  1  486 ? 32.622  -43.549 0.789   1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 486  TYR A CA    1 
ATOM   3456  C  C     . TYR A  1  486 ? 33.175  -44.819 0.202   1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 486  TYR A C     1 
ATOM   3457  O  O     . TYR A  1  486 ? 34.092  -44.750 -0.652  1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 486  TYR A O     1 
ATOM   3458  C  CB    . TYR A  1  486 ? 31.903  -42.720 -0.308  1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 486  TYR A CB    1 
ATOM   3459  C  CG    . TYR A  1  486 ? 30.621  -43.391 -0.769  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 486  TYR A CG    1 
ATOM   3460  C  CD1   . TYR A  1  486 ? 29.484  -43.405 0.067   1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 486  TYR A CD1   1 
ATOM   3461  C  CD2   . TYR A  1  486 ? 30.515  -43.971 -2.050  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 486  TYR A CD2   1 
ATOM   3462  C  CE1   . TYR A  1  486 ? 28.281  -43.985 -0.337  1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 486  TYR A CE1   1 
ATOM   3463  C  CE2   . TYR A  1  486 ? 29.318  -44.577 -2.471  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 486  TYR A CE2   1 
ATOM   3464  C  CZ    . TYR A  1  486 ? 28.189  -44.553 -1.614  1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 486  TYR A CZ    1 
ATOM   3465  O  OH    . TYR A  1  486 ? 26.985  -45.141 -2.016  1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 486  TYR A OH    1 
ATOM   3466  N  N     . ARG A  1  487 ? 32.666  -45.971 0.649   1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 487  ARG A N     1 
ATOM   3467  C  CA    . ARG A  1  487 ? 33.266  -47.270 0.323   1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 487  ARG A CA    1 
ATOM   3468  C  C     . ARG A  1  487 ? 32.458  -48.209 -0.581  1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 487  ARG A C     1 
ATOM   3469  O  O     . ARG A  1  487 ? 32.907  -49.315 -0.888  1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 487  ARG A O     1 
ATOM   3470  C  CB    . ARG A  1  487 ? 33.759  -47.976 1.613   1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 487  ARG A CB    1 
ATOM   3471  C  CG    . ARG A  1  487 ? 35.154  -47.507 1.971   1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 487  ARG A CG    1 
ATOM   3472  C  CD    . ARG A  1  487 ? 35.750  -48.041 3.262   1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 487  ARG A CD    1 
ATOM   3473  N  NE    . ARG A  1  487 ? 35.019  -47.561 4.449   1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 487  ARG A NE    1 
ATOM   3474  C  CZ    . ARG A  1  487 ? 35.553  -47.434 5.663   1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 487  ARG A CZ    1 
ATOM   3475  N  NH1   . ARG A  1  487 ? 36.845  -47.736 5.861   1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 487  ARG A NH1   1 
ATOM   3476  N  NH2   . ARG A  1  487 ? 34.784  -47.008 6.671   1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 487  ARG A NH2   1 
ATOM   3477  N  N     . GLU A  1  488 ? 31.304  -47.772 -1.042  1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A N     1 
ATOM   3478  C  CA    A GLU A  1  488 ? 30.393  -48.597 -1.869  0.47 55.03  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A CA    1 
ATOM   3479  C  CA    B GLU A  1  488 ? 30.442  -48.638 -1.843  0.53 55.44  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A CA    1 
ATOM   3480  C  C     . GLU A  1  488 ? 30.763  -48.502 -3.325  1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A C     1 
ATOM   3481  O  O     . GLU A  1  488 ? 31.132  -47.432 -3.779  1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A O     1 
ATOM   3482  C  CB    A GLU A  1  488 ? 28.968  -48.092 -1.732  0.47 54.42  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A CB    1 
ATOM   3483  C  CB    B GLU A  1  488 ? 28.992  -48.334 -1.506  0.53 55.89  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A CB    1 
ATOM   3484  C  CG    A GLU A  1  488 ? 28.418  -48.232 -0.336  0.47 55.98  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A CG    1 
ATOM   3485  C  CG    B GLU A  1  488 ? 28.789  -48.418 0.005   0.53 57.28  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A CG    1 
ATOM   3486  C  CD    A GLU A  1  488 ? 28.442  -49.671 0.128   0.47 59.74  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A CD    1 
ATOM   3487  C  CD    B GLU A  1  488 ? 27.498  -47.815 0.502   0.53 57.65  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A CD    1 
ATOM   3488  O  OE1   A GLU A  1  488 ? 28.590  -50.591 -0.711  0.47 61.69  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A OE1   1 
ATOM   3489  O  OE1   B GLU A  1  488 ? 26.424  -48.365 0.189   0.53 60.36  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A OE1   1 
ATOM   3490  O  OE2   A GLU A  1  488 ? 28.318  -49.868 1.346   0.47 61.38  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A OE2   1 
ATOM   3491  O  OE2   B GLU A  1  488 ? 27.562  -46.812 1.242   0.53 55.51  ? ? ? ? ? ? 488  GLU A OE2   1 
ATOM   3492  N  N     . PRO A  1  489 ? 30.653  -49.615 -4.079  1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 489  PRO A N     1 
ATOM   3493  C  CA    . PRO A  1  489 ? 30.989  -49.511 -5.509  1.00 66.41  ? ? ? ? ? ? 489  PRO A CA    1 
ATOM   3494  C  C     . PRO A  1  489 ? 29.920  -48.685 -6.308  1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 489  PRO A C     1 
ATOM   3495  O  O     . PRO A  1  489 ? 28.785  -48.540 -5.832  1.00 63.47  ? ? ? ? ? ? 489  PRO A O     1 
ATOM   3496  C  CB    . PRO A  1  489 ? 31.030  -50.982 -5.952  1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 489  PRO A CB    1 
ATOM   3497  C  CG    . PRO A  1  489 ? 30.037  -51.691 -5.066  1.00 75.17  ? ? ? ? ? ? 489  PRO A CG    1 
ATOM   3498  C  CD    . PRO A  1  489 ? 29.980  -50.904 -3.769  1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 489  PRO A CD    1 
ATOM   3499  N  N     . PRO A  1  490 ? 30.292  -48.121 -7.486  1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 490  PRO A N     1 
ATOM   3500  C  CA    . PRO A  1  490 ? 29.379  -47.244 -8.234  1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 490  PRO A CA    1 
ATOM   3501  C  C     . PRO A  1  490 ? 28.079  -47.887 -8.672  1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 490  PRO A C     1 
ATOM   3502  O  O     . PRO A  1  490 ? 28.127  -48.870 -9.362  1.00 69.61  ? ? ? ? ? ? 490  PRO A O     1 
ATOM   3503  C  CB    . PRO A  1  490 ? 30.218  -46.851 -9.460  1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 490  PRO A CB    1 
ATOM   3504  C  CG    . PRO A  1  490 ? 31.618  -46.803 -8.910  1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 490  PRO A CG    1 
ATOM   3505  C  CD    . PRO A  1  490 ? 31.670  -48.023 -8.023  1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 490  PRO A CD    1 
ATOM   3506  N  N     . GLU A  1  491 ? 26.940  -47.337 -8.249  1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 491  GLU A N     1 
ATOM   3507  C  CA    . GLU A  1  491 ? 25.616  -47.677 -8.803  1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 491  GLU A CA    1 
ATOM   3508  C  C     . GLU A  1  491 ? 25.660  -47.673 -10.309 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 491  GLU A C     1 
ATOM   3509  O  O     . GLU A  1  491 ? 26.410  -46.878 -10.890 1.00 63.55  ? ? ? ? ? ? 491  GLU A O     1 
ATOM   3510  C  CB    . GLU A  1  491 ? 24.598  -46.624 -8.405  1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 491  GLU A CB    1 
ATOM   3511  C  CG    . GLU A  1  491 ? 24.400  -46.494 -6.919  1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 491  GLU A CG    1 
ATOM   3512  C  CD    . GLU A  1  491 ? 23.418  -47.485 -6.366  1.00 71.95  ? ? ? ? ? ? 491  GLU A CD    1 
ATOM   3513  O  OE1   . GLU A  1  491 ? 23.064  -48.445 -7.071  1.00 79.75  ? ? ? ? ? ? 491  GLU A OE1   1 
ATOM   3514  O  OE2   . GLU A  1  491 ? 22.977  -47.294 -5.223  1.00 73.96  ? ? ? ? ? ? 491  GLU A OE2   1 
ATOM   3515  N  N     . ALA A  1  492 ? 24.815  -48.505 -10.921 1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 492  ALA A N     1 
ATOM   3516  C  CA    . ALA A  1  492 ? 24.682  -48.597 -12.367 1.00 68.18  ? ? ? ? ? ? 492  ALA A CA    1 
ATOM   3517  C  C     . ALA A  1  492 ? 24.460  -47.218 -12.938 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 492  ALA A C     1 
ATOM   3518  O  O     . ALA A  1  492 ? 25.055  -46.868 -13.941 1.00 66.75  ? ? ? ? ? ? 492  ALA A O     1 
ATOM   3519  C  CB    . ALA A  1  492 ? 23.525  -49.519 -12.757 1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 492  ALA A CB    1 
ATOM   3520  N  N     . ILE A  1  493 ? 23.620  -46.422 -12.280 1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 493  ILE A N     1 
ATOM   3521  C  CA    . ILE A  1  493 ? 23.193  -45.173 -12.837 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 493  ILE A CA    1 
ATOM   3522  C  C     . ILE A  1  493 ? 23.914  -44.003 -12.100 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 493  ILE A C     1 
ATOM   3523  O  O     . ILE A  1  493 ? 23.731  -43.793 -10.888 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 493  ILE A O     1 
ATOM   3524  C  CB    . ILE A  1  493 ? 21.662  -45.021 -12.750 1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 493  ILE A CB    1 
ATOM   3525  C  CG1   . ILE A  1  493 ? 20.914  -46.087 -13.593 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 493  ILE A CG1   1 
ATOM   3526  C  CG2   . ILE A  1  493 ? 21.264  -43.581 -13.123 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 493  ILE A CG2   1 
ATOM   3527  C  CD1   . ILE A  1  493 ? 19.401  -45.964 -13.593 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 493  ILE A CD1   1 
ATOM   3528  N  N     . TRP A  1  494 ? 24.731  -43.239 -12.820 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 494  TRP A N     1 
ATOM   3529  C  CA    . TRP A  1  494 ? 25.537  -42.183 -12.199 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 494  TRP A CA    1 
ATOM   3530  C  C     . TRP A  1  494 ? 24.778  -41.174 -11.310 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 494  TRP A C     1 
ATOM   3531  O  O     . TRP A  1  494 ? 25.202  -40.872 -10.191 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 494  TRP A O     1 
ATOM   3532  C  CB    . TRP A  1  494 ? 26.344  -41.491 -13.280 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 494  TRP A CB    1 
ATOM   3533  C  CG    . TRP A  1  494 ? 27.266  -40.472 -12.677 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 494  TRP A CG    1 
ATOM   3534  C  CD1   . TRP A  1  494 ? 28.403  -40.716 -11.923 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 494  TRP A CD1   1 
ATOM   3535  C  CD2   . TRP A  1  494 ? 27.135  -39.016 -12.710 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 494  TRP A CD2   1 
ATOM   3536  N  NE1   . TRP A  1  494 ? 28.959  -39.544 -11.467 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 494  TRP A NE1   1 
ATOM   3537  C  CE2   . TRP A  1  494 ? 28.265  -38.487 -11.909 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 494  TRP A CE2   1 
ATOM   3538  C  CE3   . TRP A  1  494 ? 26.217  -38.118 -13.267 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 494  TRP A CE3   1 
ATOM   3539  C  CZ2   . TRP A  1  494 ? 28.495  -37.130 -11.757 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 494  TRP A CZ2   1 
ATOM   3540  C  CZ3   . TRP A  1  494 ? 26.450  -36.742 -13.076 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 494  TRP A CZ3   1 
ATOM   3541  C  CH2   . TRP A  1  494 ? 27.571  -36.273 -12.355 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 494  TRP A CH2   1 
ATOM   3542  N  N     . ALA A  1  495 ? 23.640  -40.650 -11.786 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 495  ALA A N     1 
ATOM   3543  C  CA    . ALA A  1  495 ? 22.799  -39.776 -10.928 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 495  ALA A CA    1 
ATOM   3544  C  C     . ALA A  1  495 ? 22.430  -40.475 -9.623  1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 495  ALA A C     1 
ATOM   3545  O  O     . ALA A  1  495 ? 22.369  -39.835 -8.603  1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 495  ALA A O     1 
ATOM   3546  C  CB    . ALA A  1  495 ? 21.508  -39.380 -11.671 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 495  ALA A CB    1 
ATOM   3547  N  N     . ASP A  1  496 ? 22.092  -41.760 -9.678  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 496  ASP A N     1 
ATOM   3548  C  CA    . ASP A  1  496 ? 21.738  -42.456 -8.449  1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 496  ASP A CA    1 
ATOM   3549  C  C     . ASP A  1  496 ? 22.969  -42.561 -7.561  1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 496  ASP A C     1 
ATOM   3550  O  O     . ASP A  1  496 ? 22.874  -42.452 -6.364  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 496  ASP A O     1 
ATOM   3551  C  CB    . ASP A  1  496 ? 21.194  -43.833 -8.706  1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 496  ASP A CB    1 
ATOM   3552  C  CG    . ASP A  1  496 ? 19.809  -43.835 -9.376  1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 496  ASP A CG    1 
ATOM   3553  O  OD1   . ASP A  1  496 ? 19.032  -42.862 -9.267  1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 496  ASP A OD1   1 
ATOM   3554  O  OD2   . ASP A  1  496 ? 19.510  -44.843 -9.988  1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 496  ASP A OD2   1 
ATOM   3555  N  N     . ASP A  1  497 ? 24.134  -42.792 -8.155  1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 497  ASP A N     1 
ATOM   3556  C  CA    . ASP A  1  497 ? 25.388  -42.834 -7.363  1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 497  ASP A CA    1 
ATOM   3557  C  C     . ASP A  1  497 ? 25.681  -41.513 -6.637  1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 497  ASP A C     1 
ATOM   3558  O  O     . ASP A  1  497 ? 26.114  -41.495 -5.462  1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 497  ASP A O     1 
ATOM   3559  C  CB    . ASP A  1  497 ? 26.569  -43.168 -8.250  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 497  ASP A CB    1 
ATOM   3560  C  CG    . ASP A  1  497 ? 27.770  -43.683 -7.439  1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 497  ASP A CG    1 
ATOM   3561  O  OD1   . ASP A  1  497 ? 27.663  -44.807 -6.894  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 497  ASP A OD1   1 
ATOM   3562  O  OD2   . ASP A  1  497 ? 28.775  -42.997 -7.391  1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 497  ASP A OD2   1 
ATOM   3563  N  N     . VAL A  1  498 ? 25.483  -40.405 -7.361  1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 498  VAL A N     1 
ATOM   3564  C  CA    . VAL A  1  498 ? 25.627  -39.077 -6.803  1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 498  VAL A CA    1 
ATOM   3565  C  C     . VAL A  1  498 ? 24.648  -38.912 -5.632  1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 498  VAL A C     1 
ATOM   3566  O  O     . VAL A  1  498 ? 25.043  -38.537 -4.535  1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 498  VAL A O     1 
ATOM   3567  C  CB    . VAL A  1  498 ? 25.348  -38.019 -7.852  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 498  VAL A CB    1 
ATOM   3568  C  CG1   . VAL A  1  498 ? 25.191  -36.624 -7.191  1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 498  VAL A CG1   1 
ATOM   3569  C  CG2   . VAL A  1  498 ? 26.470  -38.045 -8.893  1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 498  VAL A CG2   1 
ATOM   3570  N  N     . ASP A  1  499 ? 23.374  -39.236 -5.836  1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 499  ASP A N     1 
ATOM   3571  C  CA    A ASP A  1  499 ? 22.392  -39.014 -4.777  0.55 37.64  ? ? ? ? ? ? 499  ASP A CA    1 
ATOM   3572  C  CA    B ASP A  1  499 ? 22.382  -39.035 -4.780  0.45 37.86  ? ? ? ? ? ? 499  ASP A CA    1 
ATOM   3573  C  C     . ASP A  1  499 ? 22.711  -39.888 -3.543  1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 499  ASP A C     1 
ATOM   3574  O  O     . ASP A  1  499 ? 22.629  -39.422 -2.422  1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 499  ASP A O     1 
ATOM   3575  C  CB    A ASP A  1  499 ? 21.005  -39.324 -5.296  0.55 40.58  ? ? ? ? ? ? 499  ASP A CB    1 
ATOM   3576  C  CB    B ASP A  1  499 ? 20.997  -39.374 -5.295  0.45 41.08  ? ? ? ? ? ? 499  ASP A CB    1 
ATOM   3577  C  CG    A ASP A  1  499 ? 20.478  -38.285 -6.277  0.55 39.11  ? ? ? ? ? ? 499  ASP A CG    1 
ATOM   3578  C  CG    B ASP A  1  499 ? 19.904  -38.912 -4.352  0.45 42.06  ? ? ? ? ? ? 499  ASP A CG    1 
ATOM   3579  O  OD1   A ASP A  1  499 ? 20.897  -37.106 -6.233  0.55 37.22  ? ? ? ? ? ? 499  ASP A OD1   1 
ATOM   3580  O  OD1   B ASP A  1  499 ? 19.681  -37.697 -4.289  0.45 40.32  ? ? ? ? ? ? 499  ASP A OD1   1 
ATOM   3581  O  OD2   A ASP A  1  499 ? 19.582  -38.696 -7.076  0.55 42.85  ? ? ? ? ? ? 499  ASP A OD2   1 
ATOM   3582  O  OD2   B ASP A  1  499 ? 19.303  -39.742 -3.652  0.45 42.54  ? ? ? ? ? ? 499  ASP A OD2   1 
ATOM   3583  N  N     . ARG A  1  500 ? 23.107  -41.145 -3.755  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 500  ARG A N     1 
ATOM   3584  C  CA    . ARG A  1  500 ? 23.469  -41.985 -2.627  1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 500  ARG A CA    1 
ATOM   3585  C  C     . ARG A  1  500 ? 24.637  -41.459 -1.792  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 500  ARG A C     1 
ATOM   3586  O  O     . ARG A  1  500 ? 24.627  -41.601 -0.570  1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 500  ARG A O     1 
ATOM   3587  C  CB    . ARG A  1  500 ? 23.757  -43.416 -3.098  1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 500  ARG A CB    1 
ATOM   3588  C  CG    . ARG A  1  500 ? 23.622  -44.406 -1.984  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 500  ARG A CG    1 
ATOM   3589  C  CD    . ARG A  1  500 ? 23.496  -45.841 -2.459  1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 500  ARG A CD    1 
ATOM   3590  N  NE    . ARG A  1  500 ? 23.887  -46.693 -1.339  1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 500  ARG A NE    1 
ATOM   3591  C  CZ    . ARG A  1  500 ? 23.978  -48.016 -1.340  1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 500  ARG A CZ    1 
ATOM   3592  N  NH1   . ARG A  1  500 ? 23.679  -48.727 -2.417  1.00 76.53  ? ? ? ? ? ? 500  ARG A NH1   1 
ATOM   3593  N  NH2   . ARG A  1  500 ? 24.343  -48.644 -0.227  1.00 75.96  ? ? ? ? ? ? 500  ARG A NH2   1 
ATOM   3594  N  N     . ARG A  1  501 ? 25.656  -40.881 -2.436  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 501  ARG A N     1 
ATOM   3595  C  CA    . ARG A  1  501 ? 26.748  -40.220 -1.717  1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 501  ARG A CA    1 
ATOM   3596  C  C     . ARG A  1  501 ? 26.311  -38.981 -0.925  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 501  ARG A C     1 
ATOM   3597  O  O     . ARG A  1  501 ? 26.755  -38.748 0.214   1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 501  ARG A O     1 
ATOM   3598  C  CB    . ARG A  1  501 ? 27.911  -39.875 -2.647  1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 501  ARG A CB    1 
ATOM   3599  C  CG    . ARG A  1  501 ? 28.684  -41.169 -3.027  1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 501  ARG A CG    1 
ATOM   3600  C  CD    . ARG A  1  501 ? 29.785  -40.609 -3.928  1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 501  ARG A CD    1 
ATOM   3601  N  NE    . ARG A  1  501 ? 29.308  -40.596 -5.316  1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 501  ARG A NE    1 
ATOM   3602  C  CZ    . ARG A  1  501 ? 29.992  -40.084 -6.344  1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 501  ARG A CZ    1 
ATOM   3603  N  NH1   . ARG A  1  501 ? 31.176  -39.422 -6.124  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 501  ARG A NH1   1 
ATOM   3604  N  NH2   . ARG A  1  501 ? 29.484  -40.241 -7.586  1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 501  ARG A NH2   1 
ATOM   3605  N  N     . VAL A  1  502 ? 25.413  -38.212 -1.513  1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 502  VAL A N     1 
ATOM   3606  C  CA    . VAL A  1  502 ? 24.850  -37.044 -0.782  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 502  VAL A CA    1 
ATOM   3607  C  C     . VAL A  1  502 ? 24.040  -37.560 0.471   1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 502  VAL A C     1 
ATOM   3608  O  O     . VAL A  1  502 ? 24.187  -37.024 1.579   1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 502  VAL A O     1 
ATOM   3609  C  CB    . VAL A  1  502 ? 23.933  -36.240 -1.718  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 502  VAL A CB    1 
ATOM   3610  C  CG1   . VAL A  1  502 ? 23.100  -35.241 -0.890  1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 502  VAL A CG1   1 
ATOM   3611  C  CG2   . VAL A  1  502 ? 24.760  -35.536 -2.803  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 502  VAL A CG2   1 
ATOM   3612  N  N     . GLN A  1  503 ? 23.252  -38.625 0.306   1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 503  GLN A N     1 
ATOM   3613  C  CA    . GLN A  1  503 ? 22.489  -39.222 1.443   1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 503  GLN A CA    1 
ATOM   3614  C  C     . GLN A  1  503 ? 23.416  -39.696 2.527   1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 503  GLN A C     1 
ATOM   3615  O  O     . GLN A  1  503 ? 23.138  -39.533 3.709   1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 503  GLN A O     1 
ATOM   3616  C  CB    . GLN A  1  503 ? 21.638  -40.409 1.003   1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 503  GLN A CB    1 
ATOM   3617  C  CG    . GLN A  1  503 ? 20.402  -40.009 0.235   1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 503  GLN A CG    1 
ATOM   3618  C  CD    . GLN A  1  503 ? 19.516  -39.028 1.014   1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 503  GLN A CD    1 
ATOM   3619  O  OE1   . GLN A  1  503 ? 19.341  -39.140 2.238   1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 503  GLN A OE1   1 
ATOM   3620  N  NE2   . GLN A  1  503 ? 18.984  -38.030 0.300   1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 503  GLN A NE2   1 
ATOM   3621  N  N     . PHE A  1  504 ? 24.546  -40.288 2.120   1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 504  PHE A N     1 
ATOM   3622  C  CA    . PHE A  1  504 ? 25.559  -40.784 3.054   1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 504  PHE A CA    1 
ATOM   3623  C  C     . PHE A  1  504 ? 26.137  -39.600 3.843   1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 504  PHE A C     1 
ATOM   3624  O  O     . PHE A  1  504 ? 26.355  -39.704 5.073   1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 504  PHE A O     1 
ATOM   3625  C  CB    . PHE A  1  504 ? 26.647  -41.528 2.259   1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 504  PHE A CB    1 
ATOM   3626  C  CG    . PHE A  1  504 ? 27.885  -41.891 3.044   1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 504  PHE A CG    1 
ATOM   3627  C  CD1   . PHE A  1  504 ? 27.940  -43.097 3.765   1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 504  PHE A CD1   1 
ATOM   3628  C  CD2   . PHE A  1  504 ? 29.040  -41.093 2.952   1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 504  PHE A CD2   1 
ATOM   3629  C  CE1   . PHE A  1  504 ? 29.131  -43.462 4.429   1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 504  PHE A CE1   1 
ATOM   3630  C  CE2   . PHE A  1  504 ? 30.219  -41.432 3.635   1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 504  PHE A CE2   1 
ATOM   3631  C  CZ    . PHE A  1  504 ? 30.253  -42.631 4.350   1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 504  PHE A CZ    1 
ATOM   3632  N  N     . GLY A  1  505 ? 26.358  -38.504 3.131   1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 505  GLY A N     1 
ATOM   3633  C  CA    . GLY A  1  505 ? 26.824  -37.213 3.692   1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 505  GLY A CA    1 
ATOM   3634  C  C     . GLY A  1  505 ? 25.823  -36.778 4.781   1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 505  GLY A C     1 
ATOM   3635  O  O     . GLY A  1  505 ? 26.213  -36.530 5.940   1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 505  GLY A O     1 
ATOM   3636  N  N     . ILE A  1  506 ? 24.543  -36.786 4.435   1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 506  ILE A N     1 
ATOM   3637  C  CA    . ILE A  1  506 ? 23.484  -36.453 5.414   1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 506  ILE A CA    1 
ATOM   3638  C  C     . ILE A  1  506 ? 23.455  -37.390 6.611   1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 506  ILE A C     1 
ATOM   3639  O  O     . ILE A  1  506 ? 23.464  -36.911 7.769   1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 506  ILE A O     1 
ATOM   3640  C  CB    . ILE A  1  506 ? 22.131  -36.312 4.719   1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 506  ILE A CB    1 
ATOM   3641  C  CG1   . ILE A  1  506 ? 22.233  -35.146 3.770   1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 506  ILE A CG1   1 
ATOM   3642  C  CG2   . ILE A  1  506 ? 20.931  -36.208 5.698   1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 506  ILE A CG2   1 
ATOM   3643  C  CD1   . ILE A  1  506 ? 21.019  -35.084 2.849   1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 506  ILE A CD1   1 
ATOM   3644  N  N     . GLU A  1  507 ? 23.435  -38.710 6.381   1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A N     1 
ATOM   3645  C  CA    A GLU A  1  507 ? 23.226  -39.628 7.510   0.60 39.00  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A CA    1 
ATOM   3646  C  CA    B GLU A  1  507 ? 23.262  -39.703 7.481   0.40 40.02  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A CA    1 
ATOM   3647  C  C     . GLU A  1  507 ? 24.455  -39.574 8.431   1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A C     1 
ATOM   3648  O  O     . GLU A  1  507 ? 24.314  -39.660 9.662   1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A O     1 
ATOM   3649  C  CB    A GLU A  1  507 ? 22.929  -41.047 7.017   0.60 41.25  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A CB    1 
ATOM   3650  C  CB    B GLU A  1  507 ? 23.219  -41.170 6.981   0.40 43.15  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A CB    1 
ATOM   3651  C  CG    A GLU A  1  507 ? 21.587  -41.183 6.274   0.60 42.84  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A CG    1 
ATOM   3652  C  CG    B GLU A  1  507 ? 22.160  -41.594 5.953   0.40 46.41  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A CG    1 
ATOM   3653  C  CD    A GLU A  1  507 ? 20.409  -40.841 7.151   0.60 45.17  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A CD    1 
ATOM   3654  C  CD    B GLU A  1  507 ? 22.468  -42.982 5.365   0.40 49.08  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A CD    1 
ATOM   3655  O  OE1   A GLU A  1  507 ? 19.448  -40.231 6.643   0.60 45.58  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A OE1   1 
ATOM   3656  O  OE1   B GLU A  1  507 ? 22.232  -43.974 6.088   0.40 53.57  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A OE1   1 
ATOM   3657  O  OE2   A GLU A  1  507 ? 20.466  -41.168 8.346   0.60 46.13  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A OE2   1 
ATOM   3658  O  OE2   B GLU A  1  507 ? 22.970  -43.086 4.203   0.40 47.77  ? ? ? ? ? ? 507  GLU A OE2   1 
ATOM   3659  N  N     . SER A  1  508 ? 25.675  -39.418 7.854   1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 508  SER A N     1 
ATOM   3660  C  CA    . SER A  1  508 ? 26.883  -39.269 8.707   1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 508  SER A CA    1 
ATOM   3661  C  C     . SER A  1  508 ? 26.846  -37.986 9.521   1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 508  SER A C     1 
ATOM   3662  O  O     . SER A  1  508 ? 27.173  -37.999 10.732  1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 508  SER A O     1 
ATOM   3663  C  CB    . SER A  1  508 ? 28.146  -39.163 7.876   1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 508  SER A CB    1 
ATOM   3664  O  OG    . SER A  1  508 ? 28.293  -40.314 7.075   1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 508  SER A OG    1 
ATOM   3665  N  N     . GLY A  1  509 ? 26.516  -36.897 8.825   1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 509  GLY A N     1 
ATOM   3666  C  CA    . GLY A  1  509 ? 26.273  -35.587 9.417   1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 509  GLY A CA    1 
ATOM   3667  C  C     . GLY A  1  509 ? 25.297  -35.679 10.583  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 509  GLY A C     1 
ATOM   3668  O  O     . GLY A  1  509 ? 25.600  -35.170 11.635  1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 509  GLY A O     1 
ATOM   3669  N  N     . LYS A  1  510 ? 24.175  -36.393 10.432  1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 510  LYS A N     1 
ATOM   3670  C  CA    . LYS A  1  510 ? 23.241  -36.572 11.556  1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 510  LYS A CA    1 
ATOM   3671  C  C     . LYS A  1  510 ? 23.791  -37.423 12.669  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 510  LYS A C     1 
ATOM   3672  O  O     . LYS A  1  510 ? 23.537  -37.135 13.870  1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 510  LYS A O     1 
ATOM   3673  C  CB    . LYS A  1  510 ? 21.921  -37.212 11.103  1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 510  LYS A CB    1 
ATOM   3674  C  CG    . LYS A  1  510 ? 21.022  -36.280 10.307  1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 510  LYS A CG    1 
ATOM   3675  C  CD    . LYS A  1  510 ? 19.798  -36.912 9.591   1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 510  LYS A CD    1 
ATOM   3676  C  CE    . LYS A  1  510 ? 18.963  -37.761 10.482  1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 510  LYS A CE    1 
ATOM   3677  N  NZ    . LYS A  1  510 ? 17.785  -38.126 9.671   1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 510  LYS A NZ    1 
ATOM   3678  N  N     . LEU A  1  511 ? 24.484  -38.517 12.329  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A N     1 
ATOM   3679  C  CA    . LEU A  1  511 ? 24.965  -39.426 13.389  1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CA    1 
ATOM   3680  C  C     . LEU A  1  511 ? 26.051  -38.680 14.153  1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A C     1 
ATOM   3681  O  O     . LEU A  1  511 ? 26.189  -38.908 15.336  1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A O     1 
ATOM   3682  C  CB    . LEU A  1  511 ? 25.547  -40.760 12.821  1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CB    1 
ATOM   3683  C  CG    . LEU A  1  511 ? 25.737  -42.074 13.640  1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CG    1 
ATOM   3684  C  CD1   . LEU A  1  511 ? 27.201  -42.529 13.754  1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CD1   1 
ATOM   3685  C  CD2   . LEU A  1  511 ? 24.958  -42.197 14.974  1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CD2   1 
ATOM   3686  N  N     . ARG A  1  512 ? 26.844  -37.833 13.462  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 512  ARG A N     1 
ATOM   3687  C  CA    . ARG A  1  512 ? 27.925  -37.110 14.124  1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 512  ARG A CA    1 
ATOM   3688  C  C     . ARG A  1  512 ? 27.596  -35.823 14.883  1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 512  ARG A C     1 
ATOM   3689  O  O     . ARG A  1  512 ? 28.469  -35.235 15.528  1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 512  ARG A O     1 
ATOM   3690  C  CB    . ARG A  1  512 ? 29.025  -36.873 13.155  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 512  ARG A CB    1 
ATOM   3691  C  CG    . ARG A  1  512 ? 29.573  -38.191 12.739  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 512  ARG A CG    1 
ATOM   3692  C  CD    . ARG A  1  512 ? 30.651  -37.788 11.780  1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 512  ARG A CD    1 
ATOM   3693  N  NE    . ARG A  1  512 ? 31.190  -38.912 11.053  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 512  ARG A NE    1 
ATOM   3694  C  CZ    . ARG A  1  512 ? 32.428  -38.952 10.544  1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 512  ARG A CZ    1 
ATOM   3695  N  NH1   . ARG A  1  512 ? 33.290  -37.939 10.766  1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 512  ARG A NH1   1 
ATOM   3696  N  NH2   . ARG A  1  512 ? 32.802  -40.041 9.901   1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 512  ARG A NH2   1 
ATOM   3697  N  N     . GLY A  1  513 ? 26.324  -35.434 14.883  1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 513  GLY A N     1 
ATOM   3698  C  CA    . GLY A  1  513 ? 25.907  -34.218 15.554  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 513  GLY A CA    1 
ATOM   3699  C  C     . GLY A  1  513 ? 26.031  -32.961 14.696  1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 513  GLY A C     1 
ATOM   3700  O  O     . GLY A  1  513 ? 25.688  -31.904 15.174  1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 513  GLY A O     1 
ATOM   3701  N  N     . PHE A  1  514 ? 26.435  -33.065 13.434  1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 514  PHE A N     1 
ATOM   3702  C  CA    . PHE A  1  514 ? 26.523  -31.884 12.575  1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 514  PHE A CA    1 
ATOM   3703  C  C     . PHE A  1  514 ? 25.105  -31.401 12.107  1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 514  PHE A C     1 
ATOM   3704  O  O     . PHE A  1  514 ? 24.886  -30.221 11.930  1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 514  PHE A O     1 
ATOM   3705  C  CB    . PHE A  1  514 ? 27.221  -32.203 11.271  1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 514  PHE A CB    1 
ATOM   3706  C  CG    . PHE A  1  514 ? 28.691  -32.468 11.364  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 514  PHE A CG    1 
ATOM   3707  C  CD1   . PHE A  1  514 ? 29.182  -33.769 11.504  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 514  PHE A CD1   1 
ATOM   3708  C  CD2   . PHE A  1  514 ? 29.586  -31.428 11.311  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 514  PHE A CD2   1 
ATOM   3709  C  CE1   . PHE A  1  514 ? 30.583  -34.040 11.550  1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 514  PHE A CE1   1 
ATOM   3710  C  CE2   . PHE A  1  514 ? 30.971  -31.692 11.297  1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 514  PHE A CE2   1 
ATOM   3711  C  CZ    . PHE A  1  514 ? 31.456  -32.985 11.444  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 514  PHE A CZ    1 
ATOM   3712  N  N     . LEU A  1  515 ? 24.150  -32.320 11.892  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 515  LEU A N     1 
ATOM   3713  C  CA    . LEU A  1  515 ? 22.863  -32.022 11.259  1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 515  LEU A CA    1 
ATOM   3714  C  C     . LEU A  1  515 ? 21.786  -32.514 12.168  1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 515  LEU A C     1 
ATOM   3715  O  O     . LEU A  1  515 ? 21.965  -33.528 12.830  1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 515  LEU A O     1 
ATOM   3716  C  CB    . LEU A  1  515 ? 22.725  -32.753 9.927   1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 515  LEU A CB    1 
ATOM   3717  C  CG    . LEU A  1  515 ? 23.866  -32.492 8.966   1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 515  LEU A CG    1 
ATOM   3718  C  CD1   . LEU A  1  515 ? 23.714  -33.284 7.656   1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 515  LEU A CD1   1 
ATOM   3719  C  CD2   . LEU A  1  515 ? 23.897  -30.986 8.708   1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 515  LEU A CD2   1 
ATOM   3720  N  N     . ARG A  1  516 ? 20.688  -31.770 12.193  1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 516  ARG A N     1 
ATOM   3721  C  CA    . ARG A  1  516 ? 19.475  -32.037 12.969  1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 516  ARG A CA    1 
ATOM   3722  C  C     . ARG A  1  516 ? 18.298  -31.970 11.988  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 516  ARG A C     1 
ATOM   3723  O  O     . ARG A  1  516 ? 18.368  -31.288 10.940  1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 516  ARG A O     1 
ATOM   3724  C  CB    . ARG A  1  516 ? 19.205  -30.924 14.009  1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 516  ARG A CB    1 
ATOM   3725  C  CG    . ARG A  1  516 ? 20.096  -30.804 15.241  1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 516  ARG A CG    1 
ATOM   3726  C  CD    . ARG A  1  516 ? 20.050  -32.052 16.089  1.00 68.93  ? ? ? ? ? ? 516  ARG A CD    1 
ATOM   3727  N  NE    . ARG A  1  516 ? 21.407  -32.621 16.215  1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 516  ARG A NE    1 
ATOM   3728  C  CZ    . ARG A  1  516 ? 22.093  -32.692 17.352  1.00 75.11  ? ? ? ? ? ? 516  ARG A CZ    1 
ATOM   3729  N  NH1   . ARG A  1  516 ? 21.554  -32.256 18.492  1.00 77.19  ? ? ? ? ? ? 516  ARG A NH1   1 
ATOM   3730  N  NH2   . ARG A  1  516 ? 23.313  -33.209 17.343  1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 516  ARG A NH2   1 
ATOM   3731  N  N     . VAL A  1  517 ? 17.172  -32.582 12.347  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 517  VAL A N     1 
ATOM   3732  C  CA    . VAL A  1  517 ? 16.030  -32.566 11.472  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 517  VAL A CA    1 
ATOM   3733  C  C     . VAL A  1  517 ? 15.598  -31.121 11.380  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 517  VAL A C     1 
ATOM   3734  O  O     . VAL A  1  517 ? 15.494  -30.450 12.426  1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 517  VAL A O     1 
ATOM   3735  C  CB    . VAL A  1  517 ? 14.877  -33.419 12.046  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 517  VAL A CB    1 
ATOM   3736  C  CG1   . VAL A  1  517 ? 13.570  -33.122 11.304  1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 517  VAL A CG1   1 
ATOM   3737  C  CG2   . VAL A  1  517 ? 15.263  -34.885 11.974  1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 517  VAL A CG2   1 
ATOM   3738  N  N     . GLY A  1  518 ? 15.312  -30.659 10.166  1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 518  GLY A N     1 
ATOM   3739  C  CA    . GLY A  1  518 ? 14.870  -29.293 9.999   1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 518  GLY A CA    1 
ATOM   3740  C  C     . GLY A  1  518 ? 16.027  -28.344 9.622   1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 518  GLY A C     1 
ATOM   3741  O  O     . GLY A  1  518 ? 15.765  -27.226 9.124   1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 518  GLY A O     1 
ATOM   3742  N  N     . ASP A  1  519 ? 17.275  -28.759 9.809   1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 519  ASP A N     1 
ATOM   3743  C  CA    . ASP A  1  519 ? 18.408  -27.980 9.226   1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 519  ASP A CA    1 
ATOM   3744  C  C     . ASP A  1  519 ? 18.332  -27.752 7.724   1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 519  ASP A C     1 
ATOM   3745  O  O     . ASP A  1  519 ? 17.631  -28.502 6.991   1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 519  ASP A O     1 
ATOM   3746  C  CB    . ASP A  1  519 ? 19.722  -28.666 9.500   1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 519  ASP A CB    1 
ATOM   3747  C  CG    . ASP A  1  519 ? 20.274  -28.333 10.833  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 519  ASP A CG    1 
ATOM   3748  O  OD1   . ASP A  1  519 ? 20.059  -27.231 11.274  1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 519  ASP A OD1   1 
ATOM   3749  O  OD2   . ASP A  1  519 ? 20.947  -29.155 11.426  1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 519  ASP A OD2   1 
ATOM   3750  N  N     . LEU A  1  520 ? 18.987  -26.679 7.253   1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 520  LEU A N     1 
ATOM   3751  C  CA    . LEU A  1  520 ? 19.171  -26.504 5.780   1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 520  LEU A CA    1 
ATOM   3752  C  C     . LEU A  1  520 ? 20.568  -26.877 5.527   1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 520  LEU A C     1 
ATOM   3753  O  O     . LEU A  1  520 ? 21.451  -26.608 6.349   1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 520  LEU A O     1 
ATOM   3754  C  CB    . LEU A  1  520 ? 18.906  -25.089 5.318   1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 520  LEU A CB    1 
ATOM   3755  C  CG    . LEU A  1  520 ? 17.380  -24.803 5.289   1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 520  LEU A CG    1 
ATOM   3756  C  CD1   . LEU A  1  520 ? 17.055  -23.330 5.215   1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 520  LEU A CD1   1 
ATOM   3757  C  CD2   . LEU A  1  520 ? 16.709  -25.509 4.127   1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 520  LEU A CD2   1 
ATOM   3758  N  N     . VAL A  1  521 ? 20.809  -27.522 4.409   1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 521  VAL A N     1 
ATOM   3759  C  CA    . VAL A  1  521 ? 22.188  -27.699 3.974   1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 521  VAL A CA    1 
ATOM   3760  C  C     . VAL A  1  521 ? 22.290  -27.243 2.517   1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 521  VAL A C     1 
ATOM   3761  O  O     . VAL A  1  521 ? 21.277  -27.105 1.792   1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 521  VAL A O     1 
ATOM   3762  C  CB    . VAL A  1  521 ? 22.705  -29.170 4.089   1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 521  VAL A CB    1 
ATOM   3763  C  CG1   . VAL A  1  521 ? 22.796  -29.602 5.569   1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 521  VAL A CG1   1 
ATOM   3764  C  CG2   . VAL A  1  521 ? 21.774  -30.107 3.306   1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 521  VAL A CG2   1 
ATOM   3765  N  N     . ILE A  1  522 ? 23.515  -26.905 2.137   1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 522  ILE A N     1 
ATOM   3766  C  CA    . ILE A  1  522 ? 23.777  -26.630 0.733   1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 522  ILE A CA    1 
ATOM   3767  C  C     . ILE A  1  522 ? 24.531  -27.833 0.162   1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 522  ILE A C     1 
ATOM   3768  O  O     . ILE A  1  522 ? 25.508  -28.317 0.760   1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 522  ILE A O     1 
ATOM   3769  C  CB    . ILE A  1  522 ? 24.720  -25.383 0.643   1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 522  ILE A CB    1 
ATOM   3770  C  CG1   . ILE A  1  522 ? 24.138  -24.227 1.434   1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 522  ILE A CG1   1 
ATOM   3771  C  CG2   . ILE A  1  522 ? 24.914  -24.946 -0.822  1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 522  ILE A CG2   1 
ATOM   3772  C  CD1   . ILE A  1  522 ? 22.753  -23.826 0.963   1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 522  ILE A CD1   1 
ATOM   3773  N  N     . VAL A  1  523 ? 24.136  -28.315 -1.013  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 523  VAL A N     1 
ATOM   3774  C  CA    . VAL A  1  523 ? 24.756  -29.575 -1.522  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 523  VAL A CA    1 
ATOM   3775  C  C     . VAL A  1  523 ? 25.446  -29.137 -2.840  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 523  VAL A C     1 
ATOM   3776  O  O     . VAL A  1  523 ? 24.763  -28.549 -3.707  1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 523  VAL A O     1 
ATOM   3777  C  CB    . VAL A  1  523 ? 23.673  -30.652 -1.766  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 523  VAL A CB    1 
ATOM   3778  C  CG1   . VAL A  1  523 ? 24.282  -31.910 -2.462  1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 523  VAL A CG1   1 
ATOM   3779  C  CG2   . VAL A  1  523 ? 22.903  -31.063 -0.491  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 523  VAL A CG2   1 
ATOM   3780  N  N     . VAL A  1  524 ? 26.754  -29.412 -2.960  1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 524  VAL A N     1 
ATOM   3781  C  CA    . VAL A  1  524 ? 27.546  -29.023 -4.101  1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 524  VAL A CA    1 
ATOM   3782  C  C     . VAL A  1  524 ? 27.967  -30.302 -4.887  1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 524  VAL A C     1 
ATOM   3783  O  O     . VAL A  1  524 ? 28.593  -31.196 -4.319  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 524  VAL A O     1 
ATOM   3784  C  CB    . VAL A  1  524 ? 28.748  -28.187 -3.611  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 524  VAL A CB    1 
ATOM   3785  C  CG1   . VAL A  1  524 ? 29.736  -27.957 -4.789  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 524  VAL A CG1   1 
ATOM   3786  C  CG2   . VAL A  1  524 ? 28.271  -26.853 -2.943  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 524  VAL A CG2   1 
ATOM   3787  N  N     . THR A  1  525 ? 27.563  -30.410 -6.146  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 525  THR A N     1 
ATOM   3788  C  CA    . THR A  1  525 ? 27.897  -31.571 -6.969  1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 525  THR A CA    1 
ATOM   3789  C  C     . THR A  1  525 ? 28.309  -31.034 -8.376  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 525  THR A C     1 
ATOM   3790  O  O     . THR A  1  525 ? 28.467  -29.794 -8.544  1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 525  THR A O     1 
ATOM   3791  C  CB    . THR A  1  525 ? 26.699  -32.542 -7.114  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 525  THR A CB    1 
ATOM   3792  O  OG1   . THR A  1  525 ? 25.604  -31.812 -7.606  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 525  THR A OG1   1 
ATOM   3793  C  CG2   . THR A  1  525 ? 26.376  -33.208 -5.802  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 525  THR A CG2   1 
ATOM   3794  N  N     . GLY A  1  526 ? 28.498  -31.931 -9.349  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 526  GLY A N     1 
ATOM   3795  C  CA    . GLY A  1  526 ? 28.860  -31.541 -10.669 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 526  GLY A CA    1 
ATOM   3796  C  C     . GLY A  1  526 ? 28.079  -32.252 -11.749 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 526  GLY A C     1 
ATOM   3797  O  O     . GLY A  1  526 ? 27.173  -33.042 -11.461 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 526  GLY A O     1 
ATOM   3798  N  N     . TRP A  1  527 ? 28.360  -31.922 -13.012 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 527  TRP A N     1 
ATOM   3799  C  CA    . TRP A  1  527 ? 27.427  -32.286 -14.059 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 527  TRP A CA    1 
ATOM   3800  C  C     . TRP A  1  527 ? 27.794  -33.590 -14.724 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 527  TRP A C     1 
ATOM   3801  O  O     . TRP A  1  527 ? 27.022  -34.146 -15.517 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 527  TRP A O     1 
ATOM   3802  C  CB    . TRP A  1  527 ? 27.243  -31.085 -15.024 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 527  TRP A CB    1 
ATOM   3803  C  CG    . TRP A  1  527 ? 28.512  -30.783 -15.789 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 527  TRP A CG    1 
ATOM   3804  C  CD1   . TRP A  1  527 ? 29.558  -29.969 -15.402 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 527  TRP A CD1   1 
ATOM   3805  C  CD2   . TRP A  1  527 ? 28.892  -31.272 -17.115 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 527  TRP A CD2   1 
ATOM   3806  N  NE1   . TRP A  1  527 ? 30.548  -29.952 -16.351 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 527  TRP A NE1   1 
ATOM   3807  C  CE2   . TRP A  1  527 ? 30.225  -30.721 -17.391 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 527  TRP A CE2   1 
ATOM   3808  C  CE3   . TRP A  1  527 ? 28.317  -32.150 -18.039 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 527  TRP A CE3   1 
ATOM   3809  C  CZ2   . TRP A  1  527 ? 30.932  -31.028 -18.584 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 527  TRP A CZ2   1 
ATOM   3810  C  CZ3   . TRP A  1  527 ? 29.019  -32.424 -19.248 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 527  TRP A CZ3   1 
ATOM   3811  C  CH2   . TRP A  1  527 ? 30.299  -31.881 -19.491 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 527  TRP A CH2   1 
ATOM   3812  N  N     . ARG A  1  528 ? 28.987  -34.085 -14.410 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 528  ARG A N     1 
ATOM   3813  C  CA    . ARG A  1  528 ? 29.436  -35.382 -15.011 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 528  ARG A CA    1 
ATOM   3814  C  C     . ARG A  1  528 ? 30.528  -35.956 -14.129 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 528  ARG A C     1 
ATOM   3815  O  O     . ARG A  1  528 ? 31.123  -35.206 -13.283 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 528  ARG A O     1 
ATOM   3816  C  CB    . ARG A  1  528 ? 29.894  -35.191 -16.470 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 528  ARG A CB    1 
ATOM   3817  C  CG    . ARG A  1  528 ? 31.084  -34.246 -16.474 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 528  ARG A CG    1 
ATOM   3818  C  CD    . ARG A  1  528 ? 32.365  -35.098 -16.405 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 528  ARG A CD    1 
ATOM   3819  N  NE    . ARG A  1  528 ? 32.837  -35.314 -17.688 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 528  ARG A NE    1 
ATOM   3820  C  CZ    . ARG A  1  528 ? 33.821  -36.143 -18.094 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 528  ARG A CZ    1 
ATOM   3821  N  NH1   . ARG A  1  528 ? 34.574  -36.941 -17.316 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 528  ARG A NH1   1 
ATOM   3822  N  NH2   . ARG A  1  528 ? 34.039  -36.136 -19.362 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 528  ARG A NH2   1 
ATOM   3823  N  N     . PRO A  1  529 ? 30.836  -37.270 -14.275 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 529  PRO A N     1 
ATOM   3824  C  CA    . PRO A  1  529 ? 31.868  -37.797 -13.373 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 529  PRO A CA    1 
ATOM   3825  C  C     . PRO A  1  529 ? 33.299  -37.306 -13.653 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 529  PRO A C     1 
ATOM   3826  O  O     . PRO A  1  529 ? 33.598  -36.778 -14.732 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 529  PRO A O     1 
ATOM   3827  C  CB    . PRO A  1  529 ? 31.818  -39.322 -13.632 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 529  PRO A CB    1 
ATOM   3828  C  CG    . PRO A  1  529 ? 31.021  -39.536 -14.874 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 529  PRO A CG    1 
ATOM   3829  C  CD    . PRO A  1  529 ? 30.264  -38.296 -15.184 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 529  PRO A CD    1 
ATOM   3830  N  N     . GLY A  1  530 ? 34.166  -37.539 -12.693 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 530  GLY A N     1 
ATOM   3831  C  CA    . GLY A  1  530 ? 35.559  -37.215 -12.807 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 530  GLY A CA    1 
ATOM   3832  C  C     . GLY A  1  530 ? 35.788  -35.823 -12.226 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 530  GLY A C     1 
ATOM   3833  O  O     . GLY A  1  530 ? 34.849  -34.947 -12.142 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 530  GLY A O     1 
ATOM   3834  N  N     . SER A  1  531 ? 37.018  -35.611 -11.811 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 531  SER A N     1 
ATOM   3835  C  CA    A SER A  1  531 ? 37.413  -34.339 -11.183 0.60 29.43  ? ? ? ? ? ? 531  SER A CA    1 
ATOM   3836  C  CA    B SER A  1  531 ? 37.409  -34.343 -11.201 0.40 29.29  ? ? ? ? ? ? 531  SER A CA    1 
ATOM   3837  C  C     . SER A  1  531 ? 37.249  -33.158 -12.135 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 531  SER A C     1 
ATOM   3838  O  O     . SER A  1  531 ? 37.438  -33.297 -13.354 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 531  SER A O     1 
ATOM   3839  C  CB    A SER A  1  531 ? 38.875  -34.378 -10.695 0.60 30.17  ? ? ? ? ? ? 531  SER A CB    1 
ATOM   3840  C  CB    B SER A  1  531 ? 38.855  -34.437 -10.738 0.40 29.77  ? ? ? ? ? ? 531  SER A CB    1 
ATOM   3841  O  OG    A SER A  1  531 ? 39.097  -33.276 -9.812  0.60 29.83  ? ? ? ? ? ? 531  SER A OG    1 
ATOM   3842  O  OG    B SER A  1  531 ? 38.849  -35.145 -9.528  0.40 28.94  ? ? ? ? ? ? 531  SER A OG    1 
ATOM   3843  N  N     . GLY A  1  532 ? 36.887  -32.006 -11.553 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 532  GLY A N     1 
ATOM   3844  C  CA    . GLY A  1  532 ? 36.915  -30.741 -12.301 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 532  GLY A CA    1 
ATOM   3845  C  C     . GLY A  1  532 ? 35.582  -30.181 -12.819 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 532  GLY A C     1 
ATOM   3846  O  O     . GLY A  1  532 ? 35.579  -29.130 -13.496 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 532  GLY A O     1 
ATOM   3847  N  N     . TYR A  1  533 ? 34.461  -30.849 -12.500 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 533  TYR A N     1 
ATOM   3848  C  CA    . TYR A  1  533 ? 33.206  -30.576 -13.205 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 533  TYR A CA    1 
ATOM   3849  C  C     . TYR A  1  533 ? 32.160  -30.104 -12.187 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 533  TYR A C     1 
ATOM   3850  O  O     . TYR A  1  533 ? 31.006  -29.997 -12.522 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 533  TYR A O     1 
ATOM   3851  C  CB    . TYR A  1  533 ? 32.713  -31.797 -14.051 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 533  TYR A CB    1 
ATOM   3852  C  CG    . TYR A  1  533 ? 33.715  -32.141 -15.153 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 533  TYR A CG    1 
ATOM   3853  C  CD1   . TYR A  1  533 ? 34.498  -33.295 -15.106 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 533  TYR A CD1   1 
ATOM   3854  C  CD2   . TYR A  1  533 ? 33.862  -31.285 -16.233 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 533  TYR A CD2   1 
ATOM   3855  C  CE1   . TYR A  1  533 ? 35.399  -33.596 -16.149 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 533  TYR A CE1   1 
ATOM   3856  C  CE2   . TYR A  1  533 ? 34.755  -31.603 -17.296 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 533  TYR A CE2   1 
ATOM   3857  C  CZ    . TYR A  1  533 ? 35.531  -32.731 -17.188 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 533  TYR A CZ    1 
ATOM   3858  O  OH    . TYR A  1  533 ? 36.442  -33.013 -18.205 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 533  TYR A OH    1 
ATOM   3859  N  N     . THR A  1  534 ? 32.572  -29.738 -11.004 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 534  THR A N     1 
ATOM   3860  C  CA    . THR A  1  534 ? 31.633  -29.177 -9.995  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 534  THR A CA    1 
ATOM   3861  C  C     . THR A  1  534 ? 30.995  -27.911 -10.543 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 534  THR A C     1 
ATOM   3862  O  O     . THR A  1  534 ? 31.686  -27.038 -11.113 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 534  THR A O     1 
ATOM   3863  C  CB    . THR A  1  534 ? 32.383  -28.805 -8.689  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 534  THR A CB    1 
ATOM   3864  O  OG1   . THR A  1  534 ? 32.799  -30.022 -8.099  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 534  THR A OG1   1 
ATOM   3865  C  CG2   . THR A  1  534 ? 31.396  -28.001 -7.640  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 534  THR A CG2   1 
ATOM   3866  N  N     . ASN A  1  535 ? 29.663  -27.785 -10.400 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 535  ASN A N     1 
ATOM   3867  C  CA    . ASN A  1  535 ? 28.957  -26.658 -11.093 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 535  ASN A CA    1 
ATOM   3868  C  C     . ASN A  1  535 ? 27.541  -26.450 -10.580 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 535  ASN A C     1 
ATOM   3869  O  O     . ASN A  1  535 ? 26.797  -25.695 -11.191 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 535  ASN A O     1 
ATOM   3870  C  CB    . ASN A  1  535 ? 28.900  -26.766 -12.648 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 535  ASN A CB    1 
ATOM   3871  C  CG    . ASN A  1  535 ? 27.807  -27.705 -13.152 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 535  ASN A CG    1 
ATOM   3872  O  OD1   . ASN A  1  535 ? 27.617  -28.799 -12.566 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 535  ASN A OD1   1 
ATOM   3873  N  ND2   . ASN A  1  535 ? 27.084  -27.305 -14.208 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 535  ASN A ND2   1 
ATOM   3874  N  N     . ILE A  1  536 ? 27.192  -27.107 -9.468  1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 536  ILE A N     1 
ATOM   3875  C  CA    . ILE A  1  536 ? 25.769  -27.155 -9.083  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 536  ILE A CA    1 
ATOM   3876  C  C     . ILE A  1  536 ? 25.717  -26.980 -7.577  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 536  ILE A C     1 
ATOM   3877  O  O     . ILE A  1  536 ? 26.444  -27.660 -6.766  1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 536  ILE A O     1 
ATOM   3878  C  CB    . ILE A  1  536 ? 25.039  -28.511 -9.426  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 536  ILE A CB    1 
ATOM   3879  C  CG1   . ILE A  1  536 ? 25.146  -28.824 -10.907 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 536  ILE A CG1   1 
ATOM   3880  C  CG2   . ILE A  1  536 ? 23.538  -28.367 -9.081  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 536  ILE A CG2   1 
ATOM   3881  C  CD1   . ILE A  1  536 ? 24.736  -30.209 -11.468 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 536  ILE A CD1   1 
ATOM   3882  N  N     . MET A  1  537 ? 24.852  -26.060 -7.160  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 537  MET A N     1 
ATOM   3883  C  CA    A MET A  1  537 ? 24.536  -25.994 -5.716  0.60 22.33  ? ? ? ? ? ? 537  MET A CA    1 
ATOM   3884  C  CA    B MET A  1  537 ? 24.528  -25.800 -5.729  0.40 23.34  ? ? ? ? ? ? 537  MET A CA    1 
ATOM   3885  C  C     . MET A  1  537 ? 23.019  -26.023 -5.516  1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 537  MET A C     1 
ATOM   3886  O  O     . MET A  1  537 ? 22.225  -25.476 -6.333  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 537  MET A O     1 
ATOM   3887  C  CB    A MET A  1  537 ? 25.131  -24.765 -4.983  0.60 24.51  ? ? ? ? ? ? 537  MET A CB    1 
ATOM   3888  C  CB    B MET A  1  537 ? 24.884  -24.328 -5.383  0.40 26.10  ? ? ? ? ? ? 537  MET A CB    1 
ATOM   3889  C  CG    A MET A  1  537 ? 24.536  -23.416 -5.414  0.60 26.01  ? ? ? ? ? ? 537  MET A CG    1 
ATOM   3890  C  CG    B MET A  1  537 ? 24.361  -23.742 -4.055  0.40 26.28  ? ? ? ? ? ? 537  MET A CG    1 
ATOM   3891  S  SD    A MET A  1  537 ? 24.336  -22.238 -4.030  0.60 25.95  ? ? ? ? ? ? 537  MET A SD    1 
ATOM   3892  S  SD    B MET A  1  537 ? 22.914  -22.630 -4.188  0.40 33.39  ? ? ? ? ? ? 537  MET A SD    1 
ATOM   3893  C  CE    A MET A  1  537 ? 23.184  -23.355 -3.194  0.60 23.09  ? ? ? ? ? ? 537  MET A CE    1 
ATOM   3894  C  CE    B MET A  1  537 ? 23.628  -21.072 -4.669  0.40 27.71  ? ? ? ? ? ? 537  MET A CE    1 
ATOM   3895  N  N     . ARG A  1  538 ? 22.631  -26.740 -4.449  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A N     1 
ATOM   3896  C  CA    . ARG A  1  538 ? 21.232  -26.986 -4.214  1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CA    1 
ATOM   3897  C  C     . ARG A  1  538 ? 20.935  -26.750 -2.759  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A C     1 
ATOM   3898  O  O     . ARG A  1  538 ? 21.744  -27.097 -1.896  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A O     1 
ATOM   3899  C  CB    . ARG A  1  538 ? 20.803  -28.409 -4.542  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CB    1 
ATOM   3900  C  CG    . ARG A  1  538 ? 20.781  -28.691 -6.018  1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CG    1 
ATOM   3901  C  CD    . ARG A  1  538 ? 20.292  -30.138 -6.299  1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CD    1 
ATOM   3902  N  NE    . ARG A  1  538 ? 21.290  -31.161 -5.893  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A NE    1 
ATOM   3903  C  CZ    . ARG A  1  538 ? 20.955  -32.192 -5.099  1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CZ    1 
ATOM   3904  N  NH1   . ARG A  1  538 ? 19.703  -32.301 -4.655  1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A NH1   1 
ATOM   3905  N  NH2   . ARG A  1  538 ? 21.843  -33.116 -4.763  1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A NH2   1 
ATOM   3906  N  N     . VAL A  1  539 ? 19.736  -26.229 -2.487  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 539  VAL A N     1 
ATOM   3907  C  CA    . VAL A  1  539 ? 19.355  -25.919 -1.111  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 539  VAL A CA    1 
ATOM   3908  C  C     . VAL A  1  539 ? 18.375  -27.013 -0.664  1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 539  VAL A C     1 
ATOM   3909  O  O     . VAL A  1  539 ? 17.388  -27.171 -1.283  1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 539  VAL A O     1 
ATOM   3910  C  CB    . VAL A  1  539 ? 18.651  -24.523 -0.977  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 539  VAL A CB    1 
ATOM   3911  C  CG1   . VAL A  1  539 ? 18.255  -24.244 0.494   1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 539  VAL A CG1   1 
ATOM   3912  C  CG2   . VAL A  1  539 ? 19.582  -23.410 -1.519  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 539  VAL A CG2   1 
ATOM   3913  N  N     . LEU A  1  540 ? 18.697  -27.704 0.447   1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 540  LEU A N     1 
ATOM   3914  C  CA    . LEU A  1  540 ? 17.991  -28.919 0.878   1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 540  LEU A CA    1 
ATOM   3915  C  C     . LEU A  1  540 ? 17.638  -28.861 2.320   1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 540  LEU A C     1 
ATOM   3916  O  O     . LEU A  1  540 ? 18.466  -28.485 3.091   1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 540  LEU A O     1 
ATOM   3917  C  CB    . LEU A  1  540 ? 18.935  -30.093 0.808   1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 540  LEU A CB    1 
ATOM   3918  C  CG    . LEU A  1  540 ? 18.581  -31.282 -0.009  1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 540  LEU A CG    1 
ATOM   3919  C  CD1   . LEU A  1  540 ? 17.125  -31.779 0.261   1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 540  LEU A CD1   1 
ATOM   3920  C  CD2   . LEU A  1  540 ? 18.870  -30.741 -1.420  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 540  LEU A CD2   1 
ATOM   3921  N  N     . SER A  1  541 ? 16.438  -29.303 2.699   1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 541  SER A N     1 
ATOM   3922  C  CA    A SER A  1  541 ? 16.191  -29.511 4.122   0.31 34.69  ? ? ? ? ? ? 541  SER A CA    1 
ATOM   3923  C  CA    B SER A  1  541 ? 16.109  -29.532 4.112   0.69 34.46  ? ? ? ? ? ? 541  SER A CA    1 
ATOM   3924  C  C     . SER A  1  541 ? 16.470  -30.957 4.548   1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 541  SER A C     1 
ATOM   3925  O  O     . SER A  1  541 ? 16.284  -31.908 3.778   1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 541  SER A O     1 
ATOM   3926  C  CB    A SER A  1  541 ? 14.799  -29.025 4.572   0.31 37.02  ? ? ? ? ? ? 541  SER A CB    1 
ATOM   3927  C  CB    B SER A  1  541 ? 14.608  -29.349 4.380   0.69 37.00  ? ? ? ? ? ? 541  SER A CB    1 
ATOM   3928  O  OG    A SER A  1  541 ? 13.843  -29.169 3.551   0.31 37.45  ? ? ? ? ? ? 541  SER A OG    1 
ATOM   3929  O  OG    B SER A  1  541 ? 14.267  -28.000 4.415   0.69 36.81  ? ? ? ? ? ? 541  SER A OG    1 
ATOM   3930  N  N     . ILE A  1  542 ? 16.905  -31.093 5.794   1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 542  ILE A N     1 
ATOM   3931  C  CA    . ILE A  1  542 ? 17.194  -32.359 6.417   1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 542  ILE A CA    1 
ATOM   3932  C  C     . ILE A  1  542 ? 15.946  -32.891 7.058   1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 542  ILE A C     1 
ATOM   3933  O  O     . ILE A  1  542 ? 15.301  -32.200 7.846   1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 542  ILE A O     1 
ATOM   3934  C  CB    . ILE A  1  542 ? 18.281  -32.169 7.461   1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 542  ILE A CB    1 
ATOM   3935  C  CG1   . ILE A  1  542 ? 19.573  -31.604 6.784   1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 542  ILE A CG1   1 
ATOM   3936  C  CG2   . ILE A  1  542 ? 18.561  -33.480 8.169   1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 542  ILE A CG2   1 
ATOM   3937  C  CD1   . ILE A  1  542 ? 20.022  -32.392 5.568   1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 542  ILE A CD1   1 
ATOM   3938  N  N     . SER A  1  543 ? 15.603  -34.132 6.749   1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 543  SER A N     1 
ATOM   3939  C  CA    . SER A  1  543 ? 14.554  -34.853 7.517   1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 543  SER A CA    1 
ATOM   3940  C  C     . SER A  1  543 ? 15.167  -36.130 8.093   1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 543  SER A C     1 
ATOM   3941  O  O     . SER A  1  543 ? 16.382  -36.413 7.916   1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 543  SER A O     1 
ATOM   3942  C  CB    . SER A  1  543 ? 13.355  -35.173 6.625   1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 543  SER A CB    1 
ATOM   3943  O  OG    . SER A  1  543 ? 13.883  -35.636 5.383   1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 543  SER A OG    1 
ATOM   3944  O  OXT   . SER A  1  543 ? 14.440  -36.910 8.781   1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 543  SER A OXT   1 
ATOM   3945  N  N     . PHE B  1  25  ? 36.937  -5.371  -22.366 1.00 92.38  ? ? ? ? ? ? 25   PHE B N     1 
ATOM   3946  C  CA    . PHE B  1  25  ? 36.271  -5.483  -21.036 1.00 88.57  ? ? ? ? ? ? 25   PHE B CA    1 
ATOM   3947  C  C     . PHE B  1  25  ? 36.891  -4.439  -20.104 1.00 87.57  ? ? ? ? ? ? 25   PHE B C     1 
ATOM   3948  O  O     . PHE B  1  25  ? 37.659  -4.735  -19.186 1.00 87.60  ? ? ? ? ? ? 25   PHE B O     1 
ATOM   3949  C  CB    . PHE B  1  25  ? 36.312  -6.945  -20.502 1.00 94.07  ? ? ? ? ? ? 25   PHE B CB    1 
ATOM   3950  C  CG    . PHE B  1  25  ? 34.968  -7.657  -20.546 1.00 91.15  ? ? ? ? ? ? 25   PHE B CG    1 
ATOM   3951  C  CD1   . PHE B  1  25  ? 34.418  -8.103  -21.749 1.00 94.20  ? ? ? ? ? ? 25   PHE B CD1   1 
ATOM   3952  C  CD2   . PHE B  1  25  ? 34.227  -7.866  -19.374 1.00 88.32  ? ? ? ? ? ? 25   PHE B CD2   1 
ATOM   3953  C  CE1   . PHE B  1  25  ? 33.166  -8.727  -21.776 1.00 88.65  ? ? ? ? ? ? 25   PHE B CE1   1 
ATOM   3954  C  CE2   . PHE B  1  25  ? 32.967  -8.478  -19.404 1.00 83.20  ? ? ? ? ? ? 25   PHE B CE2   1 
ATOM   3955  C  CZ    . PHE B  1  25  ? 32.442  -8.910  -20.604 1.00 84.88  ? ? ? ? ? ? 25   PHE B CZ    1 
ATOM   3956  N  N     . GLN B  1  26  ? 36.604  -3.189  -20.473 1.00 85.45  ? ? ? ? ? ? 26   GLN B N     1 
ATOM   3957  C  CA    . GLN B  1  26  ? 36.689  -1.940  -19.675 1.00 76.33  ? ? ? ? ? ? 26   GLN B CA    1 
ATOM   3958  C  C     . GLN B  1  26  ? 35.479  -1.067  -20.188 1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 26   GLN B C     1 
ATOM   3959  O  O     . GLN B  1  26  ? 35.373  0.168   -19.962 1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 26   GLN B O     1 
ATOM   3960  C  CB    . GLN B  1  26  ? 38.063  -1.239  -19.814 1.00 85.19  ? ? ? ? ? ? 26   GLN B CB    1 
ATOM   3961  C  CG    . GLN B  1  26  ? 38.350  -0.465  -21.106 1.00 86.42  ? ? ? ? ? ? 26   GLN B CG    1 
ATOM   3962  C  CD    . GLN B  1  26  ? 37.453  -0.905  -22.253 1.00 87.62  ? ? ? ? ? ? 26   GLN B CD    1 
ATOM   3963  O  OE1   . GLN B  1  26  ? 37.617  -2.002  -22.810 1.00 93.85  ? ? ? ? ? ? 26   GLN B OE1   1 
ATOM   3964  N  NE2   . GLN B  1  26  ? 36.458  -0.070  -22.583 1.00 86.25  ? ? ? ? ? ? 26   GLN B NE2   1 
ATOM   3965  N  N     . GLN B  1  27  ? 34.604  -1.768  -20.927 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 27   GLN B N     1 
ATOM   3966  C  CA    . GLN B  1  27  ? 33.293  -1.344  -21.352 1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 27   GLN B CA    1 
ATOM   3967  C  C     . GLN B  1  27  ? 32.424  -1.397  -20.098 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 27   GLN B C     1 
ATOM   3968  O  O     . GLN B  1  27  ? 32.906  -1.750  -19.023 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 27   GLN B O     1 
ATOM   3969  C  CB    . GLN B  1  27  ? 32.736  -2.323  -22.405 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 27   GLN B CB    1 
ATOM   3970  C  CG    . GLN B  1  27  ? 33.771  -2.964  -23.325 1.00 72.52  ? ? ? ? ? ? 27   GLN B CG    1 
ATOM   3971  C  CD    . GLN B  1  27  ? 33.144  -3.951  -24.321 1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 27   GLN B CD    1 
ATOM   3972  O  OE1   . GLN B  1  27  ? 32.165  -4.658  -24.020 1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 27   GLN B OE1   1 
ATOM   3973  N  NE2   . GLN B  1  27  ? 33.713  -3.999  -25.518 1.00 85.05  ? ? ? ? ? ? 27   GLN B NE2   1 
ATOM   3974  N  N     . GLN B  1  28  ? 31.168  -1.019  -20.223 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B N     1 
ATOM   3975  C  CA    . GLN B  1  28  ? 30.201  -1.011  -19.099 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B CA    1 
ATOM   3976  C  C     . GLN B  1  28  ? 30.704  -0.382  -17.789 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B C     1 
ATOM   3977  O  O     . GLN B  1  28  ? 30.195  -0.772  -16.705 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B O     1 
ATOM   3978  C  CB    . GLN B  1  28  ? 29.612  -2.391  -18.713 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B CB    1 
ATOM   3979  C  CG    . GLN B  1  28  ? 29.575  -3.461  -19.753 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B CG    1 
ATOM   3980  C  CD    . GLN B  1  28  ? 29.009  -4.764  -19.201 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B CD    1 
ATOM   3981  O  OE1   . GLN B  1  28  ? 27.925  -4.807  -18.581 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B OE1   1 
ATOM   3982  N  NE2   . GLN B  1  28  ? 29.737  -5.821  -19.424 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 28   GLN B NE2   1 
ATOM   3983  N  N     . GLN B  1  29  ? 31.575  0.633   -17.892 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 29   GLN B N     1 
ATOM   3984  C  CA    . GLN B  1  29  ? 32.055  1.380   -16.713 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 29   GLN B CA    1 
ATOM   3985  C  C     . GLN B  1  29  ? 32.750  0.436   -15.760 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 29   GLN B C     1 
ATOM   3986  O  O     . GLN B  1  29  ? 32.845  0.677   -14.560 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 29   GLN B O     1 
ATOM   3987  C  CB    . GLN B  1  29  ? 30.933  2.133   -15.983 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 29   GLN B CB    1 
ATOM   3988  C  CG    . GLN B  1  29  ? 30.181  3.207   -16.777 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 29   GLN B CG    1 
ATOM   3989  C  CD    . GLN B  1  29  ? 31.097  4.297   -17.433 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 29   GLN B CD    1 
ATOM   3990  O  OE1   . GLN B  1  29  ? 32.285  4.491   -17.087 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 29   GLN B OE1   1 
ATOM   3991  N  NE2   . GLN B  1  29  ? 30.507  5.031   -18.396 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 29   GLN B NE2   1 
ATOM   3992  N  N     . LEU B  1  30  ? 33.277  -0.650  -16.320 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B N     1 
ATOM   3993  C  CA    . LEU B  1  30  ? 33.992  -1.633  -15.520 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CA    1 
ATOM   3994  C  C     . LEU B  1  30  ? 35.185  -1.061  -14.753 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B C     1 
ATOM   3995  O  O     . LEU B  1  30  ? 35.373  -1.421  -13.592 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B O     1 
ATOM   3996  C  CB    . LEU B  1  30  ? 34.363  -2.888  -16.336 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CB    1 
ATOM   3997  C  CG    . LEU B  1  30  ? 33.497  -4.152  -16.153 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CG    1 
ATOM   3998  C  CD1   . LEU B  1  30  ? 32.268  -3.970  -15.280 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD1   1 
ATOM   3999  C  CD2   . LEU B  1  30  ? 33.167  -4.848  -17.473 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD2   1 
ATOM   4000  N  N     . PRO B  1  31  ? 35.985  -0.139  -15.355 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 31   PRO B N     1 
ATOM   4001  C  CA    . PRO B  1  31  ? 37.058  0.399   -14.481 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 31   PRO B CA    1 
ATOM   4002  C  C     . PRO B  1  31  ? 36.544  1.257   -13.280 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 31   PRO B C     1 
ATOM   4003  O  O     . PRO B  1  31  ? 37.187  1.297   -12.212 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 31   PRO B O     1 
ATOM   4004  C  CB    . PRO B  1  31  ? 37.945  1.245   -15.427 1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 31   PRO B CB    1 
ATOM   4005  C  CG    . PRO B  1  31  ? 37.445  0.931   -16.806 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 31   PRO B CG    1 
ATOM   4006  C  CD    . PRO B  1  31  ? 36.025  0.424   -16.716 1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 31   PRO B CD    1 
ATOM   4007  N  N     . ALA B  1  32  ? 35.407  1.914   -13.443 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B N     1 
ATOM   4008  C  CA    . ALA B  1  32  ? 34.781  2.643   -12.331 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CA    1 
ATOM   4009  C  C     . ALA B  1  32  ? 34.139  1.634   -11.336 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B C     1 
ATOM   4010  O  O     . ALA B  1  32  ? 33.996  1.935   -10.148 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B O     1 
ATOM   4011  C  CB    . ALA B  1  32  ? 33.719  3.584   -12.851 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 32   ALA B CB    1 
ATOM   4012  N  N     . ALA B  1  33  ? 33.777  0.430   -11.827 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 33   ALA B N     1 
ATOM   4013  C  CA    . ALA B  1  33  ? 33.175  -0.609  -10.978 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 33   ALA B CA    1 
ATOM   4014  C  C     . ALA B  1  33  ? 34.145  -1.162  -9.956  1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 33   ALA B C     1 
ATOM   4015  O  O     . ALA B  1  33  ? 33.698  -1.549  -8.870  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 33   ALA B O     1 
ATOM   4016  C  CB    . ALA B  1  33  ? 32.577  -1.722  -11.822 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 33   ALA B CB    1 
ATOM   4017  N  N     . MET B  1  34  ? 35.453  -1.168  -10.327 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 34   MET B N     1 
ATOM   4018  C  CA    . MET B  1  34  ? 36.592  -1.640  -9.554  1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 34   MET B CA    1 
ATOM   4019  C  C     . MET B  1  34  ? 37.069  -0.672  -8.471  1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 34   MET B C     1 
ATOM   4020  O  O     . MET B  1  34  ? 37.903  -1.050  -7.641  1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 34   MET B O     1 
ATOM   4021  C  CB    . MET B  1  34  ? 37.812  -1.886  -10.487 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 34   MET B CB    1 
ATOM   4022  C  CG    . MET B  1  34  ? 38.232  -3.325  -10.691 1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 34   MET B CG    1 
ATOM   4023  S  SD    . MET B  1  34  ? 36.906  -4.344  -11.384 1.00 88.65  ? ? ? ? ? ? 34   MET B SD    1 
ATOM   4024  C  CE    . MET B  1  34  ? 37.761  -5.936  -11.457 1.00 92.01  ? ? ? ? ? ? 34   MET B CE    1 
ATOM   4025  N  N     . ALA B  1  35  ? 36.609  0.578   -8.507  1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 35   ALA B N     1 
ATOM   4026  C  CA    . ALA B  1  35  ? 37.005  1.570   -7.490  1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 35   ALA B CA    1 
ATOM   4027  C  C     . ALA B  1  35  ? 36.714  1.090   -6.069  1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 35   ALA B C     1 
ATOM   4028  O  O     . ALA B  1  35  ? 35.684  0.413   -5.816  1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 35   ALA B O     1 
ATOM   4029  C  CB    . ALA B  1  35  ? 36.250  2.882   -7.724  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 35   ALA B CB    1 
ATOM   4030  N  N     . ASP B  1  36  ? 37.575  1.523   -5.172  1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 36   ASP B N     1 
ATOM   4031  C  CA    . ASP B  1  36  ? 37.505  1.267   -3.751  1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 36   ASP B CA    1 
ATOM   4032  C  C     . ASP B  1  36  ? 36.585  2.122   -2.940  1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 36   ASP B C     1 
ATOM   4033  O  O     . ASP B  1  36  ? 36.216  1.741   -1.845  1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 36   ASP B O     1 
ATOM   4034  C  CB    . ASP B  1  36  ? 38.900  1.385   -3.172  1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 36   ASP B CB    1 
ATOM   4035  C  CG    . ASP B  1  36  ? 39.698  0.114   -3.387  1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 36   ASP B CG    1 
ATOM   4036  O  OD1   . ASP B  1  36  ? 40.931  0.206   -3.416  1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 36   ASP B OD1   1 
ATOM   4037  O  OD2   . ASP B  1  36  ? 39.083  -0.978  -3.549  1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 36   ASP B OD2   1 
ATOM   4038  N  N     . THR B  1  37  ? 36.239  3.299   -3.461  1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 37   THR B N     1 
ATOM   4039  C  CA    . THR B  1  37  ? 35.336  4.180   -2.775  1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 37   THR B CA    1 
ATOM   4040  C  C     . THR B  1  37  ? 34.343  4.682   -3.786  1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 37   THR B C     1 
ATOM   4041  O  O     . THR B  1  37  ? 34.606  4.670   -4.972  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 37   THR B O     1 
ATOM   4042  C  CB    . THR B  1  37  ? 36.025  5.371   -2.071  1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 37   THR B CB    1 
ATOM   4043  O  OG1   . THR B  1  37  ? 36.584  6.281   -3.021  1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 37   THR B OG1   1 
ATOM   4044  C  CG2   . THR B  1  37  ? 37.155  4.914   -1.085  1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 37   THR B CG2   1 
ATOM   4045  N  N     . PHE B  1  38  ? 33.186  5.099   -3.309  1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 38   PHE B N     1 
ATOM   4046  C  CA    . PHE B  1  38  ? 32.228  5.750   -4.178  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 38   PHE B CA    1 
ATOM   4047  C  C     . PHE B  1  38  ? 32.821  7.002   -4.885  1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 38   PHE B C     1 
ATOM   4048  O  O     . PHE B  1  38  ? 32.560  7.231   -6.087  1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 38   PHE B O     1 
ATOM   4049  C  CB    . PHE B  1  38  ? 30.979  6.110   -3.364  1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 38   PHE B CB    1 
ATOM   4050  C  CG    . PHE B  1  38  ? 29.884  6.711   -4.178  1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 38   PHE B CG    1 
ATOM   4051  C  CD1   . PHE B  1  38  ? 29.622  8.092   -4.138  1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 38   PHE B CD1   1 
ATOM   4052  C  CD2   . PHE B  1  38  ? 29.161  5.931   -5.019  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 38   PHE B CD2   1 
ATOM   4053  C  CE1   . PHE B  1  38  ? 28.613  8.621   -4.926  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 38   PHE B CE1   1 
ATOM   4054  C  CE2   . PHE B  1  38  ? 28.151  6.441   -5.804  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 38   PHE B CE2   1 
ATOM   4055  C  CZ    . PHE B  1  38  ? 27.872  7.804   -5.763  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 38   PHE B CZ    1 
ATOM   4056  N  N     . LEU B  1  39  ? 33.578  7.822   -4.157  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 39   LEU B N     1 
ATOM   4057  C  CA    . LEU B  1  39  ? 34.169  9.010   -4.738  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 39   LEU B CA    1 
ATOM   4058  C  C     . LEU B  1  39  ? 35.126  8.601   -5.861  1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 39   LEU B C     1 
ATOM   4059  O  O     . LEU B  1  39  ? 35.059  9.164   -6.941  1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 39   LEU B O     1 
ATOM   4060  C  CB    . LEU B  1  39  ? 34.929  9.829   -3.667  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 39   LEU B CB    1 
ATOM   4061  C  CG    . LEU B  1  39  ? 35.654  11.142  -4.046  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 39   LEU B CG    1 
ATOM   4062  C  CD1   . LEU B  1  39  ? 34.731  12.089  -4.800  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 39   LEU B CD1   1 
ATOM   4063  C  CD2   . LEU B  1  39  ? 36.286  11.814  -2.821  1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 39   LEU B CD2   1 
ATOM   4064  N  N     . GLU B  1  40  ? 35.963  7.580   -5.649  1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B N     1 
ATOM   4065  C  CA    A GLU B  1  40  ? 36.893  7.116   -6.703  0.70 39.75  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CA    1 
ATOM   4066  C  CA    B GLU B  1  40  ? 36.865  7.137   -6.711  0.30 39.14  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CA    1 
ATOM   4067  C  C     . GLU B  1  40  ? 36.039  6.561   -7.900  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B C     1 
ATOM   4068  O  O     . GLU B  1  40  ? 36.367  6.795   -9.057  1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B O     1 
ATOM   4069  C  CB    A GLU B  1  40  ? 37.880  6.050   -6.188  0.70 43.78  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CB    1 
ATOM   4070  C  CB    B GLU B  1  40  ? 37.947  6.191   -6.166  0.30 42.09  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CB    1 
ATOM   4071  C  CG    A GLU B  1  40  ? 38.697  5.388   -7.295  0.70 46.17  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CG    1 
ATOM   4072  C  CG    B GLU B  1  40  ? 39.074  6.954   -5.475  0.30 43.19  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CG    1 
ATOM   4073  C  CD    A GLU B  1  40  ? 39.683  4.311   -6.828  0.70 50.27  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CD    1 
ATOM   4074  C  CD    B GLU B  1  40  ? 39.858  6.158   -4.441  0.30 45.39  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B CD    1 
ATOM   4075  O  OE1   A GLU B  1  40  ? 39.424  3.516   -5.889  0.70 50.82  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B OE1   1 
ATOM   4076  O  OE1   B GLU B  1  40  ? 39.264  5.429   -3.630  0.30 46.18  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B OE1   1 
ATOM   4077  O  OE2   A GLU B  1  40  ? 40.768  4.259   -7.428  0.70 53.02  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B OE2   1 
ATOM   4078  O  OE2   B GLU B  1  40  ? 41.090  6.286   -4.425  0.30 46.89  ? ? ? ? ? ? 40   GLU B OE2   1 
ATOM   4079  N  N     . HIS B  1  41  ? 34.950  5.867   -7.612  1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B N     1 
ATOM   4080  C  CA    . HIS B  1  41  ? 33.996  5.424   -8.665  1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B CA    1 
ATOM   4081  C  C     . HIS B  1  41  ? 33.540  6.535   -9.607  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B C     1 
ATOM   4082  O  O     . HIS B  1  41  ? 33.571  6.382   -10.838 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B O     1 
ATOM   4083  C  CB    . HIS B  1  41  ? 32.802  4.748   -8.018  1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B CB    1 
ATOM   4084  C  CG    . HIS B  1  41  ? 31.613  4.566   -8.922  1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B CG    1 
ATOM   4085  N  ND1   . HIS B  1  41  ? 31.504  3.506   -9.736  1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B ND1   1 
ATOM   4086  C  CD2   . HIS B  1  41  ? 30.419  5.286   -9.048  1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B CD2   1 
ATOM   4087  C  CE1   . HIS B  1  41  ? 30.347  3.546   -10.356 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B CE1   1 
ATOM   4088  N  NE2   . HIS B  1  41  ? 29.686  4.650   -9.964  1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 41   HIS B NE2   1 
ATOM   4089  N  N     . LEU B  1  42  ? 33.047  7.645   -9.043  1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B N     1 
ATOM   4090  C  CA    . LEU B  1  42  ? 32.637  8.833   -9.835  1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CA    1 
ATOM   4091  C  C     . LEU B  1  42  ? 33.777  9.373   -10.686 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B C     1 
ATOM   4092  O  O     . LEU B  1  42  ? 33.628  9.590   -11.894 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B O     1 
ATOM   4093  C  CB    . LEU B  1  42  ? 32.135  9.922   -8.874  1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CB    1 
ATOM   4094  C  CG    . LEU B  1  42  ? 30.866  9.554   -8.017  1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CG    1 
ATOM   4095  C  CD1   . LEU B  1  42  ? 30.655  10.799  -7.154  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD1   1 
ATOM   4096  C  CD2   . LEU B  1  42  ? 29.640  9.288   -8.835  1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 42   LEU B CD2   1 
ATOM   4097  N  N     . CYS B  1  43  ? 34.924  9.534   -10.055 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 43   CYS B N     1 
ATOM   4098  C  CA    . CYS B  1  43  ? 36.114  9.944   -10.730 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 43   CYS B CA    1 
ATOM   4099  C  C     . CYS B  1  43  ? 36.540  9.103   -11.950 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 43   CYS B C     1 
ATOM   4100  O  O     . CYS B  1  43  ? 37.254  9.617   -12.840 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 43   CYS B O     1 
ATOM   4101  C  CB    . CYS B  1  43  ? 37.269  10.018  -9.738  1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 43   CYS B CB    1 
ATOM   4102  S  SG    . CYS B  1  43  ? 37.090  11.434  -8.585  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 43   CYS B SG    1 
ATOM   4103  N  N     . LEU B  1  44  ? 36.159  7.820   -11.977 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 44   LEU B N     1 
ATOM   4104  C  CA    . LEU B  1  44  ? 36.594  6.896   -13.042 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 44   LEU B CA    1 
ATOM   4105  C  C     . LEU B  1  44  ? 35.492  6.722   -14.113 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 44   LEU B C     1 
ATOM   4106  O  O     . LEU B  1  44  ? 35.683  6.041   -15.127 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 44   LEU B O     1 
ATOM   4107  C  CB    . LEU B  1  44  ? 37.001  5.525   -12.418 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 44   LEU B CB    1 
ATOM   4108  C  CG    . LEU B  1  44  ? 38.273  5.564   -11.581 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 44   LEU B CG    1 
ATOM   4109  C  CD1   . LEU B  1  44  ? 38.477  4.094   -11.151 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 44   LEU B CD1   1 
ATOM   4110  C  CD2   . LEU B  1  44  ? 39.458  6.046   -12.406 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 44   LEU B CD2   1 
ATOM   4111  N  N     . LEU B  1  45  ? 34.338  7.344   -13.902 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B N     1 
ATOM   4112  C  CA    . LEU B  1  45  ? 33.245  7.270   -14.913 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CA    1 
ATOM   4113  C  C     . LEU B  1  45  ? 33.756  7.816   -16.269 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B C     1 
ATOM   4114  O  O     . LEU B  1  45  ? 34.452  8.857   -16.294 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B O     1 
ATOM   4115  C  CB    . LEU B  1  45  ? 32.007  8.003   -14.418 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CB    1 
ATOM   4116  C  CG    . LEU B  1  45  ? 31.208  7.374   -13.265 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CG    1 
ATOM   4117  C  CD1   . LEU B  1  45  ? 30.079  8.285   -12.762 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD1   1 
ATOM   4118  C  CD2   . LEU B  1  45  ? 30.646  6.004   -13.666 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 45   LEU B CD2   1 
ATOM   4119  N  N     . ASP B  1  46  ? 33.503  7.074   -17.371 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 46   ASP B N     1 
ATOM   4120  C  CA    . ASP B  1  46  ? 34.182  7.353   -18.637 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 46   ASP B CA    1 
ATOM   4121  C  C     . ASP B  1  46  ? 33.150  7.420   -19.740 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 46   ASP B C     1 
ATOM   4122  O  O     . ASP B  1  46  ? 32.444  6.435   -20.056 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 46   ASP B O     1 
ATOM   4123  C  CB    . ASP B  1  46  ? 35.124  6.218   -18.931 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 46   ASP B CB    1 
ATOM   4124  C  CG    . ASP B  1  46  ? 35.943  6.423   -20.182 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 46   ASP B CG    1 
ATOM   4125  O  OD1   . ASP B  1  46  ? 35.709  7.361   -20.982 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 46   ASP B OD1   1 
ATOM   4126  O  OD2   . ASP B  1  46  ? 36.822  5.567   -20.396 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 46   ASP B OD2   1 
ATOM   4127  N  N     . ILE B  1  47  ? 33.075  8.608   -20.358 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B N     1 
ATOM   4128  C  CA    . ILE B  1  47  ? 32.100  8.797   -21.445 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B CA    1 
ATOM   4129  C  C     . ILE B  1  47  ? 32.454  7.902   -22.687 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B C     1 
ATOM   4130  O  O     . ILE B  1  47  ? 31.634  7.746   -23.561 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B O     1 
ATOM   4131  C  CB    . ILE B  1  47  ? 32.010  10.302  -21.886 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B CB    1 
ATOM   4132  C  CG1   . ILE B  1  47  ? 33.351  10.836  -22.343 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B CG1   1 
ATOM   4133  C  CG2   . ILE B  1  47  ? 31.315  11.171  -20.813 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B CG2   1 
ATOM   4134  C  CD1   . ILE B  1  47  ? 33.307  12.177  -23.030 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 47   ILE B CD1   1 
ATOM   4135  N  N     . ASP B  1  48  ? 33.650  7.361   -22.740 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B N     1 
ATOM   4136  C  CA    . ASP B  1  48  ? 34.043  6.484   -23.838 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B CA    1 
ATOM   4137  C  C     . ASP B  1  48  ? 33.776  4.995   -23.527 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B C     1 
ATOM   4138  O  O     . ASP B  1  48  ? 34.034  4.154   -24.379 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B O     1 
ATOM   4139  C  CB    . ASP B  1  48  ? 35.498  6.691   -24.233 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B CB    1 
ATOM   4140  C  CG    . ASP B  1  48  ? 35.725  8.020   -24.934 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B CG    1 
ATOM   4141  O  OD1   . ASP B  1  48  ? 34.779  8.590   -25.473 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B OD1   1 
ATOM   4142  O  OD2   . ASP B  1  48  ? 36.811  8.478   -24.953 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 48   ASP B OD2   1 
ATOM   4143  N  N     . SER B  1  49  ? 33.293  4.668   -22.335 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 49   SER B N     1 
ATOM   4144  C  CA    . SER B  1  49  ? 33.043  3.270   -21.964 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 49   SER B CA    1 
ATOM   4145  C  C     . SER B  1  49  ? 31.658  2.947   -22.421 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 49   SER B C     1 
ATOM   4146  O  O     . SER B  1  49  ? 30.692  3.503   -21.885 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 49   SER B O     1 
ATOM   4147  C  CB    . SER B  1  49  ? 33.171  3.084   -20.444 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 49   SER B CB    1 
ATOM   4148  O  OG    . SER B  1  49  ? 33.038  1.736   -20.029 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 49   SER B OG    1 
ATOM   4149  N  N     . GLU B  1  50  ? 31.510  2.089   -23.441 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 50   GLU B N     1 
ATOM   4150  C  CA    . GLU B  1  50  ? 30.146  1.827   -23.996 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 50   GLU B CA    1 
ATOM   4151  C  C     . GLU B  1  50  ? 29.289  0.855   -23.180 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 50   GLU B C     1 
ATOM   4152  O  O     . GLU B  1  50  ? 29.801  -0.161  -22.716 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 50   GLU B O     1 
ATOM   4153  C  CB    . GLU B  1  50  ? 30.204  1.400   -25.480 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 50   GLU B CB    1 
ATOM   4154  C  CG    . GLU B  1  50  ? 30.946  2.378   -26.406 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 50   GLU B CG    1 
ATOM   4155  C  CD    . GLU B  1  50  ? 30.524  3.886   -26.375 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 50   GLU B CD    1 
ATOM   4156  O  OE1   . GLU B  1  50  ? 29.446  4.288   -25.923 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 50   GLU B OE1   1 
ATOM   4157  O  OE2   . GLU B  1  50  ? 31.332  4.709   -26.890 1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 50   GLU B OE2   1 
ATOM   4158  N  N     . PRO B  1  51  ? 27.993  1.155   -22.974 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 51   PRO B N     1 
ATOM   4159  C  CA    . PRO B  1  51  ? 27.192  0.109   -22.330 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 51   PRO B CA    1 
ATOM   4160  C  C     . PRO B  1  51  ? 27.113  -1.154  -23.232 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 51   PRO B C     1 
ATOM   4161  O  O     . PRO B  1  51  ? 27.101  -1.076  -24.478 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 51   PRO B O     1 
ATOM   4162  C  CB    . PRO B  1  51  ? 25.782  0.711   -22.213 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 51   PRO B CB    1 
ATOM   4163  C  CG    . PRO B  1  51  ? 25.908  2.128   -22.590 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 51   PRO B CG    1 
ATOM   4164  C  CD    . PRO B  1  51  ? 27.226  2.379   -23.269 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 51   PRO B CD    1 
ATOM   4165  N  N     . VAL B  1  52  ? 27.114  -2.310  -22.614 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 52   VAL B N     1 
ATOM   4166  C  CA    . VAL B  1  52  ? 27.038  -3.549  -23.377 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 52   VAL B CA    1 
ATOM   4167  C  C     . VAL B  1  52  ? 25.792  -4.270  -22.925 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 52   VAL B C     1 
ATOM   4168  O  O     . VAL B  1  52  ? 25.083  -4.867  -23.765 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 52   VAL B O     1 
ATOM   4169  C  CB    . VAL B  1  52  ? 28.318  -4.399  -23.160 1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 52   VAL B CB    1 
ATOM   4170  C  CG1   . VAL B  1  52  ? 28.260  -5.738  -23.894 1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 52   VAL B CG1   1 
ATOM   4171  C  CG2   . VAL B  1  52  ? 29.540  -3.594  -23.556 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 52   VAL B CG2   1 
ATOM   4172  N  N     . ALA B  1  53  ? 25.512  -4.222  -21.615 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B N     1 
ATOM   4173  C  CA    . ALA B  1  53  ? 24.274  -4.825  -21.073 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B CA    1 
ATOM   4174  C  C     . ALA B  1  53  ? 22.969  -4.346  -21.778 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B C     1 
ATOM   4175  O  O     . ALA B  1  53  ? 22.801  -3.140  -22.015 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B O     1 
ATOM   4176  C  CB    . ALA B  1  53  ? 24.173  -4.586  -19.564 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 53   ALA B CB    1 
ATOM   4177  N  N     . ALA B  1  54  ? 22.045  -5.262  -22.059 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 54   ALA B N     1 
ATOM   4178  C  CA    . ALA B  1  54  ? 20.653  -4.922  -22.306 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 54   ALA B CA    1 
ATOM   4179  C  C     . ALA B  1  54  ? 20.150  -3.900  -21.255 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 54   ALA B C     1 
ATOM   4180  O  O     . ALA B  1  54  ? 20.508  -3.961  -20.048 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 54   ALA B O     1 
ATOM   4181  C  CB    . ALA B  1  54  ? 19.808  -6.169  -22.243 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 54   ALA B CB    1 
ATOM   4182  N  N     . ARG B  1  55  ? 19.318  -2.961  -21.711 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 55   ARG B N     1 
ATOM   4183  C  CA    . ARG B  1  55  ? 18.762  -1.916  -20.799 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 55   ARG B CA    1 
ATOM   4184  C  C     . ARG B  1  55  ? 17.766  -2.554  -19.810 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 55   ARG B C     1 
ATOM   4185  O  O     . ARG B  1  55  ? 16.822  -3.265  -20.211 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 55   ARG B O     1 
ATOM   4186  C  CB    . ARG B  1  55  ? 18.028  -0.861  -21.629 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 55   ARG B CB    1 
ATOM   4187  C  CG    . ARG B  1  55  ? 17.569  0.355   -20.809 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 55   ARG B CG    1 
ATOM   4188  C  CD    . ARG B  1  55  ? 16.093  0.427   -20.704 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 55   ARG B CD    1 
ATOM   4189  N  NE    . ARG B  1  55  ? 15.412  0.299   -22.019 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 55   ARG B NE    1 
ATOM   4190  C  CZ    . ARG B  1  55  ? 14.155  -0.122  -22.140 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 55   ARG B CZ    1 
ATOM   4191  N  NH1   . ARG B  1  55  ? 13.628  -0.359  -23.362 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 55   ARG B NH1   1 
ATOM   4192  N  NH2   . ARG B  1  55  ? 13.467  -0.391  -21.049 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 55   ARG B NH2   1 
ATOM   4193  N  N     . SER B  1  56  ? 17.934  -2.287  -18.518 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 56   SER B N     1 
ATOM   4194  C  CA    . SER B  1  56  ? 17.264  -3.125  -17.523 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 56   SER B CA    1 
ATOM   4195  C  C     . SER B  1  56  ? 16.119  -2.343  -16.839 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 56   SER B C     1 
ATOM   4196  O  O     . SER B  1  56  ? 15.264  -2.931  -16.275 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 56   SER B O     1 
ATOM   4197  C  CB    . SER B  1  56  ? 18.307  -3.622  -16.492 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 56   SER B CB    1 
ATOM   4198  O  OG    . SER B  1  56  ? 18.883  -2.480  -15.954 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 56   SER B OG    1 
ATOM   4199  N  N     . THR B  1  57  ? 16.128  -1.031  -16.887 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 57   THR B N     1 
ATOM   4200  C  CA    . THR B  1  57  ? 15.068  -0.216  -16.219 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 57   THR B CA    1 
ATOM   4201  C  C     . THR B  1  57  ? 13.900  -0.189  -17.185 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 57   THR B C     1 
ATOM   4202  O  O     . THR B  1  57  ? 14.020  0.265   -18.305 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 57   THR B O     1 
ATOM   4203  C  CB    . THR B  1  57  ? 15.569  1.245   -15.929 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 57   THR B CB    1 
ATOM   4204  O  OG1   . THR B  1  57  ? 16.738  1.173   -15.107 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 57   THR B OG1   1 
ATOM   4205  C  CG2   . THR B  1  57  ? 14.543  2.064   -15.195 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 57   THR B CG2   1 
ATOM   4206  N  N     . SER B  1  58  ? 12.749  -0.629  -16.731 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 58   SER B N     1 
ATOM   4207  C  CA    . SER B  1  58  ? 11.605  -0.624  -17.630 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 58   SER B CA    1 
ATOM   4208  C  C     . SER B  1  58  ? 11.066  0.776   -17.890 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 58   SER B C     1 
ATOM   4209  O  O     . SER B  1  58  ? 11.166  1.657   -17.011 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 58   SER B O     1 
ATOM   4210  C  CB    . SER B  1  58  ? 10.485  -1.430  -17.016 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 58   SER B CB    1 
ATOM   4211  O  OG    . SER B  1  58  ? 10.787  -2.842  -17.264 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 58   SER B OG    1 
ATOM   4212  N  N     . ILE B  1  59  ? 10.435  0.947   -19.074 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 59   ILE B N     1 
ATOM   4213  C  CA    . ILE B  1  59  ? 9.902   2.266   -19.467 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 59   ILE B CA    1 
ATOM   4214  C  C     . ILE B  1  59  ? 8.376   2.102   -19.554 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 59   ILE B C     1 
ATOM   4215  O  O     . ILE B  1  59  ? 7.895   1.192   -20.261 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 59   ILE B O     1 
ATOM   4216  C  CB    . ILE B  1  59  ? 10.465  2.693   -20.854 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 59   ILE B CB    1 
ATOM   4217  C  CG1   . ILE B  1  59  ? 11.980  2.895   -20.749 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 59   ILE B CG1   1 
ATOM   4218  C  CG2   . ILE B  1  59  ? 9.669   3.872   -21.497 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 59   ILE B CG2   1 
ATOM   4219  C  CD1   . ILE B  1  59  ? 12.656  3.109   -22.130 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 59   ILE B CD1   1 
ATOM   4220  N  N     . ILE B  1  60  ? 7.645   2.955   -18.817 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 60   ILE B N     1 
ATOM   4221  C  CA    . ILE B  1  60  ? 6.158   2.983   -18.875 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 60   ILE B CA    1 
ATOM   4222  C  C     . ILE B  1  60  ? 5.794   4.182   -19.758 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 60   ILE B C     1 
ATOM   4223  O  O     . ILE B  1  60  ? 6.305   5.293   -19.499 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 60   ILE B O     1 
ATOM   4224  C  CB    . ILE B  1  60  ? 5.619   3.266   -17.458 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 60   ILE B CB    1 
ATOM   4225  C  CG1   . ILE B  1  60  ? 6.093   2.168   -16.494 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 60   ILE B CG1   1 
ATOM   4226  C  CG2   . ILE B  1  60  ? 4.064   3.388   -17.513 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 60   ILE B CG2   1 
ATOM   4227  C  CD1   . ILE B  1  60  ? 5.979   2.575   -15.013 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 60   ILE B CD1   1 
ATOM   4228  N  N     . ALA B  1  61  ? 5.033   3.977   -20.850 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 61   ALA B N     1 
ATOM   4229  C  CA    . ALA B  1  61  ? 4.631   5.059   -21.734 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 61   ALA B CA    1 
ATOM   4230  C  C     . ALA B  1  61  ? 3.145   5.220   -21.525 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 61   ALA B C     1 
ATOM   4231  O  O     . ALA B  1  61  ? 2.386   4.217   -21.484 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 61   ALA B O     1 
ATOM   4232  C  CB    . ALA B  1  61  ? 4.939   4.723   -23.232 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 61   ALA B CB    1 
ATOM   4233  N  N     . THR B  1  62  ? 2.672   6.473   -21.415 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 62   THR B N     1 
ATOM   4234  C  CA    . THR B  1  62  ? 1.219   6.695   -21.313 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 62   THR B CA    1 
ATOM   4235  C  C     . THR B  1  62  ? 0.585   6.760   -22.679 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 62   THR B C     1 
ATOM   4236  O  O     . THR B  1  62  ? 1.051   7.500   -23.578 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 62   THR B O     1 
ATOM   4237  C  CB    . THR B  1  62  ? 0.931   8.028   -20.568 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 62   THR B CB    1 
ATOM   4238  O  OG1   . THR B  1  62  ? 1.577   8.001   -19.291 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 62   THR B OG1   1 
ATOM   4239  C  CG2   . THR B  1  62  ? -0.567  8.424   -20.494 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 62   THR B CG2   1 
ATOM   4240  N  N     . ILE B  1  63  ? -0.520  6.055   -22.807 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 63   ILE B N     1 
ATOM   4241  C  CA    . ILE B  1  63  ? -1.286  6.063   -24.012 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 63   ILE B CA    1 
ATOM   4242  C  C     . ILE B  1  63  ? -2.130  7.353   -24.157 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 63   ILE B C     1 
ATOM   4243  O  O     . ILE B  1  63  ? -2.798  7.772   -23.210 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 63   ILE B O     1 
ATOM   4244  C  CB    . ILE B  1  63  ? -2.264  4.848   -24.064 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 63   ILE B CB    1 
ATOM   4245  C  CG1   . ILE B  1  63  ? -1.472  3.529   -23.881 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 63   ILE B CG1   1 
ATOM   4246  C  CG2   . ILE B  1  63  ? -3.109  4.924   -25.376 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 63   ILE B CG2   1 
ATOM   4247  C  CD1   . ILE B  1  63  ? -0.348  3.400   -24.869 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 63   ILE B CD1   1 
ATOM   4248  N  N     . GLY B  1  64  ? -2.217  7.877   -25.370 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 64   GLY B N     1 
ATOM   4249  C  CA    . GLY B  1  64  ? -3.176  8.975   -25.643 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 64   GLY B CA    1 
ATOM   4250  C  C     . GLY B  1  64  ? -3.129  9.237   -27.145 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 64   GLY B C     1 
ATOM   4251  O  O     . GLY B  1  64  ? -2.635  8.382   -27.901 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 64   GLY B O     1 
ATOM   4252  N  N     . PRO B  1  65  ? -3.571  10.435  -27.587 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 65   PRO B N     1 
ATOM   4253  C  CA    . PRO B  1  65  ? -3.738  10.632  -29.040 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 65   PRO B CA    1 
ATOM   4254  C  C     . PRO B  1  65  ? -2.433  10.435  -29.843 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 65   PRO B C     1 
ATOM   4255  O  O     . PRO B  1  65  ? -2.468  9.972   -31.001 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 65   PRO B O     1 
ATOM   4256  C  CB    . PRO B  1  65  ? -4.313  12.045  -29.158 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 65   PRO B CB    1 
ATOM   4257  C  CG    . PRO B  1  65  ? -4.323  12.624  -27.782 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 65   PRO B CG    1 
ATOM   4258  C  CD    . PRO B  1  65  ? -4.203  11.505  -26.798 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 65   PRO B CD    1 
ATOM   4259  N  N     . ALA B  1  66  ? -1.285  10.752  -29.233 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B N     1 
ATOM   4260  C  CA    . ALA B  1  66  ? -0.023  10.646  -29.934 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CA    1 
ATOM   4261  C  C     . ALA B  1  66  ? 0.530   9.195   -29.983 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B C     1 
ATOM   4262  O  O     . ALA B  1  66  ? 1.460   8.943   -30.759 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B O     1 
ATOM   4263  C  CB    . ALA B  1  66  ? 1.027   11.572  -29.283 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 66   ALA B CB    1 
ATOM   4264  N  N     . SER B  1  67  ? -0.008  8.285   -29.159 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 67   SER B N     1 
ATOM   4265  C  CA    . SER B  1  67  ? 0.566   6.936   -29.021 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 67   SER B CA    1 
ATOM   4266  C  C     . SER B  1  67  ? -0.539  5.845   -28.890 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 67   SER B C     1 
ATOM   4267  O  O     . SER B  1  67  ? -0.520  5.066   -27.968 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 67   SER B O     1 
ATOM   4268  C  CB    . SER B  1  67  ? 1.408   6.918   -27.771 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 67   SER B CB    1 
ATOM   4269  O  OG    . SER B  1  67  ? 0.428   7.162   -26.710 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 67   SER B OG    1 
ATOM   4270  N  N     . ARG B  1  68  ? -1.557  5.927   -29.708 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B N     1 
ATOM   4271  C  CA    . ARG B  1  68  ? -2.717  5.093   -29.485 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CA    1 
ATOM   4272  C  C     . ARG B  1  68  ? -2.909  4.188   -30.687 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B C     1 
ATOM   4273  O  O     . ARG B  1  68  ? -3.393  3.089   -30.552 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B O     1 
ATOM   4274  C  CB    . ARG B  1  68  ? -3.999  5.933   -29.230 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CB    1 
ATOM   4275  C  CG    . ARG B  1  68  ? -5.143  5.066   -28.764 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CG    1 
ATOM   4276  C  CD    . ARG B  1  68  ? -6.014  5.723   -27.688 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CD    1 
ATOM   4277  N  NE    . ARG B  1  68  ? -7.360  5.130   -27.504 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B NE    1 
ATOM   4278  C  CZ    . ARG B  1  68  ? -8.335  5.264   -28.378 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B CZ    1 
ATOM   4279  N  NH1   . ARG B  1  68  ? -8.157  5.876   -29.568 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B NH1   1 
ATOM   4280  N  NH2   . ARG B  1  68  ? -9.483  4.736   -28.093 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 68   ARG B NH2   1 
ATOM   4281  N  N     . SER B  1  69  ? -2.486  4.661   -31.845 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 69   SER B N     1 
ATOM   4282  C  CA    . SER B  1  69  ? -2.729  3.903   -33.108 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 69   SER B CA    1 
ATOM   4283  C  C     . SER B  1  69  ? -1.853  2.623   -33.123 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 69   SER B C     1 
ATOM   4284  O  O     . SER B  1  69  ? -0.728  2.628   -32.519 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 69   SER B O     1 
ATOM   4285  C  CB    . SER B  1  69  ? -2.484  4.808   -34.284 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 69   SER B CB    1 
ATOM   4286  O  OG    . SER B  1  69  ? -1.100  4.940   -34.597 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 69   SER B OG    1 
ATOM   4287  N  N     . VAL B  1  70  ? -2.366  1.539   -33.743 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B N     1 
ATOM   4288  C  CA    . VAL B  1  70  ? -1.593  0.297   -33.862 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B CA    1 
ATOM   4289  C  C     . VAL B  1  70  ? -0.217  0.581   -34.472 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B C     1 
ATOM   4290  O  O     . VAL B  1  70  ? 0.812   0.150   -33.956 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B O     1 
ATOM   4291  C  CB    . VAL B  1  70  ? -2.378  -0.872  -34.547 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B CB    1 
ATOM   4292  C  CG1   . VAL B  1  70  ? -1.462  -2.083  -34.848 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B CG1   1 
ATOM   4293  C  CG2   . VAL B  1  70  ? -3.566  -1.299  -33.716 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 70   VAL B CG2   1 
ATOM   4294  N  N     . GLU B  1  71  ? -0.146  1.384   -35.498 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B N     1 
ATOM   4295  C  CA    . GLU B  1  71  ? 1.142   1.524   -36.137 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B CA    1 
ATOM   4296  C  C     . GLU B  1  71  ? 2.097   2.287   -35.259 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B C     1 
ATOM   4297  O  O     . GLU B  1  71  ? 3.306   1.955   -35.236 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B O     1 
ATOM   4298  C  CB    . GLU B  1  71  ? 1.075   2.102   -37.537 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B CB    1 
ATOM   4299  C  CG    . GLU B  1  71  ? 0.378   1.122   -38.516 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B CG    1 
ATOM   4300  C  CD    . GLU B  1  71  ? 1.122   -0.221  -38.685 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B CD    1 
ATOM   4301  O  OE1   . GLU B  1  71  ? 2.329   -0.240  -39.200 1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B OE1   1 
ATOM   4302  O  OE2   . GLU B  1  71  ? 0.513   -1.240  -38.274 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 71   GLU B OE2   1 
ATOM   4303  N  N     . ARG B  1  72  ? 1.573   3.257   -34.514 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 72   ARG B N     1 
ATOM   4304  C  CA    . ARG B  1  72  ? 2.455   4.022   -33.575 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 72   ARG B CA    1 
ATOM   4305  C  C     . ARG B  1  72  ? 2.946   3.133   -32.420 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 72   ARG B C     1 
ATOM   4306  O  O     . ARG B  1  72  ? 4.096   3.230   -31.998 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 72   ARG B O     1 
ATOM   4307  C  CB    . ARG B  1  72  ? 1.803   5.330   -33.061 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 72   ARG B CB    1 
ATOM   4308  C  CG    . ARG B  1  72  ? 2.573   5.986   -31.919 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 72   ARG B CG    1 
ATOM   4309  C  CD    . ARG B  1  72  ? 3.800   6.759   -32.335 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 72   ARG B CD    1 
ATOM   4310  N  NE    . ARG B  1  72  ? 3.714   7.314   -33.709 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 72   ARG B NE    1 
ATOM   4311  C  CZ    . ARG B  1  72  ? 3.230   8.508   -34.068 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 72   ARG B CZ    1 
ATOM   4312  N  NH1   . ARG B  1  72  ? 2.716   9.370   -33.184 1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 72   ARG B NH1   1 
ATOM   4313  N  NH2   . ARG B  1  72  ? 3.229   8.829   -35.357 1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 72   ARG B NH2   1 
ATOM   4314  N  N     . LEU B  1  73  ? 2.069   2.263   -31.915 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 73   LEU B N     1 
ATOM   4315  C  CA    . LEU B  1  73  ? 2.408   1.403   -30.735 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 73   LEU B CA    1 
ATOM   4316  C  C     . LEU B  1  73  ? 3.495   0.381   -31.127 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 73   LEU B C     1 
ATOM   4317  O  O     . LEU B  1  73  ? 4.366   0.029   -30.318 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 73   LEU B O     1 
ATOM   4318  C  CB    . LEU B  1  73  ? 1.143   0.701   -30.398 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 73   LEU B CB    1 
ATOM   4319  C  CG    . LEU B  1  73  ? 0.299   1.226   -29.306 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 73   LEU B CG    1 
ATOM   4320  C  CD1   . LEU B  1  73  ? 0.939   2.183   -28.271 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 73   LEU B CD1   1 
ATOM   4321  C  CD2   . LEU B  1  73  ? -1.211  1.250   -29.379 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 73   LEU B CD2   1 
ATOM   4322  N  N     . LYS B  1  74  ? 3.451   -0.082  -32.373 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 74   LYS B N     1 
ATOM   4323  C  CA    . LYS B  1  74  ? 4.517   -0.932  -32.882 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 74   LYS B CA    1 
ATOM   4324  C  C     . LYS B  1  74  ? 5.843   -0.210  -32.822 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 74   LYS B C     1 
ATOM   4325  O  O     . LYS B  1  74  ? 6.821   -0.795  -32.345 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 74   LYS B O     1 
ATOM   4326  C  CB    . LYS B  1  74  ? 4.266   -1.332  -34.322 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 74   LYS B CB    1 
ATOM   4327  C  CG    . LYS B  1  74  ? 3.081   -2.305  -34.454 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 74   LYS B CG    1 
ATOM   4328  C  CD    . LYS B  1  74  ? 2.959   -2.703  -35.945 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 74   LYS B CD    1 
ATOM   4329  C  CE    . LYS B  1  74  ? 1.690   -3.564  -36.080 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 74   LYS B CE    1 
ATOM   4330  N  NZ    . LYS B  1  74  ? 1.516   -3.728  -37.561 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 74   LYS B NZ    1 
ATOM   4331  N  N     . GLU B  1  75  ? 5.914   1.031   -33.316 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B N     1 
ATOM   4332  C  CA    A GLU B  1  75  ? 7.148   1.830   -33.180 0.56 32.25  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B CA    1 
ATOM   4333  C  CA    B GLU B  1  75  ? 7.163   1.784   -33.177 0.44 32.08  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B CA    1 
ATOM   4334  C  C     . GLU B  1  75  ? 7.519   1.983   -31.687 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B C     1 
ATOM   4335  O  O     . GLU B  1  75  ? 8.696   1.926   -31.330 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B O     1 
ATOM   4336  C  CB    A GLU B  1  75  ? 7.030   3.217   -33.811 0.56 34.43  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B CB    1 
ATOM   4337  C  CB    B GLU B  1  75  ? 7.140   3.103   -33.950 0.44 33.85  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B CB    1 
ATOM   4338  C  CG    A GLU B  1  75  ? 6.316   3.264   -35.167 0.56 38.12  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B CG    1 
ATOM   4339  C  CG    B GLU B  1  75  ? 6.833   2.897   -35.439 0.44 37.17  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B CG    1 
ATOM   4340  C  CD    A GLU B  1  75  ? 6.224   4.671   -35.725 0.56 41.33  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B CD    1 
ATOM   4341  C  CD    B GLU B  1  75  ? 7.548   1.668   -35.997 0.44 39.13  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B CD    1 
ATOM   4342  O  OE1   A GLU B  1  75  ? 5.445   5.513   -35.243 0.56 41.29  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B OE1   1 
ATOM   4343  O  OE1   B GLU B  1  75  ? 8.744   1.788   -36.305 0.44 40.32  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B OE1   1 
ATOM   4344  O  OE2   A GLU B  1  75  ? 6.947   4.949   -36.677 0.56 47.00  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B OE2   1 
ATOM   4345  O  OE2   B GLU B  1  75  ? 6.917   0.565   -36.085 0.44 41.02  ? ? ? ? ? ? 75   GLU B OE2   1 
ATOM   4346  N  N     . MET B  1  76  ? 6.535   2.185   -30.813 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 76   MET B N     1 
ATOM   4347  C  CA    A MET B  1  76  ? 6.826   2.408   -29.361 0.50 27.09  ? ? ? ? ? ? 76   MET B CA    1 
ATOM   4348  C  CA    B MET B  1  76  ? 6.914   2.449   -29.405 0.50 27.84  ? ? ? ? ? ? 76   MET B CA    1 
ATOM   4349  C  C     . MET B  1  76  ? 7.474   1.159   -28.775 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 76   MET B C     1 
ATOM   4350  O  O     . MET B  1  76  ? 8.439   1.233   -27.999 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 76   MET B O     1 
ATOM   4351  C  CB    A MET B  1  76  ? 5.530   2.676   -28.573 0.50 25.00  ? ? ? ? ? ? 76   MET B CB    1 
ATOM   4352  C  CB    B MET B  1  76  ? 5.747   3.059   -28.603 0.50 27.32  ? ? ? ? ? ? 76   MET B CB    1 
ATOM   4353  C  CG    A MET B  1  76  ? 4.888   4.001   -28.927 0.50 26.26  ? ? ? ? ? ? 76   MET B CG    1 
ATOM   4354  C  CG    B MET B  1  76  ? 5.337   4.455   -29.122 0.50 29.87  ? ? ? ? ? ? 76   MET B CG    1 
ATOM   4355  S  SD    A MET B  1  76  ? 5.911   5.409   -28.491 0.50 25.66  ? ? ? ? ? ? 76   MET B SD    1 
ATOM   4356  S  SD    B MET B  1  76  ? 3.825   5.092   -28.378 0.50 31.46  ? ? ? ? ? ? 76   MET B SD    1 
ATOM   4357  C  CE    A MET B  1  76  ? 5.252   5.724   -26.864 0.50 22.52  ? ? ? ? ? ? 76   MET B CE    1 
ATOM   4358  C  CE    B MET B  1  76  ? 4.383   5.252   -26.679 0.50 28.35  ? ? ? ? ? ? 76   MET B CE    1 
ATOM   4359  N  N     . ILE B  1  77  ? 6.904   0.000   -29.140 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B N     1 
ATOM   4360  C  CA    . ILE B  1  77  ? 7.407   -1.283  -28.637 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B CA    1 
ATOM   4361  C  C     . ILE B  1  77  ? 8.811   -1.457  -29.161 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B C     1 
ATOM   4362  O  O     . ILE B  1  77  ? 9.704   -1.792  -28.374 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B O     1 
ATOM   4363  C  CB    . ILE B  1  77  ? 6.525   -2.478  -29.067 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B CB    1 
ATOM   4364  C  CG1   . ILE B  1  77  ? 5.165   -2.458  -28.348 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B CG1   1 
ATOM   4365  C  CG2   . ILE B  1  77  ? 7.210   -3.810  -28.784 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B CG2   1 
ATOM   4366  C  CD1   . ILE B  1  77  ? 4.156   -3.294  -29.139 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 77   ILE B CD1   1 
ATOM   4367  N  N     . LYS B  1  78  ? 9.055   -1.141  -30.416 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B N     1 
ATOM   4368  C  CA    . LYS B  1  78  ? 10.420  -1.277  -30.984 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CA    1 
ATOM   4369  C  C     . LYS B  1  78  ? 11.383  -0.306  -30.296 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B C     1 
ATOM   4370  O  O     . LYS B  1  78  ? 12.542  -0.606  -30.122 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B O     1 
ATOM   4371  C  CB    . LYS B  1  78  ? 10.476  -1.087  -32.498 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CB    1 
ATOM   4372  C  CG    . LYS B  1  78  ? 9.956   -2.321  -33.239 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CG    1 
ATOM   4373  C  CD    . LYS B  1  78  ? 9.646   -2.040  -34.703 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CD    1 
ATOM   4374  C  CE    . LYS B  1  78  ? 10.551  -0.980  -35.263 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B CE    1 
ATOM   4375  N  NZ    . LYS B  1  78  ? 10.440  -1.105  -36.752 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 78   LYS B NZ    1 
ATOM   4376  N  N     . ALA B  1  79  ? 10.880  0.843   -29.846 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B N     1 
ATOM   4377  C  CA    . ALA B  1  79  ? 11.769  1.847   -29.217 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B CA    1 
ATOM   4378  C  C     . ALA B  1  79  ? 12.109  1.460   -27.796 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B C     1 
ATOM   4379  O  O     . ALA B  1  79  ? 13.057  1.966   -27.241 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B O     1 
ATOM   4380  C  CB    . ALA B  1  79  ? 11.174  3.236   -29.269 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 79   ALA B CB    1 
ATOM   4381  N  N     . GLY B  1  80  ? 11.310  0.582   -27.205 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 80   GLY B N     1 
ATOM   4382  C  CA    . GLY B  1  80  ? 11.595  0.109   -25.852 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 80   GLY B CA    1 
ATOM   4383  C  C     . GLY B  1  80  ? 10.490  0.161   -24.829 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 80   GLY B C     1 
ATOM   4384  O  O     . GLY B  1  80  ? 10.737  -0.099  -23.649 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 80   GLY B O     1 
ATOM   4385  N  N     . MET B  1  81  ? 9.259   0.486   -25.228 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 81   MET B N     1 
ATOM   4386  C  CA    . MET B  1  81  ? 8.219   0.595   -24.226 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 81   MET B CA    1 
ATOM   4387  C  C     . MET B  1  81  ? 7.911   -0.800  -23.648 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 81   MET B C     1 
ATOM   4388  O  O     . MET B  1  81  ? 7.739   -1.744  -24.404 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 81   MET B O     1 
ATOM   4389  C  CB    . MET B  1  81  ? 6.894   1.174   -24.848 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 81   MET B CB    1 
ATOM   4390  C  CG    . MET B  1  81  ? 5.697   1.061   -23.854 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 81   MET B CG    1 
ATOM   4391  S  SD    . MET B  1  81  ? 4.170   1.544   -24.850 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 81   MET B SD    1 
ATOM   4392  C  CE    . MET B  1  81  ? 3.981   0.166   -26.013 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 81   MET B CE    1 
ATOM   4393  N  N     . ASN B  1  82  ? 7.884   -0.916  -22.314 1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 82   ASN B N     1 
ATOM   4394  C  CA    . ASN B  1  82  ? 7.628   -2.166  -21.639 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 82   ASN B CA    1 
ATOM   4395  C  C     . ASN B  1  82  ? 6.269   -2.268  -21.013 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 82   ASN B C     1 
ATOM   4396  O  O     . ASN B  1  82  ? 5.796   -3.378  -20.848 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 82   ASN B O     1 
ATOM   4397  C  CB    . ASN B  1  82  ? 8.717   -2.521  -20.601 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 82   ASN B CB    1 
ATOM   4398  C  CG    . ASN B  1  82  ? 10.124  -2.316  -21.186 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 82   ASN B CG    1 
ATOM   4399  O  OD1   . ASN B  1  82  ? 10.882  -1.426  -20.761 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 82   ASN B OD1   1 
ATOM   4400  N  ND2   . ASN B  1  82  ? 10.467  -3.145  -22.182 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 82   ASN B ND2   1 
ATOM   4401  N  N     . ILE B  1  83  ? 5.676   -1.120  -20.660 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 83   ILE B N     1 
ATOM   4402  C  CA    . ILE B  1  83  ? 4.374   -1.099  -19.902 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 83   ILE B CA    1 
ATOM   4403  C  C     . ILE B  1  83  ? 3.610   0.060   -20.490 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 83   ILE B C     1 
ATOM   4404  O  O     . ILE B  1  83  ? 4.175   1.191   -20.658 1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 83   ILE B O     1 
ATOM   4405  C  CB    . ILE B  1  83  ? 4.646   -0.803  -18.427 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 83   ILE B CB    1 
ATOM   4406  C  CG1   . ILE B  1  83  ? 5.509   -1.937  -17.787 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 83   ILE B CG1   1 
ATOM   4407  C  CG2   . ILE B  1  83  ? 3.262   -0.672  -17.687 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 83   ILE B CG2   1 
ATOM   4408  C  CD1   . ILE B  1  83  ? 5.909   -1.803  -16.322 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 83   ILE B CD1   1 
ATOM   4409  N  N     . ALA B  1  84  ? 2.398   -0.204  -20.984 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 84   ALA B N     1 
ATOM   4410  C  CA    . ALA B  1  84  ? 1.531   0.875   -21.433 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 84   ALA B CA    1 
ATOM   4411  C  C     . ALA B  1  84  ? 0.657   1.306   -20.291 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 84   ALA B C     1 
ATOM   4412  O  O     . ALA B  1  84  ? -0.067  0.477   -19.761 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 84   ALA B O     1 
ATOM   4413  C  CB    . ALA B  1  84  ? 0.655   0.363   -22.565 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 84   ALA B CB    1 
ATOM   4414  N  N     . ARG B  1  85  ? 0.613   2.611   -20.004 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B N     1 
ATOM   4415  C  CA    . ARG B  1  85  ? -0.247  3.150   -18.935 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CA    1 
ATOM   4416  C  C     . ARG B  1  85  ? -1.529  3.714   -19.513 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B C     1 
ATOM   4417  O  O     . ARG B  1  85  ? -1.478  4.494   -20.478 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B O     1 
ATOM   4418  C  CB    . ARG B  1  85  ? 0.528   4.325   -18.261 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CB    1 
ATOM   4419  C  CG    . ARG B  1  85  ? -0.337  5.006   -17.180 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CG    1 
ATOM   4420  C  CD    . ARG B  1  85  ? 0.442   6.265   -16.723 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CD    1 
ATOM   4421  N  NE    . ARG B  1  85  ? -0.407  7.173   -15.946 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B NE    1 
ATOM   4422  C  CZ    . ARG B  1  85  ? -0.616  8.478   -16.183 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B CZ    1 
ATOM   4423  N  NH1   . ARG B  1  85  ? 0.026   9.122   -17.156 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B NH1   1 
ATOM   4424  N  NH2   . ARG B  1  85  ? -1.420  9.138   -15.341 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 85   ARG B NH2   1 
ATOM   4425  N  N     . LEU B  1  86  ? -2.667  3.310   -18.954 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 86   LEU B N     1 
ATOM   4426  C  CA    . LEU B  1  86  ? -3.971  3.827   -19.383 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 86   LEU B CA    1 
ATOM   4427  C  C     . LEU B  1  86  ? -4.284  4.833   -18.310 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 86   LEU B C     1 
ATOM   4428  O  O     . LEU B  1  86  ? -4.443  4.441   -17.139 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 86   LEU B O     1 
ATOM   4429  C  CB    . LEU B  1  86  ? -5.032  2.757   -19.383 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 86   LEU B CB    1 
ATOM   4430  C  CG    . LEU B  1  86  ? -4.603  1.453   -20.096 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 86   LEU B CG    1 
ATOM   4431  C  CD1   . LEU B  1  86  ? -5.672  0.336   -19.972 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 86   LEU B CD1   1 
ATOM   4432  C  CD2   . LEU B  1  86  ? -4.344  1.752   -21.526 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 86   LEU B CD2   1 
ATOM   4433  N  N     . ASN B  1  87  ? -4.381  6.106   -18.704 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 87   ASN B N     1 
ATOM   4434  C  CA    . ASN B  1  87  ? -4.738  7.131   -17.766 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 87   ASN B CA    1 
ATOM   4435  C  C     . ASN B  1  87  ? -6.204  7.355   -17.620 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 87   ASN B C     1 
ATOM   4436  O  O     . ASN B  1  87  ? -6.811  8.063   -18.448 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 87   ASN B O     1 
ATOM   4437  C  CB    . ASN B  1  87  ? -4.008  8.424   -18.153 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 87   ASN B CB    1 
ATOM   4438  C  CG    . ASN B  1  87  ? -4.226  9.528   -17.173 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 87   ASN B CG    1 
ATOM   4439  O  OD1   . ASN B  1  87  ? -4.834  9.358   -16.093 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 87   ASN B OD1   1 
ATOM   4440  N  ND2   . ASN B  1  87  ? -3.760  10.728  -17.568 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 87   ASN B ND2   1 
ATOM   4441  N  N     . PHE B  1  88  ? -6.768  6.824   -16.524 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B N     1 
ATOM   4442  C  CA    . PHE B  1  88  ? -8.220  6.916   -16.288 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CA    1 
ATOM   4443  C  C     . PHE B  1  88  ? -8.783  8.278   -15.841 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B C     1 
ATOM   4444  O  O     . PHE B  1  88  ? -9.977  8.391   -15.671 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B O     1 
ATOM   4445  C  CB    . PHE B  1  88  ? -8.838  5.716   -15.501 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CB    1 
ATOM   4446  C  CG    . PHE B  1  88  ? -9.143  4.482   -16.404 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CG    1 
ATOM   4447  C  CD1   . PHE B  1  88  ? -8.104  3.797   -17.035 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CD1   1 
ATOM   4448  C  CD2   . PHE B  1  88  ? -10.438 4.037   -16.584 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CD2   1 
ATOM   4449  C  CE1   . PHE B  1  88  ? -8.359  2.672   -17.788 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CE1   1 
ATOM   4450  C  CE2   . PHE B  1  88  ? -10.736 2.925   -17.352 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CE2   1 
ATOM   4451  C  CZ    . PHE B  1  88  ? -9.678  2.245   -17.974 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 88   PHE B CZ    1 
ATOM   4452  N  N     . SER B  1  89  ? -7.922  9.269   -15.661 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 89   SER B N     1 
ATOM   4453  C  CA    . SER B  1  89  ? -8.368  10.677  -15.488 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 89   SER B CA    1 
ATOM   4454  C  C     . SER B  1  89  ? -9.148  11.162  -16.674 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 89   SER B C     1 
ATOM   4455  O  O     . SER B  1  89  ? -9.985  12.027  -16.506 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 89   SER B O     1 
ATOM   4456  C  CB    . SER B  1  89  ? -7.199  11.674  -15.324 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 89   SER B CB    1 
ATOM   4457  O  OG    . SER B  1  89  ? -6.347  11.287  -14.255 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 89   SER B OG    1 
ATOM   4458  N  N     . HIS B  1  90  ? -8.871  10.627  -17.858 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 90   HIS B N     1 
ATOM   4459  C  CA    . HIS B  1  90  ? -9.550  11.088  -19.112 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 90   HIS B CA    1 
ATOM   4460  C  C     . HIS B  1  90  ? -9.973  9.887   -19.942 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 90   HIS B C     1 
ATOM   4461  O  O     . HIS B  1  90  ? -9.309  8.849   -19.901 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 90   HIS B O     1 
ATOM   4462  C  CB    . HIS B  1  90  ? -8.627  12.002  -19.933 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 90   HIS B CB    1 
ATOM   4463  C  CG    . HIS B  1  90  ? -7.988  13.130  -19.108 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 90   HIS B CG    1 
ATOM   4464  N  ND1   . HIS B  1  90  ? -8.647  14.285  -18.833 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 90   HIS B ND1   1 
ATOM   4465  C  CD2   . HIS B  1  90  ? -6.731  13.230  -18.468 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 90   HIS B CD2   1 
ATOM   4466  C  CE1   . HIS B  1  90  ? -7.877  15.081  -18.089 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 90   HIS B CE1   1 
ATOM   4467  N  NE2   . HIS B  1  90  ? -6.715  14.437  -17.839 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 90   HIS B NE2   1 
ATOM   4468  N  N     . GLY B  1  91  ? -11.054 10.043  -20.694 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 91   GLY B N     1 
ATOM   4469  C  CA    . GLY B  1  91  ? -11.436 9.023   -21.640 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 91   GLY B CA    1 
ATOM   4470  C  C     . GLY B  1  91  ? -12.520 8.104   -21.089 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 91   GLY B C     1 
ATOM   4471  O  O     . GLY B  1  91  ? -12.469 7.693   -19.925 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 91   GLY B O     1 
ATOM   4472  N  N     . SER B  1  92  ? -13.451 7.745   -21.952 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 92   SER B N     1 
ATOM   4473  C  CA    . SER B  1  92  ? -14.492 6.761   -21.614 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 92   SER B CA    1 
ATOM   4474  C  C     . SER B  1  92  ? -13.965 5.318   -21.503 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 92   SER B C     1 
ATOM   4475  O  O     . SER B  1  92  ? -12.872 5.016   -21.957 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 92   SER B O     1 
ATOM   4476  C  CB    . SER B  1  92  ? -15.615 6.817   -22.661 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 92   SER B CB    1 
ATOM   4477  O  OG    . SER B  1  92  ? -15.181 6.223   -23.865 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 92   SER B OG    1 
ATOM   4478  N  N     . HIS B  1  93  ? -14.762 4.418   -20.918 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 93   HIS B N     1 
ATOM   4479  C  CA    . HIS B  1  93  ? -14.432 2.976   -20.974 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 93   HIS B CA    1 
ATOM   4480  C  C     . HIS B  1  93  ? -14.282 2.483   -22.372 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 93   HIS B C     1 
ATOM   4481  O  O     . HIS B  1  93  ? -13.366 1.689   -22.635 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 93   HIS B O     1 
ATOM   4482  C  CB    . HIS B  1  93  ? -15.525 2.170   -20.249 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 93   HIS B CB    1 
ATOM   4483  C  CG    . HIS B  1  93  ? -15.375 2.256   -18.758 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 93   HIS B CG    1 
ATOM   4484  N  ND1   . HIS B  1  93  ? -16.129 1.533   -17.911 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 93   HIS B ND1   1 
ATOM   4485  C  CD2   . HIS B  1  93  ? -14.539 3.024   -17.995 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 93   HIS B CD2   1 
ATOM   4486  C  CE1   . HIS B  1  93  ? -15.782 1.821   -16.663 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 93   HIS B CE1   1 
ATOM   4487  N  NE2   . HIS B  1  93  ? -14.799 2.753   -16.710 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 93   HIS B NE2   1 
ATOM   4488  N  N     . GLU B  1  94  ? -15.135 2.960   -23.290 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 94   GLU B N     1 
ATOM   4489  C  CA    . GLU B  1  94  ? -14.934 2.622   -24.720 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 94   GLU B CA    1 
ATOM   4490  C  C     . GLU B  1  94  ? -13.586 3.035   -25.203 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 94   GLU B C     1 
ATOM   4491  O  O     . GLU B  1  94  ? -12.908 2.312   -25.968 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 94   GLU B O     1 
ATOM   4492  C  CB    . GLU B  1  94  ? -15.940 3.345   -25.590 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 94   GLU B CB    1 
ATOM   4493  C  CG    . GLU B  1  94  ? -16.625 2.358   -26.436 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 94   GLU B CG    1 
ATOM   4494  C  CD    . GLU B  1  94  ? -17.858 2.933   -27.120 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 94   GLU B CD    1 
ATOM   4495  O  OE1   . GLU B  1  94  ? -18.950 2.346   -26.945 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 94   GLU B OE1   1 
ATOM   4496  O  OE2   . GLU B  1  94  ? -17.676 3.911   -27.875 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 94   GLU B OE2   1 
ATOM   4497  N  N     . TYR B  1  95  ? -13.182 4.235   -24.800 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 95   TYR B N     1 
ATOM   4498  C  CA    . TYR B  1  95  ? -11.875 4.734   -25.240 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 95   TYR B CA    1 
ATOM   4499  C  C     . TYR B  1  95  ? -10.772 3.783   -24.783 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 95   TYR B C     1 
ATOM   4500  O  O     . TYR B  1  95  ? -9.865  3.367   -25.557 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 95   TYR B O     1 
ATOM   4501  C  CB    . TYR B  1  95  ? -11.690 6.202   -24.796 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 95   TYR B CB    1 
ATOM   4502  C  CG    . TYR B  1  95  ? -10.362 6.827   -25.128 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 95   TYR B CG    1 
ATOM   4503  C  CD1   . TYR B  1  95  ? -10.183 7.577   -26.328 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 95   TYR B CD1   1 
ATOM   4504  C  CD2   . TYR B  1  95  ? -9.285  6.669   -24.295 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 95   TYR B CD2   1 
ATOM   4505  C  CE1   . TYR B  1  95  ? -8.905  8.145   -26.652 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 95   TYR B CE1   1 
ATOM   4506  C  CE2   . TYR B  1  95  ? -8.038  7.241   -24.604 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 95   TYR B CE2   1 
ATOM   4507  C  CZ    . TYR B  1  95  ? -7.874  7.994   -25.753 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 95   TYR B CZ    1 
ATOM   4508  O  OH    . TYR B  1  95  ? -6.610  8.530   -26.017 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 95   TYR B OH    1 
ATOM   4509  N  N     . HIS B  1  96  ? -10.840 3.414   -23.500 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 96   HIS B N     1 
ATOM   4510  C  CA    . HIS B  1  96  ? -9.771  2.642   -22.935 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 96   HIS B CA    1 
ATOM   4511  C  C     . HIS B  1  96  ? -9.759  1.199   -23.476 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 96   HIS B C     1 
ATOM   4512  O  O     . HIS B  1  96  ? -8.664  0.590   -23.626 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 96   HIS B O     1 
ATOM   4513  C  CB    . HIS B  1  96  ? -9.832  2.706   -21.375 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 96   HIS B CB    1 
ATOM   4514  C  CG    . HIS B  1  96  ? -9.395  4.091   -20.850 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 96   HIS B CG    1 
ATOM   4515  N  ND1   . HIS B  1  96  ? -8.186  4.629   -21.144 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 96   HIS B ND1   1 
ATOM   4516  C  CD2   . HIS B  1  96  ? -10.117 5.061   -20.194 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 96   HIS B CD2   1 
ATOM   4517  C  CE1   . HIS B  1  96  ? -8.129  5.889   -20.603 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 96   HIS B CE1   1 
ATOM   4518  N  NE2   . HIS B  1  96  ? -9.341  6.148   -20.073 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 96   HIS B NE2   1 
ATOM   4519  N  N     . ALA B  1  97  ? -10.960 0.669   -23.717 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 97   ALA B N     1 
ATOM   4520  C  CA    . ALA B  1  97  ? -11.112 -0.637  -24.335 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 97   ALA B CA    1 
ATOM   4521  C  C     . ALA B  1  97  ? -10.379 -0.657  -25.649 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 97   ALA B C     1 
ATOM   4522  O  O     . ALA B  1  97  ? -9.637  -1.622  -25.866 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 97   ALA B O     1 
ATOM   4523  C  CB    . ALA B  1  97  ? -12.559 -1.070  -24.515 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 97   ALA B CB    1 
ATOM   4524  N  N     . GLU B  1  98  ? -10.575 0.376   -26.506 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 98   GLU B N     1 
ATOM   4525  C  CA    . GLU B  1  98  ? -9.847  0.499   -27.780 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 98   GLU B CA    1 
ATOM   4526  C  C     . GLU B  1  98  ? -8.335  0.629   -27.529 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 98   GLU B C     1 
ATOM   4527  O  O     . GLU B  1  98  ? -7.541  -0.001  -28.236 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 98   GLU B O     1 
ATOM   4528  C  CB    . GLU B  1  98  ? -10.352 1.700   -28.674 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 98   GLU B CB    1 
ATOM   4529  C  CG    . GLU B  1  98  ? -11.854 1.724   -28.837 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 98   GLU B CG    1 
ATOM   4530  C  CD    . GLU B  1  98  ? -12.581 3.055   -29.191 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 98   GLU B CD    1 
ATOM   4531  O  OE1   . GLU B  1  98  ? -12.051 4.243   -29.066 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 98   GLU B OE1   1 
ATOM   4532  O  OE2   . GLU B  1  98  ? -13.771 2.815   -29.584 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 98   GLU B OE2   1 
ATOM   4533  N  N     . SER B  1  99  ? -7.907  1.409   -26.516 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 99   SER B N     1 
ATOM   4534  C  CA    . SER B  1  99  ? -6.477  1.519   -26.232 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 99   SER B CA    1 
ATOM   4535  C  C     . SER B  1  99  ? -5.886  0.129   -25.914 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 99   SER B C     1 
ATOM   4536  O  O     . SER B  1  99  ? -4.832  -0.191  -26.394 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 99   SER B O     1 
ATOM   4537  C  CB    . SER B  1  99  ? -6.239  2.400   -25.012 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 99   SER B CB    1 
ATOM   4538  O  OG    . SER B  1  99  ? -6.499  3.724   -25.341 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 99   SER B OG    1 
ATOM   4539  N  N     . ILE B  1  100 ? -6.591  -0.660  -25.107 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 100  ILE B N     1 
ATOM   4540  C  CA    . ILE B  1  100 ? -6.148  -2.002  -24.672 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 100  ILE B CA    1 
ATOM   4541  C  C     . ILE B  1  100 ? -6.086  -2.888  -25.959 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 100  ILE B C     1 
ATOM   4542  O  O     . ILE B  1  100 ? -5.065  -3.596  -26.177 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 100  ILE B O     1 
ATOM   4543  C  CB    . ILE B  1  100 ? -7.124  -2.587  -23.655 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 100  ILE B CB    1 
ATOM   4544  C  CG1   . ILE B  1  100 ? -6.918  -1.882  -22.276 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 100  ILE B CG1   1 
ATOM   4545  C  CG2   . ILE B  1  100 ? -6.931  -4.103  -23.528 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 100  ILE B CG2   1 
ATOM   4546  C  CD1   . ILE B  1  100 ? -7.918  -2.252  -21.195 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 100  ILE B CD1   1 
ATOM   4547  N  N     . ALA B  1  101 ? -7.136  -2.850  -26.816 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 101  ALA B N     1 
ATOM   4548  C  CA    . ALA B  1  101 ? -7.145  -3.753  -27.946 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 101  ALA B CA    1 
ATOM   4549  C  C     . ALA B  1  101 ? -5.960  -3.372  -28.858 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 101  ALA B C     1 
ATOM   4550  O  O     . ALA B  1  101 ? -5.374  -4.261  -29.494 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 101  ALA B O     1 
ATOM   4551  C  CB    . ALA B  1  101 ? -8.464  -3.701  -28.749 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 101  ALA B CB    1 
ATOM   4552  N  N     . ASN B  1  102 ? -5.660  -2.067  -28.966 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 102  ASN B N     1 
ATOM   4553  C  CA    . ASN B  1  102 ? -4.621  -1.569  -29.890 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 102  ASN B CA    1 
ATOM   4554  C  C     . ASN B  1  102 ? -3.228  -2.001  -29.429 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 102  ASN B C     1 
ATOM   4555  O  O     . ASN B  1  102 ? -2.381  -2.448  -30.205 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 102  ASN B O     1 
ATOM   4556  C  CB    . ASN B  1  102 ? -4.666  -0.019  -30.048 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 102  ASN B CB    1 
ATOM   4557  C  CG    . ASN B  1  102 ? -5.770  0.405   -31.041 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 102  ASN B CG    1 
ATOM   4558  O  OD1   . ASN B  1  102 ? -6.478  -0.442  -31.637 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 102  ASN B OD1   1 
ATOM   4559  N  ND2   . ASN B  1  102 ? -5.891  1.704   -31.277 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 102  ASN B ND2   1 
ATOM   4560  N  N     . VAL B  1  103 ? -3.018  -1.861  -28.138 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B N     1 
ATOM   4561  C  CA    . VAL B  1  103 ? -1.786  -2.368  -27.589 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CA    1 
ATOM   4562  C  C     . VAL B  1  103 ? -1.608  -3.878  -27.900 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B C     1 
ATOM   4563  O  O     . VAL B  1  103 ? -0.511  -4.279  -28.352 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B O     1 
ATOM   4564  C  CB    . VAL B  1  103 ? -1.711  -2.115  -26.041 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CB    1 
ATOM   4565  C  CG1   . VAL B  1  103 ? -0.475  -2.839  -25.451 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CG1   1 
ATOM   4566  C  CG2   . VAL B  1  103 ? -1.632  -0.574  -25.774 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CG2   1 
ATOM   4567  N  N     . ARG B  1  104 ? -2.646  -4.684  -27.623 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 104  ARG B N     1 
ATOM   4568  C  CA    . ARG B  1  104 ? -2.566  -6.142  -27.851 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 104  ARG B CA    1 
ATOM   4569  C  C     . ARG B  1  104 ? -2.306  -6.468  -29.258 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 104  ARG B C     1 
ATOM   4570  O  O     . ARG B  1  104 ? -1.453  -7.331  -29.560 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 104  ARG B O     1 
ATOM   4571  C  CB    . ARG B  1  104 ? -3.837  -6.844  -27.336 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 104  ARG B CB    1 
ATOM   4572  C  CG    . ARG B  1  104 ? -3.814  -6.747  -25.784 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 104  ARG B CG    1 
ATOM   4573  C  CD    . ARG B  1  104 ? -5.051  -7.330  -25.074 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 104  ARG B CD    1 
ATOM   4574  N  NE    . ARG B  1  104 ? -4.849  -7.342  -23.632 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 104  ARG B NE    1 
ATOM   4575  C  CZ    . ARG B  1  104 ? -5.824  -7.397  -22.719 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 104  ARG B CZ    1 
ATOM   4576  N  NH1   . ARG B  1  104 ? -7.098  -7.475  -23.117 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 104  ARG B NH1   1 
ATOM   4577  N  NH2   . ARG B  1  104 ? -5.524  -7.363  -21.433 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 104  ARG B NH2   1 
ATOM   4578  N  N     . GLU B  1  105 ? -2.980  -5.739  -30.168 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 105  GLU B N     1 
ATOM   4579  C  CA    . GLU B  1  105 ? -2.776  -5.972  -31.558 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 105  GLU B CA    1 
ATOM   4580  C  C     . GLU B  1  105 ? -1.304  -5.650  -31.917 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 105  GLU B C     1 
ATOM   4581  O  O     . GLU B  1  105 ? -0.668  -6.372  -32.730 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 105  GLU B O     1 
ATOM   4582  C  CB    . GLU B  1  105 ? -3.718  -5.073  -32.340 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 105  GLU B CB    1 
ATOM   4583  C  CG    . GLU B  1  105 ? -3.692  -5.350  -33.827 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 105  GLU B CG    1 
ATOM   4584  C  CD    . GLU B  1  105 ? -4.848  -4.602  -34.536 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 105  GLU B CD    1 
ATOM   4585  O  OE1   . GLU B  1  105 ? -5.905  -4.435  -33.926 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 105  GLU B OE1   1 
ATOM   4586  O  OE2   . GLU B  1  105 ? -4.667  -4.213  -35.642 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 105  GLU B OE2   1 
ATOM   4587  N  N     . ALA B  1  106 ? -0.772  -4.564  -31.370 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 106  ALA B N     1 
ATOM   4588  C  CA    . ALA B  1  106 ? 0.597   -4.182  -31.781 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 106  ALA B CA    1 
ATOM   4589  C  C     . ALA B  1  106 ? 1.571   -5.246  -31.229 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 106  ALA B C     1 
ATOM   4590  O  O     . ALA B  1  106 ? 2.469   -5.641  -31.884 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 106  ALA B O     1 
ATOM   4591  C  CB    . ALA B  1  106 ? 0.960   -2.813  -31.273 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 106  ALA B CB    1 
ATOM   4592  N  N     . VAL B  1  107 ? 1.328   -5.672  -29.992 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 107  VAL B N     1 
ATOM   4593  C  CA    . VAL B  1  107 ? 2.224   -6.598  -29.261 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 107  VAL B CA    1 
ATOM   4594  C  C     . VAL B  1  107 ? 2.198   -7.957  -29.899 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 107  VAL B C     1 
ATOM   4595  O  O     . VAL B  1  107 ? 3.243   -8.556  -30.180 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 107  VAL B O     1 
ATOM   4596  C  CB    . VAL B  1  107 ? 1.823   -6.706  -27.727 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 107  VAL B CB    1 
ATOM   4597  C  CG1   . VAL B  1  107 ? 2.632   -7.799  -27.014 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 107  VAL B CG1   1 
ATOM   4598  C  CG2   . VAL B  1  107 ? 1.947   -5.375  -26.975 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 107  VAL B CG2   1 
ATOM   4599  N  N     . GLU B  1  108 ? 1.017   -8.424  -30.242 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 108  GLU B N     1 
ATOM   4600  C  CA    . GLU B  1  108 ? 0.872   -9.729  -30.871 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 108  GLU B CA    1 
ATOM   4601  C  C     . GLU B  1  108 ? 1.290   -9.738  -32.275 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 108  GLU B C     1 
ATOM   4602  O  O     . GLU B  1  108 ? 1.514   -10.809 -32.790 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 108  GLU B O     1 
ATOM   4603  C  CB    . GLU B  1  108 ? -0.545  -10.290 -30.758 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 108  GLU B CB    1 
ATOM   4604  C  CG    . GLU B  1  108 ? -0.942  -10.495 -29.251 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 108  GLU B CG    1 
ATOM   4605  C  CD    . GLU B  1  108 ? 0.155   -11.218 -28.401 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 108  GLU B CD    1 
ATOM   4606  O  OE1   . GLU B  1  108 ? 0.501   -12.361 -28.742 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 108  GLU B OE1   1 
ATOM   4607  O  OE2   . GLU B  1  108 ? 0.694   -10.640 -27.424 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 108  GLU B OE2   1 
ATOM   4608  N  N     . SER B  1  109 ? 1.511   -8.574  -32.899 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 109  SER B N     1 
ATOM   4609  C  CA    . SER B  1  109 ? 2.063   -8.590  -34.265 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 109  SER B CA    1 
ATOM   4610  C  C     . SER B  1  109 ? 3.510   -9.115  -34.285 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 109  SER B C     1 
ATOM   4611  O  O     . SER B  1  109 ? 4.060   -9.463  -35.352 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 109  SER B O     1 
ATOM   4612  C  CB    . SER B  1  109 ? 2.062   -7.185  -34.874 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 109  SER B CB    1 
ATOM   4613  O  OG    . SER B  1  109 ? 3.095   -6.339  -34.334 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 109  SER B OG    1 
ATOM   4614  N  N     . PHE B  1  110 ? 4.151   -9.141  -33.119 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 110  PHE B N     1 
ATOM   4615  C  CA    . PHE B  1  110 ? 5.507   -9.698  -33.101 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CA    1 
ATOM   4616  C  C     . PHE B  1  110 ? 5.598   -11.157 -32.616 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 110  PHE B C     1 
ATOM   4617  O  O     . PHE B  1  110 ? 6.722   -11.688 -32.553 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 110  PHE B O     1 
ATOM   4618  C  CB    . PHE B  1  110 ? 6.399   -8.841  -32.242 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CB    1 
ATOM   4619  C  CG    . PHE B  1  110 ? 6.500   -7.404  -32.679 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CG    1 
ATOM   4620  C  CD1   . PHE B  1  110 ? 5.722   -6.448  -32.069 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CD1   1 
ATOM   4621  C  CD2   . PHE B  1  110 ? 7.437   -6.997  -33.641 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CD2   1 
ATOM   4622  C  CE1   . PHE B  1  110 ? 5.856   -5.088  -32.366 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CE1   1 
ATOM   4623  C  CE2   . PHE B  1  110 ? 7.559   -5.649  -33.993 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CE2   1 
ATOM   4624  C  CZ    . PHE B  1  110 ? 6.750   -4.686  -33.336 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 110  PHE B CZ    1 
ATOM   4625  N  N     . ALA B  1  111 ? 4.438   -11.790 -32.310 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B N     1 
ATOM   4626  C  CA    . ALA B  1  111 ? 4.345   -13.161 -31.739 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CA    1 
ATOM   4627  C  C     . ALA B  1  111 ? 4.782   -14.293 -32.635 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B C     1 
ATOM   4628  O  O     . ALA B  1  111 ? 5.078   -15.358 -32.120 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B O     1 
ATOM   4629  C  CB    . ALA B  1  111 ? 2.937   -13.458 -31.232 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 111  ALA B CB    1 
ATOM   4630  N  N     . GLY B  1  112 ? 4.828   -14.084 -33.956 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 112  GLY B N     1 
ATOM   4631  C  CA    . GLY B  1  112 ? 5.237   -15.131 -34.907 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 112  GLY B CA    1 
ATOM   4632  C  C     . GLY B  1  112 ? 6.731   -15.395 -34.882 1.00 65.90  ? ? ? ? ? ? 112  GLY B C     1 
ATOM   4633  O  O     . GLY B  1  112 ? 7.220   -16.287 -35.553 1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 112  GLY B O     1 
ATOM   4634  N  N     . SER B  1  113 ? 7.458   -14.610 -34.091 1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 113  SER B N     1 
ATOM   4635  C  CA    . SER B  1  113 ? 8.872   -14.901 -33.803 1.00 66.71  ? ? ? ? ? ? 113  SER B CA    1 
ATOM   4636  C  C     . SER B  1  113 ? 9.004   -15.086 -32.283 1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 113  SER B C     1 
ATOM   4637  O  O     . SER B  1  113 ? 9.393   -14.125 -31.607 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 113  SER B O     1 
ATOM   4638  C  CB    . SER B  1  113 ? 9.766   -13.726 -34.210 1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 113  SER B CB    1 
ATOM   4639  O  OG    . SER B  1  113 ? 10.131  -13.774 -35.558 1.00 71.55  ? ? ? ? ? ? 113  SER B OG    1 
ATOM   4640  N  N     . PRO B  1  114 ? 8.694   -16.306 -31.745 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 114  PRO B N     1 
ATOM   4641  C  CA    . PRO B  1  114 ? 8.597   -16.436 -30.265 1.00 59.75  ? ? ? ? ? ? 114  PRO B CA    1 
ATOM   4642  C  C     . PRO B  1  114 ? 9.973   -16.260 -29.544 1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 114  PRO B C     1 
ATOM   4643  O  O     . PRO B  1  114 ? 10.004  -15.950 -28.366 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 114  PRO B O     1 
ATOM   4644  C  CB    . PRO B  1  114 ? 7.986   -17.853 -30.056 1.00 60.92  ? ? ? ? ? ? 114  PRO B CB    1 
ATOM   4645  C  CG    . PRO B  1  114 ? 7.653   -18.373 -31.430 1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 114  PRO B CG    1 
ATOM   4646  C  CD    . PRO B  1  114 ? 8.500   -17.615 -32.413 1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 114  PRO B CD    1 
ATOM   4647  N  N     . LEU B  1  115 ? 11.087  -16.449 -30.265 1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 115  LEU B N     1 
ATOM   4648  C  CA    . LEU B  1  115 ? 12.443  -16.167 -29.736 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CA    1 
ATOM   4649  C  C     . LEU B  1  115 ? 12.755  -14.675 -29.587 1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 115  LEU B C     1 
ATOM   4650  O  O     . LEU B  1  115 ? 13.716  -14.344 -28.890 1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 115  LEU B O     1 
ATOM   4651  C  CB    . LEU B  1  115 ? 13.538  -16.918 -30.555 1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CB    1 
ATOM   4652  C  CG    . LEU B  1  115 ? 13.522  -18.473 -30.591 1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CG    1 
ATOM   4653  C  CD1   . LEU B  1  115 ? 14.447  -19.069 -31.647 1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CD1   1 
ATOM   4654  C  CD2   . LEU B  1  115 ? 13.873  -19.075 -29.246 1.00 71.34  ? ? ? ? ? ? 115  LEU B CD2   1 
ATOM   4655  N  N     . SER B  1  116 ? 11.949  -13.778 -30.180 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 116  SER B N     1 
ATOM   4656  C  CA    A SER B  1  116 ? 12.174  -12.324 -30.026 0.39 52.74  ? ? ? ? ? ? 116  SER B CA    1 
ATOM   4657  C  CA    B SER B  1  116 ? 12.161  -12.308 -30.065 0.61 53.04  ? ? ? ? ? ? 116  SER B CA    1 
ATOM   4658  C  C     . SER B  1  116 ? 10.978  -11.523 -29.449 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 116  SER B C     1 
ATOM   4659  O  O     . SER B  1  116 ? 11.133  -10.388 -29.030 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 116  SER B O     1 
ATOM   4660  C  CB    A SER B  1  116 ? 12.683  -11.704 -31.341 0.39 54.23  ? ? ? ? ? ? 116  SER B CB    1 
ATOM   4661  C  CB    B SER B  1  116 ? 12.555  -11.679 -31.419 0.61 55.69  ? ? ? ? ? ? 116  SER B CB    1 
ATOM   4662  O  OG    A SER B  1  116 ? 13.045  -10.350 -31.174 0.39 51.53  ? ? ? ? ? ? 116  SER B OG    1 
ATOM   4663  O  OG    B SER B  1  116 ? 11.524  -11.873 -32.392 0.61 57.56  ? ? ? ? ? ? 116  SER B OG    1 
ATOM   4664  N  N     . TYR B  1  117 ? 9.785   -12.122 -29.421 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 117  TYR B N     1 
ATOM   4665  C  CA    . TYR B  1  117 ? 8.580   -11.452 -28.905 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 117  TYR B CA    1 
ATOM   4666  C  C     . TYR B  1  117 ? 8.825   -10.768 -27.566 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 117  TYR B C     1 
ATOM   4667  O  O     . TYR B  1  117 ? 9.410   -11.378 -26.608 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 117  TYR B O     1 
ATOM   4668  C  CB    . TYR B  1  117 ? 7.514   -12.493 -28.755 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 117  TYR B CB    1 
ATOM   4669  C  CG    . TYR B  1  117 ? 6.291   -12.130 -27.982 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 117  TYR B CG    1 
ATOM   4670  C  CD1   . TYR B  1  117 ? 5.200   -11.542 -28.631 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 117  TYR B CD1   1 
ATOM   4671  C  CD2   . TYR B  1  117 ? 6.165   -12.465 -26.620 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 117  TYR B CD2   1 
ATOM   4672  C  CE1   . TYR B  1  117 ? 4.033   -11.271 -27.947 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 117  TYR B CE1   1 
ATOM   4673  C  CE2   . TYR B  1  117 ? 5.002   -12.195 -25.923 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 117  TYR B CE2   1 
ATOM   4674  C  CZ    . TYR B  1  117 ? 3.920   -11.600 -26.588 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 117  TYR B CZ    1 
ATOM   4675  O  OH    . TYR B  1  117 ? 2.721   -11.277 -25.938 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 117  TYR B OH    1 
ATOM   4676  N  N     . ARG B  1  118 ? 8.361   -9.524  -27.500 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B N     1 
ATOM   4677  C  CA    A ARG B  1  118 ? 8.483   -8.746  -26.277 0.52 37.28  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B CA    1 
ATOM   4678  C  CA    B ARG B  1  118 ? 8.455   -8.712  -26.285 0.48 36.67  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B CA    1 
ATOM   4679  C  C     . ARG B  1  118 ? 7.108   -8.627  -25.594 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B C     1 
ATOM   4680  O  O     . ARG B  1  118 ? 6.191   -7.955  -26.087 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B O     1 
ATOM   4681  C  CB    A ARG B  1  118 ? 9.245   -7.407  -26.511 0.52 36.85  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B CB    1 
ATOM   4682  C  CB    B ARG B  1  118 ? 8.967   -7.304  -26.608 0.48 35.20  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B CB    1 
ATOM   4683  C  CG    A ARG B  1  118 ? 10.758  -7.529  -26.221 0.52 39.49  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B CG    1 
ATOM   4684  C  CG    B ARG B  1  118 ? 10.474  -7.248  -26.765 0.48 36.83  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B CG    1 
ATOM   4685  C  CD    A ARG B  1  118 ? 11.747  -6.580  -26.956 0.52 41.11  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B CD    1 
ATOM   4686  C  CD    B ARG B  1  118 ? 10.916  -6.087  -27.644 0.48 37.25  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B CD    1 
ATOM   4687  N  NE    A ARG B  1  118 ? 12.369  -7.351  -28.019 0.52 46.36  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B NE    1 
ATOM   4688  N  NE    B ARG B  1  118 ? 10.351  -6.234  -28.984 0.48 40.42  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B NE    1 
ATOM   4689  C  CZ    A ARG B  1  118 ? 13.507  -8.034  -27.959 0.52 48.43  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B CZ    1 
ATOM   4690  C  CZ    B ARG B  1  118 ? 10.865  -5.678  -30.071 0.48 41.21  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B CZ    1 
ATOM   4691  N  NH1   A ARG B  1  118 ? 14.336  -7.981  -26.894 0.52 48.05  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B NH1   1 
ATOM   4692  N  NH1   B ARG B  1  118 ? 11.950  -4.943  -29.944 0.48 42.26  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B NH1   1 
ATOM   4693  N  NH2   A ARG B  1  118 ? 13.835  -8.731  -29.021 0.52 47.85  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B NH2   1 
ATOM   4694  N  NH2   B ARG B  1  118 ? 10.283  -5.850  -31.257 0.48 41.53  ? ? ? ? ? ? 118  ARG B NH2   1 
ATOM   4695  N  N     . PRO B  1  119 ? 6.958   -9.305  -24.445 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 119  PRO B N     1 
ATOM   4696  C  CA    . PRO B  1  119 ? 5.672   -9.063  -23.727 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 119  PRO B CA    1 
ATOM   4697  C  C     . PRO B  1  119 ? 5.611   -7.584  -23.317 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 119  PRO B C     1 
ATOM   4698  O  O     . PRO B  1  119 ? 6.701   -6.974  -23.082 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 119  PRO B O     1 
ATOM   4699  C  CB    . PRO B  1  119 ? 5.791   -9.987  -22.475 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 119  PRO B CB    1 
ATOM   4700  C  CG    . PRO B  1  119 ? 6.898   -10.967 -22.791 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 119  PRO B CG    1 
ATOM   4701  C  CD    . PRO B  1  119 ? 7.859   -10.206 -23.679 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 119  PRO B CD    1 
ATOM   4702  N  N     . VAL B  1  120 ? 4.393   -7.009  -23.245 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 120  VAL B N     1 
ATOM   4703  C  CA    . VAL B  1  120 ? 4.145   -5.584  -22.856 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 120  VAL B CA    1 
ATOM   4704  C  C     . VAL B  1  120 ? 3.003   -5.578  -21.837 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 120  VAL B C     1 
ATOM   4705  O  O     . VAL B  1  120 ? 1.950   -6.075  -22.156 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 120  VAL B O     1 
ATOM   4706  C  CB    . VAL B  1  120 ? 3.736   -4.668  -24.031 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 120  VAL B CB    1 
ATOM   4707  C  CG1   . VAL B  1  120 ? 3.372   -3.247  -23.555 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 120  VAL B CG1   1 
ATOM   4708  C  CG2   . VAL B  1  120 ? 4.948   -4.480  -25.005 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 120  VAL B CG2   1 
ATOM   4709  N  N     . ALA B  1  121 ? 3.253   -5.018  -20.650 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B N     1 
ATOM   4710  C  CA    . ALA B  1  121 ? 2.229   -5.052  -19.592 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CA    1 
ATOM   4711  C  C     . ALA B  1  121 ? 1.233   -3.885  -19.836 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B C     1 
ATOM   4712  O  O     . ALA B  1  121 ? 1.595   -2.832  -20.366 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B O     1 
ATOM   4713  C  CB    . ALA B  1  121 ? 2.918   -4.886  -18.235 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 121  ALA B CB    1 
ATOM   4714  N  N     . ILE B  1  122 ? 0.020   -4.018  -19.302 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 122  ILE B N     1 
ATOM   4715  C  CA    . ILE B  1  122 ? -0.918  -2.910  -19.375 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 122  ILE B CA    1 
ATOM   4716  C  C     . ILE B  1  122 ? -1.303  -2.553  -17.912 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 122  ILE B C     1 
ATOM   4717  O  O     . ILE B  1  122 ? -1.713  -3.429  -17.143 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 122  ILE B O     1 
ATOM   4718  C  CB    . ILE B  1  122 ? -2.162  -3.376  -20.159 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 122  ILE B CB    1 
ATOM   4719  C  CG1   . ILE B  1  122 ? -1.739  -3.787  -21.577 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 122  ILE B CG1   1 
ATOM   4720  C  CG2   . ILE B  1  122 ? -3.230  -2.249  -20.105 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 122  ILE B CG2   1 
ATOM   4721  C  CD1   . ILE B  1  122 ? -2.877  -4.223  -22.546 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 122  ILE B CD1   1 
ATOM   4722  N  N     . ALA B  1  123 ? -1.119  -1.266  -17.582 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 123  ALA B N     1 
ATOM   4723  C  CA    . ALA B  1  123 ? -1.285  -0.727  -16.210 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 123  ALA B CA    1 
ATOM   4724  C  C     . ALA B  1  123 ? -2.472  0.239   -16.312 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 123  ALA B C     1 
ATOM   4725  O  O     . ALA B  1  123 ? -2.477  1.093   -17.166 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 123  ALA B O     1 
ATOM   4726  C  CB    . ALA B  1  123 ? -0.058  0.050   -15.772 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 123  ALA B CB    1 
ATOM   4727  N  N     . LEU B  1  124 ? -3.445  0.122   -15.406 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 124  LEU B N     1 
ATOM   4728  C  CA    . LEU B  1  124 ? -4.569  0.999   -15.373 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CA    1 
ATOM   4729  C  C     . LEU B  1  124 ? -4.288  2.014   -14.233 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 124  LEU B C     1 
ATOM   4730  O  O     . LEU B  1  124 ? -4.053  1.654   -13.104 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 124  LEU B O     1 
ATOM   4731  C  CB    . LEU B  1  124 ? -5.882  0.222   -15.007 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CB    1 
ATOM   4732  C  CG    . LEU B  1  124 ? -7.169  1.071   -14.953 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CG    1 
ATOM   4733  C  CD1   . LEU B  1  124 ? -8.344  0.132   -15.107 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CD1   1 
ATOM   4734  C  CD2   . LEU B  1  124 ? -7.357  1.706   -13.551 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 124  LEU B CD2   1 
ATOM   4735  N  N     . ASP B  1  125 ? -4.221  3.289   -14.563 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 125  ASP B N     1 
ATOM   4736  C  CA    . ASP B  1  125 ? -3.863  4.319   -13.593 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 125  ASP B CA    1 
ATOM   4737  C  C     . ASP B  1  125 ? -5.130  5.032   -13.186 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 125  ASP B C     1 
ATOM   4738  O  O     . ASP B  1  125 ? -5.836  5.643   -14.057 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 125  ASP B O     1 
ATOM   4739  C  CB    . ASP B  1  125 ? -2.838  5.283   -14.256 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 125  ASP B CB    1 
ATOM   4740  C  CG    . ASP B  1  125 ? -2.134  6.145   -13.258 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 125  ASP B CG    1 
ATOM   4741  O  OD1   . ASP B  1  125 ? -2.653  6.366   -12.185 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 125  ASP B OD1   1 
ATOM   4742  O  OD2   . ASP B  1  125 ? -1.052  6.616   -13.488 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 125  ASP B OD2   1 
ATOM   4743  N  N     . THR B  1  126 ? -5.494  4.899   -11.920 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 126  THR B N     1 
ATOM   4744  C  CA    . THR B  1  126 ? -6.829  5.362   -11.511 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 126  THR B CA    1 
ATOM   4745  C  C     . THR B  1  126 ? -6.970  6.889   -11.503 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 126  THR B C     1 
ATOM   4746  O  O     . THR B  1  126 ? -6.011  7.620   -11.238 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 126  THR B O     1 
ATOM   4747  C  CB    . THR B  1  126 ? -7.255  4.862   -10.091 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 126  THR B CB    1 
ATOM   4748  O  OG1   . THR B  1  126 ? -6.416  5.424   -9.087  1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 126  THR B OG1   1 
ATOM   4749  C  CG2   . THR B  1  126 ? -7.310  3.354   -9.982  1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 126  THR B CG2   1 
ATOM   4750  N  N     . LYS B  1  127 ? -8.201  7.354   -11.674 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B N     1 
ATOM   4751  C  CA    . LYS B  1  127 ? -8.494  8.754   -11.589 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CA    1 
ATOM   4752  C  C     . LYS B  1  127 ? -8.197  9.283   -10.218 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B C     1 
ATOM   4753  O  O     . LYS B  1  127 ? -7.468  10.283  -10.077 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B O     1 
ATOM   4754  C  CB    . LYS B  1  127 ? -9.930  9.008   -11.959 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CB    1 
ATOM   4755  C  CG    . LYS B  1  127 ? -10.309 10.471  -11.973 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CG    1 
ATOM   4756  C  CD    . LYS B  1  127 ? -11.771 10.558  -12.298 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CD    1 
ATOM   4757  C  CE    . LYS B  1  127 ? -11.961 11.138  -13.660 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B CE    1 
ATOM   4758  N  NZ    . LYS B  1  127 ? -13.013 12.132  -13.299 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 127  LYS B NZ    1 
ATOM   4759  N  N     . GLY B  1  128 ? -8.782  8.679   -9.184  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 128  GLY B N     1 
ATOM   4760  C  CA    . GLY B  1  128 ? -8.413  9.120   -7.890  1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 128  GLY B CA    1 
ATOM   4761  C  C     . GLY B  1  128 ? -9.242  10.324  -7.536  1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 128  GLY B C     1 
ATOM   4762  O  O     . GLY B  1  128 ? -10.214 10.643  -8.222  1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 128  GLY B O     1 
ATOM   4763  N  N     . PRO B  1  129 ? -8.889  10.979  -6.432  1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 129  PRO B N     1 
ATOM   4764  C  CA    . PRO B  1  129 ? -9.731  12.048  -5.821  1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 129  PRO B CA    1 
ATOM   4765  C  C     . PRO B  1  129 ? -9.498  13.400  -6.510  1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 129  PRO B C     1 
ATOM   4766  O  O     . PRO B  1  129 ? -9.171  14.383  -5.858  1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 129  PRO B O     1 
ATOM   4767  C  CB    . PRO B  1  129 ? -9.231  12.081  -4.391  1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 129  PRO B CB    1 
ATOM   4768  C  CG    . PRO B  1  129 ? -7.776  11.786  -4.563  1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 129  PRO B CG    1 
ATOM   4769  C  CD    . PRO B  1  129 ? -7.665  10.742  -5.659  1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 129  PRO B CD    1 
ATOM   4770  N  N     . GLU B  1  130 ? -9.689  13.422  -7.825  1.00 60.69  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B N     1 
ATOM   4771  C  CA    . GLU B  1  130 ? -9.524  14.588  -8.673  1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B CA    1 
ATOM   4772  C  C     . GLU B  1  130 ? -10.533 15.727  -8.483  1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B C     1 
ATOM   4773  O  O     . GLU B  1  130 ? -11.726 15.519  -8.612  1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B O     1 
ATOM   4774  C  CB    . GLU B  1  130 ? -9.638  14.106  -10.110 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B CB    1 
ATOM   4775  C  CG    . GLU B  1  130 ? -8.508  14.626  -10.956 1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B CG    1 
ATOM   4776  C  CD    . GLU B  1  130 ? -8.283  13.778  -12.173 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B CD    1 
ATOM   4777  O  OE1   . GLU B  1  130 ? -9.235  13.757  -13.032 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B OE1   1 
ATOM   4778  O  OE2   . GLU B  1  130 ? -7.169  13.153  -12.229 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 130  GLU B OE2   1 
ATOM   4779  N  N     . ILE B  1  131 ? -10.047 16.930  -8.196  1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 131  ILE B N     1 
ATOM   4780  C  CA    . ILE B  1  131 ? -10.866 18.133  -8.283  1.00 67.08  ? ? ? ? ? ? 131  ILE B CA    1 
ATOM   4781  C  C     . ILE B  1  131 ? -10.474 18.880  -9.557  1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 131  ILE B C     1 
ATOM   4782  O  O     . ILE B  1  131 ? -9.307  19.185  -9.761  1.00 67.71  ? ? ? ? ? ? 131  ILE B O     1 
ATOM   4783  C  CB    . ILE B  1  131 ? -10.648 19.075  -7.077  1.00 69.80  ? ? ? ? ? ? 131  ILE B CB    1 
ATOM   4784  C  CG1   . ILE B  1  131 ? -10.815 18.329  -5.764  1.00 70.34  ? ? ? ? ? ? 131  ILE B CG1   1 
ATOM   4785  C  CG2   . ILE B  1  131 ? -11.543 20.297  -7.167  1.00 70.98  ? ? ? ? ? ? 131  ILE B CG2   1 
ATOM   4786  C  CD1   . ILE B  1  131 ? -10.173 19.055  -4.599  1.00 72.23  ? ? ? ? ? ? 131  ILE B CD1   1 
ATOM   4787  N  N     . ARG B  1  132 ? -11.437 19.170  -10.420 1.00 73.29  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B N     1 
ATOM   4788  C  CA    . ARG B  1  132 ? -11.169 19.958  -11.628 1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CA    1 
ATOM   4789  C  C     . ARG B  1  132 ? -11.949 21.243  -11.548 1.00 80.01  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B C     1 
ATOM   4790  O  O     . ARG B  1  132 ? -12.941 21.298  -10.832 1.00 85.21  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B O     1 
ATOM   4791  C  CB    . ARG B  1  132 ? -11.595 19.196  -12.877 1.00 77.69  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CB    1 
ATOM   4792  C  CG    . ARG B  1  132 ? -10.959 17.836  -12.988 1.00 77.36  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CG    1 
ATOM   4793  C  CD    . ARG B  1  132 ? -10.516 17.584  -14.407 1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CD    1 
ATOM   4794  N  NE    . ARG B  1  132 ? -9.402  16.642  -14.444 1.00 76.96  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NE    1 
ATOM   4795  C  CZ    . ARG B  1  132 ? -8.106  16.956  -14.557 1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B CZ    1 
ATOM   4796  N  NH1   . ARG B  1  132 ? -7.705  18.227  -14.633 1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NH1   1 
ATOM   4797  N  NH2   . ARG B  1  132 ? -7.199  15.975  -14.593 1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 132  ARG B NH2   1 
ATOM   4798  N  N     . THR B  1  133 ? -11.525 22.280  -12.271 1.00 81.24  ? ? ? ? ? ? 133  THR B N     1 
ATOM   4799  C  CA    . THR B  1  133 ? -12.330 23.538  -12.348 1.00 86.89  ? ? ? ? ? ? 133  THR B CA    1 
ATOM   4800  C  C     . THR B  1  133 ? -13.438 23.455  -13.451 1.00 87.31  ? ? ? ? ? ? 133  THR B C     1 
ATOM   4801  O  O     . THR B  1  133 ? -13.630 22.384  -14.042 1.00 81.01  ? ? ? ? ? ? 133  THR B O     1 
ATOM   4802  C  CB    . THR B  1  133 ? -11.451 24.812  -12.534 1.00 87.87  ? ? ? ? ? ? 133  THR B CB    1 
ATOM   4803  O  OG1   . THR B  1  133 ? -10.623 24.649  -13.689 1.00 84.83  ? ? ? ? ? ? 133  THR B OG1   1 
ATOM   4804  C  CG2   . THR B  1  133 ? -10.545 25.086  -11.318 1.00 86.54  ? ? ? ? ? ? 133  THR B CG2   1 
ATOM   4805  N  N     . GLY B  1  134 ? -14.106 24.585  -13.732 1.00 92.22  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B N     1 
ATOM   4806  C  CA    . GLY B  1  134 ? -15.261 24.669  -14.656 1.00 97.08  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B CA    1 
ATOM   4807  C  C     . GLY B  1  134 ? -15.036 24.614  -16.169 1.00 96.63  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B C     1 
ATOM   4808  O  O     . GLY B  1  134 ? -13.993 24.163  -16.621 1.00 94.40  ? ? ? ? ? ? 134  GLY B O     1 
ATOM   4809  N  N     . ILE B  1  135 ? -16.026 25.078  -16.942 1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 135  ILE B N     1 
ATOM   4810  C  CA    . ILE B  1  135 ? -16.050 25.013  -18.422 1.00 98.21  ? ? ? ? ? ? 135  ILE B CA    1 
ATOM   4811  C  C     . ILE B  1  135 ? -16.516 26.334  -19.042 1.00 104.18 ? ? ? ? ? ? 135  ILE B C     1 
ATOM   4812  O  O     . ILE B  1  135 ? -15.877 27.367  -18.885 1.00 106.63 ? ? ? ? ? ? 135  ILE B O     1 
ATOM   4813  C  CB    . ILE B  1  135 ? -16.958 23.860  -18.978 1.00 96.53  ? ? ? ? ? ? 135  ILE B CB    1 
ATOM   4814  C  CG1   . ILE B  1  135 ? -18.358 23.782  -18.284 1.00 99.72  ? ? ? ? ? ? 135  ILE B CG1   1 
ATOM   4815  C  CG2   . ILE B  1  135 ? -16.240 22.520  -18.950 1.00 88.32  ? ? ? ? ? ? 135  ILE B CG2   1 
ATOM   4816  C  CD1   . ILE B  1  135 ? -19.507 24.557  -18.930 1.00 102.54 ? ? ? ? ? ? 135  ILE B CD1   1 
ATOM   4817  N  N     . GLU B  1  143 ? -9.924  31.172  -22.320 1.00 113.69 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B N     1 
ATOM   4818  C  CA    . GLU B  1  143 ? -8.809  31.112  -21.380 1.00 114.56 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B CA    1 
ATOM   4819  C  C     . GLU B  1  143 ? -8.559  32.447  -20.684 1.00 119.79 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B C     1 
ATOM   4820  O  O     . GLU B  1  143 ? -7.801  33.272  -21.186 1.00 123.35 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B O     1 
ATOM   4821  C  CB    . GLU B  1  143 ? -7.545  30.679  -22.106 1.00 111.56 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B CB    1 
ATOM   4822  C  CG    . GLU B  1  143 ? -7.848  29.769  -23.281 1.00 112.35 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B CG    1 
ATOM   4823  C  CD    . GLU B  1  143 ? -6.928  28.576  -23.316 1.00 108.08 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B CD    1 
ATOM   4824  O  OE1   . GLU B  1  143 ? -5.699  28.780  -23.345 1.00 106.90 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B OE1   1 
ATOM   4825  O  OE2   . GLU B  1  143 ? -7.436  27.433  -23.295 1.00 105.06 ? ? ? ? ? ? 143  GLU B OE2   1 
ATOM   4826  N  N     . VAL B  1  144 ? -9.190  32.642  -19.525 1.00 121.44 ? ? ? ? ? ? 144  VAL B N     1 
ATOM   4827  C  CA    . VAL B  1  144 ? -9.125  33.895  -18.739 1.00 123.09 ? ? ? ? ? ? 144  VAL B CA    1 
ATOM   4828  C  C     . VAL B  1  144 ? -7.746  34.085  -18.050 1.00 122.34 ? ? ? ? ? ? 144  VAL B C     1 
ATOM   4829  O  O     . VAL B  1  144 ? -6.872  33.234  -18.179 1.00 119.76 ? ? ? ? ? ? 144  VAL B O     1 
ATOM   4830  C  CB    . VAL B  1  144 ? -10.280 33.944  -17.702 1.00 125.93 ? ? ? ? ? ? 144  VAL B CB    1 
ATOM   4831  C  CG1   . VAL B  1  144 ? -10.809 35.366  -17.552 1.00 130.16 ? ? ? ? ? ? 144  VAL B CG1   1 
ATOM   4832  C  CG2   . VAL B  1  144 ? -11.433 33.028  -18.120 1.00 124.42 ? ? ? ? ? ? 144  VAL B CG2   1 
ATOM   4833  N  N     . GLU B  1  145 ? -7.533  35.195  -17.340 1.00 125.13 ? ? ? ? ? ? 145  GLU B N     1 
ATOM   4834  C  CA    . GLU B  1  145 ? -6.288  35.362  -16.564 1.00 123.14 ? ? ? ? ? ? 145  GLU B CA    1 
ATOM   4835  C  C     . GLU B  1  145 ? -6.521  35.978  -15.152 1.00 125.85 ? ? ? ? ? ? 145  GLU B C     1 
ATOM   4836  O  O     . GLU B  1  145 ? -7.170  37.031  -15.017 1.00 131.68 ? ? ? ? ? ? 145  GLU B O     1 
ATOM   4837  C  CB    . GLU B  1  145 ? -5.190  36.072  -17.403 1.00 122.54 ? ? ? ? ? ? 145  GLU B CB    1 
ATOM   4838  C  CG    . GLU B  1  145 ? -4.916  37.551  -17.126 1.00 125.13 ? ? ? ? ? ? 145  GLU B CG    1 
ATOM   4839  C  CD    . GLU B  1  145 ? -3.641  37.794  -16.331 1.00 123.54 ? ? ? ? ? ? 145  GLU B CD    1 
ATOM   4840  O  OE1   . GLU B  1  145 ? -3.638  38.733  -15.502 1.00 129.00 ? ? ? ? ? ? 145  GLU B OE1   1 
ATOM   4841  O  OE2   . GLU B  1  145 ? -2.642  37.061  -16.538 1.00 116.31 ? ? ? ? ? ? 145  GLU B OE2   1 
ATOM   4842  N  N     . LEU B  1  146 ? -6.011  35.288  -14.116 1.00 119.98 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B N     1 
ATOM   4843  C  CA    . LEU B  1  146 ? -6.244  35.644  -12.692 1.00 118.48 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CA    1 
ATOM   4844  C  C     . LEU B  1  146 ? -5.172  36.570  -12.139 1.00 118.22 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B C     1 
ATOM   4845  O  O     . LEU B  1  146 ? -4.039  36.128  -11.877 1.00 112.87 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B O     1 
ATOM   4846  C  CB    . LEU B  1  146 ? -6.365  34.388  -11.793 1.00 114.41 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CB    1 
ATOM   4847  C  CG    . LEU B  1  146 ? -7.732  33.696  -11.573 1.00 114.49 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CG    1 
ATOM   4848  C  CD1   . LEU B  1  146 ? -7.578  32.319  -10.938 1.00 109.24 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CD1   1 
ATOM   4849  C  CD2   . LEU B  1  146 ? -8.690  34.532  -10.733 1.00 120.30 ? ? ? ? ? ? 146  LEU B CD2   1 
ATOM   4850  N  N     . VAL B  1  147 ? -5.560  37.838  -11.949 1.00 101.94 ? ? ? ? ? ? 147  VAL B N     1 
ATOM   4851  C  CA    . VAL B  1  147 ? -4.654  38.933  -11.583 1.00 103.55 ? ? ? ? ? ? 147  VAL B CA    1 
ATOM   4852  C  C     . VAL B  1  147 ? -4.177  38.824  -10.121 1.00 99.09  ? ? ? ? ? ? 147  VAL B C     1 
ATOM   4853  O  O     . VAL B  1  147 ? -5.001  38.776  -9.192  1.00 96.38  ? ? ? ? ? ? 147  VAL B O     1 
ATOM   4854  C  CB    . VAL B  1  147 ? -5.309  40.329  -11.834 1.00 110.26 ? ? ? ? ? ? 147  VAL B CB    1 
ATOM   4855  C  CG1   . VAL B  1  147 ? -4.263  41.329  -12.302 1.00 115.09 ? ? ? ? ? ? 147  VAL B CG1   1 
ATOM   4856  C  CG2   . VAL B  1  147 ? -6.444  40.250  -12.855 1.00 112.69 ? ? ? ? ? ? 147  VAL B CG2   1 
ATOM   4857  N  N     . LYS B  1  148 ? -2.853  38.780  -9.926  1.00 96.54  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B N     1 
ATOM   4858  C  CA    . LYS B  1  148 ? -2.256  38.713  -8.575  1.00 94.88  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B CA    1 
ATOM   4859  C  C     . LYS B  1  148 ? -2.794  39.817  -7.641  1.00 99.45  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B C     1 
ATOM   4860  O  O     . LYS B  1  148 ? -2.804  40.989  -8.009  1.00 104.32 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B O     1 
ATOM   4861  C  CB    . LYS B  1  148 ? -0.716  38.743  -8.625  1.00 95.80  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B CB    1 
ATOM   4862  C  CG    . LYS B  1  148 ? -0.107  39.289  -7.341  1.00 98.90  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B CG    1 
ATOM   4863  C  CD    . LYS B  1  148 ? 1.356   38.944  -7.145  1.00 99.12  ? ? ? ? ? ? 148  LYS B CD    1 
ATOM   4864  C  CE    . LYS B  1  148 ? 1.830   39.592  -5.856  1.00 103.62 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B CE    1 
ATOM   4865  N  NZ    . LYS B  1  148 ? 2.447   38.553  -4.997  1.00 101.17 ? ? ? ? ? ? 148  LYS B NZ    1 
ATOM   4866  N  N     . GLY B  1  149 ? -3.262  39.431  -6.454  1.00 96.82  ? ? ? ? ? ? 149  GLY B N     1 
ATOM   4867  C  CA    . GLY B  1  149 ? -3.784  40.387  -5.484  1.00 100.61 ? ? ? ? ? ? 149  GLY B CA    1 
ATOM   4868  C  C     . GLY B  1  149 ? -5.223  40.825  -5.722  1.00 102.19 ? ? ? ? ? ? 149  GLY B C     1 
ATOM   4869  O  O     . GLY B  1  149 ? -5.720  41.693  -4.999  1.00 106.99 ? ? ? ? ? ? 149  GLY B O     1 
ATOM   4870  N  N     . SER B  1  150 ? -5.886  40.256  -6.735  1.00 98.24  ? ? ? ? ? ? 150  SER B N     1 
ATOM   4871  C  CA    . SER B  1  150 ? -7.320  40.519  -6.981  1.00 100.39 ? ? ? ? ? ? 150  SER B CA    1 
ATOM   4872  C  C     . SER B  1  150 ? -8.188  39.515  -6.222  1.00 96.44  ? ? ? ? ? ? 150  SER B C     1 
ATOM   4873  O  O     . SER B  1  150 ? -7.713  38.462  -5.780  1.00 91.05  ? ? ? ? ? ? 150  SER B O     1 
ATOM   4874  C  CB    . SER B  1  150 ? -7.663  40.494  -8.479  1.00 100.23 ? ? ? ? ? ? 150  SER B CB    1 
ATOM   4875  O  OG    . SER B  1  150 ? -7.488  39.188  -9.018  1.00 94.50  ? ? ? ? ? ? 150  SER B OG    1 
ATOM   4876  N  N     . GLN B  1  151 ? -9.463  39.852  -6.073  1.00 99.80  ? ? ? ? ? ? 151  GLN B N     1 
ATOM   4877  C  CA    . GLN B  1  151 ? -10.419 39.010  -5.356  1.00 97.87  ? ? ? ? ? ? 151  GLN B CA    1 
ATOM   4878  C  C     . GLN B  1  151 ? -11.147 38.075  -6.324  1.00 93.94  ? ? ? ? ? ? 151  GLN B C     1 
ATOM   4879  O  O     . GLN B  1  151 ? -11.613 38.495  -7.394  1.00 95.49  ? ? ? ? ? ? 151  GLN B O     1 
ATOM   4880  C  CB    . GLN B  1  151 ? -11.407 39.865  -4.532  1.00 105.28 ? ? ? ? ? ? 151  GLN B CB    1 
ATOM   4881  C  CG    . GLN B  1  151 ? -10.824 40.438  -3.232  1.00 109.87 ? ? ? ? ? ? 151  GLN B CG    1 
ATOM   4882  C  CD    . GLN B  1  151 ? -11.224 39.641  -1.988  1.00 109.95 ? ? ? ? ? ? 151  GLN B CD    1 
ATOM   4883  O  OE1   . GLN B  1  151 ? -12.324 39.836  -1.433  1.00 113.82 ? ? ? ? ? ? 151  GLN B OE1   1 
ATOM   4884  N  NE2   . GLN B  1  151 ? -10.328 38.745  -1.533  1.00 104.96 ? ? ? ? ? ? 151  GLN B NE2   1 
ATOM   4885  N  N     . VAL B  1  152 ? -11.201 36.797  -5.940  1.00 89.43  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B N     1 
ATOM   4886  C  CA    . VAL B  1  152 ? -11.838 35.749  -6.737  1.00 85.53  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B CA    1 
ATOM   4887  C  C     . VAL B  1  152 ? -12.659 34.773  -5.874  1.00 82.96  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B C     1 
ATOM   4888  O  O     . VAL B  1  152 ? -12.125 34.129  -4.956  1.00 79.75  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B O     1 
ATOM   4889  C  CB    . VAL B  1  152 ? -10.830 35.025  -7.691  1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B CB    1 
ATOM   4890  C  CG1   . VAL B  1  152 ? -9.500  34.682  -7.009  1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B CG1   1 
ATOM   4891  C  CG2   . VAL B  1  152 ? -11.464 33.793  -8.310  1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 152  VAL B CG2   1 
ATOM   4892  N  N     . LEU B  1  153 ? -13.955 34.682  -6.184  1.00 83.97  ? ? ? ? ? ? 153  LEU B N     1 
ATOM   4893  C  CA    . LEU B  1  153 ? -14.893 33.741  -5.549  1.00 82.82  ? ? ? ? ? ? 153  LEU B CA    1 
ATOM   4894  C  C     . LEU B  1  153 ? -14.695 32.305  -6.085  1.00 76.88  ? ? ? ? ? ? 153  LEU B C     1 
ATOM   4895  O  O     . LEU B  1  153 ? -14.833 32.087  -7.292  1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 153  LEU B O     1 
ATOM   4896  C  CB    . LEU B  1  153 ? -16.341 34.223  -5.788  1.00 87.63  ? ? ? ? ? ? 153  LEU B CB    1 
ATOM   4897  C  CG    . LEU B  1  153 ? -17.639 33.713  -5.121  1.00 90.32  ? ? ? ? ? ? 153  LEU B CG    1 
ATOM   4898  C  CD1   . LEU B  1  153 ? -18.756 33.330  -6.108  1.00 91.06  ? ? ? ? ? ? 153  LEU B CD1   1 
ATOM   4899  C  CD2   . LEU B  1  153 ? -17.384 32.617  -4.098  1.00 87.10  ? ? ? ? ? ? 153  LEU B CD2   1 
ATOM   4900  N  N     . VAL B  1  154 ? -14.325 31.341  -5.226  1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 154  VAL B N     1 
ATOM   4901  C  CA    . VAL B  1  154 ? -14.502 29.912  -5.589  1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 154  VAL B CA    1 
ATOM   4902  C  C     . VAL B  1  154 ? -15.881 29.391  -5.137  1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 154  VAL B C     1 
ATOM   4903  O  O     . VAL B  1  154 ? -16.246 29.434  -3.938  1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 154  VAL B O     1 
ATOM   4904  C  CB    . VAL B  1  154 ? -13.289 28.923  -5.341  1.00 65.29  ? ? ? ? ? ? 154  VAL B CB    1 
ATOM   4905  C  CG1   . VAL B  1  154 ? -12.189 29.476  -4.423  1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 154  VAL B CG1   1 
ATOM   4906  C  CG2   . VAL B  1  154 ? -13.754 27.506  -4.945  1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 154  VAL B CG2   1 
ATOM   4907  N  N     . THR B  1  155 ? -16.616 28.927  -6.154  1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 155  THR B N     1 
ATOM   4908  C  CA    . THR B  1  155 ? -18.029 28.555  -6.079  1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 155  THR B CA    1 
ATOM   4909  C  C     . THR B  1  155 ? -18.330 27.087  -6.404  1.00 71.65  ? ? ? ? ? ? 155  THR B C     1 
ATOM   4910  O  O     . THR B  1  155 ? -17.669 26.468  -7.235  1.00 68.42  ? ? ? ? ? ? 155  THR B O     1 
ATOM   4911  C  CB    . THR B  1  155 ? -18.876 29.434  -7.035  1.00 78.38  ? ? ? ? ? ? 155  THR B CB    1 
ATOM   4912  O  OG1   . THR B  1  155 ? -20.265 29.121  -6.861  1.00 81.27  ? ? ? ? ? ? 155  THR B OG1   1 
ATOM   4913  C  CG2   . THR B  1  155 ? -18.462 29.213  -8.516  1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 155  THR B CG2   1 
ATOM   4914  N  N     . VAL B  1  156 ? -19.356 26.556  -5.755  1.00 75.26  ? ? ? ? ? ? 156  VAL B N     1 
ATOM   4915  C  CA    . VAL B  1  156 ? -19.827 25.193  -5.990  1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 156  VAL B CA    1 
ATOM   4916  C  C     . VAL B  1  156 ? -21.330 25.199  -6.282  1.00 81.22  ? ? ? ? ? ? 156  VAL B C     1 
ATOM   4917  O  O     . VAL B  1  156 ? -21.978 24.155  -6.340  1.00 82.42  ? ? ? ? ? ? 156  VAL B O     1 
ATOM   4918  C  CB    . VAL B  1  156 ? -19.446 24.270  -4.808  1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 156  VAL B CB    1 
ATOM   4919  C  CG1   . VAL B  1  156 ? -20.530 24.229  -3.723  1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 156  VAL B CG1   1 
ATOM   4920  C  CG2   . VAL B  1  156 ? -19.025 22.893  -5.322  1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 156  VAL B CG2   1 
ATOM   4921  N  N     . ASP B  1  157 ? -21.862 26.406  -6.453  1.00 85.63  ? ? ? ? ? ? 157  ASP B N     1 
ATOM   4922  C  CA    . ASP B  1  157 ? -23.216 26.632  -6.961  1.00 92.77  ? ? ? ? ? ? 157  ASP B CA    1 
ATOM   4923  C  C     . ASP B  1  157 ? -23.364 25.942  -8.338  1.00 93.17  ? ? ? ? ? ? 157  ASP B C     1 
ATOM   4924  O  O     . ASP B  1  157 ? -22.570 26.240  -9.245  1.00 90.20  ? ? ? ? ? ? 157  ASP B O     1 
ATOM   4925  C  CB    . ASP B  1  157 ? -23.431 28.150  -7.062  1.00 96.53  ? ? ? ? ? ? 157  ASP B CB    1 
ATOM   4926  C  CG    . ASP B  1  157 ? -24.828 28.543  -7.485  1.00 104.66 ? ? ? ? ? ? 157  ASP B CG    1 
ATOM   4927  O  OD1   . ASP B  1  157 ? -25.072 29.766  -7.488  1.00 109.14 ? ? ? ? ? ? 157  ASP B OD1   1 
ATOM   4928  O  OD2   . ASP B  1  157 ? -25.685 27.684  -7.809  1.00 106.76 ? ? ? ? ? ? 157  ASP B OD2   1 
ATOM   4929  N  N     . PRO B  1  158 ? -24.367 25.012  -8.496  1.00 97.68  ? ? ? ? ? ? 158  PRO B N     1 
ATOM   4930  C  CA    . PRO B  1  158 ? -24.577 24.246  -9.749  1.00 99.13  ? ? ? ? ? ? 158  PRO B CA    1 
ATOM   4931  C  C     . PRO B  1  158 ? -24.661 25.115  -11.022 1.00 102.87 ? ? ? ? ? ? 158  PRO B C     1 
ATOM   4932  O  O     . PRO B  1  158 ? -24.151 24.713  -12.078 1.00 100.75 ? ? ? ? ? ? 158  PRO B O     1 
ATOM   4933  C  CB    . PRO B  1  158 ? -25.912 23.491  -9.498  1.00 104.99 ? ? ? ? ? ? 158  PRO B CB    1 
ATOM   4934  C  CG    . PRO B  1  158 ? -26.553 24.166  -8.314  1.00 108.53 ? ? ? ? ? ? 158  PRO B CG    1 
ATOM   4935  C  CD    . PRO B  1  158 ? -25.361 24.610  -7.479  1.00 101.94 ? ? ? ? ? ? 158  PRO B CD    1 
ATOM   4936  N  N     . ALA B  1  159 ? -25.286 26.292  -10.908 1.00 109.25 ? ? ? ? ? ? 159  ALA B N     1 
ATOM   4937  C  CA    . ALA B  1  159 ? -25.466 27.204  -12.036 1.00 114.55 ? ? ? ? ? ? 159  ALA B CA    1 
ATOM   4938  C  C     . ALA B  1  159 ? -24.165 27.910  -12.471 1.00 111.40 ? ? ? ? ? ? 159  ALA B C     1 
ATOM   4939  O  O     . ALA B  1  159 ? -24.166 29.128  -12.675 1.00 113.20 ? ? ? ? ? ? 159  ALA B O     1 
ATOM   4940  C  CB    . ALA B  1  159 ? -26.584 28.209  -11.738 1.00 123.12 ? ? ? ? ? ? 159  ALA B CB    1 
ATOM   4941  N  N     . PHE B  1  160 ? -23.078 27.128  -12.607 1.00 107.29 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B N     1 
ATOM   4942  C  CA    . PHE B  1  160 ? -21.762 27.573  -13.130 1.00 104.70 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CA    1 
ATOM   4943  C  C     . PHE B  1  160 ? -21.059 26.461  -13.920 1.00 101.05 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B C     1 
ATOM   4944  O  O     . PHE B  1  160 ? -20.290 26.721  -14.843 1.00 100.61 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B O     1 
ATOM   4945  C  CB    . PHE B  1  160 ? -20.833 28.068  -12.006 1.00 102.40 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CB    1 
ATOM   4946  C  CG    . PHE B  1  160 ? -21.168 29.452  -11.481 1.00 107.93 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CG    1 
ATOM   4947  C  CD1   . PHE B  1  160 ? -21.850 29.610  -10.271 1.00 110.13 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CD1   1 
ATOM   4948  C  CD2   . PHE B  1  160 ? -20.785 30.603  -12.183 1.00 110.77 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CD2   1 
ATOM   4949  C  CE1   . PHE B  1  160 ? -22.155 30.882  -9.781  1.00 114.91 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CE1   1 
ATOM   4950  C  CE2   . PHE B  1  160 ? -21.085 31.872  -11.696 1.00 114.63 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CE2   1 
ATOM   4951  C  CZ    . PHE B  1  160 ? -21.770 32.012  -10.493 1.00 116.63 ? ? ? ? ? ? 160  PHE B CZ    1 
ATOM   4952  N  N     . GLY B  1  164 ? -16.998 30.229  -15.672 1.00 94.87  ? ? ? ? ? ? 164  GLY B N     1 
ATOM   4953  C  CA    . GLY B  1  164 ? -16.284 31.151  -14.801 1.00 92.98  ? ? ? ? ? ? 164  GLY B CA    1 
ATOM   4954  C  C     . GLY B  1  164 ? -15.665 32.314  -15.551 1.00 97.16  ? ? ? ? ? ? 164  GLY B C     1 
ATOM   4955  O  O     . GLY B  1  164 ? -16.049 32.604  -16.684 1.00 103.07 ? ? ? ? ? ? 164  GLY B O     1 
ATOM   4956  N  N     . ASN B  1  165 ? -14.718 32.984  -14.892 1.00 94.81  ? ? ? ? ? ? 165  ASN B N     1 
ATOM   4957  C  CA    . ASN B  1  165 ? -13.981 34.155  -15.418 1.00 98.88  ? ? ? ? ? ? 165  ASN B CA    1 
ATOM   4958  C  C     . ASN B  1  165 ? -12.969 34.697  -14.378 1.00 95.85  ? ? ? ? ? ? 165  ASN B C     1 
ATOM   4959  O  O     . ASN B  1  165 ? -12.777 34.081  -13.330 1.00 90.11  ? ? ? ? ? ? 165  ASN B O     1 
ATOM   4960  C  CB    . ASN B  1  165 ? -14.932 35.270  -15.923 1.00 106.02 ? ? ? ? ? ? 165  ASN B CB    1 
ATOM   4961  C  CG    . ASN B  1  165 ? -15.936 35.717  -14.873 1.00 107.09 ? ? ? ? ? ? 165  ASN B CG    1 
ATOM   4962  O  OD1   . ASN B  1  165 ? -15.572 36.221  -13.809 1.00 105.13 ? ? ? ? ? ? 165  ASN B OD1   1 
ATOM   4963  N  ND2   . ASN B  1  165 ? -17.211 35.553  -15.179 1.00 111.52 ? ? ? ? ? ? 165  ASN B ND2   1 
ATOM   4964  N  N     . ALA B  1  166 ? -12.347 35.848  -14.661 1.00 101.03 ? ? ? ? ? ? 166  ALA B N     1 
ATOM   4965  C  CA    . ALA B  1  166 ? -11.275 36.430  -13.809 1.00 99.83  ? ? ? ? ? ? 166  ALA B CA    1 
ATOM   4966  C  C     . ALA B  1  166 ? -11.611 36.552  -12.300 1.00 97.55  ? ? ? ? ? ? 166  ALA B C     1 
ATOM   4967  O  O     . ALA B  1  166 ? -10.712 36.598  -11.464 1.00 94.35  ? ? ? ? ? ? 166  ALA B O     1 
ATOM   4968  C  CB    . ALA B  1  166 ? -10.808 37.781  -14.374 1.00 105.39 ? ? ? ? ? ? 166  ALA B CB    1 
ATOM   4969  N  N     . ASN B  1  167 ? -12.901 36.595  -11.969 1.00 99.18  ? ? ? ? ? ? 167  ASN B N     1 
ATOM   4970  C  CA    . ASN B  1  167 ? -13.365 36.791  -10.589 1.00 98.52  ? ? ? ? ? ? 167  ASN B CA    1 
ATOM   4971  C  C     . ASN B  1  167 ? -14.052 35.570  -9.982  1.00 94.06  ? ? ? ? ? ? 167  ASN B C     1 
ATOM   4972  O  O     . ASN B  1  167 ? -14.319 35.540  -8.780  1.00 94.05  ? ? ? ? ? ? 167  ASN B O     1 
ATOM   4973  C  CB    . ASN B  1  167 ? -14.330 37.977  -10.521 1.00 104.71 ? ? ? ? ? ? 167  ASN B CB    1 
ATOM   4974  C  CG    . ASN B  1  167 ? -13.733 39.249  -11.085 1.00 109.93 ? ? ? ? ? ? 167  ASN B CG    1 
ATOM   4975  O  OD1   . ASN B  1  167 ? -14.462 40.117  -11.577 1.00 117.63 ? ? ? ? ? ? 167  ASN B OD1   1 
ATOM   4976  N  ND2   . ASN B  1  167 ? -12.411 39.380  -11.008 1.00 106.38 ? ? ? ? ? ? 167  ASN B ND2   1 
ATOM   4977  N  N     . THR B  1  168 ? -14.358 34.582  -10.820 1.00 91.48  ? ? ? ? ? ? 168  THR B N     1 
ATOM   4978  C  CA    . THR B  1  168 ? -15.131 33.409  -10.400 1.00 88.39  ? ? ? ? ? ? 168  THR B CA    1 
ATOM   4979  C  C     . THR B  1  168 ? -14.504 32.110  -10.945 1.00 83.22  ? ? ? ? ? ? 168  THR B C     1 
ATOM   4980  O  O     . THR B  1  168 ? -14.310 31.977  -12.153 1.00 84.15  ? ? ? ? ? ? 168  THR B O     1 
ATOM   4981  C  CB    . THR B  1  168 ? -16.620 33.507  -10.846 1.00 92.63  ? ? ? ? ? ? 168  THR B CB    1 
ATOM   4982  O  OG1   . THR B  1  168 ? -16.964 34.868  -11.130 1.00 97.18  ? ? ? ? ? ? 168  THR B OG1   1 
ATOM   4983  C  CG2   . THR B  1  168 ? -17.561 32.967  -9.760  1.00 92.40  ? ? ? ? ? ? 168  THR B CG2   1 
ATOM   4984  N  N     . VAL B  1  169 ? -14.175 31.174  -10.052 1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 169  VAL B N     1 
ATOM   4985  C  CA    . VAL B  1  169 ? -13.816 29.790  -10.452 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 169  VAL B CA    1 
ATOM   4986  C  C     . VAL B  1  169 ? -14.768 28.749  -9.841  1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 169  VAL B C     1 
ATOM   4987  O  O     . VAL B  1  169 ? -14.874 28.610  -8.614  1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 169  VAL B O     1 
ATOM   4988  C  CB    . VAL B  1  169 ? -12.304 29.413  -10.249 1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 169  VAL B CB    1 
ATOM   4989  C  CG1   . VAL B  1  169 ? -11.501 30.487  -9.513  1.00 69.81  ? ? ? ? ? ? 169  VAL B CG1   1 
ATOM   4990  C  CG2   . VAL B  1  169 ? -12.127 28.024  -9.614  1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 169  VAL B CG2   1 
ATOM   4991  N  N     . TRP B  1  170 ? -15.471 28.035  -10.714 1.00 74.49  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B N     1 
ATOM   4992  C  CA    . TRP B  1  170 ? -16.268 26.884  -10.294 1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CA    1 
ATOM   4993  C  C     . TRP B  1  170 ? -15.405 25.619  -10.202 1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B C     1 
ATOM   4994  O  O     . TRP B  1  170 ? -14.484 25.408  -11.014 1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B O     1 
ATOM   4995  C  CB    . TRP B  1  170 ? -17.458 26.714  -11.235 1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CB    1 
ATOM   4996  C  CG    . TRP B  1  170 ? -18.414 25.601  -10.875 1.00 80.56  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CG    1 
ATOM   4997  C  CD1   . TRP B  1  170 ? -19.585 25.688  -10.122 1.00 84.56  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CD1   1 
ATOM   4998  C  CD2   . TRP B  1  170 ? -18.322 24.189  -11.270 1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CD2   1 
ATOM   4999  N  NE1   . TRP B  1  170 ? -20.193 24.463  -10.019 1.00 85.62  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B NE1   1 
ATOM   5000  C  CE2   . TRP B  1  170 ? -19.495 23.522  -10.681 1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CE2   1 
ATOM   5001  C  CE3   . TRP B  1  170 ? -17.402 23.428  -12.010 1.00 77.77  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CE3   1 
ATOM   5002  C  CZ2   . TRP B  1  170 ? -19.731 22.159  -10.848 1.00 83.62  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CZ2   1 
ATOM   5003  C  CZ3   . TRP B  1  170 ? -17.652 22.056  -12.173 1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CZ3   1 
ATOM   5004  C  CH2   . TRP B  1  170 ? -18.794 21.438  -11.606 1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 170  TRP B CH2   1 
ATOM   5005  N  N     . VAL B  1  171 ? -15.676 24.797  -9.176  1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 171  VAL B N     1 
ATOM   5006  C  CA    . VAL B  1  171 ? -15.060 23.451  -8.994  1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 171  VAL B CA    1 
ATOM   5007  C  C     . VAL B  1  171 ? -16.097 22.330  -8.723  1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 171  VAL B C     1 
ATOM   5008  O  O     . VAL B  1  171 ? -17.190 22.553  -8.158  1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 171  VAL B O     1 
ATOM   5009  C  CB    . VAL B  1  171 ? -13.960 23.435  -7.898  1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 171  VAL B CB    1 
ATOM   5010  C  CG1   . VAL B  1  171 ? -12.694 24.152  -8.368  1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 171  VAL B CG1   1 
ATOM   5011  C  CG2   . VAL B  1  171 ? -14.467 24.047  -6.593  1.00 62.87  ? ? ? ? ? ? 171  VAL B CG2   1 
ATOM   5012  N  N     . ASP B  1  172 ? -15.755 21.120  -9.134  1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 172  ASP B N     1 
ATOM   5013  C  CA    . ASP B  1  172 ? -16.672 19.999  -9.058  1.00 65.28  ? ? ? ? ? ? 172  ASP B CA    1 
ATOM   5014  C  C     . ASP B  1  172 ? -16.578 19.268  -7.729  1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 172  ASP B C     1 
ATOM   5015  O  O     . ASP B  1  172 ? -16.922 18.102  -7.660  1.00 66.79  ? ? ? ? ? ? 172  ASP B O     1 
ATOM   5016  C  CB    . ASP B  1  172 ? -16.363 19.014  -10.181 1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 172  ASP B CB    1 
ATOM   5017  C  CG    . ASP B  1  172 ? -14.895 18.543  -10.172 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 172  ASP B CG    1 
ATOM   5018  O  OD1   . ASP B  1  172 ? -14.406 18.256  -11.271 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 172  ASP B OD1   1 
ATOM   5019  O  OD2   . ASP B  1  172 ? -14.220 18.474  -9.104  1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 172  ASP B OD2   1 
ATOM   5020  N  N     . TYR B  1  173 ? -16.071 19.913  -6.688  1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 173  TYR B N     1 
ATOM   5021  C  CA    . TYR B  1  173 ? -16.018 19.275  -5.376  1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 173  TYR B CA    1 
ATOM   5022  C  C     . TYR B  1  173 ? -16.911 20.044  -4.363  1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 173  TYR B C     1 
ATOM   5023  O  O     . TYR B  1  173 ? -16.450 20.987  -3.735  1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 173  TYR B O     1 
ATOM   5024  C  CB    . TYR B  1  173 ? -14.562 19.068  -4.919  1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 173  TYR B CB    1 
ATOM   5025  C  CG    . TYR B  1  173 ? -14.325 18.667  -3.459  1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 173  TYR B CG    1 
ATOM   5026  C  CD1   . TYR B  1  173 ? -15.149 17.734  -2.796  1.00 65.29  ? ? ? ? ? ? 173  TYR B CD1   1 
ATOM   5027  C  CD2   . TYR B  1  173 ? -13.232 19.187  -2.757  1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 173  TYR B CD2   1 
ATOM   5028  C  CE1   . TYR B  1  173 ? -14.915 17.371  -1.463  1.00 68.55  ? ? ? ? ? ? 173  TYR B CE1   1 
ATOM   5029  C  CE2   . TYR B  1  173 ? -12.989 18.845  -1.425  1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 173  TYR B CE2   1 
ATOM   5030  C  CZ    . TYR B  1  173 ? -13.821 17.931  -0.777  1.00 68.79  ? ? ? ? ? ? 173  TYR B CZ    1 
ATOM   5031  O  OH    . TYR B  1  173 ? -13.558 17.592  0.541   1.00 71.64  ? ? ? ? ? ? 173  TYR B OH    1 
ATOM   5032  N  N     . PRO B  1  174 ? -18.203 19.647  -4.232  1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 174  PRO B N     1 
ATOM   5033  C  CA    . PRO B  1  174 ? -19.101 20.463  -3.383  1.00 73.55  ? ? ? ? ? ? 174  PRO B CA    1 
ATOM   5034  C  C     . PRO B  1  174 ? -18.555 20.797  -1.988  1.00 75.11  ? ? ? ? ? ? 174  PRO B C     1 
ATOM   5035  O  O     . PRO B  1  174 ? -18.734 21.932  -1.539  1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 174  PRO B O     1 
ATOM   5036  C  CB    . PRO B  1  174 ? -20.401 19.629  -3.305  1.00 76.68  ? ? ? ? ? ? 174  PRO B CB    1 
ATOM   5037  C  CG    . PRO B  1  174 ? -20.405 18.868  -4.595  1.00 75.33  ? ? ? ? ? ? 174  PRO B CG    1 
ATOM   5038  C  CD    . PRO B  1  174 ? -18.947 18.597  -4.959  1.00 69.52  ? ? ? ? ? ? 174  PRO B CD    1 
ATOM   5039  N  N     . ASN B  1  175 ? -17.841 19.862  -1.345  1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 175  ASN B N     1 
ATOM   5040  C  CA    . ASN B  1  175 ? -17.471 20.042  0.080   1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 175  ASN B CA    1 
ATOM   5041  C  C     . ASN B  1  175 ? -16.168 20.860  0.298   1.00 73.77  ? ? ? ? ? ? 175  ASN B C     1 
ATOM   5042  O  O     . ASN B  1  175 ? -15.690 21.014  1.434   1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 175  ASN B O     1 
ATOM   5043  C  CB    . ASN B  1  175 ? -17.506 18.688  0.840   1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 175  ASN B CB    1 
ATOM   5044  C  CG    . ASN B  1  175 ? -17.818 18.843  2.327   1.00 87.67  ? ? ? ? ? ? 175  ASN B CG    1 
ATOM   5045  O  OD1   . ASN B  1  175 ? -18.990 18.999  2.760   1.00 95.99  ? ? ? ? ? ? 175  ASN B OD1   1 
ATOM   5046  N  ND2   . ASN B  1  175 ? -16.774 18.757  3.129   1.00 87.78  ? ? ? ? ? ? 175  ASN B ND2   1 
ATOM   5047  N  N     . ILE B  1  176 ? -15.634 21.420  -0.801  1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 176  ILE B N     1 
ATOM   5048  C  CA    . ILE B  1  176 ? -14.450 22.345  -0.764  1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 176  ILE B CA    1 
ATOM   5049  C  C     . ILE B  1  176 ? -14.674 23.581  0.120   1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 176  ILE B C     1 
ATOM   5050  O  O     . ILE B  1  176 ? -13.772 24.002  0.865   1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 176  ILE B O     1 
ATOM   5051  C  CB    . ILE B  1  176 ? -13.982 22.830  -2.179  1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 176  ILE B CB    1 
ATOM   5052  C  CG1   . ILE B  1  176 ? -12.746 23.728  -2.038  1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 176  ILE B CG1   1 
ATOM   5053  C  CG2   . ILE B  1  176 ? -15.058 23.618  -2.932  1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 176  ILE B CG2   1 
ATOM   5054  C  CD1   . ILE B  1  176 ? -11.866 23.826  -3.288  1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 176  ILE B CD1   1 
ATOM   5055  N  N     . VAL B  1  177 ? -15.886 24.145  -0.006  1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 177  VAL B N     1 
ATOM   5056  C  CA    . VAL B  1  177 ? -16.345 25.318  0.736   1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 177  VAL B CA    1 
ATOM   5057  C  C     . VAL B  1  177 ? -16.298 25.046  2.246   1.00 83.18  ? ? ? ? ? ? 177  VAL B C     1 
ATOM   5058  O  O     . VAL B  1  177 ? -16.349 25.986  3.073   1.00 87.41  ? ? ? ? ? ? 177  VAL B O     1 
ATOM   5059  C  CB    . VAL B  1  177 ? -17.788 25.717  0.261   1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 177  VAL B CB    1 
ATOM   5060  C  CG1   . VAL B  1  177 ? -18.545 26.567  1.278   1.00 89.02  ? ? ? ? ? ? 177  VAL B CG1   1 
ATOM   5061  C  CG2   . VAL B  1  177 ? -17.708 26.420  -1.091  1.00 78.97  ? ? ? ? ? ? 177  VAL B CG2   1 
ATOM   5062  N  N     . ARG B  1  178 ? -16.199 23.764  2.602   1.00 82.51  ? ? ? ? ? ? 178  ARG B N     1 
ATOM   5063  C  CA    . ARG B  1  178 ? -16.370 23.335  4.005   1.00 88.50  ? ? ? ? ? ? 178  ARG B CA    1 
ATOM   5064  C  C     . ARG B  1  178 ? -15.032 22.869  4.583   1.00 87.49  ? ? ? ? ? ? 178  ARG B C     1 
ATOM   5065  O  O     . ARG B  1  178 ? -14.869 22.735  5.796   1.00 91.58  ? ? ? ? ? ? 178  ARG B O     1 
ATOM   5066  C  CB    . ARG B  1  178 ? -17.420 22.211  4.111   1.00 90.83  ? ? ? ? ? ? 178  ARG B CB    1 
ATOM   5067  C  CG    . ARG B  1  178 ? -18.852 22.599  3.736   1.00 94.06  ? ? ? ? ? ? 178  ARG B CG    1 
ATOM   5068  C  CD    . ARG B  1  178 ? -19.809 21.430  3.936   1.00 97.37  ? ? ? ? ? ? 178  ARG B CD    1 
ATOM   5069  N  NE    . ARG B  1  178 ? -20.196 21.318  5.341   1.00 105.14 ? ? ? ? ? ? 178  ARG B NE    1 
ATOM   5070  C  CZ    . ARG B  1  178 ? -19.440 20.802  6.317   1.00 107.06 ? ? ? ? ? ? 178  ARG B CZ    1 
ATOM   5071  N  NH1   . ARG B  1  178 ? -18.229 20.316  6.045   1.00 101.18 ? ? ? ? ? ? 178  ARG B NH1   1 
ATOM   5072  N  NH2   . ARG B  1  178 ? -19.888 20.793  7.579   1.00 113.06 ? ? ? ? ? ? 178  ARG B NH2   1 
ATOM   5073  N  N     . VAL B  1  179 ? -14.069 22.645  3.698   1.00 80.92  ? ? ? ? ? ? 179  VAL B N     1 
ATOM   5074  C  CA    . VAL B  1  179 ? -12.843 21.980  4.085   1.00 80.69  ? ? ? ? ? ? 179  VAL B CA    1 
ATOM   5075  C  C     . VAL B  1  179 ? -11.567 22.858  3.856   1.00 78.44  ? ? ? ? ? ? 179  VAL B C     1 
ATOM   5076  O  O     . VAL B  1  179 ? -10.433 22.374  4.011   1.00 78.08  ? ? ? ? ? ? 179  VAL B O     1 
ATOM   5077  C  CB    . VAL B  1  179 ? -12.800 20.555  3.434   1.00 77.83  ? ? ? ? ? ? 179  VAL B CB    1 
ATOM   5078  C  CG1   . VAL B  1  179 ? -12.033 20.549  2.116   1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 179  VAL B CG1   1 
ATOM   5079  C  CG2   . VAL B  1  179 ? -12.296 19.499  4.427   1.00 82.03  ? ? ? ? ? ? 179  VAL B CG2   1 
ATOM   5080  N  N     . VAL B  1  180 ? -11.750 24.136  3.488   1.00 77.01  ? ? ? ? ? ? 180  VAL B N     1 
ATOM   5081  C  CA    . VAL B  1  180 ? -10.636 25.098  3.411   1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 180  VAL B CA    1 
ATOM   5082  C  C     . VAL B  1  180 ? -10.970 26.315  4.284   1.00 82.71  ? ? ? ? ? ? 180  VAL B C     1 
ATOM   5083  O  O     . VAL B  1  180 ? -11.855 27.130  3.947   1.00 83.00  ? ? ? ? ? ? 180  VAL B O     1 
ATOM   5084  C  CB    . VAL B  1  180 ? -10.229 25.515  1.957   1.00 69.79  ? ? ? ? ? ? 180  VAL B CB    1 
ATOM   5085  C  CG1   . VAL B  1  180 ? -8.783  26.017  1.915   1.00 68.33  ? ? ? ? ? ? 180  VAL B CG1   1 
ATOM   5086  C  CG2   . VAL B  1  180 ? -10.401 24.366  0.972   1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 180  VAL B CG2   1 
ATOM   5087  N  N     . PRO B  1  181 ? -10.274 26.434  5.431   1.00 88.38  ? ? ? ? ? ? 181  PRO B N     1 
ATOM   5088  C  CA    . PRO B  1  181 ? -10.584 27.565  6.333   1.00 95.67  ? ? ? ? ? ? 181  PRO B CA    1 
ATOM   5089  C  C     . PRO B  1  181 ? -9.862  28.846  5.846   1.00 95.84  ? ? ? ? ? ? 181  PRO B C     1 
ATOM   5090  O  O     . PRO B  1  181 ? -8.951  28.747  4.998   1.00 90.67  ? ? ? ? ? ? 181  PRO B O     1 
ATOM   5091  C  CB    . PRO B  1  181 ? -10.041 27.085  7.690   1.00 101.31 ? ? ? ? ? ? 181  PRO B CB    1 
ATOM   5092  C  CG    . PRO B  1  181 ? -9.038  25.997  7.378   1.00 97.21  ? ? ? ? ? ? 181  PRO B CG    1 
ATOM   5093  C  CD    . PRO B  1  181 ? -9.095  25.667  5.893   1.00 88.25  ? ? ? ? ? ? 181  PRO B CD    1 
ATOM   5094  N  N     . VAL B  1  182 ? -10.274 30.026  6.325   1.00 101.85 ? ? ? ? ? ? 182  VAL B N     1 
ATOM   5095  C  CA    . VAL B  1  182 ? -9.452  31.249  6.167   1.00 103.80 ? ? ? ? ? ? 182  VAL B CA    1 
ATOM   5096  C  C     . VAL B  1  182 ? -8.125  30.923  6.893   1.00 106.77 ? ? ? ? ? ? 182  VAL B C     1 
ATOM   5097  O  O     . VAL B  1  182 ? -8.187  30.309  7.961   1.00 112.67 ? ? ? ? ? ? 182  VAL B O     1 
ATOM   5098  C  CB    . VAL B  1  182 ? -10.159 32.527  6.760   1.00 110.57 ? ? ? ? ? ? 182  VAL B CB    1 
ATOM   5099  C  CG1   . VAL B  1  182 ? -11.546 32.204  7.310   1.00 113.81 ? ? ? ? ? ? 182  VAL B CG1   1 
ATOM   5100  C  CG2   . VAL B  1  182 ? -9.311  33.251  7.799   1.00 117.39 ? ? ? ? ? ? 182  VAL B CG2   1 
ATOM   5101  N  N     . GLY B  1  183 ? -6.934  31.241  6.367   1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 183  GLY B N     1 
ATOM   5102  C  CA    . GLY B  1  183 ? -6.666  31.752  5.041   1.00 100.39 ? ? ? ? ? ? 183  GLY B CA    1 
ATOM   5103  C  C     . GLY B  1  183 ? -6.604  30.527  4.175   1.00 94.75  ? ? ? ? ? ? 183  GLY B C     1 
ATOM   5104  O  O     . GLY B  1  183 ? -7.463  30.349  3.319   1.00 92.69  ? ? ? ? ? ? 183  GLY B O     1 
ATOM   5105  N  N     . GLY B  1  184 ? -5.636  29.648  4.421   1.00 93.33  ? ? ? ? ? ? 184  GLY B N     1 
ATOM   5106  C  CA    . GLY B  1  184 ? -5.599  28.360  3.709   1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 184  GLY B CA    1 
ATOM   5107  C  C     . GLY B  1  184 ? -5.525  28.472  2.184   1.00 81.87  ? ? ? ? ? ? 184  GLY B C     1 
ATOM   5108  O  O     . GLY B  1  184 ? -6.227  29.288  1.565   1.00 81.57  ? ? ? ? ? ? 184  GLY B O     1 
ATOM   5109  N  N     . ARG B  1  185 ? -4.684  27.644  1.570   1.00 77.67  ? ? ? ? ? ? 185  ARG B N     1 
ATOM   5110  C  CA    . ARG B  1  185 ? -4.367  27.790  0.131   1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 185  ARG B CA    1 
ATOM   5111  C  C     . ARG B  1  185 ? -5.021  26.843  -0.877  1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 185  ARG B C     1 
ATOM   5112  O  O     . ARG B  1  185 ? -5.090  25.621  -0.670  1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 185  ARG B O     1 
ATOM   5113  C  CB    . ARG B  1  185 ? -2.850  27.818  -0.108  1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 185  ARG B CB    1 
ATOM   5114  C  CG    . ARG B  1  185 ? -2.305  29.229  -0.262  1.00 79.54  ? ? ? ? ? ? 185  ARG B CG    1 
ATOM   5115  C  CD    . ARG B  1  185 ? -1.995  29.888  1.089   1.00 87.94  ? ? ? ? ? ? 185  ARG B CD    1 
ATOM   5116  N  NE    . ARG B  1  185 ? -0.639  29.579  1.553   1.00 93.03  ? ? ? ? ? ? 185  ARG B NE    1 
ATOM   5117  C  CZ    . ARG B  1  185 ? 0.206   28.731  0.956   1.00 89.55  ? ? ? ? ? ? 185  ARG B CZ    1 
ATOM   5118  N  NH1   . ARG B  1  185 ? -0.122  28.069  -0.164  1.00 83.50  ? ? ? ? ? ? 185  ARG B NH1   1 
ATOM   5119  N  NH2   . ARG B  1  185 ? 1.401   28.543  1.486   1.00 95.36  ? ? ? ? ? ? 185  ARG B NH2   1 
ATOM   5120  N  N     . ILE B  1  186 ? -5.462  27.419  -1.994  1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 186  ILE B N     1 
ATOM   5121  C  CA    . ILE B  1  186 ? -6.017  26.641  -3.108  1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 186  ILE B CA    1 
ATOM   5122  C  C     . ILE B  1  186 ? -5.101  26.784  -4.303  1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 186  ILE B C     1 
ATOM   5123  O  O     . ILE B  1  186 ? -4.812  27.896  -4.714  1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 186  ILE B O     1 
ATOM   5124  C  CB    . ILE B  1  186 ? -7.457  27.076  -3.455  1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 186  ILE B CB    1 
ATOM   5125  C  CG1   . ILE B  1  186 ? -8.334  26.931  -2.199  1.00 60.69  ? ? ? ? ? ? 186  ILE B CG1   1 
ATOM   5126  C  CG2   . ILE B  1  186 ? -7.991  26.272  -4.639  1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 186  ILE B CG2   1 
ATOM   5127  C  CD1   . ILE B  1  186 ? -9.758  27.453  -2.328  1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 186  ILE B CD1   1 
ATOM   5128  N  N     . TYR B  1  187 ? -4.590  25.645  -4.805  1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 187  TYR B N     1 
ATOM   5129  C  CA    . TYR B  1  187 ? -3.754  25.578  -5.999  1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 187  TYR B CA    1 
ATOM   5130  C  C     . TYR B  1  187 ? -4.539  25.112  -7.227  1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 187  TYR B C     1 
ATOM   5131  O  O     . TYR B  1  187 ? -5.339  24.182  -7.157  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 187  TYR B O     1 
ATOM   5132  C  CB    . TYR B  1  187 ? -2.583  24.616  -5.790  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 187  TYR B CB    1 
ATOM   5133  C  CG    . TYR B  1  187 ? -1.492  25.146  -4.898  1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 187  TYR B CG    1 
ATOM   5134  C  CD1   . TYR B  1  187 ? -1.515  24.887  -3.524  1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 187  TYR B CD1   1 
ATOM   5135  C  CD2   . TYR B  1  187 ? -0.417  25.886  -5.427  1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 187  TYR B CD2   1 
ATOM   5136  C  CE1   . TYR B  1  187 ? -0.500  25.349  -2.692  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 187  TYR B CE1   1 
ATOM   5137  C  CE2   . TYR B  1  187 ? 0.611   26.348  -4.609  1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 187  TYR B CE2   1 
ATOM   5138  C  CZ    . TYR B  1  187 ? 0.566   26.073  -3.243  1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 187  TYR B CZ    1 
ATOM   5139  O  OH    . TYR B  1  187 ? 1.557   26.519  -2.397  1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 187  TYR B OH    1 
ATOM   5140  N  N     . ILE B  1  188 ? -4.286  25.776  -8.352  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 188  ILE B N     1 
ATOM   5141  C  CA    . ILE B  1  188 ? -4.980  25.455  -9.592  1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 188  ILE B CA    1 
ATOM   5142  C  C     . ILE B  1  188 ? -3.990  25.345  -10.734 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 188  ILE B C     1 
ATOM   5143  O  O     . ILE B  1  188 ? -3.090  26.191  -10.868 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 188  ILE B O     1 
ATOM   5144  C  CB    . ILE B  1  188 ? -5.992  26.533  -9.978  1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 188  ILE B CB    1 
ATOM   5145  C  CG1   . ILE B  1  188 ? -7.029  26.678  -8.849  1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 188  ILE B CG1   1 
ATOM   5146  C  CG2   . ILE B  1  188 ? -6.622  26.144  -11.319 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 188  ILE B CG2   1 
ATOM   5147  C  CD1   . ILE B  1  188 ? -7.970  27.863  -8.983  1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 188  ILE B CD1   1 
ATOM   5148  N  N     . ASP B  1  189 ? -4.152  24.289  -11.532 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 189  ASP B N     1 
ATOM   5149  C  CA    . ASP B  1  189 ? -3.392  24.054  -12.767 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 189  ASP B CA    1 
ATOM   5150  C  C     . ASP B  1  189 ? -1.937  23.634  -12.527 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 189  ASP B C     1 
ATOM   5151  O  O     . ASP B  1  189 ? -0.998  24.438  -12.715 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 189  ASP B O     1 
ATOM   5152  C  CB    . ASP B  1  189 ? -3.464  25.254  -13.692 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 189  ASP B CB    1 
ATOM   5153  C  CG    . ASP B  1  189 ? -2.915  24.940  -15.086 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 189  ASP B CG    1 
ATOM   5154  O  OD1   . ASP B  1  189 ? -2.849  23.752  -15.490 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 189  ASP B OD1   1 
ATOM   5155  O  OD2   . ASP B  1  189 ? -2.530  25.891  -15.769 1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 189  ASP B OD2   1 
ATOM   5156  N  N     . ASP B  1  190 ? -1.740  22.364  -12.137 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B N     1 
ATOM   5157  C  CA    . ASP B  1  190 ? -0.389  21.913  -11.812 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B CA    1 
ATOM   5158  C  C     . ASP B  1  190 ? 0.249   22.896  -10.758 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B C     1 
ATOM   5159  O  O     . ASP B  1  190 ? 1.479   23.099  -10.696 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B O     1 
ATOM   5160  C  CB    . ASP B  1  190 ? 0.459   21.732  -13.075 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B CB    1 
ATOM   5161  C  CG    . ASP B  1  190 ? 1.663   20.793  -12.831 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B CG    1 
ATOM   5162  O  OD1   . ASP B  1  190 ? 1.589   20.059  -11.818 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B OD1   1 
ATOM   5163  O  OD2   . ASP B  1  190 ? 2.673   20.821  -13.578 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 190  ASP B OD2   1 
ATOM   5164  N  N     . GLY B  1  191 ? -0.612  23.492  -9.924  1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 191  GLY B N     1 
ATOM   5165  C  CA    . GLY B  1  191 ? -0.157  24.342  -8.860  1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 191  GLY B CA    1 
ATOM   5166  C  C     . GLY B  1  191 ? 0.543   25.642  -9.265  1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 191  GLY B C     1 
ATOM   5167  O  O     . GLY B  1  191 ? 1.313   26.208  -8.459  1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 191  GLY B O     1 
ATOM   5168  N  N     . LEU B  1  192 ? 0.290   26.114  -10.495 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B N     1 
ATOM   5169  C  CA    . LEU B  1  192 ? 0.933   27.335  -11.040 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CA    1 
ATOM   5170  C  C     . LEU B  1  192 ? 0.211   28.640  -10.539 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B C     1 
ATOM   5171  O  O     . LEU B  1  192 ? 0.815   29.725  -10.419 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B O     1 
ATOM   5172  C  CB    . LEU B  1  192 ? 0.964   27.241  -12.568 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CB    1 
ATOM   5173  C  CG    . LEU B  1  192 ? 1.780   26.120  -13.206 1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CG    1 
ATOM   5174  C  CD1   . LEU B  1  192 ? 1.450   26.008  -14.687 1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CD1   1 
ATOM   5175  C  CD2   . LEU B  1  192 ? 3.287   26.389  -13.031 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 192  LEU B CD2   1 
ATOM   5176  N  N     . ILE B  1  193 ? -1.080  28.495  -10.228 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 193  ILE B N     1 
ATOM   5177  C  CA    . ILE B  1  193 ? -1.874  29.555  -9.612  1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 193  ILE B CA    1 
ATOM   5178  C  C     . ILE B  1  193 ? -2.181  29.167  -8.167  1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 193  ILE B C     1 
ATOM   5179  O  O     . ILE B  1  193 ? -2.431  27.971  -7.874  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 193  ILE B O     1 
ATOM   5180  C  CB    . ILE B  1  193 ? -3.207  29.707  -10.368 1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 193  ILE B CB    1 
ATOM   5181  C  CG1   . ILE B  1  193 ? -2.923  30.299  -11.767 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 193  ILE B CG1   1 
ATOM   5182  C  CG2   . ILE B  1  193 ? -4.249  30.490  -9.531  1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 193  ILE B CG2   1 
ATOM   5183  C  CD1   . ILE B  1  193 ? -3.981  29.992  -12.815 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 193  ILE B CD1   1 
ATOM   5184  N  N     . SER B  1  194 ? -2.184  30.159  -7.274  1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 194  SER B N     1 
ATOM   5185  C  CA    . SER B  1  194 ? -2.651  29.942  -5.882  1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 194  SER B CA    1 
ATOM   5186  C  C     . SER B  1  194 ? -3.519  31.076  -5.321  1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 194  SER B C     1 
ATOM   5187  O  O     . SER B  1  194 ? -3.241  32.258  -5.526  1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 194  SER B O     1 
ATOM   5188  C  CB    . SER B  1  194 ? -1.459  29.626  -4.933  1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 194  SER B CB    1 
ATOM   5189  O  OG    . SER B  1  194 ? -0.683  30.776  -4.604  1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 194  SER B OG    1 
ATOM   5190  N  N     . LEU B  1  195 ? -4.590  30.698  -4.637  1.00 59.67  ? ? ? ? ? ? 195  LEU B N     1 
ATOM   5191  C  CA    . LEU B  1  195 ? -5.484  31.660  -4.017  1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 195  LEU B CA    1 
ATOM   5192  C  C     . LEU B  1  195 ? -5.385  31.365  -2.526  1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 195  LEU B C     1 
ATOM   5193  O  O     . LEU B  1  195 ? -5.010  30.220  -2.161  1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 195  LEU B O     1 
ATOM   5194  C  CB    . LEU B  1  195 ? -6.903  31.465  -4.542  1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 195  LEU B CB    1 
ATOM   5195  C  CG    . LEU B  1  195 ? -6.998  30.892  -5.960  1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 195  LEU B CG    1 
ATOM   5196  C  CD1   . LEU B  1  195 ? -8.452  30.472  -6.201  1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 195  LEU B CD1   1 
ATOM   5197  C  CD2   . LEU B  1  195 ? -6.527  31.884  -7.016  1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 195  LEU B CD2   1 
ATOM   5198  N  N     . VAL B  1  196 ? -5.655  32.397  -1.700  1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 196  VAL B N     1 
ATOM   5199  C  CA    . VAL B  1  196 ? -5.643  32.339  -0.232  1.00 72.88  ? ? ? ? ? ? 196  VAL B CA    1 
ATOM   5200  C  C     . VAL B  1  196 ? -7.035  32.832  0.183   1.00 75.81  ? ? ? ? ? ? 196  VAL B C     1 
ATOM   5201  O  O     . VAL B  1  196 ? -7.399  33.973  -0.121  1.00 79.08  ? ? ? ? ? ? 196  VAL B O     1 
ATOM   5202  C  CB    . VAL B  1  196 ? -4.526  33.262  0.424   1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 196  VAL B CB    1 
ATOM   5203  C  CG1   . VAL B  1  196 ? -4.593  33.253  1.953   1.00 82.75  ? ? ? ? ? ? 196  VAL B CG1   1 
ATOM   5204  C  CG2   . VAL B  1  196 ? -3.109  32.899  -0.040  1.00 76.01  ? ? ? ? ? ? 196  VAL B CG2   1 
ATOM   5205  N  N     . VAL B  1  197 ? -7.810  31.982  0.859   1.00 75.70  ? ? ? ? ? ? 197  VAL B N     1 
ATOM   5206  C  CA    . VAL B  1  197 ? -9.186  32.310  1.288   1.00 79.10  ? ? ? ? ? ? 197  VAL B CA    1 
ATOM   5207  C  C     . VAL B  1  197 ? -9.196  33.347  2.428   1.00 86.80  ? ? ? ? ? ? 197  VAL B C     1 
ATOM   5208  O  O     . VAL B  1  197 ? -8.529  33.173  3.451   1.00 90.11  ? ? ? ? ? ? 197  VAL B O     1 
ATOM   5209  C  CB    . VAL B  1  197 ? -9.963  31.039  1.738   1.00 78.04  ? ? ? ? ? ? 197  VAL B CB    1 
ATOM   5210  C  CG1   . VAL B  1  197 ? -11.376 31.366  2.218   1.00 81.93  ? ? ? ? ? ? 197  VAL B CG1   1 
ATOM   5211  C  CG2   . VAL B  1  197 ? -9.985  29.978  0.632   1.00 70.92  ? ? ? ? ? ? 197  VAL B CG2   1 
ATOM   5212  N  N     . GLN B  1  198 ? -9.951  34.423  2.246   1.00 90.62  ? ? ? ? ? ? 198  GLN B N     1 
ATOM   5213  C  CA    . GLN B  1  198 ? -10.060 35.481  3.274   1.00 98.86  ? ? ? ? ? ? 198  GLN B CA    1 
ATOM   5214  C  C     . GLN B  1  198 ? -11.327 35.326  4.133   1.00 103.73 ? ? ? ? ? ? 198  GLN B C     1 
ATOM   5215  O  O     . GLN B  1  198 ? -11.370 35.742  5.325   1.00 110.83 ? ? ? ? ? ? 198  GLN B O     1 
ATOM   5216  C  CB    . GLN B  1  198 ? -10.077 36.878  2.627   1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 198  GLN B CB    1 
ATOM   5217  C  CG    . GLN B  1  198 ? -9.006  37.174  1.588   1.00 98.39  ? ? ? ? ? ? 198  GLN B CG    1 
ATOM   5218  C  CD    . GLN B  1  198 ? -7.597  37.098  2.143   1.00 99.74  ? ? ? ? ? ? 198  GLN B CD    1 
ATOM   5219  O  OE1   . GLN B  1  198 ? -6.813  36.177  1.797   1.00 95.38  ? ? ? ? ? ? 198  GLN B OE1   1 
ATOM   5220  N  NE2   . GLN B  1  198 ? -7.249  38.056  2.993   1.00 106.53 ? ? ? ? ? ? 198  GLN B NE2   1 
ATOM   5221  N  N     . LYS B  1  199 ? -12.366 34.776  3.495   1.00 100.51 ? ? ? ? ? ? 199  LYS B N     1 
ATOM   5222  C  CA    . LYS B  1  199 ? -13.740 34.685  4.054   1.00 105.04 ? ? ? ? ? ? 199  LYS B CA    1 
ATOM   5223  C  C     . LYS B  1  199 ? -14.505 33.475  3.502   1.00 100.17 ? ? ? ? ? ? 199  LYS B C     1 
ATOM   5224  O  O     . LYS B  1  199 ? -14.291 33.046  2.370   1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 199  LYS B O     1 
ATOM   5225  C  CB    . LYS B  1  199 ? -14.550 35.998  3.841   1.00 110.13 ? ? ? ? ? ? 199  LYS B CB    1 
ATOM   5226  C  CG    . LYS B  1  199 ? -15.990 35.790  3.376   1.00 110.48 ? ? ? ? ? ? 199  LYS B CG    1 
ATOM   5227  C  CD    . LYS B  1  199 ? -16.898 36.952  3.735   1.00 118.99 ? ? ? ? ? ? 199  LYS B CD    1 
ATOM   5228  C  CE    . LYS B  1  199 ? -18.354 36.513  3.793   1.00 121.24 ? ? ? ? ? ? 199  LYS B CE    1 
ATOM   5229  N  NZ    . LYS B  1  199 ? -19.155 37.450  4.620   1.00 130.49 ? ? ? ? ? ? 199  LYS B NZ    1 
ATOM   5230  N  N     . ILE B  1  200 ? -15.400 32.935  4.324   1.00 104.76 ? ? ? ? ? ? 200  ILE B N     1 
ATOM   5231  C  CA    . ILE B  1  200 ? -16.323 31.903  3.873   1.00 102.48 ? ? ? ? ? ? 200  ILE B CA    1 
ATOM   5232  C  C     . ILE B  1  200 ? -17.750 32.466  3.953   1.00 108.05 ? ? ? ? ? ? 200  ILE B C     1 
ATOM   5233  O  O     . ILE B  1  200 ? -18.223 32.919  5.022   1.00 115.94 ? ? ? ? ? ? 200  ILE B O     1 
ATOM   5234  C  CB    . ILE B  1  200 ? -16.119 30.540  4.614   1.00 101.80 ? ? ? ? ? ? 200  ILE B CB    1 
ATOM   5235  C  CG1   . ILE B  1  200 ? -14.633 30.103  4.568   1.00 96.94  ? ? ? ? ? ? 200  ILE B CG1   1 
ATOM   5236  C  CG2   . ILE B  1  200 ? -17.002 29.451  4.011   1.00 98.42  ? ? ? ? ? ? 200  ILE B CG2   1 
ATOM   5237  C  CD1   . ILE B  1  200 ? -14.136 29.419  5.832   1.00 100.19 ? ? ? ? ? ? 200  ILE B CD1   1 
ATOM   5238  N  N     . GLY B  1  201 ? -18.421 32.499  2.803   1.00 105.13 ? ? ? ? ? ? 201  GLY B N     1 
ATOM   5239  C  CA    . GLY B  1  201 ? -19.853 32.873  2.772   1.00 110.34 ? ? ? ? ? ? 201  GLY B CA    1 
ATOM   5240  C  C     . GLY B  1  201 ? -20.669 31.721  2.201   1.00 107.28 ? ? ? ? ? ? 201  GLY B C     1 
ATOM   5241  O  O     . GLY B  1  201 ? -20.086 30.676  1.844   1.00 100.77 ? ? ? ? ? ? 201  GLY B O     1 
ATOM   5242  N  N     . PRO B  1  202 ? -22.020 31.884  2.122   1.00 112.75 ? ? ? ? ? ? 202  PRO B N     1 
ATOM   5243  C  CA    . PRO B  1  202 ? -22.874 30.912  1.401   1.00 110.98 ? ? ? ? ? ? 202  PRO B CA    1 
ATOM   5244  C  C     . PRO B  1  202 ? -22.559 30.927  -0.104  1.00 105.36 ? ? ? ? ? ? 202  PRO B C     1 
ATOM   5245  O  O     . PRO B  1  202 ? -22.786 29.929  -0.793  1.00 102.36 ? ? ? ? ? ? 202  PRO B O     1 
ATOM   5246  C  CB    . PRO B  1  202 ? -24.309 31.410  1.672   1.00 118.88 ? ? ? ? ? ? 202  PRO B CB    1 
ATOM   5247  C  CG    . PRO B  1  202 ? -24.180 32.349  2.816   1.00 125.14 ? ? ? ? ? ? 202  PRO B CG    1 
ATOM   5248  C  CD    . PRO B  1  202 ? -22.829 32.975  2.695   1.00 120.82 ? ? ? ? ? ? 202  PRO B CD    1 
ATOM   5249  N  N     . GLU B  1  203 ? -22.027 32.055  -0.587  1.00 104.94 ? ? ? ? ? ? 203  GLU B N     1 
ATOM   5250  C  CA    . GLU B  1  203 ? -21.485 32.165  -1.944  1.00 100.58 ? ? ? ? ? ? 203  GLU B CA    1 
ATOM   5251  C  C     . GLU B  1  203 ? -20.386 31.133  -2.175  1.00 92.65  ? ? ? ? ? ? 203  GLU B C     1 
ATOM   5252  O  O     . GLU B  1  203 ? -20.187 30.656  -3.292  1.00 89.48  ? ? ? ? ? ? 203  GLU B O     1 
ATOM   5253  C  CB    . GLU B  1  203 ? -20.929 33.573  -2.185  1.00 102.33 ? ? ? ? ? ? 203  GLU B CB    1 
ATOM   5254  C  CG    . GLU B  1  203 ? -22.000 34.652  -2.181  1.00 110.12 ? ? ? ? ? ? 203  GLU B CG    1 
ATOM   5255  C  CD    . GLU B  1  203 ? -21.423 36.045  -2.123  1.00 113.13 ? ? ? ? ? ? 203  GLU B CD    1 
ATOM   5256  O  OE1   . GLU B  1  203 ? -22.027 36.893  -1.433  1.00 120.09 ? ? ? ? ? ? 203  GLU B OE1   1 
ATOM   5257  O  OE2   . GLU B  1  203 ? -20.357 36.282  -2.743  1.00 109.45 ? ? ? ? ? ? 203  GLU B OE2   1 
ATOM   5258  N  N     . GLY B  1  204 ? -19.678 30.791  -1.107  1.00 91.14  ? ? ? ? ? ? 204  GLY B N     1 
ATOM   5259  C  CA    . GLY B  1  204 ? -18.529 29.920  -1.214  1.00 85.12  ? ? ? ? ? ? 204  GLY B CA    1 
ATOM   5260  C  C     . GLY B  1  204 ? -17.295 30.584  -0.620  1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 204  GLY B C     1 
ATOM   5261  O  O     . GLY B  1  204 ? -17.379 31.320  0.363   1.00 88.92  ? ? ? ? ? ? 204  GLY B O     1 
ATOM   5262  N  N     . LEU B  1  205 ? -16.150 30.335  -1.232  1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 205  LEU B N     1 
ATOM   5263  C  CA    . LEU B  1  205 ? -14.869 30.832  -0.713  1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 205  LEU B CA    1 
ATOM   5264  C  C     . LEU B  1  205 ? -14.400 32.110  -1.429  1.00 78.75  ? ? ? ? ? ? 205  LEU B C     1 
ATOM   5265  O  O     . LEU B  1  205 ? -13.971 32.033  -2.578  1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 205  LEU B O     1 
ATOM   5266  C  CB    . LEU B  1  205 ? -13.768 29.733  -0.816  1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 205  LEU B CB    1 
ATOM   5267  C  CG    . LEU B  1  205 ? -13.958 28.371  -0.113  1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 205  LEU B CG    1 
ATOM   5268  C  CD1   . LEU B  1  205 ? -12.700 27.510  -0.250  1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 205  LEU B CD1   1 
ATOM   5269  C  CD2   . LEU B  1  205 ? -14.373 28.516  1.361   1.00 77.90  ? ? ? ? ? ? 205  LEU B CD2   1 
ATOM   5270  N  N     . VAL B  1  206 ? -14.487 33.271  -0.759  1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 206  VAL B N     1 
ATOM   5271  C  CA    . VAL B  1  206 ? -13.924 34.518  -1.302  1.00 85.06  ? ? ? ? ? ? 206  VAL B CA    1 
ATOM   5272  C  C     . VAL B  1  206 ? -12.421 34.537  -0.997  1.00 83.38  ? ? ? ? ? ? 206  VAL B C     1 
ATOM   5273  O  O     . VAL B  1  206 ? -12.015 34.561  0.167   1.00 86.16  ? ? ? ? ? ? 206  VAL B O     1 
ATOM   5274  C  CB    . VAL B  1  206 ? -14.682 35.788  -0.817  1.00 92.53  ? ? ? ? ? ? 206  VAL B CB    1 
ATOM   5275  C  CG1   . VAL B  1  206 ? -13.924 37.051  -1.196  1.00 94.64  ? ? ? ? ? ? 206  VAL B CG1   1 
ATOM   5276  C  CG2   . VAL B  1  206 ? -16.094 35.809  -1.399  1.00 93.98  ? ? ? ? ? ? 206  VAL B CG2   1 
ATOM   5277  N  N     . THR B  1  207 ? -11.616 34.463  -2.059  1.00 78.88  ? ? ? ? ? ? 207  THR B N     1 
ATOM   5278  C  CA    . THR B  1  207 ? -10.163 34.371  -1.944  1.00 77.08  ? ? ? ? ? ? 207  THR B CA    1 
ATOM   5279  C  C     . THR B  1  207 ? -9.491  35.589  -2.555  1.00 79.61  ? ? ? ? ? ? 207  THR B C     1 
ATOM   5280  O  O     . THR B  1  207 ? -10.123 36.366  -3.255  1.00 81.44  ? ? ? ? ? ? 207  THR B O     1 
ATOM   5281  C  CB    . THR B  1  207 ? -9.572  33.114  -2.661  1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 207  THR B CB    1 
ATOM   5282  O  OG1   . THR B  1  207 ? -9.623  33.294  -4.088  1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 207  THR B OG1   1 
ATOM   5283  C  CG2   . THR B  1  207 ? -10.298 31.813  -2.256  1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 207  THR B CG2   1 
ATOM   5284  N  N     . GLN B  1  208 ? -8.188  35.708  -2.288  1.00 80.17  ? ? ? ? ? ? 208  GLN B N     1 
ATOM   5285  C  CA    . GLN B  1  208 ? -7.299  36.643  -2.970  1.00 82.49  ? ? ? ? ? ? 208  GLN B CA    1 
ATOM   5286  C  C     . GLN B  1  208 ? -6.251  35.825  -3.730  1.00 77.69  ? ? ? ? ? ? 208  GLN B C     1 
ATOM   5287  O  O     . GLN B  1  208 ? -5.684  34.871  -3.175  1.00 74.18  ? ? ? ? ? ? 208  GLN B O     1 
ATOM   5288  C  CB    . GLN B  1  208 ? -6.636  37.607  -1.964  1.00 88.36  ? ? ? ? ? ? 208  GLN B CB    1 
ATOM   5289  C  CG    . GLN B  1  208 ? -5.268  38.179  -2.378  1.00 89.69  ? ? ? ? ? ? 208  GLN B CG    1 
ATOM   5290  C  CD    . GLN B  1  208 ? -4.909  39.456  -1.614  1.00 97.17  ? ? ? ? ? ? 208  GLN B CD    1 
ATOM   5291  O  OE1   . GLN B  1  208 ? -5.743  40.340  -1.430  1.00 101.55 ? ? ? ? ? ? 208  GLN B OE1   1 
ATOM   5292  N  NE2   . GLN B  1  208 ? -3.664  39.551  -1.175  1.00 98.83  ? ? ? ? ? ? 208  GLN B NE2   1 
ATOM   5293  N  N     . VAL B  1  209 ? -6.020  36.198  -4.991  1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 209  VAL B N     1 
ATOM   5294  C  CA    . VAL B  1  209 ? -4.997  35.565  -5.820  1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 209  VAL B CA    1 
ATOM   5295  C  C     . VAL B  1  209 ? -3.625  35.885  -5.188  1.00 78.82  ? ? ? ? ? ? 209  VAL B C     1 
ATOM   5296  O  O     . VAL B  1  209 ? -3.245  37.075  -5.049  1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 209  VAL B O     1 
ATOM   5297  C  CB    . VAL B  1  209 ? -5.057  36.033  -7.299  1.00 75.92  ? ? ? ? ? ? 209  VAL B CB    1 
ATOM   5298  C  CG1   . VAL B  1  209 ? -4.013  35.288  -8.130  1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 209  VAL B CG1   1 
ATOM   5299  C  CG2   . VAL B  1  209 ? -6.458  35.864  -7.897  1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 209  VAL B CG2   1 
ATOM   5300  N  N     . GLU B  1  210 ? -2.948  34.826  -4.731  1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 210  GLU B N     1 
ATOM   5301  C  CA    . GLU B  1  210 ? -1.587  34.909  -4.149  1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 210  GLU B CA    1 
ATOM   5302  C  C     . GLU B  1  210 ? -0.518  34.807  -5.259  1.00 78.66  ? ? ? ? ? ? 210  GLU B C     1 
ATOM   5303  O  O     . GLU B  1  210 ? 0.358   35.668  -5.404  1.00 83.38  ? ? ? ? ? ? 210  GLU B O     1 
ATOM   5304  C  CB    . GLU B  1  210 ? -1.406  33.800  -3.096  1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 210  GLU B CB    1 
ATOM   5305  C  CG    . GLU B  1  210 ? -0.103  33.870  -2.314  1.00 82.33  ? ? ? ? ? ? 210  GLU B CG    1 
ATOM   5306  C  CD    . GLU B  1  210 ? 0.209   32.570  -1.600  1.00 80.29  ? ? ? ? ? ? 210  GLU B CD    1 
ATOM   5307  O  OE1   . GLU B  1  210 ? -0.223  31.504  -2.075  1.00 75.65  ? ? ? ? ? ? 210  GLU B OE1   1 
ATOM   5308  O  OE2   . GLU B  1  210 ? 0.886   32.610  -0.558  1.00 84.64  ? ? ? ? ? ? 210  GLU B OE2   1 
ATOM   5309  N  N     . ASN B  1  211 ? -0.608  33.733  -6.034  1.00 73.51  ? ? ? ? ? ? 211  ASN B N     1 
ATOM   5310  C  CA    . ASN B  1  211 ? 0.119   33.602  -7.290  1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 211  ASN B CA    1 
ATOM   5311  C  C     . ASN B  1  211 ? -0.860  33.651  -8.452  1.00 71.53  ? ? ? ? ? ? 211  ASN B C     1 
ATOM   5312  O  O     . ASN B  1  211 ? -1.708  32.747  -8.604  1.00 68.66  ? ? ? ? ? ? 211  ASN B O     1 
ATOM   5313  C  CB    . ASN B  1  211 ? 0.881   32.288  -7.303  1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 211  ASN B CB    1 
ATOM   5314  C  CG    . ASN B  1  211 ? 1.997   32.270  -6.290  1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 211  ASN B CG    1 
ATOM   5315  O  OD1   . ASN B  1  211 ? 2.924   33.047  -6.403  1.00 75.83  ? ? ? ? ? ? 211  ASN B OD1   1 
ATOM   5316  N  ND2   . ASN B  1  211 ? 1.922   31.390  -5.306  1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 211  ASN B ND2   1 
ATOM   5317  N  N     . GLY B  1  212 ? -0.781  34.746  -9.216  1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 212  GLY B N     1 
ATOM   5318  C  CA    . GLY B  1  212 ? -1.576  34.937  -10.427 1.00 75.74  ? ? ? ? ? ? 212  GLY B CA    1 
ATOM   5319  C  C     . GLY B  1  212 ? -1.051  34.147  -11.618 1.00 74.02  ? ? ? ? ? ? 212  GLY B C     1 
ATOM   5320  O  O     . GLY B  1  212 ? 0.091   33.690  -11.612 1.00 72.52  ? ? ? ? ? ? 212  GLY B O     1 
ATOM   5321  N  N     . GLY B  1  213 ? -1.906  33.984  -12.628 1.00 74.21  ? ? ? ? ? ? 213  GLY B N     1 
ATOM   5322  C  CA    . GLY B  1  213 ? -1.594  33.219  -13.830 1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 213  GLY B CA    1 
ATOM   5323  C  C     . GLY B  1  213 ? -2.751  33.209  -14.818 1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 213  GLY B C     1 
ATOM   5324  O  O     . GLY B  1  213 ? -3.898  33.557  -14.444 1.00 77.58  ? ? ? ? ? ? 213  GLY B O     1 
ATOM   5325  N  N     . VAL B  1  214 ? -2.435  32.832  -16.071 1.00 80.49  ? ? ? ? ? ? 214  VAL B N     1 
ATOM   5326  C  CA    . VAL B  1  214 ? -3.405  32.624  -17.181 1.00 84.67  ? ? ? ? ? ? 214  VAL B CA    1 
ATOM   5327  C  C     . VAL B  1  214 ? -4.095  31.249  -17.008 1.00 81.27  ? ? ? ? ? ? 214  VAL B C     1 
ATOM   5328  O  O     . VAL B  1  214 ? -3.415  30.220  -16.855 1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 214  VAL B O     1 
ATOM   5329  C  CB    . VAL B  1  214 ? -2.737  32.778  -18.590 1.00 89.82  ? ? ? ? ? ? 214  VAL B CB    1 
ATOM   5330  C  CG1   . VAL B  1  214 ? -3.608  32.194  -19.699 1.00 91.68  ? ? ? ? ? ? 214  VAL B CG1   1 
ATOM   5331  C  CG2   . VAL B  1  214 ? -2.392  34.240  -18.884 1.00 95.85  ? ? ? ? ? ? 214  VAL B CG2   1 
ATOM   5332  N  N     . LEU B  1  215 ? -5.437  31.240  -17.004 1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B N     1 
ATOM   5333  C  CA    . LEU B  1  215 ? -6.240  30.048  -16.620 1.00 76.95  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B CA    1 
ATOM   5334  C  C     . LEU B  1  215 ? -7.229  29.605  -17.713 1.00 79.83  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B C     1 
ATOM   5335  O  O     . LEU B  1  215 ? -7.906  30.443  -18.316 1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B O     1 
ATOM   5336  C  CB    . LEU B  1  215 ? -6.981  30.335  -15.303 1.00 74.26  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B CB    1 
ATOM   5337  C  CG    . LEU B  1  215 ? -8.271  29.597  -14.936 1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B CG    1 
ATOM   5338  C  CD1   . LEU B  1  215 ? -7.959  28.321  -14.158 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B CD1   1 
ATOM   5339  C  CD2   . LEU B  1  215 ? -9.233  30.500  -14.152 1.00 73.97  ? ? ? ? ? ? 215  LEU B CD2   1 
ATOM   5340  N  N     . GLY B  1  216 ? -7.296  28.291  -17.948 1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 216  GLY B N     1 
ATOM   5341  C  CA    . GLY B  1  216 ? -8.173  27.687  -18.967 1.00 79.77  ? ? ? ? ? ? 216  GLY B CA    1 
ATOM   5342  C  C     . GLY B  1  216 ? -9.201  26.731  -18.365 1.00 77.04  ? ? ? ? ? ? 216  GLY B C     1 
ATOM   5343  O  O     . GLY B  1  216 ? -9.453  26.794  -17.164 1.00 73.27  ? ? ? ? ? ? 216  GLY B O     1 
ATOM   5344  N  N     . SER B  1  217 ? -9.781  25.840  -19.183 1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 217  SER B N     1 
ATOM   5345  C  CA    . SER B  1  217 ? -10.908 24.977  -18.760 1.00 76.95  ? ? ? ? ? ? 217  SER B CA    1 
ATOM   5346  C  C     . SER B  1  217 ? -10.535 23.720  -17.969 1.00 71.00  ? ? ? ? ? ? 217  SER B C     1 
ATOM   5347  O  O     . SER B  1  217 ? -9.535  23.073  -18.241 1.00 69.77  ? ? ? ? ? ? 217  SER B O     1 
ATOM   5348  C  CB    . SER B  1  217 ? -11.791 24.567  -19.959 1.00 82.71  ? ? ? ? ? ? 217  SER B CB    1 
ATOM   5349  O  OG    . SER B  1  217 ? -12.609 25.629  -20.411 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 217  SER B OG    1 
ATOM   5350  N  N     . ARG B  1  218 ? -11.380 23.387  -16.995 1.00 69.08  ? ? ? ? ? ? 218  ARG B N     1 
ATOM   5351  C  CA    . ARG B  1  218 ? -11.302 22.142  -16.228 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 218  ARG B CA    1 
ATOM   5352  C  C     . ARG B  1  218 ? -9.868  21.765  -15.744 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 218  ARG B C     1 
ATOM   5353  O  O     . ARG B  1  218 ? -9.354  20.685  -16.064 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 218  ARG B O     1 
ATOM   5354  C  CB    . ARG B  1  218 ? -11.980 20.985  -16.989 1.00 69.61  ? ? ? ? ? ? 218  ARG B CB    1 
ATOM   5355  C  CG    . ARG B  1  218 ? -13.455 21.227  -17.365 1.00 78.21  ? ? ? ? ? ? 218  ARG B CG    1 
ATOM   5356  C  CD    . ARG B  1  218 ? -14.249 19.960  -17.682 1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 218  ARG B CD    1 
ATOM   5357  N  NE    . ARG B  1  218 ? -13.717 18.820  -16.940 1.00 81.45  ? ? ? ? ? ? 218  ARG B NE    1 
ATOM   5358  C  CZ    . ARG B  1  218 ? -13.155 17.747  -17.504 1.00 85.39  ? ? ? ? ? ? 218  ARG B CZ    1 
ATOM   5359  N  NH1   . ARG B  1  218 ? -13.098 17.645  -18.837 1.00 90.14  ? ? ? ? ? ? 218  ARG B NH1   1 
ATOM   5360  N  NH2   . ARG B  1  218 ? -12.668 16.762  -16.738 1.00 82.10  ? ? ? ? ? ? 218  ARG B NH2   1 
ATOM   5361  N  N     . LYS B  1  219 ? -9.247  22.663  -14.972 1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 219  LYS B N     1 
ATOM   5362  C  CA    . LYS B  1  219 ? -7.868  22.449  -14.438 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 219  LYS B CA    1 
ATOM   5363  C  C     . LYS B  1  219 ? -7.796  21.707  -13.044 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 219  LYS B C     1 
ATOM   5364  O  O     . LYS B  1  219 ? -8.735  21.784  -12.219 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 219  LYS B O     1 
ATOM   5365  C  CB    . LYS B  1  219 ? -7.081  23.793  -14.424 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 219  LYS B CB    1 
ATOM   5366  C  CG    . LYS B  1  219 ? -6.935  24.490  -15.783 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 219  LYS B CG    1 
ATOM   5367  C  CD    . LYS B  1  219 ? -6.142  23.677  -16.799 1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 219  LYS B CD    1 
ATOM   5368  C  CE    . LYS B  1  219 ? -5.840  24.532  -18.023 1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 219  LYS B CE    1 
ATOM   5369  N  NZ    . LYS B  1  219 ? -5.281  23.669  -19.085 1.00 65.66  ? ? ? ? ? ? 219  LYS B NZ    1 
ATOM   5370  N  N     . GLY B  1  220 ? -6.684  20.993  -12.810 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 220  GLY B N     1 
ATOM   5371  C  CA    . GLY B  1  220 ? -6.455  20.281  -11.569 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 220  GLY B CA    1 
ATOM   5372  C  C     . GLY B  1  220 ? -6.383  21.256  -10.384 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 220  GLY B C     1 
ATOM   5373  O  O     . GLY B  1  220 ? -5.723  22.310  -10.455 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 220  GLY B O     1 
ATOM   5374  N  N     . VAL B  1  221 ? -7.086  20.917  -9.305  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 221  VAL B N     1 
ATOM   5375  C  CA    . VAL B  1  221 ? -7.038  21.690  -8.073  1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 221  VAL B CA    1 
ATOM   5376  C  C     . VAL B  1  221 ? -6.391  20.870  -6.923  1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 221  VAL B C     1 
ATOM   5377  O  O     . VAL B  1  221 ? -6.714  19.692  -6.724  1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 221  VAL B O     1 
ATOM   5378  C  CB    . VAL B  1  221 ? -8.489  22.098  -7.694  1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 221  VAL B CB    1 
ATOM   5379  C  CG1   . VAL B  1  221 ? -8.529  22.742  -6.312  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 221  VAL B CG1   1 
ATOM   5380  C  CG2   . VAL B  1  221 ? -9.031  23.033  -8.776  1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 221  VAL B CG2   1 
ATOM   5381  N  N     . ASN B  1  222 ? -5.493  21.486  -6.159  1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 222  ASN B N     1 
ATOM   5382  C  CA    . ASN B  1  222 ? -4.949  20.823  -4.962  1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 222  ASN B CA    1 
ATOM   5383  C  C     . ASN B  1  222 ? -5.155  21.672  -3.734  1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 222  ASN B C     1 
ATOM   5384  O  O     . ASN B  1  222 ? -4.960  22.887  -3.795  1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 222  ASN B O     1 
ATOM   5385  C  CB    . ASN B  1  222 ? -3.439  20.559  -5.081  1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 222  ASN B CB    1 
ATOM   5386  C  CG    . ASN B  1  222 ? -3.123  19.587  -6.161  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 222  ASN B CG    1 
ATOM   5387  O  OD1   . ASN B  1  222 ? -3.185  19.930  -7.359  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 222  ASN B OD1   1 
ATOM   5388  N  ND2   . ASN B  1  222 ? -2.769  18.334  -5.754  1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 222  ASN B ND2   1 
ATOM   5389  N  N     . LEU B  1  223 ? -5.495  21.000  -2.620  1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 223  LEU B N     1 
ATOM   5390  C  CA    . LEU B  1  223 ? -5.767  21.629  -1.309  1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CA    1 
ATOM   5391  C  C     . LEU B  1  223 ? -4.801  20.964  -0.329  1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 223  LEU B C     1 
ATOM   5392  O  O     . LEU B  1  223 ? -5.219  20.046  0.356   1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 223  LEU B O     1 
ATOM   5393  C  CB    . LEU B  1  223 ? -7.228  21.346  -0.858  1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CB    1 
ATOM   5394  C  CG    . LEU B  1  223 ? -8.347  21.634  -1.887  1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CG    1 
ATOM   5395  C  CD1   . LEU B  1  223 ? -9.752  21.165  -1.463  1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CD1   1 
ATOM   5396  C  CD2   . LEU B  1  223 ? -8.357  23.113  -2.200  1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 223  LEU B CD2   1 
ATOM   5397  N  N     . PRO B  1  224 ? -3.502  21.369  -0.324  1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 224  PRO B N     1 
ATOM   5398  C  CA    . PRO B  1  224 ? -2.536  20.842  0.669   1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 224  PRO B CA    1 
ATOM   5399  C  C     . PRO B  1  224 ? -3.008  20.968  2.137   1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 224  PRO B C     1 
ATOM   5400  O  O     . PRO B  1  224 ? -3.310  22.075  2.603   1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 224  PRO B O     1 
ATOM   5401  C  CB    . PRO B  1  224 ? -1.290  21.709  0.425   1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 224  PRO B CB    1 
ATOM   5402  C  CG    . PRO B  1  224 ? -1.380  22.021  -1.027  1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 224  PRO B CG    1 
ATOM   5403  C  CD    . PRO B  1  224 ? -2.840  22.307  -1.257  1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 224  PRO B CD    1 
ATOM   5404  N  N     . GLY B  1  225 ? -3.092  19.836  2.838   1.00 70.05  ? ? ? ? ? ? 225  GLY B N     1 
ATOM   5405  C  CA    . GLY B  1  225 ? -3.513  19.820  4.255   1.00 77.55  ? ? ? ? ? ? 225  GLY B CA    1 
ATOM   5406  C  C     . GLY B  1  225 ? -4.984  20.142  4.544   1.00 78.75  ? ? ? ? ? ? 225  GLY B C     1 
ATOM   5407  O  O     . GLY B  1  225 ? -5.283  20.846  5.507   1.00 84.20  ? ? ? ? ? ? 225  GLY B O     1 
ATOM   5408  N  N     . ALA B  1  226 ? -5.885  19.611  3.704   1.00 75.02  ? ? ? ? ? ? 226  ALA B N     1 
ATOM   5409  C  CA    . ALA B  1  226 ? -7.348  19.635  3.897   1.00 74.49  ? ? ? ? ? ? 226  ALA B CA    1 
ATOM   5410  C  C     . ALA B  1  226 ? -7.757  19.310  5.341   1.00 81.68  ? ? ? ? ? ? 226  ALA B C     1 
ATOM   5411  O  O     . ALA B  1  226 ? -8.856  18.811  5.585   1.00 83.29  ? ? ? ? ? ? 226  ALA B O     1 
ATOM   5412  C  CB    . ALA B  1  226 ? -8.006  18.657  2.926   1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 226  ALA B CB    1 
ATOM   5413  N  N     . PRO B  1  231 ? -11.768 11.175  2.278   1.00 93.64  ? ? ? ? ? ? 231  PRO B N     1 
ATOM   5414  C  CA    . PRO B  1  231 ? -12.242 11.169  0.885   1.00 89.85  ? ? ? ? ? ? 231  PRO B CA    1 
ATOM   5415  C  C     . PRO B  1  231 ? -12.495 9.784   0.234   1.00 90.99  ? ? ? ? ? ? 231  PRO B C     1 
ATOM   5416  O  O     . PRO B  1  231 ? -13.298 9.715   -0.697  1.00 89.95  ? ? ? ? ? ? 231  PRO B O     1 
ATOM   5417  C  CB    . PRO B  1  231 ? -11.154 11.956  0.155   1.00 82.30  ? ? ? ? ? ? 231  PRO B CB    1 
ATOM   5418  C  CG    . PRO B  1  231 ? -10.707 12.958  1.191   1.00 84.09  ? ? ? ? ? ? 231  PRO B CG    1 
ATOM   5419  C  CD    . PRO B  1  231 ? -10.999 12.401  2.571   1.00 91.11  ? ? ? ? ? ? 231  PRO B CD    1 
ATOM   5420  N  N     . GLY B  1  232 ? -11.844 8.715   0.719   1.00 92.89  ? ? ? ? ? ? 232  GLY B N     1 
ATOM   5421  C  CA    . GLY B  1  232 ? -12.056 7.320   0.234   1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 232  GLY B CA    1 
ATOM   5422  C  C     . GLY B  1  232 ? -11.710 7.039   -1.235  1.00 83.50  ? ? ? ? ? ? 232  GLY B C     1 
ATOM   5423  O  O     . GLY B  1  232 ? -11.249 7.945   -1.949  1.00 78.76  ? ? ? ? ? ? 232  GLY B O     1 
ATOM   5424  N  N     . LEU B  1  233 ? -11.908 5.781   -1.671  1.00 83.03  ? ? ? ? ? ? 233  LEU B N     1 
ATOM   5425  C  CA    . LEU B  1  233 ? -11.843 5.339   -3.102  1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 233  LEU B CA    1 
ATOM   5426  C  C     . LEU B  1  233 ? -13.223 5.480   -3.781  1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 233  LEU B C     1 
ATOM   5427  O  O     . LEU B  1  233 ? -14.213 4.948   -3.278  1.00 82.19  ? ? ? ? ? ? 233  LEU B O     1 
ATOM   5428  C  CB    . LEU B  1  233 ? -11.445 3.868   -3.157  1.00 80.52  ? ? ? ? ? ? 233  LEU B CB    1 
ATOM   5429  C  CG    . LEU B  1  233 ? -11.443 3.118   -4.478  1.00 79.66  ? ? ? ? ? ? 233  LEU B CG    1 
ATOM   5430  C  CD1   . LEU B  1  233 ? -10.205 3.520   -5.259  1.00 74.32  ? ? ? ? ? ? 233  LEU B CD1   1 
ATOM   5431  C  CD2   . LEU B  1  233 ? -11.407 1.630   -4.227  1.00 85.09  ? ? ? ? ? ? 233  LEU B CD2   1 
ATOM   5432  N  N     . SER B  1  234 ? -13.293 6.185   -4.911  1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 234  SER B N     1 
ATOM   5433  C  CA    . SER B  1  234 ? -14.571 6.662   -5.460  1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 234  SER B CA    1 
ATOM   5434  C  C     . SER B  1  234 ? -15.371 5.572   -6.162  1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 234  SER B C     1 
ATOM   5435  O  O     . SER B  1  234 ? -14.833 4.529   -6.492  1.00 82.63  ? ? ? ? ? ? 234  SER B O     1 
ATOM   5436  C  CB    . SER B  1  234 ? -14.324 7.835   -6.412  1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 234  SER B CB    1 
ATOM   5437  O  OG    . SER B  1  234 ? -13.523 7.445   -7.520  1.00 69.17  ? ? ? ? ? ? 234  SER B OG    1 
ATOM   5438  N  N     . GLU B  1  235 ? -16.662 5.803   -6.382  1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 235  GLU B N     1 
ATOM   5439  C  CA    . GLU B  1  235 ? -17.466 4.868   -7.177  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 235  GLU B CA    1 
ATOM   5440  C  C     . GLU B  1  235 ? -16.968 4.794   -8.657  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 235  GLU B C     1 
ATOM   5441  O  O     . GLU B  1  235 ? -16.989 3.727   -9.269  1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 235  GLU B O     1 
ATOM   5442  C  CB    . GLU B  1  235 ? -18.945 5.157   -7.036  1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 235  GLU B CB    1 
ATOM   5443  C  CG    . GLU B  1  235 ? -19.480 4.555   -5.741  1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 235  GLU B CG    1 
ATOM   5444  C  CD    . GLU B  1  235 ? -20.871 5.040   -5.440  1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 235  GLU B CD    1 
ATOM   5445  O  OE1   . GLU B  1  235 ? -21.610 5.231   -6.429  1.00 81.89  ? ? ? ? ? ? 235  GLU B OE1   1 
ATOM   5446  O  OE2   . GLU B  1  235 ? -21.228 5.236   -4.243  1.00 80.17  ? ? ? ? ? ? 235  GLU B OE2   1 
ATOM   5447  N  N     . GLN B  1  236 ? -16.436 5.899   -9.181  1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 236  GLN B N     1 
ATOM   5448  C  CA    . GLN B  1  236 ? -15.860 5.918   -10.518 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 236  GLN B CA    1 
ATOM   5449  C  C     . GLN B  1  236 ? -14.668 5.016   -10.445 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 236  GLN B C     1 
ATOM   5450  O  O     . GLN B  1  236 ? -14.506 4.167   -11.318 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 236  GLN B O     1 
ATOM   5451  C  CB    . GLN B  1  236 ? -15.437 7.327   -11.012 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 236  GLN B CB    1 
ATOM   5452  C  CG    . GLN B  1  236 ? -14.807 7.369   -12.436 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 236  GLN B CG    1 
ATOM   5453  C  CD    . GLN B  1  236 ? -15.807 6.980   -13.536 1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 236  GLN B CD    1 
ATOM   5454  O  OE1   . GLN B  1  236 ? -16.949 7.443   -13.552 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 236  GLN B OE1   1 
ATOM   5455  N  NE2   . GLN B  1  236 ? -15.393 6.108   -14.440 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 236  GLN B NE2   1 
ATOM   5456  N  N     . ASP B  1  237 ? -13.841 5.159   -9.400  1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 237  ASP B N     1 
ATOM   5457  C  CA    . ASP B  1  237 ? -12.652 4.356   -9.384  1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 237  ASP B CA    1 
ATOM   5458  C  C     . ASP B  1  237 ? -13.024 2.830   -9.295  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 237  ASP B C     1 
ATOM   5459  O  O     . ASP B  1  237 ? -12.389 1.979   -9.937  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 237  ASP B O     1 
ATOM   5460  C  CB    . ASP B  1  237 ? -11.740 4.732   -8.247  1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 237  ASP B CB    1 
ATOM   5461  C  CG    . ASP B  1  237 ? -10.888 5.968   -8.501  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 237  ASP B CG    1 
ATOM   5462  O  OD1   . ASP B  1  237 ? -10.862 6.623   -9.555  1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 237  ASP B OD1   1 
ATOM   5463  O  OD2   . ASP B  1  237 ? -10.096 6.284   -7.577  1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 237  ASP B OD2   1 
ATOM   5464  N  N     . VAL B  1  238 ? -13.978 2.488   -8.463  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 238  VAL B N     1 
ATOM   5465  C  CA    . VAL B  1  238 ? -14.484 1.114   -8.422  1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 238  VAL B CA    1 
ATOM   5466  C  C     . VAL B  1  238 ? -14.959 0.588   -9.803  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 238  VAL B C     1 
ATOM   5467  O  O     . VAL B  1  238 ? -14.659 -0.568  -10.155 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 238  VAL B O     1 
ATOM   5468  C  CB    . VAL B  1  238 ? -15.629 0.931   -7.392  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 238  VAL B CB    1 
ATOM   5469  C  CG1   . VAL B  1  238 ? -16.277 -0.425  -7.500  1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 238  VAL B CG1   1 
ATOM   5470  C  CG2   . VAL B  1  238 ? -15.091 1.107   -5.978  1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 238  VAL B CG2   1 
ATOM   5471  N  N     . ARG B  1  239 ? -15.740 1.387   -10.540 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 239  ARG B N     1 
ATOM   5472  C  CA    . ARG B  1  239 ? -16.232 0.941   -11.884 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 239  ARG B CA    1 
ATOM   5473  C  C     . ARG B  1  239 ? -15.030 0.791   -12.797 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 239  ARG B C     1 
ATOM   5474  O  O     . ARG B  1  239 ? -15.002 -0.122  -13.643 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 239  ARG B O     1 
ATOM   5475  C  CB    . ARG B  1  239 ? -17.220 1.911   -12.523 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 239  ARG B CB    1 
ATOM   5476  C  CG    . ARG B  1  239 ? -18.614 1.879   -11.908 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 239  ARG B CG    1 
ATOM   5477  C  CD    . ARG B  1  239 ? -19.524 2.806   -12.701 1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 239  ARG B CD    1 
ATOM   5478  N  NE    . ARG B  1  239 ? -19.202 4.201   -12.357 1.00 65.11  ? ? ? ? ? ? 239  ARG B NE    1 
ATOM   5479  C  CZ    . ARG B  1  239 ? -19.862 4.939   -11.447 1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 239  ARG B CZ    1 
ATOM   5480  N  NH1   . ARG B  1  239 ? -20.916 4.426   -10.807 1.00 74.06  ? ? ? ? ? ? 239  ARG B NH1   1 
ATOM   5481  N  NH2   . ARG B  1  239 ? -19.474 6.201   -11.184 1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 239  ARG B NH2   1 
ATOM   5482  N  N     . ASP B  1  240 ? -14.017 1.630   -12.588 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 240  ASP B N     1 
ATOM   5483  C  CA    . ASP B  1  240 ? -12.856 1.567   -13.437 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 240  ASP B CA    1 
ATOM   5484  C  C     . ASP B  1  240 ? -12.016 0.307   -13.123 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 240  ASP B C     1 
ATOM   5485  O  O     . ASP B  1  240 ? -11.513 -0.387  -14.044 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 240  ASP B O     1 
ATOM   5486  C  CB    . ASP B  1  240 ? -12.003 2.809   -13.307 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 240  ASP B CB    1 
ATOM   5487  C  CG    . ASP B  1  240 ? -12.628 4.060   -13.980 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 240  ASP B CG    1 
ATOM   5488  O  OD1   . ASP B  1  240 ? -13.658 3.963   -14.661 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 240  ASP B OD1   1 
ATOM   5489  O  OD2   . ASP B  1  240 ? -12.088 5.146   -13.710 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 240  ASP B OD2   1 
ATOM   5490  N  N     . LEU B  1  241 ? -11.842 -0.004  -11.827 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B N     1 
ATOM   5491  C  CA    . LEU B  1  241 ? -11.103 -1.207  -11.459 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B CA    1 
ATOM   5492  C  C     . LEU B  1  241 ? -11.827 -2.440  -12.017 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B C     1 
ATOM   5493  O  O     . LEU B  1  241 ? -11.150 -3.327  -12.496 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B O     1 
ATOM   5494  C  CB    . LEU B  1  241 ? -10.891 -1.277  -9.913  1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B CB    1 
ATOM   5495  C  CG    . LEU B  1  241 ? -9.878  -0.172  -9.509  1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B CG    1 
ATOM   5496  C  CD1   . LEU B  1  241 ? -9.984  -0.010  -7.986  1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B CD1   1 
ATOM   5497  C  CD2   . LEU B  1  241 ? -8.448  -0.372  -9.912  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 241  LEU B CD2   1 
ATOM   5498  N  N     . ARG B  1  242 ? -13.148 -2.500  -11.965 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B N     1 
ATOM   5499  C  CA    . ARG B  1  242 ? -13.860 -3.669  -12.434 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B CA    1 
ATOM   5500  C  C     . ARG B  1  242 ? -13.674 -3.823  -13.967 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B C     1 
ATOM   5501  O  O     . ARG B  1  242 ? -13.535 -4.945  -14.478 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B O     1 
ATOM   5502  C  CB    . ARG B  1  242 ? -15.339 -3.623  -12.105 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B CB    1 
ATOM   5503  C  CG    . ARG B  1  242 ? -15.622 -3.907  -10.613 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B CG    1 
ATOM   5504  C  CD    . ARG B  1  242 ? -16.208 -5.315  -10.340 1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B CD    1 
ATOM   5505  N  NE    . ARG B  1  242 ? -15.162 -6.247  -9.853  1.00 79.58  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B NE    1 
ATOM   5506  C  CZ    . ARG B  1  242 ? -14.650 -7.297  -10.525 1.00 77.29  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B CZ    1 
ATOM   5507  N  NH1   . ARG B  1  242 ? -15.081 -7.617  -11.747 1.00 75.74  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B NH1   1 
ATOM   5508  N  NH2   . ARG B  1  242 ? -13.696 -8.046  -9.961  1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 242  ARG B NH2   1 
ATOM   5509  N  N     . PHE B  1  243 ? -13.735 -2.684  -14.665 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B N     1 
ATOM   5510  C  CA    . PHE B  1  243 ? -13.450 -2.652  -16.071 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CA    1 
ATOM   5511  C  C     . PHE B  1  243 ? -11.998 -3.219  -16.302 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B C     1 
ATOM   5512  O  O     . PHE B  1  243 ? -11.807 -4.044  -17.198 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B O     1 
ATOM   5513  C  CB    . PHE B  1  243 ? -13.540 -1.202  -16.583 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CB    1 
ATOM   5514  C  CG    . PHE B  1  243 ? -13.008 -1.045  -17.992 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CG    1 
ATOM   5515  C  CD1   . PHE B  1  243 ? -13.891 -1.085  -19.065 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CD1   1 
ATOM   5516  C  CD2   . PHE B  1  243 ? -11.629 -0.914  -18.226 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CD2   1 
ATOM   5517  C  CE1   . PHE B  1  243 ? -13.390 -0.933  -20.376 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CE1   1 
ATOM   5518  C  CE2   . PHE B  1  243 ? -11.141 -0.788  -19.554 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CE2   1 
ATOM   5519  C  CZ    . PHE B  1  243 ? -12.040 -0.844  -20.594 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 243  PHE B CZ    1 
ATOM   5520  N  N     . GLY B  1  244 ? -11.014 -2.829  -15.490 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 244  GLY B N     1 
ATOM   5521  C  CA    . GLY B  1  244 ? -9.632  -3.306  -15.701 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 244  GLY B CA    1 
ATOM   5522  C  C     . GLY B  1  244 ? -9.601  -4.830  -15.507 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 244  GLY B C     1 
ATOM   5523  O  O     . GLY B  1  244 ? -8.980  -5.551  -16.278 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 244  GLY B O     1 
ATOM   5524  N  N     . VAL B  1  245 ? -10.251 -5.336  -14.451 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 245  VAL B N     1 
ATOM   5525  C  CA    . VAL B  1  245 ? -10.367 -6.779  -14.292 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 245  VAL B CA    1 
ATOM   5526  C  C     . VAL B  1  245 ? -11.006 -7.491  -15.498 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 245  VAL B C     1 
ATOM   5527  O  O     . VAL B  1  245 ? -10.472 -8.524  -16.026 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 245  VAL B O     1 
ATOM   5528  C  CB    . VAL B  1  245 ? -11.121 -7.163  -12.966 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 245  VAL B CB    1 
ATOM   5529  C  CG1   . VAL B  1  245 ? -11.310 -8.671  -12.916 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 245  VAL B CG1   1 
ATOM   5530  C  CG2   . VAL B  1  245 ? -10.362 -6.611  -11.746 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 245  VAL B CG2   1 
ATOM   5531  N  N     . GLU B  1  246 ? -12.110 -6.948  -16.000 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B N     1 
ATOM   5532  C  CA    . GLU B  1  246 ? -12.806 -7.604  -17.057 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B CA    1 
ATOM   5533  C  C     . GLU B  1  246 ? -11.994 -7.577  -18.346 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B C     1 
ATOM   5534  O  O     . GLU B  1  246 ? -12.269 -8.400  -19.217 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B O     1 
ATOM   5535  C  CB    . GLU B  1  246 ? -14.166 -6.971  -17.317 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B CB    1 
ATOM   5536  C  CG    . GLU B  1  246 ? -15.125 -7.262  -16.182 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B CG    1 
ATOM   5537  C  CD    . GLU B  1  246 ? -16.431 -6.473  -16.308 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B CD    1 
ATOM   5538  O  OE1   . GLU B  1  246 ? -16.459 -5.448  -17.051 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B OE1   1 
ATOM   5539  O  OE2   . GLU B  1  246 ? -17.414 -6.874  -15.631 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 246  GLU B OE2   1 
ATOM   5540  N  N     . HIS B  1  247 ? -11.085 -6.619  -18.461 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 247  HIS B N     1 
ATOM   5541  C  CA    . HIS B  1  247 ? -10.192 -6.465  -19.654 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 247  HIS B CA    1 
ATOM   5542  C  C     . HIS B  1  247 ? -8.798  -7.010  -19.437 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 247  HIS B C     1 
ATOM   5543  O  O     . HIS B  1  247 ? -7.929  -6.774  -20.269 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 247  HIS B O     1 
ATOM   5544  C  CB    . HIS B  1  247 ? -10.165 -4.992  -20.128 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 247  HIS B CB    1 
ATOM   5545  C  CG    . HIS B  1  247 ? -11.496 -4.561  -20.686 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 247  HIS B CG    1 
ATOM   5546  N  ND1   . HIS B  1  247 ? -12.560 -4.367  -19.899 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 247  HIS B ND1   1 
ATOM   5547  C  CD2   . HIS B  1  247 ? -11.946 -4.430  -21.981 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 247  HIS B CD2   1 
ATOM   5548  C  CE1   . HIS B  1  247 ? -13.642 -4.139  -20.642 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 247  HIS B CE1   1 
ATOM   5549  N  NE2   . HIS B  1  247 ? -13.259 -4.146  -21.921 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 247  HIS B NE2   1 
ATOM   5550  N  N     . GLY B  1  248 ? -8.593  -7.776  -18.345 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 248  GLY B N     1 
ATOM   5551  C  CA    . GLY B  1  248 ? -7.292  -8.400  -18.045 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 248  GLY B CA    1 
ATOM   5552  C  C     . GLY B  1  248 ? -6.063  -7.512  -17.912 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 248  GLY B C     1 
ATOM   5553  O  O     . GLY B  1  248 ? -4.967  -7.920  -18.313 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 248  GLY B O     1 
ATOM   5554  N  N     . VAL B  1  249 ? -6.173  -6.313  -17.295 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 249  VAL B N     1 
ATOM   5555  C  CA    . VAL B  1  249 ? -5.033  -5.431  -17.130 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 249  VAL B CA    1 
ATOM   5556  C  C     . VAL B  1  249 ? -4.092  -6.123  -16.088 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 249  VAL B C     1 
ATOM   5557  O  O     . VAL B  1  249 ? -4.562  -6.982  -15.342 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 249  VAL B O     1 
ATOM   5558  C  CB    . VAL B  1  249 ? -5.460  -3.989  -16.624 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 249  VAL B CB    1 
ATOM   5559  C  CG1   . VAL B  1  249 ? -6.437  -3.354  -17.658 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 249  VAL B CG1   1 
ATOM   5560  C  CG2   . VAL B  1  249 ? -6.021  -4.029  -15.151 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 249  VAL B CG2   1 
ATOM   5561  N  N     . ASP B  1  250 ? -2.792  -5.905  -16.222 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 250  ASP B N     1 
ATOM   5562  C  CA    . ASP B  1  250 ? -1.773  -6.561  -15.365 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 250  ASP B CA    1 
ATOM   5563  C  C     . ASP B  1  250 ? -1.560  -5.889  -13.998 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 250  ASP B C     1 
ATOM   5564  O  O     . ASP B  1  250 ? -1.105  -6.505  -13.078 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 250  ASP B O     1 
ATOM   5565  C  CB    . ASP B  1  250 ? -0.463  -6.540  -16.162 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 250  ASP B CB    1 
ATOM   5566  C  CG    . ASP B  1  250 ? -0.683  -7.296  -17.492 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 250  ASP B CG    1 
ATOM   5567  O  OD1   . ASP B  1  250 ? -0.574  -6.667  -18.593 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 250  ASP B OD1   1 
ATOM   5568  O  OD2   . ASP B  1  250 ? -1.131  -8.486  -17.466 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 250  ASP B OD2   1 
ATOM   5569  N  N     . ILE B  1  251 ? -1.713  -4.565  -13.994 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 251  ILE B N     1 
ATOM   5570  C  CA    . ILE B  1  251 ? -1.153  -3.679  -12.973 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 251  ILE B CA    1 
ATOM   5571  C  C     . ILE B  1  251 ? -2.206  -2.563  -12.755 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 251  ILE B C     1 
ATOM   5572  O  O     . ILE B  1  251 ? -2.827  -2.107  -13.705 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 251  ILE B O     1 
ATOM   5573  C  CB    . ILE B  1  251 ? 0.141   -2.978  -13.430 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 251  ILE B CB    1 
ATOM   5574  C  CG1   . ILE B  1  251 ? 1.236   -4.040  -13.772 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 251  ILE B CG1   1 
ATOM   5575  C  CG2   . ILE B  1  251 ? 0.652   -2.030  -12.306 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 251  ILE B CG2   1 
ATOM   5576  C  CD1   . ILE B  1  251 ? 2.419   -3.458  -14.582 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 251  ILE B CD1   1 
ATOM   5577  N  N     . VAL B  1  252 ? -2.393  -2.175  -11.485 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 252  VAL B N     1 
ATOM   5578  C  CA    . VAL B  1  252 ? -3.155  -0.963  -11.201 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 252  VAL B CA    1 
ATOM   5579  C  C     . VAL B  1  252 ? -2.189  -0.021  -10.486 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 252  VAL B C     1 
ATOM   5580  O  O     . VAL B  1  252 ? -1.411  -0.423  -9.538  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 252  VAL B O     1 
ATOM   5581  C  CB    . VAL B  1  252 ? -4.339  -1.339  -10.293 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 252  VAL B CB    1 
ATOM   5582  C  CG1   . VAL B  1  252 ? -4.843  -0.060  -9.627  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 252  VAL B CG1   1 
ATOM   5583  C  CG2   . VAL B  1  252 ? -5.435  -1.988  -11.149 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 252  VAL B CG2   1 
ATOM   5584  N  N     . PHE B  1  253 ? -2.184  1.242   -10.914 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B N     1 
ATOM   5585  C  CA    . PHE B  1  253 ? -1.506  2.324   -10.218 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CA    1 
ATOM   5586  C  C     . PHE B  1  253 ? -2.619  3.034   -9.450  1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B C     1 
ATOM   5587  O  O     . PHE B  1  253 ? -3.487  3.664   -10.076 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B O     1 
ATOM   5588  C  CB    . PHE B  1  253 ? -0.855  3.336   -11.145 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CB    1 
ATOM   5589  C  CG    . PHE B  1  253 ? 0.215   2.788   -12.053 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CG    1 
ATOM   5590  C  CD1   . PHE B  1  253 ? 1.058   1.745   -11.688 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CD1   1 
ATOM   5591  C  CD2   . PHE B  1  253 ? 0.423   3.378   -13.314 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CD2   1 
ATOM   5592  C  CE1   . PHE B  1  253 ? 2.066   1.288   -12.600 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CE1   1 
ATOM   5593  C  CE2   . PHE B  1  253 ? 1.423   2.951   -14.171 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CE2   1 
ATOM   5594  C  CZ    . PHE B  1  253 ? 2.258   1.892   -13.784 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 253  PHE B CZ    1 
ATOM   5595  N  N     . ALA B  1  254 ? -2.623  2.857   -8.127  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 254  ALA B N     1 
ATOM   5596  C  CA    . ALA B  1  254 ? -3.737  3.332   -7.268  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 254  ALA B CA    1 
ATOM   5597  C  C     . ALA B  1  254 ? -3.407  4.766   -6.754  1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 254  ALA B C     1 
ATOM   5598  O  O     . ALA B  1  254 ? -2.400  4.984   -6.026  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 254  ALA B O     1 
ATOM   5599  C  CB    . ALA B  1  254 ? -3.994  2.384   -6.077  1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 254  ALA B CB    1 
ATOM   5600  N  N     . SER B  1  255 ? -4.295  5.720   -7.076  1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 255  SER B N     1 
ATOM   5601  C  CA    . SER B  1  255 ? -4.052  7.182   -6.866  1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 255  SER B CA    1 
ATOM   5602  C  C     . SER B  1  255 ? -4.159  7.529   -5.408  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 255  SER B C     1 
ATOM   5603  O  O     . SER B  1  255 ? -4.974  6.929   -4.714  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 255  SER B O     1 
ATOM   5604  C  CB    . SER B  1  255 ? -5.058  8.006   -7.706  1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 255  SER B CB    1 
ATOM   5605  O  OG    . SER B  1  255 ? -4.593  8.081   -9.078  1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 255  SER B OG    1 
ATOM   5606  N  N     . PHE B  1  256 ? -3.350  8.491   -4.936  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 256  PHE B N     1 
ATOM   5607  C  CA    . PHE B  1  256 ? -3.452  9.055   -3.584  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CA    1 
ATOM   5608  C  C     . PHE B  1  256 ? -3.546  8.047   -2.414  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 256  PHE B C     1 
ATOM   5609  O  O     . PHE B  1  256 ? -4.366  8.193   -1.512  1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 256  PHE B O     1 
ATOM   5610  C  CB    . PHE B  1  256 ? -4.598  10.103  -3.487  1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CB    1 
ATOM   5611  C  CG    . PHE B  1  256 ? -4.176  11.489  -3.973  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CG    1 
ATOM   5612  C  CD1   . PHE B  1  256 ? -4.207  11.807  -5.347  1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CD1   1 
ATOM   5613  C  CD2   . PHE B  1  256 ? -3.777  12.492  -3.032  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CD2   1 
ATOM   5614  C  CE1   . PHE B  1  256 ? -3.823  13.072  -5.777  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CE1   1 
ATOM   5615  C  CE2   . PHE B  1  256 ? -3.375  13.761  -3.478  1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CE2   1 
ATOM   5616  C  CZ    . PHE B  1  256 ? -3.387  14.031  -4.840  1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 256  PHE B CZ    1 
ATOM   5617  N  N     . VAL B  1  257 ? -2.667  7.049   -2.414  1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 257  VAL B N     1 
ATOM   5618  C  CA    . VAL B  1  257 ? -2.727  6.054   -1.333  1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 257  VAL B CA    1 
ATOM   5619  C  C     . VAL B  1  257 ? -2.145  6.778   -0.125  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 257  VAL B C     1 
ATOM   5620  O  O     . VAL B  1  257 ? -1.029  7.315   -0.196  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 257  VAL B O     1 
ATOM   5621  C  CB    . VAL B  1  257 ? -1.926  4.748   -1.700  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 257  VAL B CB    1 
ATOM   5622  C  CG1   . VAL B  1  257 ? -1.818  3.808   -0.494  1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 257  VAL B CG1   1 
ATOM   5623  C  CG2   . VAL B  1  257 ? -2.526  4.004   -2.940  1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 257  VAL B CG2   1 
ATOM   5624  N  N     . ARG B  1  258 ? -2.907  6.814   0.984   1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 258  ARG B N     1 
ATOM   5625  C  CA    . ARG B  1  258 ? -2.505  7.537   2.169   1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 258  ARG B CA    1 
ATOM   5626  C  C     . ARG B  1  258 ? -2.248  6.617   3.361   1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 258  ARG B C     1 
ATOM   5627  O  O     . ARG B  1  258 ? -1.692  7.069   4.385   1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 258  ARG B O     1 
ATOM   5628  C  CB    . ARG B  1  258 ? -3.584  8.542   2.598   1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 258  ARG B CB    1 
ATOM   5629  C  CG    . ARG B  1  258 ? -3.871  9.675   1.604   1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 258  ARG B CG    1 
ATOM   5630  C  CD    . ARG B  1  258 ? -5.347  10.088  1.782   1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 258  ARG B CD    1 
ATOM   5631  N  NE    . ARG B  1  258 ? -6.334  9.044   1.420   1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 258  ARG B NE    1 
ATOM   5632  C  CZ    . ARG B  1  258 ? -7.538  8.862   2.021   1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 258  ARG B CZ    1 
ATOM   5633  N  NH1   . ARG B  1  258 ? -7.926  9.627   3.058   1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 258  ARG B NH1   1 
ATOM   5634  N  NH2   . ARG B  1  258 ? -8.377  7.885   1.599   1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 258  ARG B NH2   1 
ATOM   5635  N  N     . LYS B  1  259 ? -2.703  5.375   3.264   1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 259  LYS B N     1 
ATOM   5636  C  CA    . LYS B  1  259 ? -2.511  4.416   4.357   1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 259  LYS B CA    1 
ATOM   5637  C  C     . LYS B  1  259 ? -2.818  3.003   3.880   1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 259  LYS B C     1 
ATOM   5638  O  O     . LYS B  1  259 ? -3.455  2.857   2.836   1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 259  LYS B O     1 
ATOM   5639  C  CB    . LYS B  1  259 ? -3.484  4.755   5.506   1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 259  LYS B CB    1 
ATOM   5640  C  CG    . LYS B  1  259 ? -4.865  5.068   4.987   1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 259  LYS B CG    1 
ATOM   5641  C  CD    . LYS B  1  259 ? -5.824  5.330   6.111   1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 259  LYS B CD    1 
ATOM   5642  C  CE    . LYS B  1  259 ? -6.894  6.235   5.577   1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 259  LYS B CE    1 
ATOM   5643  N  NZ    . LYS B  1  259 ? -8.019  6.215   6.541   1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 259  LYS B NZ    1 
ATOM   5644  N  N     . ALA B  1  260 ? -2.572  1.981   4.731   1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 260  ALA B N     1 
ATOM   5645  C  CA    . ALA B  1  260 ? -2.724  0.590   4.319   1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 260  ALA B CA    1 
ATOM   5646  C  C     . ALA B  1  260 ? -4.188  0.275   3.887   1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 260  ALA B C     1 
ATOM   5647  O  O     . ALA B  1  260 ? -4.426  -0.443  2.894   1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 260  ALA B O     1 
ATOM   5648  C  CB    . ALA B  1  260 ? -2.282  -0.308  5.502   1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 260  ALA B CB    1 
ATOM   5649  N  N     . SER B  1  261 ? -5.176  0.788   4.627   1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 261  SER B N     1 
ATOM   5650  C  CA    . SER B  1  261 ? -6.574  0.510   4.254   1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 261  SER B CA    1 
ATOM   5651  C  C     . SER B  1  261 ? -6.957  1.058   2.875   1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 261  SER B C     1 
ATOM   5652  O  O     . SER B  1  261 ? -7.901  0.569   2.238   1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 261  SER B O     1 
ATOM   5653  C  CB    . SER B  1  261 ? -7.534  1.110   5.311   1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 261  SER B CB    1 
ATOM   5654  O  OG    . SER B  1  261 ? -7.357  2.537   5.263   1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 261  SER B OG    1 
ATOM   5655  N  N     . ASP B  1  262 ? -6.242  2.061   2.363   1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 262  ASP B N     1 
ATOM   5656  C  CA    . ASP B  1  262 ? -6.509  2.523   0.995   1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 262  ASP B CA    1 
ATOM   5657  C  C     . ASP B  1  262 ? -6.137  1.418   0.050   1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 262  ASP B C     1 
ATOM   5658  O  O     . ASP B  1  262 ? -6.879  1.184   -0.946  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 262  ASP B O     1 
ATOM   5659  C  CB    . ASP B  1  262 ? -5.705  3.782   0.584   1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 262  ASP B CB    1 
ATOM   5660  C  CG    . ASP B  1  262 ? -6.332  5.033   1.142   1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 262  ASP B CG    1 
ATOM   5661  O  OD1   . ASP B  1  262 ? -7.503  4.897   1.569   1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 262  ASP B OD1   1 
ATOM   5662  O  OD2   . ASP B  1  262 ? -5.627  6.087   1.208   1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 262  ASP B OD2   1 
ATOM   5663  N  N     . VAL B  1  263 ? -5.039  0.706   0.368   1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 263  VAL B N     1 
ATOM   5664  C  CA    . VAL B  1  263 ? -4.707  -0.462  -0.482  1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 263  VAL B CA    1 
ATOM   5665  C  C     . VAL B  1  263 ? -5.678  -1.676  -0.379  1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 263  VAL B C     1 
ATOM   5666  O  O     . VAL B  1  263 ? -6.044  -2.266  -1.420  1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 263  VAL B O     1 
ATOM   5667  C  CB    . VAL B  1  263 ? -3.192  -0.714  -0.744  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 263  VAL B CB    1 
ATOM   5668  C  CG1   . VAL B  1  263 ? -2.250  0.319   -0.166  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 263  VAL B CG1   1 
ATOM   5669  C  CG2   . VAL B  1  263 ? -2.765  -2.183  -0.749  1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 263  VAL B CG2   1 
ATOM   5670  N  N     . ALA B  1  264 ? -6.187  -1.942  0.823   1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 264  ALA B N     1 
ATOM   5671  C  CA    . ALA B  1  264 ? -7.162  -2.984  1.036   1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 264  ALA B CA    1 
ATOM   5672  C  C     . ALA B  1  264 ? -8.412  -2.673  0.212   1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 264  ALA B C     1 
ATOM   5673  O  O     . ALA B  1  264 ? -9.079  -3.583  -0.279  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 264  ALA B O     1 
ATOM   5674  C  CB    . ALA B  1  264 ? -7.498  -3.090  2.528   1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 264  ALA B CB    1 
ATOM   5675  N  N     . ALA B  1  265 ? -8.765  -1.397  0.113   1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 265  ALA B N     1 
ATOM   5676  C  CA    . ALA B  1  265 ? -9.984  -1.013  -0.617  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 265  ALA B CA    1 
ATOM   5677  C  C     . ALA B  1  265 ? -9.788  -1.323  -2.152  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 265  ALA B C     1 
ATOM   5678  O  O     . ALA B  1  265 ? -10.700 -1.796  -2.847  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 265  ALA B O     1 
ATOM   5679  C  CB    . ALA B  1  265 ? -10.284 0.458   -0.364  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 265  ALA B CB    1 
ATOM   5680  N  N     . VAL B  1  266 ? -8.602  -1.105  -2.668  1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 266  VAL B N     1 
ATOM   5681  C  CA    . VAL B  1  266 ? -8.364  -1.412  -4.087  1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 266  VAL B CA    1 
ATOM   5682  C  C     . VAL B  1  266 ? -8.481  -2.930  -4.294  1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 266  VAL B C     1 
ATOM   5683  O  O     . VAL B  1  266 ? -9.229  -3.394  -5.195  1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 266  VAL B O     1 
ATOM   5684  C  CB    . VAL B  1  266 ? -6.999  -0.830  -4.573  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 266  VAL B CB    1 
ATOM   5685  C  CG1   . VAL B  1  266 ? -6.544  -1.389  -5.964  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 266  VAL B CG1   1 
ATOM   5686  C  CG2   . VAL B  1  266 ? -7.074  0.741   -4.613  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 266  VAL B CG2   1 
ATOM   5687  N  N     . ARG B  1  267 ? -7.739  -3.684  -3.463  1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B N     1 
ATOM   5688  C  CA    A ARG B  1  267 ? -7.772  -5.153  -3.481  0.52 35.70  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B CA    1 
ATOM   5689  C  CA    B ARG B  1  267 ? -7.781  -5.157  -3.444  0.48 35.83  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B CA    1 
ATOM   5690  C  C     . ARG B  1  267 ? -9.231  -5.658  -3.433  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B C     1 
ATOM   5691  O  O     . ARG B  1  267 ? -9.634  -6.545  -4.237  1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B O     1 
ATOM   5692  C  CB    A ARG B  1  267 ? -6.927  -5.685  -2.297  0.52 38.28  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B CB    1 
ATOM   5693  C  CB    B ARG B  1  267 ? -7.053  -5.662  -2.180  0.48 38.54  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B CB    1 
ATOM   5694  C  CG    A ARG B  1  267 ? -6.385  -7.123  -2.338  0.52 38.39  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B CG    1 
ATOM   5695  C  CG    B ARG B  1  267 ? -6.378  -7.035  -2.236  0.48 38.66  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B CG    1 
ATOM   5696  C  CD    A ARG B  1  267 ? -5.068  -7.206  -1.522  0.52 38.26  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B CD    1 
ATOM   5697  C  CD    B ARG B  1  267 ? -5.213  -7.054  -3.241  0.48 36.48  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B CD    1 
ATOM   5698  N  NE    A ARG B  1  267 ? -3.834  -6.775  -2.217  0.52 33.93  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B NE    1 
ATOM   5699  N  NE    B ARG B  1  267 ? -5.699  -7.763  -4.409  0.48 35.59  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B NE    1 
ATOM   5700  C  CZ    A ARG B  1  267 ? -2.816  -6.143  -1.616  0.52 34.25  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B CZ    1 
ATOM   5701  C  CZ    B ARG B  1  267 ? -5.063  -7.912  -5.562  0.48 35.28  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B CZ    1 
ATOM   5702  N  NH1   A ARG B  1  267 ? -2.867  -5.862  -0.288  0.52 33.00  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B NH1   1 
ATOM   5703  N  NH1   B ARG B  1  267 ? -3.834  -7.456  -5.752  0.48 34.05  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B NH1   1 
ATOM   5704  N  NH2   A ARG B  1  267 ? -1.726  -5.802  -2.310  0.52 31.45  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B NH2   1 
ATOM   5705  N  NH2   B ARG B  1  267 ? -5.688  -8.553  -6.520  0.48 34.73  ? ? ? ? ? ? 267  ARG B NH2   1 
ATOM   5706  N  N     . ALA B  1  268 ? -10.030 -5.124  -2.493  1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B N     1 
ATOM   5707  C  CA    . ALA B  1  268 ? -11.437 -5.517  -2.377  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B CA    1 
ATOM   5708  C  C     . ALA B  1  268 ? -12.171 -5.213  -3.679  1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B C     1 
ATOM   5709  O  O     . ALA B  1  268 ? -12.898 -6.012  -4.201  1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B O     1 
ATOM   5710  C  CB    . ALA B  1  268 ? -12.101 -4.796  -1.180  1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B CB    1 
ATOM   5711  N  N     . ALA B  1  269 ? -11.948 -4.038  -4.227  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 269  ALA B N     1 
ATOM   5712  C  CA    . ALA B  1  269 ? -12.625 -3.687  -5.479  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 269  ALA B CA    1 
ATOM   5713  C  C     . ALA B  1  269 ? -12.229 -4.545  -6.732  1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 269  ALA B C     1 
ATOM   5714  O  O     . ALA B  1  269 ? -13.092 -4.779  -7.606  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 269  ALA B O     1 
ATOM   5715  C  CB    . ALA B  1  269 ? -12.367 -2.216  -5.763  1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 269  ALA B CB    1 
ATOM   5716  N  N     . LEU B  1  270 ? -10.963 -4.993  -6.810  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B N     1 
ATOM   5717  C  CA    . LEU B  1  270 ? -10.552 -5.937  -7.864  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B CA    1 
ATOM   5718  C  C     . LEU B  1  270 ? -11.252 -7.304  -7.688  1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B C     1 
ATOM   5719  O  O     . LEU B  1  270 ? -11.527 -7.979  -8.682  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B O     1 
ATOM   5720  C  CB    . LEU B  1  270 ? -9.053  -6.150  -7.814  1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B CB    1 
ATOM   5721  C  CG    . LEU B  1  270 ? -8.003  -5.340  -8.602  1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B CG    1 
ATOM   5722  C  CD1   . LEU B  1  270 ? -8.486  -4.420  -9.712  1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B CD1   1 
ATOM   5723  C  CD2   . LEU B  1  270 ? -6.840  -4.829  -7.786  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 270  LEU B CD2   1 
ATOM   5724  N  N     . GLY B  1  271 ? -11.604 -7.706  -6.459  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 271  GLY B N     1 
ATOM   5725  C  CA    . GLY B  1  271 ? -12.385 -8.942  -6.310  1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 271  GLY B CA    1 
ATOM   5726  C  C     . GLY B  1  271 ? -11.575 -10.229 -6.462  1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 271  GLY B C     1 
ATOM   5727  O  O     . GLY B  1  271 ? -10.369 -10.175 -6.614  1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 271  GLY B O     1 
ATOM   5728  N  N     . PRO B  1  272 ? -12.229 -11.406 -6.299  1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 272  PRO B N     1 
ATOM   5729  C  CA    . PRO B  1  272 ? -11.521 -12.675 -6.508  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 272  PRO B CA    1 
ATOM   5730  C  C     . PRO B  1  272 ? -10.908 -12.851 -7.924  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 272  PRO B C     1 
ATOM   5731  O  O     . PRO B  1  272 ? -9.721  -13.270 -8.069  1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 272  PRO B O     1 
ATOM   5732  C  CB    . PRO B  1  272 ? -12.610 -13.739 -6.178  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 272  PRO B CB    1 
ATOM   5733  C  CG    . PRO B  1  272 ? -13.469 -13.072 -5.124  1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 272  PRO B CG    1 
ATOM   5734  C  CD    . PRO B  1  272 ? -13.489 -11.594 -5.517  1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 272  PRO B CD    1 
ATOM   5735  N  N     . GLU B  1  273 ? -11.631 -12.395 -8.942  1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 273  GLU B N     1 
ATOM   5736  C  CA    . GLU B  1  273 ? -11.163 -12.454 -10.314 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 273  GLU B CA    1 
ATOM   5737  C  C     . GLU B  1  273 ? -9.913  -11.595 -10.514 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 273  GLU B C     1 
ATOM   5738  O  O     . GLU B  1  273 ? -9.154  -11.811 -11.443 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 273  GLU B O     1 
ATOM   5739  C  CB    . GLU B  1  273 ? -12.273 -11.978 -11.259 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 273  GLU B CB    1 
ATOM   5740  C  CG    . GLU B  1  273 ? -13.621 -12.669 -11.036 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 273  GLU B CG    1 
ATOM   5741  C  CD    . GLU B  1  273 ? -14.520 -11.963 -9.981  1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 273  GLU B CD    1 
ATOM   5742  O  OE1   . GLU B  1  273 ? -15.766 -11.979 -10.247 1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 273  GLU B OE1   1 
ATOM   5743  O  OE2   . GLU B  1  273 ? -14.024 -11.427 -8.895  1.00 65.69  ? ? ? ? ? ? 273  GLU B OE2   1 
ATOM   5744  N  N     . GLY B  1  274 ? -9.676  -10.611 -9.653  1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 274  GLY B N     1 
ATOM   5745  C  CA    . GLY B  1  274 ? -8.481  -9.739  -9.877  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 274  GLY B CA    1 
ATOM   5746  C  C     . GLY B  1  274 ? -7.282  -10.040 -8.960  1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 274  GLY B C     1 
ATOM   5747  O  O     . GLY B  1  274 ? -6.389  -9.188  -8.812  1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 274  GLY B O     1 
ATOM   5748  N  N     . HIS B  1  275 ? -7.236  -11.233 -8.333  1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 275  HIS B N     1 
ATOM   5749  C  CA    . HIS B  1  275 ? -6.225  -11.485 -7.240  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 275  HIS B CA    1 
ATOM   5750  C  C     . HIS B  1  275 ? -4.821  -11.421 -7.764  1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 275  HIS B C     1 
ATOM   5751  O  O     . HIS B  1  275 ? -3.920  -11.122 -7.025  1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 275  HIS B O     1 
ATOM   5752  C  CB    . HIS B  1  275 ? -6.427  -12.893 -6.587  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 275  HIS B CB    1 
ATOM   5753  C  CG    . HIS B  1  275 ? -6.100  -14.032 -7.552  1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 275  HIS B CG    1 
ATOM   5754  N  ND1   . HIS B  1  275 ? -4.912  -14.708 -7.520  1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 275  HIS B ND1   1 
ATOM   5755  C  CD2   . HIS B  1  275 ? -6.798  -14.517 -8.674  1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 275  HIS B CD2   1 
ATOM   5756  C  CE1   . HIS B  1  275 ? -4.878  -15.609 -8.532  1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 275  HIS B CE1   1 
ATOM   5757  N  NE2   . HIS B  1  275 ? -6.040  -15.504 -9.231  1.00 64.00  ? ? ? ? ? ? 275  HIS B NE2   1 
ATOM   5758  N  N     . GLY B  1  276 ? -4.609  -11.715 -9.050  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 276  GLY B N     1 
ATOM   5759  C  CA    . GLY B  1  276 ? -3.214  -11.715 -9.535  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 276  GLY B CA    1 
ATOM   5760  C  C     . GLY B  1  276 ? -2.748  -10.400 -10.126 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 276  GLY B C     1 
ATOM   5761  O  O     . GLY B  1  276 ? -1.605  -10.273 -10.460 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 276  GLY B O     1 
ATOM   5762  N  N     . ILE B  1  277 ? -3.631  -9.408  -10.236 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 277  ILE B N     1 
ATOM   5763  C  CA    . ILE B  1  277 ? -3.222  -8.040  -10.612 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 277  ILE B CA    1 
ATOM   5764  C  C     . ILE B  1  277 ? -2.316  -7.387  -9.560  1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 277  ILE B C     1 
ATOM   5765  O  O     . ILE B  1  277 ? -2.577  -7.450  -8.373  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 277  ILE B O     1 
ATOM   5766  C  CB    . ILE B  1  277 ? -4.503  -7.175  -10.856 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 277  ILE B CB    1 
ATOM   5767  C  CG1   . ILE B  1  277 ? -5.242  -7.686  -12.091 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 277  ILE B CG1   1 
ATOM   5768  C  CG2   . ILE B  1  277 ? -4.133  -5.707  -10.919 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 277  ILE B CG2   1 
ATOM   5769  C  CD1   . ILE B  1  277 ? -6.653  -7.165  -12.406 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 277  ILE B CD1   1 
ATOM   5770  N  N     . LYS B  1  278 ? -1.210  -6.804  -9.991  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 278  LYS B N     1 
ATOM   5771  C  CA    . LYS B  1  278 ? -0.309  -6.126  -9.082  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 278  LYS B CA    1 
ATOM   5772  C  C     . LYS B  1  278 ? -0.772  -4.690  -8.752  1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 278  LYS B C     1 
ATOM   5773  O  O     . LYS B  1  278 ? -1.140  -3.890  -9.635  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 278  LYS B O     1 
ATOM   5774  C  CB    . LYS B  1  278 ? 1.122   -6.029  -9.668  1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 278  LYS B CB    1 
ATOM   5775  C  CG    . LYS B  1  278 ? 1.695   -7.372  -10.081 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 278  LYS B CG    1 
ATOM   5776  C  CD    . LYS B  1  278 ? 2.173   -8.124  -8.836  1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 278  LYS B CD    1 
ATOM   5777  C  CE    . LYS B  1  278 ? 2.787   -9.461  -9.221  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 278  LYS B CE    1 
ATOM   5778  N  NZ    . LYS B  1  278 ? 3.327   -10.192 -8.064  1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 278  LYS B NZ    1 
ATOM   5779  N  N     . ILE B  1  279 ? -0.720  -4.370  -7.464  1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 279  ILE B N     1 
ATOM   5780  C  CA    . ILE B  1  279 ? -1.163  -3.052  -7.001  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 279  ILE B CA    1 
ATOM   5781  C  C     . ILE B  1  279 ? 0.083   -2.190  -6.677  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 279  ILE B C     1 
ATOM   5782  O  O     . ILE B  1  279 ? 0.864   -2.449  -5.668  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 279  ILE B O     1 
ATOM   5783  C  CB    . ILE B  1  279 ? -2.159  -3.154  -5.797  1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 279  ILE B CB    1 
ATOM   5784  C  CG1   . ILE B  1  279 ? -3.462  -3.929  -6.146  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 279  ILE B CG1   1 
ATOM   5785  C  CG2   . ILE B  1  279 ? -2.497  -1.761  -5.294  1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 279  ILE B CG2   1 
ATOM   5786  C  CD1   . ILE B  1  279 ? -4.376  -4.284  -4.889  1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 279  ILE B CD1   1 
ATOM   5787  N  N     . ILE B  1  280 ? 0.219   -1.114  -7.428  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 280  ILE B N     1 
ATOM   5788  C  CA    . ILE B  1  280 ? 1.324   -0.178  -7.276  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 280  ILE B CA    1 
ATOM   5789  C  C     . ILE B  1  280 ? 0.747   1.091   -6.661  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 280  ILE B C     1 
ATOM   5790  O  O     . ILE B  1  280 ? -0.090  1.717   -7.303  1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 280  ILE B O     1 
ATOM   5791  C  CB    . ILE B  1  280 ? 2.026   0.175   -8.592  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 280  ILE B CB    1 
ATOM   5792  C  CG1   . ILE B  1  280 ? 2.629   -1.140  -9.227  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 280  ILE B CG1   1 
ATOM   5793  C  CG2   . ILE B  1  280 ? 3.117   1.294   -8.358  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 280  ILE B CG2   1 
ATOM   5794  C  CD1   . ILE B  1  280 ? 3.711   -1.809  -8.366  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 280  ILE B CD1   1 
ATOM   5795  N  N     . SER B  1  281 ? 1.062   1.333   -5.350  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 281  SER B N     1 
ATOM   5796  C  CA    . SER B  1  281 ? 0.558   2.514   -4.661  1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 281  SER B CA    1 
ATOM   5797  C  C     . SER B  1  281 ? 1.233   3.805   -5.079  1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 281  SER B C     1 
ATOM   5798  O  O     . SER B  1  281 ? 2.454   3.930   -4.931  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 281  SER B O     1 
ATOM   5799  C  CB    . SER B  1  281 ? 0.675   2.316   -3.157  1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 281  SER B CB    1 
ATOM   5800  O  OG    . SER B  1  281 ? -0.264  1.366   -2.836  1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 281  SER B OG    1 
ATOM   5801  N  N     . LYS B  1  282 ? 0.412   4.783   -5.508  1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 282  LYS B N     1 
ATOM   5802  C  CA    . LYS B  1  282 ? 0.955   6.132   -5.844  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 282  LYS B CA    1 
ATOM   5803  C  C     . LYS B  1  282 ? 1.051   7.005   -4.605  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 282  LYS B C     1 
ATOM   5804  O  O     . LYS B  1  282 ? 0.031   7.253   -3.962  1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 282  LYS B O     1 
ATOM   5805  C  CB    . LYS B  1  282 ? 0.064   6.826   -6.874  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 282  LYS B CB    1 
ATOM   5806  C  CG    . LYS B  1  282 ? 0.028   6.049   -8.188  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 282  LYS B CG    1 
ATOM   5807  C  CD    . LYS B  1  282 ? -1.150  6.532   -9.079  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 282  LYS B CD    1 
ATOM   5808  C  CE    . LYS B  1  282 ? -1.082  8.011   -9.486  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 282  LYS B CE    1 
ATOM   5809  N  NZ    . LYS B  1  282 ? -2.356  8.370   -10.190 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 282  LYS B NZ    1 
ATOM   5810  N  N     . ILE B  1  283 ? 2.245   7.545   -4.340  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 283  ILE B N     1 
ATOM   5811  C  CA    . ILE B  1  283 ? 2.479   8.342   -3.136  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 283  ILE B CA    1 
ATOM   5812  C  C     . ILE B  1  283 ? 2.515   9.764   -3.642  1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 283  ILE B C     1 
ATOM   5813  O  O     . ILE B  1  283 ? 3.352   10.124  -4.456  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 283  ILE B O     1 
ATOM   5814  C  CB    . ILE B  1  283 ? 3.786   7.942   -2.403  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 283  ILE B CB    1 
ATOM   5815  C  CG1   . ILE B  1  283 ? 3.657   6.438   -1.920  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 283  ILE B CG1   1 
ATOM   5816  C  CG2   . ILE B  1  283 ? 4.024   8.858   -1.198  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 283  ILE B CG2   1 
ATOM   5817  C  CD1   . ILE B  1  283 ? 2.650   6.235   -0.750  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 283  ILE B CD1   1 
ATOM   5818  N  N     . GLU B  1  284 ? 1.549   10.567  -3.200  1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 284  GLU B N     1 
ATOM   5819  C  CA    . GLU B  1  284 ? 1.227   11.824  -3.892  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 284  GLU B CA    1 
ATOM   5820  C  C     . GLU B  1  284 ? 1.020   12.967  -2.900  1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 284  GLU B C     1 
ATOM   5821  O  O     . GLU B  1  284 ? 0.788   14.092  -3.305  1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 284  GLU B O     1 
ATOM   5822  C  CB    . GLU B  1  284 ? -0.148  11.695  -4.648  1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 284  GLU B CB    1 
ATOM   5823  C  CG    . GLU B  1  284 ? -0.353  10.431  -5.456  1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 284  GLU B CG    1 
ATOM   5824  C  CD    . GLU B  1  284 ? -1.135  10.700  -6.699  1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 284  GLU B CD    1 
ATOM   5825  O  OE1   . GLU B  1  284 ? -2.164  9.995   -6.883  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 284  GLU B OE1   1 
ATOM   5826  O  OE2   . GLU B  1  284 ? -0.709  11.634  -7.498  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 284  GLU B OE2   1 
ATOM   5827  N  N     . ASN B  1  285 ? 1.101   12.702  -1.610  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 285  ASN B N     1 
ATOM   5828  C  CA    . ASN B  1  285 ? 0.854   13.758  -0.582  1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 285  ASN B CA    1 
ATOM   5829  C  C     . ASN B  1  285 ? 1.694   13.477  0.679   1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 285  ASN B C     1 
ATOM   5830  O  O     . ASN B  1  285 ? 2.434   12.504  0.690   1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 285  ASN B O     1 
ATOM   5831  C  CB    . ASN B  1  285 ? -0.636  14.020  -0.308  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 285  ASN B CB    1 
ATOM   5832  C  CG    . ASN B  1  285 ? -1.358  12.834  0.351   1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 285  ASN B CG    1 
ATOM   5833  O  OD1   . ASN B  1  285 ? -0.766  11.796  0.657   1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 285  ASN B OD1   1 
ATOM   5834  N  ND2   . ASN B  1  285 ? -2.651  12.985  0.542   1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 285  ASN B ND2   1 
ATOM   5835  N  N     . HIS B  1  286 ? 1.623   14.355  1.668   1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 286  HIS B N     1 
ATOM   5836  C  CA    . HIS B  1  286 ? 2.415   14.261  2.856   1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 286  HIS B CA    1 
ATOM   5837  C  C     . HIS B  1  286 ? 2.040   13.046  3.639   1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 286  HIS B C     1 
ATOM   5838  O  O     . HIS B  1  286 ? 2.918   12.318  4.110   1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 286  HIS B O     1 
ATOM   5839  C  CB    . HIS B  1  286 ? 2.200   15.519  3.678   1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 286  HIS B CB    1 
ATOM   5840  C  CG    . HIS B  1  286 ? 3.065   15.591  4.881   1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 286  HIS B CG    1 
ATOM   5841  N  ND1   . HIS B  1  286 ? 2.683   15.081  6.083   1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 286  HIS B ND1   1 
ATOM   5842  C  CD2   . HIS B  1  286 ? 4.317   16.173  5.074   1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 286  HIS B CD2   1 
ATOM   5843  C  CE1   . HIS B  1  286 ? 3.653   15.337  6.993   1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 286  HIS B CE1   1 
ATOM   5844  N  NE2   . HIS B  1  286 ? 4.654   15.977  6.363   1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 286  HIS B NE2   1 
ATOM   5845  N  N     . GLU B  1  287 ? 0.759   12.737  3.741   1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 287  GLU B N     1 
ATOM   5846  C  CA    . GLU B  1  287 ? 0.406   11.587  4.597   1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 287  GLU B CA    1 
ATOM   5847  C  C     . GLU B  1  287 ? 0.986   10.296  4.023   1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 287  GLU B C     1 
ATOM   5848  O  O     . GLU B  1  287 ? 1.408   9.424   4.767   1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 287  GLU B O     1 
ATOM   5849  C  CB    . GLU B  1  287 ? -1.103  11.410  4.711   1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 287  GLU B CB    1 
ATOM   5850  C  CG    . GLU B  1  287 ? -1.504  10.285  5.660   1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 287  GLU B CG    1 
ATOM   5851  C  CD    . GLU B  1  287 ? -2.978  10.283  5.977   1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 287  GLU B CD    1 
ATOM   5852  O  OE1   . GLU B  1  287 ? -3.729  10.904  5.190   1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 287  GLU B OE1   1 
ATOM   5853  O  OE2   . GLU B  1  287 ? -3.395  9.664   6.987   1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 287  GLU B OE2   1 
ATOM   5854  N  N     . GLY B  1  288 ? 0.926   10.167  2.704   1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 288  GLY B N     1 
ATOM   5855  C  CA    . GLY B  1  288 ? 1.430   8.999   1.987   1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 288  GLY B CA    1 
ATOM   5856  C  C     . GLY B  1  288 ? 2.938   8.885   2.273   1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 288  GLY B C     1 
ATOM   5857  O  O     . GLY B  1  288 ? 3.453   7.784   2.467   1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 288  GLY B O     1 
ATOM   5858  N  N     . VAL B  1  289 ? 3.670   9.994   2.263   1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 289  VAL B N     1 
ATOM   5859  C  CA    . VAL B  1  289 ? 5.107   9.896   2.604   1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 289  VAL B CA    1 
ATOM   5860  C  C     . VAL B  1  289 ? 5.348   9.448   4.063   1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 289  VAL B C     1 
ATOM   5861  O  O     . VAL B  1  289 ? 6.190   8.575   4.330   1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 289  VAL B O     1 
ATOM   5862  C  CB    . VAL B  1  289 ? 5.849   11.226  2.283   1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 289  VAL B CB    1 
ATOM   5863  C  CG1   . VAL B  1  289 ? 7.305   11.210  2.825   1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 289  VAL B CG1   1 
ATOM   5864  C  CG2   . VAL B  1  289 ? 5.723   11.491  0.807   1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 289  VAL B CG2   1 
ATOM   5865  N  N     . LYS B  1  290 ? 4.625   10.040  5.013   1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 290  LYS B N     1 
ATOM   5866  C  CA    . LYS B  1  290 ? 4.778   9.723   6.413   1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 290  LYS B CA    1 
ATOM   5867  C  C     . LYS B  1  290 ? 4.362   8.306   6.706   1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 290  LYS B C     1 
ATOM   5868  O  O     . LYS B  1  290 ? 4.954   7.697   7.579   1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 290  LYS B O     1 
ATOM   5869  C  CB    . LYS B  1  290 ? 3.972   10.688  7.254   1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 290  LYS B CB    1 
ATOM   5870  C  CG    . LYS B  1  290 ? 4.642   12.056  7.262   1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 290  LYS B CG    1 
ATOM   5871  C  CD    . LYS B  1  290 ? 5.879   12.093  8.184   1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 290  LYS B CD    1 
ATOM   5872  C  CE    . LYS B  1  290 ? 7.181   12.328  7.417   1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 290  LYS B CE    1 
ATOM   5873  N  NZ    . LYS B  1  290 ? 8.165   12.100  8.543   1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 290  LYS B NZ    1 
ATOM   5874  N  N     . ARG B  1  291 ? 3.374   7.784   5.962   1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 291  ARG B N     1 
ATOM   5875  C  CA    . ARG B  1  291 ? 2.847   6.447   6.219   1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 291  ARG B CA    1 
ATOM   5876  C  C     . ARG B  1  291 ? 3.402   5.443   5.260   1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 291  ARG B C     1 
ATOM   5877  O  O     . ARG B  1  291 ? 2.898   4.338   5.121   1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 291  ARG B O     1 
ATOM   5878  C  CB    . ARG B  1  291 ? 1.328   6.436   6.178   1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 291  ARG B CB    1 
ATOM   5879  C  CG    . ARG B  1  291 ? 0.797   7.262   7.369   1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 291  ARG B CG    1 
ATOM   5880  C  CD    . ARG B  1  291 ? -0.698  7.257   7.416   1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 291  ARG B CD    1 
ATOM   5881  N  NE    . ARG B  1  291 ? -1.105  6.158   8.282   1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 291  ARG B NE    1 
ATOM   5882  C  CZ    . ARG B  1  291 ? -2.309  5.987   8.837   1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 291  ARG B CZ    1 
ATOM   5883  N  NH1   . ARG B  1  291 ? -3.322  6.831   8.594   1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 291  ARG B NH1   1 
ATOM   5884  N  NH2   . ARG B  1  291 ? -2.526  4.904   9.593   1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 291  ARG B NH2   1 
ATOM   5885  N  N     . PHE B  1  292 ? 4.463   5.828   4.624   1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B N     1 
ATOM   5886  C  CA    . PHE B  1  292 ? 5.040   5.029   3.547   1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CA    1 
ATOM   5887  C  C     . PHE B  1  292 ? 5.242   3.586   3.994   1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B C     1 
ATOM   5888  O  O     . PHE B  1  292 ? 4.884   2.660   3.294   1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B O     1 
ATOM   5889  C  CB    . PHE B  1  292 ? 6.397   5.591   3.164   1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CB    1 
ATOM   5890  C  CG    . PHE B  1  292 ? 7.042   4.823   2.080   1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CG    1 
ATOM   5891  C  CD1   . PHE B  1  292 ? 6.578   5.009   0.774   1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CD1   1 
ATOM   5892  C  CD2   . PHE B  1  292 ? 8.039   3.871   2.360   1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CD2   1 
ATOM   5893  C  CE1   . PHE B  1  292 ? 7.169   4.299   -0.275  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CE1   1 
ATOM   5894  C  CE2   . PHE B  1  292 ? 8.632   3.181   1.298   1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CE2   1 
ATOM   5895  C  CZ    . PHE B  1  292 ? 8.145   3.362   0.015   1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 292  PHE B CZ    1 
ATOM   5896  N  N     . ASP B  1  293 ? 5.819   3.387   5.169   1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 293  ASP B N     1 
ATOM   5897  C  CA    . ASP B  1  293 ? 6.125   2.014   5.566   1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 293  ASP B CA    1 
ATOM   5898  C  C     . ASP B  1  293 ? 4.901   1.071   5.620   1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 293  ASP B C     1 
ATOM   5899  O  O     . ASP B  1  293 ? 4.972   -0.063  5.085   1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 293  ASP B O     1 
ATOM   5900  C  CB    . ASP B  1  293 ? 6.851   1.962   6.869   1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 293  ASP B CB    1 
ATOM   5901  C  CG    . ASP B  1  293 ? 8.298   2.456   6.781   1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 293  ASP B CG    1 
ATOM   5902  O  OD1   . ASP B  1  293 ? 8.872   2.655   5.704   1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 293  ASP B OD1   1 
ATOM   5903  O  OD2   . ASP B  1  293 ? 8.897   2.578   7.828   1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 293  ASP B OD2   1 
ATOM   5904  N  N     . GLU B  1  294 ? 3.798   1.503   6.247   1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 294  GLU B N     1 
ATOM   5905  C  CA    . GLU B  1  294 ? 2.616   0.658   6.277   1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 294  GLU B CA    1 
ATOM   5906  C  C     . GLU B  1  294 ? 2.000   0.533   4.879   1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 294  GLU B C     1 
ATOM   5907  O  O     . GLU B  1  294 ? 1.363   -0.469  4.587   1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 294  GLU B O     1 
ATOM   5908  C  CB    . GLU B  1  294 ? 1.568   1.173   7.272   1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 294  GLU B CB    1 
ATOM   5909  C  CG    . GLU B  1  294 ? 0.811   2.393   6.824   1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 294  GLU B CG    1 
ATOM   5910  C  CD    . GLU B  1  294 ? -0.312  2.770   7.735   1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 294  GLU B CD    1 
ATOM   5911  O  OE1   . GLU B  1  294 ? -0.014  3.364   8.772   1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 294  GLU B OE1   1 
ATOM   5912  O  OE2   . GLU B  1  294 ? -1.485  2.480   7.393   1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 294  GLU B OE2   1 
ATOM   5913  N  N     . ILE B  1  295 ? 2.215   1.527   4.007   1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 295  ILE B N     1 
ATOM   5914  C  CA    . ILE B  1  295 ? 1.749   1.381   2.613   1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 295  ILE B CA    1 
ATOM   5915  C  C     . ILE B  1  295 ? 2.536   0.344   1.863   1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 295  ILE B C     1 
ATOM   5916  O  O     . ILE B  1  295 ? 1.923   -0.459  1.158   1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 295  ILE B O     1 
ATOM   5917  C  CB    . ILE B  1  295 ? 1.721   2.713   1.799   1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 295  ILE B CB    1 
ATOM   5918  C  CG1   . ILE B  1  295 ? 0.657   3.652   2.412   1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 295  ILE B CG1   1 
ATOM   5919  C  CG2   . ILE B  1  295 ? 1.406   2.461   0.306   1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 295  ILE B CG2   1 
ATOM   5920  C  CD1   . ILE B  1  295 ? 0.899   5.124   2.081   1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 295  ILE B CD1   1 
ATOM   5921  N  N     . LEU B  1  296 ? 3.884   0.456   1.923   1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 296  LEU B N     1 
ATOM   5922  C  CA    . LEU B  1  296 ? 4.771   -0.454  1.179   1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 296  LEU B CA    1 
ATOM   5923  C  C     . LEU B  1  296 ? 4.481   -1.892  1.646   1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 296  LEU B C     1 
ATOM   5924  O  O     . LEU B  1  296 ? 4.435   -2.796  0.844   1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 296  LEU B O     1 
ATOM   5925  C  CB    . LEU B  1  296 ? 6.284   -0.115  1.390   1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 296  LEU B CB    1 
ATOM   5926  C  CG    . LEU B  1  296 ? 7.256   -1.054  0.688   1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 296  LEU B CG    1 
ATOM   5927  C  CD1   . LEU B  1  296 ? 7.026   -1.035  -0.877  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 296  LEU B CD1   1 
ATOM   5928  C  CD2   . LEU B  1  296 ? 8.649   -0.574  1.069   1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 296  LEU B CD2   1 
ATOM   5929  N  N     . GLU B  1  297 ? 4.239   -2.067  2.939   1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 297  GLU B N     1 
ATOM   5930  C  CA    . GLU B  1  297 ? 4.048   -3.388  3.504   1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 297  GLU B CA    1 
ATOM   5931  C  C     . GLU B  1  297 ? 2.962   -4.177  2.795   1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 297  GLU B C     1 
ATOM   5932  O  O     . GLU B  1  297 ? 3.071   -5.362  2.570   1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 297  GLU B O     1 
ATOM   5933  C  CB    . GLU B  1  297 ? 3.804   -3.194  5.024   1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 297  GLU B CB    1 
ATOM   5934  C  CG    . GLU B  1  297 ? 3.096   -4.315  5.697   1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 297  GLU B CG    1 
ATOM   5935  C  CD    . GLU B  1  297 ? 4.074   -5.432  5.867   1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 297  GLU B CD    1 
ATOM   5936  O  OE1   . GLU B  1  297 ? 3.656   -6.582  6.134   1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 297  GLU B OE1   1 
ATOM   5937  O  OE2   . GLU B  1  297 ? 5.282   -5.140  5.677   1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 297  GLU B OE2   1 
ATOM   5938  N  N     . VAL B  1  298 ? 1.903   -3.518  2.385   1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 298  VAL B N     1 
ATOM   5939  C  CA    . VAL B  1  298 ? 0.773   -4.226  1.817   1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 298  VAL B CA    1 
ATOM   5940  C  C     . VAL B  1  298 ? 0.670   -4.033  0.301   1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 298  VAL B C     1 
ATOM   5941  O  O     . VAL B  1  298 ? -0.285  -4.570  -0.317  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 298  VAL B O     1 
ATOM   5942  C  CB    . VAL B  1  298 ? -0.580  -3.823  2.496   1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 298  VAL B CB    1 
ATOM   5943  C  CG1   . VAL B  1  298 ? -0.621  -4.295  3.987   1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 298  VAL B CG1   1 
ATOM   5944  C  CG2   . VAL B  1  298 ? -0.854  -2.313  2.332   1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 298  VAL B CG2   1 
ATOM   5945  N  N     . SER B  1  299 ? 1.632   -3.291  -0.300  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 299  SER B N     1 
ATOM   5946  C  CA    . SER B  1  299 ? 1.524   -2.978  -1.732  1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 299  SER B CA    1 
ATOM   5947  C  C     . SER B  1  299 ? 2.486   -3.906  -2.480  1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 299  SER B C     1 
ATOM   5948  O  O     . SER B  1  299 ? 3.430   -4.431  -1.874  1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 299  SER B O     1 
ATOM   5949  C  CB    . SER B  1  299 ? 1.874   -1.477  -2.051  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 299  SER B CB    1 
ATOM   5950  O  OG    . SER B  1  299 ? 1.007   -0.595  -1.292  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 299  SER B OG    1 
ATOM   5951  N  N     . ASP B  1  300 ? 2.197   -4.188  -3.756  1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 300  ASP B N     1 
ATOM   5952  C  CA    . ASP B  1  300 ? 3.236   -4.789  -4.603  1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 300  ASP B CA    1 
ATOM   5953  C  C     . ASP B  1  300 ? 4.401   -3.859  -4.921  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 300  ASP B C     1 
ATOM   5954  O  O     . ASP B  1  300 ? 5.505   -4.303  -5.190  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 300  ASP B O     1 
ATOM   5955  C  CB    . ASP B  1  300 ? 2.604   -5.419  -5.881  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 300  ASP B CB    1 
ATOM   5956  C  CG    . ASP B  1  300 ? 1.576   -6.503  -5.476  1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 300  ASP B CG    1 
ATOM   5957  O  OD1   . ASP B  1  300 ? 1.985   -7.428  -4.711  1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 300  ASP B OD1   1 
ATOM   5958  O  OD2   . ASP B  1  300 ? 0.367   -6.342  -5.814  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 300  ASP B OD2   1 
ATOM   5959  N  N     . GLY B  1  301 ? 4.169   -2.574  -4.884  1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 301  GLY B N     1 
ATOM   5960  C  CA    . GLY B  1  301 ? 5.265   -1.667  -5.153  1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 301  GLY B CA    1 
ATOM   5961  C  C     . GLY B  1  301 ? 4.695   -0.257  -5.058  1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 301  GLY B C     1 
ATOM   5962  O  O     . GLY B  1  301 ? 3.557   -0.079  -4.568  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 301  GLY B O     1 
ATOM   5963  N  N     . ILE B  1  302 ? 5.498   0.697   -5.488  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 302  ILE B N     1 
ATOM   5964  C  CA    . ILE B  1  302 ? 5.302   2.125   -5.266  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 302  ILE B CA    1 
ATOM   5965  C  C     . ILE B  1  302 ? 5.524   2.945   -6.514  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 302  ILE B C     1 
ATOM   5966  O  O     . ILE B  1  302 ? 6.406   2.634   -7.351  1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 302  ILE B O     1 
ATOM   5967  C  CB    . ILE B  1  302 ? 6.294   2.668   -4.209  1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 302  ILE B CB    1 
ATOM   5968  C  CG1   . ILE B  1  302 ? 5.976   2.006   -2.828  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 302  ILE B CG1   1 
ATOM   5969  C  CG2   . ILE B  1  302 ? 6.201   4.206   -4.127  1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 302  ILE B CG2   1 
ATOM   5970  C  CD1   . ILE B  1  302 ? 4.583   2.323   -2.172  1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 302  ILE B CD1   1 
ATOM   5971  N  N     . MET B  1  303 ? 4.680   3.979   -6.674  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 303  MET B N     1 
ATOM   5972  C  CA    . MET B  1  303 ? 4.988   5.053   -7.645  1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 303  MET B CA    1 
ATOM   5973  C  C     . MET B  1  303 ? 5.312   6.381   -6.937  1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 303  MET B C     1 
ATOM   5974  O  O     . MET B  1  303 ? 4.499   6.867   -6.134  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 303  MET B O     1 
ATOM   5975  C  CB    . MET B  1  303 ? 3.805   5.318   -8.619  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 303  MET B CB    1 
ATOM   5976  C  CG    . MET B  1  303 ? 4.285   6.393   -9.688  1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 303  MET B CG    1 
ATOM   5977  S  SD    . MET B  1  303 ? 2.912   7.008   -10.698 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 303  MET B SD    1 
ATOM   5978  C  CE    . MET B  1  303 ? 2.366   5.552   -11.617 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 303  MET B CE    1 
ATOM   5979  N  N     . VAL B  1  304 ? 6.485   6.987   -7.267  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 304  VAL B N     1 
ATOM   5980  C  CA    . VAL B  1  304 ? 6.766   8.358   -6.820  1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 304  VAL B CA    1 
ATOM   5981  C  C     . VAL B  1  304 ? 6.032   9.280   -7.756  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 304  VAL B C     1 
ATOM   5982  O  O     . VAL B  1  304 ? 6.540   9.546   -8.834  1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 304  VAL B O     1 
ATOM   5983  C  CB    . VAL B  1  304 ? 8.323   8.672   -6.749  1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 304  VAL B CB    1 
ATOM   5984  C  CG1   . VAL B  1  304 ? 8.534   10.078  -6.163  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 304  VAL B CG1   1 
ATOM   5985  C  CG2   . VAL B  1  304 ? 8.974   7.592   -5.861  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 304  VAL B CG2   1 
ATOM   5986  N  N     . ALA B  1  305 ? 4.815   9.690   -7.383  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 305  ALA B N     1 
ATOM   5987  C  CA    . ALA B  1  305 ? 3.908   10.412  -8.303  1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 305  ALA B CA    1 
ATOM   5988  C  C     . ALA B  1  305 ? 4.240   11.902  -8.113  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 305  ALA B C     1 
ATOM   5989  O  O     . ALA B  1  305 ? 3.537   12.636  -7.325  1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 305  ALA B O     1 
ATOM   5990  C  CB    . ALA B  1  305 ? 2.394   10.158  -7.971  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 305  ALA B CB    1 
ATOM   5991  N  N     . ARG B  1  306 ? 5.310   12.300  -8.794  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 306  ARG B N     1 
ATOM   5992  C  CA    . ARG B  1  306 ? 5.936   13.620  -8.556  1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 306  ARG B CA    1 
ATOM   5993  C  C     . ARG B  1  306 ? 5.088   14.840  -8.867  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 306  ARG B C     1 
ATOM   5994  O  O     . ARG B  1  306 ? 5.298   15.937  -8.259  1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 306  ARG B O     1 
ATOM   5995  C  CB    . ARG B  1  306 ? 7.314   13.705  -9.211  1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 306  ARG B CB    1 
ATOM   5996  C  CG    . ARG B  1  306 ? 8.253   12.607  -8.651  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 306  ARG B CG    1 
ATOM   5997  C  CD    . ARG B  1  306 ? 9.648   12.929  -9.129  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 306  ARG B CD    1 
ATOM   5998  N  NE    . ARG B  1  306 ? 9.707   13.046  -10.605 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 306  ARG B NE    1 
ATOM   5999  C  CZ    . ARG B  1  306 ? 10.839  13.265  -11.268 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 306  ARG B CZ    1 
ATOM   6000  N  NH1   . ARG B  1  306 ? 12.023  13.279  -10.654 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 306  ARG B NH1   1 
ATOM   6001  N  NH2   . ARG B  1  306 ? 10.791  13.435  -12.549 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 306  ARG B NH2   1 
ATOM   6002  N  N     . GLY B  1  307 ? 4.131   14.680  -9.815  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 307  GLY B N     1 
ATOM   6003  C  CA    . GLY B  1  307 ? 3.252   15.808  -10.193 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 307  GLY B CA    1 
ATOM   6004  C  C     . GLY B  1  307 ? 2.467   16.297  -8.955  1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 307  GLY B C     1 
ATOM   6005  O  O     . GLY B  1  307 ? 2.636   17.475  -8.488  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 307  GLY B O     1 
ATOM   6006  N  N     . ASP B  1  308 ? 1.578   15.458  -8.403  1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 308  ASP B N     1 
ATOM   6007  C  CA    . ASP B  1  308 ? 0.802   15.892  -7.229  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 308  ASP B CA    1 
ATOM   6008  C  C     . ASP B  1  308 ? 1.739   16.070  -6.036  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 308  ASP B C     1 
ATOM   6009  O  O     . ASP B  1  308 ? 1.541   16.979  -5.235  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 308  ASP B O     1 
ATOM   6010  C  CB    . ASP B  1  308 ? -0.292  14.872  -6.884  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 308  ASP B CB    1 
ATOM   6011  C  CG    . ASP B  1  308 ? -1.523  15.060  -7.775  1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 308  ASP B CG    1 
ATOM   6012  O  OD1   . ASP B  1  308 ? -2.095  16.134  -7.683  1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 308  ASP B OD1   1 
ATOM   6013  O  OD2   . ASP B  1  308 ? -1.885  14.221  -8.642  1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 308  ASP B OD2   1 
ATOM   6014  N  N     . LEU B  1  309 ? 2.773   15.221  -5.934  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 309  LEU B N     1 
ATOM   6015  C  CA    . LEU B  1  309 ? 3.585   15.254  -4.710  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CA    1 
ATOM   6016  C  C     . LEU B  1  309 ? 4.238   16.644  -4.596  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 309  LEU B C     1 
ATOM   6017  O  O     . LEU B  1  309 ? 4.258   17.246  -3.496  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 309  LEU B O     1 
ATOM   6018  C  CB    . LEU B  1  309 ? 4.661   14.163  -4.748  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CB    1 
ATOM   6019  C  CG    . LEU B  1  309 ? 5.418   13.935  -3.460  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CG    1 
ATOM   6020  C  CD1   . LEU B  1  309 ? 4.413   13.586  -2.370  1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CD1   1 
ATOM   6021  C  CD2   . LEU B  1  309 ? 6.363   12.770  -3.781  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 309  LEU B CD2   1 
ATOM   6022  N  N     . GLY B  1  310 ? 4.659   17.170  -5.747  1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 310  GLY B N     1 
ATOM   6023  C  CA    . GLY B  1  310 ? 5.366   18.446  -5.821  1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 310  GLY B CA    1 
ATOM   6024  C  C     . GLY B  1  310 ? 4.503   19.688  -5.703  1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 310  GLY B C     1 
ATOM   6025  O  O     . GLY B  1  310 ? 5.022   20.851  -5.724  1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 310  GLY B O     1 
ATOM   6026  N  N     . ILE B  1  311 ? 3.187   19.459  -5.515  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 311  ILE B N     1 
ATOM   6027  C  CA    . ILE B  1  311 ? 2.267   20.554  -5.261  1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 311  ILE B CA    1 
ATOM   6028  C  C     . ILE B  1  311 ? 1.813   20.353  -3.800  1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 311  ILE B C     1 
ATOM   6029  O  O     . ILE B  1  311 ? 1.598   21.370  -3.048  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 311  ILE B O     1 
ATOM   6030  C  CB    . ILE B  1  311 ? 1.021   20.476  -6.158  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 311  ILE B CB    1 
ATOM   6031  C  CG1   . ILE B  1  311 ? 1.400   20.589  -7.632  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 311  ILE B CG1   1 
ATOM   6032  C  CG2   . ILE B  1  311 ? 0.013   21.551  -5.786  1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 311  ILE B CG2   1 
ATOM   6033  C  CD1   . ILE B  1  311 ? 0.288   20.063  -8.533  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 311  ILE B CD1   1 
ATOM   6034  N  N     . GLU B  1  312 ? 1.599   19.074  -3.403  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 312  GLU B N     1 
ATOM   6035  C  CA    . GLU B  1  312 ? 1.166   18.796  -2.055  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 312  GLU B CA    1 
ATOM   6036  C  C     . GLU B  1  312 ? 2.272   19.065  -1.018  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 312  GLU B C     1 
ATOM   6037  O  O     . GLU B  1  312 ? 1.988   19.454  0.075   1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 312  GLU B O     1 
ATOM   6038  C  CB    . GLU B  1  312 ? 0.679   17.336  -1.902  1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 312  GLU B CB    1 
ATOM   6039  C  CG    . GLU B  1  312 ? -0.545  17.002  -2.749  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 312  GLU B CG    1 
ATOM   6040  C  CD    . GLU B  1  312 ? -1.802  17.540  -2.224  1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 312  GLU B CD    1 
ATOM   6041  O  OE1   . GLU B  1  312 ? -2.701  17.727  -3.041  1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 312  GLU B OE1   1 
ATOM   6042  O  OE2   . GLU B  1  312 ? -1.947  17.688  -0.981  1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 312  GLU B OE2   1 
ATOM   6043  N  N     . ILE B  1  313 ? 3.525   18.798  -1.343  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 313  ILE B N     1 
ATOM   6044  C  CA    . ILE B  1  313 ? 4.600   19.238  -0.450  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 313  ILE B CA    1 
ATOM   6045  C  C     . ILE B  1  313 ? 5.496   20.236  -1.245  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 313  ILE B C     1 
ATOM   6046  O  O     . ILE B  1  313 ? 5.338   20.318  -2.448  1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 313  ILE B O     1 
ATOM   6047  C  CB    . ILE B  1  313 ? 5.384   18.023  0.098   1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 313  ILE B CB    1 
ATOM   6048  C  CG1   . ILE B  1  313 ? 6.331   17.497  -0.952  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 313  ILE B CG1   1 
ATOM   6049  C  CG2   . ILE B  1  313 ? 4.412   16.918  0.657   1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 313  ILE B CG2   1 
ATOM   6050  C  CD1   . ILE B  1  313 ? 7.294   16.455  -0.408  1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 313  ILE B CD1   1 
ATOM   6051  N  N     . PRO B  1  314 ? 6.409   20.998  -0.561  1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 314  PRO B N     1 
ATOM   6052  C  CA    . PRO B  1  314 ? 7.196   22.037  -1.237  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 314  PRO B CA    1 
ATOM   6053  C  C     . PRO B  1  314 ? 7.975   21.398  -2.357  1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 314  PRO B C     1 
ATOM   6054  O  O     . PRO B  1  314 ? 8.553   20.280  -2.226  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 314  PRO B O     1 
ATOM   6055  C  CB    . PRO B  1  314 ? 8.149   22.521  -0.142  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 314  PRO B CB    1 
ATOM   6056  C  CG    . PRO B  1  314 ? 7.311   22.429  1.104   1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 314  PRO B CG    1 
ATOM   6057  C  CD    . PRO B  1  314 ? 6.453   21.162  0.923   1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 314  PRO B CD    1 
ATOM   6058  N  N     . ALA B  1  315 ? 7.997   22.078  -3.485  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 315  ALA B N     1 
ATOM   6059  C  CA    . ALA B  1  315 ? 8.582   21.438  -4.654  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 315  ALA B CA    1 
ATOM   6060  C  C     . ALA B  1  315 ? 10.050  21.051  -4.402  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 315  ALA B C     1 
ATOM   6061  O  O     . ALA B  1  315 ? 10.580  20.045  -4.981  1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 315  ALA B O     1 
ATOM   6062  C  CB    . ALA B  1  315 ? 8.456   22.388  -5.832  1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 315  ALA B CB    1 
ATOM   6063  N  N     . GLU B  1  316 ? 10.722  21.835  -3.580  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 316  GLU B N     1 
ATOM   6064  C  CA    . GLU B  1  316 ? 12.147  21.664  -3.315  1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 316  GLU B CA    1 
ATOM   6065  C  C     . GLU B  1  316 ? 12.428  20.436  -2.424  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 316  GLU B C     1 
ATOM   6066  O  O     . GLU B  1  316 ? 13.582  20.150  -2.113  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 316  GLU B O     1 
ATOM   6067  C  CB    . GLU B  1  316 ? 12.795  22.934  -2.691  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 316  GLU B CB    1 
ATOM   6068  C  CG    . GLU B  1  316 ? 12.331  23.268  -1.292  1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 316  GLU B CG    1 
ATOM   6069  C  CD    . GLU B  1  316 ? 11.103  24.154  -1.240  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 316  GLU B CD    1 
ATOM   6070  O  OE1   . GLU B  1  316 ? 10.880  24.811  -0.205  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 316  GLU B OE1   1 
ATOM   6071  O  OE2   . GLU B  1  316 ? 10.369  24.216  -2.243  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 316  GLU B OE2   1 
ATOM   6072  N  N     . LYS B  1  317 ? 11.344  19.771  -1.924  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 317  LYS B N     1 
ATOM   6073  C  CA    . LYS B  1  317 ? 11.506  18.654  -1.001  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 317  LYS B CA    1 
ATOM   6074  C  C     . LYS B  1  317 ? 11.272  17.322  -1.712  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 317  LYS B C     1 
ATOM   6075  O  O     . LYS B  1  317 ? 11.553  16.286  -1.158  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 317  LYS B O     1 
ATOM   6076  C  CB    . LYS B  1  317 ? 10.557  18.735  0.219   1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 317  LYS B CB    1 
ATOM   6077  C  CG    . LYS B  1  317 ? 10.865  19.877  1.183   1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 317  LYS B CG    1 
ATOM   6078  C  CD    . LYS B  1  317 ? 10.002  19.743  2.465   1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 317  LYS B CD    1 
ATOM   6079  C  CE    . LYS B  1  317 ? 10.301  20.851  3.474   1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 317  LYS B CE    1 
ATOM   6080  N  NZ    . LYS B  1  317 ? 11.657  20.666  4.021   1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 317  LYS B NZ    1 
ATOM   6081  N  N     . VAL B  1  318 ? 10.730  17.377  -2.932  1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 318  VAL B N     1 
ATOM   6082  C  CA    . VAL B  1  318 ? 10.388  16.136  -3.674  1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 318  VAL B CA    1 
ATOM   6083  C  C     . VAL B  1  318 ? 11.566  15.190  -3.845  1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 318  VAL B C     1 
ATOM   6084  O  O     . VAL B  1  318 ? 11.402  13.963  -3.688  1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 318  VAL B O     1 
ATOM   6085  C  CB    . VAL B  1  318 ? 9.696   16.423  -5.029  1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 318  VAL B CB    1 
ATOM   6086  C  CG1   . VAL B  1  318 ? 9.329   15.108  -5.787  1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 318  VAL B CG1   1 
ATOM   6087  C  CG2   . VAL B  1  318 ? 8.394   17.189  -4.732  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 318  VAL B CG2   1 
ATOM   6088  N  N     . PHE B  1  319 ? 12.746  15.734  -4.180  1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 319  PHE B N     1 
ATOM   6089  C  CA    . PHE B  1  319 ? 13.874  14.808  -4.374  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 319  PHE B CA    1 
ATOM   6090  C  C     . PHE B  1  319 ? 14.181  13.990  -3.071  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 319  PHE B C     1 
ATOM   6091  O  O     . PHE B  1  319 ? 14.610  12.849  -3.148  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 319  PHE B O     1 
ATOM   6092  C  CB    . PHE B  1  319 ? 15.135  15.557  -4.802  1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 319  PHE B CB    1 
ATOM   6093  C  CG    . PHE B  1  319 ? 15.809  16.267  -3.678  1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 319  PHE B CG    1 
ATOM   6094  C  CD1   . PHE B  1  319 ? 15.368  17.543  -3.248  1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 319  PHE B CD1   1 
ATOM   6095  C  CD2   . PHE B  1  319 ? 16.910  15.657  -2.981  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 319  PHE B CD2   1 
ATOM   6096  C  CE1   . PHE B  1  319 ? 16.053  18.217  -2.239  1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 319  PHE B CE1   1 
ATOM   6097  C  CE2   . PHE B  1  319 ? 17.575  16.325  -1.960  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 319  PHE B CE2   1 
ATOM   6098  C  CZ    . PHE B  1  319 ? 17.145  17.612  -1.551  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 319  PHE B CZ    1 
ATOM   6099  N  N     . LEU B  1  320 ? 13.984  14.579  -1.895  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 320  LEU B N     1 
ATOM   6100  C  CA    . LEU B  1  320 ? 14.150  13.828  -0.636  1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 320  LEU B CA    1 
ATOM   6101  C  C     . LEU B  1  320 ? 13.155  12.646  -0.532  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 320  LEU B C     1 
ATOM   6102  O  O     . LEU B  1  320 ? 13.546  11.497  -0.179  1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 320  LEU B O     1 
ATOM   6103  C  CB    . LEU B  1  320 ? 13.907  14.753  0.563   1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 320  LEU B CB    1 
ATOM   6104  C  CG    . LEU B  1  320 ? 14.826  16.006  0.741   1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 320  LEU B CG    1 
ATOM   6105  C  CD1   . LEU B  1  320 ? 14.301  17.041  1.724   1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 320  LEU B CD1   1 
ATOM   6106  C  CD2   . LEU B  1  320 ? 16.196  15.553  1.268   1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 320  LEU B CD2   1 
ATOM   6107  N  N     . ALA B  1  321 ? 11.865  12.916  -0.773  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 321  ALA B N     1 
ATOM   6108  C  CA    . ALA B  1  321 ? 10.810  11.846  -0.777  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 321  ALA B CA    1 
ATOM   6109  C  C     . ALA B  1  321 ? 11.138  10.796  -1.870  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 321  ALA B C     1 
ATOM   6110  O  O     . ALA B  1  321 ? 11.065  9.599   -1.628  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 321  ALA B O     1 
ATOM   6111  C  CB    . ALA B  1  321 ? 9.418   12.476  -1.001  1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 321  ALA B CB    1 
ATOM   6112  N  N     . GLN B  1  322 ? 11.523  11.249  -3.051  1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 322  GLN B N     1 
ATOM   6113  C  CA    . GLN B  1  322 ? 11.906  10.342  -4.130  1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 322  GLN B CA    1 
ATOM   6114  C  C     . GLN B  1  322 ? 13.036  9.379   -3.670  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 322  GLN B C     1 
ATOM   6115  O  O     . GLN B  1  322 ? 12.898  8.168   -3.821  1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 322  GLN B O     1 
ATOM   6116  C  CB    . GLN B  1  322 ? 12.323  11.040  -5.460  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 322  GLN B CB    1 
ATOM   6117  C  CG    . GLN B  1  322 ? 12.940  10.096  -6.526  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 322  GLN B CG    1 
ATOM   6118  C  CD    . GLN B  1  322 ? 13.231  10.845  -7.791  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 322  GLN B CD    1 
ATOM   6119  O  OE1   . GLN B  1  322 ? 12.480  11.792  -8.150  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 322  GLN B OE1   1 
ATOM   6120  N  NE2   . GLN B  1  322 ? 14.252  10.405  -8.544  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 322  GLN B NE2   1 
ATOM   6121  N  N     . LYS B  1  323 ? 14.159  9.925   -3.183  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 323  LYS B N     1 
ATOM   6122  C  CA    . LYS B  1  323 ? 15.345  9.115   -2.861  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 323  LYS B CA    1 
ATOM   6123  C  C     . LYS B  1  323 ? 15.083  8.174   -1.660  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 323  LYS B C     1 
ATOM   6124  O  O     . LYS B  1  323 ? 15.511  7.003   -1.680  1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 323  LYS B O     1 
ATOM   6125  C  CB    . LYS B  1  323 ? 16.533  10.014  -2.584  1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 323  LYS B CB    1 
ATOM   6126  C  CG    . LYS B  1  323 ? 17.114  10.520  -3.954  1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 323  LYS B CG    1 
ATOM   6127  C  CD    . LYS B  1  323 ? 18.006  11.774  -3.672  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 323  LYS B CD    1 
ATOM   6128  C  CE    . LYS B  1  323 ? 18.411  12.504  -4.965  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 323  LYS B CE    1 
ATOM   6129  N  NZ    . LYS B  1  323 ? 19.498  11.725  -5.670  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 323  LYS B NZ    1 
ATOM   6130  N  N     . MET B  1  324 ? 14.311  8.690   -0.670  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 324  MET B N     1 
ATOM   6131  C  CA    . MET B  1  324 ? 13.874  7.869   0.450   1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 324  MET B CA    1 
ATOM   6132  C  C     . MET B  1  324 ? 12.991  6.704   -0.006  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 324  MET B C     1 
ATOM   6133  O  O     . MET B  1  324 ? 13.274  5.566   0.403   1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 324  MET B O     1 
ATOM   6134  C  CB    . MET B  1  324 ? 13.136  8.717   1.554   1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 324  MET B CB    1 
ATOM   6135  C  CG    . MET B  1  324 ? 12.662  7.895   2.770   1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 324  MET B CG    1 
ATOM   6136  S  SD    . MET B  1  324 ? 11.042  7.116   2.482   1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 324  MET B SD    1 
ATOM   6137  C  CE    . MET B  1  324 ? 9.890   8.527   2.631   1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 324  MET B CE    1 
ATOM   6138  N  N     . MET B  1  325 ? 11.943  6.957   -0.810  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 325  MET B N     1 
ATOM   6139  C  CA    . MET B  1  325 ? 10.980  5.935   -1.190  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 325  MET B CA    1 
ATOM   6140  C  C     . MET B  1  325 ? 11.689  4.919   -2.052  1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 325  MET B C     1 
ATOM   6141  O  O     . MET B  1  325 ? 11.510  3.727   -1.847  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 325  MET B O     1 
ATOM   6142  C  CB    . MET B  1  325 ? 9.747   6.536   -1.914  1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 325  MET B CB    1 
ATOM   6143  C  CG    . MET B  1  325 ? 8.929   7.177   -0.731  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 325  MET B CG    1 
ATOM   6144  S  SD    . MET B  1  325 ? 7.333   7.659   -1.478  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 325  MET B SD    1 
ATOM   6145  C  CE    . MET B  1  325 ? 7.667   9.234   -2.314  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 325  MET B CE    1 
ATOM   6146  N  N     . ILE B  1  326 ? 12.554  5.398   -2.952  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 326  ILE B N     1 
ATOM   6147  C  CA    . ILE B  1  326 ? 13.322  4.408   -3.785  1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 326  ILE B CA    1 
ATOM   6148  C  C     . ILE B  1  326 ? 14.229  3.549   -2.898  1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 326  ILE B C     1 
ATOM   6149  O  O     . ILE B  1  326 ? 14.233  2.346   -3.039  1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 326  ILE B O     1 
ATOM   6150  C  CB    . ILE B  1  326 ? 14.079  5.074   -4.937  1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 326  ILE B CB    1 
ATOM   6151  C  CG1   . ILE B  1  326 ? 13.036  5.649   -5.964  1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 326  ILE B CG1   1 
ATOM   6152  C  CG2   . ILE B  1  326 ? 14.966  4.052   -5.648  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 326  ILE B CG2   1 
ATOM   6153  C  CD1   . ILE B  1  326 ? 13.678  6.578   -7.054  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 326  ILE B CD1   1 
ATOM   6154  N  N     . GLY B  1  327 ? 14.987  4.165   -1.991  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 327  GLY B N     1 
ATOM   6155  C  CA    . GLY B  1  327 ? 15.815  3.481   -1.021  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 327  GLY B CA    1 
ATOM   6156  C  C     . GLY B  1  327 ? 15.071  2.364   -0.325  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 327  GLY B C     1 
ATOM   6157  O  O     . GLY B  1  327 ? 15.507  1.196   -0.364  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 327  GLY B O     1 
ATOM   6158  N  N     . ARG B  1  328 ? 13.940  2.713   0.286   1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 328  ARG B N     1 
ATOM   6159  C  CA    . ARG B  1  328 ? 13.132  1.769   1.089   1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 328  ARG B CA    1 
ATOM   6160  C  C     . ARG B  1  328 ? 12.541  0.641   0.198   1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 328  ARG B C     1 
ATOM   6161  O  O     . ARG B  1  328 ? 12.513  -0.514  0.638   1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 328  ARG B O     1 
ATOM   6162  C  CB    . ARG B  1  328 ? 11.999  2.521   1.867   1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 328  ARG B CB    1 
ATOM   6163  C  CG    . ARG B  1  328 ? 12.571  3.315   3.050   1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 328  ARG B CG    1 
ATOM   6164  C  CD    . ARG B  1  328 ? 11.449  3.862   3.931   1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 328  ARG B CD    1 
ATOM   6165  N  NE    . ARG B  1  328 ? 11.939  4.951   4.787   1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 328  ARG B NE    1 
ATOM   6166  C  CZ    . ARG B  1  328 ? 11.153  5.660   5.604   1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 328  ARG B CZ    1 
ATOM   6167  N  NH1   . ARG B  1  328 ? 9.827   5.390   5.705   1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 328  ARG B NH1   1 
ATOM   6168  N  NH2   . ARG B  1  328 ? 11.688  6.653   6.339   1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 328  ARG B NH2   1 
ATOM   6169  N  N     . CYS B  1  329 ? 12.120  0.969   -1.042  1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 329  CYS B N     1 
ATOM   6170  C  CA    . CYS B  1  329 ? 11.640  -0.083  -1.931  1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 329  CYS B CA    1 
ATOM   6171  C  C     . CYS B  1  329 ? 12.801  -1.031  -2.324  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 329  CYS B C     1 
ATOM   6172  O  O     . CYS B  1  329 ? 12.636  -2.242  -2.345  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 329  CYS B O     1 
ATOM   6173  C  CB    . CYS B  1  329 ? 11.013  0.493   -3.183  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 329  CYS B CB    1 
ATOM   6174  S  SG    . CYS B  1  329 ? 9.422   1.322   -2.875  1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 329  CYS B SG    1 
ATOM   6175  N  N     . ASN B  1  330 ? 13.990  -0.477  -2.635  1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 330  ASN B N     1 
ATOM   6176  C  CA    . ASN B  1  330 ? 15.171  -1.357  -2.825  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 330  ASN B CA    1 
ATOM   6177  C  C     . ASN B  1  330 ? 15.406  -2.296  -1.650  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 330  ASN B C     1 
ATOM   6178  O  O     . ASN B  1  330 ? 15.617  -3.515  -1.807  1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 330  ASN B O     1 
ATOM   6179  C  CB    . ASN B  1  330 ? 16.464  -0.539  -3.111  1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 330  ASN B CB    1 
ATOM   6180  C  CG    . ASN B  1  330 ? 16.404  0.250   -4.392  1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 330  ASN B CG    1 
ATOM   6181  O  OD1   . ASN B  1  330 ? 17.360  0.957   -4.686  1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 330  ASN B OD1   1 
ATOM   6182  N  ND2   . ASN B  1  330 ? 15.319  0.100   -5.216  1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 330  ASN B ND2   1 
ATOM   6183  N  N     . LEU B  1  331 ? 15.340  -1.742  -0.456  1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 331  LEU B N     1 
ATOM   6184  C  CA    . LEU B  1  331 ? 15.585  -2.492  0.748   1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 331  LEU B CA    1 
ATOM   6185  C  C     . LEU B  1  331 ? 14.557  -3.652  0.876   1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 331  LEU B C     1 
ATOM   6186  O  O     . LEU B  1  331 ? 14.893  -4.784  1.273   1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 331  LEU B O     1 
ATOM   6187  C  CB    . LEU B  1  331 ? 15.490  -1.537  1.919   1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 331  LEU B CB    1 
ATOM   6188  C  CG    . LEU B  1  331 ? 16.160  -1.847  3.303   1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 331  LEU B CG    1 
ATOM   6189  C  CD1   . LEU B  1  331 ? 17.573  -2.400  3.141   1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 331  LEU B CD1   1 
ATOM   6190  C  CD2   . LEU B  1  331 ? 16.267  -0.564  4.119   1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 331  LEU B CD2   1 
ATOM   6191  N  N     . ALA B  1  332 ? 13.329  -3.392  0.419   1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 332  ALA B N     1 
ATOM   6192  C  CA    . ALA B  1  332 ? 12.200  -4.334  0.660   1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 332  ALA B CA    1 
ATOM   6193  C  C     . ALA B  1  332 ? 12.137  -5.321  -0.512  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 332  ALA B C     1 
ATOM   6194  O  O     . ALA B  1  332 ? 11.370  -6.303  -0.480  1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 332  ALA B O     1 
ATOM   6195  C  CB    . ALA B  1  332 ? 10.885  -3.542  0.722   1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 332  ALA B CB    1 
ATOM   6196  N  N     . GLY B  1  333 ? 12.871  -5.005  -1.582  1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 333  GLY B N     1 
ATOM   6197  C  CA    . GLY B  1  333 ? 12.825  -5.820  -2.782  1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 333  GLY B CA    1 
ATOM   6198  C  C     . GLY B  1  333 ? 11.519  -5.677  -3.561  1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 333  GLY B C     1 
ATOM   6199  O  O     . GLY B  1  333 ? 11.053  -6.680  -4.228  1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 333  GLY B O     1 
ATOM   6200  N  N     . LYS B  1  334 ? 10.908  -4.487  -3.495  1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 334  LYS B N     1 
ATOM   6201  C  CA    . LYS B  1  334 ? 9.631   -4.286  -4.227  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 334  LYS B CA    1 
ATOM   6202  C  C     . LYS B  1  334 ? 9.812   -3.206  -5.269  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 334  LYS B C     1 
ATOM   6203  O  O     . LYS B  1  334 ? 10.498  -2.192  -5.076  1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 334  LYS B O     1 
ATOM   6204  C  CB    . LYS B  1  334 ? 8.463   -3.971  -3.271  1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 334  LYS B CB    1 
ATOM   6205  C  CG    . LYS B  1  334 ? 7.942   -5.141  -2.452  1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 334  LYS B CG    1 
ATOM   6206  C  CD    . LYS B  1  334 ? 6.817   -4.695  -1.541  1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 334  LYS B CD    1 
ATOM   6207  C  CE    . LYS B  1  334 ? 6.012   -5.887  -0.973  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 334  LYS B CE    1 
ATOM   6208  N  NZ    . LYS B  1  334 ? 5.167   -5.524  0.218   1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 334  LYS B NZ    1 
ATOM   6209  N  N     . PRO B  1  335 ? 9.189   -3.389  -6.445  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 335  PRO B N     1 
ATOM   6210  C  CA    . PRO B  1  335 ? 9.394   -2.420  -7.466  1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 335  PRO B CA    1 
ATOM   6211  C  C     . PRO B  1  335 ? 8.969   -0.986  -7.138  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 335  PRO B C     1 
ATOM   6212  O  O     . PRO B  1  335 ? 7.922   -0.739  -6.536  1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 335  PRO B O     1 
ATOM   6213  C  CB    . PRO B  1  335 ? 8.536   -2.926  -8.648  1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 335  PRO B CB    1 
ATOM   6214  C  CG    . PRO B  1  335 ? 7.582   -3.899  -8.046  1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 335  PRO B CG    1 
ATOM   6215  C  CD    . PRO B  1  335 ? 8.232   -4.460  -6.825  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 335  PRO B CD    1 
ATOM   6216  N  N     . VAL B  1  336 ? 9.726   -0.052  -7.678  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 336  VAL B N     1 
ATOM   6217  C  CA    . VAL B  1  336 ? 9.415   1.374   -7.524  1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 336  VAL B CA    1 
ATOM   6218  C  C     . VAL B  1  336 ? 9.519   2.101   -8.879  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 336  VAL B C     1 
ATOM   6219  O  O     . VAL B  1  336 ? 10.469  1.876   -9.642  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 336  VAL B O     1 
ATOM   6220  C  CB    . VAL B  1  336 ? 10.235  2.081   -6.431  1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 336  VAL B CB    1 
ATOM   6221  C  CG1   . VAL B  1  336 ? 11.769  1.996   -6.695  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 336  VAL B CG1   1 
ATOM   6222  C  CG2   . VAL B  1  336 ? 9.717   3.525   -6.251  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 336  VAL B CG2   1 
ATOM   6223  N  N     . VAL B  1  337 ? 8.598   3.013   -9.122  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 337  VAL B N     1 
ATOM   6224  C  CA    . VAL B  1  337 ? 8.436   3.748   -10.419 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 337  VAL B CA    1 
ATOM   6225  C  C     . VAL B  1  337 ? 8.713   5.217   -10.153 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 337  VAL B C     1 
ATOM   6226  O  O     . VAL B  1  337 ? 8.213   5.777   -9.179  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 337  VAL B O     1 
ATOM   6227  C  CB    . VAL B  1  337 ? 6.985   3.704   -10.904 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 337  VAL B CB    1 
ATOM   6228  C  CG1   . VAL B  1  337 ? 6.832   4.457   -12.271 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 337  VAL B CG1   1 
ATOM   6229  C  CG2   . VAL B  1  337 ? 6.514   2.242   -11.008 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 337  VAL B CG2   1 
ATOM   6230  N  N     . CYS B  1  338 ? 9.596   5.817   -10.966 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 338  CYS B N     1 
ATOM   6231  C  CA    . CYS B  1  338 ? 9.699   7.270   -10.866 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 338  CYS B CA    1 
ATOM   6232  C  C     . CYS B  1  338 ? 8.849   7.858   -11.974 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 338  CYS B C     1 
ATOM   6233  O  O     . CYS B  1  338 ? 8.973   7.423   -13.119 1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 338  CYS B O     1 
ATOM   6234  C  CB    . CYS B  1  338 ? 11.179  7.657   -11.072 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 338  CYS B CB    1 
ATOM   6235  S  SG    . CYS B  1  338 ? 11.385  9.477   -10.849 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 338  CYS B SG    1 
ATOM   6236  N  N     . ALA B  1  339 ? 8.027   8.860   -11.688 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 339  ALA B N     1 
ATOM   6237  C  CA    . ALA B  1  339 ? 7.093   9.366   -12.694 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 339  ALA B CA    1 
ATOM   6238  C  C     . ALA B  1  339 ? 7.104   10.916  -12.741 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 339  ALA B C     1 
ATOM   6239  O  O     . ALA B  1  339 ? 7.286   11.586  -11.659 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 339  ALA B O     1 
ATOM   6240  C  CB    . ALA B  1  339 ? 5.650   8.876   -12.338 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 339  ALA B CB    1 
ATOM   6241  N  N     . THR B  1  340 ? 6.765   11.428  -13.953 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 340  THR B N     1 
ATOM   6242  C  CA    . THR B  1  340 ? 6.203   12.776  -14.199 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 340  THR B CA    1 
ATOM   6243  C  C     . THR B  1  340 ? 7.215   13.848  -14.488 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 340  THR B C     1 
ATOM   6244  O  O     . THR B  1  340 ? 8.152   14.160  -13.664 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 340  THR B O     1 
ATOM   6245  C  CB    . THR B  1  340 ? 5.297   13.254  -13.025 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 340  THR B CB    1 
ATOM   6246  O  OG1   . THR B  1  340 ? 4.284   12.291  -12.844 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 340  THR B OG1   1 
ATOM   6247  C  CG2   . THR B  1  340 ? 4.583   14.556  -13.352 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 340  THR B CG2   1 
ATOM   6248  N  N     . GLN B  1  341 ? 7.050   14.406  -15.689 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 341  GLN B N     1 
ATOM   6249  C  CA    . GLN B  1  341 ? 7.895   15.484  -16.218 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 341  GLN B CA    1 
ATOM   6250  C  C     . GLN B  1  341 ? 9.315   15.089  -16.406 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 341  GLN B C     1 
ATOM   6251  O  O     . GLN B  1  341 ? 10.186  16.011  -16.496 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 341  GLN B O     1 
ATOM   6252  C  CB    . GLN B  1  341 ? 7.775   16.809  -15.383 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 341  GLN B CB    1 
ATOM   6253  C  CG    . GLN B  1  341 ? 6.313   17.385  -15.360 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 341  GLN B CG    1 
ATOM   6254  C  CD    . GLN B  1  341 ? 6.269   18.751  -14.651 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 341  GLN B CD    1 
ATOM   6255  O  OE1   . GLN B  1  341 ? 6.984   19.001  -13.699 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 341  GLN B OE1   1 
ATOM   6256  N  NE2   . GLN B  1  341 ? 5.537   19.672  -15.231 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 341  GLN B NE2   1 
ATOM   6257  N  N     . MET B  1  342 ? 9.604   13.797  -16.520 1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 342  MET B N     1 
ATOM   6258  C  CA    . MET B  1  342 ? 11.009  13.404  -16.656 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 342  MET B CA    1 
ATOM   6259  C  C     . MET B  1  342 ? 11.629  13.918  -17.945 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 342  MET B C     1 
ATOM   6260  O  O     . MET B  1  342 ? 12.830  14.294  -17.946 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 342  MET B O     1 
ATOM   6261  C  CB    . MET B  1  342 ? 11.163  11.866  -16.549 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 342  MET B CB    1 
ATOM   6262  C  CG    . MET B  1  342 ? 10.569  11.328  -15.221 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 342  MET B CG    1 
ATOM   6263  S  SD    . MET B  1  342 ? 11.151  9.635   -15.085 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 342  MET B SD    1 
ATOM   6264  C  CE    . MET B  1  342 ? 12.828  9.798   -14.452 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 342  MET B CE    1 
ATOM   6265  N  N     . LEU B  1  343 ? 10.885  13.934  -19.053 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 343  LEU B N     1 
ATOM   6266  C  CA    . LEU B  1  343 ? 11.432  14.538  -20.319 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 343  LEU B CA    1 
ATOM   6267  C  C     . LEU B  1  343 ? 10.380  15.547  -20.915 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 343  LEU B C     1 
ATOM   6268  O  O     . LEU B  1  343 ? 10.123  15.591  -22.075 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 343  LEU B O     1 
ATOM   6269  C  CB    . LEU B  1  343 ? 11.757  13.452  -21.357 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 343  LEU B CB    1 
ATOM   6270  C  CG    . LEU B  1  343 ? 12.871  12.379  -21.035 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 343  LEU B CG    1 
ATOM   6271  C  CD1   . LEU B  1  343 ? 12.889  11.336  -22.168 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 343  LEU B CD1   1 
ATOM   6272  C  CD2   . LEU B  1  343 ? 14.229  13.103  -20.905 1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 343  LEU B CD2   1 
ATOM   6273  N  N     . GLU B  1  344 ? 9.889   16.410  -20.036 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 344  GLU B N     1 
ATOM   6274  C  CA    . GLU B  1  344 ? 8.733   17.234  -20.342 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 344  GLU B CA    1 
ATOM   6275  C  C     . GLU B  1  344 ? 8.847   18.039  -21.622 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 344  GLU B C     1 
ATOM   6276  O  O     . GLU B  1  344 ? 7.887   18.132  -22.399 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 344  GLU B O     1 
ATOM   6277  C  CB    . GLU B  1  344 ? 8.424   18.131  -19.136 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 344  GLU B CB    1 
ATOM   6278  C  CG    . GLU B  1  344 ? 7.191   19.050  -19.247 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 344  GLU B CG    1 
ATOM   6279  C  CD    . GLU B  1  344 ? 5.914   18.262  -19.065 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 344  GLU B CD    1 
ATOM   6280  O  OE1   . GLU B  1  344 ? 4.835   18.883  -19.153 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 344  GLU B OE1   1 
ATOM   6281  O  OE2   . GLU B  1  344 ? 5.961   17.035  -18.927 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 344  GLU B OE2   1 
ATOM   6282  N  N     . SER B  1  345 ? 10.033  18.651  -21.842 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 345  SER B N     1 
ATOM   6283  C  CA    . SER B  1  345 ? 10.158  19.557  -22.970 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 345  SER B CA    1 
ATOM   6284  C  C     . SER B  1  345 ? 10.020  18.807  -24.299 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 345  SER B C     1 
ATOM   6285  O  O     . SER B  1  345 ? 9.795   19.415  -25.390 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 345  SER B O     1 
ATOM   6286  C  CB    . SER B  1  345 ? 11.505  20.316  -22.929 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 345  SER B CB    1 
ATOM   6287  O  OG    . SER B  1  345 ? 12.549  19.364  -23.160 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 345  SER B OG    1 
ATOM   6288  N  N     . MET B  1  346 ? 10.218  17.496  -24.242 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 346  MET B N     1 
ATOM   6289  C  CA    . MET B  1  346 ? 10.056  16.711  -25.485 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 346  MET B CA    1 
ATOM   6290  C  C     . MET B  1  346 ? 8.619   16.583  -25.937 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 346  MET B C     1 
ATOM   6291  O  O     . MET B  1  346 ? 8.380   16.089  -27.020 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 346  MET B O     1 
ATOM   6292  C  CB    . MET B  1  346 ? 10.642  15.295  -25.351 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 346  MET B CB    1 
ATOM   6293  C  CG    . MET B  1  346 ? 12.157  15.401  -25.226 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 346  MET B CG    1 
ATOM   6294  S  SD    . MET B  1  346 ? 12.950  13.726  -25.388 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 346  MET B SD    1 
ATOM   6295  C  CE    . MET B  1  346 ? 12.649  13.383  -27.120 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 346  MET B CE    1 
ATOM   6296  N  N     . ILE B  1  347 ? 7.691   17.075  -25.161 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 347  ILE B N     1 
ATOM   6297  C  CA    . ILE B  1  347 ? 6.320   17.285  -25.679 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 347  ILE B CA    1 
ATOM   6298  C  C     . ILE B  1  347 ? 6.355   18.095  -26.987 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 347  ILE B C     1 
ATOM   6299  O  O     . ILE B  1  347 ? 5.612   17.772  -27.939 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 347  ILE B O     1 
ATOM   6300  C  CB    . ILE B  1  347 ? 5.342   17.902  -24.606 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 347  ILE B CB    1 
ATOM   6301  C  CG1   . ILE B  1  347 ? 5.037   16.865  -23.489 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 347  ILE B CG1   1 
ATOM   6302  C  CG2   . ILE B  1  347 ? 4.041   18.419  -25.291 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 347  ILE B CG2   1 
ATOM   6303  C  CD1   . ILE B  1  347 ? 4.446   17.469  -22.200 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 347  ILE B CD1   1 
ATOM   6304  N  N     . THR B  1  348 ? 7.223   19.116  -27.078 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 348  THR B N     1 
ATOM   6305  C  CA    . THR B  1  348 ? 7.286   19.988  -28.201 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 348  THR B CA    1 
ATOM   6306  C  C     . THR B  1  348 ? 8.672   20.022  -28.844 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 348  THR B C     1 
ATOM   6307  O  O     . THR B  1  348 ? 8.768   20.523  -29.936 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 348  THR B O     1 
ATOM   6308  C  CB    . THR B  1  348 ? 6.927   21.480  -27.905 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 348  THR B CB    1 
ATOM   6309  O  OG1   . THR B  1  348 ? 7.782   21.936  -26.868 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 348  THR B OG1   1 
ATOM   6310  C  CG2   . THR B  1  348 ? 5.396   21.581  -27.412 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 348  THR B CG2   1 
ATOM   6311  N  N     . LYS B  1  349 ? 9.719   19.507  -28.192 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 349  LYS B N     1 
ATOM   6312  C  CA    . LYS B  1  349 ? 11.050  19.537  -28.840 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 349  LYS B CA    1 
ATOM   6313  C  C     . LYS B  1  349 ? 11.580  18.173  -29.035 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 349  LYS B C     1 
ATOM   6314  O  O     . LYS B  1  349 ? 11.351  17.351  -28.202 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 349  LYS B O     1 
ATOM   6315  C  CB    . LYS B  1  349 ? 12.036  20.267  -27.969 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 349  LYS B CB    1 
ATOM   6316  C  CG    . LYS B  1  349 ? 11.327  21.445  -27.386 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 349  LYS B CG    1 
ATOM   6317  C  CD    . LYS B  1  349 ? 11.910  22.657  -27.869 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 349  LYS B CD    1 
ATOM   6318  C  CE    . LYS B  1  349 ? 13.006  23.027  -26.932 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 349  LYS B CE    1 
ATOM   6319  N  NZ    . LYS B  1  349 ? 12.899  24.468  -27.301 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 349  LYS B NZ    1 
ATOM   6320  N  N     . PRO B  1  350 ? 12.361  17.969  -30.121 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 350  PRO B N     1 
ATOM   6321  C  CA    . PRO B  1  350 ? 12.823  16.629  -30.457 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 350  PRO B CA    1 
ATOM   6322  C  C     . PRO B  1  350 ? 13.945  16.165  -29.536 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 350  PRO B C     1 
ATOM   6323  O  O     . PRO B  1  350 ? 14.327  15.024  -29.676 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 350  PRO B O     1 
ATOM   6324  C  CB    . PRO B  1  350 ? 13.360  16.769  -31.886 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 350  PRO B CB    1 
ATOM   6325  C  CG    . PRO B  1  350 ? 13.753  18.198  -31.963 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 350  PRO B CG    1 
ATOM   6326  C  CD    . PRO B  1  350 ? 12.767  18.955  -31.130 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 350  PRO B CD    1 
ATOM   6327  N  N     . ARG B  1  351 ? 14.499  17.059  -28.700 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 351  ARG B N     1 
ATOM   6328  C  CA    . ARG B  1  351 ? 15.588  16.676  -27.796 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 351  ARG B CA    1 
ATOM   6329  C  C     . ARG B  1  351 ? 15.318  17.313  -26.458 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 351  ARG B C     1 
ATOM   6330  O  O     . ARG B  1  351 ? 14.756  18.407  -26.393 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 351  ARG B O     1 
ATOM   6331  C  CB    . ARG B  1  351 ? 16.926  17.283  -28.310 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 351  ARG B CB    1 
ATOM   6332  C  CG    . ARG B  1  351 ? 17.321  16.937  -29.761 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 351  ARG B CG    1 
ATOM   6333  C  CD    . ARG B  1  351 ? 17.603  15.472  -29.848 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 351  ARG B CD    1 
ATOM   6334  N  NE    . ARG B  1  351 ? 18.897  15.162  -29.194 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 351  ARG B NE    1 
ATOM   6335  C  CZ    . ARG B  1  351 ? 19.321  13.901  -28.979 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 351  ARG B CZ    1 
ATOM   6336  N  NH1   . ARG B  1  351 ? 18.550  12.868  -29.358 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 351  ARG B NH1   1 
ATOM   6337  N  NH2   . ARG B  1  351 ? 20.520  13.676  -28.416 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 351  ARG B NH2   1 
ATOM   6338  N  N     . PRO B  1  352 ? 15.730  16.653  -25.383 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 352  PRO B N     1 
ATOM   6339  C  CA    . PRO B  1  352 ? 15.374  17.080  -23.963 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 352  PRO B CA    1 
ATOM   6340  C  C     . PRO B  1  352 ? 16.360  18.128  -23.409 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 352  PRO B C     1 
ATOM   6341  O  O     . PRO B  1  352 ? 17.414  18.334  -24.029 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 352  PRO B O     1 
ATOM   6342  C  CB    . PRO B  1  352 ? 15.518  15.763  -23.179 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 352  PRO B CB    1 
ATOM   6343  C  CG    . PRO B  1  352 ? 16.596  14.982  -23.933 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 352  PRO B CG    1 
ATOM   6344  C  CD    . PRO B  1  352 ? 16.388  15.317  -25.446 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 352  PRO B CD    1 
ATOM   6345  N  N     . THR B  1  353 ? 16.035  18.767  -22.279 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 353  THR B N     1 
ATOM   6346  C  CA    . THR B  1  353 ? 16.946  19.741  -21.674 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 353  THR B CA    1 
ATOM   6347  C  C     . THR B  1  353 ? 18.038  18.979  -20.893 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 353  THR B C     1 
ATOM   6348  O  O     . THR B  1  353 ? 17.904  17.772  -20.607 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 353  THR B O     1 
ATOM   6349  C  CB    . THR B  1  353 ? 16.213  20.621  -20.676 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 353  THR B CB    1 
ATOM   6350  O  OG1   . THR B  1  353 ? 15.741  19.812  -19.581 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 353  THR B OG1   1 
ATOM   6351  C  CG2   . THR B  1  353 ? 15.053  21.347  -21.385 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 353  THR B CG2   1 
ATOM   6352  N  N     . ARG B  1  354 ? 19.080  19.705  -20.490 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 354  ARG B N     1 
ATOM   6353  C  CA    . ARG B  1  354 ? 20.167  19.076  -19.717 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 354  ARG B CA    1 
ATOM   6354  C  C     . ARG B  1  354 ? 19.619  18.578  -18.339 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 354  ARG B C     1 
ATOM   6355  O  O     . ARG B  1  354 ? 20.087  17.570  -17.815 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 354  ARG B O     1 
ATOM   6356  C  CB    . ARG B  1  354 ? 21.235  20.079  -19.498 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 354  ARG B CB    1 
ATOM   6357  C  CG    . ARG B  1  354 ? 21.775  20.661  -20.828 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 354  ARG B CG    1 
ATOM   6358  C  CD    . ARG B  1  354 ? 22.136  19.568  -21.837 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 354  ARG B CD    1 
ATOM   6359  N  NE    . ARG B  1  354 ? 22.630  20.163  -23.079 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 354  ARG B NE    1 
ATOM   6360  C  CZ    . ARG B  1  354 ? 21.866  20.614  -24.107 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 354  ARG B CZ    1 
ATOM   6361  N  NH1   . ARG B  1  354 ? 20.506  20.614  -24.116 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 354  ARG B NH1   1 
ATOM   6362  N  NH2   . ARG B  1  354 ? 22.456  21.038  -25.197 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 354  ARG B NH2   1 
ATOM   6363  N  N     . ALA B  1  355 ? 18.649  19.282  -17.760 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 355  ALA B N     1 
ATOM   6364  C  CA    . ALA B  1  355 ? 18.040  18.852  -16.506 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 355  ALA B CA    1 
ATOM   6365  C  C     . ALA B  1  355 ? 17.211  17.564  -16.656 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 355  ALA B C     1 
ATOM   6366  O  O     . ALA B  1  355 ? 17.153  16.731  -15.736 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 355  ALA B O     1 
ATOM   6367  C  CB    . ALA B  1  355 ? 17.143  19.968  -15.926 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 355  ALA B CB    1 
ATOM   6368  N  N     . GLU B  1  356 ? 16.539  17.388  -17.809 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 356  GLU B N     1 
ATOM   6369  C  CA    . GLU B  1  356 ? 15.705  16.176  -18.030 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 356  GLU B CA    1 
ATOM   6370  C  C     . GLU B  1  356 ? 16.599  14.984  -18.186 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 356  GLU B C     1 
ATOM   6371  O  O     . GLU B  1  356 ? 16.294  13.922  -17.585 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 356  GLU B O     1 
ATOM   6372  C  CB    . GLU B  1  356 ? 14.826  16.391  -19.300 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 356  GLU B CB    1 
ATOM   6373  C  CG    . GLU B  1  356 ? 13.703  17.376  -18.887 1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 356  GLU B CG    1 
ATOM   6374  C  CD    . GLU B  1  356 ? 12.990  18.087  -20.037 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 356  GLU B CD    1 
ATOM   6375  O  OE1   . GLU B  1  356 ? 13.434  17.937  -21.202 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 356  GLU B OE1   1 
ATOM   6376  O  OE2   . GLU B  1  356 ? 12.094  18.929  -19.703 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 356  GLU B OE2   1 
ATOM   6377  N  N     . THR B  1  357 ? 17.708  15.096  -18.963 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 357  THR B N     1 
ATOM   6378  C  CA    . THR B  1  357 ? 18.480  13.864  -19.046 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 357  THR B CA    1 
ATOM   6379  C  C     . THR B  1  357 ? 19.135  13.461  -17.712 1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 357  THR B C     1 
ATOM   6380  O  O     . THR B  1  357 ? 19.183  12.251  -17.362 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 357  THR B O     1 
ATOM   6381  C  CB    . THR B  1  357 ? 19.563  13.950  -20.144 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 357  THR B CB    1 
ATOM   6382  O  OG1   . THR B  1  357 ? 20.427  15.041  -19.799 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 357  THR B OG1   1 
ATOM   6383  C  CG2   . THR B  1  357 ? 18.897  14.289  -21.464 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 357  THR B CG2   1 
ATOM   6384  N  N     . SER B  1  358 ? 19.586  14.457  -16.963 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 358  SER B N     1 
ATOM   6385  C  CA    . SER B  1  358 ? 20.135  14.269  -15.636 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 358  SER B CA    1 
ATOM   6386  C  C     . SER B  1  358 ? 19.062  13.599  -14.755 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 358  SER B C     1 
ATOM   6387  O  O     . SER B  1  358 ? 19.369  12.721  -13.977 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 358  SER B O     1 
ATOM   6388  C  CB    . SER B  1  358 ? 20.377  15.678  -15.128 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 358  SER B CB    1 
ATOM   6389  O  OG    . SER B  1  358 ? 20.508  15.723  -13.781 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 358  SER B OG    1 
ATOM   6390  N  N     . ASP B  1  359 ? 17.822  14.096  -14.834 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 359  ASP B N     1 
ATOM   6391  C  CA    . ASP B  1  359 ? 16.735  13.580  -13.989 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 359  ASP B CA    1 
ATOM   6392  C  C     . ASP B  1  359 ? 16.536  12.056  -14.240 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 359  ASP B C     1 
ATOM   6393  O  O     . ASP B  1  359 ? 16.400  11.239  -13.277 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 359  ASP B O     1 
ATOM   6394  C  CB    . ASP B  1  359 ? 15.387  14.312  -14.290 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 359  ASP B CB    1 
ATOM   6395  C  CG    . ASP B  1  359 ? 14.232  13.815  -13.406 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 359  ASP B CG    1 
ATOM   6396  O  OD1   . ASP B  1  359 ? 14.333  13.823  -12.119 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 359  ASP B OD1   1 
ATOM   6397  O  OD2   . ASP B  1  359 ? 13.136  13.432  -13.938 1.00 21.66  ? ? ? ? ? ? 359  ASP B OD2   1 
ATOM   6398  N  N     . VAL B  1  360 ? 16.345  11.683  -15.494 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 360  VAL B N     1 
ATOM   6399  C  CA    . VAL B  1  360 ? 16.288  10.243  -15.853 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 360  VAL B CA    1 
ATOM   6400  C  C     . VAL B  1  360 ? 17.524  9.429   -15.298 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 360  VAL B C     1 
ATOM   6401  O  O     . VAL B  1  360 ? 17.348  8.355   -14.756 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 360  VAL B O     1 
ATOM   6402  C  CB    . VAL B  1  360 ? 16.172  10.068  -17.418 1.00 18.92  ? ? ? ? ? ? 360  VAL B CB    1 
ATOM   6403  C  CG1   . VAL B  1  360 ? 16.151  8.561   -17.731 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 360  VAL B CG1   1 
ATOM   6404  C  CG2   . VAL B  1  360 ? 14.810  10.663  -17.911 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 360  VAL B CG2   1 
ATOM   6405  N  N     . ALA B  1  361 ? 18.744  9.918   -15.533 1.00 18.78  ? ? ? ? ? ? 361  ALA B N     1 
ATOM   6406  C  CA    . ALA B  1  361 ? 19.931  9.178   -15.147 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 361  ALA B CA    1 
ATOM   6407  C  C     . ALA B  1  361 ? 19.923  9.006   -13.647 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 361  ALA B C     1 
ATOM   6408  O  O     . ALA B  1  361 ? 20.214  7.923   -13.140 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 361  ALA B O     1 
ATOM   6409  C  CB    . ALA B  1  361 ? 21.181  9.923   -15.568 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 361  ALA B CB    1 
ATOM   6410  N  N     . ASN B  1  362 ? 19.506  10.044  -12.947 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 362  ASN B N     1 
ATOM   6411  C  CA    . ASN B  1  362 ? 19.565  10.020  -11.490 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 362  ASN B CA    1 
ATOM   6412  C  C     . ASN B  1  362 ? 18.447  9.187   -10.875 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 362  ASN B C     1 
ATOM   6413  O  O     . ASN B  1  362 ? 18.639  8.598   -9.783  1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 362  ASN B O     1 
ATOM   6414  C  CB    . ASN B  1  362 ? 19.516  11.439  -10.905 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 362  ASN B CB    1 
ATOM   6415  C  CG    . ASN B  1  362 ? 20.915  12.068  -10.816 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 362  ASN B CG    1 
ATOM   6416  O  OD1   . ASN B  1  362 ? 21.841  11.526  -10.157 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 362  ASN B OD1   1 
ATOM   6417  N  ND2   . ASN B  1  362 ? 21.115  13.207  -11.497 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 362  ASN B ND2   1 
ATOM   6418  N  N     . ALA B  1  363 ? 17.280  9.077   -11.578 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 363  ALA B N     1 
ATOM   6419  C  CA    . ALA B  1  363 ? 16.238  8.162   -11.093 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 363  ALA B CA    1 
ATOM   6420  C  C     . ALA B  1  363 ? 16.766  6.689   -11.112 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 363  ALA B C     1 
ATOM   6421  O  O     . ALA B  1  363 ? 16.473  5.889   -10.199 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 363  ALA B O     1 
ATOM   6422  C  CB    . ALA B  1  363 ? 14.902  8.330   -11.868 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 363  ALA B CB    1 
ATOM   6423  N  N     . VAL B  1  364 ? 17.566  6.378   -12.146 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 364  VAL B N     1 
ATOM   6424  C  CA    . VAL B  1  364 ? 18.121  5.028   -12.274 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 364  VAL B CA    1 
ATOM   6425  C  C     . VAL B  1  364 ? 19.181  4.865   -11.184 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 364  VAL B C     1 
ATOM   6426  O  O     . VAL B  1  364 ? 19.201  3.829   -10.480 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 364  VAL B O     1 
ATOM   6427  C  CB    . VAL B  1  364 ? 18.757  4.856   -13.698 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 364  VAL B CB    1 
ATOM   6428  C  CG1   . VAL B  1  364 ? 19.596  3.557   -13.834 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 364  VAL B CG1   1 
ATOM   6429  C  CG2   . VAL B  1  364 ? 17.625  4.806   -14.692 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 364  VAL B CG2   1 
ATOM   6430  N  N     . LEU B  1  365 ? 20.079  5.851   -11.066 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 365  LEU B N     1 
ATOM   6431  C  CA    . LEU B  1  365 ? 21.090  5.762   -10.011 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 365  LEU B CA    1 
ATOM   6432  C  C     . LEU B  1  365 ? 20.500  5.700   -8.624  1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 365  LEU B C     1 
ATOM   6433  O  O     . LEU B  1  365 ? 21.118  5.054   -7.772  1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 365  LEU B O     1 
ATOM   6434  C  CB    . LEU B  1  365 ? 22.090  6.910   -10.088 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 365  LEU B CB    1 
ATOM   6435  C  CG    . LEU B  1  365 ? 22.970  6.857   -11.395 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 365  LEU B CG    1 
ATOM   6436  C  CD1   . LEU B  1  365 ? 23.727  8.202   -11.632 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 365  LEU B CD1   1 
ATOM   6437  C  CD2   . LEU B  1  365 ? 23.917  5.623   -11.491 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 365  LEU B CD2   1 
ATOM   6438  N  N     . ASP B  1  366 ? 19.370  6.388   -8.409  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 366  ASP B N     1 
ATOM   6439  C  CA    . ASP B  1  366 ? 18.690  6.370   -7.104  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 366  ASP B CA    1 
ATOM   6440  C  C     . ASP B  1  366 ? 18.209  4.902   -6.758  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 366  ASP B C     1 
ATOM   6441  O  O     . ASP B  1  366 ? 18.181  4.533   -5.555  1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 366  ASP B O     1 
ATOM   6442  C  CB    . ASP B  1  366 ? 17.434  7.160   -7.130  1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 366  ASP B CB    1 
ATOM   6443  C  CG    . ASP B  1  366 ? 17.648  8.674   -6.985  1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 366  ASP B CG    1 
ATOM   6444  O  OD1   . ASP B  1  366 ? 18.742  9.076   -6.539  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 366  ASP B OD1   1 
ATOM   6445  O  OD2   . ASP B  1  366 ? 16.692  9.428   -7.325  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 366  ASP B OD2   1 
ATOM   6446  N  N     . GLY B  1  367 ? 17.905  4.139   -7.810  1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 367  GLY B N     1 
ATOM   6447  C  CA    . GLY B  1  367 ? 17.444  2.721   -7.711  1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 367  GLY B CA    1 
ATOM   6448  C  C     . GLY B  1  367 ? 16.069  2.413   -8.315  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 367  GLY B C     1 
ATOM   6449  O  O     . GLY B  1  367 ? 15.486  1.345   -8.016  1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 367  GLY B O     1 
ATOM   6450  N  N     . ALA B  1  368 ? 15.549  3.314   -9.144  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 368  ALA B N     1 
ATOM   6451  C  CA    . ALA B  1  368 ? 14.161  3.113   -9.671  1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 368  ALA B CA    1 
ATOM   6452  C  C     . ALA B  1  368 ? 14.148  1.830   -10.532 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 368  ALA B C     1 
ATOM   6453  O  O     . ALA B  1  368 ? 15.043  1.661   -11.360 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 368  ALA B O     1 
ATOM   6454  C  CB    . ALA B  1  368 ? 13.650  4.283   -10.512 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 368  ALA B CB    1 
ATOM   6455  N  N     . ASP B  1  369 ? 13.073  1.017   -10.387 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 369  ASP B N     1 
ATOM   6456  C  CA    . ASP B  1  369 ? 12.819  -0.144  -11.252 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 369  ASP B CA    1 
ATOM   6457  C  C     . ASP B  1  369 ? 12.261  0.331   -12.571 1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 369  ASP B C     1 
ATOM   6458  O  O     . ASP B  1  369 ? 12.620  -0.250  -13.580 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 369  ASP B O     1 
ATOM   6459  C  CB    . ASP B  1  369 ? 11.842  -1.150  -10.594 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 369  ASP B CB    1 
ATOM   6460  C  CG    . ASP B  1  369 ? 12.461  -1.792  -9.414  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 369  ASP B CG    1 
ATOM   6461  O  OD1   . ASP B  1  369 ? 13.133  -2.841  -9.562  1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 369  ASP B OD1   1 
ATOM   6462  O  OD2   . ASP B  1  369 ? 12.346  -1.179  -8.316  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 369  ASP B OD2   1 
ATOM   6463  N  N     . CYS B  1  370 ? 11.476  1.443   -12.609 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 370  CYS B N     1 
ATOM   6464  C  CA    . CYS B  1  370 ? 10.802  1.800   -13.893 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 370  CYS B CA    1 
ATOM   6465  C  C     . CYS B  1  370 ? 10.827  3.331   -13.941 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 370  CYS B C     1 
ATOM   6466  O  O     . CYS B  1  370 ? 10.851  3.990   -12.865 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 370  CYS B O     1 
ATOM   6467  C  CB    . CYS B  1  370 ? 9.338   1.434   -13.860 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 370  CYS B CB    1 
ATOM   6468  S  SG    . CYS B  1  370 ? 9.039   -0.351  -13.663 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 370  CYS B SG    1 
ATOM   6469  N  N     . ILE B  1  371 ? 10.873  3.854   -15.139 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 371  ILE B N     1 
ATOM   6470  C  CA    . ILE B  1  371 ? 10.768  5.296   -15.343 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 371  ILE B CA    1 
ATOM   6471  C  C     . ILE B  1  371 ? 9.573   5.431   -16.276 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 371  ILE B C     1 
ATOM   6472  O  O     . ILE B  1  371 ? 9.177   4.442   -16.913 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 371  ILE B O     1 
ATOM   6473  C  CB    . ILE B  1  371 ? 12.076  5.883   -15.943 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 371  ILE B CB    1 
ATOM   6474  C  CG1   . ILE B  1  371 ? 12.527  5.142   -17.227 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 371  ILE B CG1   1 
ATOM   6475  C  CG2   . ILE B  1  371 ? 13.191  5.910   -14.872 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 371  ILE B CG2   1 
ATOM   6476  C  CD1   . ILE B  1  371 ? 13.889  5.554   -17.794 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 371  ILE B CD1   1 
ATOM   6477  N  N     . MET B  1  372 ? 8.934   6.604   -16.229 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 372  MET B N     1 
ATOM   6478  C  CA    . MET B  1  372 ? 7.623   6.823   -16.905 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 372  MET B CA    1 
ATOM   6479  C  C     . MET B  1  372 ? 7.660   8.093   -17.798 1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 372  MET B C     1 
ATOM   6480  O  O     . MET B  1  372 ? 8.458   9.018   -17.566 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 372  MET B O     1 
ATOM   6481  C  CB    . MET B  1  372 ? 6.525   6.825   -15.812 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 372  MET B CB    1 
ATOM   6482  C  CG    . MET B  1  372 ? 5.124   6.874   -16.422 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 372  MET B CG    1 
ATOM   6483  S  SD    . MET B  1  372 ? 4.041   6.407   -15.054 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 372  MET B SD    1 
ATOM   6484  C  CE    . MET B  1  372 ? 3.136   7.878   -14.916 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 372  MET B CE    1 
ATOM   6485  N  N     . LEU B  1  373 ? 6.900   8.082   -18.881 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 373  LEU B N     1 
ATOM   6486  C  CA    . LEU B  1  373 ? 6.562   9.193   -19.697 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 373  LEU B CA    1 
ATOM   6487  C  C     . LEU B  1  373 ? 4.995   9.367   -19.667 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 373  LEU B C     1 
ATOM   6488  O  O     . LEU B  1  373 ? 4.221   8.364   -19.600 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 373  LEU B O     1 
ATOM   6489  C  CB    . LEU B  1  373 ? 7.000   8.888   -21.148 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 373  LEU B CB    1 
ATOM   6490  C  CG    . LEU B  1  373 ? 8.592   8.771   -21.239 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 373  LEU B CG    1 
ATOM   6491  C  CD1   . LEU B  1  373 ? 8.905   8.036   -22.525 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 373  LEU B CD1   1 
ATOM   6492  C  CD2   . LEU B  1  373 ? 9.251   10.193  -21.210 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 373  LEU B CD2   1 
ATOM   6493  N  N     . SER B  1  374 ? 4.561   10.638  -19.577 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 374  SER B N     1 
ATOM   6494  C  CA    A SER B  1  374 ? 3.139   10.933  -19.518 0.69 24.05  ? ? ? ? ? ? 374  SER B CA    1 
ATOM   6495  C  CA    B SER B  1  374 ? 3.169   10.967  -19.482 0.31 23.35  ? ? ? ? ? ? 374  SER B CA    1 
ATOM   6496  C  C     . SER B  1  374 ? 2.815   11.756  -20.740 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 374  SER B C     1 
ATOM   6497  O  O     . SER B  1  374 ? 2.614   11.151  -21.794 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 374  SER B O     1 
ATOM   6498  C  CB    A SER B  1  374 ? 2.678   11.581  -18.184 0.69 24.45  ? ? ? ? ? ? 374  SER B CB    1 
ATOM   6499  C  CB    B SER B  1  374 ? 2.887   11.738  -18.178 0.31 23.40  ? ? ? ? ? ? 374  SER B CB    1 
ATOM   6500  O  OG    A SER B  1  374 ? 3.185   10.824  -17.125 0.69 20.84  ? ? ? ? ? ? 374  SER B OG    1 
ATOM   6501  O  OG    B SER B  1  374 ? 1.510   11.751  -17.901 0.31 21.03  ? ? ? ? ? ? 374  SER B OG    1 
ATOM   6502  N  N     . GLY B  1  375 ? 2.759   13.110  -20.635 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 375  GLY B N     1 
ATOM   6503  C  CA    . GLY B  1  375 ? 2.405   13.931  -21.816 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 375  GLY B CA    1 
ATOM   6504  C  C     . GLY B  1  375 ? 3.389   13.674  -22.994 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 375  GLY B C     1 
ATOM   6505  O  O     . GLY B  1  375 ? 3.013   13.767  -24.167 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 375  GLY B O     1 
ATOM   6506  N  N     . GLU B  1  376 ? 4.641   13.323  -22.670 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 376  GLU B N     1 
ATOM   6507  C  CA    . GLU B  1  376 ? 5.659   13.085  -23.673 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 376  GLU B CA    1 
ATOM   6508  C  C     . GLU B  1  376 ? 5.230   12.008  -24.663 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 376  GLU B C     1 
ATOM   6509  O  O     . GLU B  1  376 ? 5.601   12.075  -25.845 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 376  GLU B O     1 
ATOM   6510  C  CB    . GLU B  1  376 ? 7.025   12.657  -23.113 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 376  GLU B CB    1 
ATOM   6511  C  CG    . GLU B  1  376 ? 7.597   13.603  -22.028 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 376  GLU B CG    1 
ATOM   6512  C  CD    . GLU B  1  376 ? 7.264   13.220  -20.618 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 376  GLU B CD    1 
ATOM   6513  O  OE1   . GLU B  1  376 ? 6.120   12.854  -20.296 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 376  GLU B OE1   1 
ATOM   6514  O  OE2   . GLU B  1  376 ? 8.180   13.352  -19.781 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 376  GLU B OE2   1 
ATOM   6515  N  N     . THR B  1  377 ? 4.475   11.005  -24.187 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 377  THR B N     1 
ATOM   6516  C  CA    . THR B  1  377 ? 4.002   10.022  -25.132 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 377  THR B CA    1 
ATOM   6517  C  C     . THR B  1  377 ? 2.513   10.168  -25.354 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 377  THR B C     1 
ATOM   6518  O  O     . THR B  1  377 ? 2.024   9.798   -26.409 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 377  THR B O     1 
ATOM   6519  C  CB    . THR B  1  377 ? 4.345   8.582   -24.765 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 377  THR B CB    1 
ATOM   6520  O  OG1   . THR B  1  377 ? 3.720   8.278   -23.518 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 377  THR B OG1   1 
ATOM   6521  C  CG2   . THR B  1  377 ? 5.930   8.404   -24.634 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 377  THR B CG2   1 
ATOM   6522  N  N     . ALA B  1  378 ? 1.768   10.730  -24.403 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 378  ALA B N     1 
ATOM   6523  C  CA    . ALA B  1  378 ? 0.284   10.707  -24.596 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 378  ALA B CA    1 
ATOM   6524  C  C     . ALA B  1  378 ? -0.136  11.742  -25.645 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 378  ALA B C     1 
ATOM   6525  O  O     . ALA B  1  378 ? -1.077  11.535  -26.448 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 378  ALA B O     1 
ATOM   6526  C  CB    . ALA B  1  378 ? -0.455  10.993  -23.272 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 378  ALA B CB    1 
ATOM   6527  N  N     . LYS B  1  379 ? 0.567   12.866  -25.672 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 379  LYS B N     1 
ATOM   6528  C  CA    . LYS B  1  379 ? 0.076   14.051  -26.381 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 379  LYS B CA    1 
ATOM   6529  C  C     . LYS B  1  379 ? 1.127   14.807  -27.199 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 379  LYS B C     1 
ATOM   6530  O  O     . LYS B  1  379 ? 0.747   15.468  -28.161 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 379  LYS B O     1 
ATOM   6531  C  CB    . LYS B  1  379 ? -0.803  14.932  -25.413 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 379  LYS B CB    1 
ATOM   6532  C  CG    . LYS B  1  379 ? -0.166  16.123  -24.694 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 379  LYS B CG    1 
ATOM   6533  C  CD    . LYS B  1  379 ? -0.981  16.728  -23.494 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 379  LYS B CD    1 
ATOM   6534  C  CE    . LYS B  1  379 ? -1.671  15.719  -22.505 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 379  LYS B CE    1 
ATOM   6535  N  NZ    . LYS B  1  379 ? -0.917  14.842  -21.505 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 379  LYS B NZ    1 
ATOM   6536  N  N     . GLY B  1  380 ? 2.411   14.633  -26.907 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 380  GLY B N     1 
ATOM   6537  C  CA    . GLY B  1  380 ? 3.536   15.349  -27.527 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 380  GLY B CA    1 
ATOM   6538  C  C     . GLY B  1  380 ? 3.719   14.999  -28.998 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 380  GLY B C     1 
ATOM   6539  O  O     . GLY B  1  380 ? 3.062   14.081  -29.553 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 380  GLY B O     1 
ATOM   6540  N  N     . ASN B  1  381 ? 4.658   15.703  -29.615 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 381  ASN B N     1 
ATOM   6541  C  CA    . ASN B  1  381 ? 4.980   15.514  -30.998 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 381  ASN B CA    1 
ATOM   6542  C  C     . ASN B  1  381 ? 6.108   14.538  -31.250 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 381  ASN B C     1 
ATOM   6543  O  O     . ASN B  1  381 ? 6.415   14.268  -32.373 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 381  ASN B O     1 
ATOM   6544  C  CB    . ASN B  1  381 ? 5.335   16.846  -31.573 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 381  ASN B CB    1 
ATOM   6545  C  CG    . ASN B  1  381 ? 4.100   17.632  -31.941 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 381  ASN B CG    1 
ATOM   6546  O  OD1   . ASN B  1  381 ? 3.008   17.065  -32.097 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 381  ASN B OD1   1 
ATOM   6547  N  ND2   . ASN B  1  381 ? 4.251   18.910  -32.081 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 381  ASN B ND2   1 
ATOM   6548  N  N     . PHE B  1  382 ? 6.694   14.018  -30.186 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 382  PHE B N     1 
ATOM   6549  C  CA    . PHE B  1  382 ? 7.849   13.097  -30.268 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 382  PHE B CA    1 
ATOM   6550  C  C     . PHE B  1  382 ? 7.743   11.895  -29.328 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 382  PHE B C     1 
ATOM   6551  O  O     . PHE B  1  382 ? 8.662   11.660  -28.491 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 382  PHE B O     1 
ATOM   6552  C  CB    . PHE B  1  382 ? 9.094   13.954  -29.947 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 382  PHE B CB    1 
ATOM   6553  C  CG    . PHE B  1  382 ? 9.273   15.125  -30.919 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 382  PHE B CG    1 
ATOM   6554  C  CD1   . PHE B  1  382 ? 8.946   16.425  -30.517 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 382  PHE B CD1   1 
ATOM   6555  C  CD2   . PHE B  1  382 ? 9.723   14.934  -32.212 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 382  PHE B CD2   1 
ATOM   6556  C  CE1   . PHE B  1  382 ? 9.071   17.495  -31.376 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 382  PHE B CE1   1 
ATOM   6557  C  CE2   . PHE B  1  382 ? 9.909   16.054  -33.117 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 382  PHE B CE2   1 
ATOM   6558  C  CZ    . PHE B  1  382 ? 9.591   17.358  -32.690 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 382  PHE B CZ    1 
ATOM   6559  N  N     . PRO B  1  383 ? 6.619   11.164  -29.352 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 383  PRO B N     1 
ATOM   6560  C  CA    . PRO B  1  383 ? 6.446   10.104  -28.396 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 383  PRO B CA    1 
ATOM   6561  C  C     . PRO B  1  383 ? 7.492   8.987   -28.566 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 383  PRO B C     1 
ATOM   6562  O  O     . PRO B  1  383 ? 7.984   8.428   -27.577 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 383  PRO B O     1 
ATOM   6563  C  CB    . PRO B  1  383 ? 5.040   9.577   -28.718 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 383  PRO B CB    1 
ATOM   6564  C  CG    . PRO B  1  383 ? 4.816   9.913   -30.170 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 383  PRO B CG    1 
ATOM   6565  C  CD    . PRO B  1  383 ? 5.478   11.257  -30.303 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 383  PRO B CD    1 
ATOM   6566  N  N     . VAL B  1  384 ? 7.822   8.650   -29.813 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 384  VAL B N     1 
ATOM   6567  C  CA    . VAL B  1  384 ? 8.820   7.561   -30.072 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 384  VAL B CA    1 
ATOM   6568  C  C     . VAL B  1  384 ? 10.217  8.035   -29.707 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 384  VAL B C     1 
ATOM   6569  O  O     . VAL B  1  384 ? 10.976  7.340   -29.007 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 384  VAL B O     1 
ATOM   6570  C  CB    . VAL B  1  384 ? 8.778   7.060   -31.562 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 384  VAL B CB    1 
ATOM   6571  C  CG1   . VAL B  1  384 ? 9.921   6.086   -31.920 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 384  VAL B CG1   1 
ATOM   6572  C  CG2   . VAL B  1  384 ? 7.384   6.455   -31.916 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 384  VAL B CG2   1 
ATOM   6573  N  N     . GLU B  1  385 ? 10.574  9.219   -30.125 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 385  GLU B N     1 
ATOM   6574  C  CA    . GLU B  1  385 ? 11.860  9.772   -29.654 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 385  GLU B CA    1 
ATOM   6575  C  C     . GLU B  1  385 ? 11.958  9.842   -28.131 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 385  GLU B C     1 
ATOM   6576  O  O     . GLU B  1  385 ? 13.055  9.727   -27.542 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 385  GLU B O     1 
ATOM   6577  C  CB    . GLU B  1  385 ? 12.116  11.200  -30.192 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 385  GLU B CB    1 
ATOM   6578  C  CG    . GLU B  1  385 ? 12.171  11.272  -31.681 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 385  GLU B CG    1 
ATOM   6579  C  CD    . GLU B  1  385 ? 10.807  11.220  -32.378 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 385  GLU B CD    1 
ATOM   6580  O  OE1   . GLU B  1  385 ? 9.702   11.041  -31.804 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 385  GLU B OE1   1 
ATOM   6581  O  OE2   . GLU B  1  385 ? 10.846  11.350  -33.608 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 385  GLU B OE2   1 
ATOM   6582  N  N     . ALA B  1  386 ? 10.864  10.154  -27.441 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B N     1 
ATOM   6583  C  CA    . ALA B  1  386 ? 11.002  10.245  -25.999 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B CA    1 
ATOM   6584  C  C     . ALA B  1  386 ? 11.321  8.852   -25.310 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B C     1 
ATOM   6585  O  O     . ALA B  1  386 ? 12.116  8.744   -24.352 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B O     1 
ATOM   6586  C  CB    . ALA B  1  386 ? 9.695   10.807  -25.436 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B CB    1 
ATOM   6587  N  N     . VAL B  1  387 ? 10.654  7.809   -25.789 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 387  VAL B N     1 
ATOM   6588  C  CA    . VAL B  1  387 ? 10.953  6.414   -25.364 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 387  VAL B CA    1 
ATOM   6589  C  C     . VAL B  1  387 ? 12.431  6.094   -25.683 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 387  VAL B C     1 
ATOM   6590  O  O     . VAL B  1  387 ? 13.136  5.601   -24.801 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 387  VAL B O     1 
ATOM   6591  C  CB    . VAL B  1  387 ? 9.991   5.414   -26.020 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 387  VAL B CB    1 
ATOM   6592  C  CG1   . VAL B  1  387 ? 10.396  3.951   -25.627 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 387  VAL B CG1   1 
ATOM   6593  C  CG2   . VAL B  1  387 ? 8.525   5.692   -25.598 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 387  VAL B CG2   1 
ATOM   6594  N  N     . LYS B  1  388 ? 12.881  6.352   -26.926 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 388  LYS B N     1 
ATOM   6595  C  CA    . LYS B  1  388 ? 14.281  6.138   -27.315 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 388  LYS B CA    1 
ATOM   6596  C  C     . LYS B  1  388 ? 15.240  6.861   -26.378 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 388  LYS B C     1 
ATOM   6597  O  O     . LYS B  1  388 ? 16.328  6.300   -26.055 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 388  LYS B O     1 
ATOM   6598  C  CB    . LYS B  1  388 ? 14.641  6.519   -28.799 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 388  LYS B CB    1 
ATOM   6599  C  CG    . LYS B  1  388 ? 13.984  5.617   -29.865 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 388  LYS B CG    1 
ATOM   6600  C  CD    . LYS B  1  388 ? 14.386  6.049   -31.305 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 388  LYS B CD    1 
ATOM   6601  C  CE    . LYS B  1  388 ? 13.648  5.125   -32.313 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 388  LYS B CE    1 
ATOM   6602  N  NZ    . LYS B  1  388 ? 13.890  5.626   -33.757 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 388  LYS B NZ    1 
ATOM   6603  N  N     . MET B  1  389 ? 14.920  8.119   -26.007 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 389  MET B N     1 
ATOM   6604  C  CA    . MET B  1  389 ? 15.822  8.885   -25.142 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 389  MET B CA    1 
ATOM   6605  C  C     . MET B  1  389 ? 15.846  8.244   -23.739 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 389  MET B C     1 
ATOM   6606  O  O     . MET B  1  389 ? 16.947  8.109   -23.129 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 389  MET B O     1 
ATOM   6607  C  CB    . MET B  1  389 ? 15.345  10.348  -25.005 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 389  MET B CB    1 
ATOM   6608  C  CG    . MET B  1  389 ? 16.220  11.175  -24.035 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 389  MET B CG    1 
ATOM   6609  S  SD    . MET B  1  389 ? 17.973  11.246  -24.485 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 389  MET B SD    1 
ATOM   6610  C  CE    . MET B  1  389 ? 17.881  11.831  -26.145 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 389  MET B CE    1 
ATOM   6611  N  N     . GLN B  1  390 ? 14.676  7.937   -23.162 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 390  GLN B N     1 
ATOM   6612  C  CA    . GLN B  1  390 ? 14.723  7.264   -21.831 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 390  GLN B CA    1 
ATOM   6613  C  C     . GLN B  1  390 ? 15.529  5.932   -21.973 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 390  GLN B C     1 
ATOM   6614  O  O     . GLN B  1  390 ? 16.310  5.604   -21.109 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 390  GLN B O     1 
ATOM   6615  C  CB    . GLN B  1  390 ? 13.345  6.916   -21.280 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 390  GLN B CB    1 
ATOM   6616  C  CG    . GLN B  1  390 ? 12.674  8.125   -20.650 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 390  GLN B CG    1 
ATOM   6617  C  CD    . GLN B  1  390 ? 11.589  7.721   -19.679 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 390  GLN B CD    1 
ATOM   6618  O  OE1   . GLN B  1  390 ? 10.939  6.694   -19.859 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 390  GLN B OE1   1 
ATOM   6619  N  NE2   . GLN B  1  390 ? 11.386  8.533   -18.662 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 390  GLN B NE2   1 
ATOM   6620  N  N     . HIS B  1  391 ? 15.385  5.214   -23.067 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 391  HIS B N     1 
ATOM   6621  C  CA    . HIS B  1  391 ? 16.181  3.940   -23.230 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 391  HIS B CA    1 
ATOM   6622  C  C     . HIS B  1  391 ? 17.677  4.210   -23.164 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 391  HIS B C     1 
ATOM   6623  O  O     . HIS B  1  391 ? 18.452  3.507   -22.452 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 391  HIS B O     1 
ATOM   6624  C  CB    . HIS B  1  391 ? 15.714  3.150   -24.414 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 391  HIS B CB    1 
ATOM   6625  C  CG    . HIS B  1  391 ? 16.709  2.135   -24.887 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 391  HIS B CG    1 
ATOM   6626  N  ND1   . HIS B  1  391 ? 16.692  0.835   -24.448 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 391  HIS B ND1   1 
ATOM   6627  C  CD2   . HIS B  1  391 ? 17.816  2.272   -25.715 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 391  HIS B CD2   1 
ATOM   6628  C  CE1   . HIS B  1  391 ? 17.713  0.166   -25.036 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 391  HIS B CE1   1 
ATOM   6629  N  NE2   . HIS B  1  391 ? 18.389  1.048   -25.842 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 391  HIS B NE2   1 
ATOM   6630  N  N     . ALA B  1  392 ? 18.113  5.226   -23.922 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 392  ALA B N     1 
ATOM   6631  C  CA    . ALA B  1  392 ? 19.493  5.544   -24.076 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 392  ALA B CA    1 
ATOM   6632  C  C     . ALA B  1  392 ? 20.107  6.016   -22.766 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 392  ALA B C     1 
ATOM   6633  O  O     . ALA B  1  392 ? 21.219  5.583   -22.398 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 392  ALA B O     1 
ATOM   6634  C  CB    . ALA B  1  392 ? 19.714  6.577   -25.210 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 392  ALA B CB    1 
ATOM   6635  N  N     . ILE B  1  393 ? 19.365  6.803   -22.000 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 393  ILE B N     1 
ATOM   6636  C  CA    . ILE B  1  393 ? 19.930  7.406   -20.775 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 393  ILE B CA    1 
ATOM   6637  C  C     . ILE B  1  393 ? 19.967  6.271   -19.719 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 393  ILE B C     1 
ATOM   6638  O  O     . ILE B  1  393 ? 21.005  6.092   -19.057 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 393  ILE B O     1 
ATOM   6639  C  CB    . ILE B  1  393 ? 19.041  8.537   -20.217 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 393  ILE B CB    1 
ATOM   6640  C  CG1   . ILE B  1  393 ? 18.946  9.743   -21.215 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 393  ILE B CG1   1 
ATOM   6641  C  CG2   . ILE B  1  393 ? 19.645  9.050   -18.901 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 393  ILE B CG2   1 
ATOM   6642  C  CD1   . ILE B  1  393 ? 17.753  10.601  -20.864 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 393  ILE B CD1   1 
ATOM   6643  N  N     . ALA B  1  394 ? 18.854  5.494   -19.621 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 394  ALA B N     1 
ATOM   6644  C  CA    . ALA B  1  394 ? 18.820  4.367   -18.647 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 394  ALA B CA    1 
ATOM   6645  C  C     . ALA B  1  394 ? 20.009  3.386   -18.821 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 394  ALA B C     1 
ATOM   6646  O  O     . ALA B  1  394 ? 20.646  2.992   -17.804 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 394  ALA B O     1 
ATOM   6647  C  CB    . ALA B  1  394 ? 17.471  3.626   -18.627 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 394  ALA B CB    1 
ATOM   6648  N  N     . ARG B  1  395 ? 20.356  3.054   -20.081 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 395  ARG B N     1 
ATOM   6649  C  CA    . ARG B  1  395 ? 21.395  2.101   -20.315 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 395  ARG B CA    1 
ATOM   6650  C  C     . ARG B  1  395 ? 22.743  2.695   -19.825 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 395  ARG B C     1 
ATOM   6651  O  O     . ARG B  1  395 ? 23.595  1.979   -19.295 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 395  ARG B O     1 
ATOM   6652  C  CB    . ARG B  1  395 ? 21.425  1.732   -21.809 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 395  ARG B CB    1 
ATOM   6653  C  CG    . ARG B  1  395 ? 21.921  0.403   -22.093 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 395  ARG B CG    1 
ATOM   6654  C  CD    . ARG B  1  395 ? 21.950  0.146   -23.595 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 395  ARG B CD    1 
ATOM   6655  N  NE    . ARG B  1  395 ? 22.512  -1.159  -23.824 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 395  ARG B NE    1 
ATOM   6656  C  CZ    . ARG B  1  395 ? 23.266  -1.488  -24.879 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 395  ARG B CZ    1 
ATOM   6657  N  NH1   . ARG B  1  395 ? 23.562  -0.551  -25.769 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 395  ARG B NH1   1 
ATOM   6658  N  NH2   . ARG B  1  395 ? 23.728  -2.740  -25.034 1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 395  ARG B NH2   1 
ATOM   6659  N  N     . GLU B  1  396 ? 22.950  4.019   -19.995 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 396  GLU B N     1 
ATOM   6660  C  CA    . GLU B  1  396 ? 24.160  4.598   -19.498 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 396  GLU B CA    1 
ATOM   6661  C  C     . GLU B  1  396 ? 24.264  4.592   -18.007 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 396  GLU B C     1 
ATOM   6662  O  O     . GLU B  1  396 ? 25.352  4.322   -17.500 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 396  GLU B O     1 
ATOM   6663  C  CB    . GLU B  1  396 ? 24.407  6.050   -20.052 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 396  GLU B CB    1 
ATOM   6664  C  CG    . GLU B  1  396 ? 24.557  6.066   -21.569 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 396  GLU B CG    1 
ATOM   6665  C  CD    . GLU B  1  396 ? 25.965  5.796   -22.060 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 396  GLU B CD    1 
ATOM   6666  O  OE1   . GLU B  1  396 ? 26.956  5.505   -21.280 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 396  GLU B OE1   1 
ATOM   6667  O  OE2   . GLU B  1  396 ? 26.135  5.844   -23.301 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 396  GLU B OE2   1 
ATOM   6668  N  N     . ALA B  1  397 ? 23.145  4.899   -17.364 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 397  ALA B N     1 
ATOM   6669  C  CA    . ALA B  1  397 ? 23.084  5.079   -15.931 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 397  ALA B CA    1 
ATOM   6670  C  C     . ALA B  1  397 ? 23.206  3.711   -15.281 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 397  ALA B C     1 
ATOM   6671  O  O     . ALA B  1  397 ? 23.929  3.602   -14.313 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 397  ALA B O     1 
ATOM   6672  C  CB    . ALA B  1  397 ? 21.759  5.695   -15.554 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 397  ALA B CB    1 
ATOM   6673  N  N     . GLU B  1  398 ? 22.586  2.662   -15.886 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 398  GLU B N     1 
ATOM   6674  C  CA    . GLU B  1  398 ? 22.698  1.303   -15.347 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 398  GLU B CA    1 
ATOM   6675  C  C     . GLU B  1  398 ? 24.159  0.878   -15.281 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 398  GLU B C     1 
ATOM   6676  O  O     . GLU B  1  398 ? 24.617  0.237   -14.299 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 398  GLU B O     1 
ATOM   6677  C  CB    . GLU B  1  398 ? 21.860  0.302   -16.214 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 398  GLU B CB    1 
ATOM   6678  C  CG    . GLU B  1  398 ? 20.412  0.485   -15.920 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 398  GLU B CG    1 
ATOM   6679  C  CD    . GLU B  1  398 ? 19.553  0.147   -17.136 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 398  GLU B CD    1 
ATOM   6680  O  OE1   . GLU B  1  398 ? 20.051  -0.555  -18.068 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 398  GLU B OE1   1 
ATOM   6681  O  OE2   . GLU B  1  398 ? 18.428  0.644   -17.159 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 398  GLU B OE2   1 
ATOM   6682  N  N     . ALA B  1  399 ? 24.931  1.209   -16.316 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B N     1 
ATOM   6683  C  CA    . ALA B  1  399 ? 26.314  0.818   -16.328 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B CA    1 
ATOM   6684  C  C     . ALA B  1  399 ? 27.107  1.548   -15.252 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B C     1 
ATOM   6685  O  O     . ALA B  1  399 ? 28.110  1.013   -14.767 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B O     1 
ATOM   6686  C  CB    . ALA B  1  399 ? 26.943  0.981   -17.714 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B CB    1 
ATOM   6687  N  N     . ALA B  1  400 ? 26.666  2.745   -14.859 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 400  ALA B N     1 
ATOM   6688  C  CA    . ALA B  1  400 ? 27.411  3.520   -13.868 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 400  ALA B CA    1 
ATOM   6689  C  C     . ALA B  1  400 ? 26.998  3.176   -12.414 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 400  ALA B C     1 
ATOM   6690  O  O     . ALA B  1  400 ? 27.522  3.757   -11.481 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 400  ALA B O     1 
ATOM   6691  C  CB    . ALA B  1  400 ? 27.177  4.996   -14.099 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 400  ALA B CB    1 
ATOM   6692  N  N     . VAL B  1  401 ? 26.027  2.302   -12.214 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 401  VAL B N     1 
ATOM   6693  C  CA    . VAL B  1  401 ? 25.669  1.894   -10.879 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 401  VAL B CA    1 
ATOM   6694  C  C     . VAL B  1  401 ? 26.935  1.322   -10.178 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 401  VAL B C     1 
ATOM   6695  O  O     . VAL B  1  401 ? 27.731  0.529   -10.769 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 401  VAL B O     1 
ATOM   6696  C  CB    . VAL B  1  401 ? 24.490  0.869   -10.977 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 401  VAL B CB    1 
ATOM   6697  C  CG1   . VAL B  1  401 ? 24.375  0.048   -9.691  1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 401  VAL B CG1   1 
ATOM   6698  C  CG2   . VAL B  1  401 ? 23.183  1.606   -11.341 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 401  VAL B CG2   1 
ATOM   6699  N  N     . TYR B  1  402 ? 27.156  1.734   -8.930  1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 402  TYR B N     1 
ATOM   6700  C  CA    . TYR B  1  402 ? 28.277  1.179   -8.177  1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 402  TYR B CA    1 
ATOM   6701  C  C     . TYR B  1  402 ? 27.907  -0.113  -7.430  1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 402  TYR B C     1 
ATOM   6702  O  O     . TYR B  1  402 ? 27.672  -0.078  -6.205  1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 402  TYR B O     1 
ATOM   6703  C  CB    . TYR B  1  402 ? 28.801  2.232   -7.215  1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 402  TYR B CB    1 
ATOM   6704  C  CG    . TYR B  1  402 ? 30.116  1.934   -6.531  1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 402  TYR B CG    1 
ATOM   6705  C  CD1   . TYR B  1  402 ? 31.197  1.366   -7.213  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 402  TYR B CD1   1 
ATOM   6706  C  CD2   . TYR B  1  402 ? 30.301  2.304   -5.205  1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 402  TYR B CD2   1 
ATOM   6707  C  CE1   . TYR B  1  402 ? 32.421  1.132   -6.585  1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 402  TYR B CE1   1 
ATOM   6708  C  CE2   . TYR B  1  402 ? 31.489  2.079   -4.562  1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 402  TYR B CE2   1 
ATOM   6709  C  CZ    . TYR B  1  402 ? 32.537  1.480   -5.240  1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 402  TYR B CZ    1 
ATOM   6710  O  OH    . TYR B  1  402 ? 33.681  1.313   -4.547  1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 402  TYR B OH    1 
ATOM   6711  N  N     . HIS B  1  403 ? 27.932  -1.245  -8.151  1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 403  HIS B N     1 
ATOM   6712  C  CA    . HIS B  1  403 ? 27.470  -2.552  -7.595  1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 403  HIS B CA    1 
ATOM   6713  C  C     . HIS B  1  403 ? 28.255  -2.944  -6.400  1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 403  HIS B C     1 
ATOM   6714  O  O     . HIS B  1  403 ? 27.719  -3.532  -5.459  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 403  HIS B O     1 
ATOM   6715  C  CB    . HIS B  1  403 ? 27.532  -3.668  -8.609  1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 403  HIS B CB    1 
ATOM   6716  C  CG    . HIS B  1  403 ? 26.539  -3.489  -9.709  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 403  HIS B CG    1 
ATOM   6717  N  ND1   . HIS B  1  403 ? 25.202  -3.776  -9.549  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 403  HIS B ND1   1 
ATOM   6718  C  CD2   . HIS B  1  403 ? 26.689  -2.982  -10.992 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 403  HIS B CD2   1 
ATOM   6719  C  CE1   . HIS B  1  403 ? 24.551  -3.477  -10.695 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 403  HIS B CE1   1 
ATOM   6720  N  NE2   . HIS B  1  403 ? 25.476  -3.016  -11.589 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 403  HIS B NE2   1 
ATOM   6721  N  N     . ARG B  1  404 ? 29.544  -2.649  -6.399  1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B N     1 
ATOM   6722  C  CA    . ARG B  1  404 ? 30.315  -3.129  -5.269  1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CA    1 
ATOM   6723  C  C     . ARG B  1  404 ? 29.729  -2.637  -3.937  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B C     1 
ATOM   6724  O  O     . ARG B  1  404 ? 29.645  -3.363  -2.969  1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B O     1 
ATOM   6725  C  CB    . ARG B  1  404 ? 31.770  -2.748  -5.391  1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CB    1 
ATOM   6726  C  CG    . ARG B  1  404 ? 32.450  -2.661  -4.066  1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CG    1 
ATOM   6727  C  CD    . ARG B  1  404 ? 33.817  -2.192  -4.385  1.00 64.00  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CD    1 
ATOM   6728  N  NE    . ARG B  1  404 ? 34.407  -3.285  -5.115  1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B NE    1 
ATOM   6729  C  CZ    . ARG B  1  404 ? 35.700  -3.502  -5.134  1.00 74.38  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CZ    1 
ATOM   6730  N  NH1   . ARG B  1  404 ? 36.511  -2.675  -4.474  1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B NH1   1 
ATOM   6731  N  NH2   . ARG B  1  404 ? 36.166  -4.536  -5.802  1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B NH2   1 
ATOM   6732  N  N     . GLN B  1  405 ? 29.356  -1.380  -3.881  1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 405  GLN B N     1 
ATOM   6733  C  CA    . GLN B  1  405 ? 28.737  -0.875  -2.685  1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 405  GLN B CA    1 
ATOM   6734  C  C     . GLN B  1  405 ? 27.259  -1.301  -2.564  1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 405  GLN B C     1 
ATOM   6735  O  O     . GLN B  1  405 ? 26.803  -1.655  -1.492  1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 405  GLN B O     1 
ATOM   6736  C  CB    . GLN B  1  405 ? 28.872  0.674   -2.635  1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 405  GLN B CB    1 
ATOM   6737  C  CG    . GLN B  1  405 ? 27.948  1.357   -1.622  1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 405  GLN B CG    1 
ATOM   6738  C  CD    . GLN B  1  405 ? 28.247  2.887   -1.492  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 405  GLN B CD    1 
ATOM   6739  O  OE1   . GLN B  1  405 ? 29.303  3.288   -1.049  1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 405  GLN B OE1   1 
ATOM   6740  N  NE2   . GLN B  1  405 ? 27.304  3.700   -1.909  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 405  GLN B NE2   1 
ATOM   6741  N  N     . LEU B  1  406 ? 26.505  -1.212  -3.648  1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B N     1 
ATOM   6742  C  CA    . LEU B  1  406 ? 25.075  -1.446  -3.595  1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CA    1 
ATOM   6743  C  C     . LEU B  1  406 ? 24.781  -2.945  -3.252  1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B C     1 
ATOM   6744  O  O     . LEU B  1  406 ? 23.901  -3.239  -2.435  1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B O     1 
ATOM   6745  C  CB    . LEU B  1  406 ? 24.462  -1.009  -4.937  1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CB    1 
ATOM   6746  C  CG    . LEU B  1  406 ? 23.040  -1.424  -5.198  1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CG    1 
ATOM   6747  C  CD1   . LEU B  1  406 ? 22.149  -0.739  -4.165  1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CD1   1 
ATOM   6748  C  CD2   . LEU B  1  406 ? 22.582  -1.141  -6.636  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CD2   1 
ATOM   6749  N  N     . PHE B  1  407 ? 25.526  -3.875  -3.848  1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 407  PHE B N     1 
ATOM   6750  C  CA    . PHE B  1  407 ? 25.326  -5.300  -3.504  1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 407  PHE B CA    1 
ATOM   6751  C  C     . PHE B  1  407 ? 25.673  -5.571  -2.037  1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 407  PHE B C     1 
ATOM   6752  O  O     . PHE B  1  407 ? 24.907  -6.208  -1.311  1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 407  PHE B O     1 
ATOM   6753  C  CB    . PHE B  1  407 ? 26.144  -6.208  -4.398  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 407  PHE B CB    1 
ATOM   6754  C  CG    . PHE B  1  407 ? 26.014  -7.675  -4.034  1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 407  PHE B CG    1 
ATOM   6755  C  CD1   . PHE B  1  407 ? 24.760  -8.329  -4.062  1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 407  PHE B CD1   1 
ATOM   6756  C  CD2   . PHE B  1  407 ? 27.128  -8.380  -3.666  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 407  PHE B CD2   1 
ATOM   6757  C  CE1   . PHE B  1  407 ? 24.681  -9.708  -3.733  1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 407  PHE B CE1   1 
ATOM   6758  C  CE2   . PHE B  1  407 ? 27.055  -9.733  -3.318  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 407  PHE B CE2   1 
ATOM   6759  C  CZ    . PHE B  1  407 ? 25.797  -10.390 -3.371  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 407  PHE B CZ    1 
ATOM   6760  N  N     . GLU B  1  408 ? 26.802  -5.064  -1.587  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 408  GLU B N     1 
ATOM   6761  C  CA    . GLU B  1  408 ? 27.186  -5.217  -0.175  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 408  GLU B CA    1 
ATOM   6762  C  C     . GLU B  1  408 ? 26.066  -4.692  0.775   1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 408  GLU B C     1 
ATOM   6763  O  O     . GLU B  1  408 ? 25.677  -5.364  1.723   1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 408  GLU B O     1 
ATOM   6764  C  CB    . GLU B  1  408 ? 28.545  -4.536  0.151   1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 408  GLU B CB    1 
ATOM   6765  C  CG    . GLU B  1  408 ? 28.990  -4.775  1.599   1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 408  GLU B CG    1 
ATOM   6766  C  CD    . GLU B  1  408 ? 30.239  -3.969  2.046   1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 408  GLU B CD    1 
ATOM   6767  O  OE1   . GLU B  1  408 ? 30.104  -3.027  2.886   1.00 76.30  ? ? ? ? ? ? 408  GLU B OE1   1 
ATOM   6768  O  OE2   . GLU B  1  408 ? 31.383  -4.270  1.587   1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 408  GLU B OE2   1 
ATOM   6769  N  N     . GLU B  1  409 ? 25.586  -3.475  0.530   1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 409  GLU B N     1 
ATOM   6770  C  CA    . GLU B  1  409 ? 24.514  -2.884  1.314   1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 409  GLU B CA    1 
ATOM   6771  C  C     . GLU B  1  409 ? 23.227  -3.685  1.258   1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 409  GLU B C     1 
ATOM   6772  O  O     . GLU B  1  409 ? 22.615  -3.911  2.305   1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 409  GLU B O     1 
ATOM   6773  C  CB    . GLU B  1  409 ? 24.203  -1.451  0.833   1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 409  GLU B CB    1 
ATOM   6774  C  CG    . GLU B  1  409 ? 25.314  -0.471  1.145   1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 409  GLU B CG    1 
ATOM   6775  C  CD    . GLU B  1  409 ? 24.945  0.912   0.588   1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 409  GLU B CD    1 
ATOM   6776  O  OE1   . GLU B  1  409 ? 24.334  1.026   -0.552  1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 409  GLU B OE1   1 
ATOM   6777  O  OE2   . GLU B  1  409 ? 25.212  1.841   1.330   1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 409  GLU B OE2   1 
ATOM   6778  N  N     . LEU B  1  410 ? 22.817  -4.091  0.057   1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 410  LEU B N     1 
ATOM   6779  C  CA    . LEU B  1  410 ? 21.632  -4.950  -0.120  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 410  LEU B CA    1 
ATOM   6780  C  C     . LEU B  1  410 ? 21.814  -6.299  0.503   1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 410  LEU B C     1 
ATOM   6781  O  O     . LEU B  1  410 ? 20.853  -6.858  1.057   1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 410  LEU B O     1 
ATOM   6782  C  CB    . LEU B  1  410 ? 21.254  -5.091  -1.632  1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 410  LEU B CB    1 
ATOM   6783  C  CG    . LEU B  1  410 ? 20.807  -3.851  -2.366  1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 410  LEU B CG    1 
ATOM   6784  C  CD1   . LEU B  1  410 ? 20.612  -4.205  -3.828  1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 410  LEU B CD1   1 
ATOM   6785  C  CD2   . LEU B  1  410 ? 19.526  -3.272  -1.808  1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 410  LEU B CD2   1 
ATOM   6786  N  N     . ARG B  1  411 ? 23.034  -6.841  0.425   1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 411  ARG B N     1 
ATOM   6787  C  CA    . ARG B  1  411 ? 23.348  -8.129  1.021   1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 411  ARG B CA    1 
ATOM   6788  C  C     . ARG B  1  411 ? 23.251  -7.999  2.547   1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 411  ARG B C     1 
ATOM   6789  O  O     . ARG B  1  411 ? 22.528  -8.786  3.190   1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 411  ARG B O     1 
ATOM   6790  C  CB    . ARG B  1  411 ? 24.730  -8.705  0.562   1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 411  ARG B CB    1 
ATOM   6791  C  CG    . ARG B  1  411 ? 25.253  -10.028 1.221   1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 411  ARG B CG    1 
ATOM   6792  C  CD    . ARG B  1  411 ? 26.795  -10.194 1.337   1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 411  ARG B CD    1 
ATOM   6793  N  NE    . ARG B  1  411 ? 27.530  -9.110  0.659   1.00 73.85  ? ? ? ? ? ? 411  ARG B NE    1 
ATOM   6794  C  CZ    . ARG B  1  411 ? 28.840  -8.802  0.732   1.00 75.46  ? ? ? ? ? ? 411  ARG B CZ    1 
ATOM   6795  N  NH1   . ARG B  1  411 ? 29.739  -9.541  1.422   1.00 79.45  ? ? ? ? ? ? 411  ARG B NH1   1 
ATOM   6796  N  NH2   . ARG B  1  411 ? 29.261  -7.718  0.060   1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 411  ARG B NH2   1 
ATOM   6797  N  N     . ARG B  1  412 ? 23.914  -7.006  3.121   1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 412  ARG B N     1 
ATOM   6798  C  CA    . ARG B  1  412 ? 24.040  -6.920  4.570   1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 412  ARG B CA    1 
ATOM   6799  C  C     . ARG B  1  412 ? 22.712  -6.514  5.204   1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 412  ARG B C     1 
ATOM   6800  O  O     . ARG B  1  412 ? 22.570  -6.564  6.419   1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 412  ARG B O     1 
ATOM   6801  C  CB    . ARG B  1  412 ? 25.084  -5.866  4.954   1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 412  ARG B CB    1 
ATOM   6802  C  CG    . ARG B  1  412 ? 26.543  -6.323  5.041   1.00 71.76  ? ? ? ? ? ? 412  ARG B CG    1 
ATOM   6803  C  CD    . ARG B  1  412 ? 27.508  -5.135  4.852   1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 412  ARG B CD    1 
ATOM   6804  N  NE    . ARG B  1  412 ? 28.320  -4.755  6.015   1.00 82.15  ? ? ? ? ? ? 412  ARG B NE    1 
ATOM   6805  C  CZ    . ARG B  1  412 ? 29.579  -5.149  6.229   1.00 81.56  ? ? ? ? ? ? 412  ARG B CZ    1 
ATOM   6806  N  NH1   . ARG B  1  412 ? 30.172  -5.981  5.364   1.00 77.68  ? ? ? ? ? ? 412  ARG B NH1   1 
ATOM   6807  N  NH2   . ARG B  1  412 ? 30.236  -4.732  7.319   1.00 85.15  ? ? ? ? ? ? 412  ARG B NH2   1 
ATOM   6808  N  N     . ALA B  1  413 ? 21.744  -6.024  4.433   1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 413  ALA B N     1 
ATOM   6809  C  CA    . ALA B  1  413 ? 20.575  -5.490  5.126   1.00 60.04  ? ? ? ? ? ? 413  ALA B CA    1 
ATOM   6810  C  C     . ALA B  1  413 ? 19.396  -6.426  4.987   1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 413  ALA B C     1 
ATOM   6811  O  O     . ALA B  1  413 ? 18.493  -6.389  5.832   1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 413  ALA B O     1 
ATOM   6812  C  CB    . ALA B  1  413 ? 20.250  -4.028  4.776   1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 413  ALA B CB    1 
ATOM   6813  N  N     . ALA B  1  414 ? 19.432  -7.278  3.973   1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 414  ALA B N     1 
ATOM   6814  C  CA    . ALA B  1  414 ? 18.401  -8.304  3.763   1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 414  ALA B CA    1 
ATOM   6815  C  C     . ALA B  1  414 ? 18.452  -9.288  4.971   1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 414  ALA B C     1 
ATOM   6816  O  O     . ALA B  1  414 ? 19.544  -9.657  5.440   1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 414  ALA B O     1 
ATOM   6817  C  CB    . ALA B  1  414 ? 18.546  -9.018  2.431   1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 414  ALA B CB    1 
ATOM   6818  N  N     . PRO B  1  415 ? 17.269  -9.677  5.493   1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 415  PRO B N     1 
ATOM   6819  C  CA    . PRO B  1  415 ? 17.344  -10.529 6.661   1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 415  PRO B CA    1 
ATOM   6820  C  C     . PRO B  1  415 ? 17.841  -11.988 6.297   1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 415  PRO B C     1 
ATOM   6821  O  O     . PRO B  1  415 ? 17.738  -12.415 5.160   1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 415  PRO B O     1 
ATOM   6822  C  CB    . PRO B  1  415 ? 15.890  -10.509 7.164   1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 415  PRO B CB    1 
ATOM   6823  C  CG    . PRO B  1  415 ? 15.054  -9.874  6.073   1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 415  PRO B CG    1 
ATOM   6824  C  CD    . PRO B  1  415 ? 15.924  -9.710  4.868   1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 415  PRO B CD    1 
ATOM   6825  N  N     . LEU B  1  416 ? 18.340  -12.728 7.263   1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 416  LEU B N     1 
ATOM   6826  C  CA    . LEU B  1  416 ? 18.508  -14.177 7.134   1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 416  LEU B CA    1 
ATOM   6827  C  C     . LEU B  1  416 ? 17.165  -14.815 6.701   1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 416  LEU B C     1 
ATOM   6828  O  O     . LEU B  1  416 ? 16.097  -14.379 7.139   1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 416  LEU B O     1 
ATOM   6829  C  CB    . LEU B  1  416 ? 18.913  -14.757 8.452   1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 416  LEU B CB    1 
ATOM   6830  C  CG    . LEU B  1  416 ? 20.273  -14.396 8.982   1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 416  LEU B CG    1 
ATOM   6831  C  CD1   . LEU B  1  416 ? 20.350  -14.937 10.387  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 416  LEU B CD1   1 
ATOM   6832  C  CD2   . LEU B  1  416 ? 21.370  -15.042 8.096   1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 416  LEU B CD2   1 
ATOM   6833  N  N     . SER B  1  417 ? 17.203  -15.845 5.885   1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 417  SER B N     1 
ATOM   6834  C  CA    . SER B  1  417 ? 15.985  -16.443 5.355   1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 417  SER B CA    1 
ATOM   6835  C  C     . SER B  1  417 ? 16.181  -17.958 5.311   1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 417  SER B C     1 
ATOM   6836  O  O     . SER B  1  417 ? 17.273  -18.428 4.932   1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 417  SER B O     1 
ATOM   6837  C  CB    . SER B  1  417 ? 15.733  -15.925 3.970   1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 417  SER B CB    1 
ATOM   6838  O  OG    . SER B  1  417 ? 14.605  -16.539 3.389   1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 417  SER B OG    1 
ATOM   6839  N  N     . ARG B  1  418 ? 15.126  -18.715 5.628   1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 418  ARG B N     1 
ATOM   6840  C  CA    . ARG B  1  418 ? 15.124  -20.152 5.391   1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 418  ARG B CA    1 
ATOM   6841  C  C     . ARG B  1  418 ? 14.286  -20.516 4.136   1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 418  ARG B C     1 
ATOM   6842  O  O     . ARG B  1  418 ? 14.007  -21.700 3.892   1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 418  ARG B O     1 
ATOM   6843  C  CB    . ARG B  1  418 ? 14.586  -20.868 6.584   1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 418  ARG B CB    1 
ATOM   6844  C  CG    . ARG B  1  418 ? 15.623  -20.919 7.676   1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 418  ARG B CG    1 
ATOM   6845  C  CD    . ARG B  1  418 ? 15.053  -21.437 8.944   1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 418  ARG B CD    1 
ATOM   6846  N  NE    . ARG B  1  418 ? 14.316  -22.690 8.861   1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 418  ARG B NE    1 
ATOM   6847  C  CZ    . ARG B  1  418 ? 14.856  -23.902 8.937   1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 418  ARG B CZ    1 
ATOM   6848  N  NH1   . ARG B  1  418 ? 16.173  -24.087 9.011   1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 418  ARG B NH1   1 
ATOM   6849  N  NH2   . ARG B  1  418 ? 14.050  -24.944 8.935   1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 418  ARG B NH2   1 
ATOM   6850  N  N     . ASP B  1  419 ? 13.877  -19.519 3.399   1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 419  ASP B N     1 
ATOM   6851  C  CA    . ASP B  1  419 ? 13.215  -19.754 2.112   1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 419  ASP B CA    1 
ATOM   6852  C  C     . ASP B  1  419 ? 14.219  -20.143 1.032   1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 419  ASP B C     1 
ATOM   6853  O  O     . ASP B  1  419 ? 15.093  -19.338 0.649   1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 419  ASP B O     1 
ATOM   6854  C  CB    . ASP B  1  419 ? 12.486  -18.522 1.611   1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 419  ASP B CB    1 
ATOM   6855  C  CG    . ASP B  1  419 ? 11.673  -18.845 0.429   1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 419  ASP B CG    1 
ATOM   6856  O  OD1   . ASP B  1  419 ? 10.719  -19.575 0.607   1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 419  ASP B OD1   1 
ATOM   6857  O  OD2   . ASP B  1  419 ? 11.990  -18.455 -0.660  1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 419  ASP B OD2   1 
ATOM   6858  N  N     . PRO B  1  420 ? 14.090  -21.370 0.495   1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 420  PRO B N     1 
ATOM   6859  C  CA    . PRO B  1  420 ? 15.101  -21.743 -0.521  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 420  PRO B CA    1 
ATOM   6860  C  C     . PRO B  1  420 ? 15.169  -20.861 -1.736  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 420  PRO B C     1 
ATOM   6861  O  O     . PRO B  1  420 ? 16.283  -20.737 -2.338  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 420  PRO B O     1 
ATOM   6862  C  CB    . PRO B  1  420 ? 14.755  -23.191 -0.857  1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 420  PRO B CB    1 
ATOM   6863  C  CG    . PRO B  1  420 ? 14.236  -23.660 0.505   1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 420  PRO B CG    1 
ATOM   6864  C  CD    . PRO B  1  420 ? 13.280  -22.539 0.881   1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 420  PRO B CD    1 
ATOM   6865  N  N     . THR B  1  421 ? 14.065  -20.214 -2.077  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 421  THR B N     1 
ATOM   6866  C  CA    . THR B  1  421 ? 14.095  -19.334 -3.220  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 421  THR B CA    1 
ATOM   6867  C  C     . THR B  1  421 ? 14.996  -18.087 -2.937  1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 421  THR B C     1 
ATOM   6868  O  O     . THR B  1  421 ? 15.801  -17.637 -3.795  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 421  THR B O     1 
ATOM   6869  C  CB    . THR B  1  421 ? 12.693  -18.824 -3.674  1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 421  THR B CB    1 
ATOM   6870  O  OG1   . THR B  1  421 ? 11.809  -19.939 -3.848  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 421  THR B OG1   1 
ATOM   6871  C  CG2   . THR B  1  421 ? 12.859  -17.974 -5.031  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 421  THR B CG2   1 
ATOM   6872  N  N     . GLU B  1  422 ? 14.850  -17.524 -1.754  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 422  GLU B N     1 
ATOM   6873  C  CA    . GLU B  1  422 ? 15.703  -16.389 -1.369  1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 422  GLU B CA    1 
ATOM   6874  C  C     . GLU B  1  422 ? 17.150  -16.779 -1.308  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 422  GLU B C     1 
ATOM   6875  O  O     . GLU B  1  422 ? 18.025  -15.974 -1.647  1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 422  GLU B O     1 
ATOM   6876  C  CB    . GLU B  1  422 ? 15.319  -15.911 0.047   1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 422  GLU B CB    1 
ATOM   6877  C  CG    . GLU B  1  422 ? 13.903  -15.414 0.181   1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 422  GLU B CG    1 
ATOM   6878  C  CD    . GLU B  1  422 ? 13.808  -13.898 0.264   1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 422  GLU B CD    1 
ATOM   6879  O  OE1   . GLU B  1  422 ? 14.795  -13.176 -0.121  1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 422  GLU B OE1   1 
ATOM   6880  O  OE2   . GLU B  1  422 ? 12.715  -13.448 0.697   1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 422  GLU B OE2   1 
ATOM   6881  N  N     . VAL B  1  423 ? 17.389  -17.958 -0.747  1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 423  VAL B N     1 
ATOM   6882  C  CA    . VAL B  1  423 ? 18.751  -18.451 -0.490  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 423  VAL B CA    1 
ATOM   6883  C  C     . VAL B  1  423 ? 19.414  -18.645 -1.830  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 423  VAL B C     1 
ATOM   6884  O  O     . VAL B  1  423 ? 20.608  -18.303 -2.078  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 423  VAL B O     1 
ATOM   6885  C  CB    . VAL B  1  423 ? 18.733  -19.744 0.376   1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 423  VAL B CB    1 
ATOM   6886  C  CG1   . VAL B  1  423 ? 20.115  -20.435 0.402   1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 423  VAL B CG1   1 
ATOM   6887  C  CG2   . VAL B  1  423 ? 18.225  -19.477 1.865   1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 423  VAL B CG2   1 
ATOM   6888  N  N     . THR B  1  424 ? 18.658  -19.252 -2.740  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 424  THR B N     1 
ATOM   6889  C  CA    . THR B  1  424 ? 19.261  -19.599 -4.024  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 424  THR B CA    1 
ATOM   6890  C  C     . THR B  1  424 ? 19.542  -18.302 -4.786  1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 424  THR B C     1 
ATOM   6891  O  O     . THR B  1  424 ? 20.532  -18.212 -5.525  1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 424  THR B O     1 
ATOM   6892  C  CB    . THR B  1  424 ? 18.312  -20.504 -4.887  1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 424  THR B CB    1 
ATOM   6893  O  OG1   . THR B  1  424 ? 18.127  -21.761 -4.159  1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 424  THR B OG1   1 
ATOM   6894  C  CG2   . THR B  1  424 ? 18.963  -20.791 -6.287  1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 424  THR B CG2   1 
ATOM   6895  N  N     . ALA B  1  425 ? 18.612  -17.344 -4.649  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 425  ALA B N     1 
ATOM   6896  C  CA    . ALA B  1  425 ? 18.740  -16.054 -5.356  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 425  ALA B CA    1 
ATOM   6897  C  C     . ALA B  1  425 ? 20.062  -15.336 -4.964  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 425  ALA B C     1 
ATOM   6898  O  O     . ALA B  1  425 ? 20.796  -14.865 -5.849  1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 425  ALA B O     1 
ATOM   6899  C  CB    . ALA B  1  425 ? 17.517  -15.128 -5.076  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 425  ALA B CB    1 
ATOM   6900  N  N     . ILE B  1  426 ? 20.337  -15.194 -3.664  1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 426  ILE B N     1 
ATOM   6901  C  CA    . ILE B  1  426 ? 21.539  -14.440 -3.292  1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 426  ILE B CA    1 
ATOM   6902  C  C     . ILE B  1  426 ? 22.820  -15.214 -3.762  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 426  ILE B C     1 
ATOM   6903  O  O     . ILE B  1  426 ? 23.804  -14.611 -4.243  1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 426  ILE B O     1 
ATOM   6904  C  CB    . ILE B  1  426 ? 21.533  -14.001 -1.824  1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 426  ILE B CB    1 
ATOM   6905  C  CG1   . ILE B  1  426 ? 22.542  -12.816 -1.584  1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 426  ILE B CG1   1 
ATOM   6906  C  CG2   . ILE B  1  426 ? 21.825  -15.250 -0.984  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 426  ILE B CG2   1 
ATOM   6907  C  CD1   . ILE B  1  426 ? 22.600  -12.263 -0.134  1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 426  ILE B CD1   1 
ATOM   6908  N  N     . GLY B  1  427 ? 22.743  -16.534 -3.736  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 427  GLY B N     1 
ATOM   6909  C  CA    . GLY B  1  427 ? 23.880  -17.410 -4.128  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 427  GLY B CA    1 
ATOM   6910  C  C     . GLY B  1  427 ? 24.084  -17.265 -5.624  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 427  GLY B C     1 
ATOM   6911  O  O     . GLY B  1  427 ? 25.280  -17.135 -6.073  1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 427  GLY B O     1 
ATOM   6912  N  N     . ALA B  1  428 ? 22.984  -17.211 -6.397  1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 428  ALA B N     1 
ATOM   6913  C  CA    . ALA B  1  428 ? 23.102  -17.058 -7.916  1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 428  ALA B CA    1 
ATOM   6914  C  C     . ALA B  1  428 ? 23.743  -15.654 -8.250  1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 428  ALA B C     1 
ATOM   6915  O  O     . ALA B  1  428 ? 24.528  -15.506 -9.218  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 428  ALA B O     1 
ATOM   6916  C  CB    . ALA B  1  428 ? 21.680  -17.133 -8.576  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 428  ALA B CB    1 
ATOM   6917  N  N     . VAL B  1  429 ? 23.285  -14.644 -7.526  1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 429  VAL B N     1 
ATOM   6918  C  CA    . VAL B  1  429 ? 23.745  -13.221 -7.795  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 429  VAL B CA    1 
ATOM   6919  C  C     . VAL B  1  429 ? 25.246  -13.096 -7.440  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 429  VAL B C     1 
ATOM   6920  O  O     . VAL B  1  429 ? 26.049  -12.537 -8.239  1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 429  VAL B O     1 
ATOM   6921  C  CB    . VAL B  1  429 ? 22.858  -12.180 -7.098  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 429  VAL B CB    1 
ATOM   6922  C  CG1   . VAL B  1  429 ? 23.543  -10.806 -7.251  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 429  VAL B CG1   1 
ATOM   6923  C  CG2   . VAL B  1  429 ? 21.476  -12.167 -7.771  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 429  VAL B CG2   1 
ATOM   6924  N  N     . GLU B  1  430 ? 25.655  -13.704 -6.302  1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B N     1 
ATOM   6925  C  CA    A GLU B  1  430 ? 27.102  -13.671 -5.972  0.50 27.42  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B CA    1 
ATOM   6926  C  CA    B GLU B  1  430 ? 27.074  -13.783 -5.874  0.50 26.91  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B CA    1 
ATOM   6927  C  C     . GLU B  1  430 ? 27.931  -14.457 -6.957  1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B C     1 
ATOM   6928  O  O     . GLU B  1  430 ? 28.992  -13.986 -7.347  1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B O     1 
ATOM   6929  C  CB    A GLU B  1  430 ? 27.480  -14.090 -4.555  0.50 28.98  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B CB    1 
ATOM   6930  C  CB    B GLU B  1  430 ? 27.157  -14.568 -4.550  0.50 26.66  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B CB    1 
ATOM   6931  C  CG    A GLU B  1  430 ? 29.036  -14.032 -4.391  0.50 31.24  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B CG    1 
ATOM   6932  C  CG    B GLU B  1  430 ? 28.535  -14.578 -3.892  0.50 29.62  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B CG    1 
ATOM   6933  C  CD    A GLU B  1  430 ? 29.662  -12.681 -4.799  0.50 34.57  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B CD    1 
ATOM   6934  C  CD    B GLU B  1  430 ? 28.914  -13.220 -3.270  0.50 32.05  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B CD    1 
ATOM   6935  O  OE1   A GLU B  1  430 ? 29.101  -11.669 -4.375  0.50 38.75  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B OE1   1 
ATOM   6936  O  OE1   B GLU B  1  430 ? 28.232  -12.727 -2.367  0.50 32.13  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B OE1   1 
ATOM   6937  O  OE2   A GLU B  1  430 ? 30.718  -12.589 -5.510  0.50 33.11  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B OE2   1 
ATOM   6938  O  OE2   B GLU B  1  430 ? 29.946  -12.673 -3.640  0.50 33.72  ? ? ? ? ? ? 430  GLU B OE2   1 
ATOM   6939  N  N     . ALA B  1  431 ? 27.428  -15.593 -7.429  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 431  ALA B N     1 
ATOM   6940  C  CA    . ALA B  1  431 ? 28.079  -16.377 -8.487  1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 431  ALA B CA    1 
ATOM   6941  C  C     . ALA B  1  431 ? 28.183  -15.560 -9.766  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 431  ALA B C     1 
ATOM   6942  O  O     . ALA B  1  431 ? 29.228  -15.568 -10.433 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 431  ALA B O     1 
ATOM   6943  C  CB    . ALA B  1  431 ? 27.253  -17.648 -8.712  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 431  ALA B CB    1 
ATOM   6944  N  N     . ALA B  1  432 ? 27.088  -14.936 -10.188 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 432  ALA B N     1 
ATOM   6945  C  CA    . ALA B  1  432 ? 27.100  -14.094 -11.422 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 432  ALA B CA    1 
ATOM   6946  C  C     . ALA B  1  432 ? 28.161  -12.974 -11.408 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 432  ALA B C     1 
ATOM   6947  O  O     . ALA B  1  432 ? 28.905  -12.758 -12.412 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 432  ALA B O     1 
ATOM   6948  C  CB    . ALA B  1  432 ? 25.695  -13.478 -11.625 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 432  ALA B CB    1 
ATOM   6949  N  N     . PHE B  1  433 ? 28.333  -12.335 -10.245 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 433  PHE B N     1 
ATOM   6950  C  CA    . PHE B  1  433 ? 29.416  -11.335 -10.074 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 433  PHE B CA    1 
ATOM   6951  C  C     . PHE B  1  433 ? 30.796  -12.003 -10.126 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 433  PHE B C     1 
ATOM   6952  O  O     . PHE B  1  433 ? 31.763  -11.443 -10.667 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 433  PHE B O     1 
ATOM   6953  C  CB    . PHE B  1  433 ? 29.295  -10.513 -8.760  1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 433  PHE B CB    1 
ATOM   6954  C  CG    . PHE B  1  433 ? 28.261  -9.412  -8.825  1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 433  PHE B CG    1 
ATOM   6955  C  CD1   . PHE B  1  433 ? 27.125  -9.444  -8.034  1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 433  PHE B CD1   1 
ATOM   6956  C  CD2   . PHE B  1  433 ? 28.439  -8.336  -9.685  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 433  PHE B CD2   1 
ATOM   6957  C  CE1   . PHE B  1  433 ? 26.181  -8.394  -8.116  1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 433  PHE B CE1   1 
ATOM   6958  C  CE2   . PHE B  1  433 ? 27.474  -7.324  -9.803  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 433  PHE B CE2   1 
ATOM   6959  C  CZ    . PHE B  1  433 ? 26.352  -7.361  -8.991  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 433  PHE B CZ    1 
ATOM   6960  N  N     . LYS B  1  434 ? 30.913  -13.190 -9.552  1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 434  LYS B N     1 
ATOM   6961  C  CA    . LYS B  1  434 ? 32.271  -13.831 -9.492  1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 434  LYS B CA    1 
ATOM   6962  C  C     . LYS B  1  434 ? 32.822  -14.014 -10.952 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 434  LYS B C     1 
ATOM   6963  O  O     . LYS B  1  434 ? 34.032  -13.919 -11.191 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 434  LYS B O     1 
ATOM   6964  C  CB    . LYS B  1  434 ? 32.150  -15.118 -8.636  1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 434  LYS B CB    1 
ATOM   6965  C  CG    . LYS B  1  434 ? 33.460  -15.952 -8.506  1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 434  LYS B CG    1 
ATOM   6966  C  CD    . LYS B  1  434 ? 34.613  -15.096 -8.007  1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 434  LYS B CD    1 
ATOM   6967  C  CE    . LYS B  1  434 ? 35.612  -15.984 -7.263  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 434  LYS B CE    1 
ATOM   6968  N  NZ    . LYS B  1  434 ? 36.656  -15.144 -6.608  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 434  LYS B NZ    1 
ATOM   6969  N  N     . CYS B  1  435 ? 31.933  -14.305 -11.919 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 435  CYS B N     1 
ATOM   6970  C  CA    . CYS B  1  435 ? 32.396  -14.754 -13.236 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 435  CYS B CA    1 
ATOM   6971  C  C     . CYS B  1  435 ? 31.974  -13.804 -14.341 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 435  CYS B C     1 
ATOM   6972  O  O     . CYS B  1  435 ? 32.204  -14.054 -15.542 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 435  CYS B O     1 
ATOM   6973  C  CB    . CYS B  1  435 ? 31.923  -16.194 -13.504 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 435  CYS B CB    1 
ATOM   6974  S  SG    . CYS B  1  435 ? 30.111  -16.297 -13.574 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 435  CYS B SG    1 
ATOM   6975  N  N     . CYS B  1  436 ? 31.418  -12.666 -13.921 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 436  CYS B N     1 
ATOM   6976  C  CA    . CYS B  1  436 ? 30.794  -11.684 -14.832 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 436  CYS B CA    1 
ATOM   6977  C  C     . CYS B  1  436 ? 29.889  -12.407 -15.800 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 436  CYS B C     1 
ATOM   6978  O  O     . CYS B  1  436 ? 30.055  -12.277 -17.015 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 436  CYS B O     1 
ATOM   6979  C  CB    . CYS B  1  436 ? 31.787  -10.882 -15.658 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 436  CYS B CB    1 
ATOM   6980  S  SG    . CYS B  1  436 ? 33.067  -10.075 -14.712 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 436  CYS B SG    1 
ATOM   6981  N  N     . ALA B  1  437 ? 28.997  -13.217 -15.241 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 437  ALA B N     1 
ATOM   6982  C  CA    . ALA B  1  437 ? 28.025  -13.918 -16.014 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 437  ALA B CA    1 
ATOM   6983  C  C     . ALA B  1  437 ? 27.296  -12.983 -17.018 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 437  ALA B C     1 
ATOM   6984  O  O     . ALA B  1  437 ? 26.822  -11.862 -16.678 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 437  ALA B O     1 
ATOM   6985  C  CB    . ALA B  1  437 ? 27.003  -14.621 -15.080 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 437  ALA B CB    1 
ATOM   6986  N  N     . ALA B  1  438 ? 27.069  -13.476 -18.212 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 438  ALA B N     1 
ATOM   6987  C  CA    . ALA B  1  438 ? 26.218  -12.675 -19.130 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 438  ALA B CA    1 
ATOM   6988  C  C     . ALA B  1  438 ? 24.746  -12.613 -18.718 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 438  ALA B C     1 
ATOM   6989  O  O     . ALA B  1  438 ? 24.041  -11.636 -19.052 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 438  ALA B O     1 
ATOM   6990  C  CB    . ALA B  1  438 ? 26.343  -13.173 -20.536 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 438  ALA B CB    1 
ATOM   6991  N  N     . ALA B  1  439 ? 24.254  -13.649 -18.051 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 439  ALA B N     1 
ATOM   6992  C  CA    . ALA B  1  439 ? 22.855  -13.668 -17.567 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 439  ALA B CA    1 
ATOM   6993  C  C     . ALA B  1  439 ? 22.715  -14.703 -16.492 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 439  ALA B C     1 
ATOM   6994  O  O     . ALA B  1  439 ? 23.578  -15.600 -16.314 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 439  ALA B O     1 
ATOM   6995  C  CB    . ALA B  1  439 ? 21.871  -14.023 -18.693 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 439  ALA B CB    1 
ATOM   6996  N  N     . ILE B  1  440 ? 21.654  -14.514 -15.740 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 440  ILE B N     1 
ATOM   6997  C  CA    . ILE B  1  440 ? 21.054  -15.538 -14.960 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 440  ILE B CA    1 
ATOM   6998  C  C     . ILE B  1  440 ? 19.720  -15.923 -15.628 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 440  ILE B C     1 
ATOM   6999  O  O     . ILE B  1  440 ? 18.819  -15.076 -15.737 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 440  ILE B O     1 
ATOM   7000  C  CB    . ILE B  1  440 ? 20.803  -15.020 -13.527 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 440  ILE B CB    1 
ATOM   7001  C  CG1   . ILE B  1  440 ? 22.125  -14.410 -12.955 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 440  ILE B CG1   1 
ATOM   7002  C  CG2   . ILE B  1  440 ? 20.120  -16.128 -12.696 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 440  ILE B CG2   1 
ATOM   7003  C  CD1   . ILE B  1  440 ? 21.790  -13.539 -11.760 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 440  ILE B CD1   1 
ATOM   7004  N  N     . ILE B  1  441 ? 19.526  -17.203 -15.921 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 441  ILE B N     1 
ATOM   7005  C  CA    . ILE B  1  441 ? 18.304  -17.690 -16.571 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 441  ILE B CA    1 
ATOM   7006  C  C     . ILE B  1  441 ? 17.543  -18.333 -15.436 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 441  ILE B C     1 
ATOM   7007  O  O     . ILE B  1  441 ? 18.116  -19.195 -14.705 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 441  ILE B O     1 
ATOM   7008  C  CB    . ILE B  1  441 ? 18.636  -18.673 -17.678 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 441  ILE B CB    1 
ATOM   7009  C  CG1   . ILE B  1  441 ? 19.443  -17.944 -18.707 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 441  ILE B CG1   1 
ATOM   7010  C  CG2   . ILE B  1  441 ? 17.343  -19.343 -18.194 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 441  ILE B CG2   1 
ATOM   7011  C  CD1   . ILE B  1  441 ? 20.100  -18.846 -19.754 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 441  ILE B CD1   1 
ATOM   7012  N  N     . VAL B  1  442 ? 16.293  -17.886 -15.204 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 442  VAL B N     1 
ATOM   7013  C  CA    . VAL B  1  442 ? 15.526  -18.482 -14.177 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 442  VAL B CA    1 
ATOM   7014  C  C     . VAL B  1  442 ? 14.208  -18.947 -14.747 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 442  VAL B C     1 
ATOM   7015  O  O     . VAL B  1  442 ? 13.610  -18.252 -15.560 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 442  VAL B O     1 
ATOM   7016  C  CB    . VAL B  1  442 ? 15.307  -17.496 -12.996 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 442  VAL B CB    1 
ATOM   7017  C  CG1   . VAL B  1  442 ? 14.726  -16.129 -13.455 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 442  VAL B CG1   1 
ATOM   7018  C  CG2   . VAL B  1  442 ? 14.468  -18.141 -11.894 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 442  VAL B CG2   1 
ATOM   7019  N  N     . LEU B  1  443 ? 13.721  -20.118 -14.273 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 443  LEU B N     1 
ATOM   7020  C  CA    . LEU B  1  443 ? 12.352  -20.519 -14.531 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 443  LEU B CA    1 
ATOM   7021  C  C     . LEU B  1  443 ? 11.433  -19.985 -13.488 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 443  LEU B C     1 
ATOM   7022  O  O     . LEU B  1  443 ? 11.719  -20.109 -12.315 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 443  LEU B O     1 
ATOM   7023  C  CB    . LEU B  1  443 ? 12.229  -22.078 -14.518 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 443  LEU B CB    1 
ATOM   7024  C  CG    . LEU B  1  443 ? 12.509  -22.744 -15.861 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 443  LEU B CG    1 
ATOM   7025  C  CD1   . LEU B  1  443 ? 13.574  -22.093 -16.697 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 443  LEU B CD1   1 
ATOM   7026  C  CD2   . LEU B  1  443 ? 12.615  -24.273 -15.751 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 443  LEU B CD2   1 
ATOM   7027  N  N     . THR B  1  444 ? 10.272  -19.472 -13.929 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 444  THR B N     1 
ATOM   7028  C  CA    . THR B  1  444 ? 9.351   -18.949 -12.902 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 444  THR B CA    1 
ATOM   7029  C  C     . THR B  1  444 ? 7.932   -19.019 -13.354 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 444  THR B C     1 
ATOM   7030  O  O     . THR B  1  444 ? 7.628   -18.826 -14.534 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 444  THR B O     1 
ATOM   7031  C  CB    . THR B  1  444 ? 9.768   -17.484 -12.529 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 444  THR B CB    1 
ATOM   7032  O  OG1   . THR B  1  444 ? 8.976   -17.031 -11.465 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 444  THR B OG1   1 
ATOM   7033  C  CG2   . THR B  1  444 ? 9.619   -16.488 -13.714 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 444  THR B CG2   1 
ATOM   7034  N  N     . THR B  1  445 ? 7.032   -19.306 -12.398 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 445  THR B N     1 
ATOM   7035  C  CA    . THR B  1  445 ? 5.636   -19.460 -12.721 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 445  THR B CA    1 
ATOM   7036  C  C     . THR B  1  445 ? 4.954   -18.110 -12.462 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 445  THR B C     1 
ATOM   7037  O  O     . THR B  1  445 ? 4.066   -17.721 -13.221 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 445  THR B O     1 
ATOM   7038  C  CB    . THR B  1  445 ? 4.992   -20.592 -11.861 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 445  THR B CB    1 
ATOM   7039  O  OG1   . THR B  1  445 ? 5.564   -21.884 -12.199 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 445  THR B OG1   1 
ATOM   7040  C  CG2   . THR B  1  445 ? 3.434   -20.626 -11.891 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 445  THR B CG2   1 
ATOM   7041  N  N     . THR B  1  446 ? 5.285   -17.478 -11.307 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 446  THR B N     1 
ATOM   7042  C  CA    . THR B  1  446 ? 4.601   -16.249 -10.857 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 446  THR B CA    1 
ATOM   7043  C  C     . THR B  1  446 ? 5.448   -15.017 -11.061 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 446  THR B C     1 
ATOM   7044  O  O     . THR B  1  446 ? 4.975   -13.909 -10.872 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 446  THR B O     1 
ATOM   7045  C  CB    . THR B  1  446 ? 4.250   -16.282 -9.336  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 446  THR B CB    1 
ATOM   7046  O  OG1   . THR B  1  446 ? 5.497   -16.365 -8.617  1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 446  THR B OG1   1 
ATOM   7047  C  CG2   . THR B  1  446 ? 3.368   -17.533 -8.966  1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 446  THR B CG2   1 
ATOM   7048  N  N     . GLY B  1  447 ? 6.736   -15.182 -11.413 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 447  GLY B N     1 
ATOM   7049  C  CA    . GLY B  1  447 ? 7.635   -14.029 -11.426 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 447  GLY B CA    1 
ATOM   7050  C  C     . GLY B  1  447 ? 8.533   -13.984 -10.191 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 447  GLY B C     1 
ATOM   7051  O  O     . GLY B  1  447 ? 9.608   -13.360 -10.219 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 447  GLY B O     1 
ATOM   7052  N  N     . ARG B  1  448 ? 8.108   -14.627 -9.102  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 448  ARG B N     1 
ATOM   7053  C  CA    . ARG B  1  448 ? 8.768   -14.386 -7.809  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 448  ARG B CA    1 
ATOM   7054  C  C     . ARG B  1  448 ? 10.283  -14.724 -7.839  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 448  ARG B C     1 
ATOM   7055  O  O     . ARG B  1  448 ? 11.088  -13.922 -7.345  1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 448  ARG B O     1 
ATOM   7056  C  CB    . ARG B  1  448 ? 8.081   -15.087 -6.655  1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 448  ARG B CB    1 
ATOM   7057  C  CG    . ARG B  1  448 ? 8.767   -14.965 -5.300  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 448  ARG B CG    1 
ATOM   7058  C  CD    . ARG B  1  448 ? 7.816   -15.042 -4.075  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 448  ARG B CD    1 
ATOM   7059  N  NE    . ARG B  1  448 ? 8.563   -15.280 -2.812  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 448  ARG B NE    1 
ATOM   7060  C  CZ    . ARG B  1  448 ? 9.160   -16.413 -2.422  1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 448  ARG B CZ    1 
ATOM   7061  N  NH1   . ARG B  1  448 ? 9.193   -17.518 -3.196  1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 448  ARG B NH1   1 
ATOM   7062  N  NH2   . ARG B  1  448 ? 9.765   -16.428 -1.239  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 448  ARG B NH2   1 
ATOM   7063  N  N     . SER B  1  449 ? 10.684  -15.897 -8.375  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 449  SER B N     1 
ATOM   7064  C  CA    . SER B  1  449 ? 12.095  -16.262 -8.353  1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 449  SER B CA    1 
ATOM   7065  C  C     . SER B  1  449 ? 12.906  -15.180 -9.100  1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 449  SER B C     1 
ATOM   7066  O  O     . SER B  1  449 ? 14.056  -14.932 -8.746  1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 449  SER B O     1 
ATOM   7067  C  CB    . SER B  1  449 ? 12.347  -17.626 -9.010  1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 449  SER B CB    1 
ATOM   7068  O  OG    . SER B  1  449 ? 11.664  -18.664 -8.312  1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 449  SER B OG    1 
ATOM   7069  N  N     . ALA B  1  450 ? 12.312  -14.568 -10.130 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 450  ALA B N     1 
ATOM   7070  C  CA    . ALA B  1  450 ? 13.045  -13.535 -10.938 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 450  ALA B CA    1 
ATOM   7071  C  C     . ALA B  1  450 ? 13.140  -12.255 -10.102 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 450  ALA B C     1 
ATOM   7072  O  O     . ALA B  1  450 ? 14.164  -11.536 -10.097 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 450  ALA B O     1 
ATOM   7073  C  CB    . ALA B  1  450 ? 12.329  -13.268 -12.276 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 450  ALA B CB    1 
ATOM   7074  N  N     . GLN B  1  451 ? 12.046  -11.944 -9.394  1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 451  GLN B N     1 
ATOM   7075  C  CA    . GLN B  1  451 ? 12.010  -10.744 -8.561  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 451  GLN B CA    1 
ATOM   7076  C  C     . GLN B  1  451 ? 13.097  -10.831 -7.452  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 451  GLN B C     1 
ATOM   7077  O  O     . GLN B  1  451 ? 13.769  -9.812  -7.148  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 451  GLN B O     1 
ATOM   7078  C  CB    . GLN B  1  451 ? 10.624  -10.534 -7.964  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 451  GLN B CB    1 
ATOM   7079  C  CG    . GLN B  1  451 ? 10.566  -9.439  -6.817  1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 451  GLN B CG    1 
ATOM   7080  C  CD    . GLN B  1  451 ? 9.143   -9.040  -6.485  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 451  GLN B CD    1 
ATOM   7081  O  OE1   . GLN B  1  451 ? 8.189   -9.586  -7.053  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 451  GLN B OE1   1 
ATOM   7082  N  NE2   . GLN B  1  451 ? 8.985   -7.997  -5.669  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 451  GLN B NE2   1 
ATOM   7083  N  N     . LEU B  1  452 ? 13.240  -12.013 -6.840  1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 452  LEU B N     1 
ATOM   7084  C  CA    . LEU B  1  452 ? 14.211  -12.168 -5.746  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 452  LEU B CA    1 
ATOM   7085  C  C     . LEU B  1  452 ? 15.655  -12.135 -6.273  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 452  LEU B C     1 
ATOM   7086  O  O     . LEU B  1  452 ? 16.541  -11.802 -5.523  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 452  LEU B O     1 
ATOM   7087  C  CB    . LEU B  1  452 ? 13.925  -13.482 -4.941  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 452  LEU B CB    1 
ATOM   7088  C  CG    . LEU B  1  452 ? 12.658  -13.373 -4.094  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 452  LEU B CG    1 
ATOM   7089  C  CD1   . LEU B  1  452 ? 12.540  -14.765 -3.517  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 452  LEU B CD1   1 
ATOM   7090  C  CD2   . LEU B  1  452 ? 12.850  -12.367 -3.018  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 452  LEU B CD2   1 
ATOM   7091  N  N     . LEU B  1  453 ? 15.895  -12.428 -7.531  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B N     1 
ATOM   7092  C  CA    . LEU B  1  453 ? 17.229  -12.136 -8.126  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CA    1 
ATOM   7093  C  C     . LEU B  1  453 ? 17.406  -10.622 -8.382  1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B C     1 
ATOM   7094  O  O     . LEU B  1  453 ? 18.461  -10.054 -8.056  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B O     1 
ATOM   7095  C  CB    . LEU B  1  453 ? 17.397  -12.868 -9.488  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CB    1 
ATOM   7096  C  CG    . LEU B  1  453 ? 17.392  -14.452 -9.362  1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CG    1 
ATOM   7097  C  CD1   . LEU B  1  453 ? 17.053  -15.100 -10.683 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CD1   1 
ATOM   7098  C  CD2   . LEU B  1  453 ? 18.767  -14.929 -8.900  1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CD2   1 
ATOM   7099  N  N     . SER B  1  454 ? 16.366  -10.011 -8.959  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 454  SER B N     1 
ATOM   7100  C  CA    . SER B  1  454 ? 16.412  -8.586  -9.328  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 454  SER B CA    1 
ATOM   7101  C  C     . SER B  1  454 ? 16.707  -7.714  -8.116  1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 454  SER B C     1 
ATOM   7102  O  O     . SER B  1  454 ? 17.398  -6.656  -8.254  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 454  SER B O     1 
ATOM   7103  C  CB    . SER B  1  454 ? 15.041  -8.220  -9.945  1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 454  SER B CB    1 
ATOM   7104  O  OG    . SER B  1  454 ? 14.918  -6.802  -10.032 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 454  SER B OG    1 
ATOM   7105  N  N     . ARG B  1  455 ? 16.195  -8.078  -6.918  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 455  ARG B N     1 
ATOM   7106  C  CA    . ARG B  1  455 ? 16.409  -7.134  -5.778  1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 455  ARG B CA    1 
ATOM   7107  C  C     . ARG B  1  455 ? 17.854  -6.965  -5.310  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 455  ARG B C     1 
ATOM   7108  O  O     . ARG B  1  455 ? 18.101  -6.048  -4.537  1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 455  ARG B O     1 
ATOM   7109  C  CB    . ARG B  1  455 ? 15.630  -7.555  -4.528  1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 455  ARG B CB    1 
ATOM   7110  C  CG    . ARG B  1  455 ? 16.145  -8.896  -4.113  1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 455  ARG B CG    1 
ATOM   7111  C  CD    . ARG B  1  455 ? 15.743  -9.399  -2.721  1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 455  ARG B CD    1 
ATOM   7112  N  NE    . ARG B  1  455 ? 15.768  -8.439  -1.632  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 455  ARG B NE    1 
ATOM   7113  C  CZ    . ARG B  1  455 ? 14.987  -8.568  -0.558  1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 455  ARG B CZ    1 
ATOM   7114  N  NH1   . ARG B  1  455 ? 14.138  -9.606  -0.500  1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 455  ARG B NH1   1 
ATOM   7115  N  NH2   . ARG B  1  455 ? 14.985  -7.677  0.422   1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 455  ARG B NH2   1 
ATOM   7116  N  N     . TYR B  1  456 ? 18.767  -7.888  -5.717  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 456  TYR B N     1 
ATOM   7117  C  CA    . TYR B  1  456 ? 20.202  -7.708  -5.418  1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 456  TYR B CA    1 
ATOM   7118  C  C     . TYR B  1  456 ? 20.949  -6.887  -6.485  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 456  TYR B C     1 
ATOM   7119  O  O     . TYR B  1  456 ? 22.166  -6.681  -6.391  1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 456  TYR B O     1 
ATOM   7120  C  CB    . TYR B  1  456 ? 20.884  -9.105  -5.172  1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 456  TYR B CB    1 
ATOM   7121  C  CG    . TYR B  1  456 ? 20.315  -9.770  -3.917  1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 456  TYR B CG    1 
ATOM   7122  C  CD1   . TYR B  1  456 ? 19.467  -10.873 -4.001  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 456  TYR B CD1   1 
ATOM   7123  C  CD2   . TYR B  1  456 ? 20.659  -9.299  -2.659  1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 456  TYR B CD2   1 
ATOM   7124  C  CE1   . TYR B  1  456 ? 18.908  -11.461 -2.864  1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 456  TYR B CE1   1 
ATOM   7125  C  CE2   . TYR B  1  456 ? 20.128  -9.859  -1.530  1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 456  TYR B CE2   1 
ATOM   7126  C  CZ    . TYR B  1  456 ? 19.259  -10.962 -1.634  1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 456  TYR B CZ    1 
ATOM   7127  O  OH    . TYR B  1  456 ? 18.783  -11.464 -0.418  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 456  TYR B OH    1 
ATOM   7128  N  N     . ARG B  1  457 ? 20.230  -6.471  -7.509  1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 457  ARG B N     1 
ATOM   7129  C  CA    . ARG B  1  457 ? 20.757  -5.645  -8.567  1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 457  ARG B CA    1 
ATOM   7130  C  C     . ARG B  1  457 ? 21.938  -6.288  -9.300  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 457  ARG B C     1 
ATOM   7131  O  O     . ARG B  1  457 ? 22.983  -5.661  -9.453  1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 457  ARG B O     1 
ATOM   7132  C  CB    . ARG B  1  457 ? 21.115  -4.232  -8.096  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 457  ARG B CB    1 
ATOM   7133  C  CG    . ARG B  1  457 ? 19.875  -3.434  -7.636  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 457  ARG B CG    1 
ATOM   7134  C  CD    . ARG B  1  457 ? 18.857  -3.326  -8.708  1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 457  ARG B CD    1 
ATOM   7135  N  NE    . ARG B  1  457 ? 17.809  -2.365  -8.430  1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 457  ARG B NE    1 
ATOM   7136  C  CZ    . ARG B  1  457 ? 16.491  -2.613  -8.463  1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 457  ARG B CZ    1 
ATOM   7137  N  NH1   . ARG B  1  457 ? 16.012  -3.851  -8.685  1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 457  ARG B NH1   1 
ATOM   7138  N  NH2   . ARG B  1  457 ? 15.634  -1.574  -8.276  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 457  ARG B NH2   1 
ATOM   7139  N  N     . PRO B  1  458 ? 21.755  -7.544  -9.751  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 458  PRO B N     1 
ATOM   7140  C  CA    . PRO B  1  458 ? 22.927  -8.108  -10.486 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 458  PRO B CA    1 
ATOM   7141  C  C     . PRO B  1  458 ? 23.262  -7.241  -11.706 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 458  PRO B C     1 
ATOM   7142  O  O     . PRO B  1  458 ? 22.385  -6.607  -12.323 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 458  PRO B O     1 
ATOM   7143  C  CB    . PRO B  1  458 ? 22.441  -9.475  -10.943 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 458  PRO B CB    1 
ATOM   7144  C  CG    . PRO B  1  458 ? 20.886  -9.348  -10.945 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 458  PRO B CG    1 
ATOM   7145  C  CD    . PRO B  1  458 ? 20.576  -8.445  -9.771  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 458  PRO B CD    1 
ATOM   7146  N  N     . ARG B  1  459 ? 24.512  -7.247  -12.087 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 459  ARG B N     1 
ATOM   7147  C  CA    . ARG B  1  459 ? 24.833  -6.733  -13.411 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 459  ARG B CA    1 
ATOM   7148  C  C     . ARG B  1  459 ? 24.346  -7.689  -14.543 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 459  ARG B C     1 
ATOM   7149  O  O     . ARG B  1  459 ? 23.860  -7.248  -15.571 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 459  ARG B O     1 
ATOM   7150  C  CB    . ARG B  1  459 ? 26.332  -6.542  -13.522 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 459  ARG B CB    1 
ATOM   7151  C  CG    . ARG B  1  459 ? 26.652  -6.039  -14.881 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 459  ARG B CG    1 
ATOM   7152  C  CD    . ARG B  1  459 ? 28.154  -5.953  -15.058 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 459  ARG B CD    1 
ATOM   7153  N  NE    . ARG B  1  459 ? 28.733  -4.736  -14.488 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 459  ARG B NE    1 
ATOM   7154  C  CZ    . ARG B  1  459 ? 29.360  -4.657  -13.321 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 459  ARG B CZ    1 
ATOM   7155  N  NH1   . ARG B  1  459 ? 29.486  -5.755  -12.531 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 459  ARG B NH1   1 
ATOM   7156  N  NH2   . ARG B  1  459 ? 29.861  -3.474  -12.967 1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 459  ARG B NH2   1 
ATOM   7157  N  N     . ALA B  1  460 ? 24.478  -9.007  -14.334 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 460  ALA B N     1 
ATOM   7158  C  CA    . ALA B  1  460 ? 23.905  -10.005 -15.266 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 460  ALA B CA    1 
ATOM   7159  C  C     . ALA B  1  460 ? 22.409  -9.768  -15.506 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 460  ALA B C     1 
ATOM   7160  O  O     . ALA B  1  460 ? 21.634  -9.601  -14.536 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 460  ALA B O     1 
ATOM   7161  C  CB    . ALA B  1  460 ? 24.051  -11.416 -14.675 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 460  ALA B CB    1 
ATOM   7162  N  N     . ALA B  1  461 ? 21.985  -9.807  -16.777 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 461  ALA B N     1 
ATOM   7163  C  CA    . ALA B  1  461 ? 20.563  -9.798  -17.081 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 461  ALA B CA    1 
ATOM   7164  C  C     . ALA B  1  461 ? 19.853  -10.997 -16.423 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 461  ALA B C     1 
ATOM   7165  O  O     . ALA B  1  461 ? 20.369  -12.127 -16.466 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 461  ALA B O     1 
ATOM   7166  C  CB    . ALA B  1  461 ? 20.424  -9.856  -18.569 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 461  ALA B CB    1 
ATOM   7167  N  N     . VAL B  1  462 ? 18.630  -10.801 -15.899 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 462  VAL B N     1 
ATOM   7168  C  CA    . VAL B  1  462 ? 17.861  -11.914 -15.406 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 462  VAL B CA    1 
ATOM   7169  C  C     . VAL B  1  462 ? 16.875  -12.304 -16.483 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 462  VAL B C     1 
ATOM   7170  O  O     . VAL B  1  462 ? 15.915  -11.533 -16.771 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 462  VAL B O     1 
ATOM   7171  C  CB    . VAL B  1  462 ? 17.122  -11.534 -14.128 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 462  VAL B CB    1 
ATOM   7172  C  CG1   . VAL B  1  462 ? 16.144  -12.654 -13.639 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 462  VAL B CG1   1 
ATOM   7173  C  CG2   . VAL B  1  462 ? 18.138  -11.182 -13.063 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 462  VAL B CG2   1 
ATOM   7174  N  N     . ILE B  1  463 ? 17.130  -13.450 -17.142 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 463  ILE B N     1 
ATOM   7175  C  CA    . ILE B  1  463 ? 16.261  -13.884 -18.226 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 463  ILE B CA    1 
ATOM   7176  C  C     . ILE B  1  463 ? 15.255  -14.837 -17.584 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 463  ILE B C     1 
ATOM   7177  O  O     . ILE B  1  463 ? 15.659  -15.933 -17.092 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 463  ILE B O     1 
ATOM   7178  C  CB    . ILE B  1  463 ? 17.091  -14.575 -19.303 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 463  ILE B CB    1 
ATOM   7179  C  CG1   . ILE B  1  463 ? 17.981  -13.511 -19.938 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 463  ILE B CG1   1 
ATOM   7180  C  CG2   . ILE B  1  463 ? 16.159  -15.266 -20.321 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 463  ILE B CG2   1 
ATOM   7181  C  CD1   . ILE B  1  463 ? 19.101  -13.961 -20.896 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 463  ILE B CD1   1 
ATOM   7182  N  N     . ALA B  1  464 ? 13.973  -14.468 -17.616 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 464  ALA B N     1 
ATOM   7183  C  CA    . ALA B  1  464 ? 12.947  -15.217 -16.856 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 464  ALA B CA    1 
ATOM   7184  C  C     . ALA B  1  464 ? 12.059  -15.956 -17.837 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 464  ALA B C     1 
ATOM   7185  O  O     . ALA B  1  464 ? 11.361  -15.323 -18.672 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 464  ALA B O     1 
ATOM   7186  C  CB    . ALA B  1  464 ? 12.093  -14.321 -15.976 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 464  ALA B CB    1 
ATOM   7187  N  N     . VAL B  1  465 ? 12.136  -17.292 -17.819 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 465  VAL B N     1 
ATOM   7188  C  CA    . VAL B  1  465 ? 11.360  -18.065 -18.782 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 465  VAL B CA    1 
ATOM   7189  C  C     . VAL B  1  465 ? 10.098  -18.492 -18.022 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 465  VAL B C     1 
ATOM   7190  O  O     . VAL B  1  465 ? 10.192  -19.113 -16.959 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 465  VAL B O     1 
ATOM   7191  C  CB    . VAL B  1  465 ? 12.100  -19.350 -19.205 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 465  VAL B CB    1 
ATOM   7192  C  CG1   . VAL B  1  465 ? 11.170  -20.232 -20.048 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 465  VAL B CG1   1 
ATOM   7193  C  CG2   . VAL B  1  465 ? 13.360  -18.965 -19.944 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 465  VAL B CG2   1 
ATOM   7194  N  N     . THR B  1  466 ? 8.935   -18.202 -18.582 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 466  THR B N     1 
ATOM   7195  C  CA    . THR B  1  466 ? 7.671   -18.517 -17.916 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 466  THR B CA    1 
ATOM   7196  C  C     . THR B  1  466 ? 6.647   -18.915 -18.956 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 466  THR B C     1 
ATOM   7197  O  O     . THR B  1  466 ? 6.702   -18.441 -20.098 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 466  THR B O     1 
ATOM   7198  C  CB    . THR B  1  466 ? 7.158   -17.295 -17.098 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 466  THR B CB    1 
ATOM   7199  O  OG1   . THR B  1  466 ? 5.926   -17.634 -16.404 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 466  THR B OG1   1 
ATOM   7200  C  CG2   . THR B  1  466 ? 6.888   -16.096 -17.945 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 466  THR B CG2   1 
ATOM   7201  N  N     . ARG B  1  467 ? 5.689   -19.780 -18.577 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 467  ARG B N     1 
ATOM   7202  C  CA    . ARG B  1  467 ? 4.531   -20.072 -19.453 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 467  ARG B CA    1 
ATOM   7203  C  C     . ARG B  1  467 ? 3.407   -19.121 -19.168 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 467  ARG B C     1 
ATOM   7204  O  O     . ARG B  1  467 ? 2.441   -19.054 -19.915 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 467  ARG B O     1 
ATOM   7205  C  CB    . ARG B  1  467 ? 3.997   -21.483 -19.190 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 467  ARG B CB    1 
ATOM   7206  C  CG    . ARG B  1  467 ? 4.805   -22.602 -19.835 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 467  ARG B CG    1 
ATOM   7207  C  CD    . ARG B  1  467 ? 4.082   -23.942 -19.703 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 467  ARG B CD    1 
ATOM   7208  N  NE    . ARG B  1  467 ? 4.655   -24.973 -20.564 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 467  ARG B NE    1 
ATOM   7209  C  CZ    . ARG B  1  467 ? 5.632   -25.810 -20.209 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 467  ARG B CZ    1 
ATOM   7210  N  NH1   . ARG B  1  467 ? 6.142   -25.756 -19.010 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 467  ARG B NH1   1 
ATOM   7211  N  NH2   . ARG B  1  467 ? 6.064   -26.733 -21.075 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 467  ARG B NH2   1 
ATOM   7212  N  N     . SER B  1  468 ? 3.525   -18.381 -18.088 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 468  SER B N     1 
ATOM   7213  C  CA    . SER B  1  468 ? 2.430   -17.455 -17.719 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 468  SER B CA    1 
ATOM   7214  C  C     . SER B  1  468 ? 2.511   -16.138 -18.498 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 468  SER B C     1 
ATOM   7215  O  O     . SER B  1  468 ? 3.442   -15.370 -18.252 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 468  SER B O     1 
ATOM   7216  C  CB    . SER B  1  468 ? 2.420   -17.162 -16.195 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 468  SER B CB    1 
ATOM   7217  O  OG    . SER B  1  468 ? 1.546   -16.055 -15.967 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 468  SER B OG    1 
ATOM   7218  N  N     . ALA B  1  469 ? 1.541   -15.851 -19.393 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 469  ALA B N     1 
ATOM   7219  C  CA    . ALA B  1  469 ? 1.665   -14.608 -20.155 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 469  ALA B CA    1 
ATOM   7220  C  C     . ALA B  1  469 ? 1.537   -13.364 -19.209 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 469  ALA B C     1 
ATOM   7221  O  O     . ALA B  1  469 ? 2.213   -12.350 -19.385 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 469  ALA B O     1 
ATOM   7222  C  CB    . ALA B  1  469 ? 0.660   -14.548 -21.319 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 469  ALA B CB    1 
ATOM   7223  N  N     . GLN B  1  470 ? 0.678   -13.464 -18.209 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 470  GLN B N     1 
ATOM   7224  C  CA    . GLN B  1  470 ? 0.514   -12.325 -17.267 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 470  GLN B CA    1 
ATOM   7225  C  C     . GLN B  1  470 ? 1.757   -12.135 -16.432 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 470  GLN B C     1 
ATOM   7226  O  O     . GLN B  1  470 ? 2.163   -11.041 -16.238 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 470  GLN B O     1 
ATOM   7227  C  CB    . GLN B  1  470 ? -0.673  -12.579 -16.281 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 470  GLN B CB    1 
ATOM   7228  C  CG    . GLN B  1  470 ? -0.871  -11.315 -15.441 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 470  GLN B CG    1 
ATOM   7229  C  CD    . GLN B  1  470 ? -2.301  -11.077 -15.049 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 470  GLN B CD    1 
ATOM   7230  O  OE1   . GLN B  1  470 ? -2.828  -11.803 -14.201 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 470  GLN B OE1   1 
ATOM   7231  N  NE2   . GLN B  1  470 ? -2.960  -10.096 -15.699 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 470  GLN B NE2   1 
ATOM   7232  N  N     . ALA B  1  471 ? 2.417   -13.198 -15.996 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 471  ALA B N     1 
ATOM   7233  C  CA    . ALA B  1  471 ? 3.659   -13.023 -15.198 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 471  ALA B CA    1 
ATOM   7234  C  C     . ALA B  1  471 ? 4.729   -12.445 -16.053 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 471  ALA B C     1 
ATOM   7235  O  O     . ALA B  1  471 ? 5.572   -11.620 -15.611 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 471  ALA B O     1 
ATOM   7236  C  CB    . ALA B  1  471 ? 4.186   -14.395 -14.727 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 471  ALA B CB    1 
ATOM   7237  N  N     . ALA B  1  472 ? 4.751   -12.920 -17.300 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 472  ALA B N     1 
ATOM   7238  C  CA    . ALA B  1  472 ? 5.774   -12.413 -18.255 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 472  ALA B CA    1 
ATOM   7239  C  C     . ALA B  1  472 ? 5.597   -10.894 -18.374 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 472  ALA B C     1 
ATOM   7240  O  O     . ALA B  1  472 ? 6.604   -10.142 -18.514 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 472  ALA B O     1 
ATOM   7241  C  CB    . ALA B  1  472 ? 5.612   -13.027 -19.645 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 472  ALA B CB    1 
ATOM   7242  N  N     . ARG B  1  473 ? 4.353   -10.416 -18.447 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 473  ARG B N     1 
ATOM   7243  C  CA    . ARG B  1  473 ? 4.094   -8.934  -18.527 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 473  ARG B CA    1 
ATOM   7244  C  C     . ARG B  1  473 ? 4.518   -8.183  -17.206 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 473  ARG B C     1 
ATOM   7245  O  O     . ARG B  1  473 ? 5.112   -7.103  -17.238 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 473  ARG B O     1 
ATOM   7246  C  CB    . ARG B  1  473 ? 2.627   -8.658  -18.901 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 473  ARG B CB    1 
ATOM   7247  C  CG    . ARG B  1  473 ? 2.266   -9.075  -20.367 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 473  ARG B CG    1 
ATOM   7248  C  CD    . ARG B  1  473 ? 0.813   -8.709  -20.803 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 473  ARG B CD    1 
ATOM   7249  N  NE    . ARG B  1  473 ? -0.222  -9.388  -20.009 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 473  ARG B NE    1 
ATOM   7250  C  CZ    . ARG B  1  473 ? -0.804  -10.549 -20.337 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 473  ARG B CZ    1 
ATOM   7251  N  NH1   . ARG B  1  473 ? -1.793  -11.043 -19.632 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 473  ARG B NH1   1 
ATOM   7252  N  NH2   . ARG B  1  473 ? -0.405  -11.230 -21.392 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 473  ARG B NH2   1 
ATOM   7253  N  N     . GLN B  1  474 ? 4.013   -8.738  -16.114 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 474  GLN B N     1 
ATOM   7254  C  CA    . GLN B  1  474 ? 4.203   -8.188  -14.771 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 474  GLN B CA    1 
ATOM   7255  C  C     . GLN B  1  474 ? 5.629   -8.054  -14.314 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 474  GLN B C     1 
ATOM   7256  O  O     . GLN B  1  474 ? 5.935   -7.054  -13.633 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 474  GLN B O     1 
ATOM   7257  C  CB    . GLN B  1  474 ? 3.395   -8.957  -13.761 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 474  GLN B CB    1 
ATOM   7258  C  CG    . GLN B  1  474 ? 1.906   -8.700  -13.984 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 474  GLN B CG    1 
ATOM   7259  C  CD    . GLN B  1  474 ? 1.087   -9.557  -13.043 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 474  GLN B CD    1 
ATOM   7260  O  OE1   . GLN B  1  474 ? 1.634   -10.561 -12.529 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 474  GLN B OE1   1 
ATOM   7261  N  NE2   . GLN B  1  474 ? -0.156  -9.154  -12.728 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 474  GLN B NE2   1 
ATOM   7262  N  N     . VAL B  1  475 ? 6.527   -8.956  -14.752 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 475  VAL B N     1 
ATOM   7263  C  CA    . VAL B  1  475 ? 7.904   -8.875  -14.258 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 475  VAL B CA    1 
ATOM   7264  C  C     . VAL B  1  475 ? 8.668   -7.701  -14.849 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 475  VAL B C     1 
ATOM   7265  O  O     . VAL B  1  475 ? 9.786   -7.422  -14.390 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 475  VAL B O     1 
ATOM   7266  C  CB    . VAL B  1  475 ? 8.713   -10.183 -14.381 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 475  VAL B CB    1 
ATOM   7267  C  CG1   . VAL B  1  475 ? 8.039   -11.192 -13.426 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 475  VAL B CG1   1 
ATOM   7268  C  CG2   . VAL B  1  475 ? 8.826   -10.635 -15.839 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 475  VAL B CG2   1 
ATOM   7269  N  N     . HIS B  1  476 ? 8.090   -7.048  -15.895 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 476  HIS B N     1 
ATOM   7270  C  CA    . HIS B  1  476 ? 8.654   -5.746  -16.280 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 476  HIS B CA    1 
ATOM   7271  C  C     . HIS B  1  476 ? 8.720   -4.738  -15.136 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 476  HIS B C     1 
ATOM   7272  O  O     . HIS B  1  476 ? 9.436   -3.693  -15.239 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 476  HIS B O     1 
ATOM   7273  C  CB    . HIS B  1  476 ? 7.886   -5.153  -17.465 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 476  HIS B CB    1 
ATOM   7274  C  CG    . HIS B  1  476 ? 8.269   -5.785  -18.789 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 476  HIS B CG    1 
ATOM   7275  N  ND1   . HIS B  1  476 ? 9.552   -5.794  -19.247 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 476  HIS B ND1   1 
ATOM   7276  C  CD2   . HIS B  1  476 ? 7.472   -6.349  -19.797 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 476  HIS B CD2   1 
ATOM   7277  C  CE1   . HIS B  1  476 ? 9.561   -6.412  -20.448 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 476  HIS B CE1   1 
ATOM   7278  N  NE2   . HIS B  1  476 ? 8.299   -6.737  -20.782 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 476  HIS B NE2   1 
ATOM   7279  N  N     . LEU B  1  477 ? 8.001   -4.996  -14.056 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 477  LEU B N     1 
ATOM   7280  C  CA    . LEU B  1  477 ? 8.025   -4.061  -12.914 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 477  LEU B CA    1 
ATOM   7281  C  C     . LEU B  1  477 ? 9.381   -4.122  -12.203 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 477  LEU B C     1 
ATOM   7282  O  O     . LEU B  1  477 ? 9.745   -3.181  -11.459 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 477  LEU B O     1 
ATOM   7283  C  CB    . LEU B  1  477 ? 6.889   -4.314  -11.939 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 477  LEU B CB    1 
ATOM   7284  C  CG    . LEU B  1  477 ? 5.518   -3.715  -12.339 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 477  LEU B CG    1 
ATOM   7285  C  CD1   . LEU B  1  477 ? 4.495   -4.417  -11.441 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 477  LEU B CD1   1 
ATOM   7286  C  CD2   . LEU B  1  477 ? 5.379   -2.185  -12.171 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 477  LEU B CD2   1 
ATOM   7287  N  N     . CYS B  1  478 ? 10.132  -5.200  -12.432 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 478  CYS B N     1 
ATOM   7288  C  CA    . CYS B  1  478 ? 11.397  -5.424  -11.696 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 478  CYS B CA    1 
ATOM   7289  C  C     . CYS B  1  478 ? 12.610  -5.132  -12.563 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 478  CYS B C     1 
ATOM   7290  O  O     . CYS B  1  478 ? 12.772  -5.741  -13.631 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 478  CYS B O     1 
ATOM   7291  C  CB    . CYS B  1  478 ? 11.469  -6.924  -11.319 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 478  CYS B CB    1 
ATOM   7292  S  SG    . CYS B  1  478 ? 10.142  -7.328  -10.191 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 478  CYS B SG    1 
ATOM   7293  N  N     . ARG B  1  479 ? 13.521  -4.286  -12.075 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 479  ARG B N     1 
ATOM   7294  C  CA    . ARG B  1  479 ? 14.692  -3.927  -12.907 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 479  ARG B CA    1 
ATOM   7295  C  C     . ARG B  1  479 ? 15.498  -5.142  -13.355 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 479  ARG B C     1 
ATOM   7296  O  O     . ARG B  1  479 ? 15.838  -6.015  -12.574 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 479  ARG B O     1 
ATOM   7297  C  CB    . ARG B  1  479 ? 15.658  -2.975  -12.188 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 479  ARG B CB    1 
ATOM   7298  C  CG    . ARG B  1  479 ? 16.863  -2.637  -13.086 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 479  ARG B CG    1 
ATOM   7299  C  CD    . ARG B  1  479 ? 18.018  -1.895  -12.380 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 479  ARG B CD    1 
ATOM   7300  N  NE    . ARG B  1  479 ? 17.581  -0.569  -12.083 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 479  ARG B NE    1 
ATOM   7301  C  CZ    . ARG B  1  479 ? 18.320  0.299   -11.404 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 479  ARG B CZ    1 
ATOM   7302  N  NH1   . ARG B  1  479 ? 17.812  1.479   -11.160 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 479  ARG B NH1   1 
ATOM   7303  N  NH2   . ARG B  1  479 ? 19.572  0.004   -11.021 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 479  ARG B NH2   1 
ATOM   7304  N  N     . GLY B  1  480 ? 15.857  -5.162  -14.636 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 480  GLY B N     1 
ATOM   7305  C  CA    . GLY B  1  480 ? 16.813  -6.146  -15.106 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 480  GLY B CA    1 
ATOM   7306  C  C     . GLY B  1  480 ? 16.201  -7.541  -15.320 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 480  GLY B C     1 
ATOM   7307  O  O     . GLY B  1  480 ? 16.962  -8.486  -15.525 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 480  GLY B O     1 
ATOM   7308  N  N     . VAL B  1  481 ? 14.858  -7.681  -15.319 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 481  VAL B N     1 
ATOM   7309  C  CA    . VAL B  1  481 ? 14.161  -8.964  -15.713 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 481  VAL B CA    1 
ATOM   7310  C  C     . VAL B  1  481 ? 13.643  -8.859  -17.132 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 481  VAL B C     1 
ATOM   7311  O  O     . VAL B  1  481 ? 12.919  -7.887  -17.467 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 481  VAL B O     1 
ATOM   7312  C  CB    . VAL B  1  481 ? 13.043  -9.375  -14.731 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 481  VAL B CB    1 
ATOM   7313  C  CG1   . VAL B  1  481 ? 12.451  -10.750 -15.081 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 481  VAL B CG1   1 
ATOM   7314  C  CG2   . VAL B  1  481 ? 13.634  -9.397  -13.304 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 481  VAL B CG2   1 
ATOM   7315  N  N     . PHE B  1  482 ? 14.063  -9.808  -17.976 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 482  PHE B N     1 
ATOM   7316  C  CA    . PHE B  1  482 ? 13.745  -9.837  -19.393 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 482  PHE B CA    1 
ATOM   7317  C  C     . PHE B  1  482 ? 12.889  -11.076 -19.530 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 482  PHE B C     1 
ATOM   7318  O  O     . PHE B  1  482 ? 13.406  -12.209 -19.446 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 482  PHE B O     1 
ATOM   7319  C  CB    . PHE B  1  482 ? 15.083  -9.930  -20.190 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 482  PHE B CB    1 
ATOM   7320  C  CG    . PHE B  1  482 ? 15.944  -8.718  -20.008 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 482  PHE B CG    1 
ATOM   7321  C  CD1   . PHE B  1  482 ? 16.928  -8.666  -19.001 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 482  PHE B CD1   1 
ATOM   7322  C  CD2   . PHE B  1  482 ? 15.744  -7.610  -20.809 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 482  PHE B CD2   1 
ATOM   7323  C  CE1   . PHE B  1  482 ? 17.670  -7.525  -18.786 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 482  PHE B CE1   1 
ATOM   7324  C  CE2   . PHE B  1  482 ? 16.532  -6.467  -20.646 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 482  PHE B CE2   1 
ATOM   7325  C  CZ    . PHE B  1  482 ? 17.475  -6.421  -19.634 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 482  PHE B CZ    1 
ATOM   7326  N  N     . PRO B  1  483 ? 11.558  -10.883 -19.674 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 483  PRO B N     1 
ATOM   7327  C  CA    . PRO B  1  483 ? 10.701  -12.050 -19.653 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 483  PRO B CA    1 
ATOM   7328  C  C     . PRO B  1  483 ? 10.652  -12.713 -21.006 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 483  PRO B C     1 
ATOM   7329  O  O     . PRO B  1  483 ? 10.633  -12.052 -22.144 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 483  PRO B O     1 
ATOM   7330  C  CB    . PRO B  1  483 ? 9.318   -11.465 -19.208 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 483  PRO B CB    1 
ATOM   7331  C  CG    . PRO B  1  483 ? 9.331   -10.044 -19.753 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 483  PRO B CG    1 
ATOM   7332  C  CD    . PRO B  1  483 ? 10.791  -9.622  -19.633 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 483  PRO B CD    1 
ATOM   7333  N  N     . LEU B  1  484 ? 10.614  -14.044 -20.940 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 484  LEU B N     1 
ATOM   7334  C  CA    . LEU B  1  484 ? 10.437  -14.825 -22.166 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 484  LEU B CA    1 
ATOM   7335  C  C     . LEU B  1  484 ? 9.202   -15.659 -21.998 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 484  LEU B C     1 
ATOM   7336  O  O     . LEU B  1  484 ? 9.082   -16.350 -21.005 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 484  LEU B O     1 
ATOM   7337  C  CB    . LEU B  1  484 ? 11.660  -15.719 -22.436 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 484  LEU B CB    1 
ATOM   7338  C  CG    . LEU B  1  484 ? 13.023  -14.995 -22.530 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 484  LEU B CG    1 
ATOM   7339  C  CD1   . LEU B  1  484 ? 14.159  -16.018 -22.744 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 484  LEU B CD1   1 
ATOM   7340  C  CD2   . LEU B  1  484 ? 13.045  -13.864 -23.576 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 484  LEU B CD2   1 
ATOM   7341  N  N     . LEU B  1  485 ? 8.290   -15.594 -22.951 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 485  LEU B N     1 
ATOM   7342  C  CA    . LEU B  1  485 ? 7.053   -16.324 -22.789 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 485  LEU B CA    1 
ATOM   7343  C  C     . LEU B  1  485 ? 7.207   -17.679 -23.502 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 485  LEU B C     1 
ATOM   7344  O  O     . LEU B  1  485 ? 7.430   -17.723 -24.710 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 485  LEU B O     1 
ATOM   7345  C  CB    . LEU B  1  485 ? 5.869   -15.532 -23.338 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 485  LEU B CB    1 
ATOM   7346  C  CG    . LEU B  1  485 ? 4.505   -16.270 -23.258 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 485  LEU B CG    1 
ATOM   7347  C  CD1   . LEU B  1  485 ? 4.096   -16.687 -21.839 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 485  LEU B CD1   1 
ATOM   7348  C  CD2   . LEU B  1  485 ? 3.426   -15.437 -23.958 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 485  LEU B CD2   1 
ATOM   7349  N  N     . TYR B  1  486 ? 7.190   -18.775 -22.742 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 486  TYR B N     1 
ATOM   7350  C  CA    . TYR B  1  486 ? 7.356   -20.144 -23.355 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 486  TYR B CA    1 
ATOM   7351  C  C     . TYR B  1  486 ? 5.996   -20.726 -23.707 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 486  TYR B C     1 
ATOM   7352  O  O     . TYR B  1  486 ? 5.108   -20.671 -22.874 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 486  TYR B O     1 
ATOM   7353  C  CB    . TYR B  1  486 ? 8.110   -21.055 -22.335 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 486  TYR B CB    1 
ATOM   7354  C  CG    . TYR B  1  486 ? 8.504   -22.407 -22.871 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 486  TYR B CG    1 
ATOM   7355  C  CD1   . TYR B  1  486 ? 9.590   -22.530 -23.787 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 486  TYR B CD1   1 
ATOM   7356  C  CD2   . TYR B  1  486 ? 7.815   -23.590 -22.488 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 486  TYR B CD2   1 
ATOM   7357  C  CE1   . TYR B  1  486 ? 9.960   -23.774 -24.324 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 486  TYR B CE1   1 
ATOM   7358  C  CE2   . TYR B  1  486 ? 8.206   -24.833 -23.021 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 486  TYR B CE2   1 
ATOM   7359  C  CZ    . TYR B  1  486 ? 9.274   -24.909 -23.926 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 486  TYR B CZ    1 
ATOM   7360  O  OH    . TYR B  1  486 ? 9.669   -26.097 -24.500 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 486  TYR B OH    1 
ATOM   7361  N  N     . ARG B  1  487 ? 5.833   -21.280 -24.915 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 487  ARG B N     1 
ATOM   7362  C  CA    . ARG B  1  487 ? 4.483   -21.632 -25.364 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 487  ARG B CA    1 
ATOM   7363  C  C     . ARG B  1  487 ? 4.226   -23.116 -25.590 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 487  ARG B C     1 
ATOM   7364  O  O     . ARG B  1  487 ? 3.090   -23.486 -25.888 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 487  ARG B O     1 
ATOM   7365  C  CB    . ARG B  1  487 ? 4.153   -20.866 -26.658 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 487  ARG B CB    1 
ATOM   7366  C  CG    . ARG B  1  487 ? 4.332   -19.334 -26.577 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 487  ARG B CG    1 
ATOM   7367  C  CD    . ARG B  1  487 ? 4.460   -18.728 -27.986 1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 487  ARG B CD    1 
ATOM   7368  N  NE    . ARG B  1  487 ? 4.858   -17.300 -27.979 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 487  ARG B NE    1 
ATOM   7369  C  CZ    . ARG B  1  487 ? 3.997   -16.280 -27.915 1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 487  ARG B CZ    1 
ATOM   7370  N  NH1   . ARG B  1  487 ? 2.692   -16.515 -27.844 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 487  ARG B NH1   1 
ATOM   7371  N  NH2   . ARG B  1  487 ? 4.447   -15.023 -27.900 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 487  ARG B NH2   1 
ATOM   7372  N  N     . GLU B  1  488 ? 5.253   -23.969 -25.561 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 488  GLU B N     1 
ATOM   7373  C  CA    . GLU B  1  488 ? 5.060   -25.418 -25.827 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 488  GLU B CA    1 
ATOM   7374  C  C     . GLU B  1  488 ? 4.415   -26.164 -24.674 1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 488  GLU B C     1 
ATOM   7375  O  O     . GLU B  1  488 ? 4.778   -25.910 -23.514 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 488  GLU B O     1 
ATOM   7376  C  CB    . GLU B  1  488 ? 6.372   -26.168 -26.061 1.00 58.58  ? ? ? ? ? ? 488  GLU B CB    1 
ATOM   7377  C  CG    . GLU B  1  488 ? 7.478   -25.451 -26.782 1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 488  GLU B CG    1 
ATOM   7378  C  CD    . GLU B  1  488 ? 7.071   -25.098 -28.162 1.00 65.94  ? ? ? ? ? ? 488  GLU B CD    1 
ATOM   7379  O  OE1   . GLU B  1  488 ? 6.435   -25.951 -28.832 1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 488  GLU B OE1   1 
ATOM   7380  O  OE2   . GLU B  1  488 ? 7.364   -23.948 -28.550 1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 488  GLU B OE2   1 
ATOM   7381  N  N     . PRO B  1  489 ? 3.564   -27.170 -25.005 1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 489  PRO B N     1 
ATOM   7382  C  CA    . PRO B  1  489 ? 2.952   -28.111 -24.068 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 489  PRO B CA    1 
ATOM   7383  C  C     . PRO B  1  489 ? 4.035   -28.780 -23.224 1.00 63.93  ? ? ? ? ? ? 489  PRO B C     1 
ATOM   7384  O  O     . PRO B  1  489 ? 5.152   -28.959 -23.713 1.00 61.25  ? ? ? ? ? ? 489  PRO B O     1 
ATOM   7385  C  CB    . PRO B  1  489 ? 2.305   -29.157 -24.996 1.00 70.69  ? ? ? ? ? ? 489  PRO B CB    1 
ATOM   7386  C  CG    . PRO B  1  489 ? 2.957   -28.992 -26.339 1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 489  PRO B CG    1 
ATOM   7387  C  CD    . PRO B  1  489 ? 3.235   -27.518 -26.403 1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 489  PRO B CD    1 
ATOM   7388  N  N     . PRO B  1  490 ? 3.717   -29.165 -21.970 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 490  PRO B N     1 
ATOM   7389  C  CA    . PRO B  1  490 ? 4.782   -29.840 -21.211 1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 490  PRO B CA    1 
ATOM   7390  C  C     . PRO B  1  490 ? 5.227   -31.176 -21.809 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 490  PRO B C     1 
ATOM   7391  O  O     . PRO B  1  490 ? 4.400   -31.957 -22.274 1.00 65.55  ? ? ? ? ? ? 490  PRO B O     1 
ATOM   7392  C  CB    . PRO B  1  490 ? 4.184   -30.000 -19.796 1.00 64.47  ? ? ? ? ? ? 490  PRO B CB    1 
ATOM   7393  C  CG    . PRO B  1  490 ? 3.059   -29.023 -19.729 1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 490  PRO B CG    1 
ATOM   7394  C  CD    . PRO B  1  490 ? 2.513   -28.933 -21.143 1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 490  PRO B CD    1 
ATOM   7395  N  N     . GLU B  1  491 ? 6.538   -31.411 -21.829 1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 491  GLU B N     1 
ATOM   7396  C  CA    . GLU B  1  491 ? 7.100   -32.701 -22.231 1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 491  GLU B CA    1 
ATOM   7397  C  C     . GLU B  1  491 ? 6.632   -33.778 -21.269 1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 491  GLU B C     1 
ATOM   7398  O  O     . GLU B  1  491 ? 6.374   -33.474 -20.112 1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 491  GLU B O     1 
ATOM   7399  C  CB    . GLU B  1  491 ? 8.605   -32.634 -22.115 1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 491  GLU B CB    1 
ATOM   7400  C  CG    . GLU B  1  491 ? 9.246   -31.661 -23.059 1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 491  GLU B CG    1 
ATOM   7401  C  CD    . GLU B  1  491 ? 9.580   -32.306 -24.384 1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 491  GLU B CD    1 
ATOM   7402  O  OE1   . GLU B  1  491 ? 9.350   -33.524 -24.566 1.00 76.23  ? ? ? ? ? ? 491  GLU B OE1   1 
ATOM   7403  O  OE2   . GLU B  1  491 ? 10.098  -31.595 -25.249 1.00 69.64  ? ? ? ? ? ? 491  GLU B OE2   1 
ATOM   7404  N  N     . ALA B  1  492 ? 6.568   -35.039 -21.710 1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 492  ALA B N     1 
ATOM   7405  C  CA    . ALA B  1  492 ? 6.229   -36.149 -20.803 1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 492  ALA B CA    1 
ATOM   7406  C  C     . ALA B  1  492 ? 7.124   -36.223 -19.533 1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 492  ALA B C     1 
ATOM   7407  O  O     . ALA B  1  492 ? 6.642   -36.504 -18.442 1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 492  ALA B O     1 
ATOM   7408  C  CB    . ALA B  1  492 ? 6.214   -37.477 -21.560 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 492  ALA B CB    1 
ATOM   7409  N  N     . ILE B  1  493 ? 8.414   -35.952 -19.652 1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 493  ILE B N     1 
ATOM   7410  C  CA    . ILE B  1  493 ? 9.286   -36.134 -18.523 1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 493  ILE B CA    1 
ATOM   7411  C  C     . ILE B  1  493 ? 9.659   -34.741 -18.018 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 493  ILE B C     1 
ATOM   7412  O  O     . ILE B  1  493 ? 10.213  -33.903 -18.763 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 493  ILE B O     1 
ATOM   7413  C  CB    . ILE B  1  493 ? 10.525  -36.921 -18.934 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 493  ILE B CB    1 
ATOM   7414  C  CG1   . ILE B  1  493 ? 10.102  -38.354 -19.292 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 493  ILE B CG1   1 
ATOM   7415  C  CG2   . ILE B  1  493 ? 11.594  -36.863 -17.856 1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 493  ILE B CG2   1 
ATOM   7416  C  CD1   . ILE B  1  493 ? 11.063  -39.085 -20.209 1.00 66.87  ? ? ? ? ? ? 493  ILE B CD1   1 
ATOM   7417  N  N     . TRP B  1  494 ? 9.350   -34.476 -16.758 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 494  TRP B N     1 
ATOM   7418  C  CA    . TRP B  1  494 ? 9.482   -33.109 -16.275 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 494  TRP B CA    1 
ATOM   7419  C  C     . TRP B  1  494 ? 10.875  -32.558 -16.353 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 494  TRP B C     1 
ATOM   7420  O  O     . TRP B  1  494 ? 11.056  -31.392 -16.705 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 494  TRP B O     1 
ATOM   7421  C  CB    . TRP B  1  494 ? 8.937   -33.006 -14.880 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 494  TRP B CB    1 
ATOM   7422  C  CG    . TRP B  1  494 ? 9.015   -31.638 -14.301 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 494  TRP B CG    1 
ATOM   7423  C  CD1   . TRP B  1  494 ? 8.216   -30.566 -14.577 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 494  TRP B CD1   1 
ATOM   7424  C  CD2   . TRP B  1  494 ? 9.941   -31.171 -13.265 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 494  TRP B CD2   1 
ATOM   7425  N  NE1   . TRP B  1  494 ? 8.572   -29.476 -13.829 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 494  TRP B NE1   1 
ATOM   7426  C  CE2   . TRP B  1  494 ? 9.591   -29.778 -13.017 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 494  TRP B CE2   1 
ATOM   7427  C  CE3   . TRP B  1  494 ? 10.972  -31.770 -12.531 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 494  TRP B CE3   1 
ATOM   7428  C  CZ2   . TRP B  1  494 ? 10.230  -29.011 -12.078 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 494  TRP B CZ2   1 
ATOM   7429  C  CZ3   . TRP B  1  494 ? 11.629  -30.989 -11.588 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 494  TRP B CZ3   1 
ATOM   7430  C  CH2   . TRP B  1  494 ? 11.255  -29.648 -11.357 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 494  TRP B CH2   1 
ATOM   7431  N  N     . ALA B  1  495 ? 11.884  -33.377 -16.055 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 495  ALA B N     1 
ATOM   7432  C  CA    . ALA B  1  495 ? 13.266  -32.891 -16.091 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 495  ALA B CA    1 
ATOM   7433  C  C     . ALA B  1  495 ? 13.612  -32.433 -17.514 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 495  ALA B C     1 
ATOM   7434  O  O     . ALA B  1  495 ? 14.395  -31.534 -17.678 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 495  ALA B O     1 
ATOM   7435  C  CB    . ALA B  1  495 ? 14.235  -33.977 -15.605 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 495  ALA B CB    1 
ATOM   7436  N  N     . ASP B  1  496 ? 13.043  -33.091 -18.523 1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 496  ASP B N     1 
ATOM   7437  C  CA    . ASP B  1  496 ? 13.263  -32.730 -19.933 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 496  ASP B CA    1 
ATOM   7438  C  C     . ASP B  1  496 ? 12.591  -31.430 -20.216 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 496  ASP B C     1 
ATOM   7439  O  O     . ASP B  1  496 ? 13.115  -30.602 -20.952 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 496  ASP B O     1 
ATOM   7440  C  CB    . ASP B  1  496 ? 12.694  -33.770 -20.924 1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 496  ASP B CB    1 
ATOM   7441  C  CG    . ASP B  1  496 ? 13.426  -35.124 -20.883 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 496  ASP B CG    1 
ATOM   7442  O  OD1   . ASP B  1  496 ? 14.583  -35.197 -20.405 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 496  ASP B OD1   1 
ATOM   7443  O  OD2   . ASP B  1  496 ? 12.817  -36.098 -21.325 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 496  ASP B OD2   1 
ATOM   7444  N  N     . ASP B  1  497 ? 11.406  -31.246 -19.646 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 497  ASP B N     1 
ATOM   7445  C  CA    . ASP B  1  497 ? 10.697  -30.003 -19.837 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 497  ASP B CA    1 
ATOM   7446  C  C     . ASP B  1  497 ? 11.441  -28.803 -19.250 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 497  ASP B C     1 
ATOM   7447  O  O     . ASP B  1  497 ? 11.476  -27.694 -19.839 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 497  ASP B O     1 
ATOM   7448  C  CB    . ASP B  1  497 ? 9.305   -30.102 -19.256 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 497  ASP B CB    1 
ATOM   7449  C  CG    . ASP B  1  497 ? 8.414   -28.996 -19.746 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 497  ASP B CG    1 
ATOM   7450  O  OD1   . ASP B  1  497 ? 8.005   -29.043 -20.913 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 497  ASP B OD1   1 
ATOM   7451  O  OD2   . ASP B  1  497 ? 8.157   -28.082 -18.980 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 497  ASP B OD2   1 
ATOM   7452  N  N     . VAL B  1  498 ? 12.048  -29.029 -18.079 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 498  VAL B N     1 
ATOM   7453  C  CA    . VAL B  1  498 ? 12.873  -28.030 -17.451 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 498  VAL B CA    1 
ATOM   7454  C  C     . VAL B  1  498 ? 14.018  -27.664 -18.395 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 498  VAL B C     1 
ATOM   7455  O  O     . VAL B  1  498 ? 14.217  -26.490 -18.682 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 498  VAL B O     1 
ATOM   7456  C  CB    . VAL B  1  498 ? 13.369  -28.468 -16.047 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 498  VAL B CB    1 
ATOM   7457  C  CG1   . VAL B  1  498 ? 14.498  -27.565 -15.551 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 498  VAL B CG1   1 
ATOM   7458  C  CG2   . VAL B  1  498 ? 12.155  -28.471 -15.065 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 498  VAL B CG2   1 
ATOM   7459  N  N     . ASP B  1  499 ? 14.761  -28.672 -18.845 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 499  ASP B N     1 
ATOM   7460  C  CA    . ASP B  1  499 ? 15.904  -28.447 -19.729 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 499  ASP B CA    1 
ATOM   7461  C  C     . ASP B  1  499 ? 15.505  -27.730 -21.013 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 499  ASP B C     1 
ATOM   7462  O  O     . ASP B  1  499 ? 16.202  -26.841 -21.460 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 499  ASP B O     1 
ATOM   7463  C  CB    . ASP B  1  499 ? 16.504  -29.767 -20.151 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 499  ASP B CB    1 
ATOM   7464  C  CG    . ASP B  1  499 ? 17.322  -30.405 -19.071 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 499  ASP B CG    1 
ATOM   7465  O  OD1   . ASP B  1  499 ? 17.672  -29.740 -18.089 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 499  ASP B OD1   1 
ATOM   7466  O  OD2   . ASP B  1  499 ? 17.614  -31.611 -19.212 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 499  ASP B OD2   1 
ATOM   7467  N  N     . ARG B  1  500 ? 14.402  -28.160 -21.614 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 500  ARG B N     1 
ATOM   7468  C  CA    . ARG B  1  500 ? 13.940  -27.487 -22.795 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 500  ARG B CA    1 
ATOM   7469  C  C     . ARG B  1  500 ? 13.686  -25.975 -22.584 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 500  ARG B C     1 
ATOM   7470  O  O     . ARG B  1  500 ? 13.994  -25.145 -23.473 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 500  ARG B O     1 
ATOM   7471  C  CB    . ARG B  1  500 ? 12.699  -28.167 -23.333 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 500  ARG B CB    1 
ATOM   7472  C  CG    . ARG B  1  500 ? 12.838  -28.361 -24.784 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 500  ARG B CG    1 
ATOM   7473  C  CD    . ARG B  1  500 ? 11.781  -29.342 -25.201 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 500  ARG B CD    1 
ATOM   7474  N  NE    . ARG B  1  500 ? 10.643  -28.637 -25.772 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 500  ARG B NE    1 
ATOM   7475  C  CZ    . ARG B  1  500 ? 10.385  -28.581 -27.078 1.00 69.31  ? ? ? ? ? ? 500  ARG B CZ    1 
ATOM   7476  N  NH1   . ARG B  1  500 ? 11.197  -29.181 -27.950 1.00 73.87  ? ? ? ? ? ? 500  ARG B NH1   1 
ATOM   7477  N  NH2   . ARG B  1  500 ? 9.313   -27.932 -27.509 1.00 69.41  ? ? ? ? ? ? 500  ARG B NH2   1 
ATOM   7478  N  N     . ARG B  1  501 ? 13.128  -25.602 -21.440 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 501  ARG B N     1 
ATOM   7479  C  CA    . ARG B  1  501 ? 12.882  -24.185 -21.206 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 501  ARG B CA    1 
ATOM   7480  C  C     . ARG B  1  501 ? 14.176  -23.410 -20.945 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 501  ARG B C     1 
ATOM   7481  O  O     . ARG B  1  501 ? 14.271  -22.237 -21.228 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 501  ARG B O     1 
ATOM   7482  C  CB    . ARG B  1  501 ? 11.957  -24.006 -20.005 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 501  ARG B CB    1 
ATOM   7483  C  CG    . ARG B  1  501 ? 10.493  -24.295 -20.396 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 501  ARG B CG    1 
ATOM   7484  C  CD    . ARG B  1  501 ? 9.704   -24.158 -19.127 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 501  ARG B CD    1 
ATOM   7485  N  NE    . ARG B  1  501 ? 9.694   -25.408 -18.371 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 501  ARG B NE    1 
ATOM   7486  C  CZ    . ARG B  1  501 ? 9.142   -25.530 -17.153 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 501  ARG B CZ    1 
ATOM   7487  N  NH1   . ARG B  1  501 ? 8.653   -24.425 -16.542 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 501  ARG B NH1   1 
ATOM   7488  N  NH2   . ARG B  1  501 ? 9.073   -26.753 -16.576 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 501  ARG B NH2   1 
ATOM   7489  N  N     . VAL B  1  502 ? 15.144  -24.073 -20.330 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 502  VAL B N     1 
ATOM   7490  C  CA    . VAL B  1  502 ? 16.460  -23.493 -20.144 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 502  VAL B CA    1 
ATOM   7491  C  C     . VAL B  1  502 ? 17.087  -23.272 -21.566 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 502  VAL B C     1 
ATOM   7492  O  O     . VAL B  1  502 ? 17.550  -22.183 -21.848 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 502  VAL B O     1 
ATOM   7493  C  CB    . VAL B  1  502 ? 17.357  -24.324 -19.186 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 502  VAL B CB    1 
ATOM   7494  C  CG1   . VAL B  1  502 ? 18.813  -23.784 -19.236 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 502  VAL B CG1   1 
ATOM   7495  C  CG2   . VAL B  1  502 ? 16.793  -24.265 -17.732 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 502  VAL B CG2   1 
ATOM   7496  N  N     . GLN B  1  503 ? 17.064  -24.273 -22.417 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 503  GLN B N     1 
ATOM   7497  C  CA    . GLN B  1  503 ? 17.596  -24.164 -23.814 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 503  GLN B CA    1 
ATOM   7498  C  C     . GLN B  1  503 ? 16.988  -22.981 -24.553 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 503  GLN B C     1 
ATOM   7499  O  O     . GLN B  1  503 ? 17.669  -22.316 -25.319 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 503  GLN B O     1 
ATOM   7500  C  CB    . GLN B  1  503 ? 17.388  -25.453 -24.634 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 503  GLN B CB    1 
ATOM   7501  C  CG    . GLN B  1  503 ? 18.372  -26.594 -24.300 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 503  GLN B CG    1 
ATOM   7502  C  CD    . GLN B  1  503 ? 19.808  -26.077 -24.016 1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 503  GLN B CD    1 
ATOM   7503  O  OE1   . GLN B  1  503 ? 20.436  -25.424 -24.872 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 503  GLN B OE1   1 
ATOM   7504  N  NE2   . GLN B  1  503 ? 20.305  -26.336 -22.794 1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 503  GLN B NE2   1 
ATOM   7505  N  N     . PHE B  1  504 ? 15.702  -22.711 -24.269 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 504  PHE B N     1 
ATOM   7506  C  CA    . PHE B  1  504 ? 14.918  -21.670 -24.927 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 504  PHE B CA    1 
ATOM   7507  C  C     . PHE B  1  504 ? 15.336  -20.292 -24.391 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 504  PHE B C     1 
ATOM   7508  O  O     . PHE B  1  504 ? 15.322  -19.297 -25.133 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 504  PHE B O     1 
ATOM   7509  C  CB    . PHE B  1  504 ? 13.439  -21.970 -24.702 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 504  PHE B CB    1 
ATOM   7510  C  CG    . PHE B  1  504 ? 12.510  -20.848 -25.030 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 504  PHE B CG    1 
ATOM   7511  C  CD1   . PHE B  1  504 ? 12.001  -20.710 -26.301 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 504  PHE B CD1   1 
ATOM   7512  C  CD2   . PHE B  1  504 ? 12.010  -20.017 -24.007 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 504  PHE B CD2   1 
ATOM   7513  C  CE1   . PHE B  1  504 ? 11.098  -19.707 -26.610 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 504  PHE B CE1   1 
ATOM   7514  C  CE2   . PHE B  1  504 ? 11.105  -19.002 -24.306 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 504  PHE B CE2   1 
ATOM   7515  C  CZ    . PHE B  1  504 ? 10.664  -18.842 -25.608 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 504  PHE B CZ    1 
ATOM   7516  N  N     . GLY B  1  505 ? 15.693  -20.253 -23.093 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 505  GLY B N     1 
ATOM   7517  C  CA    . GLY B  1  505 ? 16.275  -19.073 -22.452 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 505  GLY B CA    1 
ATOM   7518  C  C     . GLY B  1  505 ? 17.580  -18.746 -23.193 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 505  GLY B C     1 
ATOM   7519  O  O     . GLY B  1  505 ? 17.764  -17.626 -23.707 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 505  GLY B O     1 
ATOM   7520  N  N     . ILE B  1  506 ? 18.425  -19.751 -23.349 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 506  ILE B N     1 
ATOM   7521  C  CA    . ILE B  1  506 ? 19.672  -19.579 -24.043 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 506  ILE B CA    1 
ATOM   7522  C  C     . ILE B  1  506 ? 19.451  -19.155 -25.459 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 506  ILE B C     1 
ATOM   7523  O  O     . ILE B  1  506 ? 20.091  -18.192 -25.929 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 506  ILE B O     1 
ATOM   7524  C  CB    . ILE B  1  506 ? 20.484  -20.863 -23.972 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 506  ILE B CB    1 
ATOM   7525  C  CG1   . ILE B  1  506 ? 20.965  -21.006 -22.530 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 506  ILE B CG1   1 
ATOM   7526  C  CG2   . ILE B  1  506 ? 21.660  -20.902 -24.995 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 506  ILE B CG2   1 
ATOM   7527  C  CD1   . ILE B  1  506 ? 21.129  -22.471 -22.052 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 506  ILE B CD1   1 
ATOM   7528  N  N     . GLU B  1  507 ? 18.579  -19.857 -26.189 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 507  GLU B N     1 
ATOM   7529  C  CA    . GLU B  1  507 ? 18.415  -19.534 -27.617 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 507  GLU B CA    1 
ATOM   7530  C  C     . GLU B  1  507 ? 17.901  -18.103 -27.879 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 507  GLU B C     1 
ATOM   7531  O  O     . GLU B  1  507 ? 18.418  -17.406 -28.781 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 507  GLU B O     1 
ATOM   7532  C  CB    . GLU B  1  507 ? 17.552  -20.563 -28.338 1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 507  GLU B CB    1 
ATOM   7533  C  CG    . GLU B  1  507 ? 18.316  -21.756 -28.851 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 507  GLU B CG    1 
ATOM   7534  C  CD    . GLU B  1  507 ? 18.958  -21.486 -30.224 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 507  GLU B CD    1 
ATOM   7535  O  OE1   . GLU B  1  507 ? 18.282  -21.680 -31.289 1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 507  GLU B OE1   1 
ATOM   7536  O  OE2   . GLU B  1  507 ? 20.146  -21.067 -30.250 1.00 70.44  ? ? ? ? ? ? 507  GLU B OE2   1 
ATOM   7537  N  N     . SER B  1  508 ? 16.902  -17.665 -27.108 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 508  SER B N     1 
ATOM   7538  C  CA    . SER B  1  508 ? 16.419  -16.278 -27.181 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 508  SER B CA    1 
ATOM   7539  C  C     . SER B  1  508 ? 17.558  -15.334 -26.808 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 508  SER B C     1 
ATOM   7540  O  O     . SER B  1  508 ? 17.735  -14.291 -27.450 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 508  SER B O     1 
ATOM   7541  C  CB    . SER B  1  508 ? 15.269  -16.061 -26.158 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 508  SER B CB    1 
ATOM   7542  O  OG    . SER B  1  508 ? 14.180  -16.948 -26.423 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 508  SER B OG    1 
ATOM   7543  N  N     . GLY B  1  509 ? 18.279  -15.692 -25.730 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 509  GLY B N     1 
ATOM   7544  C  CA    . GLY B  1  509 ? 19.410  -14.856 -25.219 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 509  GLY B CA    1 
ATOM   7545  C  C     . GLY B  1  509 ? 20.371  -14.656 -26.416 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 509  GLY B C     1 
ATOM   7546  O  O     . GLY B  1  509 ? 20.751  -13.514 -26.757 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 509  GLY B O     1 
ATOM   7547  N  N     . LYS B  1  510 ? 20.732  -15.746 -27.083 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 510  LYS B N     1 
ATOM   7548  C  CA    . LYS B  1  510 ? 21.650  -15.618 -28.205 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 510  LYS B CA    1 
ATOM   7549  C  C     . LYS B  1  510 ? 21.065  -14.769 -29.360 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 510  LYS B C     1 
ATOM   7550  O  O     . LYS B  1  510 ? 21.775  -13.929 -29.930 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 510  LYS B O     1 
ATOM   7551  C  CB    . LYS B  1  510 ? 22.121  -16.996 -28.704 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 510  LYS B CB    1 
ATOM   7552  C  CG    . LYS B  1  510 ? 23.006  -17.692 -27.666 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 510  LYS B CG    1 
ATOM   7553  C  CD    . LYS B  1  510 ? 23.337  -19.163 -27.944 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 510  LYS B CD    1 
ATOM   7554  C  CE    . LYS B  1  510 ? 23.756  -19.447 -29.355 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 510  LYS B CE    1 
ATOM   7555  N  NZ    . LYS B  1  510 ? 24.236  -20.858 -29.300 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 510  LYS B NZ    1 
ATOM   7556  N  N     . LEU B  1  511 ? 19.814  -15.020 -29.749 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B N     1 
ATOM   7557  C  CA    . LEU B  1  511 ? 19.143  -14.295 -30.863 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CA    1 
ATOM   7558  C  C     . LEU B  1  511 ? 19.093  -12.787 -30.546 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B C     1 
ATOM   7559  O  O     . LEU B  1  511 ? 19.373  -11.930 -31.401 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B O     1 
ATOM   7560  C  CB    . LEU B  1  511 ? 17.698  -14.828 -31.077 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CB    1 
ATOM   7561  C  CG    . LEU B  1  511 ? 16.818  -14.565 -32.333 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CG    1 
ATOM   7562  C  CD1   . LEU B  1  511 ? 15.470  -13.894 -32.068 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CD1   1 
ATOM   7563  C  CD2   . LEU B  1  511 ? 17.546  -13.946 -33.536 1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CD2   1 
ATOM   7564  N  N     . ARG B  1  512 ? 18.756  -12.488 -29.294 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 512  ARG B N     1 
ATOM   7565  C  CA    . ARG B  1  512 ? 18.575  -11.139 -28.857 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 512  ARG B CA    1 
ATOM   7566  C  C     . ARG B  1  512 ? 19.846  -10.395 -28.435 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 512  ARG B C     1 
ATOM   7567  O  O     . ARG B  1  512 ? 19.774  -9.219  -28.092 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 512  ARG B O     1 
ATOM   7568  C  CB    . ARG B  1  512 ? 17.642  -11.161 -27.663 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 512  ARG B CB    1 
ATOM   7569  C  CG    . ARG B  1  512 ? 16.192  -11.317 -28.080 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 512  ARG B CG    1 
ATOM   7570  C  CD    . ARG B  1  512 ? 15.498  -11.433 -26.728 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 512  ARG B CD    1 
ATOM   7571  N  NE    . ARG B  1  512 ? 14.186  -12.072 -26.887 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 512  ARG B NE    1 
ATOM   7572  C  CZ    . ARG B  1  512 ? 13.070  -11.585 -26.384 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 512  ARG B CZ    1 
ATOM   7573  N  NH1   . ARG B  1  512 ? 13.144  -10.506 -25.586 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 512  ARG B NH1   1 
ATOM   7574  N  NH2   . ARG B  1  512 ? 11.917  -12.233 -26.595 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 512  ARG B NH2   1 
ATOM   7575  N  N     . GLY B  1  513 ? 21.002  -11.048 -28.438 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 513  GLY B N     1 
ATOM   7576  C  CA    . GLY B  1  513 ? 22.250  -10.327 -28.198 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 513  GLY B CA    1 
ATOM   7577  C  C     . GLY B  1  513 ? 22.654  -10.355 -26.730 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 513  GLY B C     1 
ATOM   7578  O  O     . GLY B  1  513 ? 23.668  -9.802  -26.394 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 513  GLY B O     1 
ATOM   7579  N  N     . PHE B  1  514 ? 21.886  -10.997 -25.849 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 514  PHE B N     1 
ATOM   7580  C  CA    . PHE B  1  514 ? 22.275  -11.151 -24.449 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 514  PHE B CA    1 
ATOM   7581  C  C     . PHE B  1  514 ? 23.518  -12.029 -24.199 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 514  PHE B C     1 
ATOM   7582  O  O     . PHE B  1  514 ? 24.206  -11.817 -23.203 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 514  PHE B O     1 
ATOM   7583  C  CB    . PHE B  1  514 ? 21.160  -11.831 -23.667 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 514  PHE B CB    1 
ATOM   7584  C  CG    . PHE B  1  514 ? 19.940  -10.998 -23.506 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 514  PHE B CG    1 
ATOM   7585  C  CD1   . PHE B  1  514 ? 18.934  -11.009 -24.469 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 514  PHE B CD1   1 
ATOM   7586  C  CD2   . PHE B  1  514 ? 19.785  -10.206 -22.404 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 514  PHE B CD2   1 
ATOM   7587  C  CE1   . PHE B  1  514 ? 17.772  -10.242 -24.330 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 514  PHE B CE1   1 
ATOM   7588  C  CE2   . PHE B  1  514 ? 18.628  -9.449  -22.252 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 514  PHE B CE2   1 
ATOM   7589  C  CZ    . PHE B  1  514 ? 17.626  -9.453  -23.224 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 514  PHE B CZ    1 
ATOM   7590  N  N     . LEU B  1  515 ? 23.792  -13.000 -25.086 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 515  LEU B N     1 
ATOM   7591  C  CA    . LEU B  1  515 ? 24.664  -14.178 -24.844 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 515  LEU B CA    1 
ATOM   7592  C  C     . LEU B  1  515 ? 25.434  -14.545 -26.102 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 515  LEU B C     1 
ATOM   7593  O  O     . LEU B  1  515 ? 24.850  -14.499 -27.190 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 515  LEU B O     1 
ATOM   7594  C  CB    . LEU B  1  515 ? 23.808  -15.412 -24.554 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 515  LEU B CB    1 
ATOM   7595  C  CG    . LEU B  1  515 ? 22.881  -15.405 -23.324 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 515  LEU B CG    1 
ATOM   7596  C  CD1   . LEU B  1  515 ? 22.129  -16.728 -23.142 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 515  LEU B CD1   1 
ATOM   7597  C  CD2   . LEU B  1  515 ? 23.592  -15.068 -22.022 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 515  LEU B CD2   1 
ATOM   7598  N  N     . ARG B  1  516 ? 26.692  -14.950 -25.971 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 516  ARG B N     1 
ATOM   7599  C  CA    . ARG B  1  516 ? 27.486  -15.484 -27.081 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 516  ARG B CA    1 
ATOM   7600  C  C     . ARG B  1  516 ? 28.034  -16.807 -26.656 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 516  ARG B C     1 
ATOM   7601  O  O     . ARG B  1  516 ? 28.196  -17.035 -25.479 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 516  ARG B O     1 
ATOM   7602  C  CB    . ARG B  1  516 ? 28.744  -14.633 -27.387 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 516  ARG B CB    1 
ATOM   7603  C  CG    . ARG B  1  516 ? 28.826  -13.321 -26.627 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 516  ARG B CG    1 
ATOM   7604  C  CD    . ARG B  1  516 ? 27.847  -12.266 -27.179 1.00 63.95  ? ? ? ? ? ? 516  ARG B CD    1 
ATOM   7605  N  NE    . ARG B  1  516 ? 28.478  -11.496 -28.239 1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 516  ARG B NE    1 
ATOM   7606  C  CZ    . ARG B  1  516 ? 29.800  -11.449 -28.471 1.00 75.03  ? ? ? ? ? ? 516  ARG B CZ    1 
ATOM   7607  N  NH1   . ARG B  1  516 ? 30.653  -12.134 -27.695 1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 516  ARG B NH1   1 
ATOM   7608  N  NH2   . ARG B  1  516 ? 30.279  -10.718 -29.490 1.00 71.43  ? ? ? ? ? ? 516  ARG B NH2   1 
ATOM   7609  N  N     . VAL B  1  517 ? 28.384  -17.635 -27.638 1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 517  VAL B N     1 
ATOM   7610  C  CA    . VAL B  1  517 ? 29.229  -18.803 -27.485 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 517  VAL B CA    1 
ATOM   7611  C  C     . VAL B  1  517 ? 30.372  -18.463 -26.507 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 517  VAL B C     1 
ATOM   7612  O  O     . VAL B  1  517 ? 31.111  -17.502 -26.718 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 517  VAL B O     1 
ATOM   7613  C  CB    . VAL B  1  517 ? 29.775  -19.204 -28.892 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 517  VAL B CB    1 
ATOM   7614  C  CG1   . VAL B  1  517 ? 30.538  -20.487 -28.859 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 517  VAL B CG1   1 
ATOM   7615  C  CG2   . VAL B  1  517 ? 28.610  -19.379 -29.863 1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 517  VAL B CG2   1 
ATOM   7616  N  N     . GLY B  1  518 ? 30.526  -19.251 -25.453 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 518  GLY B N     1 
ATOM   7617  C  CA    . GLY B  1  518 ? 31.655  -19.115 -24.490 1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 518  GLY B CA    1 
ATOM   7618  C  C     . GLY B  1  518 ? 31.281  -18.336 -23.223 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 518  GLY B C     1 
ATOM   7619  O  O     . GLY B  1  518 ? 32.016  -18.356 -22.236 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 518  GLY B O     1 
ATOM   7620  N  N     . ASP B  1  519 ? 30.176  -17.603 -23.261 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 519  ASP B N     1 
ATOM   7621  C  CA    . ASP B  1  519 ? 29.705  -16.908 -22.066 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 519  ASP B CA    1 
ATOM   7622  C  C     . ASP B  1  519 ? 29.415  -17.918 -20.962 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 519  ASP B C     1 
ATOM   7623  O  O     . ASP B  1  519 ? 29.127  -19.093 -21.230 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 519  ASP B O     1 
ATOM   7624  C  CB    . ASP B  1  519 ? 28.417  -16.119 -22.300 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 519  ASP B CB    1 
ATOM   7625  C  CG    . ASP B  1  519 ? 28.638  -14.828 -23.057 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 519  ASP B CG    1 
ATOM   7626  O  OD1   . ASP B  1  519 ? 29.825  -14.466 -23.255 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 519  ASP B OD1   1 
ATOM   7627  O  OD2   . ASP B  1  519 ? 27.634  -14.225 -23.463 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 519  ASP B OD2   1 
ATOM   7628  N  N     . LEU B  1  520 ? 29.481  -17.437 -19.726 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 520  LEU B N     1 
ATOM   7629  C  CA    . LEU B  1  520 ? 29.001  -18.175 -18.619 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 520  LEU B CA    1 
ATOM   7630  C  C     . LEU B  1  520 ? 27.633  -17.605 -18.249 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 520  LEU B C     1 
ATOM   7631  O  O     . LEU B  1  520 ? 27.398  -16.399 -18.368 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 520  LEU B O     1 
ATOM   7632  C  CB    . LEU B  1  520 ? 29.999  -18.073 -17.464 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 520  LEU B CB    1 
ATOM   7633  C  CG    . LEU B  1  520 ? 31.260  -18.950 -17.475 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 520  LEU B CG    1 
ATOM   7634  C  CD1   . LEU B  1  520 ? 32.099  -18.609 -16.275 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 520  LEU B CD1   1 
ATOM   7635  C  CD2   . LEU B  1  520 ? 30.857  -20.408 -17.381 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 520  LEU B CD2   1 
ATOM   7636  N  N     . VAL B  1  521 ? 26.744  -18.486 -17.792 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 521  VAL B N     1 
ATOM   7637  C  CA    . VAL B  1  521 ? 25.424  -18.134 -17.374 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 521  VAL B CA    1 
ATOM   7638  C  C     . VAL B  1  521 ? 25.174  -18.874 -16.072 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 521  VAL B C     1 
ATOM   7639  O  O     . VAL B  1  521 ? 25.776  -19.971 -15.841 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 521  VAL B O     1 
ATOM   7640  C  CB    . VAL B  1  521 ? 24.602  -18.565 -18.585 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 521  VAL B CB    1 
ATOM   7641  C  CG1   . VAL B  1  521 ? 23.688  -19.735 -18.376 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 521  VAL B CG1   1 
ATOM   7642  C  CG2   . VAL B  1  521 ? 24.157  -17.386 -19.466 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 521  VAL B CG2   1 
ATOM   7643  N  N     . ILE B  1  522 ? 24.365  -18.283 -15.180 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 522  ILE B N     1 
ATOM   7644  C  CA    . ILE B  1  522 ? 23.916  -18.970 -13.984 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 522  ILE B CA    1 
ATOM   7645  C  C     . ILE B  1  522 ? 22.475  -19.351 -14.252 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 522  ILE B C     1 
ATOM   7646  O  O     . ILE B  1  522 ? 21.689  -18.504 -14.748 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 522  ILE B O     1 
ATOM   7647  C  CB    . ILE B  1  522 ? 23.924  -18.038 -12.758 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 522  ILE B CB    1 
ATOM   7648  C  CG1   . ILE B  1  522 ? 25.315  -17.414 -12.533 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 522  ILE B CG1   1 
ATOM   7649  C  CG2   . ILE B  1  522 ? 23.428  -18.739 -11.466 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 522  ILE B CG2   1 
ATOM   7650  C  CD1   . ILE B  1  522 ? 26.493  -18.383 -12.371 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 522  ILE B CD1   1 
ATOM   7651  N  N     . VAL B  1  523 ? 22.099  -20.613 -13.952 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 523  VAL B N     1 
ATOM   7652  C  CA    . VAL B  1  523 ? 20.707  -21.097 -14.315 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 523  VAL B CA    1 
ATOM   7653  C  C     . VAL B  1  523 ? 20.042  -21.435 -12.978 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 523  VAL B C     1 
ATOM   7654  O  O     . VAL B  1  523 ? 20.680  -22.116 -12.153 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 523  VAL B O     1 
ATOM   7655  C  CB    . VAL B  1  523 ? 20.821  -22.347 -15.226 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 523  VAL B CB    1 
ATOM   7656  C  CG1   . VAL B  1  523 ? 19.459  -22.988 -15.546 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 523  VAL B CG1   1 
ATOM   7657  C  CG2   . VAL B  1  523 ? 21.562  -22.028 -16.535 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 523  VAL B CG2   1 
ATOM   7658  N  N     . VAL B  1  524 ? 18.835  -20.896 -12.687 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 524  VAL B N     1 
ATOM   7659  C  CA    . VAL B  1  524 ? 18.149  -21.104 -11.426 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 524  VAL B CA    1 
ATOM   7660  C  C     . VAL B  1  524 ? 16.913  -21.912 -11.682 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 524  VAL B C     1 
ATOM   7661  O  O     . VAL B  1  524 ? 16.067  -21.483 -12.477 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 524  VAL B O     1 
ATOM   7662  C  CB    . VAL B  1  524 ? 17.862  -19.716 -10.766 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 524  VAL B CB    1 
ATOM   7663  C  CG1   . VAL B  1  524 ? 16.947  -19.836 -9.518  1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 524  VAL B CG1   1 
ATOM   7664  C  CG2   . VAL B  1  524 ? 19.222  -19.002 -10.455 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 524  VAL B CG2   1 
ATOM   7665  N  N     . THR B  1  525 ? 16.788  -23.104 -11.045 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 525  THR B N     1 
ATOM   7666  C  CA    . THR B  1  525 ? 15.615  -23.905 -11.277 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 525  THR B CA    1 
ATOM   7667  C  C     . THR B  1  525 ? 15.132  -24.457 -9.943  1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 525  THR B C     1 
ATOM   7668  O  O     . THR B  1  525 ? 15.725  -24.128 -8.886  1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 525  THR B O     1 
ATOM   7669  C  CB    . THR B  1  525 ? 15.904  -25.062 -12.258 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 525  THR B CB    1 
ATOM   7670  O  OG1   . THR B  1  525 ? 17.063  -25.808 -11.816 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 525  THR B OG1   1 
ATOM   7671  C  CG2   . THR B  1  525 ? 16.039  -24.545 -13.742 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 525  THR B CG2   1 
ATOM   7672  N  N     . GLY B  1  526 ? 14.078  -25.313 -9.944  1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 526  GLY B N     1 
ATOM   7673  C  CA    . GLY B  1  526 ? 13.616  -25.905 -8.680  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 526  GLY B CA    1 
ATOM   7674  C  C     . GLY B  1  526 ? 13.575  -27.429 -8.754  1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 526  GLY B C     1 
ATOM   7675  O  O     . GLY B  1  526 ? 13.793  -28.053 -9.837  1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 526  GLY B O     1 
ATOM   7676  N  N     . TRP B  1  527 ? 13.196  -28.020 -7.660  1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 527  TRP B N     1 
ATOM   7677  C  CA    . TRP B  1  527 ? 13.313  -29.516 -7.539  1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 527  TRP B CA    1 
ATOM   7678  C  C     . TRP B  1  527 ? 12.046  -30.227 -7.902  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 527  TRP B C     1 
ATOM   7679  O  O     . TRP B  1  527 ? 12.046  -31.435 -8.135  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 527  TRP B O     1 
ATOM   7680  C  CB    . TRP B  1  527 ? 13.847  -29.947 -6.185  1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 527  TRP B CB    1 
ATOM   7681  C  CG    . TRP B  1  527 ? 12.941  -29.564 -5.076  1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 527  TRP B CG    1 
ATOM   7682  C  CD1   . TRP B  1  527 ? 12.876  -28.314 -4.446  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 527  TRP B CD1   1 
ATOM   7683  C  CD2   . TRP B  1  527 ? 11.884  -30.380 -4.414  1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 527  TRP B CD2   1 
ATOM   7684  N  NE1   . TRP B  1  527 ? 11.909  -28.325 -3.452  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 527  TRP B NE1   1 
ATOM   7685  C  CE2   . TRP B  1  527 ? 11.265  -29.516 -3.406  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 527  TRP B CE2   1 
ATOM   7686  C  CE3   . TRP B  1  527 ? 11.368  -31.675 -4.602  1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 527  TRP B CE3   1 
ATOM   7687  C  CZ2   . TRP B  1  527 ? 10.219  -29.979 -2.559  1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 527  TRP B CZ2   1 
ATOM   7688  C  CZ3   . TRP B  1  527 ? 10.342  -32.158 -3.732  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 527  TRP B CZ3   1 
ATOM   7689  C  CH2   . TRP B  1  527 ? 9.754   -31.330 -2.761  1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 527  TRP B CH2   1 
ATOM   7690  N  N     . ARG B  1  528 ? 10.934  -29.505 -8.003  1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 528  ARG B N     1 
ATOM   7691  C  CA    . ARG B  1  528 ? 9.625   -30.079 -8.408  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 528  ARG B CA    1 
ATOM   7692  C  C     . ARG B  1  528 ? 8.799   -29.038 -9.131  1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 528  ARG B C     1 
ATOM   7693  O  O     . ARG B  1  528 ? 9.149   -27.859 -9.083  1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 528  ARG B O     1 
ATOM   7694  C  CB    . ARG B  1  528 ? 8.839   -30.655 -7.198  1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 528  ARG B CB    1 
ATOM   7695  C  CG    . ARG B  1  528 ? 8.597   -29.655 -6.088  1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 528  ARG B CG    1 
ATOM   7696  C  CD    . ARG B  1  528 ? 7.357   -29.994 -5.304  1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 528  ARG B CD    1 
ATOM   7697  N  NE    . ARG B  1  528 ? 6.149   -29.566 -6.008  1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 528  ARG B NE    1 
ATOM   7698  C  CZ    . ARG B  1  528 ? 4.900   -29.771 -5.572  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 528  ARG B CZ    1 
ATOM   7699  N  NH1   . ARG B  1  528 ? 4.697   -30.429 -4.450  1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 528  ARG B NH1   1 
ATOM   7700  N  NH2   . ARG B  1  528 ? 3.825   -29.321 -6.260  1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 528  ARG B NH2   1 
ATOM   7701  N  N     . PRO B  1  529 ? 7.705   -29.431 -9.795  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 529  PRO B N     1 
ATOM   7702  C  CA    . PRO B  1  529 ? 6.885   -28.475 -10.512 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 529  PRO B CA    1 
ATOM   7703  C  C     . PRO B  1  529 ? 6.059   -27.637 -9.531  1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 529  PRO B C     1 
ATOM   7704  O  O     . PRO B  1  529 ? 5.914   -28.033 -8.385  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 529  PRO B O     1 
ATOM   7705  C  CB    . PRO B  1  529 ? 5.900   -29.368 -11.334 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 529  PRO B CB    1 
ATOM   7706  C  CG    . PRO B  1  529 ? 6.321   -30.785 -11.122 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 529  PRO B CG    1 
ATOM   7707  C  CD    . PRO B  1  529 ? 7.219   -30.828 -9.934  1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 529  PRO B CD    1 
ATOM   7708  N  N     . GLY B  1  530 ? 5.522   -26.506 -9.987  1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 530  GLY B N     1 
ATOM   7709  C  CA    . GLY B  1  530 ? 4.647   -25.692 -9.131  1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 530  GLY B CA    1 
ATOM   7710  C  C     . GLY B  1  530 ? 5.541   -24.580 -8.558  1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 530  GLY B C     1 
ATOM   7711  O  O     . GLY B  1  530 ? 6.804   -24.703 -8.425  1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 530  GLY B O     1 
ATOM   7712  N  N     . SER B  1  531 ? 4.860   -23.480 -8.304  1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 531  SER B N     1 
ATOM   7713  C  CA    . SER B  1  531 ? 5.464   -22.304 -7.790  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 531  SER B CA    1 
ATOM   7714  C  C     . SER B  1  531 ? 5.992   -22.563 -6.334  1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 531  SER B C     1 
ATOM   7715  O  O     . SER B  1  531 ? 5.401   -23.335 -5.544  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 531  SER B O     1 
ATOM   7716  C  CB    . SER B  1  531 ? 4.427   -21.189 -7.907  1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 531  SER B CB    1 
ATOM   7717  O  OG    . SER B  1  531 ? 4.993   -20.011 -7.532  1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 531  SER B OG    1 
ATOM   7718  N  N     . GLY B  1  532 ? 7.145   -21.932 -6.028  1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 532  GLY B N     1 
ATOM   7719  C  CA    . GLY B  1  532 ? 7.699   -21.857 -4.673  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 532  GLY B CA    1 
ATOM   7720  C  C     . GLY B  1  532 ? 8.789   -22.862 -4.292  1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 532  GLY B C     1 
ATOM   7721  O  O     . GLY B  1  532 ? 9.236   -22.896 -3.098  1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 532  GLY B O     1 
ATOM   7722  N  N     . TYR B  1  533 ? 9.276   -23.648 -5.277  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 533  TYR B N     1 
ATOM   7723  C  CA    . TYR B  1  533 ? 10.304  -24.704 -5.015  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 533  TYR B CA    1 
ATOM   7724  C  C     . TYR B  1  533 ? 11.686  -24.451 -5.601  1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 533  TYR B C     1 
ATOM   7725  O  O     . TYR B  1  533 ? 12.502  -25.393 -5.720  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 533  TYR B O     1 
ATOM   7726  C  CB    . TYR B  1  533 ? 9.793   -26.080 -5.502  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 533  TYR B CB    1 
ATOM   7727  C  CG    . TYR B  1  533 ? 8.513   -26.451 -4.765  1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 533  TYR B CG    1 
ATOM   7728  C  CD1   . TYR B  1  533 ? 7.262   -26.401 -5.413  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 533  TYR B CD1   1 
ATOM   7729  C  CD2   . TYR B  1  533 ? 8.546   -26.742 -3.388  1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 533  TYR B CD2   1 
ATOM   7730  C  CE1   . TYR B  1  533 ? 6.100   -26.675 -4.726  1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 533  TYR B CE1   1 
ATOM   7731  C  CE2   . TYR B  1  533 ? 7.334   -27.049 -2.707  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 533  TYR B CE2   1 
ATOM   7732  C  CZ    . TYR B  1  533 ? 6.141   -26.998 -3.409  1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 533  TYR B CZ    1 
ATOM   7733  O  OH    . TYR B  1  533 ? 4.906   -27.285 -2.776  1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 533  TYR B OH    1 
ATOM   7734  N  N     . THR B  1  534 ? 11.989  -23.189 -5.979  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 534  THR B N     1 
ATOM   7735  C  CA    . THR B  1  534 ? 13.321  -22.911 -6.583  1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 534  THR B CA    1 
ATOM   7736  C  C     . THR B  1  534 ? 14.380  -23.206 -5.522  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 534  THR B C     1 
ATOM   7737  O  O     . THR B  1  534 ? 14.176  -22.838 -4.343  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 534  THR B O     1 
ATOM   7738  C  CB    . THR B  1  534 ? 13.377  -21.425 -6.990  1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 534  THR B CB    1 
ATOM   7739  O  OG1   . THR B  1  534 ? 12.525  -21.246 -8.143  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 534  THR B OG1   1 
ATOM   7740  C  CG2   . THR B  1  534 ? 14.816  -20.930 -7.303  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 534  THR B CG2   1 
ATOM   7741  N  N     . ASN B  1  535 ? 15.429  -23.929 -5.869  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 535  ASN B N     1 
ATOM   7742  C  CA    . ASN B  1  535 ? 16.426  -24.368 -4.842  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 535  ASN B CA    1 
ATOM   7743  C  C     . ASN B  1  535 ? 17.746  -24.767 -5.512  1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 535  ASN B C     1 
ATOM   7744  O  O     . ASN B  1  535 ? 18.624  -25.341 -4.879  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 535  ASN B O     1 
ATOM   7745  C  CB    . ASN B  1  535 ? 15.900  -25.516 -3.943  1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 535  ASN B CB    1 
ATOM   7746  C  CG    . ASN B  1  535 ? 15.939  -26.882 -4.654  1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 535  ASN B CG    1 
ATOM   7747  O  OD1   . ASN B  1  535 ? 15.498  -26.973 -5.815  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 535  ASN B OD1   1 
ATOM   7748  N  ND2   . ASN B  1  535 ? 16.559  -27.906 -4.031  1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 535  ASN B ND2   1 
ATOM   7749  N  N     . ILE B  1  536 ? 17.849  -24.513 -6.822  1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 536  ILE B N     1 
ATOM   7750  C  CA    . ILE B  1  536 ? 19.038  -24.976 -7.583  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 536  ILE B CA    1 
ATOM   7751  C  C     . ILE B  1  536 ? 19.656  -23.867 -8.385  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 536  ILE B C     1 
ATOM   7752  O  O     . ILE B  1  536 ? 18.944  -23.152 -9.102  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 536  ILE B O     1 
ATOM   7753  C  CB    . ILE B  1  536 ? 18.739  -26.153 -8.579  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 536  ILE B CB    1 
ATOM   7754  C  CG1   . ILE B  1  536 ? 18.069  -27.322 -7.899  1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 536  ILE B CG1   1 
ATOM   7755  C  CG2   . ILE B  1  536 ? 20.018  -26.639 -9.301  1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 536  ILE B CG2   1 
ATOM   7756  C  CD1   . ILE B  1  536 ? 17.469  -28.443 -8.785  1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 536  ILE B CD1   1 
ATOM   7757  N  N     . MET B  1  537 ? 20.998  -23.781 -8.267  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 537  MET B N     1 
ATOM   7758  C  CA    A MET B  1  537 ? 21.793  -22.865 -9.061  0.46 24.38  ? ? ? ? ? ? 537  MET B CA    1 
ATOM   7759  C  CA    B MET B  1  537 ? 21.794  -22.864 -9.063  0.54 24.04  ? ? ? ? ? ? 537  MET B CA    1 
ATOM   7760  C  C     . MET B  1  537 ? 22.896  -23.641 -9.757  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 537  MET B C     1 
ATOM   7761  O  O     . MET B  1  537 ? 23.609  -24.362 -9.107  1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 537  MET B O     1 
ATOM   7762  C  CB    A MET B  1  537 ? 22.400  -21.798 -8.132  0.46 26.02  ? ? ? ? ? ? 537  MET B CB    1 
ATOM   7763  C  CB    B MET B  1  537 ? 22.393  -21.779 -8.137  0.54 25.31  ? ? ? ? ? ? 537  MET B CB    1 
ATOM   7764  C  CG    A MET B  1  537 ? 23.340  -20.827 -8.795  0.46 27.43  ? ? ? ? ? ? 537  MET B CG    1 
ATOM   7765  C  CG    B MET B  1  537 ? 23.168  -20.677 -8.815  0.54 26.24  ? ? ? ? ? ? 537  MET B CG    1 
ATOM   7766  S  SD    A MET B  1  537 ? 24.583  -20.225 -7.650  0.46 27.76  ? ? ? ? ? ? 537  MET B SD    1 
ATOM   7767  S  SD    B MET B  1  537 ? 24.901  -21.038 -9.176  0.54 25.28  ? ? ? ? ? ? 537  MET B SD    1 
ATOM   7768  C  CE    A MET B  1  537 ? 25.963  -21.360 -7.979  0.46 27.52  ? ? ? ? ? ? 537  MET B CE    1 
ATOM   7769  C  CE    B MET B  1  537 ? 25.687  -20.878 -7.549  0.54 26.47  ? ? ? ? ? ? 537  MET B CE    1 
ATOM   7770  N  N     . ARG B  1  538 ? 23.030  -23.469 -11.091 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B N     1 
ATOM   7771  C  CA    . ARG B  1  538 ? 24.098  -24.163 -11.889 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CA    1 
ATOM   7772  C  C     . ARG B  1  538 ? 24.878  -23.141 -12.659 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B C     1 
ATOM   7773  O  O     . ARG B  1  538 ? 24.325  -22.141 -13.052 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B O     1 
ATOM   7774  C  CB    . ARG B  1  538 ? 23.565  -25.173 -12.893 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CB    1 
ATOM   7775  C  CG    . ARG B  1  538 ? 22.813  -26.288 -12.171 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CG    1 
ATOM   7776  C  CD    . ARG B  1  538 ? 22.296  -27.369 -13.129 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CD    1 
ATOM   7777  N  NE    . ARG B  1  538 ? 21.099  -26.836 -13.805 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B NE    1 
ATOM   7778  C  CZ    . ARG B  1  538 ? 20.904  -26.934 -15.111 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CZ    1 
ATOM   7779  N  NH1   . ARG B  1  538 ? 21.793  -27.572 -15.826 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B NH1   1 
ATOM   7780  N  NH2   . ARG B  1  538 ? 19.812  -26.413 -15.675 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B NH2   1 
ATOM   7781  N  N     . VAL B  1  539 ? 26.144  -23.441 -12.882 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 539  VAL B N     1 
ATOM   7782  C  CA    . VAL B  1  539 ? 26.993  -22.654 -13.661 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 539  VAL B CA    1 
ATOM   7783  C  C     . VAL B  1  539 ? 27.194  -23.411 -14.974 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 539  VAL B C     1 
ATOM   7784  O  O     . VAL B  1  539 ? 27.806  -24.520 -14.986 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 539  VAL B O     1 
ATOM   7785  C  CB    . VAL B  1  539 ? 28.356  -22.428 -12.940 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 539  VAL B CB    1 
ATOM   7786  C  CG1   . VAL B  1  539 ? 29.257  -21.634 -13.894 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 539  VAL B CG1   1 
ATOM   7787  C  CG2   . VAL B  1  539 ? 28.106  -21.798 -11.555 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 539  VAL B CG2   1 
ATOM   7788  N  N     . LEU B  1  540 ? 26.806  -22.755 -16.079 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 540  LEU B N     1 
ATOM   7789  C  CA    A LEU B  1  540 ? 26.887  -23.366 -17.420 0.60 31.31  ? ? ? ? ? ? 540  LEU B CA    1 
ATOM   7790  C  CA    B LEU B  1  540 ? 26.851  -23.358 -17.417 0.40 30.71  ? ? ? ? ? ? 540  LEU B CA    1 
ATOM   7791  C  C     . LEU B  1  540 ? 27.630  -22.501 -18.427 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 540  LEU B C     1 
ATOM   7792  O  O     . LEU B  1  540 ? 27.494  -21.284 -18.408 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 540  LEU B O     1 
ATOM   7793  C  CB    A LEU B  1  540 ? 25.465  -23.558 -17.993 0.60 30.92  ? ? ? ? ? ? 540  LEU B CB    1 
ATOM   7794  C  CB    B LEU B  1  540 ? 25.395  -23.480 -17.895 0.40 29.47  ? ? ? ? ? ? 540  LEU B CB    1 
ATOM   7795  C  CG    A LEU B  1  540 ? 24.427  -24.427 -17.276 0.60 30.85  ? ? ? ? ? ? 540  LEU B CG    1 
ATOM   7796  C  CG    B LEU B  1  540 ? 24.954  -23.990 -19.262 0.40 31.09  ? ? ? ? ? ? 540  LEU B CG    1 
ATOM   7797  C  CD1   A LEU B  1  540 ? 23.136  -24.359 -18.098 0.60 30.95  ? ? ? ? ? ? 540  LEU B CD1   1 
ATOM   7798  C  CD1   B LEU B  1  540 ? 25.551  -25.352 -19.591 0.40 33.91  ? ? ? ? ? ? 540  LEU B CD1   1 
ATOM   7799  C  CD2   A LEU B  1  540 ? 24.944  -25.880 -17.179 0.60 32.86  ? ? ? ? ? ? 540  LEU B CD2   1 
ATOM   7800  C  CD2   B LEU B  1  540 ? 23.419  -24.004 -19.362 0.40 30.03  ? ? ? ? ? ? 540  LEU B CD2   1 
ATOM   7801  N  N     . SER B  1  541 ? 28.378  -23.124 -19.323 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 541  SER B N     1 
ATOM   7802  C  CA    . SER B  1  541 ? 28.937  -22.421 -20.480 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 541  SER B CA    1 
ATOM   7803  C  C     . SER B  1  541 ? 27.975  -22.422 -21.664 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 541  SER B C     1 
ATOM   7804  O  O     . SER B  1  541 ? 27.348  -23.446 -21.916 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 541  SER B O     1 
ATOM   7805  C  CB    . SER B  1  541 ? 30.206  -23.059 -20.975 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 541  SER B CB    1 
ATOM   7806  O  OG    . SER B  1  541 ? 31.148  -22.735 -20.057 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 541  SER B OG    1 
ATOM   7807  N  N     . ILE B  1  542 ? 27.889  -21.325 -22.421 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 542  ILE B N     1 
ATOM   7808  C  CA    A ILE B  1  542 ? 26.976  -21.243 -23.564 0.15 44.51  ? ? ? ? ? ? 542  ILE B CA    1 
ATOM   7809  C  CA    B ILE B  1  542 ? 26.969  -21.262 -23.561 0.85 43.36  ? ? ? ? ? ? 542  ILE B CA    1 
ATOM   7810  C  C     . ILE B  1  542 ? 27.656  -21.879 -24.764 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 542  ILE B C     1 
ATOM   7811  O  O     . ILE B  1  542 ? 28.773  -21.483 -25.139 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 542  ILE B O     1 
ATOM   7812  C  CB    A ILE B  1  542 ? 26.622  -19.777 -23.926 0.15 43.82  ? ? ? ? ? ? 542  ILE B CB    1 
ATOM   7813  C  CB    B ILE B  1  542 ? 26.566  -19.802 -23.894 0.85 41.61  ? ? ? ? ? ? 542  ILE B CB    1 
ATOM   7814  C  CG1   A ILE B  1  542 ? 25.771  -19.126 -22.843 0.15 40.36  ? ? ? ? ? ? 542  ILE B CG1   1 
ATOM   7815  C  CG1   B ILE B  1  542 ? 25.825  -19.179 -22.730 0.85 37.16  ? ? ? ? ? ? 542  ILE B CG1   1 
ATOM   7816  C  CG2   A ILE B  1  542 ? 25.849  -19.698 -25.235 0.15 45.35  ? ? ? ? ? ? 542  ILE B CG2   1 
ATOM   7817  C  CG2   B ILE B  1  542 ? 25.735  -19.660 -25.173 0.85 41.12  ? ? ? ? ? ? 542  ILE B CG2   1 
ATOM   7818  C  CD1   A ILE B  1  542 ? 26.324  -19.291 -21.452 0.15 38.98  ? ? ? ? ? ? 542  ILE B CD1   1 
ATOM   7819  C  CD1   B ILE B  1  542 ? 24.770  -20.086 -22.038 0.85 36.64  ? ? ? ? ? ? 542  ILE B CD1   1 
ATOM   7820  N  N     . SER B  1  543 ? 27.032  -22.861 -25.386 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 543  SER B N     1 
ATOM   7821  C  CA    . SER B  1  543 ? 27.701  -23.348 -26.633 1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 543  SER B CA    1 
ATOM   7822  C  C     . SER B  1  543 ? 26.995  -22.884 -27.914 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 543  SER B C     1 
ATOM   7823  O  O     . SER B  1  543 ? 26.132  -21.999 -27.921 1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 543  SER B O     1 
ATOM   7824  C  CB    . SER B  1  543 ? 28.042  -24.849 -26.604 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 543  SER B CB    1 
ATOM   7825  O  OG    . SER B  1  543 ? 27.059  -25.538 -25.859 1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 543  SER B OG    1 
ATOM   7826  O  OXT   . SER B  1  543 ? 27.322  -23.381 -28.995 1.00 66.57  ? ? ? ? ? ? 543  SER B OXT   1 
ATOM   7827  N  N     . GLN C  1  26  ? 59.861  1.860   3.093   1.00 67.98  ? ? ? ? ? ? 26   GLN C N     1 
ATOM   7828  C  CA    . GLN C  1  26  ? 59.198  2.594   4.218   1.00 64.69  ? ? ? ? ? ? 26   GLN C CA    1 
ATOM   7829  C  C     . GLN C  1  26  ? 59.329  1.798   5.516   1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 26   GLN C C     1 
ATOM   7830  O  O     . GLN C  1  26  ? 59.167  0.566   5.499   1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 26   GLN C O     1 
ATOM   7831  C  CB    . GLN C  1  26  ? 57.727  2.949   3.901   1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 26   GLN C CB    1 
ATOM   7832  C  CG    . GLN C  1  26  ? 57.622  4.016   2.802   1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 26   GLN C CG    1 
ATOM   7833  C  CD    . GLN C  1  26  ? 56.295  4.768   2.767   1.00 78.44  ? ? ? ? ? ? 26   GLN C CD    1 
ATOM   7834  O  OE1   . GLN C  1  26  ? 56.223  5.940   3.177   1.00 77.07  ? ? ? ? ? ? 26   GLN C OE1   1 
ATOM   7835  N  NE2   . GLN C  1  26  ? 55.233  4.099   2.277   1.00 76.02  ? ? ? ? ? ? 26   GLN C NE2   1 
ATOM   7836  N  N     . GLN C  1  27  ? 59.640  2.526   6.610   1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 27   GLN C N     1 
ATOM   7837  C  CA    . GLN C  1  27  ? 59.788  2.015   7.975   1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 27   GLN C CA    1 
ATOM   7838  C  C     . GLN C  1  27  ? 58.431  1.986   8.693   1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 27   GLN C C     1 
ATOM   7839  O  O     . GLN C  1  27  ? 57.412  2.306   8.077   1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 27   GLN C O     1 
ATOM   7840  C  CB    . GLN C  1  27  ? 60.781  2.877   8.790   1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 27   GLN C CB    1 
ATOM   7841  C  CG    . GLN C  1  27  ? 62.246  2.917   8.288   1.00 62.87  ? ? ? ? ? ? 27   GLN C CG    1 
ATOM   7842  C  CD    . GLN C  1  27  ? 62.700  1.675   7.481   1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 27   GLN C CD    1 
ATOM   7843  O  OE1   . GLN C  1  27  ? 63.219  1.853   6.365   1.00 76.23  ? ? ? ? ? ? 27   GLN C OE1   1 
ATOM   7844  N  NE2   . GLN C  1  27  ? 62.520  0.424   8.018   1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 27   GLN C NE2   1 
ATOM   7845  N  N     . GLN C  1  28  ? 58.419  1.554   9.949   1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 28   GLN C N     1 
ATOM   7846  C  CA    . GLN C  1  28  ? 57.249  1.546   10.833  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 28   GLN C CA    1 
ATOM   7847  C  C     . GLN C  1  28  ? 55.963  0.929   10.230  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 28   GLN C C     1 
ATOM   7848  O  O     . GLN C  1  28  ? 54.831  1.329   10.603  1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 28   GLN C O     1 
ATOM   7849  C  CB    . GLN C  1  28  ? 56.972  2.905   11.538  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 28   GLN C CB    1 
ATOM   7850  C  CG    . GLN C  1  28  ? 56.799  4.154   10.697  1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 28   GLN C CG    1 
ATOM   7851  C  CD    . GLN C  1  28  ? 56.832  5.478   11.532  1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 28   GLN C CD    1 
ATOM   7852  O  OE1   . GLN C  1  28  ? 56.375  5.553   12.679  1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 28   GLN C OE1   1 
ATOM   7853  N  NE2   . GLN C  1  28  ? 57.405  6.506   10.938  1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 28   GLN C NE2   1 
ATOM   7854  N  N     . GLN C  1  29  ? 56.176  -0.064  9.345   1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 29   GLN C N     1 
ATOM   7855  C  CA    . GLN C  1  29  ? 55.079  -0.826  8.688   1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 29   GLN C CA    1 
ATOM   7856  C  C     . GLN C  1  29  ? 54.158  0.138   7.928   1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 29   GLN C C     1 
ATOM   7857  O  O     . GLN C  1  29  ? 52.941  -0.065  7.833   1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 29   GLN C O     1 
ATOM   7858  C  CB    . GLN C  1  29  ? 54.236  -1.569  9.730   1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 29   GLN C CB    1 
ATOM   7859  C  CG    . GLN C  1  29  ? 54.989  -2.633  10.567  1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 29   GLN C CG    1 
ATOM   7860  C  CD    . GLN C  1  29  ? 55.659  -3.747  9.733   1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 29   GLN C CD    1 
ATOM   7861  O  OE1   . GLN C  1  29  ? 55.375  -3.917  8.533   1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 29   GLN C OE1   1 
ATOM   7862  N  NE2   . GLN C  1  29  ? 56.611  -4.489  10.374  1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 29   GLN C NE2   1 
ATOM   7863  N  N     . LEU C  1  30  ? 54.700  1.226   7.446   1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 30   LEU C N     1 
ATOM   7864  C  CA    . LEU C  1  30  ? 53.853  2.197   6.728   1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 30   LEU C CA    1 
ATOM   7865  C  C     . LEU C  1  30  ? 53.152  1.593   5.486   1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 30   LEU C C     1 
ATOM   7866  O  O     . LEU C  1  30  ? 52.013  1.935   5.208   1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 30   LEU C O     1 
ATOM   7867  C  CB    . LEU C  1  30  ? 54.634  3.483   6.423   1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 30   LEU C CB    1 
ATOM   7868  C  CG    . LEU C  1  30  ? 54.309  4.767   7.204   1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 30   LEU C CG    1 
ATOM   7869  C  CD1   . LEU C  1  30  ? 53.401  4.599   8.393   1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 30   LEU C CD1   1 
ATOM   7870  C  CD2   . LEU C  1  30  ? 55.548  5.607   7.538   1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 30   LEU C CD2   1 
ATOM   7871  N  N     . PRO C  1  31  ? 53.817  0.673   4.748   1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 31   PRO C N     1 
ATOM   7872  C  CA    . PRO C  1  31  ? 53.055  0.124   3.603   1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 31   PRO C CA    1 
ATOM   7873  C  C     . PRO C  1  31  ? 51.837  -0.712  4.013   1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 31   PRO C C     1 
ATOM   7874  O  O     . PRO C  1  31  ? 50.820  -0.626  3.330   1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 31   PRO C O     1 
ATOM   7875  C  CB    . PRO C  1  31  ? 54.113  -0.692  2.804   1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 31   PRO C CB    1 
ATOM   7876  C  CG    . PRO C  1  31  ? 55.446  -0.088  3.224   1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 31   PRO C CG    1 
ATOM   7877  C  CD    . PRO C  1  31  ? 55.222  0.208   4.727   1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 31   PRO C CD    1 
ATOM   7878  N  N     . ALA C  1  32  ? 51.919  -1.424  5.135   1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 32   ALA C N     1 
ATOM   7879  C  CA    . ALA C  1  32  ? 50.771  -2.110  5.719   1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 32   ALA C CA    1 
ATOM   7880  C  C     . ALA C  1  32  ? 49.743  -1.101  6.257   1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 32   ALA C C     1 
ATOM   7881  O  O     . ALA C  1  32  ? 48.559  -1.412  6.319   1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 32   ALA C O     1 
ATOM   7882  C  CB    . ALA C  1  32  ? 51.185  -3.082  6.813   1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 32   ALA C CB    1 
ATOM   7883  N  N     . ALA C  1  33  ? 50.219  0.095   6.657   1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 33   ALA C N     1 
ATOM   7884  C  CA    . ALA C  1  33  ? 49.349  1.144   7.191   1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 33   ALA C CA    1 
ATOM   7885  C  C     . ALA C  1  33  ? 48.428  1.672   6.092   1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 33   ALA C C     1 
ATOM   7886  O  O     . ALA C  1  33  ? 47.272  1.943   6.377   1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 33   ALA C O     1 
ATOM   7887  C  CB    . ALA C  1  33  ? 50.168  2.268   7.804   1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 33   ALA C CB    1 
ATOM   7888  N  N     . MET C  1  34  ? 48.931  1.777   4.844   1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 34   MET C N     1 
ATOM   7889  C  CA    . MET C  1  34  ? 48.150  2.236   3.688   1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 34   MET C CA    1 
ATOM   7890  C  C     . MET C  1  34  ? 47.134  1.248   3.140   1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 34   MET C C     1 
ATOM   7891  O  O     . MET C  1  34  ? 46.288  1.660   2.354   1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 34   MET C O     1 
ATOM   7892  C  CB    . MET C  1  34  ? 49.023  2.718   2.505   1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 34   MET C CB    1 
ATOM   7893  C  CG    . MET C  1  34  ? 49.238  4.222   2.524   1.00 74.59  ? ? ? ? ? ? 34   MET C CG    1 
ATOM   7894  S  SD    . MET C  1  34  ? 50.508  4.560   3.769   1.00 84.50  ? ? ? ? ? ? 34   MET C SD    1 
ATOM   7895  C  CE    . MET C  1  34  ? 51.924  4.037   2.753   1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 34   MET C CE    1 
ATOM   7896  N  N     . ALA C  1  35  ? 47.211  -0.030  3.519   1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 35   ALA C N     1 
ATOM   7897  C  CA    . ALA C  1  35  ? 46.299  -1.002  2.911   1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 35   ALA C CA    1 
ATOM   7898  C  C     . ALA C  1  35  ? 44.821  -0.574  3.001   1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 35   ALA C C     1 
ATOM   7899  O  O     . ALA C  1  35  ? 44.429  0.079   3.935   1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 35   ALA C O     1 
ATOM   7900  C  CB    . ALA C  1  35  ? 46.489  -2.361  3.529   1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 35   ALA C CB    1 
ATOM   7901  N  N     . ASP C  1  36  ? 44.040  -0.979  2.012   1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 36   ASP C N     1 
ATOM   7902  C  CA    . ASP C  1  36  ? 42.610  -0.745  1.954   1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 36   ASP C CA    1 
ATOM   7903  C  C     . ASP C  1  36  ? 41.734  -1.700  2.747   1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 36   ASP C C     1 
ATOM   7904  O  O     . ASP C  1  36  ? 40.576  -1.406  2.990   1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 36   ASP C O     1 
ATOM   7905  C  CB    . ASP C  1  36  ? 42.155  -0.824  0.510   1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 36   ASP C CB    1 
ATOM   7906  C  CG    . ASP C  1  36  ? 42.538  0.418   -0.289  1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 36   ASP C CG    1 
ATOM   7907  O  OD1   . ASP C  1  36  ? 42.540  0.287   -1.538  1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 36   ASP C OD1   1 
ATOM   7908  O  OD2   . ASP C  1  36  ? 42.853  1.489   0.313   1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 36   ASP C OD2   1 
ATOM   7909  N  N     . THR C  1  37  ? 42.254  -2.862  3.119   1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 37   THR C N     1 
ATOM   7910  C  CA    . THR C  1  37  ? 41.489  -3.695  4.027   1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 37   THR C CA    1 
ATOM   7911  C  C     . THR C  1  37  ? 42.397  -4.211  5.105   1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 37   THR C C     1 
ATOM   7912  O  O     . THR C  1  37  ? 43.616  -4.261  4.941   1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 37   THR C O     1 
ATOM   7913  C  CB    . THR C  1  37  ? 40.886  -4.908  3.308   1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 37   THR C CB    1 
ATOM   7914  O  OG1   . THR C  1  37  ? 41.928  -5.674  2.715   1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 37   THR C OG1   1 
ATOM   7915  C  CG2   . THR C  1  37  ? 39.950  -4.503  2.218   1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 37   THR C CG2   1 
ATOM   7916  N  N     . PHE C  1  38  ? 41.796  -4.641  6.206   1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 38   PHE C N     1 
ATOM   7917  C  CA    . PHE C  1  38  ? 42.543  -5.364  7.233   1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 38   PHE C CA    1 
ATOM   7918  C  C     . PHE C  1  38  ? 43.331  -6.554  6.713   1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 38   PHE C C     1 
ATOM   7919  O  O     . PHE C  1  38  ? 44.506  -6.711  7.059   1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 38   PHE C O     1 
ATOM   7920  C  CB    . PHE C  1  38  ? 41.619  -5.836  8.337   1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 38   PHE C CB    1 
ATOM   7921  C  CG    . PHE C  1  38  ? 42.366  -6.382  9.511   1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 38   PHE C CG    1 
ATOM   7922  C  CD1   . PHE C  1  38  ? 42.432  -7.772  9.760   1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 38   PHE C CD1   1 
ATOM   7923  C  CD2   . PHE C  1  38  ? 43.100  -5.534  10.300  1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 38   PHE C CD2   1 
ATOM   7924  C  CE1   . PHE C  1  38  ? 43.190  -8.235  10.846  1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 38   PHE C CE1   1 
ATOM   7925  C  CE2   . PHE C  1  38  ? 43.810  -5.993  11.413  1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 38   PHE C CE2   1 
ATOM   7926  C  CZ    . PHE C  1  38  ? 43.883  -7.339  11.682  1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 38   PHE C CZ    1 
ATOM   7927  N  N     . LEU C  1  39  ? 42.718  -7.346  5.832   1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 39   LEU C N     1 
ATOM   7928  C  CA    . LEU C  1  39  ? 43.396  -8.513  5.332   1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 39   LEU C CA    1 
ATOM   7929  C  C     . LEU C  1  39  ? 44.648  -8.068  4.464   1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 39   LEU C C     1 
ATOM   7930  O  O     . LEU C  1  39  ? 45.753  -8.611  4.607   1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 39   LEU C O     1 
ATOM   7931  C  CB    . LEU C  1  39  ? 42.374  -9.394  4.591   1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 39   LEU C CB    1 
ATOM   7932  C  CG    . LEU C  1  39  ? 42.967  -10.497 3.738   1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 39   LEU C CG    1 
ATOM   7933  C  CD1   . LEU C  1  39  ? 43.652  -11.454 4.732   1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 39   LEU C CD1   1 
ATOM   7934  C  CD2   . LEU C  1  39  ? 41.886  -11.116 2.835   1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 39   LEU C CD2   1 
ATOM   7935  N  N     . GLU C  1  40  ? 44.526  -7.009  3.669   1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C N     1 
ATOM   7936  C  CA    A GLU C  1  40  ? 45.671  -6.518  2.863   0.54 32.04  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C CA    1 
ATOM   7937  C  CA    B GLU C  1  40  ? 45.682  -6.602  2.875   0.46 32.67  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C CA    1 
ATOM   7938  C  C     . GLU C  1  40  ? 46.771  -5.999  3.814   1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C C     1 
ATOM   7939  O  O     . GLU C  1  40  ? 47.969  -6.237  3.604   1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C O     1 
ATOM   7940  C  CB    A GLU C  1  40  ? 45.264  -5.437  1.845   0.54 32.89  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C CB    1 
ATOM   7941  C  CB    B GLU C  1  40  ? 45.302  -5.724  1.672   0.46 34.83  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C CB    1 
ATOM   7942  C  CG    A GLU C  1  40  ? 46.357  -5.091  0.815   0.54 35.62  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C CG    1 
ATOM   7943  C  CG    B GLU C  1  40  ? 44.812  -6.476  0.400   0.46 38.40  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C CG    1 
ATOM   7944  C  CD    A GLU C  1  40  ? 46.196  -3.725  0.131   0.54 38.95  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C CD    1 
ATOM   7945  C  CD    B GLU C  1  40  ? 43.351  -6.160  0.086   0.46 42.16  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C CD    1 
ATOM   7946  O  OE1   A GLU C  1  40  ? 45.167  -3.018  0.278   0.54 39.37  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C OE1   1 
ATOM   7947  O  OE1   B GLU C  1  40  ? 43.040  -4.975  -0.208  0.46 45.13  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C OE1   1 
ATOM   7948  O  OE2   A GLU C  1  40  ? 47.151  -3.344  -0.559  0.54 41.64  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C OE2   1 
ATOM   7949  O  OE2   B GLU C  1  40  ? 42.510  -7.088  0.174   0.46 44.03  ? ? ? ? ? ? 40   GLU C OE2   1 
ATOM   7950  N  N     . HIS C  1  41  ? 46.364  -5.283  4.840   1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 41   HIS C N     1 
ATOM   7951  C  CA    . HIS C  1  41  ? 47.254  -4.825  5.939   1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 41   HIS C CA    1 
ATOM   7952  C  C     . HIS C  1  41  ? 48.109  -5.964  6.545   1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 41   HIS C C     1 
ATOM   7953  O  O     . HIS C  1  41  ? 49.332  -5.856  6.668   1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 41   HIS C O     1 
ATOM   7954  C  CB    . HIS C  1  41  ? 46.440  -4.167  7.033   1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 41   HIS C CB    1 
ATOM   7955  C  CG    . HIS C  1  41  ? 47.119  -4.144  8.367   1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 41   HIS C CG    1 
ATOM   7956  N  ND1   . HIS C  1  41  ? 47.967  -3.144  8.722   1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 41   HIS C ND1   1 
ATOM   7957  C  CD2   . HIS C  1  41  ? 47.049  -5.012  9.460   1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 41   HIS C CD2   1 
ATOM   7958  C  CE1   . HIS C  1  41  ? 48.426  -3.356  9.935   1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 41   HIS C CE1   1 
ATOM   7959  N  NE2   . HIS C  1  41  ? 47.871  -4.504  10.409  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 41   HIS C NE2   1 
ATOM   7960  N  N     . LEU C  1  42  ? 47.479  -7.088  6.880   1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 42   LEU C N     1 
ATOM   7961  C  CA    . LEU C  1  42  ? 48.251  -8.199  7.381   1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 42   LEU C CA    1 
ATOM   7962  C  C     . LEU C  1  42  ? 49.228  -8.727  6.342   1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 42   LEU C C     1 
ATOM   7963  O  O     . LEU C  1  42  ? 50.374  -8.978  6.674   1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 42   LEU C O     1 
ATOM   7964  C  CB    . LEU C  1  42  ? 47.303  -9.325  7.837   1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 42   LEU C CB    1 
ATOM   7965  C  CG    . LEU C  1  42  ? 46.370  -9.043  9.040   1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 42   LEU C CG    1 
ATOM   7966  C  CD1   . LEU C  1  42  ? 45.379  -10.214 8.992   1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 42   LEU C CD1   1 
ATOM   7967  C  CD2   . LEU C  1  42  ? 47.074  -8.923  10.404  1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 42   LEU C CD2   1 
ATOM   7968  N  N     . CYS C  1  43  ? 48.760  -8.848  5.086   1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 43   CYS C N     1 
ATOM   7969  C  CA    . CYS C  1  43  ? 49.588  -9.350  3.976   1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 43   CYS C CA    1 
ATOM   7970  C  C     . CYS C  1  43  ? 50.805  -8.485  3.716   1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 43   CYS C C     1 
ATOM   7971  O  O     . CYS C  1  43  ? 51.752  -8.949  3.076   1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 43   CYS C O     1 
ATOM   7972  C  CB    . CYS C  1  43  ? 48.798  -9.388  2.681   1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 43   CYS C CB    1 
ATOM   7973  S  SG    . CYS C  1  43  ? 47.600  -10.783 2.774   1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 43   CYS C SG    1 
ATOM   7974  N  N     . LEU C  1  44  ? 50.723  -7.195  4.104   1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 44   LEU C N     1 
ATOM   7975  C  CA    . LEU C  1  44  ? 51.840  -6.268  3.867   1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 44   LEU C CA    1 
ATOM   7976  C  C     . LEU C  1  44  ? 52.821  -6.125  5.046   1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 44   LEU C C     1 
ATOM   7977  O  O     . LEU C  1  44  ? 53.852  -5.403  4.899   1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 44   LEU C O     1 
ATOM   7978  C  CB    . LEU C  1  44  ? 51.329  -4.867  3.415   1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 44   LEU C CB    1 
ATOM   7979  C  CG    . LEU C  1  44  ? 50.652  -4.903  2.046   1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 44   LEU C CG    1 
ATOM   7980  C  CD1   . LEU C  1  44  ? 50.003  -3.542  1.678   1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 44   LEU C CD1   1 
ATOM   7981  C  CD2   . LEU C  1  44  ? 51.638  -5.280  0.898   1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 44   LEU C CD2   1 
ATOM   7982  N  N     . LEU C  1  45  ? 52.495  -6.722  6.166   1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 45   LEU C N     1 
ATOM   7983  C  CA    . LEU C  1  45  ? 53.400  -6.661  7.375   1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 45   LEU C CA    1 
ATOM   7984  C  C     . LEU C  1  45  ? 54.818  -7.131  6.964   1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 45   LEU C C     1 
ATOM   7985  O  O     . LEU C  1  45  ? 54.972  -8.045  6.072   1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 45   LEU C O     1 
ATOM   7986  C  CB    . LEU C  1  45  ? 52.847  -7.420  8.580   1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 45   LEU C CB    1 
ATOM   7987  C  CG    . LEU C  1  45  ? 51.610  -6.826  9.175   1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 45   LEU C CG    1 
ATOM   7988  C  CD1   . LEU C  1  45  ? 51.051  -7.785  10.225  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 45   LEU C CD1   1 
ATOM   7989  C  CD2   . LEU C  1  45  ? 51.903  -5.449  9.777   1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 45   LEU C CD2   1 
ATOM   7990  N  N     . ASP C  1  46  ? 55.853  -6.406  7.402   1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 46   ASP C N     1 
ATOM   7991  C  CA    . ASP C  1  46  ? 57.174  -6.642  6.753   1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 46   ASP C CA    1 
ATOM   7992  C  C     . ASP C  1  46  ? 58.219  -6.754  7.849   1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 46   ASP C C     1 
ATOM   7993  O  O     . ASP C  1  46  ? 58.398  -5.770  8.641   1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 46   ASP C O     1 
ATOM   7994  C  CB    . ASP C  1  46  ? 57.527  -5.520  5.757   1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 46   ASP C CB    1 
ATOM   7995  C  CG    . ASP C  1  46  ? 58.895  -5.705  5.122   1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 46   ASP C CG    1 
ATOM   7996  O  OD1   . ASP C  1  46  ? 59.692  -6.561  5.573   1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 46   ASP C OD1   1 
ATOM   7997  O  OD2   . ASP C  1  46  ? 59.203  -4.932  4.188   1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 46   ASP C OD2   1 
ATOM   7998  N  N     . ILE C  1  47  ? 58.875  -7.922  8.023   1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C N     1 
ATOM   7999  C  CA    . ILE C  1  47  ? 59.841  -8.087  9.215   1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C CA    1 
ATOM   8000  C  C     . ILE C  1  47  ? 61.089  -7.189  9.092   1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C C     1 
ATOM   8001  O  O     . ILE C  1  47  ? 61.797  -7.004  10.067  1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C O     1 
ATOM   8002  C  CB    . ILE C  1  47  ? 60.341  -9.541  9.345   1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C CB    1 
ATOM   8003  C  CG1   . ILE C  1  47  ? 60.878  -10.025 7.994   1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C CG1   1 
ATOM   8004  C  CG2   . ILE C  1  47  ? 59.174  -10.464 9.787   1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C CG2   1 
ATOM   8005  C  CD1   . ILE C  1  47  ? 61.796  -11.263 8.110   1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 47   ILE C CD1   1 
ATOM   8006  N  N     . ASP C  1  48  ? 61.315  -6.662  7.900   1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 48   ASP C N     1 
ATOM   8007  C  CA    . ASP C  1  48  ? 62.377  -5.663  7.645   1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 48   ASP C CA    1 
ATOM   8008  C  C     . ASP C  1  48  ? 62.023  -4.191  7.873   1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 48   ASP C C     1 
ATOM   8009  O  O     . ASP C  1  48  ? 62.879  -3.301  7.656   1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 48   ASP C O     1 
ATOM   8010  C  CB    . ASP C  1  48  ? 62.867  -5.797  6.214   1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 48   ASP C CB    1 
ATOM   8011  C  CG    . ASP C  1  48  ? 63.609  -7.080  6.019   1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 48   ASP C CG    1 
ATOM   8012  O  OD1   . ASP C  1  48  ? 63.960  -7.671  7.058   1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 48   ASP C OD1   1 
ATOM   8013  O  OD2   . ASP C  1  48  ? 63.774  -7.505  4.906   1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 48   ASP C OD2   1 
ATOM   8014  N  N     . SER C  1  49  ? 60.769  -3.924  8.180   1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 49   SER C N     1 
ATOM   8015  C  CA    . SER C  1  49  ? 60.307  -2.543  8.327   1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 49   SER C CA    1 
ATOM   8016  C  C     . SER C  1  49  ? 60.523  -2.209  9.770   1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 49   SER C C     1 
ATOM   8017  O  O     . SER C  1  49  ? 59.812  -2.755  10.641  1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 49   SER C O     1 
ATOM   8018  C  CB    . SER C  1  49  ? 58.792  -2.477  8.028   1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 49   SER C CB    1 
ATOM   8019  O  OG    . SER C  1  49  ? 58.415  -1.117  7.859   1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 49   SER C OG    1 
ATOM   8020  N  N     . GLU C  1  50  ? 61.502  -1.361  10.044  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 50   GLU C N     1 
ATOM   8021  C  CA    . GLU C  1  50  ? 61.928  -1.167  11.431  1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 50   GLU C CA    1 
ATOM   8022  C  C     . GLU C  1  50  ? 61.013  -0.180  12.182  1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 50   GLU C C     1 
ATOM   8023  O  O     . GLU C  1  50  ? 60.575  0.812   11.602  1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 50   GLU C O     1 
ATOM   8024  C  CB    . GLU C  1  50  ? 63.415  -0.673  11.473  1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 50   GLU C CB    1 
ATOM   8025  C  CG    . GLU C  1  50  ? 64.491  -1.638  10.942  1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 50   GLU C CG    1 
ATOM   8026  C  CD    . GLU C  1  50  ? 64.390  -3.157  11.321  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 50   GLU C CD    1 
ATOM   8027  O  OE1   . GLU C  1  50  ? 63.969  -3.567  12.417  1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 50   GLU C OE1   1 
ATOM   8028  O  OE2   . GLU C  1  50  ? 64.808  -3.991  10.467  1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 50   GLU C OE2   1 
ATOM   8029  N  N     . PRO C  1  51  ? 60.710  -0.433  13.460  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 51   PRO C N     1 
ATOM   8030  C  CA    . PRO C  1  51  ? 59.968  0.556   14.252  1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 51   PRO C CA    1 
ATOM   8031  C  C     . PRO C  1  51  ? 60.792  1.828   14.384  1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 51   PRO C C     1 
ATOM   8032  O  O     . PRO C  1  51  ? 62.035  1.782   14.473  1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 51   PRO C O     1 
ATOM   8033  C  CB    . PRO C  1  51  ? 59.886  -0.047  15.664  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 51   PRO C CB    1 
ATOM   8034  C  CG    . PRO C  1  51  ? 60.443  -1.407  15.571  1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 51   PRO C CG    1 
ATOM   8035  C  CD    . PRO C  1  51  ? 60.899  -1.709  14.177  1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 51   PRO C CD    1 
ATOM   8036  N  N     . VAL C  1  52  ? 60.121  2.959   14.330  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 52   VAL C N     1 
ATOM   8037  C  CA    . VAL C  1  52  ? 60.835  4.228   14.349  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 52   VAL C CA    1 
ATOM   8038  C  C     . VAL C  1  52  ? 60.395  4.931   15.600  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 52   VAL C C     1 
ATOM   8039  O  O     . VAL C  1  52  ? 61.193  5.553   16.284  1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 52   VAL C O     1 
ATOM   8040  C  CB    . VAL C  1  52  ? 60.499  5.100   13.114  1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 52   VAL C CB    1 
ATOM   8041  C  CG1   . VAL C  1  52  ? 61.075  6.501   13.273  1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 52   VAL C CG1   1 
ATOM   8042  C  CG2   . VAL C  1  52  ? 60.982  4.428   11.825  1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 52   VAL C CG2   1 
ATOM   8043  N  N     . ALA C  1  53  ? 59.109  4.829   15.875  1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 53   ALA C N     1 
ATOM   8044  C  CA    . ALA C  1  53  ? 58.471  5.442   17.012  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 53   ALA C CA    1 
ATOM   8045  C  C     . ALA C  1  53  ? 59.014  4.872   18.340  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 53   ALA C C     1 
ATOM   8046  O  O     . ALA C  1  53  ? 59.292  3.663   18.456  1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 53   ALA C O     1 
ATOM   8047  C  CB    . ALA C  1  53  ? 56.957  5.233   16.920  1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 53   ALA C CB    1 
ATOM   8048  N  N     . ALA C  1  54  ? 59.144  5.756   19.320  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 54   ALA C N     1 
ATOM   8049  C  CA    . ALA C  1  54  ? 59.224  5.389   20.703  1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 54   ALA C CA    1 
ATOM   8050  C  C     . ALA C  1  54  ? 58.134  4.360   21.091  1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 54   ALA C C     1 
ATOM   8051  O  O     . ALA C  1  54  ? 56.955  4.462   20.717  1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 54   ALA C O     1 
ATOM   8052  C  CB    . ALA C  1  54  ? 59.097  6.629   21.563  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 54   ALA C CB    1 
ATOM   8053  N  N     . ARG C  1  55  ? 58.559  3.382   21.880  1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 55   ARG C N     1 
ATOM   8054  C  CA    . ARG C  1  55  ? 57.657  2.351   22.417  1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 55   ARG C CA    1 
ATOM   8055  C  C     . ARG C  1  55  ? 56.613  2.991   23.316  1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 55   ARG C C     1 
ATOM   8056  O  O     . ARG C  1  55  ? 56.953  3.738   24.191  1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 55   ARG C O     1 
ATOM   8057  C  CB    . ARG C  1  55  ? 58.433  1.259   23.212  1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 55   ARG C CB    1 
ATOM   8058  C  CG    . ARG C  1  55  ? 57.577  -0.001  23.536  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 55   ARG C CG    1 
ATOM   8059  C  CD    . ARG C  1  55  ? 57.210  0.023   25.007  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 55   ARG C CD    1 
ATOM   8060  N  NE    . ARG C  1  55  ? 58.362  0.212   25.961  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 55   ARG C NE    1 
ATOM   8061  C  CZ    . ARG C  1  55  ? 58.261  0.551   27.267  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 55   ARG C CZ    1 
ATOM   8062  N  NH1   . ARG C  1  55  ? 57.068  0.803   27.887  1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 55   ARG C NH1   1 
ATOM   8063  N  NH2   . ARG C  1  55  ? 59.413  0.743   27.951  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 55   ARG C NH2   1 
ATOM   8064  N  N     . SER C  1  56  ? 55.337  2.721   23.047  1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 56   SER C N     1 
ATOM   8065  C  CA    . SER C  1  56  ? 54.219  3.456   23.630  1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 56   SER C CA    1 
ATOM   8066  C  C     . SER C  1  56  ? 53.361  2.657   24.635  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 56   SER C C     1 
ATOM   8067  O  O     . SER C  1  56  ? 52.640  3.274   25.441  1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 56   SER C O     1 
ATOM   8068  C  CB    . SER C  1  56  ? 53.400  4.064   22.447  1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 56   SER C CB    1 
ATOM   8069  O  OG    . SER C  1  56  ? 52.723  3.043   21.879  1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 56   SER C OG    1 
ATOM   8070  N  N     . THR C  1  57  ? 53.369  1.327   24.595  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 57   THR C N     1 
ATOM   8071  C  CA    . THR C  1  57  ? 52.584  0.561   25.605  1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 57   THR C CA    1 
ATOM   8072  C  C     . THR C  1  57  ? 53.417  0.499   26.867  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 57   THR C C     1 
ATOM   8073  O  O     . THR C  1  57  ? 54.548  0.045   26.837  1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 57   THR C O     1 
ATOM   8074  C  CB    . THR C  1  57  ? 52.356  -0.891  25.088  1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 57   THR C CB    1 
ATOM   8075  O  OG1   . THR C  1  57  ? 51.734  -0.761  23.792  1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 57   THR C OG1   1 
ATOM   8076  C  CG2   . THR C  1  57  ? 51.515  -1.705  26.058  1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 57   THR C CG2   1 
ATOM   8077  N  N     . SER C  1  58  ? 52.838  0.852   28.000  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 58   SER C N     1 
ATOM   8078  C  CA    . SER C  1  58  ? 53.628  0.856   29.233  1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 58   SER C CA    1 
ATOM   8079  C  C     . SER C  1  58  ? 53.865  -0.536  29.752  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 58   SER C C     1 
ATOM   8080  O  O     . SER C  1  58  ? 52.967  -1.390  29.626  1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 58   SER C O     1 
ATOM   8081  C  CB    . SER C  1  58  ? 52.920  1.622   30.344  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 58   SER C CB    1 
ATOM   8082  O  OG    . SER C  1  58  ? 53.047  3.028   30.020  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 58   SER C OG    1 
ATOM   8083  N  N     . ILE C  1  59  ? 54.973  -0.686  30.500  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 59   ILE C N     1 
ATOM   8084  C  CA    . ILE C  1  59  ? 55.337  -1.925  31.099  1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 59   ILE C CA    1 
ATOM   8085  C  C     . ILE C  1  59  ? 55.268  -1.765  32.614  1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 59   ILE C C     1 
ATOM   8086  O  O     . ILE C  1  59  ? 55.941  -0.857  33.190  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 59   ILE C O     1 
ATOM   8087  C  CB    . ILE C  1  59  ? 56.764  -2.326  30.676  1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 59   ILE C CB    1 
ATOM   8088  C  CG1   . ILE C  1  59  ? 56.798  -2.701  29.215  1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 59   ILE C CG1   1 
ATOM   8089  C  CG2   . ILE C  1  59  ? 57.282  -3.522  31.537  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 59   ILE C CG2   1 
ATOM   8090  C  CD1   . ILE C  1  59  ? 58.212  -2.814  28.635  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 59   ILE C CD1   1 
ATOM   8091  N  N     . ILE C  1  60  ? 54.435  -2.632  33.227  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 60   ILE C N     1 
ATOM   8092  C  CA    . ILE C  1  60  ? 54.335  -2.753  34.674  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 60   ILE C CA    1 
ATOM   8093  C  C     . ILE C  1  60  ? 55.207  -3.933  35.110  1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 60   ILE C C     1 
ATOM   8094  O  O     . ILE C  1  60  ? 55.021  -5.088  34.566  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 60   ILE C O     1 
ATOM   8095  C  CB    . ILE C  1  60  ? 52.849  -3.011  35.111  1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 60   ILE C CB    1 
ATOM   8096  C  CG1   . ILE C  1  60  ? 51.928  -1.892  34.598  1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 60   ILE C CG1   1 
ATOM   8097  C  CG2   . ILE C  1  60  ? 52.826  -3.253  36.632  1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 60   ILE C CG2   1 
ATOM   8098  C  CD1   . ILE C  1  60  ? 50.461  -2.268  34.391  1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 60   ILE C CD1   1 
ATOM   8099  N  N     . ALA C  1  61  ? 56.179  -3.702  36.027  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 61   ALA C N     1 
ATOM   8100  C  CA    . ALA C  1  61  ? 56.958  -4.786  36.546  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 61   ALA C CA    1 
ATOM   8101  C  C     . ALA C  1  61  ? 56.615  -4.954  37.996  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 61   ALA C C     1 
ATOM   8102  O  O     . ALA C  1  61  ? 56.638  -3.964  38.754  1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 61   ALA C O     1 
ATOM   8103  C  CB    . ALA C  1  61  ? 58.459  -4.455  36.506  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 61   ALA C CB    1 
ATOM   8104  N  N     . THR C  1  62  ? 56.530  -6.212  38.451  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 62   THR C N     1 
ATOM   8105  C  CA    . THR C  1  62  ? 56.222  -6.488  39.839  1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 62   THR C CA    1 
ATOM   8106  C  C     . THR C  1  62  ? 57.515  -6.563  40.650  1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 62   THR C C     1 
ATOM   8107  O  O     . THR C  1  62  ? 58.507  -7.229  40.246  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 62   THR C O     1 
ATOM   8108  C  CB    . THR C  1  62  ? 55.523  -7.847  39.944  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 62   THR C CB    1 
ATOM   8109  O  OG1   . THR C  1  62  ? 54.290  -7.788  39.219  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 62   THR C OG1   1 
ATOM   8110  C  CG2   . THR C  1  62  ? 55.194  -8.240  41.429  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 62   THR C CG2   1 
ATOM   8111  N  N     . ILE C  1  63  ? 57.526  -5.880  41.798  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 63   ILE C N     1 
ATOM   8112  C  CA    . ILE C  1  63  ? 58.682  -5.848  42.656  1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 63   ILE C CA    1 
ATOM   8113  C  C     . ILE C  1  63  ? 58.729  -7.112  43.480  1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 63   ILE C C     1 
ATOM   8114  O  O     . ILE C  1  63  ? 57.684  -7.530  43.996  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 63   ILE C O     1 
ATOM   8115  C  CB    . ILE C  1  63  ? 58.613  -4.645  43.648  1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 63   ILE C CB    1 
ATOM   8116  C  CG1   . ILE C  1  63  ? 58.514  -3.299  42.889  1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 63   ILE C CG1   1 
ATOM   8117  C  CG2   . ILE C  1  63  ? 59.792  -4.674  44.654  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 63   ILE C CG2   1 
ATOM   8118  C  CD1   . ILE C  1  63  ? 59.643  -3.084  41.890  1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 63   ILE C CD1   1 
ATOM   8119  N  N     . GLY C  1  64  ? 59.928  -7.662  43.696  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 64   GLY C N     1 
ATOM   8120  C  CA    . GLY C  1  64  ? 60.117  -8.791  44.582  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 64   GLY C CA    1 
ATOM   8121  C  C     . GLY C  1  64  ? 61.597  -9.020  44.672  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 64   GLY C C     1 
ATOM   8122  O  O     . GLY C  1  64  ? 62.390  -8.126  44.289  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 64   GLY C O     1 
ATOM   8123  N  N     . PRO C  1  65  ? 62.005  -10.165 45.276  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 65   PRO C N     1 
ATOM   8124  C  CA    . PRO C  1  65  ? 63.451  -10.363 45.579  1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 65   PRO C CA    1 
ATOM   8125  C  C     . PRO C  1  65  ? 64.365  -10.186 44.354  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 65   PRO C C     1 
ATOM   8126  O  O     . PRO C  1  65  ? 65.529  -9.757  44.492  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 65   PRO C O     1 
ATOM   8127  C  CB    . PRO C  1  65  ? 63.520  -11.854 46.056  1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 65   PRO C CB    1 
ATOM   8128  C  CG    . PRO C  1  65  ? 62.147  -12.422 45.837  1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 65   PRO C CG    1 
ATOM   8129  C  CD    . PRO C  1  65  ? 61.175  -11.249 45.842  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 65   PRO C CD    1 
ATOM   8130  N  N     . ALA C  1  66  ? 63.864  -10.507 43.164  1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 66   ALA C N     1 
ATOM   8131  C  CA    . ALA C  1  66  ? 64.701  -10.374 41.968  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 66   ALA C CA    1 
ATOM   8132  C  C     . ALA C  1  66  ? 64.779  -8.889  41.456  1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 66   ALA C C     1 
ATOM   8133  O  O     . ALA C  1  66  ? 65.634  -8.578  40.621  1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 66   ALA C O     1 
ATOM   8134  C  CB    . ALA C  1  66  ? 64.220  -11.325 40.832  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 66   ALA C CB    1 
ATOM   8135  N  N     . SER C  1  67  ? 63.903  -8.007  41.918  1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 67   SER C N     1 
ATOM   8136  C  CA    . SER C  1  67  ? 63.819  -6.649  41.327  1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 67   SER C CA    1 
ATOM   8137  C  C     . SER C  1  67  ? 63.596  -5.550  42.370  1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 67   SER C C     1 
ATOM   8138  O  O     . SER C  1  67  ? 62.776  -4.683  42.228  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 67   SER C O     1 
ATOM   8139  C  CB    . SER C  1  67  ? 62.698  -6.604  40.325  1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 67   SER C CB    1 
ATOM   8140  O  OG    . SER C  1  67  ? 61.536  -7.032  41.048  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 67   SER C OG    1 
ATOM   8141  N  N     . ARG C  1  68  ? 64.286  -5.607  43.476  1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 68   ARG C N     1 
ATOM   8142  C  CA    . ARG C  1  68  ? 63.870  -4.754  44.562  1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 68   ARG C CA    1 
ATOM   8143  C  C     . ARG C  1  68  ? 65.062  -3.881  45.014  1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 68   ARG C C     1 
ATOM   8144  O  O     . ARG C  1  68  ? 64.872  -2.833  45.606  1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 68   ARG C O     1 
ATOM   8145  C  CB    . ARG C  1  68  ? 63.485  -5.642  45.754  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 68   ARG C CB    1 
ATOM   8146  C  CG    . ARG C  1  68  ? 62.962  -4.877  46.936  1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 68   ARG C CG    1 
ATOM   8147  C  CD    . ARG C  1  68  ? 62.167  -5.806  47.821  1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 68   ARG C CD    1 
ATOM   8148  N  NE    . ARG C  1  68  ? 61.736  -5.063  48.982  1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 68   ARG C NE    1 
ATOM   8149  C  CZ    . ARG C  1  68  ? 62.387  -5.095  50.114  1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 68   ARG C CZ    1 
ATOM   8150  N  NH1   . ARG C  1  68  ? 63.466  -5.838  50.253  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 68   ARG C NH1   1 
ATOM   8151  N  NH2   . ARG C  1  68  ? 61.910  -4.437  51.133  1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 68   ARG C NH2   1 
ATOM   8152  N  N     . SER C  1  69  ? 66.272  -4.355  44.799  1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 69   SER C N     1 
ATOM   8153  C  CA    . SER C  1  69  ? 67.413  -3.552  45.225  1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 69   SER C CA    1 
ATOM   8154  C  C     . SER C  1  69  ? 67.505  -2.257  44.349  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 69   SER C C     1 
ATOM   8155  O  O     . SER C  1  69  ? 67.135  -2.276  43.163  1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 69   SER C O     1 
ATOM   8156  C  CB    . SER C  1  69  ? 68.663  -4.378  45.180  1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 69   SER C CB    1 
ATOM   8157  O  OG    . SER C  1  69  ? 69.055  -4.476  43.816  1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 69   SER C OG    1 
ATOM   8158  N  N     . VAL C  1  70  ? 67.994  -1.157  44.920  1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 70   VAL C N     1 
ATOM   8159  C  CA    . VAL C  1  70  ? 68.162  0.097   44.125  1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 70   VAL C CA    1 
ATOM   8160  C  C     . VAL C  1  70  ? 68.961  -0.140  42.841  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 70   VAL C C     1 
ATOM   8161  O  O     . VAL C  1  70  ? 68.571  0.344   41.775  1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 70   VAL C O     1 
ATOM   8162  C  CB    . VAL C  1  70  ? 68.782  1.223   45.035  1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 70   VAL C CB    1 
ATOM   8163  C  CG1   . VAL C  1  70  ? 69.269  2.433   44.200  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 70   VAL C CG1   1 
ATOM   8164  C  CG2   . VAL C  1  70  ? 67.817  1.597   46.135  1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 70   VAL C CG2   1 
ATOM   8165  N  N     . GLU C  1  71  ? 70.033  -0.926  42.920  1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 71   GLU C N     1 
ATOM   8166  C  CA    . GLU C  1  71  ? 70.896  -1.178  41.725  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 71   GLU C CA    1 
ATOM   8167  C  C     . GLU C  1  71  ? 70.174  -1.911  40.620  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 71   GLU C C     1 
ATOM   8168  O  O     . GLU C  1  71  ? 70.300  -1.538  39.435  1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 71   GLU C O     1 
ATOM   8169  C  CB    . GLU C  1  71  ? 72.214  -1.840  42.057  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 71   GLU C CB    1 
ATOM   8170  C  CG    . GLU C  1  71  ? 73.157  -0.884  42.821  1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 71   GLU C CG    1 
ATOM   8171  C  CD    . GLU C  1  71  ? 73.382  0.521   42.161  1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 71   GLU C CD    1 
ATOM   8172  O  OE1   . GLU C  1  71  ? 74.131  0.645   41.117  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 71   GLU C OE1   1 
ATOM   8173  O  OE2   . GLU C  1  71  ? 72.799  1.503   42.675  1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 71   GLU C OE2   1 
ATOM   8174  N  N     . ARG C  1  72  ? 69.362  -2.895  41.018  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 72   ARG C N     1 
ATOM   8175  C  CA    . ARG C  1  72  ? 68.528  -3.636  40.060  1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 72   ARG C CA    1 
ATOM   8176  C  C     . ARG C  1  72  ? 67.435  -2.704  39.446  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 72   ARG C C     1 
ATOM   8177  O  O     . ARG C  1  72  ? 67.224  -2.673  38.242  1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 72   ARG C O     1 
ATOM   8178  C  CB    . ARG C  1  72  ? 67.841  -4.864  40.737  1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 72   ARG C CB    1 
ATOM   8179  C  CG    . ARG C  1  72  ? 66.853  -5.589  39.768  1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 72   ARG C CG    1 
ATOM   8180  C  CD    . ARG C  1  72  ? 67.526  -6.055  38.418  1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 72   ARG C CD    1 
ATOM   8181  N  NE    . ARG C  1  72  ? 68.931  -6.493  38.568  1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 72   ARG C NE    1 
ATOM   8182  C  CZ    . ARG C  1  72  ? 69.327  -7.674  39.060  1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 72   ARG C CZ    1 
ATOM   8183  N  NH1   . ARG C  1  72  ? 68.424  -8.563  39.441  1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 72   ARG C NH1   1 
ATOM   8184  N  NH2   . ARG C  1  72  ? 70.617  -7.948  39.201  1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 72   ARG C NH2   1 
ATOM   8185  N  N     . LEU C  1  73  ? 66.734  -1.969  40.295  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 73   LEU C N     1 
ATOM   8186  C  CA    . LEU C  1  73  ? 65.675  -1.069  39.860  1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 73   LEU C CA    1 
ATOM   8187  C  C     . LEU C  1  73  ? 66.227  -0.055  38.869  1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 73   LEU C C     1 
ATOM   8188  O  O     . LEU C  1  73  ? 65.488  0.322   37.953  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 73   LEU C O     1 
ATOM   8189  C  CB    . LEU C  1  73  ? 65.078  -0.387  41.123  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 73   LEU C CB    1 
ATOM   8190  C  CG    . LEU C  1  73  ? 64.191  -1.377  41.881  1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 73   LEU C CG    1 
ATOM   8191  C  CD1   . LEU C  1  73  ? 63.738  -0.707  43.205  1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 73   LEU C CD1   1 
ATOM   8192  C  CD2   . LEU C  1  73  ? 62.905  -1.726  41.138  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 73   LEU C CD2   1 
ATOM   8193  N  N     . LYS C  1  74  ? 67.460  0.391   39.054  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 74   LYS C N     1 
ATOM   8194  C  CA    . LYS C  1  74  ? 68.065  1.303   38.067  1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 74   LYS C CA    1 
ATOM   8195  C  C     . LYS C  1  74  ? 68.053  0.647   36.666  1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 74   LYS C C     1 
ATOM   8196  O  O     . LYS C  1  74  ? 67.750  1.300   35.657  1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 74   LYS C O     1 
ATOM   8197  C  CB    . LYS C  1  74  ? 69.491  1.772   38.443  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 74   LYS C CB    1 
ATOM   8198  C  CG    . LYS C  1  74  ? 69.525  2.809   39.667  1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 74   LYS C CG    1 
ATOM   8199  C  CD    . LYS C  1  74  ? 70.970  3.147   40.037  1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 74   LYS C CD    1 
ATOM   8200  C  CE    . LYS C  1  74  ? 70.990  4.009   41.323  1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 74   LYS C CE    1 
ATOM   8201  N  NZ    . LYS C  1  74  ? 72.331  4.555   41.646  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 74   LYS C NZ    1 
ATOM   8202  N  N     . GLU C  1  75  ? 68.510  -0.608  36.621  1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 75   GLU C N     1 
ATOM   8203  C  CA    . GLU C  1  75  ? 68.605  -1.369  35.355  1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 75   GLU C CA    1 
ATOM   8204  C  C     . GLU C  1  75  ? 67.177  -1.575  34.816  1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 75   GLU C C     1 
ATOM   8205  O  O     . GLU C  1  75  ? 66.966  -1.615  33.597  1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 75   GLU C O     1 
ATOM   8206  C  CB    . GLU C  1  75  ? 69.285  -2.742  35.563  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 75   GLU C CB    1 
ATOM   8207  C  CG    . GLU C  1  75  ? 70.648  -2.789  36.303  1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 75   GLU C CG    1 
ATOM   8208  C  CD    . GLU C  1  75  ? 71.234  -4.235  36.512  1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 75   GLU C CD    1 
ATOM   8209  O  OE1   . GLU C  1  75  ? 70.535  -5.280  36.664  1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 75   GLU C OE1   1 
ATOM   8210  O  OE2   . GLU C  1  75  ? 72.476  -4.367  36.570  1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 75   GLU C OE2   1 
ATOM   8211  N  N     . MET C  1  76  ? 66.170  -1.756  35.686  1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 76   MET C N     1 
ATOM   8212  C  CA    A MET C  1  76  ? 64.786  -1.998  35.243  0.71 26.80  ? ? ? ? ? ? 76   MET C CA    1 
ATOM   8213  C  CA    B MET C  1  76  ? 64.831  -2.015  35.166  0.29 26.64  ? ? ? ? ? ? 76   MET C CA    1 
ATOM   8214  C  C     . MET C  1  76  ? 64.260  -0.745  34.553  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 76   MET C C     1 
ATOM   8215  O  O     . MET C  1  76  ? 63.543  -0.807  33.503  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 76   MET C O     1 
ATOM   8216  C  CB    A MET C  1  76  ? 63.876  -2.350  36.456  0.71 26.72  ? ? ? ? ? ? 76   MET C CB    1 
ATOM   8217  C  CB    B MET C  1  76  ? 63.918  -2.607  36.241  0.29 25.01  ? ? ? ? ? ? 76   MET C CB    1 
ATOM   8218  C  CG    A MET C  1  76  ? 64.252  -3.696  37.072  0.71 28.89  ? ? ? ? ? ? 76   MET C CG    1 
ATOM   8219  C  CG    B MET C  1  76  ? 64.474  -3.935  36.743  0.29 25.20  ? ? ? ? ? ? 76   MET C CG    1 
ATOM   8220  S  SD    A MET C  1  76  ? 63.894  -5.073  35.945  0.71 29.55  ? ? ? ? ? ? 76   MET C SD    1 
ATOM   8221  S  SD    B MET C  1  76  ? 63.511  -4.722  38.030  0.29 22.43  ? ? ? ? ? ? 76   MET C SD    1 
ATOM   8222  C  CE    A MET C  1  76  ? 62.217  -5.303  36.539  0.71 25.93  ? ? ? ? ? ? 76   MET C CE    1 
ATOM   8223  C  CE    B MET C  1  76  ? 61.894  -4.915  37.287  0.29 21.96  ? ? ? ? ? ? 76   MET C CE    1 
ATOM   8224  N  N     . ILE C  1  77  ? 64.594  0.388   35.155  1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 77   ILE C N     1 
ATOM   8225  C  CA    . ILE C  1  77  ? 64.148  1.663   34.616  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 77   ILE C CA    1 
ATOM   8226  C  C     . ILE C  1  77  ? 64.779  1.867   33.263  1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 77   ILE C C     1 
ATOM   8227  O  O     . ILE C  1  77  ? 64.057  2.182   32.346  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 77   ILE C O     1 
ATOM   8228  C  CB    . ILE C  1  77  ? 64.522  2.860   35.555  1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 77   ILE C CB    1 
ATOM   8229  C  CG1   . ILE C  1  77  ? 63.639  2.814   36.812  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 77   ILE C CG1   1 
ATOM   8230  C  CG2   . ILE C  1  77  ? 64.363  4.186   34.761  1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 77   ILE C CG2   1 
ATOM   8231  C  CD1   . ILE C  1  77  ? 64.117  3.692   37.970  1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 77   ILE C CD1   1 
ATOM   8232  N  N     . LYS C  1  78  ? 66.069  1.615   33.101  1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 78   LYS C N     1 
ATOM   8233  C  CA    . LYS C  1  78  ? 66.695  1.812   31.796  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 78   LYS C CA    1 
ATOM   8234  C  C     . LYS C  1  78  ? 66.190  0.822   30.794  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 78   LYS C C     1 
ATOM   8235  O  O     . LYS C  1  78  ? 66.240  1.080   29.578  1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 78   LYS C O     1 
ATOM   8236  C  CB    . LYS C  1  78  ? 68.243  1.767   31.846  1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 78   LYS C CB    1 
ATOM   8237  C  CG    . LYS C  1  78  ? 68.838  2.730   32.875  1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 78   LYS C CG    1 
ATOM   8238  C  CD    . LYS C  1  78  ? 70.327  2.512   33.096  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 78   LYS C CD    1 
ATOM   8239  C  CE    . LYS C  1  78  ? 70.938  3.847   33.516  1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 78   LYS C CE    1 
ATOM   8240  N  NZ    . LYS C  1  78  ? 72.437  4.100   33.406  1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 78   LYS C NZ    1 
ATOM   8241  N  N     . ALA C  1  79  ? 65.763  -0.345  31.255  1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 79   ALA C N     1 
ATOM   8242  C  CA    . ALA C  1  79  ? 65.230  -1.363  30.318  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 79   ALA C CA    1 
ATOM   8243  C  C     . ALA C  1  79  ? 63.828  -1.015  29.849  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 79   ALA C C     1 
ATOM   8244  O  O     . ALA C  1  79  ? 63.376  -1.541  28.808  1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 79   ALA C O     1 
ATOM   8245  C  CB    . ALA C  1  79  ? 65.250  -2.738  30.927  1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 79   ALA C CB    1 
ATOM   8246  N  N     . GLY C  1  80  ? 63.110  -0.180  30.605  1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 80   GLY C N     1 
ATOM   8247  C  CA    . GLY C  1  80  ? 61.862  0.344   30.122  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 80   GLY C CA    1 
ATOM   8248  C  C     . GLY C  1  80  ? 60.703  0.243   31.120  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 80   GLY C C     1 
ATOM   8249  O  O     . GLY C  1  80  ? 59.575  0.496   30.738  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 80   GLY C O     1 
ATOM   8250  N  N     . MET C  1  81  ? 60.949  -0.111  32.389  1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 81   MET C N     1 
ATOM   8251  C  CA    . MET C  1  81  ? 59.820  -0.252  33.316  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 81   MET C CA    1 
ATOM   8252  C  C     . MET C  1  81  ? 59.169  1.125   33.555  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 81   MET C C     1 
ATOM   8253  O  O     . MET C  1  81  ? 59.902  2.087   33.892  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 81   MET C O     1 
ATOM   8254  C  CB    . MET C  1  81  ? 60.360  -0.754  34.716  1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 81   MET C CB    1 
ATOM   8255  C  CG    . MET C  1  81  ? 59.243  -0.739  35.779  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 81   MET C CG    1 
ATOM   8256  S  SD    . MET C  1  81  ? 60.006  -1.213  37.386  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 81   MET C SD    1 
ATOM   8257  C  CE    . MET C  1  81  ? 61.251  0.079   37.503  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 81   MET C CE    1 
ATOM   8258  N  N     . ASN C  1  82  ? 57.833  1.252   33.422  1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 82   ASN C N     1 
ATOM   8259  C  CA    . ASN C  1  82  ? 57.183  2.548   33.607  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 82   ASN C CA    1 
ATOM   8260  C  C     . ASN C  1  82  ? 56.356  2.586   34.912  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 82   ASN C C     1 
ATOM   8261  O  O     . ASN C  1  82  ? 56.046  3.674   35.448  1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 82   ASN C O     1 
ATOM   8262  C  CB    . ASN C  1  82  ? 56.204  2.816   32.458  1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 82   ASN C CB    1 
ATOM   8263  C  CG    . ASN C  1  82  ? 56.917  2.732   31.122  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 82   ASN C CG    1 
ATOM   8264  O  OD1   . ASN C  1  82  ? 56.660  1.821   30.355  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 82   ASN C OD1   1 
ATOM   8265  N  ND2   . ASN C  1  82  ? 57.870  3.601   30.921  1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 82   ASN C ND2   1 
ATOM   8266  N  N     . ILE C  1  83  ? 55.957  1.412   35.379  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 83   ILE C N     1 
ATOM   8267  C  CA    . ILE C  1  83  ? 55.041  1.295   36.567  1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 83   ILE C CA    1 
ATOM   8268  C  C     . ILE C  1  83  ? 55.615  0.177   37.427  1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 83   ILE C C     1 
ATOM   8269  O  O     . ILE C  1  83  ? 55.868  -0.946  36.928  1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 83   ILE C O     1 
ATOM   8270  C  CB    . ILE C  1  83  ? 53.574  1.029   36.191  1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 83   ILE C CB    1 
ATOM   8271  C  CG1   . ILE C  1  83  ? 53.029  2.169   35.305  1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 83   ILE C CG1   1 
ATOM   8272  C  CG2   . ILE C  1  83  ? 52.661  0.890   37.459  1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 83   ILE C CG2   1 
ATOM   8273  C  CD1   . ILE C  1  83  ? 51.618  1.988   34.784  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 83   ILE C CD1   1 
ATOM   8274  N  N     . ALA C  1  84  ? 55.866  0.458   38.711  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 84   ALA C N     1 
ATOM   8275  C  CA    . ALA C  1  84  ? 56.295  -0.610  39.625  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 84   ALA C CA    1 
ATOM   8276  C  C     . ALA C  1  84  ? 55.033  -1.102  40.415  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 84   ALA C C     1 
ATOM   8277  O  O     . ALA C  1  84  ? 54.375  -0.322  41.136  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 84   ALA C O     1 
ATOM   8278  C  CB    . ALA C  1  84  ? 57.409  -0.100  40.592  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 84   ALA C CB    1 
ATOM   8279  N  N     . ARG C  1  85  ? 54.775  -2.420  40.324  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 85   ARG C N     1 
ATOM   8280  C  CA    . ARG C  1  85  ? 53.630  -3.069  41.028  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 85   ARG C CA    1 
ATOM   8281  C  C     . ARG C  1  85  ? 54.103  -3.616  42.371  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 85   ARG C C     1 
ATOM   8282  O  O     . ARG C  1  85  ? 55.063  -4.406  42.447  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 85   ARG C O     1 
ATOM   8283  C  CB    . ARG C  1  85  ? 53.046  -4.219  40.132  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 85   ARG C CB    1 
ATOM   8284  C  CG    . ARG C  1  85  ? 51.924  -4.951  40.922  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 85   ARG C CG    1 
ATOM   8285  C  CD    . ARG C  1  85  ? 51.600  -6.144  40.049  1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 85   ARG C CD    1 
ATOM   8286  N  NE    . ARG C  1  85  ? 50.807  -7.108  40.784  1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 85   ARG C NE    1 
ATOM   8287  C  CZ    . ARG C  1  85  ? 51.087  -8.399  41.012  1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 85   ARG C CZ    1 
ATOM   8288  N  NH1   . ARG C  1  85  ? 52.141  -9.028  40.499  1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 85   ARG C NH1   1 
ATOM   8289  N  NH2   . ARG C  1  85  ? 50.203  -9.106  41.721  1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 85   ARG C NH2   1 
ATOM   8290  N  N     . LEU C  1  86  ? 53.457  -3.189  43.459  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 86   LEU C N     1 
ATOM   8291  C  CA    . LEU C  1  86  ? 53.740  -3.785  44.783  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 86   LEU C CA    1 
ATOM   8292  C  C     . LEU C  1  86  ? 52.634  -4.853  45.011  1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 86   LEU C C     1 
ATOM   8293  O  O     . LEU C  1  86  ? 51.441  -4.525  45.137  1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 86   LEU C O     1 
ATOM   8294  C  CB    . LEU C  1  86  ? 53.618  -2.718  45.909  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 86   LEU C CB    1 
ATOM   8295  C  CG    . LEU C  1  86  ? 54.322  -1.371  45.653  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 86   LEU C CG    1 
ATOM   8296  C  CD1   . LEU C  1  86  ? 54.069  -0.332  46.749  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 86   LEU C CD1   1 
ATOM   8297  C  CD2   . LEU C  1  86  ? 55.768  -1.651  45.476  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 86   LEU C CD2   1 
ATOM   8298  N  N     . ASN C  1  87  ? 53.040  -6.119  45.123  1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 87   ASN C N     1 
ATOM   8299  C  CA    . ASN C  1  87  ? 52.063  -7.177  45.330  1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 87   ASN C CA    1 
ATOM   8300  C  C     . ASN C  1  87  ? 51.734  -7.355  46.791  1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 87   ASN C C     1 
ATOM   8301  O  O     . ASN C  1  87  ? 52.544  -7.963  47.556  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 87   ASN C O     1 
ATOM   8302  C  CB    . ASN C  1  87  ? 52.599  -8.478  44.803  1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 87   ASN C CB    1 
ATOM   8303  C  CG    . ASN C  1  87  ? 51.578  -9.574  44.828  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 87   ASN C CG    1 
ATOM   8304  O  OD1   . ASN C  1  87  ? 50.466  -9.389  45.353  1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 87   ASN C OD1   1 
ATOM   8305  N  ND2   . ASN C  1  87  ? 51.986  -10.774 44.400  1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 87   ASN C ND2   1 
ATOM   8306  N  N     . PHE C  1  88  ? 50.551  -6.855  47.222  1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 88   PHE C N     1 
ATOM   8307  C  CA    . PHE C  1  88  ? 50.240  -6.975  48.657  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 88   PHE C CA    1 
ATOM   8308  C  C     . PHE C  1  88  ? 49.721  -8.370  49.077  1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 88   PHE C C     1 
ATOM   8309  O  O     . PHE C  1  88  ? 49.353  -8.553  50.235  1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 88   PHE C O     1 
ATOM   8310  C  CB    . PHE C  1  88  ? 49.359  -5.796  49.242  1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 88   PHE C CB    1 
ATOM   8311  C  CG    . PHE C  1  88  ? 50.168  -4.561  49.665  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 88   PHE C CG    1 
ATOM   8312  C  CD1   . PHE C  1  88  ? 50.920  -3.875  48.719  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 88   PHE C CD1   1 
ATOM   8313  C  CD2   . PHE C  1  88  ? 50.170  -4.085  51.010  1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 88   PHE C CD2   1 
ATOM   8314  C  CE1   . PHE C  1  88  ? 51.643  -2.746  49.052  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 88   PHE C CE1   1 
ATOM   8315  C  CE2   . PHE C  1  88  ? 50.888  -2.909  51.367  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 88   PHE C CE2   1 
ATOM   8316  C  CZ    . PHE C  1  88  ? 51.682  -2.263  50.379  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 88   PHE C CZ    1 
ATOM   8317  N  N     . SER C  1  89  ? 49.777  -9.351  48.201  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 89   SER C N     1 
ATOM   8318  C  CA    . SER C  1  89  ? 49.514  -10.722 48.614  1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 89   SER C CA    1 
ATOM   8319  C  C     . SER C  1  89  ? 50.626  -11.197 49.512  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 89   SER C C     1 
ATOM   8320  O  O     . SER C  1  89  ? 50.397  -12.087 50.297  1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 89   SER C O     1 
ATOM   8321  C  CB    . SER C  1  89  ? 49.457  -11.699 47.451  1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 89   SER C CB    1 
ATOM   8322  O  OG    . SER C  1  89  ? 48.369  -11.354 46.619  1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 89   SER C OG    1 
ATOM   8323  N  N     . HIS C  1  90  ? 51.819  -10.595 49.384  1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 90   HIS C N     1 
ATOM   8324  C  CA    . HIS C  1  90  ? 53.041  -11.014 50.163  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 90   HIS C CA    1 
ATOM   8325  C  C     . HIS C  1  90  ? 53.713  -9.827  50.693  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 90   HIS C C     1 
ATOM   8326  O  O     . HIS C  1  90  ? 53.639  -8.765  50.083  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 90   HIS C O     1 
ATOM   8327  C  CB    . HIS C  1  90  ? 54.020  -11.727 49.202  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 90   HIS C CB    1 
ATOM   8328  C  CG    . HIS C  1  90  ? 53.378  -12.880 48.472  1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 90   HIS C CG    1 
ATOM   8329  N  ND1   . HIS C  1  90  ? 52.925  -13.972 49.132  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 90   HIS C ND1   1 
ATOM   8330  C  CD2   . HIS C  1  90  ? 53.035  -13.052 47.111  1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 90   HIS C CD2   1 
ATOM   8331  C  CE1   . HIS C  1  90  ? 52.337  -14.822 48.239  1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 90   HIS C CE1   1 
ATOM   8332  N  NE2   . HIS C  1  90  ? 52.397  -14.243 47.010  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 90   HIS C NE2   1 
ATOM   8333  N  N     . GLY C  1  91  ? 54.368  -9.974  51.853  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 91   GLY C N     1 
ATOM   8334  C  CA    . GLY C  1  91  ? 55.223  -8.913  52.335  1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 91   GLY C CA    1 
ATOM   8335  C  C     . GLY C  1  91  ? 54.522  -8.082  53.399  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 91   GLY C C     1 
ATOM   8336  O  O     . GLY C  1  91  ? 53.325  -7.765  53.285  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 91   GLY C O     1 
ATOM   8337  N  N     . SER C  1  92  ? 55.259  -7.691  54.417  1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 92   SER C N     1 
ATOM   8338  C  CA    . SER C  1  92  ? 54.691  -6.902  55.455  1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 92   SER C CA    1 
ATOM   8339  C  C     . SER C  1  92  ? 54.682  -5.410  54.959  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 92   SER C C     1 
ATOM   8340  O  O     . SER C  1  92  ? 55.250  -5.092  53.898  1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 92   SER C O     1 
ATOM   8341  C  CB    . SER C  1  92  ? 55.616  -7.016  56.687  1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 92   SER C CB    1 
ATOM   8342  O  OG    . SER C  1  92  ? 56.886  -6.385  56.396  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 92   SER C OG    1 
ATOM   8343  N  N     . HIS C  1  93  ? 54.059  -4.507  55.726  1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 93   HIS C N     1 
ATOM   8344  C  CA    . HIS C  1  93  ? 54.127  -3.096  55.452  1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 93   HIS C CA    1 
ATOM   8345  C  C     . HIS C  1  93  ? 55.545  -2.566  55.398  1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 93   HIS C C     1 
ATOM   8346  O  O     . HIS C  1  93  ? 55.844  -1.691  54.579  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 93   HIS C O     1 
ATOM   8347  C  CB    . HIS C  1  93  ? 53.279  -2.350  56.482  1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 93   HIS C CB    1 
ATOM   8348  C  CG    . HIS C  1  93  ? 51.809  -2.410  56.162  1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 93   HIS C CG    1 
ATOM   8349  N  ND1   . HIS C  1  93  ? 50.893  -1.636  56.771  1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 93   HIS C ND1   1 
ATOM   8350  C  CD2   . HIS C  1  93  ? 51.132  -3.130  55.211  1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 93   HIS C CD2   1 
ATOM   8351  C  CE1   . HIS C  1  93  ? 49.691  -1.900  56.297  1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 93   HIS C CE1   1 
ATOM   8352  N  NE2   . HIS C  1  93  ? 49.835  -2.793  55.311  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 93   HIS C NE2   1 
ATOM   8353  N  N     . GLU C  1  94  ? 56.393  -3.023  56.323  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 94   GLU C N     1 
ATOM   8354  C  CA    . GLU C  1  94  ? 57.756  -2.568  56.352  1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 94   GLU C CA    1 
ATOM   8355  C  C     . GLU C  1  94  ? 58.443  -2.919  55.034  1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 94   GLU C C     1 
ATOM   8356  O  O     . GLU C  1  94  ? 59.242  -2.110  54.477  1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 94   GLU C O     1 
ATOM   8357  C  CB    . GLU C  1  94  ? 58.496  -3.335  57.443  1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 94   GLU C CB    1 
ATOM   8358  C  CG    . GLU C  1  94  ? 59.446  -2.492  58.167  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 94   GLU C CG    1 
ATOM   8359  C  CD    . GLU C  1  94  ? 59.823  -3.111  59.503  1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 94   GLU C CD    1 
ATOM   8360  O  OE1   . GLU C  1  94  ? 60.431  -4.179  59.440  1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 94   GLU C OE1   1 
ATOM   8361  O  OE2   . GLU C  1  94  ? 59.507  -2.504  60.543  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 94   GLU C OE2   1 
ATOM   8362  N  N     . TYR C  1  95  ? 58.205  -4.159  54.606  1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 95   TYR C N     1 
ATOM   8363  C  CA    . TYR C  1  95  ? 58.761  -4.681  53.333  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 95   TYR C CA    1 
ATOM   8364  C  C     . TYR C  1  95  ? 58.335  -3.736  52.191  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 95   TYR C C     1 
ATOM   8365  O  O     . TYR C  1  95  ? 59.174  -3.231  51.427  1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 95   TYR C O     1 
ATOM   8366  C  CB    . TYR C  1  95  ? 58.207  -6.077  53.066  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 95   TYR C CB    1 
ATOM   8367  C  CG    . TYR C  1  95  ? 58.765  -6.686  51.792  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 95   TYR C CG    1 
ATOM   8368  C  CD1   . TYR C  1  95  ? 60.008  -7.341  51.781  1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 95   TYR C CD1   1 
ATOM   8369  C  CD2   . TYR C  1  95  ? 58.034  -6.579  50.609  1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 95   TYR C CD2   1 
ATOM   8370  C  CE1   . TYR C  1  95  ? 60.511  -7.898  50.606  1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 95   TYR C CE1   1 
ATOM   8371  C  CE2   . TYR C  1  95  ? 58.518  -7.092  49.416  1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 95   TYR C CE2   1 
ATOM   8372  C  CZ    . TYR C  1  95  ? 59.740  -7.768  49.443  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 95   TYR C CZ    1 
ATOM   8373  O  OH    . TYR C  1  95  ? 60.199  -8.263  48.257  1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 95   TYR C OH    1 
ATOM   8374  N  N     . HIS C  1  96  ? 57.038  -3.470  52.086  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 96   HIS C N     1 
ATOM   8375  C  CA    . HIS C  1  96  ? 56.541  -2.552  51.013  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 96   HIS C CA    1 
ATOM   8376  C  C     . HIS C  1  96  ? 57.028  -1.118  51.127  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 96   HIS C C     1 
ATOM   8377  O  O     . HIS C  1  96  ? 57.248  -0.476  50.109  1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 96   HIS C O     1 
ATOM   8378  C  CB    . HIS C  1  96  ? 55.009  -2.646  50.842  1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 96   HIS C CB    1 
ATOM   8379  C  CG    . HIS C  1  96  ? 54.577  -4.033  50.395  1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 96   HIS C CG    1 
ATOM   8380  N  ND1   . HIS C  1  96  ? 54.918  -4.531  49.205  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 96   HIS C ND1   1 
ATOM   8381  C  CD2   . HIS C  1  96  ? 53.914  -5.066  51.091  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 96   HIS C CD2   1 
ATOM   8382  C  CE1   . HIS C  1  96  ? 54.462  -5.772  49.091  1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 96   HIS C CE1   1 
ATOM   8383  N  NE2   . HIS C  1  96  ? 53.898  -6.125  50.270  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 96   HIS C NE2   1 
ATOM   8384  N  N     . ALA C  1  97  ? 57.249  -0.630  52.362  1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 97   ALA C N     1 
ATOM   8385  C  CA    . ALA C  1  97  ? 57.780  0.731   52.534  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 97   ALA C CA    1 
ATOM   8386  C  C     . ALA C  1  97  ? 59.208  0.786   51.920  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 97   ALA C C     1 
ATOM   8387  O  O     . ALA C  1  97  ? 59.531  1.781   51.229  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 97   ALA C O     1 
ATOM   8388  C  CB    . ALA C  1  97  ? 57.812  1.121   54.002  1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 97   ALA C CB    1 
ATOM   8389  N  N     . GLU C  1  98  ? 60.039  -0.228  52.223  1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C N     1 
ATOM   8390  C  CA    A GLU C  1  98  ? 61.395  -0.388  51.688  0.55 27.97  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C CA    1 
ATOM   8391  C  CA    B GLU C  1  98  ? 61.388  -0.237  51.660  0.45 28.34  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C CA    1 
ATOM   8392  C  C     . GLU C  1  98  ? 61.288  -0.436  50.137  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C C     1 
ATOM   8393  O  O     . GLU C  1  98  ? 62.103  0.146   49.420  1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C O     1 
ATOM   8394  C  CB    A GLU C  1  98  ? 61.988  -1.701  52.216  0.55 28.56  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C CB    1 
ATOM   8395  C  CB    B GLU C  1  98  ? 62.354  -1.246  52.285  0.45 29.25  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C CB    1 
ATOM   8396  C  CG    A GLU C  1  98  ? 62.574  -1.649  53.610  0.55 29.05  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C CG    1 
ATOM   8397  C  CG    B GLU C  1  98  ? 63.473  -1.581  51.281  0.45 29.36  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C CG    1 
ATOM   8398  C  CD    A GLU C  1  98  ? 62.523  -2.919  54.463  0.55 30.65  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C CD    1 
ATOM   8399  C  CD    B GLU C  1  98  ? 64.867  -1.855  51.810  0.45 31.28  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C CD    1 
ATOM   8400  O  OE1   A GLU C  1  98  ? 62.619  -4.076  53.969  0.55 31.95  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C OE1   1 
ATOM   8401  O  OE1   B GLU C  1  98  ? 65.294  -1.238  52.817  0.45 34.58  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C OE1   1 
ATOM   8402  O  OE2   A GLU C  1  98  ? 62.473  -2.699  55.695  0.55 30.13  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C OE2   1 
ATOM   8403  O  OE2   B GLU C  1  98  ? 65.587  -2.633  51.125  0.45 30.35  ? ? ? ? ? ? 98   GLU C OE2   1 
ATOM   8404  N  N     . SER C  1  99  ? 60.327  -1.226  49.639  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 99   SER C N     1 
ATOM   8405  C  CA    . SER C  1  99  ? 60.178  -1.335  48.136  1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 99   SER C CA    1 
ATOM   8406  C  C     . SER C  1  99  ? 59.935  0.048   47.481  1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 99   SER C C     1 
ATOM   8407  O  O     . SER C  1  99  ? 60.602  0.416   46.490  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 99   SER C O     1 
ATOM   8408  C  CB    . SER C  1  99  ? 59.037  -2.304  47.722  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 99   SER C CB    1 
ATOM   8409  O  OG    . SER C  1  99  ? 59.331  -3.633  48.112  1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 99   SER C OG    1 
ATOM   8410  N  N     . ILE C  1  100 ? 59.064  0.831   48.117  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 100  ILE C N     1 
ATOM   8411  C  CA    . ILE C  1  100 ? 58.636  2.182   47.656  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 100  ILE C CA    1 
ATOM   8412  C  C     . ILE C  1  100 ? 59.839  3.118   47.741  1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 100  ILE C C     1 
ATOM   8413  O  O     . ILE C  1  100 ? 60.102  3.882   46.822  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 100  ILE C O     1 
ATOM   8414  C  CB    . ILE C  1  100 ? 57.516  2.747   48.498  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 100  ILE C CB    1 
ATOM   8415  C  CG1   . ILE C  1  100 ? 56.130  2.054   48.109  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 100  ILE C CG1   1 
ATOM   8416  C  CG2   . ILE C  1  100 ? 57.390  4.255   48.263  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 100  ILE C CG2   1 
ATOM   8417  C  CD1   . ILE C  1  100 ? 54.936  2.319   49.061  1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 100  ILE C CD1   1 
ATOM   8418  N  N     . ALA C  1  101 ? 60.575  3.091   48.887  1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 101  ALA C N     1 
ATOM   8419  C  CA    . ALA C  1  101 ? 61.706  3.951   49.004  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 101  ALA C CA    1 
ATOM   8420  C  C     . ALA C  1  101 ? 62.784  3.586   47.980  1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 101  ALA C C     1 
ATOM   8421  O  O     . ALA C  1  101 ? 63.543  4.471   47.556  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 101  ALA C O     1 
ATOM   8422  C  CB    . ALA C  1  101 ? 62.304  3.859   50.414  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 101  ALA C CB    1 
ATOM   8423  N  N     . ASN C  1  102 ? 62.964  2.286   47.714  1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 102  ASN C N     1 
ATOM   8424  C  CA    . ASN C  1  102 ? 64.012  1.856   46.788  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 102  ASN C CA    1 
ATOM   8425  C  C     . ASN C  1  102 ? 63.642  2.283   45.366  1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 102  ASN C C     1 
ATOM   8426  O  O     . ASN C  1  102 ? 64.539  2.637   44.551  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 102  ASN C O     1 
ATOM   8427  C  CB    . ASN C  1  102 ? 64.136  0.337   46.824  1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 102  ASN C CB    1 
ATOM   8428  C  CG    . ASN C  1  102 ? 65.010  -0.134  48.014  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 102  ASN C CG    1 
ATOM   8429  O  OD1   . ASN C  1  102 ? 65.440  0.673   48.861  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 102  ASN C OD1   1 
ATOM   8430  N  ND2   . ASN C  1  102 ? 65.368  -1.433  48.006  1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 102  ASN C ND2   1 
ATOM   8431  N  N     . VAL C  1  103 ? 62.375  2.107   45.022  1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 103  VAL C N     1 
ATOM   8432  C  CA    . VAL C  1  103 ? 61.898  2.623   43.692  1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 103  VAL C CA    1 
ATOM   8433  C  C     . VAL C  1  103 ? 62.168  4.161   43.555  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 103  VAL C C     1 
ATOM   8434  O  O     . VAL C  1  103 ? 62.758  4.608   42.559  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 103  VAL C O     1 
ATOM   8435  C  CB    . VAL C  1  103 ? 60.414  2.297   43.396  1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 103  VAL C CB    1 
ATOM   8436  C  CG1   . VAL C  1  103 ? 59.865  3.076   42.162  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 103  VAL C CG1   1 
ATOM   8437  C  CG2   . VAL C  1  103 ? 60.261  0.764   43.245  1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 103  VAL C CG2   1 
ATOM   8438  N  N     . ARG C  1  104 ? 61.767  4.920   44.559  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 104  ARG C N     1 
ATOM   8439  C  CA    . ARG C  1  104 ? 62.014  6.354   44.549  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 104  ARG C CA    1 
ATOM   8440  C  C     . ARG C  1  104 ? 63.486  6.693   44.478  1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 104  ARG C C     1 
ATOM   8441  O  O     . ARG C  1  104 ? 63.847  7.602   43.744  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 104  ARG C O     1 
ATOM   8442  C  CB    . ARG C  1  104 ? 61.351  6.969   45.741  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 104  ARG C CB    1 
ATOM   8443  C  CG    . ARG C  1  104 ? 59.848  7.102   45.484  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 104  ARG C CG    1 
ATOM   8444  C  CD    . ARG C  1  104 ? 59.069  7.647   46.692  1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 104  ARG C CD    1 
ATOM   8445  N  NE    . ARG C  1  104 ? 57.655  7.599   46.305  1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 104  ARG C NE    1 
ATOM   8446  C  CZ    . ARG C  1  104 ? 56.638  7.552   47.159  1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 104  ARG C CZ    1 
ATOM   8447  N  NH1   . ARG C  1  104 ? 56.899  7.611   48.475  1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 104  ARG C NH1   1 
ATOM   8448  N  NH2   . ARG C  1  104 ? 55.407  7.505   46.698  1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 104  ARG C NH2   1 
ATOM   8449  N  N     . GLU C  1  105 ? 64.367  5.995   45.237  1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 105  GLU C N     1 
ATOM   8450  C  CA    . GLU C  1  105 ? 65.776  6.291   45.145  1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 105  GLU C CA    1 
ATOM   8451  C  C     . GLU C  1  105 ? 66.304  6.006   43.717  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 105  GLU C C     1 
ATOM   8452  O  O     . GLU C  1  105 ? 67.094  6.776   43.158  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 105  GLU C O     1 
ATOM   8453  C  CB    . GLU C  1  105 ? 66.511  5.456   46.184  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 105  GLU C CB    1 
ATOM   8454  C  CG    . GLU C  1  105 ? 67.988  5.596   46.178  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 105  GLU C CG    1 
ATOM   8455  C  CD    . GLU C  1  105 ? 68.577  4.934   47.430  1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 105  GLU C CD    1 
ATOM   8456  O  OE1   . GLU C  1  105 ? 67.886  4.834   48.454  1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 105  GLU C OE1   1 
ATOM   8457  O  OE2   . GLU C  1  105 ? 69.692  4.501   47.366  1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 105  GLU C OE2   1 
ATOM   8458  N  N     . ALA C  1  106 ? 65.928  4.870   43.158  1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 106  ALA C N     1 
ATOM   8459  C  CA    . ALA C  1  106 ? 66.350  4.513   41.802  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 106  ALA C CA    1 
ATOM   8460  C  C     . ALA C  1  106 ? 65.914  5.590   40.742  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 106  ALA C C     1 
ATOM   8461  O  O     . ALA C  1  106 ? 66.721  6.042   39.935  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 106  ALA C O     1 
ATOM   8462  C  CB    . ALA C  1  106 ? 65.841  3.103   41.379  1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 106  ALA C CB    1 
ATOM   8463  N  N     . VAL C  1  107 ? 64.669  5.989   40.828  1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 107  VAL C N     1 
ATOM   8464  C  CA    . VAL C  1  107 ? 64.031  6.981   39.935  1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 107  VAL C CA    1 
ATOM   8465  C  C     . VAL C  1  107 ? 64.654  8.335   40.083  1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 107  VAL C C     1 
ATOM   8466  O  O     . VAL C  1  107 ? 65.043  8.933   39.073  1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 107  VAL C O     1 
ATOM   8467  C  CB    . VAL C  1  107 ? 62.485  7.086   40.153  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 107  VAL C CB    1 
ATOM   8468  C  CG1   . VAL C  1  107 ? 61.873  8.265   39.361  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 107  VAL C CG1   1 
ATOM   8469  C  CG2   . VAL C  1  107 ? 61.751  5.815   39.767  1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 107  VAL C CG2   1 
ATOM   8470  N  N     . GLU C  1  108 ? 64.756  8.818   41.331  1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 108  GLU C N     1 
ATOM   8471  C  CA    . GLU C  1  108 ? 65.411  10.080  41.626  1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 108  GLU C CA    1 
ATOM   8472  C  C     . GLU C  1  108 ? 66.887  10.156  41.236  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 108  GLU C C     1 
ATOM   8473  O  O     . GLU C  1  108 ? 67.340  11.231  40.981  1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 108  GLU C O     1 
ATOM   8474  C  CB    . GLU C  1  108 ? 65.112  10.569  43.096  1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 108  GLU C CB    1 
ATOM   8475  C  CG    . GLU C  1  108 ? 63.642  11.015  43.287  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 108  GLU C CG    1 
ATOM   8476  C  CD    . GLU C  1  108 ? 63.019  11.727  42.020  1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 108  GLU C CD    1 
ATOM   8477  O  OE1   . GLU C  1  108 ? 63.384  12.890  41.739  1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 108  GLU C OE1   1 
ATOM   8478  O  OE2   . GLU C  1  108 ? 62.172  11.158  41.300  1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 108  GLU C OE2   1 
ATOM   8479  N  N     . SER C  1  109 ? 67.595  9.017   41.076  1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 109  SER C N     1 
ATOM   8480  C  CA    . SER C  1  109 ? 69.021  9.045   40.728  1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 109  SER C CA    1 
ATOM   8481  C  C     . SER C  1  109 ? 69.190  9.604   39.299  1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 109  SER C C     1 
ATOM   8482  O  O     . SER C  1  109 ? 70.285  9.957   38.881  1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 109  SER C O     1 
ATOM   8483  C  CB    . SER C  1  109 ? 69.685  7.651   40.827  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 109  SER C CB    1 
ATOM   8484  O  OG    . SER C  1  109 ? 69.242  6.750   39.786  1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 109  SER C OG    1 
ATOM   8485  N  N     . PHE C  1  110 ? 68.095  9.671   38.557  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 110  PHE C N     1 
ATOM   8486  C  CA    . PHE C  1  110 ? 68.133  10.206  37.193  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 110  PHE C CA    1 
ATOM   8487  C  C     . PHE C  1  110 ? 67.601  11.655  37.116  1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 110  PHE C C     1 
ATOM   8488  O  O     . PHE C  1  110 ? 67.545  12.203  36.039  1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 110  PHE C O     1 
ATOM   8489  C  CB    . PHE C  1  110 ? 67.253  9.322   36.284  1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 110  PHE C CB    1 
ATOM   8490  C  CG    . PHE C  1  110 ? 67.757  7.894   36.121  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 110  PHE C CG    1 
ATOM   8491  C  CD1   . PHE C  1  110 ? 67.178  6.845   36.859  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 110  PHE C CD1   1 
ATOM   8492  C  CD2   . PHE C  1  110 ? 68.826  7.612   35.261  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 110  PHE C CD2   1 
ATOM   8493  C  CE1   . PHE C  1  110 ? 67.626  5.543   36.734  1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 110  PHE C CE1   1 
ATOM   8494  C  CE2   . PHE C  1  110 ? 69.285  6.298   35.108  1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 110  PHE C CE2   1 
ATOM   8495  C  CZ    . PHE C  1  110 ? 68.645  5.258   35.842  1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 110  PHE C CZ    1 
ATOM   8496  N  N     . ALA C  1  111 ? 67.160  12.248  38.238  1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 111  ALA C N     1 
ATOM   8497  C  CA    . ALA C  1  111 ? 66.528  13.596  38.240  1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 111  ALA C CA    1 
ATOM   8498  C  C     . ALA C  1  111 ? 67.467  14.729  37.887  1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 111  ALA C C     1 
ATOM   8499  O  O     . ALA C  1  111 ? 67.007  15.805  37.526  1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 111  ALA C O     1 
ATOM   8500  C  CB    . ALA C  1  111 ? 65.875  13.896  39.596  1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 111  ALA C CB    1 
ATOM   8501  N  N     . GLY C  1  112 ? 68.773  14.497  38.053  1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 112  GLY C N     1 
ATOM   8502  C  CA    . GLY C  1  112 ? 69.818  15.481  37.787  1.00 64.13  ? ? ? ? ? ? 112  GLY C CA    1 
ATOM   8503  C  C     . GLY C  1  112 ? 69.969  15.763  36.304  1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 112  GLY C C     1 
ATOM   8504  O  O     . GLY C  1  112 ? 70.752  16.618  35.901  1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 112  GLY C O     1 
ATOM   8505  N  N     . SER C  1  113 ? 69.211  15.046  35.487  1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 113  SER C N     1 
ATOM   8506  C  CA    . SER C  1  113 ? 69.140  15.332  34.054  1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 113  SER C CA    1 
ATOM   8507  C  C     . SER C  1  113 ? 67.667  15.481  33.613  1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 113  SER C C     1 
ATOM   8508  O  O     . SER C  1  113 ? 67.108  14.509  33.026  1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 113  SER C O     1 
ATOM   8509  C  CB    . SER C  1  113 ? 69.831  14.222  33.260  1.00 72.00  ? ? ? ? ? ? 113  SER C CB    1 
ATOM   8510  O  OG    . SER C  1  113 ? 71.232  14.321  33.449  1.00 76.43  ? ? ? ? ? ? 113  SER C OG    1 
ATOM   8511  N  N     . PRO C  1  114 ? 67.041  16.681  33.905  1.00 71.39  ? ? ? ? ? ? 114  PRO C N     1 
ATOM   8512  C  CA    . PRO C  1  114 ? 65.568  16.908  33.796  1.00 68.94  ? ? ? ? ? ? 114  PRO C CA    1 
ATOM   8513  C  C     . PRO C  1  114 ? 64.980  16.609  32.395  1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 114  PRO C C     1 
ATOM   8514  O  O     . PRO C  1  114 ? 63.842  16.133  32.315  1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 114  PRO C O     1 
ATOM   8515  C  CB    . PRO C  1  114 ? 65.391  18.407  34.185  1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 114  PRO C CB    1 
ATOM   8516  C  CG    . PRO C  1  114 ? 66.654  18.786  34.917  1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 114  PRO C CG    1 
ATOM   8517  C  CD    . PRO C  1  114 ? 67.741  17.937  34.300  1.00 75.01  ? ? ? ? ? ? 114  PRO C CD    1 
ATOM   8518  N  N     . LEU C  1  115 ? 65.757  16.864  31.324  1.00 71.60  ? ? ? ? ? ? 115  LEU C N     1 
ATOM   8519  C  CA    . LEU C  1  115 ? 65.355  16.543  29.927  1.00 70.09  ? ? ? ? ? ? 115  LEU C CA    1 
ATOM   8520  C  C     . LEU C  1  115 ? 65.392  15.048  29.577  1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 115  LEU C C     1 
ATOM   8521  O  O     . LEU C  1  115 ? 64.888  14.669  28.519  1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 115  LEU C O     1 
ATOM   8522  C  CB    . LEU C  1  115 ? 66.177  17.349  28.883  1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 115  LEU C CB    1 
ATOM   8523  C  CG    . LEU C  1  115 ? 66.343  18.882  28.935  1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 115  LEU C CG    1 
ATOM   8524  C  CD1   . LEU C  1  115 ? 67.170  19.395  27.762  1.00 83.90  ? ? ? ? ? ? 115  LEU C CD1   1 
ATOM   8525  C  CD2   . LEU C  1  115 ? 65.029  19.637  28.998  1.00 81.92  ? ? ? ? ? ? 115  LEU C CD2   1 
ATOM   8526  N  N     . SER C  1  116 ? 65.954  14.217  30.467  1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 116  SER C N     1 
ATOM   8527  C  CA    A SER C  1  116 ? 66.064  12.775  30.248  0.50 58.78  ? ? ? ? ? ? 116  SER C CA    1 
ATOM   8528  C  CA    B SER C  1  116 ? 66.079  12.767  30.258  0.50 59.35  ? ? ? ? ? ? 116  SER C CA    1 
ATOM   8529  C  C     . SER C  1  116 ? 65.256  11.942  31.282  1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 116  SER C C     1 
ATOM   8530  O  O     . SER C  1  116 ? 64.843  10.795  31.006  1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 116  SER C O     1 
ATOM   8531  C  CB    A SER C  1  116 ? 67.542  12.367  30.255  0.50 59.18  ? ? ? ? ? ? 116  SER C CB    1 
ATOM   8532  C  CB    B SER C  1  116 ? 67.562  12.353  30.299  0.50 60.39  ? ? ? ? ? ? 116  SER C CB    1 
ATOM   8533  O  OG    A SER C  1  116 ? 67.704  11.126  29.601  0.50 57.24  ? ? ? ? ? ? 116  SER C OG    1 
ATOM   8534  O  OG    B SER C  1  116 ? 68.172  12.495  29.028  0.50 64.63  ? ? ? ? ? ? 116  SER C OG    1 
ATOM   8535  N  N     . TYR C  1  117 ? 65.019  12.521  32.467  1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 117  TYR C N     1 
ATOM   8536  C  CA    . TYR C  1  117 ? 64.298  11.878  33.597  1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 117  TYR C CA    1 
ATOM   8537  C  C     . TYR C  1  117 ? 62.972  11.186  33.216  1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 117  TYR C C     1 
ATOM   8538  O  O     . TYR C  1  117 ? 62.098  11.807  32.520  1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 117  TYR C O     1 
ATOM   8539  C  CB    . TYR C  1  117 ? 64.046  12.932  34.660  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 117  TYR C CB    1 
ATOM   8540  C  CG    . TYR C  1  117 ? 63.188  12.538  35.820  1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 117  TYR C CG    1 
ATOM   8541  C  CD1   . TYR C  1  117 ? 63.740  11.863  36.912  1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 117  TYR C CD1   1 
ATOM   8542  C  CD2   . TYR C  1  117 ? 61.839  12.930  35.891  1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 117  TYR C CD2   1 
ATOM   8543  C  CE1   . TYR C  1  117 ? 62.964  11.546  38.022  1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 117  TYR C CE1   1 
ATOM   8544  C  CE2   . TYR C  1  117 ? 61.032  12.609  36.981  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 117  TYR C CE2   1 
ATOM   8545  C  CZ    . TYR C  1  117 ? 61.599  11.920  38.055  1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 117  TYR C CZ    1 
ATOM   8546  O  OH    . TYR C  1  117 ? 60.851  11.608  39.169  1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 117  TYR C OH    1 
ATOM   8547  N  N     . ARG C  1  118 ? 62.823  9.952   33.711  1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 118  ARG C N     1 
ATOM   8548  C  CA    . ARG C  1  118 ? 61.616  9.139   33.486  1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 118  ARG C CA    1 
ATOM   8549  C  C     . ARG C  1  118 ? 60.814  8.916   34.777  1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 118  ARG C C     1 
ATOM   8550  O  O     . ARG C  1  118 ? 61.230  8.139   35.644  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 118  ARG C O     1 
ATOM   8551  C  CB    . ARG C  1  118 ? 61.947  7.789   32.868  1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 118  ARG C CB    1 
ATOM   8552  C  CG    . ARG C  1  118 ? 62.652  7.971   31.557  1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 118  ARG C CG    1 
ATOM   8553  C  CD    . ARG C  1  118 ? 62.591  6.765   30.687  1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 118  ARG C CD    1 
ATOM   8554  N  NE    . ARG C  1  118 ? 63.889  6.635   30.050  1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 118  ARG C NE    1 
ATOM   8555  C  CZ    . ARG C  1  118 ? 64.412  5.487   29.585  1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 118  ARG C CZ    1 
ATOM   8556  N  NH1   . ARG C  1  118 ? 63.735  4.330   29.617  1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 118  ARG C NH1   1 
ATOM   8557  N  NH2   . ARG C  1  118 ? 65.634  5.508   29.049  1.00 66.78  ? ? ? ? ? ? 118  ARG C NH2   1 
ATOM   8558  N  N     . PRO C  1  119 ? 59.639  9.587   34.884  1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 119  PRO C N     1 
ATOM   8559  C  CA    . PRO C  1  119 ? 58.765  9.292   36.013  1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 119  PRO C CA    1 
ATOM   8560  C  C     . PRO C  1  119 ? 58.390  7.756   36.017  1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 119  PRO C C     1 
ATOM   8561  O  O     . PRO C  1  119 ? 58.190  7.135   34.919  1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 119  PRO C O     1 
ATOM   8562  C  CB    . PRO C  1  119 ? 57.527  10.185  35.749  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 119  PRO C CB    1 
ATOM   8563  C  CG    . PRO C  1  119 ? 57.950  11.165  34.649  1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 119  PRO C CG    1 
ATOM   8564  C  CD    . PRO C  1  119 ? 58.949  10.373  33.832  1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 119  PRO C CD    1 
ATOM   8565  N  N     . VAL C  1  120 ? 58.317  7.143   37.227  1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 120  VAL C N     1 
ATOM   8566  C  CA    . VAL C  1  120 ? 57.871  5.746   37.338  1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 120  VAL C CA    1 
ATOM   8567  C  C     . VAL C  1  120 ? 56.712  5.759   38.350  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 120  VAL C C     1 
ATOM   8568  O  O     . VAL C  1  120 ? 56.882  6.327   39.437  1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 120  VAL C O     1 
ATOM   8569  C  CB    . VAL C  1  120 ? 59.002  4.850   37.780  1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 120  VAL C CB    1 
ATOM   8570  C  CG1   . VAL C  1  120 ? 58.515  3.444   38.018  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 120  VAL C CG1   1 
ATOM   8571  C  CG2   . VAL C  1  120 ? 60.078  4.843   36.694  1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 120  VAL C CG2   1 
ATOM   8572  N  N     . ALA C  1  121 ? 55.552  5.218   37.954  1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 121  ALA C N     1 
ATOM   8573  C  CA    . ALA C  1  121 ? 54.401  5.176   38.852  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 121  ALA C CA    1 
ATOM   8574  C  C     . ALA C  1  121 ? 54.597  3.984   39.802  1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 121  ALA C C     1 
ATOM   8575  O  O     . ALA C  1  121 ? 55.227  2.966   39.447  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 121  ALA C O     1 
ATOM   8576  C  CB    . ALA C  1  121 ? 53.079  5.066   38.125  1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 121  ALA C CB    1 
ATOM   8577  N  N     . ILE C  1  122 ? 53.944  4.083   40.952  1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 122  ILE C N     1 
ATOM   8578  C  CA    . ILE C  1  122 ? 53.986  3.019   41.926  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 122  ILE C CA    1 
ATOM   8579  C  C     . ILE C  1  122 ? 52.493  2.637   42.136  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 122  ILE C C     1 
ATOM   8580  O  O     . ILE C  1  122 ? 51.617  3.499   42.429  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 122  ILE C O     1 
ATOM   8581  C  CB    . ILE C  1  122 ? 54.557  3.519   43.251  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 122  ILE C CB    1 
ATOM   8582  C  CG1   . ILE C  1  122 ? 56.012  3.850   43.043  1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 122  ILE C CG1   1 
ATOM   8583  C  CG2   . ILE C  1  122 ? 54.405  2.434   44.308  1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 122  ILE C CG2   1 
ATOM   8584  C  CD1   . ILE C  1  122 ? 56.749  4.372   44.292  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 122  ILE C CD1   1 
ATOM   8585  N  N     . ALA C  1  123 ? 52.242  1.342   41.857  1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 123  ALA C N     1 
ATOM   8586  C  CA    . ALA C  1  123 ? 50.886  0.756   41.926  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 123  ALA C CA    1 
ATOM   8587  C  C     . ALA C  1  123 ? 50.789  -0.257  43.075  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 123  ALA C C     1 
ATOM   8588  O  O     . ALA C  1  123 ? 51.621  -1.147  43.199  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 123  ALA C O     1 
ATOM   8589  C  CB    . ALA C  1  123 ? 50.501  0.123   40.556  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 123  ALA C CB    1 
ATOM   8590  N  N     . LEU C  1  124 ? 49.815  -0.059  43.969  1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 124  LEU C N     1 
ATOM   8591  C  CA    . LEU C  1  124 ? 49.548  -1.031  45.004  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 124  LEU C CA    1 
ATOM   8592  C  C     . LEU C  1  124 ? 48.472  -2.037  44.591  1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 124  LEU C C     1 
ATOM   8593  O  O     . LEU C  1  124 ? 47.276  -1.660  44.335  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 124  LEU C O     1 
ATOM   8594  C  CB    . LEU C  1  124 ? 49.008  -0.293  46.244  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 124  LEU C CB    1 
ATOM   8595  C  CG    . LEU C  1  124 ? 48.822  -1.099  47.523  1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 124  LEU C CG    1 
ATOM   8596  C  CD1   . LEU C  1  124 ? 48.847  -0.071  48.660  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 124  LEU C CD1   1 
ATOM   8597  C  CD2   . LEU C  1  124 ? 47.516  -1.892  47.551  1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 124  LEU C CD2   1 
ATOM   8598  N  N     . ASP C  1  125 ? 48.868  -3.306  44.525  1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 125  ASP C N     1 
ATOM   8599  C  CA    . ASP C  1  125 ? 47.966  -4.360  44.048  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 125  ASP C CA    1 
ATOM   8600  C  C     . ASP C  1  125 ? 47.413  -5.116  45.249  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 125  ASP C C     1 
ATOM   8601  O  O     . ASP C  1  125 ? 48.185  -5.714  46.045  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 125  ASP C O     1 
ATOM   8602  C  CB    . ASP C  1  125 ? 48.735  -5.228  43.070  1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 125  ASP C CB    1 
ATOM   8603  C  CG    . ASP C  1  125 ? 47.840  -6.160  42.294  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 125  ASP C CG    1 
ATOM   8604  O  OD1   . ASP C  1  125 ? 46.766  -6.505  42.765  1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 125  ASP C OD1   1 
ATOM   8605  O  OD2   . ASP C  1  125 ? 48.238  -6.627  41.241  1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 125  ASP C OD2   1 
ATOM   8606  N  N     . THR C  1  126 ? 46.124  -4.998  45.483  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 126  THR C N     1 
ATOM   8607  C  CA    . THR C  1  126 ? 45.599  -5.451  46.817  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 126  THR C CA    1 
ATOM   8608  C  C     . THR C  1  126 ? 45.598  -7.007  46.925  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 126  THR C C     1 
ATOM   8609  O  O     . THR C  1  126 ? 45.574  -7.726  45.875  1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 126  THR C O     1 
ATOM   8610  C  CB    . THR C  1  126 ? 44.163  -4.972  47.071  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 126  THR C CB    1 
ATOM   8611  O  OG1   . THR C  1  126 ? 43.278  -5.525  46.090  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 126  THR C OG1   1 
ATOM   8612  C  CG2   . THR C  1  126 ? 44.065  -3.456  47.230  1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 126  THR C CG2   1 
ATOM   8613  N  N     . LYS C  1  127 ? 45.678  -7.508  48.159  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 127  LYS C N     1 
ATOM   8614  C  CA    . LYS C  1  127 ? 45.587  -8.937  48.436  1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 127  LYS C CA    1 
ATOM   8615  C  C     . LYS C  1  127 ? 44.282  -9.551  47.990  1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 127  LYS C C     1 
ATOM   8616  O  O     . LYS C  1  127 ? 44.244  -10.600 47.293  1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 127  LYS C O     1 
ATOM   8617  C  CB    . LYS C  1  127 ? 45.830  -9.275  49.934  1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 127  LYS C CB    1 
ATOM   8618  C  CG    . LYS C  1  127 ? 45.650  -10.758 50.224  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 127  LYS C CG    1 
ATOM   8619  C  CD    . LYS C  1  127 ? 45.749  -11.098 51.708  1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 127  LYS C CD    1 
ATOM   8620  C  CE    . LYS C  1  127 ? 47.235  -11.165 52.024  1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 127  LYS C CE    1 
ATOM   8621  N  NZ    . LYS C  1  127 ? 47.417  -12.263 53.038  1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 127  LYS C NZ    1 
ATOM   8622  N  N     . GLY C  1  128 ? 43.207  -8.887  48.299  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 128  GLY C N     1 
ATOM   8623  C  CA    . GLY C  1  128 ? 41.988  -9.431  47.818  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 128  GLY C CA    1 
ATOM   8624  C  C     . GLY C  1  128 ? 41.454  -10.509 48.743  1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 128  GLY C C     1 
ATOM   8625  O  O     . GLY C  1  128 ? 41.968  -10.713 49.859  1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 128  GLY C O     1 
ATOM   8626  N  N     . PRO C  1  129 ? 40.382  -11.186 48.316  1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 129  PRO C N     1 
ATOM   8627  C  CA    . PRO C  1  129 ? 39.756  -12.312 49.036  1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 129  PRO C CA    1 
ATOM   8628  C  C     . PRO C  1  129 ? 40.494  -13.644 48.803  1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 129  PRO C C     1 
ATOM   8629  O  O     . PRO C  1  129 ? 39.950  -14.578 48.214  1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 129  PRO C O     1 
ATOM   8630  C  CB    . PRO C  1  129 ? 38.393  -12.382 48.370  1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 129  PRO C CB    1 
ATOM   8631  C  CG    . PRO C  1  129 ? 38.696  -12.045 46.945  1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 129  PRO C CG    1 
ATOM   8632  C  CD    . PRO C  1  129 ? 39.765  -10.978 46.990  1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 129  PRO C CD    1 
ATOM   8633  N  N     . GLU C  1  130 ? 41.743  -13.726 49.231  1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 130  GLU C N     1 
ATOM   8634  C  CA    . GLU C  1  130 ? 42.580  -14.898 48.964  1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 130  GLU C CA    1 
ATOM   8635  C  C     . GLU C  1  130 ? 42.292  -16.052 49.894  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 130  GLU C C     1 
ATOM   8636  O  O     . GLU C  1  130 ? 42.173  -15.867 51.082  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 130  GLU C O     1 
ATOM   8637  C  CB    . GLU C  1  130 ? 44.025  -14.542 49.198  1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 130  GLU C CB    1 
ATOM   8638  C  CG    . GLU C  1  130 ? 44.613  -13.748 48.080  1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 130  GLU C CG    1 
ATOM   8639  C  CD    . GLU C  1  130 ? 46.108  -13.738 48.168  1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 130  GLU C CD    1 
ATOM   8640  O  OE1   . GLU C  1  130 ? 46.628  -13.869 49.314  1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 130  GLU C OE1   1 
ATOM   8641  O  OE2   . GLU C  1  130 ? 46.735  -13.608 47.086  1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 130  GLU C OE2   1 
ATOM   8642  N  N     . ILE C  1  131 ? 42.224  -17.253 49.362  1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 131  ILE C N     1 
ATOM   8643  C  CA    . ILE C  1  131 ? 42.107  -18.420 50.207  1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 131  ILE C CA    1 
ATOM   8644  C  C     . ILE C  1  131 ? 43.394  -19.225 50.086  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 131  ILE C C     1 
ATOM   8645  O  O     . ILE C  1  131 ? 43.861  -19.581 48.962  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 131  ILE C O     1 
ATOM   8646  C  CB    . ILE C  1  131 ? 40.874  -19.277 49.844  1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 131  ILE C CB    1 
ATOM   8647  C  CG1   . ILE C  1  131 ? 39.608  -18.410 49.805  1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 131  ILE C CG1   1 
ATOM   8648  C  CG2   . ILE C  1  131 ? 40.736  -20.438 50.834  1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 131  ILE C CG2   1 
ATOM   8649  C  CD1   . ILE C  1  131 ? 38.452  -19.012 49.033  1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 131  ILE C CD1   1 
ATOM   8650  N  N     . ARG C  1  132 ? 44.001  -19.557 51.214  1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 132  ARG C N     1 
ATOM   8651  C  CA    . ARG C  1  132 ? 45.294  -20.251 51.092  1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 132  ARG C CA    1 
ATOM   8652  C  C     . ARG C  1  132 ? 45.283  -21.536 51.908  1.00 60.43  ? ? ? ? ? ? 132  ARG C C     1 
ATOM   8653  O  O     . ARG C  1  132 ? 44.629  -21.602 52.977  1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 132  ARG C O     1 
ATOM   8654  C  CB    . ARG C  1  132 ? 46.455  -19.319 51.437  1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 132  ARG C CB    1 
ATOM   8655  C  CG    . ARG C  1  132 ? 46.625  -18.150 50.466  1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 132  ARG C CG    1 
ATOM   8656  C  CD    . ARG C  1  132 ? 48.088  -17.734 50.416  1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 132  ARG C CD    1 
ATOM   8657  N  NE    . ARG C  1  132 ? 48.410  -16.722 49.398  1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 132  ARG C NE    1 
ATOM   8658  C  CZ    . ARG C  1  132 ? 48.647  -16.956 48.094  1.00 77.07  ? ? ? ? ? ? 132  ARG C CZ    1 
ATOM   8659  N  NH1   . ARG C  1  132 ? 48.563  -18.181 47.583  1.00 76.02  ? ? ? ? ? ? 132  ARG C NH1   1 
ATOM   8660  N  NH2   . ARG C  1  132 ? 48.947  -15.948 47.275  1.00 76.24  ? ? ? ? ? ? 132  ARG C NH2   1 
ATOM   8661  N  N     . THR C  1  133 ? 45.975  -22.564 51.400  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 133  THR C N     1 
ATOM   8662  C  CA    . THR C  1  133 ? 46.161  -23.841 52.164  1.00 66.38  ? ? ? ? ? ? 133  THR C CA    1 
ATOM   8663  C  C     . THR C  1  133 ? 47.100  -23.666 53.385  1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 133  THR C C     1 
ATOM   8664  O  O     . THR C  1  133 ? 47.721  -22.611 53.517  1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 133  THR C O     1 
ATOM   8665  C  CB    . THR C  1  133 ? 46.651  -24.973 51.222  1.00 67.24  ? ? ? ? ? ? 133  THR C CB    1 
ATOM   8666  O  OG1   . THR C  1  133 ? 47.899  -24.601 50.603  1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 133  THR C OG1   1 
ATOM   8667  C  CG2   . THR C  1  133 ? 45.584  -25.284 50.137  1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 133  THR C CG2   1 
ATOM   8668  N  N     . GLY C  1  134 ? 47.183  -24.654 54.296  1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 134  GLY C N     1 
ATOM   8669  N  N     . GLU C  1  143 ? 56.663  -30.729 50.469  1.00 123.15 ? ? ? ? ? ? 143  GLU C N     1 
ATOM   8670  C  CA    . GLU C  1  143 ? 55.845  -31.135 49.324  1.00 115.89 ? ? ? ? ? ? 143  GLU C CA    1 
ATOM   8671  C  C     . GLU C  1  143 ? 55.226  -32.515 49.530  1.00 118.01 ? ? ? ? ? ? 143  GLU C C     1 
ATOM   8672  O  O     . GLU C  1  143 ? 55.885  -33.429 50.018  1.00 126.69 ? ? ? ? ? ? 143  GLU C O     1 
ATOM   8673  C  CB    . GLU C  1  143 ? 56.674  -31.139 48.033  1.00 118.00 ? ? ? ? ? ? 143  GLU C CB    1 
ATOM   8674  C  CG    . GLU C  1  143 ? 56.549  -29.886 47.169  1.00 111.17 ? ? ? ? ? ? 143  GLU C CG    1 
ATOM   8675  C  CD    . GLU C  1  143 ? 57.316  -29.994 45.846  1.00 113.60 ? ? ? ? ? ? 143  GLU C CD    1 
ATOM   8676  O  OE1   . GLU C  1  143 ? 58.069  -30.978 45.640  1.00 120.66 ? ? ? ? ? ? 143  GLU C OE1   1 
ATOM   8677  O  OE2   . GLU C  1  143 ? 57.159  -29.084 45.004  1.00 108.27 ? ? ? ? ? ? 143  GLU C OE2   1 
ATOM   8678  N  N     . VAL C  1  144 ? 53.960  -32.642 49.134  1.00 110.19 ? ? ? ? ? ? 144  VAL C N     1 
ATOM   8679  C  CA    . VAL C  1  144 ? 53.152  -33.877 49.245  1.00 112.11 ? ? ? ? ? ? 144  VAL C CA    1 
ATOM   8680  C  C     . VAL C  1  144 ? 52.413  -34.208 47.914  1.00 107.12 ? ? ? ? ? ? 144  VAL C C     1 
ATOM   8681  O  O     . VAL C  1  144 ? 52.072  -33.302 47.133  1.00 100.36 ? ? ? ? ? ? 144  VAL C O     1 
ATOM   8682  C  CB    . VAL C  1  144 ? 52.128  -33.795 50.431  1.00 110.05 ? ? ? ? ? ? 144  VAL C CB    1 
ATOM   8683  C  CG1   . VAL C  1  144 ? 52.809  -34.100 51.762  1.00 119.26 ? ? ? ? ? ? 144  VAL C CG1   1 
ATOM   8684  C  CG2   . VAL C  1  144 ? 51.410  -32.448 50.484  1.00 100.05 ? ? ? ? ? ? 144  VAL C CG2   1 
ATOM   8685  N  N     . GLU C  1  145 ? 52.145  -35.488 47.654  1.00 111.73 ? ? ? ? ? ? 145  GLU C N     1 
ATOM   8686  C  CA    . GLU C  1  145 ? 51.369  -35.859 46.462  1.00 108.15 ? ? ? ? ? ? 145  GLU C CA    1 
ATOM   8687  C  C     . GLU C  1  145 ? 49.871  -36.093 46.735  1.00 104.81 ? ? ? ? ? ? 145  GLU C C     1 
ATOM   8688  O  O     . GLU C  1  145 ? 49.488  -36.870 47.654  1.00 109.42 ? ? ? ? ? ? 145  GLU C O     1 
ATOM   8689  C  CB    . GLU C  1  145 ? 51.948  -37.088 45.780  1.00 115.91 ? ? ? ? ? ? 145  GLU C CB    1 
ATOM   8690  C  CG    . GLU C  1  145 ? 51.152  -37.482 44.554  1.00 113.43 ? ? ? ? ? ? 145  GLU C CG    1 
ATOM   8691  C  CD    . GLU C  1  145 ? 51.907  -37.212 43.265  1.00 113.32 ? ? ? ? ? ? 145  GLU C CD    1 
ATOM   8692  O  OE1   . GLU C  1  145 ? 52.153  -36.036 42.911  1.00 106.73 ? ? ? ? ? ? 145  GLU C OE1   1 
ATOM   8693  O  OE2   . GLU C  1  145 ? 52.268  -38.200 42.605  1.00 121.22 ? ? ? ? ? ? 145  GLU C OE2   1 
ATOM   8694  N  N     . LEU C  1  146 ? 49.044  -35.435 45.911  1.00 96.29  ? ? ? ? ? ? 146  LEU C N     1 
ATOM   8695  C  CA    . LEU C  1  146 ? 47.598  -35.705 45.832  1.00 93.30  ? ? ? ? ? ? 146  LEU C CA    1 
ATOM   8696  C  C     . LEU C  1  146 ? 47.237  -36.677 44.706  1.00 96.66  ? ? ? ? ? ? 146  LEU C C     1 
ATOM   8697  O  O     . LEU C  1  146 ? 47.225  -36.320 43.518  1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 146  LEU C O     1 
ATOM   8698  C  CB    . LEU C  1  146 ? 46.792  -34.416 45.682  1.00 83.31  ? ? ? ? ? ? 146  LEU C CB    1 
ATOM   8699  C  CG    . LEU C  1  146 ? 46.833  -33.468 46.881  1.00 80.70  ? ? ? ? ? ? 146  LEU C CG    1 
ATOM   8700  C  CD1   . LEU C  1  146 ? 45.581  -32.582 46.910  1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 146  LEU C CD1   1 
ATOM   8701  C  CD2   . LEU C  1  146 ? 46.997  -34.208 48.189  1.00 85.36  ? ? ? ? ? ? 146  LEU C CD2   1 
ATOM   8702  N  N     . VAL C  1  147 ? 46.916  -37.904 45.107  1.00 103.41 ? ? ? ? ? ? 147  VAL C N     1 
ATOM   8703  C  CA    . VAL C  1  147 ? 46.706  -38.990 44.161  1.00 108.72 ? ? ? ? ? ? 147  VAL C CA    1 
ATOM   8704  C  C     . VAL C  1  147 ? 45.283  -38.899 43.601  1.00 104.25 ? ? ? ? ? ? 147  VAL C C     1 
ATOM   8705  O  O     . VAL C  1  147 ? 44.320  -38.825 44.370  1.00 101.72 ? ? ? ? ? ? 147  VAL C O     1 
ATOM   8706  C  CB    . VAL C  1  147 ? 46.990  -40.353 44.843  1.00 118.87 ? ? ? ? ? ? 147  VAL C CB    1 
ATOM   8707  C  CG1   . VAL C  1  147 ? 46.368  -41.496 44.067  1.00 125.54 ? ? ? ? ? ? 147  VAL C CG1   1 
ATOM   8708  C  CG2   . VAL C  1  147 ? 48.488  -40.552 44.987  1.00 124.56 ? ? ? ? ? ? 147  VAL C CG2   1 
ATOM   8709  N  N     . LYS C  1  148 ? 45.170  -38.887 42.266  1.00 102.51 ? ? ? ? ? ? 148  LYS C N     1 
ATOM   8710  C  CA    . LYS C  1  148 ? 43.869  -38.878 41.568  1.00 100.29 ? ? ? ? ? ? 148  LYS C CA    1 
ATOM   8711  C  C     . LYS C  1  148 ? 42.971  -40.054 41.972  1.00 107.17 ? ? ? ? ? ? 148  LYS C C     1 
ATOM   8712  O  O     . LYS C  1  148 ? 43.352  -41.214 41.823  1.00 115.03 ? ? ? ? ? ? 148  LYS C O     1 
ATOM   8713  C  CB    . LYS C  1  148 ? 44.103  -38.879 40.060  1.00 100.46 ? ? ? ? ? ? 148  LYS C CB    1 
ATOM   8714  C  CG    . LYS C  1  148 ? 42.940  -39.255 39.169  1.00 102.56 ? ? ? ? ? ? 148  LYS C CG    1 
ATOM   8715  C  CD    . LYS C  1  148 ? 43.495  -39.308 37.740  1.00 104.89 ? ? ? ? ? ? 148  LYS C CD    1 
ATOM   8716  C  CE    . LYS C  1  148 ? 42.403  -39.204 36.696  1.00 105.54 ? ? ? ? ? ? 148  LYS C CE    1 
ATOM   8717  N  NZ    . LYS C  1  148 ? 41.407  -38.190 37.115  1.00 98.36  ? ? ? ? ? ? 148  LYS C NZ    1 
ATOM   8718  N  N     . GLY C  1  149 ? 41.783  -39.730 42.483  1.00 104.12 ? ? ? ? ? ? 149  GLY C N     1 
ATOM   8719  C  CA    . GLY C  1  149 ? 40.848  -40.737 42.983  1.00 110.97 ? ? ? ? ? ? 149  GLY C CA    1 
ATOM   8720  C  C     . GLY C  1  149 ? 40.934  -40.980 44.477  1.00 113.03 ? ? ? ? ? ? 149  GLY C C     1 
ATOM   8721  O  O     . GLY C  1  149 ? 40.032  -41.587 45.043  1.00 118.15 ? ? ? ? ? ? 149  GLY C O     1 
ATOM   8722  N  N     . SER C  1  150 ? 42.009  -40.516 45.119  1.00 110.16 ? ? ? ? ? ? 150  SER C N     1 
ATOM   8723  C  CA    . SER C  1  150 ? 42.203  -40.707 46.570  1.00 113.41 ? ? ? ? ? ? 150  SER C CA    1 
ATOM   8724  C  C     . SER C  1  150 ? 41.343  -39.729 47.414  1.00 107.17 ? ? ? ? ? ? 150  SER C C     1 
ATOM   8725  O  O     . SER C  1  150 ? 40.874  -38.701 46.914  1.00 99.00  ? ? ? ? ? ? 150  SER C O     1 
ATOM   8726  C  CB    . SER C  1  150 ? 43.696  -40.630 46.955  1.00 114.43 ? ? ? ? ? ? 150  SER C CB    1 
ATOM   8727  O  OG    . SER C  1  150 ? 44.195  -39.228 46.907  1.00 103.99 ? ? ? ? ? ? 150  SER C OG    1 
ATOM   8728  N  N     . GLN C  1  151 ? 41.126  -40.067 48.690  1.00 112.33 ? ? ? ? ? ? 151  GLN C N     1 
ATOM   8729  C  CA    . GLN C  1  151 ? 40.301  -39.255 49.603  1.00 108.68 ? ? ? ? ? ? 151  GLN C CA    1 
ATOM   8730  C  C     . GLN C  1  151 ? 41.100  -38.128 50.290  1.00 103.44 ? ? ? ? ? ? 151  GLN C C     1 
ATOM   8731  O  O     . GLN C  1  151 ? 42.172  -38.401 50.877  1.00 108.73 ? ? ? ? ? ? 151  GLN C O     1 
ATOM   8732  C  CB    . GLN C  1  151 ? 39.722  -40.181 50.679  1.00 117.24 ? ? ? ? ? ? 151  GLN C CB    1 
ATOM   8733  C  CG    . GLN C  1  151 ? 38.467  -40.941 50.281  1.00 122.55 ? ? ? ? ? ? 151  GLN C CG    1 
ATOM   8734  C  CD    . GLN C  1  151 ? 37.232  -40.270 50.841  1.00 119.78 ? ? ? ? ? ? 151  GLN C CD    1 
ATOM   8735  O  OE1   . GLN C  1  151 ? 36.658  -40.724 51.820  1.00 125.88 ? ? ? ? ? ? 151  GLN C OE1   1 
ATOM   8736  N  NE2   . GLN C  1  151 ? 36.845  -39.160 50.244  1.00 111.13 ? ? ? ? ? ? 151  GLN C NE2   1 
ATOM   8737  N  N     . VAL C  1  152 ? 40.581  -36.883 50.247  1.00 95.32  ? ? ? ? ? ? 152  VAL C N     1 
ATOM   8738  C  CA    . VAL C  1  152 ? 41.231  -35.734 50.904  1.00 90.57  ? ? ? ? ? ? 152  VAL C CA    1 
ATOM   8739  C  C     . VAL C  1  152 ? 40.218  -34.986 51.803  1.00 88.48  ? ? ? ? ? ? 152  VAL C C     1 
ATOM   8740  O  O     . VAL C  1  152 ? 39.214  -34.451 51.314  1.00 83.46  ? ? ? ? ? ? 152  VAL C O     1 
ATOM   8741  C  CB    . VAL C  1  152 ? 41.860  -34.745 49.882  1.00 84.98  ? ? ? ? ? ? 152  VAL C CB    1 
ATOM   8742  C  CG1   . VAL C  1  152 ? 42.259  -33.431 50.537  1.00 80.61  ? ? ? ? ? ? 152  VAL C CG1   1 
ATOM   8743  C  CG2   . VAL C  1  152 ? 43.077  -35.349 49.164  1.00 87.33  ? ? ? ? ? ? 152  VAL C CG2   1 
ATOM   8744  N  N     . LEU C  1  153 ? 40.464  -34.974 53.115  1.00 91.84  ? ? ? ? ? ? 153  LEU C N     1 
ATOM   8745  C  CA    . LEU C  1  153 ? 39.694  -34.101 54.006  1.00 89.67  ? ? ? ? ? ? 153  LEU C CA    1 
ATOM   8746  C  C     . LEU C  1  153 ? 40.155  -32.630 53.878  1.00 83.50  ? ? ? ? ? ? 153  LEU C C     1 
ATOM   8747  O  O     . LEU C  1  153 ? 41.346  -32.304 54.065  1.00 83.62  ? ? ? ? ? ? 153  LEU C O     1 
ATOM   8748  C  CB    . LEU C  1  153 ? 39.792  -34.557 55.459  1.00 96.31  ? ? ? ? ? ? 153  LEU C CB    1 
ATOM   8749  C  CG    . LEU C  1  153 ? 39.072  -33.596 56.426  1.00 93.97  ? ? ? ? ? ? 153  LEU C CG    1 
ATOM   8750  C  CD1   . LEU C  1  153 ? 37.582  -33.470 56.104  1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 153  LEU C CD1   1 
ATOM   8751  C  CD2   . LEU C  1  153 ? 39.288  -34.024 57.884  1.00 101.63 ? ? ? ? ? ? 153  LEU C CD2   1 
ATOM   8752  N  N     . VAL C  1  154 ? 39.217  -31.745 53.516  1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 154  VAL C N     1 
ATOM   8753  C  CA    . VAL C  1  154 ? 39.450  -30.299 53.582  1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 154  VAL C CA    1 
ATOM   8754  C  C     . VAL C  1  154 ? 38.959  -29.803 54.931  1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 154  VAL C C     1 
ATOM   8755  O  O     . VAL C  1  154 ? 37.762  -29.833 55.186  1.00 74.57  ? ? ? ? ? ? 154  VAL C O     1 
ATOM   8756  C  CB    . VAL C  1  154 ? 38.725  -29.553 52.457  1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 154  VAL C CB    1 
ATOM   8757  C  CG1   . VAL C  1  154 ? 38.768  -28.033 52.682  1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 154  VAL C CG1   1 
ATOM   8758  C  CG2   . VAL C  1  154 ? 39.355  -29.938 51.127  1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 154  VAL C CG2   1 
ATOM   8759  N  N     . THR C  1  155 ? 39.895  -29.346 55.769  1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 155  THR C N     1 
ATOM   8760  C  CA    . THR C  1  155 ? 39.610  -28.937 57.173  1.00 79.77  ? ? ? ? ? ? 155  THR C CA    1 
ATOM   8761  C  C     . THR C  1  155 ? 39.970  -27.456 57.471  1.00 77.26  ? ? ? ? ? ? 155  THR C C     1 
ATOM   8762  O  O     . THR C  1  155 ? 40.941  -26.911 56.881  1.00 73.77  ? ? ? ? ? ? 155  THR C O     1 
ATOM   8763  C  CB    . THR C  1  155 ? 40.306  -29.865 58.212  1.00 86.36  ? ? ? ? ? ? 155  THR C CB    1 
ATOM   8764  O  OG1   . THR C  1  155 ? 40.030  -29.378 59.537  1.00 89.33  ? ? ? ? ? ? 155  THR C OG1   1 
ATOM   8765  C  CG2   . THR C  1  155 ? 41.826  -29.909 57.998  1.00 86.89  ? ? ? ? ? ? 155  THR C CG2   1 
ATOM   8766  N  N     . VAL C  1  156 ? 39.170  -26.835 58.368  1.00 78.23  ? ? ? ? ? ? 156  VAL C N     1 
ATOM   8767  C  CA    . VAL C  1  156 ? 39.437  -25.495 58.926  1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 156  VAL C CA    1 
ATOM   8768  C  C     . VAL C  1  156 ? 39.641  -25.536 60.433  1.00 84.61  ? ? ? ? ? ? 156  VAL C C     1 
ATOM   8769  O  O     . VAL C  1  156 ? 39.894  -24.502 61.066  1.00 85.50  ? ? ? ? ? ? 156  VAL C O     1 
ATOM   8770  C  CB    . VAL C  1  156 ? 38.309  -24.484 58.616  1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 156  VAL C CB    1 
ATOM   8771  C  CG1   . VAL C  1  156 ? 38.235  -24.275 57.115  1.00 65.69  ? ? ? ? ? ? 156  VAL C CG1   1 
ATOM   8772  C  CG2   . VAL C  1  156 ? 36.948  -24.945 59.140  1.00 74.15  ? ? ? ? ? ? 156  VAL C CG2   1 
ATOM   8773  N  N     . ASP C  1  157 ? 39.469  -26.735 60.990  1.00 90.16  ? ? ? ? ? ? 157  ASP C N     1 
ATOM   8774  C  CA    . ASP C  1  157 ? 39.848  -27.050 62.365  1.00 98.43  ? ? ? ? ? ? 157  ASP C CA    1 
ATOM   8775  C  C     . ASP C  1  157 ? 41.275  -26.514 62.607  1.00 100.74 ? ? ? ? ? ? 157  ASP C C     1 
ATOM   8776  O  O     . ASP C  1  157 ? 42.232  -26.944 61.893  1.00 100.19 ? ? ? ? ? ? 157  ASP C O     1 
ATOM   8777  C  CB    . ASP C  1  157 ? 39.789  -28.577 62.554  1.00 103.37 ? ? ? ? ? ? 157  ASP C CB    1 
ATOM   8778  C  CG    . ASP C  1  157 ? 40.000  -29.028 64.010  1.00 114.33 ? ? ? ? ? ? 157  ASP C CG    1 
ATOM   8779  O  OD1   . ASP C  1  157 ? 39.873  -30.255 64.289  1.00 119.96 ? ? ? ? ? ? 157  ASP C OD1   1 
ATOM   8780  O  OD2   . ASP C  1  157 ? 40.264  -28.205 64.918  1.00 116.75 ? ? ? ? ? ? 157  ASP C OD2   1 
ATOM   8781  N  N     . PRO C  1  158 ? 41.435  -25.557 63.520  1.00 103.70 ? ? ? ? ? ? 158  PRO C N     1 
ATOM   8782  C  CA    . PRO C  1  158 ? 42.742  -25.055 63.997  1.00 108.20 ? ? ? ? ? ? 158  PRO C CA    1 
ATOM   8783  C  C     . PRO C  1  158 ? 43.814  -26.145 64.246  1.00 114.06 ? ? ? ? ? ? 158  PRO C C     1 
ATOM   8784  O  O     . PRO C  1  158 ? 44.950  -26.002 63.789  1.00 113.99 ? ? ? ? ? ? 158  PRO C O     1 
ATOM   8785  C  CB    . PRO C  1  158 ? 42.378  -24.395 65.336  1.00 114.64 ? ? ? ? ? ? 158  PRO C CB    1 
ATOM   8786  C  CG    . PRO C  1  158 ? 40.990  -23.874 65.125  1.00 109.48 ? ? ? ? ? ? 158  PRO C CG    1 
ATOM   8787  C  CD    . PRO C  1  158 ? 40.295  -24.842 64.213  1.00 104.69 ? ? ? ? ? ? 158  PRO C CD    1 
ATOM   8788  N  N     . ALA C  1  159 ? 43.453  -27.214 64.977  1.00 119.62 ? ? ? ? ? ? 159  ALA C N     1 
ATOM   8789  N  N     . ASN C  1  165 ? 48.411  -33.516 54.947  1.00 109.89 ? ? ? ? ? ? 165  ASN C N     1 
ATOM   8790  C  CA    . ASN C  1  165 ? 49.091  -34.578 54.192  1.00 115.88 ? ? ? ? ? ? 165  ASN C CA    1 
ATOM   8791  C  C     . ASN C  1  165 ? 48.407  -34.947 52.867  1.00 110.27 ? ? ? ? ? ? 165  ASN C C     1 
ATOM   8792  O  O     . ASN C  1  165 ? 47.452  -34.296 52.463  1.00 103.92 ? ? ? ? ? ? 165  ASN C O     1 
ATOM   8793  C  CB    . ASN C  1  165 ? 49.338  -35.833 55.069  1.00 126.48 ? ? ? ? ? ? 165  ASN C CB    1 
ATOM   8794  C  CG    . ASN C  1  165 ? 48.061  -36.411 55.695  1.00 128.02 ? ? ? ? ? ? 165  ASN C CG    1 
ATOM   8795  O  OD1   . ASN C  1  165 ? 46.960  -36.352 55.124  1.00 122.03 ? ? ? ? ? ? 165  ASN C OD1   1 
ATOM   8796  N  ND2   . ASN C  1  165 ? 48.219  -36.996 56.871  1.00 136.89 ? ? ? ? ? ? 165  ASN C ND2   1 
ATOM   8797  N  N     . ALA C  1  166 ? 48.888  -36.010 52.212  1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 166  ALA C N     1 
ATOM   8798  C  CA    . ALA C  1  166 ? 48.273  -36.537 50.981  1.00 112.80 ? ? ? ? ? ? 166  ALA C CA    1 
ATOM   8799  C  C     . ALA C  1  166 ? 46.744  -36.672 51.053  1.00 109.27 ? ? ? ? ? ? 166  ALA C C     1 
ATOM   8800  O  O     . ALA C  1  166 ? 46.082  -36.755 50.021  1.00 105.35 ? ? ? ? ? ? 166  ALA C O     1 
ATOM   8801  C  CB    . ALA C  1  166 ? 48.903  -37.872 50.604  1.00 121.44 ? ? ? ? ? ? 166  ALA C CB    1 
ATOM   8802  N  N     . ASN C  1  167 ? 46.205  -36.672 52.278  1.00 112.55 ? ? ? ? ? ? 167  ASN C N     1 
ATOM   8803  C  CA    . ASN C  1  167 ? 44.812  -37.044 52.577  1.00 112.45 ? ? ? ? ? ? 167  ASN C CA    1 
ATOM   8804  C  C     . ASN C  1  167 ? 44.035  -35.961 53.337  1.00 107.29 ? ? ? ? ? ? 167  ASN C C     1 
ATOM   8805  O  O     . ASN C  1  167 ? 42.825  -36.135 53.634  1.00 106.49 ? ? ? ? ? ? 167  ASN C O     1 
ATOM   8806  C  CB    . ASN C  1  167 ? 44.768  -38.324 53.445  1.00 122.19 ? ? ? ? ? ? 167  ASN C CB    1 
ATOM   8807  C  CG    . ASN C  1  167 ? 45.419  -39.529 52.779  1.00 129.39 ? ? ? ? ? ? 167  ASN C CG    1 
ATOM   8808  O  OD1   . ASN C  1  167 ? 44.886  -40.068 51.674  1.00 128.62 ? ? ? ? ? ? 167  ASN C OD1   1 
ATOM   8809  N  ND2   . ASN C  1  167 ? 46.610  -40.003 53.521  1.00 138.88 ? ? ? ? ? ? 167  ASN C ND2   1 
ATOM   8810  N  N     . THR C  1  168 ? 44.748  -34.886 53.711  1.00 104.56 ? ? ? ? ? ? 168  THR C N     1 
ATOM   8811  C  CA    . THR C  1  168 ? 44.154  -33.796 54.491  1.00 100.62 ? ? ? ? ? ? 168  THR C CA    1 
ATOM   8812  C  C     . THR C  1  168 ? 44.765  -32.448 54.081  1.00 94.96  ? ? ? ? ? ? 168  THR C C     1 
ATOM   8813  O  O     . THR C  1  168 ? 46.004  -32.321 54.120  1.00 99.27  ? ? ? ? ? ? 168  THR C O     1 
ATOM   8814  C  CB    . THR C  1  168 ? 44.376  -33.978 56.013  1.00 108.02 ? ? ? ? ? ? 168  THR C CB    1 
ATOM   8815  O  OG1   . THR C  1  168 ? 44.636  -35.353 56.313  1.00 116.57 ? ? ? ? ? ? 168  THR C OG1   1 
ATOM   8816  C  CG2   . THR C  1  168 ? 43.157  -33.506 56.786  1.00 106.10 ? ? ? ? ? ? 168  THR C CG2   1 
ATOM   8817  N  N     . VAL C  1  169 ? 43.924  -31.476 53.663  1.00 86.74  ? ? ? ? ? ? 169  VAL C N     1 
ATOM   8818  C  CA    . VAL C  1  169 ? 44.353  -30.046 53.502  1.00 80.17  ? ? ? ? ? ? 169  VAL C CA    1 
ATOM   8819  C  C     . VAL C  1  169 ? 43.572  -29.043 54.381  1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 169  VAL C C     1 
ATOM   8820  O  O     . VAL C  1  169 ? 42.338  -29.119 54.472  1.00 74.84  ? ? ? ? ? ? 169  VAL C O     1 
ATOM   8821  C  CB    . VAL C  1  169 ? 44.645  -29.544 52.011  1.00 76.16  ? ? ? ? ? ? 169  VAL C CB    1 
ATOM   8822  C  CG1   . VAL C  1  169 ? 44.767  -30.656 50.927  1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 169  VAL C CG1   1 
ATOM   8823  C  CG2   . VAL C  1  169 ? 43.782  -28.326 51.580  1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 169  VAL C CG2   1 
ATOM   8824  N  N     . TRP C  1  170 ? 44.338  -28.161 55.080  1.00 77.92  ? ? ? ? ? ? 170  TRP C N     1 
ATOM   8825  C  CA    . TRP C  1  170 ? 43.827  -27.032 55.898  1.00 76.12  ? ? ? ? ? ? 170  TRP C CA    1 
ATOM   8826  C  C     . TRP C  1  170 ? 43.738  -25.793 55.050  1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 170  TRP C C     1 
ATOM   8827  O  O     . TRP C  1  170 ? 44.594  -25.602 54.161  1.00 67.98  ? ? ? ? ? ? 170  TRP C O     1 
ATOM   8828  C  CB    . TRP C  1  170 ? 44.787  -26.729 57.051  1.00 83.15  ? ? ? ? ? ? 170  TRP C CB    1 
ATOM   8829  C  CG    . TRP C  1  170 ? 44.305  -25.620 57.995  1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 170  TRP C CG    1 
ATOM   8830  C  CD1   . TRP C  1  170 ? 43.432  -25.741 59.078  1.00 86.57  ? ? ? ? ? ? 170  TRP C CD1   1 
ATOM   8831  C  CD2   . TRP C  1  170 ? 44.649  -24.167 57.939  1.00 82.14  ? ? ? ? ? ? 170  TRP C CD2   1 
ATOM   8832  N  NE1   . TRP C  1  170 ? 43.215  -24.514 59.677  1.00 87.21  ? ? ? ? ? ? 170  TRP C NE1   1 
ATOM   8833  C  CE2   . TRP C  1  170 ? 43.916  -23.530 59.044  1.00 83.88  ? ? ? ? ? ? 170  TRP C CE2   1 
ATOM   8834  C  CE3   . TRP C  1  170 ? 45.467  -23.366 57.113  1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 170  TRP C CE3   1 
ATOM   8835  C  CZ2   . TRP C  1  170 ? 44.005  -22.157 59.293  1.00 83.74  ? ? ? ? ? ? 170  TRP C CZ2   1 
ATOM   8836  C  CZ3   . TRP C  1  170 ? 45.552  -21.986 57.386  1.00 79.23  ? ? ? ? ? ? 170  TRP C CZ3   1 
ATOM   8837  C  CH2   . TRP C  1  170 ? 44.842  -21.401 58.456  1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 170  TRP C CH2   1 
ATOM   8838  N  N     . VAL C  1  171 ? 42.717  -24.942 55.282  1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 171  VAL C N     1 
ATOM   8839  C  CA    . VAL C  1  171 ? 42.675  -23.590 54.598  1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 171  VAL C CA    1 
ATOM   8840  C  C     . VAL C  1  171 ? 42.318  -22.456 55.564  1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 171  VAL C C     1 
ATOM   8841  O  O     . VAL C  1  171 ? 41.664  -22.714 56.597  1.00 66.87  ? ? ? ? ? ? 171  VAL C O     1 
ATOM   8842  C  CB    . VAL C  1  171 ? 41.797  -23.518 53.319  1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 171  VAL C CB    1 
ATOM   8843  C  CG1   . VAL C  1  171 ? 42.319  -24.473 52.240  1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 171  VAL C CG1   1 
ATOM   8844  C  CG2   . VAL C  1  171 ? 40.329  -23.754 53.604  1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 171  VAL C CG2   1 
ATOM   8845  N  N     . ASP C  1  172 ? 42.742  -21.226 55.232  1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 172  ASP C N     1 
ATOM   8846  C  CA    . ASP C  1  172 ? 42.519  -20.052 56.114  1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 172  ASP C CA    1 
ATOM   8847  C  C     . ASP C  1  172 ? 41.159  -19.346 55.878  1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 172  ASP C C     1 
ATOM   8848  O  O     . ASP C  1  172 ? 40.967  -18.183 56.274  1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 172  ASP C O     1 
ATOM   8849  C  CB    . ASP C  1  172 ? 43.650  -19.055 55.943  1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 172  ASP C CB    1 
ATOM   8850  C  CG    . ASP C  1  172 ? 43.752  -18.577 54.543  1.00 67.56  ? ? ? ? ? ? 172  ASP C CG    1 
ATOM   8851  O  OD1   . ASP C  1  172 ? 44.797  -17.986 54.204  1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 172  ASP C OD1   1 
ATOM   8852  O  OD2   . ASP C  1  172 ? 42.791  -18.826 53.756  1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 172  ASP C OD2   1 
ATOM   8853  N  N     . TYR C  1  173 ? 40.242  -20.060 55.216  1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 173  TYR C N     1 
ATOM   8854  C  CA    . TYR C  1  173 ? 38.890  -19.593 54.995  1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 173  TYR C CA    1 
ATOM   8855  C  C     . TYR C  1  173 ? 37.860  -20.461 55.763  1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 173  TYR C C     1 
ATOM   8856  O  O     . TYR C  1  173 ? 37.299  -21.399 55.162  1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 173  TYR C O     1 
ATOM   8857  C  CB    . TYR C  1  173 ? 38.612  -19.589 53.487  1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 173  TYR C CB    1 
ATOM   8858  C  CG    . TYR C  1  173 ? 37.199  -19.215 53.121  1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 173  TYR C CG    1 
ATOM   8859  C  CD1   . TYR C  1  173 ? 36.499  -18.228 53.854  1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 173  TYR C CD1   1 
ATOM   8860  C  CD2   . TYR C  1  173 ? 36.555  -19.835 52.002  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 173  TYR C CD2   1 
ATOM   8861  C  CE1   . TYR C  1  173 ? 35.225  -17.868 53.496  1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 173  TYR C CE1   1 
ATOM   8862  C  CE2   . TYR C  1  173 ? 35.237  -19.494 51.663  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 173  TYR C CE2   1 
ATOM   8863  C  CZ    . TYR C  1  173 ? 34.599  -18.504 52.391  1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 173  TYR C CZ    1 
ATOM   8864  O  OH    . TYR C  1  173 ? 33.288  -18.186 52.054  1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 173  TYR C OH    1 
ATOM   8865  N  N     . PRO C  1  174 ? 37.599  -20.150 57.074  1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 174  PRO C N     1 
ATOM   8866  C  CA    . PRO C  1  174 ? 36.754  -21.060 57.899  1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 174  PRO C CA    1 
ATOM   8867  C  C     . PRO C  1  174 ? 35.421  -21.472 57.255  1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 174  PRO C C     1 
ATOM   8868  O  O     . PRO C  1  174 ? 34.936  -22.605 57.444  1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 174  PRO C O     1 
ATOM   8869  C  CB    . PRO C  1  174 ? 36.509  -20.267 59.209  1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 174  PRO C CB    1 
ATOM   8870  C  CG    . PRO C  1  174 ? 37.112  -18.914 58.987  1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 174  PRO C CG    1 
ATOM   8871  C  CD    . PRO C  1  174 ? 38.111  -19.015 57.871  1.00 66.33  ? ? ? ? ? ? 174  PRO C CD    1 
ATOM   8872  N  N     . ASN C  1  175 ? 34.853  -20.552 56.490  1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 175  ASN C N     1 
ATOM   8873  C  CA    . ASN C  1  175 ? 33.513  -20.741 55.980  1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 175  ASN C CA    1 
ATOM   8874  C  C     . ASN C  1  175 ? 33.458  -21.626 54.730  1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 175  ASN C C     1 
ATOM   8875  O  O     . ASN C  1  175 ? 32.387  -21.871 54.179  1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 175  ASN C O     1 
ATOM   8876  C  CB    . ASN C  1  175 ? 32.916  -19.370 55.707  1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 175  ASN C CB    1 
ATOM   8877  C  CG    . ASN C  1  175 ? 31.576  -19.171 56.354  1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 175  ASN C CG    1 
ATOM   8878  O  OD1   . ASN C  1  175 ? 31.332  -19.586 57.495  1.00 69.78  ? ? ? ? ? ? 175  ASN C OD1   1 
ATOM   8879  N  ND2   . ASN C  1  175 ? 30.703  -18.490 55.637  1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 175  ASN C ND2   1 
ATOM   8880  N  N     . ILE C  1  176 ? 34.618  -22.109 54.300  1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 176  ILE C N     1 
ATOM   8881  C  CA    . ILE C  1  176 ? 34.741  -22.989 53.109  1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 176  ILE C CA    1 
ATOM   8882  C  C     . ILE C  1  176 ? 33.911  -24.259 53.330  1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 176  ILE C C     1 
ATOM   8883  O  O     . ILE C  1  176 ? 33.330  -24.838 52.399  1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 176  ILE C O     1 
ATOM   8884  C  CB    . ILE C  1  176 ? 36.219  -23.335 52.730  1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 176  ILE C CB    1 
ATOM   8885  C  CG1   . ILE C  1  176 ? 36.222  -24.194 51.485  1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 176  ILE C CG1   1 
ATOM   8886  C  CG2   . ILE C  1  176 ? 36.940  -24.117 53.818  1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 176  ILE C CG2   1 
ATOM   8887  C  CD1   . ILE C  1  176 ? 37.529  -24.244 50.666  1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 176  ILE C CD1   1 
ATOM   8888  N  N     . VAL C  1  177 ? 33.821  -24.666 54.589  1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 177  VAL C N     1 
ATOM   8889  C  CA    . VAL C  1  177 ? 33.248  -25.917 54.879  1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 177  VAL C CA    1 
ATOM   8890  C  C     . VAL C  1  177 ? 31.710  -25.814 54.733  1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 177  VAL C C     1 
ATOM   8891  O  O     . VAL C  1  177 ? 31.025  -26.838 54.699  1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 177  VAL C O     1 
ATOM   8892  C  CB    . VAL C  1  177 ? 33.717  -26.385 56.304  1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 177  VAL C CB    1 
ATOM   8893  C  CG1   . VAL C  1  177 ? 32.832  -25.848 57.460  1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 177  VAL C CG1   1 
ATOM   8894  C  CG2   . VAL C  1  177 ? 33.885  -27.890 56.328  1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 177  VAL C CG2   1 
ATOM   8895  N  N     . ARG C  1  178 ? 31.163  -24.587 54.705  1.00 68.36  ? ? ? ? ? ? 178  ARG C N     1 
ATOM   8896  C  CA    . ARG C  1  178 ? 29.720  -24.378 54.481  1.00 70.92  ? ? ? ? ? ? 178  ARG C CA    1 
ATOM   8897  C  C     . ARG C  1  178 ? 29.327  -23.713 53.166  1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 178  ARG C C     1 
ATOM   8898  O  O     . ARG C  1  178 ? 28.167  -23.384 52.971  1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 178  ARG C O     1 
ATOM   8899  C  CB    . ARG C  1  178 ? 29.062  -23.599 55.626  1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 178  ARG C CB    1 
ATOM   8900  C  CG    . ARG C  1  178 ? 29.688  -23.817 56.967  1.00 74.84  ? ? ? ? ? ? 178  ARG C CG    1 
ATOM   8901  C  CD    . ARG C  1  178 ? 29.024  -22.829 57.890  1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 178  ARG C CD    1 
ATOM   8902  N  NE    . ARG C  1  178 ? 29.285  -23.053 59.298  1.00 83.11  ? ? ? ? ? ? 178  ARG C NE    1 
ATOM   8903  C  CZ    . ARG C  1  178 ? 30.360  -22.635 59.981  1.00 81.54  ? ? ? ? ? ? 178  ARG C CZ    1 
ATOM   8904  N  NH1   . ARG C  1  178 ? 31.394  -21.973 59.391  1.00 75.11  ? ? ? ? ? ? 178  ARG C NH1   1 
ATOM   8905  N  NH2   . ARG C  1  178 ? 30.378  -22.893 61.289  1.00 85.83  ? ? ? ? ? ? 178  ARG C NH2   1 
ATOM   8906  N  N     . VAL C  1  179 ? 30.266  -23.518 52.249  1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 179  VAL C N     1 
ATOM   8907  C  CA    . VAL C  1  179 ? 29.905  -22.772 51.074  1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 179  VAL C CA    1 
ATOM   8908  C  C     . VAL C  1  179 ? 30.204  -23.602 49.796  1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 179  VAL C C     1 
ATOM   8909  O  O     . VAL C  1  179 ? 29.909  -23.152 48.693  1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 179  VAL C O     1 
ATOM   8910  C  CB    . VAL C  1  179 ? 30.564  -21.355 51.113  1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 179  VAL C CB    1 
ATOM   8911  C  CG1   . VAL C  1  179 ? 31.975  -21.355 50.512  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 179  VAL C CG1   1 
ATOM   8912  C  CG2   . VAL C  1  179 ? 29.670  -20.291 50.470  1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 179  VAL C CG2   1 
ATOM   8913  N  N     . VAL C  1  180 ? 30.764  -24.807 49.955  1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 180  VAL C N     1 
ATOM   8914  C  CA    . VAL C  1  180 ? 30.952  -25.763 48.829  1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 180  VAL C CA    1 
ATOM   8915  C  C     . VAL C  1  180 ? 30.022  -27.003 49.026  1.00 68.42  ? ? ? ? ? ? 180  VAL C C     1 
ATOM   8916  O  O     . VAL C  1  180 ? 30.242  -27.820 49.944  1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 180  VAL C O     1 
ATOM   8917  C  CB    . VAL C  1  180 ? 32.436  -26.175 48.647  1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 180  VAL C CB    1 
ATOM   8918  C  CG1   . VAL C  1  180 ? 32.716  -26.670 47.232  1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 180  VAL C CG1   1 
ATOM   8919  C  CG2   . VAL C  1  180 ? 33.355  -25.003 48.966  1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 180  VAL C CG2   1 
ATOM   8920  N  N     . PRO C  1  181 ? 28.970  -27.148 48.179  1.00 71.18  ? ? ? ? ? ? 181  PRO C N     1 
ATOM   8921  C  CA    . PRO C  1  181 ? 28.082  -28.300 48.371  1.00 78.10  ? ? ? ? ? ? 181  PRO C CA    1 
ATOM   8922  C  C     . PRO C  1  181 ? 28.679  -29.596 47.769  1.00 79.10  ? ? ? ? ? ? 181  PRO C C     1 
ATOM   8923  O  O     . PRO C  1  181 ? 29.740  -29.552 47.125  1.00 74.10  ? ? ? ? ? ? 181  PRO C O     1 
ATOM   8924  C  CB    . PRO C  1  181 ? 26.819  -27.867 47.619  1.00 82.19  ? ? ? ? ? ? 181  PRO C CB    1 
ATOM   8925  C  CG    . PRO C  1  181 ? 27.385  -27.108 46.438  1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 181  PRO C CG    1 
ATOM   8926  C  CD    . PRO C  1  181 ? 28.634  -26.398 46.943  1.00 70.79  ? ? ? ? ? ? 181  PRO C CD    1 
ATOM   8927  N  N     . VAL C  1  182 ? 28.022  -30.737 48.007  1.00 85.15  ? ? ? ? ? ? 182  VAL C N     1 
ATOM   8928  C  CA    . VAL C  1  182 ? 28.247  -31.963 47.202  1.00 89.48  ? ? ? ? ? ? 182  VAL C CA    1 
ATOM   8929  C  C     . VAL C  1  182 ? 27.829  -31.631 45.741  1.00 89.91  ? ? ? ? ? ? 182  VAL C C     1 
ATOM   8930  O  O     . VAL C  1  182 ? 26.839  -30.933 45.575  1.00 93.10  ? ? ? ? ? ? 182  VAL C O     1 
ATOM   8931  C  CB    . VAL C  1  182 ? 27.330  -33.120 47.715  1.00 98.09  ? ? ? ? ? ? 182  VAL C CB    1 
ATOM   8932  C  CG1   . VAL C  1  182 ? 27.780  -34.476 47.185  1.00 102.61 ? ? ? ? ? ? 182  VAL C CG1   1 
ATOM   8933  C  CG2   . VAL C  1  182 ? 27.225  -33.126 49.246  1.00 98.80  ? ? ? ? ? ? 182  VAL C CG2   1 
ATOM   8934  N  N     . GLY C  1  183 ? 28.521  -32.025 44.671  1.00 88.53  ? ? ? ? ? ? 183  GLY C N     1 
ATOM   8935  C  CA    . GLY C  1  183 ? 29.918  -32.346 44.580  1.00 83.77  ? ? ? ? ? ? 183  GLY C CA    1 
ATOM   8936  C  C     . GLY C  1  183 ? 30.466  -31.143 43.822  1.00 76.61  ? ? ? ? ? ? 183  GLY C C     1 
ATOM   8937  O  O     . GLY C  1  183 ? 30.810  -31.248 42.630  1.00 76.23  ? ? ? ? ? ? 183  GLY C O     1 
ATOM   8938  N  N     . GLY C  1  184 ? 30.474  -29.995 44.524  1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 184  GLY C N     1 
ATOM   8939  C  CA    . GLY C  1  184 ? 31.120  -28.734 44.084  1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 184  GLY C CA    1 
ATOM   8940  C  C     . GLY C  1  184 ? 32.629  -28.920 43.974  1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 184  GLY C C     1 
ATOM   8941  O  O     . GLY C  1  184 ? 33.189  -29.871 44.528  1.00 61.89  ? ? ? ? ? ? 184  GLY C O     1 
ATOM   8942  N  N     . ARG C  1  185 ? 33.292  -28.018 43.246  1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 185  ARG C N     1 
ATOM   8943  C  CA    . ARG C  1  185 ? 34.712  -28.195 42.891  1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 185  ARG C CA    1 
ATOM   8944  C  C     . ARG C  1  185 ? 35.673  -27.283 43.717  1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 185  ARG C C     1 
ATOM   8945  O  O     . ARG C  1  185 ? 35.348  -26.100 43.915  1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 185  ARG C O     1 
ATOM   8946  C  CB    . ARG C  1  185 ? 34.868  -27.951 41.369  1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 185  ARG C CB    1 
ATOM   8947  C  CG    . ARG C  1  185 ? 36.189  -28.369 40.772  1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 185  ARG C CG    1 
ATOM   8948  C  CD    . ARG C  1  185 ? 35.979  -28.707 39.270  1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 185  ARG C CD    1 
ATOM   8949  N  NE    . ARG C  1  185 ? 34.932  -29.731 39.160  1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 185  ARG C NE    1 
ATOM   8950  C  CZ    . ARG C  1  185 ? 34.331  -30.150 38.037  1.00 70.86  ? ? ? ? ? ? 185  ARG C CZ    1 
ATOM   8951  N  NH1   . ARG C  1  185 ? 34.652  -29.641 36.834  1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 185  ARG C NH1   1 
ATOM   8952  N  NH2   . ARG C  1  185 ? 33.392  -31.108 38.126  1.00 76.47  ? ? ? ? ? ? 185  ARG C NH2   1 
ATOM   8953  N  N     . ILE C  1  186 ? 36.805  -27.806 44.228  1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 186  ILE C N     1 
ATOM   8954  C  CA    . ILE C  1  186 ? 37.838  -26.972 44.925  1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 186  ILE C CA    1 
ATOM   8955  C  C     . ILE C  1  186 ? 39.132  -26.992 44.103  1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 186  ILE C C     1 
ATOM   8956  O  O     . ILE C  1  186 ? 39.711  -28.054 43.907  1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 186  ILE C O     1 
ATOM   8957  C  CB    . ILE C  1  186 ? 38.056  -27.410 46.412  1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 186  ILE C CB    1 
ATOM   8958  C  CG1   . ILE C  1  186 ? 36.749  -27.299 47.192  1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 186  ILE C CG1   1 
ATOM   8959  C  CG2   . ILE C  1  186 ? 39.169  -26.627 47.098  1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 186  ILE C CG2   1 
ATOM   8960  C  CD1   . ILE C  1  186 ? 36.811  -27.907 48.579  1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 186  ILE C CD1   1 
ATOM   8961  N  N     . TYR C  1  187 ? 39.562  -25.842 43.575  1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 187  TYR C N     1 
ATOM   8962  C  CA    . TYR C  1  187 ? 40.826  -25.784 42.802  1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 187  TYR C CA    1 
ATOM   8963  C  C     . TYR C  1  187 ? 41.945  -25.354 43.721  1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 187  TYR C C     1 
ATOM   8964  O  O     . TYR C  1  187 ? 41.747  -24.516 44.600  1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 187  TYR C O     1 
ATOM   8965  C  CB    . TYR C  1  187 ? 40.752  -24.779 41.681  1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 187  TYR C CB    1 
ATOM   8966  C  CG    . TYR C  1  187 ? 40.003  -25.271 40.488  1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 187  TYR C CG    1 
ATOM   8967  C  CD1   . TYR C  1  187 ? 38.638  -24.953 40.315  1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 187  TYR C CD1   1 
ATOM   8968  C  CD2   . TYR C  1  187 ? 40.629  -26.090 39.546  1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 187  TYR C CD2   1 
ATOM   8969  C  CE1   . TYR C  1  187 ? 37.944  -25.399 39.201  1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 187  TYR C CE1   1 
ATOM   8970  C  CE2   . TYR C  1  187 ? 39.948  -26.522 38.421  1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 187  TYR C CE2   1 
ATOM   8971  C  CZ    . TYR C  1  187 ? 38.602  -26.184 38.270  1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 187  TYR C CZ    1 
ATOM   8972  O  OH    . TYR C  1  187 ? 37.922  -26.610 37.159  1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 187  TYR C OH    1 
ATOM   8973  N  N     . ILE C  1  188 ? 43.136  -25.897 43.484  1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 188  ILE C N     1 
ATOM   8974  C  CA    . ILE C  1  188 ? 44.246  -25.625 44.383  1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 188  ILE C CA    1 
ATOM   8975  C  C     . ILE C  1  188 ? 45.496  -25.453 43.557  1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 188  ILE C C     1 
ATOM   8976  O  O     . ILE C  1  188 ? 45.696  -26.156 42.542  1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 188  ILE C O     1 
ATOM   8977  C  CB    . ILE C  1  188 ? 44.449  -26.749 45.471  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 188  ILE C CB    1 
ATOM   8978  C  CG1   . ILE C  1  188 ? 43.269  -26.910 46.445  1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 188  ILE C CG1   1 
ATOM   8979  C  CG2   . ILE C  1  188 ? 45.790  -26.576 46.219  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 188  ILE C CG2   1 
ATOM   8980  C  CD1   . ILE C  1  188 ? 43.310  -28.277 47.162  1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 188  ILE C CD1   1 
ATOM   8981  N  N     . ASP C  1  189 ? 46.266  -24.430 43.926  1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 189  ASP C N     1 
ATOM   8982  C  CA    . ASP C  1  189 ? 47.562  -24.115 43.286  1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 189  ASP C CA    1 
ATOM   8983  C  C     . ASP C  1  189 ? 47.381  -23.735 41.874  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 189  ASP C C     1 
ATOM   8984  O  O     . ASP C  1  189 ? 47.582  -24.597 40.995  1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 189  ASP C O     1 
ATOM   8985  C  CB    . ASP C  1  189 ? 48.468  -25.376 43.368  1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 189  ASP C CB    1 
ATOM   8986  C  CG    . ASP C  1  189 ? 49.901  -25.112 42.943  1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 189  ASP C CG    1 
ATOM   8987  O  OD1   . ASP C  1  189 ? 50.319  -23.945 42.884  1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 189  ASP C OD1   1 
ATOM   8988  O  OD2   . ASP C  1  189 ? 50.626  -26.071 42.611  1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 189  ASP C OD2   1 
ATOM   8989  N  N     . ASP C  1  190 ? 47.056  -22.462 41.600  1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 190  ASP C N     1 
ATOM   8990  C  CA    . ASP C  1  190 ? 46.905  -21.955 40.160  1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 190  ASP C CA    1 
ATOM   8991  C  C     . ASP C  1  190 ? 45.894  -22.845 39.411  1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 190  ASP C C     1 
ATOM   8992  O  O     . ASP C  1  190 ? 45.966  -23.056 38.227  1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 190  ASP C O     1 
ATOM   8993  C  CB    . ASP C  1  190 ? 48.239  -21.795 39.377  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 190  ASP C CB    1 
ATOM   8994  C  CG    . ASP C  1  190 ? 48.086  -20.821 38.183  1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 190  ASP C CG    1 
ATOM   8995  O  OD1   . ASP C  1  190 ? 47.062  -20.096 38.112  1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 190  ASP C OD1   1 
ATOM   8996  O  OD2   . ASP C  1  190 ? 48.955  -20.730 37.313  1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 190  ASP C OD2   1 
ATOM   8997  N  N     . GLY C  1  191 ? 44.903  -23.393 40.140  1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 191  GLY C N     1 
ATOM   8998  C  CA    . GLY C  1  191 ? 43.973  -24.333 39.510  1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 191  GLY C CA    1 
ATOM   8999  C  C     . GLY C  1  191 ? 44.481  -25.637 38.876  1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 191  GLY C C     1 
ATOM   9000  O  O     . GLY C  1  191 ? 43.774  -26.208 38.037  1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 191  GLY C O     1 
ATOM   9001  N  N     . LEU C  1  192 ? 45.703  -26.070 39.234  1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 192  LEU C N     1 
ATOM   9002  C  CA    . LEU C  1  192 ? 46.353  -27.272 38.678  1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 192  LEU C CA    1 
ATOM   9003  C  C     . LEU C  1  192 ? 45.865  -28.544 39.417  1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 192  LEU C C     1 
ATOM   9004  O  O     . LEU C  1  192 ? 45.916  -29.628 38.866  1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 192  LEU C O     1 
ATOM   9005  C  CB    . LEU C  1  192 ? 47.895  -27.142 38.731  1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 192  LEU C CB    1 
ATOM   9006  C  CG    . LEU C  1  192 ? 48.578  -26.031 37.930  1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 192  LEU C CG    1 
ATOM   9007  C  CD1   . LEU C  1  192 ? 49.923  -25.606 38.520  1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 192  LEU C CD1   1 
ATOM   9008  C  CD2   . LEU C  1  192 ? 48.722  -26.411 36.454  1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 192  LEU C CD2   1 
ATOM   9009  N  N     . ILE C  1  193 ? 45.377  -28.408 40.654  1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 193  ILE C N     1 
ATOM   9010  C  CA    . ILE C  1  193 ? 44.745  -29.541 41.362  1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 193  ILE C CA    1 
ATOM   9011  C  C     . ILE C  1  193 ? 43.286  -29.197 41.579  1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 193  ILE C C     1 
ATOM   9012  O  O     . ILE C  1  193 ? 42.989  -28.039 41.745  1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 193  ILE C O     1 
ATOM   9013  C  CB    . ILE C  1  193 ? 45.441  -29.798 42.716  1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 193  ILE C CB    1 
ATOM   9014  C  CG1   . ILE C  1  193 ? 46.840  -30.381 42.489  1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 193  ILE C CG1   1 
ATOM   9015  C  CG2   . ILE C  1  193 ? 44.565  -30.635 43.680  1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 193  ILE C CG2   1 
ATOM   9016  C  CD1   . ILE C  1  193 ? 47.743  -30.152 43.677  1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 193  ILE C CD1   1 
ATOM   9017  N  N     . SER C  1  194 ? 42.382  -30.186 41.587  1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 194  SER C N     1 
ATOM   9018  C  CA    . SER C  1  194 ? 40.934  -29.954 41.904  1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 194  SER C CA    1 
ATOM   9019  C  C     . SER C  1  194 ? 40.308  -31.122 42.674  1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 194  SER C C     1 
ATOM   9020  O  O     . SER C  1  194 ? 40.610  -32.280 42.371  1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 194  SER C O     1 
ATOM   9021  C  CB    . SER C  1  194 ? 40.126  -29.717 40.597  1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 194  SER C CB    1 
ATOM   9022  O  OG    . SER C  1  194 ? 39.945  -30.915 39.852  1.00 59.87  ? ? ? ? ? ? 194  SER C OG    1 
ATOM   9023  N  N     . LEU C  1  195 ? 39.432  -30.823 43.654  1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 195  LEU C N     1 
ATOM   9024  C  CA    . LEU C  1  195 ? 38.757  -31.843 44.356  1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 195  LEU C CA    1 
ATOM   9025  C  C     . LEU C  1  195 ? 37.257  -31.617 44.163  1.00 65.45  ? ? ? ? ? ? 195  LEU C C     1 
ATOM   9026  O  O     . LEU C  1  195 ? 36.849  -30.519 43.775  1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 195  LEU C O     1 
ATOM   9027  C  CB    . LEU C  1  195 ? 39.128  -31.758 45.846  1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 195  LEU C CB    1 
ATOM   9028  C  CG    . LEU C  1  195 ? 40.506  -31.140 46.191  1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 195  LEU C CG    1 
ATOM   9029  C  CD1   . LEU C  1  195 ? 40.498  -30.798 47.681  1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 195  LEU C CD1   1 
ATOM   9030  C  CD2   . LEU C  1  195 ? 41.709  -32.017 45.837  1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 195  LEU C CD2   1 
ATOM   9031  N  N     . VAL C  1  196 ? 36.445  -32.648 44.417  1.00 69.77  ? ? ? ? ? ? 196  VAL C N     1 
ATOM   9032  C  CA    . VAL C  1  196 ? 34.990  -32.520 44.357  1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 196  VAL C CA    1 
ATOM   9033  C  C     . VAL C  1  196 ? 34.444  -33.116 45.644  1.00 74.33  ? ? ? ? ? ? 196  VAL C C     1 
ATOM   9034  O  O     . VAL C  1  196 ? 34.664  -34.299 45.931  1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 196  VAL C O     1 
ATOM   9035  C  CB    . VAL C  1  196 ? 34.337  -33.161 43.082  1.00 76.70  ? ? ? ? ? ? 196  VAL C CB    1 
ATOM   9036  C  CG1   . VAL C  1  196 ? 34.716  -32.385 41.811  1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 196  VAL C CG1   1 
ATOM   9037  C  CG2   . VAL C  1  196 ? 34.729  -34.612 42.906  1.00 84.01  ? ? ? ? ? ? 196  VAL C CG2   1 
ATOM   9038  N  N     . VAL C  1  197 ? 33.765  -32.277 46.422  1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 197  VAL C N     1 
ATOM   9039  C  CA    . VAL C  1  197 ? 33.144  -32.715 47.690  1.00 76.50  ? ? ? ? ? ? 197  VAL C CA    1 
ATOM   9040  C  C     . VAL C  1  197 ? 32.178  -33.888 47.444  1.00 84.60  ? ? ? ? ? ? 197  VAL C C     1 
ATOM   9041  O  O     . VAL C  1  197 ? 31.354  -33.840 46.534  1.00 85.67  ? ? ? ? ? ? 197  VAL C O     1 
ATOM   9042  C  CB    . VAL C  1  197 ? 32.408  -31.551 48.432  1.00 73.55  ? ? ? ? ? ? 197  VAL C CB    1 
ATOM   9043  C  CG1   . VAL C  1  197 ? 31.922  -31.985 49.816  1.00 77.87  ? ? ? ? ? ? 197  VAL C CG1   1 
ATOM   9044  C  CG2   . VAL C  1  197 ? 33.302  -30.322 48.580  1.00 66.78  ? ? ? ? ? ? 197  VAL C CG2   1 
ATOM   9045  N  N     . GLN C  1  198 ? 32.303  -34.939 48.259  1.00 91.90  ? ? ? ? ? ? 198  GLN C N     1 
ATOM   9046  C  CA    . GLN C  1  198 ? 31.249  -35.954 48.410  1.00 101.48 ? ? ? ? ? ? 198  GLN C CA    1 
ATOM   9047  C  C     . GLN C  1  198 ? 30.410  -35.839 49.681  1.00 105.20 ? ? ? ? ? ? 198  GLN C C     1 
ATOM   9048  O  O     . GLN C  1  198 ? 29.235  -36.194 49.663  1.00 112.27 ? ? ? ? ? ? 198  GLN C O     1 
ATOM   9049  C  CB    . GLN C  1  198 ? 31.819  -37.355 48.290  1.00 108.44 ? ? ? ? ? ? 198  GLN C CB    1 
ATOM   9050  C  CG    . GLN C  1  198 ? 31.718  -37.875 46.869  1.00 112.03 ? ? ? ? ? ? 198  GLN C CG    1 
ATOM   9051  C  CD    . GLN C  1  198 ? 33.011  -38.467 46.382  1.00 111.61 ? ? ? ? ? ? 198  GLN C CD    1 
ATOM   9052  O  OE1   . GLN C  1  198 ? 34.079  -37.956 46.702  1.00 104.89 ? ? ? ? ? ? 198  GLN C OE1   1 
ATOM   9053  N  NE2   . GLN C  1  198 ? 32.925  -39.563 45.620  1.00 119.15 ? ? ? ? ? ? 198  GLN C NE2   1 
ATOM   9054  N  N     . LYS C  1  199 ? 31.000  -35.360 50.777  1.00 102.08 ? ? ? ? ? ? 199  LYS C N     1 
ATOM   9055  C  CA    . LYS C  1  199 ? 30.275  -35.267 52.056  1.00 106.87 ? ? ? ? ? ? 199  LYS C CA    1 
ATOM   9056  C  C     . LYS C  1  199 ? 30.642  -34.038 52.903  1.00 100.36 ? ? ? ? ? ? 199  LYS C C     1 
ATOM   9057  O  O     . LYS C  1  199 ? 31.728  -33.459 52.760  1.00 93.20  ? ? ? ? ? ? 199  LYS C O     1 
ATOM   9058  C  CB    . LYS C  1  199 ? 30.415  -36.566 52.869  1.00 116.12 ? ? ? ? ? ? 199  LYS C CB    1 
ATOM   9059  C  CG    . LYS C  1  199 ? 29.314  -36.778 53.912  1.00 124.91 ? ? ? ? ? ? 199  LYS C CG    1 
ATOM   9060  C  CD    . LYS C  1  199 ? 28.009  -37.404 53.379  1.00 133.78 ? ? ? ? ? ? 199  LYS C CD    1 
ATOM   9061  C  CE    . LYS C  1  199 ? 27.350  -36.568 52.267  1.00 129.24 ? ? ? ? ? ? 199  LYS C CE    1 
ATOM   9062  N  NZ    . LYS C  1  199 ? 27.155  -35.110 52.575  1.00 120.97 ? ? ? ? ? ? 199  LYS C NZ    1 
ATOM   9063  N  N     . ILE C  1  200 ? 29.706  -33.622 53.753  1.00 102.08 ? ? ? ? ? ? 200  ILE C N     1 
ATOM   9064  C  CA    . ILE C  1  200 ? 29.918  -32.488 54.631  1.00 98.15  ? ? ? ? ? ? 200  ILE C CA    1 
ATOM   9065  C  C     . ILE C  1  200 ? 29.718  -33.002 56.077  1.00 105.04 ? ? ? ? ? ? 200  ILE C C     1 
ATOM   9066  O  O     . ILE C  1  200 ? 28.656  -33.530 56.428  1.00 112.37 ? ? ? ? ? ? 200  ILE C O     1 
ATOM   9067  C  CB    . ILE C  1  200 ? 28.972  -31.298 54.276  1.00 95.27  ? ? ? ? ? ? 200  ILE C CB    1 
ATOM   9068  C  CG1   . ILE C  1  200 ? 29.217  -30.771 52.831  1.00 90.29  ? ? ? ? ? ? 200  ILE C CG1   1 
ATOM   9069  C  CG2   . ILE C  1  200 ? 29.124  -30.143 55.271  1.00 92.04  ? ? ? ? ? ? 200  ILE C CG2   1 
ATOM   9070  C  CD1   . ILE C  1  200 ? 28.040  -29.981 52.269  1.00 90.68  ? ? ? ? ? ? 200  ILE C CD1   1 
ATOM   9071  N  N     . GLY C  1  201 ? 30.762  -32.889 56.898  1.00 104.18 ? ? ? ? ? ? 201  GLY C N     1 
ATOM   9072  C  CA    . GLY C  1  201 ? 30.668  -33.214 58.338  1.00 111.42 ? ? ? ? ? ? 201  GLY C CA    1 
ATOM   9073  C  C     . GLY C  1  201 ? 31.300  -32.122 59.211  1.00 108.23 ? ? ? ? ? ? 201  GLY C C     1 
ATOM   9074  O  O     . GLY C  1  201 ? 31.834  -31.127 58.662  1.00 100.62 ? ? ? ? ? ? 201  GLY C O     1 
ATOM   9075  N  N     . PRO C  1  202 ? 31.274  -32.293 60.567  1.00 113.73 ? ? ? ? ? ? 202  PRO C N     1 
ATOM   9076  C  CA    . PRO C  1  202 ? 31.926  -31.273 61.438  1.00 112.13 ? ? ? ? ? ? 202  PRO C CA    1 
ATOM   9077  C  C     . PRO C  1  202 ? 33.501  -31.312 61.447  1.00 110.66 ? ? ? ? ? ? 202  PRO C C     1 
ATOM   9078  O  O     . PRO C  1  202 ? 34.159  -30.268 61.680  1.00 107.39 ? ? ? ? ? ? 202  PRO C O     1 
ATOM   9079  C  CB    . PRO C  1  202 ? 31.292  -31.523 62.857  1.00 119.24 ? ? ? ? ? ? 202  PRO C CB    1 
ATOM   9080  C  CG    . PRO C  1  202 ? 30.735  -32.904 62.784  1.00 126.45 ? ? ? ? ? ? 202  PRO C CG    1 
ATOM   9081  C  CD    . PRO C  1  202 ? 30.777  -33.443 61.360  1.00 123.84 ? ? ? ? ? ? 202  PRO C CD    1 
ATOM   9082  N  N     . GLU C  1  203 ? 34.086  -32.503 61.101  1.00 115.68 ? ? ? ? ? ? 203  GLU C N     1 
ATOM   9083  C  CA    . GLU C  1  203 ? 35.532  -32.557 60.716  1.00 113.09 ? ? ? ? ? ? 203  GLU C CA    1 
ATOM   9084  C  C     . GLU C  1  203 ? 35.859  -31.841 59.391  1.00 103.65 ? ? ? ? ? ? 203  GLU C C     1 
ATOM   9085  O  O     . GLU C  1  203 ? 37.034  -31.722 59.027  1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 203  GLU C O     1 
ATOM   9086  C  CB    . GLU C  1  203 ? 36.052  -34.008 60.703  1.00 122.47 ? ? ? ? ? ? 203  GLU C CB    1 
ATOM   9087  C  CG    . GLU C  1  203 ? 35.952  -34.744 59.351  1.00 122.95 ? ? ? ? ? ? 203  GLU C CG    1 
ATOM   9088  C  CD    . GLU C  1  203 ? 34.514  -35.001 58.914  1.00 125.28 ? ? ? ? ? ? 203  GLU C CD    1 
ATOM   9089  O  OE1   . GLU C  1  203 ? 34.258  -34.989 57.675  1.00 120.48 ? ? ? ? ? ? 203  GLU C OE1   1 
ATOM   9090  O  OE2   . GLU C  1  203 ? 33.653  -35.208 59.819  1.00 133.58 ? ? ? ? ? ? 203  GLU C OE2   1 
ATOM   9091  N  N     . GLY C  1  204 ? 34.812  -31.400 58.679  1.00 98.08  ? ? ? ? ? ? 204  GLY C N     1 
ATOM   9092  C  CA    . GLY C  1  204 ? 34.969  -30.702 57.419  1.00 88.50  ? ? ? ? ? ? 204  GLY C CA    1 
ATOM   9093  C  C     . GLY C  1  204 ? 34.596  -31.448 56.138  1.00 87.27  ? ? ? ? ? ? 204  GLY C C     1 
ATOM   9094  O  O     . GLY C  1  204 ? 33.912  -32.464 56.162  1.00 93.44  ? ? ? ? ? ? 204  GLY C O     1 
ATOM   9095  N  N     . LEU C  1  205 ? 35.056  -30.923 54.999  1.00 80.39  ? ? ? ? ? ? 205  LEU C N     1 
ATOM   9096  C  CA    . LEU C  1  205 ? 34.646  -31.437 53.680  1.00 78.19  ? ? ? ? ? ? 205  LEU C CA    1 
ATOM   9097  C  C     . LEU C  1  205 ? 35.411  -32.711 53.264  1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 205  LEU C C     1 
ATOM   9098  O  O     . LEU C  1  205 ? 36.642  -32.685 53.105  1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 205  LEU C O     1 
ATOM   9099  C  CB    . LEU C  1  205 ? 34.807  -30.336 52.602  1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 205  LEU C CB    1 
ATOM   9100  C  CG    . LEU C  1  205 ? 34.158  -28.965 52.844  1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 205  LEU C CG    1 
ATOM   9101  C  CD1   . LEU C  1  205 ? 34.585  -28.005 51.726  1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 205  LEU C CD1   1 
ATOM   9102  C  CD2   . LEU C  1  205 ? 32.632  -29.006 53.014  1.00 70.31  ? ? ? ? ? ? 205  LEU C CD2   1 
ATOM   9103  N  N     . VAL C  1  206 ? 34.689  -33.821 53.099  1.00 88.04  ? ? ? ? ? ? 206  VAL C N     1 
ATOM   9104  C  CA    . VAL C  1  206 ? 35.296  -35.056 52.598  1.00 93.39  ? ? ? ? ? ? 206  VAL C CA    1 
ATOM   9105  C  C     . VAL C  1  206 ? 35.216  -34.914 51.078  1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 206  VAL C C     1 
ATOM   9106  O  O     . VAL C  1  206 ? 34.120  -34.736 50.531  1.00 90.39  ? ? ? ? ? ? 206  VAL C O     1 
ATOM   9107  C  CB    . VAL C  1  206 ? 34.591  -36.357 53.107  1.00 103.63 ? ? ? ? ? ? 206  VAL C CB    1 
ATOM   9108  C  CG1   . VAL C  1  206 ? 35.459  -37.584 52.832  1.00 109.54 ? ? ? ? ? ? 206  VAL C CG1   1 
ATOM   9109  C  CG2   . VAL C  1  206 ? 34.229  -36.283 54.602  1.00 108.04 ? ? ? ? ? ? 206  VAL C CG2   1 
ATOM   9110  N  N     . THR C  1  207 ? 36.374  -34.927 50.414  1.00 87.03  ? ? ? ? ? ? 207  THR C N     1 
ATOM   9111  C  CA    . THR C  1  207 ? 36.436  -34.748 48.967  1.00 84.07  ? ? ? ? ? ? 207  THR C CA    1 
ATOM   9112  C  C     . THR C  1  207 ? 37.111  -35.930 48.254  1.00 89.86  ? ? ? ? ? ? 207  THR C C     1 
ATOM   9113  O  O     . THR C  1  207 ? 37.666  -36.830 48.913  1.00 96.78  ? ? ? ? ? ? 207  THR C O     1 
ATOM   9114  C  CB    . THR C  1  207 ? 37.151  -33.424 48.571  1.00 76.22  ? ? ? ? ? ? 207  THR C CB    1 
ATOM   9115  O  OG1   . THR C  1  207 ? 38.589  -33.578 48.579  1.00 75.84  ? ? ? ? ? ? 207  THR C OG1   1 
ATOM   9116  C  CG2   . THR C  1  207 ? 36.697  -32.265 49.468  1.00 72.28  ? ? ? ? ? ? 207  THR C CG2   1 
ATOM   9117  N  N     . GLN C  1  208 ? 37.013  -35.940 46.921  1.00 87.29  ? ? ? ? ? ? 208  GLN C N     1 
ATOM   9118  C  CA    . GLN C  1  208 ? 37.707  -36.917 46.092  1.00 92.30  ? ? ? ? ? ? 208  GLN C CA    1 
ATOM   9119  C  C     . GLN C  1  208 ? 38.573  -36.082 45.200  1.00 85.50  ? ? ? ? ? ? 208  GLN C C     1 
ATOM   9120  O  O     . GLN C  1  208 ? 38.092  -35.101 44.659  1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 208  GLN C O     1 
ATOM   9121  C  CB    . GLN C  1  208 ? 36.741  -37.784 45.241  1.00 98.57  ? ? ? ? ? ? 208  GLN C CB    1 
ATOM   9122  C  CG    . GLN C  1  208 ? 37.439  -38.563 44.111  1.00 103.09 ? ? ? ? ? ? 208  GLN C CG    1 
ATOM   9123  C  CD    . GLN C  1  208 ? 36.689  -39.793 43.597  1.00 113.09 ? ? ? ? ? ? 208  GLN C CD    1 
ATOM   9124  O  OE1   . GLN C  1  208 ? 35.872  -39.701 42.682  1.00 114.63 ? ? ? ? ? ? 208  GLN C OE1   1 
ATOM   9125  N  NE2   . GLN C  1  208 ? 37.014  -40.957 44.146  1.00 120.86 ? ? ? ? ? ? 208  GLN C NE2   1 
ATOM   9126  N  N     . VAL C  1  209 ? 39.839  -36.481 45.049  1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 209  VAL C N     1 
ATOM   9127  C  CA    . VAL C  1  209 ? 40.786  -35.817 44.151  1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 209  VAL C CA    1 
ATOM   9128  C  C     . VAL C  1  209 ? 40.468  -36.150 42.676  1.00 85.95  ? ? ? ? ? ? 209  VAL C C     1 
ATOM   9129  O  O     . VAL C  1  209 ? 40.652  -37.286 42.210  1.00 93.30  ? ? ? ? ? ? 209  VAL C O     1 
ATOM   9130  C  CB    . VAL C  1  209 ? 42.257  -36.173 44.500  1.00 85.88  ? ? ? ? ? ? 209  VAL C CB    1 
ATOM   9131  C  CG1   . VAL C  1  209 ? 43.241  -35.468 43.562  1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 209  VAL C CG1   1 
ATOM   9132  C  CG2   . VAL C  1  209 ? 42.578  -35.836 45.947  1.00 84.13  ? ? ? ? ? ? 209  VAL C CG2   1 
ATOM   9133  N  N     . GLU C  1  210 ? 39.993  -35.144 41.954  1.00 80.40  ? ? ? ? ? ? 210  GLU C N     1 
ATOM   9134  C  CA    . GLU C  1  210 ? 39.529  -35.304 40.578  1.00 82.71  ? ? ? ? ? ? 210  GLU C CA    1 
ATOM   9135  C  C     . GLU C  1  210 ? 40.684  -35.017 39.591  1.00 80.56  ? ? ? ? ? ? 210  GLU C C     1 
ATOM   9136  O  O     . GLU C  1  210 ? 40.936  -35.804 38.648  1.00 85.36  ? ? ? ? ? ? 210  GLU C O     1 
ATOM   9137  C  CB    . GLU C  1  210 ? 38.332  -34.361 40.376  1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 210  GLU C CB    1 
ATOM   9138  C  CG    . GLU C  1  210 ? 37.899  -34.096 38.937  1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 210  GLU C CG    1 
ATOM   9139  C  CD    . GLU C  1  210 ? 37.105  -32.799 38.833  1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 210  GLU C CD    1 
ATOM   9140  O  OE1   . GLU C  1  210 ? 37.452  -31.818 39.526  1.00 70.73  ? ? ? ? ? ? 210  GLU C OE1   1 
ATOM   9141  O  OE2   . GLU C  1  210 ? 36.139  -32.767 38.047  1.00 81.68  ? ? ? ? ? ? 210  GLU C OE2   1 
ATOM   9142  N  N     . ASN C  1  211 ? 41.370  -33.885 39.811  1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 211  ASN C N     1 
ATOM   9143  C  CA    . ASN C  1  211 ? 42.668  -33.583 39.167  1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 211  ASN C CA    1 
ATOM   9144  C  C     . ASN C  1  211 ? 43.814  -33.614 40.183  1.00 73.03  ? ? ? ? ? ? 211  ASN C C     1 
ATOM   9145  O  O     . ASN C  1  211 ? 43.826  -32.832 41.154  1.00 70.79  ? ? ? ? ? ? 211  ASN C O     1 
ATOM   9146  C  CB    . ASN C  1  211 ? 42.588  -32.247 38.432  1.00 66.67  ? ? ? ? ? ? 211  ASN C CB    1 
ATOM   9147  C  CG    . ASN C  1  211 ? 41.874  -32.384 37.104  1.00 69.35  ? ? ? ? ? ? 211  ASN C CG    1 
ATOM   9148  O  OD1   . ASN C  1  211 ? 42.043  -33.381 36.401  1.00 73.38  ? ? ? ? ? ? 211  ASN C OD1   1 
ATOM   9149  N  ND2   . ASN C  1  211 ? 41.048  -31.400 36.762  1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 211  ASN C ND2   1 
ATOM   9150  N  N     . GLY C  1  212 ? 44.729  -34.561 40.013  1.00 78.26  ? ? ? ? ? ? 212  GLY C N     1 
ATOM   9151  C  CA    . GLY C  1  212 ? 45.800  -34.745 40.986  1.00 81.24  ? ? ? ? ? ? 212  GLY C CA    1 
ATOM   9152  C  C     . GLY C  1  212 ? 47.095  -34.030 40.635  1.00 80.60  ? ? ? ? ? ? 212  GLY C C     1 
ATOM   9153  O  O     . GLY C  1  212 ? 47.300  -33.658 39.470  1.00 78.73  ? ? ? ? ? ? 212  GLY C O     1 
ATOM   9154  N  N     . GLY C  1  213 ? 47.956  -33.852 41.656  1.00 82.16  ? ? ? ? ? ? 213  GLY C N     1 
ATOM   9155  C  CA    . GLY C  1  213 ? 49.307  -33.248 41.507  1.00 82.81  ? ? ? ? ? ? 213  GLY C CA    1 
ATOM   9156  C  C     . GLY C  1  213 ? 50.142  -33.147 42.790  1.00 85.09  ? ? ? ? ? ? 213  GLY C C     1 
ATOM   9157  O  O     . GLY C  1  213 ? 49.713  -33.633 43.855  1.00 85.58  ? ? ? ? ? ? 213  GLY C O     1 
ATOM   9158  N  N     . VAL C  1  214 ? 51.334  -32.533 42.681  1.00 86.24  ? ? ? ? ? ? 214  VAL C N     1 
ATOM   9159  C  CA    . VAL C  1  214 ? 52.263  -32.293 43.812  1.00 90.63  ? ? ? ? ? ? 214  VAL C CA    1 
ATOM   9160  C  C     . VAL C  1  214 ? 51.872  -30.979 44.490  1.00 85.81  ? ? ? ? ? ? 214  VAL C C     1 
ATOM   9161  O  O     . VAL C  1  214 ? 51.769  -29.951 43.806  1.00 81.86  ? ? ? ? ? ? 214  VAL C O     1 
ATOM   9162  C  CB    . VAL C  1  214 ? 53.735  -32.151 43.335  1.00 96.06  ? ? ? ? ? ? 214  VAL C CB    1 
ATOM   9163  C  CG1   . VAL C  1  214 ? 54.638  -31.808 44.511  1.00 100.62 ? ? ? ? ? ? 214  VAL C CG1   1 
ATOM   9164  C  CG2   . VAL C  1  214 ? 54.230  -33.394 42.590  1.00 102.36 ? ? ? ? ? ? 214  VAL C CG2   1 
ATOM   9165  N  N     . LEU C  1  215 ? 51.595  -31.013 45.802  1.00 86.16  ? ? ? ? ? ? 215  LEU C N     1 
ATOM   9166  C  CA    . LEU C  1  215 ? 51.149  -29.816 46.544  1.00 80.61  ? ? ? ? ? ? 215  LEU C CA    1 
ATOM   9167  C  C     . LEU C  1  215 ? 52.198  -29.360 47.572  1.00 86.45  ? ? ? ? ? ? 215  LEU C C     1 
ATOM   9168  O  O     . LEU C  1  215 ? 52.616  -30.152 48.432  1.00 91.96  ? ? ? ? ? ? 215  LEU C O     1 
ATOM   9169  C  CB    . LEU C  1  215 ? 49.789  -30.069 47.234  1.00 77.28  ? ? ? ? ? ? 215  LEU C CB    1 
ATOM   9170  C  CG    . LEU C  1  215 ? 49.289  -29.120 48.360  1.00 74.26  ? ? ? ? ? ? 215  LEU C CG    1 
ATOM   9171  C  CD1   . LEU C  1  215 ? 48.935  -27.737 47.824  1.00 66.90  ? ? ? ? ? ? 215  LEU C CD1   1 
ATOM   9172  C  CD2   . LEU C  1  215 ? 48.122  -29.653 49.218  1.00 73.41  ? ? ? ? ? ? 215  LEU C CD2   1 
ATOM   9173  N  N     . GLY C  1  216 ? 52.612  -28.089 47.484  1.00 84.33  ? ? ? ? ? ? 216  GLY C N     1 
ATOM   9174  C  CA    . GLY C  1  216 ? 53.511  -27.481 48.497  1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 216  GLY C CA    1 
ATOM   9175  C  C     . GLY C  1  216 ? 52.705  -26.711 49.556  1.00 86.96  ? ? ? ? ? ? 216  GLY C C     1 
ATOM   9176  O  O     . GLY C  1  216 ? 51.507  -26.957 49.711  1.00 80.60  ? ? ? ? ? ? 216  GLY C O     1 
ATOM   9177  N  N     . SER C  1  217 ? 53.365  -25.786 50.268  1.00 90.02  ? ? ? ? ? ? 217  SER C N     1 
ATOM   9178  C  CA    . SER C  1  217 ? 52.734  -24.964 51.310  1.00 88.63  ? ? ? ? ? ? 217  SER C CA    1 
ATOM   9179  C  C     . SER C  1  217 ? 51.933  -23.764 50.803  1.00 81.53  ? ? ? ? ? ? 217  SER C C     1 
ATOM   9180  O  O     . SER C  1  217 ? 52.309  -23.154 49.814  1.00 80.51  ? ? ? ? ? ? 217  SER C O     1 
ATOM   9181  C  CB    . SER C  1  217 ? 53.786  -24.458 52.300  1.00 96.27  ? ? ? ? ? ? 217  SER C CB    1 
ATOM   9182  O  OG    . SER C  1  217 ? 53.846  -25.298 53.430  1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 217  SER C OG    1 
ATOM   9183  N  N     . ARG C  1  218 ? 50.853  -23.420 51.524  1.00 78.65  ? ? ? ? ? ? 218  ARG C N     1 
ATOM   9184  C  CA    . ARG C  1  218 ? 50.148  -22.125 51.370  1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 218  ARG C CA    1 
ATOM   9185  C  C     . ARG C  1  218 ? 49.840  -21.719 49.906  1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 218  ARG C C     1 
ATOM   9186  O  O     . ARG C  1  218 ? 50.147  -20.586 49.478  1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 218  ARG C O     1 
ATOM   9187  C  CB    . ARG C  1  218 ? 50.917  -20.980 52.047  1.00 80.80  ? ? ? ? ? ? 218  ARG C CB    1 
ATOM   9188  C  CG    . ARG C  1  218 ? 51.691  -21.305 53.329  1.00 89.97  ? ? ? ? ? ? 218  ARG C CG    1 
ATOM   9189  C  CD    . ARG C  1  218 ? 52.115  -20.028 54.057  1.00 95.92  ? ? ? ? ? ? 218  ARG C CD    1 
ATOM   9190  N  NE    . ARG C  1  218 ? 51.001  -19.509 54.853  1.00 94.72  ? ? ? ? ? ? 218  ARG C NE    1 
ATOM   9191  C  CZ    . ARG C  1  218 ? 49.952  -18.826 54.376  1.00 89.06  ? ? ? ? ? ? 218  ARG C CZ    1 
ATOM   9192  N  NH1   . ARG C  1  218 ? 49.851  -18.521 53.092  1.00 85.42  ? ? ? ? ? ? 218  ARG C NH1   1 
ATOM   9193  N  NH2   . ARG C  1  218 ? 48.990  -18.430 55.195  1.00 89.16  ? ? ? ? ? ? 218  ARG C NH2   1 
ATOM   9194  N  N     . LYS C  1  219 ? 49.238  -22.646 49.155  1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 219  LYS C N     1 
ATOM   9195  C  CA    . LYS C  1  219 ? 48.832  -22.380 47.792  1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 219  LYS C CA    1 
ATOM   9196  C  C     . LYS C  1  219 ? 47.401  -21.854 47.642  1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 219  LYS C C     1 
ATOM   9197  O  O     . LYS C  1  219 ? 46.542  -22.072 48.538  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 219  LYS C O     1 
ATOM   9198  C  CB    . LYS C  1  219 ? 49.170  -23.567 46.922  1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 219  LYS C CB    1 
ATOM   9199  C  CG    . LYS C  1  219 ? 50.694  -23.702 46.893  1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 219  LYS C CG    1 
ATOM   9200  C  CD    . LYS C  1  219 ? 51.180  -24.916 46.122  1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 219  LYS C CD    1 
ATOM   9201  C  CE    . LYS C  1  219 ? 52.665  -25.173 46.361  1.00 77.22  ? ? ? ? ? ? 219  LYS C CE    1 
ATOM   9202  N  NZ    . LYS C  1  219 ? 53.522  -24.077 45.841  1.00 80.45  ? ? ? ? ? ? 219  LYS C NZ    1 
ATOM   9203  N  N     . GLY C  1  220 ? 47.193  -21.118 46.545  1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 220  GLY C N     1 
ATOM   9204  C  CA    . GLY C  1  220 ? 45.940  -20.445 46.219  1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 220  GLY C CA    1 
ATOM   9205  C  C     . GLY C  1  220 ? 44.785  -21.426 46.021  1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 220  GLY C C     1 
ATOM   9206  O  O     . GLY C  1  220 ? 44.922  -22.453 45.321  1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 220  GLY C O     1 
ATOM   9207  N  N     . VAL C  1  221 ? 43.642  -21.107 46.640  1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 221  VAL C N     1 
ATOM   9208  C  CA    . VAL C  1  221 ? 42.452  -21.887 46.489  1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 221  VAL C CA    1 
ATOM   9209  C  C     . VAL C  1  221 ? 41.423  -21.066 45.723  1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 221  VAL C C     1 
ATOM   9210  O  O     . VAL C  1  221 ? 41.173  -19.904 46.067  1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 221  VAL C O     1 
ATOM   9211  C  CB    . VAL C  1  221 ? 41.859  -22.228 47.885  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 221  VAL C CB    1 
ATOM   9212  C  CG1   . VAL C  1  221 ? 40.537  -22.953 47.725  1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 221  VAL C CG1   1 
ATOM   9213  C  CG2   . VAL C  1  221 ? 42.860  -23.043 48.664  1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 221  VAL C CG2   1 
ATOM   9214  N  N     . ASN C  1  222 ? 40.783  -21.675 44.708  1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 222  ASN C N     1 
ATOM   9215  C  CA    . ASN C  1  222 ? 39.605  -21.048 44.073  1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 222  ASN C CA    1 
ATOM   9216  C  C     . ASN C  1  222 ? 38.378  -21.885 44.216  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 222  ASN C C     1 
ATOM   9217  O  O     . ASN C  1  222 ? 38.469  -23.092 44.151  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 222  ASN C O     1 
ATOM   9218  C  CB    . ASN C  1  222 ? 39.841  -20.770 42.577  1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 222  ASN C CB    1 
ATOM   9219  C  CG    . ASN C  1  222 ? 40.972  -19.820 42.361  1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 222  ASN C CG    1 
ATOM   9220  O  OD1   . ASN C  1  222 ? 42.140  -20.199 42.544  1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 222  ASN C OD1   1 
ATOM   9221  N  ND2   . ASN C  1  222 ? 40.660  -18.605 41.888  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 222  ASN C ND2   1 
ATOM   9222  N  N     . LEU C  1  223 ? 37.231  -21.227 44.403  1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 223  LEU C N     1 
ATOM   9223  C  CA    . LEU C  1  223 ? 35.976  -21.913 44.617  1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 223  LEU C CA    1 
ATOM   9224  C  C     . LEU C  1  223 ? 34.991  -21.318 43.633  1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 223  LEU C C     1 
ATOM   9225  O  O     . LEU C  1  223 ? 34.105  -20.551 44.061  1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 223  LEU C O     1 
ATOM   9226  C  CB    . LEU C  1  223 ? 35.480  -21.654 46.077  1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 223  LEU C CB    1 
ATOM   9227  C  CG    . LEU C  1  223 ? 36.398  -21.847 47.315  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 223  LEU C CG    1 
ATOM   9228  C  CD1   . LEU C  1  223 ? 35.772  -21.338 48.628  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 223  LEU C CD1   1 
ATOM   9229  C  CD2   . LEU C  1  223 ? 36.687  -23.327 47.413  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 223  LEU C CD2   1 
ATOM   9230  N  N     . PRO C  1  224 ? 35.135  -21.623 42.316  1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 224  PRO C N     1 
ATOM   9231  C  CA    . PRO C  1  224 ? 34.313  -20.938 41.308  1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 224  PRO C CA    1 
ATOM   9232  C  C     . PRO C  1  224 ? 32.816  -21.246 41.385  1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 224  PRO C C     1 
ATOM   9233  O  O     . PRO C  1  224 ? 32.032  -20.425 40.926  1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 224  PRO C O     1 
ATOM   9234  C  CB    . PRO C  1  224 ? 34.919  -21.389 39.941  1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 224  PRO C CB    1 
ATOM   9235  C  CG    . PRO C  1  224 ? 36.201  -22.130 40.275  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 224  PRO C CG    1 
ATOM   9236  C  CD    . PRO C  1  224 ? 36.007  -22.651 41.701  1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 224  PRO C CD    1 
ATOM   9237  N  N     . GLY C  1  225 ? 32.409  -22.364 41.996  1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 225  GLY C N     1 
ATOM   9238  C  CA    . GLY C  1  225 ? 30.967  -22.627 42.225  1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 225  GLY C CA    1 
ATOM   9239  C  C     . GLY C  1  225 ? 30.418  -22.260 43.605  1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 225  GLY C C     1 
ATOM   9240  O  O     . GLY C  1  225 ? 30.519  -21.114 44.052  1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 225  GLY C O     1 
ATOM   9241  N  N     . PRO C  1  231 ? 32.268  -11.928 50.273  1.00 97.49  ? ? ? ? ? ? 231  PRO C N     1 
ATOM   9242  C  CA    . PRO C  1  231 ? 33.513  -11.467 50.914  1.00 94.24  ? ? ? ? ? ? 231  PRO C CA    1 
ATOM   9243  C  C     . PRO C  1  231 ? 33.663  -9.925  51.174  1.00 97.38  ? ? ? ? ? ? 231  PRO C C     1 
ATOM   9244  O  O     . PRO C  1  231 ? 34.093  -9.540  52.266  1.00 98.39  ? ? ? ? ? ? 231  PRO C O     1 
ATOM   9245  C  CB    . PRO C  1  231 ? 34.595  -12.012 49.968  1.00 91.09  ? ? ? ? ? ? 231  PRO C CB    1 
ATOM   9246  C  CG    . PRO C  1  231 ? 33.961  -13.201 49.264  1.00 89.06  ? ? ? ? ? ? 231  PRO C CG    1 
ATOM   9247  C  CD    . PRO C  1  231 ? 32.469  -13.180 49.510  1.00 93.19  ? ? ? ? ? ? 231  PRO C CD    1 
ATOM   9248  N  N     . GLY C  1  232 ? 33.326  -9.071  50.197  1.00 97.44  ? ? ? ? ? ? 232  GLY C N     1 
ATOM   9249  C  CA    . GLY C  1  232 ? 33.298  -7.594  50.356  1.00 99.41  ? ? ? ? ? ? 232  GLY C CA    1 
ATOM   9250  C  C     . GLY C  1  232 ? 34.522  -6.794  49.872  1.00 99.76  ? ? ? ? ? ? 232  GLY C C     1 
ATOM   9251  O  O     . GLY C  1  232 ? 34.840  -6.736  48.681  1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 232  GLY C O     1 
ATOM   9252  N  N     . LEU C  1  233 ? 35.158  -6.101  50.812  1.00 100.82 ? ? ? ? ? ? 233  LEU C N     1 
ATOM   9253  C  CA    . LEU C  1  233 ? 36.527  -5.603  50.681  1.00 98.96  ? ? ? ? ? ? 233  LEU C CA    1 
ATOM   9254  C  C     . LEU C  1  233 ? 37.155  -5.963  52.026  1.00 98.20  ? ? ? ? ? ? 233  LEU C C     1 
ATOM   9255  O  O     . LEU C  1  233 ? 36.684  -5.497  53.084  1.00 102.05 ? ? ? ? ? ? 233  LEU C O     1 
ATOM   9256  C  CB    . LEU C  1  233 ? 36.561  -4.078  50.467  1.00 105.16 ? ? ? ? ? ? 233  LEU C CB    1 
ATOM   9257  C  CG    . LEU C  1  233 ? 37.930  -3.393  50.492  1.00 107.72 ? ? ? ? ? ? 233  LEU C CG    1 
ATOM   9258  C  CD1   . LEU C  1  233 ? 38.695  -3.669  49.211  1.00 103.79 ? ? ? ? ? ? 233  LEU C CD1   1 
ATOM   9259  C  CD2   . LEU C  1  233 ? 37.804  -1.897  50.708  1.00 117.66 ? ? ? ? ? ? 233  LEU C CD2   1 
ATOM   9260  N  N     . SER C  1  234 ? 38.190  -6.799  52.000  1.00 92.44  ? ? ? ? ? ? 234  SER C N     1 
ATOM   9261  C  CA    . SER C  1  234 ? 38.714  -7.342  53.247  1.00 92.67  ? ? ? ? ? ? 234  SER C CA    1 
ATOM   9262  C  C     . SER C  1  234 ? 39.300  -6.297  54.187  1.00 101.86 ? ? ? ? ? ? 234  SER C C     1 
ATOM   9263  O  O     . SER C  1  234 ? 39.585  -5.173  53.803  1.00 107.20 ? ? ? ? ? ? 234  SER C O     1 
ATOM   9264  C  CB    . SER C  1  234 ? 39.697  -8.486  52.996  1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 234  SER C CB    1 
ATOM   9265  O  OG    . SER C  1  234 ? 41.017  -8.010  52.902  1.00 89.64  ? ? ? ? ? ? 234  SER C OG    1 
ATOM   9266  N  N     . GLU C  1  235 ? 39.437  -6.686  55.439  1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 235  GLU C N     1 
ATOM   9267  C  CA    . GLU C  1  235 ? 39.948  -5.827  56.522  1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 235  GLU C CA    1 
ATOM   9268  C  C     . GLU C  1  235 ? 41.460  -5.507  56.361  1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 235  GLU C C     1 
ATOM   9269  O  O     . GLU C  1  235 ? 41.889  -4.365  56.580  1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 235  GLU C O     1 
ATOM   9270  C  CB    . GLU C  1  235 ? 39.691  -6.491  57.885  1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 235  GLU C CB    1 
ATOM   9271  C  CG    . GLU C  1  235 ? 39.076  -5.576  58.934  1.00 76.82  ? ? ? ? ? ? 235  GLU C CG    1 
ATOM   9272  C  CD    . GLU C  1  235 ? 39.969  -4.404  59.377  1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 235  GLU C CD    1 
ATOM   9273  O  OE1   . GLU C  1  235 ? 41.193  -4.436  59.157  1.00 79.47  ? ? ? ? ? ? 235  GLU C OE1   1 
ATOM   9274  O  OE2   . GLU C  1  235 ? 39.449  -3.443  59.979  1.00 77.87  ? ? ? ? ? ? 235  GLU C OE2   1 
ATOM   9275  N  N     . GLN C  1  236 ? 42.248  -6.529  56.006  1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 236  GLN C N     1 
ATOM   9276  C  CA    . GLN C  1  236 ? 43.631  -6.354  55.632  1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 236  GLN C CA    1 
ATOM   9277  C  C     . GLN C  1  236 ? 43.709  -5.343  54.462  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 236  GLN C C     1 
ATOM   9278  O  O     . GLN C  1  236 ? 44.538  -4.412  54.469  1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 236  GLN C O     1 
ATOM   9279  C  CB    . GLN C  1  236 ? 44.224  -7.681  55.197  1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 236  GLN C CB    1 
ATOM   9280  C  CG    . GLN C  1  236 ? 45.678  -7.574  54.752  1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 236  GLN C CG    1 
ATOM   9281  C  CD    . GLN C  1  236 ? 46.539  -7.184  55.908  1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 236  GLN C CD    1 
ATOM   9282  O  OE1   . GLN C  1  236 ? 46.545  -7.858  56.912  1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 236  GLN C OE1   1 
ATOM   9283  N  NE2   . GLN C  1  236 ? 47.232  -6.061  55.803  1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 236  GLN C NE2   1 
ATOM   9284  N  N     . ASP C  1  237 ? 42.806  -5.495  53.491  1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 237  ASP C N     1 
ATOM   9285  C  CA    . ASP C  1  237 ? 42.795  -4.608  52.313  1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 237  ASP C CA    1 
ATOM   9286  C  C     . ASP C  1  237 ? 42.606  -3.167  52.770  1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 237  ASP C C     1 
ATOM   9287  O  O     . ASP C  1  237 ? 43.280  -2.288  52.300  1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 237  ASP C O     1 
ATOM   9288  C  CB    . ASP C  1  237 ? 41.671  -4.994  51.334  1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 237  ASP C CB    1 
ATOM   9289  C  CG    . ASP C  1  237 ? 41.998  -6.249  50.485  1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 237  ASP C CG    1 
ATOM   9290  O  OD1   . ASP C  1  237 ? 43.174  -6.734  50.455  1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 237  ASP C OD1   1 
ATOM   9291  O  OD2   . ASP C  1  237 ? 41.065  -6.756  49.765  1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 237  ASP C OD2   1 
ATOM   9292  N  N     . VAL C  1  238 ? 41.739  -2.919  53.722  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 238  VAL C N     1 
ATOM   9293  C  CA    . VAL C  1  238 ? 41.510  -1.542  54.122  1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 238  VAL C CA    1 
ATOM   9294  C  C     . VAL C  1  238 ? 42.755  -0.923  54.768  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 238  VAL C C     1 
ATOM   9295  O  O     . VAL C  1  238 ? 42.993  0.268   54.602  1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 238  VAL C O     1 
ATOM   9296  C  CB    . VAL C  1  238 ? 40.371  -1.372  55.117  1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 238  VAL C CB    1 
ATOM   9297  C  CG1   . VAL C  1  238 ? 40.297  0.096   55.472  1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 238  VAL C CG1   1 
ATOM   9298  C  CG2   . VAL C  1  238 ? 39.082  -1.917  54.508  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 238  VAL C CG2   1 
ATOM   9299  N  N     . ARG C  1  239 ? 43.497  -1.725  55.531  1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 239  ARG C N     1 
ATOM   9300  C  CA    . ARG C  1  239 ? 44.687  -1.281  56.267  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 239  ARG C CA    1 
ATOM   9301  C  C     . ARG C  1  239 ? 45.768  -1.030  55.167  1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 239  ARG C C     1 
ATOM   9302  O  O     . ARG C  1  239 ? 46.510  -0.051  55.235  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 239  ARG C O     1 
ATOM   9303  C  CB    . ARG C  1  239 ? 45.167  -2.348  57.240  1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 239  ARG C CB    1 
ATOM   9304  C  CG    . ARG C  1  239 ? 44.561  -2.231  58.653  1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 239  ARG C CG    1 
ATOM   9305  C  CD    . ARG C  1  239 ? 45.158  -3.256  59.637  1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 239  ARG C CD    1 
ATOM   9306  N  NE    . ARG C  1  239 ? 45.069  -4.604  59.046  1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 239  ARG C NE    1 
ATOM   9307  C  CZ    . ARG C  1  239 ? 44.232  -5.592  59.427  1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 239  ARG C CZ    1 
ATOM   9308  N  NH1   . ARG C  1  239 ? 43.413  -5.418  60.476  1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 239  ARG C NH1   1 
ATOM   9309  N  NH2   . ARG C  1  239 ? 44.227  -6.773  58.758  1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 239  ARG C NH2   1 
ATOM   9310  N  N     . ASP C  1  240 ? 45.838  -1.920  54.197  1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 240  ASP C N     1 
ATOM   9311  C  CA    . ASP C  1  240 ? 46.802  -1.786  53.099  1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 240  ASP C CA    1 
ATOM   9312  C  C     . ASP C  1  240 ? 46.522  -0.547  52.241  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 240  ASP C C     1 
ATOM   9313  O  O     . ASP C  1  240 ? 47.462  0.157   51.784  1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 240  ASP C O     1 
ATOM   9314  C  CB    . ASP C  1  240 ? 46.810  -3.013  52.183  1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 240  ASP C CB    1 
ATOM   9315  C  CG    . ASP C  1  240 ? 47.326  -4.272  52.863  1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 240  ASP C CG    1 
ATOM   9316  O  OD1   . ASP C  1  240 ? 47.928  -4.194  53.939  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 240  ASP C OD1   1 
ATOM   9317  O  OD2   . ASP C  1  240 ? 47.132  -5.335  52.248  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 240  ASP C OD2   1 
ATOM   9318  N  N     . LEU C  1  241 ? 45.232  -0.290  51.976  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 241  LEU C N     1 
ATOM   9319  C  CA    . LEU C  1  241 ? 44.865  0.967   51.284  1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 241  LEU C CA    1 
ATOM   9320  C  C     . LEU C  1  241 ? 45.287  2.241   52.039  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 241  LEU C C     1 
ATOM   9321  O  O     . LEU C  1  241 ? 45.769  3.169   51.438  1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 241  LEU C O     1 
ATOM   9322  C  CB    . LEU C  1  241 ? 43.372  0.977   50.832  1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 241  LEU C CB    1 
ATOM   9323  C  CG    . LEU C  1  241 ? 43.088  -0.120  49.782  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 241  LEU C CG    1 
ATOM   9324  C  CD1   . LEU C  1  241 ? 41.596  -0.349  49.570  1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 241  LEU C CD1   1 
ATOM   9325  C  CD2   . LEU C  1  241 ? 43.748  0.123   48.412  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 241  LEU C CD2   1 
ATOM   9326  N  N     . ARG C  1  242 ? 45.088  2.291   53.332  1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 242  ARG C N     1 
ATOM   9327  C  CA    . ARG C  1  242 ? 45.519  3.424   54.128  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 242  ARG C CA    1 
ATOM   9328  C  C     . ARG C  1  242 ? 47.068  3.579   54.091  1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 242  ARG C C     1 
ATOM   9329  O  O     . ARG C  1  242 ? 47.607  4.698   53.973  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 242  ARG C O     1 
ATOM   9330  C  CB    . ARG C  1  242 ? 44.949  3.290   55.529  1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 242  ARG C CB    1 
ATOM   9331  C  CG    . ARG C  1  242 ? 43.403  3.316   55.416  1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 242  ARG C CG    1 
ATOM   9332  C  CD    . ARG C  1  242 ? 42.694  4.642   55.789  1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 242  ARG C CD    1 
ATOM   9333  N  NE    . ARG C  1  242 ? 42.573  5.733   54.777  1.00 76.16  ? ? ? ? ? ? 242  ARG C NE    1 
ATOM   9334  C  CZ    . ARG C  1  242 ? 43.190  6.927   54.877  1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 242  ARG C CZ    1 
ATOM   9335  N  NH1   . ARG C  1  242 ? 44.016  7.156   55.897  1.00 72.47  ? ? ? ? ? ? 242  ARG C NH1   1 
ATOM   9336  N  NH2   . ARG C  1  242 ? 43.003  7.892   53.967  1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 242  ARG C NH2   1 
ATOM   9337  N  N     . PHE C  1  243 ? 47.762  2.451   54.134  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 243  PHE C N     1 
ATOM   9338  C  CA    . PHE C  1  243 ? 49.218  2.428   53.939  1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 243  PHE C CA    1 
ATOM   9339  C  C     . PHE C  1  243 ? 49.603  3.136   52.578  1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 243  PHE C C     1 
ATOM   9340  O  O     . PHE C  1  243 ? 50.468  4.072   52.564  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 243  PHE C O     1 
ATOM   9341  C  CB    . PHE C  1  243 ? 49.735  0.978   54.044  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 243  PHE C CB    1 
ATOM   9342  C  CG    . PHE C  1  243 ? 51.193  0.834   53.688  1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 243  PHE C CG    1 
ATOM   9343  C  CD1   . PHE C  1  243 ? 52.173  0.856   54.677  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 243  PHE C CD1   1 
ATOM   9344  C  CD2   . PHE C  1  243 ? 51.583  0.837   52.357  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 243  PHE C CD2   1 
ATOM   9345  C  CE1   . PHE C  1  243 ? 53.547  0.745   54.322  1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 243  PHE C CE1   1 
ATOM   9346  C  CE2   . PHE C  1  243 ? 52.924  0.752   52.007  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 243  PHE C CE2   1 
ATOM   9347  C  CZ    . PHE C  1  243 ? 53.907  0.707   52.998  1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 243  PHE C CZ    1 
ATOM   9348  N  N     . GLY C  1  244 ? 48.852  2.798   51.537  1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 244  GLY C N     1 
ATOM   9349  C  CA    . GLY C  1  244 ? 49.043  3.254   50.174  1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 244  GLY C CA    1 
ATOM   9350  C  C     . GLY C  1  244 ? 48.945  4.758   50.139  1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 244  GLY C C     1 
ATOM   9351  O  O     . GLY C  1  244 ? 49.840  5.387   49.685  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 244  GLY C O     1 
ATOM   9352  N  N     . VAL C  1  245 ? 47.848  5.321   50.683  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 245  VAL C N     1 
ATOM   9353  C  CA    . VAL C  1  245 ? 47.660  6.761   50.788  1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 245  VAL C CA    1 
ATOM   9354  C  C     . VAL C  1  245 ? 48.792  7.436   51.528  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 245  VAL C C     1 
ATOM   9355  O  O     . VAL C  1  245 ? 49.350  8.437   51.050  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 245  VAL C O     1 
ATOM   9356  C  CB    . VAL C  1  245 ? 46.311  7.101   51.471  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 245  VAL C CB    1 
ATOM   9357  C  CG1   . VAL C  1  245 ? 46.175  8.598   51.693  1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 245  VAL C CG1   1 
ATOM   9358  C  CG2   . VAL C  1  245 ? 45.149  6.567   50.641  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 245  VAL C CG2   1 
ATOM   9359  N  N     . GLU C  1  246 ? 49.131  6.905   52.686  1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 246  GLU C N     1 
ATOM   9360  C  CA    . GLU C  1  246 ? 50.127  7.523   53.535  0.80 37.04  ? ? ? ? ? ? 246  GLU C CA    1 
ATOM   9361  C  C     . GLU C  1  246 ? 51.510  7.500   52.894  1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 246  GLU C C     1 
ATOM   9362  O  O     . GLU C  1  246 ? 52.366  8.315   53.297  1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 246  GLU C O     1 
ATOM   9363  C  CB    . GLU C  1  246 ? 50.155  6.836   54.891  0.74 38.58  ? ? ? ? ? ? 246  GLU C CB    1 
ATOM   9364  C  CG    . GLU C  1  246 ? 48.874  7.118   55.672  0.78 40.79  ? ? ? ? ? ? 246  GLU C CG    1 
ATOM   9365  C  CD    . GLU C  1  246 ? 48.875  6.555   57.052  0.63 42.41  ? ? ? ? ? ? 246  GLU C CD    1 
ATOM   9366  O  OE1   . GLU C  1  246 ? 49.869  5.936   57.459  0.39 42.44  ? ? ? ? ? ? 246  GLU C OE1   1 
ATOM   9367  O  OE2   . GLU C  1  246 ? 47.871  6.736   57.729  0.55 43.82  ? ? ? ? ? ? 246  GLU C OE2   1 
ATOM   9368  N  N     . HIS C  1  247 ? 51.754  6.542   51.991  1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 247  HIS C N     1 
ATOM   9369  C  CA    . HIS C  1  247 ? 52.999  6.436   51.245  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 247  HIS C CA    1 
ATOM   9370  C  C     . HIS C  1  247 ? 52.898  7.039   49.864  1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 247  HIS C C     1 
ATOM   9371  O  O     . HIS C  1  247 ? 53.846  6.877   49.040  1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 247  HIS C O     1 
ATOM   9372  C  CB    . HIS C  1  247 ? 53.563  4.991   51.255  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 247  HIS C CB    1 
ATOM   9373  C  CG    . HIS C  1  247 ? 53.981  4.535   52.669  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 247  HIS C CG    1 
ATOM   9374  N  ND1   . HIS C  1  247 ? 53.079  4.311   53.623  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 247  HIS C ND1   1 
ATOM   9375  C  CD2   . HIS C  1  247 ? 55.214  4.375   53.252  1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 247  HIS C CD2   1 
ATOM   9376  C  CE1   . HIS C  1  247 ? 53.707  4.033   54.787  1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 247  HIS C CE1   1 
ATOM   9377  N  NE2   . HIS C  1  247 ? 55.030  4.037   54.525  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 247  HIS C NE2   1 
ATOM   9378  N  N     . GLY C  1  248 ? 51.771  7.711   49.556  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 248  GLY C N     1 
ATOM   9379  C  CA    . GLY C  1  248 ? 51.713  8.400   48.229  1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 248  GLY C CA    1 
ATOM   9380  C  C     . GLY C  1  248 ? 51.748  7.516   46.992  1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 248  GLY C C     1 
ATOM   9381  O  O     . GLY C  1  248 ? 52.251  7.918   45.937  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 248  GLY C O     1 
ATOM   9382  N  N     . VAL C  1  249 ? 51.134  6.316   47.041  1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 249  VAL C N     1 
ATOM   9383  C  CA    . VAL C  1  249 ? 51.043  5.513   45.854  1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 249  VAL C CA    1 
ATOM   9384  C  C     . VAL C  1  249 ? 50.177  6.226   44.808  1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 249  VAL C C     1 
ATOM   9385  O  O     . VAL C  1  249 ? 49.340  7.014   45.171  1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 249  VAL C O     1 
ATOM   9386  C  CB    . VAL C  1  249 ? 50.547  4.037   46.111  1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 249  VAL C CB    1 
ATOM   9387  C  CG1   . VAL C  1  249 ? 51.572  3.289   47.101  1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 249  VAL C CG1   1 
ATOM   9388  C  CG2   . VAL C  1  249 ? 49.041  4.017   46.540  1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 249  VAL C CG2   1 
ATOM   9389  N  N     . ASP C  1  250 ? 50.425  5.970   43.515  1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 250  ASP C N     1 
ATOM   9390  C  CA    . ASP C  1  250 ? 49.732  6.643   42.418  1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 250  ASP C CA    1 
ATOM   9391  C  C     . ASP C  1  250 ? 48.477  5.926   41.985  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 250  ASP C C     1 
ATOM   9392  O  O     . ASP C  1  250 ? 47.550  6.547   41.454  1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 250  ASP C O     1 
ATOM   9393  C  CB    . ASP C  1  250 ? 50.693  6.684   41.212  1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 250  ASP C CB    1 
ATOM   9394  C  CG    . ASP C  1  250 ? 52.000  7.397   41.610  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 250  ASP C CG    1 
ATOM   9395  O  OD1   . ASP C  1  250 ? 53.083  6.780   41.612  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 250  ASP C OD1   1 
ATOM   9396  O  OD2   . ASP C  1  250 ? 51.942  8.568   41.961  1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 250  ASP C OD2   1 
ATOM   9397  N  N     . ILE C  1  251 ? 48.504  4.598   42.098  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 251  ILE C N     1 
ATOM   9398  C  CA    . ILE C  1  251 ? 47.525  3.739   41.466  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 251  ILE C CA    1 
ATOM   9399  C  C     . ILE C  1  251 ? 47.240  2.574   42.415  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 251  ILE C C     1 
ATOM   9400  O  O     . ILE C  1  251 ? 48.104  2.114   43.151  1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 251  ILE C O     1 
ATOM   9401  C  CB    . ILE C  1  251 ? 48.077  3.125   40.146  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 251  ILE C CB    1 
ATOM   9402  C  CG1   . ILE C  1  251 ? 48.536  4.229   39.175  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 251  ILE C CG1   1 
ATOM   9403  C  CG2   . ILE C  1  251 ? 47.079  2.136   39.521  1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 251  ILE C CG2   1 
ATOM   9404  C  CD1   . ILE C  1  251 ? 49.508  3.756   38.073  1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 251  ILE C CD1   1 
ATOM   9405  N  N     . VAL C  1  252 ? 45.987  2.119   42.406  1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 252  VAL C N     1 
ATOM   9406  C  CA    . VAL C  1  252 ? 45.607  0.945   43.161  1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 252  VAL C CA    1 
ATOM   9407  C  C     . VAL C  1  252 ? 45.035  -0.027  42.112  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 252  VAL C C     1 
ATOM   9408  O  O     . VAL C  1  252 ? 44.204  0.357   41.239  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 252  VAL C O     1 
ATOM   9409  C  CB    . VAL C  1  252 ? 44.575  1.341   44.308  1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 252  VAL C CB    1 
ATOM   9410  C  CG1   . VAL C  1  252 ? 43.795  0.118   44.749  1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 252  VAL C CG1   1 
ATOM   9411  C  CG2   . VAL C  1  252 ? 45.290  1.968   45.464  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 252  VAL C CG2   1 
ATOM   9412  N  N     . PHE C  1  253 ? 45.499  -1.270  42.140  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 253  PHE C N     1 
ATOM   9413  C  CA    . PHE C  1  253 ? 44.905  -2.342  41.384  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 253  PHE C CA    1 
ATOM   9414  C  C     . PHE C  1  253 ? 44.022  -3.111  42.366  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 253  PHE C C     1 
ATOM   9415  O  O     . PHE C  1  253 ? 44.545  -3.765  43.306  1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 253  PHE C O     1 
ATOM   9416  C  CB    . PHE C  1  253 ? 45.956  -3.330  40.820  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 253  PHE C CB    1 
ATOM   9417  C  CG    . PHE C  1  253 ? 46.947  -2.737  39.855  1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 253  PHE C CG    1 
ATOM   9418  C  CD1   . PHE C  1  253 ? 46.585  -1.753  38.963  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 253  PHE C CD1   1 
ATOM   9419  C  CD2   . PHE C  1  253 ? 48.220  -3.270  39.775  1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 253  PHE C CD2   1 
ATOM   9420  C  CE1   . PHE C  1  253 ? 47.510  -1.238  38.044  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 253  PHE C CE1   1 
ATOM   9421  C  CE2   . PHE C  1  253 ? 49.149  -2.850  38.771  1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 253  PHE C CE2   1 
ATOM   9422  C  CZ    . PHE C  1  253 ? 48.797  -1.802  37.942  1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 253  PHE C CZ    1 
ATOM   9423  N  N     . ALA C  1  254 ? 42.683  -2.998  42.190  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 254  ALA C N     1 
ATOM   9424  C  CA    . ALA C  1  254 ? 41.705  -3.533  43.227  1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 254  ALA C CA    1 
ATOM   9425  C  C     . ALA C  1  254 ? 41.282  -4.979  42.815  1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 254  ALA C C     1 
ATOM   9426  O  O     . ALA C  1  254 ? 40.672  -5.170  41.723  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 254  ALA C O     1 
ATOM   9427  C  CB    . ALA C  1  254 ? 40.433  -2.643  43.353  1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 254  ALA C CB    1 
ATOM   9428  N  N     . SER C  1  255 ? 41.478  -5.911  43.749  1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 255  SER C N     1 
ATOM   9429  C  CA    . SER C  1  255 ? 41.335  -7.340  43.489  1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 255  SER C CA    1 
ATOM   9430  C  C     . SER C  1  255 ? 39.853  -7.742  43.423  1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 255  SER C C     1 
ATOM   9431  O  O     . SER C  1  255 ? 39.074  -7.184  44.220  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 255  SER C O     1 
ATOM   9432  C  CB    . SER C  1  255 ? 42.114  -8.169  44.524  1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 255  SER C CB    1 
ATOM   9433  O  OG    . SER C  1  255 ? 43.503  -8.065  44.258  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 255  SER C OG    1 
ATOM   9434  N  N     . PHE C  1  256 ? 39.495  -8.647  42.479  1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 256  PHE C N     1 
ATOM   9435  C  CA    . PHE C  1  256 ? 38.155  -9.357  42.443  1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 256  PHE C CA    1 
ATOM   9436  C  C     . PHE C  1  256 ? 37.054  -8.370  42.493  1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 256  PHE C C     1 
ATOM   9437  O  O     . PHE C  1  256 ? 36.110  -8.490  43.366  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 256  PHE C O     1 
ATOM   9438  C  CB    . PHE C  1  256 ? 37.952  -10.414 43.594  1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 256  PHE C CB    1 
ATOM   9439  C  CG    . PHE C  1  256 ? 38.470  -11.817 43.210  1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 256  PHE C CG    1 
ATOM   9440  C  CD1   . PHE C  1  256 ? 39.812  -12.128 43.370  1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 256  PHE C CD1   1 
ATOM   9441  C  CD2   . PHE C  1  256 ? 37.614  -12.790 42.625  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 256  PHE C CD2   1 
ATOM   9442  C  CE1   . PHE C  1  256 ? 40.327  -13.363 42.979  1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 256  PHE C CE1   1 
ATOM   9443  C  CE2   . PHE C  1  256 ? 38.124  -14.048 42.282  1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 256  PHE C CE2   1 
ATOM   9444  C  CZ    . PHE C  1  256 ? 39.473  -14.310 42.445  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 256  PHE C CZ    1 
ATOM   9445  N  N     . VAL C  1  257 ? 37.141  -7.364  41.617  1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 257  VAL C N     1 
ATOM   9446  C  CA    . VAL C  1  257 ? 36.010  -6.347  41.579  1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 257  VAL C CA    1 
ATOM   9447  C  C     . VAL C  1  257 ? 34.850  -6.996  40.865  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 257  VAL C C     1 
ATOM   9448  O  O     . VAL C  1  257 ? 35.004  -7.479  39.731  1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 257  VAL C O     1 
ATOM   9449  C  CB    . VAL C  1  257 ? 36.411  -5.012  40.896  1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 257  VAL C CB    1 
ATOM   9450  C  CG1   . VAL C  1  257 ? 35.208  -4.156  40.552  1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 257  VAL C CG1   1 
ATOM   9451  C  CG2   . VAL C  1  257 ? 37.391  -4.238  41.776  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 257  VAL C CG2   1 
ATOM   9452  N  N     . ARG C  1  258 ? 33.688  -7.073  41.558  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 258  ARG C N     1 
ATOM   9453  C  CA    . ARG C  1  258 ? 32.548  -7.825  40.945  1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 258  ARG C CA    1 
ATOM   9454  C  C     . ARG C  1  258 ? 31.381  -6.919  40.543  1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 258  ARG C C     1 
ATOM   9455  O  O     . ARG C  1  258 ? 30.498  -7.358  39.807  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 258  ARG C O     1 
ATOM   9456  C  CB    . ARG C  1  258 ? 31.965  -8.888  41.903  1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 258  ARG C CB    1 
ATOM   9457  C  CG    . ARG C  1  258 ? 32.907  -9.918  42.511  1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 258  ARG C CG    1 
ATOM   9458  C  CD    . ARG C  1  258 ? 32.367  -10.388 43.874  1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 258  ARG C CD    1 
ATOM   9459  N  NE    . ARG C  1  258 ? 32.482  -9.337  44.865  1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 258  ARG C NE    1 
ATOM   9460  C  CZ    . ARG C  1  258 ? 31.851  -9.301  46.054  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 258  ARG C CZ    1 
ATOM   9461  N  NH1   . ARG C  1  258 ? 31.016  -10.277 46.445  1.00 62.54  ? ? ? ? ? ? 258  ARG C NH1   1 
ATOM   9462  N  NH2   . ARG C  1  258 ? 32.021  -8.249  46.853  1.00 61.25  ? ? ? ? ? ? 258  ARG C NH2   1 
ATOM   9463  N  N     . LYS C  1  259 ? 31.335  -5.708  41.096  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 259  LYS C N     1 
ATOM   9464  C  CA    . LYS C  1  259 ? 30.255  -4.789  40.817  1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 259  LYS C CA    1 
ATOM   9465  C  C     . LYS C  1  259 ? 30.707  -3.365  41.197  1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 259  LYS C C     1 
ATOM   9466  O  O     . LYS C  1  259 ? 31.766  -3.217  41.814  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 259  LYS C O     1 
ATOM   9467  C  CB    . LYS C  1  259 ? 29.065  -5.183  41.748  1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 259  LYS C CB    1 
ATOM   9468  C  CG    . LYS C  1  259 ? 29.591  -5.368  43.177  1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 259  LYS C CG    1 
ATOM   9469  C  CD    . LYS C  1  259 ? 28.565  -5.872  44.166  1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 259  LYS C CD    1 
ATOM   9470  C  CE    . LYS C  1  259 ? 28.593  -7.393  44.318  1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 259  LYS C CE    1 
ATOM   9471  N  NZ    . LYS C  1  259 ? 27.661  -7.662  45.467  1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 259  LYS C NZ    1 
ATOM   9472  N  N     . ALA C  1  260 ? 29.846  -2.344  40.945  1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 260  ALA C N     1 
ATOM   9473  C  CA    . ALA C  1  260 ? 30.224  -0.948  41.145  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 260  ALA C CA    1 
ATOM   9474  C  C     . ALA C  1  260 ? 30.483  -0.643  42.602  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 260  ALA C C     1 
ATOM   9475  O  O     . ALA C  1  260 ? 31.395  0.076   42.948  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 260  ALA C O     1 
ATOM   9476  C  CB    . ALA C  1  260 ? 29.149  -0.014  40.611  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 260  ALA C CB    1 
ATOM   9477  N  N     . SER C  1  261 ? 29.670  -1.192  43.482  1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 261  SER C N     1 
ATOM   9478  C  CA    . SER C  1  261 ? 29.906  -0.913  44.883  1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 261  SER C CA    1 
ATOM   9479  C  C     . SER C  1  261 ? 31.230  -1.494  45.417  1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 261  SER C C     1 
ATOM   9480  O  O     . SER C  1  261 ? 31.694  -0.987  46.425  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 261  SER C O     1 
ATOM   9481  C  CB    . SER C  1  261 ? 28.720  -1.370  45.720  1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 261  SER C CB    1 
ATOM   9482  O  OG    . SER C  1  261 ? 28.710  -2.783  45.621  1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 261  SER C OG    1 
ATOM   9483  N  N     . ASP C  1  262 ? 31.821  -2.520  44.757  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 262  ASP C N     1 
ATOM   9484  C  CA    . ASP C  1  262 ? 33.206  -2.911  45.090  1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 262  ASP C CA    1 
ATOM   9485  C  C     . ASP C  1  262 ? 34.159  -1.756  44.813  1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 262  ASP C C     1 
ATOM   9486  O  O     . ASP C  1  262 ? 35.038  -1.493  45.637  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 262  ASP C O     1 
ATOM   9487  C  CB    . ASP C  1  262 ? 33.704  -4.169  44.345  1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 262  ASP C CB    1 
ATOM   9488  C  CG    . ASP C  1  262 ? 33.010  -5.437  44.813  1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 262  ASP C CG    1 
ATOM   9489  O  OD1   . ASP C  1  262 ? 32.389  -5.412  45.918  1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 262  ASP C OD1   1 
ATOM   9490  O  OD2   . ASP C  1  262 ? 33.052  -6.438  44.071  1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 262  ASP C OD2   1 
ATOM   9491  N  N     . VAL C  1  263 ? 34.035  -1.104  43.644  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 263  VAL C N     1 
ATOM   9492  C  CA    . VAL C  1  263 ? 34.829  0.112   43.395  1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 263  VAL C CA    1 
ATOM   9493  C  C     . VAL C  1  263 ? 34.573  1.207   44.452  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 263  VAL C C     1 
ATOM   9494  O  O     . VAL C  1  263 ? 35.476  1.688   45.119  1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 263  VAL C O     1 
ATOM   9495  C  CB    . VAL C  1  263 ? 34.683  0.690   41.973  1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 263  VAL C CB    1 
ATOM   9496  C  CG1   . VAL C  1  263 ? 35.683  1.867   41.850  1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 263  VAL C CG1   1 
ATOM   9497  C  CG2   . VAL C  1  263 ? 34.850  -0.392  40.894  1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 263  VAL C CG2   1 
ATOM   9498  N  N     . ALA C  1  264 ? 33.327  1.559   44.676  1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 264  ALA C N     1 
ATOM   9499  C  CA    . ALA C  1  264 ? 33.021  2.558   45.709  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 264  ALA C CA    1 
ATOM   9500  C  C     . ALA C  1  264 ? 33.693  2.265   47.097  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 264  ALA C C     1 
ATOM   9501  O  O     . ALA C  1  264 ? 34.154  3.176   47.790  1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 264  ALA C O     1 
ATOM   9502  C  CB    . ALA C  1  264 ? 31.505  2.727   45.841  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 264  ALA C CB    1 
ATOM   9503  N  N     . ALA C  1  265 ? 33.769  0.998   47.477  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 265  ALA C N     1 
ATOM   9504  C  CA    . ALA C  1  265 ? 34.378  0.652   48.789  1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 265  ALA C CA    1 
ATOM   9505  C  C     . ALA C  1  265 ? 35.878  0.932   48.719  1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 265  ALA C C     1 
ATOM   9506  O  O     . ALA C  1  265 ? 36.492  1.350   49.718  1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 265  ALA C O     1 
ATOM   9507  C  CB    . ALA C  1  265 ? 34.103  -0.818  49.183  1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 265  ALA C CB    1 
ATOM   9508  N  N     . VAL C  1  266 ? 36.483  0.733   47.554  1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 266  VAL C N     1 
ATOM   9509  C  CA    . VAL C  1  266 ? 37.898  1.091   47.452  1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 266  VAL C CA    1 
ATOM   9510  C  C     . VAL C  1  266 ? 38.102  2.606   47.571  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 266  VAL C C     1 
ATOM   9511  O  O     . VAL C  1  266 ? 38.980  3.047   48.298  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 266  VAL C O     1 
ATOM   9512  C  CB    . VAL C  1  266 ? 38.525  0.515   46.147  1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 266  VAL C CB    1 
ATOM   9513  C  CG1   . VAL C  1  266 ? 39.963  1.021   45.989  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 266  VAL C CG1   1 
ATOM   9514  C  CG2   . VAL C  1  266 ? 38.523  -0.997  46.258  1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 266  VAL C CG2   1 
ATOM   9515  N  N     . ARG C  1  267 ? 37.326  3.393   46.812  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 267  ARG C N     1 
ATOM   9516  C  CA    . ARG C  1  267 ? 37.367  4.859   46.926  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 267  ARG C CA    1 
ATOM   9517  C  C     . ARG C  1  267 ? 37.126  5.297   48.367  1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 267  ARG C C     1 
ATOM   9518  O  O     . ARG C  1  267 ? 37.823  6.192   48.910  1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 267  ARG C O     1 
ATOM   9519  C  CB    . ARG C  1  267 ? 36.311  5.448   45.952  1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 267  ARG C CB    1 
ATOM   9520  C  CG    . ARG C  1  267 ? 36.551  6.865   45.431  1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 267  ARG C CG    1 
ATOM   9521  C  CD    . ARG C  1  267 ? 35.772  7.074   44.118  1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 267  ARG C CD    1 
ATOM   9522  N  NE    . ARG C  1  267 ? 36.573  6.691   42.931  1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 267  ARG C NE    1 
ATOM   9523  C  CZ    . ARG C  1  267 ? 36.102  6.159   41.807  1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 267  ARG C CZ    1 
ATOM   9524  N  NH1   . ARG C  1  267 ? 34.785  5.893   41.684  1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 267  ARG C NH1   1 
ATOM   9525  N  NH2   . ARG C  1  267 ? 36.965  5.820   40.802  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 267  ARG C NH2   1 
ATOM   9526  N  N     . ALA C  1  268 ? 36.177  4.645   49.035  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C N     1 
ATOM   9527  C  CA    . ALA C  1  268 ? 35.852  5.072   50.410  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C CA    1 
ATOM   9528  C  C     . ALA C  1  268 ? 37.066  4.797   51.322  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C C     1 
ATOM   9529  O  O     . ALA C  1  268 ? 37.457  5.649   52.097  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C O     1 
ATOM   9530  C  CB    . ALA C  1  268 ? 34.593  4.390   50.923  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C CB    1 
ATOM   9531  N  N     . ALA C  1  269 ? 37.646  3.601   51.238  1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 269  ALA C N     1 
ATOM   9532  C  CA    . ALA C  1  269 ? 38.844  3.254   52.025  1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 269  ALA C CA    1 
ATOM   9533  C  C     . ALA C  1  269 ? 40.056  4.202   51.807  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 269  ALA C C     1 
ATOM   9534  O  O     . ALA C  1  269 ? 40.762  4.557   52.794  1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 269  ALA C O     1 
ATOM   9535  C  CB    . ALA C  1  269 ? 39.239  1.816   51.733  1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 269  ALA C CB    1 
ATOM   9536  N  N     . LEU C  1  270 ? 40.262  4.625   50.540  1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 270  LEU C N     1 
ATOM   9537  C  CA    A LEU C  1  270 ? 41.317  5.571   50.158  0.34 42.52  ? ? ? ? ? ? 270  LEU C CA    1 
ATOM   9538  C  CA    B LEU C  1  270 ? 41.341  5.563   50.206  0.66 42.02  ? ? ? ? ? ? 270  LEU C CA    1 
ATOM   9539  C  C     . LEU C  1  270 ? 41.053  6.897   50.859  1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 270  LEU C C     1 
ATOM   9540  O  O     . LEU C  1  270 ? 41.976  7.615   51.233  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 270  LEU C O     1 
ATOM   9541  C  CB    A LEU C  1  270 ? 41.341  5.779   48.644  0.34 40.19  ? ? ? ? ? ? 270  LEU C CB    1 
ATOM   9542  C  CB    B LEU C  1  270 ? 41.523  5.744   48.714  0.66 38.27  ? ? ? ? ? ? 270  LEU C CB    1 
ATOM   9543  C  CG    A LEU C  1  270 ? 41.991  4.725   47.729  0.34 38.69  ? ? ? ? ? ? 270  LEU C CG    1 
ATOM   9544  C  CG    B LEU C  1  270 ? 42.170  4.567   47.960  0.66 36.92  ? ? ? ? ? ? 270  LEU C CG    1 
ATOM   9545  C  CD1   A LEU C  1  270 ? 42.170  3.387   48.421  0.34 38.92  ? ? ? ? ? ? 270  LEU C CD1   1 
ATOM   9546  C  CD1   B LEU C  1  270 ? 42.012  4.761   46.475  0.66 34.95  ? ? ? ? ? ? 270  LEU C CD1   1 
ATOM   9547  C  CD2   A LEU C  1  270 ? 41.214  4.549   46.443  0.34 37.79  ? ? ? ? ? ? 270  LEU C CD2   1 
ATOM   9548  C  CD2   B LEU C  1  270 ? 43.645  4.381   48.355  0.66 35.17  ? ? ? ? ? ? 270  LEU C CD2   1 
ATOM   9549  N  N     . GLY C  1  271 ? 39.779  7.218   51.030  1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 271  GLY C N     1 
ATOM   9550  C  CA    . GLY C  1  271 ? 39.425  8.414   51.845  1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 271  GLY C CA    1 
ATOM   9551  C  C     . GLY C  1  271 ? 39.722  9.745   51.160  1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 271  GLY C C     1 
ATOM   9552  O  O     . GLY C  1  271 ? 40.171  9.767   49.995  1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 271  GLY C O     1 
ATOM   9553  N  N     . PRO C  1  272 ? 39.492  10.869  51.866  1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 272  PRO C N     1 
ATOM   9554  C  CA    . PRO C  1  272 ? 39.574  12.163  51.163  1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 272  PRO C CA    1 
ATOM   9555  C  C     . PRO C  1  272 ? 41.045  12.519  50.737  1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 272  PRO C C     1 
ATOM   9556  O  O     . PRO C  1  272 ? 41.291  12.981  49.580  1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 272  PRO C O     1 
ATOM   9557  C  CB    . PRO C  1  272 ? 38.925  13.152  52.149  1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 272  PRO C CB    1 
ATOM   9558  C  CG    . PRO C  1  272 ? 38.813  12.410  53.473  1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 272  PRO C CG    1 
ATOM   9559  C  CD    . PRO C  1  272 ? 39.442  11.041  53.332  1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 272  PRO C CD    1 
ATOM   9560  N  N     . GLU C  1  273 ? 42.002  12.141  51.569  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 273  GLU C N     1 
ATOM   9561  C  CA    . GLU C  1  273 ? 43.409  12.229  51.244  1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 273  GLU C CA    1 
ATOM   9562  C  C     . GLU C  1  273 ? 43.779  11.433  49.948  1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 273  GLU C C     1 
ATOM   9563  O  O     . GLU C  1  273 ? 44.743  11.746  49.292  1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 273  GLU C O     1 
ATOM   9564  C  CB    . GLU C  1  273 ? 44.230  11.763  52.461  1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 273  GLU C CB    1 
ATOM   9565  C  CG    . GLU C  1  273 ? 43.569  12.155  53.814  1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 273  GLU C CG    1 
ATOM   9566  C  CD    . GLU C  1  273 ? 44.420  11.744  55.051  1.00 73.70  ? ? ? ? ? ? 273  GLU C CD    1 
ATOM   9567  O  OE1   . GLU C  1  273 ? 45.534  11.138  54.876  1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 273  GLU C OE1   1 
ATOM   9568  O  OE2   . GLU C  1  273 ? 43.985  12.015  56.198  1.00 74.86  ? ? ? ? ? ? 273  GLU C OE2   1 
ATOM   9569  N  N     . GLY C  1  274 ? 43.003  10.420  49.568  1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 274  GLY C N     1 
ATOM   9570  C  CA    . GLY C  1  274 ? 43.422  9.549   48.474  1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 274  GLY C CA    1 
ATOM   9571  C  C     . GLY C  1  274 ? 42.601  9.759   47.211  1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 274  GLY C C     1 
ATOM   9572  O  O     . GLY C  1  274 ? 42.584  8.899   46.320  1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 274  GLY C O     1 
ATOM   9573  N  N     . HIS C  1  275 ? 41.898  10.900  47.137  1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C N     1 
ATOM   9574  C  CA    A HIS C  1  275 ? 40.981  11.229  46.013  0.58 44.45  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C CA    1 
ATOM   9575  C  CA    B HIS C  1  275 ? 40.974  11.125  46.007  0.42 44.57  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C CA    1 
ATOM   9576  C  C     . HIS C  1  275 ? 41.676  11.194  44.671  1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C C     1 
ATOM   9577  O  O     . HIS C  1  275 ? 41.069  10.863  43.661  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C O     1 
ATOM   9578  C  CB    A HIS C  1  275 ? 40.321  12.611  46.246  0.58 47.70  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C CB    1 
ATOM   9579  C  CB    B HIS C  1  275 ? 39.999  12.296  46.250  0.42 48.86  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C CB    1 
ATOM   9580  C  CG    A HIS C  1  275 ? 41.263  13.780  46.050  0.58 49.66  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C CG    1 
ATOM   9581  C  CG    B HIS C  1  275 ? 38.674  11.863  46.864  0.42 51.62  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C CG    1 
ATOM   9582  N  ND1   A HIS C  1  275 ? 42.103  14.218  47.023  0.58 51.18  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C ND1   1 
ATOM   9583  N  ND1   B HIS C  1  275 ? 37.881  10.924  46.290  0.42 52.01  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C ND1   1 
ATOM   9584  C  CD2   A HIS C  1  275 ? 41.500  14.586  44.933  0.58 50.55  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C CD2   1 
ATOM   9585  C  CD2   B HIS C  1  275 ? 38.018  12.272  48.026  0.42 54.41  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C CD2   1 
ATOM   9586  C  CE1   A HIS C  1  275 ? 42.828  15.259  46.558  0.58 52.45  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C CE1   1 
ATOM   9587  C  CE1   B HIS C  1  275 ? 36.784  10.736  47.056  0.42 55.20  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C CE1   1 
ATOM   9588  N  NE2   A HIS C  1  275 ? 42.466  15.475  45.274  0.58 52.01  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C NE2   1 
ATOM   9589  N  NE2   B HIS C  1  275 ? 36.869  11.560  48.116  0.42 54.97  ? ? ? ? ? ? 275  HIS C NE2   1 
ATOM   9590  N  N     . GLY C  1  276 ? 42.964  11.560  44.650  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 276  GLY C N     1 
ATOM   9591  C  CA    . GLY C  1  276 ? 43.735  11.633  43.379  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 276  GLY C CA    1 
ATOM   9592  C  C     . GLY C  1  276 ? 44.341  10.311  42.906  1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 276  GLY C C     1 
ATOM   9593  O  O     . GLY C  1  276 ? 44.853  10.248  41.790  1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 276  GLY C O     1 
ATOM   9594  N  N     . ILE C  1  277 ? 44.275  9.251   43.736  1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C N     1 
ATOM   9595  C  CA    . ILE C  1  277 ? 44.775  7.904   43.333  1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CA    1 
ATOM   9596  C  C     . ILE C  1  277 ? 43.877  7.315   42.276  1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C C     1 
ATOM   9597  O  O     . ILE C  1  277 ? 42.640  7.352   42.403  1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C O     1 
ATOM   9598  C  CB    . ILE C  1  277 ? 44.919  6.973   44.557  1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CB    1 
ATOM   9599  C  CG1   . ILE C  1  277 ? 46.106  7.425   45.413  1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CG1   1 
ATOM   9600  C  CG2   . ILE C  1  277 ? 45.175  5.565   44.131  1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CG2   1 
ATOM   9601  C  CD1   . ILE C  1  277 ? 46.004  7.106   46.897  1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CD1   1 
ATOM   9602  N  N     . LYS C  1  278 ? 44.467  6.753   41.221  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 278  LYS C N     1 
ATOM   9603  C  CA    . LYS C  1  278 ? 43.659  6.025   40.215  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 278  LYS C CA    1 
ATOM   9604  C  C     . LYS C  1  278 ? 43.306  4.608   40.680  1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 278  LYS C C     1 
ATOM   9605  O  O     . LYS C  1  278 ? 44.139  3.850   41.207  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 278  LYS C O     1 
ATOM   9606  C  CB    . LYS C  1  278 ? 44.406  5.960   38.812  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 278  LYS C CB    1 
ATOM   9607  C  CG    . LYS C  1  278 ? 44.931  7.366   38.393  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 278  LYS C CG    1 
ATOM   9608  C  CD    . LYS C  1  278 ? 43.798  8.124   37.709  1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 278  LYS C CD    1 
ATOM   9609  C  CE    . LYS C  1  278 ? 44.192  9.470   37.145  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 278  LYS C CE    1 
ATOM   9610  N  NZ    . LYS C  1  278 ? 43.015  10.097  36.491  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 278  LYS C NZ    1 
ATOM   9611  N  N     . ILE C  1  279 ? 42.078  4.243   40.439  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 279  ILE C N     1 
ATOM   9612  C  CA    . ILE C  1  279 ? 41.574  2.916   40.719  1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 279  ILE C CA    1 
ATOM   9613  C  C     . ILE C  1  279 ? 41.387  2.108   39.484  1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 279  ILE C C     1 
ATOM   9614  O  O     . ILE C  1  279 ? 40.550  2.442   38.627  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 279  ILE C O     1 
ATOM   9615  C  CB    . ILE C  1  279 ? 40.208  2.972   41.479  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 279  ILE C CB    1 
ATOM   9616  C  CG1   . ILE C  1  279 ? 40.433  3.634   42.855  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 279  ILE C CG1   1 
ATOM   9617  C  CG2   . ILE C  1  279 ? 39.668  1.574   41.649  1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 279  ILE C CG2   1 
ATOM   9618  C  CD1   . ILE C  1  279 ? 39.145  3.857   43.677  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 279  ILE C CD1   1 
ATOM   9619  N  N     . ILE C  1  280 ? 42.145  1.037   39.384  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 280  ILE C N     1 
ATOM   9620  C  CA    . ILE C  1  280 ? 42.116  0.108   38.218  1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 280  ILE C CA    1 
ATOM   9621  C  C     . ILE C  1  280 ? 41.446  -1.147  38.799  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 280  ILE C C     1 
ATOM   9622  O  O     . ILE C  1  280 ? 42.012  -1.823  39.709  1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 280  ILE C O     1 
ATOM   9623  C  CB    . ILE C  1  280 ? 43.553  -0.224  37.703  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 280  ILE C CB    1 
ATOM   9624  C  CG1   . ILE C  1  280 ? 44.283  1.072   37.284  1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 280  ILE C CG1   1 
ATOM   9625  C  CG2   . ILE C  1  280 ? 43.551  -1.265  36.518  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 280  ILE C CG2   1 
ATOM   9626  C  CD1   . ILE C  1  280 ? 43.579  1.776   36.093  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 280  ILE C CD1   1 
ATOM   9627  N  N     . SER C  1  281 ? 40.257  -1.458  38.299  1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 281  SER C N     1 
ATOM   9628  C  CA    . SER C  1  281 ? 39.566  -2.660  38.751  1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 281  SER C CA    1 
ATOM   9629  C  C     . SER C  1  281 ? 40.040  -3.943  38.066  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 281  SER C C     1 
ATOM   9630  O  O     . SER C  1  281 ? 40.042  -4.037  36.810  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 281  SER C O     1 
ATOM   9631  C  CB    . SER C  1  281 ? 38.067  -2.474  38.518  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 281  SER C CB    1 
ATOM   9632  O  OG    . SER C  1  281 ? 37.589  -1.486  39.390  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 281  SER C OG    1 
ATOM   9633  N  N     . LYS C  1  282 ? 40.348  -4.923  38.904  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C N     1 
ATOM   9634  C  CA    . LYS C  1  282 ? 40.773  -6.217  38.446  1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CA    1 
ATOM   9635  C  C     . LYS C  1  282 ? 39.567  -7.086  38.200  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C C     1 
ATOM   9636  O  O     . LYS C  1  282 ? 38.812  -7.350  39.159  1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C O     1 
ATOM   9637  C  CB    . LYS C  1  282 ? 41.731  -6.885  39.444  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CB    1 
ATOM   9638  C  CG    . LYS C  1  282 ? 43.060  -6.083  39.567  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CG    1 
ATOM   9639  C  CD    . LYS C  1  282 ? 43.909  -6.503  40.755  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CD    1 
ATOM   9640  C  CE    . LYS C  1  282 ? 44.245  -8.013  40.803  1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CE    1 
ATOM   9641  N  NZ    . LYS C  1  282 ? 44.947  -8.427  42.081  1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C NZ    1 
ATOM   9642  N  N     . ILE C  1  283 ? 39.422  -7.545  36.944  1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 283  ILE C N     1 
ATOM   9643  C  CA    . ILE C  1  283 ? 38.298  -8.433  36.553  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 283  ILE C CA    1 
ATOM   9644  C  C     . ILE C  1  283 ? 38.839  -9.874  36.574  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 283  ILE C C     1 
ATOM   9645  O  O     . ILE C  1  283 ? 39.791  -10.201 35.831  1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 283  ILE C O     1 
ATOM   9646  C  CB    . ILE C  1  283 ? 37.738  -8.120  35.179  1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 283  ILE C CB    1 
ATOM   9647  C  CG1   . ILE C  1  283 ? 37.389  -6.623  35.179  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 283  ILE C CG1   1 
ATOM   9648  C  CG2   . ILE C  1  283 ? 36.550  -9.062  34.875  1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 283  ILE C CG2   1 
ATOM   9649  C  CD1   . ILE C  1  283 ? 36.147  -6.257  36.022  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 283  ILE C CD1   1 
ATOM   9650  N  N     . GLU C  1  284 ? 38.344  -10.655 37.546  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 284  GLU C N     1 
ATOM   9651  C  CA    . GLU C  1  284 ? 38.939  -11.895 37.952  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 284  GLU C CA    1 
ATOM   9652  C  C     . GLU C  1  284 ? 37.988  -13.091 37.916  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 284  GLU C C     1 
ATOM   9653  O  O     . GLU C  1  284 ? 38.421  -14.227 38.111  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 284  GLU C O     1 
ATOM   9654  C  CB    . GLU C  1  284 ? 39.495  -11.742 39.394  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 284  GLU C CB    1 
ATOM   9655  C  CG    . GLU C  1  284 ? 40.445  -10.589 39.537  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 284  GLU C CG    1 
ATOM   9656  C  CD    . GLU C  1  284 ? 41.581  -10.869 40.498  1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 284  GLU C CD    1 
ATOM   9657  O  OE1   . GLU C  1  284 ? 41.630  -10.157 41.508  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 284  GLU C OE1   1 
ATOM   9658  O  OE2   . GLU C  1  284 ? 42.432  -11.774 40.218  1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 284  GLU C OE2   1 
ATOM   9659  N  N     . ASN C  1  285 ? 36.700  -12.856 37.703  1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 285  ASN C N     1 
ATOM   9660  C  CA    . ASN C  1  285 ? 35.758  -13.965 37.798  1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 285  ASN C CA    1 
ATOM   9661  C  C     . ASN C  1  285 ? 34.558  -13.758 36.859  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 285  ASN C C     1 
ATOM   9662  O  O     . ASN C  1  285 ? 34.512  -12.729 36.170  1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 285  ASN C O     1 
ATOM   9663  C  CB    . ASN C  1  285 ? 35.391  -14.196 39.290  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 285  ASN C CB    1 
ATOM   9664  C  CG    . ASN C  1  285 ? 34.541  -13.087 39.895  1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 285  ASN C CG    1 
ATOM   9665  O  OD1   . ASN C  1  285 ? 34.297  -12.038 39.304  1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 285  ASN C OD1   1 
ATOM   9666  N  ND2   . ASN C  1  285 ? 34.032  -13.355 41.113  1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 285  ASN C ND2   1 
ATOM   9667  N  N     . HIS C  1  286 ? 33.609  -14.699 36.833  1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 286  HIS C N     1 
ATOM   9668  C  CA    . HIS C  1  286 ? 32.556  -14.625 35.910  1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 286  HIS C CA    1 
ATOM   9669  C  C     . HIS C  1  286 ? 31.739  -13.352 36.160  1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 286  HIS C C     1 
ATOM   9670  O  O     . HIS C  1  286 ? 31.376  -12.660 35.221  1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 286  HIS C O     1 
ATOM   9671  C  CB    . HIS C  1  286 ? 31.658  -15.883 36.010  1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 286  HIS C CB    1 
ATOM   9672  C  CG    . HIS C  1  286 ? 30.551  -15.936 34.966  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 286  HIS C CG    1 
ATOM   9673  N  ND1   . HIS C  1  286 ? 29.302  -15.493 35.203  1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 286  HIS C ND1   1 
ATOM   9674  C  CD2   . HIS C  1  286 ? 30.549  -16.435 33.666  1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 286  HIS C CD2   1 
ATOM   9675  C  CE1   . HIS C  1  286 ? 28.508  -15.692 34.115  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 286  HIS C CE1   1 
ATOM   9676  N  NE2   . HIS C  1  286 ? 29.272  -16.251 33.163  1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 286  HIS C NE2   1 
ATOM   9677  N  N     . GLU C  1  287 ? 31.414  -13.077 37.405  1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 287  GLU C N     1 
ATOM   9678  C  CA    . GLU C  1  287 ? 30.553  -11.912 37.745  1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 287  GLU C CA    1 
ATOM   9679  C  C     . GLU C  1  287 ? 31.139  -10.544 37.327  1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 287  GLU C C     1 
ATOM   9680  O  O     . GLU C  1  287 ? 30.421  -9.664  36.856  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 287  GLU C O     1 
ATOM   9681  C  CB    . GLU C  1  287 ? 30.229  -11.858 39.208  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 287  GLU C CB    1 
ATOM   9682  C  CG    . GLU C  1  287 ? 29.315  -10.653 39.496  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 287  GLU C CG    1 
ATOM   9683  C  CD    . GLU C  1  287 ? 28.772  -10.610 40.909  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 287  GLU C CD    1 
ATOM   9684  O  OE1   . GLU C  1  287 ? 29.414  -11.254 41.770  1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 287  GLU C OE1   1 
ATOM   9685  O  OE2   . GLU C  1  287 ? 27.722  -9.929  41.176  1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 287  GLU C OE2   1 
ATOM   9686  N  N     . GLY C  1  288 ? 32.426  -10.355 37.574  1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 288  GLY C N     1 
ATOM   9687  C  CA    . GLY C  1  288 ? 33.130  -9.184  37.048  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 288  GLY C CA    1 
ATOM   9688  C  C     . GLY C  1  288 ? 33.028  -9.054  35.524  1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 288  GLY C C     1 
ATOM   9689  O  O     . GLY C  1  288 ? 32.820  -7.934  35.036  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 288  GLY C O     1 
ATOM   9690  N  N     . VAL C  1  289 ? 33.099  -10.170 34.785  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 289  VAL C N     1 
ATOM   9691  C  CA    . VAL C  1  289 ? 32.910  -10.109 33.328  1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 289  VAL C CA    1 
ATOM   9692  C  C     . VAL C  1  289 ? 31.515  -9.671  32.921  1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 289  VAL C C     1 
ATOM   9693  O  O     . VAL C  1  289 ? 31.336  -8.771  32.086  1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 289  VAL C O     1 
ATOM   9694  C  CB    . VAL C  1  289 ? 33.305  -11.428 32.627  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 289  VAL C CB    1 
ATOM   9695  C  CG1   . VAL C  1  289 ? 32.938  -11.361 31.119  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 289  VAL C CG1   1 
ATOM   9696  C  CG2   . VAL C  1  289 ? 34.811  -11.641 32.871  1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 289  VAL C CG2   1 
ATOM   9697  N  N     . LYS C  1  290 ? 30.498  -10.284 33.516  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C N     1 
ATOM   9698  C  CA    . LYS C  1  290 ? 29.161  -9.967  33.197  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CA    1 
ATOM   9699  C  C     . LYS C  1  290 ? 28.724  -8.542  33.653  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C C     1 
ATOM   9700  O  O     . LYS C  1  290 ? 27.908  -7.916  32.994  1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C O     1 
ATOM   9701  C  CB    . LYS C  1  290 ? 28.249  -11.039 33.806  1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CB    1 
ATOM   9702  C  CG    . LYS C  1  290 ? 28.492  -12.397 33.135  1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CG    1 
ATOM   9703  C  CD    . LYS C  1  290 ? 27.721  -12.501 31.813  1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CD    1 
ATOM   9704  C  CE    . LYS C  1  290 ? 28.661  -12.430 30.621  1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CE    1 
ATOM   9705  N  NZ    . LYS C  1  290 ? 27.747  -12.098 29.447  1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C NZ    1 
ATOM   9706  N  N     . ARG C  1  291 ? 29.288  -8.035  34.754  1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 291  ARG C N     1 
ATOM   9707  C  CA    . ARG C  1  291 ? 28.977  -6.684  35.266  1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 291  ARG C CA    1 
ATOM   9708  C  C     . ARG C  1  291 ? 30.018  -5.685  34.810  1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 291  ARG C C     1 
ATOM   9709  O  O     . ARG C  1  291 ? 30.095  -4.591  35.285  1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 291  ARG C O     1 
ATOM   9710  C  CB    . ARG C  1  291 ? 28.807  -6.713  36.781  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 291  ARG C CB    1 
ATOM   9711  C  CG    . ARG C  1  291 ? 27.720  -7.737  37.113  1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 291  ARG C CG    1 
ATOM   9712  C  CD    . ARG C  1  291 ? 27.445  -7.767  38.625  1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 291  ARG C CD    1 
ATOM   9713  N  NE    . ARG C  1  291 ? 26.714  -6.670  39.147  1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 291  ARG C NE    1 
ATOM   9714  C  CZ    . ARG C  1  291 ? 26.102  -6.728  40.353  1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 291  ARG C CZ    1 
ATOM   9715  N  NH1   . ARG C  1  291 ? 26.236  -7.839  41.082  1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 291  ARG C NH1   1 
ATOM   9716  N  NH2   . ARG C  1  291 ? 25.377  -5.712  40.865  1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 291  ARG C NH2   1 
ATOM   9717  N  N     . PHE C  1  292 ? 30.776  -6.060  33.811  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C N     1 
ATOM   9718  C  CA    . PHE C  1  292 ? 31.869  -5.229  33.347  1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CA    1 
ATOM   9719  C  C     . PHE C  1  292 ? 31.435  -3.759  33.105  1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C C     1 
ATOM   9720  O  O     . PHE C  1  292 ? 32.139  -2.856  33.522  1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C O     1 
ATOM   9721  C  CB    . PHE C  1  292 ? 32.454  -5.806  32.073  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CB    1 
ATOM   9722  C  CG    . PHE C  1  292 ? 33.612  -5.001  31.563  1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CG    1 
ATOM   9723  C  CD1   . PHE C  1  292 ? 34.847  -5.145  32.138  1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CD1   1 
ATOM   9724  C  CD2   . PHE C  1  292 ? 33.392  -4.007  30.610  1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CD2   1 
ATOM   9725  C  CE1   . PHE C  1  292 ? 35.940  -4.371  31.691  1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CE1   1 
ATOM   9726  C  CE2   . PHE C  1  292 ? 34.441  -3.250  30.155  1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CE2   1 
ATOM   9727  C  CZ    . PHE C  1  292 ? 35.691  -3.418  30.691  1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CZ    1 
ATOM   9728  N  N     . ASP C  1  293 ? 30.314  -3.511  32.402  1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 293  ASP C N     1 
ATOM   9729  C  CA    . ASP C  1  293 ? 29.996  -2.129  32.040  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 293  ASP C CA    1 
ATOM   9730  C  C     . ASP C  1  293 ? 29.802  -1.274  33.291  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 293  ASP C C     1 
ATOM   9731  O  O     . ASP C  1  293 ? 30.269  -0.134  33.371  1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 293  ASP C O     1 
ATOM   9732  C  CB    . ASP C  1  293 ? 28.767  -2.015  31.144  1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 293  ASP C CB    1 
ATOM   9733  C  CG    . ASP C  1  293 ? 28.986  -2.564  29.788  1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 293  ASP C CG    1 
ATOM   9734  O  OD1   . ASP C  1  293 ? 30.148  -2.864  29.377  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 293  ASP C OD1   1 
ATOM   9735  O  OD2   . ASP C  1  293 ? 27.958  -2.752  29.123  1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 293  ASP C OD2   1 
ATOM   9736  N  N     . GLU C  1  294 ? 29.120  -1.809  34.292  1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 294  GLU C N     1 
ATOM   9737  C  CA    . GLU C  1  294 ? 28.849  -0.960  35.472  1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 294  GLU C CA    1 
ATOM   9738  C  C     . GLU C  1  294 ? 30.151  -0.719  36.269  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 294  GLU C C     1 
ATOM   9739  O  O     . GLU C  1  294 ? 30.302  0.283   36.947  1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 294  GLU C O     1 
ATOM   9740  C  CB    . GLU C  1  294 ? 27.779  -1.636  36.298  1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 294  GLU C CB    1 
ATOM   9741  C  CG    . GLU C  1  294 ? 28.299  -2.663  37.289  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 294  GLU C CG    1 
ATOM   9742  C  CD    . GLU C  1  294 ? 27.238  -3.065  38.288  1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 294  GLU C CD    1 
ATOM   9743  O  OE1   . GLU C  1  294 ? 26.228  -3.617  37.803  1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 294  GLU C OE1   1 
ATOM   9744  O  OE2   . GLU C  1  294 ? 27.401  -2.804  39.504  1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 294  GLU C OE2   1 
ATOM   9745  N  N     . ILE C  1  295 ? 31.079  -1.688  36.156  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 295  ILE C N     1 
ATOM   9746  C  CA    . ILE C  1  295 ? 32.374  -1.568  36.844  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 295  ILE C CA    1 
ATOM   9747  C  C     . ILE C  1  295 ? 33.239  -0.504  36.160  1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 295  ILE C C     1 
ATOM   9748  O  O     . ILE C  1  295 ? 33.847  0.334   36.843  1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 295  ILE C O     1 
ATOM   9749  C  CB    . ILE C  1  295 ? 33.164  -2.916  36.842  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 295  ILE C CB    1 
ATOM   9750  C  CG1   . ILE C  1  295 ? 32.417  -3.965  37.712  1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 295  ILE C CG1   1 
ATOM   9751  C  CG2   . ILE C  1  295 ? 34.579  -2.679  37.377  1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 295  ILE C CG2   1 
ATOM   9752  C  CD1   . ILE C  1  295 ? 32.872  -5.421  37.522  1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 295  ILE C CD1   1 
ATOM   9753  N  N     . LEU C  1  296 ? 33.339  -0.610  34.817  1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C N     1 
ATOM   9754  C  CA    . LEU C  1  296 ? 34.176  0.310   34.028  1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CA    1 
ATOM   9755  C  C     . LEU C  1  296 ? 33.632  1.745   34.225  1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C C     1 
ATOM   9756  O  O     . LEU C  1  296 ? 34.416  2.681   34.433  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C O     1 
ATOM   9757  C  CB    . LEU C  1  296 ? 34.105  -0.029  32.542  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CB    1 
ATOM   9758  C  CG    . LEU C  1  296 ? 34.878  0.874   31.565  1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CG    1 
ATOM   9759  C  CD1   . LEU C  1  296 ? 36.383  0.915   31.866  1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CD1   1 
ATOM   9760  C  CD2   . LEU C  1  296 ? 34.625  0.378   30.156  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CD2   1 
ATOM   9761  N  N     . GLU C  1  297 ? 32.304  1.898   34.189  1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 297  GLU C N     1 
ATOM   9762  C  CA    . GLU C  1  297 ? 31.706  3.208   34.441  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 297  GLU C CA    1 
ATOM   9763  C  C     . GLU C  1  297 ? 32.322  3.925   35.632  1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 297  GLU C C     1 
ATOM   9764  O  O     . GLU C  1  297 ? 32.508  5.146   35.592  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 297  GLU C O     1 
ATOM   9765  C  CB    . GLU C  1  297 ? 30.222  3.070   34.740  1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 297  GLU C CB    1 
ATOM   9766  C  CG    . GLU C  1  297 ? 29.587  4.417   34.948  1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 297  GLU C CG    1 
ATOM   9767  C  CD    . GLU C  1  297 ? 29.184  4.974   33.606  1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 297  GLU C CD    1 
ATOM   9768  O  OE1   . GLU C  1  297 ? 29.562  4.353   32.561  1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 297  GLU C OE1   1 
ATOM   9769  O  OE2   . GLU C  1  297 ? 28.477  5.992   33.592  1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 297  GLU C OE2   1 
ATOM   9770  N  N     . VAL C  1  298 ? 32.601  3.204   36.705  1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 298  VAL C N     1 
ATOM   9771  C  CA    . VAL C  1  298 ? 32.987  3.906   37.962  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 298  VAL C CA    1 
ATOM   9772  C  C     . VAL C  1  298 ? 34.508  3.817   38.212  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 298  VAL C C     1 
ATOM   9773  O  O     . VAL C  1  298 ? 35.040  4.396   39.208  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 298  VAL C O     1 
ATOM   9774  C  CB    . VAL C  1  298 ? 32.195  3.437   39.221  1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 298  VAL C CB    1 
ATOM   9775  C  CG1   . VAL C  1  298 ? 30.720  3.835   39.120  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 298  VAL C CG1   1 
ATOM   9776  C  CG2   . VAL C  1  298 ? 32.284  1.914   39.309  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 298  VAL C CG2   1 
ATOM   9777  N  N     . SER C  1  299 ? 35.183  3.097   37.313  1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 299  SER C N     1 
ATOM   9778  C  CA    . SER C  1  299 ? 36.637  2.887   37.455  1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 299  SER C CA    1 
ATOM   9779  C  C     . SER C  1  299 ? 37.518  3.860   36.612  1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 299  SER C C     1 
ATOM   9780  O  O     . SER C  1  299 ? 37.097  4.405   35.593  1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 299  SER C O     1 
ATOM   9781  C  CB    . SER C  1  299 ? 36.962  1.448   37.060  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 299  SER C CB    1 
ATOM   9782  O  OG    . SER C  1  299 ? 36.355  0.584   37.982  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 299  SER C OG    1 
ATOM   9783  N  N     . ASP C  1  300 ? 38.751  4.092   37.062  1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 300  ASP C N     1 
ATOM   9784  C  CA    . ASP C  1  300 ? 39.655  4.805   36.177  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 300  ASP C CA    1 
ATOM   9785  C  C     . ASP C  1  300 ? 40.119  3.920   35.021  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 300  ASP C C     1 
ATOM   9786  O  O     . ASP C  1  300 ? 40.427  4.399   33.958  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 300  ASP C O     1 
ATOM   9787  C  CB    . ASP C  1  300 ? 40.806  5.401   36.954  1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 300  ASP C CB    1 
ATOM   9788  C  CG    . ASP C  1  300 ? 40.310  6.421   37.938  1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 300  ASP C CG    1 
ATOM   9789  O  OD1   . ASP C  1  300 ? 39.662  7.347   37.437  1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 300  ASP C OD1   1 
ATOM   9790  O  OD2   . ASP C  1  300 ? 40.541  6.261   39.165  1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 300  ASP C OD2   1 
ATOM   9791  N  N     . GLY C  1  301 ? 40.134  2.624   35.253  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 301  GLY C N     1 
ATOM   9792  C  CA    . GLY C  1  301 ? 40.456  1.699   34.194  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 301  GLY C CA    1 
ATOM   9793  C  C     . GLY C  1  301 ? 40.339  0.255   34.743  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 301  GLY C C     1 
ATOM   9794  O  O     . GLY C  1  301 ? 39.695  -0.005  35.783  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 301  GLY C O     1 
ATOM   9795  N  N     . ILE C  1  302 ? 40.904  -0.659  34.004  1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 302  ILE C N     1 
ATOM   9796  C  CA    . ILE C  1  302 ? 40.670  -2.131  34.174  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 302  ILE C CA    1 
ATOM   9797  C  C     . ILE C  1  302 ? 41.972  -2.937  34.012  1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 302  ILE C C     1 
ATOM   9798  O  O     . ILE C  1  302 ? 42.826  -2.600  33.173  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 302  ILE C O     1 
ATOM   9799  C  CB    . ILE C  1  302 ? 39.706  -2.643  33.057  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 302  ILE C CB    1 
ATOM   9800  C  CG1   . ILE C  1  302 ? 38.301  -2.014  33.177  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 302  ILE C CG1   1 
ATOM   9801  C  CG2   . ILE C  1  302 ? 39.696  -4.194  32.902  1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 302  ILE C CG2   1 
ATOM   9802  C  CD1   . ILE C  1  302 ? 37.522  -2.536  34.370  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 302  ILE C CD1   1 
ATOM   9803  N  N     . MET C  1  303 ? 42.123  -4.010  34.818  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 303  MET C N     1 
ATOM   9804  C  CA    . MET C  1  303 ? 43.135  -5.046  34.617  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 303  MET C CA    1 
ATOM   9805  C  C     . MET C  1  303 ? 42.433  -6.367  34.250  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 303  MET C C     1 
ATOM   9806  O  O     . MET C  1  303 ? 41.481  -6.804  34.940  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 303  MET C O     1 
ATOM   9807  C  CB    . MET C  1  303 ? 43.996  -5.265  35.890  1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 303  MET C CB    1 
ATOM   9808  C  CG    . MET C  1  303 ? 45.119  -6.311  35.574  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 303  MET C CG    1 
ATOM   9809  S  SD    . MET C  1  303 ? 45.861  -6.995  37.050  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 303  MET C SD    1 
ATOM   9810  C  CE    . MET C  1  303 ? 46.774  -5.618  37.704  1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 303  MET C CE    1 
ATOM   9811  N  N     . VAL C  1  304 ? 42.817  -6.911  33.106  1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 304  VAL C N     1 
ATOM   9812  C  CA    . VAL C  1  304 ? 42.465  -8.296  32.763  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 304  VAL C CA    1 
ATOM   9813  C  C     . VAL C  1  304 ? 43.330  -9.235  33.580  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 304  VAL C C     1 
ATOM   9814  O  O     . VAL C  1  304 ? 44.475  -9.483  33.231  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 304  VAL C O     1 
ATOM   9815  C  CB    . VAL C  1  304 ? 42.547  -8.557  31.234  1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 304  VAL C CB    1 
ATOM   9816  C  CG1   . VAL C  1  304 ? 41.967  -9.959  30.909  1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 304  VAL C CG1   1 
ATOM   9817  C  CG2   . VAL C  1  304 ? 41.778  -7.473  30.519  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 304  VAL C CG2   1 
ATOM   9818  N  N     . ALA C  1  305 ? 42.803  -9.700  34.743  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 305  ALA C N     1 
ATOM   9819  C  CA    . ALA C  1  305 ? 43.626  -10.423 35.712  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 305  ALA C CA    1 
ATOM   9820  C  C     . ALA C  1  305 ? 43.478  -11.871 35.312  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 305  ALA C C     1 
ATOM   9821  O  O     . ALA C  1  305 ? 42.684  -12.639 35.853  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 305  ALA C O     1 
ATOM   9822  C  CB    . ALA C  1  305 ? 43.143  -10.171 37.202  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 305  ALA C CB    1 
ATOM   9823  N  N     . ARG C  1  306 ? 44.292  -12.265 34.345  1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 306  ARG C N     1 
ATOM   9824  C  CA    . ARG C  1  306 ? 44.125  -13.571 33.736  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 306  ARG C CA    1 
ATOM   9825  C  C     . ARG C  1  306 ? 44.432  -14.811 34.561  1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 306  ARG C C     1 
ATOM   9826  O  O     . ARG C  1  306 ? 43.926  -15.883 34.242  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 306  ARG C O     1 
ATOM   9827  C  CB    . ARG C  1  306 ? 44.949  -13.660 32.423  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 306  ARG C CB    1 
ATOM   9828  C  CG    . ARG C  1  306 ? 44.580  -12.509 31.432  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 306  ARG C CG    1 
ATOM   9829  C  CD    . ARG C  1  306 ? 45.195  -12.756 30.030  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 306  ARG C CD    1 
ATOM   9830  N  NE    . ARG C  1  306 ? 46.684  -12.861 30.124  1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 306  ARG C NE    1 
ATOM   9831  C  CZ    . ARG C  1  306 ? 47.517  -13.055 29.064  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 306  ARG C CZ    1 
ATOM   9832  N  NH1   . ARG C  1  306 ? 47.042  -13.053 27.783  1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 306  ARG C NH1   1 
ATOM   9833  N  NH2   . ARG C  1  306 ? 48.840  -13.242 29.269  1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 306  ARG C NH2   1 
ATOM   9834  N  N     . GLY C  1  307 ? 45.258  -14.701 35.572  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 307  GLY C N     1 
ATOM   9835  C  CA    . GLY C  1  307 ? 45.578  -15.843 36.411  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 307  GLY C CA    1 
ATOM   9836  C  C     . GLY C  1  307 ? 44.249  -16.292 37.077  1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 307  GLY C C     1 
ATOM   9837  O  O     . GLY C  1  307 ? 43.775  -17.419 36.786  1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 307  GLY C O     1 
ATOM   9838  N  N     . ASP C  1  308 ? 43.657  -15.484 37.956  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 308  ASP C N     1 
ATOM   9839  C  CA    . ASP C  1  308 ? 42.390  -15.965 38.570  1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 308  ASP C CA    1 
ATOM   9840  C  C     . ASP C  1  308 ? 41.326  -16.138 37.511  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 308  ASP C C     1 
ATOM   9841  O  O     . ASP C  1  308 ? 40.515  -17.060 37.585  1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 308  ASP C O     1 
ATOM   9842  C  CB    . ASP C  1  308 ? 41.874  -15.031 39.681  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 308  ASP C CB    1 
ATOM   9843  C  CG    . ASP C  1  308 ? 42.640  -15.265 40.975  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 308  ASP C CG    1 
ATOM   9844  O  OD1   . ASP C  1  308 ? 42.439  -16.376 41.518  1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 308  ASP C OD1   1 
ATOM   9845  O  OD2   . ASP C  1  308 ? 43.388  -14.360 41.470  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 308  ASP C OD2   1 
ATOM   9846  N  N     . LEU C  1  309 ? 41.252  -15.196 36.575  1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 309  LEU C N     1 
ATOM   9847  C  CA    . LEU C  1  309 ? 40.164  -15.306 35.557  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 309  LEU C CA    1 
ATOM   9848  C  C     . LEU C  1  309 ? 40.206  -16.692 34.900  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 309  LEU C C     1 
ATOM   9849  O  O     . LEU C  1  309 ? 39.153  -17.304 34.663  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 309  LEU C O     1 
ATOM   9850  C  CB    . LEU C  1  309 ? 40.269  -14.172 34.506  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 309  LEU C CB    1 
ATOM   9851  C  CG    . LEU C  1  309 ? 39.103  -14.054 33.471  1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 309  LEU C CG    1 
ATOM   9852  C  CD1   . LEU C  1  309 ? 37.782  -13.865 34.273  1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 309  LEU C CD1   1 
ATOM   9853  C  CD2   . LEU C  1  309 ? 39.353  -12.798 32.672  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 309  LEU C CD2   1 
ATOM   9854  N  N     . GLY C  1  310 ? 41.414  -17.171 34.554  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 310  GLY C N     1 
ATOM   9855  C  CA    . GLY C  1  310 ? 41.463  -18.431 33.885  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 310  GLY C CA    1 
ATOM   9856  C  C     . GLY C  1  310 ? 41.295  -19.659 34.748  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 310  GLY C C     1 
ATOM   9857  O  O     . GLY C  1  310 ? 41.471  -20.776 34.228  1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 310  GLY C O     1 
ATOM   9858  N  N     . ILE C  1  311 ? 41.057  -19.495 36.058  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 311  ILE C N     1 
ATOM   9859  C  CA    . ILE C  1  311 ? 40.647  -20.650 36.882  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 311  ILE C CA    1 
ATOM   9860  C  C     . ILE C  1  311 ? 39.146  -20.525 37.102  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 311  ILE C C     1 
ATOM   9861  O  O     . ILE C  1  311 ? 38.417  -21.544 37.162  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 311  ILE C O     1 
ATOM   9862  C  CB    . ILE C  1  311 ? 41.399  -20.630 38.235  1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 311  ILE C CB    1 
ATOM   9863  C  CG1   . ILE C  1  311 ? 42.916  -20.702 37.991  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 311  ILE C CG1   1 
ATOM   9864  C  CG2   . ILE C  1  311 ? 40.953  -21.775 39.142  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 311  ILE C CG2   1 
ATOM   9865  C  CD1   . ILE C  1  311 ? 43.674  -20.094 39.188  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 311  ILE C CD1   1 
ATOM   9866  N  N     . GLU C  1  312 ? 38.693  -19.272 37.247  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 312  GLU C N     1 
ATOM   9867  C  CA    . GLU C  1  312 ? 37.285  -18.947 37.598  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 312  GLU C CA    1 
ATOM   9868  C  C     . GLU C  1  312 ? 36.339  -19.167 36.385  1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 312  GLU C C     1 
ATOM   9869  O  O     . GLU C  1  312 ? 35.204  -19.562 36.533  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 312  GLU C O     1 
ATOM   9870  C  CB    . GLU C  1  312 ? 37.208  -17.526 38.111  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 312  GLU C CB    1 
ATOM   9871  C  CG    . GLU C  1  312 ? 37.873  -17.223 39.491  1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 312  GLU C CG    1 
ATOM   9872  C  CD    . GLU C  1  312 ? 37.114  -17.726 40.688  1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 312  GLU C CD    1 
ATOM   9873  O  OE1   . GLU C  1  312 ? 37.794  -18.163 41.674  1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 312  GLU C OE1   1 
ATOM   9874  O  OE2   . GLU C  1  312 ? 35.862  -17.734 40.707  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 312  GLU C OE2   1 
ATOM   9875  N  N     . ILE C  1  313 ? 36.873  -19.022 35.152  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 313  ILE C N     1 
ATOM   9876  C  CA    . ILE C  1  313 ? 36.095  -19.400 33.949  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 313  ILE C CA    1 
ATOM   9877  C  C     . ILE C  1  313 ? 37.030  -20.366 33.132  1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 313  ILE C C     1 
ATOM   9878  O  O     . ILE C  1  313 ? 38.181  -20.457 33.450  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 313  ILE C O     1 
ATOM   9879  C  CB    . ILE C  1  313 ? 35.700  -18.118 33.137  1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 313  ILE C CB    1 
ATOM   9880  C  CG1   . ILE C  1  313 ? 36.898  -17.479 32.482  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 313  ILE C CG1   1 
ATOM   9881  C  CG2   . ILE C  1  313 ? 35.038  -17.031 34.021  1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 313  ILE C CG2   1 
ATOM   9882  C  CD1   . ILE C  1  313 ? 36.521  -16.455 31.380  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 313  ILE C CD1   1 
ATOM   9883  N  N     . PRO C  1  314 ? 36.488  -21.100 32.146  1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 314  PRO C N     1 
ATOM   9884  C  CA    . PRO C  1  314 ? 37.248  -22.121 31.452  1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 314  PRO C CA    1 
ATOM   9885  C  C     . PRO C  1  314 ? 38.442  -21.380 30.833  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 314  PRO C C     1 
ATOM   9886  O  O     . PRO C  1  314 ? 38.282  -20.260 30.379  1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 314  PRO C O     1 
ATOM   9887  C  CB    . PRO C  1  314 ? 36.270  -22.598 30.344  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 314  PRO C CB    1 
ATOM   9888  C  CG    . PRO C  1  314 ? 34.918  -22.420 30.979  1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 314  PRO C CG    1 
ATOM   9889  C  CD    . PRO C  1  314 ? 35.026  -21.171 31.853  1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 314  PRO C CD    1 
ATOM   9890  N  N     . ALA C  1  315 ? 39.618  -21.999 30.835  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C N     1 
ATOM   9891  C  CA    . ALA C  1  315 ? 40.839  -21.375 30.410  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C CA    1 
ATOM   9892  C  C     . ALA C  1  315 ? 40.744  -21.003 28.936  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C C     1 
ATOM   9893  O  O     . ALA C  1  315 ? 41.303  -19.966 28.541  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C O     1 
ATOM   9894  C  CB    . ALA C  1  315 ? 42.025  -22.351 30.646  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C CB    1 
ATOM   9895  N  N     . GLU C  1  316 ? 39.964  -21.790 28.178  1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 316  GLU C N     1 
ATOM   9896  C  CA    . GLU C  1  316 ? 39.762  -21.541 26.738  1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 316  GLU C CA    1 
ATOM   9897  C  C     . GLU C  1  316 ? 38.856  -20.334 26.400  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 316  GLU C C     1 
ATOM   9898  O  O     . GLU C  1  316 ? 38.791  -19.953 25.268  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 316  GLU C O     1 
ATOM   9899  C  CB    . GLU C  1  316 ? 39.311  -22.791 25.976  1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 316  GLU C CB    1 
ATOM   9900  C  CG    . GLU C  1  316 ? 37.883  -23.284 26.323  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 316  GLU C CG    1 
ATOM   9901  C  CD    . GLU C  1  316 ? 37.784  -24.172 27.595  1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 316  GLU C CD    1 
ATOM   9902  O  OE1   . GLU C  1  316 ? 36.786  -24.910 27.733  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 316  GLU C OE1   1 
ATOM   9903  O  OE2   . GLU C  1  316 ? 38.639  -24.157 28.491  1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 316  GLU C OE2   1 
ATOM   9904  N  N     . LYS C  1  317 ? 38.201  -19.736 27.380  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 317  LYS C N     1 
ATOM   9905  C  CA    . LYS C  1  317 ? 37.367  -18.557 27.166  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 317  LYS C CA    1 
ATOM   9906  C  C     . LYS C  1  317 ? 38.113  -17.252 27.580  1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 317  LYS C C     1 
ATOM   9907  O  O     . LYS C  1  317 ? 37.616  -16.169 27.378  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 317  LYS C O     1 
ATOM   9908  C  CB    . LYS C  1  317 ? 36.072  -18.620 28.066  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 317  LYS C CB    1 
ATOM   9909  C  CG    . LYS C  1  317 ? 35.145  -19.778 27.577  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 317  LYS C CG    1 
ATOM   9910  C  CD    . LYS C  1  317 ? 33.833  -19.707 28.368  1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 317  LYS C CD    1 
ATOM   9911  C  CE    . LYS C  1  317 ? 32.891  -20.887 28.060  1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 317  LYS C CE    1 
ATOM   9912  N  NZ    . LYS C  1  317 ? 32.215  -20.717 26.764  1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 317  LYS C NZ    1 
ATOM   9913  N  N     . VAL C  1  318 ? 39.272  -17.366 28.230  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 318  VAL C N     1 
ATOM   9914  C  CA    . VAL C  1  318 ? 39.886  -16.129 28.659  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 318  VAL C CA    1 
ATOM   9915  C  C     . VAL C  1  318 ? 40.158  -15.097 27.512  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 318  VAL C C     1 
ATOM   9916  O  O     . VAL C  1  318 ? 39.977  -13.869 27.705  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 318  VAL C O     1 
ATOM   9917  C  CB    . VAL C  1  318 ? 41.181  -16.394 29.493  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 318  VAL C CB    1 
ATOM   9918  C  CG1   . VAL C  1  318 ? 41.885  -15.057 29.885  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 318  VAL C CG1   1 
ATOM   9919  C  CG2   . VAL C  1  318 ? 40.798  -17.154 30.783  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 318  VAL C CG2   1 
ATOM   9920  N  N     . PHE C  1  319 ? 40.647  -15.558 26.352  1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 319  PHE C N     1 
ATOM   9921  C  CA    . PHE C  1  319 ? 40.965  -14.585 25.283  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 319  PHE C CA    1 
ATOM   9922  C  C     . PHE C  1  319 ? 39.677  -13.814 24.869  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 319  PHE C C     1 
ATOM   9923  O  O     . PHE C  1  319 ? 39.770  -12.672 24.394  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 319  PHE C O     1 
ATOM   9924  C  CB    . PHE C  1  319 ? 41.504  -15.340 24.061  1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 319  PHE C CB    1 
ATOM   9925  C  CG    . PHE C  1  319 ? 40.466  -16.096 23.282  1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 319  PHE C CG    1 
ATOM   9926  C  CD1   . PHE C  1  319 ? 40.118  -17.445 23.636  1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 319  PHE C CD1   1 
ATOM   9927  C  CD2   . PHE C  1  319 ? 39.869  -15.548 22.106  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 319  PHE C CD2   1 
ATOM   9928  C  CE1   . PHE C  1  319 ? 39.150  -18.141 22.922  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 319  PHE C CE1   1 
ATOM   9929  C  CE2   . PHE C  1  319 ? 38.956  -16.319 21.343  1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 319  PHE C CE2   1 
ATOM   9930  C  CZ    . PHE C  1  319 ? 38.592  -17.612 21.734  1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 319  PHE C CZ    1 
ATOM   9931  N  N     . LEU C  1  320 ? 38.482  -14.475 24.926  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 320  LEU C N     1 
ATOM   9932  C  CA    . LEU C  1  320 ? 37.214  -13.755 24.632  1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 320  LEU C CA    1 
ATOM   9933  C  C     . LEU C  1  320 ? 36.989  -12.579 25.631  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 320  LEU C C     1 
ATOM   9934  O  O     . LEU C  1  320 ? 36.668  -11.406 25.240  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 320  LEU C O     1 
ATOM   9935  C  CB    . LEU C  1  320 ? 36.033  -14.713 24.722  1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 320  LEU C CB    1 
ATOM   9936  C  CG    . LEU C  1  320 ? 36.005  -15.904 23.770  1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 320  LEU C CG    1 
ATOM   9937  C  CD1   . LEU C  1  320 ? 34.896  -16.915 24.237  1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 320  LEU C CD1   1 
ATOM   9938  C  CD2   . LEU C  1  320 ? 35.659  -15.400 22.327  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 320  LEU C CD2   1 
ATOM   9939  N  N     . ALA C  1  321 ? 37.126  -12.864 26.940  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 321  ALA C N     1 
ATOM   9940  C  CA    . ALA C  1  321 ? 36.974  -11.847 27.998  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 321  ALA C CA    1 
ATOM   9941  C  C     . ALA C  1  321 ? 38.045  -10.730 27.802  1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 321  ALA C C     1 
ATOM   9942  O  O     . ALA C  1  321 ? 37.715  -9.524  27.854  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 321  ALA C O     1 
ATOM   9943  C  CB    . ALA C  1  321 ? 37.143  -12.458 29.427  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 321  ALA C CB    1 
ATOM   9944  N  N     . GLN C  1  322 ? 39.269  -11.153 27.492  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 322  GLN C N     1 
ATOM   9945  C  CA    . GLN C  1  322 ? 40.354  -10.223 27.306  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 322  GLN C CA    1 
ATOM   9946  C  C     . GLN C  1  322 ? 39.998  -9.305  26.169  1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 322  GLN C C     1 
ATOM   9947  O  O     . GLN C  1  322 ? 40.112  -8.085  26.335  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 322  GLN C O     1 
ATOM   9948  C  CB    . GLN C  1  322 ? 41.716  -10.914 26.970  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 322  GLN C CB    1 
ATOM   9949  C  CG    . GLN C  1  322 ? 42.851  -9.895  26.629  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 322  GLN C CG    1 
ATOM   9950  C  CD    . GLN C  1  322 ? 44.152  -10.621 26.446  1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 322  GLN C CD    1 
ATOM   9951  O  OE1   . GLN C  1  322 ? 44.417  -11.579 27.219  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 322  GLN C OE1   1 
ATOM   9952  N  NE2   . GLN C  1  322 ? 44.972  -10.231 25.411  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 322  GLN C NE2   1 
ATOM   9953  N  N     . LYS C  1  323 ? 39.703  -9.874  24.992  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 323  LYS C N     1 
ATOM   9954  C  CA    . LYS C  1  323 ? 39.501  -9.023  23.819  1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 323  LYS C CA    1 
ATOM   9955  C  C     . LYS C  1  323 ? 38.282  -8.065  23.970  1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 323  LYS C C     1 
ATOM   9956  O  O     . LYS C  1  323 ? 38.315  -6.905  23.494  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 323  LYS C O     1 
ATOM   9957  C  CB    . LYS C  1  323 ? 39.415  -9.865  22.540  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 323  LYS C CB    1 
ATOM   9958  C  CG    . LYS C  1  323 ? 40.799  -10.449 22.197  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 323  LYS C CG    1 
ATOM   9959  C  CD    . LYS C  1  323 ? 40.591  -11.609 21.165  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 323  LYS C CD    1 
ATOM   9960  C  CE    . LYS C  1  323 ? 41.955  -12.238 20.784  1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 323  LYS C CE    1 
ATOM   9961  N  NZ    . LYS C  1  323 ? 42.808  -11.372 19.930  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 323  LYS C NZ    1 
ATOM   9962  N  N     . MET C  1  324 ? 37.190  -8.587  24.559  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 324  MET C N     1 
ATOM   9963  C  CA    . MET C  1  324 ? 35.961  -7.789  24.838  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 324  MET C CA    1 
ATOM   9964  C  C     . MET C  1  324 ? 36.322  -6.681  25.782  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 324  MET C C     1 
ATOM   9965  O  O     . MET C  1  324 ? 35.935  -5.523  25.561  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 324  MET C O     1 
ATOM   9966  C  CB    . MET C  1  324 ? 34.834  -8.694  25.409  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 324  MET C CB    1 
ATOM   9967  C  CG    . MET C  1  324 ? 33.521  -7.959  25.788  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 324  MET C CG    1 
ATOM   9968  S  SD    . MET C  1  324 ? 33.682  -7.183  27.411  1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 324  MET C SD    1 
ATOM   9969  C  CE    . MET C  1  324 ? 33.543  -8.611  28.486  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 324  MET C CE    1 
ATOM   9970  N  N     . MET C  1  325 ? 36.990  -6.979  26.884  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 325  MET C N     1 
ATOM   9971  C  CA    . MET C  1  325 ? 37.220  -5.878  27.880  1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 325  MET C CA    1 
ATOM   9972  C  C     . MET C  1  325 ? 38.187  -4.827  27.334  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 325  MET C C     1 
ATOM   9973  O  O     . MET C  1  325 ? 38.004  -3.663  27.563  1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 325  MET C O     1 
ATOM   9974  C  CB    . MET C  1  325 ? 37.794  -6.400  29.224  1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 325  MET C CB    1 
ATOM   9975  C  CG    . MET C  1  325 ? 36.705  -7.250  29.902  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 325  MET C CG    1 
ATOM   9976  S  SD    . MET C  1  325 ? 37.227  -7.701  31.592  1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 325  MET C SD    1 
ATOM   9977  C  CE    . MET C  1  325 ? 38.140  -9.257  31.378  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 325  MET C CE    1 
ATOM   9978  N  N     . ILE C  1  326 ? 39.205  -5.257  26.594  1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 326  ILE C N     1 
ATOM   9979  C  CA    . ILE C  1  326 ? 40.083  -4.266  25.891  1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 326  ILE C CA    1 
ATOM   9980  C  C     . ILE C  1  326 ? 39.324  -3.380  24.910  1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 326  ILE C C     1 
ATOM   9981  O  O     . ILE C  1  326 ? 39.455  -2.165  25.016  1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 326  ILE C O     1 
ATOM   9982  C  CB    . ILE C  1  326 ? 41.351  -4.956  25.269  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 326  ILE C CB    1 
ATOM   9983  C  CG1   . ILE C  1  326 ? 42.188  -5.534  26.463  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 326  ILE C CG1   1 
ATOM   9984  C  CG2   . ILE C  1  326 ? 42.191  -3.931  24.530  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 326  ILE C CG2   1 
ATOM   9985  C  CD1   . ILE C  1  326 ? 43.342  -6.427  25.986  1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 326  ILE C CD1   1 
ATOM   9986  N  N     . GLY C  1  327 ? 38.474  -3.970  24.043  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 327  GLY C N     1 
ATOM   9987  C  CA    . GLY C  1  327 ? 37.664  -3.266  23.134  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 327  GLY C CA    1 
ATOM   9988  C  C     . GLY C  1  327 ? 36.792  -2.271  23.898  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 327  GLY C C     1 
ATOM   9989  O  O     . GLY C  1  327 ? 36.741  -1.106  23.538  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 327  GLY C O     1 
ATOM   9990  N  N     . ARG C  1  328 ? 36.140  -2.728  24.959  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 328  ARG C N     1 
ATOM   9991  C  CA    . ARG C  1  328 ? 35.211  -1.767  25.674  1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 328  ARG C CA    1 
ATOM   9992  C  C     . ARG C  1  328 ? 35.971  -0.635  26.342  1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 328  ARG C C     1 
ATOM   9993  O  O     . ARG C  1  328 ? 35.491  0.529   26.362  1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 328  ARG C O     1 
ATOM   9994  C  CB    . ARG C  1  328 ? 34.281  -2.492  26.633  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 328  ARG C CB    1 
ATOM   9995  C  CG    . ARG C  1  328 ? 33.321  -3.424  25.918  1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 328  ARG C CG    1 
ATOM   9996  C  CD    . ARG C  1  328 ? 32.225  -3.842  26.850  1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 328  ARG C CD    1 
ATOM   9997  N  NE    . ARG C  1  328 ? 31.465  -4.957  26.281  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 328  ARG C NE    1 
ATOM   9998  C  CZ    . ARG C  1  328 ? 30.603  -5.698  26.975  1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 328  ARG C CZ    1 
ATOM   9999  N  NH1   . ARG C  1  328 ? 30.267  -5.379  28.231  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 328  ARG C NH1   1 
ATOM   10000 N  NH2   . ARG C  1  328 ? 30.032  -6.749  26.406  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 328  ARG C NH2   1 
ATOM   10001 N  N     . CYS C  1  329 ? 37.154  -0.955  26.850  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 329  CYS C N     1 
ATOM   10002 C  CA    . CYS C  1  329 ? 37.995  0.092   27.469  1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 329  CYS C CA    1 
ATOM   10003 C  C     . CYS C  1  329 ? 38.522  1.093   26.422  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 329  CYS C C     1 
ATOM   10004 O  O     . CYS C  1  329 ? 38.479  2.283   26.661  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 329  CYS C O     1 
ATOM   10005 C  CB    . CYS C  1  329 ? 39.161  -0.514  28.203  1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 329  CYS C CB    1 
ATOM   10006 S  SG    . CYS C  1  329 ? 38.728  -1.275  29.780  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 329  CYS C SG    1 
ATOM   10007 N  N     . ASN C  1  330 ? 38.992  0.607   25.253  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 330  ASN C N     1 
ATOM   10008 C  CA    . ASN C  1  330 ? 39.289  1.493   24.107  1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 330  ASN C CA    1 
ATOM   10009 C  C     . ASN C  1  330 ? 38.150  2.426   23.775  1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 330  ASN C C     1 
ATOM   10010 O  O     . ASN C  1  330 ? 38.316  3.626   23.655  1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 330  ASN C O     1 
ATOM   10011 C  CB    . ASN C  1  330 ? 39.662  0.643   22.872  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 330  ASN C CB    1 
ATOM   10012 C  CG    . ASN C  1  330 ? 41.021  -0.074  23.017  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 330  ASN C CG    1 
ATOM   10013 O  OD1   . ASN C  1  330 ? 41.399  -0.754  22.082  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 330  ASN C OD1   1 
ATOM   10014 N  ND2   . ASN C  1  330 ? 41.736  0.028   24.169  1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 330  ASN C ND2   1 
ATOM   10015 N  N     . LEU C  1  331 ? 36.971  1.870   23.627  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 331  LEU C N     1 
ATOM   10016 C  CA    . LEU C  1  331 ? 35.785  2.658   23.341  1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 331  LEU C CA    1 
ATOM   10017 C  C     . LEU C  1  331 ? 35.512  3.741   24.393  1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 331  LEU C C     1 
ATOM   10018 O  O     . LEU C  1  331 ? 35.221  4.899   24.054  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 331  LEU C O     1 
ATOM   10019 C  CB    . LEU C  1  331 ? 34.608  1.694   23.245  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 331  LEU C CB    1 
ATOM   10020 C  CG    . LEU C  1  331 ? 34.207  1.188   21.888  1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 331  LEU C CG    1 
ATOM   10021 C  CD1   . LEU C  1  331 ? 32.719  0.835   21.923  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 331  LEU C CD1   1 
ATOM   10022 C  CD2   . LEU C  1  331 ? 34.366  2.330   20.883  1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 331  LEU C CD2   1 
ATOM   10023 N  N     . ALA C  1  332 ? 35.655  3.392   25.669  1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 332  ALA C N     1 
ATOM   10024 C  CA    . ALA C  1  332 ? 35.379  4.302   26.762  1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 332  ALA C CA    1 
ATOM   10025 C  C     . ALA C  1  332 ? 36.554  5.318   26.941  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 332  ALA C C     1 
ATOM   10026 O  O     . ALA C  1  332 ? 36.410  6.268   27.694  1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 332  ALA C O     1 
ATOM   10027 C  CB    . ALA C  1  332 ? 35.167  3.487   28.054  1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 332  ALA C CB    1 
ATOM   10028 N  N     . GLY C  1  333 ? 37.709  5.072   26.312  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 333  GLY C N     1 
ATOM   10029 C  CA    . GLY C  1  333 ? 38.913  5.917   26.487  1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 333  GLY C CA    1 
ATOM   10030 C  C     . GLY C  1  333 ? 39.512  5.778   27.889  1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 333  GLY C C     1 
ATOM   10031 O  O     . GLY C  1  333 ? 40.130  6.744   28.422  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 333  GLY C O     1 
ATOM   10032 N  N     . LYS C  1  334 ? 39.393  4.580   28.477  1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 334  LYS C N     1 
ATOM   10033 C  CA    . LYS C  1  334 ? 40.029  4.330   29.780  1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 334  LYS C CA    1 
ATOM   10034 C  C     . LYS C  1  334 ? 41.123  3.279   29.690  1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 334  LYS C C     1 
ATOM   10035 O  O     . LYS C  1  334 ? 40.983  2.299   28.932  1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 334  LYS C O     1 
ATOM   10036 C  CB    . LYS C  1  334 ? 38.943  3.948   30.794  1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 334  LYS C CB    1 
ATOM   10037 C  CG    . LYS C  1  334 ? 38.030  5.112   31.167  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 334  LYS C CG    1 
ATOM   10038 C  CD    . LYS C  1  334 ? 37.025  4.710   32.248  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 334  LYS C CD    1 
ATOM   10039 C  CE    . LYS C  1  334 ? 36.324  5.907   32.968  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 334  LYS C CE    1 
ATOM   10040 N  NZ    . LYS C  1  334 ? 35.087  5.450   33.654  1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 334  LYS C NZ    1 
ATOM   10041 N  N     . PRO C  1  335 ? 42.224  3.433   30.465  1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 335  PRO C N     1 
ATOM   10042 C  CA    . PRO C  1  335 ? 43.337  2.507   30.383  1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 335  PRO C CA    1 
ATOM   10043 C  C     . PRO C  1  335 ? 42.902  1.060   30.705  1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 335  PRO C C     1 
ATOM   10044 O  O     . PRO C  1  335 ? 42.082  0.819   31.690  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 335  PRO C O     1 
ATOM   10045 C  CB    . PRO C  1  335 ? 44.249  2.921   31.565  1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 335  PRO C CB    1 
ATOM   10046 C  CG    . PRO C  1  335 ? 43.760  4.202   32.021  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 335  PRO C CG    1 
ATOM   10047 C  CD    . PRO C  1  335 ? 42.510  4.576   31.339  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 335  PRO C CD    1 
ATOM   10048 N  N     . VAL C  1  336 ? 43.504  0.137   29.983  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 336  VAL C N     1 
ATOM   10049 C  CA    . VAL C  1  336 ? 43.357  -1.269  30.268  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 336  VAL C CA    1 
ATOM   10050 C  C     . VAL C  1  336 ? 44.715  -2.008  30.321  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 336  VAL C C     1 
ATOM   10051 O  O     . VAL C  1  336 ? 45.573  -1.835  29.415  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 336  VAL C O     1 
ATOM   10052 C  CB    . VAL C  1  336 ? 42.352  -1.901  29.356  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 336  VAL C CB    1 
ATOM   10053 C  CG1   . VAL C  1  336 ? 42.784  -1.781  27.847  1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 336  VAL C CG1   1 
ATOM   10054 C  CG2   . VAL C  1  336 ? 42.173  -3.394  29.755  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 336  VAL C CG2   1 
ATOM   10055 N  N     . VAL C  1  337 ? 44.882  -2.862  31.337  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 337  VAL C N     1 
ATOM   10056 C  CA    . VAL C  1  337 ? 46.115  -3.632  31.579  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 337  VAL C CA    1 
ATOM   10057 C  C     . VAL C  1  337 ? 45.917  -5.081  31.259  1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 337  VAL C C     1 
ATOM   10058 O  O     . VAL C  1  337 ? 44.884  -5.675  31.637  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 337  VAL C O     1 
ATOM   10059 C  CB    . VAL C  1  337 ? 46.515  -3.577  33.060  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 337  VAL C CB    1 
ATOM   10060 C  CG1   . VAL C  1  337 ? 47.784  -4.380  33.344  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 337  VAL C CG1   1 
ATOM   10061 C  CG2   . VAL C  1  337 ? 46.602  -2.106  33.523  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 337  VAL C CG2   1 
ATOM   10062 N  N     . CYS C  1  338 ? 46.815  -5.654  30.442  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 338  CYS C N     1 
ATOM   10063 C  CA    . CYS C  1  338 ? 46.788  -7.131  30.263  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 338  CYS C CA    1 
ATOM   10064 C  C     . CYS C  1  338 ? 47.839  -7.699  31.166  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 338  CYS C C     1 
ATOM   10065 O  O     . CYS C  1  338 ? 48.994  -7.253  31.133  1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 338  CYS C O     1 
ATOM   10066 C  CB    . CYS C  1  338 ? 47.111  -7.501  28.818  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 338  CYS C CB    1 
ATOM   10067 S  SG    . CYS C  1  338 ? 46.979  -9.340  28.574  1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 338  CYS C SG    1 
ATOM   10068 N  N     . ALA C  1  339 ? 47.490  -8.714  31.955  1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 339  ALA C N     1 
ATOM   10069 C  CA    . ALA C  1  339 ? 48.384  -9.211  32.977  1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 339  ALA C CA    1 
ATOM   10070 C  C     . ALA C  1  339 ? 48.446  -10.746 32.964  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 339  ALA C C     1 
ATOM   10071 O  O     . ALA C  1  339 ? 47.416  -11.417 32.637  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 339  ALA C O     1 
ATOM   10072 C  CB    . ALA C  1  339 ? 47.891  -8.784  34.390  1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 339  ALA C CB    1 
ATOM   10073 N  N     . THR C  1  340 ? 49.590  -11.266 33.427  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 340  THR C N     1 
ATOM   10074 C  CA    . THR C  1  340 ? 49.755  -12.607 34.010  1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 340  THR C CA    1 
ATOM   10075 C  C     . THR C  1  340 ? 50.217  -13.641 33.010  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 340  THR C C     1 
ATOM   10076 O  O     . THR C  1  340 ? 49.482  -13.935 32.040  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 340  THR C O     1 
ATOM   10077 C  CB    . THR C  1  340 ? 48.511  -13.155 34.843  1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 340  THR C CB    1 
ATOM   10078 O  OG1   . THR C  1  340 ? 48.185  -12.172 35.805  1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 340  THR C OG1   1 
ATOM   10079 C  CG2   . THR C  1  340 ? 48.923  -14.462 35.597  1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 340  THR C CG2   1 
ATOM   10080 N  N     . GLN C  1  341 ? 51.411  -14.186 33.279  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 341  GLN C N     1 
ATOM   10081 C  CA    . GLN C  1  341 ? 52.066  -15.275 32.518  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 341  GLN C CA    1 
ATOM   10082 C  C     . GLN C  1  341 ? 52.438  -14.854 31.052  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 341  GLN C C     1 
ATOM   10083 O  O     . GLN C  1  341 ? 52.682  -15.712 30.245  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 341  GLN C O     1 
ATOM   10084 C  CB    . GLN C  1  341 ? 51.239  -16.586 32.523  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 341  GLN C CB    1 
ATOM   10085 C  CG    . GLN C  1  341 ? 51.060  -17.179 33.938  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 341  GLN C CG    1 
ATOM   10086 C  CD    . GLN C  1  341 ? 50.382  -18.575 33.892  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 341  GLN C CD    1 
ATOM   10087 O  OE1   . GLN C  1  341 ? 49.493  -18.836 33.117  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 341  GLN C OE1   1 
ATOM   10088 N  NE2   . GLN C  1  341 ? 50.868  -19.470 34.703  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 341  GLN C NE2   1 
ATOM   10089 N  N     . MET C  1  342 ? 52.473  -13.558 30.756  1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 342  MET C N     1 
ATOM   10090 C  CA    . MET C  1  342 ? 52.879  -13.047 29.422  1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 342  MET C CA    1 
ATOM   10091 C  C     . MET C  1  342 ? 54.200  -13.625 28.955  1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 342  MET C C     1 
ATOM   10092 O  O     . MET C  1  342 ? 54.335  -13.980 27.728  1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 342  MET C O     1 
ATOM   10093 C  CB    . MET C  1  342 ? 52.900  -11.507 29.429  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 342  MET C CB    1 
ATOM   10094 C  CG    . MET C  1  342 ? 51.480  -11.028 29.829  1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 342  MET C CG    1 
ATOM   10095 S  SD    . MET C  1  342 ? 51.174  -9.347  29.262  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 342  MET C SD    1 
ATOM   10096 C  CE    . MET C  1  342 ? 50.686  -9.465  27.522  1.00 19.97  ? ? ? ? ? ? 342  MET C CE    1 
ATOM   10097 N  N     . LEU C  1  343 ? 55.196  -13.633 29.845  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 343  LEU C N     1 
ATOM   10098 C  CA    . LEU C  1  343 ? 56.525  -14.195 29.425  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 343  LEU C CA    1 
ATOM   10099 C  C     . LEU C  1  343 ? 56.926  -15.226 30.518  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 343  LEU C C     1 
ATOM   10100 O  O     . LEU C  1  343 ? 58.062  -15.262 30.988  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 343  LEU C O     1 
ATOM   10101 C  CB    . LEU C  1  343 ? 57.556  -13.060 29.298  1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 343  LEU C CB    1 
ATOM   10102 C  CG    . LEU C  1  343 ? 57.282  -11.985 28.179  1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 343  LEU C CG    1 
ATOM   10103 C  CD1   . LEU C  1  343 ? 58.455  -11.006 28.307  1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 343  LEU C CD1   1 
ATOM   10104 C  CD2   . LEU C  1  343 ? 57.236  -12.654 26.801  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 343  LEU C CD2   1 
ATOM   10105 N  N     . GLU C  1  344 ? 55.968  -16.038 30.925  1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C N     1 
ATOM   10106 C  CA    . GLU C  1  344 ? 56.212  -16.927 32.034  1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C CA    1 
ATOM   10107 C  C     . GLU C  1  344 ? 57.555  -17.727 32.043  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C C     1 
ATOM   10108 O  O     . GLU C  1  344 ? 58.248  -17.831 33.077  1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C O     1 
ATOM   10109 C  CB    . GLU C  1  344 ? 55.029  -17.853 32.181  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C CB    1 
ATOM   10110 C  CG    . GLU C  1  344 ? 55.132  -18.676 33.460  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C CG    1 
ATOM   10111 C  CD    . GLU C  1  344 ? 54.685  -17.934 34.721  1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C CD    1 
ATOM   10112 O  OE1   . GLU C  1  344 ? 54.526  -18.636 35.713  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C OE1   1 
ATOM   10113 O  OE2   . GLU C  1  344 ? 54.537  -16.715 34.768  1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C OE2   1 
ATOM   10114 N  N     . SER C  1  345 ? 57.937  -18.321 30.917  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 345  SER C N     1 
ATOM   10115 C  CA    . SER C  1  345 ? 59.092  -19.232 30.972  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 345  SER C CA    1 
ATOM   10116 C  C     . SER C  1  345 ? 60.371  -18.463 31.291  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 345  SER C C     1 
ATOM   10117 O  O     . SER C  1  345 ? 61.397  -19.075 31.654  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 345  SER C O     1 
ATOM   10118 C  CB    . SER C  1  345 ? 59.255  -19.922 29.593  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 345  SER C CB    1 
ATOM   10119 O  OG    . SER C  1  345 ? 59.546  -18.949 28.576  1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 345  SER C OG    1 
ATOM   10120 N  N     . MET C  1  346 ? 60.325  -17.126 31.095  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 346  MET C N     1 
ATOM   10121 C  CA    . MET C  1  346 ? 61.541  -16.246 31.367  1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 346  MET C CA    1 
ATOM   10122 C  C     . MET C  1  346 ? 61.814  -16.160 32.831  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 346  MET C C     1 
ATOM   10123 O  O     . MET C  1  346 ? 62.864  -15.679 33.217  1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 346  MET C O     1 
ATOM   10124 C  CB    . MET C  1  346 ? 61.367  -14.840 30.793  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 346  MET C CB    1 
ATOM   10125 C  CG    . MET C  1  346 ? 61.612  -14.958 29.272  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 346  MET C CG    1 
ATOM   10126 S  SD    . MET C  1  346 ? 61.729  -13.295 28.564  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 346  MET C SD    1 
ATOM   10127 C  CE    . MET C  1  346 ? 63.482  -12.870 28.859  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 346  MET C CE    1 
ATOM   10128 N  N     . ILE C  1  347 ? 60.924  -16.712 33.668  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C N     1 
ATOM   10129 C  CA    . ILE C  1  347 ? 61.361  -16.977 35.115  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CA    1 
ATOM   10130 C  C     . ILE C  1  347 ? 62.644  -17.769 35.228  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C C     1 
ATOM   10131 O  O     . ILE C  1  347 ? 63.521  -17.465 36.131  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C O     1 
ATOM   10132 C  CB    . ILE C  1  347 ? 60.171  -17.545 35.996  1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CB    1 
ATOM   10133 C  CG1   . ILE C  1  347 ? 59.049  -16.508 36.038  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CG1   1 
ATOM   10134 C  CG2   . ILE C  1  347 ? 60.665  -18.045 37.387  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CG2   1 
ATOM   10135 C  CD1   . ILE C  1  347 ? 57.712  -17.069 36.584  1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CD1   1 
ATOM   10136 N  N     . THR C  1  348 ? 62.821  -18.810 34.365  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 348  THR C N     1 
ATOM   10137 C  CA    . THR C  1  348 ? 63.988  -19.654 34.438  1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 348  THR C CA    1 
ATOM   10138 C  C     . THR C  1  348 ? 64.830  -19.640 33.168  1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 348  THR C C     1 
ATOM   10139 O  O     . THR C  1  348 ? 65.953  -20.163 33.160  1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 348  THR C O     1 
ATOM   10140 C  CB    . THR C  1  348 ? 63.618  -21.149 34.711  1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 348  THR C CB    1 
ATOM   10141 O  OG1   . THR C  1  348 ? 62.736  -21.574 33.665  1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 348  THR C OG1   1 
ATOM   10142 C  CG2   . THR C  1  348 ? 62.867  -21.276 36.134  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 348  THR C CG2   1 
ATOM   10143 N  N     . LYS C  1  349 ? 64.264  -19.109 32.080  1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 349  LYS C N     1 
ATOM   10144 C  CA    . LYS C  1  349 ? 64.976  -19.173 30.734  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 349  LYS C CA    1 
ATOM   10145 C  C     . LYS C  1  349 ? 65.261  -17.789 30.220  1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 349  LYS C C     1 
ATOM   10146 O  O     . LYS C  1  349 ? 64.457  -16.895 30.406  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 349  LYS C O     1 
ATOM   10147 C  CB    . LYS C  1  349 ? 64.123  -19.920 29.714  1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 349  LYS C CB    1 
ATOM   10148 C  CG    . LYS C  1  349 ? 63.668  -21.274 30.285  1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 349  LYS C CG    1 
ATOM   10149 C  CD    . LYS C  1  349 ? 63.912  -22.490 29.450  1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 349  LYS C CD    1 
ATOM   10150 C  CE    . LYS C  1  349 ? 63.095  -22.427 28.181  1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 349  LYS C CE    1 
ATOM   10151 N  NZ    . LYS C  1  349 ? 63.158  -23.779 27.505  1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 349  LYS C NZ    1 
ATOM   10152 N  N     . PRO C  1  350 ? 66.400  -17.590 29.573  1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 350  PRO C N     1 
ATOM   10153 C  CA    . PRO C  1  350 ? 66.753  -16.192 29.180  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 350  PRO C CA    1 
ATOM   10154 C  C     . PRO C  1  350 ? 66.029  -15.714 27.951  1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 350  PRO C C     1 
ATOM   10155 O  O     . PRO C  1  350 ? 66.094  -14.501 27.675  1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 350  PRO C O     1 
ATOM   10156 C  CB    . PRO C  1  350 ? 68.265  -16.277 28.846  1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 350  PRO C CB    1 
ATOM   10157 C  CG    . PRO C  1  350 ? 68.507  -17.661 28.494  1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 350  PRO C CG    1 
ATOM   10158 C  CD    . PRO C  1  350 ? 67.504  -18.521 29.293  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 350  PRO C CD    1 
ATOM   10159 N  N     . ARG C  1  351 ? 65.324  -16.606 27.269  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 351  ARG C N     1 
ATOM   10160 C  CA    . ARG C  1  351 ? 64.479  -16.190 26.116  1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 351  ARG C CA    1 
ATOM   10161 C  C     . ARG C  1  351 ? 63.109  -16.830 26.246  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 351  ARG C C     1 
ATOM   10162 O  O     . ARG C  1  351 ? 63.003  -17.942 26.845  1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 351  ARG C O     1 
ATOM   10163 C  CB    . ARG C  1  351 ? 65.102  -16.752 24.829  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 351  ARG C CB    1 
ATOM   10164 C  CG    . ARG C  1  351 ? 66.600  -16.541 24.624  1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 351  ARG C CG    1 
ATOM   10165 C  CD    . ARG C  1  351 ? 66.814  -15.100 24.281  1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 351  ARG C CD    1 
ATOM   10166 N  NE    . ARG C  1  351 ? 66.317  -14.755 22.937  1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 351  ARG C NE    1 
ATOM   10167 C  CZ    . ARG C  1  351 ? 66.090  -13.488 22.536  1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 351  ARG C CZ    1 
ATOM   10168 N  NH1   . ARG C  1  351 ? 66.305  -12.456 23.379  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 351  ARG C NH1   1 
ATOM   10169 N  NH2   . ARG C  1  351 ? 65.710  -13.244 21.265  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 351  ARG C NH2   1 
ATOM   10170 N  N     . PRO C  1  352 ? 62.080  -16.187 25.665  1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 352  PRO C N     1 
ATOM   10171 C  CA    . PRO C  1  352 ? 60.651  -16.630 25.849  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 352  PRO C CA    1 
ATOM   10172 C  C     . PRO C  1  352 ? 60.232  -17.666 24.836  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 352  PRO C C     1 
ATOM   10173 O  O     . PRO C  1  352 ? 60.975  -17.906 23.888  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 352  PRO C O     1 
ATOM   10174 C  CB    . PRO C  1  352 ? 59.816  -15.368 25.590  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 352  PRO C CB    1 
ATOM   10175 C  CG    . PRO C  1  352 ? 60.708  -14.565 24.615  1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 352  PRO C CG    1 
ATOM   10176 C  CD    . PRO C  1  352 ? 62.177  -14.901 24.939  1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 352  PRO C CD    1 
ATOM   10177 N  N     . THR C  1  353 ? 59.096  -18.298 25.057  1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 353  THR C N     1 
ATOM   10178 C  CA    . THR C  1  353 ? 58.598  -19.240 24.025  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 353  THR C CA    1 
ATOM   10179 C  C     . THR C  1  353 ? 57.905  -18.474 22.912  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 353  THR C C     1 
ATOM   10180 O  O     . THR C  1  353 ? 57.628  -17.255 23.001  1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 353  THR C O     1 
ATOM   10181 C  CB    . THR C  1  353 ? 57.571  -20.210 24.595  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 353  THR C CB    1 
ATOM   10182 O  OG1   . THR C  1  353 ? 56.368  -19.450 24.969  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 353  THR C OG1   1 
ATOM   10183 C  CG2   . THR C  1  353 ? 58.110  -20.961 25.818  1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 353  THR C CG2   1 
ATOM   10184 N  N     . ARG C  1  354 ? 57.610  -19.179 21.842  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 354  ARG C N     1 
ATOM   10185 C  CA    . ARG C  1  354 ? 56.959  -18.512 20.679  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 354  ARG C CA    1 
ATOM   10186 C  C     . ARG C  1  354 ? 55.513  -18.059 21.036  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 354  ARG C C     1 
ATOM   10187 O  O     . ARG C  1  354 ? 55.027  -17.098 20.478  1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 354  ARG C O     1 
ATOM   10188 C  CB    . ARG C  1  354 ? 56.879  -19.540 19.586  1.00 20.46  ? ? ? ? ? ? 354  ARG C CB    1 
ATOM   10189 C  CG    . ARG C  1  354 ? 58.279  -20.128 19.169  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 354  ARG C CG    1 
ATOM   10190 C  CD    . ARG C  1  354 ? 59.303  -19.025 18.970  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 354  ARG C CD    1 
ATOM   10191 N  NE    . ARG C  1  354 ? 60.616  -19.629 18.544  1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 354  ARG C NE    1 
ATOM   10192 C  CZ    . ARG C  1  354 ? 61.556  -20.068 19.407  1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 354  ARG C CZ    1 
ATOM   10193 N  NH1   . ARG C  1  354 ? 61.372  -19.989 20.750  1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 354  ARG C NH1   1 
ATOM   10194 N  NH2   . ARG C  1  354 ? 62.733  -20.486 18.920  1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 354  ARG C NH2   1 
ATOM   10195 N  N     . ALA C  1  355 ? 54.858  -18.802 21.932  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 355  ALA C N     1 
ATOM   10196 C  CA    . ALA C  1  355 ? 53.562  -18.422 22.380  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 355  ALA C CA    1 
ATOM   10197 C  C     . ALA C  1  355 ? 53.619  -17.163 23.262  1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 355  ALA C C     1 
ATOM   10198 O  O     . ALA C  1  355 ? 52.659  -16.361 23.270  1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 355  ALA C O     1 
ATOM   10199 C  CB    . ALA C  1  355 ? 52.871  -19.596 23.155  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 355  ALA C CB    1 
ATOM   10200 N  N     . GLU C  1  356 ? 54.678  -16.978 24.063  1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 356  GLU C N     1 
ATOM   10201 C  CA    . GLU C  1  356 ? 54.735  -15.755 24.928  1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 356  GLU C CA    1 
ATOM   10202 C  C     . GLU C  1  356 ? 54.992  -14.534 24.111  1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 356  GLU C C     1 
ATOM   10203 O  O     . GLU C  1  356 ? 54.387  -13.481 24.395  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 356  GLU C O     1 
ATOM   10204 C  CB    . GLU C  1  356 ? 55.847  -15.945 26.006  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 356  GLU C CB    1 
ATOM   10205 C  CG    . GLU C  1  356 ? 55.402  -17.071 26.940  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 356  GLU C CG    1 
ATOM   10206 C  CD    . GLU C  1  356 ? 56.491  -17.718 27.830  1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 356  GLU C CD    1 
ATOM   10207 O  OE1   . GLU C  1  356 ? 57.687  -17.555 27.539  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 356  GLU C OE1   1 
ATOM   10208 O  OE2   . GLU C  1  356 ? 56.096  -18.554 28.735  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 356  GLU C OE2   1 
ATOM   10209 N  N     . THR C  1  357 ? 55.893  -14.607 23.086  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 357  THR C N     1 
ATOM   10210 C  CA    . THR C  1  357 ? 56.031  -13.396 22.289  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 357  THR C CA    1 
ATOM   10211 C  C     . THR C  1  357 ? 54.735  -13.038 21.542  1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 357  THR C C     1 
ATOM   10212 O  O     . THR C  1  357 ? 54.378  -11.860 21.515  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 357  THR C O     1 
ATOM   10213 C  CB    . THR C  1  357 ? 57.205  -13.438 21.318  1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 357  THR C CB    1 
ATOM   10214 O  OG1   . THR C  1  357 ? 56.951  -14.485 20.378  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 357  THR C OG1   1 
ATOM   10215 C  CG2   . THR C  1  357 ? 58.498  -13.756 22.199  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 357  THR C CG2   1 
ATOM   10216 N  N     . SER C  1  358 ? 54.020  -14.053 21.075  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 358  SER C N     1 
ATOM   10217 C  CA    . SER C  1  358 ? 52.759  -13.830 20.370  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 358  SER C CA    1 
ATOM   10218 C  C     . SER C  1  358 ? 51.742  -13.187 21.345  1.00 18.81  ? ? ? ? ? ? 358  SER C C     1 
ATOM   10219 O  O     . SER C  1  358 ? 51.028  -12.279 20.966  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 358  SER C O     1 
ATOM   10220 C  CB    . SER C  1  358 ? 52.243  -15.217 19.999  1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 358  SER C CB    1 
ATOM   10221 O  OG    . SER C  1  358 ? 50.944  -15.165 19.496  1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 358  SER C OG    1 
ATOM   10222 N  N     . ASP C  1  359 ? 51.738  -13.689 22.602  1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 359  ASP C N     1 
ATOM   10223 C  CA    . ASP C  1  359 ? 50.705  -13.206 23.592  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 359  ASP C CA    1 
ATOM   10224 C  C     . ASP C  1  359 ? 50.958  -11.706 23.825  1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 359  ASP C C     1 
ATOM   10225 O  O     . ASP C  1  359 ? 50.026  -10.885 23.816  1.00 20.09  ? ? ? ? ? ? 359  ASP C O     1 
ATOM   10226 C  CB    . ASP C  1  359 ? 50.896  -13.938 24.922  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 359  ASP C CB    1 
ATOM   10227 C  CG    . ASP C  1  359 ? 49.883  -13.489 25.972  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 359  ASP C CG    1 
ATOM   10228 O  OD1   . ASP C  1  359 ? 48.653  -13.539 25.670  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 359  ASP C OD1   1 
ATOM   10229 O  OD2   . ASP C  1  359 ? 50.309  -13.204 27.101  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 359  ASP C OD2   1 
ATOM   10230 N  N     . VAL C  1  360 ? 52.229  -11.319 24.039  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 360  VAL C N     1 
ATOM   10231 C  CA    . VAL C  1  360 ? 52.545  -9.887  24.209  1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 360  VAL C CA    1 
ATOM   10232 C  C     . VAL C  1  360 ? 52.143  -9.084  22.961  1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 360  VAL C C     1 
ATOM   10233 O  O     . VAL C  1  360 ? 51.478  -8.013  23.060  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 360  VAL C O     1 
ATOM   10234 C  CB    . VAL C  1  360 ? 54.014  -9.678  24.556  1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 360  VAL C CB    1 
ATOM   10235 C  CG1   . VAL C  1  360 ? 54.284  -8.162  24.591  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 360  VAL C CG1   1 
ATOM   10236 C  CG2   . VAL C  1  360 ? 54.351  -10.271 25.953  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 360  VAL C CG2   1 
ATOM   10237 N  N     . ALA C  1  361 ? 52.582  -9.537  21.777  1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 361  ALA C N     1 
ATOM   10238 C  CA    . ALA C  1  361 ? 52.235  -8.790  20.588  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 361  ALA C CA    1 
ATOM   10239 C  C     . ALA C  1  361 ? 50.726  -8.640  20.431  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 361  ALA C C     1 
ATOM   10240 O  O     . ALA C  1  361 ? 50.241  -7.538  20.076  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 361  ALA C O     1 
ATOM   10241 C  CB    . ALA C  1  361 ? 52.816  -9.472  19.357  1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 361  ALA C CB    1 
ATOM   10242 N  N     . ASN C  1  362 ? 50.004  -9.726  20.653  1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 362  ASN C N     1 
ATOM   10243 C  CA    . ASN C  1  362 ? 48.551  -9.668  20.448  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 362  ASN C CA    1 
ATOM   10244 C  C     . ASN C  1  362 ? 47.811  -8.823  21.508  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 362  ASN C C     1 
ATOM   10245 O  O     . ASN C  1  362 ? 46.750  -8.251  21.205  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 362  ASN C O     1 
ATOM   10246 C  CB    . ASN C  1  362 ? 47.936  -11.095 20.390  1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 362  ASN C CB    1 
ATOM   10247 C  CG    . ASN C  1  362 ? 48.067  -11.682 19.031  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 362  ASN C CG    1 
ATOM   10248 O  OD1   . ASN C  1  362 ? 47.502  -11.175 18.053  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 362  ASN C OD1   1 
ATOM   10249 N  ND2   . ASN C  1  362 ? 48.853  -12.773 18.924  1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 362  ASN C ND2   1 
ATOM   10250 N  N     . ALA C  1  363 ? 48.393  -8.700  22.712  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 363  ALA C N     1 
ATOM   10251 C  CA    . ALA C  1  363 ? 47.801  -7.841  23.733  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 363  ALA C CA    1 
ATOM   10252 C  C     . ALA C  1  363 ? 47.883  -6.395  23.289  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 363  ALA C C     1 
ATOM   10253 O  O     . ALA C  1  363 ? 46.965  -5.610  23.485  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 363  ALA C O     1 
ATOM   10254 C  CB    . ALA C  1  363 ? 48.465  -8.032  25.120  1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 363  ALA C CB    1 
ATOM   10255 N  N     . VAL C  1  364 ? 48.975  -6.065  22.555  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C N     1 
ATOM   10256 C  CA    . VAL C  1  364 ? 49.164  -4.726  22.066  1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C CA    1 
ATOM   10257 C  C     . VAL C  1  364 ? 48.142  -4.553  20.936  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C C     1 
ATOM   10258 O  O     . VAL C  1  364 ? 47.407  -3.544  20.950  1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C O     1 
ATOM   10259 C  CB    . VAL C  1  364 ? 50.641  -4.473  21.611  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C CB    1 
ATOM   10260 C  CG1   . VAL C  1  364 ? 50.713  -3.168  20.832  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C CG1   1 
ATOM   10261 C  CG2   . VAL C  1  364 ? 51.520  -4.406  22.909  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C CG2   1 
ATOM   10262 N  N     . LEU C  1  365 ? 48.088  -5.513  19.987  1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 365  LEU C N     1 
ATOM   10263 C  CA    . LEU C  1  365 ? 47.139  -5.400  18.873  1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 365  LEU C CA    1 
ATOM   10264 C  C     . LEU C  1  365 ? 45.669  -5.406  19.322  1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 365  LEU C C     1 
ATOM   10265 O  O     . LEU C  1  365 ? 44.831  -4.810  18.673  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 365  LEU C O     1 
ATOM   10266 C  CB    . LEU C  1  365 ? 47.347  -6.537  17.869  1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 365  LEU C CB    1 
ATOM   10267 C  CG    . LEU C  1  365 ? 48.787  -6.371  17.203  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 365  LEU C CG    1 
ATOM   10268 C  CD1   . LEU C  1  365 ? 49.040  -7.759  16.502  1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 365  LEU C CD1   1 
ATOM   10269 C  CD2   . LEU C  1  365 ? 48.898  -5.180  16.214  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 365  LEU C CD2   1 
ATOM   10270 N  N     . ASP C  1  366 ? 45.376  -6.154  20.378  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 366  ASP C N     1 
ATOM   10271 C  CA    . ASP C  1  366 ? 44.036  -6.065  21.001  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 366  ASP C CA    1 
ATOM   10272 C  C     . ASP C  1  366 ? 43.655  -4.634  21.431  1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 366  ASP C C     1 
ATOM   10273 O  O     . ASP C  1  366 ? 42.448  -4.245  21.357  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 366  ASP C O     1 
ATOM   10274 C  CB    . ASP C  1  366 ? 43.950  -6.951  22.251  1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 366  ASP C CB    1 
ATOM   10275 C  CG    . ASP C  1  366 ? 43.892  -8.466  21.917  1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 366  ASP C CG    1 
ATOM   10276 O  OD1   . ASP C  1  366 ? 43.680  -8.810  20.753  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 366  ASP C OD1   1 
ATOM   10277 O  OD2   . ASP C  1  366 ? 44.114  -9.240  22.871  1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 366  ASP C OD2   1 
ATOM   10278 N  N     . GLY C  1  367 ? 44.639  -3.859  21.883  1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 367  GLY C N     1 
ATOM   10279 C  CA    . GLY C  1  367 ? 44.423  -2.494  22.306  1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 367  GLY C CA    1 
ATOM   10280 C  C     . GLY C  1  367 ? 44.890  -2.192  23.708  1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 367  GLY C C     1 
ATOM   10281 O  O     . GLY C  1  367 ? 44.541  -1.124  24.216  1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 367  GLY C O     1 
ATOM   10282 N  N     . ALA C  1  368 ? 45.665  -3.096  24.354  1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 368  ALA C N     1 
ATOM   10283 C  CA    . ALA C  1  368 ? 46.032  -2.863  25.747  1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 368  ALA C CA    1 
ATOM   10284 C  C     . ALA C  1  368 ? 46.871  -1.587  25.894  1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 368  ALA C C     1 
ATOM   10285 O  O     . ALA C  1  368 ? 47.833  -1.349  25.155  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 368  ALA C O     1 
ATOM   10286 C  CB    . ALA C  1  368 ? 46.811  -4.017  26.350  1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 368  ALA C CB    1 
ATOM   10287 N  N     . ASP C  1  369 ? 46.576  -0.814  26.910  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 369  ASP C N     1 
ATOM   10288 C  CA    . ASP C  1  369 ? 47.448  0.348   27.247  1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 369  ASP C CA    1 
ATOM   10289 C  C     . ASP C  1  369 ? 48.737  -0.109  27.912  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 369  ASP C C     1 
ATOM   10290 O  O     . ASP C  1  369 ? 49.748  0.566   27.765  1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 369  ASP C O     1 
ATOM   10291 C  CB    . ASP C  1  369 ? 46.740  1.369   28.184  1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 369  ASP C CB    1 
ATOM   10292 C  CG    . ASP C  1  369 ? 45.603  2.046   27.472  1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 369  ASP C CG    1 
ATOM   10293 O  OD1   . ASP C  1  369 ? 45.752  3.150   26.865  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 369  ASP C OD1   1 
ATOM   10294 O  OD2   . ASP C  1  369 ? 44.557  1.397   27.377  1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 369  ASP C OD2   1 
ATOM   10295 N  N     . CYS C  1  370 ? 48.688  -1.182  28.728  1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 370  CYS C N     1 
ATOM   10296 C  CA    . CYS C  1  370 ? 49.818  -1.598  29.555  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 370  CYS C CA    1 
ATOM   10297 C  C     . CYS C  1  370 ? 49.866  -3.114  29.508  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 370  CYS C C     1 
ATOM   10298 O  O     . CYS C  1  370 ? 48.816  -3.794  29.402  1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 370  CYS C O     1 
ATOM   10299 C  CB    . CYS C  1  370 ? 49.679  -1.209  31.033  1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 370  CYS C CB    1 
ATOM   10300 S  SG    . CYS C  1  370 ? 49.323  0.558   31.350  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 370  CYS C SG    1 
ATOM   10301 N  N     . ILE C  1  371 ? 51.076  -3.642  29.589  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 371  ILE C N     1 
ATOM   10302 C  CA    . ILE C  1  371 ? 51.313  -5.048  29.728  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 371  ILE C CA    1 
ATOM   10303 C  C     . ILE C  1  371 ? 52.101  -5.260  31.003  1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 371  ILE C C     1 
ATOM   10304 O  O     . ILE C  1  371 ? 52.635  -4.292  31.579  1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 371  ILE C O     1 
ATOM   10305 C  CB    . ILE C  1  371 ? 52.058  -5.621  28.444  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 371  ILE C CB    1 
ATOM   10306 C  CG1   . ILE C  1  371 ? 53.299  -4.756  28.070  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 371  ILE C CG1   1 
ATOM   10307 C  CG2   . ILE C  1  371 ? 51.074  -5.662  27.268  1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 371  ILE C CG2   1 
ATOM   10308 C  CD1   . ILE C  1  371 ? 54.101  -5.330  26.884  1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 371  ILE C CD1   1 
ATOM   10309 N  N     . MET C  1  372 ? 52.126  -6.471  31.547  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 372  MET C N     1 
ATOM   10310 C  CA    . MET C  1  372 ? 52.634  -6.625  32.940  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 372  MET C CA    1 
ATOM   10311 C  C     . MET C  1  372 ? 53.492  -7.856  32.997  1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 372  MET C C     1 
ATOM   10312 O  O     . MET C  1  372 ? 53.436  -8.791  32.116  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 372  MET C O     1 
ATOM   10313 C  CB    . MET C  1  372 ? 51.442  -6.731  33.967  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 372  MET C CB    1 
ATOM   10314 C  CG    . MET C  1  372 ? 51.882  -6.667  35.427  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 372  MET C CG    1 
ATOM   10315 S  SD    . MET C  1  372 ? 50.336  -6.286  36.338  1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 372  MET C SD    1 
ATOM   10316 C  CE    . MET C  1  372 ? 50.211  -7.791  37.187  1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 372  MET C CE    1 
ATOM   10317 N  N     . LEU C  1  373 ? 54.372  -7.818  33.972  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 373  LEU C N     1 
ATOM   10318 C  CA    . LEU C  1  373 ? 55.276  -8.926  34.305  1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 373  LEU C CA    1 
ATOM   10319 C  C     . LEU C  1  373 ? 55.101  -9.129  35.845  1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 373  LEU C C     1 
ATOM   10320 O  O     . LEU C  1  373 ? 55.008  -8.147  36.671  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 373  LEU C O     1 
ATOM   10321 C  CB    . LEU C  1  373 ? 56.712  -8.501  34.008  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 373  LEU C CB    1 
ATOM   10322 C  CG    . LEU C  1  373 ? 57.033  -8.289  32.510  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 373  LEU C CG    1 
ATOM   10323 C  CD1   . LEU C  1  373 ? 58.389  -7.585  32.330  1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 373  LEU C CD1   1 
ATOM   10324 C  CD2   . LEU C  1  373 ? 57.038  -9.660  31.783  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 373  LEU C CD2   1 
ATOM   10325 N  N     . SER C  1  374 ? 54.971  -10.420 36.206  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 374  SER C N     1 
ATOM   10326 C  CA    A SER C  1  374 ? 54.739  -10.783 37.584  0.70 25.19  ? ? ? ? ? ? 374  SER C CA    1 
ATOM   10327 C  CA    B SER C  1  374 ? 54.744  -10.771 37.600  0.30 24.13  ? ? ? ? ? ? 374  SER C CA    1 
ATOM   10328 C  C     . SER C  1  374 ? 55.925  -11.562 38.129  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 374  SER C C     1 
ATOM   10329 O  O     . SER C  1  374 ? 56.943  -10.957 38.432  1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 374  SER C O     1 
ATOM   10330 C  CB    A SER C  1  374 ? 53.364  -11.473 37.752  0.70 24.41  ? ? ? ? ? ? 374  SER C CB    1 
ATOM   10331 C  CB    B SER C  1  374 ? 53.397  -11.474 37.857  0.30 23.39  ? ? ? ? ? ? 374  SER C CB    1 
ATOM   10332 O  OG    A SER C  1  374 ? 52.433  -10.493 37.406  0.70 23.76  ? ? ? ? ? ? 374  SER C OG    1 
ATOM   10333 O  OG    B SER C  1  374 ? 53.222  -11.555 39.261  0.30 22.46  ? ? ? ? ? ? 374  SER C OG    1 
ATOM   10334 N  N     . GLY C  1  375 ? 55.838  -12.904 38.206  1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 375  GLY C N     1 
ATOM   10335 C  CA    . GLY C  1  375 ? 56.965  -13.704 38.676  1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 375  GLY C CA    1 
ATOM   10336 C  C     . GLY C  1  375 ? 58.214  -13.466 37.789  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 375  GLY C C     1 
ATOM   10337 O  O     . GLY C  1  375 ? 59.333  -13.593 38.272  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 375  GLY C O     1 
ATOM   10338 N  N     . GLU C  1  376 ? 58.012  -13.080 36.523  1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 376  GLU C N     1 
ATOM   10339 C  CA    . GLU C  1  376 ? 59.164  -12.780 35.606  1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 376  GLU C CA    1 
ATOM   10340 C  C     . GLU C  1  376 ? 60.119  -11.706 36.143  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 376  GLU C C     1 
ATOM   10341 O  O     . GLU C  1  376 ? 61.311  -11.791 35.902  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 376  GLU C O     1 
ATOM   10342 C  CB    . GLU C  1  376 ? 58.695  -12.329 34.213  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 376  GLU C CB    1 
ATOM   10343 C  CG    . GLU C  1  376 ? 57.718  -13.317 33.525  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 376  GLU C CG    1 
ATOM   10344 C  CD    . GLU C  1  376 ? 56.259  -12.964 33.656  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 376  GLU C CD    1 
ATOM   10345 O  OE1   . GLU C  1  376 ? 55.843  -12.661 34.821  1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 376  GLU C OE1   1 
ATOM   10346 O  OE2   . GLU C  1  376 ? 55.570  -13.053 32.629  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 376  GLU C OE2   1 
ATOM   10347 N  N     . THR C  1  377 ? 59.603  -10.690 36.855  1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 377  THR C N     1 
ATOM   10348 C  CA    . THR C  1  377 ? 60.498  -9.689  37.474  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 377  THR C CA    1 
ATOM   10349 C  C     . THR C  1  377 ? 60.511  -9.816  38.995  1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 377  THR C C     1 
ATOM   10350 O  O     . THR C  1  377 ? 61.490  -9.455  39.651  1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 377  THR C O     1 
ATOM   10351 C  CB    . THR C  1  377 ? 60.063  -8.266  37.123  1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 377  THR C CB    1 
ATOM   10352 O  OG1   . THR C  1  377 ? 58.709  -8.047  37.542  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 377  THR C OG1   1 
ATOM   10353 C  CG2   . THR C  1  377 ? 60.099  -8.089  35.553  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 377  THR C CG2   1 
ATOM   10354 N  N     . ALA C  1  378 ? 59.472  -10.378 39.587  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 378  ALA C N     1 
ATOM   10355 C  CA    . ALA C  1  378 ? 59.485  -10.431 41.079  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 378  ALA C CA    1 
ATOM   10356 C  C     . ALA C  1  378 ? 60.472  -11.495 41.592  1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 378  ALA C C     1 
ATOM   10357 O  O     . ALA C  1  378 ? 61.195  -11.262 42.595  1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 378  ALA C O     1 
ATOM   10358 C  CB    . ALA C  1  378 ? 58.063  -10.646 41.639  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 378  ALA C CB    1 
ATOM   10359 N  N     . LYS C  1  379 ? 60.504  -12.659 40.959  1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 379  LYS C N     1 
ATOM   10360 C  CA    . LYS C  1  379 ? 61.339  -13.752 41.424  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 379  LYS C CA    1 
ATOM   10361 C  C     . LYS C  1  379 ? 62.262  -14.468 40.437  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 379  LYS C C     1 
ATOM   10362 O  O     . LYS C  1  379 ? 63.074  -15.217 40.881  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 379  LYS C O     1 
ATOM   10363 C  CB    . LYS C  1  379 ? 60.581  -14.810 42.239  1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 379  LYS C CB    1 
ATOM   10364 C  CG    . LYS C  1  379 ? 59.255  -15.384 41.770  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 379  LYS C CG    1 
ATOM   10365 C  CD    . LYS C  1  379 ? 58.347  -15.705 43.007  1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 379  LYS C CD    1 
ATOM   10366 C  CE    . LYS C  1  379 ? 57.539  -14.491 43.582  1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 379  LYS C CE    1 
ATOM   10367 N  NZ    . LYS C  1  379 ? 56.360  -14.015 42.732  1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 379  LYS C NZ    1 
ATOM   10368 N  N     . GLY C  1  380 ? 62.136  -14.250 39.154  1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 380  GLY C N     1 
ATOM   10369 C  CA    . GLY C  1  380 ? 62.870  -15.035 38.174  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 380  GLY C CA    1 
ATOM   10370 C  C     . GLY C  1  380 ? 64.344  -14.668 38.105  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 380  GLY C C     1 
ATOM   10371 O  O     . GLY C  1  380 ? 64.811  -13.675 38.726  1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 380  GLY C O     1 
ATOM   10372 N  N     . ASN C  1  381 ? 65.049  -15.387 37.253  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 381  ASN C N     1 
ATOM   10373 C  CA    . ASN C  1  381 ? 66.425  -15.153 37.052  1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 381  ASN C CA    1 
ATOM   10374 C  C     . ASN C  1  381 ? 66.774  -14.131 35.962  1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 381  ASN C C     1 
ATOM   10375 O  O     . ASN C  1  381 ? 67.953  -13.910 35.694  1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 381  ASN C O     1 
ATOM   10376 C  CB    . ASN C  1  381 ? 67.044  -16.531 36.715  1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 381  ASN C CB    1 
ATOM   10377 C  CG    . ASN C  1  381 ? 67.271  -17.335 37.994  1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 381  ASN C CG    1 
ATOM   10378 O  OD1   . ASN C  1  381 ? 67.473  -16.760 39.050  1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 381  ASN C OD1   1 
ATOM   10379 N  ND2   . ASN C  1  381 ? 67.194  -18.648 37.912  1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 381  ASN C ND2   1 
ATOM   10380 N  N     . PHE C  1  382 ? 65.768  -13.576 35.294  1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 382  PHE C N     1 
ATOM   10381 C  CA    . PHE C  1  382 ? 66.013  -12.709 34.127  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 382  PHE C CA    1 
ATOM   10382 C  C     . PHE C  1  382 ? 65.091  -11.474 34.130  1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 382  PHE C C     1 
ATOM   10383 O  O     . PHE C  1  382 ? 64.420  -11.189 33.084  1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 382  PHE C O     1 
ATOM   10384 C  CB    . PHE C  1  382 ? 65.843  -13.553 32.849  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 382  PHE C CB    1 
ATOM   10385 C  CG    . PHE C  1  382 ? 66.874  -14.693 32.763  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 382  PHE C CG    1 
ATOM   10386 C  CD1   . PHE C  1  382 ? 66.491  -16.036 32.990  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 382  PHE C CD1   1 
ATOM   10387 C  CD2   . PHE C  1  382 ? 68.239  -14.411 32.567  1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 382  PHE C CD2   1 
ATOM   10388 C  CE1   . PHE C  1  382 ? 67.423  -17.060 32.986  1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 382  PHE C CE1   1 
ATOM   10389 C  CE2   . PHE C  1  382 ? 69.183  -15.444 32.514  1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 382  PHE C CE2   1 
ATOM   10390 C  CZ    . PHE C  1  382 ? 68.779  -16.790 32.702  1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 382  PHE C CZ    1 
ATOM   10391 N  N     . PRO C  1  383 ? 64.995  -10.762 35.306  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 383  PRO C N     1 
ATOM   10392 C  CA    . PRO C  1  383 ? 63.911  -9.707  35.373  1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 383  PRO C CA    1 
ATOM   10393 C  C     . PRO C  1  383 ? 64.148  -8.563  34.326  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 383  PRO C C     1 
ATOM   10394 O  O     . PRO C  1  383 ? 63.238  -8.129  33.634  1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 383  PRO C O     1 
ATOM   10395 C  CB    . PRO C  1  383 ? 64.007  -9.170  36.829  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 383  PRO C CB    1 
ATOM   10396 C  CG    . PRO C  1  383 ? 65.400  -9.566  37.318  1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 383  PRO C CG    1 
ATOM   10397 C  CD    . PRO C  1  383 ? 65.825  -10.840 36.538  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 383  PRO C CD    1 
ATOM   10398 N  N     . VAL C  1  384 ? 65.410  -8.144  34.204  1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 384  VAL C N     1 
ATOM   10399 C  CA    . VAL C  1  384 ? 65.775  -7.113  33.205  1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 384  VAL C CA    1 
ATOM   10400 C  C     . VAL C  1  384 ? 65.549  -7.559  31.733  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 384  VAL C C     1 
ATOM   10401 O  O     . VAL C  1  384 ? 64.980  -6.810  30.954  1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 384  VAL C O     1 
ATOM   10402 C  CB    . VAL C  1  384 ? 67.252  -6.568  33.419  1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 384  VAL C CB    1 
ATOM   10403 C  CG1   . VAL C  1  384 ? 67.610  -5.500  32.367  1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 384  VAL C CG1   1 
ATOM   10404 C  CG2   . VAL C  1  384 ? 67.464  -6.048  34.841  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 384  VAL C CG2   1 
ATOM   10405 N  N     . GLU C  1  385 ? 65.980  -8.776  31.384  1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 385  GLU C N     1 
ATOM   10406 C  CA    . GLU C  1  385 ? 65.786  -9.333  30.041  1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 385  GLU C CA    1 
ATOM   10407 C  C     . GLU C  1  385 ? 64.263  -9.425  29.760  1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 385  GLU C C     1 
ATOM   10408 O  O     . GLU C  1  385 ? 63.802  -9.231  28.618  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 385  GLU C O     1 
ATOM   10409 C  CB    . GLU C  1  385 ? 66.404  -10.736 29.903  1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 385  GLU C CB    1 
ATOM   10410 C  CG    . GLU C  1  385 ? 67.953  -10.734 30.016  1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 385  GLU C CG    1 
ATOM   10411 C  CD    . GLU C  1  385 ? 68.497  -10.685 31.457  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 385  GLU C CD    1 
ATOM   10412 O  OE1   . GLU C  1  385 ? 67.768  -10.506 32.491  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 385  GLU C OE1   1 
ATOM   10413 O  OE2   . GLU C  1  385 ? 69.734  -10.820 31.593  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 385  GLU C OE2   1 
ATOM   10414 N  N     . ALA C  1  386 ? 63.465  -9.724  30.788  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C N     1 
ATOM   10415 C  CA    . ALA C  1  386 ? 62.006  -9.814  30.552  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C CA    1 
ATOM   10416 C  C     . ALA C  1  386 ? 61.390  -8.415  30.215  1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C C     1 
ATOM   10417 O  O     . ALA C  1  386 ? 60.559  -8.284  29.290  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C O     1 
ATOM   10418 C  CB    . ALA C  1  386 ? 61.268  -10.428 31.780  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C CB    1 
ATOM   10419 N  N     . VAL C  1  387 ? 61.777  -7.404  30.971  1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 387  VAL C N     1 
ATOM   10420 C  CA    . VAL C  1  387 ? 61.371  -6.019  30.648  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 387  VAL C CA    1 
ATOM   10421 C  C     . VAL C  1  387 ? 61.842  -5.668  29.205  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 387  VAL C C     1 
ATOM   10422 O  O     . VAL C  1  387 ? 61.057  -5.181  28.369  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 387  VAL C O     1 
ATOM   10423 C  CB    . VAL C  1  387 ? 61.951  -5.007  31.641  1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 387  VAL C CB    1 
ATOM   10424 C  CG1   . VAL C  1  387 ? 61.650  -3.548  31.168  1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 387  VAL C CG1   1 
ATOM   10425 C  CG2   . VAL C  1  387 ? 61.300  -5.243  33.027  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 387  VAL C CG2   1 
ATOM   10426 N  N     . LYS C  1  388 ? 63.103  -6.009  28.922  1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 388  LYS C N     1 
ATOM   10427 C  CA    . LYS C  1  388 ? 63.626  -5.682  27.591  1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 388  LYS C CA    1 
ATOM   10428 C  C     . LYS C  1  388 ? 62.844  -6.360  26.493  1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 388  LYS C C     1 
ATOM   10429 O  O     . LYS C  1  388 ? 62.674  -5.807  25.364  1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 388  LYS C O     1 
ATOM   10430 C  CB    . LYS C  1  388 ? 65.129  -6.062  27.430  1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 388  LYS C CB    1 
ATOM   10431 C  CG    . LYS C  1  388 ? 66.091  -5.230  28.272  1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 388  LYS C CG    1 
ATOM   10432 C  CD    . LYS C  1  388 ? 67.563  -5.551  27.836  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 388  LYS C CD    1 
ATOM   10433 C  CE    . LYS C  1  388 ? 68.443  -4.468  28.407  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 388  LYS C CE    1 
ATOM   10434 N  NZ    . LYS C  1  388 ? 69.882  -4.880  28.563  1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 388  LYS C NZ    1 
ATOM   10435 N  N     . MET C  1  389 ? 62.466  -7.613  26.735  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 389  MET C N     1 
ATOM   10436 C  CA    . MET C  1  389 ? 61.719  -8.364  25.790  1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 389  MET C CA    1 
ATOM   10437 C  C     . MET C  1  389 ? 60.307  -7.777  25.589  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 389  MET C C     1 
ATOM   10438 O  O     . MET C  1  389 ? 59.864  -7.639  24.413  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 389  MET C O     1 
ATOM   10439 C  CB    . MET C  1  389 ? 61.635  -9.879  26.190  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 389  MET C CB    1 
ATOM   10440 C  CG    . MET C  1  389 ? 60.874  -10.758 25.228  1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 389  MET C CG    1 
ATOM   10441 S  SD    . MET C  1  389 ? 61.377  -10.684 23.445  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 389  MET C SD    1 
ATOM   10442 C  CE    . MET C  1  389 ? 63.070  -11.293 23.551  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 389  MET C CE    1 
ATOM   10443 N  N     . GLN C  1  390 ? 59.625  -7.388  26.685  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 390  GLN C N     1 
ATOM   10444 C  CA    . GLN C  1  390 ? 58.303  -6.756  26.451  1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 390  GLN C CA    1 
ATOM   10445 C  C     . GLN C  1  390 ? 58.463  -5.445  25.694  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 390  GLN C C     1 
ATOM   10446 O  O     . GLN C  1  390 ? 57.641  -5.162  24.826  1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 390  GLN C O     1 
ATOM   10447 C  CB    . GLN C  1  390 ? 57.526  -6.436  27.770  1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 390  GLN C CB    1 
ATOM   10448 C  CG    . GLN C  1  390 ? 56.876  -7.718  28.290  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 390  GLN C CG    1 
ATOM   10449 C  CD    . GLN C  1  390 ? 55.816  -7.401  29.351  1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 390  GLN C CD    1 
ATOM   10450 O  OE1   . GLN C  1  390 ? 55.939  -6.375  30.071  1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 390  GLN C OE1   1 
ATOM   10451 N  NE2   . GLN C  1  390 ? 54.748  -8.219  29.403  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 390  GLN C NE2   1 
ATOM   10452 N  N     . HIS C  1  391 ? 59.532  -4.685  26.008  1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 391  HIS C N     1 
ATOM   10453 C  CA    . HIS C  1  391 ? 59.792  -3.417  25.291  1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 391  HIS C CA    1 
ATOM   10454 C  C     . HIS C  1  391 ? 59.906  -3.744  23.788  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 391  HIS C C     1 
ATOM   10455 O  O     . HIS C  1  391 ? 59.256  -3.098  22.905  1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 391  HIS C O     1 
ATOM   10456 C  CB    . HIS C  1  391 ? 61.039  -2.743  25.816  1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 391  HIS C CB    1 
ATOM   10457 C  CG    . HIS C  1  391 ? 61.529  -1.657  24.921  1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 391  HIS C CG    1 
ATOM   10458 N  ND1   . HIS C  1  391 ? 61.035  -0.391  24.983  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 391  HIS C ND1   1 
ATOM   10459 C  CD2   . HIS C  1  391 ? 62.457  -1.695  23.874  1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 391  HIS C CD2   1 
ATOM   10460 C  CE1   . HIS C  1  391 ? 61.725  0.371   24.059  1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 391  HIS C CE1   1 
ATOM   10461 N  NE2   . HIS C  1  391 ? 62.544  -0.467  23.363  1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 391  HIS C NE2   1 
ATOM   10462 N  N     . ALA C  1  392 ? 60.738  -4.749  23.459  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 392  ALA C N     1 
ATOM   10463 C  CA    . ALA C  1  392 ? 61.044  -4.984  22.019  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 392  ALA C CA    1 
ATOM   10464 C  C     . ALA C  1  392 ? 59.790  -5.447  21.230  1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 392  ALA C C     1 
ATOM   10465 O  O     . ALA C  1  392 ? 59.600  -5.067  20.049  1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 392  ALA C O     1 
ATOM   10466 C  CB    . ALA C  1  392 ? 62.137  -6.060  21.867  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 392  ALA C CB    1 
ATOM   10467 N  N     . ILE C  1  393 ? 59.032  -6.357  21.844  1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 393  ILE C N     1 
ATOM   10468 C  CA    . ILE C  1  393 ? 57.815  -6.883  21.206  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 393  ILE C CA    1 
ATOM   10469 C  C     . ILE C  1  393 ? 56.776  -5.757  21.026  1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 393  ILE C C     1 
ATOM   10470 O  O     . ILE C  1  393 ? 56.178  -5.635  19.943  1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 393  ILE C O     1 
ATOM   10471 C  CB    . ILE C  1  393 ? 57.156  -8.007  22.010  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 393  ILE C CB    1 
ATOM   10472 C  CG1   . ILE C  1  393 ? 58.111  -9.200  22.157  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 393  ILE C CG1   1 
ATOM   10473 C  CG2   . ILE C  1  393 ? 55.909  -8.512  21.218  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 393  ILE C CG2   1 
ATOM   10474 C  CD1   . ILE C  1  393 ? 57.716  -10.114 23.296  1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 393  ILE C CD1   1 
ATOM   10475 N  N     . ALA C  1  394 ? 56.512  -5.019  22.101  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 394  ALA C N     1 
ATOM   10476 C  CA    . ALA C  1  394 ? 55.522  -3.917  22.051  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 394  ALA C CA    1 
ATOM   10477 C  C     . ALA C  1  394 ? 55.842  -2.883  20.932  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 394  ALA C C     1 
ATOM   10478 O  O     . ALA C  1  394 ? 54.942  -2.499  20.171  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 394  ALA C O     1 
ATOM   10479 C  CB    . ALA C  1  394 ? 55.429  -3.192  23.383  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 394  ALA C CB    1 
ATOM   10480 N  N     . ARG C  1  395 ? 57.118  -2.476  20.823  1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 395  ARG C N     1 
ATOM   10481 C  CA    . ARG C  1  395 ? 57.493  -1.580  19.785  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 395  ARG C CA    1 
ATOM   10482 C  C     . ARG C  1  395 ? 57.102  -2.159  18.400  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 395  ARG C C     1 
ATOM   10483 O  O     . ARG C  1  395 ? 56.623  -1.413  17.510  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 395  ARG C O     1 
ATOM   10484 C  CB    . ARG C  1  395 ? 59.020  -1.372  19.927  1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 395  ARG C CB    1 
ATOM   10485 C  CG    . ARG C  1  395 ? 59.455  0.032   20.024  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 395  ARG C CG    1 
ATOM   10486 C  CD    . ARG C  1  395 ? 60.801  0.187   19.299  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 395  ARG C CD    1 
ATOM   10487 N  NE    . ARG C  1  395 ? 61.014  1.549   18.895  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 395  ARG C NE    1 
ATOM   10488 C  CZ    . ARG C  1  395 ? 62.112  1.946   18.247  1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 395  ARG C CZ    1 
ATOM   10489 N  NH1   . ARG C  1  395 ? 63.068  1.048   17.991  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 395  ARG C NH1   1 
ATOM   10490 N  NH2   . ARG C  1  395 ? 62.257  3.227   17.874  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 395  ARG C NH2   1 
ATOM   10491 N  N     . GLU C  1  396 ? 57.370  -3.446  18.173  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 396  GLU C N     1 
ATOM   10492 C  CA    . GLU C  1  396 ? 57.054  -4.066  16.860  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 396  GLU C CA    1 
ATOM   10493 C  C     . GLU C  1  396 ? 55.532  -4.075  16.635  1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 396  GLU C C     1 
ATOM   10494 O  O     . GLU C  1  396 ? 55.096  -3.755  15.531  1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 396  GLU C O     1 
ATOM   10495 C  CB    . GLU C  1  396 ? 57.569  -5.538  16.741  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 396  GLU C CB    1 
ATOM   10496 C  CG    . GLU C  1  396 ? 59.114  -5.565  16.686  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 396  GLU C CG    1 
ATOM   10497 C  CD    . GLU C  1  396 ? 59.740  -5.104  15.370  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 396  GLU C CD    1 
ATOM   10498 O  OE1   . GLU C  1  396 ? 59.132  -4.881  14.262  1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 396  GLU C OE1   1 
ATOM   10499 O  OE2   . GLU C  1  396 ? 60.969  -5.029  15.408  1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 396  GLU C OE2   1 
ATOM   10500 N  N     . ALA C  1  397 ? 54.792  -4.443  17.677  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 397  ALA C N     1 
ATOM   10501 C  CA    . ALA C  1  397 ? 53.350  -4.621  17.589  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 397  ALA C CA    1 
ATOM   10502 C  C     . ALA C  1  397 ? 52.680  -3.259  17.435  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 397  ALA C C     1 
ATOM   10503 O  O     . ALA C  1  397 ? 51.772  -3.176  16.617  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 397  ALA C O     1 
ATOM   10504 C  CB    . ALA C  1  397 ? 52.768  -5.301  18.823  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 397  ALA C CB    1 
ATOM   10505 N  N     . GLU C  1  398 ? 53.156  -2.220  18.127  1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 398  GLU C N     1 
ATOM   10506 C  CA    . GLU C  1  398 ? 52.635  -0.832  17.922  1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 398  GLU C CA    1 
ATOM   10507 C  C     . GLU C  1  398 ? 52.682  -0.374  16.432  1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 398  GLU C C     1 
ATOM   10508 O  O     . GLU C  1  398 ? 51.739  0.260   15.903  1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 398  GLU C O     1 
ATOM   10509 C  CB    . GLU C  1  398 ? 53.410  0.108   18.832  1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 398  GLU C CB    1 
ATOM   10510 C  CG    . GLU C  1  398 ? 52.994  -0.140  20.259  1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 398  GLU C CG    1 
ATOM   10511 C  CD    . GLU C  1  398 ? 54.074  0.221   21.258  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 398  GLU C CD    1 
ATOM   10512 O  OE1   . GLU C  1  398 ? 55.014  0.969   20.848  1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 398  GLU C OE1   1 
ATOM   10513 O  OE2   . GLU C  1  398 ? 53.937  -0.223  22.431  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 398  GLU C OE2   1 
ATOM   10514 N  N     . ALA C  1  399 ? 53.804  -0.637  15.765  1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C N     1 
ATOM   10515 C  CA    . ALA C  1  399 ? 53.976  -0.278  14.369  1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C CA    1 
ATOM   10516 C  C     . ALA C  1  399 ? 53.005  -1.029  13.466  1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C C     1 
ATOM   10517 O  O     . ALA C  1  399 ? 52.609  -0.499  12.437  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C O     1 
ATOM   10518 C  CB    . ALA C  1  399 ? 55.402  -0.504  13.912  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C CB    1 
ATOM   10519 N  N     . ALA C  1  400 ? 52.692  -2.269  13.852  1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 400  ALA C N     1 
ATOM   10520 C  CA    . ALA C  1  400 ? 51.719  -3.128  13.164  1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 400  ALA C CA    1 
ATOM   10521 C  C     . ALA C  1  400 ? 50.258  -2.693  13.321  1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 400  ALA C C     1 
ATOM   10522 O  O     . ALA C  1  400 ? 49.431  -3.210  12.593  1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 400  ALA C O     1 
ATOM   10523 C  CB    . ALA C  1  400 ? 51.903  -4.646  13.486  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 400  ALA C CB    1 
ATOM   10524 N  N     . VAL C  1  401 ? 49.953  -1.752  14.228  1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 401  VAL C N     1 
ATOM   10525 C  CA    . VAL C  1  401 ? 48.557  -1.350  14.428  1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 401  VAL C CA    1 
ATOM   10526 C  C     . VAL C  1  401 ? 47.967  -0.813  13.110  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 401  VAL C C     1 
ATOM   10527 O  O     . VAL C  1  401 ? 48.580  0.036   12.463  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 401  VAL C O     1 
ATOM   10528 C  CB    . VAL C  1  401 ? 48.357  -0.419  15.672  1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 401  VAL C CB    1 
ATOM   10529 C  CG1   . VAL C  1  401 ? 46.982  0.265   15.611  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 401  VAL C CG1   1 
ATOM   10530 C  CG2   . VAL C  1  401 ? 48.565  -1.234  16.972  1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 401  VAL C CG2   1 
ATOM   10531 N  N     . TYR C  1  402 ? 46.799  -1.324  12.694  1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 402  TYR C N     1 
ATOM   10532 C  CA    . TYR C  1  402 ? 46.065  -0.762  11.560  1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 402  TYR C CA    1 
ATOM   10533 C  C     . TYR C  1  402 ? 45.267  0.507   11.966  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 402  TYR C C     1 
ATOM   10534 O  O     . TYR C  1  402 ? 44.017  0.457   12.118  1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 402  TYR C O     1 
ATOM   10535 C  CB    . TYR C  1  402 ? 45.126  -1.810  10.940  1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 402  TYR C CB    1 
ATOM   10536 C  CG    . TYR C  1  402 ? 44.572  -1.510  9.574   1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 402  TYR C CG    1 
ATOM   10537 C  CD1   . TYR C  1  402 ? 45.339  -0.885  8.582   1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 402  TYR C CD1   1 
ATOM   10538 C  CD2   . TYR C  1  402 ? 43.296  -1.973  9.186   1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 402  TYR C CD2   1 
ATOM   10539 C  CE1   . TYR C  1  402 ? 44.813  -0.617  7.343   1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 402  TYR C CE1   1 
ATOM   10540 C  CE2   . TYR C  1  402 ? 42.779  -1.707  7.944   1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 402  TYR C CE2   1 
ATOM   10541 C  CZ    . TYR C  1  402 ? 43.537  -1.039  7.024   1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 402  TYR C CZ    1 
ATOM   10542 O  OH    . TYR C  1  402 ? 43.054  -0.805  5.778   1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 402  TYR C OH    1 
ATOM   10543 N  N     . HIS C  1  403 ? 45.961  1.642   12.021  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 403  HIS C N     1 
ATOM   10544 C  CA    . HIS C  1  403 ? 45.294  2.930   12.415  1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 403  HIS C CA    1 
ATOM   10545 C  C     . HIS C  1  403 ? 44.162  3.283   11.503  1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 403  HIS C C     1 
ATOM   10546 O  O     . HIS C  1  403 ? 43.138  3.807   11.946  1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 403  HIS C O     1 
ATOM   10547 C  CB    . HIS C  1  403 ? 46.277  4.093   12.496  1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 403  HIS C CB    1 
ATOM   10548 C  CG    . HIS C  1  403 ? 47.325  3.895   13.545  1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 403  HIS C CG    1 
ATOM   10549 N  ND1   . HIS C  1  403 ? 47.093  4.116   14.901  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 403  HIS C ND1   1 
ATOM   10550 C  CD2   . HIS C  1  403 ? 48.636  3.447   13.446  1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 403  HIS C CD2   1 
ATOM   10551 C  CE1   . HIS C  1  403 ? 48.223  3.846   15.593  1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 403  HIS C CE1   1 
ATOM   10552 N  NE2   . HIS C  1  403 ? 49.165  3.441   14.700  1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 403  HIS C NE2   1 
ATOM   10553 N  N     . ARG C  1  404 ? 44.319  3.001   10.209  1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C N     1 
ATOM   10554 C  CA    . ARG C  1  404 ? 43.363  3.474   9.260   1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CA    1 
ATOM   10555 C  C     . ARG C  1  404 ? 41.975  3.065   9.711   1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C C     1 
ATOM   10556 O  O     . ARG C  1  404 ? 41.060  3.880   9.777   1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C O     1 
ATOM   10557 C  CB    . ARG C  1  404 ? 43.670  2.957   7.872   1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CB    1 
ATOM   10558 C  CG    . ARG C  1  404 ? 42.507  3.086   6.939   1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CG    1 
ATOM   10559 C  CD    . ARG C  1  404 ? 42.956  2.658   5.576   1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CD    1 
ATOM   10560 N  NE    . ARG C  1  404 ? 43.556  3.826   4.957   1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C NE    1 
ATOM   10561 C  CZ    . ARG C  1  404 ? 43.686  3.996   3.642   1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CZ    1 
ATOM   10562 N  NH1   . ARG C  1  404 ? 43.250  3.063   2.775   1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C NH1   1 
ATOM   10563 N  NH2   . ARG C  1  404 ? 44.239  5.120   3.196   1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C NH2   1 
ATOM   10564 N  N     . GLN C  1  405 ? 41.823  1.792   10.017  1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 405  GLN C N     1 
ATOM   10565 C  CA    . GLN C  1  405 ? 40.547  1.302   10.477  1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 405  GLN C CA    1 
ATOM   10566 C  C     . GLN C  1  405 ? 40.346  1.680   11.948  1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 405  GLN C C     1 
ATOM   10567 O  O     . GLN C  1  405 ? 39.250  1.961   12.334  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 405  GLN C O     1 
ATOM   10568 C  CB    . GLN C  1  405 ? 40.465  -0.237  10.249  1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 405  GLN C CB    1 
ATOM   10569 C  CG    . GLN C  1  405 ? 39.472  -0.982  11.125  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 405  GLN C CG    1 
ATOM   10570 C  CD    . GLN C  1  405 ? 39.556  -2.488  10.885  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 405  GLN C CD    1 
ATOM   10571 O  OE1   . GLN C  1  405 ? 38.931  -3.012  9.990   1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 405  GLN C OE1   1 
ATOM   10572 N  NE2   . GLN C  1  405 ? 40.352  -3.175  11.711  1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 405  GLN C NE2   1 
ATOM   10573 N  N     . LEU C  1  406 ? 41.398  1.653   12.771  1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C N     1 
ATOM   10574 C  CA    . LEU C  1  406 ? 41.192  1.810   14.247  1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CA    1 
ATOM   10575 C  C     . LEU C  1  406 ? 40.683  3.247   14.584  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C C     1 
ATOM   10576 O  O     . LEU C  1  406 ? 39.746  3.443   15.411  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C O     1 
ATOM   10577 C  CB    . LEU C  1  406 ? 42.474  1.506   15.048  1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CB    1 
ATOM   10578 C  CG    . LEU C  1  406 ? 42.489  1.768   16.558  1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CG    1 
ATOM   10579 C  CD1   . LEU C  1  406 ? 41.402  0.950   17.283  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CD1   1 
ATOM   10580 C  CD2   . LEU C  1  406 ? 43.854  1.445   17.162  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CD2   1 
ATOM   10581 N  N     . PHE C  1  407 ? 41.296  4.221   13.934  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 407  PHE C N     1 
ATOM   10582 C  CA    . PHE C  1  407 ? 40.906  5.637   14.116  1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 407  PHE C CA    1 
ATOM   10583 C  C     . PHE C  1  407 ? 39.468  5.886   13.655  1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 407  PHE C C     1 
ATOM   10584 O  O     . PHE C  1  407 ? 38.661  6.484   14.390  1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 407  PHE C O     1 
ATOM   10585 C  CB    . PHE C  1  407 ? 41.951  6.559   13.482  1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 407  PHE C CB    1 
ATOM   10586 C  CG    . PHE C  1  407 ? 41.608  8.028   13.542  1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 407  PHE C CG    1 
ATOM   10587 C  CD1   . PHE C  1  407 ? 41.486  8.708   14.771  1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 407  PHE C CD1   1 
ATOM   10588 C  CD2   . PHE C  1  407 ? 41.438  8.718   12.363  1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 407  PHE C CD2   1 
ATOM   10589 C  CE1   . PHE C  1  407 ? 41.143  10.086  14.762  1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 407  PHE C CE1   1 
ATOM   10590 C  CE2   . PHE C  1  407 ? 41.115  10.059  12.362  1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 407  PHE C CE2   1 
ATOM   10591 C  CZ    . PHE C  1  407 ? 41.022  10.744  13.586  1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 407  PHE C CZ    1 
ATOM   10592 N  N     . GLU C  1  408 ? 39.143  5.402   12.459  1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 408  GLU C N     1 
ATOM   10593 C  CA    . GLU C  1  408 ? 37.808  5.489   11.909  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 408  GLU C CA    1 
ATOM   10594 C  C     . GLU C  1  408 ? 36.812  4.893   12.913  1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 408  GLU C C     1 
ATOM   10595 O  O     . GLU C  1  408 ? 35.838  5.525   13.225  1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 408  GLU C O     1 
ATOM   10596 C  CB    . GLU C  1  408 ? 37.743  4.751   10.581  1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 408  GLU C CB    1 
ATOM   10597 C  CG    . GLU C  1  408 ? 36.491  5.009   9.760   1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 408  GLU C CG    1 
ATOM   10598 C  CD    . GLU C  1  408 ? 36.308  4.084   8.531   1.00 70.21  ? ? ? ? ? ? 408  GLU C CD    1 
ATOM   10599 O  OE1   . GLU C  1  408 ? 35.226  4.164   7.898   1.00 76.31  ? ? ? ? ? ? 408  GLU C OE1   1 
ATOM   10600 O  OE2   . GLU C  1  408 ? 37.200  3.259   8.174   1.00 76.61  ? ? ? ? ? ? 408  GLU C OE2   1 
ATOM   10601 N  N     . GLU C  1  409 ? 37.032  3.674   13.388  1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 409  GLU C N     1 
ATOM   10602 C  CA    . GLU C  1  409 ? 36.131  3.066   14.388  1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 409  GLU C CA    1 
ATOM   10603 C  C     . GLU C  1  409 ? 35.952  3.810   15.714  1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 409  GLU C C     1 
ATOM   10604 O  O     . GLU C  1  409 ? 34.800  4.085   16.119  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 409  GLU C O     1 
ATOM   10605 C  CB    . GLU C  1  409 ? 36.562  1.645   14.731  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 409  GLU C CB    1 
ATOM   10606 C  CG    . GLU C  1  409 ? 36.471  0.640   13.606  1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 409  GLU C CG    1 
ATOM   10607 C  CD    . GLU C  1  409 ? 37.158  -0.690  14.060  1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 409  GLU C CD    1 
ATOM   10608 O  OE1   . GLU C  1  409 ? 38.286  -0.694  14.685  1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 409  GLU C OE1   1 
ATOM   10609 O  OE2   . GLU C  1  409 ? 36.531  -1.715  13.841  1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 409  GLU C OE2   1 
ATOM   10610 N  N     . LEU C  1  410 ? 37.060  4.159   16.375  1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 410  LEU C N     1 
ATOM   10611 C  CA    . LEU C  1  410 ? 37.042  4.971   17.615  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 410  LEU C CA    1 
ATOM   10612 C  C     . LEU C  1  410 ? 36.384  6.342   17.389  1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 410  LEU C C     1 
ATOM   10613 O  O     . LEU C  1  410 ? 35.757  6.886   18.288  1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 410  LEU C O     1 
ATOM   10614 C  CB    . LEU C  1  410 ? 38.462  5.160   18.173  1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 410  LEU C CB    1 
ATOM   10615 C  CG    . LEU C  1  410 ? 39.171  3.901   18.640  1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 410  LEU C CG    1 
ATOM   10616 C  CD1   . LEU C  1  410 ? 40.648  4.187   18.980  1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 410  LEU C CD1   1 
ATOM   10617 C  CD2   . LEU C  1  410 ? 38.449  3.414   19.906  1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 410  LEU C CD2   1 
ATOM   10618 N  N     . ARG C  1  411 ? 36.514  6.879   16.184  1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 411  ARG C N     1 
ATOM   10619 C  CA    . ARG C  1  411 ? 36.056  8.240   15.893  1.00 61.53  ? ? ? ? ? ? 411  ARG C CA    1 
ATOM   10620 C  C     . ARG C  1  411 ? 34.540  8.170   15.726  1.00 66.03  ? ? ? ? ? ? 411  ARG C C     1 
ATOM   10621 O  O     . ARG C  1  411 ? 33.802  8.887   16.412  1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 411  ARG C O     1 
ATOM   10622 C  CB    . ARG C  1  411 ? 36.742  8.728   14.621  1.00 64.04  ? ? ? ? ? ? 411  ARG C CB    1 
ATOM   10623 C  CG    . ARG C  1  411 ? 36.423  10.121  14.164  1.00 73.37  ? ? ? ? ? ? 411  ARG C CG    1 
ATOM   10624 C  CD    . ARG C  1  411 ? 36.796  10.257  12.703  1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 411  ARG C CD    1 
ATOM   10625 N  NE    . ARG C  1  411 ? 35.809  9.585   11.892  1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 411  ARG C NE    1 
ATOM   10626 C  CZ    . ARG C  1  411 ? 34.641  10.128  11.582  1.00 82.88  ? ? ? ? ? ? 411  ARG C CZ    1 
ATOM   10627 N  NH1   . ARG C  1  411 ? 34.358  11.363  12.021  1.00 83.79  ? ? ? ? ? ? 411  ARG C NH1   1 
ATOM   10628 N  NH2   . ARG C  1  411 ? 33.777  9.448   10.825  1.00 81.82  ? ? ? ? ? ? 411  ARG C NH2   1 
ATOM   10629 N  N     . ARG C  1  412 ? 34.111  7.245   14.865  1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 412  ARG C N     1 
ATOM   10630 C  CA    . ARG C  1  412 ? 32.724  6.869   14.628  1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 412  ARG C CA    1 
ATOM   10631 C  C     . ARG C  1  412 ? 31.915  6.439   15.844  1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 412  ARG C C     1 
ATOM   10632 O  O     . ARG C  1  412 ? 30.683  6.379   15.763  1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 412  ARG C O     1 
ATOM   10633 C  CB    . ARG C  1  412 ? 32.742  5.621   13.748  1.00 66.57  ? ? ? ? ? ? 412  ARG C CB    1 
ATOM   10634 C  CG    . ARG C  1  412 ? 31.761  5.594   12.621  1.00 77.56  ? ? ? ? ? ? 412  ARG C CG    1 
ATOM   10635 C  CD    . ARG C  1  412 ? 32.408  6.323   11.473  1.00 81.46  ? ? ? ? ? ? 412  ARG C CD    1 
ATOM   10636 N  NE    . ARG C  1  412 ? 31.865  5.846   10.221  1.00 86.71  ? ? ? ? ? ? 412  ARG C NE    1 
ATOM   10637 C  CZ    . ARG C  1  412 ? 32.189  6.341   9.030   1.00 91.37  ? ? ? ? ? ? 412  ARG C CZ    1 
ATOM   10638 N  NH1   . ARG C  1  412 ? 33.079  7.335   8.938   1.00 86.82  ? ? ? ? ? ? 412  ARG C NH1   1 
ATOM   10639 N  NH2   . ARG C  1  412 ? 31.611  5.845   7.929   1.00 93.02  ? ? ? ? ? ? 412  ARG C NH2   1 
ATOM   10640 N  N     . ALA C  1  413 ? 32.586  5.992   16.910  1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 413  ALA C N     1 
ATOM   10641 C  CA    . ALA C  1  413 ? 31.845  5.445   18.029  1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 413  ALA C CA    1 
ATOM   10642 C  C     . ALA C  1  413 ? 31.909  6.388   19.238  1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 413  ALA C C     1 
ATOM   10643 O  O     . ALA C  1  413 ? 30.956  6.408   19.997  1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 413  ALA C O     1 
ATOM   10644 C  CB    . ALA C  1  413 ? 32.255  4.006   18.359  1.00 62.93  ? ? ? ? ? ? 413  ALA C CB    1 
ATOM   10645 N  N     . ALA C  1  414 ? 32.964  7.209   19.372  1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 414  ALA C N     1 
ATOM   10646 C  CA    . ALA C  1  414 ? 32.993  8.345   20.341  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 414  ALA C CA    1 
ATOM   10647 C  C     . ALA C  1  414 ? 31.773  9.293   20.118  1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 414  ALA C C     1 
ATOM   10648 O  O     . ALA C  1  414 ? 31.441  9.616   18.953  1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 414  ALA C O     1 
ATOM   10649 C  CB    . ALA C  1  414 ? 34.302  9.123   20.276  1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 414  ALA C CB    1 
ATOM   10650 N  N     . PRO C  1  415 ? 31.058  9.666   21.215  1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 415  PRO C N     1 
ATOM   10651 C  CA    . PRO C  1  415 ? 29.838  10.418  20.950  1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 415  PRO C CA    1 
ATOM   10652 C  C     . PRO C  1  415 ? 30.232  11.877  20.583  1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 415  PRO C C     1 
ATOM   10653 O  O     . PRO C  1  415 ? 31.390  12.278  20.757  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 415  PRO C O     1 
ATOM   10654 C  CB    . PRO C  1  415 ? 29.088  10.315  22.299  1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 415  PRO C CB    1 
ATOM   10655 C  CG    . PRO C  1  415 ? 30.162  10.241  23.337  1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 415  PRO C CG    1 
ATOM   10656 C  CD    . PRO C  1  415 ? 31.432  9.735   22.658  1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 415  PRO C CD    1 
ATOM   10657 N  N     . LEU C  1  416 ? 29.311  12.636  20.025  1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 416  LEU C N     1 
ATOM   10658 C  CA    . LEU C  1  416 ? 29.543  14.053  19.823  1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 416  LEU C CA    1 
ATOM   10659 C  C     . LEU C  1  416 ? 29.887  14.652  21.182  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 416  LEU C C     1 
ATOM   10660 O  O     . LEU C  1  416 ? 29.454  14.123  22.190  1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 416  LEU C O     1 
ATOM   10661 C  CB    . LEU C  1  416 ? 28.280  14.685  19.307  1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 416  LEU C CB    1 
ATOM   10662 C  CG    . LEU C  1  416 ? 27.900  14.180  17.931  1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 416  LEU C CG    1 
ATOM   10663 C  CD1   . LEU C  1  416 ? 26.477  14.547  17.603  1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 416  LEU C CD1   1 
ATOM   10664 C  CD2   . LEU C  1  416 ? 28.881  14.738  16.917  1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 416  LEU C CD2   1 
ATOM   10665 N  N     . SER C  1  417 ? 30.708  15.698  21.225  1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 417  SER C N     1 
ATOM   10666 C  CA    . SER C  1  417 ? 31.087  16.328  22.478  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 417  SER C CA    1 
ATOM   10667 C  C     . SER C  1  417 ? 31.153  17.826  22.294  1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 417  SER C C     1 
ATOM   10668 O  O     . SER C  1  417 ? 31.635  18.292  21.275  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 417  SER C O     1 
ATOM   10669 C  CB    . SER C  1  417 ? 32.437  15.862  22.919  1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 417  SER C CB    1 
ATOM   10670 O  OG    . SER C  1  417 ? 32.777  16.580  24.058  1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 417  SER C OG    1 
ATOM   10671 N  N     . ARG C  1  418 ? 30.613  18.565  23.263  1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 418  ARG C N     1 
ATOM   10672 C  CA    . ARG C  1  418 ? 30.827  19.998  23.334  1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 418  ARG C CA    1 
ATOM   10673 C  C     . ARG C  1  418 ? 31.975  20.393  24.309  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 418  ARG C C     1 
ATOM   10674 O  O     . ARG C  1  418 ? 32.170  21.594  24.570  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 418  ARG C O     1 
ATOM   10675 C  CB    . ARG C  1  418 ? 29.566  20.699  23.746  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 418  ARG C CB    1 
ATOM   10676 C  CG    . ARG C  1  418 ? 28.344  20.205  22.997  1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 418  ARG C CG    1 
ATOM   10677 C  CD    . ARG C  1  418 ? 27.535  21.355  22.480  1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 418  ARG C CD    1 
ATOM   10678 N  NE    . ARG C  1  418 ? 27.202  22.373  23.488  1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 418  ARG C NE    1 
ATOM   10679 C  CZ    . ARG C  1  418 ? 26.948  23.651  23.170  1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 418  ARG C CZ    1 
ATOM   10680 N  NH1   . ARG C  1  418 ? 27.009  24.032  21.889  1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 418  ARG C NH1   1 
ATOM   10681 N  NH2   . ARG C  1  418 ? 26.622  24.552  24.105  1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 418  ARG C NH2   1 
ATOM   10682 N  N     . ASP C  1  419 ? 32.713  19.400  24.793  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 419  ASP C N     1 
ATOM   10683 C  CA    . ASP C  1  419 ? 33.841  19.668  25.701  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 419  ASP C CA    1 
ATOM   10684 C  C     . ASP C  1  419 ? 35.053  20.090  24.871  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 419  ASP C C     1 
ATOM   10685 O  O     . ASP C  1  419 ? 35.546  19.296  24.125  1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 419  ASP C O     1 
ATOM   10686 C  CB    . ASP C  1  419 ? 34.158  18.446  26.533  1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 419  ASP C CB    1 
ATOM   10687 C  CG    . ASP C  1  419 ? 35.429  18.613  27.289  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 419  ASP C CG    1 
ATOM   10688 O  OD1   . ASP C  1  419 ? 35.543  19.559  28.050  1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 419  ASP C OD1   1 
ATOM   10689 O  OD2   . ASP C  1  419 ? 36.324  17.832  27.141  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 419  ASP C OD2   1 
ATOM   10690 N  N     . PRO C  1  420 ? 35.578  21.322  25.063  1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 420  PRO C N     1 
ATOM   10691 C  CA    . PRO C  1  420 ? 36.684  21.746  24.179  1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 420  PRO C CA    1 
ATOM   10692 C  C     . PRO C  1  420 ? 37.921  20.909  24.254  1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 420  PRO C C     1 
ATOM   10693 O  O     . PRO C  1  420 ? 38.593  20.816  23.215  1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 420  PRO C O     1 
ATOM   10694 C  CB    . PRO C  1  420 ? 36.943  23.215  24.602  1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 420  PRO C CB    1 
ATOM   10695 C  CG    . PRO C  1  420 ? 35.604  23.647  25.140  1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 420  PRO C CG    1 
ATOM   10696 C  CD    . PRO C  1  420 ? 35.164  22.426  25.925  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 420  PRO C CD    1 
ATOM   10697 N  N     . THR C  1  421 ? 38.178  20.184  25.360  1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 421  THR C N     1 
ATOM   10698 C  CA    . THR C  1  421 ? 39.321  19.327  25.427  1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 421  THR C CA    1 
ATOM   10699 C  C     . THR C  1  421 ? 39.187  18.148  24.461  1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 421  THR C C     1 
ATOM   10700 O  O     . THR C  1  421 ? 40.127  17.764  23.800  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 421  THR C O     1 
ATOM   10701 C  CB    . THR C  1  421 ? 39.658  18.843  26.877  1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 421  THR C CB    1 
ATOM   10702 O  OG1   . THR C  1  421 ? 39.647  19.966  27.757  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 421  THR C OG1   1 
ATOM   10703 C  CG2   . THR C  1  421 ? 41.057  18.058  26.937  1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 421  THR C CG2   1 
ATOM   10704 N  N     . GLU C  1  422 ? 37.996  17.589  24.384  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C N     1 
ATOM   10705 C  CA    A GLU C  1  422 ? 37.739  16.406  23.534  0.50 31.05  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C CA    1 
ATOM   10706 C  CA    B GLU C  1  422 ? 37.707  16.426  23.554  0.50 32.02  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C CA    1 
ATOM   10707 C  C     . GLU C  1  422 ? 37.737  16.852  22.100  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C C     1 
ATOM   10708 O  O     . GLU C  1  422 ? 38.213  16.131  21.215  1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C O     1 
ATOM   10709 C  CB    A GLU C  1  422 ? 36.341  15.824  23.812  0.50 33.61  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C CB    1 
ATOM   10710 C  CB    B GLU C  1  422 ? 36.287  15.970  23.924  0.50 35.79  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C CB    1 
ATOM   10711 C  CG    A GLU C  1  422 ? 36.105  15.261  25.201  0.50 33.39  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C CG    1 
ATOM   10712 C  CG    B GLU C  1  422 ? 35.858  14.672  23.296  0.50 38.54  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C CG    1 
ATOM   10713 C  CD    A GLU C  1  422 ? 35.866  13.768  25.219  0.50 34.28  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C CD    1 
ATOM   10714 C  CD    B GLU C  1  422 ? 36.998  13.705  23.196  0.50 37.28  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C CD    1 
ATOM   10715 O  OE1   A GLU C  1  422 ? 36.061  13.106  24.197  0.50 34.16  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C OE1   1 
ATOM   10716 O  OE1   B GLU C  1  422 ? 37.298  13.046  24.219  0.50 39.16  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C OE1   1 
ATOM   10717 O  OE2   A GLU C  1  422 ? 35.486  13.242  26.284  0.50 35.65  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C OE2   1 
ATOM   10718 O  OE2   B GLU C  1  422 ? 37.544  13.600  22.081  0.50 35.62  ? ? ? ? ? ? 422  GLU C OE2   1 
ATOM   10719 N  N     . VAL C  1  423 ? 37.164  18.022  21.870  1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 423  VAL C N     1 
ATOM   10720 C  CA    . VAL C  1  423 ? 37.064  18.552  20.494  1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 423  VAL C CA    1 
ATOM   10721 C  C     . VAL C  1  423 ? 38.489  18.775  19.987  1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 423  VAL C C     1 
ATOM   10722 O  O     . VAL C  1  423 ? 38.844  18.402  18.855  1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 423  VAL C O     1 
ATOM   10723 C  CB    . VAL C  1  423 ? 36.237  19.824  20.411  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 423  VAL C CB    1 
ATOM   10724 C  CG1   . VAL C  1  423 ? 36.256  20.381  18.974  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 423  VAL C CG1   1 
ATOM   10725 C  CG2   . VAL C  1  423 ? 34.767  19.513  20.775  1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 423  VAL C CG2   1 
ATOM   10726 N  N     . THR C  1  424 ? 39.295  19.423  20.822  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 424  THR C N     1 
ATOM   10727 C  CA    . THR C  1  424 ? 40.670  19.773  20.404  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 424  THR C CA    1 
ATOM   10728 C  C     . THR C  1  424 ? 41.490  18.472  20.192  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 424  THR C C     1 
ATOM   10729 O  O     . THR C  1  424 ? 42.289  18.375  19.242  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 424  THR C O     1 
ATOM   10730 C  CB    . THR C  1  424 ? 41.371  20.661  21.492  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 424  THR C CB    1 
ATOM   10731 O  OG1   . THR C  1  424 ? 40.593  21.834  21.706  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 424  THR C OG1   1 
ATOM   10732 C  CG2   . THR C  1  424 ? 42.817  21.051  21.048  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 424  THR C CG2   1 
ATOM   10733 N  N     . ALA C  1  425 ? 41.304  17.496  21.102  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 425  ALA C N     1 
ATOM   10734 C  CA    . ALA C  1  425 ? 42.021  16.179  20.982  1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 425  ALA C CA    1 
ATOM   10735 C  C     . ALA C  1  425 ? 41.808  15.503  19.637  1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 425  ALA C C     1 
ATOM   10736 O  O     . ALA C  1  425 ? 42.799  15.094  18.986  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 425  ALA C O     1 
ATOM   10737 C  CB    . ALA C  1  425 ? 41.605  15.252  22.121  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 425  ALA C CB    1 
ATOM   10738 N  N     . ILE C  1  426 ? 40.547  15.404  19.174  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 426  ILE C N     1 
ATOM   10739 C  CA    . ILE C  1  426 ? 40.328  14.638  17.922  1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 426  ILE C CA    1 
ATOM   10740 C  C     . ILE C  1  426 ? 40.833  15.463  16.759  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 426  ILE C C     1 
ATOM   10741 O  O     . ILE C  1  426 ? 41.422  14.936  15.753  1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 426  ILE C O     1 
ATOM   10742 C  CB    . ILE C  1  426 ? 38.844  14.210  17.747  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 426  ILE C CB    1 
ATOM   10743 C  CG1   . ILE C  1  426 ? 38.719  13.098  16.708  1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 426  ILE C CG1   1 
ATOM   10744 C  CG2   . ILE C  1  426 ? 37.975  15.455  17.446  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 426  ILE C CG2   1 
ATOM   10745 C  CD1   . ILE C  1  426 ? 37.353  12.477  16.609  1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 426  ILE C CD1   1 
ATOM   10746 N  N     . GLY C  1  427 ? 40.675  16.781  16.899  1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 427  GLY C N     1 
ATOM   10747 C  CA    . GLY C  1  427 ? 41.207  17.688  15.859  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 427  GLY C CA    1 
ATOM   10748 C  C     . GLY C  1  427 ? 42.726  17.529  15.741  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 427  GLY C C     1 
ATOM   10749 O  O     . GLY C  1  427 ? 43.306  17.475  14.594  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 427  GLY C O     1 
ATOM   10750 N  N     . ALA C  1  428 ? 43.398  17.513  16.894  1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 428  ALA C N     1 
ATOM   10751 C  CA    . ALA C  1  428 ? 44.884  17.359  16.900  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 428  ALA C CA    1 
ATOM   10752 C  C     . ALA C  1  428 ? 45.313  15.984  16.347  1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 428  ALA C C     1 
ATOM   10753 O  O     . ALA C  1  428 ? 46.330  15.837  15.615  1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 428  ALA C O     1 
ATOM   10754 C  CB    . ALA C  1  428 ? 45.412  17.516  18.318  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 428  ALA C CB    1 
ATOM   10755 N  N     . VAL C  1  429 ? 44.592  14.944  16.740  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 429  VAL C N     1 
ATOM   10756 C  CA    . VAL C  1  429 ? 45.000  13.571  16.279  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 429  VAL C CA    1 
ATOM   10757 C  C     . VAL C  1  429 ? 44.745  13.490  14.779  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 429  VAL C C     1 
ATOM   10758 O  O     . VAL C  1  429 ? 45.573  12.893  14.104  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 429  VAL C O     1 
ATOM   10759 C  CB    . VAL C  1  429 ? 44.286  12.468  17.023  1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 429  VAL C CB    1 
ATOM   10760 C  CG1   . VAL C  1  429 ? 44.468  11.088  16.341  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 429  VAL C CG1   1 
ATOM   10761 C  CG2   . VAL C  1  429 ? 44.724  12.500  18.480  1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 429  VAL C CG2   1 
ATOM   10762 N  N     . GLU C  1  430 ? 43.641  14.058  14.255  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C N     1 
ATOM   10763 C  CA    A GLU C  1  430 ? 43.380  14.145  12.798  0.50 30.10  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C CA    1 
ATOM   10764 C  CA    B GLU C  1  430 ? 43.512  14.009  12.779  0.50 30.63  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C CA    1 
ATOM   10765 C  C     . GLU C  1  430 ? 44.562  14.846  12.094  1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C C     1 
ATOM   10766 O  O     . GLU C  1  430 ? 45.093  14.406  11.066  1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C O     1 
ATOM   10767 C  CB    A GLU C  1  430 ? 42.056  14.917  12.586  0.50 30.00  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C CB    1 
ATOM   10768 C  CB    B GLU C  1  430 ? 42.109  14.277  12.232  0.50 32.60  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C CB    1 
ATOM   10769 C  CG    A GLU C  1  430 ? 41.449  14.856  11.164  0.50 33.77  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C CG    1 
ATOM   10770 C  CG    B GLU C  1  430 ? 41.962  14.134  10.692  0.50 35.53  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C CG    1 
ATOM   10771 C  CD    A GLU C  1  430 ? 40.719  13.539  10.812  0.50 35.43  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C CD    1 
ATOM   10772 C  CD    B GLU C  1  430 ? 42.770  12.996  10.029  0.50 37.21  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C CD    1 
ATOM   10773 O  OE1   A GLU C  1  430 ? 39.760  13.103  11.475  0.50 36.57  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C OE1   1 
ATOM   10774 O  OE1   B GLU C  1  430 ? 43.504  13.205  9.027   0.50 35.51  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C OE1   1 
ATOM   10775 O  OE2   A GLU C  1  430 ? 41.076  12.955  9.812   0.50 37.51  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C OE2   1 
ATOM   10776 O  OE2   B GLU C  1  430 ? 42.657  11.857  10.477  0.50 40.25  ? ? ? ? ? ? 430  GLU C OE2   1 
ATOM   10777 N  N     . ALA C  1  431 ? 44.930  15.987  12.687  1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 431  ALA C N     1 
ATOM   10778 C  CA    . ALA C  1  431 ? 46.041  16.808  12.163  1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 431  ALA C CA    1 
ATOM   10779 C  C     . ALA C  1  431 ? 47.353  16.019  12.155  1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 431  ALA C C     1 
ATOM   10780 O  O     . ALA C  1  431 ? 48.047  16.068  11.178  1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 431  ALA C O     1 
ATOM   10781 C  CB    . ALA C  1  431 ? 46.187  18.156  12.915  1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 431  ALA C CB    1 
ATOM   10782 N  N     . ALA C  1  432 ? 47.670  15.332  13.249  1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 432  ALA C N     1 
ATOM   10783 C  CA    . ALA C  1  432 ? 48.905  14.538  13.369  1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 432  ALA C CA    1 
ATOM   10784 C  C     . ALA C  1  432 ? 49.053  13.478  12.232  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 432  ALA C C     1 
ATOM   10785 O  O     . ALA C  1  432 ? 50.096  13.389  11.523  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 432  ALA C O     1 
ATOM   10786 C  CB    . ALA C  1  432 ? 48.975  13.902  14.756  1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 432  ALA C CB    1 
ATOM   10787 N  N     . PHE C  1  433 ? 47.954  12.775  11.960  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 433  PHE C N     1 
ATOM   10788 C  CA    . PHE C  1  433 ? 47.851  11.799  10.858  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 433  PHE C CA    1 
ATOM   10789 C  C     . PHE C  1  433 ? 48.026  12.457  9.506   1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 433  PHE C C     1 
ATOM   10790 O  O     . PHE C  1  433 ? 48.664  11.906  8.648   1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 433  PHE C O     1 
ATOM   10791 C  CB    . PHE C  1  433 ? 46.529  11.019  10.915  1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 433  PHE C CB    1 
ATOM   10792 C  CG    . PHE C  1  433 ? 46.531  9.871   11.928  1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 433  PHE C CG    1 
ATOM   10793 C  CD1   . PHE C  1  433 ? 45.619  9.836   12.982  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 433  PHE C CD1   1 
ATOM   10794 C  CD2   . PHE C  1  433 ? 47.413  8.790   11.778  1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 433  PHE C CD2   1 
ATOM   10795 C  CE1   . PHE C  1  433 ? 45.594  8.765   13.875  1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 433  PHE C CE1   1 
ATOM   10796 C  CE2   . PHE C  1  433 ? 47.426  7.736   12.703  1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 433  PHE C CE2   1 
ATOM   10797 C  CZ    . PHE C  1  433 ? 46.514  7.716   13.744  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 433  PHE C CZ    1 
ATOM   10798 N  N     . LYS C  1  434 ? 47.548  13.697  9.355   1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 434  LYS C N     1 
ATOM   10799 C  CA    . LYS C  1  434 ? 47.567  14.312  8.018   1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 434  LYS C CA    1 
ATOM   10800 C  C     . LYS C  1  434 ? 49.016  14.600  7.584   1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 434  LYS C C     1 
ATOM   10801 O  O     . LYS C  1  434 ? 49.310  14.516  6.422   1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 434  LYS C O     1 
ATOM   10802 C  CB    . LYS C  1  434 ? 46.689  15.589  7.964   1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 434  LYS C CB    1 
ATOM   10803 C  CG    . LYS C  1  434 ? 46.648  16.321  6.580   1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 434  LYS C CG    1 
ATOM   10804 C  CD    . LYS C  1  434 ? 46.044  15.505  5.474   1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 434  LYS C CD    1 
ATOM   10805 C  CE    . LYS C  1  434 ? 45.594  16.406  4.339   1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 434  LYS C CE    1 
ATOM   10806 N  NZ    . LYS C  1  434 ? 45.158  15.596  3.168   1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 434  LYS C NZ    1 
ATOM   10807 N  N     . CYS C  1  435 ? 49.892  14.928  8.550   1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 435  CYS C N     1 
ATOM   10808 C  CA    . CYS C  1  435 ? 51.228  15.404  8.232   1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 435  CYS C CA    1 
ATOM   10809 C  C     . CYS C  1  435 ? 52.301  14.428  8.753   1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 435  CYS C C     1 
ATOM   10810 O  O     . CYS C  1  435 ? 53.448  14.786  8.780   1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 435  CYS C O     1 
ATOM   10811 C  CB    . CYS C  1  435 ? 51.475  16.789  8.853   1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 435  CYS C CB    1 
ATOM   10812 S  SG    . CYS C  1  435 ? 51.346  16.880  10.679  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 435  CYS C SG    1 
ATOM   10813 N  N     . CYS C  1  436 ? 51.923  13.224  9.173   1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 436  CYS C N     1 
ATOM   10814 C  CA    . CYS C  1  436 ? 52.847  12.298  9.876   1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 436  CYS C CA    1 
ATOM   10815 C  C     . CYS C  1  436 ? 53.680  12.971  10.960  1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 436  CYS C C     1 
ATOM   10816 O  O     . CYS C  1  436 ? 54.892  12.835  11.004  1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 436  CYS C O     1 
ATOM   10817 C  CB    . CYS C  1  436 ? 53.769  11.594  8.917   1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 436  CYS C CB    1 
ATOM   10818 S  SG    . CYS C  1  436 ? 52.852  10.699  7.656   1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 436  CYS C SG    1 
ATOM   10819 N  N     . ALA C  1  437 ? 53.006  13.734  11.799  1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 437  ALA C N     1 
ATOM   10820 C  CA    . ALA C  1  437 ? 53.629  14.433  12.924  1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 437  ALA C CA    1 
ATOM   10821 C  C     . ALA C  1  437 ? 54.478  13.498  13.795  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 437  ALA C C     1 
ATOM   10822 O  O     . ALA C  1  437 ? 54.014  12.402  14.125  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 437  ALA C O     1 
ATOM   10823 C  CB    . ALA C  1  437 ? 52.542  15.030  13.776  1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 437  ALA C CB    1 
ATOM   10824 N  N     . ALA C  1  438 ? 55.684  13.931  14.195  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 438  ALA C N     1 
ATOM   10825 C  CA    . ALA C  1  438 ? 56.515  13.081  15.092  1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 438  ALA C CA    1 
ATOM   10826 C  C     . ALA C  1  438 ? 55.958  13.045  16.482  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 438  ALA C C     1 
ATOM   10827 O  O     . ALA C  1  438 ? 56.142  12.063  17.215  1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 438  ALA C O     1 
ATOM   10828 C  CB    . ALA C  1  438 ? 57.952  13.538  15.094  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 438  ALA C CB    1 
ATOM   10829 N  N     . ALA C  1  439 ? 55.280  14.112  16.894  1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 439  ALA C N     1 
ATOM   10830 C  CA    . ALA C  1  439 ? 54.688  14.151  18.197  1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 439  ALA C CA    1 
ATOM   10831 C  C     . ALA C  1  439 ? 53.541  15.168  18.245  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 439  ALA C C     1 
ATOM   10832 O  O     . ALA C  1  439 ? 53.349  16.033  17.337  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 439  ALA C O     1 
ATOM   10833 C  CB    . ALA C  1  439 ? 55.720  14.467  19.302  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 439  ALA C CB    1 
ATOM   10834 N  N     . ILE C  1  440 ? 52.740  15.002  19.278  1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 440  ILE C N     1 
ATOM   10835 C  CA    . ILE C  1  440 ? 51.759  15.921  19.706  1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 440  ILE C CA    1 
ATOM   10836 C  C     . ILE C  1  440 ? 52.201  16.360  21.103  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 440  ILE C C     1 
ATOM   10837 O  O     . ILE C  1  440 ? 52.325  15.531  21.969  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 440  ILE C O     1 
ATOM   10838 C  CB    . ILE C  1  440 ? 50.351  15.286  19.817  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 440  ILE C CB    1 
ATOM   10839 C  CG1   . ILE C  1  440 ? 49.917  14.759  18.448  1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 440  ILE C CG1   1 
ATOM   10840 C  CG2   . ILE C  1  440 ? 49.307  16.301  20.396  1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 440  ILE C CG2   1 
ATOM   10841 C  CD1   . ILE C  1  440 ? 48.693  13.850  18.555  1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 440  ILE C CD1   1 
ATOM   10842 N  N     . ILE C  1  441 ? 52.499  17.637  21.315  1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 441  ILE C N     1 
ATOM   10843 C  CA    . ILE C  1  441 ? 52.996  18.109  22.650  1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 441  ILE C CA    1 
ATOM   10844 C  C     . ILE C  1  441 ? 51.759  18.721  23.273  1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 441  ILE C C     1 
ATOM   10845 O  O     . ILE C  1  441 ? 51.103  19.537  22.641  1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 441  ILE C O     1 
ATOM   10846 C  CB    . ILE C  1  441 ? 54.163  19.123  22.483  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 441  ILE C CB    1 
ATOM   10847 C  CG1   . ILE C  1  441 ? 55.380  18.414  21.813  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 441  ILE C CG1   1 
ATOM   10848 C  CG2   . ILE C  1  441 ? 54.556  19.689  23.837  1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 441  ILE C CG2   1 
ATOM   10849 C  CD1   . ILE C  1  441 ? 56.430  19.381  21.279  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 441  ILE C CD1   1 
ATOM   10850 N  N     . VAL C  1  442 ? 51.428  18.285  24.479  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 442  VAL C N     1 
ATOM   10851 C  CA    . VAL C  1  442 ? 50.263  18.810  25.187  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 442  VAL C CA    1 
ATOM   10852 C  C     . VAL C  1  442 ? 50.653  19.265  26.599  1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 442  VAL C C     1 
ATOM   10853 O  O     . VAL C  1  442 ? 51.409  18.547  27.286  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 442  VAL C O     1 
ATOM   10854 C  CB    . VAL C  1  442 ? 49.157  17.730  25.206  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 442  VAL C CB    1 
ATOM   10855 C  CG1   . VAL C  1  442 ? 49.643  16.397  25.867  1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 442  VAL C CG1   1 
ATOM   10856 C  CG2   . VAL C  1  442 ? 47.903  18.278  25.823  1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 442  VAL C CG2   1 
ATOM   10857 N  N     . LEU C  1  443 ? 50.148  20.419  27.050  1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 443  LEU C N     1 
ATOM   10858 C  CA    . LEU C  1  443 ? 50.337  20.794  28.422  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 443  LEU C CA    1 
ATOM   10859 C  C     . LEU C  1  443 ? 49.167  20.241  29.223  1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 443  LEU C C     1 
ATOM   10860 O  O     . LEU C  1  443 ? 47.997  20.327  28.782  1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 443  LEU C O     1 
ATOM   10861 C  CB    . LEU C  1  443 ? 50.425  22.337  28.536  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 443  LEU C CB    1 
ATOM   10862 C  CG    . LEU C  1  443 ? 51.745  23.056  28.328  1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 443  LEU C CG    1 
ATOM   10863 C  CD1   . LEU C  1  443 ? 52.594  22.497  27.215  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 443  LEU C CD1   1 
ATOM   10864 C  CD2   . LEU C  1  443 ? 51.645  24.586  28.293  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 443  LEU C CD2   1 
ATOM   10865 N  N     . THR C  1  444 ? 49.453  19.707  30.416  1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 444  THR C N     1 
ATOM   10866 C  CA    . THR C  1  444 ? 48.338  19.129  31.194  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 444  THR C CA    1 
ATOM   10867 C  C     . THR C  1  444 ? 48.658  19.214  32.635  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 444  THR C C     1 
ATOM   10868 O  O     . THR C  1  444 ? 49.772  19.007  33.016  1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 444  THR C O     1 
ATOM   10869 C  CB    . THR C  1  444 ? 48.054  17.602  30.772  1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 444  THR C CB    1 
ATOM   10870 O  OG1   . THR C  1  444 ? 46.963  17.065  31.553  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 444  THR C OG1   1 
ATOM   10871 C  CG2   . THR C  1  444 ? 49.283  16.693  31.097  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 444  THR C CG2   1 
ATOM   10872 N  N     . THR C  1  445 ? 47.671  19.570  33.450  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 445  THR C N     1 
ATOM   10873 C  CA    . THR C  1  445 ? 47.815  19.624  34.885  1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 445  THR C CA    1 
ATOM   10874 C  C     . THR C  1  445 ? 47.539  18.275  35.505  1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 445  THR C C     1 
ATOM   10875 O  O     . THR C  1  445 ? 48.259  17.854  36.439  1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 445  THR C O     1 
ATOM   10876 C  CB    . THR C  1  445 ? 46.829  20.663  35.461  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 445  THR C CB    1 
ATOM   10877 O  OG1   . THR C  1  445 ? 47.177  21.939  34.912  1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 445  THR C OG1   1 
ATOM   10878 C  CG2   . THR C  1  445 ? 46.782  20.684  37.020  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 445  THR C CG2   1 
ATOM   10879 N  N     . THR C  1  446 ? 46.461  17.605  35.050  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 446  THR C N     1 
ATOM   10880 C  CA    . THR C  1  446 ? 45.934  16.362  35.729  1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 446  THR C CA    1 
ATOM   10881 C  C     . THR C  1  446 ? 46.225  15.128  34.820  1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 446  THR C C     1 
ATOM   10882 O  O     . THR C  1  446 ? 45.946  13.985  35.204  1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 446  THR C O     1 
ATOM   10883 C  CB    . THR C  1  446 ? 44.388  16.387  35.870  1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 446  THR C CB    1 
ATOM   10884 O  OG1   . THR C  1  446 ? 43.819  16.421  34.517  1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 446  THR C OG1   1 
ATOM   10885 C  CG2   . THR C  1  446 ? 43.880  17.665  36.667  1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 446  THR C CG2   1 
ATOM   10886 N  N     . GLY C  1  447 ? 46.765  15.343  33.617  1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 447  GLY C N     1 
ATOM   10887 C  CA    . GLY C  1  447 ? 46.846  14.245  32.615  1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 447  GLY C CA    1 
ATOM   10888 C  C     . GLY C  1  447 ? 45.672  14.119  31.649  1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 447  GLY C C     1 
ATOM   10889 O  O     . GLY C  1  447 ? 45.790  13.520  30.586  1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 447  GLY C O     1 
ATOM   10890 N  N     . ARG C  1  448 ? 44.538  14.711  31.979  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 448  ARG C N     1 
ATOM   10891 C  CA    . ARG C  1  448 ? 43.334  14.510  31.119  1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 448  ARG C CA    1 
ATOM   10892 C  C     . ARG C  1  448 ? 43.472  14.868  29.638  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 448  ARG C C     1 
ATOM   10893 O  O     . ARG C  1  448 ? 43.068  14.106  28.746  1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 448  ARG C O     1 
ATOM   10894 C  CB    . ARG C  1  448 ? 42.091  15.163  31.754  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 448  ARG C CB    1 
ATOM   10895 C  CG    . ARG C  1  448 ? 40.814  14.898  30.939  1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 448  ARG C CG    1 
ATOM   10896 C  CD    . ARG C  1  448 ? 39.584  15.262  31.753  1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 448  ARG C CD    1 
ATOM   10897 N  NE    . ARG C  1  448 ? 38.382  15.340  30.896  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 448  ARG C NE    1 
ATOM   10898 C  CZ    . ARG C  1  448 ? 37.996  16.440  30.243  1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 448  ARG C CZ    1 
ATOM   10899 N  NH1   . ARG C  1  448 ? 38.670  17.592  30.366  1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 448  ARG C NH1   1 
ATOM   10900 N  NH2   . ARG C  1  448 ? 36.895  16.417  29.518  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 448  ARG C NH2   1 
ATOM   10901 N  N     . SER C  1  449 ? 44.069  16.034  29.346  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 449  SER C N     1 
ATOM   10902 C  CA    . SER C  1  449 ? 44.176  16.433  27.967  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 449  SER C CA    1 
ATOM   10903 C  C     . SER C  1  449 ? 44.993  15.371  27.253  1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 449  SER C C     1 
ATOM   10904 O  O     . SER C  1  449 ? 44.725  15.068  26.081  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 449  SER C O     1 
ATOM   10905 C  CB    . SER C  1  449 ? 44.837  17.790  27.847  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 449  SER C CB    1 
ATOM   10906 O  OG    . SER C  1  449 ? 44.012  18.734  28.482  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 449  SER C OG    1 
ATOM   10907 N  N     . ALA C  1  450 ? 46.018  14.859  27.920  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 450  ALA C N     1 
ATOM   10908 C  CA    . ALA C  1  450 ? 46.791  13.757  27.298  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 450  ALA C CA    1 
ATOM   10909 C  C     . ALA C  1  450 ? 45.987  12.440  27.156  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 450  ALA C C     1 
ATOM   10910 O  O     . ALA C  1  450 ? 46.114  11.740  26.160  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 450  ALA C O     1 
ATOM   10911 C  CB    . ALA C  1  450 ? 48.135  13.517  28.052  1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 450  ALA C CB    1 
ATOM   10912 N  N     . GLN C  1  451 ? 45.186  12.089  28.166  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 451  GLN C N     1 
ATOM   10913 C  CA    . GLN C  1  451 ? 44.428  10.864  28.015  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 451  GLN C CA    1 
ATOM   10914 C  C     . GLN C  1  451 ? 43.448  10.951  26.803  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 451  GLN C C     1 
ATOM   10915 O  O     . GLN C  1  451 ? 43.239  9.949   26.091  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 451  GLN C O     1 
ATOM   10916 C  CB    . GLN C  1  451 ? 43.688  10.590  29.312  1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 451  GLN C CB    1 
ATOM   10917 C  CG    . GLN C  1  451 ? 42.738  9.374   29.237  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 451  GLN C CG    1 
ATOM   10918 C  CD    . GLN C  1  451 ? 42.114  9.082   30.599  1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 451  GLN C CD    1 
ATOM   10919 O  OE1   . GLN C  1  451 ? 42.427  9.761   31.601  1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 451  GLN C OE1   1 
ATOM   10920 N  NE2   . GLN C  1  451 ? 41.313  8.045   30.684  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 451  GLN C NE2   1 
ATOM   10921 N  N     . LEU C  1  452 ? 42.844  12.113  26.594  1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 452  LEU C N     1 
ATOM   10922 C  CA    . LEU C  1  452 ? 41.869  12.300  25.517  1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 452  LEU C CA    1 
ATOM   10923 C  C     . LEU C  1  452 ? 42.522  12.219  24.133  1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 452  LEU C C     1 
ATOM   10924 O  O     . LEU C  1  452 ? 41.853  11.884  23.190  1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 452  LEU C O     1 
ATOM   10925 C  CB    . LEU C  1  452 ? 41.089  13.643  25.666  1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 452  LEU C CB    1 
ATOM   10926 C  CG    . LEU C  1  452 ? 40.160  13.509  26.892  1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 452  LEU C CG    1 
ATOM   10927 C  CD1   . LEU C  1  452 ? 39.251  14.717  26.956  1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 452  LEU C CD1   1 
ATOM   10928 C  CD2   . LEU C  1  452 ? 39.283  12.265  26.975  1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 452  LEU C CD2   1 
ATOM   10929 N  N     . LEU C  1  453 ? 43.804  12.554  24.030  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C N     1 
ATOM   10930 C  CA    . LEU C  1  453 ? 44.615  12.368  22.791  1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CA    1 
ATOM   10931 C  C     . LEU C  1  453 ? 44.891  10.879  22.567  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C C     1 
ATOM   10932 O  O     . LEU C  1  453 ? 44.654  10.312  21.493  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C O     1 
ATOM   10933 C  CB    . LEU C  1  453 ? 45.963  13.141  22.886  1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CB    1 
ATOM   10934 C  CG    . LEU C  1  453 ? 45.814  14.686  22.736  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CG    1 
ATOM   10935 C  CD1   . LEU C  1  453 ? 47.085  15.369  23.261  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CD1   1 
ATOM   10936 C  CD2   . LEU C  1  453 ? 45.510  15.118  21.323  1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CD2   1 
ATOM   10937 N  N     . SER C  1  454 ? 45.316  10.265  23.650  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 454  SER C N     1 
ATOM   10938 C  CA    . SER C  1  454 ? 45.662  8.832   23.684  1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 454  SER C CA    1 
ATOM   10939 C  C     . SER C  1  454 ? 44.517  7.923   23.263  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 454  SER C C     1 
ATOM   10940 O  O     . SER C  1  454 ? 44.764  6.871   22.569  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 454  SER C O     1 
ATOM   10941 C  CB    . SER C  1  454 ? 46.075  8.451   25.126  1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 454  SER C CB    1 
ATOM   10942 O  OG    . SER C  1  454 ? 46.382  7.046   25.210  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 454  SER C OG    1 
ATOM   10943 N  N     . ARG C  1  455 ? 43.277  8.280   23.654  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 455  ARG C N     1 
ATOM   10944 C  CA    . ARG C  1  455 ? 42.117  7.373   23.314  1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 455  ARG C CA    1 
ATOM   10945 C  C     . ARG C  1  455 ? 41.893  7.203   21.827  1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 455  ARG C C     1 
ATOM   10946 O  O     . ARG C  1  455 ? 41.229  6.248   21.430  1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 455  ARG C O     1 
ATOM   10947 C  CB    . ARG C  1  455 ? 40.794  7.827   23.917  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 455  ARG C CB    1 
ATOM   10948 C  CG    . ARG C  1  455 ? 40.312  9.068   23.240  1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 455  ARG C CG    1 
ATOM   10949 C  CD    . ARG C  1  455 ? 38.960  9.534   23.669  1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 455  ARG C CD    1 
ATOM   10950 N  NE    . ARG C  1  455 ? 37.889  8.566   23.550  1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 455  ARG C NE    1 
ATOM   10951 C  CZ    . ARG C  1  455 ? 36.728  8.728   24.181  1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 455  ARG C CZ    1 
ATOM   10952 N  NH1   . ARG C  1  455 ? 36.541  9.841   24.933  1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 455  ARG C NH1   1 
ATOM   10953 N  NH2   . ARG C  1  455 ? 35.759  7.806   24.099  1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 455  ARG C NH2   1 
ATOM   10954 N  N     . TYR C  1  456 ? 42.430  8.112   20.998  1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 456  TYR C N     1 
ATOM   10955 C  CA    . TYR C  1  456 ? 42.293  7.976   19.544  1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 456  TYR C CA    1 
ATOM   10956 C  C     . TYR C  1  456 ? 43.442  7.185   18.929  1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 456  TYR C C     1 
ATOM   10957 O  O     . TYR C  1  456 ? 43.430  6.937   17.758  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 456  TYR C O     1 
ATOM   10958 C  CB    . TYR C  1  456 ? 42.194  9.383   18.854  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 456  TYR C CB    1 
ATOM   10959 C  CG    . TYR C  1  456 ? 40.908  10.008  19.222  1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 456  TYR C CG    1 
ATOM   10960 C  CD1   . TYR C  1  456 ? 40.843  11.129  20.094  1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 456  TYR C CD1   1 
ATOM   10961 C  CD2   . TYR C  1  456 ? 39.733  9.475   18.734  1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 456  TYR C CD2   1 
ATOM   10962 C  CE1   . TYR C  1  456 ? 39.626  11.664  20.475  1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 456  TYR C CE1   1 
ATOM   10963 C  CE2   . TYR C  1  456 ? 38.501  9.999   19.122  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 456  TYR C CE2   1 
ATOM   10964 C  CZ    . TYR C  1  456 ? 38.451  11.092  19.985  1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 456  TYR C CZ    1 
ATOM   10965 O  OH    . TYR C  1  456 ? 37.190  11.551  20.323  1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 456  TYR C OH    1 
ATOM   10966 N  N     . ARG C  1  457 ? 44.427  6.819   19.743  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 457  ARG C N     1 
ATOM   10967 C  CA    . ARG C  1  457 ? 45.538  6.021   19.271  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 457  ARG C CA    1 
ATOM   10968 C  C     . ARG C  1  457 ? 46.324  6.671   18.138  1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 457  ARG C C     1 
ATOM   10969 O  O     . ARG C  1  457 ? 46.491  6.046   17.059  1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 457  ARG C O     1 
ATOM   10970 C  CB    . ARG C  1  457 ? 45.083  4.639   18.838  1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 457  ARG C CB    1 
ATOM   10971 C  CG    . ARG C  1  457 ? 44.570  3.772   19.986  1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 457  ARG C CG    1 
ATOM   10972 C  CD    . ARG C  1  457 ? 45.598  3.644   21.066  1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 457  ARG C CD    1 
ATOM   10973 N  NE    . ARG C  1  457 ? 45.239  2.641   22.047  1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 457  ARG C NE    1 
ATOM   10974 C  CZ    . ARG C  1  457 ? 45.068  2.883   23.346  1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 457  ARG C CZ    1 
ATOM   10975 N  NH1   . ARG C  1  457 ? 45.117  4.154   23.775  1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 457  ARG C NH1   1 
ATOM   10976 N  NH2   . ARG C  1  457 ? 44.836  1.853   24.204  1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 457  ARG C NH2   1 
ATOM   10977 N  N     . PRO C  1  458 ? 46.806  7.907   18.368  1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 458  PRO C N     1 
ATOM   10978 C  CA    . PRO C  1  458 ? 47.652  8.488   17.318  1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 458  PRO C CA    1 
ATOM   10979 C  C     . PRO C  1  458 ? 48.939  7.639   17.110  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 458  PRO C C     1 
ATOM   10980 O  O     . PRO C  1  458 ? 49.449  7.038   18.055  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 458  PRO C O     1 
ATOM   10981 C  CB    . PRO C  1  458 ? 48.036  9.843   17.907  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 458  PRO C CB    1 
ATOM   10982 C  CG    . PRO C  1  458 ? 47.928  9.657   19.432  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 458  PRO C CG    1 
ATOM   10983 C  CD    . PRO C  1  458 ? 46.754  8.735   19.607  1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 458  PRO C CD    1 
ATOM   10984 N  N     . ARG C  1  459 ? 49.488  7.650   15.925  1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 459  ARG C N     1 
ATOM   10985 C  CA    . ARG C  1  459 ? 50.816  7.152   15.771  1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 459  ARG C CA    1 
ATOM   10986 C  C     . ARG C  1  459 ? 51.843  8.135   16.377  1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 459  ARG C C     1 
ATOM   10987 O  O     . ARG C  1  459 ? 52.878  7.722   16.900  1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 459  ARG C O     1 
ATOM   10988 C  CB    . ARG C  1  459 ? 51.101  7.004   14.274  1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 459  ARG C CB    1 
ATOM   10989 C  CG    . ARG C  1  459 ? 52.583  6.713   14.041  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 459  ARG C CG    1 
ATOM   10990 C  CD    . ARG C  1  459 ? 52.974  6.414   12.599  1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 459  ARG C CD    1 
ATOM   10991 N  NE    . ARG C  1  459 ? 52.292  5.255   12.008  1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 459  ARG C NE    1 
ATOM   10992 C  CZ    . ARG C  1  459 ? 51.223  5.307   11.209  1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 459  ARG C CZ    1 
ATOM   10993 N  NH1   . ARG C  1  459 ? 50.641  6.470   10.906  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 459  ARG C NH1   1 
ATOM   10994 N  NH2   . ARG C  1  459 ? 50.727  4.180   10.706  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 459  ARG C NH2   1 
ATOM   10995 N  N     . ALA C  1  460 ? 51.605  9.448   16.266  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 460  ALA C N     1 
ATOM   10996 C  CA    . ALA C  1  460 ? 52.505  10.410  16.904  1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 460  ALA C CA    1 
ATOM   10997 C  C     . ALA C  1  460 ? 52.501  10.146  18.404  1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 460  ALA C C     1 
ATOM   10998 O  O     . ALA C  1  460 ? 51.413  10.040  19.001  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 460  ALA C O     1 
ATOM   10999 C  CB    . ALA C  1  460 ? 52.005  11.810  16.676  1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 460  ALA C CB    1 
ATOM   11000 N  N     . ALA C  1  461 ? 53.693  10.236  19.000  1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 461  ALA C N     1 
ATOM   11001 C  CA    . ALA C  1  461 ? 53.914  10.220  20.468  1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 461  ALA C CA    1 
ATOM   11002 C  C     . ALA C  1  461 ? 53.153  11.362  21.130  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 461  ALA C C     1 
ATOM   11003 O  O     . ALA C  1  461 ? 53.147  12.492  20.627  1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 461  ALA C O     1 
ATOM   11004 C  CB    . ALA C  1  461 ? 55.374  10.350  20.720  1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 461  ALA C CB    1 
ATOM   11005 N  N     . VAL C  1  462 ? 52.543  11.117  22.286  1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 462  VAL C N     1 
ATOM   11006 C  CA    . VAL C  1  462 ? 51.913  12.225  22.965  1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 462  VAL C CA    1 
ATOM   11007 C  C     . VAL C  1  462 ? 52.870  12.614  24.048  1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 462  VAL C C     1 
ATOM   11008 O  O     . VAL C  1  462 ? 53.105  11.831  25.058  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 462  VAL C O     1 
ATOM   11009 C  CB    . VAL C  1  462 ? 50.539  11.862  23.490  1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 462  VAL C CB    1 
ATOM   11010 C  CG1   . VAL C  1  462 ? 49.990  12.932  24.425  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 462  VAL C CG1   1 
ATOM   11011 C  CG2   . VAL C  1  462 ? 49.623  11.551  22.333  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 462  VAL C CG2   1 
ATOM   11012 N  N     . ILE C  1  463 ? 53.482  13.792  23.880  1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 463  ILE C N     1 
ATOM   11013 C  CA    . ILE C  1  463 ? 54.490  14.215  24.830  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 463  ILE C CA    1 
ATOM   11014 C  C     . ILE C  1  463 ? 53.783  15.135  25.793  1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 463  ILE C C     1 
ATOM   11015 O  O     . ILE C  1  463 ? 53.341  16.228  25.391  1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 463  ILE C O     1 
ATOM   11016 C  CB    . ILE C  1  463 ? 55.656  14.923  24.132  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 463  ILE C CB    1 
ATOM   11017 C  CG1   . ILE C  1  463 ? 56.448  13.963  23.186  1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 463  ILE C CG1   1 
ATOM   11018 C  CG2   . ILE C  1  463 ? 56.602  15.553  25.172  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 463  ILE C CG2   1 
ATOM   11019 C  CD1   . ILE C  1  463 ? 57.490  14.663  22.345  1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 463  ILE C CD1   1 
ATOM   11020 N  N     . ALA C  1  464 ? 53.646  14.745  27.080  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 464  ALA C N     1 
ATOM   11021 C  CA    . ALA C  1  464 ? 52.742  15.492  27.947  1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 464  ALA C CA    1 
ATOM   11022 C  C     . ALA C  1  464 ? 53.608  16.264  28.922  1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 464  ALA C C     1 
ATOM   11023 O  O     . ALA C  1  464 ? 54.315  15.626  29.748  1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 464  ALA C O     1 
ATOM   11024 C  CB    . ALA C  1  464 ? 51.870  14.517  28.739  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 464  ALA C CB    1 
ATOM   11025 N  N     . VAL C  1  465 ? 53.598  17.602  28.843  1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 465  VAL C N     1 
ATOM   11026 C  CA    . VAL C  1  465 ? 54.431  18.430  29.716  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 465  VAL C CA    1 
ATOM   11027 C  C     . VAL C  1  465 ? 53.580  18.818  30.927  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 465  VAL C C     1 
ATOM   11028 O  O     . VAL C  1  465 ? 52.533  19.437  30.743  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 465  VAL C O     1 
ATOM   11029 C  CB    . VAL C  1  465 ? 54.920  19.707  29.009  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 465  VAL C CB    1 
ATOM   11030 C  CG1   . VAL C  1  465 ? 55.721  20.564  30.004  1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 465  VAL C CG1   1 
ATOM   11031 C  CG2   . VAL C  1  465 ? 55.830  19.322  27.851  1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 465  VAL C CG2   1 
ATOM   11032 N  N     . THR C  1  466 ? 54.002  18.454  32.129  1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 466  THR C N     1 
ATOM   11033 C  CA    . THR C  1  466 ? 53.224  18.745  33.349  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 466  THR C CA    1 
ATOM   11034 C  C     . THR C  1  466 ? 54.125  19.182  34.502  1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 466  THR C C     1 
ATOM   11035 O  O     . THR C  1  466 ? 55.300  18.819  34.544  1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 466  THR C O     1 
ATOM   11036 C  CB    . THR C  1  466 ? 52.353  17.536  33.799  1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 466  THR C CB    1 
ATOM   11037 O  OG1   . THR C  1  466 ? 51.584  17.888  34.973  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 466  THR C OG1   1 
ATOM   11038 C  CG2   . THR C  1  466 ? 53.266  16.389  34.229  1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 466  THR C CG2   1 
ATOM   11039 N  N     . ARG C  1  467 ? 53.571  19.958  35.451  1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 467  ARG C N     1 
ATOM   11040 C  CA    . ARG C  1  467 ? 54.274  20.297  36.702  1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 467  ARG C CA    1 
ATOM   11041 C  C     . ARG C  1  467 ? 53.915  19.287  37.773  1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 467  ARG C C     1 
ATOM   11042 O  O     . ARG C  1  467 ? 54.558  19.229  38.822  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 467  ARG C O     1 
ATOM   11043 C  CB    . ARG C  1  467 ? 53.917  21.694  37.207  1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 467  ARG C CB    1 
ATOM   11044 C  CG    . ARG C  1  467 ? 54.675  22.835  36.507  1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 467  ARG C CG    1 
ATOM   11045 C  CD    . ARG C  1  467 ? 54.475  24.186  37.203  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 467  ARG C CD    1 
ATOM   11046 N  NE    . ARG C  1  467 ? 55.399  25.210  36.704  1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 467  ARG C NE    1 
ATOM   11047 C  CZ    . ARG C  1  467 ? 55.133  26.067  35.714  1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 467  ARG C CZ    1 
ATOM   11048 N  NH1   . ARG C  1  467 ? 53.954  26.063  35.140  1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 467  ARG C NH1   1 
ATOM   11049 N  NH2   . ARG C  1  467 ? 56.042  26.983  35.365  1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 467  ARG C NH2   1 
ATOM   11050 N  N     . SER C  1  468 ? 52.862  18.517  37.538  1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 468  SER C N     1 
ATOM   11051 C  CA    . SER C  1  468 ? 52.402  17.601  38.618  1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 468  SER C CA    1 
ATOM   11052 C  C     . SER C  1  468 ? 53.200  16.317  38.561  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 468  SER C C     1 
ATOM   11053 O  O     . SER C  1  468 ? 53.043  15.558  37.627  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 468  SER C O     1 
ATOM   11054 C  CB    . SER C  1  468 ? 50.918  17.277  38.465  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 468  SER C CB    1 
ATOM   11055 O  OG    . SER C  1  468 ? 50.650  16.161  39.263  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 468  SER C OG    1 
ATOM   11056 N  N     . ALA C  1  469 ? 54.037  16.072  39.567  1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 469  ALA C N     1 
ATOM   11057 C  CA    . ALA C  1  469 ? 54.799  14.844  39.566  1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 469  ALA C CA    1 
ATOM   11058 C  C     . ALA C  1  469 ? 53.854  13.590  39.584  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 469  ALA C C     1 
ATOM   11059 O  O     . ALA C  1  469 ? 54.130  12.591  38.929  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 469  ALA C O     1 
ATOM   11060 C  CB    . ALA C  1  469 ? 55.814  14.825  40.724  1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 469  ALA C CB    1 
ATOM   11061 N  N     . GLN C  1  470 ? 52.729  13.681  40.320  1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 470  GLN C N     1 
ATOM   11062 C  CA    . GLN C  1  470 ? 51.806  12.532  40.392  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 470  GLN C CA    1 
ATOM   11063 C  C     . GLN C  1  470 ? 51.153  12.328  39.021  1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 470  GLN C C     1 
ATOM   11064 O  O     . GLN C  1  470 ? 51.033  11.180  38.556  1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 470  GLN C O     1 
ATOM   11065 C  CB    . GLN C  1  470 ? 50.702  12.744  41.424  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 470  GLN C CB    1 
ATOM   11066 C  CG    . GLN C  1  470 ? 49.852  11.478  41.548  1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 470  GLN C CG    1 
ATOM   11067 C  CD    . GLN C  1  470 ? 49.362  11.209  42.932  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 470  GLN C CD    1 
ATOM   11068 O  OE1   . GLN C  1  470 ? 48.477  11.903  43.408  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 470  GLN C OE1   1 
ATOM   11069 N  NE2   . GLN C  1  470 ? 49.947  10.195  43.608  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 470  GLN C NE2   1 
ATOM   11070 N  N     . ALA C  1  471 ? 50.816  13.408  38.350  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 471  ALA C N     1 
ATOM   11071 C  CA    . ALA C  1  471 ? 50.136  13.236  37.021  1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 471  ALA C CA    1 
ATOM   11072 C  C     . ALA C  1  471 ? 51.119  12.669  36.051  1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 471  ALA C C     1 
ATOM   11073 O  O     . ALA C  1  471 ? 50.773  11.871  35.149  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 471  ALA C O     1 
ATOM   11074 C  CB    . ALA C  1  471 ? 49.524  14.538  36.452  1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 471  ALA C CB    1 
ATOM   11075 N  N     . ALA C  1  472 ? 52.379  13.083  36.171  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 472  ALA C N     1 
ATOM   11076 C  CA    . ALA C  1  472 ? 53.358  12.551  35.220  1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 472  ALA C CA    1 
ATOM   11077 C  C     . ALA C  1  472 ? 53.506  11.024  35.441  1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 472  ALA C C     1 
ATOM   11078 O  O     . ALA C  1  472 ? 53.719  10.297  34.498  1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 472  ALA C O     1 
ATOM   11079 C  CB    . ALA C  1  472 ? 54.709  13.216  35.419  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 472  ALA C CB    1 
ATOM   11080 N  N     . ARG C  1  473 ? 53.519  10.579  36.716  1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 473  ARG C N     1 
ATOM   11081 C  CA    . ARG C  1  473 ? 53.605  9.111   36.965  1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 473  ARG C CA    1 
ATOM   11082 C  C     . ARG C  1  473 ? 52.375  8.319   36.398  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 473  ARG C C     1 
ATOM   11083 O  O     . ARG C  1  473 ? 52.509  7.285   35.724  1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 473  ARG C O     1 
ATOM   11084 C  CB    . ARG C  1  473 ? 53.720  8.922   38.477  1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 473  ARG C CB    1 
ATOM   11085 C  CG    . ARG C  1  473 ? 55.130  9.307   38.942  1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 473  ARG C CG    1 
ATOM   11086 C  CD    . ARG C  1  473 ? 55.438  8.860   40.355  1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 473  ARG C CD    1 
ATOM   11087 N  NE    . ARG C  1  473 ? 54.646  9.555   41.369  1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 473  ARG C NE    1 
ATOM   11088 C  CZ    . ARG C  1  473 ? 54.951  10.744  41.903  1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 473  ARG C CZ    1 
ATOM   11089 N  NH1   . ARG C  1  473 ? 54.206  11.218  42.854  1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 473  ARG C NH1   1 
ATOM   11090 N  NH2   . ARG C  1  473 ? 56.004  11.463  41.514  1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 473  ARG C NH2   1 
ATOM   11091 N  N     . GLN C  1  474 ? 51.219  8.888   36.706  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 474  GLN C N     1 
ATOM   11092 C  CA    . GLN C  1  474 ? 49.883  8.330   36.408  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 474  GLN C CA    1 
ATOM   11093 C  C     . GLN C  1  474 ? 49.562  8.208   34.914  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 474  GLN C C     1 
ATOM   11094 O  O     . GLN C  1  474 ? 48.944  7.220   34.487  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 474  GLN C O     1 
ATOM   11095 C  CB    . GLN C  1  474 ? 48.807  9.155   37.106  1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 474  GLN C CB    1 
ATOM   11096 C  CG    . GLN C  1  474 ? 48.658  8.833   38.567  1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 474  GLN C CG    1 
ATOM   11097 C  CD    . GLN C  1  474 ? 47.653  9.724   39.246  1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 474  GLN C CD    1 
ATOM   11098 O  OE1   . GLN C  1  474 ? 47.285  10.801  38.723  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 474  GLN C OE1   1 
ATOM   11099 N  NE2   . GLN C  1  474 ? 47.217  9.310   40.403  1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 474  GLN C NE2   1 
ATOM   11100 N  N     . VAL C  1  475 ? 50.056  9.142   34.115  1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 475  VAL C N     1 
ATOM   11101 C  CA    . VAL C  1  475 ? 49.805  9.161   32.694  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 475  VAL C CA    1 
ATOM   11102 C  C     . VAL C  1  475 ? 50.455  7.960   31.957  1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 475  VAL C C     1 
ATOM   11103 O  O     . VAL C  1  475 ? 50.032  7.593   30.839  1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 475  VAL C O     1 
ATOM   11104 C  CB    . VAL C  1  475 ? 50.224  10.585  32.290  1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 475  VAL C CB    1 
ATOM   11105 C  CG1   . VAL C  1  475 ? 51.543  10.708  31.604  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 475  VAL C CG1   1 
ATOM   11106 C  CG2   . VAL C  1  475 ? 49.069  11.521  32.032  1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 475  VAL C CG2   1 
ATOM   11107 N  N     . HIS C  1  476 ? 51.416  7.260   32.603  1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 476  HIS C N     1 
ATOM   11108 C  CA    . HIS C  1  476 ? 51.848  5.973   32.060  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 476  HIS C CA    1 
ATOM   11109 C  C     . HIS C  1  476 ? 50.738  4.918   31.890  1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 476  HIS C C     1 
ATOM   11110 O  O     . HIS C  1  476 ? 50.925  3.912   31.188  1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 476  HIS C O     1 
ATOM   11111 C  CB    . HIS C  1  476 ? 52.942  5.377   32.955  1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 476  HIS C CB    1 
ATOM   11112 C  CG    . HIS C  1  476 ? 54.291  6.042   32.783  1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 476  HIS C CG    1 
ATOM   11113 N  ND1   . HIS C  1  476 ? 54.918  6.133   31.558  1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 476  HIS C ND1   1 
ATOM   11114 C  CD2   . HIS C  1  476 ? 55.157  6.626   33.729  1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 476  HIS C CD2   1 
ATOM   11115 C  CE1   . HIS C  1  476 ? 56.143  6.719   31.757  1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 476  HIS C CE1   1 
ATOM   11116 N  NE2   . HIS C  1  476 ? 56.266  7.031   33.066  1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 476  HIS C NE2   1 
ATOM   11117 N  N     . LEU C  1  477 ? 49.609  5.099   32.572  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 477  LEU C N     1 
ATOM   11118 C  CA    . LEU C  1  477 ? 48.467  4.187   32.320  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 477  LEU C CA    1 
ATOM   11119 C  C     . LEU C  1  477 ? 47.988  4.273   30.871  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 477  LEU C C     1 
ATOM   11120 O  O     . LEU C  1  477 ? 47.347  3.310   30.387  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 477  LEU C O     1 
ATOM   11121 C  CB    . LEU C  1  477 ? 47.306  4.520   33.242  1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 477  LEU C CB    1 
ATOM   11122 C  CG    . LEU C  1  477 ? 47.600  4.029   34.662  1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 477  LEU C CG    1 
ATOM   11123 C  CD1   . LEU C  1  477 ? 46.619  4.708   35.600  1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 477  LEU C CD1   1 
ATOM   11124 C  CD2   . LEU C  1  477 ? 47.454  2.494   34.809  1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 477  LEU C CD2   1 
ATOM   11125 N  N     . CYS C  1  478 ? 48.292  5.376   30.171  1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 478  CYS C N     1 
ATOM   11126 C  CA    . CYS C  1  478 ? 47.652  5.650   28.843  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 478  CYS C CA    1 
ATOM   11127 C  C     . CYS C  1  478 ? 48.598  5.392   27.692  1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 478  CYS C C     1 
ATOM   11128 O  O     . CYS C  1  478 ? 49.646  6.001   27.674  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 478  CYS C O     1 
ATOM   11129 C  CB    . CYS C  1  478 ? 47.209  7.130   28.747  1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 478  CYS C CB    1 
ATOM   11130 S  SG    . CYS C  1  478 ? 45.987  7.562   30.009  1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 478  CYS C SG    1 
ATOM   11131 N  N     . ARG C  1  479 ? 48.224  4.526   26.729  1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 479  ARG C N     1 
ATOM   11132 C  CA    . ARG C  1  479 ? 49.201  4.145   25.661  1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 479  ARG C CA    1 
ATOM   11133 C  C     . ARG C  1  479 ? 49.699  5.435   25.038  1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 479  ARG C C     1 
ATOM   11134 O  O     . ARG C  1  479 ? 48.886  6.280   24.624  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 479  ARG C O     1 
ATOM   11135 C  CB    . ARG C  1  479 ? 48.598  3.312   24.563  1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 479  ARG C CB    1 
ATOM   11136 C  CG    . ARG C  1  479 ? 49.670  2.880   23.500  1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 479  ARG C CG    1 
ATOM   11137 C  CD    . ARG C  1  479 ? 49.109  2.151   22.287  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 479  ARG C CD    1 
ATOM   11138 N  NE    . ARG C  1  479 ? 48.792  0.830   22.716  1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 479  ARG C NE    1 
ATOM   11139 C  CZ    . ARG C  1  479 ? 48.201  -0.037  21.917  1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 479  ARG C CZ    1 
ATOM   11140 N  NH1   . ARG C  1  479 ? 47.898  -1.214  22.364  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 479  ARG C NH1   1 
ATOM   11141 N  NH2   . ARG C  1  479 ? 47.912  0.309   20.684  1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 479  ARG C NH2   1 
ATOM   11142 N  N     . GLY C  1  480 ? 51.028  5.536   24.938  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 480  GLY C N     1 
ATOM   11143 C  CA    . GLY C  1  480 ? 51.659  6.440   23.941  1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 480  GLY C CA    1 
ATOM   11144 C  C     . GLY C  1  480 ? 51.813  7.837   24.554  1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 480  GLY C C     1 
ATOM   11145 O  O     . GLY C  1  480 ? 52.018  8.809   23.844  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 480  GLY C O     1 
ATOM   11146 N  N     . VAL C  1  481 ? 51.624  7.974   25.873  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 481  VAL C N     1 
ATOM   11147 C  CA    . VAL C  1  481 ? 51.813  9.279   26.527  1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 481  VAL C CA    1 
ATOM   11148 C  C     . VAL C  1  481 ? 53.205  9.228   27.150  1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 481  VAL C C     1 
ATOM   11149 O  O     . VAL C  1  481 ? 53.518  8.279   27.907  1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 481  VAL C O     1 
ATOM   11150 C  CB    . VAL C  1  481 ? 50.750  9.583   27.624  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 481  VAL C CB    1 
ATOM   11151 C  CG1   . VAL C  1  481 ? 50.975  10.957  28.192  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 481  VAL C CG1   1 
ATOM   11152 C  CG2   . VAL C  1  481 ? 49.327  9.538   27.033  1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 481  VAL C CG2   1 
ATOM   11153 N  N     . PHE C  1  482 ? 54.026  10.253  26.896  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 482  PHE C N     1 
ATOM   11154 C  CA    . PHE C  1  482 ? 55.420  10.273  27.376  1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 482  PHE C CA    1 
ATOM   11155 C  C     . PHE C  1  482 ? 55.487  11.461  28.282  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 482  PHE C C     1 
ATOM   11156 O  O     . PHE C  1  482 ? 55.504  12.586  27.797  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 482  PHE C O     1 
ATOM   11157 C  CB    . PHE C  1  482 ? 56.394  10.386  26.173  1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 482  PHE C CB    1 
ATOM   11158 C  CG    . PHE C  1  482 ? 56.375  9.205   25.285  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 482  PHE C CG    1 
ATOM   11159 C  CD1   . PHE C  1  482 ? 55.469  9.150   24.181  1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 482  PHE C CD1   1 
ATOM   11160 C  CD2   . PHE C  1  482 ? 57.120  8.105   25.582  1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 482  PHE C CD2   1 
ATOM   11161 C  CE1   . PHE C  1  482 ? 55.434  8.010   23.359  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 482  PHE C CE1   1 
ATOM   11162 C  CE2   . PHE C  1  482 ? 57.077  6.956   24.761  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 482  PHE C CE2   1 
ATOM   11163 C  CZ    . PHE C  1  482 ? 56.195  6.919   23.686  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 482  PHE C CZ    1 
ATOM   11164 N  N     . PRO C  1  483 ? 55.470  11.241  29.591  1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 483  PRO C N     1 
ATOM   11165 C  CA    . PRO C  1  483 ? 55.370  12.393  30.545  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 483  PRO C CA    1 
ATOM   11166 C  C     . PRO C  1  483 ? 56.706  13.052  30.797  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 483  PRO C C     1 
ATOM   11167 O  O     . PRO C  1  483 ? 57.742  12.367  30.977  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 483  PRO C O     1 
ATOM   11168 C  CB    . PRO C  1  483 ? 54.875  11.737  31.813  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 483  PRO C CB    1 
ATOM   11169 C  CG    . PRO C  1  483 ? 55.529  10.376  31.765  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 483  PRO C CG    1 
ATOM   11170 C  CD    . PRO C  1  483 ? 55.523  9.956   30.320  1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 483  PRO C CD    1 
ATOM   11171 N  N     . LEU C  1  484 ? 56.690  14.382  30.768  1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 484  LEU C N     1 
ATOM   11172 C  CA    . LEU C  1  484 ? 57.844  15.244  31.070  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 484  LEU C CA    1 
ATOM   11173 C  C     . LEU C  1  484 ? 57.527  16.111  32.267  1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 484  LEU C C     1 
ATOM   11174 O  O     . LEU C  1  484 ? 56.522  16.808  32.249  1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 484  LEU C O     1 
ATOM   11175 C  CB    . LEU C  1  484 ? 58.202  16.108  29.857  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 484  LEU C CB    1 
ATOM   11176 C  CG    . LEU C  1  484 ? 58.362  15.379  28.519  1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 484  LEU C CG    1 
ATOM   11177 C  CD1   . LEU C  1  484 ? 58.863  16.387  27.476  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 484  LEU C CD1   1 
ATOM   11178 C  CD2   . LEU C  1  484 ? 59.307  14.141  28.599  1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 484  LEU C CD2   1 
ATOM   11179 N  N     . LEU C  1  485 ? 58.279  15.961  33.362  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 485  LEU C N     1 
ATOM   11180 C  CA    . LEU C  1  485 ? 58.039  16.720  34.561  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 485  LEU C CA    1 
ATOM   11181 C  C     . LEU C  1  485 ? 58.829  18.039  34.469  1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 485  LEU C C     1 
ATOM   11182 O  O     . LEU C  1  485 ? 60.073  18.029  34.366  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 485  LEU C O     1 
ATOM   11183 C  CB    . LEU C  1  485 ? 58.484  15.917  35.817  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 485  LEU C CB    1 
ATOM   11184 C  CG    . LEU C  1  485 ? 58.276  16.635  37.164  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 485  LEU C CG    1 
ATOM   11185 C  CD1   . LEU C  1  485 ? 56.781  16.894  37.264  1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 485  LEU C CD1   1 
ATOM   11186 C  CD2   . LEU C  1  485 ? 58.804  15.720  38.269  1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 485  LEU C CD2   1 
ATOM   11187 N  N     . TYR C  1  486 ? 58.106  19.161  34.505  1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 486  TYR C N     1 
ATOM   11188 C  CA    . TYR C  1  486 ? 58.704  20.504  34.333  1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 486  TYR C CA    1 
ATOM   11189 C  C     . TYR C  1  486 ? 58.846  21.055  35.673  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 486  TYR C C     1 
ATOM   11190 O  O     . TYR C  1  486 ? 57.875  21.002  36.420  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 486  TYR C O     1 
ATOM   11191 C  CB    . TYR C  1  486 ? 57.726  21.402  33.513  1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 486  TYR C CB    1 
ATOM   11192 C  CG    . TYR C  1  486 ? 58.280  22.765  33.165  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 486  TYR C CG    1 
ATOM   11193 C  CD1   . TYR C  1  486 ? 59.320  22.906  32.223  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 486  TYR C CD1   1 
ATOM   11194 C  CD2   . TYR C  1  486 ? 57.739  23.916  33.719  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 486  TYR C CD2   1 
ATOM   11195 C  CE1   . TYR C  1  486 ? 59.808  24.153  31.884  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 486  TYR C CE1   1 
ATOM   11196 C  CE2   . TYR C  1  486 ? 58.247  25.193  33.397  1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 486  TYR C CE2   1 
ATOM   11197 C  CZ    . TYR C  1  486 ? 59.275  25.291  32.482  1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 486  TYR C CZ    1 
ATOM   11198 O  OH    . TYR C  1  486 ? 59.774  26.505  32.107  1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 486  TYR C OH    1 
ATOM   11199 N  N     . ARG C  1  487 ? 60.032  21.590  36.009  1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 487  ARG C N     1 
ATOM   11200 C  CA    . ARG C  1  487 ? 60.323  21.952  37.386  1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 487  ARG C CA    1 
ATOM   11201 C  C     . ARG C  1  487 ? 60.484  23.458  37.627  1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 487  ARG C C     1 
ATOM   11202 O  O     . ARG C  1  487 ? 60.566  23.901  38.765  1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 487  ARG C O     1 
ATOM   11203 C  CB    . ARG C  1  487 ? 61.572  21.222  37.842  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 487  ARG C CB    1 
ATOM   11204 C  CG    . ARG C  1  487 ? 61.503  19.697  37.694  1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 487  ARG C CG    1 
ATOM   11205 C  CD    . ARG C  1  487 ? 62.919  19.147  37.532  1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 487  ARG C CD    1 
ATOM   11206 N  NE    . ARG C  1  487 ? 62.977  17.726  37.106  1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 487  ARG C NE    1 
ATOM   11207 C  CZ    . ARG C  1  487 ? 62.987  16.699  37.965  1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 487  ARG C CZ    1 
ATOM   11208 N  NH1   . ARG C  1  487 ? 62.931  16.925  39.278  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 487  ARG C NH1   1 
ATOM   11209 N  NH2   . ARG C  1  487 ? 63.061  15.455  37.518  1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 487  ARG C NH2   1 
ATOM   11210 N  N     . GLU C  1  488 ? 60.547  24.260  36.574  1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 488  GLU C N     1 
ATOM   11211 C  CA    . GLU C  1  488 ? 60.795  25.690  36.738  1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 488  GLU C CA    1 
ATOM   11212 C  C     . GLU C  1  488 ? 59.610  26.390  37.373  1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 488  GLU C C     1 
ATOM   11213 O  O     . GLU C  1  488 ? 58.463  26.049  37.082  1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 488  GLU C O     1 
ATOM   11214 C  CB    . GLU C  1  488 ? 61.066  26.312  35.391  1.00 63.47  ? ? ? ? ? ? 488  GLU C CB    1 
ATOM   11215 C  CG    . GLU C  1  488 ? 62.159  25.586  34.633  1.00 68.33  ? ? ? ? ? ? 488  GLU C CG    1 
ATOM   11216 C  CD    . GLU C  1  488 ? 63.485  26.285  34.772  1.00 76.95  ? ? ? ? ? ? 488  GLU C CD    1 
ATOM   11217 O  OE1   . GLU C  1  488 ? 63.766  26.878  35.850  1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 488  GLU C OE1   1 
ATOM   11218 O  OE2   . GLU C  1  488 ? 64.231  26.266  33.773  1.00 80.58  ? ? ? ? ? ? 488  GLU C OE2   1 
ATOM   11219 N  N     . PRO C  1  489 ? 59.892  27.367  38.252  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 489  PRO C N     1 
ATOM   11220 C  CA    . PRO C  1  489 ? 58.826  28.197  38.804  1.00 68.57  ? ? ? ? ? ? 489  PRO C CA    1 
ATOM   11221 C  C     . PRO C  1  489 ? 58.139  28.974  37.676  1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 489  PRO C C     1 
ATOM   11222 O  O     . PRO C  1  489 ? 58.734  29.182  36.632  1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 489  PRO C O     1 
ATOM   11223 C  CB    . PRO C  1  489 ? 59.549  29.140  39.750  1.00 72.97  ? ? ? ? ? ? 489  PRO C CB    1 
ATOM   11224 C  CG    . PRO C  1  489 ? 61.025  28.992  39.490  1.00 76.96  ? ? ? ? ? ? 489  PRO C CG    1 
ATOM   11225 C  CD    . PRO C  1  489 ? 61.214  27.653  38.834  1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 489  PRO C CD    1 
ATOM   11226 N  N     . PRO C  1  490 ? 56.876  29.368  37.869  1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 490  PRO C N     1 
ATOM   11227 C  CA    . PRO C  1  490 ? 56.192  30.117  36.809  1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 490  PRO C CA    1 
ATOM   11228 C  C     . PRO C  1  490 ? 56.875  31.423  36.343  1.00 64.80  ? ? ? ? ? ? 490  PRO C C     1 
ATOM   11229 O  O     . PRO C  1  490 ? 57.321  32.216  37.167  1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 490  PRO C O     1 
ATOM   11230 C  CB    . PRO C  1  490 ? 54.819  30.386  37.433  1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 490  PRO C CB    1 
ATOM   11231 C  CG    . PRO C  1  490 ? 54.576  29.146  38.251  1.00 66.22  ? ? ? ? ? ? 490  PRO C CG    1 
ATOM   11232 C  CD    . PRO C  1  490 ? 55.921  28.864  38.879  1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 490  PRO C CD    1 
ATOM   11233 N  N     . GLU C  1  491 ? 56.985  31.618  35.029  1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 491  GLU C N     1 
ATOM   11234 C  CA    . GLU C  1  491 ? 57.397  32.904  34.423  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 491  GLU C CA    1 
ATOM   11235 C  C     . GLU C  1  491 ? 56.376  33.949  34.835  1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 491  GLU C C     1 
ATOM   11236 O  O     . GLU C  1  491 ? 55.210  33.599  35.046  1.00 61.25  ? ? ? ? ? ? 491  GLU C O     1 
ATOM   11237 C  CB    . GLU C  1  491 ? 57.304  32.826  32.906  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 491  GLU C CB    1 
ATOM   11238 C  CG    . GLU C  1  491 ? 58.419  32.102  32.218  1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 491  GLU C CG    1 
ATOM   11239 C  CD    . GLU C  1  491 ? 59.659  32.928  32.128  1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 491  GLU C CD    1 
ATOM   11240 O  OE1   . GLU C  1  491 ? 59.641  33.996  31.478  1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 491  GLU C OE1   1 
ATOM   11241 O  OE2   . GLU C  1  491 ? 60.658  32.516  32.719  1.00 75.96  ? ? ? ? ? ? 491  GLU C OE2   1 
ATOM   11242 N  N     . ALA C  1  492 ? 56.788  35.223  34.910  1.00 66.61  ? ? ? ? ? ? 492  ALA C N     1 
ATOM   11243 C  CA    . ALA C  1  492 ? 55.886  36.316  35.245  1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 492  ALA C CA    1 
ATOM   11244 C  C     . ALA C  1  492 ? 54.671  36.392  34.259  1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 492  ALA C C     1 
ATOM   11245 O  O     . ALA C  1  492 ? 53.550  36.669  34.665  1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 492  ALA C O     1 
ATOM   11246 C  CB    . ALA C  1  492 ? 56.652  37.641  35.301  1.00 69.12  ? ? ? ? ? ? 492  ALA C CB    1 
ATOM   11247 N  N     . ILE C  1  493 ? 54.881  36.134  32.981  1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 493  ILE C N     1 
ATOM   11248 C  CA    . ILE C  1  493 ? 53.791  36.325  32.031  1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 493  ILE C CA    1 
ATOM   11249 C  C     . ILE C  1  493 ? 53.308  34.959  31.593  1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 493  ILE C C     1 
ATOM   11250 O  O     . ILE C  1  493 ? 54.101  34.123  31.152  1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 493  ILE C O     1 
ATOM   11251 C  CB    . ILE C  1  493 ? 54.228  37.250  30.885  1.00 58.43  ? ? ? ? ? ? 493  ILE C CB    1 
ATOM   11252 C  CG1   . ILE C  1  493 ? 54.426  38.659  31.451  1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 493  ILE C CG1   1 
ATOM   11253 C  CG2   . ILE C  1  493 ? 53.234  37.199  29.704  1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 493  ILE C CG2   1 
ATOM   11254 C  CD1   . ILE C  1  493 ? 55.455  39.498  30.709  1.00 66.79  ? ? ? ? ? ? 493  ILE C CD1   1 
ATOM   11255 N  N     . TRP C  1  494 ? 52.007  34.711  31.729  1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 494  TRP C N     1 
ATOM   11256 C  CA    . TRP C  1  494 ? 51.476  33.364  31.543  1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 494  TRP C CA    1 
ATOM   11257 C  C     . TRP C  1  494 ? 51.745  32.780  30.172  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 494  TRP C C     1 
ATOM   11258 O  O     . TRP C  1  494 ? 52.165  31.620  30.047  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 494  TRP C O     1 
ATOM   11259 C  CB    . TRP C  1  494 ? 49.996  33.319  31.913  1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 494  TRP C CB    1 
ATOM   11260 C  CG    . TRP C  1  494 ? 49.417  31.908  31.786  1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 494  TRP C CG    1 
ATOM   11261 C  CD1   . TRP C  1  494 ? 49.650  30.808  32.605  1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 494  TRP C CD1   1 
ATOM   11262 C  CD2   . TRP C  1  494 ? 48.529  31.404  30.736  1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 494  TRP C CD2   1 
ATOM   11263 N  NE1   . TRP C  1  494 ? 48.998  29.706  32.149  1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 494  TRP C NE1   1 
ATOM   11264 C  CE2   . TRP C  1  494 ? 48.313  29.991  31.029  1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 494  TRP C CE2   1 
ATOM   11265 C  CE3   . TRP C  1  494 ? 47.957  31.960  29.580  1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 494  TRP C CE3   1 
ATOM   11266 C  CZ2   . TRP C  1  494 ? 47.492  29.197  30.250  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 494  TRP C CZ2   1 
ATOM   11267 C  CZ3   . TRP C  1  494 ? 47.143  31.137  28.766  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 494  TRP C CZ3   1 
ATOM   11268 C  CH2   . TRP C  1  494 ? 46.921  29.784  29.099  1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 494  TRP C CH2   1 
ATOM   11269 N  N     . ALA C  1  495 ? 51.491  33.566  29.125  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 495  ALA C N     1 
ATOM   11270 C  CA    . ALA C  1  495 ? 51.767  33.144  27.761  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 495  ALA C CA    1 
ATOM   11271 C  C     . ALA C  1  495 ? 53.244  32.761  27.541  1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 495  ALA C C     1 
ATOM   11272 O  O     . ALA C  1  495 ? 53.531  31.848  26.770  1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 495  ALA C O     1 
ATOM   11273 C  CB    . ALA C  1  495 ? 51.351  34.261  26.787  1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 495  ALA C CB    1 
ATOM   11274 N  N     . ASP C  1  496 ? 54.177  33.489  28.149  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 496  ASP C N     1 
ATOM   11275 C  CA    . ASP C  1  496 ? 55.604  33.056  28.143  1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 496  ASP C CA    1 
ATOM   11276 C  C     . ASP C  1  496 ? 55.770  31.707  28.879  1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 496  ASP C C     1 
ATOM   11277 O  O     . ASP C  1  496 ? 56.478  30.836  28.428  1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 496  ASP C O     1 
ATOM   11278 C  CB    . ASP C  1  496 ? 56.559  34.095  28.794  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 496  ASP C CB    1 
ATOM   11279 C  CG    . ASP C  1  496 ? 56.525  35.459  28.126  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 496  ASP C CG    1 
ATOM   11280 O  OD1   . ASP C  1  496 ? 56.171  35.559  26.938  1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 496  ASP C OD1   1 
ATOM   11281 O  OD2   . ASP C  1  496 ? 56.900  36.447  28.784  1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 496  ASP C OD2   1 
ATOM   11282 N  N     . ASP C  1  497 ? 55.134  31.562  30.029  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 497  ASP C N     1 
ATOM   11283 C  CA    . ASP C  1  497 ? 55.205  30.323  30.789  1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 497  ASP C CA    1 
ATOM   11284 C  C     . ASP C  1  497 ? 54.747  29.124  29.956  1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 497  ASP C C     1 
ATOM   11285 O  O     . ASP C  1  497 ? 55.402  28.078  29.963  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 497  ASP C O     1 
ATOM   11286 C  CB    . ASP C  1  497 ? 54.427  30.418  32.118  1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 497  ASP C CB    1 
ATOM   11287 C  CG    . ASP C  1  497 ? 54.783  29.282  33.073  1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 497  ASP C CG    1 
ATOM   11288 O  OD1   . ASP C  1  497 ? 55.930  29.312  33.604  1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 497  ASP C OD1   1 
ATOM   11289 O  OD2   . ASP C  1  497 ? 53.943  28.379  33.308  1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 497  ASP C OD2   1 
ATOM   11290 N  N     . VAL C  1  498 ? 53.642  29.300  29.218  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 498  VAL C N     1 
ATOM   11291 C  CA    . VAL C  1  498 ? 53.126  28.325  28.243  1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 498  VAL C CA    1 
ATOM   11292 C  C     . VAL C  1  498 ? 54.194  27.982  27.188  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 498  VAL C C     1 
ATOM   11293 O  O     . VAL C  1  498 ? 54.523  26.757  26.989  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 498  VAL C O     1 
ATOM   11294 C  CB    . VAL C  1  498 ? 51.796  28.815  27.624  1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 498  VAL C CB    1 
ATOM   11295 C  CG1   . VAL C  1  498 ? 51.377  27.991  26.384  1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 498  VAL C CG1   1 
ATOM   11296 C  CG2   . VAL C  1  498 ? 50.713  28.731  28.698  1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 498  VAL C CG2   1 
ATOM   11297 N  N     . ASP C  1  499 ? 54.797  29.029  26.615  1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 499  ASP C N     1 
ATOM   11298 C  CA    . ASP C  1  499 ? 55.742  28.828  25.518  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 499  ASP C CA    1 
ATOM   11299 C  C     . ASP C  1  499 ? 57.012  28.110  25.981  1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 499  ASP C C     1 
ATOM   11300 O  O     . ASP C  1  499 ? 57.524  27.231  25.252  1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 499  ASP C O     1 
ATOM   11301 C  CB    . ASP C  1  499 ? 56.126  30.147  24.871  1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 499  ASP C CB    1 
ATOM   11302 C  CG    . ASP C  1  499 ? 55.014  30.726  24.039  1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 499  ASP C CG    1 
ATOM   11303 O  OD1   . ASP C  1  499 ? 54.100  29.968  23.652  1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 499  ASP C OD1   1 
ATOM   11304 O  OD2   . ASP C  1  499 ? 55.069  31.957  23.760  1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 499  ASP C OD2   1 
ATOM   11305 N  N     . ARG C  1  500 ? 57.513  28.499  27.161  1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 500  ARG C N     1 
ATOM   11306 C  CA    . ARG C  1  500 ? 58.695  27.838  27.758  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 500  ARG C CA    1 
ATOM   11307 C  C     . ARG C  1  500 ? 58.423  26.334  27.965  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 500  ARG C C     1 
ATOM   11308 O  O     . ARG C  1  500 ? 59.297  25.514  27.746  1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 500  ARG C O     1 
ATOM   11309 C  CB    . ARG C  1  500 ? 59.021  28.413  29.126  1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 500  ARG C CB    1 
ATOM   11310 C  CG    . ARG C  1  500 ? 59.734  29.717  29.092  1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 500  ARG C CG    1 
ATOM   11311 C  CD    . ARG C  1  500 ? 60.337  29.961  30.456  1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 500  ARG C CD    1 
ATOM   11312 N  NE    . ARG C  1  500 ? 61.675  29.393  30.558  1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 500  ARG C NE    1 
ATOM   11313 C  CZ    . ARG C  1  500 ? 62.380  29.295  31.685  1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 500  ARG C CZ    1 
ATOM   11314 N  NH1   . ARG C  1  500 ? 61.875  29.726  32.840  1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 500  ARG C NH1   1 
ATOM   11315 N  NH2   . ARG C  1  500 ? 63.600  28.762  31.649  1.00 72.43  ? ? ? ? ? ? 500  ARG C NH2   1 
ATOM   11316 N  N     . ARG C  1  501 ? 57.215  25.973  28.399  1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 501  ARG C N     1 
ATOM   11317 C  CA    . ARG C  1  501 ? 56.931  24.567  28.608  1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 501  ARG C CA    1 
ATOM   11318 C  C     . ARG C  1  501 ? 56.826  23.832  27.256  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 501  ARG C C     1 
ATOM   11319 O  O     . ARG C  1  501 ? 57.284  22.661  27.133  1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 501  ARG C O     1 
ATOM   11320 C  CB    . ARG C  1  501 ? 55.622  24.401  29.400  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 501  ARG C CB    1 
ATOM   11321 C  CG    . ARG C  1  501 ? 55.880  24.692  30.891  1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 501  ARG C CG    1 
ATOM   11322 C  CD    . ARG C  1  501 ? 54.547  24.485  31.528  1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 501  ARG C CD    1 
ATOM   11323 N  NE    . ARG C  1  501 ? 53.778  25.730  31.581  1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 501  ARG C NE    1 
ATOM   11324 C  CZ    . ARG C  1  501 ? 52.489  25.823  31.933  1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 501  ARG C CZ    1 
ATOM   11325 N  NH1   . ARG C  1  501 ? 51.806  24.700  32.218  1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 501  ARG C NH1   1 
ATOM   11326 N  NH2   . ARG C  1  501 ? 51.911  27.044  32.017  1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 501  ARG C NH2   1 
ATOM   11327 N  N     . VAL C  1  502 ? 56.312  24.531  26.225  1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 502  VAL C N     1 
ATOM   11328 C  CA    . VAL C  1  502 ? 56.298  23.943  24.888  1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 502  VAL C CA    1 
ATOM   11329 C  C     . VAL C  1  502 ? 57.734  23.717  24.404  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 502  VAL C C     1 
ATOM   11330 O  O     . VAL C  1  502 ? 58.042  22.684  23.797  1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 502  VAL C O     1 
ATOM   11331 C  CB    . VAL C  1  502 ? 55.480  24.772  23.861  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 502  VAL C CB    1 
ATOM   11332 C  CG1   . VAL C  1  502 ? 55.643  24.179  22.463  1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 502  VAL C CG1   1 
ATOM   11333 C  CG2   . VAL C  1  502 ? 54.000  24.748  24.281  1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 502  VAL C CG2   1 
ATOM   11334 N  N     . GLN C  1  503 ? 58.603  24.665  24.692  1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 503  GLN C N     1 
ATOM   11335 C  CA    . GLN C  1  503 ? 59.986  24.549  24.238  1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 503  GLN C CA    1 
ATOM   11336 C  C     . GLN C  1  503 ? 60.651  23.410  24.944  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 503  GLN C C     1 
ATOM   11337 O  O     . GLN C  1  503 ? 61.454  22.695  24.370  1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 503  GLN C O     1 
ATOM   11338 C  CB    . GLN C  1  503 ? 60.759  25.843  24.465  1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 503  GLN C CB    1 
ATOM   11339 C  CG    . GLN C  1  503 ? 60.607  26.807  23.306  1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 503  GLN C CG    1 
ATOM   11340 C  CD    . GLN C  1  503 ? 61.008  26.196  21.930  1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 503  GLN C CD    1 
ATOM   11341 O  OE1   . GLN C  1  503 ? 62.037  25.472  21.757  1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 503  GLN C OE1   1 
ATOM   11342 N  NE2   . GLN C  1  503 ? 60.200  26.519  20.936  1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 503  GLN C NE2   1 
ATOM   11343 N  N     . PHE C  1  504 ? 60.317  23.275  26.220  1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 504  PHE C N     1 
ATOM   11344 C  CA    . PHE C  1  504 ? 60.860  22.222  27.071  1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 504  PHE C CA    1 
ATOM   11345 C  C     . PHE C  1  504 ? 60.426  20.842  26.532  1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 504  PHE C C     1 
ATOM   11346 O  O     . PHE C  1  504 ? 61.214  19.875  26.592  1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 504  PHE C O     1 
ATOM   11347 C  CB    . PHE C  1  504 ? 60.389  22.402  28.504  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 504  PHE C CB    1 
ATOM   11348 C  CG    . PHE C  1  504 ? 60.729  21.238  29.427  1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 504  PHE C CG    1 
ATOM   11349 C  CD1   . PHE C  1  504 ? 61.996  21.130  29.984  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 504  PHE C CD1   1 
ATOM   11350 C  CD2   . PHE C  1  504 ? 59.752  20.285  29.781  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 504  PHE C CD2   1 
ATOM   11351 C  CE1   . PHE C  1  504 ? 62.316  20.090  30.848  1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 504  PHE C CE1   1 
ATOM   11352 C  CE2   . PHE C  1  504 ? 60.061  19.245  30.662  1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 504  PHE C CE2   1 
ATOM   11353 C  CZ    . PHE C  1  504 ? 61.344  19.137  31.183  1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 504  PHE C CZ    1 
ATOM   11354 N  N     . GLY C  1  505 ? 59.186  20.766  26.042  1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 505  GLY C N     1 
ATOM   11355 C  CA    . GLY C  1  505 ? 58.657  19.594  25.376  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 505  GLY C CA    1 
ATOM   11356 C  C     . GLY C  1  505 ? 59.505  19.314  24.138  1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 505  GLY C C     1 
ATOM   11357 O  O     . GLY C  1  505 ? 60.032  18.229  23.995  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 505  GLY C O     1 
ATOM   11358 N  N     . ILE C  1  506 ? 59.718  20.307  23.288  1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 506  ILE C N     1 
ATOM   11359 C  CA    . ILE C  1  506 ? 60.496  20.106  22.071  1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 506  ILE C CA    1 
ATOM   11360 C  C     . ILE C  1  506 ? 61.930  19.697  22.363  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 506  ILE C C     1 
ATOM   11361 O  O     . ILE C  1  506 ? 62.522  18.821  21.684  1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 506  ILE C O     1 
ATOM   11362 C  CB    . ILE C  1  506 ? 60.476  21.418  21.272  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 506  ILE C CB    1 
ATOM   11363 C  CG1   . ILE C  1  506 ? 59.078  21.688  20.736  1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 506  ILE C CG1   1 
ATOM   11364 C  CG2   . ILE C  1  506 ? 61.574  21.486  20.172  1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 506  ILE C CG2   1 
ATOM   11365 C  CD1   . ILE C  1  506 ? 59.039  23.044  20.039  1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 506  ILE C CD1   1 
ATOM   11366 N  N     . GLU C  1  507 ? 62.536  20.350  23.348  1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 507  GLU C N     1 
ATOM   11367 C  CA    . GLU C  1  507 ? 63.950  20.089  23.631  1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 507  GLU C CA    1 
ATOM   11368 C  C     . GLU C  1  507 ? 64.126  18.771  24.367  1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 507  GLU C C     1 
ATOM   11369 O  O     . GLU C  1  507 ? 65.155  18.117  24.194  1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 507  GLU C O     1 
ATOM   11370 C  CB    . GLU C  1  507 ? 64.641  21.245  24.368  1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 507  GLU C CB    1 
ATOM   11371 C  CG    . GLU C  1  507 ? 64.690  22.575  23.590  1.00 60.69  ? ? ? ? ? ? 507  GLU C CG    1 
ATOM   11372 C  CD    . GLU C  1  507 ? 65.597  22.597  22.349  1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 507  GLU C CD    1 
ATOM   11373 O  OE1   . GLU C  1  507 ? 65.130  23.146  21.303  1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 507  GLU C OE1   1 
ATOM   11374 O  OE2   . GLU C  1  507 ? 66.768  22.091  22.406  1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 507  GLU C OE2   1 
ATOM   11375 N  N     . SER C  1  508 ? 63.146  18.346  25.165  1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 508  SER C N     1 
ATOM   11376 C  CA    . SER C  1  508 ? 63.220  16.982  25.694  1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 508  SER C CA    1 
ATOM   11377 C  C     . SER C  1  508 ? 63.084  16.024  24.520  1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 508  SER C C     1 
ATOM   11378 O  O     . SER C  1  508 ? 63.749  14.993  24.491  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 508  SER C O     1 
ATOM   11379 C  CB    . SER C  1  508 ? 62.131  16.628  26.715  1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 508  SER C CB    1 
ATOM   11380 O  OG    . SER C  1  508 ? 62.138  17.417  27.910  1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 508  SER C OG    1 
ATOM   11381 N  N     . GLY C  1  509 ? 62.176  16.333  23.583  1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 509  GLY C N     1 
ATOM   11382 C  CA    . GLY C  1  509 ? 61.886  15.396  22.478  1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 509  GLY C CA    1 
ATOM   11383 C  C     . GLY C  1  509 ? 63.065  15.157  21.524  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 509  GLY C C     1 
ATOM   11384 O  O     . GLY C  1  509 ? 63.266  14.038  21.063  1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 509  GLY C O     1 
ATOM   11385 N  N     . LYS C  1  510 ? 63.812  16.222  21.209  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 510  LYS C N     1 
ATOM   11386 C  CA    . LYS C  1  510 ? 65.071  16.143  20.477  1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 510  LYS C CA    1 
ATOM   11387 C  C     . LYS C  1  510 ? 66.085  15.283  21.232  1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 510  LYS C C     1 
ATOM   11388 O  O     . LYS C  1  510 ? 66.680  14.351  20.674  1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 510  LYS C O     1 
ATOM   11389 C  CB    . LYS C  1  510 ? 65.664  17.535  20.317  1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 510  LYS C CB    1 
ATOM   11390 C  CG    . LYS C  1  510 ? 64.837  18.530  19.516  1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 510  LYS C CG    1 
ATOM   11391 C  CD    . LYS C  1  510 ? 65.811  19.531  18.910  1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 510  LYS C CD    1 
ATOM   11392 C  CE    . LYS C  1  510 ? 65.140  20.551  18.041  1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 510  LYS C CE    1 
ATOM   11393 N  NZ    . LYS C  1  510 ? 66.072  21.699  17.954  1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 510  LYS C NZ    1 
ATOM   11394 N  N     . LEU C  1  511 ? 66.279  15.578  22.514  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C N     1 
ATOM   11395 C  CA    . LEU C  1  511 ? 67.293  14.842  23.295  1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CA    1 
ATOM   11396 C  C     . LEU C  1  511 ? 66.971  13.337  23.331  1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C C     1 
ATOM   11397 O  O     . LEU C  1  511 ? 67.870  12.533  23.114  1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C O     1 
ATOM   11398 C  CB    . LEU C  1  511 ? 67.475  15.438  24.718  1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CB    1 
ATOM   11399 C  CG    . LEU C  1  511 ? 68.703  15.218  25.640  1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CG    1 
ATOM   11400 C  CD1   . LEU C  1  511 ? 68.346  14.749  27.057  1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CD1   1 
ATOM   11401 C  CD2   . LEU C  1  511 ? 69.851  14.377  25.074  1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CD2   1 
ATOM   11402 N  N     . ARG C  1  512 ? 65.689  12.997  23.509  1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 512  ARG C N     1 
ATOM   11403 C  CA    . ARG C  1  512 ? 65.249  11.613  23.627  1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 512  ARG C CA    1 
ATOM   11404 C  C     . ARG C  1  512 ? 65.085  10.901  22.289  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 512  ARG C C     1 
ATOM   11405 O  O     . ARG C  1  512 ? 64.760  9.716   22.261  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 512  ARG C O     1 
ATOM   11406 C  CB    . ARG C  1  512 ? 63.902  11.528  24.382  1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 512  ARG C CB    1 
ATOM   11407 C  CG    . ARG C  1  512 ? 64.028  11.610  25.891  1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 512  ARG C CG    1 
ATOM   11408 C  CD    . ARG C  1  512 ? 62.670  11.859  26.457  1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 512  ARG C CD    1 
ATOM   11409 N  NE    . ARG C  1  512 ? 62.793  12.429  27.791  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 512  ARG C NE    1 
ATOM   11410 C  CZ    . ARG C  1  512 ? 62.178  11.926  28.855  1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 512  ARG C CZ    1 
ATOM   11411 N  NH1   . ARG C  1  512 ? 61.396  10.843  28.675  1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 512  ARG C NH1   1 
ATOM   11412 N  NH2   . ARG C  1  512 ? 62.330  12.522  30.059  1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 512  ARG C NH2   1 
ATOM   11413 N  N     . GLY C  1  513 ? 65.361  11.585  21.177  1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 513  GLY C N     1 
ATOM   11414 C  CA    . GLY C  1  513 ? 65.263  10.952  19.859  1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 513  GLY C CA    1 
ATOM   11415 C  C     . GLY C  1  513 ? 63.834  10.870  19.298  1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 513  GLY C C     1 
ATOM   11416 O  O     . GLY C  1  513 ? 63.640  10.177  18.300  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 513  GLY C O     1 
ATOM   11417 N  N     . PHE C  1  514 ? 62.844  11.545  19.924  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 514  PHE C N     1 
ATOM   11418 C  CA    . PHE C  1  514 ? 61.454  11.664  19.365  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 514  PHE C CA    1 
ATOM   11419 C  C     . PHE C  1  514 ? 61.366  12.628  18.155  1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 514  PHE C C     1 
ATOM   11420 O  O     . PHE C  1  514 ? 60.459  12.502  17.328  1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 514  PHE C O     1 
ATOM   11421 C  CB    . PHE C  1  514 ? 60.438  12.227  20.366  1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 514  PHE C CB    1 
ATOM   11422 C  CG    . PHE C  1  514 ? 60.143  11.342  21.552  1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 514  PHE C CG    1 
ATOM   11423 C  CD1   . PHE C  1  514 ? 60.865  11.484  22.739  1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 514  PHE C CD1   1 
ATOM   11424 C  CD2   . PHE C  1  514 ? 59.107  10.420  21.525  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 514  PHE C CD2   1 
ATOM   11425 C  CE1   . PHE C  1  514 ? 60.611  10.686  23.860  1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 514  PHE C CE1   1 
ATOM   11426 C  CE2   . PHE C  1  514 ? 58.829  9.646   22.662  1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 514  PHE C CE2   1 
ATOM   11427 C  CZ    . PHE C  1  514 ? 59.592  9.770   23.829  1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 514  PHE C CZ    1 
ATOM   11428 N  N     . LEU C  1  515 ? 62.279  13.606  18.086  1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 515  LEU C N     1 
ATOM   11429 C  CA    . LEU C  1  515 ? 62.113  14.801  17.234  1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 515  LEU C CA    1 
ATOM   11430 C  C     . LEU C  1  515 ? 63.413  15.208  16.606  1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 515  LEU C C     1 
ATOM   11431 O  O     . LEU C  1  515 ? 64.432  15.244  17.293  1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 515  LEU C O     1 
ATOM   11432 C  CB    . LEU C  1  515 ? 61.647  16.000  18.087  1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 515  LEU C CB    1 
ATOM   11433 C  CG    . LEU C  1  515 ? 60.293  15.914  18.791  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 515  LEU C CG    1 
ATOM   11434 C  CD1   . LEU C  1  515 ? 60.001  17.161  19.635  1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 515  LEU C CD1   1 
ATOM   11435 C  CD2   . LEU C  1  515 ? 59.132  15.673  17.821  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 515  LEU C CD2   1 
ATOM   11436 N  N     . ARG C  1  516 ? 63.400  15.541  15.324  1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 516  ARG C N     1 
ATOM   11437 C  CA    . ARG C  1  516 ? 64.534  16.216  14.697  1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 516  ARG C CA    1 
ATOM   11438 C  C     . ARG C  1  516 ? 64.099  17.470  13.956  1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 516  ARG C C     1 
ATOM   11439 O  O     . ARG C  1  516 ? 62.940  17.594  13.614  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 516  ARG C O     1 
ATOM   11440 C  CB    . ARG C  1  516 ? 65.265  15.294  13.723  1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 516  ARG C CB    1 
ATOM   11441 C  CG    . ARG C  1  516 ? 64.457  14.115  13.198  1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 516  ARG C CG    1 
ATOM   11442 C  CD    . ARG C  1  516 ? 64.918  12.823  13.885  1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 516  ARG C CD    1 
ATOM   11443 N  NE    . ARG C  1  516 ? 65.822  12.066  13.007  1.00 79.95  ? ? ? ? ? ? 516  ARG C NE    1 
ATOM   11444 C  CZ    . ARG C  1  516 ? 67.137  11.863  13.195  1.00 84.46  ? ? ? ? ? ? 516  ARG C CZ    1 
ATOM   11445 N  NH1   . ARG C  1  516 ? 67.769  12.356  14.255  1.00 87.31  ? ? ? ? ? ? 516  ARG C NH1   1 
ATOM   11446 N  NH2   . ARG C  1  516 ? 67.835  11.149  12.308  1.00 83.37  ? ? ? ? ? ? 516  ARG C NH2   1 
ATOM   11447 N  N     . VAL C  1  517 ? 65.031  18.391  13.711  1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 517  VAL C N     1 
ATOM   11448 C  CA    . VAL C  1  517 ? 64.824  19.554  12.806  1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 517  VAL C CA    1 
ATOM   11449 C  C     . VAL C  1  517 ? 64.060  19.125  11.559  1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 517  VAL C C     1 
ATOM   11450 O  O     . VAL C  1  517 ? 64.325  18.060  11.002  1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 517  VAL C O     1 
ATOM   11451 C  CB    . VAL C  1  517 ? 66.177  20.214  12.467  1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 517  VAL C CB    1 
ATOM   11452 C  CG1   . VAL C  1  517 ? 66.043  21.397  11.482  1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 517  VAL C CG1   1 
ATOM   11453 C  CG2   . VAL C  1  517 ? 66.852  20.651  13.753  1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 517  VAL C CG2   1 
ATOM   11454 N  N     . GLY C  1  518 ? 63.071  19.920  11.160  1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 518  GLY C N     1 
ATOM   11455 C  CA    . GLY C  1  518 ? 62.250  19.573  9.998   1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 518  GLY C CA    1 
ATOM   11456 C  C     . GLY C  1  518 ? 61.020  18.689  10.300  1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 518  GLY C C     1 
ATOM   11457 O  O     . GLY C  1  518 ? 60.247  18.397  9.400   1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 518  GLY C O     1 
ATOM   11458 N  N     . ASP C  1  519 ? 60.857  18.214  11.527  1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 519  ASP C N     1 
ATOM   11459 C  CA    . ASP C  1  519 ? 59.673  17.402  11.865  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 519  ASP C CA    1 
ATOM   11460 C  C     . ASP C  1  519 ? 58.509  18.334  12.080  1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 519  ASP C C     1 
ATOM   11461 O  O     . ASP C  1  519 ? 58.740  19.499  12.361  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 519  ASP C O     1 
ATOM   11462 C  CB    . ASP C  1  519 ? 59.874  16.613  13.161  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 519  ASP C CB    1 
ATOM   11463 C  CG    . ASP C  1  519 ? 60.495  15.281  12.909  1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 519  ASP C CG    1 
ATOM   11464 O  OD1   . ASP C  1  519 ? 60.511  14.884  11.723  1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 519  ASP C OD1   1 
ATOM   11465 O  OD2   . ASP C  1  519 ? 60.998  14.665  13.842  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 519  ASP C OD2   1 
ATOM   11466 N  N     . LEU C  1  520 ? 57.273  17.832  12.000  1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 520  LEU C N     1 
ATOM   11467 C  CA    . LEU C  1  520 ? 56.112  18.650  12.349  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 520  LEU C CA    1 
ATOM   11468 C  C     . LEU C  1  520 ? 55.595  18.124  13.608  1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 520  LEU C C     1 
ATOM   11469 O  O     . LEU C  1  520 ? 55.642  16.885  13.813  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 520  LEU C O     1 
ATOM   11470 C  CB    . LEU C  1  520 ? 55.022  18.597  11.261  1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 520  LEU C CB    1 
ATOM   11471 C  CG    . LEU C  1  520 ? 55.125  19.497  10.029  1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 520  LEU C CG    1 
ATOM   11472 C  CD1   . LEU C  1  520 ? 53.841  19.385  9.246   1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 520  LEU C CD1   1 
ATOM   11473 C  CD2   . LEU C  1  520 ? 55.195  20.964  10.405  1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 520  LEU C CD2   1 
ATOM   11474 N  N     . VAL C  1  521 ? 55.164  19.024  14.488  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 521  VAL C N     1 
ATOM   11475 C  CA    . VAL C  1  521 ? 54.521  18.606  15.682  1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 521  VAL C CA    1 
ATOM   11476 C  C     . VAL C  1  521 ? 53.208  19.411  15.832  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 521  VAL C C     1 
ATOM   11477 O  O     . VAL C  1  521 ? 53.031  20.473  15.212  1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 521  VAL C O     1 
ATOM   11478 C  CB    . VAL C  1  521 ? 55.383  18.813  16.943  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 521  VAL C CB    1 
ATOM   11479 C  CG1   . VAL C  1  521 ? 56.642  17.912  16.903  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 521  VAL C CG1   1 
ATOM   11480 C  CG2   . VAL C  1  521 ? 55.722  20.306  17.129  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 521  VAL C CG2   1 
ATOM   11481 N  N     . ILE C  1  522 ? 52.290  18.887  16.628  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 522  ILE C N     1 
ATOM   11482 C  CA    . ILE C  1  522 ? 50.985  19.509  16.823  1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 522  ILE C CA    1 
ATOM   11483 C  C     . ILE C  1  522 ? 51.129  19.839  18.303  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 522  ILE C C     1 
ATOM   11484 O  O     . ILE C  1  522 ? 51.617  18.978  19.052  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 522  ILE C O     1 
ATOM   11485 C  CB    . ILE C  1  522 ? 49.825  18.447  16.666  1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 522  ILE C CB    1 
ATOM   11486 C  CG1   . ILE C  1  522 ? 49.882  17.724  15.304  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 522  ILE C CG1   1 
ATOM   11487 C  CG2   . ILE C  1  522 ? 48.465  19.046  16.959  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 522  ILE C CG2   1 
ATOM   11488 C  CD1   . ILE C  1  522 ? 49.682  18.660  14.142  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 522  ILE C CD1   1 
ATOM   11489 N  N     . VAL C  1  523 ? 50.746  21.058  18.710  1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 523  VAL C N     1 
ATOM   11490 C  CA    . VAL C  1  523 ? 50.889  21.506  20.111  1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 523  VAL C CA    1 
ATOM   11491 C  C     . VAL C  1  523 ? 49.466  21.782  20.594  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 523  VAL C C     1 
ATOM   11492 O  O     . VAL C  1  523 ? 48.690  22.527  19.946  1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 523  VAL C O     1 
ATOM   11493 C  CB    . VAL C  1  523 ? 51.770  22.789  20.174  1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 523  VAL C CB    1 
ATOM   11494 C  CG1   . VAL C  1  523 ? 51.906  23.274  21.611  1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 523  VAL C CG1   1 
ATOM   11495 C  CG2   . VAL C  1  523 ? 53.159  22.524  19.534  1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 523  VAL C CG2   1 
ATOM   11496 N  N     . VAL C  1  524 ? 49.150  21.294  21.773  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 524  VAL C N     1 
ATOM   11497 C  CA    . VAL C  1  524 ? 47.814  21.445  22.296  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 524  VAL C CA    1 
ATOM   11498 C  C     . VAL C  1  524 ? 47.982  22.198  23.598  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 524  VAL C C     1 
ATOM   11499 O  O     . VAL C  1  524 ? 48.747  21.735  24.501  1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 524  VAL C O     1 
ATOM   11500 C  CB    . VAL C  1  524 ? 47.224  20.024  22.491  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 524  VAL C CB    1 
ATOM   11501 C  CG1   . VAL C  1  524 ? 45.887  20.045  23.327  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 524  VAL C CG1   1 
ATOM   11502 C  CG2   . VAL C  1  524 ? 47.057  19.345  21.144  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 524  VAL C CG2   1 
ATOM   11503 N  N     . THR C  1  525 ? 47.259  23.340  23.744  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 525  THR C N     1 
ATOM   11504 C  CA    . THR C  1  525 ? 47.308  24.122  24.960  1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 525  THR C CA    1 
ATOM   11505 C  C     . THR C  1  525 ? 45.867  24.619  25.272  1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 525  THR C C     1 
ATOM   11506 O  O     . THR C  1  525 ? 44.891  24.284  24.559  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 525  THR C O     1 
ATOM   11507 C  CB    . THR C  1  525 ? 48.273  25.364  24.762  1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 525  THR C CB    1 
ATOM   11508 O  OG1   . THR C  1  525 ? 47.909  26.026  23.545  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 525  THR C OG1   1 
ATOM   11509 C  CG2   . THR C  1  525 ? 49.712  24.864  24.624  1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 525  THR C CG2   1 
ATOM   11510 N  N     . GLY C  1  526 ? 45.750  25.523  26.209  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 526  GLY C N     1 
ATOM   11511 C  CA    . GLY C  1  526 ? 44.455  26.129  26.529  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 526  GLY C CA    1 
ATOM   11512 C  C     . GLY C  1  526 ? 44.524  27.641  26.673  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 526  GLY C C     1 
ATOM   11513 O  O     . GLY C  1  526 ? 45.612  28.265  26.546  1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 526  GLY C O     1 
ATOM   11514 N  N     . TRP C  1  527 ? 43.366  28.235  26.947  1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 527  TRP C N     1 
ATOM   11515 C  CA    . TRP C  1  527 ? 43.237  29.672  26.807  1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 527  TRP C CA    1 
ATOM   11516 C  C     . TRP C  1  527 ? 43.463  30.387  28.134  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 527  TRP C C     1 
ATOM   11517 O  O     . TRP C  1  527 ? 43.611  31.602  28.171  1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 527  TRP C O     1 
ATOM   11518 C  CB    . TRP C  1  527 ? 41.875  30.083  26.138  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 527  TRP C CB    1 
ATOM   11519 C  CG    . TRP C  1  527 ? 40.685  29.643  26.956  1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 527  TRP C CG    1 
ATOM   11520 C  CD1   . TRP C  1  527 ? 40.087  28.393  26.977  1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 527  TRP C CD1   1 
ATOM   11521 C  CD2   . TRP C  1  527 ? 39.920  30.450  27.917  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 527  TRP C CD2   1 
ATOM   11522 N  NE1   . TRP C  1  527 ? 39.039  28.364  27.865  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 527  TRP C NE1   1 
ATOM   11523 C  CE2   . TRP C  1  527 ? 38.892  29.560  28.469  1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 527  TRP C CE2   1 
ATOM   11524 C  CE3   . TRP C  1  527 ? 40.000  31.746  28.372  1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 527  TRP C CE3   1 
ATOM   11525 C  CZ2   . TRP C  1  527 ? 37.954  30.004  29.404  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 527  TRP C CZ2   1 
ATOM   11526 C  CZ3   . TRP C  1  527 ? 39.061  32.165  29.330  1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 527  TRP C CZ3   1 
ATOM   11527 C  CH2   . TRP C  1  527 ? 38.079  31.310  29.831  1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 527  TRP C CH2   1 
ATOM   11528 N  N     . ARG C  1  528 ? 43.435  29.652  29.241  1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 528  ARG C N     1 
ATOM   11529 C  CA    . ARG C  1  528 ? 43.678  30.226  30.509  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 528  ARG C CA    1 
ATOM   11530 C  C     . ARG C  1  528 ? 44.347  29.167  31.416  1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 528  ARG C C     1 
ATOM   11531 O  O     . ARG C  1  528 ? 44.354  27.984  31.062  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 528  ARG C O     1 
ATOM   11532 C  CB    . ARG C  1  528 ? 42.361  30.738  31.099  1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 528  ARG C CB    1 
ATOM   11533 C  CG    . ARG C  1  528 ? 41.322  29.655  31.355  1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 528  ARG C CG    1 
ATOM   11534 C  CD    . ARG C  1  528 ? 40.472  30.119  32.534  1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 528  ARG C CD    1 
ATOM   11535 N  NE    . ARG C  1  528 ? 41.155  29.759  33.764  1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 528  ARG C NE    1 
ATOM   11536 C  CZ    . ARG C  1  528 ? 40.688  29.982  34.971  1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 528  ARG C CZ    1 
ATOM   11537 N  NH1   . ARG C  1  528 ? 39.524  30.592  35.145  1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 528  ARG C NH1   1 
ATOM   11538 N  NH2   . ARG C  1  528 ? 41.407  29.606  36.008  1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 528  ARG C NH2   1 
ATOM   11539 N  N     . PRO C  1  529 ? 44.917  29.585  32.564  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 529  PRO C N     1 
ATOM   11540 C  CA    . PRO C  1  529 ? 45.552  28.650  33.508  1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 529  PRO C CA    1 
ATOM   11541 C  C     . PRO C  1  529 ? 44.518  27.776  34.261  1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 529  PRO C C     1 
ATOM   11542 O  O     . PRO C  1  529 ? 43.325  28.149  34.276  1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 529  PRO C O     1 
ATOM   11543 C  CB    . PRO C  1  529 ? 46.289  29.577  34.510  1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 529  PRO C CB    1 
ATOM   11544 C  CG    . PRO C  1  529 ? 45.878  30.970  34.190  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 529  PRO C CG    1 
ATOM   11545 C  CD    . PRO C  1  529 ? 45.057  31.021  32.964  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 529  PRO C CD    1 
ATOM   11546 N  N     . GLY C  1  530 ? 44.992  26.674  34.869  1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 530  GLY C N     1 
ATOM   11547 C  CA    . GLY C  1  530 ? 44.173  25.685  35.596  1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 530  GLY C CA    1 
ATOM   11548 C  C     . GLY C  1  530 ? 43.688  24.577  34.667  1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 530  GLY C C     1 
ATOM   11549 O  O     . GLY C  1  530 ? 43.617  24.753  33.396  1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 530  GLY C O     1 
ATOM   11550 N  N     . SER C  1  531 ? 43.351  23.426  35.249  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 531  SER C N     1 
ATOM   11551 C  CA    . SER C  1  531 ? 42.939  22.342  34.342  1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 531  SER C CA    1 
ATOM   11552 C  C     . SER C  1  531 ? 41.568  22.683  33.746  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 531  SER C C     1 
ATOM   11553 O  O     . SER C  1  531 ? 40.833  23.529  34.301  1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 531  SER C O     1 
ATOM   11554 C  CB    . SER C  1  531 ? 42.826  21.001  35.055  1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 531  SER C CB    1 
ATOM   11555 O  OG    . SER C  1  531 ? 41.982  21.254  36.130  1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 531  SER C OG    1 
ATOM   11556 N  N     . GLY C  1  532 ? 41.263  21.978  32.634  1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 532  GLY C N     1 
ATOM   11557 C  CA    . GLY C  1  532 ? 39.943  21.895  32.012  1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 532  GLY C CA    1 
ATOM   11558 C  C     . GLY C  1  532 ? 39.733  22.909  30.881  1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 532  GLY C C     1 
ATOM   11559 O  O     . GLY C  1  532 ? 38.643  22.984  30.324  1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 532  GLY C O     1 
ATOM   11560 N  N     . TYR C  1  533 ? 40.732  23.739  30.572  1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 533  TYR C N     1 
ATOM   11561 C  CA    . TYR C  1  533 ? 40.585  24.768  29.499  1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 533  TYR C CA    1 
ATOM   11562 C  C     . TYR C  1  533 ? 41.347  24.520  28.195  1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 533  TYR C C     1 
ATOM   11563 O  O     . TYR C  1  533 ? 41.468  25.431  27.376  1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 533  TYR C O     1 
ATOM   11564 C  CB    . TYR C  1  533 ? 40.990  26.153  30.029  1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 533  TYR C CB    1 
ATOM   11565 C  CG    . TYR C  1  533 ? 40.182  26.447  31.240  1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 533  TYR C CG    1 
ATOM   11566 C  CD1   . TYR C  1  533 ? 40.752  26.457  32.509  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 533  TYR C CD1   1 
ATOM   11567 C  CD2   . TYR C  1  533 ? 38.806  26.696  31.111  1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 533  TYR C CD2   1 
ATOM   11568 C  CE1   . TYR C  1  533 ? 39.978  26.726  33.633  1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 533  TYR C CE1   1 
ATOM   11569 C  CE2   . TYR C  1  533 ? 38.035  26.949  32.222  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 533  TYR C CE2   1 
ATOM   11570 C  CZ    . TYR C  1  533 ? 38.634  26.963  33.476  1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 533  TYR C CZ    1 
ATOM   11571 O  OH    . TYR C  1  533 ? 37.841  27.226  34.559  1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 533  TYR C OH    1 
ATOM   11572 N  N     . THR C  1  534 ? 41.821  23.311  27.968  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 534  THR C N     1 
ATOM   11573 C  CA    . THR C  1  534 ? 42.436  23.013  26.670  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 534  THR C CA    1 
ATOM   11574 C  C     . THR C  1  534 ? 41.453  23.302  25.545  1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 534  THR C C     1 
ATOM   11575 O  O     . THR C  1  534 ? 40.251  22.895  25.602  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 534  THR C O     1 
ATOM   11576 C  CB    . THR C  1  534 ? 42.858  21.550  26.638  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 534  THR C CB    1 
ATOM   11577 O  OG1   . THR C  1  534 ? 43.907  21.363  27.596  1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 534  THR C OG1   1 
ATOM   11578 C  CG2   . THR C  1  534 ? 43.314  21.093  25.103  1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 534  THR C CG2   1 
ATOM   11579 N  N     . ASN C  1  535 ? 41.935  24.003  24.523  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 535  ASN C N     1 
ATOM   11580 C  CA    . ASN C  1  535 ? 41.082  24.479  23.410  1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 535  ASN C CA    1 
ATOM   11581 C  C     . ASN C  1  535 ? 41.814  24.887  22.193  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 535  ASN C C     1 
ATOM   11582 O  O     . ASN C  1  535 ? 41.203  25.461  21.304  1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 535  ASN C O     1 
ATOM   11583 C  CB    . ASN C  1  535 ? 40.118  25.595  23.844  1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 535  ASN C CB    1 
ATOM   11584 C  CG    . ASN C  1  535 ? 40.778  26.972  23.942  1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 535  ASN C CG    1 
ATOM   11585 O  OD1   . ASN C  1  535 ? 41.912  27.104  24.459  1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 535  ASN C OD1   1 
ATOM   11586 N  ND2   . ASN C  1  535 ? 40.092  27.993  23.431  1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 535  ASN C ND2   1 
ATOM   11587 N  N     . ILE C  1  536 ? 43.125  24.624  22.122  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 536  ILE C N     1 
ATOM   11588 C  CA    . ILE C  1  536 ? 43.952  25.216  21.055  1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 536  ILE C CA    1 
ATOM   11589 C  C     . ILE C  1  536 ? 44.886  24.142  20.534  1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 536  ILE C C     1 
ATOM   11590 O  O     . ILE C  1  536 ? 45.639  23.459  21.300  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 536  ILE C O     1 
ATOM   11591 C  CB    . ILE C  1  536 ? 44.845  26.392  21.539  1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 536  ILE C CB    1 
ATOM   11592 C  CG1   . ILE C  1  536 ? 43.984  27.429  22.289  1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 536  ILE C CG1   1 
ATOM   11593 C  CG2   . ILE C  1  536 ? 45.706  26.946  20.400  1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 536  ILE C CG2   1 
ATOM   11594 C  CD1   . ILE C  1  536 ? 44.657  28.650  22.986  1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 536  ILE C CD1   1 
ATOM   11595 N  N     . MET C  1  537 ? 44.901  24.072  19.222  1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 537  MET C N     1 
ATOM   11596 C  CA    . MET C  1  537 ? 45.772  23.167  18.529  1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 537  MET C CA    1 
ATOM   11597 C  C     . MET C  1  537 ? 46.550  24.020  17.520  1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 537  MET C C     1 
ATOM   11598 O  O     . MET C  1  537 ? 45.915  24.745  16.733  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 537  MET C O     1 
ATOM   11599 C  CB    . MET C  1  537 ? 44.867  22.121  17.823  1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 537  MET C CB    1 
ATOM   11600 C  CG    . MET C  1  537 ? 45.607  21.047  17.166  1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 537  MET C CG    1 
ATOM   11601 S  SD    . MET C  1  537 ? 45.074  20.847  15.447  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 537  MET C SD    1 
ATOM   11602 C  CE    . MET C  1  537 ? 46.584  21.640  15.025  1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 537  MET C CE    1 
ATOM   11603 N  N     . ARG C  1  538 ? 47.883  23.852  17.468  1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C N     1 
ATOM   11604 C  CA    . ARG C  1  538 ? 48.785  24.572  16.563  1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CA    1 
ATOM   11605 C  C     . ARG C  1  538 ? 49.710  23.612  15.841  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C C     1 
ATOM   11606 O  O     . ARG C  1  538 ? 50.168  22.644  16.402  1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C O     1 
ATOM   11607 C  CB    . ARG C  1  538 ? 49.694  25.555  17.310  1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CB    1 
ATOM   11608 C  CG    . ARG C  1  538 ? 48.962  26.760  17.871  1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CG    1 
ATOM   11609 C  CD    . ARG C  1  538 ? 49.923  27.786  18.476  1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CD    1 
ATOM   11610 N  NE    . ARG C  1  538 ? 50.349  27.385  19.818  1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C NE    1 
ATOM   11611 C  CZ    . ARG C  1  538 ? 51.615  27.364  20.200  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CZ    1 
ATOM   11612 N  NH1   . ARG C  1  538 ? 52.584  27.686  19.331  1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C NH1   1 
ATOM   11613 N  NH2   . ARG C  1  538 ? 51.904  26.965  21.437  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C NH2   1 
ATOM   11614 N  N     . VAL C  1  539 ? 49.988  23.875  14.594  1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 539  VAL C N     1 
ATOM   11615 C  CA    . VAL C  1  539 ? 50.922  23.083  13.823  1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 539  VAL C CA    1 
ATOM   11616 C  C     . VAL C  1  539 ? 52.246  23.830  13.798  1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 539  VAL C C     1 
ATOM   11617 O  O     . VAL C  1  539 ? 52.289  24.964  13.333  1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 539  VAL C O     1 
ATOM   11618 C  CB    . VAL C  1  539 ? 50.432  22.917  12.364  1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 539  VAL C CB    1 
ATOM   11619 C  CG1   . VAL C  1  539 ? 51.364  21.996  11.577  1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 539  VAL C CG1   1 
ATOM   11620 C  CG2   . VAL C  1  539 ? 49.006  22.397  12.386  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 539  VAL C CG2   1 
ATOM   11621 N  N     . LEU C  1  540 ? 53.321  23.168  14.199  1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 540  LEU C N     1 
ATOM   11622 C  CA    A LEU C  1  540 ? 54.638  23.820  14.289  0.70 35.38  ? ? ? ? ? ? 540  LEU C CA    1 
ATOM   11623 C  CA    B LEU C  1  540 ? 54.632  23.797  14.336  0.30 34.90  ? ? ? ? ? ? 540  LEU C CA    1 
ATOM   11624 C  C     . LEU C  1  540 ? 55.716  22.935  13.706  1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 540  LEU C C     1 
ATOM   11625 O  O     . LEU C  1  540 ? 55.737  21.715  13.926  1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 540  LEU C O     1 
ATOM   11626 C  CB    A LEU C  1  540 ? 55.034  24.083  15.750  0.70 36.43  ? ? ? ? ? ? 540  LEU C CB    1 
ATOM   11627 C  CB    B LEU C  1  540 ? 54.940  23.951  15.827  0.30 34.00  ? ? ? ? ? ? 540  LEU C CB    1 
ATOM   11628 C  CG    A LEU C  1  540 ? 54.258  24.921  16.777  0.70 36.66  ? ? ? ? ? ? 540  LEU C CG    1 
ATOM   11629 C  CG    B LEU C  1  540 ? 56.317  24.440  16.262  0.30 35.53  ? ? ? ? ? ? 540  LEU C CG    1 
ATOM   11630 C  CD1   A LEU C  1  540 ? 55.091  25.037  18.072  0.70 38.29  ? ? ? ? ? ? 540  LEU C CD1   1 
ATOM   11631 C  CD1   B LEU C  1  540 ? 56.440  25.891  15.879  0.30 37.61  ? ? ? ? ? ? 540  LEU C CD1   1 
ATOM   11632 C  CD2   A LEU C  1  540 ? 53.900  26.318  16.289  0.70 38.39  ? ? ? ? ? ? 540  LEU C CD2   1 
ATOM   11633 C  CD2   B LEU C  1  540 ? 56.466  24.250  17.763  0.30 34.96  ? ? ? ? ? ? 540  LEU C CD2   1 
ATOM   11634 N  N     . SER C  1  541 ? 56.617  23.554  12.984  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 541  SER C N     1 
ATOM   11635 C  CA    A SER C  1  541 ? 57.790  22.847  12.503  0.24 41.60  ? ? ? ? ? ? 541  SER C CA    1 
ATOM   11636 C  CA    B SER C  1  541 ? 57.791  22.897  12.472  0.76 42.03  ? ? ? ? ? ? 541  SER C CA    1 
ATOM   11637 C  C     . SER C  1  541 ? 58.951  22.987  13.494  1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 541  SER C C     1 
ATOM   11638 O  O     . SER C  1  541 ? 59.189  24.037  14.078  1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 541  SER C O     1 
ATOM   11639 C  CB    A SER C  1  541 ? 58.174  23.279  11.083  0.24 43.48  ? ? ? ? ? ? 541  SER C CB    1 
ATOM   11640 C  CB    B SER C  1  541 ? 58.163  23.526  11.134  0.76 44.57  ? ? ? ? ? ? 541  SER C CB    1 
ATOM   11641 O  OG    A SER C  1  541 ? 58.154  24.680  10.940  0.24 43.97  ? ? ? ? ? ? 541  SER C OG    1 
ATOM   11642 O  OG    B SER C  1  541 ? 58.565  22.501  10.270  0.76 48.75  ? ? ? ? ? ? 541  SER C OG    1 
ATOM   11643 N  N     . ILE C  1  542 ? 59.663  21.891  13.703  1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 542  ILE C N     1 
ATOM   11644 C  CA    . ILE C  1  542 ? 60.816  21.874  14.617  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 542  ILE C CA    1 
ATOM   11645 C  C     . ILE C  1  542 ? 62.025  22.513  13.950  1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 542  ILE C C     1 
ATOM   11646 O  O     . ILE C  1  542 ? 62.386  22.139  12.837  1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 542  ILE C O     1 
ATOM   11647 C  CB    . ILE C  1  542 ? 61.176  20.431  15.017  1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 542  ILE C CB    1 
ATOM   11648 C  CG1   . ILE C  1  542 ? 59.949  19.736  15.586  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 542  ILE C CG1   1 
ATOM   11649 C  CG2   . ILE C  1  542 ? 62.339  20.399  15.997  1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 542  ILE C CG2   1 
ATOM   11650 C  CD1   . ILE C  1  542 ? 59.408  20.387  16.860  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 542  ILE C CD1   1 
ATOM   11651 N  N     . SER C  1  543 ? 62.640  23.472  14.619  1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 543  SER C N     1 
ATOM   11652 C  CA    . SER C  1  543 ? 63.957  23.984  14.123  1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 543  SER C CA    1 
ATOM   11653 C  C     . SER C  1  543 ? 65.057  23.577  15.104  1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 543  SER C C     1 
ATOM   11654 O  O     . SER C  1  543 ? 64.766  23.127  16.253  1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 543  SER C O     1 
ATOM   11655 C  CB    . SER C  1  543 ? 63.911  25.497  13.940  1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 543  SER C CB    1 
ATOM   11656 O  OG    . SER C  1  543 ? 63.469  26.050  15.176  1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 543  SER C OG    1 
ATOM   11657 O  OXT   . SER C  1  543 ? 66.237  23.666  14.762  1.00 61.33  ? ? ? ? ? ? 543  SER C OXT   1 
ATOM   11658 N  N     . GLY D  1  21  ? 19.185  20.800  22.121  1.00 88.52  ? ? ? ? ? ? 21   GLY D N     1 
ATOM   11659 C  CA    . GLY D  1  21  ? 18.343  19.862  22.973  1.00 95.37  ? ? ? ? ? ? 21   GLY D CA    1 
ATOM   11660 C  C     . GLY D  1  21  ? 17.681  18.757  22.141  1.00 95.63  ? ? ? ? ? ? 21   GLY D C     1 
ATOM   11661 O  O     . GLY D  1  21  ? 18.267  18.280  21.167  1.00 92.05  ? ? ? ? ? ? 21   GLY D O     1 
ATOM   11662 N  N     . THR D  1  22  ? 16.464  18.333  22.486  1.00 96.65  ? ? ? ? ? ? 22   THR D N     1 
ATOM   11663 C  CA    . THR D  1  22  ? 15.799  17.270  21.678  1.00 93.02  ? ? ? ? ? ? 22   THR D CA    1 
ATOM   11664 C  C     . THR D  1  22  ? 15.369  17.634  20.217  1.00 90.21  ? ? ? ? ? ? 22   THR D C     1 
ATOM   11665 O  O     . THR D  1  22  ? 15.472  16.798  19.307  1.00 89.41  ? ? ? ? ? ? 22   THR D O     1 
ATOM   11666 C  CB    . THR D  1  22  ? 14.707  16.441  22.465  1.00 99.08  ? ? ? ? ? ? 22   THR D CB    1 
ATOM   11667 O  OG1   . THR D  1  22  ? 13.602  16.143  21.597  1.00 93.67  ? ? ? ? ? ? 22   THR D OG1   1 
ATOM   11668 C  CG2   . THR D  1  22  ? 14.212  17.118  23.822  1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 22   THR D CG2   1 
ATOM   11669 N  N     . ALA D  1  23  ? 14.927  18.872  19.985  1.00 88.32  ? ? ? ? ? ? 23   ALA D N     1 
ATOM   11670 C  CA    . ALA D  1  23  ? 14.464  19.289  18.646  1.00 82.22  ? ? ? ? ? ? 23   ALA D CA    1 
ATOM   11671 C  C     . ALA D  1  23  ? 15.591  19.453  17.619  1.00 78.17  ? ? ? ? ? ? 23   ALA D C     1 
ATOM   11672 O  O     . ALA D  1  23  ? 15.373  19.250  16.406  1.00 76.77  ? ? ? ? ? ? 23   ALA D O     1 
ATOM   11673 C  CB    . ALA D  1  23  ? 13.636  20.563  18.728  1.00 84.88  ? ? ? ? ? ? 23   ALA D CB    1 
ATOM   11674 N  N     . PHE D  1  24  ? 16.771  19.836  18.117  1.00 75.29  ? ? ? ? ? ? 24   PHE D N     1 
ATOM   11675 C  CA    . PHE D  1  24  ? 17.989  19.973  17.325  1.00 71.82  ? ? ? ? ? ? 24   PHE D CA    1 
ATOM   11676 C  C     . PHE D  1  24  ? 18.296  18.767  16.425  1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 24   PHE D C     1 
ATOM   11677 O  O     . PHE D  1  24  ? 18.601  18.961  15.281  1.00 62.08  ? ? ? ? ? ? 24   PHE D O     1 
ATOM   11678 C  CB    . PHE D  1  24  ? 19.217  20.300  18.207  1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 24   PHE D CB    1 
ATOM   11679 C  CG    . PHE D  1  24  ? 20.479  20.583  17.416  1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 24   PHE D CG    1 
ATOM   11680 C  CD1   . PHE D  1  24  ? 21.384  19.553  17.100  1.00 73.14  ? ? ? ? ? ? 24   PHE D CD1   1 
ATOM   11681 C  CD2   . PHE D  1  24  ? 20.779  21.899  16.975  1.00 73.38  ? ? ? ? ? ? 24   PHE D CD2   1 
ATOM   11682 C  CE1   . PHE D  1  24  ? 22.546  19.842  16.344  1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 24   PHE D CE1   1 
ATOM   11683 C  CE2   . PHE D  1  24  ? 21.931  22.172  16.222  1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 24   PHE D CE2   1 
ATOM   11684 C  CZ    . PHE D  1  24  ? 22.811  21.141  15.922  1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 24   PHE D CZ    1 
ATOM   11685 N  N     . PHE D  1  25  ? 18.216  17.547  16.965  1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 25   PHE D N     1 
ATOM   11686 C  CA    . PHE D  1  25  ? 18.634  16.334  16.224  1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 25   PHE D CA    1 
ATOM   11687 C  C     . PHE D  1  25  ? 17.600  15.814  15.204  1.00 63.62  ? ? ? ? ? ? 25   PHE D C     1 
ATOM   11688 O  O     . PHE D  1  25  ? 17.897  14.885  14.426  1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 25   PHE D O     1 
ATOM   11689 C  CB    . PHE D  1  25  ? 19.264  15.246  17.152  1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 25   PHE D CB    1 
ATOM   11690 C  CG    . PHE D  1  25  ? 20.556  15.723  17.803  1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 25   PHE D CG    1 
ATOM   11691 C  CD1   . PHE D  1  25  ? 21.727  15.920  17.024  1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 25   PHE D CD1   1 
ATOM   11692 C  CD2   . PHE D  1  25  ? 20.599  16.094  19.150  1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 25   PHE D CD2   1 
ATOM   11693 C  CE1   . PHE D  1  25  ? 22.900  16.444  17.574  1.00 70.55  ? ? ? ? ? ? 25   PHE D CE1   1 
ATOM   11694 C  CE2   . PHE D  1  25  ? 21.781  16.605  19.695  1.00 76.07  ? ? ? ? ? ? 25   PHE D CE2   1 
ATOM   11695 C  CZ    . PHE D  1  25  ? 22.926  16.783  18.913  1.00 74.43  ? ? ? ? ? ? 25   PHE D CZ    1 
ATOM   11696 N  N     . GLN D  1  26  ? 16.423  16.456  15.187  1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 26   GLN D N     1 
ATOM   11697 C  CA    . GLN D  1  26  ? 15.355  16.175  14.204  1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 26   GLN D CA    1 
ATOM   11698 C  C     . GLN D  1  26  ? 15.660  16.942  12.943  1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 26   GLN D C     1 
ATOM   11699 O  O     . GLN D  1  26  ? 15.387  16.435  11.823  1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 26   GLN D O     1 
ATOM   11700 C  CB    . GLN D  1  26  ? 13.948  16.546  14.754  1.00 67.06  ? ? ? ? ? ? 26   GLN D CB    1 
ATOM   11701 C  CG    . GLN D  1  26  ? 13.353  15.596  15.796  1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 26   GLN D CG    1 
ATOM   11702 C  CD    . GLN D  1  26  ? 12.412  16.306  16.805  1.00 84.23  ? ? ? ? ? ? 26   GLN D CD    1 
ATOM   11703 O  OE1   . GLN D  1  26  ? 12.216  17.539  16.758  1.00 90.06  ? ? ? ? ? ? 26   GLN D OE1   1 
ATOM   11704 N  NE2   . GLN D  1  26  ? 11.832  15.528  17.725  1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 26   GLN D NE2   1 
ATOM   11705 N  N     . GLN D  1  27  ? 16.302  18.107  13.087  1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 27   GLN D N     1 
ATOM   11706 C  CA    . GLN D  1  27  ? 16.579  18.991  11.982  1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 27   GLN D CA    1 
ATOM   11707 C  C     . GLN D  1  27  ? 17.812  18.649  11.084  1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 27   GLN D C     1 
ATOM   11708 O  O     . GLN D  1  27  ? 18.570  17.754  11.400  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 27   GLN D O     1 
ATOM   11709 C  CB    . GLN D  1  27  ? 16.721  20.454  12.459  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 27   GLN D CB    1 
ATOM   11710 C  CG    . GLN D  1  27  ? 15.594  20.941  13.365  1.00 63.42  ? ? ? ? ? ? 27   GLN D CG    1 
ATOM   11711 C  CD    . GLN D  1  27  ? 15.815  22.377  13.884  1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 27   GLN D CD    1 
ATOM   11712 O  OE1   . GLN D  1  27  ? 16.959  22.864  14.018  1.00 68.03  ? ? ? ? ? ? 27   GLN D OE1   1 
ATOM   11713 N  NE2   . GLN D  1  27  ? 14.709  23.055  14.198  1.00 72.63  ? ? ? ? ? ? 27   GLN D NE2   1 
ATOM   11714 N  N     . GLN D  1  28  ? 17.945  19.374  9.973   1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 28   GLN D N     1 
ATOM   11715 C  CA    . GLN D  1  28  ? 19.057  19.325  8.986   1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 28   GLN D CA    1 
ATOM   11716 C  C     . GLN D  1  28  ? 19.468  17.903  8.568   1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 28   GLN D C     1 
ATOM   11717 O  O     . GLN D  1  28  ? 20.622  17.676  8.243   1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 28   GLN D O     1 
ATOM   11718 C  CB    . GLN D  1  28  ? 20.301  20.180  9.389   1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 28   GLN D CB    1 
ATOM   11719 C  CG    . GLN D  1  28  ? 20.811  20.045  10.784  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 28   GLN D CG    1 
ATOM   11720 C  CD    . GLN D  1  28  ? 21.883  21.101  11.133  1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 28   GLN D CD    1 
ATOM   11721 O  OE1   . GLN D  1  28  ? 22.588  21.568  10.244  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 28   GLN D OE1   1 
ATOM   11722 N  NE2   . GLN D  1  28  ? 22.035  21.416  12.417  1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 28   GLN D NE2   1 
ATOM   11723 N  N     . GLN D  1  29  ? 18.477  16.988  8.553   1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 29   GLN D N     1 
ATOM   11724 C  CA    . GLN D  1  29  ? 18.654  15.607  8.119   1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 29   GLN D CA    1 
ATOM   11725 C  C     . GLN D  1  29  ? 19.669  14.931  9.006   1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 29   GLN D C     1 
ATOM   11726 O  O     . GLN D  1  29  ? 20.379  14.008  8.590   1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 29   GLN D O     1 
ATOM   11727 C  CB    . GLN D  1  29  ? 19.065  15.451  6.644   1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 29   GLN D CB    1 
ATOM   11728 C  CG    . GLN D  1  29  ? 18.183  16.106  5.560   1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 29   GLN D CG    1 
ATOM   11729 C  CD    . GLN D  1  29  ? 16.747  15.564  5.595   1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 29   GLN D CD    1 
ATOM   11730 O  OE1   . GLN D  1  29  ? 16.482  14.502  6.175   1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 29   GLN D OE1   1 
ATOM   11731 N  NE2   . GLN D  1  29  ? 15.823  16.306  4.987   1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 29   GLN D NE2   1 
ATOM   11732 N  N     . LEU D  1  30  ? 19.732  15.360  10.255  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 30   LEU D N     1 
ATOM   11733 C  CA    . LEU D  1  30  ? 20.679  14.757  11.132  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 30   LEU D CA    1 
ATOM   11734 C  C     . LEU D  1  30  ? 20.414  13.249  11.335  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 30   LEU D C     1 
ATOM   11735 O  O     . LEU D  1  30  ? 21.375  12.482  11.352  1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 30   LEU D O     1 
ATOM   11736 C  CB    . LEU D  1  30  ? 20.761  15.560  12.428  1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 30   LEU D CB    1 
ATOM   11737 C  CG    . LEU D  1  30  ? 21.925  16.514  12.726  1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 30   LEU D CG    1 
ATOM   11738 C  CD1   . LEU D  1  30  ? 22.843  16.574  11.558  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 30   LEU D CD1   1 
ATOM   11739 C  CD2   . LEU D  1  30  ? 21.614  17.875  13.391  1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 30   LEU D CD2   1 
ATOM   11740 N  N     . PRO D  1  31  ? 19.128  12.805  11.435  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 31   PRO D N     1 
ATOM   11741 C  CA    . PRO D  1  31  ? 18.935  11.336  11.543  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 31   PRO D CA    1 
ATOM   11742 C  C     . PRO D  1  31  ? 19.557  10.527  10.393  1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 31   PRO D C     1 
ATOM   11743 O  O     . PRO D  1  31  ? 20.180  9.510   10.651  1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 31   PRO D O     1 
ATOM   11744 C  CB    . PRO D  1  31  ? 17.406  11.190  11.582  1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 31   PRO D CB    1 
ATOM   11745 C  CG    . PRO D  1  31  ? 17.010  12.379  12.394  1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 31   PRO D CG    1 
ATOM   11746 C  CD    . PRO D  1  31  ? 17.863  13.505  11.758  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 31   PRO D CD    1 
ATOM   11747 N  N     . ALA D  1  32  ? 19.346  10.939  9.164   1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 32   ALA D N     1 
ATOM   11748 C  CA    . ALA D  1  32  ? 19.999  10.354  7.987   1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 32   ALA D CA    1 
ATOM   11749 C  C     . ALA D  1  32  ? 21.538  10.530  8.032   1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 32   ALA D C     1 
ATOM   11750 O  O     . ALA D  1  32  ? 22.237  9.740   7.425   1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 32   ALA D O     1 
ATOM   11751 C  CB    . ALA D  1  32  ? 19.467  10.950  6.702   1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 32   ALA D CB    1 
ATOM   11752 N  N     . ALA D  1  33  ? 22.072  11.545  8.739   1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 33   ALA D N     1 
ATOM   11753 C  CA    . ALA D  1  33  ? 23.513  11.754  8.774   1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 33   ALA D CA    1 
ATOM   11754 C  C     . ALA D  1  33  ? 24.261  10.670  9.553   1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 33   ALA D C     1 
ATOM   11755 O  O     . ALA D  1  33  ? 25.439  10.406  9.291   1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 33   ALA D O     1 
ATOM   11756 C  CB    . ALA D  1  33  ? 23.863  13.141  9.326   1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 33   ALA D CB    1 
ATOM   11757 N  N     . MET D  1  34  ? 23.637  10.093  10.563  1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 34   MET D N     1 
ATOM   11758 C  CA    . MET D  1  34  ? 24.358  9.152   11.354  1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 34   MET D CA    1 
ATOM   11759 C  C     . MET D  1  34  ? 24.077  7.713   10.948  1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 34   MET D C     1 
ATOM   11760 O  O     . MET D  1  34  ? 24.413  6.775   11.681  1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 34   MET D O     1 
ATOM   11761 C  CB    . MET D  1  34  ? 23.976  9.373   12.787  1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 34   MET D CB    1 
ATOM   11762 C  CG    . MET D  1  34  ? 24.411  10.765  13.228  1.00 71.16  ? ? ? ? ? ? 34   MET D CG    1 
ATOM   11763 S  SD    . MET D  1  34  ? 23.426  11.075  14.679  1.00 88.11  ? ? ? ? ? ? 34   MET D SD    1 
ATOM   11764 C  CE    . MET D  1  34  ? 24.292  10.076  15.919  1.00 81.95  ? ? ? ? ? ? 34   MET D CE    1 
ATOM   11765 N  N     . ALA D  1  35  ? 23.462  7.523   9.775   1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 35   ALA D N     1 
ATOM   11766 C  CA    . ALA D  1  35  ? 23.231  6.173   9.247   1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 35   ALA D CA    1 
ATOM   11767 C  C     . ALA D  1  35  ? 24.596  5.557   8.991   1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 35   ALA D C     1 
ATOM   11768 O  O     . ALA D  1  35  ? 25.576  6.274   8.684   1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 35   ALA D O     1 
ATOM   11769 C  CB    . ALA D  1  35  ? 22.483  6.274   7.936   1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 35   ALA D CB    1 
ATOM   11770 N  N     . ASP D  1  36  ? 24.647  4.244   9.058   1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 36   ASP D N     1 
ATOM   11771 C  CA    . ASP D  1  36  ? 25.854  3.507   8.862   1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 36   ASP D CA    1 
ATOM   11772 C  C     . ASP D  1  36  ? 26.220  3.161   7.446   1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 36   ASP D C     1 
ATOM   11773 O  O     . ASP D  1  36  ? 27.367  2.799   7.196   1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 36   ASP D O     1 
ATOM   11774 C  CB    . ASP D  1  36  ? 25.811  2.260   9.724   1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 36   ASP D CB    1 
ATOM   11775 C  CG    . ASP D  1  36  ? 26.143  2.572   11.147  1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 36   ASP D CG    1 
ATOM   11776 O  OD1   . ASP D  1  36  ? 25.799  1.776   12.037  1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 36   ASP D OD1   1 
ATOM   11777 O  OD2   . ASP D  1  36  ? 26.744  3.655   11.362  1.00 63.95  ? ? ? ? ? ? 36   ASP D OD2   1 
ATOM   11778 N  N     . THR D  1  37  ? 25.273  3.279   6.517   1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 37   THR D N     1 
ATOM   11779 C  CA    . THR D  1  37  ? 25.566  3.037   5.093   1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 37   THR D CA    1 
ATOM   11780 C  C     . THR D  1  37  ? 24.889  4.093   4.242   1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 37   THR D C     1 
ATOM   11781 O  O     . THR D  1  37  ? 23.989  4.793   4.710   1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 37   THR D O     1 
ATOM   11782 C  CB    . THR D  1  37  ? 25.010  1.676   4.614   1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 37   THR D CB    1 
ATOM   11783 O  OG1   . THR D  1  37  ? 23.575  1.643   4.797   1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 37   THR D OG1   1 
ATOM   11784 C  CG2   . THR D  1  37  ? 25.683  0.448   5.330   1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 37   THR D CG2   1 
ATOM   11785 N  N     . PHE D  1  38  ? 25.309  4.226   2.988   1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 38   PHE D N     1 
ATOM   11786 C  CA    . PHE D  1  38  ? 24.658  5.197   2.120   1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 38   PHE D CA    1 
ATOM   11787 C  C     . PHE D  1  38  ? 23.185  4.902   1.892   1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 38   PHE D C     1 
ATOM   11788 O  O     . PHE D  1  38  ? 22.316  5.823   1.919   1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 38   PHE D O     1 
ATOM   11789 C  CB    . PHE D  1  38  ? 25.464  5.376   0.816   1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 38   PHE D CB    1 
ATOM   11790 C  CG    . PHE D  1  38  ? 24.903  6.408   -0.094  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 38   PHE D CG    1 
ATOM   11791 C  CD1   . PHE D  1  38  ? 24.393  6.038   -1.349  1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 38   PHE D CD1   1 
ATOM   11792 C  CD2   . PHE D  1  38  ? 24.838  7.752   0.299   1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 38   PHE D CD2   1 
ATOM   11793 C  CE1   . PHE D  1  38  ? 23.852  7.004   -2.201  1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 38   PHE D CE1   1 
ATOM   11794 C  CE2   . PHE D  1  38  ? 24.329  8.735   -0.567  1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 38   PHE D CE2   1 
ATOM   11795 C  CZ    . PHE D  1  38  ? 23.830  8.357   -1.808  1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 38   PHE D CZ    1 
ATOM   11796 N  N     . LEU D  1  39  ? 22.888  3.625   1.708   1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 39   LEU D N     1 
ATOM   11797 C  CA    . LEU D  1  39  ? 21.485  3.209   1.456   1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 39   LEU D CA    1 
ATOM   11798 C  C     . LEU D  1  39  ? 20.588  3.547   2.666   1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 39   LEU D C     1 
ATOM   11799 O  O     . LEU D  1  39  ? 19.514  4.114   2.494   1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 39   LEU D O     1 
ATOM   11800 C  CB    . LEU D  1  39  ? 21.472  1.678   1.199   1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 39   LEU D CB    1 
ATOM   11801 C  CG    . LEU D  1  39  ? 20.061  1.070   1.034   1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 39   LEU D CG    1 
ATOM   11802 C  CD1   . LEU D  1  39  ? 19.287  1.881   -0.058  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 39   LEU D CD1   1 
ATOM   11803 C  CD2   . LEU D  1  39  ? 20.117  -0.441  0.790   1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 39   LEU D CD2   1 
ATOM   11804 N  N     . GLU D  1  40  ? 21.074  3.234   3.881   1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 40   GLU D N     1 
ATOM   11805 C  CA    . GLU D  1  40  ? 20.350  3.559   5.087   1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 40   GLU D CA    1 
ATOM   11806 C  C     . GLU D  1  40  ? 20.184  5.088   5.182   1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 40   GLU D C     1 
ATOM   11807 O  O     . GLU D  1  40  ? 19.126  5.568   5.598   1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 40   GLU D O     1 
ATOM   11808 C  CB    . GLU D  1  40  ? 21.061  2.988   6.328   1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 40   GLU D CB    1 
ATOM   11809 C  CG    . GLU D  1  40  ? 20.262  3.109   7.577   1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 40   GLU D CG    1 
ATOM   11810 C  CD    . GLU D  1  40  ? 21.089  2.985   8.895   1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 40   GLU D CD    1 
ATOM   11811 O  OE1   . GLU D  1  40  ? 22.314  2.639   8.917   1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 40   GLU D OE1   1 
ATOM   11812 O  OE2   . GLU D  1  40  ? 20.484  3.239   9.952   1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 40   GLU D OE2   1 
ATOM   11813 N  N     . HIS D  1  41  ? 21.217  5.842   4.807   1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 41   HIS D N     1 
ATOM   11814 C  CA    . HIS D  1  41  ? 21.115  7.316   4.799   1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 41   HIS D CA    1 
ATOM   11815 C  C     . HIS D  1  41  ? 19.979  7.792   3.899   1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 41   HIS D C     1 
ATOM   11816 O  O     . HIS D  1  41  ? 19.139  8.591   4.321   1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 41   HIS D O     1 
ATOM   11817 C  CB    . HIS D  1  41  ? 22.475  7.900   4.420   1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 41   HIS D CB    1 
ATOM   11818 C  CG    . HIS D  1  41  ? 22.403  9.272   3.863   1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 41   HIS D CG    1 
ATOM   11819 N  ND1   . HIS D  1  41  ? 22.382  10.348  4.673   1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 41   HIS D ND1   1 
ATOM   11820 C  CD2   . HIS D  1  41  ? 22.352  9.747   2.548   1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 41   HIS D CD2   1 
ATOM   11821 C  CE1   . HIS D  1  41  ? 22.341  11.442  3.954   1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 41   HIS D CE1   1 
ATOM   11822 N  NE2   . HIS D  1  41  ? 22.306  11.080  2.627   1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 41   HIS D NE2   1 
ATOM   11823 N  N     . LEU D  1  42  ? 19.866  7.213   2.697   1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 42   LEU D N     1 
ATOM   11824 C  CA    . LEU D  1  42  ? 18.763  7.565   1.782   1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 42   LEU D CA    1 
ATOM   11825 C  C     . LEU D  1  42  ? 17.408  7.211   2.456   1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 42   LEU D C     1 
ATOM   11826 O  O     . LEU D  1  42  ? 16.473  8.004   2.390   1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 42   LEU D O     1 
ATOM   11827 C  CB    . LEU D  1  42  ? 18.877  6.757   0.470   1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 42   LEU D CB    1 
ATOM   11828 C  CG    . LEU D  1  42  ? 20.158  7.076   -0.361  1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 42   LEU D CG    1 
ATOM   11829 C  CD1   . LEU D  1  42  ? 20.194  6.050   -1.464  1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 42   LEU D CD1   1 
ATOM   11830 C  CD2   . LEU D  1  42  ? 20.165  8.472   -0.950  1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 42   LEU D CD2   1 
ATOM   11831 N  N     . CYS D  1  43  ? 17.339  6.056   3.103   1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 43   CYS D N     1 
ATOM   11832 C  CA    . CYS D  1  43  ? 16.058  5.606   3.678   1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 43   CYS D CA    1 
ATOM   11833 C  C     . CYS D  1  43  ? 15.618  6.494   4.778   1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 43   CYS D C     1 
ATOM   11834 O  O     . CYS D  1  43  ? 14.443  6.500   5.112   1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 43   CYS D O     1 
ATOM   11835 C  CB    . CYS D  1  43  ? 16.127  4.150   4.175   1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 43   CYS D CB    1 
ATOM   11836 S  SG    . CYS D  1  43  ? 16.431  2.987   2.799   1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 43   CYS D SG    1 
ATOM   11837 N  N     . LEU D  1  44  ? 16.591  7.195   5.391   1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 44   LEU D N     1 
ATOM   11838 C  CA    . LEU D  1  44  ? 16.253  8.049   6.537   1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 44   LEU D CA    1 
ATOM   11839 C  C     . LEU D  1  44  ? 16.008  9.530   6.162   1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 44   LEU D C     1 
ATOM   11840 O  O     . LEU D  1  44  ? 15.672  10.319  7.071   1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 44   LEU D O     1 
ATOM   11841 C  CB    . LEU D  1  44  ? 17.336  7.974   7.583   1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 44   LEU D CB    1 
ATOM   11842 C  CG    . LEU D  1  44  ? 17.281  6.708   8.457   1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 44   LEU D CG    1 
ATOM   11843 C  CD1   . LEU D  1  44  ? 18.554  6.612   9.269   1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 44   LEU D CD1   1 
ATOM   11844 C  CD2   . LEU D  1  44  ? 16.103  6.508   9.403   1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 44   LEU D CD2   1 
ATOM   11845 N  N     . LEU D  1  45  ? 16.166  9.882   4.886   1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 45   LEU D N     1 
ATOM   11846 C  CA    . LEU D  1  45  ? 15.883  11.283  4.414   1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 45   LEU D CA    1 
ATOM   11847 C  C     . LEU D  1  45  ? 14.428  11.630  4.792   1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 45   LEU D C     1 
ATOM   11848 O  O     . LEU D  1  45  ? 13.500  10.753  4.713   1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 45   LEU D O     1 
ATOM   11849 C  CB    . LEU D  1  45  ? 16.165  11.532  2.941   1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 45   LEU D CB    1 
ATOM   11850 C  CG    . LEU D  1  45  ? 17.616  11.442  2.605   1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 45   LEU D CG    1 
ATOM   11851 C  CD1   . LEU D  1  45  ? 17.846  11.484  1.089   1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 45   LEU D CD1   1 
ATOM   11852 C  CD2   . LEU D  1  45  ? 18.406  12.619  3.240   1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 45   LEU D CD2   1 
ATOM   11853 N  N     . ASP D  1  46  ? 14.252  12.847  5.329   1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 46   ASP D N     1 
ATOM   11854 C  CA    . ASP D  1  46  ? 12.978  13.175  5.998   1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 46   ASP D CA    1 
ATOM   11855 C  C     . ASP D  1  46  ? 12.504  14.555  5.522   1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 46   ASP D C     1 
ATOM   11856 O  O     . ASP D  1  46  ? 13.183  15.613  5.816   1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 46   ASP D O     1 
ATOM   11857 C  CB    . ASP D  1  46  ? 13.131  13.142  7.528   1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 46   ASP D CB    1 
ATOM   11858 C  CG    . ASP D  1  46  ? 11.829  13.394  8.267   1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 46   ASP D CG    1 
ATOM   11859 O  OD1   . ASP D  1  46  ? 10.710  13.628  7.682   1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 46   ASP D OD1   1 
ATOM   11860 O  OD2   . ASP D  1  46  ? 11.923  13.368  9.504   1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 46   ASP D OD2   1 
ATOM   11861 N  N     . ILE D  1  47  ? 11.347  14.565  4.808   1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 47   ILE D N     1 
ATOM   11862 C  CA    . ILE D  1  47  ? 10.815  15.853  4.273   1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 47   ILE D CA    1 
ATOM   11863 C  C     . ILE D  1  47  ? 10.342  16.801  5.433   1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 47   ILE D C     1 
ATOM   11864 O  O     . ILE D  1  47  ? 10.150  18.007  5.203   1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 47   ILE D O     1 
ATOM   11865 C  CB    . ILE D  1  47  ? 9.618   15.699  3.240   1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 47   ILE D CB    1 
ATOM   11866 C  CG1   . ILE D  1  47  ? 8.456   14.985  3.905   1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 47   ILE D CG1   1 
ATOM   11867 C  CG2   . ILE D  1  47  ? 10.118  14.993  1.990   1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 47   ILE D CG2   1 
ATOM   11868 C  CD1   . ILE D  1  47  ? 7.106   15.004  3.141   1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 47   ILE D CD1   1 
ATOM   11869 N  N     . ASP D  1  48  ? 10.194  16.296  6.639   1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 48   ASP D N     1 
ATOM   11870 C  CA    . ASP D  1  48  ? 9.822   17.145  7.773   1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 48   ASP D CA    1 
ATOM   11871 C  C     . ASP D  1  48  ? 11.087  17.670  8.460   1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 48   ASP D C     1 
ATOM   11872 O  O     . ASP D  1  48  ? 10.994  18.437  9.375   1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 48   ASP D O     1 
ATOM   11873 C  CB    . ASP D  1  48  ? 8.964   16.423  8.810   1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 48   ASP D CB    1 
ATOM   11874 C  CG    . ASP D  1  48  ? 7.558   16.186  8.306   1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 48   ASP D CG    1 
ATOM   11875 O  OD1   . ASP D  1  48  ? 7.184   16.803  7.299   1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 48   ASP D OD1   1 
ATOM   11876 O  OD2   . ASP D  1  48  ? 6.873   15.335  8.802   1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 48   ASP D OD2   1 
ATOM   11877 N  N     . SER D  1  49  ? 12.255  17.220  8.018   1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 49   SER D N     1 
ATOM   11878 C  CA    . SER D  1  49  ? 13.462  17.666  8.678   1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 49   SER D CA    1 
ATOM   11879 C  C     . SER D  1  49  ? 13.998  18.958  8.024   1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 49   SER D C     1 
ATOM   11880 O  O     . SER D  1  49  ? 14.455  18.989  6.888   1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 49   SER D O     1 
ATOM   11881 C  CB    . SER D  1  49  ? 14.443  16.517  8.847   1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 49   SER D CB    1 
ATOM   11882 O  OG    . SER D  1  49  ? 15.742  17.001  9.130   1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 49   SER D OG    1 
ATOM   11883 N  N     . GLU D  1  50  ? 13.850  20.066  8.754   1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 50   GLU D N     1 
ATOM   11884 C  CA    . GLU D  1  50  ? 14.038  21.364  8.108   1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 50   GLU D CA    1 
ATOM   11885 C  C     . GLU D  1  50  ? 15.528  21.754  8.077   1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 50   GLU D C     1 
ATOM   11886 O  O     . GLU D  1  50  ? 16.320  21.492  9.055   1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 50   GLU D O     1 
ATOM   11887 C  CB    . GLU D  1  50  ? 13.167  22.477  8.772   1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 50   GLU D CB    1 
ATOM   11888 C  CG    . GLU D  1  50  ? 11.616  22.271  8.735   1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 50   GLU D CG    1 
ATOM   11889 C  CD    . GLU D  1  50  ? 10.966  22.132  7.302   1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 50   GLU D CD    1 
ATOM   11890 O  OE1   . GLU D  1  50  ? 11.612  22.370  6.262   1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 50   GLU D OE1   1 
ATOM   11891 O  OE2   . GLU D  1  50  ? 9.746   21.774  7.215   1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 50   GLU D OE2   1 
ATOM   11892 N  N     . PRO D  1  51  ? 15.922  22.366  6.979   1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 51   PRO D N     1 
ATOM   11893 C  CA    . PRO D  1  51  ? 17.240  22.978  6.911   1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 51   PRO D CA    1 
ATOM   11894 C  C     . PRO D  1  51  ? 17.463  24.078  7.990   1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 51   PRO D C     1 
ATOM   11895 O  O     . PRO D  1  51  ? 16.498  24.742  8.487   1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 51   PRO D O     1 
ATOM   11896 C  CB    . PRO D  1  51  ? 17.344  23.488  5.463   1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 51   PRO D CB    1 
ATOM   11897 C  CG    . PRO D  1  51  ? 16.151  22.963  4.734   1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 51   PRO D CG    1 
ATOM   11898 C  CD    . PRO D  1  51  ? 15.132  22.501  5.739   1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 51   PRO D CD    1 
ATOM   11899 N  N     . VAL D  1  52  ? 18.675  24.115  8.508   1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 52   VAL D N     1 
ATOM   11900 C  CA    . VAL D  1  52  ? 19.013  24.973  9.649   1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 52   VAL D CA    1 
ATOM   11901 C  C     . VAL D  1  52  ? 20.161  25.841  9.151   1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 52   VAL D C     1 
ATOM   11902 O  O     . VAL D  1  52  ? 20.181  27.028  9.382   1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 52   VAL D O     1 
ATOM   11903 C  CB    . VAL D  1  52  ? 19.460  24.153  10.903  1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 52   VAL D CB    1 
ATOM   11904 C  CG1   . VAL D  1  52  ? 19.920  25.052  12.045  1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 52   VAL D CG1   1 
ATOM   11905 C  CG2   . VAL D  1  52  ? 18.312  23.330  11.405  1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 52   VAL D CG2   1 
ATOM   11906 N  N     . ALA D  1  53  ? 21.102  25.226  8.451   1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 53   ALA D N     1 
ATOM   11907 C  CA    . ALA D  1  53  ? 22.337  25.878  8.104   1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 53   ALA D CA    1 
ATOM   11908 C  C     . ALA D  1  53  ? 22.076  26.934  7.007   1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 53   ALA D C     1 
ATOM   11909 O  O     . ALA D  1  53  ? 21.083  26.836  6.290   1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 53   ALA D O     1 
ATOM   11910 C  CB    . ALA D  1  53  ? 23.358  24.857  7.608   1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 53   ALA D CB    1 
ATOM   11911 N  N     . ALA D  1  54  ? 22.940  27.943  6.910   1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 54   ALA D N     1 
ATOM   11912 C  CA    . ALA D  1  54  ? 22.880  28.885  5.781   1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 54   ALA D CA    1 
ATOM   11913 C  C     . ALA D  1  54  ? 23.144  28.113  4.489   1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 54   ALA D C     1 
ATOM   11914 O  O     . ALA D  1  54  ? 23.897  27.144  4.483   1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 54   ALA D O     1 
ATOM   11915 C  CB    . ALA D  1  54  ? 23.866  30.042  5.937   1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 54   ALA D CB    1 
ATOM   11916 N  N     . ARG D  1  55  ? 22.468  28.518  3.419   1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 55   ARG D N     1 
ATOM   11917 C  CA    . ARG D  1  55  ? 22.691  27.958  2.117   1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 55   ARG D CA    1 
ATOM   11918 C  C     . ARG D  1  55  ? 24.123  28.160  1.636   1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 55   ARG D C     1 
ATOM   11919 O  O     . ARG D  1  55  ? 24.655  29.303  1.704   1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 55   ARG D O     1 
ATOM   11920 C  CB    . ARG D  1  55  ? 21.691  28.518  1.098   1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 55   ARG D CB    1 
ATOM   11921 C  CG    . ARG D  1  55  ? 21.709  27.691  -0.215  1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 55   ARG D CG    1 
ATOM   11922 C  CD    . ARG D  1  55  ? 22.362  28.490  -1.329  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 55   ARG D CD    1 
ATOM   11923 N  NE    . ARG D  1  55  ? 21.854  29.878  -1.431  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 55   ARG D NE    1 
ATOM   11924 C  CZ    . ARG D  1  55  ? 22.513  30.860  -2.046  1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 55   ARG D CZ    1 
ATOM   11925 N  NH1   . ARG D  1  55  ? 22.036  32.118  -2.040  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 55   ARG D NH1   1 
ATOM   11926 N  NH2   . ARG D  1  55  ? 23.626  30.592  -2.706  1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 55   ARG D NH2   1 
ATOM   11927 N  N     . SER D  1  56  ? 24.784  27.074  1.205   1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 56   SER D N     1 
ATOM   11928 C  CA    . SER D  1  56  ? 26.277  27.136  1.033   1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 56   SER D CA    1 
ATOM   11929 C  C     . SER D  1  56  ? 26.712  27.058  -0.448  1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 56   SER D C     1 
ATOM   11930 O  O     . SER D  1  56  ? 27.850  27.470  -0.798  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 56   SER D O     1 
ATOM   11931 C  CB    . SER D  1  56  ? 26.933  26.026  1.835   1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 56   SER D CB    1 
ATOM   11932 O  OG    . SER D  1  56  ? 26.398  24.791  1.365   1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 56   SER D OG    1 
ATOM   11933 N  N     . THR D  1  57  ? 25.848  26.515  -1.297  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 57   THR D N     1 
ATOM   11934 C  CA    . THR D  1  57  ? 26.188  26.407  -2.728  1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 57   THR D CA    1 
ATOM   11935 C  C     . THR D  1  57  ? 25.931  27.736  -3.367  1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 57   THR D C     1 
ATOM   11936 O  O     . THR D  1  57  ? 24.788  28.204  -3.353  1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 57   THR D O     1 
ATOM   11937 C  CB    . THR D  1  57  ? 25.352  25.302  -3.433  1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 57   THR D CB    1 
ATOM   11938 O  OG1   . THR D  1  57  ? 25.607  24.050  -2.746  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 57   THR D OG1   1 
ATOM   11939 C  CG2   . THR D  1  57  ? 25.783  25.215  -4.910  1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 57   THR D CG2   1 
ATOM   11940 N  N     . SER D  1  58  ? 26.957  28.350  -3.919  1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 58   SER D N     1 
ATOM   11941 C  CA    A SER D  1  58  ? 26.808  29.679  -4.502  0.74 24.03  ? ? ? ? ? ? 58   SER D CA    1 
ATOM   11942 C  CA    B SER D  1  58  ? 26.836  29.666  -4.527  0.26 24.39  ? ? ? ? ? ? 58   SER D CA    1 
ATOM   11943 C  C     . SER D  1  58  ? 25.932  29.646  -5.773  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 58   SER D C     1 
ATOM   11944 O  O     . SER D  1  58  ? 25.967  28.682  -6.610  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 58   SER D O     1 
ATOM   11945 C  CB    A SER D  1  58  ? 28.147  30.289  -4.844  0.74 25.13  ? ? ? ? ? ? 58   SER D CB    1 
ATOM   11946 C  CB    B SER D  1  58  ? 28.230  30.191  -4.868  0.26 25.15  ? ? ? ? ? ? 58   SER D CB    1 
ATOM   11947 O  OG    A SER D  1  58  ? 28.687  30.993  -3.748  0.74 25.54  ? ? ? ? ? ? 58   SER D OG    1 
ATOM   11948 O  OG    B SER D  1  58  ? 28.216  31.230  -5.827  0.26 24.22  ? ? ? ? ? ? 58   SER D OG    1 
ATOM   11949 N  N     . ILE D  1  59  ? 25.186  30.739  -5.962  1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 59   ILE D N     1 
ATOM   11950 C  CA    . ILE D  1  59  ? 24.311  30.869  -7.186  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 59   ILE D CA    1 
ATOM   11951 C  C     . ILE D  1  59  ? 24.930  31.942  -8.143  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 59   ILE D C     1 
ATOM   11952 O  O     . ILE D  1  59  ? 25.178  33.117  -7.719  1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 59   ILE D O     1 
ATOM   11953 C  CB    . ILE D  1  59  ? 22.882  31.279  -6.790  1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 59   ILE D CB    1 
ATOM   11954 C  CG1   . ILE D  1  59  ? 22.171  30.072  -6.148  1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 59   ILE D CG1   1 
ATOM   11955 C  CG2   . ILE D  1  59  ? 21.983  31.700  -8.008  1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 59   ILE D CG2   1 
ATOM   11956 C  CD1   . ILE D  1  59  ? 21.084  30.505  -5.172  1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 59   ILE D CD1   1 
ATOM   11957 N  N     . ILE D  1  60  ? 25.132  31.547  -9.392  1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 60   ILE D N     1 
ATOM   11958 C  CA    . ILE D  1  60  ? 25.577  32.458  -10.460 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 60   ILE D CA    1 
ATOM   11959 C  C     . ILE D  1  60  ? 24.335  32.785  -11.289 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 60   ILE D C     1 
ATOM   11960 O  O     . ILE D  1  60  ? 23.635  31.879  -11.703 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 60   ILE D O     1 
ATOM   11961 C  CB    . ILE D  1  60  ? 26.561  31.743  -11.388 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 60   ILE D CB    1 
ATOM   11962 C  CG1   . ILE D  1  60  ? 27.829  31.344  -10.641 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 60   ILE D CG1   1 
ATOM   11963 C  CG2   . ILE D  1  60  ? 26.901  32.673  -12.584 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 60   ILE D CG2   1 
ATOM   11964 C  CD1   . ILE D  1  60  ? 28.639  30.240  -11.315 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 60   ILE D CD1   1 
ATOM   11965 N  N     . ALA D  1  61  ? 23.981  34.070  -11.376 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 61   ALA D N     1 
ATOM   11966 C  CA    . ALA D  1  61  ? 22.896  34.493  -12.249 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 61   ALA D CA    1 
ATOM   11967 C  C     . ALA D  1  61  ? 23.445  35.312  -13.425 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 61   ALA D C     1 
ATOM   11968 O  O     . ALA D  1  61  ? 24.276  36.197  -13.229 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 61   ALA D O     1 
ATOM   11969 C  CB    . ALA D  1  61  ? 21.901  35.380  -11.453 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 61   ALA D CB    1 
ATOM   11970 N  N     . THR D  1  62  ? 22.957  35.007  -14.624 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 62   THR D N     1 
ATOM   11971 C  CA    . THR D  1  62  ? 23.393  35.694  -15.826 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 62   THR D CA    1 
ATOM   11972 C  C     . THR D  1  62  ? 22.605  36.998  -15.966 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 62   THR D C     1 
ATOM   11973 O  O     . THR D  1  62  ? 21.354  37.031  -15.765 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 62   THR D O     1 
ATOM   11974 C  CB    . THR D  1  62  ? 23.204  34.795  -17.050 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 62   THR D CB    1 
ATOM   11975 O  OG1   . THR D  1  62  ? 23.913  33.571  -16.828 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 62   THR D OG1   1 
ATOM   11976 C  CG2   . THR D  1  62  ? 23.680  35.505  -18.358 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 62   THR D CG2   1 
ATOM   11977 N  N     . ILE D  1  63  ? 23.329  38.095  -16.199 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 63   ILE D N     1 
ATOM   11978 C  CA    . ILE D  1  63  ? 22.700  39.418  -16.393 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 63   ILE D CA    1 
ATOM   11979 C  C     . ILE D  1  63  ? 22.161  39.524  -17.798 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 63   ILE D C     1 
ATOM   11980 O  O     . ILE D  1  63  ? 22.830  39.094  -18.712 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 63   ILE D O     1 
ATOM   11981 C  CB    . ILE D  1  63  ? 23.693  40.572  -16.109 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 63   ILE D CB    1 
ATOM   11982 C  CG1   . ILE D  1  63  ? 24.234  40.478  -14.657 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 63   ILE D CG1   1 
ATOM   11983 C  CG2   . ILE D  1  63  ? 23.098  41.968  -16.409 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 63   ILE D CG2   1 
ATOM   11984 C  CD1   . ILE D  1  63  ? 23.197  40.074  -13.617 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 63   ILE D CD1   1 
ATOM   11985 N  N     . GLY D  1  64  ? 20.941  40.015  -17.971 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 64   GLY D N     1 
ATOM   11986 C  CA    . GLY D  1  64  ? 20.409  40.373  -19.316 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 64   GLY D CA    1 
ATOM   11987 C  C     . GLY D  1  64  ? 19.257  41.309  -19.107 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 64   GLY D C     1 
ATOM   11988 O  O     . GLY D  1  64  ? 19.154  41.880  -18.018 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 64   GLY D O     1 
ATOM   11989 N  N     . PRO D  1  65  ? 18.378  41.458  -20.107 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 65   PRO D N     1 
ATOM   11990 C  CA    . PRO D  1  65  ? 17.344  42.532  -19.971 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 65   PRO D CA    1 
ATOM   11991 C  C     . PRO D  1  65  ? 16.391  42.279  -18.784 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 65   PRO D C     1 
ATOM   11992 O  O     . PRO D  1  65  ? 15.814  43.264  -18.272 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 65   PRO D O     1 
ATOM   11993 C  CB    . PRO D  1  65  ? 16.598  42.488  -21.322 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 65   PRO D CB    1 
ATOM   11994 C  CG    . PRO D  1  65  ? 16.948  41.157  -21.929 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 65   PRO D CG    1 
ATOM   11995 C  CD    . PRO D  1  65  ? 18.355  40.885  -21.475 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 65   PRO D CD    1 
ATOM   11996 N  N     . ALA D  1  66  ? 16.207  41.010  -18.367 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 66   ALA D N     1 
ATOM   11997 C  CA    . ALA D  1  66  ? 15.300  40.727  -17.224 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 66   ALA D CA    1 
ATOM   11998 C  C     . ALA D  1  66  ? 15.952  41.093  -15.887 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 66   ALA D C     1 
ATOM   11999 O  O     . ALA D  1  66  ? 15.255  41.138  -14.876 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 66   ALA D O     1 
ATOM   12000 C  CB    . ALA D  1  66  ? 14.850  39.245  -17.168 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 66   ALA D CB    1 
ATOM   12001 N  N     . SER D  1  67  ? 17.254  41.335  -15.874 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 67   SER D N     1 
ATOM   12002 C  CA    . SER D  1  67  ? 18.010  41.457  -14.584 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 67   SER D CA    1 
ATOM   12003 C  C     . SER D  1  67  ? 19.049  42.588  -14.559 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 67   SER D C     1 
ATOM   12004 O  O     . SER D  1  67  ? 19.962  42.596  -13.750 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 67   SER D O     1 
ATOM   12005 C  CB    . SER D  1  67  ? 18.695  40.124  -14.262 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 67   SER D CB    1 
ATOM   12006 O  OG    . SER D  1  67  ? 19.522  39.714  -15.374 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 67   SER D OG    1 
ATOM   12007 N  N     . ARG D  1  68  ? 18.923  43.567  -15.431 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 68   ARG D N     1 
ATOM   12008 C  CA    . ARG D  1  68  ? 19.905  44.602  -15.544 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 68   ARG D CA    1 
ATOM   12009 C  C     . ARG D  1  68  ? 19.619  45.784  -14.547 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 68   ARG D C     1 
ATOM   12010 O  O     . ARG D  1  68  ? 20.538  46.379  -14.031 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 68   ARG D O     1 
ATOM   12011 C  CB    . ARG D  1  68  ? 19.775  45.193  -16.942 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 68   ARG D CB    1 
ATOM   12012 C  CG    . ARG D  1  68  ? 20.940  44.771  -17.805 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 68   ARG D CG    1 
ATOM   12013 C  CD    . ARG D  1  68  ? 20.988  45.891  -18.763 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 68   ARG D CD    1 
ATOM   12014 N  NE    . ARG D  1  68  ? 22.350  45.935  -19.130 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 68   ARG D NE    1 
ATOM   12015 C  CZ    . ARG D  1  68  ? 22.937  46.868  -19.796 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 68   ARG D CZ    1 
ATOM   12016 N  NH1   . ARG D  1  68  ? 22.347  47.951  -20.274 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 68   ARG D NH1   1 
ATOM   12017 N  NH2   . ARG D  1  68  ? 24.171  46.617  -20.027 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 68   ARG D NH2   1 
ATOM   12018 N  N     . SER D  1  69  ? 18.361  46.113  -14.310 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 69   SER D N     1 
ATOM   12019 C  CA    . SER D  1  69  ? 18.084  47.247  -13.483 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 69   SER D CA    1 
ATOM   12020 C  C     . SER D  1  69  ? 18.751  47.149  -12.099 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 69   SER D C     1 
ATOM   12021 O  O     . SER D  1  69  ? 18.875  46.083  -11.554 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 69   SER D O     1 
ATOM   12022 C  CB    . SER D  1  69  ? 16.610  47.575  -13.436 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 69   SER D CB    1 
ATOM   12023 O  OG    . SER D  1  69  ? 15.940  46.788  -12.510 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 69   SER D OG    1 
ATOM   12024 N  N     . VAL D  1  70  ? 19.133  48.289  -11.540 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 70   VAL D N     1 
ATOM   12025 C  CA    . VAL D  1  70  ? 19.653  48.354  -10.186 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 70   VAL D CA    1 
ATOM   12026 C  C     . VAL D  1  70  ? 18.638  47.817  -9.186  1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 70   VAL D C     1 
ATOM   12027 O  O     . VAL D  1  70  ? 19.013  46.985  -8.329  1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 70   VAL D O     1 
ATOM   12028 C  CB    . VAL D  1  70  ? 20.112  49.792  -9.829  1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 70   VAL D CB    1 
ATOM   12029 C  CG1   . VAL D  1  70  ? 20.570  49.836  -8.388  1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 70   VAL D CG1   1 
ATOM   12030 C  CG2   . VAL D  1  70  ? 21.286  50.134  -10.770 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 70   VAL D CG2   1 
ATOM   12031 N  N     . GLU D  1  71  ? 17.380  48.227  -9.284  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D N     1 
ATOM   12032 C  CA    A GLU D  1  71  ? 16.425  47.742  -8.299  0.50 38.28  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D CA    1 
ATOM   12033 C  CA    B GLU D  1  71  ? 16.289  47.782  -8.415  0.50 37.28  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D CA    1 
ATOM   12034 C  C     . GLU D  1  71  ? 16.146  46.249  -8.464  1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D C     1 
ATOM   12035 O  O     . GLU D  1  71  ? 15.976  45.571  -7.449  1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D O     1 
ATOM   12036 C  CB    A GLU D  1  71  ? 15.161  48.585  -8.169  0.50 42.96  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D CB    1 
ATOM   12037 C  CB    B GLU D  1  71  ? 14.980  48.493  -8.792  0.50 40.11  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D CB    1 
ATOM   12038 C  CG    A GLU D  1  71  ? 15.301  49.864  -7.306  0.50 48.74  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D CG    1 
ATOM   12039 C  CG    B GLU D  1  71  ? 14.214  47.976  -10.007 0.50 40.95  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D CG    1 
ATOM   12040 C  CD    A GLU D  1  71  ? 15.314  49.665  -5.779  0.50 49.11  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D CD    1 
ATOM   12041 C  CD    B GLU D  1  71  ? 13.357  49.038  -10.705 0.50 45.43  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D CD    1 
ATOM   12042 O  OE1   A GLU D  1  71  ? 14.606  48.784  -5.273  0.50 48.98  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D OE1   1 
ATOM   12043 O  OE1   B GLU D  1  71  ? 12.687  49.873  -10.016 0.50 44.72  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D OE1   1 
ATOM   12044 O  OE2   A GLU D  1  71  ? 16.018  50.426  -5.067  0.50 49.86  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D OE2   1 
ATOM   12045 O  OE2   B GLU D  1  71  ? 13.358  49.024  -11.968 0.50 46.11  ? ? ? ? ? ? 71   GLU D OE2   1 
ATOM   12046 N  N     . ARG D  1  72  ? 16.236  45.699  -9.684  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 72   ARG D N     1 
ATOM   12047 C  CA    . ARG D  1  72  ? 16.070  44.252  -9.852  1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 72   ARG D CA    1 
ATOM   12048 C  C     . ARG D  1  72  ? 17.266  43.481  -9.334  1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 72   ARG D C     1 
ATOM   12049 O  O     . ARG D  1  72  ? 17.112  42.415  -8.719  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 72   ARG D O     1 
ATOM   12050 C  CB    . ARG D  1  72  ? 15.792  43.925  -11.326 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 72   ARG D CB    1 
ATOM   12051 C  CG    . ARG D  1  72  ? 15.898  42.462  -11.677 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 72   ARG D CG    1 
ATOM   12052 C  CD    . ARG D  1  72  ? 14.707  41.654  -11.190 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 72   ARG D CD    1 
ATOM   12053 N  NE    . ARG D  1  72  ? 13.425  42.360  -11.267 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 72   ARG D NE    1 
ATOM   12054 C  CZ    . ARG D  1  72  ? 12.563  42.343  -12.294 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 72   ARG D CZ    1 
ATOM   12055 N  NH1   . ARG D  1  72  ? 12.760  41.627  -13.419 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 72   ARG D NH1   1 
ATOM   12056 N  NH2   . ARG D  1  72  ? 11.460  43.047  -12.170 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 72   ARG D NH2   1 
ATOM   12057 N  N     . LEU D  1  73  ? 18.466  43.966  -9.638  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 73   LEU D N     1 
ATOM   12058 C  CA    . LEU D  1  73  ? 19.685  43.469  -9.032  1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 73   LEU D CA    1 
ATOM   12059 C  C     . LEU D  1  73  ? 19.666  43.420  -7.483  1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 73   LEU D C     1 
ATOM   12060 O  O     . LEU D  1  73  ? 20.129  42.433  -6.904  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 73   LEU D O     1 
ATOM   12061 C  CB    . LEU D  1  73  ? 20.962  44.143  -9.567  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 73   LEU D CB    1 
ATOM   12062 C  CG    . LEU D  1  73  ? 21.245  43.795  -11.054 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 73   LEU D CG    1 
ATOM   12063 C  CD1   . LEU D  1  73  ? 22.228  44.840  -11.630 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 73   LEU D CD1   1 
ATOM   12064 C  CD2   . LEU D  1  73  ? 21.857  42.405  -11.189 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 73   LEU D CD2   1 
ATOM   12065 N  N     . LYS D  1  74  ? 19.183  44.461  -6.844  1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 74   LYS D N     1 
ATOM   12066 C  CA    . LYS D  1  74  ? 19.028  44.400  -5.431  1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 74   LYS D CA    1 
ATOM   12067 C  C     . LYS D  1  74  ? 18.063  43.275  -5.033  1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 74   LYS D C     1 
ATOM   12068 O  O     . LYS D  1  74  ? 18.376  42.587  -4.109  1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 74   LYS D O     1 
ATOM   12069 C  CB    . LYS D  1  74  ? 18.544  45.707  -4.831  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 74   LYS D CB    1 
ATOM   12070 C  CG    . LYS D  1  74  ? 19.558  46.849  -4.861  1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 74   LYS D CG    1 
ATOM   12071 C  CD    . LYS D  1  74  ? 18.809  48.010  -4.192  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 74   LYS D CD    1 
ATOM   12072 C  CE    . LYS D  1  74  ? 19.749  49.130  -3.906  1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 74   LYS D CE    1 
ATOM   12073 N  NZ    . LYS D  1  74  ? 18.929  50.031  -3.024  1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 74   LYS D NZ    1 
ATOM   12074 N  N     . GLU D  1  75  ? 16.920  43.108  -5.716  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 75   GLU D N     1 
ATOM   12075 C  CA    . GLU D  1  75  ? 16.022  41.942  -5.443  1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 75   GLU D CA    1 
ATOM   12076 C  C     . GLU D  1  75  ? 16.754  40.632  -5.645  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 75   GLU D C     1 
ATOM   12077 O  O     . GLU D  1  75  ? 16.584  39.680  -4.873  1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 75   GLU D O     1 
ATOM   12078 C  CB    . GLU D  1  75  ? 14.760  42.015  -6.298  1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 75   GLU D CB    1 
ATOM   12079 C  CG    . GLU D  1  75  ? 13.877  43.235  -5.996  1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 75   GLU D CG    1 
ATOM   12080 C  CD    . GLU D  1  75  ? 12.786  43.451  -7.073  1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 75   GLU D CD    1 
ATOM   12081 O  OE1   . GLU D  1  75  ? 12.077  44.510  -7.049  1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 75   GLU D OE1   1 
ATOM   12082 O  OE2   . GLU D  1  75  ? 12.597  42.561  -7.945  1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 75   GLU D OE2   1 
ATOM   12083 N  N     . MET D  1  76  ? 17.621  40.541  -6.651  1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 76   MET D N     1 
ATOM   12084 C  CA    A MET D  1  76  ? 18.276  39.299  -6.881  0.66 27.21  ? ? ? ? ? ? 76   MET D CA    1 
ATOM   12085 C  CA    B MET D  1  76  ? 18.349  39.312  -6.939  0.34 26.67  ? ? ? ? ? ? 76   MET D CA    1 
ATOM   12086 C  C     . MET D  1  76  ? 19.353  38.988  -5.839  1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 76   MET D C     1 
ATOM   12087 O  O     . MET D  1  76  ? 19.601  37.806  -5.517  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 76   MET D O     1 
ATOM   12088 C  CB    A MET D  1  76  ? 18.915  39.291  -8.278  0.66 27.16  ? ? ? ? ? ? 76   MET D CB    1 
ATOM   12089 C  CB    B MET D  1  76  ? 19.161  39.417  -8.256  0.34 25.12  ? ? ? ? ? ? 76   MET D CB    1 
ATOM   12090 C  CG    A MET D  1  76  ? 17.797  39.202  -9.326  0.66 29.78  ? ? ? ? ? ? 76   MET D CG    1 
ATOM   12091 C  CG    B MET D  1  76  ? 18.317  39.554  -9.517  0.34 26.64  ? ? ? ? ? ? 76   MET D CG    1 
ATOM   12092 S  SD    A MET D  1  76  ? 18.435  39.528  -10.968 0.66 28.19  ? ? ? ? ? ? 76   MET D SD    1 
ATOM   12093 S  SD    B MET D  1  76  ? 17.420  38.067  -10.017 0.34 25.86  ? ? ? ? ? ? 76   MET D SD    1 
ATOM   12094 C  CE    A MET D  1  76  ? 19.504  38.090  -11.231 0.66 26.56  ? ? ? ? ? ? 76   MET D CE    1 
ATOM   12095 C  CE    B MET D  1  76  ? 18.764  37.211  -10.816 0.34 23.75  ? ? ? ? ? ? 76   MET D CE    1 
ATOM   12096 N  N     . ILE D  1  77  ? 20.002  40.014  -5.341  1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 77   ILE D N     1 
ATOM   12097 C  CA    . ILE D  1  77  ? 21.018  39.816  -4.330  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 77   ILE D CA    1 
ATOM   12098 C  C     . ILE D  1  77  ? 20.325  39.347  -3.009  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 77   ILE D C     1 
ATOM   12099 O  O     . ILE D  1  77  ? 20.813  38.415  -2.366  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 77   ILE D O     1 
ATOM   12100 C  CB    . ILE D  1  77  ? 21.805  41.145  -4.042  1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 77   ILE D CB    1 
ATOM   12101 C  CG1   . ILE D  1  77  ? 22.687  41.527  -5.246  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 77   ILE D CG1   1 
ATOM   12102 C  CG2   . ILE D  1  77  ? 22.590  41.015  -2.747  1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 77   ILE D CG2   1 
ATOM   12103 C  CD1   . ILE D  1  77  ? 23.267  42.963  -5.151  1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 77   ILE D CD1   1 
ATOM   12104 N  N     . LYS D  1  78  ? 19.229  39.982  -2.663  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 78   LYS D N     1 
ATOM   12105 C  CA    . LYS D  1  78  ? 18.402  39.586  -1.498  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 78   LYS D CA    1 
ATOM   12106 C  C     . LYS D  1  78  ? 17.940  38.188  -1.657  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 78   LYS D C     1 
ATOM   12107 O  O     . LYS D  1  78  ? 17.866  37.464  -0.652  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 78   LYS D O     1 
ATOM   12108 C  CB    . LYS D  1  78  ? 17.218  40.479  -1.292  1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 78   LYS D CB    1 
ATOM   12109 C  CG    . LYS D  1  78  ? 17.670  41.793  -0.716  1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 78   LYS D CG    1 
ATOM   12110 C  CD    . LYS D  1  78  ? 16.702  42.972  -0.923  1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 78   LYS D CD    1 
ATOM   12111 C  CE    . LYS D  1  78  ? 15.497  42.887  0.003   1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 78   LYS D CE    1 
ATOM   12112 N  NZ    . LYS D  1  78  ? 14.851  44.241  0.216   1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 78   LYS D NZ    1 
ATOM   12113 N  N     . ALA D  1  79  ? 17.589  37.802  -2.889  1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 79   ALA D N     1 
ATOM   12114 C  CA    . ALA D  1  79  ? 17.094  36.404  -3.160  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 79   ALA D CA    1 
ATOM   12115 C  C     . ALA D  1  79  ? 18.175  35.356  -3.039  1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 79   ALA D C     1 
ATOM   12116 O  O     . ALA D  1  79  ? 17.878  34.180  -2.803  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 79   ALA D O     1 
ATOM   12117 C  CB    . ALA D  1  79  ? 16.341  36.306  -4.473  1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 79   ALA D CB    1 
ATOM   12118 N  N     . GLY D  1  80  ? 19.434  35.756  -3.276  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 80   GLY D N     1 
ATOM   12119 C  CA    . GLY D  1  80  ? 20.603  34.921  -2.980  1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 80   GLY D CA    1 
ATOM   12120 C  C     . GLY D  1  80  ? 21.660  34.828  -4.082  1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 80   GLY D C     1 
ATOM   12121 O  O     . GLY D  1  80  ? 22.587  34.015  -3.995  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 80   GLY D O     1 
ATOM   12122 N  N     . MET D  1  81  ? 21.590  35.698  -5.085  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 81   MET D N     1 
ATOM   12123 C  CA    . MET D  1  81  ? 22.622  35.707  -6.118  1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 81   MET D CA    1 
ATOM   12124 C  C     . MET D  1  81  ? 23.970  36.053  -5.503  1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 81   MET D C     1 
ATOM   12125 O  O     . MET D  1  81  ? 24.047  37.048  -4.803  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 81   MET D O     1 
ATOM   12126 C  CB    . MET D  1  81  ? 22.293  36.762  -7.204  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 81   MET D CB    1 
ATOM   12127 C  CG    . MET D  1  81  ? 23.517  36.987  -8.151  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 81   MET D CG    1 
ATOM   12128 S  SD    . MET D  1  81  ? 23.046  38.273  -9.417  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 81   MET D SD    1 
ATOM   12129 C  CE    . MET D  1  81  ? 23.073  39.728  -8.374  1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 81   MET D CE    1 
ATOM   12130 N  N     . ASN D  1  82  ? 25.036  35.285  -5.797  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 82   ASN D N     1 
ATOM   12131 C  CA    . ASN D  1  82  ? 26.339  35.520  -5.204  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 82   ASN D CA    1 
ATOM   12132 C  C     . ASN D  1  82  ? 27.325  35.958  -6.214  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 82   ASN D C     1 
ATOM   12133 O  O     . ASN D  1  82  ? 28.310  36.633  -5.905  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 82   ASN D O     1 
ATOM   12134 C  CB    . ASN D  1  82  ? 26.902  34.228  -4.522  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 82   ASN D CB    1 
ATOM   12135 C  CG    . ASN D  1  82  ? 25.945  33.685  -3.486  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 82   ASN D CG    1 
ATOM   12136 O  OD1   . ASN D  1  82  ? 25.400  32.627  -3.669  1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 82   ASN D OD1   1 
ATOM   12137 N  ND2   . ASN D  1  82  ? 25.710  34.436  -2.422  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 82   ASN D ND2   1 
ATOM   12138 N  N     . ILE D  1  83  ? 27.020  35.575  -7.466  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 83   ILE D N     1 
ATOM   12139 C  CA    . ILE D  1  83  ? 27.963  35.848  -8.565  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 83   ILE D CA    1 
ATOM   12140 C  C     . ILE D  1  83  ? 27.123  36.296  -9.784  1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 83   ILE D C     1 
ATOM   12141 O  O     . ILE D  1  83  ? 26.220  35.571  -10.232 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 83   ILE D O     1 
ATOM   12142 C  CB    . ILE D  1  83  ? 28.770  34.574  -8.952  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 83   ILE D CB    1 
ATOM   12143 C  CG1   . ILE D  1  83  ? 29.679  34.080  -7.812  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 83   ILE D CG1   1 
ATOM   12144 C  CG2   . ILE D  1  83  ? 29.676  34.880  -10.201 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 83   ILE D CG2   1 
ATOM   12145 C  CD1   . ILE D  1  83  ? 30.439  32.818  -8.184  1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 83   ILE D CD1   1 
ATOM   12146 N  N     . ALA D  1  84  ? 27.467  37.423  -10.382 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 84   ALA D N     1 
ATOM   12147 C  CA    . ALA D  1  84  ? 26.759  37.896  -11.630 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 84   ALA D CA    1 
ATOM   12148 C  C     . ALA D  1  84  ? 27.572  37.463  -12.866 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 84   ALA D C     1 
ATOM   12149 O  O     . ALA D  1  84  ? 28.774  37.746  -12.936 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 84   ALA D O     1 
ATOM   12150 C  CB    . ALA D  1  84  ? 26.769  39.440  -11.616 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 84   ALA D CB    1 
ATOM   12151 N  N     . ARG D  1  85  ? 26.953  36.816  -13.865 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 85   ARG D N     1 
ATOM   12152 C  CA    . ARG D  1  85  ? 27.736  36.395  -15.017 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 85   ARG D CA    1 
ATOM   12153 C  C     . ARG D  1  85  ? 27.421  37.353  -16.178 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 85   ARG D C     1 
ATOM   12154 O  O     . ARG D  1  85  ? 26.221  37.608  -16.460 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 85   ARG D O     1 
ATOM   12155 C  CB    . ARG D  1  85  ? 27.274  34.967  -15.386 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 85   ARG D CB    1 
ATOM   12156 C  CG    . ARG D  1  85  ? 27.827  34.479  -16.750 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 85   ARG D CG    1 
ATOM   12157 C  CD    . ARG D  1  85  ? 27.071  33.226  -17.184 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 85   ARG D CD    1 
ATOM   12158 N  NE    . ARG D  1  85  ? 27.300  32.865  -18.590 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 85   ARG D NE    1 
ATOM   12159 C  CZ    . ARG D  1  85  ? 26.402  32.607  -19.543 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 85   ARG D CZ    1 
ATOM   12160 N  NH1   . ARG D  1  85  ? 25.079  32.623  -19.369 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 85   ARG D NH1   1 
ATOM   12161 N  NH2   . ARG D  1  85  ? 26.879  32.318  -20.742 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 85   ARG D NH2   1 
ATOM   12162 N  N     . LEU D  1  86  ? 28.454  37.825  -16.873 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 86   LEU D N     1 
ATOM   12163 C  CA    . LEU D  1  86  ? 28.274  38.690  -18.005 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 86   LEU D CA    1 
ATOM   12164 C  C     . LEU D  1  86  ? 28.497  37.757  -19.206 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 86   LEU D C     1 
ATOM   12165 O  O     . LEU D  1  86  ? 29.600  37.195  -19.359 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 86   LEU D O     1 
ATOM   12166 C  CB    . LEU D  1  86  ? 29.366  39.795  -18.041 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 86   LEU D CB    1 
ATOM   12167 C  CG    . LEU D  1  86  ? 29.565  40.528  -16.741 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 86   LEU D CG    1 
ATOM   12168 C  CD1   . LEU D  1  86  ? 30.752  41.471  -17.000 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 86   LEU D CD1   1 
ATOM   12169 C  CD2   . LEU D  1  86  ? 28.275  41.302  -16.351 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 86   LEU D CD2   1 
ATOM   12170 N  N     . ASN D  1  87  ? 27.482  37.575  -20.037 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 87   ASN D N     1 
ATOM   12171 C  CA    . ASN D  1  87  ? 27.645  36.636  -21.177 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 87   ASN D CA    1 
ATOM   12172 C  C     . ASN D  1  87  ? 28.225  37.352  -22.394 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 87   ASN D C     1 
ATOM   12173 O  O     . ASN D  1  87  ? 27.462  37.944  -23.179 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 87   ASN D O     1 
ATOM   12174 C  CB    . ASN D  1  87  ? 26.258  36.067  -21.538 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 87   ASN D CB    1 
ATOM   12175 C  CG    . ASN D  1  87  ? 26.340  35.058  -22.638 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 87   ASN D CG    1 
ATOM   12176 O  OD1   . ASN D  1  87  ? 27.437  34.667  -22.969 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 87   ASN D OD1   1 
ATOM   12177 N  ND2   . ASN D  1  87  ? 25.181  34.580  -23.190 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 87   ASN D ND2   1 
ATOM   12178 N  N     . PHE D  1  88  ? 29.538  37.293  -22.638 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 88   PHE D N     1 
ATOM   12179 C  CA    . PHE D  1  88  ? 30.082  37.999  -23.821 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 88   PHE D CA    1 
ATOM   12180 C  C     . PHE D  1  88  ? 29.691  37.432  -25.187 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 88   PHE D C     1 
ATOM   12181 O  O     . PHE D  1  88  ? 30.181  37.883  -26.221 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 88   PHE D O     1 
ATOM   12182 C  CB    . PHE D  1  88  ? 31.598  38.341  -23.692 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 88   PHE D CB    1 
ATOM   12183 C  CG    . PHE D  1  88  ? 31.870  39.582  -22.844 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 88   PHE D CG    1 
ATOM   12184 C  CD1   . PHE D  1  88  ? 31.410  39.633  -21.514 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 88   PHE D CD1   1 
ATOM   12185 C  CD2   . PHE D  1  88  ? 32.568  40.678  -23.342 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 88   PHE D CD2   1 
ATOM   12186 C  CE1   . PHE D  1  88  ? 31.607  40.759  -20.706 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 88   PHE D CE1   1 
ATOM   12187 C  CE2   . PHE D  1  88  ? 32.756  41.848  -22.558 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 88   PHE D CE2   1 
ATOM   12188 C  CZ    . PHE D  1  88  ? 32.281  41.863  -21.201 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 88   PHE D CZ    1 
ATOM   12189 N  N     . SER D  1  89  ? 28.802  36.424  -25.223 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 89   SER D N     1 
ATOM   12190 C  CA    . SER D  1  89  ? 28.296  35.926  -26.546 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 89   SER D CA    1 
ATOM   12191 C  C     . SER D  1  89  ? 27.440  36.956  -27.235 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 89   SER D C     1 
ATOM   12192 O  O     . SER D  1  89  ? 27.340  36.963  -28.477 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 89   SER D O     1 
ATOM   12193 C  CB    . SER D  1  89  ? 27.431  34.667  -26.435 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 89   SER D CB    1 
ATOM   12194 O  OG    . SER D  1  89  ? 28.150  33.600  -25.914 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 89   SER D OG    1 
ATOM   12195 N  N     . HIS D  1  90  ? 26.885  37.866  -26.455 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 90   HIS D N     1 
ATOM   12196 C  CA    . HIS D  1  90  ? 25.899  38.850  -26.878 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 90   HIS D CA    1 
ATOM   12197 C  C     . HIS D  1  90  ? 26.191  40.135  -26.123 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 90   HIS D C     1 
ATOM   12198 O  O     . HIS D  1  90  ? 26.585  40.158  -24.894 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 90   HIS D O     1 
ATOM   12199 C  CB    . HIS D  1  90  ? 24.467  38.364  -26.534 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 90   HIS D CB    1 
ATOM   12200 C  CG    . HIS D  1  90  ? 24.139  36.984  -27.085 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 90   HIS D CG    1 
ATOM   12201 N  ND1   . HIS D  1  90  ? 23.935  36.761  -28.381 1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 90   HIS D ND1   1 
ATOM   12202 C  CD2   . HIS D  1  90  ? 24.023  35.757  -26.462 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 90   HIS D CD2   1 
ATOM   12203 C  CE1   . HIS D  1  90  ? 23.714  35.460  -28.591 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 90   HIS D CE1   1 
ATOM   12204 N  NE2   . HIS D  1  90  ? 23.762  34.846  -27.420 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 90   HIS D NE2   1 
ATOM   12205 N  N     . GLY D  1  91  ? 25.996  41.229  -26.840 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 91   GLY D N     1 
ATOM   12206 C  CA    . GLY D  1  91  ? 26.144  42.571  -26.266 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 91   GLY D CA    1 
ATOM   12207 C  C     . GLY D  1  91  ? 27.512  43.204  -26.476 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 91   GLY D C     1 
ATOM   12208 O  O     . GLY D  1  91  ? 28.552  42.509  -26.465 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 91   GLY D O     1 
ATOM   12209 N  N     . SER D  1  92  ? 27.532  44.530  -26.639 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 92   SER D N     1 
ATOM   12210 C  CA    . SER D  1  92  ? 28.753  45.271  -26.912 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 92   SER D CA    1 
ATOM   12211 C  C     . SER D  1  92  ? 29.499  45.486  -25.587 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 92   SER D C     1 
ATOM   12212 O  O     . SER D  1  92  ? 28.945  45.219  -24.501 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 92   SER D O     1 
ATOM   12213 C  CB    . SER D  1  92  ? 28.376  46.639  -27.488 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 92   SER D CB    1 
ATOM   12214 O  OG    . SER D  1  92  ? 27.749  47.399  -26.421 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 92   SER D OG    1 
ATOM   12215 N  N     . HIS D  1  93  ? 30.728  45.982  -25.646 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 93   HIS D N     1 
ATOM   12216 C  CA    . HIS D  1  93  ? 31.500  46.414  -24.438 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 93   HIS D CA    1 
ATOM   12217 C  C     . HIS D  1  93  ? 30.741  47.396  -23.595 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 93   HIS D C     1 
ATOM   12218 O  O     . HIS D  1  93  ? 30.634  47.203  -22.390 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 93   HIS D O     1 
ATOM   12219 C  CB    . HIS D  1  93  ? 32.864  46.989  -24.823 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 93   HIS D CB    1 
ATOM   12220 C  CG    . HIS D  1  93  ? 33.860  45.898  -25.220 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 93   HIS D CG    1 
ATOM   12221 N  ND1   . HIS D  1  93  ? 35.168  46.150  -25.489 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 93   HIS D ND1   1 
ATOM   12222 C  CD2   . HIS D  1  93  ? 33.682  44.523  -25.382 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 93   HIS D CD2   1 
ATOM   12223 C  CE1   . HIS D  1  93  ? 35.797  44.954  -25.740 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 93   HIS D CE1   1 
ATOM   12224 N  NE2   . HIS D  1  93  ? 34.889  43.995  -25.754 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 93   HIS D NE2   1 
ATOM   12225 N  N     . GLU D  1  94  ? 30.159  48.393  -24.250 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 94   GLU D N     1 
ATOM   12226 C  CA    . GLU D  1  94  ? 29.384  49.362  -23.520 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 94   GLU D CA    1 
ATOM   12227 C  C     . GLU D  1  94  ? 28.193  48.758  -22.756 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 94   GLU D C     1 
ATOM   12228 O  O     . GLU D  1  94  ? 27.933  49.141  -21.580 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 94   GLU D O     1 
ATOM   12229 C  CB    . GLU D  1  94  ? 28.945  50.500  -24.426 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 94   GLU D CB    1 
ATOM   12230 C  CG    . GLU D  1  94  ? 27.927  51.437  -23.832 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 94   GLU D CG    1 
ATOM   12231 C  CD    . GLU D  1  94  ? 28.508  52.165  -22.618 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 94   GLU D CD    1 
ATOM   12232 O  OE1   . GLU D  1  94  ? 27.713  52.504  -21.702 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 94   GLU D OE1   1 
ATOM   12233 O  OE2   . GLU D  1  94  ? 29.740  52.435  -22.627 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 94   GLU D OE2   1 
ATOM   12234 N  N     . TYR D  1  95  ? 27.494  47.815  -23.388 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 95   TYR D N     1 
ATOM   12235 C  CA    . TYR D  1  95  ? 26.405  47.115  -22.743 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 95   TYR D CA    1 
ATOM   12236 C  C     . TYR D  1  95  ? 26.935  46.415  -21.477 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 95   TYR D C     1 
ATOM   12237 O  O     . TYR D  1  95  ? 26.311  46.487  -20.394 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 95   TYR D O     1 
ATOM   12238 C  CB    . TYR D  1  95  ? 25.747  46.091  -23.749 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 95   TYR D CB    1 
ATOM   12239 C  CG    . TYR D  1  95  ? 24.609  45.249  -23.170 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 95   TYR D CG    1 
ATOM   12240 C  CD1   . TYR D  1  95  ? 23.290  45.687  -23.242 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 95   TYR D CD1   1 
ATOM   12241 C  CD2   . TYR D  1  95  ? 24.894  44.061  -22.470 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 95   TYR D CD2   1 
ATOM   12242 C  CE1   . TYR D  1  95  ? 22.247  44.920  -22.692 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 95   TYR D CE1   1 
ATOM   12243 C  CE2   . TYR D  1  95  ? 23.882  43.275  -21.923 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 95   TYR D CE2   1 
ATOM   12244 C  CZ    . TYR D  1  95  ? 22.568  43.722  -22.033 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 95   TYR D CZ    1 
ATOM   12245 O  OH    . TYR D  1  95  ? 21.596  42.977  -21.468 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 95   TYR D OH    1 
ATOM   12246 N  N     . HIS D  1  96  ? 28.056  45.719  -21.587 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 96   HIS D N     1 
ATOM   12247 C  CA    . HIS D  1  96  ? 28.590  44.990  -20.407 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 96   HIS D CA    1 
ATOM   12248 C  C     . HIS D  1  96  ? 29.141  45.937  -19.310 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 96   HIS D C     1 
ATOM   12249 O  O     . HIS D  1  96  ? 28.981  45.662  -18.110 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 96   HIS D O     1 
ATOM   12250 C  CB    . HIS D  1  96  ? 29.621  43.974  -20.869 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 96   HIS D CB    1 
ATOM   12251 C  CG    . HIS D  1  96  ? 29.003  42.843  -21.669 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 96   HIS D CG    1 
ATOM   12252 N  ND1   . HIS D  1  96  ? 28.056  41.999  -21.146 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 96   HIS D ND1   1 
ATOM   12253 C  CD2   . HIS D  1  96  ? 29.160  42.465  -23.020 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 96   HIS D CD2   1 
ATOM   12254 C  CE1   . HIS D  1  96  ? 27.651  41.152  -22.074 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 96   HIS D CE1   1 
ATOM   12255 N  NE2   . HIS D  1  96  ? 28.336  41.432  -23.236 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 96   HIS D NE2   1 
ATOM   12256 N  N     . ALA D  1  97  ? 29.806  47.035  -19.719 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 97   ALA D N     1 
ATOM   12257 C  CA    . ALA D  1  97  ? 30.179  48.125  -18.778 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 97   ALA D CA    1 
ATOM   12258 C  C     . ALA D  1  97  ? 28.979  48.605  -17.915 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 97   ALA D C     1 
ATOM   12259 O  O     . ALA D  1  97  ? 29.096  48.774  -16.689 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 97   ALA D O     1 
ATOM   12260 C  CB    . ALA D  1  97  ? 30.862  49.297  -19.544 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 97   ALA D CB    1 
ATOM   12261 N  N     . GLU D  1  98  ? 27.829  48.739  -18.547 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 98   GLU D N     1 
ATOM   12262 C  CA    . GLU D  1  98  ? 26.587  49.225  -17.872 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 98   GLU D CA    1 
ATOM   12263 C  C     . GLU D  1  98  ? 26.083  48.092  -16.871 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 98   GLU D C     1 
ATOM   12264 O  O     . GLU D  1  98  ? 25.657  48.410  -15.768 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 98   GLU D O     1 
ATOM   12265 C  CB    . GLU D  1  98  ? 25.506  49.544  -18.903 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 98   GLU D CB    1 
ATOM   12266 C  CG    . GLU D  1  98  ? 25.903  50.826  -19.675 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 98   GLU D CG    1 
ATOM   12267 C  CD    . GLU D  1  98  ? 25.066  50.989  -20.942 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 98   GLU D CD    1 
ATOM   12268 O  OE1   . GLU D  1  98  ? 24.057  50.281  -21.071 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 98   GLU D OE1   1 
ATOM   12269 O  OE2   . GLU D  1  98  ? 25.426  51.819  -21.823 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 98   GLU D OE2   1 
ATOM   12270 N  N     . SER D  1  99  ? 26.104  46.837  -17.308 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 99   SER D N     1 
ATOM   12271 C  CA    . SER D  1  99  ? 25.721  45.698  -16.417 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 99   SER D CA    1 
ATOM   12272 C  C     . SER D  1  99  ? 26.630  45.682  -15.183 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 99   SER D C     1 
ATOM   12273 O  O     . SER D  1  99  ? 26.136  45.648  -14.026 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 99   SER D O     1 
ATOM   12274 C  CB    . SER D  1  99  ? 25.904  44.380  -17.136 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 99   SER D CB    1 
ATOM   12275 O  OG    . SER D  1  99  ? 24.939  44.271  -18.154 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 99   SER D OG    1 
ATOM   12276 N  N     . ILE D  1  100 ? 27.924  45.757  -15.419 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 100  ILE D N     1 
ATOM   12277 C  CA    . ILE D  1  100 ? 28.927  45.847  -14.293 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 100  ILE D CA    1 
ATOM   12278 C  C     . ILE D  1  100 ? 28.643  47.061  -13.413 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 100  ILE D C     1 
ATOM   12279 O  O     . ILE D  1  100 ? 28.660  46.936  -12.192 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 100  ILE D O     1 
ATOM   12280 C  CB    . ILE D  1  100 ? 30.351  45.987  -14.843 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 100  ILE D CB    1 
ATOM   12281 C  CG1   . ILE D  1  100 ? 30.760  44.676  -15.528 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 100  ILE D CG1   1 
ATOM   12282 C  CG2   . ILE D  1  100 ? 31.371  46.432  -13.747 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 100  ILE D CG2   1 
ATOM   12283 C  CD1   . ILE D  1  100 ? 32.110  44.752  -16.293 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 100  ILE D CD1   1 
ATOM   12284 N  N     . ALA D  1  101 ? 28.378  48.231  -14.054 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 101  ALA D N     1 
ATOM   12285 C  CA    . ALA D  1  101 ? 28.100  49.488  -13.329 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 101  ALA D CA    1 
ATOM   12286 C  C     . ALA D  1  101 ? 26.846  49.198  -12.438 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 101  ALA D C     1 
ATOM   12287 O  O     . ALA D  1  101 ? 26.800  49.600  -11.232 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 101  ALA D O     1 
ATOM   12288 C  CB    . ALA D  1  101 ? 27.766  50.621  -14.339 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 101  ALA D CB    1 
ATOM   12289 N  N     . ASN D  1  102 ? 25.813  48.590  -13.041 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 102  ASN D N     1 
ATOM   12290 C  CA    . ASN D  1  102 ? 24.564  48.384  -12.260 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 102  ASN D CA    1 
ATOM   12291 C  C     . ASN D  1  102 ? 24.774  47.422  -11.056 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 102  ASN D C     1 
ATOM   12292 O  O     . ASN D  1  102 ? 24.261  47.663  -9.967  1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 102  ASN D O     1 
ATOM   12293 C  CB    . ASN D  1  102 ? 23.447  47.894  -13.140 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 102  ASN D CB    1 
ATOM   12294 C  CG    . ASN D  1  102 ? 22.944  49.000  -14.076 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 102  ASN D CG    1 
ATOM   12295 O  OD1   . ASN D  1  102 ? 23.420  50.158  -13.998 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 102  ASN D OD1   1 
ATOM   12296 N  ND2   . ASN D  1  102 ? 21.951  48.675  -14.914 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 102  ASN D ND2   1 
ATOM   12297 N  N     . VAL D  1  103 ? 25.527  46.368  -11.278 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 103  VAL D N     1 
ATOM   12298 C  CA    . VAL D  1  103 ? 25.757  45.376  -10.185 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 103  VAL D CA    1 
ATOM   12299 C  C     . VAL D  1  103 ? 26.512  46.078  -9.057  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 103  VAL D C     1 
ATOM   12300 O  O     . VAL D  1  103 ? 26.145  45.959  -7.867  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 103  VAL D O     1 
ATOM   12301 C  CB    . VAL D  1  103 ? 26.590  44.199  -10.726 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 103  VAL D CB    1 
ATOM   12302 C  CG1   . VAL D  1  103 ? 27.096  43.298  -9.562  1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 103  VAL D CG1   1 
ATOM   12303 C  CG2   . VAL D  1  103 ? 25.803  43.409  -11.775 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 103  VAL D CG2   1 
ATOM   12304 N  N     . ARG D  1  104 ? 27.525  46.908  -9.406  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 104  ARG D N     1 
ATOM   12305 C  CA    . ARG D  1  104 ? 28.256  47.624  -8.375  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 104  ARG D CA    1 
ATOM   12306 C  C     . ARG D  1  104 ? 27.394  48.578  -7.582  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 104  ARG D C     1 
ATOM   12307 O  O     . ARG D  1  104 ? 27.555  48.741  -6.337  1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 104  ARG D O     1 
ATOM   12308 C  CB    . ARG D  1  104 ? 29.509  48.311  -8.910  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 104  ARG D CB    1 
ATOM   12309 C  CG    . ARG D  1  104 ? 30.509  47.217  -9.279  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 104  ARG D CG    1 
ATOM   12310 C  CD    . ARG D  1  104 ? 31.768  47.769  -9.996  1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 104  ARG D CD    1 
ATOM   12311 N  NE    . ARG D  1  104 ? 32.648  46.591  -10.135 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 104  ARG D NE    1 
ATOM   12312 C  CZ    . ARG D  1  104 ? 33.614  46.456  -11.056 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 104  ARG D CZ    1 
ATOM   12313 N  NH1   . ARG D  1  104 ? 33.850  47.458  -11.927 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 104  ARG D NH1   1 
ATOM   12314 N  NH2   . ARG D  1  104 ? 34.390  45.369  -11.069 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 104  ARG D NH2   1 
ATOM   12315 N  N     . GLU D  1  105 ? 26.524  49.296  -8.294  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 105  GLU D N     1 
ATOM   12316 C  CA    . GLU D  1  105 ? 25.683  50.236  -7.622  1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 105  GLU D CA    1 
ATOM   12317 C  C     . GLU D  1  105 ? 24.616  49.495  -6.712  1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 105  GLU D C     1 
ATOM   12318 O  O     . GLU D  1  105 ? 24.256  50.025  -5.649  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 105  GLU D O     1 
ATOM   12319 C  CB    . GLU D  1  105 ? 24.988  51.187  -8.604  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 105  GLU D CB    1 
ATOM   12320 C  CG    . GLU D  1  105 ? 24.146  52.299  -7.941  1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 105  GLU D CG    1 
ATOM   12321 C  CD    . GLU D  1  105 ? 24.998  53.263  -7.091  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 105  GLU D CD    1 
ATOM   12322 O  OE1   . GLU D  1  105 ? 26.247  53.340  -7.321  1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 105  GLU D OE1   1 
ATOM   12323 O  OE2   . GLU D  1  105 ? 24.445  53.920  -6.204  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 105  GLU D OE2   1 
ATOM   12324 N  N     . ALA D  1  106 ? 24.110  48.347  -7.188  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 106  ALA D N     1 
ATOM   12325 C  CA    . ALA D  1  106 ? 23.130  47.574  -6.422  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 106  ALA D CA    1 
ATOM   12326 C  C     . ALA D  1  106 ? 23.843  47.129  -5.134  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 106  ALA D C     1 
ATOM   12327 O  O     . ALA D  1  106 ? 23.314  47.320  -4.043  1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 106  ALA D O     1 
ATOM   12328 C  CB    . ALA D  1  106 ? 22.688  46.364  -7.227  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 106  ALA D CB    1 
ATOM   12329 N  N     . VAL D  1  107 ? 25.036  46.590  -5.286  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 107  VAL D N     1 
ATOM   12330 C  CA    . VAL D  1  107 ? 25.848  46.059  -4.146  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 107  VAL D CA    1 
ATOM   12331 C  C     . VAL D  1  107 ? 26.188  47.142  -3.182  1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 107  VAL D C     1 
ATOM   12332 O  O     . VAL D  1  107 ? 26.110  46.950  -1.947  1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 107  VAL D O     1 
ATOM   12333 C  CB    . VAL D  1  107 ? 27.138  45.367  -4.633  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 107  VAL D CB    1 
ATOM   12334 C  CG1   . VAL D  1  107 ? 28.135  45.159  -3.498  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 107  VAL D CG1   1 
ATOM   12335 C  CG2   . VAL D  1  107 ? 26.813  44.036  -5.314  1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 107  VAL D CG2   1 
ATOM   12336 N  N     . GLU D  1  108 ? 26.496  48.333  -3.690  1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 108  GLU D N     1 
ATOM   12337 C  CA    . GLU D  1  108 ? 26.940  49.353  -2.757  1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 108  GLU D CA    1 
ATOM   12338 C  C     . GLU D  1  108 ? 25.801  50.028  -2.109  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 108  GLU D C     1 
ATOM   12339 O  O     . GLU D  1  108 ? 25.983  50.661  -1.081  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 108  GLU D O     1 
ATOM   12340 C  CB    . GLU D  1  108 ? 27.791  50.425  -3.409  1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 108  GLU D CB    1 
ATOM   12341 C  CG    . GLU D  1  108 ? 29.222  49.951  -3.687  1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 108  GLU D CG    1 
ATOM   12342 C  CD    . GLU D  1  108 ? 29.888  49.285  -2.455  1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 108  GLU D CD    1 
ATOM   12343 O  OE1   . GLU D  1  108 ? 30.066  50.013  -1.432  1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 108  GLU D OE1   1 
ATOM   12344 O  OE2   . GLU D  1  108 ? 30.208  48.066  -2.529  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 108  GLU D OE2   1 
ATOM   12345 N  N     . SER D  1  109 ? 24.617  49.957  -2.712  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 109  SER D N     1 
ATOM   12346 C  CA    . SER D  1  109 ? 23.558  50.883  -2.261  1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 109  SER D CA    1 
ATOM   12347 C  C     . SER D  1  109 ? 22.610  50.140  -1.339  1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 109  SER D C     1 
ATOM   12348 O  O     . SER D  1  109 ? 21.474  50.563  -1.148  1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 109  SER D O     1 
ATOM   12349 C  CB    . SER D  1  109 ? 22.804  51.540  -3.412  1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 109  SER D CB    1 
ATOM   12350 O  OG    . SER D  1  109 ? 22.100  50.528  -4.112  1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 109  SER D OG    1 
ATOM   12351 N  N     . PHE D  1  110 ? 23.078  49.043  -0.768  1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 110  PHE D N     1 
ATOM   12352 C  CA    . PHE D  1  110 ? 22.531  48.697  0.544   1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 110  PHE D CA    1 
ATOM   12353 C  C     . PHE D  1  110 ? 23.254  49.569  1.549   1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 110  PHE D C     1 
ATOM   12354 O  O     . PHE D  1  110 ? 22.762  49.845  2.640   1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 110  PHE D O     1 
ATOM   12355 C  CB    . PHE D  1  110 ? 22.795  47.250  0.862   1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 110  PHE D CB    1 
ATOM   12356 C  CG    . PHE D  1  110 ? 21.956  46.288  0.066   1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 110  PHE D CG    1 
ATOM   12357 C  CD1   . PHE D  1  110 ? 22.438  45.746  -1.085  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 110  PHE D CD1   1 
ATOM   12358 C  CD2   . PHE D  1  110 ? 20.689  45.890  0.520   1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 110  PHE D CD2   1 
ATOM   12359 C  CE1   . PHE D  1  110 ? 21.702  44.823  -1.817  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 110  PHE D CE1   1 
ATOM   12360 C  CE2   . PHE D  1  110 ? 19.923  44.969  -0.207  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 110  PHE D CE2   1 
ATOM   12361 C  CZ    . PHE D  1  110 ? 20.436  44.413  -1.377  1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 110  PHE D CZ    1 
ATOM   12362 N  N     . SER D  1  113 ? 25.378  49.157  6.905   1.00 80.72  ? ? ? ? ? ? 113  SER D N     1 
ATOM   12363 C  CA    . SER D  1  113 ? 25.953  48.394  8.022   1.00 81.19  ? ? ? ? ? ? 113  SER D CA    1 
ATOM   12364 C  C     . SER D  1  113 ? 26.929  47.296  7.533   1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 113  SER D C     1 
ATOM   12365 O  O     . SER D  1  113 ? 26.491  46.313  6.923   1.00 67.67  ? ? ? ? ? ? 113  SER D O     1 
ATOM   12366 C  CB    . SER D  1  113 ? 24.846  47.794  8.900   1.00 84.93  ? ? ? ? ? ? 113  SER D CB    1 
ATOM   12367 O  OG    . SER D  1  113 ? 25.354  46.846  9.837   1.00 83.44  ? ? ? ? ? ? 113  SER D OG    1 
ATOM   12368 N  N     . PRO D  1  114 ? 28.253  47.471  7.805   1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 114  PRO D N     1 
ATOM   12369 C  CA    . PRO D  1  114 ? 29.329  46.515  7.399   1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 114  PRO D CA    1 
ATOM   12370 C  C     . PRO D  1  114 ? 29.179  45.007  7.837   1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 114  PRO D C     1 
ATOM   12371 O  O     . PRO D  1  114 ? 29.751  44.132  7.176   1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 114  PRO D O     1 
ATOM   12372 C  CB    . PRO D  1  114 ? 30.615  47.168  7.964   1.00 71.66  ? ? ? ? ? ? 114  PRO D CB    1 
ATOM   12373 C  CG    . PRO D  1  114 ? 30.156  48.266  8.894   1.00 76.24  ? ? ? ? ? ? 114  PRO D CG    1 
ATOM   12374 C  CD    . PRO D  1  114 ? 28.818  48.710  8.393   1.00 76.43  ? ? ? ? ? ? 114  PRO D CD    1 
ATOM   12375 N  N     . LEU D  1  115 ? 28.407  44.722  8.903   1.00 70.56  ? ? ? ? ? ? 115  LEU D N     1 
ATOM   12376 C  CA    . LEU D  1  115 ? 28.091  43.345  9.359   1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 115  LEU D CA    1 
ATOM   12377 C  C     . LEU D  1  115 ? 27.001  42.682  8.542   1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 115  LEU D C     1 
ATOM   12378 O  O     . LEU D  1  115 ? 26.725  41.483  8.716   1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 115  LEU D O     1 
ATOM   12379 C  CB    . LEU D  1  115 ? 27.622  43.327  10.820  1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 115  LEU D CB    1 
ATOM   12380 C  CG    . LEU D  1  115 ? 28.409  44.025  11.926  1.00 74.53  ? ? ? ? ? ? 115  LEU D CG    1 
ATOM   12381 C  CD1   . LEU D  1  115 ? 27.588  44.089  13.217  1.00 76.18  ? ? ? ? ? ? 115  LEU D CD1   1 
ATOM   12382 C  CD2   . LEU D  1  115 ? 29.734  43.330  12.168  1.00 75.19  ? ? ? ? ? ? 115  LEU D CD2   1 
ATOM   12383 N  N     . SER D  1  116 ? 26.364  43.470  7.677   1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 116  SER D N     1 
ATOM   12384 C  CA    A SER D  1  116 ? 25.284  42.974  6.826   0.50 60.07  ? ? ? ? ? ? 116  SER D CA    1 
ATOM   12385 C  CA    B SER D  1  116 ? 25.270  43.013  6.808   0.50 60.19  ? ? ? ? ? ? 116  SER D CA    1 
ATOM   12386 C  C     . SER D  1  116 ? 25.747  42.767  5.357   1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 116  SER D C     1 
ATOM   12387 O  O     . SER D  1  116 ? 25.234  41.863  4.646   1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 116  SER D O     1 
ATOM   12388 C  CB    A SER D  1  116 ? 24.074  43.918  6.920   0.50 60.54  ? ? ? ? ? ? 116  SER D CB    1 
ATOM   12389 C  CB    B SER D  1  116 ? 24.128  44.045  6.816   0.50 60.77  ? ? ? ? ? ? 116  SER D CB    1 
ATOM   12390 O  OG    A SER D  1  116 ? 22.864  43.235  6.671   0.50 57.66  ? ? ? ? ? ? 116  SER D OG    1 
ATOM   12391 O  OG    B SER D  1  116 ? 24.511  45.241  6.137   0.50 58.23  ? ? ? ? ? ? 116  SER D OG    1 
ATOM   12392 N  N     . TYR D  1  117 ? 26.727  43.572  4.926   1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 117  TYR D N     1 
ATOM   12393 C  CA    . TYR D  1  117 ? 27.232  43.637  3.517   1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 117  TYR D CA    1 
ATOM   12394 C  C     . TYR D  1  117 ? 27.527  42.295  2.871   1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 117  TYR D C     1 
ATOM   12395 O  O     . TYR D  1  117 ? 28.241  41.459  3.483   1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 117  TYR D O     1 
ATOM   12396 C  CB    . TYR D  1  117 ? 28.514  44.432  3.515   1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 117  TYR D CB    1 
ATOM   12397 C  CG    . TYR D  1  117 ? 29.144  44.659  2.178   1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 117  TYR D CG    1 
ATOM   12398 C  CD1   . TYR D  1  117 ? 28.674  45.681  1.333   1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 117  TYR D CD1   1 
ATOM   12399 C  CD2   . TYR D  1  117 ? 30.257  43.917  1.756   1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 117  TYR D CD2   1 
ATOM   12400 C  CE1   . TYR D  1  117 ? 29.274  45.948  0.122   1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 117  TYR D CE1   1 
ATOM   12401 C  CE2   . TYR D  1  117 ? 30.846  44.177  0.499   1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 117  TYR D CE2   1 
ATOM   12402 C  CZ    . TYR D  1  117 ? 30.351  45.202  -0.297  1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 117  TYR D CZ    1 
ATOM   12403 O  OH    . TYR D  1  117 ? 30.939  45.528  -1.526  1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 117  TYR D OH    1 
ATOM   12404 N  N     . ARG D  1  118 ? 26.999  42.114  1.650   1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D N     1 
ATOM   12405 C  CA    A ARG D  1  118 ? 27.235  40.899  0.904   0.54 39.64  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D CA    1 
ATOM   12406 C  CA    B ARG D  1  118 ? 27.205  40.890  0.867   0.46 39.29  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D CA    1 
ATOM   12407 C  C     . ARG D  1  118 ? 28.016  41.179  -0.401  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D C     1 
ATOM   12408 O  O     . ARG D  1  118 ? 27.500  41.803  -1.335  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D O     1 
ATOM   12409 C  CB    A ARG D  1  118 ? 25.940  40.083  0.683   0.54 40.06  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D CB    1 
ATOM   12410 C  CB    B ARG D  1  118 ? 25.887  40.239  0.420   0.46 39.21  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D CB    1 
ATOM   12411 C  CG    A ARG D  1  118 ? 25.736  38.958  1.713   0.54 44.46  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D CG    1 
ATOM   12412 C  CG    B ARG D  1  118 ? 25.023  39.645  1.512   0.46 42.85  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D CG    1 
ATOM   12413 C  CD    A ARG D  1  118 ? 24.278  38.596  1.990   0.54 45.60  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D CD    1 
ATOM   12414 C  CD    B ARG D  1  118 ? 23.565  39.668  1.065   0.46 44.44  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D CD    1 
ATOM   12415 N  NE    A ARG D  1  118 ? 23.826  39.499  3.036   0.54 47.99  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D NE    1 
ATOM   12416 N  NE    B ARG D  1  118 ? 23.050  41.033  1.190   0.46 47.17  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D NE    1 
ATOM   12417 C  CZ    A ARG D  1  118 ? 23.702  39.199  4.318   0.54 50.19  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D CZ    1 
ATOM   12418 C  CZ    B ARG D  1  118 ? 21.793  41.351  1.494   0.46 47.40  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D CZ    1 
ATOM   12419 N  NH1   A ARG D  1  118 ? 23.918  37.964  4.763   0.54 51.69  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D NH1   1 
ATOM   12420 N  NH1   B ARG D  1  118 ? 20.892  40.401  1.671   0.46 46.02  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D NH1   1 
ATOM   12421 N  NH2   A ARG D  1  118 ? 23.326  40.151  5.141   0.54 49.77  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D NH2   1 
ATOM   12422 N  NH2   B ARG D  1  118 ? 21.460  42.630  1.602   0.46 47.53  ? ? ? ? ? ? 118  ARG D NH2   1 
ATOM   12423 N  N     . PRO D  1  119 ? 29.263  40.686  -0.455  1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 119  PRO D N     1 
ATOM   12424 C  CA    . PRO D  1  119 ? 30.072  40.830  -1.673  1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 119  PRO D CA    1 
ATOM   12425 C  C     . PRO D  1  119 ? 29.404  40.041  -2.825  1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 119  PRO D C     1 
ATOM   12426 O  O     . PRO D  1  119 ? 28.762  38.992  -2.595  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 119  PRO D O     1 
ATOM   12427 C  CB    . PRO D  1  119 ? 31.432  40.197  -1.272  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 119  PRO D CB    1 
ATOM   12428 C  CG    . PRO D  1  119 ? 31.461  40.248  0.243   1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 119  PRO D CG    1 
ATOM   12429 C  CD    . PRO D  1  119 ? 30.014  40.089  0.681   1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 119  PRO D CD    1 
ATOM   12430 N  N     . VAL D  1  120 ? 29.459  40.549  -4.059  1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 120  VAL D N     1 
ATOM   12431 C  CA    . VAL D  1  120 ? 28.875  39.818  -5.212  1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 120  VAL D CA    1 
ATOM   12432 C  C     . VAL D  1  120 ? 29.999  39.772  -6.202  1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 120  VAL D C     1 
ATOM   12433 O  O     . VAL D  1  120 ? 30.502  40.836  -6.570  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 120  VAL D O     1 
ATOM   12434 C  CB    . VAL D  1  120 ? 27.594  40.479  -5.778  1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 120  VAL D CB    1 
ATOM   12435 C  CG1   . VAL D  1  120 ? 27.256  39.922  -7.172  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 120  VAL D CG1   1 
ATOM   12436 C  CG2   . VAL D  1  120 ? 26.401  40.418  -4.753  1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 120  VAL D CG2   1 
ATOM   12437 N  N     . ALA D  1  121 ? 30.403  38.599  -6.661  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 121  ALA D N     1 
ATOM   12438 C  CA    . ALA D  1  121 ? 31.420  38.530  -7.683  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 121  ALA D CA    1 
ATOM   12439 C  C     . ALA D  1  121 ? 30.932  38.846  -9.103  1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 121  ALA D C     1 
ATOM   12440 O  O     . ALA D  1  121 ? 29.821  38.585  -9.456  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 121  ALA D O     1 
ATOM   12441 C  CB    . ALA D  1  121 ? 32.110  37.154  -7.712  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 121  ALA D CB    1 
ATOM   12442 N  N     . ILE D  1  122 ? 31.883  39.278  -9.935  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 122  ILE D N     1 
ATOM   12443 C  CA    . ILE D  1  122 ? 31.549  39.539  -11.342 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 122  ILE D CA    1 
ATOM   12444 C  C     . ILE D  1  122 ? 32.399  38.618  -12.193 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 122  ILE D C     1 
ATOM   12445 O  O     . ILE D  1  122 ? 33.627  38.681  -12.135 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 122  ILE D O     1 
ATOM   12446 C  CB    . ILE D  1  122 ? 31.721  41.007  -11.725 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 122  ILE D CB    1 
ATOM   12447 C  CG1   . ILE D  1  122 ? 30.682  41.864  -10.964 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 122  ILE D CG1   1 
ATOM   12448 C  CG2   . ILE D  1  122 ? 31.396  41.135  -13.231 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 122  ILE D CG2   1 
ATOM   12449 C  CD1   . ILE D  1  122 ? 30.829  43.389  -11.200 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 122  ILE D CD1   1 
ATOM   12450 N  N     . ALA D  1  123 ? 31.723  37.761  -12.978 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 123  ALA D N     1 
ATOM   12451 C  CA    . ALA D  1  123 ? 32.405  36.775  -13.787 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 123  ALA D CA    1 
ATOM   12452 C  C     . ALA D  1  123 ? 32.132  37.112  -15.273 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 123  ALA D C     1 
ATOM   12453 O  O     . ALA D  1  123 ? 30.949  37.327  -15.633 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 123  ALA D O     1 
ATOM   12454 C  CB    . ALA D  1  123 ? 31.855  35.361  -13.453 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 123  ALA D CB    1 
ATOM   12455 N  N     . LEU D  1  124 ? 33.186  37.217  -16.083 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 124  LEU D N     1 
ATOM   12456 C  CA    . LEU D  1  124 ? 33.070  37.441  -17.501 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 124  LEU D CA    1 
ATOM   12457 C  C     . LEU D  1  124 ? 33.167  36.099  -18.256 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 124  LEU D C     1 
ATOM   12458 O  O     . LEU D  1  124 ? 34.101  35.296  -18.066 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 124  LEU D O     1 
ATOM   12459 C  CB    . LEU D  1  124 ? 34.210  38.351  -17.957 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 124  LEU D CB    1 
ATOM   12460 C  CG    . LEU D  1  124 ? 34.324  38.695  -19.468 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 124  LEU D CG    1 
ATOM   12461 C  CD1   . LEU D  1  124 ? 35.119  39.994  -19.592 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 124  LEU D CD1   1 
ATOM   12462 C  CD2   . LEU D  1  124 ? 35.026  37.646  -20.275 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 124  LEU D CD2   1 
ATOM   12463 N  N     . ASP D  1  125 ? 32.133  35.758  -19.032 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 125  ASP D N     1 
ATOM   12464 C  CA    . ASP D  1  125 ? 32.057  34.418  -19.681 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 125  ASP D CA    1 
ATOM   12465 C  C     . ASP D  1  125 ? 32.341  34.655  -21.180 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 125  ASP D C     1 
ATOM   12466 O  O     . ASP D  1  125 ? 31.558  35.417  -21.724 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 125  ASP D O     1 
ATOM   12467 C  CB    . ASP D  1  125 ? 30.646  33.865  -19.443 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 125  ASP D CB    1 
ATOM   12468 C  CG    . ASP D  1  125 ? 30.502  32.386  -19.814 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 125  ASP D CG    1 
ATOM   12469 O  OD1   . ASP D  1  125 ? 31.315  31.952  -20.601 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 125  ASP D OD1   1 
ATOM   12470 O  OD2   . ASP D  1  125 ? 29.541  31.729  -19.388 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 125  ASP D OD2   1 
ATOM   12471 N  N     . THR D  1  126 ? 33.436  34.126  -21.772 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 126  THR D N     1 
ATOM   12472 C  CA    . THR D  1  126 ? 33.891  34.503  -23.094 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 126  THR D CA    1 
ATOM   12473 C  C     . THR D  1  126 ? 32.962  33.945  -24.154 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 126  THR D C     1 
ATOM   12474 O  O     . THR D  1  126 ? 32.236  32.982  -23.922 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 126  THR D O     1 
ATOM   12475 C  CB    . THR D  1  126 ? 35.332  34.008  -23.367 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 126  THR D CB    1 
ATOM   12476 O  OG1   . THR D  1  126 ? 35.331  32.578  -23.230 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 126  THR D OG1   1 
ATOM   12477 C  CG2   . THR D  1  126 ? 36.287  34.566  -22.287 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 126  THR D CG2   1 
ATOM   12478 N  N     . LYS D  1  127 ? 32.902  34.650  -25.230 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 127  LYS D N     1 
ATOM   12479 C  CA    . LYS D  1  127 ? 32.227  34.197  -26.414 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 127  LYS D CA    1 
ATOM   12480 C  C     . LYS D  1  127 ? 32.789  32.851  -26.933 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 127  LYS D C     1 
ATOM   12481 O  O     . LYS D  1  127 ? 32.037  31.890  -27.100 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 127  LYS D O     1 
ATOM   12482 C  CB    . LYS D  1  127 ? 32.312  35.238  -27.439 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 127  LYS D CB    1 
ATOM   12483 C  CG    . LYS D  1  127 ? 31.528  34.887  -28.661 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 127  LYS D CG    1 
ATOM   12484 C  CD    . LYS D  1  127 ? 31.775  35.945  -29.703 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 127  LYS D CD    1 
ATOM   12485 C  CE    . LYS D  1  127 ? 30.580  36.054  -30.626 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 127  LYS D CE    1 
ATOM   12486 N  NZ    . LYS D  1  127 ? 30.544  37.363  -31.313 1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 127  LYS D NZ    1 
ATOM   12487 N  N     . GLY D  1  128 ? 34.091  32.788  -27.136 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 128  GLY D N     1 
ATOM   12488 C  CA    . GLY D  1  128 ? 34.738  31.544  -27.524 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 128  GLY D CA    1 
ATOM   12489 C  C     . GLY D  1  128 ? 34.510  31.238  -28.992 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 128  GLY D C     1 
ATOM   12490 O  O     . GLY D  1  128 ? 34.196  32.133  -29.806 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 128  GLY D O     1 
ATOM   12491 N  N     . PRO D  1  129 ? 34.713  29.957  -29.360 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 129  PRO D N     1 
ATOM   12492 C  CA    . PRO D  1  129 ? 34.837  29.659  -30.795 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 129  PRO D CA    1 
ATOM   12493 C  C     . PRO D  1  129 ? 33.462  29.391  -31.466 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 129  PRO D C     1 
ATOM   12494 O  O     . PRO D  1  129 ? 33.260  28.321  -32.091 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 129  PRO D O     1 
ATOM   12495 C  CB    . PRO D  1  129 ? 35.760  28.438  -30.801 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 129  PRO D CB    1 
ATOM   12496 C  CG    . PRO D  1  129 ? 35.374  27.709  -29.530 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 129  PRO D CG    1 
ATOM   12497 C  CD    . PRO D  1  129 ? 35.051  28.795  -28.515 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 129  PRO D CD    1 
ATOM   12498 N  N     . GLU D  1  130 ? 32.565  30.386  -31.403 1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 130  GLU D N     1 
ATOM   12499 C  CA    . GLU D  1  130 ? 31.221  30.314  -31.990 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 130  GLU D CA    1 
ATOM   12500 C  C     . GLU D  1  130 ? 31.222  30.215  -33.472 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 130  GLU D C     1 
ATOM   12501 O  O     . GLU D  1  130 ? 31.999  30.859  -34.181 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 130  GLU D O     1 
ATOM   12502 C  CB    . GLU D  1  130 ? 30.323  31.493  -31.574 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 130  GLU D CB    1 
ATOM   12503 C  CG    . GLU D  1  130 ? 30.179  31.502  -30.050 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 130  GLU D CG    1 
ATOM   12504 C  CD    . GLU D  1  130 ? 28.949  32.237  -29.555 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 130  GLU D CD    1 
ATOM   12505 O  OE1   . GLU D  1  130 ? 28.416  33.097  -30.296 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 130  GLU D OE1   1 
ATOM   12506 O  OE2   . GLU D  1  130 ? 28.522  31.902  -28.403 1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 130  GLU D OE2   1 
ATOM   12507 N  N     . ILE D  1  131 ? 30.308  29.385  -33.948 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 131  ILE D N     1 
ATOM   12508 C  CA    . ILE D  1  131 ? 30.079  29.247  -35.375 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 131  ILE D CA    1 
ATOM   12509 C  C     . ILE D  1  131 ? 28.592  29.504  -35.519 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 131  ILE D C     1 
ATOM   12510 O  O     . ILE D  1  131 ? 27.783  28.826  -34.864 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 131  ILE D O     1 
ATOM   12511 C  CB    . ILE D  1  131 ? 30.456  27.841  -35.908 1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 131  ILE D CB    1 
ATOM   12512 C  CG1   . ILE D  1  131 ? 31.939  27.528  -35.669 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 131  ILE D CG1   1 
ATOM   12513 C  CG2   . ILE D  1  131 ? 30.076  27.704  -37.371 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 131  ILE D CG2   1 
ATOM   12514 C  CD1   . ILE D  1  131 ? 32.335  26.159  -36.182 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 131  ILE D CD1   1 
ATOM   12515 N  N     . ARG D  1  132 ? 28.240  30.486  -36.357 1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 132  ARG D N     1 
ATOM   12516 C  CA    . ARG D  1  132 ? 26.830  30.782  -36.587 1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 132  ARG D CA    1 
ATOM   12517 C  C     . ARG D  1  132 ? 26.421  30.628  -38.021 1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 132  ARG D C     1 
ATOM   12518 O  O     . ARG D  1  132 ? 27.230  30.800  -38.929 1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 132  ARG D O     1 
ATOM   12519 C  CB    . ARG D  1  132 ? 26.438  32.157  -36.066 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 132  ARG D CB    1 
ATOM   12520 C  CG    . ARG D  1  132 ? 26.732  32.278  -34.593 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 132  ARG D CG    1 
ATOM   12521 C  CD    . ARG D  1  132 ? 25.684  33.048  -33.833 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 132  ARG D CD    1 
ATOM   12522 N  NE    . ARG D  1  132 ? 25.901  32.625  -32.466 1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 132  ARG D NE    1 
ATOM   12523 C  CZ    . ARG D  1  132 ? 24.990  32.160  -31.591 1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 132  ARG D CZ    1 
ATOM   12524 N  NH1   . ARG D  1  132 ? 23.664  32.129  -31.831 1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 132  ARG D NH1   1 
ATOM   12525 N  NH2   . ARG D  1  132 ? 25.444  31.787  -30.416 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 132  ARG D NH2   1 
ATOM   12526 N  N     . THR D  1  133 ? 25.156  30.288  -38.220 1.00 64.47  ? ? ? ? ? ? 133  THR D N     1 
ATOM   12527 C  CA    . THR D  1  133 ? 24.591  30.243  -39.571 1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 133  THR D CA    1 
ATOM   12528 C  C     . THR D  1  133 ? 24.226  31.647  -40.011 1.00 75.98  ? ? ? ? ? ? 133  THR D C     1 
ATOM   12529 O  O     . THR D  1  133 ? 24.197  32.550  -39.178 1.00 75.19  ? ? ? ? ? ? 133  THR D O     1 
ATOM   12530 C  CB    . THR D  1  133 ? 23.322  29.369  -39.640 1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 133  THR D CB    1 
ATOM   12531 O  OG1   . THR D  1  133 ? 22.271  29.987  -38.887 1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 133  THR D OG1   1 
ATOM   12532 C  CG2   . THR D  1  133 ? 23.617  27.939  -39.145 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 133  THR D CG2   1 
ATOM   12533 N  N     . GLY D  1  134 ? 23.932  31.813  -41.305 1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 134  GLY D N     1 
ATOM   12534 C  CA    . GLY D  1  134 ? 23.601  33.111  -41.905 1.00 91.16  ? ? ? ? ? ? 134  GLY D CA    1 
ATOM   12535 C  C     . GLY D  1  134 ? 22.209  33.663  -41.642 1.00 95.01  ? ? ? ? ? ? 134  GLY D C     1 
ATOM   12536 O  O     . GLY D  1  134 ? 21.544  33.265  -40.677 1.00 91.63  ? ? ? ? ? ? 134  GLY D O     1 
ATOM   12537 N  N     . ILE D  1  135 ? 21.771  34.587  -42.502 1.00 105.03 ? ? ? ? ? ? 135  ILE D N     1 
ATOM   12538 C  CA    . ILE D  1  135 ? 20.521  35.338  -42.302 1.00 110.45 ? ? ? ? ? ? 135  ILE D CA    1 
ATOM   12539 C  C     . ILE D  1  135 ? 19.519  35.126  -43.445 1.00 117.47 ? ? ? ? ? ? 135  ILE D C     1 
ATOM   12540 O  O     . ILE D  1  135 ? 19.898  34.843  -44.593 1.00 122.73 ? ? ? ? ? ? 135  ILE D O     1 
ATOM   12541 C  CB    . ILE D  1  135 ? 20.807  36.845  -42.004 1.00 116.28 ? ? ? ? ? ? 135  ILE D CB    1 
ATOM   12542 C  CG1   . ILE D  1  135 ? 20.987  37.065  -40.484 1.00 110.08 ? ? ? ? ? ? 135  ILE D CG1   1 
ATOM   12543 C  CG2   . ILE D  1  135 ? 19.719  37.755  -42.574 1.00 126.80 ? ? ? ? ? ? 135  ILE D CG2   1 
ATOM   12544 C  CD1   . ILE D  1  135 ? 21.827  38.265  -40.095 1.00 112.85 ? ? ? ? ? ? 135  ILE D CD1   1 
ATOM   12545 N  N     . GLU D  1  143 ? 12.039  32.073  -40.885 1.00 106.36 ? ? ? ? ? ? 143  GLU D N     1 
ATOM   12546 C  CA    . GLU D  1  143 ? 12.122  30.644  -40.616 1.00 99.22  ? ? ? ? ? ? 143  GLU D CA    1 
ATOM   12547 C  C     . GLU D  1  143 ? 11.861  29.745  -41.817 1.00 100.63 ? ? ? ? ? ? 143  GLU D C     1 
ATOM   12548 O  O     . GLU D  1  143 ? 11.008  30.046  -42.645 1.00 107.13 ? ? ? ? ? ? 143  GLU D O     1 
ATOM   12549 C  CB    . GLU D  1  143 ? 11.146  30.282  -39.521 1.00 97.97  ? ? ? ? ? ? 143  GLU D CB    1 
ATOM   12550 C  CG    . GLU D  1  143 ? 11.688  30.612  -38.152 1.00 94.21  ? ? ? ? ? ? 143  GLU D CG    1 
ATOM   12551 C  CD    . GLU D  1  143 ? 10.594  30.668  -37.110 1.00 96.57  ? ? ? ? ? ? 143  GLU D CD    1 
ATOM   12552 O  OE1   . GLU D  1  143 ? 9.411   30.439  -37.444 1.00 100.43 ? ? ? ? ? ? 143  GLU D OE1   1 
ATOM   12553 O  OE2   . GLU D  1  143 ? 10.934  30.934  -35.943 1.00 94.93  ? ? ? ? ? ? 143  GLU D OE2   1 
ATOM   12554 N  N     . VAL D  1  144 ? 12.601  28.640  -41.899 1.00 95.03  ? ? ? ? ? ? 144  VAL D N     1 
ATOM   12555 C  CA    . VAL D  1  144 ? 12.411  27.637  -42.952 1.00 97.08  ? ? ? ? ? ? 144  VAL D CA    1 
ATOM   12556 C  C     . VAL D  1  144 ? 12.429  26.215  -42.397 1.00 92.46  ? ? ? ? ? ? 144  VAL D C     1 
ATOM   12557 O  O     . VAL D  1  144 ? 13.260  25.884  -41.544 1.00 88.18  ? ? ? ? ? ? 144  VAL D O     1 
ATOM   12558 C  CB    . VAL D  1  144 ? 13.456  27.758  -44.088 1.00 99.18  ? ? ? ? ? ? 144  VAL D CB    1 
ATOM   12559 C  CG1   . VAL D  1  144 ? 12.975  28.731  -45.161 1.00 108.32 ? ? ? ? ? ? 144  VAL D CG1   1 
ATOM   12560 C  CG2   . VAL D  1  144 ? 14.835  28.136  -43.551 1.00 94.36  ? ? ? ? ? ? 144  VAL D CG2   1 
ATOM   12561 N  N     . GLU D  1  145 ? 11.475  25.398  -42.850 1.00 96.48  ? ? ? ? ? ? 145  GLU D N     1 
ATOM   12562 C  CA    . GLU D  1  145 ? 11.444  23.963  -42.558 1.00 92.15  ? ? ? ? ? ? 145  GLU D CA    1 
ATOM   12563 C  C     . GLU D  1  145 ? 12.626  23.328  -43.289 1.00 91.16  ? ? ? ? ? ? 145  GLU D C     1 
ATOM   12564 O  O     . GLU D  1  145 ? 12.720  23.416  -44.536 1.00 94.14  ? ? ? ? ? ? 145  GLU D O     1 
ATOM   12565 C  CB    . GLU D  1  145 ? 10.135  23.310  -43.056 1.00 97.36  ? ? ? ? ? ? 145  GLU D CB    1 
ATOM   12566 C  CG    . GLU D  1  145 ? 9.068   23.065  -42.000 1.00 97.66  ? ? ? ? ? ? 145  GLU D CG    1 
ATOM   12567 C  CD    . GLU D  1  145 ? 9.536   22.157  -40.865 1.00 94.13  ? ? ? ? ? ? 145  GLU D CD    1 
ATOM   12568 O  OE1   . GLU D  1  145 ? 10.433  21.304  -41.081 1.00 91.98  ? ? ? ? ? ? 145  GLU D OE1   1 
ATOM   12569 O  OE2   . GLU D  1  145 ? 9.008   22.291  -39.732 1.00 93.36  ? ? ? ? ? ? 145  GLU D OE2   1 
ATOM   12570 N  N     . LEU D  1  146 ? 13.532  22.729  -42.506 1.00 84.69  ? ? ? ? ? ? 146  LEU D N     1 
ATOM   12571 C  CA    . LEU D  1  146 ? 14.539  21.792  -43.013 1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 146  LEU D CA    1 
ATOM   12572 C  C     . LEU D  1  146 ? 14.052  20.338  -42.875 1.00 83.57  ? ? ? ? ? ? 146  LEU D C     1 
ATOM   12573 O  O     . LEU D  1  146 ? 13.957  19.811  -41.735 1.00 80.78  ? ? ? ? ? ? 146  LEU D O     1 
ATOM   12574 C  CB    . LEU D  1  146 ? 15.853  21.993  -42.278 1.00 78.23  ? ? ? ? ? ? 146  LEU D CB    1 
ATOM   12575 C  CG    . LEU D  1  146 ? 16.875  22.889  -42.976 1.00 79.42  ? ? ? ? ? ? 146  LEU D CG    1 
ATOM   12576 C  CD1   . LEU D  1  146 ? 16.265  24.183  -43.549 1.00 83.85  ? ? ? ? ? ? 146  LEU D CD1   1 
ATOM   12577 C  CD2   . LEU D  1  146 ? 18.034  23.183  -42.029 1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 146  LEU D CD2   1 
ATOM   12578 N  N     . VAL D  1  147 ? 13.704  19.721  -44.033 1.00 87.60  ? ? ? ? ? ? 147  VAL D N     1 
ATOM   12579 C  CA    . VAL D  1  147 ? 12.952  18.436  -44.062 1.00 88.36  ? ? ? ? ? ? 147  VAL D CA    1 
ATOM   12580 C  C     . VAL D  1  147 ? 13.899  17.234  -43.968 1.00 87.23  ? ? ? ? ? ? 147  VAL D C     1 
ATOM   12581 O  O     . VAL D  1  147 ? 14.902  17.229  -44.664 1.00 90.46  ? ? ? ? ? ? 147  VAL D O     1 
ATOM   12582 C  CB    . VAL D  1  147 ? 12.075  18.328  -45.362 1.00 94.13  ? ? ? ? ? ? 147  VAL D CB    1 
ATOM   12583 C  CG1   . VAL D  1  147 ? 11.701  16.862  -45.695 1.00 96.19  ? ? ? ? ? ? 147  VAL D CG1   1 
ATOM   12584 C  CG2   . VAL D  1  147 ? 10.847  19.226  -45.243 1.00 94.98  ? ? ? ? ? ? 147  VAL D CG2   1 
ATOM   12585 N  N     . LYS D  1  148 ? 13.548  16.224  -43.156 1.00 84.70  ? ? ? ? ? ? 148  LYS D N     1 
ATOM   12586 C  CA    . LYS D  1  148 ? 14.347  14.997  -42.915 1.00 85.36  ? ? ? ? ? ? 148  LYS D CA    1 
ATOM   12587 C  C     . LYS D  1  148 ? 14.852  14.243  -44.169 1.00 92.86  ? ? ? ? ? ? 148  LYS D C     1 
ATOM   12588 O  O     . LYS D  1  148 ? 16.029  13.826  -44.233 1.00 93.84  ? ? ? ? ? ? 148  LYS D O     1 
ATOM   12589 C  CB    . LYS D  1  148 ? 13.593  14.049  -41.975 1.00 85.29  ? ? ? ? ? ? 148  LYS D CB    1 
ATOM   12590 C  CG    . LYS D  1  148 ? 14.385  12.846  -41.493 1.00 85.57  ? ? ? ? ? ? 148  LYS D CG    1 
ATOM   12591 C  CD    . LYS D  1  148 ? 13.549  12.074  -40.487 1.00 85.03  ? ? ? ? ? ? 148  LYS D CD    1 
ATOM   12592 C  CE    . LYS D  1  148 ? 13.947  10.612  -40.425 1.00 89.20  ? ? ? ? ? ? 148  LYS D CE    1 
ATOM   12593 N  NZ    . LYS D  1  148 ? 15.097  10.408  -39.516 1.00 86.92  ? ? ? ? ? ? 148  LYS D NZ    1 
ATOM   12594 N  N     . GLY D  1  149 ? 13.999  14.068  -45.177 1.00 97.40  ? ? ? ? ? ? 149  GLY D N     1 
ATOM   12595 C  CA    . GLY D  1  149 ? 14.558  13.564  -46.446 1.00 105.17 ? ? ? ? ? ? 149  GLY D CA    1 
ATOM   12596 C  C     . GLY D  1  149 ? 15.640  14.460  -47.085 1.00 106.53 ? ? ? ? ? ? 149  GLY D C     1 
ATOM   12597 O  O     . GLY D  1  149 ? 16.434  13.999  -47.938 1.00 111.56 ? ? ? ? ? ? 149  GLY D O     1 
ATOM   12598 N  N     . SER D  1  150 ? 15.682  15.735  -46.661 1.00 102.25 ? ? ? ? ? ? 150  SER D N     1 
ATOM   12599 C  CA    . SER D  1  150 ? 16.205  16.839  -47.513 1.00 105.91 ? ? ? ? ? ? 150  SER D CA    1 
ATOM   12600 C  C     . SER D  1  150 ? 17.729  16.800  -48.004 1.00 108.60 ? ? ? ? ? ? 150  SER D C     1 
ATOM   12601 O  O     . SER D  1  150 ? 18.635  16.208  -47.408 1.00 105.34 ? ? ? ? ? ? 150  SER D O     1 
ATOM   12602 C  CB    . SER D  1  150 ? 15.878  18.207  -46.833 1.00 101.60 ? ? ? ? ? ? 150  SER D CB    1 
ATOM   12603 O  OG    . SER D  1  150 ? 15.526  19.140  -47.919 1.00 109.88 ? ? ? ? ? ? 150  SER D OG    1 
ATOM   12604 N  N     . GLN D  1  151 ? 17.950  17.495  -49.149 1.00 113.42 ? ? ? ? ? ? 151  GLN D N     1 
ATOM   12605 C  CA    . GLN D  1  151 ? 19.364  17.617  -49.698 1.00 117.90 ? ? ? ? ? ? 151  GLN D CA    1 
ATOM   12606 C  C     . GLN D  1  151 ? 20.007  19.103  -49.388 1.00 115.35 ? ? ? ? ? ? 151  GLN D C     1 
ATOM   12607 O  O     . GLN D  1  151 ? 19.670  20.218  -49.821 1.00 119.00 ? ? ? ? ? ? 151  GLN D O     1 
ATOM   12608 C  CB    . GLN D  1  151 ? 19.428  17.132  -51.209 1.00 126.94 ? ? ? ? ? ? 151  GLN D CB    1 
ATOM   12609 C  CG    . GLN D  1  151 ? 20.952  17.022  -51.431 1.00 129.88 ? ? ? ? ? ? 151  GLN D CG    1 
ATOM   12610 C  CD    . GLN D  1  151 ? 21.378  15.500  -51.652 1.00 136.10 ? ? ? ? ? ? 151  GLN D CD    1 
ATOM   12611 O  OE1   . GLN D  1  151 ? 22.276  15.018  -52.476 1.00 142.02 ? ? ? ? ? ? 151  GLN D OE1   1 
ATOM   12612 N  NE2   . GLN D  1  151 ? 20.741  14.732  -50.846 1.00 130.07 ? ? ? ? ? ? 151  GLN D NE2   1 
ATOM   12613 N  N     . VAL D  1  152 ? 20.457  19.103  -48.142 1.00 109.21 ? ? ? ? ? ? 152  VAL D N     1 
ATOM   12614 C  CA    . VAL D  1  152 ? 21.069  20.473  -47.875 1.00 105.76 ? ? ? ? ? ? 152  VAL D CA    1 
ATOM   12615 C  C     . VAL D  1  152 ? 22.569  20.706  -48.220 1.00 108.51 ? ? ? ? ? ? 152  VAL D C     1 
ATOM   12616 O  O     . VAL D  1  152 ? 23.502  19.938  -47.867 1.00 108.18 ? ? ? ? ? ? 152  VAL D O     1 
ATOM   12617 C  CB    . VAL D  1  152 ? 20.900  20.865  -46.396 1.00 97.28  ? ? ? ? ? ? 152  VAL D CB    1 
ATOM   12618 C  CG1   . VAL D  1  152 ? 21.611  22.195  -46.006 1.00 93.97  ? ? ? ? ? ? 152  VAL D CG1   1 
ATOM   12619 C  CG2   . VAL D  1  152 ? 19.393  20.896  -45.967 1.00 93.78  ? ? ? ? ? ? 152  VAL D CG2   1 
ATOM   12620 N  N     . LEU D  1  153 ? 22.777  21.871  -48.894 1.00 112.79 ? ? ? ? ? ? 153  LEU D N     1 
ATOM   12621 C  CA    . LEU D  1  153 ? 24.148  22.397  -49.135 1.00 117.92 ? ? ? ? ? ? 153  LEU D CA    1 
ATOM   12622 C  C     . LEU D  1  153 ? 24.608  23.338  -48.000 1.00 111.79 ? ? ? ? ? ? 153  LEU D C     1 
ATOM   12623 O  O     . LEU D  1  153 ? 23.874  24.271  -47.610 1.00 110.75 ? ? ? ? ? ? 153  LEU D O     1 
ATOM   12624 C  CB    . LEU D  1  153 ? 24.327  23.097  -50.487 1.00 126.31 ? ? ? ? ? ? 153  LEU D CB    1 
ATOM   12625 C  CG    . LEU D  1  153 ? 25.722  23.760  -50.627 1.00 130.32 ? ? ? ? ? ? 153  LEU D CG    1 
ATOM   12626 C  CD1   . LEU D  1  153 ? 26.837  22.717  -50.804 1.00 132.97 ? ? ? ? ? ? 153  LEU D CD1   1 
ATOM   12627 C  CD2   . LEU D  1  153 ? 25.721  24.812  -51.748 1.00 138.73 ? ? ? ? ? ? 153  LEU D CD2   1 
ATOM   12628 N  N     . VAL D  1  154 ? 25.813  23.051  -47.425 1.00 109.13 ? ? ? ? ? ? 154  VAL D N     1 
ATOM   12629 C  CA    . VAL D  1  154 ? 26.426  23.912  -46.383 1.00 102.70 ? ? ? ? ? ? 154  VAL D CA    1 
ATOM   12630 C  C     . VAL D  1  154 ? 27.509  24.677  -47.129 1.00 107.76 ? ? ? ? ? ? 154  VAL D C     1 
ATOM   12631 O  O     . VAL D  1  154 ? 28.573  24.050  -47.476 1.00 111.29 ? ? ? ? ? ? 154  VAL D O     1 
ATOM   12632 C  CB    . VAL D  1  154 ? 26.973  23.125  -45.155 1.00 96.90  ? ? ? ? ? ? 154  VAL D CB    1 
ATOM   12633 C  CG1   . VAL D  1  154 ? 27.691  24.062  -44.151 1.00 92.99  ? ? ? ? ? ? 154  VAL D CG1   1 
ATOM   12634 C  CG2   . VAL D  1  154 ? 25.842  22.430  -44.399 1.00 90.80  ? ? ? ? ? ? 154  VAL D CG2   1 
ATOM   12635 N  N     . THR D  1  155 ? 27.193  25.974  -47.490 1.00 109.67 ? ? ? ? ? ? 155  THR D N     1 
ATOM   12636 C  CA    A THR D  1  155 ? 28.180  26.885  -48.135 0.50 116.16 ? ? ? ? ? ? 155  THR D CA    1 
ATOM   12637 C  CA    B THR D  1  155 ? 28.181  26.887  -48.135 0.50 116.13 ? ? ? ? ? ? 155  THR D CA    1 
ATOM   12638 C  C     . THR D  1  155 ? 28.835  27.817  -47.108 1.00 111.31 ? ? ? ? ? ? 155  THR D C     1 
ATOM   12639 O  O     . THR D  1  155 ? 28.218  28.098  -46.055 1.00 103.51 ? ? ? ? ? ? 155  THR D O     1 
ATOM   12640 C  CB    A THR D  1  155 ? 27.592  27.734  -49.331 0.50 124.70 ? ? ? ? ? ? 155  THR D CB    1 
ATOM   12641 C  CB    B THR D  1  155 ? 27.597  27.741  -49.329 0.50 124.65 ? ? ? ? ? ? 155  THR D CB    1 
ATOM   12642 O  OG1   A THR D  1  155 ? 28.514  28.717  -49.850 0.50 130.81 ? ? ? ? ? ? 155  THR D OG1   1 
ATOM   12643 O  OG1   B THR D  1  155 ? 28.509  28.752  -49.818 0.50 130.45 ? ? ? ? ? ? 155  THR D OG1   1 
ATOM   12644 C  CG2   A THR D  1  155 ? 26.102  28.298  -48.827 0.50 120.91 ? ? ? ? ? ? 155  THR D CG2   1 
ATOM   12645 C  CG2   B THR D  1  155 ? 26.088  28.265  -48.854 0.50 120.97 ? ? ? ? ? ? 155  THR D CG2   1 
ATOM   12646 N  N     . VAL D  1  156 ? 30.070  28.282  -47.466 1.00 115.45 ? ? ? ? ? ? 156  VAL D N     1 
ATOM   12647 C  CA    . VAL D  1  156 ? 30.840  29.142  -46.654 1.00 113.37 ? ? ? ? ? ? 156  VAL D CA    1 
ATOM   12648 C  C     . VAL D  1  156 ? 31.040  30.557  -47.581 1.00 121.73 ? ? ? ? ? ? 156  VAL D C     1 
ATOM   12649 O  O     . VAL D  1  156 ? 31.811  31.465  -47.346 1.00 122.41 ? ? ? ? ? ? 156  VAL D O     1 
ATOM   12650 C  CB    . VAL D  1  156 ? 32.227  28.406  -46.297 1.00 112.93 ? ? ? ? ? ? 156  VAL D CB    1 
ATOM   12651 C  CG1   . VAL D  1  156 ? 33.448  29.358  -46.462 1.00 117.80 ? ? ? ? ? ? 156  VAL D CG1   1 
ATOM   12652 C  CG2   . VAL D  1  156 ? 32.203  27.679  -44.876 1.00 103.52 ? ? ? ? ? ? 156  VAL D CG2   1 
ATOM   12653 N  N     . ASP D  1  157 ? 30.307  30.678  -48.688 1.00 128.83 ? ? ? ? ? ? 157  ASP D N     1 
ATOM   12654 C  CA    . ASP D  1  157 ? 30.476  31.769  -49.679 1.00 139.77 ? ? ? ? ? ? 157  ASP D CA    1 
ATOM   12655 C  C     . ASP D  1  157 ? 29.944  33.145  -49.000 1.00 139.05 ? ? ? ? ? ? 157  ASP D C     1 
ATOM   12656 O  O     . ASP D  1  157 ? 28.656  33.404  -48.842 1.00 140.69 ? ? ? ? ? ? 157  ASP D O     1 
ATOM   12657 C  CB    . ASP D  1  157 ? 29.726  31.371  -50.920 1.00 146.16 ? ? ? ? ? ? 157  ASP D CB    1 
ATOM   12658 C  CG    . ASP D  1  157 ? 29.923  32.363  -52.065 1.00 158.37 ? ? ? ? ? ? 157  ASP D CG    1 
ATOM   12659 O  OD1   . ASP D  1  157 ? 29.299  32.160  -53.216 1.00 164.80 ? ? ? ? ? ? 157  ASP D OD1   1 
ATOM   12660 O  OD2   . ASP D  1  157 ? 30.685  33.336  -51.886 1.00 160.39 ? ? ? ? ? ? 157  ASP D OD2   1 
ATOM   12661 N  N     . PRO D  1  158 ? 30.995  34.067  -49.093 1.00 142.73 ? ? ? ? ? ? 158  PRO D N     1 
ATOM   12662 C  CA    . PRO D  1  158 ? 30.570  35.571  -48.782 1.00 145.23 ? ? ? ? ? ? 158  PRO D CA    1 
ATOM   12663 C  C     . PRO D  1  158 ? 29.192  35.728  -49.513 1.00 150.15 ? ? ? ? ? ? 158  PRO D C     1 
ATOM   12664 O  O     . PRO D  1  158 ? 28.151  36.260  -48.936 1.00 147.98 ? ? ? ? ? ? 158  PRO D O     1 
ATOM   12665 C  CB    . PRO D  1  158 ? 31.690  36.161  -49.595 1.00 154.99 ? ? ? ? ? ? 158  PRO D CB    1 
ATOM   12666 C  CG    . PRO D  1  158 ? 32.943  35.337  -49.346 1.00 150.92 ? ? ? ? ? ? 158  PRO D CG    1 
ATOM   12667 C  CD    . PRO D  1  158 ? 32.511  33.842  -49.242 1.00 145.42 ? ? ? ? ? ? 158  PRO D CD    1 
ATOM   12668 N  N     . ALA D  1  159 ? 29.230  35.301  -50.807 1.00 159.58 ? ? ? ? ? ? 159  ALA D N     1 
ATOM   12669 C  CA    . ALA D  1  159 ? 28.106  35.645  -51.670 1.00 167.21 ? ? ? ? ? ? 159  ALA D CA    1 
ATOM   12670 C  C     . ALA D  1  159 ? 26.750  35.125  -51.197 1.00 161.01 ? ? ? ? ? ? 159  ALA D C     1 
ATOM   12671 O  O     . ALA D  1  159 ? 25.728  35.802  -51.381 1.00 165.43 ? ? ? ? ? ? 159  ALA D O     1 
ATOM   12672 C  CB    . ALA D  1  159 ? 28.370  35.235  -53.156 1.00 178.44 ? ? ? ? ? ? 159  ALA D CB    1 
ATOM   12673 N  N     . PHE D  1  160 ? 26.723  33.901  -50.473 1.00 149.77 ? ? ? ? ? ? 160  PHE D N     1 
ATOM   12674 C  CA    . PHE D  1  160 ? 25.440  33.340  -50.035 1.00 143.91 ? ? ? ? ? ? 160  PHE D CA    1 
ATOM   12675 C  C     . PHE D  1  160 ? 25.120  33.641  -48.563 1.00 135.42 ? ? ? ? ? ? 160  PHE D C     1 
ATOM   12676 O  O     . PHE D  1  160 ? 24.242  33.011  -47.982 1.00 132.32 ? ? ? ? ? ? 160  PHE D O     1 
ATOM   12677 C  CB    . PHE D  1  160 ? 25.379  31.827  -50.319 1.00 140.86 ? ? ? ? ? ? 160  PHE D CB    1 
ATOM   12678 C  CG    . PHE D  1  160 ? 25.253  31.491  -51.778 1.00 152.22 ? ? ? ? ? ? 160  PHE D CG    1 
ATOM   12679 C  CD1   . PHE D  1  160 ? 26.384  31.336  -52.574 1.00 158.45 ? ? ? ? ? ? 160  PHE D CD1   1 
ATOM   12680 C  CD2   . PHE D  1  160 ? 24.000  31.339  -52.372 1.00 156.64 ? ? ? ? ? ? 160  PHE D CD2   1 
ATOM   12681 C  CE1   . PHE D  1  160 ? 26.272  31.042  -53.936 1.00 169.61 ? ? ? ? ? ? 160  PHE D CE1   1 
ATOM   12682 C  CE2   . PHE D  1  160 ? 23.876  31.034  -53.728 1.00 166.15 ? ? ? ? ? ? 160  PHE D CE2   1 
ATOM   12683 C  CZ    . PHE D  1  160 ? 25.015  30.889  -54.515 1.00 173.86 ? ? ? ? ? ? 160  PHE D CZ    1 
ATOM   12684 N  N     . ARG D  1  161 ? 25.816  34.622  -47.979 1.00 135.56 ? ? ? ? ? ? 161  ARG D N     1 
ATOM   12685 C  CA    . ARG D  1  161 ? 25.726  34.962  -46.541 1.00 127.93 ? ? ? ? ? ? 161  ARG D CA    1 
ATOM   12686 C  C     . ARG D  1  161 ? 24.326  35.299  -46.009 1.00 126.44 ? ? ? ? ? ? 161  ARG D C     1 
ATOM   12687 O  O     . ARG D  1  161 ? 24.038  35.067  -44.824 1.00 118.29 ? ? ? ? ? ? 161  ARG D O     1 
ATOM   12688 C  CB    . ARG D  1  161 ? 26.667  36.117  -46.202 1.00 131.11 ? ? ? ? ? ? 161  ARG D CB    1 
ATOM   12689 C  CG    . ARG D  1  161 ? 26.234  37.462  -46.798 1.00 143.43 ? ? ? ? ? ? 161  ARG D CG    1 
ATOM   12690 C  CD    . ARG D  1  161 ? 26.884  38.636  -46.084 1.00 145.61 ? ? ? ? ? ? 161  ARG D CD    1 
ATOM   12691 N  NE    . ARG D  1  161 ? 26.860  38.430  -44.640 1.00 135.41 ? ? ? ? ? ? 161  ARG D NE    1 
ATOM   12692 C  CZ    . ARG D  1  161 ? 27.933  38.121  -43.907 1.00 129.70 ? ? ? ? ? ? 161  ARG D CZ    1 
ATOM   12693 N  NH1   . ARG D  1  161 ? 29.128  38.011  -44.485 1.00 132.46 ? ? ? ? ? ? 161  ARG D NH1   1 
ATOM   12694 N  NH2   . ARG D  1  161 ? 27.821  37.942  -42.598 1.00 120.27 ? ? ? ? ? ? 161  ARG D NH2   1 
ATOM   12695 N  N     . THR D  1  162 ? 23.488  35.880  -46.878 1.00 133.68 ? ? ? ? ? ? 162  THR D N     1 
ATOM   12696 C  CA    . THR D  1  162 ? 22.097  36.204  -46.545 1.00 133.88 ? ? ? ? ? ? 162  THR D CA    1 
ATOM   12697 C  C     . THR D  1  162 ? 21.098  35.540  -47.528 1.00 136.46 ? ? ? ? ? ? 162  THR D C     1 
ATOM   12698 O  O     . THR D  1  162 ? 19.935  36.015  -47.741 1.00 140.48 ? ? ? ? ? ? 162  THR D O     1 
ATOM   12699 C  CB    . THR D  1  162 ? 21.868  37.738  -46.439 1.00 141.79 ? ? ? ? ? ? 162  THR D CB    1 
ATOM   12700 O  OG1   . THR D  1  162 ? 22.476  38.394  -47.566 1.00 152.20 ? ? ? ? ? ? 162  THR D OG1   1 
ATOM   12701 C  CG2   . THR D  1  162 ? 22.467  38.296  -45.120 1.00 137.31 ? ? ? ? ? ? 162  THR D CG2   1 
ATOM   12702 N  N     . ARG D  1  163 ? 21.592  34.442  -48.141 1.00 133.66 ? ? ? ? ? ? 163  ARG D N     1 
ATOM   12703 C  CA    . ARG D  1  163 ? 20.779  33.567  -49.011 1.00 135.90 ? ? ? ? ? ? 163  ARG D CA    1 
ATOM   12704 C  C     . ARG D  1  163 ? 20.210  32.288  -48.323 1.00 126.77 ? ? ? ? ? ? 163  ARG D C     1 
ATOM   12705 O  O     . ARG D  1  163 ? 19.778  31.352  -49.009 1.00 127.28 ? ? ? ? ? ? 163  ARG D O     1 
ATOM   12706 C  CB    . ARG D  1  163 ? 21.584  33.177  -50.275 1.00 143.59 ? ? ? ? ? ? 163  ARG D CB    1 
ATOM   12707 C  CG    . ARG D  1  163 ? 21.483  31.692  -50.667 1.00 141.10 ? ? ? ? ? ? 163  ARG D CG    1 
ATOM   12708 C  CD    . ARG D  1  163 ? 20.641  31.396  -51.923 1.00 149.25 ? ? ? ? ? ? 163  ARG D CD    1 
ATOM   12709 N  NE    . ARG D  1  163 ? 19.339  32.055  -51.921 1.00 153.09 ? ? ? ? ? ? 163  ARG D NE    1 
ATOM   12710 C  CZ    . ARG D  1  163 ? 19.082  33.158  -52.625 1.00 163.26 ? ? ? ? ? ? 163  ARG D CZ    1 
ATOM   12711 N  NH1   . ARG D  1  163 ? 20.038  33.716  -53.359 1.00 170.74 ? ? ? ? ? ? 163  ARG D NH1   1 
ATOM   12712 N  NH2   . ARG D  1  163 ? 17.876  33.710  -52.596 1.00 166.86 ? ? ? ? ? ? 163  ARG D NH2   1 
ATOM   12713 N  N     . GLY D  1  164 ? 20.197  32.237  -46.984 1.00 117.46 ? ? ? ? ? ? 164  GLY D N     1 
ATOM   12714 C  CA    . GLY D  1  164 ? 19.661  31.063  -46.268 1.00 109.40 ? ? ? ? ? ? 164  GLY D CA    1 
ATOM   12715 C  C     . GLY D  1  164 ? 18.265  30.729  -46.793 1.00 112.55 ? ? ? ? ? ? 164  GLY D C     1 
ATOM   12716 O  O     . GLY D  1  164 ? 17.415  31.751  -47.156 1.00 120.49 ? ? ? ? ? ? 164  GLY D O     1 
ATOM   12717 N  N     . ASN D  1  165 ? 17.995  29.392  -47.045 1.00 110.16 ? ? ? ? ? ? 165  ASN D N     1 
ATOM   12718 C  CA    . ASN D  1  165 ? 16.626  28.907  -47.326 1.00 112.47 ? ? ? ? ? ? 165  ASN D CA    1 
ATOM   12719 C  C     . ASN D  1  165 ? 16.466  27.406  -46.951 1.00 107.19 ? ? ? ? ? ? 165  ASN D C     1 
ATOM   12720 O  O     . ASN D  1  165 ? 17.371  26.793  -46.342 1.00 102.11 ? ? ? ? ? ? 165  ASN D O     1 
ATOM   12721 C  CB    . ASN D  1  165 ? 16.222  29.221  -48.769 1.00 122.45 ? ? ? ? ? ? 165  ASN D CB    1 
ATOM   12722 C  CG    . ASN D  1  165 ? 17.091  28.477  -49.855 1.00 125.24 ? ? ? ? ? ? 165  ASN D CG    1 
ATOM   12723 O  OD1   . ASN D  1  165 ? 17.731  27.467  -49.609 1.00 120.61 ? ? ? ? ? ? 165  ASN D OD1   1 
ATOM   12724 N  ND2   . ASN D  1  165 ? 17.121  28.994  -51.063 1.00 135.86 ? ? ? ? ? ? 165  ASN D ND2   1 
ATOM   12725 N  N     . ALA D  1  166 ? 15.351  26.790  -47.348 1.00 109.67 ? ? ? ? ? ? 166  ALA D N     1 
ATOM   12726 C  CA    . ALA D  1  166 ? 15.094  25.377  -46.996 1.00 105.04 ? ? ? ? ? ? 166  ALA D CA    1 
ATOM   12727 C  C     . ALA D  1  166 ? 16.238  24.403  -47.409 1.00 104.44 ? ? ? ? ? ? 166  ALA D C     1 
ATOM   12728 O  O     . ALA D  1  166 ? 16.339  23.331  -46.812 1.00 99.42  ? ? ? ? ? ? 166  ALA D O     1 
ATOM   12729 C  CB    . ALA D  1  166 ? 13.751  24.907  -47.614 1.00 108.70 ? ? ? ? ? ? 166  ALA D CB    1 
ATOM   12730 N  N     . ASN D  1  167 ? 17.101  24.795  -48.379 1.00 110.57 ? ? ? ? ? ? 167  ASN D N     1 
ATOM   12731 C  CA    . ASN D  1  167 ? 18.192  23.913  -48.933 1.00 113.05 ? ? ? ? ? ? 167  ASN D CA    1 
ATOM   12732 C  C     . ASN D  1  167 ? 19.680  24.411  -48.893 1.00 112.48 ? ? ? ? ? ? 167  ASN D C     1 
ATOM   12733 O  O     . ASN D  1  167 ? 20.692  23.607  -49.292 1.00 115.67 ? ? ? ? ? ? 167  ASN D O     1 
ATOM   12734 C  CB    . ASN D  1  167 ? 17.818  23.377  -50.352 1.00 123.20 ? ? ? ? ? ? 167  ASN D CB    1 
ATOM   12735 C  CG    . ASN D  1  167 ? 16.915  22.144  -50.275 1.00 122.57 ? ? ? ? ? ? 167  ASN D CG    1 
ATOM   12736 O  OD1   . ASN D  1  167 ? 17.001  21.340  -49.265 1.00 117.26 ? ? ? ? ? ? 167  ASN D OD1   1 
ATOM   12737 N  ND2   . ASN D  1  167 ? 16.015  21.999  -51.243 1.00 128.21 ? ? ? ? ? ? 167  ASN D ND2   1 
ATOM   12738 N  N     . THR D  1  168 ? 19.798  25.746  -48.339 1.00 111.89 ? ? ? ? ? ? 168  THR D N     1 
ATOM   12739 C  CA    . THR D  1  168 ? 21.143  26.303  -48.161 1.00 111.54 ? ? ? ? ? ? 168  THR D CA    1 
ATOM   12740 C  C     . THR D  1  168 ? 21.251  27.003  -46.768 1.00 105.00 ? ? ? ? ? ? 168  THR D C     1 
ATOM   12741 O  O     . THR D  1  168 ? 20.436  27.871  -46.401 1.00 104.91 ? ? ? ? ? ? 168  THR D O     1 
ATOM   12742 C  CB    . THR D  1  168 ? 21.553  27.227  -49.331 1.00 122.37 ? ? ? ? ? ? 168  THR D CB    1 
ATOM   12743 O  OG1   . THR D  1  168 ? 20.379  27.769  -49.979 1.00 128.51 ? ? ? ? ? ? 168  THR D OG1   1 
ATOM   12744 C  CG2   . THR D  1  168 ? 22.343  26.425  -50.415 1.00 126.96 ? ? ? ? ? ? 168  THR D CG2   1 
ATOM   12745 N  N     . VAL D  1  169 ? 22.222  26.551  -45.979 1.00 98.44  ? ? ? ? ? ? 169  VAL D N     1 
ATOM   12746 C  CA    . VAL D  1  169 ? 22.641  27.245  -44.768 1.00 92.58  ? ? ? ? ? ? 169  VAL D CA    1 
ATOM   12747 C  C     . VAL D  1  169 ? 24.056  27.743  -45.066 1.00 94.91  ? ? ? ? ? ? 169  VAL D C     1 
ATOM   12748 O  O     . VAL D  1  169 ? 24.919  26.969  -45.551 1.00 93.40  ? ? ? ? ? ? 169  VAL D O     1 
ATOM   12749 C  CB    . VAL D  1  169 ? 22.588  26.308  -43.534 1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 169  VAL D CB    1 
ATOM   12750 C  CG1   . VAL D  1  169 ? 23.278  24.975  -43.847 1.00 87.21  ? ? ? ? ? ? 169  VAL D CG1   1 
ATOM   12751 C  CG2   . VAL D  1  169 ? 23.223  26.978  -42.310 1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 169  VAL D CG2   1 
ATOM   12752 N  N     . TRP D  1  170 ? 24.271  29.053  -44.894 1.00 96.70  ? ? ? ? ? ? 170  TRP D N     1 
ATOM   12753 C  CA    . TRP D  1  170 ? 25.622  29.659  -44.955 1.00 98.07  ? ? ? ? ? ? 170  TRP D CA    1 
ATOM   12754 C  C     . TRP D  1  170 ? 26.105  29.662  -43.526 1.00 90.94  ? ? ? ? ? ? 170  TRP D C     1 
ATOM   12755 O  O     . TRP D  1  170 ? 25.284  29.762  -42.653 1.00 84.78  ? ? ? ? ? ? 170  TRP D O     1 
ATOM   12756 C  CB    . TRP D  1  170 ? 25.540  31.088  -45.481 1.00 104.40 ? ? ? ? ? ? 170  TRP D CB    1 
ATOM   12757 C  CG    . TRP D  1  170 ? 26.834  31.861  -45.403 1.00 106.33 ? ? ? ? ? ? 170  TRP D CG    1 
ATOM   12758 C  CD1   . TRP D  1  170 ? 27.891  31.850  -46.326 1.00 112.08 ? ? ? ? ? ? 170  TRP D CD1   1 
ATOM   12759 C  CD2   . TRP D  1  170 ? 27.254  32.810  -44.351 1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 170  TRP D CD2   1 
ATOM   12760 N  NE1   . TRP D  1  170 ? 28.906  32.681  -45.917 1.00 111.81 ? ? ? ? ? ? 170  TRP D NE1   1 
ATOM   12761 C  CE2   . TRP D  1  170 ? 28.588  33.297  -44.750 1.00 107.40 ? ? ? ? ? ? 170  TRP D CE2   1 
ATOM   12762 C  CE3   . TRP D  1  170 ? 26.676  33.297  -43.168 1.00 98.94  ? ? ? ? ? ? 170  TRP D CE3   1 
ATOM   12763 C  CZ2   . TRP D  1  170 ? 29.301  34.213  -43.972 1.00 105.89 ? ? ? ? ? ? 170  TRP D CZ2   1 
ATOM   12764 C  CZ3   . TRP D  1  170 ? 27.406  34.213  -42.391 1.00 98.06  ? ? ? ? ? ? 170  TRP D CZ3   1 
ATOM   12765 C  CH2   . TRP D  1  170 ? 28.681  34.669  -42.794 1.00 103.06 ? ? ? ? ? ? 170  TRP D CH2   1 
ATOM   12766 N  N     . VAL D  1  171 ? 27.422  29.537  -43.286 1.00 90.33  ? ? ? ? ? ? 171  VAL D N     1 
ATOM   12767 C  CA    . VAL D  1  171 ? 28.031  29.714  -41.933 1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 171  VAL D CA    1 
ATOM   12768 C  C     . VAL D  1  171 ? 29.154  30.795  -41.922 1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 171  VAL D C     1 
ATOM   12769 O  O     . VAL D  1  171 ? 29.790  31.061  -42.948 1.00 95.21  ? ? ? ? ? ? 171  VAL D O     1 
ATOM   12770 C  CB    . VAL D  1  171 ? 28.601  28.390  -41.331 1.00 79.25  ? ? ? ? ? ? 171  VAL D CB    1 
ATOM   12771 C  CG1   . VAL D  1  171 ? 27.516  27.361  -41.116 1.00 77.00  ? ? ? ? ? ? 171  VAL D CG1   1 
ATOM   12772 C  CG2   . VAL D  1  171 ? 29.707  27.802  -42.246 1.00 83.63  ? ? ? ? ? ? 171  VAL D CG2   1 
ATOM   12773 N  N     . ASP D  1  172 ? 29.420  31.379  -40.744 1.00 84.04  ? ? ? ? ? ? 172  ASP D N     1 
ATOM   12774 C  CA    . ASP D  1  172 ? 30.511  32.338  -40.592 1.00 84.46  ? ? ? ? ? ? 172  ASP D CA    1 
ATOM   12775 C  C     . ASP D  1  172 ? 31.860  31.643  -40.251 1.00 82.01  ? ? ? ? ? ? 172  ASP D C     1 
ATOM   12776 O  O     . ASP D  1  172 ? 32.587  32.118  -39.381 1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 172  ASP D O     1 
ATOM   12777 C  CB    . ASP D  1  172 ? 30.089  33.301  -39.450 1.00 82.42  ? ? ? ? ? ? 172  ASP D CB    1 
ATOM   12778 C  CG    . ASP D  1  172 ? 30.021  32.619  -38.092 1.00 73.96  ? ? ? ? ? ? 172  ASP D CG    1 
ATOM   12779 O  OD1   . ASP D  1  172 ? 29.531  33.243  -37.094 1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 172  ASP D OD1   1 
ATOM   12780 O  OD2   . ASP D  1  172 ? 30.464  31.454  -37.991 1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 172  ASP D OD2   1 
ATOM   12781 N  N     . TYR D  1  173 ? 32.200  30.541  -40.893 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 173  TYR D N     1 
ATOM   12782 C  CA    . TYR D  1  173 ? 33.397  29.766  -40.520 1.00 83.38  ? ? ? ? ? ? 173  TYR D CA    1 
ATOM   12783 C  C     . TYR D  1  173 ? 33.918  29.031  -41.726 1.00 88.43  ? ? ? ? ? ? 173  TYR D C     1 
ATOM   12784 O  O     . TYR D  1  173 ? 33.482  27.891  -41.971 1.00 87.14  ? ? ? ? ? ? 173  TYR D O     1 
ATOM   12785 C  CB    . TYR D  1  173 ? 33.130  28.753  -39.366 1.00 77.88  ? ? ? ? ? ? 173  TYR D CB    1 
ATOM   12786 C  CG    . TYR D  1  173 ? 34.363  27.841  -39.128 1.00 78.94  ? ? ? ? ? ? 173  TYR D CG    1 
ATOM   12787 C  CD1   . TYR D  1  173 ? 35.677  28.390  -38.969 1.00 81.02  ? ? ? ? ? ? 173  TYR D CD1   1 
ATOM   12788 C  CD2   . TYR D  1  173 ? 34.223  26.438  -39.118 1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 173  TYR D CD2   1 
ATOM   12789 C  CE1   . TYR D  1  173 ? 36.781  27.568  -38.763 1.00 81.98  ? ? ? ? ? ? 173  TYR D CE1   1 
ATOM   12790 C  CE2   . TYR D  1  173 ? 35.336  25.619  -38.897 1.00 80.13  ? ? ? ? ? ? 173  TYR D CE2   1 
ATOM   12791 C  CZ    . TYR D  1  173 ? 36.605  26.193  -38.708 1.00 81.88  ? ? ? ? ? ? 173  TYR D CZ    1 
ATOM   12792 O  OH    . TYR D  1  173 ? 37.684  25.386  -38.457 1.00 86.83  ? ? ? ? ? ? 173  TYR D OH    1 
ATOM   12793 N  N     . PRO D  1  174 ? 34.857  29.681  -42.486 1.00 94.36  ? ? ? ? ? ? 174  PRO D N     1 
ATOM   12794 C  CA    . PRO D  1  174 ? 35.322  29.251  -43.818 1.00 103.16 ? ? ? ? ? ? 174  PRO D CA    1 
ATOM   12795 C  C     . PRO D  1  174 ? 35.942  27.833  -43.961 1.00 105.04 ? ? ? ? ? ? 174  PRO D C     1 
ATOM   12796 O  O     . PRO D  1  174 ? 35.607  27.130  -44.978 1.00 112.56 ? ? ? ? ? ? 174  PRO D O     1 
ATOM   12797 C  CB    . PRO D  1  174 ? 36.417  30.316  -44.253 1.00 108.80 ? ? ? ? ? ? 174  PRO D CB    1 
ATOM   12798 C  CG    . PRO D  1  174 ? 36.155  31.475  -43.327 1.00 105.77 ? ? ? ? ? ? 174  PRO D CG    1 
ATOM   12799 C  CD    . PRO D  1  174 ? 35.365  31.016  -42.111 1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 174  PRO D CD    1 
ATOM   12800 N  N     . ASN D  1  175 ? 36.640  27.448  -42.631 1.00 99.43  ? ? ? ? ? ? 175  ASN D N     1 
ATOM   12801 C  CA    . ASN D  1  175 ? 37.368  26.177  -42.692 1.00 102.55 ? ? ? ? ? ? 175  ASN D CA    1 
ATOM   12802 C  C     . ASN D  1  175 ? 36.435  24.964  -42.492 1.00 99.34  ? ? ? ? ? ? 175  ASN D C     1 
ATOM   12803 O  O     . ASN D  1  175 ? 36.916  23.761  -42.447 1.00 102.10 ? ? ? ? ? ? 175  ASN D O     1 
ATOM   12804 C  CB    . ASN D  1  175 ? 38.520  26.147  -41.653 1.00 103.39 ? ? ? ? ? ? 175  ASN D CB    1 
ATOM   12805 C  CG    . ASN D  1  175 ? 39.864  25.784  -42.296 1.00 112.02 ? ? ? ? ? ? 175  ASN D CG    1 
ATOM   12806 O  OD1   . ASN D  1  175 ? 39.938  25.030  -43.276 1.00 119.51 ? ? ? ? ? ? 175  ASN D OD1   1 
ATOM   12807 N  ND2   . ASN D  1  175 ? 40.947  26.341  -41.754 1.00 113.26 ? ? ? ? ? ? 175  ASN D ND2   1 
ATOM   12808 N  N     . ILE D  1  176 ? 35.076  25.298  -42.386 1.00 94.01  ? ? ? ? ? ? 176  ILE D N     1 
ATOM   12809 C  CA    . ILE D  1  176 ? 34.158  24.148  -42.131 1.00 90.88  ? ? ? ? ? ? 176  ILE D CA    1 
ATOM   12810 C  C     . ILE D  1  176 ? 34.271  23.151  -43.311 1.00 97.81  ? ? ? ? ? ? 176  ILE D C     1 
ATOM   12811 O  O     . ILE D  1  176 ? 34.066  21.919  -43.121 1.00 97.20  ? ? ? ? ? ? 176  ILE D O     1 
ATOM   12812 C  CB    . ILE D  1  176 ? 32.677  24.562  -41.942 1.00 85.57  ? ? ? ? ? ? 176  ILE D CB    1 
ATOM   12813 C  CG1   . ILE D  1  176 ? 31.854  23.364  -41.401 1.00 82.07  ? ? ? ? ? ? 176  ILE D CG1   1 
ATOM   12814 C  CG2   . ILE D  1  176 ? 32.058  25.044  -43.286 1.00 91.53  ? ? ? ? ? ? 176  ILE D CG2   1 
ATOM   12815 C  CD1   . ILE D  1  176 ? 30.438  23.756  -41.023 1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 176  ILE D CD1   1 
ATOM   12816 N  N     . VAL D  1  177 ? 34.617  23.685  -44.505 1.00 106.69 ? ? ? ? ? ? 177  VAL D N     1 
ATOM   12817 C  CA    . VAL D  1  177 ? 34.601  22.865  -45.714 1.00 115.29 ? ? ? ? ? ? 177  VAL D CA    1 
ATOM   12818 C  C     . VAL D  1  177 ? 35.780  21.895  -45.754 1.00 121.32 ? ? ? ? ? ? 177  VAL D C     1 
ATOM   12819 O  O     . VAL D  1  177 ? 35.731  20.847  -46.441 1.00 126.96 ? ? ? ? ? ? 177  VAL D O     1 
ATOM   12820 C  CB    . VAL D  1  177 ? 34.549  23.738  -46.991 1.00 122.57 ? ? ? ? ? ? 177  VAL D CB    1 
ATOM   12821 C  CG1   . VAL D  1  177 ? 34.657  22.873  -48.227 1.00 133.37 ? ? ? ? ? ? 177  VAL D CG1   1 
ATOM   12822 C  CG2   . VAL D  1  177 ? 33.233  24.520  -47.002 1.00 118.30 ? ? ? ? ? ? 177  VAL D CG2   1 
ATOM   12823 N  N     . ARG D  1  178 ? 36.837  22.248  -45.008 1.00 120.38 ? ? ? ? ? ? 178  ARG D N     1 
ATOM   12824 C  CA    . ARG D  1  178 ? 38.063  21.484  -45.005 1.00 125.32 ? ? ? ? ? ? 178  ARG D CA    1 
ATOM   12825 C  C     . ARG D  1  178 ? 38.216  20.772  -43.653 1.00 119.15 ? ? ? ? ? ? 178  ARG D C     1 
ATOM   12826 O  O     . ARG D  1  178 ? 39.341  20.568  -43.144 1.00 120.88 ? ? ? ? ? ? 178  ARG D O     1 
ATOM   12827 C  CB    . ARG D  1  178 ? 39.250  22.447  -45.244 1.00 130.99 ? ? ? ? ? ? 178  ARG D CB    1 
ATOM   12828 C  CG    . ARG D  1  178 ? 38.912  23.690  -46.078 1.00 133.00 ? ? ? ? ? ? 178  ARG D CG    1 
ATOM   12829 C  CD    . ARG D  1  178 ? 40.044  24.721  -46.101 1.00 135.08 ? ? ? ? ? ? 178  ARG D CD    1 
ATOM   12830 N  NE    . ARG D  1  178 ? 41.332  24.081  -46.398 1.00 144.54 ? ? ? ? ? ? 178  ARG D NE    1 
ATOM   12831 C  CZ    . ARG D  1  178 ? 42.353  24.652  -47.051 1.00 152.69 ? ? ? ? ? ? 178  ARG D CZ    1 
ATOM   12832 N  NH1   . ARG D  1  178 ? 42.260  25.895  -47.502 1.00 153.53 ? ? ? ? ? ? 178  ARG D NH1   1 
ATOM   12833 N  NH2   . ARG D  1  178 ? 43.480  23.973  -47.253 1.00 158.44 ? ? ? ? ? ? 178  ARG D NH2   1 
ATOM   12834 N  N     . VAL D  1  179 ? 37.091  20.416  -43.003 1.00 112.87 ? ? ? ? ? ? 179  VAL D N     1 
ATOM   12835 C  CA    . VAL D  1  179 ? 37.222  19.906  -41.614 1.00 107.80 ? ? ? ? ? ? 179  VAL D CA    1 
ATOM   12836 C  C     . VAL D  1  179 ? 36.211  18.805  -41.147 1.00 104.83 ? ? ? ? ? ? 179  VAL D C     1 
ATOM   12837 O  O     . VAL D  1  179 ? 36.503  18.048  -40.171 1.00 104.95 ? ? ? ? ? ? 179  VAL D O     1 
ATOM   12838 C  CB    . VAL D  1  179 ? 37.261  21.083  -40.576 1.00 100.86 ? ? ? ? ? ? 179  VAL D CB    1 
ATOM   12839 C  CG1   . VAL D  1  179 ? 35.860  21.543  -40.165 1.00 93.88  ? ? ? ? ? ? 179  VAL D CG1   1 
ATOM   12840 C  CG2   . VAL D  1  179 ? 38.086  20.709  -39.344 1.00 99.96  ? ? ? ? ? ? 179  VAL D CG2   1 
ATOM   12841 N  N     . VAL D  1  180 ? 35.039  18.730  -41.785 1.00 103.55 ? ? ? ? ? ? 180  VAL D N     1 
ATOM   12842 C  CA    . VAL D  1  180 ? 34.109  17.599  -41.582 1.00 102.41 ? ? ? ? ? ? 180  VAL D CA    1 
ATOM   12843 C  C     . VAL D  1  180 ? 34.070  16.779  -42.858 1.00 110.33 ? ? ? ? ? ? 180  VAL D C     1 
ATOM   12844 O  O     . VAL D  1  180 ? 33.626  17.280  -43.910 1.00 113.20 ? ? ? ? ? ? 180  VAL D O     1 
ATOM   12845 C  CB    . VAL D  1  180 ? 32.653  18.007  -41.299 1.00 94.95  ? ? ? ? ? ? 180  VAL D CB    1 
ATOM   12846 C  CG1   . VAL D  1  180 ? 31.911  16.846  -40.632 1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 180  VAL D CG1   1 
ATOM   12847 C  CG2   . VAL D  1  180 ? 32.579  19.245  -40.425 1.00 88.27  ? ? ? ? ? ? 180  VAL D CG2   1 
ATOM   12848 N  N     . PRO D  1  181 ? 34.524  15.503  -42.768 1.00 115.46 ? ? ? ? ? ? 181  PRO D N     1 
ATOM   12849 C  CA    . PRO D  1  181 ? 34.558  14.710  -43.985 1.00 124.55 ? ? ? ? ? ? 181  PRO D CA    1 
ATOM   12850 C  C     . PRO D  1  181 ? 33.203  14.084  -44.271 1.00 122.85 ? ? ? ? ? ? 181  PRO D C     1 
ATOM   12851 O  O     . PRO D  1  181 ? 32.225  14.344  -43.542 1.00 114.17 ? ? ? ? ? ? 181  PRO D O     1 
ATOM   12852 C  CB    . PRO D  1  181 ? 35.578  13.617  -43.652 1.00 131.93 ? ? ? ? ? ? 181  PRO D CB    1 
ATOM   12853 C  CG    . PRO D  1  181 ? 35.658  13.570  -42.152 1.00 124.94 ? ? ? ? ? ? 181  PRO D CG    1 
ATOM   12854 C  CD    . PRO D  1  181 ? 34.801  14.681  -41.577 1.00 113.93 ? ? ? ? ? ? 181  PRO D CD    1 
ATOM   12855 N  N     . VAL D  1  182 ? 33.167  13.298  -45.348 1.00 131.46 ? ? ? ? ? ? 182  VAL D N     1 
ATOM   12856 C  CA    . VAL D  1  182 ? 32.116  12.321  -45.666 1.00 133.00 ? ? ? ? ? ? 182  VAL D CA    1 
ATOM   12857 C  C     . VAL D  1  182 ? 31.709  11.552  -44.394 1.00 127.72 ? ? ? ? ? ? 182  VAL D C     1 
ATOM   12858 O  O     . VAL D  1  182 ? 32.571  11.420  -43.410 1.00 126.54 ? ? ? ? ? ? 182  VAL D O     1 
ATOM   12859 C  CB    . VAL D  1  182 ? 32.629  11.342  -46.774 1.00 146.33 ? ? ? ? ? ? 182  VAL D CB    1 
ATOM   12860 C  CG1   . VAL D  1  182 ? 34.035  10.757  -46.366 1.00 152.84 ? ? ? ? ? ? 182  VAL D CG1   1 
ATOM   12861 C  CG2   . VAL D  1  182 ? 31.614  10.229  -47.041 1.00 149.69 ? ? ? ? ? ? 182  VAL D CG2   1 
ATOM   12862 N  N     . GLY D  1  183 ? 30.399  11.125  -44.366 1.00 124.92 ? ? ? ? ? ? 183  GLY D N     1 
ATOM   12863 C  CA    . GLY D  1  183 ? 29.786  10.798  -43.067 1.00 118.09 ? ? ? ? ? ? 183  GLY D CA    1 
ATOM   12864 C  C     . GLY D  1  183 ? 29.983  12.104  -42.299 1.00 108.72 ? ? ? ? ? ? 183  GLY D C     1 
ATOM   12865 O  O     . GLY D  1  183 ? 30.128  13.150  -42.935 1.00 107.61 ? ? ? ? ? ? 183  GLY D O     1 
ATOM   12866 N  N     . GLY D  1  184 ? 30.060  12.080  -40.955 1.00 102.76 ? ? ? ? ? ? 184  GLY D N     1 
ATOM   12867 C  CA    . GLY D  1  184 ? 30.486  13.275  -40.235 1.00 94.93  ? ? ? ? ? ? 184  GLY D CA    1 
ATOM   12868 C  C     . GLY D  1  184 ? 29.274  14.164  -40.013 1.00 87.22  ? ? ? ? ? ? 184  GLY D C     1 
ATOM   12869 O  O     . GLY D  1  184 ? 28.608  14.600  -40.961 1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 184  GLY D O     1 
ATOM   12870 N  N     . ARG D  1  185 ? 28.957  14.437  -38.761 1.00 80.60  ? ? ? ? ? ? 185  ARG D N     1 
ATOM   12871 C  CA    . ARG D  1  185 ? 27.685  15.116  -38.540 1.00 75.18  ? ? ? ? ? ? 185  ARG D CA    1 
ATOM   12872 C  C     . ARG D  1  185 ? 27.832  16.569  -38.086 1.00 69.87  ? ? ? ? ? ? 185  ARG D C     1 
ATOM   12873 O  O     . ARG D  1  185 ? 28.846  16.939  -37.445 1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 185  ARG D O     1 
ATOM   12874 C  CB    . ARG D  1  185 ? 26.747  14.277  -37.677 1.00 73.70  ? ? ? ? ? ? 185  ARG D CB    1 
ATOM   12875 C  CG    . ARG D  1  185 ? 26.986  14.251  -36.171 1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 185  ARG D CG    1 
ATOM   12876 C  CD    . ARG D  1  185 ? 25.633  14.144  -35.441 1.00 67.24  ? ? ? ? ? ? 185  ARG D CD    1 
ATOM   12877 N  NE    . ARG D  1  185 ? 24.775  13.049  -35.930 1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 185  ARG D NE    1 
ATOM   12878 C  CZ    . ARG D  1  185 ? 25.018  11.744  -35.751 1.00 76.70  ? ? ? ? ? ? 185  ARG D CZ    1 
ATOM   12879 N  NH1   . ARG D  1  185 ? 26.110  11.324  -35.114 1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 185  ARG D NH1   1 
ATOM   12880 N  NH2   . ARG D  1  185 ? 24.178  10.839  -36.229 1.00 80.56  ? ? ? ? ? ? 185  ARG D NH2   1 
ATOM   12881 N  N     . ILE D  1  186 ? 26.822  17.372  -38.460 1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 186  ILE D N     1 
ATOM   12882 C  CA    . ILE D  1  186 ? 26.805  18.835  -38.253 1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 186  ILE D CA    1 
ATOM   12883 C  C     . ILE D  1  186 ? 25.534  19.268  -37.590 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 186  ILE D C     1 
ATOM   12884 O  O     . ILE D  1  186 ? 24.445  19.140  -38.150 1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 186  ILE D O     1 
ATOM   12885 C  CB    . ILE D  1  186 ? 26.871  19.659  -39.560 1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 186  ILE D CB    1 
ATOM   12886 C  CG1   . ILE D  1  186 ? 28.188  19.405  -40.283 1.00 69.74  ? ? ? ? ? ? 186  ILE D CG1   1 
ATOM   12887 C  CG2   . ILE D  1  186 ? 26.709  21.156  -39.275 1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 186  ILE D CG2   1 
ATOM   12888 C  CD1   . ILE D  1  186 ? 28.241  19.871  -41.753 1.00 75.11  ? ? ? ? ? ? 186  ILE D CD1   1 
ATOM   12889 N  N     . TYR D  1  187 ? 25.700  19.863  -36.443 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 187  TYR D N     1 
ATOM   12890 C  CA    . TYR D  1  187 ? 24.536  20.276  -35.619 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 187  TYR D CA    1 
ATOM   12891 C  C     . TYR D  1  187 ? 24.239  21.766  -35.721 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 187  TYR D C     1 
ATOM   12892 O  O     . TYR D  1  187 ? 25.160  22.593  -35.870 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 187  TYR D O     1 
ATOM   12893 C  CB    . TYR D  1  187 ? 24.830  19.968  -34.173 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 187  TYR D CB    1 
ATOM   12894 C  CG    . TYR D  1  187 ? 24.621  18.530  -33.803 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 187  TYR D CG    1 
ATOM   12895 C  CD1   . TYR D  1  187 ? 25.714  17.653  -33.690 1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 187  TYR D CD1   1 
ATOM   12896 C  CD2   . TYR D  1  187 ? 23.327  18.044  -33.544 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 187  TYR D CD2   1 
ATOM   12897 C  CE1   . TYR D  1  187 ? 25.505  16.326  -33.340 1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 187  TYR D CE1   1 
ATOM   12898 C  CE2   . TYR D  1  187 ? 23.113  16.740  -33.191 1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 187  TYR D CE2   1 
ATOM   12899 C  CZ    . TYR D  1  187 ? 24.189  15.885  -33.086 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 187  TYR D CZ    1 
ATOM   12900 O  OH    . TYR D  1  187 ? 23.946  14.580  -32.741 1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 187  TYR D OH    1 
ATOM   12901 N  N     . ILE D  1  188 ? 22.964  22.093  -35.580 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 188  ILE D N     1 
ATOM   12902 C  CA    . ILE D  1  188 ? 22.496  23.425  -35.859 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 188  ILE D CA    1 
ATOM   12903 C  C     . ILE D  1  188 ? 21.448  23.725  -34.876 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 188  ILE D C     1 
ATOM   12904 O  O     . ILE D  1  188 ? 20.523  22.915  -34.671 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 188  ILE D O     1 
ATOM   12905 C  CB    . ILE D  1  188 ? 21.892  23.592  -37.302 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 188  ILE D CB    1 
ATOM   12906 C  CG1   . ILE D  1  188 ? 22.966  23.314  -38.356 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 188  ILE D CG1   1 
ATOM   12907 C  CG2   . ILE D  1  188 ? 21.287  24.989  -37.421 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 188  ILE D CG2   1 
ATOM   12908 C  CD1   . ILE D  1  188 ? 22.665  23.596  -39.845 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 188  ILE D CD1   1 
ATOM   12909 N  N     . ASP D  1  189 ? 21.591  24.865  -34.214 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 189  ASP D N     1 
ATOM   12910 C  CA    . ASP D  1  189 ? 20.564  25.329  -33.248 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 189  ASP D CA    1 
ATOM   12911 C  C     . ASP D  1  189 ? 20.408  24.503  -31.981 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 189  ASP D C     1 
ATOM   12912 O  O     . ASP D  1  189 ? 19.394  23.796  -31.790 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 189  ASP D O     1 
ATOM   12913 C  CB    . ASP D  1  189 ? 19.195  25.458  -33.954 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 189  ASP D CB    1 
ATOM   12914 C  CG    . ASP D  1  189 ? 18.205  26.232  -33.148 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 189  ASP D CG    1 
ATOM   12915 O  OD1   . ASP D  1  189 ? 18.676  26.865  -32.170 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 189  ASP D OD1   1 
ATOM   12916 O  OD2   . ASP D  1  189 ? 16.954  26.138  -33.394 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 189  ASP D OD2   1 
ATOM   12917 N  N     . ASP D  1  190 ? 21.335  24.652  -31.025 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 190  ASP D N     1 
ATOM   12918 C  CA    . ASP D  1  190 ? 21.287  23.895  -29.794 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 190  ASP D CA    1 
ATOM   12919 C  C     . ASP D  1  190 ? 21.177  22.378  -30.081 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 190  ASP D C     1 
ATOM   12920 O  O     . ASP D  1  190 ? 20.559  21.610  -29.319 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 190  ASP D O     1 
ATOM   12921 C  CB    . ASP D  1  190 ? 20.188  24.403  -28.815 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 190  ASP D CB    1 
ATOM   12922 C  CG    . ASP D  1  190 ? 20.349  23.803  -27.363 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 190  ASP D CG    1 
ATOM   12923 O  OD1   . ASP D  1  190 ? 21.473  23.371  -27.042 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 190  ASP D OD1   1 
ATOM   12924 O  OD2   . ASP D  1  190 ? 19.395  23.790  -26.516 1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 190  ASP D OD2   1 
ATOM   12925 N  N     . GLY D  1  191 ? 21.861  21.940  -31.147 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 191  GLY D N     1 
ATOM   12926 C  CA    . GLY D  1  191 ? 21.812  20.535  -31.508 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 191  GLY D CA    1 
ATOM   12927 C  C     . GLY D  1  191 ? 20.432  19.991  -31.987 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 191  GLY D C     1 
ATOM   12928 O  O     . GLY D  1  191 ? 20.210  18.780  -31.991 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 191  GLY D O     1 
ATOM   12929 N  N     . LEU D  1  192 ? 19.513  20.861  -32.382 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 192  LEU D N     1 
ATOM   12930 C  CA    . LEU D  1  192 ? 18.131  20.419  -32.617 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 192  LEU D CA    1 
ATOM   12931 C  C     . LEU D  1  192 ? 17.953  19.940  -34.069 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 192  LEU D C     1 
ATOM   12932 O  O     . LEU D  1  192 ? 17.012  19.206  -34.346 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 192  LEU D O     1 
ATOM   12933 C  CB    . LEU D  1  192 ? 17.092  21.488  -32.247 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 192  LEU D CB    1 
ATOM   12934 C  CG    . LEU D  1  192 ? 16.908  21.751  -30.765 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 192  LEU D CG    1 
ATOM   12935 C  CD1   . LEU D  1  192 ? 16.248  23.094  -30.594 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 192  LEU D CD1   1 
ATOM   12936 C  CD2   . LEU D  1  192 ? 16.072  20.661  -30.107 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 192  LEU D CD2   1 
ATOM   12937 N  N     . ILE D  1  193 ? 18.857  20.367  -34.948 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 193  ILE D N     1 
ATOM   12938 C  CA    . ILE D  1  193 ? 18.838  20.002  -36.385 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 193  ILE D CA    1 
ATOM   12939 C  C     . ILE D  1  193 ? 20.164  19.295  -36.624 1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 193  ILE D C     1 
ATOM   12940 O  O     . ILE D  1  193 ? 21.167  19.591  -35.945 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 193  ILE D O     1 
ATOM   12941 C  CB    . ILE D  1  193 ? 18.692  21.240  -37.287 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 193  ILE D CB    1 
ATOM   12942 C  CG1   . ILE D  1  193 ? 17.259  21.735  -37.306 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 193  ILE D CG1   1 
ATOM   12943 C  CG2   . ILE D  1  193 ? 19.165  20.963  -38.718 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 193  ILE D CG2   1 
ATOM   12944 C  CD1   . ILE D  1  193 ? 17.128  23.155  -37.786 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 193  ILE D CD1   1 
ATOM   12945 N  N     . SER D  1  194 ? 20.185  18.343  -37.541 1.00 58.58  ? ? ? ? ? ? 194  SER D N     1 
ATOM   12946 C  CA    . SER D  1  194 ? 21.412  17.609  -37.828 1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 194  SER D CA    1 
ATOM   12947 C  C     . SER D  1  194 ? 21.619  17.507  -39.305 1.00 67.20  ? ? ? ? ? ? 194  SER D C     1 
ATOM   12948 O  O     . SER D  1  194 ? 20.656  17.520  -40.054 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 194  SER D O     1 
ATOM   12949 C  CB    . SER D  1  194 ? 21.271  16.204  -37.308 1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 194  SER D CB    1 
ATOM   12950 O  OG    . SER D  1  194 ? 22.422  15.892  -36.604 1.00 66.61  ? ? ? ? ? ? 194  SER D OG    1 
ATOM   12951 N  N     . LEU D  1  195 ? 22.865  17.385  -39.728 1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 195  LEU D N     1 
ATOM   12952 C  CA    . LEU D  1  195 ? 23.167  17.077  -41.112 1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 195  LEU D CA    1 
ATOM   12953 C  C     . LEU D  1  195 ? 24.364  16.120  -41.215 1.00 80.74  ? ? ? ? ? ? 195  LEU D C     1 
ATOM   12954 O  O     . LEU D  1  195 ? 25.300  16.193  -40.410 1.00 78.92  ? ? ? ? ? ? 195  LEU D O     1 
ATOM   12955 C  CB    . LEU D  1  195 ? 23.431  18.352  -41.928 1.00 77.02  ? ? ? ? ? ? 195  LEU D CB    1 
ATOM   12956 C  CG    . LEU D  1  195 ? 22.636  19.662  -41.784 1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 195  LEU D CG    1 
ATOM   12957 C  CD1   . LEU D  1  195 ? 23.393  20.724  -42.606 1.00 76.81  ? ? ? ? ? ? 195  LEU D CD1   1 
ATOM   12958 C  CD2   . LEU D  1  195 ? 21.166  19.582  -42.245 1.00 75.10  ? ? ? ? ? ? 195  LEU D CD2   1 
ATOM   12959 N  N     . VAL D  1  196 ? 24.327  15.223  -42.211 1.00 87.29  ? ? ? ? ? ? 196  VAL D N     1 
ATOM   12960 C  CA    . VAL D  1  196 ? 25.438  14.307  -42.446 1.00 93.33  ? ? ? ? ? ? 196  VAL D CA    1 
ATOM   12961 C  C     . VAL D  1  196 ? 26.012  14.614  -43.827 1.00 99.98  ? ? ? ? ? ? 196  VAL D C     1 
ATOM   12962 O  O     . VAL D  1  196 ? 25.268  14.738  -44.795 1.00 103.62 ? ? ? ? ? ? 196  VAL D O     1 
ATOM   12963 C  CB    . VAL D  1  196 ? 25.025  12.814  -42.342 1.00 97.46  ? ? ? ? ? ? 196  VAL D CB    1 
ATOM   12964 C  CG1   . VAL D  1  196 ? 26.259  11.911  -42.366 1.00 103.25 ? ? ? ? ? ? 196  VAL D CG1   1 
ATOM   12965 C  CG2   . VAL D  1  196 ? 24.220  12.571  -41.071 1.00 91.17  ? ? ? ? ? ? 196  VAL D CG2   1 
ATOM   12966 N  N     . VAL D  1  197 ? 27.327  14.771  -43.908 1.00 102.04 ? ? ? ? ? ? 197  VAL D N     1 
ATOM   12967 C  CA    . VAL D  1  197 ? 27.962  15.218  -45.136 1.00 108.28 ? ? ? ? ? ? 197  VAL D CA    1 
ATOM   12968 C  C     . VAL D  1  197 ? 28.013  14.035  -46.103 1.00 117.98 ? ? ? ? ? ? 197  VAL D C     1 
ATOM   12969 O  O     . VAL D  1  197 ? 28.245  12.894  -45.686 1.00 120.17 ? ? ? ? ? ? 197  VAL D O     1 
ATOM   12970 C  CB    . VAL D  1  197 ? 29.413  15.720  -44.863 1.00 108.97 ? ? ? ? ? ? 197  VAL D CB    1 
ATOM   12971 C  CG1   . VAL D  1  197 ? 30.199  15.927  -46.179 1.00 118.42 ? ? ? ? ? ? 197  VAL D CG1   1 
ATOM   12972 C  CG2   . VAL D  1  197 ? 29.422  16.949  -43.930 1.00 100.18 ? ? ? ? ? ? 197  VAL D CG2   1 
ATOM   12973 N  N     . GLN D  1  198 ? 27.784  14.326  -47.383 1.00 124.10 ? ? ? ? ? ? 198  GLN D N     1 
ATOM   12974 C  CA    . GLN D  1  198 ? 27.990  13.368  -48.480 1.00 134.51 ? ? ? ? ? ? 198  GLN D CA    1 
ATOM   12975 C  C     . GLN D  1  198 ? 29.292  13.729  -49.194 1.00 147.15 ? ? ? ? ? ? 198  GLN D C     1 
ATOM   12976 O  O     . GLN D  1  198 ? 30.398  13.538  -48.661 1.00 150.90 ? ? ? ? ? ? 198  GLN D O     1 
ATOM   12977 C  CB    . GLN D  1  198 ? 26.815  13.452  -49.469 1.00 137.15 ? ? ? ? ? ? 198  GLN D CB    1 
ATOM   12978 C  CG    . GLN D  1  198 ? 25.765  12.394  -49.210 1.00 136.97 ? ? ? ? ? ? 198  GLN D CG    1 
ATOM   12979 C  CD    . GLN D  1  198 ? 24.286  13.058  -49.183 1.00 130.18 ? ? ? ? ? ? 198  GLN D CD    1 
ATOM   12980 O  OE1   . GLN D  1  198 ? 23.672  13.811  -49.850 1.00 130.74 ? ? ? ? ? ? 198  GLN D OE1   1 
ATOM   12981 N  NE2   . GLN D  1  198 ? 23.714  12.821  -47.722 1.00 121.24 ? ? ? ? ? ? 198  GLN D NE2   1 
ATOM   12982 N  N     . LYS D  1  199 ? 29.155  14.250  -50.415 1.00 155.51 ? ? ? ? ? ? 199  LYS D N     1 
ATOM   12983 C  CA    . LYS D  1  199 ? 30.281  14.848  -51.109 1.00 161.75 ? ? ? ? ? ? 199  LYS D CA    1 
ATOM   12984 C  C     . LYS D  1  199 ? 30.702  16.221  -50.505 1.00 154.30 ? ? ? ? ? ? 199  LYS D C     1 
ATOM   12985 O  O     . LYS D  1  199 ? 29.974  16.863  -49.703 1.00 143.77 ? ? ? ? ? ? 199  LYS D O     1 
ATOM   12986 C  CB    . LYS D  1  199 ? 30.019  14.915  -52.639 1.00 172.30 ? ? ? ? ? ? 199  LYS D CB    1 
ATOM   12987 C  CG    . LYS D  1  199 ? 29.973  13.552  -53.342 1.00 182.57 ? ? ? ? ? ? 199  LYS D CG    1 
ATOM   12988 C  CD    . LYS D  1  199 ? 28.608  12.863  -53.241 1.00 179.13 ? ? ? ? ? ? 199  LYS D CD    1 
ATOM   12989 C  CE    . LYS D  1  199 ? 27.660  13.256  -54.375 1.00 183.20 ? ? ? ? ? ? 199  LYS D CE    1 
ATOM   12990 N  NZ    . LYS D  1  199 ? 28.162  12.772  -55.710 1.00 198.59 ? ? ? ? ? ? 199  LYS D NZ    1 
ATOM   12991 N  N     . ILE D  1  200 ? 31.934  16.597  -50.858 1.00 162.29 ? ? ? ? ? ? 200  ILE D N     1 
ATOM   12992 C  CA    . ILE D  1  200 ? 32.499  17.910  -50.705 1.00 161.66 ? ? ? ? ? ? 200  ILE D CA    1 
ATOM   12993 C  C     . ILE D  1  200 ? 32.792  18.294  -52.168 1.00 174.40 ? ? ? ? ? ? 200  ILE D C     1 
ATOM   12994 O  O     . ILE D  1  200 ? 33.818  17.867  -52.749 1.00 186.28 ? ? ? ? ? ? 200  ILE D O     1 
ATOM   12995 C  CB    . ILE D  1  200 ? 33.808  17.845  -49.877 1.00 161.31 ? ? ? ? ? ? 200  ILE D CB    1 
ATOM   12996 C  CG1   . ILE D  1  200 ? 33.511  17.252  -48.478 1.00 151.87 ? ? ? ? ? ? 200  ILE D CG1   1 
ATOM   12997 C  CG2   . ILE D  1  200 ? 34.486  19.222  -49.791 1.00 160.32 ? ? ? ? ? ? 200  ILE D CG2   1 
ATOM   12998 C  CD1   . ILE D  1  200 ? 34.720  16.574  -47.868 1.00 154.88 ? ? ? ? ? ? 200  ILE D CD1   1 
ATOM   12999 N  N     . GLY D  1  201 ? 31.831  19.000  -52.794 1.00 175.75 ? ? ? ? ? ? 201  GLY D N     1 
ATOM   13000 C  CA    . GLY D  1  201 ? 32.050  19.607  -54.113 1.00 187.13 ? ? ? ? ? ? 201  GLY D CA    1 
ATOM   13001 C  C     . GLY D  1  201 ? 32.431  21.048  -53.850 1.00 183.45 ? ? ? ? ? ? 201  GLY D C     1 
ATOM   13002 O  O     . GLY D  1  201 ? 32.397  21.482  -52.716 1.00 175.05 ? ? ? ? ? ? 201  GLY D O     1 
ATOM   13003 N  N     . PRO D  1  202 ? 32.786  21.815  -54.882 1.00 192.66 ? ? ? ? ? ? 202  PRO D N     1 
ATOM   13004 C  CA    . PRO D  1  202 ? 33.360  23.144  -54.614 1.00 190.37 ? ? ? ? ? ? 202  PRO D CA    1 
ATOM   13005 C  C     . PRO D  1  202 ? 32.354  24.261  -54.265 1.00 183.81 ? ? ? ? ? ? 202  PRO D C     1 
ATOM   13006 O  O     . PRO D  1  202 ? 32.767  25.450  -54.254 1.00 185.47 ? ? ? ? ? ? 202  PRO D O     1 
ATOM   13007 C  CB    . PRO D  1  202 ? 34.097  23.475  -55.935 1.00 205.31 ? ? ? ? ? ? 202  PRO D CB    1 
ATOM   13008 C  CG    . PRO D  1  202 ? 34.130  22.190  -56.689 1.00 213.31 ? ? ? ? ? ? 202  PRO D CG    1 
ATOM   13009 C  CD    . PRO D  1  202 ? 32.886  21.456  -56.306 1.00 206.16 ? ? ? ? ? ? 202  PRO D CD    1 
ATOM   13010 N  N     . GLU D  1  203 ? 31.073  23.895  -53.982 1.00 177.93 ? ? ? ? ? ? 203  GLU D N     1 
ATOM   13011 C  CA    . GLU D  1  203 ? 30.032  24.890  -53.750 1.00 171.40 ? ? ? ? ? ? 203  GLU D CA    1 
ATOM   13012 C  C     . GLU D  1  203 ? 29.779  24.906  -52.243 1.00 156.41 ? ? ? ? ? ? 203  GLU D C     1 
ATOM   13013 O  O     . GLU D  1  203 ? 29.094  25.850  -51.729 1.00 149.21 ? ? ? ? ? ? 203  GLU D O     1 
ATOM   13014 C  CB    . GLU D  1  203 ? 28.762  24.628  -54.647 1.00 177.26 ? ? ? ? ? ? 203  GLU D CB    1 
ATOM   13015 C  CG    . GLU D  1  203 ? 29.137  24.312  -56.113 1.00 191.86 ? ? ? ? ? ? 203  GLU D CG    1 
ATOM   13016 C  CD    . GLU D  1  203 ? 28.057  24.622  -57.097 1.00 200.02 ? ? ? ? ? ? 203  GLU D CD    1 
ATOM   13017 O  OE1   . GLU D  1  203 ? 28.365  25.867  -57.860 1.00 209.54 ? ? ? ? ? ? 203  GLU D OE1   1 
ATOM   13018 O  OE2   . GLU D  1  203 ? 26.909  23.830  -57.226 1.00 199.62 ? ? ? ? ? ? 203  GLU D OE2   1 
ATOM   13019 N  N     . GLY D  1  204 ? 30.349  23.874  -51.513 1.00 148.90 ? ? ? ? ? ? 204  GLY D N     1 
ATOM   13020 C  CA    . GLY D  1  204 ? 30.240  23.649  -50.085 1.00 135.74 ? ? ? ? ? ? 204  GLY D CA    1 
ATOM   13021 C  C     . GLY D  1  204 ? 30.157  22.147  -49.762 1.00 131.49 ? ? ? ? ? ? 204  GLY D C     1 
ATOM   13022 O  O     . GLY D  1  204 ? 30.661  21.350  -50.695 1.00 141.96 ? ? ? ? ? ? 204  GLY D O     1 
ATOM   13023 N  N     . LEU D  1  205 ? 29.647  21.754  -48.389 1.00 123.57 ? ? ? ? ? ? 205  LEU D N     1 
ATOM   13024 C  CA    . LEU D  1  205 ? 29.467  20.351  -48.073 1.00 122.59 ? ? ? ? ? ? 205  LEU D CA    1 
ATOM   13025 C  C     . LEU D  1  205 ? 28.059  19.947  -48.533 1.00 120.80 ? ? ? ? ? ? 205  LEU D C     1 
ATOM   13026 O  O     . LEU D  1  205 ? 27.033  20.692  -48.197 1.00 115.77 ? ? ? ? ? ? 205  LEU D O     1 
ATOM   13027 C  CB    . LEU D  1  205 ? 29.657  20.146  -46.559 1.00 116.19 ? ? ? ? ? ? 205  LEU D CB    1 
ATOM   13028 C  CG    . LEU D  1  205 ? 31.041  19.854  -45.902 1.00 116.82 ? ? ? ? ? ? 205  LEU D CG    1 
ATOM   13029 C  CD1   . LEU D  1  205 ? 32.245  20.372  -46.686 1.00 123.73 ? ? ? ? ? ? 205  LEU D CD1   1 
ATOM   13030 C  CD2   . LEU D  1  205 ? 31.047  20.418  -44.466 1.00 109.23 ? ? ? ? ? ? 205  LEU D CD2   1 
ATOM   13031 N  N     . VAL D  1  206 ? 28.022  18.776  -49.324 1.00 124.94 ? ? ? ? ? ? 206  VAL D N     1 
ATOM   13032 C  CA    . VAL D  1  206 ? 26.765  18.143  -49.759 1.00 126.29 ? ? ? ? ? ? 206  VAL D CA    1 
ATOM   13033 C  C     . VAL D  1  206 ? 26.269  17.287  -48.625 1.00 118.63 ? ? ? ? ? ? 206  VAL D C     1 
ATOM   13034 O  O     . VAL D  1  206 ? 26.909  16.223  -48.253 1.00 120.18 ? ? ? ? ? ? 206  VAL D O     1 
ATOM   13035 C  CB    . VAL D  1  206 ? 26.985  17.175  -50.989 1.00 137.44 ? ? ? ? ? ? 206  VAL D CB    1 
ATOM   13036 C  CG1   . VAL D  1  206 ? 25.621  16.635  -51.478 1.00 140.06 ? ? ? ? ? ? 206  VAL D CG1   1 
ATOM   13037 C  CG2   . VAL D  1  206 ? 27.764  17.915  -52.098 1.00 147.52 ? ? ? ? ? ? 206  VAL D CG2   1 
ATOM   13038 N  N     . THR D  1  207 ? 25.118  17.819  -48.032 1.00 111.09 ? ? ? ? ? ? 207  THR D N     1 
ATOM   13039 C  CA    . THR D  1  207 ? 24.638  17.023  -46.897 1.00 104.99 ? ? ? ? ? ? 207  THR D CA    1 
ATOM   13040 C  C     . THR D  1  207 ? 23.186  16.596  -47.233 1.00 104.77 ? ? ? ? ? ? 207  THR D C     1 
ATOM   13041 O  O     . THR D  1  207 ? 22.457  17.146  -47.975 1.00 109.13 ? ? ? ? ? ? 207  THR D O     1 
ATOM   13042 C  CB    . THR D  1  207 ? 24.538  17.912  -45.515 1.00 95.63  ? ? ? ? ? ? 207  THR D CB    1 
ATOM   13043 O  OG1   . THR D  1  207 ? 23.387  18.850  -45.646 1.00 94.14  ? ? ? ? ? ? 207  THR D OG1   1 
ATOM   13044 C  CG2   . THR D  1  207 ? 25.975  18.677  -45.197 1.00 93.61  ? ? ? ? ? ? 207  THR D CG2   1 
ATOM   13045 N  N     . GLN D  1  208 ? 22.795  15.599  -46.283 1.00 99.68  ? ? ? ? ? ? 208  GLN D N     1 
ATOM   13046 C  CA    . GLN D  1  208 ? 21.370  15.300  -46.176 1.00 97.26  ? ? ? ? ? ? 208  GLN D CA    1 
ATOM   13047 C  C     . GLN D  1  208 ? 20.926  15.542  -44.694 1.00 88.33  ? ? ? ? ? ? 208  GLN D C     1 
ATOM   13048 O  O     . GLN D  1  208 ? 21.705  15.345  -43.761 1.00 83.57  ? ? ? ? ? ? 208  GLN D O     1 
ATOM   13049 C  CB    . GLN D  1  208 ? 21.058  13.882  -46.698 1.00 103.77 ? ? ? ? ? ? 208  GLN D CB    1 
ATOM   13050 C  CG    . GLN D  1  208 ? 19.768  13.226  -46.224 1.00 101.71 ? ? ? ? ? ? 208  GLN D CG    1 
ATOM   13051 C  CD    . GLN D  1  208 ? 19.562  11.835  -46.784 1.00 109.49 ? ? ? ? ? ? 208  GLN D CD    1 
ATOM   13052 O  OE1   . GLN D  1  208 ? 20.532  11.133  -47.152 1.00 115.10 ? ? ? ? ? ? 208  GLN D OE1   1 
ATOM   13053 N  NE2   . GLN D  1  208 ? 18.298  11.451  -46.979 1.00 110.44 ? ? ? ? ? ? 208  GLN D NE2   1 
ATOM   13054 N  N     . VAL D  1  209 ? 19.689  16.017  -44.523 1.00 85.28  ? ? ? ? ? ? 209  VAL D N     1 
ATOM   13055 C  CA    . VAL D  1  209 ? 19.140  16.231  -43.191 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 209  VAL D CA    1 
ATOM   13056 C  C     . VAL D  1  209 ? 18.950  14.867  -42.470 1.00 80.02  ? ? ? ? ? ? 209  VAL D C     1 
ATOM   13057 O  O     . VAL D  1  209 ? 18.226  13.996  -42.982 1.00 84.90  ? ? ? ? ? ? 209  VAL D O     1 
ATOM   13058 C  CB    . VAL D  1  209 ? 17.793  17.018  -43.232 1.00 78.18  ? ? ? ? ? ? 209  VAL D CB    1 
ATOM   13059 C  CG1   . VAL D  1  209 ? 17.288  17.311  -41.817 1.00 71.53  ? ? ? ? ? ? 209  VAL D CG1   1 
ATOM   13060 C  CG2   . VAL D  1  209 ? 17.948  18.316  -44.010 1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 209  VAL D CG2   1 
ATOM   13061 N  N     . GLU D  1  210 ? 19.623  14.677  -41.318 1.00 76.18  ? ? ? ? ? ? 210  GLU D N     1 
ATOM   13062 C  CA    . GLU D  1  210 ? 19.414  13.510  -40.466 1.00 76.75  ? ? ? ? ? ? 210  GLU D CA    1 
ATOM   13063 C  C     . GLU D  1  210 ? 18.192  13.797  -39.575 1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 210  GLU D C     1 
ATOM   13064 O  O     . GLU D  1  210 ? 17.198  13.057  -39.566 1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 210  GLU D O     1 
ATOM   13065 C  CB    . GLU D  1  210 ? 20.675  13.273  -39.652 1.00 74.99  ? ? ? ? ? ? 210  GLU D CB    1 
ATOM   13066 C  CG    . GLU D  1  210 ? 20.735  11.999  -38.851 1.00 77.04  ? ? ? ? ? ? 210  GLU D CG    1 
ATOM   13067 C  CD    . GLU D  1  210 ? 22.049  11.900  -38.099 1.00 77.10  ? ? ? ? ? ? 210  GLU D CD    1 
ATOM   13068 O  OE1   . GLU D  1  210 ? 22.242  12.597  -37.069 1.00 71.48  ? ? ? ? ? ? 210  GLU D OE1   1 
ATOM   13069 O  OE2   . GLU D  1  210 ? 22.912  11.127  -38.544 1.00 82.65  ? ? ? ? ? ? 210  GLU D OE2   1 
ATOM   13070 N  N     . ASN D  1  211 ? 18.262  14.936  -38.908 1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 211  ASN D N     1 
ATOM   13071 C  CA    . ASN D  1  211 ? 17.235  15.427  -38.009 1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 211  ASN D CA    1 
ATOM   13072 C  C     . ASN D  1  211 ? 16.719  16.794  -38.496 1.00 67.48  ? ? ? ? ? ? 211  ASN D C     1 
ATOM   13073 O  O     . ASN D  1  211 ? 17.479  17.762  -38.510 1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 211  ASN D O     1 
ATOM   13074 C  CB    . ASN D  1  211 ? 17.868  15.559  -36.641 1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 211  ASN D CB    1 
ATOM   13075 C  CG    . ASN D  1  211 ? 17.920  14.237  -35.884 1.00 67.13  ? ? ? ? ? ? 211  ASN D CG    1 
ATOM   13076 O  OD1   . ASN D  1  211 ? 18.948  13.881  -35.303 1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 211  ASN D OD1   1 
ATOM   13077 N  ND2   . ASN D  1  211 ? 16.816  13.505  -35.892 1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 211  ASN D ND2   1 
ATOM   13078 N  N     . GLY D  1  212 ? 15.467  16.879  -38.947 1.00 68.00  ? ? ? ? ? ? 212  GLY D N     1 
ATOM   13079 C  CA    . GLY D  1  212 ? 14.949  18.134  -39.514 1.00 68.32  ? ? ? ? ? ? 212  GLY D CA    1 
ATOM   13080 C  C     . GLY D  1  212 ? 14.256  18.954  -38.440 1.00 66.16  ? ? ? ? ? ? 212  GLY D C     1 
ATOM   13081 O  O     . GLY D  1  212 ? 14.087  18.476  -37.331 1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 212  GLY D O     1 
ATOM   13082 N  N     . GLY D  1  213 ? 13.887  20.190  -38.779 1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 213  GLY D N     1 
ATOM   13083 C  CA    . GLY D  1  213 ? 13.140  21.127  -37.908 1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 213  GLY D CA    1 
ATOM   13084 C  C     . GLY D  1  213 ? 12.989  22.528  -38.507 1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 213  GLY D C     1 
ATOM   13085 O  O     . GLY D  1  213 ? 13.368  22.760  -39.674 1.00 77.49  ? ? ? ? ? ? 213  GLY D O     1 
ATOM   13086 N  N     . VAL D  1  214 ? 12.457  23.474  -37.732 1.00 75.45  ? ? ? ? ? ? 214  VAL D N     1 
ATOM   13087 C  CA    . VAL D  1  214 ? 12.407  24.864  -38.216 1.00 79.84  ? ? ? ? ? ? 214  VAL D CA    1 
ATOM   13088 C  C     . VAL D  1  214 ? 13.711  25.597  -37.863 1.00 77.71  ? ? ? ? ? ? 214  VAL D C     1 
ATOM   13089 O  O     . VAL D  1  214 ? 14.110  25.590  -36.706 1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 214  VAL D O     1 
ATOM   13090 C  CB    . VAL D  1  214 ? 11.214  25.656  -37.638 1.00 83.33  ? ? ? ? ? ? 214  VAL D CB    1 
ATOM   13091 C  CG1   . VAL D  1  214 ? 10.965  26.879  -38.505 1.00 89.12  ? ? ? ? ? ? 214  VAL D CG1   1 
ATOM   13092 C  CG2   . VAL D  1  214 ? 9.959   24.797  -37.577 1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 214  VAL D CG2   1 
ATOM   13093 N  N     . LEU D  1  215 ? 14.360  26.217  -38.852 1.00 81.48  ? ? ? ? ? ? 215  LEU D N     1 
ATOM   13094 C  CA    . LEU D  1  215 ? 15.617  27.003  -38.644 1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 215  LEU D CA    1 
ATOM   13095 C  C     . LEU D  1  215 ? 15.369  28.521  -38.766 1.00 83.65  ? ? ? ? ? ? 215  LEU D C     1 
ATOM   13096 O  O     . LEU D  1  215 ? 14.800  28.984  -39.766 1.00 89.70  ? ? ? ? ? ? 215  LEU D O     1 
ATOM   13097 C  CB    . LEU D  1  215 ? 16.764  26.510  -39.564 1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 215  LEU D CB    1 
ATOM   13098 C  CG    . LEU D  1  215 ? 18.045  27.321  -39.937 1.00 79.45  ? ? ? ? ? ? 215  LEU D CG    1 
ATOM   13099 C  CD1   . LEU D  1  215 ? 19.210  26.434  -40.355 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 215  LEU D CD1   1 
ATOM   13100 C  CD2   . LEU D  1  215 ? 17.827  28.323  -41.074 1.00 85.76  ? ? ? ? ? ? 215  LEU D CD2   1 
ATOM   13101 N  N     . GLY D  1  216 ? 15.773  29.268  -37.729 1.00 81.28  ? ? ? ? ? ? 216  GLY D N     1 
ATOM   13102 C  CA    . GLY D  1  216 ? 15.722  30.737  -37.705 1.00 85.48  ? ? ? ? ? ? 216  GLY D CA    1 
ATOM   13103 C  C     . GLY D  1  216 ? 17.074  31.246  -38.194 1.00 84.37  ? ? ? ? ? ? 216  GLY D C     1 
ATOM   13104 O  O     . GLY D  1  216 ? 17.831  30.484  -38.786 1.00 81.31  ? ? ? ? ? ? 216  GLY D O     1 
ATOM   13105 N  N     . SER D  1  217 ? 17.387  32.517  -37.948 1.00 87.10  ? ? ? ? ? ? 217  SER D N     1 
ATOM   13106 C  CA    . SER D  1  217 ? 18.664  33.103  -38.377 1.00 86.74  ? ? ? ? ? ? 217  SER D CA    1 
ATOM   13107 C  C     . SER D  1  217 ? 19.731  33.032  -37.294 1.00 80.36  ? ? ? ? ? ? 217  SER D C     1 
ATOM   13108 O  O     . SER D  1  217 ? 19.422  32.944  -36.106 1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 217  SER D O     1 
ATOM   13109 C  CB    . SER D  1  217 ? 18.470  34.559  -38.783 1.00 94.69  ? ? ? ? ? ? 217  SER D CB    1 
ATOM   13110 O  OG    . SER D  1  217 ? 17.781  34.645  -40.010 1.00 101.10 ? ? ? ? ? ? 217  SER D OG    1 
ATOM   13111 N  N     . ARG D  1  218 ? 20.987  33.074  -37.719 1.00 78.77  ? ? ? ? ? ? 218  ARG D N     1 
ATOM   13112 C  CA    . ARG D  1  218 ? 22.136  33.178  -36.805 1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 218  ARG D CA    1 
ATOM   13113 C  C     . ARG D  1  218 ? 22.184  32.148  -35.684 1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 218  ARG D C     1 
ATOM   13114 O  O     . ARG D  1  218 ? 22.487  32.498  -34.537 1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 218  ARG D O     1 
ATOM   13115 C  CB    . ARG D  1  218 ? 22.242  34.601  -36.251 1.00 78.99  ? ? ? ? ? ? 218  ARG D CB    1 
ATOM   13116 C  CG    . ARG D  1  218 ? 22.644  35.602  -37.337 1.00 86.77  ? ? ? ? ? ? 218  ARG D CG    1 
ATOM   13117 C  CD    . ARG D  1  218 ? 24.143  35.432  -37.547 1.00 85.19  ? ? ? ? ? ? 218  ARG D CD    1 
ATOM   13118 N  NE    . ARG D  1  218 ? 24.624  35.907  -38.842 1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 218  ARG D NE    1 
ATOM   13119 C  CZ    . ARG D  1  218 ? 25.830  35.624  -39.353 1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 218  ARG D CZ    1 
ATOM   13120 N  NH1   . ARG D  1  218 ? 26.685  34.849  -38.666 1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 218  ARG D NH1   1 
ATOM   13121 N  NH2   . ARG D  1  218 ? 26.185  36.139  -40.556 1.00 96.88  ? ? ? ? ? ? 218  ARG D NH2   1 
ATOM   13122 N  N     . LYS D  1  219 ? 21.911  30.881  -36.005 1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 219  LYS D N     1 
ATOM   13123 C  CA    . LYS D  1  219 ? 21.884  29.812  -34.957 1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 219  LYS D CA    1 
ATOM   13124 C  C     . LYS D  1  219 ? 23.251  29.117  -34.811 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 219  LYS D C     1 
ATOM   13125 O  O     . LYS D  1  219 ? 24.052  29.096  -35.747 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 219  LYS D O     1 
ATOM   13126 C  CB    . LYS D  1  219 ? 20.762  28.812  -35.209 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 219  LYS D CB    1 
ATOM   13127 C  CG    . LYS D  1  219 ? 19.381  29.461  -35.304 1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 219  LYS D CG    1 
ATOM   13128 C  CD    . LYS D  1  219 ? 18.947  30.124  -33.995 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 219  LYS D CD    1 
ATOM   13129 C  CE    . LYS D  1  219 ? 17.542  30.706  -34.106 1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 219  LYS D CE    1 
ATOM   13130 N  NZ    . LYS D  1  219 ? 17.265  31.551  -32.925 1.00 69.46  ? ? ? ? ? ? 219  LYS D NZ    1 
ATOM   13131 N  N     . GLY D  1  220 ? 23.474  28.560  -33.621 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 220  GLY D N     1 
ATOM   13132 C  CA    . GLY D  1  220 ? 24.776  27.997  -33.222 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 220  GLY D CA    1 
ATOM   13133 C  C     . GLY D  1  220 ? 25.005  26.694  -33.964 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 220  GLY D C     1 
ATOM   13134 O  O     . GLY D  1  220 ? 24.058  25.909  -34.139 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 220  GLY D O     1 
ATOM   13135 N  N     . VAL D  1  221 ? 26.245  26.465  -34.416 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 221  VAL D N     1 
ATOM   13136 C  CA    . VAL D  1  221 ? 26.636  25.220  -35.140 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 221  VAL D CA    1 
ATOM   13137 C  C     . VAL D  1  221 ? 27.663  24.453  -34.296 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 221  VAL D C     1 
ATOM   13138 O  O     . VAL D  1  221 ? 28.582  25.060  -33.724 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 221  VAL D O     1 
ATOM   13139 C  CB    . VAL D  1  221 ? 27.248  25.628  -36.476 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 221  VAL D CB    1 
ATOM   13140 C  CG1   . VAL D  1  221 ? 27.704  24.413  -37.265 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 221  VAL D CG1   1 
ATOM   13141 C  CG2   . VAL D  1  221 ? 26.215  26.448  -37.206 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 221  VAL D CG2   1 
ATOM   13142 N  N     . ASN D  1  222 ? 27.482  23.151  -34.195 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 222  ASN D N     1 
ATOM   13143 C  CA    . ASN D  1  222 ? 28.432  22.266  -33.509 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 222  ASN D CA    1 
ATOM   13144 C  C     . ASN D  1  222 ? 28.913  21.194  -34.515 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 222  ASN D C     1 
ATOM   13145 O  O     . ASN D  1  222 ? 28.150  20.755  -35.388 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 222  ASN D O     1 
ATOM   13146 C  CB    . ASN D  1  222 ? 27.828  21.609  -32.328 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 222  ASN D CB    1 
ATOM   13147 C  CG    . ASN D  1  222 ? 27.528  22.617  -31.233 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 222  ASN D CG    1 
ATOM   13148 O  OD1   . ASN D  1  222 ? 26.553  23.360  -31.351 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 222  ASN D OD1   1 
ATOM   13149 N  ND2   . ASN D  1  222 ? 28.423  22.730  -30.243 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 222  ASN D ND2   1 
ATOM   13150 N  N     . LEU D  1  223 ? 30.195  20.829  -34.366 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 223  LEU D N     1 
ATOM   13151 C  CA    . LEU D  1  223 ? 30.863  19.752  -35.153 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 223  LEU D CA    1 
ATOM   13152 C  C     . LEU D  1  223 ? 31.489  18.685  -34.202 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 223  LEU D C     1 
ATOM   13153 O  O     . LEU D  1  223 ? 32.704  18.713  -34.014 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 223  LEU D O     1 
ATOM   13154 C  CB    . LEU D  1  223 ? 31.982  20.443  -35.898 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 223  LEU D CB    1 
ATOM   13155 C  CG    . LEU D  1  223 ? 31.610  21.745  -36.646 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 223  LEU D CG    1 
ATOM   13156 C  CD1   . LEU D  1  223 ? 32.780  22.400  -37.373 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 223  LEU D CD1   1 
ATOM   13157 C  CD2   . LEU D  1  223 ? 30.487  21.455  -37.639 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 223  LEU D CD2   1 
ATOM   13158 N  N     . PRO D  1  224 ? 30.695  17.801  -33.535 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 224  PRO D N     1 
ATOM   13159 C  CA    . PRO D  1  224 ? 31.391  16.886  -32.594 1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 224  PRO D CA    1 
ATOM   13160 C  C     . PRO D  1  224 ? 32.611  16.082  -33.218 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 224  PRO D C     1 
ATOM   13161 O  O     . PRO D  1  224 ? 32.764  15.988  -34.455 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 224  PRO D O     1 
ATOM   13162 C  CB    . PRO D  1  224 ? 30.283  15.906  -32.182 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 224  PRO D CB    1 
ATOM   13163 C  CG    . PRO D  1  224 ? 29.108  16.181  -33.079 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 224  PRO D CG    1 
ATOM   13164 C  CD    . PRO D  1  224 ? 29.240  17.648  -33.396 1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 224  PRO D CD    1 
ATOM   13165 N  N     . GLY D  1  232 ? 44.368  28.778  -31.028 1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 232  GLY D N     1 
ATOM   13166 C  CA    . GLY D  1  232 ? 43.367  28.555  -29.969 1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 232  GLY D CA    1 
ATOM   13167 C  C     . GLY D  1  232 ? 42.284  29.625  -29.816 1.00 76.78  ? ? ? ? ? ? 232  GLY D C     1 
ATOM   13168 O  O     . GLY D  1  232 ? 41.279  29.566  -30.545 1.00 75.62  ? ? ? ? ? ? 232  GLY D O     1 
ATOM   13169 N  N     . LEU D  1  233 ? 42.521  30.579  -28.880 1.00 69.28  ? ? ? ? ? ? 233  LEU D N     1 
ATOM   13170 C  CA    . LEU D  1  233 ? 41.637  31.698  -28.416 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 233  LEU D CA    1 
ATOM   13171 C  C     . LEU D  1  233 ? 41.548  32.945  -29.368 1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 233  LEU D C     1 
ATOM   13172 O  O     . LEU D  1  233 ? 42.575  33.438  -29.819 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 233  LEU D O     1 
ATOM   13173 C  CB    . LEU D  1  233 ? 42.163  32.125  -27.026 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 233  LEU D CB    1 
ATOM   13174 C  CG    . LEU D  1  233 ? 41.689  33.308  -26.187 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 233  LEU D CG    1 
ATOM   13175 C  CD1   . LEU D  1  233 ? 40.581  32.794  -25.291 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 233  LEU D CD1   1 
ATOM   13176 C  CD2   . LEU D  1  233 ? 42.796  33.937  -25.359 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 233  LEU D CD2   1 
ATOM   13177 N  N     . SER D  1  234 ? 40.331  33.454  -29.662 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 234  SER D N     1 
ATOM   13178 C  CA    . SER D  1  234 ? 40.126  34.445  -30.803 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 234  SER D CA    1 
ATOM   13179 C  C     . SER D  1  234 ? 40.421  35.929  -30.472 1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 234  SER D C     1 
ATOM   13180 O  O     . SER D  1  234 ? 40.485  36.339  -29.264 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 234  SER D O     1 
ATOM   13181 C  CB    . SER D  1  234 ? 38.683  34.399  -31.289 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 234  SER D CB    1 
ATOM   13182 O  OG    . SER D  1  234 ? 37.831  34.857  -30.240 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 234  SER D OG    1 
ATOM   13183 N  N     . GLU D  1  235 ? 40.514  36.728  -31.528 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 235  GLU D N     1 
ATOM   13184 C  CA    . GLU D  1  235 ? 40.813  38.127  -31.416 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 235  GLU D CA    1 
ATOM   13185 C  C     . GLU D  1  235 ? 39.711  38.833  -30.574 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 235  GLU D C     1 
ATOM   13186 O  O     . GLU D  1  235 ? 40.035  39.664  -29.722 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 235  GLU D O     1 
ATOM   13187 C  CB    . GLU D  1  235 ? 41.065  38.735  -32.792 1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 235  GLU D CB    1 
ATOM   13188 C  CG    . GLU D  1  235 ? 41.934  40.003  -32.786 1.00 64.32  ? ? ? ? ? ? 235  GLU D CG    1 
ATOM   13189 C  CD    . GLU D  1  235 ? 42.545  40.343  -34.179 1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 235  GLU D CD    1 
ATOM   13190 O  OE1   . GLU D  1  235 ? 43.275  41.366  -34.317 1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 235  GLU D OE1   1 
ATOM   13191 O  OE2   . GLU D  1  235 ? 42.287  39.588  -35.144 1.00 74.18  ? ? ? ? ? ? 235  GLU D OE2   1 
ATOM   13192 N  N     . GLN D  1  236 ? 38.447  38.487  -30.777 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 236  GLN D N     1 
ATOM   13193 C  CA    . GLN D  1  236 ? 37.357  39.018  -29.933 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 236  GLN D CA    1 
ATOM   13194 C  C     . GLN D  1  236 ? 37.588  38.645  -28.446 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 236  GLN D C     1 
ATOM   13195 O  O     . GLN D  1  236 ? 37.386  39.515  -27.565 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 236  GLN D O     1 
ATOM   13196 C  CB    . GLN D  1  236 ? 35.976  38.516  -30.406 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 236  GLN D CB    1 
ATOM   13197 C  CG    . GLN D  1  236 ? 34.755  39.160  -29.722 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 236  GLN D CG    1 
ATOM   13198 C  CD    . GLN D  1  236 ? 34.696  40.660  -30.006 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 236  GLN D CD    1 
ATOM   13199 O  OE1   . GLN D  1  236 ? 34.600  41.063  -31.160 1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 236  GLN D OE1   1 
ATOM   13200 N  NE2   . GLN D  1  236 ? 34.783  41.503  -28.954 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 236  GLN D NE2   1 
ATOM   13201 N  N     . ASP D  1  237 ? 38.019  37.413  -28.164 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 237  ASP D N     1 
ATOM   13202 C  CA    . ASP D  1  237 ? 38.123  36.966  -26.753 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 237  ASP D CA    1 
ATOM   13203 C  C     . ASP D  1  237 ? 39.214  37.737  -26.062 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 237  ASP D C     1 
ATOM   13204 O  O     . ASP D  1  237 ? 39.056  38.153  -24.925 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 237  ASP D O     1 
ATOM   13205 C  CB    . ASP D  1  237 ? 38.379  35.449  -26.630 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 237  ASP D CB    1 
ATOM   13206 C  CG    . ASP D  1  237 ? 37.102  34.605  -26.889 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 237  ASP D CG    1 
ATOM   13207 O  OD1   . ASP D  1  237 ? 35.946  35.110  -26.916 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 237  ASP D OD1   1 
ATOM   13208 O  OD2   . ASP D  1  237 ? 37.227  33.363  -27.037 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 237  ASP D OD2   1 
ATOM   13209 N  N     . VAL D  1  238 ? 40.300  37.967  -26.791 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 238  VAL D N     1 
ATOM   13210 C  CA    . VAL D  1  238 ? 41.364  38.738  -26.268 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 238  VAL D CA    1 
ATOM   13211 C  C     . VAL D  1  238 ? 40.942  40.196  -25.978 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 238  VAL D C     1 
ATOM   13212 O  O     . VAL D  1  238 ? 41.238  40.700  -24.880 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 238  VAL D O     1 
ATOM   13213 C  CB    . VAL D  1  238 ? 42.582  38.665  -27.204 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 238  VAL D CB    1 
ATOM   13214 C  CG1   . VAL D  1  238 ? 43.730  39.521  -26.645 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 238  VAL D CG1   1 
ATOM   13215 C  CG2   . VAL D  1  238 ? 42.995  37.201  -27.352 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 238  VAL D CG2   1 
ATOM   13216 N  N     . ARG D  1  239 ? 40.214  40.847  -26.893 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 239  ARG D N     1 
ATOM   13217 C  CA    . ARG D  1  239 ? 39.683  42.206  -26.627 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 239  ARG D CA    1 
ATOM   13218 C  C     . ARG D  1  239 ? 38.727  42.154  -25.408 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 239  ARG D C     1 
ATOM   13219 O  O     . ARG D  1  239 ? 38.764  43.042  -24.543 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 239  ARG D O     1 
ATOM   13220 C  CB    . ARG D  1  239 ? 38.942  42.805  -27.822 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 239  ARG D CB    1 
ATOM   13221 C  CG    . ARG D  1  239 ? 39.875  43.192  -28.964 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 239  ARG D CG    1 
ATOM   13222 C  CD    . ARG D  1  239 ? 39.135  43.991  -30.036 1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 239  ARG D CD    1 
ATOM   13223 N  NE    . ARG D  1  239 ? 38.285  43.087  -30.817 1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 239  ARG D NE    1 
ATOM   13224 C  CZ    . ARG D  1  239 ? 38.742  42.407  -31.878 1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 239  ARG D CZ    1 
ATOM   13225 N  NH1   . ARG D  1  239 ? 40.015  42.548  -32.247 1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 239  ARG D NH1   1 
ATOM   13226 N  NH2   . ARG D  1  239 ? 37.942  41.592  -32.548 1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 239  ARG D NH2   1 
ATOM   13227 N  N     . ASP D  1  240 ? 37.912  41.123  -25.329 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 240  ASP D N     1 
ATOM   13228 C  CA    . ASP D  1  240 ? 37.007  41.054  -24.194 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 240  ASP D CA    1 
ATOM   13229 C  C     . ASP D  1  240 ? 37.724  40.796  -22.824 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 240  ASP D C     1 
ATOM   13230 O  O     . ASP D  1  240 ? 37.360  41.358  -21.764 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 240  ASP D O     1 
ATOM   13231 C  CB    . ASP D  1  240 ? 35.901  39.961  -24.404 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 240  ASP D CB    1 
ATOM   13232 C  CG    . ASP D  1  240 ? 35.053  40.218  -25.683 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 240  ASP D CG    1 
ATOM   13233 O  OD1   . ASP D  1  240 ? 35.105  41.351  -26.228 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 240  ASP D OD1   1 
ATOM   13234 O  OD2   . ASP D  1  240 ? 34.335  39.256  -26.082 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 240  ASP D OD2   1 
ATOM   13235 N  N     . LEU D  1  241 ? 38.713  39.926  -22.825 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 241  LEU D N     1 
ATOM   13236 C  CA    . LEU D  1  241 ? 39.478  39.642  -21.611 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 241  LEU D CA    1 
ATOM   13237 C  C     . LEU D  1  241 ? 40.195  40.930  -21.149 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 241  LEU D C     1 
ATOM   13238 O  O     . LEU D  1  241 ? 40.206  41.246  -19.997 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 241  LEU D O     1 
ATOM   13239 C  CB    . LEU D  1  241 ? 40.469  38.489  -21.923 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 241  LEU D CB    1 
ATOM   13240 C  CG    . LEU D  1  241 ? 39.781  37.105  -21.923 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 241  LEU D CG    1 
ATOM   13241 C  CD1   . LEU D  1  241 ? 40.815  36.119  -22.471 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 241  LEU D CD1   1 
ATOM   13242 C  CD2   . LEU D  1  241 ? 39.189  36.553  -20.607 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 241  LEU D CD2   1 
ATOM   13243 N  N     . ARG D  1  242 ? 40.724  41.700  -22.086 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D N     1 
ATOM   13244 C  CA    A ARG D  1  242 ? 41.361  42.926  -21.706 0.50 39.48  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D CA    1 
ATOM   13245 C  CA    B ARG D  1  242 ? 41.377  42.959  -21.790 0.50 39.14  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D CA    1 
ATOM   13246 C  C     . ARG D  1  242 ? 40.341  43.917  -21.142 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D C     1 
ATOM   13247 O  O     . ARG D  1  242 ? 40.651  44.620  -20.166 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D O     1 
ATOM   13248 C  CB    A ARG D  1  242 ? 42.164  43.497  -22.860 0.50 43.15  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D CB    1 
ATOM   13249 C  CB    B ARG D  1  242 ? 42.010  43.580  -23.063 0.50 41.97  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D CB    1 
ATOM   13250 C  CG    A ARG D  1  242 ? 43.476  42.756  -23.026 0.50 45.78  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D CG    1 
ATOM   13251 C  CG    B ARG D  1  242 ? 43.233  42.865  -23.684 0.50 44.79  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D CG    1 
ATOM   13252 C  CD    A ARG D  1  242 ? 44.639  43.537  -22.429 0.50 50.37  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D CD    1 
ATOM   13253 C  CD    B ARG D  1  242 ? 43.757  43.619  -24.921 0.50 47.28  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D CD    1 
ATOM   13254 N  NE    A ARG D  1  242 ? 44.708  43.465  -20.968 0.50 49.60  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D NE    1 
ATOM   13255 N  NE    B ARG D  1  242 ? 44.928  43.035  -25.595 0.50 50.80  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D NE    1 
ATOM   13256 C  CZ    A ARG D  1  242 ? 45.849  43.296  -20.312 0.50 48.02  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D CZ    1 
ATOM   13257 C  CZ    B ARG D  1  242 ? 45.829  42.225  -25.031 0.50 51.16  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D CZ    1 
ATOM   13258 N  NH1   A ARG D  1  242 ? 46.985  43.153  -21.011 0.50 45.77  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D NH1   1 
ATOM   13259 N  NH1   B ARG D  1  242 ? 45.755  41.884  -23.751 0.50 48.82  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D NH1   1 
ATOM   13260 N  NH2   A ARG D  1  242 ? 45.848  43.241  -18.981 0.50 43.05  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D NH2   1 
ATOM   13261 N  NH2   B ARG D  1  242 ? 46.824  41.761  -25.754 0.50 50.95  ? ? ? ? ? ? 242  ARG D NH2   1 
ATOM   13262 N  N     . PHE D  1  243 ? 39.125  43.927  -21.699 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 243  PHE D N     1 
ATOM   13263 C  CA    . PHE D  1  243 ? 38.068  44.821  -21.234 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 243  PHE D CA    1 
ATOM   13264 C  C     . PHE D  1  243 ? 37.733  44.402  -19.780 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 243  PHE D C     1 
ATOM   13265 O  O     . PHE D  1  243 ? 37.476  45.247  -18.875 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 243  PHE D O     1 
ATOM   13266 C  CB    . PHE D  1  243 ? 36.831  44.768  -22.183 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 243  PHE D CB    1 
ATOM   13267 C  CG    . PHE D  1  243 ? 35.538  45.375  -21.589 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 243  PHE D CG    1 
ATOM   13268 C  CD1   . PHE D  1  243 ? 35.166  46.687  -21.931 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 243  PHE D CD1   1 
ATOM   13269 C  CD2   . PHE D  1  243 ? 34.779  44.683  -20.687 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 243  PHE D CD2   1 
ATOM   13270 C  CE1   . PHE D  1  243 ? 33.991  47.233  -21.418 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 243  PHE D CE1   1 
ATOM   13271 C  CE2   . PHE D  1  243 ? 33.583  45.217  -20.131 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 243  PHE D CE2   1 
ATOM   13272 C  CZ    . PHE D  1  243 ? 33.210  46.503  -20.527 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 243  PHE D CZ    1 
ATOM   13273 N  N     . GLY D  1  244 ? 37.755  43.104  -19.534 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 244  GLY D N     1 
ATOM   13274 C  CA    . GLY D  1  244 ? 37.373  42.597  -18.184 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 244  GLY D CA    1 
ATOM   13275 C  C     . GLY D  1  244 ? 38.479  42.989  -17.205 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 244  GLY D C     1 
ATOM   13276 O  O     . GLY D  1  244 ? 38.188  43.368  -16.122 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 244  GLY D O     1 
ATOM   13277 N  N     . VAL D  1  245 ? 39.748  42.987  -17.639 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 245  VAL D N     1 
ATOM   13278 C  CA    . VAL D  1  245 ? 40.800  43.589  -16.817 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 245  VAL D CA    1 
ATOM   13279 C  C     . VAL D  1  245 ? 40.593  45.105  -16.470 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 245  VAL D C     1 
ATOM   13280 O  O     . VAL D  1  245 ? 40.661  45.513  -15.280 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 245  VAL D O     1 
ATOM   13281 C  CB    . VAL D  1  245 ? 42.201  43.274  -17.364 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 245  VAL D CB    1 
ATOM   13282 C  CG1   . VAL D  1  245 ? 43.247  43.989  -16.527 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 245  VAL D CG1   1 
ATOM   13283 C  CG2   . VAL D  1  245 ? 42.431  41.739  -17.485 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 245  VAL D CG2   1 
ATOM   13284 N  N     . GLU D  1  246 ? 40.260  45.901  -17.491 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 246  GLU D N     1 
ATOM   13285 C  CA    . GLU D  1  246 ? 40.061  47.308  -17.347 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 246  GLU D CA    1 
ATOM   13286 C  C     . GLU D  1  246 ? 38.923  47.536  -16.302 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 246  GLU D C     1 
ATOM   13287 O  O     . GLU D  1  246 ? 38.956  48.534  -15.521 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 246  GLU D O     1 
ATOM   13288 C  CB    . GLU D  1  246 ? 39.651  47.896  -18.689 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 246  GLU D CB    1 
ATOM   13289 C  CG    . GLU D  1  246 ? 39.175  49.350  -18.568 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 246  GLU D CG    1 
ATOM   13290 C  CD    . GLU D  1  246 ? 38.419  49.894  -19.798 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 246  GLU D CD    1 
ATOM   13291 O  OE1   . GLU D  1  246 ? 38.123  51.104  -19.782 1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 246  GLU D OE1   1 
ATOM   13292 O  OE2   . GLU D  1  246 ? 38.085  49.158  -20.778 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 246  GLU D OE2   1 
ATOM   13293 N  N     . HIS D  1  247 ? 37.890  46.697  -16.348 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 247  HIS D N     1 
ATOM   13294 C  CA    . HIS D  1  247 ? 36.766  46.874  -15.448 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 247  HIS D CA    1 
ATOM   13295 C  C     . HIS D  1  247 ? 36.815  46.044  -14.163 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 247  HIS D C     1 
ATOM   13296 O  O     . HIS D  1  247 ? 35.848  45.909  -13.480 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 247  HIS D O     1 
ATOM   13297 C  CB    . HIS D  1  247 ? 35.500  46.594  -16.229 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 247  HIS D CB    1 
ATOM   13298 C  CG    . HIS D  1  247 ? 35.195  47.713  -17.181 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 247  HIS D CG    1 
ATOM   13299 N  ND1   . HIS D  1  247 ? 34.495  48.831  -16.808 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 247  HIS D ND1   1 
ATOM   13300 C  CD2   . HIS D  1  247 ? 35.668  47.948  -18.442 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 247  HIS D CD2   1 
ATOM   13301 C  CE1   . HIS D  1  247 ? 34.481  49.701  -17.861 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 247  HIS D CE1   1 
ATOM   13302 N  NE2   . HIS D  1  247 ? 35.168  49.137  -18.858 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 247  HIS D NE2   1 
ATOM   13303 N  N     . GLY D  1  248 ? 37.949  45.431  -13.884 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 248  GLY D N     1 
ATOM   13304 C  CA    . GLY D  1  248 ? 38.101  44.818  -12.594 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 248  GLY D CA    1 
ATOM   13305 C  C     . GLY D  1  248 ? 37.260  43.572  -12.319 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 248  GLY D C     1 
ATOM   13306 O  O     . GLY D  1  248 ? 36.840  43.337  -11.167 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 248  GLY D O     1 
ATOM   13307 N  N     . VAL D  1  249 ? 37.011  42.734  -13.321 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 249  VAL D N     1 
ATOM   13308 C  CA    . VAL D  1  249 ? 36.159  41.532  -13.072 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 249  VAL D CA    1 
ATOM   13309 C  C     . VAL D  1  249 ? 36.961  40.547  -12.186 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 249  VAL D C     1 
ATOM   13310 O  O     . VAL D  1  249 ? 38.194  40.612  -12.147 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 249  VAL D O     1 
ATOM   13311 C  CB    . VAL D  1  249 ? 35.640  40.820  -14.386 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 249  VAL D CB    1 
ATOM   13312 C  CG1   . VAL D  1  249 ? 34.726  41.814  -15.206 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 249  VAL D CG1   1 
ATOM   13313 C  CG2   . VAL D  1  249 ? 36.816  40.169  -15.163 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 249  VAL D CG2   1 
ATOM   13314 N  N     . ASP D  1  250 ? 36.225  39.683  -11.482 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 250  ASP D N     1 
ATOM   13315 C  CA    . ASP D  1  250 ? 36.843  38.873  -10.488 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 250  ASP D CA    1 
ATOM   13316 C  C     . ASP D  1  250 ? 37.226  37.519  -11.051 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 250  ASP D C     1 
ATOM   13317 O  O     . ASP D  1  250 ? 38.230  36.892  -10.609 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 250  ASP D O     1 
ATOM   13318 C  CB    . ASP D  1  250 ? 35.803  38.668  -9.413  1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 250  ASP D CB    1 
ATOM   13319 C  CG    . ASP D  1  250 ? 35.457  39.968  -8.717  1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 250  ASP D CG    1 
ATOM   13320 O  OD1   . ASP D  1  250 ? 34.254  40.334  -8.687  1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 250  ASP D OD1   1 
ATOM   13321 O  OD2   . ASP D  1  250 ? 36.353  40.589  -8.116  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 250  ASP D OD2   1 
ATOM   13322 N  N     . ILE D  1  251 ? 36.443  37.067  -12.032 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 251  ILE D N     1 
ATOM   13323 C  CA    . ILE D  1  251 ? 36.499  35.685  -12.555 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 251  ILE D CA    1 
ATOM   13324 C  C     . ILE D  1  251 ? 36.265  35.691  -14.077 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 251  ILE D C     1 
ATOM   13325 O  O     . ILE D  1  251 ? 35.527  36.528  -14.571 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 251  ILE D O     1 
ATOM   13326 C  CB    . ILE D  1  251 ? 35.339  34.826  -11.949 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 251  ILE D CB    1 
ATOM   13327 C  CG1   . ILE D  1  251 ? 35.403  34.824  -10.391 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 251  ILE D CG1   1 
ATOM   13328 C  CG2   . ILE D  1  251 ? 35.241  33.447  -12.633 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 251  ILE D CG2   1 
ATOM   13329 C  CD1   . ILE D  1  251 ? 34.108  34.441  -9.690  1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 251  ILE D CD1   1 
ATOM   13330 N  N     . VAL D  1  252 ? 36.965  34.818  -14.793 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 252  VAL D N     1 
ATOM   13331 C  CA    . VAL D  1  252 ? 36.697  34.593  -16.184 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 252  VAL D CA    1 
ATOM   13332 C  C     . VAL D  1  252 ? 36.210  33.138  -16.305 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 252  VAL D C     1 
ATOM   13333 O  O     . VAL D  1  252 ? 36.839  32.174  -15.712 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 252  VAL D O     1 
ATOM   13334 C  CB    . VAL D  1  252 ? 37.992  34.753  -16.959 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 252  VAL D CB    1 
ATOM   13335 C  CG1   . VAL D  1  252 ? 37.850  34.062  -18.302 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 252  VAL D CG1   1 
ATOM   13336 C  CG2   . VAL D  1  252 ? 38.356  36.253  -17.154 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 252  VAL D CG2   1 
ATOM   13337 N  N     . PHE D  1  253 ? 35.105  32.943  -17.056 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 253  PHE D N     1 
ATOM   13338 C  CA    . PHE D  1  253 ? 34.671  31.570  -17.460 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 253  PHE D CA    1 
ATOM   13339 C  C     . PHE D  1  253 ? 35.189  31.424  -18.883 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 253  PHE D C     1 
ATOM   13340 O  O     . PHE D  1  253 ? 34.731  32.160  -19.743 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 253  PHE D O     1 
ATOM   13341 C  CB    . PHE D  1  253 ? 33.130  31.430  -17.453 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 253  PHE D CB    1 
ATOM   13342 C  CG    . PHE D  1  253 ? 32.448  31.596  -16.077 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 253  PHE D CG    1 
ATOM   13343 C  CD1   . PHE D  1  253 ? 33.100  31.315  -14.843 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 253  PHE D CD1   1 
ATOM   13344 C  CD2   . PHE D  1  253 ? 31.155  32.032  -16.018 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 253  PHE D CD2   1 
ATOM   13345 C  CE1   . PHE D  1  253 ? 32.442  31.496  -13.612 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 253  PHE D CE1   1 
ATOM   13346 C  CE2   . PHE D  1  253 ? 30.463  32.151  -14.794 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 253  PHE D CE2   1 
ATOM   13347 C  CZ    . PHE D  1  253 ? 31.108  31.910  -13.603 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 253  PHE D CZ    1 
ATOM   13348 N  N     . ALA D  1  254 ? 36.238  30.607  -19.116 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 254  ALA D N     1 
ATOM   13349 C  CA    . ALA D  1  254 ? 36.871  30.491  -20.389 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 254  ALA D CA    1 
ATOM   13350 C  C     . ALA D  1  254 ? 36.242  29.442  -21.310 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 254  ALA D C     1 
ATOM   13351 O  O     . ALA D  1  254 ? 36.270  28.256  -21.003 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 254  ALA D O     1 
ATOM   13352 C  CB    . ALA D  1  254 ? 38.382  30.131  -20.230 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 254  ALA D CB    1 
ATOM   13353 N  N     . SER D  1  255 ? 35.774  29.863  -22.492 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 255  SER D N     1 
ATOM   13354 C  CA    . SER D  1  255 ? 35.030  28.928  -23.326 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 255  SER D CA    1 
ATOM   13355 C  C     . SER D  1  255 ? 35.875  27.831  -23.903 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 255  SER D C     1 
ATOM   13356 O  O     . SER D  1  255 ? 37.043  28.095  -24.313 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 255  SER D O     1 
ATOM   13357 C  CB    . SER D  1  255 ? 34.334  29.695  -24.451 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 255  SER D CB    1 
ATOM   13358 O  OG    . SER D  1  255 ? 33.253  30.362  -23.835 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 255  SER D OG    1 
ATOM   13359 N  N     . PHE D  1  256 ? 35.298  26.634  -24.058 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 256  PHE D N     1 
ATOM   13360 C  CA    . PHE D  1  256 ? 35.954  25.598  -24.929 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 256  PHE D CA    1 
ATOM   13361 C  C     . PHE D  1  256 ? 37.425  25.324  -24.592 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 256  PHE D C     1 
ATOM   13362 O  O     . PHE D  1  256 ? 38.279  25.184  -25.480 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 256  PHE D O     1 
ATOM   13363 C  CB    . PHE D  1  256 ? 35.781  25.866  -26.455 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 256  PHE D CB    1 
ATOM   13364 C  CG    . PHE D  1  256 ? 34.527  25.264  -27.032 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 256  PHE D CG    1 
ATOM   13365 C  CD1   . PHE D  1  256 ? 33.319  25.965  -26.960 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 256  PHE D CD1   1 
ATOM   13366 C  CD2   . PHE D  1  256 ? 34.526  23.978  -27.527 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 256  PHE D CD2   1 
ATOM   13367 C  CE1   . PHE D  1  256 ? 32.137  25.423  -27.455 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 256  PHE D CE1   1 
ATOM   13368 C  CE2   . PHE D  1  256 ? 33.349  23.397  -27.994 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 256  PHE D CE2   1 
ATOM   13369 C  CZ    . PHE D  1  256 ? 32.158  24.127  -28.003 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 256  PHE D CZ    1 
ATOM   13370 N  N     . VAL D  1  257 ? 37.691  25.133  -23.295 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 257  VAL D N     1 
ATOM   13371 C  CA    . VAL D  1  257 ? 39.056  24.791  -22.922 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 257  VAL D CA    1 
ATOM   13372 C  C     . VAL D  1  257 ? 39.257  23.293  -23.229 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 257  VAL D C     1 
ATOM   13373 O  O     . VAL D  1  257 ? 38.519  22.426  -22.666 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 257  VAL D O     1 
ATOM   13374 C  CB    . VAL D  1  257 ? 39.333  25.142  -21.442 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 257  VAL D CB    1 
ATOM   13375 C  CG1   . VAL D  1  257 ? 40.714  24.594  -21.054 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 257  VAL D CG1   1 
ATOM   13376 C  CG2   . VAL D  1  257 ? 39.282  26.694  -21.274 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 257  VAL D CG2   1 
ATOM   13377 N  N     . ARG D  1  258 ? 40.262  23.011  -24.043 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 258  ARG D N     1 
ATOM   13378 C  CA    . ARG D  1  258 ? 40.532  21.646  -24.589 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 258  ARG D CA    1 
ATOM   13379 C  C     . ARG D  1  258 ? 41.794  21.032  -24.015 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 258  ARG D C     1 
ATOM   13380 O  O     . ARG D  1  258 ? 42.009  19.792  -24.105 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 258  ARG D O     1 
ATOM   13381 C  CB    . ARG D  1  258 ? 40.683  21.717  -26.122 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 258  ARG D CB    1 
ATOM   13382 C  CG    . ARG D  1  258 ? 39.473  22.369  -26.811 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 258  ARG D CG    1 
ATOM   13383 C  CD    . ARG D  1  258 ? 39.774  22.860  -28.224 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 258  ARG D CD    1 
ATOM   13384 N  NE    . ARG D  1  258 ? 40.743  23.979  -28.192 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 258  ARG D NE    1 
ATOM   13385 C  CZ    . ARG D  1  258 ? 41.559  24.331  -29.186 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 258  ARG D CZ    1 
ATOM   13386 N  NH1   . ARG D  1  258 ? 41.585  23.639  -30.317 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 258  ARG D NH1   1 
ATOM   13387 N  NH2   . ARG D  1  258 ? 42.395  25.357  -29.050 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 258  ARG D NH2   1 
ATOM   13388 N  N     . LYS D  1  259 ? 42.678  21.885  -23.510 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 259  LYS D N     1 
ATOM   13389 C  CA    . LYS D  1  259 ? 44.022  21.474  -23.100 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 259  LYS D CA    1 
ATOM   13390 C  C     . LYS D  1  259 ? 44.686  22.521  -22.224 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 259  LYS D C     1 
ATOM   13391 O  O     . LYS D  1  259 ? 44.223  23.656  -22.183 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 259  LYS D O     1 
ATOM   13392 C  CB    . LYS D  1  259 ? 44.858  21.204  -24.333 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 259  LYS D CB    1 
ATOM   13393 C  CG    . LYS D  1  259 ? 44.882  22.354  -25.299 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 259  LYS D CG    1 
ATOM   13394 C  CD    . LYS D  1  259 ? 45.629  22.033  -26.549 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 259  LYS D CD    1 
ATOM   13395 C  CE    . LYS D  1  259 ? 44.642  21.688  -27.640 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 259  LYS D CE    1 
ATOM   13396 N  NZ    . LYS D  1  259 ? 45.447  21.313  -28.838 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 259  LYS D NZ    1 
ATOM   13397 N  N     . ALA D  1  260 ? 45.821  22.186  -21.602 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 260  ALA D N     1 
ATOM   13398 C  CA    . ALA D  1  260 ? 46.548  23.156  -20.782 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 260  ALA D CA    1 
ATOM   13399 C  C     . ALA D  1  260 ? 46.902  24.479  -21.513 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 260  ALA D C     1 
ATOM   13400 O  O     . ALA D  1  260 ? 46.718  25.579  -20.935 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 260  ALA D O     1 
ATOM   13401 C  CB    . ALA D  1  260 ? 47.821  22.523  -20.243 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 260  ALA D CB    1 
ATOM   13402 N  N     . SER D  1  261 ? 47.385  24.384  -22.762 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 261  SER D N     1 
ATOM   13403 C  CA    . SER D  1  261 ? 47.787  25.585  -23.490 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 261  SER D CA    1 
ATOM   13404 C  C     . SER D  1  261 ? 46.605  26.553  -23.707 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 261  SER D C     1 
ATOM   13405 O  O     . SER D  1  261 ? 46.839  27.774  -23.724 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 261  SER D O     1 
ATOM   13406 C  CB    . SER D  1  261 ? 48.566  25.275  -24.792 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 261  SER D CB    1 
ATOM   13407 O  OG    . SER D  1  261 ? 47.634  24.648  -25.642 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 261  SER D OG    1 
ATOM   13408 N  N     . ASP D  1  262 ? 45.357  26.063  -23.744 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 262  ASP D N     1 
ATOM   13409 C  CA    . ASP D  1  262 ? 44.234  26.984  -23.852 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 262  ASP D CA    1 
ATOM   13410 C  C     . ASP D  1  262 ? 44.140  27.899  -22.620 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 262  ASP D C     1 
ATOM   13411 O  O     . ASP D  1  262 ? 43.778  29.100  -22.741 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 262  ASP D O     1 
ATOM   13412 C  CB    . ASP D  1  262 ? 42.891  26.267  -24.036 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 262  ASP D CB    1 
ATOM   13413 C  CG    . ASP D  1  262 ? 42.685  25.704  -25.432 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 262  ASP D CG    1 
ATOM   13414 O  OD1   . ASP D  1  262 ? 43.353  26.116  -26.422 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 262  ASP D OD1   1 
ATOM   13415 O  OD2   . ASP D  1  262 ? 41.848  24.787  -25.531 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 262  ASP D OD2   1 
ATOM   13416 N  N     . VAL D  1  263 ? 44.399  27.326  -21.432 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 263  VAL D N     1 
ATOM   13417 C  CA    . VAL D  1  263 ? 44.329  28.109  -20.161 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 263  VAL D CA    1 
ATOM   13418 C  C     . VAL D  1  263 ? 45.487  29.151  -20.145 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 263  VAL D C     1 
ATOM   13419 O  O     . VAL D  1  263 ? 45.311  30.279  -19.699 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 263  VAL D O     1 
ATOM   13420 C  CB    . VAL D  1  263 ? 44.396  27.189  -18.923 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 263  VAL D CB    1 
ATOM   13421 C  CG1   . VAL D  1  263 ? 44.356  28.009  -17.624 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 263  VAL D CG1   1 
ATOM   13422 C  CG2   . VAL D  1  263 ? 43.330  26.095  -18.999 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 263  VAL D CG2   1 
ATOM   13423 N  N     . ALA D  1  264 ? 46.632  28.792  -20.715 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 264  ALA D N     1 
ATOM   13424 C  CA    . ALA D  1  264 ? 47.804  29.620  -20.702 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 264  ALA D CA    1 
ATOM   13425 C  C     . ALA D  1  264 ? 47.528  30.806  -21.637 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 264  ALA D C     1 
ATOM   13426 O  O     . ALA D  1  264 ? 47.943  31.923  -21.356 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 264  ALA D O     1 
ATOM   13427 C  CB    . ALA D  1  264 ? 49.050  28.822  -21.211 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 264  ALA D CB    1 
ATOM   13428 N  N     . ALA D  1  265 ? 46.841  30.565  -22.760 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 265  ALA D N     1 
ATOM   13429 C  CA    . ALA D  1  265 ? 46.438  31.643  -23.659 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 265  ALA D CA    1 
ATOM   13430 C  C     . ALA D  1  265 ? 45.552  32.700  -22.913 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 265  ALA D C     1 
ATOM   13431 O  O     . ALA D  1  265 ? 45.682  33.884  -23.127 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 265  ALA D O     1 
ATOM   13432 C  CB    . ALA D  1  265 ? 45.736  31.070  -24.892 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 265  ALA D CB    1 
ATOM   13433 N  N     . VAL D  1  266 ? 44.646  32.257  -22.084 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 266  VAL D N     1 
ATOM   13434 C  CA    . VAL D  1  266 ? 43.757  33.152  -21.325 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 266  VAL D CA    1 
ATOM   13435 C  C     . VAL D  1  266 ? 44.601  34.009  -20.368 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 266  VAL D C     1 
ATOM   13436 O  O     . VAL D  1  266 ? 44.473  35.256  -20.334 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 266  VAL D O     1 
ATOM   13437 C  CB    . VAL D  1  266 ? 42.691  32.363  -20.578 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 266  VAL D CB    1 
ATOM   13438 C  CG1   . VAL D  1  266 ? 41.925  33.246  -19.549 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 266  VAL D CG1   1 
ATOM   13439 C  CG2   . VAL D  1  266 ? 41.710  31.761  -21.581 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 266  VAL D CG2   1 
ATOM   13440 N  N     . ARG D  1  267 ? 45.443  33.306  -19.597 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 267  ARG D N     1 
ATOM   13441 C  CA    . ARG D  1  267 ? 46.305  33.899  -18.572 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 267  ARG D CA    1 
ATOM   13442 C  C     . ARG D  1  267 ? 47.160  34.953  -19.218 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 267  ARG D C     1 
ATOM   13443 O  O     . ARG D  1  267 ? 47.322  36.046  -18.662 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 267  ARG D O     1 
ATOM   13444 C  CB    . ARG D  1  267 ? 47.156  32.803  -17.896 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 267  ARG D CB    1 
ATOM   13445 C  CG    . ARG D  1  267 ? 47.792  33.129  -16.530 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 267  ARG D CG    1 
ATOM   13446 C  CD    . ARG D  1  267 ? 48.012  31.832  -15.705 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 267  ARG D CD    1 
ATOM   13447 N  NE    . ARG D  1  267 ? 46.936  31.467  -14.773 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 267  ARG D NE    1 
ATOM   13448 C  CZ    . ARG D  1  267 ? 46.489  30.230  -14.551 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 267  ARG D CZ    1 
ATOM   13449 N  NH1   . ARG D  1  267 ? 47.042  29.186  -15.213 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 267  ARG D NH1   1 
ATOM   13450 N  NH2   . ARG D  1  267 ? 45.487  30.024  -13.662 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 267  ARG D NH2   1 
ATOM   13451 N  N     . ALA D  1  268 ? 47.685  34.629  -20.406 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 268  ALA D N     1 
ATOM   13452 C  CA    . ALA D  1  268 ? 48.520  35.588  -21.183 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 268  ALA D CA    1 
ATOM   13453 C  C     . ALA D  1  268 ? 47.729  36.785  -21.682 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 268  ALA D C     1 
ATOM   13454 O  O     . ALA D  1  268 ? 48.235  37.907  -21.566 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 268  ALA D O     1 
ATOM   13455 C  CB    . ALA D  1  268 ? 49.297  34.901  -22.328 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 268  ALA D CB    1 
ATOM   13456 N  N     . ALA D  1  269 ? 46.490  36.551  -22.163 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 269  ALA D N     1 
ATOM   13457 C  CA    . ALA D  1  269 ? 45.598  37.644  -22.565 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 269  ALA D CA    1 
ATOM   13458 C  C     . ALA D  1  269 ? 45.228  38.550  -21.383 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 269  ALA D C     1 
ATOM   13459 O  O     . ALA D  1  269 ? 45.116  39.765  -21.547 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 269  ALA D O     1 
ATOM   13460 C  CB    . ALA D  1  269 ? 44.338  37.137  -23.231 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 269  ALA D CB    1 
ATOM   13461 N  N     . LEU D  1  270 ? 45.056  37.978  -20.193 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 270  LEU D N     1 
ATOM   13462 C  CA    . LEU D  1  270 ? 44.735  38.824  -19.011 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 270  LEU D CA    1 
ATOM   13463 C  C     . LEU D  1  270 ? 45.915  39.728  -18.610 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 270  LEU D C     1 
ATOM   13464 O  O     . LEU D  1  270 ? 45.728  40.864  -18.144 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 270  LEU D O     1 
ATOM   13465 C  CB    . LEU D  1  270 ? 44.354  37.947  -17.865 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 270  LEU D CB    1 
ATOM   13466 C  CG    . LEU D  1  270 ? 42.961  37.328  -18.049 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 270  LEU D CG    1 
ATOM   13467 C  CD1   . LEU D  1  270 ? 42.870  36.179  -17.071 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 270  LEU D CD1   1 
ATOM   13468 C  CD2   . LEU D  1  270 ? 41.791  38.266  -17.821 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 270  LEU D CD2   1 
ATOM   13469 N  N     . GLY D  1  271 ? 47.125  39.226  -18.831 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 271  GLY D N     1 
ATOM   13470 C  CA    . GLY D  1  271 ? 48.325  40.003  -18.603 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 271  GLY D CA    1 
ATOM   13471 C  C     . GLY D  1  271 ? 48.695  40.239  -17.133 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 271  GLY D C     1 
ATOM   13472 O  O     . GLY D  1  271 ? 48.063  39.727  -16.240 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 271  GLY D O     1 
ATOM   13473 N  N     . PRO D  1  272 ? 49.794  40.977  -16.897 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 272  PRO D N     1 
ATOM   13474 C  CA    . PRO D  1  272 ? 50.271  41.334  -15.545 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 272  PRO D CA    1 
ATOM   13475 C  C     . PRO D  1  272 ? 49.172  41.938  -14.681 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 272  PRO D C     1 
ATOM   13476 O  O     . PRO D  1  272 ? 48.994  41.512  -13.529 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 272  PRO D O     1 
ATOM   13477 C  CB    . PRO D  1  272 ? 51.328  42.390  -15.816 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 272  PRO D CB    1 
ATOM   13478 C  CG    . PRO D  1  272 ? 51.815  42.146  -17.215 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 272  PRO D CG    1 
ATOM   13479 C  CD    . PRO D  1  272 ? 50.752  41.355  -17.951 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 272  PRO D CD    1 
ATOM   13480 N  N     . GLU D  1  273 ? 48.392  42.872  -15.221 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 273  GLU D N     1 
ATOM   13481 C  CA    . GLU D  1  273 ? 47.350  43.481  -14.414 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 273  GLU D CA    1 
ATOM   13482 C  C     . GLU D  1  273 ? 46.241  42.499  -14.037 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 273  GLU D C     1 
ATOM   13483 O  O     . GLU D  1  273 ? 45.441  42.772  -13.142 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 273  GLU D O     1 
ATOM   13484 C  CB    . GLU D  1  273 ? 46.711  44.694  -15.102 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 273  GLU D CB    1 
ATOM   13485 C  CG    . GLU D  1  273 ? 47.613  45.564  -15.997 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 273  GLU D CG    1 
ATOM   13486 C  CD    . GLU D  1  273 ? 48.832  46.130  -15.300 1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 273  GLU D CD    1 
ATOM   13487 O  OE1   . GLU D  1  273 ? 48.961  45.945  -14.059 1.00 67.50  ? ? ? ? ? ? 273  GLU D OE1   1 
ATOM   13488 O  OE2   . GLU D  1  273 ? 49.673  46.782  -15.993 1.00 72.44  ? ? ? ? ? ? 273  GLU D OE2   1 
ATOM   13489 N  N     . GLY D  1  274 ? 46.168  41.363  -14.729 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 274  GLY D N     1 
ATOM   13490 C  CA    . GLY D  1  274 ? 45.032  40.485  -14.495 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 274  GLY D CA    1 
ATOM   13491 C  C     . GLY D  1  274 ? 45.438  39.239  -13.711 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 274  GLY D C     1 
ATOM   13492 O  O     . GLY D  1  274 ? 44.619  38.306  -13.638 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 274  GLY D O     1 
ATOM   13493 N  N     . HIS D  1  275 ? 46.648  39.228  -13.084 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D N     1 
ATOM   13494 C  CA    A HIS D  1  275 ? 47.150  38.006  -12.395 0.45 39.07  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D CA    1 
ATOM   13495 C  CA    B HIS D  1  275 ? 47.170  38.028  -12.362 0.55 38.75  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D CA    1 
ATOM   13496 C  C     . HIS D  1  275 ? 46.258  37.535  -11.273 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D C     1 
ATOM   13497 O  O     . HIS D  1  275 ? 46.234  36.356  -11.003 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D O     1 
ATOM   13498 C  CB    A HIS D  1  275 ? 48.618  38.128  -11.911 0.45 43.22  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D CB    1 
ATOM   13499 C  CB    B HIS D  1  275 ? 48.557  38.294  -11.751 0.55 42.42  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D CB    1 
ATOM   13500 C  CG    A HIS D  1  275 ? 49.657  37.646  -12.926 0.45 44.15  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D CG    1 
ATOM   13501 C  CG    B HIS D  1  275 ? 48.536  39.338  -10.687 0.55 41.67  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D CG    1 
ATOM   13502 N  ND1   A HIS D  1  275 ? 50.806  38.326  -13.174 0.45 46.90  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D ND1   1 
ATOM   13503 N  ND1   B HIS D  1  275 ? 48.701  40.641  -10.959 0.55 43.03  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D ND1   1 
ATOM   13504 C  CD2   A HIS D  1  275 ? 49.686  36.520  -13.762 0.45 44.68  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D CD2   1 
ATOM   13505 C  CD2   B HIS D  1  275 ? 48.269  39.248  -9.323  0.55 42.43  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D CD2   1 
ATOM   13506 C  CE1   A HIS D  1  275 ? 51.532  37.680  -14.109 0.45 46.49  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D CE1   1 
ATOM   13507 C  CE1   B HIS D  1  275 ? 48.586  41.354  -9.822  0.55 43.85  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D CE1   1 
ATOM   13508 N  NE2   A HIS D  1  275 ? 50.858  36.583  -14.478 0.45 46.20  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D NE2   1 
ATOM   13509 N  NE2   B HIS D  1  275 ? 48.308  40.499  -8.824  0.55 42.12  ? ? ? ? ? ? 275  HIS D NE2   1 
ATOM   13510 N  N     . GLY D  1  276 ? 45.509  38.454  -10.628 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 276  GLY D N     1 
ATOM   13511 C  CA    . GLY D  1  276 ? 44.574  38.081  -9.527  1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 276  GLY D CA    1 
ATOM   13512 C  C     . GLY D  1  276 ? 43.263  37.468  -9.955  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 276  GLY D C     1 
ATOM   13513 O  O     . GLY D  1  276 ? 42.512  36.966  -9.133  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 276  GLY D O     1 
ATOM   13514 N  N     . ILE D  1  277 ? 42.957  37.513  -11.254 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D N     1 
ATOM   13515 C  CA    . ILE D  1  277 ? 41.695  37.024  -11.747 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CA    1 
ATOM   13516 C  C     . ILE D  1  277 ? 41.654  35.471  -11.755 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D C     1 
ATOM   13517 O  O     . ILE D  1  277 ? 42.568  34.811  -12.281 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D O     1 
ATOM   13518 C  CB    . ILE D  1  277 ? 41.373  37.631  -13.170 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CB    1 
ATOM   13519 C  CG1   . ILE D  1  277 ? 41.244  39.142  -13.012 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CG1   1 
ATOM   13520 C  CG2   . ILE D  1  277 ? 40.067  37.030  -13.757 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CG2   1 
ATOM   13521 C  CD1   . ILE D  1  277 ? 41.051  39.951  -14.275 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CD1   1 
ATOM   13522 N  N     . LYS D  1  278 ? 40.571  34.896  -11.238 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 278  LYS D N     1 
ATOM   13523 C  CA    . LYS D  1  278 ? 40.377  33.433  -11.299 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 278  LYS D CA    1 
ATOM   13524 C  C     . LYS D  1  278 ? 39.886  32.939  -12.685 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 278  LYS D C     1 
ATOM   13525 O  O     . LYS D  1  278 ? 38.911  33.517  -13.277 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 278  LYS D O     1 
ATOM   13526 C  CB    . LYS D  1  278 ? 39.329  32.985  -10.268 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 278  LYS D CB    1 
ATOM   13527 C  CG    . LYS D  1  278 ? 39.666  33.355  -8.797  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 278  LYS D CG    1 
ATOM   13528 C  CD    . LYS D  1  278 ? 40.795  32.491  -8.208  1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 278  LYS D CD    1 
ATOM   13529 C  CE    . LYS D  1  278 ? 41.320  33.076  -6.907  1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 278  LYS D CE    1 
ATOM   13530 N  NZ    . LYS D  1  278 ? 42.221  32.139  -6.201  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 278  LYS D NZ    1 
ATOM   13531 N  N     . ILE D  1  279 ? 40.498  31.849  -13.149 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 279  ILE D N     1 
ATOM   13532 C  CA    . ILE D  1  279 ? 40.137  31.283  -14.420 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 279  ILE D CA    1 
ATOM   13533 C  C     . ILE D  1  279 ? 39.416  29.962  -14.188 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 279  ILE D C     1 
ATOM   13534 O  O     . ILE D  1  279 ? 39.978  28.981  -13.618 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 279  ILE D O     1 
ATOM   13535 C  CB    . ILE D  1  279 ? 41.407  31.026  -15.279 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 279  ILE D CB    1 
ATOM   13536 C  CG1   . ILE D  1  279 ? 42.117  32.353  -15.480 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 279  ILE D CG1   1 
ATOM   13537 C  CG2   . ILE D  1  279 ? 41.022  30.372  -16.617 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 279  ILE D CG2   1 
ATOM   13538 C  CD1   . ILE D  1  279 ? 43.438  32.260  -16.284 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 279  ILE D CD1   1 
ATOM   13539 N  N     . ILE D  1  280 ? 38.194  29.911  -14.656 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 280  ILE D N     1 
ATOM   13540 C  CA    . ILE D  1  280 ? 37.361  28.705  -14.434 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 280  ILE D CA    1 
ATOM   13541 C  C     . ILE D  1  280 ? 37.296  28.210  -15.904 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 280  ILE D C     1 
ATOM   13542 O  O     . ILE D  1  280 ? 36.694  28.892  -16.708 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 280  ILE D O     1 
ATOM   13543 C  CB    . ILE D  1  280 ? 35.965  29.076  -13.968 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 280  ILE D CB    1 
ATOM   13544 C  CG1   . ILE D  1  280 ? 35.987  29.658  -12.497 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 280  ILE D CG1   1 
ATOM   13545 C  CG2   . ILE D  1  280 ? 35.074  27.841  -13.913 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 280  ILE D CG2   1 
ATOM   13546 C  CD1   . ILE D  1  280 ? 36.743  28.839  -11.445 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 280  ILE D CD1   1 
ATOM   13547 N  N     . SER D  1  281 ? 37.841  27.023  -16.201 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 281  SER D N     1 
ATOM   13548 C  CA    . SER D  1  281 ? 37.815  26.484  -17.554 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 281  SER D CA    1 
ATOM   13549 C  C     . SER D  1  281 ? 36.490  25.834  -17.840 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 281  SER D C     1 
ATOM   13550 O  O     . SER D  1  281 ? 36.049  24.989  -17.074 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 281  SER D O     1 
ATOM   13551 C  CB    . SER D  1  281 ? 38.940  25.479  -17.756 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 281  SER D CB    1 
ATOM   13552 O  OG    . SER D  1  281 ? 40.204  26.177  -17.722 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 281  SER D OG    1 
ATOM   13553 N  N     . LYS D  1  282 ? 35.870  26.198  -18.956 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 282  LYS D N     1 
ATOM   13554 C  CA    . LYS D  1  282 ? 34.637  25.569  -19.391 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CA    1 
ATOM   13555 C  C     . LYS D  1  282 ? 34.921  24.350  -20.209 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 282  LYS D C     1 
ATOM   13556 O  O     . LYS D  1  282 ? 35.655  24.430  -21.185 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 282  LYS D O     1 
ATOM   13557 C  CB    . LYS D  1  282 ? 33.742  26.537  -20.192 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CB    1 
ATOM   13558 C  CG    . LYS D  1  282 ? 33.305  27.722  -19.318 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CG    1 
ATOM   13559 C  CD    . LYS D  1  282 ? 32.845  28.905  -20.187 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CD    1 
ATOM   13560 C  CE    . LYS D  1  282 ? 31.595  28.518  -21.010 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CE    1 
ATOM   13561 N  NZ    . LYS D  1  282 ? 31.184  29.578  -22.009 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 282  LYS D NZ    1 
ATOM   13562 N  N     . ILE D  1  283 ? 34.418  23.195  -19.727 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 283  ILE D N     1 
ATOM   13563 C  CA    . ILE D  1  283 ? 34.612  21.889  -20.420 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 283  ILE D CA    1 
ATOM   13564 C  C     . ILE D  1  283 ? 33.322  21.663  -21.240 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 283  ILE D C     1 
ATOM   13565 O  O     . ILE D  1  283 ? 32.240  21.545  -20.665 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 283  ILE D O     1 
ATOM   13566 C  CB    . ILE D  1  283 ? 34.885  20.695  -19.478 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 283  ILE D CB    1 
ATOM   13567 C  CG1   . ILE D  1  283 ? 36.127  20.994  -18.561 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 283  ILE D CG1   1 
ATOM   13568 C  CG2   . ILE D  1  283 ? 35.063  19.391  -20.323 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 283  ILE D CG2   1 
ATOM   13569 C  CD1   . ILE D  1  283 ? 37.481  21.149  -19.312 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 283  ILE D CD1   1 
ATOM   13570 N  N     . GLU D  1  284 ? 33.512  21.679  -22.570 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 284  GLU D N     1 
ATOM   13571 C  CA    . GLU D  1  284 ? 32.372  21.868  -23.518 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 284  GLU D CA    1 
ATOM   13572 C  C     . GLU D  1  284 ? 32.436  20.792  -24.547 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 284  GLU D C     1 
ATOM   13573 O  O     . GLU D  1  284 ? 31.550  20.698  -25.400 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 284  GLU D O     1 
ATOM   13574 C  CB    . GLU D  1  284 ? 32.507  23.250  -24.247 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 284  GLU D CB    1 
ATOM   13575 C  CG    . GLU D  1  284 ? 32.633  24.362  -23.234 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 284  GLU D CG    1 
ATOM   13576 C  CD    . GLU D  1  284 ? 31.877  25.606  -23.668 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 284  GLU D CD    1 
ATOM   13577 O  OE1   . GLU D  1  284 ? 32.581  26.640  -23.860 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 284  GLU D OE1   1 
ATOM   13578 O  OE2   . GLU D  1  284 ? 30.610  25.531  -23.822 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 284  GLU D OE2   1 
ATOM   13579 N  N     . ASN D  1  285 ? 33.521  20.008  -24.589 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 285  ASN D N     1 
ATOM   13580 C  CA    . ASN D  1  285 ? 33.569  19.027  -25.652 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 285  ASN D CA    1 
ATOM   13581 C  C     . ASN D  1  285 ? 34.331  17.776  -25.290 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 285  ASN D C     1 
ATOM   13582 O  O     . ASN D  1  285 ? 34.845  17.670  -24.181 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 285  ASN D O     1 
ATOM   13583 C  CB    . ASN D  1  285 ? 34.094  19.622  -27.010 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 285  ASN D CB    1 
ATOM   13584 C  CG    . ASN D  1  285 ? 35.559  20.080  -26.965 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 285  ASN D CG    1 
ATOM   13585 O  OD1   . ASN D  1  285 ? 36.218  20.015  -25.948 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 285  ASN D OD1   1 
ATOM   13586 N  ND2   . ASN D  1  285 ? 36.065  20.505  -28.112 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 285  ASN D ND2   1 
ATOM   13587 N  N     . HIS D  1  286 ? 34.464  16.868  -26.248 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 286  HIS D N     1 
ATOM   13588 C  CA    . HIS D  1  286 ? 35.092  15.593  -25.987 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 286  HIS D CA    1 
ATOM   13589 C  C     . HIS D  1  286 ? 36.516  15.789  -25.574 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 286  HIS D C     1 
ATOM   13590 O  O     . HIS D  1  286 ? 36.962  15.148  -24.664 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 286  HIS D O     1 
ATOM   13591 C  CB    . HIS D  1  286 ? 35.077  14.698  -27.244 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 286  HIS D CB    1 
ATOM   13592 C  CG    . HIS D  1  286 ? 35.516  13.282  -26.984 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 286  HIS D CG    1 
ATOM   13593 N  ND1   . HIS D  1  286 ? 36.761  12.837  -27.263 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 286  HIS D ND1   1 
ATOM   13594 C  CD2   . HIS D  1  286 ? 34.838  12.225  -26.406 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 286  HIS D CD2   1 
ATOM   13595 C  CE1   . HIS D  1  286 ? 36.861  11.539  -26.898 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 286  HIS D CE1   1 
ATOM   13596 N  NE2   . HIS D  1  286 ? 35.691  11.176  -26.360 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 286  HIS D NE2   1 
ATOM   13597 N  N     . GLU D  1  287 ? 37.272  16.625  -26.268 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 287  GLU D N     1 
ATOM   13598 C  CA    . GLU D  1  287 ? 38.689  16.697  -25.939 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 287  GLU D CA    1 
ATOM   13599 C  C     . GLU D  1  287 ? 38.889  17.251  -24.530 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 287  GLU D C     1 
ATOM   13600 O  O     . GLU D  1  287 ? 39.832  16.819  -23.844 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 287  GLU D O     1 
ATOM   13601 C  CB    . GLU D  1  287 ? 39.502  17.490  -26.976 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 287  GLU D CB    1 
ATOM   13602 C  CG    . GLU D  1  287 ? 40.978  17.623  -26.597 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 287  GLU D CG    1 
ATOM   13603 C  CD    . GLU D  1  287 ? 41.781  18.349  -27.640 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 287  GLU D CD    1 
ATOM   13604 O  OE1   . GLU D  1  287 ? 41.157  19.038  -28.486 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 287  GLU D OE1   1 
ATOM   13605 O  OE2   . GLU D  1  287 ? 43.046  18.305  -27.574 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 287  GLU D OE2   1 
ATOM   13606 N  N     . GLY D  1  288 ? 38.008  18.176  -24.102 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 288  GLY D N     1 
ATOM   13607 C  CA    . GLY D  1  288 ? 38.167  18.815  -22.851 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 288  GLY D CA    1 
ATOM   13608 C  C     . GLY D  1  288 ? 37.788  17.825  -21.748 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 288  GLY D C     1 
ATOM   13609 O  O     . GLY D  1  288 ? 38.436  17.852  -20.678 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 288  GLY D O     1 
ATOM   13610 N  N     . VAL D  1  289 ? 36.860  16.892  -22.038 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 289  VAL D N     1 
ATOM   13611 C  CA    . VAL D  1  289 ? 36.639  15.771  -21.091 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 289  VAL D CA    1 
ATOM   13612 C  C     . VAL D  1  289 ? 37.878  14.839  -20.963 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 289  VAL D C     1 
ATOM   13613 O  O     . VAL D  1  289 ? 38.284  14.497  -19.852 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 289  VAL D O     1 
ATOM   13614 C  CB    . VAL D  1  289 ? 35.367  14.978  -21.397 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 289  VAL D CB    1 
ATOM   13615 C  CG1   . VAL D  1  289 ? 35.226  13.828  -20.403 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 289  VAL D CG1   1 
ATOM   13616 C  CG2   . VAL D  1  289 ? 34.170  15.921  -21.267 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 289  VAL D CG2   1 
ATOM   13617 N  N     . LYS D  1  290 ? 38.454  14.467  -22.090 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D N     1 
ATOM   13618 C  CA    . LYS D  1  290 ? 39.546  13.485  -22.111 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CA    1 
ATOM   13619 C  C     . LYS D  1  290 ? 40.819  14.087  -21.501 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D C     1 
ATOM   13620 O  O     . LYS D  1  290 ? 41.591  13.346  -20.869 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D O     1 
ATOM   13621 C  CB    . LYS D  1  290 ? 39.792  12.850  -23.512 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CB    1 
ATOM   13622 C  CG    . LYS D  1  290 ? 38.673  11.920  -24.016 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CG    1 
ATOM   13623 C  CD    . LYS D  1  290 ? 37.900  11.128  -22.920 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CD    1 
ATOM   13624 C  CE    . LYS D  1  290 ? 38.563  9.779   -22.585 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CE    1 
ATOM   13625 N  NZ    . LYS D  1  290 ? 37.962  9.116   -21.374 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D NZ    1 
ATOM   13626 N  N     . ARG D  1  291 ? 41.050  15.399  -21.710 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 291  ARG D N     1 
ATOM   13627 C  CA    . ARG D  1  291 ? 42.284  16.075  -21.228 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 291  ARG D CA    1 
ATOM   13628 C  C     . ARG D  1  291 ? 41.982  16.816  -19.921 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 291  ARG D C     1 
ATOM   13629 O  O     . ARG D  1  291 ? 42.740  17.694  -19.473 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 291  ARG D O     1 
ATOM   13630 C  CB    . ARG D  1  291 ? 42.858  16.986  -22.290 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 291  ARG D CB    1 
ATOM   13631 C  CG    . ARG D  1  291 ? 43.167  16.178  -23.561 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 291  ARG D CG    1 
ATOM   13632 C  CD    . ARG D  1  291 ? 43.758  17.033  -24.640 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 291  ARG D CD    1 
ATOM   13633 N  NE    . ARG D  1  291 ? 45.124  17.374  -24.297 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 291  ARG D NE    1 
ATOM   13634 C  CZ    . ARG D  1  291 ? 46.025  17.905  -25.124 1.00 56.09  ? ? ? ? ? ? 291  ARG D CZ    1 
ATOM   13635 N  NH1   . ARG D  1  291 ? 45.737  18.142  -26.406 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 291  ARG D NH1   1 
ATOM   13636 N  NH2   . ARG D  1  291 ? 47.255  18.198  -24.669 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 291  ARG D NH2   1 
ATOM   13637 N  N     . PHE D  1  292 ? 40.898  16.400  -19.266 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D N     1 
ATOM   13638 C  CA    . PHE D  1  292 ? 40.440  17.046  -18.036 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CA    1 
ATOM   13639 C  C     . PHE D  1  292 ? 41.520  17.264  -16.955 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D C     1 
ATOM   13640 O  O     . PHE D  1  292 ? 41.633  18.379  -16.412 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D O     1 
ATOM   13641 C  CB    . PHE D  1  292 ? 39.197  16.320  -17.440 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CB    1 
ATOM   13642 C  CG    . PHE D  1  292 ? 38.737  16.928  -16.180 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CG    1 
ATOM   13643 C  CD1   . PHE D  1  292 ? 37.837  18.012  -16.199 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CD1   1 
ATOM   13644 C  CD2   . PHE D  1  292 ? 39.263  16.498  -14.947 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CD2   1 
ATOM   13645 C  CE1   . PHE D  1  292 ? 37.368  18.602  -15.010 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CE1   1 
ATOM   13646 C  CE2   . PHE D  1  292 ? 38.800  17.108  -13.748 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CE2   1 
ATOM   13647 C  CZ    . PHE D  1  292 ? 37.875  18.169  -13.790 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CZ    1 
ATOM   13648 N  N     . ASP D  1  293 ? 42.281  16.224  -16.617 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 293  ASP D N     1 
ATOM   13649 C  CA    . ASP D  1  293 ? 43.270  16.304  -15.562 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 293  ASP D CA    1 
ATOM   13650 C  C     . ASP D  1  293 ? 44.298  17.426  -15.865 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 293  ASP D C     1 
ATOM   13651 O  O     . ASP D  1  293 ? 44.640  18.202  -14.983 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 293  ASP D O     1 
ATOM   13652 C  CB    . ASP D  1  293 ? 44.002  14.943  -15.335 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 293  ASP D CB    1 
ATOM   13653 C  CG    . ASP D  1  293 ? 43.088  13.895  -14.661 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 293  ASP D CG    1 
ATOM   13654 O  OD1   . ASP D  1  293 ? 41.980  14.272  -14.187 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 293  ASP D OD1   1 
ATOM   13655 O  OD2   . ASP D  1  293 ? 43.490  12.726  -14.554 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 293  ASP D OD2   1 
ATOM   13656 N  N     . GLU D  1  294 ? 44.827  17.464  -17.094 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 294  GLU D N     1 
ATOM   13657 C  CA    . GLU D  1  294 ? 45.812  18.479  -17.418 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 294  GLU D CA    1 
ATOM   13658 C  C     . GLU D  1  294 ? 45.195  19.900  -17.380 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 294  GLU D C     1 
ATOM   13659 O  O     . GLU D  1  294 ? 45.897  20.866  -17.069 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 294  GLU D O     1 
ATOM   13660 C  CB    . GLU D  1  294 ? 46.483  18.129  -18.772 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 294  GLU D CB    1 
ATOM   13661 C  CG    . GLU D  1  294 ? 45.764  18.676  -19.990 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 294  GLU D CG    1 
ATOM   13662 C  CD    . GLU D  1  294 ? 46.638  18.577  -21.248 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 294  GLU D CD    1 
ATOM   13663 O  OE1   . GLU D  1  294 ? 46.995  17.442  -21.605 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 294  GLU D OE1   1 
ATOM   13664 O  OE2   . GLU D  1  294 ? 46.939  19.616  -21.846 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 294  GLU D OE2   1 
ATOM   13665 N  N     . ILE D  1  295 ? 43.891  19.988  -17.648 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 295  ILE D N     1 
ATOM   13666 C  CA    . ILE D  1  295 ? 43.197  21.265  -17.658 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 295  ILE D CA    1 
ATOM   13667 C  C     . ILE D  1  295 ? 43.007  21.722  -16.196 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 295  ILE D C     1 
ATOM   13668 O  O     . ILE D  1  295 ? 43.370  22.875  -15.870 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 295  ILE D O     1 
ATOM   13669 C  CB    . ILE D  1  295 ? 41.818  21.216  -18.412 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 295  ILE D CB    1 
ATOM   13670 C  CG1   . ILE D  1  295 ? 42.073  21.019  -19.937 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 295  ILE D CG1   1 
ATOM   13671 C  CG2   . ILE D  1  295 ? 41.019  22.477  -18.125 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 295  ILE D CG2   1 
ATOM   13672 C  CD1   . ILE D  1  295 ? 40.843  20.494  -20.672 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 295  ILE D CD1   1 
ATOM   13673 N  N     . LEU D  1  296 ? 42.517  20.808  -15.348 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D N     1 
ATOM   13674 C  CA    . LEU D  1  296 ? 42.250  21.129  -13.906 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CA    1 
ATOM   13675 C  C     . LEU D  1  296 ? 43.542  21.606  -13.245 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D C     1 
ATOM   13676 O  O     . LEU D  1  296 ? 43.580  22.598  -12.484 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D O     1 
ATOM   13677 C  CB    . LEU D  1  296 ? 41.704  19.908  -13.153 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CB    1 
ATOM   13678 C  CG    . LEU D  1  296 ? 41.337  20.173  -11.696 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CG    1 
ATOM   13679 C  CD1   . LEU D  1  296 ? 40.344  21.330  -11.620 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CD1   1 
ATOM   13680 C  CD2   . LEU D  1  296 ? 40.674  18.934  -11.072 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CD2   1 
ATOM   13681 N  N     . GLU D  1  297 ? 44.630  20.956  -13.621 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 297  GLU D N     1 
ATOM   13682 C  CA    . GLU D  1  297 ? 45.918  21.247  -13.002 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 297  GLU D CA    1 
ATOM   13683 C  C     . GLU D  1  297 ? 46.303  22.709  -13.106 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 297  GLU D C     1 
ATOM   13684 O  O     . GLU D  1  297 ? 46.976  23.201  -12.204 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 297  GLU D O     1 
ATOM   13685 C  CB    . GLU D  1  297 ? 47.036  20.362  -13.598 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 297  GLU D CB    1 
ATOM   13686 C  CG    . GLU D  1  297 ? 48.261  20.296  -12.739 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 297  GLU D CG    1 
ATOM   13687 C  CD    . GLU D  1  297 ? 49.348  19.500  -13.434 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 297  GLU D CD    1 
ATOM   13688 O  OE1   . GLU D  1  297 ? 49.043  18.609  -14.255 1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 297  GLU D OE1   1 
ATOM   13689 O  OE2   . GLU D  1  297 ? 50.497  19.749  -13.145 1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 297  GLU D OE2   1 
ATOM   13690 N  N     . VAL D  1  298 ? 45.953  23.377  -14.220 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 298  VAL D N     1 
ATOM   13691 C  CA    . VAL D  1  298 ? 46.467  24.738  -14.446 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 298  VAL D CA    1 
ATOM   13692 C  C     . VAL D  1  298 ? 45.315  25.740  -14.314 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 298  VAL D C     1 
ATOM   13693 O  O     . VAL D  1  298 ? 45.543  26.913  -14.530 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 298  VAL D O     1 
ATOM   13694 C  CB    . VAL D  1  298 ? 47.178  24.909  -15.798 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 298  VAL D CB    1 
ATOM   13695 C  CG1   . VAL D  1  298 ? 48.574  24.223  -15.788 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 298  VAL D CG1   1 
ATOM   13696 C  CG2   . VAL D  1  298 ? 46.263  24.439  -16.919 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 298  VAL D CG2   1 
ATOM   13697 N  N     . SER D  1  299 ? 44.135  25.277  -13.911 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 299  SER D N     1 
ATOM   13698 C  CA    . SER D  1  299 ? 42.943  26.133  -13.732 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 299  SER D CA    1 
ATOM   13699 C  C     . SER D  1  299 ? 42.658  26.447  -12.290 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 299  SER D C     1 
ATOM   13700 O  O     . SER D  1  299 ? 43.074  25.734  -11.406 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 299  SER D O     1 
ATOM   13701 C  CB    . SER D  1  299 ? 41.680  25.509  -14.349 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 299  SER D CB    1 
ATOM   13702 O  OG    . SER D  1  299 ? 41.896  25.178  -15.715 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 299  SER D OG    1 
ATOM   13703 N  N     . ASP D  1  300 ? 41.941  27.536  -12.028 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 300  ASP D N     1 
ATOM   13704 C  CA    . ASP D  1  300 ? 41.460  27.745  -10.699 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 300  ASP D CA    1 
ATOM   13705 C  C     . ASP D  1  300 ? 40.227  26.868  -10.457 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 300  ASP D C     1 
ATOM   13706 O  O     . ASP D  1  300 ? 39.890  26.536  -9.314  1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 300  ASP D O     1 
ATOM   13707 C  CB    . ASP D  1  300 ? 41.212  29.234  -10.422 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 300  ASP D CB    1 
ATOM   13708 C  CG    . ASP D  1  300 ? 42.455  30.003  -10.541 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 300  ASP D CG    1 
ATOM   13709 O  OD1   . ASP D  1  300 ? 43.423  29.655  -9.818  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 300  ASP D OD1   1 
ATOM   13710 O  OD2   . ASP D  1  300 ? 42.561  30.907  -11.431 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 300  ASP D OD2   1 
ATOM   13711 N  N     . GLY D  1  301 ? 39.555  26.438  -11.532 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 301  GLY D N     1 
ATOM   13712 C  CA    . GLY D  1  301 ? 38.296  25.726  -11.283 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 301  GLY D CA    1 
ATOM   13713 C  C     . GLY D  1  301 ? 37.700  25.307  -12.627 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 301  GLY D C     1 
ATOM   13714 O  O     . GLY D  1  301 ? 38.356  25.523  -13.699 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 301  GLY D O     1 
ATOM   13715 N  N     . ILE D  1  302 ? 36.510  24.702  -12.590 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 302  ILE D N     1 
ATOM   13716 C  CA    . ILE D  1  302 ? 35.924  24.093  -13.783 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 302  ILE D CA    1 
ATOM   13717 C  C     . ILE D  1  302 ? 34.480  24.482  -13.897 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 302  ILE D C     1 
ATOM   13718 O  O     . ILE D  1  302 ? 33.828  24.570  -12.899 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 302  ILE D O     1 
ATOM   13719 C  CB    . ILE D  1  302 ? 35.984  22.546  -13.684 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 302  ILE D CB    1 
ATOM   13720 C  CG1   . ILE D  1  302 ? 37.453  22.081  -13.831 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 302  ILE D CG1   1 
ATOM   13721 C  CG2   . ILE D  1  302 ? 35.082  21.879  -14.755 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 302  ILE D CG2   1 
ATOM   13722 C  CD1   . ILE D  1  302 ? 38.186  22.368  -15.145 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 302  ILE D CD1   1 
ATOM   13723 N  N     . MET D  1  303 ? 34.020  24.710  -15.122 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 303  MET D N     1 
ATOM   13724 C  CA    . MET D  1  303 ? 32.583  24.729  -15.380 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 303  MET D CA    1 
ATOM   13725 C  C     . MET D  1  303 ? 32.166  23.509  -16.203 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 303  MET D C     1 
ATOM   13726 O  O     . MET D  1  303 ? 32.779  23.198  -17.206 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 303  MET D O     1 
ATOM   13727 C  CB    . MET D  1  303 ? 32.133  26.035  -16.058 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 303  MET D CB    1 
ATOM   13728 C  CG    . MET D  1  303 ? 30.590  25.988  -16.298 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 303  MET D CG    1 
ATOM   13729 S  SD    . MET D  1  303 ? 30.014  27.253  -17.491 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 303  MET D SD    1 
ATOM   13730 C  CE    . MET D  1  303 ? 30.547  28.717  -16.600 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 303  MET D CE    1 
ATOM   13731 N  N     . VAL D  1  304 ? 31.132  22.771  -15.738 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 304  VAL D N     1 
ATOM   13732 C  CA    . VAL D  1  304 ? 30.541  21.694  -16.576 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 304  VAL D CA    1 
ATOM   13733 C  C     . VAL D  1  304 ? 29.573  22.421  -17.535 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 304  VAL D C     1 
ATOM   13734 O  O     . VAL D  1  304 ? 28.477  22.809  -17.117 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 304  VAL D O     1 
ATOM   13735 C  CB    . VAL D  1  304 ? 29.860  20.597  -15.710 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 304  VAL D CB    1 
ATOM   13736 C  CG1   . VAL D  1  304 ? 29.291  19.459  -16.610 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 304  VAL D CG1   1 
ATOM   13737 C  CG2   . VAL D  1  304 ? 30.900  20.070  -14.671 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 304  VAL D CG2   1 
ATOM   13738 N  N     . ALA D  1  305 ? 29.996  22.668  -18.792 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 305  ALA D N     1 
ATOM   13739 C  CA    . ALA D  1  305 ? 29.241  23.614  -19.604 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 305  ALA D CA    1 
ATOM   13740 C  C     . ALA D  1  305 ? 28.270  22.715  -20.398 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 305  ALA D C     1 
ATOM   13741 O  O     . ALA D  1  305 ? 28.528  22.328  -21.494 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 305  ALA D O     1 
ATOM   13742 C  CB    . ALA D  1  305 ? 30.150  24.481  -20.472 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 305  ALA D CB    1 
ATOM   13743 N  N     . ARG D  1  306 ? 27.106  22.404  -19.814 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 306  ARG D N     1 
ATOM   13744 C  CA    . ARG D  1  306 ? 26.374  21.261  -20.289 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 306  ARG D CA    1 
ATOM   13745 C  C     . ARG D  1  306 ? 25.673  21.554  -21.680 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 306  ARG D C     1 
ATOM   13746 O  O     . ARG D  1  306 ? 25.273  20.628  -22.383 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 306  ARG D O     1 
ATOM   13747 C  CB    . ARG D  1  306 ? 25.327  20.803  -19.255 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 306  ARG D CB    1 
ATOM   13748 C  CG    . ARG D  1  306 ? 25.994  20.340  -17.953 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 306  ARG D CG    1 
ATOM   13749 C  CD    . ARG D  1  306 ? 24.955  19.797  -16.957 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 306  ARG D CD    1 
ATOM   13750 N  NE    . ARG D  1  306 ? 23.803  20.673  -16.729 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 306  ARG D NE    1 
ATOM   13751 C  CZ    . ARG D  1  306 ? 22.788  20.336  -15.948 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 306  ARG D CZ    1 
ATOM   13752 N  NH1   . ARG D  1  306 ? 22.760  19.142  -15.297 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 306  ARG D NH1   1 
ATOM   13753 N  NH2   . ARG D  1  306 ? 21.730  21.147  -15.881 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 306  ARG D NH2   1 
ATOM   13754 N  N     . GLY D  1  307 ? 25.460  22.841  -21.974 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 307  GLY D N     1 
ATOM   13755 C  CA    . GLY D  1  307 ? 24.832  23.247  -23.249 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 307  GLY D CA    1 
ATOM   13756 C  C     . GLY D  1  307 ? 25.578  22.724  -24.448 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 307  GLY D C     1 
ATOM   13757 O  O     . GLY D  1  307 ? 25.088  21.847  -25.185 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 307  GLY D O     1 
ATOM   13758 N  N     . ASP D  1  308 ? 26.790  23.234  -24.674 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 308  ASP D N     1 
ATOM   13759 C  CA    . ASP D  1  308 ? 27.604  22.658  -25.723 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 308  ASP D CA    1 
ATOM   13760 C  C     . ASP D  1  308 ? 28.025  21.223  -25.555 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 308  ASP D C     1 
ATOM   13761 O  O     . ASP D  1  308 ? 28.170  20.514  -26.567 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 308  ASP D O     1 
ATOM   13762 C  CB    . ASP D  1  308 ? 28.861  23.490  -25.934 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 308  ASP D CB    1 
ATOM   13763 C  CG    . ASP D  1  308 ? 28.551  24.749  -26.724 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 308  ASP D CG    1 
ATOM   13764 O  OD1   . ASP D  1  308 ? 28.204  24.613  -27.928 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 308  ASP D OD1   1 
ATOM   13765 O  OD2   . ASP D  1  308 ? 28.717  25.847  -26.152 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 308  ASP D OD2   1 
ATOM   13766 N  N     . LEU D  1  309 ? 28.251  20.838  -24.296 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 309  LEU D N     1 
ATOM   13767 C  CA    . LEU D  1  309 ? 28.735  19.498  -24.028 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 309  LEU D CA    1 
ATOM   13768 C  C     . LEU D  1  309 ? 27.708  18.457  -24.427 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 309  LEU D C     1 
ATOM   13769 O  O     . LEU D  1  309 ? 28.087  17.457  -24.979 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 309  LEU D O     1 
ATOM   13770 C  CB    . LEU D  1  309 ? 29.125  19.307  -22.560 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 309  LEU D CB    1 
ATOM   13771 C  CG    . LEU D  1  309 ? 29.862  18.033  -22.129 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 309  LEU D CG    1 
ATOM   13772 C  CD1   . LEU D  1  309 ? 31.265  18.023  -22.727 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 309  LEU D CD1   1 
ATOM   13773 C  CD2   . LEU D  1  309 ? 29.937  18.091  -20.585 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 309  LEU D CD2   1 
ATOM   13774 N  N     . GLY D  1  310 ? 26.434  18.708  -24.119 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 310  GLY D N     1 
ATOM   13775 C  CA    . GLY D  1  310 ? 25.380  17.865  -24.590 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 310  GLY D CA    1 
ATOM   13776 C  C     . GLY D  1  310 ? 25.096  17.847  -26.072 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 310  GLY D C     1 
ATOM   13777 O  O     . GLY D  1  310 ? 24.142  17.127  -26.480 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 310  GLY D O     1 
ATOM   13778 N  N     . ILE D  1  311 ? 25.829  18.629  -26.888 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 311  ILE D N     1 
ATOM   13779 C  CA    . ILE D  1  311 ? 25.702  18.501  -28.324 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 311  ILE D CA    1 
ATOM   13780 C  C     . ILE D  1  311 ? 27.011  17.864  -28.820 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 311  ILE D C     1 
ATOM   13781 O  O     . ILE D  1  311 ? 27.000  17.006  -29.612 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 311  ILE D O     1 
ATOM   13782 C  CB    . ILE D  1  311 ? 25.577  19.896  -28.999 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 311  ILE D CB    1 
ATOM   13783 C  CG1   . ILE D  1  311 ? 24.330  20.587  -28.510 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 311  ILE D CG1   1 
ATOM   13784 C  CG2   . ILE D  1  311 ? 25.372  19.745  -30.499 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 311  ILE D CG2   1 
ATOM   13785 C  CD1   . ILE D  1  311 ? 24.477  22.104  -28.515 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 311  ILE D CD1   1 
ATOM   13786 N  N     . GLU D  1  312 ? 28.131  18.320  -28.278 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 312  GLU D N     1 
ATOM   13787 C  CA    . GLU D  1  312 ? 29.452  17.781  -28.656 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 312  GLU D CA    1 
ATOM   13788 C  C     . GLU D  1  312 ? 29.638  16.279  -28.307 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 312  GLU D C     1 
ATOM   13789 O  O     . GLU D  1  312 ? 30.340  15.563  -29.031 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 312  GLU D O     1 
ATOM   13790 C  CB    . GLU D  1  312 ? 30.544  18.657  -28.030 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 312  GLU D CB    1 
ATOM   13791 C  CG    . GLU D  1  312 ? 30.590  20.145  -28.479 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 312  GLU D CG    1 
ATOM   13792 C  CD    . GLU D  1  312 ? 31.186  20.316  -29.842 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 312  GLU D CD    1 
ATOM   13793 O  OE1   . GLU D  1  312 ? 30.820  21.293  -30.533 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 312  GLU D OE1   1 
ATOM   13794 O  OE2   . GLU D  1  312 ? 32.055  19.505  -30.183 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 312  GLU D OE2   1 
ATOM   13795 N  N     . ILE D  1  313 ? 28.997  15.812  -27.225 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 313  ILE D N     1 
ATOM   13796 C  CA    . ILE D  1  313 ? 28.936  14.345  -26.963 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 313  ILE D CA    1 
ATOM   13797 C  C     . ILE D  1  313 ? 27.436  13.959  -26.843 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 313  ILE D C     1 
ATOM   13798 O  O     . ILE D  1  313 ? 26.602  14.865  -26.625 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 313  ILE D O     1 
ATOM   13799 C  CB    . ILE D  1  313 ? 29.710  14.003  -25.646 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 313  ILE D CB    1 
ATOM   13800 C  CG1   . ILE D  1  313 ? 28.950  14.402  -24.365 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 313  ILE D CG1   1 
ATOM   13801 C  CG2   . ILE D  1  313 ? 31.105  14.704  -25.581 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 313  ILE D CG2   1 
ATOM   13802 C  CD1   . ILE D  1  313 ? 29.654  13.861  -23.128 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 313  ILE D CD1   1 
ATOM   13803 N  N     . PRO D  1  314 ? 27.105  12.653  -26.909 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 314  PRO D N     1 
ATOM   13804 C  CA    . PRO D  1  314 ? 25.714  12.237  -26.826 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 314  PRO D CA    1 
ATOM   13805 C  C     . PRO D  1  314 ? 25.059  12.799  -25.568 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 314  PRO D C     1 
ATOM   13806 O  O     . PRO D  1  314 ? 25.697  12.888  -24.468 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 314  PRO D O     1 
ATOM   13807 C  CB    . PRO D  1  314 ? 25.823  10.726  -26.777 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 314  PRO D CB    1 
ATOM   13808 C  CG    . PRO D  1  314 ? 26.974  10.444  -27.751 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 314  PRO D CG    1 
ATOM   13809 C  CD    . PRO D  1  314 ? 27.980  11.520  -27.378 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 314  PRO D CD    1 
ATOM   13810 N  N     . ALA D  1  315 ? 23.825  13.282  -25.743 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 315  ALA D N     1 
ATOM   13811 C  CA    . ALA D  1  315 ? 23.121  13.960  -24.664 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 315  ALA D CA    1 
ATOM   13812 C  C     . ALA D  1  315 ? 23.075  13.029  -23.460 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 315  ALA D C     1 
ATOM   13813 O  O     . ALA D  1  315 ? 23.076  13.517  -22.295 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 315  ALA D O     1 
ATOM   13814 C  CB    . ALA D  1  315 ? 21.676  14.263  -25.110 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 315  ALA D CB    1 
ATOM   13815 N  N     . GLU D  1  316 ? 22.851  11.728  -23.721 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 316  GLU D N     1 
ATOM   13816 C  CA    . GLU D  1  316 ? 22.655  10.764  -22.630 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 316  GLU D CA    1 
ATOM   13817 C  C     . GLU D  1  316 ? 23.962  10.490  -21.833 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 316  GLU D C     1 
ATOM   13818 O  O     . GLU D  1  316 ? 23.920  9.705   -20.861 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 316  GLU D O     1 
ATOM   13819 C  CB    . GLU D  1  316 ? 22.032  9.447   -23.180 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 316  GLU D CB    1 
ATOM   13820 C  CG    . GLU D  1  316 ? 22.860  8.562   -24.109 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 316  GLU D CG    1 
ATOM   13821 C  CD    . GLU D  1  316 ? 22.873  9.039   -25.570 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 316  GLU D CD    1 
ATOM   13822 O  OE1   . GLU D  1  316 ? 23.312  8.186   -26.375 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 316  GLU D OE1   1 
ATOM   13823 O  OE2   . GLU D  1  316 ? 22.442  10.207  -25.926 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 316  GLU D OE2   1 
ATOM   13824 N  N     . LYS D  1  317 ? 25.111  11.061  -22.296 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 317  LYS D N     1 
ATOM   13825 C  CA    . LYS D  1  317 ? 26.371  10.834  -21.577 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 317  LYS D CA    1 
ATOM   13826 C  C     . LYS D  1  317 ? 26.753  12.007  -20.680 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 317  LYS D C     1 
ATOM   13827 O  O     . LYS D  1  317 ? 27.685  11.867  -19.887 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 317  LYS D O     1 
ATOM   13828 C  CB    . LYS D  1  317 ? 27.561  10.519  -22.509 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 317  LYS D CB    1 
ATOM   13829 C  CG    . LYS D  1  317 ? 27.493  9.131   -23.145 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 317  LYS D CG    1 
ATOM   13830 C  CD    . LYS D  1  317 ? 28.612  8.975   -24.130 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 317  LYS D CD    1 
ATOM   13831 C  CE    . LYS D  1  317 ? 28.508  7.687   -24.958 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 317  LYS D CE    1 
ATOM   13832 N  NZ    . LYS D  1  317 ? 28.792  6.443   -24.143 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 317  LYS D NZ    1 
ATOM   13833 N  N     . VAL D  1  318 ? 26.082  13.132  -20.808 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 318  VAL D N     1 
ATOM   13834 C  CA    . VAL D  1  318 ? 26.487  14.332  -20.101 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 318  VAL D CA    1 
ATOM   13835 C  C     . VAL D  1  318 ? 26.601  14.042  -18.575 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 318  VAL D C     1 
ATOM   13836 O  O     . VAL D  1  318 ? 27.505  14.533  -17.889 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 318  VAL D O     1 
ATOM   13837 C  CB    . VAL D  1  318 ? 25.546  15.528  -20.379 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 318  VAL D CB    1 
ATOM   13838 C  CG1   . VAL D  1  318 ? 25.928  16.714  -19.479 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 318  VAL D CG1   1 
ATOM   13839 C  CG2   . VAL D  1  318 ? 25.666  15.881  -21.904 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 318  VAL D CG2   1 
ATOM   13840 N  N     . PHE D  1  319 ? 25.678  13.280  -18.052 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 319  PHE D N     1 
ATOM   13841 C  CA    . PHE D  1  319 ? 25.664  13.166  -16.567 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 319  PHE D CA    1 
ATOM   13842 C  C     . PHE D  1  319 ? 26.907  12.373  -16.099 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 319  PHE D C     1 
ATOM   13843 O  O     . PHE D  1  319 ? 27.316  12.543  -14.944 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 319  PHE D O     1 
ATOM   13844 C  CB    . PHE D  1  319 ? 24.353  12.393  -16.101 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 319  PHE D CB    1 
ATOM   13845 C  CG    . PHE D  1  319 ? 24.411  10.921  -16.389 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 319  PHE D CG    1 
ATOM   13846 C  CD1   . PHE D  1  319 ? 24.045  10.407  -17.689 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 319  PHE D CD1   1 
ATOM   13847 C  CD2   . PHE D  1  319 ? 24.797  10.005  -15.372 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 319  PHE D CD2   1 
ATOM   13848 C  CE1   . PHE D  1  319 ? 24.107  9.040   -17.983 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 319  PHE D CE1   1 
ATOM   13849 C  CE2   . PHE D  1  319 ? 24.886  8.623   -15.681 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 319  PHE D CE2   1 
ATOM   13850 C  CZ    . PHE D  1  319 ? 24.520  8.130   -16.977 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 319  PHE D CZ    1 
ATOM   13851 N  N     . LEU D  1  320 ? 27.486  11.502  -16.959 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 320  LEU D N     1 
ATOM   13852 C  CA    . LEU D  1  320 ? 28.726  10.837  -16.607 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 320  LEU D CA    1 
ATOM   13853 C  C     . LEU D  1  320 ? 29.862  11.822  -16.525 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 320  LEU D C     1 
ATOM   13854 O  O     . LEU D  1  320 ? 30.681  11.755  -15.615 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 320  LEU D O     1 
ATOM   13855 C  CB    . LEU D  1  320 ? 29.085  9.708   -17.604 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 320  LEU D CB    1 
ATOM   13856 C  CG    . LEU D  1  320 ? 28.093  8.536   -17.742 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 320  LEU D CG    1 
ATOM   13857 C  CD1   . LEU D  1  320 ? 28.355  7.860   -19.095 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 320  LEU D CD1   1 
ATOM   13858 C  CD2   . LEU D  1  320 ? 28.149  7.552   -16.560 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 320  LEU D CD2   1 
ATOM   13859 N  N     . ALA D  1  321 ? 29.926  12.712  -17.503 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 321  ALA D N     1 
ATOM   13860 C  CA    . ALA D  1  321 ? 30.971  13.750  -17.547 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 321  ALA D CA    1 
ATOM   13861 C  C     . ALA D  1  321 ? 30.810  14.696  -16.357 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 321  ALA D C     1 
ATOM   13862 O  O     . ALA D  1  321 ? 31.791  15.030  -15.680 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 321  ALA D O     1 
ATOM   13863 C  CB    . ALA D  1  321 ? 30.861  14.513  -18.861 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 321  ALA D CB    1 
ATOM   13864 N  N     . GLN D  1  322 ? 29.584  15.109  -16.085 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 322  GLN D N     1 
ATOM   13865 C  CA    . GLN D  1  322 ? 29.316  15.998  -14.935 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 322  GLN D CA    1 
ATOM   13866 C  C     . GLN D  1  322 ? 29.800  15.357  -13.568 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 322  GLN D C     1 
ATOM   13867 O  O     . GLN D  1  322 ? 30.552  15.974  -12.800 1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 322  GLN D O     1 
ATOM   13868 C  CB    . GLN D  1  322 ? 27.821  16.264  -14.853 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 322  GLN D CB    1 
ATOM   13869 C  CG    . GLN D  1  322 ? 27.424  17.006  -13.536 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 322  GLN D CG    1 
ATOM   13870 C  CD    . GLN D  1  322 ? 25.972  17.401  -13.486 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 322  GLN D CD    1 
ATOM   13871 O  OE1   . GLN D  1  322 ? 25.387  17.726  -14.540 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 322  GLN D OE1   1 
ATOM   13872 N  NE2   . GLN D  1  322 ? 25.355  17.457  -12.232 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 322  GLN D NE2   1 
ATOM   13873 N  N     . LYS D  1  323 ? 29.310  14.144  -13.280 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 323  LYS D N     1 
ATOM   13874 C  CA    . LYS D  1  323 ? 29.662  13.450  -12.052 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 323  LYS D CA    1 
ATOM   13875 C  C     . LYS D  1  323 ? 31.148  13.228  -11.909 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 323  LYS D C     1 
ATOM   13876 O  O     . LYS D  1  323 ? 31.696  13.399  -10.818 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 323  LYS D O     1 
ATOM   13877 C  CB    . LYS D  1  323 ? 28.899  12.111  -11.897 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 323  LYS D CB    1 
ATOM   13878 C  CG    . LYS D  1  323 ? 27.425  12.437  -11.577 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 323  LYS D CG    1 
ATOM   13879 C  CD    . LYS D  1  323 ? 26.549  11.204  -11.800 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 323  LYS D CD    1 
ATOM   13880 C  CE    . LYS D  1  323 ? 25.067  11.662  -11.747 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 323  LYS D CE    1 
ATOM   13881 N  NZ    . LYS D  1  323 ? 24.617  11.892  -10.324 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 323  LYS D NZ    1 
ATOM   13882 N  N     . MET D  1  324 ? 31.810  12.829  -12.995 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 324  MET D N     1 
ATOM   13883 C  CA    . MET D  1  324 ? 33.222  12.581  -12.968 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 324  MET D CA    1 
ATOM   13884 C  C     . MET D  1  324 ? 33.990  13.871  -12.683 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 324  MET D C     1 
ATOM   13885 O  O     . MET D  1  324 ? 34.936  13.863  -11.863 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 324  MET D O     1 
ATOM   13886 C  CB    . MET D  1  324 ? 33.689  11.978  -14.308 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 324  MET D CB    1 
ATOM   13887 C  CG    . MET D  1  324 ? 35.218  11.806  -14.413 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 324  MET D CG    1 
ATOM   13888 S  SD    . MET D  1  324 ? 36.139  13.309  -14.989 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 324  MET D SD    1 
ATOM   13889 C  CE    . MET D  1  324 ? 35.794  13.228  -16.758 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 324  MET D CE    1 
ATOM   13890 N  N     . MET D  1  325 ? 33.628  14.931  -13.399 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 325  MET D N     1 
ATOM   13891 C  CA    . MET D  1  325 ? 34.336  16.191  -13.299 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 325  MET D CA    1 
ATOM   13892 C  C     . MET D  1  325 ? 34.137  16.845  -11.915 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 325  MET D C     1 
ATOM   13893 O  O     . MET D  1  325 ? 35.078  17.305  -11.344 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 325  MET D O     1 
ATOM   13894 C  CB    . MET D  1  325 ? 33.911  17.132  -14.470 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 325  MET D CB    1 
ATOM   13895 C  CG    . MET D  1  325 ? 34.615  16.735  -15.798 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 325  MET D CG    1 
ATOM   13896 S  SD    . MET D  1  325 ? 34.382  18.092  -16.992 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 325  MET D SD    1 
ATOM   13897 C  CE    . MET D  1  325 ? 32.731  17.835  -17.641 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 325  MET D CE    1 
ATOM   13898 N  N     . ILE D  1  326 ? 32.911  16.797  -11.402 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 326  ILE D N     1 
ATOM   13899 C  CA    . ILE D  1  326 ? 32.655  17.287  -10.026 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 326  ILE D CA    1 
ATOM   13900 C  C     . ILE D  1  326 ? 33.491  16.443  -8.999  1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 326  ILE D C     1 
ATOM   13901 O  O     . ILE D  1  326 ? 34.110  16.984  -8.140  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 326  ILE D O     1 
ATOM   13902 C  CB    . ILE D  1  326 ? 31.158  17.319  -9.718  1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 326  ILE D CB    1 
ATOM   13903 C  CG1   . ILE D  1  326 ? 30.456  18.372  -10.653 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 326  ILE D CG1   1 
ATOM   13904 C  CG2   . ILE D  1  326 ? 30.914  17.680  -8.257  1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 326  ILE D CG2   1 
ATOM   13905 C  CD1   . ILE D  1  326 ? 28.909  18.221  -10.582 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 326  ILE D CD1   1 
ATOM   13906 N  N     . GLY D  1  327 ? 33.478  15.129  -9.104  1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 327  GLY D N     1 
ATOM   13907 C  CA    . GLY D  1  327 ? 34.228  14.294  -8.160  1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 327  GLY D CA    1 
ATOM   13908 C  C     . GLY D  1  327 ? 35.696  14.656  -8.262  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 327  GLY D C     1 
ATOM   13909 O  O     . GLY D  1  327 ? 36.331  14.765  -7.247  1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 327  GLY D O     1 
ATOM   13910 N  N     . ARG D  1  328 ? 36.258  14.826  -9.468  1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 328  ARG D N     1 
ATOM   13911 C  CA    . ARG D  1  328 ? 37.713  15.095  -9.562  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 328  ARG D CA    1 
ATOM   13912 C  C     . ARG D  1  328 ? 38.057  16.486  -9.006  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 328  ARG D C     1 
ATOM   13913 O  O     . ARG D  1  328 ? 39.135  16.695  -8.393  1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 328  ARG D O     1 
ATOM   13914 C  CB    . ARG D  1  328 ? 38.245  14.966  -11.005 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 328  ARG D CB    1 
ATOM   13915 C  CG    . ARG D  1  328 ? 38.566  13.485  -11.287 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 328  ARG D CG    1 
ATOM   13916 C  CD    . ARG D  1  328 ? 38.162  12.777  -12.541 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 328  ARG D CD    1 
ATOM   13917 N  NE    . ARG D  1  328 ? 39.102  12.907  -13.619 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 328  ARG D NE    1 
ATOM   13918 C  CZ    . ARG D  1  328 ? 39.353  12.056  -14.616 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 328  ARG D CZ    1 
ATOM   13919 N  NH1   . ARG D  1  328 ? 38.800  10.843  -14.788 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 328  ARG D NH1   1 
ATOM   13920 N  NH2   . ARG D  1  328 ? 40.257  12.470  -15.491 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 328  ARG D NH2   1 
ATOM   13921 N  N     . CYS D  1  329 ? 37.158  17.432  -9.247  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 329  CYS D N     1 
ATOM   13922 C  CA    . CYS D  1  329 ? 37.341  18.770  -8.612  1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 329  CYS D CA    1 
ATOM   13923 C  C     . CYS D  1  329 ? 37.271  18.687  -7.101  1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 329  CYS D C     1 
ATOM   13924 O  O     . CYS D  1  329 ? 37.998  19.373  -6.399  1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 329  CYS D O     1 
ATOM   13925 C  CB    . CYS D  1  329 ? 36.271  19.749  -9.097  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 329  CYS D CB    1 
ATOM   13926 S  SG    . CYS D  1  329 ? 36.634  20.257  -10.811 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 329  CYS D SG    1 
ATOM   13927 N  N     . ASN D  1  330 ? 36.310  17.902  -6.568  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 330  ASN D N     1 
ATOM   13928 C  CA    . ASN D  1  330 ? 36.210  17.780  -5.084  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 330  ASN D CA    1 
ATOM   13929 C  C     . ASN D  1  330 ? 37.501  17.230  -4.517  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 330  ASN D C     1 
ATOM   13930 O  O     . ASN D  1  330 ? 38.046  17.709  -3.502  1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 330  ASN D O     1 
ATOM   13931 C  CB    . ASN D  1  330 ? 35.028  16.860  -4.708  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 330  ASN D CB    1 
ATOM   13932 C  CG    . ASN D  1  330 ? 33.656  17.471  -5.001  1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 330  ASN D CG    1 
ATOM   13933 O  OD1   . ASN D  1  330 ? 32.640  16.784  -4.779  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 330  ASN D OD1   1 
ATOM   13934 N  ND2   . ASN D  1  330 ? 33.595  18.719  -5.435  1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 330  ASN D ND2   1 
ATOM   13935 N  N     . LEU D  1  331 ? 38.029  16.235  -5.216  1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 331  LEU D N     1 
ATOM   13936 C  CA    . LEU D  1  331 ? 39.282  15.609  -4.811  1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 331  LEU D CA    1 
ATOM   13937 C  C     . LEU D  1  331 ? 40.409  16.595  -4.822  1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 331  LEU D C     1 
ATOM   13938 O  O     . LEU D  1  331 ? 41.254  16.623  -3.891  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 331  LEU D O     1 
ATOM   13939 C  CB    . LEU D  1  331 ? 39.587  14.466  -5.801  1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 331  LEU D CB    1 
ATOM   13940 C  CG    . LEU D  1  331 ? 40.010  13.177  -5.183  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 331  LEU D CG    1 
ATOM   13941 C  CD1   . LEU D  1  331 ? 38.669  12.771  -4.614  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 331  LEU D CD1   1 
ATOM   13942 C  CD2   . LEU D  1  331 ? 40.465  12.113  -6.173  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 331  LEU D CD2   1 
ATOM   13943 N  N     . ALA D  1  332 ? 40.452  17.406  -5.871  1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 332  ALA D N     1 
ATOM   13944 C  CA    . ALA D  1  332 ? 41.536  18.356  -6.014  1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 332  ALA D CA    1 
ATOM   13945 C  C     . ALA D  1  332 ? 41.318  19.600  -5.118  1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 332  ALA D C     1 
ATOM   13946 O  O     . ALA D  1  332 ? 42.235  20.371  -4.966  1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 332  ALA D O     1 
ATOM   13947 C  CB    . ALA D  1  332 ? 41.689  18.784  -7.467  1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 332  ALA D CB    1 
ATOM   13948 N  N     . GLY D  1  333 ? 40.118  19.743  -4.529  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 333  GLY D N     1 
ATOM   13949 C  CA    . GLY D  1  333 ? 39.762  20.953  -3.750  1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 333  GLY D CA    1 
ATOM   13950 C  C     . GLY D  1  333 ? 39.665  22.225  -4.607  1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 333  GLY D C     1 
ATOM   13951 O  O     . GLY D  1  333 ? 40.087  23.288  -4.172  1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 333  GLY D O     1 
ATOM   13952 N  N     . LYS D  1  334 ? 39.179  22.110  -5.842  1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 334  LYS D N     1 
ATOM   13953 C  CA    . LYS D  1  334 ? 39.060  23.298  -6.722  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 334  LYS D CA    1 
ATOM   13954 C  C     . LYS D  1  334 ? 37.583  23.445  -7.086  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 334  LYS D C     1 
ATOM   13955 O  O     . LYS D  1  334 ? 36.934  22.463  -7.289  1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 334  LYS D O     1 
ATOM   13956 C  CB    . LYS D  1  334 ? 39.920  23.133  -7.958  1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 334  LYS D CB    1 
ATOM   13957 C  CG    . LYS D  1  334 ? 41.395  23.470  -7.681  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 334  LYS D CG    1 
ATOM   13958 C  CD    . LYS D  1  334 ? 42.214  23.288  -8.933  1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 334  LYS D CD    1 
ATOM   13959 C  CE    . LYS D  1  334 ? 43.557  23.988  -8.769  1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 334  LYS D CE    1 
ATOM   13960 N  NZ    . LYS D  1  334 ? 44.452  23.565  -9.849  1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 334  LYS D NZ    1 
ATOM   13961 N  N     . PRO D  1  335 ? 37.039  24.700  -7.127  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 335  PRO D N     1 
ATOM   13962 C  CA    . PRO D  1  335 ? 35.639  24.915  -7.351  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 335  PRO D CA    1 
ATOM   13963 C  C     . PRO D  1  335 ? 35.172  24.377  -8.705  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 335  PRO D C     1 
ATOM   13964 O  O     . PRO D  1  335 ? 35.918  24.403  -9.701  1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 335  PRO D O     1 
ATOM   13965 C  CB    . PRO D  1  335 ? 35.485  26.456  -7.369  1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 335  PRO D CB    1 
ATOM   13966 C  CG    . PRO D  1  335 ? 36.850  26.963  -7.433  1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 335  PRO D CG    1 
ATOM   13967 C  CD    . PRO D  1  335 ? 37.795  25.937  -6.938  1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 335  PRO D CD    1 
ATOM   13968 N  N     . VAL D  1  336 ? 33.954  23.869  -8.720  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 336  VAL D N     1 
ATOM   13969 C  CA    . VAL D  1  336 ? 33.332  23.375  -9.931  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 336  VAL D CA    1 
ATOM   13970 C  C     . VAL D  1  336 ? 31.919  23.934  -9.976  1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 336  VAL D C     1 
ATOM   13971 O  O     . VAL D  1  336 ? 31.228  23.932  -8.967  1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 336  VAL D O     1 
ATOM   13972 C  CB    . VAL D  1  336 ? 33.418  21.797  -9.997  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 336  VAL D CB    1 
ATOM   13973 C  CG1   . VAL D  1  336 ? 32.640  21.135  -8.805  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 336  VAL D CG1   1 
ATOM   13974 C  CG2   . VAL D  1  336 ? 32.906  21.327  -11.399 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 336  VAL D CG2   1 
ATOM   13975 N  N     . VAL D  1  337 ? 31.497  24.366  -11.159 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 337  VAL D N     1 
ATOM   13976 C  CA    . VAL D  1  337 ? 30.207  24.997  -11.402 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 337  VAL D CA    1 
ATOM   13977 C  C     . VAL D  1  337 ? 29.351  24.089  -12.272 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 337  VAL D C     1 
ATOM   13978 O  O     . VAL D  1  337 ? 29.849  23.545  -13.261 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 337  VAL D O     1 
ATOM   13979 C  CB    . VAL D  1  337 ? 30.481  26.306  -12.244 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 337  VAL D CB    1 
ATOM   13980 C  CG1   . VAL D  1  337 ? 29.113  26.981  -12.607 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 337  VAL D CG1   1 
ATOM   13981 C  CG2   . VAL D  1  337 ? 31.419  27.246  -11.424 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 337  VAL D CG2   1 
ATOM   13982 N  N     . CYS D  1  338 ? 28.072  23.882  -11.929 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 338  CYS D N     1 
ATOM   13983 C  CA    . CYS D  1  338 ? 27.213  23.125  -12.840 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 338  CYS D CA    1 
ATOM   13984 C  C     . CYS D  1  338 ? 26.376  24.199  -13.556 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 338  CYS D C     1 
ATOM   13985 O  O     . CYS D  1  338 ? 25.876  25.101  -12.893 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 338  CYS D O     1 
ATOM   13986 C  CB    . CYS D  1  338 ? 26.233  22.218  -12.023 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 338  CYS D CB    1 
ATOM   13987 S  SG    . CYS D  1  338 ? 25.267  21.150  -13.158 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 338  CYS D SG    1 
ATOM   13988 N  N     . ALA D  1  339 ? 26.145  24.066  -14.875 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 339  ALA D N     1 
ATOM   13989 C  CA    . ALA D  1  339 ? 25.504  25.153  -15.615 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 339  ALA D CA    1 
ATOM   13990 C  C     . ALA D  1  339 ? 24.602  24.567  -16.650 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 339  ALA D C     1 
ATOM   13991 O  O     . ALA D  1  339 ? 24.880  23.457  -17.107 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 339  ALA D O     1 
ATOM   13992 C  CB    . ALA D  1  339 ? 26.567  25.992  -16.381 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 339  ALA D CB    1 
ATOM   13993 N  N     . THR D  1  340 ? 23.561  25.360  -16.971 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 340  THR D N     1 
ATOM   13994 C  CA    . THR D  1  340 ? 22.814  25.291  -18.233 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 340  THR D CA    1 
ATOM   13995 C  C     . THR D  1  340 ? 21.514  24.496  -18.150 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 340  THR D C     1 
ATOM   13996 O  O     . THR D  1  340 ? 21.540  23.283  -17.877 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 340  THR D O     1 
ATOM   13997 C  CB    . THR D  1  340 ? 23.688  24.892  -19.467 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 340  THR D CB    1 
ATOM   13998 O  OG1   . THR D  1  340 ? 24.720  25.864  -19.619 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 340  THR D OG1   1 
ATOM   13999 C  CG2   . THR D  1  340 ? 22.826  24.911  -20.762 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 340  THR D CG2   1 
ATOM   14000 N  N     . GLN D  1  341 ? 20.396  25.202  -18.336 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 341  GLN D N     1 
ATOM   14001 C  CA    . GLN D  1  341 ? 19.012  24.661  -18.321 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 341  GLN D CA    1 
ATOM   14002 C  C     . GLN D  1  341 ? 18.648  24.005  -17.038 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 341  GLN D C     1 
ATOM   14003 O  O     . GLN D  1  341 ? 17.739  23.157  -16.998 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 341  GLN D O     1 
ATOM   14004 C  CB    . GLN D  1  341 ? 18.882  23.629  -19.456 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 341  GLN D CB    1 
ATOM   14005 C  CG    . GLN D  1  341 ? 19.004  24.233  -20.865 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 341  GLN D CG    1 
ATOM   14006 C  CD    . GLN D  1  341 ? 18.731  23.225  -21.938 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 341  GLN D CD    1 
ATOM   14007 O  OE1   . GLN D  1  341 ? 19.079  22.062  -21.847 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 341  GLN D OE1   1 
ATOM   14008 N  NE2   . GLN D  1  341 ? 18.039  23.667  -22.987 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 341  GLN D NE2   1 
ATOM   14009 N  N     . MET D  1  342 ? 19.288  24.392  -15.934 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 342  MET D N     1 
ATOM   14010 C  CA    . MET D  1  342 ? 18.905  23.784  -14.639 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 342  MET D CA    1 
ATOM   14011 C  C     . MET D  1  342 ? 17.475  24.042  -14.263 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 342  MET D C     1 
ATOM   14012 O  O     . MET D  1  342 ? 16.830  23.147  -13.663 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 342  MET D O     1 
ATOM   14013 C  CB    . MET D  1  342 ? 19.832  24.265  -13.503 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 342  MET D CB    1 
ATOM   14014 C  CG    . MET D  1  342 ? 21.306  24.060  -13.812 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 342  MET D CG    1 
ATOM   14015 S  SD    . MET D  1  342 ? 22.349  24.151  -12.391 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 342  MET D SD    1 
ATOM   14016 C  CE    . MET D  1  342 ? 22.020  22.605  -11.482 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 342  MET D CE    1 
ATOM   14017 N  N     . LEU D  1  343 ? 16.982  25.307  -14.485 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 343  LEU D N     1 
ATOM   14018 C  CA    . LEU D  1  343 ? 15.581  25.591  -14.218 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 343  LEU D CA    1 
ATOM   14019 C  C     . LEU D  1  343 ? 14.916  26.148  -15.480 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 343  LEU D C     1 
ATOM   14020 O  O     . LEU D  1  343 ? 14.102  27.082  -15.395 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 343  LEU D O     1 
ATOM   14021 C  CB    . LEU D  1  343 ? 15.444  26.613  -13.031 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 343  LEU D CB    1 
ATOM   14022 C  CG    . LEU D  1  343 ? 15.900  26.070  -11.648 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 343  LEU D CG    1 
ATOM   14023 C  CD1   . LEU D  1  343 ? 15.566  27.171  -10.633 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 343  LEU D CD1   1 
ATOM   14024 C  CD2   . LEU D  1  343 ? 15.153  24.787  -11.205 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 343  LEU D CD2   1 
ATOM   14025 N  N     . GLU D  1  344 ? 15.282  25.579  -16.643 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D N     1 
ATOM   14026 C  CA    . GLU D  1  344 ? 14.908  26.151  -17.900 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D CA    1 
ATOM   14027 C  C     . GLU D  1  344 ? 13.447  26.566  -18.057 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D C     1 
ATOM   14028 O  O     . GLU D  1  344 ? 13.228  27.669  -18.522 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D O     1 
ATOM   14029 C  CB    . GLU D  1  344 ? 15.305  25.219  -19.058 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D CB    1 
ATOM   14030 C  CG    . GLU D  1  344 ? 15.055  25.808  -20.531 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D CG    1 
ATOM   14031 C  CD    . GLU D  1  344 ? 16.171  26.705  -20.895 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D CD    1 
ATOM   14032 O  OE1   . GLU D  1  344 ? 16.211  27.175  -22.043 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D OE1   1 
ATOM   14033 O  OE2   . GLU D  1  344 ? 17.034  26.970  -20.027 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D OE2   1 
ATOM   14034 N  N     . SER D  1  345 ? 12.460  25.725  -17.682 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 345  SER D N     1 
ATOM   14035 C  CA    . SER D  1  345 ? 11.021  26.115  -17.888 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 345  SER D CA    1 
ATOM   14036 C  C     . SER D  1  345 ? 10.653  27.423  -17.203 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 345  SER D C     1 
ATOM   14037 O  O     . SER D  1  345 ? 9.648   27.970  -17.554 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 345  SER D O     1 
ATOM   14038 C  CB    . SER D  1  345 ? 9.985   25.030  -17.364 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 345  SER D CB    1 
ATOM   14039 O  OG    . SER D  1  345 ? 10.224  24.805  -15.960 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 345  SER D OG    1 
ATOM   14040 N  N     . MET D  1  346 ? 11.393  27.830  -16.111 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 346  MET D N     1 
ATOM   14041 C  CA    . MET D  1  346 ? 11.082  29.080  -15.412 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 346  MET D CA    1 
ATOM   14042 C  C     . MET D  1  346 ? 11.368  30.340  -16.247 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 346  MET D C     1 
ATOM   14043 O  O     . MET D  1  346 ? 11.018  31.438  -15.788 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 346  MET D O     1 
ATOM   14044 C  CB    . MET D  1  346 ? 11.791  29.176  -14.043 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 346  MET D CB    1 
ATOM   14045 C  CG    . MET D  1  346 ? 11.181  28.144  -13.031 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 346  MET D CG    1 
ATOM   14046 S  SD    . MET D  1  346 ? 11.940  28.397  -11.402 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 346  MET D SD    1 
ATOM   14047 C  CE    . MET D  1  346 ? 11.012  29.901  -10.909 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 346  MET D CE    1 
ATOM   14048 N  N     . ILE D  1  347 ? 11.985  30.174  -17.436 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D N     1 
ATOM   14049 C  CA    . ILE D  1  347 ? 11.989  31.283  -18.424 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CA    1 
ATOM   14050 C  C     . ILE D  1  347 ? 10.549  31.819  -18.631 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D C     1 
ATOM   14051 O  O     . ILE D  1  347 ? 10.300  33.040  -18.686 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D O     1 
ATOM   14052 C  CB    . ILE D  1  347 ? 12.723  30.898  -19.766 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CB    1 
ATOM   14053 C  CG1   . ILE D  1  347 ? 14.227  30.758  -19.481 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CG1   1 
ATOM   14054 C  CG2   . ILE D  1  347 ? 12.383  31.920  -20.891 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CG2   1 
ATOM   14055 C  CD1   . ILE D  1  347 ? 14.974  30.194  -20.689 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CD1   1 
ATOM   14056 N  N     . THR D  1  348 ? 9.587   30.907  -18.797 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 348  THR D N     1 
ATOM   14057 C  CA    . THR D  1  348 ? 8.186   31.329  -18.977 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 348  THR D CA    1 
ATOM   14058 C  C     . THR D  1  348 ? 7.198   30.937  -17.879 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 348  THR D C     1 
ATOM   14059 O  O     . THR D  1  348 ? 6.068   31.396  -17.934 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 348  THR D O     1 
ATOM   14060 C  CB    . THR D  1  348 ? 7.614   30.808  -20.294 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 348  THR D CB    1 
ATOM   14061 O  OG1   . THR D  1  348 ? 7.539   29.383  -20.180 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 348  THR D OG1   1 
ATOM   14062 C  CG2   . THR D  1  348 ? 8.545   31.152  -21.451 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 348  THR D CG2   1 
ATOM   14063 N  N     . LYS D  1  349 ? 7.575   30.034  -16.963 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 349  LYS D N     1 
ATOM   14064 C  CA    . LYS D  1  349 ? 6.621   29.562  -15.900 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 349  LYS D CA    1 
ATOM   14065 C  C     . LYS D  1  349 ? 7.114   29.934  -14.486 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 349  LYS D C     1 
ATOM   14066 O  O     . LYS D  1  349 ? 8.297   29.925  -14.233 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 349  LYS D O     1 
ATOM   14067 C  CB    . LYS D  1  349 ? 6.425   28.031  -16.014 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 349  LYS D CB    1 
ATOM   14068 C  CG    . LYS D  1  349 ? 5.826   27.651  -17.397 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 349  LYS D CG    1 
ATOM   14069 C  CD    . LYS D  1  349 ? 5.782   26.147  -17.675 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 349  LYS D CD    1 
ATOM   14070 C  CE    . LYS D  1  349 ? 5.073   25.918  -19.035 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 349  LYS D CE    1 
ATOM   14071 N  NZ    . LYS D  1  349 ? 4.467   24.550  -19.160 1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 349  LYS D NZ    1 
ATOM   14072 N  N     . PRO D  1  350 ? 6.209   30.276  -13.579 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 350  PRO D N     1 
ATOM   14073 C  CA    . PRO D  1  350 ? 6.654   30.664  -12.246 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 350  PRO D CA    1 
ATOM   14074 C  C     . PRO D  1  350 ? 7.107   29.533  -11.351 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 350  PRO D C     1 
ATOM   14075 O  O     . PRO D  1  350 ? 7.633   29.811  -10.251 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 350  PRO D O     1 
ATOM   14076 C  CB    . PRO D  1  350 ? 5.355   31.239  -11.617 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 350  PRO D CB    1 
ATOM   14077 C  CG    . PRO D  1  350 ? 4.247   30.615  -12.374 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 350  PRO D CG    1 
ATOM   14078 C  CD    . PRO D  1  350 ? 4.740   30.267  -13.729 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 350  PRO D CD    1 
ATOM   14079 N  N     . ARG D  1  351 ? 6.827   28.284  -11.738 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 351  ARG D N     1 
ATOM   14080 C  CA    . ARG D  1  351 ? 7.296   27.087  -10.991 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 351  ARG D CA    1 
ATOM   14081 C  C     . ARG D  1  351 ? 8.105   26.196  -11.955 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 351  ARG D C     1 
ATOM   14082 O  O     . ARG D  1  351 ? 7.756   26.056  -13.169 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 351  ARG D O     1 
ATOM   14083 C  CB    . ARG D  1  351 ? 6.130   26.226  -10.396 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 351  ARG D CB    1 
ATOM   14084 C  CG    . ARG D  1  351 ? 5.074   26.971  -9.560  1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 351  ARG D CG    1 
ATOM   14085 C  CD    . ARG D  1  351 ? 5.757   27.614  -8.372  1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 351  ARG D CD    1 
ATOM   14086 N  NE    . ARG D  1  351 ? 6.057   26.621  -7.334  1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 351  ARG D NE    1 
ATOM   14087 C  CZ    . ARG D  1  351 ? 6.891   26.793  -6.285  1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 351  ARG D CZ    1 
ATOM   14088 N  NH1   . ARG D  1  351 ? 7.549   27.955  -6.069  1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 351  ARG D NH1   1 
ATOM   14089 N  NH2   . ARG D  1  351 ? 7.024   25.785  -5.408  1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 351  ARG D NH2   1 
ATOM   14090 N  N     . PRO D  1  352 ? 9.161   25.535  -11.433 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 352  PRO D N     1 
ATOM   14091 C  CA    . PRO D  1  352 ? 10.005  24.669  -12.318 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 352  PRO D CA    1 
ATOM   14092 C  C     . PRO D  1  352 ? 9.386   23.278  -12.524 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 352  PRO D C     1 
ATOM   14093 O  O     . PRO D  1  352 ? 8.366   22.940  -11.904 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 352  PRO D O     1 
ATOM   14094 C  CB    . PRO D  1  352 ? 11.325  24.538  -11.494 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 352  PRO D CB    1 
ATOM   14095 C  CG    . PRO D  1  352 ? 10.811  24.534  -10.103 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 352  PRO D CG    1 
ATOM   14096 C  CD    . PRO D  1  352 ? 9.584   25.454  -10.012 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 352  PRO D CD    1 
ATOM   14097 N  N     . THR D  1  353 ? 9.954   22.451  -13.410 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 353  THR D N     1 
ATOM   14098 C  CA    . THR D  1  353 ? 9.372   21.078  -13.535 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 353  THR D CA    1 
ATOM   14099 C  C     . THR D  1  353 ? 9.968   20.160  -12.448 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 353  THR D C     1 
ATOM   14100 O  O     . THR D  1  353 ? 10.955  20.513  -11.794 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 353  THR D O     1 
ATOM   14101 C  CB    . THR D  1  353 ? 9.727   20.454  -14.909 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 353  THR D CB    1 
ATOM   14102 O  OG1   . THR D  1  353 ? 11.149  20.288  -14.938 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 353  THR D OG1   1 
ATOM   14103 C  CG2   . THR D  1  353 ? 9.277   21.339  -16.080 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 353  THR D CG2   1 
ATOM   14104 N  N     . ARG D  1  354 ? 9.448   18.931  -12.346 1.00 22.13  ? ? ? ? ? ? 354  ARG D N     1 
ATOM   14105 C  CA    . ARG D  1  354 ? 10.028  17.942  -11.421 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 354  ARG D CA    1 
ATOM   14106 C  C     . ARG D  1  354 ? 11.458  17.576  -11.771 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 354  ARG D C     1 
ATOM   14107 O  O     . ARG D  1  354 ? 12.267  17.392  -10.848 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 354  ARG D O     1 
ATOM   14108 C  CB    . ARG D  1  354 ? 9.165   16.656  -11.310 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 354  ARG D CB    1 
ATOM   14109 C  CG    . ARG D  1  354 ? 7.666   16.991  -11.046 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 354  ARG D CG    1 
ATOM   14110 C  CD    . ARG D  1  354 ? 7.474   17.980  -9.933  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 354  ARG D CD    1 
ATOM   14111 N  NE    . ARG D  1  354 ? 6.006   18.257  -9.704  1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 354  ARG D NE    1 
ATOM   14112 C  CZ    . ARG D  1  354 ? 5.311   19.293  -10.255 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 354  ARG D CZ    1 
ATOM   14113 N  NH1   . ARG D  1  354 ? 5.864   20.125  -11.148 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 354  ARG D NH1   1 
ATOM   14114 N  NH2   . ARG D  1  354 ? 4.036   19.499  -9.918  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 354  ARG D NH2   1 
ATOM   14115 N  N     . ALA D  1  355 ? 11.771  17.517  -13.045 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 355  ALA D N     1 
ATOM   14116 C  CA    . ALA D  1  355 ? 13.123  17.171  -13.528 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 355  ALA D CA    1 
ATOM   14117 C  C     . ALA D  1  355 ? 14.104  18.292  -13.158 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 355  ALA D C     1 
ATOM   14118 O  O     . ALA D  1  355 ? 15.275  18.046  -12.836 1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 355  ALA D O     1 
ATOM   14119 C  CB    . ALA D  1  355 ? 13.201  16.887  -15.095 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 355  ALA D CB    1 
ATOM   14120 N  N     . GLU D  1  356 ? 13.623  19.535  -13.227 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 356  GLU D N     1 
ATOM   14121 C  CA    . GLU D  1  356 ? 14.506  20.683  -12.947 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 356  GLU D CA    1 
ATOM   14122 C  C     . GLU D  1  356 ? 14.885  20.742  -11.450 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 356  GLU D C     1 
ATOM   14123 O  O     . GLU D  1  356 ? 16.066  20.975  -11.127 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 356  GLU D O     1 
ATOM   14124 C  CB    . GLU D  1  356 ? 13.829  22.003  -13.426 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 356  GLU D CB    1 
ATOM   14125 C  CG    . GLU D  1  356 ? 13.957  22.077  -14.984 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 356  GLU D CG    1 
ATOM   14126 C  CD    . GLU D  1  356 ? 12.937  22.997  -15.624 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 356  GLU D CD    1 
ATOM   14127 O  OE1   . GLU D  1  356 ? 12.061  23.596  -14.921 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 356  GLU D OE1   1 
ATOM   14128 O  OE2   . GLU D  1  356 ? 12.957  23.070  -16.882 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 356  GLU D OE2   1 
ATOM   14129 N  N     . THR D  1  357 ? 13.883  20.598  -10.529 1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 357  THR D N     1 
ATOM   14130 C  CA    . THR D  1  357 ? 14.256  20.655  -9.078  1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 357  THR D CA    1 
ATOM   14131 C  C     . THR D  1  357 ? 15.229  19.496  -8.800  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 357  THR D C     1 
ATOM   14132 O  O     . THR D  1  357 ? 16.138  19.613  -7.994  1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 357  THR D O     1 
ATOM   14133 C  CB    . THR D  1  357 ? 13.040  20.606  -8.167  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 357  THR D CB    1 
ATOM   14134 O  OG1   . THR D  1  357 ? 12.350  19.363  -8.421  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 357  THR D OG1   1 
ATOM   14135 C  CG2   . THR D  1  357 ? 12.086  21.774  -8.531  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 357  THR D CG2   1 
ATOM   14136 N  N     . SER D  1  358 ? 15.003  18.345  -9.413  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 358  SER D N     1 
ATOM   14137 C  CA    . SER D  1  358 ? 15.900  17.204  -9.264  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 358  SER D CA    1 
ATOM   14138 C  C     . SER D  1  358 ? 17.313  17.445  -9.734  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 358  SER D C     1 
ATOM   14139 O  O     . SER D  1  358 ? 18.318  17.154  -9.032  1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 358  SER D O     1 
ATOM   14140 C  CB    . SER D  1  358 ? 15.248  15.979  -9.951  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 358  SER D CB    1 
ATOM   14141 O  OG    . SER D  1  358 ? 16.158  14.999  -10.219 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 358  SER D OG    1 
ATOM   14142 N  N     . ASP D  1  359 ? 17.408  18.107  -10.879 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 359  ASP D N     1 
ATOM   14143 C  CA    . ASP D  1  359 ? 18.732  18.409  -11.454 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 359  ASP D CA    1 
ATOM   14144 C  C     . ASP D  1  359 ? 19.521  19.334  -10.525 1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 359  ASP D C     1 
ATOM   14145 O  O     . ASP D  1  359 ? 20.732  19.088  -10.240 1.00 19.82  ? ? ? ? ? ? 359  ASP D O     1 
ATOM   14146 C  CB    . ASP D  1  359 ? 18.546  19.041  -12.818 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 359  ASP D CB    1 
ATOM   14147 C  CG    . ASP D  1  359 ? 19.893  19.367  -13.481 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 359  ASP D CG    1 
ATOM   14148 O  OD1   . ASP D  1  359 ? 20.712  18.448  -13.757 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 359  ASP D OD1   1 
ATOM   14149 O  OD2   . ASP D  1  359 ? 20.063  20.550  -13.796 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 359  ASP D OD2   1 
ATOM   14150 N  N     . VAL D  1  360 ? 18.844  20.367  -9.990  1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 360  VAL D N     1 
ATOM   14151 C  CA    . VAL D  1  360 ? 19.526  21.252  -9.037  1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 360  VAL D CA    1 
ATOM   14152 C  C     . VAL D  1  360 ? 19.935  20.464  -7.784  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 360  VAL D C     1 
ATOM   14153 O  O     . VAL D  1  360 ? 21.097  20.586  -7.351  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 360  VAL D O     1 
ATOM   14154 C  CB    . VAL D  1  360 ? 18.673  22.480  -8.637  1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 360  VAL D CB    1 
ATOM   14155 C  CG1   . VAL D  1  360 ? 19.395  23.313  -7.541  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 360  VAL D CG1   1 
ATOM   14156 C  CG2   . VAL D  1  360 ? 18.321  23.334  -9.884  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 360  VAL D CG2   1 
ATOM   14157 N  N     . ALA D  1  361 ? 19.021  19.666  -7.185  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 361  ALA D N     1 
ATOM   14158 C  CA    . ALA D  1  361 ? 19.403  18.924  -5.961  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 361  ALA D CA    1 
ATOM   14159 C  C     . ALA D  1  361 ? 20.562  17.973  -6.254  1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 361  ALA D C     1 
ATOM   14160 O  O     . ALA D  1  361 ? 21.551  17.880  -5.467  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 361  ALA D O     1 
ATOM   14161 C  CB    . ALA D  1  361 ? 18.163  18.177  -5.315  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 361  ALA D CB    1 
ATOM   14162 N  N     . ASN D  1  362 ? 20.437  17.266  -7.370  1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 362  ASN D N     1 
ATOM   14163 C  CA    . ASN D  1  362 ? 21.501  16.302  -7.746  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 362  ASN D CA    1 
ATOM   14164 C  C     . ASN D  1  362 ? 22.859  16.937  -8.075  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 362  ASN D C     1 
ATOM   14165 O  O     . ASN D  1  362 ? 23.925  16.338  -7.736  1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 362  ASN D O     1 
ATOM   14166 C  CB    . ASN D  1  362 ? 21.000  15.319  -8.844  1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 362  ASN D CB    1 
ATOM   14167 C  CG    . ASN D  1  362 ? 20.134  14.198  -8.245  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 362  ASN D CG    1 
ATOM   14168 O  OD1   . ASN D  1  362 ? 20.564  13.476  -7.383  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 362  ASN D OD1   1 
ATOM   14169 N  ND2   . ASN D  1  362 ? 18.898  14.086  -8.704  1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 362  ASN D ND2   1 
ATOM   14170 N  N     . ALA D  1  363 ? 22.866  18.180  -8.568  1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 363  ALA D N     1 
ATOM   14171 C  CA    . ALA D  1  363 ? 24.144  18.880  -8.780  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 363  ALA D CA    1 
ATOM   14172 C  C     . ALA D  1  363 ? 24.844  19.132  -7.499  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 363  ALA D C     1 
ATOM   14173 O  O     . ALA D  1  363 ? 26.056  18.943  -7.402  1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 363  ALA D O     1 
ATOM   14174 C  CB    . ALA D  1  363 ? 23.907  20.232  -9.460  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 363  ALA D CB    1 
ATOM   14175 N  N     . VAL D  1  364 ? 24.017  19.487  -6.486  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 364  VAL D N     1 
ATOM   14176 C  CA    . VAL D  1  364 ? 24.583  19.781  -5.145  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 364  VAL D CA    1 
ATOM   14177 C  C     . VAL D  1  364 ? 25.058  18.454  -4.513  1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 364  VAL D C     1 
ATOM   14178 O  O     . VAL D  1  364 ? 26.162  18.400  -3.965  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 364  VAL D O     1 
ATOM   14179 C  CB    . VAL D  1  364 ? 23.513  20.433  -4.220  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 364  VAL D CB    1 
ATOM   14180 C  CG1   . VAL D  1  364 ? 24.023  20.520  -2.761  1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 364  VAL D CG1   1 
ATOM   14181 C  CG2   . VAL D  1  364 ? 23.152  21.811  -4.751  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 364  VAL D CG2   1 
ATOM   14182 N  N     . LEU D  1  365 ? 24.237  17.390  -4.580  1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 365  LEU D N     1 
ATOM   14183 C  CA    . LEU D  1  365 ? 24.640  16.065  -3.983  1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 365  LEU D CA    1 
ATOM   14184 C  C     . LEU D  1  365 ? 25.847  15.492  -4.750  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 365  LEU D C     1 
ATOM   14185 O  O     . LEU D  1  365 ? 26.684  14.820  -4.138  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 365  LEU D O     1 
ATOM   14186 C  CB    . LEU D  1  365 ? 23.461  15.075  -3.994  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 365  LEU D CB    1 
ATOM   14187 C  CG    . LEU D  1  365 ? 22.302  15.524  -3.102  1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 365  LEU D CG    1 
ATOM   14188 C  CD1   . LEU D  1  365 ? 21.110  14.610  -3.464  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 365  LEU D CD1   1 
ATOM   14189 C  CD2   . LEU D  1  365 ? 22.742  15.354  -1.618  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 365  LEU D CD2   1 
ATOM   14190 N  N     . ASP D  1  366 ? 25.969  15.814  -6.035  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 366  ASP D N     1 
ATOM   14191 C  CA    . ASP D  1  366 ? 27.174  15.426  -6.801  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 366  ASP D CA    1 
ATOM   14192 C  C     . ASP D  1  366 ? 28.409  16.045  -6.262  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 366  ASP D C     1 
ATOM   14193 O  O     . ASP D  1  366 ? 29.493  15.450  -6.362  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 366  ASP D O     1 
ATOM   14194 C  CB    . ASP D  1  366 ? 27.109  15.887  -8.252  1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 366  ASP D CB    1 
ATOM   14195 C  CG    . ASP D  1  366 ? 26.119  15.051  -9.109  1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 366  ASP D CG    1 
ATOM   14196 O  OD1   . ASP D  1  366 ? 25.700  13.886  -8.743  1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 366  ASP D OD1   1 
ATOM   14197 O  OD2   . ASP D  1  366 ? 25.769  15.556  -10.192 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 366  ASP D OD2   1 
ATOM   14198 N  N     . GLY D  1  367 ? 28.264  17.247  -5.702  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 367  GLY D N     1 
ATOM   14199 C  CA    . GLY D  1  367 ? 29.431  17.950  -4.993  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 367  GLY D CA    1 
ATOM   14200 C  C     . GLY D  1  367 ? 29.732  19.330  -5.618  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 367  GLY D C     1 
ATOM   14201 O  O     . GLY D  1  367 ? 30.800  19.849  -5.408  1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 367  GLY D O     1 
ATOM   14202 N  N     . ALA D  1  368 ? 28.815  19.870  -6.433  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 368  ALA D N     1 
ATOM   14203 C  CA    . ALA D  1  368 ? 29.088  21.203  -7.106  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 368  ALA D CA    1 
ATOM   14204 C  C     . ALA D  1  368 ? 29.249  22.317  -6.067  1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 368  ALA D C     1 
ATOM   14205 O  O     . ALA D  1  368 ? 28.451  22.452  -5.156  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 368  ALA D O     1 
ATOM   14206 C  CB    . ALA D  1  368 ? 27.965  21.602  -8.091  1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 368  ALA D CB    1 
ATOM   14207 N  N     . ASP D  1  369 ? 30.265  23.173  -6.257  1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 369  ASP D N     1 
ATOM   14208 C  CA    . ASP D  1  369 ? 30.390  24.414  -5.491  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 369  ASP D CA    1 
ATOM   14209 C  C     . ASP D  1  369 ? 29.402  25.492  -5.919  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 369  ASP D C     1 
ATOM   14210 O  O     . ASP D  1  369 ? 28.928  26.249  -5.075  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 369  ASP D O     1 
ATOM   14211 C  CB    . ASP D  1  369 ? 31.801  24.957  -5.690  1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 369  ASP D CB    1 
ATOM   14212 C  CG    . ASP D  1  369 ? 32.840  24.001  -5.078  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 369  ASP D CG    1 
ATOM   14213 O  OD1   . ASP D  1  369 ? 33.133  24.142  -3.875  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 369  ASP D OD1   1 
ATOM   14214 O  OD2   . ASP D  1  369 ? 33.314  23.158  -5.844  1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 369  ASP D OD2   1 
ATOM   14215 N  N     . CYS D  1  370 ? 29.058  25.566  -7.209  1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 370  CYS D N     1 
ATOM   14216 C  CA    . CYS D  1  370 ? 28.186  26.621  -7.669  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 370  CYS D CA    1 
ATOM   14217 C  C     . CYS D  1  370 ? 27.186  26.021  -8.697  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 370  CYS D C     1 
ATOM   14218 O  O     . CYS D  1  370 ? 27.507  25.069  -9.432  1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 370  CYS D O     1 
ATOM   14219 C  CB    . CYS D  1  370 ? 29.003  27.694  -8.450  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 370  CYS D CB    1 
ATOM   14220 S  SG    . CYS D  1  370 ? 30.293  28.494  -7.466  1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 370  CYS D SG    1 
ATOM   14221 N  N     . ILE D  1  371 ? 26.010  26.614  -8.690  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 371  ILE D N     1 
ATOM   14222 C  CA    . ILE D  1  371 ? 24.958  26.278  -9.617  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 371  ILE D CA    1 
ATOM   14223 C  C     . ILE D  1  371 ? 24.636  27.590  -10.376 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 371  ILE D C     1 
ATOM   14224 O  O     . ILE D  1  371 ? 24.968  28.714  -9.922  1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 371  ILE D O     1 
ATOM   14225 C  CB    . ILE D  1  371 ? 23.725  25.592  -8.911  1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 371  ILE D CB    1 
ATOM   14226 C  CG1   . ILE D  1  371 ? 23.198  26.541  -7.811  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 371  ILE D CG1   1 
ATOM   14227 C  CG2   . ILE D  1  371 ? 24.054  24.173  -8.373  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 371  ILE D CG2   1 
ATOM   14228 C  CD1   . ILE D  1  371 ? 21.935  25.986  -7.131  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 371  ILE D CD1   1 
ATOM   14229 N  N     . MET D  1  372 ? 24.118  27.453  -11.618 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 372  MET D N     1 
ATOM   14230 C  CA    . MET D  1  372 ? 23.996  28.604  -12.423 1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 372  MET D CA    1 
ATOM   14231 C  C     . MET D  1  372 ? 22.614  28.745  -13.112 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 372  MET D C     1 
ATOM   14232 O  O     . MET D  1  372 ? 21.869  27.761  -13.336 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 372  MET D O     1 
ATOM   14233 C  CB    . MET D  1  372 ? 25.106  28.520  -13.518 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 372  MET D CB    1 
ATOM   14234 C  CG    . MET D  1  372 ? 25.195  29.763  -14.424 1.00 22.41  ? ? ? ? ? ? 372  MET D CG    1 
ATOM   14235 S  SD    . MET D  1  372 ? 26.860  29.864  -15.133 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 372  MET D SD    1 
ATOM   14236 C  CE    . MET D  1  372 ? 26.329  29.709  -16.819 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 372  MET D CE    1 
ATOM   14237 N  N     . LEU D  1  373 ? 22.266  29.998  -13.403 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 373  LEU D N     1 
ATOM   14238 C  CA    . LEU D  1  373 ? 21.006  30.341  -14.108 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 373  LEU D CA    1 
ATOM   14239 C  C     . LEU D  1  373 ? 21.453  31.173  -15.309 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 373  LEU D C     1 
ATOM   14240 O  O     . LEU D  1  373 ? 22.354  32.047  -15.154 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 373  LEU D O     1 
ATOM   14241 C  CB    . LEU D  1  373 ? 20.060  31.183  -13.243 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 373  LEU D CB    1 
ATOM   14242 C  CG    . LEU D  1  373 ? 19.512  30.400  -12.035 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 373  LEU D CG    1 
ATOM   14243 C  CD1   . LEU D  1  373 ? 18.914  31.342  -11.029 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 373  LEU D CD1   1 
ATOM   14244 C  CD2   . LEU D  1  373 ? 18.559  29.229  -12.506 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 373  LEU D CD2   1 
ATOM   14245 N  N     . SER D  1  374 ? 20.853  30.926  -16.490 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 374  SER D N     1 
ATOM   14246 C  CA    . SER D  1  374 ? 21.245  31.614  -17.682 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 374  SER D CA    1 
ATOM   14247 C  C     . SER D  1  374 ? 20.048  32.340  -18.208 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 374  SER D C     1 
ATOM   14248 O  O     . SER D  1  374 ? 19.745  33.416  -17.690 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 374  SER D O     1 
ATOM   14249 C  CB    . SER D  1  374 ? 21.799  30.641  -18.703 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 374  SER D CB    1 
ATOM   14250 O  OG    . SER D  1  374 ? 23.034  30.198  -18.135 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 374  SER D OG    1 
ATOM   14251 N  N     . GLY D  1  375 ? 19.280  31.735  -19.136 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 375  GLY D N     1 
ATOM   14252 C  CA    . GLY D  1  375 ? 18.087  32.432  -19.673 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 375  GLY D CA    1 
ATOM   14253 C  C     . GLY D  1  375 ? 17.123  32.736  -18.546 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 375  GLY D C     1 
ATOM   14254 O  O     . GLY D  1  375 ? 16.356  33.717  -18.602 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 375  GLY D O     1 
ATOM   14255 N  N     . GLU D  1  376 ? 17.099  31.850  -17.543 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 376  GLU D N     1 
ATOM   14256 C  CA    . GLU D  1  376 ? 16.124  32.025  -16.465 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 376  GLU D CA    1 
ATOM   14257 C  C     . GLU D  1  376 ? 16.240  33.424  -15.741 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 376  GLU D C     1 
ATOM   14258 O  O     . GLU D  1  376 ? 15.255  33.964  -15.162 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 376  GLU D O     1 
ATOM   14259 C  CB    . GLU D  1  376 ? 16.365  30.945  -15.368 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 376  GLU D CB    1 
ATOM   14260 C  CG    . GLU D  1  376 ? 16.281  29.486  -15.836 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 376  GLU D CG    1 
ATOM   14261 C  CD    . GLU D  1  376 ? 17.644  28.917  -16.157 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 376  GLU D CD    1 
ATOM   14262 O  OE1   . GLU D  1  376 ? 18.506  29.568  -16.827 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 376  GLU D OE1   1 
ATOM   14263 O  OE2   . GLU D  1  376 ? 17.876  27.789  -15.766 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 376  GLU D OE2   1 
ATOM   14264 N  N     . THR D  1  377 ? 17.460  33.933  -15.668 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 377  THR D N     1 
ATOM   14265 C  CA    . THR D  1  377 ? 17.673  35.298  -15.134 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 377  THR D CA    1 
ATOM   14266 C  C     . THR D  1  377 ? 17.970  36.342  -16.170 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 377  THR D C     1 
ATOM   14267 O  O     . THR D  1  377 ? 17.681  37.522  -15.920 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 377  THR D O     1 
ATOM   14268 C  CB    . THR D  1  377 ? 18.772  35.372  -14.052 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 377  THR D CB    1 
ATOM   14269 O  OG1   . THR D  1  377 ? 19.975  34.881  -14.604 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 377  THR D OG1   1 
ATOM   14270 C  CG2   . THR D  1  377 ? 18.360  34.481  -12.826 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 377  THR D CG2   1 
ATOM   14271 N  N     . ALA D  1  378 ? 18.514  35.930  -17.308 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 378  ALA D N     1 
ATOM   14272 C  CA    . ALA D  1  378 ? 18.917  36.903  -18.333 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 378  ALA D CA    1 
ATOM   14273 C  C     . ALA D  1  378 ? 17.714  37.439  -19.072 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 378  ALA D C     1 
ATOM   14274 O  O     . ALA D  1  378 ? 17.651  38.630  -19.435 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 378  ALA D O     1 
ATOM   14275 C  CB    . ALA D  1  378 ? 19.885  36.269  -19.325 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 378  ALA D CB    1 
ATOM   14276 N  N     . LYS D  1  379 ? 16.732  36.580  -19.324 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 379  LYS D N     1 
ATOM   14277 C  CA    . LYS D  1  379 ? 15.642  37.055  -20.243 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 379  LYS D CA    1 
ATOM   14278 C  C     . LYS D  1  379 ? 14.252  36.626  -19.843 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 379  LYS D C     1 
ATOM   14279 O  O     . LYS D  1  379 ? 13.290  37.091  -20.450 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 379  LYS D O     1 
ATOM   14280 C  CB    . LYS D  1  379 ? 15.904  36.657  -21.697 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 379  LYS D CB    1 
ATOM   14281 C  CG    . LYS D  1  379 ? 16.233  35.197  -21.917 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 379  LYS D CG    1 
ATOM   14282 C  CD    . LYS D  1  379 ? 17.012  35.053  -23.259 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 379  LYS D CD    1 
ATOM   14283 C  CE    . LYS D  1  379 ? 18.586  35.021  -23.120 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 379  LYS D CE    1 
ATOM   14284 N  NZ    . LYS D  1  379 ? 19.181  33.786  -22.479 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 379  LYS D NZ    1 
ATOM   14285 N  N     . GLY D  1  380 ? 14.137  35.790  -18.811 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 380  GLY D N     1 
ATOM   14286 C  CA    . GLY D  1  380 ? 12.804  35.200  -18.509 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 380  GLY D CA    1 
ATOM   14287 C  C     . GLY D  1  380 ? 11.926  36.128  -17.739 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 380  GLY D C     1 
ATOM   14288 O  O     . GLY D  1  380 ? 12.387  37.200  -17.299 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 380  GLY D O     1 
ATOM   14289 N  N     . ASN D  1  381 ? 10.675  35.684  -17.538 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 381  ASN D N     1 
ATOM   14290 C  CA    . ASN D  1  381 ? 9.724   36.458  -16.775 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 381  ASN D CA    1 
ATOM   14291 C  C     . ASN D  1  381 ? 9.816   36.336  -15.260 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 381  ASN D C     1 
ATOM   14292 O  O     . ASN D  1  381 ? 9.133   37.094  -14.570 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 381  ASN D O     1 
ATOM   14293 C  CB    . ASN D  1  381 ? 8.334   36.134  -17.251 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 381  ASN D CB    1 
ATOM   14294 C  CG    . ASN D  1  381 ? 8.101   36.705  -18.649 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 381  ASN D CG    1 
ATOM   14295 O  OD1   . ASN D  1  381 ? 8.727   37.702  -19.029 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 381  ASN D OD1   1 
ATOM   14296 N  ND2   . ASN D  1  381 ? 7.273   36.039  -19.430 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 381  ASN D ND2   1 
ATOM   14297 N  N     . PHE D  1  382 ? 10.671  35.424  -14.769 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 382  PHE D N     1 
ATOM   14298 C  CA    . PHE D  1  382 ? 10.732  35.115  -13.316 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 382  PHE D CA    1 
ATOM   14299 C  C     . PHE D  1  382 ? 12.145  35.074  -12.771 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 382  PHE D C     1 
ATOM   14300 O  O     . PHE D  1  382 ? 12.551  34.070  -12.173 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 382  PHE D O     1 
ATOM   14301 C  CB    . PHE D  1  382 ? 9.989   33.796  -13.042 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 382  PHE D CB    1 
ATOM   14302 C  CG    . PHE D  1  382 ? 8.511   33.878  -13.462 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 382  PHE D CG    1 
ATOM   14303 C  CD1   . PHE D  1  382 ? 8.096   33.280  -14.633 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 382  PHE D CD1   1 
ATOM   14304 C  CD2   . PHE D  1  382 ? 7.574   34.571  -12.683 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 382  PHE D CD2   1 
ATOM   14305 C  CE1   . PHE D  1  382 ? 6.736   33.361  -15.041 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 382  PHE D CE1   1 
ATOM   14306 C  CE2   . PHE D  1  382 ? 6.217   34.643  -13.049 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 382  PHE D CE2   1 
ATOM   14307 C  CZ    . PHE D  1  382 ? 5.787   34.049  -14.266 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 382  PHE D CZ    1 
ATOM   14308 N  N     . PRO D  1  383 ? 12.952  36.111  -13.056 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 383  PRO D N     1 
ATOM   14309 C  CA    . PRO D  1  383 ? 14.374  35.969  -12.664 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 383  PRO D CA    1 
ATOM   14310 C  C     . PRO D  1  383 ? 14.590  35.853  -11.134 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 383  PRO D C     1 
ATOM   14311 O  O     . PRO D  1  383 ? 15.416  35.074  -10.652 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 383  PRO D O     1 
ATOM   14312 C  CB    . PRO D  1  383 ? 15.003  37.288  -13.189 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 383  PRO D CB    1 
ATOM   14313 C  CG    . PRO D  1  383 ? 13.817  38.241  -13.194 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 383  PRO D CG    1 
ATOM   14314 C  CD    . PRO D  1  383 ? 12.739  37.362  -13.824 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 383  PRO D CD    1 
ATOM   14315 N  N     . VAL D  1  384 ? 13.883  36.658  -10.390 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 384  VAL D N     1 
ATOM   14316 C  CA    . VAL D  1  384 ? 14.021  36.621  -8.935  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 384  VAL D CA    1 
ATOM   14317 C  C     . VAL D  1  384 ? 13.528  35.231  -8.383  1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 384  VAL D C     1 
ATOM   14318 O  O     . VAL D  1  384 ? 14.125  34.657  -7.431  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 384  VAL D O     1 
ATOM   14319 C  CB    . VAL D  1  384 ? 13.225  37.789  -8.311  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 384  VAL D CB    1 
ATOM   14320 C  CG1   . VAL D  1  384 ? 13.164  37.626  -6.782  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 384  VAL D CG1   1 
ATOM   14321 C  CG2   . VAL D  1  384 ? 13.772  39.183  -8.725  1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 384  VAL D CG2   1 
ATOM   14322 N  N     . GLU D  1  385 ? 12.372  34.777  -8.882  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 385  GLU D N     1 
ATOM   14323 C  CA    . GLU D  1  385 ? 11.825  33.465  -8.429  1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 385  GLU D CA    1 
ATOM   14324 C  C     . GLU D  1  385 ? 12.797  32.322  -8.788  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 385  GLU D C     1 
ATOM   14325 O  O     . GLU D  1  385 ? 12.916  31.307  -8.049  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 385  GLU D O     1 
ATOM   14326 C  CB    . GLU D  1  385 ? 10.459  33.181  -9.053  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 385  GLU D CB    1 
ATOM   14327 C  CG    . GLU D  1  385 ? 9.394   34.177  -8.625  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 385  GLU D CG    1 
ATOM   14328 C  CD    . GLU D  1  385 ? 9.379   35.460  -9.477  1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 385  GLU D CD    1 
ATOM   14329 O  OE1   . GLU D  1  385 ? 10.292  35.814  -10.311 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 385  GLU D OE1   1 
ATOM   14330 O  OE2   . GLU D  1  385 ? 8.430   36.196  -9.264  1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 385  GLU D OE2   1 
ATOM   14331 N  N     . ALA D  1  386 ? 13.483  32.443  -9.931  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 386  ALA D N     1 
ATOM   14332 C  CA    . ALA D  1  386 ? 14.444  31.420  -10.305 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 386  ALA D CA    1 
ATOM   14333 C  C     . ALA D  1  386 ? 15.599  31.328  -9.271  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 386  ALA D C     1 
ATOM   14334 O  O     . ALA D  1  386 ? 15.998  30.211  -8.873  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 386  ALA D O     1 
ATOM   14335 C  CB    . ALA D  1  386 ? 15.004  31.607  -11.748 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 386  ALA D CB    1 
ATOM   14336 N  N     . VAL D  1  387 ? 16.109  32.481  -8.847  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 387  VAL D N     1 
ATOM   14337 C  CA    . VAL D  1  387 ? 17.142  32.553  -7.788  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 387  VAL D CA    1 
ATOM   14338 C  C     . VAL D  1  387 ? 16.602  32.006  -6.475  1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 387  VAL D C     1 
ATOM   14339 O  O     . VAL D  1  387 ? 17.264  31.149  -5.889  1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 387  VAL D O     1 
ATOM   14340 C  CB    . VAL D  1  387 ? 17.658  33.990  -7.554  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 387  VAL D CB    1 
ATOM   14341 C  CG1   . VAL D  1  387 ? 18.668  34.079  -6.358  1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 387  VAL D CG1   1 
ATOM   14342 C  CG2   . VAL D  1  387 ? 18.304  34.403  -8.865  1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 387  VAL D CG2   1 
ATOM   14343 N  N     . LYS D  1  388 ? 15.432  32.455  -6.033  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 388  LYS D N     1 
ATOM   14344 C  CA    . LYS D  1  388 ? 14.874  31.897  -4.772  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 388  LYS D CA    1 
ATOM   14345 C  C     . LYS D  1  388 ? 14.689  30.371  -4.886  1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 388  LYS D C     1 
ATOM   14346 O  O     . LYS D  1  388 ? 14.850  29.653  -3.875  1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 388  LYS D O     1 
ATOM   14347 C  CB    . LYS D  1  388 ? 13.497  32.490  -4.521  1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 388  LYS D CB    1 
ATOM   14348 C  CG    . LYS D  1  388 ? 13.595  33.983  -4.210  1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 388  LYS D CG    1 
ATOM   14349 C  CD    . LYS D  1  388 ? 12.184  34.516  -3.858  1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 388  LYS D CD    1 
ATOM   14350 C  CE    . LYS D  1  388 ? 12.315  35.926  -3.267  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 388  LYS D CE    1 
ATOM   14351 N  NZ    . LYS D  1  388 ? 10.938  36.541  -3.067  1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 388  LYS D NZ    1 
ATOM   14352 N  N     . MET D  1  389 ? 14.244  29.893  -6.061  1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 389  MET D N     1 
ATOM   14353 C  CA    . MET D  1  389 ? 14.070  28.419  -6.202  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 389  MET D CA    1 
ATOM   14354 C  C     . MET D  1  389 ? 15.453  27.655  -6.092  1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 389  MET D C     1 
ATOM   14355 O  O     . MET D  1  389 ? 15.527  26.629  -5.402  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 389  MET D O     1 
ATOM   14356 C  CB    . MET D  1  389 ? 13.284  28.071  -7.511  1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 389  MET D CB    1 
ATOM   14357 C  CG    . MET D  1  389 ? 13.230  26.583  -7.778  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 389  MET D CG    1 
ATOM   14358 S  SD    . MET D  1  389 ? 12.271  25.737  -6.465  1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 389  MET D SD    1 
ATOM   14359 C  CE    . MET D  1  389 ? 10.735  26.634  -6.490  1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 389  MET D CE    1 
ATOM   14360 N  N     . GLN D  1  390 ? 16.516  28.095  -6.777  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 390  GLN D N     1 
ATOM   14361 C  CA    . GLN D  1  390 ? 17.807  27.388  -6.645  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 390  GLN D CA    1 
ATOM   14362 C  C     . GLN D  1  390 ? 18.241  27.509  -5.147  1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 390  GLN D C     1 
ATOM   14363 O  O     . GLN D  1  390 ? 18.751  26.566  -4.566  1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 390  GLN D O     1 
ATOM   14364 C  CB    . GLN D  1  390 ? 18.902  28.015  -7.522  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 390  GLN D CB    1 
ATOM   14365 C  CG    . GLN D  1  390 ? 18.812  27.601  -8.975  1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 390  GLN D CG    1 
ATOM   14366 C  CD    . GLN D  1  390 ? 20.128  27.734  -9.711  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 390  GLN D CD    1 
ATOM   14367 O  OE1   . GLN D  1  390 ? 20.883  28.629  -9.445  1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 390  GLN D OE1   1 
ATOM   14368 N  NE2   . GLN D  1  390 ? 20.348  26.891  -10.731 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 390  GLN D NE2   1 
ATOM   14369 N  N     . HIS D  1  391 ? 18.075  28.675  -4.529  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 391  HIS D N     1 
ATOM   14370 C  CA    . HIS D  1  391 ? 18.390  28.763  -3.049  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 391  HIS D CA    1 
ATOM   14371 C  C     . HIS D  1  391 ? 17.641  27.715  -2.233  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 391  HIS D C     1 
ATOM   14372 O  O     . HIS D  1  391 ? 18.222  27.034  -1.362  1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 391  HIS D O     1 
ATOM   14373 C  CB    . HIS D  1  391 ? 18.101  30.164  -2.530  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 391  HIS D CB    1 
ATOM   14374 C  CG    . HIS D  1  391 ? 18.076  30.276  -1.030  1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 391  HIS D CG    1 
ATOM   14375 N  ND1   . HIS D  1  391 ? 19.179  30.533  -0.304  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 391  HIS D ND1   1 
ATOM   14376 C  CD2   . HIS D  1  391 ? 17.020  30.236  -0.131  1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 391  HIS D CD2   1 
ATOM   14377 C  CE1   . HIS D  1  391 ? 18.839  30.630  0.998   1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 391  HIS D CE1   1 
ATOM   14378 N  NE2   . HIS D  1  391 ? 17.533  30.460  1.090   1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 391  HIS D NE2   1 
ATOM   14379 N  N     . ALA D  1  392 ? 16.337  27.555  -2.467  1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 392  ALA D N     1 
ATOM   14380 C  CA    . ALA D  1  392 ? 15.536  26.714  -1.558  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 392  ALA D CA    1 
ATOM   14381 C  C     . ALA D  1  392 ? 15.987  25.235  -1.747  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 392  ALA D C     1 
ATOM   14382 O  O     . ALA D  1  392 ? 15.998  24.418  -0.789  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 392  ALA D O     1 
ATOM   14383 C  CB    . ALA D  1  392 ? 14.009  26.817  -1.868  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 392  ALA D CB    1 
ATOM   14384 N  N     . ILE D  1  393 ? 16.209  24.885  -2.992  1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 393  ILE D N     1 
ATOM   14385 C  CA    . ILE D  1  393 ? 16.519  23.478  -3.330  1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 393  ILE D CA    1 
ATOM   14386 C  C     . ILE D  1  393 ? 17.952  23.208  -2.832  1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 393  ILE D C     1 
ATOM   14387 O  O     . ILE D  1  393 ? 18.213  22.187  -2.192  1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 393  ILE D O     1 
ATOM   14388 C  CB    . ILE D  1  393 ? 16.544  23.234  -4.844  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 393  ILE D CB    1 
ATOM   14389 C  CG1   . ILE D  1  393 ? 15.141  23.440  -5.483  1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 393  ILE D CG1   1 
ATOM   14390 C  CG2   . ILE D  1  393 ? 17.064  21.801  -5.095  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 393  ILE D CG2   1 
ATOM   14391 C  CD1   . ILE D  1  393 ? 15.332  23.624  -7.014  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 393  ILE D CD1   1 
ATOM   14392 N  N     . ALA D  1  394 ? 18.862  24.130  -3.112  1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 394  ALA D N     1 
ATOM   14393 C  CA    . ALA D  1  394 ? 20.245  23.936  -2.670  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 394  ALA D CA    1 
ATOM   14394 C  C     . ALA D  1  394 ? 20.299  23.739  -1.157  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 394  ALA D C     1 
ATOM   14395 O  O     . ALA D  1  394 ? 21.041  22.876  -0.702  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 394  ALA D O     1 
ATOM   14396 C  CB    . ALA D  1  394 ? 21.195  25.078  -3.100  1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 394  ALA D CB    1 
ATOM   14397 N  N     . ARG D  1  395 ? 19.525  24.511  -0.377  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 395  ARG D N     1 
ATOM   14398 C  CA    . ARG D  1  395 ? 19.582  24.337  1.071   1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 395  ARG D CA    1 
ATOM   14399 C  C     . ARG D  1  395 ? 19.136  22.944  1.459   1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 395  ARG D C     1 
ATOM   14400 O  O     . ARG D  1  395 ? 19.676  22.358  2.436   1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 395  ARG D O     1 
ATOM   14401 C  CB    . ARG D  1  395 ? 18.687  25.298  1.867   1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 395  ARG D CB    1 
ATOM   14402 C  CG    . ARG D  1  395 ? 19.449  26.439  2.402   1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 395  ARG D CG    1 
ATOM   14403 C  CD    . ARG D  1  395 ? 19.416  26.598  3.908   1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 395  ARG D CD    1 
ATOM   14404 N  NE    . ARG D  1  395 ? 18.160  27.160  4.253   1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 395  ARG D NE    1 
ATOM   14405 C  CZ    . ARG D  1  395 ? 17.730  27.492  5.449   1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 395  ARG D CZ    1 
ATOM   14406 N  NH1   . ARG D  1  395 ? 18.446  27.493  6.592   1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 395  ARG D NH1   1 
ATOM   14407 N  NH2   . ARG D  1  395 ? 16.489  27.869  5.467   1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 395  ARG D NH2   1 
ATOM   14408 N  N     . GLU D  1  396 ? 18.044  22.488  0.820   1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 396  GLU D N     1 
ATOM   14409 C  CA    . GLU D  1  396 ? 17.572  21.130  1.145   1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 396  GLU D CA    1 
ATOM   14410 C  C     . GLU D  1  396 ? 18.615  20.047  0.847   1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 396  GLU D C     1 
ATOM   14411 O  O     . GLU D  1  396 ? 18.759  19.114  1.592   1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 396  GLU D O     1 
ATOM   14412 C  CB    . GLU D  1  396 ? 16.276  20.809  0.408   1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 396  GLU D CB    1 
ATOM   14413 C  CG    . GLU D  1  396 ? 15.102  21.634  0.912   1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 396  GLU D CG    1 
ATOM   14414 C  CD    . GLU D  1  396 ? 14.485  21.176  2.234   1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 396  GLU D CD    1 
ATOM   14415 O  OE1   . GLU D  1  396 ? 14.890  20.153  2.886   1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 396  GLU D OE1   1 
ATOM   14416 O  OE2   . GLU D  1  396 ? 13.530  21.880  2.675   1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 396  GLU D OE2   1 
ATOM   14417 N  N     . ALA D  1  397 ? 19.208  20.136  -0.323  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 397  ALA D N     1 
ATOM   14418 C  CA    . ALA D  1  397 ? 20.178  19.169  -0.825  1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 397  ALA D CA    1 
ATOM   14419 C  C     . ALA D  1  397 ? 21.516  19.197  -0.008  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 397  ALA D C     1 
ATOM   14420 O  O     . ALA D  1  397 ? 22.021  18.161  0.332   1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 397  ALA D O     1 
ATOM   14421 C  CB    . ALA D  1  397 ? 20.445  19.522  -2.328  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 397  ALA D CB    1 
ATOM   14422 N  N     . GLU D  1  398 ? 21.995  20.359  0.425   1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 398  GLU D N     1 
ATOM   14423 C  CA    . GLU D  1  398 ? 23.183  20.427  1.304   1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 398  GLU D CA    1 
ATOM   14424 C  C     . GLU D  1  398 ? 22.900  19.713  2.633   1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 398  GLU D C     1 
ATOM   14425 O  O     . GLU D  1  398 ? 23.758  19.022  3.171   1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 398  GLU D O     1 
ATOM   14426 C  CB    . GLU D  1  398 ? 23.577  21.894  1.589   1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 398  GLU D CB    1 
ATOM   14427 C  CG    . GLU D  1  398 ? 24.022  22.627  0.301   1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 398  GLU D CG    1 
ATOM   14428 C  CD    . GLU D  1  398 ? 23.717  24.133  0.319   1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 398  GLU D CD    1 
ATOM   14429 O  OE1   . GLU D  1  398 ? 23.319  24.720  1.399   1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 398  GLU D OE1   1 
ATOM   14430 O  OE2   . GLU D  1  398 ? 23.929  24.704  -0.749  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 398  GLU D OE2   1 
ATOM   14431 N  N     . ALA D  1  399 ? 21.718  19.876  3.185   1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 399  ALA D N     1 
ATOM   14432 C  CA    . ALA D  1  399 ? 21.438  19.188  4.443   1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 399  ALA D CA    1 
ATOM   14433 C  C     . ALA D  1  399 ? 21.397  17.656  4.200   1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 399  ALA D C     1 
ATOM   14434 O  O     . ALA D  1  399 ? 21.632  16.872  5.121   1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 399  ALA D O     1 
ATOM   14435 C  CB    . ALA D  1  399 ? 20.153  19.680  5.149   1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 399  ALA D CB    1 
ATOM   14436 N  N     . ALA D  1  400 ? 21.067  17.234  2.990   1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 400  ALA D N     1 
ATOM   14437 C  CA    . ALA D  1  400 ? 21.003  15.805  2.674   1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 400  ALA D CA    1 
ATOM   14438 C  C     . ALA D  1  400 ? 22.369  15.173  2.368   1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 400  ALA D C     1 
ATOM   14439 O  O     . ALA D  1  400 ? 22.449  13.941  2.127   1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 400  ALA D O     1 
ATOM   14440 C  CB    . ALA D  1  400 ? 20.010  15.508  1.527   1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 400  ALA D CB    1 
ATOM   14441 N  N     . VAL D  1  401 ? 23.447  15.990  2.379   1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 401  VAL D N     1 
ATOM   14442 C  CA    . VAL D  1  401 ? 24.766  15.456  1.994   1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 401  VAL D CA    1 
ATOM   14443 C  C     . VAL D  1  401 ? 25.151  14.404  3.048   1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 401  VAL D C     1 
ATOM   14444 O  O     . VAL D  1  401 ? 24.997  14.653  4.279   1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 401  VAL D O     1 
ATOM   14445 C  CB    . VAL D  1  401 ? 25.814  16.631  1.889   1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 401  VAL D CB    1 
ATOM   14446 C  CG1   . VAL D  1  401 ? 27.233  16.097  2.070   1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 401  VAL D CG1   1 
ATOM   14447 C  CG2   . VAL D  1  401 ? 25.574  17.418  0.599   1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 401  VAL D CG2   1 
ATOM   14448 N  N     . TYR D  1  402 ? 25.666  13.238  2.606   1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 402  TYR D N     1 
ATOM   14449 C  CA    . TYR D  1  402 ? 26.117  12.199  3.530   1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 402  TYR D CA    1 
ATOM   14450 C  C     . TYR D  1  402 ? 27.576  12.441  3.995   1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 402  TYR D C     1 
ATOM   14451 O  O     . TYR D  1  402 ? 28.478  11.802  3.507   1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 402  TYR D O     1 
ATOM   14452 C  CB    . TYR D  1  402 ? 25.958  10.802  2.910   1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 402  TYR D CB    1 
ATOM   14453 C  CG    . TYR D  1  402 ? 26.159  9.654   3.837   1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 402  TYR D CG    1 
ATOM   14454 C  CD1   . TYR D  1  402 ? 25.745  9.688   5.211   1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 402  TYR D CD1   1 
ATOM   14455 C  CD2   . TYR D  1  402 ? 26.713  8.465   3.358   1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 402  TYR D CD2   1 
ATOM   14456 C  CE1   . TYR D  1  402 ? 25.940  8.586   6.073   1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 402  TYR D CE1   1 
ATOM   14457 C  CE2   . TYR D  1  402 ? 26.873  7.387   4.166   1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 402  TYR D CE2   1 
ATOM   14458 C  CZ    . TYR D  1  402 ? 26.528  7.427   5.523   1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 402  TYR D CZ    1 
ATOM   14459 O  OH    . TYR D  1  402 ? 26.771  6.298   6.265   1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 402  TYR D OH    1 
ATOM   14460 N  N     . HIS D  1  403 ? 27.778  13.385  4.908   1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 403  HIS D N     1 
ATOM   14461 C  CA    . HIS D  1  403 ? 29.135  13.790  5.301   1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 403  HIS D CA    1 
ATOM   14462 C  C     . HIS D  1  403 ? 29.981  12.636  5.825   1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 403  HIS D C     1 
ATOM   14463 O  O     . HIS D  1  403 ? 31.179  12.571  5.549   1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 403  HIS D O     1 
ATOM   14464 C  CB    . HIS D  1  403 ? 29.090  14.877  6.375   1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 403  HIS D CB    1 
ATOM   14465 C  CG    . HIS D  1  403 ? 28.528  16.177  5.872   1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 403  HIS D CG    1 
ATOM   14466 N  ND1   . HIS D  1  403 ? 29.246  17.018  5.082   1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 403  HIS D ND1   1 
ATOM   14467 C  CD2   . HIS D  1  403 ? 27.280  16.775  6.068   1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 403  HIS D CD2   1 
ATOM   14468 C  CE1   . HIS D  1  403 ? 28.511  18.125  4.840   1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 403  HIS D CE1   1 
ATOM   14469 N  NE2   . HIS D  1  403 ? 27.309  17.970  5.447   1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 403  HIS D NE2   1 
ATOM   14470 N  N     . ARG D  1  404 ? 29.360  11.730  6.570   1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D N     1 
ATOM   14471 C  CA    . ARG D  1  404 ? 30.075  10.586  7.149   1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CA    1 
ATOM   14472 C  C     . ARG D  1  404 ? 30.947  9.894   6.067   1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D C     1 
ATOM   14473 O  O     . ARG D  1  404 ? 32.185  9.743   6.249   1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D O     1 
ATOM   14474 C  CB    . ARG D  1  404 ? 29.083  9.628   7.801   1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CB    1 
ATOM   14475 C  CG    . ARG D  1  404 ? 29.680  8.369   8.374   1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CG    1 
ATOM   14476 C  CD    . ARG D  1  404 ? 28.612  7.718   9.208   1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CD    1 
ATOM   14477 N  NE    . ARG D  1  404 ? 28.645  8.210   10.583  1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D NE    1 
ATOM   14478 C  CZ    . ARG D  1  404 ? 27.974  7.634   11.593  1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CZ    1 
ATOM   14479 N  NH1   . ARG D  1  404 ? 27.206  6.564   11.366  1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D NH1   1 
ATOM   14480 N  NH2   . ARG D  1  404 ? 28.075  8.105   12.842  1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D NH2   1 
ATOM   14481 N  N     . GLN D  1  405 ? 30.313  9.496   4.951   1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D N     1 
ATOM   14482 C  CA    A GLN D  1  405 ? 31.016  8.898   3.827   0.50 40.23  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D CA    1 
ATOM   14483 C  CA    B GLN D  1  405 ? 31.048  8.881   3.857   0.50 40.30  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D CA    1 
ATOM   14484 C  C     . GLN D  1  405 ? 31.934  9.914   3.111   1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D C     1 
ATOM   14485 O  O     . GLN D  1  405 ? 33.114  9.653   2.910   1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D O     1 
ATOM   14486 C  CB    A GLN D  1  405 ? 29.987  8.260   2.843   0.50 38.67  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D CB    1 
ATOM   14487 C  CB    B GLN D  1  405 ? 30.099  8.110   2.887   0.50 39.25  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D CB    1 
ATOM   14488 C  CG    A GLN D  1  405 ? 30.366  8.224   1.363   0.50 37.92  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D CG    1 
ATOM   14489 C  CG    B GLN D  1  405 ? 30.804  7.089   1.988   0.50 39.66  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D CG    1 
ATOM   14490 C  CD    A GLN D  1  405 ? 29.278  7.544   0.481   0.50 36.35  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D CD    1 
ATOM   14491 C  CD    B GLN D  1  405 ? 29.854  6.177   1.221   0.50 39.86  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D CD    1 
ATOM   14492 O  OE1   A GLN D  1  405 ? 29.117  6.341   0.518   0.50 38.10  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D OE1   1 
ATOM   14493 O  OE1   B GLN D  1  405 ? 28.689  6.000   1.590   0.50 38.72  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D OE1   1 
ATOM   14494 N  NE2   A GLN D  1  405 ? 28.570  8.329   -0.319  0.50 36.75  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D NE2   1 
ATOM   14495 N  NE2   B GLN D  1  405 ? 30.360  5.588   0.138   0.50 40.50  ? ? ? ? ? ? 405  GLN D NE2   1 
ATOM   14496 N  N     . LEU D  1  406 ? 31.384  11.073  2.756   1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D N     1 
ATOM   14497 C  CA    . LEU D  1  406 ? 32.120  12.091  1.966   1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CA    1 
ATOM   14498 C  C     . LEU D  1  406 ? 33.405  12.518  2.703   1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D C     1 
ATOM   14499 O  O     . LEU D  1  406 ? 34.508  12.559  2.109   1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D O     1 
ATOM   14500 C  CB    . LEU D  1  406 ? 31.216  13.269  1.563   1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CB    1 
ATOM   14501 C  CG    . LEU D  1  406 ? 31.955  14.465  0.942   1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CG    1 
ATOM   14502 C  CD1   . LEU D  1  406 ? 32.620  14.038  -0.360  1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CD1   1 
ATOM   14503 C  CD2   . LEU D  1  406 ? 31.001  15.646  0.691   1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CD2   1 
ATOM   14504 N  N     . PHE D  1  407 ? 33.294  12.778  4.010   1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 407  PHE D N     1 
ATOM   14505 C  CA    . PHE D  1  407 ? 34.505  13.209  4.729   1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 407  PHE D CA    1 
ATOM   14506 C  C     . PHE D  1  407 ? 35.515  12.082  4.755   1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 407  PHE D C     1 
ATOM   14507 O  O     . PHE D  1  407 ? 36.686  12.286  4.433   1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 407  PHE D O     1 
ATOM   14508 C  CB    . PHE D  1  407 ? 34.178  13.782  6.098   1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 407  PHE D CB    1 
ATOM   14509 C  CG    . PHE D  1  407 ? 35.399  14.259  6.893   1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 407  PHE D CG    1 
ATOM   14510 C  CD1   . PHE D  1  407 ? 36.285  15.248  6.387   1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 407  PHE D CD1   1 
ATOM   14511 C  CD2   . PHE D  1  407 ? 35.655  13.726  8.128   1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 407  PHE D CD2   1 
ATOM   14512 C  CE1   . PHE D  1  407 ? 37.387  15.676  7.124   1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 407  PHE D CE1   1 
ATOM   14513 C  CE2   . PHE D  1  407 ? 36.787  14.162  8.895   1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 407  PHE D CE2   1 
ATOM   14514 C  CZ    . PHE D  1  407 ? 37.637  15.142  8.388   1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 407  PHE D CZ    1 
ATOM   14515 N  N     . GLU D  1  408 ? 35.090  10.880  5.123   1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 408  GLU D N     1 
ATOM   14516 C  CA    . GLU D  1  408 ? 36.026  9.781   5.177   1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 408  GLU D CA    1 
ATOM   14517 C  C     . GLU D  1  408 ? 36.713  9.611   3.773   1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 408  GLU D C     1 
ATOM   14518 O  O     . GLU D  1  408 ? 37.924  9.531   3.661   1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 408  GLU D O     1 
ATOM   14519 C  CB    . GLU D  1  408 ? 35.285  8.539   5.632   1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 408  GLU D CB    1 
ATOM   14520 C  CG    . GLU D  1  408 ? 35.988  7.270   5.287   1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 408  GLU D CG    1 
ATOM   14521 C  CD    . GLU D  1  408 ? 35.211  6.074   5.766   1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 408  GLU D CD    1 
ATOM   14522 O  OE1   . GLU D  1  408 ? 35.251  5.042   5.064   1.00 77.25  ? ? ? ? ? ? 408  GLU D OE1   1 
ATOM   14523 O  OE2   . GLU D  1  408 ? 34.552  6.185   6.833   1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 408  GLU D OE2   1 
ATOM   14524 N  N     . GLU D  1  409 ? 35.928  9.561   2.708   1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 409  GLU D N     1 
ATOM   14525 C  CA    . GLU D  1  409 ? 36.463  9.332   1.368   1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 409  GLU D CA    1 
ATOM   14526 C  C     . GLU D  1  409 ? 37.424  10.474  0.929   1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 409  GLU D C     1 
ATOM   14527 O  O     . GLU D  1  409 ? 38.517  10.175  0.397   1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 409  GLU D O     1 
ATOM   14528 C  CB    . GLU D  1  409 ? 35.281  9.060   0.356   1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 409  GLU D CB    1 
ATOM   14529 C  CG    . GLU D  1  409 ? 34.569  7.759   0.762   1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 409  GLU D CG    1 
ATOM   14530 C  CD    . GLU D  1  409 ? 33.640  7.191   -0.331  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 409  GLU D CD    1 
ATOM   14531 O  OE1   . GLU D  1  409 ? 33.335  7.949   -1.294  1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 409  GLU D OE1   1 
ATOM   14532 O  OE2   . GLU D  1  409 ? 33.187  5.993   -0.158  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 409  GLU D OE2   1 
ATOM   14533 N  N     . LEU D  1  410 ? 37.068  11.745  1.233   1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 410  LEU D N     1 
ATOM   14534 C  CA    . LEU D  1  410 ? 37.942  12.900  0.950   1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 410  LEU D CA    1 
ATOM   14535 C  C     . LEU D  1  410 ? 39.301  12.808  1.617   1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 410  LEU D C     1 
ATOM   14536 O  O     . LEU D  1  410 ? 40.316  13.199  1.012   1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 410  LEU D O     1 
ATOM   14537 C  CB    . LEU D  1  410 ? 37.257  14.264  1.246   1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 410  LEU D CB    1 
ATOM   14538 C  CG    . LEU D  1  410 ? 36.146  14.708  0.272   1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 410  LEU D CG    1 
ATOM   14539 C  CD1   . LEU D  1  410 ? 35.218  15.825  0.787   1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 410  LEU D CD1   1 
ATOM   14540 C  CD2   . LEU D  1  410 ? 36.685  15.130  -1.119  1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 410  LEU D CD2   1 
ATOM   14541 N  N     . ARG D  1  411 ? 39.294  12.293  2.841   1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 411  ARG D N     1 
ATOM   14542 C  CA    . ARG D  1  411 ? 40.406  12.175  3.738   1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 411  ARG D CA    1 
ATOM   14543 C  C     . ARG D  1  411 ? 41.285  10.967  3.339   1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 411  ARG D C     1 
ATOM   14544 O  O     . ARG D  1  411 ? 42.511  11.087  3.192   1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 411  ARG D O     1 
ATOM   14545 C  CB    . ARG D  1  411 ? 39.806  11.960  5.138   1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 411  ARG D CB    1 
ATOM   14546 C  CG    . ARG D  1  411 ? 40.628  12.298  6.367   1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 411  ARG D CG    1 
ATOM   14547 C  CD    . ARG D  1  411 ? 40.211  11.462  7.586   1.00 66.47  ? ? ? ? ? ? 411  ARG D CD    1 
ATOM   14548 N  NE    . ARG D  1  411 ? 38.826  10.968  7.529   1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 411  ARG D NE    1 
ATOM   14549 C  CZ    . ARG D  1  411 ? 38.167  10.375  8.534   1.00 70.86  ? ? ? ? ? ? 411  ARG D CZ    1 
ATOM   14550 N  NH1   . ARG D  1  411 ? 38.759  10.206  9.709   1.00 77.43  ? ? ? ? ? ? 411  ARG D NH1   1 
ATOM   14551 N  NH2   . ARG D  1  411 ? 36.902  9.950   8.367   1.00 68.03  ? ? ? ? ? ? 411  ARG D NH2   1 
ATOM   14552 N  N     . ARG D  1  412 ? 40.653  9.821   3.149   1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 412  ARG D N     1 
ATOM   14553 C  CA    . ARG D  1  412 ? 41.330  8.569   2.864   1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 412  ARG D CA    1 
ATOM   14554 C  C     . ARG D  1  412 ? 41.765  8.568   1.366   1.00 69.28  ? ? ? ? ? ? 412  ARG D C     1 
ATOM   14555 O  O     . ARG D  1  412 ? 42.305  7.589   0.883   1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 412  ARG D O     1 
ATOM   14556 C  CB    . ARG D  1  412 ? 40.373  7.422   3.260   1.00 71.14  ? ? ? ? ? ? 412  ARG D CB    1 
ATOM   14557 C  CG    . ARG D  1  412 ? 40.627  5.997   2.749   1.00 81.37  ? ? ? ? ? ? 412  ARG D CG    1 
ATOM   14558 C  CD    . ARG D  1  412 ? 39.376  5.106   2.863   1.00 81.45  ? ? ? ? ? ? 412  ARG D CD    1 
ATOM   14559 N  NE    . ARG D  1  412 ? 39.723  3.684   2.995   1.00 92.70  ? ? ? ? ? ? 412  ARG D NE    1 
ATOM   14560 C  CZ    . ARG D  1  412 ? 39.696  2.983   4.143   1.00 92.89  ? ? ? ? ? ? 412  ARG D CZ    1 
ATOM   14561 N  NH1   . ARG D  1  412 ? 39.310  3.546   5.287   1.00 95.17  ? ? ? ? ? ? 412  ARG D NH1   1 
ATOM   14562 N  NH2   . ARG D  1  412 ? 40.058  1.712   4.158   1.00 93.21  ? ? ? ? ? ? 412  ARG D NH2   1 
ATOM   14563 N  N     . ALA D  1  413 ? 41.551  9.674   0.651   1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 413  ALA D N     1 
ATOM   14564 C  CA    . ALA D  1  413 ? 42.077  9.831   -0.725  1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 413  ALA D CA    1 
ATOM   14565 C  C     . ALA D  1  413 ? 42.947  11.092  -0.989  1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 413  ALA D C     1 
ATOM   14566 O  O     . ALA D  1  413 ? 43.661  11.146  -1.998  1.00 64.00  ? ? ? ? ? ? 413  ALA D O     1 
ATOM   14567 C  CB    . ALA D  1  413 ? 40.969  9.695   -1.777  1.00 68.34  ? ? ? ? ? ? 413  ALA D CB    1 
ATOM   14568 N  N     . ALA D  1  414 ? 42.858  12.099  -0.122  1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 414  ALA D N     1 
ATOM   14569 C  CA    . ALA D  1  414 ? 43.800  13.248  -0.134  1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 414  ALA D CA    1 
ATOM   14570 C  C     . ALA D  1  414 ? 45.205  12.751  0.277   1.00 63.62  ? ? ? ? ? ? 414  ALA D C     1 
ATOM   14571 O  O     . ALA D  1  414 ? 45.332  11.822  1.133   1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 414  ALA D O     1 
ATOM   14572 C  CB    . ALA D  1  414 ? 43.342  14.369  0.767   1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 414  ALA D CB    1 
ATOM   14573 N  N     . PRO D  1  415 ? 46.268  13.313  -0.364  1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 415  PRO D N     1 
ATOM   14574 C  CA    . PRO D  1  415 ? 47.582  12.799  0.072   1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 415  PRO D CA    1 
ATOM   14575 C  C     . PRO D  1  415 ? 48.010  13.487  1.393   1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 415  PRO D C     1 
ATOM   14576 O  O     . PRO D  1  415 ? 47.416  14.493  1.824   1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 415  PRO D O     1 
ATOM   14577 C  CB    . PRO D  1  415 ? 48.521  13.127  -1.117  1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 415  PRO D CB    1 
ATOM   14578 C  CG    . PRO D  1  415 ? 47.659  13.793  -2.163  1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 415  PRO D CG    1 
ATOM   14579 C  CD    . PRO D  1  415 ? 46.402  14.276  -1.477  1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 415  PRO D CD    1 
ATOM   14580 N  N     . LEU D  1  416 ? 48.998  12.919  2.053   1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 416  LEU D N     1 
ATOM   14581 C  CA    . LEU D  1  416 ? 49.558  13.582  3.214   1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 416  LEU D CA    1 
ATOM   14582 C  C     . LEU D  1  416 ? 50.070  14.959  2.812   1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 416  LEU D C     1 
ATOM   14583 O  O     . LEU D  1  416 ? 50.389  15.188  1.649   1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 416  LEU D O     1 
ATOM   14584 C  CB    . LEU D  1  416 ? 50.641  12.745  3.830   1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 416  LEU D CB    1 
ATOM   14585 C  CG    . LEU D  1  416 ? 50.023  11.353  4.021   1.00 58.43  ? ? ? ? ? ? 416  LEU D CG    1 
ATOM   14586 C  CD1   . LEU D  1  416 ? 51.035  10.355  4.541   1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 416  LEU D CD1   1 
ATOM   14587 C  CD2   . LEU D  1  416 ? 48.764  11.440  4.898   1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 416  LEU D CD2   1 
ATOM   14588 N  N     . SER D  1  417 ? 50.119  15.861  3.782   1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 417  SER D N     1 
ATOM   14589 C  CA    . SER D  1  417 ? 50.560  17.195  3.561   1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 417  SER D CA    1 
ATOM   14590 C  C     . SER D  1  417 ? 51.465  17.716  4.710   1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 417  SER D C     1 
ATOM   14591 O  O     . SER D  1  417 ? 51.195  17.487  5.872   1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 417  SER D O     1 
ATOM   14592 C  CB    . SER D  1  417 ? 49.328  18.045  3.437   1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 417  SER D CB    1 
ATOM   14593 O  OG    . SER D  1  417 ? 49.735  19.358  3.290   1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 417  SER D OG    1 
ATOM   14594 N  N     . ARG D  1  418 ? 52.514  18.443  4.362   1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 418  ARG D N     1 
ATOM   14595 C  CA    . ARG D  1  418 ? 53.326  19.106  5.336   1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 418  ARG D CA    1 
ATOM   14596 C  C     . ARG D  1  418 ? 53.049  20.606  5.328   1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 418  ARG D C     1 
ATOM   14597 O  O     . ARG D  1  418 ? 53.762  21.378  5.945   1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 418  ARG D O     1 
ATOM   14598 C  CB    . ARG D  1  418 ? 54.773  18.785  5.096   1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 418  ARG D CB    1 
ATOM   14599 C  CG    . ARG D  1  418 ? 55.094  17.392  5.575   1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 418  ARG D CG    1 
ATOM   14600 C  CD    . ARG D  1  418 ? 56.397  16.938  4.979   1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 418  ARG D CD    1 
ATOM   14601 N  NE    . ARG D  1  418 ? 57.579  17.420  5.700   1.00 77.29  ? ? ? ? ? ? 418  ARG D NE    1 
ATOM   14602 C  CZ    . ARG D  1  418 ? 57.756  17.325  7.024   1.00 80.11  ? ? ? ? ? ? 418  ARG D CZ    1 
ATOM   14603 N  NH1   . ARG D  1  418 ? 56.799  16.838  7.815   1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 418  ARG D NH1   1 
ATOM   14604 N  NH2   . ARG D  1  418 ? 58.877  17.760  7.577   1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 418  ARG D NH2   1 
ATOM   14605 N  N     . ASP D  1  419 ? 52.005  21.011  4.624   1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 419  ASP D N     1 
ATOM   14606 C  CA    . ASP D  1  419 ? 51.585  22.413  4.581   1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 419  ASP D CA    1 
ATOM   14607 C  C     . ASP D  1  419 ? 50.716  22.764  5.794   1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 419  ASP D C     1 
ATOM   14608 O  O     . ASP D  1  419 ? 49.625  22.203  5.908   1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 419  ASP D O     1 
ATOM   14609 C  CB    . ASP D  1  419 ? 50.746  22.657  3.350   1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 419  ASP D CB    1 
ATOM   14610 C  CG    . ASP D  1  419 ? 50.329  24.072  3.259   1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 419  ASP D CG    1 
ATOM   14611 O  OD1   . ASP D  1  419 ? 51.214  24.929  3.353   1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 419  ASP D OD1   1 
ATOM   14612 O  OD2   . ASP D  1  419 ? 49.159  24.339  3.140   1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 419  ASP D OD2   1 
ATOM   14613 N  N     . PRO D  1  420 ? 51.171  23.695  6.699   1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 420  PRO D N     1 
ATOM   14614 C  CA    . PRO D  1  420 ? 50.341  23.891  7.911   1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 420  PRO D CA    1 
ATOM   14615 C  C     . PRO D  1  420 ? 48.938  24.367  7.670   1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 420  PRO D C     1 
ATOM   14616 O  O     . PRO D  1  420 ? 48.077  23.999  8.450   1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 420  PRO D O     1 
ATOM   14617 C  CB    . PRO D  1  420 ? 51.158  24.900  8.747   1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 420  PRO D CB    1 
ATOM   14618 C  CG    . PRO D  1  420 ? 52.602  24.583  8.340   1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 420  PRO D CG    1 
ATOM   14619 C  CD    . PRO D  1  420 ? 52.477  24.383  6.831   1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 420  PRO D CD    1 
ATOM   14620 N  N     . THR D  1  421 ? 48.649  25.075  6.559   1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 421  THR D N     1 
ATOM   14621 C  CA    . THR D  1  421 ? 47.275  25.504  6.291   1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 421  THR D CA    1 
ATOM   14622 C  C     . THR D  1  421 ? 46.369  24.304  6.051   1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 421  THR D C     1 
ATOM   14623 O  O     . THR D  1  421 ? 45.274  24.231  6.570   1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 421  THR D O     1 
ATOM   14624 C  CB    . THR D  1  421 ? 47.170  26.443  5.076   1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 421  THR D CB    1 
ATOM   14625 O  OG1   . THR D  1  421 ? 48.116  27.474  5.263   1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 421  THR D OG1   1 
ATOM   14626 C  CG2   . THR D  1  421 ? 45.763  27.106  5.056   1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 421  THR D CG2   1 
ATOM   14627 N  N     . GLU D  1  422 ? 46.857  23.352  5.282   1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 422  GLU D N     1 
ATOM   14628 C  CA    . GLU D  1  422 ? 46.069  22.115  5.028   1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 422  GLU D CA    1 
ATOM   14629 C  C     . GLU D  1  422 ? 45.856  21.275  6.315   1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 422  GLU D C     1 
ATOM   14630 O  O     . GLU D  1  422 ? 44.797  20.719  6.517   1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 422  GLU D O     1 
ATOM   14631 C  CB    . GLU D  1  422 ? 46.825  21.164  4.088   1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 422  GLU D CB    1 
ATOM   14632 C  CG    . GLU D  1  422 ? 47.223  21.720  2.735   1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 422  GLU D CG    1 
ATOM   14633 C  CD    . GLU D  1  422 ? 46.198  21.374  1.634   1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 422  GLU D CD    1 
ATOM   14634 O  OE1   . GLU D  1  422 ? 45.097  20.790  1.957   1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 422  GLU D OE1   1 
ATOM   14635 O  OE2   . GLU D  1  422 ? 46.508  21.741  0.456   1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 422  GLU D OE2   1 
ATOM   14636 N  N     . VAL D  1  423 ? 46.917  21.138  7.098   1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 423  VAL D N     1 
ATOM   14637 C  CA    . VAL D  1  423 ? 46.896  20.305  8.279   1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 423  VAL D CA    1 
ATOM   14638 C  C     . VAL D  1  423 ? 45.881  20.940  9.246   1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 423  VAL D C     1 
ATOM   14639 O  O     . VAL D  1  423 ? 45.042  20.233  9.871   1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 423  VAL D O     1 
ATOM   14640 C  CB    . VAL D  1  423 ? 48.303  20.223  8.881   1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 423  VAL D CB    1 
ATOM   14641 C  CG1   . VAL D  1  423 ? 48.254  19.517  10.219  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 423  VAL D CG1   1 
ATOM   14642 C  CG2   . VAL D  1  423 ? 49.269  19.407  7.963   1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 423  VAL D CG2   1 
ATOM   14643 N  N     . THR D  1  424 ? 45.982  22.270  9.422   1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 424  THR D N     1 
ATOM   14644 C  CA    . THR D  1  424 ? 45.012  22.992  10.251  1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 424  THR D CA    1 
ATOM   14645 C  C     . THR D  1  424 ? 43.581  22.848  9.750   1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 424  THR D C     1 
ATOM   14646 O  O     . THR D  1  424 ? 42.673  22.647  10.537  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 424  THR D O     1 
ATOM   14647 C  CB    . THR D  1  424 ? 45.359  24.495  10.404  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 424  THR D CB    1 
ATOM   14648 O  OG1   . THR D  1  424 ? 46.660  24.568  10.955  1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 424  THR D OG1   1 
ATOM   14649 C  CG2   . THR D  1  424 ? 44.445  25.092  11.409  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 424  THR D CG2   1 
ATOM   14650 N  N     . ALA D  1  425 ? 43.385  22.958  8.439   1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 425  ALA D N     1 
ATOM   14651 C  CA    . ALA D  1  425 ? 42.050  22.836  7.827   1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 425  ALA D CA    1 
ATOM   14652 C  C     . ALA D  1  425 ? 41.387  21.498  8.190   1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 425  ALA D C     1 
ATOM   14653 O  O     . ALA D  1  425 ? 40.238  21.457  8.660   1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 425  ALA D O     1 
ATOM   14654 C  CB    . ALA D  1  425 ? 42.151  22.987  6.291   1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 425  ALA D CB    1 
ATOM   14655 N  N     . ILE D  1  426 ? 42.114  20.393  7.981   1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 426  ILE D N     1 
ATOM   14656 C  CA    . ILE D  1  426 ? 41.524  19.077  8.270   1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 426  ILE D CA    1 
ATOM   14657 C  C     . ILE D  1  426 ? 41.225  18.869  9.784   1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 426  ILE D C     1 
ATOM   14658 O  O     . ILE D  1  426 ? 40.155  18.343  10.123  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 426  ILE D O     1 
ATOM   14659 C  CB    . ILE D  1  426 ? 42.298  17.926  7.612   1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 426  ILE D CB    1 
ATOM   14660 C  CG1   . ILE D  1  426 ? 41.353  16.698  7.368   1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 426  ILE D CG1   1 
ATOM   14661 C  CG2   . ILE D  1  426 ? 43.568  17.628  8.435   1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 426  ILE D CG2   1 
ATOM   14662 C  CD1   . ILE D  1  426 ? 42.021  15.457  6.766   1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 426  ILE D CD1   1 
ATOM   14663 N  N     . GLY D  1  427 ? 42.119  19.368  10.656  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 427  GLY D N     1 
ATOM   14664 C  CA    . GLY D  1  427 ? 41.929  19.328  12.114  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 427  GLY D CA    1 
ATOM   14665 C  C     . GLY D  1  427 ? 40.708  20.189  12.499  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 427  GLY D C     1 
ATOM   14666 O  O     . GLY D  1  427 ? 39.902  19.775  13.333  1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 427  GLY D O     1 
ATOM   14667 N  N     . ALA D  1  428 ? 40.562  21.359  11.840  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 428  ALA D N     1 
ATOM   14668 C  CA    . ALA D  1  428 ? 39.473  22.278  12.105  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 428  ALA D CA    1 
ATOM   14669 C  C     . ALA D  1  428 ? 38.133  21.640  11.648  1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 428  ALA D C     1 
ATOM   14670 O  O     . ALA D  1  428 ? 37.137  21.743  12.349  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 428  ALA D O     1 
ATOM   14671 C  CB    . ALA D  1  428 ? 39.681  23.616  11.436  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 428  ALA D CB    1 
ATOM   14672 N  N     . VAL D  1  429 ? 38.116  20.997  10.491  1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 429  VAL D N     1 
ATOM   14673 C  CA    . VAL D  1  429 ? 36.848  20.432  10.009  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 429  VAL D CA    1 
ATOM   14674 C  C     . VAL D  1  429 ? 36.457  19.242  10.948  1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 429  VAL D C     1 
ATOM   14675 O  O     . VAL D  1  429 ? 35.296  19.151  11.374  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 429  VAL D O     1 
ATOM   14676 C  CB    . VAL D  1  429 ? 36.827  20.099  8.530   1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 429  VAL D CB    1 
ATOM   14677 C  CG1   . VAL D  1  429 ? 35.536  19.358  8.147   1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 429  VAL D CG1   1 
ATOM   14678 C  CG2   . VAL D  1  429 ? 36.934  21.401  7.678   1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 429  VAL D CG2   1 
ATOM   14679 N  N     . GLU D  1  430 ? 37.423  18.391  11.304  1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D N     1 
ATOM   14680 C  CA    A GLU D  1  430 ? 37.192  17.287  12.224  0.50 32.54  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D CA    1 
ATOM   14681 C  CA    B GLU D  1  430 ? 37.069  17.309  12.200  0.50 32.50  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D CA    1 
ATOM   14682 C  C     . GLU D  1  430 ? 36.579  17.830  13.536  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D C     1 
ATOM   14683 O  O     . GLU D  1  430 ? 35.607  17.288  14.065  1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D O     1 
ATOM   14684 C  CB    A GLU D  1  430 ? 38.532  16.560  12.452  0.50 33.81  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D CB    1 
ATOM   14685 C  CB    B GLU D  1  430 ? 38.165  16.256  12.388  0.50 33.96  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D CB    1 
ATOM   14686 C  CG    A GLU D  1  430 ? 38.555  15.177  13.120  0.50 36.69  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D CG    1 
ATOM   14687 C  CG    B GLU D  1  430 ? 37.819  15.157  13.412  0.50 36.59  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D CG    1 
ATOM   14688 C  CD    A GLU D  1  430 ? 38.353  13.962  12.191  0.50 38.78  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D CD    1 
ATOM   14689 C  CD    B GLU D  1  430 ? 36.507  14.433  13.100  0.50 38.22  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D CD    1 
ATOM   14690 O  OE1   A GLU D  1  430 ? 39.024  13.726  11.136  0.50 39.03  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D OE1   1 
ATOM   14691 O  OE1   B GLU D  1  430 ? 36.248  14.195  11.921  0.50 38.66  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D OE1   1 
ATOM   14692 O  OE2   A GLU D  1  430 ? 37.487  13.188  12.565  0.50 41.05  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D OE2   1 
ATOM   14693 O  OE2   B GLU D  1  430 ? 35.740  14.072  14.033  0.50 40.70  ? ? ? ? ? ? 430  GLU D OE2   1 
ATOM   14694 N  N     . ALA D  1  431 ? 37.184  18.892  14.056  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 431  ALA D N     1 
ATOM   14695 C  CA    . ALA D  1  431 ? 36.773  19.406  15.371  1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 431  ALA D CA    1 
ATOM   14696 C  C     . ALA D  1  431 ? 35.342  19.917  15.188  1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 431  ALA D C     1 
ATOM   14697 O  O     . ALA D  1  431 ? 34.541  19.713  16.084  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 431  ALA D O     1 
ATOM   14698 C  CB    . ALA D  1  431 ? 37.710  20.529  15.856  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 431  ALA D CB    1 
ATOM   14699 N  N     . ALA D  1  432 ? 35.030  20.579  14.035  1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 432  ALA D N     1 
ATOM   14700 C  CA    . ALA D  1  432 ? 33.670  21.106  13.906  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 432  ALA D CA    1 
ATOM   14701 C  C     . ALA D  1  432 ? 32.645  19.945  13.868  1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 432  ALA D C     1 
ATOM   14702 O  O     . ALA D  1  432 ? 31.539  20.058  14.472  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 432  ALA D O     1 
ATOM   14703 C  CB    . ALA D  1  432 ? 33.506  22.004  12.659  1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 432  ALA D CB    1 
ATOM   14704 N  N     . PHE D  1  433 ? 32.953  18.866  13.125  1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 433  PHE D N     1 
ATOM   14705 C  CA    . PHE D  1  433 ? 32.051  17.689  13.145  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 433  PHE D CA    1 
ATOM   14706 C  C     . PHE D  1  433 ? 31.889  17.119  14.564  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 433  PHE D C     1 
ATOM   14707 O  O     . PHE D  1  433 ? 30.786  16.781  14.982  1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 433  PHE D O     1 
ATOM   14708 C  CB    . PHE D  1  433 ? 32.520  16.616  12.164  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 433  PHE D CB    1 
ATOM   14709 C  CG    . PHE D  1  433 ? 32.133  16.900  10.726  1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 433  PHE D CG    1 
ATOM   14710 C  CD1   . PHE D  1  433 ? 33.099  17.036  9.718   1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 433  PHE D CD1   1 
ATOM   14711 C  CD2   . PHE D  1  433 ? 30.771  17.000  10.351  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 433  PHE D CD2   1 
ATOM   14712 C  CE1   . PHE D  1  433 ? 32.711  17.252  8.367   1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 433  PHE D CE1   1 
ATOM   14713 C  CE2   . PHE D  1  433 ? 30.400  17.220  9.025   1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 433  PHE D CE2   1 
ATOM   14714 C  CZ    . PHE D  1  433 ? 31.364  17.363  8.027   1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 433  PHE D CZ    1 
ATOM   14715 N  N     . LYS D  1  434 ? 32.964  17.040  15.345  1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 434  LYS D N     1 
ATOM   14716 C  CA    . LYS D  1  434 ? 32.827  16.529  16.689  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 434  LYS D CA    1 
ATOM   14717 C  C     . LYS D  1  434 ? 31.832  17.271  17.581  1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 434  LYS D C     1 
ATOM   14718 O  O     . LYS D  1  434 ? 31.227  16.644  18.458  1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 434  LYS D O     1 
ATOM   14719 C  CB    . LYS D  1  434 ? 34.213  16.538  17.383  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 434  LYS D CB    1 
ATOM   14720 C  CG    . LYS D  1  434 ? 34.323  15.852  18.752  1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 434  LYS D CG    1 
ATOM   14721 C  CD    . LYS D  1  434 ? 33.881  14.380  18.735  1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 434  LYS D CD    1 
ATOM   14722 C  CE    . LYS D  1  434 ? 34.497  13.685  19.894  1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 434  LYS D CE    1 
ATOM   14723 N  NZ    . LYS D  1  434 ? 34.153  12.248  19.854  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 434  LYS D NZ    1 
ATOM   14724 N  N     . CYS D  1  435 ? 31.723  18.596  17.424  1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 435  CYS D N     1 
ATOM   14725 C  CA    . CYS D  1  435 ? 30.872  19.366  18.368  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 435  CYS D CA    1 
ATOM   14726 C  C     . CYS D  1  435 ? 29.637  19.998  17.728  1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 435  CYS D C     1 
ATOM   14727 O  O     . CYS D  1  435 ? 28.858  20.693  18.397  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 435  CYS D O     1 
ATOM   14728 C  CB    . CYS D  1  435 ? 31.734  20.445  19.084  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 435  CYS D CB    1 
ATOM   14729 S  SG    . CYS D  1  435 ? 32.381  21.729  17.983  1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 435  CYS D SG    1 
ATOM   14730 N  N     . CYS D  1  436 ? 29.466  19.736  16.433  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 436  CYS D N     1 
ATOM   14731 C  CA    . CYS D  1  436 ? 28.386  20.349  15.610  1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 436  CYS D CA    1 
ATOM   14732 C  C     . CYS D  1  436 ? 28.530  21.853  15.677  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 436  CYS D C     1 
ATOM   14733 O  O     . CYS D  1  436 ? 27.544  22.554  15.987  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 436  CYS D O     1 
ATOM   14734 C  CB    . CYS D  1  436 ? 27.007  20.078  16.182  1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 436  CYS D CB    1 
ATOM   14735 S  SG    . CYS D  1  436 ? 26.559  18.363  16.206  1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 436  CYS D SG    1 
ATOM   14736 N  N     . ALA D  1  437 ? 29.761  22.325  15.552  1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 437  ALA D N     1 
ATOM   14737 C  CA    . ALA D  1  437 ? 30.007  23.747  15.516  1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 437  ALA D CA    1 
ATOM   14738 C  C     . ALA D  1  437 ? 29.079  24.493  14.563  1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 437  ALA D C     1 
ATOM   14739 O  O     . ALA D  1  437 ? 28.834  24.012  13.417  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 437  ALA D O     1 
ATOM   14740 C  CB    . ALA D  1  437 ? 31.450  24.017  15.109  1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 437  ALA D CB    1 
ATOM   14741 N  N     . ALA D  1  438 ? 28.588  25.667  14.989  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 438  ALA D N     1 
ATOM   14742 C  CA    . ALA D  1  438 ? 27.747  26.529  14.091  1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 438  ALA D CA    1 
ATOM   14743 C  C     . ALA D  1  438 ? 28.556  27.103  12.946  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 438  ALA D C     1 
ATOM   14744 O  O     . ALA D  1  438 ? 28.039  27.380  11.837  1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 438  ALA D O     1 
ATOM   14745 C  CB    . ALA D  1  438 ? 27.073  27.643  14.914  1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 438  ALA D CB    1 
ATOM   14746 N  N     . ALA D  1  439 ? 29.848  27.346  13.191  1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 439  ALA D N     1 
ATOM   14747 C  CA    . ALA D  1  439 ? 30.742  27.876  12.163  1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 439  ALA D CA    1 
ATOM   14748 C  C     . ALA D  1  439 ? 32.223  27.572  12.450  1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 439  ALA D C     1 
ATOM   14749 O  O     . ALA D  1  439 ? 32.609  27.333  13.608  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 439  ALA D O     1 
ATOM   14750 C  CB    . ALA D  1  439 ? 30.601  29.414  11.972  1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 439  ALA D CB    1 
ATOM   14751 N  N     . ILE D  1  440 ? 32.994  27.623  11.379  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 440  ILE D N     1 
ATOM   14752 C  CA    . ILE D  1  440 ? 34.430  27.828  11.421  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 440  ILE D CA    1 
ATOM   14753 C  C     . ILE D  1  440 ? 34.677  29.276  10.940  1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 440  ILE D C     1 
ATOM   14754 O  O     . ILE D  1  440 ? 34.404  29.661  9.770   1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 440  ILE D O     1 
ATOM   14755 C  CB    . ILE D  1  440 ? 35.161  26.791  10.528  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 440  ILE D CB    1 
ATOM   14756 C  CG1   . ILE D  1  440 ? 34.648  25.335  10.893  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 440  ILE D CG1   1 
ATOM   14757 C  CG2   . ILE D  1  440 ? 36.691  26.896  10.707  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 440  ILE D CG2   1 
ATOM   14758 C  CD1   . ILE D  1  440 ? 34.975  24.303  9.811   1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 440  ILE D CD1   1 
ATOM   14759 N  N     . ILE D  1  441 ? 35.317  30.068  11.810  1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 441  ILE D N     1 
ATOM   14760 C  CA    . ILE D  1  441 ? 35.716  31.429  11.445  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 441  ILE D CA    1 
ATOM   14761 C  C     . ILE D  1  441 ? 37.218  31.414  11.120  1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 441  ILE D C     1 
ATOM   14762 O  O     . ILE D  1  441 ? 38.080  31.047  11.958  1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 441  ILE D O     1 
ATOM   14763 C  CB    . ILE D  1  441 ? 35.371  32.408  12.579  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 441  ILE D CB    1 
ATOM   14764 C  CG1   . ILE D  1  441 ? 33.838  32.453  12.879  1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 441  ILE D CG1   1 
ATOM   14765 C  CG2   . ILE D  1  441 ? 35.861  33.828  12.300  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 441  ILE D CG2   1 
ATOM   14766 C  CD1   . ILE D  1  441 ? 33.567  33.070  14.251  1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 441  ILE D CD1   1 
ATOM   14767 N  N     . VAL D  1  442 ? 37.526  31.867  9.908   1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 442  VAL D N     1 
ATOM   14768 C  CA    . VAL D  1  442 ? 38.875  31.861  9.393   1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 442  VAL D CA    1 
ATOM   14769 C  C     . VAL D  1  442 ? 39.270  33.263  8.947   1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 442  VAL D C     1 
ATOM   14770 O  O     . VAL D  1  442 ? 38.457  33.955  8.276   1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 442  VAL D O     1 
ATOM   14771 C  CB    . VAL D  1  442 ? 39.033  30.819  8.250   1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 442  VAL D CB    1 
ATOM   14772 C  CG1   . VAL D  1  442 ? 38.070  31.070  7.059   1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 442  VAL D CG1   1 
ATOM   14773 C  CG2   . VAL D  1  442 ? 40.487  30.654  7.793   1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 442  VAL D CG2   1 
ATOM   14774 N  N     . LEU D  1  443 ? 40.501  33.680  9.294   1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 443  LEU D N     1 
ATOM   14775 C  CA    . LEU D  1  443 ? 41.067  34.890  8.728   1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 443  LEU D CA    1 
ATOM   14776 C  C     . LEU D  1  443 ? 41.808  34.510  7.484   1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 443  LEU D C     1 
ATOM   14777 O  O     . LEU D  1  443 ? 42.542  33.516  7.452   1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 443  LEU D O     1 
ATOM   14778 C  CB    . LEU D  1  443 ? 42.041  35.590  9.695   1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 443  LEU D CB    1 
ATOM   14779 C  CG    . LEU D  1  443 ? 41.364  36.528  10.711  1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 443  LEU D CG    1 
ATOM   14780 C  CD1   . LEU D  1  443 ? 40.169  35.962  11.392  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 443  LEU D CD1   1 
ATOM   14781 C  CD2   . LEU D  1  443 ? 42.424  37.068  11.675  1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 443  LEU D CD2   1 
ATOM   14782 N  N     . THR D  1  444 ? 41.562  35.285  6.424   1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 444  THR D N     1 
ATOM   14783 C  CA    . THR D  1  444 ? 42.219  34.954  5.173   1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 444  THR D CA    1 
ATOM   14784 C  C     . THR D  1  444 ? 42.545  36.231  4.369   1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 444  THR D C     1 
ATOM   14785 O  O     . THR D  1  444 ? 41.699  37.131  4.248   1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 444  THR D O     1 
ATOM   14786 C  CB    . THR D  1  444 ? 41.432  33.892  4.328   1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 444  THR D CB    1 
ATOM   14787 O  OG1   . THR D  1  444 ? 42.156  33.601  3.109   1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 444  THR D OG1   1 
ATOM   14788 C  CG2   . THR D  1  444 ? 40.004  34.437  3.851   1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 444  THR D CG2   1 
ATOM   14789 N  N     . THR D  1  445 ? 43.704  36.263  3.731   1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 445  THR D N     1 
ATOM   14790 C  CA    . THR D  1  445 ? 44.131  37.399  2.887   1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 445  THR D CA    1 
ATOM   14791 C  C     . THR D  1  445 ? 43.715  37.124  1.449   1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 445  THR D C     1 
ATOM   14792 O  O     . THR D  1  445 ? 43.172  38.029  0.769   1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 445  THR D O     1 
ATOM   14793 C  CB    . THR D  1  445 ? 45.659  37.607  2.994   1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 445  THR D CB    1 
ATOM   14794 O  OG1   . THR D  1  445 ? 46.044  37.793  4.381   1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 445  THR D OG1   1 
ATOM   14795 C  CG2   . THR D  1  445 ? 46.197  38.800  2.119   1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 445  THR D CG2   1 
ATOM   14796 N  N     . THR D  1  446 ? 43.926  35.882  0.982   1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 446  THR D N     1 
ATOM   14797 C  CA    . THR D  1  446 ? 43.722  35.567  -0.462  1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 446  THR D CA    1 
ATOM   14798 C  C     . THR D  1  446 ? 42.491  34.691  -0.719  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 446  THR D C     1 
ATOM   14799 O  O     . THR D  1  446 ? 42.061  34.480  -1.902  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 446  THR D O     1 
ATOM   14800 C  CB    . THR D  1  446 ? 44.915  34.720  -1.054  1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 446  THR D CB    1 
ATOM   14801 O  OG1   . THR D  1  446 ? 44.999  33.499  -0.291  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 446  THR D OG1   1 
ATOM   14802 C  CG2   . THR D  1  446 ? 46.241  35.486  -0.995  1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 446  THR D CG2   1 
ATOM   14803 N  N     . GLY D  1  447 ? 41.967  34.107  0.357   1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 447  GLY D N     1 
ATOM   14804 C  CA    . GLY D  1  447 ? 40.881  33.136  0.282   1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 447  GLY D CA    1 
ATOM   14805 C  C     . GLY D  1  447 ? 41.361  31.710  0.525   1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 447  GLY D C     1 
ATOM   14806 O  O     . GLY D  1  447 ? 40.586  30.857  0.896   1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 447  GLY D O     1 
ATOM   14807 N  N     . ARG D  1  448 ? 42.650  31.470  0.329   1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 448  ARG D N     1 
ATOM   14808 C  CA    . ARG D  1  448 ? 43.193  30.082  0.337   1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 448  ARG D CA    1 
ATOM   14809 C  C     . ARG D  1  448 ? 42.839  29.285  1.650   1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 448  ARG D C     1 
ATOM   14810 O  O     . ARG D  1  448 ? 42.535  28.102  1.548   1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 448  ARG D O     1 
ATOM   14811 C  CB    . ARG D  1  448 ? 44.691  30.045  0.145   1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 448  ARG D CB    1 
ATOM   14812 C  CG    . ARG D  1  448 ? 45.202  28.618  0.121   1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 448  ARG D CG    1 
ATOM   14813 C  CD    . ARG D  1  448 ? 46.475  28.528  -0.754  1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 448  ARG D CD    1 
ATOM   14814 N  NE    . ARG D  1  448 ? 47.148  27.258  -0.441  1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 448  ARG D NE    1 
ATOM   14815 C  CZ    . ARG D  1  448 ? 47.903  27.002  0.661   1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 448  ARG D CZ    1 
ATOM   14816 N  NH1   . ARG D  1  448 ? 48.143  27.923  1.603   1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 448  ARG D NH1   1 
ATOM   14817 N  NH2   . ARG D  1  448 ? 48.476  25.822  0.845   1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 448  ARG D NH2   1 
ATOM   14818 N  N     . SER D  1  449 ? 43.001  29.896  2.834   1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 449  SER D N     1 
ATOM   14819 C  CA    . SER D  1  449 ? 42.740  29.196  4.091   1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 449  SER D CA    1 
ATOM   14820 C  C     . SER D  1  449 ? 41.259  28.768  4.107   1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 449  SER D C     1 
ATOM   14821 O  O     . SER D  1  449 ? 40.889  27.718  4.639   1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 449  SER D O     1 
ATOM   14822 C  CB    . SER D  1  449 ? 43.089  30.031  5.334   1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 449  SER D CB    1 
ATOM   14823 O  OG    . SER D  1  449 ? 44.488  30.306  5.420   1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 449  SER D OG    1 
ATOM   14824 N  N     . ALA D  1  450 ? 40.404  29.603  3.547   1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 450  ALA D N     1 
ATOM   14825 C  CA    . ALA D  1  450 ? 38.967  29.254  3.523   1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 450  ALA D CA    1 
ATOM   14826 C  C     . ALA D  1  450 ? 38.703  28.176  2.514   1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 450  ALA D C     1 
ATOM   14827 O  O     . ALA D  1  450 ? 37.909  27.260  2.769   1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 450  ALA D O     1 
ATOM   14828 C  CB    . ALA D  1  450 ? 38.073  30.464  3.288   1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 450  ALA D CB    1 
ATOM   14829 N  N     . GLN D  1  451 ? 39.377  28.263  1.383   1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 451  GLN D N     1 
ATOM   14830 C  CA    . GLN D  1  451 ? 39.233  27.246  0.317   1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 451  GLN D CA    1 
ATOM   14831 C  C     . GLN D  1  451 ? 39.621  25.857  0.843   1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 451  GLN D C     1 
ATOM   14832 O  O     . GLN D  1  451 ? 38.933  24.845  0.565   1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 451  GLN D O     1 
ATOM   14833 C  CB    . GLN D  1  451 ? 40.172  27.528  -0.844  1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 451  GLN D CB    1 
ATOM   14834 C  CG    . GLN D  1  451 ? 40.009  26.478  -1.941  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 451  GLN D CG    1 
ATOM   14835 C  CD    . GLN D  1  451 ? 40.627  26.981  -3.265  1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 451  GLN D CD    1 
ATOM   14836 O  OE1   . GLN D  1  451 ? 41.080  28.139  -3.316  1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 451  GLN D OE1   1 
ATOM   14837 N  NE2   . GLN D  1  451 ? 40.616  26.211  -4.302  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 451  GLN D NE2   1 
ATOM   14838 N  N     . LEU D  1  452 ? 40.772  25.779  1.574   1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 452  LEU D N     1 
ATOM   14839 C  CA    . LEU D  1  452 ? 41.151  24.487  2.119   1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 452  LEU D CA    1 
ATOM   14840 C  C     . LEU D  1  452 ? 40.197  23.915  3.194   1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 452  LEU D C     1 
ATOM   14841 O  O     . LEU D  1  452 ? 40.151  22.659  3.381   1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 452  LEU D O     1 
ATOM   14842 C  CB    . LEU D  1  452 ? 42.579  24.468  2.669   1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 452  LEU D CB    1 
ATOM   14843 C  CG    . LEU D  1  452 ? 43.637  24.872  1.637   1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 452  LEU D CG    1 
ATOM   14844 C  CD1   . LEU D  1  452 ? 45.042  24.976  2.255   1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 452  LEU D CD1   1 
ATOM   14845 C  CD2   . LEU D  1  452 ? 43.613  24.165  0.319   1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 452  LEU D CD2   1 
ATOM   14846 N  N     . LEU D  1  453 ? 39.497  24.779  3.950   1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D N     1 
ATOM   14847 C  CA    . LEU D  1  453 ? 38.420  24.275  4.820   1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CA    1 
ATOM   14848 C  C     . LEU D  1  453 ? 37.247  23.699  3.995   1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D C     1 
ATOM   14849 O  O     . LEU D  1  453 ? 36.753  22.593  4.224   1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D O     1 
ATOM   14850 C  CB    . LEU D  1  453 ? 37.927  25.417  5.748   1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CB    1 
ATOM   14851 C  CG    . LEU D  1  453 ? 38.930  25.860  6.832   1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CG    1 
ATOM   14852 C  CD1   . LEU D  1  453 ? 38.553  27.283  7.308   1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CD1   1 
ATOM   14853 C  CD2   . LEU D  1  453 ? 38.923  24.827  7.998   1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CD2   1 
ATOM   14854 N  N     . SER D  1  454 ? 36.805  24.505  3.040   1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 454  SER D N     1 
ATOM   14855 C  CA    . SER D  1  454 ? 35.694  24.224  2.126   1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 454  SER D CA    1 
ATOM   14856 C  C     . SER D  1  454 ? 35.843  22.853  1.466   1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 454  SER D C     1 
ATOM   14857 O  O     . SER D  1  454 ? 34.849  22.162  1.285   1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 454  SER D O     1 
ATOM   14858 C  CB    . SER D  1  454 ? 35.639  25.347  1.030   1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 454  SER D CB    1 
ATOM   14859 O  OG    . SER D  1  454 ? 34.710  25.016  -0.018  1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 454  SER D OG    1 
ATOM   14860 N  N     . ARG D  1  455 ? 37.074  22.484  1.052   1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 455  ARG D N     1 
ATOM   14861 C  CA    . ARG D  1  455 ? 37.276  21.209  0.301   1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 455  ARG D CA    1 
ATOM   14862 C  C     . ARG D  1  455 ? 36.868  19.925  1.116   1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 455  ARG D C     1 
ATOM   14863 O  O     . ARG D  1  455 ? 36.700  18.881  0.536   1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 455  ARG D O     1 
ATOM   14864 C  CB    . ARG D  1  455 ? 38.740  21.077  -0.163  1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 455  ARG D CB    1 
ATOM   14865 C  CG    . ARG D  1  455 ? 39.668  20.648  0.997   1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 455  ARG D CG    1 
ATOM   14866 C  CD    . ARG D  1  455 ? 41.141  21.014  0.884   1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 455  ARG D CD    1 
ATOM   14867 N  NE    . ARG D  1  455 ? 41.812  20.318  -0.202  1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 455  ARG D NE    1 
ATOM   14868 C  CZ    . ARG D  1  455 ? 41.559  19.083  -0.536  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 455  ARG D CZ    1 
ATOM   14869 N  NH1   . ARG D  1  455 ? 40.610  18.416  0.132   1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 455  ARG D NH1   1 
ATOM   14870 N  NH2   . ARG D  1  455 ? 42.241  18.511  -1.546  1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 455  ARG D NH2   1 
ATOM   14871 N  N     . TYR D  1  456 ? 36.853  20.006  2.443   1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 456  TYR D N     1 
ATOM   14872 C  CA    . TYR D  1  456 ? 36.417  18.875  3.284   1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 456  TYR D CA    1 
ATOM   14873 C  C     . TYR D  1  456 ? 34.906  18.898  3.549   1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 456  TYR D C     1 
ATOM   14874 O  O     . TYR D  1  456 ? 34.423  18.011  4.237   1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 456  TYR D O     1 
ATOM   14875 C  CB    . TYR D  1  456 ? 37.208  18.872  4.600   1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 456  TYR D CB    1 
ATOM   14876 C  CG    . TYR D  1  456 ? 38.688  18.553  4.327   1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 456  TYR D CG    1 
ATOM   14877 C  CD1   . TYR D  1  456 ? 39.682  19.534  4.443   1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 456  TYR D CD1   1 
ATOM   14878 C  CD2   . TYR D  1  456 ? 39.071  17.264  3.869   1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 456  TYR D CD2   1 
ATOM   14879 C  CE1   . TYR D  1  456 ? 41.017  19.262  4.190   1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 456  TYR D CE1   1 
ATOM   14880 C  CE2   . TYR D  1  456 ? 40.414  16.971  3.580   1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 456  TYR D CE2   1 
ATOM   14881 C  CZ    . TYR D  1  456 ? 41.387  17.992  3.779   1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 456  TYR D CZ    1 
ATOM   14882 O  OH    . TYR D  1  456 ? 42.727  17.710  3.485   1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 456  TYR D OH    1 
ATOM   14883 N  N     . ARG D  1  457 ? 34.180  19.884  2.971   1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 457  ARG D N     1 
ATOM   14884 C  CA    . ARG D  1  457 ? 32.684  19.999  3.080   1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 457  ARG D CA    1 
ATOM   14885 C  C     . ARG D  1  457 ? 32.146  19.937  4.507   1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 457  ARG D C     1 
ATOM   14886 O  O     . ARG D  1  457 ? 31.311  19.085  4.827   1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 457  ARG D O     1 
ATOM   14887 C  CB    . ARG D  1  457 ? 31.982  18.907  2.216   1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 457  ARG D CB    1 
ATOM   14888 C  CG    . ARG D  1  457 ? 32.456  19.000  0.783   1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 457  ARG D CG    1 
ATOM   14889 C  CD    . ARG D  1  457 ? 32.064  20.281  0.185   1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 457  ARG D CD    1 
ATOM   14890 N  NE    . ARG D  1  457 ? 31.958  20.314  -1.282  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 457  ARG D NE    1 
ATOM   14891 C  CZ    . ARG D  1  457 ? 32.517  21.264  -2.042  1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 457  ARG D CZ    1 
ATOM   14892 N  NH1   . ARG D  1  457 ? 33.303  22.203  -1.515  1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 457  ARG D NH1   1 
ATOM   14893 N  NH2   . ARG D  1  457 ? 32.323  21.269  -3.348  1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 457  ARG D NH2   1 
ATOM   14894 N  N     . PRO D  1  458 ? 32.658  20.832  5.393   1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 458  PRO D N     1 
ATOM   14895 C  CA    . PRO D  1  458 ? 32.089  20.838  6.746   1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 458  PRO D CA    1 
ATOM   14896 C  C     . PRO D  1  458 ? 30.590  21.165  6.656   1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 458  PRO D C     1 
ATOM   14897 O  O     . PRO D  1  458 ? 30.176  21.763  5.676   1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 458  PRO D O     1 
ATOM   14898 C  CB    . PRO D  1  458 ? 32.793  22.015  7.421   1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 458  PRO D CB    1 
ATOM   14899 C  CG    . PRO D  1  458 ? 33.177  22.934  6.221   1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 458  PRO D CG    1 
ATOM   14900 C  CD    . PRO D  1  458 ? 33.578  21.954  5.141   1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 458  PRO D CD    1 
ATOM   14901 N  N     . ARG D  1  459 ? 29.828  20.765  7.663   1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 459  ARG D N     1 
ATOM   14902 C  CA    . ARG D  1  459 ? 28.443  21.195  7.783   1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 459  ARG D CA    1 
ATOM   14903 C  C     . ARG D  1  459 ? 28.405  22.646  8.348   1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 459  ARG D C     1 
ATOM   14904 O  O     . ARG D  1  459 ? 27.592  23.489  7.881   1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 459  ARG D O     1 
ATOM   14905 C  CB    . ARG D  1  459 ? 27.708  20.274  8.763   1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 459  ARG D CB    1 
ATOM   14906 C  CG    . ARG D  1  459 ? 26.263  20.686  8.931   1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 459  ARG D CG    1 
ATOM   14907 C  CD    . ARG D  1  459 ? 25.563  19.797  9.939   1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 459  ARG D CD    1 
ATOM   14908 N  NE    . ARG D  1  459 ? 25.286  18.502  9.303   1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 459  ARG D NE    1 
ATOM   14909 C  CZ    . ARG D  1  459 ? 25.973  17.382  9.525   1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 459  ARG D CZ    1 
ATOM   14910 N  NH1   . ARG D  1  459 ? 26.995  17.340  10.408  1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 459  ARG D NH1   1 
ATOM   14911 N  NH2   . ARG D  1  459 ? 25.580  16.276  8.883   1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 459  ARG D NH2   1 
ATOM   14912 N  N     . ALA D  1  460 ? 29.301  22.915  9.326   1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 460  ALA D N     1 
ATOM   14913 C  CA    . ALA D  1  460 ? 29.623  24.268  9.816   1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 460  ALA D CA    1 
ATOM   14914 C  C     . ALA D  1  460 ? 29.873  25.237  8.653   1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 460  ALA D C     1 
ATOM   14915 O  O     . ALA D  1  460 ? 30.721  24.987  7.751   1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 460  ALA D O     1 
ATOM   14916 C  CB    . ALA D  1  460 ? 30.858  24.216  10.639  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 460  ALA D CB    1 
ATOM   14917 N  N     . ALA D  1  461 ? 29.213  26.382  8.691   1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 461  ALA D N     1 
ATOM   14918 C  CA    . ALA D  1  461 ? 29.539  27.484  7.741   1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 461  ALA D CA    1 
ATOM   14919 C  C     . ALA D  1  461 ? 30.952  27.934  7.943   1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 461  ALA D C     1 
ATOM   14920 O  O     . ALA D  1  461 ? 31.393  27.996  9.076   1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 461  ALA D O     1 
ATOM   14921 C  CB    . ALA D  1  461 ? 28.604  28.627  8.043   1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 461  ALA D CB    1 
ATOM   14922 N  N     . VAL D  1  462 ? 31.683  28.200  6.844   1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 462  VAL D N     1 
ATOM   14923 C  CA    . VAL D  1  462 ? 32.994  28.808  6.907   1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 462  VAL D CA    1 
ATOM   14924 C  C     . VAL D  1  462 ? 32.848  30.342  6.690   1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 462  VAL D C     1 
ATOM   14925 O  O     . VAL D  1  462 ? 32.562  30.874  5.587   1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 462  VAL D O     1 
ATOM   14926 C  CB    . VAL D  1  462 ? 33.961  28.166  5.879   1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 462  VAL D CB    1 
ATOM   14927 C  CG1   . VAL D  1  462 ? 35.360  28.834  5.836   1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 462  VAL D CG1   1 
ATOM   14928 C  CG2   . VAL D  1  462 ? 34.078  26.668  6.134   1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 462  VAL D CG2   1 
ATOM   14929 N  N     . ILE D  1  463 ? 33.063  31.043  7.780   1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 463  ILE D N     1 
ATOM   14930 C  CA    . ILE D  1  463 ? 32.920  32.504  7.796   1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 463  ILE D CA    1 
ATOM   14931 C  C     . ILE D  1  463 ? 34.328  33.035  7.598   1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 463  ILE D C     1 
ATOM   14932 O  O     . ILE D  1  463 ? 35.160  32.950  8.508   1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 463  ILE D O     1 
ATOM   14933 C  CB    . ILE D  1  463 ? 32.296  33.008  9.130   1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 463  ILE D CB    1 
ATOM   14934 C  CG1   . ILE D  1  463 ? 30.906  32.431  9.306   1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 463  ILE D CG1   1 
ATOM   14935 C  CG2   . ILE D  1  463 ? 32.293  34.537  9.135   1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 463  ILE D CG2   1 
ATOM   14936 C  CD1   . ILE D  1  463 ? 30.192  32.840  10.581  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 463  ILE D CD1   1 
ATOM   14937 N  N     . ALA D  1  464 ? 34.600  33.562  6.400   1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 464  ALA D N     1 
ATOM   14938 C  CA    . ALA D  1  464 ? 35.952  33.972  6.063   1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 464  ALA D CA    1 
ATOM   14939 C  C     . ALA D  1  464 ? 36.075  35.489  6.253   1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 464  ALA D C     1 
ATOM   14940 O  O     . ALA D  1  464 ? 35.362  36.213  5.568   1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 464  ALA D O     1 
ATOM   14941 C  CB    . ALA D  1  464 ? 36.264  33.597  4.607   1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 464  ALA D CB    1 
ATOM   14942 N  N     . VAL D  1  465 ? 36.936  35.967  7.163   1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 465  VAL D N     1 
ATOM   14943 C  CA    . VAL D  1  465 ? 37.072  37.454  7.344   1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 465  VAL D CA    1 
ATOM   14944 C  C     . VAL D  1  465 ? 38.291  37.902  6.562   1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 465  VAL D C     1 
ATOM   14945 O  O     . VAL D  1  465 ? 39.346  37.336  6.793   1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 465  VAL D O     1 
ATOM   14946 C  CB    . VAL D  1  465 ? 37.199  37.834  8.831   1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 465  VAL D CB    1 
ATOM   14947 C  CG1   . VAL D  1  465 ? 37.374  39.370  8.962   1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 465  VAL D CG1   1 
ATOM   14948 C  CG2   . VAL D  1  465 ? 35.980  37.311  9.576   1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 465  VAL D CG2   1 
ATOM   14949 N  N     . THR D  1  466 ? 38.143  38.872  5.638   1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 466  THR D N     1 
ATOM   14950 C  CA    . THR D  1  466 ? 39.268  39.351  4.841   1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 466  THR D CA    1 
ATOM   14951 C  C     . THR D  1  466 ? 39.236  40.845  4.682   1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 466  THR D C     1 
ATOM   14952 O  O     . THR D  1  466 ? 38.152  41.409  4.629   1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 466  THR D O     1 
ATOM   14953 C  CB    . THR D  1  466 ? 39.289  38.673  3.398   1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 466  THR D CB    1 
ATOM   14954 O  OG1   . THR D  1  466 ? 40.493  38.952  2.680   1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 466  THR D OG1   1 
ATOM   14955 C  CG2   . THR D  1  466 ? 38.067  39.032  2.544   1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 466  THR D CG2   1 
ATOM   14956 N  N     . ARG D  1  467 ? 40.398  41.449  4.431   1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 467  ARG D N     1 
ATOM   14957 C  CA    . ARG D  1  467 ? 40.466  42.838  4.050   1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 467  ARG D CA    1 
ATOM   14958 C  C     . ARG D  1  467 ? 40.351  43.006  2.532   1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 467  ARG D C     1 
ATOM   14959 O  O     . ARG D  1  467 ? 40.092  44.113  2.028   1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 467  ARG D O     1 
ATOM   14960 C  CB    . ARG D  1  467 ? 41.775  43.446  4.540   1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 467  ARG D CB    1 
ATOM   14961 C  CG    . ARG D  1  467 ? 41.666  43.832  5.970   1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 467  ARG D CG    1 
ATOM   14962 C  CD    . ARG D  1  467 ? 42.838  44.727  6.372   1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 467  ARG D CD    1 
ATOM   14963 N  NE    . ARG D  1  467 ? 42.630  45.324  7.670   1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 467  ARG D NE    1 
ATOM   14964 C  CZ    . ARG D  1  467 ? 43.042  44.816  8.830   1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 467  ARG D CZ    1 
ATOM   14965 N  NH1   . ARG D  1  467 ? 43.672  43.681  8.904   1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 467  ARG D NH1   1 
ATOM   14966 N  NH2   . ARG D  1  467 ? 42.846  45.508  9.942   1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 467  ARG D NH2   1 
ATOM   14967 N  N     . SER D  1  468 ? 40.543  41.905  1.807   1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 468  SER D N     1 
ATOM   14968 C  CA    . SER D  1  468 ? 40.628  42.016  0.358   1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 468  SER D CA    1 
ATOM   14969 C  C     . SER D  1  468 ? 39.215  41.956  -0.231  1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 468  SER D C     1 
ATOM   14970 O  O     . SER D  1  468 ? 38.561  40.917  -0.155  1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 468  SER D O     1 
ATOM   14971 C  CB    . SER D  1  468 ? 41.508  40.895  -0.246  1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 468  SER D CB    1 
ATOM   14972 O  OG    . SER D  1  468 ? 41.227  40.844  -1.657  1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 468  SER D OG    1 
ATOM   14973 N  N     . ALA D  1  469 ? 38.735  43.065  -0.785  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 469  ALA D N     1 
ATOM   14974 C  CA    . ALA D  1  469 ? 37.387  43.105  -1.399  1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 469  ALA D CA    1 
ATOM   14975 C  C     . ALA D  1  469 ? 37.286  42.073  -2.566  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 469  ALA D C     1 
ATOM   14976 O  O     . ALA D  1  469 ? 36.280  41.343  -2.716  1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 469  ALA D O     1 
ATOM   14977 C  CB    . ALA D  1  469 ? 37.070  44.504  -1.871  1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 469  ALA D CB    1 
ATOM   14978 N  N     . GLN D  1  470 ? 38.363  41.981  -3.361  1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 470  GLN D N     1 
ATOM   14979 C  CA    . GLN D  1  470 ? 38.370  40.982  -4.448  1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 470  GLN D CA    1 
ATOM   14980 C  C     . GLN D  1  470 ? 38.356  39.522  -3.926  1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 470  GLN D C     1 
ATOM   14981 O  O     . GLN D  1  470 ? 37.574  38.694  -4.442  1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 470  GLN D O     1 
ATOM   14982 C  CB    . GLN D  1  470 ? 39.578  41.169  -5.387  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 470  GLN D CB    1 
ATOM   14983 C  CG    . GLN D  1  470 ? 39.422  40.244  -6.615  1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 470  GLN D CG    1 
ATOM   14984 C  CD    . GLN D  1  470 ? 40.150  40.836  -7.832  1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 470  GLN D CD    1 
ATOM   14985 O  OE1   . GLN D  1  470 ? 41.367  40.830  -7.852  1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 470  GLN D OE1   1 
ATOM   14986 N  NE2   . GLN D  1  470 ? 39.393  41.293  -8.877  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 470  GLN D NE2   1 
ATOM   14987 N  N     . ALA D  1  471 ? 39.190  39.199  -2.922  1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 471  ALA D N     1 
ATOM   14988 C  CA    . ALA D  1  471 ? 39.134  37.844  -2.348  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 471  ALA D CA    1 
ATOM   14989 C  C     . ALA D  1  471 ? 37.722  37.581  -1.796  1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 471  ALA D C     1 
ATOM   14990 O  O     . ALA D  1  471 ? 37.223  36.453  -1.882  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 471  ALA D O     1 
ATOM   14991 C  CB    . ALA D  1  471 ? 40.225  37.622  -1.254  1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 471  ALA D CB    1 
ATOM   14992 N  N     . ALA D  1  472 ? 37.062  38.603  -1.229  1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 472  ALA D N     1 
ATOM   14993 C  CA    . ALA D  1  472 ? 35.760  38.384  -0.642  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 472  ALA D CA    1 
ATOM   14994 C  C     . ALA D  1  472 ? 34.808  37.993  -1.771  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 472  ALA D C     1 
ATOM   14995 O  O     . ALA D  1  472 ? 33.999  37.047  -1.588  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 472  ALA D O     1 
ATOM   14996 C  CB    . ALA D  1  472 ? 35.244  39.608  0.102   1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 472  ALA D CB    1 
ATOM   14997 N  N     . ARG D  1  473 ? 34.915  38.654  -2.931  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 473  ARG D N     1 
ATOM   14998 C  CA    . ARG D  1  473 ? 33.986  38.296  -4.015  1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 473  ARG D CA    1 
ATOM   14999 C  C     . ARG D  1  473 ? 34.334  36.863  -4.524  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 473  ARG D C     1 
ATOM   15000 O  O     . ARG D  1  473 ? 33.479  36.058  -4.765  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 473  ARG D O     1 
ATOM   15001 C  CB    . ARG D  1  473 ? 34.170  39.318  -5.128  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 473  ARG D CB    1 
ATOM   15002 C  CG    . ARG D  1  473 ? 33.561  40.673  -4.756  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 473  ARG D CG    1 
ATOM   15003 C  CD    . ARG D  1  473 ? 33.619  41.715  -5.900  1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 473  ARG D CD    1 
ATOM   15004 N  NE    . ARG D  1  473 ? 34.959  42.142  -6.298  1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 473  ARG D NE    1 
ATOM   15005 C  CZ    . ARG D  1  473 ? 35.608  43.211  -5.785  1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 473  ARG D CZ    1 
ATOM   15006 N  NH1   . ARG D  1  473 ? 36.790  43.588  -6.263  1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 473  ARG D NH1   1 
ATOM   15007 N  NH2   . ARG D  1  473 ? 35.087  43.945  -4.798  1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 473  ARG D NH2   1 
ATOM   15008 N  N     . GLN D  1  474 ? 35.629  36.604  -4.726  1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 474  GLN D N     1 
ATOM   15009 C  CA    . GLN D  1  474 ? 36.070  35.392  -5.402  1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 474  GLN D CA    1 
ATOM   15010 C  C     . GLN D  1  474 ? 35.800  34.121  -4.586  1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 474  GLN D C     1 
ATOM   15011 O  O     . GLN D  1  474 ? 35.590  33.048  -5.199  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 474  GLN D O     1 
ATOM   15012 C  CB    . GLN D  1  474 ? 37.535  35.471  -5.703  1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 474  GLN D CB    1 
ATOM   15013 C  CG    . GLN D  1  474 ? 37.889  36.465  -6.816  1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 474  GLN D CG    1 
ATOM   15014 C  CD    . GLN D  1  474 ? 39.359  36.642  -7.011  1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 474  GLN D CD    1 
ATOM   15015 O  OE1   . GLN D  1  474 ? 40.173  36.437  -6.073  1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 474  GLN D OE1   1 
ATOM   15016 N  NE2   . GLN D  1  474 ? 39.747  37.010  -8.220  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 474  GLN D NE2   1 
ATOM   15017 N  N     . VAL D  1  475 ? 35.839  34.212  -3.237  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 475  VAL D N     1 
ATOM   15018 C  CA    . VAL D  1  475 ? 35.621  33.038  -2.393  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 475  VAL D CA    1 
ATOM   15019 C  C     . VAL D  1  475 ? 34.220  32.513  -2.514  1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 475  VAL D C     1 
ATOM   15020 O  O     . VAL D  1  475 ? 33.959  31.416  -2.065  1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 475  VAL D O     1 
ATOM   15021 C  CB    . VAL D  1  475 ? 35.989  33.180  -0.941  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 475  VAL D CB    1 
ATOM   15022 C  CG1   . VAL D  1  475 ? 37.465  33.266  -0.790  1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 475  VAL D CG1   1 
ATOM   15023 C  CG2   . VAL D  1  475 ? 35.061  34.156  -0.127  1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 475  VAL D CG2   1 
ATOM   15024 N  N     . HIS D  1  476 ? 33.323  33.265  -3.221  1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 476  HIS D N     1 
ATOM   15025 C  CA    . HIS D  1  476 ? 32.021  32.708  -3.462  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 476  HIS D CA    1 
ATOM   15026 C  C     . HIS D  1  476 ? 32.074  31.470  -4.365  1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 476  HIS D C     1 
ATOM   15027 O  O     . HIS D  1  476 ? 31.102  30.739  -4.450  1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 476  HIS D O     1 
ATOM   15028 C  CB    . HIS D  1  476 ? 31.097  33.712  -4.131  1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 476  HIS D CB    1 
ATOM   15029 C  CG    . HIS D  1  476 ? 30.491  34.677  -3.155  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 476  HIS D CG    1 
ATOM   15030 N  ND1   . HIS D  1  476 ? 29.669  34.273  -2.154  1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 476  HIS D ND1   1 
ATOM   15031 C  CD2   . HIS D  1  476 ? 30.601  36.065  -3.040  1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 476  HIS D CD2   1 
ATOM   15032 C  CE1   . HIS D  1  476 ? 29.269  35.341  -1.432  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 476  HIS D CE1   1 
ATOM   15033 N  NE2   . HIS D  1  476 ? 29.809  36.432  -1.970  1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 476  HIS D NE2   1 
ATOM   15034 N  N     . LEU D  1  477 ? 33.181  31.289  -5.085  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 477  LEU D N     1 
ATOM   15035 C  CA    . LEU D  1  477 ? 33.354  30.046  -5.850  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 477  LEU D CA    1 
ATOM   15036 C  C     . LEU D  1  477 ? 33.428  28.744  -5.011  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 477  LEU D C     1 
ATOM   15037 O  O     . LEU D  1  477 ? 33.154  27.692  -5.571  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 477  LEU D O     1 
ATOM   15038 C  CB    . LEU D  1  477 ? 34.636  30.143  -6.682  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 477  LEU D CB    1 
ATOM   15039 C  CG    . LEU D  1  477 ? 34.605  31.072  -7.907  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 477  LEU D CG    1 
ATOM   15040 C  CD1   . LEU D  1  477 ? 36.042  31.418  -8.394  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 477  LEU D CD1   1 
ATOM   15041 C  CD2   . LEU D  1  477 ? 33.735  30.461  -9.046  1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 477  LEU D CD2   1 
ATOM   15042 N  N     . CYS D  1  478 ? 33.755  28.829  -3.705  1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 478  CYS D N     1 
ATOM   15043 C  CA    . CYS D  1  478 ? 33.913  27.695  -2.826  1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 478  CYS D CA    1 
ATOM   15044 C  C     . CYS D  1  478 ? 32.705  27.462  -1.932  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 478  CYS D C     1 
ATOM   15045 O  O     . CYS D  1  478 ? 32.371  28.344  -1.100  1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 478  CYS D O     1 
ATOM   15046 C  CB    . CYS D  1  478 ? 35.128  27.911  -1.909  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 478  CYS D CB    1 
ATOM   15047 S  SG    . CYS D  1  478 ? 36.622  28.236  -2.863  1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 478  CYS D SG    1 
ATOM   15048 N  N     . ARG D  1  479 ? 32.070  26.271  -2.081  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 479  ARG D N     1 
ATOM   15049 C  CA    . ARG D  1  479 ? 30.926  25.918  -1.295  1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 479  ARG D CA    1 
ATOM   15050 C  C     . ARG D  1  479 ? 31.168  26.224  0.181   1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 479  ARG D C     1 
ATOM   15051 O  O     . ARG D  1  479 ? 32.195  25.795  0.777   1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 479  ARG D O     1 
ATOM   15052 C  CB    . ARG D  1  479 ? 30.476  24.444  -1.419  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 479  ARG D CB    1 
ATOM   15053 C  CG    . ARG D  1  479 ? 29.132  24.199  -0.691  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 479  ARG D CG    1 
ATOM   15054 C  CD    . ARG D  1  479 ? 28.741  22.732  -0.425  1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 479  ARG D CD    1 
ATOM   15055 N  NE    . ARG D  1  479 ? 28.371  22.226  -1.712  1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 479  ARG D NE    1 
ATOM   15056 C  CZ    . ARG D  1  479 ? 28.078  20.961  -1.990  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 479  ARG D CZ    1 
ATOM   15057 N  NH1   . ARG D  1  479 ? 27.781  20.601  -3.247  1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 479  ARG D NH1   1 
ATOM   15058 N  NH2   . ARG D  1  479 ? 28.051  20.063  -1.035  1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 479  ARG D NH2   1 
ATOM   15059 N  N     . GLY D  1  480 ? 30.161  26.847  0.778   1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 480  GLY D N     1 
ATOM   15060 C  CA    . GLY D  1  480 ? 30.109  26.982  2.235   1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 480  GLY D CA    1 
ATOM   15061 C  C     . GLY D  1  480 ? 31.024  28.075  2.775   1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 480  GLY D C     1 
ATOM   15062 O  O     . GLY D  1  480 ? 31.179  28.130  3.985   1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 480  GLY D O     1 
ATOM   15063 N  N     . VAL D  1  481 ? 31.637  28.908  1.903   1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 481  VAL D N     1 
ATOM   15064 C  CA    . VAL D  1  481 ? 32.438  30.089  2.341   1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 481  VAL D CA    1 
ATOM   15065 C  C     . VAL D  1  481 ? 31.561  31.360  2.269   1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 481  VAL D C     1 
ATOM   15066 O  O     . VAL D  1  481 ? 30.998  31.652  1.201   1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 481  VAL D O     1 
ATOM   15067 C  CB    . VAL D  1  481 ? 33.735  30.321  1.525   1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 481  VAL D CB    1 
ATOM   15068 C  CG1   . VAL D  1  481 ? 34.457  31.502  2.152   1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 481  VAL D CG1   1 
ATOM   15069 C  CG2   . VAL D  1  481 ? 34.631  29.000  1.563   1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 481  VAL D CG2   1 
ATOM   15070 N  N     . PHE D  1  482 ? 31.393  32.031  3.415   1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 482  PHE D N     1 
ATOM   15071 C  CA    . PHE D  1  482 ? 30.569  33.218  3.573   1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 482  PHE D CA    1 
ATOM   15072 C  C     . PHE D  1  482 ? 31.560  34.332  3.862   1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 482  PHE D C     1 
ATOM   15073 O  O     . PHE D  1  482 ? 32.070  34.462  5.017   1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 482  PHE D O     1 
ATOM   15074 C  CB    . PHE D  1  482 ? 29.603  32.996  4.750   1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 482  PHE D CB    1 
ATOM   15075 C  CG    . PHE D  1  482 ? 28.616  31.876  4.476   1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 482  PHE D CG    1 
ATOM   15076 C  CD1   . PHE D  1  482 ? 28.890  30.551  4.935   1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 482  PHE D CD1   1 
ATOM   15077 C  CD2   . PHE D  1  482 ? 27.471  32.108  3.700   1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 482  PHE D CD2   1 
ATOM   15078 C  CE1   . PHE D  1  482 ? 27.995  29.503  4.649   1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 482  PHE D CE1   1 
ATOM   15079 C  CE2   . PHE D  1  482 ? 26.561  31.068  3.451   1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 482  PHE D CE2   1 
ATOM   15080 C  CZ    . PHE D  1  482 ? 26.830  29.787  3.926   1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 482  PHE D CZ    1 
ATOM   15081 N  N     . PRO D  1  483 ? 31.873  35.123  2.805   1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 483  PRO D N     1 
ATOM   15082 C  CA    . PRO D  1  483 ? 32.902  36.176  2.914   1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 483  PRO D CA    1 
ATOM   15083 C  C     . PRO D  1  483 ? 32.387  37.377  3.698   1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 483  PRO D C     1 
ATOM   15084 O  O     . PRO D  1  483 ? 31.266  37.860  3.442   1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 483  PRO D O     1 
ATOM   15085 C  CB    . PRO D  1  483 ? 33.152  36.582  1.443   1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 483  PRO D CB    1 
ATOM   15086 C  CG    . PRO D  1  483 ? 31.857  36.229  0.708   1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 483  PRO D CG    1 
ATOM   15087 C  CD    . PRO D  1  483 ? 31.258  35.059  1.463   1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 483  PRO D CD    1 
ATOM   15088 N  N     . LEU D  1  484 ? 33.244  37.913  4.559   1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 484  LEU D N     1 
ATOM   15089 C  CA    . LEU D  1  484 ? 32.956  39.174  5.324   1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 484  LEU D CA    1 
ATOM   15090 C  C     . LEU D  1  484 ? 34.092  40.147  5.071   1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 484  LEU D C     1 
ATOM   15091 O  O     . LEU D  1  484 ? 35.260  39.805  5.333   1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 484  LEU D O     1 
ATOM   15092 C  CB    . LEU D  1  484 ? 32.904  38.918  6.848   1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 484  LEU D CB    1 
ATOM   15093 C  CG    . LEU D  1  484 ? 31.862  37.926  7.354   1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 484  LEU D CG    1 
ATOM   15094 C  CD1   . LEU D  1  484 ? 32.060  37.760  8.862   1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 484  LEU D CD1   1 
ATOM   15095 C  CD2   . LEU D  1  484 ? 30.459  38.409  6.948   1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 484  LEU D CD2   1 
ATOM   15096 N  N     . LEU D  1  485 ? 33.777  41.321  4.560   1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 485  LEU D N     1 
ATOM   15097 C  CA    . LEU D  1  485 ? 34.833  42.258  4.170   1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 485  LEU D CA    1 
ATOM   15098 C  C     . LEU D  1  485 ? 35.073  43.135  5.384   1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 485  LEU D C     1 
ATOM   15099 O  O     . LEU D  1  485 ? 34.143  43.734  5.878   1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 485  LEU D O     1 
ATOM   15100 C  CB    . LEU D  1  485 ? 34.380  43.080  2.954   1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 485  LEU D CB    1 
ATOM   15101 C  CG    . LEU D  1  485 ? 35.380  44.135  2.459   1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 485  LEU D CG    1 
ATOM   15102 C  CD1   . LEU D  1  485 ? 36.779  43.540  2.216   1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 485  LEU D CD1   1 
ATOM   15103 C  CD2   . LEU D  1  485 ? 34.778  44.806  1.187   1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 485  LEU D CD2   1 
ATOM   15104 N  N     . TYR D  1  486 ? 36.303  43.182  5.878   1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 486  TYR D N     1 
ATOM   15105 C  CA    . TYR D  1  486 ? 36.661  43.940  7.077   1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 486  TYR D CA    1 
ATOM   15106 C  C     . TYR D  1  486 ? 37.310  45.240  6.621   1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 486  TYR D C     1 
ATOM   15107 O  O     . TYR D  1  486 ? 38.233  45.211  5.818   1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 486  TYR D O     1 
ATOM   15108 C  CB    . TYR D  1  486 ? 37.572  43.073  7.937   1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 486  TYR D CB    1 
ATOM   15109 C  CG    . TYR D  1  486 ? 37.914  43.682  9.259   1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 486  TYR D CG    1 
ATOM   15110 C  CD1   . TYR D  1  486 ? 37.005  43.688  10.314  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 486  TYR D CD1   1 
ATOM   15111 C  CD2   . TYR D  1  486 ? 39.144  44.288  9.464   1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 486  TYR D CD2   1 
ATOM   15112 C  CE1   . TYR D  1  486 ? 37.314  44.269  11.539  1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 486  TYR D CE1   1 
ATOM   15113 C  CE2   . TYR D  1  486 ? 39.469  44.890  10.687  1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 486  TYR D CE2   1 
ATOM   15114 C  CZ    . TYR D  1  486 ? 38.552  44.878  11.731  1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 486  TYR D CZ    1 
ATOM   15115 O  OH    . TYR D  1  486 ? 38.878  45.464  12.953  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 486  TYR D OH    1 
ATOM   15116 N  N     . ARG D  1  487 ? 36.787  46.382  7.071   1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 487  ARG D N     1 
ATOM   15117 C  CA    . ARG D  1  487 ? 37.227  47.662  6.501   1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 487  ARG D CA    1 
ATOM   15118 C  C     . ARG D  1  487 ? 38.167  48.500  7.401   1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 487  ARG D C     1 
ATOM   15119 O  O     . ARG D  1  487 ? 38.756  49.471  6.922   1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 487  ARG D O     1 
ATOM   15120 C  CB    . ARG D  1  487 ? 36.022  48.509  6.054   1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 487  ARG D CB    1 
ATOM   15121 C  CG    . ARG D  1  487 ? 35.037  47.812  5.117   1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 487  ARG D CG    1 
ATOM   15122 C  CD    . ARG D  1  487 ? 33.634  48.448  5.234   1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 487  ARG D CD    1 
ATOM   15123 N  NE    . ARG D  1  487 ? 32.599  47.659  4.540   1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 487  ARG D NE    1 
ATOM   15124 C  CZ    . ARG D  1  487 ? 32.277  47.753  3.239   1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 487  ARG D CZ    1 
ATOM   15125 N  NH1   . ARG D  1  487 ? 32.855  48.618  2.407   1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 487  ARG D NH1   1 
ATOM   15126 N  NH2   . ARG D  1  487 ? 31.343  46.950  2.758   1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 487  ARG D NH2   1 
ATOM   15127 N  N     . GLU D  1  488 ? 38.339  48.134  8.671   1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 488  GLU D N     1 
ATOM   15128 C  CA    . GLU D  1  488 ? 39.253  48.905  9.562   1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 488  GLU D CA    1 
ATOM   15129 C  C     . GLU D  1  488 ? 40.755  48.828  9.254   1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 488  GLU D C     1 
ATOM   15130 O  O     . GLU D  1  488 ? 41.275  47.780  8.915   1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 488  GLU D O     1 
ATOM   15131 C  CB    . GLU D  1  488 ? 39.056  48.507  11.007  1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 488  GLU D CB    1 
ATOM   15132 C  CG    . GLU D  1  488 ? 37.640  48.072  11.290  1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 488  GLU D CG    1 
ATOM   15133 C  CD    . GLU D  1  488 ? 36.767  49.222  11.718  1.00 77.67  ? ? ? ? ? ? 488  GLU D CD    1 
ATOM   15134 O  OE1   . GLU D  1  488 ? 37.095  50.418  11.451  1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 488  GLU D OE1   1 
ATOM   15135 O  OE2   . GLU D  1  488 ? 35.740  48.918  12.348  1.00 82.07  ? ? ? ? ? ? 488  GLU D OE2   1 
ATOM   15136 N  N     . PRO D  1  489 ? 41.462  49.960  9.369   1.00 66.59  ? ? ? ? ? ? 489  PRO D N     1 
ATOM   15137 C  CA    . PRO D  1  489 ? 42.910  49.828  9.350   1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 489  PRO D CA    1 
ATOM   15138 C  C     . PRO D  1  489 ? 43.399  49.075  10.602  1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 489  PRO D C     1 
ATOM   15139 O  O     . PRO D  1  489 ? 42.704  49.069  11.639  1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 489  PRO D O     1 
ATOM   15140 C  CB    . PRO D  1  489 ? 43.393  51.272  9.384   1.00 74.52  ? ? ? ? ? ? 489  PRO D CB    1 
ATOM   15141 C  CG    . PRO D  1  489 ? 42.302  52.021  10.089  1.00 78.54  ? ? ? ? ? ? 489  PRO D CG    1 
ATOM   15142 C  CD    . PRO D  1  489 ? 41.036  51.349  9.603   1.00 72.29  ? ? ? ? ? ? 489  PRO D CD    1 
ATOM   15143 N  N     . PRO D  1  490 ? 44.578  48.435  10.495  1.00 69.12  ? ? ? ? ? ? 490  PRO D N     1 
ATOM   15144 C  CA    . PRO D  1  490 ? 45.216  47.644  11.560  1.00 68.82  ? ? ? ? ? ? 490  PRO D CA    1 
ATOM   15145 C  C     . PRO D  1  490 ? 45.375  48.341  12.935  1.00 70.40  ? ? ? ? ? ? 490  PRO D C     1 
ATOM   15146 O  O     . PRO D  1  490 ? 45.881  49.455  12.975  1.00 76.23  ? ? ? ? ? ? 490  PRO D O     1 
ATOM   15147 C  CB    . PRO D  1  490 ? 46.603  47.341  10.962  1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 490  PRO D CB    1 
ATOM   15148 C  CG    . PRO D  1  490 ? 46.334  47.230  9.495   1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 490  PRO D CG    1 
ATOM   15149 C  CD    . PRO D  1  490 ? 45.316  48.313  9.217   1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 490  PRO D CD    1 
ATOM   15150 N  N     . GLU D  1  491 ? 44.964  47.685  14.029  1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 491  GLU D N     1 
ATOM   15151 C  CA    . GLU D  1  491 ? 45.464  47.987  15.383  1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 491  GLU D CA    1 
ATOM   15152 C  C     . GLU D  1  491 ? 46.976  48.082  15.327  1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 491  GLU D C     1 
ATOM   15153 O  O     . GLU D  1  491 ? 47.602  47.397  14.532  1.00 67.95  ? ? ? ? ? ? 491  GLU D O     1 
ATOM   15154 C  CB    . GLU D  1  491 ? 45.174  46.860  16.388  1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 491  GLU D CB    1 
ATOM   15155 C  CG    . GLU D  1  491 ? 43.735  46.439  16.636  1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 491  GLU D CG    1 
ATOM   15156 C  CD    . GLU D  1  491 ? 42.795  47.600  16.802  1.00 78.65  ? ? ? ? ? ? 491  GLU D CD    1 
ATOM   15157 O  OE1   . GLU D  1  491 ? 42.854  48.265  17.859  1.00 82.68  ? ? ? ? ? ? 491  GLU D OE1   1 
ATOM   15158 O  OE2   . GLU D  1  491 ? 42.004  47.850  15.861  1.00 81.59  ? ? ? ? ? ? 491  GLU D OE2   1 
ATOM   15159 N  N     . ALA D  1  492 ? 47.550  48.890  16.202  1.00 72.26  ? ? ? ? ? ? 492  ALA D N     1 
ATOM   15160 C  CA    . ALA D  1  492 ? 49.000  48.919  16.431  1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 492  ALA D CA    1 
ATOM   15161 C  C     . ALA D  1  492 ? 49.579  47.536  16.768  1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 492  ALA D C     1 
ATOM   15162 O  O     . ALA D  1  492 ? 50.624  47.166  16.233  1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 492  ALA D O     1 
ATOM   15163 C  CB    . ALA D  1  492 ? 49.321  49.904  17.522  1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 492  ALA D CB    1 
ATOM   15164 N  N     . ILE D  1  493 ? 48.899  46.791  17.645  1.00 65.02  ? ? ? ? ? ? 493  ILE D N     1 
ATOM   15165 C  CA    . ILE D  1  493 ? 49.343  45.453  18.041  1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 493  ILE D CA    1 
ATOM   15166 C  C     . ILE D  1  493 ? 48.605  44.347  17.244  1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 493  ILE D C     1 
ATOM   15167 O  O     . ILE D  1  493 ? 47.372  44.222  17.273  1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 493  ILE D O     1 
ATOM   15168 C  CB    . ILE D  1  493 ? 49.246  45.241  19.539  1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 493  ILE D CB    1 
ATOM   15169 C  CG1   . ILE D  1  493 ? 50.054  46.361  20.273  1.00 68.38  ? ? ? ? ? ? 493  ILE D CG1   1 
ATOM   15170 C  CG2   . ILE D  1  493 ? 49.765  43.849  19.879  1.00 60.86  ? ? ? ? ? ? 493  ILE D CG2   1 
ATOM   15171 C  CD1   . ILE D  1  493 ? 49.690  46.618  21.721  1.00 70.86  ? ? ? ? ? ? 493  ILE D CD1   1 
ATOM   15172 N  N     . TRP D  1  494 ? 49.394  43.568  16.514  1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 494  TRP D N     1 
ATOM   15173 C  CA    . TRP D  1  494 ? 48.883  42.633  15.541  1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 494  TRP D CA    1 
ATOM   15174 C  C     . TRP D  1  494 ? 47.924  41.668  16.174  1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 494  TRP D C     1 
ATOM   15175 O  O     . TRP D  1  494 ? 46.896  41.364  15.616  1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 494  TRP D O     1 
ATOM   15176 C  CB    . TRP D  1  494 ? 50.053  41.910  14.880  1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 494  TRP D CB    1 
ATOM   15177 C  CG    . TRP D  1  494 ? 49.559  40.889  13.908  1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 494  TRP D CG    1 
ATOM   15178 C  CD1   . TRP D  1  494 ? 48.929  41.123  12.690  1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 494  TRP D CD1   1 
ATOM   15179 C  CD2   . TRP D  1  494 ? 49.547  39.429  14.081  1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 494  TRP D CD2   1 
ATOM   15180 N  NE1   . TRP D  1  494 ? 48.552  39.939  12.102  1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 494  TRP D NE1   1 
ATOM   15181 C  CE2   . TRP D  1  494 ? 48.906  38.881  12.881  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 494  TRP D CE2   1 
ATOM   15182 C  CE3   . TRP D  1  494 ? 50.031  38.556  15.052  1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 494  TRP D CE3   1 
ATOM   15183 C  CZ2   . TRP D  1  494 ? 48.764  37.508  12.677  1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 494  TRP D CZ2   1 
ATOM   15184 C  CZ3   . TRP D  1  494 ? 49.872  37.176  14.859  1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 494  TRP D CZ3   1 
ATOM   15185 C  CH2   . TRP D  1  494 ? 49.242  36.658  13.710  1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 494  TRP D CH2   1 
ATOM   15186 N  N     . ALA D  1  495 ? 48.239  41.181  17.363  1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 495  ALA D N     1 
ATOM   15187 C  CA    . ALA D  1  495 ? 47.397  40.168  17.970  1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 495  ALA D CA    1 
ATOM   15188 C  C     . ALA D  1  495 ? 46.054  40.761  18.256  1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 495  ALA D C     1 
ATOM   15189 O  O     . ALA D  1  495 ? 45.061  40.056  18.256  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 495  ALA D O     1 
ATOM   15190 C  CB    . ALA D  1  495 ? 48.012  39.671  19.254  1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 495  ALA D CB    1 
ATOM   15191 N  N     . ASP D  1  496 ? 46.021  42.058  18.549  1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 496  ASP D N     1 
ATOM   15192 C  CA    . ASP D  1  496 ? 44.750  42.695  18.859  1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 496  ASP D CA    1 
ATOM   15193 C  C     . ASP D  1  496 ? 43.941  42.831  17.588  1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 496  ASP D C     1 
ATOM   15194 O  O     . ASP D  1  496 ? 42.706  42.756  17.631  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 496  ASP D O     1 
ATOM   15195 C  CB    . ASP D  1  496 ? 44.923  44.058  19.472  1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 496  ASP D CB    1 
ATOM   15196 C  CG    . ASP D  1  496 ? 45.367  44.000  20.913  1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 496  ASP D CG    1 
ATOM   15197 O  OD1   . ASP D  1  496 ? 45.222  42.968  21.577  1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 496  ASP D OD1   1 
ATOM   15198 O  OD2   . ASP D  1  496 ? 45.872  45.010  21.379  1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 496  ASP D OD2   1 
ATOM   15199 N  N     . ASP D  1  497 ? 44.633  43.030  16.464  1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 497  ASP D N     1 
ATOM   15200 C  CA    . ASP D  1  497 ? 43.958  43.191  15.168  1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 497  ASP D CA    1 
ATOM   15201 C  C     . ASP D  1  497 ? 43.333  41.859  14.765  1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 497  ASP D C     1 
ATOM   15202 O  O     . ASP D  1  497 ? 42.277  41.794  14.138  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 497  ASP D O     1 
ATOM   15203 C  CB    . ASP D  1  497 ? 44.965  43.615  14.101  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 497  ASP D CB    1 
ATOM   15204 C  CG    . ASP D  1  497 ? 44.308  44.204  12.854  1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 497  ASP D CG    1 
ATOM   15205 O  OD1   . ASP D  1  497 ? 43.785  45.359  12.936  1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 497  ASP D OD1   1 
ATOM   15206 O  OD2   . ASP D  1  497 ? 44.381  43.541  11.806  1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 497  ASP D OD2   1 
ATOM   15207 N  N     . VAL D  1  498 ? 44.026  40.778  15.088  1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 498  VAL D N     1 
ATOM   15208 C  CA    . VAL D  1  498 ? 43.490  39.459  14.855  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 498  VAL D CA    1 
ATOM   15209 C  C     . VAL D  1  498 ? 42.222  39.236  15.664  1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 498  VAL D C     1 
ATOM   15210 O  O     . VAL D  1  498 ? 41.215  38.787  15.084  1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 498  VAL D O     1 
ATOM   15211 C  CB    . VAL D  1  498 ? 44.563  38.395  15.156  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 498  VAL D CB    1 
ATOM   15212 C  CG1   . VAL D  1  498 ? 43.944  37.011  15.244  1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 498  VAL D CG1   1 
ATOM   15213 C  CG2   . VAL D  1  498 ? 45.715  38.511  14.142  1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 498  VAL D CG2   1 
ATOM   15214 N  N     . ASP D  1  499 ? 42.248  39.562  16.955  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 499  ASP D N     1 
ATOM   15215 C  CA    . ASP D  1  499 ? 41.100  39.365  17.852  1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 499  ASP D CA    1 
ATOM   15216 C  C     . ASP D  1  499 ? 39.913  40.165  17.382  1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 499  ASP D C     1 
ATOM   15217 O  O     . ASP D  1  499 ? 38.766  39.722  17.504  1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 499  ASP D O     1 
ATOM   15218 C  CB    . ASP D  1  499 ? 41.402  39.793  19.289  1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 499  ASP D CB    1 
ATOM   15219 C  CG    . ASP D  1  499 ? 42.069  38.725  20.070  1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 499  ASP D CG    1 
ATOM   15220 O  OD1   . ASP D  1  499 ? 41.640  37.547  19.935  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 499  ASP D OD1   1 
ATOM   15221 O  OD2   . ASP D  1  499 ? 43.036  39.046  20.842  1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 499  ASP D OD2   1 
ATOM   15222 N  N     . ARG D  1  500 ? 40.215  41.356  16.869  1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 500  ARG D N     1 
ATOM   15223 C  CA    . ARG D  1  500 ? 39.190  42.263  16.440  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 500  ARG D CA    1 
ATOM   15224 C  C     . ARG D  1  500 ? 38.491  41.724  15.192  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 500  ARG D C     1 
ATOM   15225 O  O     . ARG D  1  500 ? 37.286  41.837  15.060  1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 500  ARG D O     1 
ATOM   15226 C  CB    . ARG D  1  500 ? 39.786  43.634  16.216  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 500  ARG D CB    1 
ATOM   15227 C  CG    . ARG D  1  500 ? 38.758  44.694  16.182  1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 500  ARG D CG    1 
ATOM   15228 C  CD    . ARG D  1  500 ? 39.457  46.031  16.116  1.00 63.26  ? ? ? ? ? ? 500  ARG D CD    1 
ATOM   15229 N  NE    . ARG D  1  500 ? 38.534  47.074  15.695  1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 500  ARG D NE    1 
ATOM   15230 C  CZ    . ARG D  1  500 ? 37.821  47.802  16.540  1.00 74.15  ? ? ? ? ? ? 500  ARG D CZ    1 
ATOM   15231 N  NH1   . ARG D  1  500 ? 37.938  47.585  17.865  1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 500  ARG D NH1   1 
ATOM   15232 N  NH2   . ARG D  1  500 ? 36.997  48.735  16.061  1.00 76.42  ? ? ? ? ? ? 500  ARG D NH2   1 
ATOM   15233 N  N     . ARG D  1  501 ? 39.234  41.103  14.292  1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 501  ARG D N     1 
ATOM   15234 C  CA    . ARG D  1  501 ? 38.627  40.493  13.118  1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 501  ARG D CA    1 
ATOM   15235 C  C     . ARG D  1  501 ? 37.740  39.257  13.449  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 501  ARG D C     1 
ATOM   15236 O  O     . ARG D  1  501 ? 36.691  39.003  12.791  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 501  ARG D O     1 
ATOM   15237 C  CB    . ARG D  1  501 ? 39.702  40.181  12.050  1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 501  ARG D CB    1 
ATOM   15238 C  CG    . ARG D  1  501 ? 40.093  41.451  11.288  1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 501  ARG D CG    1 
ATOM   15239 C  CD    . ARG D  1  501 ? 41.198  41.072  10.297  1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 501  ARG D CD    1 
ATOM   15240 N  NE    . ARG D  1  501 ? 42.514  41.040  10.969  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 501  ARG D NE    1 
ATOM   15241 C  CZ    . ARG D  1  501 ? 43.615  40.490  10.455  1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 501  ARG D CZ    1 
ATOM   15242 N  NH1   . ARG D  1  501 ? 43.539  39.805  9.284   1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 501  ARG D NH1   1 
ATOM   15243 N  NH2   . ARG D  1  501 ? 44.758  40.567  11.156  1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 501  ARG D NH2   1 
ATOM   15244 N  N     . VAL D  1  502 ? 38.191  38.492  14.437  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 502  VAL D N     1 
ATOM   15245 C  CA    . VAL D  1  502 ? 37.494  37.268  14.872  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 502  VAL D CA    1 
ATOM   15246 C  C     . VAL D  1  502 ? 36.157  37.754  15.521  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 502  VAL D C     1 
ATOM   15247 O  O     . VAL D  1  502 ? 35.091  37.222  15.243  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 502  VAL D O     1 
ATOM   15248 C  CB    . VAL D  1  502 ? 38.395  36.476  15.876  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 502  VAL D CB    1 
ATOM   15249 C  CG1   . VAL D  1  502 ? 37.570  35.412  16.582  1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 502  VAL D CG1   1 
ATOM   15250 C  CG2   . VAL D  1  502 ? 39.609  35.859  15.130  1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 502  VAL D CG2   1 
ATOM   15251 N  N     . GLN D  1  503 ? 36.225  38.770  16.372  1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 503  GLN D N     1 
ATOM   15252 C  CA    . GLN D  1  503 ? 35.001  39.360  16.950  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 503  GLN D CA    1 
ATOM   15253 C  C     . GLN D  1  503 ? 34.019  39.831  15.883  1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 503  GLN D C     1 
ATOM   15254 O  O     . GLN D  1  503 ? 32.801  39.613  16.012  1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 503  GLN D O     1 
ATOM   15255 C  CB    . GLN D  1  503 ? 35.334  40.522  17.882  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 503  GLN D CB    1 
ATOM   15256 C  CG    . GLN D  1  503 ? 35.846  40.090  19.251  1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 503  GLN D CG    1 
ATOM   15257 C  CD    . GLN D  1  503 ? 34.894  39.103  19.934  1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 503  GLN D CD    1 
ATOM   15258 O  OE1   . GLN D  1  503 ? 33.690  39.374  20.073  1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 503  GLN D OE1   1 
ATOM   15259 N  NE2   . GLN D  1  503 ? 35.423  37.926  20.291  1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 503  GLN D NE2   1 
ATOM   15260 N  N     . PHE D  1  504 ? 34.549  40.490  14.848  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 504  PHE D N     1 
ATOM   15261 C  CA    . PHE D  1  504 ? 33.743  40.972  13.697  1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 504  PHE D CA    1 
ATOM   15262 C  C     . PHE D  1  504 ? 33.043  39.787  13.001  1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 504  PHE D C     1 
ATOM   15263 O  O     . PHE D  1  504 ? 31.859  39.847  12.668  1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 504  PHE D O     1 
ATOM   15264 C  CB    . PHE D  1  504 ? 34.654  41.763  12.715  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 504  PHE D CB    1 
ATOM   15265 C  CG    . PHE D  1  504 ? 34.021  42.132  11.370  1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 504  PHE D CG    1 
ATOM   15266 C  CD1   . PHE D  1  504 ? 33.250  43.303  11.225  1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 504  PHE D CD1   1 
ATOM   15267 C  CD2   . PHE D  1  504 ? 34.320  41.372  10.206  1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 504  PHE D CD2   1 
ATOM   15268 C  CE1   . PHE D  1  504 ? 32.726  43.658  9.962   1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 504  PHE D CE1   1 
ATOM   15269 C  CE2   . PHE D  1  504 ? 33.782  41.725  8.953   1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 504  PHE D CE2   1 
ATOM   15270 C  CZ    . PHE D  1  504 ? 32.982  42.852  8.842   1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 504  PHE D CZ    1 
ATOM   15271 N  N     . GLY D  1  505 ? 33.803  38.740  12.719  1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 505  GLY D N     1 
ATOM   15272 C  CA    . GLY D  1  505 ? 33.260  37.426  12.366  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 505  GLY D CA    1 
ATOM   15273 C  C     . GLY D  1  505 ? 32.128  36.953  13.277  1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 505  GLY D C     1 
ATOM   15274 O  O     . GLY D  1  505 ? 31.069  36.552  12.803  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 505  GLY D O     1 
ATOM   15275 N  N     . ILE D  1  506 ? 32.336  37.008  14.571  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 506  ILE D N     1 
ATOM   15276 C  CA    . ILE D  1  506 ? 31.302  36.586  15.524  1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 506  ILE D CA    1 
ATOM   15277 C  C     . ILE D  1  506 ? 30.060  37.530  15.416  1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 506  ILE D C     1 
ATOM   15278 O  O     . ILE D  1  506 ? 28.910  37.051  15.299  1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 506  ILE D O     1 
ATOM   15279 C  CB    . ILE D  1  506 ? 31.886  36.481  16.940  1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 506  ILE D CB    1 
ATOM   15280 C  CG1   . ILE D  1  506 ? 32.979  35.415  17.006  1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 506  ILE D CG1   1 
ATOM   15281 C  CG2   . ILE D  1  506 ? 30.819  36.238  18.014  1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 506  ILE D CG2   1 
ATOM   15282 C  CD1   . ILE D  1  506 ? 33.541  35.343  18.385  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 506  ILE D CD1   1 
ATOM   15283 N  N     . GLU D  1  507 ? 30.283  38.846  15.382  1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 507  GLU D N     1 
ATOM   15284 C  CA    . GLU D  1  507 ? 29.133  39.787  15.461  1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 507  GLU D CA    1 
ATOM   15285 C  C     . GLU D  1  507 ? 28.309  39.686  14.186  1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 507  GLU D C     1 
ATOM   15286 O  O     . GLU D  1  507 ? 27.073  39.716  14.230  1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 507  GLU D O     1 
ATOM   15287 C  CB    . GLU D  1  507 ? 29.589  41.223  15.712  1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 507  GLU D CB    1 
ATOM   15288 C  CG    . GLU D  1  507 ? 30.150  41.453  17.104  1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 507  GLU D CG    1 
ATOM   15289 C  CD    . GLU D  1  507 ? 29.220  40.953  18.174  1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 507  GLU D CD    1 
ATOM   15290 O  OE1   . GLU D  1  507 ? 28.248  41.677  18.469  1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 507  GLU D OE1   1 
ATOM   15291 O  OE2   . GLU D  1  507 ? 29.458  39.844  18.708  1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 507  GLU D OE2   1 
ATOM   15292 N  N     . SER D  1  508 ? 29.001  39.537  13.049  1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 508  SER D N     1 
ATOM   15293 C  CA    . SER D  1  508 ? 28.327  39.352  11.734  1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 508  SER D CA    1 
ATOM   15294 C  C     . SER D  1  508 ? 27.501  38.056  11.692  1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 508  SER D C     1 
ATOM   15295 O  O     . SER D  1  508 ? 26.375  38.043  11.174  1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 508  SER D O     1 
ATOM   15296 C  CB    . SER D  1  508 ? 29.350  39.265  10.594  1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 508  SER D CB    1 
ATOM   15297 O  OG    . SER D  1  508 ? 29.943  40.528  10.428  1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 508  SER D OG    1 
ATOM   15298 N  N     . GLY D  1  509 ? 28.090  36.991  12.221  1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 509  GLY D N     1 
ATOM   15299 C  CA    . GLY D  1  509 ? 27.474  35.679  12.299  1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 509  GLY D CA    1 
ATOM   15300 C  C     . GLY D  1  509 ? 26.225  35.738  13.109  1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 509  GLY D C     1 
ATOM   15301 O  O     . GLY D  1  509 ? 25.205  35.194  12.680  1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 509  GLY D O     1 
ATOM   15302 N  N     . LYS D  1  510 ? 26.272  36.408  14.266  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 510  LYS D N     1 
ATOM   15303 C  CA    . LYS D  1  510 ? 25.083  36.614  15.050  1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 510  LYS D CA    1 
ATOM   15304 C  C     . LYS D  1  510 ? 24.029  37.386  14.272  1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 510  LYS D C     1 
ATOM   15305 O  O     . LYS D  1  510 ? 22.849  37.013  14.287  1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 510  LYS D O     1 
ATOM   15306 C  CB    . LYS D  1  510 ? 25.350  37.404  16.352  1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 510  LYS D CB    1 
ATOM   15307 C  CG    . LYS D  1  510 ? 26.163  36.697  17.419  1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 510  LYS D CG    1 
ATOM   15308 C  CD    . LYS D  1  510 ? 26.034  37.435  18.764  1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 510  LYS D CD    1 
ATOM   15309 C  CE    . LYS D  1  510 ? 27.284  37.200  19.589  1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 510  LYS D CE    1 
ATOM   15310 N  NZ    . LYS D  1  510 ? 27.127  37.838  20.917  1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 510  LYS D NZ    1 
ATOM   15311 N  N     . LEU D  1  511 ? 24.436  38.510  13.671  1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D N     1 
ATOM   15312 C  CA    . LEU D  1  511 ? 23.463  39.431  13.066  1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CA    1 
ATOM   15313 C  C     . LEU D  1  511 ? 22.759  38.689  11.962  1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D C     1 
ATOM   15314 O  O     . LEU D  1  511 ? 21.543  38.790  11.811  1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D O     1 
ATOM   15315 C  CB    . LEU D  1  511 ? 24.149  40.702  12.518  1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CB    1 
ATOM   15316 C  CG    . LEU D  1  511 ? 23.386  41.985  12.148  1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CG    1 
ATOM   15317 C  CD1   . LEU D  1  511 ? 23.448  42.266  10.638  1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CD1   1 
ATOM   15318 C  CD2   . LEU D  1  511 ? 21.966  42.014  12.726  1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CD2   1 
ATOM   15319 N  N     . ARG D  1  512 ? 23.555  37.927  11.199  1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 512  ARG D N     1 
ATOM   15320 C  CA    . ARG D  1  512 ? 23.083  37.123  10.078  1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 512  ARG D CA    1 
ATOM   15321 C  C     . ARG D  1  512 ? 22.341  35.830  10.409  1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 512  ARG D C     1 
ATOM   15322 O  O     . ARG D  1  512 ? 21.843  35.172  9.508   1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 512  ARG D O     1 
ATOM   15323 C  CB    . ARG D  1  512 ? 24.240  36.858  9.190   1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 512  ARG D CB    1 
ATOM   15324 C  CG    . ARG D  1  512 ? 24.725  38.174  8.642   1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 512  ARG D CG    1 
ATOM   15325 C  CD    . ARG D  1  512 ? 25.700  37.895  7.520   1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 512  ARG D CD    1 
ATOM   15326 N  NE    . ARG D  1  512 ? 26.458  39.098  7.191   1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 512  ARG D NE    1 
ATOM   15327 C  CZ    . ARG D  1  512 ? 27.131  39.286  6.058   1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 512  ARG D CZ    1 
ATOM   15328 N  NH1   . ARG D  1  512 ? 27.110  38.342  5.087   1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 512  ARG D NH1   1 
ATOM   15329 N  NH2   . ARG D  1  512 ? 27.802  40.429  5.903   1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 512  ARG D NH2   1 
ATOM   15330 N  N     . GLY D  1  513 ? 22.246  35.468  11.680  1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 513  GLY D N     1 
ATOM   15331 C  CA    . GLY D  1  513 ? 21.598  34.231  12.018  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 513  GLY D CA    1 
ATOM   15332 C  C     . GLY D  1  513 ? 22.515  33.011  12.062  1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 513  GLY D C     1 
ATOM   15333 O  O     . GLY D  1  513 ? 22.096  31.983  12.539  1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 513  GLY D O     1 
ATOM   15334 N  N     . PHE D  1  514 ? 23.768  33.134  11.637  1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 514  PHE D N     1 
ATOM   15335 C  CA    . PHE D  1  514 ? 24.744  32.021  11.672  1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 514  PHE D CA    1 
ATOM   15336 C  C     . PHE D  1  514 ? 25.022  31.489  13.106  1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 514  PHE D C     1 
ATOM   15337 O  O     . PHE D  1  514 ? 25.300  30.285  13.292  1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 514  PHE D O     1 
ATOM   15338 C  CB    . PHE D  1  514 ? 26.094  32.468  11.147  1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 514  PHE D CB    1 
ATOM   15339 C  CG    . PHE D  1  514 ? 26.146  32.743  9.663   1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 514  PHE D CG    1 
ATOM   15340 C  CD1   . PHE D  1  514 ? 26.185  34.053  9.179   1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 514  PHE D CD1   1 
ATOM   15341 C  CD2   . PHE D  1  514 ? 26.248  31.703  8.750   1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 514  PHE D CD2   1 
ATOM   15342 C  CE1   . PHE D  1  514 ? 26.283  34.336  7.810   1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 514  PHE D CE1   1 
ATOM   15343 C  CE2   . PHE D  1  514 ? 26.365  31.983  7.368   1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 514  PHE D CE2   1 
ATOM   15344 C  CZ    . PHE D  1  514 ? 26.339  33.305  6.892   1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 514  PHE D CZ    1 
ATOM   15345 N  N     . LEU D  1  515 ? 24.991  32.379  14.108  1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 515  LEU D N     1 
ATOM   15346 C  CA    . LEU D  1  515 ? 25.462  32.048  15.471  1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 515  LEU D CA    1 
ATOM   15347 C  C     . LEU D  1  515 ? 24.560  32.631  16.498  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 515  LEU D C     1 
ATOM   15348 O  O     . LEU D  1  515 ? 24.025  33.745  16.316  1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 515  LEU D O     1 
ATOM   15349 C  CB    . LEU D  1  515 ? 26.823  32.674  15.701  1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 515  LEU D CB    1 
ATOM   15350 C  CG    . LEU D  1  515 ? 27.886  32.385  14.674  1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 515  LEU D CG    1 
ATOM   15351 C  CD1   . LEU D  1  515 ? 29.069  33.352  14.736  1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 515  LEU D CD1   1 
ATOM   15352 C  CD2   . LEU D  1  515 ? 28.275  30.936  14.895  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 515  LEU D CD2   1 
ATOM   15353 N  N     . ARG D  1  516 ? 24.420  31.880  17.588  1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 516  ARG D N     1 
ATOM   15354 C  CA    . ARG D  1  516 ? 23.726  32.284  18.792  1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 516  ARG D CA    1 
ATOM   15355 C  C     . ARG D  1  516 ? 24.618  32.090  20.005  1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 516  ARG D C     1 
ATOM   15356 O  O     . ARG D  1  516 ? 25.499  31.253  20.001  1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 516  ARG D O     1 
ATOM   15357 C  CB    . ARG D  1  516 ? 22.487  31.418  19.061  1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 516  ARG D CB    1 
ATOM   15358 C  CG    . ARG D  1  516 ? 21.523  31.229  17.926  1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 516  ARG D CG    1 
ATOM   15359 C  CD    . ARG D  1  516 ? 20.489  30.168  18.308  1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 516  ARG D CD    1 
ATOM   15360 N  NE    . ARG D  1  516 ? 19.319  30.385  17.465  1.00 81.65  ? ? ? ? ? ? 516  ARG D NE    1 
ATOM   15361 C  CZ    . ARG D  1  516 ? 19.378  30.445  16.128  1.00 82.78  ? ? ? ? ? ? 516  ARG D CZ    1 
ATOM   15362 N  NH1   . ARG D  1  516 ? 20.543  30.267  15.481  1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 516  ARG D NH1   1 
ATOM   15363 N  NH2   . ARG D  1  516 ? 18.273  30.679  15.430  1.00 85.76  ? ? ? ? ? ? 516  ARG D NH2   1 
ATOM   15364 N  N     . VAL D  1  517 ? 24.336  32.834  21.066  1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 517  VAL D N     1 
ATOM   15365 C  CA    . VAL D  1  517 ? 24.963  32.612  22.360  1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 517  VAL D CA    1 
ATOM   15366 C  C     . VAL D  1  517 ? 24.839  31.136  22.726  1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 517  VAL D C     1 
ATOM   15367 O  O     . VAL D  1  517 ? 23.764  30.566  22.625  1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 517  VAL D O     1 
ATOM   15368 C  CB    . VAL D  1  517 ? 24.320  33.482  23.468  1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 517  VAL D CB    1 
ATOM   15369 C  CG1   . VAL D  1  517 ? 25.113  33.336  24.752  1.00 64.54  ? ? ? ? ? ? 517  VAL D CG1   1 
ATOM   15370 C  CG2   . VAL D  1  517 ? 24.270  34.948  23.057  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 517  VAL D CG2   1 
ATOM   15371 N  N     . GLY D  1  518 ? 25.955  30.517  23.117  1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 518  GLY D N     1 
ATOM   15372 C  CA    . GLY D  1  518 ? 25.964  29.079  23.459  1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 518  GLY D CA    1 
ATOM   15373 C  C     . GLY D  1  518 ? 26.533  28.190  22.319  1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 518  GLY D C     1 
ATOM   15374 O  O     . GLY D  1  518 ? 26.939  27.060  22.582  1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 518  GLY D O     1 
ATOM   15375 N  N     . ASP D  1  519 ? 26.519  28.660  21.074  1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 519  ASP D N     1 
ATOM   15376 C  CA    . ASP D  1  519 ? 27.157  27.918  19.987  1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 519  ASP D CA    1 
ATOM   15377 C  C     . ASP D  1  519 ? 28.681  27.687  20.245  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 519  ASP D C     1 
ATOM   15378 O  O     . ASP D  1  519 ? 29.289  28.411  21.030  1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 519  ASP D O     1 
ATOM   15379 C  CB    . ASP D  1  519 ? 26.972  28.651  18.671  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 519  ASP D CB    1 
ATOM   15380 C  CG    . ASP D  1  519 ? 25.587  28.496  18.117  1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 519  ASP D CG    1 
ATOM   15381 O  OD1   . ASP D  1  519 ? 24.872  27.583  18.535  1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 519  ASP D OD1   1 
ATOM   15382 O  OD2   . ASP D  1  519 ? 25.201  29.295  17.266  1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 519  ASP D OD2   1 
ATOM   15383 N  N     . LEU D  1  520 ? 29.256  26.630  19.666  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 520  LEU D N     1 
ATOM   15384 C  CA    . LEU D  1  520 ? 30.702  26.514  19.592  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 520  LEU D CA    1 
ATOM   15385 C  C     . LEU D  1  520 ? 31.065  26.883  18.203  1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 520  LEU D C     1 
ATOM   15386 O  O     . LEU D  1  520 ? 30.318  26.598  17.227  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 520  LEU D O     1 
ATOM   15387 C  CB    . LEU D  1  520 ? 31.221  25.100  19.927  1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 520  LEU D CB    1 
ATOM   15388 C  CG    . LEU D  1  520 ? 31.035  24.687  21.397  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 520  LEU D CG    1 
ATOM   15389 C  CD1   . LEU D  1  520 ? 31.472  23.249  21.649  1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 520  LEU D CD1   1 
ATOM   15390 C  CD2   . LEU D  1  520 ? 31.858  25.576  22.291  1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 520  LEU D CD2   1 
ATOM   15391 N  N     . VAL D  1  521 ? 32.236  27.483  18.099  1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 521  VAL D N     1 
ATOM   15392 C  CA    . VAL D  1  521 ? 32.740  27.910  16.867  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 521  VAL D CA    1 
ATOM   15393 C  C     . VAL D  1  521 ? 34.218  27.456  16.780  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 521  VAL D C     1 
ATOM   15394 O  O     . VAL D  1  521 ? 34.865  27.308  17.815  1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 521  VAL D O     1 
ATOM   15395 C  CB    . VAL D  1  521 ? 32.486  29.447  16.856  1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 521  VAL D CB    1 
ATOM   15396 C  CG1   . VAL D  1  521 ? 33.699  30.342  17.035  1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 521  VAL D CG1   1 
ATOM   15397 C  CG2   . VAL D  1  521 ? 31.418  29.875  15.837  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 521  VAL D CG2   1 
ATOM   15398 N  N     . ILE D  1  522 ? 34.713  27.177  15.574  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 522  ILE D N     1 
ATOM   15399 C  CA    . ILE D  1  522 ? 36.134  26.836  15.463  1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 522  ILE D CA    1 
ATOM   15400 C  C     . ILE D  1  522 ? 36.781  28.046  14.840  1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 522  ILE D C     1 
ATOM   15401 O  O     . ILE D  1  522 ? 36.302  28.505  13.802  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 522  ILE D O     1 
ATOM   15402 C  CB    . ILE D  1  522 ? 36.372  25.573  14.604  1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 522  ILE D CB    1 
ATOM   15403 C  CG1   . ILE D  1  522 ? 35.471  24.456  15.084  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 522  ILE D CG1   1 
ATOM   15404 C  CG2   . ILE D  1  522 ? 37.861  25.147  14.702  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 522  ILE D CG2   1 
ATOM   15405 C  CD1   . ILE D  1  522 ? 35.832  23.960  16.472  1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 522  ILE D CD1   1 
ATOM   15406 N  N     . VAL D  1  523 ? 37.855  28.559  15.405  1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 523  VAL D N     1 
ATOM   15407 C  CA    . VAL D  1  523 ? 38.487  29.787  14.836  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 523  VAL D CA    1 
ATOM   15408 C  C     . VAL D  1  523 ? 39.872  29.448  14.262  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 523  VAL D C     1 
ATOM   15409 O  O     . VAL D  1  523 ? 40.711  28.860  14.974  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 523  VAL D O     1 
ATOM   15410 C  CB    . VAL D  1  523 ? 38.647  30.858  15.923  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 523  VAL D CB    1 
ATOM   15411 C  CG1   . VAL D  1  523 ? 39.325  32.122  15.357  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 523  VAL D CG1   1 
ATOM   15412 C  CG2   . VAL D  1  523 ? 37.294  31.172  16.581  1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 523  VAL D CG2   1 
ATOM   15413 N  N     . VAL D  1  524 ? 40.136  29.802  12.988  1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 524  VAL D N     1 
ATOM   15414 C  CA    . VAL D  1  524 ? 41.354  29.338  12.349  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 524  VAL D CA    1 
ATOM   15415 C  C     . VAL D  1  524 ? 42.151  30.609  12.042  1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 524  VAL D C     1 
ATOM   15416 O  O     . VAL D  1  524 ? 41.642  31.498  11.356  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 524  VAL D O     1 
ATOM   15417 C  CB    . VAL D  1  524 ? 41.045  28.511  11.101  1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 524  VAL D CB    1 
ATOM   15418 C  CG1   . VAL D  1  524 ? 42.270  28.304  10.187  1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 524  VAL D CG1   1 
ATOM   15419 C  CG2   . VAL D  1  524 ? 40.331  27.196  11.494  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 524  VAL D CG2   1 
ATOM   15420 N  N     . THR D  1  525 ? 43.381  30.697  12.568  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 525  THR D N     1 
ATOM   15421 C  CA    . THR D  1  525 ? 44.248  31.881  12.346  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 525  THR D CA    1 
ATOM   15422 C  C     . THR D  1  525 ? 45.657  31.422  12.095  1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 525  THR D C     1 
ATOM   15423 O  O     . THR D  1  525 ? 45.879  30.227  11.960  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 525  THR D O     1 
ATOM   15424 C  CB    . THR D  1  525 ? 44.196  32.879  13.516  1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 525  THR D CB    1 
ATOM   15425 O  OG1   . THR D  1  525 ? 44.568  32.219  14.729  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 525  THR D OG1   1 
ATOM   15426 C  CG2   . THR D  1  525 ? 42.756  33.501  13.642  1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 525  THR D CG2   1 
ATOM   15427 N  N     . GLY D  1  526 ? 46.596  32.368  12.017  1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 526  GLY D N     1 
ATOM   15428 C  CA    . GLY D  1  526 ? 48.024  32.052  11.751  1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 526  GLY D CA    1 
ATOM   15429 C  C     . GLY D  1  526 ? 48.920  32.695  12.798  1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 526  GLY D C     1 
ATOM   15430 O  O     . GLY D  1  526 ? 48.433  33.437  13.679  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 526  GLY D O     1 
ATOM   15431 N  N     . TRP D  1  527 ? 50.237  32.477  12.699  1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 527  TRP D N     1 
ATOM   15432 C  CA    . TRP D  1  527 ? 51.155  32.808  13.799  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 527  TRP D CA    1 
ATOM   15433 C  C     . TRP D  1  527 ? 51.846  34.150  13.551  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 527  TRP D C     1 
ATOM   15434 O  O     . TRP D  1  527 ? 52.469  34.737  14.466  1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 527  TRP D O     1 
ATOM   15435 C  CB    . TRP D  1  527 ? 52.128  31.643  14.080  1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 527  TRP D CB    1 
ATOM   15436 C  CG    . TRP D  1  527 ? 53.057  31.366  12.944  1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 527  TRP D CG    1 
ATOM   15437 C  CD1   . TRP D  1  527 ? 52.853  30.538  11.863  1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 527  TRP D CD1   1 
ATOM   15438 C  CD2   . TRP D  1  527 ? 54.359  31.978  12.707  1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 527  TRP D CD2   1 
ATOM   15439 N  NE1   . TRP D  1  527 ? 53.891  30.606  10.974  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 527  TRP D NE1   1 
ATOM   15440 C  CE2   . TRP D  1  527 ? 54.840  31.447  11.429  1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 527  TRP D CE2   1 
ATOM   15441 C  CE3   . TRP D  1  527 ? 55.119  32.913  13.369  1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 527  TRP D CE3   1 
ATOM   15442 C  CZ2   . TRP D  1  527 ? 56.083  31.818  10.888  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 527  TRP D CZ2   1 
ATOM   15443 C  CZ3   . TRP D  1  527 ? 56.366  33.263  12.825  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 527  TRP D CZ3   1 
ATOM   15444 C  CH2   . TRP D  1  527 ? 56.821  32.733  11.606  1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 527  TRP D CH2   1 
ATOM   15445 N  N     . ARG D  1  528 ? 51.703  34.640  12.322  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 528  ARG D N     1 
ATOM   15446 C  CA    . ARG D  1  528 ? 52.233  35.948  11.907  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 528  ARG D CA    1 
ATOM   15447 C  C     . ARG D  1  528 ? 51.444  36.539  10.754  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 528  ARG D C     1 
ATOM   15448 O  O     . ARG D  1  528 ? 50.725  35.796  10.043  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 528  ARG D O     1 
ATOM   15449 C  CB    . ARG D  1  528 ? 53.736  35.871  11.576  1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 528  ARG D CB    1 
ATOM   15450 C  CG    . ARG D  1  528 ? 54.113  34.913  10.478  1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 528  ARG D CG    1 
ATOM   15451 C  CD    . ARG D  1  528 ? 54.300  35.722  9.226   1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 528  ARG D CD    1 
ATOM   15452 N  NE    . ARG D  1  528 ? 55.642  36.064  8.898   1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 528  ARG D NE    1 
ATOM   15453 C  CZ    . ARG D  1  528 ? 55.988  36.932  7.946   1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 528  ARG D CZ    1 
ATOM   15454 N  NH1   . ARG D  1  528 ? 55.079  37.572  7.218   1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 528  ARG D NH1   1 
ATOM   15455 N  NH2   . ARG D  1  528 ? 57.265  37.165  7.732   1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 528  ARG D NH2   1 
ATOM   15456 N  N     . PRO D  1  529 ? 51.591  37.869  10.514  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 529  PRO D N     1 
ATOM   15457 C  CA    . PRO D  1  529 ? 50.809  38.475  9.413   1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 529  PRO D CA    1 
ATOM   15458 C  C     . PRO D  1  529 ? 51.286  38.020  8.018   1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 529  PRO D C     1 
ATOM   15459 O  O     . PRO D  1  529 ? 52.412  37.495  7.871   1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 529  PRO D O     1 
ATOM   15460 C  CB    . PRO D  1  529 ? 51.080  40.002  9.570   1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 529  PRO D CB    1 
ATOM   15461 C  CG    . PRO D  1  529 ? 52.026  40.178  10.733  1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 529  PRO D CG    1 
ATOM   15462 C  CD    . PRO D  1  529 ? 52.503  38.837  11.177  1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 529  PRO D CD    1 
ATOM   15463 N  N     . GLY D  1  530 ? 50.469  38.293  7.016   1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 530  GLY D N     1 
ATOM   15464 C  CA    . GLY D  1  530 ? 50.728  37.845  5.677   1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 530  GLY D CA    1 
ATOM   15465 C  C     . GLY D  1  530 ? 50.130  36.482  5.387   1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 530  GLY D C     1 
ATOM   15466 O  O     . GLY D  1  530 ? 49.880  35.689  6.281   1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 530  GLY D O     1 
ATOM   15467 N  N     . SER D  1  531 ? 49.884  36.285  4.107   1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 531  SER D N     1 
ATOM   15468 C  CA    A SER D  1  531 ? 49.352  35.052  3.540   0.60 33.58  ? ? ? ? ? ? 531  SER D CA    1 
ATOM   15469 C  CA    B SER D  1  531 ? 49.339  35.039  3.560   0.40 33.92  ? ? ? ? ? ? 531  SER D CA    1 
ATOM   15470 C  C     . SER D  1  531 ? 50.262  33.846  3.823   1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 531  SER D C     1 
ATOM   15471 O  O     . SER D  1  531 ? 51.472  34.010  3.860   1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 531  SER D O     1 
ATOM   15472 C  CB    A SER D  1  531 ? 49.265  35.223  2.015   0.60 32.65  ? ? ? ? ? ? 531  SER D CB    1 
ATOM   15473 C  CB    B SER D  1  531 ? 49.155  35.181  2.039   0.40 33.99  ? ? ? ? ? ? 531  SER D CB    1 
ATOM   15474 O  OG    A SER D  1  531 ? 48.341  34.296  1.494   0.60 30.26  ? ? ? ? ? ? 531  SER D OG    1 
ATOM   15475 O  OG    B SER D  1  531 ? 48.134  36.114  1.742   0.40 34.94  ? ? ? ? ? ? 531  SER D OG    1 
ATOM   15476 N  N     . GLY D  1  532 ? 49.662  32.654  4.019   1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 532  GLY D N     1 
ATOM   15477 C  CA    . GLY D  1  532 ? 50.441  31.438  4.034   1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 532  GLY D CA    1 
ATOM   15478 C  C     . GLY D  1  532 ? 50.868  30.884  5.363   1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 532  GLY D C     1 
ATOM   15479 O  O     . GLY D  1  532 ? 51.549  29.859  5.378   1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 532  GLY D O     1 
ATOM   15480 N  N     . TYR D  1  533 ? 50.461  31.538  6.457   1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 533  TYR D N     1 
ATOM   15481 C  CA    . TYR D  1  533 ? 50.965  31.212  7.784   1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 533  TYR D CA    1 
ATOM   15482 C  C     . TYR D  1  533 ? 49.885  30.648  8.682   1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 533  TYR D C     1 
ATOM   15483 O  O     . TYR D  1  533 ? 50.105  30.467  9.852   1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 533  TYR D O     1 
ATOM   15484 C  CB    . TYR D  1  533 ? 51.607  32.433  8.437   1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 533  TYR D CB    1 
ATOM   15485 C  CG    . TYR D  1  533 ? 52.784  32.842  7.645   1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 533  TYR D CG    1 
ATOM   15486 C  CD1   . TYR D  1  533 ? 52.809  34.034  6.962   1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 533  TYR D CD1   1 
ATOM   15487 C  CD2   . TYR D  1  533 ? 53.892  31.999  7.573   1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 533  TYR D CD2   1 
ATOM   15488 C  CE1   . TYR D  1  533 ? 53.914  34.414  6.237   1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 533  TYR D CE1   1 
ATOM   15489 C  CE2   . TYR D  1  533 ? 55.012  32.364  6.878   1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 533  TYR D CE2   1 
ATOM   15490 C  CZ    . TYR D  1  533 ? 55.003  33.561  6.189   1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 533  TYR D CZ    1 
ATOM   15491 O  OH    . TYR D  1  533 ? 56.154  33.879  5.501   1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 533  TYR D OH    1 
ATOM   15492 N  N     . THR D  1  534 ? 48.764  30.293  8.125   1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 534  THR D N     1 
ATOM   15493 C  CA    . THR D  1  534 ? 47.644  29.711  8.956   1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 534  THR D CA    1 
ATOM   15494 C  C     . THR D  1  534 ? 48.114  28.427  9.588   1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 534  THR D C     1 
ATOM   15495 O  O     . THR D  1  534 ? 48.657  27.572  8.864   1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 534  THR D O     1 
ATOM   15496 C  CB    . THR D  1  534 ? 46.410  29.448  8.089   1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 534  THR D CB    1 
ATOM   15497 O  OG1   . THR D  1  534 ? 45.862  30.715  7.663   1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 534  THR D OG1   1 
ATOM   15498 C  CG2   . THR D  1  534 ? 45.348  28.561  8.788   1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 534  THR D CG2   1 
ATOM   15499 N  N     . ASN D  1  535 ? 47.916  28.276  10.905  1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 535  ASN D N     1 
ATOM   15500 C  CA    . ASN D  1  535 ? 48.460  27.112  11.651  1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 535  ASN D CA    1 
ATOM   15501 C  C     . ASN D  1  535 ? 47.807  26.900  13.010  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 535  ASN D C     1 
ATOM   15502 O  O     . ASN D  1  535 ? 48.348  26.169  13.800  1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 535  ASN D O     1 
ATOM   15503 C  CB    . ASN D  1  535 ? 50.023  27.187  11.817  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 535  ASN D CB    1 
ATOM   15504 C  CG    . ASN D  1  535 ? 50.475  28.183  12.904  1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 535  ASN D CG    1 
ATOM   15505 O  OD1   . ASN D  1  535 ? 49.916  29.306  13.031  1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 535  ASN D OD1   1 
ATOM   15506 N  ND2   . ASN D  1  535 ? 51.471  27.785  13.700  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 535  ASN D ND2   1 
ATOM   15507 N  N     . ILE D  1  536 ? 46.673  27.550  13.280  1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 536  ILE D N     1 
ATOM   15508 C  CA    . ILE D  1  536 ? 46.099  27.527  14.610  1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 536  ILE D CA    1 
ATOM   15509 C  C     . ILE D  1  536 ? 44.601  27.363  14.473  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 536  ILE D C     1 
ATOM   15510 O  O     . ILE D  1  536 ? 43.959  27.994  13.634  1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 536  ILE D O     1 
ATOM   15511 C  CB    . ILE D  1  536 ? 46.358  28.872  15.394  1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 536  ILE D CB    1 
ATOM   15512 C  CG1   . ILE D  1  536 ? 47.838  29.113  15.587  1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 536  ILE D CG1   1 
ATOM   15513 C  CG2   . ILE D  1  536 ? 45.708  28.808  16.774  1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 536  ILE D CG2   1 
ATOM   15514 C  CD1   . ILE D  1  536 ? 48.298  30.520  16.066  1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 536  ILE D CD1   1 
ATOM   15515 N  N     . MET D  1  537 ? 44.069  26.476  15.300  1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 537  MET D N     1 
ATOM   15516 C  CA    . MET D  1  537 ? 42.672  26.190  15.381  1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 537  MET D CA    1 
ATOM   15517 C  C     . MET D  1  537 ? 42.324  26.281  16.881  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 537  MET D C     1 
ATOM   15518 O  O     . MET D  1  537 ? 43.034  25.693  17.731  1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 537  MET D O     1 
ATOM   15519 C  CB    . MET D  1  537 ? 42.564  24.752  14.919  1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 537  MET D CB    1 
ATOM   15520 C  CG    . MET D  1  537 ? 41.208  24.170  14.738  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 537  MET D CG    1 
ATOM   15521 S  SD    . MET D  1  537 ? 41.228  22.526  15.482  1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 537  MET D SD    1 
ATOM   15522 C  CE    . MET D  1  537 ? 40.371  23.416  16.803  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 537  MET D CE    1 
ATOM   15523 N  N     . ARG D  1  538 ? 41.271  27.019  17.208  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D N     1 
ATOM   15524 C  CA    A ARG D  1  538 ? 40.816  27.215  18.595  0.50 31.04  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CA    1 
ATOM   15525 C  CA    B ARG D  1  538 ? 40.819  27.147  18.607  0.50 32.19  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CA    1 
ATOM   15526 C  C     . ARG D  1  538 ? 39.327  26.982  18.683  1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D C     1 
ATOM   15527 O  O     . ARG D  1  538 ? 38.598  27.414  17.775  1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D O     1 
ATOM   15528 C  CB    A ARG D  1  538 ? 41.076  28.639  19.076  0.50 32.63  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CB    1 
ATOM   15529 C  CB    B ARG D  1  538 ? 41.297  28.422  19.372  0.50 36.39  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CB    1 
ATOM   15530 C  CG    A ARG D  1  538 ? 42.537  28.980  19.275  0.50 34.96  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CG    1 
ATOM   15531 C  CG    B ARG D  1  538 ? 40.890  29.820  18.896  0.50 40.92  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CG    1 
ATOM   15532 C  CD    A ARG D  1  538 ? 42.662  30.400  19.806  0.50 38.83  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CD    1 
ATOM   15533 C  CD    B ARG D  1  538 ? 41.522  30.914  19.804  0.50 46.53  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CD    1 
ATOM   15534 N  NE    A ARG D  1  538 ? 42.320  31.428  18.799  0.50 38.32  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D NE    1 
ATOM   15535 N  NE    B ARG D  1  538 ? 41.768  32.263  19.203  0.50 51.46  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D NE    1 
ATOM   15536 C  CZ    A ARG D  1  538 ? 41.386  32.382  18.969  0.50 41.02  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CZ    1 
ATOM   15537 C  CZ    B ARG D  1  538 ? 42.814  32.628  18.427  0.50 49.19  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CZ    1 
ATOM   15538 N  NH1   A ARG D  1  538 ? 40.652  32.432  20.105  0.50 38.98  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D NH1   1 
ATOM   15539 N  NH1   B ARG D  1  538 ? 43.751  31.754  18.087  0.50 44.32  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D NH1   1 
ATOM   15540 N  NH2   A ARG D  1  538 ? 41.197  33.293  18.000  0.50 36.94  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D NH2   1 
ATOM   15541 N  NH2   B ARG D  1  538 ? 42.917  33.878  17.967  0.50 46.00  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D NH2   1 
ATOM   15542 N  N     . VAL D  1  539 ? 38.905  26.330  19.765  1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 539  VAL D N     1 
ATOM   15543 C  CA    . VAL D  1  539 ? 37.518  26.007  20.019  1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 539  VAL D CA    1 
ATOM   15544 C  C     . VAL D  1  539 ? 37.004  27.075  21.009  1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 539  VAL D C     1 
ATOM   15545 O  O     . VAL D  1  539 ? 37.478  27.135  22.132  1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 539  VAL D O     1 
ATOM   15546 C  CB    . VAL D  1  539 ? 37.372  24.590  20.716  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 539  VAL D CB    1 
ATOM   15547 C  CG1   . VAL D  1  539 ? 35.916  24.215  20.934  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 539  VAL D CG1   1 
ATOM   15548 C  CG2   . VAL D  1  539 ? 38.070  23.475  19.913  1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 539  VAL D CG2   1 
ATOM   15549 N  N     . LEU D  1  540 ? 35.960  27.800  20.585  1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 540  LEU D N     1 
ATOM   15550 C  CA    . LEU D  1  540 ? 35.368  28.930  21.333  1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 540  LEU D CA    1 
ATOM   15551 C  C     . LEU D  1  540 ? 33.847  28.763  21.564  1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 540  LEU D C     1 
ATOM   15552 O  O     . LEU D  1  540 ? 33.110  28.407  20.628  1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 540  LEU D O     1 
ATOM   15553 C  CB    . LEU D  1  540 ? 35.563  30.129  20.412  1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 540  LEU D CB    1 
ATOM   15554 C  CG    . LEU D  1  540 ? 35.926  31.479  21.022  1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 540  LEU D CG    1 
ATOM   15555 C  CD1   . LEU D  1  540 ? 35.836  32.568  19.940  1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 540  LEU D CD1   1 
ATOM   15556 C  CD2   . LEU D  1  540 ? 35.059  31.799  22.223  1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 540  LEU D CD2   1 
ATOM   15557 N  N     . SER D  1  541 ? 33.343  29.036  22.759  1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 541  SER D N     1 
ATOM   15558 C  CA    . SER D  1  541 ? 31.890  29.207  22.805  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 541  SER D CA    1 
ATOM   15559 C  C     . SER D  1  541 ? 31.493  30.674  22.637  1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 541  SER D C     1 
ATOM   15560 O  O     . SER D  1  541 ? 32.198  31.568  23.113  1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 541  SER D O     1 
ATOM   15561 C  CB    . SER D  1  541 ? 31.243  28.581  24.044  1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 541  SER D CB    1 
ATOM   15562 O  OG    . SER D  1  541 ? 32.152  28.458  25.057  1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 541  SER D OG    1 
ATOM   15563 N  N     . ILE D  1  542 ? 30.389  30.914  21.929  1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 542  ILE D N     1 
ATOM   15564 C  CA    . ILE D  1  542 ? 29.876  32.239  21.711  1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 542  ILE D CA    1 
ATOM   15565 C  C     . ILE D  1  542 ? 29.206  32.720  22.975  1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 542  ILE D C     1 
ATOM   15566 O  O     . ILE D  1  542 ? 28.323  32.050  23.546  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 542  ILE D O     1 
ATOM   15567 C  CB    . ILE D  1  542 ? 28.952  32.241  20.486  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 542  ILE D CB    1 
ATOM   15568 C  CG1   . ILE D  1  542 ? 29.705  31.699  19.272  1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 542  ILE D CG1   1 
ATOM   15569 C  CG2   . ILE D  1  542 ? 28.440  33.638  20.155  1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 542  ILE D CG2   1 
ATOM   15570 C  CD1   . ILE D  1  542 ? 31.058  32.355  18.989  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 542  ILE D CD1   1 
ATOM   15571 N  N     . SER D  1  543 ? 29.654  33.863  23.473  1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 543  SER D N     1 
ATOM   15572 C  CA    . SER D  1  543 ? 28.906  34.522  24.539  1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 543  SER D CA    1 
ATOM   15573 C  C     . SER D  1  543 ? 28.238  35.796  24.006  1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 543  SER D C     1 
ATOM   15574 O  O     . SER D  1  543 ? 28.261  36.130  22.802  1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 543  SER D O     1 
ATOM   15575 C  CB    . SER D  1  543 ? 29.840  34.841  25.698  1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 543  SER D CB    1 
ATOM   15576 O  OG    . SER D  1  543 ? 30.847  35.705  25.192  1.00 60.69  ? ? ? ? ? ? 543  SER D OG    1 
ATOM   15577 O  OXT   . SER D  1  543 ? 27.649  36.560  24.747  1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 543  SER D OXT   1 
HETATM 15578 MN MN    . MN  E  2  .   ? 62.794  -26.067 12.158  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 601  MN  A MN    1 
HETATM 15579 C  CAC   . FLC F  3  .   ? 58.219  -28.340 12.729  1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 602  FLC A CAC   1 
HETATM 15580 C  CA    . FLC F  3  .   ? 58.611  -26.924 13.034  1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 602  FLC A CA    1 
HETATM 15581 C  CB    . FLC F  3  .   ? 60.098  -26.798 13.519  1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 602  FLC A CB    1 
HETATM 15582 C  CBC   . FLC F  3  .   ? 60.311  -25.321 13.791  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 602  FLC A CBC   1 
HETATM 15583 C  CG    . FLC F  3  .   ? 60.524  -27.476 14.890  1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 602  FLC A CG    1 
HETATM 15584 C  CGC   . FLC F  3  .   ? 60.615  -28.990 14.824  1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 602  FLC A CGC   1 
HETATM 15585 O  OA1   . FLC F  3  .   ? 57.702  -29.033 13.658  1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 602  FLC A OA1   1 
HETATM 15586 O  OA2   . FLC F  3  .   ? 58.341  -28.753 11.542  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 602  FLC A OA2   1 
HETATM 15587 O  OB1   . FLC F  3  .   ? 61.411  -24.805 13.553  1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 602  FLC A OB1   1 
HETATM 15588 O  OB2   . FLC F  3  .   ? 59.380  -24.623 14.320  1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 602  FLC A OB2   1 
HETATM 15589 O  OG1   . FLC F  3  .   ? 61.036  -29.535 13.746  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 602  FLC A OG1   1 
HETATM 15590 O  OG2   . FLC F  3  .   ? 60.158  -29.670 15.822  1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 602  FLC A OG2   1 
HETATM 15591 O  OHB   . FLC F  3  .   ? 60.895  -27.335 12.439  1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 602  FLC A OHB   1 
HETATM 15592 P  P1    . FBP G  4  .   ? 32.553  -38.950 -9.550  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A P1    1 
HETATM 15593 O  O1P   . FBP G  4  .   ? 33.723  -39.290 -10.531 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A O1P   1 
HETATM 15594 O  O2P   . FBP G  4  .   ? 32.998  -39.144 -8.132  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A O2P   1 
HETATM 15595 O  O3P   . FBP G  4  .   ? 31.228  -39.645 -9.682  1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A O3P   1 
HETATM 15596 O  O1    . FBP G  4  .   ? 32.247  -37.368 -9.611  1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A O1    1 
HETATM 15597 C  C1    . FBP G  4  .   ? 31.314  -36.714 -8.757  1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A C1    1 
HETATM 15598 C  C2    . FBP G  4  .   ? 31.721  -35.216 -8.749  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A C2    1 
HETATM 15599 O  O2    . FBP G  4  .   ? 30.654  -34.537 -8.104  1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A O2    1 
HETATM 15600 C  C3    . FBP G  4  .   ? 31.886  -34.620 -10.110 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A C3    1 
HETATM 15601 O  O3    . FBP G  4  .   ? 30.597  -34.355 -10.678 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A O3    1 
HETATM 15602 C  C4    . FBP G  4  .   ? 32.911  -33.476 -9.929  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A C4    1 
HETATM 15603 O  O4    . FBP G  4  .   ? 33.539  -32.985 -11.184 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A O4    1 
HETATM 15604 C  C5    . FBP G  4  .   ? 33.849  -34.115 -8.945  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A C5    1 
HETATM 15605 O  O5    . FBP G  4  .   ? 32.974  -34.917 -8.100  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A O5    1 
HETATM 15606 C  C6    . FBP G  4  .   ? 34.517  -33.010 -8.106  1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A C6    1 
HETATM 15607 O  O6    . FBP G  4  .   ? 35.780  -33.504 -7.702  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A O6    1 
HETATM 15608 P  P2    . FBP G  4  .   ? 37.029  -32.473 -7.641  1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A P2    1 
HETATM 15609 O  O4P   . FBP G  4  .   ? 36.734  -31.734 -6.349  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A O4P   1 
HETATM 15610 O  O5P   . FBP G  4  .   ? 38.171  -33.406 -7.305  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A O5P   1 
HETATM 15611 O  O6P   . FBP G  4  .   ? 37.019  -31.522 -8.781  1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 603  FBP A O6P   1 
HETATM 15612 C  C1    . EDO H  5  .   ? 43.146  -23.727 2.110   1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 604  EDO A C1    1 
HETATM 15613 O  O1    . EDO H  5  .   ? 43.300  -24.550 3.228   1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 604  EDO A O1    1 
HETATM 15614 C  C2    . EDO H  5  .   ? 41.605  -23.631 1.887   1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 604  EDO A C2    1 
HETATM 15615 O  O2    . EDO H  5  .   ? 41.074  -22.904 3.003   1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 604  EDO A O2    1 
HETATM 15616 C  C1    . EDO I  5  .   ? 44.873  -29.293 0.131   1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 605  EDO A C1    1 
HETATM 15617 O  O1    . EDO I  5  .   ? 46.030  -29.180 -0.733  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 605  EDO A O1    1 
HETATM 15618 C  C2    . EDO I  5  .   ? 44.473  -30.718 0.579   1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 605  EDO A C2    1 
HETATM 15619 O  O2    . EDO I  5  .   ? 43.747  -31.348 -0.499  1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 605  EDO A O2    1 
HETATM 15620 C  C1    . PEG J  6  .   ? 31.045  -4.565  -8.948  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 606  PEG A C1    1 
HETATM 15621 O  O1    . PEG J  6  .   ? 30.938  -5.021  -10.275 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 606  PEG A O1    1 
HETATM 15622 C  C2    . PEG J  6  .   ? 31.957  -5.454  -8.091  1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 606  PEG A C2    1 
HETATM 15623 O  O2    . PEG J  6  .   ? 30.969  -6.223  -7.387  1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 606  PEG A O2    1 
HETATM 15624 C  C3    . PEG J  6  .   ? 31.350  -7.580  -7.090  1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 606  PEG A C3    1 
HETATM 15625 C  C4    . PEG J  6  .   ? 30.238  -7.981  -6.098  1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 606  PEG A C4    1 
HETATM 15626 O  O4    . PEG J  6  .   ? 29.617  -6.717  -5.746  1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 606  PEG A O4    1 
HETATM 15627 NA NA    . NA  K  7  .   ? 61.461  -32.200 11.442  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 607  NA  A NA    1 
HETATM 15628 MN MN    . MN  L  2  .   ? -1.347  12.431  -9.358  1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 601  MN  B MN    1 
HETATM 15629 C  CAC   . FLC M  3  .   ? 0.839   9.157   -12.618 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 602  FLC B CAC   1 
HETATM 15630 C  CA    . FLC M  3  .   ? 1.460   10.207  -11.726 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 602  FLC B CA    1 
HETATM 15631 C  CB    . FLC M  3  .   ? 0.621   11.480  -11.501 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 602  FLC B CB    1 
HETATM 15632 C  CBC   . FLC M  3  .   ? 1.344   12.426  -10.544 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 602  FLC B CBC   1 
HETATM 15633 C  CG    . FLC M  3  .   ? 0.339   12.305  -12.787 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 602  FLC B CG    1 
HETATM 15634 C  CGC   . FLC M  3  .   ? -0.683  11.711  -13.774 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 602  FLC B CGC   1 
HETATM 15635 O  OA1   . FLC M  3  .   ? 0.055   8.245   -12.203 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 602  FLC B OA1   1 
HETATM 15636 O  OA2   . FLC M  3  .   ? 1.166   9.193   -13.850 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 602  FLC B OA2   1 
HETATM 15637 O  OB1   . FLC M  3  .   ? 2.573   12.639  -10.716 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 602  FLC B OB1   1 
HETATM 15638 O  OB2   . FLC M  3  .   ? 0.741   13.075  -9.655  1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 602  FLC B OB2   1 
HETATM 15639 O  OG1   . FLC M  3  .   ? -0.569  11.832  -15.068 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 602  FLC B OG1   1 
HETATM 15640 O  OG2   . FLC M  3  .   ? -1.627  11.055  -13.240 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 602  FLC B OG2   1 
HETATM 15641 O  OHB   . FLC M  3  .   ? -0.595  11.061  -10.892 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 602  FLC B OHB   1 
HETATM 15642 P  P1    . FBP N  4  .   ? 6.922   -25.804 -13.615 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B P1    1 
HETATM 15643 O  O1P   . FBP N  4  .   ? 5.706   -26.014 -12.774 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B O1P   1 
HETATM 15644 O  O2P   . FBP N  4  .   ? 6.891   -24.602 -14.522 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B O2P   1 
HETATM 15645 O  O3P   . FBP N  4  .   ? 7.580   -26.997 -14.323 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B O3P   1 
HETATM 15646 O  O1    . FBP N  4  .   ? 7.911   -25.287 -12.380 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B O1    1 
HETATM 15647 C  C1    . FBP N  4  .   ? 9.265   -25.023 -12.788 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B C1    1 
HETATM 15648 C  C2    . FBP N  4  .   ? 10.018  -24.302 -11.638 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B C2    1 
HETATM 15649 O  O2    . FBP N  4  .   ? 11.423  -24.187 -11.929 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B O2    1 
HETATM 15650 C  C3    . FBP N  4  .   ? 9.813   -24.981 -10.268 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B C3    1 
HETATM 15651 O  O3    . FBP N  4  .   ? 10.776  -26.001 -9.973  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B O3    1 
HETATM 15652 C  C4    . FBP N  4  .   ? 9.797   -23.800 -9.373  1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B C4    1 
HETATM 15653 O  O4    . FBP N  4  .   ? 9.312   -23.980 -8.031  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B O4    1 
HETATM 15654 C  C5    . FBP N  4  .   ? 9.004   -22.754 -10.170 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B C5    1 
HETATM 15655 O  O5    . FBP N  4  .   ? 9.438   -23.028 -11.504 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B O5    1 
HETATM 15656 C  C6    . FBP N  4  .   ? 9.414   -21.363 -9.705  1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B C6    1 
HETATM 15657 O  O6    . FBP N  4  .   ? 8.276   -20.441 -9.783  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B O6    1 
HETATM 15658 P  P2    . FBP N  4  .   ? 8.058   -19.192 -8.827  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B P2    1 
HETATM 15659 O  O4P   . FBP N  4  .   ? 9.151   -18.186 -9.337  1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B O4P   1 
HETATM 15660 O  O5P   . FBP N  4  .   ? 6.679   -18.625 -9.276  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B O5P   1 
HETATM 15661 O  O6P   . FBP N  4  .   ? 8.227   -19.719 -7.460  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 603  FBP B O6P   1 
HETATM 15662 C  C1    . EDO O  5  .   ? 12.967  -6.523  -7.258  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 604  EDO B C1    1 
HETATM 15663 O  O1    . EDO O  5  .   ? 14.035  -5.679  -7.769  1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 604  EDO B O1    1 
HETATM 15664 C  C2    . EDO O  5  .   ? 11.815  -5.534  -6.939  1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 604  EDO B C2    1 
HETATM 15665 O  O2    . EDO O  5  .   ? 11.436  -4.813  -8.122  1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 604  EDO B O2    1 
HETATM 15666 C  C1    . PEG P  6  .   ? -18.893 -0.912  -19.490 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 605  PEG B C1    1 
HETATM 15667 O  O1    . PEG P  6  .   ? -17.713 -0.469  -18.749 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 605  PEG B O1    1 
HETATM 15668 C  C2    . PEG P  6  .   ? -20.199 -0.329  -18.941 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 605  PEG B C2    1 
HETATM 15669 O  O2    . PEG P  6  .   ? -20.900 0.407   -19.966 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 605  PEG B O2    1 
HETATM 15670 C  C3    . PEG P  6  .   ? -20.419 1.779   -20.190 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 605  PEG B C3    1 
HETATM 15671 C  C4    . PEG P  6  .   ? -20.321 2.625   -18.898 1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 605  PEG B C4    1 
HETATM 15672 O  O4    . PEG P  6  .   ? -18.976 3.176   -18.845 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 605  PEG B O4    1 
HETATM 15673 C  C1    . EDO Q  5  .   ? 13.421  -3.639  -18.593 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 606  EDO B C1    1 
HETATM 15674 O  O1    . EDO Q  5  .   ? 13.211  -3.693  -17.085 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 606  EDO B O1    1 
HETATM 15675 C  C2    . EDO Q  5  .   ? 13.579  -5.004  -19.324 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 606  EDO B C2    1 
HETATM 15676 O  O2    . EDO Q  5  .   ? 12.423  -5.935  -19.299 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 606  EDO B O2    1 
HETATM 15677 NA NA    . NA  R  7  .   ? -4.226  8.798   -13.352 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 607  NA  B NA    1 
HETATM 15678 C  C1    . EDO S  5  .   ? 63.510  -20.122 23.873  1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 601  EDO C C1    1 
HETATM 15679 O  O1    . EDO S  5  .   ? 62.245  -20.813 23.592  1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 601  EDO C O1    1 
HETATM 15680 C  C2    . EDO S  5  .   ? 64.121  -19.210 22.771  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 601  EDO C C2    1 
HETATM 15681 O  O2    . EDO S  5  .   ? 64.412  -19.708 21.458  1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 601  EDO C O2    1 
HETATM 15682 MN MN    . MN  T  2  .   ? 44.151  -12.571 41.007  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 602  MN  C MN    1 
HETATM 15683 C  CAC   . FLC U  3  .   ? 47.594  -9.237  39.281  1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 603  FLC C CAC   1 
HETATM 15684 C  CA    . FLC U  3  .   ? 46.768  -10.266 38.527  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 603  FLC C CA    1 
HETATM 15685 C  CB    . FLC U  3  .   ? 46.471  -11.532 39.363  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 603  FLC C CB    1 
HETATM 15686 C  CBC   . FLC U  3  .   ? 45.736  -12.480 38.453  1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 603  FLC C CBC   1 
HETATM 15687 C  CG    . FLC U  3  .   ? 47.761  -12.362 39.758  1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 603  FLC C CG    1 
HETATM 15688 C  CGC   . FLC U  3  .   ? 48.631  -11.752 40.869  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 603  FLC C CGC   1 
HETATM 15689 O  OA1   . FLC U  3  .   ? 47.042  -8.296  39.950  1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 603  FLC C OA1   1 
HETATM 15690 O  OA2   . FLC U  3  .   ? 48.867  -9.288  39.205  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 603  FLC C OA2   1 
HETATM 15691 O  OB1   . FLC U  3  .   ? 44.811  -13.146 38.880  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 603  FLC C OB1   1 
HETATM 15692 O  OB2   . FLC U  3  .   ? 46.036  -12.581 37.181  1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 603  FLC C OB2   1 
HETATM 15693 O  OG1   . FLC U  3  .   ? 49.893  -11.957 40.804  1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 603  FLC C OG1   1 
HETATM 15694 O  OG2   . FLC U  3  .   ? 48.072  -11.067 41.790  1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 603  FLC C OG2   1 
HETATM 15695 O  OHB   . FLC U  3  .   ? 45.598  -11.173 40.508  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 603  FLC C OHB   1 
HETATM 15696 P  P1    . FBP V  4  .   ? 48.698  25.999  33.712  1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C P1    1 
HETATM 15697 O  O1P   . FBP V  4  .   ? 47.720  26.177  34.895  1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C O1P   1 
HETATM 15698 O  O2P   . FBP V  4  .   ? 49.617  24.803  33.915  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C O2P   1 
HETATM 15699 O  O3P   . FBP V  4  .   ? 49.466  27.198  33.194  1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C O3P   1 
HETATM 15700 O  O1    . FBP V  4  .   ? 47.585  25.472  32.633  1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C O1    1 
HETATM 15701 C  C1    . FBP V  4  .   ? 48.201  25.199  31.349  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C C1    1 
HETATM 15702 C  C2    . FBP V  4  .   ? 47.136  24.435  30.510  1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C C2    1 
HETATM 15703 O  O2    . FBP V  4  .   ? 47.576  24.299  29.159  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C O2    1 
HETATM 15704 C  C3    . FBP V  4  .   ? 45.717  25.092  30.575  1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C C3    1 
HETATM 15705 O  O3    . FBP V  4  .   ? 45.523  26.114  29.598  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C O3    1 
HETATM 15706 C  C4    . FBP V  4  .   ? 44.797  23.905  30.419  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C C4    1 
HETATM 15707 O  O4    . FBP V  4  .   ? 43.471  24.083  30.924  1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C O4    1 
HETATM 15708 C  C5    . FBP V  4  .   ? 45.568  22.882  31.244  1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C C5    1 
HETATM 15709 O  O5    . FBP V  4  .   ? 46.967  23.134  30.995  1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C O5    1 
HETATM 15710 C  C6    . FBP V  4  .   ? 45.190  21.477  30.774  1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C C6    1 
HETATM 15711 O  O6    . FBP V  4  .   ? 45.177  20.635  31.915  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C O6    1 
HETATM 15712 P  P2    . FBP V  4  .   ? 44.253  19.336  32.009  1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C P2    1 
HETATM 15713 O  O4P   . FBP V  4  .   ? 44.763  18.360  30.944  1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C O4P   1 
HETATM 15714 O  O5P   . FBP V  4  .   ? 44.458  18.748  33.447  1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C O5P   1 
HETATM 15715 O  O6P   . FBP V  4  .   ? 42.855  19.800  31.820  1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 604  FBP C O6P   1 
HETATM 15716 O  OH2   . 1PE W  8  .   ? 57.283  -15.397 51.571  1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 605  1PE C OH2   1 
HETATM 15717 C  C12   . 1PE W  8  .   ? 57.431  -15.106 50.133  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 605  1PE C C12   1 
HETATM 15718 C  C22   . 1PE W  8  .   ? 57.183  -13.558 49.957  1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 605  1PE C C22   1 
HETATM 15719 O  OH3   . 1PE W  8  .   ? 58.284  -12.525 49.988  1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 605  1PE C OH3   1 
HETATM 15720 C  C13   . 1PE W  8  .   ? 58.811  -11.282 52.287  1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 605  1PE C C13   1 
HETATM 15721 C  C23   . 1PE W  8  .   ? 58.059  -11.274 50.865  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 605  1PE C C23   1 
HETATM 15722 O  OH4   . 1PE W  8  .   ? 58.260  -12.370 53.167  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 605  1PE C OH4   1 
HETATM 15723 C  C14   . 1PE W  8  .   ? 55.703  -13.118 53.717  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 605  1PE C C14   1 
HETATM 15724 C  C24   . 1PE W  8  .   ? 56.769  -12.492 52.760  1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 605  1PE C C24   1 
HETATM 15725 O  OH5   . 1PE W  8  .   ? 54.383  -12.651 53.269  1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 605  1PE C OH5   1 
HETATM 15726 O  OH2   . 1PE X  8  .   ? 55.986  6.585   28.206  1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 606  1PE C OH2   1 
HETATM 15727 C  C12   . 1PE X  8  .   ? 54.941  6.026   28.949  1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 606  1PE C C12   1 
HETATM 15728 C  C22   . 1PE X  8  .   ? 55.119  4.476   28.850  1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 606  1PE C C22   1 
HETATM 15729 O  OH3   . 1PE X  8  .   ? 54.807  4.066   27.467  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 606  1PE C OH3   1 
HETATM 15730 C  C13   . 1PE X  8  .   ? 51.960  3.250   27.754  1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 606  1PE C C13   1 
HETATM 15731 C  C23   . 1PE X  8  .   ? 53.187  4.176   27.577  1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 606  1PE C C23   1 
HETATM 15732 O  OH4   . 1PE X  8  .   ? 50.521  3.153   28.454  1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 606  1PE C OH4   1 
HETATM 15733 C  C1    . EDO Y  5  .   ? 50.999  -0.144  60.404  1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 607  EDO C C1    1 
HETATM 15734 O  O1    . EDO Y  5  .   ? 51.556  0.068   59.068  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 607  EDO C O1    1 
HETATM 15735 C  C2    . EDO Y  5  .   ? 51.663  0.815   61.385  1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 607  EDO C C2    1 
HETATM 15736 O  O2    . EDO Y  5  .   ? 50.727  1.821   61.879  1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 607  EDO C O2    1 
HETATM 15737 NA NA    . NA  Z  7  .   ? 47.785  -8.780  44.451  1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 608  NA  C NA    1 
HETATM 15738 MN MN    . MN  AA 2  .   ? 29.085  26.746  -24.424 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 601  MN  D MN    1 
HETATM 15739 C  CAC   . FLC BA 3  .   ? 28.004  28.988  -19.904 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 602  FLC D CAC   1 
HETATM 15740 C  CA    . FLC BA 3  .   ? 27.805  27.579  -20.390 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 602  FLC D CA    1 
HETATM 15741 C  CB    . FLC BA 3  .   ? 27.485  27.469  -21.920 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 602  FLC D CB    1 
HETATM 15742 C  CBC   . FLC BA 3  .   ? 27.215  25.970  -22.243 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 602  FLC D CBC   1 
HETATM 15743 C  CG    . FLC BA 3  .   ? 26.172  28.117  -22.344 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 602  FLC D CG    1 
HETATM 15744 C  CGC   . FLC BA 3  .   ? 26.282  29.650  -22.362 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 602  FLC D CGC   1 
HETATM 15745 O  OA1   . FLC BA 3  .   ? 26.995  29.653  -19.512 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 602  FLC D OA1   1 
HETATM 15746 O  OA2   . FLC BA 3  .   ? 29.172  29.400  -19.885 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 602  FLC D OA2   1 
HETATM 15747 O  OB1   . FLC BA 3  .   ? 27.606  25.552  -23.341 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 602  FLC D OB1   1 
HETATM 15748 O  OB2   . FLC BA 3  .   ? 26.569  25.256  -21.415 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 602  FLC D OB2   1 
HETATM 15749 O  OG1   . FLC BA 3  .   ? 25.276  30.396  -22.035 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 602  FLC D OG1   1 
HETATM 15750 O  OG2   . FLC BA 3  .   ? 27.430  30.108  -22.653 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 602  FLC D OG2   1 
HETATM 15751 O  OHB   . FLC BA 3  .   ? 28.602  27.999  -22.728 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 602  FLC D OHB   1 
HETATM 15752 P  P1    . FBP CA 4  .   ? 46.969  39.520  8.339   1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D P1    1 
HETATM 15753 O  O1P   . FBP CA 4  .   ? 48.168  39.724  7.392   1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D O1P   1 
HETATM 15754 O  O2P   . FBP CA 4  .   ? 45.562  39.668  7.704   1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D O2P   1 
HETATM 15755 O  O3P   . FBP CA 4  .   ? 47.046  40.068  9.764   1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D O3P   1 
HETATM 15756 O  O1    . FBP CA 4  .   ? 47.143  37.883  8.590   1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D O1    1 
HETATM 15757 C  C1    . FBP CA 4  .   ? 46.209  37.145  9.404   1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D C1    1 
HETATM 15758 C  C2    . FBP CA 4  .   ? 46.236  35.650  8.992   1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D C2    1 
HETATM 15759 O  O2    . FBP CA 4  .   ? 45.425  35.026  10.009  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D O2    1 
HETATM 15760 C  C3    . FBP CA 4  .   ? 47.678  35.155  8.923   1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D C3    1 
HETATM 15761 O  O3    . FBP CA 4  .   ? 48.192  34.822  10.247  1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D O3    1 
HETATM 15762 C  C4    . FBP CA 4  .   ? 47.606  34.016  7.956   1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D C4    1 
HETATM 15763 O  O4    . FBP CA 4  .   ? 48.867  33.552  7.332   1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D O4    1 
HETATM 15764 C  C5    . FBP CA 4  .   ? 46.683  34.631  6.898   1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D C5    1 
HETATM 15765 O  O5    . FBP CA 4  .   ? 45.749  35.505  7.607   1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D O5    1 
HETATM 15766 C  C6    . FBP CA 4  .   ? 45.879  33.603  6.062   1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D C6    1 
HETATM 15767 O  O6    . FBP CA 4  .   ? 45.733  34.146  4.677   1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D O6    1 
HETATM 15768 P  P2    . FBP CA 4  .   ? 45.737  33.111  3.404   1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D P2    1 
HETATM 15769 O  O4P   . FBP CA 4  .   ? 44.458  32.287  3.695   1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D O4P   1 
HETATM 15770 O  O5P   . FBP CA 4  .   ? 45.582  34.074  2.259   1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D O5P   1 
HETATM 15771 O  O6P   . FBP CA 4  .   ? 46.919  32.225  3.405   1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 603  FBP D O6P   1 
HETATM 15772 O  "O5'" A ADN DA 9  .   ? 22.093  53.212  -24.451 0.51 43.45  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "O5'" 1 
HETATM 15773 O  "O5'" B ADN DA 9  .   ? 16.792  49.719  -17.607 0.49 47.31  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "O5'" 1 
HETATM 15774 C  "C5'" A ADN DA 9  .   ? 21.306  52.014  -24.279 0.51 40.63  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "C5'" 1 
HETATM 15775 C  "C5'" B ADN DA 9  .   ? 15.780  50.229  -18.523 0.49 47.09  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "C5'" 1 
HETATM 15776 C  "C4'" A ADN DA 9  .   ? 20.011  52.378  -23.567 0.51 37.60  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "C4'" 1 
HETATM 15777 C  "C4'" B ADN DA 9  .   ? 16.295  50.390  -19.954 0.49 44.55  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "C4'" 1 
HETATM 15778 O  "O4'" A ADN DA 9  .   ? 20.223  52.024  -22.197 0.51 34.82  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "O4'" 1 
HETATM 15779 O  "O4'" B ADN DA 9  .   ? 17.533  51.107  -19.906 0.49 39.80  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "O4'" 1 
HETATM 15780 C  "C3'" A ADN DA 9  .   ? 19.737  53.887  -23.563 0.51 39.84  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "C3'" 1 
HETATM 15781 C  "C3'" B ADN DA 9  .   ? 16.657  49.039  -20.573 0.49 44.48  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "C3'" 1 
HETATM 15782 O  "O3'" A ADN DA 9  .   ? 18.338  54.084  -23.348 0.51 41.43  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "O3'" 1 
HETATM 15783 O  "O3'" B ADN DA 9  .   ? 16.947  49.258  -21.970 0.49 49.93  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "O3'" 1 
HETATM 15784 C  "C2'" A ADN DA 9  .   ? 20.554  54.283  -22.331 0.51 38.31  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "C2'" 1 
HETATM 15785 C  "C2'" B ADN DA 9  .   ? 17.933  48.831  -19.794 0.49 42.43  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "C2'" 1 
HETATM 15786 O  "O2'" A ADN DA 9  .   ? 20.640  55.666  -21.859 0.51 36.24  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "O2'" 1 
HETATM 15787 O  "O2'" B ADN DA 9  .   ? 18.739  47.636  -19.998 0.49 39.07  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "O2'" 1 
HETATM 15788 C  "C1'" A ADN DA 9  .   ? 20.178  53.187  -21.357 0.51 33.69  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "C1'" 1 
HETATM 15789 C  "C1'" B ADN DA 9  .   ? 18.603  50.166  -20.077 0.49 35.44  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D "C1'" 1 
HETATM 15790 N  N9    A ADN DA 9  .   ? 21.213  52.996  -20.301 0.51 33.97  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D N9    1 
HETATM 15791 N  N9    B ADN DA 9  .   ? 19.670  50.358  -19.050 0.49 34.35  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D N9    1 
HETATM 15792 C  C8    A ADN DA 9  .   ? 22.432  53.584  -20.226 0.51 30.29  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D C8    1 
HETATM 15793 C  C8    B ADN DA 9  .   ? 19.730  49.722  -17.854 0.49 30.26  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D C8    1 
HETATM 15794 N  N7    A ADN DA 9  .   ? 23.081  53.173  -19.108 0.51 27.38  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D N7    1 
HETATM 15795 N  N7    B ADN DA 9  .   ? 20.858  50.074  -17.176 0.49 28.51  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D N7    1 
HETATM 15796 C  C5    A ADN DA 9  .   ? 22.290  52.289  -18.452 0.51 28.10  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D C5    1 
HETATM 15797 C  C5    B ADN DA 9  .   ? 21.544  50.971  -17.940 0.49 29.24  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D C5    1 
HETATM 15798 C  C6    A ADN DA 9  .   ? 22.391  51.489  -17.206 0.51 26.08  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D C6    1 
HETATM 15799 C  C6    B ADN DA 9  .   ? 22.804  51.758  -17.844 0.49 26.11  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D C6    1 
HETATM 15800 N  N6    A ADN DA 9  .   ? 23.489  51.531  -16.402 0.51 26.20  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D N6    1 
HETATM 15801 N  N6    B ADN DA 9  .   ? 23.625  51.712  -16.766 0.49 26.23  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D N6    1 
HETATM 15802 N  N1    A ADN DA 9  .   ? 21.320  50.699  -16.892 0.51 29.91  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D N1    1 
HETATM 15803 N  N1    B ADN DA 9  .   ? 23.145  52.551  -18.910 0.49 28.94  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D N1    1 
HETATM 15804 C  C2    A ADN DA 9  .   ? 20.207  50.641  -17.668 0.51 29.94  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D C2    1 
HETATM 15805 C  C2    B ADN DA 9  .   ? 22.382  52.632  -20.016 0.49 28.64  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D C2    1 
HETATM 15806 N  N3    A ADN DA 9  .   ? 20.047  51.362  -18.810 0.51 27.46  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D N3    1 
HETATM 15807 N  N3    B ADN DA 9  .   ? 21.247  51.936  -20.158 0.49 30.60  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D N3    1 
HETATM 15808 C  C4    A ADN DA 9  .   ? 21.047  52.187  -19.235 0.51 28.87  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D C4    1 
HETATM 15809 C  C4    B ADN DA 9  .   ? 20.769  51.119  -19.183 0.49 30.36  ? ? ? ? ? ? 604  ADN D C4    1 
HETATM 15810 C  C1    . EDO EA 5  .   ? 37.049  23.885  -2.332  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 605  EDO D C1    1 
HETATM 15811 O  O1    . EDO EA 5  .   ? 35.677  23.485  -1.949  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 605  EDO D O1    1 
HETATM 15812 C  C2    . EDO EA 5  .   ? 37.069  24.245  -3.844  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 605  EDO D C2    1 
HETATM 15813 O  O2    . EDO EA 5  .   ? 35.842  24.956  -4.094  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 605  EDO D O2    1 
HETATM 15814 C  C1    . EDO FA 5  .   ? 46.822  27.736  -10.655 1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 606  EDO D C1    1 
HETATM 15815 O  O1    . EDO FA 5  .   ? 45.542  28.271  -11.009 1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 606  EDO D O1    1 
HETATM 15816 C  C2    . EDO FA 5  .   ? 46.570  26.240  -10.842 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 606  EDO D C2    1 
HETATM 15817 O  O2    . EDO FA 5  .   ? 46.335  25.613  -9.529  1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 606  EDO D O2    1 
HETATM 15818 C  C1    . EDO GA 5  .   ? 38.541  31.469  -5.010  1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 607  EDO D C1    1 
HETATM 15819 O  O1    . EDO GA 5  .   ? 39.412  32.154  -4.029  1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 607  EDO D O1    1 
HETATM 15820 C  C2    . EDO GA 5  .   ? 38.909  29.997  -5.305  1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 607  EDO D C2    1 
HETATM 15821 O  O2    . EDO GA 5  .   ? 39.992  29.875  -6.298  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 607  EDO D O2    1 
HETATM 15822 NA NA    . NA  HA 7  .   ? 29.422  32.831  -22.734 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 608  NA  D NA    1 
HETATM 15823 O  O     . HOH IA 10 .   ? 53.430  -18.341 29.414  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 701  HOH A O     1 
HETATM 15824 O  O     . HOH IA 10 .   ? 52.395  -33.355 27.446  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 702  HOH A O     1 
HETATM 15825 O  O     . HOH IA 10 .   ? 54.074  -27.505 17.281  1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 703  HOH A O     1 
HETATM 15826 O  O     . HOH IA 10 .   ? 63.889  -24.552 17.499  1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 704  HOH A O     1 
HETATM 15827 O  O     . HOH IA 10 .   ? 34.127  -37.146 -6.694  1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 705  HOH A O     1 
HETATM 15828 O  O     . HOH IA 10 .   ? 60.789  -38.771 15.993  1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 706  HOH A O     1 
HETATM 15829 O  O     . HOH IA 10 .   ? 35.338  -29.739 -9.872  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 707  HOH A O     1 
HETATM 15830 O  O     . HOH IA 10 .   ? 49.377  -17.081 17.505  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 708  HOH A O     1 
HETATM 15831 O  O     . HOH IA 10 .   ? 57.236  -19.547 -7.877  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 709  HOH A O     1 
HETATM 15832 O  O     . HOH IA 10 .   ? 47.661  -37.983 28.159  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 710  HOH A O     1 
HETATM 15833 O  O     . HOH IA 10 .   ? 46.409  -9.465  13.922  1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 711  HOH A O     1 
HETATM 15834 O  O     . HOH IA 10 .   ? 52.968  -26.586 19.654  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 712  HOH A O     1 
HETATM 15835 O  O     . HOH IA 10 .   ? 67.797  -26.034 18.441  1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 713  HOH A O     1 
HETATM 15836 O  O     . HOH IA 10 .   ? 57.604  -41.362 14.274  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 714  HOH A O     1 
HETATM 15837 O  O     . HOH IA 10 .   ? 51.163  -24.123 32.523  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 715  HOH A O     1 
HETATM 15838 O  O     . HOH IA 10 .   ? 40.059  -17.022 10.739  1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 716  HOH A O     1 
HETATM 15839 O  O     . HOH IA 10 .   ? 46.755  -26.558 -1.763  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 717  HOH A O     1 
HETATM 15840 O  O     . HOH IA 10 .   ? 43.699  -18.954 29.652  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 718  HOH A O     1 
HETATM 15841 O  O     . HOH IA 10 .   ? 31.219  -32.110 -7.137  1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 719  HOH A O     1 
HETATM 15842 O  O     . HOH IA 10 .   ? 32.026  -12.052 28.000  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 720  HOH A O     1 
HETATM 15843 O  O     . HOH IA 10 .   ? 63.301  -27.431 13.721  1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 721  HOH A O     1 
HETATM 15844 O  O     . HOH IA 10 .   ? 44.881  -12.624 16.124  1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 722  HOH A O     1 
HETATM 15845 O  O     . HOH IA 10 .   ? 14.612  -27.146 -0.782  1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 723  HOH A O     1 
HETATM 15846 O  O     . HOH IA 10 .   ? 15.894  -11.691 2.373   1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 724  HOH A O     1 
HETATM 15847 O  O     . HOH IA 10 .   ? 70.092  -22.921 18.237  1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 725  HOH A O     1 
HETATM 15848 O  O     . HOH IA 10 .   ? 57.650  -12.627 -1.345  1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 726  HOH A O     1 
HETATM 15849 O  O     . HOH IA 10 .   ? 14.374  -29.731 0.212   1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 727  HOH A O     1 
HETATM 15850 O  O     . HOH IA 10 .   ? 36.098  -39.383 -9.669  1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 728  HOH A O     1 
HETATM 15851 O  O     . HOH IA 10 .   ? 57.452  -27.965 16.280  1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 729  HOH A O     1 
HETATM 15852 O  O     . HOH IA 10 .   ? 42.214  -20.454 2.809   1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 730  HOH A O     1 
HETATM 15853 O  O     . HOH IA 10 .   ? 48.990  -14.560 16.558  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 731  HOH A O     1 
HETATM 15854 O  O     . HOH IA 10 .   ? 28.209  -20.232 6.423   1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 732  HOH A O     1 
HETATM 15855 O  O     . HOH IA 10 .   ? 49.381  -50.978 10.685  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 733  HOH A O     1 
HETATM 15856 O  O     . HOH IA 10 .   ? 44.554  -20.629 4.169   1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 734  HOH A O     1 
HETATM 15857 O  O     . HOH IA 10 .   ? 43.648  -43.264 -1.743  1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 735  HOH A O     1 
HETATM 15858 O  O     . HOH IA 10 .   ? 72.548  -36.359 4.611   1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 736  HOH A O     1 
HETATM 15859 O  O     . HOH IA 10 .   ? 33.414  -18.615 21.387  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 737  HOH A O     1 
HETATM 15860 O  O     . HOH IA 10 .   ? 54.707  -21.657 25.288  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 738  HOH A O     1 
HETATM 15861 O  O     . HOH IA 10 .   ? 46.657  -51.410 10.482  1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 739  HOH A O     1 
HETATM 15862 O  O     . HOH IA 10 .   ? 30.642  -19.450 20.833  1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 740  HOH A O     1 
HETATM 15863 O  O     . HOH IA 10 .   ? 56.096  -27.341 20.781  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 741  HOH A O     1 
HETATM 15864 O  O     . HOH IA 10 .   ? 62.924  -21.033 5.372   1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 742  HOH A O     1 
HETATM 15865 O  O     . HOH IA 10 .   ? 31.093  -41.358 7.588   1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 743  HOH A O     1 
HETATM 15866 O  O     . HOH IA 10 .   ? 33.909  -24.270 14.569  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 744  HOH A O     1 
HETATM 15867 O  O     . HOH IA 10 .   ? 30.126  -20.959 14.846  1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 745  HOH A O     1 
HETATM 15868 O  O     . HOH IA 10 .   ? 49.594  -50.476 8.050   1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 746  HOH A O     1 
HETATM 15869 O  O     . HOH IA 10 .   ? 48.903  -42.155 4.992   1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 747  HOH A O     1 
HETATM 15870 O  O     . HOH IA 10 .   ? 53.512  -39.711 28.616  1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 748  HOH A O     1 
HETATM 15871 O  O     . HOH IA 10 .   ? 56.906  -12.672 17.952  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 749  HOH A O     1 
HETATM 15872 O  O     . HOH IA 10 .   ? 64.738  -47.815 4.823   1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 750  HOH A O     1 
HETATM 15873 O  O     . HOH IA 10 .   ? 33.618  -25.001 7.488   1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 751  HOH A O     1 
HETATM 15874 O  O     . HOH IA 10 .   ? 65.717  -33.598 -5.585  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 752  HOH A O     1 
HETATM 15875 O  O     . HOH IA 10 .   ? 32.608  -38.292 -4.101  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 753  HOH A O     1 
HETATM 15876 O  O     . HOH IA 10 .   ? 42.835  -42.698 7.635   1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 754  HOH A O     1 
HETATM 15877 O  O     . HOH IA 10 .   ? 21.928  -36.878 -9.022  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 755  HOH A O     1 
HETATM 15878 O  O     . HOH IA 10 .   ? 31.305  -13.578 15.837  1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 756  HOH A O     1 
HETATM 15879 O  O     . HOH IA 10 .   ? 43.377  -33.735 -1.058  1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 757  HOH A O     1 
HETATM 15880 O  O     . HOH IA 10 .   ? 24.052  -30.339 -5.764  1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 758  HOH A O     1 
HETATM 15881 O  O     . HOH IA 10 .   ? 39.019  -30.217 -9.570  1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 759  HOH A O     1 
HETATM 15882 O  O     . HOH IA 10 .   ? 67.875  -16.634 5.419   1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 760  HOH A O     1 
HETATM 15883 O  O     . HOH IA 10 .   ? 36.164  -31.564 14.976  1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 761  HOH A O     1 
HETATM 15884 O  O     . HOH IA 10 .   ? 42.346  -30.113 -2.508  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 762  HOH A O     1 
HETATM 15885 O  O     . HOH IA 10 .   ? 47.118  -44.043 6.131   1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 763  HOH A O     1 
HETATM 15886 O  O     . HOH IA 10 .   ? 31.004  -42.246 -10.120 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 764  HOH A O     1 
HETATM 15887 O  O     . HOH IA 10 .   ? 44.718  -16.455 28.397  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 765  HOH A O     1 
HETATM 15888 O  O     . HOH IA 10 .   ? 40.226  -37.043 15.230  1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 766  HOH A O     1 
HETATM 15889 O  O     . HOH IA 10 .   ? 38.892  -37.590 -12.154 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 767  HOH A O     1 
HETATM 15890 O  O     . HOH IA 10 .   ? 43.124  -30.361 28.410  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 768  HOH A O     1 
HETATM 15891 O  O     . HOH IA 10 .   ? 64.353  -35.798 6.267   1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 769  HOH A O     1 
HETATM 15892 O  O     . HOH IA 10 .   ? 33.912  -41.488 -6.952  1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 770  HOH A O     1 
HETATM 15893 O  O     . HOH IA 10 .   ? 45.757  -11.583 12.099  1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 771  HOH A O     1 
HETATM 15894 O  O     . HOH IA 10 .   ? 65.230  -45.013 16.283  1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 772  HOH A O     1 
HETATM 15895 O  O     . HOH IA 10 .   ? 45.799  -51.612 22.374  1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 773  HOH A O     1 
HETATM 15896 O  O     . HOH IA 10 .   ? 71.248  -19.986 28.148  1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 774  HOH A O     1 
HETATM 15897 O  O     . HOH IA 10 .   ? 42.330  -46.120 23.983  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 775  HOH A O     1 
HETATM 15898 O  O     . HOH IA 10 .   ? 41.332  -36.771 -10.683 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 776  HOH A O     1 
HETATM 15899 O  O     . HOH IA 10 .   ? 58.155  -38.591 15.304  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 777  HOH A O     1 
HETATM 15900 O  O     . HOH IA 10 .   ? 42.349  -24.532 -7.168  1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 778  HOH A O     1 
HETATM 15901 O  O     . HOH IA 10 .   ? 33.961  -15.985 6.344   1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 779  HOH A O     1 
HETATM 15902 O  O     . HOH IA 10 .   ? 47.026  -13.158 10.002  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 780  HOH A O     1 
HETATM 15903 O  O     . HOH IA 10 .   ? 62.744  -31.118 13.166  1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 781  HOH A O     1 
HETATM 15904 O  O     . HOH IA 10 .   ? 60.022  -50.603 5.995   1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 782  HOH A O     1 
HETATM 15905 O  O     . HOH IA 10 .   ? 44.159  -47.360 8.885   1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 783  HOH A O     1 
HETATM 15906 O  O     . HOH IA 10 .   ? 28.093  -34.822 -8.967  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 784  HOH A O     1 
HETATM 15907 O  O     . HOH IA 10 .   ? 35.389  -21.886 8.377   1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 785  HOH A O     1 
HETATM 15908 O  O     . HOH IA 10 .   ? 46.368  -20.187 -4.915  1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 786  HOH A O     1 
HETATM 15909 O  O     . HOH IA 10 .   ? 68.662  -39.034 9.625   1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 787  HOH A O     1 
HETATM 15910 O  O     . HOH IA 10 .   ? 38.429  -33.274 22.575  1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 788  HOH A O     1 
HETATM 15911 O  O     . HOH IA 10 .   ? 61.046  -14.024 -4.718  1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 789  HOH A O     1 
HETATM 15912 O  O     . HOH IA 10 .   ? 38.077  -33.269 14.034  1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 790  HOH A O     1 
HETATM 15913 O  O     . HOH IA 10 .   ? 33.583  -30.199 17.735  1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 791  HOH A O     1 
HETATM 15914 O  O     . HOH IA 10 .   ? 51.400  -41.585 -0.598  1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 792  HOH A O     1 
HETATM 15915 O  O     . HOH IA 10 .   ? 72.552  -32.765 11.972  1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 793  HOH A O     1 
HETATM 15916 O  O     . HOH IA 10 .   ? 37.262  -26.846 -11.854 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 794  HOH A O     1 
HETATM 15917 O  O     . HOH IA 10 .   ? 63.213  -29.232 2.180   1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 795  HOH A O     1 
HETATM 15918 O  O     . HOH IA 10 .   ? 40.892  -17.422 7.624   1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 796  HOH A O     1 
HETATM 15919 O  O     . HOH IA 10 .   ? 32.111  -26.550 11.712  1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 797  HOH A O     1 
HETATM 15920 O  O     . HOH IA 10 .   ? 78.953  -16.813 5.882   1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 798  HOH A O     1 
HETATM 15921 O  O     . HOH IA 10 .   ? 32.971  -23.068 17.028  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 799  HOH A O     1 
HETATM 15922 O  O     . HOH IA 10 .   ? 55.096  -34.458 -9.091  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 800  HOH A O     1 
HETATM 15923 O  O     . HOH IA 10 .   ? 43.012  -11.890 11.479  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 801  HOH A O     1 
HETATM 15924 O  O     . HOH IA 10 .   ? 12.795  -31.155 7.426   1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 802  HOH A O     1 
HETATM 15925 O  O     . HOH IA 10 .   ? 42.608  -24.630 35.333  1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 803  HOH A O     1 
HETATM 15926 O  O     . HOH IA 10 .   ? 20.179  -25.087 9.476   1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 804  HOH A O     1 
HETATM 15927 O  O     . HOH IA 10 .   ? 59.791  -34.938 18.081  1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 805  HOH A O     1 
HETATM 15928 O  O     . HOH IA 10 .   ? 44.341  -46.015 2.392   1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 806  HOH A O     1 
HETATM 15929 O  O     . HOH IA 10 .   ? 39.713  -30.009 7.953   1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 807  HOH A O     1 
HETATM 15930 O  O     . HOH IA 10 .   ? 78.029  -16.097 10.120  1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 808  HOH A O     1 
HETATM 15931 O  O     . HOH IA 10 .   ? 70.295  -26.531 12.646  1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 809  HOH A O     1 
HETATM 15932 O  O     . HOH IA 10 .   ? 22.985  -40.557 -14.676 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 810  HOH A O     1 
HETATM 15933 O  O     . HOH IA 10 .   ? 35.370  -25.163 23.331  1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 811  HOH A O     1 
HETATM 15934 O  O     . HOH IA 10 .   ? 45.112  -51.692 8.249   1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 812  HOH A O     1 
HETATM 15935 O  O     . HOH IA 10 .   ? 38.443  -30.802 24.322  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 813  HOH A O     1 
HETATM 15936 O  O     . HOH IA 10 .   ? 75.175  -30.438 9.639   1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 814  HOH A O     1 
HETATM 15937 O  O     . HOH IA 10 .   ? 68.573  -18.858 3.413   1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 815  HOH A O     1 
HETATM 15938 O  O     . HOH IA 10 .   ? 33.611  -27.197 -12.842 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 816  HOH A O     1 
HETATM 15939 O  O     . HOH IA 10 .   ? 41.136  -44.890 -1.981  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 817  HOH A O     1 
HETATM 15940 O  O     . HOH IA 10 .   ? 62.031  -49.120 17.065  1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 818  HOH A O     1 
HETATM 15941 O  O     . HOH IA 10 .   ? 64.241  -28.443 -0.264  1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 819  HOH A O     1 
HETATM 15942 O  O     . HOH IA 10 .   ? 31.088  -46.266 2.618   1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 820  HOH A O     1 
HETATM 15943 O  O     . HOH IA 10 .   ? 40.353  -38.975 24.339  1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 821  HOH A O     1 
HETATM 15944 O  O     . HOH IA 10 .   ? 71.215  -21.509 10.484  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 822  HOH A O     1 
HETATM 15945 O  O     . HOH IA 10 .   ? 58.542  -13.936 -3.714  1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 823  HOH A O     1 
HETATM 15946 O  O     . HOH IA 10 .   ? 38.558  -35.069 -14.956 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 824  HOH A O     1 
HETATM 15947 O  O     . HOH IA 10 .   ? 65.377  -41.723 9.806   1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 825  HOH A O     1 
HETATM 15948 O  O     . HOH IA 10 .   ? 29.450  -27.451 12.283  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 826  HOH A O     1 
HETATM 15949 O  O     . HOH IA 10 .   ? 53.041  -43.289 -1.738  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 827  HOH A O     1 
HETATM 15950 O  O     . HOH IA 10 .   ? 24.701  -33.647 -15.822 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 828  HOH A O     1 
HETATM 15951 O  O     . HOH IA 10 .   ? 57.824  -11.701 1.460   1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 829  HOH A O     1 
HETATM 15952 O  O     . HOH IA 10 .   ? 29.452  -9.859  25.710  1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 830  HOH A O     1 
HETATM 15953 O  O     . HOH IA 10 .   ? 67.212  -25.205 -4.208  1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 831  HOH A O     1 
HETATM 15954 O  O     . HOH IA 10 .   ? 28.014  -45.946 11.453  1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 832  HOH A O     1 
HETATM 15955 O  O     . HOH IA 10 .   ? 41.911  -38.286 -5.868  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 833  HOH A O     1 
HETATM 15956 O  O     . HOH IA 10 .   ? 47.107  -53.278 26.975  1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 834  HOH A O     1 
HETATM 15957 O  O     . HOH IA 10 .   ? 43.673  -31.710 -4.144  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 835  HOH A O     1 
HETATM 15958 O  O     . HOH IA 10 .   ? 45.997  -45.936 4.980   1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 836  HOH A O     1 
HETATM 15959 O  O     . HOH IA 10 .   ? 70.241  -21.030 4.134   1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 837  HOH A O     1 
HETATM 15960 O  O     . HOH IA 10 .   ? 24.968  -20.231 23.931  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 838  HOH A O     1 
HETATM 15961 O  O     . HOH IA 10 .   ? 40.948  -18.207 3.253   1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 839  HOH A O     1 
HETATM 15962 O  O     . HOH IA 10 .   ? 76.755  -31.188 22.665  1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 840  HOH A O     1 
HETATM 15963 O  O     . HOH IA 10 .   ? 68.923  -33.878 6.425   1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 841  HOH A O     1 
HETATM 15964 O  O     . HOH IA 10 .   ? 54.051  -15.462 16.485  1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 842  HOH A O     1 
HETATM 15965 O  O     . HOH IA 10 .   ? 14.946  -39.543 9.377   1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 843  HOH A O     1 
HETATM 15966 O  O     . HOH IA 10 .   ? 60.684  -31.256 -9.417  1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 844  HOH A O     1 
HETATM 15967 O  O     . HOH IA 10 .   ? 67.712  -13.453 3.391   1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 845  HOH A O     1 
HETATM 15968 O  O     . HOH IA 10 .   ? 38.198  -12.451 12.676  1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 846  HOH A O     1 
HETATM 15969 O  O     . HOH IA 10 .   ? 47.646  -27.187 -4.189  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 847  HOH A O     1 
HETATM 15970 O  O     . HOH IA 10 .   ? 32.067  -27.509 -15.181 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 848  HOH A O     1 
HETATM 15971 O  O     . HOH IA 10 .   ? 49.301  -20.219 -5.113  1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 849  HOH A O     1 
HETATM 15972 O  O     . HOH IA 10 .   ? 71.361  -27.941 26.408  1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 850  HOH A O     1 
HETATM 15973 O  O     . HOH IA 10 .   ? 43.363  -13.806 7.734   1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 851  HOH A O     1 
HETATM 15974 O  O     . HOH IA 10 .   ? 48.779  -14.503 -1.512  1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 852  HOH A O     1 
HETATM 15975 O  O     . HOH IA 10 .   ? 68.519  -29.207 -3.322  1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 853  HOH A O     1 
HETATM 15976 O  O     . HOH IA 10 .   ? 45.828  -36.738 -3.487  1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 854  HOH A O     1 
HETATM 15977 O  O     . HOH IA 10 .   ? 40.436  -36.988 12.185  1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 855  HOH A O     1 
HETATM 15978 O  O     . HOH IA 10 .   ? 48.288  -30.941 -4.769  1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 856  HOH A O     1 
HETATM 15979 O  O     . HOH IA 10 .   ? 36.030  -19.392 -5.477  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 857  HOH A O     1 
HETATM 15980 O  O     . HOH IA 10 .   ? 35.282  -39.667 -5.068  1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 858  HOH A O     1 
HETATM 15981 O  O     . HOH IA 10 .   ? 52.330  -16.508 -4.122  1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 859  HOH A O     1 
HETATM 15982 O  O     . HOH IA 10 .   ? 36.464  -19.700 9.949   1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 860  HOH A O     1 
HETATM 15983 O  O     . HOH IA 10 .   ? 50.344  -17.724 -5.221  1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 861  HOH A O     1 
HETATM 15984 O  O     . HOH IA 10 .   ? 30.743  -18.997 30.561  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 862  HOH A O     1 
HETATM 15985 O  O     . HOH IA 10 .   ? 22.807  -28.630 13.363  1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 863  HOH A O     1 
HETATM 15986 O  O     . HOH IA 10 .   ? 53.500  -30.748 36.663  1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 864  HOH A O     1 
HETATM 15987 O  O     . HOH IA 10 .   ? 65.803  -48.588 10.143  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 865  HOH A O     1 
HETATM 15988 O  O     . HOH IA 10 .   ? 36.917  -51.395 12.541  1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 866  HOH A O     1 
HETATM 15989 O  O     . HOH IA 10 .   ? 37.478  -47.706 12.697  1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 867  HOH A O     1 
HETATM 15990 O  O     . HOH IA 10 .   ? 70.218  -16.418 25.550  1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 868  HOH A O     1 
HETATM 15991 O  O     . HOH IA 10 .   ? 56.423  -36.082 -7.249  1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 869  HOH A O     1 
HETATM 15992 O  O     . HOH IA 10 .   ? 63.930  -20.533 -6.896  1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 870  HOH A O     1 
HETATM 15993 O  O     . HOH IA 10 .   ? 35.758  -23.676 6.306   1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 871  HOH A O     1 
HETATM 15994 O  O     . HOH IA 10 .   ? 45.329  -20.977 30.760  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 872  HOH A O     1 
HETATM 15995 O  O     . HOH IA 10 .   ? 41.878  -53.041 12.916  1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 873  HOH A O     1 
HETATM 15996 O  O     . HOH IA 10 .   ? 58.206  -28.940 21.641  1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 874  HOH A O     1 
HETATM 15997 O  O     . HOH IA 10 .   ? 47.507  -47.354 29.496  1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 875  HOH A O     1 
HETATM 15998 O  O     . HOH IA 10 .   ? 34.718  -19.823 12.083  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 876  HOH A O     1 
HETATM 15999 O  O     . HOH IA 10 .   ? 26.060  -21.710 9.776   1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 877  HOH A O     1 
HETATM 16000 O  O     . HOH IA 10 .   ? 32.086  -18.578 24.739  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 878  HOH A O     1 
HETATM 16001 O  O     . HOH IA 10 .   ? 39.766  -14.222 11.243  1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 879  HOH A O     1 
HETATM 16002 O  O     . HOH IA 10 .   ? 70.888  -14.400 27.461  1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 880  HOH A O     1 
HETATM 16003 O  O     . HOH IA 10 .   ? 64.081  -30.984 3.835   1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 881  HOH A O     1 
HETATM 16004 O  O     . HOH IA 10 .   ? 23.544  -43.591 1.177   1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 882  HOH A O     1 
HETATM 16005 O  O     . HOH IA 10 .   ? 76.874  -14.985 3.609   1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 883  HOH A O     1 
HETATM 16006 O  O     . HOH IA 10 .   ? 51.220  -40.300 -5.455  1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 884  HOH A O     1 
HETATM 16007 O  O     . HOH IA 10 .   ? 28.335  -12.771 20.846  1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 885  HOH A O     1 
HETATM 16008 O  O     . HOH IA 10 .   ? 67.725  -16.054 8.450   1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 886  HOH A O     1 
HETATM 16009 O  O     . HOH IA 10 .   ? 32.930  -36.442 12.879  1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 887  HOH A O     1 
HETATM 16010 O  O     . HOH IA 10 .   ? 18.523  -22.496 9.174   1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 888  HOH A O     1 
HETATM 16011 O  O     . HOH IA 10 .   ? 67.295  -45.845 9.247   1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 889  HOH A O     1 
HETATM 16012 O  O     . HOH IA 10 .   ? 17.419  -35.483 4.897   1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 890  HOH A O     1 
HETATM 16013 O  O     . HOH IA 10 .   ? 35.594  -37.242 9.441   1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 891  HOH A O     1 
HETATM 16014 O  O     . HOH IA 10 .   ? 30.440  -11.843 11.280  1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 892  HOH A O     1 
HETATM 16015 O  O     . HOH IA 10 .   ? 58.533  -33.089 19.396  1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 893  HOH A O     1 
HETATM 16016 O  O     . HOH IA 10 .   ? 59.369  -37.459 18.526  1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 894  HOH A O     1 
HETATM 16017 O  O     . HOH IA 10 .   ? 25.024  -33.528 -9.934  1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 895  HOH A O     1 
HETATM 16018 O  O     . HOH IA 10 .   ? 28.185  -29.800 15.157  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 896  HOH A O     1 
HETATM 16019 O  O     . HOH IA 10 .   ? 53.106  -44.281 23.874  1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 897  HOH A O     1 
HETATM 16020 O  O     . HOH IA 10 .   ? 42.476  -31.243 -7.749  1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 898  HOH A O     1 
HETATM 16021 O  O     . HOH IA 10 .   ? 40.514  -16.577 -10.271 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 899  HOH A O     1 
HETATM 16022 O  O     . HOH IA 10 .   ? 54.507  -26.458 -9.375  1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 900  HOH A O     1 
HETATM 16023 O  O     . HOH IA 10 .   ? 55.335  -15.328 -7.307  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 901  HOH A O     1 
HETATM 16024 O  O     . HOH IA 10 .   ? 36.463  -45.715 -1.297  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 902  HOH A O     1 
HETATM 16025 O  O     . HOH IA 10 .   ? 68.399  -31.935 26.953  1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 903  HOH A O     1 
HETATM 16026 O  O     . HOH IA 10 .   ? 26.850  -36.119 -17.417 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 904  HOH A O     1 
HETATM 16027 O  O     . HOH IA 10 .   ? 76.156  -17.000 11.979  1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 905  HOH A O     1 
HETATM 16028 O  O     . HOH IA 10 .   ? 26.187  -13.244 22.957  1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 906  HOH A O     1 
HETATM 16029 O  O     . HOH IA 10 .   ? 41.314  -10.530 13.533  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 907  HOH A O     1 
HETATM 16030 O  O     . HOH IA 10 .   ? 54.961  -33.630 34.687  1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 908  HOH A O     1 
HETATM 16031 O  O     . HOH IA 10 .   ? 33.002  -24.418 10.282  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 909  HOH A O     1 
HETATM 16032 O  O     . HOH IA 10 .   ? 58.146  -39.368 26.949  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 910  HOH A O     1 
HETATM 16033 O  O     . HOH IA 10 .   ? 64.873  -44.569 1.324   1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 911  HOH A O     1 
HETATM 16034 O  O     . HOH IA 10 .   ? 59.709  -28.664 18.310  1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 912  HOH A O     1 
HETATM 16035 O  O     . HOH IA 10 .   ? 23.457  -38.049 -15.240 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 913  HOH A O     1 
HETATM 16036 O  O     . HOH IA 10 .   ? 27.931  -44.525 -11.463 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 914  HOH A O     1 
HETATM 16037 O  O     . HOH IA 10 .   ? 66.515  -19.447 -7.467  1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 915  HOH A O     1 
HETATM 16038 O  O     . HOH IA 10 .   ? 65.920  -28.494 9.877   1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 916  HOH A O     1 
HETATM 16039 O  O     . HOH IA 10 .   ? 33.838  -43.424 -9.738  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 917  HOH A O     1 
HETATM 16040 O  O     . HOH IA 10 .   ? 69.595  -19.542 -0.644  1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 918  HOH A O     1 
HETATM 16041 O  O     . HOH IA 10 .   ? 46.220  -43.033 8.374   1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 919  HOH A O     1 
HETATM 16042 O  O     . HOH IA 10 .   ? 63.763  -23.904 24.355  1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 920  HOH A O     1 
HETATM 16043 O  O     . HOH IA 10 .   ? 23.005  -49.920 -9.515  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 921  HOH A O     1 
HETATM 16044 O  O     . HOH IA 10 .   ? 52.846  -14.629 -6.378  1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 922  HOH A O     1 
HETATM 16045 O  O     . HOH IA 10 .   ? 51.549  -14.804 -1.945  1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 923  HOH A O     1 
HETATM 16046 O  O     . HOH IA 10 .   ? 61.422  -23.816 19.818  1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 924  HOH A O     1 
HETATM 16047 O  O     . HOH IA 10 .   ? 39.481  -43.607 12.906  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 925  HOH A O     1 
HETATM 16048 O  O     . HOH IA 10 .   ? 35.358  -3.112  10.761  1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 926  HOH A O     1 
HETATM 16049 O  O     . HOH IA 10 .   ? 68.075  -25.101 15.940  1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 927  HOH A O     1 
HETATM 16050 O  O     . HOH IA 10 .   ? 56.391  -8.824  0.265   1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 928  HOH A O     1 
HETATM 16051 O  O     . HOH IA 10 .   ? 11.952  -36.493 10.071  1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 929  HOH A O     1 
HETATM 16052 O  O     . HOH IA 10 .   ? 37.319  -34.167 11.442  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 930  HOH A O     1 
HETATM 16053 O  O     . HOH IA 10 .   ? 65.281  -27.862 -8.008  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 931  HOH A O     1 
HETATM 16054 O  O     . HOH IA 10 .   ? 44.710  -44.724 7.891   1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 932  HOH A O     1 
HETATM 16055 O  O     . HOH IA 10 .   ? 34.100  -41.376 -12.202 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 933  HOH A O     1 
HETATM 16056 O  O     . HOH IA 10 .   ? 76.538  -13.645 12.602  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 934  HOH A O     1 
HETATM 16057 O  O     . HOH IA 10 .   ? 33.494  -44.122 6.127   1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 935  HOH A O     1 
HETATM 16058 O  O     . HOH IA 10 .   ? 68.449  -15.578 17.774  1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 936  HOH A O     1 
HETATM 16059 O  O     . HOH IA 10 .   ? 46.522  -6.753  13.687  1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 937  HOH A O     1 
HETATM 16060 O  O     . HOH IA 10 .   ? 42.058  -27.859 8.842   1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 938  HOH A O     1 
HETATM 16061 O  O     . HOH IA 10 .   ? 34.003  -41.507 6.816   1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 939  HOH A O     1 
HETATM 16062 O  O     . HOH IA 10 .   ? 58.785  -6.750  1.027   1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 940  HOH A O     1 
HETATM 16063 O  O     . HOH IA 10 .   ? 27.043  -10.024 23.926  1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 941  HOH A O     1 
HETATM 16064 O  O     . HOH IA 10 .   ? 59.604  -43.656 21.409  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 942  HOH A O     1 
HETATM 16065 O  O     . HOH IA 10 .   ? 68.373  -28.413 20.129  1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 943  HOH A O     1 
HETATM 16066 O  O     . HOH IA 10 .   ? 44.464  -28.558 30.098  1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 944  HOH A O     1 
HETATM 16067 O  O     . HOH IA 10 .   ? 62.213  -47.822 19.640  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 945  HOH A O     1 
HETATM 16068 O  O     . HOH IA 10 .   ? 45.146  -44.693 0.214   1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 946  HOH A O     1 
HETATM 16069 O  O     . HOH IA 10 .   ? 65.941  -36.499 -6.044  1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 947  HOH A O     1 
HETATM 16070 O  O     . HOH IA 10 .   ? 52.132  -10.585 -1.812  1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 948  HOH A O     1 
HETATM 16071 O  O     . HOH IA 10 .   ? 66.278  -14.248 17.509  1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 949  HOH A O     1 
HETATM 16072 O  O     . HOH IA 10 .   ? 57.416  -13.394 -6.387  1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 950  HOH A O     1 
HETATM 16073 O  O     . HOH IA 10 .   ? 38.033  -39.975 -11.391 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 951  HOH A O     1 
HETATM 16074 O  O     . HOH IA 10 .   ? 60.668  -25.897 20.738  1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 952  HOH A O     1 
HETATM 16075 O  O     . HOH IA 10 .   ? 38.174  -35.098 15.478  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 953  HOH A O     1 
HETATM 16076 O  O     . HOH IA 10 .   ? 39.052  -18.133 -15.020 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 954  HOH A O     1 
HETATM 16077 O  O     . HOH IA 10 .   ? 67.614  -14.038 -1.601  1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 955  HOH A O     1 
HETATM 16078 O  O     . HOH IA 10 .   ? 58.886  -25.310 -7.764  1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 956  HOH A O     1 
HETATM 16079 O  O     . HOH IA 10 .   ? 18.547  -41.419 -6.873  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 957  HOH A O     1 
HETATM 16080 O  O     . HOH IA 10 .   ? 61.638  -37.610 -10.018 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 958  HOH A O     1 
HETATM 16081 O  O     . HOH IA 10 .   ? 78.515  -25.171 3.359   1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 959  HOH A O     1 
HETATM 16082 O  O     . HOH IA 10 .   ? 32.566  -22.512 12.717  1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 960  HOH A O     1 
HETATM 16083 O  O     . HOH IA 10 .   ? 57.857  -27.757 -7.740  1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 961  HOH A O     1 
HETATM 16084 O  O     . HOH IA 10 .   ? 64.779  -30.341 -8.578  1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 962  HOH A O     1 
HETATM 16085 O  O     . HOH IA 10 .   ? 30.278  -10.414 4.520   1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 963  HOH A O     1 
HETATM 16086 O  O     . HOH IA 10 .   ? 73.483  -13.152 14.712  1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 964  HOH A O     1 
HETATM 16087 O  O     . HOH IA 10 .   ? 36.276  -49.376 10.671  1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 965  HOH A O     1 
HETATM 16088 O  O     . HOH IA 10 .   ? 33.957  -30.240 22.196  1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 966  HOH A O     1 
HETATM 16089 O  O     . HOH IA 10 .   ? 20.341  -50.898 -9.892  1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 967  HOH A O     1 
HETATM 16090 O  O     . HOH IA 10 .   ? 12.105  -25.899 2.461   1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 968  HOH A O     1 
HETATM 16091 O  O     . HOH IA 10 .   ? 34.085  -33.721 13.956  1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 969  HOH A O     1 
HETATM 16092 O  O     . HOH IA 10 .   ? 72.298  -20.555 7.870   1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 970  HOH A O     1 
HETATM 16093 O  O     . HOH IA 10 .   ? 77.360  -18.467 32.221  1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 971  HOH A O     1 
HETATM 16094 O  O     . HOH IA 10 .   ? 54.275  -6.962  -0.666  1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 972  HOH A O     1 
HETATM 16095 O  O     . HOH IA 10 .   ? 28.385  -37.020 -19.302 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 973  HOH A O     1 
HETATM 16096 O  O     . HOH IA 10 .   ? 63.790  -46.056 20.583  1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 974  HOH A O     1 
HETATM 16097 O  O     . HOH IA 10 .   ? 68.473  -18.346 -5.572  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 975  HOH A O     1 
HETATM 16098 O  O     . HOH IA 10 .   ? 70.567  -24.256 10.035  1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 976  HOH A O     1 
HETATM 16099 O  O     . HOH IA 10 .   ? 37.865  -36.946 10.816  1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 977  HOH A O     1 
HETATM 16100 O  O     . HOH IA 10 .   ? 9.847   -28.270 13.469  1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 978  HOH A O     1 
HETATM 16101 O  O     . HOH IA 10 .   ? 47.177  -14.635 -3.529  1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 979  HOH A O     1 
HETATM 16102 O  O     . HOH IA 10 .   ? 11.090  -30.390 11.240  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 980  HOH A O     1 
HETATM 16103 O  O     . HOH IA 10 .   ? 45.164  -13.388 -5.069  1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 981  HOH A O     1 
HETATM 16104 O  O     . HOH IA 10 .   ? 51.846  -29.122 37.466  1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 982  HOH A O     1 
HETATM 16105 O  O     . HOH IA 10 .   ? 29.329  -39.360 -18.152 1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 983  HOH A O     1 
HETATM 16106 O  O     . HOH IA 10 .   ? 10.919  -28.045 4.269   1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 984  HOH A O     1 
HETATM 16107 O  O     . HOH IA 10 .   ? 37.864  -47.271 0.819   1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 985  HOH A O     1 
HETATM 16108 O  O     . HOH IA 10 .   ? 63.978  -25.969 -10.100 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 986  HOH A O     1 
HETATM 16109 O  O     . HOH IA 10 .   ? 47.817  -8.570  -0.951  1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 987  HOH A O     1 
HETATM 16110 O  O     . HOH IA 10 .   ? 59.757  -33.192 21.425  1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 988  HOH A O     1 
HETATM 16111 O  O     . HOH IA 10 .   ? 12.395  -29.480 13.102  1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 989  HOH A O     1 
HETATM 16112 O  O     . HOH IA 10 .   ? 62.116  -24.242 -9.257  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 990  HOH A O     1 
HETATM 16113 O  O     . HOH IA 10 .   ? 12.322  -37.155 12.718  1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 991  HOH A O     1 
HETATM 16114 O  O     . HOH IA 10 .   ? 53.357  -26.875 38.702  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 992  HOH A O     1 
HETATM 16115 O  O     . HOH IA 10 .   ? 36.292  -40.871 -13.862 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 993  HOH A O     1 
HETATM 16116 O  O     . HOH IA 10 .   ? 14.543  -36.417 14.715  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 994  HOH A O     1 
HETATM 16117 O  O     . HOH IA 10 .   ? 13.455  -30.724 15.567  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 995  HOH A O     1 
HETATM 16118 O  O     . HOH IA 10 .   ? 27.107  -39.503 -16.594 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 996  HOH A O     1 
HETATM 16119 O  O     . HOH IA 10 .   ? 11.712  -29.689 17.149  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 997  HOH A O     1 
HETATM 16120 O  O     . HOH IA 10 .   ? 16.632  -29.278 14.940  1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 998  HOH A O     1 
HETATM 16121 O  O     . HOH IA 10 .   ? 34.519  -24.187 25.455  1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 999  HOH A O     1 
HETATM 16122 O  O     . HOH IA 10 .   ? 30.434  -22.530 17.125  1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 1000 HOH A O     1 
HETATM 16123 O  O     . HOH IA 10 .   ? 29.947  -18.410 14.712  1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 1001 HOH A O     1 
HETATM 16124 O  O     . HOH IA 10 .   ? 60.907  -39.733 18.539  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 1002 HOH A O     1 
HETATM 16125 O  O     . HOH IA 10 .   ? 67.793  -40.333 16.462  1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 1003 HOH A O     1 
HETATM 16126 O  O     . HOH IA 10 .   ? 67.110  -40.090 20.665  1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 1004 HOH A O     1 
HETATM 16127 O  O     . HOH IA 10 .   ? 62.784  -31.303 15.427  1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 1005 HOH A O     1 
HETATM 16128 O  O     . HOH IA 10 .   ? 63.257  -27.477 10.495  1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 1006 HOH A O     1 
HETATM 16129 O  O     . HOH IA 10 .   ? 61.412  -50.477 8.497   1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 1007 HOH A O     1 
HETATM 16130 O  O     . HOH IA 10 .   ? 47.430  -50.341 6.159   1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 1008 HOH A O     1 
HETATM 16131 O  O     . HOH IA 10 .   ? 41.796  -43.225 5.587   1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 1009 HOH A O     1 
HETATM 16132 O  O     . HOH IA 10 .   ? 47.504  -46.417 2.901   1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 1010 HOH A O     1 
HETATM 16133 O  O     . HOH IA 10 .   ? 66.081  -38.842 9.158   1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 1011 HOH A O     1 
HETATM 16134 O  O     . HOH IA 10 .   ? 74.007  -27.747 6.591   1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 1012 HOH A O     1 
HETATM 16135 O  O     . HOH IA 10 .   ? 80.136  -29.116 5.274   1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 1013 HOH A O     1 
HETATM 16136 O  O     . HOH IA 10 .   ? 81.828  -32.355 11.454  1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 1014 HOH A O     1 
HETATM 16137 O  O     . HOH IA 10 .   ? 86.335  -28.341 7.787   1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 1015 HOH A O     1 
HETATM 16138 O  O     . HOH IA 10 .   ? 84.741  -18.865 8.928   1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 1016 HOH A O     1 
HETATM 16139 O  O     . HOH IA 10 .   ? 92.917  -35.056 15.915  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 1017 HOH A O     1 
HETATM 16140 O  O     . HOH IA 10 .   ? 78.357  -13.836 10.011  1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 1018 HOH A O     1 
HETATM 16141 O  O     . HOH IA 10 .   ? 68.157  -12.050 15.428  1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 1019 HOH A O     1 
HETATM 16142 O  O     . HOH IA 10 .   ? 69.426  -23.495 32.626  1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 1020 HOH A O     1 
HETATM 16143 O  O     . HOH IA 10 .   ? 70.671  -23.404 34.566  1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 1021 HOH A O     1 
HETATM 16144 O  O     . HOH IA 10 .   ? 70.493  -19.359 31.508  1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 1022 HOH A O     1 
HETATM 16145 O  O     . HOH IA 10 .   ? 71.968  -17.127 31.050  1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 1023 HOH A O     1 
HETATM 16146 O  O     . HOH IA 10 .   ? 90.030  -14.757 10.099  1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 1024 HOH A O     1 
HETATM 16147 O  O     . HOH IA 10 .   ? 70.139  -21.915 28.550  1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 1025 HOH A O     1 
HETATM 16148 O  O     . HOH IA 10 .   ? 48.806  -43.993 -1.036  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 1026 HOH A O     1 
HETATM 16149 O  O     . HOH IA 10 .   ? 67.412  -21.643 -7.498  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 1027 HOH A O     1 
HETATM 16150 O  O     . HOH IA 10 .   ? 69.367  -19.239 -7.119  1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 1028 HOH A O     1 
HETATM 16151 O  O     . HOH IA 10 .   ? 57.926  -9.566  3.661   1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 1029 HOH A O     1 
HETATM 16152 O  O     . HOH IA 10 .   ? 56.340  -10.256 -1.725  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 1030 HOH A O     1 
HETATM 16153 O  O     . HOH IA 10 .   ? 55.476  -17.421 -11.539 1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 1031 HOH A O     1 
HETATM 16154 O  O     . HOH IA 10 .   ? 45.062  -23.858 -5.040  1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 1032 HOH A O     1 
HETATM 16155 O  O     . HOH IA 10 .   ? 41.794  -11.921 9.040   1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 1033 HOH A O     1 
HETATM 16156 O  O     . HOH IA 10 .   ? 40.398  -17.025 -0.344  1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 1034 HOH A O     1 
HETATM 16157 O  O     . HOH IA 10 .   ? 58.361  -34.346 30.417  1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 1035 HOH A O     1 
HETATM 16158 O  O     . HOH IA 10 .   ? 30.414  -14.537 -19.477 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 1036 HOH A O     1 
HETATM 16159 O  O     . HOH IA 10 .   ? 42.169  -38.548 -8.728  1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 1037 HOH A O     1 
HETATM 16160 O  O     . HOH IA 10 .   ? 26.870  -46.081 -4.485  1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 1038 HOH A O     1 
HETATM 16161 O  O     . HOH IA 10 .   ? 19.981  -36.674 -2.422  1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 1039 HOH A O     1 
HETATM 16162 O  O     . HOH IA 10 .   ? 25.263  -45.951 1.030   1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 1040 HOH A O     1 
HETATM 16163 O  O     . HOH IA 10 .   ? 20.054  -43.037 4.055   1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 1041 HOH A O     1 
HETATM 16164 O  O     . HOH IA 10 .   ? 21.322  -25.574 12.898  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 1042 HOH A O     1 
HETATM 16165 O  O     . HOH IA 10 .   ? 28.565  -25.371 11.269  1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 1043 HOH A O     1 
HETATM 16166 O  O     . HOH IA 10 .   ? 13.449  -27.259 1.233   1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 1044 HOH A O     1 
HETATM 16167 O  O     . HOH IA 10 .   ? 20.207  -31.176 -10.527 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 1045 HOH A O     1 
HETATM 16168 O  O     . HOH IA 10 .   ? 26.303  -25.935 24.890  1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 1046 HOH A O     1 
HETATM 16169 O  O     . HOH IA 10 .   ? 38.480  -32.169 9.937   1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 1047 HOH A O     1 
HETATM 16170 O  O     . HOH IA 10 .   ? 43.754  -51.504 20.729  1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 1048 HOH A O     1 
HETATM 16171 O  O     . HOH IA 10 .   ? 80.704  -11.990 26.379  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 1049 HOH A O     1 
HETATM 16172 O  O     . HOH IA 10 .   ? 86.599  -30.586 7.507   1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 1050 HOH A O     1 
HETATM 16173 O  O     . HOH IA 10 .   ? 80.112  -31.538 20.948  1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 1051 HOH A O     1 
HETATM 16174 O  O     . HOH IA 10 .   ? 71.108  -22.467 31.183  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 1052 HOH A O     1 
HETATM 16175 O  O     . HOH IA 10 .   ? 58.722  -29.299 -9.832  1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 1053 HOH A O     1 
HETATM 16176 O  O     . HOH IA 10 .   ? 61.145  -31.389 21.094  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 1054 HOH A O     1 
HETATM 16177 O  O     . HOH IA 10 .   ? 31.594  -35.061 -21.119 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 1055 HOH A O     1 
HETATM 16178 O  O     . HOH IA 10 .   ? 13.533  -32.962 2.867   1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 1056 HOH A O     1 
HETATM 16179 O  O     . HOH IA 10 .   ? 64.087  -30.124 11.034  1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 1057 HOH A O     1 
HETATM 16180 O  O     . HOH IA 10 .   ? 86.415  -15.319 8.135   1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 1058 HOH A O     1 
HETATM 16181 O  O     . HOH IA 10 .   ? 87.204  -14.163 9.803   1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 1059 HOH A O     1 
HETATM 16182 O  O     . HOH IA 10 .   ? 86.805  -11.640 9.770   1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 1060 HOH A O     1 
HETATM 16183 O  O     . HOH IA 10 .   ? 51.904  -44.469 26.236  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 1061 HOH A O     1 
HETATM 16184 O  O     . HOH JA 10 .   ? 18.070  20.304  -26.559 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 701  HOH B O     1 
HETATM 16185 O  O     . HOH JA 10 .   ? 10.373  -7.490  -23.235 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 702  HOH B O     1 
HETATM 16186 O  O     . HOH JA 10 .   ? 5.733   10.295  -16.315 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 703  HOH B O     1 
HETATM 16187 O  O     . HOH JA 10 .   ? -10.236 -4.120  -25.134 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 704  HOH B O     1 
HETATM 16188 O  O     . HOH JA 10 .   ? 11.092  18.617  -17.176 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 705  HOH B O     1 
HETATM 16189 O  O     . HOH JA 10 .   ? -5.728  -9.527  -15.289 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 706  HOH B O     1 
HETATM 16190 O  O     . HOH JA 10 .   ? -6.134  4.581   -22.847 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 707  HOH B O     1 
HETATM 16191 O  O     . HOH JA 10 .   ? 15.577  11.799  -10.599 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 708  HOH B O     1 
HETATM 16192 O  O     . HOH JA 10 .   ? 7.321   9.933   -32.566 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 709  HOH B O     1 
HETATM 16193 O  O     . HOH JA 10 .   ? 10.241  -20.719 -5.834  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 710  HOH B O     1 
HETATM 16194 O  O     . HOH JA 10 .   ? -21.353 23.684  -13.662 1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 711  HOH B O     1 
HETATM 16195 O  O     . HOH JA 10 .   ? 5.452   -12.132 -36.005 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 712  HOH B O     1 
HETATM 16196 O  O     . HOH JA 10 .   ? 22.219  16.009  -21.502 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 713  HOH B O     1 
HETATM 16197 O  O     . HOH JA 10 .   ? 14.519  -4.181  -5.547  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 714  HOH B O     1 
HETATM 16198 O  O     . HOH JA 10 .   ? 7.881   11.736  -17.559 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 715  HOH B O     1 
HETATM 16199 O  O     . HOH JA 10 .   ? 15.299  22.001  -17.943 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 716  HOH B O     1 
HETATM 16200 O  O     . HOH JA 10 .   ? 5.175   -5.754  -36.301 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 717  HOH B O     1 
HETATM 16201 O  O     . HOH JA 10 .   ? 6.419   14.140  -27.437 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 718  HOH B O     1 
HETATM 16202 O  O     . HOH JA 10 .   ? 7.540   -16.155 -27.215 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 719  HOH B O     1 
HETATM 16203 O  O     . HOH JA 10 .   ? -2.238  13.254  -11.293 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 720  HOH B O     1 
HETATM 16204 O  O     . HOH JA 10 .   ? -6.270  -12.223 -11.182 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 721  HOH B O     1 
HETATM 16205 O  O     . HOH JA 10 .   ? -5.937  -1.713  -36.219 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 722  HOH B O     1 
HETATM 16206 O  O     . HOH JA 10 .   ? 17.475  6.785   -3.672  1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 723  HOH B O     1 
HETATM 16207 O  O     . HOH JA 10 .   ? 17.158  11.935  -8.268  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 724  HOH B O     1 
HETATM 16208 O  O     . HOH JA 10 .   ? 14.411  20.548  -24.765 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 725  HOH B O     1 
HETATM 16209 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.939  14.415  -7.371  1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 726  HOH B O     1 
HETATM 16210 O  O     . HOH JA 10 .   ? 19.489  -24.895 -12.426 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 727  HOH B O     1 
HETATM 16211 O  O     . HOH JA 10 .   ? 11.357  -16.693 -32.918 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 728  HOH B O     1 
HETATM 16212 O  O     . HOH JA 10 .   ? 0.731   -2.259  6.710   1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 729  HOH B O     1 
HETATM 16213 O  O     . HOH JA 10 .   ? 5.364   13.938  -17.741 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 730  HOH B O     1 
HETATM 16214 O  O     . HOH JA 10 .   ? 25.453  3.459   -7.679  1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 731  HOH B O     1 
HETATM 16215 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.808  -22.115 -10.720 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 732  HOH B O     1 
HETATM 16216 O  O     . HOH JA 10 .   ? 26.226  -1.923  -19.817 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 733  HOH B O     1 
HETATM 16217 O  O     . HOH JA 10 .   ? 20.060  8.154   -4.541  1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 734  HOH B O     1 
HETATM 16218 O  O     . HOH JA 10 .   ? 13.000  -1.707  -5.835  1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 735  HOH B O     1 
HETATM 16219 O  O     . HOH JA 10 .   ? -3.177  11.090  -9.093  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 736  HOH B O     1 
HETATM 16220 O  O     . HOH JA 10 .   ? 20.653  1.724   -8.805  1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 737  HOH B O     1 
HETATM 16221 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.800  18.278  -5.530  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 738  HOH B O     1 
HETATM 16222 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.275  -5.683  -16.224 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 739  HOH B O     1 
HETATM 16223 O  O     . HOH JA 10 .   ? 19.708  -7.692  -14.232 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 740  HOH B O     1 
HETATM 16224 O  O     . HOH JA 10 .   ? 21.287  10.563  -3.929  1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 741  HOH B O     1 
HETATM 16225 O  O     . HOH JA 10 .   ? 3.520   -27.389 -13.334 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 742  HOH B O     1 
HETATM 16226 O  O     . HOH JA 10 .   ? 15.432  10.246  -28.789 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 743  HOH B O     1 
HETATM 16227 O  O     . HOH JA 10 .   ? -6.421  8.877   -21.164 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 744  HOH B O     1 
HETATM 16228 O  O     . HOH JA 10 .   ? 7.830   -22.189 -13.633 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 745  HOH B O     1 
HETATM 16229 O  O     . HOH JA 10 .   ? -0.573  -17.778 -19.838 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 746  HOH B O     1 
HETATM 16230 O  O     . HOH JA 10 .   ? 5.622   -7.620  -28.635 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 747  HOH B O     1 
HETATM 16231 O  O     . HOH JA 10 .   ? 31.033  -1.843  -8.674  1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 748  HOH B O     1 
HETATM 16232 O  O     . HOH JA 10 .   ? -1.545  -15.397 -17.976 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 749  HOH B O     1 
HETATM 16233 O  O     . HOH JA 10 .   ? -17.316 5.155   -19.785 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 750  HOH B O     1 
HETATM 16234 O  O     . HOH JA 10 .   ? -10.216 5.422   -11.907 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 751  HOH B O     1 
HETATM 16235 O  O     . HOH JA 10 .   ? 21.288  9.896   -7.997  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 752  HOH B O     1 
HETATM 16236 O  O     . HOH JA 10 .   ? 11.443  -22.752 8.804   1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 753  HOH B O     1 
HETATM 16237 O  O     . HOH JA 10 .   ? 20.086  17.119  -23.068 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 754  HOH B O     1 
HETATM 16238 O  O     . HOH JA 10 .   ? -6.410  34.596  5.640   1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 755  HOH B O     1 
HETATM 16239 O  O     . HOH JA 10 .   ? 29.523  6.004   -21.603 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 756  HOH B O     1 
HETATM 16240 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.085  -22.918 -2.745  1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 757  HOH B O     1 
HETATM 16241 O  O     . HOH JA 10 .   ? -5.001  1.981   -34.983 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 758  HOH B O     1 
HETATM 16242 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.313  -25.721 -1.936  1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 759  HOH B O     1 
HETATM 16243 O  O     . HOH JA 10 .   ? -6.539  9.608   -28.295 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 760  HOH B O     1 
HETATM 16244 O  O     . HOH JA 10 .   ? -4.581  6.764   -21.416 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 761  HOH B O     1 
HETATM 16245 O  O     . HOH JA 10 .   ? -2.164  -13.018 -22.865 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 762  HOH B O     1 
HETATM 16246 O  O     . HOH JA 10 .   ? 8.865   -12.811 -1.643  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 763  HOH B O     1 
HETATM 16247 O  O     . HOH JA 10 .   ? 25.665  2.552   -4.272  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 764  HOH B O     1 
HETATM 16248 O  O     . HOH JA 10 .   ? 9.047   -21.530 -16.303 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 765  HOH B O     1 
HETATM 16249 O  O     . HOH JA 10 .   ? 10.956  2.623   -32.991 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 766  HOH B O     1 
HETATM 16250 O  O     . HOH JA 10 .   ? 20.941  -6.273  -18.587 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 767  HOH B O     1 
HETATM 16251 O  O     . HOH JA 10 .   ? 11.822  21.689  -19.126 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 768  HOH B O     1 
HETATM 16252 O  O     . HOH JA 10 .   ? 7.255   -5.262  1.825   1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 769  HOH B O     1 
HETATM 16253 O  O     . HOH JA 10 .   ? 9.167   21.787  -19.757 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 770  HOH B O     1 
HETATM 16254 O  O     . HOH JA 10 .   ? 2.076   -23.258 -9.085  1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 771  HOH B O     1 
HETATM 16255 O  O     . HOH JA 10 .   ? 11.347  -24.752 6.728   1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 772  HOH B O     1 
HETATM 16256 O  O     . HOH JA 10 .   ? -0.706  -8.666  -26.087 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 773  HOH B O     1 
HETATM 16257 O  O     . HOH JA 10 .   ? 26.039  -9.815  -11.848 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 774  HOH B O     1 
HETATM 16258 O  O     . HOH JA 10 .   ? 18.874  -0.123  -6.787  1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 775  HOH B O     1 
HETATM 16259 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.156  23.820  -20.760 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 776  HOH B O     1 
HETATM 16260 O  O     . HOH JA 10 .   ? 6.061   -21.342 -16.207 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 777  HOH B O     1 
HETATM 16261 O  O     . HOH JA 10 .   ? 10.143  22.236  -31.498 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 778  HOH B O     1 
HETATM 16262 O  O     . HOH JA 10 .   ? 34.652  3.433   -16.029 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 779  HOH B O     1 
HETATM 16263 O  O     . HOH JA 10 .   ? -11.169 8.210   -5.386  1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 780  HOH B O     1 
HETATM 16264 O  O     . HOH JA 10 .   ? 19.175  2.826   -3.740  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 781  HOH B O     1 
HETATM 16265 O  O     . HOH JA 10 .   ? 21.217  17.155  -29.505 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 782  HOH B O     1 
HETATM 16266 O  O     . HOH JA 10 .   ? -7.324  17.496  -8.135  1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 783  HOH B O     1 
HETATM 16267 O  O     . HOH JA 10 .   ? 5.341   -24.309 -16.692 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 784  HOH B O     1 
HETATM 16268 O  O     . HOH JA 10 .   ? 27.677  4.373   -18.966 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 785  HOH B O     1 
HETATM 16269 O  O     . HOH JA 10 .   ? -13.325 6.072   -17.803 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 786  HOH B O     1 
HETATM 16270 O  O     . HOH JA 10 .   ? 11.021  -23.890 11.096  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 787  HOH B O     1 
HETATM 16271 O  O     . HOH JA 10 .   ? 34.540  10.689  -18.886 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 788  HOH B O     1 
HETATM 16272 O  O     . HOH JA 10 .   ? 21.925  -2.227  -18.595 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 789  HOH B O     1 
HETATM 16273 O  O     . HOH JA 10 .   ? -4.513  1.905   7.268   1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 790  HOH B O     1 
HETATM 16274 O  O     . HOH JA 10 .   ? -7.793  5.395   -6.855  1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 791  HOH B O     1 
HETATM 16275 O  O     . HOH JA 10 .   ? 5.831   -28.139 -16.387 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 792  HOH B O     1 
HETATM 16276 O  O     . HOH JA 10 .   ? 11.921  -0.817  3.364   1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 793  HOH B O     1 
HETATM 16277 O  O     . HOH JA 10 .   ? -1.728  7.504   -32.246 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 794  HOH B O     1 
HETATM 16278 O  O     . HOH JA 10 .   ? -0.240  -6.791  -23.734 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 795  HOH B O     1 
HETATM 16279 O  O     . HOH JA 10 .   ? 18.474  -6.810  -11.877 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 796  HOH B O     1 
HETATM 16280 O  O     . HOH JA 10 .   ? 3.961   -23.887 -12.452 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 797  HOH B O     1 
HETATM 16281 O  O     . HOH JA 10 .   ? 2.617   -26.563 -3.761  1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 798  HOH B O     1 
HETATM 16282 O  O     . HOH JA 10 .   ? 6.669   21.749  -24.041 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 799  HOH B O     1 
HETATM 16283 O  O     . HOH JA 10 .   ? 7.327   -18.484 -5.323  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 800  HOH B O     1 
HETATM 16284 O  O     . HOH JA 10 .   ? 4.168   3.671   8.209   1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 801  HOH B O     1 
HETATM 16285 O  O     . HOH JA 10 .   ? -1.698  -8.483  -33.876 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 802  HOH B O     1 
HETATM 16286 O  O     . HOH JA 10 .   ? 20.336  -4.845  -11.860 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 803  HOH B O     1 
HETATM 16287 O  O     . HOH JA 10 .   ? -0.496  9.732   -1.368  1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 804  HOH B O     1 
HETATM 16288 O  O     . HOH JA 10 .   ? -8.260  -10.198 -14.884 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 805  HOH B O     1 
HETATM 16289 O  O     . HOH JA 10 .   ? 22.678  16.933  -18.476 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 806  HOH B O     1 
HETATM 16290 O  O     . HOH JA 10 .   ? -1.743  14.562  -29.419 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 807  HOH B O     1 
HETATM 16291 O  O     . HOH JA 10 .   ? 30.372  0.941   -12.730 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 808  HOH B O     1 
HETATM 16292 O  O     . HOH JA 10 .   ? 2.233   -9.273  -23.745 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 809  HOH B O     1 
HETATM 16293 O  O     . HOH JA 10 .   ? 8.756   -5.051  -23.485 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 810  HOH B O     1 
HETATM 16294 O  O     . HOH JA 10 .   ? -5.687  11.864  -8.339  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 811  HOH B O     1 
HETATM 16295 O  O     . HOH JA 10 .   ? 23.644  -2.712  4.595   1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 812  HOH B O     1 
HETATM 16296 O  O     . HOH JA 10 .   ? 6.390   5.376   7.291   1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 813  HOH B O     1 
HETATM 16297 O  O     . HOH JA 10 .   ? 8.802   26.303  0.527   1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 814  HOH B O     1 
HETATM 16298 O  O     . HOH JA 10 .   ? 13.167  -3.720  -23.026 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 815  HOH B O     1 
HETATM 16299 O  O     . HOH JA 10 .   ? -12.455 7.134   -15.410 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 816  HOH B O     1 
HETATM 16300 O  O     . HOH JA 10 .   ? -6.950  0.129   -34.279 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 817  HOH B O     1 
HETATM 16301 O  O     . HOH JA 10 .   ? 7.411   -1.320  4.859   1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 818  HOH B O     1 
HETATM 16302 O  O     . HOH JA 10 .   ? 9.914   -36.177 -22.117 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 819  HOH B O     1 
HETATM 16303 O  O     . HOH JA 10 .   ? 2.530   -20.219 -22.346 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 820  HOH B O     1 
HETATM 16304 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.810  -26.409 -12.387 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 821  HOH B O     1 
HETATM 16305 O  O     . HOH JA 10 .   ? 5.089   -23.839 -2.750  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 822  HOH B O     1 
HETATM 16306 O  O     . HOH JA 10 .   ? 23.916  -0.757  -19.128 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 823  HOH B O     1 
HETATM 16307 O  O     . HOH JA 10 .   ? 9.580   10.087  6.096   1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 824  HOH B O     1 
HETATM 16308 O  O     . HOH JA 10 .   ? -0.154  16.766  1.443   1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 825  HOH B O     1 
HETATM 16309 O  O     . HOH JA 10 .   ? 21.497  -2.199  -11.211 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 826  HOH B O     1 
HETATM 16310 O  O     . HOH JA 10 .   ? -8.968  -6.250  0.591   1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 827  HOH B O     1 
HETATM 16311 O  O     . HOH JA 10 .   ? 4.657   0.864   -37.325 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 828  HOH B O     1 
HETATM 16312 O  O     . HOH JA 10 .   ? 33.655  0.354   -24.067 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 829  HOH B O     1 
HETATM 16313 O  O     . HOH JA 10 .   ? 9.427   -6.964  1.271   1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 830  HOH B O     1 
HETATM 16314 O  O     . HOH JA 10 .   ? 7.879   -20.669 -27.146 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 831  HOH B O     1 
HETATM 16315 O  O     . HOH JA 10 .   ? 17.137  -13.540 -1.084  1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 832  HOH B O     1 
HETATM 16316 O  O     . HOH JA 10 .   ? 9.510   -3.232  -25.783 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 833  HOH B O     1 
HETATM 16317 O  O     . HOH JA 10 .   ? 11.627  -35.658 -14.156 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 834  HOH B O     1 
HETATM 16318 O  O     . HOH JA 10 .   ? 23.824  -3.486  -16.387 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 835  HOH B O     1 
HETATM 16319 O  O     . HOH JA 10 .   ? -1.391  14.588  3.311   1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 836  HOH B O     1 
HETATM 16320 O  O     . HOH JA 10 .   ? 1.385   13.926  -15.654 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 837  HOH B O     1 
HETATM 16321 O  O     . HOH JA 10 .   ? -4.194  12.495  3.290   1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 838  HOH B O     1 
HETATM 16322 O  O     . HOH JA 10 .   ? 21.568  -11.153 2.754   1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 839  HOH B O     1 
HETATM 16323 O  O     . HOH JA 10 .   ? 11.674  2.574   7.732   1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 840  HOH B O     1 
HETATM 16324 O  O     . HOH JA 10 .   ? -3.601  25.907  3.683   1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 841  HOH B O     1 
HETATM 16325 O  O     . HOH JA 10 .   ? -3.078  22.368  -9.031  1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 842  HOH B O     1 
HETATM 16326 O  O     . HOH JA 10 .   ? 38.047  5.566   -16.284 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 843  HOH B O     1 
HETATM 16327 O  O     . HOH JA 10 .   ? 22.762  4.233   -24.367 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 844  HOH B O     1 
HETATM 16328 O  O     . HOH JA 10 .   ? -3.725  15.887  0.144   1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 845  HOH B O     1 
HETATM 16329 O  O     . HOH JA 10 .   ? -8.462  -8.748  -5.506  1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 846  HOH B O     1 
HETATM 16330 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.598  -17.676 6.183   1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 847  HOH B O     1 
HETATM 16331 O  O     . HOH JA 10 .   ? 7.666   2.064   10.575  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 848  HOH B O     1 
HETATM 16332 O  O     . HOH JA 10 .   ? 15.722  -3.572  -22.902 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 849  HOH B O     1 
HETATM 16333 O  O     . HOH JA 10 .   ? 10.175  7.457   8.560   1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 850  HOH B O     1 
HETATM 16334 O  O     . HOH JA 10 .   ? -3.694  18.782  -9.688  1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 851  HOH B O     1 
HETATM 16335 O  O     . HOH JA 10 .   ? -13.411 9.135   -24.523 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 852  HOH B O     1 
HETATM 16336 O  O     . HOH JA 10 .   ? 9.629   0.353   4.211   1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 853  HOH B O     1 
HETATM 16337 O  O     . HOH JA 10 .   ? 23.196  -2.118  -13.222 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 854  HOH B O     1 
HETATM 16338 O  O     . HOH JA 10 .   ? -8.342  38.199  -11.177 1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 855  HOH B O     1 
HETATM 16339 O  O     . HOH JA 10 .   ? 2.168   13.318  -31.988 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 856  HOH B O     1 
HETATM 16340 O  O     . HOH JA 10 .   ? 2.682   15.164  -18.526 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 857  HOH B O     1 
HETATM 16341 O  O     . HOH JA 10 .   ? -6.701  8.035   -30.577 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 858  HOH B O     1 
HETATM 16342 O  O     . HOH JA 10 .   ? -14.071 0.314   -27.801 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 859  HOH B O     1 
HETATM 16343 O  O     . HOH JA 10 .   ? 11.384  -26.516 11.509  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 860  HOH B O     1 
HETATM 16344 O  O     . HOH JA 10 .   ? -7.611  3.467   -2.398  1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 861  HOH B O     1 
HETATM 16345 O  O     . HOH JA 10 .   ? 16.617  -33.154 -21.151 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 862  HOH B O     1 
HETATM 16346 O  O     . HOH JA 10 .   ? 22.827  -7.889  -20.550 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 863  HOH B O     1 
HETATM 16347 O  O     . HOH JA 10 .   ? 4.753   23.054  -3.596  1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 864  HOH B O     1 
HETATM 16348 O  O     . HOH JA 10 .   ? 17.494  4.606   -28.073 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 865  HOH B O     1 
HETATM 16349 O  O     . HOH JA 10 .   ? 2.374   -28.057 -8.618  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 866  HOH B O     1 
HETATM 16350 O  O     . HOH JA 10 .   ? 24.330  -4.700  -6.967  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 867  HOH B O     1 
HETATM 16351 O  O     . HOH JA 10 .   ? -2.991  -10.221 -25.998 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 868  HOH B O     1 
HETATM 16352 O  O     . HOH JA 10 .   ? 3.262   29.991  -9.014  1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 869  HOH B O     1 
HETATM 16353 O  O     . HOH JA 10 .   ? -6.568  4.600   -4.717  1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 870  HOH B O     1 
HETATM 16354 O  O     . HOH JA 10 .   ? 19.517  -2.845  -24.683 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 871  HOH B O     1 
HETATM 16355 O  O     . HOH JA 10 .   ? -17.840 3.918   -22.512 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 872  HOH B O     1 
HETATM 16356 O  O     . HOH JA 10 .   ? 1.481   -17.562 -12.701 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 873  HOH B O     1 
HETATM 16357 O  O     . HOH JA 10 .   ? 9.878   25.325  -21.143 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 874  HOH B O     1 
HETATM 16358 O  O     . HOH JA 10 .   ? 8.228   7.883   6.160   1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 875  HOH B O     1 
HETATM 16359 O  O     . HOH JA 10 .   ? -12.275 9.070   -9.180  1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 876  HOH B O     1 
HETATM 16360 O  O     . HOH JA 10 .   ? -3.492  13.042  -15.532 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 877  HOH B O     1 
HETATM 16361 O  O     . HOH JA 10 .   ? 11.497  -9.912  -23.557 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 878  HOH B O     1 
HETATM 16362 O  O     . HOH JA 10 .   ? -21.609 21.843  -0.813  1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 879  HOH B O     1 
HETATM 16363 O  O     . HOH JA 10 .   ? 3.104   -24.292 -5.347  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 880  HOH B O     1 
HETATM 16364 O  O     . HOH JA 10 .   ? -4.514  16.374  -8.633  1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 881  HOH B O     1 
HETATM 16365 O  O     . HOH JA 10 .   ? 7.845   -3.711  4.081   1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 882  HOH B O     1 
HETATM 16366 O  O     . HOH JA 10 .   ? 16.254  -5.753  3.365   1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 883  HOH B O     1 
HETATM 16367 O  O     . HOH JA 10 .   ? 18.479  -11.236 9.948   1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 884  HOH B O     1 
HETATM 16368 O  O     . HOH JA 10 .   ? 21.701  3.454   -3.656  1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 885  HOH B O     1 
HETATM 16369 O  O     . HOH JA 10 .   ? -2.774  11.507  -20.340 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 886  HOH B O     1 
HETATM 16370 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.062  -9.278  -3.772  1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 887  HOH B O     1 
HETATM 16371 O  O     . HOH JA 10 .   ? 11.489  -15.390 -26.195 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 888  HOH B O     1 
HETATM 16372 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.853  -24.047 4.468   1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 889  HOH B O     1 
HETATM 16373 O  O     . HOH JA 10 .   ? -23.225 27.957  -15.988 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 890  HOH B O     1 
HETATM 16374 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.580  22.403  -31.328 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 891  HOH B O     1 
HETATM 16375 O  O     . HOH JA 10 .   ? 13.046  24.935  -30.148 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 892  HOH B O     1 
HETATM 16376 O  O     . HOH JA 10 .   ? -6.210  10.338  -23.377 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 893  HOH B O     1 
HETATM 16377 O  O     . HOH JA 10 .   ? 14.323  -33.035 -8.470  1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 894  HOH B O     1 
HETATM 16378 O  O     . HOH JA 10 .   ? 32.761  0.115   -1.828  1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 895  HOH B O     1 
HETATM 16379 O  O     . HOH JA 10 .   ? -0.580  12.523  -19.937 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 896  HOH B O     1 
HETATM 16380 O  O     . HOH JA 10 .   ? 4.738   -12.514 -8.421  1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 897  HOH B O     1 
HETATM 16381 O  O     . HOH JA 10 .   ? 1.520   -22.522 -4.999  1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 898  HOH B O     1 
HETATM 16382 O  O     . HOH JA 10 .   ? 29.978  -25.546 -16.302 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 899  HOH B O     1 
HETATM 16383 O  O     . HOH JA 10 .   ? -1.220  -17.536 -22.793 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 900  HOH B O     1 
HETATM 16384 O  O     . HOH JA 10 .   ? 5.136   1.632   9.891   1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 901  HOH B O     1 
HETATM 16385 O  O     . HOH JA 10 .   ? 28.248  -2.255  -15.639 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 902  HOH B O     1 
HETATM 16386 O  O     . HOH JA 10 .   ? -16.541 7.138   -25.898 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 903  HOH B O     1 
HETATM 16387 O  O     . HOH JA 10 .   ? 4.462   -15.155 -6.362  1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 904  HOH B O     1 
HETATM 16388 O  O     . HOH JA 10 .   ? 17.090  -30.703 -5.360  1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 905  HOH B O     1 
HETATM 16389 O  O     . HOH JA 10 .   ? -3.079  -15.031 -10.668 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 906  HOH B O     1 
HETATM 16390 O  O     . HOH JA 10 .   ? 14.968  -1.347  -26.436 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 907  HOH B O     1 
HETATM 16391 O  O     . HOH JA 10 .   ? 36.504  3.387   -18.552 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 908  HOH B O     1 
HETATM 16392 O  O     . HOH JA 10 .   ? 1.447   -26.718 -11.285 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 909  HOH B O     1 
HETATM 16393 O  O     . HOH JA 10 .   ? 33.086  -9.994  -7.931  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 910  HOH B O     1 
HETATM 16394 O  O     . HOH JA 10 .   ? 15.425  -13.245 9.260   1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 911  HOH B O     1 
HETATM 16395 O  O     . HOH JA 10 .   ? 5.059   -28.248 -0.057  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 912  HOH B O     1 
HETATM 16396 O  O     . HOH JA 10 .   ? 4.433   -8.382  -3.923  1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 913  HOH B O     1 
HETATM 16397 O  O     . HOH JA 10 .   ? -3.854  10.375  -22.303 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 914  HOH B O     1 
HETATM 16398 O  O     . HOH JA 10 .   ? 22.656  2.858   -7.489  1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 915  HOH B O     1 
HETATM 16399 O  O     . HOH JA 10 .   ? 37.326  8.603   -16.917 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 916  HOH B O     1 
HETATM 16400 O  O     . HOH JA 10 .   ? 4.824   -16.840 -5.615  1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 917  HOH B O     1 
HETATM 16401 O  O     . HOH JA 10 .   ? 6.701   20.455  -31.867 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 918  HOH B O     1 
HETATM 16402 O  O     . HOH JA 10 .   ? 21.157  -5.863  -15.874 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 919  HOH B O     1 
HETATM 16403 O  O     . HOH JA 10 .   ? 20.943  -3.525  -14.427 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 920  HOH B O     1 
HETATM 16404 O  O     . HOH JA 10 .   ? -10.056 -0.712  3.118   1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 921  HOH B O     1 
HETATM 16405 O  O     . HOH JA 10 .   ? 27.524  -16.606 -30.276 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 922  HOH B O     1 
HETATM 16406 O  O     . HOH JA 10 .   ? -0.914  -28.054 -10.988 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 923  HOH B O     1 
HETATM 16407 O  O     . HOH JA 10 .   ? 32.935  -16.425 -25.179 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 924  HOH B O     1 
HETATM 16408 O  O     . HOH JA 10 .   ? 14.077  -25.374 -26.288 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 925  HOH B O     1 
HETATM 16409 O  O     . HOH JA 10 .   ? -11.951 9.488   -17.818 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 926  HOH B O     1 
HETATM 16410 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.999  1.445   -32.771 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 927  HOH B O     1 
HETATM 16411 O  O     . HOH JA 10 .   ? -16.005 6.217   -17.654 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 928  HOH B O     1 
HETATM 16412 O  O     . HOH JA 10 .   ? 27.637  -9.563  -15.515 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 929  HOH B O     1 
HETATM 16413 O  O     . HOH JA 10 .   ? 1.636   -24.168 -11.429 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 930  HOH B O     1 
HETATM 16414 O  O     . HOH JA 10 .   ? 24.567  -23.766 -24.383 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 931  HOH B O     1 
HETATM 16415 O  O     . HOH JA 10 .   ? 27.856  -11.589 -24.268 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 932  HOH B O     1 
HETATM 16416 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.196  -3.426  -25.209 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 933  HOH B O     1 
HETATM 16417 O  O     . HOH JA 10 .   ? 0.906   31.232  -12.684 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 934  HOH B O     1 
HETATM 16418 O  O     . HOH JA 10 .   ? 0.318   -18.998 -11.046 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 935  HOH B O     1 
HETATM 16419 O  O     . HOH JA 10 .   ? 29.050  -25.187 -29.628 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 936  HOH B O     1 
HETATM 16420 O  O     . HOH JA 10 .   ? 31.292  -9.031  -12.095 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 937  HOH B O     1 
HETATM 16421 O  O     . HOH JA 10 .   ? -3.047  -13.840 -19.915 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 938  HOH B O     1 
HETATM 16422 O  O     . HOH JA 10 .   ? 10.703  -27.972 9.348   1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 939  HOH B O     1 
HETATM 16423 O  O     . HOH JA 10 .   ? 2.963   -9.734  -37.787 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 940  HOH B O     1 
HETATM 16424 O  O     . HOH JA 10 .   ? 1.300   -22.616 -22.206 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 941  HOH B O     1 
HETATM 16425 O  O     . HOH JA 10 .   ? -4.452  -5.018  1.341   1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 942  HOH B O     1 
HETATM 16426 O  O     . HOH JA 10 .   ? 0.554   13.879  7.047   1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 943  HOH B O     1 
HETATM 16427 O  O     . HOH JA 10 .   ? 1.072   -13.019 -24.330 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 944  HOH B O     1 
HETATM 16428 O  O     . HOH JA 10 .   ? 10.377  -33.603 -8.769  1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 945  HOH B O     1 
HETATM 16429 O  O     . HOH JA 10 .   ? 31.793  -14.329 -27.732 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 946  HOH B O     1 
HETATM 16430 O  O     . HOH JA 10 .   ? -18.786 2.082   -16.336 1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 947  HOH B O     1 
HETATM 16431 O  O     . HOH JA 10 .   ? -7.231  11.580  -0.480  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 948  HOH B O     1 
HETATM 16432 O  O     . HOH JA 10 .   ? -14.175 -7.578  -21.580 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 949  HOH B O     1 
HETATM 16433 O  O     . HOH JA 10 .   ? 23.443  14.653  -13.834 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 950  HOH B O     1 
HETATM 16434 O  O     . HOH JA 10 .   ? 23.628  9.014   -6.618  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 951  HOH B O     1 
HETATM 16435 O  O     . HOH JA 10 .   ? 0.175   17.106  -11.523 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 952  HOH B O     1 
HETATM 16436 O  O     . HOH JA 10 .   ? 28.957  1.996   -19.938 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 953  HOH B O     1 
HETATM 16437 O  O     . HOH JA 10 .   ? 0.958   -18.786 -24.268 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 954  HOH B O     1 
HETATM 16438 O  O     . HOH JA 10 .   ? -8.777  12.532  -24.410 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 955  HOH B O     1 
HETATM 16439 O  O     . HOH JA 10 .   ? 10.563  -19.790 5.704   1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 956  HOH B O     1 
HETATM 16440 O  O     . HOH JA 10 .   ? 2.920   22.569  -0.310  1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 957  HOH B O     1 
HETATM 16441 O  O     . HOH JA 10 .   ? 0.576   30.037  -14.621 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 958  HOH B O     1 
HETATM 16442 O  O     . HOH JA 10 .   ? -12.802 -7.653  -23.627 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 959  HOH B O     1 
HETATM 16443 O  O     . HOH JA 10 .   ? 4.862   -16.071 6.418   1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 960  HOH B O     1 
HETATM 16444 O  O     . HOH JA 10 .   ? -2.841  -7.116  -19.993 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 961  HOH B O     1 
HETATM 16445 O  O     . HOH JA 10 .   ? -2.272  -8.084  -22.459 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 962  HOH B O     1 
HETATM 16446 O  O     . HOH JA 10 .   ? -8.628  -6.485  -25.651 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 963  HOH B O     1 
HETATM 16447 O  O     . HOH JA 10 .   ? -8.032  -7.445  -27.970 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 964  HOH B O     1 
HETATM 16448 O  O     . HOH JA 10 .   ? -4.731  -8.802  -30.141 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 965  HOH B O     1 
HETATM 16449 O  O     . HOH JA 10 .   ? -5.237  -7.898  -36.407 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 966  HOH B O     1 
HETATM 16450 O  O     . HOH JA 10 .   ? 3.802   -5.910  -38.361 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 967  HOH B O     1 
HETATM 16451 O  O     . HOH JA 10 .   ? 3.906   -3.075  -39.850 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 968  HOH B O     1 
HETATM 16452 O  O     . HOH JA 10 .   ? 24.575  -28.669 -15.333 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 969  HOH B O     1 
HETATM 16453 O  O     . HOH JA 10 .   ? 24.416  -8.269  -18.357 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 970  HOH B O     1 
HETATM 16454 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.083  -2.850  -14.645 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 971  HOH B O     1 
HETATM 16455 O  O     . HOH JA 10 .   ? 2.574   11.454  -14.838 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 972  HOH B O     1 
HETATM 16456 O  O     . HOH JA 10 .   ? -1.919  15.282  -16.113 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 973  HOH B O     1 
HETATM 16457 O  O     . HOH JA 10 .   ? -3.172  20.249  -12.037 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 974  HOH B O     1 
HETATM 16458 O  O     . HOH JA 10 .   ? 2.812   17.685  -15.832 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 975  HOH B O     1 
HETATM 16459 O  O     . HOH JA 10 .   ? -6.395  -6.557  -29.915 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 976  HOH B O     1 
HETATM 16460 O  O     . HOH JA 10 .   ? -7.181  -6.612  -32.215 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 977  HOH B O     1 
HETATM 16461 O  O     . HOH JA 10 .   ? -3.497  -10.434 -23.134 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 978  HOH B O     1 
HETATM 16462 O  O     . HOH JA 10 .   ? -4.138  -10.432 -28.132 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 979  HOH B O     1 
HETATM 16463 O  O     . HOH JA 10 .   ? 8.382   -8.050  -29.635 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 980  HOH B O     1 
HETATM 16464 O  O     . HOH JA 10 .   ? 15.754  -10.594 -33.927 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 981  HOH B O     1 
HETATM 16465 O  O     . HOH JA 10 .   ? -6.344  16.555  -3.686  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 982  HOH B O     1 
HETATM 16466 O  O     . HOH JA 10 .   ? -5.147  18.167  -2.673  1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 983  HOH B O     1 
HETATM 16467 O  O     . HOH JA 10 .   ? -18.256 15.785  -0.462  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 984  HOH B O     1 
HETATM 16468 O  O     . HOH JA 10 .   ? -21.397 12.125  -0.122  1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 985  HOH B O     1 
HETATM 16469 O  O     . HOH JA 10 .   ? -18.019 12.985  3.839   1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 986  HOH B O     1 
HETATM 16470 O  O     . HOH JA 10 .   ? 2.389   28.723  -7.221  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 987  HOH B O     1 
HETATM 16471 O  O     . HOH JA 10 .   ? 3.146   24.885  -6.799  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 988  HOH B O     1 
HETATM 16472 O  O     . HOH JA 10 .   ? 6.398   25.741  -0.779  1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 989  HOH B O     1 
HETATM 16473 O  O     . HOH JA 10 .   ? -17.778 8.723   -5.332  1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 990  HOH B O     1 
HETATM 16474 O  O     . HOH JA 10 .   ? -5.303  -11.299 -13.131 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 991  HOH B O     1 
HETATM 16475 O  O     . HOH JA 10 .   ? -5.290  -12.721 -17.337 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 992  HOH B O     1 
HETATM 16476 O  O     . HOH JA 10 .   ? -8.762  3.657   3.555   1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 993  HOH B O     1 
HETATM 16477 O  O     . HOH JA 10 .   ? -1.709  -6.976  -4.364  1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 994  HOH B O     1 
HETATM 16478 O  O     . HOH JA 10 .   ? 7.074   -11.576 -8.686  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 995  HOH B O     1 
HETATM 16479 O  O     . HOH JA 10 .   ? 6.248   -7.067  -5.305  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 996  HOH B O     1 
HETATM 16480 O  O     . HOH JA 10 .   ? 4.380   -11.349 -11.836 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 997  HOH B O     1 
HETATM 16481 O  O     . HOH JA 10 .   ? 7.715   -9.123  -2.034  1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 998  HOH B O     1 
HETATM 16482 O  O     . HOH JA 10 .   ? 17.513  -7.688  8.855   1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 999  HOH B O     1 
HETATM 16483 O  O     . HOH JA 10 .   ? 15.927  13.063  -28.464 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 1000 HOH B O     1 
HETATM 16484 O  O     . HOH JA 10 .   ? 6.051   17.865  -35.082 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 1001 HOH B O     1 
HETATM 16485 O  O     . HOH JA 10 .   ? 1.163   -25.938 -20.138 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 1002 HOH B O     1 
HETATM 16486 O  O     . HOH JA 10 .   ? 8.018   -28.213 -23.244 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 1003 HOH B O     1 
HETATM 16487 O  O     . HOH JA 10 .   ? 16.459  -30.876 -15.749 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 1004 HOH B O     1 
HETATM 16488 O  O     . HOH JA 10 .   ? 15.623  -28.610 -11.922 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 1005 HOH B O     1 
HETATM 16489 O  O     . HOH JA 10 .   ? 14.773  -22.837 -28.507 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 1006 HOH B O     1 
HETATM 16490 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.883  -12.379 -34.686 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 1007 HOH B O     1 
HETATM 16491 O  O     . HOH JA 10 .   ? 4.957   -32.844 -8.084  1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 1008 HOH B O     1 
HETATM 16492 O  O     . HOH JA 10 .   ? 16.901  -3.656  -4.675  1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 1009 HOH B O     1 
HETATM 16493 O  O     . HOH JA 10 .   ? 16.905  -6.054  -1.344  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 1010 HOH B O     1 
HETATM 16494 O  O     . HOH JA 10 .   ? 19.524  16.860  -25.202 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 1011 HOH B O     1 
HETATM 16495 O  O     . HOH JA 10 .   ? 31.580  10.354  -25.906 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 1012 HOH B O     1 
HETATM 16496 O  O     . HOH JA 10 .   ? -0.640  13.846  -31.908 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 1013 HOH B O     1 
HETATM 16497 O  O     . HOH JA 10 .   ? 12.627  -6.545  -22.052 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 1014 HOH B O     1 
HETATM 16498 O  O     . HOH JA 10 .   ? 9.261   -14.047 -25.264 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 1015 HOH B O     1 
HETATM 16499 O  O     . HOH JA 10 .   ? 2.489   -11.856 -22.565 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 1016 HOH B O     1 
HETATM 16500 O  O     . HOH JA 10 .   ? -4.752  17.265  -17.215 1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 1017 HOH B O     1 
HETATM 16501 O  O     . HOH JA 10 .   ? -19.116 0.240   -25.764 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 1018 HOH B O     1 
HETATM 16502 O  O     . HOH JA 10 .   ? 8.264   -10.230 -35.687 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 1019 HOH B O     1 
HETATM 16503 O  O     . HOH JA 10 .   ? 3.216   18.258  -35.988 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 1020 HOH B O     1 
HETATM 16504 O  O     . HOH JA 10 .   ? 8.168   -36.342 -14.835 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 1021 HOH B O     1 
HETATM 16505 O  O     . HOH JA 10 .   ? 6.528   -32.340 -17.670 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 1022 HOH B O     1 
HETATM 16506 O  O     . HOH JA 10 .   ? 4.019   -30.571 -14.059 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 1023 HOH B O     1 
HETATM 16507 O  O     . HOH JA 10 .   ? -3.896  11.232  -13.792 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 1024 HOH B O     1 
HETATM 16508 O  O     . HOH KA 10 .   ? 40.500  -6.567  21.809  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 701  HOH C O     1 
HETATM 16509 O  O     . HOH KA 10 .   ? 57.477  -10.305 47.529  1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 702  HOH C O     1 
HETATM 16510 O  O     . HOH KA 10 .   ? 49.073  9.399   46.391  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 703  HOH C O     1 
HETATM 16511 O  O     . HOH KA 10 .   ? 36.060  7.518   9.956   1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 704  HOH C O     1 
HETATM 16512 O  O     . HOH KA 10 .   ? 51.883  -10.118 34.783  1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 705  HOH C O     1 
HETATM 16513 O  O     . HOH KA 10 .   ? 53.242  -11.527 32.829  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 706  HOH C O     1 
HETATM 16514 O  O     . HOH KA 10 .   ? 40.875  -5.520  47.322  1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 707  HOH C O     1 
HETATM 16515 O  O     . HOH KA 10 .   ? 41.526  20.820  29.561  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 708  HOH C O     1 
HETATM 16516 O  O     . HOH KA 10 .   ? 63.015  -13.767 35.270  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 709  HOH C O     1 
HETATM 16517 O  O     . HOH KA 10 .   ? 58.985  -15.567 18.955  1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 710  HOH C O     1 
HETATM 16518 O  O     . HOH KA 10 .   ? 68.215  -9.455  34.902  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 711  HOH C O     1 
HETATM 16519 O  O     . HOH KA 10 .   ? 61.335  -20.027 26.924  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 712  HOH C O     1 
HETATM 16520 O  O     . HOH KA 10 .   ? 46.584  22.421  27.512  1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 713  HOH C O     1 
HETATM 16521 O  O     . HOH KA 10 .   ? 45.158  -11.633 22.448  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 714  HOH C O     1 
HETATM 16522 O  O     . HOH KA 10 .   ? 47.332  -11.426 24.344  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 715  HOH C O     1 
HETATM 16523 O  O     . HOH KA 10 .   ? 43.741  -11.198 42.711  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 716  HOH C O     1 
HETATM 16524 O  O     . HOH KA 10 .   ? 57.773  -9.996  6.318   1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 717  HOH C O     1 
HETATM 16525 O  O     . HOH KA 10 .   ? 33.742  -17.000 38.643  1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 718  HOH C O     1 
HETATM 16526 O  O     . HOH KA 10 .   ? 57.302  2.532   14.836  1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 719  HOH C O     1 
HETATM 16527 O  O     . HOH KA 10 .   ? 54.904  -11.409 43.625  1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 720  HOH C O     1 
HETATM 16528 O  O     . HOH KA 10 .   ? 56.839  -3.683  13.302  1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 721  HOH C O     1 
HETATM 16529 O  O     . HOH KA 10 .   ? 48.303  27.712  36.907  1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 722  HOH C O     1 
HETATM 16530 O  O     . HOH KA 10 .   ? 48.820  25.215  21.012  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 723  HOH C O     1 
HETATM 16531 O  O     . HOH KA 10 .   ? 45.031  12.018  46.599  1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 724  HOH C O     1 
HETATM 16532 O  O     . HOH KA 10 .   ? 42.042  -18.147 26.496  1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 725  HOH C O     1 
HETATM 16533 O  O     . HOH KA 10 .   ? 54.470  -2.875  6.043   1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 726  HOH C O     1 
HETATM 16534 O  O     . HOH KA 10 .   ? 61.389  3.173   21.981  1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 727  HOH C O     1 
HETATM 16535 O  O     . HOH KA 10 .   ? 63.815  6.884   48.606  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 728  HOH C O     1 
HETATM 16536 O  O     . HOH KA 10 .   ? 41.096  9.780   40.851  1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 729  HOH C O     1 
HETATM 16537 O  O     . HOH KA 10 .   ? 64.633  9.388   28.763  1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 730  HOH C O     1 
HETATM 16538 O  O     . HOH KA 10 .   ? 42.182  -5.660  17.861  1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 731  HOH C O     1 
HETATM 16539 O  O     . HOH KA 10 .   ? 43.845  -22.428 42.590  1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 732  HOH C O     1 
HETATM 16540 O  O     . HOH KA 10 .   ? 49.242  10.285  14.333  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 733  HOH C O     1 
HETATM 16541 O  O     . HOH KA 10 .   ? 52.251  5.972   28.519  1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 734  HOH C O     1 
HETATM 16542 O  O     . HOH KA 10 .   ? 59.387  4.225   25.619  1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 735  HOH C O     1 
HETATM 16543 O  O     . HOH KA 10 .   ? 52.301  15.588  42.479  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 736  HOH C O     1 
HETATM 16544 O  O     . HOH KA 10 .   ? 46.790  2.313   9.047   1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 737  HOH C O     1 
HETATM 16545 O  O     . HOH KA 10 .   ? 59.119  4.140   28.391  1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 738  HOH C O     1 
HETATM 16546 O  O     . HOH KA 10 .   ? 46.021  -22.645 35.518  1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 739  HOH C O     1 
HETATM 16547 O  O     . HOH KA 10 .   ? 45.304  -9.569  18.454  1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 740  HOH C O     1 
HETATM 16548 O  O     . HOH KA 10 .   ? 55.796  -6.692  45.677  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 741  HOH C O     1 
HETATM 16549 O  O     . HOH KA 10 .   ? 38.348  22.904  27.594  1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 742  HOH C O     1 
HETATM 16550 O  O     . HOH KA 10 .   ? 55.451  -21.296 28.871  1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 743  HOH C O     1 
HETATM 16551 O  O     . HOH KA 10 .   ? 70.877  12.695  37.897  1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 744  HOH C O     1 
HETATM 16552 O  O     . HOH KA 10 .   ? 41.205  -10.259 17.905  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 745  HOH C O     1 
HETATM 16553 O  O     . HOH KA 10 .   ? 42.075  1.879   26.434  1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 746  HOH C O     1 
HETATM 16554 O  O     . HOH KA 10 .   ? 62.344  -16.458 22.032  1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 747  HOH C O     1 
HETATM 16555 O  O     . HOH KA 10 .   ? 50.690  -0.759  10.054  1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 748  HOH C O     1 
HETATM 16556 O  O     . HOH KA 10 .   ? 62.504  2.062   26.959  1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 749  HOH C O     1 
HETATM 16557 O  O     . HOH KA 10 .   ? 58.221  7.106   41.757  1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 750  HOH C O     1 
HETATM 16558 O  O     . HOH KA 10 .   ? 36.269  -9.933  39.307  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 751  HOH C O     1 
HETATM 16559 O  O     . HOH KA 10 .   ? 45.963  -13.419 41.910  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 752  HOH C O     1 
HETATM 16560 O  O     . HOH KA 10 .   ? 53.315  -13.683 35.284  1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 753  HOH C O     1 
HETATM 16561 O  O     . HOH KA 10 .   ? 56.144  -16.349 18.195  1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 754  HOH C O     1 
HETATM 16562 O  O     . HOH KA 10 .   ? 50.935  8.165   20.954  1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 755  HOH C O     1 
HETATM 16563 O  O     . HOH KA 10 .   ? 54.160  7.128   43.905  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 756  HOH C O     1 
HETATM 16564 O  O     . HOH KA 10 .   ? 56.934  -4.477  47.286  1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 757  HOH C O     1 
HETATM 16565 O  O     . HOH KA 10 .   ? 27.079  -3.946  33.733  1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 758  HOH C O     1 
HETATM 16566 O  O     . HOH KA 10 .   ? 55.951  -15.432 47.423  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 759  HOH C O     1 
HETATM 16567 O  O     . HOH KA 10 .   ? 72.561  -0.652  38.367  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 760  HOH C O     1 
HETATM 16568 O  O     . HOH KA 10 .   ? 52.580  -5.321  58.203  1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 761  HOH C O     1 
HETATM 16569 O  O     . HOH KA 10 .   ? 59.245  5.425   32.824  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 762  HOH C O     1 
HETATM 16570 O  O     . HOH KA 10 .   ? 32.683  0.805   26.485  1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 763  HOH C O     1 
HETATM 16571 O  O     . HOH KA 10 .   ? 57.949  -1.452  12.093  1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 764  HOH C O     1 
HETATM 16572 O  O     . HOH KA 10 .   ? 37.119  -18.244 44.145  1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 765  HOH C O     1 
HETATM 16573 O  O     . HOH KA 10 .   ? 31.676  -14.866 39.627  1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 766  HOH C O     1 
HETATM 16574 O  O     . HOH KA 10 .   ? 46.769  -20.165 43.054  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 767  HOH C O     1 
HETATM 16575 O  O     . HOH KA 10 .   ? 67.367  -20.128 35.316  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 768  HOH C O     1 
HETATM 16576 O  O     . HOH KA 10 .   ? 59.232  6.614   50.299  1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 769  HOH C O     1 
HETATM 16577 O  O     . HOH KA 10 .   ? 61.433  3.550   32.202  1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 770  HOH C O     1 
HETATM 16578 O  O     . HOH KA 10 .   ? 40.375  7.612   44.624  1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 771  HOH C O     1 
HETATM 16579 O  O     . HOH KA 10 .   ? 49.108  -22.204 34.614  1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 772  HOH C O     1 
HETATM 16580 O  O     . HOH KA 10 .   ? 55.376  -4.234  58.972  1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 773  HOH C O     1 
HETATM 16581 O  O     . HOH KA 10 .   ? 46.895  11.510  36.199  1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 774  HOH C O     1 
HETATM 16582 O  O     . HOH KA 10 .   ? 32.830  -36.782 43.686  1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 775  HOH C O     1 
HETATM 16583 O  O     . HOH KA 10 .   ? 43.882  -14.224 26.620  1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 776  HOH C O     1 
HETATM 16584 O  O     . HOH KA 10 .   ? 54.183  17.827  42.034  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 777  HOH C O     1 
HETATM 16585 O  O     . HOH KA 10 .   ? 61.572  -3.621  18.776  1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 778  HOH C O     1 
HETATM 16586 O  O     . HOH KA 10 .   ? 63.933  -14.647 43.471  1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 779  HOH C O     1 
HETATM 16587 O  O     . HOH KA 10 .   ? 42.698  -11.859 45.306  1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 780  HOH C O     1 
HETATM 16588 O  O     . HOH KA 10 .   ? 57.055  13.318  43.512  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 781  HOH C O     1 
HETATM 16589 O  O     . HOH KA 10 .   ? 33.567  5.129   31.465  1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 782  HOH C O     1 
HETATM 16590 O  O     . HOH KA 10 .   ? 55.502  6.738   20.121  1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 783  HOH C O     1 
HETATM 16591 O  O     . HOH KA 10 .   ? 48.831  5.267   19.862  1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 784  HOH C O     1 
HETATM 16592 O  O     . HOH KA 10 .   ? 51.703  21.823  32.093  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 785  HOH C O     1 
HETATM 16593 O  O     . HOH KA 10 .   ? 65.341  -9.724  26.499  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 786  HOH C O     1 
HETATM 16594 O  O     . HOH KA 10 .   ? 58.557  9.633   39.243  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 787  HOH C O     1 
HETATM 16595 O  O     . HOH KA 10 .   ? 27.129  -2.323  42.776  1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 788  HOH C O     1 
HETATM 16596 O  O     . HOH KA 10 .   ? 68.373  8.835   44.308  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 789  HOH C O     1 
HETATM 16597 O  O     . HOH KA 10 .   ? 68.683  16.995  31.297  1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 790  HOH C O     1 
HETATM 16598 O  O     . HOH KA 10 .   ? 57.219  15.049  11.044  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 791  HOH C O     1 
HETATM 16599 O  O     . HOH KA 10 .   ? 43.295  -6.190  15.399  1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 792  HOH C O     1 
HETATM 16600 O  O     . HOH KA 10 .   ? 48.392  2.679   18.728  1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 793  HOH C O     1 
HETATM 16601 O  O     . HOH KA 10 .   ? 45.683  -1.343  19.308  1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 794  HOH C O     1 
HETATM 16602 O  O     . HOH KA 10 .   ? 62.563  11.231  12.431  1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 795  HOH C O     1 
HETATM 16603 O  O     . HOH KA 10 .   ? 58.484  4.260   51.839  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 796  HOH C O     1 
HETATM 16604 O  O     . HOH KA 10 .   ? 36.934  13.077  30.197  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 797  HOH C O     1 
HETATM 16605 O  O     . HOH KA 10 .   ? 56.842  8.262   43.593  1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 798  HOH C O     1 
HETATM 16606 O  O     . HOH KA 10 .   ? 43.617  0.382   21.087  1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 799  HOH C O     1 
HETATM 16607 O  O     . HOH KA 10 .   ? 62.268  16.414  34.629  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 800  HOH C O     1 
HETATM 16608 O  O     . HOH KA 10 .   ? 48.466  -3.364  59.078  1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 801  HOH C O     1 
HETATM 16609 O  O     . HOH KA 10 .   ? 55.958  -21.495 31.806  1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 802  HOH C O     1 
HETATM 16610 O  O     . HOH KA 10 .   ? 27.253  22.452  19.799  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 803  HOH C O     1 
HETATM 16611 O  O     . HOH KA 10 .   ? 57.365  -23.497 28.526  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 804  HOH C O     1 
HETATM 16612 O  O     . HOH KA 10 .   ? 58.768  5.918   4.462   1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 805  HOH C O     1 
HETATM 16613 O  O     . HOH KA 10 .   ? 56.368  26.507  12.397  1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 806  HOH C O     1 
HETATM 16614 O  O     . HOH KA 10 .   ? 59.992  -23.614 27.892  1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 807  HOH C O     1 
HETATM 16615 O  O     . HOH KA 10 .   ? 57.191  20.307  38.983  1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 808  HOH C O     1 
HETATM 16616 O  O     . HOH KA 10 .   ? 59.340  10.237  30.246  1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 809  HOH C O     1 
HETATM 16617 O  O     . HOH KA 10 .   ? 36.445  -4.045  46.580  1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 810  HOH C O     1 
HETATM 16618 O  O     . HOH KA 10 .   ? 44.322  -8.668  16.113  1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 811  HOH C O     1 
HETATM 16619 O  O     . HOH KA 10 .   ? 64.476  -4.089  24.508  1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 812  HOH C O     1 
HETATM 16620 O  O     . HOH KA 10 .   ? 42.797  20.411  38.794  1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 813  HOH C O     1 
HETATM 16621 O  O     . HOH KA 10 .   ? 34.393  6.843   29.316  1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 814  HOH C O     1 
HETATM 16622 O  O     . HOH KA 10 .   ? 50.047  -11.347 37.628  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 815  HOH C O     1 
HETATM 16623 O  O     . HOH KA 10 .   ? 29.198  17.320  25.443  1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 816  HOH C O     1 
HETATM 16624 O  O     . HOH KA 10 .   ? 51.392  21.462  34.732  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 817  HOH C O     1 
HETATM 16625 O  O     . HOH KA 10 .   ? 68.853  -2.069  31.728  1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 818  HOH C O     1 
HETATM 16626 O  O     . HOH KA 10 .   ? 57.852  -9.222  54.774  1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 819  HOH C O     1 
HETATM 16627 O  O     . HOH KA 10 .   ? 40.693  -2.467  20.230  1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 820  HOH C O     1 
HETATM 16628 O  O     . HOH KA 10 .   ? 66.066  13.326  18.163  1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 821  HOH C O     1 
HETATM 16629 O  O     . HOH KA 10 .   ? 39.419  -11.313 16.204  1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 822  HOH C O     1 
HETATM 16630 O  O     . HOH KA 10 .   ? 31.614  3.693   30.705  1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 823  HOH C O     1 
HETATM 16631 O  O     . HOH KA 10 .   ? 48.864  -7.256  52.770  1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 824  HOH C O     1 
HETATM 16632 O  O     . HOH KA 10 .   ? 45.533  -5.619  50.263  1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 825  HOH C O     1 
HETATM 16633 O  O     . HOH KA 10 .   ? 41.148  17.691  39.373  1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 826  HOH C O     1 
HETATM 16634 O  O     . HOH KA 10 .   ? 40.545  7.017   33.436  1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 827  HOH C O     1 
HETATM 16635 O  O     . HOH KA 10 .   ? 40.561  18.479  32.666  1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 828  HOH C O     1 
HETATM 16636 O  O     . HOH KA 10 .   ? 27.459  -7.369  27.926  1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 829  HOH C O     1 
HETATM 16637 O  O     . HOH KA 10 .   ? 28.162  1.680   37.465  1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 830  HOH C O     1 
HETATM 16638 O  O     . HOH KA 10 .   ? 66.726  9.941   46.484  1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 831  HOH C O     1 
HETATM 16639 O  O     . HOH KA 10 .   ? 42.423  10.155  8.374   1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 832  HOH C O     1 
HETATM 16640 O  O     . HOH KA 10 .   ? 55.356  2.893   19.158  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 833  HOH C O     1 
HETATM 16641 O  O     . HOH KA 10 .   ? 48.732  -14.735 21.364  1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 834  HOH C O     1 
HETATM 16642 O  O     . HOH KA 10 .   ? 47.258  17.498  38.893  1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 835  HOH C O     1 
HETATM 16643 O  O     . HOH KA 10 .   ? 35.113  -17.558 56.929  1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 836  HOH C O     1 
HETATM 16644 O  O     . HOH KA 10 .   ? 49.641  -12.606 43.831  1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 837  HOH C O     1 
HETATM 16645 O  O     . HOH KA 10 .   ? 37.592  25.862  27.394  1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 838  HOH C O     1 
HETATM 16646 O  O     . HOH KA 10 .   ? 64.692  -1.972  26.613  1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 839  HOH C O     1 
HETATM 16647 O  O     . HOH KA 10 .   ? 29.795  -8.118  30.025  1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 840  HOH C O     1 
HETATM 16648 O  O     . HOH KA 10 .   ? 53.557  26.323  11.321  1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 841  HOH C O     1 
HETATM 16649 O  O     . HOH KA 10 .   ? 46.584  -17.377 39.096  1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 842  HOH C O     1 
HETATM 16650 O  O     . HOH KA 10 .   ? 40.853  -3.144  17.580  1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 843  HOH C O     1 
HETATM 16651 O  O     . HOH KA 10 .   ? 63.862  8.063   36.587  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 844  HOH C O     1 
HETATM 16652 O  O     . HOH KA 10 .   ? 50.587  2.480   17.285  1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 845  HOH C O     1 
HETATM 16653 O  O     . HOH KA 10 .   ? 30.683  -4.115  47.034  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 846  HOH C O     1 
HETATM 16654 O  O     . HOH KA 10 .   ? 59.621  -5.340  11.459  1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 847  HOH C O     1 
HETATM 16655 O  O     . HOH KA 10 .   ? 43.595  11.697  33.089  1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 848  HOH C O     1 
HETATM 16656 O  O     . HOH KA 10 .   ? 62.184  21.633  34.135  1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 849  HOH C O     1 
HETATM 16657 O  O     . HOH KA 10 .   ? 42.944  -9.238  51.790  1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 850  HOH C O     1 
HETATM 16658 O  O     . HOH KA 10 .   ? 69.467  -14.248 22.498  1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 851  HOH C O     1 
HETATM 16659 O  O     . HOH KA 10 .   ? 63.998  9.377   46.888  1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 852  HOH C O     1 
HETATM 16660 O  O     . HOH KA 10 .   ? 49.819  -39.950 47.678  1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 853  HOH C O     1 
HETATM 16661 O  O     . HOH KA 10 .   ? 67.259  -12.957 39.854  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 854  HOH C O     1 
HETATM 16662 O  O     . HOH KA 10 .   ? 48.022  26.539  27.722  1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 855  HOH C O     1 
HETATM 16663 O  O     . HOH KA 10 .   ? 37.430  -31.127 63.498  1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 856  HOH C O     1 
HETATM 16664 O  O     . HOH KA 10 .   ? 28.337  -21.328 47.517  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 857  HOH C O     1 
HETATM 16665 O  O     . HOH KA 10 .   ? 51.895  31.293  24.857  1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 858  HOH C O     1 
HETATM 16666 O  O     . HOH KA 10 .   ? 41.181  3.886   22.671  1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 859  HOH C O     1 
HETATM 16667 O  O     . HOH KA 10 .   ? 56.746  1.239   17.071  1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 860  HOH C O     1 
HETATM 16668 O  O     . HOH KA 10 .   ? 51.210  28.526  35.070  1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 861  HOH C O     1 
HETATM 16669 O  O     . HOH KA 10 .   ? 37.606  20.180  29.365  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 862  HOH C O     1 
HETATM 16670 O  O     . HOH KA 10 .   ? 45.166  -2.973  14.377  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 863  HOH C O     1 
HETATM 16671 O  O     . HOH KA 10 .   ? 51.605  24.422  35.595  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 864  HOH C O     1 
HETATM 16672 O  O     . HOH KA 10 .   ? 60.094  8.938   42.483  1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 865  HOH C O     1 
HETATM 16673 O  O     . HOH KA 10 .   ? 43.789  -22.414 33.990  1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 866  HOH C O     1 
HETATM 16674 O  O     . HOH KA 10 .   ? 49.877  35.896  29.285  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 867  HOH C O     1 
HETATM 16675 O  O     . HOH KA 10 .   ? 38.993  -25.283 30.937  1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 868  HOH C O     1 
HETATM 16676 O  O     . HOH KA 10 .   ? 51.168  -6.131  53.780  1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 869  HOH C O     1 
HETATM 16677 O  O     . HOH KA 10 .   ? 50.135  16.521  42.786  1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 870  HOH C O     1 
HETATM 16678 O  O     . HOH KA 10 .   ? 34.056  11.387  17.176  1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 871  HOH C O     1 
HETATM 16679 O  O     . HOH KA 10 .   ? 33.803  21.085  29.116  1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 872  HOH C O     1 
HETATM 16680 O  O     . HOH KA 10 .   ? 55.753  -7.941  3.636   1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 873  HOH C O     1 
HETATM 16681 O  O     . HOH KA 10 .   ? 28.218  -5.510  31.759  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 874  HOH C O     1 
HETATM 16682 O  O     . HOH KA 10 .   ? 53.158  2.948   12.444  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 875  HOH C O     1 
HETATM 16683 O  O     . HOH KA 10 .   ? 32.051  -16.697 53.907  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 876  HOH C O     1 
HETATM 16684 O  O     . HOH KA 10 .   ? 55.813  -10.173 7.824   1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 877  HOH C O     1 
HETATM 16685 O  O     . HOH KA 10 .   ? 44.575  -30.206 36.188  1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 878  HOH C O     1 
HETATM 16686 O  O     . HOH KA 10 .   ? 45.938  -16.699 40.986  1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 879  HOH C O     1 
HETATM 16687 O  O     . HOH KA 10 .   ? 28.417  -3.171  26.033  1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 880  HOH C O     1 
HETATM 16688 O  O     . HOH KA 10 .   ? 58.253  6.790   28.805  1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 881  HOH C O     1 
HETATM 16689 O  O     . HOH KA 10 .   ? 68.996  -0.894  29.292  1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 882  HOH C O     1 
HETATM 16690 O  O     . HOH KA 10 .   ? 47.182  24.004  36.666  1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 883  HOH C O     1 
HETATM 16691 O  O     . HOH KA 10 .   ? 43.365  11.275  39.865  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 884  HOH C O     1 
HETATM 16692 O  O     . HOH KA 10 .   ? 25.676  -1.834  29.833  1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 885  HOH C O     1 
HETATM 16693 O  O     . HOH KA 10 .   ? 63.724  3.221   11.857  1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 886  HOH C O     1 
HETATM 16694 O  O     . HOH KA 10 .   ? 47.011  -38.554 40.318  1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 887  HOH C O     1 
HETATM 16695 O  O     . HOH KA 10 .   ? 43.493  23.158  38.174  1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 888  HOH C O     1 
HETATM 16696 O  O     . HOH KA 10 .   ? 43.836  -14.668 44.501  1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 889  HOH C O     1 
HETATM 16697 O  O     . HOH KA 10 .   ? 51.622  -14.126 16.862  1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 890  HOH C O     1 
HETATM 16698 O  O     . HOH KA 10 .   ? 57.769  8.381   18.766  1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 891  HOH C O     1 
HETATM 16699 O  O     . HOH KA 10 .   ? 69.962  -19.534 34.711  1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 892  HOH C O     1 
HETATM 16700 O  O     . HOH KA 10 .   ? 72.100  3.816   36.405  1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 893  HOH C O     1 
HETATM 16701 O  O     . HOH KA 10 .   ? 63.514  -1.334  19.044  1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 894  HOH C O     1 
HETATM 16702 O  O     . HOH KA 10 .   ? 68.463  -12.878 27.589  1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 895  HOH C O     1 
HETATM 16703 O  O     . HOH KA 10 .   ? 58.905  6.374   8.934   1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 896  HOH C O     1 
HETATM 16704 O  O     . HOH KA 10 .   ? 64.643  -5.523  52.514  1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 897  HOH C O     1 
HETATM 16705 O  O     . HOH KA 10 .   ? 30.031  -17.317 47.695  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 898  HOH C O     1 
HETATM 16706 O  O     . HOH KA 10 .   ? 56.385  -10.282 45.207  1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 899  HOH C O     1 
HETATM 16707 O  O     . HOH KA 10 .   ? 26.506  18.930  25.916  1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 900  HOH C O     1 
HETATM 16708 O  O     . HOH KA 10 .   ? 71.366  6.137   37.989  1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 901  HOH C O     1 
HETATM 16709 O  O     . HOH KA 10 .   ? 38.863  8.234   34.935  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 902  HOH C O     1 
HETATM 16710 O  O     . HOH KA 10 .   ? 57.264  12.071  39.001  1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 903  HOH C O     1 
HETATM 16711 O  O     . HOH KA 10 .   ? 65.422  -7.736  3.129   1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 904  HOH C O     1 
HETATM 16712 O  O     . HOH KA 10 .   ? 56.507  27.793  21.916  1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 905  HOH C O     1 
HETATM 16713 O  O     . HOH KA 10 .   ? 57.414  -24.774 30.856  1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 906  HOH C O     1 
HETATM 16714 O  O     . HOH KA 10 .   ? 30.285  -36.224 45.018  1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 907  HOH C O     1 
HETATM 16715 O  O     . HOH KA 10 .   ? 61.887  10.756  46.888  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 908  HOH C O     1 
HETATM 16716 O  O     . HOH KA 10 .   ? 67.397  19.441  23.410  1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 909  HOH C O     1 
HETATM 16717 O  O     . HOH KA 10 .   ? 40.797  30.869  23.213  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 910  HOH C O     1 
HETATM 16718 O  O     . HOH KA 10 .   ? 31.503  15.226  26.182  1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 911  HOH C O     1 
HETATM 16719 O  O     . HOH KA 10 .   ? 60.480  14.412  32.752  1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 912  HOH C O     1 
HETATM 16720 O  O     . HOH KA 10 .   ? 34.647  -16.144 42.156  1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 913  HOH C O     1 
HETATM 16721 O  O     . HOH KA 10 .   ? 65.105  -12.580 25.831  1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 914  HOH C O     1 
HETATM 16722 O  O     . HOH KA 10 .   ? 30.222  -0.063  48.515  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 915  HOH C O     1 
HETATM 16723 O  O     . HOH KA 10 .   ? 62.048  23.894  16.920  1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 916  HOH C O     1 
HETATM 16724 O  O     . HOH KA 10 .   ? 60.213  10.238  44.845  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 917  HOH C O     1 
HETATM 16725 O  O     . HOH KA 10 .   ? 27.554  3.544   39.133  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 918  HOH C O     1 
HETATM 16726 O  O     . HOH KA 10 .   ? 45.974  17.086  0.642   1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 919  HOH C O     1 
HETATM 16727 O  O     . HOH KA 10 .   ? 36.843  -25.736 32.285  1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 920  HOH C O     1 
HETATM 16728 O  O     . HOH KA 10 .   ? 55.892  -21.013 36.147  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 921  HOH C O     1 
HETATM 16729 O  O     . HOH KA 10 .   ? 44.045  33.618  29.934  1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 922  HOH C O     1 
HETATM 16730 O  O     . HOH KA 10 .   ? 37.243  -28.243 59.297  1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 923  HOH C O     1 
HETATM 16731 O  O     . HOH KA 10 .   ? 53.855  -15.071 37.953  1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 924  HOH C O     1 
HETATM 16732 O  O     . HOH KA 10 .   ? 73.195  -6.087  39.097  1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 925  HOH C O     1 
HETATM 16733 O  O     . HOH KA 10 .   ? 29.317  -35.613 43.163  1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 926  HOH C O     1 
HETATM 16734 O  O     . HOH KA 10 .   ? 71.188  -3.643  32.483  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 927  HOH C O     1 
HETATM 16735 O  O     . HOH KA 10 .   ? 39.338  19.930  34.908  1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 928  HOH C O     1 
HETATM 16736 O  O     . HOH KA 10 .   ? 44.385  -18.717 43.174  1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 929  HOH C O     1 
HETATM 16737 O  O     . HOH KA 10 .   ? 35.389  14.912  27.892  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 930  HOH C O     1 
HETATM 16738 O  O     . HOH KA 10 .   ? 44.689  -2.669  17.106  1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 931  HOH C O     1 
HETATM 16739 O  O     . HOH KA 10 .   ? 55.229  -4.903  2.462   1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 932  HOH C O     1 
HETATM 16740 O  O     . HOH KA 10 .   ? 55.753  8.672   16.129  1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 933  HOH C O     1 
HETATM 16741 O  O     . HOH KA 10 .   ? 53.879  3.589   16.704  1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 934  HOH C O     1 
HETATM 16742 O  O     . HOH KA 10 .   ? 29.936  -10.519 28.492  1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 935  HOH C O     1 
HETATM 16743 O  O     . HOH KA 10 .   ? 74.634  3.865   39.440  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 936  HOH C O     1 
HETATM 16744 O  O     . HOH KA 10 .   ? 25.391  -2.187  33.029  1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 937  HOH C O     1 
HETATM 16745 O  O     . HOH KA 10 .   ? 32.692  -19.599 35.868  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 938  HOH C O     1 
HETATM 16746 O  O     . HOH KA 10 .   ? 60.216  -23.062 30.521  1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 939  HOH C O     1 
HETATM 16747 O  O     . HOH KA 10 .   ? 34.535  -17.802 44.946  1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 940  HOH C O     1 
HETATM 16748 O  O     . HOH KA 10 .   ? 53.128  6.302   19.502  1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 941  HOH C O     1 
HETATM 16749 O  O     . HOH KA 10 .   ? 44.484  5.148   15.360  1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 942  HOH C O     1 
HETATM 16750 O  O     . HOH KA 10 .   ? 71.793  6.362   43.534  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 943  HOH C O     1 
HETATM 16751 O  O     . HOH KA 10 .   ? 51.221  3.750   19.840  1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 944  HOH C O     1 
HETATM 16752 O  O     . HOH KA 10 .   ? 49.892  20.269  37.561  1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 945  HOH C O     1 
HETATM 16753 O  O     . HOH KA 10 .   ? 38.725  -16.614 45.240  1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 946  HOH C O     1 
HETATM 16754 O  O     . HOH KA 10 .   ? 33.140  5.637   47.649  1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 947  HOH C O     1 
HETATM 16755 O  O     . HOH KA 10 .   ? 49.430  -26.480 51.189  1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 948  HOH C O     1 
HETATM 16756 O  O     . HOH KA 10 .   ? 62.547  -4.584  57.518  1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 949  HOH C O     1 
HETATM 16757 O  O     . HOH KA 10 .   ? 65.878  3.417   49.462  1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 950  HOH C O     1 
HETATM 16758 O  O     . HOH KA 10 .   ? 61.662  7.691   49.954  1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 951  HOH C O     1 
HETATM 16759 O  O     . HOH KA 10 .   ? 26.554  11.285  19.592  1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 952  HOH C O     1 
HETATM 16760 O  O     . HOH KA 10 .   ? 28.377  5.945   14.432  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 953  HOH C O     1 
HETATM 16761 O  O     . HOH KA 10 .   ? 31.938  3.312   26.566  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 954  HOH C O     1 
HETATM 16762 O  O     . HOH KA 10 .   ? 43.747  33.125  25.518  1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 955  HOH C O     1 
HETATM 16763 O  O     . HOH KA 10 .   ? 72.728  9.681   40.133  1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 956  HOH C O     1 
HETATM 16764 O  O     . HOH KA 10 .   ? 34.376  7.973   49.003  1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 957  HOH C O     1 
HETATM 16765 O  O     . HOH KA 10 .   ? 61.969  15.951  30.617  1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 958  HOH C O     1 
HETATM 16766 O  O     . HOH KA 10 .   ? 61.304  -15.756 52.522  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 959  HOH C O     1 
HETATM 16767 O  O     . HOH KA 10 .   ? 26.701  -5.590  29.245  1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 960  HOH C O     1 
HETATM 16768 O  O     . HOH KA 10 .   ? 64.359  22.995  27.539  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 961  HOH C O     1 
HETATM 16769 O  O     . HOH KA 10 .   ? 56.187  -24.866 32.904  1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 962  HOH C O     1 
HETATM 16770 O  O     . HOH KA 10 .   ? 53.435  14.090  44.273  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 963  HOH C O     1 
HETATM 16771 O  O     . HOH KA 10 .   ? 39.601  -23.043 34.049  1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 964  HOH C O     1 
HETATM 16772 O  O     . HOH KA 10 .   ? 71.330  -6.061  43.425  1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 965  HOH C O     1 
HETATM 16773 O  O     . HOH KA 10 .   ? 61.656  -22.436 25.352  1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 966  HOH C O     1 
HETATM 16774 O  O     . HOH KA 10 .   ? 58.991  7.837   31.179  1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 967  HOH C O     1 
HETATM 16775 O  O     . HOH KA 10 .   ? 58.932  19.021  40.387  1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 968  HOH C O     1 
HETATM 16776 O  O     . HOH KA 10 .   ? 26.473  1.696   35.446  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 969  HOH C O     1 
HETATM 16777 O  O     . HOH KA 10 .   ? 45.877  24.176  38.702  1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 970  HOH C O     1 
HETATM 16778 O  O     . HOH KA 10 .   ? 70.822  -17.448 36.323  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 971  HOH C O     1 
HETATM 16779 O  O     . HOH KA 10 .   ? 73.366  6.381   39.453  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 972  HOH C O     1 
HETATM 16780 O  O     . HOH KA 10 .   ? 33.249  15.630  28.896  1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 973  HOH C O     1 
HETATM 16781 O  O     . HOH KA 10 .   ? 71.259  -18.237 38.916  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 974  HOH C O     1 
HETATM 16782 O  O     . HOH KA 10 .   ? 31.209  -19.266 38.062  1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 975  HOH C O     1 
HETATM 16783 O  O     . HOH KA 10 .   ? 26.696  0.520   33.288  1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 976  HOH C O     1 
HETATM 16784 O  O     . HOH KA 10 .   ? 50.159  -29.945 39.224  1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 977  HOH C O     1 
HETATM 16785 O  O     . HOH KA 10 .   ? 66.654  9.527   32.678  1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 978  HOH C O     1 
HETATM 16786 O  O     . HOH KA 10 .   ? 50.086  9.653   9.127   1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 979  HOH C O     1 
HETATM 16787 O  O     . HOH KA 10 .   ? 30.734  1.026   30.988  1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 980  HOH C O     1 
HETATM 16788 O  O     . HOH KA 10 .   ? 25.902  -4.777  35.565  1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 981  HOH C O     1 
HETATM 16789 O  O     . HOH KA 10 .   ? 60.383  -16.606 20.935  1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 982  HOH C O     1 
HETATM 16790 O  O     . HOH KA 10 .   ? 48.925  22.263  32.898  1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 983  HOH C O     1 
HETATM 16791 O  O     . HOH KA 10 .   ? 48.743  30.577  36.882  1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 984  HOH C O     1 
HETATM 16792 O  O     . HOH KA 10 .   ? 56.516  28.428  18.550  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 985  HOH C O     1 
HETATM 16793 O  O     . HOH KA 10 .   ? 41.597  -7.831  19.288  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 986  HOH C O     1 
HETATM 16794 O  O     . HOH KA 10 .   ? 67.540  -21.985 29.502  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 987  HOH C O     1 
HETATM 16795 O  O     . HOH KA 10 .   ? 67.461  -21.977 31.907  1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 988  HOH C O     1 
HETATM 16796 O  O     . HOH KA 10 .   ? 70.981  -11.539 33.357  1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 989  HOH C O     1 
HETATM 16797 O  O     . HOH KA 10 .   ? 69.857  -7.446  30.290  1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 990  HOH C O     1 
HETATM 16798 O  O     . HOH KA 10 .   ? 57.375  8.878   6.486   1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 991  HOH C O     1 
HETATM 16799 O  O     . HOH KA 10 .   ? 67.935  7.375   9.353   1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 992  HOH C O     1 
HETATM 16800 O  O     . HOH KA 10 .   ? 55.367  -8.754  47.467  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 993  HOH C O     1 
HETATM 16801 O  O     . HOH KA 10 .   ? 62.309  -9.395  48.324  1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 994  HOH C O     1 
HETATM 16802 O  O     . HOH KA 10 .   ? 66.752  -7.360  43.989  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 995  HOH C O     1 
HETATM 16803 O  O     . HOH KA 10 .   ? 69.271  -8.029  43.835  1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 996  HOH C O     1 
HETATM 16804 O  O     . HOH KA 10 .   ? 72.038  -4.623  46.541  1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 997  HOH C O     1 
HETATM 16805 O  O     . HOH KA 10 .   ? 68.220  -10.283 40.161  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 998  HOH C O     1 
HETATM 16806 O  O     . HOH KA 10 .   ? 71.492  5.303   45.830  1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 999  HOH C O     1 
HETATM 16807 O  O     . HOH KA 10 .   ? 75.504  4.662   44.338  1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 1000 HOH C O     1 
HETATM 16808 O  O     . HOH KA 10 .   ? 67.997  -3.149  51.717  1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 1001 HOH C O     1 
HETATM 16809 O  O     . HOH KA 10 .   ? 68.213  11.487  33.314  1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 1002 HOH C O     1 
HETATM 16810 O  O     . HOH KA 10 .   ? 61.385  3.719   29.569  1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 1003 HOH C O     1 
HETATM 16811 O  O     . HOH KA 10 .   ? 39.155  -4.669  45.537  1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 1004 HOH C O     1 
HETATM 16812 O  O     . HOH KA 10 .   ? 42.344  -17.786 46.592  1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 1005 HOH C O     1 
HETATM 16813 O  O     . HOH KA 10 .   ? 29.699  -26.862 52.454  1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 1006 HOH C O     1 
HETATM 16814 O  O     . HOH KA 10 .   ? 48.066  -31.138 38.777  1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 1007 HOH C O     1 
HETATM 16815 O  O     . HOH KA 10 .   ? 48.719  10.142  48.839  1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 1008 HOH C O     1 
HETATM 16816 O  O     . HOH KA 10 .   ? 46.933  11.336  45.479  1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 1009 HOH C O     1 
HETATM 16817 O  O     . HOH KA 10 .   ? 50.899  12.504  46.084  1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 1010 HOH C O     1 
HETATM 16818 O  O     . HOH KA 10 .   ? 59.621  4.785   54.125  1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 1011 HOH C O     1 
HETATM 16819 O  O     . HOH KA 10 .   ? 31.009  -13.275 41.896  1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 1012 HOH C O     1 
HETATM 16820 O  O     . HOH KA 10 .   ? 28.337  -14.690 37.838  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 1013 HOH C O     1 
HETATM 16821 O  O     . HOH KA 10 .   ? 31.264  2.262   49.946  1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 1014 HOH C O     1 
HETATM 16822 O  O     . HOH KA 10 .   ? 40.714  9.858   38.373  1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 1015 HOH C O     1 
HETATM 16823 O  O     . HOH KA 10 .   ? 37.070  8.984   30.946  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 1016 HOH C O     1 
HETATM 16824 O  O     . HOH KA 10 .   ? 41.992  4.405   25.115  1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 1017 HOH C O     1 
HETATM 16825 O  O     . HOH KA 10 .   ? 63.787  -18.911 38.996  1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 1018 HOH C O     1 
HETATM 16826 O  O     . HOH KA 10 .   ? 50.869  -17.154 37.295  1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 1019 HOH C O     1 
HETATM 16827 O  O     . HOH KA 10 .   ? 62.804  -5.065  16.890  1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 1020 HOH C O     1 
HETATM 16828 O  O     . HOH KA 10 .   ? 34.179  11.666  22.989  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 1021 HOH C O     1 
HETATM 16829 O  O     . HOH KA 10 .   ? 26.018  17.416  21.120  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 1022 HOH C O     1 
HETATM 16830 O  O     . HOH KA 10 .   ? 47.573  28.852  24.906  1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 1023 HOH C O     1 
HETATM 16831 O  O     . HOH KA 10 .   ? 37.861  15.850  34.344  1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 1024 HOH C O     1 
HETATM 16832 O  O     . HOH KA 10 .   ? 65.825  -9.344  50.877  1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 1025 HOH C O     1 
HETATM 16833 O  O     . HOH KA 10 .   ? 62.643  -1.290  4.929   1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 1026 HOH C O     1 
HETATM 16834 O  O     . HOH KA 10 .   ? 25.430  -24.183 47.106  1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 1027 HOH C O     1 
HETATM 16835 O  O     . HOH KA 10 .   ? 54.694  -22.709 33.595  1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 1028 HOH C O     1 
HETATM 16836 O  O     . HOH KA 10 .   ? 53.157  10.068  12.996  1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 1029 HOH C O     1 
HETATM 16837 O  O     . HOH KA 10 .   ? 44.351  7.209   10.386  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 1030 HOH C O     1 
HETATM 16838 O  O     . HOH KA 10 .   ? 50.749  9.624   11.956  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 1031 HOH C O     1 
HETATM 16839 O  O     . HOH KA 10 .   ? 58.597  28.437  33.203  1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 1032 HOH C O     1 
HETATM 16840 O  O     . HOH KA 10 .   ? 45.742  -10.446 44.232  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 1033 HOH C O     1 
HETATM 16841 O  O     . HOH LA 10 .   ? 22.911  28.016  -16.356 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 701  HOH D O     1 
HETATM 16842 O  O     . HOH LA 10 .   ? 25.135  41.198  -29.554 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 702  HOH D O     1 
HETATM 16843 O  O     . HOH LA 10 .   ? 27.536  27.977  -25.180 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 703  HOH D O     1 
HETATM 16844 O  O     . HOH LA 10 .   ? 27.245  30.579  -0.854  1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 704  HOH D O     1 
HETATM 16845 O  O     . HOH LA 10 .   ? 47.909  30.356  5.218   1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 705  HOH D O     1 
HETATM 16846 O  O     . HOH LA 10 .   ? 12.552  33.665  -15.756 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 706  HOH D O     1 
HETATM 16847 O  O     . HOH LA 10 .   ? 35.885  49.009  -25.070 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 707  HOH D O     1 
HETATM 16848 O  O     . HOH LA 10 .   ? 15.020  25.272  1.590   1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 708  HOH D O     1 
HETATM 16849 O  O     . HOH LA 10 .   ? 44.562  32.583  9.154   1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 709  HOH D O     1 
HETATM 16850 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.007  13.180  -19.373 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 710  HOH D O     1 
HETATM 16851 O  O     . HOH LA 10 .   ? 20.603  27.022  -15.559 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 711  HOH D O     1 
HETATM 16852 O  O     . HOH LA 10 .   ? 22.448  31.275  8.881   1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 712  HOH D O     1 
HETATM 16853 O  O     . HOH LA 10 .   ? 19.630  27.876  -18.553 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 713  HOH D O     1 
HETATM 16854 O  O     . HOH LA 10 .   ? 28.366  17.395  -1.859  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 714  HOH D O     1 
HETATM 16855 O  O     . HOH LA 10 .   ? 31.254  20.405  10.180  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 715  HOH D O     1 
HETATM 16856 O  O     . HOH LA 10 .   ? 22.442  17.492  -11.839 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 716  HOH D O     1 
HETATM 16857 O  O     . HOH LA 10 .   ? 11.327  38.294  -11.066 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 717  HOH D O     1 
HETATM 16858 O  O     . HOH LA 10 .   ? 16.966  19.597  6.281   1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 718  HOH D O     1 
HETATM 16859 O  O     . HOH LA 10 .   ? 13.642  39.905  -21.195 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 719  HOH D O     1 
HETATM 16860 O  O     . HOH LA 10 .   ? 41.378  15.388  -9.272  1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 720  HOH D O     1 
HETATM 16861 O  O     . HOH LA 10 .   ? 47.814  43.387  -17.871 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 721  HOH D O     1 
HETATM 16862 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.565  14.943  -11.438 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 722  HOH D O     1 
HETATM 16863 O  O     . HOH LA 10 .   ? 44.415  37.688  6.349   1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 723  HOH D O     1 
HETATM 16864 O  O     . HOH LA 10 .   ? 48.729  20.659  -16.930 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 724  HOH D O     1 
HETATM 16865 O  O     . HOH LA 10 .   ? 9.830   19.182  -7.533  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 725  HOH D O     1 
HETATM 16866 O  O     . HOH LA 10 .   ? 7.562   24.362  -15.271 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 726  HOH D O     1 
HETATM 16867 O  O     . HOH LA 10 .   ? 40.481  43.923  -3.567  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 727  HOH D O     1 
HETATM 16868 O  O     . HOH LA 10 .   ? 41.221  27.254  -7.057  1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 728  HOH D O     1 
HETATM 16869 O  O     . HOH LA 10 .   ? 42.724  30.582  16.034  1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 729  HOH D O     1 
HETATM 16870 O  O     . HOH LA 10 .   ? 20.697  22.571  7.088   1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 730  HOH D O     1 
HETATM 16871 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.493  13.017  -7.239  1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 731  HOH D O     1 
HETATM 16872 O  O     . HOH LA 10 .   ? 24.084  23.287  -32.514 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 732  HOH D O     1 
HETATM 16873 O  O     . HOH LA 10 .   ? 24.806  39.187  -22.616 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 733  HOH D O     1 
HETATM 16874 O  O     . HOH LA 10 .   ? 14.754  14.900  -34.515 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 734  HOH D O     1 
HETATM 16875 O  O     . HOH LA 10 .   ? 25.753  9.857   -8.491  1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 735  HOH D O     1 
HETATM 16876 O  O     . HOH LA 10 .   ? 16.958  18.775  3.526   1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 736  HOH D O     1 
HETATM 16877 O  O     . HOH LA 10 .   ? 25.278  39.174  -19.927 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 737  HOH D O     1 
HETATM 16878 O  O     . HOH LA 10 .   ? 27.858  31.769  -24.370 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 738  HOH D O     1 
HETATM 16879 O  O     . HOH LA 10 .   ? 33.422  17.114  -28.996 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 739  HOH D O     1 
HETATM 16880 O  O     . HOH LA 10 .   ? 26.561  37.441  -2.188  1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 740  HOH D O     1 
HETATM 16881 O  O     . HOH LA 10 .   ? 24.337  28.562  -19.373 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 741  HOH D O     1 
HETATM 16882 O  O     . HOH LA 10 .   ? 35.170  21.124  -5.586  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 742  HOH D O     1 
HETATM 16883 O  O     . HOH LA 10 .   ? 31.262  17.784  -2.313  1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 743  HOH D O     1 
HETATM 16884 O  O     . HOH LA 10 .   ? 20.383  30.581  4.050   1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 744  HOH D O     1 
HETATM 16885 O  O     . HOH LA 10 .   ? 42.743  40.966  -29.759 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 745  HOH D O     1 
HETATM 16886 O  O     . HOH LA 10 .   ? 40.421  45.530  -1.039  1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 746  HOH D O     1 
HETATM 16887 O  O     . HOH LA 10 .   ? 27.519  37.083  0.662   1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 747  HOH D O     1 
HETATM 16888 O  O     . HOH LA 10 .   ? 35.022  36.685  -25.305 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 748  HOH D O     1 
HETATM 16889 O  O     . HOH LA 10 .   ? 30.221  22.239  3.144   1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 749  HOH D O     1 
HETATM 16890 O  O     . HOH LA 10 .   ? 40.320  42.251  -11.497 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 750  HOH D O     1 
HETATM 16891 O  O     . HOH LA 10 .   ? 30.693  28.183  -24.887 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 751  HOH D O     1 
HETATM 16892 O  O     . HOH LA 10 .   ? 13.764  23.739  -23.856 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 752  HOH D O     1 
HETATM 16893 O  O     . HOH LA 10 .   ? 26.025  42.006  -19.291 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 753  HOH D O     1 
HETATM 16894 O  O     . HOH LA 10 .   ? 36.836  17.420  -28.803 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 754  HOH D O     1 
HETATM 16895 O  O     . HOH LA 10 .   ? 44.952  41.053  -10.923 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 755  HOH D O     1 
HETATM 16896 O  O     . HOH LA 10 .   ? 19.932  48.728  -22.094 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 756  HOH D O     1 
HETATM 16897 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.482  26.550  -30.498 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 757  HOH D O     1 
HETATM 16898 O  O     . HOH LA 10 .   ? 17.016  12.770  8.445   1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 758  HOH D O     1 
HETATM 16899 O  O     . HOH LA 10 .   ? 10.724  30.569  -6.638  1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 759  HOH D O     1 
HETATM 16900 O  O     . HOH LA 10 .   ? 19.183  29.367  -20.906 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 760  HOH D O     1 
HETATM 16901 O  O     . HOH LA 10 .   ? 42.955  22.400  -45.234 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 761  HOH D O     1 
HETATM 16902 O  O     . HOH LA 10 .   ? 26.470  20.128  3.345   1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 762  HOH D O     1 
HETATM 16903 O  O     . HOH LA 10 .   ? 42.390  13.650  -18.139 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 763  HOH D O     1 
HETATM 16904 O  O     . HOH LA 10 .   ? 11.182  16.624  -8.382  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 764  HOH D O     1 
HETATM 16905 O  O     . HOH LA 10 .   ? 14.248  31.000  -1.483  1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 765  HOH D O     1 
HETATM 16906 O  O     . HOH LA 10 .   ? 42.208  15.641  -11.660 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 766  HOH D O     1 
HETATM 16907 O  O     . HOH LA 10 .   ? 44.578  41.922  6.772   1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 767  HOH D O     1 
HETATM 16908 O  O     . HOH LA 10 .   ? 39.232  14.250  -28.073 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 768  HOH D O     1 
HETATM 16909 O  O     . HOH LA 10 .   ? 47.837  30.940  1.560   1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 769  HOH D O     1 
HETATM 16910 O  O     . HOH LA 10 .   ? 31.269  42.550  -26.516 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 770  HOH D O     1 
HETATM 16911 O  O     . HOH LA 10 .   ? 10.329  11.985  4.144   1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 771  HOH D O     1 
HETATM 16912 O  O     . HOH LA 10 .   ? 24.949  45.648  -27.195 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 772  HOH D O     1 
HETATM 16913 O  O     . HOH LA 10 .   ? 35.182  34.696  -29.812 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 773  HOH D O     1 
HETATM 16914 O  O     . HOH LA 10 .   ? 41.557  38.794  7.515   1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 774  HOH D O     1 
HETATM 16915 O  O     . HOH LA 10 .   ? 18.593  15.046  -11.718 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 775  HOH D O     1 
HETATM 16916 O  O     . HOH LA 10 .   ? 31.170  43.179  -3.785  1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 776  HOH D O     1 
HETATM 16917 O  O     . HOH LA 10 .   ? 49.464  41.939  7.227   1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 777  HOH D O     1 
HETATM 16918 O  O     . HOH LA 10 .   ? 47.529  37.201  -16.073 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 778  HOH D O     1 
HETATM 16919 O  O     . HOH LA 10 .   ? 36.080  21.969  -23.802 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 779  HOH D O     1 
HETATM 16920 O  O     . HOH LA 10 .   ? 30.651  30.482  -0.975  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 780  HOH D O     1 
HETATM 16921 O  O     . HOH LA 10 .   ? 27.658  12.312  -4.781  1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 781  HOH D O     1 
HETATM 16922 O  O     . HOH LA 10 .   ? 26.068  12.886  -0.077  1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 782  HOH D O     1 
HETATM 16923 O  O     . HOH LA 10 .   ? 39.850  34.461  -3.509  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 783  HOH D O     1 
HETATM 16924 O  O     . HOH LA 10 .   ? 32.201  46.450  -28.089 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 784  HOH D O     1 
HETATM 16925 O  O     . HOH LA 10 .   ? 29.742  13.684  -8.864  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 785  HOH D O     1 
HETATM 16926 O  O     . HOH LA 10 .   ? 46.866  34.713  -25.376 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 786  HOH D O     1 
HETATM 16927 O  O     . HOH LA 10 .   ? 31.881  39.775  -27.239 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 787  HOH D O     1 
HETATM 16928 O  O     . HOH LA 10 .   ? 46.496  33.911  15.565  1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 788  HOH D O     1 
HETATM 16929 O  O     . HOH LA 10 .   ? 11.491  39.749  -16.970 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 789  HOH D O     1 
HETATM 16930 O  O     . HOH LA 10 .   ? 31.963  16.271  4.609   1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 790  HOH D O     1 
HETATM 16931 O  O     . HOH LA 10 .   ? 13.321  18.577  4.330   1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 791  HOH D O     1 
HETATM 16932 O  O     . HOH LA 10 .   ? 26.033  7.180   -8.800  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 792  HOH D O     1 
HETATM 16933 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.191  18.441  7.621   1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 793  HOH D O     1 
HETATM 16934 O  O     . HOH LA 10 .   ? 33.137  44.719  -7.916  1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 794  HOH D O     1 
HETATM 16935 O  O     . HOH LA 10 .   ? 31.565  14.222  -4.963  1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 795  HOH D O     1 
HETATM 16936 O  O     . HOH LA 10 .   ? 27.766  24.791  5.395   1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 796  HOH D O     1 
HETATM 16937 O  O     . HOH LA 10 .   ? 31.958  22.359  -32.438 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 797  HOH D O     1 
HETATM 16938 O  O     . HOH LA 10 .   ? 44.863  20.919  -9.085  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 798  HOH D O     1 
HETATM 16939 O  O     . HOH LA 10 .   ? 41.266  30.709  -2.396  1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 799  HOH D O     1 
HETATM 16940 O  O     . HOH LA 10 .   ? 21.107  23.301  4.590   1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 800  HOH D O     1 
HETATM 16941 O  O     . HOH LA 10 .   ? 27.024  49.682  -27.418 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 801  HOH D O     1 
HETATM 16942 O  O     . HOH LA 10 .   ? 44.909  15.118  -18.842 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 802  HOH D O     1 
HETATM 16943 O  O     . HOH LA 10 .   ? 16.320  35.940  -44.030 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 803  HOH D O     1 
HETATM 16944 O  O     . HOH LA 10 .   ? 25.197  27.790  8.646   1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 804  HOH D O     1 
HETATM 16945 O  O     . HOH LA 10 .   ? 27.447  12.086  -7.739  1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 805  HOH D O     1 
HETATM 16946 O  O     . HOH LA 10 .   ? 37.217  31.940  -24.890 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 806  HOH D O     1 
HETATM 16947 O  O     . HOH LA 10 .   ? 46.875  42.967  9.985   1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 807  HOH D O     1 
HETATM 16948 O  O     . HOH LA 10 .   ? 36.249  21.116  -3.122  1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 808  HOH D O     1 
HETATM 16949 O  O     . HOH LA 10 .   ? 52.759  28.238  9.506   1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 809  HOH D O     1 
HETATM 16950 O  O     . HOH LA 10 .   ? 37.309  10.510  -18.955 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 810  HOH D O     1 
HETATM 16951 O  O     . HOH LA 10 .   ? 25.490  43.654  -1.144  1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 811  HOH D O     1 
HETATM 16952 O  O     . HOH LA 10 .   ? 53.105  36.022  2.811   1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 812  HOH D O     1 
HETATM 16953 O  O     . HOH LA 10 .   ? 21.466  24.489  -24.237 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 813  HOH D O     1 
HETATM 16954 O  O     . HOH LA 10 .   ? 48.349  21.815  -23.664 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 814  HOH D O     1 
HETATM 16955 O  O     . HOH LA 10 .   ? 15.399  23.918  -34.652 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 815  HOH D O     1 
HETATM 16956 O  O     . HOH LA 10 .   ? 53.451  37.411  15.405  1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 816  HOH D O     1 
HETATM 16957 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.388  31.785  1.588   1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 817  HOH D O     1 
HETATM 16958 O  O     . HOH LA 10 .   ? 26.289  25.651  9.503   1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 818  HOH D O     1 
HETATM 16959 O  O     . HOH LA 10 .   ? 19.689  21.369  13.990  1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 819  HOH D O     1 
HETATM 16960 O  O     . HOH LA 10 .   ? 30.395  25.115  5.156   1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 820  HOH D O     1 
HETATM 16961 O  O     . HOH LA 10 .   ? 43.023  14.742  -2.847  1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 821  HOH D O     1 
HETATM 16962 O  O     . HOH LA 10 .   ? 28.554  20.025  1.696   1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 822  HOH D O     1 
HETATM 16963 O  O     . HOH LA 10 .   ? 27.032  34.711  1.090   1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 823  HOH D O     1 
HETATM 16964 O  O     . HOH LA 10 .   ? 30.076  28.111  -3.345  1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 824  HOH D O     1 
HETATM 16965 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.932  15.922  -16.292 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 825  HOH D O     1 
HETATM 16966 O  O     . HOH LA 10 .   ? 47.658  39.975  4.850   1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 826  HOH D O     1 
HETATM 16967 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.195  28.804  15.440  1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 827  HOH D O     1 
HETATM 16968 O  O     . HOH LA 10 .   ? 31.698  29.035  -27.448 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 828  HOH D O     1 
HETATM 16969 O  O     . HOH LA 10 .   ? 36.586  27.118  24.780  1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 829  HOH D O     1 
HETATM 16970 O  O     . HOH LA 10 .   ? 22.165  34.670  20.672  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 830  HOH D O     1 
HETATM 16971 O  O     . HOH LA 10 .   ? 35.529  29.312  24.821  1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 831  HOH D O     1 
HETATM 16972 O  O     . HOH LA 10 .   ? 42.208  20.601  -30.363 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 832  HOH D O     1 
HETATM 16973 O  O     . HOH LA 10 .   ? 39.141  30.000  -23.543 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 833  HOH D O     1 
HETATM 16974 O  O     . HOH LA 10 .   ? 21.365  37.693  0.967   1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 834  HOH D O     1 
HETATM 16975 O  O     . HOH LA 10 .   ? 39.228  12.229  -18.207 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 835  HOH D O     1 
HETATM 16976 O  O     . HOH LA 10 .   ? 25.785  25.643  -30.349 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 836  HOH D O     1 
HETATM 16977 O  O     . HOH LA 10 .   ? 50.838  27.664  7.044   1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 837  HOH D O     1 
HETATM 16978 O  O     . HOH LA 10 .   ? 22.310  38.109  -21.552 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 838  HOH D O     1 
HETATM 16979 O  O     . HOH LA 10 .   ? 40.946  10.829  -20.334 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 839  HOH D O     1 
HETATM 16980 O  O     . HOH LA 10 .   ? 40.653  23.728  -49.387 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 840  HOH D O     1 
HETATM 16981 O  O     . HOH LA 10 .   ? 52.672  33.911  16.996  1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 841  HOH D O     1 
HETATM 16982 O  O     . HOH LA 10 .   ? 37.580  37.159  -33.073 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 842  HOH D O     1 
HETATM 16983 O  O     . HOH LA 10 .   ? 50.642  22.084  -17.884 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 843  HOH D O     1 
HETATM 16984 O  O     . HOH LA 10 .   ? 42.832  40.183  5.068   1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 844  HOH D O     1 
HETATM 16985 O  O     . HOH LA 10 .   ? 15.347  27.952  2.648   1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 845  HOH D O     1 
HETATM 16986 O  O     . HOH LA 10 .   ? 34.424  42.875  -9.609  1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 846  HOH D O     1 
HETATM 16987 O  O     . HOH LA 10 .   ? 49.113  37.408  -0.271  1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 847  HOH D O     1 
HETATM 16988 O  O     . HOH LA 10 .   ? 14.157  9.724   9.317   1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 848  HOH D O     1 
HETATM 16989 O  O     . HOH LA 10 .   ? 5.616   33.922  -18.944 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 849  HOH D O     1 
HETATM 16990 O  O     . HOH LA 10 .   ? 50.990  40.993  18.277  1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 850  HOH D O     1 
HETATM 16991 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.419  37.351  -2.306  1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 851  HOH D O     1 
HETATM 16992 O  O     . HOH LA 10 .   ? 25.370  51.293  1.575   1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 852  HOH D O     1 
HETATM 16993 O  O     . HOH LA 10 .   ? 8.794   20.984  -9.309  1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 853  HOH D O     1 
HETATM 16994 O  O     . HOH LA 10 .   ? 3.461   30.718  -18.180 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 854  HOH D O     1 
HETATM 16995 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.767  15.087  -28.514 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 855  HOH D O     1 
HETATM 16996 O  O     . HOH LA 10 .   ? 27.478  14.427  -1.619  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 856  HOH D O     1 
HETATM 16997 O  O     . HOH LA 10 .   ? 15.955  44.745  -15.773 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 857  HOH D O     1 
HETATM 16998 O  O     . HOH LA 10 .   ? 29.992  47.917  -5.309  1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 858  HOH D O     1 
HETATM 16999 O  O     . HOH LA 10 .   ? 35.628  18.734  -2.048  1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 859  HOH D O     1 
HETATM 17000 O  O     . HOH LA 10 .   ? 25.491  53.568  -3.438  1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 860  HOH D O     1 
HETATM 17001 O  O     . HOH LA 10 .   ? 39.085  48.648  -12.755 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 861  HOH D O     1 
HETATM 17002 O  O     . HOH LA 10 .   ? 28.686  37.675  2.821   1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 862  HOH D O     1 
HETATM 17003 O  O     . HOH LA 10 .   ? 22.228  40.174  -22.881 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 863  HOH D O     1 
HETATM 17004 O  O     . HOH LA 10 .   ? 44.957  35.321  -14.444 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 864  HOH D O     1 
HETATM 17005 O  O     . HOH LA 10 .   ? 12.022  11.662  2.443   1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 865  HOH D O     1 
HETATM 17006 O  O     . HOH LA 10 .   ? 27.211  22.959  3.149   1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 866  HOH D O     1 
HETATM 17007 O  O     . HOH LA 10 .   ? 50.166  32.187  -20.030 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 867  HOH D O     1 
HETATM 17008 O  O     . HOH LA 10 .   ? 26.329  26.941  5.924   1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 868  HOH D O     1 
HETATM 17009 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.359  24.603  3.958   1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 869  HOH D O     1 
HETATM 17010 O  O     . HOH LA 10 .   ? 28.544  10.490  0.129   1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 870  HOH D O     1 
HETATM 17011 O  O     . HOH LA 10 .   ? 33.339  10.581  8.410   1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 871  HOH D O     1 
HETATM 17012 O  O     . HOH LA 10 .   ? 41.304  44.115  -13.191 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 872  HOH D O     1 
HETATM 17013 O  O     . HOH LA 10 .   ? 42.825  40.014  -6.182  1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 873  HOH D O     1 
HETATM 17014 O  O     . HOH LA 10 .   ? 29.050  27.116  24.314  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 874  HOH D O     1 
HETATM 17015 O  O     . HOH LA 10 .   ? 26.701  12.040  7.646   1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 875  HOH D O     1 
HETATM 17016 O  O     . HOH LA 10 .   ? 35.351  46.497  -4.071  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 876  HOH D O     1 
HETATM 17017 O  O     . HOH LA 10 .   ? 47.377  37.433  -25.722 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 877  HOH D O     1 
HETATM 17018 O  O     . HOH LA 10 .   ? 44.605  31.725  -8.511  1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 878  HOH D O     1 
HETATM 17019 O  O     . HOH LA 10 .   ? 22.218  13.769  6.275   1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 879  HOH D O     1 
HETATM 17020 O  O     . HOH LA 10 .   ? 21.214  28.517  -31.820 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 880  HOH D O     1 
HETATM 17021 O  O     . HOH LA 10 .   ? 27.543  21.842  12.201  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 881  HOH D O     1 
HETATM 17022 O  O     . HOH LA 10 .   ? 14.303  39.268  -3.311  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 882  HOH D O     1 
HETATM 17023 O  O     . HOH LA 10 .   ? 15.389  25.503  -24.525 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 883  HOH D O     1 
HETATM 17024 O  O     . HOH LA 10 .   ? 51.467  34.548  -16.331 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 884  HOH D O     1 
HETATM 17025 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.736  32.132  -27.984 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 885  HOH D O     1 
HETATM 17026 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.157  35.627  -0.226  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 886  HOH D O     1 
HETATM 17027 O  O     . HOH LA 10 .   ? 40.942  42.987  20.292  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 887  HOH D O     1 
HETATM 17028 O  O     . HOH LA 10 .   ? 22.949  21.040  7.690   1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 888  HOH D O     1 
HETATM 17029 O  O     . HOH LA 10 .   ? 46.087  35.234  12.449  1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 889  HOH D O     1 
HETATM 17030 O  O     . HOH LA 10 .   ? 11.586  22.528  -35.305 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 890  HOH D O     1 
HETATM 17031 O  O     . HOH LA 10 .   ? 43.017  32.460  -3.459  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 891  HOH D O     1 
HETATM 17032 O  O     . HOH LA 10 .   ? 8.937   28.735  -8.167  1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 892  HOH D O     1 
HETATM 17033 O  O     . HOH LA 10 .   ? 16.817  16.494  -33.158 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 893  HOH D O     1 
HETATM 17034 O  O     . HOH LA 10 .   ? 45.843  40.104  -7.063  1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 894  HOH D O     1 
HETATM 17035 O  O     . HOH LA 10 .   ? 32.150  24.138  3.024   1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 895  HOH D O     1 
HETATM 17036 O  O     . HOH LA 10 .   ? 15.849  33.321  -1.305  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 896  HOH D O     1 
HETATM 17037 O  O     . HOH LA 10 .   ? 14.973  35.792  -46.849 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 897  HOH D O     1 
HETATM 17038 O  O     . HOH LA 10 .   ? 31.996  24.543  -32.603 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 898  HOH D O     1 
HETATM 17039 O  O     . HOH LA 10 .   ? 7.032   18.853  4.162   1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 899  HOH D O     1 
HETATM 17040 O  O     . HOH LA 10 .   ? 12.378  9.659   6.885   1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 900  HOH D O     1 
HETATM 17041 O  O     . HOH LA 10 .   ? 50.308  27.521  3.586   1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 901  HOH D O     1 
HETATM 17042 O  O     . HOH LA 10 .   ? 14.496  19.986  -34.878 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 902  HOH D O     1 
HETATM 17043 O  O     . HOH LA 10 .   ? 49.482  28.714  -24.673 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 903  HOH D O     1 
HETATM 17044 O  O     . HOH LA 10 .   ? 22.463  29.061  -22.046 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 904  HOH D O     1 
HETATM 17045 O  O     . HOH LA 10 .   ? 50.218  38.445  2.329   1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 905  HOH D O     1 
HETATM 17046 O  O     . HOH LA 10 .   ? 49.085  33.496  -25.761 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 906  HOH D O     1 
HETATM 17047 O  O     . HOH LA 10 .   ? 27.407  24.962  18.218  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 907  HOH D O     1 
HETATM 17048 O  O     . HOH LA 10 .   ? 4.425   14.923  10.136  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 908  HOH D O     1 
HETATM 17049 O  O     . HOH LA 10 .   ? 31.165  35.494  21.625  1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 909  HOH D O     1 
HETATM 17050 O  O     . HOH LA 10 .   ? 45.083  37.388  18.813  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 910  HOH D O     1 
HETATM 17051 O  O     . HOH LA 10 .   ? 25.108  22.650  5.522   1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 911  HOH D O     1 
HETATM 17052 O  O     . HOH LA 10 .   ? 22.695  35.533  -22.076 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 912  HOH D O     1 
HETATM 17053 O  O     . HOH LA 10 .   ? 45.851  15.189  -21.339 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 913  HOH D O     1 
HETATM 17054 O  O     . HOH LA 10 .   ? 41.542  29.459  -24.527 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 914  HOH D O     1 
HETATM 17055 O  O     . HOH LA 10 .   ? 31.401  39.902  -29.830 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 915  HOH D O     1 
HETATM 17056 O  O     . HOH LA 10 .   ? 44.090  45.082  -12.345 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 916  HOH D O     1 
HETATM 17057 O  O     . HOH LA 10 .   ? 29.199  27.521  -32.262 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 917  HOH D O     1 
HETATM 17058 O  O     . HOH LA 10 .   ? 38.438  45.664  -5.131  1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 918  HOH D O     1 
HETATM 17059 O  O     . HOH LA 10 .   ? 37.679  48.070  -3.353  1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 919  HOH D O     1 
HETATM 17060 O  O     . HOH LA 10 .   ? 15.033  46.587  -5.268  1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 920  HOH D O     1 
HETATM 17061 O  O     . HOH LA 10 .   ? 30.264  12.241  -3.254  1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 921  HOH D O     1 
HETATM 17062 O  O     . HOH LA 10 .   ? 50.755  25.148  -18.771 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 922  HOH D O     1 
HETATM 17063 O  O     . HOH LA 10 .   ? 39.511  45.640  -25.256 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 923  HOH D O     1 
HETATM 17064 O  O     . HOH LA 10 .   ? 44.407  33.866  -9.701  1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 924  HOH D O     1 
HETATM 17065 O  O     . HOH LA 10 .   ? 24.053  37.541  -35.524 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 925  HOH D O     1 
HETATM 17066 O  O     . HOH LA 10 .   ? 45.786  50.672  17.497  1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 926  HOH D O     1 
HETATM 17067 O  O     . HOH LA 10 .   ? 46.294  25.148  -2.123  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 927  HOH D O     1 
HETATM 17068 O  O     . HOH LA 10 .   ? 22.750  43.927  -27.256 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 928  HOH D O     1 
HETATM 17069 O  O     . HOH LA 10 .   ? 21.519  33.623  -20.970 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 929  HOH D O     1 
HETATM 17070 O  O     . HOH LA 10 .   ? 43.839  35.066  -7.114  1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 930  HOH D O     1 
HETATM 17071 O  O     . HOH LA 10 .   ? 12.568  45.175  -9.746  1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 931  HOH D O     1 
HETATM 17072 O  O     . HOH LA 10 .   ? 51.727  38.672  17.818  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 932  HOH D O     1 
HETATM 17073 O  O     . HOH LA 10 .   ? 50.765  30.237  -18.148 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 933  HOH D O     1 
HETATM 17074 O  O     . HOH LA 10 .   ? 14.178  35.374  -0.362  1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 934  HOH D O     1 
HETATM 17075 O  O     . HOH LA 10 .   ? 33.081  35.072  22.511  1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 935  HOH D O     1 
HETATM 17076 O  O     . HOH LA 10 .   ? 45.402  47.040  -12.690 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 936  HOH D O     1 
HETATM 17077 O  O     . HOH LA 10 .   ? 33.888  13.243  15.283  1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 937  HOH D O     1 
HETATM 17078 O  O     . HOH LA 10 .   ? 49.320  40.803  3.288   1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 938  HOH D O     1 
HETATM 17079 O  O     . HOH LA 10 .   ? 44.391  42.806  1.422   1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 939  HOH D O     1 
HETATM 17080 O  O     . HOH LA 10 .   ? 38.951  46.076  3.502   1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 940  HOH D O     1 
HETATM 17081 O  O     . HOH LA 10 .   ? 44.306  38.933  -1.801  1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 941  HOH D O     1 
HETATM 17082 O  O     . HOH LA 10 .   ? 42.526  41.199  -10.369 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 942  HOH D O     1 
HETATM 17083 O  O     . HOH LA 10 .   ? 37.984  52.114  15.707  1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 943  HOH D O     1 
HETATM 17084 O  O     . HOH LA 10 .   ? 42.495  35.673  22.266  1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 944  HOH D O     1 
HETATM 17085 O  O     . HOH LA 10 .   ? 38.763  36.788  19.591  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 945  HOH D O     1 
HETATM 17086 O  O     . HOH LA 10 .   ? 41.047  47.948  5.693   1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 946  HOH D O     1 
HETATM 17087 O  O     . HOH LA 10 .   ? 53.445  40.425  14.788  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 947  HOH D O     1 
HETATM 17088 O  O     . HOH LA 10 .   ? 58.590  34.024  6.825   1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 948  HOH D O     1 
HETATM 17089 O  O     . HOH LA 10 .   ? 58.192  36.029  11.943  1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 949  HOH D O     1 
HETATM 17090 O  O     . HOH LA 10 .   ? 51.265  50.942  12.757  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 950  HOH D O     1 
HETATM 17091 O  O     . HOH LA 10 .   ? 42.594  37.674  -5.164  1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 951  HOH D O     1 
HETATM 17092 O  O     . HOH LA 10 .   ? 43.808  23.857  -3.802  1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 952  HOH D O     1 
HETATM 17093 O  O     . HOH LA 10 .   ? 43.656  28.011  -7.671  1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 953  HOH D O     1 
HETATM 17094 O  O     . HOH LA 10 .   ? 55.950  14.982  8.364   1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 954  HOH D O     1 
HETATM 17095 O  O     . HOH LA 10 .   ? 40.184  0.271   6.185   1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 955  HOH D O     1 
HETATM 17096 O  O     . HOH LA 10 .   ? 12.658  24.360  2.100   1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 956  HOH D O     1 
HETATM 17097 O  O     . HOH LA 10 .   ? 13.321  20.225  11.632  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 957  HOH D O     1 
HETATM 17098 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.209  26.989  11.376  1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 958  HOH D O     1 
HETATM 17099 O  O     . HOH LA 10 .   ? 25.111  24.060  15.113  1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 959  HOH D O     1 
HETATM 17100 O  O     . HOH LA 10 .   ? 24.266  33.531  0.038   1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 960  HOH D O     1 
HETATM 17101 O  O     . HOH LA 10 .   ? 20.096  33.836  0.469   1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 961  HOH D O     1 
HETATM 17102 O  O     . HOH LA 10 .   ? 14.076  38.008  -0.963  1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 962  HOH D O     1 
HETATM 17103 O  O     . HOH LA 10 .   ? 7.550   38.178  -10.536 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 963  HOH D O     1 
HETATM 17104 O  O     . HOH LA 10 .   ? 28.491  32.424  0.001   1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 964  HOH D O     1 
HETATM 17105 O  O     . HOH LA 10 .   ? 12.677  41.406  -20.295 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 965  HOH D O     1 
HETATM 17106 O  O     . HOH LA 10 .   ? 19.263  44.104  -22.191 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 966  HOH D O     1 
HETATM 17107 O  O     . HOH LA 10 .   ? 20.994  31.731  -24.900 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 967  HOH D O     1 
HETATM 17108 O  O     . HOH LA 10 .   ? 21.267  40.606  -29.749 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 968  HOH D O     1 
HETATM 17109 O  O     . HOH LA 10 .   ? 24.111  49.698  -24.566 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 969  HOH D O     1 
HETATM 17110 O  O     . HOH LA 10 .   ? 29.401  50.509  -28.121 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 970  HOH D O     1 
HETATM 17111 O  O     . HOH LA 10 .   ? 25.961  53.976  -26.153 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 971  HOH D O     1 
HETATM 17112 O  O     . HOH LA 10 .   ? 30.600  43.410  -7.619  1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 972  HOH D O     1 
HETATM 17113 O  O     . HOH LA 10 .   ? 24.001  42.888  1.065   1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 973  HOH D O     1 
HETATM 17114 O  O     . HOH LA 10 .   ? 39.352  27.816  -44.545 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 974  HOH D O     1 
HETATM 17115 O  O     . HOH LA 10 .   ? 38.402  21.893  -31.200 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 975  HOH D O     1 
HETATM 17116 O  O     . HOH LA 10 .   ? 38.666  19.818  -29.403 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 976  HOH D O     1 
HETATM 17117 O  O     . HOH LA 10 .   ? 40.095  24.148  -34.056 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 977  HOH D O     1 
HETATM 17118 O  O     . HOH LA 10 .   ? 39.730  20.535  -35.902 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 978  HOH D O     1 
HETATM 17119 O  O     . HOH LA 10 .   ? 40.418  16.442  -31.690 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 979  HOH D O     1 
HETATM 17120 O  O     . HOH LA 10 .   ? 20.155  19.752  -27.388 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 980  HOH D O     1 
HETATM 17121 O  O     . HOH LA 10 .   ? 35.568  44.719  -29.227 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 981  HOH D O     1 
HETATM 17122 O  O     . HOH LA 10 .   ? 35.523  48.996  -31.074 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 982  HOH D O     1 
HETATM 17123 O  O     . HOH LA 10 .   ? 37.528  44.672  -9.101  1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 983  HOH D O     1 
HETATM 17124 O  O     . HOH LA 10 .   ? 36.409  46.831  -8.487  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 984  HOH D O     1 
HETATM 17125 O  O     . HOH LA 10 .   ? 34.204  46.663  -6.591  1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 985  HOH D O     1 
HETATM 17126 O  O     . HOH LA 10 .   ? 52.859  34.450  -23.691 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 986  HOH D O     1 
HETATM 17127 O  O     . HOH LA 10 .   ? 34.821  20.756  -30.428 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 987  HOH D O     1 
HETATM 17128 O  O     . HOH LA 10 .   ? 43.882  14.552  -27.513 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 988  HOH D O     1 
HETATM 17129 O  O     . HOH LA 10 .   ? 41.597  13.968  -26.965 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 989  HOH D O     1 
HETATM 17130 O  O     . HOH LA 10 .   ? 44.373  17.344  -12.395 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 990  HOH D O     1 
HETATM 17131 O  O     . HOH LA 10 .   ? 49.362  24.883  -10.711 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 991  HOH D O     1 
HETATM 17132 O  O     . HOH LA 10 .   ? 42.029  11.413  -12.428 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 992  HOH D O     1 
HETATM 17133 O  O     . HOH LA 10 .   ? 23.853  11.110  -5.381  1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 993  HOH D O     1 
HETATM 17134 O  O     . HOH LA 10 .   ? 10.383  34.612  -21.612 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 994  HOH D O     1 
HETATM 17135 O  O     . HOH LA 10 .   ? 39.266  6.325   5.752   1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 995  HOH D O     1 
HETATM 17136 O  O     . HOH LA 10 .   ? 21.906  38.375  18.317  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 996  HOH D O     1 
HETATM 17137 O  O     . HOH LA 10 .   ? 16.002  28.841  8.999   1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 997  HOH D O     1 
HETATM 17138 O  O     . HOH LA 10 .   ? 33.152  43.672  -2.709  1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 998  HOH D O     1 
HETATM 17139 O  O     . HOH LA 10 .   ? 38.170  28.993  -40.766 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 999  HOH D O     1 
HETATM 17140 O  O     . HOH LA 10 .   ? 13.892  22.238  -33.908 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 1000 HOH D O     1 
HETATM 17141 O  O     . HOH LA 10 .   ? 48.567  26.205  -18.755 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 1001 HOH D O     1 
HETATM 17142 O  O     . HOH LA 10 .   ? 44.935  17.301  -7.916  1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 1002 HOH D O     1 
HETATM 17143 O  O     . HOH LA 10 .   ? 46.597  36.378  17.452  1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 1003 HOH D O     1 
HETATM 17144 O  O     . HOH LA 10 .   ? 35.069  43.830  15.589  1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 1004 HOH D O     1 
HETATM 17145 O  O     . HOH LA 10 .   ? 29.904  30.988  -24.971 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 1005 HOH D O     1 
HETATM 17146 O  O     . HOH LA 10 .   ? 25.724  32.111  -24.653 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 1006 HOH D O     1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1     N N   . GLN A 26  0.4245 0.9364 1.1472 0.1589  0.0014  -0.4085 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A N   
2     C CA  . GLN A 26  0.4765 0.9514 1.1308 0.1515  0.0276  -0.3752 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CA  
3     C C   . GLN A 26  0.4951 0.9329 1.0915 0.1280  0.0510  -0.3375 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A C   
4     O O   . GLN A 26  0.5058 0.9059 1.0346 0.1250  0.0622  -0.3076 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A O   
5     C CB  . GLN A 26  0.5725 1.0710 1.2705 0.1458  0.0660  -0.3929 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CB  
6     C CG  . GLN A 26  0.6349 1.1329 1.3493 0.1143  0.1239  -0.3855 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CG  
7     C CD  . GLN A 26  0.6840 1.2265 1.4877 0.1072  0.1597  -0.4224 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A CD  
8     O OE1 . GLN A 26  0.7128 1.2615 1.5216 0.1181  0.1695  -0.4324 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A OE1 
9     N NE2 . GLN A 26  0.6866 1.2603 1.5644 0.0881  0.1813  -0.4442 ? ? ? ? ? ? 26  GLN A NE2 
10    N N   . GLN A 27  0.4365 0.8836 1.0583 0.1134  0.0546  -0.3398 ? ? ? ? ? ? 27  GLN A N   
11    C CA  . GLN A 27  0.4434 0.8544 1.0085 0.0959  0.0674  -0.3057 ? ? ? ? ? ? 27  GLN A CA  
12    C C   . GLN A 27  0.3853 0.7680 0.8931 0.1103  0.0263  -0.2871 ? ? ? ? ? ? 27  GLN A C   
13    O O   . GLN A 27  0.3951 0.7809 0.9013 0.1342  -0.0106 -0.2996 ? ? ? ? ? ? 27  GLN A O   
14    C CB  . GLN A 27  0.4591 0.8873 1.0718 0.0731  0.0917  -0.3147 ? ? ? ? ? ? 27  GLN A CB  
15    C CG  . GLN A 27  0.5572 1.0328 1.2651 0.0660  0.1146  -0.3535 ? ? ? ? ? ? 27  GLN A CG  
16    C CD  . GLN A 27  0.6197 1.1285 1.3929 0.0667  0.0918  -0.3815 ? ? ? ? ? ? 27  GLN A CD  
17    O OE1 . GLN A 27  0.6276 1.1546 1.4206 0.0911  0.0467  -0.4026 ? ? ? ? ? ? 27  GLN A OE1 
18    N NE2 . GLN A 27  0.6500 1.1615 1.4509 0.0417  0.1208  -0.3816 ? ? ? ? ? ? 27  GLN A NE2 
19    N N   . GLN A 28  0.3218 0.6725 0.7786 0.0966  0.0351  -0.2570 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A N   
20    C CA  . GLN A 28  0.3306 0.6517 0.7335 0.1048  0.0053  -0.2372 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A CA  
21    C C   . GLN A 28  0.3140 0.6098 0.6677 0.1282  -0.0261 -0.2291 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A C   
22    O O   . GLN A 28  0.3317 0.6072 0.6534 0.1399  -0.0541 -0.2227 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A O   
23    C CB  . GLN A 28  0.3559 0.6915 0.7894 0.1025  -0.0091 -0.2496 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A CB  
24    C CG  . GLN A 28  0.3733 0.7369 0.8536 0.1230  -0.0413 -0.2833 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A CG  
25    C CD  . GLN A 28  0.4074 0.7858 0.9218 0.1181  -0.0517 -0.2974 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A CD  
26    O OE1 . GLN A 28  0.4528 0.8038 0.9224 0.1163  -0.0620 -0.2780 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A OE1 
27    N NE2 . GLN A 28  0.3739 0.7958 0.9700 0.1154  -0.0479 -0.3324 ? ? ? ? ? ? 28  GLN A NE2 
28    N N   . GLN A 29  0.3049 0.5970 0.6483 0.1332  -0.0168 -0.2278 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A N   
29    C CA  . GLN A 29  0.3003 0.5656 0.5976 0.1517  -0.0380 -0.2190 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A CA  
30    C C   . GLN A 29  0.3447 0.6192 0.6587 0.1770  -0.0744 -0.2423 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A C   
31    O O   . GLN A 29  0.3345 0.5759 0.5998 0.1941  -0.0998 -0.2332 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A O   
32    C CB  . GLN A 29  0.3044 0.5255 0.5339 0.1468  -0.0425 -0.1866 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A CB  
33    C CG  . GLN A 29  0.2714 0.4791 0.4795 0.1252  -0.0137 -0.1644 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A CG  
34    C CD  . GLN A 29  0.2822 0.4868 0.4830 0.1235  0.0062  -0.1626 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A CD  
35    O OE1 . GLN A 29  0.2727 0.4828 0.4799 0.1382  -0.0017 -0.1750 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A OE1 
36    N NE2 . GLN A 29  0.2880 0.4807 0.4722 0.1075  0.0314  -0.1481 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A NE2 
37    N N   . LEU A 30  0.3385 0.6555 0.7216 0.1805  -0.0769 -0.2744 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A N   
38    C CA  . LEU A 30  0.4008 0.7279 0.8033 0.2088  -0.1157 -0.3018 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CA  
39    C C   . LEU A 30  0.4463 0.7584 0.8242 0.2319  -0.1329 -0.3061 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A C   
40    O O   . LEU A 30  0.4986 0.7819 0.8371 0.2563  -0.1676 -0.3071 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A O   
41    C CB  . LEU A 30  0.3849 0.7650 0.8767 0.2086  -0.1162 -0.3404 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CB  
42    C CG  . LEU A 30  0.4125 0.7959 0.9163 0.2076  -0.1338 -0.3473 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CG  
43    C CD1 . LEU A 30  0.3989 0.7313 0.8209 0.2102  -0.1486 -0.3157 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD1 
44    C CD2 . LEU A 30  0.3998 0.8217 0.9729 0.1818  -0.1050 -0.3608 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A CD2 
45    N N   . PRO A 31  0.4436 0.7692 0.8377 0.2254  -0.1081 -0.3075 ? ? ? ? ? ? 31  PRO A N   
46    C CA  . PRO A 31  0.4657 0.7731 0.8315 0.2477  -0.1254 -0.3101 ? ? ? ? ? ? 31  PRO A CA  
47    C C   . PRO A 31  0.4958 0.7443 0.7748 0.2536  -0.1398 -0.2783 ? ? ? ? ? ? 31  PRO A C   
48    O O   . PRO A 31  0.5350 0.7588 0.7837 0.2784  -0.1684 -0.2832 ? ? ? ? ? ? 31  PRO A O   
49    C CB  . PRO A 31  0.5041 0.8316 0.8953 0.2348  -0.0894 -0.3123 ? ? ? ? ? ? 31  PRO A CB  
50    C CG  . PRO A 31  0.4728 0.8462 0.9376 0.2163  -0.0628 -0.3316 ? ? ? ? ? ? 31  PRO A CG  
51    C CD  . PRO A 31  0.4321 0.7904 0.8756 0.2022  -0.0659 -0.3135 ? ? ? ? ? ? 31  PRO A CD  
52    N N   . ALA A 32  0.4428 0.6674 0.6836 0.2314  -0.1196 -0.2475 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A N   
53    C CA  . ALA A 32  0.5062 0.6783 0.6752 0.2339  -0.1301 -0.2201 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CA  
54    C C   . ALA A 32  0.5340 0.6804 0.6739 0.2459  -0.1565 -0.2181 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A C   
55    O O   . ALA A 32  0.5218 0.6199 0.6018 0.2540  -0.1684 -0.2009 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A O   
56    C CB  . ALA A 32  0.4648 0.6227 0.6094 0.2077  -0.1022 -0.1920 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CB  
57    N N   . ALA A 33  0.5179 0.6935 0.6987 0.2466  -0.1635 -0.2360 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A N   
58    C CA  . ALA A 33  0.5735 0.7233 0.7243 0.2604  -0.1892 -0.2363 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A CA  
59    C C   . ALA A 33  0.5863 0.7157 0.7172 0.2962  -0.2265 -0.2557 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A C   
60    O O   . ALA A 33  0.5997 0.6794 0.6692 0.3114  -0.2460 -0.2454 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A O   
61    C CB  . ALA A 33  0.5366 0.7215 0.7360 0.2512  -0.1879 -0.2509 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A CB  
62    N N   . MET A 34  0.6357 0.7979 0.8130 0.3108  -0.2357 -0.2833 ? ? ? ? ? ? 34  MET A N   
63    C CA  . MET A 34  0.6588 0.8017 0.8187 0.3485  -0.2752 -0.3051 ? ? ? ? ? ? 34  MET A CA  
64    C C   . MET A 34  0.6618 0.7584 0.7621 0.3593  -0.2780 -0.2886 ? ? ? ? ? ? 34  MET A C   
65    O O   . MET A 34  0.6856 0.7679 0.7743 0.3899  -0.3068 -0.3070 ? ? ? ? ? ? 34  MET A O   
66    C CB  . MET A 34  0.7427 0.9447 0.9870 0.3629  -0.2877 -0.3479 ? ? ? ? ? ? 34  MET A CB  
67    C CG  . MET A 34  0.8670 1.1029 1.1643 0.3703  -0.3071 -0.3773 ? ? ? ? ? ? 34  MET A CG  
68    S SD  . MET A 34  0.9181 1.2210 1.3052 0.3292  -0.2617 -0.3824 ? ? ? ? ? ? 34  MET A SD  
69    C CE  . MET A 34  0.7533 1.1107 1.2206 0.3341  -0.2498 -0.4154 ? ? ? ? ? ? 34  MET A CE  
70    N N   . ALA A 35  0.6145 0.6877 0.6796 0.3355  -0.2495 -0.2564 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A N   
71    C CA  . ALA A 35  0.6327 0.6592 0.6430 0.3460  -0.2537 -0.2428 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CA  
72    C C   . ALA A 35  0.6756 0.6321 0.6071 0.3691  -0.2794 -0.2333 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A C   
73    O O   . ALA A 35  0.7099 0.6413 0.6101 0.3650  -0.2804 -0.2213 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A O   
74    C CB  . ALA A 35  0.5482 0.5661 0.5433 0.3159  -0.2200 -0.2138 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CB  
75    N N   . ASP A 36  0.7346 0.6537 0.6277 0.3910  -0.2956 -0.2357 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A N   
76    C CA  . ASP A 36  0.8213 0.6639 0.6311 0.4141  -0.3161 -0.2256 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CA  
77    C C   . ASP A 36  0.8437 0.6267 0.5882 0.3946  -0.2931 -0.1897 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A C   
78    O O   . ASP A 36  0.8873 0.6087 0.5649 0.4078  -0.3028 -0.1796 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A O   
79    C CB  . ASP A 36  0.9202 0.7438 0.7150 0.4453  -0.3411 -0.2429 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CB  
80    C CG  . ASP A 36  0.9831 0.8261 0.8026 0.4811  -0.3807 -0.2793 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CG  
81    O OD1 . ASP A 36  1.0400 0.8601 0.8396 0.5138  -0.4088 -0.2965 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD1 
82    O OD2 . ASP A 36  0.9683 0.8487 0.8279 0.4769  -0.3846 -0.2916 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD2 
83    N N   . THR A 37  0.7483 0.5485 0.5127 0.3636  -0.2618 -0.1720 ? ? ? ? ? ? 37  THR A N   
84    C CA  . THR A 37  0.7580 0.5103 0.4756 0.3420  -0.2379 -0.1415 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CA  
85    C C   . THR A 37  0.6866 0.4830 0.4489 0.3065  -0.2084 -0.1293 ? ? ? ? ? ? 37  THR A C   
86    O O   . THR A 37  0.6069 0.4656 0.4310 0.2967  -0.2017 -0.1413 ? ? ? ? ? ? 37  THR A O   
87    C CB  . THR A 37  0.7920 0.5076 0.4811 0.3422  -0.2325 -0.1326 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CB  
88    O OG1 . THR A 37  0.7121 0.4826 0.4578 0.3331  -0.2253 -0.1428 ? ? ? ? ? ? 37  THR A OG1 
89    C CG2 . THR A 37  0.8438 0.5011 0.4755 0.3776  -0.2601 -0.1410 ? ? ? ? ? ? 37  THR A CG2 
90    N N   . PHE A 38  0.6854 0.4481 0.4164 0.2876  -0.1893 -0.1064 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A N   
91    C CA  . PHE A 38  0.6342 0.4323 0.4027 0.2567  -0.1641 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CA  
92    C C   . PHE A 38  0.5927 0.4220 0.3963 0.2449  -0.1536 -0.0974 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A C   
93    O O   . PHE A 38  0.5364 0.4157 0.3866 0.2287  -0.1407 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A O   
94    C CB  . PHE A 38  0.6755 0.4315 0.4085 0.2390  -0.1450 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CB  
95    C CG  . PHE A 38  0.6550 0.4469 0.4266 0.2100  -0.1227 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CG  
96    C CD1 . PHE A 38  0.6619 0.4435 0.4366 0.1909  -0.1055 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CD1 
97    C CD2 . PHE A 38  0.6238 0.4568 0.4280 0.2028  -0.1204 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CD2 
98    C CE1 . PHE A 38  0.5836 0.3958 0.3915 0.1682  -0.0894 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CE1 
99    C CE2 . PHE A 38  0.5939 0.4541 0.4276 0.1784  -0.1013 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CE2 
100   C CZ  . PHE A 38  0.5951 0.4446 0.4295 0.1625  -0.0871 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 38  PHE A CZ  
101   N N   . LEU A 39  0.6173 0.4147 0.3960 0.2533  -0.1581 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A N   
102   C CA  . LEU A 39  0.6002 0.4213 0.4058 0.2432  -0.1488 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CA  
103   C C   . LEU A 39  0.5610 0.4357 0.4113 0.2537  -0.1554 -0.1189 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A C   
104   O O   . LEU A 39  0.4796 0.3925 0.3648 0.2398  -0.1406 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A O   
105   C CB  . LEU A 39  0.6744 0.4470 0.4433 0.2514  -0.1540 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CB  
106   C CG  . LEU A 39  0.6991 0.4838 0.4855 0.2429  -0.1469 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CG  
107   C CD1 . LEU A 39  0.6907 0.4881 0.4952 0.2159  -0.1276 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CD1 
108   C CD2 . LEU A 39  0.8019 0.5297 0.5464 0.2529  -0.1543 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CD2 
109   N N   . GLU A 40  0.5721 0.4483 0.4218 0.2790  -0.1767 -0.1364 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A N   
110   C CA  A GLU A 40  0.5582 0.4889 0.4600 0.2886  -0.1811 -0.1603 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A CA  
111   C CA  B GLU A 40  0.5558 0.4856 0.4568 0.2882  -0.1806 -0.1597 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A CA  
112   C C   . GLU A 40  0.4977 0.4747 0.4434 0.2696  -0.1648 -0.1613 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A C   
113   O O   . GLU A 40  0.4683 0.4887 0.4577 0.2608  -0.1497 -0.1707 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A O   
114   C CB  A GLU A 40  0.5875 0.5151 0.4880 0.3199  -0.2102 -0.1824 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A CB  
115   C CB  B GLU A 40  0.5959 0.5190 0.4924 0.3212  -0.2101 -0.1820 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A CB  
116   C CG  A GLU A 40  0.5793 0.5629 0.5403 0.3311  -0.2142 -0.2113 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A CG  
117   C CG  B GLU A 40  0.6551 0.5280 0.5048 0.3399  -0.2244 -0.1802 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A CG  
118   C CD  A GLU A 40  0.6187 0.6119 0.5951 0.3619  -0.2459 -0.2393 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A CD  
119   C CD  B GLU A 40  0.7190 0.5661 0.5444 0.3764  -0.2583 -0.1987 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A CD  
120   O OE1 A GLU A 40  0.6427 0.5949 0.5754 0.3783  -0.2683 -0.2367 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A OE1 
121   O OE1 B GLU A 40  0.7538 0.5846 0.5605 0.3894  -0.2748 -0.2023 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A OE1 
122   O OE2 A GLU A 40  0.5995 0.6406 0.6327 0.3718  -0.2488 -0.2665 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A OE2 
123   O OE2 B GLU A 40  0.7535 0.5905 0.5725 0.3955  -0.2711 -0.2103 ? ? ? ? ? ? 40  GLU A OE2 
124   N N   . HIS A 41  0.4878 0.4517 0.4187 0.2626  -0.1652 -0.1511 ? ? ? ? ? ? 41  HIS A N   
125   C CA  . HIS A 41  0.4433 0.4466 0.4127 0.2439  -0.1497 -0.1510 ? ? ? ? ? ? 41  HIS A CA  
126   C C   . HIS A 41  0.4200 0.4382 0.4023 0.2195  -0.1234 -0.1379 ? ? ? ? ? ? 41  HIS A C   
127   O O   . HIS A 41  0.3632 0.4213 0.3863 0.2090  -0.1083 -0.1456 ? ? ? ? ? ? 41  HIS A O   
128   C CB  . HIS A 41  0.4755 0.4550 0.4187 0.2411  -0.1546 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 41  HIS A CB  
129   C CG  . HIS A 41  0.4558 0.4603 0.4229 0.2170  -0.1348 -0.1309 ? ? ? ? ? ? 41  HIS A CG  
130   N ND1 . HIS A 41  0.4894 0.5323 0.4981 0.2155  -0.1356 -0.1455 ? ? ? ? ? ? 41  HIS A ND1 
131   C CD2 . HIS A 41  0.4365 0.4276 0.3888 0.1955  -0.1166 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 41  HIS A CD2 
132   C CE1 . HIS A 41  0.4242 0.4762 0.4407 0.1938  -0.1173 -0.1326 ? ? ? ? ? ? 41  HIS A CE1 
133   N NE2 . HIS A 41  0.4417 0.4624 0.4233 0.1824  -0.1065 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 41  HIS A NE2 
134   N N   . LEU A 42  0.4163 0.3996 0.3635 0.2099  -0.1170 -0.1187 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   
135   C CA  . LEU A 42  0.4108 0.4026 0.3650 0.1917  -0.0978 -0.1089 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  
136   C C   . LEU A 42  0.3942 0.4103 0.3699 0.1970  -0.0914 -0.1219 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   
137   O O   . LEU A 42  0.3926 0.4308 0.3866 0.1850  -0.0732 -0.1214 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   
138   C CB  . LEU A 42  0.4402 0.3902 0.3589 0.1851  -0.0973 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  
139   C CG  . LEU A 42  0.4680 0.3909 0.3653 0.1764  -0.0962 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  
140   C CD1 . LEU A 42  0.4890 0.3720 0.3600 0.1706  -0.0939 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 
141   C CD2 . LEU A 42  0.4485 0.3955 0.3664 0.1590  -0.0829 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 
142   N N   . CYS A 43  0.4171 0.4229 0.3845 0.2154  -0.1052 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 43  CYS A N   
143   C CA  . CYS A 43  0.4385 0.4620 0.4218 0.2235  -0.1002 -0.1457 ? ? ? ? ? ? 43  CYS A CA  
144   C C   . CYS A 43  0.4214 0.4925 0.4533 0.2229  -0.0872 -0.1635 ? ? ? ? ? ? 43  CYS A C   
145   O O   . CYS A 43  0.4052 0.4921 0.4510 0.2229  -0.0719 -0.1715 ? ? ? ? ? ? 43  CYS A O   
146   C CB  . CYS A 43  0.4962 0.4974 0.4611 0.2465  -0.1217 -0.1554 ? ? ? ? ? ? 43  CYS A CB  
147   S SG  . CYS A 43  0.5163 0.4620 0.4302 0.2422  -0.1260 -0.1362 ? ? ? ? ? ? 43  CYS A SG  
148   N N   . LEU A 44  0.4020 0.4931 0.4592 0.2232  -0.0927 -0.1714 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N   
149   C CA  . LEU A 44  0.3852 0.5232 0.4980 0.2216  -0.0805 -0.1921 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA  
150   C C   . LEU A 44  0.3689 0.5227 0.4980 0.1979  -0.0570 -0.1826 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C   
151   O O   . LEU A 44  0.3597 0.5495 0.5363 0.1922  -0.0420 -0.1985 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O   
152   C CB  . LEU A 44  0.3919 0.5451 0.5301 0.2399  -0.1051 -0.2131 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB  
153   C CG  . LEU A 44  0.4146 0.5630 0.5517 0.2669  -0.1278 -0.2313 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG  
154   C CD1 . LEU A 44  0.4411 0.5958 0.5932 0.2875  -0.1580 -0.2508 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1 
155   C CD2 . LEU A 44  0.4223 0.6062 0.6029 0.2695  -0.1107 -0.2514 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2 
156   N N   . LEU A 45  0.3335 0.4602 0.4265 0.1846  -0.0534 -0.1590 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   
157   C CA  . LEU A 45  0.3215 0.4574 0.4233 0.1638  -0.0322 -0.1490 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  
158   C C   . LEU A 45  0.3259 0.4765 0.4428 0.1565  -0.0035 -0.1544 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   
159   O O   . LEU A 45  0.3349 0.4725 0.4321 0.1630  0.0008  -0.1539 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   
160   C CB  . LEU A 45  0.3277 0.4313 0.3887 0.1532  -0.0335 -0.1250 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  
161   C CG  . LEU A 45  0.3251 0.4103 0.3690 0.1562  -0.0530 -0.1175 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  
162   C CD1 . LEU A 45  0.3384 0.3955 0.3510 0.1437  -0.0497 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 
163   C CD2 . LEU A 45  0.3349 0.4431 0.4077 0.1538  -0.0553 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 
164   N N   . ASP A 46  0.2854 0.4595 0.4350 0.1437  0.0181  -0.1605 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A N   
165   C CA  . ASP A 46  0.2918 0.4784 0.4588 0.1390  0.0495  -0.1702 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CA  
166   C C   . ASP A 46  0.2950 0.4727 0.4529 0.1195  0.0763  -0.1575 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A C   
167   O O   . ASP A 46  0.2679 0.4616 0.4535 0.1086  0.0801  -0.1599 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A O   
168   C CB  . ASP A 46  0.2966 0.5254 0.5279 0.1452  0.0526  -0.1998 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CB  
169   C CG  . ASP A 46  0.3291 0.5734 0.5873 0.1388  0.0896  -0.2129 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CG  
170   O OD1 . ASP A 46  0.3307 0.5491 0.5520 0.1304  0.1155  -0.1986 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A OD1 
171   O OD2 . ASP A 46  0.3594 0.6412 0.6775 0.1442  0.0925  -0.2404 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A OD2 
172   N N   . ILE A 47  0.3142 0.4631 0.4303 0.1164  0.0940  -0.1447 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A N   
173   C CA  . ILE A 47  0.3128 0.4439 0.4091 0.1009  0.1173  -0.1314 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CA  
174   C C   . ILE A 47  0.3245 0.4761 0.4618 0.0886  0.1538  -0.1453 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A C   
175   O O   . ILE A 47  0.3220 0.4626 0.4532 0.0737  0.1726  -0.1365 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A O   
176   C CB  . ILE A 47  0.3481 0.4369 0.3828 0.1046  0.1247  -0.1162 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CB  
177   C CG1 . ILE A 47  0.3542 0.4392 0.3822 0.1147  0.1413  -0.1271 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG1 
178   C CG2 . ILE A 47  0.3340 0.4038 0.3373 0.1122  0.0912  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG2 
179   C CD1 . ILE A 47  0.4095 0.4481 0.3733 0.1183  0.1569  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CD1 
180   N N   . ASP A 48  0.3106 0.4926 0.4938 0.0944  0.1617  -0.1680 ? ? ? ? ? ? 48  ASP A N   
181   C CA  . ASP A 48  0.3390 0.5472 0.5760 0.0819  0.1954  -0.1863 ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CA  
182   C C   . ASP A 48  0.3264 0.5749 0.6287 0.0761  0.1830  -0.2032 ? ? ? ? ? ? 48  ASP A C   
183   O O   . ASP A 48  0.3289 0.6031 0.6868 0.0641  0.2105  -0.2220 ? ? ? ? ? ? 48  ASP A O   
184   C CB  . ASP A 48  0.3641 0.5879 0.6266 0.0901  0.2141  -0.2064 ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CB  
185   C CG  . ASP A 48  0.4242 0.6044 0.6234 0.0923  0.2395  -0.1921 ? ? ? ? ? ? 48  ASP A CG  
186   O OD1 . ASP A 48  0.4706 0.6115 0.6175 0.0835  0.2523  -0.1707 ? ? ? ? ? ? 48  ASP A OD1 
187   O OD2 . ASP A 48  0.4312 0.6124 0.6269 0.1048  0.2426  -0.2015 ? ? ? ? ? ? 48  ASP A OD2 
188   N N   . SER A 49  0.2979 0.5517 0.5963 0.0860  0.1421  -0.1998 ? ? ? ? ? ? 49  SER A N   
189   C CA  . SER A 49  0.3054 0.5925 0.6573 0.0857  0.1237  -0.2168 ? ? ? ? ? ? 49  SER A CA  
190   C C   . SER A 49  0.2965 0.5707 0.6358 0.0692  0.1285  -0.2012 ? ? ? ? ? ? 49  SER A C   
191   O O   . SER A 49  0.2870 0.5322 0.5745 0.0702  0.1107  -0.1776 ? ? ? ? ? ? 49  SER A O   
192   C CB  . SER A 49  0.3199 0.6134 0.6690 0.1080  0.0792  -0.2235 ? ? ? ? ? ? 49  SER A CB  
193   O OG  . SER A 49  0.3079 0.6250 0.6959 0.1114  0.0562  -0.2387 ? ? ? ? ? ? 49  SER A OG  
194   N N   . GLU A 50  0.2795 0.5733 0.6668 0.0530  0.1549  -0.2147 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A N   
195   C CA  . GLU A 50  0.3270 0.6023 0.6965 0.0363  0.1658  -0.1985 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CA  
196   C C   . GLU A 50  0.2967 0.5861 0.6829 0.0398  0.1317  -0.2019 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A C   
197   O O   . GLU A 50  0.3104 0.6350 0.7501 0.0496  0.1118  -0.2279 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A O   
198   C CB  . GLU A 50  0.3605 0.6423 0.7676 0.0158  0.2113  -0.2092 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CB  
199   C CG  . GLU A 50  0.4120 0.6674 0.7887 0.0113  0.2518  -0.2025 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CG  
200   C CD  . GLU A 50  0.4470 0.6496 0.7319 0.0174  0.2491  -0.1708 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CD  
201   O OE1 . GLU A 50  0.3731 0.5562 0.6184 0.0195  0.2246  -0.1515 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE1 
202   O OE2 . GLU A 50  0.5300 0.7111 0.7850 0.0213  0.2726  -0.1681 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE2 
203   N N   . PRO A 51  0.2717 0.5333 0.6128 0.0344  0.1238  -0.1783 ? ? ? ? ? ? 51  PRO A N   
204   C CA  . PRO A 51  0.2685 0.5391 0.6219 0.0359  0.0974  -0.1808 ? ? ? ? ? ? 51  PRO A CA  
205   C C   . PRO A 51  0.3095 0.6093 0.7288 0.0222  0.1133  -0.2035 ? ? ? ? ? ? 51  PRO A C   
206   O O   . PRO A 51  0.3624 0.6626 0.8020 0.0056  0.1515  -0.2072 ? ? ? ? ? ? 51  PRO A O   
207   C CB  . PRO A 51  0.2805 0.5137 0.5729 0.0302  0.0953  -0.1507 ? ? ? ? ? ? 51  PRO A CB  
208   C CG  . PRO A 51  0.2885 0.4949 0.5355 0.0318  0.1086  -0.1346 ? ? ? ? ? ? 51  PRO A CG  
209   C CD  . PRO A 51  0.2718 0.4914 0.5480 0.0283  0.1375  -0.1499 ? ? ? ? ? ? 51  PRO A CD  
210   N N   . VAL A 52  0.2857 0.6114 0.7440 0.0316  0.0848  -0.2237 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A N   
211   C CA  . VAL A 52  0.2849 0.6436 0.8165 0.0208  0.0939  -0.2514 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CA  
212   C C   . VAL A 52  0.2395 0.5885 0.7550 0.0219  0.0692  -0.2447 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A C   
213   O O   . VAL A 52  0.2344 0.5875 0.7758 0.0060  0.0833  -0.2492 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A O   
214   C CB  . VAL A 52  0.3527 0.7572 0.9606 0.0319  0.0837  -0.2908 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CB  
215   C CG1 . VAL A 52  0.3625 0.7688 0.9589 0.0459  0.0836  -0.2926 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG1 
216   C CG2 . VAL A 52  0.3653 0.7933 1.0095 0.0482  0.0409  -0.3159 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG2 
217   N N   . ALA A 53  0.2215 0.5512 0.6870 0.0396  0.0363  -0.2311 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A N   
218   C CA  . ALA A 53  0.2175 0.5352 0.6641 0.0424  0.0144  -0.2254 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A CA  
219   C C   . ALA A 53  0.2214 0.5111 0.6302 0.0236  0.0365  -0.1982 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A C   
220   O O   . ALA A 53  0.2353 0.5033 0.6081 0.0151  0.0591  -0.1766 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A O   
221   C CB  . ALA A 53  0.2212 0.5202 0.6212 0.0665  -0.0221 -0.2187 ? ? ? ? ? ? 53  ALA A CB  
222   N N   . ALA A 54  0.1860 0.4738 0.5999 0.0197  0.0271  -0.2001 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A N   
223   C CA  . ALA A 54  0.2031 0.4645 0.5815 0.0061  0.0409  -0.1770 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CA  
224   C C   . ALA A 54  0.2013 0.4323 0.5125 0.0171  0.0268  -0.1510 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A C   
225   O O   . ALA A 54  0.1936 0.4228 0.4891 0.0349  0.0028  -0.1537 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A O   
226   C CB  . ALA A 54  0.1844 0.4510 0.5821 0.0040  0.0280  -0.1875 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CB  
227   N N   . ARG A 55  0.2172 0.4235 0.4918 0.0064  0.0448  -0.1278 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A N   
228   C CA  . ARG A 55  0.2100 0.3890 0.4295 0.0129  0.0363  -0.1046 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CA  
229   C C   . ARG A 55  0.2095 0.3791 0.4113 0.0200  0.0158  -0.1012 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A C   
230   O O   . ARG A 55  0.2099 0.3804 0.4223 0.0129  0.0176  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A O   
231   C CB  . ARG A 55  0.2209 0.3770 0.4118 0.0010  0.0580  -0.0855 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CB  
232   C CG  . ARG A 55  0.1969 0.3293 0.3414 0.0076  0.0504  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CG  
233   C CD  . ARG A 55  0.2125 0.3289 0.3351 0.0052  0.0445  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CD  
234   N NE  . ARG A 55  0.2246 0.3346 0.3520 -0.0072 0.0614  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NE  
235   C CZ  . ARG A 55  0.2265 0.3263 0.3450 -0.0114 0.0600  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A CZ  
236   N NH1 . ARG A 55  0.2267 0.3238 0.3338 -0.0049 0.0439  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NH1 
237   N NH2 . ARG A 55  0.2188 0.3108 0.3433 -0.0227 0.0768  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 55  ARG A NH2 
238   N N   . SER A 56  0.1973 0.3542 0.3693 0.0344  -0.0023 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 56  SER A N   
239   C CA  . SER A 56  0.2103 0.3559 0.3643 0.0458  -0.0229 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 56  SER A CA  
240   C C   . SER A 56  0.2216 0.3387 0.3321 0.0436  -0.0197 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 56  SER A C   
241   O O   . SER A 56  0.2253 0.3296 0.3191 0.0474  -0.0273 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 56  SER A O   
242   C CB  . SER A 56  0.2606 0.4062 0.4101 0.0662  -0.0456 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 56  SER A CB  
243   O OG  . SER A 56  0.2835 0.4163 0.4088 0.0696  -0.0422 -0.0990 ? ? ? ? ? ? 56  SER A OG  
244   N N   . THR A 57  0.2124 0.3199 0.3068 0.0384  -0.0087 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 57  THR A N   
245   C CA  . THR A 57  0.2245 0.3079 0.2859 0.0366  -0.0057 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 57  THR A CA  
246   C C   . THR A 57  0.2252 0.3092 0.2921 0.0246  0.0054  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 57  THR A C   
247   O O   . THR A 57  0.2235 0.3137 0.3014 0.0162  0.0171  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 57  THR A O   
248   C CB  . THR A 57  0.2540 0.3297 0.3038 0.0358  -0.0003 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 57  THR A CB  
249   O OG1 . THR A 57  0.2513 0.3249 0.2955 0.0477  -0.0109 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 57  THR A OG1 
250   C CG2 . THR A 57  0.2131 0.2677 0.2402 0.0332  0.0029  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 57  THR A CG2 
251   N N   . SER A 58  0.2164 0.2896 0.2711 0.0243  0.0034  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 58  SER A N   
252   C CA  . SER A 58  0.2180 0.2916 0.2791 0.0139  0.0129  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 58  SER A CA  
253   C C   . SER A 58  0.2070 0.2707 0.2574 0.0088  0.0212  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 58  SER A C   
254   O O   . SER A 58  0.2119 0.2670 0.2500 0.0126  0.0190  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 58  SER A O   
255   C CB  . SER A 58  0.2404 0.3053 0.2922 0.0157  0.0088  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 58  SER A CB  
256   O OG  . SER A 58  0.2918 0.3670 0.3585 0.0199  -0.0007 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 58  SER A OG  
257   N N   . ILE A 59  0.2020 0.2640 0.2562 0.0014  0.0295  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A N   
258   C CA  . ILE A 59  0.2100 0.2593 0.2513 0.0001  0.0333  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CA  
259   C C   . ILE A 59  0.2223 0.2637 0.2598 -0.0018 0.0329  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A C   
260   O O   . ILE A 59  0.2398 0.2817 0.2826 -0.0059 0.0360  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A O   
261   C CB  . ILE A 59  0.2064 0.2498 0.2438 -0.0035 0.0432  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CB  
262   C CG1 . ILE A 59  0.2246 0.2749 0.2647 -0.0004 0.0443  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CG1 
263   C CG2 . ILE A 59  0.2346 0.2584 0.2515 -0.0009 0.0428  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CG2 
264   C CD1 . ILE A 59  0.2455 0.2904 0.2843 -0.0051 0.0603  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 59  ILE A CD1 
265   N N   . ILE A 60  0.2338 0.2692 0.2663 0.0013  0.0293  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A N   
266   C CA  . ILE A 60  0.2520 0.2820 0.2853 0.0011  0.0287  0.0005  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CA  
267   C C   . ILE A 60  0.2560 0.2760 0.2829 0.0037  0.0259  0.0019  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A C   
268   O O   . ILE A 60  0.2559 0.2739 0.2807 0.0074  0.0218  0.0016  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A O   
269   C CB  . ILE A 60  0.2236 0.2541 0.2617 0.0029  0.0286  0.0006  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CB  
270   C CG1 . ILE A 60  0.2764 0.3067 0.3081 0.0042  0.0303  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG1 
271   C CG2 . ILE A 60  0.2294 0.2571 0.2747 0.0030  0.0293  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG2 
272   C CD1 . ILE A 60  0.2390 0.2607 0.2653 0.0062  0.0347  0.0014  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CD1 
273   N N   . ALA A 61  0.2634 0.2727 0.2823 0.0033  0.0272  0.0026  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A N   
274   C CA  . ALA A 61  0.2632 0.2550 0.2672 0.0097  0.0218  0.0032  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A CA  
275   C C   . ALA A 61  0.2651 0.2554 0.2770 0.0137  0.0151  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 61  ALA A C   
276   O O   . ALA A 61  0.2772 0.2680 0.2919 0.0103  0.0192  0.0001  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A O   
277   C CB  . ALA A 61  0.3032 0.2736 0.2834 0.0081  0.0302  0.0068  ? ? ? ? ? ? 61  ALA A CB  
278   N N   . THR A 62  0.2750 0.2613 0.2900 0.0224  0.0037  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 62  THR A N   
279   C CA  . THR A 62  0.2784 0.2640 0.3052 0.0287  -0.0047 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CA  
280   C C   . THR A 62  0.3150 0.2736 0.3133 0.0366  -0.0104 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 62  THR A C   
281   O O   . THR A 62  0.3252 0.2610 0.2947 0.0437  -0.0151 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 62  THR A O   
282   C CB  . THR A 62  0.2671 0.2619 0.3169 0.0355  -0.0166 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CB  
283   O OG1 . THR A 62  0.2489 0.2622 0.3203 0.0268  -0.0075 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 62  THR A OG1 
284   C CG2 . THR A 62  0.2565 0.2571 0.3312 0.0422  -0.0251 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CG2 
285   N N   . ILE A 63  0.2859 0.2430 0.2888 0.0367  -0.0098 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A N   
286   C CA  . ILE A 63  0.3288 0.2574 0.3047 0.0451  -0.0157 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CA  
287   C C   . ILE A 63  0.3561 0.2772 0.3352 0.0621  -0.0363 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A C   
288   O O   . ILE A 63  0.3835 0.3309 0.4027 0.0635  -0.0421 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A O   
289   C CB  . ILE A 63  0.3680 0.2987 0.3500 0.0392  -0.0082 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CB  
290   C CG1 . ILE A 63  0.3688 0.3109 0.3549 0.0238  0.0084  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG1 
291   C CG2 . ILE A 63  0.4211 0.3150 0.3696 0.0485  -0.0139 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG2 
292   C CD1 . ILE A 63  0.4428 0.3686 0.4056 0.0185  0.0177  0.0030  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CD1 
293   N N   . GLY A 64  0.3734 0.2565 0.3103 0.0755  -0.0464 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A N   
294   C CA  . GLY A 64  0.4044 0.2716 0.3350 0.0970  -0.0716 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A CA  
295   C C   . GLY A 64  0.4758 0.2871 0.3422 0.1111  -0.0772 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A C   
296   O O   . GLY A 64  0.4755 0.2651 0.3116 0.1003  -0.0571 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A O   
297   N N   . PRO A 65  0.5183 0.3034 0.3628 0.1357  -0.1040 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A N   
298   C CA  . PRO A 65  0.6151 0.3362 0.3876 0.1528  -0.1102 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CA  
299   C C   . PRO A 65  0.6617 0.3469 0.3805 0.1453  -0.0883 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A C   
300   O O   . PRO A 65  0.7161 0.3479 0.3761 0.1478  -0.0757 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A O   
301   C CB  . PRO A 65  0.6599 0.3643 0.4233 0.1839  -0.1484 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CB  
302   C CG  . PRO A 65  0.6103 0.3712 0.4421 0.1786  -0.1575 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CG  
303   C CD  . PRO A 65  0.5394 0.3507 0.4260 0.1497  -0.1304 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CD  
304   N N   . ALA A 66  0.5848 0.2946 0.3215 0.1369  -0.0823 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A N   
305   C CA  . ALA A 66  0.6470 0.3239 0.3360 0.1307  -0.0601 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CA  
306   C C   . ALA A 66  0.6349 0.3267 0.3393 0.1032  -0.0255 0.0110  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A C   
307   O O   . ALA A 66  0.6737 0.3370 0.3431 0.0956  -0.0021 0.0213  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A O   
308   C CB  . ALA A 66  0.6179 0.3109 0.3152 0.1334  -0.0662 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CB  
309   N N   . SER A 67  0.5572 0.2919 0.3141 0.0891  -0.0221 0.0084  ? ? ? ? ? ? 67  SER A N   
310   C CA  . SER A 67  0.5632 0.3178 0.3418 0.0655  0.0047  0.0159  ? ? ? ? ? ? 67  SER A CA  
311   C C   . SER A 67  0.5900 0.3493 0.3843 0.0577  0.0095  0.0159  ? ? ? ? ? ? 67  SER A C   
312   O O   . SER A 67  0.6445 0.4310 0.4699 0.0402  0.0243  0.0173  ? ? ? ? ? ? 67  SER A O   
313   C CB  . SER A 67  0.5101 0.3175 0.3386 0.0540  0.0066  0.0127  ? ? ? ? ? ? 67  SER A CB  
314   O OG  . SER A 67  0.4719 0.3133 0.3408 0.0585  -0.0113 0.0031  ? ? ? ? ? ? 67  SER A OG  
315   N N   . ARG A 68  0.5991 0.3307 0.3710 0.0724  -0.0050 0.0128  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A N   
316   C CA  . ARG A 68  0.6112 0.3506 0.4015 0.0670  -0.0035 0.0109  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CA  
317   C C   . ARG A 68  0.6241 0.3237 0.3817 0.0560  0.0193  0.0202  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A C   
318   O O   . ARG A 68  0.6581 0.3745 0.4417 0.0425  0.0289  0.0196  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A O   
319   C CB  . ARG A 68  0.6240 0.3535 0.4102 0.0883  -0.0299 0.0010  ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CB  
320   C CG  . ARG A 68  0.5989 0.3834 0.4472 0.0832  -0.0365 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CG  
321   C CD  . ARG A 68  0.5924 0.3797 0.4523 0.1045  -0.0634 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CD  
322   N NE  . ARG A 68  0.6370 0.3929 0.4736 0.1177  -0.0734 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NE  
323   C CZ  . ARG A 68  0.5887 0.3657 0.4559 0.1137  -0.0718 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CZ  
324   N NH1 . ARG A 68  0.5268 0.3505 0.4417 0.0972  -0.0588 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH1 
325   N NH2 . ARG A 68  0.5919 0.3388 0.4367 0.1280  -0.0833 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH2 
326   N N   . SER A 69  0.6407 0.2870 0.3426 0.0615  0.0292  0.0278  ? ? ? ? ? ? 69  SER A N   
327   C CA  . SER A 69  0.6839 0.2871 0.3550 0.0505  0.0539  0.0357  ? ? ? ? ? ? 69  SER A CA  
328   C C   . SER A 69  0.6351 0.2730 0.3518 0.0227  0.0799  0.0360  ? ? ? ? ? ? 69  SER A C   
329   O O   . SER A 69  0.5800 0.2569 0.3292 0.0137  0.0851  0.0341  ? ? ? ? ? ? 69  SER A O   
330   C CB  . SER A 69  0.8035 0.3342 0.3980 0.0622  0.0641  0.0446  ? ? ? ? ? ? 69  SER A CB  
331   O OG  . SER A 69  0.8406 0.3704 0.4317 0.0490  0.0893  0.0498  ? ? ? ? ? ? 69  SER A OG  
332   N N   . VAL A 70  0.6246 0.2474 0.3446 0.0110  0.0936  0.0364  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   
333   C CA  . VAL A 70  0.6000 0.2493 0.3627 -0.0137 0.1166  0.0331  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  
334   C C   . VAL A 70  0.6190 0.2522 0.3691 -0.0245 0.1445  0.0373  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   
335   O O   . VAL A 70  0.5625 0.2420 0.3596 -0.0367 0.1504  0.0313  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   
336   C CB  . VAL A 70  0.6139 0.2379 0.3755 -0.0239 0.1285  0.0318  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  
337   C CG1 . VAL A 70  0.5748 0.2336 0.3917 -0.0485 0.1476  0.0233  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 
338   C CG2 . VAL A 70  0.5966 0.2377 0.3712 -0.0124 0.1019  0.0266  ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 
339   N N   . GLU A 71  0.6949 0.2633 0.3799 -0.0167 0.1583  0.0468  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A N   
340   C CA  A GLU A 71  0.7430 0.2869 0.4059 -0.0246 0.1878  0.0515  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CA  
341   C CA  B GLU A 71  0.7434 0.2892 0.4086 -0.0254 0.1884  0.0512  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CA  
342   C C   . GLU A 71  0.7057 0.2948 0.3917 -0.0188 0.1748  0.0485  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A C   
343   O O   . GLU A 71  0.6732 0.2894 0.3920 -0.0334 0.1939  0.0447  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A O   
344   C CB  A GLU A 71  0.8397 0.2942 0.4112 -0.0106 0.2012  0.0635  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CB  
345   C CB  B GLU A 71  0.8466 0.3027 0.4228 -0.0147 0.2073  0.0633  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CB  
346   C CG  A GLU A 71  0.9309 0.3308 0.4789 -0.0266 0.2362  0.0678  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CG  
347   C CG  B GLU A 71  0.9141 0.3467 0.4799 -0.0313 0.2505  0.0664  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CG  
348   C CD  A GLU A 71  1.0557 0.3580 0.5041 -0.0077 0.2412  0.0801  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CD  
349   C CD  B GLU A 71  1.0512 0.3846 0.5267 -0.0270 0.2827  0.0790  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CD  
350   O OE1 A GLU A 71  1.1052 0.3773 0.4965 0.0185  0.2213  0.0850  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE1 
351   O OE1 B GLU A 71  1.1071 0.3817 0.5310 -0.0182 0.2809  0.0853  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE1 
352   O OE2 A GLU A 71  1.0608 0.3140 0.4869 -0.0185 0.2649  0.0838  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE2 
353   O OE2 B GLU A 71  1.1165 0.4245 0.5676 -0.0324 0.3135  0.0828  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE2 
354   N N   . ARG A 72  0.7005 0.2964 0.3712 0.0027  0.1423  0.0486  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A N   
355   C CA  . ARG A 72  0.6639 0.2968 0.3530 0.0095  0.1282  0.0455  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CA  
356   C C   . ARG A 72  0.5853 0.2899 0.3492 -0.0055 0.1247  0.0370  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A C   
357   O O   . ARG A 72  0.5655 0.2986 0.3533 -0.0120 0.1321  0.0343  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A O   
358   C CB  . ARG A 72  0.6923 0.3158 0.3553 0.0351  0.0938  0.0442  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CB  
359   C CG  . ARG A 72  0.7118 0.3715 0.3955 0.0429  0.0763  0.0394  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CG  
360   C CD  . ARG A 72  0.7733 0.4071 0.4221 0.0445  0.0928  0.0441  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CD  
361   N NE  . ARG A 72  0.9000 0.4575 0.4689 0.0581  0.1024  0.0518  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NE  
362   C CZ  . ARG A 72  0.9607 0.4780 0.4762 0.0851  0.0777  0.0510  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CZ  
363   N NH1 . ARG A 72  0.8977 0.4478 0.4389 0.1008  0.0405  0.0408  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NH1 
364   N NH2 . ARG A 72  1.0406 0.4822 0.4768 0.0970  0.0906  0.0590  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NH2 
365   N N   . LEU A 73  0.5174 0.2480 0.3145 -0.0092 0.1130  0.0321  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N   
366   C CA  . LEU A 73  0.4844 0.2737 0.3419 -0.0199 0.1076  0.0239  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA  
367   C C   . LEU A 73  0.4655 0.2700 0.3544 -0.0393 0.1321  0.0188  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C   
368   O O   . LEU A 73  0.4133 0.2602 0.3400 -0.0433 0.1283  0.0123  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O   
369   C CB  . LEU A 73  0.4397 0.2468 0.3185 -0.0179 0.0913  0.0196  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB  
370   C CG  . LEU A 73  0.4286 0.2417 0.3003 -0.0002 0.0658  0.0192  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG  
371   C CD1 . LEU A 73  0.4206 0.2372 0.3038 0.0013  0.0568  0.0154  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1 
372   C CD2 . LEU A 73  0.4014 0.2584 0.3057 0.0009  0.0555  0.0152  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2 
373   N N   . LYS A 74  0.4880 0.2584 0.3640 -0.0504 0.1557  0.0199  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A N   
374   C CA  . LYS A 74  0.5187 0.3001 0.4273 -0.0691 0.1827  0.0124  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CA  
375   C C   . LYS A 74  0.5193 0.3056 0.4222 -0.0676 0.1932  0.0137  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A C   
376   O O   . LYS A 74  0.4759 0.3026 0.4262 -0.0766 0.1981  0.0031  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A O   
377   C CB  . LYS A 74  0.5682 0.3026 0.4583 -0.0823 0.2130  0.0141  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CB  
378   C CG  . LYS A 74  0.6149 0.3508 0.5230 -0.0874 0.2049  0.0093  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CG  
379   C CD  . LYS A 74  0.6904 0.3735 0.5775 -0.1012 0.2366  0.0114  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CD  
380   C CE  . LYS A 74  0.6870 0.3988 0.6268 -0.1134 0.2311  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CE  
381   N NZ  . LYS A 74  0.7772 0.4405 0.7072 -0.1313 0.2675  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A NZ  
382   N N   . GLU A 75  0.5484 0.2920 0.3922 -0.0543 0.1948  0.0250  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A N   
383   C CA  A GLU A 75  0.5477 0.2916 0.3789 -0.0500 0.2028  0.0265  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CA  
384   C CA  B GLU A 75  0.5471 0.2930 0.3817 -0.0512 0.2039  0.0258  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CA  
385   C C   . GLU A 75  0.4695 0.2707 0.3410 -0.0442 0.1774  0.0201  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A C   
386   O O   . GLU A 75  0.4263 0.2542 0.3244 -0.0491 0.1856  0.0140  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A O   
387   C CB  A GLU A 75  0.6149 0.2993 0.3684 -0.0312 0.2005  0.0386  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CB  
388   C CB  B GLU A 75  0.6269 0.3067 0.3822 -0.0365 0.2117  0.0382  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CB  
389   C CG  A GLU A 75  0.7150 0.3248 0.4055 -0.0315 0.2269  0.0477  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CG  
390   C CG  B GLU A 75  0.7126 0.3339 0.4315 -0.0478 0.2521  0.0432  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CG  
391   C CD  A GLU A 75  0.7897 0.3450 0.4019 -0.0075 0.2177  0.0570  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CD  
392   C CD  B GLU A 75  0.7370 0.3675 0.4790 -0.0631 0.2873  0.0375  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A CD  
393   O OE1 A GLU A 75  0.8276 0.3435 0.3925 0.0100  0.1984  0.0621  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE1 
394   O OE1 B GLU A 75  0.7489 0.4019 0.4949 -0.0552 0.2797  0.0358  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE1 
395   O OE2 A GLU A 75  0.8075 0.3634 0.4085 -0.0036 0.2251  0.0571  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE2 
396   O OE2 B GLU A 75  0.7447 0.3619 0.5054 -0.0832 0.3228  0.0332  ? ? ? ? ? ? 75  GLU A OE2 
397   N N   . MET A 76  0.4377 0.2554 0.3131 -0.0336 0.1480  0.0210  ? ? ? ? ? ? 76  MET A N   
398   C CA  A MET A 76  0.4058 0.2682 0.3124 -0.0284 0.1271  0.0163  ? ? ? ? ? ? 76  MET A CA  
399   C CA  B MET A 76  0.4014 0.2655 0.3096 -0.0281 0.1253  0.0162  ? ? ? ? ? ? 76  MET A CA  
400   C C   . MET A 76  0.3739 0.2821 0.3369 -0.0404 0.1285  0.0053  ? ? ? ? ? ? 76  MET A C   
401   O O   . MET A 76  0.3625 0.2986 0.3459 -0.0385 0.1226  0.0008  ? ? ? ? ? ? 76  MET A O   
402   C CB  A MET A 76  0.3801 0.2455 0.2780 -0.0148 0.0996  0.0188  ? ? ? ? ? ? 76  MET A CB  
403   C CB  B MET A 76  0.3694 0.2423 0.2785 -0.0179 0.0993  0.0172  ? ? ? ? ? ? 76  MET A CB  
404   C CG  A MET A 76  0.4460 0.2681 0.2901 0.0014  0.0928  0.0255  ? ? ? ? ? ? 76  MET A CG  
405   C CG  B MET A 76  0.4218 0.2602 0.2866 -0.0014 0.0863  0.0231  ? ? ? ? ? ? 76  MET A CG  
406   S SD  A MET A 76  0.4338 0.2585 0.2779 0.0157  0.0631  0.0235  ? ? ? ? ? ? 76  MET A SD  
407   S SD  B MET A 76  0.4121 0.2481 0.2582 0.0106  0.0783  0.0239  ? ? ? ? ? ? 76  MET A SD  
408   C CE  A MET A 76  0.3652 0.2414 0.2543 0.0168  0.0460  0.0171  ? ? ? ? ? ? 76  MET A CE  
409   C CE  B MET A 76  0.3531 0.2293 0.2353 0.0174  0.0506  0.0179  ? ? ? ? ? ? 76  MET A CE  
410   N N   . ILE A 77  0.3681 0.2796 0.3529 -0.0509 0.1349  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A N   
411   C CA  . ILE A 77  0.3276 0.2802 0.3650 -0.0590 0.1313  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CA  
412   C C   . ILE A 77  0.3239 0.2864 0.3851 -0.0685 0.1523  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A C   
413   O O   . ILE A 77  0.2901 0.2873 0.3843 -0.0672 0.1444  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A O   
414   C CB  . ILE A 77  0.3524 0.3018 0.4078 -0.0684 0.1347  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CB  
415   C CG1 . ILE A 77  0.3318 0.2753 0.3683 -0.0583 0.1141  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CG1 
416   C CG2 . ILE A 77  0.3154 0.3028 0.4263 -0.0764 0.1326  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CG2 
417   C CD1 . ILE A 77  0.3666 0.2987 0.4104 -0.0652 0.1163  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 77  ILE A CD1 
418   N N   . LYS A 78  0.3517 0.2797 0.3923 -0.0767 0.1799  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A N   
419   C CA  . LYS A 78  0.3664 0.3010 0.4285 -0.0861 0.2055  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CA  
420   C C   . LYS A 78  0.3530 0.3019 0.4068 -0.0749 0.1966  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A C   
421   O O   . LYS A 78  0.3501 0.3249 0.4396 -0.0796 0.2069  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A O   
422   C CB  . LYS A 78  0.4509 0.3331 0.4743 -0.0939 0.2396  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CB  
423   C CG  . LYS A 78  0.5406 0.4143 0.5921 -0.1121 0.2606  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CG  
424   C CD  . LYS A 78  0.6564 0.4617 0.6512 -0.1175 0.2922  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CD  
425   C CE  . LYS A 78  0.6951 0.4901 0.7195 -0.1367 0.3129  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A CE  
426   N NZ  . LYS A 78  0.8540 0.5943 0.8517 -0.1512 0.3613  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 78  LYS A NZ  
427   N N   . ALA A 79  0.3512 0.2782 0.3567 -0.0604 0.1816  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A N   
428   C CA  . ALA A 79  0.3577 0.2908 0.3483 -0.0489 0.1731  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CA  
429   C C   . ALA A 79  0.3133 0.2923 0.3415 -0.0439 0.1480  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A C   
430   O O   . ALA A 79  0.2880 0.2811 0.3202 -0.0377 0.1430  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A O   
431   C CB  . ALA A 79  0.3639 0.2599 0.2957 -0.0338 0.1610  0.0058  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CB  
432   N N   . GLY A 80  0.2734 0.2707 0.3238 -0.0453 0.1322  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A N   
433   C CA  . GLY A 80  0.2631 0.2968 0.3432 -0.0395 0.1105  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A CA  
434   C C   . GLY A 80  0.2590 0.2942 0.3283 -0.0318 0.0885  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A C   
435   O O   . GLY A 80  0.2498 0.3053 0.3320 -0.0253 0.0719  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 80  GLY A O   
436   N N   . MET A 81  0.2674 0.2787 0.3115 -0.0313 0.0888  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 81  MET A N   
437   C CA  . MET A 81  0.2452 0.2590 0.2833 -0.0246 0.0715  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 81  MET A CA  
438   C C   . MET A 81  0.2383 0.2711 0.3021 -0.0273 0.0645  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 81  MET A C   
439   O O   . MET A 81  0.2372 0.2696 0.3163 -0.0357 0.0726  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 81  MET A O   
440   C CB  . MET A 81  0.2805 0.2668 0.2928 -0.0230 0.0719  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 81  MET A CB  
441   C CG  . MET A 81  0.3040 0.2980 0.3202 -0.0175 0.0567  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 81  MET A CG  
442   S SD  . MET A 81  0.3279 0.2900 0.3169 -0.0132 0.0555  0.0053  ? ? ? ? ? ? 81  MET A SD  
443   C CE  . MET A 81  0.3639 0.3135 0.3563 -0.0247 0.0705  0.0027  ? ? ? ? ? ? 81  MET A CE  
444   N N   . ASN A 82  0.2002 0.2443 0.2650 -0.0198 0.0502  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A N   
445   C CA  . ASN A 82  0.1843 0.2404 0.2636 -0.0179 0.0411  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CA  
446   C C   . ASN A 82  0.1992 0.2460 0.2642 -0.0136 0.0345  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A C   
447   O O   . ASN A 82  0.2277 0.2761 0.2984 -0.0130 0.0296  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A O   
448   C CB  . ASN A 82  0.1955 0.2654 0.2809 -0.0099 0.0306  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CB  
449   C CG  . ASN A 82  0.2220 0.3049 0.3261 -0.0123 0.0359  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CG  
450   O OD1 . ASN A 82  0.2139 0.2971 0.3094 -0.0079 0.0353  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A OD1 
451   N ND2 . ASN A 82  0.2008 0.2947 0.3337 -0.0199 0.0426  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A ND2 
452   N N   . ILE A 83  0.2021 0.2402 0.2518 -0.0102 0.0345  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A N   
453   C CA  . ILE A 83  0.2117 0.2430 0.2528 -0.0064 0.0315  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A CA  
454   C C   . ILE A 83  0.2340 0.2551 0.2688 -0.0065 0.0338  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A C   
455   O O   . ILE A 83  0.2301 0.2492 0.2612 -0.0051 0.0338  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A O   
456   C CB  . ILE A 83  0.2383 0.2708 0.2729 -0.0003 0.0286  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A CB  
457   C CG1 . ILE A 83  0.2281 0.2645 0.2612 0.0042  0.0223  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A CG1 
458   C CG2 . ILE A 83  0.2324 0.2566 0.2607 0.0022  0.0312  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A CG2 
459   C CD1 . ILE A 83  0.2660 0.2946 0.2835 0.0116  0.0206  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 83  ILE A CD1 
460   N N   . ALA A 84  0.2368 0.2494 0.2688 -0.0062 0.0336  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A N   
461   C CA  . ALA A 84  0.2246 0.2257 0.2500 -0.0024 0.0314  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A CA  
462   C C   . ALA A 84  0.2496 0.2572 0.2845 0.0024  0.0287  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A C   
463   O O   . ALA A 84  0.2618 0.2722 0.2997 0.0024  0.0314  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A O   
464   C CB  . ALA A 84  0.2341 0.2205 0.2521 -0.0041 0.0330  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 84  ALA A CB  
465   N N   . ARG A 85  0.2424 0.2509 0.2829 0.0068  0.0242  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A N   
466   C CA  . ARG A 85  0.2589 0.2760 0.3183 0.0091  0.0255  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CA  
467   C C   . ARG A 85  0.2357 0.2484 0.3026 0.0157  0.0182  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A C   
468   O O   . ARG A 85  0.2700 0.2721 0.3272 0.0218  0.0079  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A O   
469   C CB  . ARG A 85  0.2520 0.2761 0.3225 0.0090  0.0249  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CB  
470   C CG  . ARG A 85  0.2789 0.3113 0.3772 0.0102  0.0271  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CG  
471   C CD  . ARG A 85  0.3305 0.3669 0.4387 0.0099  0.0235  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CD  
472   N NE  . ARG A 85  0.3042 0.3504 0.4484 0.0104  0.0243  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NE  
473   C CZ  . ARG A 85  0.3064 0.3579 0.4729 0.0170  0.0101  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CZ  
474   N NH1 . ARG A 85  0.2768 0.3206 0.4280 0.0251  -0.0068 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NH1 
475   N NH2 . ARG A 85  0.2900 0.3549 0.4993 0.0154  0.0145  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NH2 
476   N N   . LEU A 86  0.2337 0.2512 0.3139 0.0164  0.0230  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A N   
477   C CA  . LEU A 86  0.2401 0.2568 0.3338 0.0243  0.0154  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CA  
478   C C   . LEU A 86  0.2597 0.2929 0.3885 0.0245  0.0182  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A C   
479   O O   . LEU A 86  0.2329 0.2735 0.3737 0.0180  0.0346  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A O   
480   C CB  . LEU A 86  0.2561 0.2705 0.3476 0.0237  0.0225  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CB  
481   C CG  . LEU A 86  0.2849 0.2865 0.3488 0.0195  0.0242  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CG  
482   C CD1 . LEU A 86  0.3082 0.3071 0.3708 0.0205  0.0295  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD1 
483   C CD2 . LEU A 86  0.3225 0.3067 0.3676 0.0227  0.0143  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD2 
484   N N   . ASN A 87  0.2380 0.2735 0.3820 0.0327  0.0032  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A N   
485   C CA  . ASN A 87  0.2445 0.2979 0.4318 0.0331  0.0033  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CA  
486   C C   . ASN A 87  0.2374 0.3022 0.4592 0.0387  0.0028  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A C   
487   O O   . ASN A 87  0.2424 0.3055 0.4731 0.0522  -0.0177 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A O   
488   C CB  . ASN A 87  0.2565 0.3074 0.4461 0.0416  -0.0167 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CB  
489   C CG  . ASN A 87  0.2639 0.3353 0.5046 0.0399  -0.0163 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A CG  
490   O OD1 . ASN A 87  0.2397 0.3254 0.5132 0.0309  0.0031  -0.0901 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A OD1 
491   N ND2 . ASN A 87  0.2772 0.3478 0.5249 0.0480  -0.0356 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 87  ASN A ND2 
492   N N   . PHE A 88  0.2345 0.3082 0.4741 0.0301  0.0253  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A N   
493   C CA  . PHE A 88  0.2258 0.3128 0.5039 0.0347  0.0288  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CA  
494   C C   . PHE A 88  0.2292 0.3391 0.5691 0.0382  0.0229  -0.1183 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A C   
495   O O   . PHE A 88  0.2192 0.3436 0.5985 0.0425  0.0258  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A O   
496   C CB  . PHE A 88  0.2324 0.3162 0.5035 0.0264  0.0561  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CB  
497   C CG  . PHE A 88  0.2582 0.3254 0.4880 0.0311  0.0509  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CG  
498   C CD1 . PHE A 88  0.2358 0.2858 0.4191 0.0295  0.0430  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CD1 
499   C CD2 . PHE A 88  0.2686 0.3380 0.5098 0.0372  0.0534  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CD2 
500   C CE1 . PHE A 88  0.2564 0.2916 0.4087 0.0324  0.0384  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CE1 
501   C CE2 . PHE A 88  0.2825 0.3344 0.4857 0.0410  0.0483  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CE2 
502   C CZ  . PHE A 88  0.2673 0.3025 0.4285 0.0381  0.0408  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 88  PHE A CZ  
503   N N   . SER A 89  0.2148 0.3284 0.5650 0.0371  0.0134  -0.1211 ? ? ? ? ? ? 89  SER A N   
504   C CA  . SER A 89  0.2380 0.3729 0.6484 0.0435  -0.0008 -0.1471 ? ? ? ? ? ? 89  SER A CA  
505   C C   . SER A 89  0.2688 0.4017 0.6815 0.0654  -0.0349 -0.1618 ? ? ? ? ? ? 89  SER A C   
506   O O   . SER A 89  0.2366 0.3904 0.7072 0.0745  -0.0490 -0.1891 ? ? ? ? ? ? 89  SER A O   
507   C CB  . SER A 89  0.2423 0.3775 0.6568 0.0404  -0.0085 -0.1474 ? ? ? ? ? ? 89  SER A CB  
508   O OG  . SER A 89  0.2941 0.4308 0.7158 0.0216  0.0235  -0.1388 ? ? ? ? ? ? 89  SER A OG  
509   N N   . HIS A 90  0.2888 0.3945 0.6398 0.0744  -0.0483 -0.1454 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A N   
510   C CA  . HIS A 90  0.3351 0.4257 0.6713 0.0979  -0.0818 -0.1565 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CA  
511   C C   . HIS A 90  0.3002 0.3667 0.5865 0.1005  -0.0786 -0.1406 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A C   
512   O O   . HIS A 90  0.2983 0.3527 0.5463 0.0871  -0.0600 -0.1184 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A O   
513   C CB  . HIS A 90  0.3861 0.4534 0.6825 0.1085  -0.1053 -0.1515 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CB  
514   C CG  . HIS A 90  0.4118 0.4992 0.7513 0.1056  -0.1104 -0.1658 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CG  
515   N ND1 . HIS A 90  0.4323 0.5397 0.8294 0.1185  -0.1319 -0.1962 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A ND1 
516   C CD2 . HIS A 90  0.4181 0.5082 0.7530 0.0915  -0.0973 -0.1551 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CD2 
517   C CE1 . HIS A 90  0.4238 0.5460 0.8533 0.1117  -0.1318 -0.2048 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A CE1 
518   N NE2 . HIS A 90  0.4520 0.5621 0.8411 0.0955  -0.1106 -0.1789 ? ? ? ? ? ? 90  HIS A NE2 
519   N N   . GLY A 91  0.3300 0.3879 0.6167 0.1189  -0.0989 -0.1535 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A N   
520   C CA  . GLY A 91  0.3309 0.3604 0.5681 0.1231  -0.0985 -0.1398 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A CA  
521   C C   . GLY A 91  0.3379 0.3844 0.6004 0.1151  -0.0778 -0.1423 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A C   
522   O O   . GLY A 91  0.3064 0.3776 0.6008 0.0981  -0.0510 -0.1413 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A O   
523   N N   . SER A 92  0.3414 0.3688 0.5825 0.1281  -0.0891 -0.1445 ? ? ? ? ? ? 92  SER A N   
524   C CA  . SER A 92  0.3161 0.3548 0.5764 0.1253  -0.0744 -0.1492 ? ? ? ? ? ? 92  SER A CA  
525   C C   . SER A 92  0.3063 0.3324 0.5271 0.1074  -0.0493 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 92  SER A C   
526   O O   . SER A 92  0.3084 0.3153 0.4876 0.0998  -0.0474 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 92  SER A O   
527   C CB  . SER A 92  0.3591 0.3761 0.6041 0.1482  -0.0997 -0.1600 ? ? ? ? ? ? 92  SER A CB  
528   O OG  . SER A 92  0.3750 0.3477 0.5491 0.1498  -0.1048 -0.1393 ? ? ? ? ? ? 92  SER A OG  
529   N N   . HIS A 93  0.3046 0.3404 0.5385 0.1021  -0.0310 -0.1271 ? ? ? ? ? ? 93  HIS A N   
530   C CA  . HIS A 93  0.3225 0.3410 0.5139 0.0899  -0.0143 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 93  HIS A CA  
531   C C   . HIS A 93  0.3427 0.3253 0.4812 0.0943  -0.0284 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 93  HIS A C   
532   O O   . HIS A 93  0.3426 0.3118 0.4480 0.0820  -0.0198 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 93  HIS A O   
533   C CB  . HIS A 93  0.3345 0.3626 0.5428 0.0890  0.0032  -0.1146 ? ? ? ? ? ? 93  HIS A CB  
534   C CG  . HIS A 93  0.3202 0.3723 0.5622 0.0775  0.0301  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 93  HIS A CG  
535   N ND1 . HIS A 93  0.3179 0.3725 0.5639 0.0738  0.0535  -0.1210 ? ? ? ? ? ? 93  HIS A ND1 
536   C CD2 . HIS A 93  0.2818 0.3506 0.5497 0.0688  0.0387  -0.1201 ? ? ? ? ? ? 93  HIS A CD2 
537   C CE1 . HIS A 93  0.3062 0.3754 0.5775 0.0631  0.0785  -0.1233 ? ? ? ? ? ? 93  HIS A CE1 
538   N NE2 . HIS A 93  0.3033 0.3824 0.5909 0.0596  0.0686  -0.1232 ? ? ? ? ? ? 93  HIS A NE2 
539   N N   . GLU A 94  0.3787 0.3443 0.5104 0.1118  -0.0489 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A N   
540   C CA  . GLU A 94  0.4094 0.3317 0.4866 0.1173  -0.0610 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A CA  
541   C C   . GLU A 94  0.3964 0.3011 0.4432 0.1128  -0.0642 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A C   
542   O O   . GLU A 94  0.3892 0.2706 0.3994 0.1024  -0.0552 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A O   
543   C CB  . GLU A 94  0.4495 0.3488 0.5172 0.1406  -0.0848 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A CB  
544   C CG  . GLU A 94  0.4931 0.3370 0.4967 0.1473  -0.0948 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A CG  
545   C CD  . GLU A 94  0.5084 0.3357 0.4851 0.1300  -0.0754 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A CD  
546   O OE1 . GLU A 94  0.5065 0.2981 0.4394 0.1228  -0.0706 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A OE1 
547   O OE2 . GLU A 94  0.4661 0.3151 0.4668 0.1238  -0.0644 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A OE2 
548   N N   . TYR A 95  0.3694 0.2873 0.4354 0.1194  -0.0750 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A N   
549   C CA  . TYR A 95  0.3836 0.2851 0.4202 0.1160  -0.0773 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CA  
550   C C   . TYR A 95  0.3662 0.2811 0.4005 0.0926  -0.0529 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A C   
551   O O   . TYR A 95  0.3596 0.2520 0.3584 0.0854  -0.0469 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A O   
552   C CB  . TYR A 95  0.3837 0.3056 0.4519 0.1251  -0.0916 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CB  
553   C CG  . TYR A 95  0.4007 0.3090 0.4422 0.1224  -0.0936 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CG  
554   C CD1 . TYR A 95  0.4623 0.3284 0.4568 0.1407  -0.1140 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CD1 
555   C CD2 . TYR A 95  0.3873 0.3219 0.4484 0.1048  -0.0767 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CD2 
556   C CE1 . TYR A 95  0.4833 0.3327 0.4483 0.1402  -0.1150 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CE1 
557   C CE2 . TYR A 95  0.4047 0.3264 0.4411 0.1038  -0.0793 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CE2 
558   C CZ  . TYR A 95  0.4508 0.3313 0.4414 0.1221  -0.0988 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A CZ  
559   O OH  . TYR A 95  0.5037 0.3670 0.4650 0.1234  -0.1009 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 95  TYR A OH  
560   N N   . HIS A 96  0.3314 0.2809 0.4035 0.0821  -0.0385 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A N   
561   C CA  . HIS A 96  0.3119 0.2718 0.3798 0.0641  -0.0194 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CA  
562   C C   . HIS A 96  0.3101 0.2536 0.3521 0.0568  -0.0110 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A C   
563   O O   . HIS A 96  0.3171 0.2563 0.3435 0.0457  -0.0028 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A O   
564   C CB  . HIS A 96  0.2859 0.2781 0.3927 0.0573  -0.0055 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CB  
565   C CG  . HIS A 96  0.2798 0.2885 0.4148 0.0599  -0.0112 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CG  
566   N ND1 . HIS A 96  0.2907 0.2944 0.4111 0.0569  -0.0154 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A ND1 
567   C CD2 . HIS A 96  0.2760 0.3060 0.4568 0.0663  -0.0150 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CD2 
568   C CE1 . HIS A 96  0.2954 0.3138 0.4468 0.0623  -0.0240 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CE1 
569   N NE2 . HIS A 96  0.2738 0.3099 0.4655 0.0672  -0.0233 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A NE2 
570   N N   . ALA A 97  0.3235 0.2587 0.3645 0.0631  -0.0137 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A N   
571   C CA  . ALA A 97  0.3410 0.2580 0.3593 0.0572  -0.0082 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CA  
572   C C   . ALA A 97  0.3692 0.2540 0.3527 0.0542  -0.0108 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A C   
573   O O   . ALA A 97  0.3667 0.2449 0.3398 0.0421  -0.0012 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A O   
574   C CB  . ALA A 97  0.3438 0.2521 0.3637 0.0674  -0.0135 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CB  
575   N N   . GLU A 98  0.3894 0.2540 0.3566 0.0659  -0.0229 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A N   
576   C CA  . GLU A 98  0.4291 0.2527 0.3538 0.0654  -0.0223 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CA  
577   C C   . GLU A 98  0.3964 0.2312 0.3222 0.0521  -0.0107 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A C   
578   O O   . GLU A 98  0.4291 0.2455 0.3363 0.0404  0.0023  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A O   
579   C CB  . GLU A 98  0.4381 0.2324 0.3379 0.0861  -0.0411 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CB  
580   C CG  . GLU A 98  0.4590 0.2317 0.3487 0.1000  -0.0524 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CG  
581   C CD  . GLU A 98  0.5024 0.2600 0.3835 0.1254  -0.0776 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CD  
582   O OE1 . GLU A 98  0.5463 0.2947 0.4134 0.1333  -0.0867 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE1 
583   O OE2 . GLU A 98  0.5184 0.2672 0.4016 0.1399  -0.0905 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE2 
584   N N   . SER A 99  0.3778 0.2420 0.3276 0.0538  -0.0145 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 99  SER A N   
585   C CA  . SER A 99  0.3634 0.2405 0.3161 0.0425  -0.0048 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 99  SER A CA  
586   C C   . SER A 99  0.3511 0.2431 0.3157 0.0263  0.0099  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 99  SER A C   
587   O O   . SER A 99  0.3638 0.2490 0.3195 0.0161  0.0200  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 99  SER A O   
588   C CB  . SER A 99  0.3211 0.2304 0.3042 0.0457  -0.0102 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 99  SER A CB  
589   O OG  . SER A 99  0.3499 0.2463 0.3242 0.0606  -0.0260 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 99  SER A OG  
590   N N   . ILE A 100 0.3163 0.2282 0.3018 0.0254  0.0105  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A N   
591   C CA  . ILE A 100 0.3098 0.2330 0.3036 0.0144  0.0192  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CA  
592   C C   . ILE A 100 0.3501 0.2482 0.3281 0.0080  0.0236  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A C   
593   O O   . ILE A 100 0.3427 0.2438 0.3257 -0.0034 0.0317  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A O   
594   C CB  . ILE A 100 0.3000 0.2383 0.3080 0.0184  0.0188  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CB  
595   C CG1 . ILE A 100 0.3055 0.2662 0.3306 0.0208  0.0211  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG1 
596   C CG2 . ILE A 100 0.2832 0.2234 0.2910 0.0122  0.0225  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG2 
597   C CD1 . ILE A 100 0.3054 0.2747 0.3414 0.0256  0.0258  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CD1 
598   N N   . ALA A 101 0.3558 0.2268 0.3159 0.0152  0.0191  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A N   
599   C CA  . ALA A 101 0.3824 0.2251 0.3278 0.0074  0.0263  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CA  
600   C C   . ALA A 101 0.4085 0.2348 0.3408 -0.0022 0.0386  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A C   
601   O O   . ALA A 101 0.4102 0.2294 0.3488 -0.0164 0.0515  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A O   
602   C CB  . ALA A 101 0.4004 0.2085 0.3211 0.0185  0.0192  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CB  
603   N N   . ASN A 102 0.4088 0.2233 0.3214 0.0060  0.0356  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 102 ASN A N   
604   C CA  . ASN A 102 0.4317 0.2215 0.3221 -0.0007 0.0497  0.0059  ? ? ? ? ? ? 102 ASN A CA  
605   C C   . ASN A 102 0.3866 0.2099 0.3078 -0.0145 0.0598  0.0039  ? ? ? ? ? ? 102 ASN A C   
606   O O   . ASN A 102 0.4156 0.2270 0.3370 -0.0271 0.0767  0.0045  ? ? ? ? ? ? 102 ASN A O   
607   C CB  . ASN A 102 0.4468 0.2158 0.3057 0.0146  0.0409  0.0107  ? ? ? ? ? ? 102 ASN A CB  
608   C CG  . ASN A 102 0.5326 0.2567 0.3517 0.0313  0.0297  0.0116  ? ? ? ? ? ? 102 ASN A CG  
609   O OD1 . ASN A 102 0.5258 0.2319 0.3388 0.0298  0.0314  0.0103  ? ? ? ? ? ? 102 ASN A OD1 
610   N ND2 . ASN A 102 0.5966 0.3023 0.3890 0.0489  0.0156  0.0120  ? ? ? ? ? ? 102 ASN A ND2 
611   N N   . VAL A 103 0.3743 0.2370 0.3217 -0.0116 0.0500  0.0003  ? ? ? ? ? ? 103 VAL A N   
612   C CA  . VAL A 103 0.3463 0.2390 0.3201 -0.0212 0.0558  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CA  
613   C C   . VAL A 103 0.3594 0.2571 0.3542 -0.0333 0.0627  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A C   
614   O O   . VAL A 103 0.3629 0.2641 0.3724 -0.0447 0.0749  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A O   
615   C CB  . VAL A 103 0.2972 0.2229 0.2890 -0.0148 0.0445  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CB  
616   C CG1 . VAL A 103 0.2842 0.2370 0.2995 -0.0216 0.0468  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CG1 
617   C CG2 . VAL A 103 0.3064 0.2294 0.2863 -0.0047 0.0378  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CG2 
618   N N   . ARG A 104 0.3469 0.2455 0.3463 -0.0303 0.0548  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A N   
619   C CA  . ARG A 104 0.3433 0.2460 0.3638 -0.0399 0.0576  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CA  
620   C C   . ARG A 104 0.3604 0.2357 0.3782 -0.0525 0.0742  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A C   
621   O O   . ARG A 104 0.3735 0.2583 0.4204 -0.0652 0.0824  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A O   
622   C CB  . ARG A 104 0.3411 0.2463 0.3623 -0.0327 0.0456  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CB  
623   C CG  . ARG A 104 0.3163 0.2486 0.3428 -0.0229 0.0350  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CG  
624   C CD  . ARG A 104 0.3051 0.2364 0.3250 -0.0132 0.0265  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CD  
625   N NE  . ARG A 104 0.2975 0.2483 0.3191 -0.0061 0.0221  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NE  
626   C CZ  . ARG A 104 0.3253 0.2765 0.3376 0.0036  0.0198  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A CZ  
627   N NH1 . ARG A 104 0.3091 0.2475 0.3149 0.0079  0.0194  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH1 
628   N NH2 . ARG A 104 0.2891 0.2498 0.2966 0.0092  0.0200  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 104 ARG A NH2 
629   N N   . GLU A 105 0.3899 0.2267 0.3723 -0.0490 0.0805  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A N   
630   C CA  . GLU A 105 0.4150 0.2153 0.3870 -0.0617 0.1012  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CA  
631   C C   . GLU A 105 0.4363 0.2376 0.4146 -0.0723 0.1208  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A C   
632   O O   . GLU A 105 0.4451 0.2368 0.4418 -0.0891 0.1421  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A O   
633   C CB  . GLU A 105 0.4615 0.2102 0.3828 -0.0522 0.1027  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CB  
634   C CG  . GLU A 105 0.5029 0.2014 0.4034 -0.0653 0.1281  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CG  
635   C CD  . GLU A 105 0.5105 0.2159 0.4476 -0.0806 0.1341  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CD  
636   O OE1 . GLU A 105 0.4707 0.2051 0.4312 -0.0752 0.1141  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE1 
637   O OE2 . GLU A 105 0.5235 0.2015 0.4641 -0.0976 0.1595  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE2 
638   N N   . ALA A 106 0.4228 0.2337 0.3870 -0.0626 0.1150  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A N   
639   C CA  . ALA A 106 0.4364 0.2495 0.4053 -0.0707 0.1327  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A CA  
640   C C   . ALA A 106 0.4070 0.2633 0.4335 -0.0838 0.1360  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A C   
641   O O   . ALA A 106 0.4263 0.2798 0.4720 -0.0981 0.1585  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 106 ALA A O   
642   C CB  . ALA A 106 0.4046 0.2279 0.3554 -0.0570 0.1207  0.0017  ? ? ? ? ? ? 106 ALA A CB  
643   N N   . VAL A 107 0.3757 0.2703 0.4266 -0.0764 0.1133  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A N   
644   C CA  . VAL A 107 0.3846 0.3177 0.4839 -0.0827 0.1092  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CA  
645   C C   . VAL A 107 0.4456 0.3740 0.5763 -0.0973 0.1196  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A C   
646   O O   . VAL A 107 0.4715 0.4170 0.6436 -0.1094 0.1309  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A O   
647   C CB  . VAL A 107 0.3629 0.3252 0.4686 -0.0690 0.0828  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CB  
648   C CG1 . VAL A 107 0.3642 0.3570 0.5135 -0.0715 0.0724  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CG1 
649   C CG2 . VAL A 107 0.3465 0.3186 0.4338 -0.0581 0.0758  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 107 VAL A CG2 
650   N N   . GLU A 108 0.4539 0.3588 0.5684 -0.0966 0.1163  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A N   
651   C CA  . GLU A 108 0.4979 0.3983 0.6452 -0.1108 0.1249  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CA  
652   C C   . GLU A 108 0.5026 0.3705 0.6494 -0.1285 0.1580  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A C   
653   O O   . GLU A 108 0.5236 0.3935 0.7102 -0.1440 0.1698  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A O   
654   C CB  . GLU A 108 0.5351 0.4204 0.6673 -0.1043 0.1104  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CB  
655   C CG  . GLU A 108 0.6087 0.5266 0.7489 -0.0887 0.0807  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CG  
656   C CD  . GLU A 108 0.6098 0.5679 0.7975 -0.0895 0.0686  -0.0999 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CD  
657   O OE1 . GLU A 108 0.6020 0.5665 0.8320 -0.1013 0.0716  -0.1197 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE1 
658   O OE2 . GLU A 108 0.4995 0.4804 0.6819 -0.0771 0.0547  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE2 
659   N N   . SER A 109 0.5409 0.3754 0.6425 -0.1266 0.1746  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 109 SER A N   
660   C CA  . SER A 109 0.6174 0.4108 0.7112 -0.1438 0.2107  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 109 SER A CA  
661   C C   . SER A 109 0.6466 0.4540 0.7695 -0.1564 0.2356  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 109 SER A C   
662   O O   . SER A 109 0.6434 0.4081 0.7460 -0.1690 0.2714  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 109 SER A O   
663   C CB  . SER A 109 0.6775 0.4078 0.6973 -0.1357 0.2204  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 109 SER A CB  
664   O OG  . SER A 109 0.6059 0.3373 0.5871 -0.1174 0.2062  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 109 SER A OG  
665   N N   . PHE A 110 0.6079 0.4710 0.7790 -0.1538 0.2196  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A N   
666   C CA  . PHE A 110 0.6868 0.5723 0.9060 -0.1683 0.2433  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CA  
667   C C   . PHE A 110 0.7565 0.6606 1.0498 -0.1904 0.2620  -0.1124 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A C   
668   O O   . PHE A 110 0.9323 0.8324 1.2474 -0.1974 0.2572  -0.1230 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A O   
669   C CB  . PHE A 110 0.6316 0.5649 0.8686 -0.1545 0.2190  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CB  
670   C CG  . PHE A 110 0.6172 0.5314 0.7976 -0.1419 0.2200  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CG  
671   C CD1 . PHE A 110 0.6786 0.5680 0.8432 -0.1501 0.2533  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CD1 
672   C CD2 . PHE A 110 0.5571 0.4737 0.6999 -0.1225 0.1910  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CD2 
673   C CE1 . PHE A 110 0.7067 0.5767 0.8170 -0.1363 0.2511  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CE1 
674   C CE2 . PHE A 110 0.5568 0.4564 0.6524 -0.1107 0.1901  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CE2 
675   C CZ  . PHE A 110 0.5931 0.4695 0.6715 -0.1166 0.2179  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 110 PHE A CZ  
676   N N   . SER A 113 0.6995 0.7804 1.3328 -0.2201 0.2113  -0.2532 ? ? ? ? ? ? 113 SER A N   
677   C CA  . SER A 113 0.7023 0.8367 1.4051 -0.2175 0.2023  -0.2812 ? ? ? ? ? ? 113 SER A CA  
678   C C   . SER A 113 0.6204 0.7850 1.2990 -0.1864 0.1549  -0.2792 ? ? ? ? ? ? 113 SER A C   
679   O O   . SER A 113 0.5815 0.7422 1.2144 -0.1760 0.1572  -0.2572 ? ? ? ? ? ? 113 SER A O   
680   C CB  . SER A 113 0.6830 0.8116 1.4008 -0.2354 0.2493  -0.2777 ? ? ? ? ? ? 113 SER A CB  
681   O OG  . SER A 113 0.6743 0.7553 1.3020 -0.2321 0.2692  -0.2379 ? ? ? ? ? ? 113 SER A OG  
682   N N   . PRO A 114 0.5949 0.7868 1.3047 -0.1713 0.1129  -0.3041 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A N   
683   C CA  . PRO A 114 0.5670 0.7717 1.2390 -0.1404 0.0668  -0.3009 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CA  
684   C C   . PRO A 114 0.5520 0.7883 1.2376 -0.1263 0.0544  -0.3081 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A C   
685   O O   . PRO A 114 0.4961 0.7262 1.1240 -0.1047 0.0326  -0.2896 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A O   
686   C CB  . PRO A 114 0.5630 0.7838 1.2761 -0.1316 0.0317  -0.3332 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CB  
687   C CG  . PRO A 114 0.6028 0.8237 1.3831 -0.1599 0.0594  -0.3545 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CG  
688   C CD  . PRO A 114 0.6139 0.8288 1.4102 -0.1842 0.1096  -0.3440 ? ? ? ? ? ? 114 PRO A CD  
689   N N   . LEU A 115 0.5223 0.7902 1.2830 -0.1389 0.0708  -0.3343 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A N   
690   C CA  . LEU A 115 0.4788 0.7768 1.2557 -0.1256 0.0609  -0.3427 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CA  
691   C C   . LEU A 115 0.4951 0.7712 1.2068 -0.1248 0.0827  -0.3061 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A C   
692   O O   . LEU A 115 0.5031 0.7989 1.2151 -0.1108 0.0711  -0.3088 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A O   
693   C CB  . LEU A 115 0.4815 0.8211 1.3626 -0.1405 0.0768  -0.3825 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CB  
694   C CG  . LEU A 115 0.4756 0.8465 1.4424 -0.1415 0.0534  -0.4283 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CG  
695   C CD1 . LEU A 115 0.4849 0.8982 1.5618 -0.1601 0.0774  -0.4675 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CD1 
696   C CD2 . LEU A 115 0.4821 0.8684 1.4375 -0.1066 -0.0080 -0.4460 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CD2 
697   N N   . SER A 116 0.4968 0.7309 1.1521 -0.1376 0.1114  -0.2738 ? ? ? ? ? ? 116 SER A N   
698   C CA  . SER A 116 0.4745 0.6825 1.0666 -0.1373 0.1330  -0.2401 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CA  
699   C C   . SER A 116 0.4582 0.6307 0.9651 -0.1247 0.1194  -0.2068 ? ? ? ? ? ? 116 SER A C   
700   O O   . SER A 116 0.4634 0.6174 0.9180 -0.1196 0.1275  -0.1816 ? ? ? ? ? ? 116 SER A O   
701   C CB  . SER A 116 0.5448 0.7298 1.1462 -0.1633 0.1849  -0.2338 ? ? ? ? ? ? 116 SER A CB  
702   O OG  . SER A 116 0.6368 0.7843 1.2136 -0.1757 0.1994  -0.2224 ? ? ? ? ? ? 116 SER A OG  
703   N N   . TYR A 117 0.4222 0.5864 0.9184 -0.1193 0.0984  -0.2087 ? ? ? ? ? ? 117 TYR A N   
704   C CA  . TYR A 117 0.4026 0.5361 0.8266 -0.1077 0.0864  -0.1811 ? ? ? ? ? ? 117 TYR A CA  
705   C C   . TYR A 117 0.3731 0.5100 0.7534 -0.0880 0.0684  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 117 TYR A C   
706   O O   . TYR A 117 0.3277 0.4907 0.7270 -0.0739 0.0449  -0.1803 ? ? ? ? ? ? 117 TYR A O   
707   C CB  . TYR A 117 0.3968 0.5312 0.8272 -0.1004 0.0605  -0.1938 ? ? ? ? ? ? 117 TYR A CB  
708   C CG  . TYR A 117 0.4631 0.5688 0.8291 -0.0895 0.0501  -0.1702 ? ? ? ? ? ? 117 TYR A CG  
709   C CD1 . TYR A 117 0.4984 0.5708 0.8373 -0.1007 0.0695  -0.1541 ? ? ? ? ? ? 117 TYR A CD1 
710   C CD2 . TYR A 117 0.4364 0.5452 0.7677 -0.0672 0.0215  -0.1650 ? ? ? ? ? ? 117 TYR A CD2 
711   C CE1 . TYR A 117 0.4591 0.5083 0.7453 -0.0898 0.0593  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 117 TYR A CE1 
712   C CE2 . TYR A 117 0.4726 0.5566 0.7508 -0.0586 0.0160  -0.1453 ? ? ? ? ? ? 117 TYR A CE2 
713   C CZ  . TYR A 117 0.4658 0.5233 0.7259 -0.0698 0.0336  -0.1321 ? ? ? ? ? ? 117 TYR A CZ  
714   O OH  . TYR A 117 0.4592 0.4956 0.6729 -0.0600 0.0270  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 117 TYR A OH  
715   N N   . ARG A 118 0.3691 0.4779 0.6931 -0.0869 0.0797  -0.1366 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A N   
716   C CA  . ARG A 118 0.3277 0.4348 0.6093 -0.0706 0.0657  -0.1201 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CA  
717   C C   . ARG A 118 0.3151 0.4012 0.5487 -0.0603 0.0525  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A C   
718   O O   . ARG A 118 0.3248 0.3855 0.5262 -0.0644 0.0653  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A O   
719   C CB  . ARG A 118 0.3912 0.4870 0.6508 -0.0749 0.0869  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CB  
720   C CG  . ARG A 118 0.4555 0.5760 0.7540 -0.0784 0.0955  -0.1183 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CG  
721   C CD  . ARG A 118 0.5526 0.6561 0.8185 -0.0798 0.1144  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CD  
722   N NE  . ARG A 118 0.6689 0.7614 0.9523 -0.0970 0.1489  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NE  
723   C CZ  . ARG A 118 0.7028 0.7857 0.9715 -0.0989 0.1691  -0.0970 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CZ  
724   N NH1 . ARG A 118 0.6113 0.6971 0.8511 -0.0848 0.1556  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NH1 
725   N NH2 . ARG A 118 0.7436 0.8103 1.0241 -0.1151 0.2049  -0.1004 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NH2 
726   N N   . PRO A 119 0.3155 0.4097 0.5408 -0.0448 0.0274  -0.1089 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A N   
727   C CA  . PRO A 119 0.2997 0.3751 0.4797 -0.0341 0.0182  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CA  
728   C C   . PRO A 119 0.3029 0.3672 0.4498 -0.0322 0.0276  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A C   
729   O O   . PRO A 119 0.2877 0.3617 0.4386 -0.0315 0.0314  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A O   
730   C CB  . PRO A 119 0.2899 0.3737 0.4657 -0.0169 -0.0066 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CB  
731   C CG  . PRO A 119 0.3259 0.4326 0.5511 -0.0187 -0.0157 -0.1315 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CG  
732   C CD  . PRO A 119 0.3027 0.4207 0.5566 -0.0343 0.0066  -0.1307 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CD  
733   N N   . VAL A 120 0.2547 0.2999 0.3722 -0.0305 0.0305  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A N   
734   C CA  . VAL A 120 0.2615 0.2984 0.3531 -0.0263 0.0342  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CA  
735   C C   . VAL A 120 0.2544 0.2840 0.3250 -0.0165 0.0255  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A C   
736   O O   . VAL A 120 0.2637 0.2837 0.3302 -0.0168 0.0244  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A O   
737   C CB  . VAL A 120 0.2696 0.2875 0.3488 -0.0337 0.0489  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CB  
738   C CG1 . VAL A 120 0.2873 0.2969 0.3427 -0.0264 0.0470  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CG1 
739   C CG2 . VAL A 120 0.3124 0.3318 0.4080 -0.0442 0.0638  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 120 VAL A CG2 
740   N N   . ALA A 121 0.2414 0.2737 0.2996 -0.0085 0.0211  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N   
741   C CA  . ALA A 121 0.2574 0.2799 0.2960 -0.0006 0.0188  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA  
742   C C   . ALA A 121 0.2847 0.3001 0.3181 -0.0027 0.0264  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C   
743   O O   . ALA A 121 0.2469 0.2633 0.2837 -0.0063 0.0301  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O   
744   C CB  . ALA A 121 0.2409 0.2624 0.2655 0.0078  0.0156  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB  
745   N N   . ILE A 122 0.2597 0.2671 0.2838 0.0019  0.0274  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A N   
746   C CA  . ILE A 122 0.2508 0.2546 0.2759 0.0026  0.0321  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CA  
747   C C   . ILE A 122 0.2470 0.2497 0.2671 0.0072  0.0378  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A C   
748   O O   . ILE A 122 0.2679 0.2618 0.2741 0.0121  0.0404  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A O   
749   C CB  . ILE A 122 0.2623 0.2573 0.2863 0.0031  0.0313  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CB  
750   C CG1 . ILE A 122 0.2756 0.2660 0.3026 -0.0036 0.0298  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CG1 
751   C CG2 . ILE A 122 0.2419 0.2348 0.2709 0.0070  0.0332  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CG2 
752   C CD1 . ILE A 122 0.3328 0.3088 0.3560 -0.0040 0.0292  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 122 ILE A CD1 
753   N N   . ALA A 123 0.2495 0.2576 0.2793 0.0061  0.0409  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A N   
754   C CA  . ALA A 123 0.2606 0.2673 0.2926 0.0075  0.0503  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CA  
755   C C   . ALA A 123 0.2523 0.2644 0.3059 0.0078  0.0538  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A C   
756   O O   . ALA A 123 0.2679 0.2858 0.3343 0.0082  0.0458  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A O   
757   C CB  . ALA A 123 0.2519 0.2615 0.2844 0.0059  0.0507  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CB  
758   N N   . LEU A 124 0.2814 0.2893 0.3375 0.0091  0.0657  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A N   
759   C CA  . LEU A 124 0.2559 0.2724 0.3412 0.0097  0.0711  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CA  
760   C C   . LEU A 124 0.2558 0.2764 0.3593 0.0053  0.0831  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A C   
761   O O   . LEU A 124 0.2705 0.2778 0.3589 0.0028  0.1000  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A O   
762   C CB  . LEU A 124 0.2603 0.2696 0.3410 0.0126  0.0827  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CB  
763   C CG  . LEU A 124 0.2626 0.2839 0.3796 0.0145  0.0880  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CG  
764   C CD1 . LEU A 124 0.2603 0.2726 0.3645 0.0193  0.0932  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD1 
765   C CD2 . LEU A 124 0.2837 0.3102 0.4276 0.0093  0.1086  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD2 
766   N N   . ASP A 125 0.2320 0.2667 0.3660 0.0051  0.0747  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A N   
767   C CA  . ASP A 125 0.2082 0.2481 0.3664 -0.0002 0.0848  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A CA  
768   C C   . ASP A 125 0.2071 0.2604 0.4105 -0.0009 0.0940  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A C   
769   O O   . ASP A 125 0.2132 0.2796 0.4407 0.0057  0.0774  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A O   
770   C CB  . ASP A 125 0.2080 0.2547 0.3708 0.0016  0.0657  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A CB  
771   C CG  . ASP A 125 0.2379 0.2869 0.4192 -0.0041 0.0732  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A CG  
772   O OD1 . ASP A 125 0.2654 0.3146 0.4690 -0.0101 0.0926  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A OD1 
773   O OD2 . ASP A 125 0.2607 0.3097 0.4346 -0.0030 0.0611  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 125 ASP A OD2 
774   N N   . THR A 126 0.2233 0.2711 0.4382 -0.0078 0.1209  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 126 THR A N   
775   C CA  . THR A 126 0.2348 0.2963 0.4953 -0.0088 0.1342  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CA  
776   C C   . THR A 126 0.2198 0.3062 0.5415 -0.0099 0.1247  -0.0893 ? ? ? ? ? ? 126 THR A C   
777   O O   . THR A 126 0.2200 0.3076 0.5459 -0.0128 0.1171  -0.0882 ? ? ? ? ? ? 126 THR A O   
778   C CB  . THR A 126 0.2721 0.3157 0.5270 -0.0171 0.1726  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CB  
779   O OG1 . THR A 126 0.2652 0.2988 0.5265 -0.0273 0.1905  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 126 THR A OG1 
780   C CG2 . THR A 126 0.2688 0.2859 0.4635 -0.0123 0.1782  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CG2 
781   N N   . LYS A 127 0.2267 0.3326 0.5957 -0.0061 0.1233  -0.1081 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A N   
782   C CA  . LYS A 127 0.2308 0.3619 0.6654 -0.0056 0.1137  -0.1308 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CA  
783   C C   . LYS A 127 0.2149 0.3478 0.6872 -0.0217 0.1456  -0.1380 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A C   
784   O O   . LYS A 127 0.1962 0.3379 0.6977 -0.0252 0.1378  -0.1464 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A O   
785   C CB  . LYS A 127 0.2222 0.3743 0.7006 0.0047  0.1029  -0.1520 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CB  
786   C CG  . LYS A 127 0.2327 0.4145 0.7888 0.0080  0.0895  -0.1819 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CG  
787   C CD  . LYS A 127 0.2677 0.4700 0.8665 0.0223  0.0737  -0.2053 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CD  
788   C CE  . LYS A 127 0.3306 0.5634 1.0103 0.0272  0.0555  -0.2385 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CE  
789   N NZ  . LYS A 127 0.4316 0.6846 1.1541 0.0467  0.0288  -0.2655 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A NZ  
790   N N   . GLY A 128 0.2549 0.3744 0.7210 -0.0310 0.1828  -0.1341 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A N   
791   C CA  . GLY A 128 0.2626 0.3724 0.7522 -0.0475 0.2200  -0.1374 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A CA  
792   C C   . GLY A 128 0.2780 0.4196 0.8611 -0.0543 0.2294  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A C   
793   O O   . GLY A 128 0.2685 0.4397 0.8985 -0.0445 0.2102  -0.1886 ? ? ? ? ? ? 128 GLY A O   
794   N N   . PRO A 129 0.2922 0.4267 0.9054 -0.0708 0.2596  -0.1739 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A N   
795   C CA  . PRO A 129 0.3165 0.4812 1.0286 -0.0811 0.2769  -0.2064 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A CA  
796   C C   . PRO A 129 0.3097 0.5105 1.0821 -0.0727 0.2329  -0.2300 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A C   
797   O O   . PRO A 129 0.3521 0.5658 1.1871 -0.0843 0.2414  -0.2493 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A O   
798   C CB  . PRO A 129 0.3516 0.4845 1.0575 -0.1023 0.3255  -0.1989 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A CB  
799   C CG  . PRO A 129 0.3373 0.4390 0.9636 -0.0986 0.3087  -0.1707 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A CG  
800   C CD  . PRO A 129 0.3178 0.4164 0.8778 -0.0797 0.2748  -0.1523 ? ? ? ? ? ? 129 PRO A CD  
801   N N   . GLU A 130 0.2889 0.5033 1.0442 -0.0521 0.1867  -0.2309 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A N   
802   C CA  . GLU A 130 0.2940 0.5320 1.0879 -0.0397 0.1421  -0.2508 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CA  
803   C C   . GLU A 130 0.2539 0.5304 1.1508 -0.0394 0.1397  -0.2909 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A C   
804   O O   . GLU A 130 0.3128 0.6062 1.2436 -0.0353 0.1482  -0.3054 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A O   
805   C CB  . GLU A 130 0.2893 0.5269 1.0394 -0.0153 0.0953  -0.2451 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CB  
806   C CG  . GLU A 130 0.3231 0.5281 0.9780 -0.0127 0.0908  -0.2096 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CG  
807   C CD  . GLU A 130 0.3203 0.5199 0.9344 0.0090  0.0450  -0.2052 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A CD  
808   O OE1 . GLU A 130 0.2989 0.5135 0.9414 0.0259  0.0172  -0.2254 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE1 
809   O OE2 . GLU A 130 0.2819 0.4595 0.8357 0.0088  0.0387  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 130 GLU A OE2 
810   N N   . ILE A 131 0.3278 0.6899 0.5565 -0.0367 0.0796  -0.1341 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A N   
811   C CA  . ILE A 131 0.3199 0.6219 0.5251 -0.0174 0.0925  -0.0958 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A CA  
812   C C   . ILE A 131 0.3245 0.5736 0.5530 -0.0046 0.1194  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A C   
813   O O   . ILE A 131 0.3444 0.6029 0.5734 -0.0022 0.1113  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A O   
814   C CB  . ILE A 131 0.2829 0.5964 0.4329 0.0019  0.0641  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A CB  
815   C CG1 . ILE A 131 0.3039 0.6795 0.4262 -0.0019 0.0416  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A CG1 
816   C CG2 . ILE A 131 0.2686 0.5455 0.4067 0.0166  0.0786  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A CG2 
817   C CD1 . ILE A 131 0.3075 0.6838 0.3967 0.0161  0.0269  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 131 ILE A CD1 
818   N N   . ARG A 132 0.3527 0.5560 0.6036 0.0079  0.1546  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A N   
819   C CA  . ARG A 132 0.3779 0.5506 0.6472 0.0301  0.1853  0.0065  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CA  
820   C C   . ARG A 132 0.3976 0.5693 0.6377 0.0670  0.1903  0.0532  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A C   
821   O O   . ARG A 132 0.3865 0.5488 0.6289 0.0709  0.1943  0.0432  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A O   
822   C CB  . ARG A 132 0.4274 0.5532 0.7816 0.0161  0.2418  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CB  
823   C CG  . ARG A 132 0.4376 0.5893 0.8296 -0.0228 0.2355  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CG  
824   C CD  . ARG A 132 0.4836 0.5959 0.9601 -0.0349 0.2928  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CD  
825   N NE  . ARG A 132 0.4856 0.6436 0.9888 -0.0661 0.2782  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NE  
826   C CZ  . ARG A 132 0.4856 0.6534 0.9861 -0.0601 0.2798  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A CZ  
827   N NH1 . ARG A 132 0.5043 0.6489 0.9707 -0.0242 0.2959  0.0024  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH1 
828   N NH2 . ARG A 132 0.4757 0.6932 1.0120 -0.0888 0.2674  -0.1220 ? ? ? ? ? ? 132 ARG A NH2 
829   N N   . THR A 133 0.4090 0.6057 0.6272 0.0961  0.1934  0.1015  ? ? ? ? ? ? 133 THR A N   
830   C CA  . THR A 133 0.4103 0.6345 0.6118 0.1405  0.2056  0.1529  ? ? ? ? ? ? 133 THR A CA  
831   C C   . THR A 133 0.4675 0.6387 0.7314 0.1660  0.2674  0.1977  ? ? ? ? ? ? 133 THR A C   
832   O O   . THR A 133 0.4917 0.6000 0.8202 0.1427  0.3062  0.1821  ? ? ? ? ? ? 133 THR A O   
833   C CB  . THR A 133 0.3990 0.7000 0.5583 0.1653  0.1908  0.1833  ? ? ? ? ? ? 133 THR A CB  
834   O OG1 . THR A 133 0.4340 0.7216 0.6174 0.1703  0.2241  0.2149  ? ? ? ? ? ? 133 THR A OG1 
835   C CG2 . THR A 133 0.3263 0.6618 0.4528 0.1369  0.1439  0.1319  ? ? ? ? ? ? 133 THR A CG2 
836   N N   . GLY A 134 0.4897 0.6909 0.7478 0.2143  0.2817  0.2512  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A N   
837   C CA  . GLY A 134 0.5651 0.7159 0.8930 0.2512  0.3490  0.3118  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A CA  
838   C C   . GLY A 134 0.6470 0.8106 0.9913 0.2903  0.3947  0.3963  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A C   
839   O O   . GLY A 134 0.6126 0.8308 0.9085 0.2831  0.3694  0.3964  ? ? ? ? ? ? 134 GLY A O   
840   N N   . ILE A 135 0.7304 0.8437 1.1503 0.3336  0.4684  0.4709  ? ? ? ? ? ? 135 ILE A N   
841   C CA  . ILE A 135 0.8134 0.9272 1.2664 0.3788  0.5325  0.5721  ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CA  
842   C C   . ILE A 135 0.8246 1.0878 1.1920 0.4506  0.5059  0.6537  ? ? ? ? ? ? 135 ILE A C   
843   O O   . ILE A 135 0.8253 1.1454 1.1753 0.4920  0.4895  0.6759  ? ? ? ? ? ? 135 ILE A O   
844   C CB  . ILE A 135 0.9333 0.9346 1.5179 0.4076  0.6356  0.6350  ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CB  
845   C CG1 . ILE A 135 0.9334 0.8095 1.6189 0.3356  0.6636  0.5297  ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CG1 
846   C CG2 . ILE A 135 1.0073 0.9997 1.6364 0.4532  0.7144  0.7503  ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CG2 
847   C CD1 . ILE A 135 1.0168 0.8133 1.8092 0.3608  0.7292  0.5456  ? ? ? ? ? ? 135 ILE A CD1 
848   N N   . GLU A 143 0.9323 1.9054 0.9654 0.6168  0.5063  0.9088  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A N   
849   C CA  . GLU A 143 0.8490 1.9107 0.8200 0.5646  0.4264  0.7798  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CA  
850   C C   . GLU A 143 0.8381 2.1093 0.7351 0.5995  0.3659  0.7469  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A C   
851   O O   . GLU A 143 0.9037 2.3341 0.7637 0.6804  0.3840  0.8412  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A O   
852   C CB  . GLU A 143 0.8847 2.0070 0.8317 0.5551  0.4446  0.7818  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CB  
853   C CG  . GLU A 143 0.8204 2.0375 0.7202 0.5066  0.3788  0.6546  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CG  
854   C CD  . GLU A 143 0.8631 2.1607 0.7405 0.5103  0.4074  0.6714  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A CD  
855   O OE1 . GLU A 143 0.9379 2.4308 0.7543 0.5733  0.4242  0.7372  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE1 
856   O OE2 . GLU A 143 0.8353 2.0104 0.7575 0.4527  0.4149  0.6211  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A OE2 
857   N N   . VAL A 144 0.7618 2.0387 0.6468 0.5397  0.2991  0.6142  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A N   
858   C CA  . VAL A 144 0.7443 2.2072 0.5843 0.5515  0.2407  0.5463  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CA  
859   C C   . VAL A 144 0.6756 2.1830 0.5075 0.4830  0.1924  0.4019  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A C   
860   O O   . VAL A 144 0.6809 2.0394 0.5461 0.4258  0.1953  0.3565  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A O   
861   C CB  . VAL A 144 0.7202 2.1208 0.5894 0.5558  0.2238  0.5423  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CB  
862   C CG1 . VAL A 144 0.6367 1.8564 0.5488 0.4732  0.1966  0.4419  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG1 
863   C CG2 . VAL A 144 0.7390 2.3693 0.5694 0.5982  0.1845  0.5199  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A CG2 
864   N N   . GLU A 145 0.6602 2.3777 0.4607 0.4888  0.1527  0.3253  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A N   
865   C CA  . GLU A 145 0.6028 2.3512 0.4234 0.4204  0.1189  0.1780  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CA  
866   C C   . GLU A 145 0.5508 2.2896 0.4116 0.3771  0.0811  0.0741  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A C   
867   O O   . GLU A 145 0.5378 2.4180 0.3860 0.4091  0.0631  0.0709  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A O   
868   C CB  . GLU A 145 0.6398 2.6361 0.4192 0.4397  0.1145  0.1335  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CB  
869   C CG  . GLU A 145 0.6215 2.7578 0.4305 0.3919  0.0785  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CG  
870   C CD  . GLU A 145 0.6291 2.8441 0.4465 0.3595  0.0862  -0.1164 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CD  
871   O OE1 . GLU A 145 0.6593 3.1323 0.4582 0.3697  0.0746  -0.1960 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE1 
872   O OE2 . GLU A 145 0.6043 2.6330 0.4521 0.3237  0.1046  -0.1112 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE2 
873   N N   . LEU A 146 0.4746 2.0558 0.3882 0.3085  0.0740  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A N   
874   C CA  . LEU A 146 0.4233 1.9901 0.3907 0.2584  0.0508  -0.1116 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CA  
875   C C   . LEU A 146 0.4131 2.0985 0.4196 0.2187  0.0457  -0.2398 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A C   
876   O O   . LEU A 146 0.4397 2.0576 0.4690 0.1909  0.0597  -0.2675 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A O   
877   C CB  . LEU A 146 0.3779 1.7040 0.3869 0.2157  0.0547  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CB  
878   C CG  . LEU A 146 0.4103 1.5971 0.3986 0.2413  0.0676  0.0013  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CG  
879   C CD1 . LEU A 146 0.3600 1.3564 0.3873 0.1967  0.0652  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD1 
880   C CD2 . LEU A 146 0.4510 1.7248 0.4130 0.2929  0.0656  0.0579  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A CD2 
881   N N   . VAL A 147 0.4133 2.2888 0.4372 0.2170  0.0290  -0.3241 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A N   
882   C CA  . VAL A 147 0.4019 2.4383 0.4760 0.1802  0.0297  -0.4662 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CA  
883   C C   . VAL A 147 0.3656 2.2781 0.5505 0.1085  0.0408  -0.5736 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A C   
884   O O   . VAL A 147 0.3678 2.2207 0.5849 0.0951  0.0344  -0.5768 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A O   
885   C CB  . VAL A 147 0.4329 2.7873 0.4775 0.2154  0.0095  -0.5179 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CB  
886   C CG1 . VAL A 147 0.4423 2.9949 0.5189 0.1867  0.0183  -0.6563 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG1 
887   C CG2 . VAL A 147 0.4701 2.9318 0.4043 0.3068  0.0034  -0.3657 ? ? ? ? ? ? 147 VAL A CG2 
888   N N   . LYS A 148 0.3679 2.2333 0.6192 0.0656  0.0642  -0.6531 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A N   
889   C CA  . LYS A 148 0.3610 2.1210 0.7381 0.0029  0.0892  -0.7535 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CA  
890   C C   . LYS A 148 0.3740 2.2843 0.8170 -0.0233 0.0869  -0.8638 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A C   
891   O O   . LYS A 148 0.3963 2.5604 0.8323 -0.0162 0.0762  -0.9490 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A O   
892   C CB  . LYS A 148 0.3846 2.1438 0.8389 -0.0315 0.1205  -0.8448 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CB  
893   C CG  . LYS A 148 0.3876 2.0718 0.9982 -0.0931 0.1601  -0.9610 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CG  
894   C CD  . LYS A 148 0.3880 1.9964 1.0782 -0.1163 0.1973  -1.0088 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CD  
895   C CE  . LYS A 148 0.4038 1.8432 1.2509 -0.1622 0.2480  -1.0592 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A CE  
896   N NZ  . LYS A 148 0.4590 1.8431 1.3976 -0.1782 0.2896  -1.1107 ? ? ? ? ? ? 148 LYS A NZ  
897   N N   . GLY A 149 0.3404 2.0991 0.8467 -0.0521 0.0991  -0.8580 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A N   
898   C CA  . GLY A 149 0.3403 2.2404 0.9192 -0.0803 0.1012  -0.9634 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A CA  
899   C C   . GLY A 149 0.3426 2.3301 0.8350 -0.0341 0.0629  -0.8894 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A C   
900   O O   . GLY A 149 0.3307 2.3808 0.8865 -0.0581 0.0657  -0.9533 ? ? ? ? ? ? 149 GLY A O   
901   N N   . SER A 150 0.3359 2.3254 0.7003 0.0312  0.0342  -0.7568 ? ? ? ? ? ? 150 SER A N   
902   C CA  . SER A 150 0.3435 2.3884 0.6431 0.0804  0.0068  -0.6742 ? ? ? ? ? ? 150 SER A CA  
903   C C   . SER A 150 0.3215 2.1396 0.6390 0.0652  0.0156  -0.6106 ? ? ? ? ? ? 150 SER A C   
904   O O   . SER A 150 0.3182 1.9374 0.6740 0.0297  0.0382  -0.6016 ? ? ? ? ? ? 150 SER A O   
905   C CB  . SER A 150 0.3628 2.4628 0.5420 0.1585  -0.0121 -0.5420 ? ? ? ? ? ? 150 SER A CB  
906   O OG  . SER A 150 0.3405 2.2260 0.4801 0.1652  0.0021  -0.4439 ? ? ? ? ? ? 150 SER A OG  
907   N N   . GLN A 151 0.3445 2.2141 0.6312 0.0991  -0.0021 -0.5631 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A N   
908   C CA  . GLN A 151 0.3482 2.0379 0.6445 0.0901  0.0052  -0.5063 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A CA  
909   C C   . GLN A 151 0.3437 1.9338 0.5487 0.1459  -0.0029 -0.3672 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A C   
910   O O   . GLN A 151 0.4073 2.1301 0.5538 0.2054  -0.0169 -0.3123 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A O   
911   C CB  . GLN A 151 0.4031 2.2289 0.7364 0.0925  -0.0049 -0.5520 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A CB  
912   C CG  . GLN A 151 0.4926 2.4557 0.9375 0.0338  0.0086  -0.7094 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A CG  
913   C CD  . GLN A 151 0.5454 2.3067 1.0858 -0.0354 0.0510  -0.7517 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A CD  
914   O OE1 . GLN A 151 0.6510 2.2683 1.1993 -0.0435 0.0631  -0.7000 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A OE1 
915   N NE2 . GLN A 151 0.5550 2.3080 1.1728 -0.0815 0.0791  -0.8409 ? ? ? ? ? ? 151 GLN A NE2 
916   N N   . VAL A 152 0.2955 1.6627 0.4961 0.1282  0.0110  -0.3111 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N   
917   C CA  . VAL A 152 0.2817 1.5413 0.4203 0.1688  0.0119  -0.1987 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA  
918   C C   . VAL A 152 0.2686 1.3889 0.4239 0.1517  0.0195  -0.1759 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C   
919   O O   . VAL A 152 0.2640 1.2706 0.4539 0.1069  0.0307  -0.2039 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O   
920   C CB  . VAL A 152 0.2843 1.4321 0.4013 0.1611  0.0220  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB  
921   C CG1 . VAL A 152 0.3072 1.3048 0.3912 0.1806  0.0322  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 
922   C CG2 . VAL A 152 0.2858 1.5785 0.3753 0.1857  0.0187  -0.1740 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 
923   N N   . LEU A 153 0.2706 1.4107 0.4057 0.1907  0.0171  -0.1242 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A N   
924   C CA  . LEU A 153 0.2597 1.2616 0.3996 0.1801  0.0280  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CA  
925   C C   . LEU A 153 0.2552 1.1022 0.3680 0.1795  0.0406  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A C   
926   O O   . LEU A 153 0.2976 1.1451 0.3850 0.2155  0.0479  0.0200  ? ? ? ? ? ? 153 LEU A O   
927   C CB  . LEU A 153 0.2627 1.3330 0.4009 0.2248  0.0273  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CB  
928   C CG  . LEU A 153 0.2813 1.2450 0.4315 0.2183  0.0407  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CG  
929   C CD1 . LEU A 153 0.2669 1.1951 0.4532 0.1628  0.0438  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CD1 
930   C CD2 . LEU A 153 0.2877 1.3450 0.4454 0.2752  0.0426  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 153 LEU A CD2 
931   N N   . VAL A 154 0.2457 0.9717 0.3692 0.1403  0.0471  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A N   
932   C CA  . VAL A 154 0.2276 0.8321 0.3323 0.1386  0.0575  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CA  
933   C C   . VAL A 154 0.2772 0.8418 0.3860 0.1452  0.0681  0.0079  ? ? ? ? ? ? 154 VAL A C   
934   O O   . VAL A 154 0.2808 0.8375 0.4025 0.1209  0.0682  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A O   
935   C CB  . VAL A 154 0.2163 0.7424 0.3275 0.0986  0.0565  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CB  
936   C CG1 . VAL A 154 0.2201 0.6531 0.3164 0.0925  0.0634  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG1 
937   C CG2 . VAL A 154 0.1814 0.7353 0.3000 0.0913  0.0516  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG2 
938   N N   . THR A 155 0.2926 0.8273 0.4004 0.1765  0.0851  0.0510  ? ? ? ? ? ? 155 THR A N   
939   C CA  . THR A 155 0.3089 0.8212 0.4349 0.1895  0.1015  0.0583  ? ? ? ? ? ? 155 THR A CA  
940   C C   . THR A 155 0.3262 0.7350 0.4629 0.1754  0.1239  0.0625  ? ? ? ? ? ? 155 THR A C   
941   O O   . THR A 155 0.3333 0.7020 0.4738 0.1763  0.1346  0.0808  ? ? ? ? ? ? 155 THR A O   
942   C CB  . THR A 155 0.3317 0.9212 0.4736 0.2473  0.1123  0.1011  ? ? ? ? ? ? 155 THR A CB  
943   O OG1 . THR A 155 0.3273 0.8846 0.4999 0.2634  0.1352  0.1097  ? ? ? ? ? ? 155 THR A OG1 
944   C CG2 . THR A 155 0.3581 0.9396 0.4990 0.2831  0.1313  0.1602  ? ? ? ? ? ? 155 THR A CG2 
945   N N   . VAL A 156 0.3084 0.6863 0.4551 0.1591  0.1333  0.0369  ? ? ? ? ? ? 156 VAL A N   
946   C CA  . VAL A 156 0.3361 0.6427 0.5076 0.1463  0.1599  0.0231  ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CA  
947   C C   . VAL A 156 0.3699 0.6624 0.5910 0.1759  0.1955  0.0329  ? ? ? ? ? ? 156 VAL A C   
948   O O   . VAL A 156 0.4075 0.6505 0.6665 0.1606  0.2249  0.0011  ? ? ? ? ? ? 156 VAL A O   
949   C CB  . VAL A 156 0.3195 0.6165 0.4674 0.1038  0.1485  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CB  
950   C CG1 . VAL A 156 0.3128 0.6094 0.4291 0.0814  0.1236  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG1 
951   C CG2 . VAL A 156 0.3114 0.6501 0.4449 0.1002  0.1410  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 156 VAL A CG2 
952   N N   . ASP A 157 0.3646 0.7144 0.5942 0.2184  0.1950  0.0685  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A N   
953   C CA  . ASP A 157 0.4056 0.7457 0.6923 0.2571  0.2327  0.0888  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CA  
954   C C   . ASP A 157 0.4590 0.7245 0.8075 0.2829  0.2837  0.1295  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A C   
955   O O   . ASP A 157 0.4646 0.7474 0.8054 0.3129  0.2859  0.1870  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A O   
956   C CB  . ASP A 157 0.3972 0.8437 0.6791 0.3015  0.2158  0.1192  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CB  
957   C CG  . ASP A 157 0.4563 0.9078 0.8026 0.3552  0.2547  0.1547  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CG  
958   O OD1 . ASP A 157 0.4398 0.9976 0.7879 0.3927  0.2391  0.1720  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A OD1 
959   O OD2 . ASP A 157 0.5174 0.8762 0.9251 0.3605  0.3042  0.1586  ? ? ? ? ? ? 157 ASP A OD2 
960   N N   . PRO A 158 0.5048 0.6918 0.9219 0.2675  0.3304  0.0934  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A N   
961   C CA  . PRO A 158 0.5780 0.6802 1.0839 0.2859  0.3954  0.1239  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A CA  
962   C C   . PRO A 158 0.6373 0.7578 1.1792 0.3654  0.4280  0.2323  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A C   
963   O O   . PRO A 158 0.6847 0.7707 1.2496 0.3819  0.4573  0.2854  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A O   
964   C CB  . PRO A 158 0.6232 0.6651 1.2136 0.2619  0.4441  0.0545  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A CB  
965   C CG  . PRO A 158 0.5788 0.6847 1.1147 0.2419  0.4035  0.0020  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A CG  
966   C CD  . PRO A 158 0.5008 0.6816 0.9261 0.2298  0.3323  0.0165  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A CD  
967   N N   . ALA A 159 0.6428 0.8329 1.1869 0.4167  0.4225  0.2690  ? ? ? ? ? ? 159 ALA A N   
968   C CA  . ALA A 159 0.7023 0.9602 1.2627 0.5042  0.4410  0.3808  ? ? ? ? ? ? 159 ALA A CA  
969   C C   . ALA A 159 0.6947 1.0396 1.1773 0.5238  0.4042  0.4358  ? ? ? ? ? ? 159 ALA A C   
970   O O   . ALA A 159 0.7491 1.1602 1.2424 0.5981  0.4257  0.5346  ? ? ? ? ? ? 159 ALA A O   
971   C CB  . ALA A 159 0.6935 1.0481 1.2599 0.5510  0.4265  0.3947  ? ? ? ? ? ? 159 ALA A CB  
972   N N   . PHE A 160 0.6459 1.0017 1.0537 0.4617  0.3520  0.3736  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A N   
973   C CA  . PHE A 160 0.6656 1.1069 1.0061 0.4724  0.3185  0.4060  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CA  
974   C C   . PHE A 160 0.6811 1.0390 1.0260 0.4419  0.3396  0.4104  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A C   
975   O O   . PHE A 160 0.6707 1.0961 0.9639 0.4493  0.3171  0.4340  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A O   
976   C CB  . PHE A 160 0.5987 1.1355 0.8624 0.4325  0.2471  0.3364  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CB  
977   C CG  . PHE A 160 0.6107 1.2850 0.8650 0.4724  0.2222  0.3426  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CG  
978   C CD1 . PHE A 160 0.5991 1.2609 0.8817 0.4612  0.2217  0.3020  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CD1 
979   C CD2 . PHE A 160 0.6485 1.4846 0.8699 0.5236  0.2011  0.3858  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CD2 
980   C CE1 . PHE A 160 0.6146 1.4127 0.8984 0.4962  0.2000  0.3021  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CE1 
981   C CE2 . PHE A 160 0.6752 1.6654 0.8964 0.5608  0.1767  0.3820  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CE2 
982   C CZ  . PHE A 160 0.6580 1.6246 0.9145 0.5466  0.1766  0.3405  ? ? ? ? ? ? 160 PHE A CZ  
983   N N   . ARG A 161 0.7195 0.9456 1.1312 0.4050  0.3831  0.3771  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A N   
984   C CA  . ARG A 161 0.7490 0.8995 1.1802 0.3674  0.4054  0.3652  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CA  
985   C C   . ARG A 161 0.7906 0.9733 1.2195 0.4171  0.4342  0.4624  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A C   
986   O O   . ARG A 161 0.7559 0.9583 1.1402 0.3922  0.4114  0.4525  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A O   
987   C CB  . ARG A 161 0.8369 0.8610 1.3765 0.3383  0.4711  0.3275  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CB  
988   C CG  . ARG A 161 0.9285 0.8841 1.5162 0.3116  0.5120  0.3306  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CG  
989   C CD  . ARG A 161 1.0653 0.9033 1.7958 0.2940  0.5999  0.3038  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CD  
990   N NE  . ARG A 161 1.0732 0.8934 1.8144 0.2171  0.5773  0.1742  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A NE  
991   C CZ  . ARG A 161 1.0623 0.8992 1.7968 0.1987  0.5568  0.1064  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A CZ  
992   N NH1 . ARG A 161 1.0824 0.9410 1.8105 0.2480  0.5581  0.1501  ? ? ? ? ? ? 161 ARG A NH1 
993   N NH2 . ARG A 161 1.0529 0.9013 1.7874 0.1328  0.5353  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 161 ARG A NH2 
994   N N   . THR A 162 0.8567 1.0500 1.3377 0.4919  0.4885  0.5606  ? ? ? ? ? ? 162 THR A N   
995   C CA  . THR A 162 0.9058 1.1336 1.3949 0.5521  0.5321  0.6737  ? ? ? ? ? ? 162 THR A CA  
996   C C   . THR A 162 0.8839 1.3035 1.2752 0.6117  0.4789  0.7276  ? ? ? ? ? ? 162 THR A C   
997   O O   . THR A 162 0.9389 1.4356 1.3210 0.6792  0.5097  0.8343  ? ? ? ? ? ? 162 THR A O   
998   C CB  . THR A 162 1.0211 1.1547 1.6390 0.6100  0.6364  0.7670  ? ? ? ? ? ? 162 THR A CB  
999   O OG1 . THR A 162 1.0220 1.2050 1.6574 0.6645  0.6355  0.7965  ? ? ? ? ? ? 162 THR A OG1 
1000  C CG2 . THR A 162 1.0461 1.0026 1.7821 0.5426  0.6981  0.6927  ? ? ? ? ? ? 162 THR A CG2 
1001  N N   . ARG A 163 0.8039 1.3137 1.1278 0.5866  0.4035  0.6510  ? ? ? ? ? ? 163 ARG A N   
1002  C CA  . ARG A 163 0.7898 1.5026 1.0392 0.6359  0.3540  0.6760  ? ? ? ? ? ? 163 ARG A CA  
1003  C C   . ARG A 163 0.7128 1.5196 0.8782 0.5884  0.2894  0.6019  ? ? ? ? ? ? 163 ARG A C   
1004  O O   . ARG A 163 0.6608 1.6288 0.7784 0.6001  0.2392  0.5684  ? ? ? ? ? ? 163 ARG A O   
1005  C CB  . ARG A 163 0.7879 1.5676 1.0427 0.6514  0.3246  0.6446  ? ? ? ? ? ? 163 ARG A CB  
1006  C CG  . ARG A 163 0.8801 1.5951 1.2220 0.7064  0.3842  0.7117  ? ? ? ? ? ? 163 ARG A CG  
1007  C CD  . ARG A 163 0.8604 1.6598 1.1941 0.7068  0.3410  0.6568  ? ? ? ? ? ? 163 ARG A CD  
1008  N NE  . ARG A 163 0.9541 1.8101 1.3466 0.7953  0.3780  0.7430  ? ? ? ? ? ? 163 ARG A NE  
1009  C CZ  . ARG A 163 1.0528 2.0439 1.4436 0.8938  0.3992  0.8637  ? ? ? ? ? ? 163 ARG A CZ  
1010  N NH1 . ARG A 163 1.0595 2.1423 1.3879 0.9109  0.3880  0.9064  ? ? ? ? ? ? 163 ARG A NH1 
1011  N NH2 . ARG A 163 1.0837 2.1272 1.5371 0.9800  0.4346  0.9466  ? ? ? ? ? ? 163 ARG A NH2 
1012  N N   . GLY A 164 0.6834 1.4004 0.8430 0.5361  0.2948  0.5714  ? ? ? ? ? ? 164 GLY A N   
1013  C CA  . GLY A 164 0.6280 1.4209 0.7248 0.4934  0.2432  0.5021  ? ? ? ? ? ? 164 GLY A CA  
1014  C C   . GLY A 164 0.6621 1.6518 0.7061 0.5505  0.2328  0.5506  ? ? ? ? ? ? 164 GLY A C   
1015  O O   . GLY A 164 0.7540 1.7830 0.8058 0.6188  0.2792  0.6607  ? ? ? ? ? ? 164 GLY A O   
1016  N N   . ASN A 165 0.6061 1.7316 0.6036 0.5259  0.1782  0.4695  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A N   
1017  C CA  . ASN A 165 0.6313 1.9827 0.5761 0.5729  0.1629  0.4887  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CA  
1018  C C   . ASN A 165 0.5857 2.0177 0.5063 0.5110  0.1156  0.3633  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A C   
1019  O O   . ASN A 165 0.5350 1.8199 0.4785 0.4394  0.1060  0.2916  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A O   
1020  C CB  . ASN A 165 0.6712 2.2148 0.6037 0.6572  0.1590  0.5514  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CB  
1021  C CG  . ASN A 165 0.6104 2.1830 0.5655 0.6332  0.1209  0.4723  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A CG  
1022  O OD1 . ASN A 165 0.5164 2.0535 0.4783 0.5582  0.0870  0.3564  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A OD1 
1023  N ND2 . ASN A 165 0.6523 2.2918 0.6268 0.7003  0.1324  0.5406  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A ND2 
1024  N N   . ALA A 166 0.6064 2.2766 0.4901 0.5388  0.0902  0.3334  ? ? ? ? ? ? 166 ALA A N   
1025  C CA  . ALA A 166 0.5738 2.3217 0.4568 0.4772  0.0570  0.2021  ? ? ? ? ? ? 166 ALA A CA  
1026  C C   . ALA A 166 0.5160 2.2021 0.4485 0.4101  0.0294  0.0886  ? ? ? ? ? ? 166 ALA A C   
1027  O O   . ALA A 166 0.4975 2.1369 0.4584 0.3458  0.0201  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 166 ALA A O   
1028  C CB  . ALA A 166 0.5937 2.6314 0.4336 0.5182  0.0414  0.1803  ? ? ? ? ? ? 166 ALA A CB  
1029  N N   . ASN A 167 0.4898 2.1579 0.4413 0.4266  0.0250  0.1085  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A N   
1030  C CA  . ASN A 167 0.4595 2.0898 0.4584 0.3709  0.0063  0.0139  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CA  
1031  C C   . ASN A 167 0.4283 1.8403 0.4516 0.3491  0.0205  0.0461  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A C   
1032  O O   . ASN A 167 0.4111 1.7952 0.4708 0.3125  0.0110  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A O   
1033  C CB  . ASN A 167 0.4626 2.3197 0.4702 0.4043  -0.0163 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CB  
1034  C CG  . ASN A 167 0.4970 2.6165 0.4808 0.4270  -0.0337 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CG  
1035  O OD1 . ASN A 167 0.4873 2.6402 0.4938 0.3719  -0.0394 -0.1709 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A OD1 
1036  N ND2 . ASN A 167 0.5613 2.8791 0.5037 0.5124  -0.0385 0.0104  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A ND2 
1037  N N   . THR A 168 0.4443 1.7170 0.4541 0.3706  0.0478  0.1344  ? ? ? ? ? ? 168 THR A N   
1038  C CA  . THR A 168 0.4206 1.5158 0.4548 0.3586  0.0663  0.1652  ? ? ? ? ? ? 168 THR A CA  
1039  C C   . THR A 168 0.4212 1.3486 0.4575 0.3365  0.0911  0.1969  ? ? ? ? ? ? 168 THR A C   
1040  O O   . THR A 168 0.4398 1.3736 0.4643 0.3709  0.1158  0.2623  ? ? ? ? ? ? 168 THR A O   
1041  C CB  . THR A 168 0.4891 1.6225 0.5323 0.4282  0.0872  0.2494  ? ? ? ? ? ? 168 THR A CB  
1042  O OG1 . THR A 168 0.4794 1.8237 0.5141 0.4670  0.0631  0.2351  ? ? ? ? ? ? 168 THR A OG1 
1043  C CG2 . THR A 168 0.4612 1.4526 0.5409 0.4088  0.1016  0.2464  ? ? ? ? ? ? 168 THR A CG2 
1044  N N   . VAL A 169 0.3798 1.1769 0.4334 0.2805  0.0861  0.1499  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A N   
1045  C CA  . VAL A 169 0.3958 1.0488 0.4607 0.2587  0.1080  0.1706  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CA  
1046  C C   . VAL A 169 0.4031 0.9467 0.4942 0.2390  0.1191  0.1620  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A C   
1047  O O   . VAL A 169 0.3745 0.9109 0.4652 0.2088  0.0993  0.1138  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A O   
1048  C CB  . VAL A 169 0.4155 1.0383 0.4733 0.2229  0.0998  0.1404  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CB  
1049  C CG1 . VAL A 169 0.3804 1.1247 0.4210 0.2207  0.0797  0.1015  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CG1 
1050  C CG2 . VAL A 169 0.3589 0.8624 0.4334 0.1757  0.0966  0.1083  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A CG2 
1051  N N   . TRP A 170 0.4168 0.8892 0.5384 0.2595  0.1573  0.2078  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A N   
1052  C CA  . TRP A 170 0.4185 0.7901 0.5736 0.2328  0.1740  0.1830  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CA  
1053  C C   . TRP A 170 0.3899 0.6894 0.5500 0.1838  0.1707  0.1434  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A C   
1054  O O   . TRP A 170 0.3942 0.6814 0.5584 0.1804  0.1799  0.1582  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A O   
1055  C CB  . TRP A 170 0.4648 0.7959 0.6742 0.2730  0.2248  0.2340  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CB  
1056  C CG  . TRP A 170 0.4688 0.7108 0.7256 0.2434  0.2484  0.1917  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CG  
1057  C CD1 . TRP A 170 0.4638 0.7071 0.7349 0.2447  0.2494  0.1661  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CD1 
1058  C CD2 . TRP A 170 0.4869 0.6400 0.7943 0.2073  0.2809  0.1602  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CD2 
1059  N NE1 . TRP A 170 0.4841 0.6517 0.8041 0.2121  0.2783  0.1186  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A NE1 
1060  C CE2 . TRP A 170 0.5055 0.6218 0.8520 0.1865  0.2973  0.1075  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CE2 
1061  C CE3 . TRP A 170 0.4966 0.6114 0.8255 0.1867  0.2981  0.1603  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CE3 
1062  C CZ2 . TRP A 170 0.5310 0.5885 0.9373 0.1457  0.3284  0.0482  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CZ2 
1063  C CZ3 . TRP A 170 0.5247 0.5746 0.9191 0.1458  0.3298  0.1042  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CZ3 
1064  C CH2 . TRP A 170 0.5295 0.5567 0.9635 0.1256  0.3449  0.0456  ? ? ? ? ? ? 170 TRP A CH2 
1065  N N   . VAL A 171 0.3702 0.6407 0.5277 0.1480  0.1560  0.0935  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A N   
1066  C CA  . VAL A 171 0.3742 0.6028 0.5400 0.1082  0.1528  0.0561  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CA  
1067  C C   . VAL A 171 0.3901 0.5806 0.5930 0.0886  0.1754  0.0178  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A C   
1068  O O   . VAL A 171 0.3711 0.5686 0.5744 0.0940  0.1789  0.0058  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A O   
1069  C CB  . VAL A 171 0.3542 0.6115 0.4808 0.0832  0.1129  0.0315  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CB  
1070  C CG1 . VAL A 171 0.3446 0.6382 0.4541 0.0940  0.0985  0.0492  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CG1 
1071  C CG2 . VAL A 171 0.3360 0.6113 0.4419 0.0728  0.0976  0.0110  ? ? ? ? ? ? 171 VAL A CG2 
1072  N N   . ASP A 172 0.3911 0.5551 0.6305 0.0628  0.1915  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A N   
1073  C CA  . ASP A 172 0.4194 0.5670 0.7075 0.0388  0.2176  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A CA  
1074  C C   . ASP A 172 0.3920 0.5982 0.6361 0.0120  0.1819  -0.1193 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A C   
1075  O O   . ASP A 172 0.4326 0.6633 0.7085 -0.0168 0.1935  -0.1846 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A O   
1076  C CB  . ASP A 172 0.4469 0.5552 0.8155 0.0182  0.2604  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A CB  
1077  C CG  . ASP A 172 0.4303 0.5746 0.7803 -0.0065 0.2314  -0.1161 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A CG  
1078  O OD1 . ASP A 172 0.4501 0.5689 0.8699 -0.0249 0.2666  -0.1370 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A OD1 
1079  O OD2 . ASP A 172 0.3867 0.5832 0.6642 -0.0064 0.1799  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 172 ASP A OD2 
1080  N N   . TYR A 173 0.3517 0.5912 0.5300 0.0222  0.1441  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A N   
1081  C CA  . TYR A 173 0.3499 0.6466 0.4852 0.0067  0.1171  -0.1133 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CA  
1082  C C   . TYR A 173 0.3484 0.6577 0.4548 0.0176  0.1144  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A C   
1083  O O   . TYR A 173 0.3115 0.6269 0.3884 0.0276  0.0969  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A O   
1084  C CB  . TYR A 173 0.3223 0.6438 0.4254 0.0063  0.0857  -0.0878 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CB  
1085  C CG  . TYR A 173 0.3432 0.7291 0.4043 0.0026  0.0637  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CG  
1086  C CD1 . TYR A 173 0.3826 0.8342 0.4358 -0.0108 0.0653  -0.1303 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CD1 
1087  C CD2 . TYR A 173 0.3332 0.7226 0.3704 0.0147  0.0478  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CD2 
1088  C CE1 . TYR A 173 0.4043 0.9349 0.4122 -0.0048 0.0483  -0.1144 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CE1 
1089  C CE2 . TYR A 173 0.3386 0.7836 0.3457 0.0204  0.0384  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CE2 
1090  C CZ  . TYR A 173 0.3896 0.9105 0.3753 0.0140  0.0366  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A CZ  
1091  O OH  . TYR A 173 0.4407 1.0363 0.3895 0.0279  0.0303  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 173 TYR A OH  
1092  N N   . PRO A 174 0.3610 0.6757 0.4888 0.0130  0.1373  -0.1370 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A N   
1093  C CA  . PRO A 174 0.3776 0.7037 0.4852 0.0254  0.1373  -0.1214 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CA  
1094  C C   . PRO A 174 0.3759 0.7461 0.4296 0.0207  0.1134  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A C   
1095  O O   . PRO A 174 0.3531 0.7225 0.4013 0.0302  0.1130  -0.0748 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A O   
1096  C CB  . PRO A 174 0.3991 0.7380 0.5385 0.0162  0.1667  -0.1757 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CB  
1097  C CG  . PRO A 174 0.4266 0.7295 0.6306 0.0060  0.1946  -0.2118 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CG  
1098  C CD  . PRO A 174 0.3886 0.7025 0.5708 -0.0052 0.1686  -0.1996 ? ? ? ? ? ? 174 PRO A CD  
1099  N N   . ASN A 175 0.3746 0.7916 0.3988 0.0085  0.0994  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A N   
1100  C CA  . ASN A 175 0.3876 0.8416 0.3727 0.0120  0.0909  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CA  
1101  C C   . ASN A 175 0.3471 0.7649 0.3385 0.0202  0.0809  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A C   
1102  O O   . ASN A 175 0.3740 0.8052 0.3551 0.0242  0.0850  0.0169  ? ? ? ? ? ? 175 ASN A O   
1103  C CB  . ASN A 175 0.4279 0.9687 0.3774 0.0076  0.0830  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CB  
1104  C CG  . ASN A 175 0.5127 1.1086 0.4265 0.0121  0.0949  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A CG  
1105  O OD1 . ASN A 175 0.6129 1.2651 0.4935 0.0247  0.0907  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A OD1 
1106  N ND2 . ASN A 175 0.5127 1.0980 0.4374 0.0064  0.1146  -0.0854 ? ? ? ? ? ? 175 ASN A ND2 
1107  N N   . ILE A 176 0.3045 0.6803 0.3207 0.0232  0.0750  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A N   
1108  C CA  . ILE A 176 0.2961 0.6481 0.3275 0.0278  0.0694  0.0048  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CA  
1109  C C   . ILE A 176 0.3230 0.6735 0.3707 0.0261  0.0829  0.0144  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A C   
1110  O O   . ILE A 176 0.3178 0.6575 0.3897 0.0233  0.0900  0.0325  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A O   
1111  C CB  . ILE A 176 0.3040 0.6300 0.3557 0.0337  0.0648  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CB  
1112  C CG1 . ILE A 176 0.2835 0.6019 0.3512 0.0341  0.0583  0.0127  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CG1 
1113  C CG2 . ILE A 176 0.2871 0.6130 0.3516 0.0451  0.0744  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CG2 
1114  C CD1 . ILE A 176 0.2732 0.5841 0.3532 0.0410  0.0543  0.0080  ? ? ? ? ? ? 176 ILE A CD1 
1115  N N   . VAL A 177 0.3049 0.6678 0.3526 0.0263  0.0924  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A N   
1116  C CA  . VAL A 177 0.3054 0.6795 0.3801 0.0207  0.1071  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CA  
1117  C C   . VAL A 177 0.3415 0.7196 0.4153 0.0118  0.1274  0.0228  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A C   
1118  O O   . VAL A 177 0.3564 0.7340 0.4724 0.0009  0.1502  0.0227  ? ? ? ? ? ? 177 VAL A O   
1119  C CB  . VAL A 177 0.3022 0.7002 0.3862 0.0289  0.1114  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CB  
1120  C CG1 . VAL A 177 0.2698 0.6705 0.3633 0.0492  0.0990  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CG1 
1121  C CG2 . VAL A 177 0.3419 0.7490 0.4008 0.0282  0.1217  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 177 VAL A CG2 
1122  N N   . ARG A 178 0.3447 0.7409 0.3773 0.0171  0.1247  0.0444  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A N   
1123  C CA  . ARG A 178 0.4051 0.8247 0.4274 0.0193  0.1483  0.0872  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CA  
1124  C C   . ARG A 178 0.4280 0.8363 0.4606 0.0318  0.1523  0.1383  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A C   
1125  O O   . ARG A 178 0.4455 0.8666 0.4834 0.0432  0.1809  0.1961  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A O   
1126  C CB  . ARG A 178 0.4634 0.9484 0.4301 0.0235  0.1466  0.0802  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CB  
1127  C CG  . ARG A 178 0.4808 0.9730 0.4481 0.0149  0.1471  0.0265  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CG  
1128  C CD  . ARG A 178 0.5692 1.0557 0.5672 0.0073  0.1739  0.0286  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CD  
1129  N NE  . ARG A 178 0.6564 1.1540 0.6597 0.0065  0.2059  0.0829  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A NE  
1130  C CZ  . ARG A 178 0.6887 1.2442 0.6535 0.0124  0.2276  0.1132  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A CZ  
1131  N NH1 . ARG A 178 0.7246 1.3461 0.6397 0.0145  0.2179  0.0795  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A NH1 
1132  N NH2 . ARG A 178 0.6962 1.2494 0.6797 0.0170  0.2661  0.1783  ? ? ? ? ? ? 178 ARG A NH2 
1133  N N   . VAL A 179 0.3995 0.7842 0.4427 0.0340  0.1295  0.1244  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A N   
1134  C CA  . VAL A 179 0.4548 0.8430 0.5048 0.0516  0.1306  0.1721  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A CA  
1135  C C   . VAL A 179 0.4284 0.7578 0.5439 0.0479  0.1395  0.1697  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A C   
1136  O O   . VAL A 179 0.4736 0.7964 0.6113 0.0652  0.1451  0.2092  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A O   
1137  C CB  . VAL A 179 0.4677 0.9176 0.4651 0.0611  0.0970  0.1596  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A CB  
1138  C CG1 . VAL A 179 0.4387 0.8590 0.4522 0.0540  0.0733  0.1223  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A CG1 
1139  C CG2 . VAL A 179 0.5861 1.1087 0.5571 0.0892  0.1010  0.2215  ? ? ? ? ? ? 179 VAL A CG2 
1140  N N   . VAL A 180 0.3650 0.6665 0.5151 0.0282  0.1415  0.1202  ? ? ? ? ? ? 180 VAL A N   
1141  C CA  . VAL A 180 0.3298 0.5954 0.5514 0.0200  0.1565  0.1025  ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CA  
1142  C C   . VAL A 180 0.3509 0.6031 0.6406 -0.0011 0.1962  0.0816  ? ? ? ? ? ? 180 VAL A C   
1143  O O   . VAL A 180 0.3377 0.6204 0.6219 -0.0152 0.1873  0.0343  ? ? ? ? ? ? 180 VAL A O   
1144  C CB  . VAL A 180 0.2790 0.5553 0.4947 0.0142  0.1285  0.0515  ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CB  
1145  C CG1 . VAL A 180 0.2831 0.5405 0.5713 0.0064  0.1456  0.0283  ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CG1 
1146  C CG2 . VAL A 180 0.2660 0.5546 0.4247 0.0279  0.0960  0.0619  ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CG2 
1147  N N   . PRO A 181 0.3866 0.5990 0.7492 -0.0012 0.2445  0.1184  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A N   
1148  C CA  . PRO A 181 0.4230 0.6184 0.8738 -0.0278 0.2959  0.0945  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A CA  
1149  C C   . PRO A 181 0.3887 0.5983 0.9159 -0.0574 0.2986  0.0012  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A C   
1150  O O   . PRO A 181 0.3634 0.5803 0.8826 -0.0518 0.2727  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 181 PRO A O   
1151  C CB  . PRO A 181 0.4937 0.6324 1.0125 -0.0118 0.3553  0.1738  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A CB  
1152  C CG  . PRO A 181 0.4930 0.6177 1.0034 0.0134  0.3342  0.1981  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A CG  
1153  C CD  . PRO A 181 0.4347 0.6159 0.8227 0.0243  0.2617  0.1818  ? ? ? ? ? ? 181 PRO A CD  
1154  N N   . VAL A 182 0.3983 0.6269 1.0049 -0.0895 0.3325  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A N   
1155  C CA  . VAL A 182 0.3870 0.6485 1.0907 -0.1203 0.3470  -0.1527 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A CA  
1156  C C   . VAL A 182 0.4267 0.6210 1.2098 -0.1177 0.3827  -0.1396 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A C   
1157  O O   . VAL A 182 0.4914 0.6074 1.3199 -0.1050 0.4308  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A O   
1158  C CB  . VAL A 182 0.4026 0.6949 1.2141 -0.1610 0.3948  -0.2197 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A CB  
1159  C CG1 . VAL A 182 0.3965 0.7422 1.3266 -0.1981 0.4168  -0.3367 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A CG1 
1160  C CG2 . VAL A 182 0.3550 0.7226 1.0886 -0.1568 0.3565  -0.2304 ? ? ? ? ? ? 182 VAL A CG2 
1161  N N   . GLY A 183 0.3976 0.6299 1.1989 -0.1246 0.3628  -0.2058 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A N   
1162  C CA  . GLY A 183 0.4441 0.6183 1.3271 -0.1214 0.3968  -0.2031 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A CA  
1163  C C   . GLY A 183 0.4309 0.5861 1.2086 -0.0795 0.3495  -0.1286 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A C   
1164  O O   . GLY A 183 0.4339 0.5698 1.2512 -0.0719 0.3564  -0.1374 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A O   
1165  N N   . GLY A 184 0.4070 0.5748 1.0607 -0.0548 0.3048  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 184 GLY A N   
1166  C CA  . GLY A 184 0.3975 0.5613 0.9613 -0.0206 0.2619  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 184 GLY A CA  
1167  C C   . GLY A 184 0.3702 0.5850 0.8885 -0.0220 0.2179  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 184 GLY A C   
1168  O O   . GLY A 184 0.3472 0.6236 0.8541 -0.0387 0.2022  -0.1225 ? ? ? ? ? ? 184 GLY A O   
1169  N N   . ARG A 185 0.3535 0.5560 0.8446 -0.0005 0.1992  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A N   
1170  C CA  . ARG A 185 0.3358 0.5815 0.7938 -0.0003 0.1679  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CA  
1171  C C   . ARG A 185 0.2957 0.5635 0.6486 0.0161  0.1227  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A C   
1172  O O   . ARG A 185 0.2900 0.5398 0.6067 0.0320  0.1117  0.0184  ? ? ? ? ? ? 185 ARG A O   
1173  C CB  . ARG A 185 0.3404 0.5628 0.8655 0.0058  0.1872  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CB  
1174  C CG  . ARG A 185 0.3430 0.6140 0.8282 0.0081  0.1580  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CG  
1175  C CD  . ARG A 185 0.3963 0.6614 0.9711 0.0044  0.1865  -0.1429 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CD  
1176  N NE  . ARG A 185 0.4540 0.7009 1.1416 -0.0189 0.2367  -0.1946 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NE  
1177  C CZ  . ARG A 185 0.5212 0.6926 1.3106 -0.0127 0.2861  -0.1647 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A CZ  
1178  N NH1 . ARG A 185 0.5526 0.6794 1.3327 0.0231  0.2833  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NH1 
1179  N NH2 . ARG A 185 0.5794 0.7284 1.4904 -0.0405 0.3432  -0.2203 ? ? ? ? ? ? 185 ARG A NH2 
1180  N N   . ILE A 186 0.2491 0.5662 0.5629 0.0135  0.1021  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A N   
1181  C CA  . ILE A 186 0.2285 0.5528 0.4705 0.0269  0.0750  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CA  
1182  C C   . ILE A 186 0.2188 0.5686 0.4595 0.0316  0.0691  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A C   
1183  O O   . ILE A 186 0.2197 0.6222 0.4719 0.0285  0.0736  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A O   
1184  C CB  . ILE A 186 0.2359 0.5926 0.4353 0.0298  0.0656  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CB  
1185  C CG1 . ILE A 186 0.2401 0.5790 0.4413 0.0233  0.0736  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CG1 
1186  C CG2 . ILE A 186 0.2171 0.5686 0.3684 0.0430  0.0526  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CG2 
1187  C CD1 . ILE A 186 0.2797 0.6633 0.4649 0.0257  0.0705  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 186 ILE A CD1 
1188  N N   . TYR A 187 0.2127 0.5429 0.4415 0.0389  0.0604  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A N   
1189  C CA  . TYR A 187 0.2304 0.5851 0.4631 0.0420  0.0604  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CA  
1190  C C   . TYR A 187 0.2348 0.5994 0.4219 0.0484  0.0550  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A C   
1191  O O   . TYR A 187 0.2714 0.6085 0.4389 0.0474  0.0493  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A O   
1192  C CB  . TYR A 187 0.2485 0.5832 0.5117 0.0461  0.0592  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CB  
1193  C CG  . TYR A 187 0.3120 0.6333 0.6431 0.0470  0.0774  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CG  
1194  C CD1 . TYR A 187 0.3775 0.6641 0.7379 0.0551  0.0864  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CD1 
1195  C CD2 . TYR A 187 0.3319 0.6794 0.7068 0.0412  0.0938  -0.0851 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CD2 
1196  C CE1 . TYR A 187 0.4280 0.6874 0.8722 0.0595  0.1173  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CE1 
1197  C CE2 . TYR A 187 0.3744 0.6996 0.8354 0.0401  0.1216  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CE2 
1198  C CZ  . TYR A 187 0.4493 0.7215 0.9504 0.0502  0.1363  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A CZ  
1199  O OH  . TYR A 187 0.5280 0.7623 1.1330 0.0537  0.1771  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 187 TYR A OH  
1200  N N   . ILE A 188 0.2455 0.6524 0.4236 0.0557  0.0628  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A N   
1201  C CA  . ILE A 188 0.2423 0.6534 0.3914 0.0679  0.0726  0.0022  ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CA  
1202  C C   . ILE A 188 0.2450 0.6785 0.4029 0.0714  0.0861  0.0072  ? ? ? ? ? ? 188 ILE A C   
1203  O O   . ILE A 188 0.2477 0.7342 0.4156 0.0723  0.0877  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 188 ILE A O   
1204  C CB  . ILE A 188 0.2759 0.7394 0.3954 0.0881  0.0767  0.0129  ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CB  
1205  C CG1 . ILE A 188 0.2448 0.6876 0.3616 0.0821  0.0655  0.0037  ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CG1 
1206  C CG2 . ILE A 188 0.2927 0.7512 0.3975 0.1100  0.0993  0.0626  ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CG2 
1207  C CD1 . ILE A 188 0.2849 0.7997 0.3847 0.1005  0.0642  0.0007  ? ? ? ? ? ? 188 ILE A CD1 
1208  N N   . ASP A 189 0.2388 0.6367 0.4033 0.0701  0.1017  0.0341  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A N   
1209  C CA  . ASP A 189 0.2472 0.6603 0.4274 0.0721  0.1253  0.0476  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A CA  
1210  C C   . ASP A 189 0.2379 0.6589 0.4498 0.0577  0.1151  0.0163  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A C   
1211  O O   . ASP A 189 0.2233 0.6961 0.4370 0.0632  0.1183  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 189 ASP A O   
1212  C CB  . ASP A 189 0.2668 0.7508 0.4164 0.0996  0.1452  0.0749  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A CB  
1213  C CG  . ASP A 189 0.3284 0.8207 0.4939 0.1048  0.1808  0.1056  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A CG  
1214  O OD1 . ASP A 189 0.3452 0.7788 0.5542 0.0834  0.1938  0.1026  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A OD1 
1215  O OD2 . ASP A 189 0.3415 0.9160 0.4794 0.1288  0.1967  0.1264  ? ? ? ? ? ? 189 ASP A OD2 
1216  N N   . ASP A 190 0.2169 0.6034 0.4595 0.0415  0.1057  0.0064  ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N   
1217  C CA  . ASP A 190 0.2167 0.6196 0.4985 0.0351  0.0967  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA  
1218  C C   . ASP A 190 0.1993 0.6170 0.4863 0.0439  0.0845  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C   
1219  O O   . ASP A 190 0.2139 0.6559 0.5363 0.0461  0.0905  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O   
1220  C CB  . ASP A 190 0.2326 0.6598 0.5413 0.0311  0.1224  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB  
1221  C CG  . ASP A 190 0.2436 0.6906 0.6059 0.0236  0.1118  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG  
1222  O OD1 . ASP A 190 0.2406 0.6879 0.6175 0.0248  0.0855  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 
1223  O OD2 . ASP A 190 0.2633 0.7386 0.6553 0.0207  0.1308  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 
1224  N N   . GLY A 191 0.1918 0.5924 0.4595 0.0465  0.0737  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A N   
1225  C CA  . GLY A 191 0.1931 0.5968 0.4915 0.0491  0.0739  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A CA  
1226  C C   . GLY A 191 0.2179 0.6752 0.5217 0.0483  0.0892  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A C   
1227  O O   . GLY A 191 0.2157 0.6791 0.5688 0.0436  0.0992  -0.1325 ? ? ? ? ? ? 191 GLY A O   
1228  N N   . LEU A 192 0.2079 0.7141 0.4695 0.0542  0.0964  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A N   
1229  C CA  . LEU A 192 0.2286 0.8257 0.4890 0.0576  0.1095  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CA  
1230  C C   . LEU A 192 0.2265 0.8792 0.4736 0.0577  0.1047  -0.1597 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A C   
1231  O O   . LEU A 192 0.2495 0.9827 0.5243 0.0508  0.1136  -0.2234 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A O   
1232  C CB  . LEU A 192 0.2338 0.8843 0.4545 0.0719  0.1248  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CB  
1233  C CG  . LEU A 192 0.2247 0.8401 0.4728 0.0664  0.1362  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CG  
1234  C CD1 . LEU A 192 0.2555 0.8913 0.4727 0.0789  0.1618  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CD1 
1235  C CD2 . LEU A 192 0.2247 0.8821 0.5214 0.0597  0.1447  -0.1336 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CD2 
1236  N N   . ILE A 193 0.2228 0.8421 0.4383 0.0626  0.0928  -0.1268 ? ? ? ? ? ? 193 ILE A N   
1237  C CA  . ILE A 193 0.2292 0.9095 0.4359 0.0633  0.0873  -0.1562 ? ? ? ? ? ? 193 ILE A CA  
1238  C C   . ILE A 193 0.2303 0.8258 0.4744 0.0460  0.0832  -0.1624 ? ? ? ? ? ? 193 ILE A C   
1239  O O   . ILE A 193 0.2158 0.7227 0.4625 0.0444  0.0788  -0.1232 ? ? ? ? ? ? 193 ILE A O   
1240  C CB  . ILE A 193 0.2554 0.9844 0.3971 0.0921  0.0835  -0.1043 ? ? ? ? ? ? 193 ILE A CB  
1241  C CG1 . ILE A 193 0.3167 1.1533 0.4242 0.1168  0.0961  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 193 ILE A CG1 
1242  C CG2 . ILE A 193 0.2514 1.0371 0.3863 0.0959  0.0728  -0.1258 ? ? ? ? ? ? 193 ILE A CG2 
1243  C CD1 . ILE A 193 0.3659 1.2108 0.4248 0.1537  0.1087  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 193 ILE A CD1 
1244  N N   . SER A 194 0.2507 0.8866 0.5274 0.0332  0.0875  -0.2130 ? ? ? ? ? ? 194 SER A N   
1245  C CA  . SER A 194 0.2507 0.8059 0.5798 0.0160  0.0968  -0.2174 ? ? ? ? ? ? 194 SER A CA  
1246  C C   . SER A 194 0.2459 0.8624 0.5839 0.0066  0.0977  -0.2571 ? ? ? ? ? ? 194 SER A C   
1247  O O   . SER A 194 0.2353 0.9668 0.5895 0.0011  0.1007  -0.3220 ? ? ? ? ? ? 194 SER A O   
1248  C CB  . SER A 194 0.3237 0.8527 0.7403 0.0016  0.1226  -0.2587 ? ? ? ? ? ? 194 SER A CB  
1249  O OG  . SER A 194 0.3677 0.8716 0.8705 -0.0191 0.1511  -0.3006 ? ? ? ? ? ? 194 SER A OG  
1250  N N   . LEU A 195 0.2225 0.7828 0.5465 0.0063  0.0935  -0.2214 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A N   
1251  C CA  . LEU A 195 0.2424 0.8543 0.5852 -0.0045 0.0970  -0.2578 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CA  
1252  C C   . LEU A 195 0.2614 0.7903 0.6751 -0.0273 0.1249  -0.2617 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A C   
1253  O O   . LEU A 195 0.2709 0.7045 0.6783 -0.0202 0.1291  -0.2026 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A O   
1254  C CB  . LEU A 195 0.2337 0.8501 0.5005 0.0192  0.0750  -0.2029 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CB  
1255  C CG  . LEU A 195 0.2437 0.9075 0.4435 0.0513  0.0591  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CG  
1256  C CD1 . LEU A 195 0.2129 0.8534 0.3661 0.0737  0.0511  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD1 
1257  C CD2 . LEU A 195 0.2361 1.0528 0.4383 0.0603  0.0564  -0.2155 ? ? ? ? ? ? 195 LEU A CD2 
1258  N N   . VAL A 196 0.2684 0.8445 0.7495 -0.0520 0.1461  -0.3259 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A N   
1259  C CA  A VAL A 196 0.2793 0.7744 0.8358 -0.0727 0.1839  -0.3200 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A CA  
1260  C CA  B VAL A 196 0.2778 0.7740 0.8361 -0.0733 0.1844  -0.3218 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A CA  
1261  C C   . VAL A 196 0.2712 0.8070 0.8136 -0.0790 0.1792  -0.3278 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A C   
1262  O O   . VAL A 196 0.2648 0.9185 0.8192 -0.0878 0.1701  -0.3955 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A O   
1263  C CB  A VAL A 196 0.3209 0.8005 1.0161 -0.1043 0.2367  -0.3914 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A CB  
1264  C CB  B VAL A 196 0.3187 0.8128 1.0153 -0.1063 0.2356  -0.4017 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A CB  
1265  C CG1 A VAL A 196 0.3254 0.7455 1.0362 -0.0904 0.2441  -0.3647 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A CG1 
1266  C CG1 B VAL A 196 0.3539 0.7504 1.1438 -0.1236 0.2895  -0.3793 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A CG1 
1267  C CG2 A VAL A 196 0.3167 0.9369 1.0678 -0.1319 0.2417  -0.5134 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A CG2 
1268  C CG2 B VAL A 196 0.3214 0.7846 1.0354 -0.0963 0.2404  -0.3982 ? ? ? ? ? ? 196 VAL A CG2 
1269  N N   . VAL A 197 0.2684 0.7234 0.7828 -0.0712 0.1842  -0.2585 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A N   
1270  C CA  . VAL A 197 0.2637 0.7515 0.7622 -0.0750 0.1812  -0.2603 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CA  
1271  C C   . VAL A 197 0.2915 0.8161 0.9077 -0.1138 0.2244  -0.3386 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A C   
1272  O O   . VAL A 197 0.3328 0.7863 1.0451 -0.1354 0.2746  -0.3449 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A O   
1273  C CB  . VAL A 197 0.2803 0.6864 0.7274 -0.0607 0.1826  -0.1774 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CB  
1274  C CG1 . VAL A 197 0.2789 0.7192 0.7251 -0.0685 0.1883  -0.1870 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CG1 
1275  C CG2 . VAL A 197 0.2732 0.6609 0.6211 -0.0300 0.1428  -0.1235 ? ? ? ? ? ? 197 VAL A CG2 
1276  N N   . GLN A 198 0.2946 0.9362 0.9151 -0.1211 0.2098  -0.3987 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A N   
1277  C CA  . GLN A 198 0.3329 1.0369 1.0736 -0.1635 0.2495  -0.4907 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CA  
1278  C C   . GLN A 198 0.3530 1.0600 1.0931 -0.1684 0.2581  -0.4727 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A C   
1279  O O   . GLN A 198 0.3731 1.0630 1.2222 -0.2062 0.3104  -0.5129 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A O   
1280  C CB  . GLN A 198 0.3476 1.2285 1.1110 -0.1710 0.2273  -0.5945 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CB  
1281  C CG  . GLN A 198 0.4000 1.2970 1.1859 -0.1751 0.2294  -0.6352 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CG  
1282  C CD  . GLN A 198 0.4456 1.5538 1.2505 -0.1814 0.2080  -0.7457 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A CD  
1283  O OE1 . GLN A 198 0.4766 1.7116 1.1989 -0.1474 0.1629  -0.7316 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A OE1 
1284  N NE2 . GLN A 198 0.4965 1.6577 1.4168 -0.2219 0.2439  -0.8577 ? ? ? ? ? ? 198 GLN A NE2 
1285  N N   . LYS A 199 0.3160 1.0448 0.9459 -0.1313 0.2140  -0.4159 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A N   
1286  C CA  . LYS A 199 0.3383 1.0502 0.9619 -0.1329 0.2258  -0.3874 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CA  
1287  C C   . LYS A 199 0.2963 0.9779 0.8002 -0.0901 0.1877  -0.3070 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A C   
1288  O O   . LYS A 199 0.3019 0.9943 0.7336 -0.0584 0.1510  -0.2799 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A O   
1289  C CB  . LYS A 199 0.3343 1.1743 1.0377 -0.1581 0.2375  -0.4755 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CB  
1290  C CG  . LYS A 199 0.3894 1.1809 1.1109 -0.1697 0.2687  -0.4437 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CG  
1291  C CD  . LYS A 199 0.4480 1.1165 1.2558 -0.2049 0.3380  -0.4219 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CD  
1292  C CE  . LYS A 199 0.4488 1.0098 1.1839 -0.1838 0.3497  -0.3137 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CE  
1293  N NZ  . LYS A 199 0.5212 1.1119 1.2619 -0.1908 0.3668  -0.3100 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A NZ  
1294  N N   . ILE A 200 0.2972 0.9359 0.7917 -0.0925 0.2055  -0.2714 ? ? ? ? ? ? 200 ILE A N   
1295  C CA  . ILE A 200 0.2659 0.8693 0.6680 -0.0610 0.1829  -0.2082 ? ? ? ? ? ? 200 ILE A CA  
1296  C C   . ILE A 200 0.2432 0.9214 0.6529 -0.0548 0.1807  -0.2302 ? ? ? ? ? ? 200 ILE A C   
1297  O O   . ILE A 200 0.2399 0.9384 0.7159 -0.0831 0.2143  -0.2601 ? ? ? ? ? ? 200 ILE A O   
1298  C CB  . ILE A 200 0.3116 0.8126 0.6918 -0.0661 0.2085  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 200 ILE A CB  
1299  C CG1 . ILE A 200 0.3084 0.7492 0.6988 -0.0680 0.2132  -0.1249 ? ? ? ? ? ? 200 ILE A CG1 
1300  C CG2 . ILE A 200 0.3125 0.7954 0.6049 -0.0400 0.1881  -0.1003 ? ? ? ? ? ? 200 ILE A CG2 
1301  C CD1 . ILE A 200 0.3608 0.7262 0.7439 -0.0660 0.2433  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 200 ILE A CD1 
1302  N N   . GLY A 201 0.2120 0.9335 0.5668 -0.0165 0.1474  -0.2148 ? ? ? ? ? ? 201 GLY A N   
1303  C CA  . GLY A 201 0.2120 1.0038 0.5759 -0.0006 0.1465  -0.2263 ? ? ? ? ? ? 201 GLY A CA  
1304  C C   . GLY A 201 0.2088 0.9646 0.5083 0.0394  0.1323  -0.1762 ? ? ? ? ? ? 201 GLY A C   
1305  O O   . GLY A 201 0.2024 0.8827 0.4538 0.0487  0.1244  -0.1396 ? ? ? ? ? ? 201 GLY A O   
1306  N N   . PRO A 202 0.2094 1.0244 0.5212 0.0637  0.1330  -0.1801 ? ? ? ? ? ? 202 PRO A N   
1307  C CA  . PRO A 202 0.2296 1.0072 0.5060 0.1031  0.1317  -0.1399 ? ? ? ? ? ? 202 PRO A CA  
1308  C C   . PRO A 202 0.2551 1.0158 0.5016 0.1395  0.1149  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 202 PRO A C   
1309  O O   . PRO A 202 0.2649 0.9430 0.4855 0.1506  0.1232  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 202 PRO A O   
1310  C CB  . PRO A 202 0.2239 1.1002 0.5425 0.1302  0.1353  -0.1556 ? ? ? ? ? ? 202 PRO A CB  
1311  C CG  . PRO A 202 0.2066 1.1560 0.5769 0.0913  0.1423  -0.2097 ? ? ? ? ? ? 202 PRO A CG  
1312  C CD  . PRO A 202 0.2094 1.1432 0.5846 0.0582  0.1373  -0.2293 ? ? ? ? ? ? 202 PRO A CD  
1313  N N   . GLU A 203 0.2610 1.1064 0.5162 0.1524  0.0955  -0.1107 ? ? ? ? ? ? 203 GLU A N   
1314  C CA  . GLU A 203 0.2951 1.1532 0.5259 0.1944  0.0845  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 203 GLU A CA  
1315  C C   . GLU A 203 0.2936 1.0510 0.4902 0.1689  0.0829  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 203 GLU A C   
1316  O O   . GLU A 203 0.2919 1.0198 0.4680 0.1970  0.0841  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 203 GLU A O   
1317  C CB  . GLU A 203 0.3639 1.3925 0.6126 0.2242  0.0637  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 203 GLU A CB  
1318  C CG  . GLU A 203 0.4196 1.5150 0.6866 0.1812  0.0508  -0.1507 ? ? ? ? ? ? 203 GLU A CG  
1319  C CD  . GLU A 203 0.4519 1.5308 0.7708 0.1204  0.0663  -0.2174 ? ? ? ? ? ? 203 GLU A CD  
1320  O OE1 . GLU A 203 0.3087 1.4267 0.6630 0.1166  0.0764  -0.2376 ? ? ? ? ? ? 203 GLU A OE1 
1321  O OE2 . GLU A 203 0.4895 1.5094 0.8211 0.0771  0.0749  -0.2451 ? ? ? ? ? ? 203 GLU A OE2 
1322  N N   . GLY A 204 0.2720 0.9776 0.4706 0.1196  0.0863  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A N   
1323  C CA  . GLY A 204 0.2577 0.8785 0.4308 0.0975  0.0845  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A CA  
1324  C C   . GLY A 204 0.2495 0.8814 0.4501 0.0622  0.0851  -0.1107 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A C   
1325  O O   . GLY A 204 0.2941 0.9603 0.5399 0.0374  0.0984  -0.1478 ? ? ? ? ? ? 204 GLY A O   
1326  N N   . LEU A 205 0.2519 0.8467 0.4381 0.0580  0.0786  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A N   
1327  C CA  . LEU A 205 0.2258 0.8248 0.4509 0.0296  0.0850  -0.1347 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CA  
1328  C C   . LEU A 205 0.2230 0.9357 0.4690 0.0385  0.0729  -0.1769 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A C   
1329  O O   . LEU A 205 0.2350 0.9753 0.4451 0.0654  0.0577  -0.1555 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A O   
1330  C CB  . LEU A 205 0.2114 0.7181 0.4181 0.0212  0.0872  -0.1040 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CB  
1331  C CG  . LEU A 205 0.2343 0.6648 0.4122 0.0171  0.0955  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CG  
1332  C CD1 . LEU A 205 0.2583 0.6349 0.4170 0.0176  0.0907  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CD1 
1333  C CD2 . LEU A 205 0.2555 0.6785 0.4725 -0.0046 0.1228  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CD2 
1334  N N   . VAL A 206 0.2232 1.0137 0.5331 0.0142  0.0837  -0.2414 ? ? ? ? ? ? 206 VAL A N   
1335  C CA  . VAL A 206 0.2004 1.1248 0.5416 0.0134  0.0745  -0.3044 ? ? ? ? ? ? 206 VAL A CA  
1336  C C   . VAL A 206 0.2187 1.0953 0.6011 -0.0174 0.0910  -0.3373 ? ? ? ? ? ? 206 VAL A C   
1337  O O   . VAL A 206 0.2288 1.0366 0.6799 -0.0546 0.1235  -0.3628 ? ? ? ? ? ? 206 VAL A O   
1338  C CB  . VAL A 206 0.2212 1.2821 0.6287 -0.0029 0.0796  -0.3815 ? ? ? ? ? ? 206 VAL A CB  
1339  C CG1 . VAL A 206 0.2337 1.4564 0.6774 -0.0088 0.0703  -0.4640 ? ? ? ? ? ? 206 VAL A CG1 
1340  C CG2 . VAL A 206 0.2195 1.3429 0.5887 0.0377  0.0616  -0.3440 ? ? ? ? ? ? 206 VAL A CG2 
1341  N N   . THR A 207 0.2031 1.1171 0.5497 0.0021  0.0746  -0.3311 ? ? ? ? ? ? 207 THR A N   
1342  C CA  . THR A 207 0.2202 1.0867 0.6041 -0.0211 0.0903  -0.3581 ? ? ? ? ? ? 207 THR A CA  
1343  C C   . THR A 207 0.2383 1.2599 0.6521 -0.0255 0.0854  -0.4400 ? ? ? ? ? ? 207 THR A C   
1344  O O   . THR A 207 0.2538 1.4250 0.6309 0.0030  0.0616  -0.4506 ? ? ? ? ? ? 207 THR A O   
1345  C CB  . THR A 207 0.2201 0.9829 0.5393 0.0009  0.0799  -0.2811 ? ? ? ? ? ? 207 THR A CB  
1346  O OG1 . THR A 207 0.2331 1.0816 0.4946 0.0350  0.0583  -0.2634 ? ? ? ? ? ? 207 THR A OG1 
1347  C CG2 . THR A 207 0.2110 0.8600 0.4845 0.0120  0.0772  -0.2055 ? ? ? ? ? ? 207 THR A CG2 
1348  N N   . GLN A 208 0.2573 1.2545 0.7425 -0.0578 0.1110  -0.4975 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A N   
1349  C CA  . GLN A 208 0.2837 1.4199 0.7936 -0.0634 0.1093  -0.5785 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A CA  
1350  C C   . GLN A 208 0.2991 1.3591 0.7598 -0.0446 0.1041  -0.5232 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A C   
1351  O O   . GLN A 208 0.3001 1.1963 0.7728 -0.0513 0.1195  -0.4704 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A O   
1352  C CB  . GLN A 208 0.3308 1.4962 0.9837 -0.1195 0.1529  -0.7017 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A CB  
1353  C CG  . GLN A 208 0.3487 1.6379 1.0525 -0.1367 0.1633  -0.8054 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A CG  
1354  C CD  . GLN A 208 0.3764 1.8612 1.1763 -0.1737 0.1771  -0.9545 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A CD  
1355  O OE1 . GLN A 208 0.3994 1.9699 1.2004 -0.1738 0.1645  -0.9716 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A OE1 
1356  N NE2 . GLN A 208 0.4315 2.0069 1.3161 -0.2050 0.2025  -1.0719 ? ? ? ? ? ? 208 GLN A NE2 
1357  N N   . VAL A 209 0.2813 1.4692 0.6821 -0.0156 0.0826  -0.5249 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A N   
1358  C CA  . VAL A 209 0.2821 1.4267 0.6466 -0.0013 0.0824  -0.4877 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CA  
1359  C C   . VAL A 209 0.3014 1.4247 0.7713 -0.0433 0.1160  -0.5787 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A C   
1360  O O   . VAL A 209 0.3065 1.5727 0.8388 -0.0665 0.1281  -0.6907 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A O   
1361  C CB  . VAL A 209 0.2847 1.5947 0.5682 0.0411  0.0613  -0.4693 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CB  
1362  C CG1 . VAL A 209 0.2939 1.5600 0.5514 0.0503  0.0687  -0.4374 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CG1 
1363  C CG2 . VAL A 209 0.2759 1.5989 0.4763 0.0892  0.0405  -0.3713 ? ? ? ? ? ? 209 VAL A CG2 
1364  N N   . GLU A 210 0.3056 1.2581 0.8057 -0.0518 0.1342  -0.5336 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A N   
1365  C CA  . GLU A 210 0.3422 1.2452 0.9487 -0.0802 0.1729  -0.5945 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CA  
1366  C C   . GLU A 210 0.3466 1.3040 0.9197 -0.0648 0.1662  -0.6004 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A C   
1367  O O   . GLU A 210 0.3523 1.4153 0.9880 -0.0846 0.1863  -0.7027 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A O   
1368  C CB  . GLU A 210 0.3626 1.0766 1.0085 -0.0816 0.1940  -0.5220 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CB  
1369  C CG  . GLU A 210 0.4198 1.0602 1.2014 -0.1043 0.2467  -0.5679 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CG  
1370  C CD  . GLU A 210 0.4490 0.9277 1.2454 -0.0858 0.2610  -0.4656 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A CD  
1371  O OE1 . GLU A 210 0.4216 0.8616 1.1167 -0.0564 0.2241  -0.3743 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A OE1 
1372  O OE2 . GLU A 210 0.5232 0.9204 1.4414 -0.0986 0.3142  -0.4753 ? ? ? ? ? ? 210 GLU A OE2 
1373  N N   . ASN A 211 0.3268 1.2220 0.8082 -0.0325 0.1421  -0.4990 ? ? ? ? ? ? 211 ASN A N   
1374  C CA  . ASN A 211 0.3313 1.2809 0.7689 -0.0145 0.1365  -0.4885 ? ? ? ? ? ? 211 ASN A CA  
1375  C C   . ASN A 211 0.3148 1.3462 0.6386 0.0222  0.1088  -0.4229 ? ? ? ? ? ? 211 ASN A C   
1376  O O   . ASN A 211 0.3222 1.2646 0.5911 0.0412  0.0946  -0.3328 ? ? ? ? ? ? 211 ASN A O   
1377  C CB  . ASN A 211 0.3610 1.1718 0.8154 -0.0099 0.1444  -0.4314 ? ? ? ? ? ? 211 ASN A CB  
1378  C CG  . ASN A 211 0.4111 1.1612 0.9888 -0.0343 0.1812  -0.4898 ? ? ? ? ? ? 211 ASN A CG  
1379  O OD1 . ASN A 211 0.4432 1.2776 1.0918 -0.0556 0.2059  -0.5895 ? ? ? ? ? ? 211 ASN A OD1 
1380  N ND2 . ASN A 211 0.4312 1.0453 1.0424 -0.0291 0.1894  -0.4294 ? ? ? ? ? ? 211 ASN A ND2 
1381  N N   . GLY A 212 0.3062 1.5200 0.6022 0.0339  0.1056  -0.4706 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A N   
1382  C CA  . GLY A 212 0.3372 1.6431 0.5336 0.0792  0.0880  -0.3953 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A CA  
1383  C C   . GLY A 212 0.3659 1.6431 0.5118 0.1041  0.0966  -0.3204 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A C   
1384  O O   . GLY A 212 0.3454 1.5657 0.5298 0.0853  0.1112  -0.3437 ? ? ? ? ? ? 212 GLY A O   
1385  N N   . GLY A 213 0.3975 1.7131 0.4679 0.1483  0.0937  -0.2275 ? ? ? ? ? ? 213 GLY A N   
1386  C CA  . GLY A 213 0.4437 1.7444 0.4739 0.1739  0.1128  -0.1505 ? ? ? ? ? ? 213 GLY A CA  
1387  C C   . GLY A 213 0.4694 1.7835 0.4399 0.2245  0.1216  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 213 GLY A C   
1388  O O   . GLY A 213 0.4740 1.8145 0.4294 0.2440  0.1086  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 213 GLY A O   
1389  N N   . VAL A 214 0.4914 1.7876 0.4395 0.2469  0.1508  0.0368  ? ? ? ? ? ? 214 VAL A N   
1390  C CA  . VAL A 214 0.5640 1.8627 0.4750 0.2989  0.1772  0.1553  ? ? ? ? ? ? 214 VAL A CA  
1391  C C   . VAL A 214 0.5407 1.6307 0.4901 0.2819  0.1884  0.2019  ? ? ? ? ? ? 214 VAL A C   
1392  O O   . VAL A 214 0.5344 1.5038 0.5215 0.2476  0.1988  0.1912  ? ? ? ? ? ? 214 VAL A O   
1393  C CB  . VAL A 214 0.6188 1.9986 0.5004 0.3311  0.2167  0.2181  ? ? ? ? ? ? 214 VAL A CB  
1394  C CG1 . VAL A 214 0.6880 2.0432 0.5532 0.3871  0.2594  0.3548  ? ? ? ? ? ? 214 VAL A CG1 
1395  C CG2 . VAL A 214 0.6426 2.2633 0.4796 0.3506  0.2049  0.1643  ? ? ? ? ? ? 214 VAL A CG2 
1396  N N   . LEU A 215 0.5525 1.6194 0.4965 0.3077  0.1881  0.2486  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A N   
1397  C CA  . LEU A 215 0.5469 1.4341 0.5325 0.2887  0.1971  0.2727  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CA  
1398  C C   . LEU A 215 0.5986 1.4335 0.6000 0.3314  0.2511  0.3826  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A C   
1399  O O   . LEU A 215 0.6230 1.5534 0.5983 0.3898  0.2659  0.4512  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A O   
1400  C CB  . LEU A 215 0.5131 1.3847 0.5027 0.2741  0.1610  0.2248  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CB  
1401  C CG  . LEU A 215 0.5185 1.2409 0.5431 0.2622  0.1722  0.2484  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CG  
1402  C CD1 . LEU A 215 0.5242 1.1201 0.5854 0.2096  0.1686  0.2058  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CD1 
1403  C CD2 . LEU A 215 0.5015 1.2347 0.5233 0.2636  0.1470  0.2239  ? ? ? ? ? ? 215 LEU A CD2 
1404  N N   . GLY A 216 0.6019 1.2967 0.6567 0.3043  0.2856  0.3981  ? ? ? ? ? ? 216 GLY A N   
1405  C CA  . GLY A 216 0.6814 1.2930 0.7858 0.3325  0.3504  0.4875  ? ? ? ? ? ? 216 GLY A CA  
1406  C C   . GLY A 216 0.6678 1.1639 0.8193 0.3164  0.3523  0.4712  ? ? ? ? ? ? 216 GLY A C   
1407  O O   . GLY A 216 0.6187 1.1363 0.7425 0.3062  0.3035  0.4204  ? ? ? ? ? ? 216 GLY A O   
1408  N N   . SER A 217 0.7022 1.0803 0.9338 0.3104  0.4137  0.5064  ? ? ? ? ? ? 217 SER A N   
1409  C CA  . SER A 217 0.7082 0.9792 0.9986 0.2880  0.4235  0.4745  ? ? ? ? ? ? 217 SER A CA  
1410  C C   . SER A 217 0.6340 0.8208 0.9669 0.2152  0.4052  0.3760  ? ? ? ? ? ? 217 SER A C   
1411  O O   . SER A 217 0.6167 0.7826 0.9805 0.1846  0.4202  0.3554  ? ? ? ? ? ? 217 SER A O   
1412  C CB  . SER A 217 0.8126 1.0114 1.1878 0.3275  0.5118  0.5629  ? ? ? ? ? ? 217 SER A CB  
1413  O OG  . SER A 217 0.8748 1.1641 1.2106 0.4048  0.5221  0.6577  ? ? ? ? ? ? 217 SER A OG  
1414  N N   . ARG A 218 0.5892 0.7450 0.9240 0.1919  0.3741  0.3180  ? ? ? ? ? ? 218 ARG A N   
1415  C CA  . ARG A 218 0.5748 0.6694 0.9587 0.1332  0.3672  0.2331  ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CA  
1416  C C   . ARG A 218 0.5119 0.6462 0.8627 0.0974  0.3197  0.1807  ? ? ? ? ? ? 218 ARG A C   
1417  O O   . ARG A 218 0.5056 0.6150 0.9124 0.0606  0.3366  0.1412  ? ? ? ? ? ? 218 ARG A O   
1418  C CB  . ARG A 218 0.6940 0.6991 1.1971 0.1148  0.4466  0.2310  ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CB  
1419  C CG  . ARG A 218 0.8068 0.7514 1.3772 0.1532  0.5154  0.2901  ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CG  
1420  C CD  . ARG A 218 0.8635 0.7283 1.5443 0.1106  0.5591  0.2157  ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CD  
1421  N NE  . ARG A 218 0.8766 0.7669 1.5094 0.1048  0.5078  0.1652  ? ? ? ? ? ? 218 ARG A NE  
1422  C CZ  . ARG A 218 0.8193 0.7546 1.4051 0.0611  0.4443  0.0770  ? ? ? ? ? ? 218 ARG A CZ  
1423  N NH1 . ARG A 218 0.7865 0.7493 1.3743 0.0193  0.4222  0.0237  ? ? ? ? ? ? 218 ARG A NH1 
1424  N NH2 . ARG A 218 0.7298 0.6910 1.2699 0.0634  0.4064  0.0480  ? ? ? ? ? ? 218 ARG A NH2 
1425  N N   . LYS A 219 0.4405 0.6421 0.7136 0.1093  0.2658  0.1777  ? ? ? ? ? ? 219 LYS A N   
1426  C CA  . LYS A 219 0.3904 0.6281 0.6416 0.0850  0.2272  0.1374  ? ? ? ? ? ? 219 LYS A CA  
1427  C C   . LYS A 219 0.3416 0.5778 0.5813 0.0570  0.1822  0.0796  ? ? ? ? ? ? 219 LYS A C   
1428  O O   . LYS A 219 0.3120 0.5404 0.5336 0.0609  0.1696  0.0728  ? ? ? ? ? ? 219 LYS A O   
1429  C CB  . LYS A 219 0.3804 0.6952 0.5786 0.1109  0.2098  0.1601  ? ? ? ? ? ? 219 LYS A CB  
1430  C CG  . LYS A 219 0.4494 0.7962 0.6470 0.1475  0.2552  0.2286  ? ? ? ? ? ? 219 LYS A CG  
1431  C CD  . LYS A 219 0.4857 0.7814 0.7464 0.1307  0.3041  0.2425  ? ? ? ? ? ? 219 LYS A CD  
1432  C CE  . LYS A 219 0.5390 0.8945 0.7847 0.1617  0.3387  0.3017  ? ? ? ? ? ? 219 LYS A CE  
1433  N NZ  . LYS A 219 0.5668 0.8656 0.8870 0.1479  0.4017  0.3273  ? ? ? ? ? ? 219 LYS A NZ  
1434  N N   . GLY A 220 0.3325 0.5831 0.5865 0.0330  0.1628  0.0443  ? ? ? ? ? ? 220 GLY A N   
1435  C CA  . GLY A 220 0.3101 0.5770 0.5531 0.0163  0.1245  0.0057  ? ? ? ? ? ? 220 GLY A CA  
1436  C C   . GLY A 220 0.2660 0.5537 0.4616 0.0309  0.0927  0.0138  ? ? ? ? ? ? 220 GLY A C   
1437  O O   . GLY A 220 0.2513 0.5592 0.4316 0.0447  0.0908  0.0268  ? ? ? ? ? ? 220 GLY A O   
1438  N N   . VAL A 221 0.2401 0.5306 0.4204 0.0257  0.0732  0.0008  ? ? ? ? ? ? 221 VAL A N   
1439  C CA  . VAL A 221 0.2229 0.5231 0.3763 0.0354  0.0554  0.0083  ? ? ? ? ? ? 221 VAL A CA  
1440  C C   . VAL A 221 0.2232 0.5431 0.3811 0.0311  0.0353  0.0037  ? ? ? ? ? ? 221 VAL A C   
1441  O O   . VAL A 221 0.2209 0.5635 0.3807 0.0222  0.0287  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 221 VAL A O   
1442  C CB  . VAL A 221 0.2245 0.5132 0.3573 0.0404  0.0603  0.0122  ? ? ? ? ? ? 221 VAL A CB  
1443  C CG1 . VAL A 221 0.2113 0.5114 0.3301 0.0433  0.0476  0.0130  ? ? ? ? ? ? 221 VAL A CG1 
1444  C CG2 . VAL A 221 0.2349 0.5193 0.3679 0.0575  0.0830  0.0324  ? ? ? ? ? ? 221 VAL A CG2 
1445  N N   . ASN A 222 0.2126 0.5360 0.3806 0.0395  0.0299  0.0137  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A N   
1446  C CA  . ASN A 222 0.2322 0.5761 0.4098 0.0478  0.0187  0.0310  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A CA  
1447  C C   . ASN A 222 0.2459 0.5713 0.4254 0.0546  0.0271  0.0494  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A C   
1448  O O   . ASN A 222 0.2528 0.5569 0.4492 0.0505  0.0401  0.0364  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A O   
1449  C CB  . ASN A 222 0.2114 0.5710 0.4280 0.0573  0.0167  0.0368  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A CB  
1450  C CG  . ASN A 222 0.1919 0.5812 0.4189 0.0478  0.0109  0.0161  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A CG  
1451  O OD1 . ASN A 222 0.1918 0.5614 0.4204 0.0367  0.0240  0.0003  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A OD1 
1452  N ND2 . ASN A 222 0.1996 0.6493 0.4381 0.0538  -0.0054 0.0174  ? ? ? ? ? ? 222 ASN A ND2 
1453  N N   . LEU A 223 0.2688 0.6163 0.4344 0.0641  0.0229  0.0760  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A N   
1454  C CA  . LEU A 223 0.2998 0.6269 0.4748 0.0705  0.0407  0.1026  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CA  
1455  C C   . LEU A 223 0.3418 0.6889 0.5436 0.0975  0.0484  0.1556  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A C   
1456  O O   . LEU A 223 0.3675 0.7624 0.5387 0.1140  0.0450  0.1936  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A O   
1457  C CB  . LEU A 223 0.2906 0.6331 0.4204 0.0639  0.0381  0.1010  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CB  
1458  C CG  . LEU A 223 0.2799 0.6112 0.3857 0.0470  0.0336  0.0608  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CG  
1459  C CD1 . LEU A 223 0.2863 0.6421 0.3566 0.0443  0.0346  0.0606  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD1 
1460  C CD2 . LEU A 223 0.2340 0.5360 0.3605 0.0407  0.0453  0.0422  ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD2 
1461  N N   . PRO A 224 0.3599 0.6844 0.6203 0.1077  0.0610  0.1626  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A N   
1462  C CA  . PRO A 224 0.4092 0.7593 0.7056 0.1443  0.0705  0.2241  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A CA  
1463  C C   . PRO A 224 0.4767 0.8031 0.8003 0.1642  0.1074  0.2862  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A C   
1464  O O   . PRO A 224 0.4998 0.8778 0.8223 0.2047  0.1122  0.3595  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A O   
1465  C CB  . PRO A 224 0.3991 0.7169 0.7677 0.1477  0.0845  0.2074  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A CB  
1466  C CG  . PRO A 224 0.3567 0.6526 0.7099 0.1116  0.0756  0.1347  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A CG  
1467  C CD  . PRO A 224 0.3339 0.6227 0.6317 0.0901  0.0695  0.1151  ? ? ? ? ? ? 224 PRO A CD  
1468  N N   . GLY A 225 0.4845 0.7474 0.8357 0.1387  0.1361  0.2598  ? ? ? ? ? ? 225 GLY A N   
1469  C CA  . GLY A 225 0.6109 0.8464 0.9957 0.1512  0.1801  0.3163  ? ? ? ? ? ? 225 GLY A CA  
1470  C C   . GLY A 225 0.6369 0.9361 0.9395 0.1640  0.1653  0.3579  ? ? ? ? ? ? 225 GLY A C   
1471  O O   . GLY A 225 0.6908 0.9999 1.0098 0.1938  0.1986  0.4360  ? ? ? ? ? ? 225 GLY A O   
1472  N N   . ALA A 226 0.6319 0.9797 0.8531 0.1442  0.1207  0.3072  ? ? ? ? ? ? 226 ALA A N   
1473  C CA  . ALA A 226 0.7073 1.1114 0.8550 0.1402  0.1087  0.3089  ? ? ? ? ? ? 226 ALA A CA  
1474  C C   . ALA A 226 0.7806 1.3029 0.8711 0.1740  0.0903  0.3572  ? ? ? ? ? ? 226 ALA A C   
1475  O O   . ALA A 226 0.8021 1.3780 0.9020 0.2029  0.0765  0.3874  ? ? ? ? ? ? 226 ALA A O   
1476  C CB  . ALA A 226 0.6208 1.0197 0.7297 0.1052  0.0798  0.2276  ? ? ? ? ? ? 226 ALA A CB  
1477  N N   . GLN A 227 0.8636 1.4443 0.8969 0.1716  0.0896  0.3591  ? ? ? ? ? ? 227 GLN A N   
1478  C CA  . GLN A 227 0.9738 1.7062 0.9420 0.2003  0.0688  0.3861  ? ? ? ? ? ? 227 GLN A CA  
1479  C C   . GLN A 227 0.9916 1.7927 0.9000 0.1692  0.0424  0.3025  ? ? ? ? ? ? 227 GLN A C   
1480  O O   . GLN A 227 0.9048 1.6441 0.8094 0.1415  0.0570  0.2685  ? ? ? ? ? ? 227 GLN A O   
1481  C CB  . GLN A 227 1.0212 1.7991 0.9803 0.2424  0.1072  0.4914  ? ? ? ? ? ? 227 GLN A CB  
1482  C CG  . GLN A 227 1.0709 2.0371 0.9673 0.2883  0.0860  0.5390  ? ? ? ? ? ? 227 GLN A CG  
1483  C CD  . GLN A 227 1.1855 2.2415 1.0210 0.3021  0.1066  0.5776  ? ? ? ? ? ? 227 GLN A CD  
1484  O OE1 . GLN A 227 1.2541 2.4004 1.0733 0.3583  0.1320  0.6883  ? ? ? ? ? ? 227 GLN A OE1 
1485  N NE2 . GLN A 227 1.1359 2.1733 0.9402 0.2556  0.1002  0.4925  ? ? ? ? ? ? 227 GLN A NE2 
1486  N N   . VAL A 228 1.0385 1.9755 0.9123 0.1744  0.0083  0.2653  ? ? ? ? ? ? 228 VAL A N   
1487  C CA  . VAL A 228 1.0198 2.0499 0.8518 0.1459  -0.0082 0.1768  ? ? ? ? ? ? 228 VAL A CA  
1488  C C   . VAL A 228 1.0241 2.2660 0.7963 0.1758  -0.0224 0.1915  ? ? ? ? ? ? 228 VAL A C   
1489  O O   . VAL A 228 0.9343 2.3132 0.7012 0.1920  -0.0514 0.1762  ? ? ? ? ? ? 228 VAL A O   
1490  C CB  . VAL A 228 0.9635 1.9554 0.8308 0.1024  -0.0258 0.0703  ? ? ? ? ? ? 228 VAL A CB  
1491  C CG1 . VAL A 228 0.9421 2.0377 0.8261 0.1095  -0.0546 0.0456  ? ? ? ? ? ? 228 VAL A CG1 
1492  C CG2 . VAL A 228 0.9206 1.9422 0.7766 0.0674  -0.0198 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 228 VAL A CG2 
1493  N N   . GLY A 232 0.5674 0.9514 0.7929 -0.0849 0.1781  -0.1694 ? ? ? ? ? ? 232 GLY A N   
1494  C CA  . GLY A 232 0.6162 0.9644 0.7967 -0.0979 0.1862  -0.1608 ? ? ? ? ? ? 232 GLY A CA  
1495  C C   . GLY A 232 0.6073 0.9271 0.7774 -0.0770 0.1742  -0.1520 ? ? ? ? ? ? 232 GLY A C   
1496  O O   . GLY A 232 0.6259 0.9102 0.7667 -0.0760 0.1628  -0.1345 ? ? ? ? ? ? 232 GLY A O   
1497  N N   . LEU A 233 0.5580 0.8935 0.7520 -0.0611 0.1779  -0.1659 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A N   
1498  C CA  . LEU A 233 0.4728 0.7906 0.6723 -0.0365 0.1639  -0.1609 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CA  
1499  C C   . LEU A 233 0.3884 0.7431 0.6328 -0.0196 0.1667  -0.1808 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A C   
1500  O O   . LEU A 233 0.3676 0.7447 0.6228 -0.0260 0.1839  -0.1985 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A O   
1501  C CB  . LEU A 233 0.4829 0.7724 0.6527 -0.0387 0.1699  -0.1594 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CB  
1502  C CG  . LEU A 233 0.4345 0.6897 0.5891 -0.0242 0.1556  -0.1467 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CG  
1503  C CD1 . LEU A 233 0.3809 0.6139 0.5182 -0.0260 0.1403  -0.1267 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CD1 
1504  C CD2 . LEU A 233 0.4083 0.6428 0.5348 -0.0314 0.1645  -0.1493 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A CD2 
1505  N N   . SER A 234 0.3331 0.6942 0.6025 0.0016  0.1500  -0.1787 ? ? ? ? ? ? 234 SER A N   
1506  C CA  . SER A 234 0.3268 0.7223 0.6403 0.0214  0.1490  -0.1978 ? ? ? ? ? ? 234 SER A CA  
1507  C C   . SER A 234 0.3455 0.7244 0.6581 0.0385  0.1507  -0.2046 ? ? ? ? ? ? 234 SER A C   
1508  O O   . SER A 234 0.3463 0.6855 0.6251 0.0365  0.1491  -0.1921 ? ? ? ? ? ? 234 SER A O   
1509  C CB  . SER A 234 0.3086 0.7084 0.6417 0.0399  0.1274  -0.1911 ? ? ? ? ? ? 234 SER A CB  
1510  O OG  . SER A 234 0.2930 0.6484 0.5986 0.0501  0.1134  -0.1722 ? ? ? ? ? ? 234 SER A OG  
1511  N N   . GLU A 235 0.3503 0.7594 0.7010 0.0559  0.1530  -0.2251 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A N   
1512  C CA  . GLU A 235 0.3581 0.7527 0.7144 0.0773  0.1523  -0.2342 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A CA  
1513  C C   . GLU A 235 0.3454 0.6950 0.6832 0.0962  0.1312  -0.2156 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A C   
1514  O O   . GLU A 235 0.3407 0.6562 0.6585 0.1028  0.1317  -0.2130 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A O   
1515  C CB  . GLU A 235 0.3972 0.8360 0.8033 0.0960  0.1539  -0.2592 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A CB  
1516  C CG  . GLU A 235 0.4984 0.9466 0.9134 0.0990  0.1720  -0.2808 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A CG  
1517  C CD  . GLU A 235 0.5601 1.0463 1.0267 0.1257  0.1695  -0.3063 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A CD  
1518  O OE1 . GLU A 235 0.5803 1.0722 1.0701 0.1488  0.1482  -0.3038 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A OE1 
1519  O OE2 . GLU A 235 0.5972 1.1085 1.0818 0.1248  0.1884  -0.3302 ? ? ? ? ? ? 235 GLU A OE2 
1520  N N   . GLN A 236 0.3136 0.6606 0.6544 0.1023  0.1136  -0.2023 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A N   
1521  C CA  . GLN A 236 0.3111 0.6158 0.6323 0.1178  0.0955  -0.1853 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CA  
1522  C C   . GLN A 236 0.3084 0.5747 0.5866 0.1000  0.0990  -0.1676 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A C   
1523  O O   . GLN A 236 0.2986 0.5265 0.5554 0.1072  0.0943  -0.1597 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A O   
1524  C CB  . GLN A 236 0.3146 0.6254 0.6459 0.1272  0.0760  -0.1755 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CB  
1525  C CG  . GLN A 236 0.3338 0.5994 0.6426 0.1431  0.0578  -0.1586 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CG  
1526  C CD  . GLN A 236 0.3924 0.6396 0.7085 0.1688  0.0518  -0.1669 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A CD  
1527  O OE1 . GLN A 236 0.4300 0.7054 0.7805 0.1872  0.0480  -0.1839 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A OE1 
1528  N NE2 . GLN A 236 0.4091 0.6084 0.6931 0.1700  0.0512  -0.1564 ? ? ? ? ? ? 236 GLN A NE2 
1529  N N   . ASP A 237 0.2806 0.5562 0.5460 0.0766  0.1065  -0.1615 ? ? ? ? ? ? 237 ASP A N   
1530  C CA  . ASP A 237 0.2793 0.5210 0.5062 0.0615  0.1071  -0.1449 ? ? ? ? ? ? 237 ASP A CA  
1531  C C   . ASP A 237 0.2875 0.5134 0.4987 0.0575  0.1193  -0.1521 ? ? ? ? ? ? 237 ASP A C   
1532  O O   . ASP A 237 0.2864 0.4789 0.4722 0.0562  0.1156  -0.1420 ? ? ? ? ? ? 237 ASP A O   
1533  C CB  . ASP A 237 0.2783 0.5299 0.4917 0.0378  0.1129  -0.1383 ? ? ? ? ? ? 237 ASP A CB  
1534  C CG  . ASP A 237 0.3376 0.5965 0.5570 0.0373  0.1007  -0.1282 ? ? ? ? ? ? 237 ASP A CG  
1535  O OD1 . ASP A 237 0.3525 0.5997 0.5752 0.0519  0.0851  -0.1196 ? ? ? ? ? ? 237 ASP A OD1 
1536  O OD2 . ASP A 237 0.3947 0.6677 0.6095 0.0186  0.1077  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 237 ASP A OD2 
1537  N N   . VAL A 238 0.2878 0.5386 0.5138 0.0543  0.1344  -0.1704 ? ? ? ? ? ? 238 VAL A N   
1538  C CA  . VAL A 238 0.3117 0.5465 0.5211 0.0505  0.1455  -0.1778 ? ? ? ? ? ? 238 VAL A CA  
1539  C C   . VAL A 238 0.3241 0.5308 0.5340 0.0717  0.1371  -0.1786 ? ? ? ? ? ? 238 VAL A C   
1540  O O   . VAL A 238 0.3238 0.5002 0.5075 0.0669  0.1387  -0.1741 ? ? ? ? ? ? 238 VAL A O   
1541  C CB  . VAL A 238 0.3298 0.5967 0.5551 0.0440  0.1652  -0.2001 ? ? ? ? ? ? 238 VAL A CB  
1542  C CG1 . VAL A 238 0.3563 0.6029 0.5617 0.0413  0.1756  -0.2079 ? ? ? ? ? ? 238 VAL A CG1 
1543  C CG2 . VAL A 238 0.3387 0.6269 0.5558 0.0190  0.1764  -0.1995 ? ? ? ? ? ? 238 VAL A CG2 
1544  N N   . ARG A 239 0.3238 0.5400 0.5623 0.0946  0.1286  -0.1859 ? ? ? ? ? ? 239 ARG A N   
1545  C CA  . ARG A 239 0.3423 0.5254 0.5777 0.1156  0.1192  -0.1855 ? ? ? ? ? ? 239 ARG A CA  
1546  C C   . ARG A 239 0.3309 0.4741 0.5363 0.1122  0.1067  -0.1634 ? ? ? ? ? ? 239 ARG A C   
1547  O O   . ARG A 239 0.3584 0.4661 0.5432 0.1139  0.1064  -0.1605 ? ? ? ? ? ? 239 ARG A O   
1548  C CB  . ARG A 239 0.3530 0.5487 0.6201 0.1420  0.1077  -0.1938 ? ? ? ? ? ? 239 ARG A CB  
1549  C CG  . ARG A 239 0.3831 0.6192 0.6853 0.1497  0.1193  -0.2190 ? ? ? ? ? ? 239 ARG A CG  
1550  C CD  . ARG A 239 0.4298 0.6727 0.7622 0.1803  0.1042  -0.2271 ? ? ? ? ? ? 239 ARG A CD  
1551  N NE  . ARG A 239 0.4343 0.7017 0.7836 0.1825  0.0912  -0.2199 ? ? ? ? ? ? 239 ARG A NE  
1552  C CZ  . ARG A 239 0.4635 0.7842 0.8510 0.1827  0.0955  -0.2359 ? ? ? ? ? ? 239 ARG A CZ  
1553  N NH1 . ARG A 239 0.4218 0.7749 0.8316 0.1793  0.1139  -0.2589 ? ? ? ? ? ? 239 ARG A NH1 
1554  N NH2 . ARG A 239 0.4702 0.8131 0.8733 0.1846  0.0826  -0.2302 ? ? ? ? ? ? 239 ARG A NH2 
1555  N N   . ASP A 240 0.3004 0.4511 0.5040 0.1059  0.0981  -0.1498 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A N   
1556  C CA  . ASP A 240 0.3035 0.4220 0.4814 0.1014  0.0876  -0.1302 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A CA  
1557  C C   . ASP A 240 0.3356 0.4355 0.4849 0.0823  0.0956  -0.1248 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A C   
1558  O O   . ASP A 240 0.3208 0.3876 0.4500 0.0821  0.0916  -0.1170 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A O   
1559  C CB  . ASP A 240 0.2696 0.4025 0.4518 0.0977  0.0780  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A CB  
1560  C CG  . ASP A 240 0.2558 0.4006 0.4616 0.1181  0.0653  -0.1215 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A CG  
1561  O OD1 . ASP A 240 0.2595 0.3948 0.4755 0.1377  0.0610  -0.1295 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A OD1 
1562  O OD2 . ASP A 240 0.2593 0.4218 0.4729 0.1153  0.0584  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 240 ASP A OD2 
1563  N N   . LEU A 241 0.3264 0.4470 0.4731 0.0659  0.1066  -0.1296 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A N   
1564  C CA  . LEU A 241 0.3100 0.4147 0.4292 0.0489  0.1124  -0.1258 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CA  
1565  C C   . LEU A 241 0.3307 0.4147 0.4409 0.0524  0.1185  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A C   
1566  O O   . LEU A 241 0.3387 0.3964 0.4280 0.0468  0.1157  -0.1290 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A O   
1567  C CB  . LEU A 241 0.2918 0.4198 0.4059 0.0309  0.1220  -0.1283 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CB  
1568  C CG  . LEU A 241 0.2687 0.4085 0.3834 0.0233  0.1156  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CG  
1569  C CD1 . LEU A 241 0.2844 0.4448 0.3945 0.0066  0.1275  -0.1226 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD1 
1570  C CD2 . LEU A 241 0.2586 0.3752 0.3523 0.0182  0.1051  -0.1004 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD2 
1571  N N   . ARG A 242 0.3483 0.4438 0.4755 0.0623  0.1264  -0.1517 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A N   
1572  C CA  . ARG A 242 0.4022 0.4758 0.5203 0.0662  0.1321  -0.1617 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CA  
1573  C C   . ARG A 242 0.3808 0.4189 0.4923 0.0786  0.1212  -0.1540 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A C   
1574  O O   . ARG A 242 0.3746 0.3851 0.4673 0.0742  0.1231  -0.1549 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A O   
1575  C CB  . ARG A 242 0.4579 0.5514 0.5960 0.0747  0.1438  -0.1826 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CB  
1576  C CG  . ARG A 242 0.5506 0.6752 0.6877 0.0569  0.1571  -0.1894 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CG  
1577  C CD  . ARG A 242 0.6282 0.7635 0.7688 0.0557  0.1737  -0.2108 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CD  
1578  N NE  . ARG A 242 0.7125 0.8888 0.8769 0.0531  0.1838  -0.2224 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NE  
1579  C CZ  . ARG A 242 0.7928 0.9909 0.9706 0.0535  0.2000  -0.2440 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A CZ  
1580  N NH1 . ARG A 242 0.9144 1.0950 1.0823 0.0570  0.2076  -0.2565 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH1 
1581  N NH2 . ARG A 242 0.7685 1.0070 0.9702 0.0493  0.2095  -0.2546 ? ? ? ? ? ? 242 ARG A NH2 
1582  N N   . PHE A 243 0.3666 0.4039 0.4916 0.0934  0.1100  -0.1473 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A N   
1583  C CA  . PHE A 243 0.3901 0.3885 0.5024 0.1033  0.0990  -0.1372 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CA  
1584  C C   . PHE A 243 0.3803 0.3615 0.4672 0.0846  0.0974  -0.1233 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A C   
1585  O O   . PHE A 243 0.3985 0.3467 0.4670 0.0817  0.0972  -0.1211 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A O   
1586  C CB  . PHE A 243 0.3918 0.3955 0.5188 0.1194  0.0858  -0.1301 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CB  
1587  C CG  . PHE A 243 0.4112 0.3754 0.5194 0.1257  0.0744  -0.1164 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CG  
1588  C CD1 . PHE A 243 0.4869 0.4199 0.5924 0.1446  0.0686  -0.1201 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CD1 
1589  C CD2 . PHE A 243 0.4397 0.3944 0.5298 0.1115  0.0706  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CD2 
1590  C CE1 . PHE A 243 0.5012 0.3928 0.5834 0.1482  0.0587  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CE1 
1591  C CE2 . PHE A 243 0.4538 0.3712 0.5238 0.1146  0.0621  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CE2 
1592  C CZ  . PHE A 243 0.4686 0.3537 0.5335 0.1327  0.0563  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 243 PHE A CZ  
1593  N N   . GLY A 244 0.3407 0.3444 0.4274 0.0721  0.0969  -0.1158 ? ? ? ? ? ? 244 GLY A N   
1594  C CA  . GLY A 244 0.3293 0.3232 0.3962 0.0557  0.0945  -0.1043 ? ? ? ? ? ? 244 GLY A CA  
1595  C C   . GLY A 244 0.3423 0.3228 0.3931 0.0445  0.1018  -0.1113 ? ? ? ? ? ? 244 GLY A C   
1596  O O   . GLY A 244 0.3712 0.3293 0.4071 0.0377  0.0994  -0.1063 ? ? ? ? ? ? 244 GLY A O   
1597  N N   . VAL A 245 0.3470 0.3414 0.4006 0.0418  0.1113  -0.1241 ? ? ? ? ? ? 245 VAL A N   
1598  C CA  . VAL A 245 0.3658 0.3506 0.4033 0.0308  0.1182  -0.1324 ? ? ? ? ? ? 245 VAL A CA  
1599  C C   . VAL A 245 0.3964 0.3501 0.4289 0.0379  0.1190  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 245 VAL A C   
1600  O O   . VAL A 245 0.4020 0.3366 0.4183 0.0277  0.1189  -0.1377 ? ? ? ? ? ? 245 VAL A O   
1601  C CB  . VAL A 245 0.3844 0.3914 0.4240 0.0261  0.1293  -0.1454 ? ? ? ? ? ? 245 VAL A CB  
1602  C CG1 . VAL A 245 0.4129 0.4060 0.4344 0.0169  0.1358  -0.1557 ? ? ? ? ? ? 245 VAL A CG1 
1603  C CG2 . VAL A 245 0.3604 0.3903 0.3966 0.0147  0.1279  -0.1373 ? ? ? ? ? ? 245 VAL A CG2 
1604  N N   . GLU A 246 0.4086 0.3568 0.4551 0.0555  0.1196  -0.1445 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A N   
1605  C CA  . GLU A 246 0.4504 0.3625 0.4907 0.0656  0.1190  -0.1490 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CA  
1606  C C   . GLU A 246 0.4388 0.3195 0.4620 0.0599  0.1117  -0.1358 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A C   
1607  O O   . GLU A 246 0.4578 0.3079 0.4660 0.0557  0.1147  -0.1402 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A O   
1608  C CB  . GLU A 246 0.4921 0.4032 0.5515 0.0892  0.1159  -0.1545 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CB  
1609  C CG  . GLU A 246 0.5987 0.4637 0.6467 0.1013  0.1121  -0.1558 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CG  
1610  C CD  . GLU A 246 0.6516 0.5110 0.7173 0.1285  0.1060  -0.1619 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A CD  
1611  O OE1 . GLU A 246 0.7224 0.5604 0.7872 0.1395  0.1099  -0.1750 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A OE1 
1612  O OE2 . GLU A 246 0.6690 0.5459 0.7500 0.1398  0.0965  -0.1546 ? ? ? ? ? ? 246 GLU A OE2 
1613  N N   . HIS A 247 0.3989 0.2866 0.4244 0.0597  0.1035  -0.1214 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A N   
1614  C CA  . HIS A 247 0.4157 0.2764 0.4256 0.0540  0.0978  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A CA  
1615  C C   . HIS A 247 0.3981 0.2689 0.3992 0.0340  0.0984  -0.1036 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A C   
1616  O O   . HIS A 247 0.3948 0.2523 0.3868 0.0277  0.0947  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A O   
1617  C CB  . HIS A 247 0.3994 0.2558 0.4142 0.0676  0.0879  -0.0976 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A CB  
1618  C CG  . HIS A 247 0.4399 0.2731 0.4574 0.0884  0.0844  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A CG  
1619  N ND1 . HIS A 247 0.4713 0.2588 0.4692 0.0932  0.0811  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A ND1 
1620  C CD2 . HIS A 247 0.4382 0.2881 0.4762 0.1056  0.0845  -0.1134 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A CD2 
1621  C CE1 . HIS A 247 0.5176 0.2910 0.5221 0.1145  0.0774  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A CE1 
1622  N NE2 . HIS A 247 0.4826 0.2963 0.5139 0.1226  0.0797  -0.1156 ? ? ? ? ? ? 247 HIS A NE2 
1623  N N   . GLY A 248 0.3859 0.2797 0.3891 0.0245  0.1029  -0.1108 ? ? ? ? ? ? 248 GLY A N   
1624  C CA  . GLY A 248 0.3828 0.2872 0.3784 0.0075  0.1018  -0.1081 ? ? ? ? ? ? 248 GLY A CA  
1625  C C   . GLY A 248 0.3585 0.2787 0.3582 0.0048  0.0947  -0.0955 ? ? ? ? ? ? 248 GLY A C   
1626  O O   . GLY A 248 0.3595 0.2782 0.3536 -0.0060 0.0921  -0.0914 ? ? ? ? ? ? 248 GLY A O   
1627  N N   . VAL A 249 0.3320 0.2692 0.3430 0.0142  0.0915  -0.0901 ? ? ? ? ? ? 249 VAL A N   
1628  C CA  . VAL A 249 0.3047 0.2563 0.3184 0.0109  0.0850  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 249 VAL A CA  
1629  C C   . VAL A 249 0.2916 0.2602 0.3004 -0.0018 0.0839  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 249 VAL A C   
1630  O O   . VAL A 249 0.3304 0.3055 0.3348 -0.0062 0.0879  -0.0885 ? ? ? ? ? ? 249 VAL A O   
1631  C CB  . VAL A 249 0.2831 0.2509 0.3094 0.0212  0.0810  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 249 VAL A CB  
1632  C CG1 . VAL A 249 0.3084 0.2576 0.3384 0.0359  0.0786  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 249 VAL A CG1 
1633  C CG2 . VAL A 249 0.2802 0.2722 0.3137 0.0203  0.0854  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 249 VAL A CG2 
1634  N N   . ASP A 250 0.2942 0.2682 0.3022 -0.0068 0.0780  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A N   
1635  C CA  . ASP A 250 0.2980 0.2857 0.3015 -0.0162 0.0740  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A CA  
1636  C C   . ASP A 250 0.2869 0.2921 0.2910 -0.0153 0.0704  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A C   
1637  O O   . ASP A 250 0.2785 0.2912 0.2739 -0.0214 0.0678  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A O   
1638  C CB  . ASP A 250 0.2969 0.2827 0.3010 -0.0218 0.0697  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A CB  
1639  C CG  . ASP A 250 0.3112 0.2777 0.3120 -0.0265 0.0749  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A CG  
1640  O OD1 . ASP A 250 0.3125 0.2654 0.3129 -0.0242 0.0762  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A OD1 
1641  O OD2 . ASP A 250 0.3163 0.2781 0.3123 -0.0322 0.0782  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 250 ASP A OD2 
1642  N N   . ILE A 251 0.2570 0.2666 0.2692 -0.0082 0.0695  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A N   
1643  C CA  . ILE A 251 0.2525 0.2764 0.2651 -0.0092 0.0655  -0.0558 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A CA  
1644  C C   . ILE A 251 0.2518 0.2832 0.2751 -0.0020 0.0683  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A C   
1645  O O   . ILE A 251 0.2664 0.2906 0.2976 0.0064  0.0690  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A O   
1646  C CB  . ILE A 251 0.2371 0.2614 0.2512 -0.0094 0.0581  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A CB  
1647  C CG1 . ILE A 251 0.2583 0.2794 0.2670 -0.0157 0.0547  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A CG1 
1648  C CG2 . ILE A 251 0.2672 0.3023 0.2798 -0.0106 0.0541  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A CG2 
1649  C CD1 . ILE A 251 0.2094 0.2295 0.2229 -0.0155 0.0507  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 251 ILE A CD1 
1650  N N   . VAL A 252 0.2606 0.3052 0.2829 -0.0055 0.0706  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 252 VAL A N   
1651  C CA  . VAL A 252 0.2533 0.3108 0.2891 -0.0003 0.0727  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 252 VAL A CA  
1652  C C   . VAL A 252 0.2607 0.3250 0.2945 -0.0045 0.0668  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 252 VAL A C   
1653  O O   . VAL A 252 0.2718 0.3352 0.2912 -0.0137 0.0655  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 252 VAL A O   
1654  C CB  . VAL A 252 0.2762 0.3460 0.3131 -0.0041 0.0825  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 252 VAL A CB  
1655  C CG1 . VAL A 252 0.2651 0.3547 0.3164 -0.0031 0.0846  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 252 VAL A CG1 
1656  C CG2 . VAL A 252 0.2697 0.3337 0.3125 0.0030  0.0887  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 252 VAL A CG2 
1657  N N   . PHE A 253 0.2589 0.3285 0.3050 0.0021  0.0627  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A N   
1658  C CA  . PHE A 253 0.2401 0.3182 0.2862 -0.0023 0.0586  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CA  
1659  C C   . PHE A 253 0.2332 0.3313 0.2920 -0.0036 0.0648  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A C   
1660  O O   . PHE A 253 0.2269 0.3346 0.3037 0.0062  0.0646  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A O   
1661  C CB  . PHE A 253 0.2251 0.2999 0.2767 0.0042  0.0508  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CB  
1662  C CG  . PHE A 253 0.2492 0.3075 0.2907 0.0043  0.0465  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CG  
1663  C CD1 . PHE A 253 0.2429 0.2953 0.2727 -0.0025 0.0466  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CD1 
1664  C CD2 . PHE A 253 0.2501 0.3001 0.2934 0.0104  0.0421  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CD2 
1665  C CE1 . PHE A 253 0.2851 0.3276 0.3102 -0.0028 0.0430  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CE1 
1666  C CE2 . PHE A 253 0.2609 0.2986 0.2958 0.0082  0.0403  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CE2 
1667  C CZ  . PHE A 253 0.2500 0.2861 0.2783 0.0016  0.0412  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 253 PHE A CZ  
1668  N N   . ALA A 254 0.2267 0.3298 0.2755 -0.0155 0.0700  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 254 ALA A N   
1669  C CA  . ALA A 254 0.2427 0.3676 0.3038 -0.0200 0.0798  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 254 ALA A CA  
1670  C C   . ALA A 254 0.2451 0.3831 0.3142 -0.0249 0.0773  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 254 ALA A C   
1671  O O   . ALA A 254 0.2138 0.3417 0.2654 -0.0352 0.0746  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 254 ALA A O   
1672  C CB  . ALA A 254 0.2596 0.3817 0.3023 -0.0329 0.0896  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 254 ALA A CB  
1673  N N   . SER A 255 0.2258 0.3862 0.3210 -0.0177 0.0778  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 255 SER A N   
1674  C CA  . SER A 255 0.2053 0.3793 0.3111 -0.0205 0.0730  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 255 SER A CA  
1675  C C   . SER A 255 0.2238 0.4108 0.3258 -0.0387 0.0830  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 255 SER A C   
1676  O O   . SER A 255 0.2142 0.4106 0.3162 -0.0457 0.0954  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 255 SER A O   
1677  C CB  . SER A 255 0.2146 0.4113 0.3511 -0.0061 0.0693  -0.0654 ? ? ? ? ? ? 255 SER A CB  
1678  O OG  . SER A 255 0.2563 0.4360 0.3910 0.0086  0.0585  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 255 SER A OG  
1679  N N   . PHE A 256 0.1935 0.3802 0.2914 -0.0467 0.0784  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 256 PHE A N   
1680  C CA  . PHE A 256 0.2274 0.4246 0.3211 -0.0662 0.0874  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 256 PHE A CA  
1681  C C   . PHE A 256 0.2479 0.4337 0.3174 -0.0810 0.1000  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 256 PHE A C   
1682  O O   . PHE A 256 0.2453 0.4515 0.3229 -0.0923 0.1136  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 256 PHE A O   
1683  C CB  . PHE A 256 0.2245 0.4617 0.3540 -0.0655 0.0925  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 256 PHE A CB  
1684  C CG  . PHE A 256 0.2257 0.4734 0.3704 -0.0611 0.0809  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 256 PHE A CG  
1685  C CD1 . PHE A 256 0.2150 0.4633 0.3737 -0.0406 0.0677  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 256 PHE A CD1 
1686  C CD2 . PHE A 256 0.2620 0.5160 0.4036 -0.0787 0.0833  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 256 PHE A CD2 
1687  C CE1 . PHE A 256 0.2256 0.4818 0.3949 -0.0363 0.0559  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 256 PHE A CE1 
1688  C CE2 . PHE A 256 0.2724 0.5355 0.4268 -0.0746 0.0716  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 256 PHE A CE2 
1689  C CZ  . PHE A 256 0.2631 0.5271 0.4305 -0.0531 0.0577  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 256 PHE A CZ  
1690  N N   . VAL A 257 0.2543 0.4088 0.2939 -0.0814 0.0955  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 257 VAL A N   
1691  C CA  . VAL A 257 0.2773 0.4166 0.2879 -0.0957 0.1050  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 257 VAL A CA  
1692  C C   . VAL A 257 0.3267 0.4536 0.3150 -0.1152 0.1076  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 257 VAL A C   
1693  O O   . VAL A 257 0.3230 0.4323 0.3016 -0.1134 0.0962  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 257 VAL A O   
1694  C CB  . VAL A 257 0.3017 0.4133 0.2895 -0.0877 0.0967  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 257 VAL A CB  
1695  C CG1 . VAL A 257 0.2974 0.3864 0.2473 -0.1023 0.1020  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 257 VAL A CG1 
1696  C CG2 . VAL A 257 0.2605 0.3826 0.2682 -0.0721 0.0968  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 257 VAL A CG2 
1697  N N   . ARG A 258 0.3191 0.4543 0.2992 -0.1338 0.1232  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 258 ARG A N   
1698  C CA  . ARG A 258 0.3607 0.4863 0.3216 -0.1552 0.1289  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 258 ARG A CA  
1699  C C   . ARG A 258 0.3699 0.4618 0.2828 -0.1716 0.1354  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 258 ARG A C   
1700  O O   . ARG A 258 0.4038 0.4738 0.2888 -0.1889 0.1377  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 258 ARG A O   
1701  C CB  . ARG A 258 0.3712 0.5363 0.3608 -0.1683 0.1448  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 258 ARG A CB  
1702  C CG  . ARG A 258 0.3507 0.5518 0.3881 -0.1508 0.1377  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 258 ARG A CG  
1703  C CD  . ARG A 258 0.4073 0.6540 0.4801 -0.1575 0.1522  -0.0955 ? ? ? ? ? ? 258 ARG A CD  
1704  N NE  . ARG A 258 0.4273 0.6816 0.5017 -0.1535 0.1631  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 258 ARG A NE  
1705  C CZ  . ARG A 258 0.4823 0.7716 0.5799 -0.1604 0.1797  -0.1223 ? ? ? ? ? ? 258 ARG A CZ  
1706  N NH1 . ARG A 258 0.4597 0.7833 0.5836 -0.1725 0.1877  -0.1345 ? ? ? ? ? ? 258 ARG A NH1 
1707  N NH2 . ARG A 258 0.4788 0.7687 0.5723 -0.1563 0.1889  -0.1293 ? ? ? ? ? ? 258 ARG A NH2 
1708  N N   . LYS A 259 0.3805 0.4664 0.2825 -0.1662 0.1376  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A N   
1709  C CA  . LYS A 259 0.4323 0.4925 0.2903 -0.1831 0.1466  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A CA  
1710  C C   . LYS A 259 0.4199 0.4742 0.2696 -0.1724 0.1444  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A C   
1711  O O   . LYS A 259 0.3797 0.4572 0.2630 -0.1550 0.1422  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A O   
1712  C CB  . LYS A 259 0.4662 0.5461 0.3245 -0.2071 0.1694  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A CB  
1713  C CG  . LYS A 259 0.4478 0.5739 0.3484 -0.2023 0.1834  -0.0789 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A CG  
1714  C CD  . LYS A 259 0.4856 0.6357 0.3911 -0.2280 0.2062  -0.0925 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A CD  
1715  C CE  . LYS A 259 0.4541 0.6457 0.4109 -0.2222 0.2056  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A CE  
1716  N NZ  . LYS A 259 0.4821 0.7026 0.4501 -0.2479 0.2269  -0.1169 ? ? ? ? ? ? 259 LYS A NZ  
1717  N N   . ALA A 260 0.4498 0.4719 0.2531 -0.1830 0.1451  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 260 ALA A N   
1718  C CA  . ALA A 260 0.4616 0.4774 0.2559 -0.1730 0.1413  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 260 ALA A CA  
1719  C C   . ALA A 260 0.4472 0.4988 0.2717 -0.1717 0.1580  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 260 ALA A C   
1720  O O   . ALA A 260 0.4209 0.4797 0.2609 -0.1561 0.1532  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 260 ALA A O   
1721  C CB  . ALA A 260 0.5237 0.4998 0.2600 -0.1860 0.1396  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 260 ALA A CB  
1722  N N   . SER A 261 0.4463 0.5198 0.2788 -0.1886 0.1782  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 261 SER A N   
1723  C CA  . SER A 261 0.4586 0.5641 0.3188 -0.1849 0.1928  -0.0918 ? ? ? ? ? ? 261 SER A CA  
1724  C C   . SER A 261 0.4107 0.5463 0.3240 -0.1605 0.1855  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 261 SER A C   
1725  O O   . SER A 261 0.4048 0.5551 0.3355 -0.1507 0.1908  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 261 SER A O   
1726  C CB  . SER A 261 0.4789 0.6072 0.3415 -0.2078 0.2171  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 261 SER A CB  
1727  O OG  . SER A 261 0.4492 0.5964 0.3380 -0.2112 0.2169  -0.1058 ? ? ? ? ? ? 261 SER A OG  
1728  N N   . ASP A 262 0.3977 0.5384 0.3327 -0.1511 0.1731  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A N   
1729  C CA  . ASP A 262 0.3648 0.5260 0.3426 -0.1276 0.1631  -0.0932 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CA  
1730  C C   . ASP A 262 0.3658 0.5071 0.3354 -0.1118 0.1511  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A C   
1731  O O   . ASP A 262 0.3337 0.4889 0.3299 -0.0960 0.1505  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A O   
1732  C CB  . ASP A 262 0.3277 0.4912 0.3206 -0.1227 0.1505  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CB  
1733  C CG  . ASP A 262 0.3463 0.5383 0.3603 -0.1346 0.1606  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A CG  
1734  O OD1 . ASP A 262 0.3669 0.5867 0.3973 -0.1417 0.1772  -0.1089 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A OD1 
1735  O OD2 . ASP A 262 0.3556 0.5437 0.3702 -0.1380 0.1529  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 262 ASP A OD2 
1736  N N   . VAL A 263 0.3797 0.4880 0.3127 -0.1159 0.1413  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 263 VAL A N   
1737  C CA  . VAL A 263 0.3662 0.4591 0.2919 -0.1036 0.1317  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 263 VAL A CA  
1738  C C   . VAL A 263 0.3866 0.4818 0.3041 -0.1064 0.1430  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 263 VAL A C   
1739  O O   . VAL A 263 0.3548 0.4531 0.2869 -0.0936 0.1408  -0.0889 ? ? ? ? ? ? 263 VAL A O   
1740  C CB  . VAL A 263 0.4216 0.4870 0.3255 -0.0997 0.1140  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 263 VAL A CB  
1741  C CG1 . VAL A 263 0.3487 0.4022 0.2403 -0.1068 0.1074  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 263 VAL A CG1 
1742  C CG2 . VAL A 263 0.4206 0.4677 0.3032 -0.0960 0.1073  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 263 VAL A CG2 
1743  N N   . ALA A 264 0.3900 0.4837 0.2838 -0.1244 0.1571  -0.0889 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A N   
1744  C CA  . ALA A 264 0.4100 0.5061 0.2955 -0.1272 0.1683  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A CA  
1745  C C   . ALA A 264 0.3857 0.5139 0.3159 -0.1145 0.1780  -0.1169 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A C   
1746  O O   . ALA A 264 0.4019 0.5295 0.3356 -0.1067 0.1806  -0.1256 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A O   
1747  C CB  . ALA A 264 0.4340 0.5219 0.2827 -0.1508 0.1835  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 264 ALA A CB  
1748  N N   . ALA A 265 0.3714 0.5262 0.3341 -0.1125 0.1825  -0.1214 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A N   
1749  C CA  . ALA A 265 0.3730 0.5596 0.3795 -0.0989 0.1902  -0.1376 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A CA  
1750  C C   . ALA A 265 0.3434 0.5204 0.3668 -0.0755 0.1753  -0.1338 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A C   
1751  O O   . ALA A 265 0.3194 0.5040 0.3600 -0.0639 0.1799  -0.1459 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A O   
1752  C CB  . ALA A 265 0.3553 0.5713 0.3936 -0.0994 0.1925  -0.1411 ? ? ? ? ? ? 265 ALA A CB  
1753  N N   . VAL A 266 0.3229 0.4830 0.3407 -0.0701 0.1588  -0.1179 ? ? ? ? ? ? 266 VAL A N   
1754  C CA  . VAL A 266 0.3073 0.4526 0.3328 -0.0526 0.1450  -0.1120 ? ? ? ? ? ? 266 VAL A CA  
1755  C C   . VAL A 266 0.3472 0.4722 0.3498 -0.0539 0.1457  -0.1144 ? ? ? ? ? ? 266 VAL A C   
1756  O O   . VAL A 266 0.3580 0.4813 0.3732 -0.0423 0.1464  -0.1219 ? ? ? ? ? ? 266 VAL A O   
1757  C CB  . VAL A 266 0.2827 0.4141 0.3021 -0.0504 0.1292  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 266 VAL A CB  
1758  C CG1 . VAL A 266 0.2620 0.3766 0.2837 -0.0371 0.1180  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 266 VAL A CG1 
1759  C CG2 . VAL A 266 0.2708 0.4224 0.3151 -0.0472 0.1274  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 266 VAL A CG2 
1760  N N   . ARG A 267 0.3768 0.4853 0.3444 -0.0681 0.1454  -0.1091 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A N   
1761  C CA  A ARG A 267 0.3939 0.4845 0.3381 -0.0705 0.1449  -0.1124 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CA  
1762  C CA  B ARG A 267 0.3909 0.4821 0.3374 -0.0693 0.1448  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CA  
1763  C C   . ARG A 267 0.4224 0.5253 0.3769 -0.0690 0.1606  -0.1304 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A C   
1764  O O   . ARG A 267 0.4168 0.5120 0.3747 -0.0609 0.1602  -0.1374 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A O   
1765  C CB  A ARG A 267 0.4315 0.5046 0.3345 -0.0868 0.1422  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CB  
1766  C CB  B ARG A 267 0.4317 0.5029 0.3368 -0.0837 0.1402  -0.1049 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CB  
1767  C CG  A ARG A 267 0.4756 0.5266 0.3477 -0.0900 0.1346  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CG  
1768  C CG  B ARG A 267 0.4668 0.5222 0.3493 -0.0856 0.1384  -0.1101 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CG  
1769  C CD  A ARG A 267 0.4866 0.5171 0.3253 -0.0979 0.1216  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CD  
1770  C CD  B ARG A 267 0.4550 0.5039 0.3531 -0.0722 0.1264  -0.1081 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CD  
1771  N NE  A ARG A 267 0.4284 0.4540 0.2795 -0.0871 0.1045  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A NE  
1772  N NE  B ARG A 267 0.4277 0.4661 0.3190 -0.0703 0.1099  -0.0946 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A NE  
1773  C CZ  A ARG A 267 0.4342 0.4488 0.2725 -0.0889 0.0935  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CZ  
1774  C CZ  B ARG A 267 0.4228 0.4584 0.3304 -0.0603 0.0996  -0.0907 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A CZ  
1775  N NH1 A ARG A 267 0.4615 0.4651 0.2712 -0.1020 0.0970  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A NH1 
1776  N NH1 B ARG A 267 0.3951 0.4338 0.3244 -0.0514 0.1034  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A NH1 
1777  N NH2 A ARG A 267 0.4325 0.4460 0.2863 -0.0782 0.0799  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A NH2 
1778  N NH2 B ARG A 267 0.4421 0.4711 0.3440 -0.0593 0.0862  -0.0803 ? ? ? ? ? ? 267 ARG A NH2 
1779  N N   . ALA A 268 0.4182 0.5406 0.3772 -0.0782 0.1758  -0.1397 ? ? ? ? ? ? 268 ALA A N   
1780  C CA  . ALA A 268 0.4269 0.5631 0.3958 -0.0774 0.1921  -0.1589 ? ? ? ? ? ? 268 ALA A CA  
1781  C C   . ALA A 268 0.4192 0.5661 0.4269 -0.0556 0.1902  -0.1676 ? ? ? ? ? ? 268 ALA A C   
1782  O O   . ALA A 268 0.4405 0.5833 0.4498 -0.0498 0.1964  -0.1802 ? ? ? ? ? ? 268 ALA A O   
1783  C CB  . ALA A 268 0.4286 0.5883 0.3997 -0.0918 0.2102  -0.1689 ? ? ? ? ? ? 268 ALA A CB  
1784  N N   . ALA A 269 0.3800 0.5392 0.4163 -0.0443 0.1819  -0.1618 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A N   
1785  C CA  . ALA A 269 0.3894 0.5569 0.4610 -0.0223 0.1776  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A CA  
1786  C C   . ALA A 269 0.3872 0.5246 0.4485 -0.0125 0.1670  -0.1626 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A C   
1787  O O   . ALA A 269 0.4003 0.5329 0.4754 0.0015  0.1683  -0.1724 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A O   
1788  C CB  . ALA A 269 0.3763 0.5573 0.4715 -0.0144 0.1672  -0.1592 ? ? ? ? ? ? 269 ALA A CB  
1789  N N   . LEU A 270 0.3675 0.4844 0.4042 -0.0203 0.1568  -0.1480 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A N   
1790  C CA  . LEU A 270 0.3898 0.4804 0.4152 -0.0152 0.1486  -0.1444 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CA  
1791  C C   . LEU A 270 0.4220 0.5023 0.4310 -0.0202 0.1577  -0.1573 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A C   
1792  O O   . LEU A 270 0.4310 0.4935 0.4392 -0.0135 0.1550  -0.1609 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A O   
1793  C CB  . LEU A 270 0.3701 0.4472 0.3751 -0.0238 0.1366  -0.1285 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CB  
1794  C CG  . LEU A 270 0.3716 0.4439 0.3856 -0.0172 0.1232  -0.1142 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CG  
1795  C CD1 . LEU A 270 0.3754 0.4523 0.4163 -0.0014 0.1199  -0.1138 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CD1 
1796  C CD2 . LEU A 270 0.3641 0.4338 0.3621 -0.0268 0.1145  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 270 LEU A CD2 
1797  N N   . GLY A 271 0.4851 0.5752 0.4784 -0.0336 0.1693  -0.1649 ? ? ? ? ? ? 271 GLY A N   
1798  C CA  . GLY A 271 0.5028 0.5857 0.4799 -0.0391 0.1801  -0.1797 ? ? ? ? ? ? 271 GLY A CA  
1799  C C   . GLY A 271 0.5428 0.6011 0.4913 -0.0461 0.1721  -0.1759 ? ? ? ? ? ? 271 GLY A C   
1800  O O   . GLY A 271 0.5699 0.6182 0.5092 -0.0485 0.1583  -0.1617 ? ? ? ? ? ? 271 GLY A O   
1801  N N   . PRO A 272 0.6156 0.6660 0.5511 -0.0495 0.1809  -0.1903 ? ? ? ? ? ? 272 PRO A N   
1802  C CA  . PRO A 272 0.6458 0.6748 0.5567 -0.0559 0.1753  -0.1924 ? ? ? ? ? ? 272 PRO A CA  
1803  C C   . PRO A 272 0.6162 0.6299 0.5361 -0.0483 0.1603  -0.1827 ? ? ? ? ? ? 272 PRO A C   
1804  O O   . PRO A 272 0.6446 0.6514 0.5485 -0.0557 0.1481  -0.1726 ? ? ? ? ? ? 272 PRO A O   
1805  C CB  . PRO A 272 0.6595 0.6864 0.5722 -0.0531 0.1898  -0.2130 ? ? ? ? ? ? 272 PRO A CB  
1806  C CG  . PRO A 272 0.6602 0.7107 0.5818 -0.0551 0.2052  -0.2214 ? ? ? ? ? ? 272 PRO A CG  
1807  C CD  . PRO A 272 0.6171 0.6829 0.5643 -0.0473 0.1989  -0.2088 ? ? ? ? ? ? 272 PRO A CD  
1808  N N   . GLU A 273 0.5783 0.5872 0.5232 -0.0339 0.1607  -0.1852 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A N   
1809  C CA  . GLU A 273 0.5632 0.5548 0.5142 -0.0286 0.1496  -0.1774 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A CA  
1810  C C   . GLU A 273 0.5055 0.5025 0.4624 -0.0283 0.1372  -0.1594 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A C   
1811  O O   . GLU A 273 0.4870 0.4718 0.4433 -0.0288 0.1286  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A O   
1812  C CB  . GLU A 273 0.6148 0.5952 0.5868 -0.0128 0.1523  -0.1825 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A CB  
1813  C CG  . GLU A 273 0.7362 0.7258 0.7206 -0.0039 0.1652  -0.1978 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A CG  
1814  C CD  . GLU A 273 0.8284 0.7992 0.8013 -0.0053 0.1725  -0.2137 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A CD  
1815  O OE1 . GLU A 273 0.9021 0.8501 0.8625 -0.0104 0.1662  -0.2112 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A OE1 
1816  O OE2 . GLU A 273 0.9267 0.9062 0.9040 -0.0019 0.1851  -0.2296 ? ? ? ? ? ? 273 GLU A OE2 
1817  N N   . GLY A 274 0.4613 0.4762 0.4236 -0.0285 0.1374  -0.1524 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A N   
1818  C CA  . GLY A 274 0.4236 0.4424 0.3916 -0.0274 0.1261  -0.1364 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A CA  
1819  C C   . GLY A 274 0.4093 0.4312 0.3567 -0.0392 0.1188  -0.1280 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A C   
1820  O O   . GLY A 274 0.4331 0.4601 0.3851 -0.0382 0.1108  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A O   
1821  N N   . HIS A 275 0.4240 0.4400 0.3476 -0.0493 0.1196  -0.1342 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A N   
1822  C CA  A HIS A 275 0.4531 0.4675 0.3512 -0.0597 0.1107  -0.1271 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A CA  
1823  C CA  B HIS A 275 0.4515 0.4663 0.3502 -0.0595 0.1107  -0.1267 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A CA  
1824  C C   . HIS A 275 0.4361 0.4477 0.3377 -0.0576 0.0950  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A C   
1825  O O   . HIS A 275 0.3999 0.4127 0.2900 -0.0607 0.0865  -0.1062 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A O   
1826  C CB  A HIS A 275 0.5107 0.5162 0.3816 -0.0694 0.1121  -0.1373 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A CB  
1827  C CB  B HIS A 275 0.5157 0.5223 0.3862 -0.0696 0.1127  -0.1365 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A CB  
1828  C CG  A HIS A 275 0.5509 0.5599 0.4058 -0.0766 0.1269  -0.1465 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A CG  
1829  C CG  B HIS A 275 0.5274 0.5243 0.3980 -0.0695 0.1071  -0.1434 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A CG  
1830  N ND1 A HIS A 275 0.6102 0.6116 0.4428 -0.0844 0.1325  -0.1587 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A ND1 
1831  N ND1 B HIS A 275 0.5690 0.5603 0.4516 -0.0655 0.1160  -0.1547 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A ND1 
1832  C CD2 A HIS A 275 0.5686 0.5895 0.4274 -0.0785 0.1383  -0.1464 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A CD2 
1833  C CD2 B HIS A 275 0.5556 0.5479 0.4157 -0.0737 0.0929  -0.1415 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A CD2 
1834  C CE1 A HIS A 275 0.6072 0.6148 0.4293 -0.0908 0.1475  -0.1657 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A CE1 
1835  C CE1 B HIS A 275 0.5709 0.5529 0.4491 -0.0691 0.1089  -0.1594 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A CE1 
1836  N NE2 A HIS A 275 0.5866 0.6072 0.4262 -0.0874 0.1515  -0.1587 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A NE2 
1837  N NE2 B HIS A 275 0.5666 0.5520 0.4331 -0.0740 0.0948  -0.1518 ? ? ? ? ? ? 275 HIS A NE2 
1838  N N   . GLY A 276 0.4136 0.4200 0.3295 -0.0530 0.0920  -0.1182 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A N   
1839  C CA  . GLY A 276 0.3884 0.3947 0.3112 -0.0517 0.0795  -0.1108 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A CA  
1840  C C   . GLY A 276 0.3793 0.3908 0.3200 -0.0444 0.0767  -0.0995 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A C   
1841  O O   . GLY A 276 0.3582 0.3717 0.3027 -0.0440 0.0670  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A O   
1842  N N   . ILE A 277 0.3514 0.3671 0.3033 -0.0386 0.0846  -0.0977 ? ? ? ? ? ? 277 ILE A N   
1843  C CA  . ILE A 277 0.3120 0.3322 0.2807 -0.0313 0.0819  -0.0882 ? ? ? ? ? ? 277 ILE A CA  
1844  C C   . ILE A 277 0.3150 0.3422 0.2762 -0.0344 0.0753  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 277 ILE A C   
1845  O O   . ILE A 277 0.3204 0.3508 0.2678 -0.0402 0.0786  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 277 ILE A O   
1846  C CB  . ILE A 277 0.3078 0.3317 0.2922 -0.0229 0.0911  -0.0915 ? ? ? ? ? ? 277 ILE A CB  
1847  C CG1 . ILE A 277 0.3347 0.3444 0.3252 -0.0176 0.0947  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 277 ILE A CG1 
1848  C CG2 . ILE A 277 0.2969 0.3278 0.2958 -0.0161 0.0872  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 277 ILE A CG2 
1849  C CD1 . ILE A 277 0.3426 0.3527 0.3450 -0.0081 0.1035  -0.1066 ? ? ? ? ? ? 277 ILE A CD1 
1850  N N   . LYS A 278 0.2729 0.3006 0.2409 -0.0315 0.0667  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 278 LYS A N   
1851  C CA  . LYS A 278 0.2899 0.3207 0.2508 -0.0334 0.0597  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 278 LYS A CA  
1852  C C   . LYS A 278 0.3116 0.3501 0.2824 -0.0307 0.0649  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 278 LYS A C   
1853  O O   . LYS A 278 0.3075 0.3490 0.2965 -0.0233 0.0675  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 278 LYS A O   
1854  C CB  . LYS A 278 0.2697 0.3001 0.2378 -0.0301 0.0493  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 278 LYS A CB  
1855  C CG  . LYS A 278 0.3003 0.3287 0.2643 -0.0327 0.0426  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 278 LYS A CG  
1856  C CD  . LYS A 278 0.3333 0.3587 0.2746 -0.0377 0.0360  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 278 LYS A CD  
1857  C CE  . LYS A 278 0.3489 0.3762 0.2893 -0.0391 0.0268  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 278 LYS A CE  
1858  N NZ  . LYS A 278 0.3334 0.3566 0.2506 -0.0417 0.0153  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 278 LYS A NZ  
1859  N N   . ILE A 279 0.2820 0.3221 0.2395 -0.0369 0.0653  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 279 ILE A N   
1860  C CA  . ILE A 279 0.2735 0.3229 0.2403 -0.0369 0.0694  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 279 ILE A CA  
1861  C C   . ILE A 279 0.2820 0.3276 0.2439 -0.0379 0.0603  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 279 ILE A C   
1862  O O   . ILE A 279 0.2973 0.3321 0.2373 -0.0437 0.0543  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 279 ILE A O   
1863  C CB  . ILE A 279 0.2791 0.3333 0.2341 -0.0465 0.0803  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 279 ILE A CB  
1864  C CG1 . ILE A 279 0.3029 0.3612 0.2637 -0.0445 0.0902  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 279 ILE A CG1 
1865  C CG2 . ILE A 279 0.2826 0.3486 0.2473 -0.0493 0.0842  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 279 ILE A CG2 
1866  C CD1 . ILE A 279 0.3603 0.4221 0.3041 -0.0563 0.1021  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 279 ILE A CD1 
1867  N N   . ILE A 280 0.2580 0.3095 0.2383 -0.0311 0.0578  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A N   
1868  C CA  . ILE A 280 0.2563 0.3052 0.2352 -0.0309 0.0502  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A CA  
1869  C C   . ILE A 280 0.2705 0.3300 0.2565 -0.0345 0.0558  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A C   
1870  O O   . ILE A 280 0.2521 0.3238 0.2580 -0.0286 0.0595  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A O   
1871  C CB  . ILE A 280 0.2496 0.2984 0.2432 -0.0221 0.0445  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A CB  
1872  C CG1 . ILE A 280 0.3011 0.3434 0.2919 -0.0203 0.0412  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A CG1 
1873  C CG2 . ILE A 280 0.2508 0.2975 0.2428 -0.0222 0.0376  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A CG2 
1874  C CD1 . ILE A 280 0.3125 0.3474 0.2861 -0.0240 0.0334  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 280 ILE A CD1 
1875  N N   . SER A 281 0.2794 0.3333 0.2478 -0.0445 0.0564  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 281 SER A N   
1876  C CA  . SER A 281 0.2623 0.3279 0.2372 -0.0515 0.0629  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 281 SER A CA  
1877  C C   . SER A 281 0.2810 0.3500 0.2675 -0.0478 0.0565  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 281 SER A C   
1878  O O   . SER A 281 0.2612 0.3153 0.2354 -0.0475 0.0477  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 281 SER A O   
1879  C CB  . SER A 281 0.2867 0.3407 0.2343 -0.0661 0.0670  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 281 SER A CB  
1880  O OG  . SER A 281 0.2773 0.3330 0.2170 -0.0700 0.0756  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 281 SER A OG  
1881  N N   . LYS A 282 0.2347 0.3228 0.2444 -0.0441 0.0598  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A N   
1882  C CA  . LYS A 282 0.2334 0.3261 0.2532 -0.0416 0.0533  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CA  
1883  C C   . LYS A 282 0.2715 0.3670 0.2846 -0.0551 0.0568  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A C   
1884  O O   . LYS A 282 0.2676 0.3786 0.2866 -0.0639 0.0672  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A O   
1885  C CB  . LYS A 282 0.2252 0.3360 0.2715 -0.0305 0.0523  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CB  
1886  C CG  . LYS A 282 0.2271 0.3300 0.2772 -0.0180 0.0493  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CG  
1887  C CD  . LYS A 282 0.2036 0.3190 0.2750 -0.0060 0.0492  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CD  
1888  C CE  . LYS A 282 0.2326 0.3593 0.3165 -0.0024 0.0425  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A CE  
1889  N NZ  . LYS A 282 0.2320 0.3690 0.3349 0.0115  0.0394  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 282 LYS A NZ  
1890  N N   . ILE A 283 0.2595 0.3389 0.2586 -0.0581 0.0494  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A N   
1891  C CA  . ILE A 283 0.2590 0.3344 0.2466 -0.0728 0.0522  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A CA  
1892  C C   . ILE A 283 0.2506 0.3421 0.2594 -0.0693 0.0481  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A C   
1893  O O   . ILE A 283 0.2564 0.3418 0.2683 -0.0591 0.0388  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A O   
1894  C CB  . ILE A 283 0.2846 0.3287 0.2427 -0.0763 0.0449  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A CB  
1895  C CG1 . ILE A 283 0.2805 0.3091 0.2176 -0.0766 0.0458  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A CG1 
1896  C CG2 . ILE A 283 0.3094 0.3433 0.2523 -0.0920 0.0474  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A CG2 
1897  C CD1 . ILE A 283 0.2823 0.3140 0.2074 -0.0916 0.0588  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 283 ILE A CD1 
1898  N N   . GLU A 284 0.2320 0.3468 0.2568 -0.0774 0.0554  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A N   
1899  C CA  . GLU A 284 0.2391 0.3762 0.2893 -0.0719 0.0506  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A CA  
1900  C C   . GLU A 284 0.2429 0.3928 0.2975 -0.0876 0.0551  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A C   
1901  O O   . GLU A 284 0.2422 0.4111 0.3167 -0.0844 0.0499  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A O   
1902  C CB  . GLU A 284 0.2325 0.3972 0.3113 -0.0603 0.0533  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A CB  
1903  C CG  . GLU A 284 0.2687 0.4210 0.3431 -0.0474 0.0518  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A CG  
1904  C CD  . GLU A 284 0.2310 0.3990 0.3294 -0.0306 0.0472  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A CD  
1905  O OE1 . GLU A 284 0.2090 0.3844 0.3159 -0.0255 0.0535  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A OE1 
1906  O OE2 . GLU A 284 0.2195 0.3896 0.3254 -0.0226 0.0373  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 284 GLU A OE2 
1907  N N   . ASN A 285 0.2554 0.3946 0.2901 -0.1061 0.0649  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A N   
1908  C CA  . ASN A 285 0.2683 0.4166 0.3046 -0.1240 0.0702  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A CA  
1909  C C   . ASN A 285 0.2979 0.4124 0.2961 -0.1433 0.0754  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A C   
1910  O O   . ASN A 285 0.3288 0.4125 0.2990 -0.1407 0.0729  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A O   
1911  C CB  . ASN A 285 0.2620 0.4514 0.3285 -0.1298 0.0821  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A CB  
1912  C CG  . ASN A 285 0.2995 0.4866 0.3545 -0.1373 0.0958  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A CG  
1913  O OD1 . ASN A 285 0.2878 0.4431 0.3120 -0.1375 0.0954  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A OD1 
1914  N ND2 . ASN A 285 0.2802 0.5030 0.3599 -0.1450 0.1086  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 285 ASN A ND2 
1915  N N   . HIS A 286 0.3271 0.4469 0.3236 -0.1631 0.0823  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 286 HIS A N   
1916  C CA  . HIS A 286 0.3558 0.4371 0.3122 -0.1816 0.0857  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 286 HIS A CA  
1917  C C   . HIS A 286 0.4017 0.4622 0.3286 -0.1897 0.0949  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 286 HIS A C   
1918  O O   . HIS A 286 0.4470 0.4649 0.3352 -0.1916 0.0898  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 286 HIS A O   
1919  C CB  . HIS A 286 0.3934 0.4860 0.3543 -0.2044 0.0936  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 286 HIS A CB  
1920  C CG  . HIS A 286 0.4304 0.4779 0.3475 -0.2234 0.0958  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 286 HIS A CG  
1921  N ND1 . HIS A 286 0.5010 0.5287 0.3873 -0.2439 0.1093  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 286 HIS A ND1 
1922  C CD2 . HIS A 286 0.4701 0.4845 0.3661 -0.2247 0.0857  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 286 HIS A CD2 
1923  C CE1 . HIS A 286 0.5543 0.5358 0.4000 -0.2579 0.1071  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 286 HIS A CE1 
1924  N NE2 . HIS A 286 0.5240 0.4977 0.3773 -0.2448 0.0921  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 286 HIS A NE2 
1925  N N   . GLU A 287 0.3877 0.4774 0.3315 -0.1945 0.1080  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A N   
1926  C CA  . GLU A 287 0.4187 0.4918 0.3335 -0.2064 0.1197  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CA  
1927  C C   . GLU A 287 0.4026 0.4520 0.3012 -0.1865 0.1082  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A C   
1928  O O   . GLU A 287 0.4411 0.4539 0.2988 -0.1934 0.1078  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A O   
1929  C CB  . GLU A 287 0.3999 0.5147 0.3425 -0.2126 0.1360  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CB  
1930  C CG  . GLU A 287 0.4365 0.5331 0.3453 -0.2263 0.1496  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CG  
1931  C CD  . GLU A 287 0.4589 0.5962 0.3917 -0.2382 0.1701  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A CD  
1932  O OE1 . GLU A 287 0.4135 0.5966 0.3954 -0.2276 0.1706  -0.0812 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A OE1 
1933  O OE2 . GLU A 287 0.4759 0.5978 0.3765 -0.2575 0.1851  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 287 GLU A OE2 
1934  N N   . GLY A 288 0.3596 0.4296 0.2888 -0.1634 0.0994  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 288 GLY A N   
1935  C CA  . GLY A 288 0.3531 0.4054 0.2720 -0.1458 0.0891  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 288 GLY A CA  
1936  C C   . GLY A 288 0.3755 0.3863 0.2622 -0.1431 0.0752  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 288 GLY A C   
1937  O O   . GLY A 288 0.3962 0.3825 0.2579 -0.1385 0.0698  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 288 GLY A O   
1938  N N   . VAL A 289 0.3728 0.3771 0.2612 -0.1453 0.0692  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 289 VAL A N   
1939  C CA  . VAL A 289 0.3963 0.3600 0.2537 -0.1436 0.0572  0.0053  ? ? ? ? ? ? 289 VAL A CA  
1940  C C   . VAL A 289 0.4632 0.3903 0.2759 -0.1612 0.0616  0.0106  ? ? ? ? ? ? 289 VAL A C   
1941  O O   . VAL A 289 0.4890 0.3834 0.2725 -0.1543 0.0516  0.0184  ? ? ? ? ? ? 289 VAL A O   
1942  C CB  . VAL A 289 0.4099 0.3737 0.2781 -0.1422 0.0505  0.0059  ? ? ? ? ? ? 289 VAL A CB  
1943  C CG1 . VAL A 289 0.4091 0.3295 0.2452 -0.1388 0.0383  0.0150  ? ? ? ? ? ? 289 VAL A CG1 
1944  C CG2 . VAL A 289 0.3347 0.3294 0.2410 -0.1235 0.0446  0.0022  ? ? ? ? ? ? 289 VAL A CG2 
1945  N N   . LYS A 290 0.4674 0.3998 0.2738 -0.1839 0.0762  0.0058  ? ? ? ? ? ? 290 LYS A N   
1946  C CA  . LYS A 290 0.5341 0.4265 0.2921 -0.2038 0.0816  0.0115  ? ? ? ? ? ? 290 LYS A CA  
1947  C C   . LYS A 290 0.5293 0.4102 0.2630 -0.2043 0.0851  0.0133  ? ? ? ? ? ? 290 LYS A C   
1948  O O   . LYS A 290 0.5771 0.4140 0.2639 -0.2110 0.0809  0.0221  ? ? ? ? ? ? 290 LYS A O   
1949  C CB  . LYS A 290 0.5921 0.4936 0.3497 -0.2313 0.0981  0.0046  ? ? ? ? ? ? 290 LYS A CB  
1950  C CG  . LYS A 290 0.6365 0.5328 0.4035 -0.2318 0.0902  0.0057  ? ? ? ? ? ? 290 LYS A CG  
1951  C CD  . LYS A 290 0.7582 0.5929 0.4720 -0.2402 0.0826  0.0175  ? ? ? ? ? ? 290 LYS A CD  
1952  C CE  . LYS A 290 0.7753 0.5882 0.4872 -0.2143 0.0612  0.0255  ? ? ? ? ? ? 290 LYS A CE  
1953  N NZ  . LYS A 290 0.7754 0.5249 0.4326 -0.2186 0.0519  0.0369  ? ? ? ? ? ? 290 LYS A NZ  
1954  N N   . ARG A 291 0.4881 0.4063 0.2519 -0.1966 0.0920  0.0048  ? ? ? ? ? ? 291 ARG A N   
1955  C CA  . ARG A 291 0.5040 0.4159 0.2478 -0.1978 0.0969  0.0042  ? ? ? ? ? ? 291 ARG A CA  
1956  C C   . ARG A 291 0.4894 0.3987 0.2409 -0.1723 0.0803  0.0083  ? ? ? ? ? ? 291 ARG A C   
1957  O O   . ARG A 291 0.5121 0.4272 0.2611 -0.1675 0.0823  0.0053  ? ? ? ? ? ? 291 ARG A O   
1958  C CB  . ARG A 291 0.4915 0.4441 0.2610 -0.2077 0.1167  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A CB  
1959  C CG  . ARG A 291 0.5283 0.4840 0.2886 -0.2359 0.1343  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A CG  
1960  C CD  . ARG A 291 0.5072 0.5004 0.2863 -0.2504 0.1570  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A CD  
1961  N NE  . ARG A 291 0.5303 0.5125 0.2819 -0.2557 0.1655  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A NE  
1962  C CZ  . ARG A 291 0.5467 0.5540 0.3043 -0.2718 0.1871  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A CZ  
1963  N NH1 . ARG A 291 0.5345 0.5815 0.3277 -0.2835 0.2016  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A NH1 
1964  N NH2 . ARG A 291 0.5462 0.5406 0.2748 -0.2768 0.1947  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 291 ARG A NH2 
1965  N N   . PHE A 292 0.4716 0.3728 0.2327 -0.1571 0.0647  0.0139  ? ? ? ? ? ? 292 PHE A N   
1966  C CA  . PHE A 292 0.4484 0.3530 0.2225 -0.1345 0.0508  0.0155  ? ? ? ? ? ? 292 PHE A CA  
1967  C C   . PHE A 292 0.4722 0.3536 0.2154 -0.1311 0.0441  0.0192  ? ? ? ? ? ? 292 PHE A C   
1968  O O   . PHE A 292 0.4676 0.3662 0.2270 -0.1199 0.0424  0.0149  ? ? ? ? ? ? 292 PHE A O   
1969  C CB  . PHE A 292 0.4530 0.3472 0.2352 -0.1209 0.0356  0.0206  ? ? ? ? ? ? 292 PHE A CB  
1970  C CG  . PHE A 292 0.4341 0.3330 0.2299 -0.0997 0.0226  0.0209  ? ? ? ? ? ? 292 PHE A CG  
1971  C CD1 . PHE A 292 0.4096 0.3420 0.2455 -0.0882 0.0242  0.0151  ? ? ? ? ? ? 292 PHE A CD1 
1972  C CD2 . PHE A 292 0.4621 0.3320 0.2298 -0.0922 0.0090  0.0262  ? ? ? ? ? ? 292 PHE A CD2 
1973  C CE1 . PHE A 292 0.4219 0.3594 0.2708 -0.0712 0.0141  0.0143  ? ? ? ? ? ? 292 PHE A CE1 
1974  C CE2 . PHE A 292 0.4620 0.3417 0.2472 -0.0736 -0.0024 0.0240  ? ? ? ? ? ? 292 PHE A CE2 
1975  C CZ  . PHE A 292 0.4286 0.3412 0.2528 -0.0650 0.0015  0.0181  ? ? ? ? ? ? 292 PHE A CZ  
1976  N N   . ASP A 293 0.5349 0.3746 0.2320 -0.1391 0.0379  0.0274  ? ? ? ? ? ? 293 ASP A N   
1977  C CA  . ASP A 293 0.5516 0.3679 0.2175 -0.1333 0.0276  0.0311  ? ? ? ? ? ? 293 ASP A CA  
1978  C C   . ASP A 293 0.5574 0.3899 0.2205 -0.1423 0.0415  0.0242  ? ? ? ? ? ? 293 ASP A C   
1979  O O   . ASP A 293 0.5482 0.3852 0.2128 -0.1311 0.0342  0.0219  ? ? ? ? ? ? 293 ASP A O   
1980  C CB  . ASP A 293 0.6314 0.3952 0.2414 -0.1420 0.0189  0.0416  ? ? ? ? ? ? 293 ASP A CB  
1981  C CG  . ASP A 293 0.6594 0.3998 0.2656 -0.1298 0.0018  0.0481  ? ? ? ? ? ? 293 ASP A CG  
1982  O OD1 . ASP A 293 0.6040 0.3686 0.2496 -0.1123 -0.0056 0.0445  ? ? ? ? ? ? 293 ASP A OD1 
1983  O OD2 . ASP A 293 0.7353 0.4296 0.2952 -0.1389 -0.0035 0.0568  ? ? ? ? ? ? 293 ASP A OD2 
1984  N N   . GLU A 294 0.5424 0.3823 0.1990 -0.1635 0.0614  0.0198  ? ? ? ? ? ? 294 GLU A N   
1985  C CA  . GLU A 294 0.5413 0.3981 0.1967 -0.1707 0.0752  0.0113  ? ? ? ? ? ? 294 GLU A CA  
1986  C C   . GLU A 294 0.4770 0.3768 0.1834 -0.1549 0.0776  0.0013  ? ? ? ? ? ? 294 GLU A C   
1987  O O   . GLU A 294 0.4817 0.3895 0.1874 -0.1518 0.0805  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 294 GLU A O   
1988  C CB  . GLU A 294 0.5716 0.4329 0.2131 -0.1973 0.0987  0.0056  ? ? ? ? ? ? 294 GLU A CB  
1989  C CG  . GLU A 294 0.5451 0.4513 0.2372 -0.1990 0.1124  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 294 GLU A CG  
1990  C CD  . GLU A 294 0.5842 0.5038 0.2700 -0.2248 0.1371  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 294 GLU A CD  
1991  O OE1 . GLU A 294 0.6280 0.5295 0.2928 -0.2424 0.1421  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 294 GLU A OE1 
1992  O OE2 . GLU A 294 0.5593 0.5088 0.2648 -0.2260 0.1508  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 294 GLU A OE2 
1993  N N   . ILE A 295 0.4636 0.3877 0.2119 -0.1442 0.0751  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 295 ILE A N   
1994  C CA  . ILE A 295 0.4187 0.3765 0.2106 -0.1286 0.0755  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 295 ILE A CA  
1995  C C   . ILE A 295 0.4392 0.3889 0.2318 -0.1109 0.0591  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 295 ILE A C   
1996  O O   . ILE A 295 0.3933 0.3564 0.1974 -0.1044 0.0613  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 295 ILE A O   
1997  C CB  . ILE A 295 0.3878 0.3702 0.2194 -0.1223 0.0758  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 295 ILE A CB  
1998  C CG1 . ILE A 295 0.3959 0.3967 0.2357 -0.1395 0.0933  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 295 ILE A CG1 
1999  C CG2 . ILE A 295 0.3402 0.3498 0.2109 -0.1045 0.0736  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 295 ILE A CG2 
2000  C CD1 . ILE A 295 0.3588 0.3738 0.2239 -0.1380 0.0909  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 295 ILE A CD1 
2001  N N   . LEU A 296 0.4343 0.3618 0.2142 -0.1037 0.0431  0.0037  ? ? ? ? ? ? 296 LEU A N   
2002  C CA  . LEU A 296 0.4320 0.3555 0.2155 -0.0872 0.0272  0.0046  ? ? ? ? ? ? 296 LEU A CA  
2003  C C   . LEU A 296 0.4618 0.3729 0.2179 -0.0896 0.0247  0.0027  ? ? ? ? ? ? 296 LEU A C   
2004  O O   . LEU A 296 0.4747 0.3979 0.2455 -0.0798 0.0200  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 296 LEU A O   
2005  C CB  . LEU A 296 0.4391 0.3397 0.2103 -0.0796 0.0107  0.0126  ? ? ? ? ? ? 296 LEU A CB  
2006  C CG  . LEU A 296 0.4396 0.3399 0.2190 -0.0621 -0.0065 0.0117  ? ? ? ? ? ? 296 LEU A CG  
2007  C CD1 . LEU A 296 0.4028 0.3343 0.2239 -0.0522 -0.0033 0.0050  ? ? ? ? ? ? 296 LEU A CD1 
2008  C CD2 . LEU A 296 0.4615 0.3388 0.2288 -0.0556 -0.0205 0.0185  ? ? ? ? ? ? 296 LEU A CD2 
2009  N N   . GLU A 297 0.5034 0.3899 0.2188 -0.1041 0.0285  0.0065  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A N   
2010  C CA  A GLU A 297 0.5418 0.4094 0.2209 -0.1083 0.0247  0.0063  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A CA  
2011  C CA  B GLU A 297 0.5456 0.4133 0.2250 -0.1080 0.0244  0.0063  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A CA  
2012  C C   . GLU A 297 0.5383 0.4323 0.2370 -0.1081 0.0358  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A C   
2013  O O   . GLU A 297 0.5249 0.4142 0.2120 -0.1029 0.0273  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A O   
2014  C CB  A GLU A 297 0.5939 0.4300 0.2240 -0.1281 0.0318  0.0122  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A CB  
2015  C CB  B GLU A 297 0.6036 0.4384 0.2323 -0.1273 0.0306  0.0124  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A CB  
2016  C CG  A GLU A 297 0.6654 0.4863 0.2563 -0.1388 0.0361  0.0098  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A CG  
2017  C CG  B GLU A 297 0.6902 0.5065 0.2774 -0.1356 0.0309  0.0111  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A CG  
2018  C CD  A GLU A 297 0.7473 0.5259 0.2799 -0.1569 0.0379  0.0187  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A CD  
2019  C CD  B GLU A 297 0.7376 0.5306 0.3010 -0.1218 0.0060  0.0159  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A CD  
2020  O OE1 A GLU A 297 0.7705 0.5379 0.2976 -0.1665 0.0434  0.0241  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A OE1 
2021  O OE1 B GLU A 297 0.8298 0.6176 0.3714 -0.1238 0.0039  0.0120  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A OE1 
2022  O OE2 A GLU A 297 0.7960 0.5501 0.2849 -0.1625 0.0336  0.0203  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A OE2 
2023  O OE2 B GLU A 297 0.7546 0.5348 0.3207 -0.1087 -0.0120 0.0225  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A OE2 
2024  N N   . VAL A 298 0.4722 0.3936 0.2009 -0.1130 0.0537  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A N   
2025  C CA  . VAL A 298 0.4652 0.4097 0.2130 -0.1121 0.0654  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CA  
2026  C C   . VAL A 298 0.4250 0.3954 0.2186 -0.0967 0.0638  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A C   
2027  O O   . VAL A 298 0.4217 0.4073 0.2302 -0.0946 0.0721  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A O   
2028  C CB  . VAL A 298 0.5007 0.4568 0.2459 -0.1283 0.0877  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CB  
2029  C CG1 . VAL A 298 0.5584 0.4840 0.2501 -0.1462 0.0907  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG1 
2030  C CG2 . VAL A 298 0.4871 0.4631 0.2630 -0.1296 0.0957  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 298 VAL A CG2 
2031  N N   . SER A 299 0.3991 0.3712 0.2109 -0.0866 0.0531  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 299 SER A N   
2032  C CA  . SER A 299 0.3816 0.3750 0.2333 -0.0738 0.0524  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 299 SER A CA  
2033  C C   . SER A 299 0.4000 0.3883 0.2538 -0.0630 0.0377  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 299 SER A C   
2034  O O   . SER A 299 0.4273 0.3978 0.2574 -0.0626 0.0252  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 299 SER A O   
2035  C CB  . SER A 299 0.3589 0.3605 0.2314 -0.0705 0.0518  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 299 SER A CB  
2036  O OG  . SER A 299 0.3716 0.3812 0.2447 -0.0816 0.0648  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 299 SER A OG  
2037  N N   . ASP A 300 0.3571 0.3603 0.2379 -0.0549 0.0394  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 300 ASP A N   
2038  C CA  . ASP A 300 0.3613 0.3638 0.2489 -0.0465 0.0273  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 300 ASP A CA  
2039  C C   . ASP A 300 0.3326 0.3350 0.2321 -0.0394 0.0182  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 300 ASP A C   
2040  O O   . ASP A 300 0.3673 0.3660 0.2655 -0.0335 0.0057  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 300 ASP A O   
2041  C CB  . ASP A 300 0.3138 0.3280 0.2222 -0.0427 0.0330  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 300 ASP A CB  
2042  C CG  . ASP A 300 0.3690 0.3813 0.2642 -0.0488 0.0402  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 300 ASP A CG  
2043  O OD1 . ASP A 300 0.3746 0.3775 0.2474 -0.0521 0.0328  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 300 ASP A OD1 
2044  O OD2 . ASP A 300 0.3497 0.3702 0.2578 -0.0492 0.0529  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 300 ASP A OD2 
2045  N N   . GLY A 301 0.3006 0.3083 0.2115 -0.0400 0.0243  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A N   
2046  C CA  . GLY A 301 0.3090 0.3150 0.2276 -0.0349 0.0171  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A CA  
2047  C C   . GLY A 301 0.3027 0.3155 0.2315 -0.0379 0.0251  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A C   
2048  O O   . GLY A 301 0.2880 0.3069 0.2163 -0.0447 0.0357  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 301 GLY A O   
2049  N N   . ILE A 302 0.2800 0.2932 0.2185 -0.0332 0.0200  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 302 ILE A N   
2050  C CA  . ILE A 302 0.2592 0.2770 0.2048 -0.0362 0.0238  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CA  
2051  C C   . ILE A 302 0.2723 0.3009 0.2400 -0.0286 0.0231  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 302 ILE A C   
2052  O O   . ILE A 302 0.2437 0.2701 0.2160 -0.0221 0.0170  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 302 ILE A O   
2053  C CB  . ILE A 302 0.2892 0.2887 0.2142 -0.0406 0.0168  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CB  
2054  C CG1 . ILE A 302 0.3374 0.3212 0.2335 -0.0501 0.0181  0.0005  ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CG1 
2055  C CG2 . ILE A 302 0.2760 0.2795 0.2078 -0.0451 0.0198  0.0016  ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CG2 
2056  C CD1 . ILE A 302 0.3550 0.3471 0.2493 -0.0626 0.0320  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 302 ILE A CD1 
2057  N N   . MET A 303 0.2397 0.2799 0.2202 -0.0301 0.0289  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 303 MET A N   
2058  C CA  . MET A 303 0.2222 0.2686 0.2177 -0.0237 0.0260  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 303 MET A CA  
2059  C C   . MET A 303 0.2464 0.2928 0.2389 -0.0297 0.0247  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 303 MET A C   
2060  O O   . MET A 303 0.2570 0.3115 0.2505 -0.0377 0.0309  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 303 MET A O   
2061  C CB  . MET A 303 0.2024 0.2616 0.2162 -0.0178 0.0307  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 303 MET A CB  
2062  C CG  . MET A 303 0.2063 0.2679 0.2289 -0.0123 0.0261  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 303 MET A CG  
2063  S SD  . MET A 303 0.2488 0.3225 0.2885 -0.0049 0.0287  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 303 MET A SD  
2064  C CE  . MET A 303 0.2597 0.3252 0.2991 0.0003  0.0325  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 303 MET A CE  
2065  N N   . VAL A 304 0.2402 0.2790 0.2301 -0.0269 0.0179  0.0002  ? ? ? ? ? ? 304 VAL A N   
2066  C CA  . VAL A 304 0.2410 0.2792 0.2293 -0.0321 0.0162  0.0021  ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CA  
2067  C C   . VAL A 304 0.2514 0.3066 0.2589 -0.0273 0.0173  0.0002  ? ? ? ? ? ? 304 VAL A C   
2068  O O   . VAL A 304 0.2303 0.2842 0.2423 -0.0198 0.0133  0.0014  ? ? ? ? ? ? 304 VAL A O   
2069  C CB  . VAL A 304 0.2604 0.2832 0.2388 -0.0293 0.0082  0.0050  ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CB  
2070  C CG1 . VAL A 304 0.2440 0.2655 0.2206 -0.0354 0.0069  0.0060  ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG1 
2071  C CG2 . VAL A 304 0.2775 0.2833 0.2388 -0.0290 0.0040  0.0063  ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG2 
2072  N N   . ALA A 305 0.2430 0.3141 0.2611 -0.0316 0.0225  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A N   
2073  C CA  . ALA A 305 0.2362 0.3239 0.2734 -0.0240 0.0217  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A CA  
2074  C C   . ALA A 305 0.2142 0.3068 0.2539 -0.0279 0.0171  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A C   
2075  O O   . ALA A 305 0.2126 0.3205 0.2612 -0.0353 0.0199  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A O   
2076  C CB  . ALA A 305 0.2299 0.3360 0.2816 -0.0244 0.0288  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 305 ALA A CB  
2077  N N   . ARG A 306 0.2196 0.3018 0.2533 -0.0231 0.0103  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 306 ARG A N   
2078  C CA  . ARG A 306 0.2466 0.3289 0.2777 -0.0283 0.0057  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CA  
2079  C C   . ARG A 306 0.2163 0.3187 0.2633 -0.0268 0.0021  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 306 ARG A C   
2080  O O   . ARG A 306 0.2180 0.3253 0.2654 -0.0342 -0.0007 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 306 ARG A O   
2081  C CB  . ARG A 306 0.2141 0.2788 0.2324 -0.0246 0.0006  0.0020  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CB  
2082  C CG  . ARG A 306 0.2097 0.2575 0.2152 -0.0252 0.0021  0.0039  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CG  
2083  C CD  . ARG A 306 0.2338 0.2679 0.2301 -0.0218 -0.0027 0.0048  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CD  
2084  N NE  . ARG A 306 0.2361 0.2744 0.2375 -0.0143 -0.0031 0.0049  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NE  
2085  C CZ  . ARG A 306 0.2487 0.2790 0.2441 -0.0112 -0.0049 0.0042  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A CZ  
2086  N NH1 . ARG A 306 0.2258 0.2449 0.2132 -0.0123 -0.0073 0.0026  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH1 
2087  N NH2 . ARG A 306 0.2452 0.2769 0.2409 -0.0071 -0.0042 0.0046  ? ? ? ? ? ? 306 ARG A NH2 
2088  N N   . GLY A 307 0.2155 0.3277 0.2744 -0.0163 0.0007  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 307 GLY A N   
2089  C CA  . GLY A 307 0.1994 0.3321 0.2751 -0.0118 -0.0051 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 307 GLY A CA  
2090  C C   . GLY A 307 0.2045 0.3605 0.2956 -0.0223 -0.0005 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 307 GLY A C   
2091  O O   . GLY A 307 0.1879 0.3527 0.2818 -0.0304 -0.0040 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 307 GLY A O   
2092  N N   . ASP A 308 0.2087 0.3752 0.3095 -0.0234 0.0079  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A N   
2093  C CA  . ASP A 308 0.2098 0.3999 0.3248 -0.0366 0.0151  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A CA  
2094  C C   . ASP A 308 0.2282 0.4030 0.3236 -0.0543 0.0199  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A C   
2095  O O   . ASP A 308 0.2181 0.4063 0.3195 -0.0675 0.0226  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A O   
2096  C CB  . ASP A 308 0.2005 0.4029 0.3261 -0.0363 0.0257  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A CB  
2097  C CG  . ASP A 308 0.2037 0.4309 0.3569 -0.0209 0.0215  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A CG  
2098  O OD1 . ASP A 308 0.2217 0.4758 0.3965 -0.0209 0.0175  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A OD1 
2099  O OD2 . ASP A 308 0.2190 0.4365 0.3713 -0.0079 0.0207  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A OD2 
2100  N N   . LEU A 309 0.2330 0.3785 0.3042 -0.0550 0.0208  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A N   
2101  C CA  . LEU A 309 0.2679 0.3943 0.3175 -0.0709 0.0243  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CA  
2102  C C   . LEU A 309 0.2541 0.3807 0.3032 -0.0768 0.0180  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A C   
2103  O O   . LEU A 309 0.2747 0.4036 0.3206 -0.0930 0.0224  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A O   
2104  C CB  . LEU A 309 0.2458 0.3406 0.2706 -0.0671 0.0229  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CB  
2105  C CG  . LEU A 309 0.3335 0.4036 0.3328 -0.0806 0.0251  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CG  
2106  C CD1 . LEU A 309 0.3158 0.3903 0.3094 -0.0972 0.0364  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CD1 
2107  C CD2 . LEU A 309 0.2976 0.3426 0.2782 -0.0726 0.0212  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 309 LEU A CD2 
2108  N N   . GLY A 310 0.2337 0.3576 0.2848 -0.0650 0.0082  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 310 GLY A N   
2109  C CA  . GLY A 310 0.2361 0.3596 0.2853 -0.0694 0.0012  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 310 GLY A CA  
2110  C C   . GLY A 310 0.2763 0.4315 0.3487 -0.0734 -0.0014 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 310 GLY A C   
2111  O O   . GLY A 310 0.2717 0.4277 0.3425 -0.0769 -0.0085 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 310 GLY A O   
2112  N N   . ILE A 311 0.2396 0.4224 0.3343 -0.0733 0.0040  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 311 ILE A N   
2113  C CA  . ILE A 311 0.2297 0.4476 0.3500 -0.0803 0.0034  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 311 ILE A CA  
2114  C C   . ILE A 311 0.2234 0.4494 0.3449 -0.1013 0.0177  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 311 ILE A C   
2115  O O   . ILE A 311 0.2230 0.4651 0.3532 -0.1166 0.0198  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 311 ILE A O   
2116  C CB  . ILE A 311 0.2044 0.4525 0.3538 -0.0631 -0.0014 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 311 ILE A CB  
2117  C CG1 . ILE A 311 0.1880 0.4222 0.3303 -0.0432 -0.0148 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 311 ILE A CG1 
2118  C CG2 . ILE A 311 0.2020 0.4917 0.3831 -0.0674 -0.0039 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 311 ILE A CG2 
2119  C CD1 . ILE A 311 0.2055 0.4492 0.3623 -0.0255 -0.0163 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 311 ILE A CD1 
2120  N N   . GLU A 312 0.2374 0.4520 0.3491 -0.1022 0.0276  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 312 GLU A N   
2121  C CA  . GLU A 312 0.2513 0.4696 0.3586 -0.1223 0.0427  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 312 GLU A CA  
2122  C C   . GLU A 312 0.2883 0.4740 0.3640 -0.1409 0.0457  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 312 GLU A C   
2123  O O   . GLU A 312 0.3069 0.4985 0.3800 -0.1626 0.0569  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 312 GLU A O   
2124  C CB  . GLU A 312 0.2281 0.4390 0.3289 -0.1166 0.0507  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 312 GLU A CB  
2125  C CG  . GLU A 312 0.2134 0.4533 0.3439 -0.0990 0.0491  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 312 GLU A CG  
2126  C CD  . GLU A 312 0.2754 0.5571 0.4362 -0.1083 0.0594  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 312 GLU A CD  
2127  O OE1 . GLU A 312 0.2611 0.5747 0.4543 -0.0936 0.0541  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 312 GLU A OE1 
2128  O OE2 . GLU A 312 0.2632 0.5467 0.4158 -0.1308 0.0726  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 312 GLU A OE2 
2129  N N   . ILE A 313 0.2614 0.4121 0.3125 -0.1334 0.0368  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A N   
2130  C CA  . ILE A 313 0.2973 0.4149 0.3191 -0.1490 0.0369  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A CA  
2131  C C   . ILE A 313 0.2924 0.4047 0.3153 -0.1404 0.0239  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A C   
2132  O O   . ILE A 313 0.2789 0.4068 0.3185 -0.1231 0.0159  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A O   
2133  C CB  . ILE A 313 0.3044 0.3801 0.2913 -0.1484 0.0388  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A CB  
2134  C CG1 . ILE A 313 0.3349 0.3927 0.3153 -0.1270 0.0271  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A CG1 
2135  C CG2 . ILE A 313 0.3153 0.3980 0.3006 -0.1536 0.0509  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A CG2 
2136  C CD1 . ILE A 313 0.3397 0.3598 0.2892 -0.1249 0.0262  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 313 ILE A CD1 
2137  N N   . PRO A 314 0.3148 0.4014 0.3165 -0.1526 0.0220  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 314 PRO A N   
2138  C CA  . PRO A 314 0.3122 0.3977 0.3164 -0.1462 0.0107  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 314 PRO A CA  
2139  C C   . PRO A 314 0.3050 0.3766 0.3035 -0.1243 0.0024  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 314 PRO A C   
2140  O O   . PRO A 314 0.3021 0.3506 0.2843 -0.1186 0.0044  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 314 PRO A O   
2141  C CB  . PRO A 314 0.3425 0.3943 0.3191 -0.1636 0.0123  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 314 PRO A CB  
2142  C CG  . PRO A 314 0.3579 0.4178 0.3344 -0.1858 0.0254  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 314 PRO A CG  
2143  C CD  . PRO A 314 0.3597 0.4259 0.3397 -0.1766 0.0313  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 314 PRO A CD  
2144  N N   . ALA A 315 0.2855 0.3722 0.2970 -0.1126 -0.0065 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A N   
2145  C CA  . ALA A 315 0.3018 0.3769 0.3078 -0.0935 -0.0125 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A CA  
2146  C C   . ALA A 315 0.3075 0.3452 0.2872 -0.0929 -0.0135 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A C   
2147  O O   . ALA A 315 0.3174 0.3428 0.2909 -0.0811 -0.0136 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A O   
2148  C CB  . ALA A 315 0.2681 0.3586 0.2840 -0.0845 -0.0222 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 315 ALA A CB  
2149  N N   . GLU A 316 0.3215 0.3425 0.2874 -0.1049 -0.0147 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 316 GLU A N   
2150  C CA  . GLU A 316 0.3551 0.3381 0.2957 -0.1033 -0.0167 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 316 GLU A CA  
2151  C C   . GLU A 316 0.3865 0.3446 0.3100 -0.1043 -0.0127 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 316 GLU A C   
2152  O O   . GLU A 316 0.4102 0.3375 0.3146 -0.0984 -0.0166 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 316 GLU A O   
2153  C CB  . GLU A 316 0.3542 0.3220 0.2823 -0.1164 -0.0189 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 316 GLU A CB  
2154  C CG  . GLU A 316 0.3928 0.3545 0.3134 -0.1387 -0.0124 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 316 GLU A CG  
2155  C CD  . GLU A 316 0.3927 0.3948 0.3388 -0.1494 -0.0105 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 316 GLU A CD  
2156  O OE1 . GLU A 316 0.4386 0.4395 0.3810 -0.1692 -0.0062 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 316 GLU A OE1 
2157  O OE2 . GLU A 316 0.3777 0.4122 0.3475 -0.1376 -0.0139 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 316 GLU A OE2 
2158  N N   . LYS A 317 0.3385 0.3090 0.2677 -0.1110 -0.0056 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A N   
2159  C CA  . LYS A 317 0.3666 0.3132 0.2766 -0.1120 -0.0026 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CA  
2160  C C   . LYS A 317 0.3623 0.3188 0.2813 -0.0964 -0.0029 0.0031  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A C   
2161  O O   . LYS A 317 0.3562 0.2930 0.2590 -0.0941 -0.0028 0.0077  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A O   
2162  C CB  . LYS A 317 0.3754 0.3238 0.2790 -0.1333 0.0075  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CB  
2163  C CG  . LYS A 317 0.4081 0.3318 0.2912 -0.1521 0.0086  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CG  
2164  C CD  . LYS A 317 0.4573 0.3826 0.3324 -0.1753 0.0209  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CD  
2165  C CE  . LYS A 317 0.4854 0.3927 0.3446 -0.1972 0.0241  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A CE  
2166  N NZ  . LYS A 317 0.5357 0.3864 0.3540 -0.1994 0.0191  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A NZ  
2167  N N   . VAL A 318 0.3194 0.3045 0.2623 -0.0859 -0.0038 0.0008  ? ? ? ? ? ? 318 VAL A N   
2168  C CA  . VAL A 318 0.3265 0.3210 0.2779 -0.0742 -0.0026 0.0029  ? ? ? ? ? ? 318 VAL A CA  
2169  C C   . VAL A 318 0.3265 0.2970 0.2634 -0.0632 -0.0077 0.0066  ? ? ? ? ? ? 318 VAL A C   
2170  O O   . VAL A 318 0.3105 0.2783 0.2443 -0.0591 -0.0063 0.0089  ? ? ? ? ? ? 318 VAL A O   
2171  C CB  . VAL A 318 0.2777 0.2995 0.2523 -0.0641 -0.0040 0.0005  ? ? ? ? ? ? 318 VAL A CB  
2172  C CG1 . VAL A 318 0.2562 0.2831 0.2376 -0.0515 -0.0030 0.0026  ? ? ? ? ? ? 318 VAL A CG1 
2173  C CG2 . VAL A 318 0.2812 0.3301 0.2732 -0.0732 -0.0002 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 318 VAL A CG2 
2174  N N   . PHE A 319 0.3152 0.2721 0.2462 -0.0576 -0.0138 0.0056  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A N   
2175  C CA  . PHE A 319 0.3109 0.2508 0.2338 -0.0452 -0.0191 0.0065  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CA  
2176  C C   . PHE A 319 0.3392 0.2519 0.2395 -0.0485 -0.0215 0.0104  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A C   
2177  O O   . PHE A 319 0.3425 0.2473 0.2388 -0.0384 -0.0259 0.0113  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A O   
2178  C CB  . PHE A 319 0.2955 0.2257 0.2161 -0.0389 -0.0242 0.0026  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CB  
2179  C CG  . PHE A 319 0.3518 0.2537 0.2521 -0.0463 -0.0278 0.0025  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CG  
2180  C CD1 . PHE A 319 0.3423 0.2468 0.2409 -0.0603 -0.0253 0.0010  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD1 
2181  C CD2 . PHE A 319 0.3532 0.2236 0.2346 -0.0399 -0.0346 0.0033  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CD2 
2182  C CE1 . PHE A 319 0.3924 0.2673 0.2697 -0.0697 -0.0277 0.0008  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE1 
2183  C CE2 . PHE A 319 0.3984 0.2362 0.2567 -0.0473 -0.0381 0.0040  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CE2 
2184  C CZ  . PHE A 319 0.4228 0.2622 0.2783 -0.0636 -0.0337 0.0029  ? ? ? ? ? ? 319 PHE A CZ  
2185  N N   . LEU A 320 0.3878 0.2846 0.2713 -0.0633 -0.0191 0.0125  ? ? ? ? ? ? 320 LEU A N   
2186  C CA  . LEU A 320 0.4146 0.2795 0.2698 -0.0683 -0.0215 0.0173  ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CA  
2187  C C   . LEU A 320 0.4050 0.2821 0.2622 -0.0695 -0.0165 0.0195  ? ? ? ? ? ? 320 LEU A C   
2188  O O   . LEU A 320 0.4031 0.2622 0.2448 -0.0629 -0.0221 0.0227  ? ? ? ? ? ? 320 LEU A O   
2189  C CB  . LEU A 320 0.4434 0.2877 0.2782 -0.0877 -0.0176 0.0185  ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CB  
2190  C CG  . LEU A 320 0.4599 0.2885 0.2885 -0.0911 -0.0212 0.0157  ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CG  
2191  C CD1 . LEU A 320 0.4882 0.3068 0.3021 -0.1154 -0.0133 0.0158  ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CD1 
2192  C CD2 . LEU A 320 0.4963 0.2856 0.3020 -0.0780 -0.0327 0.0180  ? ? ? ? ? ? 320 LEU A CD2 
2193  N N   . ALA A 321 0.3800 0.2876 0.2564 -0.0773 -0.0068 0.0170  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A N   
2194  C CA  . ALA A 321 0.3491 0.2719 0.2309 -0.0777 -0.0008 0.0172  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A CA  
2195  C C   . ALA A 321 0.3270 0.2588 0.2208 -0.0605 -0.0059 0.0166  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A C   
2196  O O   . ALA A 321 0.3454 0.2699 0.2291 -0.0578 -0.0072 0.0183  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A O   
2197  C CB  . ALA A 321 0.3316 0.2878 0.2368 -0.0859 0.0093  0.0123  ? ? ? ? ? ? 321 ALA A CB  
2198  N N   . GLN A 322 0.3136 0.2593 0.2265 -0.0503 -0.0088 0.0138  ? ? ? ? ? ? 322 GLN A N   
2199  C CA  . GLN A 322 0.2776 0.2337 0.2036 -0.0363 -0.0118 0.0120  ? ? ? ? ? ? 322 GLN A CA  
2200  C C   . GLN A 322 0.3120 0.2448 0.2210 -0.0286 -0.0212 0.0131  ? ? ? ? ? ? 322 GLN A C   
2201  O O   . GLN A 322 0.3146 0.2503 0.2240 -0.0234 -0.0228 0.0125  ? ? ? ? ? ? 322 GLN A O   
2202  C CB  . GLN A 322 0.2735 0.2430 0.2166 -0.0291 -0.0127 0.0089  ? ? ? ? ? ? 322 GLN A CB  
2203  C CG  . GLN A 322 0.2728 0.2501 0.2266 -0.0174 -0.0146 0.0060  ? ? ? ? ? ? 322 GLN A CG  
2204  C CD  . GLN A 322 0.2787 0.2669 0.2451 -0.0127 -0.0135 0.0031  ? ? ? ? ? ? 322 GLN A CD  
2205  O OE1 . GLN A 322 0.2856 0.2835 0.2579 -0.0166 -0.0104 0.0038  ? ? ? ? ? ? 322 GLN A OE1 
2206  N NE2 . GLN A 322 0.2848 0.2730 0.2557 -0.0043 -0.0159 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 322 GLN A NE2 
2207  N N   . LYS A 323 0.3336 0.2449 0.2300 -0.0265 -0.0282 0.0135  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A N   
2208  C CA  . LYS A 323 0.3475 0.2394 0.2328 -0.0149 -0.0393 0.0128  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A CA  
2209  C C   . LYS A 323 0.3816 0.2518 0.2409 -0.0193 -0.0429 0.0180  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A C   
2210  O O   . LYS A 323 0.4095 0.2758 0.2654 -0.0093 -0.0510 0.0169  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A O   
2211  C CB  . LYS A 323 0.3486 0.2194 0.2247 -0.0112 -0.0459 0.0114  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A CB  
2212  C CG  . LYS A 323 0.3516 0.2455 0.2530 -0.0033 -0.0436 0.0045  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A CG  
2213  C CD  . LYS A 323 0.3410 0.2153 0.2327 -0.0034 -0.0472 0.0024  ? ? ? ? ? ? 323 LYS A CD  
2214  C CE  . LYS A 323 0.3563 0.2529 0.2688 0.0003  -0.0425 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A CE  
2215  N NZ  . LYS A 323 0.3265 0.2307 0.2519 0.0154  -0.0466 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 323 LYS A NZ  
2216  N N   . MET A 324 0.3783 0.2359 0.2192 -0.0353 -0.0365 0.0229  ? ? ? ? ? ? 324 MET A N   
2217  C CA  . MET A 324 0.4133 0.2471 0.2238 -0.0423 -0.0382 0.0283  ? ? ? ? ? ? 324 MET A CA  
2218  C C   . MET A 324 0.3909 0.2469 0.2126 -0.0395 -0.0347 0.0263  ? ? ? ? ? ? 324 MET A C   
2219  O O   . MET A 324 0.4157 0.2573 0.2204 -0.0338 -0.0430 0.0279  ? ? ? ? ? ? 324 MET A O   
2220  C CB  . MET A 324 0.4442 0.2651 0.2353 -0.0635 -0.0280 0.0321  ? ? ? ? ? ? 324 MET A CB  
2221  C CG  . MET A 324 0.4773 0.2708 0.2312 -0.0747 -0.0269 0.0380  ? ? ? ? ? ? 324 MET A CG  
2222  S SD  . MET A 324 0.5056 0.3343 0.2759 -0.0823 -0.0128 0.0343  ? ? ? ? ? ? 324 MET A SD  
2223  C CE  . MET A 324 0.4560 0.3080 0.2422 -0.1027 0.0053  0.0303  ? ? ? ? ? ? 324 MET A CE  
2224  N N   . MET A 325 0.3623 0.2502 0.2094 -0.0442 -0.0230 0.0228  ? ? ? ? ? ? 325 MET A N   
2225  C CA  . MET A 325 0.3533 0.2609 0.2102 -0.0439 -0.0172 0.0203  ? ? ? ? ? ? 325 MET A CA  
2226  C C   . MET A 325 0.3551 0.2721 0.2258 -0.0284 -0.0255 0.0164  ? ? ? ? ? ? 325 MET A C   
2227  O O   . MET A 325 0.3288 0.2427 0.1904 -0.0262 -0.0290 0.0158  ? ? ? ? ? ? 325 MET A O   
2228  C CB  . MET A 325 0.3360 0.2738 0.2185 -0.0495 -0.0045 0.0166  ? ? ? ? ? ? 325 MET A CB  
2229  C CG  . MET A 325 0.3838 0.3179 0.2537 -0.0671 0.0055  0.0178  ? ? ? ? ? ? 325 MET A CG  
2230  S SD  . MET A 325 0.3910 0.3643 0.2929 -0.0715 0.0194  0.0111  ? ? ? ? ? ? 325 MET A SD  
2231  C CE  . MET A 325 0.3307 0.3191 0.2559 -0.0678 0.0173  0.0095  ? ? ? ? ? ? 325 MET A CE  
2232  N N   . ILE A 326 0.3343 0.2602 0.2238 -0.0189 -0.0292 0.0133  ? ? ? ? ? ? 326 ILE A N   
2233  C CA  . ILE A 326 0.3182 0.2530 0.2203 -0.0057 -0.0369 0.0079  ? ? ? ? ? ? 326 ILE A CA  
2234  C C   . ILE A 326 0.3503 0.2632 0.2327 0.0022  -0.0513 0.0085  ? ? ? ? ? ? 326 ILE A C   
2235  O O   . ILE A 326 0.3452 0.2631 0.2278 0.0071  -0.0564 0.0054  ? ? ? ? ? ? 326 ILE A O   
2236  C CB  . ILE A 326 0.3173 0.2672 0.2431 0.0017  -0.0361 0.0030  ? ? ? ? ? ? 326 ILE A CB  
2237  C CG1 . ILE A 326 0.2764 0.2477 0.2206 -0.0037 -0.0242 0.0024  ? ? ? ? ? ? 326 ILE A CG1 
2238  C CG2 . ILE A 326 0.2817 0.2424 0.2215 0.0137  -0.0432 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 326 ILE A CG2 
2239  C CD1 . ILE A 326 0.3016 0.2821 0.2609 0.0004  -0.0226 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 326 ILE A CD1 
2240  N N   . GLY A 327 0.3778 0.2631 0.2396 0.0030  -0.0588 0.0125  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A N   
2241  C CA  . GLY A 327 0.4122 0.2699 0.2501 0.0117  -0.0747 0.0142  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A CA  
2242  C C   . GLY A 327 0.4469 0.2932 0.2599 0.0046  -0.0756 0.0186  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A C   
2243  O O   . GLY A 327 0.4299 0.2733 0.2372 0.0141  -0.0874 0.0161  ? ? ? ? ? ? 327 GLY A O   
2244  N N   . ARG A 328 0.4232 0.2643 0.2213 -0.0126 -0.0628 0.0240  ? ? ? ? ? ? 328 ARG A N   
2245  C CA  . ARG A 328 0.4459 0.2745 0.2170 -0.0208 -0.0620 0.0275  ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CA  
2246  C C   . ARG A 328 0.4153 0.2726 0.2065 -0.0165 -0.0598 0.0208  ? ? ? ? ? ? 328 ARG A C   
2247  O O   . ARG A 328 0.4233 0.2697 0.1944 -0.0151 -0.0676 0.0212  ? ? ? ? ? ? 328 ARG A O   
2248  C CB  . ARG A 328 0.4571 0.2771 0.2097 -0.0417 -0.0466 0.0324  ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CB  
2249  C CG  . ARG A 328 0.5013 0.2847 0.2233 -0.0496 -0.0493 0.0395  ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CG  
2250  C CD  . ARG A 328 0.5452 0.3167 0.2414 -0.0730 -0.0342 0.0435  ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CD  
2251  N NE  . ARG A 328 0.6088 0.3515 0.2847 -0.0827 -0.0338 0.0485  ? ? ? ? ? ? 328 ARG A NE  
2252  C CZ  . ARG A 328 0.6502 0.3872 0.3121 -0.1050 -0.0189 0.0500  ? ? ? ? ? ? 328 ARG A CZ  
2253  N NH1 . ARG A 328 0.6618 0.4196 0.3270 -0.1182 -0.0037 0.0467  ? ? ? ? ? ? 328 ARG A NH1 
2254  N NH2 . ARG A 328 0.6357 0.3493 0.2834 -0.1143 -0.0181 0.0531  ? ? ? ? ? ? 328 ARG A NH2 
2255  N N   . CYS A 329 0.3836 0.2738 0.2105 -0.0160 -0.0492 0.0152  ? ? ? ? ? ? 329 CYS A N   
2256  C CA  . CYS A 329 0.3692 0.2849 0.2168 -0.0119 -0.0468 0.0080  ? ? ? ? ? ? 329 CYS A CA  
2257  C C   . CYS A 329 0.3584 0.2770 0.2131 0.0026  -0.0624 0.0025  ? ? ? ? ? ? 329 CYS A C   
2258  O O   . CYS A 329 0.3785 0.3006 0.2281 0.0042  -0.0673 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 329 CYS A O   
2259  C CB  . CYS A 329 0.3344 0.2783 0.2151 -0.0133 -0.0338 0.0040  ? ? ? ? ? ? 329 CYS A CB  
2260  S SG  . CYS A 329 0.3614 0.3117 0.2403 -0.0289 -0.0157 0.0065  ? ? ? ? ? ? 329 CYS A SG  
2261  N N   . ASN A 330 0.3634 0.2797 0.2282 0.0132  -0.0710 0.0009  ? ? ? ? ? ? 330 ASN A N   
2262  C CA  . ASN A 330 0.3692 0.2907 0.2436 0.0284  -0.0869 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A CA  
2263  C C   . ASN A 330 0.4037 0.3000 0.2456 0.0329  -0.1035 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A C   
2264  O O   . ASN A 330 0.4257 0.3335 0.2734 0.0398  -0.1131 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A O   
2265  C CB  . ASN A 330 0.3804 0.3006 0.2683 0.0392  -0.0928 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A CB  
2266  C CG  . ASN A 330 0.3494 0.2976 0.2707 0.0374  -0.0794 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A CG  
2267  O OD1 . ASN A 330 0.3723 0.3212 0.3043 0.0445  -0.0819 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A OD1 
2268  N ND2 . ASN A 330 0.3212 0.2899 0.2569 0.0283  -0.0654 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A ND2 
2269  N N   . LEU A 331 0.4492 0.3096 0.2550 0.0282  -0.1071 0.0064  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A N   
2270  C CA  A LEU A 331 0.5067 0.3341 0.2724 0.0311  -0.1230 0.0117  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CA  
2271  C CA  B LEU A 331 0.5039 0.3318 0.2700 0.0313  -0.1231 0.0115  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CA  
2272  C C   . LEU A 331 0.5050 0.3395 0.2593 0.0218  -0.1182 0.0109  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A C   
2273  O O   . LEU A 331 0.5285 0.3546 0.2664 0.0288  -0.1336 0.0090  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A O   
2274  C CB  A LEU A 331 0.5413 0.3257 0.2673 0.0226  -0.1228 0.0235  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CB  
2275  C CB  B LEU A 331 0.5413 0.3255 0.2664 0.0231  -0.1237 0.0234  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CB  
2276  C CG  A LEU A 331 0.6058 0.3432 0.2803 0.0253  -0.1405 0.0316  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CG  
2277  C CG  B LEU A 331 0.5593 0.3222 0.2818 0.0345  -0.1347 0.0248  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CG  
2278  C CD1 A LEU A 331 0.6553 0.3484 0.2939 0.0177  -0.1402 0.0421  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CD1 
2279  C CD1 B LEU A 331 0.5486 0.3405 0.3106 0.0341  -0.1217 0.0194  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CD1 
2280  C CD2 A LEU A 331 0.6817 0.4119 0.3277 0.0120  -0.1354 0.0351  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CD2 
2281  C CD2 B LEU A 331 0.6195 0.3336 0.2935 0.0228  -0.1347 0.0371  ? ? ? ? ? ? 331 LEU A CD2 
2282  N N   . ALA A 332 0.4901 0.3397 0.2526 0.0065  -0.0974 0.0116  ? ? ? ? ? ? 332 ALA A N   
2283  C CA  . ALA A 332 0.4892 0.3425 0.2373 -0.0038 -0.0909 0.0104  ? ? ? ? ? ? 332 ALA A CA  
2284  C C   . ALA A 332 0.4680 0.3559 0.2494 0.0028  -0.0915 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 332 ALA A C   
2285  O O   . ALA A 332 0.4649 0.3578 0.2379 -0.0030 -0.0888 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 332 ALA A O   
2286  C CB  . ALA A 332 0.4900 0.3499 0.2391 -0.0212 -0.0680 0.0130  ? ? ? ? ? ? 332 ALA A CB  
2287  N N   . GLY A 333 0.4027 0.3144 0.2217 0.0129  -0.0930 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 333 GLY A N   
2288  C CA  . GLY A 333 0.3757 0.3200 0.2272 0.0161  -0.0907 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 333 GLY A CA  
2289  C C   . GLY A 333 0.3454 0.3077 0.2128 0.0044  -0.0700 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 333 GLY A C   
2290  O O   . GLY A 333 0.3466 0.3253 0.2260 0.0027  -0.0674 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 333 GLY A O   
2291  N N   . LYS A 334 0.3368 0.2953 0.2044 -0.0031 -0.0562 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 334 LYS A N   
2292  C CA  . LYS A 334 0.3316 0.3062 0.2157 -0.0114 -0.0382 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 334 LYS A CA  
2293  C C   . LYS A 334 0.3074 0.2955 0.2185 -0.0088 -0.0310 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 334 LYS A C   
2294  O O   . LYS A 334 0.3244 0.3052 0.2351 -0.0055 -0.0345 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 334 LYS A O   
2295  C CB  . LYS A 334 0.3256 0.2876 0.1867 -0.0239 -0.0266 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 334 LYS A CB  
2296  C CG  . LYS A 334 0.3746 0.3235 0.2064 -0.0288 -0.0308 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 334 LYS A CG  
2297  C CD  . LYS A 334 0.3844 0.3208 0.1916 -0.0429 -0.0179 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 334 LYS A CD  
2298  C CE  . LYS A 334 0.4230 0.3544 0.2078 -0.0497 -0.0159 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 334 LYS A CE  
2299  N NZ  . LYS A 334 0.4240 0.3428 0.1819 -0.0650 -0.0022 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 334 LYS A NZ  
2300  N N   . PRO A 335 0.3012 0.3069 0.2339 -0.0107 -0.0202 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 335 PRO A N   
2301  C CA  . PRO A 335 0.2730 0.2901 0.2289 -0.0077 -0.0148 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 335 PRO A CA  
2302  C C   . PRO A 335 0.2751 0.2880 0.2298 -0.0109 -0.0080 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 335 PRO A C   
2303  O O   . PRO A 335 0.2745 0.2827 0.2180 -0.0178 -0.0013 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 335 PRO A O   
2304  C CB  . PRO A 335 0.2652 0.2946 0.2362 -0.0106 -0.0049 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 335 PRO A CB  
2305  C CG  . PRO A 335 0.2950 0.3202 0.2519 -0.0154 -0.0034 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 335 PRO A CG  
2306  C CD  . PRO A 335 0.3045 0.3176 0.2393 -0.0140 -0.0163 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 335 PRO A CD  
2307  N N   . VAL A 336 0.2492 0.2649 0.2151 -0.0069 -0.0091 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A N   
2308  C CA  . VAL A 336 0.2505 0.2633 0.2155 -0.0101 -0.0043 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A CA  
2309  C C   . VAL A 336 0.2756 0.2992 0.2595 -0.0070 0.0003  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A C   
2310  O O   . VAL A 336 0.2213 0.2499 0.2149 -0.0023 -0.0026 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A O   
2311  C CB  . VAL A 336 0.2605 0.2566 0.2086 -0.0100 -0.0125 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A CB  
2312  C CG1 . VAL A 336 0.2405 0.2356 0.1954 -0.0004 -0.0223 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 336 VAL A CG1 
2313  C CG2 . VAL A 336 0.2621 0.2561 0.2092 -0.0157 -0.0071 0.0009  ? ? ? ? ? ? 336 VAL A CG2 
2314  N N   . VAL A 337 0.2363 0.2644 0.2254 -0.0099 0.0076  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 337 VAL A N   
2315  C CA  . VAL A 337 0.2272 0.2618 0.2293 -0.0071 0.0113  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 337 VAL A CA  
2316  C C   . VAL A 337 0.2290 0.2620 0.2299 -0.0077 0.0095  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 337 VAL A C   
2317  O O   . VAL A 337 0.2501 0.2825 0.2461 -0.0123 0.0104  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 337 VAL A O   
2318  C CB  . VAL A 337 0.2091 0.2491 0.2178 -0.0077 0.0189  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 337 VAL A CB  
2319  C CG1 . VAL A 337 0.2625 0.3037 0.2790 -0.0042 0.0209  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 337 VAL A CG1 
2320  C CG2 . VAL A 337 0.2334 0.2732 0.2418 -0.0083 0.0212  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 337 VAL A CG2 
2321  N N   . CYS A 338 0.2143 0.2473 0.2195 -0.0045 0.0078  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 338 CYS A N   
2322  C CA  . CYS A 338 0.2136 0.2456 0.2174 -0.0055 0.0063  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 338 CYS A CA  
2323  C C   . CYS A 338 0.2352 0.2729 0.2460 -0.0038 0.0100  0.0006  ? ? ? ? ? ? 338 CYS A C   
2324  O O   . CYS A 338 0.2233 0.2599 0.2365 -0.0014 0.0130  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 338 CYS A O   
2325  C CB  . CYS A 338 0.2467 0.2734 0.2480 -0.0028 0.0020  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 338 CYS A CB  
2326  S SG  . CYS A 338 0.2693 0.2930 0.2662 -0.0055 -0.0004 0.0008  ? ? ? ? ? ? 338 CYS A SG  
2327  N N   . ALA A 339 0.2107 0.2537 0.2241 -0.0052 0.0097  0.0025  ? ? ? ? ? ? 339 ALA A N   
2328  C CA  . ALA A 339 0.2241 0.2713 0.2434 -0.0012 0.0106  0.0034  ? ? ? ? ? ? 339 ALA A CA  
2329  C C   . ALA A 339 0.2054 0.2565 0.2253 -0.0012 0.0061  0.0050  ? ? ? ? ? ? 339 ALA A C   
2330  O O   . ALA A 339 0.2280 0.2825 0.2472 -0.0064 0.0041  0.0046  ? ? ? ? ? ? 339 ALA A O   
2331  C CB  . ALA A 339 0.2060 0.2609 0.2337 0.0005  0.0143  0.0015  ? ? ? ? ? ? 339 ALA A CB  
2332  N N   . THR A 340 0.2082 0.2574 0.2281 0.0041  0.0045  0.0066  ? ? ? ? ? ? 340 THR A N   
2333  C CA  . THR A 340 0.2297 0.2847 0.2516 0.0070  -0.0019 0.0078  ? ? ? ? ? ? 340 THR A CA  
2334  C C   . THR A 340 0.2478 0.2970 0.2595 0.0050  -0.0062 0.0094  ? ? ? ? ? ? 340 THR A C   
2335  O O   . THR A 340 0.2285 0.2776 0.2375 -0.0008 -0.0066 0.0080  ? ? ? ? ? ? 340 THR A O   
2336  C CB  . THR A 340 0.2561 0.3293 0.2919 0.0045  -0.0031 0.0043  ? ? ? ? ? ? 340 THR A CB  
2337  O OG1 . THR A 340 0.2310 0.3093 0.2752 0.0064  0.0023  0.0018  ? ? ? ? ? ? 340 THR A OG1 
2338  C CG2 . THR A 340 0.2301 0.3145 0.2729 0.0093  -0.0114 0.0034  ? ? ? ? ? ? 340 THR A CG2 
2339  N N   . GLN A 341 0.2341 0.2763 0.2380 0.0100  -0.0101 0.0121  ? ? ? ? ? ? 341 GLN A N   
2340  C CA  . GLN A 341 0.2418 0.2768 0.2320 0.0085  -0.0146 0.0135  ? ? ? ? ? ? 341 GLN A CA  
2341  C C   . GLN A 341 0.2454 0.2701 0.2252 0.0035  -0.0089 0.0122  ? ? ? ? ? ? 341 GLN A C   
2342  O O   . GLN A 341 0.2720 0.2933 0.2425 0.0006  -0.0114 0.0110  ? ? ? ? ? ? 341 GLN A O   
2343  C CB  . GLN A 341 0.2414 0.2891 0.2376 0.0057  -0.0214 0.0112  ? ? ? ? ? ? 341 GLN A CB  
2344  C CG  . GLN A 341 0.2729 0.3331 0.2797 0.0125  -0.0292 0.0109  ? ? ? ? ? ? 341 GLN A CG  
2345  C CD  . GLN A 341 0.3010 0.3779 0.3163 0.0081  -0.0361 0.0067  ? ? ? ? ? ? 341 GLN A CD  
2346  O OE1 . GLN A 341 0.2561 0.3349 0.2715 -0.0011 -0.0333 0.0041  ? ? ? ? ? ? 341 GLN A OE1 
2347  N NE2 . GLN A 341 0.3589 0.4462 0.3799 0.0149  -0.0462 0.0056  ? ? ? ? ? ? 341 GLN A NE2 
2348  N N   . MET A 342 0.2356 0.2575 0.2184 0.0028  -0.0019 0.0109  ? ? ? ? ? ? 342 MET A N   
2349  C CA  . MET A 342 0.2314 0.2479 0.2090 -0.0006 0.0036  0.0071  ? ? ? ? ? ? 342 MET A CA  
2350  C C   . MET A 342 0.2679 0.2739 0.2297 -0.0023 0.0058  0.0076  ? ? ? ? ? ? 342 MET A C   
2351  O O   . MET A 342 0.2663 0.2709 0.2227 -0.0050 0.0073  0.0036  ? ? ? ? ? ? 342 MET A O   
2352  C CB  . MET A 342 0.2174 0.2356 0.2029 -0.0009 0.0096  0.0043  ? ? ? ? ? ? 342 MET A CB  
2353  C CG  . MET A 342 0.2092 0.2354 0.2055 -0.0002 0.0072  0.0043  ? ? ? ? ? ? 342 MET A CG  
2354  S SD  . MET A 342 0.2581 0.2858 0.2604 -0.0007 0.0115  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 342 MET A SD  
2355  C CE  . MET A 342 0.2214 0.2483 0.2224 -0.0004 0.0080  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 342 MET A CE  
2356  N N   . LEU A 343 0.2727 0.2689 0.2245 -0.0008 0.0064  0.0121  ? ? ? ? ? ? 343 LEU A N   
2357  C CA  . LEU A 343 0.2927 0.2749 0.2232 -0.0040 0.0087  0.0134  ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CA  
2358  C C   . LEU A 343 0.3024 0.2750 0.2198 0.0010  -0.0004 0.0204  ? ? ? ? ? ? 343 LEU A C   
2359  O O   . LEU A 343 0.3242 0.2781 0.2220 0.0007  0.0011  0.0248  ? ? ? ? ? ? 343 LEU A O   
2360  C CB  . LEU A 343 0.3272 0.2992 0.2508 -0.0089 0.0198  0.0121  ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CB  
2361  C CG  . LEU A 343 0.3620 0.3408 0.2918 -0.0156 0.0307  0.0032  ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CG  
2362  C CD1 . LEU A 343 0.2934 0.2853 0.2335 -0.0157 0.0306  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CD1 
2363  C CD2 . LEU A 343 0.3631 0.3380 0.2949 -0.0204 0.0402  0.0011  ? ? ? ? ? ? 343 LEU A CD2 
2364  N N   . GLU A 344 0.3042 0.2891 0.2319 0.0053  -0.0104 0.0207  ? ? ? ? ? ? 344 GLU A N   
2365  C CA  . GLU A 344 0.3032 0.2863 0.2270 0.0126  -0.0214 0.0252  ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CA  
2366  C C   . GLU A 344 0.3444 0.3064 0.2384 0.0131  -0.0258 0.0301  ? ? ? ? ? ? 344 GLU A C   
2367  O O   . GLU A 344 0.3685 0.3175 0.2518 0.0203  -0.0325 0.0355  ? ? ? ? ? ? 344 GLU A O   
2368  C CB  . GLU A 344 0.3068 0.3106 0.2472 0.0139  -0.0302 0.0219  ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CB  
2369  C CG  . GLU A 344 0.3389 0.3468 0.2807 0.0231  -0.0434 0.0243  ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CG  
2370  C CD  . GLU A 344 0.3711 0.3877 0.3319 0.0305  -0.0433 0.0238  ? ? ? ? ? ? 344 GLU A CD  
2371  O OE1 . GLU A 344 0.4399 0.4662 0.4099 0.0395  -0.0540 0.0230  ? ? ? ? ? ? 344 GLU A OE1 
2372  O OE2 . GLU A 344 0.3317 0.3470 0.2997 0.0281  -0.0331 0.0229  ? ? ? ? ? ? 344 GLU A OE2 
2373  N N   . SER A 345 0.3283 0.2852 0.2069 0.0059  -0.0230 0.0279  ? ? ? ? ? ? 345 SER A N   
2374  C CA  . SER A 345 0.3613 0.2971 0.2073 0.0050  -0.0275 0.0324  ? ? ? ? ? ? 345 SER A CA  
2375  C C   . SER A 345 0.3755 0.2856 0.1987 0.0026  -0.0197 0.0376  ? ? ? ? ? ? 345 SER A C   
2376  O O   . SER A 345 0.4144 0.3020 0.2077 0.0036  -0.0253 0.0436  ? ? ? ? ? ? 345 SER A O   
2377  C CB  . SER A 345 0.3765 0.3124 0.2099 -0.0035 -0.0238 0.0273  ? ? ? ? ? ? 345 SER A CB  
2378  O OG  . SER A 345 0.3522 0.2842 0.1837 -0.0118 -0.0076 0.0226  ? ? ? ? ? ? 345 SER A OG  
2379  N N   . MET A 346 0.3520 0.2636 0.1875 -0.0013 -0.0071 0.0351  ? ? ? ? ? ? 346 MET A N   
2380  C CA  . MET A 346 0.3818 0.2675 0.1954 -0.0060 0.0019  0.0392  ? ? ? ? ? ? 346 MET A CA  
2381  C C   . MET A 346 0.4084 0.2768 0.2145 0.0045  -0.0079 0.0473  ? ? ? ? ? ? 346 MET A C   
2382  O O   . MET A 346 0.4454 0.2859 0.2277 0.0013  -0.0030 0.0521  ? ? ? ? ? ? 346 MET A O   
2383  C CB  . MET A 346 0.3744 0.2699 0.2053 -0.0143 0.0178  0.0322  ? ? ? ? ? ? 346 MET A CB  
2384  C CG  . MET A 346 0.3794 0.2819 0.2057 -0.0249 0.0282  0.0243  ? ? ? ? ? ? 346 MET A CG  
2385  S SD  . MET A 346 0.4027 0.3182 0.2503 -0.0333 0.0449  0.0146  ? ? ? ? ? ? 346 MET A SD  
2386  C CE  . MET A 346 0.3931 0.2742 0.2049 -0.0439 0.0552  0.0200  ? ? ? ? ? ? 346 MET A CE  
2387  N N   . ILE A 347 0.3931 0.2771 0.2178 0.0168  -0.0221 0.0479  ? ? ? ? ? ? 347 ILE A N   
2388  C CA  . ILE A 347 0.4216 0.2889 0.2375 0.0300  -0.0348 0.0545  ? ? ? ? ? ? 347 ILE A CA  
2389  C C   . ILE A 347 0.4769 0.3090 0.2488 0.0305  -0.0421 0.0630  ? ? ? ? ? ? 347 ILE A C   
2390  O O   . ILE A 347 0.5085 0.3074 0.2554 0.0355  -0.0455 0.0703  ? ? ? ? ? ? 347 ILE A O   
2391  C CB  . ILE A 347 0.3994 0.2953 0.2455 0.0429  -0.0493 0.0512  ? ? ? ? ? ? 347 ILE A CB  
2392  C CG1 . ILE A 347 0.3724 0.2930 0.2536 0.0420  -0.0406 0.0446  ? ? ? ? ? ? 347 ILE A CG1 
2393  C CG2 . ILE A 347 0.4517 0.3309 0.2862 0.0589  -0.0661 0.0568  ? ? ? ? ? ? 347 ILE A CG2 
2394  C CD1 . ILE A 347 0.3569 0.3120 0.2716 0.0485  -0.0488 0.0385  ? ? ? ? ? ? 347 ILE A CD1 
2395  N N   . THR A 348 0.4739 0.3098 0.2328 0.0252  -0.0451 0.0621  ? ? ? ? ? ? 348 THR A N   
2396  C CA  . THR A 348 0.5379 0.3399 0.2510 0.0243  -0.0522 0.0699  ? ? ? ? ? ? 348 THR A CA  
2397  C C   . THR A 348 0.5532 0.3414 0.2382 0.0065  -0.0368 0.0685  ? ? ? ? ? ? 348 THR A C   
2398  O O   . THR A 348 0.5804 0.3359 0.2223 0.0033  -0.0399 0.0753  ? ? ? ? ? ? 348 THR A O   
2399  C CB  . THR A 348 0.5605 0.3713 0.2700 0.0347  -0.0736 0.0709  ? ? ? ? ? ? 348 THR A CB  
2400  O OG1 . THR A 348 0.5107 0.3531 0.2418 0.0275  -0.0700 0.0622  ? ? ? ? ? ? 348 THR A OG1 
2401  C CG2 . THR A 348 0.5980 0.4237 0.3349 0.0541  -0.0910 0.0709  ? ? ? ? ? ? 348 THR A CG2 
2402  N N   . LYS A 349 0.5145 0.3276 0.2227 -0.0039 -0.0219 0.0590  ? ? ? ? ? ? 349 LYS A N   
2403  C CA  . LYS A 349 0.5543 0.3569 0.2375 -0.0205 -0.0062 0.0552  ? ? ? ? ? ? 349 LYS A CA  
2404  C C   . LYS A 349 0.5234 0.3277 0.2168 -0.0320 0.0149  0.0496  ? ? ? ? ? ? 349 LYS A C   
2405  O O   . LYS A 349 0.4682 0.2934 0.1968 -0.0280 0.0174  0.0456  ? ? ? ? ? ? 349 LYS A O   
2406  C CB  . LYS A 349 0.5455 0.3747 0.2440 -0.0226 -0.0075 0.0465  ? ? ? ? ? ? 349 LYS A CB  
2407  C CG  . LYS A 349 0.5958 0.4278 0.2903 -0.0113 -0.0292 0.0507  ? ? ? ? ? ? 349 LYS A CG  
2408  C CD  . LYS A 349 0.7080 0.5278 0.3695 -0.0164 -0.0341 0.0506  ? ? ? ? ? ? 349 LYS A CD  
2409  C CE  . LYS A 349 0.7236 0.5754 0.4154 -0.0185 -0.0323 0.0398  ? ? ? ? ? ? 349 LYS A CE  
2410  N NZ  . LYS A 349 0.7871 0.6292 0.4483 -0.0220 -0.0405 0.0390  ? ? ? ? ? ? 349 LYS A NZ  
2411  N N   . PRO A 350 0.5460 0.3300 0.2088 -0.0474 0.0302  0.0483  ? ? ? ? ? ? 350 PRO A N   
2412  C CA  . PRO A 350 0.5581 0.3450 0.2323 -0.0588 0.0495  0.0422  ? ? ? ? ? ? 350 PRO A CA  
2413  C C   . PRO A 350 0.5052 0.3300 0.2167 -0.0631 0.0603  0.0277  ? ? ? ? ? ? 350 PRO A C   
2414  O O   . PRO A 350 0.5344 0.3689 0.2625 -0.0707 0.0739  0.0207  ? ? ? ? ? ? 350 PRO A O   
2415  C CB  . PRO A 350 0.6033 0.3542 0.2286 -0.0756 0.0629  0.0451  ? ? ? ? ? ? 350 PRO A CB  
2416  C CG  . PRO A 350 0.6333 0.3791 0.2349 -0.0749 0.0552  0.0466  ? ? ? ? ? ? 350 PRO A CG  
2417  C CD  . PRO A 350 0.6043 0.3567 0.2174 -0.0553 0.0305  0.0536  ? ? ? ? ? ? 350 PRO A CD  
2418  N N   . ARG A 351 0.4695 0.3140 0.1934 -0.0577 0.0530  0.0233  ? ? ? ? ? ? 351 ARG A N   
2419  C CA  . ARG A 351 0.4566 0.3331 0.2138 -0.0588 0.0601  0.0101  ? ? ? ? ? ? 351 ARG A CA  
2420  C C   . ARG A 351 0.4391 0.3343 0.2202 -0.0457 0.0441  0.0109  ? ? ? ? ? ? 351 ARG A C   
2421  O O   . ARG A 351 0.4286 0.3147 0.1946 -0.0400 0.0306  0.0178  ? ? ? ? ? ? 351 ARG A O   
2422  C CB  . ARG A 351 0.4726 0.3491 0.2125 -0.0691 0.0707  0.0012  ? ? ? ? ? ? 351 ARG A CB  
2423  C CG  . ARG A 351 0.5911 0.4435 0.2960 -0.0852 0.0869  0.0014  ? ? ? ? ? ? 351 ARG A CG  
2424  C CD  . ARG A 351 0.6604 0.5248 0.3861 -0.0938 0.1034  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 351 ARG A CD  
2425  N NE  . ARG A 351 0.7307 0.6276 0.4866 -0.0967 0.1143  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 351 ARG A NE  
2426  C CZ  . ARG A 351 0.7648 0.6864 0.5550 -0.0985 0.1235  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 351 ARG A CZ  
2427  N NH1 . ARG A 351 0.6610 0.5787 0.4591 -0.0999 0.1246  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 351 ARG A NH1 
2428  N NH2 . ARG A 351 0.7279 0.6786 0.5448 -0.0985 0.1310  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 351 ARG A NH2 
2429  N N   . PRO A 352 0.4177 0.3388 0.2343 -0.0422 0.0460  0.0026  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A N   
2430  C CA  . PRO A 352 0.3571 0.2951 0.1980 -0.0315 0.0323  0.0034  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CA  
2431  C C   . PRO A 352 0.3627 0.3071 0.2015 -0.0321 0.0295  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A C   
2432  O O   . PRO A 352 0.3670 0.3072 0.1913 -0.0395 0.0394  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A O   
2433  C CB  . PRO A 352 0.3297 0.2861 0.2020 -0.0295 0.0373  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CB  
2434  C CG  . PRO A 352 0.3560 0.3143 0.2262 -0.0387 0.0531  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CG  
2435  C CD  . PRO A 352 0.3933 0.3283 0.2291 -0.0482 0.0605  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CD  
2436  N N   . THR A 353 0.3234 0.2766 0.1741 -0.0257 0.0173  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 353 THR A N   
2437  C CA  . THR A 353 0.3165 0.2742 0.1663 -0.0268 0.0148  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 353 THR A CA  
2438  C C   . THR A 353 0.2959 0.2664 0.1683 -0.0256 0.0212  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 353 THR A C   
2439  O O   . THR A 353 0.2877 0.2664 0.1788 -0.0232 0.0251  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 353 THR A O   
2440  C CB  . THR A 353 0.3276 0.2906 0.1838 -0.0223 0.0000  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 353 THR A CB  
2441  O OG1 . THR A 353 0.3104 0.2864 0.1937 -0.0179 -0.0021 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 353 THR A OG1 
2442  C CG2 . THR A 353 0.3333 0.2871 0.1710 -0.0203 -0.0105 0.0042  ? ? ? ? ? ? 353 THR A CG2 
2443  N N   . ARG A 354 0.3098 0.2804 0.1790 -0.0267 0.0215  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 354 ARG A N   
2444  C CA  . ARG A 354 0.3037 0.2837 0.1933 -0.0229 0.0255  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 354 ARG A CA  
2445  C C   . ARG A 354 0.2903 0.2762 0.2003 -0.0167 0.0167  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 354 ARG A C   
2446  O O   . ARG A 354 0.2808 0.2739 0.2085 -0.0122 0.0188  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 354 ARG A O   
2447  C CB  . ARG A 354 0.3160 0.2919 0.1973 -0.0240 0.0267  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 354 ARG A CB  
2448  C CG  . ARG A 354 0.3478 0.3152 0.2020 -0.0321 0.0349  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 354 ARG A CG  
2449  C CD  . ARG A 354 0.3614 0.3343 0.2177 -0.0367 0.0501  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 354 ARG A CD  
2450  N NE  . ARG A 354 0.3949 0.3581 0.2227 -0.0466 0.0608  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 354 ARG A NE  
2451  C CZ  . ARG A 354 0.4336 0.3809 0.2324 -0.0537 0.0614  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 354 ARG A CZ  
2452  N NH1 . ARG A 354 0.4339 0.3752 0.2319 -0.0502 0.0513  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 354 ARG A NH1 
2453  N NH2 . ARG A 354 0.4560 0.3924 0.2261 -0.0636 0.0718  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 354 ARG A NH2 
2454  N N   . ALA A 355 0.2871 0.2705 0.1940 -0.0169 0.0068  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 355 ALA A N   
2455  C CA  . ALA A 355 0.2833 0.2713 0.2059 -0.0137 0.0000  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 355 ALA A CA  
2456  C C   . ALA A 355 0.2622 0.2569 0.1967 -0.0112 0.0029  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 355 ALA A C   
2457  O O   . ALA A 355 0.2687 0.2672 0.2168 -0.0081 0.0015  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 355 ALA A O   
2458  C CB  . ALA A 355 0.2799 0.2679 0.1982 -0.0165 -0.0100 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 355 ALA A CB  
2459  N N   . GLU A 356 0.2684 0.2619 0.1953 -0.0128 0.0065  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 356 GLU A N   
2460  C CA  . GLU A 356 0.2805 0.2784 0.2179 -0.0108 0.0091  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 356 GLU A CA  
2461  C C   . GLU A 356 0.2693 0.2728 0.2178 -0.0104 0.0175  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 356 GLU A C   
2462  O O   . GLU A 356 0.2562 0.2659 0.2185 -0.0077 0.0170  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 356 GLU A O   
2463  C CB  . GLU A 356 0.2812 0.2712 0.2045 -0.0121 0.0100  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 356 GLU A CB  
2464  C CG  . GLU A 356 0.2875 0.2785 0.2089 -0.0092 -0.0016 0.0041  ? ? ? ? ? ? 356 GLU A CG  
2465  C CD  . GLU A 356 0.3183 0.2975 0.2194 -0.0085 -0.0055 0.0102  ? ? ? ? ? ? 356 GLU A CD  
2466  O OE1 . GLU A 356 0.3209 0.2866 0.2034 -0.0122 0.0014  0.0108  ? ? ? ? ? ? 356 GLU A OE1 
2467  O OE2 . GLU A 356 0.3159 0.2990 0.2187 -0.0044 -0.0163 0.0141  ? ? ? ? ? ? 356 GLU A OE2 
2468  N N   . THR A 357 0.2678 0.2703 0.2097 -0.0137 0.0256  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 357 THR A N   
2469  C CA  . THR A 357 0.2605 0.2734 0.2175 -0.0131 0.0331  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 357 THR A CA  
2470  C C   . THR A 357 0.2464 0.2652 0.2194 -0.0055 0.0256  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 357 THR A C   
2471  O O   . THR A 357 0.2443 0.2715 0.2321 -0.0022 0.0254  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 357 THR A O   
2472  C CB  . THR A 357 0.2728 0.2878 0.2235 -0.0186 0.0447  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 357 THR A CB  
2473  O OG1 . THR A 357 0.2960 0.3069 0.2390 -0.0171 0.0419  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 357 THR A OG1 
2474  C CG2 . THR A 357 0.2842 0.2867 0.2122 -0.0270 0.0508  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 357 THR A CG2 
2475  N N   . SER A 358 0.2743 0.2864 0.2416 -0.0032 0.0193  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 358 SER A N   
2476  C CA  . SER A 358 0.2626 0.2722 0.2379 0.0034  0.0112  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 358 SER A CA  
2477  C C   . SER A 358 0.2734 0.2827 0.2542 0.0047  0.0051  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 358 SER A C   
2478  O O   . SER A 358 0.2415 0.2522 0.2312 0.0100  0.0012  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 358 SER A O   
2479  C CB  . SER A 358 0.3047 0.3024 0.2669 0.0018  0.0059  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 358 SER A CB  
2480  O OG  . SER A 358 0.3399 0.3292 0.3041 0.0063  -0.0014 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 358 SER A OG  
2481  N N   . ASP A 359 0.2641 0.2717 0.2384 0.0001  0.0039  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A N   
2482  C CA  . ASP A 359 0.2554 0.2638 0.2343 0.0002  -0.0005 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A CA  
2483  C C   . ASP A 359 0.2465 0.2629 0.2362 0.0024  0.0033  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A C   
2484  O O   . ASP A 359 0.2320 0.2482 0.2263 0.0051  -0.0005 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A O   
2485  C CB  . ASP A 359 0.2545 0.2644 0.2287 -0.0039 -0.0015 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A CB  
2486  C CG  . ASP A 359 0.2515 0.2656 0.2325 -0.0044 -0.0036 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A CG  
2487  O OD1 . ASP A 359 0.2578 0.2676 0.2379 -0.0058 -0.0074 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A OD1 
2488  O OD2 . ASP A 359 0.2550 0.2743 0.2396 -0.0041 -0.0014 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A OD2 
2489  N N   . VAL A 360 0.2362 0.2579 0.2274 0.0005  0.0108  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 360 VAL A N   
2490  C CA  . VAL A 360 0.2284 0.2579 0.2300 0.0008  0.0150  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 360 VAL A CA  
2491  C C   . VAL A 360 0.2309 0.2671 0.2437 0.0062  0.0123  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 360 VAL A C   
2492  O O   . VAL A 360 0.1998 0.2398 0.2201 0.0093  0.0083  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 360 VAL A O   
2493  C CB  . VAL A 360 0.2583 0.2889 0.2566 -0.0047 0.0249  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 360 VAL A CB  
2494  C CG1 . VAL A 360 0.2535 0.2931 0.2636 -0.0062 0.0300  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 360 VAL A CG1 
2495  C CG2 . VAL A 360 0.2319 0.2525 0.2174 -0.0073 0.0250  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 360 VAL A CG2 
2496  N N   . ALA A 361 0.2258 0.2635 0.2393 0.0079  0.0142  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 361 ALA A N   
2497  C CA  . ALA A 361 0.2189 0.2649 0.2464 0.0158  0.0103  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 361 ALA A CA  
2498  C C   . ALA A 361 0.2217 0.2569 0.2461 0.0230  -0.0022 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 361 ALA A C   
2499  O O   . ALA A 361 0.2384 0.2785 0.2718 0.0291  -0.0083 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 361 ALA A O   
2500  C CB  . ALA A 361 0.2152 0.2651 0.2452 0.0177  0.0146  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 361 ALA A CB  
2501  N N   . ASN A 362 0.2303 0.2499 0.2403 0.0212  -0.0065 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A N   
2502  C CA  . ASN A 362 0.2523 0.2570 0.2544 0.0252  -0.0169 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A CA  
2503  C C   . ASN A 362 0.2641 0.2678 0.2637 0.0225  -0.0193 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A C   
2504  O O   . ASN A 362 0.2758 0.2683 0.2690 0.0270  -0.0282 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A O   
2505  C CB  . ASN A 362 0.2571 0.2456 0.2442 0.0211  -0.0193 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A CB  
2506  C CG  . ASN A 362 0.2799 0.2612 0.2658 0.0271  -0.0216 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A CG  
2507  O OD1 . ASN A 362 0.3094 0.2826 0.2967 0.0365  -0.0292 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A OD1 
2508  N ND2 . ASN A 362 0.2746 0.2569 0.2562 0.0224  -0.0160 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A ND2 
2509  N N   . ALA A 363 0.2247 0.2377 0.2271 0.0159  -0.0119 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 363 ALA A N   
2510  C CA  . ALA A 363 0.2367 0.2505 0.2381 0.0137  -0.0129 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 363 ALA A CA  
2511  C C   . ALA A 363 0.2670 0.2883 0.2774 0.0192  -0.0160 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 363 ALA A C   
2512  O O   . ALA A 363 0.2274 0.2432 0.2323 0.0206  -0.0219 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 363 ALA A O   
2513  C CB  . ALA A 363 0.2299 0.2517 0.2341 0.0076  -0.0047 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 363 ALA A CB  
2514  N N   . VAL A 364 0.2336 0.2689 0.2579 0.0213  -0.0115 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 364 VAL A N   
2515  C CA  . VAL A 364 0.2181 0.2657 0.2555 0.0265  -0.0147 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 364 VAL A CA  
2516  C C   . VAL A 364 0.2333 0.2726 0.2683 0.0371  -0.0277 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 364 VAL A C   
2517  O O   . VAL A 364 0.2083 0.2465 0.2424 0.0420  -0.0370 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 364 VAL A O   
2518  C CB  . VAL A 364 0.2326 0.2991 0.2866 0.0241  -0.0050 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 364 VAL A CB  
2519  C CG1 . VAL A 364 0.2298 0.3136 0.3016 0.0296  -0.0096 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 364 VAL A CG1 
2520  C CG2 . VAL A 364 0.2337 0.3019 0.2849 0.0136  0.0064  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 364 VAL A CG2 
2521  N N   . LEU A 365 0.2328 0.2642 0.2649 0.0412  -0.0295 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 365 LEU A N   
2522  C CA  . LEU A 365 0.2640 0.2831 0.2924 0.0533  -0.0430 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CA  
2523  C C   . LEU A 365 0.2812 0.2747 0.2863 0.0531  -0.0528 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 365 LEU A C   
2524  O O   . LEU A 365 0.3045 0.2876 0.3042 0.0631  -0.0660 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 365 LEU A O   
2525  C CB  . LEU A 365 0.2539 0.2669 0.2822 0.0576  -0.0425 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CB  
2526  C CG  . LEU A 365 0.2484 0.2878 0.2999 0.0590  -0.0332 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CG  
2527  C CD1 . LEU A 365 0.2393 0.2679 0.2840 0.0602  -0.0307 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CD1 
2528  C CD2 . LEU A 365 0.2722 0.3278 0.3440 0.0719  -0.0419 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 365 LEU A CD2 
2529  N N   . ASP A 366 0.2668 0.2518 0.2586 0.0415  -0.0462 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 366 ASP A N   
2530  C CA  . ASP A 366 0.2772 0.2397 0.2459 0.0369  -0.0516 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 366 ASP A CA  
2531  C C   . ASP A 366 0.2925 0.2583 0.2590 0.0380  -0.0559 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 366 ASP A C   
2532  O O   . ASP A 366 0.3106 0.2556 0.2564 0.0385  -0.0643 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 366 ASP A O   
2533  C CB  . ASP A 366 0.2855 0.2499 0.2497 0.0238  -0.0410 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 366 ASP A CB  
2534  C CG  . ASP A 366 0.3096 0.2633 0.2667 0.0196  -0.0392 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 366 ASP A CG  
2535  O OD1 . ASP A 366 0.3071 0.2455 0.2578 0.0260  -0.0459 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 366 ASP A OD1 
2536  O OD2 . ASP A 366 0.3218 0.2824 0.2796 0.0101  -0.0314 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 366 ASP A OD2 
2537  N N   . GLY A 367 0.2644 0.2548 0.2504 0.0377  -0.0502 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A N   
2538  C CA  . GLY A 367 0.2720 0.2690 0.2590 0.0387  -0.0541 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A CA  
2539  C C   . GLY A 367 0.2644 0.2734 0.2559 0.0282  -0.0421 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A C   
2540  O O   . GLY A 367 0.2679 0.2774 0.2542 0.0267  -0.0444 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 367 GLY A O   
2541  N N   . ALA A 368 0.2532 0.2696 0.2521 0.0218  -0.0305 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A N   
2542  C CA  . ALA A 368 0.2522 0.2759 0.2534 0.0139  -0.0207 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A CA  
2543  C C   . ALA A 368 0.2478 0.2863 0.2620 0.0140  -0.0182 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A C   
2544  O O   . ALA A 368 0.2397 0.2907 0.2688 0.0170  -0.0176 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A O   
2545  C CB  . ALA A 368 0.2178 0.2441 0.2223 0.0089  -0.0113 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A CB  
2546  N N   . ASP A 369 0.2189 0.2571 0.2280 0.0095  -0.0158 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A N   
2547  C CA  . ASP A 369 0.2452 0.2966 0.2665 0.0074  -0.0116 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A CA  
2548  C C   . ASP A 369 0.2341 0.2904 0.2643 0.0023  0.0005  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A C   
2549  O O   . ASP A 369 0.2499 0.3166 0.2920 -0.0002 0.0049  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A O   
2550  C CB  . ASP A 369 0.2265 0.2746 0.2384 0.0041  -0.0125 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A CB  
2551  C CG  . ASP A 369 0.2680 0.3090 0.2675 0.0088  -0.0255 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A CG  
2552  O OD1 . ASP A 369 0.2927 0.3432 0.2998 0.0127  -0.0329 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A OD1 
2553  O OD2 . ASP A 369 0.2818 0.3067 0.2635 0.0089  -0.0294 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 369 ASP A OD2 
2554  N N   . CYS A 370 0.2093 0.2579 0.2332 0.0001  0.0057  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 370 CYS A N   
2555  C CA  . CYS A 370 0.2122 0.2605 0.2398 -0.0034 0.0151  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 370 CYS A CA  
2556  C C   . CYS A 370 0.2067 0.2500 0.2302 -0.0021 0.0153  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 370 CYS A C   
2557  O O   . CYS A 370 0.2262 0.2657 0.2435 -0.0007 0.0103  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 370 CYS A O   
2558  C CB  . CYS A 370 0.2245 0.2686 0.2486 -0.0057 0.0199  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 370 CYS A CB  
2559  S SG  . CYS A 370 0.2519 0.2995 0.2769 -0.0085 0.0198  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 370 CYS A SG  
2560  N N   . ILE A 371 0.1894 0.2308 0.2138 -0.0037 0.0211  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 371 ILE A N   
2561  C CA  . ILE A 371 0.2022 0.2387 0.2212 -0.0027 0.0206  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 371 ILE A CA  
2562  C C   . ILE A 371 0.2365 0.2663 0.2521 -0.0035 0.0256  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 371 ILE A C   
2563  O O   . ILE A 371 0.2512 0.2784 0.2681 -0.0059 0.0306  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 371 ILE A O   
2564  C CB  . ILE A 371 0.2212 0.2585 0.2396 -0.0030 0.0213  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 371 ILE A CB  
2565  C CG1 . ILE A 371 0.2188 0.2594 0.2417 -0.0074 0.0288  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 371 ILE A CG1 
2566  C CG2 . ILE A 371 0.1931 0.2337 0.2138 0.0005  0.0143  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 371 ILE A CG2 
2567  C CD1 . ILE A 371 0.1890 0.2329 0.2121 -0.0092 0.0324  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 371 ILE A CD1 
2568  N N   . MET A 372 0.2255 0.2512 0.2363 -0.0012 0.0234  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 372 MET A N   
2569  C CA  . MET A 372 0.2141 0.2332 0.2226 0.0015  0.0248  0.0003  ? ? ? ? ? ? 372 MET A CA  
2570  C C   . MET A 372 0.2475 0.2582 0.2466 0.0035  0.0225  0.0050  ? ? ? ? ? ? 372 MET A C   
2571  O O   . MET A 372 0.2334 0.2470 0.2297 0.0030  0.0189  0.0061  ? ? ? ? ? ? 372 MET A O   
2572  C CB  . MET A 372 0.2359 0.2630 0.2515 0.0045  0.0221  0.0009  ? ? ? ? ? ? 372 MET A CB  
2573  C CG  . MET A 372 0.2180 0.2398 0.2349 0.0094  0.0235  0.0017  ? ? ? ? ? ? 372 MET A CG  
2574  S SD  . MET A 372 0.2868 0.3226 0.3152 0.0104  0.0248  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 372 MET A SD  
2575  C CE  . MET A 372 0.2770 0.3218 0.3129 0.0167  0.0194  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 372 MET A CE  
2576  N N   . LEU A 373 0.2493 0.2473 0.2417 0.0062  0.0239  0.0078  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A N   
2577  C CA  . LEU A 373 0.2828 0.2685 0.2623 0.0099  0.0196  0.0134  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CA  
2578  C C   . LEU A 373 0.2730 0.2568 0.2572 0.0189  0.0149  0.0151  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A C   
2579  O O   . LEU A 373 0.2711 0.2516 0.2600 0.0201  0.0191  0.0125  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A O   
2580  C CB  . LEU A 373 0.2712 0.2365 0.2328 0.0044  0.0260  0.0147  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CB  
2581  C CG  . LEU A 373 0.2539 0.2249 0.2139 -0.0046 0.0322  0.0102  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CG  
2582  C CD1 . LEU A 373 0.2655 0.2207 0.2130 -0.0131 0.0423  0.0085  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CD1 
2583  C CD2 . LEU A 373 0.2837 0.2550 0.2345 -0.0043 0.0275  0.0127  ? ? ? ? ? ? 373 LEU A CD2 
2584  N N   . SER A 374 0.2859 0.2729 0.2697 0.0254  0.0061  0.0181  ? ? ? ? ? ? 374 SER A N   
2585  C CA  . SER A 374 0.2839 0.2743 0.2763 0.0362  -0.0004 0.0179  ? ? ? ? ? ? 374 SER A CA  
2586  C C   . SER A 374 0.3049 0.2741 0.2785 0.0431  -0.0080 0.0239  ? ? ? ? ? ? 374 SER A C   
2587  O O   . SER A 374 0.3382 0.2823 0.2953 0.0433  -0.0047 0.0270  ? ? ? ? ? ? 374 SER A O   
2588  C CB  . SER A 374 0.2809 0.2991 0.2930 0.0370  -0.0050 0.0140  ? ? ? ? ? ? 374 SER A CB  
2589  O OG  . SER A 374 0.3161 0.3445 0.3378 0.0301  0.0031  0.0096  ? ? ? ? ? ? 374 SER A OG  
2590  N N   . GLY A 375 0.3012 0.2773 0.2738 0.0477  -0.0184 0.0258  ? ? ? ? ? ? 375 GLY A N   
2591  C CA  . GLY A 375 0.3340 0.2877 0.2847 0.0557  -0.0287 0.0322  ? ? ? ? ? ? 375 GLY A CA  
2592  C C   . GLY A 375 0.3574 0.2820 0.2776 0.0465  -0.0218 0.0378  ? ? ? ? ? ? 375 GLY A C   
2593  O O   . GLY A 375 0.3750 0.2692 0.2699 0.0505  -0.0253 0.0440  ? ? ? ? ? ? 375 GLY A O   
2594  N N   . GLU A 376 0.3302 0.2633 0.2520 0.0338  -0.0118 0.0351  ? ? ? ? ? ? 376 GLU A N   
2595  C CA  . GLU A 376 0.3646 0.2748 0.2602 0.0235  -0.0033 0.0380  ? ? ? ? ? ? 376 GLU A CA  
2596  C C   . GLU A 376 0.3749 0.2600 0.2580 0.0214  0.0043  0.0397  ? ? ? ? ? ? 376 GLU A C   
2597  O O   . GLU A 376 0.4310 0.2877 0.2851 0.0154  0.0085  0.0443  ? ? ? ? ? ? 376 GLU A O   
2598  C CB  . GLU A 376 0.3371 0.2650 0.2434 0.0123  0.0066  0.0317  ? ? ? ? ? ? 376 GLU A CB  
2599  C CG  . GLU A 376 0.3279 0.2773 0.2458 0.0133  -0.0001 0.0294  ? ? ? ? ? ? 376 GLU A CG  
2600  C CD  . GLU A 376 0.3245 0.2982 0.2702 0.0150  -0.0003 0.0244  ? ? ? ? ? ? 376 GLU A CD  
2601  O OE1 . GLU A 376 0.3300 0.3091 0.2882 0.0216  -0.0030 0.0242  ? ? ? ? ? ? 376 GLU A OE1 
2602  O OE2 . GLU A 376 0.2877 0.2744 0.2417 0.0100  0.0020  0.0203  ? ? ? ? ? ? 376 GLU A OE2 
2603  N N   . THR A 377 0.3560 0.2502 0.2591 0.0244  0.0077  0.0355  ? ? ? ? ? ? 377 THR A N   
2604  C CA  . THR A 377 0.3727 0.2384 0.2608 0.0225  0.0141  0.0370  ? ? ? ? ? ? 377 THR A CA  
2605  C C   . THR A 377 0.3999 0.2489 0.2845 0.0375  0.0044  0.0404  ? ? ? ? ? ? 377 THR A C   
2606  O O   . THR A 377 0.4361 0.2511 0.2982 0.0372  0.0067  0.0442  ? ? ? ? ? ? 377 THR A O   
2607  C CB  . THR A 377 0.3458 0.2226 0.2495 0.0134  0.0261  0.0296  ? ? ? ? ? ? 377 THR A CB  
2608  O OG1 . THR A 377 0.3441 0.2492 0.2766 0.0202  0.0227  0.0243  ? ? ? ? ? ? 377 THR A OG1 
2609  C CG2 . THR A 377 0.3554 0.2434 0.2586 -0.0010 0.0357  0.0255  ? ? ? ? ? ? 377 THR A CG2 
2610  N N   . ALA A 378 0.3804 0.2538 0.2884 0.0499  -0.0058 0.0377  ? ? ? ? ? ? 378 ALA A N   
2611  C CA  . ALA A 378 0.3906 0.2559 0.3038 0.0666  -0.0151 0.0374  ? ? ? ? ? ? 378 ALA A CA  
2612  C C   . ALA A 378 0.4430 0.2805 0.3302 0.0767  -0.0282 0.0455  ? ? ? ? ? ? 378 ALA A C   
2613  O O   . ALA A 378 0.4773 0.2834 0.3490 0.0866  -0.0327 0.0486  ? ? ? ? ? ? 378 ALA A O   
2614  C CB  . ALA A 378 0.3522 0.2575 0.3014 0.0749  -0.0201 0.0296  ? ? ? ? ? ? 378 ALA A CB  
2615  N N   . LYS A 379 0.4225 0.2661 0.3006 0.0745  -0.0348 0.0493  ? ? ? ? ? ? 379 LYS A N   
2616  C CA  . LYS A 379 0.4852 0.3071 0.3407 0.0872  -0.0517 0.0563  ? ? ? ? ? ? 379 LYS A CA  
2617  C C   . LYS A 379 0.4989 0.2993 0.3185 0.0773  -0.0525 0.0641  ? ? ? ? ? ? 379 LYS A C   
2618  O O   . LYS A 379 0.5440 0.3189 0.3367 0.0862  -0.0659 0.0712  ? ? ? ? ? ? 379 LYS A O   
2619  C CB  . LYS A 379 0.4952 0.3509 0.3802 0.1025  -0.0670 0.0509  ? ? ? ? ? ? 379 LYS A CB  
2620  C CG  . LYS A 379 0.5586 0.4500 0.4609 0.0944  -0.0671 0.0469  ? ? ? ? ? ? 379 LYS A CG  
2621  C CD  . LYS A 379 0.6494 0.5598 0.5645 0.1097  -0.0870 0.0445  ? ? ? ? ? ? 379 LYS A CD  
2622  C CE  . LYS A 379 0.6970 0.6377 0.6233 0.1007  -0.0893 0.0411  ? ? ? ? ? ? 379 LYS A CE  
2623  N NZ  . LYS A 379 0.6734 0.6586 0.6407 0.1061  -0.0947 0.0304  ? ? ? ? ? ? 379 LYS A NZ  
2624  N N   . GLY A 380 0.4878 0.3003 0.3083 0.0600  -0.0388 0.0618  ? ? ? ? ? ? 380 GLY A N   
2625  C CA  . GLY A 380 0.4995 0.2988 0.2909 0.0499  -0.0378 0.0664  ? ? ? ? ? ? 380 GLY A CA  
2626  C C   . GLY A 380 0.5618 0.3146 0.3089 0.0405  -0.0303 0.0739  ? ? ? ? ? ? 380 GLY A C   
2627  O O   . GLY A 380 0.5888 0.3175 0.3274 0.0395  -0.0238 0.0755  ? ? ? ? ? ? 380 GLY A O   
2628  N N   . ASN A 381 0.5488 0.2870 0.2649 0.0316  -0.0299 0.0781  ? ? ? ? ? ? 381 ASN A N   
2629  C CA  . ASN A 381 0.6261 0.3183 0.2952 0.0198  -0.0213 0.0853  ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CA  
2630  C C   . ASN A 381 0.6148 0.3082 0.2826 -0.0024 0.0031  0.0795  ? ? ? ? ? ? 381 ASN A C   
2631  O O   . ASN A 381 0.6349 0.2904 0.2647 -0.0150 0.0130  0.0842  ? ? ? ? ? ? 381 ASN A O   
2632  C CB  . ASN A 381 0.6645 0.3382 0.2967 0.0194  -0.0312 0.0919  ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CB  
2633  C CG  . ASN A 381 0.7453 0.4043 0.3669 0.0409  -0.0562 0.0991  ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CG  
2634  O OD1 . ASN A 381 0.7856 0.4222 0.4032 0.0529  -0.0631 0.1032  ? ? ? ? ? ? 381 ASN A OD1 
2635  N ND2 . ASN A 381 0.7783 0.4488 0.3944 0.0465  -0.0705 0.0999  ? ? ? ? ? ? 381 ASN A ND2 
2636  N N   . PHE A 382 0.5611 0.2967 0.2686 -0.0071 0.0117  0.0691  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A N   
2637  C CA  . PHE A 382 0.5597 0.3075 0.2749 -0.0259 0.0325  0.0605  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CA  
2638  C C   . PHE A 382 0.5109 0.2884 0.2679 -0.0250 0.0386  0.0517  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A C   
2639  O O   . PHE A 382 0.4686 0.2810 0.2549 -0.0293 0.0447  0.0423  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A O   
2640  C CB  . PHE A 382 0.5566 0.3258 0.2741 -0.0319 0.0347  0.0556  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CB  
2641  C CG  . PHE A 382 0.5946 0.3336 0.2676 -0.0347 0.0298  0.0634  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CG  
2642  C CD1 . PHE A 382 0.5953 0.3386 0.2643 -0.0222 0.0116  0.0678  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CD1 
2643  C CD2 . PHE A 382 0.6479 0.3525 0.2812 -0.0505 0.0429  0.0664  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CD2 
2644  C CE1 . PHE A 382 0.6288 0.3419 0.2528 -0.0242 0.0050  0.0753  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CE1 
2645  C CE2 . PHE A 382 0.7154 0.3868 0.3009 -0.0536 0.0380  0.0747  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CE2 
2646  C CZ  . PHE A 382 0.6974 0.3734 0.2782 -0.0396 0.0179  0.0793  ? ? ? ? ? ? 382 PHE A CZ  
2647  N N   . PRO A 383 0.5039 0.2672 0.2640 -0.0177 0.0354  0.0544  ? ? ? ? ? ? 383 PRO A N   
2648  C CA  . PRO A 383 0.4546 0.2501 0.2551 -0.0153 0.0389  0.0456  ? ? ? ? ? ? 383 PRO A CA  
2649  C C   . PRO A 383 0.4574 0.2630 0.2660 -0.0333 0.0572  0.0363  ? ? ? ? ? ? 383 PRO A C   
2650  O O   . PRO A 383 0.4167 0.2556 0.2573 -0.0336 0.0597  0.0278  ? ? ? ? ? ? 383 PRO A O   
2651  C CB  . PRO A 383 0.4783 0.2522 0.2760 -0.0055 0.0337  0.0492  ? ? ? ? ? ? 383 PRO A CB  
2652  C CG  . PRO A 383 0.5408 0.2660 0.2935 -0.0086 0.0333  0.0586  ? ? ? ? ? ? 383 PRO A CG  
2653  C CD  . PRO A 383 0.5587 0.2798 0.2895 -0.0100 0.0279  0.0638  ? ? ? ? ? ? 383 PRO A CD  
2654  N N   . VAL A 384 0.4725 0.2482 0.2514 -0.0478 0.0690  0.0377  ? ? ? ? ? ? 384 VAL A N   
2655  C CA  . VAL A 384 0.4907 0.2800 0.2804 -0.0658 0.0866  0.0267  ? ? ? ? ? ? 384 VAL A CA  
2656  C C   . VAL A 384 0.4758 0.2975 0.2808 -0.0707 0.0910  0.0187  ? ? ? ? ? ? 384 VAL A C   
2657  O O   . VAL A 384 0.4500 0.3040 0.2855 -0.0745 0.0967  0.0073  ? ? ? ? ? ? 384 VAL A O   
2658  C CB  . VAL A 384 0.5450 0.2946 0.2978 -0.0836 0.1006  0.0289  ? ? ? ? ? ? 384 VAL A CB  
2659  C CG1 . VAL A 384 0.5413 0.3129 0.3091 -0.1036 0.1196  0.0147  ? ? ? ? ? ? 384 VAL A CG1 
2660  C CG2 . VAL A 384 0.5799 0.2972 0.3207 -0.0785 0.0969  0.0347  ? ? ? ? ? ? 384 VAL A CG2 
2661  N N   . GLU A 385 0.4841 0.2944 0.2655 -0.0708 0.0880  0.0241  ? ? ? ? ? ? 385 GLU A N   
2662  C CA  . GLU A 385 0.4692 0.3066 0.2627 -0.0734 0.0906  0.0166  ? ? ? ? ? ? 385 GLU A CA  
2663  C C   . GLU A 385 0.4425 0.3162 0.2737 -0.0606 0.0806  0.0118  ? ? ? ? ? ? 385 GLU A C   
2664  O O   . GLU A 385 0.3864 0.2871 0.2379 -0.0639 0.0858  0.0013  ? ? ? ? ? ? 385 GLU A O   
2665  C CB  . GLU A 385 0.5135 0.3287 0.2709 -0.0746 0.0871  0.0241  ? ? ? ? ? ? 385 GLU A CB  
2666  C CG  . GLU A 385 0.5870 0.3655 0.3022 -0.0916 0.1004  0.0273  ? ? ? ? ? ? 385 GLU A CG  
2667  C CD  . GLU A 385 0.6462 0.3796 0.3284 -0.0867 0.0923  0.0415  ? ? ? ? ? ? 385 GLU A CD  
2668  O OE1 . GLU A 385 0.6357 0.3679 0.3317 -0.0707 0.0786  0.0468  ? ? ? ? ? ? 385 GLU A OE1 
2669  O OE2 . GLU A 385 0.6916 0.3875 0.3322 -0.0994 0.1006  0.0467  ? ? ? ? ? ? 385 GLU A OE2 
2670  N N   . ALA A 386 0.4100 0.2843 0.2504 -0.0457 0.0660  0.0187  ? ? ? ? ? ? 386 ALA A N   
2671  C CA  . ALA A 386 0.3984 0.3031 0.2698 -0.0354 0.0571  0.0151  ? ? ? ? ? ? 386 ALA A CA  
2672  C C   . ALA A 386 0.3528 0.2789 0.2517 -0.0391 0.0642  0.0053  ? ? ? ? ? ? 386 ALA A C   
2673  O O   . ALA A 386 0.3484 0.3002 0.2700 -0.0368 0.0627  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 386 ALA A O   
2674  C CB  . ALA A 386 0.3472 0.2489 0.2229 -0.0209 0.0423  0.0230  ? ? ? ? ? ? 386 ALA A CB  
2675  N N   . VAL A 387 0.3643 0.2782 0.2602 -0.0437 0.0700  0.0052  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A N   
2676  C CA  . VAL A 387 0.3439 0.2773 0.2641 -0.0472 0.0752  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A CA  
2677  C C   . VAL A 387 0.3325 0.2824 0.2601 -0.0587 0.0865  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A C   
2678  O O   . VAL A 387 0.3392 0.3162 0.2925 -0.0562 0.0849  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A O   
2679  C CB  . VAL A 387 0.3681 0.2838 0.2819 -0.0526 0.0811  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A CB  
2680  C CG1 . VAL A 387 0.3295 0.2683 0.2685 -0.0583 0.0866  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 387 VAL A CG1 
2681  C CG2 . VAL A 387 0.3822 0.2851 0.2933 -0.0392 0.0700  0.0047  ? ? ? ? ? ? 387 VAL A CG2 
2682  N N   . LYS A 388 0.3638 0.2973 0.2689 -0.0706 0.0972  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A N   
2683  C CA  . LYS A 388 0.3766 0.3287 0.2905 -0.0825 0.1099  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A CA  
2684  C C   . LYS A 388 0.3599 0.3363 0.2906 -0.0737 0.1035  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A C   
2685  O O   . LYS A 388 0.3243 0.3293 0.2805 -0.0751 0.1076  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A O   
2686  C CB  . LYS A 388 0.3937 0.3213 0.2746 -0.0981 0.1236  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A CB  
2687  C CG  . LYS A 388 0.4416 0.3449 0.3054 -0.1121 0.1346  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A CG  
2688  C CD  . LYS A 388 0.4880 0.3620 0.3129 -0.1288 0.1483  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A CD  
2689  C CE  . LYS A 388 0.5620 0.4087 0.3687 -0.1434 0.1590  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A CE  
2690  N NZ  . LYS A 388 0.6484 0.4657 0.4144 -0.1635 0.1752  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 388 LYS A NZ  
2691  N N   . MET A 389 0.3456 0.3107 0.2622 -0.0645 0.0930  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 389 MET A N   
2692  C CA  . MET A 389 0.3161 0.2983 0.2443 -0.0568 0.0864  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 389 MET A CA  
2693  C C   . MET A 389 0.2884 0.2930 0.2466 -0.0463 0.0771  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 389 MET A C   
2694  O O   . MET A 389 0.2725 0.2963 0.2477 -0.0431 0.0764  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 389 MET A O   
2695  C CB  . MET A 389 0.3268 0.2922 0.2331 -0.0507 0.0768  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 389 MET A CB  
2696  C CG  . MET A 389 0.3380 0.3176 0.2536 -0.0441 0.0702  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 389 MET A CG  
2697  S SD  . MET A 389 0.3936 0.3895 0.3157 -0.0525 0.0843  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 389 MET A SD  
2698  C CE  . MET A 389 0.4270 0.3967 0.3102 -0.0675 0.0971  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 389 MET A CE  
2699  N N   . GLN A 390 0.2524 0.2526 0.2147 -0.0396 0.0686  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 390 GLN A N   
2700  C CA  . GLN A 390 0.2461 0.2646 0.2318 -0.0317 0.0609  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 390 GLN A CA  
2701  C C   . GLN A 390 0.2496 0.2876 0.2555 -0.0360 0.0671  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 390 GLN A C   
2702  O O   . GLN A 390 0.2265 0.2816 0.2501 -0.0294 0.0609  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 390 GLN A O   
2703  C CB  . GLN A 390 0.2407 0.2526 0.2275 -0.0263 0.0540  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 390 GLN A CB  
2704  C CG  . GLN A 390 0.2467 0.2520 0.2259 -0.0189 0.0445  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 390 GLN A CG  
2705  C CD  . GLN A 390 0.2389 0.2475 0.2268 -0.0125 0.0373  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 390 GLN A CD  
2706  O OE1 . GLN A 390 0.2382 0.2448 0.2293 -0.0137 0.0402  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 390 GLN A OE1 
2707  N NE2 . GLN A 390 0.2513 0.2634 0.2408 -0.0071 0.0290  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 390 GLN A NE2 
2708  N N   . HIS A 391 0.2475 0.2819 0.2502 -0.0467 0.0780  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A N   
2709  C CA  . HIS A 391 0.2449 0.3005 0.2683 -0.0525 0.0842  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A CA  
2710  C C   . HIS A 391 0.2450 0.3202 0.2807 -0.0525 0.0878  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A C   
2711  O O   . HIS A 391 0.2294 0.3283 0.2895 -0.0465 0.0830  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A O   
2712  C CB  . HIS A 391 0.2596 0.3038 0.2726 -0.0676 0.0978  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A CB  
2713  C CG  . HIS A 391 0.2749 0.3435 0.3088 -0.0776 0.1075  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A CG  
2714  N ND1 . HIS A 391 0.2768 0.3626 0.3316 -0.0766 0.1038  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A ND1 
2715  C CD2 . HIS A 391 0.2919 0.3728 0.3295 -0.0894 0.1214  -0.0919 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A CD2 
2716  C CE1 . HIS A 391 0.2859 0.3966 0.3602 -0.0872 0.1140  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A CE1 
2717  N NE2 . HIS A 391 0.2919 0.4002 0.3565 -0.0954 0.1257  -0.1082 ? ? ? ? ? ? 391 HIS A NE2 
2718  N N   . ALA A 392 0.2549 0.3193 0.2729 -0.0584 0.0957  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 392 ALA A N   
2719  C CA  . ALA A 392 0.2601 0.3429 0.2889 -0.0598 0.1019  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 392 ALA A CA  
2720  C C   . ALA A 392 0.2627 0.3566 0.3059 -0.0433 0.0877  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 392 ALA A C   
2721  O O   . ALA A 392 0.2396 0.3575 0.3062 -0.0386 0.0876  -0.1021 ? ? ? ? ? ? 392 ALA A O   
2722  C CB  . ALA A 392 0.2987 0.3650 0.3008 -0.0704 0.1137  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 392 ALA A CB  
2723  N N   . ILE A 393 0.2206 0.2970 0.2497 -0.0351 0.0763  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 393 ILE A N   
2724  C CA  . ILE A 393 0.2328 0.3124 0.2685 -0.0225 0.0642  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 393 ILE A CA  
2725  C C   . ILE A 393 0.2027 0.2962 0.2601 -0.0135 0.0539  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 393 ILE A C   
2726  O O   . ILE A 393 0.2073 0.3136 0.2807 -0.0041 0.0472  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 393 ILE A O   
2727  C CB  . ILE A 393 0.2331 0.2922 0.2493 -0.0188 0.0555  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 393 ILE A CB  
2728  C CG1 . ILE A 393 0.2537 0.2978 0.2458 -0.0261 0.0624  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 393 ILE A CG1 
2729  C CG2 . ILE A 393 0.2150 0.2754 0.2380 -0.0072 0.0428  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 393 ILE A CG2 
2730  C CD1 . ILE A 393 0.2206 0.2470 0.1962 -0.0231 0.0530  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 393 ILE A CD1 
2731  N N   . ALA A 394 0.2192 0.3087 0.2757 -0.0158 0.0521  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 394 ALA A N   
2732  C CA  . ALA A 394 0.2047 0.3031 0.2755 -0.0077 0.0412  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 394 ALA A CA  
2733  C C   . ALA A 394 0.2152 0.3390 0.3104 -0.0062 0.0426  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 394 ALA A C   
2734  O O   . ALA A 394 0.2155 0.3484 0.3232 0.0048  0.0313  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 394 ALA A O   
2735  C CB  . ALA A 394 0.1953 0.2870 0.2613 -0.0126 0.0421  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 394 ALA A CB  
2736  N N   . ARG A 395 0.2027 0.3377 0.3042 -0.0180 0.0568  -0.0995 ? ? ? ? ? ? 395 ARG A N   
2737  C CA  . ARG A 395 0.2254 0.3904 0.3548 -0.0175 0.0591  -0.1191 ? ? ? ? ? ? 395 ARG A CA  
2738  C C   . ARG A 395 0.2090 0.3856 0.3508 -0.0054 0.0535  -0.1293 ? ? ? ? ? ? 395 ARG A C   
2739  O O   . ARG A 395 0.1936 0.3921 0.3597 0.0045  0.0451  -0.1430 ? ? ? ? ? ? 395 ARG A O   
2740  C CB  . ARG A 395 0.2669 0.4420 0.3992 -0.0355 0.0790  -0.1288 ? ? ? ? ? ? 395 ARG A CB  
2741  C CG  . ARG A 395 0.3709 0.5567 0.5136 -0.0461 0.0845  -0.1349 ? ? ? ? ? ? 395 ARG A CG  
2742  C CD  . ARG A 395 0.4211 0.6428 0.5947 -0.0532 0.0925  -0.1578 ? ? ? ? ? ? 395 ARG A CD  
2743  N NE  . ARG A 395 0.5044 0.7328 0.6766 -0.0688 0.1125  -0.1676 ? ? ? ? ? ? 395 ARG A NE  
2744  C CZ  . ARG A 395 0.4536 0.7110 0.6482 -0.0821 0.1262  -0.1875 ? ? ? ? ? ? 395 ARG A CZ  
2745  N NH1 . ARG A 395 0.4239 0.7098 0.6469 -0.0845 0.1237  -0.2023 ? ? ? ? ? ? 395 ARG A NH1 
2746  N NH2 . ARG A 395 0.5186 0.7746 0.7035 -0.0961 0.1449  -0.1930 ? ? ? ? ? ? 395 ARG A NH2 
2747  N N   . GLU A 396 0.2151 0.3795 0.3420 -0.0073 0.0596  -0.1259 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A N   
2748  C CA  . GLU A 396 0.2218 0.3938 0.3581 0.0037  0.0554  -0.1360 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A CA  
2749  C C   . GLU A 396 0.2190 0.3801 0.3550 0.0214  0.0347  -0.1300 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A C   
2750  O O   . GLU A 396 0.2062 0.3787 0.3590 0.0349  0.0257  -0.1419 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A O   
2751  C CB  . GLU A 396 0.2379 0.3920 0.3514 -0.0016 0.0634  -0.1300 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A CB  
2752  C CG  . GLU A 396 0.2522 0.4142 0.3618 -0.0182 0.0842  -0.1382 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A CG  
2753  C CD  . GLU A 396 0.2780 0.4713 0.4145 -0.0183 0.0935  -0.1621 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A CD  
2754  O OE1 . GLU A 396 0.2709 0.4822 0.4322 -0.0025 0.0834  -0.1753 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A OE1 
2755  O OE2 . GLU A 396 0.2875 0.4867 0.4187 -0.0358 0.1129  -0.1686 ? ? ? ? ? ? 396 GLU A OE2 
2756  N N   . ALA A 397 0.2122 0.3492 0.3268 0.0208  0.0280  -0.1116 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A N   
2757  C CA  . ALA A 397 0.2090 0.3293 0.3155 0.0336  0.0109  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A CA  
2758  C C   . ALA A 397 0.2054 0.3371 0.3270 0.0424  -0.0014 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A C   
2759  O O   . ALA A 397 0.2074 0.3351 0.3322 0.0563  -0.0154 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A O   
2760  C CB  . ALA A 397 0.2064 0.3016 0.2872 0.0274  0.0100  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A CB  
2761  N N   . GLU A 398 0.1838 0.3281 0.3132 0.0345  0.0034  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 398 GLU A N   
2762  C CA  . GLU A 398 0.1981 0.3573 0.3434 0.0417  -0.0078 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 398 GLU A CA  
2763  C C   . GLU A 398 0.2208 0.4037 0.3924 0.0540  -0.0145 -0.1376 ? ? ? ? ? ? 398 GLU A C   
2764  O O   . GLU A 398 0.2327 0.4154 0.4089 0.0684  -0.0321 -0.1407 ? ? ? ? ? ? 398 GLU A O   
2765  C CB  . GLU A 398 0.1840 0.3550 0.3352 0.0293  0.0005  -0.1198 ? ? ? ? ? ? 398 GLU A CB  
2766  C CG  . GLU A 398 0.1888 0.3343 0.3142 0.0217  0.0027  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 398 GLU A CG  
2767  C CD  . GLU A 398 0.2150 0.3627 0.3388 0.0063  0.0177  -0.0996 ? ? ? ? ? ? 398 GLU A CD  
2768  O OE1 . GLU A 398 0.1981 0.3675 0.3403 -0.0007 0.0265  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 398 GLU A OE1 
2769  O OE2 . GLU A 398 0.2124 0.3407 0.3177 0.0017  0.0196  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 398 GLU A OE2 
2770  N N   . ALA A 399 0.2101 0.4142 0.3990 0.0486  -0.0005 -0.1519 ? ? ? ? ? ? 399 ALA A N   
2771  C CA  . ALA A 399 0.2535 0.4862 0.4729 0.0603  -0.0047 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 399 ALA A CA  
2772  C C   . ALA A 399 0.2718 0.4865 0.4838 0.0785  -0.0186 -0.1727 ? ? ? ? ? ? 399 ALA A C   
2773  O O   . ALA A 399 0.2758 0.5056 0.5088 0.0951  -0.0314 -0.1871 ? ? ? ? ? ? 399 ALA A O   
2774  C CB  . ALA A 399 0.2405 0.4990 0.4776 0.0478  0.0165  -0.1896 ? ? ? ? ? ? 399 ALA A CB  
2775  N N   . ALA A 400 0.2409 0.4226 0.4233 0.0760  -0.0180 -0.1557 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A N   
2776  C CA  . ALA A 400 0.2715 0.4306 0.4426 0.0910  -0.0308 -0.1534 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A CA  
2777  C C   . ALA A 400 0.3051 0.4364 0.4572 0.1023  -0.0516 -0.1407 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A C   
2778  O O   . ALA A 400 0.3462 0.4533 0.4853 0.1145  -0.0634 -0.1383 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A O   
2779  C CB  . ALA A 400 0.2648 0.4038 0.4149 0.0827  -0.0196 -0.1453 ? ? ? ? ? ? 400 ALA A CB  
2780  N N   . VAL A 401 0.3221 0.4537 0.4693 0.0971  -0.0555 -0.1327 ? ? ? ? ? ? 401 VAL A N   
2781  C CA  . VAL A 401 0.3298 0.4377 0.4583 0.1061  -0.0740 -0.1225 ? ? ? ? ? ? 401 VAL A CA  
2782  C C   . VAL A 401 0.3702 0.4826 0.5130 0.1285  -0.0935 -0.1364 ? ? ? ? ? ? 401 VAL A C   
2783  O O   . VAL A 401 0.3764 0.5239 0.5520 0.1354  -0.0948 -0.1553 ? ? ? ? ? ? 401 VAL A O   
2784  C CB  . VAL A 401 0.3128 0.4257 0.4368 0.0959  -0.0729 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 401 VAL A CB  
2785  C CG1 . VAL A 401 0.3788 0.4750 0.4886 0.1073  -0.0939 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 401 VAL A CG1 
2786  C CG2 . VAL A 401 0.2940 0.3918 0.3971 0.0779  -0.0584 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 401 VAL A CG2 
2787  N N   . TYR A 402 0.3694 0.4460 0.4875 0.1400  -0.1091 -0.1278 ? ? ? ? ? ? 402 TYR A N   
2788  C CA  . TYR A 402 0.3857 0.4572 0.5101 0.1635  -0.1312 -0.1381 ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CA  
2789  C C   . TYR A 402 0.4193 0.4845 0.5333 0.1695  -0.1493 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 402 TYR A C   
2790  O O   . TYR A 402 0.4284 0.4544 0.5074 0.1721  -0.1617 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 402 TYR A O   
2791  C CB  . TYR A 402 0.4172 0.4458 0.5141 0.1719  -0.1392 -0.1302 ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CB  
2792  C CG  . TYR A 402 0.4264 0.4448 0.5289 0.1983  -0.1612 -0.1420 ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CG  
2793  C CD1 . TYR A 402 0.4199 0.4780 0.5635 0.2140  -0.1664 -0.1655 ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CD1 
2794  C CD2 . TYR A 402 0.4835 0.4508 0.5500 0.2082  -0.1773 -0.1308 ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CD2 
2795  C CE1 . TYR A 402 0.4472 0.4962 0.5978 0.2414  -0.1889 -0.1776 ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CE1 
2796  C CE2 . TYR A 402 0.5057 0.4578 0.5738 0.2344  -0.1996 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CE2 
2797  C CZ  . TYR A 402 0.4921 0.4858 0.6034 0.2524  -0.2062 -0.1645 ? ? ? ? ? ? 402 TYR A CZ  
2798  O OH  . TYR A 402 0.5373 0.5166 0.6519 0.2807  -0.2297 -0.1755 ? ? ? ? ? ? 402 TYR A OH  
2799  N N   . HIS A 403 0.4136 0.5176 0.5570 0.1701  -0.1499 -0.1464 ? ? ? ? ? ? 403 HIS A N   
2800  C CA  . HIS A 403 0.4399 0.5425 0.5738 0.1715  -0.1640 -0.1421 ? ? ? ? ? ? 403 HIS A CA  
2801  C C   . HIS A 403 0.4869 0.5642 0.6048 0.1944  -0.1929 -0.1422 ? ? ? ? ? ? 403 HIS A C   
2802  O O   . HIS A 403 0.5245 0.5779 0.6134 0.1943  -0.2056 -0.1304 ? ? ? ? ? ? 403 HIS A O   
2803  C CB  . HIS A 403 0.3977 0.5501 0.5699 0.1671  -0.1587 -0.1594 ? ? ? ? ? ? 403 HIS A CB  
2804  C CG  . HIS A 403 0.3681 0.5368 0.5459 0.1421  -0.1325 -0.1555 ? ? ? ? ? ? 403 HIS A CG  
2805  N ND1 . HIS A 403 0.3787 0.5301 0.5312 0.1268  -0.1263 -0.1392 ? ? ? ? ? ? 403 HIS A ND1 
2806  C CD2 . HIS A 403 0.3669 0.5653 0.5711 0.1303  -0.1107 -0.1663 ? ? ? ? ? ? 403 HIS A CD2 
2807  C CE1 . HIS A 403 0.3463 0.5155 0.5102 0.1083  -0.1038 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 403 HIS A CE1 
2808  N NE2 . HIS A 403 0.3715 0.5676 0.5649 0.1098  -0.0941 -0.1559 ? ? ? ? ? ? 403 HIS A NE2 
2809  N N   . ARG A 404 0.4761 0.5574 0.6114 0.2145  -0.2034 -0.1559 ? ? ? ? ? ? 404 ARG A N   
2810  C CA  . ARG A 404 0.5682 0.6219 0.6885 0.2405  -0.2333 -0.1575 ? ? ? ? ? ? 404 ARG A CA  
2811  C C   . ARG A 404 0.5923 0.5823 0.6546 0.2378  -0.2427 -0.1329 ? ? ? ? ? ? 404 ARG A C   
2812  O O   . ARG A 404 0.6809 0.6449 0.7150 0.2461  -0.2640 -0.1250 ? ? ? ? ? ? 404 ARG A O   
2813  C CB  . ARG A 404 0.5932 0.6571 0.7400 0.2605  -0.2380 -0.1754 ? ? ? ? ? ? 404 ARG A CB  
2814  C CG  . ARG A 404 0.7085 0.7230 0.8258 0.2845  -0.2638 -0.1706 ? ? ? ? ? ? 404 ARG A CG  
2815  C CD  . ARG A 404 0.7466 0.7847 0.9023 0.3088  -0.2716 -0.1951 ? ? ? ? ? ? 404 ARG A CD  
2816  N NE  . ARG A 404 0.8081 0.8968 1.0063 0.3222  -0.2840 -0.2163 ? ? ? ? ? ? 404 ARG A NE  
2817  C CZ  . ARG A 404 0.8346 0.9621 1.0793 0.3433  -0.2909 -0.2435 ? ? ? ? ? ? 404 ARG A CZ  
2818  N NH1 . ARG A 404 0.8801 0.9995 1.1330 0.3534  -0.2855 -0.2524 ? ? ? ? ? ? 404 ARG A NH1 
2819  N NH2 . ARG A 404 0.8178 0.9937 1.1018 0.3537  -0.3026 -0.2631 ? ? ? ? ? ? 404 ARG A NH2 
2820  N N   . GLN A 405 0.5366 0.5019 0.5798 0.2247  -0.2264 -0.1213 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A N   
2821  C CA  A GLN A 405 0.5632 0.4720 0.5540 0.2168  -0.2298 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A CA  
2822  C CA  B GLN A 405 0.5713 0.4797 0.5618 0.2173  -0.2304 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A CA  
2823  C C   . GLN A 405 0.5311 0.4391 0.5023 0.1950  -0.2198 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A C   
2824  O O   . GLN A 405 0.5398 0.4119 0.4719 0.1943  -0.2325 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A O   
2825  C CB  A GLN A 405 0.5456 0.4354 0.5275 0.2074  -0.2138 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A CB  
2826  C CB  B GLN A 405 0.5675 0.4527 0.5460 0.2088  -0.2159 -0.0931 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A CB  
2827  C CG  A GLN A 405 0.5572 0.4080 0.4965 0.1861  -0.2036 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A CG  
2828  C CG  B GLN A 405 0.6260 0.4480 0.5509 0.2054  -0.2242 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A CG  
2829  C CD  A GLN A 405 0.5572 0.3914 0.4906 0.1790  -0.1909 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A CD  
2830  C CD  B GLN A 405 0.6594 0.4576 0.5758 0.2033  -0.2161 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A CD  
2831  O OE1 A GLN A 405 0.5940 0.3938 0.5106 0.1915  -0.2025 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A OE1 
2832  O OE1 B GLN A 405 0.6707 0.4844 0.6141 0.2175  -0.2170 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A OE1 
2833  N NE2 A GLN A 405 0.5506 0.4080 0.4968 0.1596  -0.1681 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A NE2 
2834  N NE2 B GLN A 405 0.6885 0.4495 0.5673 0.1850  -0.2081 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 405 GLN A NE2 
2835  N N   . LEU A 406 0.4879 0.4338 0.4851 0.1774  -0.1969 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A N   
2836  C CA  . LEU A 406 0.4767 0.4226 0.4577 0.1563  -0.1848 -0.0751 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CA  
2837  C C   . LEU A 406 0.4930 0.4396 0.4643 0.1619  -0.2015 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A C   
2838  O O   . LEU A 406 0.5492 0.4650 0.4818 0.1534  -0.2052 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A O   
2839  C CB  . LEU A 406 0.4232 0.4105 0.4365 0.1402  -0.1603 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CB  
2840  C CG  . LEU A 406 0.4463 0.4355 0.4471 0.1199  -0.1465 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CG  
2841  C CD1 . LEU A 406 0.4337 0.3823 0.3948 0.1092  -0.1427 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CD1 
2842  C CD2 . LEU A 406 0.3487 0.3727 0.3782 0.1062  -0.1244 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CD2 
2843  N N   . PHE A 407 0.4909 0.4726 0.4960 0.1761  -0.2125 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 407 PHE A N   
2844  C CA  . PHE A 407 0.4932 0.4806 0.4922 0.1806  -0.2284 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 407 PHE A CA  
2845  C C   . PHE A 407 0.5579 0.4960 0.5129 0.1948  -0.2539 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 407 PHE A C   
2846  O O   . PHE A 407 0.6013 0.5173 0.5225 0.1879  -0.2600 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 407 PHE A O   
2847  C CB  . PHE A 407 0.4905 0.5305 0.5393 0.1919  -0.2346 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 407 PHE A CB  
2848  C CG  . PHE A 407 0.5249 0.5753 0.5709 0.1972  -0.2529 -0.1241 ? ? ? ? ? ? 407 PHE A CG  
2849  C CD1 . PHE A 407 0.5326 0.5763 0.5558 0.1788  -0.2453 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 407 PHE A CD1 
2850  C CD2 . PHE A 407 0.5575 0.6276 0.6261 0.2205  -0.2775 -0.1412 ? ? ? ? ? ? 407 PHE A CD2 
2851  C CE1 . PHE A 407 0.5277 0.5802 0.5462 0.1832  -0.2627 -0.1189 ? ? ? ? ? ? 407 PHE A CE1 
2852  C CE2 . PHE A 407 0.6049 0.6862 0.6709 0.2256  -0.2963 -0.1467 ? ? ? ? ? ? 407 PHE A CE2 
2853  C CZ  . PHE A 407 0.5813 0.6533 0.6212 0.2056  -0.2880 -0.1352 ? ? ? ? ? ? 407 PHE A CZ  
2854  N N   . GLU A 408 0.6004 0.5185 0.5530 0.2149  -0.2692 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A N   
2855  C CA  A GLU A 408 0.6574 0.5205 0.5629 0.2292  -0.2944 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A CA  
2856  C CA  B GLU A 408 0.6723 0.5350 0.5772 0.2292  -0.2947 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A CA  
2857  C C   . GLU A 408 0.6809 0.4942 0.5315 0.2078  -0.2839 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A C   
2858  O O   . GLU A 408 0.7292 0.5096 0.5375 0.2058  -0.2964 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A O   
2859  C CB  A GLU A 408 0.6733 0.5225 0.5882 0.2526  -0.3080 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A CB  
2860  C CB  B GLU A 408 0.7114 0.5560 0.6217 0.2524  -0.3089 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A CB  
2861  C CG  A GLU A 408 0.7484 0.5271 0.6076 0.2612  -0.3250 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A CG  
2862  C CG  B GLU A 408 0.8183 0.6397 0.7149 0.2826  -0.3451 -0.0908 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A CG  
2863  C CD  A GLU A 408 0.7649 0.5311 0.6356 0.2746  -0.3251 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A CD  
2864  C CD  B GLU A 408 0.9000 0.6660 0.7339 0.2824  -0.3649 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A CD  
2865  O OE1 A GLU A 408 0.7521 0.4995 0.6095 0.2575  -0.3051 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A OE1 
2866  O OE1 B GLU A 408 0.9806 0.6840 0.7658 0.2878  -0.3763 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A OE1 
2867  O OE2 A GLU A 408 0.7706 0.5508 0.6676 0.3021  -0.3447 -0.0951 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A OE2 
2868  O OE2 B GLU A 408 0.8817 0.6639 0.7122 0.2775  -0.3705 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 408 GLU A OE2 
2869  N N   . GLU A 409 0.6555 0.4649 0.5065 0.1909  -0.2603 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A N   
2870  C CA  . GLU A 409 0.6860 0.4533 0.4903 0.1703  -0.2494 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A CA  
2871  C C   . GLU A 409 0.7097 0.4885 0.5030 0.1514  -0.2389 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A C   
2872  O O   . GLU A 409 0.7451 0.4836 0.4905 0.1412  -0.2415 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A O   
2873  C CB  . GLU A 409 0.6454 0.4128 0.4588 0.1569  -0.2271 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A CB  
2874  C CG  . GLU A 409 0.6982 0.4436 0.5128 0.1764  -0.2400 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A CG  
2875  C CD  . GLU A 409 0.7074 0.4385 0.5180 0.1639  -0.2225 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A CD  
2876  O OE1 . GLU A 409 0.6350 0.3847 0.4529 0.1424  -0.2003 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A OE1 
2877  O OE2 . GLU A 409 0.7868 0.4870 0.5866 0.1772  -0.2330 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 409 GLU A OE2 
2878  N N   . LEU A 410 0.6272 0.4577 0.4621 0.1459  -0.2263 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A N   
2879  C CA  . LEU A 410 0.6506 0.4930 0.4772 0.1298  -0.2173 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A CA  
2880  C C   . LEU A 410 0.7290 0.5531 0.5270 0.1387  -0.2401 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A C   
2881  O O   . LEU A 410 0.7765 0.5775 0.5372 0.1252  -0.2373 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A O   
2882  C CB  . LEU A 410 0.5669 0.4635 0.4407 0.1216  -0.1996 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A CB  
2883  C CG  . LEU A 410 0.5867 0.5000 0.4814 0.1073  -0.1738 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A CG  
2884  C CD1 . LEU A 410 0.5183 0.4815 0.4617 0.1064  -0.1624 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A CD1 
2885  C CD2 . LEU A 410 0.5581 0.4542 0.4267 0.0859  -0.1562 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 410 LEU A CD2 
2886  N N   . ARG A 411 0.7697 0.6037 0.5845 0.1622  -0.2634 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A N   
2887  C CA  . ARG A 411 0.8225 0.6460 0.6181 0.1759  -0.2899 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A CA  
2888  C C   . ARG A 411 0.9149 0.6712 0.6449 0.1781  -0.3056 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A C   
2889  O O   . ARG A 411 0.9450 0.6778 0.6348 0.1717  -0.3136 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A O   
2890  C CB  . ARG A 411 0.8864 0.7404 0.7245 0.2025  -0.3093 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A CB  
2891  C CG  . ARG A 411 0.9405 0.8135 0.7877 0.2196  -0.3358 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A CG  
2892  C CD  . ARG A 411 0.9948 0.8853 0.8762 0.2491  -0.3576 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A CD  
2893  N NE  . ARG A 411 1.1120 0.9432 0.9481 0.2674  -0.3818 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A NE  
2894  C CZ  . ARG A 411 1.2811 1.0734 1.0713 0.2787  -0.4099 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A CZ  
2895  N NH1 . ARG A 411 1.1836 0.9929 0.9686 0.2740  -0.4179 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A NH1 
2896  N NH2 . ARG A 411 1.4842 1.2171 1.2303 0.2951  -0.4312 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 411 ARG A NH2 
2897  N N   . ARG A 412 0.7632 0.4530 1.1257 -0.0985 -0.2509 0.0456  ? ? ? ? ? ? 412 ARG A N   
2898  C CA  . ARG A 412 0.8397 0.4891 1.2507 -0.1160 -0.2721 0.0770  ? ? ? ? ? ? 412 ARG A CA  
2899  C C   . ARG A 412 0.8589 0.5249 1.3268 -0.1494 -0.2683 0.1114  ? ? ? ? ? ? 412 ARG A C   
2900  O O   . ARG A 412 0.9250 0.5654 1.4457 -0.1710 -0.2830 0.1472  ? ? ? ? ? ? 412 ARG A O   
2901  C CB  . ARG A 412 0.9002 0.4928 1.3302 -0.0989 -0.3190 0.0386  ? ? ? ? ? ? 412 ARG A CB  
2902  C CG  . ARG A 412 0.9970 0.5301 1.4814 -0.1117 -0.3538 0.0605  ? ? ? ? ? ? 412 ARG A CG  
2903  C CD  . ARG A 412 1.0241 0.5037 1.5166 -0.0856 -0.4021 0.0094  ? ? ? ? ? ? 412 ARG A CD  
2904  N NE  . ARG A 412 1.0805 0.5246 1.6410 -0.1012 -0.4429 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 412 ARG A NE  
2905  C CZ  . ARG A 412 1.1773 0.5577 1.7949 -0.1106 -0.4853 0.0061  ? ? ? ? ? ? 412 ARG A CZ  
2906  N NH1 . ARG A 412 1.2061 0.5516 1.8171 -0.1046 -0.4902 0.0280  ? ? ? ? ? ? 412 ARG A NH1 
2907  N NH2 . ARG A 412 1.2519 0.6014 1.9363 -0.1260 -0.5253 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 412 ARG A NH2 
2908  N N   . ALA A 413 0.8526 0.5635 1.3122 -0.1532 -0.2487 0.1024  ? ? ? ? ? ? 413 ALA A N   
2909  C CA  . ALA A 413 0.8595 0.6015 1.3674 -0.1827 -0.2372 0.1384  ? ? ? ? ? ? 413 ALA A CA  
2910  C C   . ALA A 413 0.7881 0.5942 1.2611 -0.1850 -0.1909 0.1624  ? ? ? ? ? ? 413 ALA A C   
2911  O O   . ALA A 413 0.8405 0.6777 1.3502 -0.2074 -0.1767 0.2030  ? ? ? ? ? ? 413 ALA A O   
2912  C CB  . ALA A 413 0.8432 0.5765 1.3986 -0.1909 -0.2662 0.1115  ? ? ? ? ? ? 413 ALA A CB  
2913  N N   . ALA A 414 0.7721 0.5992 1.1789 -0.1620 -0.1688 0.1393  ? ? ? ? ? ? 414 ALA A N   
2914  C CA  . ALA A 414 0.7212 0.6018 1.0921 -0.1606 -0.1286 0.1615  ? ? ? ? ? ? 414 ALA A CA  
2915  C C   . ALA A 414 0.8065 0.6924 1.1837 -0.1699 -0.1158 0.2115  ? ? ? ? ? ? 414 ALA A C   
2916  O O   . ALA A 414 0.8334 0.6774 1.2304 -0.1731 -0.1366 0.2229  ? ? ? ? ? ? 414 ALA A O   
2917  C CB  . ALA A 414 0.6652 0.5575 0.9708 -0.1354 -0.1134 0.1286  ? ? ? ? ? ? 414 ALA A CB  
2918  N N   . PRO A 415 0.7454 0.6829 1.1081 -0.1725 -0.0837 0.2432  ? ? ? ? ? ? 415 PRO A N   
2919  C CA  . PRO A 415 0.7612 0.6929 1.1318 -0.1777 -0.0800 0.2876  ? ? ? ? ? ? 415 PRO A CA  
2920  C C   . PRO A 415 0.6990 0.6400 1.0022 -0.1531 -0.0630 0.2796  ? ? ? ? ? ? 415 PRO A C   
2921  O O   . PRO A 415 0.6505 0.6023 0.9092 -0.1360 -0.0549 0.2412  ? ? ? ? ? ? 415 PRO A O   
2922  C CB  . PRO A 415 0.7902 0.7734 1.1986 -0.1968 -0.0594 0.3385  ? ? ? ? ? ? 415 PRO A CB  
2923  C CG  . PRO A 415 0.7580 0.7695 1.1800 -0.2016 -0.0555 0.3151  ? ? ? ? ? ? 415 PRO A CG  
2924  C CD  . PRO A 415 0.7120 0.7058 1.0810 -0.1790 -0.0596 0.2576  ? ? ? ? ? ? 415 PRO A CD  
2925  N N   . LEU A 416 0.6598 0.5948 0.9571 -0.1507 -0.0602 0.3137  ? ? ? ? ? ? 416 LEU A N   
2926  C CA  . LEU A 416 0.6353 0.5845 0.8692 -0.1260 -0.0453 0.3051  ? ? ? ? ? ? 416 LEU A CA  
2927  C C   . LEU A 416 0.5735 0.5793 0.7729 -0.1163 -0.0171 0.2985  ? ? ? ? ? ? 416 LEU A C   
2928  O O   . LEU A 416 0.5417 0.5841 0.7668 -0.1282 -0.0038 0.3202  ? ? ? ? ? ? 416 LEU A O   
2929  C CB  . LEU A 416 0.6763 0.6264 0.9079 -0.1236 -0.0411 0.3511  ? ? ? ? ? ? 416 LEU A CB  
2930  C CG  . LEU A 416 0.7513 0.6404 1.0153 -0.1304 -0.0709 0.3602  ? ? ? ? ? ? 416 LEU A CG  
2931  C CD1 . LEU A 416 0.8014 0.6921 1.0689 -0.1297 -0.0663 0.4138  ? ? ? ? ? ? 416 LEU A CD1 
2932  C CD2 . LEU A 416 0.7530 0.6002 0.9885 -0.1122 -0.0916 0.3080  ? ? ? ? ? ? 416 LEU A CD2 
2933  N N   . SER A 417 0.5101 0.5246 0.6558 -0.0946 -0.0096 0.2692  ? ? ? ? ? ? 417 SER A N   
2934  C CA  . SER A 417 0.4807 0.5441 0.5921 -0.0820 0.0134  0.2614  ? ? ? ? ? ? 417 SER A CA  
2935  C C   . SER A 417 0.4923 0.5687 0.5506 -0.0581 0.0206  0.2539  ? ? ? ? ? ? 417 SER A C   
2936  O O   . SER A 417 0.4826 0.5275 0.5242 -0.0501 0.0068  0.2311  ? ? ? ? ? ? 417 SER A O   
2937  C CB  . SER A 417 0.4691 0.5287 0.5762 -0.0815 0.0110  0.2194  ? ? ? ? ? ? 417 SER A CB  
2938  O OG  . SER A 417 0.4339 0.5311 0.5032 -0.0654 0.0287  0.2063  ? ? ? ? ? ? 417 SER A OG  
2939  N N   . ARG A 418 0.4895 0.6151 0.5233 -0.0452 0.0407  0.2735  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A N   
2940  C CA  A ARG A 418 0.4937 0.6368 0.4752 -0.0192 0.0453  0.2587  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A CA  
2941  C CA  B ARG A 418 0.4907 0.6346 0.4722 -0.0192 0.0457  0.2590  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A CA  
2942  C C   . ARG A 418 0.4625 0.6208 0.4175 -0.0072 0.0497  0.2180  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A C   
2943  O O   . ARG A 418 0.4821 0.6568 0.3968 0.0148  0.0512  0.2004  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A O   
2944  C CB  A ARG A 418 0.5471 0.7355 0.5108 -0.0052 0.0614  0.3006  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A CB  
2945  C CB  B ARG A 418 0.5300 0.7214 0.4951 -0.0058 0.0627  0.3013  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A CB  
2946  C CG  A ARG A 418 0.5911 0.7601 0.5594 -0.0056 0.0538  0.3330  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A CG  
2947  C CG  B ARG A 418 0.5598 0.7451 0.5652 -0.0234 0.0629  0.3536  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A CG  
2948  C CD  A ARG A 418 0.6706 0.8916 0.6354 0.0026  0.0736  0.3882  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A CD  
2949  C CD  B ARG A 418 0.6013 0.7983 0.5788 -0.0056 0.0654  0.3825  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A CD  
2950  N NE  A ARG A 418 0.6902 0.9620 0.5981 0.0364  0.0867  0.3797  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A NE  
2951  N NE  B ARG A 418 0.6032 0.7483 0.5730 -0.0033 0.0439  0.3632  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A NE  
2952  C CZ  A ARG A 418 0.7172 0.9912 0.5831 0.0607  0.0811  0.3746  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A CZ  
2953  C CZ  B ARG A 418 0.6183 0.7692 0.5484 0.0197  0.0413  0.3638  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A CZ  
2954  N NH1 A ARG A 418 0.7256 0.9564 0.5986 0.0555  0.0650  0.3805  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A NH1 
2955  N NH1 B ARG A 418 0.6417 0.8470 0.5330 0.0441  0.0578  0.3793  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A NH1 
2956  N NH2 A ARG A 418 0.7473 1.0688 0.5637 0.0929  0.0901  0.3625  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A NH2 
2957  N NH2 B ARG A 418 0.6213 0.7274 0.5491 0.0215  0.0214  0.3466  ? ? ? ? ? ? 418 ARG A NH2 
2958  N N   . ASP A 419 0.4126 0.5640 0.3909 -0.0203 0.0494  0.2020  ? ? ? ? ? ? 419 ASP A N   
2959  C CA  . ASP A 419 0.4109 0.5692 0.3671 -0.0096 0.0510  0.1653  ? ? ? ? ? ? 419 ASP A CA  
2960  C C   . ASP A 419 0.3721 0.4921 0.3174 -0.0077 0.0349  0.1287  ? ? ? ? ? ? 419 ASP A C   
2961  O O   . ASP A 419 0.4064 0.4942 0.3754 -0.0213 0.0240  0.1202  ? ? ? ? ? ? 419 ASP A O   
2962  C CB  . ASP A 419 0.4320 0.5972 0.4146 -0.0218 0.0557  0.1605  ? ? ? ? ? ? 419 ASP A CB  
2963  C CG  . ASP A 419 0.4465 0.6109 0.4082 -0.0110 0.0549  0.1229  ? ? ? ? ? ? 419 ASP A CG  
2964  O OD1 . ASP A 419 0.5421 0.7243 0.4706 0.0089  0.0582  0.1102  ? ? ? ? ? ? 419 ASP A OD1 
2965  O OD2 . ASP A 419 0.4947 0.6402 0.4728 -0.0206 0.0493  0.1057  ? ? ? ? ? ? 419 ASP A OD2 
2966  N N   . PRO A 420 0.3648 0.4913 0.2769 0.0101  0.0323  0.1060  ? ? ? ? ? ? 420 PRO A N   
2967  C CA  . PRO A 420 0.3455 0.4430 0.2535 0.0106  0.0178  0.0777  ? ? ? ? ? ? 420 PRO A CA  
2968  C C   . PRO A 420 0.3249 0.4040 0.2518 -0.0007 0.0143  0.0568  ? ? ? ? ? ? 420 PRO A C   
2969  O O   . PRO A 420 0.3192 0.3755 0.2552 -0.0053 0.0042  0.0442  ? ? ? ? ? ? 420 PRO A O   
2970  C CB  . PRO A 420 0.3565 0.4707 0.2311 0.0312  0.0149  0.0590  ? ? ? ? ? ? 420 PRO A CB  
2971  C CG  . PRO A 420 0.3855 0.5361 0.2393 0.0461  0.0263  0.0844  ? ? ? ? ? ? 420 PRO A CG  
2972  C CD  . PRO A 420 0.3794 0.5431 0.2574 0.0329  0.0403  0.1086  ? ? ? ? ? ? 420 PRO A CD  
2973  N N   . THR A 421 0.3176 0.4092 0.2512 -0.0036 0.0228  0.0542  ? ? ? ? ? ? 421 THR A N   
2974  C CA  . THR A 421 0.3236 0.3991 0.2736 -0.0124 0.0194  0.0368  ? ? ? ? ? ? 421 THR A CA  
2975  C C   . THR A 421 0.3204 0.3760 0.2983 -0.0263 0.0131  0.0445  ? ? ? ? ? ? 421 THR A C   
2976  O O   . THR A 421 0.3328 0.3696 0.3182 -0.0285 0.0045  0.0286  ? ? ? ? ? ? 421 THR A O   
2977  C CB  . THR A 421 0.3213 0.4137 0.2734 -0.0111 0.0284  0.0329  ? ? ? ? ? ? 421 THR A CB  
2978  O OG1 . THR A 421 0.3449 0.4545 0.2711 0.0054  0.0312  0.0234  ? ? ? ? ? ? 421 THR A OG1 
2979  C CG2 . THR A 421 0.2999 0.3748 0.2638 -0.0166 0.0236  0.0144  ? ? ? ? ? ? 421 THR A CG2 
2980  N N   . GLU A 422 0.3371 0.3993 0.3313 -0.0340 0.0163  0.0689  ? ? ? ? ? ? 422 GLU A N   
2981  C CA  . GLU A 422 0.3533 0.3929 0.3786 -0.0469 0.0053  0.0773  ? ? ? ? ? ? 422 GLU A CA  
2982  C C   . GLU A 422 0.3409 0.3531 0.3625 -0.0431 -0.0087 0.0718  ? ? ? ? ? ? 422 GLU A C   
2983  O O   . GLU A 422 0.3565 0.3471 0.3896 -0.0439 -0.0211 0.0561  ? ? ? ? ? ? 422 GLU A O   
2984  C CB  . GLU A 422 0.3812 0.4340 0.4277 -0.0566 0.0103  0.1113  ? ? ? ? ? ? 422 GLU A CB  
2985  C CG  . GLU A 422 0.4981 0.5841 0.5549 -0.0604 0.0240  0.1212  ? ? ? ? ? ? 422 GLU A CG  
2986  C CD  . GLU A 422 0.5956 0.6731 0.6942 -0.0766 0.0155  0.1228  ? ? ? ? ? ? 422 GLU A CD  
2987  O OE1 . GLU A 422 0.5984 0.6414 0.7102 -0.0806 -0.0025 0.1057  ? ? ? ? ? ? 422 GLU A OE1 
2988  O OE2 . GLU A 422 0.5735 0.6824 0.6899 -0.0825 0.0260  0.1387  ? ? ? ? ? ? 422 GLU A OE2 
2989  N N   . VAL A 423 0.3396 0.3569 0.3421 -0.0352 -0.0066 0.0830  ? ? ? ? ? ? 423 VAL A N   
2990  C CA  . VAL A 423 0.3624 0.3583 0.3587 -0.0287 -0.0193 0.0796  ? ? ? ? ? ? 423 VAL A CA  
2991  C C   . VAL A 423 0.3563 0.3466 0.3430 -0.0212 -0.0252 0.0487  ? ? ? ? ? ? 423 VAL A C   
2992  O O   . VAL A 423 0.3407 0.3119 0.3357 -0.0182 -0.0376 0.0380  ? ? ? ? ? ? 423 VAL A O   
2993  C CB  . VAL A 423 0.3822 0.3925 0.3552 -0.0186 -0.0146 0.0957  ? ? ? ? ? ? 423 VAL A CB  
2994  C CG1 . VAL A 423 0.3894 0.3799 0.3553 -0.0097 -0.0284 0.0911  ? ? ? ? ? ? 423 VAL A CG1 
2995  C CG2 . VAL A 423 0.3764 0.3990 0.3616 -0.0254 -0.0065 0.1336  ? ? ? ? ? ? 423 VAL A CG2 
2996  N N   . THR A 424 0.3096 0.3181 0.2807 -0.0170 -0.0169 0.0354  ? ? ? ? ? ? 424 THR A N   
2997  C CA  . THR A 424 0.3133 0.3207 0.2830 -0.0132 -0.0207 0.0128  ? ? ? ? ? ? 424 THR A CA  
2998  C C   . THR A 424 0.3104 0.3096 0.2972 -0.0174 -0.0233 0.0030  ? ? ? ? ? ? 424 THR A C   
2999  O O   . THR A 424 0.3154 0.3107 0.3061 -0.0118 -0.0302 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 424 THR A O   
3000  C CB  . THR A 424 0.3150 0.3389 0.2711 -0.0098 -0.0141 0.0025  ? ? ? ? ? ? 424 THR A CB  
3001  O OG1 . THR A 424 0.3152 0.3493 0.2522 -0.0013 -0.0145 0.0079  ? ? ? ? ? ? 424 THR A OG1 
3002  C CG2 . THR A 424 0.3071 0.3314 0.2695 -0.0085 -0.0189 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 424 THR A CG2 
3003  N N   . ALA A 425 0.2986 0.3006 0.2953 -0.0248 -0.0178 0.0076  ? ? ? ? ? ? 425 ALA A N   
3004  C CA  . ALA A 425 0.2979 0.2940 0.3097 -0.0265 -0.0222 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 425 ALA A CA  
3005  C C   . ALA A 425 0.3215 0.2980 0.3451 -0.0225 -0.0380 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 425 ALA A C   
3006  O O   . ALA A 425 0.3098 0.2863 0.3338 -0.0133 -0.0440 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 425 ALA A O   
3007  C CB  . ALA A 425 0.3108 0.3135 0.3360 -0.0355 -0.0168 0.0059  ? ? ? ? ? ? 425 ALA A CB  
3008  N N   . ILE A 426 0.3057 0.2664 0.3392 -0.0272 -0.0456 0.0074  ? ? ? ? ? ? 426 ILE A N   
3009  C CA  . ILE A 426 0.3294 0.2653 0.3772 -0.0223 -0.0648 0.0005  ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CA  
3010  C C   . ILE A 426 0.3279 0.2619 0.3603 -0.0065 -0.0712 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A C   
3011  O O   . ILE A 426 0.3339 0.2597 0.3697 0.0064  -0.0847 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A O   
3012  C CB  . ILE A 426 0.3508 0.2653 0.4219 -0.0335 -0.0746 0.0225  ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CB  
3013  C CG1 . ILE A 426 0.3669 0.2502 0.4619 -0.0295 -0.1003 0.0084  ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG1 
3014  C CG2 . ILE A 426 0.3567 0.2698 0.4152 -0.0322 -0.0707 0.0433  ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG2 
3015  C CD1 . ILE A 426 0.4064 0.2626 0.5362 -0.0439 -0.1148 0.0311  ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CD1 
3016  N N   . GLY A 427 0.3173 0.2629 0.3331 -0.0052 -0.0624 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 427 GLY A N   
3017  C CA  . GLY A 427 0.3423 0.2933 0.3463 0.0085  -0.0672 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 427 GLY A CA  
3018  C C   . GLY A 427 0.3224 0.2939 0.3253 0.0157  -0.0629 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 427 GLY A C   
3019  O O   . GLY A 427 0.3145 0.2907 0.3176 0.0307  -0.0712 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 427 GLY A O   
3020  N N   . ALA A 428 0.2957 0.2826 0.2973 0.0072  -0.0495 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 428 ALA A N   
3021  C CA  . ALA A 428 0.3030 0.3116 0.3051 0.0121  -0.0429 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 428 ALA A CA  
3022  C C   . ALA A 428 0.2964 0.3045 0.3040 0.0233  -0.0504 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 428 ALA A C   
3023  O O   . ALA A 428 0.3101 0.3381 0.3159 0.0378  -0.0508 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 428 ALA A O   
3024  C CB  . ALA A 428 0.2990 0.3182 0.2993 0.0015  -0.0298 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 428 ALA A CB  
3025  N N   . VAL A 429 0.2925 0.2812 0.3079 0.0191  -0.0580 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 429 VAL A N   
3026  C CA  . VAL A 429 0.3195 0.3062 0.3399 0.0318  -0.0696 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 429 VAL A CA  
3027  C C   . VAL A 429 0.3382 0.3147 0.3577 0.0503  -0.0872 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 429 VAL A C   
3028  O O   . VAL A 429 0.3371 0.3284 0.3510 0.0708  -0.0931 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 429 VAL A O   
3029  C CB  . VAL A 429 0.3197 0.2876 0.3560 0.0208  -0.0773 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 429 VAL A CB  
3030  C CG1 . VAL A 429 0.3303 0.2913 0.3731 0.0368  -0.0963 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 429 VAL A CG1 
3031  C CG2 . VAL A 429 0.2964 0.2816 0.3309 0.0091  -0.0597 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 429 VAL A CG2 
3032  N N   . GLU A 430 0.3498 0.3025 0.3737 0.0457  -0.0960 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A N   
3033  C CA  . GLU A 430 0.3898 0.3297 0.4124 0.0652  -0.1144 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A CA  
3034  C C   . GLU A 430 0.3607 0.3363 0.3693 0.0826  -0.1060 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A C   
3035  O O   . GLU A 430 0.3760 0.3604 0.3801 0.1072  -0.1173 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A O   
3036  C CB  . GLU A 430 0.4424 0.3543 0.4702 0.0556  -0.1210 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A CB  
3037  C CG  . GLU A 430 0.5121 0.4052 0.5393 0.0759  -0.1418 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A CG  
3038  C CD  . GLU A 430 0.6621 0.5207 0.7060 0.0844  -0.1684 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A CD  
3039  O OE1 . GLU A 430 0.6900 0.5615 0.7283 0.1066  -0.1774 -0.1243 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A OE1 
3040  O OE2 . GLU A 430 0.7050 0.5259 0.7694 0.0693  -0.1809 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 430 GLU A OE2 
3041  N N   . ALA A 431 0.3338 0.3300 0.3381 0.0705  -0.0881 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 431 ALA A N   
3042  C CA  . ALA A 431 0.3524 0.3864 0.3525 0.0817  -0.0796 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 431 ALA A CA  
3043  C C   . ALA A 431 0.3301 0.3968 0.3289 0.0945  -0.0722 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 431 ALA A C   
3044  O O   . ALA A 431 0.3283 0.4235 0.3243 0.1165  -0.0741 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 431 ALA A O   
3045  C CB  . ALA A 431 0.2842 0.3307 0.2857 0.0646  -0.0661 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 431 ALA A CB  
3046  N N   . ALA A 432 0.2909 0.3562 0.2909 0.0839  -0.0643 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A N   
3047  C CA  . ALA A 432 0.3123 0.4070 0.3084 0.0982  -0.0584 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A CA  
3048  C C   . ALA A 432 0.3357 0.4330 0.3238 0.1283  -0.0757 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A C   
3049  O O   . ALA A 432 0.3344 0.4734 0.3146 0.1532  -0.0713 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A O   
3050  C CB  . ALA A 432 0.2972 0.3835 0.2950 0.0830  -0.0507 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 432 ALA A CB  
3051  N N   . PHE A 433 0.3401 0.3955 0.3315 0.1289  -0.0968 -0.1283 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A N   
3052  C CA  . PHE A 433 0.3687 0.4207 0.3540 0.1595  -0.1188 -0.1543 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CA  
3053  C C   . PHE A 433 0.3849 0.4581 0.3623 0.1849  -0.1235 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A C   
3054  O O   . PHE A 433 0.3933 0.4951 0.3585 0.2188  -0.1306 -0.1807 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A O   
3055  C CB  . PHE A 433 0.3834 0.3806 0.3824 0.1523  -0.1447 -0.1650 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CB  
3056  C CG  . PHE A 433 0.4024 0.3885 0.4104 0.1419  -0.1489 -0.1694 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CG  
3057  C CD1 . PHE A 433 0.3969 0.3556 0.4235 0.1093  -0.1454 -0.1518 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CD1 
3058  C CD2 . PHE A 433 0.3939 0.4035 0.3913 0.1663  -0.1548 -0.1897 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CD2 
3059  C CE1 . PHE A 433 0.4056 0.3593 0.4435 0.1013  -0.1503 -0.1567 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CE1 
3060  C CE2 . PHE A 433 0.4261 0.4280 0.4321 0.1594  -0.1612 -0.1963 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CE2 
3061  C CZ  . PHE A 433 0.3994 0.3728 0.4278 0.1258  -0.1593 -0.1800 ? ? ? ? ? ? 433 PHE A CZ  
3062  N N   . LYS A 434 0.3618 0.4202 0.3450 0.1717  -0.1222 -0.1499 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A N   
3063  C CA  . LYS A 434 0.3888 0.4634 0.3672 0.1941  -0.1287 -0.1567 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A CA  
3064  C C   . LYS A 434 0.3902 0.5322 0.3627 0.2127  -0.1104 -0.1534 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A C   
3065  O O   . LYS A 434 0.4063 0.5733 0.3719 0.2434  -0.1182 -0.1665 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A O   
3066  C CB  . LYS A 434 0.3738 0.4288 0.3592 0.1739  -0.1263 -0.1396 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A CB  
3067  C CG  . LYS A 434 0.4069 0.4833 0.3892 0.1949  -0.1312 -0.1438 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A CG  
3068  C CD  . LYS A 434 0.4192 0.4688 0.3957 0.2257  -0.1595 -0.1683 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A CD  
3069  C CE  . LYS A 434 0.4443 0.4922 0.4196 0.2398  -0.1694 -0.1691 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A CE  
3070  N NZ  . LYS A 434 0.4795 0.4941 0.4500 0.2719  -0.2009 -0.1951 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A NZ  
3071  N N   . CYS A 435 0.3635 0.5345 0.3416 0.1933  -0.0865 -0.1332 ? ? ? ? ? ? 435 CYS A N   
3072  C CA  . CYS A 435 0.3630 0.6008 0.3436 0.2066  -0.0675 -0.1219 ? ? ? ? ? ? 435 CYS A CA  
3073  C C   . CYS A 435 0.3664 0.6359 0.3398 0.2165  -0.0560 -0.1192 ? ? ? ? ? ? 435 CYS A C   
3074  O O   . CYS A 435 0.3572 0.6825 0.3368 0.2220  -0.0370 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 435 CYS A O   
3075  C CB  . CYS A 435 0.3541 0.6065 0.3547 0.1767  -0.0502 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 435 CYS A CB  
3076  S SG  . CYS A 435 0.3165 0.5391 0.3262 0.1362  -0.0379 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 435 CYS A SG  
3077  N N   . CYS A 436 0.3578 0.5937 0.3209 0.2188  -0.0682 -0.1346 ? ? ? ? ? ? 436 CYS A N   
3078  C CA  . CYS A 436 0.3993 0.6570 0.3538 0.2264  -0.0598 -0.1333 ? ? ? ? ? ? 436 CYS A CA  
3079  C C   . CYS A 436 0.3693 0.6515 0.3374 0.2003  -0.0334 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 436 CYS A C   
3080  O O   . CYS A 436 0.3466 0.6820 0.3113 0.2166  -0.0182 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 436 CYS A O   
3081  C CB  . CYS A 436 0.4774 0.7924 0.4145 0.2700  -0.0589 -0.1437 ? ? ? ? ? ? 436 CYS A CB  
3082  S SG  . CYS A 436 0.6014 0.9039 0.5215 0.3128  -0.0908 -0.1841 ? ? ? ? ? ? 436 CYS A SG  
3083  N N   . ALA A 437 0.2958 0.5429 0.2793 0.1638  -0.0290 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 437 ALA A N   
3084  C CA  . ALA A 437 0.2783 0.5374 0.2769 0.1385  -0.0096 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 437 ALA A CA  
3085  C C   . ALA A 437 0.2853 0.5608 0.2765 0.1443  -0.0001 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 437 ALA A C   
3086  O O   . ALA A 437 0.2778 0.5327 0.2544 0.1542  -0.0113 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 437 ALA A O   
3087  C CB  . ALA A 437 0.2575 0.4664 0.2641 0.1060  -0.0131 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 437 ALA A CB  
3088  N N   . ALA A 438 0.2613 0.5706 0.2654 0.1365  0.0188  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A N   
3089  C CA  . ALA A 438 0.2482 0.5709 0.2450 0.1416  0.0282  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A CA  
3090  C C   . ALA A 438 0.2422 0.5159 0.2419 0.1154  0.0253  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A C   
3091  O O   . ALA A 438 0.2457 0.5142 0.2354 0.1198  0.0257  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A O   
3092  C CB  . ALA A 438 0.2500 0.6224 0.2647 0.1401  0.0487  0.0156  ? ? ? ? ? ? 438 ALA A CB  
3093  N N   . ALA A 439 0.2221 0.4648 0.2354 0.0904  0.0225  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 439 ALA A N   
3094  C CA  . ALA A 439 0.2254 0.4274 0.2408 0.0678  0.0211  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 439 ALA A CA  
3095  C C   . ALA A 439 0.2279 0.3972 0.2494 0.0490  0.0137  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 439 ALA A C   
3096  O O   . ALA A 439 0.2197 0.3974 0.2493 0.0476  0.0118  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 439 ALA A O   
3097  C CB  . ALA A 439 0.2209 0.4351 0.2509 0.0561  0.0349  0.0061  ? ? ? ? ? ? 439 ALA A CB  
3098  N N   . ILE A 440 0.2226 0.3595 0.2402 0.0361  0.0103  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A N   
3099  C CA  . ILE A 440 0.2333 0.3434 0.2542 0.0188  0.0064  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A CA  
3100  C C   . ILE A 440 0.2499 0.3534 0.2776 0.0062  0.0135  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A C   
3101  O O   . ILE A 440 0.2563 0.3535 0.2784 0.0071  0.0162  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A O   
3102  C CB  . ILE A 440 0.2366 0.3197 0.2485 0.0168  -0.0031 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A CB  
3103  C CG1 . ILE A 440 0.2656 0.3479 0.2737 0.0309  -0.0147 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A CG1 
3104  C CG2 . ILE A 440 0.2523 0.3167 0.2641 0.0027  -0.0039 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A CG2 
3105  C CD1 . ILE A 440 0.2782 0.3367 0.2854 0.0309  -0.0262 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 440 ILE A CD1 
3106  N N   . ILE A 441 0.2229 0.3270 0.2642 -0.0042 0.0142  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A N   
3107  C CA  . ILE A 441 0.2221 0.3141 0.2718 -0.0144 0.0162  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CA  
3108  C C   . ILE A 441 0.2677 0.3348 0.3075 -0.0208 0.0092  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A C   
3109  O O   . ILE A 441 0.2488 0.3136 0.2887 -0.0231 0.0026  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A O   
3110  C CB  . ILE A 441 0.2318 0.3378 0.3082 -0.0222 0.0172  0.0065  ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CB  
3111  C CG1 . ILE A 441 0.2529 0.3943 0.3365 -0.0119 0.0278  0.0229  ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CG1 
3112  C CG2 . ILE A 441 0.2202 0.3048 0.3097 -0.0333 0.0132  0.0094  ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CG2 
3113  C CD1 . ILE A 441 0.2428 0.4121 0.3591 -0.0187 0.0317  0.0443  ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CD1 
3114  N N   . VAL A 442 0.2366 0.2901 0.2681 -0.0213 0.0108  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 442 VAL A N   
3115  C CA  . VAL A 442 0.2462 0.2853 0.2652 -0.0228 0.0066  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 442 VAL A CA  
3116  C C   . VAL A 442 0.2490 0.2757 0.2704 -0.0239 0.0044  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 442 VAL A C   
3117  O O   . VAL A 442 0.2634 0.2894 0.2887 -0.0221 0.0089  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 442 VAL A O   
3118  C CB  . VAL A 442 0.2248 0.2638 0.2310 -0.0193 0.0095  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 442 VAL A CB  
3119  C CG1 . VAL A 442 0.2227 0.2659 0.2295 -0.0157 0.0147  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 442 VAL A CG1 
3120  C CG2 . VAL A 442 0.2578 0.2913 0.2522 -0.0194 0.0081  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 442 VAL A CG2 
3121  N N   . LEU A 443 0.2397 0.2571 0.2563 -0.0234 -0.0039 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 443 LEU A N   
3122  C CA  . LEU A 443 0.2793 0.2832 0.2932 -0.0192 -0.0096 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 443 LEU A CA  
3123  C C   . LEU A 443 0.3028 0.3125 0.2944 -0.0100 -0.0035 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 443 LEU A C   
3124  O O   . LEU A 443 0.2743 0.2940 0.2529 -0.0079 -0.0011 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 443 LEU A O   
3125  C CB  . LEU A 443 0.3202 0.3146 0.3394 -0.0192 -0.0246 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 443 LEU A CB  
3126  C CG  . LEU A 443 0.3606 0.3433 0.4118 -0.0287 -0.0351 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 443 LEU A CG  
3127  C CD1 . LEU A 443 0.3142 0.3114 0.3863 -0.0385 -0.0253 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 443 LEU A CD1 
3128  C CD2 . LEU A 443 0.3472 0.3194 0.4097 -0.0295 -0.0553 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 443 LEU A CD2 
3129  N N   . THR A 444 0.2999 0.3059 0.2897 -0.0045 -0.0008 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 444 THR A N   
3130  C CA  . THR A 444 0.2895 0.3098 0.2628 0.0041  0.0066  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 444 THR A CA  
3131  C C   . THR A 444 0.2916 0.3068 0.2581 0.0169  0.0033  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 444 THR A C   
3132  O O   . THR A 444 0.3120 0.3116 0.2892 0.0169  -0.0008 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 444 THR A O   
3133  C CB  . THR A 444 0.2861 0.3193 0.2647 -0.0015 0.0167  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 444 THR A CB  
3134  O OG1 . THR A 444 0.2776 0.3286 0.2480 0.0039  0.0232  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 444 THR A OG1 
3135  C CG2 . THR A 444 0.2506 0.2791 0.2400 -0.0020 0.0185  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 444 THR A CG2 
3136  N N   . THR A 445 0.3113 0.3405 0.2598 0.0300  0.0042  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 445 THR A N   
3137  C CA  . THR A 445 0.3304 0.3584 0.2697 0.0472  0.0002  -0.0919 ? ? ? ? ? ? 445 THR A CA  
3138  C C   . THR A 445 0.3440 0.3928 0.2844 0.0500  0.0130  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 445 THR A C   
3139  O O   . THR A 445 0.3550 0.3958 0.2987 0.0576  0.0109  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 445 THR A O   
3140  C CB  . THR A 445 0.3700 0.4108 0.2861 0.0662  -0.0056 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 445 THR A CB  
3141  O OG1 . THR A 445 0.4008 0.4196 0.3187 0.0653  -0.0224 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 445 THR A OG1 
3142  C CG2 . THR A 445 0.3830 0.4313 0.2842 0.0910  -0.0091 -0.1221 ? ? ? ? ? ? 445 THR A CG2 
3143  N N   . THR A 446 0.3194 0.3944 0.2604 0.0434  0.0247  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 446 THR A N   
3144  C CA  . THR A 446 0.3130 0.4139 0.2605 0.0450  0.0354  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 446 THR A CA  
3145  C C   . THR A 446 0.2881 0.3868 0.2551 0.0288  0.0384  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 446 THR A C   
3146  O O   . THR A 446 0.2880 0.4046 0.2654 0.0290  0.0434  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 446 THR A O   
3147  C CB  . THR A 446 0.3157 0.4553 0.2566 0.0505  0.0457  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 446 THR A CB  
3148  O OG1 . THR A 446 0.2913 0.4311 0.2386 0.0353  0.0477  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 446 THR A OG1 
3149  C CG2 . THR A 446 0.3435 0.4925 0.2596 0.0734  0.0423  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 446 THR A CG2 
3150  N N   . GLY A 447 0.2849 0.3650 0.2576 0.0165  0.0341  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 447 GLY A N   
3151  C CA  . GLY A 447 0.2480 0.3286 0.2357 0.0053  0.0347  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 447 GLY A CA  
3152  C C   . GLY A 447 0.2523 0.3401 0.2464 -0.0047 0.0353  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 447 GLY A C   
3153  O O   . GLY A 447 0.2202 0.3006 0.2247 -0.0123 0.0310  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 447 GLY A O   
3154  N N   . ARG A 448 0.2418 0.3443 0.2285 -0.0022 0.0398  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 448 ARG A N   
3155  C CA  . ARG A 448 0.2512 0.3639 0.2487 -0.0120 0.0415  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 448 ARG A CA  
3156  C C   . ARG A 448 0.2671 0.3558 0.2653 -0.0193 0.0333  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 448 ARG A C   
3157  O O   . ARG A 448 0.2666 0.3504 0.2804 -0.0285 0.0288  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 448 ARG A O   
3158  C CB  . ARG A 448 0.2756 0.4121 0.2608 -0.0046 0.0493  0.0025  ? ? ? ? ? ? 448 ARG A CB  
3159  C CG  . ARG A 448 0.2761 0.4241 0.2756 -0.0155 0.0520  0.0257  ? ? ? ? ? ? 448 ARG A CG  
3160  C CD  . ARG A 448 0.3064 0.4953 0.3023 -0.0077 0.0648  0.0445  ? ? ? ? ? ? 448 ARG A CD  
3161  N NE  . ARG A 448 0.3536 0.5468 0.3621 -0.0185 0.0660  0.0699  ? ? ? ? ? ? 448 ARG A NE  
3162  C CZ  . ARG A 448 0.3712 0.5536 0.3605 -0.0140 0.0631  0.0729  ? ? ? ? ? ? 448 ARG A CZ  
3163  N NH1 . ARG A 448 0.4233 0.5933 0.3823 0.0002  0.0583  0.0513  ? ? ? ? ? ? 448 ARG A NH1 
3164  N NH2 . ARG A 448 0.4056 0.5908 0.4080 -0.0232 0.0639  0.0987  ? ? ? ? ? ? 448 ARG A NH2 
3165  N N   . SER A 449 0.2719 0.3465 0.2555 -0.0144 0.0296  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 449 SER A N   
3166  C CA  . SER A 449 0.3247 0.3848 0.3089 -0.0191 0.0228  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 449 SER A CA  
3167  C C   . SER A 449 0.2802 0.3315 0.2773 -0.0229 0.0185  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 449 SER A C   
3168  O O   . SER A 449 0.2935 0.3374 0.2976 -0.0263 0.0123  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 449 SER A O   
3169  C CB  . SER A 449 0.3037 0.3545 0.2763 -0.0141 0.0181  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 449 SER A CB  
3170  O OG  . SER A 449 0.3063 0.3665 0.2627 -0.0063 0.0190  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 449 SER A OG  
3171  N N   . ALA A 450 0.2572 0.3105 0.2566 -0.0197 0.0205  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 450 ALA A N   
3172  C CA  . ALA A 450 0.2396 0.2912 0.2480 -0.0185 0.0165  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 450 ALA A CA  
3173  C C   . ALA A 450 0.2485 0.3045 0.2709 -0.0219 0.0121  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 450 ALA A C   
3174  O O   . ALA A 450 0.2521 0.3026 0.2814 -0.0205 0.0032  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 450 ALA A O   
3175  C CB  . ALA A 450 0.2488 0.3028 0.2547 -0.0123 0.0200  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 450 ALA A CB  
3176  N N   . GLN A 451 0.2308 0.2984 0.2605 -0.0258 0.0163  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 451 GLN A N   
3177  C CA  . GLN A 451 0.2340 0.3067 0.2859 -0.0322 0.0097  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 451 GLN A CA  
3178  C C   . GLN A 451 0.2398 0.2993 0.3026 -0.0403 0.0013  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 451 GLN A C   
3179  O O   . GLN A 451 0.2348 0.2858 0.3188 -0.0445 -0.0123 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 451 GLN A O   
3180  C CB  . GLN A 451 0.2125 0.3079 0.2745 -0.0358 0.0180  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 451 GLN A CB  
3181  C CG  . GLN A 451 0.2060 0.3116 0.3011 -0.0463 0.0108  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 451 GLN A CG  
3182  C CD  . GLN A 451 0.2424 0.3808 0.3497 -0.0478 0.0214  0.0082  ? ? ? ? ? ? 451 GLN A CD  
3183  O OE1 . GLN A 451 0.2532 0.4041 0.3392 -0.0371 0.0329  0.0062  ? ? ? ? ? ? 451 GLN A OE1 
3184  N NE2 . GLN A 451 0.2226 0.3757 0.3664 -0.0599 0.0158  0.0188  ? ? ? ? ? ? 451 GLN A NE2 
3185  N N   . LEU A 452 0.2442 0.3020 0.2953 -0.0420 0.0071  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A N   
3186  C CA  . LEU A 452 0.2632 0.3075 0.3258 -0.0491 -0.0014 0.0072  ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CA  
3187  C C   . LEU A 452 0.2783 0.3011 0.3364 -0.0427 -0.0141 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A C   
3188  O O   . LEU A 452 0.2932 0.2990 0.3650 -0.0459 -0.0269 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A O   
3189  C CB  . LEU A 452 0.2616 0.3117 0.3096 -0.0489 0.0069  0.0221  ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CB  
3190  C CG  . LEU A 452 0.3030 0.3822 0.3523 -0.0502 0.0205  0.0381  ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CG  
3191  C CD1 . LEU A 452 0.2960 0.3876 0.3288 -0.0459 0.0283  0.0547  ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CD1 
3192  C CD2 . LEU A 452 0.3080 0.4005 0.3878 -0.0599 0.0199  0.0471  ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CD2 
3193  N N   . LEU A 453 0.2542 0.2794 0.2946 -0.0329 -0.0106 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A N   
3194  C CA  . LEU A 453 0.2638 0.2805 0.3014 -0.0231 -0.0206 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CA  
3195  C C   . LEU A 453 0.2874 0.3027 0.3384 -0.0179 -0.0327 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A C   
3196  O O   . LEU A 453 0.2823 0.2848 0.3407 -0.0115 -0.0486 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A O   
3197  C CB  . LEU A 453 0.2667 0.2942 0.2884 -0.0147 -0.0124 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CB  
3198  C CG  . LEU A 453 0.2794 0.3055 0.2913 -0.0174 -0.0077 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CG  
3199  C CD1 . LEU A 453 0.2548 0.2910 0.2607 -0.0152 0.0004  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CD1 
3200  C CD2 . LEU A 453 0.2872 0.3053 0.2990 -0.0126 -0.0172 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 453 LEU A CD2 
3201  N N   . SER A 454 0.2627 0.2912 0.3165 -0.0180 -0.0275 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 454 SER A N   
3202  C CA  A SER A 454 0.2384 0.2703 0.3018 -0.0098 -0.0394 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 454 SER A CA  
3203  C CA  B SER A 454 0.2451 0.2768 0.3083 -0.0095 -0.0397 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 454 SER A CA  
3204  C C   . SER A 454 0.2559 0.2730 0.3474 -0.0177 -0.0583 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 454 SER A C   
3205  O O   . SER A 454 0.2764 0.2871 0.3766 -0.0070 -0.0776 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 454 SER A O   
3206  C CB  A SER A 454 0.2344 0.2848 0.2955 -0.0088 -0.0292 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 454 SER A CB  
3207  C CB  B SER A 454 0.2307 0.2803 0.2922 -0.0083 -0.0305 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 454 SER A CB  
3208  O OG  A SER A 454 0.2312 0.2866 0.3076 -0.0049 -0.0421 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 454 SER A OG  
3209  O OG  B SER A 454 0.2148 0.2686 0.2896 -0.0227 -0.0238 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 454 SER A OG  
3210  N N   . ARG A 455 0.2618 0.2739 0.3703 -0.0351 -0.0549 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 455 ARG A N   
3211  C CA  . ARG A 455 0.3052 0.3033 0.4494 -0.0466 -0.0731 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 455 ARG A CA  
3212  C C   . ARG A 455 0.3273 0.2958 0.4768 -0.0395 -0.0952 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 455 ARG A C   
3213  O O   . ARG A 455 0.3392 0.2901 0.5205 -0.0453 -0.1172 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 455 ARG A O   
3214  C CB  . ARG A 455 0.3506 0.3556 0.5155 -0.0666 -0.0632 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 455 ARG A CB  
3215  C CG  . ARG A 455 0.3655 0.3636 0.5105 -0.0670 -0.0529 0.0022  ? ? ? ? ? ? 455 ARG A CG  
3216  C CD  . ARG A 455 0.4598 0.4621 0.6229 -0.0824 -0.0468 0.0340  ? ? ? ? ? ? 455 ARG A CD  
3217  N NE  . ARG A 455 0.4939 0.4877 0.7044 -0.0995 -0.0612 0.0507  ? ? ? ? ? ? 455 ARG A NE  
3218  C CZ  . ARG A 455 0.5552 0.5686 0.7870 -0.1142 -0.0499 0.0856  ? ? ? ? ? ? 455 ARG A CZ  
3219  N NH1 . ARG A 455 0.5591 0.6012 0.7614 -0.1088 -0.0255 0.1012  ? ? ? ? ? ? 455 ARG A NH1 
3220  N NH2 . ARG A 455 0.5154 0.5241 0.7989 -0.1332 -0.0629 0.1063  ? ? ? ? ? ? 455 ARG A NH2 
3221  N N   . TYR A 456 0.3370 0.3005 0.4585 -0.0268 -0.0909 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 456 TYR A N   
3222  C CA  . TYR A 456 0.3561 0.2939 0.4806 -0.0161 -0.1122 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 456 TYR A CA  
3223  C C   . TYR A 456 0.3789 0.3239 0.4881 0.0094  -0.1239 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 456 TYR A C   
3224  O O   . TYR A 456 0.3915 0.3210 0.4977 0.0263  -0.1427 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 456 TYR A O   
3225  C CB  . TYR A 456 0.3592 0.2937 0.4628 -0.0141 -0.1014 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 456 TYR A CB  
3226  C CG  . TYR A 456 0.3686 0.2951 0.4863 -0.0341 -0.0946 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 456 TYR A CG  
3227  C CD1 . TYR A 456 0.3600 0.3067 0.4603 -0.0406 -0.0714 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 456 TYR A CD1 
3228  C CD2 . TYR A 456 0.3998 0.2997 0.5501 -0.0450 -0.1133 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 456 TYR A CD2 
3229  C CE1 . TYR A 456 0.3875 0.3344 0.4968 -0.0541 -0.0643 0.0133  ? ? ? ? ? ? 456 TYR A CE1 
3230  C CE2 . TYR A 456 0.4489 0.3474 0.6133 -0.0622 -0.1053 0.0109  ? ? ? ? ? ? 456 TYR A CE2 
3231  C CZ  . TYR A 456 0.4263 0.3520 0.5661 -0.0646 -0.0791 0.0281  ? ? ? ? ? ? 456 TYR A CZ  
3232  O OH  . TYR A 456 0.4786 0.4096 0.6288 -0.0771 -0.0706 0.0613  ? ? ? ? ? ? 456 TYR A OH  
3233  N N   . ARG A 457 0.3446 0.3151 0.4437 0.0147  -0.1134 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 457 ARG A N   
3234  C CA  . ARG A 457 0.3427 0.3286 0.4261 0.0412  -0.1225 -0.1329 ? ? ? ? ? ? 457 ARG A CA  
3235  C C   . ARG A 457 0.3374 0.3323 0.3939 0.0630  -0.1193 -0.1404 ? ? ? ? ? ? 457 ARG A C   
3236  O O   . ARG A 457 0.3622 0.3514 0.4155 0.0855  -0.1403 -0.1631 ? ? ? ? ? ? 457 ARG A O   
3237  C CB  . ARG A 457 0.3656 0.3351 0.4720 0.0495  -0.1549 -0.1571 ? ? ? ? ? ? 457 ARG A CB  
3238  C CG  . ARG A 457 0.3773 0.3478 0.5154 0.0295  -0.1589 -0.1509 ? ? ? ? ? ? 457 ARG A CG  
3239  C CD  . ARG A 457 0.3674 0.3706 0.4885 0.0317  -0.1373 -0.1453 ? ? ? ? ? ? 457 ARG A CD  
3240  N NE  . ARG A 457 0.3653 0.3744 0.5162 0.0219  -0.1483 -0.1490 ? ? ? ? ? ? 457 ARG A NE  
3241  C CZ  . ARG A 457 0.3392 0.3654 0.4969 0.0050  -0.1283 -0.1287 ? ? ? ? ? ? 457 ARG A CZ  
3242  N NH1 . ARG A 457 0.3000 0.3343 0.4362 -0.0015 -0.1010 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 457 ARG A NH1 
3243  N NH2 . ARG A 457 0.2985 0.3363 0.4840 -0.0026 -0.1368 -0.1312 ? ? ? ? ? ? 457 ARG A NH2 
3244  N N   . PRO A 458 0.3155 0.3256 0.3559 0.0574  -0.0954 -0.1225 ? ? ? ? ? ? 458 PRO A N   
3245  C CA  . PRO A 458 0.3151 0.3420 0.3360 0.0773  -0.0915 -0.1271 ? ? ? ? ? ? 458 PRO A CA  
3246  C C   . PRO A 458 0.3487 0.4060 0.3538 0.1046  -0.0931 -0.1423 ? ? ? ? ? ? 458 PRO A C   
3247  O O   . PRO A 458 0.3171 0.3859 0.3216 0.1038  -0.0884 -0.1419 ? ? ? ? ? ? 458 PRO A O   
3248  C CB  . PRO A 458 0.3078 0.3483 0.3217 0.0620  -0.0660 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 458 PRO A CB  
3249  C CG  . PRO A 458 0.2936 0.3339 0.3140 0.0448  -0.0557 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 458 PRO A CG  
3250  C CD  . PRO A 458 0.2932 0.3079 0.3339 0.0354  -0.0733 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 458 PRO A CD  
3251  N N   . ARG A 459 0.3475 0.4212 0.3386 0.1316  -0.0998 -0.1554 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A N   
3252  C CA  . ARG A 459 0.3572 0.4735 0.3278 0.1613  -0.0944 -0.1629 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A CA  
3253  C C   . ARG A 459 0.3281 0.4768 0.2924 0.1524  -0.0642 -0.1347 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A C   
3254  O O   . ARG A 459 0.3281 0.5053 0.2823 0.1632  -0.0542 -0.1294 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A O   
3255  C CB  . ARG A 459 0.3884 0.5211 0.3453 0.1951  -0.1072 -0.1818 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A CB  
3256  C CG  . ARG A 459 0.4383 0.6247 0.3710 0.2311  -0.1004 -0.1877 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A CG  
3257  C CD  . ARG A 459 0.4995 0.7110 0.4160 0.2699  -0.1120 -0.2073 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A CD  
3258  N NE  . ARG A 459 0.5670 0.7470 0.4833 0.2908  -0.1488 -0.2459 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A NE  
3259  C CZ  . ARG A 459 0.5714 0.7046 0.5028 0.2850  -0.1725 -0.2610 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A CZ  
3260  N NH1 . ARG A 459 0.5298 0.6437 0.4737 0.2608  -0.1629 -0.2416 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A NH1 
3261  N NH2 . ARG A 459 0.6328 0.7383 0.5672 0.3061  -0.2090 -0.2972 ? ? ? ? ? ? 459 ARG A NH2 
3262  N N   . ALA A 460 0.2984 0.4404 0.2708 0.1330  -0.0523 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 460 ALA A N   
3263  C CA  . ALA A 460 0.2814 0.4450 0.2567 0.1193  -0.0286 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 460 ALA A CA  
3264  C C   . ALA A 460 0.2945 0.4485 0.2740 0.1016  -0.0194 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 460 ALA A C   
3265  O O   . ALA A 460 0.2612 0.3830 0.2487 0.0845  -0.0266 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 460 ALA A O   
3266  C CB  . ALA A 460 0.2627 0.4147 0.2481 0.1018  -0.0244 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 460 ALA A CB  
3267  N N   . ALA A 461 0.2728 0.4559 0.2491 0.1059  -0.0033 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A N   
3268  C CA  . ALA A 461 0.2577 0.4279 0.2397 0.0877  0.0059  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A CA  
3269  C C   . ALA A 461 0.2536 0.3950 0.2479 0.0609  0.0084  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A C   
3270  O O   . ALA A 461 0.2388 0.3816 0.2401 0.0535  0.0117  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A O   
3271  C CB  . ALA A 461 0.2749 0.4765 0.2567 0.0936  0.0222  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 461 ALA A CB  
3272  N N   . VAL A 462 0.2473 0.3669 0.2443 0.0481  0.0071  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 462 VAL A N   
3273  C CA  . VAL A 462 0.2407 0.3390 0.2451 0.0275  0.0106  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 462 VAL A CA  
3274  C C   . VAL A 462 0.2413 0.3431 0.2489 0.0227  0.0212  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 462 VAL A C   
3275  O O   . VAL A 462 0.2664 0.3669 0.2709 0.0253  0.0228  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 462 VAL A O   
3276  C CB  . VAL A 462 0.2427 0.3205 0.2495 0.0184  0.0033  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 462 VAL A CB  
3277  C CG1 . VAL A 462 0.2121 0.2765 0.2209 0.0032  0.0091  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 462 VAL A CG1 
3278  C CG2 . VAL A 462 0.2377 0.3060 0.2471 0.0215  -0.0099 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 462 VAL A CG2 
3279  N N   . ILE A 463 0.2323 0.3376 0.2490 0.0161  0.0263  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 463 ILE A N   
3280  C CA  . ILE A 463 0.2252 0.3294 0.2515 0.0107  0.0329  0.0014  ? ? ? ? ? ? 463 ILE A CA  
3281  C C   . ILE A 463 0.2365 0.3131 0.2657 -0.0029 0.0283  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 463 ILE A C   
3282  O O   . ILE A 463 0.2283 0.2980 0.2637 -0.0110 0.0240  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 463 ILE A O   
3283  C CB  . ILE A 463 0.2272 0.3524 0.2695 0.0098  0.0382  0.0190  ? ? ? ? ? ? 463 ILE A CB  
3284  C CG1 . ILE A 463 0.2398 0.4014 0.2740 0.0297  0.0443  0.0251  ? ? ? ? ? ? 463 ILE A CG1 
3285  C CG2 . ILE A 463 0.2445 0.3621 0.3050 0.0004  0.0416  0.0366  ? ? ? ? ? ? 463 ILE A CG2 
3286  C CD1 . ILE A 463 0.2530 0.4495 0.3046 0.0321  0.0531  0.0479  ? ? ? ? ? ? 463 ILE A CD1 
3287  N N   . ALA A 464 0.2411 0.3063 0.2651 -0.0019 0.0287  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 464 ALA A N   
3288  C CA  . ALA A 464 0.2513 0.2970 0.2721 -0.0080 0.0244  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 464 ALA A CA  
3289  C C   . ALA A 464 0.2703 0.3012 0.3013 -0.0106 0.0221  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 464 ALA A C   
3290  O O   . ALA A 464 0.2779 0.3075 0.3095 -0.0049 0.0249  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 464 ALA A O   
3291  C CB  . ALA A 464 0.2403 0.2873 0.2503 -0.0035 0.0253  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 464 ALA A CB  
3292  N N   . VAL A 465 0.2790 0.2968 0.3184 -0.0178 0.0144  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 465 VAL A N   
3293  C CA  . VAL A 465 0.3037 0.3011 0.3589 -0.0209 0.0064  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 465 VAL A CA  
3294  C C   . VAL A 465 0.3167 0.2976 0.3566 -0.0137 -0.0011 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 465 VAL A C   
3295  O O   . VAL A 465 0.3032 0.2858 0.3317 -0.0126 -0.0048 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 465 VAL A O   
3296  C CB  . VAL A 465 0.3043 0.2984 0.3846 -0.0324 -0.0020 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 465 VAL A CB  
3297  C CG1 . VAL A 465 0.3220 0.2895 0.4256 -0.0372 -0.0151 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 465 VAL A CG1 
3298  C CG2 . VAL A 465 0.2855 0.3065 0.3808 -0.0363 0.0080  0.0135  ? ? ? ? ? ? 465 VAL A CG2 
3299  N N   . THR A 466 0.3172 0.2850 0.3567 -0.0065 -0.0032 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 466 THR A N   
3300  C CA  . THR A 466 0.3246 0.2830 0.3486 0.0052  -0.0093 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 466 THR A CA  
3301  C C   . THR A 466 0.3352 0.2648 0.3718 0.0104  -0.0219 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 466 THR A C   
3302  O O   . THR A 466 0.3401 0.2627 0.3932 0.0063  -0.0200 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 466 THR A O   
3303  C CB  . THR A 466 0.3067 0.2871 0.3117 0.0137  0.0027  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 466 THR A CB  
3304  O OG1 . THR A 466 0.3288 0.3094 0.3181 0.0272  -0.0014 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 466 THR A OG1 
3305  C CG2 . THR A 466 0.2984 0.2813 0.3075 0.0180  0.0085  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 466 THR A CG2 
3306  N N   . ARG A 467 0.3552 0.2693 0.3830 0.0217  -0.0357 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 467 ARG A N   
3307  C CA  . ARG A 467 0.3793 0.2644 0.4128 0.0334  -0.0504 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 467 ARG A CA  
3308  C C   . ARG A 467 0.3954 0.2928 0.4081 0.0512  -0.0418 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 467 ARG A C   
3309  O O   . ARG A 467 0.3896 0.2646 0.4059 0.0632  -0.0519 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 467 ARG A O   
3310  C CB  . ARG A 467 0.4199 0.2831 0.4512 0.0435  -0.0736 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 467 ARG A CB  
3311  C CG  . ARG A 467 0.4226 0.2624 0.4876 0.0262  -0.0904 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 467 ARG A CG  
3312  C CD  . ARG A 467 0.4762 0.2910 0.5399 0.0398  -0.1190 -0.1418 ? ? ? ? ? ? 467 ARG A CD  
3313  N NE  . ARG A 467 0.5115 0.2982 0.6177 0.0221  -0.1412 -0.1398 ? ? ? ? ? ? 467 ARG A NE  
3314  C CZ  . ARG A 467 0.4965 0.2941 0.6140 0.0099  -0.1464 -0.1417 ? ? ? ? ? ? 467 ARG A CZ  
3315  N NH1 . ARG A 467 0.4608 0.2924 0.5472 0.0150  -0.1318 -0.1460 ? ? ? ? ? ? 467 ARG A NH1 
3316  N NH2 . ARG A 467 0.5396 0.3131 0.7032 -0.0070 -0.1688 -0.1394 ? ? ? ? ? ? 467 ARG A NH2 
3317  N N   . SER A 468 0.3625 0.2952 0.3567 0.0532  -0.0249 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 468 SER A N   
3318  C CA  . SER A 468 0.3734 0.3234 0.3524 0.0703  -0.0178 -0.0928 ? ? ? ? ? ? 468 SER A CA  
3319  C C   . SER A 468 0.3447 0.3005 0.3328 0.0654  -0.0081 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 468 SER A C   
3320  O O   . SER A 468 0.3351 0.3128 0.3247 0.0547  0.0038  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 468 SER A O   
3321  C CB  . SER A 468 0.3485 0.3381 0.3089 0.0757  -0.0055 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 468 SER A CB  
3322  O OG  . SER A 468 0.3162 0.3299 0.2710 0.0875  0.0034  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 468 SER A OG  
3323  N N   . ALA A 469 0.3660 0.3037 0.3575 0.0775  -0.0147 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 469 ALA A N   
3324  C CA  . ALA A 469 0.3447 0.2904 0.3415 0.0773  -0.0061 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 469 ALA A CA  
3325  C C   . ALA A 469 0.3318 0.3185 0.3168 0.0824  0.0071  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 469 ALA A C   
3326  O O   . ALA A 469 0.2987 0.3027 0.2868 0.0767  0.0152  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 469 ALA A O   
3327  C CB  . ALA A 469 0.3926 0.3092 0.3947 0.0913  -0.0172 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 469 ALA A CB  
3328  N N   . GLN A 470 0.3311 0.3355 0.3045 0.0944  0.0078  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 470 GLN A N   
3329  C CA  . GLN A 470 0.3317 0.3774 0.3030 0.0959  0.0190  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 470 GLN A CA  
3330  C C   . GLN A 470 0.2861 0.3474 0.2630 0.0766  0.0261  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 470 GLN A C   
3331  O O   . GLN A 470 0.2851 0.3662 0.2695 0.0711  0.0310  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 470 GLN A O   
3332  C CB  . GLN A 470 0.3313 0.4025 0.2924 0.1128  0.0208  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 470 GLN A CB  
3333  C CG  . GLN A 470 0.3178 0.4337 0.2871 0.1114  0.0315  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 470 GLN A CG  
3334  C CD  . GLN A 470 0.3790 0.5245 0.3428 0.1338  0.0336  -0.0897 ? ? ? ? ? ? 470 GLN A CD  
3335  O OE1 . GLN A 470 0.3718 0.5370 0.3269 0.1417  0.0370  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 470 GLN A OE1 
3336  N NE2 . GLN A 470 0.3727 0.5260 0.3405 0.1464  0.0320  -0.0908 ? ? ? ? ? ? 470 GLN A NE2 
3337  N N   . ALA A 471 0.2828 0.3352 0.2563 0.0686  0.0244  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 471 ALA A N   
3338  C CA  . ALA A 471 0.2819 0.3460 0.2607 0.0519  0.0296  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 471 ALA A CA  
3339  C C   . ALA A 471 0.2616 0.3166 0.2491 0.0428  0.0294  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 471 ALA A C   
3340  O O   . ALA A 471 0.2638 0.3336 0.2574 0.0354  0.0323  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 471 ALA A O   
3341  C CB  . ALA A 471 0.2565 0.3100 0.2287 0.0473  0.0260  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 471 ALA A CB  
3342  N N   . ALA A 472 0.2809 0.3123 0.2706 0.0454  0.0246  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 472 ALA A N   
3343  C CA  . ALA A 472 0.2487 0.2789 0.2453 0.0399  0.0266  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 472 ALA A CA  
3344  C C   . ALA A 472 0.2655 0.3177 0.2604 0.0480  0.0304  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 472 ALA A C   
3345  O O   . ALA A 472 0.2912 0.3569 0.2873 0.0462  0.0322  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 472 ALA A O   
3346  C CB  . ALA A 472 0.2954 0.3005 0.3004 0.0404  0.0218  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 472 ALA A CB  
3347  N N   . ARG A 473 0.2475 0.3040 0.2392 0.0601  0.0295  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A N   
3348  C CA  . ARG A 473 0.2631 0.3434 0.2550 0.0687  0.0307  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CA  
3349  C C   . ARG A 473 0.2278 0.3321 0.2271 0.0606  0.0309  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A C   
3350  O O   . ARG A 473 0.2535 0.3725 0.2567 0.0619  0.0280  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A O   
3351  C CB  . ARG A 473 0.2678 0.3490 0.2563 0.0842  0.0290  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CB  
3352  C CG  . ARG A 473 0.3059 0.3593 0.2917 0.0926  0.0259  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CG  
3353  C CD  . ARG A 473 0.2991 0.3497 0.2807 0.1115  0.0219  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CD  
3354  N NE  . ARG A 473 0.3052 0.3539 0.2838 0.1185  0.0188  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A NE  
3355  C CZ  . ARG A 473 0.3588 0.3752 0.3356 0.1241  0.0104  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CZ  
3356  N NH1 . ARG A 473 0.3488 0.3706 0.3183 0.1373  0.0069  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A NH1 
3357  N NH2 . ARG A 473 0.3809 0.3619 0.3654 0.1169  0.0045  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A NH2 
3358  N N   . GLN A 474 0.2506 0.3600 0.2529 0.0547  0.0329  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A N   
3359  C CA  . GLN A 474 0.2362 0.3703 0.2522 0.0466  0.0333  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A CA  
3360  C C   . GLN A 474 0.2401 0.3682 0.2620 0.0338  0.0298  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A C   
3361  O O   . GLN A 474 0.2408 0.3835 0.2788 0.0278  0.0246  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A O   
3362  C CB  . GLN A 474 0.2386 0.3832 0.2533 0.0464  0.0389  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A CB  
3363  C CG  . GLN A 474 0.2328 0.3935 0.2448 0.0630  0.0409  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A CG  
3364  C CD  . GLN A 474 0.2436 0.4226 0.2509 0.0679  0.0471  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A CD  
3365  O OE1 . GLN A 474 0.2698 0.4377 0.2685 0.0625  0.0482  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A OE1 
3366  N NE2 . GLN A 474 0.2414 0.4507 0.2517 0.0817  0.0508  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 474 GLN A NE2 
3367  N N   . VAL A 475 0.2279 0.3347 0.2402 0.0299  0.0304  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 475 VAL A N   
3368  C CA  . VAL A 475 0.2384 0.3417 0.2555 0.0206  0.0266  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 475 VAL A CA  
3369  C C   . VAL A 475 0.2340 0.3433 0.2526 0.0273  0.0199  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 475 VAL A C   
3370  O O   . VAL A 475 0.2127 0.3205 0.2363 0.0232  0.0133  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 475 VAL A O   
3371  C CB  . VAL A 475 0.2605 0.3457 0.2695 0.0146  0.0289  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 475 VAL A CB  
3372  C CG1 . VAL A 475 0.2294 0.3048 0.2328 0.0201  0.0294  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 475 VAL A CG1 
3373  C CG2 . VAL A 475 0.3384 0.4239 0.3541 0.0042  0.0259  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 475 VAL A CG2 
3374  N N   . HIS A 476 0.2269 0.3447 0.2401 0.0407  0.0200  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 476 HIS A N   
3375  C CA  . HIS A 476 0.2562 0.3873 0.2693 0.0513  0.0120  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 476 HIS A CA  
3376  C C   . HIS A 476 0.2450 0.3871 0.2776 0.0459  0.0002  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 476 HIS A C   
3377  O O   . HIS A 476 0.2519 0.4012 0.2869 0.0541  -0.0118 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 476 HIS A O   
3378  C CB  . HIS A 476 0.2812 0.4232 0.2851 0.0683  0.0136  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 476 HIS A CB  
3379  C CG  . HIS A 476 0.3061 0.4397 0.2960 0.0753  0.0220  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 476 HIS A CG  
3380  N ND1 . HIS A 476 0.3261 0.4635 0.3092 0.0792  0.0235  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 476 HIS A ND1 
3381  C CD2 . HIS A 476 0.3296 0.4517 0.3152 0.0790  0.0284  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 476 HIS A CD2 
3382  C CE1 . HIS A 476 0.3027 0.4356 0.2810 0.0830  0.0320  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 476 HIS A CE1 
3383  N NE2 . HIS A 476 0.3036 0.4239 0.2840 0.0827  0.0337  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 476 HIS A NE2 
3384  N N   . LEU A 477 0.2062 0.3520 0.2547 0.0335  0.0024  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A N   
3385  C CA  . LEU A 477 0.2083 0.3650 0.2856 0.0239  -0.0102 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A CA  
3386  C C   . LEU A 477 0.1983 0.3382 0.2835 0.0147  -0.0202 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A C   
3387  O O   . LEU A 477 0.2054 0.3479 0.3151 0.0095  -0.0358 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A O   
3388  C CB  . LEU A 477 0.1936 0.3638 0.2894 0.0111  -0.0028 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A CB  
3389  C CG  . LEU A 477 0.1934 0.3871 0.2907 0.0217  0.0019  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A CG  
3390  C CD1 . LEU A 477 0.1751 0.3852 0.2788 0.0157  0.0147  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A CD1 
3391  C CD2 . LEU A 477 0.1778 0.3925 0.3012 0.0239  -0.0136 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 477 LEU A CD2 
3392  N N   . CYS A 478 0.2064 0.3293 0.2742 0.0126  -0.0127 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 478 CYS A N   
3393  C CA  . CYS A 478 0.2294 0.3362 0.3031 0.0051  -0.0209 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 478 CYS A CA  
3394  C C   . CYS A 478 0.2631 0.3659 0.3213 0.0211  -0.0288 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 478 CYS A C   
3395  O O   . CYS A 478 0.2618 0.3670 0.2984 0.0301  -0.0177 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 478 CYS A O   
3396  C CB  . CYS A 478 0.2267 0.3221 0.2910 -0.0049 -0.0086 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 478 CYS A CB  
3397  S SG  . CYS A 478 0.2669 0.3771 0.3455 -0.0177 0.0020  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 478 CYS A SG  
3398  N N   . ARG A 479 0.2517 0.3485 0.3223 0.0249  -0.0484 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 479 ARG A N   
3399  C CA  . ARG A 479 0.2767 0.3774 0.3292 0.0471  -0.0573 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 479 ARG A CA  
3400  C C   . ARG A 479 0.2685 0.3645 0.3020 0.0484  -0.0442 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 479 ARG A C   
3401  O O   . ARG A 479 0.2439 0.3236 0.2836 0.0338  -0.0415 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 479 ARG A O   
3402  C CB  . ARG A 479 0.2921 0.3818 0.3604 0.0537  -0.0847 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 479 ARG A CB  
3403  C CG  . ARG A 479 0.3177 0.4182 0.3609 0.0842  -0.0936 -0.1501 ? ? ? ? ? ? 479 ARG A CG  
3404  C CD  . ARG A 479 0.3753 0.4594 0.4292 0.0957  -0.1231 -0.1752 ? ? ? ? ? ? 479 ARG A CD  
3405  N NE  . ARG A 479 0.3747 0.4558 0.4529 0.0963  -0.1470 -0.1936 ? ? ? ? ? ? 479 ARG A NE  
3406  C CZ  . ARG A 479 0.4076 0.4702 0.5060 0.1036  -0.1800 -0.2191 ? ? ? ? ? ? 479 ARG A CZ  
3407  N NH1 . ARG A 479 0.3500 0.4130 0.4763 0.1008  -0.2014 -0.2338 ? ? ? ? ? ? 479 ARG A NH1 
3408  N NH2 . ARG A 479 0.4405 0.4842 0.5335 0.1149  -0.1940 -0.2314 ? ? ? ? ? ? 479 ARG A NH2 
3409  N N   . GLY A 480 0.2769 0.3907 0.2889 0.0665  -0.0360 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 480 GLY A N   
3410  C CA  . GLY A 480 0.2909 0.4081 0.2900 0.0708  -0.0267 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 480 GLY A CA  
3411  C C   . GLY A 480 0.2619 0.3723 0.2614 0.0540  -0.0091 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 480 GLY A C   
3412  O O   . GLY A 480 0.2635 0.3728 0.2607 0.0513  -0.0042 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 480 GLY A O   
3413  N N   . VAL A 481 0.2708 0.3763 0.2749 0.0433  -0.0019 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 481 VAL A N   
3414  C CA  . VAL A 481 0.2279 0.3251 0.2311 0.0318  0.0107  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 481 VAL A CA  
3415  C C   . VAL A 481 0.2812 0.3909 0.2774 0.0420  0.0195  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 481 VAL A C   
3416  O O   . VAL A 481 0.2867 0.4050 0.2800 0.0512  0.0180  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 481 VAL A O   
3417  C CB  . VAL A 481 0.2295 0.3149 0.2401 0.0180  0.0124  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 481 VAL A CB  
3418  C CG1 . VAL A 481 0.2398 0.3155 0.2467 0.0114  0.0210  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 481 VAL A CG1 
3419  C CG2 . VAL A 481 0.2397 0.3162 0.2603 0.0083  0.0039  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 481 VAL A CG2 
3420  N N   . PHE A 482 0.2194 0.3313 0.2161 0.0403  0.0273  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 482 PHE A N   
3421  C CA  . PHE A 482 0.2402 0.3625 0.2360 0.0474  0.0357  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 482 PHE A CA  
3422  C C   . PHE A 482 0.2372 0.3377 0.2434 0.0328  0.0386  0.0029  ? ? ? ? ? ? 482 PHE A C   
3423  O O   . PHE A 482 0.2341 0.3278 0.2499 0.0220  0.0387  0.0074  ? ? ? ? ? ? 482 PHE A O   
3424  C CB  . PHE A 482 0.2394 0.3870 0.2347 0.0570  0.0409  0.0061  ? ? ? ? ? ? 482 PHE A CB  
3425  C CG  . PHE A 482 0.2458 0.4156 0.2272 0.0772  0.0346  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 482 PHE A CG  
3426  C CD1 . PHE A 482 0.2457 0.4102 0.2267 0.0767  0.0248  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 482 PHE A CD1 
3427  C CD2 . PHE A 482 0.2748 0.4679 0.2429 0.0989  0.0350  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 482 PHE A CD2 
3428  C CE1 . PHE A 482 0.2857 0.4663 0.2551 0.0982  0.0138  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 482 PHE A CE1 
3429  C CE2 . PHE A 482 0.2794 0.4930 0.2331 0.1221  0.0244  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 482 PHE A CE2 
3430  C CZ  . PHE A 482 0.2817 0.4864 0.2375 0.1210  0.0125  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 482 PHE A CZ  
3431  N N   . PRO A 483 0.2678 0.3562 0.2727 0.0334  0.0383  0.0017  ? ? ? ? ? ? 483 PRO A N   
3432  C CA  . PRO A 483 0.2663 0.3301 0.2793 0.0227  0.0365  0.0031  ? ? ? ? ? ? 483 PRO A CA  
3433  C C   . PRO A 483 0.2550 0.3115 0.2821 0.0202  0.0387  0.0233  ? ? ? ? ? ? 483 PRO A C   
3434  O O   . PRO A 483 0.2828 0.3510 0.3098 0.0299  0.0437  0.0390  ? ? ? ? ? ? 483 PRO A O   
3435  C CB  . PRO A 483 0.2609 0.3190 0.2669 0.0292  0.0347  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 483 PRO A CB  
3436  C CG  . PRO A 483 0.2871 0.3650 0.2865 0.0431  0.0370  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 483 PRO A CG  
3437  C CD  . PRO A 483 0.2580 0.3551 0.2544 0.0454  0.0367  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 483 PRO A CD  
3438  N N   . LEU A 484 0.2673 0.3052 0.3087 0.0075  0.0335  0.0240  ? ? ? ? ? ? 484 LEU A N   
3439  C CA  . LEU A 484 0.2983 0.3218 0.3624 0.0011  0.0307  0.0423  ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CA  
3440  C C   . LEU A 484 0.3040 0.2917 0.3728 -0.0023 0.0179  0.0282  ? ? ? ? ? ? 484 LEU A C   
3441  O O   . LEU A 484 0.3460 0.3242 0.4112 -0.0070 0.0106  0.0101  ? ? ? ? ? ? 484 LEU A O   
3442  C CB  . LEU A 484 0.2943 0.3281 0.3801 -0.0114 0.0309  0.0545  ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CB  
3443  C CG  . LEU A 484 0.3134 0.3865 0.3919 -0.0034 0.0425  0.0650  ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CG  
3444  C CD1 . LEU A 484 0.3000 0.3884 0.4001 -0.0138 0.0428  0.0754  ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CD1 
3445  C CD2 . LEU A 484 0.3363 0.4283 0.4188 0.0068  0.0520  0.0919  ? ? ? ? ? ? 484 LEU A CD2 
3446  N N   . LEU A 485 0.3105 0.2795 0.3875 0.0022  0.0138  0.0369  ? ? ? ? ? ? 485 LEU A N   
3447  C CA  . LEU A 485 0.3353 0.2700 0.4143 0.0051  -0.0010 0.0200  ? ? ? ? ? ? 485 LEU A CA  
3448  C C   . LEU A 485 0.3680 0.2770 0.4804 -0.0088 -0.0150 0.0280  ? ? ? ? ? ? 485 LEU A C   
3449  O O   . LEU A 485 0.3840 0.2883 0.5232 -0.0156 -0.0144 0.0558  ? ? ? ? ? ? 485 LEU A O   
3450  C CB  . LEU A 485 0.3532 0.2770 0.4248 0.0198  -0.0017 0.0227  ? ? ? ? ? ? 485 LEU A CB  
3451  C CG  . LEU A 485 0.3887 0.2782 0.4589 0.0291  -0.0184 0.0020  ? ? ? ? ? ? 485 LEU A CG  
3452  C CD1 . LEU A 485 0.3959 0.2923 0.4457 0.0339  -0.0216 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 485 LEU A CD1 
3453  C CD2 . LEU A 485 0.4246 0.3082 0.4855 0.0466  -0.0179 0.0050  ? ? ? ? ? ? 485 LEU A CD2 
3454  N N   . TYR A 486 0.3689 0.2641 0.4822 -0.0129 -0.0280 0.0059  ? ? ? ? ? ? 486 TYR A N   
3455  C CA  . TYR A 486 0.3995 0.2682 0.5473 -0.0257 -0.0471 0.0062  ? ? ? ? ? ? 486 TYR A CA  
3456  C C   . TYR A 486 0.4700 0.2960 0.6247 -0.0168 -0.0688 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 486 TYR A C   
3457  O O   . TYR A 486 0.4831 0.3037 0.6076 0.0009  -0.0740 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 486 TYR A O   
3458  C CB  . TYR A 486 0.3830 0.2619 0.5238 -0.0304 -0.0521 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 486 TYR A CB  
3459  C CG  . TYR A 486 0.4210 0.2816 0.6024 -0.0461 -0.0718 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 486 TYR A CG  
3460  C CD1 . TYR A 486 0.4246 0.3022 0.6432 -0.0645 -0.0656 0.0193  ? ? ? ? ? ? 486 TYR A CD1 
3461  C CD2 . TYR A 486 0.4473 0.2787 0.6314 -0.0411 -0.0974 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 486 TYR A CD2 
3462  C CE1 . TYR A 486 0.4333 0.2992 0.6970 -0.0816 -0.0841 0.0232  ? ? ? ? ? ? 486 TYR A CE1 
3463  C CE2 . TYR A 486 0.4701 0.2845 0.6968 -0.0563 -0.1196 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 486 TYR A CE2 
3464  C CZ  . TYR A 486 0.4737 0.3060 0.7429 -0.0787 -0.1125 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 486 TYR A CZ  
3465  O OH  . TYR A 486 0.5009 0.3209 0.8204 -0.0965 -0.1351 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 486 TYR A OH  
3466  N N   . ARG A 487 0.4904 0.2878 0.6853 -0.0271 -0.0820 0.0088  ? ? ? ? ? ? 487 ARG A N   
3467  C CA  . ARG A 487 0.6019 0.3527 0.8066 -0.0166 -0.1048 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 487 ARG A CA  
3468  C C   . ARG A 487 0.6449 0.3533 0.8868 -0.0249 -0.1384 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 487 ARG A C   
3469  O O   . ARG A 487 0.7376 0.4018 0.9899 -0.0144 -0.1623 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 487 ARG A O   
3470  C CB  . ARG A 487 0.6348 0.3780 0.8518 -0.0149 -0.0966 0.0287  ? ? ? ? ? ? 487 ARG A CB  
3471  C CG  . ARG A 487 0.6789 0.4430 0.8505 0.0074  -0.0795 0.0202  ? ? ? ? ? ? 487 ARG A CG  
3472  C CD  . ARG A 487 0.8089 0.5733 0.9834 0.0139  -0.0695 0.0500  ? ? ? ? ? ? 487 ARG A CD  
3473  N NE  . ARG A 487 0.8725 0.6723 1.0603 0.0006  -0.0487 0.0892  ? ? ? ? ? ? 487 ARG A NE  
3474  C CZ  . ARG A 487 0.8594 0.6843 1.0336 0.0105  -0.0310 0.1132  ? ? ? ? ? ? 487 ARG A CZ  
3475  N NH1 . ARG A 487 0.8274 0.6447 0.9764 0.0316  -0.0316 0.1024  ? ? ? ? ? ? 487 ARG A NH1 
3476  N NH2 . ARG A 487 0.8164 0.6778 1.0014 0.0020  -0.0134 0.1472  ? ? ? ? ? ? 487 ARG A NH2 
3477  N N   . GLU A 488 0.6504 0.3708 0.9121 -0.0413 -0.1433 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A N   
3478  C CA  A GLU A 488 0.7010 0.3849 1.0051 -0.0518 -0.1781 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A CA  
3479  C CA  B GLU A 488 0.7067 0.3891 1.0105 -0.0512 -0.1782 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A CA  
3480  C C   . GLU A 488 0.7189 0.3907 0.9892 -0.0298 -0.1981 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A C   
3481  O O   . GLU A 488 0.6752 0.3818 0.8998 -0.0177 -0.1804 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A O   
3482  C CB  A GLU A 488 0.6722 0.3829 1.0125 -0.0777 -0.1739 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A CB  
3483  C CB  B GLU A 488 0.6899 0.3948 1.0390 -0.0799 -0.1747 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 488 GLU A CB  
3484  C CG  A GLU A 488 0.6724 0.4032 1.0513 -0.0985 -0.1549 0.0362  ? ? ? ? ? ? 488 GLU A CG  
3485  C CG  B GLU A 488 0.6918 0.4184 1.0663 -0.0948 -0.1506 0.0434  ? ? ? ? ? ? 488 GLU A CG  
3486  C CD  A GLU A 488 0.7187 0.4042 1.1469 -0.1076 -0.1748 0.0573  ? ? ? ? ? ? 488 GLU A CD  
3487  C CD  B GLU A 488 0.6713 0.4410 1.0782 -0.1172 -0.1361 0.0743  ? ? ? ? ? ? 488 GLU A CD  
3488  O OE1 A GLU A 488 0.7553 0.3892 1.1996 -0.1025 -0.2098 0.0281  ? ? ? ? ? ? 488 GLU A OE1 
3489  O OE1 B GLU A 488 0.6909 0.4486 1.1537 -0.1378 -0.1570 0.0813  ? ? ? ? ? ? 488 GLU A OE1 
3490  O OE2 A GLU A 488 0.7265 0.4290 1.1767 -0.1180 -0.1560 0.1035  ? ? ? ? ? ? 488 GLU A OE2 
3491  O OE2 B GLU A 488 0.6378 0.4547 1.0168 -0.1131 -0.1051 0.0916  ? ? ? ? ? ? 488 GLU A OE2 
3492  N N   . PRO A 489 0.8292 0.4523 1.1225 -0.0229 -0.2366 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A N   
3493  C CA  . PRO A 489 0.8831 0.5016 1.1386 0.0041  -0.2561 -0.1650 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A CA  
3494  C C   . PRO A 489 0.8712 0.5169 1.1272 -0.0048 -0.2595 -0.1770 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A C   
3495  O O   . PRO A 489 0.8190 0.4734 1.1193 -0.0337 -0.2577 -0.1508 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A O   
3496  C CB  . PRO A 489 0.9961 0.5522 1.2830 0.0138  -0.3006 -0.1903 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A CB  
3497  C CG  . PRO A 489 0.9884 0.5181 1.3497 -0.0218 -0.3114 -0.1524 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A CG  
3498  C CD  . PRO A 489 0.9049 0.4792 1.2652 -0.0415 -0.2669 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 489 PRO A CD  
3499  N N   . PRO A 490 0.8834 0.5478 1.0898 0.0215  -0.2623 -0.2131 ? ? ? ? ? ? 490 PRO A N   
3500  C CA  . PRO A 490 0.8633 0.5570 1.0628 0.0168  -0.2628 -0.2225 ? ? ? ? ? ? 490 PRO A CA  
3501  C C   . PRO A 490 0.8523 0.5203 1.1048 0.0011  -0.2995 -0.2346 ? ? ? ? ? ? 490 PRO A C   
3502  O O   . PRO A 490 0.9173 0.5463 1.1812 0.0157  -0.3371 -0.2681 ? ? ? ? ? ? 490 PRO A O   
3503  C CB  . PRO A 490 0.9248 0.6364 1.0618 0.0543  -0.2643 -0.2597 ? ? ? ? ? ? 490 PRO A CB  
3504  C CG  . PRO A 490 0.9034 0.6237 1.0086 0.0685  -0.2398 -0.2495 ? ? ? ? ? ? 490 PRO A CG  
3505  C CD  . PRO A 490 0.9281 0.6022 1.0771 0.0568  -0.2549 -0.2374 ? ? ? ? ? ? 490 PRO A CD  
3506  N N   . GLU A 491 0.8015 0.4925 1.0883 -0.0273 -0.2900 -0.2083 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A N   
3507  C CA  . GLU A 491 0.8115 0.4924 1.1471 -0.0424 -0.3226 -0.2207 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A CA  
3508  C C   . GLU A 491 0.8267 0.5031 1.1271 -0.0121 -0.3513 -0.2727 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A C   
3509  O O   . GLU A 491 0.8252 0.5295 1.0600 0.0147  -0.3326 -0.2869 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A O   
3510  C CB  . GLU A 491 0.7656 0.4925 1.1156 -0.0649 -0.2993 -0.1918 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A CB  
3511  C CG  . GLU A 491 0.7715 0.5154 1.1536 -0.0914 -0.2694 -0.1398 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A CG  
3512  C CD  . GLU A 491 0.8481 0.5726 1.3132 -0.1218 -0.2902 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A CD  
3513  O OE1 . GLU A 491 0.9477 0.6329 1.4497 -0.1232 -0.3320 -0.1421 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A OE1 
3514  O OE2 . GLU A 491 0.8543 0.6054 1.3504 -0.1437 -0.2656 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 491 GLU A OE2 
3515  N N   . ALA A 492 0.8511 0.4970 1.1975 -0.0167 -0.3963 -0.2984 ? ? ? ? ? ? 492 ALA A N   
3516  C CA  . ALA A 492 0.8768 0.5186 1.1951 0.0139  -0.4306 -0.3515 ? ? ? ? ? ? 492 ALA A CA  
3517  C C   . ALA A 492 0.8384 0.5352 1.1064 0.0248  -0.4055 -0.3516 ? ? ? ? ? ? 492 ALA A C   
3518  O O   . ALA A 492 0.8724 0.5850 1.0790 0.0611  -0.4071 -0.3824 ? ? ? ? ? ? 492 ALA A O   
3519  C CB  . ALA A 492 0.9221 0.5296 1.3114 -0.0017 -0.4821 -0.3723 ? ? ? ? ? ? 492 ALA A CB  
3520  N N   . ILE A 493 0.7633 0.4914 1.0567 -0.0049 -0.3814 -0.3148 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A N   
3521  C CA  . ILE A 493 0.7161 0.4899 0.9729 0.0030  -0.3647 -0.3153 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CA  
3522  C C   . ILE A 493 0.6632 0.4715 0.8773 0.0011  -0.3128 -0.2795 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A C   
3523  O O   . ILE A 493 0.6356 0.4517 0.8788 -0.0254 -0.2884 -0.2404 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A O   
3524  C CB  . ILE A 493 0.6926 0.4807 1.0072 -0.0243 -0.3788 -0.3051 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CB  
3525  C CG1 . ILE A 493 0.7685 0.5247 1.1280 -0.0219 -0.4350 -0.3447 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CG1 
3526  C CG2 . ILE A 493 0.6621 0.4995 0.9366 -0.0170 -0.3548 -0.2977 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CG2 
3527  C CD1 . ILE A 493 0.7585 0.5333 1.1800 -0.0484 -0.4521 -0.3367 ? ? ? ? ? ? 493 ILE A CD1 
3528  N N   . TRP A 494 0.6514 0.4826 0.7987 0.0302  -0.2970 -0.2920 ? ? ? ? ? ? 494 TRP A N   
3529  C CA  . TRP A 494 0.6058 0.4646 0.7164 0.0294  -0.2532 -0.2618 ? ? ? ? ? ? 494 TRP A CA  
3530  C C   . TRP A 494 0.5588 0.4442 0.6894 0.0030  -0.2274 -0.2253 ? ? ? ? ? ? 494 TRP A C   
3531  O O   . TRP A 494 0.5224 0.4133 0.6575 -0.0106 -0.2004 -0.1955 ? ? ? ? ? ? 494 TRP A O   
3532  C CB  . TRP A 494 0.6118 0.4955 0.6564 0.0631  -0.2444 -0.2789 ? ? ? ? ? ? 494 TRP A CB  
3533  C CG  . TRP A 494 0.5770 0.4855 0.5912 0.0610  -0.2037 -0.2488 ? ? ? ? ? ? 494 TRP A CG  
3534  C CD1 . TRP A 494 0.5619 0.4634 0.5695 0.0606  -0.1856 -0.2358 ? ? ? ? ? ? 494 TRP A CD1 
3535  C CD2 . TRP A 494 0.5373 0.4799 0.5281 0.0580  -0.1780 -0.2272 ? ? ? ? ? ? 494 TRP A CD2 
3536  N NE1 . TRP A 494 0.4964 0.4255 0.4822 0.0559  -0.1523 -0.2091 ? ? ? ? ? ? 494 TRP A NE1 
3537  C CE2 . TRP A 494 0.5074 0.4595 0.4826 0.0541  -0.1467 -0.2026 ? ? ? ? ? ? 494 TRP A CE2 
3538  C CE3 . TRP A 494 0.5467 0.5105 0.5308 0.0581  -0.1795 -0.2254 ? ? ? ? ? ? 494 TRP A CE3 
3539  C CZ2 . TRP A 494 0.4562 0.4347 0.4113 0.0508  -0.1210 -0.1796 ? ? ? ? ? ? 494 TRP A CZ2 
3540  C CZ3 . TRP A 494 0.4728 0.4622 0.4342 0.0554  -0.1513 -0.1999 ? ? ? ? ? ? 494 TRP A CZ3 
3541  C CH2 . TRP A 494 0.4666 0.4613 0.4152 0.0515  -0.1241 -0.1782 ? ? ? ? ? ? 494 TRP A CH2 
3542  N N   . ALA A 495 0.5609 0.4646 0.7029 -0.0016 -0.2372 -0.2291 ? ? ? ? ? ? 495 ALA A N   
3543  C CA  . ALA A 495 0.5137 0.4436 0.6791 -0.0241 -0.2165 -0.1972 ? ? ? ? ? ? 495 ALA A CA  
3544  C C   . ALA A 495 0.4950 0.4151 0.7173 -0.0520 -0.2125 -0.1703 ? ? ? ? ? ? 495 ALA A C   
3545  O O   . ALA A 495 0.4675 0.4083 0.6942 -0.0638 -0.1855 -0.1402 ? ? ? ? ? ? 495 ALA A O   
3546  C CB  . ALA A 495 0.5407 0.4893 0.7204 -0.0246 -0.2349 -0.2089 ? ? ? ? ? ? 495 ALA A CB  
3547  N N   . ASP A 496 0.5337 0.4247 0.8021 -0.0618 -0.2413 -0.1805 ? ? ? ? ? ? 496 ASP A N   
3548  C CA  . ASP A 496 0.5380 0.4220 0.8640 -0.0889 -0.2368 -0.1486 ? ? ? ? ? ? 496 ASP A CA  
3549  C C   . ASP A 496 0.5177 0.3915 0.8193 -0.0849 -0.2117 -0.1307 ? ? ? ? ? ? 496 ASP A C   
3550  O O   . ASP A 496 0.4841 0.3729 0.8061 -0.1002 -0.1896 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 496 ASP A O   
3551  C CB  . ASP A 496 0.5994 0.4488 0.9852 -0.1015 -0.2754 -0.1610 ? ? ? ? ? ? 496 ASP A CB  
3552  C CG  . ASP A 496 0.6298 0.4926 1.0576 -0.1118 -0.3029 -0.1738 ? ? ? ? ? ? 496 ASP A CG  
3553  O OD1 . ASP A 496 0.6445 0.5490 1.0721 -0.1173 -0.2873 -0.1600 ? ? ? ? ? ? 496 ASP A OD1 
3554  O OD2 . ASP A 496 0.6734 0.5039 1.1370 -0.1136 -0.3424 -0.1989 ? ? ? ? ? ? 496 ASP A OD2 
3555  N N   . ASP A 497 0.5459 0.3983 0.8034 -0.0618 -0.2157 -0.1551 ? ? ? ? ? ? 497 ASP A N   
3556  C CA  . ASP A 497 0.5208 0.3673 0.7527 -0.0556 -0.1922 -0.1404 ? ? ? ? ? ? 497 ASP A CA  
3557  C C   . ASP A 497 0.4803 0.3639 0.6822 -0.0564 -0.1550 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 497 ASP A C   
3558  O O   . ASP A 497 0.4502 0.3394 0.6571 -0.0637 -0.1342 -0.0896 ? ? ? ? ? ? 497 ASP A O   
3559  C CB  . ASP A 497 0.5580 0.3856 0.7451 -0.0272 -0.2017 -0.1722 ? ? ? ? ? ? 497 ASP A CB  
3560  C CG  . ASP A 497 0.5432 0.3552 0.7212 -0.0225 -0.1884 -0.1605 ? ? ? ? ? ? 497 ASP A CG  
3561  O OD1 . ASP A 497 0.5770 0.3573 0.7956 -0.0332 -0.2033 -0.1528 ? ? ? ? ? ? 497 ASP A OD1 
3562  O OD2 . ASP A 497 0.5252 0.3558 0.6597 -0.0084 -0.1657 -0.1587 ? ? ? ? ? ? 497 ASP A OD2 
3563  N N   . VAL A 498 0.4545 0.3620 0.6240 -0.0466 -0.1490 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 498 VAL A N   
3564  C CA  . VAL A 498 0.4103 0.3485 0.5557 -0.0469 -0.1203 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 498 VAL A CA  
3565  C C   . VAL A 498 0.3861 0.3436 0.5710 -0.0671 -0.1097 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 498 VAL A C   
3566  O O   . VAL A 498 0.3640 0.3345 0.5444 -0.0698 -0.0879 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 498 VAL A O   
3567  C CB  . VAL A 498 0.4113 0.3675 0.5250 -0.0348 -0.1211 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 498 VAL A CB  
3568  C CG1 . VAL A 498 0.3741 0.3578 0.4753 -0.0385 -0.0968 -0.0999 ? ? ? ? ? ? 498 VAL A CG1 
3569  C CG2 . VAL A 498 0.4362 0.3852 0.5054 -0.0114 -0.1242 -0.1427 ? ? ? ? ? ? 498 VAL A CG2 
3570  N N   . ASP A 499 0.4168 0.3801 0.6426 -0.0799 -0.1260 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 499 ASP A N   
3571  C CA  A ASP A 499 0.3913 0.3841 0.6549 -0.0965 -0.1139 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 499 ASP A CA  
3572  C CA  B ASP A 499 0.3939 0.3864 0.6584 -0.0967 -0.1143 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 499 ASP A CA  
3573  C C   . ASP A 499 0.3973 0.3841 0.6898 -0.1077 -0.1044 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 499 ASP A C   
3574  O O   . ASP A 499 0.3665 0.3816 0.6606 -0.1098 -0.0817 0.0072  ? ? ? ? ? ? 499 ASP A O   
3575  C CB  A ASP A 499 0.4102 0.4126 0.7192 -0.1090 -0.1354 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 499 ASP A CB  
3576  C CB  B ASP A 499 0.4163 0.4178 0.7270 -0.1096 -0.1361 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 499 ASP A CB  
3577  C CG  A ASP A 499 0.3947 0.4141 0.6772 -0.0974 -0.1406 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 499 ASP A CG  
3578  C CG  B ASP A 499 0.4025 0.4476 0.7479 -0.1224 -0.1213 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 499 ASP A CG  
3579  O OD1 A ASP A 499 0.3807 0.4143 0.6191 -0.0842 -0.1217 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 499 ASP A OD1 
3580  O OD1 B ASP A 499 0.3807 0.4533 0.6980 -0.1122 -0.1067 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 499 ASP A OD1 
3581  O OD2 A ASP A 499 0.4328 0.4508 0.7444 -0.1024 -0.1663 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 499 ASP A OD2 
3582  O OD2 B ASP A 499 0.3874 0.4408 0.7881 -0.1410 -0.1238 0.0048  ? ? ? ? ? ? 499 ASP A OD2 
3583  N N   . ARG A 500 0.3996 0.3496 0.7124 -0.1118 -0.1228 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 500 ARG A N   
3584  C CA  . ARG A 500 0.3996 0.3411 0.7379 -0.1208 -0.1144 0.0026  ? ? ? ? ? ? 500 ARG A CA  
3585  C C   . ARG A 500 0.3706 0.3205 0.6649 -0.1070 -0.0877 0.0123  ? ? ? ? ? ? 500 ARG A C   
3586  O O   . ARG A 500 0.3388 0.3066 0.6480 -0.1122 -0.0706 0.0440  ? ? ? ? ? ? 500 ARG A O   
3587  C CB  . ARG A 500 0.4791 0.3717 0.8452 -0.1249 -0.1431 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 500 ARG A CB  
3588  C CG  . ARG A 500 0.5387 0.4240 0.9537 -0.1416 -0.1404 0.0271  ? ? ? ? ? ? 500 ARG A CG  
3589  C CD  . ARG A 500 0.6463 0.4818 1.1088 -0.1518 -0.1758 0.0179  ? ? ? ? ? ? 500 ARG A CD  
3590  N NE  . ARG A 500 0.7109 0.5333 1.2003 -0.1600 -0.1676 0.0540  ? ? ? ? ? ? 500 ARG A NE  
3591  C CZ  . ARG A 500 0.7911 0.5668 1.3245 -0.1692 -0.1932 0.0586  ? ? ? ? ? ? 500 ARG A CZ  
3592  N NH1 . ARG A 500 0.8713 0.6053 1.4311 -0.1715 -0.2330 0.0254  ? ? ? ? ? ? 500 ARG A NH1 
3593  N NH2 . ARG A 500 0.8544 0.6245 1.4074 -0.1750 -0.1808 0.0974  ? ? ? ? ? ? 500 ARG A NH2 
3594  N N   . ARG A 501 0.3454 0.2857 0.5880 -0.0887 -0.0847 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 501 ARG A N   
3595  C CA  . ARG A 501 0.3398 0.2919 0.5436 -0.0764 -0.0616 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 501 ARG A CA  
3596  C C   . ARG A 501 0.3083 0.3008 0.5022 -0.0758 -0.0404 0.0093  ? ? ? ? ? ? 501 ARG A C   
3597  O O   . ARG A 501 0.2922 0.3011 0.4778 -0.0713 -0.0230 0.0272  ? ? ? ? ? ? 501 ARG A O   
3598  C CB  . ARG A 501 0.3326 0.2706 0.4909 -0.0588 -0.0638 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 501 ARG A CB  
3599  C CG  . ARG A 501 0.3661 0.2674 0.5277 -0.0522 -0.0802 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 501 ARG A CG  
3600  C CD  . ARG A 501 0.3738 0.2769 0.4880 -0.0322 -0.0772 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 501 ARG A CD  
3601  N NE  . ARG A 501 0.3793 0.2765 0.4860 -0.0255 -0.0961 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 501 ARG A NE  
3602  C CZ  . ARG A 501 0.3942 0.2999 0.4617 -0.0070 -0.0953 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 501 ARG A CZ  
3603  N NH1 . ARG A 501 0.3668 0.2892 0.4039 0.0026  -0.0752 -0.1131 ? ? ? ? ? ? 501 ARG A NH1 
3604  N NH2 . ARG A 501 0.4309 0.3317 0.4920 0.0023  -0.1154 -0.1425 ? ? ? ? ? ? 501 ARG A NH2 
3605  N N   . VAL A 502 0.3125 0.3212 0.5072 -0.0777 -0.0441 0.0017  ? ? ? ? ? ? 502 VAL A N   
3606  C CA  . VAL A 502 0.3047 0.3510 0.4929 -0.0746 -0.0276 0.0148  ? ? ? ? ? ? 502 VAL A CA  
3607  C C   . VAL A 502 0.2942 0.3688 0.5219 -0.0840 -0.0182 0.0479  ? ? ? ? ? ? 502 VAL A C   
3608  O O   . VAL A 502 0.2918 0.3940 0.5079 -0.0752 -0.0004 0.0635  ? ? ? ? ? ? 502 VAL A O   
3609  C CB  . VAL A 502 0.2825 0.3395 0.4685 -0.0743 -0.0363 0.0009  ? ? ? ? ? ? 502 VAL A CB  
3610  C CG1 . VAL A 502 0.2630 0.3599 0.4527 -0.0709 -0.0229 0.0157  ? ? ? ? ? ? 502 VAL A CG1 
3611  C CG2 . VAL A 502 0.2793 0.3184 0.4227 -0.0622 -0.0402 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 502 VAL A CG2 
3612  N N   . GLN A 503 0.3133 0.3821 0.5885 -0.1005 -0.0309 0.0594  ? ? ? ? ? ? 503 GLN A N   
3613  C CA  . GLN A 503 0.3399 0.4392 0.6599 -0.1116 -0.0212 0.0980  ? ? ? ? ? ? 503 GLN A CA  
3614  C C   . GLN A 503 0.3403 0.4369 0.6499 -0.1052 -0.0071 0.1177  ? ? ? ? ? ? 503 GLN A C   
3615  O O   . GLN A 503 0.3303 0.4667 0.6462 -0.1005 0.0116  0.1468  ? ? ? ? ? ? 503 GLN A O   
3616  C CB  . GLN A 503 0.4102 0.4956 0.7910 -0.1340 -0.0416 0.1080  ? ? ? ? ? ? 503 GLN A CB  
3617  C CG  . GLN A 503 0.4666 0.5711 0.8721 -0.1422 -0.0540 0.0983  ? ? ? ? ? ? 503 GLN A CG  
3618  C CD  . GLN A 503 0.5181 0.6835 0.9262 -0.1367 -0.0334 0.1187  ? ? ? ? ? ? 503 GLN A CD  
3619  O OE1 . GLN A 503 0.4845 0.6864 0.9074 -0.1359 -0.0136 0.1533  ? ? ? ? ? ? 503 GLN A OE1 
3620  N NE2 . GLN A 503 0.5623 0.7408 0.9523 -0.1290 -0.0380 0.0967  ? ? ? ? ? ? 503 GLN A NE2 
3621  N N   . PHE A 504 0.3626 0.4153 0.6538 -0.1016 -0.0162 0.1012  ? ? ? ? ? ? 504 PHE A N   
3622  C CA  . PHE A 504 0.3527 0.3982 0.6310 -0.0934 -0.0054 0.1163  ? ? ? ? ? ? 504 PHE A CA  
3623  C C   . PHE A 504 0.3060 0.3824 0.5397 -0.0738 0.0150  0.1142  ? ? ? ? ? ? 504 PHE A C   
3624  O O   . PHE A 504 0.2988 0.4000 0.5299 -0.0655 0.0304  0.1389  ? ? ? ? ? ? 504 PHE A O   
3625  C CB  . PHE A 504 0.3818 0.3757 0.6460 -0.0900 -0.0217 0.0917  ? ? ? ? ? ? 504 PHE A CB  
3626  C CG  . PHE A 504 0.4153 0.3998 0.6571 -0.0774 -0.0122 0.0991  ? ? ? ? ? ? 504 PHE A CG  
3627  C CD1 . PHE A 504 0.4540 0.4254 0.7270 -0.0834 -0.0140 0.1276  ? ? ? ? ? ? 504 PHE A CD1 
3628  C CD2 . PHE A 504 0.4000 0.3855 0.5933 -0.0600 -0.0045 0.0769  ? ? ? ? ? ? 504 PHE A CD2 
3629  C CE1 . PHE A 504 0.4719 0.4330 0.7220 -0.0692 -0.0071 0.1324  ? ? ? ? ? ? 504 PHE A CE1 
3630  C CE2 . PHE A 504 0.3997 0.3787 0.5740 -0.0475 0.0023  0.0812  ? ? ? ? ? ? 504 PHE A CE2 
3631  C CZ  . PHE A 504 0.4269 0.3932 0.6275 -0.0509 0.0007  0.1076  ? ? ? ? ? ? 504 PHE A CZ  
3632  N N   . GLY A 505 0.2631 0.3379 0.4642 -0.0659 0.0130  0.0856  ? ? ? ? ? ? 505 GLY A N   
3633  C CA  . GLY A 505 0.2799 0.3783 0.4433 -0.0488 0.0260  0.0776  ? ? ? ? ? ? 505 GLY A CA  
3634  C C   . GLY A 505 0.2866 0.4343 0.4626 -0.0434 0.0394  0.1014  ? ? ? ? ? ? 505 GLY A C   
3635  O O   . GLY A 505 0.2962 0.4689 0.4562 -0.0281 0.0522  0.1129  ? ? ? ? ? ? 505 GLY A O   
3636  N N   . ILE A 506 0.2673 0.4325 0.4734 -0.0541 0.0358  0.1095  ? ? ? ? ? ? 506 ILE A N   
3637  C CA  . ILE A 506 0.2837 0.5042 0.5063 -0.0479 0.0493  0.1347  ? ? ? ? ? ? 506 ILE A CA  
3638  C C   . ILE A 506 0.2668 0.5126 0.5114 -0.0476 0.0626  0.1730  ? ? ? ? ? ? 506 ILE A C   
3639  O O   . ILE A 506 0.2829 0.5715 0.5097 -0.0272 0.0784  0.1866  ? ? ? ? ? ? 506 ILE A O   
3640  C CB  . ILE A 506 0.2520 0.4887 0.5068 -0.0603 0.0418  0.1357  ? ? ? ? ? ? 506 ILE A CB  
3641  C CG1 . ILE A 506 0.2284 0.4481 0.4512 -0.0528 0.0325  0.1008  ? ? ? ? ? ? 506 ILE A CG1 
3642  C CG2 . ILE A 506 0.2654 0.5670 0.5485 -0.0558 0.0564  0.1678  ? ? ? ? ? ? 506 ILE A CG2 
3643  C CD1 . ILE A 506 0.2472 0.4744 0.4988 -0.0648 0.0206  0.0963  ? ? ? ? ? ? 506 ILE A CD1 
3644  N N   . GLU A 507 0.3052 0.5258 0.5874 -0.0674 0.0552  0.1910  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A N   
3645  C CA  A GLU A 507 0.3074 0.5556 0.6190 -0.0695 0.0681  0.2361  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A CA  
3646  C CA  B GLU A 507 0.3209 0.5659 0.6338 -0.0706 0.0673  0.2362  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A CA  
3647  C C   . GLU A 507 0.3286 0.5758 0.5987 -0.0478 0.0791  0.2370  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A C   
3648  O O   . GLU A 507 0.3011 0.5941 0.5705 -0.0339 0.0968  0.2688  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A O   
3649  C CB  A GLU A 507 0.3289 0.5429 0.6957 -0.0969 0.0533  0.2548  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A CB  
3650  C CB  B GLU A 507 0.3585 0.5610 0.7200 -0.0961 0.0515  0.2514  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A CB  
3651  C CG  A GLU A 507 0.3284 0.5528 0.7464 -0.1189 0.0412  0.2589  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A CG  
3652  C CG  B GLU A 507 0.3873 0.5762 0.7999 -0.1216 0.0322  0.2482  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A CG  
3653  C CD  A GLU A 507 0.3240 0.6226 0.7695 -0.1168 0.0603  0.2957  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A CD  
3654  C CD  B GLU A 507 0.4282 0.5586 0.8778 -0.1411 0.0094  0.2494  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A CD  
3655  O OE1 A GLU A 507 0.3164 0.6396 0.7758 -0.1208 0.0563  0.2857  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A OE1 
3656  O OE1 B GLU A 507 0.4685 0.6047 0.9623 -0.1530 0.0126  0.2915  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A OE1 
3657  O OE2 A GLU A 507 0.3219 0.6577 0.7730 -0.1084 0.0797  0.3347  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A OE2 
3658  O OE2 B GLU A 507 0.4339 0.5134 0.8678 -0.1424 -0.0123 0.2092  ? ? ? ? ? ? 507 GLU A OE2 
3659  N N   . SER A 508 0.3124 0.5128 0.5475 -0.0428 0.0689  0.2029  ? ? ? ? ? ? 508 SER A N   
3660  C CA  . SER A 508 0.3256 0.5278 0.5219 -0.0213 0.0772  0.1999  ? ? ? ? ? ? 508 SER A CA  
3661  C C   . SER A 508 0.3038 0.5514 0.4651 0.0039  0.0887  0.1913  ? ? ? ? ? ? 508 SER A C   
3662  O O   . SER A 508 0.3278 0.6083 0.4725 0.0244  0.1010  0.2084  ? ? ? ? ? ? 508 SER A O   
3663  C CB  . SER A 508 0.3382 0.4912 0.5063 -0.0202 0.0646  0.1636  ? ? ? ? ? ? 508 SER A CB  
3664  O OG  . SER A 508 0.4053 0.5136 0.5992 -0.0376 0.0507  0.1639  ? ? ? ? ? ? 508 SER A OG  
3665  N N   . GLY A 509 0.2882 0.5341 0.4366 0.0045  0.0822  0.1627  ? ? ? ? ? ? 509 GLY A N   
3666  C CA  . GLY A 509 0.2999 0.5833 0.4209 0.0275  0.0875  0.1498  ? ? ? ? ? ? 509 GLY A CA  
3667  C C   . GLY A 509 0.2879 0.6352 0.4211 0.0418  0.1038  0.1833  ? ? ? ? ? ? 509 GLY A C   
3668  O O   . GLY A 509 0.2941 0.6752 0.3989 0.0695  0.1114  0.1829  ? ? ? ? ? ? 509 GLY A O   
3669  N N   . LYS A 510 0.2918 0.6589 0.4691 0.0241  0.1088  0.2140  ? ? ? ? ? ? 510 LYS A N   
3670  C CA  . LYS A 510 0.2996 0.7371 0.4941 0.0372  0.1275  0.2537  ? ? ? ? ? ? 510 LYS A CA  
3671  C C   . LYS A 510 0.3422 0.7987 0.5342 0.0479  0.1407  0.2875  ? ? ? ? ? ? 510 LYS A C   
3672  O O   . LYS A 510 0.3464 0.8659 0.5218 0.0767  0.1570  0.3075  ? ? ? ? ? ? 510 LYS A O   
3673  C CB  . LYS A 510 0.3060 0.7625 0.5589 0.0114  0.1289  0.2833  ? ? ? ? ? ? 510 LYS A CB  
3674  C CG  . LYS A 510 0.3105 0.7752 0.5677 0.0087  0.1208  0.2592  ? ? ? ? ? ? 510 LYS A CG  
3675  C CD  . LYS A 510 0.3153 0.7884 0.6340 -0.0210 0.1155  0.2798  ? ? ? ? ? ? 510 LYS A CD  
3676  C CE  . LYS A 510 0.3756 0.9080 0.7427 -0.0268 0.1327  0.3357  ? ? ? ? ? ? 510 LYS A CE  
3677  N NZ  . LYS A 510 0.3963 0.9357 0.8232 -0.0551 0.1230  0.3464  ? ? ? ? ? ? 510 LYS A NZ  
3678  N N   . LEU A 511 0.3571 0.7646 0.5656 0.0281  0.1340  0.2968  ? ? ? ? ? ? 511 LEU A N   
3679  C CA  . LEU A 511 0.4160 0.8402 0.6258 0.0378  0.1462  0.3344  ? ? ? ? ? ? 511 LEU A CA  
3680  C C   . LEU A 511 0.4220 0.8556 0.5730 0.0722  0.1483  0.3092  ? ? ? ? ? ? 511 LEU A C   
3681  O O   . LEU A 511 0.4496 0.9272 0.5869 0.0956  0.1627  0.3366  ? ? ? ? ? ? 511 LEU A O   
3682  C CB  . LEU A 511 0.4564 0.8183 0.6957 0.0115  0.1345  0.3457  ? ? ? ? ? ? 511 LEU A CB  
3683  C CG  . LEU A 511 0.5342 0.9010 0.7994 0.0087  0.1434  0.3967  ? ? ? ? ? ? 511 LEU A CG  
3684  C CD1 . LEU A 511 0.5459 0.8666 0.7803 0.0187  0.1358  0.3816  ? ? ? ? ? ? 511 LEU A CD1 
3685  C CD2 . LEU A 511 0.4968 0.9449 0.7737 0.0254  0.1685  0.4512  ? ? ? ? ? ? 511 LEU A CD2 
3686  N N   . ARG A 512 0.4030 0.7956 0.5223 0.0747  0.1330  0.2588  ? ? ? ? ? ? 512 ARG A N   
3687  C CA  . ARG A 512 0.4207 0.8180 0.4917 0.1042  0.1304  0.2320  ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CA  
3688  C C   . ARG A 512 0.4572 0.9048 0.4957 0.1374  0.1332  0.2140  ? ? ? ? ? ? 512 ARG A C   
3689  O O   . ARG A 512 0.4472 0.9009 0.4486 0.1639  0.1279  0.1909  ? ? ? ? ? ? 512 ARG A O   
3690  C CB  . ARG A 512 0.4246 0.7601 0.4823 0.0921  0.1131  0.1925  ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CB  
3691  C CG  . ARG A 512 0.4326 0.7265 0.5116 0.0722  0.1101  0.2086  ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CG  
3692  C CD  . ARG A 512 0.4914 0.7359 0.5533 0.0655  0.0947  0.1675  ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CD  
3693  N NE  . ARG A 512 0.5498 0.7473 0.6298 0.0471  0.0872  0.1711  ? ? ? ? ? ? 512 ARG A NE  
3694  C CZ  . ARG A 512 0.5057 0.6687 0.5692 0.0480  0.0776  0.1456  ? ? ? ? ? ? 512 ARG A CZ  
3695  N NH1 . ARG A 512 0.4679 0.6395 0.5010 0.0637  0.0746  0.1182  ? ? ? ? ? ? 512 ARG A NH1 
3696  N NH2 . ARG A 512 0.4655 0.5888 0.5457 0.0350  0.0700  0.1491  ? ? ? ? ? ? 512 ARG A NH2 
3697  N N   . GLY A 513 0.4240 0.9110 0.4781 0.1388  0.1404  0.2252  ? ? ? ? ? ? 513 GLY A N   
3698  C CA  . GLY A 513 0.4138 0.9488 0.4381 0.1733  0.1410  0.2061  ? ? ? ? ? ? 513 GLY A CA  
3699  C C   . GLY A 513 0.3575 0.8557 0.3672 0.1712  0.1216  0.1570  ? ? ? ? ? ? 513 GLY A C   
3700  O O   . GLY A 513 0.3839 0.9134 0.3705 0.1999  0.1176  0.1367  ? ? ? ? ? ? 513 GLY A O   
3701  N N   . PHE A 514 0.3447 0.7802 0.3687 0.1394  0.1094  0.1400  ? ? ? ? ? ? 514 PHE A N   
3702  C CA  . PHE A 514 0.3298 0.7321 0.3428 0.1362  0.0923  0.1002  ? ? ? ? ? ? 514 PHE A CA  
3703  C C   . PHE A 514 0.3181 0.7433 0.3493 0.1325  0.0938  0.1034  ? ? ? ? ? ? 514 PHE A C   
3704  O O   . PHE A 514 0.3015 0.7248 0.3171 0.1460  0.0828  0.0754  ? ? ? ? ? ? 514 PHE A O   
3705  C CB  . PHE A 514 0.3103 0.6485 0.3350 0.1044  0.0817  0.0871  ? ? ? ? ? ? 514 PHE A CB  
3706  C CG  . PHE A 514 0.3614 0.6684 0.3705 0.1044  0.0760  0.0753  ? ? ? ? ? ? 514 PHE A CG  
3707  C CD1 . PHE A 514 0.3964 0.6934 0.4168 0.0941  0.0832  0.0985  ? ? ? ? ? ? 514 PHE A CD1 
3708  C CD2 . PHE A 514 0.3626 0.6502 0.3497 0.1146  0.0620  0.0419  ? ? ? ? ? ? 514 PHE A CD2 
3709  C CE1 . PHE A 514 0.3922 0.6618 0.3986 0.0955  0.0775  0.0865  ? ? ? ? ? ? 514 PHE A CE1 
3710  C CE2 . PHE A 514 0.3516 0.6129 0.3301 0.1120  0.0563  0.0315  ? ? ? ? ? ? 514 PHE A CE2 
3711  C CZ  . PHE A 514 0.3357 0.5909 0.3216 0.1043  0.0647  0.0531  ? ? ? ? ? ? 514 PHE A CZ  
3712  N N   . LEU A 515 0.3202 0.7656 0.3879 0.1137  0.1055  0.1375  ? ? ? ? ? ? 515 LEU A N   
3713  C CA  . LEU A 515 0.2888 0.7511 0.3812 0.1040  0.1050  0.1410  ? ? ? ? ? ? 515 LEU A CA  
3714  C C   . LEU A 515 0.3099 0.8447 0.4249 0.1147  0.1241  0.1810  ? ? ? ? ? ? 515 LEU A C   
3715  O O   . LEU A 515 0.2976 0.8513 0.4261 0.1117  0.1371  0.2152  ? ? ? ? ? ? 515 LEU A O   
3716  C CB  . LEU A 515 0.3264 0.7417 0.4519 0.0656  0.0971  0.1440  ? ? ? ? ? ? 515 LEU A CB  
3717  C CG  . LEU A 515 0.3231 0.6716 0.4291 0.0538  0.0814  0.1118  ? ? ? ? ? ? 515 LEU A CG  
3718  C CD1 . LEU A 515 0.3330 0.6403 0.4678 0.0215  0.0726  0.1130  ? ? ? ? ? ? 515 LEU A CD1 
3719  C CD2 . LEU A 515 0.3313 0.6725 0.4092 0.0703  0.0704  0.0778  ? ? ? ? ? ? 515 LEU A CD2 
3720  N N   . ARG A 516 0.3067 0.8836 0.4263 0.1284  0.1258  0.1778  ? ? ? ? ? ? 516 ARG A N   
3721  C CA  . ARG A 516 0.3046 0.9634 0.4487 0.1412  0.1447  0.2152  ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CA  
3722  C C   . ARG A 516 0.2651 0.9285 0.4489 0.1190  0.1398  0.2180  ? ? ? ? ? ? 516 ARG A C   
3723  O O   . ARG A 516 0.2313 0.8459 0.4062 0.1097  0.1217  0.1828  ? ? ? ? ? ? 516 ARG A O   
3724  C CB  . ARG A 516 0.3864 1.1040 0.4908 0.1910  0.1488  0.1998  ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CB  
3725  C CG  . ARG A 516 0.4569 1.1953 0.5186 0.2263  0.1537  0.1960  ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CG  
3726  C CD  . ARG A 516 0.5844 1.3685 0.6662 0.2238  0.1768  0.2495  ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CD  
3727  N NE  . ARG A 516 0.6553 1.3882 0.7199 0.2154  0.1718  0.2453  ? ? ? ? ? ? 516 ARG A NE  
3728  C CZ  . ARG A 516 0.6873 1.4488 0.7177 0.2474  0.1784  0.2502  ? ? ? ? ? ? 516 ARG A CZ  
3729  N NH1 . ARG A 516 0.6942 1.5375 0.7013 0.2921  0.1910  0.2601  ? ? ? ? ? ? 516 ARG A NH1 
3730  N NH2 . ARG A 516 0.7006 1.4126 0.7192 0.2374  0.1720  0.2445  ? ? ? ? ? ? 516 ARG A NH2 
3731  N N   . VAL A 517 0.2508 0.9788 0.4788 0.1134  0.1557  0.2603  ? ? ? ? ? ? 517 VAL A N   
3732  C CA  . VAL A 517 0.2372 0.9758 0.5078 0.0927  0.1500  0.2640  ? ? ? ? ? ? 517 VAL A CA  
3733  C C   . VAL A 517 0.2305 0.9857 0.4671 0.1238  0.1421  0.2273  ? ? ? ? ? ? 517 VAL A C   
3734  O O   . VAL A 517 0.2462 1.0551 0.4510 0.1649  0.1518  0.2247  ? ? ? ? ? ? 517 VAL A O   
3735  C CB  . VAL A 517 0.2490 1.0674 0.5780 0.0839  0.1700  0.3204  ? ? ? ? ? ? 517 VAL A CB  
3736  C CG1 . VAL A 517 0.2559 1.1031 0.6252 0.0724  0.1640  0.3198  ? ? ? ? ? ? 517 VAL A CG1 
3737  C CG2 . VAL A 517 0.2598 1.0488 0.6311 0.0479  0.1724  0.3566  ? ? ? ? ? ? 517 VAL A CG2 
3738  N N   . GLY A 518 0.1966 0.9090 0.4398 0.1075  0.1238  0.1998  ? ? ? ? ? ? 518 GLY A N   
3739  C CA  . GLY A 518 0.2147 0.9367 0.4291 0.1358  0.1139  0.1663  ? ? ? ? ? ? 518 GLY A CA  
3740  C C   . GLY A 518 0.2118 0.8611 0.3743 0.1463  0.0952  0.1205  ? ? ? ? ? ? 518 GLY A C   
3741  O O   . GLY A 518 0.2297 0.8627 0.3733 0.1606  0.0805  0.0897  ? ? ? ? ? ? 518 GLY A O   
3742  N N   . ASP A 519 0.2243 0.8303 0.3681 0.1384  0.0946  0.1172  ? ? ? ? ? ? 519 ASP A N   
3743  C CA  . ASP A 519 0.2293 0.7624 0.3366 0.1386  0.0757  0.0782  ? ? ? ? ? ? 519 ASP A CA  
3744  C C   . ASP A 519 0.2289 0.7076 0.3458 0.1130  0.0597  0.0610  ? ? ? ? ? ? 519 ASP A C   
3745  O O   . ASP A 519 0.2071 0.6896 0.3609 0.0873  0.0608  0.0777  ? ? ? ? ? ? 519 ASP A O   
3746  C CB  . ASP A 519 0.2411 0.7388 0.3366 0.1279  0.0781  0.0816  ? ? ? ? ? ? 519 ASP A CB  
3747  C CG  . ASP A 519 0.2547 0.7819 0.3185 0.1619  0.0836  0.0777  ? ? ? ? ? ? 519 ASP A CG  
3748  O OD1 . ASP A 519 0.3309 0.8761 0.3696 0.1938  0.0760  0.0546  ? ? ? ? ? ? 519 ASP A OD1 
3749  O OD2 . ASP A 519 0.2740 0.8043 0.3365 0.1589  0.0931  0.0953  ? ? ? ? ? ? 519 ASP A OD2 
3750  N N   . LEU A 520 0.2308 0.6619 0.3169 0.1213  0.0432  0.0282  ? ? ? ? ? ? 520 LEU A N   
3751  C CA  . LEU A 520 0.2248 0.6004 0.3144 0.0974  0.0291  0.0144  ? ? ? ? ? ? 520 LEU A CA  
3752  C C   . LEU A 520 0.2094 0.5355 0.2859 0.0824  0.0266  0.0088  ? ? ? ? ? ? 520 LEU A C   
3753  O O   . LEU A 520 0.2294 0.5511 0.2845 0.0968  0.0273  0.0013  ? ? ? ? ? ? 520 LEU A O   
3754  C CB  . LEU A 520 0.2377 0.5955 0.3079 0.1145  0.0132  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 520 LEU A CB  
3755  C CG  . LEU A 520 0.2734 0.6804 0.3613 0.1269  0.0144  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 520 LEU A CG  
3756  C CD1 . LEU A 520 0.3073 0.7061 0.3729 0.1544  -0.0011 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 520 LEU A CD1 
3757  C CD2 . LEU A 520 0.2611 0.6631 0.3799 0.0986  0.0126  0.0054  ? ? ? ? ? ? 520 LEU A CD2 
3758  N N   . VAL A 521 0.2147 0.5062 0.3037 0.0556  0.0226  0.0112  ? ? ? ? ? ? 521 VAL A N   
3759  C CA  . VAL A 521 0.2111 0.4547 0.2846 0.0440  0.0185  0.0021  ? ? ? ? ? ? 521 VAL A CA  
3760  C C   . VAL A 521 0.2023 0.4072 0.2705 0.0321  0.0060  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 521 VAL A C   
3761  O O   . VAL A 521 0.2015 0.4145 0.2815 0.0288  0.0006  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 521 VAL A O   
3762  C CB  . VAL A 521 0.2141 0.4526 0.3035 0.0260  0.0270  0.0195  ? ? ? ? ? ? 521 VAL A CB  
3763  C CG1 . VAL A 521 0.2220 0.4977 0.3122 0.0397  0.0405  0.0365  ? ? ? ? ? ? 521 VAL A CG1 
3764  C CG2 . VAL A 521 0.2012 0.4445 0.3239 0.0059  0.0253  0.0322  ? ? ? ? ? ? 521 VAL A CG2 
3765  N N   . ILE A 522 0.2229 0.3908 0.2727 0.0286  0.0012  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A N   
3766  C CA  . ILE A 522 0.2192 0.3548 0.2628 0.0176  -0.0075 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A CA  
3767  C C   . ILE A 522 0.2257 0.3440 0.2735 0.0010  -0.0041 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A C   
3768  O O   . ILE A 522 0.2448 0.3578 0.2890 -0.0003 0.0019  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A O   
3769  C CB  . ILE A 522 0.2456 0.3542 0.2700 0.0248  -0.0151 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A CB  
3770  C CG1 . ILE A 522 0.2352 0.3563 0.2548 0.0455  -0.0220 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A CG1 
3771  C CG2 . ILE A 522 0.2351 0.3171 0.2525 0.0162  -0.0224 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A CG2 
3772  C CD1 . ILE A 522 0.2261 0.3625 0.2513 0.0520  -0.0268 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 522 ILE A CD1 
3773  N N   . VAL A 523 0.2373 0.3463 0.2911 -0.0091 -0.0098 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 523 VAL A N   
3774  C CA  . VAL A 523 0.2399 0.3336 0.2987 -0.0209 -0.0096 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 523 VAL A CA  
3775  C C   . VAL A 523 0.2627 0.3332 0.3002 -0.0206 -0.0156 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 523 VAL A C   
3776  O O   . VAL A 523 0.2702 0.3410 0.3029 -0.0178 -0.0232 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 523 VAL A O   
3777  C CB  . VAL A 523 0.2608 0.3661 0.3485 -0.0307 -0.0146 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 523 VAL A CB  
3778  C CG1 . VAL A 523 0.2930 0.3748 0.3852 -0.0399 -0.0207 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 523 VAL A CG1 
3779  C CG2 . VAL A 523 0.2526 0.3899 0.3665 -0.0315 -0.0062 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 523 VAL A CG2 
3780  N N   . VAL A 524 0.2580 0.3139 0.2834 -0.0218 -0.0116 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 524 VAL A N   
3781  C CA  . VAL A 524 0.2606 0.3037 0.2668 -0.0199 -0.0136 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 524 VAL A CA  
3782  C C   . VAL A 524 0.2642 0.2999 0.2681 -0.0214 -0.0167 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 524 VAL A C   
3783  O O   . VAL A 524 0.2737 0.3052 0.2836 -0.0237 -0.0130 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 524 VAL A O   
3784  C CB  . VAL A 524 0.2551 0.2934 0.2529 -0.0182 -0.0075 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 524 VAL A CB  
3785  C CG1 . VAL A 524 0.2629 0.2956 0.2458 -0.0175 -0.0062 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 524 VAL A CG1 
3786  C CG2 . VAL A 524 0.2625 0.3027 0.2627 -0.0134 -0.0106 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 524 VAL A CG2 
3787  N N   . THR A 525 0.2598 0.2941 0.2546 -0.0174 -0.0255 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 525 THR A N   
3788  C CA  . THR A 525 0.2984 0.3254 0.2883 -0.0135 -0.0329 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 525 THR A CA  
3789  C C   . THR A 525 0.3083 0.3405 0.2697 -0.0011 -0.0347 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 525 THR A C   
3790  O O   . THR A 525 0.3180 0.3566 0.2687 0.0005  -0.0281 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 525 THR A O   
3791  C CB  . THR A 525 0.3370 0.3610 0.3501 -0.0184 -0.0478 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 525 THR A CB  
3792  O OG1 . THR A 525 0.3435 0.3779 0.3575 -0.0169 -0.0544 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 525 THR A OG1 
3793  C CG2 . THR A 525 0.3263 0.3499 0.3695 -0.0302 -0.0442 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 525 THR A CG2 
3794  N N   . GLY A 526 0.3396 0.3702 0.2895 0.0094  -0.0442 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A N   
3795  C CA  . GLY A 526 0.3518 0.3948 0.2722 0.0255  -0.0452 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A CA  
3796  C C   . GLY A 526 0.3897 0.4331 0.3026 0.0382  -0.0650 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A C   
3797  O O   . GLY A 526 0.4036 0.4348 0.3413 0.0306  -0.0801 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A O   
3798  N N   . TRP A 527 0.3806 0.4410 0.2616 0.0580  -0.0664 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 527 TRP A N   
3799  C CA  . TRP A 527 0.4029 0.4674 0.2743 0.0724  -0.0873 -0.1335 ? ? ? ? ? ? 527 TRP A CA  
3800  C C   . TRP A 527 0.4391 0.4996 0.2998 0.0906  -0.1038 -0.1615 ? ? ? ? ? ? 527 TRP A C   
3801  O O   . TRP A 527 0.4729 0.5321 0.3309 0.1034  -0.1276 -0.1860 ? ? ? ? ? ? 527 TRP A O   
3802  C CB  . TRP A 527 0.4175 0.5045 0.2603 0.0860  -0.0821 -0.1201 ? ? ? ? ? ? 527 TRP A CB  
3803  C CG  . TRP A 527 0.4335 0.5440 0.2425 0.1044  -0.0672 -0.1083 ? ? ? ? ? ? 527 TRP A CG  
3804  C CD1 . TRP A 527 0.4220 0.5415 0.2302 0.0965  -0.0444 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 527 TRP A CD1 
3805  C CD2 . TRP A 527 0.4938 0.6284 0.2660 0.1362  -0.0744 -0.1232 ? ? ? ? ? ? 527 TRP A CD2 
3806  N NE1 . TRP A 527 0.4555 0.6052 0.2338 0.1181  -0.0348 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 527 TRP A NE1 
3807  C CE2 . TRP A 527 0.4979 0.6598 0.2504 0.1445  -0.0508 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 527 TRP A CE2 
3808  C CE3 . TRP A 527 0.5287 0.6668 0.2848 0.1595  -0.0990 -0.1562 ? ? ? ? ? ? 527 TRP A CE3 
3809  C CZ2 . TRP A 527 0.5390 0.7370 0.2530 0.1778  -0.0487 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 527 TRP A CZ2 
3810  C CZ3 . TRP A 527 0.5992 0.7694 0.3126 0.1953  -0.0997 -0.1655 ? ? ? ? ? ? 527 TRP A CZ3 
3811  C CH2 . TRP A 527 0.6106 0.8123 0.3024 0.2048  -0.0733 -0.1380 ? ? ? ? ? ? 527 TRP A CH2 
3812  N N   . ARG A 528 0.4571 0.5157 0.3123 0.0940  -0.0936 -0.1603 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A N   
3813  C CA  . ARG A 528 0.4874 0.5397 0.3310 0.1155  -0.1111 -0.1900 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CA  
3814  C C   . ARG A 528 0.4643 0.5054 0.3183 0.1090  -0.0996 -0.1846 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A C   
3815  O O   . ARG A 528 0.4387 0.4862 0.2998 0.0930  -0.0760 -0.1576 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A O   
3816  C CB  . ARG A 528 0.5553 0.6403 0.3521 0.1509  -0.1128 -0.2000 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CB  
3817  C CG  . ARG A 528 0.5695 0.6851 0.3460 0.1537  -0.0818 -0.1687 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CG  
3818  C CD  . ARG A 528 0.6270 0.7485 0.3941 0.1685  -0.0770 -0.1780 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CD  
3819  N NE  . ARG A 528 0.6251 0.7805 0.3514 0.2062  -0.0806 -0.1915 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A NE  
3820  C CZ  . ARG A 528 0.6898 0.8609 0.3953 0.2341  -0.0825 -0.2089 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A CZ  
3821  N NH1 . ARG A 528 0.6851 0.8378 0.4069 0.2292  -0.0816 -0.2161 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A NH1 
3822  N NH2 . ARG A 528 0.6675 0.8775 0.3315 0.2717  -0.0855 -0.2191 ? ? ? ? ? ? 528 ARG A NH2 
3823  N N   . PRO A 529 0.4947 0.5177 0.3510 0.1223  -0.1179 -0.2110 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A N   
3824  C CA  . PRO A 529 0.4851 0.4971 0.3517 0.1166  -0.1068 -0.2041 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A CA  
3825  C C   . PRO A 529 0.4768 0.5229 0.3130 0.1330  -0.0835 -0.1915 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A C   
3826  O O   . PRO A 529 0.5080 0.5882 0.3112 0.1549  -0.0779 -0.1911 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A O   
3827  C CB  . PRO A 529 0.5168 0.4989 0.3915 0.1312  -0.1363 -0.2378 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A CB  
3828  C CG  . PRO A 529 0.5820 0.5674 0.4417 0.1516  -0.1623 -0.2662 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A CG  
3829  C CD  . PRO A 529 0.5486 0.5577 0.4009 0.1428  -0.1515 -0.2485 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A CD  
3830  N N   . GLY A 530 0.4541 0.4940 0.3034 0.1236  -0.0709 -0.1804 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A N   
3831  C CA  . GLY A 530 0.4618 0.5342 0.2924 0.1363  -0.0505 -0.1684 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A CA  
3832  C C   . GLY A 530 0.4265 0.5171 0.2669 0.1140  -0.0262 -0.1339 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A C   
3833  O O   . GLY A 530 0.4082 0.4941 0.2571 0.0977  -0.0254 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A O   
3834  N N   . SER A 531 0.4044 0.5152 0.2463 0.1141  -0.0090 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 531 SER A N   
3835  C CA  A SER A 531 0.3784 0.5041 0.2355 0.0930  0.0103  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 531 SER A CA  
3836  C CA  B SER A 531 0.3768 0.5026 0.2335 0.0933  0.0102  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 531 SER A CA  
3837  C C   . SER A 531 0.3796 0.5336 0.2232 0.0956  0.0192  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 531 SER A C   
3838  O O   . SER A 531 0.4136 0.5956 0.2295 0.1201  0.0191  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 531 SER A O   
3839  C CB  A SER A 531 0.3782 0.5261 0.2421 0.0950  0.0248  -0.0788 ? ? ? ? ? ? 531 SER A CB  
3840  C CB  B SER A 531 0.3736 0.5211 0.2363 0.0962  0.0240  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 531 SER A CB  
3841  O OG  A SER A 531 0.3653 0.5150 0.2530 0.0707  0.0361  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 531 SER A OG  
3842  O OG  B SER A 531 0.3670 0.4840 0.2487 0.0855  0.0181  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 531 SER A OG  
3843  N N   . GLY A 532 0.3467 0.4933 0.2091 0.0725  0.0255  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 532 GLY A N   
3844  C CA  . GLY A 532 0.3717 0.5428 0.2283 0.0713  0.0354  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 532 GLY A CA  
3845  C C   . GLY A 532 0.3924 0.5507 0.2405 0.0701  0.0258  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 532 GLY A C   
3846  O O   . GLY A 532 0.3928 0.5699 0.2348 0.0709  0.0332  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 532 GLY A O   
3847  N N   . TYR A 533 0.3583 0.4866 0.2095 0.0675  0.0094  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 533 TYR A N   
3848  C CA  . TYR A 533 0.3580 0.4810 0.1981 0.0727  -0.0025 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 533 TYR A CA  
3849  C C   . TYR A 533 0.3461 0.4412 0.2119 0.0508  -0.0082 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 533 TYR A C   
3850  O O   . TYR A 533 0.3620 0.4500 0.2261 0.0522  -0.0199 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 533 TYR A O   
3851  C CB  . TYR A 533 0.3782 0.4998 0.1989 0.0947  -0.0207 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 533 TYR A CB  
3852  C CG  . TYR A 533 0.4202 0.5771 0.2090 0.1236  -0.0151 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 533 TYR A CG  
3853  C CD1 . TYR A 533 0.4237 0.5815 0.2072 0.1378  -0.0187 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 533 TYR A CD1 
3854  C CD2 . TYR A 533 0.4511 0.6431 0.2149 0.1389  -0.0058 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 533 TYR A CD2 
3855  C CE1 . TYR A 533 0.4928 0.6900 0.2443 0.1697  -0.0134 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 533 TYR A CE1 
3856  C CE2 . TYR A 533 0.4952 0.7299 0.2267 0.1703  0.0011  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 533 TYR A CE2 
3857  C CZ  . TYR A 533 0.5042 0.7420 0.2308 0.1850  -0.0022 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 533 TYR A CZ  
3858  O OH  . TYR A 533 0.6028 0.8890 0.2965 0.2195  0.0057  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 533 TYR A OH  
3859  N N   . THR A 534 0.3108 0.3955 0.1988 0.0335  -0.0003 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 534 THR A N   
3860  C CA  . THR A 534 0.2991 0.3644 0.2084 0.0175  -0.0045 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 534 THR A CA  
3861  C C   . THR A 534 0.3262 0.3944 0.2301 0.0178  -0.0058 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 534 THR A C   
3862  O O   . THR A 534 0.3192 0.4002 0.2157 0.0201  0.0025  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 534 THR A O   
3863  C CB  . THR A 534 0.2723 0.3315 0.2013 0.0042  0.0041  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 534 THR A CB  
3864  O OG1 . THR A 534 0.2752 0.3294 0.2095 0.0048  0.0039  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 534 THR A OG1 
3865  C CG2 . THR A 534 0.2572 0.3019 0.2040 -0.0065 -0.0006 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 534 THR A CG2 
3866  N N   . ASN A 535 0.3311 0.3894 0.2411 0.0157  -0.0165 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 535 ASN A N   
3867  C CA  . ASN A 535 0.3231 0.3841 0.2242 0.0205  -0.0204 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 535 ASN A CA  
3868  C C   . ASN A 535 0.3069 0.3588 0.2218 0.0166  -0.0310 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 535 ASN A C   
3869  O O   . ASN A 535 0.3329 0.3869 0.2399 0.0231  -0.0371 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 535 ASN A O   
3870  C CB  . ASN A 535 0.3538 0.4330 0.2262 0.0388  -0.0235 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 535 ASN A CB  
3871  C CG  . ASN A 535 0.3721 0.4519 0.2393 0.0481  -0.0399 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 535 ASN A CG  
3872  O OD1 . ASN A 535 0.3629 0.4331 0.2459 0.0421  -0.0463 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 535 ASN A OD1 
3873  N ND2 . ASN A 535 0.3611 0.4517 0.2098 0.0623  -0.0485 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 535 ASN A ND2 
3874  N N   . ILE A 536 0.3150 0.3606 0.2507 0.0074  -0.0323 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 536 ILE A N   
3875  C CA  . ILE A 536 0.3130 0.3603 0.2644 0.0055  -0.0418 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 536 ILE A CA  
3876  C C   . ILE A 536 0.3068 0.3515 0.2784 -0.0030 -0.0361 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 536 ILE A C   
3877  O O   . ILE A 536 0.3102 0.3523 0.2899 -0.0091 -0.0291 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 536 ILE A O   
3878  C CB  . ILE A 536 0.3518 0.4035 0.3136 0.0053  -0.0532 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 536 ILE A CB  
3879  C CG1 . ILE A 536 0.3777 0.4339 0.3159 0.0188  -0.0620 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 536 ILE A CG1 
3880  C CG2 . ILE A 536 0.3518 0.4129 0.3353 0.0022  -0.0622 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 536 ILE A CG2 
3881  C CD1 . ILE A 536 0.4513 0.5065 0.3962 0.0224  -0.0784 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 536 ILE A CD1 
3882  N N   . MET A 537 0.2957 0.3434 0.2738 -0.0002 -0.0397 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 537 MET A N   
3883  C CA  A MET A 537 0.2663 0.3203 0.2620 -0.0025 -0.0359 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 537 MET A CA  
3884  C CA  B MET A 537 0.2798 0.3329 0.2742 -0.0015 -0.0363 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 537 MET A CA  
3885  C C   . MET A 537 0.2774 0.3502 0.2887 0.0007  -0.0424 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 537 MET A C   
3886  O O   . MET A 537 0.2803 0.3562 0.2864 0.0073  -0.0512 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 537 MET A O   
3887  C CB  A MET A 537 0.2986 0.3423 0.2904 0.0015  -0.0340 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 537 MET A CB  
3888  C CB  B MET A 537 0.3208 0.3621 0.3086 0.0044  -0.0376 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 537 MET A CB  
3889  C CG  A MET A 537 0.3220 0.3585 0.3076 0.0106  -0.0431 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 537 MET A CG  
3890  C CG  B MET A 537 0.3172 0.3659 0.3154 0.0119  -0.0392 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 537 MET A CG  
3891  S SD  A MET A 537 0.3201 0.3526 0.3131 0.0213  -0.0485 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 537 MET A SD  
3892  S SD  B MET A 537 0.4048 0.4603 0.4036 0.0267  -0.0508 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 537 MET A SD  
3893  C CE  A MET A 537 0.2673 0.3352 0.2748 0.0235  -0.0428 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 537 MET A CE  
3894  C CE  B MET A 537 0.3477 0.3698 0.3352 0.0313  -0.0601 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 537 MET A CE  
3895  N N   . ARG A 538 0.2457 0.3351 0.2778 -0.0035 -0.0374 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 538 ARG A N   
3896  C CA  . ARG A 538 0.2722 0.3879 0.3269 -0.0029 -0.0414 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 538 ARG A CA  
3897  C C   . ARG A 538 0.2395 0.3779 0.3054 0.0032  -0.0328 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 538 ARG A C   
3898  O O   . ARG A 538 0.2425 0.3784 0.3070 0.0014  -0.0239 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 538 ARG A O   
3899  C CB  . ARG A 538 0.2856 0.4084 0.3646 -0.0156 -0.0457 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 538 ARG A CB  
3900  C CG  . ARG A 538 0.3766 0.4851 0.4456 -0.0160 -0.0587 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 538 ARG A CG  
3901  C CD  . ARG A 538 0.4227 0.5344 0.5217 -0.0279 -0.0690 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 538 ARG A CD  
3902  N NE  . ARG A 538 0.4136 0.5081 0.5160 -0.0360 -0.0638 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 538 ARG A NE  
3903  C CZ  . ARG A 538 0.4998 0.6020 0.6379 -0.0484 -0.0629 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 538 ARG A CZ  
3904  N NH1 . ARG A 538 0.4088 0.5395 0.5826 -0.0550 -0.0652 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 538 ARG A NH1 
3905  N NH2 . ARG A 538 0.4807 0.5647 0.6213 -0.0540 -0.0599 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 538 ARG A NH2 
3906  N N   . VAL A 539 0.2274 0.3931 0.3044 0.0128  -0.0357 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 539 VAL A N   
3907  C CA  . VAL A 539 0.2340 0.4303 0.3180 0.0251  -0.0275 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 539 VAL A CA  
3908  C C   . VAL A 539 0.2242 0.4609 0.3446 0.0164  -0.0215 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 539 VAL A C   
3909  O O   . VAL A 539 0.2119 0.4643 0.3514 0.0123  -0.0286 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 539 VAL A O   
3910  C CB  . VAL A 539 0.2773 0.4833 0.3501 0.0469  -0.0347 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 539 VAL A CB  
3911  C CG1 . VAL A 539 0.2480 0.4923 0.3246 0.0658  -0.0268 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 539 VAL A CG1 
3912  C CG2 . VAL A 539 0.2643 0.4259 0.3090 0.0522  -0.0436 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 539 VAL A CG2 
3913  N N   . LEU A 540 0.2390 0.4934 0.3698 0.0144  -0.0089 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 540 LEU A N   
3914  C CA  . LEU A 540 0.2429 0.5309 0.4138 0.0011  -0.0021 0.0188  ? ? ? ? ? ? 540 LEU A CA  
3915  C C   . LEU A 540 0.2149 0.5511 0.3932 0.0156  0.0130  0.0356  ? ? ? ? ? ? 540 LEU A C   
3916  O O   . LEU A 540 0.2199 0.5499 0.3719 0.0291  0.0193  0.0320  ? ? ? ? ? ? 540 LEU A O   
3917  C CB  . LEU A 540 0.2982 0.5574 0.4750 -0.0166 -0.0001 0.0251  ? ? ? ? ? ? 540 LEU A CB  
3918  C CG  . LEU A 540 0.4063 0.6539 0.6163 -0.0388 -0.0102 0.0290  ? ? ? ? ? ? 540 LEU A CG  
3919  C CD1 . LEU A 540 0.4097 0.7048 0.6702 -0.0473 -0.0102 0.0482  ? ? ? ? ? ? 540 LEU A CD1 
3920  C CD2 . LEU A 540 0.3732 0.5846 0.5573 -0.0373 -0.0252 0.0042  ? ? ? ? ? ? 540 LEU A CD2 
3921  N N   . SER A 541 0.2156 0.6037 0.4317 0.0132  0.0188  0.0555  ? ? ? ? ? ? 541 SER A N   
3922  C CA  A SER A 541 0.2171 0.6585 0.4425 0.0266  0.0369  0.0789  ? ? ? ? ? ? 541 SER A CA  
3923  C CA  B SER A 541 0.2123 0.6565 0.4404 0.0261  0.0369  0.0799  ? ? ? ? ? ? 541 SER A CA  
3924  C C   . SER A 541 0.2342 0.6793 0.4914 0.0052  0.0461  0.1076  ? ? ? ? ? ? 541 SER A C   
3925  O O   . SER A 541 0.2382 0.6626 0.5294 -0.0216 0.0372  0.1140  ? ? ? ? ? ? 541 SER A O   
3926  C CB  A SER A 541 0.2172 0.7267 0.4628 0.0434  0.0426  0.0893  ? ? ? ? ? ? 541 SER A CB  
3927  C CB  B SER A 541 0.2114 0.7226 0.4719 0.0344  0.0416  0.0947  ? ? ? ? ? ? 541 SER A CB  
3928  O OG  A SER A 541 0.2106 0.7240 0.4881 0.0278  0.0308  0.0875  ? ? ? ? ? ? 541 SER A OG  
3929  O OG  B SER A 541 0.2152 0.7374 0.4459 0.0628  0.0367  0.0730  ? ? ? ? ? ? 541 SER A OG  
3930  N N   . ILE A 542 0.2148 0.6863 0.4603 0.0198  0.0620  0.1238  ? ? ? ? ? ? 542 ILE A N   
3931  C CA  . ILE A 542 0.2228 0.7028 0.4946 0.0053  0.0729  0.1555  ? ? ? ? ? ? 542 ILE A CA  
3932  C C   . ILE A 542 0.2393 0.7907 0.5602 0.0022  0.0863  0.1943  ? ? ? ? ? ? 542 ILE A C   
3933  O O   . ILE A 542 0.2343 0.8467 0.5471 0.0285  0.0983  0.2014  ? ? ? ? ? ? 542 ILE A O   
3934  C CB  . ILE A 542 0.2175 0.6957 0.4493 0.0265  0.0833  0.1544  ? ? ? ? ? ? 542 ILE A CB  
3935  C CG1 . ILE A 542 0.2349 0.6446 0.4241 0.0273  0.0694  0.1173  ? ? ? ? ? ? 542 ILE A CG1 
3936  C CG2 . ILE A 542 0.2366 0.7262 0.4944 0.0142  0.0956  0.1911  ? ? ? ? ? ? 542 ILE A CG2 
3937  C CD1 . ILE A 542 0.2054 0.5584 0.4095 -0.0020 0.0565  0.1100  ? ? ? ? ? ? 542 ILE A CD1 
3938  N N   . SER A 543 0.2724 0.8192 0.6469 -0.0288 0.0836  0.2205  ? ? ? ? ? ? 543 SER A N   
3939  C CA  . SER A 543 0.2931 0.9108 0.7247 -0.0366 0.0989  0.2690  ? ? ? ? ? ? 543 SER A CA  
3940  C C   . SER A 543 0.3195 0.9237 0.7744 -0.0530 0.1064  0.3033  ? ? ? ? ? ? 543 SER A C   
3941  O O   . SER A 543 0.2944 0.8368 0.7181 -0.0555 0.0996  0.2860  ? ? ? ? ? ? 543 SER A O   
3942  C CB  . SER A 543 0.2965 0.9276 0.7874 -0.0616 0.0855  0.2745  ? ? ? ? ? ? 543 SER A CB  
3943  O OG  . SER A 543 0.3449 0.8979 0.8382 -0.0853 0.0608  0.2469  ? ? ? ? ? ? 543 SER A OG  
3944  O OXT . SER A 543 0.3586 1.0173 0.8667 -0.0635 0.1202  0.3524  ? ? ? ? ? ? 543 SER A OXT 
3945  N N   . PHE B 25  0.6561 1.0130 1.8408 0.0591  0.0440  -0.4562 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B N   
3946  C CA  . PHE B 25  0.6388 0.9301 1.7964 0.0660  0.0041  -0.3979 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CA  
3947  C C   . PHE B 25  0.6402 0.9196 1.7673 0.0608  -0.0073 -0.3574 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B C   
3948  O O   . PHE B 25  0.6256 0.8884 1.8147 0.0698  -0.0372 -0.3436 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B O   
3949  C CB  . PHE B 25  0.6852 0.9469 1.9419 0.0843  -0.0326 -0.4057 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CB  
3950  C CG  . PHE B 25  0.6695 0.8980 1.8957 0.0857  -0.0427 -0.3946 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CG  
3951  C CD1 . PHE B 25  0.7001 0.9556 1.9236 0.0835  -0.0151 -0.4381 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CD1 
3952  C CD2 . PHE B 25  0.6620 0.8351 1.8587 0.0863  -0.0796 -0.3401 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CD2 
3953  C CE1 . PHE B 25  0.6501 0.8748 1.8434 0.0839  -0.0249 -0.4262 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CE1 
3954  C CE2 . PHE B 25  0.6171 0.7620 1.7823 0.0855  -0.0882 -0.3281 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CE2 
3955  C CZ  . PHE B 25  0.6303 0.7995 1.7952 0.0853  -0.0613 -0.3708 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CZ  
3956  N N   . GLN B 26  0.6396 0.9328 1.6742 0.0446  0.0185  -0.3426 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B N   
3957  C CA  . GLN B 26  0.5527 0.8273 1.5203 0.0353  0.0124  -0.2971 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CA  
3958  C C   . GLN B 26  0.5102 0.7797 1.3685 0.0211  0.0335  -0.2784 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B C   
3959  O O   . GLN B 26  0.4654 0.7295 1.2553 0.0096  0.0398  -0.2498 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B O   
3960  C CB  . GLN B 26  0.6420 0.9542 1.6406 0.0299  0.0248  -0.3114 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CB  
3961  C CG  . GLN B 26  0.6504 1.0169 1.6164 0.0129  0.0664  -0.3407 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CG  
3962  C CD  . GLN B 26  0.6677 1.0534 1.6079 0.0073  0.0899  -0.3681 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B CD  
3963  O OE1 . GLN B 26  0.7163 1.1239 1.7258 0.0159  0.0948  -0.4117 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B OE1 
3964  N NE2 . GLN B 26  0.6861 1.0619 1.5292 -0.0070 0.1021  -0.3425 ? ? ? ? ? ? 26  GLN B NE2 
3965  N N   . GLN B 27  0.4149 0.6875 1.2663 0.0224  0.0434  -0.2979 ? ? ? ? ? ? 27  GLN B N   
3966  C CA  . GLN B 27  0.4132 0.6746 1.1790 0.0129  0.0554  -0.2814 ? ? ? ? ? ? 27  GLN B CA  
3967  C C   . GLN B 27  0.3481 0.5549 1.0803 0.0190  0.0250  -0.2355 ? ? ? ? ? ? 27  GLN B C   
3968  O O   . GLN B 27  0.3222 0.5055 1.0953 0.0272  -0.0029 -0.2184 ? ? ? ? ? ? 27  GLN B O   
3969  C CB  . GLN B 27  0.4305 0.7117 1.2168 0.0141  0.0699  -0.3196 ? ? ? ? ? ? 27  GLN B CB  
3970  C CG  . GLN B 27  0.5187 0.8516 1.3850 0.0153  0.0889  -0.3773 ? ? ? ? ? ? 27  GLN B CG  
3971  C CD  . GLN B 27  0.5702 0.9219 1.4554 0.0155  0.1026  -0.4173 ? ? ? ? ? ? 27  GLN B CD  
3972  O OE1 . GLN B 27  0.5836 0.8991 1.4625 0.0237  0.0854  -0.4046 ? ? ? ? ? ? 27  GLN B OE1 
3973  N NE2 . GLN B 27  0.6372 1.0490 1.5453 0.0043  0.1344  -0.4670 ? ? ? ? ? ? 27  GLN B NE2 
3974  N N   . GLN B 28  0.3249 0.5149 0.9834 0.0128  0.0300  -0.2152 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B N   
3975  C CA  . GLN B 28  0.3195 0.4646 0.9384 0.0152  0.0056  -0.1745 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B CA  
3976  C C   . GLN B 28  0.3113 0.4350 0.9235 0.0144  -0.0153 -0.1415 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B C   
3977  O O   . GLN B 28  0.2909 0.3826 0.8974 0.0163  -0.0416 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B O   
3978  C CB  . GLN B 28  0.3703 0.4909 1.0274 0.0247  -0.0172 -0.1744 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B CB  
3979  C CG  . GLN B 28  0.4167 0.5570 1.1232 0.0302  -0.0066 -0.2154 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B CG  
3980  C CD  . GLN B 28  0.4150 0.5244 1.1615 0.0388  -0.0351 -0.2086 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B CD  
3981  O OE1 . GLN B 28  0.4263 0.5060 1.1253 0.0354  -0.0491 -0.1765 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B OE1 
3982  N NE2 . GLN B 28  0.3914 0.5090 1.2281 0.0490  -0.0443 -0.2394 ? ? ? ? ? ? 28  GLN B NE2 
3983  N N   . GLN B 29  0.2549 0.3971 0.8591 0.0083  -0.0034 -0.1424 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B N   
3984  C CA  . GLN B 29  0.2717 0.3966 0.8632 0.0053  -0.0206 -0.1131 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B CA  
3985  C C   . GLN B 29  0.2913 0.4027 0.9502 0.0131  -0.0510 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B C   
3986  O O   . GLN B 29  0.2722 0.3620 0.9201 0.0095  -0.0740 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B O   
3987  C CB  . GLN B 29  0.2712 0.3683 0.7877 -0.0010 -0.0268 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B CB  
3988  C CG  . GLN B 29  0.2510 0.3556 0.7021 -0.0089 -0.0029 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B CG  
3989  C CD  . GLN B 29  0.2504 0.3810 0.6963 -0.0175 0.0161  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B CD  
3990  O OE1 . GLN B 29  0.2348 0.3753 0.7163 -0.0179 0.0114  -0.0903 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B OE1 
3991  N NE2 . GLN B 29  0.2553 0.3974 0.6556 -0.0264 0.0359  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B NE2 
3992  N N   . LEU B 30  0.3311 0.4576 1.0644 0.0225  -0.0522 -0.1375 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B N   
3993  C CA  . LEU B 30  0.3356 0.4494 1.1474 0.0307  -0.0846 -0.1336 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CA  
3994  C C   . LEU B 30  0.3247 0.4427 1.1614 0.0280  -0.0976 -0.1206 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B C   
3995  O O   . LEU B 30  0.3292 0.4233 1.1869 0.0269  -0.1316 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B O   
3996  C CB  . LEU B 30  0.3632 0.4940 1.2617 0.0429  -0.0831 -0.1745 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CB  
3997  C CG  . LEU B 30  0.3922 0.4960 1.3155 0.0492  -0.1051 -0.1704 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CG  
3998  C CD1 . LEU B 30  0.3714 0.4397 1.2197 0.0403  -0.1210 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD1 
3999  C CD2 . LEU B 30  0.4043 0.5307 1.3544 0.0554  -0.0816 -0.2156 ? ? ? ? ? ? 30  LEU B CD2 
4000  N N   . PRO B 31  0.3406 0.4896 1.1718 0.0240  -0.0725 -0.1380 ? ? ? ? ? ? 31  PRO B N   
4001  C CA  . PRO B 31  0.3200 0.4689 1.1721 0.0206  -0.0887 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 31  PRO B CA  
4002  C C   . PRO B 31  0.3257 0.4448 1.1056 0.0093  -0.1045 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 31  PRO B C   
4003  O O   . PRO B 31  0.3258 0.4340 1.1269 0.0058  -0.1311 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 31  PRO B O   
4004  C CB  . PRO B 31  0.3459 0.5362 1.2022 0.0160  -0.0570 -0.1484 ? ? ? ? ? ? 31  PRO B CB  
4005  C CG  . PRO B 31  0.3494 0.5651 1.2004 0.0169  -0.0268 -0.1830 ? ? ? ? ? ? 31  PRO B CG  
4006  C CD  . PRO B 31  0.3435 0.5290 1.1522 0.0193  -0.0335 -0.1690 ? ? ? ? ? ? 31  PRO B CD  
4007  N N   . ALA B 32  0.2891 0.3974 0.9885 0.0029  -0.0894 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B N   
4008  C CA  . ALA B 32  0.3057 0.3889 0.9405 -0.0074 -0.1025 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CA  
4009  C C   . ALA B 32  0.3298 0.3867 0.9720 -0.0085 -0.1344 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B C   
4010  O O   . ALA B 32  0.3200 0.3617 0.9332 -0.0194 -0.1548 0.0212  ? ? ? ? ? ? 32  ALA B O   
4011  C CB  . ALA B 32  0.2847 0.3658 0.8424 -0.0125 -0.0780 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 32  ALA B CB  
4012  N N   . ALA B 33  0.3262 0.3801 1.0085 0.0005  -0.1394 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B N   
4013  C CA  . ALA B 33  0.3368 0.3661 1.0313 -0.0024 -0.1716 0.0028  ? ? ? ? ? ? 33  ALA B CA  
4014  C C   . ALA B 33  0.3585 0.3801 1.1128 -0.0058 -0.2093 0.0222  ? ? ? ? ? ? 33  ALA B C   
4015  O O   . ALA B 33  0.3603 0.3624 1.0992 -0.0180 -0.2392 0.0554  ? ? ? ? ? ? 33  ALA B O   
4016  C CB  . ALA B 33  0.3281 0.3554 1.0545 0.0080  -0.1677 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B CB  
4017  N N   . MET B 34  0.3700 0.4102 1.1912 0.0028  -0.2075 0.0017  ? ? ? ? ? ? 34  MET B N   
4018  C CA  . MET B 34  0.4345 0.4726 1.3278 0.0021  -0.2417 0.0143  ? ? ? ? ? ? 34  MET B CA  
4019  C C   . MET B 34  0.4320 0.4685 1.2866 -0.0133 -0.2537 0.0433  ? ? ? ? ? ? 34  MET B C   
4020  O O   . MET B 34  0.4311 0.4633 1.3364 -0.0182 -0.2877 0.0622  ? ? ? ? ? ? 34  MET B O   
4021  C CB  . MET B 34  0.4992 0.5651 1.4792 0.0178  -0.2289 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 34  MET B CB  
4022  C CG  . MET B 34  0.6069 0.6698 1.6935 0.0313  -0.2532 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 34  MET B CG  
4023  S SD  . MET B 34  0.7466 0.7947 1.8270 0.0383  -0.2473 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 34  MET B SD  
4024  C CE  . MET B 34  0.7412 0.7858 1.9690 0.0544  -0.2830 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 34  MET B CE  
4025  N N   . ALA B 35  0.3979 0.4389 1.1698 -0.0212 -0.2274 0.0452  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B N   
4026  C CA  . ALA B 35  0.4030 0.4434 1.1352 -0.0367 -0.2365 0.0686  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CA  
4027  C C   . ALA B 35  0.4153 0.4377 1.1354 -0.0544 -0.2763 0.1079  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B C   
4028  O O   . ALA B 35  0.4364 0.4442 1.1349 -0.0595 -0.2873 0.1218  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B O   
4029  C CB  . ALA B 35  0.3528 0.3955 0.9976 -0.0423 -0.2048 0.0645  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CB  
4030  N N   . ASP B 36  0.4306 0.4569 1.1579 -0.0665 -0.2960 0.1259  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B N   
4031  C CA  . ASP B 36  0.4950 0.5115 1.2062 -0.0895 -0.3342 0.1649  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CA  
4032  C C   . ASP B 36  0.4883 0.5039 1.1051 -0.1103 -0.3272 0.1807  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B C   
4033  O O   . ASP B 36  0.4834 0.4941 1.0778 -0.1324 -0.3562 0.2116  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B O   
4034  C CB  . ASP B 36  0.5542 0.5790 1.3170 -0.0948 -0.3586 0.1757  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CB  
4035  C CG  . ASP B 36  0.5987 0.6200 1.4677 -0.0825 -0.3882 0.1756  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CG  
4036  O OD1 . ASP B 36  0.6895 0.7226 1.6196 -0.0769 -0.3970 0.1691  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B OD1 
4037  O OD2 . ASP B 36  0.6380 0.6450 1.5338 -0.0781 -0.4030 0.1804  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B OD2 
4038  N N   . THR B 37  0.4359 0.4584 0.9999 -0.1050 -0.2898 0.1590  ? ? ? ? ? ? 37  THR B N   
4039  C CA  . THR B 37  0.4092 0.4328 0.8910 -0.1219 -0.2799 0.1663  ? ? ? ? ? ? 37  THR B CA  
4040  C C   . THR B 37  0.3684 0.3900 0.8115 -0.1079 -0.2426 0.1419  ? ? ? ? ? ? 37  THR B C   
4041  O O   . THR B 37  0.3155 0.3393 0.7881 -0.0885 -0.2220 0.1194  ? ? ? ? ? ? 37  THR B O   
4042  C CB  . THR B 37  0.4078 0.4412 0.8636 -0.1353 -0.2791 0.1687  ? ? ? ? ? ? 37  THR B CB  
4043  O OG1 . THR B 37  0.3722 0.4110 0.8372 -0.1194 -0.2501 0.1429  ? ? ? ? ? ? 37  THR B OG1 
4044  C CG2 . THR B 37  0.4443 0.4818 0.9427 -0.1505 -0.3183 0.1943  ? ? ? ? ? ? 37  THR B CG2 
4045  N N   . PHE B 38  0.3570 0.3777 0.7358 -0.1194 -0.2349 0.1461  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B N   
4046  C CA  . PHE B 38  0.3719 0.3910 0.7126 -0.1077 -0.2015 0.1247  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CA  
4047  C C   . PHE B 38  0.3429 0.3667 0.6809 -0.0980 -0.1765 0.1045  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B C   
4048  O O   . PHE B 38  0.3221 0.3454 0.6619 -0.0828 -0.1522 0.0861  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B O   
4049  C CB  . PHE B 38  0.4003 0.4218 0.6772 -0.1238 -0.1995 0.1311  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CB  
4050  C CG  . PHE B 38  0.4236 0.4427 0.6660 -0.1123 -0.1696 0.1115  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CG  
4051  C CD1 . PHE B 38  0.4329 0.4554 0.6395 -0.1133 -0.1504 0.0972  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CD1 
4052  C CD2 . PHE B 38  0.4043 0.4172 0.6550 -0.1001 -0.1622 0.1068  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CD2 
4053  C CE1 . PHE B 38  0.4097 0.4286 0.5920 -0.1024 -0.1268 0.0814  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CE1 
4054  C CE2 . PHE B 38  0.4205 0.4316 0.6420 -0.0902 -0.1372 0.0910  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CE2 
4055  C CZ  . PHE B 38  0.4146 0.4284 0.6027 -0.0912 -0.1202 0.0793  ? ? ? ? ? ? 38  PHE B CZ  
4056  N N   . LEU B 39  0.3279 0.3570 0.6592 -0.1092 -0.1831 0.1089  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B N   
4057  C CA  . LEU B 39  0.3485 0.3810 0.6785 -0.1031 -0.1632 0.0932  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CA  
4058  C C   . LEU B 39  0.3297 0.3684 0.7158 -0.0878 -0.1559 0.0821  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B C   
4059  O O   . LEU B 39  0.3120 0.3540 0.6940 -0.0783 -0.1316 0.0658  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B O   
4060  C CB  . LEU B 39  0.3696 0.4072 0.6894 -0.1194 -0.1758 0.1009  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CB  
4061  C CG  . LEU B 39  0.3817 0.4219 0.7011 -0.1175 -0.1605 0.0881  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CG  
4062  C CD1 . LEU B 39  0.3850 0.4182 0.6693 -0.1101 -0.1343 0.0723  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CD1 
4063  C CD2 . LEU B 39  0.4202 0.4654 0.7273 -0.1362 -0.1764 0.0963  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CD2 
4064  N N   . GLU B 40  0.3301 0.3728 0.7712 -0.0863 -0.1773 0.0900  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B N   
4065  C CA  A GLU B 40  0.3176 0.3721 0.8208 -0.0717 -0.1695 0.0734  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B CA  
4066  C CA  B GLU B 40  0.3104 0.3647 0.8119 -0.0718 -0.1689 0.0733  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B CA  
4067  C C   . GLU B 40  0.3023 0.3565 0.8047 -0.0580 -0.1488 0.0562  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B C   
4068  O O   . GLU B 40  0.2627 0.3309 0.7812 -0.0494 -0.1259 0.0351  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B O   
4069  C CB  A GLU B 40  0.3445 0.4023 0.9166 -0.0716 -0.2001 0.0838  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B CB  
4070  C CB  B GLU B 40  0.3237 0.3824 0.8933 -0.0724 -0.1990 0.0836  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B CB  
4071  C CG  A GLU B 40  0.3453 0.4187 0.9904 -0.0549 -0.1914 0.0602  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B CG  
4072  C CG  B GLU B 40  0.3317 0.3984 0.9110 -0.0829 -0.2099 0.0917  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B CG  
4073  C CD  A GLU B 40  0.3689 0.4450 1.0961 -0.0522 -0.2239 0.0677  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B CD  
4074  C CD  B GLU B 40  0.3440 0.4099 0.9708 -0.0915 -0.2493 0.1141  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B CD  
4075  O OE1 A GLU B 40  0.3778 0.4386 1.1146 -0.0598 -0.2569 0.0929  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B OE1 
4076  O OE1 B GLU B 40  0.3615 0.4156 0.9774 -0.1014 -0.2741 0.1362  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B OE1 
4077  O OE2 A GLU B 40  0.3770 0.4730 1.1645 -0.0433 -0.2176 0.0481  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B OE2 
4078  O OE2 B GLU B 40  0.3426 0.4209 1.0183 -0.0903 -0.2570 0.1113  ? ? ? ? ? ? 40  GLU B OE2 
4079  N N   . HIS B 41  0.2758 0.3171 0.7568 -0.0589 -0.1569 0.0654  ? ? ? ? ? ? 41  HIS B N   
4080  C CA  . HIS B 41  0.2877 0.3277 0.7590 -0.0480 -0.1377 0.0505  ? ? ? ? ? ? 41  HIS B CA  
4081  C C   . HIS B 41  0.2798 0.3253 0.7089 -0.0455 -0.1063 0.0358  ? ? ? ? ? ? 41  HIS B C   
4082  O O   . HIS B 41  0.2613 0.3187 0.7056 -0.0371 -0.0865 0.0165  ? ? ? ? ? ? 41  HIS B O   
4083  C CB  . HIS B 41  0.3076 0.3326 0.7500 -0.0535 -0.1517 0.0666  ? ? ? ? ? ? 41  HIS B CB  
4084  C CG  . HIS B 41  0.3326 0.3546 0.7478 -0.0457 -0.1316 0.0547  ? ? ? ? ? ? 41  HIS B CG  
4085  N ND1 . HIS B 41  0.3498 0.3732 0.8031 -0.0348 -0.1297 0.0421  ? ? ? ? ? ? 41  HIS B ND1 
4086  C CD2 . HIS B 41  0.3308 0.3482 0.6858 -0.0482 -0.1150 0.0541  ? ? ? ? ? ? 41  HIS B CD2 
4087  C CE1 . HIS B 41  0.3253 0.3458 0.7414 -0.0317 -0.1129 0.0355  ? ? ? ? ? ? 41  HIS B CE1 
4088  N NE2 . HIS B 41  0.3358 0.3526 0.6931 -0.0393 -0.1039 0.0432  ? ? ? ? ? ? 41  HIS B NE2 
4089  N N   . LEU B 42  0.2813 0.3192 0.6579 -0.0544 -0.1025 0.0445  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   
4090  C CA  . LEU B 42  0.2769 0.3163 0.6175 -0.0537 -0.0782 0.0349  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  
4091  C C   . LEU B 42  0.2712 0.3273 0.6392 -0.0528 -0.0652 0.0232  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   
4092  O O   . LEU B 42  0.2570 0.3236 0.6214 -0.0499 -0.0451 0.0109  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   
4093  C CB  . LEU B 42  0.3095 0.3381 0.6045 -0.0636 -0.0819 0.0442  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  
4094  C CG  . LEU B 42  0.3187 0.3377 0.5789 -0.0683 -0.0909 0.0529  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  
4095  C CD1 . LEU B 42  0.3919 0.4075 0.6174 -0.0787 -0.0912 0.0537  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 
4096  C CD2 . LEU B 42  0.3293 0.3444 0.5696 -0.0604 -0.0769 0.0464  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 
4097  N N   . CYS B 43  0.2474 0.3090 0.6432 -0.0575 -0.0776 0.0277  ? ? ? ? ? ? 43  CYS B N   
4098  C CA  . CYS B 43  0.2493 0.3304 0.6770 -0.0583 -0.0675 0.0169  ? ? ? ? ? ? 43  CYS B CA  
4099  C C   . CYS B 43  0.2409 0.3452 0.7129 -0.0502 -0.0537 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 43  CYS B C   
4100  O O   . CYS B 43  0.2212 0.3483 0.7060 -0.0540 -0.0364 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 43  CYS B O   
4101  C CB  . CYS B 43  0.2734 0.3571 0.7314 -0.0640 -0.0872 0.0258  ? ? ? ? ? ? 43  CYS B CB  
4102  S SG  . CYS B 43  0.3085 0.3757 0.7154 -0.0778 -0.0952 0.0412  ? ? ? ? ? ? 43  CYS B SG  
4103  N N   . LEU B 44  0.2347 0.3363 0.7327 -0.0412 -0.0616 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B N   
4104  C CA  . LEU B 44  0.2309 0.3564 0.7806 -0.0330 -0.0501 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CA  
4105  C C   . LEU B 44  0.2194 0.3478 0.7374 -0.0307 -0.0296 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B C   
4106  O O   . LEU B 44  0.2203 0.3717 0.7714 -0.0263 -0.0156 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B O   
4107  C CB  . LEU B 44  0.2226 0.3433 0.8355 -0.0242 -0.0755 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CB  
4108  C CG  . LEU B 44  0.2242 0.3492 0.8833 -0.0266 -0.0961 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CG  
4109  C CD1 . LEU B 44  0.2368 0.3549 0.9626 -0.0175 -0.1231 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD1 
4110  C CD2 . LEU B 44  0.2295 0.3884 0.9243 -0.0276 -0.0770 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD2 
4111  N N   . LEU B 45  0.2169 0.3245 0.6730 -0.0344 -0.0276 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   
4112  C CA  . LEU B 45  0.2238 0.3338 0.6473 -0.0336 -0.0098 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  
4113  C C   . LEU B 45  0.2290 0.3703 0.6537 -0.0413 0.0151  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   
4114  O O   . LEU B 45  0.2157 0.3651 0.6326 -0.0506 0.0196  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   
4115  C CB  . LEU B 45  0.2445 0.3293 0.6074 -0.0367 -0.0129 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  
4116  C CG  . LEU B 45  0.2538 0.3150 0.6057 -0.0333 -0.0329 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  
4117  C CD1 . LEU B 45  0.2591 0.3027 0.5548 -0.0377 -0.0327 0.0097  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 
4118  C CD2 . LEU B 45  0.2505 0.3119 0.6232 -0.0254 -0.0350 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 
4119  N N   . ASP B 46  0.2386 0.4008 0.6764 -0.0397 0.0303  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B N   
4120  C CA  . ASP B 46  0.2517 0.4542 0.7004 -0.0505 0.0537  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CA  
4121  C C   . ASP B 46  0.2556 0.4669 0.6631 -0.0579 0.0702  -0.1022 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B C   
4122  O O   . ASP B 46  0.2311 0.4411 0.6449 -0.0505 0.0717  -0.1144 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B O   
4123  C CB  . ASP B 46  0.2686 0.4992 0.7889 -0.0434 0.0567  -0.1288 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CB  
4124  C CG  . ASP B 46  0.2998 0.5811 0.8379 -0.0567 0.0826  -0.1564 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CG  
4125  O OD1 . ASP B 46  0.3003 0.5973 0.7909 -0.0742 0.0987  -0.1501 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B OD1 
4126  O OD2 . ASP B 46  0.3163 0.6253 0.9214 -0.0506 0.0861  -0.1864 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B OD2 
4127  N N   . ILE B 47  0.2488 0.4696 0.6150 -0.0743 0.0809  -0.0907 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B N   
4128  C CA  . ILE B 47  0.2665 0.4969 0.5906 -0.0852 0.0939  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CA  
4129  C C   . ILE B 47  0.2665 0.5441 0.6168 -0.0927 0.1151  -0.1247 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B C   
4130  O O   . ILE B 47  0.2811 0.5692 0.6026 -0.1007 0.1249  -0.1286 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B O   
4131  C CB  . ILE B 47  0.2769 0.5082 0.5564 -0.1046 0.0968  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CB  
4132  C CG1 . ILE B 47  0.2747 0.5418 0.5738 -0.1210 0.1075  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG1 
4133  C CG2 . ILE B 47  0.2601 0.4448 0.5110 -0.0970 0.0775  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG2 
4134  C CD1 . ILE B 47  0.2985 0.5736 0.5577 -0.1453 0.1106  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CD1 
4135  N N   . ASP B 48  0.2708 0.5776 0.6764 -0.0907 0.1215  -0.1508 ? ? ? ? ? ? 48  ASP B N   
4136  C CA  . ASP B 48  0.2980 0.6535 0.7373 -0.0969 0.1425  -0.1909 ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CA  
4137  C C   . ASP B 48  0.3164 0.6608 0.8046 -0.0753 0.1348  -0.2140 ? ? ? ? ? ? 48  ASP B C   
4138  O O   . ASP B 48  0.3308 0.7131 0.8547 -0.0777 0.1510  -0.2523 ? ? ? ? ? ? 48  ASP B O   
4139  C CB  . ASP B 48  0.3229 0.7257 0.8032 -0.1086 0.1569  -0.2138 ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CB  
4140  C CG  . ASP B 48  0.3268 0.7536 0.7586 -0.1371 0.1689  -0.1965 ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CG  
4141  O OD1 . ASP B 48  0.3744 0.7935 0.7477 -0.1507 0.1708  -0.1761 ? ? ? ? ? ? 48  ASP B OD1 
4142  O OD2 . ASP B 48  0.3442 0.7969 0.7979 -0.1468 0.1746  -0.2018 ? ? ? ? ? ? 48  ASP B OD2 
4143  N N   . SER B 49  0.2917 0.5877 0.7840 -0.0568 0.1101  -0.1925 ? ? ? ? ? ? 49  SER B N   
4144  C CA  . SER B 49  0.3133 0.5948 0.8539 -0.0384 0.0977  -0.2084 ? ? ? ? ? ? 49  SER B CA  
4145  C C   . SER B 49  0.3064 0.5749 0.8041 -0.0392 0.1008  -0.2043 ? ? ? ? ? ? 49  SER B C   
4146  O O   . SER B 49  0.3239 0.5580 0.7684 -0.0387 0.0899  -0.1715 ? ? ? ? ? ? 49  SER B O   
4147  C CB  . SER B 49  0.3129 0.5518 0.8738 -0.0235 0.0675  -0.1827 ? ? ? ? ? ? 49  SER B CB  
4148  O OG  . SER B 49  0.2953 0.5193 0.9091 -0.0082 0.0505  -0.1937 ? ? ? ? ? ? 49  SER B OG  
4149  N N   . GLU B 50  0.3143 0.6125 0.8339 -0.0415 0.1166  -0.2391 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B N   
4150  C CA  . GLU B 50  0.3420 0.6312 0.8161 -0.0449 0.1208  -0.2353 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CA  
4151  C C   . GLU B 50  0.3172 0.5645 0.8047 -0.0271 0.0984  -0.2249 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B C   
4152  O O   . GLU B 50  0.3050 0.5460 0.8581 -0.0134 0.0855  -0.2410 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B O   
4153  C CB  . GLU B 50  0.3727 0.7134 0.8531 -0.0594 0.1478  -0.2755 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CB  
4154  C CG  . GLU B 50  0.4093 0.7985 0.8672 -0.0841 0.1711  -0.2835 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CG  
4155  C CD  . GLU B 50  0.4323 0.8072 0.8160 -0.1000 0.1687  -0.2396 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CD  
4156  O OE1 . GLU B 50  0.4205 0.7551 0.7587 -0.0954 0.1545  -0.2061 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE1 
4157  O OE2 . GLU B 50  0.5229 0.9323 0.8977 -0.1195 0.1819  -0.2409 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE2 
4158  N N   . PRO B 51  0.3403 0.5592 0.7698 -0.0282 0.0917  -0.1970 ? ? ? ? ? ? 51  PRO B N   
4159  C CA  . PRO B 51  0.3423 0.5290 0.7872 -0.0148 0.0725  -0.1912 ? ? ? ? ? ? 51  PRO B CA  
4160  C C   . PRO B 51  0.3762 0.5845 0.8641 -0.0122 0.0815  -0.2307 ? ? ? ? ? ? 51  PRO B C   
4161  O O   . PRO B 51  0.4150 0.6610 0.8906 -0.0246 0.1055  -0.2567 ? ? ? ? ? ? 51  PRO B O   
4162  C CB  . PRO B 51  0.3600 0.5238 0.7340 -0.0194 0.0698  -0.1611 ? ? ? ? ? ? 51  PRO B CB  
4163  C CG  . PRO B 51  0.3495 0.5256 0.6770 -0.0326 0.0821  -0.1468 ? ? ? ? ? ? 51  PRO B CG  
4164  C CD  . PRO B 51  0.3180 0.5325 0.6747 -0.0412 0.0984  -0.1705 ? ? ? ? ? ? 51  PRO B CD  
4165  N N   . VAL B 52  0.3980 0.5848 0.9391 0.0018  0.0614  -0.2363 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B N   
4166  C CA  . VAL B 52  0.3846 0.5875 0.9753 0.0059  0.0667  -0.2755 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CA  
4167  C C   . VAL B 52  0.3724 0.5391 0.9477 0.0115  0.0481  -0.2567 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B C   
4168  O O   . VAL B 52  0.3906 0.5679 0.9607 0.0084  0.0581  -0.2777 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B O   
4169  C CB  . VAL B 52  0.4188 0.6321 1.1071 0.0178  0.0577  -0.3057 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CB  
4170  C CG1 . VAL B 52  0.4482 0.6765 1.2003 0.0240  0.0609  -0.3510 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG1 
4171  C CG2 . VAL B 52  0.4368 0.6888 1.1366 0.0106  0.0770  -0.3223 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG2 
4172  N N   . ALA B 53  0.3243 0.4516 0.8908 0.0173  0.0213  -0.2179 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B N   
4173  C CA  . ALA B 53  0.3297 0.4243 0.8749 0.0192  0.0027  -0.1950 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B CA  
4174  C C   . ALA B 53  0.3373 0.4369 0.8095 0.0100  0.0196  -0.1884 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B C   
4175  O O   . ALA B 53  0.3660 0.4758 0.7823 0.0017  0.0343  -0.1752 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B O   
4176  C CB  . ALA B 53  0.3092 0.3700 0.8412 0.0203  -0.0246 -0.1524 ? ? ? ? ? ? 53  ALA B CB  
4177  N N   . ALA B 54  0.3202 0.4107 0.7956 0.0110  0.0146  -0.1949 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B N   
4178  C CA  . ALA B 54  0.3085 0.3929 0.7183 0.0039  0.0201  -0.1774 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CA  
4179  C C   . ALA B 54  0.3015 0.3649 0.6580 0.0015  0.0107  -0.1354 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B C   
4180  O O   . ALA B 54  0.2919 0.3344 0.6646 0.0051  -0.0098 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B O   
4181  C CB  . ALA B 54  0.3181 0.3848 0.7486 0.0070  0.0055  -0.1807 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CB  
4182  N N   . ARG B 55  0.2852 0.3558 0.5808 -0.0060 0.0245  -0.1241 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B N   
4183  C CA  . ARG B 55  0.2946 0.3489 0.5433 -0.0080 0.0179  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CA  
4184  C C   . ARG B 55  0.2939 0.3238 0.5353 -0.0066 -0.0020 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B C   
4185  O O   . ARG B 55  0.3270 0.3549 0.5626 -0.0079 -0.0029 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B O   
4186  C CB  . ARG B 55  0.3033 0.3709 0.4992 -0.0158 0.0345  -0.0855 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CB  
4187  C CG  . ARG B 55  0.2975 0.3519 0.4546 -0.0167 0.0297  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CG  
4188  C CD  . ARG B 55  0.2791 0.3251 0.4019 -0.0181 0.0263  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CD  
4189  N NE  . ARG B 55  0.2889 0.3505 0.3944 -0.0240 0.0382  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NE  
4190  C CZ  . ARG B 55  0.2832 0.3405 0.3711 -0.0248 0.0348  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B CZ  
4191  N NH1 . ARG B 55  0.2710 0.3443 0.3461 -0.0318 0.0445  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NH1 
4192  N NH2 . ARG B 55  0.2494 0.2895 0.3337 -0.0210 0.0215  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 55  ARG B NH2 
4193  N N   . SER B 56  0.2721 0.2865 0.5110 -0.0068 -0.0177 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 56  SER B N   
4194  C CA  . SER B 56  0.2747 0.2708 0.5178 -0.0095 -0.0395 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 56  SER B CA  
4195  C C   . SER B 56  0.2704 0.2637 0.4596 -0.0159 -0.0393 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 56  SER B C   
4196  O O   . SER B 56  0.2833 0.2690 0.4638 -0.0212 -0.0514 0.0061  ? ? ? ? ? ? 56  SER B O   
4197  C CB  . SER B 56  0.2868 0.2712 0.5727 -0.0093 -0.0616 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 56  SER B CB  
4198  O OG  . SER B 56  0.3404 0.3287 0.6066 -0.0110 -0.0574 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 56  SER B OG  
4199  N N   . THR B 57  0.2440 0.2447 0.4019 -0.0160 -0.0264 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 57  THR B N   
4200  C CA  . THR B 57  0.2692 0.2699 0.3849 -0.0207 -0.0258 0.0114  ? ? ? ? ? ? 57  THR B CA  
4201  C C   . THR B 57  0.2805 0.2877 0.3738 -0.0199 -0.0146 0.0057  ? ? ? ? ? ? 57  THR B C   
4202  O O   . THR B 57  0.2768 0.2928 0.3651 -0.0176 -0.0008 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 57  THR B O   
4203  C CB  . THR B 57  0.2588 0.2632 0.3580 -0.0201 -0.0181 0.0141  ? ? ? ? ? ? 57  THR B CB  
4204  O OG1 . THR B 57  0.2892 0.2889 0.4110 -0.0215 -0.0287 0.0185  ? ? ? ? ? ? 57  THR B OG1 
4205  C CG2 . THR B 57  0.2641 0.2704 0.3304 -0.0239 -0.0177 0.0237  ? ? ? ? ? ? 57  THR B CG2 
4206  N N   . SER B 58  0.2828 0.2882 0.3608 -0.0242 -0.0213 0.0149  ? ? ? ? ? ? 58  SER B N   
4207  C CA  . SER B 58  0.2917 0.3038 0.3503 -0.0238 -0.0123 0.0105  ? ? ? ? ? ? 58  SER B CA  
4208  C C   . SER B 58  0.2953 0.3150 0.3268 -0.0222 -0.0015 0.0128  ? ? ? ? ? ? 58  SER B C   
4209  O O   . SER B 58  0.2743 0.2934 0.2976 -0.0225 -0.0031 0.0193  ? ? ? ? ? ? 58  SER B O   
4210  C CB  . SER B 58  0.3294 0.3396 0.3801 -0.0300 -0.0227 0.0203  ? ? ? ? ? ? 58  SER B CB  
4211  O OG  . SER B 58  0.3449 0.3466 0.4255 -0.0309 -0.0329 0.0155  ? ? ? ? ? ? 58  SER B OG  
4212  N N   . ILE B 59  0.2703 0.2973 0.2902 -0.0217 0.0073  0.0076  ? ? ? ? ? ? 59  ILE B N   
4213  C CA  . ILE B 59  0.2652 0.2975 0.2662 -0.0208 0.0135  0.0122  ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CA  
4214  C C   . ILE B 59  0.2925 0.3298 0.2792 -0.0219 0.0116  0.0165  ? ? ? ? ? ? 59  ILE B C   
4215  O O   . ILE B 59  0.2887 0.3294 0.2743 -0.0247 0.0120  0.0124  ? ? ? ? ? ? 59  ILE B O   
4216  C CB  . ILE B 59  0.2726 0.3128 0.2717 -0.0236 0.0227  0.0065  ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CB  
4217  C CG1 . ILE B 59  0.2829 0.3222 0.2984 -0.0232 0.0257  0.0009  ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CG1 
4218  C CG2 . ILE B 59  0.2757 0.3207 0.2571 -0.0256 0.0239  0.0158  ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CG2 
4219  C CD1 . ILE B 59  0.2511 0.3056 0.2657 -0.0303 0.0364  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 59  ILE B CD1 
4220  N N   . ILE B 60  0.2591 0.2986 0.2386 -0.0200 0.0095  0.0219  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B N   
4221  C CA  . ILE B 60  0.2742 0.3222 0.2449 -0.0203 0.0083  0.0244  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CA  
4222  C C   . ILE B 60  0.2770 0.3273 0.2459 -0.0174 0.0101  0.0275  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B C   
4223  O O   . ILE B 60  0.3057 0.3515 0.2810 -0.0141 0.0099  0.0286  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B O   
4224  C CB  . ILE B 60  0.2563 0.3108 0.2268 -0.0212 0.0054  0.0242  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CB  
4225  C CG1 . ILE B 60  0.2689 0.3212 0.2401 -0.0285 -0.0005 0.0268  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CG1 
4226  C CG2 . ILE B 60  0.2380 0.3061 0.2047 -0.0211 0.0054  0.0236  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CG2 
4227  C CD1 . ILE B 60  0.2656 0.3282 0.2331 -0.0343 -0.0027 0.0266  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CD1 
4228  N N   . ALA B 61  0.2731 0.3292 0.2349 -0.0202 0.0098  0.0305  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B N   
4229  C CA  . ALA B 61  0.2779 0.3362 0.2394 -0.0206 0.0068  0.0385  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B CA  
4230  C C   . ALA B 61  0.2808 0.3469 0.2468 -0.0174 0.0017  0.0404  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B C   
4231  O O   . ALA B 61  0.2847 0.3579 0.2443 -0.0199 0.0022  0.0378  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B O   
4232  C CB  . ALA B 61  0.2853 0.3496 0.2341 -0.0306 0.0092  0.0414  ? ? ? ? ? ? 61  ALA B CB  
4233  N N   . THR B 62  0.2611 0.3267 0.2426 -0.0121 -0.0044 0.0442  ? ? ? ? ? ? 62  THR B N   
4234  C CA  . THR B 62  0.2691 0.3451 0.2630 -0.0082 -0.0100 0.0438  ? ? ? ? ? ? 62  THR B CA  
4235  C C   . THR B 62  0.2816 0.3609 0.2710 -0.0140 -0.0178 0.0570  ? ? ? ? ? ? 62  THR B C   
4236  O O   . THR B 62  0.2780 0.3512 0.2671 -0.0191 -0.0244 0.0695  ? ? ? ? ? ? 62  THR B O   
4237  C CB  . THR B 62  0.2922 0.3675 0.3154 0.0014  -0.0148 0.0380  ? ? ? ? ? ? 62  THR B CB  
4238  O OG1 . THR B 62  0.2808 0.3563 0.3045 0.0036  -0.0072 0.0250  ? ? ? ? ? ? 62  THR B OG1 
4239  C CG2 . THR B 62  0.2961 0.3849 0.3438 0.0071  -0.0214 0.0340  ? ? ? ? ? ? 62  THR B CG2 
4240  N N   . ILE B 63  0.2562 0.3470 0.2426 -0.0155 -0.0188 0.0558  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B N   
4241  C CA  . ILE B 63  0.2809 0.3779 0.2634 -0.0222 -0.0277 0.0682  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CA  
4242  C C   . ILE B 63  0.2918 0.3896 0.3054 -0.0161 -0.0424 0.0769  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B C   
4243  O O   . ILE B 63  0.2990 0.4024 0.3398 -0.0051 -0.0430 0.0657  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B O   
4244  C CB  . ILE B 63  0.2946 0.4040 0.2663 -0.0259 -0.0249 0.0637  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CB  
4245  C CG1 . ILE B 63  0.2982 0.4040 0.2486 -0.0312 -0.0140 0.0546  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CG1 
4246  C CG2 . ILE B 63  0.3212 0.4388 0.2886 -0.0345 -0.0359 0.0777  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CG2 
4247  C CD1 . ILE B 63  0.3666 0.4671 0.3010 -0.0398 -0.0107 0.0568  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CD1 
4248  N N   . GLY B 64  0.2865 0.3826 0.2983 -0.0251 -0.0554 0.0961  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B N   
4249  C CA  . GLY B 64  0.3121 0.4085 0.3597 -0.0206 -0.0749 0.1080  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B CA  
4250  C C   . GLY B 64  0.3578 0.4547 0.3901 -0.0384 -0.0899 0.1344  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B C   
4251  O O   . GLY B 64  0.3468 0.4506 0.3399 -0.0534 -0.0814 0.1370  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B O   
4252  N N   . PRO B 65  0.3822 0.4729 0.4469 -0.0388 -0.1132 0.1537  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B N   
4253  C CA  . PRO B 65  0.4100 0.5059 0.4587 -0.0605 -0.1314 0.1833  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CA  
4254  C C   . PRO B 65  0.4332 0.5309 0.4378 -0.0817 -0.1237 0.1927  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B C   
4255  O O   . PRO B 65  0.4324 0.5455 0.4035 -0.1043 -0.1266 0.2062  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B O   
4256  C CB  . PRO B 65  0.4502 0.5347 0.5508 -0.0556 -0.1608 0.2028  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CB  
4257  C CG  . PRO B 65  0.4173 0.4910 0.5619 -0.0306 -0.1549 0.1786  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CG  
4258  C CD  . PRO B 65  0.3851 0.4686 0.5066 -0.0206 -0.1256 0.1476  ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CD  
4259  N N   . ALA B 66  0.3991 0.4851 0.4036 -0.0760 -0.1127 0.1831  ? ? ? ? ? ? 66  ALA B N   
4260  C CA  . ALA B 66  0.4275 0.5185 0.3968 -0.0955 -0.1047 0.1894  ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CA  
4261  C C   . ALA B 66  0.4178 0.5230 0.3498 -0.0998 -0.0785 0.1661  ? ? ? ? ? ? 66  ALA B C   
4262  O O   . ALA B 66  0.4506 0.5682 0.3533 -0.1189 -0.0704 0.1674  ? ? ? ? ? ? 66  ALA B O   
4263  C CB  . ALA B 66  0.4015 0.4749 0.3884 -0.0883 -0.1043 0.1886  ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CB  
4264  N N   . SER B 67  0.3885 0.4932 0.3254 -0.0835 -0.0666 0.1446  ? ? ? ? ? ? 67  SER B N   
4265  C CA  . SER B 67  0.3793 0.4915 0.2923 -0.0845 -0.0452 0.1219  ? ? ? ? ? ? 67  SER B CA  
4266  C C   . SER B 67  0.4002 0.5201 0.3100 -0.0801 -0.0422 0.1115  ? ? ? ? ? ? 67  SER B C   
4267  O O   . SER B 67  0.4319 0.5473 0.3462 -0.0682 -0.0313 0.0938  ? ? ? ? ? ? 67  SER B O   
4268  C CB  . SER B 67  0.3597 0.4578 0.2857 -0.0683 -0.0336 0.1055  ? ? ? ? ? ? 67  SER B CB  
4269  O OG  . SER B 67  0.4291 0.5200 0.3814 -0.0507 -0.0387 0.1012  ? ? ? ? ? ? 67  SER B OG  
4270  N N   . ARG B 68  0.3964 0.5270 0.3028 -0.0897 -0.0550 0.1258  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B N   
4271  C CA  . ARG B 68  0.4259 0.5629 0.3353 -0.0843 -0.0549 0.1183  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CA  
4272  C C   . ARG B 68  0.4283 0.5832 0.3070 -0.1044 -0.0527 0.1180  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B C   
4273  O O   . ARG B 68  0.4163 0.5761 0.2889 -0.1029 -0.0456 0.1042  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B O   
4274  C CB  . ARG B 68  0.4601 0.5962 0.4016 -0.0749 -0.0729 0.1316  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CB  
4275  C CG  . ARG B 68  0.4567 0.6014 0.4044 -0.0677 -0.0699 0.1206  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CG  
4276  C CD  . ARG B 68  0.4682 0.6118 0.4570 -0.0490 -0.0756 0.1159  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CD  
4277  N NE  . ARG B 68  0.4137 0.5722 0.4128 -0.0463 -0.0779 0.1112  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NE  
4278  C CZ  . ARG B 68  0.4334 0.6022 0.4389 -0.0537 -0.0935 0.1261  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CZ  
4279  N NH1 . ARG B 68  0.3964 0.5636 0.3944 -0.0676 -0.1095 0.1489  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NH1 
4280  N NH2 . ARG B 68  0.4556 0.6388 0.4729 -0.0503 -0.0941 0.1197  ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NH2 
4281  N N   . SER B 69  0.4145 0.5806 0.2739 -0.1254 -0.0590 0.1327  ? ? ? ? ? ? 69  SER B N   
4282  C CA  . SER B 69  0.4634 0.6529 0.2910 -0.1495 -0.0578 0.1320  ? ? ? ? ? ? 69  SER B CA  
4283  C C   . SER B 69  0.4737 0.6700 0.2849 -0.1521 -0.0347 0.1006  ? ? ? ? ? ? 69  SER B C   
4284  O O   . SER B 69  0.4259 0.6122 0.2445 -0.1429 -0.0223 0.0874  ? ? ? ? ? ? 69  SER B O   
4285  C CB  . SER B 69  0.4753 0.6793 0.2854 -0.1753 -0.0716 0.1575  ? ? ? ? ? ? 69  SER B CB  
4286  O OG  . SER B 69  0.5145 0.7258 0.3075 -0.1874 -0.0590 0.1503  ? ? ? ? ? ? 69  SER B OG  
4287  N N   . VAL B 70  0.4491 0.6609 0.2442 -0.1631 -0.0302 0.0877  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   
4288  C CA  . VAL B 70  0.4503 0.6692 0.2381 -0.1662 -0.0108 0.0554  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  
4289  C C   . VAL B 70  0.4882 0.7220 0.2628 -0.1810 0.0007  0.0464  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   
4290  O O   . VAL B 70  0.4857 0.7126 0.2734 -0.1712 0.0148  0.0247  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   
4291  C CB  . VAL B 70  0.4366 0.6713 0.2114 -0.1781 -0.0092 0.0412  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  
4292  C CG1 . VAL B 70  0.4260 0.6707 0.1996 -0.1838 0.0098  0.0039  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 
4293  C CG2 . VAL B 70  0.3925 0.6113 0.1850 -0.1611 -0.0174 0.0457  ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 
4294  N N   . GLU B 71  0.5043 0.7588 0.2559 -0.2052 -0.0066 0.0652  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B N   
4295  C CA  . GLU B 71  0.5272 0.8034 0.2638 -0.2236 0.0068  0.0534  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CA  
4296  C C   . GLU B 71  0.4989 0.7543 0.2552 -0.2072 0.0091  0.0583  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B C   
4297  O O   . GLU B 71  0.4615 0.7257 0.2213 -0.2086 0.0264  0.0347  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B O   
4298  C CB  . GLU B 71  0.5833 0.8940 0.2845 -0.2609 -0.0008 0.0719  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CB  
4299  C CG  . GLU B 71  0.6895 1.0289 0.3669 -0.2819 0.0025  0.0568  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CG  
4300  C CD  . GLU B 71  0.7074 1.0642 0.3878 -0.2830 0.0285  0.0072  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CD  
4301  O OE1 . GLU B 71  0.6888 1.0732 0.3606 -0.2998 0.0458  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE1 
4302  O OE2 . GLU B 71  0.5854 0.9286 0.2815 -0.2670 0.0309  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE2 
4303  N N   . ARG B 72  0.4807 0.7103 0.2542 -0.1911 -0.0075 0.0850  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B N   
4304  C CA  . ARG B 72  0.4630 0.6712 0.2573 -0.1745 -0.0059 0.0885  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CA  
4305  C C   . ARG B 72  0.4112 0.6017 0.2276 -0.1499 0.0086  0.0609  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B C   
4306  O O   . ARG B 72  0.4066 0.5926 0.2324 -0.1446 0.0185  0.0501  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B O   
4307  C CB  . ARG B 72  0.4728 0.6592 0.2858 -0.1638 -0.0275 0.1196  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CB  
4308  C CG  . ARG B 72  0.5003 0.6629 0.3380 -0.1437 -0.0251 0.1179  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CG  
4309  C CD  . ARG B 72  0.5652 0.7346 0.3949 -0.1584 -0.0230 0.1256  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CD  
4310  N NE  . ARG B 72  0.6400 0.8331 0.4443 -0.1907 -0.0344 0.1490  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NE  
4311  C CZ  . ARG B 72  0.6878 0.8746 0.4978 -0.2005 -0.0591 0.1838  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CZ  
4312  N NH1 . ARG B 72  0.7454 0.9026 0.5909 -0.1785 -0.0752 0.1970  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NH1 
4313  N NH2 . ARG B 72  0.8478 1.0606 0.6297 -0.2350 -0.0692 0.2052  ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NH2 
4314  N N   . LEU B 73  0.3704 0.5518 0.1958 -0.1370 0.0079  0.0518  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N   
4315  C CA  . LEU B 73  0.3503 0.5132 0.1977 -0.1161 0.0165  0.0317  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA  
4316  C C   . LEU B 73  0.3564 0.5317 0.2057 -0.1226 0.0326  0.0020  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C   
4317  O O   . LEU B 73  0.3618 0.5244 0.2320 -0.1098 0.0390  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O   
4318  C CB  . LEU B 73  0.3438 0.5013 0.1953 -0.1091 0.0102  0.0318  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB  
4319  C CG  . LEU B 73  0.3773 0.5182 0.2447 -0.0924 0.0001  0.0460  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG  
4320  C CD1 . LEU B 73  0.3642 0.4890 0.2482 -0.0786 -0.0007 0.0519  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1 
4321  C CD2 . LEU B 73  0.3982 0.5431 0.2661 -0.0919 -0.0112 0.0579  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2 
4322  N N   . LYS B 74  0.3640 0.5663 0.1944 -0.1434 0.0386  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B N   
4323  C CA  . LYS B 74  0.3817 0.6025 0.2184 -0.1516 0.0553  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CA  
4324  C C   . LYS B 74  0.3901 0.6164 0.2316 -0.1538 0.0632  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B C   
4325  O O   . LYS B 74  0.3989 0.6208 0.2667 -0.1435 0.0728  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B O   
4326  C CB  . LYS B 74  0.4017 0.6585 0.2129 -0.1786 0.0616  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CB  
4327  C CG  . LYS B 74  0.4159 0.6698 0.2258 -0.1776 0.0562  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CG  
4328  C CD  . LYS B 74  0.4430 0.7379 0.2259 -0.2079 0.0642  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CD  
4329  C CE  . LYS B 74  0.4774 0.7682 0.2576 -0.2076 0.0564  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CE  
4330  N NZ  . LYS B 74  0.5080 0.8416 0.2556 -0.2409 0.0622  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B NZ  
4331  N N   . GLU B 75  0.3877 0.6240 0.2076 -0.1681 0.0575  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B N   
4332  C CA  A GLU B 75  0.3870 0.6264 0.2118 -0.1706 0.0630  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CA  
4333  C CA  B GLU B 75  0.3846 0.6243 0.2100 -0.1704 0.0635  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CA  
4334  C C   . GLU B 75  0.3583 0.5622 0.2131 -0.1420 0.0594  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B C   
4335  O O   . GLU B 75  0.3634 0.5676 0.2356 -0.1370 0.0687  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B O   
4336  C CB  A GLU B 75  0.4196 0.6685 0.2199 -0.1900 0.0515  0.0170  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CB  
4337  C CB  B GLU B 75  0.4111 0.6653 0.2098 -0.1930 0.0542  0.0128  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CB  
4338  C CG  A GLU B 75  0.4674 0.7472 0.2337 -0.2203 0.0466  0.0275  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CG  
4339  C CG  B GLU B 75  0.4508 0.7457 0.2159 -0.2268 0.0573  0.0106  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CG  
4340  C CD  A GLU B 75  0.5125 0.7982 0.2596 -0.2409 0.0297  0.0664  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CD  
4341  C CD  B GLU B 75  0.4640 0.7902 0.2325 -0.2361 0.0804  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B CD  
4342  O OE1 A GLU B 75  0.5178 0.7763 0.2747 -0.2294 0.0090  0.0967  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B OE1 
4343  O OE1 B GLU B 75  0.4703 0.8204 0.2413 -0.2477 0.0948  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B OE1 
4344  O OE2 A GLU B 75  0.5805 0.9004 0.3049 -0.2709 0.0363  0.0663  ? ? ? ? ? ? 75  GLU B OE2 
4345  O OE2 B GLU B 75  0.4859 0.8128 0.2598 -0.2308 0.0839  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 75  GLU B OE2 
4346  N N   . MET B 76  0.3398 0.5169 0.2012 -0.1250 0.0462  0.0036  ? ? ? ? ? ? 76  MET B N   
4347  C CA  A MET B 76  0.3320 0.4801 0.2173 -0.1019 0.0424  0.0069  ? ? ? ? ? ? 76  MET B CA  
4348  C CA  B MET B 76  0.3412 0.4904 0.2262 -0.1028 0.0430  0.0067  ? ? ? ? ? ? 76  MET B CA  
4349  C C   . MET B 76  0.3392 0.4817 0.2478 -0.0912 0.0509  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 76  MET B C   
4350  O O   . MET B 76  0.3334 0.4652 0.2614 -0.0815 0.0533  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 76  MET B O   
4351  C CB  A MET B 76  0.3108 0.4398 0.1994 -0.0887 0.0291  0.0238  ? ? ? ? ? ? 76  MET B CB  
4352  C CB  B MET B 76  0.3404 0.4692 0.2285 -0.0900 0.0285  0.0279  ? ? ? ? ? ? 76  MET B CB  
4353  C CG  A MET B 76  0.3299 0.4584 0.2096 -0.0944 0.0163  0.0501  ? ? ? ? ? ? 76  MET B CG  
4354  C CG  B MET B 76  0.3754 0.5063 0.2532 -0.0989 0.0165  0.0543  ? ? ? ? ? ? 76  MET B CG  
4355  S SD  A MET B 76  0.3226 0.4401 0.2123 -0.0918 0.0130  0.0629  ? ? ? ? ? ? 76  MET B SD  
4356  S SD  B MET B 76  0.3969 0.5108 0.2877 -0.0845 -0.0003 0.0723  ? ? ? ? ? ? 76  MET B SD  
4357  C CE  A MET B 76  0.2832 0.3755 0.1971 -0.0671 0.0056  0.0647  ? ? ? ? ? ? 76  MET B CE  
4358  C CE  B MET B 76  0.3567 0.4490 0.2714 -0.0627 0.0033  0.0629  ? ? ? ? ? ? 76  MET B CE  
4359  N N   . ILE B 77  0.3295 0.4781 0.2394 -0.0936 0.0528  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B N   
4360  C CA  . ILE B 77  0.3238 0.4647 0.2629 -0.0842 0.0564  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CA  
4361  C C   . ILE B 77  0.3420 0.5008 0.2965 -0.0904 0.0696  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B C   
4362  O O   . ILE B 77  0.3411 0.4874 0.3259 -0.0787 0.0695  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B O   
4363  C CB  . ILE B 77  0.3410 0.4858 0.2811 -0.0878 0.0550  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CB  
4364  C CG1 . ILE B 77  0.3129 0.4403 0.2445 -0.0802 0.0418  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CG1 
4365  C CG2 . ILE B 77  0.3359 0.4748 0.3137 -0.0810 0.0573  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CG2 
4366  C CD1 . ILE B 77  0.3125 0.4507 0.2340 -0.0897 0.0407  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 77  ILE B CD1 
4367  N N   . LYS B 78  0.3256 0.5154 0.2601 -0.1100 0.0800  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N   
4368  C CA  . LYS B 78  0.3429 0.5585 0.2926 -0.1189 0.0955  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  
4369  C C   . LYS B 78  0.3397 0.5451 0.2973 -0.1122 0.0946  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C   
4370  O O   . LYS B 78  0.3219 0.5340 0.3085 -0.1083 0.1027  -0.1236 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O   
4371  C CB  . LYS B 78  0.3973 0.6561 0.3185 -0.1473 0.1080  -0.1279 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  
4372  C CG  . LYS B 78  0.4347 0.7111 0.3598 -0.1550 0.1142  -0.1573 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  
4373  C CD  . LYS B 78  0.4933 0.8129 0.3784 -0.1871 0.1227  -0.1606 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  
4374  C CE  . LYS B 78  0.5182 0.8663 0.3838 -0.2072 0.1310  -0.1527 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  
4375  N NZ  . LYS B 78  0.6208 1.0209 0.4538 -0.2429 0.1428  -0.1685 ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  
4376  N N   . ALA B 79  0.3129 0.5009 0.2498 -0.1095 0.0834  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B N   
4377  C CA  . ALA B 79  0.3178 0.4960 0.2614 -0.1044 0.0817  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CA  
4378  C C   . ALA B 79  0.2931 0.4422 0.2671 -0.0821 0.0752  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B C   
4379  O O   . ALA B 79  0.3077 0.4511 0.2951 -0.0773 0.0757  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B O   
4380  C CB  . ALA B 79  0.2992 0.4695 0.2171 -0.1101 0.0707  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CB  
4381  N N   . GLY B 80  0.2809 0.4129 0.2639 -0.0710 0.0677  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 80  GLY B N   
4382  C CA  . GLY B 80  0.2667 0.3740 0.2766 -0.0546 0.0590  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 80  GLY B CA  
4383  C C   . GLY B 80  0.2815 0.3669 0.2830 -0.0456 0.0460  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 80  GLY B C   
4384  O O   . GLY B 80  0.2530 0.3213 0.2712 -0.0364 0.0378  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 80  GLY B O   
4385  N N   . MET B 81  0.2710 0.3591 0.2478 -0.0498 0.0433  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 81  MET B N   
4386  C CA  . MET B 81  0.2572 0.3302 0.2291 -0.0421 0.0329  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 81  MET B CA  
4387  C C   . MET B 81  0.2722 0.3364 0.2602 -0.0385 0.0269  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 81  MET B C   
4388  O O   . MET B 81  0.2817 0.3530 0.2748 -0.0431 0.0295  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 81  MET B O   
4389  C CB  . MET B 81  0.2622 0.3424 0.2109 -0.0471 0.0300  0.0004  ? ? ? ? ? ? 81  MET B CB  
4390  C CG  . MET B 81  0.2407 0.3117 0.1889 -0.0400 0.0212  0.0101  ? ? ? ? ? ? 81  MET B CG  
4391  S SD  . MET B 81  0.3156 0.3988 0.2448 -0.0465 0.0170  0.0215  ? ? ? ? ? ? 81  MET B SD  
4392  C CE  . MET B 81  0.3392 0.4348 0.2613 -0.0575 0.0218  0.0069  ? ? ? ? ? ? 81  MET B CE  
4393  N N   . ASN B 82  0.2507 0.3011 0.2476 -0.0325 0.0179  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B N   
4394  C CA  . ASN B 82  0.2450 0.2859 0.2577 -0.0323 0.0080  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CA  
4395  C C   . ASN B 82  0.2498 0.2904 0.2472 -0.0345 0.0010  0.0014  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B C   
4396  O O   . ASN B 82  0.2891 0.3255 0.2948 -0.0381 -0.0067 0.0010  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B O   
4397  C CB  . ASN B 82  0.2471 0.2757 0.2850 -0.0292 -0.0003 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CB  
4398  C CG  . ASN B 82  0.2786 0.3110 0.3357 -0.0264 0.0077  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CG  
4399  O OD1 . ASN B 82  0.2776 0.3091 0.3337 -0.0240 0.0098  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B OD1 
4400  N ND2 . ASN B 82  0.2631 0.3027 0.3393 -0.0278 0.0129  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B ND2 
4401  N N   . ILE B 83  0.2436 0.2896 0.2232 -0.0329 0.0033  0.0113  ? ? ? ? ? ? 83  ILE B N   
4402  C CA  . ILE B 83  0.2435 0.2953 0.2122 -0.0353 -0.0018 0.0207  ? ? ? ? ? ? 83  ILE B CA  
4403  C C   . ILE B 83  0.2545 0.3161 0.2109 -0.0323 0.0035  0.0231  ? ? ? ? ? ? 83  ILE B C   
4404  O O   . ILE B 83  0.2694 0.3297 0.2261 -0.0281 0.0072  0.0239  ? ? ? ? ? ? 83  ILE B O   
4405  C CB  . ILE B 83  0.2427 0.2931 0.2134 -0.0364 -0.0066 0.0273  ? ? ? ? ? ? 83  ILE B CB  
4406  C CG1 . ILE B 83  0.2600 0.2988 0.2471 -0.0412 -0.0169 0.0298  ? ? ? ? ? ? 83  ILE B CG1 
4407  C CG2 . ILE B 83  0.2366 0.3018 0.1959 -0.0413 -0.0085 0.0325  ? ? ? ? ? ? 83  ILE B CG2 
4408  C CD1 . ILE B 83  0.2763 0.3152 0.2638 -0.0473 -0.0249 0.0391  ? ? ? ? ? ? 83  ILE B CD1 
4409  N N   . ALA B 84  0.2845 0.3549 0.2333 -0.0351 0.0022  0.0250  ? ? ? ? ? ? 84  ALA B N   
4410  C CA  . ALA B 84  0.2579 0.3377 0.2020 -0.0324 0.0028  0.0297  ? ? ? ? ? ? 84  ALA B CA  
4411  C C   . ALA B 84  0.2626 0.3516 0.2114 -0.0300 0.0008  0.0310  ? ? ? ? ? ? 84  ALA B C   
4412  O O   . ALA B 84  0.2782 0.3746 0.2245 -0.0352 -0.0016 0.0312  ? ? ? ? ? ? 84  ALA B O   
4413  C CB  . ALA B 84  0.2574 0.3448 0.1931 -0.0378 0.0014  0.0307  ? ? ? ? ? ? 84  ALA B CB  
4414  N N   . ARG B 85  0.2631 0.3546 0.2205 -0.0234 0.0014  0.0307  ? ? ? ? ? ? 85  ARG B N   
4415  C CA  . ARG B 85  0.2722 0.3785 0.2396 -0.0211 0.0016  0.0253  ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CA  
4416  C C   . ARG B 85  0.2485 0.3667 0.2273 -0.0172 -0.0018 0.0259  ? ? ? ? ? ? 85  ARG B C   
4417  O O   . ARG B 85  0.2630 0.3741 0.2484 -0.0132 -0.0064 0.0323  ? ? ? ? ? ? 85  ARG B O   
4418  C CB  . ARG B 85  0.2850 0.3866 0.2638 -0.0150 0.0035  0.0199  ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CB  
4419  C CG  . ARG B 85  0.3246 0.4462 0.3186 -0.0128 0.0057  0.0075  ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CG  
4420  C CD  . ARG B 85  0.3424 0.4570 0.3515 -0.0061 0.0065  0.0004  ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CD  
4421  N NE  . ARG B 85  0.3725 0.5067 0.4059 -0.0015 0.0086  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NE  
4422  C CZ  . ARG B 85  0.3141 0.4449 0.3785 0.0093  0.0042  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CZ  
4423  N NH1 . ARG B 85  0.2881 0.3954 0.3584 0.0145  -0.0036 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NH1 
4424  N NH2 . ARG B 85  0.2968 0.4504 0.3885 0.0129  0.0076  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NH2 
4425  N N   . LEU B 86  0.2604 0.3979 0.2425 -0.0204 -0.0011 0.0211  ? ? ? ? ? ? 86  LEU B N   
4426  C CA  . LEU B 86  0.2440 0.3963 0.2438 -0.0161 -0.0052 0.0198  ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CA  
4427  C C   . LEU B 86  0.2718 0.4396 0.2964 -0.0099 -0.0018 0.0044  ? ? ? ? ? ? 86  LEU B C   
4428  O O   . LEU B 86  0.2476 0.4334 0.2675 -0.0167 0.0051  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B O   
4429  C CB  . LEU B 86  0.2576 0.4260 0.2492 -0.0243 -0.0054 0.0208  ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CB  
4430  C CG  . LEU B 86  0.2704 0.4247 0.2376 -0.0330 -0.0070 0.0303  ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CG  
4431  C CD1 . LEU B 86  0.2786 0.4479 0.2392 -0.0427 -0.0086 0.0315  ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD1 
4432  C CD2 . LEU B 86  0.2885 0.4304 0.2520 -0.0309 -0.0115 0.0384  ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD2 
4433  N N   . ASN B 87  0.2499 0.4128 0.3024 0.0009  -0.0077 0.0026  ? ? ? ? ? ? 87  ASN B N   
4434  C CA  . ASN B 87  0.2574 0.4358 0.3426 0.0084  -0.0051 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CA  
4435  C C   . ASN B 87  0.2469 0.4528 0.3628 0.0120  -0.0063 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B C   
4436  O O   . ASN B 87  0.2206 0.4223 0.3667 0.0207  -0.0182 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B O   
4437  C CB  . ASN B 87  0.2893 0.4461 0.3967 0.0183  -0.0129 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CB  
4438  C CG  . ASN B 87  0.2703 0.4402 0.4166 0.0268  -0.0105 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B CG  
4439  O OD1 . ASN B 87  0.2938 0.4934 0.4478 0.0239  -0.0001 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B OD1 
4440  N ND2 . ASN B 87  0.3054 0.4554 0.4798 0.0360  -0.0210 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 87  ASN B ND2 
4441  N N   . PHE B 88  0.2395 0.4761 0.3514 0.0040  0.0048  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 88  PHE B N   
4442  C CA  . PHE B 88  0.2294 0.5002 0.3710 0.0052  0.0064  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 88  PHE B CA  
4443  C C   . PHE B 88  0.2186 0.5078 0.4177 0.0186  0.0061  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 88  PHE B C   
4444  O O   . PHE B 88  0.2302 0.5503 0.4611 0.0207  0.0075  -0.1049 ? ? ? ? ? ? 88  PHE B O   
4445  C CB  . PHE B 88  0.2225 0.5247 0.3384 -0.0122 0.0168  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 88  PHE B CB  
4446  C CG  . PHE B 88  0.2320 0.5227 0.3185 -0.0202 0.0104  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 88  PHE B CG  
4447  C CD1 . PHE B 88  0.2438 0.5004 0.2963 -0.0238 0.0058  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 88  PHE B CD1 
4448  C CD2 . PHE B 88  0.2322 0.5483 0.3290 -0.0244 0.0096  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 88  PHE B CD2 
4449  C CE1 . PHE B 88  0.2349 0.4831 0.2647 -0.0316 0.0010  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 88  PHE B CE1 
4450  C CE2 . PHE B 88  0.2301 0.5369 0.3017 -0.0326 0.0038  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 88  PHE B CE2 
4451  C CZ  . PHE B 88  0.2579 0.5297 0.2963 -0.0360 -0.0006 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 88  PHE B CZ  
4452  N N   . SER B 89  0.2325 0.5034 0.4479 0.0272  0.0038  -0.0951 ? ? ? ? ? ? 89  SER B N   
4453  C CA  . SER B 89  0.2554 0.5340 0.5356 0.0429  -0.0019 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 89  SER B CA  
4454  C C   . SER B 89  0.2669 0.5335 0.5857 0.0543  -0.0214 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 89  SER B C   
4455  O O   . SER B 89  0.2787 0.5625 0.6593 0.0661  -0.0270 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 89  SER B O   
4456  C CB  . SER B 89  0.2688 0.5202 0.5598 0.0500  -0.0058 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 89  SER B CB  
4457  O OG  . SER B 89  0.3118 0.5714 0.5665 0.0386  0.0097  -0.1316 ? ? ? ? ? ? 89  SER B OG  
4458  N N   . HIS B 90  0.2888 0.5283 0.5747 0.0498  -0.0325 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B N   
4459  C CA  . HIS B 90  0.3329 0.5600 0.6501 0.0564  -0.0548 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CA  
4460  C C   . HIS B 90  0.3047 0.5334 0.5800 0.0448  -0.0561 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B C   
4461  O O   . HIS B 90  0.2876 0.5099 0.5075 0.0331  -0.0449 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B O   
4462  C CB  . HIS B 90  0.3556 0.5446 0.6803 0.0602  -0.0726 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CB  
4463  C CG  . HIS B 90  0.3754 0.5572 0.7356 0.0702  -0.0712 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CG  
4464  N ND1 . HIS B 90  0.3936 0.5826 0.8277 0.0847  -0.0826 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B ND1 
4465  C CD2 . HIS B 90  0.4036 0.5726 0.7369 0.0671  -0.0597 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CD2 
4466  C CE1 . HIS B 90  0.3779 0.5586 0.8302 0.0903  -0.0784 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B CE1 
4467  N NE2 . HIS B 90  0.3934 0.5629 0.7821 0.0791  -0.0639 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 90  HIS B NE2 
4468  N N   . GLY B 91  0.2869 0.5236 0.5928 0.0479  -0.0713 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B N   
4469  C CA  . GLY B 91  0.3026 0.5383 0.5710 0.0362  -0.0756 0.0059  ? ? ? ? ? ? 91  GLY B CA  
4470  C C   . GLY B 91  0.3014 0.5719 0.5673 0.0316  -0.0638 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B C   
4471  O O   . GLY B 91  0.2751 0.5662 0.5309 0.0284  -0.0449 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B O   
4472  N N   . SER B 92  0.2652 0.5430 0.5361 0.0279  -0.0757 0.0049  ? ? ? ? ? ? 92  SER B N   
4473  C CA  . SER B 92  0.2639 0.5734 0.5276 0.0205  -0.0664 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 92  SER B CA  
4474  C C   . SER B 92  0.2526 0.5570 0.4505 0.0043  -0.0526 0.0031  ? ? ? ? ? ? 92  SER B C   
4475  O O   . SER B 92  0.2580 0.5338 0.4171 -0.0009 -0.0524 0.0180  ? ? ? ? ? ? 92  SER B O   
4476  C CB  . SER B 92  0.2651 0.5819 0.5545 0.0207  -0.0859 0.0110  ? ? ? ? ? ? 92  SER B CB  
4477  O OG  . SER B 92  0.2920 0.5848 0.5352 0.0086  -0.0953 0.0408  ? ? ? ? ? ? 92  SER B OG  
4478  N N   . HIS B 93  0.2384 0.5718 0.4280 -0.0047 -0.0424 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 93  HIS B N   
4479  C CA  . HIS B 93  0.2330 0.5593 0.3682 -0.0210 -0.0354 0.0039  ? ? ? ? ? ? 93  HIS B CA  
4480  C C   . HIS B 93  0.2501 0.5526 0.3597 -0.0264 -0.0476 0.0277  ? ? ? ? ? ? 93  HIS B C   
4481  O O   . HIS B 93  0.2693 0.5499 0.3379 -0.0348 -0.0439 0.0366  ? ? ? ? ? ? 93  HIS B O   
4482  C CB  . HIS B 93  0.2317 0.5955 0.3687 -0.0318 -0.0270 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 93  HIS B CB  
4483  C CG  . HIS B 93  0.2104 0.5996 0.3507 -0.0361 -0.0108 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 93  HIS B CG  
4484  N ND1 . HIS B 93  0.2407 0.6667 0.3755 -0.0509 -0.0011 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 93  HIS B ND1 
4485  C CD2 . HIS B 93  0.2158 0.6008 0.3632 -0.0298 -0.0034 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 93  HIS B CD2 
4486  C CE1 . HIS B 93  0.2205 0.6672 0.3563 -0.0558 0.0121  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 93  HIS B CE1 
4487  N NE2 . HIS B 93  0.2294 0.6500 0.3738 -0.0418 0.0108  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 93  HIS B NE2 
4488  N N   . GLU B 94  0.2702 0.5782 0.4059 -0.0228 -0.0629 0.0372  ? ? ? ? ? ? 94  GLU B N   
4489  C CA  . GLU B 94  0.2905 0.5787 0.3994 -0.0312 -0.0757 0.0605  ? ? ? ? ? ? 94  GLU B CA  
4490  C C   . GLU B 94  0.3058 0.5642 0.3933 -0.0310 -0.0770 0.0704  ? ? ? ? ? ? 94  GLU B C   
4491  O O   . GLU B 94  0.3183 0.5613 0.3654 -0.0424 -0.0759 0.0803  ? ? ? ? ? ? 94  GLU B O   
4492  C CB  . GLU B 94  0.3161 0.6137 0.4612 -0.0279 -0.0961 0.0725  ? ? ? ? ? ? 94  GLU B CB  
4493  C CG  . GLU B 94  0.3638 0.6689 0.4850 -0.0419 -0.1019 0.0843  ? ? ? ? ? ? 94  GLU B CG  
4494  C CD  . GLU B 94  0.3581 0.6799 0.5197 -0.0400 -0.1228 0.0952  ? ? ? ? ? ? 94  GLU B CD  
4495  O OE1 . GLU B 94  0.3950 0.7416 0.5677 -0.0433 -0.1219 0.0892  ? ? ? ? ? ? 94  GLU B OE1 
4496  O OE2 . GLU B 94  0.3800 0.6893 0.5601 -0.0374 -0.1413 0.1120  ? ? ? ? ? ? 94  GLU B OE2 
4497  N N   . TYR B 95  0.2990 0.5508 0.4166 -0.0186 -0.0797 0.0659  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B N   
4498  C CA  . TYR B 95  0.2723 0.4972 0.3721 -0.0192 -0.0816 0.0762  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CA  
4499  C C   . TYR B 95  0.2830 0.4963 0.3403 -0.0254 -0.0641 0.0689  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B C   
4500  O O   . TYR B 95  0.2673 0.4642 0.2910 -0.0345 -0.0631 0.0785  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B O   
4501  C CB  . TYR B 95  0.2771 0.4965 0.4223 -0.0047 -0.0889 0.0714  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CB  
4502  C CG  . TYR B 95  0.2883 0.4816 0.4197 -0.0055 -0.0913 0.0818  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CG  
4503  C CD1 . TYR B 95  0.3415 0.5215 0.4776 -0.0116 -0.1119 0.1072  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CD1 
4504  C CD2 . TYR B 95  0.2898 0.4735 0.4025 -0.0031 -0.0750 0.0690  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CD2 
4505  C CE1 . TYR B 95  0.3225 0.4811 0.4432 -0.0157 -0.1136 0.1178  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CE1 
4506  C CE2 . TYR B 95  0.2955 0.4570 0.3965 -0.0046 -0.0768 0.0782  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CE2 
4507  C CZ  . TYR B 95  0.3290 0.4791 0.4351 -0.0105 -0.0953 0.1015  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B CZ  
4508  O OH  . TYR B 95  0.3513 0.4827 0.4440 -0.0145 -0.0958 0.1103  ? ? ? ? ? ? 95  TYR B OH  
4509  N N   . HIS B 96  0.2465 0.4710 0.3073 -0.0220 -0.0506 0.0511  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B N   
4510  C CA  . HIS B 96  0.2606 0.4729 0.2900 -0.0272 -0.0381 0.0461  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CA  
4511  C C   . HIS B 96  0.2650 0.4734 0.2610 -0.0404 -0.0364 0.0518  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B C   
4512  O O   . HIS B 96  0.2856 0.4760 0.2572 -0.0451 -0.0315 0.0526  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B O   
4513  C CB  . HIS B 96  0.2208 0.4490 0.2622 -0.0241 -0.0267 0.0280  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CB  
4514  C CG  . HIS B 96  0.2330 0.4584 0.3035 -0.0115 -0.0264 0.0185  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CG  
4515  N ND1 . HIS B 96  0.2301 0.4304 0.2927 -0.0080 -0.0279 0.0249  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B ND1 
4516  C CD2 . HIS B 96  0.2259 0.4720 0.3388 -0.0019 -0.0264 0.0020  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CD2 
4517  C CE1 . HIS B 96  0.2441 0.4467 0.3416 0.0033  -0.0294 0.0138  ? ? ? ? ? ? 96  HIS B CE1 
4518  N NE2 . HIS B 96  0.2407 0.4713 0.3711 0.0076  -0.0289 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 96  HIS B NE2 
4519  N N   . ALA B 97  0.2692 0.4952 0.2693 -0.0457 -0.0406 0.0534  ? ? ? ? ? ? 97  ALA B N   
4520  C CA  . ALA B 97  0.2924 0.5154 0.2664 -0.0583 -0.0414 0.0578  ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CA  
4521  C C   . ALA B 97  0.2916 0.4978 0.2458 -0.0634 -0.0457 0.0662  ? ? ? ? ? ? 97  ALA B C   
4522  O O   . ALA B 97  0.3386 0.5327 0.2711 -0.0707 -0.0405 0.0621  ? ? ? ? ? ? 97  ALA B O   
4523  C CB  . ALA B 97  0.2702 0.5156 0.2535 -0.0638 -0.0470 0.0596  ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CB  
4524  N N   . GLU B 98  0.3083 0.5160 0.2726 -0.0614 -0.0560 0.0772  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B N   
4525  C CA  . GLU B 98  0.3181 0.5162 0.2606 -0.0710 -0.0602 0.0867  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CA  
4526  C C   . GLU B 98  0.3480 0.5285 0.2788 -0.0685 -0.0502 0.0806  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B C   
4527  O O   . GLU B 98  0.3153 0.4905 0.2221 -0.0786 -0.0451 0.0770  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B O   
4528  C CB  . GLU B 98  0.3571 0.5607 0.3150 -0.0726 -0.0777 0.1054  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CB  
4529  C CG  . GLU B 98  0.4131 0.6348 0.3921 -0.0726 -0.0898 0.1116  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CG  
4530  C CD  . GLU B 98  0.4529 0.6803 0.4701 -0.0672 -0.1105 0.1279  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CD  
4531  O OE1 . GLU B 98  0.3988 0.6148 0.4380 -0.0592 -0.1175 0.1343  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE1 
4532  O OE2 . GLU B 98  0.4141 0.6580 0.4428 -0.0714 -0.1212 0.1340  ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE2 
4533  N N   . SER B 99  0.3090 0.4829 0.2586 -0.0558 -0.0467 0.0767  ? ? ? ? ? ? 99  SER B N   
4534  C CA  . SER B 99  0.3109 0.4689 0.2509 -0.0536 -0.0379 0.0714  ? ? ? ? ? ? 99  SER B CA  
4535  C C   . SER B 99  0.3164 0.4683 0.2392 -0.0585 -0.0277 0.0593  ? ? ? ? ? ? 99  SER B C   
4536  O O   . SER B 99  0.3234 0.4665 0.2329 -0.0632 -0.0226 0.0551  ? ? ? ? ? ? 99  SER B O   
4537  C CB  . SER B 99  0.3308 0.4850 0.2937 -0.0402 -0.0352 0.0660  ? ? ? ? ? ? 99  SER B CB  
4538  O OG  . SER B 99  0.3249 0.4791 0.3099 -0.0348 -0.0460 0.0755  ? ? ? ? ? ? 99  SER B OG  
4539  N N   . ILE B 100 0.2934 0.4514 0.2206 -0.0583 -0.0264 0.0541  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B N   
4540  C CA  . ILE B 100 0.2974 0.4476 0.2159 -0.0636 -0.0218 0.0460  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CA  
4541  C C   . ILE B 100 0.3190 0.4679 0.2227 -0.0743 -0.0228 0.0425  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B C   
4542  O O   . ILE B 100 0.3143 0.4518 0.2140 -0.0773 -0.0182 0.0325  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B O   
4543  C CB  . ILE B 100 0.2788 0.4403 0.2041 -0.0659 -0.0234 0.0457  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CB  
4544  C CG1 . ILE B 100 0.2669 0.4330 0.2039 -0.0592 -0.0193 0.0433  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CG1 
4545  C CG2 . ILE B 100 0.2743 0.4270 0.1928 -0.0754 -0.0249 0.0423  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CG2 
4546  C CD1 . ILE B 100 0.2862 0.4730 0.2289 -0.0649 -0.0191 0.0419  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CD1 
4547  N N   . ALA B 101 0.3227 0.4852 0.2213 -0.0807 -0.0290 0.0485  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B N   
4548  C CA  . ALA B 101 0.3345 0.4997 0.2180 -0.0932 -0.0292 0.0421  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CA  
4549  C C   . ALA B 101 0.3385 0.5012 0.2101 -0.0980 -0.0237 0.0371  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B C   
4550  O O   . ALA B 101 0.3462 0.5085 0.2102 -0.1066 -0.0182 0.0217  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B O   
4551  C CB  . ALA B 101 0.3465 0.5289 0.2247 -0.1015 -0.0382 0.0511  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CB  
4552  N N   . ASN B 102 0.3121 0.4757 0.1845 -0.0941 -0.0257 0.0487  ? ? ? ? ? ? 102 ASN B N   
4553  C CA  . ASN B 102 0.3421 0.5086 0.2008 -0.1027 -0.0216 0.0479  ? ? ? ? ? ? 102 ASN B CA  
4554  C C   . ASN B 102 0.3134 0.4678 0.1769 -0.0978 -0.0099 0.0313  ? ? ? ? ? ? 102 ASN B C   
4555  O O   . ASN B 102 0.3371 0.4977 0.1915 -0.1077 -0.0019 0.0170  ? ? ? ? ? ? 102 ASN B O   
4556  C CB  . ASN B 102 0.3239 0.4917 0.1869 -0.1007 -0.0305 0.0682  ? ? ? ? ? ? 102 ASN B CB  
4557  C CG  . ASN B 102 0.3406 0.5239 0.1968 -0.1127 -0.0449 0.0859  ? ? ? ? ? ? 102 ASN B CG  
4558  O OD1 . ASN B 102 0.3278 0.5228 0.1720 -0.1232 -0.0465 0.0821  ? ? ? ? ? ? 102 ASN B OD1 
4559  N ND2 . ASN B 102 0.3520 0.5353 0.2174 -0.1128 -0.0575 0.1063  ? ? ? ? ? ? 102 ASN B ND2 
4560  N N   . VAL B 103 0.3174 0.4575 0.1976 -0.0835 -0.0092 0.0321  ? ? ? ? ? ? 103 VAL B N   
4561  C CA  . VAL B 103 0.3194 0.4471 0.2085 -0.0788 -0.0015 0.0186  ? ? ? ? ? ? 103 VAL B CA  
4562  C C   . VAL B 103 0.3123 0.4386 0.2055 -0.0848 0.0014  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 103 VAL B C   
4563  O O   . VAL B 103 0.2917 0.4180 0.1898 -0.0879 0.0090  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 103 VAL B O   
4564  C CB  . VAL B 103 0.3035 0.4185 0.2082 -0.0658 -0.0034 0.0237  ? ? ? ? ? ? 103 VAL B CB  
4565  C CG1 . VAL B 103 0.3010 0.4023 0.2178 -0.0627 0.0008  0.0118  ? ? ? ? ? ? 103 VAL B CG1 
4566  C CG2 . VAL B 103 0.2852 0.4005 0.1925 -0.0589 -0.0050 0.0356  ? ? ? ? ? ? 103 VAL B CG2 
4567  N N   . ARG B 104 0.3073 0.4331 0.2031 -0.0864 -0.0050 0.0015  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B N   
4568  C CA  . ARG B 104 0.3203 0.4414 0.2261 -0.0920 -0.0056 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CA  
4569  C C   . ARG B 104 0.3561 0.4917 0.2521 -0.1039 0.0009  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B C   
4570  O O   . ARG B 104 0.3650 0.4977 0.2767 -0.1059 0.0061  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B O   
4571  C CB  . ARG B 104 0.3222 0.4423 0.2305 -0.0942 -0.0151 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CB  
4572  C CG  . ARG B 104 0.3136 0.4223 0.2339 -0.0862 -0.0200 0.0049  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CG  
4573  C CD  . ARG B 104 0.3277 0.4404 0.2495 -0.0911 -0.0287 0.0155  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CD  
4574  N NE  . ARG B 104 0.3329 0.4391 0.2633 -0.0888 -0.0327 0.0250  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B NE  
4575  C CZ  . ARG B 104 0.3247 0.4421 0.2532 -0.0938 -0.0374 0.0365  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B CZ  
4576  N NH1 . ARG B 104 0.3280 0.4616 0.2500 -0.0989 -0.0391 0.0397  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B NH1 
4577  N NH2 . ARG B 104 0.3224 0.4384 0.2551 -0.0955 -0.0403 0.0442  ? ? ? ? ? ? 104 ARG B NH2 
4578  N N   . GLU B 105 0.3409 0.4949 0.2132 -0.1133 0.0003  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B N   
4579  C CA  . GLU B 105 0.3570 0.5315 0.2134 -0.1299 0.0065  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CA  
4580  C C   . GLU B 105 0.3487 0.5290 0.2072 -0.1321 0.0186  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B C   
4581  O O   . GLU B 105 0.3483 0.5428 0.2095 -0.1427 0.0284  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B O   
4582  C CB  . GLU B 105 0.3741 0.5666 0.2049 -0.1411 -0.0005 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CB  
4583  C CG  . GLU B 105 0.4251 0.6446 0.2328 -0.1643 0.0040  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CG  
4584  C CD  . GLU B 105 0.4522 0.6879 0.2373 -0.1772 -0.0088 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CD  
4585  O OE1 . GLU B 105 0.5219 0.7482 0.3163 -0.1672 -0.0200 0.0139  ? ? ? ? ? ? 105 GLU B OE1 
4586  O OE2 . GLU B 105 0.4965 0.7556 0.2578 -0.1977 -0.0081 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B OE2 
4587  N N   . ALA B 106 0.3341 0.5069 0.1928 -0.1236 0.0186  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 106 ALA B N   
4588  C CA  . ALA B 106 0.3552 0.5372 0.2142 -0.1280 0.0300  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 106 ALA B CA  
4589  C C   . ALA B 106 0.3476 0.5172 0.2392 -0.1183 0.0364  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 106 ALA B C   
4590  O O   . ALA B 106 0.3576 0.5419 0.2568 -0.1257 0.0475  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 106 ALA B O   
4591  C CB  . ALA B 106 0.3206 0.4950 0.1761 -0.1210 0.0270  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 106 ALA B CB  
4592  N N   . VAL B 107 0.3530 0.4970 0.2655 -0.1029 0.0277  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B N   
4593  C CA  . VAL B 107 0.3656 0.4924 0.3145 -0.0929 0.0272  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B CA  
4594  C C   . VAL B 107 0.3904 0.5218 0.3586 -0.0992 0.0286  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B C   
4595  O O   . VAL B 107 0.4276 0.5625 0.4245 -0.0986 0.0354  -0.1434 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B O   
4596  C CB  . VAL B 107 0.3668 0.4679 0.3284 -0.0802 0.0140  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B CB  
4597  C CG1 . VAL B 107 0.3663 0.4486 0.3677 -0.0735 0.0077  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B CG1 
4598  C CG2 . VAL B 107 0.3307 0.4279 0.2796 -0.0729 0.0136  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 107 VAL B CG2 
4599  N N   . GLU B 108 0.3982 0.5330 0.3535 -0.1063 0.0228  -0.1112 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B N   
4600  C CA  . GLU B 108 0.4408 0.5795 0.4152 -0.1134 0.0228  -0.1396 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CA  
4601  C C   . GLU B 108 0.4505 0.6210 0.4136 -0.1287 0.0379  -0.1680 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B C   
4602  O O   . GLU B 108 0.4700 0.6462 0.4582 -0.1334 0.0411  -0.2011 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B O   
4603  C CB  . GLU B 108 0.4708 0.6033 0.4360 -0.1174 0.0109  -0.1267 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CB  
4604  C CG  . GLU B 108 0.5000 0.6044 0.4803 -0.1057 -0.0044 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CG  
4605  C CD  . GLU B 108 0.4976 0.5788 0.5220 -0.0958 -0.0109 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B CD  
4606  O OE1 . GLU B 108 0.5569 0.6320 0.6156 -0.0975 -0.0143 -0.1368 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B OE1 
4607  O OE2 . GLU B 108 0.4442 0.5141 0.4725 -0.0869 -0.0137 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 108 GLU B OE2 
4608  N N   . SER B 109 0.4405 0.6336 0.3700 -0.1382 0.0470  -0.1581 ? ? ? ? ? ? 109 SER B N   
4609  C CA  . SER B 109 0.4676 0.6983 0.3841 -0.1582 0.0630  -0.1872 ? ? ? ? ? ? 109 SER B CA  
4610  C C   . SER B 109 0.4821 0.7187 0.4386 -0.1535 0.0754  -0.2246 ? ? ? ? ? ? 109 SER B C   
4611  O O   . SER B 109 0.4868 0.7578 0.4456 -0.1696 0.0908  -0.2613 ? ? ? ? ? ? 109 SER B O   
4612  C CB  . SER B 109 0.4748 0.7282 0.3479 -0.1725 0.0669  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 109 SER B CB  
4613  O OG  . SER B 109 0.4673 0.7140 0.3477 -0.1634 0.0709  -0.1541 ? ? ? ? ? ? 109 SER B OG  
4614  N N   . PHE B 110 0.4298 0.6368 0.4191 -0.1330 0.0688  -0.2168 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B N   
4615  C CA  . PHE B 110 0.4664 0.6779 0.5024 -0.1270 0.0779  -0.2525 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CA  
4616  C C   . PHE B 110 0.4950 0.6829 0.5889 -0.1149 0.0673  -0.2764 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B C   
4617  O O   . PHE B 110 0.5176 0.7071 0.6615 -0.1078 0.0717  -0.3076 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B O   
4618  C CB  . PHE B 110 0.4282 0.6262 0.4709 -0.1145 0.0771  -0.2334 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CB  
4619  C CG  . PHE B 110 0.4365 0.6549 0.4325 -0.1258 0.0854  -0.2114 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CG  
4620  C CD1 . PHE B 110 0.4055 0.6060 0.3705 -0.1211 0.0741  -0.1689 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CD1 
4621  C CD2 . PHE B 110 0.4475 0.7038 0.4360 -0.1416 0.1036  -0.2338 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CD2 
4622  C CE1 . PHE B 110 0.4113 0.6247 0.3424 -0.1297 0.0775  -0.1462 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CE1 
4623  C CE2 . PHE B 110 0.4705 0.7428 0.4181 -0.1540 0.1075  -0.2086 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CE2 
4624  C CZ  . PHE B 110 0.4365 0.6840 0.3573 -0.1469 0.0926  -0.1632 ? ? ? ? ? ? 110 PHE B CZ  
4625  N N   . ALA B 111 0.4953 0.6629 0.5861 -0.1137 0.0522  -0.2623 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B N   
4626  C CA  . ALA B 111 0.5283 0.6674 0.6729 -0.1040 0.0359  -0.2755 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CA  
4627  C C   . ALA B 111 0.5951 0.7503 0.7843 -0.1094 0.0431  -0.3287 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B C   
4628  O O   . ALA B 111 0.6439 0.7739 0.8928 -0.0989 0.0286  -0.3432 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B O   
4629  C CB  . ALA B 111 0.5142 0.6322 0.6387 -0.1052 0.0187  -0.2445 ? ? ? ? ? ? 111 ALA B CB  
4630  N N   . GLY B 112 0.6084 0.8064 0.7720 -0.1272 0.0641  -0.3583 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B N   
4631  C CA  . GLY B 112 0.6570 0.8789 0.8624 -0.1351 0.0747  -0.4170 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B CA  
4632  C C   . GLY B 112 0.6688 0.9004 0.9346 -0.1258 0.0842  -0.4560 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B C   
4633  O O   . GLY B 112 0.6958 0.9472 1.0105 -0.1292 0.0930  -0.5104 ? ? ? ? ? ? 112 GLY B O   
4634  N N   . SER B 113 0.6545 0.8732 0.9202 -0.1139 0.0822  -0.4300 ? ? ? ? ? ? 113 SER B N   
4635  C CA  . SER B 113 0.6611 0.8806 0.9930 -0.1010 0.0854  -0.4601 ? ? ? ? ? ? 113 SER B CA  
4636  C C   . SER B 113 0.6070 0.7735 0.9728 -0.0794 0.0576  -0.4224 ? ? ? ? ? ? 113 SER B C   
4637  O O   . SER B 113 0.5783 0.7367 0.9204 -0.0736 0.0568  -0.3893 ? ? ? ? ? ? 113 SER B O   
4638  C CB  . SER B 113 0.6617 0.9173 0.9627 -0.1091 0.1076  -0.4618 ? ? ? ? ? ? 113 SER B CB  
4639  O OG  . SER B 113 0.7044 1.0156 0.9987 -0.1297 0.1339  -0.5098 ? ? ? ? ? ? 113 SER B OG  
4640  N N   . PRO B 114 0.6157 0.7473 1.0366 -0.0699 0.0338  -0.4265 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B N   
4641  C CA  . PRO B 114 0.5826 0.6659 1.0216 -0.0562 0.0043  -0.3806 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CA  
4642  C C   . PRO B 114 0.5494 0.6232 1.0381 -0.0420 -0.0012 -0.3819 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B C   
4643  O O   . PRO B 114 0.4940 0.5385 0.9772 -0.0350 -0.0198 -0.3391 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B O   
4644  C CB  . PRO B 114 0.5904 0.6440 1.0802 -0.0543 -0.0204 -0.3886 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CB  
4645  C CG  . PRO B 114 0.6252 0.7109 1.1166 -0.0660 -0.0020 -0.4379 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CG  
4646  C CD  . PRO B 114 0.6281 0.7632 1.1017 -0.0728 0.0309  -0.4730 ? ? ? ? ? ? 114 PRO B CD  
4647  N N   . LEU B 115 0.5592 0.6618 1.0957 -0.0397 0.0156  -0.4324 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B N   
4648  C CA  . LEU B 115 0.5513 0.6531 1.1329 -0.0275 0.0143  -0.4374 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CA  
4649  C C   . LEU B 115 0.5235 0.6423 1.0395 -0.0315 0.0309  -0.4084 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B C   
4650  O O   . LEU B 115 0.5517 0.6617 1.0951 -0.0215 0.0249  -0.3989 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B O   
4651  C CB  . LEU B 115 0.5706 0.7015 1.2346 -0.0235 0.0271  -0.5060 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CB  
4652  C CG  . LEU B 115 0.5973 0.7072 1.3538 -0.0152 0.0063  -0.5417 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CG  
4653  C CD1 . LEU B 115 0.6002 0.7519 1.4286 -0.0146 0.0271  -0.6192 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CD1 
4654  C CD2 . LEU B 115 0.6105 0.6680 1.4318 0.0009  -0.0335 -0.5103 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CD2 
4655  N N   . SER B 116 0.5091 0.6492 0.9428 -0.0460 0.0483  -0.3919 ? ? ? ? ? ? 116 SER B N   
4656  C CA  A SER B 116 0.4924 0.6448 0.8666 -0.0503 0.0605  -0.3615 ? ? ? ? ? ? 116 SER B CA  
4657  C CA  B SER B 116 0.4963 0.6499 0.8689 -0.0508 0.0613  -0.3620 ? ? ? ? ? ? 116 SER B CA  
4658  C C   . SER B 116 0.4974 0.6295 0.8009 -0.0536 0.0514  -0.3074 ? ? ? ? ? ? 116 SER B C   
4659  O O   . SER B 116 0.4771 0.6086 0.7430 -0.0533 0.0545  -0.2780 ? ? ? ? ? ? 116 SER B O   
4660  C CB  A SER B 116 0.5020 0.7081 0.8506 -0.0666 0.0918  -0.3944 ? ? ? ? ? ? 116 SER B CB  
4661  C CB  B SER B 116 0.5221 0.7296 0.8641 -0.0683 0.0926  -0.3934 ? ? ? ? ? ? 116 SER B CB  
4662  O OG  A SER B 116 0.4800 0.6955 0.7823 -0.0706 0.1005  -0.3660 ? ? ? ? ? ? 116 SER B OG  
4663  O OG  B SER B 116 0.5525 0.7799 0.8548 -0.0848 0.1013  -0.4031 ? ? ? ? ? ? 116 SER B OG  
4664  N N   . TYR B 117 0.5037 0.6204 0.7939 -0.0567 0.0399  -0.2966 ? ? ? ? ? ? 117 TYR B N   
4665  C CA  . TYR B 117 0.4514 0.5534 0.6823 -0.0600 0.0318  -0.2507 ? ? ? ? ? ? 117 TYR B CA  
4666  C C   . TYR B 117 0.4700 0.5472 0.6939 -0.0502 0.0189  -0.2119 ? ? ? ? ? ? 117 TYR B C   
4667  O O   . TYR B 117 0.4830 0.5350 0.7543 -0.0402 0.0011  -0.2073 ? ? ? ? ? ? 117 TYR B O   
4668  C CB  . TYR B 117 0.4395 0.5223 0.6803 -0.0615 0.0157  -0.2469 ? ? ? ? ? ? 117 TYR B CB  
4669  C CG  . TYR B 117 0.4415 0.5059 0.6397 -0.0630 0.0027  -0.2029 ? ? ? ? ? ? 117 TYR B CG  
4670  C CD1 . TYR B 117 0.4376 0.5194 0.5808 -0.0736 0.0117  -0.1917 ? ? ? ? ? ? 117 TYR B CD1 
4671  C CD2 . TYR B 117 0.4344 0.4669 0.6508 -0.0562 -0.0201 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 117 TYR B CD2 
4672  C CE1 . TYR B 117 0.4486 0.5175 0.5603 -0.0746 0.0004  -0.1562 ? ? ? ? ? ? 117 TYR B CE1 
4673  C CE2 . TYR B 117 0.4084 0.4310 0.5877 -0.0602 -0.0300 -0.1381 ? ? ? ? ? ? 117 TYR B CE2 
4674  C CZ  . TYR B 117 0.4464 0.4874 0.5755 -0.0682 -0.0190 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 117 TYR B CZ  
4675  O OH  . TYR B 117 0.4316 0.4678 0.5274 -0.0718 -0.0271 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 117 TYR B OH  
4676  N N   . ARG B 118 0.4247 0.5093 0.5925 -0.0543 0.0261  -0.1844 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B N   
4677  C CA  A ARG B 118 0.3985 0.4644 0.5536 -0.0470 0.0165  -0.1503 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CA  
4678  C CA  B ARG B 118 0.3913 0.4575 0.5445 -0.0472 0.0168  -0.1496 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CA  
4679  C C   . ARG B 118 0.3698 0.4215 0.4921 -0.0491 0.0045  -0.1180 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B C   
4680  O O   . ARG B 118 0.3513 0.4159 0.4311 -0.0554 0.0117  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B O   
4681  C CB  A ARG B 118 0.3953 0.4782 0.5267 -0.0479 0.0316  -0.1465 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CB  
4682  C CB  B ARG B 118 0.3774 0.4619 0.4982 -0.0497 0.0323  -0.1432 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CB  
4683  C CG  A ARG B 118 0.4140 0.4964 0.5901 -0.0404 0.0328  -0.1632 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CG  
4684  C CG  B ARG B 118 0.3831 0.4777 0.5385 -0.0460 0.0407  -0.1657 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CG  
4685  C CD  A ARG B 118 0.4286 0.5389 0.5945 -0.0455 0.0525  -0.1768 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CD  
4686  C CD  B ARG B 118 0.3895 0.5132 0.5125 -0.0556 0.0600  -0.1695 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CD  
4687  N NE  A ARG B 118 0.4755 0.6116 0.6744 -0.0507 0.0656  -0.2200 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NE  
4688  N NE  B ARG B 118 0.4282 0.5800 0.5275 -0.0707 0.0727  -0.1872 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NE  
4689  C CZ  A ARG B 118 0.4808 0.6205 0.7390 -0.0437 0.0660  -0.2493 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CZ  
4690  C CZ  B ARG B 118 0.4324 0.6193 0.5141 -0.0854 0.0905  -0.2029 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CZ  
4691  N NH1 A ARG B 118 0.4717 0.5906 0.7632 -0.0314 0.0534  -0.2374 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NH1 
4692  N NH1 B ARG B 118 0.4408 0.6364 0.5284 -0.0850 0.0976  -0.2029 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NH1 
4693  N NH2 A ARG B 118 0.4548 0.6229 0.7401 -0.0503 0.0799  -0.2927 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NH2 
4694  N NH2 B ARG B 118 0.4356 0.6502 0.4923 -0.1027 0.1003  -0.2171 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NH2 
4695  N N   . PRO B 119 0.3890 0.4163 0.5337 -0.0455 -0.0155 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B N   
4696  C CA  . PRO B 119 0.3630 0.3841 0.4736 -0.0499 -0.0243 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CA  
4697  C C   . PRO B 119 0.3443 0.3735 0.4179 -0.0479 -0.0158 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B C   
4698  O O   . PRO B 119 0.3467 0.3757 0.4289 -0.0426 -0.0113 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B O   
4699  C CB  . PRO B 119 0.3937 0.3907 0.5361 -0.0503 -0.0481 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CB  
4700  C CG  . PRO B 119 0.3782 0.3654 0.5782 -0.0453 -0.0545 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CG  
4701  C CD  . PRO B 119 0.3727 0.3794 0.5715 -0.0398 -0.0326 -0.1051 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CD  
4702  N N   . VAL B 120 0.3054 0.3423 0.3437 -0.0517 -0.0143 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B N   
4703  C CA  . VAL B 120 0.2845 0.3289 0.2936 -0.0492 -0.0082 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CA  
4704  C C   . VAL B 120 0.2770 0.3205 0.2728 -0.0525 -0.0174 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B C   
4705  O O   . VAL B 120 0.2849 0.3335 0.2729 -0.0577 -0.0200 0.0011  ? ? ? ? ? ? 120 VAL B O   
4706  C CB  . VAL B 120 0.2858 0.3477 0.2692 -0.0515 0.0041  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CB  
4707  C CG1 . VAL B 120 0.2448 0.3108 0.2085 -0.0479 0.0058  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CG1 
4708  C CG2 . VAL B 120 0.2952 0.3656 0.2862 -0.0525 0.0156  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 120 VAL B CG2 
4709  N N   . ALA B 121 0.2549 0.2955 0.2485 -0.0510 -0.0212 0.0123  ? ? ? ? ? ? 121 ALA B N   
4710  C CA  . ALA B 121 0.2715 0.3182 0.2533 -0.0577 -0.0284 0.0275  ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CA  
4711  C C   . ALA B 121 0.2749 0.3389 0.2352 -0.0548 -0.0189 0.0295  ? ? ? ? ? ? 121 ALA B C   
4712  O O   . ALA B 121 0.2717 0.3383 0.2273 -0.0477 -0.0104 0.0255  ? ? ? ? ? ? 121 ALA B O   
4713  C CB  . ALA B 121 0.2697 0.3118 0.2568 -0.0605 -0.0356 0.0377  ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CB  
4714  N N   . ILE B 122 0.3038 0.3806 0.2552 -0.0612 -0.0221 0.0368  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B N   
4715  C CA  . ILE B 122 0.2775 0.3717 0.2188 -0.0573 -0.0153 0.0370  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CA  
4716  C C   . ILE B 122 0.2569 0.3658 0.1956 -0.0628 -0.0162 0.0413  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B C   
4717  O O   . ILE B 122 0.2714 0.3865 0.2074 -0.0754 -0.0232 0.0482  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B O   
4718  C CB  . ILE B 122 0.2814 0.3854 0.2176 -0.0611 -0.0166 0.0373  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CB  
4719  C CG1 . ILE B 122 0.2815 0.3756 0.2176 -0.0597 -0.0150 0.0303  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CG1 
4720  C CG2 . ILE B 122 0.3167 0.4404 0.2513 -0.0568 -0.0124 0.0377  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CG2 
4721  C CD1 . ILE B 122 0.2810 0.3850 0.2100 -0.0649 -0.0165 0.0297  ? ? ? ? ? ? 122 ILE B CD1 
4722  N N   . ALA B 123 0.2583 0.3738 0.1986 -0.0552 -0.0095 0.0364  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B N   
4723  C CA  . ALA B 123 0.2760 0.4092 0.2153 -0.0605 -0.0074 0.0341  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B CA  
4724  C C   . ALA B 123 0.2780 0.4331 0.2245 -0.0547 -0.0011 0.0250  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B C   
4725  O O   . ALA B 123 0.2539 0.4023 0.2095 -0.0427 0.0009  0.0220  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B O   
4726  C CB  . ALA B 123 0.2995 0.4223 0.2424 -0.0550 -0.0051 0.0311  ? ? ? ? ? ? 123 ALA B CB  
4727  N N   . LEU B 124 0.2505 0.4337 0.1958 -0.0648 0.0010  0.0207  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B N   
4728  C CA  . LEU B 124 0.2553 0.4634 0.2158 -0.0591 0.0069  0.0081  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CA  
4729  C C   . LEU B 124 0.2674 0.4927 0.2367 -0.0590 0.0140  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B C   
4730  O O   . LEU B 124 0.2422 0.4827 0.1987 -0.0741 0.0156  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B O   
4731  C CB  . LEU B 124 0.2717 0.5088 0.2283 -0.0728 0.0069  0.0081  ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CB  
4732  C CG  . LEU B 124 0.2613 0.5301 0.2413 -0.0670 0.0132  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CG  
4733  C CD1 . LEU B 124 0.3167 0.6048 0.2919 -0.0783 0.0110  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CD1 
4734  C CD2 . LEU B 124 0.2466 0.5508 0.2342 -0.0748 0.0231  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 124 LEU B CD2 
4735  N N   . ASP B 125 0.2616 0.4830 0.2533 -0.0434 0.0167  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 125 ASP B N   
4736  C CA  . ASP B 125 0.2403 0.4745 0.2449 -0.0415 0.0230  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 125 ASP B CA  
4737  C C   . ASP B 125 0.2429 0.5128 0.2759 -0.0387 0.0295  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 125 ASP B C   
4738  O O   . ASP B 125 0.2289 0.4957 0.2901 -0.0243 0.0255  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 125 ASP B O   
4739  C CB  . ASP B 125 0.2500 0.4527 0.2664 -0.0260 0.0194  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 125 ASP B CB  
4740  C CG  . ASP B 125 0.2819 0.4899 0.3058 -0.0260 0.0243  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 125 ASP B CG  
4741  O OD1 . ASP B 125 0.2950 0.5352 0.3248 -0.0340 0.0317  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 125 ASP B OD1 
4742  O OD2 . ASP B 125 0.2918 0.4755 0.3157 -0.0200 0.0215  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 125 ASP B OD2 
4743  N N   . THR B 126 0.2155 0.5225 0.2432 -0.0542 0.0383  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 126 THR B N   
4744  C CA  . THR B 126 0.2457 0.5959 0.3020 -0.0546 0.0465  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 126 THR B CA  
4745  C C   . THR B 126 0.2298 0.5846 0.3336 -0.0358 0.0494  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 126 THR B C   
4746  O O   . THR B 126 0.2620 0.6001 0.3701 -0.0301 0.0494  -0.1329 ? ? ? ? ? ? 126 THR B O   
4747  C CB  . THR B 126 0.2664 0.6661 0.3045 -0.0810 0.0575  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 126 THR B CB  
4748  O OG1 . THR B 126 0.2902 0.6987 0.3224 -0.0882 0.0635  -0.1290 ? ? ? ? ? ? 126 THR B OG1 
4749  C CG2 . THR B 126 0.2716 0.6714 0.2697 -0.1028 0.0517  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 126 THR B CG2 
4750  N N   . LYS B 127 0.2549 0.6360 0.3983 -0.0277 0.0515  -0.1463 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B N   
4751  C CA  . LYS B 127 0.2443 0.6340 0.4439 -0.0103 0.0522  -0.1752 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CA  
4752  C C   . LYS B 127 0.2471 0.6696 0.4521 -0.0200 0.0664  -0.2084 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B C   
4753  O O   . LYS B 127 0.2628 0.6681 0.4894 -0.0091 0.0646  -0.2203 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B O   
4754  C CB  . LYS B 127 0.2386 0.6550 0.4840 -0.0016 0.0508  -0.1903 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CB  
4755  C CG  . LYS B 127 0.2494 0.6717 0.5664 0.0190  0.0472  -0.2204 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CG  
4756  C CD  . LYS B 127 0.2972 0.7498 0.6611 0.0260  0.0449  -0.2344 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CD  
4757  C CE  . LYS B 127 0.3172 0.7307 0.7174 0.0463  0.0217  -0.2120 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CE  
4758  N NZ  . LYS B 127 0.3638 0.8128 0.8462 0.0599  0.0221  -0.2526 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B NZ  
4759  N N   . GLY B 128 0.2767 0.7500 0.4640 -0.0425 0.0806  -0.2252 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B N   
4760  C CA  . GLY B 128 0.2865 0.7938 0.4711 -0.0565 0.0941  -0.2552 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B CA  
4761  C C   . GLY B 128 0.3294 0.8734 0.5812 -0.0437 0.1032  -0.3041 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B C   
4762  O O   . GLY B 128 0.3019 0.8494 0.6003 -0.0269 0.0983  -0.3117 ? ? ? ? ? ? 128 GLY B O   
4763  N N   . PRO B 129 0.3489 0.9235 0.6092 -0.0529 0.1160  -0.3395 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B N   
4764  C CA  . PRO B 129 0.4004 1.0248 0.7278 -0.0461 0.1291  -0.3975 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B CA  
4765  C C   . PRO B 129 0.4386 1.0227 0.8339 -0.0124 0.1158  -0.4098 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B C   
4766  O O   . PRO B 129 0.5129 1.1095 0.9427 -0.0084 0.1221  -0.4472 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B O   
4767  C CB  . PRO B 129 0.4127 1.0817 0.7098 -0.0740 0.1467  -0.4252 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B CB  
4768  C CG  . PRO B 129 0.3955 1.0096 0.6410 -0.0766 0.1346  -0.3845 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B CG  
4769  C CD  . PRO B 129 0.3655 0.9329 0.5754 -0.0718 0.1187  -0.3295 ? ? ? ? ? ? 129 PRO B CD  
4770  N N   . GLU B 130 0.4514 0.9890 0.8656 0.0091  0.0961  -0.3776 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B N   
4771  C CA  . GLU B 130 0.4538 0.9482 0.9297 0.0381  0.0772  -0.3770 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CA  
4772  C C   . GLU B 130 0.4441 0.9694 1.0160 0.0561  0.0775  -0.4270 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B C   
4773  O O   . GLU B 130 0.4456 1.0045 1.0497 0.0584  0.0802  -0.4408 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B O   
4774  C CB  . GLU B 130 0.4667 0.9150 0.9293 0.0486  0.0568  -0.3270 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CB  
4775  C CG  . GLU B 130 0.4743 0.8595 0.9312 0.0609  0.0377  -0.2944 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CG  
4776  C CD  . GLU B 130 0.5061 0.8529 0.9179 0.0595  0.0242  -0.2424 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B CD  
4777  O OE1 . GLU B 130 0.4523 0.7980 0.8938 0.0686  0.0122  -0.2320 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE1 
4778  O OE2 . GLU B 130 0.4575 0.7787 0.8083 0.0488  0.0259  -0.2154 ? ? ? ? ? ? 130 GLU B OE2 
4779  N N   . ILE B 131 0.4448 0.9579 1.0672 0.0692  0.0733  -0.4546 ? ? ? ? ? ? 131 ILE B N   
4780  C CA  . ILE B 131 0.4319 0.9572 1.1596 0.0923  0.0650  -0.4959 ? ? ? ? ? ? 131 ILE B CA  
4781  C C   . ILE B 131 0.4466 0.9024 1.2119 0.1159  0.0317  -0.4585 ? ? ? ? ? ? 131 ILE B C   
4782  O O   . ILE B 131 0.4744 0.8853 1.2130 0.1164  0.0224  -0.4348 ? ? ? ? ? ? 131 ILE B O   
4783  C CB  . ILE B 131 0.4400 1.0008 1.2115 0.0910  0.0808  -0.5580 ? ? ? ? ? ? 131 ILE B CB  
4784  C CG1 . ILE B 131 0.4408 1.0715 1.1605 0.0602  0.1136  -0.5902 ? ? ? ? ? ? 131 ILE B CG1 
4785  C CG2 . ILE B 131 0.4102 0.9846 1.3023 0.1165  0.0709  -0.6051 ? ? ? ? ? ? 131 ILE B CG2 
4786  C CD1 . ILE B 131 0.4525 1.1096 1.1824 0.0509  0.1293  -0.6381 ? ? ? ? ? ? 131 ILE B CD1 
4787  N N   . ARG B 132 0.5032 0.9518 1.3297 0.1329  0.0124  -0.4513 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B N   
4788  C CA  . ARG B 132 0.5496 0.9369 1.4184 0.1518  -0.0229 -0.4151 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CA  
4789  C C   . ARG B 132 0.5506 0.9478 1.5415 0.1746  -0.0380 -0.4574 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B C   
4790  O O   . ARG B 132 0.5811 1.0350 1.6215 0.1769  -0.0216 -0.5085 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B O   
4791  C CB  . ARG B 132 0.5835 0.9478 1.4208 0.1504  -0.0398 -0.3616 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CB  
4792  C CG  . ARG B 132 0.6184 0.9763 1.3445 0.1290  -0.0252 -0.3242 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CG  
4793  C CD  . ARG B 132 0.6509 0.9558 1.3433 0.1292  -0.0497 -0.2636 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CD  
4794  N NE  . ARG B 132 0.6804 0.9661 1.2776 0.1121  -0.0383 -0.2330 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NE  
4795  C CZ  . ARG B 132 0.7013 0.9502 1.2699 0.1097  -0.0427 -0.2149 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CZ  
4796  N NH1 . ARG B 132 0.6870 0.9114 1.3111 0.1222  -0.0588 -0.2224 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH1 
4797  N NH2 . ARG B 132 0.6819 0.9189 1.1693 0.0944  -0.0319 -0.1895 ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH2 
4798  N N   . THR B 133 0.5659 0.9107 1.6102 0.1903  -0.0699 -0.4376 ? ? ? ? ? ? 133 THR B N   
4799  C CA  . THR B 133 0.5931 0.9399 1.7685 0.2143  -0.0925 -0.4726 ? ? ? ? ? ? 133 THR B CA  
4800  C C   . THR B 133 0.5852 0.9245 1.8078 0.2247  -0.1202 -0.4435 ? ? ? ? ? ? 133 THR B C   
4801  O O   . THR B 133 0.5295 0.8692 1.6794 0.2121  -0.1166 -0.4031 ? ? ? ? ? ? 133 THR B O   
4802  C CB  . THR B 133 0.6053 0.9005 1.8330 0.2260  -0.1186 -0.4683 ? ? ? ? ? ? 133 THR B CB  
4803  O OG1 . THR B 133 0.6058 0.8409 1.7763 0.2191  -0.1432 -0.3961 ? ? ? ? ? ? 133 THR B OG1 
4804  C CG2 . THR B 133 0.5908 0.9016 1.7958 0.2186  -0.0922 -0.5105 ? ? ? ? ? ? 133 THR B CG2 
4805  N N   . GLY B 134 0.6096 0.9400 1.9545 0.2468  -0.1496 -0.4626 ? ? ? ? ? ? 134 GLY B N   
4806  C CA  . GLY B 134 0.6498 0.9786 2.0604 0.2583  -0.1789 -0.4428 ? ? ? ? ? ? 134 GLY B CA  
4807  C C   . GLY B 134 0.6721 0.9425 2.0569 0.2542  -0.2188 -0.3636 ? ? ? ? ? ? 134 GLY B C   
4808  O O   . GLY B 134 0.6871 0.9227 1.9770 0.2380  -0.2178 -0.3166 ? ? ? ? ? ? 134 GLY B O   
4809  N N   . ILE B 135 0.6895 0.9532 2.1617 0.2672  -0.2543 -0.3503 ? ? ? ? ? ? 135 ILE B N   
4810  C CA  . ILE B 135 0.6861 0.9043 2.1411 0.2600  -0.2950 -0.2756 ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CA  
4811  C C   . ILE B 135 0.7288 0.9149 2.3146 0.2779  -0.3477 -0.2655 ? ? ? ? ? ? 135 ILE B C   
4812  O O   . ILE B 135 0.7534 0.9067 2.3914 0.2859  -0.3660 -0.2719 ? ? ? ? ? ? 135 ILE B O   
4813  C CB  . ILE B 135 0.6714 0.9176 2.0786 0.2500  -0.2884 -0.2524 ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CB  
4814  C CG1 . ILE B 135 0.6645 0.9723 2.1521 0.2647  -0.2736 -0.3110 ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CG1 
4815  C CG2 . ILE B 135 0.6138 0.8650 1.8768 0.2264  -0.2542 -0.2284 ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CG2 
4816  C CD1 . ILE B 135 0.6586 0.9642 2.2732 0.2829  -0.3165 -0.3083 ? ? ? ? ? ? 135 ILE B CD1 
4817  N N   . GLU B 143 0.9692 0.8201 2.5305 0.2184  -0.5342 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B N   
4818  C CA  . GLU B 143 0.9974 0.8500 2.5052 0.2178  -0.4960 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CA  
4819  C C   . GLU B 143 1.0351 0.8644 2.6521 0.2360  -0.5148 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B C   
4820  O O   . GLU B 143 1.0891 0.8730 2.7246 0.2257  -0.5494 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 143 GLU B O   
4821  C CB  . GLU B 143 1.0065 0.8354 2.3968 0.1878  -0.4928 0.0211  ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CB  
4822  C CG  . GLU B 143 1.0394 0.8752 2.3539 0.1659  -0.4997 0.0776  ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CG  
4823  C CD  . GLU B 143 1.0267 0.8778 2.2022 0.1460  -0.4572 0.0899  ? ? ? ? ? ? 143 GLU B CD  
4824  O OE1 . GLU B 143 1.0344 0.8644 2.1630 0.1323  -0.4530 0.1069  ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE1 
4825  O OE2 . GLU B 143 0.9964 0.8812 2.1142 0.1443  -0.4286 0.0811  ? ? ? ? ? ? 143 GLU B OE2 
4826  N N   . VAL B 144 1.0208 0.8841 2.7092 0.2610  -0.4913 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B N   
4827  C CA  . VAL B 144 1.0067 0.8565 2.8138 0.2817  -0.5055 -0.2041 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CA  
4828  C C   . VAL B 144 1.0208 0.8571 2.7705 0.2731  -0.4813 -0.2186 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B C   
4829  O O   . VAL B 144 1.0298 0.8684 2.6522 0.2523  -0.4540 -0.1890 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B O   
4830  C CB  . VAL B 144 0.9954 0.8973 2.8922 0.3085  -0.4823 -0.2887 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CB  
4831  C CG1 . VAL B 144 0.9993 0.8796 3.0667 0.3328  -0.5251 -0.3218 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CG1 
4832  C CG2 . VAL B 144 0.9697 0.9084 2.8492 0.3091  -0.4750 -0.2797 ? ? ? ? ? ? 144 VAL B CG2 
4833  N N   . GLU B 145 1.0288 0.8508 2.8748 0.2886  -0.4924 -0.2642 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B N   
4834  C CA  . GLU B 145 1.0229 0.8380 2.8179 0.2812  -0.4666 -0.2857 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CA  
4835  C C   . GLU B 145 1.0186 0.8642 2.8990 0.3027  -0.4435 -0.3801 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B C   
4836  O O   . GLU B 145 1.0489 0.8839 3.0703 0.3239  -0.4745 -0.4145 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B O   
4837  C CB  . GLU B 145 1.0403 0.7926 2.8233 0.2640  -0.5068 -0.2195 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CB  
4838  C CG  . GLU B 145 1.0456 0.7583 2.9506 0.2764  -0.5438 -0.2407 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CG  
4839  C CD  . GLU B 145 1.0430 0.7480 2.9028 0.2690  -0.5194 -0.2640 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CD  
4840  O OE1 . GLU B 145 1.0813 0.7823 3.0378 0.2860  -0.5242 -0.3223 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B OE1 
4841  O OE2 . GLU B 145 0.9943 0.6981 2.7267 0.2463  -0.4964 -0.2259 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B OE2 
4842  N N   . LEU B 146 0.9589 0.8450 2.7548 0.2956  -0.3900 -0.4219 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B N   
4843  C CA  . LEU B 146 0.9060 0.8366 2.7591 0.3095  -0.3581 -0.5155 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B CA  
4844  C C   . LEU B 146 0.9042 0.8058 2.7819 0.3083  -0.3636 -0.5361 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B C   
4845  O O   . LEU B 146 0.8733 0.7703 2.6449 0.2895  -0.3404 -0.5179 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B O   
4846  C CB  . LEU B 146 0.8663 0.8634 2.6173 0.2988  -0.2984 -0.5515 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B CB  
4847  C CG  . LEU B 146 0.8414 0.8972 2.6114 0.3068  -0.2775 -0.5856 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B CG  
4848  C CD1 . LEU B 146 0.8009 0.9084 2.4415 0.2874  -0.2255 -0.5937 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B CD1 
4849  C CD2 . LEU B 146 0.8559 0.9502 2.7647 0.3295  -0.2752 -0.6730 ? ? ? ? ? ? 146 LEU B CD2 
4850  N N   . VAL B 147 0.9665 0.9274 1.9794 0.2138  0.1425  0.1546  ? ? ? ? ? ? 147 VAL B N   
4851  C CA  . VAL B 147 0.9602 0.8732 2.1009 0.2034  0.1731  0.1322  ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CA  
4852  C C   . VAL B 147 0.8833 0.8227 2.0591 0.1820  0.1710  0.0255  ? ? ? ? ? ? 147 VAL B C   
4853  O O   . VAL B 147 0.8364 0.8070 2.0186 0.1891  0.1580  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 147 VAL B O   
4854  C CB  . VAL B 147 1.0156 0.8804 2.2935 0.2297  0.1843  0.1657  ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CB  
4855  C CG1 . VAL B 147 1.0650 0.8619 2.4461 0.2206  0.2228  0.2024  ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CG1 
4856  C CG2 . VAL B 147 1.0611 0.9305 2.2902 0.2611  0.1603  0.2497  ? ? ? ? ? ? 147 VAL B CG2 
4857  N N   . LYS B 148 0.8471 0.7765 2.0443 0.1561  0.1837  0.0021  ? ? ? ? ? ? 148 LYS B N   
4858  C CA  . LYS B 148 0.8075 0.7629 2.0346 0.1348  0.1722  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CA  
4859  C C   . LYS B 148 0.8325 0.7723 2.1739 0.1417  0.1763  -0.1665 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B C   
4860  O O   . LYS B 148 0.8688 0.7554 2.3395 0.1499  0.1999  -0.1468 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B O   
4861  C CB  . LYS B 148 0.8066 0.7497 2.0835 0.1078  0.1830  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CB  
4862  C CG  . LYS B 148 0.8125 0.7640 2.1811 0.0886  0.1697  -0.2066 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CG  
4863  C CD  . LYS B 148 0.8001 0.7670 2.1992 0.0608  0.1618  -0.2304 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CD  
4864  C CE  . LYS B 148 0.8228 0.8002 2.3139 0.0429  0.1382  -0.3366 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B CE  
4865  N NZ  . LYS B 148 0.8000 0.8382 2.2059 0.0282  0.0937  -0.3852 ? ? ? ? ? ? 148 LYS B NZ  
4866  N N   . GLY B 149 0.8012 0.7841 2.0934 0.1392  0.1579  -0.2457 ? ? ? ? ? ? 149 GLY B N   
4867  C CA  . GLY B 149 0.8222 0.7941 2.2066 0.1445  0.1670  -0.3260 ? ? ? ? ? ? 149 GLY B CA  
4868  C C   . GLY B 149 0.8318 0.7957 2.2551 0.1759  0.1812  -0.3026 ? ? ? ? ? ? 149 GLY B C   
4869  O O   . GLY B 149 0.8660 0.8153 2.3839 0.1836  0.1975  -0.3681 ? ? ? ? ? ? 149 GLY B O   
4870  N N   . SER B 150 0.7993 0.7736 2.1599 0.1943  0.1739  -0.2142 ? ? ? ? ? ? 150 SER B N   
4871  C CA  . SER B 150 0.8118 0.7925 2.2100 0.2258  0.1769  -0.1881 ? ? ? ? ? ? 150 SER B CA  
4872  C C   . SER B 150 0.7740 0.8191 2.0714 0.2267  0.1671  -0.2302 ? ? ? ? ? ? 150 SER B C   
4873  O O   . SER B 150 0.7342 0.8155 1.9097 0.2059  0.1540  -0.2527 ? ? ? ? ? ? 150 SER B O   
4874  C CB  . SER B 150 0.8193 0.7810 2.2081 0.2465  0.1664  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 150 SER B CB  
4875  O OG  . SER B 150 0.7852 0.7841 2.0212 0.2362  0.1443  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 150 SER B OG  
4876  N N   . GLN B 151 0.7910 0.8492 2.1519 0.2516  0.1766  -0.2374 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B N   
4877  C CA  . GLN B 151 0.7698 0.8871 2.0616 0.2536  0.1787  -0.2754 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B CA  
4878  C C   . GLN B 151 0.7299 0.8823 1.9570 0.2649  0.1518  -0.1960 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B C   
4879  O O   . GLN B 151 0.7345 0.8705 2.0231 0.2876  0.1361  -0.1239 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B O   
4880  C CB  . GLN B 151 0.8240 0.9423 2.2340 0.2721  0.2121  -0.3416 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B CB  
4881  C CG  . GLN B 151 0.8818 0.9845 2.3083 0.2543  0.2391  -0.4512 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B CG  
4882  C CD  . GLN B 151 0.9029 1.0574 2.2173 0.2416  0.2563  -0.5249 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B CD  
4883  O OE1 . GLN B 151 0.9287 1.1043 2.2915 0.2571  0.2905  -0.5655 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B OE1 
4884  N NE2 . GLN B 151 0.8814 1.0563 2.0502 0.2145  0.2358  -0.5397 ? ? ? ? ? ? 151 GLN B NE2 
4885  N N   . VAL B 152 0.6992 0.8985 1.8004 0.2480  0.1437  -0.2096 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B N   
4886  C CA  . VAL B 152 0.6597 0.8965 1.6936 0.2518  0.1177  -0.1508 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CA  
4887  C C   . VAL B 152 0.6257 0.9189 1.6073 0.2445  0.1301  -0.1916 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B C   
4888  O O   . VAL B 152 0.6108 0.9167 1.5027 0.2229  0.1426  -0.2358 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B O   
4889  C CB  . VAL B 152 0.6512 0.8741 1.5810 0.2361  0.0923  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CB  
4890  C CG1 . VAL B 152 0.6355 0.8471 1.4963 0.2089  0.1008  -0.1341 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CG1 
4891  C CG2 . VAL B 152 0.6341 0.8990 1.4825 0.2342  0.0673  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CG2 
4892  N N   . LEU B 153 0.6060 0.9333 1.6512 0.2632  0.1258  -0.1721 ? ? ? ? ? ? 153 LEU B N   
4893  C CA  . LEU B 153 0.5813 0.9644 1.6011 0.2571  0.1417  -0.1983 ? ? ? ? ? ? 153 LEU B CA  
4894  C C   . LEU B 153 0.5367 0.9445 1.4399 0.2377  0.1137  -0.1599 ? ? ? ? ? ? 153 LEU B C   
4895  O O   . LEU B 153 0.5411 0.9503 1.4421 0.2443  0.0742  -0.1022 ? ? ? ? ? ? 153 LEU B O   
4896  C CB  . LEU B 153 0.5847 0.9982 1.7468 0.2847  0.1446  -0.1899 ? ? ? ? ? ? 153 LEU B CB  
4897  C CG  . LEU B 153 0.5812 1.0535 1.7972 0.2873  0.1749  -0.2221 ? ? ? ? ? ? 153 LEU B CG  
4898  C CD1 . LEU B 153 0.5490 1.0670 1.8439 0.3023  0.1351  -0.1702 ? ? ? ? ? ? 153 LEU B CD1 
4899  C CD2 . LEU B 153 0.5748 1.0682 1.6663 0.2581  0.2080  -0.2612 ? ? ? ? ? ? 153 LEU B CD2 
4900  N N   . VAL B 154 0.5151 0.9383 1.3180 0.2144  0.1325  -0.1903 ? ? ? ? ? ? 154 VAL B N   
4901  C CA  . VAL B 154 0.4773 0.9303 1.2044 0.1983  0.1160  -0.1616 ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CA  
4902  C C   . VAL B 154 0.4664 0.9710 1.2482 0.1998  0.1392  -0.1769 ? ? ? ? ? ? 154 VAL B C   
4903  O O   . VAL B 154 0.4734 0.9927 1.2600 0.1966  0.1867  -0.2230 ? ? ? ? ? ? 154 VAL B O   
4904  C CB  . VAL B 154 0.4819 0.9201 1.0785 0.1735  0.1114  -0.1591 ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CB  
4905  C CG1 . VAL B 154 0.5079 0.9168 1.0653 0.1669  0.1261  -0.1980 ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CG1 
4906  C CG2 . VAL B 154 0.4594 0.9321 1.0013 0.1566  0.1227  -0.1575 ? ? ? ? ? ? 154 VAL B CG2 
4907  N N   . THR B 155 0.4479 0.9798 1.2708 0.2042  0.1047  -0.1383 ? ? ? ? ? ? 155 THR B N   
4908  C CA  . THR B 155 0.4292 1.0155 1.3469 0.2084  0.1137  -0.1438 ? ? ? ? ? ? 155 THR B CA  
4909  C C   . THR B 155 0.4101 1.0274 1.2847 0.1859  0.0992  -0.1275 ? ? ? ? ? ? 155 THR B C   
4910  O O   . THR B 155 0.4017 1.0019 1.1961 0.1747  0.0614  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 155 THR B O   
4911  C CB  . THR B 155 0.4426 1.0445 1.4909 0.2373  0.0752  -0.1161 ? ? ? ? ? ? 155 THR B CB  
4912  O OG1 . THR B 155 0.4201 1.0820 1.5860 0.2418  0.0853  -0.1279 ? ? ? ? ? ? 155 THR B OG1 
4913  C CG2 . THR B 155 0.4387 1.0266 1.4328 0.2387  0.0075  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 155 THR B CG2 
4914  N N   . VAL B 156 0.4196 1.0811 1.3589 0.1789  0.1347  -0.1484 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B N   
4915  C CA  . VAL B 156 0.4147 1.1083 1.3490 0.1563  0.1277  -0.1378 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CA  
4916  C C   . VAL B 156 0.4119 1.1669 1.5074 0.1645  0.1205  -0.1413 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B C   
4917  O O   . VAL B 156 0.4021 1.1933 1.5363 0.1451  0.1233  -0.1418 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B O   
4918  C CB  . VAL B 156 0.4340 1.1182 1.2803 0.1325  0.1850  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CB  
4919  C CG1 . VAL B 156 0.4374 1.1595 1.3651 0.1308  0.2531  -0.1813 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CG1 
4920  C CG2 . VAL B 156 0.4177 1.0948 1.1944 0.1078  0.1612  -0.1301 ? ? ? ? ? ? 156 VAL B CG2 
4921  N N   . ASP B 157 0.4279 1.1939 1.6318 0.1937  0.1112  -0.1441 ? ? ? ? ? ? 157 ASP B N   
4922  C CA  . ASP B 157 0.4405 1.2664 1.8181 0.2096  0.0848  -0.1399 ? ? ? ? ? ? 157 ASP B CA  
4923  C C   . ASP B 157 0.4420 1.2891 1.8091 0.2021  0.0003  -0.1066 ? ? ? ? ? ? 157 ASP B C   
4924  O O   . ASP B 157 0.4477 1.2574 1.7221 0.2097  -0.0521 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 157 ASP B O   
4925  C CB  . ASP B 157 0.4587 1.2745 1.9344 0.2470  0.0782  -0.1379 ? ? ? ? ? ? 157 ASP B CB  
4926  C CG  . ASP B 157 0.4730 1.3522 2.1514 0.2701  0.0517  -0.1324 ? ? ? ? ? ? 157 ASP B CG  
4927  O OD1 . ASP B 157 0.4989 1.3695 2.2783 0.3029  0.0526  -0.1305 ? ? ? ? ? ? 157 ASP B OD1 
4928  O OD2 . ASP B 157 0.4551 1.3927 2.2084 0.2571  0.0290  -0.1310 ? ? ? ? ? ? 157 ASP B OD2 
4929  N N   . PRO B 158 0.4479 1.3546 1.9089 0.1855  -0.0103 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 158 PRO B N   
4930  C CA  . PRO B 158 0.4609 1.3932 1.9126 0.1735  -0.0918 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 158 PRO B CA  
4931  C C   . PRO B 158 0.5021 1.4383 1.9681 0.2034  -0.1807 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 158 PRO B C   
4932  O O   . PRO B 158 0.5172 1.4368 1.8738 0.1957  -0.2422 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 158 PRO B O   
4933  C CB  . PRO B 158 0.4546 1.4615 2.0732 0.1576  -0.0801 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 158 PRO B CB  
4934  C CG  . PRO B 158 0.4523 1.4788 2.1926 0.1720  0.0000  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 158 PRO B CG  
4935  C CD  . PRO B 158 0.4450 1.3987 2.0296 0.1743  0.0589  -0.1479 ? ? ? ? ? ? 158 PRO B CD  
4936  N N   . ALA B 159 0.5330 1.4881 2.1299 0.2380  -0.1832 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 159 ALA B N   
4937  C CA  . ALA B 159 0.5884 1.5472 2.2168 0.2716  -0.2655 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 159 ALA B CA  
4938  C C   . ALA B 159 0.6280 1.5067 2.0982 0.2835  -0.2734 0.0297  ? ? ? ? ? ? 159 ALA B C   
4939  O O   . ALA B 159 0.6398 1.4974 2.1638 0.3176  -0.2861 0.0612  ? ? ? ? ? ? 159 ALA B O   
4940  C CB  . ALA B 159 0.6098 1.6137 2.4545 0.3069  -0.2622 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 159 ALA B CB  
4941  N N   . PHE B 160 0.6498 1.4844 1.9423 0.2551  -0.2624 0.0260  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B N   
4942  C CA  . PHE B 160 0.6930 1.4553 1.8300 0.2592  -0.2684 0.0592  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CA  
4943  C C   . PHE B 160 0.7049 1.4510 1.6835 0.2309  -0.2969 0.0619  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B C   
4944  O O   . PHE B 160 0.7513 1.4570 1.6144 0.2365  -0.3272 0.0983  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B O   
4945  C CB  . PHE B 160 0.6949 1.4026 1.7931 0.2564  -0.1896 0.0383  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CB  
4946  C CG  . PHE B 160 0.7269 1.4249 1.9490 0.2883  -0.1644 0.0398  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CG  
4947  C CD1 . PHE B 160 0.7072 1.4330 2.0442 0.2900  -0.1050 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CD1 
4948  C CD2 . PHE B 160 0.7755 1.4321 2.0011 0.3164  -0.1930 0.0876  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CD2 
4949  C CE1 . PHE B 160 0.7316 1.4453 2.1892 0.3193  -0.0763 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CE1 
4950  C CE2 . PHE B 160 0.7861 1.4279 2.1415 0.3458  -0.1668 0.0858  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CE2 
4951  C CZ  . PHE B 160 0.7623 1.4331 2.2360 0.3473  -0.1088 0.0298  ? ? ? ? ? ? 160 PHE B CZ  
4952  N N   . GLY B 164 0.8100 1.2964 1.4983 0.2907  -0.2680 0.2345  ? ? ? ? ? ? 164 GLY B N   
4953  C CA  . GLY B 164 0.7853 1.2245 1.5231 0.2959  -0.2105 0.2235  ? ? ? ? ? ? 164 GLY B CA  
4954  C C   . GLY B 164 0.8613 1.2417 1.5885 0.3171  -0.2138 0.2877  ? ? ? ? ? ? 164 GLY B C   
4955  O O   . GLY B 164 0.9440 1.3251 1.6470 0.3367  -0.2645 0.3497  ? ? ? ? ? ? 164 GLY B O   
4956  N N   . ASN B 165 0.8413 1.1711 1.5898 0.3126  -0.1605 0.2731  ? ? ? ? ? ? 165 ASN B N   
4957  C CA  . ASN B 165 0.9104 1.1746 1.6721 0.3281  -0.1465 0.3287  ? ? ? ? ? ? 165 ASN B CA  
4958  C C   . ASN B 165 0.8710 1.0927 1.6781 0.3142  -0.0855 0.2833  ? ? ? ? ? ? 165 ASN B C   
4959  O O   . ASN B 165 0.7937 1.0377 1.5923 0.2930  -0.0600 0.2142  ? ? ? ? ? ? 165 ASN B O   
4960  C CB  . ASN B 165 0.9626 1.2242 1.8416 0.3684  -0.1812 0.3865  ? ? ? ? ? ? 165 ASN B CB  
4961  C CG  . ASN B 165 0.9086 1.2042 1.9562 0.3842  -0.1709 0.3370  ? ? ? ? ? ? 165 ASN B CG  
4962  O OD1 . ASN B 165 0.8667 1.1397 1.9880 0.3785  -0.1189 0.2840  ? ? ? ? ? ? 165 ASN B OD1 
4963  N ND2 . ASN B 165 0.9239 1.2759 2.0376 0.4044  -0.2203 0.3511  ? ? ? ? ? ? 165 ASN B ND2 
4964  N N   . ALA B 166 0.9396 1.1009 1.7980 0.3261  -0.0647 0.3230  ? ? ? ? ? ? 166 ALA B N   
4965  C CA  . ALA B 166 0.9224 1.0404 1.8302 0.3105  -0.0128 0.2802  ? ? ? ? ? ? 166 ALA B CA  
4966  C C   . ALA B 166 0.8556 0.9980 1.8530 0.3051  0.0115  0.1895  ? ? ? ? ? ? 166 ALA B C   
4967  O O   . ALA B 166 0.8208 0.9466 1.8173 0.2839  0.0436  0.1353  ? ? ? ? ? ? 166 ALA B O   
4968  C CB  . ALA B 166 0.9890 1.0383 1.9770 0.3276  0.0047  0.3404  ? ? ? ? ? ? 166 ALA B CB  
4969  N N   . ASN B 167 0.8373 1.0214 1.9097 0.3242  -0.0040 0.1725  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B N   
4970  C CA  . ASN B 167 0.7933 0.9999 1.9502 0.3227  0.0269  0.0890  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B CA  
4971  C C   . ASN B 167 0.7340 1.0065 1.8334 0.3090  0.0232  0.0447  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B C   
4972  O O   . ASN B 167 0.7161 1.0084 1.8488 0.3024  0.0564  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 167 ASN B O   
4973  C CB  . ASN B 167 0.8176 1.0155 2.1454 0.3575  0.0301  0.0961  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B CB  
4974  C CG  . ASN B 167 0.8811 1.0075 2.2884 0.3730  0.0382  0.1449  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B CG  
4975  O OD1 . ASN B 167 0.9433 1.0551 2.4709 0.4067  0.0240  0.1926  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B OD1 
4976  N ND2 . ASN B 167 0.8684 0.9497 2.2239 0.3492  0.0619  0.1360  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B ND2 
4977  N N   . THR B 168 0.7190 1.0235 1.7333 0.3044  -0.0145 0.0853  ? ? ? ? ? ? 168 THR B N   
4978  C CA  . THR B 168 0.6704 1.0365 1.6515 0.2919  -0.0200 0.0530  ? ? ? ? ? ? 168 THR B CA  
4979  C C   . THR B 168 0.6517 1.0254 1.4848 0.2659  -0.0385 0.0685  ? ? ? ? ? ? 168 THR B C   
4980  O O   . THR B 168 0.6867 1.0484 1.4620 0.2695  -0.0733 0.1232  ? ? ? ? ? ? 168 THR B O   
4981  C CB  . THR B 168 0.6737 1.0879 1.7577 0.3169  -0.0536 0.0759  ? ? ? ? ? ? 168 THR B CB  
4982  O OG1 . THR B 168 0.6978 1.0853 1.9093 0.3500  -0.0588 0.1058  ? ? ? ? ? ? 168 THR B OG1 
4983  C CG2 . THR B 168 0.6329 1.1021 1.7758 0.3102  -0.0242 0.0151  ? ? ? ? ? ? 168 THR B CG2 
4984  N N   . VAL B 169 0.6079 0.9986 1.3788 0.2408  -0.0130 0.0211  ? ? ? ? ? ? 169 VAL B N   
4985  C CA  . VAL B 169 0.5856 0.9907 1.2424 0.2173  -0.0273 0.0284  ? ? ? ? ? ? 169 VAL B CA  
4986  C C   . VAL B 169 0.5553 1.0140 1.2239 0.2059  -0.0216 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 169 VAL B C   
4987  O O   . VAL B 169 0.5349 1.0057 1.2186 0.1981  0.0167  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 169 VAL B O   
4988  C CB  . VAL B 169 0.5762 0.9441 1.1378 0.1961  -0.0077 0.0201  ? ? ? ? ? ? 169 VAL B CB  
4989  C CG1 . VAL B 169 0.5728 0.9038 1.1758 0.1993  0.0203  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 169 VAL B CG1 
4990  C CG2 . VAL B 169 0.5223 0.9141 1.0141 0.1720  0.0039  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 169 VAL B CG2 
4991  N N   . TRP B 170 0.5594 1.0499 1.2210 0.2040  -0.0592 0.0190  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B N   
4992  C CA  . TRP B 170 0.5307 1.0687 1.2055 0.1874  -0.0540 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CA  
4993  C C   . TRP B 170 0.5087 1.0323 1.0732 0.1591  -0.0426 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B C   
4994  O O   . TRP B 170 0.4949 0.9864 0.9748 0.1532  -0.0592 0.0057  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B O   
4995  C CB  . TRP B 170 0.5482 1.1315 1.2880 0.1969  -0.1046 0.0127  ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CB  
4996  C CG  . TRP B 170 0.5455 1.1820 1.3333 0.1789  -0.1002 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CG  
4997  C CD1 . TRP B 170 0.5375 1.2217 1.4537 0.1841  -0.0769 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CD1 
4998  C CD2 . TRP B 170 0.5569 1.2043 1.2810 0.1510  -0.1141 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CD2 
4999  N NE1 . TRP B 170 0.5309 1.2538 1.4683 0.1604  -0.0745 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B NE1 
5000  C CE2 . TRP B 170 0.5376 1.2395 1.3664 0.1397  -0.0981 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CE2 
5001  C CE3 . TRP B 170 0.5781 1.1943 1.1823 0.1341  -0.1310 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CE3 
5002  C CZ2 . TRP B 170 0.5460 1.2671 1.3642 0.1116  -0.1031 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CZ2 
5003  C CZ3 . TRP B 170 0.5848 1.2204 1.1758 0.1076  -0.1363 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CZ3 
5004  C CH2 . TRP B 170 0.5567 1.2424 1.2550 0.0960  -0.1245 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 170 TRP B CH2 
5005  N N   . VAL B 171 0.4834 1.0279 1.0529 0.1427  -0.0082 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B N   
5006  C CA  . VAL B 171 0.4643 0.9997 0.9540 0.1171  0.0037  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B CA  
5007  C C   . VAL B 171 0.4560 1.0331 0.9937 0.1005  0.0129  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B C   
5008  O O   . VAL B 171 0.4641 1.0789 1.0934 0.1056  0.0314  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B O   
5009  C CB  . VAL B 171 0.4696 0.9742 0.8959 0.1105  0.0405  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B CB  
5010  C CG1 . VAL B 171 0.4706 0.9317 0.8480 0.1174  0.0282  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B CG1 
5011  C CG2 . VAL B 171 0.4665 0.9862 0.9360 0.1179  0.0791  -0.0897 ? ? ? ? ? ? 171 VAL B CG2 
5012  N N   . ASP B 172 0.4566 1.0257 0.9454 0.0799  0.0049  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B N   
5013  C CA  . ASP B 172 0.4443 1.0472 0.9890 0.0608  0.0104  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B CA  
5014  C C   . ASP B 172 0.4355 1.0337 0.9716 0.0466  0.0668  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B C   
5015  O O   . ASP B 172 0.4571 1.0638 1.0170 0.0258  0.0789  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B O   
5016  C CB  . ASP B 172 0.4677 1.0595 0.9700 0.0441  -0.0239 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B CB  
5017  C CG  . ASP B 172 0.4702 1.0098 0.8688 0.0370  -0.0090 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B CG  
5018  O OD1 . ASP B 172 0.5138 1.0352 0.8609 0.0328  -0.0369 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B OD1 
5019  O OD2 . ASP B 172 0.4653 0.9840 0.8337 0.0366  0.0287  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 172 ASP B OD2 
5020  N N   . TYR B 173 0.4204 1.0019 0.9175 0.0567  0.1000  -0.0777 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B N   
5021  C CA  . TYR B 173 0.4300 1.0082 0.9000 0.0456  0.1519  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CA  
5022  C C   . TYR B 173 0.4499 1.0568 0.9721 0.0557  0.1950  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B C   
5023  O O   . TYR B 173 0.4665 1.0594 0.9483 0.0696  0.2074  -0.1083 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B O   
5024  C CB  . TYR B 173 0.4441 0.9789 0.8050 0.0445  0.1540  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CB  
5025  C CG  . TYR B 173 0.5067 1.0346 0.8112 0.0394  0.1987  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CG  
5026  C CD1 . TYR B 173 0.5349 1.0791 0.8668 0.0250  0.2416  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CD1 
5027  C CD2 . TYR B 173 0.5475 1.0517 0.7682 0.0482  0.1960  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CD2 
5028  C CE1 . TYR B 173 0.6033 1.1379 0.8636 0.0218  0.2837  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CE1 
5029  C CE2 . TYR B 173 0.6060 1.1058 0.7558 0.0452  0.2280  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CE2 
5030  C CZ  . TYR B 173 0.6471 1.1600 0.8065 0.0330  0.2729  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B CZ  
5031  O OH  . TYR B 173 0.7157 1.2210 0.7853 0.0313  0.3053  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 173 TYR B OH  
5032  N N   . PRO B 174 0.4377 1.0859 1.0608 0.0477  0.2200  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B N   
5033  C CA  . PRO B 174 0.4757 1.1538 1.1650 0.0596  0.2665  -0.1236 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CA  
5034  C C   . PRO B 174 0.5355 1.1913 1.1272 0.0629  0.3189  -0.1341 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B C   
5035  O O   . PRO B 174 0.5607 1.2213 1.1703 0.0803  0.3370  -0.1626 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B O   
5036  C CB  . PRO B 174 0.4614 1.1843 1.2679 0.0431  0.2976  -0.1236 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CB  
5037  C CG  . PRO B 174 0.4321 1.1593 1.2709 0.0306  0.2367  -0.1124 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CG  
5038  C CD  . PRO B 174 0.4220 1.0953 1.1241 0.0289  0.2041  -0.0960 ? ? ? ? ? ? 174 PRO B CD  
5039  N N   . ASN B 175 0.5741 1.2035 1.0616 0.0481  0.3375  -0.1124 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B N   
5040  C CA  . ASN B 175 0.6514 1.2670 1.0357 0.0496  0.3868  -0.1199 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CA  
5041  C C   . ASN B 175 0.6463 1.2288 0.9279 0.0622  0.3529  -0.1345 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B C   
5042  O O   . ASN B 175 0.6944 1.2648 0.8735 0.0631  0.3781  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B O   
5043  C CB  . ASN B 175 0.7178 1.3256 1.0466 0.0299  0.4295  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CB  
5044  C CG  . ASN B 175 0.8212 1.4337 1.0761 0.0301  0.5017  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CG  
5045  O OD1 . ASN B 175 0.8914 1.5355 1.2203 0.0280  0.5638  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B OD1 
5046  N ND2 . ASN B 175 0.8815 1.4645 0.9890 0.0323  0.4954  -0.0793 ? ? ? ? ? ? 175 ASN B ND2 
5047  N N   . ILE B 176 0.5748 1.1446 0.8876 0.0713  0.2959  -0.1368 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B N   
5048  C CA  . ILE B 176 0.5712 1.1117 0.8243 0.0824  0.2635  -0.1538 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CA  
5049  C C   . ILE B 176 0.6145 1.1591 0.8687 0.0951  0.2931  -0.2019 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B C   
5050  O O   . ILE B 176 0.6331 1.1584 0.8031 0.0964  0.2882  -0.2237 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B O   
5051  C CB  . ILE B 176 0.5089 1.0342 0.8096 0.0902  0.2089  -0.1437 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CB  
5052  C CG1 . ILE B 176 0.5214 1.0160 0.7752 0.0979  0.1856  -0.1599 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CG1 
5053  C CG2 . ILE B 176 0.4896 1.0376 0.9069 0.1038  0.2031  -0.1528 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CG2 
5054  C CD1 . ILE B 176 0.4689 0.9385 0.7298 0.0995  0.1406  -0.1364 ? ? ? ? ? ? 176 ILE B CD1 
5055  N N   . VAL B 177 0.6099 1.1815 0.9709 0.1045  0.3210  -0.2217 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B N   
5056  C CA  . VAL B 177 0.6646 1.2424 1.0600 0.1182  0.3594  -0.2736 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CA  
5057  C C   . VAL B 177 0.7659 1.3453 1.0491 0.1094  0.4147  -0.2984 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B C   
5058  O O   . VAL B 177 0.8265 1.4024 1.0923 0.1177  0.4466  -0.3529 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B O   
5059  C CB  . VAL B 177 0.6405 1.2546 1.1951 0.1303  0.3815  -0.2811 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CB  
5060  C CG1 . VAL B 177 0.7185 1.3473 1.3166 0.1411  0.4480  -0.3362 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CG1 
5061  C CG2 . VAL B 177 0.5826 1.1886 1.2295 0.1461  0.3215  -0.2640 ? ? ? ? ? ? 177 VAL B CG2 
5062  N N   . ARG B 178 0.7828 1.3649 0.9872 0.0930  0.4270  -0.2586 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B N   
5063  C CA  . ARG B 178 0.8942 1.4808 0.9877 0.0846  0.4874  -0.2664 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CA  
5064  C C   . ARG B 178 0.9431 1.5023 0.8788 0.0781  0.4520  -0.2478 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B C   
5065  O O   . ARG B 178 1.0377 1.5948 0.8472 0.0746  0.4845  -0.2580 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B O   
5066  C CB  . ARG B 178 0.9015 1.5124 1.0373 0.0712  0.5400  -0.2278 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CB  
5067  C CG  . ARG B 178 0.8740 1.5229 1.1768 0.0767  0.5814  -0.2486 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CG  
5068  C CD  . ARG B 178 0.8920 1.5654 1.2421 0.0591  0.6367  -0.2120 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CD  
5069  N NE  . ARG B 178 1.0185 1.6958 1.2806 0.0537  0.7255  -0.2234 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B NE  
5070  C CZ  . ARG B 178 1.1121 1.7621 1.1934 0.0462  0.7406  -0.2012 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B CZ  
5071  N NH1 . ARG B 178 1.0794 1.6980 1.0669 0.0437  0.6706  -0.1663 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B NH1 
5072  N NH2 . ARG B 178 1.2162 1.8712 1.2085 0.0426  0.8265  -0.2135 ? ? ? ? ? ? 178 ARG B NH2 
5073  N N   . VAL B 179 0.8634 1.4035 0.8076 0.0777  0.3844  -0.2207 ? ? ? ? ? ? 179 VAL B N   
5074  C CA  . VAL B 179 0.9061 1.4258 0.7340 0.0721  0.3464  -0.1911 ? ? ? ? ? ? 179 VAL B CA  
5075  C C   . VAL B 179 0.8891 1.3903 0.7011 0.0791  0.2850  -0.2207 ? ? ? ? ? ? 179 VAL B C   
5076  O O   . VAL B 179 0.9117 1.3996 0.6553 0.0761  0.2421  -0.1972 ? ? ? ? ? ? 179 VAL B O   
5077  C CB  . VAL B 179 0.8645 1.3780 0.7147 0.0613  0.3347  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 179 VAL B CB  
5078  C CG1 . VAL B 179 0.7550 1.2528 0.6688 0.0632  0.2745  -0.1117 ? ? ? ? ? ? 179 VAL B CG1 
5079  C CG2 . VAL B 179 0.9625 1.4650 0.6894 0.0546  0.3434  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 179 VAL B CG2 
5080  N N   . VAL B 180 0.8453 1.3453 0.7355 0.0885  0.2822  -0.2699 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B N   
5081  C CA  . VAL B 180 0.8350 1.3165 0.7244 0.0929  0.2359  -0.3057 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B CA  
5082  C C   . VAL B 180 0.9252 1.4093 0.8081 0.0988  0.2655  -0.3810 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B C   
5083  O O   . VAL B 180 0.8935 1.3808 0.8792 0.1084  0.2965  -0.4095 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B O   
5084  C CB  . VAL B 180 0.7292 1.1939 0.7286 0.0977  0.1970  -0.2880 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B CB  
5085  C CG1 . VAL B 180 0.7220 1.1667 0.7074 0.0959  0.1478  -0.3036 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B CG1 
5086  C CG2 . VAL B 180 0.6418 1.1082 0.6666 0.0925  0.1870  -0.2259 ? ? ? ? ? ? 180 VAL B CG2 
5087  N N   . PRO B 181 1.0370 1.5207 0.8004 0.0940  0.2547  -0.4161 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B N   
5088  C CA  . PRO B 181 1.1351 1.6197 0.8801 0.0975  0.2863  -0.5004 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B CA  
5089  C C   . PRO B 181 1.1124 1.5750 0.9542 0.1013  0.2477  -0.5503 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B C   
5090  O O   . PRO B 181 1.0353 1.4845 0.9251 0.0992  0.1949  -0.5154 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B O   
5091  C CB  . PRO B 181 1.2645 1.7579 0.8268 0.0894  0.2792  -0.5141 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B CB  
5092  C CG  . PRO B 181 1.2288 1.7203 0.7444 0.0842  0.2197  -0.4421 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B CG  
5093  C CD  . PRO B 181 1.0731 1.5550 0.7252 0.0866  0.2050  -0.3873 ? ? ? ? ? ? 181 PRO B CD  
5094  N N   . VAL B 182 1.1769 1.6330 1.0598 0.1066  0.2796  -0.6295 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B N   
5095  C CA  . VAL B 182 1.1845 1.6157 1.1435 0.1063  0.2445  -0.6879 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B CA  
5096  C C   . VAL B 182 1.2614 1.6978 1.0976 0.0922  0.1851  -0.7034 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B C   
5097  O O   . VAL B 182 1.3807 1.8368 1.0635 0.0870  0.1938  -0.7123 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B O   
5098  C CB  . VAL B 182 1.2539 1.6752 1.2720 0.1136  0.2959  -0.7824 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B CB  
5099  C CG1 . VAL B 182 1.2978 1.7415 1.2849 0.1207  0.3736  -0.7892 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B CG1 
5100  C CG2 . VAL B 182 1.3668 1.7801 1.3134 0.1023  0.2725  -0.8762 ? ? ? ? ? ? 182 VAL B CG2 
5101  N N   . GLY B 183 1.2192 1.6414 1.1154 0.0863  0.1251  -0.7005 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B N   
5102  C CA  . GLY B 183 1.1212 1.5181 1.1751 0.0908  0.1116  -0.6687 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B CA  
5103  C C   . GLY B 183 1.0519 1.4568 1.0913 0.0921  0.0982  -0.5718 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B C   
5104  O O   . GLY B 183 1.0061 1.4074 1.1084 0.1015  0.1271  -0.5272 ? ? ? ? ? ? 183 GLY B O   
5105  N N   . GLY B 184 1.0565 1.4742 1.0155 0.0834  0.0534  -0.5416 ? ? ? ? ? ? 184 GLY B N   
5106  C CA  . GLY B 184 0.9986 1.4223 0.9382 0.0843  0.0462  -0.4554 ? ? ? ? ? ? 184 GLY B CA  
5107  C C   . GLY B 184 0.8831 1.2859 0.9417 0.0883  0.0451  -0.4086 ? ? ? ? ? ? 184 GLY B C   
5108  O O   . GLY B 184 0.8545 1.2424 1.0022 0.0964  0.0718  -0.4177 ? ? ? ? ? ? 184 GLY B O   
5109  N N   . ARG B 185 0.8305 1.2318 0.8889 0.0840  0.0154  -0.3568 ? ? ? ? ? ? 185 ARG B N   
5110  C CA  . ARG B 185 0.7433 1.1223 0.8973 0.0858  0.0129  -0.3173 ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CA  
5111  C C   . ARG B 185 0.6700 1.0482 0.8230 0.0892  0.0302  -0.2557 ? ? ? ? ? ? 185 ARG B C   
5112  O O   . ARG B 185 0.6983 1.0900 0.7871 0.0858  0.0287  -0.2238 ? ? ? ? ? ? 185 ARG B O   
5113  C CB  . ARG B 185 0.7466 1.1187 0.9381 0.0778  -0.0255 -0.3135 ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CB  
5114  C CG  . ARG B 185 0.7934 1.1449 1.0841 0.0748  -0.0308 -0.3574 ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CG  
5115  C CD  . ARG B 185 0.9038 1.2691 1.1683 0.0686  -0.0527 -0.4335 ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CD  
5116  N NE  . ARG B 185 0.9641 1.3470 1.2234 0.0582  -0.1039 -0.4444 ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NE  
5117  C CZ  . ARG B 185 0.9120 1.2998 1.1906 0.0562  -0.1232 -0.3920 ? ? ? ? ? ? 185 ARG B CZ  
5118  N NH1 . ARG B 185 0.8362 1.2095 1.1268 0.0618  -0.0946 -0.3281 ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NH1 
5119  N NH2 . ARG B 185 0.9743 1.3838 1.2653 0.0487  -0.1734 -0.4078 ? ? ? ? ? ? 185 ARG B NH2 
5120  N N   . ILE B 186 0.5898 0.9502 0.8173 0.0959  0.0436  -0.2387 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B N   
5121  C CA  . ILE B 186 0.5184 0.8779 0.7484 0.0981  0.0514  -0.1873 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CA  
5122  C C   . ILE B 186 0.4695 0.8036 0.7400 0.0964  0.0401  -0.1572 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B C   
5123  O O   . ILE B 186 0.4724 0.7845 0.8067 0.1006  0.0419  -0.1646 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B O   
5124  C CB  . ILE B 186 0.4981 0.8651 0.7685 0.1092  0.0730  -0.1865 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CB  
5125  C CG1 . ILE B 186 0.5593 0.9525 0.7941 0.1096  0.0968  -0.2200 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CG1 
5126  C CG2 . ILE B 186 0.4551 0.8256 0.7264 0.1095  0.0698  -0.1395 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CG2 
5127  C CD1 . ILE B 186 0.5405 0.9476 0.8383 0.1217  0.1231  -0.2295 ? ? ? ? ? ? 186 ILE B CD1 
5128  N N   . TYR B 187 0.4455 0.7798 0.6819 0.0895  0.0337  -0.1244 ? ? ? ? ? ? 187 TYR B N   
5129  C CA  . TYR B 187 0.4308 0.7420 0.6929 0.0869  0.0337  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 187 TYR B CA  
5130  C C   . TYR B 187 0.4051 0.7110 0.6499 0.0898  0.0429  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 187 TYR B C   
5131  O O   . TYR B 187 0.3933 0.7173 0.6022 0.0876  0.0435  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 187 TYR B O   
5132  C CB  . TYR B 187 0.4244 0.7387 0.6707 0.0783  0.0231  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 187 TYR B CB  
5133  C CG  . TYR B 187 0.4565 0.7758 0.7356 0.0746  0.0031  -0.1162 ? ? ? ? ? ? 187 TYR B CG  
5134  C CD1 . TYR B 187 0.4916 0.8353 0.7270 0.0739  -0.0179 -0.1413 ? ? ? ? ? ? 187 TYR B CD1 
5135  C CD2 . TYR B 187 0.4517 0.7530 0.8053 0.0708  0.0044  -0.1183 ? ? ? ? ? ? 187 TYR B CD2 
5136  C CE1 . TYR B 187 0.5421 0.8960 0.8022 0.0699  -0.0474 -0.1729 ? ? ? ? ? ? 187 TYR B CE1 
5137  C CE2 . TYR B 187 0.4944 0.8060 0.8952 0.0651  -0.0205 -0.1507 ? ? ? ? ? ? 187 TYR B CE2 
5138  C CZ  . TYR B 187 0.5264 0.8663 0.8779 0.0648  -0.0516 -0.1803 ? ? ? ? ? ? 187 TYR B CZ  
5139  O OH  . TYR B 187 0.5624 0.9182 0.9528 0.0588  -0.0873 -0.2177 ? ? ? ? ? ? 187 TYR B OH  
5140  N N   . ILE B 188 0.4017 0.6825 0.6723 0.0938  0.0495  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B N   
5141  C CA  . ILE B 188 0.4127 0.6887 0.6539 0.0973  0.0507  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B CA  
5142  C C   . ILE B 188 0.4243 0.6717 0.6501 0.0927  0.0645  0.0182  ? ? ? ? ? ? 188 ILE B C   
5143  O O   . ILE B 188 0.4511 0.6750 0.7198 0.0929  0.0776  0.0239  ? ? ? ? ? ? 188 ILE B O   
5144  C CB  . ILE B 188 0.4252 0.6987 0.7004 0.1124  0.0453  0.0029  ? ? ? ? ? ? 188 ILE B CB  
5145  C CG1 . ILE B 188 0.4265 0.7298 0.7281 0.1177  0.0418  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B CG1 
5146  C CG2 . ILE B 188 0.4551 0.7278 0.6879 0.1160  0.0351  0.0368  ? ? ? ? ? ? 188 ILE B CG2 
5147  C CD1 . ILE B 188 0.4225 0.7249 0.7885 0.1355  0.0397  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 188 ILE B CD1 
5148  N N   . ASP B 189 0.4282 0.6773 0.5982 0.0869  0.0662  0.0299  ? ? ? ? ? ? 189 ASP B N   
5149  C CA  . ASP B 189 0.4518 0.6741 0.5869 0.0825  0.0867  0.0517  ? ? ? ? ? ? 189 ASP B CA  
5150  C C   . ASP B 189 0.4445 0.6557 0.6087 0.0731  0.1093  0.0431  ? ? ? ? ? ? 189 ASP B C   
5151  O O   . ASP B 189 0.4351 0.6256 0.6437 0.0729  0.1291  0.0531  ? ? ? ? ? ? 189 ASP B O   
5152  C CB  . ASP B 189 0.5008 0.6971 0.6353 0.0926  0.0943  0.0854  ? ? ? ? ? ? 189 ASP B CB  
5153  C CG  . ASP B 189 0.5740 0.7436 0.6418 0.0882  0.1196  0.1113  ? ? ? ? ? ? 189 ASP B CG  
5154  O OD1 . ASP B 189 0.5811 0.7565 0.5948 0.0787  0.1244  0.0967  ? ? ? ? ? ? 189 ASP B OD1 
5155  O OD2 . ASP B 189 0.6301 0.7697 0.7005 0.0940  0.1395  0.1454  ? ? ? ? ? ? 189 ASP B OD2 
5156  N N   . ASP B 190 0.4179 0.6425 0.5712 0.0655  0.1073  0.0268  ? ? ? ? ? ? 190 ASP B N   
5157  C CA  . ASP B 190 0.3994 0.6195 0.5987 0.0600  0.1222  0.0200  ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CA  
5158  C C   . ASP B 190 0.3757 0.6043 0.6466 0.0624  0.1083  0.0094  ? ? ? ? ? ? 190 ASP B C   
5159  O O   . ASP B 190 0.3587 0.5818 0.6934 0.0588  0.1197  0.0072  ? ? ? ? ? ? 190 ASP B O   
5160  C CB  . ASP B 190 0.4406 0.6333 0.6306 0.0554  0.1621  0.0322  ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CB  
5161  C CG  . ASP B 190 0.4426 0.6365 0.6865 0.0504  0.1791  0.0212  ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CG  
5162  O OD1 . ASP B 190 0.4105 0.6251 0.6749 0.0513  0.1529  0.0103  ? ? ? ? ? ? 190 ASP B OD1 
5163  O OD2 . ASP B 190 0.4350 0.6102 0.7080 0.0470  0.2189  0.0263  ? ? ? ? ? ? 190 ASP B OD2 
5164  N N   . GLY B 191 0.3555 0.5996 0.6223 0.0677  0.0841  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B N   
5165  C CA  . GLY B 191 0.3632 0.6168 0.6843 0.0684  0.0673  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B CA  
5166  C C   . GLY B 191 0.3951 0.6258 0.7864 0.0675  0.0822  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B C   
5167  O O   . GLY B 191 0.4086 0.6469 0.8658 0.0634  0.0683  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 191 GLY B O   
5168  N N   . LEU B 192 0.4214 0.6240 0.7999 0.0707  0.1085  0.0077  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B N   
5169  C CA  . LEU B 192 0.4479 0.6199 0.8949 0.0697  0.1331  0.0228  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CA  
5170  C C   . LEU B 192 0.4715 0.6360 0.9614 0.0779  0.1202  0.0112  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B C   
5171  O O   . LEU B 192 0.4724 0.6167 1.0516 0.0747  0.1310  0.0048  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B O   
5172  C CB  . LEU B 192 0.4946 0.6365 0.8925 0.0711  0.1695  0.0682  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CB  
5173  C CG  . LEU B 192 0.4963 0.6368 0.8651 0.0626  0.1964  0.0738  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CG  
5174  C CD1 . LEU B 192 0.5684 0.6815 0.8491 0.0653  0.2274  0.1117  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CD1 
5175  C CD2 . LEU B 192 0.4940 0.6294 0.9690 0.0526  0.2219  0.0662  ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CD2 
5176  N N   . ILE B 193 0.4504 0.6317 0.8903 0.0879  0.1000  0.0049  ? ? ? ? ? ? 193 ILE B N   
5177  C CA  . ILE B 193 0.4685 0.6486 0.9528 0.0975  0.0898  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 193 ILE B CA  
5178  C C   . ILE B 193 0.4599 0.6756 0.9294 0.0947  0.0666  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 193 ILE B C   
5179  O O   . ILE B 193 0.4431 0.6851 0.8444 0.0915  0.0563  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 193 ILE B O   
5180  C CB  . ILE B 193 0.4835 0.6606 0.9320 0.1133  0.0871  0.0179  ? ? ? ? ? ? 193 ILE B CB  
5181  C CG1 . ILE B 193 0.5366 0.6738 0.9886 0.1187  0.1081  0.0748  ? ? ? ? ? ? 193 ILE B CG1 
5182  C CG2 . ILE B 193 0.4736 0.6619 0.9690 0.1254  0.0764  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 193 ILE B CG2 
5183  C CD1 . ILE B 193 0.5582 0.6983 0.9379 0.1314  0.0963  0.1171  ? ? ? ? ? ? 193 ILE B CD1 
5184  N N   . SER B 194 0.4719 0.6857 1.0015 0.0956  0.0614  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 194 SER B N   
5185  C CA  . SER B 194 0.4802 0.7256 0.9777 0.0948  0.0447  -0.1596 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CA  
5186  C C   . SER B 194 0.4998 0.7392 1.0460 0.1047  0.0525  -0.1964 ? ? ? ? ? ? 194 SER B C   
5187  O O   . SER B 194 0.5203 0.7295 1.1563 0.1068  0.0619  -0.2062 ? ? ? ? ? ? 194 SER B O   
5188  C CB  . SER B 194 0.4899 0.7523 0.9866 0.0810  0.0218  -0.1954 ? ? ? ? ? ? 194 SER B CB  
5189  O OG  . SER B 194 0.5286 0.7752 1.1171 0.0742  0.0173  -0.2332 ? ? ? ? ? ? 194 SER B OG  
5190  N N   . LEU B 195 0.5014 0.7677 0.9983 0.1108  0.0545  -0.2159 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B N   
5191  C CA  . LEU B 195 0.5365 0.8016 1.0806 0.1213  0.0691  -0.2578 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CA  
5192  C C   . LEU B 195 0.5712 0.8635 1.0527 0.1124  0.0636  -0.3184 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B C   
5193  O O   . LEU B 195 0.5595 0.8750 0.9536 0.1033  0.0486  -0.3062 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B O   
5194  C CB  . LEU B 195 0.5175 0.7949 1.0633 0.1370  0.0820  -0.2271 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CB  
5195  C CG  . LEU B 195 0.4884 0.7593 1.0170 0.1407  0.0729  -0.1571 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CG  
5196  C CD1 . LEU B 195 0.4797 0.7788 1.0034 0.1525  0.0751  -0.1404 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CD1 
5197  C CD2 . LEU B 195 0.4960 0.7247 1.0944 0.1480  0.0749  -0.1212 ? ? ? ? ? ? 195 LEU B CD2 
5198  N N   . VAL B 196 0.6067 0.8928 1.1319 0.1152  0.0757  -0.3820 ? ? ? ? ? ? 196 VAL B N   
5199  C CA  . VAL B 196 0.6681 0.9771 1.1239 0.1078  0.0743  -0.4503 ? ? ? ? ? ? 196 VAL B CA  
5200  C C   . VAL B 196 0.6960 1.0108 1.1738 0.1216  0.1146  -0.4821 ? ? ? ? ? ? 196 VAL B C   
5201  O O   . VAL B 196 0.7089 0.9979 1.2979 0.1324  0.1324  -0.5022 ? ? ? ? ? ? 196 VAL B O   
5202  C CB  . VAL B 196 0.7224 1.0171 1.2216 0.0951  0.0518  -0.5178 ? ? ? ? ? ? 196 VAL B CB  
5203  C CG1 . VAL B 196 0.8057 1.1253 1.2130 0.0881  0.0470  -0.5949 ? ? ? ? ? ? 196 VAL B CG1 
5204  C CG2 . VAL B 196 0.6940 0.9854 1.2085 0.0819  0.0146  -0.4883 ? ? ? ? ? ? 196 VAL B CG2 
5205  N N   . VAL B 197 0.7146 1.0618 1.0998 0.1220  0.1331  -0.4837 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B N   
5206  C CA  . VAL B 197 0.7449 1.1049 1.1557 0.1345  0.1802  -0.5126 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CA  
5207  C C   . VAL B 197 0.8422 1.1943 1.2615 0.1336  0.2024  -0.6078 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B C   
5208  O O   . VAL B 197 0.9150 1.2764 1.2324 0.1200  0.1882  -0.6541 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B O   
5209  C CB  . VAL B 197 0.7523 1.1491 1.0639 0.1316  0.2020  -0.4859 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CB  
5210  C CG1 . VAL B 197 0.7822 1.1967 1.1341 0.1431  0.2587  -0.5181 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CG1 
5211  C CG2 . VAL B 197 0.6609 1.0644 0.9695 0.1302  0.1805  -0.4033 ? ? ? ? ? ? 197 VAL B CG2 
5212  N N   . GLN B 198 0.8554 1.1903 1.3976 0.1489  0.2348  -0.6385 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B N   
5213  C CA  . GLN B 198 0.9550 1.2775 1.5236 0.1491  0.2642  -0.7391 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CA  
5214  C C   . GLN B 198 1.0193 1.3696 1.5522 0.1571  0.3258  -0.7790 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B C   
5215  O O   . GLN B 198 1.1282 1.4807 1.6022 0.1512  0.3552  -0.8682 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B O   
5216  C CB  . GLN B 198 0.9482 1.2273 1.6970 0.1622  0.2704  -0.7570 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CB  
5217  C CG  . GLN B 198 0.8920 1.1377 1.7086 0.1572  0.2258  -0.7062 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CG  
5218  C CD  . GLN B 198 0.9324 1.1752 1.6819 0.1326  0.1858  -0.7455 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B CD  
5219  O OE1 . GLN B 198 0.8977 1.1551 1.5712 0.1213  0.1481  -0.6916 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B OE1 
5220  N NE2 . GLN B 198 1.0118 1.2373 1.7987 0.1243  0.1914  -0.8425 ? ? ? ? ? ? 198 GLN B NE2 
5221  N N   . LYS B 199 0.9568 1.3285 1.5336 0.1702  0.3470  -0.7168 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B N   
5222  C CA  . LYS B 199 0.9981 1.3985 1.5945 0.1809  0.4135  -0.7422 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CA  
5223  C C   . LYS B 199 0.9294 1.3664 1.5102 0.1823  0.4170  -0.6615 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B C   
5224  O O   . LYS B 199 0.8307 1.2654 1.4447 0.1839  0.3717  -0.5875 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B O   
5225  C CB  . LYS B 199 1.0068 1.3891 1.7885 0.2042  0.4509  -0.7847 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CB  
5226  C CG  . LYS B 199 0.9633 1.3775 1.8570 0.2242  0.4875  -0.7469 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CG  
5227  C CD  . LYS B 199 1.0221 1.4288 2.0702 0.2460  0.5464  -0.8147 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CD  
5228  C CE  . LYS B 199 1.0098 1.4646 2.1321 0.2594  0.5998  -0.8001 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B CE  
5229  N NZ  . LYS B 199 1.0933 1.5468 2.3177 0.2745  0.6787  -0.8912 ? ? ? ? ? ? 199 LYS B NZ  
5230  N N   . ILE B 200 0.9935 1.4631 1.5239 0.1799  0.4751  -0.6805 ? ? ? ? ? ? 200 ILE B N   
5231  C CA  . ILE B 200 0.9449 1.4511 1.4977 0.1806  0.4899  -0.6164 ? ? ? ? ? ? 200 ILE B CA  
5232  C C   . ILE B 200 0.9573 1.4875 1.6604 0.1994  0.5526  -0.6454 ? ? ? ? ? ? 200 ILE B C   
5233  O O   . ILE B 200 1.0595 1.5951 1.7505 0.2014  0.6210  -0.7175 ? ? ? ? ? ? 200 ILE B O   
5234  C CB  . ILE B 200 0.9873 1.5132 1.3674 0.1593  0.5025  -0.5904 ? ? ? ? ? ? 200 ILE B CB  
5235  C CG1 . ILE B 200 0.9757 1.4782 1.2295 0.1448  0.4363  -0.5666 ? ? ? ? ? ? 200 ILE B CG1 
5236  C CG2 . ILE B 200 0.9179 1.4769 1.3446 0.1567  0.5123  -0.5226 ? ? ? ? ? ? 200 ILE B CG2 
5237  C CD1 . ILE B 200 1.0773 1.5853 1.1441 0.1290  0.4502  -0.5825 ? ? ? ? ? ? 200 ILE B CD1 
5238  N N   . GLY B 201 0.8664 1.4113 1.7169 0.2147  0.5278  -0.5928 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B N   
5239  C CA  . GLY B 201 0.8655 1.4443 1.8828 0.2342  0.5791  -0.6080 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B CA  
5240  C C   . GLY B 201 0.7990 1.4250 1.8521 0.2284  0.5722  -0.5438 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B C   
5241  O O   . GLY B 201 0.7535 1.3788 1.6967 0.2094  0.5305  -0.4922 ? ? ? ? ? ? 201 GLY B O   
5242  N N   . PRO B 202 0.7987 1.4672 2.0180 0.2439  0.6137  -0.5505 ? ? ? ? ? ? 202 PRO B N   
5243  C CA  . PRO B 202 0.7337 1.4519 2.0312 0.2394  0.5950  -0.4925 ? ? ? ? ? ? 202 PRO B CA  
5244  C C   . PRO B 202 0.6490 1.3596 1.9947 0.2487  0.4958  -0.4276 ? ? ? ? ? ? 202 PRO B C   
5245  O O   . PRO B 202 0.6033 1.3412 1.9449 0.2364  0.4575  -0.3778 ? ? ? ? ? ? 202 PRO B O   
5246  C CB  . PRO B 202 0.7521 1.5160 2.2485 0.2590  0.6586  -0.5259 ? ? ? ? ? ? 202 PRO B CB  
5247  C CG  . PRO B 202 0.8488 1.5857 2.3203 0.2664  0.7325  -0.6072 ? ? ? ? ? ? 202 PRO B CG  
5248  C CD  . PRO B 202 0.8522 1.5273 2.2112 0.2661  0.6801  -0.6168 ? ? ? ? ? ? 202 PRO B CD  
5249  N N   . GLU B 203 0.6433 1.3140 2.0299 0.2690  0.4587  -0.4303 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B N   
5250  C CA  . GLU B 203 0.5936 1.2435 1.9843 0.2768  0.3709  -0.3673 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CA  
5251  C C   . GLU B 203 0.5608 1.1902 1.7692 0.2488  0.3338  -0.3343 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B C   
5252  O O   . GLU B 203 0.5255 1.1566 1.7180 0.2464  0.2715  -0.2785 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B O   
5253  C CB  . GLU B 203 0.6143 1.2128 2.0611 0.2992  0.3552  -0.3791 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CB  
5254  C CG  . GLU B 203 0.6385 1.2518 2.2937 0.3327  0.3812  -0.4009 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CG  
5255  C CD  . GLU B 203 0.6773 1.2314 2.3897 0.3514  0.3853  -0.4273 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B CD  
5256  O OE1 . GLU B 203 0.7245 1.2779 2.5603 0.3690  0.4429  -0.4868 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE1 
5257  O OE2 . GLU B 203 0.6704 1.1772 2.3109 0.3470  0.3369  -0.3923 ? ? ? ? ? ? 203 GLU B OE2 
5258  N N   . GLY B 204 0.5936 1.2044 1.6646 0.2287  0.3723  -0.3704 ? ? ? ? ? ? 204 GLY B N   
5259  C CA  . GLY B 204 0.5784 1.1661 1.4895 0.2057  0.3392  -0.3428 ? ? ? ? ? ? 204 GLY B CA  
5260  C C   . GLY B 204 0.6143 1.1550 1.4346 0.2018  0.3389  -0.3787 ? ? ? ? ? ? 204 GLY B C   
5261  O O   . GLY B 204 0.6729 1.2056 1.5001 0.2064  0.3844  -0.4404 ? ? ? ? ? ? 204 GLY B O   
5262  N N   . LEU B 205 0.5756 1.0867 1.3187 0.1926  0.2882  -0.3449 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B N   
5263  C CA  . LEU B 205 0.6104 1.0824 1.2744 0.1850  0.2793  -0.3763 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CA  
5264  C C   . LEU B 205 0.6011 1.0340 1.3570 0.2005  0.2534  -0.3756 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B C   
5265  O O   . LEU B 205 0.5517 0.9686 1.3191 0.2028  0.2108  -0.3203 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B O   
5266  C CB  . LEU B 205 0.5809 1.0448 1.1125 0.1639  0.2458  -0.3421 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CB  
5267  C CG  . LEU B 205 0.5988 1.0893 1.0272 0.1467  0.2664  -0.3306 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CG  
5268  C CD1 . LEU B 205 0.5836 1.0574 0.9064 0.1311  0.2284  -0.2990 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CD1 
5269  C CD2 . LEU B 205 0.6930 1.1972 1.0697 0.1439  0.3225  -0.3860 ? ? ? ? ? ? 205 LEU B CD2 
5270  N N   . VAL B 206 0.6508 1.0656 1.4717 0.2106  0.2835  -0.4370 ? ? ? ? ? ? 206 VAL B N   
5271  C CA  . VAL B 206 0.6498 1.0187 1.5635 0.2225  0.2650  -0.4398 ? ? ? ? ? ? 206 VAL B CA  
5272  C C   . VAL B 206 0.6684 1.0073 1.4923 0.2020  0.2414  -0.4589 ? ? ? ? ? ? 206 VAL B C   
5273  O O   . VAL B 206 0.7266 1.0679 1.4790 0.1888  0.2585  -0.5245 ? ? ? ? ? ? 206 VAL B O   
5274  C CB  . VAL B 206 0.7021 1.0597 1.7539 0.2432  0.3073  -0.4985 ? ? ? ? ? ? 206 VAL B CB  
5275  C CG1 . VAL B 206 0.7173 1.0188 1.8599 0.2506  0.2929  -0.5081 ? ? ? ? ? ? 206 VAL B CG1 
5276  C CG2 . VAL B 206 0.6692 1.0585 1.8432 0.2675  0.3173  -0.4632 ? ? ? ? ? ? 206 VAL B CG2 
5277  N N   . THR B 207 0.6193 0.9343 1.4434 0.1991  0.2015  -0.3999 ? ? ? ? ? ? 207 THR B N   
5278  C CA  . THR B 207 0.6255 0.9180 1.3851 0.1796  0.1764  -0.4071 ? ? ? ? ? ? 207 THR B CA  
5279  C C   . THR B 207 0.6379 0.8808 1.5059 0.1850  0.1683  -0.4023 ? ? ? ? ? ? 207 THR B C   
5280  O O   . THR B 207 0.6311 0.8541 1.6092 0.2057  0.1760  -0.3742 ? ? ? ? ? ? 207 THR B O   
5281  C CB  . THR B 207 0.5692 0.8735 1.2341 0.1671  0.1451  -0.3421 ? ? ? ? ? ? 207 THR B CB  
5282  O OG1 . THR B 207 0.5248 0.8094 1.2435 0.1780  0.1280  -0.2733 ? ? ? ? ? ? 207 THR B OG1 
5283  C CG2 . THR B 207 0.5585 0.9067 1.1338 0.1616  0.1537  -0.3315 ? ? ? ? ? ? 207 THR B CG2 
5284  N N   . GLN B 208 0.6599 0.8843 1.5019 0.1662  0.1512  -0.4255 ? ? ? ? ? ? 208 GLN B N   
5285  C CA  . GLN B 208 0.6730 0.8499 1.6114 0.1645  0.1435  -0.4090 ? ? ? ? ? ? 208 GLN B CA  
5286  C C   . GLN B 208 0.6337 0.8103 1.5079 0.1502  0.1177  -0.3505 ? ? ? ? ? ? 208 GLN B C   
5287  O O   . GLN B 208 0.6127 0.8184 1.3872 0.1341  0.1003  -0.3655 ? ? ? ? ? ? 208 GLN B O   
5288  C CB  . GLN B 208 0.7349 0.8915 1.7310 0.1522  0.1494  -0.4998 ? ? ? ? ? ? 208 GLN B CB  
5289  C CG  . GLN B 208 0.7403 0.8600 1.8074 0.1364  0.1341  -0.4946 ? ? ? ? ? ? 208 GLN B CG  
5290  C CD  . GLN B 208 0.8077 0.8967 1.9875 0.1287  0.1448  -0.5842 ? ? ? ? ? ? 208 GLN B CD  
5291  O OE1 . GLN B 208 0.8404 0.9077 2.1104 0.1447  0.1739  -0.6164 ? ? ? ? ? ? 208 GLN B OE1 
5292  N NE2 . GLN B 208 0.8266 0.9150 2.0136 0.1041  0.1200  -0.6280 ? ? ? ? ? ? 208 GLN B NE2 
5293  N N   . VAL B 209 0.6291 0.7719 1.5608 0.1576  0.1185  -0.2820 ? ? ? ? ? ? 209 VAL B N   
5294  C CA  . VAL B 209 0.6129 0.7486 1.4985 0.1449  0.1061  -0.2285 ? ? ? ? ? ? 209 VAL B CA  
5295  C C   . VAL B 209 0.6489 0.7747 1.5711 0.1226  0.0991  -0.2782 ? ? ? ? ? ? 209 VAL B C   
5296  O O   . VAL B 209 0.6863 0.7766 1.7252 0.1201  0.1107  -0.3085 ? ? ? ? ? ? 209 VAL B O   
5297  C CB  . VAL B 209 0.6185 0.7152 1.5508 0.1582  0.1157  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 209 VAL B CB  
5298  C CG1 . VAL B 209 0.5962 0.6878 1.4675 0.1439  0.1133  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 209 VAL B CG1 
5299  C CG2 . VAL B 209 0.6047 0.7155 1.5187 0.1821  0.1109  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 209 VAL B CG2 
5300  N N   . GLU B 210 0.6307 0.7902 1.4645 0.1072  0.0777  -0.2908 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B N   
5301  C CA  . GLU B 210 0.6653 0.8287 1.5294 0.0860  0.0586  -0.3333 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B CA  
5302  C C   . GLU B 210 0.6460 0.7869 1.5559 0.0775  0.0671  -0.2756 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B C   
5303  O O   . GLU B 210 0.6772 0.7906 1.7002 0.0664  0.0753  -0.2882 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B O   
5304  C CB  . GLU B 210 0.6664 0.8788 1.4169 0.0775  0.0281  -0.3671 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B CB  
5305  C CG  . GLU B 210 0.7075 0.9351 1.4857 0.0583  -0.0056 -0.4182 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B CG  
5306  C CD  . GLU B 210 0.7054 0.9780 1.3673 0.0538  -0.0395 -0.4186 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B CD  
5307  O OE1 . GLU B 210 0.6690 0.9520 1.2534 0.0615  -0.0311 -0.3628 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B OE1 
5308  O OE2 . GLU B 210 0.7562 1.0532 1.4063 0.0429  -0.0772 -0.4746 ? ? ? ? ? ? 210 GLU B OE2 
5309  N N   . ASN B 211 0.6050 0.7575 1.4307 0.0814  0.0700  -0.2159 ? ? ? ? ? ? 211 ASN B N   
5310  C CA  . ASN B 211 0.5898 0.7170 1.4380 0.0778  0.0920  -0.1531 ? ? ? ? ? ? 211 ASN B CA  
5311  C C   . ASN B 211 0.6016 0.7063 1.4100 0.0957  0.1124  -0.0870 ? ? ? ? ? ? 211 ASN B C   
5312  O O   . ASN B 211 0.5894 0.7190 1.3005 0.1043  0.1017  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 211 ASN B O   
5313  C CB  . ASN B 211 0.5482 0.7057 1.3313 0.0677  0.0793  -0.1432 ? ? ? ? ? ? 211 ASN B CB  
5314  C CG  . ASN B 211 0.5490 0.7306 1.3849 0.0515  0.0515  -0.1980 ? ? ? ? ? ? 211 ASN B CG  
5315  O OD1 . ASN B 211 0.5895 0.7534 1.5382 0.0399  0.0599  -0.2103 ? ? ? ? ? ? 211 ASN B OD1 
5316  N ND2 . ASN B 211 0.5369 0.7596 1.2966 0.0505  0.0166  -0.2281 ? ? ? ? ? ? 211 ASN B ND2 
5317  N N   . GLY B 212 0.6408 0.6990 1.5315 0.1015  0.1385  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 212 GLY B N   
5318  C CA  . GLY B 212 0.6627 0.6952 1.5198 0.1201  0.1528  0.0220  ? ? ? ? ? ? 212 GLY B CA  
5319  C C   . GLY B 212 0.6704 0.6958 1.4463 0.1155  0.1701  0.0821  ? ? ? ? ? ? 212 GLY B C   
5320  O O   . GLY B 212 0.6476 0.6771 1.4308 0.0978  0.1832  0.0725  ? ? ? ? ? ? 212 GLY B O   
5321  N N   . GLY B 213 0.7004 0.7179 1.4015 0.1319  0.1686  0.1400  ? ? ? ? ? ? 213 GLY B N   
5322  C CA  . GLY B 213 0.7431 0.7534 1.3429 0.1291  0.1847  0.1923  ? ? ? ? ? ? 213 GLY B CA  
5323  C C   . GLY B 213 0.8081 0.8144 1.3274 0.1498  0.1679  0.2480  ? ? ? ? ? ? 213 GLY B C   
5324  O O   . GLY B 213 0.7935 0.8157 1.3385 0.1668  0.1377  0.2400  ? ? ? ? ? ? 213 GLY B O   
5325  N N   . VAL B 214 0.8818 0.8688 1.3077 0.1487  0.1877  0.3019  ? ? ? ? ? ? 214 VAL B N   
5326  C CA  . VAL B 214 0.9707 0.9585 1.2879 0.1657  0.1647  0.3556  ? ? ? ? ? ? 214 VAL B CA  
5327  C C   . VAL B 214 0.9396 0.9802 1.1681 0.1607  0.1279  0.3149  ? ? ? ? ? ? 214 VAL B C   
5328  O O   . VAL B 214 0.9263 0.9813 1.1133 0.1420  0.1426  0.2805  ? ? ? ? ? ? 214 VAL B O   
5329  C CB  . VAL B 214 1.0785 1.0218 1.3126 0.1646  0.2050  0.4260  ? ? ? ? ? ? 214 VAL B CB  
5330  C CG1 . VAL B 214 1.1476 1.1036 1.2321 0.1764  0.1732  0.4640  ? ? ? ? ? ? 214 VAL B CG1 
5331  C CG2 . VAL B 214 1.1433 1.0302 1.4684 0.1747  0.2374  0.4845  ? ? ? ? ? ? 214 VAL B CG2 
5332  N N   . LEU B 215 0.9415 1.0108 1.1600 0.1773  0.0816  0.3184  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B N   
5333  C CA  . LEU B 215 0.8759 0.9982 1.0496 0.1714  0.0468  0.2734  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CA  
5334  C C   . LEU B 215 0.9374 1.0785 1.0174 0.1816  0.0062  0.3050  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B C   
5335  O O   . LEU B 215 0.9987 1.1307 1.0885 0.2037  -0.0184 0.3554  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B O   
5336  C CB  . LEU B 215 0.7979 0.9506 1.0729 0.1775  0.0297  0.2284  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CB  
5337  C CG  . LEU B 215 0.7721 0.9779 1.0423 0.1807  -0.0074 0.2001  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CG  
5338  C CD1 . LEU B 215 0.7117 0.9444 0.9497 0.1585  0.0013  0.1479  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD1 
5339  C CD2 . LEU B 215 0.7357 0.9568 1.1179 0.1994  -0.0188 0.1871  ? ? ? ? ? ? 215 LEU B CD2 
5340  N N   . GLY B 216 0.9156 1.0829 0.9127 0.1656  -0.0035 0.2740  ? ? ? ? ? ? 216 GLY B N   
5341  C CA  . GLY B 216 0.9792 1.1699 0.8818 0.1692  -0.0469 0.2874  ? ? ? ? ? ? 216 GLY B CA  
5342  C C   . GLY B 216 0.9163 1.1625 0.8482 0.1620  -0.0837 0.2366  ? ? ? ? ? ? 216 GLY B C   
5343  O O   . GLY B 216 0.8302 1.0959 0.8578 0.1611  -0.0776 0.2045  ? ? ? ? ? ? 216 GLY B O   
5344  N N   . SER B 217 0.9549 1.2255 0.8046 0.1550  -0.1189 0.2266  ? ? ? ? ? ? 217 SER B N   
5345  C CA  . SER B 217 0.9019 1.2273 0.7947 0.1476  -0.1577 0.1834  ? ? ? ? ? ? 217 SER B CA  
5346  C C   . SER B 217 0.8190 1.1541 0.7246 0.1221  -0.1288 0.1267  ? ? ? ? ? ? 217 SER B C   
5347  O O   . SER B 217 0.8342 1.1415 0.6753 0.1068  -0.0952 0.1135  ? ? ? ? ? ? 217 SER B O   
5348  C CB  . SER B 217 0.9910 1.3441 0.8076 0.1495  -0.2178 0.1906  ? ? ? ? ? ? 217 SER B CB  
5349  O OG  . SER B 217 1.0361 1.4018 0.8816 0.1774  -0.2647 0.2412  ? ? ? ? ? ? 217 SER B OG  
5350  N N   . ARG B 218 0.7514 1.1258 0.7477 0.1190  -0.1394 0.0971  ? ? ? ? ? ? 218 ARG B N   
5351  C CA  . ARG B 218 0.6905 1.0785 0.7074 0.0967  -0.1188 0.0519  ? ? ? ? ? ? 218 ARG B CA  
5352  C C   . ARG B 218 0.6500 0.9993 0.6397 0.0853  -0.0679 0.0430  ? ? ? ? ? ? 218 ARG B C   
5353  O O   . ARG B 218 0.6375 0.9752 0.5819 0.0682  -0.0538 0.0215  ? ? ? ? ? ? 218 ARG B O   
5354  C CB  . ARG B 218 0.7496 1.1634 0.7320 0.0801  -0.1514 0.0239  ? ? ? ? ? ? 218 ARG B CB  
5355  C CG  . ARG B 218 0.8247 1.2890 0.8578 0.0893  -0.2103 0.0262  ? ? ? ? ? ? 218 ARG B CG  
5356  C CD  . ARG B 218 0.8512 1.3517 0.8981 0.0669  -0.2399 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 218 ARG B CD  
5357  N NE  . ARG B 218 0.8491 1.3340 0.9116 0.0435  -0.1934 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 218 ARG B NE  
5358  C CZ  . ARG B 218 0.9276 1.3901 0.9266 0.0230  -0.1827 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 218 ARG B CZ  
5359  N NH1 . ARG B 218 1.0224 1.4785 0.9239 0.0205  -0.2148 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 218 ARG B NH1 
5360  N NH2 . ARG B 218 0.8808 1.3261 0.9123 0.0058  -0.1395 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 218 ARG B NH2 
5361  N N   . LYS B 219 0.6000 0.9315 0.6297 0.0951  -0.0433 0.0560  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B N   
5362  C CA  . LYS B 219 0.5760 0.8780 0.6003 0.0867  -0.0039 0.0487  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CA  
5363  C C   . LYS B 219 0.5091 0.8277 0.5778 0.0769  0.0097  0.0206  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B C   
5364  O O   . LYS B 219 0.4700 0.8178 0.5846 0.0798  0.0009  0.0097  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B O   
5365  C CB  . LYS B 219 0.5769 0.8491 0.6224 0.0993  0.0131  0.0749  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CB  
5366  C CG  . LYS B 219 0.6480 0.8934 0.6400 0.1086  0.0108  0.1151  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CG  
5367  C CD  . LYS B 219 0.6977 0.9208 0.6020 0.0959  0.0322  0.1156  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CD  
5368  C CE  . LYS B 219 0.7953 0.9854 0.6374 0.1058  0.0416  0.1629  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CE  
5369  N NZ  . LYS B 219 0.8611 1.0337 0.6001 0.0932  0.0637  0.1562  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B NZ  
5370  N N   . GLY B 220 0.4883 0.7881 0.5436 0.0666  0.0330  0.0126  ? ? ? ? ? ? 220 GLY B N   
5371  C CA  . GLY B 220 0.4423 0.7523 0.5261 0.0598  0.0426  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 220 GLY B CA  
5372  C C   . GLY B 220 0.4142 0.7327 0.5351 0.0693  0.0428  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 220 GLY B C   
5373  O O   . GLY B 220 0.4015 0.7034 0.5379 0.0769  0.0463  0.0010  ? ? ? ? ? ? 220 GLY B O   
5374  N N   . VAL B 221 0.3902 0.7328 0.5261 0.0675  0.0428  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 221 VAL B N   
5375  C CA  . VAL B 221 0.3867 0.7383 0.5412 0.0743  0.0463  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 221 VAL B CA  
5376  C C   . VAL B 221 0.4011 0.7557 0.5350 0.0677  0.0519  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 221 VAL B C   
5377  O O   . VAL B 221 0.4097 0.7707 0.5306 0.0593  0.0584  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 221 VAL B O   
5378  C CB  . VAL B 221 0.3895 0.7690 0.5725 0.0803  0.0478  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 221 VAL B CB  
5379  C CG1 . VAL B 221 0.3879 0.7773 0.5779 0.0854  0.0599  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 221 VAL B CG1 
5380  C CG2 . VAL B 221 0.3969 0.7737 0.6089 0.0919  0.0334  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 221 VAL B CG2 
5381  N N   . ASN B 222 0.3897 0.7397 0.5248 0.0714  0.0462  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 222 ASN B N   
5382  C CA  . ASN B 222 0.4057 0.7637 0.5123 0.0684  0.0414  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 222 ASN B CA  
5383  C C   . ASN B 222 0.4467 0.8197 0.5360 0.0733  0.0386  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 222 ASN B C   
5384  O O   . ASN B 222 0.4403 0.8081 0.5600 0.0782  0.0338  -0.0934 ? ? ? ? ? ? 222 ASN B O   
5385  C CB  . ASN B 222 0.3882 0.7325 0.5102 0.0673  0.0273  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 222 ASN B CB  
5386  C CG  . ASN B 222 0.3724 0.7000 0.5074 0.0623  0.0376  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 222 ASN B CG  
5387  O OD1 . ASN B 222 0.3579 0.6712 0.5050 0.0615  0.0476  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 222 ASN B OD1 
5388  N ND2 . ASN B 222 0.3964 0.7229 0.5261 0.0596  0.0367  0.0022  ? ? ? ? ? ? 222 ASN B ND2 
5389  N N   . LEU B 223 0.4792 0.8672 0.5182 0.0712  0.0444  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B N   
5390  C CA  . LEU B 223 0.5438 0.9476 0.5392 0.0744  0.0478  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CA  
5391  C C   . LEU B 223 0.5936 1.0012 0.5304 0.0735  0.0238  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B C   
5392  O O   . LEU B 223 0.6441 1.0583 0.5261 0.0716  0.0370  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B O   
5393  C CB  . LEU B 223 0.5587 0.9791 0.5344 0.0732  0.0849  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CB  
5394  C CG  . LEU B 223 0.5137 0.9386 0.5587 0.0746  0.1024  -0.0964 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CG  
5395  C CD1 . LEU B 223 0.5181 0.9656 0.5684 0.0711  0.1399  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CD1 
5396  C CD2 . LEU B 223 0.5035 0.9234 0.5968 0.0844  0.0962  -0.1286 ? ? ? ? ? ? 223 LEU B CD2 
5397  N N   . PRO B 224 0.5952 0.9991 0.5541 0.0750  -0.0122 -0.0931 ? ? ? ? ? ? 224 PRO B N   
5398  C CA  . PRO B 224 0.6679 1.0827 0.5790 0.0769  -0.0481 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 224 PRO B CA  
5399  C C   . PRO B 224 0.7681 1.2011 0.5745 0.0784  -0.0484 -0.0989 ? ? ? ? ? ? 224 PRO B C   
5400  O O   . PRO B 224 0.8084 1.2487 0.5992 0.0780  -0.0441 -0.1508 ? ? ? ? ? ? 224 PRO B O   
5401  C CB  . PRO B 224 0.6430 1.0578 0.6195 0.0766  -0.0839 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 224 PRO B CB  
5402  C CG  . PRO B 224 0.5715 0.9649 0.6298 0.0744  -0.0592 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 224 PRO B CG  
5403  C CD  . PRO B 224 0.5441 0.9344 0.5822 0.0750  -0.0219 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 224 PRO B CD  
5404  N N   . GLY B 225 0.8299 1.2667 0.5649 0.0803  -0.0483 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 225 GLY B N   
5405  C CA  . GLY B 225 0.9611 1.4129 0.5728 0.0820  -0.0433 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 225 GLY B CA  
5406  C C   . GLY B 225 0.9873 1.4422 0.5627 0.0783  0.0184  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 225 GLY B C   
5407  O O   . GLY B 225 1.0780 1.5455 0.5758 0.0788  0.0274  -0.1232 ? ? ? ? ? ? 225 GLY B O   
5408  N N   . ALA B 226 0.9223 1.3678 0.5603 0.0742  0.0602  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B N   
5409  C CA  . ALA B 226 0.9153 1.3683 0.5466 0.0701  0.1219  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B CA  
5410  C C   . ALA B 226 1.0457 1.5084 0.5492 0.0699  0.1511  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B C   
5411  O O   . ALA B 226 1.0678 1.5341 0.5628 0.0646  0.2087  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B O   
5412  C CB  . ALA B 226 0.8482 1.2924 0.5576 0.0635  0.1472  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 226 ALA B CB  
5413  N N   . PRO B 231 1.0732 1.4511 1.0336 -0.0080 0.3590  0.2434  ? ? ? ? ? ? 231 PRO B N   
5414  C CA  . PRO B 231 0.9819 1.3686 1.0632 -0.0192 0.3449  0.2023  ? ? ? ? ? ? 231 PRO B CA  
5415  C C   . PRO B 231 0.9703 1.3321 1.1547 -0.0375 0.3587  0.2247  ? ? ? ? ? ? 231 PRO B C   
5416  O O   . PRO B 231 0.9188 1.2970 1.2019 -0.0520 0.3598  0.1886  ? ? ? ? ? ? 231 PRO B O   
5417  C CB  . PRO B 231 0.8950 1.2791 0.9530 -0.0048 0.2838  0.1696  ? ? ? ? ? ? 231 PRO B CB  
5418  C CG  . PRO B 231 0.9497 1.3461 0.8991 0.0110  0.2757  0.1634  ? ? ? ? ? ? 231 PRO B CG  
5419  C CD  . PRO B 231 1.0658 1.4574 0.9384 0.0099  0.3185  0.2104  ? ? ? ? ? ? 231 PRO B CD  
5420  N N   . GLY B 232 1.0126 1.3361 1.1805 -0.0366 0.3663  0.2813  ? ? ? ? ? ? 232 GLY B N   
5421  C CA  . GLY B 232 0.9593 1.2504 1.2350 -0.0544 0.3868  0.3047  ? ? ? ? ? ? 232 GLY B CA  
5422  C C   . GLY B 232 0.8437 1.1239 1.2049 -0.0616 0.3497  0.2577  ? ? ? ? ? ? 232 GLY B C   
5423  O O   . GLY B 232 0.7881 1.0849 1.1197 -0.0515 0.3072  0.2129  ? ? ? ? ? ? 232 GLY B O   
5424  N N   . LEU B 233 0.8140 1.0627 1.2780 -0.0794 0.3693  0.2678  ? ? ? ? ? ? 233 LEU B N   
5425  C CA  . LEU B 233 0.7252 0.9631 1.2790 -0.0931 0.3453  0.2125  ? ? ? ? ? ? 233 LEU B CA  
5426  C C   . LEU B 233 0.6903 0.9655 1.3281 -0.1169 0.3524  0.1604  ? ? ? ? ? ? 233 LEU B C   
5427  O O   . LEU B 233 0.7108 0.9922 1.4199 -0.1349 0.3963  0.1794  ? ? ? ? ? ? 233 LEU B O   
5428  C CB  . LEU B 233 0.7461 0.9297 1.3837 -0.1022 0.3666  0.2431  ? ? ? ? ? ? 233 LEU B CB  
5429  C CG  . LEU B 233 0.7081 0.8704 1.4482 -0.1209 0.3560  0.1856  ? ? ? ? ? ? 233 LEU B CG  
5430  C CD1 . LEU B 233 0.6613 0.8132 1.3492 -0.1027 0.3150  0.1550  ? ? ? ? ? ? 233 LEU B CD1 
5431  C CD2 . LEU B 233 0.7590 0.8674 1.6065 -0.1338 0.3947  0.2226  ? ? ? ? ? ? 233 LEU B CD2 
5432  N N   . SER B 234 0.6290 0.9303 1.2632 -0.1167 0.3092  0.0989  ? ? ? ? ? ? 234 SER B N   
5433  C CA  . SER B 234 0.6148 0.9656 1.3097 -0.1311 0.3002  0.0533  ? ? ? ? ? ? 234 SER B CA  
5434  C C   . SER B 234 0.6437 0.9917 1.4719 -0.1624 0.3073  0.0202  ? ? ? ? ? ? 234 SER B C   
5435  O O   . SER B 234 0.6565 0.9594 1.5235 -0.1725 0.3134  0.0187  ? ? ? ? ? ? 234 SER B O   
5436  C CB  . SER B 234 0.5664 0.9437 1.2007 -0.1166 0.2463  0.0093  ? ? ? ? ? ? 234 SER B CB  
5437  O OG  . SER B 234 0.5526 0.9011 1.1745 -0.1187 0.2161  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 234 SER B OG  
5438  N N   . GLU B 235 0.3667 0.9045 0.6466 -0.0628 0.1059  0.0043  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B N   
5439  C CA  . GLU B 235 0.3558 0.9134 0.6491 -0.0726 0.0940  0.0133  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B CA  
5440  C C   . GLU B 235 0.3660 0.9030 0.6548 -0.0633 0.0709  0.0257  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B C   
5441  O O   . GLU B 235 0.3806 0.9125 0.6554 -0.0762 0.0586  0.0350  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B O   
5442  C CB  . GLU B 235 0.4650 1.0715 0.8066 -0.0713 0.1036  0.0060  ? ? ? ? ? ? 235 GLU B CB  
5443  C CG  . GLU B 235 0.5211 1.1476 0.8555 -0.0923 0.1235  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 235 GLU B CG  
5444  C CD  . GLU B 235 0.6156 1.2923 1.0014 -0.0891 0.1377  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 235 GLU B CD  
5445  O OE1 . GLU B 235 0.6624 1.3621 1.0869 -0.0787 0.1255  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 235 GLU B OE1 
5446  O OE2 . GLU B 235 0.6547 1.3484 1.0431 -0.0972 0.1607  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 235 GLU B OE2 
5447  N N   . GLN B 236 0.3247 0.8464 0.6206 -0.0428 0.0658  0.0254  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B N   
5448  C CA  . GLN B 236 0.3206 0.8203 0.6073 -0.0354 0.0458  0.0363  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CA  
5449  C C   . GLN B 236 0.2867 0.7501 0.5272 -0.0475 0.0417  0.0409  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B C   
5450  O O   . GLN B 236 0.2759 0.7293 0.5028 -0.0557 0.0279  0.0495  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B O   
5451  C CB  . GLN B 236 0.3447 0.8314 0.6442 -0.0126 0.0421  0.0354  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CB  
5452  C CG  . GLN B 236 0.3850 0.8478 0.6708 -0.0072 0.0217  0.0470  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CG  
5453  C CD  . GLN B 236 0.4329 0.9194 0.7411 -0.0103 0.0060  0.0560  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B CD  
5454  O OE1 . GLN B 236 0.5101 1.0304 0.8593 -0.0035 0.0065  0.0545  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B OE1 
5455  N NE2 . GLN B 236 0.4453 0.9153 0.7279 -0.0213 -0.0077 0.0646  ? ? ? ? ? ? 236 GLN B NE2 
5456  N N   . ASP B 237 0.2493 0.6935 0.4664 -0.0494 0.0531  0.0350  ? ? ? ? ? ? 237 ASP B N   
5457  C CA  . ASP B 237 0.2783 0.6878 0.4560 -0.0586 0.0471  0.0401  ? ? ? ? ? ? 237 ASP B CA  
5458  C C   . ASP B 237 0.2651 0.6786 0.4293 -0.0803 0.0432  0.0457  ? ? ? ? ? ? 237 ASP B C   
5459  O O   . ASP B 237 0.2382 0.6286 0.3812 -0.0867 0.0314  0.0527  ? ? ? ? ? ? 237 ASP B O   
5460  C CB  . ASP B 237 0.2938 0.6838 0.4496 -0.0584 0.0581  0.0338  ? ? ? ? ? ? 237 ASP B CB  
5461  C CG  . ASP B 237 0.3359 0.7067 0.4914 -0.0401 0.0576  0.0307  ? ? ? ? ? ? 237 ASP B CG  
5462  O OD1 . ASP B 237 0.3310 0.6991 0.5004 -0.0265 0.0487  0.0337  ? ? ? ? ? ? 237 ASP B OD1 
5463  O OD2 . ASP B 237 0.4223 0.7766 0.5587 -0.0409 0.0658  0.0255  ? ? ? ? ? ? 237 ASP B OD2 
5464  N N   . VAL B 238 0.2460 0.6863 0.4209 -0.0921 0.0541  0.0420  ? ? ? ? ? ? 238 VAL B N   
5465  C CA  . VAL B 238 0.2827 0.7292 0.4482 -0.1132 0.0504  0.0476  ? ? ? ? ? ? 238 VAL B CA  
5466  C C   . VAL B 238 0.2735 0.7264 0.4506 -0.1144 0.0344  0.0550  ? ? ? ? ? ? 238 VAL B C   
5467  O O   . VAL B 238 0.2753 0.7102 0.4308 -0.1281 0.0253  0.0614  ? ? ? ? ? ? 238 VAL B O   
5468  C CB  . VAL B 238 0.2976 0.7787 0.4781 -0.1265 0.0658  0.0417  ? ? ? ? ? ? 238 VAL B CB  
5469  C CG1 . VAL B 238 0.2843 0.7743 0.4590 -0.1485 0.0609  0.0482  ? ? ? ? ? ? 238 VAL B CG1 
5470  C CG2 . VAL B 238 0.3021 0.7718 0.4595 -0.1328 0.0805  0.0357  ? ? ? ? ? ? 238 VAL B CG2 
5471  N N   . ARG B 239 0.2622 0.7407 0.4733 -0.1017 0.0309  0.0541  ? ? ? ? ? ? 239 ARG B N   
5472  C CA  . ARG B 239 0.2720 0.7579 0.4930 -0.1042 0.0142  0.0617  ? ? ? ? ? ? 239 ARG B CA  
5473  C C   . ARG B 239 0.2465 0.6936 0.4394 -0.0997 0.0017  0.0667  ? ? ? ? ? ? 239 ARG B C   
5474  O O   . ARG B 239 0.2464 0.6839 0.4266 -0.1104 -0.0101 0.0722  ? ? ? ? ? ? 239 ARG B O   
5475  C CB  . ARG B 239 0.2792 0.7981 0.5423 -0.0903 0.0101  0.0614  ? ? ? ? ? ? 239 ARG B CB  
5476  C CG  . ARG B 239 0.3476 0.9121 0.6464 -0.0966 0.0200  0.0566  ? ? ? ? ? ? 239 ARG B CG  
5477  C CD  . ARG B 239 0.4106 1.0058 0.7542 -0.0811 0.0118  0.0581  ? ? ? ? ? ? 239 ARG B CD  
5478  N NE  . ARG B 239 0.5079 1.0992 0.8669 -0.0589 0.0197  0.0517  ? ? ? ? ? ? 239 ARG B NE  
5479  C CZ  . ARG B 239 0.5860 1.2049 0.9772 -0.0511 0.0363  0.0410  ? ? ? ? ? ? 239 ARG B CZ  
5480  N NH1 . ARG B 239 0.5818 1.2374 0.9948 -0.0640 0.0472  0.0356  ? ? ? ? ? ? 239 ARG B NH1 
5481  N NH2 . ARG B 239 0.5784 1.1882 0.9805 -0.0310 0.0429  0.0347  ? ? ? ? ? ? 239 ARG B NH2 
5482  N N   . ASP B 240 0.2334 0.6578 0.4155 -0.0856 0.0054  0.0638  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B N   
5483  C CA  . ASP B 240 0.2243 0.6143 0.3822 -0.0812 -0.0046 0.0672  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B CA  
5484  C C   . ASP B 240 0.2554 0.6171 0.3808 -0.0957 -0.0055 0.0685  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B C   
5485  O O   . ASP B 240 0.2430 0.5844 0.3520 -0.1009 -0.0158 0.0719  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B O   
5486  C CB  . ASP B 240 0.2128 0.5871 0.3690 -0.0633 -0.0005 0.0637  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B CB  
5487  C CG  . ASP B 240 0.1990 0.5915 0.3848 -0.0471 -0.0047 0.0646  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B CG  
5488  O OD1 . ASP B 240 0.2101 0.6269 0.4174 -0.0490 -0.0129 0.0689  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B OD1 
5489  O OD2 . ASP B 240 0.1973 0.5796 0.3853 -0.0329 0.0005  0.0610  ? ? ? ? ? ? 240 ASP B OD2 
5490  N N   . LEU B 241 0.2703 0.6291 0.3857 -0.1029 0.0051  0.0658  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B N   
5491  C CA  . LEU B 241 0.2692 0.6010 0.3564 -0.1166 0.0025  0.0686  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CA  
5492  C C   . LEU B 241 0.2669 0.6048 0.3533 -0.1333 -0.0052 0.0732  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B C   
5493  O O   . LEU B 241 0.2944 0.6056 0.3619 -0.1396 -0.0132 0.0757  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B O   
5494  C CB  . LEU B 241 0.2610 0.5902 0.3367 -0.1232 0.0140  0.0665  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CB  
5495  C CG  . LEU B 241 0.2686 0.5829 0.3387 -0.1077 0.0190  0.0620  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CG  
5496  C CD1 . LEU B 241 0.2475 0.5683 0.3103 -0.1147 0.0319  0.0585  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CD1 
5497  C CD2 . LEU B 241 0.2600 0.5385 0.3099 -0.1025 0.0110  0.0639  ? ? ? ? ? ? 241 LEU B CD2 
5498  N N   . ARG B 242 0.2681 0.6401 0.3759 -0.1404 -0.0028 0.0734  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B N   
5499  C CA  . ARG B 242 0.3275 0.7060 0.4340 -0.1581 -0.0100 0.0775  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CA  
5500  C C   . ARG B 242 0.3110 0.6788 0.4153 -0.1550 -0.0241 0.0798  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B C   
5501  O O   . ARG B 242 0.2916 0.6422 0.3799 -0.1684 -0.0317 0.0820  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B O   
5502  C CB  . ARG B 242 0.3648 0.7861 0.4984 -0.1664 -0.0044 0.0768  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CB  
5503  C CG  . ARG B 242 0.5584 0.9886 0.6870 -0.1784 0.0097  0.0748  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CG  
5504  C CD  . ARG B 242 0.6602 1.0920 0.7777 -0.2040 0.0080  0.0793  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CD  
5505  N NE  . ARG B 242 0.8506 1.2407 0.9322 -0.2136 0.0050  0.0836  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NE  
5506  C CZ  . ARG B 242 0.8379 1.1979 0.9008 -0.2216 -0.0071 0.0882  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B CZ  
5507  N NH1 . ARG B 242 0.8135 1.1790 0.8852 -0.2235 -0.0172 0.0888  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NH1 
5508  N NH2 . ARG B 242 0.7534 1.0767 0.7886 -0.2281 -0.0096 0.0919  ? ? ? ? ? ? 242 ARG B NH2 
5509  N N   . PHE B 243 0.2705 0.6491 0.3909 -0.1387 -0.0271 0.0790  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B N   
5510  C CA  . PHE B 243 0.2562 0.6230 0.3706 -0.1356 -0.0396 0.0811  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CA  
5511  C C   . PHE B 243 0.2546 0.5780 0.3375 -0.1361 -0.0413 0.0792  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B C   
5512  O O   . PHE B 243 0.2548 0.5627 0.3234 -0.1456 -0.0495 0.0796  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B O   
5513  C CB  . PHE B 243 0.2580 0.6373 0.3910 -0.1166 -0.0418 0.0815  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CB  
5514  C CG  . PHE B 243 0.2729 0.6343 0.3928 -0.1134 -0.0539 0.0840  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CG  
5515  C CD1 . PHE B 243 0.3016 0.6816 0.4324 -0.1187 -0.0664 0.0889  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CD1 
5516  C CD2 . PHE B 243 0.2681 0.5948 0.3640 -0.1072 -0.0526 0.0812  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CD2 
5517  C CE1 . PHE B 243 0.2985 0.6609 0.4128 -0.1182 -0.0774 0.0912  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CE1 
5518  C CE2 . PHE B 243 0.3011 0.6118 0.3827 -0.1067 -0.0622 0.0825  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CE2 
5519  C CZ  . PHE B 243 0.2921 0.6201 0.3810 -0.1133 -0.0742 0.0875  ? ? ? ? ? ? 243 PHE B CZ  
5520  N N   . GLY B 244 0.2349 0.5400 0.3084 -0.1271 -0.0335 0.0765  ? ? ? ? ? ? 244 GLY B N   
5521  C CA  . GLY B 244 0.2556 0.5230 0.3053 -0.1261 -0.0353 0.0744  ? ? ? ? ? ? 244 GLY B CA  
5522  C C   . GLY B 244 0.2908 0.5422 0.3260 -0.1436 -0.0382 0.0755  ? ? ? ? ? ? 244 GLY B C   
5523  O O   . GLY B 244 0.3087 0.5361 0.3300 -0.1479 -0.0439 0.0736  ? ? ? ? ? ? 244 GLY B O   
5524  N N   . VAL B 245 0.2693 0.5326 0.3073 -0.1545 -0.0337 0.0782  ? ? ? ? ? ? 245 VAL B N   
5525  C CA  . VAL B 245 0.2954 0.5439 0.3205 -0.1726 -0.0376 0.0807  ? ? ? ? ? ? 245 VAL B CA  
5526  C C   . VAL B 245 0.3108 0.5627 0.3362 -0.1837 -0.0464 0.0806  ? ? ? ? ? ? 245 VAL B C   
5527  O O   . VAL B 245 0.3419 0.5655 0.3515 -0.1919 -0.0520 0.0790  ? ? ? ? ? ? 245 VAL B O   
5528  C CB  . VAL B 245 0.2930 0.5570 0.3200 -0.1855 -0.0309 0.0845  ? ? ? ? ? ? 245 VAL B CB  
5529  C CG1 . VAL B 245 0.3658 0.6130 0.3789 -0.2057 -0.0365 0.0883  ? ? ? ? ? ? 245 VAL B CG1 
5530  C CG2 . VAL B 245 0.2985 0.5534 0.3183 -0.1778 -0.0231 0.0844  ? ? ? ? ? ? 245 VAL B CG2 
5531  N N   . GLU B 246 0.2799 0.5653 0.3238 -0.1839 -0.0482 0.0817  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B N   
5532  C CA  . GLU B 246 0.3045 0.5963 0.3486 -0.1965 -0.0573 0.0823  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CA  
5533  C C   . GLU B 246 0.3082 0.5763 0.3381 -0.1915 -0.0642 0.0785  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B C   
5534  O O   . GLU B 246 0.3203 0.5817 0.3412 -0.2048 -0.0715 0.0773  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B O   
5535  C CB  . GLU B 246 0.3311 0.6664 0.4014 -0.1971 -0.0595 0.0852  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CB  
5536  C CG  . GLU B 246 0.3961 0.7572 0.4802 -0.2076 -0.0521 0.0874  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CG  
5537  C CD  . GLU B 246 0.4861 0.8945 0.6038 -0.2046 -0.0523 0.0888  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B CD  
5538  O OE1 . GLU B 246 0.5341 0.9531 0.6653 -0.1895 -0.0574 0.0891  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B OE1 
5539  O OE2 . GLU B 246 0.5332 0.9678 0.6646 -0.2175 -0.0472 0.0898  ? ? ? ? ? ? 246 GLU B OE2 
5540  N N   . HIS B 247 0.2863 0.5441 0.3144 -0.1741 -0.0613 0.0762  ? ? ? ? ? ? 247 HIS B N   
5541  C CA  . HIS B 247 0.3131 0.5484 0.3266 -0.1691 -0.0656 0.0716  ? ? ? ? ? ? 247 HIS B CA  
5542  C C   . HIS B 247 0.3136 0.5116 0.3102 -0.1662 -0.0614 0.0660  ? ? ? ? ? ? 247 HIS B C   
5543  O O   . HIS B 247 0.3262 0.5064 0.3124 -0.1604 -0.0619 0.0608  ? ? ? ? ? ? 247 HIS B O   
5544  C CB  . HIS B 247 0.3010 0.5507 0.3243 -0.1532 -0.0664 0.0732  ? ? ? ? ? ? 247 HIS B CB  
5545  C CG  . HIS B 247 0.2843 0.5678 0.3250 -0.1566 -0.0743 0.0788  ? ? ? ? ? ? 247 HIS B CG  
5546  N ND1 . HIS B 247 0.2910 0.6055 0.3548 -0.1574 -0.0721 0.0827  ? ? ? ? ? ? 247 HIS B ND1 
5547  C CD2 . HIS B 247 0.2880 0.5789 0.3259 -0.1619 -0.0854 0.0810  ? ? ? ? ? ? 247 HIS B CD2 
5548  C CE1 . HIS B 247 0.2778 0.6195 0.3566 -0.1617 -0.0817 0.0872  ? ? ? ? ? ? 247 HIS B CE1 
5549  N NE2 . HIS B 247 0.3082 0.6348 0.3700 -0.1644 -0.0908 0.0870  ? ? ? ? ? ? 247 HIS B NE2 
5550  N N   . GLY B 248 0.3173 0.5037 0.3114 -0.1712 -0.0579 0.0673  ? ? ? ? ? ? 248 GLY B N   
5551  C CA  . GLY B 248 0.3169 0.4679 0.2989 -0.1685 -0.0560 0.0632  ? ? ? ? ? ? 248 GLY B CA  
5552  C C   . GLY B 248 0.3238 0.4627 0.3054 -0.1511 -0.0513 0.0599  ? ? ? ? ? ? 248 GLY B C   
5553  O O   . GLY B 248 0.3306 0.4427 0.3043 -0.1482 -0.0511 0.0536  ? ? ? ? ? ? 248 GLY B O   
5554  N N   . VAL B 249 0.2852 0.4426 0.2764 -0.1396 -0.0468 0.0630  ? ? ? ? ? ? 249 VAL B N   
5555  C CA  . VAL B 249 0.2764 0.4228 0.2669 -0.1243 -0.0425 0.0600  ? ? ? ? ? ? 249 VAL B CA  
5556  C C   . VAL B 249 0.2931 0.4162 0.2782 -0.1246 -0.0414 0.0603  ? ? ? ? ? ? 249 VAL B C   
5557  O O   . VAL B 249 0.3008 0.4226 0.2839 -0.1355 -0.0432 0.0649  ? ? ? ? ? ? 249 VAL B O   
5558  C CB  . VAL B 249 0.2638 0.4348 0.2664 -0.1128 -0.0378 0.0629  ? ? ? ? ? ? 249 VAL B CB  
5559  C CG1 . VAL B 249 0.2338 0.4274 0.2447 -0.1123 -0.0418 0.0645  ? ? ? ? ? ? 249 VAL B CG1 
5560  C CG2 . VAL B 249 0.2630 0.4474 0.2713 -0.1162 -0.0331 0.0674  ? ? ? ? ? ? 249 VAL B CG2 
5561  N N   . ASP B 250 0.2913 0.3945 0.2737 -0.1149 -0.0399 0.0554  ? ? ? ? ? ? 250 ASP B N   
5562  C CA  . ASP B 250 0.3252 0.4050 0.3052 -0.1140 -0.0413 0.0559  ? ? ? ? ? ? 250 ASP B CA  
5563  C C   . ASP B 250 0.3116 0.3978 0.2930 -0.1086 -0.0386 0.0612  ? ? ? ? ? ? 250 ASP B C   
5564  O O   . ASP B 250 0.3245 0.3965 0.3023 -0.1121 -0.0418 0.0653  ? ? ? ? ? ? 250 ASP B O   
5565  C CB  . ASP B 250 0.3119 0.3715 0.2923 -0.1055 -0.0404 0.0472  ? ? ? ? ? ? 250 ASP B CB  
5566  C CG  . ASP B 250 0.3368 0.3884 0.3126 -0.1135 -0.0419 0.0404  ? ? ? ? ? ? 250 ASP B CG  
5567  O OD1 . ASP B 250 0.3324 0.3890 0.3055 -0.1102 -0.0391 0.0346  ? ? ? ? ? ? 250 ASP B OD1 
5568  O OD2 . ASP B 250 0.3409 0.3828 0.3137 -0.1252 -0.0463 0.0415  ? ? ? ? ? ? 250 ASP B OD2 
5569  N N   . ILE B 251 0.2982 0.4023 0.2841 -0.0991 -0.0332 0.0602  ? ? ? ? ? ? 251 ILE B N   
5570  C CA  . ILE B 251 0.2912 0.3971 0.2775 -0.0908 -0.0292 0.0614  ? ? ? ? ? ? 251 ILE B CA  
5571  C C   . ILE B 251 0.2865 0.4203 0.2792 -0.0876 -0.0230 0.0624  ? ? ? ? ? ? 251 ILE B C   
5572  O O   . ILE B 251 0.2732 0.4202 0.2723 -0.0849 -0.0227 0.0608  ? ? ? ? ? ? 251 ILE B O   
5573  C CB  . ILE B 251 0.2879 0.3812 0.2758 -0.0784 -0.0278 0.0555  ? ? ? ? ? ? 251 ILE B CB  
5574  C CG1 . ILE B 251 0.2788 0.3461 0.2659 -0.0796 -0.0328 0.0523  ? ? ? ? ? ? 251 ILE B CG1 
5575  C CG2 . ILE B 251 0.2965 0.3924 0.2837 -0.0715 -0.0240 0.0567  ? ? ? ? ? ? 251 ILE B CG2 
5576  C CD1 . ILE B 251 0.2807 0.3386 0.2717 -0.0693 -0.0300 0.0442  ? ? ? ? ? ? 251 ILE B CD1 
5577  N N   . VAL B 252 0.2845 0.4264 0.2757 -0.0886 -0.0185 0.0649  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B N   
5578  C CA  . VAL B 252 0.2541 0.4199 0.2543 -0.0824 -0.0108 0.0632  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CA  
5579  C C   . VAL B 252 0.2490 0.4064 0.2452 -0.0732 -0.0065 0.0604  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B C   
5580  O O   . VAL B 252 0.2802 0.4227 0.2654 -0.0774 -0.0083 0.0624  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B O   
5581  C CB  . VAL B 252 0.2854 0.4706 0.2870 -0.0941 -0.0067 0.0664  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CB  
5582  C CG1 . VAL B 252 0.2749 0.4809 0.2857 -0.0869 0.0036  0.0626  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CG1 
5583  C CG2 . VAL B 252 0.2824 0.4818 0.2923 -0.1019 -0.0103 0.0683  ? ? ? ? ? ? 252 VAL B CG2 
5584  N N   . PHE B 253 0.2605 0.4257 0.2650 -0.0611 -0.0021 0.0563  ? ? ? ? ? ? 253 PHE B N   
5585  C CA  . PHE B 253 0.2543 0.4155 0.2565 -0.0529 0.0034  0.0527  ? ? ? ? ? ? 253 PHE B CA  
5586  C C   . PHE B 253 0.2799 0.4641 0.2903 -0.0528 0.0126  0.0507  ? ? ? ? ? ? 253 PHE B C   
5587  O O   . PHE B 253 0.2615 0.4626 0.2872 -0.0465 0.0147  0.0495  ? ? ? ? ? ? 253 PHE B O   
5588  C CB  . PHE B 253 0.2715 0.4256 0.2780 -0.0403 0.0034  0.0492  ? ? ? ? ? ? 253 PHE B CB  
5589  C CG  . PHE B 253 0.3011 0.4356 0.3021 -0.0398 -0.0030 0.0487  ? ? ? ? ? ? 253 PHE B CG  
5590  C CD1 . PHE B 253 0.3230 0.4412 0.3167 -0.0458 -0.0077 0.0498  ? ? ? ? ? ? 253 PHE B CD1 
5591  C CD2 . PHE B 253 0.2824 0.4143 0.2864 -0.0331 -0.0041 0.0467  ? ? ? ? ? ? 253 PHE B CD2 
5592  C CE1 . PHE B 253 0.3126 0.4140 0.3056 -0.0440 -0.0118 0.0470  ? ? ? ? ? ? 253 PHE B CE1 
5593  C CE2 . PHE B 253 0.3383 0.4535 0.3372 -0.0333 -0.0074 0.0442  ? ? ? ? ? ? 253 PHE B CE2 
5594  C CZ  . PHE B 253 0.3252 0.4260 0.3203 -0.0383 -0.0105 0.0434  ? ? ? ? ? ? 253 PHE B CZ  
5595  N N   . ALA B 254 0.2571 0.4424 0.2578 -0.0608 0.0173  0.0506  ? ? ? ? ? ? 254 ALA B N   
5596  C CA  . ALA B 254 0.2675 0.4761 0.2749 -0.0642 0.0282  0.0472  ? ? ? ? ? ? 254 ALA B CA  
5597  C C   . ALA B 254 0.3007 0.5097 0.3105 -0.0535 0.0373  0.0395  ? ? ? ? ? ? 254 ALA B C   
5598  O O   . ALA B 254 0.2840 0.4766 0.2780 -0.0547 0.0376  0.0381  ? ? ? ? ? ? 254 ALA B O   
5599  C CB  . ALA B 254 0.2751 0.4849 0.2671 -0.0816 0.0300  0.0506  ? ? ? ? ? ? 254 ALA B CB  
5600  N N   . SER B 255 0.3101 0.5380 0.3403 -0.0439 0.0442  0.0345  ? ? ? ? ? ? 255 SER B N   
5601  C CA  . SER B 255 0.2795 0.5058 0.3164 -0.0311 0.0520  0.0267  ? ? ? ? ? ? 255 SER B CA  
5602  C C   . SER B 255 0.2946 0.5257 0.3223 -0.0377 0.0644  0.0195  ? ? ? ? ? ? 255 SER B C   
5603  O O   . SER B 255 0.3062 0.5536 0.3329 -0.0494 0.0702  0.0190  ? ? ? ? ? ? 255 SER B O   
5604  C CB  . SER B 255 0.2500 0.4945 0.3150 -0.0185 0.0537  0.0248  ? ? ? ? ? ? 255 SER B CB  
5605  O OG  . SER B 255 0.2773 0.5096 0.3445 -0.0108 0.0422  0.0306  ? ? ? ? ? ? 255 SER B OG  
5606  N N   . PHE B 256 0.2731 0.4903 0.2925 -0.0319 0.0688  0.0134  ? ? ? ? ? ? 256 PHE B N   
5607  C CA  . PHE B 256 0.3018 0.5230 0.3118 -0.0376 0.0821  0.0041  ? ? ? ? ? ? 256 PHE B CA  
5608  C C   . PHE B 256 0.3222 0.5462 0.3098 -0.0577 0.0845  0.0064  ? ? ? ? ? ? 256 PHE B C   
5609  O O   . PHE B 256 0.3167 0.5577 0.3042 -0.0657 0.0978  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 256 PHE B O   
5610  C CB  . PHE B 256 0.3031 0.5458 0.3387 -0.0280 0.0962  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 256 PHE B CB  
5611  C CG  . PHE B 256 0.3405 0.5716 0.3876 -0.0107 0.0976  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 256 PHE B CG  
5612  C CD1 . PHE B 256 0.3048 0.5327 0.3697 0.0029  0.0876  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 256 PHE B CD1 
5613  C CD2 . PHE B 256 0.3781 0.6004 0.4163 -0.0096 0.1090  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 256 PHE B CD2 
5614  C CE1 . PHE B 256 0.3237 0.5388 0.3972 0.0172  0.0882  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 256 PHE B CE1 
5615  C CE2 . PHE B 256 0.3748 0.5837 0.4228 0.0054  0.1099  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 256 PHE B CE2 
5616  C CZ  . PHE B 256 0.3443 0.5490 0.4096 0.0186  0.0992  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 256 PHE B CZ  
5617  N N   . VAL B 257 0.3320 0.5382 0.3005 -0.0664 0.0716  0.0163  ? ? ? ? ? ? 257 VAL B N   
5618  C CA  . VAL B 257 0.3134 0.5190 0.2590 -0.0863 0.0711  0.0210  ? ? ? ? ? ? 257 VAL B CA  
5619  C C   . VAL B 257 0.3357 0.5330 0.2607 -0.0921 0.0784  0.0140  ? ? ? ? ? ? 257 VAL B C   
5620  O O   . VAL B 257 0.3224 0.5015 0.2409 -0.0854 0.0729  0.0133  ? ? ? ? ? ? 257 VAL B O   
5621  C CB  . VAL B 257 0.3149 0.5012 0.2487 -0.0929 0.0533  0.0342  ? ? ? ? ? ? 257 VAL B CB  
5622  C CG1 . VAL B 257 0.3123 0.4925 0.2195 -0.1137 0.0503  0.0409  ? ? ? ? ? ? 257 VAL B CG1 
5623  C CG2 . VAL B 257 0.2966 0.4899 0.2488 -0.0887 0.0467  0.0398  ? ? ? ? ? ? 257 VAL B CG2 
5624  N N   . ARG B 258 0.3733 0.5850 0.2877 -0.1058 0.0917  0.0078  ? ? ? ? ? ? 258 ARG B N   
5625  C CA  . ARG B 258 0.4183 0.6243 0.3113 -0.1135 0.1010  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 258 ARG B CA  
5626  C C   . ARG B 258 0.4487 0.6473 0.3068 -0.1378 0.0970  0.0065  ? ? ? ? ? ? 258 ARG B C   
5627  O O   . ARG B 258 0.4478 0.6371 0.2810 -0.1475 0.1005  0.0019  ? ? ? ? ? ? 258 ARG B O   
5628  C CB  . ARG B 258 0.4851 0.7135 0.3923 -0.1105 0.1231  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 258 ARG B CB  
5629  C CG  . ARG B 258 0.5144 0.7488 0.4557 -0.0865 0.1280  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 258 ARG B CG  
5630  C CD  . ARG B 258 0.5473 0.8120 0.5136 -0.0844 0.1466  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 258 ARG B CD  
5631  N NE  . ARG B 258 0.5812 0.8668 0.5603 -0.0912 0.1445  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 258 ARG B NE  
5632  C CZ  . ARG B 258 0.6721 0.9853 0.6599 -0.1015 0.1600  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 258 ARG B CZ  
5633  N NH1 . ARG B 258 0.6685 0.9922 0.6529 -0.1067 0.1804  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 258 ARG B NH1 
5634  N NH2 . ARG B 258 0.6494 0.9809 0.6494 -0.1080 0.1562  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 258 ARG B NH2 
5635  N N   . LYS B 259 0.4304 0.6328 0.2853 -0.1489 0.0899  0.0175  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B N   
5636  C CA  . LYS B 259 0.4249 0.6183 0.2457 -0.1733 0.0840  0.0270  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B CA  
5637  C C   . LYS B 259 0.4174 0.6086 0.2405 -0.1806 0.0715  0.0414  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B C   
5638  O O   . LYS B 259 0.4024 0.6059 0.2531 -0.1692 0.0723  0.0408  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B O   
5639  C CB  . LYS B 259 0.4759 0.6889 0.2824 -0.1903 0.1048  0.0160  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B CB  
5640  C CG  . LYS B 259 0.4836 0.7270 0.3221 -0.1824 0.1215  0.0056  ? ? ? ? ? ? 259 LYS B CG  
5641  C CD  . LYS B 259 0.5560 0.8207 0.3830 -0.1999 0.1434  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 259 LYS B CD  
5642  C CE  . LYS B 259 0.5932 0.8864 0.4602 -0.1833 0.1615  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 259 LYS B CE  
5643  N NZ  . LYS B 259 0.6483 0.9678 0.5104 -0.2016 0.1836  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 259 LYS B NZ  
5644  N N   . ALA B 260 0.4602 0.6384 0.2534 -0.2022 0.0619  0.0536  ? ? ? ? ? ? 260 ALA B N   
5645  C CA  . ALA B 260 0.4618 0.6319 0.2550 -0.2098 0.0479  0.0682  ? ? ? ? ? ? 260 ALA B CA  
5646  C C   . ALA B 260 0.4644 0.6611 0.2763 -0.2131 0.0601  0.0643  ? ? ? ? ? ? 260 ALA B C   
5647  O O   . ALA B 260 0.4512 0.6471 0.2811 -0.2070 0.0516  0.0704  ? ? ? ? ? ? 260 ALA B O   
5648  C CB  . ALA B 260 0.4994 0.6508 0.2544 -0.2347 0.0367  0.0818  ? ? ? ? ? ? 260 ALA B CB  
5649  N N   . SER B 261 0.4567 0.6778 0.2650 -0.2234 0.0803  0.0534  ? ? ? ? ? ? 261 SER B N   
5650  C CA  . SER B 261 0.4593 0.7091 0.2888 -0.2269 0.0920  0.0492  ? ? ? ? ? ? 261 SER B CA  
5651  C C   . SER B 261 0.4063 0.6705 0.2774 -0.2019 0.0933  0.0427  ? ? ? ? ? ? 261 SER B C   
5652  O O   . SER B 261 0.4085 0.6909 0.2999 -0.2025 0.0947  0.0440  ? ? ? ? ? ? 261 SER B O   
5653  C CB  . SER B 261 0.4759 0.7523 0.2986 -0.2409 0.1162  0.0356  ? ? ? ? ? ? 261 SER B CB  
5654  O OG  . SER B 261 0.4936 0.7771 0.3317 -0.2226 0.1282  0.0198  ? ? ? ? ? ? 261 SER B OG  
5655  N N   . ASP B 262 0.3986 0.6549 0.2823 -0.1806 0.0918  0.0365  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B N   
5656  C CA  . ASP B 262 0.3754 0.6410 0.2945 -0.1582 0.0898  0.0331  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CA  
5657  C C   . ASP B 262 0.3827 0.6324 0.3035 -0.1573 0.0712  0.0462  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B C   
5658  O O   . ASP B 262 0.3754 0.6396 0.3202 -0.1510 0.0697  0.0467  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B O   
5659  C CB  . ASP B 262 0.3644 0.6201 0.2935 -0.1370 0.0901  0.0255  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CB  
5660  C CG  . ASP B 262 0.3755 0.6511 0.3158 -0.1319 0.1101  0.0096  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B CG  
5661  O OD1 . ASP B 262 0.3767 0.6782 0.3254 -0.1415 0.1234  0.0040  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B OD1 
5662  O OD2 . ASP B 262 0.3791 0.6434 0.3187 -0.1199 0.1125  0.0024  ? ? ? ? ? ? 262 ASP B OD2 
5663  N N   . VAL B 263 0.3840 0.6047 0.2805 -0.1644 0.0569  0.0565  ? ? ? ? ? ? 263 VAL B N   
5664  C CA  . VAL B 263 0.4188 0.6229 0.3175 -0.1648 0.0401  0.0679  ? ? ? ? ? ? 263 VAL B CA  
5665  C C   . VAL B 263 0.4277 0.6400 0.3225 -0.1833 0.0389  0.0752  ? ? ? ? ? ? 263 VAL B C   
5666  O O   . VAL B 263 0.3977 0.6121 0.3084 -0.1796 0.0326  0.0782  ? ? ? ? ? ? 263 VAL B O   
5667  C CB  . VAL B 263 0.4599 0.6321 0.3500 -0.1572 0.0238  0.0745  ? ? ? ? ? ? 263 VAL B CB  
5668  C CG1 . VAL B 263 0.4394 0.6031 0.3206 -0.1501 0.0261  0.0692  ? ? ? ? ? ? 263 VAL B CG1 
5669  C CG2 . VAL B 263 0.5138 0.6632 0.3915 -0.1687 0.0075  0.0880  ? ? ? ? ? ? 263 VAL B CG2 
5670  N N   . ALA B 264 0.4145 0.6342 0.2890 -0.2038 0.0468  0.0766  ? ? ? ? ? ? 264 ALA B N   
5671  C CA  . ALA B 264 0.4516 0.6812 0.3209 -0.2237 0.0479  0.0828  ? ? ? ? ? ? 264 ALA B CA  
5672  C C   . ALA B 264 0.4331 0.6959 0.3348 -0.2167 0.0584  0.0744  ? ? ? ? ? ? 264 ALA B C   
5673  O O   . ALA B 264 0.4282 0.6966 0.3366 -0.2255 0.0540  0.0800  ? ? ? ? ? ? 264 ALA B O   
5674  C CB  . ALA B 264 0.4816 0.7163 0.3219 -0.2475 0.0578  0.0836  ? ? ? ? ? ? 264 ALA B CB  
5675  N N   . ALA B 265 0.4193 0.7043 0.3414 -0.2020 0.0721  0.0613  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B N   
5676  C CA  . ALA B 265 0.4240 0.7430 0.3807 -0.1944 0.0811  0.0537  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B CA  
5677  C C   . ALA B 265 0.3808 0.6914 0.3564 -0.1798 0.0660  0.0588  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B C   
5678  O O   . ALA B 265 0.3947 0.7233 0.3884 -0.1829 0.0643  0.0604  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B O   
5679  C CB  . ALA B 265 0.4130 0.7530 0.3884 -0.1801 0.0975  0.0389  ? ? ? ? ? ? 265 ALA B CB  
5680  N N   . VAL B 266 0.3400 0.6238 0.3098 -0.1660 0.0550  0.0613  ? ? ? ? ? ? 266 VAL B N   
5681  C CA  . VAL B 266 0.3182 0.5928 0.3016 -0.1546 0.0422  0.0650  ? ? ? ? ? ? 266 VAL B CA  
5682  C C   . VAL B 266 0.3437 0.6054 0.3154 -0.1710 0.0312  0.0751  ? ? ? ? ? ? 266 VAL B C   
5683  O O   . VAL B 266 0.3317 0.6054 0.3186 -0.1726 0.0275  0.0764  ? ? ? ? ? ? 266 VAL B O   
5684  C CB  . VAL B 266 0.2857 0.5345 0.2651 -0.1374 0.0345  0.0643  ? ? ? ? ? ? 266 VAL B CB  
5685  C CG1 . VAL B 266 0.2970 0.5301 0.2827 -0.1300 0.0209  0.0685  ? ? ? ? ? ? 266 VAL B CG1 
5686  C CG2 . VAL B 266 0.2577 0.5211 0.2536 -0.1201 0.0451  0.0540  ? ? ? ? ? ? 266 VAL B CG2 
5687  N N   . ARG B 267 0.3629 0.5991 0.3078 -0.1834 0.0251  0.0826  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B N   
5688  C CA  A ARG B 267 0.4022 0.6209 0.3334 -0.2001 0.0142  0.0931  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B CA  
5689  C CA  B ARG B 267 0.4040 0.6227 0.3347 -0.2006 0.0144  0.0931  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B CA  
5690  C C   . ARG B 267 0.4335 0.6796 0.3728 -0.2163 0.0212  0.0933  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B C   
5691  O O   . ARG B 267 0.4164 0.6599 0.3617 -0.2220 0.0134  0.0973  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B O   
5692  C CB  A ARG B 267 0.4537 0.6457 0.3551 -0.2126 0.0083  0.1015  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B CB  
5693  C CB  B ARG B 267 0.4562 0.6512 0.3568 -0.2145 0.0099  0.1013  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B CB  
5694  C CG  A ARG B 267 0.4711 0.6304 0.3571 -0.2240 -0.0082 0.1139  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B CG  
5695  C CG  B ARG B 267 0.4745 0.6349 0.3595 -0.2241 -0.0072 0.1135  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B CG  
5696  C CD  A ARG B 267 0.4862 0.6156 0.3518 -0.2239 -0.0180 0.1207  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B CD  
5697  C CD  B ARG B 267 0.4515 0.5880 0.3466 -0.2051 -0.0189 0.1126  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B CD  
5698  N NE  A ARG B 267 0.4336 0.5458 0.3099 -0.2026 -0.0257 0.1173  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B NE  
5699  N NE  B ARG B 267 0.4357 0.5723 0.3444 -0.2049 -0.0234 0.1121  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B NE  
5700  C CZ  A ARG B 267 0.4439 0.5454 0.3120 -0.1957 -0.0281 0.1171  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B CZ  
5701  C CZ  B ARG B 267 0.4328 0.5548 0.3530 -0.1914 -0.0308 0.1090  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B CZ  
5702  N NH1 A ARG B 267 0.4344 0.5390 0.2806 -0.2088 -0.0238 0.1202  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B NH1 
5703  N NH1 B ARG B 267 0.4222 0.5273 0.3444 -0.1761 -0.0352 0.1065  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B NH1 
5704  N NH2 A ARG B 267 0.4089 0.4967 0.2891 -0.1776 -0.0345 0.1137  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B NH2 
5705  N NH2 B ARG B 267 0.4218 0.5469 0.3509 -0.1952 -0.0334 0.1079  ? ? ? ? ? ? 267 ARG B NH2 
5706  N N   . ALA B 268 0.4160 0.6889 0.3557 -0.2249 0.0366  0.0882  ? ? ? ? ? ? 268 ALA B N   
5707  C CA  . ALA B 268 0.4186 0.7223 0.3691 -0.2407 0.0454  0.0870  ? ? ? ? ? ? 268 ALA B CA  
5708  C C   . ALA B 268 0.4115 0.7385 0.3955 -0.2278 0.0443  0.0820  ? ? ? ? ? ? 268 ALA B C   
5709  O O   . ALA B 268 0.4127 0.7485 0.4041 -0.2384 0.0399  0.0857  ? ? ? ? ? ? 268 ALA B O   
5710  C CB  . ALA B 268 0.4210 0.7522 0.3701 -0.2493 0.0649  0.0790  ? ? ? ? ? ? 268 ALA B CB  
5711  N N   . ALA B 269 0.3804 0.7160 0.3839 -0.2054 0.0470  0.0743  ? ? ? ? ? ? 269 ALA B N   
5712  C CA  . ALA B 269 0.3884 0.7452 0.4227 -0.1932 0.0439  0.0711  ? ? ? ? ? ? 269 ALA B CA  
5713  C C   . ALA B 269 0.4228 0.7576 0.4537 -0.1922 0.0268  0.0778  ? ? ? ? ? ? 269 ALA B C   
5714  O O   . ALA B 269 0.4204 0.7745 0.4701 -0.1941 0.0229  0.0780  ? ? ? ? ? ? 269 ALA B O   
5715  C CB  . ALA B 269 0.3671 0.7325 0.4200 -0.1696 0.0491  0.0628  ? ? ? ? ? ? 269 ALA B CB  
5716  N N   . LEU B 270 0.3672 0.6635 0.3759 -0.1896 0.0170  0.0823  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B N   
5717  C CA  . LEU B 270 0.4024 0.6754 0.4057 -0.1913 0.0029  0.0870  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CA  
5718  C C   . LEU B 270 0.4175 0.6893 0.4120 -0.2146 -0.0009 0.0934  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B C   
5719  O O   . LEU B 270 0.4011 0.6692 0.3999 -0.2186 -0.0093 0.0947  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B O   
5720  C CB  . LEU B 270 0.3813 0.6153 0.3659 -0.1842 -0.0049 0.0894  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CB  
5721  C CG  . LEU B 270 0.4193 0.6393 0.4086 -0.1631 -0.0084 0.0847  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CG  
5722  C CD1 . LEU B 270 0.3448 0.5856 0.3552 -0.1495 -0.0070 0.0792  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CD1 
5723  C CD2 . LEU B 270 0.3634 0.5647 0.3403 -0.1554 -0.0069 0.0844  ? ? ? ? ? ? 270 LEU B CD2 
5724  N N   . GLY B 271 0.4514 0.7271 0.4327 -0.2316 0.0055  0.0972  ? ? ? ? ? ? 271 GLY B N   
5725  C CA  . GLY B 271 0.4595 0.7364 0.4333 -0.2553 0.0027  0.1034  ? ? ? ? ? ? 271 GLY B CA  
5726  C C   . GLY B 271 0.4884 0.7222 0.4402 -0.2641 -0.0115 0.1118  ? ? ? ? ? ? 271 GLY B C   
5727  O O   . GLY B 271 0.5028 0.7069 0.4462 -0.2517 -0.0186 0.1125  ? ? ? ? ? ? 271 GLY B O   
5728  N N   . PRO B 272 0.5404 0.7702 0.4830 -0.2869 -0.0150 0.1183  ? ? ? ? ? ? 272 PRO B N   
5729  C CA  . PRO B 272 0.5443 0.7313 0.4690 -0.2950 -0.0290 0.1258  ? ? ? ? ? ? 272 PRO B CA  
5730  C C   . PRO B 272 0.5069 0.6750 0.4407 -0.2802 -0.0387 0.1209  ? ? ? ? ? ? 272 PRO B C   
5731  O O   . PRO B 272 0.5373 0.6679 0.4615 -0.2726 -0.0479 0.1227  ? ? ? ? ? ? 272 PRO B O   
5732  C CB  . PRO B 272 0.5933 0.7874 0.5106 -0.3229 -0.0288 0.1322  ? ? ? ? ? ? 272 PRO B CB  
5733  C CG  . PRO B 272 0.5649 0.7960 0.4844 -0.3322 -0.0135 0.1309  ? ? ? ? ? ? 272 PRO B CG  
5734  C CD  . PRO B 272 0.5592 0.8197 0.5028 -0.3081 -0.0045 0.1199  ? ? ? ? ? ? 272 PRO B CD  
5735  N N   . GLU B 273 0.4683 0.6635 0.4217 -0.2745 -0.0362 0.1139  ? ? ? ? ? ? 273 GLU B N   
5736  C CA  . GLU B 273 0.4792 0.6610 0.4391 -0.2627 -0.0437 0.1082  ? ? ? ? ? ? 273 GLU B CA  
5737  C C   . GLU B 273 0.4276 0.5946 0.3885 -0.2396 -0.0438 0.1037  ? ? ? ? ? ? 273 GLU B C   
5738  O O   . GLU B 273 0.4262 0.5710 0.3862 -0.2309 -0.0500 0.0995  ? ? ? ? ? ? 273 GLU B O   
5739  C CB  . GLU B 273 0.5085 0.7270 0.4887 -0.2623 -0.0416 0.1032  ? ? ? ? ? ? 273 GLU B CB  
5740  C CG  . GLU B 273 0.6492 0.8908 0.6333 -0.2852 -0.0401 0.1068  ? ? ? ? ? ? 273 GLU B CG  
5741  C CD  . GLU B 273 0.7450 1.0259 0.7409 -0.2895 -0.0274 0.1075  ? ? ? ? ? ? 273 GLU B CD  
5742  O OE1 . GLU B 273 0.8868 1.2030 0.9004 -0.2998 -0.0247 0.1063  ? ? ? ? ? ? 273 GLU B OE1 
5743  O OE2 . GLU B 273 0.7434 1.0210 0.7316 -0.2842 -0.0198 0.1084  ? ? ? ? ? ? 273 GLU B OE2 
5744  N N   . GLY B 274 0.4209 0.6001 0.3833 -0.2303 -0.0362 0.1036  ? ? ? ? ? ? 274 GLY B N   
5745  C CA  . GLY B 274 0.3983 0.5644 0.3623 -0.2089 -0.0363 0.0990  ? ? ? ? ? ? 274 GLY B CA  
5746  C C   . GLY B 274 0.4000 0.5347 0.3482 -0.2074 -0.0402 0.1038  ? ? ? ? ? ? 274 GLY B C   
5747  O O   . GLY B 274 0.3831 0.5129 0.3327 -0.1918 -0.0384 0.1007  ? ? ? ? ? ? 274 GLY B O   
5748  N N   . HIS B 275 0.4369 0.5497 0.3703 -0.2238 -0.0468 0.1120  ? ? ? ? ? ? 275 HIS B N   
5749  C CA  . HIS B 275 0.4866 0.5728 0.4046 -0.2247 -0.0521 0.1193  ? ? ? ? ? ? 275 HIS B CA  
5750  C C   . HIS B 275 0.4607 0.5200 0.3830 -0.2075 -0.0592 0.1159  ? ? ? ? ? ? 275 HIS B C   
5751  O O   . HIS B 275 0.4619 0.5089 0.3784 -0.2016 -0.0619 0.1190  ? ? ? ? ? ? 275 HIS B O   
5752  C CB  . HIS B 275 0.5831 0.6459 0.4842 -0.2464 -0.0608 0.1306  ? ? ? ? ? ? 275 HIS B CB  
5753  C CG  . HIS B 275 0.6973 0.7310 0.6015 -0.2477 -0.0712 0.1299  ? ? ? ? ? ? 275 HIS B CG  
5754  N ND1 . HIS B 275 0.7725 0.7679 0.6738 -0.2422 -0.0826 0.1332  ? ? ? ? ? ? 275 HIS B ND1 
5755  C CD2 . HIS B 275 0.7374 0.7765 0.6497 -0.2525 -0.0712 0.1243  ? ? ? ? ? ? 275 HIS B CD2 
5756  C CE1 . HIS B 275 0.7890 0.7653 0.6960 -0.2438 -0.0881 0.1288  ? ? ? ? ? ? 275 HIS B CE1 
5757  N NE2 . HIS B 275 0.8393 0.8417 0.7507 -0.2512 -0.0813 0.1236  ? ? ? ? ? ? 275 HIS B NE2 
5758  N N   . GLY B 276 0.4461 0.4967 0.3786 -0.2003 -0.0622 0.1088  ? ? ? ? ? ? 276 GLY B N   
5759  C CA  . GLY B 276 0.4257 0.4508 0.3638 -0.1848 -0.0675 0.1041  ? ? ? ? ? ? 276 GLY B CA  
5760  C C   . GLY B 276 0.4163 0.4569 0.3650 -0.1662 -0.0605 0.0950  ? ? ? ? ? ? 276 GLY B C   
5761  O O   . GLY B 276 0.3821 0.4059 0.3362 -0.1539 -0.0631 0.0906  ? ? ? ? ? ? 276 GLY B O   
5762  N N   . ILE B 277 0.3932 0.4659 0.3465 -0.1642 -0.0515 0.0922  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B N   
5763  C CA  . ILE B 277 0.3428 0.4293 0.3046 -0.1472 -0.0451 0.0854  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B CA  
5764  C C   . ILE B 277 0.3462 0.4266 0.3036 -0.1398 -0.0440 0.0875  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B C   
5765  O O   . ILE B 277 0.3414 0.4252 0.2892 -0.1486 -0.0432 0.0940  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B O   
5766  C CB  . ILE B 277 0.3371 0.4593 0.3072 -0.1475 -0.0370 0.0833  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B CB  
5767  C CG1 . ILE B 277 0.3600 0.4883 0.3354 -0.1530 -0.0399 0.0806  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B CG1 
5768  C CG2 . ILE B 277 0.3138 0.4485 0.2912 -0.1311 -0.0305 0.0783  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B CG2 
5769  C CD1 . ILE B 277 0.3372 0.5007 0.3238 -0.1567 -0.0355 0.0804  ? ? ? ? ? ? 277 ILE B CD1 
5770  N N   . LYS B 278 0.3359 0.4063 0.2987 -0.1252 -0.0443 0.0821  ? ? ? ? ? ? 278 LYS B N   
5771  C CA  . LYS B 278 0.3260 0.3916 0.2856 -0.1182 -0.0439 0.0834  ? ? ? ? ? ? 278 LYS B CA  
5772  C C   . LYS B 278 0.3412 0.4318 0.3025 -0.1119 -0.0335 0.0799  ? ? ? ? ? ? 278 LYS B C   
5773  O O   . LYS B 278 0.2929 0.3984 0.2637 -0.1033 -0.0279 0.0739  ? ? ? ? ? ? 278 LYS B O   
5774  C CB  . LYS B 278 0.3320 0.3783 0.2992 -0.1053 -0.0478 0.0780  ? ? ? ? ? ? 278 LYS B CB  
5775  C CG  . LYS B 278 0.3506 0.3711 0.3211 -0.1086 -0.0570 0.0787  ? ? ? ? ? ? 278 LYS B CG  
5776  C CD  . LYS B 278 0.3953 0.3977 0.3587 -0.1159 -0.0669 0.0890  ? ? ? ? ? ? 278 LYS B CD  
5777  C CE  . LYS B 278 0.4372 0.4113 0.4075 -0.1174 -0.0770 0.0898  ? ? ? ? ? ? 278 LYS B CE  
5778  N NZ  . LYS B 278 0.4399 0.3938 0.4050 -0.1236 -0.0895 0.1014  ? ? ? ? ? ? 278 LYS B NZ  
5779  N N   . ILE B 279 0.3167 0.4102 0.2681 -0.1165 -0.0315 0.0839  ? ? ? ? ? ? 279 ILE B N   
5780  C CA  . ILE B 279 0.2976 0.4129 0.2504 -0.1114 -0.0205 0.0794  ? ? ? ? ? ? 279 ILE B CA  
5781  C C   . ILE B 279 0.2962 0.4009 0.2472 -0.1004 -0.0208 0.0763  ? ? ? ? ? ? 279 ILE B C   
5782  O O   . ILE B 279 0.2890 0.3792 0.2280 -0.1055 -0.0265 0.0812  ? ? ? ? ? ? 279 ILE B O   
5783  C CB  . ILE B 279 0.3191 0.4498 0.2613 -0.1261 -0.0144 0.0832  ? ? ? ? ? ? 279 ILE B CB  
5784  C CG1 . ILE B 279 0.3167 0.4620 0.2633 -0.1378 -0.0131 0.0856  ? ? ? ? ? ? 279 ILE B CG1 
5785  C CG2 . ILE B 279 0.3119 0.4628 0.2573 -0.1196 -0.0019 0.0762  ? ? ? ? ? ? 279 ILE B CG2 
5786  C CD1 . ILE B 279 0.3258 0.4840 0.2597 -0.1566 -0.0072 0.0902  ? ? ? ? ? ? 279 ILE B CD1 
5787  N N   . ILE B 280 0.2568 0.3695 0.2184 -0.0870 -0.0151 0.0690  ? ? ? ? ? ? 280 ILE B N   
5788  C CA  . ILE B 280 0.2755 0.3803 0.2371 -0.0766 -0.0141 0.0649  ? ? ? ? ? ? 280 ILE B CA  
5789  C C   . ILE B 280 0.3026 0.4250 0.2636 -0.0736 -0.0030 0.0603  ? ? ? ? ? ? 280 ILE B C   
5790  O O   . ILE B 280 0.2630 0.4015 0.2351 -0.0677 0.0035  0.0563  ? ? ? ? ? ? 280 ILE B O   
5791  C CB  . ILE B 280 0.2489 0.3466 0.2214 -0.0644 -0.0154 0.0596  ? ? ? ? ? ? 280 ILE B CB  
5792  C CG1 . ILE B 280 0.3037 0.3832 0.2787 -0.0674 -0.0248 0.0617  ? ? ? ? ? ? 280 ILE B CG1 
5793  C CG2 . ILE B 280 0.2654 0.3573 0.2379 -0.0548 -0.0129 0.0551  ? ? ? ? ? ? 280 ILE B CG2 
5794  C CD1 . ILE B 280 0.3148 0.3754 0.2853 -0.0706 -0.0336 0.0663  ? ? ? ? ? ? 280 ILE B CD1 
5795  N N   . SER B 281 0.2949 0.4146 0.2423 -0.0798 -0.0013 0.0613  ? ? ? ? ? ? 281 SER B N   
5796  C CA  . SER B 281 0.2654 0.3999 0.2110 -0.0780 0.0108  0.0549  ? ? ? ? ? ? 281 SER B CA  
5797  C C   . SER B 281 0.2737 0.4050 0.2262 -0.0637 0.0147  0.0478  ? ? ? ? ? ? 281 SER B C   
5798  O O   . SER B 281 0.2641 0.3794 0.2111 -0.0612 0.0089  0.0481  ? ? ? ? ? ? 281 SER B O   
5799  C CB  . SER B 281 0.2877 0.4192 0.2126 -0.0919 0.0116  0.0578  ? ? ? ? ? ? 281 SER B CB  
5800  O OG  . SER B 281 0.3140 0.4535 0.2339 -0.1053 0.0118  0.0631  ? ? ? ? ? ? 281 SER B OG  
5801  N N   . LYS B 282 0.2545 0.4014 0.2199 -0.0552 0.0242  0.0415  ? ? ? ? ? ? 282 LYS B N   
5802  C CA  . LYS B 282 0.2512 0.3939 0.2224 -0.0422 0.0286  0.0349  ? ? ? ? ? ? 282 LYS B CA  
5803  C C   . LYS B 282 0.2742 0.4182 0.2354 -0.0447 0.0375  0.0286  ? ? ? ? ? ? 282 LYS B C   
5804  O O   . LYS B 282 0.2649 0.4249 0.2276 -0.0487 0.0475  0.0245  ? ? ? ? ? ? 282 LYS B O   
5805  C CB  . LYS B 282 0.2527 0.4087 0.2428 -0.0314 0.0328  0.0321  ? ? ? ? ? ? 282 LYS B CB  
5806  C CG  . LYS B 282 0.2324 0.3859 0.2293 -0.0301 0.0238  0.0375  ? ? ? ? ? ? 282 LYS B CG  
5807  C CD  . LYS B 282 0.2311 0.4021 0.2459 -0.0233 0.0260  0.0371  ? ? ? ? ? ? 282 LYS B CD  
5808  C CE  . LYS B 282 0.2456 0.4157 0.2698 -0.0098 0.0302  0.0327  ? ? ? ? ? ? 282 LYS B CE  
5809  N NZ  . LYS B 282 0.2696 0.4589 0.3136 -0.0041 0.0304  0.0340  ? ? ? ? ? ? 282 LYS B NZ  
5810  N N   . ILE B 283 0.2668 0.3951 0.2194 -0.0422 0.0350  0.0265  ? ? ? ? ? ? 283 ILE B N   
5811  C CA  . ILE B 283 0.2955 0.4220 0.2349 -0.0465 0.0425  0.0201  ? ? ? ? ? ? 283 ILE B CA  
5812  C C   . ILE B 283 0.2772 0.4027 0.2280 -0.0329 0.0500  0.0118  ? ? ? ? ? ? 283 ILE B C   
5813  O O   . ILE B 283 0.2590 0.3729 0.2148 -0.0248 0.0446  0.0126  ? ? ? ? ? ? 283 ILE B O   
5814  C CB  . ILE B 283 0.3022 0.4121 0.2237 -0.0550 0.0328  0.0243  ? ? ? ? ? ? 283 ILE B CB  
5815  C CG1 . ILE B 283 0.3082 0.4169 0.2192 -0.0687 0.0235  0.0346  ? ? ? ? ? ? 283 ILE B CG1 
5816  C CG2 . ILE B 283 0.3132 0.4209 0.2186 -0.0607 0.0406  0.0168  ? ? ? ? ? ? 283 ILE B CG2 
5817  C CD1 . ILE B 283 0.3279 0.4487 0.2239 -0.0831 0.0320  0.0336  ? ? ? ? ? ? 283 ILE B CD1 
5818  N N   . GLU B 284 0.2829 0.4211 0.2396 -0.0305 0.0629  0.0036  ? ? ? ? ? ? 284 GLU B N   
5819  C CA  . GLU B 284 0.2858 0.4251 0.2601 -0.0156 0.0692  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B CA  
5820  C C   . GLU B 284 0.2942 0.4341 0.2649 -0.0151 0.0829  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B C   
5821  O O   . GLU B 284 0.2942 0.4321 0.2790 -0.0030 0.0886  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B O   
5822  C CB  . GLU B 284 0.2986 0.4576 0.2959 -0.0090 0.0718  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 284 GLU B CB  
5823  C CG  . GLU B 284 0.2797 0.4435 0.2802 -0.0128 0.0611  0.0090  ? ? ? ? ? ? 284 GLU B CG  
5824  C CD  . GLU B 284 0.2944 0.4680 0.3169 -0.0020 0.0585  0.0116  ? ? ? ? ? ? 284 GLU B CD  
5825  O OE1 . GLU B 284 0.2592 0.4508 0.2918 -0.0059 0.0580  0.0148  ? ? ? ? ? ? 284 GLU B OE1 
5826  O OE2 . GLU B 284 0.2752 0.4378 0.3040 0.0093  0.0562  0.0110  ? ? ? ? ? ? 284 GLU B OE2 
5827  N N   . ASN B 285 0.3267 0.4678 0.2778 -0.0289 0.0880  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B N   
5828  C CA  . ASN B 285 0.3414 0.4833 0.2863 -0.0307 0.1032  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B CA  
5829  C C   . ASN B 285 0.3569 0.4885 0.2699 -0.0480 0.1018  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B C   
5830  O O   . ASN B 285 0.3651 0.4894 0.2652 -0.0561 0.0881  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B O   
5831  C CB  . ASN B 285 0.3652 0.5299 0.3277 -0.0284 0.1184  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B CB  
5832  C CG  . ASN B 285 0.3721 0.5541 0.3255 -0.0442 0.1206  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B CG  
5833  O OD1 . ASN B 285 0.3468 0.5217 0.2791 -0.0573 0.1100  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B OD1 
5834  N ND2 . ASN B 285 0.3534 0.5582 0.3247 -0.0430 0.1340  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 285 ASN B ND2 
5835  N N   . HIS B 286 0.3738 0.5035 0.2754 -0.0529 0.1149  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 286 HIS B N   
5836  C CA  . HIS B 286 0.3948 0.5140 0.2644 -0.0699 0.1134  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 286 HIS B CA  
5837  C C   . HIS B 286 0.4150 0.5439 0.2660 -0.0882 0.1109  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 286 HIS B C   
5838  O O   . HIS B 286 0.4245 0.5426 0.2532 -0.1008 0.0974  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 286 HIS B O   
5839  C CB  . HIS B 286 0.4208 0.5376 0.2836 -0.0712 0.1309  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 286 HIS B CB  
5840  C CG  . HIS B 286 0.4655 0.5699 0.2931 -0.0894 0.1293  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 286 HIS B CG  
5841  N ND1 . HIS B 286 0.5195 0.6315 0.3211 -0.1098 0.1356  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 286 HIS B ND1 
5842  C CD2 . HIS B 286 0.4865 0.5714 0.2997 -0.0916 0.1217  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 286 HIS B CD2 
5843  C CE1 . HIS B 286 0.5453 0.6424 0.3162 -0.1242 0.1312  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 286 HIS B CE1 
5844  N NE2 . HIS B 286 0.5335 0.6149 0.3130 -0.1127 0.1222  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 286 HIS B NE2 
5845  N N   . GLU B 287 0.3824 0.5315 0.2435 -0.0902 0.1222  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B N   
5846  C CA  . GLU B 287 0.4277 0.5845 0.2666 -0.1111 0.1206  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CA  
5847  C C   . GLU B 287 0.4178 0.5666 0.2548 -0.1134 0.0993  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B C   
5848  O O   . GLU B 287 0.4193 0.5609 0.2307 -0.1307 0.0897  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B O   
5849  C CB  . GLU B 287 0.4181 0.6006 0.2716 -0.1133 0.1365  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CB  
5850  C CG  . GLU B 287 0.4793 0.6694 0.3068 -0.1376 0.1366  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CG  
5851  C CD  . GLU B 287 0.4975 0.7151 0.3375 -0.1426 0.1564  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B CD  
5852  O OE1 . GLU B 287 0.5084 0.7408 0.3846 -0.1241 0.1651  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B OE1 
5853  O OE2 . GLU B 287 0.5550 0.7802 0.3700 -0.1653 0.1629  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 287 GLU B OE2 
5854  N N   . GLY B 288 0.3674 0.5174 0.2316 -0.0965 0.0925  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 288 GLY B N   
5855  C CA  . GLY B 288 0.3868 0.5291 0.2541 -0.0961 0.0742  0.0019  ? ? ? ? ? ? 288 GLY B CA  
5856  C C   . GLY B 288 0.3969 0.5176 0.2475 -0.0999 0.0595  0.0082  ? ? ? ? ? ? 288 GLY B C   
5857  O O   . GLY B 288 0.3888 0.5010 0.2284 -0.1094 0.0450  0.0205  ? ? ? ? ? ? 288 GLY B O   
5858  N N   . VAL B 289 0.3784 0.4898 0.2292 -0.0924 0.0621  0.0004  ? ? ? ? ? ? 289 VAL B N   
5859  C CA  . VAL B 289 0.4102 0.5039 0.2468 -0.0973 0.0479  0.0061  ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CA  
5860  C C   . VAL B 289 0.4650 0.5545 0.2690 -0.1192 0.0439  0.0097  ? ? ? ? ? ? 289 VAL B C   
5861  O O   . VAL B 289 0.4686 0.5476 0.2625 -0.1273 0.0264  0.0221  ? ? ? ? ? ? 289 VAL B O   
5862  C CB  . VAL B 289 0.4075 0.4923 0.2507 -0.0862 0.0518  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CB  
5863  C CG1 . VAL B 289 0.4173 0.4870 0.2451 -0.0939 0.0382  0.0010  ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG1 
5864  C CG2 . VAL B 289 0.3538 0.4401 0.2253 -0.0674 0.0520  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 289 VAL B CG2 
5865  N N   . LYS B 290 0.4586 0.5559 0.2460 -0.1293 0.0598  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 290 LYS B N   
5866  C CA  . LYS B 290 0.5338 0.6274 0.2860 -0.1523 0.0579  0.0011  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CA  
5867  C C   . LYS B 290 0.5149 0.6113 0.2563 -0.1661 0.0487  0.0154  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B C   
5868  O O   . LYS B 290 0.5421 0.6281 0.2568 -0.1834 0.0357  0.0254  ? ? ? ? ? ? 290 LYS B O   
5869  C CB  . LYS B 290 0.5727 0.6758 0.3118 -0.1597 0.0805  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CB  
5870  C CG  . LYS B 290 0.6783 0.7717 0.4188 -0.1513 0.0864  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CG  
5871  C CD  . LYS B 290 0.7399 0.8172 0.4496 -0.1670 0.0732  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CD  
5872  C CE  . LYS B 290 0.7072 0.7712 0.4324 -0.1541 0.0571  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 290 LYS B CE  
5873  N NZ  . LYS B 290 0.7329 0.7857 0.4254 -0.1744 0.0431  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 290 LYS B NZ  
5874  N N   . ARG B 291 0.4759 0.5852 0.2379 -0.1589 0.0539  0.0170  ? ? ? ? ? ? 291 ARG B N   
5875  C CA  . ARG B 291 0.4755 0.5876 0.2276 -0.1730 0.0469  0.0297  ? ? ? ? ? ? 291 ARG B CA  
5876  C C   . ARG B 291 0.4292 0.5310 0.1987 -0.1639 0.0278  0.0439  ? ? ? ? ? ? 291 ARG B C   
5877  O O   . ARG B 291 0.4473 0.5507 0.2171 -0.1707 0.0221  0.0539  ? ? ? ? ? ? 291 ARG B O   
5878  C CB  . ARG B 291 0.4793 0.6139 0.2404 -0.1753 0.0657  0.0219  ? ? ? ? ? ? 291 ARG B CB  
5879  C CG  . ARG B 291 0.4953 0.6395 0.2344 -0.1892 0.0854  0.0073  ? ? ? ? ? ? 291 ARG B CG  
5880  C CD  . ARG B 291 0.5553 0.7246 0.3057 -0.1924 0.1053  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B CD  
5881  N NE  . ARG B 291 0.5892 0.7604 0.3115 -0.2180 0.1027  0.0080  ? ? ? ? ? ? 291 ARG B NE  
5882  C CZ  . ARG B 291 0.6646 0.8566 0.3815 -0.2322 0.1204  0.0011  ? ? ? ? ? ? 291 ARG B CZ  
5883  N NH1 . ARG B 291 0.6617 0.8775 0.4049 -0.2216 0.1428  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 291 ARG B NH1 
5884  N NH2 . ARG B 291 0.6957 0.8852 0.3834 -0.2573 0.1149  0.0130  ? ? ? ? ? ? 291 ARG B NH2 
5885  N N   . PHE B 292 0.4191 0.5100 0.2025 -0.1497 0.0186  0.0442  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B N   
5886  C CA  . PHE B 292 0.3932 0.4753 0.1981 -0.1381 0.0034  0.0538  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CA  
5887  C C   . PHE B 292 0.4258 0.4970 0.2178 -0.1522 -0.0136 0.0701  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B C   
5888  O O   . PHE B 292 0.4152 0.4859 0.2205 -0.1490 -0.0187 0.0767  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B O   
5889  C CB  . PHE B 292 0.3933 0.4635 0.2077 -0.1269 -0.0056 0.0525  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CB  
5890  C CG  . PHE B 292 0.3818 0.4439 0.2191 -0.1154 -0.0189 0.0599  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CG  
5891  C CD1 . PHE B 292 0.3523 0.4217 0.2139 -0.0999 -0.0114 0.0545  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CD1 
5892  C CD2 . PHE B 292 0.4060 0.4536 0.2409 -0.1207 -0.0387 0.0722  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CD2 
5893  C CE1 . PHE B 292 0.3709 0.4327 0.2522 -0.0904 -0.0218 0.0594  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CE1 
5894  C CE2 . PHE B 292 0.3813 0.4219 0.2408 -0.1089 -0.0488 0.0764  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CE2 
5895  C CZ  . PHE B 292 0.3406 0.3885 0.2210 -0.0950 -0.0393 0.0695  ? ? ? ? ? ? 292 PHE B CZ  
5896  N N   . ASP B 293 0.4661 0.5270 0.2310 -0.1686 -0.0233 0.0771  ? ? ? ? ? ? 293 ASP B N   
5897  C CA  . ASP B 293 0.4893 0.5361 0.2432 -0.1811 -0.0427 0.0947  ? ? ? ? ? ? 293 ASP B CA  
5898  C C   . ASP B 293 0.5214 0.5744 0.2689 -0.1924 -0.0381 0.1003  ? ? ? ? ? ? 293 ASP B C   
5899  O O   . ASP B 293 0.4965 0.5396 0.2553 -0.1907 -0.0510 0.1113  ? ? ? ? ? ? 293 ASP B O   
5900  C CB  . ASP B 293 0.5495 0.5846 0.2727 -0.1992 -0.0551 0.1029  ? ? ? ? ? ? 293 ASP B CB  
5901  C CG  . ASP B 293 0.5162 0.5413 0.2491 -0.1897 -0.0682 0.1032  ? ? ? ? ? ? 293 ASP B CG  
5902  O OD1 . ASP B 293 0.4899 0.5146 0.2538 -0.1698 -0.0700 0.0990  ? ? ? ? ? ? 293 ASP B OD1 
5903  O OD2 . ASP B 293 0.5593 0.5767 0.2675 -0.2041 -0.0780 0.1085  ? ? ? ? ? ? 293 ASP B OD2 
5904  N N   . GLU B 294 0.5131 0.5821 0.2440 -0.2043 -0.0197 0.0923  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B N   
5905  C CA  . GLU B 294 0.5403 0.6181 0.2670 -0.2158 -0.0140 0.0966  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B CA  
5906  C C   . GLU B 294 0.4934 0.5822 0.2550 -0.1975 -0.0080 0.0916  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B C   
5907  O O   . GLU B 294 0.4802 0.5696 0.2451 -0.2036 -0.0113 0.0991  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B O   
5908  C CB  . GLU B 294 0.5690 0.6646 0.2726 -0.2333 0.0063  0.0873  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B CB  
5909  C CG  . GLU B 294 0.5662 0.6848 0.2904 -0.2192 0.0298  0.0676  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B CG  
5910  C CD  . GLU B 294 0.6471 0.7854 0.3541 -0.2359 0.0513  0.0571  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B CD  
5911  O OE1 . GLU B 294 0.6553 0.7905 0.3354 -0.2482 0.0569  0.0515  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B OE1 
5912  O OE2 . GLU B 294 0.6518 0.8094 0.3733 -0.2369 0.0630  0.0537  ? ? ? ? ? ? 294 GLU B OE2 
5913  N N   . ILE B 295 0.4523 0.5482 0.2383 -0.1764 -0.0004 0.0798  ? ? ? ? ? ? 295 ILE B N   
5914  C CA  . ILE B 295 0.4320 0.5359 0.2490 -0.1598 0.0022  0.0768  ? ? ? ? ? ? 295 ILE B CA  
5915  C C   . ILE B 295 0.4303 0.5156 0.2585 -0.1541 -0.0165 0.0876  ? ? ? ? ? ? 295 ILE B C   
5916  O O   . ILE B 295 0.4105 0.4982 0.2501 -0.1536 -0.0181 0.0912  ? ? ? ? ? ? 295 ILE B O   
5917  C CB  . ILE B 295 0.3828 0.4980 0.2222 -0.1395 0.0144  0.0626  ? ? ? ? ? ? 295 ILE B CB  
5918  C CG1 . ILE B 295 0.3923 0.5286 0.2277 -0.1437 0.0352  0.0502  ? ? ? ? ? ? 295 ILE B CG1 
5919  C CG2 . ILE B 295 0.3500 0.4697 0.2178 -0.1242 0.0129  0.0621  ? ? ? ? ? ? 295 ILE B CG2 
5920  C CD1 . ILE B 295 0.3665 0.5069 0.2151 -0.1273 0.0454  0.0368  ? ? ? ? ? ? 295 ILE B CD1 
5921  N N   . LEU B 296 0.4268 0.4951 0.2552 -0.1482 -0.0292 0.0909  ? ? ? ? ? ? 296 LEU B N   
5922  C CA  . LEU B 296 0.4325 0.4832 0.2765 -0.1403 -0.0461 0.0989  ? ? ? ? ? ? 296 LEU B CA  
5923  C C   . LEU B 296 0.4546 0.4932 0.2862 -0.1561 -0.0583 0.1131  ? ? ? ? ? ? 296 LEU B C   
5924  O O   . LEU B 296 0.4449 0.4756 0.2912 -0.1518 -0.0651 0.1171  ? ? ? ? ? ? 296 LEU B O   
5925  C CB  . LEU B 296 0.4261 0.4629 0.2727 -0.1340 -0.0582 0.1004  ? ? ? ? ? ? 296 LEU B CB  
5926  C CG  . LEU B 296 0.4159 0.4358 0.2824 -0.1256 -0.0748 0.1072  ? ? ? ? ? ? 296 LEU B CG  
5927  C CD1 . LEU B 296 0.3837 0.4092 0.2771 -0.1092 -0.0671 0.0984  ? ? ? ? ? ? 296 LEU B CD1 
5928  C CD2 . LEU B 296 0.4036 0.4153 0.2730 -0.1212 -0.0850 0.1078  ? ? ? ? ? ? 296 LEU B CD2 
5929  N N   . GLU B 297 0.4778 0.5144 0.2805 -0.1757 -0.0602 0.1202  ? ? ? ? ? ? 297 GLU B N   
5930  C CA  . GLU B 297 0.5477 0.5695 0.3344 -0.1930 -0.0736 0.1357  ? ? ? ? ? ? 297 GLU B CA  
5931  C C   . GLU B 297 0.5048 0.5325 0.3011 -0.1951 -0.0682 0.1363  ? ? ? ? ? ? 297 GLU B C   
5932  O O   . GLU B 297 0.5217 0.5323 0.3209 -0.1993 -0.0817 0.1470  ? ? ? ? ? ? 297 GLU B O   
5933  C CB  . GLU B 297 0.5849 0.6080 0.3344 -0.2158 -0.0720 0.1408  ? ? ? ? ? ? 297 GLU B CB  
5934  C CG  . GLU B 297 0.7103 0.7261 0.4368 -0.2386 -0.0775 0.1541  ? ? ? ? ? ? 297 GLU B CG  
5935  C CD  . GLU B 297 0.8135 0.7997 0.5383 -0.2419 -0.1042 0.1719  ? ? ? ? ? ? 297 GLU B CD  
5936  O OE1 . GLU B 297 0.9334 0.9065 0.6461 -0.2570 -0.1136 0.1853  ? ? ? ? ? ? 297 GLU B OE1 
5937  O OE2 . GLU B 297 0.8395 0.8157 0.5782 -0.2281 -0.1158 0.1721  ? ? ? ? ? ? 297 GLU B OE2 
5938  N N   . VAL B 298 0.4926 0.5446 0.2965 -0.1917 -0.0490 0.1244  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B N   
5939  C CA  . VAL B 298 0.4800 0.5412 0.2915 -0.1966 -0.0437 0.1251  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CA  
5940  C C   . VAL B 298 0.4445 0.5127 0.2871 -0.1765 -0.0398 0.1162  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B C   
5941  O O   . VAL B 298 0.4552 0.5326 0.3065 -0.1796 -0.0358 0.1157  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B O   
5942  C CB  . VAL B 298 0.4867 0.5735 0.2850 -0.2113 -0.0252 0.1195  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CB  
5943  C CG1 . VAL B 298 0.5362 0.6143 0.2980 -0.2371 -0.0293 0.1301  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG1 
5944  C CG2 . VAL B 298 0.4689 0.5789 0.2792 -0.1979 -0.0070 0.1030  ? ? ? ? ? ? 298 VAL B CG2 
5945  N N   . SER B 299 0.4150 0.4790 0.2726 -0.1580 -0.0414 0.1096  ? ? ? ? ? ? 299 SER B N   
5946  C CA  . SER B 299 0.3849 0.4563 0.2681 -0.1407 -0.0366 0.1007  ? ? ? ? ? ? 299 SER B CA  
5947  C C   . SER B 299 0.3744 0.4227 0.2696 -0.1339 -0.0515 0.1054  ? ? ? ? ? ? 299 SER B C   
5948  O O   . SER B 299 0.3951 0.4236 0.2835 -0.1375 -0.0649 0.1136  ? ? ? ? ? ? 299 SER B O   
5949  C CB  . SER B 299 0.3716 0.4544 0.2648 -0.1250 -0.0264 0.0890  ? ? ? ? ? ? 299 SER B CB  
5950  O OG  . SER B 299 0.3813 0.4842 0.2654 -0.1306 -0.0118 0.0831  ? ? ? ? ? ? 299 SER B OG  
5951  N N   . ASP B 300 0.3506 0.4011 0.2631 -0.1256 -0.0496 0.1006  ? ? ? ? ? ? 300 ASP B N   
5952  C CA  . ASP B 300 0.3508 0.3815 0.2780 -0.1158 -0.0598 0.1001  ? ? ? ? ? ? 300 ASP B CA  
5953  C C   . ASP B 300 0.3332 0.3618 0.2711 -0.1007 -0.0591 0.0931  ? ? ? ? ? ? 300 ASP B C   
5954  O O   . ASP B 300 0.3644 0.3763 0.3130 -0.0944 -0.0685 0.0937  ? ? ? ? ? ? 300 ASP B O   
5955  C CB  . ASP B 300 0.3428 0.3749 0.2821 -0.1140 -0.0578 0.0961  ? ? ? ? ? ? 300 ASP B CB  
5956  C CG  . ASP B 300 0.3845 0.4151 0.3128 -0.1312 -0.0608 0.1044  ? ? ? ? ? ? 300 ASP B CG  
5957  O OD1 . ASP B 300 0.3842 0.3946 0.3031 -0.1407 -0.0726 0.1147  ? ? ? ? ? ? 300 ASP B OD1 
5958  O OD2 . ASP B 300 0.3709 0.4214 0.2996 -0.1359 -0.0518 0.1015  ? ? ? ? ? ? 300 ASP B OD2 
5959  N N   . GLY B 301 0.2902 0.3358 0.2270 -0.0950 -0.0478 0.0860  ? ? ? ? ? ? 301 GLY B N   
5960  C CA  . GLY B 301 0.3132 0.3563 0.2586 -0.0825 -0.0469 0.0797  ? ? ? ? ? ? 301 GLY B CA  
5961  C C   . GLY B 301 0.3065 0.3682 0.2486 -0.0782 -0.0333 0.0724  ? ? ? ? ? ? 301 GLY B C   
5962  O O   . GLY B 301 0.2892 0.3651 0.2227 -0.0857 -0.0257 0.0728  ? ? ? ? ? ? 301 GLY B O   
5963  N N   . ILE B 302 0.2787 0.3397 0.2285 -0.0670 -0.0303 0.0656  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B N   
5964  C CA  . ILE B 302 0.2932 0.3657 0.2402 -0.0619 -0.0195 0.0587  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CA  
5965  C C   . ILE B 302 0.2947 0.3699 0.2552 -0.0489 -0.0139 0.0512  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B C   
5966  O O   . ILE B 302 0.2954 0.3607 0.2657 -0.0433 -0.0187 0.0497  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B O   
5967  C CB  . ILE B 302 0.2898 0.3550 0.2269 -0.0641 -0.0228 0.0590  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CB  
5968  C CG1 . ILE B 302 0.3505 0.4137 0.2683 -0.0798 -0.0279 0.0672  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CG1 
5969  C CG2 . ILE B 302 0.2980 0.3718 0.2338 -0.0576 -0.0111 0.0501  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CG2 
5970  C CD1 . ILE B 302 0.3405 0.4200 0.2459 -0.0887 -0.0158 0.0653  ? ? ? ? ? ? 302 ILE B CD1 
5971  N N   . MET B 303 0.2888 0.3775 0.2505 -0.0445 -0.0034 0.0463  ? ? ? ? ? ? 303 MET B N   
5972  C CA  . MET B 303 0.2396 0.3285 0.2101 -0.0330 0.0015  0.0401  ? ? ? ? ? ? 303 MET B CA  
5973  C C   . MET B 303 0.2571 0.3462 0.2224 -0.0296 0.0081  0.0349  ? ? ? ? ? ? 303 MET B C   
5974  O O   . MET B 303 0.2650 0.3640 0.2253 -0.0324 0.0153  0.0329  ? ? ? ? ? ? 303 MET B O   
5975  C CB  . MET B 303 0.2148 0.3166 0.1940 -0.0286 0.0065  0.0390  ? ? ? ? ? ? 303 MET B CB  
5976  C CG  . MET B 303 0.2505 0.3481 0.2360 -0.0180 0.0092  0.0345  ? ? ? ? ? ? 303 MET B CG  
5977  S SD  . MET B 303 0.2831 0.3954 0.2786 -0.0121 0.0130  0.0348  ? ? ? ? ? ? 303 MET B SD  
5978  C CE  . MET B 303 0.2655 0.3811 0.2633 -0.0190 0.0060  0.0394  ? ? ? ? ? ? 303 MET B CE  
5979  N N   . VAL B 304 0.2503 0.3290 0.2178 -0.0240 0.0067  0.0316  ? ? ? ? ? ? 304 VAL B N   
5980  C CA  . VAL B 304 0.2719 0.3493 0.2354 -0.0202 0.0135  0.0257  ? ? ? ? ? ? 304 VAL B CA  
5981  C C   . VAL B 304 0.2518 0.3346 0.2237 -0.0112 0.0205  0.0224  ? ? ? ? ? ? 304 VAL B C   
5982  O O   . VAL B 304 0.2583 0.3350 0.2359 -0.0057 0.0191  0.0218  ? ? ? ? ? ? 304 VAL B O   
5983  C CB  . VAL B 304 0.2896 0.3544 0.2525 -0.0194 0.0088  0.0237  ? ? ? ? ? ? 304 VAL B CB  
5984  C CG1 . VAL B 304 0.2869 0.3492 0.2431 -0.0176 0.0160  0.0173  ? ? ? ? ? ? 304 VAL B CG1 
5985  C CG2 . VAL B 304 0.2735 0.3335 0.2312 -0.0281 -0.0014 0.0292  ? ? ? ? ? ? 304 VAL B CG2 
5986  N N   . ALA B 305 0.2733 0.3681 0.2470 -0.0102 0.0276  0.0208  ? ? ? ? ? ? 305 ALA B N   
5987  C CA  . ALA B 305 0.2641 0.3663 0.2499 -0.0012 0.0319  0.0197  ? ? ? ? ? ? 305 ALA B CA  
5988  C C   . ALA B 305 0.2645 0.3591 0.2502 0.0058  0.0383  0.0134  ? ? ? ? ? ? 305 ALA B C   
5989  O O   . ALA B 305 0.2599 0.3611 0.2475 0.0076  0.0470  0.0079  ? ? ? ? ? ? 305 ALA B O   
5990  C CB  . ALA B 305 0.2243 0.3456 0.2176 -0.0027 0.0366  0.0202  ? ? ? ? ? ? 305 ALA B CB  
5991  N N   . ARG B 306 0.2781 0.3589 0.2617 0.0086  0.0350  0.0133  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B N   
5992  C CA  . ARG B 306 0.2574 0.3266 0.2375 0.0126  0.0397  0.0076  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CA  
5993  C C   . ARG B 306 0.2678 0.3376 0.2570 0.0221  0.0458  0.0049  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B C   
5994  O O   . ARG B 306 0.2978 0.3593 0.2843 0.0246  0.0522  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 306 ARG B O   
5995  C CB  . ARG B 306 0.2618 0.3174 0.2382 0.0116  0.0351  0.0081  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CB  
5996  C CG  . ARG B 306 0.2547 0.3093 0.2260 0.0033  0.0289  0.0096  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CG  
5997  C CD  . ARG B 306 0.2624 0.3060 0.2337 0.0029  0.0266  0.0076  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CD  
5998  N NE  . ARG B 306 0.2517 0.2922 0.2281 0.0068  0.0265  0.0091  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NE  
5999  C CZ  . ARG B 306 0.2543 0.2869 0.2316 0.0055  0.0259  0.0070  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B CZ  
6000  N NH1 . ARG B 306 0.2448 0.2737 0.2222 0.0015  0.0242  0.0038  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH1 
6001  N NH2 . ARG B 306 0.2672 0.2968 0.2452 0.0071  0.0269  0.0082  ? ? ? ? ? ? 306 ARG B NH2 
6002  N N   . GLY B 307 0.2618 0.3403 0.2626 0.0273  0.0432  0.0099  ? ? ? ? ? ? 307 GLY B N   
6003  C CA  . GLY B 307 0.2721 0.3518 0.2860 0.0377  0.0465  0.0091  ? ? ? ? ? ? 307 GLY B CA  
6004  C C   . GLY B 307 0.2812 0.3701 0.3015 0.0399  0.0568  0.0009  ? ? ? ? ? ? 307 GLY B C   
6005  O O   . GLY B 307 0.2976 0.3760 0.3184 0.0448  0.0636  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 307 GLY B O   
6006  N N   . ASP B 308 0.2761 0.3841 0.3013 0.0356  0.0593  0.0007  ? ? ? ? ? ? 308 ASP B N   
6007  C CA  . ASP B 308 0.2836 0.4025 0.3146 0.0360  0.0712  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 308 ASP B CA  
6008  C C   . ASP B 308 0.2904 0.3978 0.3007 0.0274  0.0767  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 308 ASP B C   
6009  O O   . ASP B 308 0.2719 0.3771 0.2828 0.0294  0.0873  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 308 ASP B O   
6010  C CB  . ASP B 308 0.2755 0.4181 0.3139 0.0302  0.0732  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 308 ASP B CB  
6011  C CG  . ASP B 308 0.3036 0.4622 0.3683 0.0401  0.0711  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 308 ASP B CG  
6012  O OD1 . ASP B 308 0.3407 0.5017 0.4226 0.0506  0.0777  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 308 ASP B OD1 
6013  O OD2 . ASP B 308 0.3147 0.4819 0.3842 0.0382  0.0619  0.0054  ? ? ? ? ? ? 308 ASP B OD2 
6014  N N   . LEU B 309 0.2706 0.3703 0.2638 0.0178  0.0690  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 309 LEU B N   
6015  C CA  . LEU B 309 0.3095 0.4012 0.2830 0.0077  0.0720  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 309 LEU B CA  
6016  C C   . LEU B 309 0.3173 0.3922 0.2878 0.0128  0.0768  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 309 LEU B C   
6017  O O   . LEU B 309 0.3009 0.3728 0.2617 0.0084  0.0858  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 309 LEU B O   
6018  C CB  . LEU B 309 0.3023 0.3878 0.2631 -0.0014 0.0604  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 309 LEU B CB  
6019  C CG  . LEU B 309 0.3045 0.3845 0.2453 -0.0138 0.0597  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 309 LEU B CG  
6020  C CD1 . LEU B 309 0.3622 0.4558 0.2958 -0.0224 0.0677  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 309 LEU B CD1 
6021  C CD2 . LEU B 309 0.3396 0.4147 0.2767 -0.0191 0.0461  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 309 LEU B CD2 
6022  N N   . GLY B 310 0.2863 0.3502 0.2645 0.0214  0.0716  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 310 GLY B N   
6023  C CA  . GLY B 310 0.3455 0.3908 0.3205 0.0254  0.0744  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 310 GLY B CA  
6024  C C   . GLY B 310 0.3571 0.3996 0.3446 0.0356  0.0843  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 310 GLY B C   
6025  O O   . GLY B 310 0.3755 0.3996 0.3605 0.0392  0.0873  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 310 GLY B O   
6026  N N   . ILE B 311 0.3262 0.3868 0.3285 0.0400  0.0898  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 311 ILE B N   
6027  C CA  . ILE B 311 0.3583 0.4197 0.3775 0.0503  0.1004  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 311 ILE B CA  
6028  C C   . ILE B 311 0.3646 0.4380 0.3763 0.0416  0.1134  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 311 ILE B C   
6029  O O   . ILE B 311 0.3711 0.4380 0.3845 0.0442  0.1260  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 311 ILE B O   
6030  C CB  . ILE B 311 0.3438 0.4205 0.3904 0.0620  0.0975  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 311 ILE B CB  
6031  C CG1 . ILE B 311 0.3464 0.4119 0.3964 0.0679  0.0841  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 311 ILE B CG1 
6032  C CG2 . ILE B 311 0.3704 0.4506 0.4399 0.0737  0.1090  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 311 ILE B CG2 
6033  C CD1 . ILE B 311 0.3224 0.4065 0.3931 0.0742  0.0772  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 311 ILE B CD1 
6034  N N   . GLU B 312 0.3246 0.4149 0.3280 0.0308  0.1111  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 312 GLU B N   
6035  C CA  . GLU B 312 0.3380 0.4399 0.3306 0.0197  0.1228  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 312 GLU B CA  
6036  C C   . GLU B 312 0.3472 0.4329 0.3106 0.0071  0.1249  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 312 GLU B C   
6037  O O   . GLU B 312 0.3721 0.4600 0.3261 0.0003  0.1377  -0.0803 ? ? ? ? ? ? 312 GLU B O   
6038  C CB  . GLU B 312 0.3641 0.4858 0.3529 0.0095  0.1185  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 312 GLU B CB  
6039  C CG  . GLU B 312 0.3319 0.4735 0.3487 0.0190  0.1175  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 312 GLU B CG  
6040  C CD  . GLU B 312 0.3714 0.5311 0.4082 0.0237  0.1330  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 312 GLU B CD  
6041  O OE1 . GLU B 312 0.3946 0.5669 0.4604 0.0361  0.1315  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 312 GLU B OE1 
6042  O OE2 . GLU B 312 0.3806 0.5443 0.4047 0.0139  0.1465  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 312 GLU B OE2 
6043  N N   . ILE B 313 0.3268 0.3981 0.2761 0.0027  0.1124  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 313 ILE B N   
6044  C CA  . ILE B 313 0.3554 0.4110 0.2805 -0.0079 0.1131  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 313 ILE B CA  
6045  C C   . ILE B 313 0.3592 0.3940 0.2887 0.0007  0.1086  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 313 ILE B C   
6046  O O   . ILE B 313 0.3589 0.3925 0.3059 0.0123  0.1030  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 313 ILE B O   
6047  C CB  . ILE B 313 0.3404 0.3982 0.2442 -0.0236 0.1019  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 313 ILE B CB  
6048  C CG1 . ILE B 313 0.3424 0.3935 0.2517 -0.0198 0.0864  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 313 ILE B CG1 
6049  C CG2 . ILE B 313 0.3258 0.4035 0.2265 -0.0322 0.1046  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 313 ILE B CG2 
6050  C CD1 . ILE B 313 0.3767 0.4264 0.2689 -0.0334 0.0740  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 313 ILE B CD1 
6051  N N   . PRO B 314 0.3790 0.3973 0.2912 -0.0065 0.1109  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 314 PRO B N   
6052  C CA  . PRO B 314 0.3835 0.3815 0.2990 0.0001  0.1084  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 314 PRO B CA  
6053  C C   . PRO B 314 0.3707 0.3677 0.2914 0.0021  0.0940  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 314 PRO B C   
6054  O O   . PRO B 314 0.3826 0.3874 0.2955 -0.0066 0.0844  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 314 PRO B O   
6055  C CB  . PRO B 314 0.4013 0.3867 0.2927 -0.0136 0.1105  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 314 PRO B CB  
6056  C CG  . PRO B 314 0.4340 0.4295 0.3148 -0.0214 0.1228  -0.0942 ? ? ? ? ? ? 314 PRO B CG  
6057  C CD  . PRO B 314 0.4209 0.4388 0.3104 -0.0207 0.1199  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 314 PRO B CD  
6058  N N   . ALA B 315 0.3572 0.3440 0.2912 0.0131  0.0923  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B N   
6059  C CA  . ALA B 315 0.3482 0.3360 0.2876 0.0147  0.0808  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B CA  
6060  C C   . ALA B 315 0.3643 0.3472 0.2903 0.0033  0.0730  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B C   
6061  O O   . ALA B 315 0.3167 0.3068 0.2458 0.0010  0.0636  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B O   
6062  C CB  . ALA B 315 0.3940 0.3684 0.3449 0.0256  0.0805  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 315 ALA B CB  
6063  N N   . GLU B 316 0.3563 0.3274 0.2695 -0.0037 0.0765  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 316 GLU B N   
6064  C CA  . GLU B 316 0.3776 0.3442 0.2808 -0.0144 0.0687  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CA  
6065  C C   . GLU B 316 0.3653 0.3456 0.2599 -0.0250 0.0613  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 316 GLU B C   
6066  O O   . GLU B 316 0.3641 0.3436 0.2533 -0.0339 0.0527  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 316 GLU B O   
6067  C CB  . GLU B 316 0.3831 0.3322 0.2742 -0.0204 0.0739  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CB  
6068  C CG  . GLU B 316 0.3998 0.3480 0.2755 -0.0275 0.0821  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CG  
6069  C CD  . GLU B 316 0.4351 0.3774 0.3171 -0.0175 0.0958  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 316 GLU B CD  
6070  O OE1 . GLU B 316 0.4339 0.3695 0.3035 -0.0231 0.1055  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 316 GLU B OE1 
6071  O OE2 . GLU B 316 0.4248 0.3688 0.3249 -0.0041 0.0967  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 316 GLU B OE2 
6072  N N   . LYS B 317 0.3680 0.3605 0.2612 -0.0248 0.0646  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 317 LYS B N   
6073  C CA  . LYS B 317 0.3578 0.3605 0.2396 -0.0362 0.0575  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 317 LYS B CA  
6074  C C   . LYS B 317 0.3526 0.3671 0.2468 -0.0326 0.0490  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 317 LYS B C   
6075  O O   . LYS B 317 0.3350 0.3556 0.2230 -0.0410 0.0401  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 317 LYS B O   
6076  C CB  . LYS B 317 0.3732 0.3810 0.2400 -0.0433 0.0671  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 317 LYS B CB  
6077  C CG  . LYS B 317 0.3866 0.3825 0.2360 -0.0511 0.0753  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 317 LYS B CG  
6078  C CD  . LYS B 317 0.4247 0.4278 0.2560 -0.0616 0.0849  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 317 LYS B CD  
6079  C CE  . LYS B 317 0.4633 0.4538 0.2743 -0.0712 0.0941  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 317 LYS B CE  
6080  N NZ  . LYS B 317 0.5241 0.5080 0.3175 -0.0854 0.0805  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 317 LYS B NZ  
6081  N N   . VAL B 318 0.3266 0.3429 0.2374 -0.0206 0.0513  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 318 VAL B N   
6082  C CA  . VAL B 318 0.3310 0.3577 0.2527 -0.0175 0.0446  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 318 VAL B CA  
6083  C C   . VAL B 318 0.3348 0.3613 0.2590 -0.0226 0.0321  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 318 VAL B C   
6084  O O   . VAL B 318 0.3352 0.3691 0.2606 -0.0261 0.0251  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 318 VAL B O   
6085  C CB  . VAL B 318 0.3251 0.3527 0.2622 -0.0054 0.0480  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 318 VAL B CB  
6086  C CG1 . VAL B 318 0.3232 0.3612 0.2695 -0.0040 0.0412  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 318 VAL B CG1 
6087  C CG2 . VAL B 318 0.3230 0.3541 0.2627 0.0004  0.0590  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 318 VAL B CG2 
6088  N N   . PHE B 319 0.2928 0.3109 0.2197 -0.0229 0.0293  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B N   
6089  C CA  . PHE B 319 0.2820 0.3023 0.2169 -0.0264 0.0177  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CA  
6090  C C   . PHE B 319 0.3318 0.3557 0.2569 -0.0371 0.0081  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B C   
6091  O O   . PHE B 319 0.3003 0.3280 0.2338 -0.0386 -0.0024 0.0033  ? ? ? ? ? ? 319 PHE B O   
6092  C CB  . PHE B 319 0.2830 0.2964 0.2233 -0.0269 0.0169  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CB  
6093  C CG  . PHE B 319 0.3024 0.3106 0.2302 -0.0359 0.0155  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CG  
6094  C CD1 . PHE B 319 0.2899 0.2891 0.2046 -0.0365 0.0255  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CD1 
6095  C CD2 . PHE B 319 0.2964 0.3083 0.2259 -0.0443 0.0030  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CD2 
6096  C CE1 . PHE B 319 0.3444 0.3374 0.2457 -0.0463 0.0243  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CE1 
6097  C CE2 . PHE B 319 0.3214 0.3289 0.2380 -0.0542 0.0003  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CE2 
6098  C CZ  . PHE B 319 0.3361 0.3338 0.2365 -0.0562 0.0114  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 319 PHE B CZ  
6099  N N   . LEU B 320 0.3312 0.3524 0.2378 -0.0450 0.0113  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B N   
6100  C CA  . LEU B 320 0.3388 0.3624 0.2310 -0.0574 0.0019  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CA  
6101  C C   . LEU B 320 0.3371 0.3681 0.2281 -0.0584 -0.0001 0.0047  ? ? ? ? ? ? 320 LEU B C   
6102  O O   . LEU B 320 0.3214 0.3536 0.2129 -0.0643 -0.0135 0.0141  ? ? ? ? ? ? 320 LEU B O   
6103  C CB  . LEU B 320 0.3430 0.3623 0.2115 -0.0671 0.0090  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CB  
6104  C CG  . LEU B 320 0.3340 0.3440 0.1978 -0.0698 0.0114  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CG  
6105  C CD1 . LEU B 320 0.3865 0.3905 0.2280 -0.0771 0.0232  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CD1 
6106  C CD2 . LEU B 320 0.3462 0.3562 0.2094 -0.0795 -0.0053 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 320 LEU B CD2 
6107  N N   . ALA B 321 0.3237 0.3593 0.2135 -0.0535 0.0123  0.0009  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B N   
6108  C CA  . ALA B 321 0.3085 0.3527 0.1988 -0.0548 0.0120  0.0071  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CA  
6109  C C   . ALA B 321 0.3082 0.3532 0.2177 -0.0481 0.0026  0.0149  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B C   
6110  O O   . ALA B 321 0.3030 0.3493 0.2116 -0.0534 -0.0065 0.0233  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B O   
6111  C CB  . ALA B 321 0.2709 0.3225 0.1631 -0.0488 0.0275  0.0003  ? ? ? ? ? ? 321 ALA B CB  
6112  N N   . GLN B 322 0.2766 0.3193 0.2018 -0.0376 0.0052  0.0118  ? ? ? ? ? ? 322 GLN B N   
6113  C CA  . GLN B 322 0.2862 0.3290 0.2285 -0.0321 -0.0015 0.0165  ? ? ? ? ? ? 322 GLN B CA  
6114  C C   . GLN B 322 0.2811 0.3204 0.2278 -0.0377 -0.0162 0.0227  ? ? ? ? ? ? 322 GLN B C   
6115  O O   . GLN B 322 0.2945 0.3342 0.2474 -0.0387 -0.0237 0.0293  ? ? ? ? ? ? 322 GLN B O   
6116  C CB  . GLN B 322 0.2628 0.3027 0.2182 -0.0226 0.0037  0.0116  ? ? ? ? ? ? 322 GLN B CB  
6117  C CG  . GLN B 322 0.2852 0.3248 0.2573 -0.0190 -0.0023 0.0142  ? ? ? ? ? ? 322 GLN B CG  
6118  C CD  . GLN B 322 0.2643 0.3013 0.2439 -0.0125 0.0045  0.0092  ? ? ? ? ? ? 322 GLN B CD  
6119  O OE1 . GLN B 322 0.2972 0.3335 0.2713 -0.0087 0.0127  0.0068  ? ? ? ? ? ? 322 GLN B OE1 
6120  N NE2 . GLN B 322 0.2780 0.3137 0.2711 -0.0114 0.0013  0.0077  ? ? ? ? ? ? 322 GLN B NE2 
6121  N N   . LYS B 323 0.2955 0.3309 0.2413 -0.0409 -0.0208 0.0205  ? ? ? ? ? ? 323 LYS B N   
6122  C CA  . LYS B 323 0.2786 0.3120 0.2348 -0.0444 -0.0360 0.0262  ? ? ? ? ? ? 323 LYS B CA  
6123  C C   . LYS B 323 0.3010 0.3328 0.2434 -0.0550 -0.0475 0.0360  ? ? ? ? ? ? 323 LYS B C   
6124  O O   . LYS B 323 0.2778 0.3072 0.2322 -0.0554 -0.0605 0.0439  ? ? ? ? ? ? 323 LYS B O   
6125  C CB  . LYS B 323 0.2803 0.3121 0.2388 -0.0465 -0.0382 0.0215  ? ? ? ? ? ? 323 LYS B CB  
6126  C CG  . LYS B 323 0.2536 0.2862 0.2316 -0.0370 -0.0308 0.0144  ? ? ? ? ? ? 323 LYS B CG  
6127  C CD  . LYS B 323 0.2724 0.3029 0.2471 -0.0405 -0.0283 0.0079  ? ? ? ? ? ? 323 LYS B CD  
6128  C CE  . LYS B 323 0.2485 0.2783 0.2357 -0.0337 -0.0184 0.0007  ? ? ? ? ? ? 323 LYS B CE  
6129  N NZ  . LYS B 323 0.2572 0.2926 0.2708 -0.0307 -0.0247 0.0008  ? ? ? ? ? ? 323 LYS B NZ  
6130  N N   . MET B 324 0.3084 0.3408 0.2256 -0.0638 -0.0418 0.0349  ? ? ? ? ? ? 324 MET B N   
6131  C CA  . MET B 324 0.3294 0.3604 0.2282 -0.0764 -0.0502 0.0440  ? ? ? ? ? ? 324 MET B CA  
6132  C C   . MET B 324 0.3208 0.3531 0.2250 -0.0746 -0.0511 0.0504  ? ? ? ? ? ? 324 MET B C   
6133  O O   . MET B 324 0.3526 0.3796 0.2572 -0.0805 -0.0659 0.0612  ? ? ? ? ? ? 324 MET B O   
6134  C CB  . MET B 324 0.3765 0.4092 0.2459 -0.0874 -0.0399 0.0388  ? ? ? ? ? ? 324 MET B CB  
6135  C CG  . MET B 324 0.3799 0.4112 0.2250 -0.1039 -0.0475 0.0481  ? ? ? ? ? ? 324 MET B CG  
6136  S SD  . MET B 324 0.4228 0.4613 0.2657 -0.1042 -0.0377 0.0505  ? ? ? ? ? ? 324 MET B SD  
6137  C CE  . MET B 324 0.4136 0.4620 0.2461 -0.1025 -0.0128 0.0346  ? ? ? ? ? ? 324 MET B CE  
6138  N N   . MET B 325 0.3068 0.3455 0.2155 -0.0673 -0.0371 0.0448  ? ? ? ? ? ? 325 MET B N   
6139  C CA  . MET B 325 0.3087 0.3500 0.2203 -0.0676 -0.0369 0.0501  ? ? ? ? ? ? 325 MET B CA  
6140  C C   . MET B 325 0.3193 0.3545 0.2525 -0.0610 -0.0478 0.0547  ? ? ? ? ? ? 325 MET B C   
6141  O O   . MET B 325 0.3116 0.3421 0.2448 -0.0661 -0.0574 0.0635  ? ? ? ? ? ? 325 MET B O   
6142  C CB  . MET B 325 0.2843 0.3357 0.1988 -0.0607 -0.0206 0.0427  ? ? ? ? ? ? 325 MET B CB  
6143  C CG  . MET B 325 0.3269 0.3843 0.2191 -0.0706 -0.0112 0.0392  ? ? ? ? ? ? 325 MET B CG  
6144  S SD  . MET B 325 0.3521 0.4241 0.2531 -0.0628 0.0058  0.0322  ? ? ? ? ? ? 325 MET B SD  
6145  C CE  . MET B 325 0.2998 0.3702 0.2130 -0.0482 0.0155  0.0213  ? ? ? ? ? ? 325 MET B CE  
6146  N N   . ILE B 326 0.3060 0.3405 0.2574 -0.0507 -0.0462 0.0485  ? ? ? ? ? ? 326 ILE B N   
6147  C CA  . ILE B 326 0.3051 0.3344 0.2798 -0.0445 -0.0551 0.0506  ? ? ? ? ? ? 326 ILE B CA  
6148  C C   . ILE B 326 0.3132 0.3346 0.2913 -0.0504 -0.0732 0.0599  ? ? ? ? ? ? 326 ILE B C   
6149  O O   . ILE B 326 0.3227 0.3376 0.3102 -0.0507 -0.0824 0.0663  ? ? ? ? ? ? 326 ILE B O   
6150  C CB  . ILE B 326 0.2925 0.3238 0.2853 -0.0342 -0.0483 0.0411  ? ? ? ? ? ? 326 ILE B CB  
6151  C CG1 . ILE B 326 0.2839 0.3206 0.2736 -0.0287 -0.0335 0.0350  ? ? ? ? ? ? 326 ILE B CG1 
6152  C CG2 . ILE B 326 0.2788 0.3055 0.2964 -0.0289 -0.0563 0.0413  ? ? ? ? ? ? 326 ILE B CG2 
6153  C CD1 . ILE B 326 0.2627 0.3004 0.2630 -0.0211 -0.0252 0.0261  ? ? ? ? ? ? 326 ILE B CD1 
6154  N N   . GLY B 327 0.3152 0.3364 0.2859 -0.0556 -0.0791 0.0610  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B N   
6155  C CA  . GLY B 327 0.3475 0.3621 0.3189 -0.0629 -0.0983 0.0714  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B CA  
6156  C C   . GLY B 327 0.3629 0.3701 0.3194 -0.0727 -0.1076 0.0836  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B C   
6157  O O   . GLY B 327 0.3613 0.3596 0.3329 -0.0717 -0.1224 0.0921  ? ? ? ? ? ? 327 GLY B O   
6158  N N   . ARG B 328 0.3535 0.3642 0.2818 -0.0823 -0.0983 0.0838  ? ? ? ? ? ? 328 ARG B N   
6159  C CA  . ARG B 328 0.3824 0.3873 0.2905 -0.0955 -0.1051 0.0953  ? ? ? ? ? ? 328 ARG B CA  
6160  C C   . ARG B 328 0.3767 0.3775 0.2995 -0.0902 -0.1053 0.0981  ? ? ? ? ? ? 328 ARG B C   
6161  O O   . ARG B 328 0.3825 0.3720 0.3021 -0.0977 -0.1194 0.1103  ? ? ? ? ? ? 328 ARG B O   
6162  C CB  . ARG B 328 0.3889 0.4021 0.2656 -0.1070 -0.0908 0.0915  ? ? ? ? ? ? 328 ARG B CB  
6163  C CG  . ARG B 328 0.4142 0.4267 0.2691 -0.1180 -0.0946 0.0916  ? ? ? ? ? ? 328 ARG B CG  
6164  C CD  . ARG B 328 0.4421 0.4613 0.2651 -0.1316 -0.0806 0.0875  ? ? ? ? ? ? 328 ARG B CD  
6165  N NE  . ARG B 328 0.4901 0.5101 0.2945 -0.1391 -0.0781 0.0815  ? ? ? ? ? ? 328 ARG B NE  
6166  C CZ  . ARG B 328 0.5092 0.5350 0.2863 -0.1507 -0.0639 0.0742  ? ? ? ? ? ? 328 ARG B CZ  
6167  N NH1 . ARG B 328 0.4698 0.5031 0.2367 -0.1561 -0.0510 0.0725  ? ? ? ? ? ? 328 ARG B NH1 
6168  N NH2 . ARG B 328 0.5392 0.5637 0.2996 -0.1577 -0.0619 0.0675  ? ? ? ? ? ? 328 ARG B NH2 
6169  N N   . CYS B 329 0.3458 0.3541 0.2837 -0.0784 -0.0910 0.0875  ? ? ? ? ? ? 329 CYS B N   
6170  C CA  . CYS B 329 0.3366 0.3404 0.2879 -0.0742 -0.0914 0.0890  ? ? ? ? ? ? 329 CYS B CA  
6171  C C   . CYS B 329 0.3476 0.3388 0.3248 -0.0674 -0.1065 0.0926  ? ? ? ? ? ? 329 CYS B C   
6172  O O   . CYS B 329 0.3410 0.3208 0.3228 -0.0703 -0.1161 0.1003  ? ? ? ? ? ? 329 CYS B O   
6173  C CB  . CYS B 329 0.3077 0.3219 0.2681 -0.0643 -0.0747 0.0774  ? ? ? ? ? ? 329 CYS B CB  
6174  S SG  . CYS B 329 0.3464 0.3760 0.2849 -0.0705 -0.0579 0.0737  ? ? ? ? ? ? 329 CYS B SG  
6175  N N   . ASN B 330 0.3259 0.3192 0.3219 -0.0584 -0.1082 0.0865  ? ? ? ? ? ? 330 ASN B N   
6176  C CA  . ASN B 330 0.3406 0.3239 0.3647 -0.0521 -0.1234 0.0898  ? ? ? ? ? ? 330 ASN B CA  
6177  C C   . ASN B 330 0.3742 0.3442 0.3913 -0.0620 -0.1445 0.1060  ? ? ? ? ? ? 330 ASN B C   
6178  O O   . ASN B 330 0.3992 0.3557 0.4323 -0.0601 -0.1566 0.1125  ? ? ? ? ? ? 330 ASN B O   
6179  C CB  . ASN B 330 0.3123 0.3029 0.3571 -0.0434 -0.1228 0.0814  ? ? ? ? ? ? 330 ASN B CB  
6180  C CG  . ASN B 330 0.3186 0.3190 0.3729 -0.0340 -0.1040 0.0664  ? ? ? ? ? ? 330 ASN B CG  
6181  O OD1 . ASN B 330 0.3470 0.3538 0.4160 -0.0284 -0.1014 0.0590  ? ? ? ? ? ? 330 ASN B OD1 
6182  N ND2 . ASN B 330 0.2781 0.2796 0.3251 -0.0328 -0.0917 0.0621  ? ? ? ? ? ? 330 ASN B ND2 
6183  N N   . LEU B 331 0.4068 0.3790 0.3981 -0.0737 -0.1493 0.1129  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B N   
6184  C CA  . LEU B 331 0.4413 0.4010 0.4201 -0.0859 -0.1703 0.1297  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B CA  
6185  C C   . LEU B 331 0.4791 0.4266 0.4445 -0.0946 -0.1739 0.1396  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B C   
6186  O O   . LEU B 331 0.4691 0.3996 0.4407 -0.0984 -0.1934 0.1530  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B O   
6187  C CB  . LEU B 331 0.5280 0.4941 0.4747 -0.0993 -0.1698 0.1323  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B CB  
6188  C CG  . LEU B 331 0.6327 0.5892 0.5639 -0.1133 -0.1933 0.1484  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B CG  
6189  C CD1 . LEU B 331 0.6800 0.6301 0.6476 -0.1034 -0.2140 0.1539  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B CD1 
6190  C CD2 . LEU B 331 0.6690 0.6356 0.5741 -0.1229 -0.1871 0.1436  ? ? ? ? ? ? 331 LEU B CD2 
6191  N N   . ALA B 332 0.4451 0.4011 0.3964 -0.0965 -0.1552 0.1324  ? ? ? ? ? ? 332 ALA B N   
6192  C CA  . ALA B 332 0.4545 0.4025 0.3879 -0.1083 -0.1561 0.1411  ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CA  
6193  C C   . ALA B 332 0.4256 0.3646 0.3853 -0.0979 -0.1563 0.1379  ? ? ? ? ? ? 332 ALA B C   
6194  O O   . ALA B 332 0.4409 0.3696 0.3924 -0.1062 -0.1596 0.1453  ? ? ? ? ? ? 332 ALA B O   
6195  C CB  . ALA B 332 0.4482 0.4129 0.3575 -0.1152 -0.1353 0.1338  ? ? ? ? ? ? 332 ALA B CB  
6196  N N   . GLY B 333 0.4045 0.3482 0.3937 -0.0814 -0.1505 0.1255  ? ? ? ? ? ? 333 GLY B N   
6197  C CA  . GLY B 333 0.3793 0.3158 0.3921 -0.0719 -0.1475 0.1190  ? ? ? ? ? ? 333 GLY B CA  
6198  C C   . GLY B 333 0.3883 0.3345 0.3899 -0.0739 -0.1298 0.1114  ? ? ? ? ? ? 333 GLY B C   
6199  O O   . GLY B 333 0.4015 0.3376 0.4102 -0.0741 -0.1302 0.1111  ? ? ? ? ? ? 333 GLY B O   
6200  N N   . LYS B 334 0.3545 0.3191 0.3398 -0.0754 -0.1152 0.1053  ? ? ? ? ? ? 334 LYS B N   
6201  C CA  . LYS B 334 0.3461 0.3224 0.3235 -0.0767 -0.0996 0.0987  ? ? ? ? ? ? 334 LYS B CA  
6202  C C   . LYS B 334 0.3188 0.3085 0.3075 -0.0645 -0.0854 0.0847  ? ? ? ? ? ? 334 LYS B C   
6203  O O   . LYS B 334 0.3200 0.3161 0.3104 -0.0593 -0.0826 0.0803  ? ? ? ? ? ? 334 LYS B O   
6204  C CB  . LYS B 334 0.3575 0.3437 0.3067 -0.0907 -0.0943 0.1045  ? ? ? ? ? ? 334 LYS B CB  
6205  C CG  . LYS B 334 0.3950 0.3687 0.3291 -0.1061 -0.1054 0.1183  ? ? ? ? ? ? 334 LYS B CG  
6206  C CD  . LYS B 334 0.4087 0.3961 0.3156 -0.1206 -0.0967 0.1213  ? ? ? ? ? ? 334 LYS B CD  
6207  C CE  . LYS B 334 0.4339 0.4116 0.3247 -0.1379 -0.1037 0.1335  ? ? ? ? ? ? 334 LYS B CE  
6208  N NZ  . LYS B 334 0.4549 0.4437 0.3162 -0.1554 -0.0974 0.1380  ? ? ? ? ? ? 334 LYS B NZ  
6209  N N   . PRO B 335 0.3570 0.3506 0.3523 -0.0607 -0.0765 0.0775  ? ? ? ? ? ? 335 PRO B N   
6210  C CA  . PRO B 335 0.2994 0.3032 0.3033 -0.0506 -0.0648 0.0659  ? ? ? ? ? ? 335 PRO B CA  
6211  C C   . PRO B 335 0.2910 0.3106 0.2825 -0.0497 -0.0545 0.0628  ? ? ? ? ? ? 335 PRO B C   
6212  O O   . PRO B 335 0.3228 0.3515 0.2990 -0.0569 -0.0503 0.0664  ? ? ? ? ? ? 335 PRO B O   
6213  C CB  . PRO B 335 0.3388 0.3445 0.3454 -0.0508 -0.0585 0.0611  ? ? ? ? ? ? 335 PRO B CB  
6214  C CG  . PRO B 335 0.3192 0.3208 0.3145 -0.0624 -0.0641 0.0705  ? ? ? ? ? ? 335 PRO B CG  
6215  C CD  . PRO B 335 0.3364 0.3249 0.3286 -0.0676 -0.0775 0.0807  ? ? ? ? ? ? 335 PRO B CD  
6216  N N   . VAL B 336 0.2690 0.2921 0.2691 -0.0408 -0.0490 0.0548  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B N   
6217  C CA  . VAL B 336 0.2746 0.3096 0.2657 -0.0384 -0.0390 0.0507  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B CA  
6218  C C   . VAL B 336 0.2630 0.3024 0.2626 -0.0298 -0.0296 0.0416  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B C   
6219  O O   . VAL B 336 0.2736 0.3067 0.2865 -0.0249 -0.0307 0.0365  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B O   
6220  C CB  . VAL B 336 0.2743 0.3080 0.2597 -0.0397 -0.0424 0.0520  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B CB  
6221  C CG1 . VAL B 336 0.2561 0.2821 0.2589 -0.0339 -0.0491 0.0490  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B CG1 
6222  C CG2 . VAL B 336 0.2844 0.3286 0.2593 -0.0379 -0.0307 0.0468  ? ? ? ? ? ? 336 VAL B CG2 
6223  N N   . VAL B 337 0.2454 0.2953 0.2376 -0.0283 -0.0206 0.0395  ? ? ? ? ? ? 337 VAL B N   
6224  C CA  . VAL B 337 0.2590 0.3129 0.2553 -0.0219 -0.0128 0.0333  ? ? ? ? ? ? 337 VAL B CA  
6225  C C   . VAL B 337 0.2900 0.3466 0.2824 -0.0173 -0.0067 0.0299  ? ? ? ? ? ? 337 VAL B C   
6226  O O   . VAL B 337 0.2790 0.3408 0.2633 -0.0191 -0.0043 0.0315  ? ? ? ? ? ? 337 VAL B O   
6227  C CB  . VAL B 337 0.2612 0.3253 0.2537 -0.0235 -0.0091 0.0352  ? ? ? ? ? ? 337 VAL B CB  
6228  C CG1 . VAL B 337 0.2568 0.3235 0.2516 -0.0180 -0.0037 0.0309  ? ? ? ? ? ? 337 VAL B CG1 
6229  C CG2 . VAL B 337 0.2563 0.3178 0.2499 -0.0303 -0.0150 0.0392  ? ? ? ? ? ? 337 VAL B CG2 
6230  N N   . CYS B 338 0.2678 0.3199 0.2655 -0.0125 -0.0038 0.0244  ? ? ? ? ? ? 338 CYS B N   
6231  C CA  . CYS B 338 0.2503 0.3035 0.2434 -0.0086 0.0025  0.0214  ? ? ? ? ? ? 338 CYS B CA  
6232  C C   . CYS B 338 0.2422 0.2993 0.2339 -0.0051 0.0077  0.0208  ? ? ? ? ? ? 338 CYS B C   
6233  O O   . CYS B 338 0.2364 0.2913 0.2309 -0.0055 0.0074  0.0195  ? ? ? ? ? ? 338 CYS B O   
6234  C CB  . CYS B 338 0.2466 0.2927 0.2457 -0.0071 0.0024  0.0165  ? ? ? ? ? ? 338 CYS B CB  
6235  S SG  . CYS B 338 0.2977 0.3416 0.2893 -0.0040 0.0096  0.0128  ? ? ? ? ? ? 338 CYS B SG  
6236  N N   . ALA B 339 0.2563 0.3184 0.2441 -0.0019 0.0122  0.0215  ? ? ? ? ? ? 339 ALA B N   
6237  C CA  . ALA B 339 0.2575 0.3241 0.2463 0.0018  0.0145  0.0231  ? ? ? ? ? ? 339 ALA B CA  
6238  C C   . ALA B 339 0.2673 0.3298 0.2545 0.0078  0.0195  0.0212  ? ? ? ? ? ? 339 ALA B C   
6239  O O   . ALA B 339 0.2386 0.2995 0.2236 0.0090  0.0229  0.0183  ? ? ? ? ? ? 339 ALA B O   
6240  C CB  . ALA B 339 0.2481 0.3282 0.2395 0.0005  0.0138  0.0271  ? ? ? ? ? ? 339 ALA B CB  
6241  N N   . THR B 340 0.2403 0.3009 0.2274 0.0106  0.0192  0.0233  ? ? ? ? ? ? 340 THR B N   
6242  C CA  . THR B 340 0.2564 0.3147 0.2447 0.0172  0.0215  0.0246  ? ? ? ? ? ? 340 THR B CA  
6243  C C   . THR B 340 0.2826 0.3260 0.2651 0.0183  0.0242  0.0220  ? ? ? ? ? ? 340 THR B C   
6244  O O   . THR B 340 0.2706 0.3077 0.2504 0.0170  0.0274  0.0170  ? ? ? ? ? ? 340 THR B O   
6245  C CB  . THR B 340 0.2577 0.3247 0.2525 0.0219  0.0255  0.0232  ? ? ? ? ? ? 340 THR B CB  
6246  O OG1 . THR B 340 0.2861 0.3684 0.2867 0.0196  0.0235  0.0260  ? ? ? ? ? ? 340 THR B OG1 
6247  C CG2 . THR B 340 0.2603 0.3253 0.2616 0.0304  0.0272  0.0245  ? ? ? ? ? ? 340 THR B CG2 
6248  N N   . GLN B 341 0.2834 0.3207 0.2625 0.0193  0.0221  0.0261  ? ? ? ? ? ? 341 GLN B N   
6249  C CA  . GLN B 341 0.2902 0.3119 0.2616 0.0187  0.0241  0.0253  ? ? ? ? ? ? 341 GLN B CA  
6250  C C   . GLN B 341 0.2823 0.2982 0.2482 0.0115  0.0266  0.0201  ? ? ? ? ? ? 341 GLN B C   
6251  O O   . GLN B 341 0.3161 0.3200 0.2767 0.0099  0.0299  0.0177  ? ? ? ? ? ? 341 GLN B O   
6252  C CB  . GLN B 341 0.2599 0.2738 0.2339 0.0254  0.0279  0.0233  ? ? ? ? ? ? 341 GLN B CB  
6253  C CG  . GLN B 341 0.3189 0.3382 0.3032 0.0345  0.0259  0.0278  ? ? ? ? ? ? 341 GLN B CG  
6254  C CD  . GLN B 341 0.3573 0.3655 0.3450 0.0414  0.0307  0.0241  ? ? ? ? ? ? 341 GLN B CD  
6255  O OE1 . GLN B 341 0.3227 0.3259 0.3065 0.0394  0.0363  0.0169  ? ? ? ? ? ? 341 GLN B OE1 
6256  N NE2 . GLN B 341 0.4391 0.4409 0.4330 0.0486  0.0274  0.0295  ? ? ? ? ? ? 341 GLN B NE2 
6257  N N   . MET B 342 0.2393 0.2626 0.2077 0.0069  0.0254  0.0180  ? ? ? ? ? ? 342 MET B N   
6258  C CA  . MET B 342 0.2687 0.2881 0.2373 0.0012  0.0282  0.0117  ? ? ? ? ? ? 342 MET B CA  
6259  C C   . MET B 342 0.2631 0.2737 0.2226 -0.0043 0.0312  0.0109  ? ? ? ? ? ? 342 MET B C   
6260  O O   . MET B 342 0.2947 0.2999 0.2542 -0.0081 0.0357  0.0055  ? ? ? ? ? ? 342 MET B O   
6261  C CB  . MET B 342 0.2793 0.3069 0.2553 -0.0016 0.0258  0.0093  ? ? ? ? ? ? 342 MET B CB  
6262  C CG  . MET B 342 0.2486 0.2838 0.2307 0.0015  0.0223  0.0113  ? ? ? ? ? ? 342 MET B CG  
6263  S SD  . MET B 342 0.2743 0.3130 0.2656 -0.0025 0.0186  0.0085  ? ? ? ? ? ? 342 MET B SD  
6264  C CE  . MET B 342 0.2454 0.2799 0.2452 -0.0035 0.0193  0.0025  ? ? ? ? ? ? 342 MET B CE  
6265  N N   . LEU B 343 0.2742 0.2835 0.2249 -0.0065 0.0289  0.0161  ? ? ? ? ? ? 343 LEU B N   
6266  C CA  . LEU B 343 0.2999 0.2989 0.2368 -0.0143 0.0317  0.0165  ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CA  
6267  C C   . LEU B 343 0.2917 0.2835 0.2187 -0.0119 0.0259  0.0270  ? ? ? ? ? ? 343 LEU B C   
6268  O O   . LEU B 343 0.3204 0.3081 0.2345 -0.0184 0.0233  0.0316  ? ? ? ? ? ? 343 LEU B O   
6269  C CB  . LEU B 343 0.2918 0.2944 0.2238 -0.0232 0.0339  0.0119  ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CB  
6270  C CG  . LEU B 343 0.3200 0.3285 0.2649 -0.0257 0.0394  0.0007  ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CG  
6271  C CD1 . LEU B 343 0.2828 0.2935 0.2222 -0.0339 0.0419  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CD1 
6272  C CD2 . LEU B 343 0.2708 0.2744 0.2181 -0.0288 0.0462  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 343 LEU B CD2 
6273  N N   . GLU B 344 0.2851 0.2743 0.2190 -0.0028 0.0242  0.0301  ? ? ? ? ? ? 344 GLU B N   
6274  C CA  . GLU B 344 0.3332 0.3184 0.2663 0.0031  0.0176  0.0398  ? ? ? ? ? ? 344 GLU B CA  
6275  C C   . GLU B 344 0.3548 0.3251 0.2711 -0.0035 0.0142  0.0471  ? ? ? ? ? ? 344 GLU B C   
6276  O O   . GLU B 344 0.3641 0.3348 0.2766 -0.0033 0.0057  0.0566  ? ? ? ? ? ? 344 GLU B O   
6277  C CB  . GLU B 344 0.3203 0.3027 0.2647 0.0136  0.0193  0.0386  ? ? ? ? ? ? 344 GLU B CB  
6278  C CG  . GLU B 344 0.3689 0.3480 0.3201 0.0230  0.0131  0.0469  ? ? ? ? ? ? 344 GLU B CG  
6279  C CD  . GLU B 344 0.3989 0.3973 0.3635 0.0283  0.0085  0.0498  ? ? ? ? ? ? 344 GLU B CD  
6280  O OE1 . GLU B 344 0.4265 0.4266 0.4019 0.0366  0.0030  0.0562  ? ? ? ? ? ? 344 GLU B OE1 
6281  O OE2 . GLU B 344 0.3730 0.3845 0.3384 0.0237  0.0096  0.0463  ? ? ? ? ? ? 344 GLU B OE2 
6282  N N   . SER B 345 0.3381 0.2952 0.2440 -0.0105 0.0201  0.0434  ? ? ? ? ? ? 345 SER B N   
6283  C CA  . SER B 345 0.3711 0.3111 0.2583 -0.0182 0.0169  0.0515  ? ? ? ? ? ? 345 SER B CA  
6284  C C   . SER B 345 0.3958 0.3392 0.2670 -0.0299 0.0141  0.0547  ? ? ? ? ? ? 345 SER B C   
6285  O O   . SER B 345 0.4053 0.3361 0.2578 -0.0377 0.0080  0.0645  ? ? ? ? ? ? 345 SER B O   
6286  C CB  . SER B 345 0.4004 0.3267 0.2791 -0.0256 0.0251  0.0460  ? ? ? ? ? ? 345 SER B CB  
6287  O OG  . SER B 345 0.3908 0.3266 0.2678 -0.0353 0.0336  0.0356  ? ? ? ? ? ? 345 SER B OG  
6288  N N   . MET B 346 0.3712 0.3297 0.2477 -0.0328 0.0183  0.0463  ? ? ? ? ? ? 346 MET B N   
6289  C CA  . MET B 346 0.3652 0.3267 0.2258 -0.0449 0.0167  0.0473  ? ? ? ? ? ? 346 MET B CA  
6290  C C   . MET B 346 0.3653 0.3316 0.2244 -0.0420 0.0040  0.0588  ? ? ? ? ? ? 346 MET B C   
6291  O O   . MET B 346 0.3869 0.3537 0.2295 -0.0532 0.0006  0.0613  ? ? ? ? ? ? 346 MET B O   
6292  C CB  . MET B 346 0.3312 0.3056 0.1993 -0.0487 0.0247  0.0342  ? ? ? ? ? ? 346 MET B CB  
6293  C CG  . MET B 346 0.3388 0.3096 0.2079 -0.0544 0.0368  0.0229  ? ? ? ? ? ? 346 MET B CG  
6294  S SD  . MET B 346 0.3719 0.3555 0.2507 -0.0602 0.0462  0.0069  ? ? ? ? ? ? 346 MET B SD  
6295  C CE  . MET B 346 0.3674 0.3465 0.2180 -0.0771 0.0468  0.0079  ? ? ? ? ? ? 346 MET B CE  
6296  N N   . ILE B 347 0.3568 0.3266 0.2326 -0.0283 -0.0029 0.0652  ? ? ? ? ? ? 347 ILE B N   
6297  C CA  . ILE B 347 0.3860 0.3591 0.2628 -0.0250 -0.0167 0.0784  ? ? ? ? ? ? 347 ILE B CA  
6298  C C   . ILE B 347 0.4089 0.3649 0.2609 -0.0359 -0.0244 0.0897  ? ? ? ? ? ? 347 ILE B C   
6299  O O   . ILE B 347 0.4444 0.4037 0.2852 -0.0431 -0.0348 0.0983  ? ? ? ? ? ? 347 ILE B O   
6300  C CB  . ILE B 347 0.3778 0.3570 0.2804 -0.0072 -0.0214 0.0826  ? ? ? ? ? ? 347 ILE B CB  
6301  C CG1 . ILE B 347 0.3552 0.3543 0.2776 -0.0004 -0.0159 0.0735  ? ? ? ? ? ? 347 ILE B CG1 
6302  C CG2 . ILE B 347 0.3817 0.3618 0.2876 -0.0036 -0.0370 0.0977  ? ? ? ? ? ? 347 ILE B CG2 
6303  C CD1 . ILE B 347 0.3345 0.3390 0.2803 0.0149  -0.0144 0.0723  ? ? ? ? ? ? 347 ILE B CD1 
6304  N N   . THR B 348 0.4124 0.3497 0.2534 -0.0392 -0.0200 0.0903  ? ? ? ? ? ? 348 THR B N   
6305  C CA  . THR B 348 0.4712 0.3893 0.2876 -0.0499 -0.0276 0.1022  ? ? ? ? ? ? 348 THR B CA  
6306  C C   . THR B 348 0.4894 0.3963 0.2809 -0.0675 -0.0158 0.0949  ? ? ? ? ? ? 348 THR B C   
6307  O O   . THR B 348 0.5271 0.4194 0.2921 -0.0813 -0.0210 0.1041  ? ? ? ? ? ? 348 THR B O   
6308  C CB  . THR B 348 0.5024 0.4026 0.3258 -0.0395 -0.0358 0.1136  ? ? ? ? ? ? 348 THR B CB  
6309  O OG1 . THR B 348 0.5052 0.4001 0.3394 -0.0331 -0.0237 0.1031  ? ? ? ? ? ? 348 THR B OG1 
6310  C CG2 . THR B 348 0.5390 0.4511 0.3901 -0.0217 -0.0487 0.1221  ? ? ? ? ? ? 348 THR B CG2 
6311  N N   . LYS B 349 0.4682 0.3823 0.2685 -0.0677 -0.0007 0.0790  ? ? ? ? ? ? 349 LYS B N   
6312  C CA  . LYS B 349 0.4710 0.3774 0.2512 -0.0848 0.0115  0.0708  ? ? ? ? ? ? 349 LYS B CA  
6313  C C   . LYS B 349 0.4476 0.3698 0.2294 -0.0919 0.0220  0.0562  ? ? ? ? ? ? 349 LYS B C   
6314  O O   . LYS B 349 0.4165 0.3535 0.2207 -0.0809 0.0234  0.0494  ? ? ? ? ? ? 349 LYS B O   
6315  C CB  . LYS B 349 0.4944 0.3940 0.2852 -0.0804 0.0206  0.0640  ? ? ? ? ? ? 349 LYS B CB  
6316  C CG  . LYS B 349 0.5396 0.4262 0.3387 -0.0673 0.0105  0.0756  ? ? ? ? ? ? 349 LYS B CG  
6317  C CD  . LYS B 349 0.6243 0.4879 0.4046 -0.0767 0.0107  0.0820  ? ? ? ? ? ? 349 LYS B CD  
6318  C CE  . LYS B 349 0.6242 0.4862 0.4159 -0.0746 0.0225  0.0704  ? ? ? ? ? ? 349 LYS B CE  
6319  N NZ  . LYS B 349 0.7023 0.5370 0.4789 -0.0777 0.0153  0.0834  ? ? ? ? ? ? 349 LYS B NZ  
6320  N N   . PRO B 350 0.4755 0.3933 0.2334 -0.1112 0.0305  0.0508  ? ? ? ? ? ? 350 PRO B N   
6321  C CA  . PRO B 350 0.4938 0.4255 0.2532 -0.1188 0.0411  0.0356  ? ? ? ? ? ? 350 PRO B CA  
6322  C C   . PRO B 350 0.4814 0.4235 0.2663 -0.1124 0.0547  0.0192  ? ? ? ? ? ? 350 PRO B C   
6323  O O   . PRO B 350 0.4662 0.4196 0.2586 -0.1156 0.0630  0.0061  ? ? ? ? ? ? 350 PRO B O   
6324  C CB  . PRO B 350 0.4931 0.4153 0.2178 -0.1424 0.0475  0.0343  ? ? ? ? ? ? 350 PRO B CB  
6325  C CG  . PRO B 350 0.5209 0.4254 0.2328 -0.1466 0.0458  0.0440  ? ? ? ? ? ? 350 PRO B CG  
6326  C CD  . PRO B 350 0.5151 0.4140 0.2422 -0.1278 0.0304  0.0586  ? ? ? ? ? ? 350 PRO B CD  
6327  N N   . ARG B 351 0.4534 0.3904 0.2501 -0.1052 0.0566  0.0199  ? ? ? ? ? ? 351 ARG B N   
6328  C CA  . ARG B 351 0.4159 0.3633 0.2375 -0.0998 0.0673  0.0056  ? ? ? ? ? ? 351 ARG B CA  
6329  C C   . ARG B 351 0.3926 0.3386 0.2327 -0.0835 0.0608  0.0109  ? ? ? ? ? ? 351 ARG B C   
6330  O O   . ARG B 351 0.3948 0.3274 0.2260 -0.0803 0.0530  0.0229  ? ? ? ? ? ? 351 ARG B O   
6331  C CB  . ARG B 351 0.4695 0.4115 0.2813 -0.1144 0.0801  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 351 ARG B CB  
6332  C CG  . ARG B 351 0.5496 0.4901 0.3364 -0.1351 0.0894  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 351 ARG B CG  
6333  C CD  . ARG B 351 0.5804 0.5375 0.3829 -0.1347 0.0977  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 351 ARG B CD  
6334  N NE  . ARG B 351 0.6770 0.6463 0.5080 -0.1316 0.1098  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 351 ARG B NE  
6335  C CZ  . ARG B 351 0.6455 0.6295 0.5005 -0.1272 0.1166  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 351 ARG B CZ  
6336  N NH1 . ARG B 351 0.5386 0.5252 0.3900 -0.1262 0.1134  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 351 ARG B NH1 
6337  N NH2 . ARG B 351 0.5982 0.5938 0.4814 -0.1242 0.1260  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 351 ARG B NH2 
6338  N N   . PRO B 352 0.3794 0.3381 0.2452 -0.0738 0.0637  0.0019  ? ? ? ? ? ? 352 PRO B N   
6339  C CA  . PRO B 352 0.3302 0.2896 0.2133 -0.0587 0.0576  0.0056  ? ? ? ? ? ? 352 PRO B CA  
6340  C C   . PRO B 352 0.3444 0.2961 0.2303 -0.0603 0.0624  0.0028  ? ? ? ? ? ? 352 PRO B C   
6341  O O   . PRO B 352 0.3572 0.3070 0.2368 -0.0723 0.0712  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 352 PRO B O   
6342  C CB  . PRO B 352 0.3377 0.3135 0.2432 -0.0516 0.0585  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 352 PRO B CB  
6343  C CG  . PRO B 352 0.3141 0.2964 0.2220 -0.0623 0.0689  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 352 PRO B CG  
6344  C CD  . PRO B 352 0.3405 0.3136 0.2207 -0.0762 0.0716  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 352 PRO B CD  
6345  N N   . THR B 353 0.3248 0.2727 0.2195 -0.0496 0.0576  0.0063  ? ? ? ? ? ? 353 THR B N   
6346  C CA  . THR B 353 0.3164 0.2566 0.2134 -0.0517 0.0616  0.0030  ? ? ? ? ? ? 353 THR B CA  
6347  C C   . THR B 353 0.3223 0.2782 0.2401 -0.0516 0.0666  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 353 THR B C   
6348  O O   . THR B 353 0.3158 0.2859 0.2473 -0.0468 0.0652  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 353 THR B O   
6349  C CB  . THR B 353 0.3479 0.2786 0.2475 -0.0407 0.0555  0.0088  ? ? ? ? ? ? 353 THR B CB  
6350  O OG1 . THR B 353 0.3006 0.2453 0.2169 -0.0300 0.0523  0.0060  ? ? ? ? ? ? 353 THR B OG1 
6351  C CG2 . THR B 353 0.3689 0.2851 0.2541 -0.0381 0.0485  0.0212  ? ? ? ? ? ? 353 THR B CG2 
6352  N N   . ARG B 354 0.3118 0.2642 0.2328 -0.0567 0.0711  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B N   
6353  C CA  . ARG B 354 0.3096 0.2775 0.2527 -0.0568 0.0738  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B CA  
6354  C C   . ARG B 354 0.3106 0.2854 0.2668 -0.0445 0.0658  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B C   
6355  O O   . ARG B 354 0.2994 0.2887 0.2740 -0.0420 0.0642  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B O   
6356  C CB  . ARG B 354 0.3134 0.2758 0.2560 -0.0650 0.0785  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B CB  
6357  C CG  . ARG B 354 0.3395 0.2938 0.2661 -0.0795 0.0871  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B CG  
6358  C CD  . ARG B 354 0.3538 0.3219 0.2853 -0.0857 0.0942  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B CD  
6359  N NE  . ARG B 354 0.4000 0.3601 0.3123 -0.1019 0.1034  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B NE  
6360  C CZ  . ARG B 354 0.4388 0.3831 0.3229 -0.1082 0.1022  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B CZ  
6361  N NH1 . ARG B 354 0.4303 0.3652 0.3034 -0.0987 0.0917  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B NH1 
6362  N NH2 . ARG B 354 0.4111 0.3497 0.2775 -0.1253 0.1112  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 354 ARG B NH2 
6363  N N   . ALA B 355 0.2779 0.2421 0.2250 -0.0376 0.0608  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 355 ALA B N   
6364  C CA  . ALA B 355 0.2689 0.2393 0.2244 -0.0282 0.0548  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 355 ALA B CA  
6365  C C   . ALA B 355 0.2900 0.2716 0.2514 -0.0226 0.0510  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 355 ALA B C   
6366  O O   . ALA B 355 0.2598 0.2514 0.2322 -0.0185 0.0468  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 355 ALA B O   
6367  C CB  . ALA B 355 0.2933 0.2499 0.2387 -0.0224 0.0528  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 355 ALA B CB  
6368  N N   . GLU B 356 0.2582 0.2371 0.2103 -0.0236 0.0515  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B N   
6369  C CA  . GLU B 356 0.2801 0.2688 0.2364 -0.0198 0.0478  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CA  
6370  C C   . GLU B 356 0.2987 0.2984 0.2685 -0.0234 0.0500  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B C   
6371  O O   . GLU B 356 0.2683 0.2767 0.2489 -0.0188 0.0455  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 356 GLU B O   
6372  C CB  . GLU B 356 0.2767 0.2591 0.2179 -0.0221 0.0469  0.0008  ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CB  
6373  C CG  . GLU B 356 0.2896 0.2640 0.2255 -0.0143 0.0421  0.0091  ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CG  
6374  C CD  . GLU B 356 0.3420 0.3055 0.2631 -0.0164 0.0392  0.0179  ? ? ? ? ? ? 356 GLU B CD  
6375  O OE1 . GLU B 356 0.3283 0.2886 0.2378 -0.0264 0.0415  0.0178  ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE1 
6376  O OE2 . GLU B 356 0.3334 0.2901 0.2546 -0.0087 0.0348  0.0243  ? ? ? ? ? ? 356 GLU B OE2 
6377  N N   . THR B 357 0.2706 0.2702 0.2414 -0.0318 0.0572  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 357 THR B N   
6378  C CA  . THR B 357 0.2731 0.2844 0.2622 -0.0331 0.0594  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 357 THR B CA  
6379  C C   . THR B 357 0.2599 0.2791 0.2695 -0.0281 0.0542  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 357 THR B C   
6380  O O   . THR B 357 0.2439 0.2710 0.2691 -0.0243 0.0500  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 357 THR B O   
6381  C CB  . THR B 357 0.3058 0.3186 0.2956 -0.0434 0.0699  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 357 THR B CB  
6382  O OG1 . THR B 357 0.3453 0.3550 0.3356 -0.0475 0.0729  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 357 THR B OG1 
6383  C CG2 . THR B 357 0.2854 0.2893 0.2509 -0.0505 0.0736  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 357 THR B CG2 
6384  N N   . SER B 358 0.2802 0.2960 0.2885 -0.0288 0.0533  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 358 SER B N   
6385  C CA  . SER B 358 0.2700 0.2918 0.2926 -0.0259 0.0468  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 358 SER B CA  
6386  C C   . SER B 358 0.2595 0.2823 0.2800 -0.0189 0.0383  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 358 SER B C   
6387  O O   . SER B 358 0.2555 0.2852 0.2899 -0.0167 0.0315  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 358 SER B O   
6388  C CB  . SER B 358 0.2952 0.3085 0.3071 -0.0289 0.0480  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 358 SER B CB  
6389  O OG  . SER B 358 0.3521 0.3676 0.3683 -0.0268 0.0410  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 358 SER B OG  
6390  N N   . ASP B 359 0.2400 0.2556 0.2434 -0.0159 0.0385  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 359 ASP B N   
6391  C CA  . ASP B 359 0.2732 0.2911 0.2738 -0.0106 0.0323  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 359 ASP B CA  
6392  C C   . ASP B 359 0.2428 0.2681 0.2539 -0.0093 0.0285  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 359 ASP B C   
6393  O O   . ASP B 359 0.2446 0.2743 0.2623 -0.0077 0.0214  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 359 ASP B O   
6394  C CB  . ASP B 359 0.2973 0.3090 0.2829 -0.0071 0.0341  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 359 ASP B CB  
6395  C CG  . ASP B 359 0.2719 0.2887 0.2563 -0.0026 0.0296  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 359 ASP B CG  
6396  O OD1 . ASP B 359 0.2528 0.2715 0.2376 -0.0027 0.0268  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 359 ASP B OD1 
6397  O OD2 . ASP B 359 0.2739 0.2935 0.2555 0.0000  0.0289  0.0015  ? ? ? ? ? ? 359 ASP B OD2 
6398  N N   . VAL B 360 0.2418 0.2667 0.2513 -0.0109 0.0327  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 360 VAL B N   
6399  C CA  . VAL B 360 0.2563 0.2861 0.2763 -0.0107 0.0304  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 360 VAL B CA  
6400  C C   . VAL B 360 0.2645 0.2993 0.3070 -0.0104 0.0269  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 360 VAL B C   
6401  O O   . VAL B 360 0.2467 0.2835 0.2986 -0.0081 0.0198  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 360 VAL B O   
6402  C CB  . VAL B 360 0.2258 0.2536 0.2393 -0.0151 0.0374  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 360 VAL B CB  
6403  C CG1 . VAL B 360 0.2643 0.2953 0.2892 -0.0152 0.0357  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 360 VAL B CG1 
6404  C CG2 . VAL B 360 0.2524 0.2762 0.2462 -0.0148 0.0368  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 360 VAL B CG2 
6405  N N   . ALA B 361 0.2081 0.2451 0.2605 -0.0132 0.0316  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 361 ALA B N   
6406  C CA  . ALA B 361 0.2233 0.2671 0.3017 -0.0122 0.0281  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 361 ALA B CA  
6407  C C   . ALA B 361 0.2374 0.2822 0.3198 -0.0096 0.0160  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 361 ALA B C   
6408  O O   . ALA B 361 0.2446 0.2920 0.3439 -0.0069 0.0074  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 361 ALA B O   
6409  C CB  . ALA B 361 0.2118 0.2601 0.2998 -0.0166 0.0355  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 361 ALA B CB  
6410  N N   . ASN B 362 0.2422 0.2835 0.3072 -0.0108 0.0150  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 362 ASN B N   
6411  C CA  . ASN B 362 0.2351 0.2770 0.2995 -0.0111 0.0046  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 362 ASN B CA  
6412  C C   . ASN B 362 0.2633 0.3032 0.3191 -0.0093 -0.0022 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 362 ASN B C   
6413  O O   . ASN B 362 0.2460 0.2868 0.3061 -0.0105 -0.0131 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 362 ASN B O   
6414  C CB  . ASN B 362 0.2535 0.2912 0.3011 -0.0142 0.0073  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 362 ASN B CB  
6415  C CG  . ASN B 362 0.2531 0.2945 0.3128 -0.0182 0.0078  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 362 ASN B CG  
6416  O OD1 . ASN B 362 0.2433 0.2917 0.3212 -0.0193 -0.0013 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 362 ASN B OD1 
6417  N ND2 . ASN B 362 0.2512 0.2882 0.3025 -0.0211 0.0175  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 362 ASN B ND2 
6418  N N   . ALA B 363 0.2438 0.2811 0.2876 -0.0076 0.0032  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 363 ALA B N   
6419  C CA  . ALA B 363 0.2406 0.2777 0.2788 -0.0072 -0.0026 0.0001  ? ? ? ? ? ? 363 ALA B CA  
6420  C C   . ALA B 363 0.2560 0.2932 0.3132 -0.0065 -0.0105 0.0004  ? ? ? ? ? ? 363 ALA B C   
6421  O O   . ALA B 363 0.2640 0.2996 0.3208 -0.0079 -0.0202 0.0074  ? ? ? ? ? ? 363 ALA B O   
6422  C CB  . ALA B 363 0.2183 0.2550 0.2432 -0.0059 0.0038  0.0018  ? ? ? ? ? ? 363 ALA B CB  
6423  N N   . VAL B 364 0.2332 0.2715 0.3069 -0.0048 -0.0059 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 364 VAL B N   
6424  C CA  . VAL B 364 0.2367 0.2739 0.3324 -0.0027 -0.0119 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 364 VAL B CA  
6425  C C   . VAL B 364 0.2456 0.2850 0.3581 -0.0022 -0.0232 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 364 VAL B C   
6426  O O   . VAL B 364 0.2477 0.2834 0.3692 -0.0015 -0.0354 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 364 VAL B O   
6427  C CB  . VAL B 364 0.2410 0.2800 0.3505 -0.0018 -0.0011 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 364 VAL B CB  
6428  C CG1 . VAL B 364 0.2655 0.3039 0.4049 0.0017  -0.0057 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 364 VAL B CG1 
6429  C CG2 . VAL B 364 0.2666 0.3023 0.3575 -0.0039 0.0065  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 364 VAL B CG2 
6430  N N   . LEU B 365 0.2301 0.2750 0.3473 -0.0032 -0.0205 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 365 LEU B N   
6431  C CA  . LEU B 365 0.2441 0.2926 0.3770 -0.0038 -0.0328 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CA  
6432  C C   . LEU B 365 0.2535 0.2976 0.3683 -0.0078 -0.0447 0.0042  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B C   
6433  O O   . LEU B 365 0.2692 0.3133 0.3975 -0.0085 -0.0594 0.0101  ? ? ? ? ? ? 365 LEU B O   
6434  C CB  . LEU B 365 0.2418 0.2976 0.3804 -0.0061 -0.0276 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CB  
6435  C CG  . LEU B 365 0.2614 0.3239 0.4231 -0.0039 -0.0162 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CG  
6436  C CD1 . LEU B 365 0.2382 0.3066 0.3978 -0.0087 -0.0076 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CD1 
6437  C CD2 . LEU B 365 0.2797 0.3477 0.4798 0.0013  -0.0231 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 365 LEU B CD2 
6438  N N   . ASP B 366 0.2198 0.2608 0.3058 -0.0109 -0.0386 0.0072  ? ? ? ? ? ? 366 ASP B N   
6439  C CA  . ASP B 366 0.2565 0.2941 0.3219 -0.0165 -0.0469 0.0168  ? ? ? ? ? ? 366 ASP B CA  
6440  C C   . ASP B 366 0.2724 0.3048 0.3412 -0.0171 -0.0577 0.0253  ? ? ? ? ? ? 366 ASP B C   
6441  O O   . ASP B 366 0.2746 0.3039 0.3349 -0.0231 -0.0702 0.0346  ? ? ? ? ? ? 366 ASP B O   
6442  C CB  . ASP B 366 0.2509 0.2875 0.2908 -0.0180 -0.0363 0.0166  ? ? ? ? ? ? 366 ASP B CB  
6443  C CG  . ASP B 366 0.2961 0.3334 0.3247 -0.0196 -0.0283 0.0113  ? ? ? ? ? ? 366 ASP B CG  
6444  O OD1 . ASP B 366 0.2783 0.3172 0.3142 -0.0223 -0.0332 0.0095  ? ? ? ? ? ? 366 ASP B OD1 
6445  O OD2 . ASP B 366 0.2855 0.3215 0.2993 -0.0182 -0.0179 0.0093  ? ? ? ? ? ? 366 ASP B OD2 
6446  N N   . GLY B 367 0.2613 0.2919 0.3411 -0.0123 -0.0530 0.0218  ? ? ? ? ? ? 367 GLY B N   
6447  C CA  . GLY B 367 0.2626 0.2860 0.3472 -0.0126 -0.0617 0.0283  ? ? ? ? ? ? 367 GLY B CA  
6448  C C   . GLY B 367 0.2584 0.2799 0.3278 -0.0137 -0.0536 0.0287  ? ? ? ? ? ? 367 GLY B C   
6449  O O   . GLY B 367 0.2744 0.2894 0.3413 -0.0167 -0.0608 0.0357  ? ? ? ? ? ? 367 GLY B O   
6450  N N   . ALA B 368 0.2499 0.2767 0.3097 -0.0119 -0.0399 0.0222  ? ? ? ? ? ? 368 ALA B N   
6451  C CA  . ALA B 368 0.2580 0.2855 0.3037 -0.0135 -0.0336 0.0235  ? ? ? ? ? ? 368 ALA B CA  
6452  C C   . ALA B 368 0.2635 0.2850 0.3225 -0.0121 -0.0353 0.0211  ? ? ? ? ? ? 368 ALA B C   
6453  O O   . ALA B 368 0.2764 0.2967 0.3528 -0.0080 -0.0321 0.0127  ? ? ? ? ? ? 368 ALA B O   
6454  C CB  . ALA B 368 0.2845 0.3177 0.3202 -0.0113 -0.0209 0.0179  ? ? ? ? ? ? 368 ALA B CB  
6455  N N   . ASP B 369 0.2673 0.2860 0.3172 -0.0165 -0.0384 0.0271  ? ? ? ? ? ? 369 ASP B N   
6456  C CA  . ASP B 369 0.2758 0.2877 0.3338 -0.0168 -0.0387 0.0243  ? ? ? ? ? ? 369 ASP B CA  
6457  C C   . ASP B 369 0.2569 0.2742 0.3087 -0.0160 -0.0268 0.0168  ? ? ? ? ? ? 369 ASP B C   
6458  O O   . ASP B 369 0.2752 0.2878 0.3371 -0.0149 -0.0234 0.0089  ? ? ? ? ? ? 369 ASP B O   
6459  C CB  . ASP B 369 0.2749 0.2815 0.3235 -0.0237 -0.0466 0.0341  ? ? ? ? ? ? 369 ASP B CB  
6460  C CG  . ASP B 369 0.3231 0.3209 0.3774 -0.0258 -0.0603 0.0426  ? ? ? ? ? ? 369 ASP B CG  
6461  O OD1 . ASP B 369 0.3138 0.2999 0.3863 -0.0235 -0.0681 0.0422  ? ? ? ? ? ? 369 ASP B OD1 
6462  O OD2 . ASP B 369 0.3109 0.3132 0.3519 -0.0297 -0.0635 0.0494  ? ? ? ? ? ? 369 ASP B OD2 
6463  N N   . CYS B 370 0.2425 0.2692 0.2787 -0.0166 -0.0204 0.0185  ? ? ? ? ? ? 370 CYS B N   
6464  C CA  . CYS B 370 0.2342 0.2651 0.2632 -0.0171 -0.0121 0.0139  ? ? ? ? ? ? 370 CYS B CA  
6465  C C   . CYS B 370 0.2374 0.2749 0.2587 -0.0139 -0.0058 0.0130  ? ? ? ? ? ? 370 CYS B C   
6466  O O   . CYS B 370 0.2714 0.3117 0.2889 -0.0128 -0.0074 0.0170  ? ? ? ? ? ? 370 CYS B O   
6467  C CB  . CYS B 370 0.2326 0.2686 0.2507 -0.0218 -0.0135 0.0200  ? ? ? ? ? ? 370 CYS B CB  
6468  S SG  . CYS B 370 0.2954 0.3219 0.3183 -0.0278 -0.0217 0.0232  ? ? ? ? ? ? 370 CYS B SG  
6469  N N   . ILE B 371 0.2378 0.2758 0.2557 -0.0135 0.0010  0.0078  ? ? ? ? ? ? 371 ILE B N   
6470  C CA  . ILE B 371 0.2469 0.2884 0.2564 -0.0110 0.0063  0.0080  ? ? ? ? ? ? 371 ILE B CA  
6471  C C   . ILE B 371 0.2753 0.3210 0.2747 -0.0131 0.0078  0.0106  ? ? ? ? ? ? 371 ILE B C   
6472  O O   . ILE B 371 0.2565 0.3015 0.2556 -0.0173 0.0062  0.0096  ? ? ? ? ? ? 371 ILE B O   
6473  C CB  . ILE B 371 0.2303 0.2675 0.2445 -0.0102 0.0119  0.0003  ? ? ? ? ? ? 371 ILE B CB  
6474  C CG1 . ILE B 371 0.2679 0.3015 0.2859 -0.0138 0.0161  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 371 ILE B CG1 
6475  C CG2 . ILE B 371 0.2541 0.2900 0.2801 -0.0079 0.0086  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 371 ILE B CG2 
6476  C CD1 . ILE B 371 0.2521 0.2834 0.2776 -0.0145 0.0231  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 371 ILE B CD1 
6477  N N   . MET B 372 0.2710 0.3211 0.2634 -0.0102 0.0097  0.0146  ? ? ? ? ? ? 372 MET B N   
6478  C CA  . MET B 372 0.2483 0.3050 0.2342 -0.0110 0.0085  0.0195  ? ? ? ? ? ? 372 MET B CA  
6479  C C   . MET B 372 0.2852 0.3388 0.2636 -0.0093 0.0113  0.0202  ? ? ? ? ? ? 372 MET B C   
6480  O O   . MET B 372 0.2642 0.3117 0.2419 -0.0064 0.0149  0.0179  ? ? ? ? ? ? 372 MET B O   
6481  C CB  . MET B 372 0.2408 0.3079 0.2298 -0.0089 0.0061  0.0252  ? ? ? ? ? ? 372 MET B CB  
6482  C CG  . MET B 372 0.2479 0.3254 0.2360 -0.0097 0.0036  0.0303  ? ? ? ? ? ? 372 MET B CG  
6483  S SD  . MET B 372 0.2847 0.3758 0.2791 -0.0105 0.0026  0.0343  ? ? ? ? ? ? 372 MET B SD  
6484  C CE  . MET B 372 0.2746 0.3756 0.2740 -0.0025 0.0056  0.0367  ? ? ? ? ? ? 372 MET B CE  
6485  N N   . LEU B 373 0.2789 0.3347 0.2504 -0.0126 0.0090  0.0234  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B N   
6486  C CA  . LEU B 373 0.2527 0.3062 0.2162 -0.0117 0.0082  0.0277  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CA  
6487  C C   . LEU B 373 0.2528 0.3185 0.2207 -0.0087 0.0020  0.0361  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B C   
6488  O O   . LEU B 373 0.2622 0.3376 0.2339 -0.0121 -0.0016 0.0375  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B O   
6489  C CB  . LEU B 373 0.2522 0.2987 0.2027 -0.0208 0.0091  0.0248  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CB  
6490  C CG  . LEU B 373 0.2651 0.3021 0.2153 -0.0238 0.0171  0.0148  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CG  
6491  C CD1 . LEU B 373 0.2748 0.3078 0.2145 -0.0342 0.0198  0.0090  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CD1 
6492  C CD2 . LEU B 373 0.2597 0.2890 0.2055 -0.0211 0.0207  0.0157  ? ? ? ? ? ? 373 LEU B CD2 
6493  N N   . SER B 374 0.2768 0.3424 0.2470 -0.0018 0.0009  0.0410  ? ? ? ? ? ? 374 SER B N   
6494  C CA  A SER B 374 0.2852 0.3638 0.2650 0.0029  -0.0047 0.0482  ? ? ? ? ? ? 374 SER B CA  
6495  C CA  B SER B 374 0.2763 0.3546 0.2562 0.0031  -0.0044 0.0480  ? ? ? ? ? ? 374 SER B CA  
6496  C C   . SER B 374 0.2991 0.3724 0.2714 0.0022  -0.0110 0.0554  ? ? ? ? ? ? 374 SER B C   
6497  O O   . SER B 374 0.3037 0.3776 0.2659 -0.0065 -0.0161 0.0578  ? ? ? ? ? ? 374 SER B O   
6498  C CB  A SER B 374 0.2830 0.3688 0.2773 0.0125  -0.0008 0.0473  ? ? ? ? ? ? 374 SER B CB  
6499  C CB  B SER B 374 0.2712 0.3539 0.2640 0.0129  0.0000  0.0467  ? ? ? ? ? ? 374 SER B CB  
6500  O OG  A SER B 374 0.2364 0.3237 0.2318 0.0103  0.0041  0.0414  ? ? ? ? ? ? 374 SER B OG  
6501  O OG  B SER B 374 0.2307 0.3304 0.2380 0.0172  -0.0032 0.0509  ? ? ? ? ? ? 374 SER B OG  
6502  N N   . GLY B 375 0.2894 0.3558 0.2652 0.0101  -0.0114 0.0591  ? ? ? ? ? ? 375 GLY B N   
6503  C CA  . GLY B 375 0.3152 0.3742 0.2832 0.0091  -0.0199 0.0684  ? ? ? ? ? ? 375 GLY B CA  
6504  C C   . GLY B 375 0.3143 0.3593 0.2578 -0.0038 -0.0194 0.0672  ? ? ? ? ? ? 375 GLY B C   
6505  O O   . GLY B 375 0.3203 0.3625 0.2513 -0.0109 -0.0277 0.0748  ? ? ? ? ? ? 375 GLY B O   
6506  N N   . GLU B 376 0.3305 0.3679 0.2677 -0.0077 -0.0096 0.0574  ? ? ? ? ? ? 376 GLU B N   
6507  C CA  . GLU B 376 0.3174 0.3435 0.2350 -0.0196 -0.0059 0.0533  ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CA  
6508  C C   . GLU B 376 0.3339 0.3657 0.2409 -0.0305 -0.0100 0.0536  ? ? ? ? ? ? 376 GLU B C   
6509  O O   . GLU B 376 0.3669 0.3898 0.2534 -0.0420 -0.0104 0.0542  ? ? ? ? ? ? 376 GLU B O   
6510  C CB  . GLU B 376 0.3159 0.3377 0.2351 -0.0214 0.0052  0.0413  ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CB  
6511  C CG  . GLU B 376 0.2993 0.3156 0.2277 -0.0127 0.0099  0.0392  ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CG  
6512  C CD  . GLU B 376 0.2913 0.3179 0.2370 -0.0040 0.0110  0.0364  ? ? ? ? ? ? 376 GLU B CD  
6513  O OE1 . GLU B 376 0.3083 0.3467 0.2628 0.0001  0.0062  0.0406  ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE1 
6514  O OE2 . GLU B 376 0.2863 0.3095 0.2365 -0.0022 0.0167  0.0301  ? ? ? ? ? ? 376 GLU B OE2 
6515  N N   . THR B 377 0.3213 0.3672 0.2403 -0.0287 -0.0125 0.0525  ? ? ? ? ? ? 377 THR B N   
6516  C CA  . THR B 377 0.3246 0.3749 0.2330 -0.0398 -0.0170 0.0527  ? ? ? ? ? ? 377 THR B CA  
6517  C C   . THR B 377 0.3193 0.3825 0.2341 -0.0378 -0.0294 0.0641  ? ? ? ? ? ? 377 THR B C   
6518  O O   . THR B 377 0.3408 0.4054 0.2421 -0.0482 -0.0366 0.0680  ? ? ? ? ? ? 377 THR B O   
6519  C CB  . THR B 377 0.3122 0.3663 0.2255 -0.0437 -0.0113 0.0423  ? ? ? ? ? ? 377 THR B CB  
6520  O OG1 . THR B 377 0.2791 0.3450 0.2124 -0.0346 -0.0126 0.0438  ? ? ? ? ? ? 377 THR B OG1 
6521  C CG2 . THR B 377 0.3189 0.3613 0.2297 -0.0455 0.0005  0.0303  ? ? ? ? ? ? 377 THR B CG2 
6522  N N   . ALA B 378 0.3265 0.3997 0.2622 -0.0251 -0.0321 0.0690  ? ? ? ? ? ? 378 ALA B N   
6523  C CA  . ALA B 378 0.3195 0.4095 0.2669 -0.0231 -0.0438 0.0787  ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CA  
6524  C C   . ALA B 378 0.3581 0.4423 0.2971 -0.0243 -0.0553 0.0907  ? ? ? ? ? ? 378 ALA B C   
6525  O O   . ALA B 378 0.3682 0.4615 0.3051 -0.0301 -0.0676 0.0992  ? ? ? ? ? ? 378 ALA B O   
6526  C CB  . ALA B 378 0.3070 0.4120 0.2820 -0.0096 -0.0418 0.0790  ? ? ? ? ? ? 378 ALA B CB  
6527  N N   . LYS B 379 0.3964 0.4643 0.3293 -0.0198 -0.0526 0.0923  ? ? ? ? ? ? 379 LYS B N   
6528  C CA  . LYS B 379 0.4068 0.4677 0.3373 -0.0171 -0.0647 0.1057  ? ? ? ? ? ? 379 LYS B CA  
6529  C C   . LYS B 379 0.4208 0.4576 0.3246 -0.0253 -0.0631 0.1076  ? ? ? ? ? ? 379 LYS B C   
6530  O O   . LYS B 379 0.4229 0.4518 0.3148 -0.0299 -0.0756 0.1202  ? ? ? ? ? ? 379 LYS B O   
6531  C CB  . LYS B 379 0.4822 0.5528 0.4447 0.0013  -0.0676 0.1101  ? ? ? ? ? ? 379 LYS B CB  
6532  C CG  . LYS B 379 0.5710 0.6263 0.5395 0.0123  -0.0603 0.1076  ? ? ? ? ? ? 379 LYS B CG  
6533  C CD  . LYS B 379 0.6489 0.7162 0.6509 0.0300  -0.0581 0.1061  ? ? ? ? ? ? 379 LYS B CD  
6534  C CE  . LYS B 379 0.7095 0.8023 0.7318 0.0331  -0.0521 0.0985  ? ? ? ? ? ? 379 LYS B CE  
6535  N NZ  . LYS B 379 0.5648 0.6598 0.5825 0.0297  -0.0380 0.0854  ? ? ? ? ? ? 379 LYS B NZ  
6536  N N   . GLY B 380 0.3905 0.4166 0.2839 -0.0290 -0.0490 0.0961  ? ? ? ? ? ? 380 GLY B N   
6537  C CA  . GLY B 380 0.4064 0.4113 0.2768 -0.0372 -0.0443 0.0956  ? ? ? ? ? ? 380 GLY B CA  
6538  C C   . GLY B 380 0.4305 0.4282 0.2697 -0.0563 -0.0485 0.0988  ? ? ? ? ? ? 380 GLY B C   
6539  O O   . GLY B 380 0.4196 0.4282 0.2536 -0.0642 -0.0545 0.0998  ? ? ? ? ? ? 380 GLY B O   
6540  N N   . ASN B 381 0.4457 0.4248 0.2626 -0.0656 -0.0443 0.0993  ? ? ? ? ? ? 381 ASN B N   
6541  C CA  . ASN B 381 0.4819 0.4518 0.2650 -0.0860 -0.0459 0.1013  ? ? ? ? ? ? 381 ASN B CA  
6542  C C   . ASN B 381 0.4887 0.4589 0.2594 -0.0984 -0.0291 0.0837  ? ? ? ? ? ? 381 ASN B C   
6543  O O   . ASN B 381 0.5215 0.4853 0.2637 -0.1166 -0.0276 0.0821  ? ? ? ? ? ? 381 ASN B O   
6544  C CB  . ASN B 381 0.5361 0.4850 0.3004 -0.0911 -0.0507 0.1124  ? ? ? ? ? ? 381 ASN B CB  
6545  C CG  . ASN B 381 0.5622 0.5085 0.3292 -0.0860 -0.0719 0.1326  ? ? ? ? ? ? 381 ASN B CG  
6546  O OD1 . ASN B 381 0.5650 0.5264 0.3411 -0.0840 -0.0834 0.1383  ? ? ? ? ? ? 381 ASN B OD1 
6547  N ND2 . ASN B 381 0.5410 0.4683 0.3020 -0.0839 -0.0778 0.1436  ? ? ? ? ? ? 381 ASN B ND2 
6548  N N   . PHE B 382 0.4503 0.4280 0.2432 -0.0883 -0.0171 0.0705  ? ? ? ? ? ? 382 PHE B N   
6549  C CA  . PHE B 382 0.4457 0.4245 0.2350 -0.0967 -0.0009 0.0526  ? ? ? ? ? ? 382 PHE B CA  
6550  C C   . PHE B 382 0.4215 0.4146 0.2358 -0.0873 0.0036  0.0423  ? ? ? ? ? ? 382 PHE B C   
6551  O O   . PHE B 382 0.4191 0.4138 0.2499 -0.0808 0.0142  0.0314  ? ? ? ? ? ? 382 PHE B O   
6552  C CB  . PHE B 382 0.4376 0.4058 0.2272 -0.0959 0.0100  0.0475  ? ? ? ? ? ? 382 PHE B CB  
6553  C CG  . PHE B 382 0.4915 0.4427 0.2532 -0.1077 0.0061  0.0580  ? ? ? ? ? ? 382 PHE B CG  
6554  C CD1 . PHE B 382 0.4760 0.4170 0.2423 -0.0981 -0.0025 0.0710  ? ? ? ? ? ? 382 PHE B CD1 
6555  C CD2 . PHE B 382 0.4932 0.4373 0.2237 -0.1287 0.0108  0.0550  ? ? ? ? ? ? 382 PHE B CD2 
6556  C CE1 . PHE B 382 0.5149 0.4378 0.2558 -0.1089 -0.0078 0.0824  ? ? ? ? ? ? 382 PHE B CE1 
6557  C CE2 . PHE B 382 0.5745 0.5007 0.2754 -0.1420 0.0065  0.0663  ? ? ? ? ? ? 382 PHE B CE2 
6558  C CZ  . PHE B 382 0.5496 0.4642 0.2560 -0.1318 -0.0036 0.0810  ? ? ? ? ? ? 382 PHE B CZ  
6559  N N   . PRO B 383 0.4002 0.4041 0.2196 -0.0861 -0.0057 0.0466  ? ? ? ? ? ? 383 PRO B N   
6560  C CA  . PRO B 383 0.3701 0.3856 0.2122 -0.0777 -0.0028 0.0391  ? ? ? ? ? ? 383 PRO B CA  
6561  C C   . PRO B 383 0.3753 0.3888 0.2165 -0.0851 0.0103  0.0220  ? ? ? ? ? ? 383 PRO B C   
6562  O O   . PRO B 383 0.3348 0.3521 0.1967 -0.0765 0.0162  0.0141  ? ? ? ? ? ? 383 PRO B O   
6563  C CB  . PRO B 383 0.3713 0.3975 0.2130 -0.0799 -0.0154 0.0475  ? ? ? ? ? ? 383 PRO B CB  
6564  C CG  . PRO B 383 0.4185 0.4372 0.2306 -0.0956 -0.0219 0.0540  ? ? ? ? ? ? 383 PRO B CG  
6565  C CD  . PRO B 383 0.4336 0.4392 0.2369 -0.0942 -0.0200 0.0592  ? ? ? ? ? ? 383 PRO B CD  
6566  N N   . VAL B 384 0.3685 0.3756 0.1859 -0.1015 0.0146  0.0162  ? ? ? ? ? ? 384 VAL B N   
6567  C CA  . VAL B 384 0.3973 0.4023 0.2160 -0.1088 0.0286  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B CA  
6568  C C   . VAL B 384 0.3881 0.3889 0.2160 -0.1055 0.0412  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B C   
6569  O O   . VAL B 384 0.4090 0.4128 0.2591 -0.0987 0.0491  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B O   
6570  C CB  . VAL B 384 0.4455 0.4451 0.2341 -0.1294 0.0317  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B CB  
6571  C CG1 . VAL B 384 0.4757 0.4719 0.2665 -0.1371 0.0489  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B CG1 
6572  C CG2 . VAL B 384 0.4484 0.4537 0.2290 -0.1340 0.0182  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 384 VAL B CG2 
6573  N N   . GLU B 385 0.3804 0.3740 0.1933 -0.1100 0.0422  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 385 GLU B N   
6574  C CA  . GLU B 385 0.4028 0.3939 0.2269 -0.1064 0.0532  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 385 GLU B CA  
6575  C C   . GLU B 385 0.3754 0.3726 0.2297 -0.0881 0.0505  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 385 GLU B C   
6576  O O   . GLU B 385 0.3456 0.3448 0.2176 -0.0839 0.0593  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 385 GLU B O   
6577  C CB  . GLU B 385 0.4186 0.3992 0.2219 -0.1134 0.0527  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 385 GLU B CB  
6578  C CG  . GLU B 385 0.4872 0.4601 0.2563 -0.1341 0.0559  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 385 GLU B CG  
6579  C CD  . GLU B 385 0.5313 0.5025 0.2799 -0.1399 0.0407  0.0085  ? ? ? ? ? ? 385 GLU B CD  
6580  O OE1 . GLU B 385 0.4839 0.4618 0.2458 -0.1282 0.0277  0.0183  ? ? ? ? ? ? 385 GLU B OE1 
6581  O OE2 . GLU B 385 0.6113 0.5748 0.3280 -0.1587 0.0419  0.0093  ? ? ? ? ? ? 385 GLU B OE2 
6582  N N   . ALA B 386 0.3467 0.3473 0.2076 -0.0775 0.0383  0.0012  ? ? ? ? ? ? 386 ALA B N   
6583  C CA  . ALA B 386 0.3258 0.3314 0.2113 -0.0628 0.0371  0.0016  ? ? ? ? ? ? 386 ALA B CA  
6584  C C   . ALA B 386 0.3276 0.3406 0.2338 -0.0584 0.0402  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B C   
6585  O O   . ALA B 386 0.3159 0.3310 0.2410 -0.0512 0.0437  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 386 ALA B O   
6586  C CB  . ALA B 386 0.3348 0.3440 0.2236 -0.0533 0.0252  0.0156  ? ? ? ? ? ? 386 ALA B CB  
6587  N N   . VAL B 387 0.3495 0.3654 0.2519 -0.0632 0.0374  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 387 VAL B N   
6588  C CA  . VAL B 387 0.3068 0.3256 0.2260 -0.0613 0.0401  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 387 VAL B CA  
6589  C C   . VAL B 387 0.3228 0.3381 0.2498 -0.0652 0.0526  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 387 VAL B C   
6590  O O   . VAL B 387 0.2853 0.3029 0.2354 -0.0575 0.0542  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 387 VAL B O   
6591  C CB  . VAL B 387 0.3253 0.3452 0.2350 -0.0687 0.0356  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 387 VAL B CB  
6592  C CG1 . VAL B 387 0.3367 0.3557 0.2640 -0.0672 0.0387  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 387 VAL B CG1 
6593  C CG2 . VAL B 387 0.2952 0.3224 0.2033 -0.0640 0.0231  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 387 VAL B CG2 
6594  N N   . LYS B 388 0.3263 0.3371 0.2350 -0.0777 0.0611  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 388 LYS B N   
6595  C CA  . LYS B 388 0.3596 0.3696 0.2768 -0.0825 0.0752  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 388 LYS B CA  
6596  C C   . LYS B 388 0.3483 0.3614 0.2846 -0.0737 0.0774  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 388 LYS B C   
6597  O O   . LYS B 388 0.3319 0.3490 0.2923 -0.0705 0.0847  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 388 LYS B O   
6598  C CB  . LYS B 388 0.3894 0.3944 0.2796 -0.1000 0.0857  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 388 LYS B CB  
6599  C CG  . LYS B 388 0.4442 0.4458 0.3150 -0.1123 0.0867  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 388 LYS B CG  
6600  C CD  . LYS B 388 0.5042 0.5004 0.3441 -0.1320 0.0975  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 388 LYS B CD  
6601  C CE  . LYS B 388 0.5632 0.5556 0.3813 -0.1454 0.0971  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 388 LYS B CE  
6602  N NZ  . LYS B 388 0.6163 0.6024 0.3966 -0.1677 0.1059  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 388 LYS B NZ  
6603  N N   . MET B 389 0.3378 0.3490 0.2647 -0.0705 0.0716  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 389 MET B N   
6604  C CA  . MET B 389 0.3368 0.3499 0.2788 -0.0641 0.0736  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 389 MET B CA  
6605  C C   . MET B 389 0.3031 0.3219 0.2713 -0.0510 0.0666  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 389 MET B C   
6606  O O   . MET B 389 0.2860 0.3092 0.2761 -0.0471 0.0701  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 389 MET B O   
6607  C CB  . MET B 389 0.3500 0.3570 0.2757 -0.0631 0.0681  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 389 MET B CB  
6608  C CG  . MET B 389 0.3261 0.3337 0.2657 -0.0572 0.0696  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 389 MET B CG  
6609  S SD  . MET B 389 0.3929 0.4043 0.3431 -0.0660 0.0843  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 389 MET B SD  
6610  C CE  . MET B 389 0.3909 0.3934 0.3077 -0.0834 0.0921  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 389 MET B CE  
6611  N N   . GLN B 390 0.2896 0.3091 0.2561 -0.0448 0.0562  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 390 GLN B N   
6612  C CA  . GLN B 390 0.2683 0.2922 0.2565 -0.0350 0.0497  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 390 GLN B CA  
6613  C C   . GLN B 390 0.2789 0.3040 0.2867 -0.0356 0.0538  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 390 GLN B C   
6614  O O   . GLN B 390 0.3013 0.3293 0.3310 -0.0296 0.0518  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 390 GLN B O   
6615  C CB  . GLN B 390 0.3009 0.3266 0.2846 -0.0308 0.0399  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 390 GLN B CB  
6616  C CG  . GLN B 390 0.2830 0.3093 0.2587 -0.0259 0.0352  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 390 GLN B CG  
6617  C CD  . GLN B 390 0.2929 0.3244 0.2726 -0.0203 0.0271  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 390 GLN B CD  
6618  O OE1 . GLN B 390 0.3011 0.3349 0.2815 -0.0224 0.0238  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 390 GLN B OE1 
6619  N NE2 . GLN B 390 0.2747 0.3077 0.2562 -0.0145 0.0247  0.0008  ? ? ? ? ? ? 390 GLN B NE2 
6620  N N   . HIS B 391 0.2857 0.3083 0.2864 -0.0430 0.0593  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 391 HIS B N   
6621  C CA  . HIS B 391 0.2806 0.3028 0.3030 -0.0427 0.0644  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 391 HIS B CA  
6622  C C   . HIS B 391 0.3064 0.3333 0.3496 -0.0414 0.0729  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 391 HIS B C   
6623  O O   . HIS B 391 0.3064 0.3361 0.3792 -0.0340 0.0706  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 391 HIS B O   
6624  C CB  . HIS B 391 0.2779 0.2953 0.2869 -0.0520 0.0697  -0.0748 ? ? ? ? ? ? 391 HIS B CB  
6625  C CG  . HIS B 391 0.2905 0.3067 0.3198 -0.0536 0.0798  -0.0928 ? ? ? ? ? ? 391 HIS B CG  
6626  N ND1 . HIS B 391 0.2953 0.3072 0.3450 -0.0480 0.0754  -0.0969 ? ? ? ? ? ? 391 HIS B ND1 
6627  C CD2 . HIS B 391 0.3276 0.3464 0.3625 -0.0598 0.0948  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 391 HIS B CD2 
6628  C CE1 . HIS B 391 0.3392 0.3505 0.4081 -0.0496 0.0872  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 391 HIS B CE1 
6629  N NE2 . HIS B 391 0.3358 0.3526 0.3952 -0.0575 0.1001  -0.1232 ? ? ? ? ? ? 391 HIS B NE2 
6630  N N   . ALA B 392 0.3059 0.3341 0.3348 -0.0492 0.0823  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 392 ALA B N   
6631  C CA  . ALA B 392 0.3109 0.3453 0.3570 -0.0512 0.0927  -0.0928 ? ? ? ? ? ? 392 ALA B CA  
6632  C C   . ALA B 392 0.2909 0.3309 0.3579 -0.0417 0.0852  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 392 ALA B C   
6633  O O   . ALA B 392 0.2802 0.3276 0.3781 -0.0375 0.0876  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 392 ALA B O   
6634  C CB  . ALA B 392 0.3354 0.3682 0.3559 -0.0645 0.1041  -0.0958 ? ? ? ? ? ? 392 ALA B CB  
6635  N N   . ILE B 393 0.2765 0.3133 0.3292 -0.0379 0.0752  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 393 ILE B N   
6636  C CA  . ILE B 393 0.2701 0.3111 0.3369 -0.0314 0.0686  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 393 ILE B CA  
6637  C C   . ILE B 393 0.2702 0.3134 0.3609 -0.0223 0.0578  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 393 ILE B C   
6638  O O   . ILE B 393 0.2350 0.2846 0.3518 -0.0182 0.0552  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 393 ILE B O   
6639  C CB  . ILE B 393 0.2700 0.3056 0.3143 -0.0300 0.0619  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 393 ILE B CB  
6640  C CG1 . ILE B 393 0.2604 0.2905 0.2800 -0.0389 0.0699  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 393 ILE B CG1 
6641  C CG2 . ILE B 393 0.2569 0.2960 0.3145 -0.0248 0.0554  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 393 ILE B CG2 
6642  C CD1 . ILE B 393 0.2946 0.3175 0.2934 -0.0359 0.0625  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 393 ILE B CD1 
6643  N N   . ALA B 394 0.2627 0.3004 0.3445 -0.0202 0.0512  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 394 ALA B N   
6644  C CA  . ALA B 394 0.2494 0.2862 0.3506 -0.0132 0.0401  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 394 ALA B CA  
6645  C C   . ALA B 394 0.2603 0.3001 0.3947 -0.0103 0.0428  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 394 ALA B C   
6646  O O   . ALA B 394 0.2543 0.2966 0.4124 -0.0040 0.0331  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 394 ALA B O   
6647  C CB  . ALA B 394 0.2472 0.2778 0.3340 -0.0134 0.0340  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 394 ALA B CB  
6648  N N   . ARG B 395 0.2709 0.3110 0.4079 -0.0153 0.0559  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B N   
6649  C CA  . ARG B 395 0.2691 0.3121 0.4398 -0.0119 0.0603  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B CA  
6650  C C   . ARG B 395 0.2589 0.3139 0.4558 -0.0088 0.0612  -0.1003 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B C   
6651  O O   . ARG B 395 0.2424 0.3018 0.4752 -0.0015 0.0557  -0.1046 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B O   
6652  C CB  . ARG B 395 0.2938 0.3349 0.4574 -0.0200 0.0766  -0.1116 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B CB  
6653  C CG  . ARG B 395 0.3690 0.4075 0.5615 -0.0161 0.0798  -0.1250 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B CG  
6654  C CD  . ARG B 395 0.4248 0.4615 0.6058 -0.0265 0.0981  -0.1421 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B CD  
6655  N NE  . ARG B 395 0.4543 0.4877 0.6677 -0.0217 0.1024  -0.1574 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B NE  
6656  C CZ  . ARG B 395 0.5603 0.5976 0.7864 -0.0270 0.1209  -0.1792 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B CZ  
6657  N NH1 . ARG B 395 0.5851 0.6303 0.7911 -0.0389 0.1362  -0.1864 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B NH1 
6658  N NH2 . ARG B 395 0.5576 0.5902 0.8165 -0.0211 0.1246  -0.1939 ? ? ? ? ? ? 395 ARG B NH2 
6659  N N   . GLU B 396 0.2528 0.3130 0.4331 -0.0148 0.0673  -0.0987 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B N   
6660  C CA  . GLU B 396 0.2521 0.3240 0.4557 -0.0133 0.0674  -0.1020 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B CA  
6661  C C   . GLU B 396 0.2513 0.3241 0.4668 -0.0059 0.0497  -0.0897 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B C   
6662  O O   . GLU B 396 0.2457 0.3283 0.4954 -0.0014 0.0451  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B O   
6663  C CB  . GLU B 396 0.2679 0.3431 0.4497 -0.0231 0.0784  -0.1034 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B CB  
6664  C CG  . GLU B 396 0.2810 0.3568 0.4523 -0.0332 0.0969  -0.1170 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B CG  
6665  C CD  . GLU B 396 0.3218 0.4119 0.5272 -0.0354 0.1098  -0.1352 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B CD  
6666  O OE1 . GLU B 396 0.3305 0.4323 0.5749 -0.0278 0.1040  -0.1386 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B OE1 
6667  O OE2 . GLU B 396 0.3802 0.4713 0.5748 -0.0458 0.1267  -0.1476 ? ? ? ? ? ? 396 GLU B OE2 
6668  N N   . ALA B 397 0.2050 0.2689 0.3927 -0.0056 0.0404  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 397 ALA B N   
6669  C CA  . ALA B 397 0.2303 0.2939 0.4193 -0.0018 0.0248  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 397 ALA B CA  
6670  C C   . ALA B 397 0.2493 0.3103 0.4627 0.0052  0.0119  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 397 ALA B C   
6671  O O   . ALA B 397 0.2570 0.3226 0.4905 0.0085  0.0002  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 397 ALA B O   
6672  C CB  . ALA B 397 0.2159 0.2711 0.3690 -0.0039 0.0214  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 397 ALA B CB  
6673  N N   . GLU B 398 0.2604 0.3134 0.4732 0.0066  0.0140  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 398 GLU B N   
6674  C CA  . GLU B 398 0.2655 0.3126 0.5020 0.0129  0.0017  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 398 GLU B CA  
6675  C C   . GLU B 398 0.2772 0.3334 0.5581 0.0188  -0.0001 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 398 GLU B C   
6676  O O   . GLU B 398 0.2958 0.3508 0.6003 0.0245  -0.0166 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 398 GLU B O   
6677  C CB  . GLU B 398 0.2820 0.3183 0.5107 0.0120  0.0072  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 398 GLU B CB  
6678  C CG  . GLU B 398 0.2705 0.2992 0.4632 0.0078  0.0029  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 398 GLU B CG  
6679  C CD  . GLU B 398 0.2956 0.3187 0.4702 0.0028  0.0138  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 398 GLU B CD  
6680  O OE1 . GLU B 398 0.2848 0.3061 0.4759 0.0030  0.0227  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 398 GLU B OE1 
6681  O OE2 . GLU B 398 0.2827 0.3043 0.4277 -0.0015 0.0138  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 398 GLU B OE2 
6682  N N   . ALA B 399 0.2612 0.3273 0.5558 0.0169  0.0164  -0.0855 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B N   
6683  C CA  . ALA B 399 0.2695 0.3473 0.6105 0.0226  0.0167  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B CA  
6684  C C   . ALA B 399 0.2900 0.3791 0.6439 0.0235  0.0047  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B C   
6685  O O   . ALA B 399 0.2924 0.3896 0.6878 0.0304  -0.0049 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B O   
6686  C CB  . ALA B 399 0.2693 0.3566 0.6214 0.0186  0.0393  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 399 ALA B CB  
6687  N N   . ALA B 400 0.2754 0.3646 0.5955 0.0167  0.0044  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 400 ALA B N   
6688  C CA  . ALA B 400 0.2730 0.3721 0.6014 0.0154  -0.0058 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 400 ALA B CA  
6689  C C   . ALA B 400 0.2957 0.3867 0.6168 0.0176  -0.0285 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 400 ALA B C   
6690  O O   . ALA B 400 0.3200 0.4173 0.6438 0.0152  -0.0393 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 400 ALA B O   
6691  C CB  . ALA B 400 0.2398 0.3406 0.5355 0.0064  0.0048  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 400 ALA B CB  
6692  N N   . VAL B 401 0.2861 0.3627 0.5939 0.0200  -0.0354 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 401 VAL B N   
6693  C CA  . VAL B 401 0.2740 0.3426 0.5742 0.0201  -0.0561 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 401 VAL B CA  
6694  C C   . VAL B 401 0.2782 0.3546 0.6217 0.0255  -0.0730 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 401 VAL B C   
6695  O O   . VAL B 401 0.2713 0.3527 0.6561 0.0333  -0.0711 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 401 VAL B O   
6696  C CB  . VAL B 401 0.2810 0.3332 0.5650 0.0213  -0.0589 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 401 VAL B CB  
6697  C CG1 . VAL B 401 0.3005 0.3434 0.5877 0.0219  -0.0819 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 401 VAL B CG1 
6698  C CG2 . VAL B 401 0.2687 0.3159 0.5087 0.0149  -0.0470 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 401 VAL B CG2 
6699  N N   . TYR B 402 0.2721 0.3502 0.6079 0.0213  -0.0896 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B N   
6700  C CA  . TYR B 402 0.2925 0.3774 0.6674 0.0257  -0.1094 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CA  
6701  C C   . TYR B 402 0.3285 0.3977 0.7085 0.0290  -0.1301 0.0036  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B C   
6702  O O   . TYR B 402 0.3417 0.4045 0.7018 0.0226  -0.1485 0.0201  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B O   
6703  C CB  . TYR B 402 0.2820 0.3766 0.6468 0.0178  -0.1186 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CB  
6704  C CG  . TYR B 402 0.2801 0.3872 0.6873 0.0207  -0.1383 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CG  
6705  C CD1 . TYR B 402 0.2595 0.3800 0.7216 0.0307  -0.1362 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CD1 
6706  C CD2 . TYR B 402 0.2875 0.3946 0.6801 0.0126  -0.1584 0.0143  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CD2 
6707  C CE1 . TYR B 402 0.2637 0.3983 0.7693 0.0340  -0.1552 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CE1 
6708  C CE2 . TYR B 402 0.2900 0.4094 0.7205 0.0142  -0.1784 0.0191  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CE2 
6709  C CZ  . TYR B 402 0.2852 0.4187 0.7737 0.0256  -0.1777 0.0084  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B CZ  
6710  O OH  . TYR B 402 0.3027 0.4501 0.8300 0.0271  -0.1991 0.0141  ? ? ? ? ? ? 402 TYR B OH  
6711  N N   . HIS B 403 0.3291 0.3915 0.7362 0.0380  -0.1275 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 403 HIS B N   
6712  C CA  . HIS B 403 0.3306 0.3737 0.7409 0.0410  -0.1455 0.0100  ? ? ? ? ? ? 403 HIS B CA  
6713  C C   . HIS B 403 0.3475 0.3907 0.7804 0.0420  -0.1733 0.0248  ? ? ? ? ? ? 403 HIS B C   
6714  O O   . HIS B 403 0.3579 0.3851 0.7722 0.0374  -0.1922 0.0426  ? ? ? ? ? ? 403 HIS B O   
6715  C CB  . HIS B 403 0.3208 0.3564 0.7618 0.0509  -0.1376 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 403 HIS B CB  
6716  C CG  . HIS B 403 0.3213 0.3521 0.7331 0.0477  -0.1139 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 403 HIS B CG  
6717  N ND1 . HIS B 403 0.3606 0.3751 0.7325 0.0414  -0.1144 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 403 HIS B ND1 
6718  C CD2 . HIS B 403 0.3026 0.3439 0.7175 0.0483  -0.0893 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 403 HIS B CD2 
6719  C CE1 . HIS B 403 0.3311 0.3465 0.6845 0.0392  -0.0923 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 403 HIS B CE1 
6720  N NE2 . HIS B 403 0.3167 0.3473 0.6954 0.0431  -0.0772 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 403 HIS B NE2 
6721  N N   . ARG B 404 0.3511 0.4127 0.8246 0.0470  -0.1775 0.0184  ? ? ? ? ? ? 404 ARG B N   
6722  C CA  . ARG B 404 0.4208 0.4824 0.9197 0.0484  -0.2072 0.0340  ? ? ? ? ? ? 404 ARG B CA  
6723  C C   . ARG B 404 0.4146 0.4682 0.8651 0.0340  -0.2236 0.0542  ? ? ? ? ? ? 404 ARG B C   
6724  O O   . ARG B 404 0.4601 0.5001 0.9075 0.0313  -0.2482 0.0725  ? ? ? ? ? ? 404 ARG B O   
6725  C CB  . ARG B 404 0.4360 0.5223 0.9849 0.0543  -0.2098 0.0247  ? ? ? ? ? ? 404 ARG B CB  
6726  C CG  . ARG B 404 0.5002 0.5912 1.0577 0.0496  -0.2396 0.0426  ? ? ? ? ? ? 404 ARG B CG  
6727  C CD  . ARG B 404 0.5685 0.6872 1.1759 0.0551  -0.2374 0.0301  ? ? ? ? ? ? 404 ARG B CD  
6728  N NE  . ARG B 404 0.6189 0.7393 1.2851 0.0714  -0.2365 0.0196  ? ? ? ? ? ? 404 ARG B NE  
6729  C CZ  . ARG B 404 0.6523 0.7929 1.3808 0.0807  -0.2461 0.0140  ? ? ? ? ? ? 404 ARG B CZ  
6730  N NH1 . ARG B 404 0.6689 0.8301 1.4059 0.0739  -0.2577 0.0187  ? ? ? ? ? ? 404 ARG B NH1 
6731  N NH2 . ARG B 404 0.6610 0.8015 1.4438 0.0962  -0.2439 0.0031  ? ? ? ? ? ? 404 ARG B NH2 
6732  N N   . GLN B 405 0.3746 0.4362 0.7873 0.0241  -0.2097 0.0505  ? ? ? ? ? ? 405 GLN B N   
6733  C CA  . GLN B 405 0.3832 0.4372 0.7484 0.0099  -0.2210 0.0663  ? ? ? ? ? ? 405 GLN B CA  
6734  C C   . GLN B 405 0.3563 0.3901 0.6776 0.0042  -0.2163 0.0739  ? ? ? ? ? ? 405 GLN B C   
6735  O O   . GLN B 405 0.3609 0.3822 0.6564 -0.0051 -0.2337 0.0910  ? ? ? ? ? ? 405 GLN B O   
6736  C CB  . GLN B 405 0.3759 0.4445 0.7174 0.0013  -0.2074 0.0584  ? ? ? ? ? ? 405 GLN B CB  
6737  C CG  . GLN B 405 0.4123 0.4719 0.6967 -0.0138 -0.2098 0.0692  ? ? ? ? ? ? 405 GLN B CG  
6738  C CD  . GLN B 405 0.4368 0.5091 0.7028 -0.0219 -0.1987 0.0611  ? ? ? ? ? ? 405 GLN B CD  
6739  O OE1 . GLN B 405 0.4762 0.5607 0.7611 -0.0248 -0.2100 0.0618  ? ? ? ? ? ? 405 GLN B OE1 
6740  N NE2 . GLN B 405 0.4867 0.5555 0.7180 -0.0253 -0.1771 0.0535  ? ? ? ? ? ? 405 GLN B NE2 
6741  N N   . LEU B 406 0.3250 0.3569 0.6363 0.0081  -0.1926 0.0612  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B N   
6742  C CA  . LEU B 406 0.3274 0.3446 0.5977 0.0019  -0.1858 0.0667  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B CA  
6743  C C   . LEU B 406 0.3575 0.3555 0.6367 0.0037  -0.2035 0.0795  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B C   
6744  O O   . LEU B 406 0.3713 0.3563 0.6160 -0.0066 -0.2122 0.0936  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B O   
6745  C CB  . LEU B 406 0.3085 0.3299 0.5716 0.0062  -0.1581 0.0499  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B CB  
6746  C CG  . LEU B 406 0.3316 0.3401 0.5637 0.0027  -0.1496 0.0526  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B CG  
6747  C CD1 . LEU B 406 0.3507 0.3571 0.5373 -0.0100 -0.1517 0.0633  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B CD1 
6748  C CD2 . LEU B 406 0.2912 0.3039 0.5227 0.0076  -0.1254 0.0364  ? ? ? ? ? ? 406 LEU B CD2 
6749  N N   . PHE B 407 0.3546 0.3502 0.6802 0.0161  -0.2085 0.0742  ? ? ? ? ? ? 407 PHE B N   
6750  C CA  . PHE B 407 0.3822 0.3568 0.7191 0.0182  -0.2269 0.0867  ? ? ? ? ? ? 407 PHE B CA  
6751  C C   . PHE B 407 0.4274 0.3945 0.7576 0.0100  -0.2570 0.1089  ? ? ? ? ? ? 407 PHE B C   
6752  O O   . PHE B 407 0.4540 0.4025 0.7562 0.0007  -0.2697 0.1252  ? ? ? ? ? ? 407 PHE B O   
6753  C CB  . PHE B 407 0.3786 0.3519 0.7709 0.0340  -0.2265 0.0752  ? ? ? ? ? ? 407 PHE B CB  
6754  C CG  . PHE B 407 0.4269 0.3757 0.8342 0.0371  -0.2469 0.0881  ? ? ? ? ? ? 407 PHE B CG  
6755  C CD1 . PHE B 407 0.4491 0.3773 0.8232 0.0302  -0.2442 0.0946  ? ? ? ? ? ? 407 PHE B CD1 
6756  C CD2 . PHE B 407 0.4286 0.3749 0.8839 0.0466  -0.2691 0.0940  ? ? ? ? ? ? 407 PHE B CD2 
6757  C CE1 . PHE B 407 0.4565 0.3596 0.8452 0.0324  -0.2637 0.1070  ? ? ? ? ? ? 407 PHE B CE1 
6758  C CE2 . PHE B 407 0.4926 0.4137 0.9640 0.0500  -0.2897 0.1070  ? ? ? ? ? ? 407 PHE B CE2 
6759  C CZ  . PHE B 407 0.4997 0.3978 0.9352 0.0422  -0.2861 0.1133  ? ? ? ? ? ? 407 PHE B CZ  
6760  N N   . GLU B 408 0.4248 0.4065 0.7781 0.0116  -0.2687 0.1102  ? ? ? ? ? ? 408 GLU B N   
6761  C CA  . GLU B 408 0.4724 0.4485 0.8167 0.0018  -0.2987 0.1319  ? ? ? ? ? ? 408 GLU B CA  
6762  C C   . GLU B 408 0.4655 0.4338 0.7441 -0.0179 -0.2982 0.1439  ? ? ? ? ? ? 408 GLU B C   
6763  O O   . GLU B 408 0.4814 0.4322 0.7379 -0.0283 -0.3183 0.1633  ? ? ? ? ? ? 408 GLU B O   
6764  C CB  . GLU B 408 0.4948 0.4920 0.8702 0.0042  -0.3095 0.1299  ? ? ? ? ? ? 408 GLU B CB  
6765  C CG  . GLU B 408 0.6088 0.5996 0.9761 -0.0067 -0.3437 0.1536  ? ? ? ? ? ? 408 GLU B CG  
6766  C CD  . GLU B 408 0.7697 0.7829 1.1602 -0.0081 -0.3554 0.1529  ? ? ? ? ? ? 408 GLU B CD  
6767  O OE1 . GLU B 408 0.8437 0.8621 1.1934 -0.0242 -0.3580 0.1586  ? ? ? ? ? ? 408 GLU B OE1 
6768  O OE2 . GLU B 408 0.7960 0.8224 1.2468 0.0063  -0.3621 0.1462  ? ? ? ? ? ? 408 GLU B OE2 
6769  N N   . GLU B 409 0.4366 0.4177 0.6853 -0.0233 -0.2754 0.1322  ? ? ? ? ? ? 409 GLU B N   
6770  C CA  . GLU B 409 0.4692 0.4457 0.6602 -0.0403 -0.2703 0.1391  ? ? ? ? ? ? 409 GLU B CA  
6771  C C   . GLU B 409 0.4754 0.4345 0.6401 -0.0449 -0.2657 0.1452  ? ? ? ? ? ? 409 GLU B C   
6772  O O   . GLU B 409 0.5221 0.4700 0.6501 -0.0603 -0.2771 0.1606  ? ? ? ? ? ? 409 GLU B O   
6773  C CB  . GLU B 409 0.4588 0.4513 0.6300 -0.0416 -0.2437 0.1224  ? ? ? ? ? ? 409 GLU B CB  
6774  C CG  . GLU B 409 0.4991 0.5078 0.6827 -0.0428 -0.2481 0.1181  ? ? ? ? ? ? 409 GLU B CG  
6775  C CD  . GLU B 409 0.5121 0.5326 0.6760 -0.0438 -0.2213 0.1017  ? ? ? ? ? ? 409 GLU B CD  
6776  O OE1 . GLU B 409 0.5804 0.6020 0.7463 -0.0355 -0.1988 0.0889  ? ? ? ? ? ? 409 GLU B OE1 
6777  O OE2 . GLU B 409 0.5308 0.5573 0.6748 -0.0539 -0.2239 0.1027  ? ? ? ? ? ? 409 GLU B OE2 
6778  N N   . LEU B 410 0.4337 0.3910 0.6154 -0.0336 -0.2487 0.1329  ? ? ? ? ? ? 410 LEU B N   
6779  C CA  . LEU B 410 0.4698 0.4110 0.6319 -0.0374 -0.2446 0.1378  ? ? ? ? ? ? 410 LEU B CA  
6780  C C   . LEU B 410 0.5214 0.4414 0.6938 -0.0398 -0.2706 0.1558  ? ? ? ? ? ? 410 LEU B C   
6781  O O   . LEU B 410 0.6020 0.5072 0.7422 -0.0521 -0.2755 0.1682  ? ? ? ? ? ? 410 LEU B O   
6782  C CB  . LEU B 410 0.4405 0.3849 0.6206 -0.0250 -0.2215 0.1195  ? ? ? ? ? ? 410 LEU B CB  
6783  C CG  . LEU B 410 0.4260 0.3873 0.5907 -0.0238 -0.1952 0.1034  ? ? ? ? ? ? 410 LEU B CG  
6784  C CD1 . LEU B 410 0.4211 0.3828 0.6066 -0.0127 -0.1779 0.0879  ? ? ? ? ? ? 410 LEU B CD1 
6785  C CD2 . LEU B 410 0.4735 0.4355 0.5901 -0.0372 -0.1862 0.1080  ? ? ? ? ? ? 410 LEU B CD2 
6786  N N   . ARG B 411 0.5435 0.4617 0.7619 -0.0284 -0.2877 0.1577  ? ? ? ? ? ? 411 ARG B N   
6787  C CA  . ARG B 411 0.6118 0.5081 0.8463 -0.0288 -0.3157 0.1759  ? ? ? ? ? ? 411 ARG B CA  
6788  C C   . ARG B 411 0.6830 0.5725 0.8795 -0.0480 -0.3381 0.1983  ? ? ? ? ? ? 411 ARG B C   
6789  O O   . ARG B 411 0.7286 0.5973 0.8975 -0.0604 -0.3503 0.2150  ? ? ? ? ? ? 411 ARG B O   
6790  C CB  . ARG B 411 0.6434 0.5414 0.9428 -0.0103 -0.3290 0.1715  ? ? ? ? ? ? 411 ARG B CB  
6791  C CG  . ARG B 411 0.6926 0.5672 1.0178 -0.0081 -0.3625 0.1917  ? ? ? ? ? ? 411 ARG B CG  
6792  C CD  . ARG B 411 0.7482 0.6317 1.1320 0.0055  -0.3831 0.1930  ? ? ? ? ? ? 411 ARG B CD  
6793  N NE  . ARG B 411 0.8280 0.7420 1.2358 0.0145  -0.3640 0.1720  ? ? ? ? ? ? 411 ARG B NE  
6794  C CZ  . ARG B 411 0.8273 0.7597 1.2800 0.0235  -0.3750 0.1688  ? ? ? ? ? ? 411 ARG B CZ  
6795  N NH1 . ARG B 411 0.8680 0.7932 1.3573 0.0281  -0.4080 0.1851  ? ? ? ? ? ? 411 ARG B NH1 
6796  N NH2 . ARG B 411 0.7405 0.6996 1.2033 0.0279  -0.3524 0.1486  ? ? ? ? ? ? 411 ARG B NH2 
6797  N N   . ARG B 412 0.7418 0.6176 0.6720 0.0592  -0.2743 -0.1437 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B N   
6798  C CA  . ARG B 412 0.8181 0.6822 0.6974 0.0839  -0.2984 -0.1685 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B CA  
6799  C C   . ARG B 412 0.8730 0.7302 0.6931 0.1184  -0.2902 -0.1928 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B C   
6800  O O   . ARG B 412 0.9931 0.8486 0.7585 0.1465  -0.3011 -0.2125 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B O   
6801  C CB  . ARG B 412 0.8988 0.7222 0.7975 0.0778  -0.3521 -0.1862 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B CB  
6802  C CG  . ARG B 412 0.9855 0.8169 0.9242 0.0553  -0.3711 -0.1685 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B CG  
6803  C CD  . ARG B 412 1.0119 0.8044 1.0012 0.0379  -0.4210 -0.1742 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B CD  
6804  N NE  . ARG B 412 1.1277 0.8930 1.1005 0.0463  -0.4714 -0.1966 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B NE  
6805  C CZ  . ARG B 412 1.1053 0.8797 1.1140 0.0283  -0.4917 -0.1800 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B CZ  
6806  N NH1 . ARG B 412 1.0260 0.8381 1.0874 0.0032  -0.4618 -0.1404 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B NH1 
6807  N NH2 . ARG B 412 1.1665 0.9125 1.1564 0.0376  -0.5423 -0.2035 ? ? ? ? ? ? 412 ARG B NH2 
6808  N N   . ALA B 413 0.8563 0.7091 0.6850 0.1196  -0.2732 -0.1925 ? ? ? ? ? ? 413 ALA B N   
6809  C CA  . ALA B 413 0.8878 0.7312 0.6622 0.1555  -0.2702 -0.2172 ? ? ? ? ? ? 413 ALA B CA  
6810  C C   . ALA B 413 0.8211 0.7070 0.5775 0.1663  -0.2224 -0.1982 ? ? ? ? ? ? 413 ALA B C   
6811  O O   . ALA B 413 0.9184 0.8133 0.6237 0.2006  -0.2120 -0.2109 ? ? ? ? ? ? 413 ALA B O   
6812  C CB  . ALA B 413 0.9053 0.7048 0.6906 0.1602  -0.2957 -0.2397 ? ? ? ? ? ? 413 ALA B CB  
6813  N N   . ALA B 414 0.7824 0.6950 0.5805 0.1393  -0.1950 -0.1675 ? ? ? ? ? ? 414 ALA B N   
6814  C CA  . ALA B 414 0.7224 0.6752 0.5145 0.1442  -0.1533 -0.1456 ? ? ? ? ? ? 414 ALA B CA  
6815  C C   . ALA B 414 0.7677 0.7499 0.5220 0.1636  -0.1435 -0.1403 ? ? ? ? ? ? 414 ALA B C   
6816  O O   . ALA B 414 0.7469 0.7281 0.5021 0.1560  -0.1600 -0.1398 ? ? ? ? ? ? 414 ALA B O   
6817  C CB  . ALA B 414 0.6542 0.6234 0.4967 0.1121  -0.1327 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 414 ALA B CB  
6818  N N   . PRO B 415 0.7148 0.7253 0.4383 0.1894  -0.1172 -0.1337 ? ? ? ? ? ? 415 PRO B N   
6819  C CA  . PRO B 415 0.7192 0.7598 0.4081 0.2094  -0.1088 -0.1255 ? ? ? ? ? ? 415 PRO B CA  
6820  C C   . PRO B 415 0.6039 0.6755 0.3305 0.1836  -0.0903 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 415 PRO B C   
6821  O O   . PRO B 415 0.5862 0.6616 0.3575 0.1575  -0.0762 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 415 PRO B O   
6822  C CB  . PRO B 415 0.7491 0.8161 0.4054 0.2430  -0.0827 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 415 PRO B CB  
6823  C CG  . PRO B 415 0.7428 0.7965 0.4276 0.2335  -0.0738 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 415 PRO B CG  
6824  C CD  . PRO B 415 0.7063 0.7336 0.4406 0.1938  -0.0887 -0.1210 ? ? ? ? ? ? 415 PRO B CD  
6825  N N   . LEU B 416 0.6099 0.7024 0.3163 0.1933  -0.0913 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 416 LEU B N   
6826  C CA  . LEU B 416 0.5570 0.6841 0.2934 0.1779  -0.0696 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 416 LEU B CA  
6827  C C   . LEU B 416 0.5323 0.6900 0.2866 0.1806  -0.0351 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 416 LEU B C   
6828  O O   . LEU B 416 0.5708 0.7401 0.2968 0.2071  -0.0238 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 416 LEU B O   
6829  C CB  . LEU B 416 0.5795 0.7303 0.2820 0.1977  -0.0731 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 416 LEU B CB  
6830  C CG  . LEU B 416 0.6271 0.7544 0.3162 0.1940  -0.1080 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 416 LEU B CG  
6831  C CD1 . LEU B 416 0.6775 0.8343 0.3218 0.2216  -0.1077 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 416 LEU B CD1 
6832  C CD2 . LEU B 416 0.5882 0.7099 0.3355 0.1561  -0.1117 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 416 LEU B CD2 
6833  N N   . SER B 417 0.4584 0.6294 0.2598 0.1554  -0.0198 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 417 SER B N   
6834  C CA  . SER B 417 0.4317 0.6264 0.2587 0.1533  0.0065  0.0208  ? ? ? ? ? ? 417 SER B CA  
6835  C C   . SER B 417 0.4218 0.6432 0.2846 0.1392  0.0200  0.0517  ? ? ? ? ? ? 417 SER B C   
6836  O O   . SER B 417 0.4081 0.6171 0.2925 0.1186  0.0102  0.0513  ? ? ? ? ? ? 417 SER B O   
6837  C CB  . SER B 417 0.4210 0.5901 0.2762 0.1325  0.0048  0.0119  ? ? ? ? ? ? 417 SER B CB  
6838  O OG  . SER B 417 0.3899 0.5792 0.2734 0.1278  0.0257  0.0336  ? ? ? ? ? ? 417 SER B OG  
6839  N N   . ARG B 418 0.4081 0.6656 0.2835 0.1495  0.0418  0.0801  ? ? ? ? ? ? 418 ARG B N   
6840  C CA  . ARG B 418 0.3860 0.6647 0.3072 0.1332  0.0530  0.1111  ? ? ? ? ? ? 418 ARG B CA  
6841  C C   . ARG B 418 0.3522 0.6254 0.3183 0.1138  0.0615  0.1209  ? ? ? ? ? ? 418 ARG B C   
6842  O O   . ARG B 418 0.3614 0.6508 0.3699 0.1021  0.0696  0.1471  ? ? ? ? ? ? 418 ARG B O   
6843  C CB  . ARG B 418 0.4081 0.7327 0.3235 0.1553  0.0686  0.1421  ? ? ? ? ? ? 418 ARG B CB  
6844  C CG  . ARG B 418 0.4375 0.7683 0.3186 0.1679  0.0580  0.1375  ? ? ? ? ? ? 418 ARG B CG  
6845  C CD  . ARG B 418 0.4601 0.8400 0.3244 0.1960  0.0742  0.1677  ? ? ? ? ? ? 418 ARG B CD  
6846  N NE  . ARG B 418 0.4308 0.8471 0.3491 0.1886  0.0938  0.2120  ? ? ? ? ? ? 418 ARG B NE  
6847  C CZ  . ARG B 418 0.4235 0.8524 0.3811 0.1734  0.0939  0.2372  ? ? ? ? ? ? 418 ARG B CZ  
6848  N NH1 . ARG B 418 0.4206 0.8295 0.3722 0.1620  0.0773  0.2233  ? ? ? ? ? ? 418 ARG B NH1 
6849  N NH2 . ARG B 418 0.4048 0.8670 0.4135 0.1695  0.1098  0.2788  ? ? ? ? ? ? 418 ARG B NH2 
6850  N N   . ASP B 419 0.3340 0.5845 0.2915 0.1115  0.0575  0.1007  ? ? ? ? ? ? 419 ASP B N   
6851  C CA  . ASP B 419 0.3235 0.5638 0.3183 0.0922  0.0606  0.1053  ? ? ? ? ? ? 419 ASP B CA  
6852  C C   . ASP B 419 0.2904 0.5022 0.3065 0.0662  0.0496  0.0941  ? ? ? ? ? ? 419 ASP B C   
6853  O O   . ASP B 419 0.2870 0.4723 0.2860 0.0604  0.0373  0.0706  ? ? ? ? ? ? 419 ASP B O   
6854  C CB  . ASP B 419 0.3587 0.5842 0.3380 0.0980  0.0593  0.0882  ? ? ? ? ? ? 419 ASP B CB  
6855  C CG  . ASP B 419 0.3803 0.6018 0.3964 0.0812  0.0625  0.0973  ? ? ? ? ? ? 419 ASP B CG  
6856  O OD1 . ASP B 419 0.5101 0.7587 0.5531 0.0841  0.0738  0.1238  ? ? ? ? ? ? 419 ASP B OD1 
6857  O OD2 . ASP B 419 0.4033 0.5972 0.4244 0.0651  0.0532  0.0809  ? ? ? ? ? ? 419 ASP B OD2 
6858  N N   . PRO B 420 0.2629 0.4798 0.3188 0.0514  0.0530  0.1117  ? ? ? ? ? ? 420 PRO B N   
6859  C CA  . PRO B 420 0.2645 0.4549 0.3347 0.0318  0.0439  0.0991  ? ? ? ? ? ? 420 PRO B CA  
6860  C C   . PRO B 420 0.2430 0.4062 0.3058 0.0222  0.0374  0.0777  ? ? ? ? ? ? 420 PRO B C   
6861  O O   . PRO B 420 0.2619 0.4062 0.3229 0.0126  0.0304  0.0644  ? ? ? ? ? ? 420 PRO B O   
6862  C CB  . PRO B 420 0.2300 0.4282 0.3430 0.0216  0.0468  0.1198  ? ? ? ? ? ? 420 PRO B CB  
6863  C CG  . PRO B 420 0.2441 0.4786 0.3617 0.0366  0.0565  0.1469  ? ? ? ? ? ? 420 PRO B CG  
6864  C CD  . PRO B 420 0.2589 0.5049 0.3496 0.0527  0.0630  0.1439  ? ? ? ? ? ? 420 PRO B CD  
6865  N N   . THR B 421 0.2590 0.4228 0.3186 0.0258  0.0400  0.0765  ? ? ? ? ? ? 421 THR B N   
6866  C CA  . THR B 421 0.2354 0.3759 0.2884 0.0174  0.0337  0.0590  ? ? ? ? ? ? 421 THR B CA  
6867  C C   . THR B 421 0.2625 0.3882 0.2876 0.0222  0.0253  0.0401  ? ? ? ? ? ? 421 THR B C   
6868  O O   . THR B 421 0.2837 0.3907 0.3098 0.0115  0.0181  0.0289  ? ? ? ? ? ? 421 THR B O   
6869  C CB  . THR B 421 0.2492 0.3932 0.3069 0.0202  0.0369  0.0625  ? ? ? ? ? ? 421 THR B CB  
6870  O OG1 . THR B 421 0.2459 0.4041 0.3354 0.0153  0.0410  0.0825  ? ? ? ? ? ? 421 THR B OG1 
6871  C CG2 . THR B 421 0.2448 0.3640 0.2975 0.0093  0.0291  0.0460  ? ? ? ? ? ? 421 THR B CG2 
6872  N N   . GLU B 422 0.2869 0.4217 0.2889 0.0393  0.0249  0.0378  ? ? ? ? ? ? 422 GLU B N   
6873  C CA  . GLU B 422 0.3212 0.4385 0.2994 0.0444  0.0111  0.0187  ? ? ? ? ? ? 422 GLU B CA  
6874  C C   . GLU B 422 0.3072 0.4180 0.2919 0.0344  0.0027  0.0169  ? ? ? ? ? ? 422 GLU B C   
6875  O O   . GLU B 422 0.3101 0.4020 0.2944 0.0276  -0.0106 0.0049  ? ? ? ? ? ? 422 GLU B O   
6876  C CB  . GLU B 422 0.3879 0.5165 0.3340 0.0693  0.0105  0.0148  ? ? ? ? ? ? 422 GLU B CB  
6877  C CG  . GLU B 422 0.4684 0.6073 0.4055 0.0852  0.0204  0.0174  ? ? ? ? ? ? 422 GLU B CG  
6878  C CD  . GLU B 422 0.5872 0.7029 0.4999 0.0969  0.0078  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 422 GLU B CD  
6879  O OE1 . GLU B 422 0.6237 0.7115 0.5365 0.0860  -0.0104 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 422 GLU B OE1 
6880  O OE2 . GLU B 422 0.6329 0.7595 0.5308 0.1175  0.0163  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 422 GLU B OE2 
6881  N N   . VAL B 423 0.2596 0.3883 0.2529 0.0351  0.0093  0.0312  ? ? ? ? ? ? 423 VAL B N   
6882  C CA  . VAL B 423 0.2809 0.4082 0.2818 0.0283  0.0023  0.0326  ? ? ? ? ? ? 423 VAL B CA  
6883  C C   . VAL B 423 0.2673 0.3807 0.2924 0.0106  0.0023  0.0311  ? ? ? ? ? ? 423 VAL B C   
6884  O O   . VAL B 423 0.2664 0.3701 0.2985 0.0031  -0.0069 0.0264  ? ? ? ? ? ? 423 VAL B O   
6885  C CB  . VAL B 423 0.2748 0.4266 0.2836 0.0337  0.0108  0.0518  ? ? ? ? ? ? 423 VAL B CB  
6886  C CG1 . VAL B 423 0.2615 0.4119 0.2872 0.0242  0.0053  0.0561  ? ? ? ? ? ? 423 VAL B CG1 
6887  C CG2 . VAL B 423 0.2886 0.4601 0.2657 0.0566  0.0114  0.0553  ? ? ? ? ? ? 423 VAL B CG2 
6888  N N   . THR B 424 0.2602 0.3744 0.3004 0.0046  0.0124  0.0369  ? ? ? ? ? ? 424 THR B N   
6889  C CA  . THR B 424 0.2338 0.3371 0.2912 -0.0077 0.0141  0.0351  ? ? ? ? ? ? 424 THR B CA  
6890  C C   . THR B 424 0.2500 0.3391 0.3008 -0.0119 0.0075  0.0245  ? ? ? ? ? ? 424 THR B C   
6891  O O   . THR B 424 0.2568 0.3409 0.3184 -0.0189 0.0064  0.0245  ? ? ? ? ? ? 424 THR B O   
6892  C CB  . THR B 424 0.2402 0.3431 0.3115 -0.0117 0.0216  0.0401  ? ? ? ? ? ? 424 THR B CB  
6893  O OG1 . THR B 424 0.2234 0.3396 0.3104 -0.0092 0.0255  0.0539  ? ? ? ? ? ? 424 THR B OG1 
6894  C CG2 . THR B 424 0.2264 0.3165 0.3058 -0.0194 0.0226  0.0342  ? ? ? ? ? ? 424 THR B CG2 
6895  N N   . ALA B 425 0.2586 0.3436 0.2952 -0.0066 0.0046  0.0183  ? ? ? ? ? ? 425 ALA B N   
6896  C CA  . ALA B 425 0.2765 0.3474 0.3111 -0.0106 -0.0030 0.0104  ? ? ? ? ? ? 425 ALA B CA  
6897  C C   . ALA B 425 0.2719 0.3355 0.3111 -0.0134 -0.0169 0.0071  ? ? ? ? ? ? 425 ALA B C   
6898  O O   . ALA B 425 0.2661 0.3246 0.3211 -0.0224 -0.0199 0.0103  ? ? ? ? ? ? 425 ALA B O   
6899  C CB  . ALA B 425 0.2918 0.3587 0.3116 -0.0016 -0.0053 0.0039  ? ? ? ? ? ? 425 ALA B CB  
6900  N N   . ILE B 426 0.2787 0.3428 0.3052 -0.0049 -0.0266 0.0022  ? ? ? ? ? ? 426 ILE B N   
6901  C CA  . ILE B 426 0.2953 0.3492 0.3293 -0.0085 -0.0456 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 426 ILE B CA  
6902  C C   . ILE B 426 0.2788 0.3421 0.3397 -0.0197 -0.0417 0.0114  ? ? ? ? ? ? 426 ILE B C   
6903  O O   . ILE B 426 0.2877 0.3465 0.3714 -0.0288 -0.0510 0.0165  ? ? ? ? ? ? 426 ILE B O   
6904  C CB  . ILE B 426 0.3323 0.3811 0.3413 0.0054  -0.0615 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 426 ILE B CB  
6905  C CG1 . ILE B 426 0.3728 0.4012 0.3915 0.0010  -0.0896 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 426 ILE B CG1 
6906  C CG2 . ILE B 426 0.3277 0.3957 0.3312 0.0103  -0.0540 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 426 ILE B CG2 
6907  C CD1 . ILE B 426 0.4497 0.4665 0.4376 0.0173  -0.1121 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 426 ILE B CD1 
6908  N N   . GLY B 427 0.2633 0.3405 0.3259 -0.0185 -0.0269 0.0192  ? ? ? ? ? ? 427 GLY B N   
6909  C CA  . GLY B 427 0.2614 0.3480 0.3477 -0.0250 -0.0208 0.0310  ? ? ? ? ? ? 427 GLY B CA  
6910  C C   . GLY B 427 0.2375 0.3230 0.3386 -0.0316 -0.0113 0.0357  ? ? ? ? ? ? 427 GLY B C   
6911  O O   . GLY B 427 0.2543 0.3455 0.3788 -0.0369 -0.0124 0.0458  ? ? ? ? ? ? 427 GLY B O   
6912  N N   . ALA B 428 0.2315 0.3124 0.3205 -0.0303 -0.0028 0.0309  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B N   
6913  C CA  . ALA B 428 0.2200 0.3015 0.3163 -0.0338 0.0064  0.0352  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B CA  
6914  C C   . ALA B 428 0.2312 0.3104 0.3423 -0.0397 -0.0039 0.0411  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B C   
6915  O O   . ALA B 428 0.2240 0.3126 0.3523 -0.0424 0.0025  0.0535  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B O   
6916  C CB  . ALA B 428 0.2035 0.2790 0.2825 -0.0316 0.0122  0.0280  ? ? ? ? ? ? 428 ALA B CB  
6917  N N   . VAL B 429 0.2260 0.2934 0.3305 -0.0399 -0.0190 0.0331  ? ? ? ? ? ? 429 VAL B N   
6918  C CA  . VAL B 429 0.2521 0.3120 0.3756 -0.0463 -0.0339 0.0380  ? ? ? ? ? ? 429 VAL B CA  
6919  C C   . VAL B 429 0.2520 0.3181 0.4060 -0.0525 -0.0449 0.0501  ? ? ? ? ? ? 429 VAL B C   
6920  O O   . VAL B 429 0.2700 0.3444 0.4551 -0.0596 -0.0458 0.0677  ? ? ? ? ? ? 429 VAL B O   
6921  C CB  . VAL B 429 0.2462 0.2874 0.3547 -0.0422 -0.0497 0.0231  ? ? ? ? ? ? 429 VAL B CB  
6922  C CG1 . VAL B 429 0.2743 0.3043 0.4110 -0.0499 -0.0703 0.0289  ? ? ? ? ? ? 429 VAL B CG1 
6923  C CG2 . VAL B 429 0.2251 0.2648 0.3151 -0.0382 -0.0377 0.0183  ? ? ? ? ? ? 429 VAL B CG2 
6924  N N   . GLU B 430 0.2669 0.3335 0.4154 -0.0495 -0.0517 0.0449  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B N   
6925  C CA  A GLU B 430 0.2623 0.3365 0.4432 -0.0561 -0.0633 0.0583  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B CA  
6926  C CA  B GLU B 430 0.2565 0.3310 0.4348 -0.0553 -0.0628 0.0572  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B CA  
6927  C C   . GLU B 430 0.2336 0.3302 0.4379 -0.0579 -0.0428 0.0781  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B C   
6928  O O   . GLU B 430 0.2609 0.3682 0.5027 -0.0647 -0.0478 0.0972  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B O   
6929  C CB  A GLU B 430 0.2860 0.3575 0.4576 -0.0525 -0.0777 0.0505  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B CB  
6930  C CB  B GLU B 430 0.2593 0.3339 0.4196 -0.0490 -0.0687 0.0483  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B CB  
6931  C CG  A GLU B 430 0.2975 0.3790 0.5106 -0.0613 -0.0907 0.0682  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B CG  
6932  C CG  B GLU B 430 0.2855 0.3659 0.4739 -0.0546 -0.0859 0.0586  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B CG  
6933  C CD  A GLU B 430 0.3293 0.4036 0.5805 -0.0722 -0.1114 0.0789  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B CD  
6934  C CD  B GLU B 430 0.3189 0.3799 0.5188 -0.0596 -0.1201 0.0522  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B CD  
6935  O OE1 A GLU B 430 0.3942 0.4451 0.6330 -0.0716 -0.1323 0.0632  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B OE1 
6936  O OE1 B GLU B 430 0.3368 0.3792 0.5047 -0.0513 -0.1364 0.0313  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B OE1 
6937  O OE2 A GLU B 430 0.2898 0.3819 0.5864 -0.0806 -0.1081 0.1045  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B OE2 
6938  O OE2 B GLU B 430 0.3243 0.3892 0.5676 -0.0705 -0.1324 0.0689  ? ? ? ? ? ? 430 GLU B OE2 
6939  N N   . ALA B 431 0.2341 0.3378 0.4188 -0.0506 -0.0206 0.0746  ? ? ? ? ? ? 431 ALA B N   
6940  C CA  . ALA B 431 0.2110 0.3330 0.4091 -0.0469 0.0004  0.0886  ? ? ? ? ? ? 431 ALA B CA  
6941  C C   . ALA B 431 0.2124 0.3428 0.4226 -0.0484 0.0074  0.1018  ? ? ? ? ? ? 431 ALA B C   
6942  O O   . ALA B 431 0.2152 0.3663 0.4534 -0.0474 0.0167  0.1230  ? ? ? ? ? ? 431 ALA B O   
6943  C CB  . ALA B 431 0.2030 0.3218 0.3731 -0.0380 0.0164  0.0761  ? ? ? ? ? ? 431 ALA B CB  
6944  N N   . ALA B 432 0.2030 0.3216 0.3928 -0.0488 0.0060  0.0922  ? ? ? ? ? ? 432 ALA B N   
6945  C CA  . ALA B 432 0.2344 0.3626 0.4349 -0.0499 0.0122  0.1070  ? ? ? ? ? ? 432 ALA B CA  
6946  C C   . ALA B 432 0.2261 0.3641 0.4732 -0.0596 -0.0011 0.1307  ? ? ? ? ? ? 432 ALA B C   
6947  O O   . ALA B 432 0.2601 0.4227 0.5327 -0.0581 0.0112  0.1567  ? ? ? ? ? ? 432 ALA B O   
6948  C CB  . ALA B 432 0.2323 0.3433 0.4071 -0.0505 0.0073  0.0924  ? ? ? ? ? ? 432 ALA B CB  
6949  N N   . PHE B 433 0.2182 0.3394 0.4794 -0.0681 -0.0269 0.1241  ? ? ? ? ? ? 433 PHE B N   
6950  C CA  . PHE B 433 0.2407 0.3669 0.5536 -0.0793 -0.0468 0.1460  ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CA  
6951  C C   . PHE B 433 0.2305 0.3832 0.5773 -0.0794 -0.0383 0.1690  ? ? ? ? ? ? 433 PHE B C   
6952  O O   . PHE B 433 0.2522 0.4262 0.6483 -0.0852 -0.0394 0.2003  ? ? ? ? ? ? 433 PHE B O   
6953  C CB  . PHE B 433 0.2717 0.3683 0.5880 -0.0863 -0.0819 0.1286  ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CB  
6954  C CG  . PHE B 433 0.2887 0.3615 0.5927 -0.0874 -0.0954 0.1153  ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CG  
6955  C CD1 . PHE B 433 0.3098 0.3588 0.5689 -0.0794 -0.1015 0.0846  ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CD1 
6956  C CD2 . PHE B 433 0.3022 0.3793 0.6435 -0.0952 -0.1011 0.1367  ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CD2 
6957  C CE1 . PHE B 433 0.3117 0.3395 0.5623 -0.0783 -0.1132 0.0732  ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CE1 
6958  C CE2 . PHE B 433 0.3260 0.3811 0.6592 -0.0956 -0.1130 0.1258  ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CE2 
6959  C CZ  . PHE B 433 0.3296 0.3588 0.6166 -0.0867 -0.1194 0.0924  ? ? ? ? ? ? 433 PHE B CZ  
6960  N N   . LYS B 434 0.2205 0.3744 0.5466 -0.0726 -0.0299 0.1570  ? ? ? ? ? ? 434 LYS B N   
6961  C CA  . LYS B 434 0.2352 0.4140 0.5971 -0.0720 -0.0233 0.1791  ? ? ? ? ? ? 434 LYS B CA  
6962  C C   . LYS B 434 0.2254 0.4376 0.6060 -0.0634 0.0057  0.2070  ? ? ? ? ? ? 434 LYS B C   
6963  O O   . LYS B 434 0.2355 0.4751 0.6643 -0.0649 0.0090  0.2379  ? ? ? ? ? ? 434 LYS B O   
6964  C CB  . LYS B 434 0.2327 0.4051 0.5665 -0.0650 -0.0188 0.1603  ? ? ? ? ? ? 434 LYS B CB  
6965  C CG  . LYS B 434 0.2487 0.4453 0.6157 -0.0621 -0.0106 0.1804  ? ? ? ? ? ? 434 LYS B CG  
6966  C CD  . LYS B 434 0.2407 0.4460 0.6630 -0.0754 -0.0354 0.2035  ? ? ? ? ? ? 434 LYS B CD  
6967  C CE  . LYS B 434 0.2515 0.4698 0.6956 -0.0743 -0.0377 0.2125  ? ? ? ? ? ? 434 LYS B CE  
6968  N NZ  . LYS B 434 0.3008 0.5231 0.7986 -0.0891 -0.0693 0.2320  ? ? ? ? ? ? 434 LYS B NZ  
6969  N N   . CYS B 435 0.2331 0.4451 0.5748 -0.0524 0.0266  0.1969  ? ? ? ? ? ? 435 CYS B N   
6970  C CA  . CYS B 435 0.2676 0.5105 0.6110 -0.0373 0.0564  0.2168  ? ? ? ? ? ? 435 CYS B CA  
6971  C C   . CYS B 435 0.2634 0.5165 0.6066 -0.0365 0.0626  0.2312  ? ? ? ? ? ? 435 CYS B C   
6972  O O   . CYS B 435 0.2811 0.5611 0.6168 -0.0210 0.0880  0.2473  ? ? ? ? ? ? 435 CYS B O   
6973  C CB  . CYS B 435 0.2726 0.5093 0.5691 -0.0202 0.0763  0.1933  ? ? ? ? ? ? 435 CYS B CB  
6974  S SG  . CYS B 435 0.2745 0.4771 0.5127 -0.0200 0.0712  0.1570  ? ? ? ? ? ? 435 CYS B SG  
6975  N N   . CYS B 436 0.2774 0.5102 0.6305 -0.0518 0.0387  0.2271  ? ? ? ? ? ? 436 CYS B N   
6976  C CA  . CYS B 436 0.2865 0.5225 0.6382 -0.0533 0.0400  0.2374  ? ? ? ? ? ? 436 CYS B CA  
6977  C C   . CYS B 436 0.2730 0.5101 0.5688 -0.0368 0.0628  0.2212  ? ? ? ? ? ? 436 CYS B C   
6978  O O   . CYS B 436 0.2465 0.5107 0.5404 -0.0257 0.0822  0.2422  ? ? ? ? ? ? 436 CYS B O   
6979  C CB  . CYS B 436 0.3063 0.5793 0.7127 -0.0550 0.0465  0.2835  ? ? ? ? ? ? 436 CYS B CB  
6980  S SG  . CYS B 436 0.4135 0.6910 0.8998 -0.0747 0.0177  0.3109  ? ? ? ? ? ? 436 CYS B SG  
6981  N N   . ALA B 437 0.2497 0.4594 0.5023 -0.0342 0.0598  0.1859  ? ? ? ? ? ? 437 ALA B N   
6982  C CA  . ALA B 437 0.2688 0.4721 0.4712 -0.0213 0.0738  0.1665  ? ? ? ? ? ? 437 ALA B CA  
6983  C C   . ALA B 437 0.3002 0.5081 0.4929 -0.0211 0.0750  0.1753  ? ? ? ? ? ? 437 ALA B C   
6984  O O   . ALA B 437 0.2879 0.4831 0.4975 -0.0346 0.0572  0.1777  ? ? ? ? ? ? 437 ALA B O   
6985  C CB  . ALA B 437 0.2354 0.4064 0.4063 -0.0243 0.0629  0.1320  ? ? ? ? ? ? 437 ALA B CB  
6986  N N   . ALA B 438 0.2907 0.5125 0.4511 -0.0045 0.0937  0.1759  ? ? ? ? ? ? 438 ALA B N   
6987  C CA  . ALA B 438 0.3107 0.5350 0.4555 -0.0040 0.0932  0.1816  ? ? ? ? ? ? 438 ALA B CA  
6988  C C   . ALA B 438 0.2853 0.4762 0.4023 -0.0119 0.0773  0.1523  ? ? ? ? ? ? 438 ALA B C   
6989  O O   . ALA B 438 0.3083 0.4960 0.4281 -0.0183 0.0692  0.1584  ? ? ? ? ? ? 438 ALA B O   
6990  C CB  . ALA B 438 0.2923 0.5412 0.4045 0.0183  0.1154  0.1895  ? ? ? ? ? ? 438 ALA B CB  
6991  N N   . ALA B 439 0.3014 0.4701 0.3949 -0.0105 0.0736  0.1238  ? ? ? ? ? ? 439 ALA B N   
6992  C CA  . ALA B 439 0.2787 0.4201 0.3518 -0.0173 0.0598  0.0998  ? ? ? ? ? ? 439 ALA B CA  
6993  C C   . ALA B 439 0.2839 0.4080 0.3512 -0.0185 0.0554  0.0792  ? ? ? ? ? ? 439 ALA B C   
6994  O O   . ALA B 439 0.2651 0.3956 0.3359 -0.0122 0.0637  0.0792  ? ? ? ? ? ? 439 ALA B O   
6995  C CB  . ALA B 439 0.3147 0.4537 0.3496 -0.0077 0.0637  0.0899  ? ? ? ? ? ? 439 ALA B CB  
6996  N N   . ILE B 440 0.2648 0.3700 0.3270 -0.0259 0.0429  0.0650  ? ? ? ? ? ? 440 ILE B N   
6997  C CA  . ILE B 440 0.2754 0.3662 0.3261 -0.0254 0.0394  0.0468  ? ? ? ? ? ? 440 ILE B CA  
6998  C C   . ILE B 440 0.2668 0.3476 0.2929 -0.0225 0.0370  0.0347  ? ? ? ? ? ? 440 ILE B C   
6999  O O   . ILE B 440 0.2882 0.3649 0.3129 -0.0271 0.0301  0.0354  ? ? ? ? ? ? 440 ILE B O   
7000  C CB  . ILE B 440 0.2441 0.3251 0.3082 -0.0333 0.0275  0.0428  ? ? ? ? ? ? 440 ILE B CB  
7001  C CG1 . ILE B 440 0.2368 0.3251 0.3278 -0.0377 0.0235  0.0553  ? ? ? ? ? ? 440 ILE B CG1 
7002  C CG2 . ILE B 440 0.2196 0.2917 0.2741 -0.0314 0.0261  0.0294  ? ? ? ? ? ? 440 ILE B CG2 
7003  C CD1 . ILE B 440 0.2349 0.3101 0.3329 -0.0430 0.0072  0.0490  ? ? ? ? ? ? 440 ILE B CD1 
7004  N N   . ILE B 441 0.2779 0.3522 0.2891 -0.0157 0.0393  0.0230  ? ? ? ? ? ? 441 ILE B N   
7005  C CA  . ILE B 441 0.2798 0.3425 0.2719 -0.0136 0.0322  0.0111  ? ? ? ? ? ? 441 ILE B CA  
7006  C C   . ILE B 441 0.2924 0.3443 0.2969 -0.0197 0.0244  0.0042  ? ? ? ? ? ? 441 ILE B C   
7007  O O   . ILE B 441 0.3193 0.3700 0.3342 -0.0185 0.0269  0.0024  ? ? ? ? ? ? 441 ILE B O   
7008  C CB  . ILE B 441 0.3115 0.3714 0.2805 -0.0003 0.0361  0.0020  ? ? ? ? ? ? 441 ILE B CB  
7009  C CG1 . ILE B 441 0.3146 0.3931 0.2723 0.0084  0.0476  0.0146  ? ? ? ? ? ? 441 ILE B CG1 
7010  C CG2 . ILE B 441 0.3254 0.3675 0.2786 0.0004  0.0219  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 441 ILE B CG2 
7011  C CD1 . ILE B 441 0.3641 0.4457 0.2951 0.0280  0.0565  0.0072  ? ? ? ? ? ? 441 ILE B CD1 
7012  N N   . VAL B 442 0.2639 0.3118 0.2712 -0.0254 0.0162  0.0040  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B N   
7013  C CA  . VAL B 442 0.2672 0.3113 0.2887 -0.0290 0.0112  0.0028  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B CA  
7014  C C   . VAL B 442 0.2902 0.3263 0.3108 -0.0309 0.0006  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 442 VAL B C   
7015  O O   . VAL B 442 0.3052 0.3409 0.3158 -0.0316 -0.0036 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 442 VAL B O   
7016  C CB  . VAL B 442 0.2380 0.2888 0.2698 -0.0317 0.0121  0.0095  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B CB  
7017  C CG1 . VAL B 442 0.2473 0.2988 0.2749 -0.0333 0.0091  0.0126  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B CG1 
7018  C CG2 . VAL B 442 0.2375 0.2913 0.2826 -0.0317 0.0102  0.0124  ? ? ? ? ? ? 442 VAL B CG2 
7019  N N   . LEU B 443 0.2790 0.3096 0.3152 -0.0324 -0.0055 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 443 LEU B N   
7020  C CA  . LEU B 443 0.2900 0.3153 0.3382 -0.0368 -0.0186 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 443 LEU B CA  
7021  C C   . LEU B 443 0.2875 0.3268 0.3557 -0.0400 -0.0161 0.0128  ? ? ? ? ? ? 443 LEU B C   
7022  O O   . LEU B 443 0.2342 0.2835 0.3134 -0.0382 -0.0081 0.0201  ? ? ? ? ? ? 443 LEU B O   
7023  C CB  . LEU B 443 0.3053 0.3178 0.3702 -0.0376 -0.0294 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 443 LEU B CB  
7024  C CG  . LEU B 443 0.3612 0.3531 0.4044 -0.0319 -0.0406 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 443 LEU B CG  
7025  C CD1 . LEU B 443 0.3821 0.3766 0.3901 -0.0225 -0.0292 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 443 LEU B CD1 
7026  C CD2 . LEU B 443 0.3453 0.3199 0.4068 -0.0309 -0.0525 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 443 LEU B CD2 
7027  N N   . THR B 444 0.2630 0.3042 0.3358 -0.0429 -0.0234 0.0171  ? ? ? ? ? ? 444 THR B N   
7028  C CA  . THR B 444 0.2555 0.3131 0.3477 -0.0420 -0.0185 0.0318  ? ? ? ? ? ? 444 THR B CA  
7029  C C   . THR B 444 0.2559 0.3163 0.3677 -0.0465 -0.0300 0.0406  ? ? ? ? ? ? 444 THR B C   
7030  O O   . THR B 444 0.2587 0.3085 0.3596 -0.0499 -0.0413 0.0337  ? ? ? ? ? ? 444 THR B O   
7031  C CB  . THR B 444 0.2754 0.3386 0.3505 -0.0365 -0.0081 0.0305  ? ? ? ? ? ? 444 THR B CB  
7032  O OG1 . THR B 444 0.2648 0.3428 0.3526 -0.0305 -0.0022 0.0413  ? ? ? ? ? ? 444 THR B OG1 
7033  C CG2 . THR B 444 0.2683 0.3250 0.3284 -0.0384 -0.0129 0.0261  ? ? ? ? ? ? 444 THR B CG2 
7034  N N   . THR B 445 0.2581 0.3358 0.4006 -0.0455 -0.0272 0.0586  ? ? ? ? ? ? 445 THR B N   
7035  C CA  . THR B 445 0.2776 0.3623 0.4493 -0.0505 -0.0386 0.0724  ? ? ? ? ? ? 445 THR B CA  
7036  C C   . THR B 445 0.2739 0.3734 0.4425 -0.0435 -0.0292 0.0801  ? ? ? ? ? ? 445 THR B C   
7037  O O   . THR B 445 0.2779 0.3771 0.4551 -0.0474 -0.0392 0.0842  ? ? ? ? ? ? 445 THR B O   
7038  C CB  . THR B 445 0.2718 0.3720 0.4881 -0.0529 -0.0406 0.0942  ? ? ? ? ? ? 445 THR B CB  
7039  O OG1 . THR B 445 0.3180 0.3995 0.5422 -0.0598 -0.0536 0.0860  ? ? ? ? ? ? 445 THR B OG1 
7040  C CG2 . THR B 445 0.2596 0.3773 0.5186 -0.0567 -0.0490 0.1180  ? ? ? ? ? ? 445 THR B CG2 
7041  N N   . THR B 446 0.2313 0.3442 0.3905 -0.0317 -0.0115 0.0830  ? ? ? ? ? ? 446 THR B N   
7042  C CA  . THR B 446 0.2397 0.3657 0.3971 -0.0205 -0.0023 0.0892  ? ? ? ? ? ? 446 THR B CA  
7043  C C   . THR B 446 0.2426 0.3537 0.3668 -0.0161 0.0008  0.0713  ? ? ? ? ? ? 446 THR B C   
7044  O O   . THR B 446 0.2436 0.3583 0.3646 -0.0071 0.0048  0.0722  ? ? ? ? ? ? 446 THR B O   
7045  C CB  . THR B 446 0.2218 0.3737 0.3891 -0.0047 0.0141  0.1044  ? ? ? ? ? ? 446 THR B CB  
7046  O OG1 . THR B 446 0.2389 0.3844 0.3806 0.0004  0.0208  0.0919  ? ? ? ? ? ? 446 THR B OG1 
7047  C CG2 . THR B 446 0.2587 0.4333 0.4702 -0.0084 0.0130  0.1310  ? ? ? ? ? ? 446 THR B CG2 
7048  N N   . GLY B 447 0.2779 0.3726 0.3808 -0.0215 -0.0014 0.0565  ? ? ? ? ? ? 447 GLY B N   
7049  C CA  . GLY B 447 0.2495 0.3330 0.3297 -0.0177 0.0009  0.0443  ? ? ? ? ? ? 447 GLY B CA  
7050  C C   . GLY B 447 0.2402 0.3248 0.3089 -0.0091 0.0083  0.0386  ? ? ? ? ? ? 447 GLY B C   
7051  O O   . GLY B 447 0.2303 0.3030 0.2846 -0.0096 0.0064  0.0283  ? ? ? ? ? ? 447 GLY B O   
7052  N N   . ARG B 448 0.2419 0.3428 0.3190 -0.0008 0.0157  0.0476  ? ? ? ? ? ? 448 ARG B N   
7053  C CA  . ARG B 448 0.2615 0.3659 0.3227 0.0118  0.0218  0.0423  ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CA  
7054  C C   . ARG B 448 0.2512 0.3431 0.3010 0.0045  0.0182  0.0319  ? ? ? ? ? ? 448 ARG B C   
7055  O O   . ARG B 448 0.3015 0.3840 0.3354 0.0099  0.0151  0.0211  ? ? ? ? ? ? 448 ARG B O   
7056  C CB  . ARG B 448 0.2650 0.3947 0.3359 0.0239  0.0322  0.0578  ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CB  
7057  C CG  . ARG B 448 0.2801 0.4158 0.3291 0.0392  0.0375  0.0527  ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CG  
7058  C CD  . ARG B 448 0.3264 0.4916 0.3752 0.0613  0.0509  0.0682  ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CD  
7059  N NE  . ARG B 448 0.3694 0.5433 0.3956 0.0751  0.0550  0.0657  ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NE  
7060  C CZ  . ARG B 448 0.3561 0.5400 0.3908 0.0691  0.0569  0.0758  ? ? ? ? ? ? 448 ARG B CZ  
7061  N NH1 . ARG B 448 0.3423 0.5254 0.4086 0.0490  0.0542  0.0871  ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH1 
7062  N NH2 . ARG B 448 0.3886 0.5815 0.3986 0.0844  0.0596  0.0731  ? ? ? ? ? ? 448 ARG B NH2 
7063  N N   . SER B 449 0.2217 0.3127 0.2816 -0.0066 0.0171  0.0352  ? ? ? ? ? ? 449 SER B N   
7064  C CA  . SER B 449 0.2451 0.3279 0.2973 -0.0111 0.0160  0.0279  ? ? ? ? ? ? 449 SER B CA  
7065  C C   . SER B 449 0.2577 0.3259 0.2992 -0.0153 0.0107  0.0181  ? ? ? ? ? ? 449 SER B C   
7066  O O   . SER B 449 0.2665 0.3301 0.3028 -0.0154 0.0088  0.0134  ? ? ? ? ? ? 449 SER B O   
7067  C CB  . SER B 449 0.2286 0.3092 0.2930 -0.0200 0.0148  0.0307  ? ? ? ? ? ? 449 SER B CB  
7068  O OG  . SER B 449 0.2310 0.3250 0.3143 -0.0181 0.0174  0.0436  ? ? ? ? ? ? 449 SER B OG  
7069  N N   . ALA B 450 0.2350 0.2981 0.2775 -0.0192 0.0074  0.0183  ? ? ? ? ? ? 450 ALA B N   
7070  C CA  . ALA B 450 0.2460 0.2993 0.2842 -0.0236 0.0028  0.0150  ? ? ? ? ? ? 450 ALA B CA  
7071  C C   . ALA B 450 0.2711 0.3180 0.3072 -0.0167 -0.0023 0.0103  ? ? ? ? ? ? 450 ALA B C   
7072  O O   . ALA B 450 0.2635 0.3021 0.3020 -0.0193 -0.0086 0.0078  ? ? ? ? ? ? 450 ALA B O   
7073  C CB  . ALA B 450 0.2459 0.2979 0.2848 -0.0285 0.0002  0.0188  ? ? ? ? ? ? 450 ALA B CB  
7074  N N   . GLN B 451 0.2511 0.3016 0.2851 -0.0065 -0.0010 0.0096  ? ? ? ? ? ? 451 GLN B N   
7075  C CA  . GLN B 451 0.2818 0.3228 0.3091 0.0049  -0.0075 0.0010  ? ? ? ? ? ? 451 GLN B CA  
7076  C C   . GLN B 451 0.2835 0.3200 0.3005 0.0100  -0.0122 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 451 GLN B C   
7077  O O   . GLN B 451 0.2894 0.3095 0.3051 0.0121  -0.0253 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 451 GLN B O   
7078  C CB  . GLN B 451 0.2943 0.3444 0.3186 0.0196  -0.0019 0.0027  ? ? ? ? ? ? 451 GLN B CB  
7079  C CG  . GLN B 451 0.3164 0.3560 0.3252 0.0392  -0.0079 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 451 GLN B CG  
7080  C CD  . GLN B 451 0.3685 0.4182 0.3764 0.0562  -0.0004 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 451 GLN B CD  
7081  O OE1 . GLN B 451 0.3405 0.4068 0.3639 0.0514  0.0084  0.0075  ? ? ? ? ? ? 451 GLN B OE1 
7082  N NE2 . GLN B 451 0.3401 0.3778 0.3324 0.0763  -0.0063 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 451 GLN B NE2 
7083  N N   . LEU B 452 0.2647 0.3149 0.2775 0.0119  -0.0042 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B N   
7084  C CA  . LEU B 452 0.2955 0.3443 0.2975 0.0175  -0.0092 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CA  
7085  C C   . LEU B 452 0.3051 0.3445 0.3183 0.0035  -0.0172 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B C   
7086  O O   . LEU B 452 0.3226 0.3546 0.3315 0.0062  -0.0280 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B O   
7087  C CB  . LEU B 452 0.2919 0.3617 0.2905 0.0237  0.0024  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CB  
7088  C CG  . LEU B 452 0.3489 0.4336 0.3368 0.0424  0.0106  0.0028  ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CG  
7089  C CD1 . LEU B 452 0.3636 0.4714 0.3586 0.0438  0.0215  0.0184  ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD1 
7090  C CD2 . LEU B 452 0.4236 0.4993 0.3851 0.0613  0.0019  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 452 LEU B CD2 
7091  N N   . LEU B 453 0.2925 0.3332 0.3195 -0.0094 -0.0127 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B N   
7092  C CA  . LEU B 453 0.2936 0.3293 0.3347 -0.0198 -0.0187 0.0013  ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CA  
7093  C C   . LEU B 453 0.3012 0.3223 0.3524 -0.0219 -0.0327 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B C   
7094  O O   . LEU B 453 0.3000 0.3131 0.3637 -0.0255 -0.0458 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 453 LEU B O   
7095  C CB  . LEU B 453 0.2725 0.3167 0.3208 -0.0283 -0.0079 0.0108  ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CB  
7096  C CG  . LEU B 453 0.2670 0.3208 0.3116 -0.0274 0.0024  0.0122  ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CG  
7097  C CD1 . LEU B 453 0.2565 0.3126 0.2999 -0.0308 0.0093  0.0151  ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CD1 
7098  C CD2 . LEU B 453 0.2644 0.3219 0.3169 -0.0292 0.0020  0.0148  ? ? ? ? ? ? 453 LEU B CD2 
7099  N N   . SER B 454 0.2976 0.3153 0.3477 -0.0202 -0.0315 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 454 SER B N   
7100  C CA  . SER B 454 0.3016 0.3050 0.3662 -0.0225 -0.0448 0.0004  ? ? ? ? ? ? 454 SER B CA  
7101  C C   . SER B 454 0.3211 0.3052 0.3832 -0.0138 -0.0635 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 454 SER B C   
7102  O O   . SER B 454 0.3200 0.2888 0.4041 -0.0196 -0.0815 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 454 SER B O   
7103  C CB  . SER B 454 0.2825 0.2870 0.3435 -0.0190 -0.0395 0.0020  ? ? ? ? ? ? 454 SER B CB  
7104  O OG  . SER B 454 0.3586 0.3465 0.4333 -0.0177 -0.0539 0.0005  ? ? ? ? ? ? 454 SER B OG  
7105  N N   . ARG B 455 0.3030 0.2870 0.3397 0.0012  -0.0620 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 455 ARG B N   
7106  C CA  . ARG B 455 0.3694 0.3313 0.3959 0.0141  -0.0829 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 455 ARG B CA  
7107  C C   . ARG B 455 0.3759 0.3268 0.4142 0.0070  -0.1023 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 455 ARG B C   
7108  O O   . ARG B 455 0.3968 0.3237 0.4308 0.0156  -0.1260 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 455 ARG B O   
7109  C CB  . ARG B 455 0.3881 0.3563 0.3795 0.0363  -0.0762 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 455 ARG B CB  
7110  C CG  . ARG B 455 0.4288 0.4173 0.4130 0.0331  -0.0649 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 455 ARG B CG  
7111  C CD  . ARG B 455 0.5096 0.5090 0.4613 0.0546  -0.0601 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 455 ARG B CD  
7112  N NE  . ARG B 455 0.5601 0.5401 0.4857 0.0753  -0.0787 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 455 ARG B NE  
7113  C CZ  . ARG B 455 0.6273 0.6183 0.5186 0.1017  -0.0711 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 455 ARG B CZ  
7114  N NH1 . ARG B 455 0.7009 0.7241 0.5901 0.1063  -0.0453 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 455 ARG B NH1 
7115  N NH2 . ARG B 455 0.6364 0.6078 0.4970 0.1251  -0.0890 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 455 ARG B NH2 
7116  N N   . TYR B 456 0.3410 0.3088 0.3932 -0.0067 -0.0935 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 456 TYR B N   
7117  C CA  . TYR B 456 0.3720 0.3332 0.4453 -0.0159 -0.1118 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 456 TYR B CA  
7118  C C   . TYR B 456 0.3748 0.3320 0.4915 -0.0326 -0.1215 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 456 TYR B C   
7119  O O   . TYR B 456 0.3891 0.3444 0.5345 -0.0425 -0.1368 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 456 TYR B O   
7120  C CB  . TYR B 456 0.3578 0.3407 0.4270 -0.0193 -0.0980 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 456 TYR B CB  
7121  C CG  . TYR B 456 0.3521 0.3394 0.3842 -0.0025 -0.0938 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 456 TYR B CG  
7122  C CD1 . TYR B 456 0.3623 0.3698 0.3792 0.0025  -0.0695 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 456 TYR B CD1 
7123  C CD2 . TYR B 456 0.4090 0.3814 0.4236 0.0091  -0.1157 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 456 TYR B CD2 
7124  C CE1 . TYR B 456 0.3733 0.3904 0.3617 0.0186  -0.0639 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 456 TYR B CE1 
7125  C CE2 . TYR B 456 0.4535 0.4346 0.4317 0.0275  -0.1101 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 456 TYR B CE2 
7126  C CZ  . TYR B 456 0.4230 0.4292 0.3902 0.0320  -0.0823 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 456 TYR B CZ  
7127  O OH  . TYR B 456 0.4760 0.4951 0.4106 0.0519  -0.0772 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 456 TYR B OH  
7128  N N   . ARG B 457 0.3520 0.3121 0.4765 -0.0356 -0.1118 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 457 ARG B N   
7129  C CA  . ARG B 457 0.3518 0.3126 0.5167 -0.0490 -0.1183 0.0151  ? ? ? ? ? ? 457 ARG B CA  
7130  C C   . ARG B 457 0.3447 0.3303 0.5350 -0.0611 -0.1071 0.0396  ? ? ? ? ? ? 457 ARG B C   
7131  O O   . ARG B 457 0.3304 0.3153 0.5614 -0.0714 -0.1226 0.0556  ? ? ? ? ? ? 457 ARG B O   
7132  C CB  . ARG B 457 0.3617 0.2930 0.5536 -0.0507 -0.1517 0.0090  ? ? ? ? ? ? 457 ARG B CB  
7133  C CG  . ARG B 457 0.4040 0.3107 0.5735 -0.0359 -0.1608 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 457 ARG B CG  
7134  C CD  . ARG B 457 0.4010 0.3195 0.5697 -0.0365 -0.1418 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 457 ARG B CD  
7135  N NE  . ARG B 457 0.4209 0.3165 0.5817 -0.0241 -0.1526 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 457 ARG B NE  
7136  C CZ  . ARG B 457 0.4045 0.3064 0.5370 -0.0117 -0.1355 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 457 ARG B CZ  
7137  N NH1 . ARG B 457 0.4006 0.3290 0.5091 -0.0107 -0.1093 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 457 ARG B NH1 
7138  N NH2 . ARG B 457 0.3951 0.2754 0.5279 0.0002  -0.1470 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 457 ARG B NH2 
7139  N N   . PRO B 458 0.3134 0.3209 0.4822 -0.0587 -0.0812 0.0433  ? ? ? ? ? ? 458 PRO B N   
7140  C CA  . PRO B 458 0.3131 0.3445 0.5055 -0.0662 -0.0696 0.0663  ? ? ? ? ? ? 458 PRO B CA  
7141  C C   . PRO B 458 0.3009 0.3438 0.5275 -0.0740 -0.0687 0.0926  ? ? ? ? ? ? 458 PRO B C   
7142  O O   . PRO B 458 0.3077 0.3461 0.5302 -0.0731 -0.0678 0.0938  ? ? ? ? ? ? 458 PRO B O   
7143  C CB  . PRO B 458 0.2712 0.3183 0.4321 -0.0597 -0.0439 0.0626  ? ? ? ? ? ? 458 PRO B CB  
7144  C CG  . PRO B 458 0.3080 0.3439 0.4401 -0.0531 -0.0413 0.0470  ? ? ? ? ? ? 458 PRO B CG  
7145  C CD  . PRO B 458 0.3155 0.3282 0.4464 -0.0495 -0.0626 0.0312  ? ? ? ? ? ? 458 PRO B CD  
7146  N N   . ARG B 459 0.2816 0.3431 0.5437 -0.0807 -0.0674 0.1169  ? ? ? ? ? ? 459 ARG B N   
7147  C CA  . ARG B 459 0.3050 0.3895 0.5952 -0.0845 -0.0573 0.1482  ? ? ? ? ? ? 459 ARG B CA  
7148  C C   . ARG B 459 0.3047 0.4118 0.5590 -0.0745 -0.0269 0.1511  ? ? ? ? ? ? 459 ARG B C   
7149  O O   . ARG B 459 0.3029 0.4202 0.5553 -0.0729 -0.0192 0.1639  ? ? ? ? ? ? 459 ARG B O   
7150  C CB  . ARG B 459 0.3084 0.4133 0.6502 -0.0923 -0.0615 0.1783  ? ? ? ? ? ? 459 ARG B CB  
7151  C CG  . ARG B 459 0.3431 0.4781 0.7139 -0.0936 -0.0480 0.2152  ? ? ? ? ? ? 459 ARG B CG  
7152  C CD  . ARG B 459 0.4025 0.5660 0.8289 -0.0995 -0.0475 0.2513  ? ? ? ? ? ? 459 ARG B CD  
7153  N NE  . ARG B 459 0.3985 0.5470 0.8864 -0.1151 -0.0813 0.2658  ? ? ? ? ? ? 459 ARG B NE  
7154  C CZ  . ARG B 459 0.4244 0.5527 0.9338 -0.1230 -0.1077 0.2548  ? ? ? ? ? ? 459 ARG B CZ  
7155  N NH1 . ARG B 459 0.4640 0.5870 0.9371 -0.1165 -0.1018 0.2300  ? ? ? ? ? ? 459 ARG B NH1 
7156  N NH2 . ARG B 459 0.4304 0.5436 0.9997 -0.1372 -0.1419 0.2696  ? ? ? ? ? ? 459 ARG B NH2 
7157  N N   . ALA B 460 0.2909 0.4038 0.5168 -0.0670 -0.0122 0.1383  ? ? ? ? ? ? 460 ALA B N   
7158  C CA  . ALA B 460 0.3102 0.4351 0.4972 -0.0559 0.0104  0.1327  ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CA  
7159  C C   . ALA B 460 0.3032 0.4124 0.4610 -0.0541 0.0076  0.1165  ? ? ? ? ? ? 460 ALA B C   
7160  O O   . ALA B 460 0.2989 0.3855 0.4473 -0.0561 -0.0051 0.0963  ? ? ? ? ? ? 460 ALA B O   
7161  C CB  . ALA B 460 0.3127 0.4346 0.4763 -0.0495 0.0186  0.1147  ? ? ? ? ? ? 460 ALA B CB  
7162  N N   . ALA B 461 0.3015 0.4247 0.4430 -0.0482 0.0199  0.1255  ? ? ? ? ? ? 461 ALA B N   
7163  C CA  . ALA B 461 0.2915 0.4024 0.4046 -0.0460 0.0177  0.1106  ? ? ? ? ? ? 461 ALA B CA  
7164  C C   . ALA B 461 0.3114 0.4076 0.3951 -0.0419 0.0189  0.0840  ? ? ? ? ? ? 461 ALA B C   
7165  O O   . ALA B 461 0.2876 0.3894 0.3593 -0.0361 0.0286  0.0789  ? ? ? ? ? ? 461 ALA B O   
7166  C CB  . ALA B 461 0.2943 0.4251 0.3908 -0.0384 0.0302  0.1245  ? ? ? ? ? ? 461 ALA B CB  
7167  N N   . VAL B 462 0.2867 0.3662 0.3608 -0.0436 0.0099  0.0693  ? ? ? ? ? ? 462 VAL B N   
7168  C CA  . VAL B 462 0.2862 0.3571 0.3392 -0.0400 0.0115  0.0510  ? ? ? ? ? ? 462 VAL B CA  
7169  C C   . VAL B 462 0.2978 0.3702 0.3295 -0.0365 0.0140  0.0482  ? ? ? ? ? ? 462 VAL B C   
7170  O O   . VAL B 462 0.3078 0.3768 0.3401 -0.0386 0.0078  0.0504  ? ? ? ? ? ? 462 VAL B O   
7171  C CB  . VAL B 462 0.2470 0.3039 0.3042 -0.0412 0.0018  0.0400  ? ? ? ? ? ? 462 VAL B CB  
7172  C CG1 . VAL B 462 0.2421 0.2954 0.2841 -0.0375 0.0043  0.0277  ? ? ? ? ? ? 462 VAL B CG1 
7173  C CG2 . VAL B 462 0.2560 0.3089 0.3292 -0.0431 -0.0047 0.0400  ? ? ? ? ? ? 462 VAL B CG2 
7174  N N   . ILE B 463 0.2995 0.3760 0.3126 -0.0302 0.0212  0.0432  ? ? ? ? ? ? 463 ILE B N   
7175  C CA  . ILE B 463 0.2844 0.3594 0.2739 -0.0256 0.0192  0.0378  ? ? ? ? ? ? 463 ILE B CA  
7176  C C   . ILE B 463 0.3149 0.3758 0.3021 -0.0276 0.0115  0.0226  ? ? ? ? ? ? 463 ILE B C   
7177  O O   . ILE B 463 0.3072 0.3634 0.2946 -0.0253 0.0138  0.0143  ? ? ? ? ? ? 463 ILE B O   
7178  C CB  . ILE B 463 0.3311 0.4160 0.2994 -0.0142 0.0287  0.0386  ? ? ? ? ? ? 463 ILE B CB  
7179  C CG1 . ILE B 463 0.3130 0.4189 0.2908 -0.0122 0.0376  0.0614  ? ? ? ? ? ? 463 ILE B CG1 
7180  C CG2 . ILE B 463 0.3158 0.3927 0.2534 -0.0072 0.0215  0.0259  ? ? ? ? ? ? 463 ILE B CG2 
7181  C CD1 . ILE B 463 0.3527 0.4782 0.3152 0.0026  0.0529  0.0703  ? ? ? ? ? ? 463 ILE B CD1 
7182  N N   . ALA B 464 0.2722 0.3283 0.2615 -0.0315 0.0026  0.0219  ? ? ? ? ? ? 464 ALA B N   
7183  C CA  . ALA B 464 0.2934 0.3415 0.2916 -0.0343 -0.0042 0.0146  ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CA  
7184  C C   . ALA B 464 0.3473 0.3887 0.3334 -0.0335 -0.0150 0.0082  ? ? ? ? ? ? 464 ALA B C   
7185  O O   . ALA B 464 0.3529 0.3963 0.3319 -0.0343 -0.0214 0.0123  ? ? ? ? ? ? 464 ALA B O   
7186  C CB  . ALA B 464 0.2587 0.3085 0.2739 -0.0373 -0.0064 0.0202  ? ? ? ? ? ? 464 ALA B CB  
7187  N N   . VAL B 465 0.3376 0.3697 0.3213 -0.0316 -0.0194 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 465 VAL B N   
7188  C CA  . VAL B 465 0.3373 0.3576 0.3095 -0.0303 -0.0353 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 465 VAL B CA  
7189  C C   . VAL B 465 0.3285 0.3461 0.3314 -0.0388 -0.0463 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 465 VAL B C   
7190  O O   . VAL B 465 0.3133 0.3319 0.3377 -0.0411 -0.0426 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 465 VAL B O   
7191  C CB  . VAL B 465 0.3465 0.3537 0.3031 -0.0220 -0.0380 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 465 VAL B CB  
7192  C CG1 . VAL B 465 0.3865 0.3750 0.3349 -0.0210 -0.0613 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 465 VAL B CG1 
7193  C CG2 . VAL B 465 0.3428 0.3588 0.2714 -0.0105 -0.0238 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 465 VAL B CG2 
7194  N N   . THR B 466 0.3253 0.3422 0.3325 -0.0429 -0.0597 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 466 THR B N   
7195  C CA  . THR B 466 0.3174 0.3374 0.3602 -0.0505 -0.0693 0.0073  ? ? ? ? ? ? 466 THR B CA  
7196  C C   . THR B 466 0.3370 0.3465 0.3805 -0.0543 -0.0934 0.0037  ? ? ? ? ? ? 466 THR B C   
7197  O O   . THR B 466 0.3465 0.3521 0.3603 -0.0506 -0.0995 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 466 THR B O   
7198  C CB  . THR B 466 0.2883 0.3262 0.3474 -0.0513 -0.0571 0.0229  ? ? ? ? ? ? 466 THR B CB  
7199  O OG1 . THR B 466 0.2643 0.3115 0.3602 -0.0555 -0.0628 0.0369  ? ? ? ? ? ? 466 THR B OG1 
7200  C CG2 . THR B 466 0.3058 0.3471 0.3502 -0.0505 -0.0585 0.0257  ? ? ? ? ? ? 466 THR B CG2 
7201  N N   . ARG B 467 0.3297 0.3360 0.4096 -0.0617 -0.1089 0.0105  ? ? ? ? ? ? 467 ARG B N   
7202  C CA  . ARG B 467 0.3642 0.3616 0.4551 -0.0679 -0.1366 0.0107  ? ? ? ? ? ? 467 ARG B CA  
7203  C C   . ARG B 467 0.3516 0.3695 0.4691 -0.0728 -0.1342 0.0319  ? ? ? ? ? ? 467 ARG B C   
7204  O O   . ARG B 467 0.3481 0.3634 0.4745 -0.0779 -0.1551 0.0356  ? ? ? ? ? ? 467 ARG B O   
7205  C CB  . ARG B 467 0.3592 0.3433 0.4879 -0.0752 -0.1585 0.0118  ? ? ? ? ? ? 467 ARG B CB  
7206  C CG  . ARG B 467 0.4279 0.3825 0.5317 -0.0696 -0.1731 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 467 ARG B CG  
7207  C CD  . ARG B 467 0.4613 0.3983 0.6106 -0.0789 -0.2027 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 467 ARG B CD  
7208  N NE  . ARG B 467 0.5179 0.4193 0.6400 -0.0714 -0.2250 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 467 ARG B NE  
7209  C CZ  . ARG B 467 0.5174 0.4056 0.6355 -0.0649 -0.2185 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 467 ARG B CZ  
7210  N NH1 . ARG B 467 0.4438 0.3525 0.5836 -0.0667 -0.1919 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 467 ARG B NH1 
7211  N NH2 . ARG B 467 0.5638 0.4169 0.6553 -0.0550 -0.2411 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 467 ARG B NH2 
7212  N N   . SER B 468 0.2949 0.3326 0.4243 -0.0696 -0.1101 0.0452  ? ? ? ? ? ? 468 SER B N   
7213  C CA  . SER B 468 0.3099 0.3680 0.4656 -0.0704 -0.1056 0.0654  ? ? ? ? ? ? 468 SER B CA  
7214  C C   . SER B 468 0.3028 0.3620 0.4307 -0.0668 -0.1020 0.0625  ? ? ? ? ? ? 468 SER B C   
7215  O O   . SER B 468 0.2777 0.3380 0.3824 -0.0604 -0.0844 0.0569  ? ? ? ? ? ? 468 SER B O   
7216  C CB  . SER B 468 0.2719 0.3507 0.4489 -0.0640 -0.0822 0.0799  ? ? ? ? ? ? 468 SER B CB  
7217  O OG  . SER B 468 0.2541 0.3503 0.4450 -0.0594 -0.0751 0.0945  ? ? ? ? ? ? 468 SER B OG  
7218  N N   . ALA B 469 0.2987 0.3587 0.4337 -0.0714 -0.1199 0.0686  ? ? ? ? ? ? 469 ALA B N   
7219  C CA  . ALA B 469 0.3076 0.3702 0.4181 -0.0678 -0.1164 0.0686  ? ? ? ? ? ? 469 ALA B CA  
7220  C C   . ALA B 469 0.2956 0.3739 0.4213 -0.0615 -0.0949 0.0812  ? ? ? ? ? ? 469 ALA B C   
7221  O O   . ALA B 469 0.2825 0.3598 0.3878 -0.0567 -0.0844 0.0784  ? ? ? ? ? ? 469 ALA B O   
7222  C CB  . ALA B 469 0.3311 0.3922 0.4445 -0.0733 -0.1414 0.0733  ? ? ? ? ? ? 469 ALA B CB  
7223  N N   . GLN B 470 0.2824 0.3752 0.4451 -0.0598 -0.0894 0.0957  ? ? ? ? ? ? 470 GLN B N   
7224  C CA  . GLN B 470 0.2745 0.3801 0.4470 -0.0490 -0.0700 0.1041  ? ? ? ? ? ? 470 GLN B CA  
7225  C C   . GLN B 470 0.2479 0.3470 0.3977 -0.0417 -0.0529 0.0913  ? ? ? ? ? ? 470 GLN B C   
7226  O O   . GLN B 470 0.2614 0.3576 0.4003 -0.0349 -0.0444 0.0878  ? ? ? ? ? ? 470 GLN B O   
7227  C CB  . GLN B 470 0.2817 0.4096 0.4971 -0.0440 -0.0644 0.1244  ? ? ? ? ? ? 470 GLN B CB  
7228  C CG  . GLN B 470 0.3003 0.4386 0.5178 -0.0279 -0.0459 0.1291  ? ? ? ? ? ? 470 GLN B CG  
7229  C CD  . GLN B 470 0.3381 0.5010 0.5961 -0.0207 -0.0428 0.1527  ? ? ? ? ? ? 470 GLN B CD  
7230  O OE1 . GLN B 470 0.3391 0.5222 0.6242 -0.0161 -0.0354 0.1680  ? ? ? ? ? ? 470 GLN B OE1 
7231  N NE2 . GLN B 470 0.3207 0.4853 0.5874 -0.0195 -0.0485 0.1595  ? ? ? ? ? ? 470 GLN B NE2 
7232  N N   . ALA B 471 0.2442 0.3391 0.3884 -0.0438 -0.0506 0.0840  ? ? ? ? ? ? 471 ALA B N   
7233  C CA  . ALA B 471 0.2365 0.3258 0.3600 -0.0373 -0.0362 0.0726  ? ? ? ? ? ? 471 ALA B CA  
7234  C C   . ALA B 471 0.2466 0.3222 0.3416 -0.0399 -0.0377 0.0611  ? ? ? ? ? ? 471 ALA B C   
7235  O O   . ALA B 471 0.2530 0.3244 0.3370 -0.0348 -0.0290 0.0559  ? ? ? ? ? ? 471 ALA B O   
7236  C CB  . ALA B 471 0.2723 0.3599 0.3975 -0.0404 -0.0355 0.0686  ? ? ? ? ? ? 471 ALA B CB  
7237  N N   . ALA B 472 0.2602 0.3292 0.3433 -0.0471 -0.0503 0.0577  ? ? ? ? ? ? 472 ALA B N   
7238  C CA  . ALA B 472 0.2689 0.3309 0.3240 -0.0472 -0.0498 0.0514  ? ? ? ? ? ? 472 ALA B CA  
7239  C C   . ALA B 472 0.2772 0.3433 0.3380 -0.0447 -0.0467 0.0604  ? ? ? ? ? ? 472 ALA B C   
7240  O O   . ALA B 472 0.3094 0.3731 0.3605 -0.0432 -0.0406 0.0601  ? ? ? ? ? ? 472 ALA B O   
7241  C CB  . ALA B 472 0.2920 0.3488 0.3282 -0.0505 -0.0645 0.0471  ? ? ? ? ? ? 472 ALA B CB  
7242  N N   . ARG B 473 0.2634 0.3359 0.3435 -0.0447 -0.0527 0.0707  ? ? ? ? ? ? 473 ARG B N   
7243  C CA  . ARG B 473 0.2551 0.3294 0.3453 -0.0410 -0.0510 0.0796  ? ? ? ? ? ? 473 ARG B CA  
7244  C C   . ARG B 473 0.2517 0.3215 0.3502 -0.0321 -0.0397 0.0750  ? ? ? ? ? ? 473 ARG B C   
7245  O O   . ARG B 473 0.2520 0.3146 0.3511 -0.0300 -0.0391 0.0755  ? ? ? ? ? ? 473 ARG B O   
7246  C CB  . ARG B 473 0.2546 0.3379 0.3660 -0.0418 -0.0601 0.0924  ? ? ? ? ? ? 473 ARG B CB  
7247  C CG  . ARG B 473 0.2781 0.3631 0.3773 -0.0497 -0.0765 0.0963  ? ? ? ? ? ? 473 ARG B CG  
7248  C CD  . ARG B 473 0.2737 0.3685 0.3975 -0.0517 -0.0886 0.1115  ? ? ? ? ? ? 473 ARG B CD  
7249  N NE  . ARG B 473 0.2828 0.3859 0.4373 -0.0517 -0.0901 0.1174  ? ? ? ? ? ? 473 ARG B NE  
7250  C CZ  . ARG B 473 0.3119 0.4158 0.4751 -0.0593 -0.1055 0.1182  ? ? ? ? ? ? 473 ARG B CZ  
7251  N NH1 . ARG B 473 0.3068 0.4230 0.5075 -0.0597 -0.1067 0.1306  ? ? ? ? ? ? 473 ARG B NH1 
7252  N NH2 . ARG B 473 0.3307 0.4232 0.4663 -0.0655 -0.1213 0.1075  ? ? ? ? ? ? 473 ARG B NH2 
7253  N N   . GLN B 474 0.2675 0.3427 0.3756 -0.0258 -0.0336 0.0730  ? ? ? ? ? ? 474 GLN B N   
7254  C CA  . GLN B 474 0.2660 0.3385 0.3762 -0.0129 -0.0243 0.0668  ? ? ? ? ? ? 474 GLN B CA  
7255  C C   . GLN B 474 0.3026 0.3626 0.3962 -0.0126 -0.0216 0.0544  ? ? ? ? ? ? 474 GLN B C   
7256  O O   . GLN B 474 0.2920 0.3418 0.3860 -0.0034 -0.0217 0.0479  ? ? ? ? ? ? 474 GLN B O   
7257  C CB  . GLN B 474 0.2534 0.3409 0.3749 -0.0046 -0.0163 0.0714  ? ? ? ? ? ? 474 GLN B CB  
7258  C CG  . GLN B 474 0.2375 0.3396 0.3843 -0.0009 -0.0180 0.0872  ? ? ? ? ? ? 474 GLN B CG  
7259  C CD  . GLN B 474 0.2564 0.3800 0.4218 0.0069  -0.0091 0.0987  ? ? ? ? ? ? 474 GLN B CD  
7260  O OE1 . GLN B 474 0.2631 0.3890 0.4223 0.0045  -0.0053 0.0956  ? ? ? ? ? ? 474 GLN B OE1 
7261  N NE2 . GLN B 474 0.2427 0.3843 0.4328 0.0181  -0.0041 0.1142  ? ? ? ? ? ? 474 GLN B NE2 
7262  N N   . VAL B 475 0.2754 0.3342 0.3563 -0.0219 -0.0217 0.0508  ? ? ? ? ? ? 475 VAL B N   
7263  C CA  . VAL B 475 0.2932 0.3431 0.3635 -0.0217 -0.0192 0.0418  ? ? ? ? ? ? 475 VAL B CA  
7264  C C   . VAL B 475 0.2825 0.3233 0.3563 -0.0252 -0.0248 0.0447  ? ? ? ? ? ? 475 VAL B C   
7265  O O   . VAL B 475 0.2675 0.3005 0.3405 -0.0254 -0.0257 0.0397  ? ? ? ? ? ? 475 VAL B O   
7266  C CB  . VAL B 475 0.2852 0.3375 0.3440 -0.0276 -0.0157 0.0377  ? ? ? ? ? ? 475 VAL B CB  
7267  C CG1 . VAL B 475 0.3046 0.3652 0.3683 -0.0229 -0.0109 0.0373  ? ? ? ? ? ? 475 VAL B CG1 
7268  C CG2 . VAL B 475 0.2990 0.3533 0.3491 -0.0357 -0.0198 0.0417  ? ? ? ? ? ? 475 VAL B CG2 
7269  N N   . HIS B 476 0.2893 0.3329 0.3707 -0.0288 -0.0299 0.0556  ? ? ? ? ? ? 476 HIS B N   
7270  C CA  . HIS B 476 0.2958 0.3320 0.3901 -0.0307 -0.0361 0.0628  ? ? ? ? ? ? 476 HIS B CA  
7271  C C   . HIS B 476 0.2815 0.3012 0.3881 -0.0217 -0.0414 0.0538  ? ? ? ? ? ? 476 HIS B C   
7272  O O   . HIS B 476 0.3118 0.3201 0.4348 -0.0243 -0.0504 0.0578  ? ? ? ? ? ? 476 HIS B O   
7273  C CB  . HIS B 476 0.2976 0.3408 0.4001 -0.0342 -0.0410 0.0780  ? ? ? ? ? ? 476 HIS B CB  
7274  C CG  . HIS B 476 0.3298 0.3862 0.4162 -0.0413 -0.0395 0.0872  ? ? ? ? ? ? 476 HIS B CG  
7275  N ND1 . HIS B 476 0.3163 0.3772 0.3978 -0.0446 -0.0358 0.0932  ? ? ? ? ? ? 476 HIS B ND1 
7276  C CD2 . HIS B 476 0.3412 0.4077 0.4148 -0.0433 -0.0427 0.0921  ? ? ? ? ? ? 476 HIS B CD2 
7277  C CE1 . HIS B 476 0.3684 0.4425 0.4288 -0.0455 -0.0339 0.0995  ? ? ? ? ? ? 476 HIS B CE1 
7278  N NE2 . HIS B 476 0.3420 0.4172 0.3963 -0.0451 -0.0401 0.0972  ? ? ? ? ? ? 476 HIS B NE2 
7279  N N   . LEU B 477 0.2773 0.2955 0.3779 -0.0099 -0.0376 0.0427  ? ? ? ? ? ? 477 LEU B N   
7280  C CA  . LEU B 477 0.3022 0.3030 0.4060 0.0040  -0.0436 0.0297  ? ? ? ? ? ? 477 LEU B CA  
7281  C C   . LEU B 477 0.2935 0.2821 0.3905 0.0027  -0.0489 0.0186  ? ? ? ? ? ? 477 LEU B C   
7282  O O   . LEU B 477 0.3336 0.3013 0.4351 0.0112  -0.0612 0.0068  ? ? ? ? ? ? 477 LEU B O   
7283  C CB  . LEU B 477 0.3201 0.3279 0.4159 0.0217  -0.0353 0.0230  ? ? ? ? ? ? 477 LEU B CB  
7284  C CG  . LEU B 477 0.3190 0.3330 0.4303 0.0286  -0.0344 0.0326  ? ? ? ? ? ? 477 LEU B CG  
7285  C CD1 . LEU B 477 0.3100 0.3424 0.4152 0.0441  -0.0210 0.0328  ? ? ? ? ? ? 477 LEU B CD1 
7286  C CD2 . LEU B 477 0.3023 0.2947 0.4269 0.0395  -0.0457 0.0267  ? ? ? ? ? ? 477 LEU B CD2 
7287  N N   . CYS B 478 0.2740 0.2738 0.3617 -0.0071 -0.0421 0.0216  ? ? ? ? ? ? 478 CYS B N   
7288  C CA  . CYS B 478 0.2924 0.2846 0.3751 -0.0083 -0.0462 0.0129  ? ? ? ? ? ? 478 CYS B CA  
7289  C C   . CYS B 478 0.3129 0.3049 0.4126 -0.0227 -0.0517 0.0252  ? ? ? ? ? ? 478 CYS B C   
7290  O O   . CYS B 478 0.3220 0.3298 0.4203 -0.0315 -0.0428 0.0381  ? ? ? ? ? ? 478 CYS B O   
7291  C CB  . CYS B 478 0.2825 0.2900 0.3475 -0.0083 -0.0334 0.0105  ? ? ? ? ? ? 478 CYS B CB  
7292  S SG  . CYS B 478 0.3319 0.3475 0.3834 0.0096  -0.0248 0.0034  ? ? ? ? ? ? 478 CYS B SG  
7293  N N   . ARG B 479 0.3212 0.2964 0.4368 -0.0238 -0.0667 0.0218  ? ? ? ? ? ? 479 ARG B N   
7294  C CA  . ARG B 479 0.3270 0.3068 0.4686 -0.0376 -0.0718 0.0402  ? ? ? ? ? ? 479 ARG B CA  
7295  C C   . ARG B 479 0.2962 0.2969 0.4283 -0.0441 -0.0573 0.0485  ? ? ? ? ? ? 479 ARG B C   
7296  O O   . ARG B 479 0.2849 0.2867 0.4013 -0.0409 -0.0531 0.0372  ? ? ? ? ? ? 479 ARG B O   
7297  C CB  . ARG B 479 0.3620 0.3202 0.5286 -0.0394 -0.0939 0.0362  ? ? ? ? ? ? 479 ARG B CB  
7298  C CG  . ARG B 479 0.3739 0.3436 0.5766 -0.0544 -0.0975 0.0628  ? ? ? ? ? ? 479 ARG B CG  
7299  C CD  . ARG B 479 0.4184 0.3694 0.6540 -0.0599 -0.1220 0.0627  ? ? ? ? ? ? 479 ARG B CD  
7300  N NE  . ARG B 479 0.3761 0.2984 0.6328 -0.0565 -0.1452 0.0556  ? ? ? ? ? ? 479 ARG B NE  
7301  C CZ  . ARG B 479 0.4051 0.3008 0.6918 -0.0593 -0.1746 0.0501  ? ? ? ? ? ? 479 ARG B CZ  
7302  N NH1 . ARG B 479 0.3994 0.2652 0.7030 -0.0538 -0.1967 0.0406  ? ? ? ? ? ? 479 ARG B NH1 
7303  N NH2 . ARG B 479 0.4080 0.3064 0.7115 -0.0676 -0.1838 0.0552  ? ? ? ? ? ? 479 ARG B NH2 
7304  N N   . GLY B 480 0.2879 0.3062 0.4298 -0.0515 -0.0498 0.0696  ? ? ? ? ? ? 480 GLY B N   
7305  C CA  . GLY B 480 0.2867 0.3239 0.4226 -0.0547 -0.0371 0.0782  ? ? ? ? ? ? 480 GLY B CA  
7306  C C   . GLY B 480 0.2784 0.3245 0.3804 -0.0496 -0.0225 0.0676  ? ? ? ? ? ? 480 GLY B C   
7307  O O   . GLY B 480 0.2939 0.3512 0.3878 -0.0493 -0.0129 0.0693  ? ? ? ? ? ? 480 GLY B O   
7308  N N   . VAL B 481 0.2845 0.3260 0.3711 -0.0455 -0.0222 0.0584  ? ? ? ? ? ? 481 VAL B N   
7309  C CA  . VAL B 481 0.2609 0.3099 0.3230 -0.0427 -0.0130 0.0517  ? ? ? ? ? ? 481 VAL B CA  
7310  C C   . VAL B 481 0.2920 0.3508 0.3462 -0.0436 -0.0113 0.0623  ? ? ? ? ? ? 481 VAL B C   
7311  O O   . VAL B 481 0.3142 0.3711 0.3781 -0.0446 -0.0175 0.0695  ? ? ? ? ? ? 481 VAL B O   
7312  C CB  . VAL B 481 0.2677 0.3097 0.3231 -0.0377 -0.0143 0.0383  ? ? ? ? ? ? 481 VAL B CB  
7313  C CG1 . VAL B 481 0.2800 0.3281 0.3207 -0.0373 -0.0090 0.0342  ? ? ? ? ? ? 481 VAL B CG1 
7314  C CG2 . VAL B 481 0.2635 0.2979 0.3216 -0.0338 -0.0164 0.0286  ? ? ? ? ? ? 481 VAL B CG2 
7315  N N   . PHE B 482 0.2621 0.3311 0.2977 -0.0415 -0.0038 0.0633  ? ? ? ? ? ? 482 PHE B N   
7316  C CA  . PHE B 482 0.2844 0.3641 0.3035 -0.0389 -0.0025 0.0718  ? ? ? ? ? ? 482 PHE B CA  
7317  C C   . PHE B 482 0.3066 0.3798 0.3039 -0.0361 -0.0056 0.0559  ? ? ? ? ? ? 482 PHE B C   
7318  O O   . PHE B 482 0.3034 0.3746 0.2878 -0.0324 -0.0013 0.0457  ? ? ? ? ? ? 482 PHE B O   
7319  C CB  . PHE B 482 0.2958 0.3926 0.3097 -0.0344 0.0082  0.0851  ? ? ? ? ? ? 482 PHE B CB  
7320  C CG  . PHE B 482 0.3156 0.4198 0.3624 -0.0394 0.0083  0.1053  ? ? ? ? ? ? 482 PHE B CG  
7321  C CD1 . PHE B 482 0.2998 0.3996 0.3686 -0.0432 0.0081  0.1045  ? ? ? ? ? ? 482 PHE B CD1 
7322  C CD2 . PHE B 482 0.3315 0.4462 0.3916 -0.0413 0.0055  0.1262  ? ? ? ? ? ? 482 PHE B CD2 
7323  C CE1 . PHE B 482 0.2926 0.3952 0.3979 -0.0495 0.0023  0.1227  ? ? ? ? ? ? 482 PHE B CE1 
7324  C CE2 . PHE B 482 0.3151 0.4351 0.4143 -0.0474 0.0020  0.1476  ? ? ? ? ? ? 482 PHE B CE2 
7325  C CZ  . PHE B 482 0.2937 0.4062 0.4166 -0.0520 -0.0010 0.1450  ? ? ? ? ? ? 482 PHE B CZ  
7326  N N   . PRO B 483 0.3204 0.3892 0.3190 -0.0383 -0.0148 0.0545  ? ? ? ? ? ? 483 PRO B N   
7327  C CA  . PRO B 483 0.3305 0.3921 0.3195 -0.0380 -0.0216 0.0419  ? ? ? ? ? ? 483 PRO B CA  
7328  C C   . PRO B 483 0.3773 0.4402 0.3374 -0.0330 -0.0269 0.0379  ? ? ? ? ? ? 483 PRO B C   
7329  O O   . PRO B 483 0.3807 0.4536 0.3264 -0.0297 -0.0283 0.0482  ? ? ? ? ? ? 483 PRO B O   
7330  C CB  . PRO B 483 0.3031 0.3629 0.3118 -0.0418 -0.0293 0.0461  ? ? ? ? ? ? 483 PRO B CB  
7331  C CG  . PRO B 483 0.3179 0.3838 0.3333 -0.0423 -0.0296 0.0601  ? ? ? ? ? ? 483 PRO B CG  
7332  C CD  . PRO B 483 0.3228 0.3919 0.3396 -0.0414 -0.0205 0.0649  ? ? ? ? ? ? 483 PRO B CD  
7333  N N   . LEU B 484 0.3799 0.4327 0.3297 -0.0308 -0.0316 0.0230  ? ? ? ? ? ? 484 LEU B N   
7334  C CA  . LEU B 484 0.4219 0.4693 0.3404 -0.0236 -0.0420 0.0127  ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CA  
7335  C C   . LEU B 484 0.4111 0.4442 0.3407 -0.0295 -0.0610 0.0035  ? ? ? ? ? ? 484 LEU B C   
7336  O O   . LEU B 484 0.3901 0.4164 0.3419 -0.0342 -0.0612 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 484 LEU B O   
7337  C CB  . LEU B 484 0.4373 0.4823 0.3329 -0.0124 -0.0334 0.0018  ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CB  
7338  C CG  . LEU B 484 0.4370 0.5004 0.3299 -0.0066 -0.0132 0.0155  ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CG  
7339  C CD1 . LEU B 484 0.4417 0.5040 0.3150 0.0064  -0.0039 0.0050  ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD1 
7340  C CD2 . LEU B 484 0.4647 0.5466 0.3458 -0.0026 -0.0097 0.0334  ? ? ? ? ? ? 484 LEU B CD2 
7341  N N   . LEU B 485 0.4162 0.4468 0.3340 -0.0295 -0.0779 0.0028  ? ? ? ? ? ? 485 LEU B N   
7342  C CA  . LEU B 485 0.4185 0.4370 0.3564 -0.0372 -0.0992 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B CA  
7343  C C   . LEU B 485 0.4538 0.4515 0.3666 -0.0303 -0.1169 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B C   
7344  O O   . LEU B 485 0.4785 0.4726 0.3502 -0.0192 -0.1247 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 485 LEU B O   
7345  C CB  . LEU B 485 0.4022 0.4278 0.3484 -0.0425 -0.1121 0.0102  ? ? ? ? ? ? 485 LEU B CB  
7346  C CG  . LEU B 485 0.4301 0.4462 0.4045 -0.0516 -0.1373 0.0098  ? ? ? ? ? ? 485 LEU B CG  
7347  C CD1 . LEU B 485 0.3979 0.4171 0.4189 -0.0595 -0.1313 0.0184  ? ? ? ? ? ? 485 LEU B CD1 
7348  C CD2 . LEU B 485 0.4154 0.4405 0.3954 -0.0555 -0.1506 0.0226  ? ? ? ? ? ? 485 LEU B CD2 
7349  N N   . TYR B 486 0.4405 0.4249 0.3760 -0.0343 -0.1225 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B N   
7350  C CA  . TYR B 486 0.4714 0.4298 0.3875 -0.0269 -0.1428 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CA  
7351  C C   . TYR B 486 0.5062 0.4486 0.4428 -0.0360 -0.1771 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B C   
7352  O O   . TYR B 486 0.4687 0.4191 0.4540 -0.0499 -0.1805 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B O   
7353  C CB  . TYR B 486 0.4713 0.4228 0.4078 -0.0272 -0.1325 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CB  
7354  C CG  . TYR B 486 0.5240 0.4474 0.4419 -0.0170 -0.1499 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CG  
7355  C CD1 . TYR B 486 0.5727 0.4914 0.4380 0.0035  -0.1417 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CD1 
7356  C CD2 . TYR B 486 0.5220 0.4235 0.4765 -0.0257 -0.1752 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CD2 
7357  C CE1 . TYR B 486 0.6194 0.5092 0.4627 0.0174  -0.1584 -0.1281 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CE1 
7358  C CE2 . TYR B 486 0.5837 0.4536 0.5212 -0.0146 -0.1946 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CE2 
7359  C CZ  . TYR B 486 0.6312 0.4942 0.5107 0.0079  -0.1859 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B CZ  
7360  O OH  . TYR B 486 0.7383 0.5685 0.5953 0.0235  -0.2049 -0.1655 ? ? ? ? ? ? 486 TYR B OH  
7361  N N   . ARG B 487 0.5470 0.4683 0.4477 -0.0267 -0.2030 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 487 ARG B N   
7362  C CA  . ARG B 487 0.6181 0.5253 0.5392 -0.0365 -0.2399 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 487 ARG B CA  
7363  C C   . ARG B 487 0.6786 0.5495 0.6086 -0.0363 -0.2751 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 487 ARG B C   
7364  O O   . ARG B 487 0.7124 0.5699 0.6690 -0.0468 -0.3100 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 487 ARG B O   
7365  C CB  . ARG B 487 0.6801 0.5923 0.5567 -0.0285 -0.2507 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 487 ARG B CB  
7366  C CG  . ARG B 487 0.6681 0.6144 0.5400 -0.0291 -0.2206 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 487 ARG B CG  
7367  C CD  . ARG B 487 0.7277 0.6799 0.5424 -0.0146 -0.2261 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 487 ARG B CD  
7368  N NE  . ARG B 487 0.6950 0.6786 0.5054 -0.0134 -0.1965 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 487 ARG B NE  
7369  C CZ  . ARG B 487 0.6732 0.6736 0.5104 -0.0243 -0.1973 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 487 ARG B CZ  
7370  N NH1 . ARG B 487 0.6502 0.6431 0.5206 -0.0371 -0.2237 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 487 ARG B NH1 
7371  N NH2 . ARG B 487 0.6101 0.6350 0.4464 -0.0226 -0.1725 0.0017  ? ? ? ? ? ? 487 ARG B NH2 
7372  N N   . GLU B 488 0.7286 0.5813 0.6368 -0.0234 -0.2701 -0.1228 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B N   
7373  C CA  . GLU B 488 0.7766 0.5886 0.6931 -0.0211 -0.3071 -0.1474 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B CA  
7374  C C   . GLU B 488 0.7675 0.5755 0.7627 -0.0418 -0.3183 -0.1294 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B C   
7375  O O   . GLU B 488 0.7316 0.5643 0.7587 -0.0488 -0.2869 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B O   
7376  C CB  . GLU B 488 0.8526 0.6456 0.7274 0.0007  -0.2974 -0.1744 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B CB  
7377  C CG  . GLU B 488 0.9085 0.7185 0.7144 0.0241  -0.2678 -0.1827 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B CG  
7378  C CD  . GLU B 488 0.9837 0.7876 0.7341 0.0378  -0.2881 -0.1976 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B CD  
7379  O OE1 . GLU B 488 1.0799 0.8475 0.8200 0.0418  -0.3311 -0.2226 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B OE1 
7380  O OE2 . GLU B 488 1.0263 0.8618 0.7466 0.0438  -0.2630 -0.1828 ? ? ? ? ? ? 488 GLU B OE2 
7381  N N   . PRO B 489 0.8512 0.6268 0.8765 -0.0494 -0.3644 -0.1399 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B N   
7382  C CA  . PRO B 489 0.8629 0.6306 0.9680 -0.0679 -0.3824 -0.1226 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B CA  
7383  C C   . PRO B 489 0.8500 0.6149 0.9641 -0.0620 -0.3593 -0.1251 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B C   
7384  O O   . PRO B 489 0.8400 0.5902 0.8971 -0.0416 -0.3482 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B O   
7385  C CB  . PRO B 489 0.9520 0.6721 1.0619 -0.0681 -0.4407 -0.1486 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B CB  
7386  C CG  . PRO B 489 0.9880 0.6860 1.0053 -0.0422 -0.4476 -0.1886 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B CG  
7387  C CD  . PRO B 489 0.9179 0.6594 0.8970 -0.0378 -0.4053 -0.1716 ? ? ? ? ? ? 489 PRO B CD  
7388  N N   . PRO B 490 0.8379 0.6195 1.0237 -0.0781 -0.3516 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 490 PRO B N   
7389  C CA  . PRO B 490 0.8056 0.5837 0.9980 -0.0717 -0.3318 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 490 PRO B CA  
7390  C C   . PRO B 490 0.8254 0.5536 1.0093 -0.0613 -0.3647 -0.1309 ? ? ? ? ? ? 490 PRO B C   
7391  O O   . PRO B 490 0.8599 0.5559 1.0747 -0.0688 -0.4107 -0.1393 ? ? ? ? ? ? 490 PRO B O   
7392  C CB  . PRO B 490 0.7895 0.5980 1.0619 -0.0904 -0.3208 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 490 PRO B CB  
7393  C CG  . PRO B 490 0.7825 0.6212 1.0748 -0.1017 -0.3182 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 490 PRO B CG  
7394  C CD  . PRO B 490 0.8249 0.6354 1.0841 -0.0992 -0.3539 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 490 PRO B CD  
7395  N N   . GLU B 491 0.7980 0.5186 0.9400 -0.0427 -0.3428 -0.1508 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B N   
7396  C CA  . GLU B 491 0.8660 0.5405 1.0017 -0.0293 -0.3684 -0.1822 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B CA  
7397  C C   . GLU B 491 0.8494 0.5141 1.0728 -0.0477 -0.3884 -0.1604 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B C   
7398  O O   . GLU B 491 0.7954 0.4986 1.0695 -0.0639 -0.3651 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B O   
7399  C CB  . GLU B 491 0.8757 0.5578 0.9651 -0.0083 -0.3311 -0.1950 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B CB  
7400  C CG  . GLU B 491 0.9179 0.6126 0.9249 0.0125  -0.3086 -0.2128 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B CG  
7401  C CD  . GLU B 491 1.0184 0.6703 0.9654 0.0395  -0.3352 -0.2578 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B CD  
7402  O OE1 . GLU B 491 1.1070 0.7139 1.0755 0.0424  -0.3735 -0.2794 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B OE1 
7403  O OE2 . GLU B 491 1.0350 0.6985 0.9127 0.0600  -0.3180 -0.2714 ? ? ? ? ? ? 491 GLU B OE2 
7404  N N   . ALA B 492 0.9170 0.5312 1.1586 -0.0432 -0.4310 -0.1852 ? ? ? ? ? ? 492 ALA B N   
7405  C CA  . ALA B 492 0.8720 0.4757 1.2034 -0.0602 -0.4512 -0.1623 ? ? ? ? ? ? 492 ALA B CA  
7406  C C   . ALA B 492 0.8128 0.4495 1.1686 -0.0609 -0.4080 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 492 ALA B C   
7407  O O   . ALA B 492 0.8041 0.4655 1.2352 -0.0800 -0.4044 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 492 ALA B O   
7408  C CB  . ALA B 492 0.9573 0.4947 1.2970 -0.0512 -0.5047 -0.1996 ? ? ? ? ? ? 492 ALA B CB  
7409  N N   . ILE B 493 0.7664 0.4075 1.0604 -0.0398 -0.3749 -0.1557 ? ? ? ? ? ? 493 ILE B N   
7410  C CA  . ILE B 493 0.7115 0.3779 1.0290 -0.0399 -0.3411 -0.1339 ? ? ? ? ? ? 493 ILE B CA  
7411  C C   . ILE B 493 0.6483 0.3676 0.9310 -0.0402 -0.2925 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 493 ILE B C   
7412  O O   . ILE B 493 0.6561 0.3803 0.8686 -0.0249 -0.2745 -0.1349 ? ? ? ? ? ? 493 ILE B O   
7413  C CB  . ILE B 493 0.7567 0.3897 1.0402 -0.0159 -0.3409 -0.1680 ? ? ? ? ? ? 493 ILE B CB  
7414  C CG1 . ILE B 493 0.8174 0.3942 1.1456 -0.0165 -0.3930 -0.1866 ? ? ? ? ? ? 493 ILE B CG1 
7415  C CG2 . ILE B 493 0.7008 0.3663 0.9946 -0.0135 -0.2999 -0.1466 ? ? ? ? ? ? 493 ILE B CG2 
7416  C CD1 . ILE B 493 0.9119 0.4409 1.1880 0.0142  -0.4056 -0.2356 ? ? ? ? ? ? 493 ILE B CD1 
7417  N N   . TRP B 494 0.5758 0.3351 0.9078 -0.0562 -0.2723 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 494 TRP B N   
7418  C CA  . TRP B 494 0.5262 0.3311 0.8294 -0.0574 -0.2337 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 494 TRP B CA  
7419  C C   . TRP B 494 0.5181 0.3325 0.7631 -0.0404 -0.2008 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 494 TRP B C   
7420  O O   . TRP B 494 0.4954 0.3282 0.6941 -0.0356 -0.1811 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 494 TRP B O   
7421  C CB  . TRP B 494 0.4753 0.3199 0.8371 -0.0727 -0.2189 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 494 TRP B CB  
7422  C CG  . TRP B 494 0.4393 0.3265 0.7735 -0.0721 -0.1832 0.0059  ? ? ? ? ? ? 494 TRP B CG  
7423  C CD1 . TRP B 494 0.4328 0.3370 0.7518 -0.0762 -0.1792 0.0116  ? ? ? ? ? ? 494 TRP B CD1 
7424  C CD2 . TRP B 494 0.4054 0.3230 0.7268 -0.0668 -0.1480 0.0191  ? ? ? ? ? ? 494 TRP B CD2 
7425  N NE1 . TRP B 494 0.3725 0.3119 0.6696 -0.0728 -0.1454 0.0250  ? ? ? ? ? ? 494 TRP B NE1 
7426  C CE2 . TRP B 494 0.3613 0.3096 0.6581 -0.0674 -0.1269 0.0295  ? ? ? ? ? ? 494 TRP B CE2 
7427  C CE3 . TRP B 494 0.3984 0.3196 0.7286 -0.0616 -0.1350 0.0235  ? ? ? ? ? ? 494 TRP B CE3 
7428  C CZ2 . TRP B 494 0.3350 0.3131 0.6149 -0.0627 -0.0970 0.0411  ? ? ? ? ? ? 494 TRP B CZ2 
7429  C CZ3 . TRP B 494 0.3468 0.3011 0.6592 -0.0578 -0.1039 0.0370  ? ? ? ? ? ? 494 TRP B CZ3 
7430  C CH2 . TRP B 494 0.3270 0.3078 0.6146 -0.0582 -0.0866 0.0447  ? ? ? ? ? ? 494 TRP B CH2 
7431  N N   . ALA B 495 0.5317 0.3343 0.7822 -0.0312 -0.1955 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 495 ALA B N   
7432  C CA  . ALA B 495 0.5292 0.3443 0.7321 -0.0153 -0.1641 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 495 ALA B CA  
7433  C C   . ALA B 495 0.5535 0.3514 0.6893 0.0028  -0.1658 -0.1213 ? ? ? ? ? ? 495 ALA B C   
7434  O O   . ALA B 495 0.5536 0.3733 0.6488 0.0119  -0.1384 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 495 ALA B O   
7435  C CB  . ALA B 495 0.5402 0.3431 0.7657 -0.0074 -0.1618 -0.0901 ? ? ? ? ? ? 495 ALA B CB  
7436  N N   . ASP B 496 0.6113 0.3704 0.7377 0.0088  -0.1997 -0.1470 ? ? ? ? ? ? 496 ASP B N   
7437  C CA  . ASP B 496 0.6559 0.3986 0.7141 0.0291  -0.2046 -0.1788 ? ? ? ? ? ? 496 ASP B CA  
7438  C C   . ASP B 496 0.6136 0.3824 0.6503 0.0202  -0.1962 -0.1671 ? ? ? ? ? ? 496 ASP B C   
7439  O O   . ASP B 496 0.6374 0.4190 0.6193 0.0344  -0.1783 -0.1761 ? ? ? ? ? ? 496 ASP B O   
7440  C CB  . ASP B 496 0.7243 0.4152 0.7760 0.0383  -0.2496 -0.2118 ? ? ? ? ? ? 496 ASP B CB  
7441  C CG  . ASP B 496 0.7832 0.4386 0.8486 0.0532  -0.2624 -0.2319 ? ? ? ? ? ? 496 ASP B CG  
7442  O OD1 . ASP B 496 0.7950 0.4662 0.8560 0.0636  -0.2324 -0.2267 ? ? ? ? ? ? 496 ASP B OD1 
7443  O OD2 . ASP B 496 0.8293 0.4401 0.9131 0.0540  -0.3046 -0.2523 ? ? ? ? ? ? 496 ASP B OD2 
7444  N N   . ASP B 497 0.5794 0.3579 0.6624 -0.0025 -0.2089 -0.1443 ? ? ? ? ? ? 497 ASP B N   
7445  C CA  . ASP B 497 0.5603 0.3638 0.6291 -0.0112 -0.2012 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 497 ASP B CA  
7446  C C   . ASP B 497 0.5173 0.3608 0.5683 -0.0105 -0.1601 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 497 ASP B C   
7447  O O   . ASP B 497 0.5012 0.3604 0.5140 -0.0061 -0.1478 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 497 ASP B O   
7448  C CB  . ASP B 497 0.5581 0.3674 0.6863 -0.0336 -0.2209 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 497 ASP B CB  
7449  C CG  . ASP B 497 0.5403 0.3655 0.6529 -0.0399 -0.2226 -0.0998 ? ? ? ? ? ? 497 ASP B CG  
7450  O OD1 . ASP B 497 0.5871 0.3893 0.6693 -0.0338 -0.2477 -0.1214 ? ? ? ? ? ? 497 ASP B OD1 
7451  O OD2 . ASP B 497 0.4811 0.3406 0.6089 -0.0489 -0.1997 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 497 ASP B OD2 
7452  N N   . VAL B 498 0.4823 0.3417 0.5633 -0.0148 -0.1412 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B N   
7453  C CA  . VAL B 498 0.4485 0.3402 0.5159 -0.0135 -0.1074 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CA  
7454  C C   . VAL B 498 0.4850 0.3756 0.4989 0.0057  -0.0928 -0.0998 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B C   
7455  O O   . VAL B 498 0.4659 0.3771 0.4540 0.0073  -0.0766 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B O   
7456  C CB  . VAL B 498 0.4306 0.3372 0.5370 -0.0196 -0.0937 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CB  
7457  C CG1 . VAL B 498 0.3962 0.3288 0.4823 -0.0147 -0.0635 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG1 
7458  C CG2 . VAL B 498 0.4122 0.3339 0.5677 -0.0366 -0.1007 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 498 VAL B CG2 
7459  N N   . ASP B 499 0.5351 0.4033 0.5366 0.0212  -0.0981 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 499 ASP B N   
7460  C CA  . ASP B 499 0.5871 0.4584 0.5400 0.0438  -0.0816 -0.1342 ? ? ? ? ? ? 499 ASP B CA  
7461  C C   . ASP B 499 0.5849 0.4558 0.4899 0.0533  -0.0868 -0.1458 ? ? ? ? ? ? 499 ASP B C   
7462  O O   . ASP B 499 0.5422 0.4366 0.4165 0.0632  -0.0645 -0.1397 ? ? ? ? ? ? 499 ASP B O   
7463  C CB  . ASP B 499 0.6435 0.4846 0.5884 0.0626  -0.0924 -0.1583 ? ? ? ? ? ? 499 ASP B CB  
7464  C CG  . ASP B 499 0.6636 0.5102 0.6460 0.0600  -0.0801 -0.1467 ? ? ? ? ? ? 499 ASP B CG  
7465  O OD1 . ASP B 499 0.6433 0.5201 0.6470 0.0477  -0.0594 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 499 ASP B OD1 
7466  O OD2 . ASP B 499 0.7541 0.5721 0.7444 0.0715  -0.0937 -0.1639 ? ? ? ? ? ? 499 ASP B OD2 
7467  N N   . ARG B 500 0.6038 0.4485 0.5056 0.0506  -0.1179 -0.1606 ? ? ? ? ? ? 500 ARG B N   
7468  C CA  . ARG B 500 0.6436 0.4889 0.5005 0.0589  -0.1255 -0.1701 ? ? ? ? ? ? 500 ARG B CA  
7469  C C   . ARG B 500 0.5826 0.4639 0.4410 0.0460  -0.1060 -0.1440 ? ? ? ? ? ? 500 ARG B C   
7470  O O   . ARG B 500 0.5875 0.4846 0.4042 0.0581  -0.0944 -0.1435 ? ? ? ? ? ? 500 ARG B O   
7471  C CB  . ARG B 500 0.7190 0.5303 0.5810 0.0539  -0.1666 -0.1876 ? ? ? ? ? ? 500 ARG B CB  
7472  C CG  . ARG B 500 0.8246 0.6164 0.6229 0.0797  -0.1805 -0.2173 ? ? ? ? ? ? 500 ARG B CG  
7473  C CD  . ARG B 500 0.9201 0.6685 0.7295 0.0760  -0.2278 -0.2398 ? ? ? ? ? ? 500 ARG B CD  
7474  N NE  . ARG B 500 0.9796 0.7323 0.7807 0.0655  -0.2466 -0.2349 ? ? ? ? ? ? 500 ARG B NE  
7475  C CZ  . ARG B 500 1.0509 0.7880 0.7944 0.0838  -0.2670 -0.2588 ? ? ? ? ? ? 500 ARG B CZ  
7476  N NH1 . ARG B 500 1.1350 0.8517 0.8200 0.1164  -0.2694 -0.2905 ? ? ? ? ? ? 500 ARG B NH1 
7477  N NH2 . ARG B 500 1.0505 0.7934 0.7935 0.0717  -0.2849 -0.2507 ? ? ? ? ? ? 500 ARG B NH2 
7478  N N   . ARG B 501 0.4884 0.3832 0.3939 0.0236  -0.1025 -0.1216 ? ? ? ? ? ? 501 ARG B N   
7479  C CA  . ARG B 501 0.4674 0.3914 0.3752 0.0136  -0.0865 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 501 ARG B CA  
7480  C C   . ARG B 501 0.4572 0.4069 0.3542 0.0202  -0.0552 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 501 ARG B C   
7481  O O   . ARG B 501 0.4637 0.4338 0.3486 0.0194  -0.0431 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 501 ARG B O   
7482  C CB  . ARG B 501 0.4182 0.3505 0.3762 -0.0074 -0.0900 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 501 ARG B CB  
7483  C CG  . ARG B 501 0.4404 0.3579 0.4139 -0.0168 -0.1195 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 501 ARG B CG  
7484  C CD  . ARG B 501 0.3992 0.3317 0.4244 -0.0336 -0.1171 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 501 ARG B CD  
7485  N NE  . ARG B 501 0.4098 0.3307 0.4731 -0.0381 -0.1263 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 501 ARG B NE  
7486  C CZ  . ARG B 501 0.3802 0.3174 0.4910 -0.0496 -0.1221 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 501 ARG B CZ  
7487  N NH1 . ARG B 501 0.3365 0.3007 0.4553 -0.0547 -0.1067 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 501 ARG B NH1 
7488  N NH2 . ARG B 501 0.3826 0.3093 0.5323 -0.0538 -0.1335 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 501 ARG B NH2 
7489  N N   . VAL B 502 0.4695 0.4184 0.3785 0.0249  -0.0442 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 502 VAL B N   
7490  C CA  . VAL B 502 0.4487 0.4207 0.3516 0.0320  -0.0179 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 502 VAL B CA  
7491  C C   . VAL B 502 0.4907 0.4687 0.3461 0.0542  -0.0099 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 502 VAL B C   
7492  O O   . VAL B 502 0.4696 0.4730 0.3169 0.0557  0.0064  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 502 VAL B O   
7493  C CB  . VAL B 502 0.4341 0.4047 0.3623 0.0328  -0.0095 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 502 VAL B CB  
7494  C CG1 . VAL B 502 0.4410 0.4357 0.3617 0.0430  0.0155  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 502 VAL B CG1 
7495  C CG2 . VAL B 502 0.3979 0.3729 0.3688 0.0129  -0.0126 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 502 VAL B CG2 
7496  N N   . GLN B 503 0.5560 0.5116 0.3822 0.0719  -0.0224 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 503 GLN B N   
7497  C CA  . GLN B 503 0.6254 0.5875 0.3981 0.0988  -0.0151 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 503 GLN B CA  
7498  C C   . GLN B 503 0.6371 0.6166 0.3890 0.0957  -0.0154 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 503 GLN B C   
7499  O O   . GLN B 503 0.6488 0.6542 0.3733 0.1113  0.0032  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 503 GLN B O   
7500  C CB  . GLN B 503 0.7359 0.6628 0.4747 0.1199  -0.0367 -0.1538 ? ? ? ? ? ? 503 GLN B CB  
7501  C CG  . GLN B 503 0.8004 0.7141 0.5461 0.1349  -0.0301 -0.1665 ? ? ? ? ? ? 503 GLN B CG  
7502  C CD  . GLN B 503 0.8421 0.7929 0.5945 0.1436  0.0063  -0.1437 ? ? ? ? ? ? 503 GLN B CD  
7503  O OE1 . GLN B 503 0.8452 0.8232 0.5642 0.1625  0.0261  -0.1344 ? ? ? ? ? ? 503 GLN B OE1 
7504  N NE2 . GLN B 503 0.8155 0.7703 0.6148 0.1292  0.0144  -0.1311 ? ? ? ? ? ? 503 GLN B NE2 
7505  N N   . PHE B 504 0.6175 0.5858 0.3883 0.0753  -0.0358 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 504 PHE B N   
7506  C CA  . PHE B 504 0.6101 0.5905 0.3664 0.0704  -0.0412 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 504 PHE B CA  
7507  C C   . PHE B 504 0.5647 0.5776 0.3461 0.0583  -0.0184 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 504 PHE B C   
7508  O O   . PHE B 504 0.5739 0.6074 0.3382 0.0624  -0.0115 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 504 PHE B O   
7509  C CB  . PHE B 504 0.5771 0.5344 0.3534 0.0531  -0.0710 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 504 PHE B CB  
7510  C CG  . PHE B 504 0.5866 0.5573 0.3644 0.0422  -0.0765 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 504 PHE B CG  
7511  C CD1 . PHE B 504 0.6132 0.5804 0.3498 0.0536  -0.0916 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 504 PHE B CD1 
7512  C CD2 . PHE B 504 0.5298 0.5134 0.3517 0.0209  -0.0704 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 504 PHE B CD2 
7513  C CE1 . PHE B 504 0.6212 0.6007 0.3626 0.0431  -0.0984 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 504 PHE B CE1 
7514  C CE2 . PHE B 504 0.5429 0.5372 0.3693 0.0121  -0.0765 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 504 PHE B CE2 
7515  C CZ  . PHE B 504 0.5556 0.5486 0.3441 0.0221  -0.0900 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 504 PHE B CZ  
7516  N N   . GLY B 505 0.5129 0.5290 0.3359 0.0440  -0.0094 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 505 GLY B N   
7517  C CA  . GLY B 505 0.4746 0.5156 0.3236 0.0341  0.0087  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 505 GLY B CA  
7518  C C   . GLY B 505 0.5015 0.5668 0.3316 0.0516  0.0299  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 505 GLY B C   
7519  O O   . GLY B 505 0.5013 0.5897 0.3299 0.0521  0.0389  0.0015  ? ? ? ? ? ? 505 GLY B O   
7520  N N   . ILE B 506 0.4737 0.5350 0.2900 0.0679  0.0372  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B N   
7521  C CA  . ILE B 506 0.4987 0.5865 0.2988 0.0880  0.0595  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B CA  
7522  C C   . ILE B 506 0.5628 0.6645 0.3197 0.1056  0.0615  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B C   
7523  O O   . ILE B 506 0.6042 0.7399 0.3639 0.1109  0.0794  0.0131  ? ? ? ? ? ? 506 ILE B O   
7524  C CB  . ILE B 506 0.5090 0.5865 0.2999 0.1054  0.0654  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B CB  
7525  C CG1 . ILE B 506 0.4591 0.5347 0.2984 0.0876  0.0686  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B CG1 
7526  C CG2 . ILE B 506 0.5530 0.6583 0.3145 0.1356  0.0889  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B CG2 
7527  C CD1 . ILE B 506 0.4702 0.5201 0.3129 0.0937  0.0616  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 506 ILE B CD1 
7528  N N   . GLU B 507 0.6054 0.6829 0.3229 0.1158  0.0422  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 507 GLU B N   
7529  C CA  . GLU B 507 0.6589 0.7505 0.3256 0.1374  0.0432  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 507 GLU B CA  
7530  C C   . GLU B 507 0.6186 0.7335 0.2975 0.1234  0.0445  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 507 GLU B C   
7531  O O   . GLU B 507 0.6386 0.7873 0.2975 0.1392  0.0612  0.0096  ? ? ? ? ? ? 507 GLU B O   
7532  C CB  . GLU B 507 0.7613 0.8180 0.3824 0.1510  0.0163  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 507 GLU B CB  
7533  C CG  . GLU B 507 0.8835 0.9281 0.4655 0.1825  0.0202  -0.1022 ? ? ? ? ? ? 507 GLU B CG  
7534  C CD  . GLU B 507 1.0452 1.1196 0.5681 0.2189  0.0383  -0.0960 ? ? ? ? ? ? 507 GLU B CD  
7535  O OE1 . GLU B 507 1.1464 1.2087 0.6142 0.2366  0.0198  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 507 GLU B OE1 
7536  O OE2 . GLU B 507 1.0106 1.1233 0.5425 0.2309  0.0708  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 507 GLU B OE2 
7537  N N   . SER B 508 0.5866 0.6862 0.2999 0.0960  0.0281  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 508 SER B N   
7538  C CA  . SER B 508 0.5540 0.6724 0.2879 0.0813  0.0287  0.0145  ? ? ? ? ? ? 508 SER B CA  
7539  C C   . SER B 508 0.4998 0.6495 0.2685 0.0775  0.0523  0.0472  ? ? ? ? ? ? 508 SER B C   
7540  O O   . SER B 508 0.5110 0.6888 0.2821 0.0799  0.0613  0.0747  ? ? ? ? ? ? 508 SER B O   
7541  C CB  . SER B 508 0.5274 0.6233 0.2986 0.0545  0.0100  0.0092  ? ? ? ? ? ? 508 SER B CB  
7542  O OG  . SER B 508 0.5560 0.6238 0.3071 0.0548  -0.0145 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 508 SER B OG  
7543  N N   . GLY B 509 0.4698 0.6140 0.2704 0.0698  0.0595  0.0456  ? ? ? ? ? ? 509 GLY B N   
7544  C CA  . GLY B 509 0.4257 0.5958 0.2676 0.0634  0.0770  0.0756  ? ? ? ? ? ? 509 GLY B CA  
7545  C C   . GLY B 509 0.4673 0.6745 0.2873 0.0873  0.0983  0.0981  ? ? ? ? ? ? 509 GLY B C   
7546  O O   . GLY B 509 0.4516 0.6889 0.2948 0.0843  0.1077  0.1325  ? ? ? ? ? ? 509 GLY B O   
7547  N N   . LYS B 510 0.5139 0.7202 0.2900 0.1129  0.1054  0.0802  ? ? ? ? ? ? 510 LYS B N   
7548  C CA  . LYS B 510 0.5442 0.7896 0.2949 0.1409  0.1287  0.1020  ? ? ? ? ? ? 510 LYS B CA  
7549  C C   . LYS B 510 0.5729 0.8399 0.2965 0.1488  0.1278  0.1196  ? ? ? ? ? ? 510 LYS B C   
7550  O O   . LYS B 510 0.5802 0.8906 0.3172 0.1571  0.1474  0.1589  ? ? ? ? ? ? 510 LYS B O   
7551  C CB  . LYS B 510 0.6262 0.8634 0.3288 0.1719  0.1358  0.0749  ? ? ? ? ? ? 510 LYS B CB  
7552  C CG  . LYS B 510 0.6235 0.8524 0.3604 0.1673  0.1433  0.0696  ? ? ? ? ? ? 510 LYS B CG  
7553  C CD  . LYS B 510 0.6728 0.8823 0.3695 0.1945  0.1451  0.0368  ? ? ? ? ? ? 510 LYS B CD  
7554  C CE  . LYS B 510 0.7674 1.0002 0.4042 0.2356  0.1612  0.0362  ? ? ? ? ? ? 510 LYS B CE  
7555  N NZ  . LYS B 510 0.8681 1.0778 0.4812 0.2589  0.1624  0.0045  ? ? ? ? ? ? 510 LYS B NZ  
7556  N N   . LEU B 511 0.5898 0.8299 0.2775 0.1474  0.1053  0.0937  ? ? ? ? ? ? 511 LEU B N   
7557  C CA  . LEU B 511 0.6379 0.8959 0.2955 0.1551  0.1008  0.1076  ? ? ? ? ? ? 511 LEU B CA  
7558  C C   . LEU B 511 0.6030 0.8833 0.3171 0.1314  0.1039  0.1478  ? ? ? ? ? ? 511 LEU B C   
7559  O O   . LEU B 511 0.6248 0.9439 0.3373 0.1411  0.1166  0.1830  ? ? ? ? ? ? 511 LEU B O   
7560  C CB  . LEU B 511 0.6715 0.8902 0.2946 0.1504  0.0695  0.0716  ? ? ? ? ? ? 511 LEU B CB  
7561  C CG  . LEU B 511 0.7388 0.9637 0.3114 0.1638  0.0560  0.0701  ? ? ? ? ? ? 511 LEU B CG  
7562  C CD1 . LEU B 511 0.7249 0.9326 0.3222 0.1368  0.0316  0.0711  ? ? ? ? ? ? 511 LEU B CD1 
7563  C CD2 . LEU B 511 0.7805 1.0559 0.3222 0.1911  0.0797  0.1035  ? ? ? ? ? ? 511 LEU B CD2 
7564  N N   . ARG B 512 0.5530 0.8085 0.3176 0.1019  0.0918  0.1426  ? ? ? ? ? ? 512 ARG B N   
7565  C CA  . ARG B 512 0.5407 0.8054 0.3584 0.0793  0.0885  0.1715  ? ? ? ? ? ? 512 ARG B CA  
7566  C C   . ARG B 512 0.5472 0.8399 0.4187 0.0734  0.1055  0.2077  ? ? ? ? ? ? 512 ARG B C   
7567  O O   . ARG B 512 0.5588 0.8571 0.4787 0.0552  0.1000  0.2325  ? ? ? ? ? ? 512 ARG B O   
7568  C CB  . ARG B 512 0.5063 0.7314 0.3502 0.0545  0.0675  0.1478  ? ? ? ? ? ? 512 ARG B CB  
7569  C CG  . ARG B 512 0.5251 0.7298 0.3398 0.0522  0.0470  0.1281  ? ? ? ? ? ? 512 ARG B CG  
7570  C CD  . ARG B 512 0.5128 0.6848 0.3603 0.0305  0.0324  0.1091  ? ? ? ? ? ? 512 ARG B CD  
7571  N NE  . ARG B 512 0.5556 0.7032 0.3788 0.0287  0.0121  0.0837  ? ? ? ? ? ? 512 ARG B NE  
7572  C CZ  . ARG B 512 0.5456 0.6793 0.3923 0.0129  -0.0026 0.0822  ? ? ? ? ? ? 512 ARG B CZ  
7573  N NH1 . ARG B 512 0.5367 0.6735 0.4275 -0.0008 0.0006  0.0991  ? ? ? ? ? ? 512 ARG B NH1 
7574  N NH2 . ARG B 512 0.5247 0.6396 0.3538 0.0116  -0.0216 0.0626  ? ? ? ? ? ? 512 ARG B NH2 
7575  N N   . GLY B 513 0.5531 0.8623 0.4216 0.0883  0.1240  0.2115  ? ? ? ? ? ? 513 GLY B N   
7576  C CA  . GLY B 513 0.5410 0.8831 0.4643 0.0842  0.1396  0.2519  ? ? ? ? ? ? 513 GLY B CA  
7577  C C   . GLY B 513 0.4716 0.7896 0.4439 0.0620  0.1305  0.2426  ? ? ? ? ? ? 513 GLY B C   
7578  O O   . GLY B 513 0.4853 0.8247 0.5080 0.0556  0.1378  0.2728  ? ? ? ? ? ? 513 GLY B O   
7579  N N   . PHE B 514 0.4844 0.7602 0.4442 0.0510  0.1137  0.2033  ? ? ? ? ? ? 514 PHE B N   
7580  C CA  . PHE B 514 0.4417 0.6964 0.4388 0.0342  0.1059  0.1926  ? ? ? ? ? ? 514 PHE B CA  
7581  C C   . PHE B 514 0.4443 0.7114 0.4464 0.0455  0.1215  0.1938  ? ? ? ? ? ? 514 PHE B C   
7582  O O   . PHE B 514 0.4075 0.6718 0.4533 0.0321  0.1177  0.2013  ? ? ? ? ? ? 514 PHE B O   
7583  C CB  . PHE B 514 0.4871 0.7004 0.4637 0.0252  0.0884  0.1527  ? ? ? ? ? ? 514 PHE B CB  
7584  C CG  . PHE B 514 0.5137 0.7102 0.4968 0.0110  0.0712  0.1491  ? ? ? ? ? ? 514 PHE B CG  
7585  C CD1 . PHE B 514 0.6104 0.8061 0.5579 0.0180  0.0665  0.1432  ? ? ? ? ? ? 514 PHE B CD1 
7586  C CD2 . PHE B 514 0.5408 0.7219 0.5639 -0.0075 0.0585  0.1508  ? ? ? ? ? ? 514 PHE B CD2 
7587  C CE1 . PHE B 514 0.6058 0.7876 0.5625 0.0055  0.0510  0.1416  ? ? ? ? ? ? 514 PHE B CE1 
7588  C CE2 . PHE B 514 0.5548 0.7204 0.5832 -0.0173 0.0439  0.1466  ? ? ? ? ? ? 514 PHE B CE2 
7589  C CZ  . PHE B 514 0.5637 0.7311 0.5617 -0.0115 0.0411  0.1438  ? ? ? ? ? ? 514 PHE B CZ  
7590  N N   . LEU B 515 0.4578 0.7372 0.4147 0.0714  0.1371  0.1854  ? ? ? ? ? ? 515 LEU B N   
7591  C CA  . LEU B 515 0.4548 0.7348 0.4027 0.0861  0.1494  0.1731  ? ? ? ? ? ? 515 LEU B CA  
7592  C C   . LEU B 515 0.5088 0.8257 0.4254 0.1187  0.1746  0.1890  ? ? ? ? ? ? 515 LEU B C   
7593  O O   . LEU B 515 0.5247 0.8488 0.3958 0.1350  0.1768  0.1859  ? ? ? ? ? ? 515 LEU B O   
7594  C CB  . LEU B 515 0.4685 0.7079 0.3761 0.0892  0.1362  0.1276  ? ? ? ? ? ? 515 LEU B CB  
7595  C CG  . LEU B 515 0.4604 0.6625 0.3867 0.0633  0.1132  0.1061  ? ? ? ? ? ? 515 LEU B CG  
7596  C CD1 . LEU B 515 0.4563 0.6244 0.3498 0.0683  0.1017  0.0680  ? ? ? ? ? ? 515 LEU B CD1 
7597  C CD2 . LEU B 515 0.4293 0.6309 0.4071 0.0453  0.1108  0.1172  ? ? ? ? ? ? 515 LEU B CD2 
7598  N N   . ARG B 516 0.5089 0.8494 0.4461 0.1308  0.1933  0.2047  ? ? ? ? ? ? 516 ARG B N   
7599  C CA  . ARG B 516 0.5648 0.9410 0.4687 0.1677  0.2206  0.2167  ? ? ? ? ? ? 516 ARG B CA  
7600  C C   . ARG B 516 0.5572 0.9171 0.4489 0.1818  0.2261  0.1908  ? ? ? ? ? ? 516 ARG B C   
7601  O O   . ARG B 516 0.5058 0.8439 0.4344 0.1606  0.2147  0.1819  ? ? ? ? ? ? 516 ARG B O   
7602  C CB  . ARG B 516 0.5918 1.0255 0.5468 0.1727  0.2440  0.2736  ? ? ? ? ? ? 516 ARG B CB  
7603  C CG  . ARG B 516 0.6327 1.0708 0.6605 0.1373  0.2296  0.3047  ? ? ? ? ? ? 516 ARG B CG  
7604  C CD  . ARG B 516 0.6570 1.0950 0.6777 0.1268  0.2181  0.3150  ? ? ? ? ? ? 516 ARG B CD  
7605  N NE  . ARG B 516 0.6998 1.1950 0.7367 0.1425  0.2400  0.3666  ? ? ? ? ? ? 516 ARG B NE  
7606  C CZ  . ARG B 516 0.7444 1.2880 0.8186 0.1563  0.2644  0.4081  ? ? ? ? ? ? 516 ARG B CZ  
7607  N NH1 . ARG B 516 0.6951 1.2343 0.7945 0.1556  0.2686  0.4016  ? ? ? ? ? ? 516 ARG B NH1 
7608  N NH2 . ARG B 516 0.6746 1.2750 0.7643 0.1718  0.2854  0.4597  ? ? ? ? ? ? 516 ARG B NH2 
7609  N N   . VAL B 517 0.6038 0.9773 0.4441 0.2200  0.2444  0.1811  ? ? ? ? ? ? 517 VAL B N   
7610  C CA  . VAL B 517 0.6199 0.9918 0.4526 0.2425  0.2578  0.1672  ? ? ? ? ? ? 517 VAL B CA  
7611  C C   . VAL B 517 0.5741 0.9691 0.4827 0.2248  0.2667  0.2008  ? ? ? ? ? ? 517 VAL B C   
7612  O O   . VAL B 517 0.5984 1.0394 0.5497 0.2220  0.2818  0.2482  ? ? ? ? ? ? 517 VAL B O   
7613  C CB  . VAL B 517 0.6976 1.1049 0.4753 0.2916  0.2857  0.1738  ? ? ? ? ? ? 517 VAL B CB  
7614  C CG1 . VAL B 517 0.7239 1.1248 0.4843 0.3209  0.2989  0.1533  ? ? ? ? ? ? 517 VAL B CG1 
7615  C CG2 . VAL B 517 0.7686 1.1531 0.4715 0.3070  0.2719  0.1423  ? ? ? ? ? ? 517 VAL B CG2 
7616  N N   . GLY B 518 0.5552 0.9199 0.4836 0.2128  0.2557  0.1786  ? ? ? ? ? ? 518 GLY B N   
7617  C CA  . GLY B 518 0.5264 0.9100 0.5227 0.1986  0.2615  0.2060  ? ? ? ? ? ? 518 GLY B CA  
7618  C C   . GLY B 518 0.4759 0.8381 0.5219 0.1556  0.2353  0.2098  ? ? ? ? ? ? 518 GLY B C   
7619  O O   . GLY B 518 0.4593 0.8242 0.5550 0.1407  0.2312  0.2218  ? ? ? ? ? ? 518 GLY B O   
7620  N N   . ASP B 519 0.4484 0.7914 0.4813 0.1377  0.2174  0.2010  ? ? ? ? ? ? 519 ASP B N   
7621  C CA  . ASP B 519 0.4161 0.7346 0.4867 0.1020  0.1920  0.1984  ? ? ? ? ? ? 519 ASP B CA  
7622  C C   . ASP B 519 0.4184 0.6988 0.4848 0.0931  0.1775  0.1647  ? ? ? ? ? ? 519 ASP B C   
7623  O O   . ASP B 519 0.4353 0.6971 0.4625 0.1104  0.1805  0.1362  ? ? ? ? ? ? 519 ASP B O   
7624  C CB  . ASP B 519 0.4088 0.7086 0.4593 0.0884  0.1756  0.1886  ? ? ? ? ? ? 519 ASP B CB  
7625  C CG  . ASP B 519 0.4229 0.7576 0.4955 0.0869  0.1828  0.2277  ? ? ? ? ? ? 519 ASP B CG  
7626  O OD1 . ASP B 519 0.4226 0.7968 0.5356 0.0925  0.1986  0.2659  ? ? ? ? ? ? 519 ASP B OD1 
7627  O OD2 . ASP B 519 0.4181 0.7424 0.4710 0.0807  0.1728  0.2223  ? ? ? ? ? ? 519 ASP B OD2 
7628  N N   . LEU B 520 0.3647 0.6332 0.4720 0.0670  0.1601  0.1688  ? ? ? ? ? ? 520 LEU B N   
7629  C CA  . LEU B 520 0.3451 0.5797 0.4485 0.0558  0.1443  0.1406  ? ? ? ? ? ? 520 LEU B CA  
7630  C C   . LEU B 520 0.3311 0.5378 0.4197 0.0383  0.1240  0.1230  ? ? ? ? ? ? 520 LEU B C   
7631  O O   . LEU B 520 0.3075 0.5208 0.4108 0.0269  0.1174  0.1382  ? ? ? ? ? ? 520 LEU B O   
7632  C CB  . LEU B 520 0.3725 0.6146 0.5256 0.0425  0.1384  0.1563  ? ? ? ? ? ? 520 LEU B CB  
7633  C CG  . LEU B 520 0.3953 0.6583 0.5668 0.0581  0.1552  0.1681  ? ? ? ? ? ? 520 LEU B CG  
7634  C CD1 . LEU B 520 0.3860 0.6549 0.6096 0.0400  0.1427  0.1851  ? ? ? ? ? ? 520 LEU B CD1 
7635  C CD2 . LEU B 520 0.4573 0.6952 0.5948 0.0714  0.1570  0.1362  ? ? ? ? ? ? 520 LEU B CD2 
7636  N N   . VAL B 521 0.3164 0.4930 0.3805 0.0369  0.1140  0.0932  ? ? ? ? ? ? 521 VAL B N   
7637  C CA  . VAL B 521 0.3188 0.4712 0.3707 0.0230  0.0968  0.0771  ? ? ? ? ? ? 521 VAL B CA  
7638  C C   . VAL B 521 0.2999 0.4323 0.3610 0.0140  0.0857  0.0620  ? ? ? ? ? ? 521 VAL B C   
7639  O O   . VAL B 521 0.2969 0.4283 0.3611 0.0225  0.0916  0.0571  ? ? ? ? ? ? 521 VAL B O   
7640  C CB  . VAL B 521 0.3815 0.5264 0.3907 0.0371  0.0999  0.0620  ? ? ? ? ? ? 521 VAL B CB  
7641  C CG1 . VAL B 521 0.3997 0.5156 0.3870 0.0393  0.0894  0.0335  ? ? ? ? ? ? 521 VAL B CG1 
7642  C CG2 . VAL B 521 0.3378 0.4952 0.3385 0.0357  0.1003  0.0754  ? ? ? ? ? ? 521 VAL B CG2 
7643  N N   . ILE B 522 0.2822 0.4011 0.3494 -0.0011 0.0708  0.0570  ? ? ? ? ? ? 522 ILE B N   
7644  C CA  . ILE B 522 0.2591 0.3626 0.3299 -0.0072 0.0614  0.0446  ? ? ? ? ? ? 522 ILE B CA  
7645  C C   . ILE B 522 0.2746 0.3607 0.3225 -0.0072 0.0549  0.0282  ? ? ? ? ? ? 522 ILE B C   
7646  O O   . ILE B 522 0.3008 0.3849 0.3384 -0.0106 0.0507  0.0281  ? ? ? ? ? ? 522 ILE B O   
7647  C CB  . ILE B 522 0.2670 0.3692 0.3564 -0.0200 0.0490  0.0500  ? ? ? ? ? ? 522 ILE B CB  
7648  C CG1 . ILE B 522 0.2549 0.3731 0.3737 -0.0232 0.0493  0.0686  ? ? ? ? ? ? 522 ILE B CG1 
7649  C CG2 . ILE B 522 0.2284 0.3200 0.3175 -0.0230 0.0413  0.0401  ? ? ? ? ? ? 522 ILE B CG2 
7650  C CD1 . ILE B 522 0.2414 0.3714 0.3757 -0.0169 0.0583  0.0758  ? ? ? ? ? ? 522 ILE B CD1 
7651  N N   . VAL B 523 0.2569 0.3307 0.3017 -0.0039 0.0523  0.0163  ? ? ? ? ? ? 523 VAL B N   
7652  C CA  . VAL B 523 0.2720 0.3292 0.3018 -0.0044 0.0432  0.0029  ? ? ? ? ? ? 523 VAL B CA  
7653  C C   . VAL B 523 0.2725 0.3252 0.3190 -0.0131 0.0354  0.0038  ? ? ? ? ? ? 523 VAL B C   
7654  O O   . VAL B 523 0.2894 0.3450 0.3513 -0.0126 0.0373  0.0075  ? ? ? ? ? ? 523 VAL B O   
7655  C CB  . VAL B 523 0.2929 0.3381 0.3086 0.0085  0.0440  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 523 VAL B CB  
7656  C CG1 . VAL B 523 0.2998 0.3248 0.3077 0.0066  0.0290  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 523 VAL B CG1 
7657  C CG2 . VAL B 523 0.3211 0.3762 0.3146 0.0227  0.0553  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 523 VAL B CG2 
7658  N N   . VAL B 524 0.2512 0.3012 0.2964 -0.0196 0.0280  0.0038  ? ? ? ? ? ? 524 VAL B N   
7659  C CA  . VAL B 524 0.2414 0.2938 0.3007 -0.0242 0.0236  0.0086  ? ? ? ? ? ? 524 VAL B CA  
7660  C C   . VAL B 524 0.2351 0.2784 0.3001 -0.0258 0.0156  0.0056  ? ? ? ? ? ? 524 VAL B C   
7661  O O   . VAL B 524 0.2580 0.2961 0.3134 -0.0272 0.0104  0.0016  ? ? ? ? ? ? 524 VAL B O   
7662  C CB  . VAL B 524 0.2330 0.2926 0.2890 -0.0272 0.0226  0.0133  ? ? ? ? ? ? 524 VAL B CB  
7663  C CG1 . VAL B 524 0.2594 0.3252 0.3231 -0.0268 0.0202  0.0186  ? ? ? ? ? ? 524 VAL B CG1 
7664  C CG2 . VAL B 524 0.2483 0.3141 0.3067 -0.0272 0.0252  0.0172  ? ? ? ? ? ? 524 VAL B CG2 
7665  N N   . THR B 525 0.2577 0.2995 0.3427 -0.0262 0.0126  0.0095  ? ? ? ? ? ? 525 THR B N   
7666  C CA  . THR B 525 0.2453 0.2784 0.3456 -0.0294 0.0015  0.0100  ? ? ? ? ? ? 525 THR B CA  
7667  C C   . THR B 525 0.2559 0.3026 0.3846 -0.0322 0.0018  0.0274  ? ? ? ? ? ? 525 THR B C   
7668  O O   . THR B 525 0.2686 0.3305 0.3963 -0.0297 0.0108  0.0356  ? ? ? ? ? ? 525 THR B O   
7669  C CB  . THR B 525 0.2801 0.2919 0.3803 -0.0254 -0.0073 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 525 THR B CB  
7670  O OG1 . THR B 525 0.2899 0.3019 0.3987 -0.0206 -0.0010 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 525 THR B OG1 
7671  C CG2 . THR B 525 0.2756 0.2763 0.3424 -0.0195 -0.0089 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 525 THR B CG2 
7672  N N   . GLY B 526 0.2734 0.3165 0.4295 -0.0366 -0.0091 0.0353  ? ? ? ? ? ? 526 GLY B N   
7673  C CA  . GLY B 526 0.2465 0.3085 0.4351 -0.0380 -0.0070 0.0582  ? ? ? ? ? ? 526 GLY B CA  
7674  C C   . GLY B 526 0.2698 0.3196 0.4944 -0.0416 -0.0191 0.0634  ? ? ? ? ? ? 526 GLY B C   
7675  O O   . GLY B 526 0.2958 0.3179 0.5178 -0.0419 -0.0319 0.0451  ? ? ? ? ? ? 526 GLY B O   
7676  N N   . TRP B 527 0.2337 0.3034 0.4924 -0.0429 -0.0170 0.0885  ? ? ? ? ? ? 527 TRP B N   
7677  C CA  . TRP B 527 0.2698 0.3292 0.5709 -0.0466 -0.0288 0.0978  ? ? ? ? ? ? 527 TRP B CA  
7678  C C   . TRP B 527 0.2655 0.3174 0.6101 -0.0554 -0.0480 0.1096  ? ? ? ? ? ? 527 TRP B C   
7679  O O   . TRP B 527 0.3086 0.3413 0.6896 -0.0597 -0.0651 0.1113  ? ? ? ? ? ? 527 TRP B O   
7680  C CB  . TRP B 527 0.2527 0.3374 0.5720 -0.0431 -0.0173 0.1212  ? ? ? ? ? ? 527 TRP B CB  
7681  C CG  . TRP B 527 0.2327 0.3544 0.5660 -0.0411 -0.0073 0.1510  ? ? ? ? ? ? 527 TRP B CG  
7682  C CD1 . TRP B 527 0.2342 0.3784 0.5313 -0.0325 0.0083  0.1518  ? ? ? ? ? ? 527 TRP B CD1 
7683  C CD2 . TRP B 527 0.2460 0.3904 0.6350 -0.0449 -0.0114 0.1874  ? ? ? ? ? ? 527 TRP B CD2 
7684  N NE1 . TRP B 527 0.2216 0.4007 0.5412 -0.0277 0.0162  0.1834  ? ? ? ? ? ? 527 TRP B NE1 
7685  C CE2 . TRP B 527 0.2361 0.4199 0.6126 -0.0353 0.0063  0.2083  ? ? ? ? ? ? 527 TRP B CE2 
7686  C CE3 . TRP B 527 0.2632 0.3986 0.7122 -0.0545 -0.0292 0.2048  ? ? ? ? ? ? 527 TRP B CE3 
7687  C CZ2 . TRP B 527 0.2533 0.4737 0.6758 -0.0336 0.0108  0.2499  ? ? ? ? ? ? 527 TRP B CZ2 
7688  C CZ3 . TRP B 527 0.2712 0.4419 0.7741 -0.0564 -0.0275 0.2487  ? ? ? ? ? ? 527 TRP B CZ3 
7689  C CH2 . TRP B 527 0.2854 0.5003 0.7755 -0.0458 -0.0064 0.2724  ? ? ? ? ? ? 527 TRP B CH2 
7690  N N   . ARG B 528 0.2664 0.3311 0.6118 -0.0584 -0.0484 0.1179  ? ? ? ? ? ? 528 ARG B N   
7691  C CA  . ARG B 528 0.2910 0.3505 0.6828 -0.0684 -0.0694 0.1318  ? ? ? ? ? ? 528 ARG B CA  
7692  C C   . ARG B 528 0.2832 0.3422 0.6524 -0.0697 -0.0717 0.1225  ? ? ? ? ? ? 528 ARG B C   
7693  O O   . ARG B 528 0.2727 0.3410 0.5965 -0.0626 -0.0544 0.1117  ? ? ? ? ? ? 528 ARG B O   
7694  C CB  . ARG B 528 0.3007 0.3961 0.7513 -0.0714 -0.0653 0.1764  ? ? ? ? ? ? 528 ARG B CB  
7695  C CG  . ARG B 528 0.2634 0.4024 0.6959 -0.0612 -0.0382 0.1970  ? ? ? ? ? ? 528 ARG B CG  
7696  C CD  . ARG B 528 0.2934 0.4702 0.7828 -0.0627 -0.0360 0.2416  ? ? ? ? ? ? 528 ARG B CD  
7697  N NE  . ARG B 528 0.2771 0.4528 0.7822 -0.0689 -0.0470 0.2446  ? ? ? ? ? ? 528 ARG B NE  
7698  C CZ  . ARG B 528 0.2988 0.5070 0.8592 -0.0714 -0.0477 0.2843  ? ? ? ? ? ? 528 ARG B CZ  
7699  N NH1 . ARG B 528 0.2877 0.5332 0.8927 -0.0677 -0.0373 0.3256  ? ? ? ? ? ? 528 ARG B NH1 
7700  N NH2 . ARG B 528 0.3242 0.5314 0.8991 -0.0772 -0.0587 0.2865  ? ? ? ? ? ? 528 ARG B NH2 
7701  N N   . PRO B 529 0.2950 0.3426 0.6981 -0.0792 -0.0950 0.1276  ? ? ? ? ? ? 529 PRO B N   
7702  C CA  . PRO B 529 0.3054 0.3531 0.6902 -0.0809 -0.0990 0.1207  ? ? ? ? ? ? 529 PRO B CA  
7703  C C   . PRO B 529 0.2761 0.3673 0.6743 -0.0772 -0.0786 0.1512  ? ? ? ? ? ? 529 PRO B C   
7704  O O   . PRO B 529 0.2627 0.3834 0.6934 -0.0745 -0.0667 0.1811  ? ? ? ? ? ? 529 PRO B O   
7705  C CB  . PRO B 529 0.3176 0.3424 0.7483 -0.0933 -0.1345 0.1231  ? ? ? ? ? ? 529 PRO B CB  
7706  C CG  . PRO B 529 0.3470 0.3537 0.8165 -0.0973 -0.1502 0.1265  ? ? ? ? ? ? 529 PRO B CG  
7707  C CD  . PRO B 529 0.3229 0.3542 0.7872 -0.0895 -0.1224 0.1401  ? ? ? ? ? ? 529 PRO B CD  
7708  N N   . GLY B 530 0.2761 0.3720 0.6489 -0.0749 -0.0745 0.1444  ? ? ? ? ? ? 530 GLY B N   
7709  C CA  . GLY B 530 0.2469 0.3822 0.6320 -0.0681 -0.0561 0.1715  ? ? ? ? ? ? 530 GLY B CA  
7710  C C   . GLY B 530 0.2445 0.3882 0.5738 -0.0539 -0.0308 0.1569  ? ? ? ? ? ? 530 GLY B C   
7711  O O   . GLY B 530 0.2573 0.3875 0.5563 -0.0508 -0.0251 0.1389  ? ? ? ? ? ? 530 GLY B O   
7712  N N   . SER B 531 0.2365 0.4001 0.5552 -0.0457 -0.0187 0.1641  ? ? ? ? ? ? 531 SER B N   
7713  C CA  . SER B 531 0.2469 0.4162 0.5188 -0.0320 0.0000  0.1510  ? ? ? ? ? ? 531 SER B CA  
7714  C C   . SER B 531 0.2243 0.4182 0.4932 -0.0194 0.0178  0.1651  ? ? ? ? ? ? 531 SER B C   
7715  O O   . SER B 531 0.2265 0.4485 0.5349 -0.0168 0.0226  0.1962  ? ? ? ? ? ? 531 SER B O   
7716  C CB  . SER B 531 0.2728 0.4557 0.5426 -0.0254 0.0051  0.1571  ? ? ? ? ? ? 531 SER B CB  
7717  O OG  . SER B 531 0.3821 0.5634 0.6082 -0.0127 0.0181  0.1408  ? ? ? ? ? ? 531 SER B OG  
7718  N N   . GLY B 532 0.2120 0.3954 0.4358 -0.0120 0.0257  0.1434  ? ? ? ? ? ? 532 GLY B N   
7719  C CA  . GLY B 532 0.2177 0.4219 0.4252 0.0029  0.0406  0.1507  ? ? ? ? ? ? 532 GLY B CA  
7720  C C   . GLY B 532 0.2219 0.4213 0.4334 -0.0014 0.0389  0.1509  ? ? ? ? ? ? 532 GLY B C   
7721  O O   . GLY B 532 0.2242 0.4437 0.4234 0.0113  0.0500  0.1599  ? ? ? ? ? ? 532 GLY B O   
7722  N N   . TYR B 533 0.2137 0.3863 0.4383 -0.0167 0.0248  0.1394  ? ? ? ? ? ? 533 TYR B N   
7723  C CA  . TYR B 533 0.2137 0.3795 0.4478 -0.0207 0.0221  0.1397  ? ? ? ? ? ? 533 TYR B CA  
7724  C C   . TYR B 533 0.2266 0.3658 0.4279 -0.0232 0.0193  0.1113  ? ? ? ? ? ? 533 TYR B C   
7725  O O   . TYR B 533 0.2342 0.3621 0.4467 -0.0275 0.0147  0.1086  ? ? ? ? ? ? 533 TYR B O   
7726  C CB  . TYR B 533 0.2093 0.3674 0.4938 -0.0329 0.0075  0.1535  ? ? ? ? ? ? 533 TYR B CB  
7727  C CG  . TYR B 533 0.2217 0.4136 0.5508 -0.0308 0.0112  0.1907  ? ? ? ? ? ? 533 TYR B CG  
7728  C CD1 . TYR B 533 0.2178 0.4103 0.5758 -0.0378 0.0010  0.2001  ? ? ? ? ? ? 533 TYR B CD1 
7729  C CD2 . TYR B 533 0.2323 0.4601 0.5729 -0.0198 0.0262  0.2188  ? ? ? ? ? ? 533 TYR B CD2 
7730  C CE1 . TYR B 533 0.2363 0.4650 0.6398 -0.0350 0.0062  0.2387  ? ? ? ? ? ? 533 TYR B CE1 
7731  C CE2 . TYR B 533 0.2408 0.5071 0.6251 -0.0153 0.0329  0.2588  ? ? ? ? ? ? 533 TYR B CE2 
7732  C CZ  . TYR B 533 0.2622 0.5283 0.6792 -0.0234 0.0230  0.2684  ? ? ? ? ? ? 533 TYR B CZ  
7733  O OH  . TYR B 533 0.2827 0.5910 0.7506 -0.0190 0.0301  0.3127  ? ? ? ? ? ? 533 TYR B OH  
7734  N N   . THR B 534 0.2085 0.3384 0.3734 -0.0200 0.0219  0.0922  ? ? ? ? ? ? 534 THR B N   
7735  C CA  . THR B 534 0.2027 0.3122 0.3431 -0.0225 0.0200  0.0706  ? ? ? ? ? ? 534 THR B CA  
7736  C C   . THR B 534 0.2090 0.3284 0.3456 -0.0173 0.0257  0.0753  ? ? ? ? ? ? 534 THR B C   
7737  O O   . THR B 534 0.2098 0.3495 0.3391 -0.0078 0.0321  0.0858  ? ? ? ? ? ? 534 THR B O   
7738  C CB  . THR B 534 0.2027 0.3057 0.3132 -0.0200 0.0213  0.0564  ? ? ? ? ? ? 534 THR B CB  
7739  O OG1 . THR B 534 0.2320 0.3243 0.3459 -0.0258 0.0146  0.0519  ? ? ? ? ? ? 534 THR B OG1 
7740  C CG2 . THR B 534 0.1833 0.2742 0.2736 -0.0208 0.0214  0.0419  ? ? ? ? ? ? 534 THR B CG2 
7741  N N   . ASN B 535 0.1928 0.3005 0.3346 -0.0211 0.0232  0.0692  ? ? ? ? ? ? 535 ASN B N   
7742  C CA  . ASN B 535 0.2052 0.3240 0.3498 -0.0171 0.0270  0.0769  ? ? ? ? ? ? 535 ASN B CA  
7743  C C   . ASN B 535 0.2230 0.3259 0.3671 -0.0202 0.0253  0.0652  ? ? ? ? ? ? 535 ASN B C   
7744  O O   . ASN B 535 0.2170 0.3263 0.3703 -0.0184 0.0269  0.0719  ? ? ? ? ? ? 535 ASN B O   
7745  C CB  . ASN B 535 0.2273 0.3645 0.4032 -0.0156 0.0284  0.1011  ? ? ? ? ? ? 535 ASN B CB  
7746  C CG  . ASN B 535 0.2146 0.3360 0.4243 -0.0232 0.0205  0.1031  ? ? ? ? ? ? 535 ASN B CG  
7747  O OD1 . ASN B 535 0.2374 0.3382 0.4494 -0.0286 0.0127  0.0904  ? ? ? ? ? ? 535 ASN B OD1 
7748  N ND2 . ASN B 535 0.2067 0.3343 0.4395 -0.0227 0.0206  0.1160  ? ? ? ? ? ? 535 ASN B ND2 
7749  N N   . ILE B 536 0.2237 0.3084 0.3580 -0.0231 0.0229  0.0497  ? ? ? ? ? ? 536 ILE B N   
7750  C CA  . ILE B 536 0.2547 0.3274 0.3886 -0.0220 0.0241  0.0402  ? ? ? ? ? ? 536 ILE B CA  
7751  C C   . ILE B 536 0.2368 0.3056 0.3482 -0.0213 0.0273  0.0296  ? ? ? ? ? ? 536 ILE B C   
7752  O O   . ILE B 536 0.2232 0.2866 0.3209 -0.0228 0.0253  0.0232  ? ? ? ? ? ? 536 ILE B O   
7753  C CB  . ILE B 536 0.2430 0.2965 0.3897 -0.0217 0.0177  0.0325  ? ? ? ? ? ? 536 ILE B CB  
7754  C CG1 . ILE B 536 0.2971 0.3524 0.4769 -0.0245 0.0112  0.0462  ? ? ? ? ? ? 536 ILE B CG1 
7755  C CG2 . ILE B 536 0.2775 0.3210 0.4200 -0.0149 0.0216  0.0223  ? ? ? ? ? ? 536 ILE B CG2 
7756  C CD1 . ILE B 536 0.3248 0.3564 0.5233 -0.0258 -0.0026 0.0385  ? ? ? ? ? ? 536 ILE B CD1 
7757  N N   . MET B 537 0.2496 0.3233 0.3625 -0.0191 0.0317  0.0310  ? ? ? ? ? ? 537 MET B N   
7758  C CA  A MET B 537 0.2501 0.3244 0.3517 -0.0182 0.0356  0.0272  ? ? ? ? ? ? 537 MET B CA  
7759  C CA  B MET B 537 0.2458 0.3201 0.3474 -0.0182 0.0356  0.0271  ? ? ? ? ? ? 537 MET B CA  
7760  C C   . MET B 537 0.2693 0.3426 0.3779 -0.0114 0.0427  0.0262  ? ? ? ? ? ? 537 MET B C   
7761  O O   . MET B 537 0.2430 0.3213 0.3683 -0.0097 0.0440  0.0325  ? ? ? ? ? ? 537 MET B O   
7762  C CB  A MET B 537 0.2671 0.3520 0.3696 -0.0215 0.0323  0.0338  ? ? ? ? ? ? 537 MET B CB  
7763  C CB  B MET B 537 0.2581 0.3430 0.3604 -0.0216 0.0323  0.0337  ? ? ? ? ? ? 537 MET B CB  
7764  C CG  A MET B 537 0.2834 0.3720 0.3867 -0.0227 0.0340  0.0363  ? ? ? ? ? ? 537 MET B CG  
7765  C CG  B MET B 537 0.2696 0.3572 0.3704 -0.0232 0.0331  0.0354  ? ? ? ? ? ? 537 MET B CG  
7766  S SD  A MET B 537 0.2789 0.3777 0.3983 -0.0264 0.0257  0.0461  ? ? ? ? ? ? 537 MET B SD  
7767  S SD  B MET B 537 0.2468 0.3460 0.3676 -0.0200 0.0407  0.0458  ? ? ? ? ? ? 537 MET B SD  
7768  C CE  A MET B 537 0.2650 0.3741 0.4066 -0.0217 0.0358  0.0557  ? ? ? ? ? ? 537 MET B CE  
7769  C CE  B MET B 537 0.2537 0.3611 0.3909 -0.0247 0.0295  0.0543  ? ? ? ? ? ? 537 MET B CE  
7770  N N   . ARG B 538 0.2609 0.3297 0.3553 -0.0053 0.0479  0.0191  ? ? ? ? ? ? 538 ARG B N   
7771  C CA  . ARG B 538 0.2828 0.3530 0.3784 0.0069  0.0577  0.0175  ? ? ? ? ? ? 538 ARG B CA  
7772  C C   . ARG B 538 0.2744 0.3597 0.3639 0.0105  0.0671  0.0255  ? ? ? ? ? ? 538 ARG B C   
7773  O O   . ARG B 538 0.3039 0.3904 0.3814 0.0057  0.0646  0.0260  ? ? ? ? ? ? 538 ARG B O   
7774  C CB  . ARG B 538 0.2912 0.3423 0.3721 0.0176  0.0558  0.0009  ? ? ? ? ? ? 538 ARG B CB  
7775  C CG  . ARG B 538 0.3828 0.4188 0.4804 0.0130  0.0442  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 538 ARG B CG  
7776  C CD  . ARG B 538 0.4450 0.4558 0.5335 0.0229  0.0358  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 538 ARG B CD  
7777  N NE  . ARG B 538 0.4752 0.4768 0.5438 0.0186  0.0264  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 538 ARG B NE  
7778  C CZ  . ARG B 538 0.5282 0.5162 0.5684 0.0301  0.0231  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 538 ARG B CZ  
7779  N NH1 . ARG B 538 0.4853 0.4673 0.5124 0.0485  0.0296  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 538 ARG B NH1 
7780  N NH2 . ARG B 538 0.5239 0.5054 0.5480 0.0251  0.0131  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 538 ARG B NH2 
7781  N N   . VAL B 539 0.2671 0.3655 0.3688 0.0196  0.0781  0.0342  ? ? ? ? ? ? 539 VAL B N   
7782  C CA  . VAL B 539 0.2727 0.3909 0.3760 0.0254  0.0894  0.0475  ? ? ? ? ? ? 539 VAL B CA  
7783  C C   . VAL B 539 0.2964 0.4132 0.3769 0.0471  0.1022  0.0382  ? ? ? ? ? ? 539 VAL B C   
7784  O O   . VAL B 539 0.3070 0.4211 0.3930 0.0602  0.1084  0.0336  ? ? ? ? ? ? 539 VAL B O   
7785  C CB  . VAL B 539 0.2507 0.3896 0.3892 0.0219  0.0928  0.0683  ? ? ? ? ? ? 539 VAL B CB  
7786  C CG1 . VAL B 539 0.2373 0.4018 0.3848 0.0291  0.1063  0.0879  ? ? ? ? ? ? 539 VAL B CG1 
7787  C CG2 . VAL B 539 0.2355 0.3705 0.3890 0.0036  0.0759  0.0718  ? ? ? ? ? ? 539 VAL B CG2 
7788  N N   . LEU B 540 0.3022 0.4234 0.3577 0.0533  0.1066  0.0372  ? ? ? ? ? ? 540 LEU B N   
7789  C CA  A LEU B 540 0.3490 0.4689 0.3718 0.0777  0.1173  0.0257  ? ? ? ? ? ? 540 LEU B CA  
7790  C CA  B LEU B 540 0.3417 0.4611 0.3641 0.0773  0.1169  0.0254  ? ? ? ? ? ? 540 LEU B CA  
7791  C C   . LEU B 540 0.3503 0.5020 0.3673 0.0900  0.1352  0.0464  ? ? ? ? ? ? 540 LEU B C   
7792  O O   . LEU B 540 0.3493 0.5148 0.3776 0.0766  0.1333  0.0635  ? ? ? ? ? ? 540 LEU B O   
7793  C CB  A LEU B 540 0.3643 0.4579 0.3527 0.0775  0.1031  0.0024  ? ? ? ? ? ? 540 LEU B CB  
7794  C CB  B LEU B 540 0.3453 0.4386 0.3358 0.0749  0.1018  0.0031  ? ? ? ? ? ? 540 LEU B CB  
7795  C CG  A LEU B 540 0.3723 0.4347 0.3650 0.0668  0.0836  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 540 LEU B CG  
7796  C CG  B LEU B 540 0.3848 0.4659 0.3308 0.0965  0.1018  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 540 LEU B CG  
7797  C CD1 A LEU B 540 0.3902 0.4339 0.3520 0.0674  0.0702  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 540 LEU B CD1 
7798  C CD1 B LEU B 540 0.4282 0.4967 0.3635 0.1199  0.1063  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 540 LEU B CD1 
7799  C CD2 A LEU B 540 0.4010 0.4486 0.3990 0.0810  0.0840  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 540 LEU B CD2 
7800  C CD2 B LEU B 540 0.3856 0.4403 0.3152 0.0851  0.0801  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 540 LEU B CD2 
7801  N N   . SER B 541 0.4051 0.5690 0.4052 0.1172  0.1526  0.0459  ? ? ? ? ? ? 541 SER B N   
7802  C CA  . SER B 541 0.4392 0.6367 0.4258 0.1349  0.1721  0.0662  ? ? ? ? ? ? 541 SER B CA  
7803  C C   . SER B 541 0.4989 0.6846 0.4314 0.1493  0.1688  0.0470  ? ? ? ? ? ? 541 SER B C   
7804  O O   . SER B 541 0.5585 0.7123 0.4586 0.1603  0.1580  0.0148  ? ? ? ? ? ? 541 SER B O   
7805  C CB  . SER B 541 0.5009 0.7231 0.4898 0.1635  0.1958  0.0769  ? ? ? ? ? ? 541 SER B CB  
7806  O OG  . SER B 541 0.5050 0.7474 0.5478 0.1490  0.1994  0.1032  ? ? ? ? ? ? 541 SER B OG  
7807  N N   . ILE B 542 0.4897 0.7006 0.4138 0.1503  0.1762  0.0674  ? ? ? ? ? ? 542 ILE B N   
7808  C CA  A ILE B 542 0.5390 0.7418 0.4105 0.1640  0.1718  0.0518  ? ? ? ? ? ? 542 ILE B CA  
7809  C CA  B ILE B 542 0.5247 0.7269 0.3958 0.1641  0.1716  0.0512  ? ? ? ? ? ? 542 ILE B CA  
7810  C C   . ILE B 542 0.5951 0.8157 0.4246 0.2047  0.1926  0.0483  ? ? ? ? ? ? 542 ILE B C   
7811  O O   . ILE B 542 0.6264 0.8903 0.4715 0.2199  0.2181  0.0803  ? ? ? ? ? ? 542 ILE B O   
7812  C CB  A ILE B 542 0.5196 0.7452 0.4001 0.1502  0.1720  0.0784  ? ? ? ? ? ? 542 ILE B CB  
7813  C CB  B ILE B 542 0.4925 0.7159 0.3725 0.1494  0.1708  0.0768  ? ? ? ? ? ? 542 ILE B CB  
7814  C CG1 A ILE B 542 0.4727 0.6763 0.3845 0.1149  0.1498  0.0761  ? ? ? ? ? ? 542 ILE B CG1 
7815  C CG1 B ILE B 542 0.4314 0.6341 0.3466 0.1138  0.1496  0.0758  ? ? ? ? ? ? 542 ILE B CG1 
7816  C CG2 A ILE B 542 0.5581 0.7830 0.3821 0.1688  0.1705  0.0670  ? ? ? ? ? ? 542 ILE B CG2 
7817  C CG2 B ILE B 542 0.5051 0.7272 0.3302 0.1660  0.1681  0.0658  ? ? ? ? ? ? 542 ILE B CG2 
7818  C CD1 A ILE B 542 0.4418 0.6390 0.4002 0.0966  0.1453  0.0803  ? ? ? ? ? ? 542 ILE B CD1 
7819  C CD1 B ILE B 542 0.4433 0.6017 0.3470 0.1030  0.1274  0.0403  ? ? ? ? ? ? 542 ILE B CD1 
7820  N N   . SER B 543 0.6654 0.8548 0.4432 0.2249  0.1819  0.0111  ? ? ? ? ? ? 543 SER B N   
7821  C CA  . SER B 543 0.7457 0.9549 0.4744 0.2698  0.2030  0.0073  ? ? ? ? ? ? 543 SER B CA  
7822  C C   . SER B 543 0.8069 1.0230 0.4777 0.2872  0.2007  0.0022  ? ? ? ? ? ? 543 SER B C   
7823  O O   . SER B 543 0.7879 1.0027 0.4633 0.2639  0.1874  0.0103  ? ? ? ? ? ? 543 SER B O   
7824  C CB  . SER B 543 0.7907 0.9703 0.4998 0.2947  0.2007  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 543 SER B CB  
7825  O OG  . SER B 543 0.8382 0.9660 0.5558 0.2719  0.1688  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 543 SER B OG  
7826  O OXT . SER B 543 0.8960 1.1214 0.5122 0.3279  0.2133  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 543 SER B OXT 
7827  N N   . GLN C 26  1.2153 0.8458 0.5219 -0.3516 0.1020  0.0446  ? ? ? ? ? ? 26  GLN C N   
7828  C CA  . GLN C 26  1.1944 0.7724 0.4910 -0.3279 0.0816  0.0520  ? ? ? ? ? ? 26  GLN C CA  
7829  C C   . GLN C 26  1.1036 0.7649 0.4951 -0.3012 0.0849  0.0418  ? ? ? ? ? ? 26  GLN C C   
7830  O O   . GLN C 26  0.9992 0.7304 0.4592 -0.2746 0.0893  0.0338  ? ? ? ? ? ? 26  GLN C O   
7831  C CB  . GLN C 26  1.2222 0.7192 0.4763 -0.2866 0.0529  0.0631  ? ? ? ? ? ? 26  GLN C CB  
7832  C CG  . GLN C 26  1.4631 0.8528 0.6031 -0.3131 0.0442  0.0749  ? ? ? ? ? ? 26  GLN C CG  
7833  C CD  . GLN C 26  1.5359 0.8280 0.6163 -0.2730 0.0102  0.0837  ? ? ? ? ? ? 26  GLN C CD  
7834  O OE1 . GLN C 26  1.5700 0.7768 0.5815 -0.2805 -0.0051 0.0904  ? ? ? ? ? ? 26  GLN C OE1 
7835  N NE2 . GLN C 26  1.4928 0.7979 0.5977 -0.2290 -0.0032 0.0815  ? ? ? ? ? ? 26  GLN C NE2 
7836  N N   . GLN C 27  1.0533 0.7000 0.4408 -0.3102 0.0821  0.0421  ? ? ? ? ? ? 27  GLN C N   
7837  C CA  . GLN C 27  0.9527 0.6628 0.4158 -0.2883 0.0829  0.0340  ? ? ? ? ? ? 27  GLN C CA  
7838  C C   . GLN C 27  0.8752 0.5557 0.3540 -0.2381 0.0593  0.0399  ? ? ? ? ? ? 27  GLN C C   
7839  O O   . GLN C 27  0.8968 0.5168 0.3330 -0.2185 0.0425  0.0477  ? ? ? ? ? ? 27  GLN C O   
7840  C CB  . GLN C 27  0.9854 0.6938 0.4330 -0.3245 0.0912  0.0304  ? ? ? ? ? ? 27  GLN C CB  
7841  C CG  . GLN C 27  1.0634 0.8210 0.5043 -0.3790 0.1171  0.0187  ? ? ? ? ? ? 27  GLN C CG  
7842  C CD  . GLN C 27  1.0456 0.8877 0.5359 -0.3767 0.1331  0.0059  ? ? ? ? ? ? 27  GLN C CD  
7843  O OE1 . GLN C 27  1.2031 1.0413 0.6519 -0.4138 0.1464  0.0037  ? ? ? ? ? ? 27  GLN C OE1 
7844  N NE2 . GLN C 27  0.8243 0.7385 0.3968 -0.3349 0.1314  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 27  GLN C NE2 
7845  N N   . GLN C 28  0.7798 0.5084 0.3198 -0.2172 0.0583  0.0341  ? ? ? ? ? ? 28  GLN C N   
7846  C CA  . GLN C 28  0.7435 0.4575 0.3035 -0.1751 0.0389  0.0364  ? ? ? ? ? ? 28  GLN C CA  
7847  C C   . GLN C 28  0.7581 0.4661 0.3257 -0.1390 0.0262  0.0379  ? ? ? ? ? ? 28  GLN C C   
7848  O O   . GLN C 28  0.7225 0.3960 0.2776 -0.1086 0.0063  0.0393  ? ? ? ? ? ? 28  GLN C O   
7849  C CB  . GLN C 28  0.8358 0.4794 0.3454 -0.1760 0.0231  0.0419  ? ? ? ? ? ? 28  GLN C CB  
7850  C CG  . GLN C 28  0.9201 0.4641 0.3332 -0.1936 0.0113  0.0511  ? ? ? ? ? ? 28  GLN C CG  
7851  C CD  . GLN C 28  1.0123 0.4883 0.3746 -0.2005 -0.0024 0.0545  ? ? ? ? ? ? 28  GLN C CD  
7852  O OE1 . GLN C 28  0.9638 0.4532 0.3584 -0.1734 -0.0128 0.0507  ? ? ? ? ? ? 28  GLN C OE1 
7853  N NE2 . GLN C 28  1.1229 0.5245 0.4017 -0.2396 -0.0017 0.0613  ? ? ? ? ? ? 28  GLN C NE2 
7854  N N   . GLN C 29  0.7203 0.4689 0.3113 -0.1423 0.0380  0.0347  ? ? ? ? ? ? 29  GLN C N   
7855  C CA  . GLN C 29  0.6873 0.4416 0.2912 -0.1126 0.0294  0.0341  ? ? ? ? ? ? 29  GLN C CA  
7856  C C   . GLN C 29  0.7637 0.4387 0.2980 -0.1026 0.0100  0.0407  ? ? ? ? ? ? 29  GLN C C   
7857  O O   . GLN C 29  0.7640 0.4326 0.3032 -0.0691 -0.0059 0.0382  ? ? ? ? ? ? 29  GLN C O   
7858  C CB  . GLN C 29  0.6078 0.4017 0.2687 -0.0790 0.0220  0.0288  ? ? ? ? ? ? 29  GLN C CB  
7859  C CG  . GLN C 29  0.5282 0.3917 0.2531 -0.0813 0.0364  0.0221  ? ? ? ? ? ? 29  GLN C CG  
7860  C CD  . GLN C 29  0.5287 0.4363 0.2775 -0.0904 0.0511  0.0168  ? ? ? ? ? ? 29  GLN C CD  
7861  O OE1 . GLN C 29  0.5490 0.4428 0.2757 -0.0919 0.0513  0.0183  ? ? ? ? ? ? 29  GLN C OE1 
7862  N NE2 . GLN C 29  0.4827 0.4436 0.2744 -0.0950 0.0624  0.0090  ? ? ? ? ? ? 29  GLN C NE2 
7863  N N   . LEU C 30  0.8304 0.4428 0.2957 -0.1307 0.0094  0.0477  ? ? ? ? ? ? 30  LEU C N   
7864  C CA  . LEU C 30  0.9318 0.4552 0.3183 -0.1187 -0.0129 0.0540  ? ? ? ? ? ? 30  LEU C CA  
7865  C C   . LEU C 30  0.9456 0.4687 0.3241 -0.1026 -0.0174 0.0533  ? ? ? ? ? ? 30  LEU C C   
7866  O O   . LEU C 30  0.9734 0.4553 0.3220 -0.0701 -0.0405 0.0521  ? ? ? ? ? ? 30  LEU C O   
7867  C CB  . LEU C 30  1.0266 0.4702 0.3274 -0.1578 -0.0126 0.0629  ? ? ? ? ? ? 30  LEU C CB  
7868  C CG  . LEU C 30  1.1349 0.5025 0.3822 -0.1496 -0.0336 0.0663  ? ? ? ? ? ? 30  LEU C CG  
7869  C CD1 . LEU C 30  1.0602 0.4586 0.3600 -0.1051 -0.0487 0.0583  ? ? ? ? ? ? 30  LEU C CD1 
7870  C CD2 . LEU C 30  1.2091 0.5462 0.4160 -0.1995 -0.0207 0.0710  ? ? ? ? ? ? 30  LEU C CD2 
7871  N N   . PRO C 31  0.9300 0.5034 0.3369 -0.1226 0.0033  0.0517  ? ? ? ? ? ? 31  PRO C N   
7872  C CA  . PRO C 31  0.9416 0.5121 0.3398 -0.1046 -0.0030 0.0506  ? ? ? ? ? ? 31  PRO C CA  
7873  C C   . PRO C 31  0.8586 0.4728 0.3137 -0.0609 -0.0147 0.0418  ? ? ? ? ? ? 31  PRO C C   
7874  O O   . PRO C 31  0.8810 0.4675 0.3099 -0.0362 -0.0318 0.0398  ? ? ? ? ? ? 31  PRO C O   
7875  C CB  . PRO C 31  0.9689 0.5886 0.3876 -0.1360 0.0224  0.0486  ? ? ? ? ? ? 31  PRO C CB  
7876  C CG  . PRO C 31  0.9834 0.6032 0.3867 -0.1782 0.0388  0.0503  ? ? ? ? ? ? 31  PRO C CG  
7877  C CD  . PRO C 31  0.9485 0.5755 0.3838 -0.1607 0.0303  0.0489  ? ? ? ? ? ? 31  PRO C CD  
7878  N N   . ALA C 32  0.7260 0.4030 0.2509 -0.0529 -0.0069 0.0358  ? ? ? ? ? ? 32  ALA C N   
7879  C CA  . ALA C 32  0.7001 0.4161 0.2733 -0.0182 -0.0170 0.0269  ? ? ? ? ? ? 32  ALA C CA  
7880  C C   . ALA C 32  0.7628 0.4365 0.3057 0.0094  -0.0418 0.0238  ? ? ? ? ? ? 32  ALA C C   
7881  O O   . ALA C 32  0.7004 0.3941 0.2616 0.0399  -0.0552 0.0139  ? ? ? ? ? ? 32  ALA C O   
7882  C CB  . ALA C 32  0.5756 0.3590 0.2194 -0.0204 -0.0028 0.0223  ? ? ? ? ? ? 32  ALA C CB  
7883  N N   . ALA C 33  0.8268 0.4450 0.3230 -0.0020 -0.0479 0.0303  ? ? ? ? ? ? 33  ALA C N   
7884  C CA  . ALA C 33  0.8818 0.4527 0.3421 0.0259  -0.0736 0.0261  ? ? ? ? ? ? 33  ALA C CA  
7885  C C   . ALA C 33  0.9520 0.4656 0.3505 0.0497  -0.0970 0.0235  ? ? ? ? ? ? 33  ALA C C   
7886  O O   . ALA C 33  0.9525 0.4648 0.3495 0.0882  -0.1196 0.0112  ? ? ? ? ? ? 33  ALA C O   
7887  C CB  . ALA C 33  0.9510 0.4683 0.3688 0.0047  -0.0744 0.0340  ? ? ? ? ? ? 33  ALA C CB  
7888  N N   . MET C 34  1.0216 0.4935 0.3707 0.0279  -0.0916 0.0328  ? ? ? ? ? ? 34  MET C N   
7889  C CA  . MET C 34  1.1333 0.5451 0.4167 0.0487  -0.1137 0.0316  ? ? ? ? ? ? 34  MET C CA  
7890  C C   . MET C 34  1.0659 0.5341 0.3923 0.0774  -0.1181 0.0193  ? ? ? ? ? ? 34  MET C C   
7891  O O   . MET C 34  1.1220 0.5475 0.3996 0.1045  -0.1413 0.0138  ? ? ? ? ? ? 34  MET C O   
7892  C CB  . MET C 34  1.2564 0.5989 0.4633 0.0121  -0.1064 0.0461  ? ? ? ? ? ? 34  MET C CB  
7893  C CG  . MET C 34  1.4987 0.7298 0.6057 0.0039  -0.1249 0.0548  ? ? ? ? ? ? 34  MET C CG  
7894  S SD  . MET C 34  1.6112 0.8577 0.7417 -0.0366 -0.1034 0.0614  ? ? ? ? ? ? 34  MET C SD  
7895  C CE  . MET C 34  1.5221 0.7894 0.6467 -0.0969 -0.0686 0.0714  ? ? ? ? ? ? 34  MET C CE  
7896  N N   . ALA C 35  0.9290 0.4871 0.3397 0.0717  -0.0977 0.0142  ? ? ? ? ? ? 35  ALA C N   
7897  C CA  . ALA C 35  0.8760 0.4838 0.3218 0.0925  -0.1002 0.0028  ? ? ? ? ? ? 35  ALA C CA  
7898  C C   . ALA C 35  0.8810 0.4854 0.3149 0.1385  -0.1301 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 35  ALA C C   
7899  O O   . ALA C 35  0.9098 0.5074 0.3421 0.1570  -0.1439 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 35  ALA C O   
7900  C CB  . ALA C 35  0.7480 0.4429 0.2786 0.0818  -0.0779 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 35  ALA C CB  
7901  N N   . ASP C 36  0.9174 0.5320 0.3449 0.1567  -0.1395 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 36  ASP C N   
7902  C CA  . ASP C 36  0.9617 0.5901 0.3849 0.2016  -0.1672 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 36  ASP C CA  
7903  C C   . ASP C 36  0.8691 0.5965 0.3733 0.2145  -0.1621 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 36  ASP C C   
7904  O O   . ASP C 36  0.8603 0.6120 0.3679 0.2506  -0.1842 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 36  ASP C O   
7905  C CB  . ASP C 36  1.0348 0.6369 0.4170 0.2143  -0.1791 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 36  ASP C CB  
7906  C CG  . ASP C 36  1.2173 0.7065 0.4968 0.2157  -0.1974 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 36  ASP C CG  
7907  O OD1 . ASP C 36  1.2699 0.7291 0.5106 0.2129  -0.2000 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 36  ASP C OD1 
7908  O OD2 . ASP C 36  1.2445 0.6721 0.4785 0.2170  -0.2087 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 36  ASP C OD2 
7909  N N   . THR C 37  0.7493 0.5344 0.3149 0.1852  -0.1340 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 37  THR C N   
7910  C CA  . THR C 37  0.6666 0.5350 0.2991 0.1909  -0.1283 -0.0762 ? ? ? ? ? ? 37  THR C CA  
7911  C C   . THR C 37  0.5890 0.4807 0.2630 0.1616  -0.1047 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 37  THR C C   
7912  O O   . THR C 37  0.5520 0.4131 0.2158 0.1353  -0.0891 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 37  THR C O   
7913  C CB  . THR C 37  0.6284 0.5512 0.2942 0.1882  -0.1208 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 37  THR C CB  
7914  O OG1 . THR C 37  0.6024 0.5144 0.2734 0.1572  -0.0988 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 37  THR C OG1 
7915  C CG2 . THR C 37  0.7061 0.6145 0.3353 0.2186  -0.1444 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 37  THR C CG2 
7916  N N   . PHE C 38  0.5639 0.5144 0.2849 0.1654  -0.1019 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 38  PHE C N   
7917  C CA  . PHE C 38  0.5108 0.4889 0.2735 0.1385  -0.0799 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CA  
7918  C C   . PHE C 38  0.4725 0.4602 0.2543 0.1115  -0.0584 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 38  PHE C C   
7919  O O   . PHE C 38  0.4313 0.4042 0.2181 0.0909  -0.0439 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 38  PHE C O   
7920  C CB  . PHE C 38  0.4972 0.5402 0.3034 0.1436  -0.0794 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CB  
7921  C CG  . PHE C 38  0.4818 0.5407 0.3195 0.1199  -0.0610 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CG  
7922  C CD1 . PHE C 38  0.4694 0.5657 0.3414 0.0976  -0.0434 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CD1 
7923  C CD2 . PHE C 38  0.4831 0.5109 0.3093 0.1187  -0.0620 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CD2 
7924  C CE1 . PHE C 38  0.4362 0.5371 0.3286 0.0788  -0.0294 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CE1 
7925  C CE2 . PHE C 38  0.4606 0.5025 0.3139 0.0995  -0.0470 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CE2 
7926  C CZ  . PHE C 38  0.4213 0.4980 0.3065 0.0806  -0.0312 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 38  PHE C CZ  
7927  N N   . LEU C 39  0.4481 0.4596 0.2374 0.1135  -0.0581 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 39  LEU C N   
7928  C CA  . LEU C 39  0.4450 0.4648 0.2503 0.0913  -0.0401 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 39  LEU C CA  
7929  C C   . LEU C 39  0.4705 0.4394 0.2414 0.0802  -0.0345 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 39  LEU C C   
7930  O O   . LEU C 39  0.4440 0.4132 0.2277 0.0603  -0.0183 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 39  LEU C O   
7931  C CB  . LEU C 39  0.4774 0.5329 0.2954 0.0960  -0.0425 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 39  LEU C CB  
7932  C CG  . LEU C 39  0.4683 0.5223 0.2911 0.0788  -0.0287 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 39  LEU C CG  
7933  C CD1 . LEU C 39  0.4585 0.5276 0.3112 0.0582  -0.0123 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 39  LEU C CD1 
7934  C CD2 . LEU C 39  0.5333 0.6148 0.3591 0.0860  -0.0347 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 39  LEU C CD2 
7935  N N   . GLU C 40  0.5073 0.4315 0.2308 0.0924  -0.0485 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 40  GLU C N   
7936  C CA  A GLU C 40  0.5527 0.4281 0.2365 0.0759  -0.0421 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 40  GLU C CA  
7937  C CA  B GLU C 40  0.5585 0.4372 0.2455 0.0752  -0.0411 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 40  GLU C CA  
7938  C C   . GLU C 40  0.5340 0.3946 0.2189 0.0586  -0.0326 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 40  GLU C C   
7939  O O   . GLU C 40  0.5355 0.3933 0.2208 0.0350  -0.0164 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 40  GLU C O   
7940  C CB  A GLU C 40  0.6038 0.4222 0.2239 0.0908  -0.0612 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 40  GLU C CB  
7941  C CB  B GLU C 40  0.6234 0.4501 0.2500 0.0880  -0.0578 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 40  GLU C CB  
7942  C CG  A GLU C 40  0.6695 0.4404 0.2434 0.0675  -0.0523 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 40  GLU C CG  
7943  C CG  B GLU C 40  0.6649 0.5050 0.2891 0.0930  -0.0585 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 40  GLU C CG  
7944  C CD  A GLU C 40  0.7648 0.4563 0.2586 0.0760  -0.0719 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 40  GLU C CD  
7945  C CD  B GLU C 40  0.7152 0.5599 0.3266 0.1263  -0.0825 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 40  GLU C CD  
7946  O OE1 A GLU C 40  0.7862 0.4546 0.2551 0.1072  -0.0966 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 40  GLU C OE1 
7947  O OE1 B GLU C 40  0.7892 0.5801 0.3456 0.1451  -0.1033 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 40  GLU C OE1 
7948  O OE2 A GLU C 40  0.8273 0.4771 0.2778 0.0503  -0.0629 0.0111  ? ? ? ? ? ? 40  GLU C OE2 
7949  O OE2 B GLU C 40  0.7058 0.6076 0.3595 0.1339  -0.0815 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 40  GLU C OE2 
7950  N N   . HIS C 41  0.5470 0.4024 0.2326 0.0709  -0.0432 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 41  HIS C N   
7951  C CA  . HIS C 41  0.5419 0.3903 0.2348 0.0569  -0.0356 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 41  HIS C CA  
7952  C C   . HIS C 41  0.5012 0.3948 0.2437 0.0378  -0.0145 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 41  HIS C C   
7953  O O   . HIS C 41  0.4757 0.3626 0.2160 0.0175  -0.0022 0.0036  ? ? ? ? ? ? 41  HIS C O   
7954  C CB  . HIS C 41  0.5572 0.4088 0.2553 0.0776  -0.0505 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 41  HIS C CB  
7955  C CG  . HIS C 41  0.5624 0.4300 0.2883 0.0657  -0.0407 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 41  HIS C CG  
7956  N ND1 . HIS C 41  0.6058 0.4322 0.3024 0.0543  -0.0409 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 41  HIS C ND1 
7957  C CD2 . HIS C 41  0.5322 0.4506 0.3094 0.0626  -0.0310 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 41  HIS C CD2 
7958  C CE1 . HIS C 41  0.6012 0.4549 0.3323 0.0467  -0.0321 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 41  HIS C CE1 
7959  N NE2 . HIS C 41  0.5595 0.4677 0.3388 0.0524  -0.0263 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 41  HIS C NE2 
7960  N N   . LEU C 42  0.4313 0.3701 0.2146 0.0439  -0.0112 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 42  LEU C N   
7961  C CA  . LEU C 42  0.3990 0.3685 0.2181 0.0296  0.0047  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 42  LEU C CA  
7962  C C   . LEU C 42  0.4023 0.3689 0.2145 0.0157  0.0162  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 42  LEU C C   
7963  O O   . LEU C 42  0.3931 0.3689 0.2170 0.0028  0.0274  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 42  LEU C O   
7964  C CB  . LEU C 42  0.4041 0.4114 0.2556 0.0354  0.0048  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 42  LEU C CB  
7965  C CG  . LEU C 42  0.4034 0.4300 0.2701 0.0448  -0.0028 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 42  LEU C CG  
7966  C CD1 . LEU C 42  0.3950 0.4569 0.2823 0.0438  -0.0012 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 42  LEU C CD1 
7967  C CD2 . LEU C 42  0.3988 0.4286 0.2812 0.0374  0.0030  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 42  LEU C CD2 
7968  N N   . CYS C 43  0.3901 0.3471 0.1827 0.0199  0.0124  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 43  CYS C N   
7969  C CA  . CYS C 43  0.4102 0.3674 0.1943 0.0075  0.0229  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 43  CYS C CA  
7970  C C   . CYS C 43  0.4535 0.3887 0.2105 -0.0110 0.0304  0.0009  ? ? ? ? ? ? 43  CYS C C   
7971  O O   . CYS C 43  0.4222 0.3715 0.1806 -0.0249 0.0426  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 43  CYS C O   
7972  C CB  . CYS C 43  0.4742 0.4184 0.2343 0.0158  0.0154  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 43  CYS C CB  
7973  S SG  . CYS C 43  0.4302 0.4133 0.2266 0.0284  0.0124  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 43  CYS C SG  
7974  N N   . LEU C 44  0.4663 0.3656 0.1930 -0.0120 0.0222  0.0066  ? ? ? ? ? ? 44  LEU C N   
7975  C CA  . LEU C 44  0.5131 0.3852 0.2051 -0.0358 0.0294  0.0136  ? ? ? ? ? ? 44  LEU C CA  
7976  C C   . LEU C 44  0.4871 0.3795 0.2032 -0.0487 0.0388  0.0139  ? ? ? ? ? ? 44  LEU C C   
7977  O O   . LEU C 44  0.5308 0.4092 0.2210 -0.0736 0.0473  0.0174  ? ? ? ? ? ? 44  LEU C O   
7978  C CB  . LEU C 44  0.5634 0.3689 0.1913 -0.0338 0.0141  0.0203  ? ? ? ? ? ? 44  LEU C CB  
7979  C CG  . LEU C 44  0.6083 0.3885 0.2011 -0.0253 0.0058  0.0200  ? ? ? ? ? ? 44  LEU C CG  
7980  C CD1 . LEU C 44  0.6739 0.3798 0.1969 -0.0153 -0.0152 0.0250  ? ? ? ? ? ? 44  LEU C CD1 
7981  C CD2 . LEU C 44  0.6194 0.4064 0.1975 -0.0514 0.0225  0.0221  ? ? ? ? ? ? 44  LEU C CD2 
7982  N N   . LEU C 45  0.4405 0.3625 0.1992 -0.0345 0.0369  0.0099  ? ? ? ? ? ? 45  LEU C N   
7983  C CA  . LEU C 45  0.4224 0.3659 0.2062 -0.0432 0.0443  0.0092  ? ? ? ? ? ? 45  LEU C CA  
7984  C C   . LEU C 45  0.4344 0.4097 0.2287 -0.0628 0.0605  0.0044  ? ? ? ? ? ? 45  LEU C C   
7985  O O   . LEU C 45  0.4105 0.4069 0.2134 -0.0616 0.0662  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 45  LEU C O   
7986  C CB  . LEU C 45  0.3786 0.3490 0.2035 -0.0260 0.0404  0.0053  ? ? ? ? ? ? 45  LEU C CB  
7987  C CG  . LEU C 45  0.4062 0.3580 0.2244 -0.0098 0.0262  0.0060  ? ? ? ? ? ? 45  LEU C CG  
7988  C CD1 . LEU C 45  0.3827 0.3667 0.2397 0.0014  0.0255  0.0008  ? ? ? ? ? ? 45  LEU C CD1 
7989  C CD2 . LEU C 45  0.4177 0.3380 0.2103 -0.0154 0.0209  0.0109  ? ? ? ? ? ? 45  LEU C CD2 
7990  N N   . ASP C 46  0.4219 0.3997 0.2086 -0.0828 0.0678  0.0044  ? ? ? ? ? ? 46  ASP C N   
7991  C CA  . ASP C 46  0.4273 0.4391 0.2155 -0.1052 0.0835  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 46  ASP C CA  
7992  C C   . ASP C 46  0.4305 0.4832 0.2507 -0.1106 0.0902  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 46  ASP C C   
7993  O O   . ASP C 46  0.4543 0.4881 0.2622 -0.1213 0.0884  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 46  ASP C O   
7994  C CB  . ASP C 46  0.5122 0.4871 0.2441 -0.1350 0.0885  0.0017  ? ? ? ? ? ? 46  ASP C CB  
7995  C CG  . ASP C 46  0.5423 0.5616 0.2758 -0.1631 0.1067  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 46  ASP C CG  
7996  O OD1 . ASP C 46  0.4765 0.5577 0.2560 -0.1574 0.1141  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 46  ASP C OD1 
7997  O OD2 . ASP C 46  0.6453 0.6369 0.3293 -0.1922 0.1131  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 46  ASP C OD2 
7998  N N   . ILE C 47  0.3693 0.4747 0.2291 -0.0998 0.0953  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 47  ILE C N   
7999  C CA  . ILE C 47  0.3632 0.5092 0.2550 -0.0981 0.0981  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 47  ILE C CA  
8000  C C   . ILE C 47  0.3931 0.5637 0.2726 -0.1310 0.1109  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 47  ILE C C   
8001  O O   . ILE C 47  0.4025 0.6002 0.3012 -0.1337 0.1125  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 47  ILE C O   
8002  C CB  . ILE C 47  0.3437 0.5361 0.2720 -0.0759 0.0975  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 47  ILE C CB  
8003  C CG1 . ILE C 47  0.3502 0.5711 0.2739 -0.0830 0.1063  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 47  ILE C CG1 
8004  C CG2 . ILE C 47  0.3032 0.4691 0.2416 -0.0480 0.0850  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 47  ILE C CG2 
8005  C CD1 . ILE C 47  0.3639 0.6404 0.3199 -0.0631 0.1060  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 47  ILE C CD1 
8006  N N   . ASP C 48  0.4006 0.5612 0.2458 -0.1570 0.1199  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 48  ASP C N   
8007  C CA  . ASP C 48  0.4769 0.6508 0.2965 -0.1982 0.1336  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 48  ASP C CA  
8008  C C   . ASP C 48  0.5489 0.6555 0.3179 -0.2219 0.1302  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 48  ASP C C   
8009  O O   . ASP C 48  0.5766 0.6846 0.3147 -0.2621 0.1419  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 48  ASP C O   
8010  C CB  . ASP C 48  0.5092 0.7033 0.3079 -0.2207 0.1465  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 48  ASP C CB  
8011  C CG  . ASP C 48  0.4759 0.7481 0.3217 -0.2035 0.1518  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 48  ASP C CG  
8012  O OD1 . ASP C 48  0.4733 0.7826 0.3612 -0.1805 0.1465  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 48  ASP C OD1 
8013  O OD2 . ASP C 48  0.4817 0.7727 0.3200 -0.2090 0.1587  -0.0862 ? ? ? ? ? ? 48  ASP C OD2 
8014  N N   . SER C 49  0.5325 0.5793 0.2867 -0.1996 0.1143  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 49  SER C N   
8015  C CA  . SER C 49  0.6282 0.6016 0.3274 -0.2147 0.1064  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 49  SER C CA  
8016  C C   . SER C 49  0.6010 0.5838 0.3238 -0.2094 0.1024  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 49  SER C C   
8017  O O   . SER C 49  0.5517 0.5412 0.3104 -0.1756 0.0916  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 49  SER C O   
8018  C CB  . SER C 49  0.6531 0.5676 0.3306 -0.1856 0.0883  0.0109  ? ? ? ? ? ? 49  SER C CB  
8019  O OG  . SER C 49  0.7688 0.6051 0.3795 -0.1997 0.0787  0.0224  ? ? ? ? ? ? 49  SER C OG  
8020  N N   . GLU C 50  0.6198 0.6059 0.3226 -0.2442 0.1117  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 50  GLU C N   
8021  C CA  . GLU C 50  0.6000 0.6103 0.3329 -0.2407 0.1103  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 50  GLU C CA  
8022  C C   . GLU C 50  0.6192 0.5578 0.3208 -0.2300 0.0936  0.0007  ? ? ? ? ? ? 50  GLU C C   
8023  O O   . GLU C 50  0.6814 0.5473 0.3195 -0.2442 0.0869  0.0117  ? ? ? ? ? ? 50  GLU C O   
8024  C CB  . GLU C 50  0.6351 0.6884 0.3630 -0.2846 0.1279  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 50  GLU C CB  
8025  C CG  . GLU C 50  0.6400 0.7837 0.4077 -0.2926 0.1440  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 50  GLU C CG  
8026  C CD  . GLU C 50  0.6220 0.8246 0.4558 -0.2471 0.1387  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 50  GLU C CD  
8027  O OE1 . GLU C 50  0.5292 0.7324 0.3949 -0.2151 0.1271  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 50  GLU C OE1 
8028  O OE2 . GLU C 50  0.6836 0.9329 0.5338 -0.2449 0.1465  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 50  GLU C OE2 
8029  N N   . PRO C 51  0.5955 0.5507 0.3362 -0.2037 0.0853  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 51  PRO C N   
8030  C CA  . PRO C 51  0.6471 0.5432 0.3601 -0.1945 0.0701  0.0093  ? ? ? ? ? ? 51  PRO C CA  
8031  C C   . PRO C 51  0.7525 0.6159 0.4188 -0.2342 0.0748  0.0096  ? ? ? ? ? ? 51  PRO C C   
8032  O O   . PRO C 51  0.7493 0.6621 0.4304 -0.2638 0.0908  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 51  PRO C O   
8033  C CB  . PRO C 51  0.6170 0.5563 0.3866 -0.1682 0.0661  0.0040  ? ? ? ? ? ? 51  PRO C CB  
8034  C CG  . PRO C 51  0.5507 0.5606 0.3721 -0.1589 0.0760  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 51  PRO C CG  
8035  C CD  . PRO C 51  0.5240 0.5464 0.3309 -0.1772 0.0871  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 51  PRO C CD  
8036  N N   . VAL C 52  0.8136 0.5936 0.4192 -0.2359 0.0605  0.0205  ? ? ? ? ? ? 52  VAL C N   
8037  C CA  . VAL C 52  0.8519 0.5831 0.3976 -0.2775 0.0635  0.0223  ? ? ? ? ? ? 52  VAL C CA  
8038  C C   . VAL C 52  0.8251 0.5233 0.3669 -0.2600 0.0481  0.0249  ? ? ? ? ? ? 52  VAL C C   
8039  O O   . VAL C 52  0.8608 0.5612 0.3948 -0.2860 0.0535  0.0205  ? ? ? ? ? ? 52  VAL C O   
8040  C CB  . VAL C 52  0.9198 0.5606 0.3762 -0.2983 0.0572  0.0334  ? ? ? ? ? ? 52  VAL C CB  
8041  C CG1 . VAL C 52  1.0461 0.6164 0.4274 -0.3404 0.0561  0.0371  ? ? ? ? ? ? 52  VAL C CG1 
8042  C CG2 . VAL C 52  0.9497 0.6251 0.4073 -0.3192 0.0740  0.0303  ? ? ? ? ? ? 52  VAL C CG2 
8043  N N   . ALA C 53  0.7860 0.4576 0.3333 -0.2165 0.0290  0.0300  ? ? ? ? ? ? 53  ALA C N   
8044  C CA  . ALA C 53  0.7894 0.4315 0.3339 -0.1923 0.0118  0.0308  ? ? ? ? ? ? 53  ALA C CA  
8045  C C   . ALA C 53  0.7308 0.4471 0.3448 -0.1863 0.0203  0.0221  ? ? ? ? ? ? 53  ALA C C   
8046  O O   . ALA C 53  0.6695 0.4605 0.3457 -0.1771 0.0318  0.0161  ? ? ? ? ? ? 53  ALA C O   
8047  C CB  . ALA C 53  0.7615 0.3817 0.3076 -0.1455 -0.0081 0.0331  ? ? ? ? ? ? 53  ALA C CB  
8048  N N   . ALA C 54  0.7346 0.4234 0.3318 -0.1902 0.0127  0.0213  ? ? ? ? ? ? 54  ALA C N   
8049  C CA  . ALA C 54  0.6606 0.4001 0.3133 -0.1726 0.0126  0.0148  ? ? ? ? ? ? 54  ALA C CA  
8050  C C   . ALA C 54  0.6091 0.3861 0.3126 -0.1285 0.0055  0.0139  ? ? ? ? ? ? 54  ALA C C   
8051  O O   . ALA C 54  0.5861 0.3295 0.2708 -0.1029 -0.0087 0.0172  ? ? ? ? ? ? 54  ALA C O   
8052  C CB  . ALA C 54  0.7302 0.4144 0.3441 -0.1742 -0.0011 0.0156  ? ? ? ? ? ? 54  ALA C CB  
8053  N N   . ARG C 55  0.5530 0.3999 0.3175 -0.1211 0.0149  0.0077  ? ? ? ? ? ? 55  ARG C N   
8054  C CA  . ARG C 55  0.5342 0.4173 0.3438 -0.0869 0.0104  0.0063  ? ? ? ? ? ? 55  ARG C CA  
8055  C C   . ARG C 55  0.4968 0.3525 0.2969 -0.0628 -0.0062 0.0061  ? ? ? ? ? ? 55  ARG C C   
8056  O O   . ARG C 55  0.5656 0.4091 0.3575 -0.0681 -0.0100 0.0041  ? ? ? ? ? ? 55  ARG C O   
8057  C CB  . ARG C 55  0.4485 0.3996 0.3134 -0.0851 0.0214  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 55  ARG C CB  
8058  C CG  . ARG C 55  0.4017 0.3837 0.3033 -0.0571 0.0191  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 55  ARG C CG  
8059  C CD  . ARG C 55  0.3724 0.3659 0.2933 -0.0416 0.0125  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 55  ARG C CD  
8060  N NE  . ARG C 55  0.3519 0.3689 0.2878 -0.0526 0.0170  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 55  ARG C NE  
8061  C CZ  . ARG C 55  0.3477 0.3683 0.2925 -0.0445 0.0112  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 55  ARG C CZ  
8062  N NH1 . ARG C 55  0.3283 0.3331 0.2690 -0.0257 0.0008  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 55  ARG C NH1 
8063  N NH2 . ARG C 55  0.3170 0.3603 0.2734 -0.0567 0.0158  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 55  ARG C NH2 
8064  N N   . SER C 56  0.4611 0.3099 0.2611 -0.0366 -0.0164 0.0060  ? ? ? ? ? ? 56  SER C N   
8065  C CA  . SER C 56  0.4806 0.3023 0.2634 -0.0114 -0.0347 0.0020  ? ? ? ? ? ? 56  SER C CA  
8066  C C   . SER C 56  0.4248 0.2971 0.2533 0.0124  -0.0363 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 56  SER C C   
8067  O O   . SER C 56  0.4388 0.3036 0.2615 0.0309  -0.0493 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 56  SER C O   
8068  C CB  . SER C 56  0.5623 0.3300 0.2956 -0.0007 -0.0487 0.0033  ? ? ? ? ? ? 56  SER C CB  
8069  O OG  . SER C 56  0.5906 0.3927 0.3504 0.0121  -0.0453 0.0016  ? ? ? ? ? ? 56  SER C OG  
8070  N N   . THR C 57  0.3599 0.2801 0.2279 0.0120  -0.0246 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 57  THR C N   
8071  C CA  . THR C 57  0.3454 0.3081 0.2481 0.0278  -0.0249 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 57  THR C CA  
8072  C C   . THR C 57  0.3303 0.3120 0.2529 0.0202  -0.0194 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 57  THR C C   
8073  O O   . THR C 57  0.3165 0.3107 0.2510 0.0050  -0.0090 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 57  THR C O   
8074  C CB  . THR C 57  0.3335 0.3293 0.2613 0.0266  -0.0149 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 57  THR C CB  
8075  O OG1 . THR C 57  0.3478 0.3242 0.2550 0.0316  -0.0196 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 57  THR C OG1 
8076  C CG2 . THR C 57  0.3028 0.3357 0.2564 0.0359  -0.0142 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 57  THR C CG2 
8077  N N   . SER C 58  0.3373 0.3282 0.2661 0.0326  -0.0267 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 58  SER C N   
8078  C CA  . SER C 58  0.3073 0.3138 0.2522 0.0263  -0.0227 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 58  SER C CA  
8079  C C   . SER C 58  0.2804 0.3247 0.2554 0.0238  -0.0127 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 58  SER C C   
8080  O O   . SER C 58  0.2622 0.3239 0.2460 0.0301  -0.0112 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 58  SER C O   
8081  C CB  . SER C 58  0.3469 0.3531 0.2884 0.0408  -0.0336 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 58  SER C CB  
8082  O OG  . SER C 58  0.4667 0.4252 0.3718 0.0417  -0.0449 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 58  SER C OG  
8083  N N   . ILE C 59  0.2807 0.3363 0.2674 0.0159  -0.0080 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 59  ILE C N   
8084  C CA  . ILE C 59  0.2406 0.3218 0.2468 0.0164  -0.0023 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 59  ILE C CA  
8085  C C   . ILE C 59  0.2746 0.3666 0.2874 0.0217  -0.0059 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 59  ILE C C   
8086  O O   . ILE C 59  0.2724 0.3598 0.2834 0.0186  -0.0088 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 59  ILE C O   
8087  C CB  . ILE C 59  0.2420 0.3322 0.2555 0.0071  0.0041  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 59  ILE C CB  
8088  C CG1 . ILE C 59  0.2673 0.3520 0.2754 0.0020  0.0089  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 59  ILE C CG1 
8089  C CG2 . ILE C 59  0.2393 0.3497 0.2667 0.0137  0.0052  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 59  ILE C CG2 
8090  C CD1 . ILE C 59  0.2317 0.3311 0.2453 -0.0093 0.0155  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 59  ILE C CD1 
8091  N N   . ILE C 60  0.2343 0.3395 0.2512 0.0267  -0.0053 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 60  ILE C N   
8092  C CA  . ILE C 60  0.2468 0.3634 0.2670 0.0295  -0.0072 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 60  ILE C CA  
8093  C C   . ILE C 60  0.2461 0.3654 0.2683 0.0281  -0.0043 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 60  ILE C C   
8094  O O   . ILE C 60  0.2575 0.3721 0.2741 0.0264  -0.0011 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 60  ILE C O   
8095  C CB  . ILE C 60  0.2238 0.3544 0.2409 0.0317  -0.0075 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 60  ILE C CB  
8096  C CG1 . ILE C 60  0.2695 0.4001 0.2832 0.0401  -0.0140 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 60  ILE C CG1 
8097  C CG2 . ILE C 60  0.2010 0.3430 0.2175 0.0308  -0.0079 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 60  ILE C CG2 
8098  C CD1 . ILE C 60  0.2448 0.3982 0.2586 0.0425  -0.0135 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 60  ILE C CD1 
8099  N N   . ALA C 61  0.2219 0.3457 0.2485 0.0304  -0.0071 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 61  ALA C N   
8100  C CA  . ALA C 61  0.2372 0.3610 0.2607 0.0348  -0.0085 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 61  ALA C CA  
8101  C C   . ALA C 61  0.2547 0.3780 0.2692 0.0370  -0.0119 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 61  ALA C C   
8102  O O   . ALA C 61  0.2689 0.4008 0.2897 0.0377  -0.0143 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 61  ALA C O   
8103  C CB  . ALA C 61  0.2298 0.3661 0.2652 0.0374  -0.0103 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 61  ALA C CB  
8104  N N   . THR C 62  0.2751 0.3840 0.2705 0.0384  -0.0135 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 62  THR C N   
8105  C CA  . THR C 62  0.2800 0.3830 0.2587 0.0375  -0.0164 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 62  THR C CA  
8106  C C   . THR C 62  0.2843 0.3861 0.2622 0.0499  -0.0246 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 62  THR C C   
8107  O O   . THR C 62  0.3071 0.4028 0.2826 0.0606  -0.0297 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 62  THR C O   
8108  C CB  . THR C 62  0.3203 0.3977 0.2668 0.0293  -0.0150 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 62  THR C CB  
8109  O OG1 . THR C 62  0.3035 0.3905 0.2531 0.0167  -0.0070 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 62  THR C OG1 
8110  C CG2 . THR C 62  0.3181 0.3825 0.2364 0.0235  -0.0174 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 62  THR C CG2 
8111  N N   . ILE C 63  0.2631 0.3744 0.2433 0.0506  -0.0272 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C N   
8112  C CA  . ILE C 63  0.3004 0.4153 0.2811 0.0627  -0.0356 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CA  
8113  C C   . ILE C 63  0.3308 0.4150 0.2745 0.0686  -0.0430 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C C   
8114  O O   . ILE C 63  0.3603 0.4269 0.2787 0.0565  -0.0394 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C O   
8115  C CB  . ILE C 63  0.2886 0.4215 0.2816 0.0608  -0.0363 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CB  
8116  C CG1 . ILE C 63  0.2863 0.4362 0.3043 0.0545  -0.0316 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CG1 
8117  C CG2 . ILE C 63  0.3393 0.4779 0.3313 0.0735  -0.0458 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CG2 
8118  C CD1 . ILE C 63  0.3290 0.4894 0.3634 0.0550  -0.0311 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 63  ILE C CD1 
8119  N N   . GLY C 64  0.3249 0.4032 0.2616 0.0868  -0.0540 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 64  GLY C N   
8120  C CA  . GLY C 64  0.3740 0.4134 0.2666 0.0971  -0.0656 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 64  GLY C CA  
8121  C C   . GLY C 64  0.4148 0.4648 0.3135 0.1232  -0.0795 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 64  GLY C C   
8122  O O   . GLY C 64  0.3520 0.4477 0.2923 0.1267  -0.0772 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 64  GLY C O   
8123  N N   . PRO C 65  0.4638 0.4722 0.3174 0.1414  -0.0954 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 65  PRO C N   
8124  C CA  . PRO C 65  0.4886 0.5129 0.3463 0.1725  -0.1126 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 65  PRO C CA  
8125  C C   . PRO C 65  0.4434 0.5138 0.3419 0.1830  -0.1114 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 65  PRO C C   
8126  O O   . PRO C 65  0.3993 0.5160 0.3259 0.1990  -0.1182 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 65  PRO C O   
8127  C CB  . PRO C 65  0.5785 0.5331 0.3681 0.1916  -0.1317 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 65  PRO C CB  
8128  C CG  . PRO C 65  0.6168 0.5221 0.3698 0.1645  -0.1211 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 65  PRO C CG  
8129  C CD  . PRO C 65  0.5019 0.4460 0.2935 0.1336  -0.0996 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 65  PRO C CD  
8130  N N   . ALA C 66  0.3963 0.4588 0.2981 0.1727  -0.1024 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 66  ALA C N   
8131  C CA  . ALA C 66  0.4060 0.5125 0.3432 0.1802  -0.1001 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 66  ALA C CA  
8132  C C   . ALA C 66  0.3467 0.5087 0.3354 0.1569  -0.0828 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 66  ALA C C   
8133  O O   . ALA C 66  0.3921 0.5991 0.4109 0.1583  -0.0797 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 66  ALA C O   
8134  C CB  . ALA C 66  0.3920 0.4676 0.3105 0.1797  -0.0984 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 66  ALA C CB  
8135  N N   . SER C 67  0.3315 0.4878 0.3250 0.1354  -0.0726 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 67  SER C N   
8136  C CA  . SER C 67  0.3251 0.5152 0.3537 0.1133  -0.0585 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 67  SER C CA  
8137  C C   . SER C 67  0.3213 0.5189 0.3573 0.1036  -0.0566 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 67  SER C C   
8138  O O   . SER C 67  0.4078 0.6006 0.4496 0.0863  -0.0477 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 67  SER C O   
8139  C CB  . SER C 67  0.3253 0.4960 0.3513 0.0965  -0.0471 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 67  SER C CB  
8140  O OG  . SER C 67  0.4449 0.5788 0.4433 0.0930  -0.0477 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 67  SER C OG  
8141  N N   . ARG C 68  0.3707 0.5774 0.4031 0.1173  -0.0670 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 68  ARG C N   
8142  C CA  . ARG C 68  0.3436 0.5484 0.3758 0.1095  -0.0661 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 68  ARG C CA  
8143  C C   . ARG C 68  0.3372 0.5847 0.3944 0.1108  -0.0694 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 68  ARG C C   
8144  O O   . ARG C 68  0.3034 0.5570 0.3685 0.0994  -0.0663 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 68  ARG C O   
8145  C CB  . ARG C 68  0.4525 0.6227 0.4487 0.1224  -0.0763 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 68  ARG C CB  
8146  C CG  . ARG C 68  0.4313 0.5997 0.4241 0.1149  -0.0753 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 68  ARG C CG  
8147  C CD  . ARG C 68  0.4595 0.5861 0.4094 0.1172  -0.0799 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 68  ARG C CD  
8148  N NE  . ARG C 68  0.4555 0.5874 0.4038 0.1106  -0.0788 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 68  ARG C NE  
8149  C CZ  . ARG C 68  0.4553 0.5878 0.3926 0.1234  -0.0897 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 68  ARG C CZ  
8150  N NH1 . ARG C 68  0.4614 0.5893 0.3871 0.1454  -0.1037 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 68  ARG C NH1 
8151  N NH2 . ARG C 68  0.4692 0.6061 0.4039 0.1164  -0.0879 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 68  ARG C NH2 
8152  N N   . SER C 69  0.3099 0.5880 0.3774 0.1259  -0.0768 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 69  SER C N   
8153  C CA  . SER C 69  0.2946 0.6214 0.3870 0.1244  -0.0791 -0.1237 ? ? ? ? ? ? 69  SER C CA  
8154  C C   . SER C 69  0.3014 0.6513 0.4173 0.0927  -0.0639 -0.1259 ? ? ? ? ? ? 69  SER C C   
8155  O O   . SER C 69  0.2345 0.5758 0.3515 0.0803  -0.0545 -0.1193 ? ? ? ? ? ? 69  SER C O   
8156  C CB  . SER C 69  0.3173 0.6802 0.4163 0.1498  -0.0916 -0.1452 ? ? ? ? ? ? 69  SER C CB  
8157  O OG  . SER C 69  0.3094 0.6996 0.4261 0.1416  -0.0834 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 69  SER C OG  
8158  N N   . VAL C 70  0.2757 0.6489 0.4042 0.0790  -0.0623 -0.1351 ? ? ? ? ? ? 70  VAL C N   
8159  C CA  . VAL C 70  0.2606 0.6453 0.3997 0.0460  -0.0495 -0.1377 ? ? ? ? ? ? 70  VAL C CA  
8160  C C   . VAL C 70  0.2660 0.6871 0.4195 0.0357  -0.0421 -0.1500 ? ? ? ? ? ? 70  VAL C C   
8161  O O   . VAL C 70  0.2509 0.6551 0.3989 0.0132  -0.0311 -0.1417 ? ? ? ? ? ? 70  VAL C O   
8162  C CB  . VAL C 70  0.2567 0.6629 0.4035 0.0326  -0.0509 -0.1496 ? ? ? ? ? ? 70  VAL C CB  
8163  C CG1 . VAL C 70  0.2732 0.6925 0.4237 -0.0051 -0.0389 -0.1568 ? ? ? ? ? ? 70  VAL C CG1 
8164  C CG2 . VAL C 70  0.2144 0.5808 0.3451 0.0394  -0.0563 -0.1361 ? ? ? ? ? ? 70  VAL C CG2 
8165  N N   . GLU C 71  0.2627 0.7331 0.4320 0.0545  -0.0492 -0.1705 ? ? ? ? ? ? 71  GLU C N   
8166  C CA  . GLU C 71  0.2741 0.7928 0.4606 0.0459  -0.0422 -0.1876 ? ? ? ? ? ? 71  GLU C CA  
8167  C C   . GLU C 71  0.2772 0.7640 0.4526 0.0502  -0.0379 -0.1730 ? ? ? ? ? ? 71  GLU C C   
8168  O O   . GLU C 71  0.2400 0.7388 0.4197 0.0256  -0.0251 -0.1745 ? ? ? ? ? ? 71  GLU C O   
8169  C CB  . GLU C 71  0.3137 0.9006 0.5211 0.0695  -0.0530 -0.2181 ? ? ? ? ? ? 71  GLU C CB  
8170  C CG  . GLU C 71  0.4176 1.0560 0.6430 0.0536  -0.0525 -0.2391 ? ? ? ? ? ? 71  GLU C CG  
8171  C CD  . GLU C 71  0.4612 1.1135 0.6905 0.0012  -0.0334 -0.2414 ? ? ? ? ? ? 71  GLU C CD  
8172  O OE1 . GLU C 71  0.4704 1.1732 0.7132 -0.0215 -0.0220 -0.2588 ? ? ? ? ? ? 71  GLU C OE1 
8173  O OE2 . GLU C 71  0.3356 0.9448 0.5493 -0.0181 -0.0303 -0.2263 ? ? ? ? ? ? 71  GLU C OE2 
8174  N N   . ARG C 72  0.2885 0.7304 0.4452 0.0773  -0.0478 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 72  ARG C N   
8175  C CA  . ARG C 72  0.2865 0.6918 0.4292 0.0810  -0.0443 -0.1426 ? ? ? ? ? ? 72  ARG C CA  
8176  C C   . ARG C 72  0.2608 0.6270 0.3940 0.0521  -0.0311 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 72  ARG C C   
8177  O O   . ARG C 72  0.2625 0.6246 0.3952 0.0387  -0.0220 -0.1181 ? ? ? ? ? ? 72  ARG C O   
8178  C CB  . ARG C 72  0.3171 0.6763 0.4336 0.1109  -0.0577 -0.1308 ? ? ? ? ? ? 72  ARG C CB  
8179  C CG  . ARG C 72  0.3935 0.7115 0.4930 0.1100  -0.0531 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 72  ARG C CG  
8180  C CD  . ARG C 72  0.4259 0.7758 0.5387 0.1115  -0.0492 -0.1268 ? ? ? ? ? ? 72  ARG C CD  
8181  N NE  . ARG C 72  0.4411 0.8457 0.5695 0.1327  -0.0595 -0.1545 ? ? ? ? ? ? 72  ARG C NE  
8182  C CZ  . ARG C 72  0.4660 0.8629 0.5782 0.1693  -0.0781 -0.1641 ? ? ? ? ? ? 72  ARG C CZ  
8183  N NH1 . ARG C 72  0.4943 0.8248 0.5699 0.1835  -0.0868 -0.1459 ? ? ? ? ? ? 72  ARG C NH1 
8184  N NH2 . ARG C 72  0.4554 0.9097 0.5842 0.1911  -0.0889 -0.1934 ? ? ? ? ? ? 72  ARG C NH2 
8185  N N   . LEU C 73  0.2290 0.5663 0.3525 0.0457  -0.0319 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 73  LEU C N   
8186  C CA  . LEU C 73  0.2227 0.5218 0.3336 0.0258  -0.0240 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 73  LEU C CA  
8187  C C   . LEU C 73  0.2056 0.5185 0.3198 -0.0037 -0.0137 -0.1014 ? ? ? ? ? ? 73  LEU C C   
8188  O O   . LEU C 73  0.2407 0.5221 0.3409 -0.0166 -0.0077 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 73  LEU C O   
8189  C CB  . LEU C 73  0.1961 0.4739 0.2985 0.0275  -0.0292 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 73  LEU C CB  
8190  C CG  . LEU C 73  0.1768 0.4301 0.2663 0.0489  -0.0362 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 73  LEU C CG  
8191  C CD1 . LEU C 73  0.2165 0.4588 0.2995 0.0504  -0.0409 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 73  LEU C CD1 
8192  C CD2 . LEU C 73  0.2217 0.4424 0.2978 0.0468  -0.0315 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 73  LEU C CD2 
8193  N N   . LYS C 74  0.2139 0.5711 0.3424 -0.0157 -0.0119 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 74  LYS C N   
8194  C CA  . LYS C 74  0.2361 0.6070 0.3616 -0.0507 -0.0002 -0.1272 ? ? ? ? ? ? 74  LYS C CA  
8195  C C   . LYS C 74  0.2504 0.6278 0.3765 -0.0537 0.0072  -0.1260 ? ? ? ? ? ? 74  LYS C C   
8196  O O   . LYS C 74  0.2397 0.5910 0.3472 -0.0788 0.0160  -0.1184 ? ? ? ? ? ? 74  LYS C O   
8197  C CB  . LYS C 74  0.2298 0.6610 0.3728 -0.0672 0.0024  -0.1519 ? ? ? ? ? ? 74  LYS C CB  
8198  C CG  . LYS C 74  0.2370 0.6553 0.3734 -0.0758 -0.0024 -0.1530 ? ? ? ? ? ? 74  LYS C CG  
8199  C CD  . LYS C 74  0.2425 0.7291 0.3991 -0.0919 0.0001  -0.1804 ? ? ? ? ? ? 74  LYS C CD  
8200  C CE  . LYS C 74  0.2840 0.7586 0.4354 -0.0955 -0.0064 -0.1818 ? ? ? ? ? ? 74  LYS C CE  
8201  N NZ  . LYS C 74  0.2741 0.8121 0.4412 -0.1189 -0.0026 -0.2088 ? ? ? ? ? ? 74  LYS C NZ  
8202  N N   . GLU C 75  0.2527 0.6655 0.3969 -0.0280 0.0024  -0.1362 ? ? ? ? ? ? 75  GLU C N   
8203  C CA  . GLU C 75  0.2457 0.6713 0.3930 -0.0263 0.0078  -0.1384 ? ? ? ? ? ? 75  GLU C CA  
8204  C C   . GLU C 75  0.2300 0.5927 0.3560 -0.0221 0.0084  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 75  GLU C C   
8205  O O   . GLU C 75  0.2319 0.5863 0.3507 -0.0343 0.0164  -0.1091 ? ? ? ? ? ? 75  GLU C O   
8206  C CB  . GLU C 75  0.2670 0.7333 0.4318 0.0082  -0.0023 -0.1549 ? ? ? ? ? ? 75  GLU C CB  
8207  C CG  . GLU C 75  0.3044 0.8390 0.4925 0.0174  -0.0086 -0.1837 ? ? ? ? ? ? 75  GLU C CG  
8208  C CD  . GLU C 75  0.4068 0.9713 0.6039 0.0609  -0.0242 -0.2011 ? ? ? ? ? ? 75  GLU C CD  
8209  O OE1 . GLU C 75  0.4311 0.9493 0.6101 0.0898  -0.0352 -0.1878 ? ? ? ? ? ? 75  GLU C OE1 
8210  O OE2 . GLU C 75  0.5655 1.2024 0.7853 0.0681  -0.0276 -0.2315 ? ? ? ? ? ? 75  GLU C OE2 
8211  N N   . MET C 76  0.2124 0.5346 0.3280 -0.0050 0.0003  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 76  MET C N   
8212  C CA  A MET C 76  0.2156 0.4888 0.3139 -0.0006 0.0006  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 76  MET C CA  
8213  C CA  B MET C 76  0.2129 0.4877 0.3116 -0.0012 0.0011  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 76  MET C CA  
8214  C C   . MET C 76  0.2475 0.4908 0.3288 -0.0258 0.0074  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 76  MET C C   
8215  O O   . MET C 76  0.2416 0.4595 0.3102 -0.0304 0.0112  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 76  MET C O   
8216  C CB  A MET C 76  0.2263 0.4723 0.3167 0.0181  -0.0083 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 76  MET C CB  
8217  C CB  B MET C 76  0.2037 0.4517 0.2948 0.0201  -0.0080 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 76  MET C CB  
8218  C CG  A MET C 76  0.2493 0.5063 0.3421 0.0436  -0.0173 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 76  MET C CG  
8219  C CG  B MET C 76  0.1994 0.4636 0.2946 0.0450  -0.0167 -0.0772 ? ? ? ? ? ? 76  MET C CG  
8220  S SD  A MET C 76  0.2650 0.5085 0.3494 0.0550  -0.0169 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 76  MET C SD  
8221  S SD  B MET C 76  0.1834 0.4106 0.2584 0.0639  -0.0267 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 76  MET C SD  
8222  C CE  A MET C 76  0.2429 0.4374 0.3048 0.0564  -0.0185 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 76  MET C CE  
8223  C CE  B MET C 76  0.1958 0.3838 0.2548 0.0553  -0.0202 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 76  MET C CE  
8224  N N   . ILE C 77  0.2593 0.5003 0.3356 -0.0408 0.0070  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 77  ILE C N   
8225  C CA  . ILE C 77  0.2829 0.4837 0.3323 -0.0634 0.0098  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 77  ILE C CA  
8226  C C   . ILE C 77  0.2827 0.4916 0.3234 -0.0885 0.0201  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 77  ILE C C   
8227  O O   . ILE C 77  0.2886 0.4581 0.3055 -0.0954 0.0215  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 77  ILE C O   
8228  C CB  . ILE C 77  0.3121 0.5051 0.3524 -0.0769 0.0064  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 77  ILE C CB  
8229  C CG1 . ILE C 77  0.2821 0.4586 0.3246 -0.0529 -0.0039 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 77  ILE C CG1 
8230  C CG2 . ILE C 77  0.3251 0.4707 0.3268 -0.1056 0.0089  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 77  ILE C CG2 
8231  C CD1 . ILE C 77  0.2977 0.4779 0.3392 -0.0591 -0.0085 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 77  ILE C CD1 
8232  N N   . LYS C 78  0.2852 0.5479 0.3445 -0.1005 0.0270  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 78  LYS C N   
8233  C CA  . LYS C 78  0.3102 0.5873 0.3603 -0.1286 0.0388  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 78  LYS C CA  
8234  C C   . LYS C 78  0.3073 0.5814 0.3609 -0.1139 0.0406  -0.0878 ? ? ? ? ? ? 78  LYS C C   
8235  O O   . LYS C 78  0.3407 0.6043 0.3761 -0.1354 0.0491  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 78  LYS C O   
8236  C CB  . LYS C 78  0.3332 0.6837 0.4060 -0.1464 0.0467  -0.1193 ? ? ? ? ? ? 78  LYS C CB  
8237  C CG  . LYS C 78  0.3520 0.7120 0.4230 -0.1634 0.0453  -0.1284 ? ? ? ? ? ? 78  LYS C CG  
8238  C CD  . LYS C 78  0.4048 0.8510 0.5061 -0.1740 0.0510  -0.1574 ? ? ? ? ? ? 78  LYS C CD  
8239  C CE  . LYS C 78  0.4998 0.9451 0.5832 -0.2138 0.0564  -0.1656 ? ? ? ? ? ? 78  LYS C CE  
8240  N NZ  . LYS C 78  0.5751 1.1032 0.6757 -0.2465 0.0678  -0.1962 ? ? ? ? ? ? 78  LYS C NZ  
8241  N N   . ALA C 79  0.2774 0.5598 0.3506 -0.0797 0.0329  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 79  ALA C N   
8242  C CA  . ALA C 79  0.2683 0.5440 0.3425 -0.0654 0.0338  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 79  ALA C CA  
8243  C C   . ALA C 79  0.2715 0.4880 0.3206 -0.0651 0.0318  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 79  ALA C C   
8244  O O   . ALA C 79  0.2768 0.4829 0.3201 -0.0626 0.0347  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 79  ALA C O   
8245  C CB  . ALA C 79  0.2561 0.5511 0.3496 -0.0321 0.0252  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 79  ALA C CB  
8246  N N   . GLY C 80  0.2444 0.4253 0.2791 -0.0645 0.0255  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 80  GLY C N   
8247  C CA  . GLY C 80  0.2593 0.3895 0.2682 -0.0636 0.0219  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 80  GLY C CA  
8248  C C   . GLY C 80  0.2555 0.3669 0.2659 -0.0413 0.0121  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 80  GLY C C   
8249  O O   . GLY C 80  0.2723 0.3522 0.2661 -0.0348 0.0077  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 80  GLY C O   
8250  N N   . MET C 81  0.2474 0.3802 0.2756 -0.0295 0.0084  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 81  MET C N   
8251  C CA  . MET C 81  0.2373 0.3567 0.2650 -0.0119 0.0010  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 81  MET C CA  
8252  C C   . MET C 81  0.2670 0.3533 0.2732 -0.0155 -0.0054 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 81  MET C C   
8253  O O   . MET C 81  0.2960 0.3765 0.2940 -0.0287 -0.0062 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 81  MET C O   
8254  C CB  . MET C 81  0.2373 0.3819 0.2818 -0.0015 -0.0024 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 81  MET C CB  
8255  C CG  . MET C 81  0.2170 0.3498 0.2573 0.0111  -0.0086 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 81  MET C CG  
8256  S SD  . MET C 81  0.2615 0.4174 0.3137 0.0208  -0.0131 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 81  MET C SD  
8257  C CE  . MET C 81  0.2931 0.4603 0.3494 0.0053  -0.0125 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 81  MET C CE  
8258  N N   . ASN C 82  0.2503 0.3162 0.2455 -0.0034 -0.0111 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 82  ASN C N   
8259  C CA  . ASN C 82  0.2743 0.3068 0.2452 -0.0004 -0.0208 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 82  ASN C CA  
8260  C C   . ASN C 82  0.2882 0.3325 0.2677 0.0167  -0.0278 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 82  ASN C C   
8261  O O   . ASN C 82  0.3151 0.3388 0.2784 0.0219  -0.0373 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 82  ASN C O   
8262  C CB  . ASN C 82  0.2966 0.3002 0.2452 0.0052  -0.0255 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 82  ASN C CB  
8263  C CG  . ASN C 82  0.3451 0.3365 0.2821 -0.0126 -0.0180 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 82  ASN C CG  
8264  O OD1 . ASN C 82  0.3239 0.3287 0.2710 -0.0099 -0.0126 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 82  ASN C OD1 
8265  N ND2 . ASN C 82  0.3342 0.3050 0.2509 -0.0333 -0.0163 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 82  ASN C ND2 
8266  N N   . ILE C 83  0.2580 0.3318 0.2577 0.0246  -0.0236 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 83  ILE C N   
8267  C CA  . ILE C 83  0.2428 0.3331 0.2486 0.0370  -0.0279 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 83  ILE C CA  
8268  C C   . ILE C 83  0.2469 0.3606 0.2681 0.0348  -0.0221 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 83  ILE C C   
8269  O O   . ILE C 83  0.2537 0.3734 0.2798 0.0319  -0.0162 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 83  ILE C O   
8270  C CB  . ILE C 83  0.2575 0.3551 0.2607 0.0472  -0.0301 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 83  ILE C CB  
8271  C CG1 . ILE C 83  0.2869 0.3555 0.2687 0.0550  -0.0399 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 83  ILE C CG1 
8272  C CG2 . ILE C 83  0.2508 0.3755 0.2606 0.0554  -0.0323 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 83  ILE C CG2 
8273  C CD1 . ILE C 83  0.2813 0.3619 0.2609 0.0682  -0.0442 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 83  ILE C CD1 
8274  N N   . ALA C 84  0.2324 0.3550 0.2570 0.0377  -0.0253 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 84  ALA C N   
8275  C CA  . ALA C 84  0.2137 0.3516 0.2445 0.0386  -0.0227 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 84  ALA C CA  
8276  C C   . ALA C 84  0.2326 0.3814 0.2580 0.0418  -0.0223 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 84  ALA C C   
8277  O O   . ALA C 84  0.2585 0.4153 0.2827 0.0465  -0.0265 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 84  ALA C O   
8278  C CB  . ALA C 84  0.2250 0.3688 0.2612 0.0386  -0.0264 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 84  ALA C CB  
8279  N N   . ARG C 85  0.2416 0.3908 0.2606 0.0378  -0.0175 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 85  ARG C N   
8280  C CA  . ARG C 85  0.2451 0.4049 0.2529 0.0327  -0.0144 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 85  ARG C CA  
8281  C C   . ARG C 85  0.2341 0.3901 0.2297 0.0314  -0.0159 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 85  ARG C C   
8282  O O   . ARG C 85  0.2654 0.4042 0.2525 0.0336  -0.0180 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 85  ARG C O   
8283  C CB  . ARG C 85  0.2610 0.4148 0.2595 0.0242  -0.0083 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 85  ARG C CB  
8284  C CG  . ARG C 85  0.3243 0.4897 0.3057 0.0114  -0.0032 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 85  ARG C CG  
8285  C CD  . ARG C 85  0.3790 0.5302 0.3466 0.0007  0.0021  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 85  ARG C CD  
8286  N NE  . ARG C 85  0.3893 0.5395 0.3298 -0.0183 0.0078  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 85  ARG C NE  
8287  C CZ  . ARG C 85  0.3976 0.5121 0.3042 -0.0294 0.0086  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 85  ARG C CZ  
8288  N NH1 . ARG C 85  0.3958 0.4753 0.2937 -0.0192 0.0029  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 85  ARG C NH1 
8289  N NH2 . ARG C 85  0.4469 0.5607 0.3233 -0.0526 0.0149  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 85  ARG C NH2 
8290  N N   . LEU C 86  0.2618 0.4341 0.2543 0.0300  -0.0165 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 86  LEU C N   
8291  C CA  . LEU C 86  0.2541 0.4200 0.2278 0.0265  -0.0176 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 86  LEU C CA  
8292  C C   . LEU C 86  0.2818 0.4476 0.2300 0.0087  -0.0100 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 86  LEU C C   
8293  O O   . LEU C 86  0.2741 0.4699 0.2262 0.0008  -0.0049 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 86  LEU C O   
8294  C CB  . LEU C 86  0.2394 0.4250 0.2208 0.0319  -0.0215 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 86  LEU C CB  
8295  C CG  . LEU C 86  0.2397 0.4274 0.2427 0.0443  -0.0281 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 86  LEU C CG  
8296  C CD1 . LEU C 86  0.2866 0.4904 0.2934 0.0502  -0.0329 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 86  LEU C CD1 
8297  C CD2 . LEU C 86  0.2480 0.4196 0.2539 0.0481  -0.0314 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 86  LEU C CD2 
8298  N N   . ASN C 87  0.3125 0.4450 0.2310 0.0020  -0.0103 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 87  ASN C N   
8299  C CA  . ASN C 87  0.3429 0.4658 0.2278 -0.0206 -0.0028 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 87  ASN C CA  
8300  C C   . ASN C 87  0.3728 0.4955 0.2297 -0.0331 -0.0015 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 87  ASN C C   
8301  O O   . ASN C 87  0.3798 0.4641 0.2055 -0.0296 -0.0087 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 87  ASN C O   
8302  C CB  . ASN C 87  0.3887 0.4643 0.2429 -0.0229 -0.0057 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 87  ASN C CB  
8303  C CG  . ASN C 87  0.4218 0.4803 0.2361 -0.0508 0.0024  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 87  ASN C CG  
8304  O OD1 . ASN C 87  0.4441 0.5334 0.2543 -0.0713 0.0117  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 87  ASN C OD1 
8305  N ND2 . ASN C 87  0.4567 0.4639 0.2348 -0.0534 -0.0018 0.0036  ? ? ? ? ? ? 87  ASN C ND2 
8306  N N   . PHE C 88  0.3668 0.5329 0.2314 -0.0466 0.0067  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 88  PHE C N   
8307  C CA  . PHE C 88  0.3831 0.5537 0.2205 -0.0606 0.0092  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 88  PHE C CA  
8308  C C   . PHE C 88  0.4282 0.5654 0.2074 -0.0932 0.0165  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 88  PHE C C   
8309  O O   . PHE C 88  0.4747 0.6138 0.2236 -0.1112 0.0204  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 88  PHE C O   
8310  C CB  . PHE C 88  0.3529 0.5864 0.2191 -0.0591 0.0129  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 88  PHE C CB  
8311  C CG  . PHE C 88  0.3298 0.5715 0.2255 -0.0313 0.0023  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 88  PHE C CG  
8312  C CD1 . PHE C 88  0.2943 0.5271 0.2202 -0.0090 -0.0054 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 88  PHE C CD1 
8313  C CD2 . PHE C 88  0.3362 0.5933 0.2257 -0.0308 0.0006  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 88  PHE C CD2 
8314  C CE1 . PHE C 88  0.2937 0.5306 0.2413 0.0109  -0.0143 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 88  PHE C CE1 
8315  C CE2 . PHE C 88  0.3158 0.5796 0.2314 -0.0068 -0.0095 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 88  PHE C CE2 
8316  C CZ  . PHE C 88  0.2957 0.5460 0.2387 0.0130  -0.0171 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 88  PHE C CZ  
8317  N N   . SER C 89  0.4405 0.5408 0.1982 -0.1014 0.0172  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 89  SER C N   
8318  C CA  . SER C 89  0.5378 0.5858 0.2278 -0.1312 0.0205  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 89  SER C CA  
8319  C C   . SER C 89  0.5986 0.5852 0.2468 -0.1186 0.0070  0.0020  ? ? ? ? ? ? 89  SER C C   
8320  O O   . SER C 89  0.6437 0.5855 0.2277 -0.1431 0.0080  0.0085  ? ? ? ? ? ? 89  SER C O   
8321  C CB  . SER C 89  0.5807 0.5922 0.2520 -0.1390 0.0212  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 89  SER C CB  
8322  O OG  . SER C 89  0.6226 0.6904 0.3281 -0.1518 0.0333  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 89  SER C OG  
8323  N N   . HIS C 90  0.5775 0.5626 0.2591 -0.0818 -0.0059 0.0032  ? ? ? ? ? ? 90  HIS C N   
8324  C CA  . HIS C 90  0.6219 0.5541 0.2692 -0.0617 -0.0224 0.0107  ? ? ? ? ? ? 90  HIS C CA  
8325  C C   . HIS C 90  0.5648 0.5358 0.2572 -0.0373 -0.0280 0.0034  ? ? ? ? ? ? 90  HIS C C   
8326  O O   . HIS C 90  0.4941 0.5162 0.2448 -0.0269 -0.0237 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 90  HIS C O   
8327  C CB  . HIS C 90  0.6664 0.5554 0.3066 -0.0390 -0.0348 0.0167  ? ? ? ? ? ? 90  HIS C CB  
8328  C CG  . HIS C 90  0.7226 0.5708 0.3209 -0.0614 -0.0301 0.0235  ? ? ? ? ? ? 90  HIS C CG  
8329  N ND1 . HIS C 90  0.8408 0.6285 0.3616 -0.0879 -0.0305 0.0316  ? ? ? ? ? ? 90  HIS C ND1 
8330  C CD2 . HIS C 90  0.7343 0.5948 0.3565 -0.0645 -0.0238 0.0228  ? ? ? ? ? ? 90  HIS C CD2 
8331  C CE1 . HIS C 90  0.8764 0.6376 0.3720 -0.1080 -0.0248 0.0356  ? ? ? ? ? ? 90  HIS C CE1 
8332  N NE2 . HIS C 90  0.8005 0.6100 0.3615 -0.0923 -0.0207 0.0298  ? ? ? ? ? ? 90  HIS C NE2 
8333  N N   . GLY C 91  0.5840 0.5273 0.2452 -0.0284 -0.0385 0.0058  ? ? ? ? ? ? 91  GLY C N   
8334  C CA  . GLY C 91  0.5529 0.5281 0.2550 -0.0028 -0.0463 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 91  GLY C CA  
8335  C C   . GLY C 91  0.5393 0.5533 0.2501 -0.0156 -0.0385 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 91  GLY C C   
8336  O O   . GLY C 91  0.5547 0.6053 0.2772 -0.0373 -0.0244 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 91  GLY C O   
8337  N N   . SER C 92  0.5153 0.5274 0.2231 -0.0003 -0.0483 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 92  SER C N   
8338  C CA  . SER C 92  0.5062 0.5541 0.2217 -0.0095 -0.0425 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 92  SER C CA  
8339  C C   . SER C 92  0.4432 0.5509 0.2287 0.0050  -0.0397 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 92  SER C C   
8340  O O   . SER C 92  0.4383 0.5512 0.2581 0.0199  -0.0429 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 92  SER C O   
8341  C CB  . SER C 92  0.5684 0.5885 0.2544 0.0051  -0.0563 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 92  SER C CB  
8342  O OG  . SER C 92  0.5471 0.5798 0.2741 0.0368  -0.0686 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 92  SER C OG  
8343  N N   . HIS C 93  0.4158 0.5640 0.2168 0.0004  -0.0349 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 93  HIS C N   
8344  C CA  . HIS C 93  0.3762 0.5661 0.2294 0.0163  -0.0366 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 93  HIS C CA  
8345  C C   . HIS C 93  0.3659 0.5457 0.2408 0.0397  -0.0490 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 93  HIS C C   
8346  O O   . HIS C 93  0.3086 0.5042 0.2207 0.0500  -0.0505 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 93  HIS C O   
8347  C CB  . HIS C 93  0.4003 0.6295 0.2565 0.0099  -0.0322 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 93  HIS C CB  
8348  C CG  . HIS C 93  0.3887 0.6541 0.2465 -0.0090 -0.0194 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 93  HIS C CG  
8349  N ND1 . HIS C 93  0.4074 0.7223 0.2778 -0.0113 -0.0152 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 93  HIS C ND1 
8350  C CD2 . HIS C 93  0.4099 0.6736 0.2612 -0.0243 -0.0108 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 93  HIS C CD2 
8351  C CE1 . HIS C 93  0.3793 0.7272 0.2505 -0.0280 -0.0043 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 93  HIS C CE1 
8352  N NE2 . HIS C 93  0.4216 0.7373 0.2820 -0.0367 -0.0013 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 93  HIS C NE2 
8353  N N   . GLU C 94  0.4013 0.5567 0.2504 0.0470  -0.0581 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 94  GLU C N   
8354  C CA  . GLU C 94  0.4007 0.5558 0.2707 0.0680  -0.0698 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 94  GLU C CA  
8355  C C   . GLU C 94  0.3733 0.5184 0.2595 0.0758  -0.0718 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 94  GLU C C   
8356  O O   . GLU C 94  0.3374 0.5019 0.2598 0.0856  -0.0750 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 94  GLU C O   
8357  C CB  . GLU C 94  0.4324 0.5575 0.2629 0.0766  -0.0812 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 94  GLU C CB  
8358  C CG  . GLU C 94  0.4917 0.6362 0.3429 0.0929  -0.0909 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 94  GLU C CG  
8359  C CD  . GLU C 94  0.5013 0.6198 0.3083 0.0994  -0.1014 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 94  GLU C CD  
8360  O OE1 . GLU C 94  0.5645 0.6452 0.3381 0.1098  -0.1116 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 94  GLU C OE1 
8361  O OE2 . GLU C 94  0.5850 0.7195 0.3896 0.0956  -0.1005 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 94  GLU C OE2 
8362  N N   . TYR C 95  0.3928 0.5052 0.2471 0.0699  -0.0706 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 95  TYR C N   
8363  C CA  . TYR C 95  0.3887 0.4895 0.2527 0.0771  -0.0724 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 95  TYR C CA  
8364  C C   . TYR C 95  0.3573 0.4893 0.2650 0.0711  -0.0628 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 95  TYR C C   
8365  O O   . TYR C 95  0.3383 0.4841 0.2759 0.0800  -0.0652 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 95  TYR C O   
8366  C CB  . TYR C 95  0.4262 0.4841 0.2441 0.0666  -0.0707 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 95  TYR C CB  
8367  C CG  . TYR C 95  0.4419 0.4863 0.2667 0.0760  -0.0737 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 95  TYR C CG  
8368  C CD1 . TYR C 95  0.4766 0.5000 0.2881 0.0995  -0.0890 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 95  TYR C CD1 
8369  C CD2 . TYR C 95  0.4225 0.4793 0.2677 0.0635  -0.0621 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 95  TYR C CD2 
8370  C CE1 . TYR C 95  0.4578 0.4744 0.2766 0.1094  -0.0920 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 95  TYR C CE1 
8371  C CE2 . TYR C 95  0.4225 0.4698 0.2753 0.0713  -0.0640 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 95  TYR C CE2 
8372  C CZ  . TYR C 95  0.4657 0.4932 0.3047 0.0935  -0.0784 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 95  TYR C CZ  
8373  O OH  . TYR C 95  0.4755 0.4992 0.3232 0.1020  -0.0802 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 95  TYR C OH  
8374  N N   . HIS C 96  0.3392 0.4833 0.2476 0.0557  -0.0524 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 96  HIS C N   
8375  C CA  . HIS C 96  0.3181 0.4859 0.2608 0.0535  -0.0462 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 96  HIS C CA  
8376  C C   . HIS C 96  0.2929 0.4812 0.2653 0.0624  -0.0506 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 96  HIS C C   
8377  O O   . HIS C 96  0.2815 0.4734 0.2750 0.0640  -0.0499 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 96  HIS C O   
8378  C CB  . HIS C 96  0.2995 0.4811 0.2357 0.0385  -0.0362 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 96  HIS C CB  
8379  C CG  . HIS C 96  0.3196 0.4772 0.2264 0.0249  -0.0308 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 96  HIS C CG  
8380  N ND1 . HIS C 96  0.3189 0.4605 0.2305 0.0274  -0.0305 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 96  HIS C ND1 
8381  C CD2 . HIS C 96  0.3648 0.5057 0.2295 0.0067  -0.0260 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 96  HIS C CD2 
8382  C CE1 . HIS C 96  0.3548 0.4704 0.2318 0.0137  -0.0267 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 96  HIS C CE1 
8383  N NE2 . HIS C 96  0.3814 0.4926 0.2262 -0.0003 -0.0242 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 96  HIS C NE2 
8384  N N   . ALA C 97  0.2863 0.4830 0.2555 0.0667  -0.0556 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 97  ALA C N   
8385  C CA  . ALA C 97  0.2742 0.4846 0.2663 0.0735  -0.0608 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 97  ALA C CA  
8386  C C   . ALA C 97  0.2790 0.4857 0.2857 0.0781  -0.0652 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 97  ALA C C   
8387  O O   . ALA C 97  0.2818 0.4922 0.3061 0.0754  -0.0653 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 97  ALA C O   
8388  C CB  . ALA C 97  0.3017 0.5218 0.2860 0.0774  -0.0657 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 97  ALA C CB  
8389  N N   . GLU C 98  0.3025 0.5021 0.2977 0.0849  -0.0698 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C N   
8390  C CA  A GLU C 98  0.2822 0.4891 0.2914 0.0916  -0.0745 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CA  
8391  C CA  B GLU C 98  0.2855 0.4941 0.2972 0.0907  -0.0742 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CA  
8392  C C   . GLU C 98  0.2823 0.4871 0.3041 0.0842  -0.0673 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C C   
8393  O O   . GLU C 98  0.2579 0.4770 0.2995 0.0804  -0.0665 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C O   
8394  C CB  A GLU C 98  0.3023 0.4953 0.2876 0.1053  -0.0832 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CB  
8395  C CB  B GLU C 98  0.3031 0.5082 0.3001 0.1059  -0.0843 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CB  
8396  C CG  A GLU C 98  0.3108 0.5080 0.2851 0.1165  -0.0936 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CG  
8397  C CG  B GLU C 98  0.2941 0.5134 0.3078 0.1122  -0.0867 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CG  
8398  C CD  A GLU C 98  0.3567 0.5210 0.2867 0.1273  -0.1026 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CD  
8399  C CD  B GLU C 98  0.3098 0.5504 0.3282 0.1298  -0.0991 -0.0958 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C CD  
8400  O OE1 A GLU C 98  0.3902 0.5273 0.2963 0.1338  -0.1064 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C OE1 
8401  O OE1 B GLU C 98  0.3446 0.6011 0.3680 0.1331  -0.1047 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C OE1 
8402  O OE2 A GLU C 98  0.3554 0.5184 0.2709 0.1299  -0.1075 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C OE2 
8403  O OE2 B GLU C 98  0.2952 0.5424 0.3154 0.1413  -0.1037 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 98  GLU C OE2 
8404  N N   . SER C 99  0.2712 0.4584 0.2780 0.0803  -0.0619 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 99  SER C N   
8405  C CA  . SER C 99  0.2932 0.4775 0.3105 0.0742  -0.0554 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 99  SER C CA  
8406  C C   . SER C 99  0.2553 0.4465 0.2901 0.0653  -0.0517 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 99  SER C C   
8407  O O   . SER C 99  0.2500 0.4450 0.2971 0.0599  -0.0495 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 99  SER C O   
8408  C CB  . SER C 99  0.3093 0.4752 0.3073 0.0690  -0.0498 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 99  SER C CB  
8409  O OG  . SER C 99  0.3013 0.4468 0.2730 0.0752  -0.0546 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 99  SER C OG  
8410  N N   . ILE C 100 0.2606 0.4520 0.2919 0.0643  -0.0523 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 100 ILE C N   
8411  C CA  . ILE C 100 0.2576 0.4443 0.2941 0.0604  -0.0529 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CA  
8412  C C   . ILE C 100 0.2789 0.4672 0.3233 0.0556  -0.0568 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 100 ILE C C   
8413  O O   . ILE C 100 0.2786 0.4548 0.3229 0.0464  -0.0559 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 100 ILE C O   
8414  C CB  . ILE C 100 0.2456 0.4365 0.2751 0.0656  -0.0557 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CB  
8415  C CG1 . ILE C 100 0.2832 0.4794 0.3061 0.0651  -0.0500 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CG1 
8416  C CG2 . ILE C 100 0.2462 0.4245 0.2744 0.0670  -0.0619 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CG2 
8417  C CD1 . ILE C 100 0.2751 0.4908 0.2921 0.0691  -0.0509 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 100 ILE C CD1 
8418  N N   . ALA C 101 0.2684 0.4708 0.3161 0.0599  -0.0614 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 101 ALA C N   
8419  C CA  . ALA C 101 0.2577 0.4677 0.3134 0.0524  -0.0644 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 101 ALA C CA  
8420  C C   . ALA C 101 0.2634 0.4859 0.3303 0.0436  -0.0600 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 101 ALA C C   
8421  O O   . ALA C 101 0.2616 0.4871 0.3318 0.0279  -0.0586 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 101 ALA C O   
8422  C CB  . ALA C 101 0.2249 0.4528 0.2833 0.0607  -0.0708 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 101 ALA C CB  
8423  N N   . ASN C 102 0.2338 0.4657 0.3038 0.0527  -0.0586 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 102 ASN C N   
8424  C CA  . ASN C 102 0.2353 0.4871 0.3177 0.0482  -0.0555 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 102 ASN C CA  
8425  C C   . ASN C 102 0.2257 0.4616 0.3057 0.0326  -0.0474 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 102 ASN C C   
8426  O O   . ASN C 102 0.2328 0.4842 0.3207 0.0174  -0.0427 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 102 ASN C O   
8427  C CB  . ASN C 102 0.2381 0.4937 0.3169 0.0660  -0.0588 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 102 ASN C CB  
8428  C CG  . ASN C 102 0.2499 0.5249 0.3291 0.0828  -0.0694 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 102 ASN C CG  
8429  O OD1 . ASN C 102 0.2607 0.5502 0.3463 0.0801  -0.0730 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 102 ASN C OD1 
8430  N ND2 . ASN C 102 0.2776 0.5515 0.3475 0.1013  -0.0762 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 102 ASN C ND2 
8431  N N   . VAL C 103 0.2351 0.4448 0.3034 0.0362  -0.0456 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 103 VAL C N   
8432  C CA  . VAL C 103 0.2397 0.4285 0.3008 0.0238  -0.0402 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 103 VAL C CA  
8433  C C   . VAL C 103 0.2534 0.4250 0.3037 0.0071  -0.0416 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 103 VAL C C   
8434  O O   . VAL C 103 0.2532 0.4195 0.2985 -0.0113 -0.0367 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 103 VAL C O   
8435  C CB  . VAL C 103 0.2662 0.4345 0.3167 0.0319  -0.0396 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 103 VAL C CB  
8436  C CG1 . VAL C 103 0.2532 0.3953 0.2913 0.0230  -0.0379 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 103 VAL C CG1 
8437  C CG2 . VAL C 103 0.2489 0.4255 0.3022 0.0407  -0.0368 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 103 VAL C CG2 
8438  N N   . ARG C 104 0.2816 0.4424 0.3243 0.0121  -0.0484 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 104 ARG C N   
8439  C CA  . ARG C 104 0.3040 0.4394 0.3288 -0.0025 -0.0523 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 104 ARG C CA  
8440  C C   . ARG C 104 0.3137 0.4696 0.3451 -0.0241 -0.0482 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 104 ARG C C   
8441  O O   . ARG C 104 0.3622 0.4935 0.3734 -0.0472 -0.0461 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 104 ARG C O   
8442  C CB  . ARG C 104 0.3084 0.4337 0.3257 0.0106  -0.0614 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 104 ARG C CB  
8443  C CG  . ARG C 104 0.3195 0.4212 0.3230 0.0260  -0.0661 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 104 ARG C CG  
8444  C CD  . ARG C 104 0.3494 0.4502 0.3475 0.0421  -0.0753 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 104 ARG C CD  
8445  N NE  . ARG C 104 0.3260 0.4185 0.3159 0.0575  -0.0787 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 104 ARG C NE  
8446  C CZ  . ARG C 104 0.3397 0.4497 0.3320 0.0743  -0.0830 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 104 ARG C CZ  
8447  N NH1 . ARG C 104 0.3186 0.4477 0.3179 0.0776  -0.0849 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 104 ARG C NH1 
8448  N NH2 . ARG C 104 0.3440 0.4552 0.3312 0.0869  -0.0857 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 104 ARG C NH2 
8449  N N   . GLU C 105 0.2673 0.4679 0.3229 -0.0181 -0.0477 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 105 GLU C N   
8450  C CA  . GLU C 105 0.2909 0.5237 0.3567 -0.0383 -0.0437 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 105 GLU C CA  
8451  C C   . GLU C 105 0.2704 0.5144 0.3382 -0.0564 -0.0336 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 105 GLU C C   
8452  O O   . GLU C 105 0.3076 0.5552 0.3664 -0.0867 -0.0276 -0.1228 ? ? ? ? ? ? 105 GLU C O   
8453  C CB  . GLU C 105 0.2581 0.5387 0.3488 -0.0206 -0.0479 -0.1236 ? ? ? ? ? ? 105 GLU C CB  
8454  C CG  . GLU C 105 0.3124 0.6425 0.4203 -0.0363 -0.0450 -0.1428 ? ? ? ? ? ? 105 GLU C CG  
8455  C CD  . GLU C 105 0.3337 0.7031 0.4601 -0.0125 -0.0541 -0.1540 ? ? ? ? ? ? 105 GLU C CD  
8456  O OE1 . GLU C 105 0.3914 0.7404 0.5103 0.0062  -0.0618 -0.1464 ? ? ? ? ? ? 105 GLU C OE1 
8457  O OE2 . GLU C 105 0.3817 0.8026 0.5278 -0.0117 -0.0542 -0.1711 ? ? ? ? ? ? 105 GLU C OE2 
8458  N N   . ALA C 106 0.2464 0.4979 0.3241 -0.0400 -0.0314 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 106 ALA C N   
8459  C CA  . ALA C 106 0.2578 0.5214 0.3382 -0.0539 -0.0222 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 106 ALA C CA  
8460  C C   . ALA C 106 0.2869 0.5020 0.3353 -0.0802 -0.0175 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 106 ALA C C   
8461  O O   . ALA C 106 0.3136 0.5380 0.3545 -0.1095 -0.0092 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 106 ALA C O   
8462  C CB  . ALA C 106 0.2281 0.4974 0.3189 -0.0299 -0.0223 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 106 ALA C CB  
8463  N N   . VAL C 107 0.3125 0.4780 0.3398 -0.0689 -0.0239 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 107 VAL C N   
8464  C CA  . VAL C 107 0.3752 0.4824 0.3642 -0.0838 -0.0251 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 107 VAL C CA  
8465  C C   . VAL C 107 0.4137 0.4940 0.3736 -0.1125 -0.0265 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 107 VAL C C   
8466  O O   . VAL C 107 0.4762 0.5307 0.4073 -0.1421 -0.0209 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 107 VAL C O   
8467  C CB  . VAL C 107 0.3877 0.4557 0.3626 -0.0578 -0.0352 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 107 VAL C CB  
8468  C CG1 . VAL C 107 0.4619 0.4635 0.3899 -0.0677 -0.0417 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 107 VAL C CG1 
8469  C CG2 . VAL C 107 0.3507 0.4367 0.3450 -0.0371 -0.0323 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 107 VAL C CG2 
8470  N N   . GLU C 108 0.4272 0.5106 0.3903 -0.1063 -0.0338 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 108 GLU C N   
8471  C CA  . GLU C 108 0.4853 0.5439 0.4202 -0.1348 -0.0358 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 108 GLU C CA  
8472  C C   . GLU C 108 0.4765 0.5770 0.4192 -0.1721 -0.0231 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 108 GLU C C   
8473  O O   . GLU C 108 0.4881 0.5546 0.3938 -0.2066 -0.0217 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 108 GLU C O   
8474  C CB  . GLU C 108 0.5249 0.5776 0.4617 -0.1171 -0.0474 -0.1051 ? ? ? ? ? ? 108 GLU C CB  
8475  C CG  . GLU C 108 0.6085 0.6065 0.5200 -0.0902 -0.0610 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 108 GLU C CG  
8476  C CD  . GLU C 108 0.6924 0.6204 0.5546 -0.0998 -0.0652 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 108 GLU C CD  
8477  O OE1 . GLU C 108 0.8310 0.7049 0.6462 -0.1258 -0.0695 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 108 GLU C OE1 
8478  O OE2 . GLU C 108 0.6516 0.5735 0.5163 -0.0824 -0.0654 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 108 GLU C OE2 
8479  N N   . SER C 109 0.4249 0.5964 0.4104 -0.1665 -0.0144 -0.1221 ? ? ? ? ? ? 109 SER C N   
8480  C CA  . SER C 109 0.4367 0.6641 0.4352 -0.1997 -0.0025 -0.1404 ? ? ? ? ? ? 109 SER C CA  
8481  C C   . SER C 109 0.4995 0.6943 0.4607 -0.2389 0.0079  -0.1369 ? ? ? ? ? ? 109 SER C C   
8482  O O   . SER C 109 0.5449 0.7731 0.5020 -0.2786 0.0193  -0.1520 ? ? ? ? ? ? 109 SER C O   
8483  C CB  . SER C 109 0.3591 0.6690 0.4089 -0.1775 0.0010  -0.1525 ? ? ? ? ? ? 109 SER C CB  
8484  O OG  . SER C 109 0.3993 0.7081 0.4548 -0.1648 0.0052  -0.1432 ? ? ? ? ? ? 109 SER C OG  
8485  N N   . PHE C 110 0.5184 0.6503 0.4508 -0.2284 0.0038  -0.1184 ? ? ? ? ? ? 110 PHE C N   
8486  C CA  . PHE C 110 0.5858 0.6747 0.4744 -0.2627 0.0115  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CA  
8487  C C   . PHE C 110 0.6716 0.6620 0.4908 -0.2823 0.0019  -0.1035 ? ? ? ? ? ? 110 PHE C C   
8488  O O   . PHE C 110 0.7298 0.6676 0.4999 -0.3103 0.0053  -0.0970 ? ? ? ? ? ? 110 PHE C O   
8489  C CB  . PHE C 110 0.5737 0.6521 0.4696 -0.2368 0.0115  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CB  
8490  C CG  . PHE C 110 0.5209 0.6815 0.4723 -0.2193 0.0197  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CG  
8491  C CD1 . PHE C 110 0.4643 0.6493 0.4531 -0.1747 0.0119  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CD1 
8492  C CD2 . PHE C 110 0.5207 0.7325 0.4820 -0.2482 0.0343  -0.1209 ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CD2 
8493  C CE1 . PHE C 110 0.4052 0.6523 0.4346 -0.1563 0.0160  -0.1115 ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CE1 
8494  C CE2 . PHE C 110 0.4877 0.7723 0.4967 -0.2269 0.0386  -0.1312 ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CE2 
8495  C CZ  . PHE C 110 0.4553 0.7506 0.4952 -0.1790 0.0281  -0.1252 ? ? ? ? ? ? 110 PHE C CZ  
8496  N N   . ALA C 111 0.6904 0.6509 0.5012 -0.2649 -0.0118 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 111 ALA C N   
8497  C CA  . ALA C 111 0.7744 0.6336 0.5154 -0.2736 -0.0260 -0.0951 ? ? ? ? ? ? 111 ALA C CA  
8498  C C   . ALA C 111 0.8628 0.6825 0.5481 -0.3310 -0.0201 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 111 ALA C C   
8499  O O   . ALA C 111 0.9256 0.6470 0.5377 -0.3443 -0.0314 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 111 ALA C O   
8500  C CB  . ALA C 111 0.7498 0.5964 0.4997 -0.2388 -0.0421 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 111 ALA C CB  
8501  N N   . GLY C 112 0.8597 0.7556 0.5765 -0.3642 -0.0039 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 112 GLY C N   
8502  C CA  . GLY C 112 0.9628 0.8405 0.6332 -0.4269 0.0057  -0.1290 ? ? ? ? ? ? 112 GLY C CA  
8503  C C   . GLY C 112 1.0425 0.8761 0.6593 -0.4680 0.0159  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 112 GLY C C   
8504  O O   . GLY C 112 1.1293 0.9346 0.6933 -0.5273 0.0250  -0.1293 ? ? ? ? ? ? 112 GLY C O   
8505  N N   . SER C 113 1.0258 0.8519 0.6524 -0.4392 0.0148  -0.1093 ? ? ? ? ? ? 113 SER C N   
8506  C CA  . SER C 113 1.1077 0.8777 0.6764 -0.4713 0.0212  -0.0999 ? ? ? ? ? ? 113 SER C CA  
8507  C C   . SER C 113 1.1406 0.8181 0.6699 -0.4300 0.0014  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 113 SER C C   
8508  O O   . SER C 113 1.0277 0.7353 0.5927 -0.3987 0.0034  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 113 SER C O   
8509  C CB  . SER C 113 1.0825 0.9492 0.7040 -0.4818 0.0420  -0.1089 ? ? ? ? ? ? 113 SER C CB  
8510  O OG  . SER C 113 1.1069 1.0500 0.7473 -0.5289 0.0597  -0.1317 ? ? ? ? ? ? 113 SER C OG  
8511  N N   . PRO C 114 1.2299 0.7972 0.6854 -0.4280 -0.0190 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 114 PRO C N   
8512  C CA  . PRO C 114 1.2366 0.7233 0.6596 -0.3777 -0.0434 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 114 PRO C CA  
8513  C C   . PRO C 114 1.2495 0.6980 0.6425 -0.3731 -0.0436 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 114 PRO C C   
8514  O O   . PRO C 114 1.1601 0.6037 0.5725 -0.3218 -0.0564 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 114 PRO C O   
8515  C CB  . PRO C 114 1.3491 0.7202 0.6821 -0.3920 -0.0635 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 114 PRO C CB  
8516  C CG  . PRO C 114 1.3424 0.7536 0.6849 -0.4385 -0.0499 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 114 PRO C CG  
8517  C CD  . PRO C 114 1.3160 0.8262 0.7079 -0.4762 -0.0209 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 114 PRO C CD  
8518  N N   . LEU C 115 1.3151 0.7427 0.6628 -0.4277 -0.0286 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 115 LEU C N   
8519  C CA  . LEU C 115 1.3156 0.7131 0.6346 -0.4297 -0.0259 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 115 LEU C CA  
8520  C C   . LEU C 115 1.2050 0.7133 0.6141 -0.4072 -0.0095 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 115 LEU C C   
8521  O O   . LEU C 115 1.2302 0.7193 0.6254 -0.3983 -0.0095 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 115 LEU C O   
8522  C CB  . LEU C 115 1.4623 0.7957 0.6942 -0.5004 -0.0146 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 115 LEU C CB  
8523  C CG  . LEU C 115 1.5962 0.8015 0.7145 -0.5406 -0.0280 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 115 LEU C CG  
8524  C CD1 . LEU C 115 1.6638 0.8215 0.7025 -0.6149 -0.0117 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 115 LEU C CD1 
8525  C CD2 . LEU C 115 1.6607 0.7423 0.7097 -0.4939 -0.0628 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 115 LEU C CD2 
8526  N N   . SER C 116 1.0771 0.6938 0.5725 -0.3958 0.0020  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 116 SER C N   
8527  C CA  A SER C 116 0.9797 0.6973 0.5563 -0.3730 0.0151  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 116 SER C CA  
8528  C CA  B SER C 116 0.9862 0.7052 0.5637 -0.3732 0.0154  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 116 SER C CA  
8529  C C   . SER C 116 0.8937 0.6561 0.5368 -0.3128 0.0045  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 116 SER C C   
8530  O O   . SER C 116 0.8354 0.6465 0.5270 -0.2825 0.0078  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 116 SER C O   
8531  C CB  A SER C 116 0.9401 0.7519 0.5565 -0.4132 0.0383  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 116 SER C CB  
8532  C CB  B SER C 116 0.9538 0.7684 0.5724 -0.4128 0.0384  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 116 SER C CB  
8533  O OG  A SER C 116 0.8729 0.7595 0.5423 -0.3999 0.0504  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 116 SER C OG  
8534  O OG  B SER C 116 1.0218 0.8303 0.6035 -0.4599 0.0539  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 116 SER C OG  
8535  N N   . TYR C 117 0.8853 0.6281 0.5260 -0.2977 -0.0083 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 117 TYR C N   
8536  C CA  . TYR C 117 0.7802 0.5620 0.4758 -0.2472 -0.0180 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 117 TYR C CA  
8537  C C   . TYR C 117 0.7663 0.5389 0.4755 -0.2028 -0.0271 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 117 TYR C C   
8538  O O   . TYR C 117 0.8028 0.4988 0.4580 -0.1947 -0.0401 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 117 TYR C O   
8539  C CB  . TYR C 117 0.8071 0.5404 0.4731 -0.2413 -0.0335 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 117 TYR C CB  
8540  C CG  . TYR C 117 0.7313 0.4893 0.4377 -0.1933 -0.0454 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 117 TYR C CG  
8541  C CD1 . TYR C 117 0.6859 0.5217 0.4523 -0.1846 -0.0386 -0.0667 ? ? ? ? ? ? 117 TYR C CD1 
8542  C CD2 . TYR C 117 0.7479 0.4500 0.4271 -0.1573 -0.0648 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 117 TYR C CD2 
8543  C CE1 . TYR C 117 0.6341 0.4888 0.4307 -0.1451 -0.0487 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 117 TYR C CE1 
8544  C CE2 . TYR C 117 0.7069 0.4372 0.4213 -0.1169 -0.0744 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 117 TYR C CE2 
8545  C CZ  . TYR C 117 0.6753 0.4798 0.4468 -0.1132 -0.0655 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 117 TYR C CZ  
8546  O OH  . TYR C 117 0.6403 0.4717 0.4418 -0.0784 -0.0736 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 117 TYR C OH  
8547  N N   . ARG C 118 0.6572 0.5038 0.4326 -0.1747 -0.0219 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C N   
8548  C CA  . ARG C 118 0.6307 0.4830 0.4265 -0.1361 -0.0279 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CA  
8549  C C   . ARG C 118 0.5725 0.4433 0.3968 -0.0999 -0.0385 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C C   
8550  O O   . ARG C 118 0.5217 0.4520 0.3924 -0.0922 -0.0324 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C O   
8551  C CB  . ARG C 118 0.5961 0.5095 0.4355 -0.1345 -0.0137 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CB  
8552  C CG  . ARG C 118 0.6582 0.5592 0.4707 -0.1691 -0.0027 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CG  
8553  C CD  . ARG C 118 0.6893 0.6300 0.5313 -0.1606 0.0066  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CD  
8554  N NE  . ARG C 118 0.7517 0.7298 0.5981 -0.1960 0.0226  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C NE  
8555  C CZ  . ARG C 118 0.8043 0.8448 0.6900 -0.1930 0.0336  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C CZ  
8556  N NH1 . ARG C 118 0.7097 0.7727 0.6285 -0.1584 0.0305  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C NH1 
8557  N NH2 . ARG C 118 0.8562 0.9368 0.7444 -0.2266 0.0477  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 118 ARG C NH2 
8558  N N   . PRO C 119 0.6215 0.4414 0.4147 -0.0765 -0.0554 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 119 PRO C N   
8559  C CA  . PRO C 119 0.5687 0.4148 0.3903 -0.0428 -0.0639 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 119 PRO C CA  
8560  C C   . PRO C 119 0.4688 0.3781 0.3420 -0.0262 -0.0539 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 119 PRO C C   
8561  O O   . PRO C 119 0.4679 0.3797 0.3427 -0.0280 -0.0480 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 119 PRO C O   
8562  C CB  . PRO C 119 0.6190 0.4045 0.3961 -0.0193 -0.0838 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 119 PRO C CB  
8563  C CG  . PRO C 119 0.6928 0.4035 0.4069 -0.0444 -0.0881 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 119 PRO C CG  
8564  C CD  . PRO C 119 0.6658 0.4117 0.4011 -0.0750 -0.0672 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 119 PRO C CD  
8565  N N   . VAL C 120 0.4000 0.3548 0.3095 -0.0123 -0.0524 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 120 VAL C N   
8566  C CA  . VAL C 120 0.3684 0.3693 0.3141 0.0018  -0.0453 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 120 VAL C CA  
8567  C C   . VAL C 120 0.3548 0.3664 0.3071 0.0261  -0.0540 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 120 VAL C C   
8568  O O   . VAL C 120 0.3502 0.3632 0.3021 0.0293  -0.0594 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 120 VAL C O   
8569  C CB  . VAL C 120 0.3331 0.3776 0.3095 -0.0077 -0.0347 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 120 VAL C CB  
8570  C CG1 . VAL C 120 0.3031 0.3807 0.3047 0.0071  -0.0304 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 120 VAL C CG1 
8571  C CG2 . VAL C 120 0.3395 0.3837 0.3111 -0.0314 -0.0257 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 120 VAL C CG2 
8572  N N   . ALA C 121 0.3011 0.3217 0.2573 0.0411  -0.0553 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 121 ALA C N   
8573  C CA  . ALA C 121 0.3063 0.3482 0.2701 0.0610  -0.0616 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 121 ALA C CA  
8574  C C   . ALA C 121 0.2816 0.3666 0.2735 0.0581  -0.0517 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 121 ALA C C   
8575  O O   . ALA C 121 0.2694 0.3664 0.2739 0.0479  -0.0418 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 121 ALA C O   
8576  C CB  . ALA C 121 0.3117 0.3553 0.2691 0.0764  -0.0667 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 121 ALA C CB  
8577  N N   . ILE C 122 0.2720 0.3779 0.2691 0.0687  -0.0556 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 122 ILE C N   
8578  C CA  . ILE C 122 0.2606 0.3988 0.2737 0.0653  -0.0479 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 122 ILE C CA  
8579  C C   . ILE C 122 0.2388 0.4049 0.2538 0.0735  -0.0475 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 122 ILE C C   
8580  O O   . ILE C 122 0.2285 0.4019 0.2383 0.0877  -0.0566 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 122 ILE C O   
8581  C CB  . ILE C 122 0.2660 0.4090 0.2808 0.0666  -0.0517 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 122 ILE C CB  
8582  C CG1 . ILE C 122 0.2621 0.3878 0.2772 0.0558  -0.0510 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 122 ILE C CG1 
8583  C CG2 . ILE C 122 0.2701 0.4408 0.2925 0.0643  -0.0456 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 122 ILE C CG2 
8584  C CD1 . ILE C 122 0.2293 0.3605 0.2469 0.0554  -0.0551 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 122 ILE C CD1 
8585  N N   . ALA C 123 0.2312 0.4119 0.2513 0.0642  -0.0376 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 123 ALA C N   
8586  C CA  . ALA C 123 0.2484 0.4604 0.2695 0.0637  -0.0337 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 123 ALA C CA  
8587  C C   . ALA C 123 0.2635 0.4948 0.2816 0.0510  -0.0256 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 123 ALA C C   
8588  O O   . ALA C 123 0.2456 0.4597 0.2581 0.0416  -0.0208 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 123 ALA C O   
8589  C CB  . ALA C 123 0.2336 0.4412 0.2545 0.0595  -0.0292 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 123 ALA C CB  
8590  N N   . LEU C 124 0.2396 0.5050 0.2576 0.0521  -0.0255 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 124 LEU C N   
8591  C CA  . LEU C 124 0.2715 0.5533 0.2785 0.0352  -0.0167 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 124 LEU C CA  
8592  C C   . LEU C 124 0.2856 0.5904 0.2856 0.0180  -0.0067 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 124 LEU C C   
8593  O O   . LEU C 124 0.2855 0.6317 0.2948 0.0217  -0.0067 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 124 LEU C O   
8594  C CB  . LEU C 124 0.2661 0.5803 0.2753 0.0411  -0.0201 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 124 LEU C CB  
8595  C CG  . LEU C 124 0.2742 0.6024 0.2664 0.0223  -0.0118 -0.0953 ? ? ? ? ? ? 124 LEU C CG  
8596  C CD1 . LEU C 124 0.3286 0.6751 0.3265 0.0350  -0.0188 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 124 LEU C CD1 
8597  C CD2 . LEU C 124 0.3109 0.6783 0.2942 0.0014  -0.0004 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 124 LEU C CD2 
8598  N N   . ASP C 125 0.2719 0.5510 0.2531 0.0001  0.0006  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 125 ASP C N   
8599  C CA  . ASP C 125 0.2704 0.5610 0.2387 -0.0209 0.0106  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 125 ASP C CA  
8600  C C   . ASP C 125 0.2935 0.5973 0.2348 -0.0462 0.0194  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 125 ASP C C   
8601  O O   . ASP C 125 0.3079 0.5748 0.2233 -0.0535 0.0189  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 125 ASP C O   
8602  C CB  . ASP C 125 0.2771 0.5233 0.2358 -0.0235 0.0111  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 125 ASP C CB  
8603  C CG  . ASP C 125 0.3214 0.5755 0.2694 -0.0424 0.0197  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 125 ASP C CG  
8604  O OD1 . ASP C 125 0.3754 0.6626 0.3131 -0.0624 0.0278  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 125 ASP C OD1 
8605  O OD2 . ASP C 125 0.3329 0.5609 0.2804 -0.0400 0.0190  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 125 ASP C OD2 
8606  N N   . THR C 126 0.2693 0.6276 0.2149 -0.0583 0.0262  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 126 THR C N   
8607  C CA  . THR C 126 0.3155 0.6946 0.2355 -0.0841 0.0352  -0.0987 ? ? ? ? ? ? 126 THR C CA  
8608  C C   . THR C 126 0.3495 0.6881 0.2220 -0.1198 0.0453  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 126 THR C C   
8609  O O   . THR C 126 0.3588 0.6739 0.2243 -0.1270 0.0475  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 126 THR C O   
8610  C CB  . THR C 126 0.3331 0.7928 0.2694 -0.0912 0.0413  -0.1271 ? ? ? ? ? ? 126 THR C CB  
8611  O OG1 . THR C 126 0.3517 0.8373 0.2907 -0.1062 0.0487  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 126 THR C OG1 
8612  C CG2 . THR C 126 0.2977 0.7932 0.2692 -0.0554 0.0288  -0.1442 ? ? ? ? ? ? 126 THR C CG2 
8613  N N   . LYS C 127 0.4037 0.7263 0.2387 -0.1408 0.0497  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C N   
8614  C CA  . LYS C 127 0.4663 0.7422 0.2425 -0.1776 0.0578  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CA  
8615  C C   . LYS C 127 0.4809 0.7954 0.2459 -0.2136 0.0726  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C C   
8616  O O   . LYS C 127 0.5123 0.7853 0.2468 -0.2331 0.0762  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C O   
8617  C CB  . LYS C 127 0.5092 0.7594 0.2398 -0.1952 0.0591  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CB  
8618  C CG  . LYS C 127 0.5879 0.7790 0.2442 -0.2367 0.0663  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CG  
8619  C CD  . LYS C 127 0.7099 0.8738 0.3121 -0.2584 0.0681  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CD  
8620  C CE  . LYS C 127 0.7571 0.8489 0.3444 -0.2247 0.0493  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C CE  
8621  N NZ  . LYS C 127 0.9016 0.9187 0.4011 -0.2534 0.0481  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 127 LYS C NZ  
8622  N N   . GLY C 128 0.4451 0.8424 0.2366 -0.2207 0.0804  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 128 GLY C N   
8623  C CA  . GLY C 128 0.4346 0.8787 0.2205 -0.2541 0.0943  -0.1213 ? ? ? ? ? ? 128 GLY C CA  
8624  C C   . GLY C 128 0.5315 0.9634 0.2541 -0.3096 0.1098  -0.1204 ? ? ? ? ? ? 128 GLY C C   
8625  O O   . GLY C 128 0.5520 0.9434 0.2362 -0.3188 0.1087  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 128 GLY C O   
8626  N N   . PRO C 129 0.9296 0.7301 0.6614 -0.0085 0.1727  -0.1123 ? ? ? ? ? ? 129 PRO C N   
8627  C CA  . PRO C 129 0.8537 0.7372 0.5887 0.0214  0.1612  -0.1091 ? ? ? ? ? ? 129 PRO C CA  
8628  C C   . PRO C 129 0.7694 0.7455 0.5203 0.0137  0.1418  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 129 PRO C C   
8629  O O   . PRO C 129 0.7225 0.7240 0.4869 0.0385  0.1398  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 129 PRO C O   
8630  C CB  . PRO C 129 0.8435 0.7057 0.5950 0.0705  0.1693  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 129 PRO C CB  
8631  C CG  . PRO C 129 0.8496 0.6698 0.6088 0.0682  0.1673  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 129 PRO C CG  
8632  C CD  . PRO C 129 0.9317 0.6801 0.6716 0.0238  0.1801  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 129 PRO C CD  
8633  N N   . GLU C 130 0.7691 0.7969 0.5192 -0.0201 0.1293  -0.1004 ? ? ? ? ? ? 130 GLU C N   
8634  C CA  . GLU C 130 0.7007 0.8128 0.4668 -0.0171 0.1156  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 130 GLU C CA  
8635  C C   . GLU C 130 0.6731 0.8410 0.4155 0.0148  0.1109  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 130 GLU C C   
8636  O O   . GLU C 130 0.6995 0.8861 0.4110 0.0162  0.1074  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 130 GLU C O   
8637  C CB  . GLU C 130 0.7168 0.8916 0.4999 -0.0588 0.1026  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 130 GLU C CB  
8638  C CG  . GLU C 130 0.7558 0.8887 0.5669 -0.0959 0.1153  -0.0906 ? ? ? ? ? ? 130 GLU C CG  
8639  C CD  . GLU C 130 0.7549 0.9880 0.6033 -0.1372 0.1046  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 130 GLU C CD  
8640  O OE1 . GLU C 130 0.7518 1.0755 0.5979 -0.1470 0.0817  -0.1358 ? ? ? ? ? ? 130 GLU C OE1 
8641  O OE2 . GLU C 130 0.7403 0.9712 0.6193 -0.1576 0.1193  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 130 GLU C OE2 
8642  N N   . ILE C 131 0.6315 0.8172 0.3786 0.0394  0.1154  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 131 ILE C N   
8643  C CA  . ILE C 131 0.6342 0.8553 0.3498 0.0695  0.1197  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 131 ILE C CA  
8644  C C   . ILE C 131 0.6348 0.9219 0.3545 0.0827  0.1103  0.0113  ? ? ? ? ? ? 131 ILE C C   
8645  O O   . ILE C 131 0.6125 0.8955 0.3585 0.0825  0.1156  0.0316  ? ? ? ? ? ? 131 ILE C O   
8646  C CB  . ILE C 131 0.6196 0.7947 0.3301 0.0879  0.1429  0.0102  ? ? ? ? ? ? 131 ILE C CB  
8647  C CG1 . ILE C 131 0.6303 0.7656 0.3555 0.0821  0.1505  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 131 ILE C CG1 
8648  C CG2 . ILE C 131 0.6541 0.8423 0.3202 0.1147  0.1592  0.0292  ? ? ? ? ? ? 131 ILE C CG2 
8649  C CD1 . ILE C 131 0.5990 0.7151 0.3459 0.0873  0.1648  0.0047  ? ? ? ? ? ? 131 ILE C CD1 
8650  N N   . ARG C 132 0.6754 1.0309 0.3659 0.1015  0.0974  0.0105  ? ? ? ? ? ? 132 ARG C N   
8651  C CA  . ARG C 132 0.6796 1.1187 0.3837 0.1251  0.0863  0.0346  ? ? ? ? ? ? 132 ARG C CA  
8652  C C   . ARG C 132 0.7324 1.1838 0.3799 0.1834  0.0968  0.0724  ? ? ? ? ? ? 132 ARG C C   
8653  O O   . ARG C 132 0.7514 1.1871 0.3446 0.1951  0.1009  0.0685  ? ? ? ? ? ? 132 ARG C O   
8654  C CB  . ARG C 132 0.6998 1.2443 0.4385 0.0920  0.0538  0.0005  ? ? ? ? ? ? 132 ARG C CB  
8655  C CG  . ARG C 132 0.7198 1.2318 0.5108 0.0332  0.0565  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 132 ARG C CG  
8656  C CD  . ARG C 132 0.7662 1.4016 0.6116 0.0023  0.0361  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 132 ARG C CD  
8657  N NE  . ARG C 132 0.8185 1.4180 0.7120 -0.0565 0.0496  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 132 ARG C NE  
8658  C CZ  . ARG C 132 0.8111 1.3828 0.7345 -0.0547 0.0729  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 132 ARG C CZ  
8659  N NH1 . ARG C 132 0.8030 1.3705 0.7151 0.0007  0.0855  0.0110  ? ? ? ? ? ? 132 ARG C NH1 
8660  N NH2 . ARG C 132 0.8031 1.3362 0.7574 -0.1097 0.0895  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 132 ARG C NH2 
8661  N N   . THR C 133 0.7333 1.2004 0.3852 0.2239  0.1087  0.1116  ? ? ? ? ? ? 133 THR C N   
8662  C CA  . THR C 133 0.8214 1.2903 0.4104 0.2924  0.1244  0.1578  ? ? ? ? ? ? 133 THR C CA  
8663  C C   . THR C 133 0.8556 1.4614 0.4233 0.3237  0.0861  0.1580  ? ? ? ? ? ? 133 THR C C   
8664  O O   . THR C 133 0.8336 1.5405 0.4478 0.2830  0.0477  0.1160  ? ? ? ? ? ? 133 THR C O   
8665  C CB  . THR C 133 0.8434 1.2737 0.4377 0.3341  0.1549  0.1982  ? ? ? ? ? ? 133 THR C CB  
8666  O OG1 . THR C 133 0.7916 1.3295 0.4532 0.3339  0.1333  0.1920  ? ? ? ? ? ? 133 THR C OG1 
8667  C CG2 . THR C 133 0.8176 1.1118 0.4123 0.3008  0.1916  0.1929  ? ? ? ? ? ? 133 THR C CG2 
8668  N N   . GLY C 134 0.9544 1.5632 0.4463 0.3923  0.0968  0.2029  ? ? ? ? ? ? 134 GLY C N   
8669  N N   . GLU C 143 1.2030 2.4807 0.9955 1.0518  0.2008  0.5279  ? ? ? ? ? ? 143 GLU C N   
8670  C CA  . GLU C 143 1.2084 2.2385 0.9562 1.0113  0.2686  0.5154  ? ? ? ? ? ? 143 GLU C CA  
8671  C C   . GLU C 143 1.3585 2.1538 0.9717 1.0949  0.3336  0.5706  ? ? ? ? ? ? 143 GLU C C   
8672  O O   . GLU C 143 1.4720 2.2945 1.0471 1.2232  0.3531  0.6338  ? ? ? ? ? ? 143 GLU C O   
8673  C CB  . GLU C 143 1.1869 2.2750 1.0215 1.0157  0.3011  0.5028  ? ? ? ? ? ? 143 GLU C CB  
8674  C CG  . GLU C 143 1.0572 2.1905 0.9761 0.8834  0.2815  0.4365  ? ? ? ? ? ? 143 GLU C CG  
8675  C CD  . GLU C 143 1.0547 2.2224 1.0393 0.8921  0.3269  0.4299  ? ? ? ? ? ? 143 GLU C CD  
8676  O OE1 . GLU C 143 1.1376 2.3269 1.1201 1.0043  0.3692  0.4722  ? ? ? ? ? ? 143 GLU C OE1 
8677  O OE2 . GLU C 143 0.9716 2.1387 1.0035 0.7909  0.3250  0.3847  ? ? ? ? ? ? 143 GLU C OE2 
8678  N N   . VAL C 144 1.3583 1.9260 0.9024 1.0201  0.3692  0.5459  ? ? ? ? ? ? 144 VAL C N   
8679  C CA  . VAL C 144 1.5111 1.8223 0.9261 1.0628  0.4398  0.5832  ? ? ? ? ? ? 144 VAL C CA  
8680  C C   . VAL C 144 1.5236 1.6314 0.9151 0.9946  0.4981  0.5433  ? ? ? ? ? ? 144 VAL C C   
8681  O O   . VAL C 144 1.4058 1.5472 0.8601 0.8927  0.4724  0.4851  ? ? ? ? ? ? 144 VAL C O   
8682  C CB  . VAL C 144 1.5354 1.7752 0.8706 1.0326  0.4244  0.5929  ? ? ? ? ? ? 144 VAL C CB  
8683  C CG1 . VAL C 144 1.6260 1.9856 0.9196 1.1425  0.3974  0.6563  ? ? ? ? ? ? 144 VAL C CG1 
8684  C CG2 . VAL C 144 1.3661 1.6756 0.7596 0.9042  0.3674  0.5266  ? ? ? ? ? ? 144 VAL C CG2 
8685  N N   . GLU C 145 1.6865 1.5786 0.9800 1.0487  0.5772  0.5728  ? ? ? ? ? ? 145 GLU C N   
8686  C CA  . GLU C 145 1.7182 1.4153 0.9757 0.9761  0.6303  0.5266  ? ? ? ? ? ? 145 GLU C CA  
8687  C C   . GLU C 145 1.7620 1.2754 0.9451 0.8911  0.6521  0.5053  ? ? ? ? ? ? 145 GLU C C   
8688  O O   . GLU C 145 1.8900 1.2831 0.9845 0.9340  0.6893  0.5503  ? ? ? ? ? ? 145 GLU C O   
8689  C CB  . GLU C 145 1.8838 1.4393 1.0810 1.0659  0.7127  0.5518  ? ? ? ? ? ? 145 GLU C CB  
8690  C CG  . GLU C 145 1.9342 1.2921 1.0835 0.9839  0.7650  0.4942  ? ? ? ? ? ? 145 GLU C CG  
8691  C CD  . GLU C 145 1.8901 1.3203 1.0954 0.9834  0.7712  0.4604  ? ? ? ? ? ? 145 GLU C CD  
8692  O OE1 . GLU C 145 1.7121 1.3270 1.0162 0.9259  0.7093  0.4305  ? ? ? ? ? ? 145 GLU C OE1 
8693  O OE2 . GLU C 145 2.0581 1.3474 1.2004 1.0429  0.8461  0.4647  ? ? ? ? ? ? 145 GLU C OE2 
8694  N N   . LEU C 146 1.6472 1.1449 0.8666 0.7744  0.6325  0.4397  ? ? ? ? ? ? 146 LEU C N   
8695  C CA  . LEU C 146 1.6808 1.0164 0.8477 0.6832  0.6588  0.4058  ? ? ? ? ? ? 146 LEU C CA  
8696  C C   . LEU C 146 1.8107 0.9488 0.9133 0.6573  0.7293  0.3739  ? ? ? ? ? ? 146 LEU C C   
8697  O O   . LEU C 146 1.7492 0.9079 0.8837 0.6063  0.7185  0.3240  ? ? ? ? ? ? 146 LEU C O   
8698  C CB  . LEU C 146 1.4935 0.9376 0.7345 0.5768  0.5928  0.3543  ? ? ? ? ? ? 146 LEU C CB  
8699  C CG  . LEU C 146 1.3945 0.9922 0.6796 0.5801  0.5316  0.3714  ? ? ? ? ? ? 146 LEU C CG  
8700  C CD1 . LEU C 146 1.2931 0.9082 0.6124 0.4775  0.4973  0.3248  ? ? ? ? ? ? 146 LEU C CD1 
8701  C CD2 . LEU C 146 1.4913 1.0474 0.7045 0.6581  0.5572  0.4322  ? ? ? ? ? ? 146 LEU C CD2 
8702  N N   . VAL C 147 1.9965 0.9341 0.9984 0.6894  0.8048  0.4017  ? ? ? ? ? ? 147 VAL C N   
8703  C CA  . VAL C 147 2.1617 0.8851 1.0840 0.6756  0.8848  0.3726  ? ? ? ? ? ? 147 VAL C CA  
8704  C C   . VAL C 147 2.1325 0.7776 1.0508 0.5342  0.8853  0.2997  ? ? ? ? ? ? 147 VAL C C   
8705  O O   . VAL C 147 2.1082 0.7331 1.0236 0.4788  0.8815  0.3009  ? ? ? ? ? ? 147 VAL C O   
8706  C CB  . VAL C 147 2.3959 0.9167 1.2040 0.7713  0.9747  0.4354  ? ? ? ? ? ? 147 VAL C CB  
8707  C CG1 . VAL C 147 2.6031 0.8542 1.3125 0.7210  1.0671  0.3927  ? ? ? ? ? ? 147 VAL C CG1 
8708  C CG2 . VAL C 147 2.4381 1.0410 1.2536 0.9204  0.9794  0.4970  ? ? ? ? ? ? 147 VAL C CG2 
8709  N N   . LYS C 148 2.1190 0.7374 1.0386 0.4790  0.8887  0.2364  ? ? ? ? ? ? 148 LYS C N   
8710  C CA  . LYS C 148 2.1123 0.6722 1.0260 0.3478  0.8864  0.1605  ? ? ? ? ? ? 148 LYS C CA  
8711  C C   . LYS C 148 2.3023 0.6402 1.1294 0.3011  0.9668  0.1507  ? ? ? ? ? ? 148 LYS C C   
8712  O O   . LYS C 148 2.5014 0.6374 1.2318 0.3456  1.0521  0.1611  ? ? ? ? ? ? 148 LYS C O   
8713  C CB  . LYS C 148 2.1231 0.6717 1.0224 0.3186  0.8878  0.1010  ? ? ? ? ? ? 148 LYS C CB  
8714  C CG  . LYS C 148 2.1951 0.6467 1.0550 0.1981  0.9032  0.0174  ? ? ? ? ? ? 148 LYS C CG  
8715  C CD  . LYS C 148 2.2404 0.6807 1.0643 0.2009  0.9099  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 148 LYS C CD  
8716  C CE  . LYS C 148 2.2534 0.6941 1.0624 0.0783  0.8854  -0.1169 ? ? ? ? ? ? 148 LYS C CE  
8717  N NZ  . LYS C 148 2.0758 0.6823 0.9790 0.0101  0.8065  -0.1220 ? ? ? ? ? ? 148 LYS C NZ  
8718  N N   . GLY C 149 2.2394 0.6138 1.1030 0.2114  0.9445  0.1306  ? ? ? ? ? ? 149 GLY C N   
8719  C CA  . GLY C 149 2.4114 0.5968 1.2082 0.1518  1.0217  0.1225  ? ? ? ? ? ? 149 GLY C CA  
8720  C C   . GLY C 149 2.4603 0.6069 1.2273 0.2159  1.0520  0.2040  ? ? ? ? ? ? 149 GLY C C   
8721  O O   . GLY C 149 2.5795 0.6028 1.3068 0.1556  1.1091  0.2027  ? ? ? ? ? ? 149 GLY C O   
8722  N N   . SER C 150 2.3814 0.6390 1.1649 0.3341  1.0155  0.2735  ? ? ? ? ? ? 150 SER C N   
8723  C CA  . SER C 150 2.4418 0.6828 1.1843 0.4100  1.0358  0.3562  ? ? ? ? ? ? 150 SER C CA  
8724  C C   . SER C 150 2.2862 0.6854 1.1004 0.3501  0.9772  0.3522  ? ? ? ? ? ? 150 SER C C   
8725  O O   . SER C 150 2.0965 0.6571 1.0082 0.2790  0.9054  0.2976  ? ? ? ? ? ? 150 SER C O   
8726  C CB  . SER C 150 2.4324 0.7513 1.1642 0.5611  1.0159  0.4283  ? ? ? ? ? ? 150 SER C CB  
8727  O OG  . SER C 150 2.1705 0.7624 1.0181 0.5693  0.9085  0.4176  ? ? ? ? ? ? 150 SER C OG  
8728  N N   . GLN C 151 2.3895 0.7326 1.1457 0.3846  1.0140  0.4126  ? ? ? ? ? ? 151 GLN C N   
8729  C CA  . GLN C 151 2.2843 0.7550 1.0901 0.3361  0.9748  0.4121  ? ? ? ? ? ? 151 GLN C CA  
8730  C C   . GLN C 151 2.1281 0.8179 0.9843 0.4127  0.8863  0.4454  ? ? ? ? ? ? 151 GLN C C   
8731  O O   . GLN C 151 2.2119 0.9063 1.0131 0.5288  0.8881  0.5120  ? ? ? ? ? ? 151 GLN C O   
8732  C CB  . GLN C 151 2.4841 0.7825 1.1878 0.3382  1.0649  0.4638  ? ? ? ? ? ? 151 GLN C CB  
8733  C CG  . GLN C 151 2.6111 0.7464 1.2988 0.2121  1.1430  0.4130  ? ? ? ? ? ? 151 GLN C CG  
8734  C CD  . GLN C 151 2.5134 0.7652 1.2726 0.1180  1.1237  0.3833  ? ? ? ? ? ? 151 GLN C CD  
8735  O OE1 . GLN C 151 2.6393 0.8033 1.3401 0.1048  1.1888  0.4217  ? ? ? ? ? ? 151 GLN C OE1 
8736  N NE2 . GLN C 151 2.2961 0.7478 1.1785 0.0611  1.0372  0.3200  ? ? ? ? ? ? 151 GLN C NE2 
8737  N N   . VAL C 152 1.9318 0.8014 0.8885 0.3504  0.8116  0.3991  ? ? ? ? ? ? 152 VAL C N   
8738  C CA  . VAL C 152 1.7897 0.8575 0.7940 0.4019  0.7307  0.4162  ? ? ? ? ? ? 152 VAL C CA  
8739  C C   . VAL C 152 1.7277 0.8751 0.7592 0.3487  0.7114  0.4019  ? ? ? ? ? ? 152 VAL C C   
8740  O O   . VAL C 152 1.6262 0.8152 0.7297 0.2587  0.6959  0.3448  ? ? ? ? ? ? 152 VAL C O   
8741  C CB  . VAL C 152 1.6376 0.8526 0.7384 0.3926  0.6556  0.3728  ? ? ? ? ? ? 152 VAL C CB  
8742  C CG1 . VAL C 152 1.4980 0.9074 0.6573 0.4105  0.5769  0.3716  ? ? ? ? ? ? 152 VAL C CG1 
8743  C CG2 . VAL C 152 1.6883 0.8637 0.7661 0.4653  0.6707  0.3943  ? ? ? ? ? ? 152 VAL C CG2 
8744  N N   . LEU C 153 1.7829 0.9546 0.7519 0.4096  0.7148  0.4544  ? ? ? ? ? ? 153 LEU C N   
8745  C CA  . LEU C 153 1.7145 0.9852 0.7073 0.3730  0.6894  0.4383  ? ? ? ? ? ? 153 LEU C CA  
8746  C C   . LEU C 153 1.5412 1.0078 0.6234 0.3714  0.5943  0.3987  ? ? ? ? ? ? 153 LEU C C   
8747  O O   . LEU C 153 1.5136 1.0711 0.5924 0.4388  0.5474  0.4191  ? ? ? ? ? ? 153 LEU C O   
8748  C CB  . LEU C 153 1.8499 1.0798 0.7297 0.4375  0.7262  0.5050  ? ? ? ? ? ? 153 LEU C CB  
8749  C CG  . LEU C 153 1.7788 1.1180 0.6737 0.4063  0.7008  0.4845  ? ? ? ? ? ? 153 LEU C CG  
8750  C CD1 . LEU C 153 1.7390 1.0494 0.6971 0.2999  0.7369  0.4341  ? ? ? ? ? ? 153 LEU C CD1 
8751  C CD2 . LEU C 153 1.9295 1.2382 0.6940 0.4797  0.7328  0.5539  ? ? ? ? ? ? 153 LEU C CD2 
8752  N N   . VAL C 154 1.4429 0.9748 0.6086 0.2935  0.5687  0.3409  ? ? ? ? ? ? 154 VAL C N   
8753  C CA  . VAL C 154 1.2803 0.9670 0.5151 0.2865  0.4934  0.3044  ? ? ? ? ? ? 154 VAL C CA  
8754  C C   . VAL C 154 1.3023 1.0360 0.5004 0.2926  0.4946  0.3093  ? ? ? ? ? ? 154 VAL C C   
8755  O O   . VAL C 154 1.3075 1.0111 0.5146 0.2448  0.5318  0.2936  ? ? ? ? ? ? 154 VAL C O   
8756  C CB  . VAL C 154 1.1794 0.9055 0.5143 0.2147  0.4667  0.2456  ? ? ? ? ? ? 154 VAL C CB  
8757  C CG1 . VAL C 154 1.0523 0.9054 0.4443 0.2064  0.4050  0.2110  ? ? ? ? ? ? 154 VAL C CG1 
8758  C CG2 . VAL C 154 1.1410 0.8335 0.4992 0.2141  0.4598  0.2389  ? ? ? ? ? ? 154 VAL C CG2 
8759  N N   . THR C 155 1.3027 1.1211 0.4613 0.3496  0.4540  0.3269  ? ? ? ? ? ? 155 THR C N   
8760  C CA  . THR C 155 1.3576 1.2206 0.4527 0.3672  0.4543  0.3335  ? ? ? ? ? ? 155 THR C CA  
8761  C C   . THR C 155 1.2653 1.2660 0.4042 0.3564  0.3836  0.2830  ? ? ? ? ? ? 155 THR C C   
8762  O O   . THR C 155 1.1781 1.2544 0.3703 0.3618  0.3294  0.2645  ? ? ? ? ? ? 155 THR C O   
8763  C CB  . THR C 155 1.4942 1.3237 0.4634 0.4503  0.4786  0.4044  ? ? ? ? ? ? 155 THR C CB  
8764  O OG1 . THR C 155 1.5371 1.4204 0.4365 0.4646  0.4742  0.4047  ? ? ? ? ? ? 155 THR C OG1 
8765  C CG2 . THR C 155 1.4737 1.3835 0.4444 0.5168  0.4264  0.4263  ? ? ? ? ? ? 155 THR C CG2 
8766  N N   . VAL C 156 1.2784 1.3015 0.3927 0.3374  0.3930  0.2589  ? ? ? ? ? ? 156 VAL C N   
8767  C CA  . VAL C 156 1.2315 1.3581 0.3555 0.3294  0.3400  0.2092  ? ? ? ? ? ? 156 VAL C CA  
8768  C C   . VAL C 156 1.3490 1.5111 0.3547 0.3724  0.3424  0.2268  ? ? ? ? ? ? 156 VAL C C   
8769  O O   . VAL C 156 1.3385 1.5814 0.3288 0.3659  0.3020  0.1815  ? ? ? ? ? ? 156 VAL C O   
8770  C CB  . VAL C 156 1.1570 1.2840 0.3550 0.2730  0.3458  0.1523  ? ? ? ? ? ? 156 VAL C CB  
8771  C CG1 . VAL C 156 1.0257 1.1391 0.3312 0.2369  0.3294  0.1337  ? ? ? ? ? ? 156 VAL C CG1 
8772  C CG2 . VAL C 156 1.1916 1.2615 0.3644 0.2582  0.4142  0.1627  ? ? ? ? ? ? 156 VAL C CG2 
8773  N N   . ASP C 157 1.4744 1.5632 0.3882 0.4133  0.3957  0.2911  ? ? ? ? ? ? 157 ASP C N   
8774  C CA  . ASP C 157 1.6160 1.7312 0.3927 0.4737  0.3997  0.3297  ? ? ? ? ? ? 157 ASP C CA  
8775  C C   . ASP C 157 1.6019 1.8561 0.3698 0.5116  0.3157  0.3163  ? ? ? ? ? ? 157 ASP C C   
8776  O O   . ASP C 157 1.5721 1.8521 0.3827 0.5407  0.2887  0.3416  ? ? ? ? ? ? 157 ASP C O   
8777  C CB  . ASP C 157 1.7477 1.7438 0.4359 0.5235  0.4672  0.4164  ? ? ? ? ? ? 157 ASP C CB  
8778  C CG  . ASP C 157 1.9401 1.9399 0.4640 0.5938  0.4864  0.4717  ? ? ? ? ? ? 157 ASP C CG  
8779  O OD1 . ASP C 157 2.0823 1.9623 0.5133 0.6385  0.5535  0.5496  ? ? ? ? ? ? 157 ASP C OD1 
8780  O OD2 . ASP C 157 1.9517 2.0610 0.4232 0.6061  0.4412  0.4403  ? ? ? ? ? ? 157 ASP C OD2 
8781  N N   . PRO C 158 1.6220 1.9723 0.3458 0.5055  0.2754  0.2697  ? ? ? ? ? ? 158 PRO C N   
8782  C CA  . PRO C 158 1.6357 2.1397 0.3358 0.5341  0.1956  0.2501  ? ? ? ? ? ? 158 PRO C CA  
8783  C C   . PRO C 158 1.7155 2.2671 0.3512 0.6259  0.1800  0.3297  ? ? ? ? ? ? 158 PRO C C   
8784  O O   . PRO C 158 1.6553 2.3203 0.3554 0.6408  0.1222  0.3230  ? ? ? ? ? ? 158 PRO C O   
8785  C CB  . PRO C 158 1.7390 2.2862 0.3306 0.5309  0.1901  0.2126  ? ? ? ? ? ? 158 PRO C CB  
8786  C CG  . PRO C 158 1.6937 2.1392 0.3267 0.4703  0.2451  0.1717  ? ? ? ? ? ? 158 PRO C CG  
8787  C CD  . PRO C 158 1.6545 1.9772 0.3458 0.4659  0.3078  0.2239  ? ? ? ? ? ? 158 PRO C CD  
8788  N N   . ALA C 159 1.8568 2.3226 0.3654 0.6901  0.2359  0.4070  ? ? ? ? ? ? 159 ALA C N   
8789  N N   . ASN C 165 1.7159 1.7257 0.7335 0.9388  0.4159  0.6355  ? ? ? ? ? ? 165 ASN C N   
8790  C CA  . ASN C 165 1.8261 1.7475 0.8293 1.0170  0.4668  0.6769  ? ? ? ? ? ? 165 ASN C CA  
8791  C C   . ASN C 165 1.8068 1.5508 0.8321 0.9432  0.5230  0.6368  ? ? ? ? ? ? 165 ASN C C   
8792  O O   . ASN C 165 1.7204 1.4394 0.7886 0.8318  0.5124  0.5767  ? ? ? ? ? ? 165 ASN C O   
8793  C CB  . ASN C 165 2.0426 1.8533 0.9099 1.1430  0.5219  0.7712  ? ? ? ? ? ? 165 ASN C CB  
8794  C CG  . ASN C 165 2.1711 1.7697 0.9234 1.1073  0.5888  0.7928  ? ? ? ? ? ? 165 ASN C CG  
8795  O OD1 . ASN C 165 2.1322 1.6018 0.9024 0.9983  0.6239  0.7429  ? ? ? ? ? ? 165 ASN C OD1 
8796  N ND2 . ASN C 165 2.3327 1.9030 0.9654 1.2019  0.6087  0.8702  ? ? ? ? ? ? 165 ASN C ND2 
8797  N N   . ALA C 166 1.9252 1.5473 0.9145 1.0107  0.5838  0.6698  ? ? ? ? ? ? 166 ALA C N   
8798  C CA  . ALA C 166 1.9547 1.3908 0.9403 0.9469  0.6444  0.6309  ? ? ? ? ? ? 166 ALA C CA  
8799  C C   . ALA C 166 1.9778 1.2529 0.9210 0.8409  0.6823  0.5989  ? ? ? ? ? ? 166 ALA C C   
8800  O O   . ALA C 166 1.9524 1.1320 0.9183 0.7565  0.7068  0.5447  ? ? ? ? ? ? 166 ALA C O   
8801  C CB  . ALA C 166 2.1413 1.4213 1.0516 1.0499  0.7229  0.6816  ? ? ? ? ? ? 166 ALA C CB  
8802  N N   . ASN C 167 2.0430 1.3067 0.9266 0.8460  0.6851  0.6310  ? ? ? ? ? ? 167 ASN C N   
8803  C CA  . ASN C 167 2.1138 1.2166 0.9424 0.7655  0.7401  0.6187  ? ? ? ? ? ? 167 ASN C CA  
8804  C C   . ASN C 167 1.9933 1.2207 0.8623 0.6965  0.6879  0.5881  ? ? ? ? ? ? 167 ASN C C   
8805  O O   . ASN C 167 2.0250 1.1545 0.8668 0.6244  0.7298  0.5737  ? ? ? ? ? ? 167 ASN C O   
8806  C CB  . ASN C 167 2.3480 1.2620 1.0328 0.8447  0.8257  0.7002  ? ? ? ? ? ? 167 ASN C CB  
8807  C CG  . ASN C 167 2.5175 1.2591 1.1398 0.9203  0.8974  0.7351  ? ? ? ? ? ? 167 ASN C CG  
8808  O OD1 . ASN C 167 2.5611 1.1395 1.1863 0.8461  0.9527  0.6852  ? ? ? ? ? ? 167 ASN C OD1 
8809  N ND2 . ASN C 167 2.6475 1.4271 1.2020 1.0800  0.8984  0.8249  ? ? ? ? ? ? 167 ASN C ND2 
8810  N N   . THR C 168 1.8674 1.3081 0.7972 0.7209  0.6033  0.5785  ? ? ? ? ? ? 168 THR C N   
8811  C CA  . THR C 168 1.7685 1.3274 0.7272 0.6677  0.5538  0.5472  ? ? ? ? ? ? 168 THR C CA  
8812  C C   . THR C 168 1.5929 1.3513 0.6640 0.6394  0.4660  0.4946  ? ? ? ? ? ? 168 THR C C   
8813  O O   . THR C 168 1.6006 1.4790 0.6922 0.7062  0.4269  0.5143  ? ? ? ? ? ? 168 THR C O   
8814  C CB  . THR C 168 1.8845 1.4765 0.7432 0.7425  0.5536  0.6066  ? ? ? ? ? ? 168 THR C CB  
8815  O OG1 . THR C 168 2.0831 1.5179 0.8279 0.8283  0.6264  0.6843  ? ? ? ? ? ? 168 THR C OG1 
8816  C CG2 . THR C 168 1.8723 1.4499 0.7092 0.6741  0.5646  0.5832  ? ? ? ? ? ? 168 THR C CG2 
8817  N N   . VAL C 169 1.4530 1.2454 0.5974 0.5438  0.4399  0.4306  ? ? ? ? ? ? 169 VAL C N   
8818  C CA  . VAL C 169 1.2833 1.2449 0.5179 0.5093  0.3636  0.3813  ? ? ? ? ? ? 169 VAL C CA  
8819  C C   . VAL C 169 1.2278 1.2461 0.4648 0.4629  0.3370  0.3475  ? ? ? ? ? ? 169 VAL C C   
8820  O O   . VAL C 169 1.2276 1.1630 0.4531 0.4152  0.3721  0.3333  ? ? ? ? ? ? 169 VAL C O   
8821  C CB  . VAL C 169 1.1921 1.1802 0.5215 0.4643  0.3426  0.3394  ? ? ? ? ? ? 169 VAL C CB  
8822  C CG1 . VAL C 169 1.2310 1.0960 0.5444 0.4801  0.3942  0.3556  ? ? ? ? ? ? 169 VAL C CG1 
8823  C CG2 . VAL C 169 1.0373 1.0573 0.4352 0.3774  0.3125  0.2795  ? ? ? ? ? ? 169 VAL C CG2 
8824  N N   . TRP C 170 1.1822 1.3473 0.4310 0.4800  0.2785  0.3339  ? ? ? ? ? ? 170 TRP C N   
8825  C CA  . TRP C 170 1.1371 1.3682 0.3871 0.4388  0.2471  0.2907  ? ? ? ? ? ? 170 TRP C CA  
8826  C C   . TRP C 170 1.0319 1.3092 0.3803 0.3701  0.2115  0.2292  ? ? ? ? ? ? 170 TRP C C   
8827  O O   . TRP C 170 0.9487 1.2747 0.3594 0.3671  0.1886  0.2224  ? ? ? ? ? ? 170 TRP C O   
8828  C CB  . TRP C 170 1.1969 1.5621 0.4005 0.4873  0.2010  0.2996  ? ? ? ? ? ? 170 TRP C CB  
8829  C CG  . TRP C 170 1.1959 1.6168 0.3789 0.4475  0.1738  0.2497  ? ? ? ? ? ? 170 TRP C CG  
8830  C CD1 . TRP C 170 1.2740 1.6478 0.3676 0.4544  0.2033  0.2577  ? ? ? ? ? ? 170 TRP C CD1 
8831  C CD2 . TRP C 170 1.1173 1.6391 0.3648 0.3906  0.1196  0.1789  ? ? ? ? ? ? 170 TRP C CD2 
8832  N NE1 . TRP C 170 1.2597 1.6983 0.3556 0.4126  0.1710  0.1961  ? ? ? ? ? ? 170 TRP C NE1 
8833  C CE2 . TRP C 170 1.1610 1.6809 0.3452 0.3717  0.1209  0.1457  ? ? ? ? ? ? 170 TRP C CE2 
8834  C CE3 . TRP C 170 1.0222 1.6220 0.3647 0.3523  0.0796  0.1410  ? ? ? ? ? ? 170 TRP C CE3 
8835  C CZ2 . TRP C 170 1.1300 1.7101 0.3415 0.3182  0.0836  0.0738  ? ? ? ? ? ? 170 TRP C CZ2 
8836  C CZ3 . TRP C 170 0.9935 1.6524 0.3645 0.2932  0.0437  0.0724  ? ? ? ? ? ? 170 TRP C CZ3 
8837  C CH2 . TRP C 170 1.0524 1.6960 0.3569 0.2775  0.0454  0.0378  ? ? ? ? ? ? 170 TRP C CH2 
8838  N N   . VAL C 171 0.9977 1.2560 0.3591 0.3191  0.2123  0.1876  ? ? ? ? ? ? 171 VAL C N   
8839  C CA  . VAL C 171 0.9034 1.1991 0.3457 0.2624  0.1785  0.1318  ? ? ? ? ? ? 171 VAL C CA  
8840  C C   . VAL C 171 0.9229 1.2573 0.3468 0.2387  0.1592  0.0867  ? ? ? ? ? ? 171 VAL C C   
8841  O O   . VAL C 171 0.9569 1.2706 0.3133 0.2553  0.1822  0.0940  ? ? ? ? ? ? 171 VAL C O   
8842  C CB  . VAL C 171 0.8321 1.0509 0.3338 0.2223  0.1992  0.1197  ? ? ? ? ? ? 171 VAL C CB  
8843  C CG1 . VAL C 171 0.8339 1.0178 0.3513 0.2381  0.2138  0.1501  ? ? ? ? ? ? 171 VAL C CG1 
8844  C CG2 . VAL C 171 0.8438 0.9955 0.3299 0.2058  0.2381  0.1165  ? ? ? ? ? ? 171 VAL C CG2 
8845  N N   . ASP C 172 0.8794 1.2578 0.3551 0.1992  0.1248  0.0400  ? ? ? ? ? ? 172 ASP C N   
8846  C CA  . ASP C 172 0.9287 1.3297 0.3813 0.1727  0.1090  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 172 ASP C CA  
8847  C C   . ASP C 172 0.9083 1.2252 0.3815 0.1473  0.1373  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 172 ASP C C   
8848  O O   . ASP C 172 0.9361 1.2458 0.4048 0.1220  0.1301  -0.0903 ? ? ? ? ? ? 172 ASP C O   
8849  C CB  . ASP C 172 0.9157 1.3918 0.4082 0.1363  0.0664  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 172 ASP C CB  
8850  C CG  . ASP C 172 0.8527 1.2888 0.4254 0.1027  0.0688  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 172 ASP C CG  
8851  O OD1 . ASP C 172 0.8507 1.3477 0.4655 0.0713  0.0432  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 172 ASP C OD1 
8852  O OD2 . ASP C 172 0.8166 1.1681 0.4097 0.1063  0.0974  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 172 ASP C OD2 
8853  N N   . TYR C 173 0.8564 1.1138 0.3534 0.1550  0.1705  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 173 TYR C N   
8854  C CA  . TYR C 173 0.8252 1.0318 0.3510 0.1419  0.1972  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 173 TYR C CA  
8855  C C   . TYR C 173 0.8663 1.0531 0.3513 0.1597  0.2421  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 173 TYR C C   
8856  O O   . TYR C 173 0.8319 0.9887 0.3407 0.1570  0.2685  0.0233  ? ? ? ? ? ? 173 TYR C O   
8857  C CB  . TYR C 173 0.7416 0.9182 0.3400 0.1259  0.1953  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 173 TYR C CB  
8858  C CG  . TYR C 173 0.7318 0.8819 0.3716 0.1208  0.2171  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 173 TYR C CG  
8859  C CD1 . TYR C 173 0.7531 0.8981 0.3861 0.1262  0.2286  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 173 TYR C CD1 
8860  C CD2 . TYR C 173 0.6799 0.8191 0.3673 0.1125  0.2259  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 173 TYR C CD2 
8861  C CE1 . TYR C 173 0.7453 0.8854 0.4268 0.1327  0.2481  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 173 TYR C CE1 
8862  C CE2 . TYR C 173 0.6534 0.8006 0.3895 0.1110  0.2397  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 173 TYR C CE2 
8863  C CZ  . TYR C 173 0.6778 0.8306 0.4162 0.1256  0.2503  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 173 TYR C CZ  
8864  O OH  . TYR C 173 0.6683 0.8484 0.4648 0.1349  0.2648  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 173 TYR C OH  
8865  N N   . PRO C 174 0.9260 1.1265 0.3460 0.1721  0.2553  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 174 PRO C N   
8866  C CA  . PRO C 174 0.9900 1.1717 0.3578 0.1889  0.3061  0.0034  ? ? ? ? ? ? 174 PRO C CA  
8867  C C   . PRO C 174 0.9487 1.1015 0.3828 0.1703  0.3485  0.0120  ? ? ? ? ? ? 174 PRO C C   
8868  O O   . PRO C 174 0.9915 1.1162 0.4035 0.1695  0.3924  0.0470  ? ? ? ? ? ? 174 PRO C O   
8869  C CB  . PRO C 174 1.0702 1.2713 0.3699 0.1988  0.3142  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 174 PRO C CB  
8870  C CG  . PRO C 174 1.0572 1.2739 0.3817 0.1808  0.2700  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 174 PRO C CG  
8871  C CD  . PRO C 174 0.9701 1.1991 0.3510 0.1670  0.2291  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 174 PRO C CD  
8872  N N   . ASN C 175 0.8917 1.0532 0.4053 0.1548  0.3361  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 175 ASN C N   
8873  C CA  . ASN C 175 0.8658 1.0360 0.4510 0.1403  0.3686  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 175 ASN C CA  
8874  C C   . ASN C 175 0.8093 0.9685 0.4471 0.1164  0.3639  0.0025  ? ? ? ? ? ? 175 ASN C C   
8875  O O   . ASN C 175 0.7958 0.9798 0.5000 0.0957  0.3836  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 175 ASN C O   
8876  C CB  . ASN C 175 0.8471 1.0364 0.4882 0.1484  0.3567  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 175 ASN C CB  
8877  C CG  . ASN C 175 0.8621 1.0844 0.5270 0.1582  0.4043  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 175 ASN C CG  
8878  O OD1 . ASN C 175 0.9411 1.1645 0.5457 0.1635  0.4445  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 175 ASN C OD1 
8879  N ND2 . ASN C 175 0.8170 1.0728 0.5678 0.1667  0.4017  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 175 ASN C ND2 
8880  N N   . ILE C 176 0.7917 0.9231 0.3995 0.1192  0.3384  0.0235  ? ? ? ? ? ? 176 ILE C N   
8881  C CA  . ILE C 176 0.7542 0.8600 0.3927 0.0991  0.3363  0.0416  ? ? ? ? ? ? 176 ILE C CA  
8882  C C   . ILE C 176 0.8144 0.8884 0.4421 0.0767  0.3919  0.0598  ? ? ? ? ? ? 176 ILE C C   
8883  O O   . ILE C 176 0.7982 0.8650 0.4726 0.0420  0.4025  0.0547  ? ? ? ? ? ? 176 ILE C O   
8884  C CB  . ILE C 176 0.7414 0.8242 0.3435 0.1158  0.3085  0.0630  ? ? ? ? ? ? 176 ILE C CB  
8885  C CG1 . ILE C 176 0.7236 0.7705 0.3507 0.0958  0.3143  0.0740  ? ? ? ? ? ? 176 ILE C CG1 
8886  C CG2 . ILE C 176 0.8118 0.8741 0.3280 0.1475  0.3269  0.0954  ? ? ? ? ? ? 176 ILE C CG2 
8887  C CD1 . ILE C 176 0.6874 0.7271 0.3091 0.1098  0.2844  0.0853  ? ? ? ? ? ? 176 ILE C CD1 
8888  N N   . VAL C 177 0.8927 0.9469 0.4532 0.0919  0.4303  0.0781  ? ? ? ? ? ? 177 VAL C N   
8889  C CA  . VAL C 177 0.9891 0.9887 0.5204 0.0704  0.4917  0.1029  ? ? ? ? ? ? 177 VAL C CA  
8890  C C   . VAL C 177 0.9964 1.0467 0.6101 0.0255  0.5249  0.0750  ? ? ? ? ? ? 177 VAL C C   
8891  O O   . VAL C 177 1.0685 1.0833 0.6870 -0.0158 0.5790  0.0838  ? ? ? ? ? ? 177 VAL C O   
8892  C CB  . VAL C 177 1.1225 1.0808 0.5386 0.1096  0.5250  0.1410  ? ? ? ? ? ? 177 VAL C CB  
8893  C CG1 . VAL C 177 1.1408 1.1403 0.5407 0.1116  0.5580  0.1274  ? ? ? ? ? ? 177 VAL C CG1 
8894  C CG2 . VAL C 177 1.2544 1.1069 0.6060 0.1069  0.5789  0.1873  ? ? ? ? ? ? 177 VAL C CG2 
8895  N N   . ARG C 178 0.9286 1.0623 0.6064 0.0344  0.4980  0.0412  ? ? ? ? ? ? 178 ARG C N   
8896  C CA  . ARG C 178 0.9021 1.1162 0.6764 0.0037  0.5217  0.0143  ? ? ? ? ? ? 178 ARG C CA  
8897  C C   . ARG C 178 0.8154 1.1003 0.6891 -0.0044 0.4721  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 178 ARG C C   
8898  O O   . ARG C 178 0.8121 1.1902 0.7738 -0.0163 0.4814  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 178 ARG C O   
8899  C CB  . ARG C 178 0.9107 1.1741 0.6824 0.0298  0.5503  0.0007  ? ? ? ? ? ? 178 ARG C CB  
8900  C CG  . ARG C 178 0.9966 1.1995 0.6476 0.0577  0.5787  0.0242  ? ? ? ? ? ? 178 ARG C CG  
8901  C CD  . ARG C 178 1.0171 1.2741 0.6708 0.0847  0.5993  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 178 ARG C CD  
8902  N NE  . ARG C 178 1.1345 1.3530 0.6703 0.1071  0.6392  0.0151  ? ? ? ? ? ? 178 ARG C NE  
8903  C CZ  . ARG C 178 1.1602 1.3451 0.5928 0.1440  0.6073  0.0165  ? ? ? ? ? ? 178 ARG C CZ  
8904  N NH1 . ARG C 178 1.0794 1.2585 0.5162 0.1575  0.5366  0.0016  ? ? ? ? ? ? 178 ARG C NH1 
8905  N NH2 . ARG C 178 1.2579 1.4232 0.5803 0.1642  0.6493  0.0322  ? ? ? ? ? ? 178 ARG C NH2 
8906  N N   . VAL C 179 0.7712 1.0224 0.6318 0.0058  0.4210  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 179 VAL C N   
8907  C CA  . VAL C 179 0.7093 1.0235 0.6458 0.0085  0.3753  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 179 VAL C CA  
8908  C C   . VAL C 179 0.6986 0.9896 0.6405 -0.0275 0.3559  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 179 VAL C C   
8909  O O   . VAL C 179 0.6552 0.9996 0.6480 -0.0285 0.3168  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 179 VAL C O   
8910  C CB  . VAL C 179 0.6875 0.9911 0.6081 0.0584  0.3348  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 179 VAL C CB  
8911  C CG1 . VAL C 179 0.6379 0.8755 0.5075 0.0633  0.2987  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 179 VAL C CG1 
8912  C CG2 . VAL C 179 0.6637 1.0429 0.6636 0.0821  0.3116  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 179 VAL C CG2 
8913  N N   . VAL C 180 0.7471 0.9535 0.6276 -0.0517 0.3865  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 180 VAL C N   
8914  C CA  . VAL C 180 0.7792 0.9457 0.6539 -0.0912 0.3836  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 180 VAL C CA  
8915  C C   . VAL C 180 0.8539 1.0046 0.7413 -0.1554 0.4431  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 180 VAL C C   
8916  O O   . VAL C 180 0.9456 1.0089 0.7694 -0.1593 0.4984  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 180 VAL C O   
8917  C CB  . VAL C 180 0.8005 0.8663 0.5930 -0.0647 0.3759  0.0115  ? ? ? ? ? ? 180 VAL C CB  
8918  C CG1 . VAL C 180 0.8196 0.8601 0.6111 -0.0898 0.3572  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 180 VAL C CG1 
8919  C CG2 . VAL C 180 0.7587 0.8411 0.5356 -0.0111 0.3358  0.0236  ? ? ? ? ? ? 180 VAL C CG2 
8920  N N   . PRO C 181 0.8329 1.0711 0.8003 -0.2078 0.4339  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 181 PRO C N   
8921  C CA  . PRO C 181 0.9176 1.1452 0.9048 -0.2842 0.4948  -0.0827 ? ? ? ? ? ? 181 PRO C CA  
8922  C C   . PRO C 181 1.0015 1.0892 0.9149 -0.3267 0.5234  -0.0854 ? ? ? ? ? ? 181 PRO C C   
8923  O O   . PRO C 181 0.9788 1.0006 0.8362 -0.2913 0.4909  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 181 PRO C O   
8924  C CB  . PRO C 181 0.8716 1.2720 0.9792 -0.3220 0.4625  -0.1269 ? ? ? ? ? ? 181 PRO C CB  
8925  C CG  . PRO C 181 0.8043 1.2347 0.9093 -0.2819 0.3856  -0.1303 ? ? ? ? ? ? 181 PRO C CG  
8926  C CD  . PRO C 181 0.7721 1.1145 0.8033 -0.2042 0.3697  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 181 PRO C CD  
8927  N N   . VAL C 182 1.0970 1.1309 1.0072 -0.4016 0.5917  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 182 VAL C N   
8928  C CA  . VAL C 182 1.2099 1.1221 1.0678 -0.4623 0.6223  -0.1238 ? ? ? ? ? ? 182 VAL C CA  
8929  C C   . VAL C 182 1.1539 1.1845 1.0776 -0.4994 0.5551  -0.1791 ? ? ? ? ? ? 182 VAL C C   
8930  O O   . VAL C 182 1.1003 1.3082 1.1290 -0.5163 0.5193  -0.2059 ? ? ? ? ? ? 182 VAL C O   
8931  C CB  . VAL C 182 1.3374 1.1894 1.2003 -0.5560 0.7129  -0.1417 ? ? ? ? ? ? 182 VAL C CB  
8932  C CG1 . VAL C 182 1.4896 1.1482 1.2611 -0.6060 0.7669  -0.1543 ? ? ? ? ? ? 182 VAL C CG1 
8933  C CG2 . VAL C 182 1.3698 1.1821 1.2023 -0.5250 0.7738  -0.0916 ? ? ? ? ? ? 182 VAL C CG2 
8934  N N   . GLY C 183 1.1809 1.1361 1.0468 -0.5039 0.5338  -0.1955 ? ? ? ? ? ? 183 GLY C N   
8935  C CA  . GLY C 183 1.2088 1.0070 0.9670 -0.4449 0.5434  -0.1588 ? ? ? ? ? ? 183 GLY C CA  
8936  C C   . GLY C 183 1.0783 0.9752 0.8573 -0.3822 0.4592  -0.1521 ? ? ? ? ? ? 183 GLY C C   
8937  O O   . GLY C 183 1.0857 0.9730 0.8377 -0.3915 0.4290  -0.1772 ? ? ? ? ? ? 183 GLY C O   
8938  N N   . GLY C 184 0.9716 0.9581 0.7940 -0.3234 0.4274  -0.1210 ? ? ? ? ? ? 184 GLY C N   
8939  C CA  . GLY C 184 0.8658 0.9164 0.6977 -0.2558 0.3608  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 184 GLY C CA  
8940  C C   . GLY C 184 0.8853 0.8214 0.6328 -0.2054 0.3647  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 184 GLY C C   
8941  O O   . GLY C 184 0.9502 0.7670 0.6343 -0.2003 0.4168  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 184 GLY C O   
8942  N N   . ARG C 185 0.8280 0.8026 0.5750 -0.1651 0.3137  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 185 ARG C N   
8943  C CA  . ARG C 185 0.8607 0.7536 0.5425 -0.1247 0.3160  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 185 ARG C CA  
8944  C C   . ARG C 185 0.8066 0.7157 0.4883 -0.0621 0.2994  0.0027  ? ? ? ? ? ? 185 ARG C C   
8945  O O   . ARG C 185 0.7838 0.7724 0.5124 -0.0478 0.2642  0.0035  ? ? ? ? ? ? 185 ARG C O   
8946  C CB  . ARG C 185 0.8554 0.7734 0.5263 -0.1344 0.2798  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 185 ARG C CB  
8947  C CG  . ARG C 185 0.8991 0.7344 0.5035 -0.1054 0.2941  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 185 ARG C CG  
8948  C CD  . ARG C 185 0.9559 0.7873 0.5265 -0.1402 0.2814  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 185 ARG C CD  
8949  N NE  . ARG C 185 1.0362 0.8418 0.6032 -0.2087 0.3072  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 185 ARG C NE  
8950  C CZ  . ARG C 185 1.1080 0.9301 0.6542 -0.2625 0.2949  -0.1778 ? ? ? ? ? ? 185 ARG C CZ  
8951  N NH1 . ARG C 185 1.0950 0.9572 0.6102 -0.2482 0.2555  -0.1853 ? ? ? ? ? ? 185 ARG C NH1 
8952  N NH2 . ARG C 185 1.1852 0.9835 0.7369 -0.3365 0.3251  -0.2236 ? ? ? ? ? ? 185 ARG C NH2 
8953  N N   . ILE C 186 0.8201 0.6599 0.4510 -0.0248 0.3252  0.0327  ? ? ? ? ? ? 186 ILE C N   
8954  C CA  . ILE C 186 0.7630 0.6389 0.3961 0.0266  0.3034  0.0620  ? ? ? ? ? ? 186 ILE C CA  
8955  C C   . ILE C 186 0.7721 0.6343 0.3832 0.0540  0.2953  0.0740  ? ? ? ? ? ? 186 ILE C C   
8956  O O   . ILE C 186 0.8430 0.6339 0.4077 0.0697  0.3300  0.0850  ? ? ? ? ? ? 186 ILE C O   
8957  C CB  . ILE C 186 0.8104 0.6605 0.4116 0.0553  0.3328  0.0897  ? ? ? ? ? ? 186 ILE C CB  
8958  C CG1 . ILE C 186 0.8142 0.6856 0.4393 0.0259  0.3470  0.0768  ? ? ? ? ? ? 186 ILE C CG1 
8959  C CG2 . ILE C 186 0.7595 0.6636 0.3601 0.1012  0.3050  0.1106  ? ? ? ? ? ? 186 ILE C CG2 
8960  C CD1 . ILE C 186 0.8757 0.7052 0.4504 0.0492  0.3871  0.1060  ? ? ? ? ? ? 186 ILE C CD1 
8961  N N   . TYR C 187 0.6994 0.6219 0.3415 0.0597  0.2570  0.0722  ? ? ? ? ? ? 187 TYR C N   
8962  C CA  . TYR C 187 0.7305 0.6540 0.3597 0.0817  0.2551  0.0844  ? ? ? ? ? ? 187 TYR C CA  
8963  C C   . TYR C 187 0.7094 0.6816 0.3532 0.1169  0.2472  0.1070  ? ? ? ? ? ? 187 TYR C C   
8964  O O   . TYR C 187 0.6421 0.6592 0.3112 0.1143  0.2259  0.1041  ? ? ? ? ? ? 187 TYR C O   
8965  C CB  . TYR C 187 0.6922 0.6489 0.3400 0.0646  0.2257  0.0741  ? ? ? ? ? ? 187 TYR C CB  
8966  C CG  . TYR C 187 0.7758 0.7028 0.3970 0.0370  0.2278  0.0521  ? ? ? ? ? ? 187 TYR C CG  
8967  C CD1 . TYR C 187 0.7910 0.7481 0.4342 0.0085  0.2059  0.0311  ? ? ? ? ? ? 187 TYR C CD1 
8968  C CD2 . TYR C 187 0.8310 0.7096 0.4044 0.0404  0.2521  0.0483  ? ? ? ? ? ? 187 TYR C CD2 
8969  C CE1 . TYR C 187 0.8635 0.8174 0.4830 -0.0210 0.1998  0.0050  ? ? ? ? ? ? 187 TYR C CE1 
8970  C CE2 . TYR C 187 0.9313 0.7865 0.4692 0.0094  0.2509  0.0194  ? ? ? ? ? ? 187 TYR C CE2 
8971  C CZ  . TYR C 187 0.9232 0.8221 0.4849 -0.0240 0.2213  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 187 TYR C CZ  
8972  O OH  . TYR C 187 1.0094 0.9084 0.5368 -0.0581 0.2124  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 187 TYR C OH  
8973  N N   . ILE C 188 0.7094 0.6823 0.3387 0.1498  0.2640  0.1254  ? ? ? ? ? ? 188 ILE C N   
8974  C CA  . ILE C 188 0.6907 0.7367 0.3397 0.1850  0.2534  0.1451  ? ? ? ? ? ? 188 ILE C CA  
8975  C C   . ILE C 188 0.6708 0.7651 0.3428 0.1996  0.2555  0.1528  ? ? ? ? ? ? 188 ILE C C   
8976  O O   . ILE C 188 0.7012 0.7447 0.3467 0.2087  0.2839  0.1547  ? ? ? ? ? ? 188 ILE C O   
8977  C CB  . ILE C 188 0.7542 0.7733 0.3608 0.2333  0.2792  0.1729  ? ? ? ? ? ? 188 ILE C CB  
8978  C CG1 . ILE C 188 0.7945 0.7716 0.3758 0.2178  0.2855  0.1694  ? ? ? ? ? ? 188 ILE C CG1 
8979  C CG2 . ILE C 188 0.7488 0.8724 0.3755 0.2809  0.2625  0.1956  ? ? ? ? ? ? 188 ILE C CG2 
8980  C CD1 . ILE C 188 0.8643 0.7646 0.3800 0.2618  0.3302  0.2029  ? ? ? ? ? ? 188 ILE C CD1 
8981  N N   . ASP C 189 0.6311 0.8225 0.3525 0.1920  0.2282  0.1506  ? ? ? ? ? ? 189 ASP C N   
8982  C CA  . ASP C 189 0.5963 0.8636 0.3581 0.1978  0.2319  0.1568  ? ? ? ? ? ? 189 ASP C CA  
8983  C C   . ASP C 189 0.5941 0.8166 0.3496 0.1667  0.2435  0.1483  ? ? ? ? ? ? 189 ASP C C   
8984  O O   . ASP C 189 0.6231 0.8010 0.3460 0.1882  0.2750  0.1555  ? ? ? ? ? ? 189 ASP C O   
8985  C CB  . ASP C 189 0.6598 0.9455 0.4078 0.2639  0.2614  0.1845  ? ? ? ? ? ? 189 ASP C CB  
8986  C CG  . ASP C 189 0.6561 1.0580 0.4627 0.2793  0.2665  0.1926  ? ? ? ? ? ? 189 ASP C CG  
8987  O OD1 . ASP C 189 0.6254 1.1081 0.4881 0.2333  0.2442  0.1765  ? ? ? ? ? ? 189 ASP C OD1 
8988  O OD2 . ASP C 189 0.7186 1.1280 0.5167 0.3361  0.2994  0.2142  ? ? ? ? ? ? 189 ASP C OD2 
8989  N N   . ASP C 190 0.5698 0.7958 0.3461 0.1208  0.2233  0.1344  ? ? ? ? ? ? 190 ASP C N   
8990  C CA  . ASP C 190 0.5697 0.7519 0.3273 0.0952  0.2344  0.1344  ? ? ? ? ? ? 190 ASP C CA  
8991  C C   . ASP C 190 0.6025 0.6991 0.2982 0.1030  0.2446  0.1296  ? ? ? ? ? ? 190 ASP C C   
8992  O O   . ASP C 190 0.6658 0.7308 0.3253 0.1008  0.2618  0.1305  ? ? ? ? ? ? 190 ASP C O   
8993  C CB  . ASP C 190 0.6091 0.8472 0.3923 0.0949  0.2601  0.1462  ? ? ? ? ? ? 190 ASP C CB  
8994  C CG  . ASP C 190 0.6370 0.8339 0.3996 0.0597  0.2681  0.1502  ? ? ? ? ? ? 190 ASP C CG  
8995  O OD1 . ASP C 190 0.6574 0.7969 0.3970 0.0401  0.2472  0.1458  ? ? ? ? ? ? 190 ASP C OD1 
8996  O OD2 . ASP C 190 0.6638 0.8845 0.4295 0.0556  0.2978  0.1615  ? ? ? ? ? ? 190 ASP C OD2 
8997  N N   . GLY C 191 0.6171 0.6788 0.2977 0.1069  0.2357  0.1201  ? ? ? ? ? ? 191 GLY C N   
8998  C CA  . GLY C 191 0.6841 0.6747 0.3139 0.1020  0.2480  0.1069  ? ? ? ? ? ? 191 GLY C CA  
8999  C C   . GLY C 191 0.7546 0.6939 0.3368 0.1242  0.2880  0.1063  ? ? ? ? ? ? 191 GLY C C   
9000  O O   . GLY C 191 0.8275 0.7072 0.3608 0.1054  0.2972  0.0853  ? ? ? ? ? ? 191 GLY C O   
9001  N N   . LEU C 192 0.7602 0.7283 0.3562 0.1651  0.3116  0.1263  ? ? ? ? ? ? 192 LEU C N   
9002  C CA  . LEU C 192 0.8295 0.7452 0.3811 0.2019  0.3584  0.1300  ? ? ? ? ? ? 192 LEU C CA  
9003  C C   . LEU C 192 0.9109 0.7379 0.4204 0.2238  0.3858  0.1309  ? ? ? ? ? ? 192 LEU C C   
9004  O O   . LEU C 192 1.0281 0.7614 0.4784 0.2396  0.4294  0.1222  ? ? ? ? ? ? 192 LEU C O   
9005  C CB  . LEU C 192 0.8037 0.8080 0.3991 0.2457  0.3741  0.1550  ? ? ? ? ? ? 192 LEU C CB  
9006  C CG  . LEU C 192 0.7600 0.8419 0.3943 0.2211  0.3663  0.1567  ? ? ? ? ? ? 192 LEU C CG  
9007  C CD1 . LEU C 192 0.7108 0.9255 0.4252 0.2451  0.3652  0.1767  ? ? ? ? ? ? 192 LEU C CD1 
9008  C CD2 . LEU C 192 0.8286 0.8544 0.4040 0.2202  0.4022  0.1468  ? ? ? ? ? ? 192 LEU C CD2 
9009  N N   . ILE C 193 0.8781 0.7217 0.4088 0.2227  0.3667  0.1406  ? ? ? ? ? ? 193 ILE C N   
9010  C CA  . ILE C 193 0.9639 0.7093 0.4467 0.2333  0.3985  0.1444  ? ? ? ? ? ? 193 ILE C CA  
9011  C C   . ILE C 193 0.9465 0.6762 0.4362 0.1725  0.3765  0.1183  ? ? ? ? ? ? 193 ILE C C   
9012  O O   . ILE C 193 0.8776 0.6884 0.4160 0.1496  0.3333  0.1127  ? ? ? ? ? ? 193 ILE C O   
9013  C CB  . ILE C 193 0.9683 0.7515 0.4593 0.2937  0.4029  0.1850  ? ? ? ? ? ? 193 ILE C CB  
9014  C CG1 . ILE C 193 1.0190 0.8221 0.5044 0.3667  0.4318  0.2134  ? ? ? ? ? ? 193 ILE C CG1 
9015  C CG2 . ILE C 193 1.0312 0.7193 0.4734 0.2940  0.4302  0.1949  ? ? ? ? ? ? 193 ILE C CG2 
9016  C CD1 . ILE C 193 0.9917 0.9095 0.5129 0.4248  0.4104  0.2508  ? ? ? ? ? ? 193 ILE C CD1 
9017  N N   . SER C 194 1.0387 0.6654 0.4831 0.1458  0.4102  0.1011  ? ? ? ? ? ? 194 SER C N   
9018  C CA  . SER C 194 1.0060 0.6383 0.4706 0.0870  0.3945  0.0757  ? ? ? ? ? ? 194 SER C CA  
9019  C C   . SER C 194 1.1031 0.6306 0.5252 0.0759  0.4459  0.0789  ? ? ? ? ? ? 194 SER C C   
9020  O O   . SER C 194 1.2054 0.6139 0.5645 0.0873  0.4985  0.0791  ? ? ? ? ? ? 194 SER C O   
9021  C CB  . SER C 194 1.0053 0.6489 0.4722 0.0298  0.3736  0.0310  ? ? ? ? ? ? 194 SER C CB  
9022  O OG  . SER C 194 1.1116 0.6474 0.5156 0.0048  0.4167  0.0021  ? ? ? ? ? ? 194 SER C OG  
9023  N N   . LEU C 195 1.0648 0.6252 0.5156 0.0537  0.4386  0.0813  ? ? ? ? ? ? 195 LEU C N   
9024  C CA  . LEU C 195 1.1814 0.6443 0.5933 0.0333  0.4926  0.0852  ? ? ? ? ? ? 195 LEU C CA  
9025  C C   . LEU C 195 1.1741 0.6790 0.6336 -0.0471 0.4822  0.0410  ? ? ? ? ? ? 195 LEU C C   
9026  O O   . LEU C 195 1.0835 0.7054 0.6057 -0.0630 0.4269  0.0216  ? ? ? ? ? ? 195 LEU C O   
9027  C CB  . LEU C 195 1.1955 0.6713 0.5932 0.0869  0.5014  0.1341  ? ? ? ? ? ? 195 LEU C CB  
9028  C CG  . LEU C 195 1.1288 0.6827 0.5334 0.1623  0.4666  0.1698  ? ? ? ? ? ? 195 LEU C CG  
9029  C CD1 . LEU C 195 1.0842 0.6858 0.4817 0.1936  0.4593  0.2010  ? ? ? ? ? ? 195 LEU C CD1 
9030  C CD2 . LEU C 195 1.2101 0.6949 0.5632 0.2249  0.4991  0.1986  ? ? ? ? ? ? 195 LEU C CD2 
9031  N N   . VAL C 196 1.2693 0.6810 0.7006 -0.0965 0.5383  0.0262  ? ? ? ? ? ? 196 VAL C N   
9032  C CA  . VAL C 196 1.2456 0.7190 0.7355 -0.1766 0.5341  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 196 VAL C CA  
9033  C C   . VAL C 196 1.3130 0.7262 0.7849 -0.1892 0.5935  0.0073  ? ? ? ? ? ? 196 VAL C C   
9034  O O   . VAL C 196 1.4469 0.7043 0.8422 -0.1912 0.6637  0.0241  ? ? ? ? ? ? 196 VAL C O   
9035  C CB  . VAL C 196 1.3277 0.7724 0.8141 -0.2561 0.5417  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 196 VAL C CB  
9036  C CG1 . VAL C 196 1.2473 0.7770 0.7500 -0.2430 0.4764  -0.1006 ? ? ? ? ? ? 196 VAL C CG1 
9037  C CG2 . VAL C 196 1.5160 0.7676 0.9084 -0.2706 0.6178  -0.0837 ? ? ? ? ? ? 196 VAL C CG2 
9038  N N   . VAL C 197 1.2269 0.7537 0.7608 -0.1917 0.5708  0.0118  ? ? ? ? ? ? 197 VAL C N   
9039  C CA  . VAL C 197 1.2999 0.7883 0.8185 -0.2056 0.6288  0.0345  ? ? ? ? ? ? 197 VAL C CA  
9040  C C   . VAL C 197 1.4341 0.8345 0.9459 -0.2985 0.6972  0.0003  ? ? ? ? ? ? 197 VAL C C   
9041  O O   . VAL C 197 1.4018 0.8746 0.9788 -0.3714 0.6765  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 197 VAL C O   
9042  C CB  . VAL C 197 1.1867 0.8258 0.7819 -0.2005 0.5953  0.0319  ? ? ? ? ? ? 197 VAL C CB  
9043  C CG1 . VAL C 197 1.2671 0.8626 0.8292 -0.2037 0.6604  0.0620  ? ? ? ? ? ? 197 VAL C CG1 
9044  C CG2 . VAL C 197 1.0718 0.7901 0.6756 -0.1256 0.5291  0.0521  ? ? ? ? ? ? 197 VAL C CG2 
9045  N N   . GLN C 198 1.6066 0.8504 1.0348 -0.2956 0.7798  0.0369  ? ? ? ? ? ? 198 GLN C N   
9046  C CA  . GLN C 198 1.7577 0.9158 1.1823 -0.3922 0.8609  0.0110  ? ? ? ? ? ? 198 GLN C CA  
9047  C C   . GLN C 198 1.7842 0.9823 1.2306 -0.4104 0.9052  0.0345  ? ? ? ? ? ? 198 GLN C C   
9048  O O   . GLN C 198 1.8446 1.0721 1.3491 -0.5079 0.9468  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 198 GLN C O   
9049  C CB  . GLN C 198 1.9651 0.8838 1.2711 -0.3934 0.9428  0.0299  ? ? ? ? ? ? 198 GLN C CB  
9050  C CG  . GLN C 198 2.0248 0.8969 1.3350 -0.4617 0.9381  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 198 GLN C CG  
9051  C CD  . GLN C 198 2.1065 0.8212 1.3131 -0.3890 0.9540  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 198 GLN C CD  
9052  O OE1 . GLN C 198 2.0196 0.7641 1.2015 -0.2804 0.9167  0.0416  ? ? ? ? ? ? 198 GLN C OE1 
9053  N NE2 . GLN C 198 2.2777 0.8257 1.4238 -0.4501 1.0136  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 198 GLN C NE2 
9054  N N   . LYS C 199 1.7570 0.9648 1.1570 -0.3213 0.8985  0.0955  ? ? ? ? ? ? 199 LYS C N   
9055  C CA  . LYS C 199 1.8089 1.0437 1.2080 -0.3295 0.9473  0.1220  ? ? ? ? ? ? 199 LYS C CA  
9056  C C   . LYS C 199 1.6807 1.0433 1.0891 -0.2460 0.8896  0.1501  ? ? ? ? ? ? 199 LYS C C   
9057  O O   . LYS C 199 1.5900 0.9778 0.9733 -0.1685 0.8259  0.1683  ? ? ? ? ? ? 199 LYS C O   
9058  C CB  . LYS C 199 2.0393 1.0610 1.3119 -0.3285 1.0558  0.1768  ? ? ? ? ? ? 199 LYS C CB  
9059  C CG  . LYS C 199 2.1460 1.1740 1.4260 -0.3824 1.1335  0.1879  ? ? ? ? ? ? 199 LYS C CG  
9060  C CD  . LYS C 199 2.2298 1.2603 1.5931 -0.5235 1.1922  0.1254  ? ? ? ? ? ? 199 LYS C CD  
9061  C CE  . LYS C 199 2.0484 1.2922 1.5700 -0.5798 1.1060  0.0430  ? ? ? ? ? ? 199 LYS C CE  
9062  N NZ  . LYS C 199 1.8421 1.3029 1.4513 -0.5240 1.0259  0.0384  ? ? ? ? ? ? 199 LYS C NZ  
9063  N N   . ILE C 200 1.6602 1.1089 1.1094 -0.2688 0.9148  0.1467  ? ? ? ? ? ? 200 ILE C N   
9064  C CA  . ILE C 200 1.5748 1.1311 1.0235 -0.1997 0.8723  0.1637  ? ? ? ? ? ? 200 ILE C CA  
9065  C C   . ILE C 200 1.7209 1.1991 1.0711 -0.1816 0.9543  0.2161  ? ? ? ? ? ? 200 ILE C C   
9066  O O   . ILE C 200 1.8117 1.2741 1.1836 -0.2503 1.0310  0.2094  ? ? ? ? ? ? 200 ILE C O   
9067  C CB  . ILE C 200 1.4278 1.1761 1.0159 -0.2279 0.8214  0.1078  ? ? ? ? ? ? 200 ILE C CB  
9068  C CG1 . ILE C 200 1.3156 1.1335 0.9816 -0.2357 0.7401  0.0658  ? ? ? ? ? ? 200 ILE C CG1 
9069  C CG2 . ILE C 200 1.3626 1.1967 0.9379 -0.1605 0.7920  0.1195  ? ? ? ? ? ? 200 ILE C CG2 
9070  C CD1 . ILE C 200 1.2173 1.2062 1.0219 -0.2777 0.7077  0.0129  ? ? ? ? ? ? 200 ILE C CD1 
9071  N N   . GLY C 201 1.7624 1.1953 1.0006 -0.0908 0.9400  0.2692  ? ? ? ? ? ? 201 GLY C N   
9072  C CA  . GLY C 201 1.9109 1.2862 1.0364 -0.0561 1.0059  0.3239  ? ? ? ? ? ? 201 GLY C CA  
9073  C C   . GLY C 201 1.8513 1.3273 0.9338 0.0259  0.9446  0.3342  ? ? ? ? ? ? 201 GLY C C   
9074  O O   . GLY C 201 1.6995 1.2782 0.8454 0.0501  0.8551  0.2983  ? ? ? ? ? ? 201 GLY C O   
9075  N N   . PRO C 202 1.9712 1.4132 0.9368 0.0666  0.9941  0.3814  ? ? ? ? ? ? 202 PRO C N   
9076  C CA  . PRO C 202 1.9375 1.4758 0.8471 0.1405  0.9333  0.3830  ? ? ? ? ? ? 202 PRO C CA  
9077  C C   . PRO C 202 1.9501 1.4754 0.7791 0.2262  0.8667  0.4186  ? ? ? ? ? ? 202 PRO C C   
9078  O O   . PRO C 202 1.8697 1.5067 0.7040 0.2655  0.7883  0.3925  ? ? ? ? ? ? 202 PRO C O   
9079  C CB  . PRO C 202 2.0735 1.5815 0.8755 0.1510  1.0149  0.4201  ? ? ? ? ? ? 202 PRO C CB  
9080  C CG  . PRO C 202 2.2280 1.5835 0.9930 0.1044  1.1191  0.4636  ? ? ? ? ? ? 202 PRO C CG  
9081  C CD  . PRO C 202 2.1801 1.4834 1.0417 0.0507  1.1070  0.4381  ? ? ? ? ? ? 202 PRO C CD  
9082  N N   . GLU C 203 2.0788 1.4711 0.8456 0.2500  0.8999  0.4720  ? ? ? ? ? ? 203 GLU C N   
9083  C CA  . GLU C 203 2.0520 1.4542 0.7907 0.3232  0.8334  0.4951  ? ? ? ? ? ? 203 GLU C CA  
9084  C C   . GLU C 203 1.8587 1.3452 0.7344 0.2913  0.7568  0.4332  ? ? ? ? ? ? 203 GLU C C   
9085  O O   . GLU C 203 1.8127 1.3350 0.6862 0.3438  0.6995  0.4430  ? ? ? ? ? ? 203 GLU C O   
9086  C CB  . GLU C 203 2.2639 1.4935 0.8960 0.3696  0.8970  0.5707  ? ? ? ? ? ? 203 GLU C CB  
9087  C CG  . GLU C 203 2.2827 1.4069 0.9819 0.3195  0.9230  0.5519  ? ? ? ? ? ? 203 GLU C CG  
9088  C CD  . GLU C 203 2.3039 1.3786 1.0774 0.2044  0.9868  0.5075  ? ? ? ? ? ? 203 GLU C CD  
9089  O OE1 . GLU C 203 2.2064 1.2875 1.0837 0.1412  0.9683  0.4535  ? ? ? ? ? ? 203 GLU C OE1 
9090  O OE2 . GLU C 203 2.4355 1.4772 1.1629 0.1774  1.0550  0.5261  ? ? ? ? ? ? 203 GLU C OE2 
9091  N N   . GLY C 204 1.7370 1.2603 0.7294 0.2085  0.7598  0.3739  ? ? ? ? ? ? 204 GLY C N   
9092  C CA  . GLY C 204 1.5512 1.1484 0.6631 0.1774  0.6941  0.3194  ? ? ? ? ? ? 204 GLY C CA  
9093  C C   . GLY C 204 1.5410 1.0630 0.7119 0.1196  0.7192  0.3010  ? ? ? ? ? ? 204 GLY C C   
9094  O O   . GLY C 204 1.6640 1.0782 0.8080 0.0779  0.7956  0.3149  ? ? ? ? ? ? 204 GLY C O   
9095  N N   . LEU C 205 1.4103 0.9874 0.6569 0.1124  0.6568  0.2659  ? ? ? ? ? ? 205 LEU C N   
9096  C CA  . LEU C 205 1.3778 0.9091 0.6838 0.0522  0.6679  0.2341  ? ? ? ? ? ? 205 LEU C CA  
9097  C C   . LEU C 205 1.4975 0.8809 0.7268 0.0766  0.7087  0.2695  ? ? ? ? ? ? 205 LEU C C   
9098  O O   . LEU C 205 1.4839 0.8681 0.6803 0.1438  0.6751  0.2947  ? ? ? ? ? ? 205 LEU C O   
9099  C CB  . LEU C 205 1.2177 0.8621 0.6214 0.0394  0.5889  0.1864  ? ? ? ? ? ? 205 LEU C CB  
9100  C CG  . LEU C 205 1.1046 0.8815 0.5838 0.0280  0.5459  0.1511  ? ? ? ? ? ? 205 LEU C CG  
9101  C CD1 . LEU C 205 0.9600 0.8093 0.5070 0.0297  0.4755  0.1203  ? ? ? ? ? ? 205 LEU C CD1 
9102  C CD2 . LEU C 205 1.1072 0.9194 0.6448 -0.0324 0.5855  0.1240  ? ? ? ? ? ? 205 LEU C CD2 
9103  N N   . VAL C 206 1.6287 0.8853 0.8314 0.0217  0.7856  0.2694  ? ? ? ? ? ? 206 VAL C N   
9104  C CA  . VAL C 206 1.7776 0.8663 0.9045 0.0383  0.8354  0.2944  ? ? ? ? ? ? 206 VAL C CA  
9105  C C   . VAL C 206 1.7008 0.8184 0.9042 -0.0148 0.7982  0.2329  ? ? ? ? ? ? 206 VAL C C   
9106  O O   . VAL C 206 1.6613 0.8308 0.9424 -0.1034 0.7962  0.1773  ? ? ? ? ? ? 206 VAL C O   
9107  C CB  . VAL C 206 1.9938 0.9018 1.0419 -0.0032 0.9463  0.3201  ? ? ? ? ? ? 206 VAL C CB  
9108  C CG1 . VAL C 206 2.1705 0.8805 1.1108 0.0470  1.0028  0.3624  ? ? ? ? ? ? 206 VAL C CG1 
9109  C CG2 . VAL C 206 2.0673 0.9804 1.0573 0.0231  0.9845  0.3688  ? ? ? ? ? ? 206 VAL C CG2 
9110  N N   . THR C 207 1.6723 0.7777 0.8567 0.0427  0.7653  0.2427  ? ? ? ? ? ? 207 THR C N   
9111  C CA  . THR C 207 1.6071 0.7407 0.8463 0.0037  0.7290  0.1893  ? ? ? ? ? ? 207 THR C CA  
9112  C C   . THR C 207 1.7617 0.7282 0.9242 0.0228  0.7804  0.1969  ? ? ? ? ? ? 207 THR C C   
9113  O O   . THR C 207 1.9263 0.7567 0.9942 0.0830  0.8405  0.2525  ? ? ? ? ? ? 207 THR C O   
9114  C CB  . THR C 207 1.4318 0.7278 0.7366 0.0436  0.6377  0.1799  ? ? ? ? ? ? 207 THR C CB  
9115  O OG1 . THR C 207 1.4485 0.7259 0.7073 0.1311  0.6278  0.2209  ? ? ? ? ? ? 207 THR C OG1 
9116  C CG2 . THR C 207 1.3190 0.7514 0.6760 0.0455  0.5957  0.1802  ? ? ? ? ? ? 207 THR C CG2 
9117  N N   . GLN C 208 1.7173 0.6878 0.9116 -0.0253 0.7611  0.1416  ? ? ? ? ? ? 208 GLN C N   
9118  C CA  . GLN C 208 1.8537 0.6763 0.9771 -0.0054 0.8045  0.1373  ? ? ? ? ? ? 208 GLN C CA  
9119  C C   . GLN C 208 1.7137 0.6544 0.8804 0.0337  0.7344  0.1248  ? ? ? ? ? ? 208 GLN C C   
9120  O O   . GLN C 208 1.5680 0.6482 0.8129 -0.0114 0.6710  0.0855  ? ? ? ? ? ? 208 GLN C O   
9121  C CB  . GLN C 208 1.9770 0.6845 1.0836 -0.1132 0.8547  0.0711  ? ? ? ? ? ? 208 GLN C CB  
9122  C CG  . GLN C 208 2.1007 0.6766 1.1397 -0.1008 0.8861  0.0459  ? ? ? ? ? ? 208 GLN C CG  
9123  C CD  . GLN C 208 2.3104 0.6983 1.2881 -0.1949 0.9669  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 208 GLN C CD  
9124  O OE1 . GLN C 208 2.2994 0.7387 1.3171 -0.2950 0.9436  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 208 GLN C OE1 
9125  N NE2 . GLN C 208 2.5178 0.6832 1.3910 -0.1603 1.0629  0.0310  ? ? ? ? ? ? 208 GLN C NE2 
9126  N N   . VAL C 209 1.7831 0.6673 0.8982 0.1208  0.7511  0.1616  ? ? ? ? ? ? 209 VAL C N   
9127  C CA  . VAL C 209 1.6781 0.6619 0.8288 0.1587  0.6999  0.1525  ? ? ? ? ? ? 209 VAL C CA  
9128  C C   . VAL C 209 1.7343 0.6612 0.8702 0.0954  0.7097  0.0875  ? ? ? ? ? ? 209 VAL C C   
9129  O O   . VAL C 209 1.9099 0.6691 0.9661 0.0981  0.7769  0.0754  ? ? ? ? ? ? 209 VAL C O   
9130  C CB  . VAL C 209 1.7292 0.6938 0.8399 0.2765  0.7185  0.2131  ? ? ? ? ? ? 209 VAL C CB  
9131  C CG1 . VAL C 209 1.6113 0.6918 0.7695 0.3073  0.6729  0.2020  ? ? ? ? ? ? 209 VAL C CG1 
9132  C CG2 . VAL C 209 1.6804 0.7194 0.7968 0.3384  0.7003  0.2731  ? ? ? ? ? ? 209 VAL C CG2 
9133  N N   . GLU C 210 1.5963 0.6585 0.8001 0.0424  0.6441  0.0462  ? ? ? ? ? ? 210 GLU C N   
9134  C CA  . GLU C 210 1.6370 0.6792 0.8266 -0.0242 0.6389  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 210 GLU C CA  
9135  C C   . GLU C 210 1.6056 0.6766 0.7790 0.0284  0.6235  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 210 GLU C C   
9136  O O   . GLU C 210 1.7257 0.6881 0.8294 0.0207  0.6645  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 210 GLU C O   
9137  C CB  . GLU C 210 1.5332 0.7166 0.8007 -0.0988 0.5761  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 210 GLU C CB  
9138  C CG  . GLU C 210 1.5375 0.7715 0.8051 -0.1544 0.5400  -0.1161 ? ? ? ? ? ? 210 GLU C CG  
9139  C CD  . GLU C 210 1.3945 0.8062 0.7487 -0.1807 0.4635  -0.1253 ? ? ? ? ? ? 210 GLU C CD  
9140  O OE1 . GLU C 210 1.2607 0.7597 0.6669 -0.1322 0.4299  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 210 GLU C OE1 
9141  O OE2 . GLU C 210 1.4241 0.8882 0.7910 -0.2479 0.4378  -0.1780 ? ? ? ? ? ? 210 GLU C OE2 
9142  N N   . ASN C 211 1.4555 0.6695 0.6909 0.0764  0.5699  0.0195  ? ? ? ? ? ? 211 ASN C N   
9143  C CA  . ASN C 211 1.4240 0.6799 0.6571 0.1377  0.5649  0.0380  ? ? ? ? ? ? 211 ASN C CA  
9144  C C   . ASN C 211 1.4126 0.6996 0.6627 0.2286  0.5765  0.1004  ? ? ? ? ? ? 211 ASN C C   
9145  O O   . ASN C 211 1.3305 0.7216 0.6378 0.2407  0.5361  0.1285  ? ? ? ? ? ? 211 ASN C O   
9146  C CB  . ASN C 211 1.2828 0.6791 0.5712 0.1100  0.4989  0.0235  ? ? ? ? ? ? 211 ASN C CB  
9147  C CG  . ASN C 211 1.3401 0.7079 0.5869 0.0473  0.4929  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 211 ASN C CG  
9148  O OD1 . ASN C 211 1.4543 0.7084 0.6254 0.0428  0.5411  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 211 ASN C OD1 
9149  N ND2 . ASN C 211 1.2639 0.7331 0.5531 0.0018  0.4346  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 211 ASN C ND2 
9150  N N   . GLY C 212 1.5271 0.7236 0.7230 0.2948  0.6331  0.1201  ? ? ? ? ? ? 212 GLY C N   
9151  C CA  . GLY C 212 1.5483 0.7824 0.7560 0.3917  0.6454  0.1821  ? ? ? ? ? ? 212 GLY C CA  
9152  C C   . GLY C 212 1.4703 0.8536 0.7387 0.4452  0.6184  0.2020  ? ? ? ? ? ? 212 GLY C C   
9153  O O   . GLY C 212 1.4346 0.8458 0.7111 0.4184  0.6128  0.1713  ? ? ? ? ? ? 212 GLY C O   
9154  N N   . GLY C 213 1.4426 0.9280 0.7511 0.5180  0.6030  0.2528  ? ? ? ? ? ? 213 GLY C N   
9155  C CA  . GLY C 213 1.3711 1.0233 0.7521 0.5718  0.5809  0.2745  ? ? ? ? ? ? 213 GLY C CA  
9156  C C   . GLY C 213 1.3440 1.1228 0.7661 0.6487  0.5577  0.3264  ? ? ? ? ? ? 213 GLY C C   
9157  O O   . GLY C 213 1.3847 1.1050 0.7620 0.6743  0.5638  0.3545  ? ? ? ? ? ? 213 GLY C O   
9158  N N   . VAL C 214 1.2712 1.2298 0.7759 0.6833  0.5327  0.3385  ? ? ? ? ? ? 214 VAL C N   
9159  C CA  . VAL C 214 1.2503 1.3820 0.8111 0.7504  0.4977  0.3791  ? ? ? ? ? ? 214 VAL C CA  
9160  C C   . VAL C 214 1.1298 1.3817 0.7489 0.6736  0.4257  0.3560  ? ? ? ? ? ? 214 VAL C C   
9161  O O   . VAL C 214 1.0440 1.3495 0.7169 0.5960  0.4000  0.3182  ? ? ? ? ? ? 214 VAL C O   
9162  C CB  . VAL C 214 1.2357 1.5360 0.8782 0.8085  0.5028  0.3926  ? ? ? ? ? ? 214 VAL C CB  
9163  C CG1 . VAL C 214 1.1995 1.7127 0.9108 0.8647  0.4542  0.4253  ? ? ? ? ? ? 214 VAL C CG1 
9164  C CG2 . VAL C 214 1.3712 1.5587 0.9591 0.8945  0.5808  0.4128  ? ? ? ? ? ? 214 VAL C CG2 
9165  N N   . LEU C 215 1.1347 1.4092 0.7298 0.6949  0.3992  0.3783  ? ? ? ? ? ? 215 LEU C N   
9166  C CA  . LEU C 215 1.0205 1.3880 0.6543 0.6252  0.3374  0.3516  ? ? ? ? ? ? 215 LEU C CA  
9167  C C   . LEU C 215 1.0062 1.5835 0.6950 0.6682  0.2884  0.3688  ? ? ? ? ? ? 215 LEU C C   
9168  O O   . LEU C 215 1.0814 1.6841 0.7285 0.7590  0.2942  0.4158  ? ? ? ? ? ? 215 LEU C O   
9169  C CB  . LEU C 215 1.0504 1.2785 0.6073 0.5951  0.3446  0.3499  ? ? ? ? ? ? 215 LEU C CB  
9170  C CG  . LEU C 215 0.9835 1.2870 0.5510 0.5527  0.2930  0.3333  ? ? ? ? ? ? 215 LEU C CG  
9171  C CD1 . LEU C 215 0.8516 1.2046 0.4856 0.4590  0.2560  0.2803  ? ? ? ? ? ? 215 LEU C CD1 
9172  C CD2 . LEU C 215 1.0430 1.2200 0.5263 0.5500  0.3151  0.3469  ? ? ? ? ? ? 215 LEU C CD2 
9173  N N   . GLY C 216 0.9009 1.6258 0.6774 0.6022  0.2415  0.3304  ? ? ? ? ? ? 216 GLY C N   
9174  C CA  . GLY C 216 0.8802 1.8200 0.7144 0.6160  0.1859  0.3285  ? ? ? ? ? ? 216 GLY C CA  
9175  C C   . GLY C 216 0.8559 1.7906 0.6575 0.5607  0.1435  0.3007  ? ? ? ? ? ? 216 GLY C C   
9176  O O   . GLY C 216 0.8546 1.6258 0.5819 0.5425  0.1636  0.3012  ? ? ? ? ? ? 216 GLY C O   
9177  N N   . SER C 217 0.8144 1.9324 0.6734 0.5306  0.0885  0.2719  ? ? ? ? ? ? 217 SER C N   
9178  C CA  . SER C 217 0.8049 1.9314 0.6311 0.4780  0.0486  0.2367  ? ? ? ? ? ? 217 SER C CA  
9179  C C   . SER C 217 0.7366 1.7765 0.5849 0.3697  0.0470  0.1812  ? ? ? ? ? ? 217 SER C C   
9180  O O   . SER C 217 0.6944 1.7524 0.6123 0.3185  0.0547  0.1589  ? ? ? ? ? ? 217 SER C O   
9181  C CB  . SER C 217 0.8094 2.1693 0.6792 0.4847  -0.0110 0.2189  ? ? ? ? ? ? 217 SER C CB  
9182  O OG  . SER C 217 0.8826 2.2788 0.6723 0.5760  -0.0243 0.2637  ? ? ? ? ? ? 217 SER C OG  
9183  N N   . ARG C 218 0.7513 1.7008 0.5364 0.3417  0.0403  0.1627  ? ? ? ? ? ? 218 ARG C N   
9184  C CA  . ARG C 218 0.7110 1.6029 0.5126 0.2509  0.0312  0.1080  ? ? ? ? ? ? 218 ARG C CA  
9185  C C   . ARG C 218 0.6592 1.4553 0.5030 0.2034  0.0602  0.0991  ? ? ? ? ? ? 218 ARG C C   
9186  O O   . ARG C 218 0.6373 1.4614 0.5343 0.1368  0.0505  0.0621  ? ? ? ? ? ? 218 ARG C O   
9187  C CB  . ARG C 218 0.7284 1.7672 0.5744 0.1971  -0.0149 0.0561  ? ? ? ? ? ? 218 ARG C CB  
9188  C CG  . ARG C 218 0.7965 2.0010 0.6209 0.2433  -0.0571 0.0606  ? ? ? ? ? ? 218 ARG C CG  
9189  C CD  . ARG C 218 0.8255 2.1428 0.6760 0.1665  -0.1019 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 218 ARG C CD  
9190  N NE  . ARG C 218 0.8747 2.0810 0.6433 0.1402  -0.1015 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 218 ARG C NE  
9191  C CZ  . ARG C 218 0.8616 1.9031 0.6192 0.0906  -0.0714 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 218 ARG C CZ  
9192  N NH1 . ARG C 218 0.8230 1.7850 0.6376 0.0573  -0.0430 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 218 ARG C NH1 
9193  N NH2 . ARG C 218 0.9137 1.8747 0.5991 0.0801  -0.0684 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 218 ARG C NH2 
9194  N N   . LYS C 219 0.6420 1.3207 0.4531 0.2362  0.0979  0.1323  ? ? ? ? ? ? 219 LYS C N   
9195  C CA  . LYS C 219 0.6072 1.1948 0.4373 0.1997  0.1225  0.1265  ? ? ? ? ? ? 219 LYS C CA  
9196  C C   . LYS C 219 0.5910 1.0564 0.3904 0.1606  0.1276  0.1070  ? ? ? ? ? ? 219 LYS C C   
9197  O O   . LYS C 219 0.5956 1.0204 0.3504 0.1719  0.1261  0.1059  ? ? ? ? ? ? 219 LYS C O   
9198  C CB  . LYS C 219 0.6373 1.1895 0.4563 0.2492  0.1580  0.1621  ? ? ? ? ? ? 219 LYS C CB  
9199  C CG  . LYS C 219 0.6397 1.3420 0.5168 0.2806  0.1519  0.1746  ? ? ? ? ? ? 219 LYS C CG  
9200  C CD  . LYS C 219 0.7109 1.3848 0.5750 0.3448  0.1932  0.2106  ? ? ? ? ? ? 219 LYS C CD  
9201  C CE  . LYS C 219 0.7200 1.5688 0.6452 0.3973  0.1862  0.2295  ? ? ? ? ? ? 219 LYS C CE  
9202  N NZ  . LYS C 219 0.6871 1.6635 0.7060 0.3365  0.1726  0.2005  ? ? ? ? ? ? 219 LYS C NZ  
9203  N N   . GLY C 220 0.5552 0.9746 0.3792 0.1185  0.1345  0.0941  ? ? ? ? ? ? 220 GLY C N   
9204  C CA  . GLY C 220 0.5455 0.8703 0.3530 0.0875  0.1360  0.0782  ? ? ? ? ? ? 220 GLY C CA  
9205  C C   . GLY C 220 0.5542 0.7969 0.3200 0.1101  0.1543  0.0924  ? ? ? ? ? ? 220 GLY C C   
9206  O O   . GLY C 220 0.5606 0.7741 0.3091 0.1319  0.1761  0.1120  ? ? ? ? ? ? 220 GLY C O   
9207  N N   . VAL C 221 0.5282 0.7340 0.2789 0.1011  0.1501  0.0782  ? ? ? ? ? ? 221 VAL C N   
9208  C CA  . VAL C 221 0.5381 0.6825 0.2641 0.1072  0.1681  0.0838  ? ? ? ? ? ? 221 VAL C CA  
9209  C C   . VAL C 221 0.5349 0.6466 0.2789 0.0825  0.1606  0.0685  ? ? ? ? ? ? 221 VAL C C   
9210  O O   . VAL C 221 0.5386 0.6554 0.2984 0.0713  0.1471  0.0521  ? ? ? ? ? ? 221 VAL C O   
9211  C CB  . VAL C 221 0.5634 0.7088 0.2618 0.1214  0.1752  0.0828  ? ? ? ? ? ? 221 VAL C CB  
9212  C CG1 . VAL C 221 0.5823 0.6717 0.2681 0.1137  0.1998  0.0837  ? ? ? ? ? ? 221 VAL C CG1 
9213  C CG2 . VAL C 221 0.5934 0.7741 0.2618 0.1589  0.1801  0.1065  ? ? ? ? ? ? 221 VAL C CG2 
9214  N N   . ASN C 222 0.5460 0.6233 0.2826 0.0770  0.1700  0.0724  ? ? ? ? ? ? 222 ASN C N   
9215  C CA  . ASN C 222 0.5398 0.6076 0.2923 0.0640  0.1584  0.0611  ? ? ? ? ? ? 222 ASN C CA  
9216  C C   . ASN C 222 0.5551 0.6187 0.3083 0.0559  0.1704  0.0519  ? ? ? ? ? ? 222 ASN C C   
9217  O O   . ASN C 222 0.5945 0.6316 0.3235 0.0510  0.1924  0.0552  ? ? ? ? ? ? 222 ASN C O   
9218  C CB  . ASN C 222 0.5288 0.5836 0.2735 0.0577  0.1502  0.0683  ? ? ? ? ? ? 222 ASN C CB  
9219  C CG  . ASN C 222 0.5356 0.5923 0.2856 0.0557  0.1462  0.0774  ? ? ? ? ? ? 222 ASN C CG  
9220  O OD1 . ASN C 222 0.5501 0.6263 0.3003 0.0577  0.1562  0.0841  ? ? ? ? ? ? 222 ASN C OD1 
9221  N ND2 . ASN C 222 0.5478 0.5852 0.3024 0.0528  0.1356  0.0801  ? ? ? ? ? ? 222 ASN C ND2 
9222  N N   . LEU C 223 0.5488 0.6378 0.3323 0.0542  0.1607  0.0395  ? ? ? ? ? ? 223 LEU C N   
9223  C CA  . LEU C 223 0.5628 0.6730 0.3652 0.0390  0.1740  0.0262  ? ? ? ? ? ? 223 LEU C CA  
9224  C C   . LEU C 223 0.5657 0.7216 0.4022 0.0377  0.1489  0.0171  ? ? ? ? ? ? 223 LEU C C   
9225  O O   . LEU C 223 0.5693 0.7674 0.4447 0.0532  0.1429  0.0107  ? ? ? ? ? ? 223 LEU C O   
9226  C CB  . LEU C 223 0.5572 0.6835 0.3719 0.0485  0.1904  0.0207  ? ? ? ? ? ? 223 LEU C CB  
9227  C CG  . LEU C 223 0.5703 0.6723 0.3450 0.0629  0.2056  0.0309  ? ? ? ? ? ? 223 LEU C CG  
9228  C CD1 . LEU C 223 0.5928 0.7155 0.3702 0.0736  0.2185  0.0197  ? ? ? ? ? ? 223 LEU C CD1 
9229  C CD2 . LEU C 223 0.6155 0.6782 0.3529 0.0557  0.2351  0.0460  ? ? ? ? ? ? 223 LEU C CD2 
9230  N N   . PRO C 224 0.5716 0.7248 0.3891 0.0266  0.1341  0.0175  ? ? ? ? ? ? 224 PRO C N   
9231  C CA  . PRO C 224 0.5911 0.7980 0.4284 0.0368  0.1021  0.0158  ? ? ? ? ? ? 224 PRO C CA  
9232  C C   . PRO C 224 0.6008 0.8959 0.4928 0.0222  0.0957  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 224 PRO C C   
9233  O O   . PRO C 224 0.6092 0.9711 0.5330 0.0493  0.0677  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 224 PRO C O   
9234  C CB  . PRO C 224 0.5989 0.7809 0.3849 0.0245  0.0922  0.0186  ? ? ? ? ? ? 224 PRO C CB  
9235  C CG  . PRO C 224 0.5934 0.7038 0.3414 0.0159  0.1226  0.0249  ? ? ? ? ? ? 224 PRO C CG  
9236  C CD  . PRO C 224 0.5923 0.6952 0.3622 0.0100  0.1487  0.0191  ? ? ? ? ? ? 224 PRO C CD  
9237  N N   . GLY C 225 0.6383 0.9374 0.5440 -0.0169 0.1249  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 225 GLY C N   
9238  C CA  . GLY C 225 0.6396 1.0382 0.6137 -0.0403 0.1270  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 225 GLY C CA  
9239  C C   . GLY C 225 0.6655 1.0893 0.6840 -0.0247 0.1538  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 225 GLY C C   
9240  O O   . GLY C 225 0.6687 1.0917 0.6953 0.0240  0.1453  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 225 GLY C O   
9241  N N   . PRO C 231 1.2975 1.2622 1.1445 0.2732  0.2508  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 231 PRO C N   
9242  C CA  . PRO C 231 1.3053 1.1887 1.0866 0.2335  0.2520  -0.1321 ? ? ? ? ? ? 231 PRO C CA  
9243  C C   . PRO C 231 1.4017 1.1571 1.1411 0.2490  0.2765  -0.1620 ? ? ? ? ? ? 231 PRO C C   
9244  O O   . PRO C 231 1.4456 1.1595 1.1333 0.2261  0.2922  -0.2082 ? ? ? ? ? ? 231 PRO C O   
9245  C CB  . PRO C 231 1.2631 1.1531 1.0449 0.1928  0.2197  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 231 PRO C CB  
9246  C CG  . PRO C 231 1.1903 1.1735 1.0201 0.1996  0.2050  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 231 PRO C CG  
9247  C CD  . PRO C 231 1.2088 1.2483 1.0836 0.2428  0.2234  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 231 PRO C CD  
9248  N N   . GLY C 232 1.4213 1.1082 1.1728 0.2873  0.2819  -0.1369 ? ? ? ? ? ? 232 GLY C N   
9249  C CA  . GLY C 232 1.5107 1.0485 1.2177 0.3129  0.3174  -0.1587 ? ? ? ? ? ? 232 GLY C CA  
9250  C C   . GLY C 232 1.5739 0.9830 1.2335 0.2630  0.3203  -0.1641 ? ? ? ? ? ? 232 GLY C C   
9251  O O   . GLY C 232 1.5540 0.9413 1.2228 0.2623  0.3067  -0.1195 ? ? ? ? ? ? 232 GLY C O   
9252  N N   . LEU C 233 1.6353 0.9555 1.2400 0.2195  0.3433  -0.2228 ? ? ? ? ? ? 233 LEU C N   
9253  C CA  . LEU C 233 1.6494 0.8912 1.2191 0.1396  0.3426  -0.2472 ? ? ? ? ? ? 233 LEU C CA  
9254  C C   . LEU C 233 1.6277 0.9334 1.1700 0.0821  0.3306  -0.3115 ? ? ? ? ? ? 233 LEU C C   
9255  O O   . LEU C 233 1.7053 0.9678 1.2044 0.0966  0.3572  -0.3619 ? ? ? ? ? ? 233 LEU C O   
9256  C CB  . LEU C 233 1.8142 0.8505 1.3309 0.1450  0.3929  -0.2634 ? ? ? ? ? ? 233 LEU C CB  
9257  C CG  . LEU C 233 1.8913 0.8310 1.3707 0.0468  0.4056  -0.3043 ? ? ? ? ? ? 233 LEU C CG  
9258  C CD1 . LEU C 233 1.8240 0.7851 1.3343 0.0156  0.3879  -0.2487 ? ? ? ? ? ? 233 LEU C CD1 
9259  C CD2 . LEU C 233 2.1150 0.8302 1.5253 0.0475  0.4687  -0.3418 ? ? ? ? ? ? 233 LEU C CD2 
9260  N N   . SER C 234 1.5123 0.9257 1.0743 0.0250  0.2918  -0.3087 ? ? ? ? ? ? 234 SER C N   
9261  C CA  . SER C 234 1.4924 1.0005 1.0282 -0.0124 0.2710  -0.3559 ? ? ? ? ? ? 234 SER C CA  
9262  C C   . SER C 234 1.6573 1.0832 1.1298 -0.0685 0.2889  -0.4375 ? ? ? ? ? ? 234 SER C C   
9263  O O   . SER C 234 1.7775 1.0647 1.2310 -0.0992 0.3184  -0.4602 ? ? ? ? ? ? 234 SER C O   
9264  C CB  . SER C 234 1.3616 1.0088 0.9332 -0.0464 0.2266  -0.3289 ? ? ? ? ? ? 234 SER C CB  
9265  O OG  . SER C 234 1.3968 1.0409 0.9681 -0.1209 0.2157  -0.3598 ? ? ? ? ? ? 234 SER C OG  
9266  N N   . GLU C 235 0.7679 0.9608 0.4374 0.0448  0.1432  -0.1286 ? ? ? ? ? ? 235 GLU C N   
9267  C CA  . GLU C 235 0.8384 1.0310 0.4794 0.0517  0.1347  -0.1362 ? ? ? ? ? ? 235 GLU C CA  
9268  C C   . GLU C 235 0.7986 0.9734 0.4290 0.0643  0.1061  -0.1222 ? ? ? ? ? ? 235 GLU C C   
9269  O O   . GLU C 235 0.7762 0.9583 0.4127 0.0741  0.0903  -0.1346 ? ? ? ? ? ? 235 GLU C O   
9270  C CB  . GLU C 235 0.9570 1.1392 0.5441 0.0402  0.1559  -0.1319 ? ? ? ? ? ? 235 GLU C CB  
9271  C CG  . GLU C 235 1.0468 1.2487 0.6235 0.0394  0.1660  -0.1563 ? ? ? ? ? ? 235 GLU C CG  
9272  C CD  . GLU C 235 1.0858 1.2883 0.6550 0.0541  0.1420  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 235 GLU C CD  
9273  O OE1 . GLU C 235 1.0922 1.2763 0.6510 0.0630  0.1192  -0.1476 ? ? ? ? ? ? 235 GLU C OE1 
9274  O OE2 . GLU C 235 1.0540 1.2763 0.6283 0.0563  0.1463  -0.1880 ? ? ? ? ? ? 235 GLU C OE2 
9275  N N   . GLN C 236 0.7761 0.9281 0.3915 0.0634  0.1003  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 236 GLN C N   
9276  C CA  . GLN C 236 0.7573 0.8964 0.3726 0.0743  0.0746  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 236 GLN C CA  
9277  C C   . GLN C 236 0.6867 0.8400 0.3523 0.0817  0.0593  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 236 GLN C C   
9278  O O   . GLN C 236 0.6481 0.8023 0.3190 0.0907  0.0398  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 236 GLN C O   
9279  C CB  . GLN C 236 0.7700 0.8863 0.3725 0.0717  0.0735  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 236 GLN C CB  
9280  C CG  . GLN C 236 0.7998 0.9059 0.4068 0.0828  0.0476  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 236 GLN C CG  
9281  C CD  . GLN C 236 0.8216 0.9212 0.3919 0.0901  0.0347  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 236 GLN C CD  
9282  O OE1 . GLN C 236 0.9383 1.0225 0.4631 0.0875  0.0419  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 236 GLN C OE1 
9283  N NE2 . GLN C 236 0.8152 0.9257 0.4030 0.0987  0.0157  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 236 GLN C NE2 
9284  N N   . ASP C 237 0.6515 0.8152 0.3524 0.0774  0.0685  -0.1025 ? ? ? ? ? ? 237 ASP C N   
9285  C CA  . ASP C 237 0.5944 0.7670 0.3386 0.0842  0.0543  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 237 ASP C CA  
9286  C C   . ASP C 237 0.5575 0.7428 0.3098 0.0916  0.0465  -0.1336 ? ? ? ? ? ? 237 ASP C C   
9287  O O   . ASP C 237 0.5422 0.7239 0.3086 0.0992  0.0278  -0.1368 ? ? ? ? ? ? 237 ASP C O   
9288  C CB  . ASP C 237 0.5905 0.7740 0.3681 0.0790  0.0661  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 237 ASP C CB  
9289  C CG  . ASP C 237 0.6219 0.7914 0.4020 0.0735  0.0684  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 237 ASP C CG  
9290  O OD1 . ASP C 237 0.6645 0.8159 0.4266 0.0756  0.0580  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 237 ASP C OD1 
9291  O OD2 . ASP C 237 0.6418 0.8199 0.4457 0.0675  0.0800  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 237 ASP C OD2 
9292  N N   . VAL C 238 0.5902 0.7891 0.3318 0.0888  0.0611  -0.1490 ? ? ? ? ? ? 238 VAL C N   
9293  C CA  . VAL C 238 0.5726 0.7839 0.3246 0.0966  0.0536  -0.1716 ? ? ? ? ? ? 238 VAL C CA  
9294  C C   . VAL C 238 0.6006 0.8006 0.3286 0.1029  0.0359  -0.1689 ? ? ? ? ? ? 238 VAL C C   
9295  O O   . VAL C 238 0.6083 0.8105 0.3528 0.1108  0.0212  -0.1822 ? ? ? ? ? ? 238 VAL C O   
9296  C CB  . VAL C 238 0.5926 0.8231 0.3371 0.0922  0.0738  -0.1913 ? ? ? ? ? ? 238 VAL C CB  
9297  C CG1 . VAL C 238 0.5604 0.8009 0.3166 0.1022  0.0625  -0.2146 ? ? ? ? ? ? 238 VAL C CG1 
9298  C CG2 . VAL C 238 0.5749 0.8215 0.3484 0.0854  0.0917  -0.1984 ? ? ? ? ? ? 238 VAL C CG2 
9299  N N   . ARG C 239 0.6365 0.8239 0.3251 0.0996  0.0374  -0.1529 ? ? ? ? ? ? 239 ARG C N   
9300  C CA  . ARG C 239 0.6551 0.8337 0.3178 0.1055  0.0207  -0.1507 ? ? ? ? ? ? 239 ARG C CA  
9301  C C   . ARG C 239 0.5907 0.7599 0.2781 0.1106  -0.0005 -0.1415 ? ? ? ? ? ? 239 ARG C C   
9302  O O   . ARG C 239 0.5769 0.7456 0.2698 0.1165  -0.0173 -0.1499 ? ? ? ? ? ? 239 ARG C O   
9303  C CB  . ARG C 239 0.6837 0.8488 0.2980 0.1017  0.0262  -0.1342 ? ? ? ? ? ? 239 ARG C CB  
9304  C CG  . ARG C 239 0.7718 0.9425 0.3489 0.0981  0.0409  -0.1456 ? ? ? ? ? ? 239 ARG C CG  
9305  C CD  . ARG C 239 0.8652 1.0160 0.3863 0.0955  0.0430  -0.1272 ? ? ? ? ? ? 239 ARG C CD  
9306  N NE  . ARG C 239 0.8642 0.9998 0.3822 0.0891  0.0522  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 239 ARG C NE  
9307  C CZ  . ARG C 239 0.9183 1.0462 0.4116 0.0774  0.0763  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 239 ARG C CZ  
9308  N NH1 . ARG C 239 0.9249 1.0595 0.3906 0.0702  0.0952  -0.1103 ? ? ? ? ? ? 239 ARG C NH1 
9309  N NH2 . ARG C 239 0.8934 1.0060 0.3889 0.0721  0.0824  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 239 ARG C NH2 
9310  N N   . ASP C 240 0.5675 0.7294 0.2682 0.1072  0.0017  -0.1255 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C N   
9311  C CA  . ASP C 240 0.5210 0.6748 0.2444 0.1100  -0.0150 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C CA  
9312  C C   . ASP C 240 0.5437 0.7020 0.3020 0.1133  -0.0235 -0.1317 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C C   
9313  O O   . ASP C 240 0.4960 0.6479 0.2654 0.1162  -0.0401 -0.1327 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C O   
9314  C CB  . ASP C 240 0.5072 0.6530 0.2390 0.1053  -0.0090 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C CB  
9315  C CG  . ASP C 240 0.4952 0.6294 0.1925 0.1034  -0.0048 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C CG  
9316  O OD1 . ASP C 240 0.5109 0.6415 0.1776 0.1070  -0.0110 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C OD1 
9317  O OD2 . ASP C 240 0.5052 0.6321 0.2067 0.0988  0.0034  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 240 ASP C OD2 
9318  N N   . LEU C 241 0.5131 0.6814 0.2893 0.1127  -0.0126 -0.1436 ? ? ? ? ? ? 241 LEU C N   
9319  C CA  . LEU C 241 0.5084 0.6779 0.3136 0.1182  -0.0223 -0.1594 ? ? ? ? ? ? 241 LEU C CA  
9320  C C   . LEU C 241 0.4902 0.6597 0.2886 0.1238  -0.0337 -0.1754 ? ? ? ? ? ? 241 LEU C C   
9321  O O   . LEU C 241 0.4825 0.6421 0.2958 0.1270  -0.0482 -0.1800 ? ? ? ? ? ? 241 LEU C O   
9322  C CB  . LEU C 241 0.4688 0.6508 0.2975 0.1186  -0.0105 -0.1710 ? ? ? ? ? ? 241 LEU C CB  
9323  C CG  . LEU C 241 0.4569 0.6366 0.2989 0.1132  -0.0037 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 241 LEU C CG  
9324  C CD1 . LEU C 241 0.4409 0.6376 0.3032 0.1121  0.0107  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 241 LEU C CD1 
9325  C CD2 . LEU C 241 0.4401 0.6045 0.3002 0.1148  -0.0189 -0.1469 ? ? ? ? ? ? 241 LEU C CD2 
9326  N N   . ARG C 242 0.5414 0.7201 0.3162 0.1242  -0.0265 -0.1841 ? ? ? ? ? ? 242 ARG C N   
9327  C CA  . ARG C 242 0.5723 0.7515 0.3383 0.1291  -0.0370 -0.1999 ? ? ? ? ? ? 242 ARG C CA  
9328  C C   . ARG C 242 0.5577 0.7248 0.3148 0.1291  -0.0545 -0.1903 ? ? ? ? ? ? 242 ARG C C   
9329  O O   . ARG C 242 0.5222 0.6833 0.2894 0.1321  -0.0686 -0.2011 ? ? ? ? ? ? 242 ARG C O   
9330  C CB  . ARG C 242 0.6787 0.8710 0.4174 0.1284  -0.0235 -0.2105 ? ? ? ? ? ? 242 ARG C CB  
9331  C CG  . ARG C 242 0.7950 1.0028 0.5523 0.1280  -0.0066 -0.2247 ? ? ? ? ? ? 242 ARG C CG  
9332  C CD  . ARG C 242 0.9066 1.1250 0.6794 0.1354  -0.0087 -0.2531 ? ? ? ? ? ? 242 ARG C CD  
9333  N NE  . ARG C 242 0.9585 1.1691 0.7660 0.1435  -0.0243 -0.2634 ? ? ? ? ? ? 242 ARG C NE  
9334  C CZ  . ARG C 242 0.9432 1.1428 0.7532 0.1494  -0.0411 -0.2741 ? ? ? ? ? ? 242 ARG C CZ  
9335  N NH1 . ARG C 242 0.9240 1.1226 0.7072 0.1483  -0.0454 -0.2763 ? ? ? ? ? ? 242 ARG C NH1 
9336  N NH2 . ARG C 242 0.8678 1.0557 0.7052 0.1563  -0.0542 -0.2827 ? ? ? ? ? ? 242 ARG C NH2 
9337  N N   . PHE C 243 0.5419 0.7051 0.2826 0.1256  -0.0535 -0.1710 ? ? ? ? ? ? 243 PHE C N   
9338  C CA  . PHE C 243 0.5329 0.6880 0.2716 0.1257  -0.0695 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 243 PHE C CA  
9339  C C   . PHE C 243 0.4788 0.6244 0.2507 0.1242  -0.0799 -0.1626 ? ? ? ? ? ? 243 PHE C C   
9340  O O   . PHE C 243 0.4703 0.6113 0.2484 0.1245  -0.0939 -0.1710 ? ? ? ? ? ? 243 PHE C O   
9341  C CB  . PHE C 243 0.5383 0.6899 0.2580 0.1237  -0.0661 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 243 PHE C CB  
9342  C CG  . PHE C 243 0.5164 0.6630 0.2410 0.1244  -0.0821 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 243 PHE C CG  
9343  C CD1 . PHE C 243 0.5436 0.6926 0.2458 0.1284  -0.0939 -0.1344 ? ? ? ? ? ? 243 PHE C CD1 
9344  C CD2 . PHE C 243 0.4886 0.6297 0.2422 0.1210  -0.0863 -0.1260 ? ? ? ? ? ? 243 PHE C CD2 
9345  C CE1 . PHE C 243 0.5363 0.6848 0.2486 0.1294  -0.1094 -0.1296 ? ? ? ? ? ? 243 PHE C CE1 
9346  C CE2 . PHE C 243 0.4777 0.6173 0.2394 0.1205  -0.0995 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 243 PHE C CE2 
9347  C CZ  . PHE C 243 0.5108 0.6556 0.2540 0.1249  -0.1111 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 243 PHE C CZ  
9348  N N   . GLY C 244 0.4508 0.5932 0.2415 0.1223  -0.0724 -0.1566 ? ? ? ? ? ? 244 GLY C N   
9349  C CA  . GLY C 244 0.4401 0.5706 0.2563 0.1201  -0.0795 -0.1541 ? ? ? ? ? ? 244 GLY C CA  
9350  C C   . GLY C 244 0.4399 0.5630 0.2662 0.1232  -0.0892 -0.1719 ? ? ? ? ? ? 244 GLY C C   
9351  O O   . GLY C 244 0.4335 0.5452 0.2666 0.1203  -0.1003 -0.1725 ? ? ? ? ? ? 244 GLY C O   
9352  N N   . VAL C 245 0.4402 0.5701 0.2670 0.1289  -0.0842 -0.1877 ? ? ? ? ? ? 245 VAL C N   
9353  C CA  . VAL C 245 0.4555 0.5774 0.2905 0.1336  -0.0935 -0.2068 ? ? ? ? ? ? 245 VAL C CA  
9354  C C   . VAL C 245 0.4769 0.5959 0.3002 0.1322  -0.1044 -0.2137 ? ? ? ? ? ? 245 VAL C C   
9355  O O   . VAL C 245 0.5080 0.6105 0.3408 0.1306  -0.1160 -0.2196 ? ? ? ? ? ? 245 VAL C O   
9356  C CB  . VAL C 245 0.4661 0.6014 0.3028 0.1408  -0.0848 -0.2247 ? ? ? ? ? ? 245 VAL C CB  
9357  C CG1 . VAL C 245 0.5059 0.6321 0.3499 0.1472  -0.0956 -0.2459 ? ? ? ? ? ? 245 VAL C CG1 
9358  C CG2 . VAL C 245 0.4726 0.6125 0.3271 0.1426  -0.0758 -0.2216 ? ? ? ? ? ? 245 VAL C CG2 
9359  N N   . GLU C 246 0.4782 0.6114 0.2795 0.1322  -0.1008 -0.2133 ? ? ? ? ? ? 246 GLU C N   
9360  C CA  . GLU C 246 0.4946 0.6288 0.2838 0.1320  -0.1117 -0.2226 ? ? ? ? ? ? 246 GLU C CA  
9361  C C   . GLU C 246 0.4852 0.6108 0.2825 0.1257  -0.1230 -0.2132 ? ? ? ? ? ? 246 GLU C C   
9362  O O   . GLU C 246 0.5067 0.6301 0.3034 0.1241  -0.1343 -0.2244 ? ? ? ? ? ? 246 GLU C O   
9363  C CB  . GLU C 246 0.5187 0.6688 0.2782 0.1342  -0.1059 -0.2226 ? ? ? ? ? ? 246 GLU C CB  
9364  C CG  . GLU C 246 0.5462 0.7063 0.2974 0.1388  -0.0942 -0.2378 ? ? ? ? ? ? 246 GLU C CG  
9365  C CD  . GLU C 246 0.5742 0.7466 0.2905 0.1396  -0.0875 -0.2391 ? ? ? ? ? ? 246 GLU C CD  
9366  O OE1 . GLU C 246 0.5814 0.7533 0.2780 0.1384  -0.0941 -0.2277 ? ? ? ? ? ? 246 GLU C OE1 
9367  O OE2 . GLU C 246 0.5917 0.7738 0.2996 0.1418  -0.0759 -0.2521 ? ? ? ? ? ? 246 GLU C OE2 
9368  N N   . HIS C 247 0.4474 0.5704 0.2521 0.1216  -0.1195 -0.1945 ? ? ? ? ? ? 247 HIS C N   
9369  C CA  . HIS C 247 0.4407 0.5575 0.2567 0.1147  -0.1277 -0.1861 ? ? ? ? ? ? 247 HIS C CA  
9370  C C   . HIS C 247 0.4548 0.5524 0.2915 0.1093  -0.1292 -0.1843 ? ? ? ? ? ? 247 HIS C C   
9371  O O   . HIS C 247 0.4391 0.5307 0.2866 0.1014  -0.1328 -0.1763 ? ? ? ? ? ? 247 HIS C O   
9372  C CB  . HIS C 247 0.4210 0.5475 0.2294 0.1141  -0.1247 -0.1683 ? ? ? ? ? ? 247 HIS C CB  
9373  C CG  . HIS C 247 0.4408 0.5810 0.2236 0.1195  -0.1281 -0.1704 ? ? ? ? ? ? 247 HIS C CG  
9374  N ND1 . HIS C 247 0.4723 0.6182 0.2331 0.1246  -0.1199 -0.1736 ? ? ? ? ? ? 247 HIS C ND1 
9375  C CD2 . HIS C 247 0.4543 0.6026 0.2302 0.1204  -0.1399 -0.1718 ? ? ? ? ? ? 247 HIS C CD2 
9376  C CE1 . HIS C 247 0.4900 0.6442 0.2261 0.1286  -0.1264 -0.1755 ? ? ? ? ? ? 247 HIS C CE1 
9377  N NE2 . HIS C 247 0.4842 0.6403 0.2310 0.1269  -0.1399 -0.1740 ? ? ? ? ? ? 247 HIS C NE2 
9378  N N   . GLY C 248 0.4448 0.5321 0.2870 0.1134  -0.1266 -0.1919 ? ? ? ? ? ? 248 GLY C N   
9379  C CA  . GLY C 248 0.4644 0.5274 0.3214 0.1089  -0.1306 -0.1902 ? ? ? ? ? ? 248 GLY C CA  
9380  C C   . GLY C 248 0.4347 0.4923 0.2996 0.1039  -0.1255 -0.1721 ? ? ? ? ? ? 248 GLY C C   
9381  O O   . GLY C 248 0.4379 0.4762 0.3101 0.0963  -0.1295 -0.1678 ? ? ? ? ? ? 248 GLY C O   
9382  N N   . VAL C 249 0.4125 0.4848 0.2752 0.1072  -0.1156 -0.1617 ? ? ? ? ? ? 249 VAL C N   
9383  C CA  . VAL C 249 0.4036 0.4703 0.2745 0.1031  -0.1107 -0.1465 ? ? ? ? ? ? 249 VAL C CA  
9384  C C   . VAL C 249 0.4119 0.4586 0.2917 0.1050  -0.1133 -0.1495 ? ? ? ? ? ? 249 VAL C C   
9385  O O   . VAL C 249 0.4074 0.4508 0.2877 0.1126  -0.1161 -0.1626 ? ? ? ? ? ? 249 VAL C O   
9386  C CB  . VAL C 249 0.3926 0.4772 0.2592 0.1055  -0.0990 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 249 VAL C CB  
9387  C CG1 . VAL C 249 0.3741 0.4732 0.2276 0.1046  -0.0994 -0.1299 ? ? ? ? ? ? 249 VAL C CG1 
9388  C CG2 . VAL C 249 0.3894 0.4825 0.2556 0.1131  -0.0911 -0.1429 ? ? ? ? ? ? 249 VAL C CG2 
9389  N N   . ASP C 250 0.3862 0.4185 0.2717 0.0987  -0.1135 -0.1381 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C N   
9390  C CA  . ASP C 250 0.4118 0.4201 0.3012 0.1005  -0.1185 -0.1392 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C CA  
9391  C C   . ASP C 250 0.4057 0.4223 0.3019 0.1075  -0.1127 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C C   
9392  O O   . ASP C 250 0.4251 0.4282 0.3253 0.1145  -0.1185 -0.1424 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C O   
9393  C CB  . ASP C 250 0.4214 0.4093 0.3097 0.0885  -0.1206 -0.1284 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C CB  
9394  C CG  . ASP C 250 0.4284 0.4103 0.3135 0.0793  -0.1252 -0.1337 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C CG  
9395  O OD1 . ASP C 250 0.4261 0.4198 0.3143 0.0708  -0.1217 -0.1275 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C OD1 
9396  O OD2 . ASP C 250 0.4393 0.4064 0.3205 0.0811  -0.1326 -0.1456 ? ? ? ? ? ? 250 ASP C OD2 
9397  N N   . ILE C 251 0.3974 0.4339 0.2955 0.1051  -0.1023 -0.1255 ? ? ? ? ? ? 251 ILE C N   
9398  C CA  . ILE C 251 0.3796 0.4231 0.2858 0.1078  -0.0956 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 251 ILE C CA  
9399  C C   . ILE C 251 0.3712 0.4408 0.2758 0.1085  -0.0830 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 251 ILE C C   
9400  O O   . ILE C 251 0.3594 0.4372 0.2547 0.1049  -0.0802 -0.1120 ? ? ? ? ? ? 251 ILE C O   
9401  C CB  . ILE C 251 0.3990 0.4306 0.3069 0.0994  -0.0949 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 251 ILE C CB  
9402  C CG1 . ILE C 251 0.3941 0.3952 0.2972 0.0955  -0.1058 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 251 ILE C CG1 
9403  C CG2 . ILE C 251 0.3982 0.4390 0.3151 0.1017  -0.0877 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 251 ILE C CG2 
9404  C CD1 . ILE C 251 0.4210 0.4106 0.3216 0.0836  -0.1037 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 251 ILE C CD1 
9405  N N   . VAL C 252 0.3727 0.4544 0.2856 0.1132  -0.0757 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 252 VAL C N   
9406  C CA  . VAL C 252 0.3658 0.4681 0.2754 0.1116  -0.0614 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 252 VAL C CA  
9407  C C   . VAL C 252 0.3382 0.4421 0.2595 0.1087  -0.0551 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 252 VAL C C   
9408  O O   . VAL C 252 0.3551 0.4546 0.2901 0.1128  -0.0598 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 252 VAL C O   
9409  C CB  . VAL C 252 0.4025 0.5214 0.3119 0.1180  -0.0554 -0.1341 ? ? ? ? ? ? 252 VAL C CB  
9410  C CG1 . VAL C 252 0.4035 0.5410 0.3126 0.1148  -0.0382 -0.1312 ? ? ? ? ? ? 252 VAL C CG1 
9411  C CG2 . VAL C 252 0.4027 0.5222 0.2962 0.1192  -0.0593 -0.1399 ? ? ? ? ? ? 252 VAL C CG2 
9412  N N   . PHE C 253 0.3226 0.4311 0.2385 0.1024  -0.0462 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 253 PHE C N   
9413  C CA  . PHE C 253 0.3317 0.4444 0.2575 0.0989  -0.0375 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 253 PHE C CA  
9414  C C   . PHE C 253 0.3437 0.4743 0.2668 0.0979  -0.0221 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 253 PHE C C   
9415  O O   . PHE C 253 0.3672 0.5001 0.2725 0.0948  -0.0150 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 253 PHE C O   
9416  C CB  . PHE C 253 0.3545 0.4596 0.2760 0.0921  -0.0360 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 253 PHE C CB  
9417  C CG  . PHE C 253 0.3929 0.4817 0.3158 0.0897  -0.0476 -0.0667 ? ? ? ? ? ? 253 PHE C CG  
9418  C CD1 . PHE C 253 0.4312 0.5077 0.3606 0.0920  -0.0570 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 253 PHE C CD1 
9419  C CD2 . PHE C 253 0.3707 0.4557 0.2882 0.0848  -0.0482 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 253 PHE C CD2 
9420  C CE1 . PHE C 253 0.4242 0.4824 0.3509 0.0873  -0.0655 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 253 PHE C CE1 
9421  C CE2 . PHE C 253 0.3915 0.4632 0.3120 0.0799  -0.0557 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 253 PHE C CE2 
9422  C CZ  . PHE C 253 0.3659 0.4231 0.2890 0.0801  -0.0635 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 253 PHE C CZ  
9423  N N   . ALA C 254 0.3450 0.4879 0.2844 0.1006  -0.0170 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 254 ALA C N   
9424  C CA  . ALA C 254 0.3463 0.5086 0.2843 0.0982  0.0000  -0.1125 ? ? ? ? ? ? 254 ALA C CA  
9425  C C   . ALA C 254 0.3379 0.5049 0.2810 0.0896  0.0143  -0.1031 ? ? ? ? ? ? 254 ALA C C   
9426  O O   . ALA C 254 0.3049 0.4745 0.2690 0.0897  0.0126  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 254 ALA C O   
9427  C CB  . ALA C 254 0.3266 0.5046 0.2839 0.1054  -0.0007 -0.1352 ? ? ? ? ? ? 254 ALA C CB  
9428  N N   . SER C 255 0.3213 0.4889 0.2445 0.0828  0.0283  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 255 SER C N   
9429  C CA  . SER C 255 0.3539 0.5190 0.2753 0.0737  0.0417  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 255 SER C CA  
9430  C C   . SER C 255 0.3539 0.5381 0.2948 0.0684  0.0572  -0.0956 ? ? ? ? ? ? 255 SER C C   
9431  O O   . SER C 255 0.3352 0.5351 0.2783 0.0696  0.0640  -0.1115 ? ? ? ? ? ? 255 SER C O   
9432  C CB  . SER C 255 0.3690 0.5226 0.2580 0.0692  0.0493  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 255 SER C CB  
9433  O OG  . SER C 255 0.4076 0.5460 0.2871 0.0734  0.0344  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 255 SER C OG  
9434  N N   . PHE C 256 0.3233 0.5074 0.2796 0.0627  0.0624  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 256 PHE C N   
9435  C CA  . PHE C 256 0.3241 0.5264 0.2988 0.0541  0.0805  -0.1021 ? ? ? ? ? ? 256 PHE C CA  
9436  C C   . PHE C 256 0.3220 0.5479 0.3211 0.0602  0.0786  -0.1264 ? ? ? ? ? ? 256 PHE C C   
9437  O O   . PHE C 256 0.3194 0.5644 0.3220 0.0543  0.0961  -0.1403 ? ? ? ? ? ? 256 PHE C O   
9438  C CB  . PHE C 256 0.3645 0.5645 0.3155 0.0414  0.1039  -0.0955 ? ? ? ? ? ? 256 PHE C CB  
9439  C CG  . PHE C 256 0.3835 0.5639 0.3228 0.0327  0.1108  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 256 PHE C CG  
9440  C CD1 . PHE C 256 0.3975 0.5539 0.3106 0.0359  0.1019  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 256 PHE C CD1 
9441  C CD2 . PHE C 256 0.3745 0.5617 0.3327 0.0222  0.1249  -0.0789 ? ? ? ? ? ? 256 PHE C CD2 
9442  C CE1 . PHE C 256 0.3814 0.5191 0.2858 0.0302  0.1061  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 256 PHE C CE1 
9443  C CE2 . PHE C 256 0.4040 0.5706 0.3510 0.0149  0.1304  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 256 PHE C CE2 
9444  C CZ  . PHE C 256 0.3930 0.5346 0.3135 0.0197  0.1205  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 256 PHE C CZ  
9445  N N   . VAL C 257 0.3063 0.5308 0.3215 0.0720  0.0580  -0.1329 ? ? ? ? ? ? 257 VAL C N   
9446  C CA  . VAL C 257 0.3065 0.5530 0.3485 0.0811  0.0527  -0.1586 ? ? ? ? ? ? 257 VAL C CA  
9447  C C   . VAL C 257 0.2911 0.5573 0.3638 0.0768  0.0604  -0.1705 ? ? ? ? ? ? 257 VAL C C   
9448  O O   . VAL C 257 0.3042 0.5619 0.3851 0.0760  0.0534  -0.1624 ? ? ? ? ? ? 257 VAL C O   
9449  C CB  . VAL C 257 0.2989 0.5328 0.3450 0.0959  0.0271  -0.1622 ? ? ? ? ? ? 257 VAL C CB  
9450  C CG1 . VAL C 257 0.2868 0.5397 0.3636 0.1070  0.0185  -0.1874 ? ? ? ? ? ? 257 VAL C CG1 
9451  C CG2 . VAL C 257 0.3055 0.5253 0.3257 0.0995  0.0211  -0.1564 ? ? ? ? ? ? 257 VAL C CG2 
9452  N N   . ARG C 258 0.3356 0.6299 0.4257 0.0727  0.0766  -0.1909 ? ? ? ? ? ? 258 ARG C N   
9453  C CA  . ARG C 258 0.3363 0.6534 0.4587 0.0661  0.0868  -0.2042 ? ? ? ? ? ? 258 ARG C CA  
9454  C C   . ARG C 258 0.3381 0.6827 0.4993 0.0787  0.0760  -0.2335 ? ? ? ? ? ? 258 ARG C C   
9455  O O   . ARG C 258 0.3334 0.6969 0.5254 0.0770  0.0773  -0.2464 ? ? ? ? ? ? 258 ARG C O   
9456  C CB  . ARG C 258 0.3963 0.7277 0.5145 0.0476  0.1178  -0.2072 ? ? ? ? ? ? 258 ARG C CB  
9457  C CG  . ARG C 258 0.4400 0.7452 0.5186 0.0344  0.1319  -0.1807 ? ? ? ? ? ? 258 ARG C CG  
9458  C CD  . ARG C 258 0.5068 0.8227 0.5705 0.0200  0.1599  -0.1868 ? ? ? ? ? ? 258 ARG C CD  
9459  N NE  . ARG C 258 0.5792 0.9003 0.6295 0.0279  0.1569  -0.1956 ? ? ? ? ? ? 258 ARG C NE  
9460  C CZ  . ARG C 258 0.6203 0.9575 0.6625 0.0194  0.1780  -0.2090 ? ? ? ? ? ? 258 ARG C CZ  
9461  N NH1 . ARG C 258 0.6602 1.0100 0.7059 0.0008  0.2058  -0.2153 ? ? ? ? ? ? 258 ARG C NH1 
9462  N NH2 . ARG C 258 0.6516 0.9930 0.6827 0.0286  0.1720  -0.2179 ? ? ? ? ? ? 258 ARG C NH2 
9463  N N   . LYS C 259 0.3216 0.6699 0.4823 0.0911  0.0661  -0.2459 ? ? ? ? ? ? 259 LYS C N   
9464  C CA  . LYS C 259 0.3225 0.6955 0.5193 0.1054  0.0543  -0.2749 ? ? ? ? ? ? 259 LYS C CA  
9465  C C   . LYS C 259 0.3358 0.6954 0.5207 0.1213  0.0361  -0.2790 ? ? ? ? ? ? 259 LYS C C   
9466  O O   . LYS C 259 0.3259 0.6629 0.4764 0.1181  0.0372  -0.2612 ? ? ? ? ? ? 259 LYS C O   
9467  C CB  . LYS C 259 0.3320 0.7445 0.5521 0.0954  0.0805  -0.2995 ? ? ? ? ? ? 259 LYS C CB  
9468  C CG  . LYS C 259 0.3523 0.7584 0.5376 0.0837  0.1012  -0.2902 ? ? ? ? ? ? 259 LYS C CG  
9469  C CD  . LYS C 259 0.4172 0.8565 0.6156 0.0694  0.1313  -0.3103 ? ? ? ? ? ? 259 LYS C CD  
9470  C CE  . LYS C 259 0.4392 0.8736 0.6231 0.0463  0.1571  -0.2948 ? ? ? ? ? ? 259 LYS C CE  
9471  N NZ  . LYS C 259 0.5062 0.9698 0.6960 0.0318  0.1876  -0.3153 ? ? ? ? ? ? 259 LYS C NZ  
9472  N N   . ALA C 260 0.3205 0.6962 0.5350 0.1383  0.0206  -0.3049 ? ? ? ? ? ? 260 ALA C N   
9473  C CA  . ALA C 260 0.3404 0.6994 0.5455 0.1548  0.0005  -0.3097 ? ? ? ? ? ? 260 ALA C CA  
9474  C C   . ALA C 260 0.3633 0.7281 0.5503 0.1499  0.0158  -0.3136 ? ? ? ? ? ? 260 ALA C C   
9475  O O   . ALA C 260 0.3771 0.7172 0.5378 0.1545  0.0058  -0.3032 ? ? ? ? ? ? 260 ALA C O   
9476  C CB  . ALA C 260 0.3734 0.7488 0.6154 0.1748  -0.0188 -0.3384 ? ? ? ? ? ? 260 ALA C CB  
9477  N N   . SER C 261 0.3367 0.7345 0.5369 0.1394  0.0409  -0.3296 ? ? ? ? ? ? 261 SER C N   
9478  C CA  . SER C 261 0.3530 0.7553 0.5318 0.1342  0.0560  -0.3335 ? ? ? ? ? ? 261 SER C CA  
9479  C C   . SER C 261 0.3596 0.7327 0.4907 0.1214  0.0639  -0.3021 ? ? ? ? ? ? 261 SER C C   
9480  O O   . SER C 261 0.3689 0.7365 0.4766 0.1217  0.0670  -0.3024 ? ? ? ? ? ? 261 SER C O   
9481  C CB  . SER C 261 0.3749 0.8187 0.5760 0.1240  0.0834  -0.3586 ? ? ? ? ? ? 261 SER C CB  
9482  O OG  . SER C 261 0.3942 0.8395 0.5875 0.1042  0.1042  -0.3434 ? ? ? ? ? ? 261 SER C OG  
9483  N N   . ASP C 262 0.3377 0.6931 0.4556 0.1114  0.0659  -0.2771 ? ? ? ? ? ? 262 ASP C N   
9484  C CA  . ASP C 262 0.3625 0.6870 0.4380 0.1041  0.0661  -0.2479 ? ? ? ? ? ? 262 ASP C CA  
9485  C C   . ASP C 262 0.3742 0.6734 0.4371 0.1177  0.0407  -0.2414 ? ? ? ? ? ? 262 ASP C C   
9486  O O   . ASP C 262 0.4054 0.6909 0.4388 0.1161  0.0409  -0.2321 ? ? ? ? ? ? 262 ASP C O   
9487  C CB  . ASP C 262 0.3312 0.6405 0.3978 0.0931  0.0706  -0.2239 ? ? ? ? ? ? 262 ASP C CB  
9488  C CG  . ASP C 262 0.3452 0.6713 0.4134 0.0759  0.0987  -0.2251 ? ? ? ? ? ? 262 ASP C CG  
9489  O OD1 . ASP C 262 0.3589 0.7042 0.4242 0.0697  0.1174  -0.2397 ? ? ? ? ? ? 262 ASP C OD1 
9490  O OD2 . ASP C 262 0.3468 0.6668 0.4191 0.0678  0.1028  -0.2128 ? ? ? ? ? ? 262 ASP C OD2 
9491  N N   . VAL C 263 0.3678 0.6582 0.4503 0.1300  0.0189  -0.2452 ? ? ? ? ? ? 263 VAL C N   
9492  C CA  . VAL C 263 0.3773 0.6419 0.4482 0.1420  -0.0042 -0.2419 ? ? ? ? ? ? 263 VAL C CA  
9493  C C   . VAL C 263 0.3914 0.6649 0.4620 0.1505  -0.0056 -0.2620 ? ? ? ? ? ? 263 VAL C C   
9494  O O   . VAL C 263 0.3998 0.6579 0.4452 0.1501  -0.0089 -0.2549 ? ? ? ? ? ? 263 VAL C O   
9495  C CB  . VAL C 263 0.3729 0.6217 0.4597 0.1538  -0.0277 -0.2428 ? ? ? ? ? ? 263 VAL C CB  
9496  C CG1 . VAL C 263 0.3887 0.6050 0.4554 0.1618  -0.0478 -0.2358 ? ? ? ? ? ? 263 VAL C CG1 
9497  C CG2 . VAL C 263 0.3649 0.6072 0.4532 0.1456  -0.0259 -0.2257 ? ? ? ? ? ? 263 VAL C CG2 
9498  N N   . ALA C 264 0.3759 0.6771 0.4756 0.1576  -0.0018 -0.2890 ? ? ? ? ? ? 264 ALA C N   
9499  C CA  . ALA C 264 0.3974 0.7097 0.4987 0.1656  -0.0014 -0.3107 ? ? ? ? ? ? 264 ALA C CA  
9500  C C   . ALA C 264 0.4085 0.7214 0.4761 0.1537  0.0163  -0.3030 ? ? ? ? ? ? 264 ALA C C   
9501  O O   . ALA C 264 0.4143 0.7184 0.4674 0.1596  0.0093  -0.3088 ? ? ? ? ? ? 264 ALA C O   
9502  C CB  . ALA C 264 0.4055 0.7553 0.5465 0.1725  0.0056  -0.3430 ? ? ? ? ? ? 264 ALA C CB  
9503  N N   . ALA C 265 0.4178 0.7382 0.4707 0.1374  0.0379  -0.2896 ? ? ? ? ? ? 265 ALA C N   
9504  C CA  . ALA C 265 0.4674 0.7854 0.4836 0.1267  0.0536  -0.2812 ? ? ? ? ? ? 265 ALA C CA  
9505  C C   . ALA C 265 0.4547 0.7399 0.4406 0.1283  0.0372  -0.2585 ? ? ? ? ? ? 265 ALA C C   
9506  O O   . ALA C 265 0.4746 0.7541 0.4348 0.1281  0.0375  -0.2585 ? ? ? ? ? ? 265 ALA C O   
9507  C CB  . ALA C 265 0.4941 0.8222 0.4978 0.1086  0.0801  -0.2705 ? ? ? ? ? ? 265 ALA C CB  
9508  N N   . VAL C 266 0.4093 0.6741 0.3987 0.1297  0.0230  -0.2408 ? ? ? ? ? ? 266 VAL C N   
9509  C CA  . VAL C 266 0.4131 0.6496 0.3785 0.1309  0.0077  -0.2228 ? ? ? ? ? ? 266 VAL C CA  
9510  C C   . VAL C 266 0.4380 0.6650 0.4068 0.1433  -0.0104 -0.2372 ? ? ? ? ? ? 266 VAL C C   
9511  O O   . VAL C 266 0.4677 0.6843 0.4139 0.1429  -0.0147 -0.2338 ? ? ? ? ? ? 266 VAL C O   
9512  C CB  . VAL C 266 0.3679 0.5852 0.3359 0.1280  -0.0015 -0.2015 ? ? ? ? ? ? 266 VAL C CB  
9513  C CG1 . VAL C 266 0.3614 0.5524 0.3098 0.1290  -0.0173 -0.1870 ? ? ? ? ? ? 266 VAL C CG1 
9514  C CG2 . VAL C 266 0.3397 0.5627 0.2981 0.1151  0.0168  -0.1862 ? ? ? ? ? ? 266 VAL C CG2 
9515  N N   . ARG C 267 0.4474 0.6755 0.4439 0.1548  -0.0226 -0.2528 ? ? ? ? ? ? 267 ARG C N   
9516  C CA  . ARG C 267 0.4943 0.7112 0.4953 0.1677  -0.0398 -0.2687 ? ? ? ? ? ? 267 ARG C CA  
9517  C C   . ARG C 267 0.5039 0.7384 0.4966 0.1686  -0.0296 -0.2868 ? ? ? ? ? ? 267 ARG C C   
9518  O O   . ARG C 267 0.4894 0.7100 0.4670 0.1723  -0.0392 -0.2903 ? ? ? ? ? ? 267 ARG C O   
9519  C CB  . ARG C 267 0.5543 0.7732 0.5876 0.1812  -0.0526 -0.2849 ? ? ? ? ? ? 267 ARG C CB  
9520  C CG  . ARG C 267 0.6089 0.7994 0.6443 0.1950  -0.0774 -0.2920 ? ? ? ? ? ? 267 ARG C CG  
9521  C CD  . ARG C 267 0.6300 0.8131 0.6888 0.2062  -0.0924 -0.2969 ? ? ? ? ? ? 267 ARG C CD  
9522  N NE  . ARG C 267 0.5810 0.7356 0.6262 0.2000  -0.1014 -0.2715 ? ? ? ? ? ? 267 ARG C NE  
9523  C CZ  . ARG C 267 0.5764 0.7303 0.6342 0.2015  -0.1059 -0.2661 ? ? ? ? ? ? 267 ARG C CZ  
9524  N NH1 . ARG C 267 0.5893 0.7718 0.6771 0.2091  -0.1026 -0.2848 ? ? ? ? ? ? 267 ARG C NH1 
9525  N NH2 . ARG C 267 0.5486 0.6754 0.5896 0.1941  -0.1124 -0.2426 ? ? ? ? ? ? 267 ARG C NH2 
9526  N N   . ALA C 268 0.4931 0.7581 0.4936 0.1637  -0.0088 -0.2988 ? ? ? ? ? ? 268 ALA C N   
9527  C CA  . ALA C 268 0.5195 0.8028 0.5113 0.1641  0.0028  -0.3184 ? ? ? ? ? ? 268 ALA C CA  
9528  C C   . ALA C 268 0.5404 0.8103 0.4908 0.1548  0.0067  -0.3013 ? ? ? ? ? ? 268 ALA C C   
9529  O O   . ALA C 268 0.5532 0.8191 0.4907 0.1592  0.0009  -0.3114 ? ? ? ? ? ? 268 ALA C O   
9530  C CB  . ALA C 268 0.4984 0.8173 0.5058 0.1581  0.0270  -0.3350 ? ? ? ? ? ? 268 ALA C CB  
9531  N N   . ALA C 269 0.5365 0.8000 0.4670 0.1427  0.0156  -0.2768 ? ? ? ? ? ? 269 ALA C N   
9532  C CA  . ALA C 269 0.5512 0.8010 0.4429 0.1357  0.0164  -0.2595 ? ? ? ? ? ? 269 ALA C CA  
9533  C C   . ALA C 269 0.5442 0.7700 0.4279 0.1420  -0.0066 -0.2541 ? ? ? ? ? ? 269 ALA C C   
9534  O O   . ALA C 269 0.5741 0.7963 0.4326 0.1414  -0.0090 -0.2558 ? ? ? ? ? ? 269 ALA C O   
9535  C CB  . ALA C 269 0.5558 0.7992 0.4327 0.1242  0.0263  -0.2341 ? ? ? ? ? ? 269 ALA C CB  
9536  N N   . LEU C 270 0.5009 0.7102 0.4048 0.1471  -0.0229 -0.2489 ? ? ? ? ? ? 270 LEU C N   
9537  C CA  A LEU C 270 0.5104 0.6951 0.4103 0.1512  -0.0433 -0.2450 ? ? ? ? ? ? 270 LEU C CA  
9538  C CA  B LEU C 270 0.5042 0.6892 0.4031 0.1510  -0.0431 -0.2449 ? ? ? ? ? ? 270 LEU C CA  
9539  C C   . LEU C 270 0.5307 0.7169 0.4336 0.1604  -0.0505 -0.2691 ? ? ? ? ? ? 270 LEU C C   
9540  O O   . LEU C 270 0.5406 0.7128 0.4299 0.1609  -0.0615 -0.2699 ? ? ? ? ? ? 270 LEU C O   
9541  C CB  A LEU C 270 0.4804 0.6466 0.3999 0.1543  -0.0565 -0.2370 ? ? ? ? ? ? 270 LEU C CB  
9542  C CB  B LEU C 270 0.4578 0.6226 0.3737 0.1532  -0.0567 -0.2350 ? ? ? ? ? ? 270 LEU C CB  
9543  C CG  A LEU C 270 0.4660 0.6222 0.3817 0.1456  -0.0555 -0.2120 ? ? ? ? ? ? 270 LEU C CG  
9544  C CG  B LEU C 270 0.4450 0.6028 0.3551 0.1438  -0.0533 -0.2097 ? ? ? ? ? ? 270 LEU C CG  
9545  C CD1 A LEU C 270 0.4700 0.6403 0.3684 0.1362  -0.0385 -0.1993 ? ? ? ? ? ? 270 LEU C CD1 
9546  C CD1 B LEU C 270 0.4194 0.5609 0.3476 0.1466  -0.0643 -0.2043 ? ? ? ? ? ? 270 LEU C CD1 
9547  C CD2 A LEU C 270 0.4479 0.6012 0.3867 0.1489  -0.0586 -0.2109 ? ? ? ? ? ? 270 LEU C CD2 
9548  C CD2 B LEU C 270 0.4344 0.5809 0.3212 0.1372  -0.0578 -0.1951 ? ? ? ? ? ? 270 LEU C CD2 
9549  N N   . GLY C 271 0.5499 0.7542 0.4726 0.1676  -0.0442 -0.2904 ? ? ? ? ? ? 271 GLY C N   
9550  C CA  . GLY C 271 0.6108 0.8202 0.5369 0.1768  -0.0486 -0.3166 ? ? ? ? ? ? 271 GLY C CA  
9551  C C   . GLY C 271 0.6357 0.8180 0.5734 0.1873  -0.0716 -0.3237 ? ? ? ? ? ? 271 GLY C C   
9552  O O   . GLY C 271 0.6143 0.7730 0.5566 0.1868  -0.0839 -0.3082 ? ? ? ? ? ? 271 GLY C O   
9553  N N   . PRO C 272 0.6870 0.8699 0.6273 0.1961  -0.0773 -0.3472 ? ? ? ? ? ? 272 PRO C N   
9554  C CA  . PRO C 272 0.6823 0.8361 0.6351 0.2072  -0.0990 -0.3560 ? ? ? ? ? ? 272 PRO C CA  
9555  C C   . PRO C 272 0.6668 0.7866 0.6006 0.1997  -0.1129 -0.3372 ? ? ? ? ? ? 272 PRO C C   
9556  O O   . PRO C 272 0.6800 0.7693 0.6197 0.2021  -0.1278 -0.3285 ? ? ? ? ? ? 272 PRO C O   
9557  C CB  . PRO C 272 0.7089 0.8750 0.6694 0.2179  -0.0990 -0.3873 ? ? ? ? ? ? 272 PRO C CB  
9558  C CG  . PRO C 272 0.7411 0.9401 0.6850 0.2093  -0.0772 -0.3921 ? ? ? ? ? ? 272 PRO C CG  
9559  C CD  . PRO C 272 0.6909 0.8934 0.6156 0.1946  -0.0662 -0.3634 ? ? ? ? ? ? 272 PRO C CD  
9560  N N   . GLU C 273 0.6258 0.7516 0.5365 0.1894  -0.1068 -0.3290 ? ? ? ? ? ? 273 GLU C N   
9561  C CA  . GLU C 273 0.6417 0.7444 0.5372 0.1802  -0.1163 -0.3118 ? ? ? ? ? ? 273 GLU C CA  
9562  C C   . GLU C 273 0.5949 0.6848 0.4939 0.1733  -0.1177 -0.2866 ? ? ? ? ? ? 273 GLU C C   
9563  O O   . GLU C 273 0.5993 0.6645 0.4935 0.1673  -0.1278 -0.2753 ? ? ? ? ? ? 273 GLU C O   
9564  C CB  . GLU C 273 0.6992 0.8180 0.5707 0.1721  -0.1088 -0.3090 ? ? ? ? ? ? 273 GLU C CB  
9565  C CG  . GLU C 273 0.8132 0.9538 0.6787 0.1781  -0.1010 -0.3331 ? ? ? ? ? ? 273 GLU C CG  
9566  C CD  . GLU C 273 0.9370 1.0902 0.7729 0.1709  -0.0958 -0.3305 ? ? ? ? ? ? 273 GLU C CD  
9567  O OE1 . GLU C 273 0.9995 1.1461 0.8222 0.1625  -0.0994 -0.3105 ? ? ? ? ? ? 273 GLU C OE1 
9568  O OE2 . GLU C 273 0.9497 1.1197 0.7751 0.1741  -0.0887 -0.3490 ? ? ? ? ? ? 273 GLU C OE2 
9569  N N   . GLY C 274 0.5466 0.6533 0.4545 0.1732  -0.1066 -0.2792 ? ? ? ? ? ? 274 GLY C N   
9570  C CA  . GLY C 274 0.5539 0.6514 0.4625 0.1657  -0.1062 -0.2558 ? ? ? ? ? ? 274 GLY C CA  
9571  C C   . GLY C 274 0.5356 0.6200 0.4633 0.1728  -0.1135 -0.2561 ? ? ? ? ? ? 274 GLY C C   
9572  O O   . GLY C 274 0.5162 0.5996 0.4476 0.1680  -0.1103 -0.2400 ? ? ? ? ? ? 274 GLY C O   
9573  N N   . HIS C 275 0.5515 0.6254 0.4909 0.1852  -0.1244 -0.2753 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C N   
9574  C CA  A HIS C 275 0.5570 0.6178 0.5142 0.1958  -0.1347 -0.2795 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C CA  
9575  C CA  B HIS C 275 0.5578 0.6204 0.5151 0.1952  -0.1335 -0.2784 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C CA  
9576  C C   . HIS C 275 0.5415 0.5694 0.4907 0.1899  -0.1449 -0.2589 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C C   
9577  O O   . HIS C 275 0.5429 0.5663 0.5019 0.1939  -0.1486 -0.2538 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C O   
9578  C CB  A HIS C 275 0.5987 0.6474 0.5662 0.2114  -0.1480 -0.3041 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C CB  
9579  C CB  B HIS C 275 0.6080 0.6675 0.5809 0.2122  -0.1440 -0.3050 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C CB  
9580  C CG  A HIS C 275 0.6420 0.6503 0.5944 0.2102  -0.1637 -0.3026 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C CG  
9581  C CG  B HIS C 275 0.6224 0.7220 0.6168 0.2200  -0.1315 -0.3243 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C CG  
9582  N ND1 A HIS C 275 0.6659 0.6739 0.6048 0.2039  -0.1618 -0.3073 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C ND1 
9583  N ND1 B HIS C 275 0.6155 0.7347 0.6261 0.2201  -0.1239 -0.3206 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C ND1 
9584  C CD2 A HIS C 275 0.6699 0.6343 0.6167 0.2132  -0.1813 -0.2964 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C CD2 
9585  C CD2 B HIS C 275 0.6466 0.7712 0.6497 0.2269  -0.1242 -0.3495 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C CD2 
9586  C CE1 A HIS C 275 0.6989 0.6664 0.6275 0.2022  -0.1766 -0.3055 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C CE1 
9587  C CE1 B HIS C 275 0.6373 0.7930 0.6669 0.2256  -0.1115 -0.3425 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C CE1 
9588  N NE2 A HIS C 275 0.7018 0.6409 0.6334 0.2074  -0.1879 -0.2978 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C NE2 
9589  N NE2 B HIS C 275 0.6350 0.7940 0.6595 0.2298  -0.1113 -0.3600 ? ? ? ? ? ? 275 HIS C NE2 
9590  N N   . GLY C 276 0.5287 0.5341 0.4600 0.1797  -0.1494 -0.2483 ? ? ? ? ? ? 276 GLY C N   
9591  C CA  . GLY C 276 0.5198 0.4915 0.4411 0.1716  -0.1578 -0.2298 ? ? ? ? ? ? 276 GLY C CA  
9592  C C   . GLY C 276 0.4933 0.4768 0.4106 0.1588  -0.1468 -0.2084 ? ? ? ? ? ? 276 GLY C C   
9593  O O   . GLY C 276 0.5067 0.4662 0.4172 0.1520  -0.1515 -0.1940 ? ? ? ? ? ? 276 GLY C O   
9594  N N   . ILE C 277 0.4576 0.4758 0.3774 0.1554  -0.1319 -0.2063 ? ? ? ? ? ? 277 ILE C N   
9595  C CA  . ILE C 277 0.4344 0.4641 0.3514 0.1448  -0.1213 -0.1867 ? ? ? ? ? ? 277 ILE C CA  
9596  C C   . ILE C 277 0.4402 0.4706 0.3690 0.1483  -0.1204 -0.1816 ? ? ? ? ? ? 277 ILE C C   
9597  O O   . ILE C 277 0.4448 0.4896 0.3881 0.1586  -0.1193 -0.1948 ? ? ? ? ? ? 277 ILE C O   
9598  C CB  . ILE C 277 0.4243 0.4851 0.3363 0.1410  -0.1069 -0.1857 ? ? ? ? ? ? 277 ILE C CB  
9599  C CG1 . ILE C 277 0.4339 0.4916 0.3316 0.1358  -0.1101 -0.1869 ? ? ? ? ? ? 277 ILE C CG1 
9600  C CG2 . ILE C 277 0.4158 0.4869 0.3270 0.1330  -0.0965 -0.1676 ? ? ? ? ? ? 277 ILE C CG2 
9601  C CD1 . ILE C 277 0.4358 0.5186 0.3242 0.1373  -0.1011 -0.1950 ? ? ? ? ? ? 277 ILE C CD1 
9602  N N   . LYS C 278 0.4205 0.4378 0.3449 0.1398  -0.1207 -0.1643 ? ? ? ? ? ? 278 LYS C N   
9603  C CA  . LYS C 278 0.4168 0.4375 0.3517 0.1421  -0.1190 -0.1588 ? ? ? ? ? ? 278 LYS C CA  
9604  C C   . LYS C 278 0.3908 0.4439 0.3332 0.1381  -0.1021 -0.1540 ? ? ? ? ? ? 278 LYS C C   
9605  O O   . LYS C 278 0.3842 0.4468 0.3178 0.1291  -0.0926 -0.1436 ? ? ? ? ? ? 278 LYS C O   
9606  C CB  . LYS C 278 0.4347 0.4269 0.3597 0.1338  -0.1252 -0.1425 ? ? ? ? ? ? 278 LYS C CB  
9607  C CG  . LYS C 278 0.4588 0.4130 0.3703 0.1341  -0.1400 -0.1451 ? ? ? ? ? ? 278 LYS C CG  
9608  C CD  . LYS C 278 0.4994 0.4350 0.4147 0.1480  -0.1540 -0.1547 ? ? ? ? ? ? 278 LYS C CD  
9609  C CE  . LYS C 278 0.5599 0.4505 0.4578 0.1489  -0.1696 -0.1555 ? ? ? ? ? ? 278 LYS C CE  
9610  N NZ  . LYS C 278 0.5442 0.4169 0.4453 0.1652  -0.1851 -0.1648 ? ? ? ? ? ? 278 LYS C NZ  
9611  N N   . ILE C 279 0.3739 0.4422 0.3325 0.1447  -0.0990 -0.1619 ? ? ? ? ? ? 279 ILE C N   
9612  C CA  . ILE C 279 0.3654 0.4609 0.3322 0.1399  -0.0825 -0.1584 ? ? ? ? ? ? 279 ILE C CA  
9613  C C   . ILE C 279 0.3538 0.4454 0.3275 0.1363  -0.0821 -0.1477 ? ? ? ? ? ? 279 ILE C C   
9614  O O   . ILE C 279 0.3481 0.4348 0.3341 0.1442  -0.0915 -0.1551 ? ? ? ? ? ? 279 ILE C O   
9615  C CB  . ILE C 279 0.3792 0.5021 0.3635 0.1479  -0.0752 -0.1789 ? ? ? ? ? ? 279 ILE C CB  
9616  C CG1 . ILE C 279 0.4142 0.5440 0.3889 0.1500  -0.0725 -0.1897 ? ? ? ? ? ? 279 ILE C CG1 
9617  C CG2 . ILE C 279 0.3656 0.5130 0.3575 0.1404  -0.0568 -0.1747 ? ? ? ? ? ? 279 ILE C CG2 
9618  C CD1 . ILE C 279 0.4213 0.5781 0.4124 0.1576  -0.0647 -0.2130 ? ? ? ? ? ? 279 ILE C CD1 
9619  N N   . ILE C 280 0.3240 0.4176 0.2897 0.1255  -0.0724 -0.1312 ? ? ? ? ? ? 280 ILE C N   
9620  C CA  . ILE C 280 0.3379 0.4281 0.3087 0.1202  -0.0702 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 280 ILE C CA  
9621  C C   . ILE C 280 0.3534 0.4704 0.3334 0.1159  -0.0524 -0.1202 ? ? ? ? ? ? 280 ILE C C   
9622  O O   . ILE C 280 0.3576 0.4820 0.3263 0.1094  -0.0409 -0.1126 ? ? ? ? ? ? 280 ILE C O   
9623  C CB  . ILE C 280 0.3277 0.4003 0.2835 0.1104  -0.0712 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 280 ILE C CB  
9624  C CG1 . ILE C 280 0.3490 0.3944 0.2934 0.1115  -0.0859 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 280 ILE C CG1 
9625  C CG2 . ILE C 280 0.3013 0.3716 0.2619 0.1043  -0.0674 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 280 ILE C CG2 
9626  C CD1 . ILE C 280 0.3781 0.4038 0.3250 0.1182  -0.0993 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 280 ILE C CD1 
9627  N N   . SER C 281 0.3148 0.4448 0.3140 0.1194  -0.0504 -0.1295 ? ? ? ? ? ? 281 SER C N   
9628  C CA  . SER C 281 0.3028 0.4566 0.3118 0.1131  -0.0320 -0.1309 ? ? ? ? ? ? 281 SER C CA  
9629  C C   . SER C 281 0.2885 0.4376 0.2946 0.1030  -0.0244 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 281 SER C C   
9630  O O   . SER C 281 0.2745 0.4133 0.2864 0.1035  -0.0328 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 281 SER C O   
9631  C CB  . SER C 281 0.3084 0.4822 0.3438 0.1202  -0.0324 -0.1510 ? ? ? ? ? ? 281 SER C CB  
9632  O OG  . SER C 281 0.3286 0.5116 0.3682 0.1287  -0.0351 -0.1681 ? ? ? ? ? ? 281 SER C OG  
9633  N N   . LYS C 282 0.2700 0.4261 0.2661 0.0947  -0.0086 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 282 LYS C N   
9634  C CA  . LYS C 282 0.2862 0.4379 0.2792 0.0856  0.0001  -0.0906 ? ? ? ? ? ? 282 LYS C CA  
9635  C C   . LYS C 282 0.2900 0.4590 0.3019 0.0812  0.0124  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 282 LYS C C   
9636  O O   . LYS C 282 0.2919 0.4777 0.3067 0.0781  0.0265  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 282 LYS C O   
9637  C CB  . LYS C 282 0.3055 0.4517 0.2762 0.0799  0.0090  -0.0770 ? ? ? ? ? ? 282 LYS C CB  
9638  C CG  . LYS C 282 0.2997 0.4305 0.2550 0.0835  -0.0044 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 282 LYS C CG  
9639  C CD  . LYS C 282 0.3093 0.4379 0.2428 0.0813  0.0009  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 282 LYS C CD  
9640  C CE  . LYS C 282 0.3210 0.4455 0.2467 0.0744  0.0122  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 282 LYS C CE  
9641  N NZ  . LYS C 282 0.3734 0.4937 0.2738 0.0743  0.0160  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 282 LYS C NZ  
9642  N N   . ILE C 283 0.2708 0.4359 0.2947 0.0796  0.0083  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 283 ILE C N   
9643  C CA  . ILE C 283 0.2486 0.4306 0.2936 0.0744  0.0191  -0.1035 ? ? ? ? ? ? 283 ILE C CA  
9644  C C   . ILE C 283 0.2623 0.4369 0.2978 0.0628  0.0333  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 283 ILE C C   
9645  O O   . ILE C 283 0.2616 0.4191 0.2885 0.0614  0.0271  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 283 ILE C O   
9646  C CB  . ILE C 283 0.2450 0.4275 0.3082 0.0802  0.0053  -0.1116 ? ? ? ? ? ? 283 ILE C CB  
9647  C CG1 . ILE C 283 0.2372 0.4193 0.3044 0.0936  -0.0117 -0.1251 ? ? ? ? ? ? 283 ILE C CG1 
9648  C CG2 . ILE C 283 0.2090 0.4131 0.2971 0.0742  0.0170  -0.1227 ? ? ? ? ? ? 283 ILE C CG2 
9649  C CD1 . ILE C 283 0.2419 0.4510 0.3290 0.0981  -0.0054 -0.1469 ? ? ? ? ? ? 283 ILE C CD1 
9650  N N   . GLU C 284 0.2837 0.4685 0.3168 0.0546  0.0523  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 284 GLU C N   
9651  C CA  . GLU C 284 0.2988 0.4712 0.3148 0.0450  0.0657  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 284 GLU C CA  
9652  C C   . GLU C 284 0.2766 0.4586 0.3051 0.0332  0.0846  -0.0764 ? ? ? ? ? ? 284 GLU C C   
9653  O O   . GLU C 284 0.2834 0.4511 0.2979 0.0248  0.0955  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 284 GLU C O   
9654  C CB  . GLU C 284 0.3404 0.5065 0.3289 0.0449  0.0714  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 284 GLU C CB  
9655  C CG  . GLU C 284 0.3289 0.4867 0.3059 0.0550  0.0540  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 284 GLU C CG  
9656  C CD  . GLU C 284 0.3209 0.4638 0.2684 0.0547  0.0549  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 284 GLU C CD  
9657  O OE1 . GLU C 284 0.3199 0.4665 0.2544 0.0584  0.0539  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 284 GLU C OE1 
9658  O OE2 . GLU C 284 0.3246 0.4524 0.2627 0.0519  0.0552  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 284 GLU C OE2 
9659  N N   . ASN C 285 0.2850 0.4906 0.3400 0.0324  0.0886  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 285 ASN C N   
9660  C CA  . ASN C 285 0.2734 0.4904 0.3415 0.0190  0.1090  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 285 ASN C CA  
9661  C C   . ASN C 285 0.2617 0.5040 0.3680 0.0208  0.1048  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 285 ASN C C   
9662  O O   . ASN C 285 0.2594 0.5062 0.3772 0.0340  0.0845  -0.1321 ? ? ? ? ? ? 285 ASN C O   
9663  C CB  . ASN C 285 0.3117 0.5333 0.3634 0.0102  0.1296  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 285 ASN C CB  
9664  C CG  . ASN C 285 0.3301 0.5773 0.3957 0.0160  0.1293  -0.1258 ? ? ? ? ? ? 285 ASN C CG  
9665  O OD1 . ASN C 285 0.3120 0.5708 0.3971 0.0288  0.1114  -0.1385 ? ? ? ? ? ? 285 ASN C OD1 
9666  N ND2 . ASN C 285 0.3462 0.6013 0.4004 0.0060  0.1504  -0.1310 ? ? ? ? ? ? 285 ASN C ND2 
9667  N N   . HIS C 286 0.2476 0.5046 0.3723 0.0080  0.1227  -0.1336 ? ? ? ? ? ? 286 HIS C N   
9668  C CA  . HIS C 286 0.2547 0.5359 0.4162 0.0097  0.1176  -0.1541 ? ? ? ? ? ? 286 HIS C CA  
9669  C C   . HIS C 286 0.2525 0.5597 0.4346 0.0217  0.1080  -0.1770 ? ? ? ? ? ? 286 HIS C C   
9670  O O   . HIS C 286 0.2395 0.5558 0.4419 0.0342  0.0881  -0.1889 ? ? ? ? ? ? 286 HIS C O   
9671  C CB  . HIS C 286 0.2651 0.5596 0.4439 -0.0087 0.1417  -0.1624 ? ? ? ? ? ? 286 HIS C CB  
9672  C CG  . HIS C 286 0.2666 0.5889 0.4874 -0.0077 0.1359  -0.1855 ? ? ? ? ? ? 286 HIS C CG  
9673  N ND1 . HIS C 286 0.3014 0.6596 0.5552 -0.0070 0.1402  -0.2132 ? ? ? ? ? ? 286 HIS C ND1 
9674  C CD2 . HIS C 286 0.2882 0.6073 0.5228 -0.0071 0.1256  -0.1853 ? ? ? ? ? ? 286 HIS C CD2 
9675  C CE1 . HIS C 286 0.2782 0.6567 0.5670 -0.0054 0.1318  -0.2307 ? ? ? ? ? ? 286 HIS C CE1 
9676  N NE2 . HIS C 286 0.2807 0.6344 0.5562 -0.0054 0.1225  -0.2132 ? ? ? ? ? ? 286 HIS C NE2 
9677  N N   . GLU C 287 0.2646 0.5828 0.4409 0.0180  0.1222  -0.1840 ? ? ? ? ? ? 287 GLU C N   
9678  C CA  . GLU C 287 0.2759 0.6217 0.4748 0.0291  0.1154  -0.2090 ? ? ? ? ? ? 287 GLU C CA  
9679  C C   . GLU C 287 0.2609 0.5943 0.4527 0.0497  0.0867  -0.2070 ? ? ? ? ? ? 287 GLU C C   
9680  O O   . GLU C 287 0.2659 0.6166 0.4835 0.0631  0.0709  -0.2272 ? ? ? ? ? ? 287 GLU C O   
9681  C CB  . GLU C 287 0.3013 0.6585 0.4901 0.0208  0.1369  -0.2157 ? ? ? ? ? ? 287 GLU C CB  
9682  C CG  . GLU C 287 0.3099 0.6978 0.5263 0.0333  0.1294  -0.2443 ? ? ? ? ? ? 287 GLU C CG  
9683  C CD  . GLU C 287 0.3694 0.7758 0.5816 0.0236  0.1536  -0.2570 ? ? ? ? ? ? 287 GLU C CD  
9684  O OE1 . GLU C 287 0.4191 0.8048 0.5943 0.0108  0.1707  -0.2377 ? ? ? ? ? ? 287 GLU C OE1 
9685  O OE2 . GLU C 287 0.3559 0.7967 0.6003 0.0292  0.1551  -0.2866 ? ? ? ? ? ? 287 GLU C OE2 
9686  N N   . GLY C 288 0.2584 0.5615 0.4148 0.0519  0.0805  -0.1840 ? ? ? ? ? ? 288 GLY C N   
9687  C CA  . GLY C 288 0.2720 0.5576 0.4186 0.0680  0.0545  -0.1790 ? ? ? ? ? ? 288 GLY C CA  
9688  C C   . GLY C 288 0.2486 0.5283 0.4093 0.0758  0.0348  -0.1804 ? ? ? ? ? ? 288 GLY C C   
9689  O O   . GLY C 288 0.2370 0.5154 0.4051 0.0909  0.0139  -0.1904 ? ? ? ? ? ? 288 GLY C O   
9690  N N   . VAL C 289 0.2223 0.4980 0.3864 0.0662  0.0410  -0.1720 ? ? ? ? ? ? 289 VAL C N   
9691  C CA  . VAL C 289 0.2308 0.5027 0.4074 0.0728  0.0231  -0.1751 ? ? ? ? ? ? 289 VAL C CA  
9692  C C   . VAL C 289 0.2534 0.5542 0.4660 0.0817  0.0145  -0.2029 ? ? ? ? ? ? 289 VAL C C   
9693  O O   . VAL C 289 0.2920 0.5872 0.5092 0.0968  -0.0095 -0.2100 ? ? ? ? ? ? 289 VAL C O   
9694  C CB  . VAL C 289 0.2305 0.4922 0.4031 0.0603  0.0319  -0.1615 ? ? ? ? ? ? 289 VAL C CB  
9695  C CG1 . VAL C 289 0.2198 0.4812 0.4065 0.0671  0.0137  -0.1684 ? ? ? ? ? ? 289 VAL C CG1 
9696  C CG2 . VAL C 289 0.2364 0.4677 0.3743 0.0564  0.0337  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 289 VAL C CG2 
9697  N N   . LYS C 290 0.2498 0.5814 0.4882 0.0725  0.0337  -0.2198 ? ? ? ? ? ? 290 LYS C N   
9698  C CA  . LYS C 290 0.2635 0.6279 0.5411 0.0800  0.0274  -0.2489 ? ? ? ? ? ? 290 LYS C CA  
9699  C C   . LYS C 290 0.2708 0.6456 0.5576 0.0979  0.0126  -0.2664 ? ? ? ? ? ? 290 LYS C C   
9700  O O   . LYS C 290 0.2851 0.6748 0.5977 0.1126  -0.0065 -0.2868 ? ? ? ? ? ? 290 LYS C O   
9701  C CB  . LYS C 290 0.3079 0.7032 0.6107 0.0623  0.0557  -0.2630 ? ? ? ? ? ? 290 LYS C CB  
9702  C CG  . LYS C 290 0.3314 0.7170 0.6314 0.0471  0.0662  -0.2503 ? ? ? ? ? ? 290 LYS C CG  
9703  C CD  . LYS C 290 0.3731 0.7746 0.7039 0.0538  0.0497  -0.2671 ? ? ? ? ? ? 290 LYS C CD  
9704  C CE  . LYS C 290 0.3636 0.7320 0.6700 0.0612  0.0286  -0.2473 ? ? ? ? ? ? 290 LYS C CE  
9705  N NZ  . LYS C 290 0.3056 0.6918 0.6411 0.0739  0.0063  -0.2688 ? ? ? ? ? ? 290 LYS C NZ  
9706  N N   . ARG C 291 0.2653 0.6307 0.5303 0.0975  0.0199  -0.2587 ? ? ? ? ? ? 291 ARG C N   
9707  C CA  . ARG C 291 0.2599 0.6320 0.5308 0.1138  0.0069  -0.2745 ? ? ? ? ? ? 291 ARG C CA  
9708  C C   . ARG C 291 0.2460 0.5800 0.4865 0.1268  -0.0171 -0.2576 ? ? ? ? ? ? 291 ARG C C   
9709  O O   . ARG C 291 0.2707 0.5996 0.5060 0.1385  -0.0273 -0.2639 ? ? ? ? ? ? 291 ARG C O   
9710  C CB  . ARG C 291 0.2722 0.6612 0.5405 0.1049  0.0307  -0.2812 ? ? ? ? ? ? 291 ARG C CB  
9711  C CG  . ARG C 291 0.3029 0.7284 0.6016 0.0896  0.0560  -0.2989 ? ? ? ? ? ? 291 ARG C CG  
9712  C CD  . ARG C 291 0.3367 0.7796 0.6310 0.0791  0.0817  -0.3076 ? ? ? ? ? ? 291 ARG C CD  
9713  N NE  . ARG C 291 0.3756 0.8428 0.6919 0.0925  0.0757  -0.3344 ? ? ? ? ? ? 291 ARG C NE  
9714  C CZ  . ARG C 291 0.4277 0.9216 0.7520 0.0829  0.1000  -0.3514 ? ? ? ? ? ? 291 ARG C CZ  
9715  N NH1 . ARG C 291 0.4269 0.9196 0.7327 0.0598  0.1302  -0.3399 ? ? ? ? ? ? 291 ARG C NH1 
9716  N NH2 . ARG C 291 0.4112 0.9309 0.7591 0.0956  0.0955  -0.3794 ? ? ? ? ? ? 291 ARG C NH2 
9717  N N   . PHE C 292 0.2506 0.5582 0.4726 0.1244  -0.0262 -0.2377 ? ? ? ? ? ? 292 PHE C N   
9718  C CA  . PHE C 292 0.2656 0.5351 0.4561 0.1324  -0.0453 -0.2198 ? ? ? ? ? ? 292 PHE C CA  
9719  C C   . PHE C 292 0.2717 0.5349 0.4678 0.1533  -0.0706 -0.2351 ? ? ? ? ? ? 292 PHE C C   
9720  O O   . PHE C 292 0.2795 0.5209 0.4538 0.1586  -0.0780 -0.2278 ? ? ? ? ? ? 292 PHE C O   
9721  C CB  . PHE C 292 0.2750 0.5225 0.4520 0.1282  -0.0531 -0.2030 ? ? ? ? ? ? 292 PHE C CB  
9722  C CG  . PHE C 292 0.2936 0.5017 0.4372 0.1333  -0.0698 -0.1848 ? ? ? ? ? ? 292 PHE C CG  
9723  C CD1 . PHE C 292 0.2752 0.4654 0.3924 0.1239  -0.0599 -0.1649 ? ? ? ? ? ? 292 PHE C CD1 
9724  C CD2 . PHE C 292 0.3255 0.5154 0.4649 0.1484  -0.0958 -0.1902 ? ? ? ? ? ? 292 PHE C CD2 
9725  C CE1 . PHE C 292 0.3047 0.4606 0.3933 0.1268  -0.0737 -0.1501 ? ? ? ? ? ? 292 PHE C CE1 
9726  C CE2 . PHE C 292 0.3373 0.4890 0.4443 0.1508  -0.1090 -0.1739 ? ? ? ? ? ? 292 PHE C CE2 
9727  C CZ  . PHE C 292 0.3100 0.4465 0.3937 0.1394  -0.0973 -0.1550 ? ? ? ? ? ? 292 PHE C CZ  
9728  N N   . ASP C 293 0.2958 0.5758 0.5204 0.1658  -0.0854 -0.2564 ? ? ? ? ? ? 293 ASP C N   
9729  C CA  . ASP C 293 0.3172 0.5832 0.5423 0.1875  -0.1130 -0.2683 ? ? ? ? ? ? 293 ASP C CA  
9730  C C   . ASP C 293 0.3258 0.6030 0.5571 0.1940  -0.1087 -0.2818 ? ? ? ? ? ? 293 ASP C C   
9731  O O   . ASP C 293 0.3444 0.5943 0.5566 0.2053  -0.1248 -0.2786 ? ? ? ? ? ? 293 ASP C O   
9732  C CB  . ASP C 293 0.3464 0.6310 0.6030 0.2022  -0.1315 -0.2913 ? ? ? ? ? ? 293 ASP C CB  
9733  C CG  . ASP C 293 0.3675 0.6341 0.6124 0.1999  -0.1425 -0.2789 ? ? ? ? ? ? 293 ASP C CG  
9734  O OD1 . ASP C 293 0.3719 0.6061 0.5816 0.1891  -0.1394 -0.2519 ? ? ? ? ? ? 293 ASP C OD1 
9735  O OD2 . ASP C 293 0.3989 0.6870 0.6722 0.2086  -0.1536 -0.2982 ? ? ? ? ? ? 293 ASP C OD2 
9736  N N   . GLU C 294 0.3038 0.6200 0.5605 0.1860  -0.0860 -0.2976 ? ? ? ? ? ? 294 GLU C N   
9737  C CA  . GLU C 294 0.3269 0.6562 0.5906 0.1929  -0.0820 -0.3138 ? ? ? ? ? ? 294 GLU C CA  
9738  C C   . GLU C 294 0.3215 0.6232 0.5458 0.1842  -0.0737 -0.2911 ? ? ? ? ? ? 294 GLU C C   
9739  O O   . GLU C 294 0.3194 0.6143 0.5369 0.1931  -0.0796 -0.2979 ? ? ? ? ? ? 294 GLU C O   
9740  C CB  . GLU C 294 0.3466 0.7248 0.6456 0.1843  -0.0577 -0.3370 ? ? ? ? ? ? 294 GLU C CB  
9741  C CG  . GLU C 294 0.3537 0.7379 0.6353 0.1609  -0.0255 -0.3222 ? ? ? ? ? ? 294 GLU C CG  
9742  C CD  . GLU C 294 0.4253 0.8544 0.7369 0.1525  -0.0006 -0.3474 ? ? ? ? ? ? 294 GLU C CD  
9743  O OE1 . GLU C 294 0.4520 0.9111 0.7995 0.1507  0.0031  -0.3657 ? ? ? ? ? ? 294 GLU C OE1 
9744  O OE2 . GLU C 294 0.3854 0.8200 0.6850 0.1477  0.0145  -0.3502 ? ? ? ? ? ? 294 GLU C OE2 
9745  N N   . ILE C 295 0.2840 0.5711 0.4844 0.1672  -0.0604 -0.2653 ? ? ? ? ? ? 295 ILE C N   
9746  C CA  . ILE C 295 0.3094 0.5718 0.4739 0.1590  -0.0538 -0.2438 ? ? ? ? ? ? 295 ILE C CA  
9747  C C   . ILE C 295 0.3001 0.5224 0.4406 0.1692  -0.0782 -0.2319 ? ? ? ? ? ? 295 ILE C C   
9748  O O   . ILE C 295 0.3106 0.5184 0.4340 0.1723  -0.0817 -0.2297 ? ? ? ? ? ? 295 ILE C O   
9749  C CB  . ILE C 295 0.2736 0.5301 0.4204 0.1398  -0.0352 -0.2202 ? ? ? ? ? ? 295 ILE C CB  
9750  C CG1 . ILE C 295 0.2741 0.5641 0.4370 0.1268  -0.0079 -0.2295 ? ? ? ? ? ? 295 ILE C CG1 
9751  C CG2 . ILE C 295 0.2640 0.4934 0.3753 0.1347  -0.0344 -0.1989 ? ? ? ? ? ? 295 ILE C CG2 
9752  C CD1 . ILE C 295 0.2720 0.5575 0.4243 0.1094  0.0092  -0.2103 ? ? ? ? ? ? 295 ILE C CD1 
9753  N N   . LEU C 296 0.3336 0.5371 0.4705 0.1722  -0.0932 -0.2235 ? ? ? ? ? ? 296 LEU C N   
9754  C CA  . LEU C 296 0.3483 0.5095 0.4582 0.1789  -0.1146 -0.2104 ? ? ? ? ? ? 296 LEU C CA  
9755  C C   . LEU C 296 0.3682 0.5216 0.4841 0.1979  -0.1340 -0.2287 ? ? ? ? ? ? 296 LEU C C   
9756  O O   . LEU C 296 0.3682 0.4924 0.4609 0.2006  -0.1429 -0.2215 ? ? ? ? ? ? 296 LEU C O   
9757  C CB  . LEU C 296 0.3611 0.5065 0.4674 0.1802  -0.1275 -0.2029 ? ? ? ? ? ? 296 LEU C CB  
9758  C CG  . LEU C 296 0.4066 0.5054 0.4819 0.1855  -0.1490 -0.1894 ? ? ? ? ? ? 296 LEU C CG  
9759  C CD1 . LEU C 296 0.3730 0.4472 0.4176 0.1719  -0.1405 -0.1674 ? ? ? ? ? ? 296 LEU C CD1 
9760  C CD2 . LEU C 296 0.4300 0.5192 0.5031 0.1861  -0.1592 -0.1847 ? ? ? ? ? ? 296 LEU C CD2 
9761  N N   . GLU C 297 0.3575 0.5379 0.5062 0.2108  -0.1401 -0.2537 ? ? ? ? ? ? 297 GLU C N   
9762  C CA  . GLU C 297 0.4189 0.5949 0.5774 0.2307  -0.1585 -0.2741 ? ? ? ? ? ? 297 GLU C CA  
9763  C C   . GLU C 297 0.4078 0.5769 0.5523 0.2290  -0.1517 -0.2740 ? ? ? ? ? ? 297 GLU C C   
9764  O O   . GLU C 297 0.4275 0.5686 0.5603 0.2417  -0.1703 -0.2777 ? ? ? ? ? ? 297 GLU C O   
9765  C CB  . GLU C 297 0.4538 0.6749 0.6570 0.2410  -0.1563 -0.3051 ? ? ? ? ? ? 297 GLU C CB  
9766  C CG  . GLU C 297 0.5498 0.7666 0.7657 0.2637  -0.1771 -0.3279 ? ? ? ? ? ? 297 GLU C CG  
9767  C CD  . GLU C 297 0.6772 0.8680 0.8917 0.2820  -0.2085 -0.3306 ? ? ? ? ? ? 297 GLU C CD  
9768  O OE1 . GLU C 297 0.7346 0.9077 0.9325 0.2747  -0.2124 -0.3120 ? ? ? ? ? ? 297 GLU C OE1 
9769  O OE2 . GLU C 297 0.8073 0.9953 1.0366 0.3039  -0.2294 -0.3518 ? ? ? ? ? ? 297 GLU C OE2 
9770  N N   . VAL C 298 0.3736 0.5666 0.5184 0.2141  -0.1262 -0.2707 ? ? ? ? ? ? 298 VAL C N   
9771  C CA  . VAL C 298 0.3742 0.5673 0.5094 0.2143  -0.1199 -0.2762 ? ? ? ? ? ? 298 VAL C CA  
9772  C C   . VAL C 298 0.3499 0.5150 0.4484 0.2005  -0.1143 -0.2499 ? ? ? ? ? ? 298 VAL C C   
9773  O O   . VAL C 298 0.3793 0.5401 0.4649 0.1994  -0.1106 -0.2515 ? ? ? ? ? ? 298 VAL C O   
9774  C CB  . VAL C 298 0.3722 0.6106 0.5302 0.2096  -0.0967 -0.2956 ? ? ? ? ? ? 298 VAL C CB  
9775  C CG1 . VAL C 298 0.4070 0.6750 0.6053 0.2257  -0.1041 -0.3276 ? ? ? ? ? ? 298 VAL C CG1 
9776  C CG2 . VAL C 298 0.3481 0.6057 0.5057 0.1904  -0.0728 -0.2826 ? ? ? ? ? ? 298 VAL C CG2 
9777  N N   . SER C 299 0.3603 0.5085 0.4442 0.1905  -0.1141 -0.2280 ? ? ? ? ? ? 299 SER C N   
9778  C CA  . SER C 299 0.3761 0.5017 0.4297 0.1771  -0.1084 -0.2044 ? ? ? ? ? ? 299 SER C CA  
9779  C C   . SER C 299 0.3938 0.4749 0.4235 0.1802  -0.1283 -0.1928 ? ? ? ? ? ? 299 SER C C   
9780  O O   . SER C 299 0.3948 0.4563 0.4253 0.1904  -0.1464 -0.1959 ? ? ? ? ? ? 299 SER C O   
9781  C CB  . SER C 299 0.3651 0.4997 0.4166 0.1626  -0.0936 -0.1877 ? ? ? ? ? ? 299 SER C CB  
9782  O OG  . SER C 299 0.3696 0.5386 0.4356 0.1565  -0.0731 -0.1955 ? ? ? ? ? ? 299 SER C OG  
9783  N N   . ASP C 300 0.3814 0.4457 0.3886 0.1711  -0.1249 -0.1799 ? ? ? ? ? ? 300 ASP C N   
9784  C CA  . ASP C 300 0.4158 0.4390 0.4001 0.1691  -0.1392 -0.1673 ? ? ? ? ? ? 300 ASP C CA  
9785  C C   . ASP C 300 0.4049 0.4181 0.3809 0.1590  -0.1369 -0.1493 ? ? ? ? ? ? 300 ASP C C   
9786  O O   . ASP C 300 0.4540 0.4351 0.4145 0.1594  -0.1497 -0.1417 ? ? ? ? ? ? 300 ASP C O   
9787  C CB  . ASP C 300 0.4109 0.4207 0.3774 0.1623  -0.1373 -0.1622 ? ? ? ? ? ? 300 ASP C CB  
9788  C CG  . ASP C 300 0.4223 0.4368 0.3954 0.1735  -0.1426 -0.1815 ? ? ? ? ? ? 300 ASP C CG  
9789  O OD1 . ASP C 300 0.4463 0.4424 0.4226 0.1867  -0.1593 -0.1922 ? ? ? ? ? ? 300 ASP C OD1 
9790  O OD2 . ASP C 300 0.4093 0.4450 0.3834 0.1699  -0.1307 -0.1862 ? ? ? ? ? ? 300 ASP C OD2 
9791  N N   . GLY C 301 0.3632 0.4028 0.3482 0.1499  -0.1199 -0.1431 ? ? ? ? ? ? 301 GLY C N   
9792  C CA  . GLY C 301 0.3716 0.4056 0.3523 0.1413  -0.1167 -0.1287 ? ? ? ? ? ? 301 GLY C CA  
9793  C C   . GLY C 301 0.3480 0.4138 0.3412 0.1324  -0.0963 -0.1249 ? ? ? ? ? ? 301 GLY C C   
9794  O O   . GLY C 301 0.3348 0.4272 0.3415 0.1345  -0.0860 -0.1356 ? ? ? ? ? ? 301 GLY C O   
9795  N N   . ILE C 302 0.3106 0.3718 0.2984 0.1226  -0.0907 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 302 ILE C N   
9796  C CA  . ILE C 302 0.3145 0.3994 0.3138 0.1147  -0.0735 -0.1061 ? ? ? ? ? ? 302 ILE C CA  
9797  C C   . ILE C 302 0.3131 0.3894 0.2986 0.1024  -0.0652 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 302 ILE C C   
9798  O O   . ILE C 302 0.3234 0.3770 0.2954 0.0988  -0.0729 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 302 ILE C O   
9799  C CB  . ILE C 302 0.3096 0.4001 0.3238 0.1173  -0.0772 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 302 ILE C CB  
9800  C CG1 . ILE C 302 0.3161 0.4213 0.3505 0.1306  -0.0856 -0.1321 ? ? ? ? ? ? 302 ILE C CG1 
9801  C CG2 . ILE C 302 0.2824 0.3885 0.3047 0.1065  -0.0608 -0.1033 ? ? ? ? ? ? 302 ILE C CG2 
9802  C CD1 . ILE C 302 0.3152 0.4542 0.3687 0.1293  -0.0692 -0.1442 ? ? ? ? ? ? 302 ILE C CD1 
9803  N N   . MET C 303 0.2888 0.3824 0.2771 0.0960  -0.0492 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 303 MET C N   
9804  C CA  . MET C 303 0.2757 0.3653 0.2565 0.0862  -0.0408 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 303 MET C CA  
9805  C C   . MET C 303 0.2865 0.3895 0.2805 0.0816  -0.0293 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 303 MET C C   
9806  O O   . MET C 303 0.2769 0.3984 0.2816 0.0820  -0.0193 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 303 MET C O   
9807  C CB  . MET C 303 0.2724 0.3662 0.2418 0.0834  -0.0335 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 303 MET C CB  
9808  C CG  . MET C 303 0.2804 0.3685 0.2439 0.0755  -0.0278 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 303 MET C CG  
9809  S SD  . MET C 303 0.3169 0.4119 0.2680 0.0739  -0.0188 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 303 MET C SD  
9810  C CE  . MET C 303 0.3700 0.4586 0.3099 0.0777  -0.0307 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 303 MET C CE  
9811  N N   . VAL C 304 0.2494 0.3426 0.2432 0.0769  -0.0308 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 304 VAL C N   
9812  C CA  . VAL C 304 0.2658 0.3683 0.2696 0.0705  -0.0190 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 304 VAL C CA  
9813  C C   . VAL C 304 0.2548 0.3578 0.2501 0.0645  -0.0071 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 304 VAL C C   
9814  O O   . VAL C 304 0.2732 0.3650 0.2602 0.0611  -0.0087 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 304 VAL C O   
9815  C CB  . VAL C 304 0.2818 0.3738 0.2877 0.0680  -0.0250 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 304 VAL C CB  
9816  C CG1 . VAL C 304 0.2559 0.3595 0.2756 0.0619  -0.0129 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 304 VAL C CG1 
9817  C CG2 . VAL C 304 0.2874 0.3738 0.2955 0.0762  -0.0403 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 304 VAL C CG2 
9818  N N   . ALA C 305 0.2581 0.3736 0.2541 0.0635  0.0046  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 305 ALA C N   
9819  C CA  . ALA C 305 0.2636 0.3755 0.2452 0.0602  0.0131  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 305 ALA C CA  
9820  C C   . ALA C 305 0.2730 0.3839 0.2599 0.0530  0.0246  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 305 ALA C C   
9821  O O   . ALA C 305 0.2512 0.3693 0.2407 0.0484  0.0380  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 305 ALA C O   
9822  C CB  . ALA C 305 0.2622 0.3836 0.2351 0.0619  0.0203  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 305 ALA C CB  
9823  N N   . ARG C 306 0.2623 0.3630 0.2503 0.0511  0.0203  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 306 ARG C N   
9824  C CA  . ARG C 306 0.2657 0.3642 0.2613 0.0448  0.0295  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 306 ARG C CA  
9825  C C   . ARG C 306 0.2524 0.3448 0.2384 0.0408  0.0418  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 306 ARG C C   
9826  O O   . ARG C 306 0.2595 0.3508 0.2527 0.0347  0.0520  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 306 ARG C O   
9827  C CB  . ARG C 306 0.2556 0.3449 0.2545 0.0435  0.0221  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 306 ARG C CB  
9828  C CG  . ARG C 306 0.2538 0.3430 0.2573 0.0465  0.0098  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 306 ARG C CG  
9829  C CD  . ARG C 306 0.2241 0.3036 0.2285 0.0427  0.0056  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 306 ARG C CD  
9830  N NE  . ARG C 306 0.2212 0.2924 0.2170 0.0411  0.0049  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 306 ARG C NE  
9831  C CZ  . ARG C 306 0.2504 0.3140 0.2457 0.0368  0.0032  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 306 ARG C CZ  
9832  N NH1 . ARG C 306 0.1981 0.2577 0.1958 0.0338  0.0007  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 306 ARG C NH1 
9833  N NH2 . ARG C 306 0.2099 0.2706 0.2021 0.0356  0.0038  0.0003  ? ? ? ? ? ? 306 ARG C NH2 
9834  N N   . GLY C 307 0.2634 0.3496 0.2322 0.0444  0.0400  0.0019  ? ? ? ? ? ? 307 GLY C N   
9835  C CA  . GLY C 307 0.2870 0.3625 0.2412 0.0424  0.0493  0.0127  ? ? ? ? ? ? 307 GLY C CA  
9836  C C   . GLY C 307 0.3140 0.3948 0.2667 0.0358  0.0648  0.0082  ? ? ? ? ? ? 307 GLY C C   
9837  O O   . GLY C 307 0.3216 0.3971 0.2792 0.0284  0.0764  0.0107  ? ? ? ? ? ? 307 GLY C O   
9838  N N   . ASP C 308 0.3086 0.3996 0.2554 0.0373  0.0665  0.0006  ? ? ? ? ? ? 308 ASP C N   
9839  C CA  . ASP C 308 0.3093 0.4074 0.2563 0.0289  0.0840  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 308 ASP C CA  
9840  C C   . ASP C 308 0.2761 0.3880 0.2517 0.0237  0.0883  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 308 ASP C C   
9841  O O   . ASP C 308 0.2918 0.4052 0.2726 0.0137  0.1040  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 308 ASP C O   
9842  C CB  . ASP C 308 0.3122 0.4222 0.2501 0.0312  0.0862  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 308 ASP C CB  
9843  C CG  . ASP C 308 0.3818 0.4764 0.2858 0.0329  0.0881  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 308 ASP C CG  
9844  O OD1 . ASP C 308 0.4209 0.5022 0.3083 0.0251  0.1025  0.0060  ? ? ? ? ? ? 308 ASP C OD1 
9845  O OD2 . ASP C 308 0.3766 0.4712 0.2693 0.0415  0.0755  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 308 ASP C OD2 
9846  N N   . LEU C 309 0.2725 0.3945 0.2656 0.0299  0.0743  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 309 LEU C N   
9847  C CA  . LEU C 309 0.2699 0.4063 0.2901 0.0266  0.0759  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 309 LEU C CA  
9848  C C   . LEU C 309 0.2799 0.4071 0.3053 0.0180  0.0849  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 309 LEU C C   
9849  O O   . LEU C 309 0.2951 0.4331 0.3373 0.0100  0.0962  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 309 LEU C O   
9850  C CB  . LEU C 309 0.2573 0.3976 0.2888 0.0356  0.0567  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 309 LEU C CB  
9851  C CG  . LEU C 309 0.2753 0.4312 0.3330 0.0358  0.0532  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 309 LEU C CG  
9852  C CD1 . LEU C 309 0.2836 0.4621 0.3556 0.0340  0.0634  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 309 LEU C CD1 
9853  C CD2 . LEU C 309 0.2624 0.4145 0.3205 0.0461  0.0328  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 309 LEU C CD2 
9854  N N   . GLY C 310 0.2586 0.3673 0.2723 0.0197  0.0798  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 310 GLY C N   
9855  C CA  . GLY C 310 0.2596 0.3591 0.2795 0.0127  0.0873  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 310 GLY C CA  
9856  C C   . GLY C 310 0.2761 0.3628 0.2834 0.0039  0.1047  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 310 GLY C C   
9857  O O   . GLY C 310 0.3007 0.3750 0.3110 -0.0015 0.1106  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 310 GLY C O   
9858  N N   . ILE C 311 0.2823 0.3679 0.2721 0.0025  0.1129  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 311 ILE C N   
9859  C CA  . ILE C 311 0.3129 0.3845 0.2880 -0.0085 0.1322  0.0027  ? ? ? ? ? ? 311 ILE C CA  
9860  C C   . ILE C 311 0.3186 0.4119 0.3104 -0.0185 0.1468  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 311 ILE C C   
9861  O O   . ILE C 311 0.3198 0.4090 0.3155 -0.0320 0.1646  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 311 ILE C O   
9862  C CB  . ILE C 311 0.3423 0.3956 0.2816 -0.0045 0.1326  0.0164  ? ? ? ? ? ? 311 ILE C CB  
9863  C CG1 . ILE C 311 0.3357 0.3723 0.2639 0.0068  0.1163  0.0298  ? ? ? ? ? ? 311 ILE C CG1 
9864  C CG2 . ILE C 311 0.3895 0.4229 0.3063 -0.0165 0.1530  0.0244  ? ? ? ? ? ? 311 ILE C CG2 
9865  C CD1 . ILE C 311 0.3745 0.4044 0.2747 0.0153  0.1088  0.0372  ? ? ? ? ? ? 311 ILE C CD1 
9866  N N   . GLU C 312 0.2978 0.4140 0.3001 -0.0122 0.1394  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 312 GLU C N   
9867  C CA  . GLU C 312 0.2949 0.4369 0.3154 -0.0192 0.1517  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 312 GLU C CA  
9868  C C   . GLU C 312 0.2768 0.4386 0.3345 -0.0234 0.1517  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 312 GLU C C   
9869  O O   . GLU C 312 0.2880 0.4663 0.3632 -0.0345 0.1674  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 312 GLU C O   
9870  C CB  . GLU C 312 0.2971 0.4551 0.3171 -0.0086 0.1413  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 312 GLU C CB  
9871  C CG  . GLU C 312 0.3214 0.4660 0.3061 -0.0059 0.1436  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 312 GLU C CG  
9872  C CD  . GLU C 312 0.3732 0.5189 0.3429 -0.0187 0.1671  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 312 GLU C CD  
9873  O OE1 . GLU C 312 0.4084 0.5302 0.3409 -0.0206 0.1726  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 312 GLU C OE1 
9874  O OE2 . GLU C 312 0.3756 0.5446 0.3680 -0.0275 0.1808  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 312 GLU C OE2 
9875  N N   . ILE C 313 0.2592 0.4175 0.3274 -0.0155 0.1346  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 313 ILE C N   
9876  C CA  . ILE C 313 0.2391 0.4117 0.3379 -0.0195 0.1335  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 313 ILE C CA  
9877  C C   . ILE C 313 0.2461 0.3949 0.3370 -0.0213 0.1306  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 313 ILE C C   
9878  O O   . ILE C 313 0.2241 0.3515 0.2912 -0.0167 0.1264  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 313 ILE C O   
9879  C CB  . ILE C 313 0.2299 0.4230 0.3488 -0.0067 0.1131  -0.0889 ? ? ? ? ? ? 313 ILE C CB  
9880  C CG1 . ILE C 313 0.2369 0.4130 0.3408 0.0050  0.0931  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 313 ILE C CG1 
9881  C CG2 . ILE C 313 0.2279 0.4407 0.3513 -0.0012 0.1126  -0.1021 ? ? ? ? ? ? 313 ILE C CG2 
9882  C CD1 . ILE C 313 0.2365 0.4242 0.3565 0.0157  0.0727  -0.0896 ? ? ? ? ? ? 313 ILE C CD1 
9883  N N   . PRO C 314 0.2477 0.4021 0.3599 -0.0281 0.1337  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 314 PRO C N   
9884  C CA  . PRO C 314 0.2656 0.3987 0.3722 -0.0313 0.1341  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 314 PRO C CA  
9885  C C   . PRO C 314 0.2528 0.3764 0.3479 -0.0179 0.1140  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 314 PRO C C   
9886  O O   . PRO C 314 0.2621 0.3991 0.3641 -0.0092 0.0994  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 314 PRO C O   
9887  C CB  . PRO C 314 0.2592 0.4090 0.3962 -0.0380 0.1357  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 314 PRO C CB  
9888  C CG  . PRO C 314 0.2843 0.4592 0.4397 -0.0455 0.1478  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 314 PRO C CG  
9889  C CD  . PRO C 314 0.2620 0.4445 0.4059 -0.0353 0.1410  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 314 PRO C CD  
9890  N N   . ALA C 315 0.2560 0.3562 0.3338 -0.0167 0.1136  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 315 ALA C N   
9891  C CA  . ALA C 315 0.2564 0.3481 0.3232 -0.0063 0.0979  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 315 ALA C CA  
9892  C C   . ALA C 315 0.2610 0.3611 0.3424 -0.0038 0.0859  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 315 ALA C C   
9893  O O   . ALA C 315 0.2493 0.3500 0.3245 0.0044  0.0715  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 315 ALA C O   
9894  C CB  . ALA C 315 0.2716 0.3389 0.3227 -0.0063 0.1015  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 315 ALA C CB  
9895  N N   . GLU C 316 0.2325 0.3387 0.3318 -0.0113 0.0919  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 316 GLU C N   
9896  C CA  . GLU C 316 0.2546 0.3680 0.3656 -0.0094 0.0804  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 316 GLU C CA  
9897  C C   . GLU C 316 0.2349 0.3674 0.3557 -0.0030 0.0677  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 316 GLU C C   
9898  O O   . GLU C 316 0.2333 0.3677 0.3569 0.0007  0.0552  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 316 GLU C O   
9899  C CB  . GLU C 316 0.2471 0.3602 0.3735 -0.0189 0.0892  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 316 GLU C CB  
9900  C CG  . GLU C 316 0.2441 0.3739 0.3914 -0.0282 0.1015  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 316 GLU C CG  
9901  C CD  . GLU C 316 0.2980 0.4171 0.4389 -0.0377 0.1217  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 316 GLU C CD  
9902  O OE1 . GLU C 316 0.2810 0.4082 0.4380 -0.0494 0.1358  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 316 GLU C OE1 
9903  O OE2 . GLU C 316 0.2656 0.3676 0.3843 -0.0345 0.1242  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 316 GLU C OE2 
9904  N N   . LYS C 317 0.2230 0.3678 0.3470 -0.0010 0.0703  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 317 LYS C N   
9905  C CA  . LYS C 317 0.2167 0.3787 0.3507 0.0073  0.0571  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 317 LYS C CA  
9906  C C   . LYS C 317 0.2435 0.3968 0.3580 0.0180  0.0446  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 317 LYS C C   
9907  O O   . LYS C 317 0.2288 0.3901 0.3469 0.0267  0.0312  -0.0855 ? ? ? ? ? ? 317 LYS C O   
9908  C CB  . LYS C 317 0.2154 0.4006 0.3692 0.0031  0.0688  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 317 LYS C CB  
9909  C CG  . LYS C 317 0.2232 0.4210 0.4014 -0.0084 0.0804  -0.1102 ? ? ? ? ? ? 317 LYS C CG  
9910  C CD  . LYS C 317 0.2551 0.4796 0.4560 -0.0133 0.0917  -0.1280 ? ? ? ? ? ? 317 LYS C CD  
9911  C CE  . LYS C 317 0.2735 0.5118 0.5002 -0.0277 0.1068  -0.1413 ? ? ? ? ? ? 317 LYS C CE  
9912  N NZ  . LYS C 317 0.2673 0.5226 0.5173 -0.0226 0.0912  -0.1588 ? ? ? ? ? ? 317 LYS C NZ  
9913  N N   . VAL C 318 0.2280 0.3649 0.3227 0.0174  0.0488  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 318 VAL C N   
9914  C CA  . VAL C 318 0.2291 0.3603 0.3084 0.0262  0.0377  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 318 VAL C CA  
9915  C C   . VAL C 318 0.2247 0.3484 0.2977 0.0334  0.0187  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 318 VAL C C   
9916  O O   . VAL C 318 0.2067 0.3311 0.2751 0.0416  0.0071  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 318 VAL C O   
9917  C CB  . VAL C 318 0.2365 0.3525 0.2965 0.0252  0.0431  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 318 VAL C CB  
9918  C CG1 . VAL C 318 0.2538 0.3642 0.2989 0.0334  0.0309  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 318 VAL C CG1 
9919  C CG2 . VAL C 318 0.2456 0.3651 0.3044 0.0197  0.0597  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 318 VAL C CG2 
9920  N N   . PHE C 319 0.2246 0.3383 0.2944 0.0302  0.0156  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 319 PHE C N   
9921  C CA  . PHE C 319 0.2268 0.3287 0.2840 0.0353  -0.0010 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 319 PHE C CA  
9922  C C   . PHE C 319 0.2668 0.3788 0.3338 0.0432  -0.0140 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 319 PHE C C   
9923  O O   . PHE C 319 0.2565 0.3566 0.3097 0.0505  -0.0298 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 319 PHE C O   
9924  C CB  . PHE C 319 0.2267 0.3189 0.2799 0.0292  0.0000  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 319 PHE C CB  
9925  C CG  . PHE C 319 0.2407 0.3441 0.3107 0.0265  0.0009  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 319 PHE C CG  
9926  C CD1 . PHE C 319 0.2101 0.3235 0.2975 0.0186  0.0169  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 319 PHE C CD1 
9927  C CD2 . PHE C 319 0.2433 0.3448 0.3102 0.0311  -0.0144 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 319 PHE C CD2 
9928  C CE1 . PHE C 319 0.2285 0.3534 0.3336 0.0150  0.0181  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 319 PHE C CE1 
9929  C CE2 . PHE C 319 0.2380 0.3514 0.3216 0.0284  -0.0143 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 319 PHE C CE2 
9930  C CZ  . PHE C 319 0.2231 0.3495 0.3275 0.0199  0.0022  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 319 PHE C CZ  
9931  N N   . LEU C 320 0.2322 0.3648 0.3232 0.0414  -0.0083 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 320 LEU C N   
9932  C CA  . LEU C 320 0.2540 0.4009 0.3595 0.0506  -0.0216 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 320 LEU C CA  
9933  C C   . LEU C 320 0.2371 0.3879 0.3411 0.0598  -0.0273 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 320 LEU C C   
9934  O O   . LEU C 320 0.2526 0.3972 0.3508 0.0715  -0.0462 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 320 LEU C O   
9935  C CB  . LEU C 320 0.2388 0.4115 0.3745 0.0452  -0.0112 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 320 LEU C CB  
9936  C CG  . LEU C 320 0.2363 0.4089 0.3790 0.0363  -0.0056 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 320 LEU C CG  
9937  C CD1 . LEU C 320 0.2390 0.4377 0.4131 0.0275  0.0105  -0.1303 ? ? ? ? ? ? 320 LEU C CD1 
9938  C CD2 . LEU C 320 0.2532 0.4209 0.3914 0.0441  -0.0269 -0.1246 ? ? ? ? ? ? 320 LEU C CD2 
9939  N N   . ALA C 321 0.2432 0.4023 0.3505 0.0552  -0.0117 -0.1007 ? ? ? ? ? ? 321 ALA C N   
9940  C CA  . ALA C 321 0.2274 0.3911 0.3326 0.0626  -0.0144 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 321 ALA C CA  
9941  C C   . ALA C 321 0.2259 0.3640 0.3043 0.0689  -0.0285 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 321 ALA C C   
9942  O O   . ALA C 321 0.2213 0.3562 0.2971 0.0796  -0.0429 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 321 ALA C O   
9943  C CB  . ALA C 321 0.1892 0.3613 0.2946 0.0547  0.0060  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 321 ALA C CB  
9944  N N   . GLN C 322 0.2225 0.3428 0.2833 0.0619  -0.0246 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 322 GLN C N   
9945  C CA  . GLN C 322 0.2454 0.3430 0.2827 0.0644  -0.0345 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 322 GLN C CA  
9946  C C   . GLN C 322 0.2569 0.3407 0.2859 0.0718  -0.0535 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 322 GLN C C   
9947  O O   . GLN C 322 0.2747 0.3458 0.2917 0.0792  -0.0655 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 322 GLN C O   
9948  C CB  . GLN C 322 0.2278 0.3116 0.2516 0.0551  -0.0269 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 322 GLN C CB  
9949  C CG  . GLN C 322 0.2663 0.3275 0.2674 0.0555  -0.0366 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 322 GLN C CG  
9950  C CD  . GLN C 322 0.2751 0.3294 0.2691 0.0465  -0.0275 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 322 GLN C CD  
9951  O OE1 . GLN C 322 0.2660 0.3309 0.2686 0.0433  -0.0152 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 322 GLN C OE1 
9952  N NE2 . GLN C 322 0.2703 0.3063 0.2483 0.0422  -0.0330 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 322 GLN C NE2 
9953  N N   . LYS C 323 0.2637 0.3455 0.2946 0.0694  -0.0568 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 323 LYS C N   
9954  C CA  . LYS C 323 0.2698 0.3321 0.2848 0.0762  -0.0762 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 323 LYS C CA  
9955  C C   . LYS C 323 0.2949 0.3640 0.3201 0.0909  -0.0923 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 323 LYS C C   
9956  O O   . LYS C 323 0.3044 0.3501 0.3099 0.0996  -0.1103 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 323 LYS C O   
9957  C CB  . LYS C 323 0.2628 0.3222 0.2761 0.0708  -0.0767 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 323 LYS C CB  
9958  C CG  . LYS C 323 0.2464 0.2918 0.2435 0.0585  -0.0653 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 323 LYS C CG  
9959  C CD  . LYS C 323 0.2452 0.2958 0.2486 0.0520  -0.0607 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 323 LYS C CD  
9960  C CE  . LYS C 323 0.2638 0.3025 0.2541 0.0403  -0.0490 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 323 LYS C CE  
9961  N NZ  . LYS C 323 0.2993 0.3105 0.2582 0.0379  -0.0574 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 323 LYS C NZ  
9962  N N   . MET C 324 0.2679 0.3681 0.3240 0.0934  -0.0859 -0.1077 ? ? ? ? ? ? 324 MET C N   
9963  C CA  . MET C 324 0.2897 0.4043 0.3637 0.1078  -0.0991 -0.1264 ? ? ? ? ? ? 324 MET C CA  
9964  C C   . MET C 324 0.2842 0.3894 0.3481 0.1139  -0.1024 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 324 MET C C   
9965  O O   . MET C 324 0.3189 0.4114 0.3763 0.1274  -0.1218 -0.1317 ? ? ? ? ? ? 324 MET C O   
9966  C CB  . MET C 324 0.2689 0.4225 0.3806 0.1051  -0.0858 -0.1427 ? ? ? ? ? ? 324 MET C CB  
9967  C CG  . MET C 324 0.2666 0.4427 0.4041 0.1193  -0.0968 -0.1659 ? ? ? ? ? ? 324 MET C CG  
9968  S SD  . MET C 324 0.2981 0.4808 0.4365 0.1221  -0.0881 -0.1673 ? ? ? ? ? ? 324 MET C SD  
9969  C CE  . MET C 324 0.3400 0.5515 0.4975 0.1044  -0.0557 -0.1669 ? ? ? ? ? ? 324 MET C CE  
9970  N N   . MET C 325 0.2879 0.3989 0.3507 0.1055  -0.0852 -0.1161 ? ? ? ? ? ? 325 MET C N   
9971  C CA  . MET C 325 0.3032 0.4086 0.3588 0.1122  -0.0888 -0.1174 ? ? ? ? ? ? 325 MET C CA  
9972  C C   . MET C 325 0.3248 0.3934 0.3490 0.1146  -0.1031 -0.1060 ? ? ? ? ? ? 325 MET C C   
9973  O O   . MET C 325 0.3133 0.3703 0.3312 0.1249  -0.1163 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 325 MET C O   
9974  C CB  . MET C 325 0.2877 0.4055 0.3447 0.1029  -0.0684 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 325 MET C CB  
9975  C CG  . MET C 325 0.3039 0.4556 0.3894 0.1002  -0.0536 -0.1237 ? ? ? ? ? ? 325 MET C CG  
9976  S SD  . MET C 325 0.3015 0.4636 0.3820 0.0914  -0.0316 -0.1168 ? ? ? ? ? ? 325 MET C SD  
9977  C CE  . MET C 325 0.2648 0.4197 0.3361 0.0760  -0.0152 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 325 MET C CE  
9978  N N   . ILE C 326 0.3127 0.3625 0.3175 0.1043  -0.0997 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 326 ILE C N   
9979  C CA  . ILE C 326 0.3302 0.3429 0.3034 0.1041  -0.1122 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 326 ILE C CA  
9980  C C   . ILE C 326 0.3533 0.3457 0.3157 0.1164  -0.1349 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 326 ILE C C   
9981  O O   . ILE C 326 0.3780 0.3470 0.3241 0.1235  -0.1477 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 326 ILE C O   
9982  C CB  . ILE C 326 0.3369 0.3365 0.2934 0.0891  -0.1018 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 326 ILE C CB  
9983  C CG1 . ILE C 326 0.2938 0.3093 0.2585 0.0809  -0.0838 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 326 ILE C CG1 
9984  C CG2 . ILE C 326 0.3437 0.3057 0.2677 0.0865  -0.1124 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 326 ILE C CG2 
9985  C CD1 . ILE C 326 0.3076 0.3185 0.2648 0.0677  -0.0722 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 326 ILE C CD1 
9986  N N   . GLY C 327 0.3382 0.3399 0.3106 0.1200  -0.1407 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 327 GLY C N   
9987  C CA  . GLY C 327 0.3771 0.3626 0.3409 0.1335  -0.1637 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 327 GLY C CA  
9988  C C   . GLY C 327 0.3951 0.3878 0.3737 0.1501  -0.1762 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 327 GLY C C   
9989  O O   . GLY C 327 0.4085 0.3701 0.3657 0.1609  -0.1958 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 327 GLY C O   
9990  N N   . ARG C 328 0.3617 0.3931 0.3750 0.1516  -0.1642 -0.1316 ? ? ? ? ? ? 328 ARG C N   
9991  C CA  . ARG C 328 0.3701 0.4120 0.4010 0.1685  -0.1761 -0.1499 ? ? ? ? ? ? 328 ARG C CA  
9992  C C   . ARG C 328 0.3806 0.3972 0.3906 0.1704  -0.1794 -0.1432 ? ? ? ? ? ? 328 ARG C C   
9993  O O   . ARG C 328 0.4068 0.4078 0.4130 0.1862  -0.1987 -0.1531 ? ? ? ? ? ? 328 ARG C O   
9994  C CB  . ARG C 328 0.3571 0.4472 0.4296 0.1683  -0.1609 -0.1669 ? ? ? ? ? ? 328 ARG C CB  
9995  C CG  . ARG C 328 0.3461 0.4614 0.4433 0.1689  -0.1616 -0.1787 ? ? ? ? ? ? 328 ARG C CG  
9996  C CD  . ARG C 328 0.3567 0.5179 0.4960 0.1707  -0.1497 -0.2002 ? ? ? ? ? ? 328 ARG C CD  
9997  N NE  . ARG C 328 0.3502 0.5383 0.5149 0.1656  -0.1440 -0.2101 ? ? ? ? ? ? 328 ARG C NE  
9998  C CZ  . ARG C 328 0.3653 0.5949 0.5669 0.1601  -0.1270 -0.2267 ? ? ? ? ? ? 328 ARG C CZ  
9999  N NH1 . ARG C 328 0.3837 0.6341 0.6015 0.1611  -0.1156 -0.2374 ? ? ? ? ? ? 328 ARG C NH1 
10000 N NH2 . ARG C 328 0.3711 0.6216 0.5935 0.1530  -0.1208 -0.2342 ? ? ? ? ? ? 328 ARG C NH2 
10001 N N   . CYS C 329 0.3641 0.3754 0.3607 0.1550  -0.1621 -0.1274 ? ? ? ? ? ? 329 CYS C N   
10002 C CA  . CYS C 329 0.3782 0.3656 0.3546 0.1546  -0.1644 -0.1211 ? ? ? ? ? ? 329 CYS C CA  
10003 C C   . CYS C 329 0.4295 0.3677 0.3694 0.1569  -0.1829 -0.1116 ? ? ? ? ? ? 329 CYS C C   
10004 O O   . CYS C 329 0.4651 0.3809 0.3939 0.1664  -0.1962 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 329 CYS C O   
10005 C CB  . CYS C 329 0.3723 0.3669 0.3440 0.1382  -0.1435 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 329 CYS C CB  
10006 S SG  . CYS C 329 0.3607 0.4006 0.3628 0.1360  -0.1230 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 329 CYS C SG  
10007 N N   . ASN C 330 0.4167 0.3367 0.3366 0.1480  -0.1833 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 330 ASN C N   
10008 C CA  . ASN C 330 0.4716 0.3429 0.3535 0.1503  -0.2014 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 330 ASN C CA  
10009 C C   . ASN C 330 0.5137 0.3701 0.3945 0.1718  -0.2272 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 330 ASN C C   
10010 O O   . ASN C 330 0.5516 0.3697 0.4074 0.1786  -0.2423 -0.1029 ? ? ? ? ? ? 330 ASN C O   
10011 C CB  . ASN C 330 0.4639 0.3261 0.3293 0.1390  -0.1974 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 330 ASN C CB  
10012 C CG  . ASN C 330 0.4541 0.3203 0.3133 0.1178  -0.1746 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 330 ASN C CG  
10013 O OD1 . ASN C 330 0.4666 0.3267 0.3137 0.1081  -0.1696 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 330 ASN C OD1 
10014 N ND2 . ASN C 330 0.4183 0.2965 0.2869 0.1114  -0.1615 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 330 ASN C ND2 
10015 N N   . LEU C 331 0.5025 0.3893 0.4117 0.1831  -0.2330 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 331 LEU C N   
10016 C CA  . LEU C 331 0.5500 0.4300 0.4655 0.2061  -0.2589 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 331 LEU C CA  
10017 C C   . LEU C 331 0.5667 0.4456 0.4927 0.2187  -0.2657 -0.1475 ? ? ? ? ? ? 331 LEU C C   
10018 O O   . LEU C 331 0.6072 0.4502 0.5141 0.2342  -0.2893 -0.1513 ? ? ? ? ? ? 331 LEU C O   
10019 C CB  . LEU C 331 0.5509 0.4770 0.5063 0.2130  -0.2581 -0.1531 ? ? ? ? ? ? 331 LEU C CB  
10020 C CG  . LEU C 331 0.6520 0.5698 0.5967 0.2154  -0.2707 -0.1522 ? ? ? ? ? ? 331 LEU C CG  
10021 C CD1 . LEU C 331 0.6730 0.6322 0.6610 0.2316  -0.2808 -0.1778 ? ? ? ? ? ? 331 LEU C CD1 
10022 C CD2 . LEU C 331 0.7671 0.6265 0.6653 0.2261  -0.2978 -0.1443 ? ? ? ? ? ? 331 LEU C CD2 
10023 N N   . ALA C 332 0.5257 0.4401 0.4785 0.2119  -0.2452 -0.1525 ? ? ? ? ? ? 332 ALA C N   
10024 C CA  . ALA C 332 0.5310 0.4507 0.4967 0.2226  -0.2486 -0.1655 ? ? ? ? ? ? 332 ALA C CA  
10025 C C   . ALA C 332 0.5607 0.4355 0.4901 0.2158  -0.2504 -0.1510 ? ? ? ? ? ? 332 ALA C C   
10026 O O   . ALA C 332 0.5575 0.4259 0.4905 0.2254  -0.2571 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 332 ALA C O   
10027 C CB  . ALA C 332 0.4706 0.4428 0.4727 0.2154  -0.2241 -0.1748 ? ? ? ? ? ? 332 ALA C CB  
10028 N N   . GLY C 333 0.5333 0.3811 0.4314 0.1981  -0.2427 -0.1298 ? ? ? ? ? ? 333 GLY C N   
10029 C CA  . GLY C 333 0.5269 0.3365 0.3935 0.1875  -0.2406 -0.1168 ? ? ? ? ? ? 333 GLY C CA  
10030 C C   . GLY C 333 0.5092 0.3466 0.3933 0.1785  -0.2212 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 333 GLY C C   
10031 O O   . GLY C 333 0.5301 0.3445 0.4001 0.1767  -0.2234 -0.1176 ? ? ? ? ? ? 333 GLY C O   
10032 N N   . LYS C 334 0.4512 0.3346 0.3628 0.1718  -0.2022 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 334 LYS C N   
10033 C CA  . LYS C 334 0.4549 0.3628 0.3780 0.1626  -0.1839 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 334 LYS C CA  
10034 C C   . LYS C 334 0.4214 0.3379 0.3386 0.1432  -0.1650 -0.1040 ? ? ? ? ? ? 334 LYS C C   
10035 O O   . LYS C 334 0.4454 0.3710 0.3661 0.1383  -0.1601 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 334 LYS C O   
10036 C CB  . LYS C 334 0.4408 0.3929 0.3989 0.1725  -0.1775 -0.1385 ? ? ? ? ? ? 334 LYS C CB  
10037 C CG  . LYS C 334 0.4383 0.3853 0.4055 0.1917  -0.1944 -0.1576 ? ? ? ? ? ? 334 LYS C CG  
10038 C CD  . LYS C 334 0.4359 0.4304 0.4389 0.1987  -0.1843 -0.1771 ? ? ? ? ? ? 334 LYS C CD  
10039 C CE  . LYS C 334 0.4780 0.4724 0.4922 0.2162  -0.1967 -0.1982 ? ? ? ? ? ? 334 LYS C CE  
10040 N NZ  . LYS C 334 0.4287 0.4708 0.4809 0.2243  -0.1888 -0.2204 ? ? ? ? ? ? 334 LYS C NZ  
10041 N N   . PRO C 335 0.4355 0.3509 0.3454 0.1326  -0.1548 -0.0976 ? ? ? ? ? ? 335 PRO C N   
10042 C CA  . PRO C 335 0.3989 0.3216 0.3044 0.1159  -0.1390 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 335 PRO C CA  
10043 C C   . PRO C 335 0.3878 0.3489 0.3160 0.1138  -0.1243 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 335 PRO C C   
10044 O O   . PRO C 335 0.3915 0.3816 0.3403 0.1211  -0.1192 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 335 PRO C O   
10045 C CB  . PRO C 335 0.4308 0.3580 0.3346 0.1104  -0.1323 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 335 PRO C CB  
10046 C CG  . PRO C 335 0.4304 0.3431 0.3313 0.1219  -0.1453 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 335 PRO C CG  
10047 C CD  . PRO C 335 0.4329 0.3365 0.3373 0.1365  -0.1600 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 335 PRO C CD  
10048 N N   . VAL C 336 0.3672 0.3281 0.2910 0.1027  -0.1161 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 336 VAL C N   
10049 C CA  . VAL C 336 0.3412 0.3321 0.2824 0.0980  -0.1010 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 336 VAL C CA  
10050 C C   . VAL C 336 0.3290 0.3209 0.2639 0.0843  -0.0885 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 336 VAL C C   
10051 O O   . VAL C 336 0.3441 0.3146 0.2634 0.0759  -0.0906 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 336 VAL C O   
10052 C CB  . VAL C 336 0.3239 0.3217 0.2752 0.1019  -0.1038 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 336 VAL C CB  
10053 C CG1 . VAL C 336 0.3389 0.3076 0.2695 0.0968  -0.1119 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 336 VAL C CG1 
10054 C CG2 . VAL C 336 0.2943 0.3222 0.2643 0.0958  -0.0864 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 336 VAL C CG2 
10055 N N   . VAL C 337 0.3157 0.3320 0.2622 0.0820  -0.0757 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 337 VAL C N   
10056 C CA  . VAL C 337 0.3082 0.3291 0.2522 0.0721  -0.0653 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 337 VAL C CA  
10057 C C   . VAL C 337 0.3217 0.3567 0.2762 0.0681  -0.0544 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 337 VAL C C   
10058 O O   . VAL C 337 0.3063 0.3582 0.2734 0.0721  -0.0490 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 337 VAL C O   
10059 C CB  . VAL C 337 0.3363 0.3708 0.2814 0.0737  -0.0604 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 337 VAL C CB  
10060 C CG1 . VAL C 337 0.2931 0.3328 0.2366 0.0661  -0.0525 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 337 VAL C CG1 
10061 C CG2 . VAL C 337 0.3252 0.3475 0.2619 0.0784  -0.0711 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 337 VAL C CG2 
10062 N N   . CYS C 338 0.3057 0.3334 0.2562 0.0596  -0.0507 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 338 CYS C N   
10063 C CA  . CYS C 338 0.2910 0.3316 0.2519 0.0555  -0.0393 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 338 CYS C CA  
10064 C C   . CYS C 338 0.2983 0.3467 0.2595 0.0527  -0.0320 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 338 CYS C C   
10065 O O   . CYS C 338 0.2760 0.3172 0.2307 0.0488  -0.0348 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 338 CYS C O   
10066 C CB  . CYS C 338 0.2937 0.3229 0.2511 0.0489  -0.0396 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 338 CYS C CB  
10067 S SG  . CYS C 338 0.3079 0.3516 0.2798 0.0446  -0.0260 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 338 CYS C SG  
10068 N N   . ALA C 339 0.2881 0.3502 0.2562 0.0542  -0.0228 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 339 ALA C N   
10069 C CA  . ALA C 339 0.2718 0.3391 0.2365 0.0543  -0.0184 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 339 ALA C CA  
10070 C C   . ALA C 339 0.2678 0.3393 0.2380 0.0518  -0.0079 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 339 ALA C C   
10071 O O   . ALA C 339 0.2692 0.3444 0.2467 0.0505  -0.0014 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 339 ALA C O   
10072 C CB  . ALA C 339 0.2464 0.3216 0.2057 0.0601  -0.0180 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 339 ALA C CB  
10073 N N   . THR C 340 0.2650 0.3363 0.2322 0.0519  -0.0070 0.0009  ? ? ? ? ? ? 340 THR C N   
10074 C CA  . THR C 340 0.2578 0.3301 0.2241 0.0529  0.0008  0.0084  ? ? ? ? ? ? 340 THR C CA  
10075 C C   . THR C 340 0.2728 0.3413 0.2486 0.0490  0.0050  0.0123  ? ? ? ? ? ? 340 THR C C   
10076 O O   . THR C 340 0.2738 0.3413 0.2572 0.0447  0.0090  0.0098  ? ? ? ? ? ? 340 THR C O   
10077 C CB  . THR C 340 0.2771 0.3524 0.2390 0.0536  0.0102  0.0087  ? ? ? ? ? ? 340 THR C CB  
10078 O OG1 . THR C 340 0.2795 0.3596 0.2326 0.0575  0.0066  0.0036  ? ? ? ? ? ? 340 THR C OG1 
10079 C CG2 . THR C 340 0.2809 0.3500 0.2342 0.0547  0.0170  0.0186  ? ? ? ? ? ? 340 THR C CG2 
10080 N N   . GLN C 341 0.2763 0.3438 0.2522 0.0513  0.0033  0.0169  ? ? ? ? ? ? 341 GLN C N   
10081 C CA  . GLN C 341 0.2524 0.3170 0.2383 0.0495  0.0069  0.0199  ? ? ? ? ? ? 341 GLN C CA  
10082 C C   . GLN C 341 0.2493 0.3148 0.2450 0.0426  0.0058  0.0143  ? ? ? ? ? ? 341 GLN C C   
10083 O O   . GLN C 341 0.2495 0.3133 0.2539 0.0397  0.0105  0.0147  ? ? ? ? ? ? 341 GLN C O   
10084 C CB  . GLN C 341 0.2571 0.3155 0.2437 0.0484  0.0169  0.0248  ? ? ? ? ? ? 341 GLN C CB  
10085 C CG  . GLN C 341 0.3126 0.3649 0.2846 0.0537  0.0197  0.0321  ? ? ? ? ? ? 341 GLN C CG  
10086 C CD  . GLN C 341 0.3596 0.4013 0.3312 0.0507  0.0310  0.0376  ? ? ? ? ? ? 341 GLN C CD  
10087 O OE1 . GLN C 341 0.3020 0.3452 0.2831 0.0441  0.0380  0.0337  ? ? ? ? ? ? 341 GLN C OE1 
10088 N NE2 . GLN C 341 0.4356 0.4651 0.3957 0.0557  0.0316  0.0461  ? ? ? ? ? ? 341 GLN C NE2 
10089 N N   . MET C 342 0.2150 0.2807 0.2068 0.0397  0.0000  0.0093  ? ? ? ? ? ? 342 MET C N   
10090 C CA  . MET C 342 0.2378 0.2997 0.2320 0.0318  -0.0009 0.0049  ? ? ? ? ? ? 342 MET C CA  
10091 C C   . MET C 342 0.2246 0.2910 0.2293 0.0288  0.0017  0.0037  ? ? ? ? ? ? 342 MET C C   
10092 O O   . MET C 342 0.2419 0.3055 0.2510 0.0220  0.0065  0.0014  ? ? ? ? ? ? 342 MET C O   
10093 C CB  . MET C 342 0.2354 0.2925 0.2199 0.0297  -0.0083 0.0007  ? ? ? ? ? ? 342 MET C CB  
10094 C CG  . MET C 342 0.2478 0.3021 0.2254 0.0343  -0.0110 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 342 MET C CG  
10095 S SD  . MET C 342 0.2973 0.3381 0.2623 0.0318  -0.0204 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 342 MET C SD  
10096 C CE  . MET C 342 0.2566 0.2849 0.2173 0.0254  -0.0200 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 342 MET C CE  
10097 N N   . LEU C 343 0.2348 0.3089 0.2438 0.0336  -0.0022 0.0035  ? ? ? ? ? ? 343 LEU C N   
10098 C CA  . LEU C 343 0.2270 0.3093 0.2508 0.0319  -0.0005 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 343 LEU C CA  
10099 C C   . LEU C 343 0.2355 0.3221 0.2641 0.0436  -0.0034 0.0038  ? ? ? ? ? ? 343 LEU C C   
10100 O O   . LEU C 343 0.2247 0.3211 0.2624 0.0481  -0.0088 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 343 LEU C O   
10101 C CB  . LEU C 343 0.2196 0.3079 0.2461 0.0256  -0.0043 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 343 LEU C CB  
10102 C CG  . LEU C 343 0.2316 0.3092 0.2479 0.0131  -0.0018 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 343 LEU C CG  
10103 C CD1 . LEU C 343 0.2549 0.3387 0.2752 0.0065  -0.0044 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 343 LEU C CD1 
10104 C CD2 . LEU C 343 0.2265 0.3003 0.2460 0.0055  0.0068  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 343 LEU C CD2 
10105 N N   . GLU C 344 0.2487 0.3268 0.2699 0.0482  0.0000  0.0113  ? ? ? ? ? ? 344 GLU C N   
10106 C CA  . GLU C 344 0.2465 0.3218 0.2641 0.0588  -0.0030 0.0174  ? ? ? ? ? ? 344 GLU C CA  
10107 C C   . GLU C 344 0.2486 0.3296 0.2809 0.0656  -0.0073 0.0146  ? ? ? ? ? ? 344 GLU C C   
10108 O O   . GLU C 344 0.2408 0.3245 0.2703 0.0757  -0.0164 0.0158  ? ? ? ? ? ? 344 GLU C O   
10109 C CB  . GLU C 344 0.2651 0.3278 0.2741 0.0592  0.0048  0.0252  ? ? ? ? ? ? 344 GLU C CB  
10110 C CG  . GLU C 344 0.3075 0.3607 0.3039 0.0692  0.0022  0.0337  ? ? ? ? ? ? 344 GLU C CG  
10111 C CD  . GLU C 344 0.3618 0.4144 0.3387 0.0725  -0.0017 0.0367  ? ? ? ? ? ? 344 GLU C CD  
10112 O OE1 . GLU C 344 0.4367 0.4776 0.3975 0.0786  -0.0015 0.0448  ? ? ? ? ? ? 344 GLU C OE1 
10113 O OE2 . GLU C 344 0.3417 0.4032 0.3174 0.0694  -0.0049 0.0313  ? ? ? ? ? ? 344 GLU C OE2 
10114 N N   . SER C 345 0.2335 0.3172 0.2820 0.0612  -0.0017 0.0098  ? ? ? ? ? ? 345 SER C N   
10115 C CA  . SER C 345 0.2275 0.3165 0.2920 0.0697  -0.0057 0.0061  ? ? ? ? ? ? 345 SER C CA  
10116 C C   . SER C 345 0.2314 0.3388 0.3082 0.0722  -0.0147 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 345 SER C C   
10117 O O   . SER C 345 0.2203 0.3354 0.3110 0.0826  -0.0222 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 345 SER C O   
10118 C CB  . SER C 345 0.2162 0.3069 0.2975 0.0631  0.0034  0.0000  ? ? ? ? ? ? 345 SER C CB  
10119 O OG  . SER C 345 0.2192 0.3209 0.3071 0.0502  0.0079  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 345 SER C OG  
10120 N N   . MET C 346 0.2281 0.3425 0.3014 0.0624  -0.0143 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 346 MET C N   
10121 C CA  . MET C 346 0.2376 0.3706 0.3238 0.0615  -0.0216 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 346 MET C CA  
10122 C C   . MET C 346 0.2389 0.3739 0.3170 0.0746  -0.0346 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 346 MET C C   
10123 O O   . MET C 346 0.2362 0.3879 0.3273 0.0771  -0.0428 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 346 MET C O   
10124 C CB  . MET C 346 0.2244 0.3586 0.3051 0.0467  -0.0174 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 346 MET C CB  
10125 C CG  . MET C 346 0.2134 0.3495 0.3052 0.0336  -0.0059 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 346 MET C CG  
10126 S SD  . MET C 346 0.2573 0.3912 0.3406 0.0154  -0.0016 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 346 MET C SD  
10127 C CE  . MET C 346 0.2212 0.3812 0.3308 0.0126  -0.0050 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 346 MET C CE  
10128 N N   . ILE C 347 0.2384 0.3569 0.2954 0.0831  -0.0364 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 347 ILE C N   
10129 C CA  . ILE C 347 0.2704 0.3880 0.3169 0.0985  -0.0501 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 347 ILE C CA  
10130 C C   . ILE C 347 0.2825 0.4107 0.3489 0.1103  -0.0598 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 347 ILE C C   
10131 O O   . ILE C 347 0.2841 0.4240 0.3535 0.1203  -0.0742 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 347 ILE C O   
10132 C CB  . ILE C 347 0.2921 0.3867 0.3082 0.1040  -0.0480 0.0148  ? ? ? ? ? ? 347 ILE C CB  
10133 C CG1 . ILE C 347 0.2971 0.3886 0.2984 0.0939  -0.0413 0.0169  ? ? ? ? ? ? 347 ILE C CG1 
10134 C CG2 . ILE C 347 0.3132 0.4013 0.3134 0.1204  -0.0618 0.0199  ? ? ? ? ? ? 347 ILE C CG2 
10135 C CD1 . ILE C 347 0.3032 0.3756 0.2805 0.0945  -0.0338 0.0292  ? ? ? ? ? ? 347 ILE C CD1 
10136 N N   . THR C 348 0.2689 0.3943 0.3507 0.1110  -0.0538 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 348 THR C N   
10137 C CA  . THR C 348 0.2795 0.4142 0.3824 0.1241  -0.0634 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 348 THR C CA  
10138 C C   . THR C 348 0.2676 0.4239 0.4050 0.1156  -0.0563 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 348 THR C C   
10139 O O   . THR C 348 0.2942 0.4659 0.4567 0.1258  -0.0645 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 348 THR C O   
10140 C CB  . THR C 348 0.3358 0.4454 0.4268 0.1365  -0.0648 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 348 THR C CB  
10141 O OG1 . THR C 348 0.3228 0.4212 0.4136 0.1246  -0.0484 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 348 THR C OG1 
10142 C CG2 . THR C 348 0.3623 0.4476 0.4142 0.1454  -0.0718 0.0121  ? ? ? ? ? ? 348 THR C CG2 
10143 N N   . LYS C 349 0.2541 0.4105 0.3920 0.0977  -0.0412 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 349 LYS C N   
10144 C CA  . LYS C 349 0.2340 0.4076 0.4001 0.0870  -0.0311 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 349 LYS C CA  
10145 C C   . LYS C 349 0.2038 0.3917 0.3742 0.0698  -0.0251 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 349 LYS C C   
10146 O O   . LYS C 349 0.2022 0.3790 0.3504 0.0623  -0.0233 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 349 LYS C O   
10147 C CB  . LYS C 349 0.2612 0.4188 0.4218 0.0801  -0.0178 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 349 LYS C CB  
10148 C CG  . LYS C 349 0.3220 0.4590 0.4733 0.0953  -0.0224 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 349 LYS C CG  
10149 C CD  . LYS C 349 0.4551 0.5896 0.6239 0.0982  -0.0166 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 349 LYS C CD  
10150 C CE  . LYS C 349 0.4615 0.5902 0.6262 0.0815  -0.0005 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 349 LYS C CE  
10151 N NZ  . LYS C 349 0.5895 0.7109 0.7675 0.0858  0.0047  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 349 LYS C NZ  
10152 N N   . PRO C 350 0.1981 0.4098 0.3968 0.0631  -0.0214 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 350 PRO C N   
10153 C CA  . PRO C 350 0.2064 0.4290 0.4067 0.0450  -0.0154 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 350 PRO C CA  
10154 C C   . PRO C 350 0.1985 0.4067 0.3829 0.0260  0.0004  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 350 PRO C C   
10155 O O   . PRO C 350 0.2677 0.4754 0.4441 0.0109  0.0049  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 350 PRO C O   
10156 C CB  . PRO C 350 0.1861 0.4408 0.4249 0.0430  -0.0146 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 350 PRO C CB  
10157 C CG  . PRO C 350 0.1997 0.4573 0.4556 0.0543  -0.0142 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 350 PRO C CG  
10158 C CD  . PRO C 350 0.1991 0.4302 0.4308 0.0716  -0.0235 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 350 PRO C CD  
10159 N N   . ARG C 351 0.1892 0.3835 0.3669 0.0268  0.0074  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 351 ARG C N   
10160 C CA  . ARG C 351 0.2114 0.3891 0.3693 0.0105  0.0201  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 351 ARG C CA  
10161 C C   . ARG C 351 0.2082 0.3635 0.3456 0.0179  0.0189  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 351 ARG C C   
10162 O O   . ARG C 351 0.2017 0.3550 0.3451 0.0327  0.0135  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 351 ARG C O   
10163 C CB  . ARG C 351 0.2122 0.4000 0.3875 0.0009  0.0330  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 351 ARG C CB  
10164 C CG  . ARG C 351 0.2771 0.4933 0.4827 -0.0050 0.0366  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 351 ARG C CG  
10165 C CD  . ARG C 351 0.3581 0.5731 0.5519 -0.0244 0.0429  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 351 ARG C CD  
10166 N NE  . ARG C 351 0.4282 0.6261 0.6004 -0.0430 0.0574  -0.1035 ? ? ? ? ? ? 351 ARG C NE  
10167 C CZ  . ARG C 351 0.4731 0.6556 0.6210 -0.0598 0.0624  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 351 ARG C CZ  
10168 N NH1 . ARG C 351 0.3913 0.5746 0.5361 -0.0608 0.0548  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 351 ARG C NH1 
10169 N NH2 . ARG C 351 0.4640 0.6290 0.5897 -0.0759 0.0747  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 351 ARG C NH2 
10170 N N   . PRO C 352 0.2355 0.3736 0.3493 0.0077  0.0239  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 352 PRO C N   
10171 C CA  . PRO C 352 0.2296 0.3490 0.3251 0.0135  0.0226  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 352 PRO C CA  
10172 C C   . PRO C 352 0.2112 0.3247 0.3097 0.0110  0.0312  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 352 PRO C C   
10173 O O   . PRO C 352 0.2118 0.3338 0.3227 0.0034  0.0388  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 352 PRO C O   
10174 C CB  . PRO C 352 0.2193 0.3253 0.2914 0.0041  0.0224  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 352 PRO C CB  
10175 C CG  . PRO C 352 0.2365 0.3472 0.3106 -0.0115 0.0291  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 352 PRO C CG  
10176 C CD  . PRO C 352 0.2493 0.3831 0.3509 -0.0092 0.0292  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 352 PRO C CD  
10177 N N   . THR C 353 0.2085 0.3089 0.2973 0.0167  0.0307  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 353 THR C N   
10178 C CA  . THR C 353 0.2056 0.2997 0.2967 0.0129  0.0389  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 353 THR C CA  
10179 C C   . THR C 353 0.2178 0.3035 0.2921 0.0000  0.0433  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 353 THR C C   
10180 O O   . THR C 353 0.2284 0.3091 0.2870 -0.0047 0.0394  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 353 THR C O   
10181 C CB  . THR C 353 0.2047 0.2872 0.2919 0.0215  0.0381  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 353 THR C CB  
10182 O OG1 . THR C 353 0.1970 0.2709 0.2655 0.0199  0.0352  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 353 THR C OG1 
10183 C CG2 . THR C 353 0.1873 0.2706 0.2827 0.0354  0.0320  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 353 THR C CG2 
10184 N N   . ARG C 354 0.2097 0.2917 0.2853 -0.0051 0.0505  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 354 ARG C N   
10185 C CA  . ARG C 354 0.2064 0.2783 0.2626 -0.0167 0.0533  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 354 ARG C CA  
10186 C C   . ARG C 354 0.2442 0.3045 0.2841 -0.0132 0.0464  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 354 ARG C C   
10187 O O   . ARG C 354 0.2333 0.2839 0.2542 -0.0193 0.0434  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 354 ARG C O   
10188 C CB  . ARG C 354 0.2147 0.2861 0.2768 -0.0208 0.0615  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 354 ARG C CB  
10189 C CG  . ARG C 354 0.1989 0.2844 0.2813 -0.0235 0.0695  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 354 ARG C CG  
10190 C CD  . ARG C 354 0.2170 0.3096 0.2961 -0.0331 0.0718  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 354 ARG C CD  
10191 N NE  . ARG C 354 0.2221 0.3324 0.3250 -0.0360 0.0805  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 354 ARG C NE  
10192 C CZ  . ARG C 354 0.2416 0.3684 0.3708 -0.0258 0.0773  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 354 ARG C CZ  
10193 N NH1 . ARG C 354 0.2492 0.3753 0.3809 -0.0128 0.0659  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 354 ARG C NH1 
10194 N NH2 . ARG C 354 0.2208 0.3658 0.3730 -0.0292 0.0851  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 354 ARG C NH2 
10195 N N   . ALA C 355 0.2147 0.2752 0.2620 -0.0036 0.0445  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 355 ALA C N   
10196 C CA  . ALA C 355 0.2189 0.2731 0.2558 -0.0005 0.0395  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 355 ALA C CA  
10197 C C   . ALA C 355 0.2242 0.2783 0.2512 0.0023  0.0317  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 355 ALA C C   
10198 O O   . ALA C 355 0.2138 0.2619 0.2285 0.0024  0.0264  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 355 ALA C O   
10199 C CB  . ALA C 355 0.1913 0.2452 0.2379 0.0067  0.0422  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 355 ALA C CB  
10200 N N   . GLU C 356 0.2050 0.2662 0.2384 0.0057  0.0300  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 356 GLU C N   
10201 C CA  . GLU C 356 0.2324 0.2933 0.2564 0.0080  0.0224  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 356 GLU C CA  
10202 C C   . GLU C 356 0.2445 0.2985 0.2555 -0.0015 0.0207  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 356 GLU C C   
10203 O O   . GLU C 356 0.2300 0.2762 0.2273 -0.0008 0.0140  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 356 GLU C O   
10204 C CB  . GLU C 356 0.2149 0.2863 0.2498 0.0146  0.0199  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 356 GLU C CB  
10205 C CG  . GLU C 356 0.2248 0.2958 0.2642 0.0248  0.0202  0.0015  ? ? ? ? ? ? 356 GLU C CG  
10206 C CD  . GLU C 356 0.2496 0.3275 0.2996 0.0338  0.0170  0.0020  ? ? ? ? ? ? 356 GLU C CD  
10207 O OE1 . GLU C 356 0.2349 0.3230 0.2969 0.0322  0.0159  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 356 GLU C OE1 
10208 O OE2 . GLU C 356 0.2227 0.2945 0.2695 0.0424  0.0163  0.0092  ? ? ? ? ? ? 356 GLU C OE2 
10209 N N   . THR C 357 0.2185 0.2737 0.2319 -0.0111 0.0269  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 357 THR C N   
10210 C CA  . THR C 357 0.2563 0.2990 0.2508 -0.0220 0.0261  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 357 THR C CA  
10211 C C   . THR C 357 0.2457 0.2712 0.2200 -0.0229 0.0218  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 357 THR C C   
10212 O O   . THR C 357 0.2554 0.2667 0.2112 -0.0246 0.0149  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 357 THR C O   
10213 C CB  . THR C 357 0.2768 0.3226 0.2740 -0.0346 0.0355  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 357 THR C CB  
10214 O OG1 . THR C 357 0.2886 0.3349 0.2893 -0.0366 0.0422  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 357 THR C OG1 
10215 C CG2 . THR C 357 0.2420 0.3089 0.2644 -0.0311 0.0371  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 357 THR C CG2 
10216 N N   . SER C 358 0.2565 0.2838 0.2361 -0.0202 0.0245  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 358 SER C N   
10217 C CA  . SER C 358 0.2685 0.2834 0.2329 -0.0196 0.0190  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 358 SER C CA  
10218 C C   . SER C 358 0.2463 0.2600 0.2085 -0.0098 0.0092  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 358 SER C C   
10219 O O   . SER C 358 0.2535 0.2536 0.1984 -0.0090 0.0006  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 358 SER C O   
10220 C CB  . SER C 358 0.2705 0.2933 0.2487 -0.0175 0.0245  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 358 SER C CB  
10221 O OG  . SER C 358 0.3468 0.3631 0.3168 -0.0150 0.0185  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 358 SER C OG  
10222 N N   . ASP C 359 0.2278 0.2548 0.2064 -0.0021 0.0107  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 359 ASP C N   
10223 C CA  . ASP C 359 0.2390 0.2679 0.2173 0.0067  0.0038  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 359 ASP C CA  
10224 C C   . ASP C 359 0.2826 0.3010 0.2456 0.0063  -0.0045 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 359 ASP C C   
10225 O O   . ASP C 359 0.2667 0.2769 0.2199 0.0106  -0.0132 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 359 ASP C O   
10226 C CB  . ASP C 359 0.2484 0.2901 0.2409 0.0130  0.0081  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 359 ASP C CB  
10227 C CG  . ASP C 359 0.2394 0.2844 0.2308 0.0205  0.0037  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 359 ASP C CG  
10228 O OD1 . ASP C 359 0.2508 0.2961 0.2434 0.0222  0.0021  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 359 ASP C OD1 
10229 O OD2 . ASP C 359 0.2398 0.2890 0.2309 0.0246  0.0024  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 359 ASP C OD2 
10230 N N   . VAL C 360 0.2672 0.2859 0.2294 0.0014  -0.0024 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 360 VAL C N   
10231 C CA  . VAL C 360 0.2724 0.2789 0.2198 -0.0011 -0.0092 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 360 VAL C CA  
10232 C C   . VAL C 360 0.2990 0.2824 0.2233 -0.0072 -0.0141 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 360 VAL C C   
10233 O O   . VAL C 360 0.3162 0.2846 0.2258 -0.0031 -0.0244 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 360 VAL C O   
10234 C CB  . VAL C 360 0.2596 0.2725 0.2129 -0.0074 -0.0050 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 360 VAL C CB  
10235 C CG1 . VAL C 360 0.2920 0.2885 0.2282 -0.0124 -0.0112 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 360 VAL C CG1 
10236 C CG2 . VAL C 360 0.2395 0.2717 0.2106 0.0016  -0.0046 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 360 VAL C CG2 
10237 N N   . ALA C 361 0.2830 0.2608 0.2012 -0.0167 -0.0076 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 361 ALA C N   
10238 C CA  . ALA C 361 0.3126 0.2648 0.2030 -0.0227 -0.0126 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 361 ALA C CA  
10239 C C   . ALA C 361 0.3419 0.2871 0.2259 -0.0118 -0.0244 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 361 ALA C C   
10240 O O   . ALA C 361 0.3874 0.3091 0.2482 -0.0100 -0.0356 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 361 ALA C O   
10241 C CB  . ALA C 361 0.3092 0.2589 0.1940 -0.0341 -0.0027 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 361 ALA C CB  
10242 N N   . ASN C 362 0.3014 0.2655 0.2055 -0.0050 -0.0221 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 362 ASN C N   
10243 C CA  . ASN C 362 0.3273 0.2895 0.2302 0.0046  -0.0325 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 362 ASN C CA  
10244 C C   . ASN C 362 0.3218 0.2860 0.2288 0.0157  -0.0422 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 362 ASN C C   
10245 O O   . ASN C 362 0.3333 0.2888 0.2327 0.0236  -0.0547 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 362 ASN C O   
10246 C CB  . ASN C 362 0.2875 0.2701 0.2127 0.0070  -0.0258 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 362 ASN C CB  
10247 C CG  . ASN C 362 0.2958 0.2713 0.2115 -0.0005 -0.0227 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 362 ASN C CG  
10248 O OD1 . ASN C 362 0.3287 0.2875 0.2240 -0.0001 -0.0325 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 362 ASN C OD1 
10249 N ND2 . ASN C 362 0.2868 0.2737 0.2160 -0.0070 -0.0094 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 362 ASN C ND2 
10250 N N   . ALA C 363 0.2967 0.2718 0.2146 0.0168  -0.0375 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 363 ALA C N   
10251 C CA  . ALA C 363 0.3136 0.2903 0.2337 0.0262  -0.0457 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 363 ALA C CA  
10252 C C   . ALA C 363 0.3393 0.2883 0.2345 0.0260  -0.0575 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 363 ALA C C   
10253 O O   . ALA C 363 0.3385 0.2804 0.2296 0.0358  -0.0694 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 363 ALA C O   
10254 C CB  . ALA C 363 0.2725 0.2655 0.2061 0.0272  -0.0385 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 363 ALA C CB  
10255 N N   . VAL C 364 0.3649 0.2959 0.2420 0.0140  -0.0539 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 364 VAL C N   
10256 C CA  . VAL C 364 0.3786 0.2777 0.2275 0.0109  -0.0632 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 364 VAL C CA  
10257 C C   . VAL C 364 0.4066 0.2863 0.2369 0.0160  -0.0749 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 364 VAL C C   
10258 O O   . VAL C 364 0.4017 0.2623 0.2185 0.0253  -0.0899 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 364 VAL C O   
10259 C CB  . VAL C 364 0.3933 0.2800 0.2287 -0.0060 -0.0533 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 364 VAL C CB  
10260 C CG1 . VAL C 364 0.4457 0.2917 0.2448 -0.0117 -0.0620 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 364 VAL C CG1 
10261 C CG2 . VAL C 364 0.3622 0.2685 0.2173 -0.0072 -0.0469 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 364 VAL C CG2 
10262 N N   . LEU C 365 0.3871 0.2713 0.2170 0.0110  -0.0694 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 365 LEU C N   
10263 C CA  . LEU C 365 0.4059 0.2726 0.2170 0.0161  -0.0818 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 365 LEU C CA  
10264 C C   . LEU C 365 0.4062 0.2870 0.2351 0.0335  -0.0946 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 365 LEU C C   
10265 O O   . LEU C 365 0.4370 0.2988 0.2489 0.0421  -0.1111 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 365 LEU C O   
10266 C CB  . LEU C 365 0.4064 0.2800 0.2174 0.0077  -0.0725 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 365 LEU C CB  
10267 C CG  . LEU C 365 0.4123 0.2684 0.2011 -0.0107 -0.0603 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 365 LEU C CG  
10268 C CD1 . LEU C 365 0.4017 0.2756 0.2022 -0.0178 -0.0477 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 365 LEU C CD1 
10269 C CD2 . LEU C 365 0.4439 0.2554 0.1862 -0.0165 -0.0698 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 365 LEU C CD2 
10270 N N   . ASP C 366 0.3535 0.2677 0.2163 0.0379  -0.0865 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 366 ASP C N   
10271 C CA  . ASP C 366 0.3644 0.2954 0.2473 0.0527  -0.0958 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 366 ASP C CA  
10272 C C   . ASP C 366 0.3720 0.2850 0.2432 0.0631  -0.1112 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 366 ASP C C   
10273 O O   . ASP C 366 0.4115 0.3262 0.2885 0.0770  -0.1259 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 366 ASP C O   
10274 C CB  . ASP C 366 0.3315 0.2968 0.2470 0.0532  -0.0819 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 366 ASP C CB  
10275 C CG  . ASP C 366 0.3138 0.2989 0.2467 0.0469  -0.0692 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 366 ASP C CG  
10276 O OD1 . ASP C 366 0.3342 0.3114 0.2584 0.0444  -0.0727 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 366 ASP C OD1 
10277 O OD2 . ASP C 366 0.2995 0.3049 0.2517 0.0446  -0.0562 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 366 ASP C OD2 
10278 N N   . GLY C 367 0.4001 0.2974 0.2576 0.0572  -0.1084 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 367 GLY C N   
10279 C CA  . GLY C 367 0.4314 0.3084 0.2764 0.0656  -0.1218 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 367 GLY C CA  
10280 C C   . GLY C 367 0.4486 0.3402 0.3084 0.0656  -0.1146 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 367 GLY C C   
10281 O O   . GLY C 367 0.4282 0.3082 0.2834 0.0745  -0.1255 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 367 GLY C O   
10282 N N   . ALA C 368 0.4011 0.3169 0.2775 0.0568  -0.0976 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 368 ALA C N   
10283 C CA  . ALA C 368 0.3693 0.3003 0.2586 0.0584  -0.0923 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 368 ALA C CA  
10284 C C   . ALA C 368 0.4073 0.3120 0.2763 0.0540  -0.0976 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 368 ALA C C   
10285 O O   . ALA C 368 0.4159 0.2999 0.2663 0.0419  -0.0948 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 368 ALA C O   
10286 C CB  . ALA C 368 0.3829 0.3389 0.2885 0.0507  -0.0758 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 368 ALA C CB  
10287 N N   . ASP C 369 0.3699 0.2774 0.2441 0.0623  -0.1032 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 369 ASP C N   
10288 C CA  . ASP C 369 0.4261 0.3116 0.2847 0.0571  -0.1066 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 369 ASP C CA  
10289 C C   . ASP C 369 0.3768 0.2791 0.2440 0.0459  -0.0932 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 369 ASP C C   
10290 O O   . ASP C 369 0.4151 0.2995 0.2691 0.0354  -0.0923 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 369 ASP C O   
10291 C CB  . ASP C 369 0.4230 0.3064 0.2852 0.0702  -0.1174 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 369 ASP C CB  
10292 C CG  . ASP C 369 0.4543 0.3158 0.3061 0.0825  -0.1340 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 369 ASP C CG  
10293 O OD1 . ASP C 369 0.5070 0.3292 0.3331 0.0822  -0.1458 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 369 ASP C OD1 
10294 O OD2 . ASP C 369 0.4606 0.3421 0.3287 0.0918  -0.1356 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 369 ASP C OD2 
10295 N N   . CYS C 370 0.3661 0.3016 0.2550 0.0485  -0.0837 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 370 CYS C N   
10296 C CA  . CYS C 370 0.3347 0.2874 0.2326 0.0420  -0.0743 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 370 CYS C CA  
10297 C C   . CYS C 370 0.3210 0.2967 0.2336 0.0406  -0.0634 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 370 CYS C C   
10298 O O   . CYS C 370 0.3291 0.3150 0.2500 0.0471  -0.0623 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 370 CYS C O   
10299 C CB  . CYS C 370 0.3229 0.2902 0.2285 0.0498  -0.0762 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 370 CYS C CB  
10300 S SG  . CYS C 370 0.4022 0.3452 0.2945 0.0555  -0.0900 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 370 CYS C SG  
10301 N N   . ILE C 371 0.2849 0.2689 0.2023 0.0322  -0.0557 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 371 ILE C N   
10302 C CA  . ILE C 371 0.2725 0.2766 0.2038 0.0319  -0.0463 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 371 ILE C CA  
10303 C C   . ILE C 371 0.2738 0.2944 0.2130 0.0340  -0.0441 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 371 ILE C C   
10304 O O   . ILE C 371 0.3258 0.3427 0.2604 0.0332  -0.0493 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 371 ILE C O   
10305 C CB  . ILE C 371 0.2774 0.2754 0.2076 0.0209  -0.0400 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 371 ILE C CB  
10306 C CG1 . ILE C 371 0.3143 0.3000 0.2361 0.0094  -0.0400 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 371 ILE C CG1 
10307 C CG2 . ILE C 371 0.2825 0.2666 0.2039 0.0211  -0.0426 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 371 ILE C CG2 
10308 C CD1 . ILE C 371 0.3324 0.3153 0.2540 -0.0026 -0.0315 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 371 ILE C CD1 
10309 N N   . MET C 372 0.2836 0.3209 0.2329 0.0377  -0.0377 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 372 MET C N   
10310 C CA  . MET C 372 0.2732 0.3239 0.2249 0.0431  -0.0384 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 372 MET C CA  
10311 C C   . MET C 372 0.2786 0.3399 0.2395 0.0423  -0.0329 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 372 MET C C   
10312 O O   . MET C 372 0.2654 0.3261 0.2326 0.0391  -0.0267 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 372 MET C O   
10313 C CB  . MET C 372 0.2816 0.3389 0.2300 0.0521  -0.0378 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 372 MET C CB  
10314 C CG  . MET C 372 0.2683 0.3353 0.2122 0.0575  -0.0398 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 372 MET C CG  
10315 S SD  . MET C 372 0.3468 0.4178 0.2847 0.0649  -0.0386 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 372 MET C SD  
10316 C CE  . MET C 372 0.3492 0.4297 0.2842 0.0674  -0.0287 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 372 MET C CE  
10317 N N   . LEU C 373 0.2707 0.3410 0.2327 0.0455  -0.0365 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 373 LEU C N   
10318 C CA  . LEU C 373 0.2792 0.3599 0.2496 0.0484  -0.0348 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 373 LEU C CA  
10319 C C   . LEU C 373 0.2974 0.3839 0.2581 0.0584  -0.0384 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 373 LEU C C   
10320 O O   . LEU C 373 0.2945 0.3821 0.2468 0.0609  -0.0443 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 373 LEU C O   
10321 C CB  . LEU C 373 0.2663 0.3532 0.2470 0.0427  -0.0383 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 373 LEU C CB  
10322 C CG  . LEU C 373 0.2798 0.3599 0.2664 0.0307  -0.0329 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 373 LEU C CG  
10323 C CD1 . LEU C 373 0.2353 0.3217 0.2311 0.0222  -0.0349 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 373 LEU C CD1 
10324 C CD2 . LEU C 373 0.2513 0.3342 0.2472 0.0308  -0.0254 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 373 LEU C CD2 
10325 N N   . SER C 374 0.2858 0.3732 0.2450 0.0637  -0.0342 0.0010  ? ? ? ? ? ? 374 SER C N   
10326 C CA  A SER C 374 0.3081 0.3963 0.2526 0.0721  -0.0359 0.0049  ? ? ? ? ? ? 374 SER C CA  
10327 C CA  B SER C 374 0.2947 0.3830 0.2390 0.0721  -0.0360 0.0048  ? ? ? ? ? ? 374 SER C CA  
10328 C C   . SER C 374 0.2991 0.3914 0.2448 0.0790  -0.0420 0.0077  ? ? ? ? ? ? 374 SER C C   
10329 O O   . SER C 374 0.3138 0.4149 0.2647 0.0806  -0.0513 0.0009  ? ? ? ? ? ? 374 SER C O   
10330 C CB  A SER C 374 0.3036 0.3851 0.2389 0.0723  -0.0257 0.0109  ? ? ? ? ? ? 374 SER C CB  
10331 C CB  B SER C 374 0.2909 0.3726 0.2251 0.0728  -0.0261 0.0111  ? ? ? ? ? ? 374 SER C CB  
10332 O OG  A SER C 374 0.2948 0.3765 0.2312 0.0685  -0.0244 0.0046  ? ? ? ? ? ? 374 SER C OG  
10333 O OG  B SER C 374 0.2858 0.3669 0.2009 0.0791  -0.0275 0.0135  ? ? ? ? ? ? 374 SER C OG  
10334 N N   . GLY C 375 0.2818 0.3674 0.2244 0.0831  -0.0377 0.0165  ? ? ? ? ? ? 375 GLY C N   
10335 C CA  . GLY C 375 0.2941 0.3812 0.2380 0.0920  -0.0457 0.0189  ? ? ? ? ? ? 375 GLY C CA  
10336 C C   . GLY C 375 0.2816 0.3818 0.2514 0.0892  -0.0507 0.0097  ? ? ? ? ? ? 375 GLY C C   
10337 O O   . GLY C 375 0.2731 0.3822 0.2491 0.0967  -0.0612 0.0055  ? ? ? ? ? ? 375 GLY C O   
10338 N N   . GLU C 376 0.2768 0.3787 0.2606 0.0783  -0.0433 0.0056  ? ? ? ? ? ? 376 GLU C N   
10339 C CA  . GLU C 376 0.2628 0.3768 0.2695 0.0723  -0.0448 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 376 GLU C CA  
10340 C C   . GLU C 376 0.2713 0.3985 0.2835 0.0719  -0.0546 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 376 GLU C C   
10341 O O   . GLU C 376 0.2882 0.4294 0.3199 0.0717  -0.0585 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 376 GLU C O   
10342 C CB  . GLU C 376 0.2470 0.3564 0.2595 0.0590  -0.0352 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 376 GLU C CB  
10343 C CG  . GLU C 376 0.2579 0.3563 0.2678 0.0577  -0.0256 0.0014  ? ? ? ? ? ? 376 GLU C CG  
10344 C CD  . GLU C 376 0.2734 0.3614 0.2678 0.0561  -0.0216 0.0062  ? ? ? ? ? ? 376 GLU C CD  
10345 O OE1 . GLU C 376 0.2956 0.3827 0.2764 0.0621  -0.0255 0.0084  ? ? ? ? ? ? 376 GLU C OE1 
10346 O OE2 . GLU C 376 0.2528 0.3349 0.2491 0.0495  -0.0150 0.0066  ? ? ? ? ? ? 376 GLU C OE2 
10347 N N   . THR C 377 0.2523 0.3764 0.2495 0.0715  -0.0581 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 377 THR C N   
10348 C CA  . THR C 377 0.2800 0.4160 0.2818 0.0713  -0.0679 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 377 THR C CA  
10349 C C   . THR C 377 0.3162 0.4541 0.3016 0.0843  -0.0784 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 377 THR C C   
10350 O O   . THR C 377 0.3343 0.4855 0.3260 0.0886  -0.0894 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 377 THR C O   
10351 C CB  . THR C 377 0.2605 0.3903 0.2576 0.0604  -0.0656 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 377 THR C CB  
10352 O OG1 . THR C 377 0.2712 0.3882 0.2481 0.0634  -0.0629 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 377 THR C OG1 
10353 C CG2 . THR C 377 0.2522 0.3762 0.2601 0.0466  -0.0558 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 377 THR C CG2 
10354 N N   . ALA C 378 0.3250 0.4502 0.2888 0.0904  -0.0749 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 378 ALA C N   
10355 C CA  . ALA C 378 0.3483 0.4730 0.2907 0.1016  -0.0842 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 378 ALA C CA  
10356 C C   . ALA C 378 0.3664 0.4946 0.3102 0.1140  -0.0945 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 378 ALA C C   
10357 O O   . ALA C 378 0.3895 0.5255 0.3268 0.1229  -0.1083 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 378 ALA C O   
10358 C CB  . ALA C 378 0.3622 0.4722 0.2787 0.1026  -0.0757 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 378 ALA C CB  
10359 N N   . LYS C 379 0.3535 0.4752 0.3047 0.1159  -0.0894 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 379 LYS C N   
10360 C CA  . LYS C 379 0.3874 0.5081 0.3384 0.1296  -0.0999 0.0010  ? ? ? ? ? ? 379 LYS C CA  
10361 C C   . LYS C 379 0.3604 0.4904 0.3418 0.1306  -0.1005 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 379 LYS C C   
10362 O O   . LYS C 379 0.3907 0.5225 0.3750 0.1438  -0.1123 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 379 LYS C O   
10363 C CB  . LYS C 379 0.5215 0.6181 0.4398 0.1381  -0.0980 0.0170  ? ? ? ? ? ? 379 LYS C CB  
10364 C CG  . LYS C 379 0.5812 0.6597 0.4883 0.1301  -0.0805 0.0284  ? ? ? ? ? ? 379 LYS C CG  
10365 C CD  . LYS C 379 0.6895 0.7483 0.5568 0.1339  -0.0776 0.0399  ? ? ? ? ? ? 379 LYS C CD  
10366 C CE  . LYS C 379 0.7113 0.7758 0.5649 0.1274  -0.0734 0.0352  ? ? ? ? ? ? 379 LYS C CE  
10367 N NZ  . LYS C 379 0.6313 0.6977 0.4953 0.1141  -0.0576 0.0333  ? ? ? ? ? ? 379 LYS C NZ  
10368 N N   . GLY C 380 0.3130 0.4482 0.3151 0.1177  -0.0887 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 380 GLY C N   
10369 C CA  . GLY C 380 0.3195 0.4621 0.3483 0.1177  -0.0864 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 380 GLY C CA  
10370 C C   . GLY C 380 0.3223 0.4910 0.3802 0.1200  -0.0968 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 380 GLY C C   
10371 O O   . GLY C 380 0.3161 0.4978 0.3749 0.1194  -0.1055 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 380 GLY C O   
10372 N N   . ASN C 381 0.2921 0.4702 0.3762 0.1205  -0.0944 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 381 ASN C N   
10373 C CA  . ASN C 381 0.2990 0.5047 0.4158 0.1214  -0.1018 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 381 ASN C CA  
10374 C C   . ASN C 381 0.2703 0.4921 0.4086 0.1008  -0.0897 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 381 ASN C C   
10375 O O   . ASN C 381 0.2834 0.5309 0.4524 0.0984  -0.0928 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 381 ASN C O   
10376 C CB  . ASN C 381 0.3068 0.5150 0.4424 0.1338  -0.1053 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 381 ASN C CB  
10377 C CG  . ASN C 381 0.3542 0.5523 0.4736 0.1568  -0.1243 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 381 ASN C CG  
10378 O OD1 . ASN C 381 0.3923 0.5943 0.4988 0.1635  -0.1373 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 381 ASN C OD1 
10379 N ND2 . ASN C 381 0.3818 0.5636 0.4981 0.1687  -0.1260 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 381 ASN C ND2 
10380 N N   . PHE C 382 0.2742 0.4803 0.3967 0.0862  -0.0758 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 382 PHE C N   
10381 C CA  . PHE C 382 0.2487 0.4621 0.3848 0.0659  -0.0631 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 382 PHE C CA  
10382 C C   . PHE C 382 0.2319 0.4294 0.3442 0.0542  -0.0583 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 382 PHE C C   
10383 O O   . PHE C 382 0.2336 0.4172 0.3376 0.0411  -0.0457 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 382 PHE C O   
10384 C CB  . PHE C 382 0.2160 0.4246 0.3612 0.0598  -0.0498 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 382 PHE C CB  
10385 C CG  . PHE C 382 0.2296 0.4558 0.4031 0.0710  -0.0544 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 382 PHE C CG  
10386 C CD1 . PHE C 382 0.2169 0.4301 0.3844 0.0862  -0.0579 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 382 PHE C CD1 
10387 C CD2 . PHE C 382 0.2117 0.4673 0.4183 0.0676  -0.0566 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 382 PHE C CD2 
10388 C CE1 . PHE C 382 0.2294 0.4559 0.4218 0.0990  -0.0645 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 382 PHE C CE1 
10389 C CE2 . PHE C 382 0.2350 0.5089 0.4707 0.0799  -0.0624 -0.1090 ? ? ? ? ? ? 382 PHE C CE2 
10390 C CZ  . PHE C 382 0.2443 0.5025 0.4726 0.0966  -0.0670 -0.0976 ? ? ? ? ? ? 382 PHE C CZ  
10391 N N   . PRO C 383 0.2650 0.4627 0.3643 0.0602  -0.0692 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 383 PRO C N   
10392 C CA  . PRO C 383 0.2646 0.4437 0.3391 0.0523  -0.0653 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 383 PRO C CA  
10393 C C   . PRO C 383 0.2548 0.4316 0.3351 0.0322  -0.0560 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 383 PRO C C   
10394 O O   . PRO C 383 0.2622 0.4195 0.3265 0.0236  -0.0481 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 383 PRO C O   
10395 C CB  . PRO C 383 0.2633 0.4470 0.3269 0.0622  -0.0790 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 383 PRO C CB  
10396 C CG  . PRO C 383 0.2994 0.5076 0.3866 0.0706  -0.0903 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 383 PRO C CG  
10397 C CD  . PRO C 383 0.2624 0.4762 0.3683 0.0741  -0.0856 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 383 PRO C CD  
10398 N N   . VAL C 384 0.2522 0.4488 0.3556 0.0249  -0.0573 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 384 VAL C N   
10399 C CA  . VAL C 384 0.2586 0.4514 0.3663 0.0035  -0.0467 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 384 VAL C CA  
10400 C C   . VAL C 384 0.2373 0.4200 0.3447 -0.0079 -0.0318 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 384 VAL C C   
10401 O O   . VAL C 384 0.2479 0.4089 0.3370 -0.0211 -0.0239 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 384 VAL C O   
10402 C CB  . VAL C 384 0.2565 0.4760 0.3924 -0.0042 -0.0496 -0.1112 ? ? ? ? ? ? 384 VAL C CB  
10403 C CG1 . VAL C 384 0.2661 0.4772 0.4025 -0.0293 -0.0361 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 384 VAL C CG1 
10404 C CG2 . VAL C 384 0.2767 0.5056 0.4111 0.0064  -0.0653 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 384 VAL C CG2 
10405 N N   . GLU C 385 0.2338 0.4304 0.3594 -0.0018 -0.0291 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 385 GLU C N   
10406 C CA  . GLU C 385 0.2520 0.4410 0.3779 -0.0111 -0.0154 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 385 GLU C CA  
10407 C C   . GLU C 385 0.2437 0.4043 0.3397 -0.0085 -0.0133 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 385 GLU C C   
10408 O O   . GLU C 385 0.2370 0.3815 0.3205 -0.0206 -0.0031 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 385 GLU C O   
10409 C CB  . GLU C 385 0.2398 0.4479 0.3906 -0.0009 -0.0152 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 385 GLU C CB  
10410 C CG  . GLU C 385 0.2671 0.5078 0.4536 -0.0032 -0.0168 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 385 GLU C CG  
10411 C CD  . GLU C 385 0.3125 0.5702 0.5098 0.0129  -0.0348 -0.1164 ? ? ? ? ? ? 385 GLU C CD  
10412 O OE1 . GLU C 385 0.2911 0.5357 0.4663 0.0247  -0.0459 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 385 GLU C OE1 
10413 O OE2 . GLU C 385 0.3575 0.6446 0.5873 0.0142  -0.0385 -0.1344 ? ? ? ? ? ? 385 GLU C OE2 
10414 N N   . ALA C 386 0.2396 0.3943 0.3235 0.0071  -0.0228 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 386 ALA C N   
10415 C CA  . ALA C 386 0.2353 0.3673 0.2954 0.0092  -0.0204 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 386 ALA C CA  
10416 C C   . ALA C 386 0.2483 0.3609 0.2878 -0.0016 -0.0195 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 386 ALA C C   
10417 O O   . ALA C 386 0.2635 0.3578 0.2882 -0.0077 -0.0139 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 386 ALA C O   
10418 C CB  . ALA C 386 0.2361 0.3664 0.2871 0.0265  -0.0287 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 386 ALA C CB  
10419 N N   . VAL C 387 0.2292 0.3446 0.2674 -0.0029 -0.0262 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 387 VAL C N   
10420 C CA  . VAL C 387 0.2489 0.3438 0.2688 -0.0135 -0.0260 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 387 VAL C CA  
10421 C C   . VAL C 387 0.2639 0.3482 0.2816 -0.0324 -0.0148 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 387 VAL C C   
10422 O O   . VAL C 387 0.2556 0.3148 0.2515 -0.0389 -0.0118 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 387 VAL C O   
10423 C CB  . VAL C 387 0.2733 0.3745 0.2958 -0.0139 -0.0340 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 387 VAL C CB  
10424 C CG1 . VAL C 387 0.2718 0.3474 0.2752 -0.0268 -0.0330 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 387 VAL C CG1 
10425 C CG2 . VAL C 387 0.2622 0.3686 0.2788 0.0038  -0.0444 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 387 VAL C CG2 
10426 N N   . LYS C 388 0.2726 0.3770 0.3125 -0.0400 -0.0088 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 388 LYS C N   
10427 C CA  . LYS C 388 0.2633 0.3589 0.3002 -0.0600 0.0041  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 388 LYS C CA  
10428 C C   . LYS C 388 0.2789 0.3597 0.3021 -0.0611 0.0110  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 388 LYS C C   
10429 O O   . LYS C 388 0.2934 0.3514 0.2959 -0.0761 0.0189  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 388 LYS C O   
10430 C CB  . LYS C 388 0.2672 0.3923 0.3355 -0.0682 0.0113  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 388 LYS C CB  
10431 C CG  . LYS C 388 0.3153 0.4563 0.3993 -0.0726 0.0063  -0.0981 ? ? ? ? ? ? 388 LYS C CG  
10432 C CD  . LYS C 388 0.3387 0.5096 0.4559 -0.0843 0.0160  -0.1165 ? ? ? ? ? ? 388 LYS C CD  
10433 C CE  . LYS C 388 0.4323 0.6136 0.5613 -0.0948 0.0139  -0.1308 ? ? ? ? ? ? 388 LYS C CE  
10434 N NZ  . LYS C 388 0.4400 0.6622 0.6113 -0.0978 0.0163  -0.1519 ? ? ? ? ? ? 388 LYS C NZ  
10435 N N   . MET C 389 0.2592 0.3521 0.2932 -0.0466 0.0089  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 389 MET C N   
10436 C CA  . MET C 389 0.2642 0.3462 0.2887 -0.0464 0.0146  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 389 MET C CA  
10437 C C   . MET C 389 0.2822 0.3365 0.2776 -0.0438 0.0094  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 389 MET C C   
10438 O O   . MET C 389 0.2836 0.3188 0.2607 -0.0528 0.0147  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 389 MET C O   
10439 C CB  . MET C 389 0.2383 0.3380 0.2819 -0.0313 0.0132  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 389 MET C CB  
10440 C CG  . MET C 389 0.2550 0.3453 0.2918 -0.0312 0.0194  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 389 MET C CG  
10441 S SD  . MET C 389 0.3109 0.3936 0.3411 -0.0516 0.0343  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 389 MET C SD  
10442 C CE  . MET C 389 0.2693 0.3844 0.3360 -0.0546 0.0411  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 389 MET C CE  
10443 N N   . GLN C 390 0.2787 0.3307 0.2691 -0.0320 -0.0011 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 390 GLN C N   
10444 C CA  . GLN C 390 0.2885 0.3163 0.2547 -0.0292 -0.0065 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 390 GLN C CA  
10445 C C   . GLN C 390 0.3033 0.3058 0.2478 -0.0434 -0.0058 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 390 GLN C C   
10446 O O   . GLN C 390 0.3324 0.3118 0.2553 -0.0456 -0.0070 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 390 GLN C O   
10447 C CB  . GLN C 390 0.2847 0.3148 0.2492 -0.0150 -0.0169 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 390 GLN C CB  
10448 C CG  . GLN C 390 0.2765 0.3202 0.2512 -0.0020 -0.0166 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 390 GLN C CG  
10449 C CD  . GLN C 390 0.2824 0.3245 0.2502 0.0097  -0.0241 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 390 GLN C CD  
10450 O OE1 . GLN C 390 0.2820 0.3212 0.2442 0.0108  -0.0304 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 390 GLN C OE1 
10451 N NE2 . GLN C 390 0.2511 0.2946 0.2192 0.0172  -0.0225 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 390 GLN C NE2 
10452 N N   . HIS C 391 0.3121 0.3182 0.2618 -0.0530 -0.0042 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 391 HIS C N   
10453 C CA  . HIS C 391 0.3480 0.3260 0.2747 -0.0692 -0.0019 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 391 HIS C CA  
10454 C C   . HIS C 391 0.3543 0.3185 0.2670 -0.0826 0.0090  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 391 HIS C C   
10455 O O   . HIS C 391 0.3771 0.3076 0.2581 -0.0883 0.0073  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 391 HIS C O   
10456 C CB  . HIS C 391 0.3344 0.3232 0.2742 -0.0798 0.0010  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 391 HIS C CB  
10457 C CG  . HIS C 391 0.3840 0.3450 0.3020 -0.1011 0.0083  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 391 HIS C CG  
10458 N ND1 . HIS C 391 0.3903 0.3183 0.2822 -0.1038 0.0012  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 391 HIS C ND1 
10459 C CD2 . HIS C 391 0.3768 0.3357 0.2931 -0.1216 0.0233  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 391 HIS C CD2 
10460 C CE1 . HIS C 391 0.4589 0.3629 0.3320 -0.1267 0.0117  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 391 HIS C CE1 
10461 N NE2 . HIS C 391 0.4490 0.3729 0.3367 -0.1376 0.0259  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 391 HIS C NE2 
10462 N N   . ALA C 392 0.3219 0.3107 0.2566 -0.0872 0.0195  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 392 ALA C N   
10463 C CA  . ALA C 392 0.3507 0.3280 0.2720 -0.1030 0.0322  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 392 ALA C CA  
10464 C C   . ALA C 392 0.3548 0.3136 0.2548 -0.0959 0.0285  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 392 ALA C C   
10465 O O   . ALA C 392 0.3891 0.3206 0.2595 -0.1078 0.0330  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 392 ALA C O   
10466 C CB  . ALA C 392 0.3454 0.3563 0.2988 -0.1070 0.0438  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 392 ALA C CB  
10467 N N   . ILE C 393 0.3216 0.2967 0.2376 -0.0777 0.0216  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 393 ILE C N   
10468 C CA  . ILE C 393 0.3275 0.2907 0.2298 -0.0701 0.0175  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 393 ILE C CA  
10469 C C   . ILE C 393 0.3490 0.2798 0.2201 -0.0673 0.0059  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 393 ILE C C   
10470 O O   . ILE C 393 0.3779 0.2856 0.2236 -0.0709 0.0044  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 393 ILE C O   
10471 C CB  . ILE C 393 0.3046 0.2901 0.2300 -0.0526 0.0132  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 393 ILE C CB  
10472 C CG1 . ILE C 393 0.2732 0.2866 0.2277 -0.0527 0.0225  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 393 ILE C CG1 
10473 C CG2 . ILE C 393 0.3079 0.2818 0.2204 -0.0474 0.0101  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 393 ILE C CG2 
10474 C CD1 . ILE C 393 0.2853 0.3175 0.2606 -0.0360 0.0175  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 393 ILE C CD1 
10475 N N   . ALA C 394 0.3493 0.2793 0.2231 -0.0589 -0.0036 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 394 ALA C N   
10476 C CA  . ALA C 394 0.3703 0.2705 0.2181 -0.0536 -0.0164 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 394 ALA C CA  
10477 C C   . ALA C 394 0.4395 0.3014 0.2512 -0.0696 -0.0149 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 394 ALA C C   
10478 O O   . ALA C 394 0.4378 0.2715 0.2219 -0.0664 -0.0234 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 394 ALA C O   
10479 C CB  . ALA C 394 0.3911 0.2968 0.2480 -0.0448 -0.0247 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 394 ALA C CB  
10480 N N   . ARG C 395 0.4138 0.2748 0.2255 -0.0868 -0.0039 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 395 ARG C N   
10481 C CA  . ARG C 395 0.4776 0.3015 0.2536 -0.1047 0.0006  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 395 ARG C CA  
10482 C C   . ARG C 395 0.4697 0.2787 0.2228 -0.1095 0.0046  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 395 ARG C C   
10483 O O   . ARG C 395 0.5333 0.3007 0.2450 -0.1143 -0.0011 0.0004  ? ? ? ? ? ? 395 ARG C O   
10484 C CB  . ARG C 395 0.4966 0.3336 0.2863 -0.1239 0.0159  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 395 ARG C CB  
10485 C CG  . ARG C 395 0.6287 0.4356 0.3968 -0.1368 0.0153  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 395 ARG C CG  
10486 C CD  . ARG C 395 0.6593 0.4646 0.4235 -0.1639 0.0351  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 395 ARG C CD  
10487 N NE  . ARG C 395 0.7365 0.4965 0.4634 -0.1807 0.0365  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 395 ARG C NE  
10488 C CZ  . ARG C 395 0.8467 0.5964 0.5626 -0.2077 0.0546  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 395 ARG C CZ  
10489 N NH1 . ARG C 395 0.8100 0.5970 0.5547 -0.2182 0.0715  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 395 ARG C NH1 
10490 N NH2 . ARG C 395 0.8608 0.5629 0.5380 -0.2242 0.0561  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 395 ARG C NH2 
10491 N N   . GLU C 396 0.4542 0.2940 0.2312 -0.1090 0.0142  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 396 GLU C N   
10492 C CA  . GLU C 396 0.4704 0.2990 0.2275 -0.1141 0.0188  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 396 GLU C CA  
10493 C C   . GLU C 396 0.4803 0.2927 0.2211 -0.0969 0.0015  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 396 GLU C C   
10494 O O   . GLU C 396 0.5065 0.2868 0.2100 -0.1016 -0.0023 0.0037  ? ? ? ? ? ? 396 GLU C O   
10495 C CB  . GLU C 396 0.4430 0.3099 0.2335 -0.1144 0.0314  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 396 GLU C CB  
10496 C CG  . GLU C 396 0.4583 0.3415 0.2641 -0.1327 0.0492  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 396 GLU C CG  
10497 C CD  . GLU C 396 0.5265 0.3836 0.2982 -0.1564 0.0629  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 396 GLU C CD  
10498 O OE1 . GLU C 396 0.5660 0.3899 0.2969 -0.1614 0.0609  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 396 GLU C OE1 
10499 O OE2 . GLU C 396 0.5668 0.4392 0.3538 -0.1719 0.0777  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 396 GLU C OE2 
10500 N N   . ALA C 397 0.4175 0.2525 0.1858 -0.0782 -0.0082 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 397 ALA C N   
10501 C CA  . ALA C 397 0.4194 0.2494 0.1831 -0.0613 -0.0230 0.0014  ? ? ? ? ? ? 397 ALA C CA  
10502 C C   . ALA C 397 0.4744 0.2656 0.2047 -0.0569 -0.0388 0.0056  ? ? ? ? ? ? 397 ALA C C   
10503 O O   . ALA C 397 0.5072 0.2778 0.2143 -0.0510 -0.0497 0.0079  ? ? ? ? ? ? 397 ALA C O   
10504 C CB  . ALA C 397 0.3704 0.2342 0.1716 -0.0447 -0.0269 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 397 ALA C CB  
10505 N N   . GLU C 398 0.4798 0.2592 0.2059 -0.0601 -0.0406 0.0058  ? ? ? ? ? ? 398 GLU C N   
10506 C CA  . GLU C 398 0.5327 0.2685 0.2233 -0.0572 -0.0556 0.0098  ? ? ? ? ? ? 398 GLU C CA  
10507 C C   . GLU C 398 0.6076 0.2985 0.2488 -0.0694 -0.0565 0.0160  ? ? ? ? ? ? 398 GLU C C   
10508 O O   . GLU C 398 0.6358 0.2924 0.2460 -0.0597 -0.0739 0.0199  ? ? ? ? ? ? 398 GLU C O   
10509 C CB  . GLU C 398 0.5449 0.2763 0.2401 -0.0634 -0.0530 0.0079  ? ? ? ? ? ? 398 GLU C CB  
10510 C CG  . GLU C 398 0.4985 0.2644 0.2314 -0.0469 -0.0583 0.0028  ? ? ? ? ? ? 398 GLU C CG  
10511 C CD  . GLU C 398 0.5062 0.2872 0.2575 -0.0548 -0.0501 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 398 GLU C CD  
10512 O OE1 . GLU C 398 0.5376 0.2954 0.2694 -0.0728 -0.0431 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 398 GLU C OE1 
10513 O OE2 . GLU C 398 0.4759 0.2902 0.2588 -0.0434 -0.0512 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 398 GLU C OE2 
10514 N N   . ALA C 399 0.6257 0.3147 0.2575 -0.0907 -0.0382 0.0162  ? ? ? ? ? ? 399 ALA C N   
10515 C CA  . ALA C 399 0.6925 0.3399 0.2751 -0.1054 -0.0354 0.0218  ? ? ? ? ? ? 399 ALA C CA  
10516 C C   . ALA C 399 0.6856 0.3313 0.2562 -0.0953 -0.0441 0.0233  ? ? ? ? ? ? 399 ALA C C   
10517 O O   . ALA C 399 0.7526 0.3553 0.2755 -0.0978 -0.0529 0.0294  ? ? ? ? ? ? 399 ALA C O   
10518 C CB  . ALA C 399 0.7166 0.3698 0.2975 -0.1314 -0.0110 0.0189  ? ? ? ? ? ? 399 ALA C CB  
10519 N N   . ALA C 400 0.6193 0.3106 0.2318 -0.0849 -0.0411 0.0175  ? ? ? ? ? ? 400 ALA C N   
10520 C CA  . ALA C 400 0.6278 0.3266 0.2397 -0.0741 -0.0490 0.0162  ? ? ? ? ? ? 400 ALA C CA  
10521 C C   . ALA C 400 0.6323 0.3190 0.2383 -0.0518 -0.0740 0.0166  ? ? ? ? ? ? 400 ALA C C   
10522 O O   . ALA C 400 0.6574 0.3434 0.2557 -0.0439 -0.0829 0.0149  ? ? ? ? ? ? 400 ALA C O   
10523 C CB  . ALA C 400 0.5442 0.2932 0.2024 -0.0723 -0.0361 0.0093  ? ? ? ? ? ? 400 ALA C CB  
10524 N N   . VAL C 401 0.6634 0.3415 0.2737 -0.0418 -0.0852 0.0172  ? ? ? ? ? ? 401 VAL C N   
10525 C CA  . VAL C 401 0.6668 0.3378 0.2770 -0.0193 -0.1088 0.0148  ? ? ? ? ? ? 401 VAL C CA  
10526 C C   . VAL C 401 0.6947 0.3193 0.2536 -0.0168 -0.1252 0.0194  ? ? ? ? ? ? 401 VAL C C   
10527 O O   . VAL C 401 0.7458 0.3256 0.2592 -0.0300 -0.1241 0.0273  ? ? ? ? ? ? 401 VAL C O   
10528 C CB  . VAL C 401 0.6531 0.3241 0.2783 -0.0087 -0.1174 0.0128  ? ? ? ? ? ? 401 VAL C CB  
10529 C CG1 . VAL C 401 0.6868 0.3386 0.3010 0.0132  -0.1436 0.0097  ? ? ? ? ? ? 401 VAL C CG1 
10530 C CG2 . VAL C 401 0.5798 0.3031 0.2581 -0.0055 -0.1051 0.0067  ? ? ? ? ? ? 401 VAL C CG2 
10531 N N   . TYR C 402 0.7003 0.3348 0.2651 -0.0008 -0.1402 0.0141  ? ? ? ? ? ? 402 TYR C N   
10532 C CA  . TYR C 402 0.7634 0.3546 0.2810 0.0068  -0.1615 0.0170  ? ? ? ? ? ? 402 TYR C CA  
10533 C C   . TYR C 402 0.8335 0.3950 0.3375 0.0255  -0.1865 0.0168  ? ? ? ? ? ? 402 TYR C C   
10534 O O   . TYR C 402 0.8236 0.3984 0.3457 0.0478  -0.2068 0.0078  ? ? ? ? ? ? 402 TYR C O   
10535 C CB  . TYR C 402 0.7442 0.3599 0.2759 0.0172  -0.1693 0.0091  ? ? ? ? ? ? 402 TYR C CB  
10536 C CG  . TYR C 402 0.8226 0.3974 0.3031 0.0215  -0.1880 0.0118  ? ? ? ? ? ? 402 TYR C CG  
10537 C CD1 . TYR C 402 0.8618 0.3846 0.2812 0.0051  -0.1847 0.0234  ? ? ? ? ? ? 402 TYR C CD1 
10538 C CD2 . TYR C 402 0.8263 0.4159 0.3184 0.0405  -0.2080 0.0018  ? ? ? ? ? ? 402 TYR C CD2 
10539 C CE1 . TYR C 402 0.9242 0.4066 0.2918 0.0097  -0.2030 0.0266  ? ? ? ? ? ? 402 TYR C CE1 
10540 C CE2 . TYR C 402 0.8520 0.4045 0.2962 0.0460  -0.2275 0.0036  ? ? ? ? ? ? 402 TYR C CE2 
10541 C CZ  . TYR C 402 0.9105 0.4082 0.2905 0.0310  -0.2254 0.0167  ? ? ? ? ? ? 402 TYR C CZ  
10542 O OH  . TYR C 402 0.9699 0.4277 0.2969 0.0360  -0.2448 0.0194  ? ? ? ? ? ? 402 TYR C OH  
10543 N N   . HIS C 403 0.8303 0.3492 0.3002 0.0160  -0.1857 0.0254  ? ? ? ? ? ? 403 HIS C N   
10544 C CA  . HIS C 403 0.9150 0.4001 0.3695 0.0334  -0.2093 0.0252  ? ? ? ? ? ? 403 HIS C CA  
10545 C C   . HIS C 403 0.9613 0.4140 0.3830 0.0522  -0.2383 0.0243  ? ? ? ? ? ? 403 HIS C C   
10546 O O   . HIS C 403 0.9725 0.4248 0.4074 0.0759  -0.2612 0.0165  ? ? ? ? ? ? 403 HIS C O   
10547 C CB  . HIS C 403 0.9062 0.3443 0.3239 0.0176  -0.2030 0.0352  ? ? ? ? ? ? 403 HIS C CB  
10548 C CG  . HIS C 403 0.8821 0.3539 0.3364 0.0025  -0.1786 0.0334  ? ? ? ? ? ? 403 HIS C CG  
10549 N ND1 . HIS C 403 0.8519 0.3535 0.3488 0.0142  -0.1807 0.0255  ? ? ? ? ? ? 403 HIS C ND1 
10550 C CD2 . HIS C 403 0.8628 0.3461 0.3191 -0.0233 -0.1515 0.0370  ? ? ? ? ? ? 403 HIS C CD2 
10551 C CE1 . HIS C 403 0.8105 0.3377 0.3310 -0.0031 -0.1575 0.0254  ? ? ? ? ? ? 403 HIS C CE1 
10552 N NE2 . HIS C 403 0.8714 0.3884 0.3690 -0.0255 -0.1401 0.0319  ? ? ? ? ? ? 403 HIS C NE2 
10553 N N   . ARG C 404 1.0066 0.4320 0.3849 0.0428  -0.2387 0.0311  ? ? ? ? ? ? 404 ARG C N   
10554 C CA  . ARG C 404 1.1048 0.4896 0.4412 0.0598  -0.2683 0.0319  ? ? ? ? ? ? 404 ARG C CA  
10555 C C   . ARG C 404 1.0647 0.4911 0.4484 0.0881  -0.2888 0.0158  ? ? ? ? ? ? 404 ARG C C   
10556 O O   . ARG C 404 1.1223 0.5264 0.4974 0.1110  -0.3169 0.0111  ? ? ? ? ? ? 404 ARG C O   
10557 C CB  . ARG C 404 1.1341 0.4963 0.4250 0.0459  -0.2636 0.0388  ? ? ? ? ? ? 404 ARG C CB  
10558 C CG  . ARG C 404 1.2208 0.5577 0.4809 0.0672  -0.2956 0.0357  ? ? ? ? ? ? 404 ARG C CG  
10559 C CD  . ARG C 404 1.2884 0.5978 0.4961 0.0504  -0.2887 0.0438  ? ? ? ? ? ? 404 ARG C CD  
10560 N NE  . ARG C 404 1.4235 0.6567 0.5565 0.0385  -0.2922 0.0601  ? ? ? ? ? ? 404 ARG C NE  
10561 C CZ  . ARG C 404 1.5090 0.6900 0.5712 0.0299  -0.2983 0.0699  ? ? ? ? ? ? 404 ARG C CZ  
10562 N NH1 . ARG C 404 1.4727 0.6714 0.5301 0.0329  -0.3028 0.0641  ? ? ? ? ? ? 404 ARG C NH1 
10563 N NH2 . ARG C 404 1.5891 0.6976 0.5829 0.0179  -0.3000 0.0853  ? ? ? ? ? ? 404 ARG C NH2 
10564 N N   . GLN C 405 0.9808 0.4677 0.4154 0.0862  -0.2743 0.0062  ? ? ? ? ? ? 405 GLN C N   
10565 C CA  . GLN C 405 0.9273 0.4588 0.4111 0.1092  -0.2892 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 405 GLN C CA  
10566 C C   . GLN C 405 0.8342 0.3944 0.3645 0.1185  -0.2865 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 405 GLN C C   
10567 O O   . GLN C 405 0.8080 0.3818 0.3622 0.1411  -0.3065 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 405 GLN C O   
10568 C CB  . GLN C 405 0.9264 0.5089 0.4454 0.1016  -0.2730 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 405 GLN C CB  
10569 C CG  . GLN C 405 0.8767 0.5196 0.4620 0.1163  -0.2743 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 405 GLN C CG  
10570 C CD  . GLN C 405 0.8816 0.5674 0.4965 0.1051  -0.2555 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 405 GLN C CD  
10571 O OE1 . GLN C 405 0.8742 0.5633 0.4827 0.1104  -0.2666 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 405 GLN C OE1 
10572 N NE2 . GLN C 405 0.9394 0.6569 0.5863 0.0901  -0.2277 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 405 GLN C NE2 
10573 N N   . LEU C 406 0.7919 0.3638 0.3364 0.1014  -0.2617 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 406 LEU C N   
10574 C CA  . LEU C 406 0.7556 0.3631 0.3486 0.1095  -0.2568 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 406 LEU C CA  
10575 C C   . LEU C 406 0.7960 0.3672 0.3720 0.1272  -0.2805 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 406 LEU C C   
10576 O O   . LEU C 406 0.7664 0.3641 0.3795 0.1468  -0.2920 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 406 LEU C O   
10577 C CB  . LEU C 406 0.7044 0.3303 0.3135 0.0883  -0.2274 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 406 LEU C CB  
10578 C CG  . LEU C 406 0.7039 0.3588 0.3524 0.0935  -0.2209 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 406 LEU C CG  
10579 C CD1 . LEU C 406 0.6597 0.3688 0.3612 0.1084  -0.2222 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 406 LEU C CD1 
10580 C CD2 . LEU C 406 0.6393 0.3079 0.2970 0.0721  -0.1942 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 406 LEU C CD2 
10581 N N   . PHE C 407 0.8390 0.3493 0.3590 0.1195  -0.2868 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 407 PHE C N   
10582 C CA  . PHE C 407 0.8916 0.3564 0.3869 0.1351  -0.3101 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 407 PHE C CA  
10583 C C   . PHE C 407 0.9340 0.3921 0.4287 0.1643  -0.3434 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 407 PHE C C   
10584 O O   . PHE C 407 0.9436 0.4105 0.4638 0.1858  -0.3600 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 407 PHE C O   
10585 C CB  . PHE C 407 0.9571 0.3548 0.3893 0.1170  -0.3068 0.0074  ? ? ? ? ? ? 407 PHE C CB  
10586 C CG  . PHE C 407 1.0399 0.3807 0.4386 0.1316  -0.3312 0.0090  ? ? ? ? ? ? 407 PHE C CG  
10587 C CD1 . PHE C 407 1.0211 0.3733 0.4505 0.1411  -0.3333 0.0005  ? ? ? ? ? ? 407 PHE C CD1 
10588 C CD2 . PHE C 407 1.1151 0.3887 0.4490 0.1353  -0.3518 0.0192  ? ? ? ? ? ? 407 PHE C CD2 
10589 C CE1 . PHE C 407 1.0637 0.3590 0.4603 0.1558  -0.3576 0.0013  ? ? ? ? ? ? 407 PHE C CE1 
10590 C CE2 . PHE C 407 1.1982 0.4136 0.4975 0.1496  -0.3759 0.0214  ? ? ? ? ? ? 407 PHE C CE2 
10591 C CZ  . PHE C 407 1.1560 0.3827 0.4882 0.1589  -0.3775 0.0125  ? ? ? ? ? ? 407 PHE C CZ  
10592 N N   . GLU C 408 0.9537 0.3993 0.4219 0.1656  -0.3533 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 408 GLU C N   
10593 C CA  . GLU C 408 1.0118 0.4553 0.4806 0.1928  -0.3854 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 408 GLU C CA  
10594 C C   . GLU C 408 0.9415 0.4551 0.4847 0.2094  -0.3859 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 408 GLU C C   
10595 O O   . GLU C 408 0.9725 0.4864 0.5312 0.2343  -0.4101 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 408 GLU C O   
10596 C CB  . GLU C 408 1.0588 0.4929 0.4971 0.1870  -0.3890 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 408 GLU C CB  
10597 C CG  . GLU C 408 1.1870 0.6036 0.6092 0.2145  -0.4266 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 408 GLU C CG  
10598 C CD  . GLU C 408 1.2818 0.7020 0.6836 0.2098  -0.4297 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 408 GLU C CD  
10599 O OE1 . GLU C 408 1.3629 0.7778 0.7587 0.2333  -0.4611 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 408 GLU C OE1 
10600 O OE2 . GLU C 408 1.3625 0.7924 0.7559 0.1841  -0.4023 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 408 GLU C OE2 
10601 N N   . GLU C 409 0.8649 0.4362 0.4528 0.1958  -0.3596 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 409 GLU C N   
10602 C CA  . GLU C 409 0.8358 0.4724 0.4921 0.2079  -0.3561 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 409 GLU C CA  
10603 C C   . GLU C 409 0.8039 0.4533 0.4899 0.2176  -0.3557 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 409 GLU C C   
10604 O O   . GLU C 409 0.8014 0.4730 0.5198 0.2406  -0.3738 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 409 GLU C O   
10605 C CB  . GLU C 409 0.7983 0.4867 0.4910 0.1886  -0.3250 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 409 GLU C CB  
10606 C CG  . GLU C 409 0.8778 0.5727 0.5603 0.1816  -0.3237 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 409 GLU C CG  
10607 C CD  . GLU C 409 0.8530 0.5918 0.5677 0.1598  -0.2897 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 409 GLU C CD  
10608 O OE1 . GLU C 409 0.9071 0.6441 0.6197 0.1425  -0.2668 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 409 GLU C OE1 
10609 O OE2 . GLU C 409 0.8225 0.5980 0.5668 0.1613  -0.2871 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 409 GLU C OE2 
10610 N N   . LEU C 410 0.7958 0.4325 0.4718 0.2008  -0.3361 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 410 LEU C N   
10611 C CA  . LEU C 410 0.8111 0.4532 0.5078 0.2081  -0.3353 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 410 LEU C CA  
10612 C C   . LEU C 410 0.9057 0.5022 0.5777 0.2314  -0.3678 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 410 LEU C C   
10613 O O   . LEU C 410 0.9177 0.5308 0.6197 0.2477  -0.3760 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 410 LEU C O   
10614 C CB  . LEU C 410 0.7858 0.4149 0.4681 0.1847  -0.3109 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 410 LEU C CB  
10615 C CG  . LEU C 410 0.7636 0.4385 0.4743 0.1642  -0.2797 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 410 LEU C CG  
10616 C CD1 . LEU C 410 0.7858 0.4413 0.4763 0.1418  -0.2596 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 410 LEU C CD1 
10617 C CD2 . LEU C 410 0.7463 0.4792 0.5144 0.1736  -0.2720 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 410 LEU C CD2 
10618 N N   . ARG C 411 0.9693 0.5075 0.5855 0.2332  -0.3862 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 411 ARG C N   
10619 C CA  . ARG C 411 1.0913 0.5734 0.6732 0.2538  -0.4175 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 411 ARG C CA  
10620 C C   . ARG C 411 1.1297 0.6369 0.7421 0.2845  -0.4459 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 411 ARG C C   
10621 O O   . ARG C 411 1.1285 0.6423 0.7660 0.3064  -0.4621 -0.1151 ? ? ? ? ? ? 411 ARG C O   
10622 C CB  . ARG C 411 1.1722 0.5815 0.6794 0.2429  -0.4256 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 411 ARG C CB  
10623 C CG  . ARG C 411 1.3305 0.6684 0.7888 0.2611  -0.4575 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 411 ARG C CG  
10624 C CD  . ARG C 411 1.4039 0.6790 0.7900 0.2525  -0.4675 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 411 ARG C CD  
10625 N NE  . ARG C 411 1.4414 0.7360 0.8340 0.2693  -0.4871 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 411 ARG C NE  
10626 C CZ  . ARG C 411 1.4933 0.7723 0.8835 0.3016  -0.5246 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 411 ARG C CZ  
10627 N NH1 . ARG C 411 1.5211 0.7618 0.9008 0.3200  -0.5454 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 411 ARG C NH1 
10628 N NH2 . ARG C 411 1.4698 0.7707 0.8683 0.3156  -0.5419 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 411 ARG C NH2 
10629 N N   . ARG C 412 0.8153 0.6709 0.6863 -0.1189 -0.2900 0.0222  ? ? ? ? ? ? 412 ARG C N   
10630 C CA  . ARG C 412 0.8597 0.7423 0.7658 -0.1475 -0.3190 0.0366  ? ? ? ? ? ? 412 ARG C CA  
10631 C C   . ARG C 412 0.8641 0.7926 0.8251 -0.1731 -0.3140 0.0572  ? ? ? ? ? ? 412 ARG C C   
10632 O O   . ARG C 412 0.8748 0.8478 0.8813 -0.1955 -0.3324 0.0739  ? ? ? ? ? ? 412 ARG C O   
10633 C CB  . ARG C 412 0.9537 0.7666 0.8092 -0.1649 -0.3559 0.0278  ? ? ? ? ? ? 412 ARG C CB  
10634 C CG  . ARG C 412 1.0918 0.9061 0.9491 -0.1788 -0.3933 0.0302  ? ? ? ? ? ? 412 ARG C CG  
10635 C CD  . ARG C 412 1.1667 0.9521 0.9765 -0.1466 -0.3914 0.0135  ? ? ? ? ? ? 412 ARG C CD  
10636 N NE  . ARG C 412 1.2575 1.0040 1.0331 -0.1570 -0.4337 0.0079  ? ? ? ? ? ? 412 ARG C NE  
10637 C CZ  . ARG C 412 1.3419 1.0585 1.0712 -0.1327 -0.4410 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 412 ARG C CZ  
10638 N NH1 . ARG C 412 1.2868 1.0099 1.0020 -0.0988 -0.4071 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 412 ARG C NH1 
10639 N NH2 . ARG C 412 1.3865 1.0654 1.0824 -0.1435 -0.4835 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 412 ARG C NH2 
10640 N N   . ALA C 413 0.8158 0.7303 0.7698 -0.1722 -0.2928 0.0572  ? ? ? ? ? ? 413 ALA C N   
10641 C CA  . ALA C 413 0.8060 0.7557 0.8041 -0.1975 -0.2885 0.0779  ? ? ? ? ? ? 413 ALA C CA  
10642 C C   . ALA C 413 0.7213 0.7282 0.7572 -0.1785 -0.2498 0.0866  ? ? ? ? ? ? 413 ALA C C   
10643 O O   . ALA C 413 0.7622 0.8251 0.8496 -0.1930 -0.2433 0.1081  ? ? ? ? ? ? 413 ALA C O   
10644 C CB  . ALA C 413 0.8474 0.7348 0.8090 -0.2179 -0.3008 0.0761  ? ? ? ? ? ? 413 ALA C CB  
10645 N N   . ALA C 414 0.7065 0.7016 0.7178 -0.1465 -0.2256 0.0713  ? ? ? ? ? ? 414 ALA C N   
10646 C CA  . ALA C 414 0.6186 0.6632 0.6595 -0.1247 -0.1928 0.0768  ? ? ? ? ? ? 414 ALA C CA  
10647 C C   . ALA C 414 0.6114 0.7223 0.7014 -0.1217 -0.1936 0.0913  ? ? ? ? ? ? 414 ALA C C   
10648 O O   . ALA C 414 0.6143 0.7237 0.7003 -0.1205 -0.2132 0.0869  ? ? ? ? ? ? 414 ALA C O   
10649 C CB  . ALA C 414 0.6496 0.6664 0.6546 -0.0949 -0.1740 0.0574  ? ? ? ? ? ? 414 ALA C CB  
10650 N N   . PRO C 415 0.5584 0.7273 0.6928 -0.1196 -0.1735 0.1097  ? ? ? ? ? ? 415 PRO C N   
10651 C CA  . PRO C 415 0.5352 0.7693 0.7167 -0.1161 -0.1766 0.1252  ? ? ? ? ? ? 415 PRO C CA  
10652 C C   . PRO C 415 0.4739 0.7091 0.6397 -0.0805 -0.1626 0.1127  ? ? ? ? ? ? 415 PRO C C   
10653 O O   . PRO C 415 0.4647 0.6586 0.5917 -0.0627 -0.1477 0.0955  ? ? ? ? ? ? 415 PRO C O   
10654 C CB  . PRO C 415 0.5230 0.8143 0.7496 -0.1206 -0.1553 0.1489  ? ? ? ? ? ? 415 PRO C CB  
10655 C CG  . PRO C 415 0.5201 0.7753 0.7135 -0.1074 -0.1307 0.1389  ? ? ? ? ? ? 415 PRO C CG  
10656 C CD  . PRO C 415 0.5597 0.7381 0.6971 -0.1094 -0.1438 0.1144  ? ? ? ? ? ? 415 PRO C CD  
10657 N N   . LEU C 416 0.4548 0.7341 0.6489 -0.0716 -0.1696 0.1213  ? ? ? ? ? ? 416 LEU C N   
10658 C CA  . LEU C 416 0.4259 0.7076 0.6064 -0.0376 -0.1547 0.1132  ? ? ? ? ? ? 416 LEU C CA  
10659 C C   . LEU C 416 0.4056 0.6977 0.5860 -0.0169 -0.1215 0.1149  ? ? ? ? ? ? 416 LEU C C   
10660 O O   . LEU C 416 0.3861 0.7089 0.5932 -0.0262 -0.1108 0.1295  ? ? ? ? ? ? 416 LEU C O   
10661 C CB  . LEU C 416 0.4260 0.7656 0.6452 -0.0299 -0.1648 0.1278  ? ? ? ? ? ? 416 LEU C CB  
10662 C CG  . LEU C 416 0.4804 0.8088 0.6968 -0.0484 -0.2010 0.1254  ? ? ? ? ? ? 416 LEU C CG  
10663 C CD1 . LEU C 416 0.4612 0.8613 0.7293 -0.0471 -0.2143 0.1450  ? ? ? ? ? ? 416 LEU C CD1 
10664 C CD2 . LEU C 416 0.5041 0.7707 0.6640 -0.0317 -0.2052 0.1032  ? ? ? ? ? ? 416 LEU C CD2 
10665 N N   . SER C 417 0.3844 0.6459 0.5310 0.0092  -0.1062 0.1003  ? ? ? ? ? ? 417 SER C N   
10666 C CA  . SER C 417 0.3791 0.6413 0.5175 0.0296  -0.0785 0.0994  ? ? ? ? ? ? 417 SER C CA  
10667 C C   . SER C 417 0.4017 0.6580 0.5227 0.0611  -0.0682 0.0934  ? ? ? ? ? ? 417 SER C C   
10668 O O   . SER C 417 0.3960 0.6197 0.4917 0.0649  -0.0782 0.0816  ? ? ? ? ? ? 417 SER C O   
10669 C CB  . SER C 417 0.3930 0.6029 0.4956 0.0236  -0.0723 0.0837  ? ? ? ? ? ? 417 SER C CB  
10670 O OG  . SER C 417 0.3857 0.5938 0.4772 0.0445  -0.0492 0.0817  ? ? ? ? ? ? 417 SER C OG  
10671 N N   . ARG C 418 0.3980 0.6846 0.5299 0.0845  -0.0482 0.1028  ? ? ? ? ? ? 418 ARG C N   
10672 C CA  . ARG C 418 0.4273 0.6940 0.5313 0.1164  -0.0364 0.0952  ? ? ? ? ? ? 418 ARG C CA  
10673 C C   . ARG C 418 0.4402 0.6598 0.5053 0.1260  -0.0200 0.0810  ? ? ? ? ? ? 418 ARG C C   
10674 O O   . ARG C 418 0.4788 0.6755 0.5162 0.1518  -0.0101 0.0748  ? ? ? ? ? ? 418 ARG C O   
10675 C CB  . ARG C 418 0.4457 0.7666 0.5758 0.1427  -0.0256 0.1125  ? ? ? ? ? ? 418 ARG C CB  
10676 C CG  . ARG C 418 0.4635 0.8447 0.6424 0.1312  -0.0420 0.1302  ? ? ? ? ? ? 418 ARG C CG  
10677 C CD  . ARG C 418 0.4745 0.8802 0.6574 0.1620  -0.0427 0.1364  ? ? ? ? ? ? 418 ARG C CD  
10678 N NE  . ARG C 418 0.4940 0.9114 0.6658 0.2008  -0.0177 0.1416  ? ? ? ? ? ? 418 ARG C NE  
10679 C CZ  . ARG C 418 0.5496 0.9552 0.6977 0.2356  -0.0143 0.1391  ? ? ? ? ? ? 418 ARG C CZ  
10680 N NH1 . ARG C 418 0.5460 0.9304 0.6818 0.2342  -0.0335 0.1324  ? ? ? ? ? ? 418 ARG C NH1 
10681 N NH2 . ARG C 418 0.6004 1.0109 0.7318 0.2738  0.0076  0.1434  ? ? ? ? ? ? 418 ARG C NH2 
10682 N N   . ASP C 419 0.4012 0.6037 0.4620 0.1056  -0.0199 0.0758  ? ? ? ? ? ? 419 ASP C N   
10683 C CA  . ASP C 419 0.4150 0.5758 0.4413 0.1122  -0.0082 0.0623  ? ? ? ? ? ? 419 ASP C CA  
10684 C C   . ASP C 419 0.4071 0.5173 0.4019 0.1070  -0.0170 0.0443  ? ? ? ? ? ? 419 ASP C C   
10685 O O   . ASP C 419 0.3963 0.4949 0.3918 0.0870  -0.0291 0.0396  ? ? ? ? ? ? 419 ASP C O   
10686 C CB  . ASP C 419 0.4162 0.5796 0.4492 0.0949  -0.0051 0.0647  ? ? ? ? ? ? 419 ASP C CB  
10687 C CG  . ASP C 419 0.4510 0.5708 0.4490 0.0989  0.0014  0.0493  ? ? ? ? ? ? 419 ASP C CG  
10688 O OD1 . ASP C 419 0.5414 0.6488 0.5188 0.1208  0.0129  0.0455  ? ? ? ? ? ? 419 ASP C OD1 
10689 O OD2 . ASP C 419 0.5064 0.6029 0.4953 0.0819  -0.0059 0.0407  ? ? ? ? ? ? 419 ASP C OD2 
10690 N N   . PRO C 420 0.4114 0.4893 0.3761 0.1250  -0.0104 0.0350  ? ? ? ? ? ? 420 PRO C N   
10691 C CA  . PRO C 420 0.4010 0.4369 0.3410 0.1172  -0.0181 0.0219  ? ? ? ? ? ? 420 PRO C CA  
10692 C C   . PRO C 420 0.3853 0.4005 0.3178 0.0978  -0.0214 0.0119  ? ? ? ? ? ? 420 PRO C C   
10693 O O   . PRO C 420 0.3995 0.3968 0.3237 0.0873  -0.0293 0.0062  ? ? ? ? ? ? 420 PRO C O   
10694 C CB  . PRO C 420 0.4291 0.4327 0.3382 0.1382  -0.0104 0.0160  ? ? ? ? ? ? 420 PRO C CB  
10695 C CG  . PRO C 420 0.4372 0.4722 0.3569 0.1624  -0.0021 0.0281  ? ? ? ? ? ? 420 PRO C CG  
10696 C CD  . PRO C 420 0.4232 0.4978 0.3719 0.1531  0.0027  0.0369  ? ? ? ? ? ? 420 PRO C CD  
10697 N N   . THR C 421 0.3634 0.3837 0.2991 0.0937  -0.0159 0.0114  ? ? ? ? ? ? 421 THR C N   
10698 C CA  . THR C 421 0.3877 0.3909 0.3163 0.0783  -0.0198 0.0027  ? ? ? ? ? ? 421 THR C CA  
10699 C C   . THR C 421 0.3784 0.3903 0.3197 0.0614  -0.0312 0.0056  ? ? ? ? ? ? 421 THR C C   
10700 O O   . THR C 421 0.4254 0.4179 0.3551 0.0528  -0.0370 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 421 THR C O   
10701 C CB  . THR C 421 0.3893 0.3915 0.3129 0.0804  -0.0122 0.0011  ? ? ? ? ? ? 421 THR C CB  
10702 O OG1 . THR C 421 0.4143 0.4040 0.3202 0.0986  -0.0037 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 421 THR C OG1 
10703 C CG2 . THR C 421 0.4111 0.3927 0.3237 0.0678  -0.0173 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 421 THR C CG2 
10704 N N   . GLU C 422 0.4114 0.4527 0.3757 0.0572  -0.0349 0.0179  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C N   
10705 C CA  A GLU C 422 0.3874 0.4319 0.3606 0.0391  -0.0496 0.0211  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C CA  
10706 C CA  B GLU C 422 0.3991 0.4445 0.3729 0.0394  -0.0493 0.0214  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C CA  
10707 C C   . GLU C 422 0.3979 0.4320 0.3629 0.0397  -0.0603 0.0176  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C C   
10708 O O   . GLU C 422 0.4057 0.4199 0.3575 0.0296  -0.0717 0.0121  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C O   
10709 C CB  A GLU C 422 0.3961 0.4796 0.4013 0.0316  -0.0529 0.0379  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C CB  
10710 C CB  B GLU C 422 0.4225 0.5087 0.4286 0.0342  -0.0507 0.0385  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C CB  
10711 C CG  A GLU C 422 0.3846 0.4838 0.4004 0.0299  -0.0412 0.0464  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C CG  
10712 C CG  B GLU C 422 0.4526 0.5418 0.4700 0.0114  -0.0683 0.0443  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C CG  
10713 C CD  A GLU C 422 0.3925 0.4921 0.4177 0.0065  -0.0518 0.0537  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C CD  
10714 C CD  B GLU C 422 0.4591 0.5080 0.4494 0.0013  -0.0739 0.0327  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C CD  
10715 O OE1 A GLU C 422 0.4004 0.4800 0.4175 -0.0077 -0.0693 0.0488  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C OE1 
10716 O OE1 B GLU C 422 0.4853 0.5295 0.4730 -0.0026 -0.0667 0.0342  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C OE1 
10717 O OE2 A GLU C 422 0.4005 0.5165 0.4373 0.0029  -0.0424 0.0648  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C OE2 
10718 O OE2 B GLU C 422 0.4536 0.4763 0.4236 -0.0006 -0.0851 0.0231  ? ? ? ? ? ? 422 GLU C OE2 
10719 N N   . VAL C 423 0.4091 0.4540 0.3777 0.0540  -0.0566 0.0213  ? ? ? ? ? ? 423 VAL C N   
10720 C CA  . VAL C 423 0.3931 0.4273 0.3510 0.0571  -0.0663 0.0196  ? ? ? ? ? ? 423 VAL C CA  
10721 C C   . VAL C 423 0.4085 0.4045 0.3366 0.0562  -0.0634 0.0072  ? ? ? ? ? ? 423 VAL C C   
10722 O O   . VAL C 423 0.3953 0.3746 0.3085 0.0510  -0.0728 0.0036  ? ? ? ? ? ? 423 VAL C O   
10723 C CB  . VAL C 423 0.3939 0.4425 0.3565 0.0760  -0.0620 0.0260  ? ? ? ? ? ? 423 VAL C CB  
10724 C CG1 . VAL C 423 0.4180 0.4489 0.3631 0.0802  -0.0719 0.0239  ? ? ? ? ? ? 423 VAL C CG1 
10725 C CG2 . VAL C 423 0.3873 0.4851 0.3859 0.0775  -0.0653 0.0412  ? ? ? ? ? ? 423 VAL C CG2 
10726 N N   . THR C 424 0.3881 0.3712 0.3069 0.0620  -0.0506 0.0017  ? ? ? ? ? ? 424 THR C N   
10727 C CA  . THR C 424 0.3933 0.3479 0.2904 0.0598  -0.0468 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 424 THR C CA  
10728 C C   . THR C 424 0.3827 0.3312 0.2753 0.0487  -0.0511 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 424 THR C C   
10729 O O   . THR C 424 0.4053 0.3380 0.2817 0.0472  -0.0523 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 424 THR C O   
10730 C CB  . THR C 424 0.4082 0.3510 0.2985 0.0648  -0.0359 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 424 THR C CB  
10731 O OG1 . THR C 424 0.4194 0.3602 0.3061 0.0786  -0.0324 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 424 THR C OG1 
10732 C CG2 . THR C 424 0.4233 0.3438 0.2985 0.0586  -0.0328 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 424 THR C CG2 
10733 N N   . ALA C 425 0.3731 0.3323 0.2767 0.0432  -0.0521 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 425 ALA C N   
10734 C CA  . ALA C 425 0.3835 0.3316 0.2778 0.0353  -0.0572 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 425 ALA C CA  
10735 C C   . ALA C 425 0.4056 0.3415 0.2867 0.0314  -0.0701 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 425 ALA C C   
10736 O O   . ALA C 425 0.4192 0.3362 0.2792 0.0337  -0.0703 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 425 ALA C O   
10737 C CB  . ALA C 425 0.3930 0.3512 0.2989 0.0296  -0.0576 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 425 ALA C CB  
10738 N N   . ILE C 426 0.3868 0.3337 0.2785 0.0273  -0.0815 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 426 ILE C N   
10739 C CA  . ILE C 426 0.4400 0.3689 0.3136 0.0226  -0.0984 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 426 ILE C CA  
10740 C C   . ILE C 426 0.4314 0.3454 0.2833 0.0332  -0.0958 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 426 ILE C C   
10741 O O   . ILE C 426 0.4726 0.3608 0.2946 0.0364  -0.1016 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 426 ILE C O   
10742 C CB  . ILE C 426 0.4526 0.3996 0.3461 0.0117  -0.1154 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 426 ILE C CB  
10743 C CG1 . ILE C 426 0.4881 0.4072 0.3576 0.0028  -0.1373 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 426 ILE C CG1 
10744 C CG2 . ILE C 426 0.4320 0.4036 0.3424 0.0206  -0.1139 0.0056  ? ? ? ? ? ? 426 ILE C CG2 
10745 C CD1 . ILE C 426 0.5662 0.5020 0.4575 -0.0142 -0.1582 0.0050  ? ? ? ? ? ? 426 ILE C CD1 
10746 N N   . GLY C 427 0.4252 0.3510 0.2869 0.0409  -0.0858 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 427 GLY C N   
10747 C CA  . GLY C 427 0.4317 0.3410 0.2716 0.0501  -0.0808 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 427 GLY C CA  
10748 C C   . GLY C 427 0.4342 0.3281 0.2567 0.0518  -0.0692 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 427 GLY C C   
10749 O O   . GLY C 427 0.4592 0.3351 0.2553 0.0577  -0.0686 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 427 GLY C O   
10750 N N   . ALA C 428 0.4021 0.3050 0.2386 0.0485  -0.0593 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 428 ALA C N   
10751 C CA  . ALA C 428 0.4043 0.3021 0.2317 0.0499  -0.0486 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 428 ALA C CA  
10752 C C   . ALA C 428 0.4114 0.2968 0.2186 0.0531  -0.0548 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 428 ALA C C   
10753 O O   . ALA C 428 0.4423 0.3204 0.2310 0.0607  -0.0477 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 428 ALA C O   
10754 C CB  . ALA C 428 0.3684 0.2787 0.2145 0.0458  -0.0414 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 428 ALA C CB  
10755 N N   . VAL C 429 0.4159 0.2979 0.2249 0.0480  -0.0671 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 429 VAL C N   
10756 C CA  . VAL C 429 0.4332 0.2928 0.2151 0.0518  -0.0753 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 429 VAL C CA  
10757 C C   . VAL C 429 0.4935 0.3308 0.2447 0.0586  -0.0842 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 429 VAL C C   
10758 O O   . VAL C 429 0.5207 0.3386 0.2410 0.0703  -0.0822 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 429 VAL C O   
10759 C CB  . VAL C 429 0.4451 0.2992 0.2322 0.0418  -0.0881 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 429 VAL C CB  
10760 C CG1 . VAL C 429 0.4867 0.3047 0.2364 0.0453  -0.1018 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 429 VAL C CG1 
10761 C CG2 . VAL C 429 0.4165 0.2884 0.2256 0.0393  -0.0774 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 429 VAL C CG2 
10762 N N   . GLU C 430 0.4798 0.3193 0.2360 0.0544  -0.0941 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C N   
10763 C CA  A GLU C 430 0.5341 0.3514 0.2583 0.0626  -0.1035 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C CA  
10764 C CA  B GLU C 430 0.5428 0.3574 0.2634 0.0635  -0.1032 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C CA  
10765 C C   . GLU C 430 0.5406 0.3537 0.2455 0.0768  -0.0844 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C C   
10766 O O   . GLU C 430 0.6088 0.3982 0.2752 0.0898  -0.0845 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C O   
10767 C CB  A GLU C 430 0.5222 0.3532 0.2644 0.0571  -0.1143 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C CB  
10768 C CB  B GLU C 430 0.5661 0.3815 0.2910 0.0577  -0.1221 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C CB  
10769 C CG  A GLU C 430 0.5882 0.3963 0.2986 0.0632  -0.1319 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C CG  
10770 C CG  B GLU C 430 0.6283 0.4123 0.3094 0.0682  -0.1352 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C CG  
10771 C CD  A GLU C 430 0.6218 0.4084 0.3159 0.0542  -0.1598 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C CD  
10772 C CD  B GLU C 430 0.6784 0.4237 0.3116 0.0787  -0.1395 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C CD  
10773 O OE1 A GLU C 430 0.6206 0.4245 0.3444 0.0378  -0.1737 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C OE1 
10774 O OE1 B GLU C 430 0.6759 0.4016 0.2716 0.0964  -0.1306 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C OE1 
10775 O OE2 A GLU C 430 0.6756 0.4256 0.3242 0.0635  -0.1689 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C OE2 
10776 O OE2 B GLU C 430 0.7231 0.4543 0.3518 0.0709  -0.1519 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 430 GLU C OE2 
10777 N N   . ALA C 431 0.5248 0.3609 0.2563 0.0738  -0.0679 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 431 ALA C N   
10778 C CA  . ALA C 431 0.5270 0.3652 0.2496 0.0814  -0.0487 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 431 ALA C CA  
10779 C C   . ALA C 431 0.5300 0.3698 0.2411 0.0897  -0.0379 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 431 ALA C C   
10780 O O   . ALA C 431 0.5334 0.3655 0.2192 0.1020  -0.0282 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 431 ALA C O   
10781 C CB  . ALA C 431 0.4797 0.3363 0.2317 0.0729  -0.0367 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 431 ALA C CB  
10782 N N   . ALA C 432 0.4975 0.3487 0.2266 0.0850  -0.0386 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 432 ALA C N   
10783 C CA  . ALA C 432 0.5174 0.3737 0.2378 0.0956  -0.0294 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 432 ALA C CA  
10784 C C   . ALA C 432 0.5806 0.4059 0.2526 0.1141  -0.0350 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 432 ALA C C   
10785 O O   . ALA C 432 0.6254 0.4534 0.2774 0.1312  -0.0205 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 432 ALA C O   
10786 C CB  . ALA C 432 0.4887 0.3556 0.2311 0.0884  -0.0337 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 432 ALA C CB  
10787 N N   . PHE C 433 0.6044 0.3997 0.2558 0.1110  -0.0565 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 433 PHE C N   
10788 C CA  . PHE C 433 0.6733 0.4270 0.2709 0.1265  -0.0686 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 433 PHE C CA  
10789 C C   . PHE C 433 0.6995 0.4434 0.2678 0.1404  -0.0610 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 433 PHE C C   
10790 O O   . PHE C 433 0.7471 0.4688 0.2715 0.1621  -0.0564 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 433 PHE C O   
10791 C CB  . PHE C 433 0.6977 0.4226 0.2852 0.1134  -0.0974 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 433 PHE C CB  
10792 C CG  . PHE C 433 0.6900 0.4050 0.2814 0.1065  -0.1065 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 433 PHE C CG  
10793 C CD1 . PHE C 433 0.6571 0.3878 0.2863 0.0840  -0.1161 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 433 PHE C CD1 
10794 C CD2 . PHE C 433 0.7368 0.4239 0.2890 0.1250  -0.1052 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 433 PHE C CD2 
10795 C CE1 . PHE C 433 0.6776 0.3952 0.3061 0.0773  -0.1240 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 433 PHE C CE1 
10796 C CE2 . PHE C 433 0.7215 0.3938 0.2722 0.1198  -0.1137 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 433 PHE C CE2 
10797 C CZ  . PHE C 433 0.7104 0.3966 0.2987 0.0947  -0.1233 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 433 PHE C CZ  
10798 N N   . LYS C 434 0.6587 0.4194 0.2493 0.1306  -0.0569 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 434 LYS C N   
10799 C CA  . LYS C 434 0.6893 0.4345 0.2466 0.1437  -0.0517 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 434 LYS C CA  
10800 C C   . LYS C 434 0.6871 0.4477 0.2348 0.1601  -0.0233 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 434 LYS C C   
10801 O O   . LYS C 434 0.7118 0.4515 0.2154 0.1795  -0.0177 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 434 LYS C O   
10802 C CB  . LYS C 434 0.6504 0.4061 0.2305 0.1312  -0.0545 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 434 LYS C CB  
10803 C CG  . LYS C 434 0.6963 0.4329 0.2393 0.1449  -0.0495 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 434 LYS C CG  
10804 C CD  . LYS C 434 0.7511 0.4462 0.2403 0.1588  -0.0709 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 434 LYS C CD  
10805 C CE  . LYS C 434 0.7775 0.4559 0.2385 0.1680  -0.0720 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 434 LYS C CE  
10806 N NZ  . LYS C 434 0.8623 0.4953 0.2617 0.1847  -0.0932 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 434 LYS C NZ  
10807 N N   . CYS C 435 0.6555 0.4544 0.2454 0.1518  -0.0064 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 435 CYS C N   
10808 C CA  . CYS C 435 0.6874 0.5137 0.2826 0.1614  0.0208  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 435 CYS C CA  
10809 C C   . CYS C 435 0.6754 0.5202 0.2749 0.1738  0.0293  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 435 CYS C C   
10810 O O   . CYS C 435 0.6948 0.5755 0.3135 0.1781  0.0511  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 435 CYS C O   
10811 C CB  . CYS C 435 0.6669 0.5259 0.3100 0.1397  0.0329  0.0034  ? ? ? ? ? ? 435 CYS C CB  
10812 S SG  . CYS C 435 0.6042 0.4884 0.3022 0.1163  0.0244  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 435 CYS C SG  
10813 N N   . CYS C 436 0.6676 0.4887 0.2502 0.1788  0.0118  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 436 CYS C N   
10814 C CA  . CYS C 436 0.6847 0.5211 0.2731 0.1902  0.0171  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 436 CYS C CA  
10815 C C   . CYS C 436 0.6332 0.5230 0.2800 0.1758  0.0310  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 436 CYS C C   
10816 O O   . CYS C 436 0.6095 0.5323 0.2666 0.1890  0.0482  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 436 CYS C O   
10817 C CB  . CYS C 436 0.7519 0.5793 0.2950 0.2241  0.0305  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 436 CYS C CB  
10818 S SG  . CYS C 436 0.9438 0.6975 0.4068 0.2434  0.0097  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 436 CYS C SG  
10819 N N   . ALA C 437 0.5890 0.4874 0.2725 0.1495  0.0228  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 437 ALA C N   
10820 C CA  . ALA C 437 0.5496 0.4891 0.2841 0.1327  0.0302  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 437 ALA C CA  
10821 C C   . ALA C 437 0.5335 0.4923 0.2785 0.1423  0.0309  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 437 ALA C C   
10822 O O   . ALA C 437 0.5499 0.4810 0.2726 0.1497  0.0171  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 437 ALA C O   
10823 C CB  . ALA C 437 0.5165 0.4470 0.2730 0.1099  0.0162  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 437 ALA C CB  
10824 N N   . ALA C 438 0.5037 0.5091 0.2832 0.1407  0.0450  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 438 ALA C N   
10825 C CA  . ALA C 438 0.4832 0.5110 0.2752 0.1512  0.0441  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 438 ALA C CA  
10826 C C   . ALA C 438 0.4658 0.4871 0.2780 0.1338  0.0282  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 438 ALA C C   
10827 O O   . ALA C 438 0.4748 0.4916 0.2804 0.1440  0.0210  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 438 ALA C O   
10828 C CB  . ALA C 438 0.4665 0.5521 0.2931 0.1542  0.0618  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 438 ALA C CB  
10829 N N   . ALA C 439 0.4365 0.4551 0.2701 0.1097  0.0233  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 439 ALA C N   
10830 C CA  . ALA C 439 0.4009 0.4121 0.2494 0.0958  0.0102  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 439 ALA C CA  
10831 C C   . ALA C 439 0.4201 0.4126 0.2733 0.0776  0.0047  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 439 ALA C C   
10832 O O   . ALA C 439 0.3908 0.3794 0.2408 0.0729  0.0109  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 439 ALA C O   
10833 C CB  . ALA C 439 0.3905 0.4387 0.2740 0.0891  0.0111  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 439 ALA C CB  
10834 N N   . ILE C 440 0.3895 0.3688 0.2464 0.0703  -0.0064 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 440 ILE C N   
10835 C CA  . ILE C 440 0.4055 0.3740 0.2710 0.0566  -0.0113 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 440 ILE C CA  
10836 C C   . ILE C 440 0.3839 0.3664 0.2712 0.0483  -0.0140 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 440 ILE C C   
10837 O O   . ILE C 440 0.4333 0.4172 0.3198 0.0532  -0.0190 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 440 ILE C O   
10838 C CB  . ILE C 440 0.4222 0.3663 0.2730 0.0572  -0.0217 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 440 ILE C CB  
10839 C CG1 . ILE C 440 0.4231 0.3488 0.2481 0.0650  -0.0240 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 440 ILE C CG1 
10840 C CG2 . ILE C 440 0.4047 0.3445 0.2673 0.0469  -0.0248 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 440 ILE C CG2 
10841 C CD1 . ILE C 440 0.4604 0.3644 0.2725 0.0632  -0.0377 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 440 ILE C CD1 
10842 N N   . ILE C 441 0.3782 0.3670 0.2808 0.0360  -0.0119 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 441 ILE C N   
10843 C CA  . ILE C 441 0.3685 0.3655 0.2869 0.0277  -0.0179 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 441 ILE C CA  
10844 C C   . ILE C 441 0.3888 0.3605 0.2982 0.0246  -0.0231 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 441 ILE C C   
10845 O O   . ILE C 441 0.3949 0.3520 0.2979 0.0214  -0.0208 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 441 ILE C O   
10846 C CB  . ILE C 441 0.3621 0.3787 0.3010 0.0143  -0.0148 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 441 ILE C CB  
10847 C CG1 . ILE C 441 0.3747 0.4264 0.3257 0.0217  -0.0064 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 441 ILE C CG1 
10848 C CG2 . ILE C 441 0.3762 0.3930 0.3260 0.0041  -0.0257 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 441 ILE C CG2 
10849 C CD1 . ILE C 441 0.3840 0.4613 0.3583 0.0072  0.0006  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 441 ILE C CD1 
10850 N N   . VAL C 442 0.3719 0.3388 0.2783 0.0284  -0.0291 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 442 VAL C N   
10851 C CA  . VAL C 442 0.3950 0.3424 0.2921 0.0297  -0.0317 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 442 VAL C CA  
10852 C C   . VAL C 442 0.4138 0.3556 0.3094 0.0282  -0.0381 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 442 VAL C C   
10853 O O   . VAL C 442 0.4107 0.3641 0.3100 0.0306  -0.0422 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 442 VAL C O   
10854 C CB  . VAL C 442 0.4089 0.3533 0.2988 0.0378  -0.0314 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 442 VAL C CB  
10855 C CG1 . VAL C 442 0.3849 0.3357 0.2724 0.0431  -0.0341 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 442 VAL C CG1 
10856 C CG2 . VAL C 442 0.3970 0.3307 0.2819 0.0411  -0.0310 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 442 VAL C CG2 
10857 N N   . LEU C 443 0.3899 0.3106 0.2754 0.0268  -0.0403 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 443 LEU C N   
10858 C CA  . LEU C 443 0.4296 0.3368 0.3041 0.0290  -0.0478 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 443 LEU C CA  
10859 C C   . LEU C 443 0.4593 0.3603 0.3205 0.0437  -0.0438 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 443 LEU C C   
10860 O O   . LEU C 443 0.4450 0.3439 0.3039 0.0498  -0.0369 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 443 LEU C O   
10861 C CB  . LEU C 443 0.4566 0.3359 0.3189 0.0219  -0.0533 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 443 LEU C CB  
10862 C CG  . LEU C 443 0.4819 0.3625 0.3555 0.0030  -0.0617 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 443 LEU C CG  
10863 C CD1 . LEU C 443 0.4395 0.3548 0.3402 -0.0060 -0.0557 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 443 LEU C CD1 
10864 C CD2 . LEU C 443 0.4981 0.3407 0.3538 -0.0058 -0.0677 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 443 LEU C CD2 
10865 N N   . THR C 444 0.4400 0.3401 0.2928 0.0499  -0.0480 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 444 THR C N   
10866 C CA  . THR C 444 0.4498 0.3467 0.2904 0.0634  -0.0415 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 444 THR C CA  
10867 C C   . THR C 444 0.4718 0.3540 0.2918 0.0719  -0.0470 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 444 THR C C   
10868 O O   . THR C 444 0.4826 0.3673 0.3037 0.0675  -0.0567 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 444 THR C O   
10869 C CB  . THR C 444 0.4568 0.3728 0.3090 0.0632  -0.0367 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 444 THR C CB  
10870 O OG1 . THR C 444 0.4508 0.3660 0.2946 0.0726  -0.0299 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 444 THR C OG1 
10871 C CG2 . THR C 444 0.4209 0.3444 0.2746 0.0622  -0.0432 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 444 THR C CG2 
10872 N N   . THR C 445 0.4777 0.3453 0.2771 0.0863  -0.0411 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 445 THR C N   
10873 C CA  . THR C 445 0.5146 0.3636 0.2859 0.0990  -0.0448 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 445 THR C CA  
10874 C C   . THR C 445 0.5223 0.3844 0.2925 0.1060  -0.0381 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 445 THR C C   
10875 O O   . THR C 445 0.5191 0.3731 0.2736 0.1108  -0.0456 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 445 THR C O   
10876 C CB  . THR C 445 0.5579 0.3828 0.3014 0.1160  -0.0387 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 445 THR C CB  
10877 O OG1 . THR C 445 0.6285 0.4316 0.3667 0.1086  -0.0473 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 445 THR C OG1 
10878 C CG2 . THR C 445 0.5992 0.4007 0.3043 0.1351  -0.0398 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 445 THR C CG2 
10879 N N   . THR C 446 0.5049 0.3852 0.2894 0.1066  -0.0252 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 446 THR C N   
10880 C CA  . THR C 446 0.4903 0.3787 0.2707 0.1123  -0.0168 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 446 THR C CA  
10881 C C   . THR C 446 0.4949 0.3979 0.2967 0.0980  -0.0196 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 446 THR C C   
10882 O O   . THR C 446 0.5053 0.4096 0.3033 0.0983  -0.0157 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 446 THR C O   
10883 C CB  . THR C 446 0.4869 0.3886 0.2714 0.1204  -0.0008 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 446 THR C CB  
10884 O OG1 . THR C 446 0.4736 0.3946 0.2876 0.1080  0.0002  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 446 THR C OG1 
10885 C CG2 . THR C 446 0.5057 0.3918 0.2642 0.1409  0.0052  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 446 THR C CG2 
10886 N N   . GLY C 447 0.4492 0.3589 0.2688 0.0866  -0.0260 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 447 GLY C N   
10887 C CA  . GLY C 447 0.4300 0.3485 0.2635 0.0765  -0.0277 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 447 GLY C CA  
10888 C C   . GLY C 447 0.4133 0.3424 0.2630 0.0689  -0.0230 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 447 GLY C C   
10889 O O   . GLY C 447 0.4198 0.3507 0.2773 0.0604  -0.0274 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 447 GLY C O   
10890 N N   . ARG C 448 0.4357 0.3723 0.2888 0.0736  -0.0149 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 448 ARG C N   
10891 C CA  . ARG C 448 0.4343 0.3876 0.3071 0.0660  -0.0123 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 448 ARG C CA  
10892 C C   . ARG C 448 0.4151 0.3704 0.2992 0.0578  -0.0190 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 448 ARG C C   
10893 O O   . ARG C 448 0.4014 0.3607 0.2946 0.0476  -0.0243 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 448 ARG C O   
10894 C CB  . ARG C 448 0.4320 0.4008 0.3096 0.0763  -0.0009 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 448 ARG C CB  
10895 C CG  . ARG C 448 0.4630 0.4575 0.3668 0.0677  0.0001  0.0060  ? ? ? ? ? ? 448 ARG C CG  
10896 C CD  . ARG C 448 0.4451 0.4640 0.3572 0.0799  0.0140  0.0203  ? ? ? ? ? ? 448 ARG C CD  
10897 N NE  . ARG C 448 0.4919 0.5423 0.4338 0.0739  0.0133  0.0333  ? ? ? ? ? ? 448 ARG C NE  
10898 C CZ  . ARG C 448 0.4437 0.5017 0.3910 0.0834  0.0129  0.0319  ? ? ? ? ? ? 448 ARG C CZ  
10899 N NH1 . ARG C 448 0.4808 0.5136 0.4043 0.0977  0.0140  0.0188  ? ? ? ? ? ? 448 ARG C NH1 
10900 N NH2 . ARG C 448 0.4661 0.5560 0.4416 0.0787  0.0107  0.0445  ? ? ? ? ? ? 448 ARG C NH2 
10901 N N   . SER C 449 0.4022 0.3505 0.2821 0.0618  -0.0200 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 449 SER C N   
10902 C CA  . SER C 449 0.3967 0.3456 0.2840 0.0556  -0.0242 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 449 SER C CA  
10903 C C   . SER C 449 0.4020 0.3466 0.2875 0.0481  -0.0305 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 449 SER C C   
10904 O O   . SER C 449 0.3733 0.3182 0.2619 0.0428  -0.0348 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 449 SER C O   
10905 C CB  . SER C 449 0.3887 0.3263 0.2692 0.0586  -0.0242 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 449 SER C CB  
10906 O OG  . SER C 449 0.4173 0.3518 0.2919 0.0694  -0.0189 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 449 SER C OG  
10907 N N   . ALA C 450 0.3833 0.3222 0.2603 0.0502  -0.0319 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 450 ALA C N   
10908 C CA  . ALA C 450 0.3878 0.3215 0.2586 0.0483  -0.0370 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 450 ALA C CA  
10909 C C   . ALA C 450 0.4171 0.3425 0.2825 0.0437  -0.0410 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 450 ALA C C   
10910 O O   . ALA C 450 0.3925 0.3079 0.2500 0.0411  -0.0470 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 450 ALA C O   
10911 C CB  . ALA C 450 0.4108 0.3440 0.2750 0.0543  -0.0384 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 450 ALA C CB  
10912 N N   . GLN C 451 0.3976 0.3246 0.2642 0.0426  -0.0381 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 451 GLN C N   
10913 C CA  . GLN C 451 0.4057 0.3238 0.2690 0.0335  -0.0433 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 451 GLN C CA  
10914 C C   . GLN C 451 0.3992 0.3231 0.2746 0.0231  -0.0497 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 451 GLN C C   
10915 O O   . GLN C 451 0.4053 0.3123 0.2712 0.0144  -0.0604 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 451 GLN C O   
10916 C CB  . GLN C 451 0.4041 0.3282 0.2700 0.0330  -0.0364 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 451 GLN C CB  
10917 C CG  . GLN C 451 0.4357 0.3531 0.3031 0.0184  -0.0416 0.0002  ? ? ? ? ? ? 451 GLN C CG  
10918 C CD  . GLN C 451 0.4844 0.4096 0.3534 0.0187  -0.0313 0.0124  ? ? ? ? ? ? 451 GLN C CD  
10919 O OE1 . GLN C 451 0.4905 0.4223 0.3542 0.0330  -0.0210 0.0095  ? ? ? ? ? ? 451 GLN C OE1 
10920 N NE2 . GLN C 451 0.5001 0.4207 0.3722 0.0032  -0.0347 0.0262  ? ? ? ? ? ? 451 GLN C NE2 
10921 N N   . LEU C 452 0.3740 0.3179 0.2663 0.0251  -0.0450 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 452 LEU C N   
10922 C CA  . LEU C 452 0.3948 0.3481 0.2998 0.0176  -0.0519 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 452 LEU C CA  
10923 C C   . LEU C 452 0.3971 0.3326 0.2872 0.0176  -0.0605 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 452 LEU C C   
10924 O O   . LEU C 452 0.4594 0.3916 0.3499 0.0100  -0.0714 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 452 LEU C O   
10925 C CB  . LEU C 452 0.3855 0.3632 0.3084 0.0249  -0.0439 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 452 LEU C CB  
10926 C CG  . LEU C 452 0.4097 0.4086 0.3469 0.0260  -0.0350 0.0098  ? ? ? ? ? ? 452 LEU C CG  
10927 C CD1 . LEU C 452 0.3718 0.3955 0.3245 0.0369  -0.0275 0.0165  ? ? ? ? ? ? 452 LEU C CD1 
10928 C CD2 . LEU C 452 0.4278 0.4353 0.3776 0.0099  -0.0413 0.0229  ? ? ? ? ? ? 452 LEU C CD2 
10929 N N   . LEU C 453 0.3915 0.3180 0.2688 0.0265  -0.0558 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 453 LEU C N   
10930 C CA  . LEU C 453 0.4371 0.3481 0.2968 0.0301  -0.0602 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 453 LEU C CA  
10931 C C   . LEU C 453 0.4590 0.3451 0.2961 0.0291  -0.0695 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 453 LEU C C   
10932 O O   . LEU C 453 0.4756 0.3424 0.2953 0.0272  -0.0802 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 453 LEU C O   
10933 C CB  . LEU C 453 0.4141 0.3308 0.2727 0.0389  -0.0506 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 453 LEU C CB  
10934 C CG  . LEU C 453 0.3891 0.3177 0.2604 0.0392  -0.0441 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 453 LEU C CG  
10935 C CD1 . LEU C 453 0.3827 0.3172 0.2572 0.0421  -0.0371 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 453 LEU C CD1 
10936 C CD2 . LEU C 453 0.3753 0.2989 0.2404 0.0394  -0.0466 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 453 LEU C CD2 
10937 N N   . SER C 454 0.4639 0.3462 0.2974 0.0311  -0.0667 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 454 SER C N   
10938 C CA  . SER C 454 0.5215 0.3744 0.3286 0.0327  -0.0748 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 454 SER C CA  
10939 C C   . SER C 454 0.5257 0.3577 0.3248 0.0178  -0.0893 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 454 SER C C   
10940 O O   . SER C 454 0.5438 0.3392 0.3104 0.0195  -0.1013 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 454 SER C O   
10941 C CB  . SER C 454 0.4489 0.3033 0.2558 0.0365  -0.0691 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 454 SER C CB  
10942 O OG  . SER C 454 0.5418 0.3625 0.3190 0.0393  -0.0772 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 454 SER C OG  
10943 N N   . ARG C 455 0.5116 0.3650 0.3379 0.0038  -0.0897 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 455 ARG C N   
10944 C CA  . ARG C 455 0.5422 0.3816 0.3680 -0.0156 -0.1059 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 455 ARG C CA  
10945 C C   . ARG C 455 0.5665 0.3857 0.3755 -0.0187 -0.1223 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 455 ARG C C   
10946 O O   . ARG C 455 0.5935 0.3873 0.3902 -0.0342 -0.1407 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 455 ARG C O   
10947 C CB  . ARG C 455 0.5383 0.4150 0.4026 -0.0290 -0.1024 0.0034  ? ? ? ? ? ? 455 ARG C CB  
10948 C CG  . ARG C 455 0.5842 0.4904 0.4702 -0.0249 -0.1001 0.0040  ? ? ? ? ? ? 455 ARG C CG  
10949 C CD  . ARG C 455 0.6134 0.5603 0.5372 -0.0339 -0.0972 0.0195  ? ? ? ? ? ? 455 ARG C CD  
10950 N NE  . ARG C 455 0.5856 0.5349 0.5223 -0.0567 -0.1125 0.0327  ? ? ? ? ? ? 455 ARG C NE  
10951 C CZ  . ARG C 455 0.6312 0.6223 0.6052 -0.0661 -0.1075 0.0504  ? ? ? ? ? ? 455 ARG C CZ  
10952 N NH1 . ARG C 455 0.6180 0.6454 0.6121 -0.0496 -0.0872 0.0543  ? ? ? ? ? ? 455 ARG C NH1 
10953 N NH2 . ARG C 455 0.5964 0.5935 0.5871 -0.0913 -0.1222 0.0650  ? ? ? ? ? ? 455 ARG C NH2 
10954 N N   . TYR C 456 0.5420 0.3688 0.3475 -0.0051 -0.1169 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 456 TYR C N   
10955 C CA  . TYR C 456 0.5726 0.3766 0.3549 -0.0040 -0.1315 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 456 TYR C CA  
10956 C C   . TYR C 456 0.6042 0.3666 0.3399 0.0116  -0.1343 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 456 TYR C C   
10957 O O   . TYR C 456 0.6209 0.3564 0.3272 0.0161  -0.1462 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 456 TYR C O   
10958 C CB  . TYR C 456 0.5557 0.3866 0.3539 0.0037  -0.1238 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 456 TYR C CB  
10959 C CG  . TYR C 456 0.5037 0.3694 0.3401 -0.0084 -0.1253 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 456 TYR C CG  
10960 C CD1 . TYR C 456 0.4789 0.3800 0.3447 -0.0027 -0.1075 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 456 TYR C CD1 
10961 C CD2 . TYR C 456 0.5649 0.4287 0.4076 -0.0247 -0.1456 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 456 TYR C CD2 
10962 C CE1 . TYR C 456 0.4803 0.4149 0.3790 -0.0092 -0.1073 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 456 TYR C CE1 
10963 C CE2 . TYR C 456 0.5945 0.4995 0.4780 -0.0347 -0.1463 0.0035  ? ? ? ? ? ? 456 TYR C CE2 
10964 C CZ  . TYR C 456 0.5481 0.4893 0.4587 -0.0247 -0.1257 0.0078  ? ? ? ? ? ? 456 TYR C CZ  
10965 O OH  . TYR C 456 0.5264 0.5093 0.4746 -0.0305 -0.1258 0.0217  ? ? ? ? ? ? 456 TYR C OH  
10966 N N   . ARG C 457 0.6111 0.3697 0.3388 0.0224  -0.1231 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 457 ARG C N   
10967 C CA  . ARG C 457 0.6165 0.3402 0.3009 0.0415  -0.1241 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 457 ARG C CA  
10968 C C   . ARG C 457 0.6225 0.3511 0.2929 0.0602  -0.1159 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 457 ARG C C   
10969 O O   . ARG C 457 0.6724 0.3629 0.2997 0.0709  -0.1261 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 457 ARG C O   
10970 C CB  . ARG C 457 0.6845 0.3527 0.3274 0.0350  -0.1464 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 457 ARG C CB  
10971 C CG  . ARG C 457 0.7031 0.3583 0.3512 0.0184  -0.1528 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 457 ARG C CG  
10972 C CD  . ARG C 457 0.6943 0.3591 0.3431 0.0336  -0.1366 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 457 ARG C CD  
10973 N NE  . ARG C 457 0.7290 0.3688 0.3687 0.0219  -0.1433 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 457 ARG C NE  
10974 C CZ  . ARG C 457 0.6583 0.3264 0.3273 0.0152  -0.1319 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 457 ARG C CZ  
10975 N NH1 . ARG C 457 0.6029 0.3237 0.3126 0.0177  -0.1157 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 457 ARG C NH1 
10976 N NH2 . ARG C 457 0.6367 0.2752 0.2894 0.0066  -0.1372 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 457 ARG C NH2 
10977 N N   . PRO C 458 0.5677 0.3388 0.2701 0.0643  -0.0980 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 458 PRO C N   
10978 C CA  . PRO C 458 0.5881 0.3649 0.2774 0.0811  -0.0879 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 458 PRO C CA  
10979 C C   . PRO C 458 0.6083 0.3686 0.2641 0.1048  -0.0821 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 458 PRO C C   
10980 O O   . PRO C 458 0.6132 0.3740 0.2703 0.1091  -0.0801 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 458 PRO C O   
10981 C CB  . PRO C 458 0.5167 0.3388 0.2475 0.0775  -0.0709 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 458 PRO C CB  
10982 C CG  . PRO C 458 0.5181 0.3533 0.2723 0.0688  -0.0699 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 458 PRO C CG  
10983 C CD  . PRO C 458 0.5550 0.3646 0.2995 0.0560  -0.0863 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 458 PRO C CD  
10984 N N   . ARG C 459 0.6273 0.3762 0.2537 0.1227  -0.0778 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C N   
10985 C CA  . ARG C 459 0.6619 0.4120 0.2667 0.1489  -0.0661 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C CA  
10986 C C   . ARG C 459 0.6275 0.4352 0.2772 0.1505  -0.0453 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C C   
10987 O O   . ARG C 459 0.6384 0.4620 0.2902 0.1654  -0.0374 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C O   
10988 C CB  . ARG C 459 0.6878 0.4133 0.2477 0.1699  -0.0643 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C CB  
10989 C CG  . ARG C 459 0.7256 0.4672 0.2702 0.2011  -0.0459 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C CG  
10990 C CD  . ARG C 459 0.8260 0.5404 0.3170 0.2292  -0.0413 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C CD  
10991 N NE  . ARG C 459 0.9247 0.5665 0.3515 0.2372  -0.0643 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C NE  
10992 C CZ  . ARG C 459 0.9167 0.5210 0.3186 0.2255  -0.0825 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C CZ  
10993 N NH1 . ARG C 459 0.9250 0.5577 0.3606 0.2069  -0.0794 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C NH1 
10994 N NH2 . ARG C 459 0.9914 0.5262 0.3316 0.2328  -0.1059 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 459 ARG C NH2 
10995 N N   . ALA C 460 0.5774 0.4152 0.2610 0.1358  -0.0377 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 460 ALA C N   
10996 C CA  . ALA C 460 0.5258 0.4122 0.2513 0.1318  -0.0224 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 460 ALA C CA  
10997 C C   . ALA C 460 0.5081 0.4041 0.2560 0.1229  -0.0276 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 460 ALA C C   
10998 O O   . ALA C 460 0.4934 0.3728 0.2452 0.1079  -0.0388 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 460 ALA C O   
10999 C CB  . ALA C 460 0.4944 0.3970 0.2459 0.1144  -0.0181 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 460 ALA C CB  
11000 N N   . ALA C 461 0.5048 0.4339 0.2722 0.1308  -0.0185 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 461 ALA C N   
11001 C CA  . ALA C 461 0.4773 0.4222 0.2683 0.1238  -0.0223 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 461 ALA C CA  
11002 C C   . ALA C 461 0.4576 0.4110 0.2770 0.1007  -0.0245 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 461 ALA C C   
11003 O O   . ALA C 461 0.4400 0.4078 0.2756 0.0914  -0.0183 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 461 ALA C O   
11004 C CB  . ALA C 461 0.4628 0.4485 0.2734 0.1353  -0.0129 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 461 ALA C CB  
11005 N N   . VAL C 462 0.4621 0.4054 0.2851 0.0931  -0.0323 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 462 VAL C N   
11006 C CA  . VAL C 462 0.4021 0.3536 0.2477 0.0767  -0.0328 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 462 VAL C CA  
11007 C C   . VAL C 462 0.4252 0.4004 0.2899 0.0765  -0.0320 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 462 VAL C C   
11008 O O   . VAL C 462 0.4211 0.3926 0.2794 0.0833  -0.0370 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 462 VAL C O   
11009 C CB  . VAL C 462 0.4045 0.3339 0.2430 0.0690  -0.0400 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 462 VAL C CB  
11010 C CG1 . VAL C 462 0.3678 0.3065 0.2254 0.0588  -0.0387 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 462 VAL C CG1 
11011 C CG2 . VAL C 462 0.3907 0.3001 0.2137 0.0666  -0.0443 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 462 VAL C CG2 
11012 N N   . ILE C 463 0.3884 0.3862 0.2750 0.0684  -0.0274 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 463 ILE C N   
11013 C CA  . ILE C 463 0.3579 0.3797 0.2643 0.0655  -0.0302 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 463 ILE C CA  
11014 C C   . ILE C 463 0.3626 0.3712 0.2728 0.0533  -0.0357 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 463 ILE C C   
11015 O O   . ILE C 463 0.3480 0.3502 0.2631 0.0425  -0.0335 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 463 ILE C O   
11016 C CB  . ILE C 463 0.3682 0.4231 0.2973 0.0612  -0.0236 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 463 ILE C CB  
11017 C CG1 . ILE C 463 0.3908 0.4629 0.3133 0.0798  -0.0151 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 463 ILE C CG1 
11018 C CG2 . ILE C 463 0.3464 0.4263 0.3006 0.0518  -0.0310 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 463 ILE C CG2 
11019 C CD1 . ILE C 463 0.4111 0.5204 0.3570 0.0762  -0.0044 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 463 ILE C CD1 
11020 N N   . ALA C 464 0.3759 0.3765 0.2792 0.0571  -0.0426 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 464 ALA C N   
11021 C CA  . ALA C 464 0.3633 0.3453 0.2609 0.0510  -0.0457 -0.0667 ? ? ? ? ? ? 464 ALA C CA  
11022 C C   . ALA C 464 0.4252 0.4149 0.3312 0.0459  -0.0542 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 464 ALA C C   
11023 O O   . ALA C 464 0.4248 0.4233 0.3293 0.0532  -0.0607 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 464 ALA C O   
11024 C CB  . ALA C 464 0.3854 0.3500 0.2649 0.0594  -0.0465 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 464 ALA C CB  
11025 N N   . VAL C 465 0.4030 0.3865 0.3148 0.0337  -0.0563 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 465 VAL C N   
11026 C CA  . VAL C 465 0.4050 0.3898 0.3222 0.0250  -0.0684 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 465 VAL C CA  
11027 C C   . VAL C 465 0.4068 0.3592 0.2980 0.0310  -0.0736 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 465 VAL C C   
11028 O O   . VAL C 465 0.4281 0.3585 0.3067 0.0319  -0.0680 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 465 VAL C O   
11029 C CB  . VAL C 465 0.3934 0.3810 0.3257 0.0067  -0.0697 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 465 VAL C CB  
11030 C CG1 . VAL C 465 0.4178 0.3997 0.3524 -0.0056 -0.0869 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 465 VAL C CG1 
11031 C CG2 . VAL C 465 0.4132 0.4377 0.3711 0.0031  -0.0618 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 465 VAL C CG2 
11032 N N   . THR C 466 0.4293 0.3792 0.3103 0.0378  -0.0835 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 466 THR C N   
11033 C CA  . THR C 466 0.4542 0.3722 0.3044 0.0478  -0.0868 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 466 THR C CA  
11034 C C   . THR C 466 0.4946 0.4038 0.3344 0.0461  -0.1054 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 466 THR C C   
11035 O O   . THR C 466 0.5184 0.4540 0.3774 0.0410  -0.1154 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 466 THR C O   
11036 C CB  . THR C 466 0.4584 0.3732 0.2936 0.0641  -0.0768 -0.0908 ? ? ? ? ? ? 466 THR C CB  
11037 O OG1 . THR C 466 0.4705 0.3577 0.2754 0.0757  -0.0768 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 466 THR C OG1 
11038 C CG2 . THR C 466 0.4707 0.4020 0.3087 0.0707  -0.0828 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 466 THR C CG2 
11039 N N   . ARG C 467 0.5091 0.3812 0.3163 0.0524  -0.1111 -0.1088 ? ? ? ? ? ? 467 ARG C N   
11040 C CA  . ARG C 467 0.5585 0.4126 0.3445 0.0544  -0.1313 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 467 ARG C CA  
11041 C C   . ARG C 467 0.5470 0.3947 0.3075 0.0761  -0.1280 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 467 ARG C C   
11042 O O   . ARG C 467 0.5704 0.4082 0.3125 0.0817  -0.1445 -0.1288 ? ? ? ? ? ? 467 ARG C O   
11043 C CB  . ARG C 467 0.5802 0.3877 0.3338 0.0526  -0.1412 -0.1259 ? ? ? ? ? ? 467 ARG C CB  
11044 C CG  . ARG C 467 0.6220 0.4262 0.3941 0.0266  -0.1542 -0.1261 ? ? ? ? ? ? 467 ARG C CG  
11045 C CD  . ARG C 467 0.6792 0.4252 0.4089 0.0253  -0.1701 -0.1353 ? ? ? ? ? ? 467 ARG C CD  
11046 N NE  . ARG C 467 0.6881 0.4281 0.4346 -0.0043 -0.1878 -0.1352 ? ? ? ? ? ? 467 ARG C NE  
11047 C CZ  . ARG C 467 0.6874 0.4145 0.4404 -0.0178 -0.1814 -0.1287 ? ? ? ? ? ? 467 ARG C CZ  
11048 N NH1 . ARG C 467 0.6674 0.3865 0.4106 -0.0023 -0.1595 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 467 ARG C NH1 
11049 N NH2 . ARG C 467 0.7340 0.4533 0.5010 -0.0475 -0.1989 -0.1271 ? ? ? ? ? ? 467 ARG C NH2 
11050 N N   . SER C 468 0.5357 0.3871 0.2932 0.0876  -0.1080 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 468 SER C N   
11051 C CA  . SER C 468 0.5730 0.4137 0.3023 0.1074  -0.1027 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 468 SER C CA  
11052 C C   . SER C 468 0.5512 0.4170 0.2953 0.1090  -0.1057 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 468 SER C C   
11053 O O   . SER C 468 0.4870 0.3730 0.2531 0.1049  -0.0951 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 468 SER C O   
11054 C CB  . SER C 468 0.5921 0.4284 0.3141 0.1168  -0.0806 -0.1010 ? ? ? ? ? ? 468 SER C CB  
11055 O OG  . SER C 468 0.5988 0.4332 0.3034 0.1304  -0.0743 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 468 SER C OG  
11056 N N   . ALA C 469 0.5328 0.3938 0.2604 0.1170  -0.1213 -0.1174 ? ? ? ? ? ? 469 ALA C N   
11057 C CA  . ALA C 469 0.5350 0.4177 0.2722 0.1230  -0.1245 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 469 ALA C CA  
11058 C C   . ALA C 469 0.5189 0.3934 0.2418 0.1348  -0.1057 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 469 ALA C C   
11059 O O   . ALA C 469 0.4971 0.3874 0.2341 0.1351  -0.1016 -0.1010 ? ? ? ? ? ? 469 ALA C O   
11060 C CB  . ALA C 469 0.5593 0.4375 0.2784 0.1319  -0.1464 -0.1253 ? ? ? ? ? ? 469 ALA C CB  
11061 N N   . GLN C 470 0.5632 0.4117 0.2566 0.1441  -0.0946 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 470 GLN C N   
11062 C CA  . GLN C 470 0.5771 0.4192 0.2597 0.1508  -0.0776 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 470 GLN C CA  
11063 C C   . GLN C 470 0.5001 0.3584 0.2134 0.1364  -0.0657 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 470 GLN C C   
11064 O O   . GLN C 470 0.4976 0.3583 0.2150 0.1349  -0.0607 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 470 GLN C O   
11065 C CB  . GLN C 470 0.6427 0.4618 0.2927 0.1634  -0.0654 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 470 GLN C CB  
11066 C CG  . GLN C 470 0.6602 0.4756 0.3024 0.1665  -0.0491 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 470 GLN C CG  
11067 C CD  . GLN C 470 0.7137 0.5064 0.3146 0.1847  -0.0411 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 470 GLN C CD  
11068 O OE1 . GLN C 470 0.7117 0.4987 0.2994 0.1923  -0.0293 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 470 GLN C OE1 
11069 N NE2 . GLN C 470 0.7412 0.5196 0.3178 0.1947  -0.0467 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 470 GLN C NE2 
11070 N N   . ALA C 471 0.4899 0.3554 0.2210 0.1264  -0.0636 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 471 ALA C N   
11071 C CA  . ALA C 471 0.4555 0.3352 0.2130 0.1139  -0.0535 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 471 ALA C CA  
11072 C C   . ALA C 471 0.4508 0.3467 0.2279 0.1074  -0.0603 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 471 ALA C C   
11073 O O   . ALA C 471 0.4684 0.3680 0.2545 0.1025  -0.0548 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 471 ALA C O   
11074 C CB  . ALA C 471 0.4732 0.3554 0.2429 0.1069  -0.0495 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 471 ALA C CB  
11075 N N   . ALA C 472 0.4522 0.3587 0.2362 0.1075  -0.0732 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 472 ALA C N   
11076 C CA  . ALA C 472 0.4419 0.3707 0.2463 0.1048  -0.0770 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 472 ALA C CA  
11077 C C   . ALA C 472 0.4686 0.3892 0.2558 0.1175  -0.0761 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 472 ALA C C   
11078 O O   . ALA C 472 0.4856 0.4121 0.2790 0.1183  -0.0733 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 472 ALA C O   
11079 C CB  . ALA C 472 0.4259 0.3754 0.2456 0.1022  -0.0912 -0.0946 ? ? ? ? ? ? 472 ALA C CB  
11080 N N   . ARG C 473 0.4663 0.3699 0.2270 0.1296  -0.0799 -0.0851 ? ? ? ? ? ? 473 ARG C N   
11081 C CA  . ARG C 473 0.5108 0.3986 0.2489 0.1420  -0.0792 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 473 ARG C CA  
11082 C C   . ARG C 473 0.4888 0.3566 0.2193 0.1349  -0.0671 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 473 ARG C C   
11083 O O   . ARG C 473 0.4818 0.3398 0.2054 0.1373  -0.0673 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 473 ARG C O   
11084 C CB  . ARG C 473 0.5376 0.4074 0.2454 0.1557  -0.0845 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 473 ARG C CB  
11085 C CG  . ARG C 473 0.5379 0.4276 0.2519 0.1639  -0.1018 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 473 ARG C CG  
11086 C CD  . ARG C 473 0.5547 0.4250 0.2335 0.1817  -0.1104 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 473 ARG C CD  
11087 N NE  . ARG C 473 0.5717 0.4191 0.2267 0.1826  -0.1074 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 473 ARG C NE  
11088 C CZ  . ARG C 473 0.5961 0.4453 0.2507 0.1802  -0.1189 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 473 ARG C CZ  
11089 N NH1 . ARG C 473 0.5811 0.4034 0.2044 0.1870  -0.1147 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 473 ARG C NH1 
11090 N NH2 . ARG C 473 0.5728 0.4489 0.2560 0.1712  -0.1350 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 473 ARG C NH2 
11091 N N   . GLN C 474 0.5108 0.3731 0.2419 0.1268  -0.0581 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 474 GLN C N   
11092 C CA  . GLN C 474 0.5387 0.3887 0.2679 0.1170  -0.0475 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 474 GLN C CA  
11093 C C   . GLN C 474 0.5247 0.3817 0.2742 0.1039  -0.0470 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 474 GLN C C   
11094 O O   . GLN C 474 0.5271 0.3674 0.2690 0.0970  -0.0459 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 474 GLN C O   
11095 C CB  . GLN C 474 0.5175 0.3706 0.2474 0.1152  -0.0371 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 474 GLN C CB  
11096 C CG  . GLN C 474 0.5320 0.3681 0.2315 0.1283  -0.0332 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 474 GLN C CG  
11097 C CD  . GLN C 474 0.5469 0.3874 0.2435 0.1318  -0.0211 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 474 GLN C CD  
11098 O OE1 . GLN C 474 0.5307 0.3860 0.2466 0.1271  -0.0189 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 474 GLN C OE1 
11099 N NE2 . GLN C 474 0.5431 0.3695 0.2127 0.1426  -0.0126 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 474 GLN C NE2 
11100 N N   . VAL C 475 0.4888 0.3663 0.2601 0.1003  -0.0496 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 475 VAL C N   
11101 C CA  . VAL C 475 0.4852 0.3687 0.2721 0.0904  -0.0490 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 475 VAL C CA  
11102 C C   . VAL C 475 0.4835 0.3536 0.2564 0.0963  -0.0546 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 475 VAL C C   
11103 O O   . VAL C 475 0.4802 0.3422 0.2535 0.0894  -0.0553 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 475 VAL C O   
11104 C CB  . VAL C 475 0.5019 0.4079 0.3108 0.0869  -0.0490 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 475 VAL C CB  
11105 C CG1 . VAL C 475 0.5185 0.4406 0.3374 0.0904  -0.0541 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 475 VAL C CG1 
11106 C CG2 . VAL C 475 0.5223 0.4326 0.3436 0.0776  -0.0426 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 475 VAL C CG2 
11107 N N   . HIS C 476 0.4878 0.3507 0.2428 0.1112  -0.0595 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 476 HIS C N   
11108 C CA  . HIS C 476 0.5253 0.3657 0.2570 0.1209  -0.0641 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 476 HIS C CA  
11109 C C   . HIS C 476 0.5387 0.3411 0.2482 0.1113  -0.0650 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 476 HIS C C   
11110 O O   . HIS C 476 0.5653 0.3400 0.2511 0.1165  -0.0706 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 476 HIS C O   
11111 C CB  . HIS C 476 0.5428 0.3800 0.2558 0.1411  -0.0695 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 476 HIS C CB  
11112 C CG  . HIS C 476 0.5494 0.4251 0.2840 0.1518  -0.0726 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 476 HIS C CG  
11113 N ND1 . HIS C 476 0.5109 0.4053 0.2584 0.1557  -0.0709 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 476 HIS C ND1 
11114 C CD2 . HIS C 476 0.5369 0.4373 0.2825 0.1588  -0.0783 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 476 HIS C CD2 
11115 C CE1 . HIS C 476 0.5199 0.4544 0.2903 0.1637  -0.0740 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 476 HIS C CE1 
11116 N NE2 . HIS C 476 0.5013 0.4385 0.2712 0.1640  -0.0802 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 476 HIS C NE2 
11117 N N   . LEU C 477 0.5176 0.3171 0.2323 0.0979  -0.0599 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 477 LEU C N   
11118 C CA  . LEU C 477 0.5521 0.3227 0.2547 0.0825  -0.0616 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 477 LEU C CA  
11119 C C   . LEU C 477 0.5016 0.2720 0.2153 0.0701  -0.0665 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 477 LEU C C   
11120 O O   . LEU C 477 0.5485 0.2870 0.2453 0.0586  -0.0742 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 477 LEU C O   
11121 C CB  . LEU C 477 0.5262 0.3068 0.2412 0.0704  -0.0525 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 477 LEU C CB  
11122 C CG  . LEU C 477 0.5538 0.3190 0.2440 0.0821  -0.0489 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 477 LEU C CG  
11123 C CD1 . LEU C 477 0.5529 0.3381 0.2572 0.0768  -0.0361 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 477 LEU C CD1 
11124 C CD2 . LEU C 477 0.6115 0.3307 0.2670 0.0790  -0.0547 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 477 LEU C CD2 
11125 N N   . CYS C 478 0.4675 0.2684 0.2055 0.0716  -0.0636 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 478 CYS C N   
11126 C CA  . CYS C 478 0.4921 0.2956 0.2416 0.0595  -0.0672 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 478 CYS C CA  
11127 C C   . CYS C 478 0.5271 0.3208 0.2611 0.0718  -0.0721 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 478 CYS C C   
11128 O O   . CYS C 478 0.5177 0.3346 0.2606 0.0848  -0.0671 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 478 CYS C O   
11129 C CB  . CYS C 478 0.4558 0.2964 0.2394 0.0535  -0.0595 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 478 CYS C CB  
11130 S SG  . CYS C 478 0.4893 0.3456 0.2899 0.0444  -0.0507 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 478 CYS C SG  
11131 N N   . ARG C 479 0.5516 0.3118 0.2620 0.0676  -0.0823 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 479 ARG C N   
11132 C CA  . ARG C 479 0.5835 0.3287 0.2688 0.0858  -0.0855 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 479 ARG C CA  
11133 C C   . ARG C 479 0.5446 0.3310 0.2580 0.0899  -0.0762 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 479 ARG C C   
11134 O O   . ARG C 479 0.5103 0.3127 0.2462 0.0753  -0.0750 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 479 ARG C O   
11135 C CB  . ARG C 479 0.6288 0.3308 0.2832 0.0798  -0.0990 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 479 ARG C CB  
11136 C CG  . ARG C 479 0.6591 0.3420 0.2788 0.1053  -0.1003 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 479 ARG C CG  
11137 C CD  . ARG C 479 0.7489 0.3827 0.3299 0.1023  -0.1156 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 479 ARG C CD  
11138 N NE  . ARG C 479 0.7696 0.3484 0.3125 0.0984  -0.1294 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 479 ARG C NE  
11139 C CZ  . ARG C 479 0.8181 0.3405 0.3204 0.0913  -0.1482 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 479 ARG C CZ  
11140 N NH1 . ARG C 479 0.8389 0.3073 0.3059 0.0845  -0.1617 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 479 ARG C NH1 
11141 N NH2 . ARG C 479 0.8018 0.3199 0.2971 0.0901  -0.1544 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 479 ARG C NH2 
11142 N N   . GLY C 480 0.5413 0.3443 0.2523 0.1100  -0.0701 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 480 GLY C N   
11143 C CA  . GLY C 480 0.5117 0.3437 0.2380 0.1160  -0.0621 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 480 GLY C CA  
11144 C C   . GLY C 480 0.4752 0.3501 0.2431 0.1059  -0.0541 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 480 GLY C C   
11145 O O   . GLY C 480 0.4734 0.3706 0.2590 0.1026  -0.0478 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 480 GLY C O   
11146 N N   . VAL C 481 0.4833 0.3642 0.2624 0.1001  -0.0549 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 481 VAL C N   
11147 C CA  . VAL C 481 0.4437 0.3561 0.2536 0.0924  -0.0500 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 481 VAL C CA  
11148 C C   . VAL C 481 0.4552 0.3894 0.2709 0.1055  -0.0499 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 481 VAL C C   
11149 O O   . VAL C 481 0.4985 0.4198 0.2963 0.1168  -0.0543 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 481 VAL C O   
11150 C CB  . VAL C 481 0.4391 0.3452 0.2546 0.0812  -0.0508 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 481 VAL C CB  
11151 C CG1 . VAL C 481 0.4838 0.4127 0.3214 0.0763  -0.0475 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 481 VAL C CG1 
11152 C CG2 . VAL C 481 0.4744 0.3667 0.2894 0.0685  -0.0518 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 481 VAL C CG2 
11153 N N   . PHE C 482 0.4195 0.3867 0.2606 0.1029  -0.0461 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 482 PHE C N   
11154 C CA  . PHE C 482 0.4204 0.4182 0.2750 0.1131  -0.0476 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 482 PHE C CA  
11155 C C   . PHE C 482 0.4080 0.4207 0.2847 0.0990  -0.0516 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 482 PHE C C   
11156 O O   . PHE C 482 0.4293 0.4552 0.3253 0.0856  -0.0486 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 482 PHE C O   
11157 C CB  . PHE C 482 0.4208 0.4471 0.2871 0.1211  -0.0399 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 482 PHE C CB  
11158 C CG  . PHE C 482 0.4257 0.4305 0.2610 0.1396  -0.0368 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 482 PHE C CG  
11159 C CD1 . PHE C 482 0.4567 0.4344 0.2742 0.1349  -0.0340 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 482 PHE C CD1 
11160 C CD2 . PHE C 482 0.4644 0.4674 0.2815 0.1623  -0.0392 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 482 PHE C CD2 
11161 C CE1 . PHE C 482 0.4851 0.4331 0.2653 0.1527  -0.0345 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 482 PHE C CE1 
11162 C CE2 . PHE C 482 0.5059 0.4777 0.2841 0.1822  -0.0381 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 482 PHE C CE2 
11163 C CZ  . PHE C 482 0.5020 0.4435 0.2606 0.1758  -0.0367 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 482 PHE C CZ  
11164 N N   . PRO C 483 0.4168 0.4210 0.2851 0.1023  -0.0591 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 483 PRO C N   
11165 C CA  . PRO C 483 0.4050 0.4116 0.2838 0.0904  -0.0650 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 483 PRO C CA  
11166 C C   . PRO C 483 0.3977 0.4384 0.3014 0.0869  -0.0729 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 483 PRO C C   
11167 O O   . PRO C 483 0.4291 0.4927 0.3381 0.0996  -0.0772 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 483 PRO C O   
11168 C CB  . PRO C 483 0.4255 0.4076 0.2793 0.0990  -0.0694 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 483 PRO C CB  
11169 C CG  . PRO C 483 0.4346 0.4174 0.2750 0.1164  -0.0710 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 483 PRO C CG  
11170 C CD  . PRO C 483 0.4348 0.4205 0.2773 0.1182  -0.0633 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 483 PRO C CD  
11171 N N   . LEU C 484 0.4047 0.4491 0.3239 0.0696  -0.0755 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 484 LEU C N   
11172 C CA  . LEU C 484 0.4118 0.4848 0.3569 0.0583  -0.0865 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 484 LEU C CA  
11173 C C   . LEU C 484 0.4403 0.4875 0.3720 0.0502  -0.0994 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 484 LEU C C   
11174 O O   . LEU C 484 0.4742 0.4912 0.3913 0.0440  -0.0955 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 484 LEU C O   
11175 C CB  . LEU C 484 0.4101 0.5043 0.3817 0.0425  -0.0792 -0.0734 ? ? ? ? ? ? 484 LEU C CB  
11176 C CG  . LEU C 484 0.4380 0.5507 0.4150 0.0525  -0.0638 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 484 LEU C CG  
11177 C CD1 . LEU C 484 0.4109 0.5473 0.4145 0.0358  -0.0570 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 484 LEU C CD1 
11178 C CD2 . LEU C 484 0.4332 0.5748 0.4134 0.0738  -0.0639 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 484 LEU C CD2 
11179 N N   . LEU C 485 0.4276 0.4825 0.3576 0.0548  -0.1150 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 485 LEU C N   
11180 C CA  . LEU C 485 0.4581 0.4832 0.3670 0.0507  -0.1294 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 485 LEU C CA  
11181 C C   . LEU C 485 0.4752 0.5111 0.4070 0.0269  -0.1439 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 485 LEU C C   
11182 O O   . LEU C 485 0.4453 0.5231 0.4096 0.0190  -0.1543 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 485 LEU C O   
11183 C CB  . LEU C 485 0.4488 0.4722 0.3392 0.0677  -0.1420 -0.1089 ? ? ? ? ? ? 485 LEU C CB  
11184 C CG  . LEU C 485 0.5029 0.4906 0.3625 0.0677  -0.1585 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 485 LEU C CG  
11185 C CD1 . LEU C 485 0.5142 0.4597 0.3424 0.0731  -0.1437 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 485 LEU C CD1 
11186 C CD2 . LEU C 485 0.4810 0.4707 0.3225 0.0866  -0.1702 -0.1235 ? ? ? ? ? ? 485 LEU C CD2 
11187 N N   . TYR C 486 0.4757 0.4745 0.3908 0.0157  -0.1449 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 486 TYR C N   
11188 C CA  . TYR C 486 0.4844 0.4805 0.4145 -0.0100 -0.1588 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 486 TYR C CA  
11189 C C   . TYR C 486 0.5446 0.5076 0.4467 -0.0108 -0.1819 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 486 TYR C C   
11190 O O   . TYR C 486 0.5743 0.4958 0.4345 0.0063  -0.1789 -0.1227 ? ? ? ? ? ? 486 TYR C O   
11191 C CB  . TYR C 486 0.4864 0.4512 0.4054 -0.0180 -0.1458 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 486 TYR C CB  
11192 C CG  . TYR C 486 0.5334 0.4891 0.4648 -0.0458 -0.1577 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 486 TYR C CG  
11193 C CD1 . TYR C 486 0.5334 0.5353 0.5100 -0.0658 -0.1560 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 486 TYR C CD1 
11194 C CD2 . TYR C 486 0.5798 0.4788 0.4755 -0.0514 -0.1691 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 486 TYR C CD2 
11195 C CE1 . TYR C 486 0.5714 0.5633 0.5597 -0.0946 -0.1663 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 486 TYR C CE1 
11196 C CE2 . TYR C 486 0.6206 0.5020 0.5226 -0.0793 -0.1821 -0.1012 ? ? ? ? ? ? 486 TYR C CE2 
11197 C CZ  . TYR C 486 0.6219 0.5505 0.5720 -0.1027 -0.1807 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 486 TYR C CZ  
11198 O OH  . TYR C 486 0.6804 0.5932 0.6391 -0.1333 -0.1921 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 486 TYR C OH  
11199 N N   . ARG C 487 0.5618 0.5428 0.4851 -0.0301 -0.2055 -0.1173 ? ? ? ? ? ? 487 ARG C N   
11200 C CA  . ARG C 487 0.6518 0.6022 0.5455 -0.0289 -0.2327 -0.1299 ? ? ? ? ? ? 487 ARG C CA  
11201 C C   . ARG C 487 0.7224 0.6305 0.6014 -0.0542 -0.2548 -0.1347 ? ? ? ? ? ? 487 ARG C C   
11202 O O   . ARG C 487 0.7870 0.6545 0.6292 -0.0522 -0.2789 -0.1470 ? ? ? ? ? ? 487 ARG C O   
11203 C CB  . ARG C 487 0.6559 0.6566 0.5790 -0.0279 -0.2493 -0.1300 ? ? ? ? ? ? 487 ARG C CB  
11204 C CG  . ARG C 487 0.6438 0.6783 0.5737 -0.0006 -0.2307 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 487 ARG C CG  
11205 C CD  . ARG C 487 0.6576 0.7603 0.6357 -0.0042 -0.2412 -0.1202 ? ? ? ? ? ? 487 ARG C CD  
11206 N NE  . ARG C 487 0.6295 0.7658 0.6166 0.0215  -0.2218 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 487 ARG C NE  
11207 C CZ  . ARG C 487 0.6554 0.7858 0.6170 0.0477  -0.2259 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 487 ARG C CZ  
11208 N NH1 . ARG C 487 0.6641 0.7597 0.5907 0.0528  -0.2471 -0.1317 ? ? ? ? ? ? 487 ARG C NH1 
11209 N NH2 . ARG C 487 0.6618 0.8157 0.6277 0.0700  -0.2095 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 487 ARG C NH2 
11210 N N   . GLU C 488 0.7532 0.6650 0.6556 -0.0776 -0.2483 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C N   
11211 C CA  . GLU C 488 0.8428 0.7109 0.7311 -0.1050 -0.2710 -0.1283 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C CA  
11212 C C   . GLU C 488 0.9032 0.6897 0.7236 -0.0889 -0.2722 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C C   
11213 O O   . GLU C 488 0.8966 0.6698 0.6968 -0.0651 -0.2464 -0.1388 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C O   
11214 C CB  . GLU C 488 0.8651 0.7547 0.7916 -0.1317 -0.2595 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C CB  
11215 C CG  . GLU C 488 0.8759 0.8512 0.8690 -0.1425 -0.2518 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C CG  
11216 C CD  . GLU C 488 0.9632 0.9658 0.9947 -0.1793 -0.2795 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C CD  
11217 O OE1 . GLU C 488 1.0256 0.9899 1.0321 -0.1904 -0.3122 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C OE1 
11218 O OE2 . GLU C 488 0.9713 1.0332 1.0571 -0.1978 -0.2686 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 488 GLU C OE2 
11219 N N   . PRO C 489 1.0149 0.7471 0.7991 -0.1009 -0.3032 -0.1513 ? ? ? ? ? ? 489 PRO C N   
11220 C CA  . PRO C 489 1.0807 0.7297 0.7951 -0.0842 -0.3051 -0.1621 ? ? ? ? ? ? 489 PRO C CA  
11221 C C   . PRO C 489 1.0631 0.6904 0.7769 -0.0921 -0.2862 -0.1528 ? ? ? ? ? ? 489 PRO C C   
11222 O O   . PRO C 489 0.9991 0.6623 0.7604 -0.1196 -0.2821 -0.1398 ? ? ? ? ? ? 489 PRO C O   
11223 C CB  . PRO C 489 1.1641 0.7619 0.8463 -0.1033 -0.3466 -0.1744 ? ? ? ? ? ? 489 PRO C CB  
11224 C CG  . PRO C 489 1.1724 0.8325 0.9193 -0.1391 -0.3672 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 489 PRO C CG  
11225 C CD  . PRO C 489 1.0399 0.7869 0.8443 -0.1274 -0.3394 -0.1547 ? ? ? ? ? ? 489 PRO C CD  
11226 N N   . PRO C 490 1.1105 0.6828 0.7709 -0.0654 -0.2731 -0.1581 ? ? ? ? ? ? 490 PRO C N   
11227 C CA  . PRO C 490 1.0809 0.6312 0.7377 -0.0696 -0.2564 -0.1493 ? ? ? ? ? ? 490 PRO C CA  
11228 C C   . PRO C 490 1.0978 0.6107 0.7537 -0.1068 -0.2776 -0.1460 ? ? ? ? ? ? 490 PRO C C   
11229 O O   . PRO C 490 1.1651 0.6229 0.7842 -0.1188 -0.3087 -0.1568 ? ? ? ? ? ? 490 PRO C O   
11230 C CB  . PRO C 490 1.1496 0.6432 0.7417 -0.0311 -0.2455 -0.1578 ? ? ? ? ? ? 490 PRO C CB  
11231 C CG  . PRO C 490 1.1321 0.6593 0.7248 -0.0046 -0.2361 -0.1619 ? ? ? ? ? ? 490 PRO C CG  
11232 C CD  . PRO C 490 1.1200 0.6671 0.7320 -0.0253 -0.2640 -0.1678 ? ? ? ? ? ? 490 PRO C CD  
11233 N N   . GLU C 491 1.0432 0.5843 0.7379 -0.1258 -0.2619 -0.1305 ? ? ? ? ? ? 491 GLU C N   
11234 C CA  . GLU C 491 1.0854 0.5848 0.7745 -0.1591 -0.2755 -0.1236 ? ? ? ? ? ? 491 GLU C CA  
11235 C C   . GLU C 491 1.1469 0.5509 0.7585 -0.1389 -0.2808 -0.1340 ? ? ? ? ? ? 491 GLU C C   
11236 O O   . GLU C 491 1.1174 0.5110 0.6988 -0.0993 -0.2610 -0.1390 ? ? ? ? ? ? 491 GLU C O   
11237 C CB  . GLU C 491 1.0577 0.5982 0.7886 -0.1693 -0.2486 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 491 GLU C CB  
11238 C CG  . GLU C 491 1.0350 0.6621 0.8399 -0.1935 -0.2424 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 491 GLU C CG  
11239 C CD  . GLU C 491 1.1143 0.7402 0.9439 -0.2397 -0.2670 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 491 GLU C CD  
11240 O OE1 . GLU C 491 1.2093 0.7931 1.0259 -0.2618 -0.2691 -0.0727 ? ? ? ? ? ? 491 GLU C OE1 
11241 O OE2 . GLU C 491 1.1187 0.7861 0.9813 -0.2547 -0.2853 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 491 GLU C OE2 
11242 N N   . ALA C 492 1.2054 0.5407 0.7848 -0.1655 -0.3066 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 492 ALA C N   
11243 C CA  . ALA C 492 1.2576 0.4931 0.7565 -0.1455 -0.3134 -0.1455 ? ? ? ? ? ? 492 ALA C CA  
11244 C C   . ALA C 492 1.2147 0.4494 0.7051 -0.1182 -0.2793 -0.1362 ? ? ? ? ? ? 492 ALA C C   
11245 O O   . ALA C 492 1.2481 0.4347 0.6820 -0.0792 -0.2710 -0.1447 ? ? ? ? ? ? 492 ALA C O   
11246 C CB  . ALA C 492 1.3312 0.4934 0.8018 -0.1854 -0.3479 -0.1461 ? ? ? ? ? ? 492 ALA C CB  
11247 N N   . ILE C 493 1.1307 0.4206 0.6762 -0.1363 -0.2597 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 493 ILE C N   
11248 C CA  . ILE C 493 1.1112 0.3934 0.6446 -0.1133 -0.2329 -0.1100 ? ? ? ? ? ? 493 ILE C CA  
11249 C C   . ILE C 493 1.0107 0.3786 0.5921 -0.0917 -0.2036 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 493 ILE C C   
11250 O O   . ILE C 493 0.9570 0.3965 0.5985 -0.1112 -0.1978 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 493 ILE C O   
11251 C CB  . ILE C 493 1.1396 0.3991 0.6812 -0.1464 -0.2342 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 493 ILE C CB  
11252 C CG1 . ILE C 493 1.2460 0.4005 0.7223 -0.1611 -0.2647 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 493 ILE C CG1 
11253 C CG2 . ILE C 493 1.0940 0.3670 0.6381 -0.1244 -0.2042 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 493 ILE C CG2 
11254 C CD1 . ILE C 493 1.3018 0.4385 0.7974 -0.2128 -0.2788 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 493 ILE C CD1 
11255 N N   . TRP C 494 0.9972 0.3584 0.5516 -0.0507 -0.1857 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 494 TRP C N   
11256 C CA  . TRP C 494 0.9063 0.3410 0.4996 -0.0300 -0.1623 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 494 TRP C CA  
11257 C C   . TRP C 494 0.8463 0.3425 0.4952 -0.0461 -0.1449 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 494 TRP C C   
11258 O O   . TRP C 494 0.7634 0.3249 0.4578 -0.0502 -0.1369 -0.0862 ? ? ? ? ? ? 494 TRP C O   
11259 C CB  . TRP C 494 0.9055 0.3226 0.4618 0.0139  -0.1472 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 494 TRP C CB  
11260 C CG  . TRP C 494 0.8391 0.3290 0.4352 0.0315  -0.1256 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 494 TRP C CG  
11261 C CD1 . TRP C 494 0.8014 0.3301 0.4155 0.0368  -0.1251 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 494 TRP C CD1 
11262 C CD2 . TRP C 494 0.7910 0.3217 0.4132 0.0437  -0.1033 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 494 TRP C CD2 
11263 N NE1 . TRP C 494 0.7395 0.3246 0.3869 0.0492  -0.1047 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 494 TRP C NE1 
11264 C CE2 . TRP C 494 0.7250 0.3151 0.3800 0.0529  -0.0921 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 494 TRP C CE2 
11265 C CE3 . TRP C 494 0.8073 0.3294 0.4280 0.0462  -0.0940 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 494 TRP C CE3 
11266 C CZ2 . TRP C 494 0.6790 0.3144 0.3621 0.0635  -0.0740 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 494 TRP C CZ2 
11267 C CZ3 . TRP C 494 0.7349 0.3078 0.3860 0.0585  -0.0756 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 494 TRP C CZ3 
11268 C CH2 . TRP C 494 0.6788 0.3065 0.3609 0.0656  -0.0668 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 494 TRP C CH2 
11269 N N   . ALA C 495 0.8677 0.3398 0.5082 -0.0525 -0.1386 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 495 ALA C N   
11270 C CA  . ALA C 495 0.8339 0.3555 0.5183 -0.0667 -0.1225 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 495 ALA C CA  
11271 C C   . ALA C 495 0.8079 0.3753 0.5409 -0.1020 -0.1287 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 495 ALA C C   
11272 O O   . ALA C 495 0.7542 0.3831 0.5296 -0.1045 -0.1135 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 495 ALA C O   
11273 C CB  . ALA C 495 0.8863 0.3607 0.5434 -0.0692 -0.1185 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 495 ALA C CB  
11274 N N   . ASP C 496 0.8559 0.3931 0.5819 -0.1290 -0.1514 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 496 ASP C N   
11275 C CA  . ASP C 496 0.8460 0.4370 0.6238 -0.1608 -0.1595 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 496 ASP C CA  
11276 C C   . ASP C 496 0.7772 0.4242 0.5810 -0.1446 -0.1577 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 496 ASP C C   
11277 O O   . ASP C 496 0.7490 0.4624 0.6009 -0.1521 -0.1488 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 496 ASP C O   
11278 C CB  . ASP C 496 0.9031 0.4506 0.6692 -0.1954 -0.1897 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 496 ASP C CB  
11279 C CG  . ASP C 496 0.9807 0.4654 0.7183 -0.2164 -0.1945 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 496 ASP C CG  
11280 O OD1 . ASP C 496 0.9854 0.4795 0.7300 -0.2138 -0.1732 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 496 ASP C OD1 
11281 O OD2 . ASP C 496 1.0522 0.4739 0.7576 -0.2371 -0.2216 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 496 ASP C OD2 
11282 N N   . ASP C 497 0.7831 0.3998 0.5510 -0.1208 -0.1661 -0.0785 ? ? ? ? ? ? 497 ASP C N   
11283 C CA  . ASP C 497 0.7452 0.4057 0.5296 -0.1038 -0.1644 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 497 ASP C CA  
11284 C C   . ASP C 497 0.6889 0.4067 0.5043 -0.0868 -0.1382 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 497 ASP C C   
11285 O O   . ASP C 497 0.6427 0.4156 0.4942 -0.0882 -0.1350 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 497 ASP C O   
11286 C CB  . ASP C 497 0.7764 0.3896 0.5094 -0.0770 -0.1737 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 497 ASP C CB  
11287 C CG  . ASP C 497 0.7558 0.4062 0.5022 -0.0661 -0.1780 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 497 ASP C CG  
11288 O OD1 . ASP C 497 0.7959 0.4571 0.5577 -0.0868 -0.1994 -0.1135 ? ? ? ? ? ? 497 ASP C OD1 
11289 O OD2 . ASP C 497 0.7081 0.3764 0.4496 -0.0382 -0.1616 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 497 ASP C OD2 
11290 N N   . VAL C 498 0.6792 0.3811 0.4781 -0.0704 -0.1214 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 498 VAL C N   
11291 C CA  . VAL C 498 0.6214 0.3676 0.4443 -0.0573 -0.0994 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 498 VAL C CA  
11292 C C   . VAL C 498 0.6096 0.4033 0.4754 -0.0782 -0.0927 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 498 VAL C C   
11293 O O   . VAL C 498 0.5523 0.3967 0.4463 -0.0715 -0.0842 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 498 VAL C O   
11294 C CB  . VAL C 498 0.6242 0.3405 0.4202 -0.0392 -0.0876 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 498 VAL C CB  
11295 C CG1 . VAL C 498 0.5767 0.3331 0.3963 -0.0319 -0.0691 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 498 VAL C CG1 
11296 C CG2 . VAL C 498 0.6414 0.3334 0.4050 -0.0116 -0.0884 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 498 VAL C CG2 
11297 N N   . ASP C 499 0.6470 0.4232 0.5154 -0.1026 -0.0972 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 499 ASP C N   
11298 C CA  . ASP C 499 0.6588 0.4805 0.5659 -0.1208 -0.0869 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 499 ASP C CA  
11299 C C   . ASP C 499 0.6122 0.4883 0.5598 -0.1327 -0.0939 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 499 ASP C C   
11300 O O   . ASP C 499 0.5638 0.4944 0.5431 -0.1290 -0.0795 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 499 ASP C O   
11301 C CB  . ASP C 499 0.7363 0.5264 0.6373 -0.1469 -0.0900 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 499 ASP C CB  
11302 C CG  . ASP C 499 0.8031 0.5519 0.6704 -0.1333 -0.0785 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 499 ASP C CG  
11303 O OD1 . ASP C 499 0.8090 0.5714 0.6707 -0.1069 -0.0651 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 499 ASP C OD1 
11304 O OD2 . ASP C 499 0.9033 0.6046 0.7491 -0.1501 -0.0844 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 499 ASP C OD2 
11305 N N   . ARG C 500 0.6320 0.4915 0.5752 -0.1448 -0.1166 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 500 ARG C N   
11306 C CA  . ARG C 500 0.6171 0.5282 0.5975 -0.1541 -0.1274 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 500 ARG C CA  
11307 C C   . ARG C 500 0.5600 0.5090 0.5475 -0.1244 -0.1162 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 500 ARG C C   
11308 O O   . ARG C 500 0.5376 0.5439 0.5613 -0.1242 -0.1116 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 500 ARG C O   
11309 C CB  . ARG C 500 0.6774 0.5542 0.6400 -0.1654 -0.1566 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 500 ARG C CB  
11310 C CG  . ARG C 500 0.7800 0.6299 0.7457 -0.2022 -0.1752 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 500 ARG C CG  
11311 C CD  . ARG C 500 0.8628 0.6956 0.8203 -0.2137 -0.2074 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 500 ARG C CD  
11312 N NE  . ARG C 500 0.8848 0.7911 0.8993 -0.2309 -0.2158 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 500 ARG C NE  
11313 C CZ  . ARG C 500 0.9346 0.8480 0.9546 -0.2387 -0.2436 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 500 ARG C CZ  
11314 N NH1 . ARG C 500 0.9835 0.8295 0.9499 -0.2302 -0.2658 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 500 ARG C NH1 
11315 N NH2 . ARG C 500 0.8949 0.8846 0.9727 -0.2526 -0.2494 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 500 ARG C NH2 
11316 N N   . ARG C 501 0.5187 0.4354 0.4710 -0.0990 -0.1118 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 501 ARG C N   
11317 C CA  . ARG C 501 0.5038 0.4496 0.4601 -0.0745 -0.1025 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 501 ARG C CA  
11318 C C   . ARG C 501 0.4879 0.4671 0.4616 -0.0663 -0.0808 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 501 ARG C C   
11319 O O   . ARG C 501 0.4626 0.4820 0.4540 -0.0547 -0.0746 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 501 ARG C O   
11320 C CB  . ARG C 501 0.4965 0.4019 0.4133 -0.0520 -0.1022 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 501 ARG C CB  
11321 C CG  . ARG C 501 0.5344 0.4149 0.4310 -0.0519 -0.1230 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 501 ARG C CG  
11322 C CD  . ARG C 501 0.5655 0.4130 0.4248 -0.0270 -0.1168 -0.0908 ? ? ? ? ? ? 501 ARG C CD  
11323 N NE  . ARG C 501 0.6193 0.4141 0.4448 -0.0263 -0.1193 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 501 ARG C NE  
11324 C CZ  . ARG C 501 0.6191 0.3854 0.4125 -0.0036 -0.1108 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 501 ARG C CZ  
11325 N NH1 . ARG C 501 0.5407 0.3289 0.3359 0.0161  -0.0987 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 501 ARG C NH1 
11326 N NH2 . ARG C 501 0.6346 0.3502 0.3937 -0.0006 -0.1147 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 501 ARG C NH2 
11327 N N   . VAL C 502 0.4864 0.4466 0.4518 -0.0714 -0.0703 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 502 VAL C N   
11328 C CA  . VAL C 502 0.4618 0.4492 0.4388 -0.0643 -0.0516 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 502 VAL C CA  
11329 C C   . VAL C 502 0.4711 0.5109 0.4861 -0.0763 -0.0475 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 502 VAL C C   
11330 O O   . VAL C 502 0.4405 0.5158 0.4668 -0.0617 -0.0353 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 502 VAL C O   
11331 C CB  . VAL C 502 0.4688 0.4244 0.4264 -0.0660 -0.0422 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 502 VAL C CB  
11332 C CG1 . VAL C 502 0.4409 0.4245 0.4077 -0.0589 -0.0245 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 502 VAL C CG1 
11333 C CG2 . VAL C 502 0.4774 0.3950 0.4029 -0.0479 -0.0438 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 502 VAL C CG2 
11334 N N   . GLN C 503 0.5063 0.5507 0.5398 -0.1021 -0.0584 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 503 GLN C N   
11335 C CA  . GLN C 503 0.5171 0.6197 0.5937 -0.1160 -0.0540 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 503 GLN C CA  
11336 C C   . GLN C 503 0.4790 0.6252 0.5753 -0.1019 -0.0593 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 503 GLN C C   
11337 O O   . GLN C 503 0.4491 0.6487 0.5725 -0.0938 -0.0474 0.0024  ? ? ? ? ? ? 503 GLN C O   
11338 C CB  . GLN C 503 0.5613 0.6591 0.6564 -0.1518 -0.0680 0.0074  ? ? ? ? ? ? 503 GLN C CB  
11339 C CG  . GLN C 503 0.6188 0.6972 0.7083 -0.1675 -0.0552 0.0228  ? ? ? ? ? ? 503 GLN C CG  
11340 C CD  . GLN C 503 0.6485 0.7758 0.7577 -0.1567 -0.0281 0.0395  ? ? ? ? ? ? 503 GLN C CD  
11341 O OE1 . GLN C 503 0.6227 0.8156 0.7695 -0.1531 -0.0205 0.0483  ? ? ? ? ? ? 503 GLN C OE1 
11342 N NE2 . GLN C 503 0.6529 0.7471 0.7334 -0.1492 -0.0136 0.0444  ? ? ? ? ? ? 503 GLN C NE2 
11343 N N   . PHE C 504 0.5069 0.6276 0.5860 -0.0969 -0.0771 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 504 PHE C N   
11344 C CA  . PHE C 504 0.4815 0.6340 0.5716 -0.0819 -0.0852 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 504 PHE C CA  
11345 C C   . PHE C 504 0.4627 0.6275 0.5410 -0.0510 -0.0676 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 504 PHE C C   
11346 O O   . PHE C 504 0.4667 0.6749 0.5632 -0.0369 -0.0654 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 504 PHE C O   
11347 C CB  . PHE C 504 0.4814 0.5926 0.5441 -0.0800 -0.1059 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 504 PHE C CB  
11348 C CG  . PHE C 504 0.4834 0.6163 0.5465 -0.0598 -0.1135 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 504 PHE C CG  
11349 C CD1 . PHE C 504 0.4965 0.6734 0.5917 -0.0680 -0.1289 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 504 PHE C CD1 
11350 C CD2 . PHE C 504 0.4713 0.5790 0.5017 -0.0337 -0.1066 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 504 PHE C CD2 
11351 C CE1 . PHE C 504 0.5000 0.6937 0.5917 -0.0475 -0.1369 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 504 PHE C CE1 
11352 C CE2 . PHE C 504 0.4898 0.6107 0.5155 -0.0155 -0.1138 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 504 PHE C CE2 
11353 C CZ  . PHE C 504 0.4776 0.6401 0.5318 -0.0206 -0.1287 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 504 PHE C CZ  
11354 N N   . GLY C 505 0.4204 0.5453 0.4670 -0.0404 -0.0574 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 505 GLY C N   
11355 C CA  . GLY C 505 0.4059 0.5323 0.4369 -0.0161 -0.0431 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 505 GLY C CA  
11356 C C   . GLY C 505 0.4004 0.5688 0.4522 -0.0125 -0.0272 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 505 GLY C C   
11357 O O   . GLY C 505 0.4112 0.6079 0.4669 0.0068  -0.0218 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 505 GLY C O   
11358 N N   . ILE C 506 0.3833 0.5561 0.4468 -0.0298 -0.0194 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 506 ILE C N   
11359 C CA  . ILE C 506 0.3820 0.5952 0.4627 -0.0249 -0.0011 0.0052  ? ? ? ? ? ? 506 ILE C CA  
11360 C C   . ILE C 506 0.3974 0.6742 0.5176 -0.0236 -0.0015 0.0125  ? ? ? ? ? ? 506 ILE C C   
11361 O O   . ILE C 506 0.4183 0.7322 0.5440 -0.0017 0.0133  0.0194  ? ? ? ? ? ? 506 ILE C O   
11362 C CB  . ILE C 506 0.4048 0.6075 0.4909 -0.0482 0.0058  0.0183  ? ? ? ? ? ? 506 ILE C CB  
11363 C CG1 . ILE C 506 0.3954 0.5420 0.4414 -0.0422 0.0092  0.0131  ? ? ? ? ? ? 506 ILE C CG1 
11364 C CG2 . ILE C 506 0.3904 0.6458 0.5045 -0.0502 0.0251  0.0389  ? ? ? ? ? ? 506 ILE C CG2 
11365 C CD1 . ILE C 506 0.4157 0.5445 0.4617 -0.0643 0.0142  0.0257  ? ? ? ? ? ? 506 ILE C CD1 
11366 N N   . GLU C 507 0.4181 0.7094 0.5653 -0.0459 -0.0191 0.0118  ? ? ? ? ? ? 507 GLU C N   
11367 C CA  . GLU C 507 0.4302 0.7902 0.6228 -0.0483 -0.0220 0.0209  ? ? ? ? ? ? 507 GLU C CA  
11368 C C   . GLU C 507 0.4113 0.7849 0.5959 -0.0191 -0.0281 0.0093  ? ? ? ? ? ? 507 GLU C C   
11369 O O   . GLU C 507 0.4204 0.8529 0.6322 -0.0043 -0.0217 0.0176  ? ? ? ? ? ? 507 GLU C O   
11370 C CB  . GLU C 507 0.4911 0.8651 0.7181 -0.0851 -0.0421 0.0256  ? ? ? ? ? ? 507 GLU C CB  
11371 C CG  . GLU C 507 0.5677 0.9320 0.8061 -0.1171 -0.0360 0.0411  ? ? ? ? ? ? 507 GLU C CG  
11372 C CD  . GLU C 507 0.6302 1.0564 0.9042 -0.1193 -0.0118 0.0658  ? ? ? ? ? ? 507 GLU C CD  
11373 O OE1 . GLU C 507 0.6311 1.0324 0.8879 -0.1244 0.0050  0.0756  ? ? ? ? ? ? 507 GLU C OE1 
11374 O OE2 . GLU C 507 0.6291 1.1299 0.9472 -0.1143 -0.0089 0.0766  ? ? ? ? ? ? 507 GLU C OE2 
11375 N N   . SER C 508 0.4065 0.7278 0.5533 -0.0085 -0.0390 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 508 SER C N   
11376 C CA  . SER C 508 0.3921 0.7184 0.5232 0.0217  -0.0414 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 508 SER C CA  
11377 C C   . SER C 508 0.3826 0.7124 0.4946 0.0491  -0.0201 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 508 SER C C   
11378 O O   . SER C 508 0.3721 0.7318 0.4855 0.0749  -0.0158 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 508 SER C O   
11379 C CB  . SER C 508 0.4088 0.6776 0.5007 0.0283  -0.0540 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 508 SER C CB  
11380 O OG  . SER C 508 0.4321 0.6861 0.5282 0.0092  -0.0748 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 508 SER C OG  
11381 N N   . GLY C 509 0.3975 0.6910 0.4856 0.0460  -0.0085 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 509 GLY C N   
11382 C CA  . GLY C 509 0.3978 0.6808 0.4564 0.0727  0.0082  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 509 GLY C CA  
11383 C C   . GLY C 509 0.4020 0.7420 0.4823 0.0874  0.0262  0.0060  ? ? ? ? ? ? 509 GLY C C   
11384 O O   . GLY C 509 0.3983 0.7411 0.4557 0.1191  0.0351  0.0049  ? ? ? ? ? ? 509 GLY C O   
11385 N N   . LYS C 510 0.3969 0.7796 0.5185 0.0646  0.0320  0.0213  ? ? ? ? ? ? 510 LYS C N   
11386 C CA  . LYS C 510 0.4007 0.8525 0.5554 0.0744  0.0497  0.0399  ? ? ? ? ? ? 510 LYS C CA  
11387 C C   . LYS C 510 0.3947 0.8972 0.5724 0.0945  0.0434  0.0388  ? ? ? ? ? ? 510 LYS C C   
11388 O O   . LYS C 510 0.3898 0.9227 0.5605 0.1288  0.0583  0.0443  ? ? ? ? ? ? 510 LYS C O   
11389 C CB  . LYS C 510 0.3977 0.8854 0.5993 0.0372  0.0514  0.0570  ? ? ? ? ? ? 510 LYS C CB  
11390 C CG  . LYS C 510 0.4033 0.8464 0.5855 0.0168  0.0588  0.0617  ? ? ? ? ? ? 510 LYS C CG  
11391 C CD  . LYS C 510 0.4278 0.9244 0.6559 -0.0080 0.0714  0.0867  ? ? ? ? ? ? 510 LYS C CD  
11392 C CE  . LYS C 510 0.4311 0.8863 0.6397 -0.0271 0.0806  0.0947  ? ? ? ? ? ? 510 LYS C CE  
11393 N NZ  . LYS C 510 0.4524 0.9514 0.7112 -0.0637 0.0827  0.1168  ? ? ? ? ? ? 510 LYS C NZ  
11394 N N   . LEU C 511 0.3956 0.9044 0.5962 0.0763  0.0205  0.0313  ? ? ? ? ? ? 511 LEU C N   
11395 C CA  . LEU C 511 0.4080 0.9686 0.6333 0.0944  0.0116  0.0309  ? ? ? ? ? ? 511 LEU C CA  
11396 C C   . LEU C 511 0.4076 0.9379 0.5843 0.1378  0.0149  0.0186  ? ? ? ? ? ? 511 LEU C C   
11397 O O   . LEU C 511 0.4006 0.9778 0.5861 0.1686  0.0238  0.0252  ? ? ? ? ? ? 511 LEU C O   
11398 C CB  . LEU C 511 0.4231 0.9861 0.6734 0.0673  -0.0172 0.0229  ? ? ? ? ? ? 511 LEU C CB  
11399 C CG  . LEU C 511 0.4439 1.0732 0.7383 0.0700  -0.0336 0.0262  ? ? ? ? ? ? 511 LEU C CG  
11400 C CD1 . LEU C 511 0.4561 1.0471 0.7247 0.0766  -0.0590 0.0065  ? ? ? ? ? ? 511 LEU C CD1 
11401 C CD2 . LEU C 511 0.4309 1.1369 0.7520 0.1030  -0.0171 0.0405  ? ? ? ? ? ? 511 LEU C CD2 
11402 N N   . ARG C 512 0.3988 0.8513 0.5242 0.1399  0.0089  0.0028  ? ? ? ? ? ? 512 ARG C N   
11403 C CA  . ARG C 512 0.4473 0.8584 0.5225 0.1743  0.0081  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 512 ARG C CA  
11404 C C   . ARG C 512 0.4852 0.8796 0.5236 0.2026  0.0282  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 512 ARG C C   
11405 O O   . ARG C 512 0.5215 0.8761 0.5130 0.2317  0.0271  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 512 ARG C O   
11406 C CB  . ARG C 512 0.4612 0.7985 0.4992 0.1621  -0.0069 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 512 ARG C CB  
11407 C CG  . ARG C 512 0.4554 0.7932 0.5048 0.1527  -0.0279 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 512 ARG C CG  
11408 C CD  . ARG C 512 0.4775 0.7508 0.4972 0.1362  -0.0371 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 512 ARG C CD  
11409 N NE  . ARG C 512 0.5173 0.7933 0.5524 0.1196  -0.0558 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 512 ARG C NE  
11410 C CZ  . ARG C 512 0.5091 0.7453 0.5146 0.1255  -0.0673 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 512 ARG C CZ  
11411 N NH1 . ARG C 512 0.4869 0.6799 0.4506 0.1440  -0.0617 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 512 ARG C NH1 
11412 N NH2 . ARG C 512 0.4792 0.7160 0.4945 0.1120  -0.0846 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 512 ARG C NH2 
11413 N N   . GLY C 513 0.5095 0.9317 0.5650 0.1958  0.0462  0.0087  ? ? ? ? ? ? 513 GLY C N   
11414 C CA  . GLY C 513 0.5178 0.9234 0.5336 0.2254  0.0656  0.0127  ? ? ? ? ? ? 513 GLY C CA  
11415 C C   . GLY C 513 0.5462 0.8719 0.5100 0.2198  0.0628  0.0022  ? ? ? ? ? ? 513 GLY C C   
11416 O O   . GLY C 513 0.6000 0.8978 0.5192 0.2465  0.0734  0.0016  ? ? ? ? ? ? 513 GLY C O   
11417 N N   . PHE C 514 0.5238 0.8131 0.4910 0.1876  0.0480  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 514 PHE C N   
11418 C CA  . PHE C 514 0.5436 0.7680 0.4720 0.1781  0.0450  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 514 PHE C CA  
11419 C C   . PHE C 514 0.5298 0.7617 0.4634 0.1670  0.0601  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 514 PHE C C   
11420 O O   . PHE C 514 0.5530 0.7388 0.4480 0.1710  0.0614  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 514 PHE C O   
11421 C CB  . PHE C 514 0.5321 0.7237 0.4663 0.1492  0.0276  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 514 PHE C CB  
11422 C CG  . PHE C 514 0.6107 0.7785 0.5300 0.1563  0.0121  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 514 PHE C CG  
11423 C CD1 . PHE C 514 0.6200 0.8205 0.5697 0.1512  0.0032  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 514 PHE C CD1 
11424 C CD2 . PHE C 514 0.6447 0.7557 0.5195 0.1653  0.0048  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 514 PHE C CD2 
11425 C CE1 . PHE C 514 0.7047 0.8814 0.6372 0.1591  -0.0103 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 514 PHE C CE1 
11426 C CE2 . PHE C 514 0.6627 0.7509 0.5239 0.1694  -0.0082 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 514 PHE C CE2 
11427 C CZ  . PHE C 514 0.6829 0.8032 0.5710 0.1680  -0.0147 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 514 PHE C CZ  
11428 N N   . LEU C 515 0.4965 0.7845 0.4776 0.1510  0.0697  0.0139  ? ? ? ? ? ? 515 LEU C N   
11429 C CA  . LEU C 515 0.4823 0.7731 0.4743 0.1299  0.0807  0.0263  ? ? ? ? ? ? 515 LEU C CA  
11430 C C   . LEU C 515 0.4831 0.8414 0.5111 0.1324  0.1011  0.0472  ? ? ? ? ? ? 515 LEU C C   
11431 O O   . LEU C 515 0.4625 0.8770 0.5345 0.1282  0.0991  0.0534  ? ? ? ? ? ? 515 LEU C O   
11432 C CB  . LEU C 515 0.4413 0.7209 0.4602 0.0914  0.0659  0.0239  ? ? ? ? ? ? 515 LEU C CB  
11433 C CG  . LEU C 515 0.4494 0.6693 0.4414 0.0836  0.0476  0.0068  ? ? ? ? ? ? 515 LEU C CG  
11434 C CD1 . LEU C 515 0.4136 0.6257 0.4296 0.0507  0.0352  0.0057  ? ? ? ? ? ? 515 LEU C CD1 
11435 C CD2 . LEU C 515 0.4447 0.6137 0.3916 0.0931  0.0506  0.0027  ? ? ? ? ? ? 515 LEU C CD2 
11436 N N   . ARG C 516 0.5155 0.8720 0.5270 0.1386  0.1204  0.0597  ? ? ? ? ? ? 516 ARG C N   
11437 C CA  . ARG C 516 0.5274 0.9492 0.5785 0.1326  0.1420  0.0842  ? ? ? ? ? ? 516 ARG C CA  
11438 C C   . ARG C 516 0.5154 0.9176 0.5659 0.1058  0.1498  0.0961  ? ? ? ? ? ? 516 ARG C C   
11439 O O   . ARG C 516 0.5264 0.8652 0.5351 0.1044  0.1428  0.0854  ? ? ? ? ? ? 516 ARG C O   
11440 C CB  . ARG C 516 0.6087 1.0604 0.6386 0.1757  0.1658  0.0938  ? ? ? ? ? ? 516 ARG C CB  
11441 C CG  . ARG C 516 0.7091 1.0961 0.6663 0.2123  0.1630  0.0766  ? ? ? ? ? ? 516 ARG C CG  
11442 C CD  . ARG C 516 0.7751 1.1723 0.7235 0.2432  0.1556  0.0654  ? ? ? ? ? ? 516 ARG C CD  
11443 N NE  . ARG C 516 0.8929 1.3232 0.8216 0.2876  0.1794  0.0763  ? ? ? ? ? ? 516 ARG C NE  
11444 C CZ  . ARG C 516 0.9096 1.4197 0.8797 0.3046  0.1935  0.0910  ? ? ? ? ? ? 516 ARG C CZ  
11445 N NH1 . ARG C 516 0.9042 1.4717 0.9414 0.2781  0.1837  0.0963  ? ? ? ? ? ? 516 ARG C NH1 
11446 N NH2 . ARG C 516 0.8972 1.4307 0.8398 0.3507  0.2171  0.1007  ? ? ? ? ? ? 516 ARG C NH2 
11447 N N   . VAL C 517 0.5083 0.9656 0.6055 0.0842  0.1635  0.1193  ? ? ? ? ? ? 517 VAL C N   
11448 C CA  . VAL C 517 0.5178 0.9611 0.6117 0.0625  0.1766  0.1361  ? ? ? ? ? ? 517 VAL C CA  
11449 C C   . VAL C 517 0.5419 0.9363 0.5713 0.0923  0.1898  0.1332  ? ? ? ? ? ? 517 VAL C C   
11450 O O   . VAL C 517 0.5498 0.9530 0.5506 0.1314  0.2022  0.1317  ? ? ? ? ? ? 517 VAL C O   
11451 C CB  . VAL C 517 0.5176 1.0405 0.6678 0.0462  0.1972  0.1667  ? ? ? ? ? ? 517 VAL C CB  
11452 C CG1 . VAL C 517 0.5340 1.0417 0.6783 0.0238  0.2133  0.1875  ? ? ? ? ? ? 517 VAL C CG1 
11453 C CG2 . VAL C 517 0.4805 1.0457 0.6926 0.0134  0.1775  0.1673  ? ? ? ? ? ? 517 VAL C CG2 
11454 N N   . GLY C 518 0.5492 0.8870 0.5508 0.0759  0.1844  0.1308  ? ? ? ? ? ? 518 GLY C N   
11455 C CA  . GLY C 518 0.5874 0.8742 0.5257 0.1020  0.1921  0.1268  ? ? ? ? ? ? 518 GLY C CA  
11456 C C   . GLY C 518 0.6030 0.8281 0.4959 0.1185  0.1694  0.0992  ? ? ? ? ? ? 518 GLY C C   
11457 O O   . GLY C 518 0.6422 0.8212 0.4827 0.1371  0.1699  0.0940  ? ? ? ? ? ? 518 GLY C O   
11458 N N   . ASP C 519 0.5520 0.7771 0.4635 0.1123  0.1493  0.0829  ? ? ? ? ? ? 519 ASP C N   
11459 C CA  . ASP C 519 0.5488 0.7183 0.4219 0.1234  0.1282  0.0598  ? ? ? ? ? ? 519 ASP C CA  
11460 C C   . ASP C 519 0.5432 0.6696 0.4116 0.0983  0.1135  0.0542  ? ? ? ? ? ? 519 ASP C C   
11461 O O   . ASP C 519 0.5527 0.6921 0.4519 0.0714  0.1151  0.0641  ? ? ? ? ? ? 519 ASP C O   
11462 C CB  . ASP C 519 0.5286 0.7116 0.4220 0.1249  0.1131  0.0462  ? ? ? ? ? ? 519 ASP C CB  
11463 C CG  . ASP C 519 0.5560 0.7524 0.4280 0.1608  0.1202  0.0432  ? ? ? ? ? ? 519 ASP C CG  
11464 O OD1 . ASP C 519 0.6145 0.7962 0.4458 0.1862  0.1335  0.0477  ? ? ? ? ? ? 519 ASP C OD1 
11465 O OD2 . ASP C 519 0.5276 0.7471 0.4191 0.1660  0.1132  0.0372  ? ? ? ? ? ? 519 ASP C OD2 
11466 N N   . LEU C 520 0.5414 0.6174 0.3727 0.1066  0.0978  0.0389  ? ? ? ? ? ? 520 LEU C N   
11467 C CA  . LEU C 520 0.5162 0.5570 0.3465 0.0862  0.0829  0.0331  ? ? ? ? ? ? 520 LEU C CA  
11468 C C   . LEU C 520 0.4877 0.5207 0.3296 0.0808  0.0644  0.0178  ? ? ? ? ? ? 520 LEU C C   
11469 O O   . LEU C 520 0.4781 0.5087 0.3060 0.0982  0.0593  0.0085  ? ? ? ? ? ? 520 LEU C O   
11470 C CB  . LEU C 520 0.5636 0.5591 0.3474 0.0980  0.0788  0.0305  ? ? ? ? ? ? 520 LEU C CB  
11471 C CG  . LEU C 520 0.6203 0.6080 0.3858 0.0989  0.0939  0.0459  ? ? ? ? ? ? 520 LEU C CG  
11472 C CD1 . LEU C 520 0.6921 0.6319 0.4135 0.1093  0.0816  0.0389  ? ? ? ? ? ? 520 LEU C CD1 
11473 C CD2 . LEU C 520 0.6257 0.6182 0.4201 0.0710  0.0964  0.0561  ? ? ? ? ? ? 520 LEU C CD2 
11474 N N   . VAL C 521 0.4477 0.4746 0.3115 0.0584  0.0548  0.0156  ? ? ? ? ? ? 521 VAL C N   
11475 C CA  . VAL C 521 0.4311 0.4469 0.3015 0.0544  0.0384  0.0022  ? ? ? ? ? ? 521 VAL C CA  
11476 C C   . VAL C 521 0.4438 0.4261 0.3054 0.0440  0.0282  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 521 VAL C C   
11477 O O   . VAL C 521 0.4581 0.4287 0.3147 0.0365  0.0332  0.0072  ? ? ? ? ? ? 521 VAL C O   
11478 C CB  . VAL C 521 0.4399 0.4856 0.3464 0.0416  0.0353  0.0011  ? ? ? ? ? ? 521 VAL C CB  
11479 C CG1 . VAL C 521 0.4352 0.5200 0.3534 0.0556  0.0439  0.0041  ? ? ? ? ? ? 521 VAL C CG1 
11480 C CG2 . VAL C 521 0.4492 0.4995 0.3776 0.0176  0.0371  0.0101  ? ? ? ? ? ? 521 VAL C CG2 
11481 N N   . ILE C 522 0.4130 0.3807 0.2715 0.0454  0.0149  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 522 ILE C N   
11482 C CA  . ILE C 522 0.4125 0.3555 0.2646 0.0403  0.0059  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 522 ILE C CA  
11483 C C   . ILE C 522 0.3916 0.3421 0.2653 0.0301  0.0005  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 522 ILE C C   
11484 O O   . ILE C 522 0.3856 0.3506 0.2681 0.0330  -0.0021 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 522 ILE C O   
11485 C CB  . ILE C 522 0.4300 0.3570 0.2644 0.0502  -0.0053 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 522 ILE C CB  
11486 C CG1 . ILE C 522 0.4487 0.3649 0.2547 0.0635  -0.0037 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 522 ILE C CG1 
11487 C CG2 . ILE C 522 0.4297 0.3426 0.2649 0.0464  -0.0139 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 522 ILE C CG2 
11488 C CD1 . ILE C 522 0.4717 0.3759 0.2623 0.0649  0.0020  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 522 ILE C CD1 
11489 N N   . VAL C 523 0.3998 0.3363 0.2766 0.0205  -0.0017 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 523 VAL C N   
11490 C CA  . VAL C 523 0.4094 0.3452 0.2987 0.0124  -0.0081 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 523 VAL C CA  
11491 C C   . VAL C 523 0.4088 0.3236 0.2869 0.0185  -0.0144 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 523 VAL C C   
11492 O O   . VAL C 523 0.4484 0.3454 0.3140 0.0213  -0.0137 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 523 VAL C O   
11493 C CB  . VAL C 523 0.4411 0.3733 0.3386 -0.0039 -0.0062 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 523 VAL C CB  
11494 C CG1 . VAL C 523 0.4415 0.3649 0.3443 -0.0115 -0.0163 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 523 VAL C CG1 
11495 C CG2 . VAL C 523 0.4618 0.4252 0.3763 -0.0099 0.0029  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 523 VAL C CG2 
11496 N N   . VAL C 524 0.4125 0.3304 0.2948 0.0218  -0.0198 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 524 VAL C N   
11497 C CA  . VAL C 524 0.4043 0.3110 0.2796 0.0299  -0.0231 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 524 VAL C CA  
11498 C C   . VAL C 524 0.4251 0.3197 0.2974 0.0284  -0.0263 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 524 VAL C C   
11499 O O   . VAL C 524 0.4182 0.3214 0.2969 0.0252  -0.0294 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 524 VAL C O   
11500 C CB  . VAL C 524 0.3972 0.3176 0.2764 0.0359  -0.0255 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 524 VAL C CB  
11501 C CG1 . VAL C 524 0.3707 0.2904 0.2502 0.0432  -0.0272 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 524 VAL C CG1 
11502 C CG2 . VAL C 524 0.3877 0.3106 0.2619 0.0376  -0.0258 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 524 VAL C CG2 
11503 N N   . THR C 525 0.4420 0.3132 0.3001 0.0332  -0.0268 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 525 THR C N   
11504 C CA  . THR C 525 0.4720 0.3217 0.3171 0.0354  -0.0312 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 525 THR C CA  
11505 C C   . THR C 525 0.4773 0.3141 0.3071 0.0537  -0.0288 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 525 THR C C   
11506 O O   . THR C 525 0.4930 0.3443 0.3292 0.0616  -0.0251 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 525 THR C O   
11507 C CB  . THR C 525 0.5032 0.3269 0.3394 0.0209  -0.0356 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 525 THR C CB  
11508 O OG1 . THR C 525 0.4914 0.3027 0.3201 0.0206  -0.0312 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 525 THR C OG1 
11509 C CG2 . THR C 525 0.4930 0.3401 0.3507 0.0039  -0.0373 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 525 THR C CG2 
11510 N N   . GLY C 526 0.5075 0.3156 0.3153 0.0612  -0.0319 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 526 GLY C N   
11511 C CA  . GLY C 526 0.5047 0.2999 0.2943 0.0831  -0.0280 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 526 GLY C CA  
11512 C C   . GLY C 526 0.5678 0.3133 0.3231 0.0883  -0.0326 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 526 GLY C C   
11513 O O   . GLY C 526 0.5787 0.2977 0.3256 0.0701  -0.0404 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 526 GLY C O   
11514 N N   . TRP C 527 0.5879 0.3204 0.3228 0.1131  -0.0282 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 527 TRP C N   
11515 C CA  . TRP C 527 0.6608 0.3413 0.3580 0.1221  -0.0322 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 527 TRP C CA  
11516 C C   . TRP C 527 0.6971 0.3320 0.3549 0.1325  -0.0387 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 527 TRP C C   
11517 O O   . TRP C 527 0.7285 0.3069 0.3472 0.1359  -0.0461 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 527 TRP C O   
11518 C CB  . TRP C 527 0.6899 0.3765 0.3813 0.1469  -0.0250 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 527 TRP C CB  
11519 C CG  . TRP C 527 0.6863 0.4034 0.3827 0.1742  -0.0160 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 527 TRP C CG  
11520 C CD1 . TRP C 527 0.6335 0.4097 0.3692 0.1740  -0.0092 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 527 TRP C CD1 
11521 C CD2 . TRP C 527 0.7368 0.4270 0.3960 0.2071  -0.0116 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 527 TRP C CD2 
11522 N NE1 . TRP C 527 0.6405 0.4341 0.3718 0.2012  0.0001  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 527 TRP C NE1 
11523 C CE2 . TRP C 527 0.7120 0.4577 0.3975 0.2245  0.0003  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 527 TRP C CE2 
11524 C CE3 . TRP C 527 0.7948 0.4204 0.4008 0.2236  -0.0165 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 527 TRP C CE3 
11525 C CZ2 . TRP C 527 0.7304 0.4730 0.3915 0.2604  0.0101  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 527 TRP C CZ2 
11526 C CZ3 . TRP C 527 0.8598 0.4756 0.4354 0.2617  -0.0084 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 527 TRP C CZ3 
11527 C CH2 . TRP C 527 0.8115 0.4877 0.4155 0.2805  0.0059  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 527 TRP C CH2 
11528 N N   . ARG C 528 0.6828 0.3363 0.3448 0.1394  -0.0367 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 528 ARG C N   
11529 C CA  . ARG C 528 0.7483 0.3581 0.3696 0.1505  -0.0440 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 528 ARG C CA  
11530 C C   . ARG C 528 0.7263 0.3619 0.3645 0.1404  -0.0466 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 528 ARG C C   
11531 O O   . ARG C 528 0.6742 0.3619 0.3536 0.1307  -0.0397 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 528 ARG C O   
11532 C CB  . ARG C 528 0.8076 0.4036 0.3960 0.1904  -0.0339 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 528 ARG C CB  
11533 C CG  . ARG C 528 0.7404 0.3988 0.3601 0.2075  -0.0170 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 528 ARG C CG  
11534 C CD  . ARG C 528 0.8325 0.4711 0.4111 0.2462  -0.0086 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 528 ARG C CD  
11535 N NE  . ARG C 528 0.8235 0.4456 0.3828 0.2441  -0.0138 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 528 ARG C NE  
11536 C CZ  . ARG C 528 0.8944 0.4962 0.4135 0.2751  -0.0076 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 528 ARG C CZ  
11537 N NH1 . ARG C 528 0.9098 0.5073 0.4041 0.3128  0.0058  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 528 ARG C NH1 
11538 N NH2 . ARG C 528 0.9102 0.4959 0.4113 0.2705  -0.0148 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 528 ARG C NH2 
11539 N N   . PRO C 529 0.7550 0.3497 0.3573 0.1433  -0.0583 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 529 PRO C N   
11540 C CA  . PRO C 529 0.7398 0.3538 0.3514 0.1372  -0.0625 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 529 PRO C CA  
11541 C C   . PRO C 529 0.7187 0.3652 0.3322 0.1638  -0.0455 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 529 PRO C C   
11542 O O   . PRO C 529 0.7706 0.4167 0.3698 0.1905  -0.0325 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 529 PRO C O   
11543 C CB  . PRO C 529 0.7909 0.3416 0.3532 0.1368  -0.0824 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 529 PRO C CB  
11544 C CG  . PRO C 529 0.8448 0.3386 0.3665 0.1467  -0.0867 -0.1097 ? ? ? ? ? ? 529 PRO C CG  
11545 C CD  . PRO C 529 0.8303 0.3508 0.3764 0.1511  -0.0714 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 529 PRO C CD  
11546 N N   . GLY C 530 0.6963 0.3704 0.3267 0.1569  -0.0459 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 530 GLY C N   
11547 C CA  . GLY C 530 0.6854 0.3921 0.3212 0.1759  -0.0301 -0.0824 ? ? ? ? ? ? 530 GLY C CA  
11548 C C   . GLY C 530 0.6302 0.3940 0.3172 0.1645  -0.0183 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 530 GLY C C   
11549 O O   . GLY C 530 0.5620 0.3387 0.2741 0.1511  -0.0188 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 530 GLY C O   
11550 N N   . SER C 531 0.6086 0.4029 0.3083 0.1690  -0.0088 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 531 SER C N   
11551 C CA  . SER C 531 0.5753 0.4161 0.3198 0.1548  -0.0017 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 531 SER C CA  
11552 C C   . SER C 531 0.5611 0.4238 0.3188 0.1673  0.0104  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 531 SER C C   
11553 O O   . SER C 531 0.5455 0.3944 0.2773 0.1926  0.0181  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 531 SER C O   
11554 C CB  . SER C 531 0.5717 0.4363 0.3258 0.1544  0.0049  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 531 SER C CB  
11555 O OG  . SER C 531 0.6367 0.4973 0.3661 0.1799  0.0174  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 531 SER C OG  
11556 N N   . GLY C 532 0.4993 0.3955 0.2949 0.1510  0.0109  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 532 GLY C N   
11557 C CA  . GLY C 532 0.4832 0.4142 0.3033 0.1575  0.0198  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 532 GLY C CA  
11558 C C   . GLY C 532 0.4959 0.4172 0.3162 0.1589  0.0151  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 532 GLY C C   
11559 O O   . GLY C 532 0.4879 0.4374 0.3269 0.1666  0.0202  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 532 GLY C O   
11560 N N   . TYR C 533 0.5100 0.3918 0.3091 0.1522  0.0051  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 533 TYR C N   
11561 C CA  . TYR C 533 0.5135 0.3787 0.3068 0.1536  0.0010  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 533 TYR C CA  
11562 C C   . TYR C 533 0.5025 0.3691 0.3133 0.1292  -0.0075 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 533 TYR C C   
11563 O O   . TYR C 533 0.5375 0.3822 0.3373 0.1283  -0.0113 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 533 TYR C O   
11564 C CB  . TYR C 533 0.5586 0.3701 0.3080 0.1661  -0.0032 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 533 TYR C CB  
11565 C CG  . TYR C 533 0.6102 0.4167 0.3349 0.1959  0.0064  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 533 TYR C CG  
11566 C CD1 . TYR C 533 0.6274 0.4075 0.3232 0.2016  0.0043  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 533 TYR C CD1 
11567 C CD2 . TYR C 533 0.6011 0.4329 0.3313 0.2209  0.0182  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 533 TYR C CD2 
11568 C CE1 . TYR C 533 0.6750 0.4487 0.3421 0.2332  0.0152  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 533 TYR C CE1 
11569 C CE2 . TYR C 533 0.6719 0.5044 0.3795 0.2521  0.0304  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 533 TYR C CE2 
11570 C CZ  . TYR C 533 0.6887 0.4898 0.3624 0.2587  0.0296  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 533 TYR C CZ  
11571 O OH  . TYR C 533 0.7507 0.5507 0.3965 0.2935  0.0435  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 533 TYR C OH  
11572 N N   . THR C 534 0.4599 0.3496 0.2939 0.1118  -0.0098 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 534 THR C N   
11573 C CA  . THR C 534 0.4282 0.3214 0.2755 0.0939  -0.0157 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 534 THR C CA  
11574 C C   . THR C 534 0.4297 0.3342 0.2850 0.0992  -0.0155 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 534 THR C C   
11575 O O   . THR C 534 0.4166 0.3496 0.2873 0.1083  -0.0124 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 534 THR C O   
11576 C CB  . THR C 534 0.4200 0.3355 0.2861 0.0807  -0.0176 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 534 THR C CB  
11577 O OG1 . THR C 534 0.4371 0.3412 0.2944 0.0768  -0.0195 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 534 THR C OG1 
11578 C CG2 . THR C 534 0.4025 0.3232 0.2788 0.0669  -0.0226 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 534 THR C CG2 
11579 N N   . ASN C 535 0.4538 0.3385 0.2998 0.0934  -0.0190 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 535 ASN C N   
11580 C CA  . ASN C 535 0.4328 0.3203 0.2786 0.1009  -0.0203 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 535 ASN C CA  
11581 C C   . ASN C 535 0.4688 0.3371 0.3053 0.0905  -0.0235 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 535 ASN C C   
11582 O O   . ASN C 535 0.4775 0.3398 0.3063 0.0985  -0.0250 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 535 ASN C O   
11583 C CB  . ASN C 535 0.4651 0.3411 0.2946 0.1243  -0.0166 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 535 ASN C CB  
11584 C CG  . ASN C 535 0.5011 0.3267 0.2960 0.1274  -0.0176 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 535 ASN C CG  
11585 O OD1 . ASN C 535 0.5094 0.3123 0.2945 0.1141  -0.0199 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 535 ASN C OD1 
11586 N ND2 . ASN C 535 0.5354 0.3420 0.3114 0.1440  -0.0175 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 535 ASN C ND2 
11587 N N   . ILE C 536 0.4629 0.3232 0.2995 0.0741  -0.0238 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 536 ILE C N   
11588 C CA  . ILE C 536 0.4763 0.3173 0.3022 0.0644  -0.0234 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 536 ILE C CA  
11589 C C   . ILE C 536 0.4801 0.3397 0.3194 0.0514  -0.0228 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 536 ILE C C   
11590 O O   . ILE C 536 0.4804 0.3519 0.3307 0.0443  -0.0228 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 536 ILE C O   
11591 C CB  . ILE C 536 0.5206 0.3277 0.3295 0.0570  -0.0234 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 536 ILE C CB  
11592 C CG1 . ILE C 536 0.5698 0.3498 0.3566 0.0739  -0.0247 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 536 ILE C CG1 
11593 C CG2 . ILE C 536 0.5188 0.3109 0.3207 0.0439  -0.0211 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 536 ILE C CG2 
11594 C CD1 . ILE C 536 0.6403 0.3744 0.4006 0.0690  -0.0288 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 536 ILE C CD1 
11595 N N   . MET C 537 0.4522 0.3108 0.2858 0.0507  -0.0221 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 537 MET C N   
11596 C CA  . MET C 537 0.4687 0.3399 0.3068 0.0435  -0.0200 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 537 MET C CA  
11597 C C   . MET C 537 0.4820 0.3374 0.3070 0.0381  -0.0134 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 537 MET C C   
11598 O O   . MET C 537 0.5220 0.3597 0.3304 0.0446  -0.0138 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 537 MET C O   
11599 C CB  . MET C 537 0.4823 0.3650 0.3199 0.0506  -0.0265 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 537 MET C CB  
11600 C CG  . MET C 537 0.5311 0.4203 0.3652 0.0482  -0.0260 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 537 MET C CG  
11601 S SD  . MET C 537 0.6908 0.5680 0.5013 0.0562  -0.0311 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 537 MET C SD  
11602 C CE  . MET C 537 0.5426 0.4140 0.3463 0.0515  -0.0155 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 537 MET C CE  
11603 N N   . ARG C 538 0.4809 0.3460 0.3138 0.0275  -0.0070 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 538 ARG C N   
11604 C CA  . ARG C 538 0.5116 0.3694 0.3375 0.0194  0.0020  0.0021  ? ? ? ? ? ? 538 ARG C CA  
11605 C C   . ARG C 538 0.4859 0.3677 0.3166 0.0206  0.0100  0.0050  ? ? ? ? ? ? 538 ARG C C   
11606 O O   . ARG C 538 0.5169 0.4204 0.3617 0.0215  0.0087  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 538 ARG C O   
11607 C CB  . ARG C 538 0.5354 0.3858 0.3709 0.0024  0.0031  0.0041  ? ? ? ? ? ? 538 ARG C CB  
11608 C CG  . ARG C 538 0.6213 0.4357 0.4408 0.0026  -0.0036 0.0026  ? ? ? ? ? ? 538 ARG C CG  
11609 C CD  . ARG C 538 0.6624 0.4596 0.4846 -0.0173 -0.0058 0.0049  ? ? ? ? ? ? 538 ARG C CD  
11610 N NE  . ARG C 538 0.6528 0.4635 0.4916 -0.0225 -0.0136 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 538 ARG C NE  
11611 C CZ  . ARG C 538 0.6939 0.5226 0.5535 -0.0408 -0.0150 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 538 ARG C CZ  
11612 N NH1 . ARG C 538 0.7273 0.5680 0.5979 -0.0563 -0.0069 0.0091  ? ? ? ? ? ? 538 ARG C NH1 
11613 N NH2 . ARG C 538 0.6787 0.5175 0.5493 -0.0424 -0.0241 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 538 ARG C NH2 
11614 N N   . VAL C 539 0.4866 0.3627 0.3017 0.0233  0.0188  0.0146  ? ? ? ? ? ? 539 VAL C N   
11615 C CA  . VAL C 539 0.4899 0.3871 0.3039 0.0286  0.0295  0.0192  ? ? ? ? ? ? 539 VAL C CA  
11616 C C   . VAL C 539 0.4915 0.4052 0.3231 0.0129  0.0422  0.0311  ? ? ? ? ? ? 539 VAL C C   
11617 O O   . VAL C 539 0.5191 0.4140 0.3421 0.0037  0.0473  0.0415  ? ? ? ? ? ? 539 VAL C O   
11618 C CB  . VAL C 539 0.5166 0.3966 0.2973 0.0436  0.0328  0.0243  ? ? ? ? ? ? 539 VAL C CB  
11619 C CG1 . VAL C 539 0.5113 0.4098 0.2831 0.0550  0.0444  0.0280  ? ? ? ? ? ? 539 VAL C CG1 
11620 C CG2 . VAL C 539 0.5079 0.3716 0.2752 0.0541  0.0163  0.0145  ? ? ? ? ? ? 539 VAL C CG2 
11621 N N   . LEU C 540 0.4715 0.4204 0.3264 0.0106  0.0473  0.0311  ? ? ? ? ? ? 540 LEU C N   
11622 C CA  A LEU C 540 0.4958 0.4713 0.3773 -0.0074 0.0576  0.0439  ? ? ? ? ? ? 540 LEU C CA  
11623 C CA  B LEU C 540 0.4894 0.4652 0.3715 -0.0074 0.0571  0.0433  ? ? ? ? ? ? 540 LEU C CA  
11624 C C   . LEU C 540 0.5036 0.5204 0.3946 0.0038  0.0725  0.0512  ? ? ? ? ? ? 540 LEU C C   
11625 O O   . LEU C 540 0.5196 0.5497 0.4082 0.0211  0.0696  0.0414  ? ? ? ? ? ? 540 LEU C O   
11626 C CB  A LEU C 540 0.4957 0.4818 0.4065 -0.0247 0.0456  0.0369  ? ? ? ? ? ? 540 LEU C CB  
11627 C CB  B LEU C 540 0.4655 0.4511 0.3754 -0.0225 0.0443  0.0348  ? ? ? ? ? ? 540 LEU C CB  
11628 C CG  A LEU C 540 0.5121 0.4629 0.4180 -0.0354 0.0298  0.0278  ? ? ? ? ? ? 540 LEU C CG  
11629 C CG  B LEU C 540 0.4617 0.4810 0.4073 -0.0442 0.0474  0.0447  ? ? ? ? ? ? 540 LEU C CG  
11630 C CD1 A LEU C 540 0.5169 0.4864 0.4515 -0.0517 0.0199  0.0233  ? ? ? ? ? ? 540 LEU C CD1 
11631 C CD1 B LEU C 540 0.4970 0.4925 0.4394 -0.0663 0.0500  0.0581  ? ? ? ? ? ? 540 LEU C CD1 
11632 C CD2 A LEU C 540 0.5529 0.4654 0.4404 -0.0469 0.0307  0.0368  ? ? ? ? ? ? 540 LEU C CD2 
11633 C CD2 B LEU C 540 0.4459 0.4719 0.4106 -0.0516 0.0308  0.0318  ? ? ? ? ? ? 540 LEU C CD2 
11634 N N   . SER C 541 0.5261 0.5626 0.4268 -0.0051 0.0889  0.0696  ? ? ? ? ? ? 541 SER C N   
11635 C CA  A SER C 541 0.5266 0.6117 0.4423 0.0060  0.1061  0.0800  ? ? ? ? ? ? 541 SER C CA  
11636 C CA  B SER C 541 0.5323 0.6168 0.4478 0.0054  0.1065  0.0807  ? ? ? ? ? ? 541 SER C CA  
11637 C C   . SER C 541 0.5191 0.6522 0.4854 -0.0132 0.1041  0.0846  ? ? ? ? ? ? 541 SER C C   
11638 O O   . SER C 541 0.5217 0.6521 0.5110 -0.0421 0.0967  0.0898  ? ? ? ? ? ? 541 SER C O   
11639 C CB  A SER C 541 0.5549 0.6437 0.4533 0.0114  0.1285  0.1003  ? ? ? ? ? ? 541 SER C CB  
11640 C CB  B SER C 541 0.5689 0.6548 0.4699 0.0060  0.1278  0.1018  ? ? ? ? ? ? 541 SER C CB  
11641 O OG  A SER C 541 0.5657 0.6357 0.4691 -0.0148 0.1303  0.1134  ? ? ? ? ? ? 541 SER C OG  
11642 O OG  B SER C 541 0.6210 0.7276 0.5035 0.0355  0.1433  0.1052  ? ? ? ? ? ? 541 SER C OG  
11643 N N   . ILE C 542 0.5006 0.6747 0.4812 0.0042  0.1084  0.0820  ? ? ? ? ? ? 542 ILE C N   
11644 C CA  . ILE C 542 0.4961 0.7234 0.5262 -0.0098 0.1053  0.0864  ? ? ? ? ? ? 542 ILE C CA  
11645 C C   . ILE C 542 0.5004 0.7787 0.5638 -0.0237 0.1253  0.1128  ? ? ? ? ? ? 542 ILE C C   
11646 O O   . ILE C 542 0.5260 0.8242 0.5763 -0.0031 0.1478  0.1256  ? ? ? ? ? ? 542 ILE C O   
11647 C CB  . ILE C 542 0.4677 0.7222 0.4987 0.0182  0.1039  0.0756  ? ? ? ? ? ? 542 ILE C CB  
11648 C CG1 . ILE C 542 0.4555 0.6591 0.4523 0.0306  0.0860  0.0526  ? ? ? ? ? ? 542 ILE C CG1 
11649 C CG2 . ILE C 542 0.4485 0.7599 0.5308 0.0059  0.0982  0.0797  ? ? ? ? ? ? 542 ILE C CG2 
11650 C CD1 . ILE C 542 0.4448 0.6243 0.4539 0.0069  0.0646  0.0414  ? ? ? ? ? ? 542 ILE C CD1 
11651 N N   . SER C 543 0.4933 0.7912 0.5976 -0.0587 0.1168  0.1217  ? ? ? ? ? ? 543 SER C N   
11652 C CA  . SER C 543 0.5401 0.9013 0.6890 -0.0761 0.1348  0.1498  ? ? ? ? ? ? 543 SER C CA  
11653 C C   . SER C 543 0.5132 0.9404 0.7163 -0.0833 0.1257  0.1508  ? ? ? ? ? ? 543 SER C C   
11654 O O   . SER C 543 0.5026 0.9159 0.7056 -0.0805 0.1028  0.1294  ? ? ? ? ? ? 543 SER C O   
11655 C CB  . SER C 543 0.5589 0.8928 0.7140 -0.1154 0.1326  0.1646  ? ? ? ? ? ? 543 SER C CB  
11656 O OG  . SER C 543 0.5618 0.8571 0.7196 -0.1387 0.1031  0.1478  ? ? ? ? ? ? 543 SER C OG  
11657 O OXT . SER C 543 0.5286 1.0257 0.7758 -0.0904 0.1411  0.1738  ? ? ? ? ? ? 543 SER C OXT 
11658 N N   . GLY D 21  1.8072 1.0827 0.4733 -0.5685 0.0781  0.0205  ? ? ? ? ? ? 21  GLY D N   
11659 C CA  . GLY D 21  1.9244 1.1661 0.5333 -0.5906 0.1017  0.0219  ? ? ? ? ? ? 21  GLY D CA  
11660 C C   . GLY D 21  1.8653 1.1846 0.5837 -0.5516 0.1070  0.0299  ? ? ? ? ? ? 21  GLY D C   
11661 O O   . GLY D 21  1.7645 1.1530 0.5799 -0.5225 0.0669  0.0466  ? ? ? ? ? ? 21  GLY D O   
11662 N N   . THR D 22  1.8863 1.1937 0.5921 -0.5510 0.1573  0.0185  ? ? ? ? ? ? 22  THR D N   
11663 C CA  . THR D 22  1.7814 1.1614 0.5915 -0.5155 0.1604  0.0271  ? ? ? ? ? ? 22  THR D CA  
11664 C C   . THR D 22  1.6766 1.1346 0.6163 -0.4612 0.1777  0.0175  ? ? ? ? ? ? 22  THR D C   
11665 O O   . THR D 22  1.6150 1.1379 0.6442 -0.4333 0.1499  0.0323  ? ? ? ? ? ? 22  THR D O   
11666 C CB  . THR D 22  1.8820 1.2331 0.6494 -0.5327 0.1980  0.0254  ? ? ? ? ? ? 22  THR D CB  
11667 O OG1 . THR D 22  1.7588 1.1703 0.6298 -0.4918 0.2347  0.0181  ? ? ? ? ? ? 22  THR D OG1 
11668 C CG2 . THR D 22  1.9382 1.1897 0.5702 -0.5760 0.2487  0.0058  ? ? ? ? ? ? 22  THR D CG2 
11669 N N   . ALA D 23  1.6537 1.1015 0.6006 -0.4481 0.2214  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 23  ALA D N   
11670 C CA  . ALA D 23  1.5152 1.0302 0.5786 -0.4007 0.2375  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 23  ALA D CA  
11671 C C   . ALA D 23  1.4274 0.9907 0.5519 -0.3797 0.1859  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 23  ALA D C   
11672 O O   . ALA D 23  1.3551 0.9824 0.5794 -0.3427 0.1807  0.0004  ? ? ? ? ? ? 23  ALA D O   
11673 C CB  . ALA D 23  1.5595 1.0479 0.6177 -0.3935 0.2999  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 23  ALA D CB  
11674 N N   . PHE D 24  1.4233 0.9519 0.4855 -0.4053 0.1494  0.0041  ? ? ? ? ? ? 24  PHE D N   
11675 C CA  . PHE D 24  1.3505 0.9164 0.4618 -0.3918 0.0991  0.0178  ? ? ? ? ? ? 24  PHE D CA  
11676 C C   . PHE D 24  1.2214 0.8515 0.4196 -0.3675 0.0629  0.0387  ? ? ? ? ? ? 24  PHE D C   
11677 O O   . PHE D 24  1.1345 0.8133 0.4111 -0.3366 0.0523  0.0396  ? ? ? ? ? ? 24  PHE D O   
11678 C CB  . PHE D 24  1.4399 0.9543 0.4669 -0.4311 0.0583  0.0292  ? ? ? ? ? ? 24  PHE D CB  
11679 C CG  . PHE D 24  1.4017 0.9528 0.4849 -0.4173 0.0113  0.0433  ? ? ? ? ? ? 24  PHE D CG  
11680 C CD1 . PHE D 24  1.3537 0.9403 0.4849 -0.4145 -0.0412 0.0717  ? ? ? ? ? ? 24  PHE D CD1 
11681 C CD2 . PHE D 24  1.3820 0.9315 0.4745 -0.4068 0.0219  0.0286  ? ? ? ? ? ? 24  PHE D CD2 
11682 C CE1 . PHE D 24  1.2810 0.9013 0.4715 -0.4005 -0.0786 0.0847  ? ? ? ? ? ? 24  PHE D CE1 
11683 C CE2 . PHE D 24  1.3213 0.9053 0.4690 -0.3938 -0.0183 0.0418  ? ? ? ? ? ? 24  PHE D CE2 
11684 C CZ  . PHE D 24  1.2569 0.8755 0.4534 -0.3910 -0.0670 0.0698  ? ? ? ? ? ? 24  PHE D CZ  
11685 N N   . PHE D 25  1.2603 0.8847 0.4390 -0.3833 0.0459  0.0550  ? ? ? ? ? ? 25  PHE D N   
11686 C CA  . PHE D 25  1.2057 0.8820 0.4585 -0.3645 0.0089  0.0764  ? ? ? ? ? ? 25  PHE D CA  
11687 C C   . PHE D 25  1.1185 0.8457 0.4529 -0.3286 0.0349  0.0698  ? ? ? ? ? ? 25  PHE D C   
11688 O O   . PHE D 25  1.0479 0.8168 0.4462 -0.3099 0.0092  0.0842  ? ? ? ? ? ? 25  PHE D O   
11689 C CB  . PHE D 25  1.2170 0.8678 0.4230 -0.3970 -0.0325 0.1019  ? ? ? ? ? ? 25  PHE D CB  
11690 C CG  . PHE D 25  1.3076 0.9223 0.4611 -0.4275 -0.0745 0.1160  ? ? ? ? ? ? 25  PHE D CG  
11691 C CD1 . PHE D 25  1.2601 0.9095 0.4779 -0.4115 -0.1119 0.1293  ? ? ? ? ? ? 25  PHE D CD1 
11692 C CD2 . PHE D 25  1.4034 0.9461 0.4426 -0.4729 -0.0742 0.1150  ? ? ? ? ? ? 25  PHE D CD2 
11693 C CE1 . PHE D 25  1.2943 0.9132 0.4732 -0.4391 -0.1512 0.1440  ? ? ? ? ? ? 25  PHE D CE1 
11694 C CE2 . PHE D 25  1.4636 0.9715 0.4553 -0.5027 -0.1165 0.1294  ? ? ? ? ? ? 25  PHE D CE2 
11695 C CZ  . PHE D 25  1.4048 0.9530 0.4701 -0.4855 -0.1562 0.1448  ? ? ? ? ? ? 25  PHE D CZ  
11696 N N   . GLN D 26  1.1434 0.8647 0.4775 -0.3199 0.0853  0.0490  ? ? ? ? ? ? 26  GLN D N   
11697 C CA  . GLN D 26  1.0654 0.8323 0.4791 -0.2878 0.1104  0.0433  ? ? ? ? ? ? 26  GLN D CA  
11698 C C   . GLN D 26  0.9545 0.7588 0.4347 -0.2578 0.1058  0.0371  ? ? ? ? ? ? 26  GLN D C   
11699 O O   . GLN D 26  0.9089 0.7581 0.4622 -0.2314 0.0988  0.0420  ? ? ? ? ? ? 26  GLN D O   
11700 C CB  . GLN D 26  1.1360 0.8807 0.5313 -0.2921 0.1669  0.0272  ? ? ? ? ? ? 26  GLN D CB  
11701 C CG  . GLN D 26  1.2531 0.9689 0.5982 -0.3167 0.1791  0.0335  ? ? ? ? ? ? 26  GLN D CG  
11702 C CD  . GLN D 26  1.4166 1.0811 0.7024 -0.3354 0.2370  0.0152  ? ? ? ? ? ? 26  GLN D CD  
11703 O OE1 . GLN D 26  1.4970 1.1457 0.7793 -0.3299 0.2686  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 26  GLN D OE1 
11704 N NE2 . GLN D 26  1.4350 1.0703 0.6736 -0.3579 0.2536  0.0194  ? ? ? ? ? ? 26  GLN D NE2 
11705 N N   . GLN D 27  0.9337 0.7170 0.3854 -0.2636 0.1058  0.0280  ? ? ? ? ? ? 27  GLN D N   
11706 C CA  . GLN D 27  0.8562 0.6687 0.3625 -0.2380 0.1049  0.0208  ? ? ? ? ? ? 27  GLN D CA  
11707 C C   . GLN D 27  0.7745 0.6189 0.3240 -0.2249 0.0605  0.0352  ? ? ? ? ? ? 27  GLN D C   
11708 O O   . GLN D 27  0.7658 0.6084 0.3041 -0.2368 0.0277  0.0524  ? ? ? ? ? ? 27  GLN D O   
11709 C CB  . GLN D 27  0.9438 0.7199 0.4050 -0.2485 0.1264  0.0040  ? ? ? ? ? ? 27  GLN D CB  
11710 C CG  . GLN D 27  1.0859 0.8218 0.5019 -0.2620 0.1774  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 27  GLN D CG  
11711 C CD  . GLN D 27  1.1998 0.8911 0.5631 -0.2748 0.1996  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 27  GLN D CD  
11712 O OE1 . GLN D 27  1.1935 0.8684 0.5228 -0.2870 0.1694  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 27  GLN D OE1 
11713 N NE2 . GLN D 27  1.2440 0.9131 0.6026 -0.2727 0.2538  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 27  GLN D NE2 
11714 N N   . GLN D 28  0.6891 0.5608 0.2903 -0.2007 0.0629  0.0285  ? ? ? ? ? ? 28  GLN D N   
11715 C CA  . GLN D 28  0.6222 0.5213 0.2676 -0.1855 0.0317  0.0380  ? ? ? ? ? ? 28  GLN D CA  
11716 C C   . GLN D 28  0.6015 0.5232 0.2803 -0.1796 0.0047  0.0559  ? ? ? ? ? ? 28  GLN D C   
11717 O O   . GLN D 28  0.5601 0.4906 0.2585 -0.1775 -0.0234 0.0680  ? ? ? ? ? ? 28  GLN D O   
11718 C CB  . GLN D 28  0.6752 0.5537 0.2893 -0.1996 0.0114  0.0402  ? ? ? ? ? ? 28  GLN D CB  
11719 C CG  . GLN D 28  0.7534 0.5900 0.2953 -0.2341 -0.0045 0.0483  ? ? ? ? ? ? 28  GLN D CG  
11720 C CD  . GLN D 28  0.8024 0.6154 0.3127 -0.2493 -0.0222 0.0491  ? ? ? ? ? ? 28  GLN D CD  
11721 O OE1 . GLN D 28  0.7880 0.6260 0.3453 -0.2321 -0.0341 0.0510  ? ? ? ? ? ? 28  GLN D OE1 
11722 N NE2 . GLN D 28  0.8717 0.6341 0.3001 -0.2834 -0.0256 0.0490  ? ? ? ? ? ? 28  GLN D NE2 
11723 N N   . GLN D 29  0.5411 0.4713 0.2306 -0.1762 0.0164  0.0573  ? ? ? ? ? ? 29  GLN D N   
11724 C CA  . GLN D 29  0.5329 0.4817 0.2539 -0.1696 -0.0036 0.0721  ? ? ? ? ? ? 29  GLN D CA  
11725 C C   . GLN D 29  0.5813 0.5130 0.2736 -0.1905 -0.0340 0.0896  ? ? ? ? ? ? 29  GLN D C   
11726 O O   . GLN D 29  0.5616 0.5074 0.2876 -0.1844 -0.0580 0.1047  ? ? ? ? ? ? 29  GLN D O   
11727 C CB  . GLN D 29  0.4601 0.4379 0.2405 -0.1443 -0.0126 0.0737  ? ? ? ? ? ? 29  GLN D CB  
11728 C CG  . GLN D 29  0.4361 0.4310 0.2497 -0.1243 0.0091  0.0604  ? ? ? ? ? ? 29  GLN D CG  
11729 C CD  . GLN D 29  0.4344 0.4347 0.2561 -0.1232 0.0273  0.0584  ? ? ? ? ? ? 29  GLN D CD  
11730 O OE1 . GLN D 29  0.4249 0.4205 0.2340 -0.1332 0.0222  0.0672  ? ? ? ? ? ? 29  GLN D OE1 
11731 N NE2 . GLN D 29  0.4076 0.4180 0.2544 -0.1118 0.0474  0.0489  ? ? ? ? ? ? 29  GLN D NE2 
11732 N N   . LEU D 30  0.6449 0.5424 0.2739 -0.2171 -0.0333 0.0889  ? ? ? ? ? ? 30  LEU D N   
11733 C CA  . LEU D 30  0.6983 0.5763 0.2976 -0.2411 -0.0672 0.1088  ? ? ? ? ? ? 30  LEU D CA  
11734 C C   . LEU D 30  0.7163 0.6003 0.3259 -0.2447 -0.0794 0.1240  ? ? ? ? ? ? 30  LEU D C   
11735 O O   . LEU D 30  0.7282 0.6177 0.3606 -0.2484 -0.1128 0.1448  ? ? ? ? ? ? 30  LEU D O   
11736 C CB  . LEU D 30  0.7962 0.6272 0.3129 -0.2734 -0.0645 0.1045  ? ? ? ? ? ? 30  LEU D CB  
11737 C CG  . LEU D 30  0.8624 0.6745 0.3559 -0.2877 -0.0874 0.1090  ? ? ? ? ? ? 30  LEU D CG  
11738 C CD1 . LEU D 30  0.7213 0.5722 0.2915 -0.2622 -0.1058 0.1165  ? ? ? ? ? ? 30  LEU D CD1 
11739 C CD2 . LEU D 30  0.9036 0.6756 0.3294 -0.3046 -0.0630 0.0896  ? ? ? ? ? ? 30  LEU D CD2 
11740 N N   . PRO D 31  0.7240 0.6091 0.3257 -0.2424 -0.0526 0.1154  ? ? ? ? ? ? 31  PRO D N   
11741 C CA  . PRO D 31  0.7224 0.6148 0.3383 -0.2448 -0.0666 0.1309  ? ? ? ? ? ? 31  PRO D CA  
11742 C C   . PRO D 31  0.6699 0.5944 0.3567 -0.2211 -0.0863 0.1416  ? ? ? ? ? ? 31  PRO D C   
11743 O O   . PRO D 31  0.7027 0.6257 0.4003 -0.2284 -0.1131 0.1612  ? ? ? ? ? ? 31  PRO D O   
11744 C CB  . PRO D 31  0.7290 0.6233 0.3388 -0.2409 -0.0306 0.1179  ? ? ? ? ? ? 31  PRO D CB  
11745 C CG  . PRO D 31  0.7789 0.6425 0.3320 -0.2569 -0.0039 0.1025  ? ? ? ? ? ? 31  PRO D CG  
11746 C CD  . PRO D 31  0.7580 0.6299 0.3302 -0.2446 -0.0111 0.0956  ? ? ? ? ? ? 31  PRO D CD  
11747 N N   . ALA D 32  0.6004 0.5491 0.3324 -0.1947 -0.0715 0.1295  ? ? ? ? ? ? 32  ALA D N   
11748 C CA  . ALA D 32  0.5585 0.5293 0.3497 -0.1730 -0.0841 0.1361  ? ? ? ? ? ? 32  ALA D CA  
11749 C C   . ALA D 32  0.6002 0.5695 0.4094 -0.1756 -0.1107 0.1500  ? ? ? ? ? ? 32  ALA D C   
11750 O O   . ALA D 32  0.5526 0.5325 0.4076 -0.1643 -0.1239 0.1619  ? ? ? ? ? ? 32  ALA D O   
11751 C CB  . ALA D 32  0.5201 0.5089 0.3429 -0.1492 -0.0628 0.1196  ? ? ? ? ? ? 32  ALA D CB  
11752 N N   . ALA D 33  0.6265 0.5807 0.4028 -0.1911 -0.1178 0.1496  ? ? ? ? ? ? 33  ALA D N   
11753 C CA  . ALA D 33  0.6167 0.5712 0.4168 -0.1947 -0.1451 0.1655  ? ? ? ? ? ? 33  ALA D CA  
11754 C C   . ALA D 33  0.6551 0.6005 0.4613 -0.2126 -0.1793 0.1934  ? ? ? ? ? ? 33  ALA D C   
11755 O O   . ALA D 33  0.6298 0.5843 0.4860 -0.2084 -0.2021 0.2120  ? ? ? ? ? ? 33  ALA D O   
11756 C CB  . ALA D 33  0.6148 0.5524 0.3750 -0.2091 -0.1464 0.1587  ? ? ? ? ? ? 33  ALA D CB  
11757 N N   . MET D 34  0.6885 0.6142 0.4461 -0.2343 -0.1839 0.1986  ? ? ? ? ? ? 34  MET D N   
11758 C CA  . MET D 34  0.7672 0.6813 0.5272 -0.2544 -0.2199 0.2271  ? ? ? ? ? ? 34  MET D CA  
11759 C C   . MET D 34  0.7267 0.6548 0.5279 -0.2419 -0.2208 0.2363  ? ? ? ? ? ? 34  MET D C   
11760 O O   . MET D 34  0.7501 0.6671 0.5494 -0.2596 -0.2481 0.2598  ? ? ? ? ? ? 34  MET D O   
11761 C CB  . MET D 34  0.9242 0.8006 0.5978 -0.2911 -0.2282 0.2300  ? ? ? ? ? ? 34  MET D CB  
11762 C CG  . MET D 34  1.0728 0.9282 0.7026 -0.3067 -0.2309 0.2230  ? ? ? ? ? ? 34  MET D CG  
11763 S SD  . MET D 34  1.3431 1.1474 0.8572 -0.3445 -0.2169 0.2128  ? ? ? ? ? ? 34  MET D SD  
11764 C CE  . MET D 34  1.2857 1.0592 0.7688 -0.3847 -0.2718 0.2513  ? ? ? ? ? ? 34  MET D CE  
11765 N N   . ALA D 35  0.6630 0.6123 0.4995 -0.2132 -0.1928 0.2191  ? ? ? ? ? ? 35  ALA D N   
11766 C CA  . ALA D 35  0.5889 0.5481 0.4648 -0.2001 -0.1922 0.2263  ? ? ? ? ? ? 35  ALA D CA  
11767 C C   . ALA D 35  0.5773 0.5429 0.5173 -0.1942 -0.2172 0.2501  ? ? ? ? ? ? 35  ALA D C   
11768 O O   . ALA D 35  0.5943 0.5665 0.5648 -0.1884 -0.2238 0.2540  ? ? ? ? ? ? 35  ALA D O   
11769 C CB  . ALA D 35  0.5318 0.5068 0.4303 -0.1730 -0.1608 0.2040  ? ? ? ? ? ? 35  ALA D CB  
11770 N N   . ASP D 36  0.5928 0.5573 0.5596 -0.1940 -0.2284 0.2660  ? ? ? ? ? ? 36  ASP D N   
11771 C CA  . ASP D 36  0.6046 0.5739 0.6407 -0.1880 -0.2494 0.2909  ? ? ? ? ? ? 36  ASP D CA  
11772 C C   . ASP D 36  0.5642 0.5456 0.6655 -0.1566 -0.2268 0.2832  ? ? ? ? ? ? 36  ASP D C   
11773 O O   . ASP D 36  0.5590 0.5446 0.7269 -0.1489 -0.2379 0.3024  ? ? ? ? ? ? 36  ASP D O   
11774 C CB  . ASP D 36  0.7166 0.6747 0.7510 -0.2056 -0.2746 0.3147  ? ? ? ? ? ? 36  ASP D CB  
11775 C CG  . ASP D 36  0.7903 0.7308 0.7789 -0.2407 -0.3093 0.3348  ? ? ? ? ? ? 36  ASP D CG  
11776 O OD1 . ASP D 36  0.8895 0.8146 0.8473 -0.2621 -0.3277 0.3496  ? ? ? ? ? ? 36  ASP D OD1 
11777 O OD2 . ASP D 36  0.8375 0.7762 0.8159 -0.2486 -0.3184 0.3354  ? ? ? ? ? ? 36  ASP D OD2 
11778 N N   . THR D 37  0.5082 0.4920 0.5914 -0.1400 -0.1950 0.2566  ? ? ? ? ? ? 37  THR D N   
11779 C CA  . THR D 37  0.4858 0.4719 0.6155 -0.1132 -0.1704 0.2461  ? ? ? ? ? ? 37  THR D CA  
11780 C C   . THR D 37  0.4664 0.4564 0.5661 -0.1021 -0.1440 0.2179  ? ? ? ? ? ? 37  THR D C   
11781 O O   . THR D 37  0.4643 0.4567 0.5128 -0.1125 -0.1414 0.2059  ? ? ? ? ? ? 37  THR D O   
11782 C CB  . THR D 37  0.4791 0.4550 0.6189 -0.1054 -0.1607 0.2454  ? ? ? ? ? ? 37  THR D CB  
11783 O OG1 . THR D 37  0.4869 0.4608 0.5695 -0.1132 -0.1530 0.2304  ? ? ? ? ? ? 37  THR D OG1 
11784 C CG2 . THR D 37  0.5200 0.4906 0.7000 -0.1138 -0.1856 0.2749  ? ? ? ? ? ? 37  THR D CG2 
11785 N N   . PHE D 38  0.4443 0.4324 0.5757 -0.0819 -0.1229 0.2078  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D N   
11786 C CA  . PHE D 38  0.4309 0.4204 0.5337 -0.0729 -0.1008 0.1832  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CA  
11787 C C   . PHE D 38  0.4256 0.4104 0.4864 -0.0752 -0.0909 0.1688  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D C   
11788 O O   . PHE D 38  0.4004 0.3919 0.4265 -0.0786 -0.0840 0.1547  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D O   
11789 C CB  . PHE D 38  0.4277 0.4101 0.5675 -0.0536 -0.0800 0.1765  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CB  
11790 C CG  . PHE D 38  0.4483 0.4298 0.5590 -0.0465 -0.0611 0.1541  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CG  
11791 C CD1 . PHE D 38  0.4769 0.4394 0.5758 -0.0367 -0.0401 0.1396  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CD1 
11792 C CD2 . PHE D 38  0.4403 0.4358 0.5314 -0.0517 -0.0655 0.1479  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CD2 
11793 C CE1 . PHE D 38  0.4954 0.4550 0.5666 -0.0328 -0.0269 0.1217  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CE1 
11794 C CE2 . PHE D 38  0.4917 0.4865 0.5610 -0.0449 -0.0493 0.1290  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CE2 
11795 C CZ  . PHE D 38  0.4991 0.4770 0.5595 -0.0359 -0.0316 0.1170  ? ? ? ? ? ? 38  PHE D CZ  
11796 N N   . LEU D 39  0.4041 0.3774 0.4723 -0.0741 -0.0908 0.1741  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D N   
11797 C CA  . LEU D 39  0.4104 0.3786 0.4448 -0.0776 -0.0840 0.1636  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D CA  
11798 C C   . LEU D 39  0.4230 0.4034 0.4224 -0.0945 -0.0938 0.1655  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D C   
11799 O O   . LEU D 39  0.3987 0.3843 0.3732 -0.0961 -0.0837 0.1529  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D O   
11800 C CB  . LEU D 39  0.4347 0.3855 0.4846 -0.0757 -0.0853 0.1721  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D CB  
11801 C CG  . LEU D 39  0.4471 0.3917 0.4660 -0.0820 -0.0832 0.1658  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D CG  
11802 C CD1 . LEU D 39  0.4305 0.3719 0.4276 -0.0764 -0.0682 0.1469  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D CD1 
11803 C CD2 . LEU D 39  0.4740 0.3981 0.5067 -0.0810 -0.0850 0.1742  ? ? ? ? ? ? 39  LEU D CD2 
11804 N N   . GLU D 40  0.4153 0.3975 0.4145 -0.1082 -0.1127 0.1824  ? ? ? ? ? ? 40  GLU D N   
11805 C CA  . GLU D 40  0.4559 0.4413 0.4144 -0.1272 -0.1188 0.1841  ? ? ? ? ? ? 40  GLU D CA  
11806 C C   . GLU D 40  0.4448 0.4372 0.3806 -0.1281 -0.1081 0.1700  ? ? ? ? ? ? 40  GLU D C   
11807 O O   . GLU D 40  0.4482 0.4422 0.3519 -0.1359 -0.0966 0.1605  ? ? ? ? ? ? 40  GLU D O   
11808 C CB  . GLU D 40  0.4994 0.4783 0.4558 -0.1451 -0.1445 0.2067  ? ? ? ? ? ? 40  GLU D CB  
11809 C CG  . GLU D 40  0.6004 0.5731 0.5050 -0.1680 -0.1482 0.2086  ? ? ? ? ? ? 40  GLU D CG  
11810 C CD  . GLU D 40  0.6998 0.6600 0.5867 -0.1920 -0.1770 0.2305  ? ? ? ? ? ? 40  GLU D CD  
11811 O OE1 . GLU D 40  0.7293 0.6892 0.6551 -0.1912 -0.1996 0.2494  ? ? ? ? ? ? 40  GLU D OE1 
11812 O OE2 . GLU D 40  0.7665 0.7140 0.5988 -0.2140 -0.1771 0.2301  ? ? ? ? ? ? 40  GLU D OE2 
11813 N N   . HIS D 41  0.4250 0.4206 0.3810 -0.1202 -0.1100 0.1692  ? ? ? ? ? ? 41  HIS D N   
11814 C CA  . HIS D 41  0.4313 0.4320 0.3682 -0.1198 -0.0996 0.1553  ? ? ? ? ? ? 41  HIS D CA  
11815 C C   . HIS D 41  0.4366 0.4431 0.3674 -0.1086 -0.0772 0.1364  ? ? ? ? ? ? 41  HIS D C   
11816 O O   . HIS D 41  0.4432 0.4521 0.3478 -0.1149 -0.0660 0.1267  ? ? ? ? ? ? 41  HIS D O   
11817 C CB  . HIS D 41  0.4370 0.4408 0.4044 -0.1120 -0.1065 0.1597  ? ? ? ? ? ? 41  HIS D CB  
11818 C CG  . HIS D 41  0.4364 0.4459 0.3970 -0.1039 -0.0918 0.1431  ? ? ? ? ? ? 41  HIS D CG  
11819 N ND1 . HIS D 41  0.5075 0.5148 0.4367 -0.1163 -0.0937 0.1392  ? ? ? ? ? ? 41  HIS D ND1 
11820 C CD2 . HIS D 41  0.4401 0.4536 0.4184 -0.0859 -0.0750 0.1296  ? ? ? ? ? ? 41  HIS D CD2 
11821 C CE1 . HIS D 41  0.4374 0.4505 0.3701 -0.1054 -0.0796 0.1248  ? ? ? ? ? ? 41  HIS D CE1 
11822 N NE2 . HIS D 41  0.4468 0.4643 0.4095 -0.0868 -0.0688 0.1193  ? ? ? ? ? ? 41  HIS D NE2 
11823 N N   . LEU D 42  0.3975 0.4024 0.3513 -0.0943 -0.0707 0.1327  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D N   
11824 C CA  . LEU D 42  0.3966 0.4038 0.3453 -0.0871 -0.0558 0.1190  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D CA  
11825 C C   . LEU D 42  0.3929 0.4038 0.3232 -0.0982 -0.0526 0.1198  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D C   
11826 O O   . LEU D 42  0.3842 0.4027 0.3086 -0.0984 -0.0405 0.1111  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D O   
11827 C CB  . LEU D 42  0.4048 0.3993 0.3698 -0.0758 -0.0528 0.1174  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D CB  
11828 C CG  . LEU D 42  0.3994 0.3863 0.3851 -0.0637 -0.0484 0.1152  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D CG  
11829 C CD1 . LEU D 42  0.4309 0.3956 0.4227 -0.0568 -0.0420 0.1139  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D CD1 
11830 C CD2 . LEU D 42  0.4070 0.3995 0.3880 -0.0577 -0.0390 0.1028  ? ? ? ? ? ? 42  LEU D CD2 
11831 N N   . CYS D 43  0.4035 0.4092 0.3298 -0.1071 -0.0623 0.1316  ? ? ? ? ? ? 43  CYS D N   
11832 C CA  . CYS D 43  0.4181 0.4263 0.3303 -0.1176 -0.0576 0.1335  ? ? ? ? ? ? 43  CYS D CA  
11833 C C   . CYS D 43  0.4381 0.4494 0.3251 -0.1294 -0.0474 0.1298  ? ? ? ? ? ? 43  CYS D C   
11834 O O   . CYS D 43  0.4543 0.4695 0.3354 -0.1354 -0.0346 0.1278  ? ? ? ? ? ? 43  CYS D O   
11835 C CB  . CYS D 43  0.4599 0.4598 0.3712 -0.1259 -0.0710 0.1478  ? ? ? ? ? ? 43  CYS D CB  
11836 S SG  . CYS D 43  0.4657 0.4536 0.4031 -0.1126 -0.0765 0.1499  ? ? ? ? ? ? 43  CYS D SG  
11837 N N   . LEU D 44  0.4438 0.4503 0.3158 -0.1345 -0.0526 0.1301  ? ? ? ? ? ? 44  LEU D N   
11838 C CA  . LEU D 44  0.4770 0.4764 0.3127 -0.1496 -0.0414 0.1255  ? ? ? ? ? ? 44  LEU D CA  
11839 C C   . LEU D 44  0.4661 0.4710 0.3035 -0.1415 -0.0229 0.1098  ? ? ? ? ? ? 44  LEU D C   
11840 O O   . LEU D 44  0.4839 0.4783 0.2897 -0.1535 -0.0081 0.1035  ? ? ? ? ? ? 44  LEU D O   
11841 C CB  . LEU D 44  0.5104 0.4944 0.3184 -0.1662 -0.0604 0.1367  ? ? ? ? ? ? 44  LEU D CB  
11842 C CG  . LEU D 44  0.5415 0.5142 0.3323 -0.1829 -0.0753 0.1529  ? ? ? ? ? ? 44  LEU D CG  
11843 C CD1 . LEU D 44  0.5956 0.5538 0.3702 -0.1985 -0.1026 0.1686  ? ? ? ? ? ? 44  LEU D CD1 
11844 C CD2 . LEU D 44  0.6133 0.5752 0.3668 -0.1999 -0.0588 0.1512  ? ? ? ? ? ? 44  LEU D CD2 
11845 N N   . LEU D 45  0.4094 0.4259 0.2789 -0.1233 -0.0224 0.1038  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D N   
11846 C CA  . LEU D 45  0.4149 0.4375 0.2913 -0.1147 -0.0064 0.0902  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D CA  
11847 C C   . LEU D 45  0.4313 0.4574 0.3076 -0.1188 0.0167  0.0847  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D C   
11848 O O   . LEU D 45  0.4028 0.4342 0.2922 -0.1204 0.0187  0.0907  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D O   
11849 C CB  . LEU D 45  0.3795 0.4104 0.2863 -0.0972 -0.0101 0.0859  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D CB  
11850 C CG  . LEU D 45  0.4078 0.4344 0.3200 -0.0922 -0.0245 0.0897  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D CG  
11851 C CD1 . LEU D 45  0.3528 0.3804 0.2886 -0.0768 -0.0243 0.0854  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D CD1 
11852 C CD2 . LEU D 45  0.4144 0.4379 0.3109 -0.0971 -0.0241 0.0857  ? ? ? ? ? ? 45  LEU D CD2 
11853 N N   . ASP D 46  0.4152 0.4357 0.2767 -0.1224 0.0352  0.0746  ? ? ? ? ? ? 46  ASP D N   
11854 C CA  . ASP D 46  0.4319 0.4496 0.2910 -0.1291 0.0633  0.0701  ? ? ? ? ? ? 46  ASP D CA  
11855 C C   . ASP D 46  0.4429 0.4673 0.3263 -0.1184 0.0834  0.0588  ? ? ? ? ? ? 46  ASP D C   
11856 O O   . ASP D 46  0.4328 0.4454 0.2935 -0.1201 0.0885  0.0495  ? ? ? ? ? ? 46  ASP D O   
11857 C CB  . ASP D 46  0.5002 0.4918 0.3040 -0.1509 0.0730  0.0695  ? ? ? ? ? ? 46  ASP D CB  
11858 C CG  . ASP D 46  0.5631 0.5466 0.3625 -0.1588 0.1086  0.0643  ? ? ? ? ? ? 46  ASP D CG  
11859 O OD1 . ASP D 46  0.5250 0.5267 0.3735 -0.1470 0.1271  0.0630  ? ? ? ? ? ? 46  ASP D OD1 
11860 O OD2 . ASP D 46  0.6184 0.5735 0.3636 -0.1792 0.1193  0.0628  ? ? ? ? ? ? 46  ASP D OD2 
11861 N N   . ILE D 47  0.3990 0.4410 0.3301 -0.1089 0.0930  0.0613  ? ? ? ? ? ? 47  ILE D N   
11862 C CA  . ILE D 47  0.4065 0.4568 0.3719 -0.0982 0.1098  0.0541  ? ? ? ? ? ? 47  ILE D CA  
11863 C C   . ILE D 47  0.4307 0.4641 0.3785 -0.1062 0.1469  0.0435  ? ? ? ? ? ? 47  ILE D C   
11864 O O   . ILE D 47  0.4366 0.4704 0.4041 -0.0986 0.1632  0.0353  ? ? ? ? ? ? 47  ILE D O   
11865 C CB  . ILE D 47  0.3602 0.4323 0.3881 -0.0886 0.1081  0.0635  ? ? ? ? ? ? 47  ILE D CB  
11866 C CG1 . ILE D 47  0.3577 0.4334 0.4026 -0.0964 0.1248  0.0715  ? ? ? ? ? ? 47  ILE D CG1 
11867 C CG2 . ILE D 47  0.3239 0.4024 0.3586 -0.0824 0.0749  0.0706  ? ? ? ? ? ? 47  ILE D CG2 
11868 C CD1 . ILE D 47  0.3333 0.4302 0.4484 -0.0901 0.1274  0.0835  ? ? ? ? ? ? 47  ILE D CD1 
11869 N N   . ASP D 48  0.4597 0.4740 0.3676 -0.1223 0.1610  0.0431  ? ? ? ? ? ? 48  ASP D N   
11870 C CA  . ASP D 48  0.5225 0.5101 0.3999 -0.1333 0.1995  0.0313  ? ? ? ? ? ? 48  ASP D CA  
11871 C C   . ASP D 48  0.5677 0.5257 0.3763 -0.1461 0.1909  0.0225  ? ? ? ? ? ? 48  ASP D C   
11872 O O   . ASP D 48  0.5900 0.5171 0.3586 -0.1581 0.2192  0.0110  ? ? ? ? ? ? 48  ASP D O   
11873 C CB  . ASP D 48  0.5643 0.5376 0.4241 -0.1482 0.2243  0.0345  ? ? ? ? ? ? 48  ASP D CB  
11874 C CG  . ASP D 48  0.5669 0.5663 0.5011 -0.1373 0.2418  0.0430  ? ? ? ? ? ? 48  ASP D CG  
11875 O OD1 . ASP D 48  0.5385 0.5615 0.5336 -0.1204 0.2392  0.0449  ? ? ? ? ? ? 48  ASP D OD1 
11876 O OD2 . ASP D 48  0.5669 0.5657 0.5033 -0.1458 0.2521  0.0505  ? ? ? ? ? ? 48  ASP D OD2 
11877 N N   . SER D 49  0.5418 0.5067 0.3381 -0.1447 0.1524  0.0290  ? ? ? ? ? ? 49  SER D N   
11878 C CA  . SER D 49  0.5922 0.5308 0.3308 -0.1587 0.1396  0.0250  ? ? ? ? ? ? 49  SER D CA  
11879 C C   . SER D 49  0.5634 0.5062 0.3171 -0.1466 0.1391  0.0155  ? ? ? ? ? ? 49  SER D C   
11880 O O   . SER D 49  0.5087 0.4764 0.3018 -0.1300 0.1184  0.0192  ? ? ? ? ? ? 49  SER D O   
11881 C CB  . SER D 49  0.5907 0.5290 0.3075 -0.1679 0.1025  0.0392  ? ? ? ? ? ? 49  SER D CB  
11882 O OG  . SER D 49  0.6301 0.5526 0.3130 -0.1770 0.0812  0.0398  ? ? ? ? ? ? 49  SER D OG  
11883 N N   . GLU D 50  0.6297 0.5439 0.3498 -0.1559 0.1665  0.0020  ? ? ? ? ? ? 50  GLU D N   
11884 C CA  . GLU D 50  0.6150 0.5343 0.3586 -0.1426 0.1735  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 50  GLU D CA  
11885 C C   . GLU D 50  0.6093 0.5194 0.3214 -0.1484 0.1433  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 50  GLU D C   
11886 O O   . GLU D 50  0.6271 0.5086 0.2783 -0.1711 0.1286  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 50  GLU D O   
11887 C CB  . GLU D 50  0.6870 0.5794 0.4189 -0.1468 0.2204  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 50  GLU D CB  
11888 C CG  . GLU D 50  0.7247 0.6292 0.5066 -0.1383 0.2559  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 50  GLU D CG  
11889 C CD  . GLU D 50  0.6433 0.5954 0.5163 -0.1131 0.2445  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 50  GLU D CD  
11890 O OE1 . GLU D 50  0.5609 0.5335 0.4576 -0.1006 0.2159  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 50  GLU D OE1 
11891 O OE2 . GLU D 50  0.6886 0.6551 0.6101 -0.1076 0.2646  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 50  GLU D OE2 
11892 N N   . PRO D 51  0.5469 0.4794 0.3002 -0.1303 0.1321  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 51  PRO D N   
11893 C CA  . PRO D 51  0.5724 0.4968 0.3048 -0.1343 0.1099  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 51  PRO D CA  
11894 C C   . PRO D 51  0.6510 0.5332 0.3234 -0.1535 0.1268  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 51  PRO D C   
11895 O O   . PRO D 51  0.7284 0.5901 0.3888 -0.1563 0.1647  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 51  PRO D O   
11896 C CB  . PRO D 51  0.5109 0.4657 0.3013 -0.1105 0.1032  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 51  PRO D CB  
11897 C CG  . PRO D 51  0.4659 0.4447 0.3054 -0.0961 0.1141  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 51  PRO D CG  
11898 C CD  . PRO D 51  0.5170 0.4818 0.3383 -0.1074 0.1382  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 51  PRO D CD  
11899 N N   . VAL D 52  0.6805 0.5440 0.3106 -0.1705 0.0999  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 52  VAL D N   
11900 C CA  . VAL D 52  0.7624 0.5769 0.3200 -0.1959 0.1083  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 52  VAL D CA  
11901 C C   . VAL D 52  0.7290 0.5481 0.2956 -0.1925 0.0853  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 52  VAL D C   
11902 O O   . VAL D 52  0.7478 0.5420 0.2896 -0.1975 0.1013  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 52  VAL D O   
11903 C CB  . VAL D 52  0.8249 0.6051 0.3132 -0.2278 0.0898  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 52  VAL D CB  
11904 C CG1 . VAL D 52  0.9386 0.6601 0.3410 -0.2591 0.0929  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 52  VAL D CG1 
11905 C CG2 . VAL D 52  0.8623 0.6363 0.3400 -0.2319 0.1152  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 52  VAL D CG2 
11906 N N   . ALA D 53  0.6467 0.4966 0.2520 -0.1836 0.0502  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 53  ALA D N   
11907 C CA  . ALA D 53  0.6449 0.4982 0.2588 -0.1841 0.0251  0.0000  ? ? ? ? ? ? 53  ALA D CA  
11908 C C   . ALA D 53  0.5962 0.4695 0.2545 -0.1600 0.0426  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 53  ALA D C   
11909 O O   . ALA D 53  0.5851 0.4799 0.2827 -0.1403 0.0638  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 53  ALA D O   
11910 C CB  . ALA D 53  0.6068 0.4883 0.2605 -0.1790 -0.0110 0.0215  ? ? ? ? ? ? 53  ALA D CB  
11911 N N   . ALA D 54  0.5951 0.4593 0.2465 -0.1637 0.0319  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 54  ALA D N   
11912 C CA  . ALA D 54  0.5582 0.4433 0.2549 -0.1415 0.0421  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 54  ALA D CA  
11913 C C   . ALA D 54  0.5123 0.4398 0.2724 -0.1191 0.0283  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 54  ALA D C   
11914 O O   . ALA D 54  0.4992 0.4373 0.2697 -0.1224 0.0047  0.0043  ? ? ? ? ? ? 54  ALA D O   
11915 C CB  . ALA D 54  0.5708 0.4378 0.2477 -0.1514 0.0301  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 54  ALA D CB  
11916 N N   . ARG D 55  0.4590 0.4063 0.2596 -0.0981 0.0443  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 55  ARG D N   
11917 C CA  . ARG D 55  0.4221 0.3996 0.2716 -0.0796 0.0344  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 55  ARG D CA  
11918 C C   . ARG D 55  0.4007 0.3852 0.2655 -0.0784 0.0131  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 55  ARG D C   
11919 O O   . ARG D 55  0.4142 0.3890 0.2705 -0.0821 0.0119  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 55  ARG D O   
11920 C CB  . ARG D 55  0.4028 0.3932 0.2854 -0.0622 0.0523  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 55  ARG D CB  
11921 C CG  . ARG D 55  0.3458 0.3588 0.2658 -0.0476 0.0428  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 55  ARG D CG  
11922 C CD  . ARG D 55  0.3173 0.3367 0.2584 -0.0377 0.0379  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 55  ARG D CD  
11923 N NE  . ARG D 55  0.3223 0.3359 0.2669 -0.0347 0.0510  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 55  ARG D NE  
11924 C CZ  . ARG D 55  0.3355 0.3487 0.2886 -0.0305 0.0475  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 55  ARG D CZ  
11925 N NH1 . ARG D 55  0.3101 0.3160 0.2667 -0.0285 0.0597  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 55  ARG D NH1 
11926 N NH2 . ARG D 55  0.3065 0.3260 0.2684 -0.0278 0.0340  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 55  ARG D NH2 
11927 N N   . SER D 56  0.3562 0.3555 0.2451 -0.0741 -0.0023 0.0120  ? ? ? ? ? ? 56  SER D N   
11928 C CA  . SER D 56  0.3625 0.3662 0.2701 -0.0766 -0.0223 0.0246  ? ? ? ? ? ? 56  SER D CA  
11929 C C   . SER D 56  0.3356 0.3570 0.2871 -0.0576 -0.0185 0.0268  ? ? ? ? ? ? 56  SER D C   
11930 O O   . SER D 56  0.3477 0.3731 0.3212 -0.0564 -0.0271 0.0341  ? ? ? ? ? ? 56  SER D O   
11931 C CB  . SER D 56  0.3932 0.3948 0.2982 -0.0894 -0.0428 0.0414  ? ? ? ? ? ? 56  SER D CB  
11932 O OG  . SER D 56  0.4304 0.4437 0.3536 -0.0791 -0.0374 0.0443  ? ? ? ? ? ? 56  SER D OG  
11933 N N   . THR D 57  0.2899 0.3186 0.2524 -0.0451 -0.0060 0.0218  ? ? ? ? ? ? 57  THR D N   
11934 C CA  . THR D 57  0.3076 0.3434 0.2985 -0.0308 -0.0004 0.0226  ? ? ? ? ? ? 57  THR D CA  
11935 C C   . THR D 57  0.3082 0.3422 0.2983 -0.0257 0.0080  0.0126  ? ? ? ? ? ? 57  THR D C   
11936 O O   . THR D 57  0.3168 0.3486 0.2960 -0.0245 0.0168  0.0035  ? ? ? ? ? ? 57  THR D O   
11937 C CB  . THR D 57  0.3162 0.3533 0.3110 -0.0235 0.0065  0.0221  ? ? ? ? ? ? 57  THR D CB  
11938 O OG1 . THR D 57  0.3166 0.3548 0.3131 -0.0288 -0.0019 0.0321  ? ? ? ? ? ? 57  THR D OG1 
11939 C CG2 . THR D 57  0.2901 0.3240 0.3019 -0.0129 0.0137  0.0222  ? ? ? ? ? ? 57  THR D CG2 
11940 N N   . SER D 58  0.2894 0.3243 0.2953 -0.0226 0.0061  0.0154  ? ? ? ? ? ? 58  SER D N   
11941 C CA  A SER D 58  0.2920 0.3241 0.2970 -0.0188 0.0123  0.0070  ? ? ? ? ? ? 58  SER D CA  
11942 C CA  B SER D 58  0.2963 0.3285 0.3018 -0.0186 0.0123  0.0072  ? ? ? ? ? ? 58  SER D CA  
11943 C C   . SER D 58  0.2987 0.3289 0.3066 -0.0095 0.0220  0.0019  ? ? ? ? ? ? 58  SER D C   
11944 O O   . SER D 58  0.2801 0.3075 0.2931 -0.0049 0.0248  0.0058  ? ? ? ? ? ? 58  SER D O   
11945 C CB  A SER D 58  0.2994 0.3329 0.3224 -0.0184 0.0080  0.0128  ? ? ? ? ? ? 58  SER D CB  
11946 C CB  B SER D 58  0.2990 0.3328 0.3239 -0.0182 0.0077  0.0139  ? ? ? ? ? ? 58  SER D CB  
11947 O OG  A SER D 58  0.3090 0.3392 0.3223 -0.0300 -0.0031 0.0148  ? ? ? ? ? ? 58  SER D OG  
11948 O OG  B SER D 58  0.2870 0.3178 0.3156 -0.0123 0.0151  0.0078  ? ? ? ? ? ? 58  SER D OG  
11949 N N   . ILE D 59  0.2910 0.3188 0.2951 -0.0082 0.0263  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 59  ILE D N   
11950 C CA  . ILE D 59  0.2767 0.3007 0.2848 -0.0026 0.0298  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 59  ILE D CA  
11951 C C   . ILE D 59  0.2955 0.3136 0.3083 0.0000  0.0305  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 59  ILE D C   
11952 O O   . ILE D 59  0.3109 0.3299 0.3262 -0.0011 0.0308  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 59  ILE D O   
11953 C CB  . ILE D 59  0.2751 0.3017 0.2867 -0.0029 0.0334  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 59  ILE D CB  
11954 C CG1 . ILE D 59  0.2870 0.3177 0.2947 -0.0055 0.0340  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 59  ILE D CG1 
11955 C CG2 . ILE D 59  0.2400 0.2627 0.2631 0.0002  0.0310  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 59  ILE D CG2 
11956 C CD1 . ILE D 59  0.2875 0.3204 0.2989 -0.0077 0.0436  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 59  ILE D CD1 
11957 N N   . ILE D 60  0.2706 0.2785 0.2798 0.0019  0.0319  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 60  ILE D N   
11958 C CA  . ILE D 60  0.2812 0.2785 0.2887 0.0025  0.0338  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 60  ILE D CA  
11959 C C   . ILE D 60  0.2908 0.2791 0.2924 0.0004  0.0281  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 60  ILE D C   
11960 O O   . ILE D 60  0.2863 0.2672 0.2783 -0.0022 0.0247  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 60  ILE D O   
11961 C CB  . ILE D 60  0.2775 0.2605 0.2782 0.0029  0.0422  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 60  ILE D CB  
11962 C CG1 . ILE D 60  0.2719 0.2656 0.2918 0.0051  0.0462  0.0020  ? ? ? ? ? ? 60  ILE D CG1 
11963 C CG2 . ILE D 60  0.2826 0.2492 0.2741 0.0012  0.0461  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 60  ILE D CG2 
11964 C CD1 . ILE D 60  0.2535 0.2344 0.2765 0.0072  0.0592  0.0065  ? ? ? ? ? ? 60  ILE D CD1 
11965 N N   . ALA D 61  0.2788 0.2688 0.2902 0.0008  0.0249  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 61  ALA D N   
11966 C CA  . ALA D 61  0.2831 0.2644 0.2970 -0.0024 0.0157  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 61  ALA D CA  
11967 C C   . ALA D 61  0.3272 0.2912 0.3289 -0.0060 0.0132  0.0013  ? ? ? ? ? ? 61  ALA D C   
11968 O O   . ALA D 61  0.3350 0.3025 0.3424 -0.0033 0.0183  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 61  ALA D O   
11969 C CB  . ALA D 61  0.2977 0.2927 0.3404 0.0009  0.0152  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 61  ALA D CB  
11970 N N   . THR D 62  0.3200 0.2623 0.3015 -0.0144 0.0040  0.0083  ? ? ? ? ? ? 62  THR D N   
11971 C CA  . THR D 62  0.3706 0.2893 0.3310 -0.0215 0.0012  0.0116  ? ? ? ? ? ? 62  THR D CA  
11972 C C   . THR D 62  0.3776 0.3013 0.3623 -0.0225 -0.0125 0.0172  ? ? ? ? ? ? 62  THR D C   
11973 O O   . THR D 62  0.3652 0.2977 0.3747 -0.0232 -0.0248 0.0242  ? ? ? ? ? ? 62  THR D O   
11974 C CB  . THR D 62  0.4193 0.3034 0.3370 -0.0344 -0.0035 0.0170  ? ? ? ? ? ? 62  THR D CB  
11975 O OG1 . THR D 62  0.4079 0.2876 0.3104 -0.0314 0.0127  0.0113  ? ? ? ? ? ? 62  THR D OG1 
11976 C CG2 . THR D 62  0.4383 0.2894 0.3228 -0.0455 -0.0048 0.0203  ? ? ? ? ? ? 62  THR D CG2 
11977 N N   . ILE D 63  0.3469 0.2678 0.3331 -0.0215 -0.0090 0.0150  ? ? ? ? ? ? 63  ILE D N   
11978 C CA  . ILE D 63  0.3544 0.2774 0.3654 -0.0222 -0.0210 0.0208  ? ? ? ? ? ? 63  ILE D CA  
11979 C C   . ILE D 63  0.4050 0.2995 0.3933 -0.0370 -0.0400 0.0340  ? ? ? ? ? ? 63  ILE D C   
11980 O O   . ILE D 63  0.4348 0.3018 0.3781 -0.0466 -0.0367 0.0341  ? ? ? ? ? ? 63  ILE D O   
11981 C CB  . ILE D 63  0.3854 0.3139 0.4045 -0.0170 -0.0116 0.0139  ? ? ? ? ? ? 63  ILE D CB  
11982 C CG1 . ILE D 63  0.3923 0.3435 0.4275 -0.0068 0.0029  0.0026  ? ? ? ? ? ? 63  ILE D CG1 
11983 C CG2 . ILE D 63  0.3796 0.3065 0.4239 -0.0180 -0.0233 0.0203  ? ? ? ? ? ? 63  ILE D CG2 
11984 C CD1 . ILE D 63  0.4030 0.3704 0.4609 -0.0017 0.0041  0.0004  ? ? ? ? ? ? 63  ILE D CD1 
11985 N N   . GLY D 64  0.4040 0.3016 0.4225 -0.0405 -0.0595 0.0464  ? ? ? ? ? ? 64  GLY D N   
11986 C CA  . GLY D 64  0.4244 0.2928 0.4247 -0.0580 -0.0848 0.0633  ? ? ? ? ? ? 64  GLY D CA  
11987 C C   . GLY D 64  0.3979 0.2826 0.4586 -0.0553 -0.1018 0.0764  ? ? ? ? ? ? 64  GLY D C   
11988 O O   . GLY D 64  0.3900 0.3025 0.4968 -0.0393 -0.0870 0.0682  ? ? ? ? ? ? 64  GLY D O   
11989 N N   . PRO D 65  0.4421 0.3071 0.5042 -0.0718 -0.1322 0.0976  ? ? ? ? ? ? 65  PRO D N   
11990 C CA  . PRO D 65  0.4394 0.3204 0.5724 -0.0683 -0.1485 0.1134  ? ? ? ? ? ? 65  PRO D CA  
11991 C C   . PRO D 65  0.4168 0.3325 0.6168 -0.0529 -0.1379 0.1127  ? ? ? ? ? ? 65  PRO D C   
11992 O O   . PRO D 65  0.3971 0.3312 0.6629 -0.0423 -0.1341 0.1171  ? ? ? ? ? ? 65  PRO D O   
11993 C CB  . PRO D 65  0.4952 0.3448 0.6118 -0.0934 -0.1886 0.1402  ? ? ? ? ? ? 65  PRO D CB  
11994 C CG  . PRO D 65  0.5355 0.3551 0.5759 -0.1088 -0.1909 0.1367  ? ? ? ? ? ? 65  PRO D CG  
11995 C CD  . PRO D 65  0.4861 0.3076 0.4852 -0.0965 -0.1543 0.1099  ? ? ? ? ? ? 65  PRO D CD  
11996 N N   . ALA D 66  0.3570 0.2789 0.5420 -0.0520 -0.1311 0.1075  ? ? ? ? ? ? 66  ALA D N   
11997 C CA  . ALA D 66  0.3658 0.3184 0.6112 -0.0386 -0.1180 0.1067  ? ? ? ? ? ? 66  ALA D CA  
11998 C C   . ALA D 66  0.3331 0.3052 0.5872 -0.0197 -0.0817 0.0826  ? ? ? ? ? ? 66  ALA D C   
11999 O O   . ALA D 66  0.3645 0.3567 0.6668 -0.0087 -0.0652 0.0797  ? ? ? ? ? ? 66  ALA D O   
12000 C CB  . ALA D 66  0.3472 0.2996 0.5743 -0.0448 -0.1233 0.1099  ? ? ? ? ? ? 66  ALA D CB  
12001 N N   . SER D 67  0.3465 0.3098 0.5539 -0.0179 -0.0694 0.0668  ? ? ? ? ? ? 67  SER D N   
12002 C CA  . SER D 67  0.3425 0.3194 0.5446 -0.0048 -0.0395 0.0450  ? ? ? ? ? ? 67  SER D CA  
12003 C C   . SER D 67  0.4018 0.3724 0.5909 -0.0017 -0.0313 0.0352  ? ? ? ? ? ? 67  SER D C   
12004 O O   . SER D 67  0.4991 0.4737 0.6678 0.0036  -0.0135 0.0195  ? ? ? ? ? ? 67  SER D O   
12005 C CB  . SER D 67  0.3466 0.3236 0.5035 -0.0059 -0.0311 0.0350  ? ? ? ? ? ? 67  SER D CB  
12006 O OG  . SER D 67  0.3484 0.3041 0.4554 -0.0161 -0.0414 0.0374  ? ? ? ? ? ? 67  SER D OG  
12007 N N   . ARG D 68  0.4022 0.3621 0.6040 -0.0065 -0.0463 0.0460  ? ? ? ? ? ? 68  ARG D N   
12008 C CA  . ARG D 68  0.4109 0.3632 0.5987 -0.0054 -0.0410 0.0386  ? ? ? ? ? ? 68  ARG D CA  
12009 C C   . ARG D 68  0.3856 0.3469 0.6177 0.0059  -0.0245 0.0306  ? ? ? ? ? ? 68  ARG D C   
12010 O O   . ARG D 68  0.3868 0.3456 0.6023 0.0092  -0.0114 0.0174  ? ? ? ? ? ? 68  ARG D O   
12011 C CB  . ARG D 68  0.4520 0.3851 0.6345 -0.0173 -0.0656 0.0555  ? ? ? ? ? ? 68  ARG D CB  
12012 C CG  . ARG D 68  0.4759 0.3888 0.5953 -0.0276 -0.0675 0.0525  ? ? ? ? ? ? 68  ARG D CG  
12013 C CD  . ARG D 68  0.5951 0.4906 0.7156 -0.0362 -0.0836 0.0639  ? ? ? ? ? ? 68  ARG D CD  
12014 N NE  . ARG D 68  0.6158 0.4980 0.6894 -0.0397 -0.0724 0.0546  ? ? ? ? ? ? 68  ARG D NE  
12015 C CZ  . ARG D 68  0.5244 0.3915 0.5852 -0.0458 -0.0766 0.0578  ? ? ? ? ? ? 68  ARG D CZ  
12016 N NH1 . ARG D 68  0.5159 0.3762 0.6032 -0.0503 -0.0947 0.0709  ? ? ? ? ? ? 68  ARG D NH1 
12017 N NH2 . ARG D 68  0.6036 0.4611 0.6249 -0.0481 -0.0616 0.0490  ? ? ? ? ? ? 68  ARG D NH2 
12018 N N   . SER D 69  0.3188 0.2875 0.6074 0.0107  -0.0246 0.0396  ? ? ? ? ? ? 69  SER D N   
12019 C CA  . SER D 69  0.3233 0.2933 0.6519 0.0206  -0.0052 0.0319  ? ? ? ? ? ? 69  SER D CA  
12020 C C   . SER D 69  0.3134 0.2832 0.6137 0.0263  0.0238  0.0083  ? ? ? ? ? ? 69  SER D C   
12021 O O   . SER D 69  0.2959 0.2720 0.5710 0.0256  0.0306  0.0017  ? ? ? ? ? ? 69  SER D O   
12022 C CB  . SER D 69  0.3117 0.2893 0.7152 0.0258  -0.0054 0.0466  ? ? ? ? ? ? 69  SER D CB  
12023 O OG  . SER D 69  0.3464 0.3350 0.7666 0.0315  0.0136  0.0412  ? ? ? ? ? ? 69  SER D OG  
12024 N N   . VAL D 70  0.3427 0.3021 0.6467 0.0300  0.0388  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 70  VAL D N   
12025 C CA  . VAL D 70  0.3346 0.2858 0.6097 0.0315  0.0642  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 70  VAL D CA  
12026 C C   . VAL D 70  0.3385 0.2924 0.6351 0.0364  0.0871  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 70  VAL D C   
12027 O O   . VAL D 70  0.3464 0.2995 0.6036 0.0328  0.0972  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 70  VAL D O   
12028 C CB  . VAL D 70  0.3559 0.2888 0.6317 0.0325  0.0754  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 70  VAL D CB  
12029 C CG1 . VAL D 70  0.3644 0.2809 0.6023 0.0296  0.0998  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 70  VAL D CG1 
12030 C CG2 . VAL D 70  0.3272 0.2590 0.5743 0.0262  0.0531  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 70  VAL D CG2 
12031 N N   . GLU D 71  0.3502 0.3072 0.7107 0.0435  0.0951  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 71  GLU D N   
12032 C CA  A GLU D 71  0.3708 0.3289 0.7549 0.0482  0.1222  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 71  GLU D CA  
12033 C CA  B GLU D 71  0.3545 0.3142 0.7479 0.0489  0.1207  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 71  GLU D CA  
12034 C C   . GLU D 71  0.3478 0.3242 0.7210 0.0449  0.1095  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 71  GLU D C   
12035 O O   . GLU D 71  0.3328 0.3069 0.6872 0.0444  0.1304  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 71  GLU D O   
12036 C CB  A GLU D 71  0.4043 0.3597 0.8684 0.0579  0.1423  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 71  GLU D CB  
12037 C CB  B GLU D 71  0.3591 0.3237 0.8411 0.0576  0.1257  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 71  GLU D CB  
12038 C CG  A GLU D 71  0.4867 0.4137 0.9514 0.0618  0.1758  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 71  GLU D CG  
12039 C CG  B GLU D 71  0.3472 0.3329 0.8760 0.0557  0.0920  0.0220  ? ? ? ? ? ? 71  GLU D CG  
12040 C CD  A GLU D 71  0.5129 0.4158 0.9371 0.0594  0.2167  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 71  GLU D CD  
12041 C CD  B GLU D 71  0.3757 0.3631 0.9872 0.0605  0.0827  0.0425  ? ? ? ? ? ? 71  GLU D CD  
12042 O OE1 A GLU D 71  0.5052 0.4153 0.9406 0.0606  0.2317  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 71  GLU D OE1 
12043 O OE1 B GLU D 71  0.3503 0.3302 1.0186 0.0708  0.1145  0.0383  ? ? ? ? ? ? 71  GLU D OE1 
12044 O OE2 A GLU D 71  0.5479 0.4205 0.9261 0.0544  0.2340  -0.0789 ? ? ? ? ? ? 71  GLU D OE2 
12045 O OE2 B GLU D 71  0.3802 0.3733 0.9987 0.0527  0.0433  0.0638  ? ? ? ? ? ? 71  GLU D OE2 
12046 N N   . ARG D 72  0.3273 0.3163 0.6992 0.0403  0.0761  0.0002  ? ? ? ? ? ? 72  ARG D N   
12047 C CA  . ARG D 72  0.3366 0.3380 0.6899 0.0357  0.0642  0.0064  ? ? ? ? ? ? 72  ARG D CA  
12048 C C   . ARG D 72  0.3349 0.3325 0.6184 0.0308  0.0670  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 72  ARG D C   
12049 O O   . ARG D 72  0.3269 0.3303 0.5942 0.0294  0.0742  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 72  ARG D O   
12050 C CB  . ARG D 72  0.3573 0.3640 0.7223 0.0291  0.0286  0.0287  ? ? ? ? ? ? 72  ARG D CB  
12051 C CG  . ARG D 72  0.3735 0.3852 0.7031 0.0218  0.0138  0.0333  ? ? ? ? ? ? 72  ARG D CG  
12052 C CD  . ARG D 72  0.4067 0.4315 0.7748 0.0240  0.0203  0.0407  ? ? ? ? ? ? 72  ARG D CD  
12053 N NE  . ARG D 72  0.3832 0.4152 0.8319 0.0289  0.0218  0.0563  ? ? ? ? ? ? 72  ARG D NE  
12054 C CZ  . ARG D 72  0.4431 0.4794 0.9363 0.0227  -0.0074 0.0822  ? ? ? ? ? ? 72  ARG D CZ  
12055 N NH1 . ARG D 72  0.4354 0.4642 0.8917 0.0089  -0.0417 0.0953  ? ? ? ? ? ? 72  ARG D NH1 
12056 N NH2 . ARG D 72  0.4230 0.4679 0.9999 0.0289  -0.0015 0.0963  ? ? ? ? ? ? 72  ARG D NH2 
12057 N N   . LEU D 73  0.2979 0.2870 0.5445 0.0273  0.0592  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 73  LEU D N   
12058 C CA  . LEU D 73  0.3380 0.3231 0.5301 0.0227  0.0628  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 73  LEU D CA  
12059 C C   . LEU D 73  0.3149 0.2914 0.4896 0.0220  0.0877  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 73  LEU D C   
12060 O O   . LEU D 73  0.3169 0.2955 0.4578 0.0172  0.0880  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 73  LEU D O   
12061 C CB  . LEU D 73  0.3139 0.2916 0.4799 0.0192  0.0522  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 73  LEU D CB  
12062 C CG  . LEU D 73  0.2978 0.2779 0.4581 0.0156  0.0297  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 73  LEU D CG  
12063 C CD1 . LEU D 73  0.3311 0.3017 0.4802 0.0132  0.0237  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 73  LEU D CD1 
12064 C CD2 . LEU D 73  0.2793 0.2639 0.4062 0.0118  0.0249  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 73  LEU D CD2 
12065 N N   . LYS D 74  0.3351 0.2978 0.5286 0.0250  0.1084  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 74  LYS D N   
12066 C CA  . LYS D 74  0.3612 0.3073 0.5315 0.0214  0.1348  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 74  LYS D CA  
12067 C C   . LYS D 74  0.3740 0.3308 0.5585 0.0230  0.1445  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 74  LYS D C   
12068 O O   . LYS D 74  0.3767 0.3256 0.5201 0.0156  0.1524  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 74  LYS D O   
12069 C CB  . LYS D 74  0.4104 0.3331 0.5991 0.0243  0.1619  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 74  LYS D CB  
12070 C CG  . LYS D 74  0.4352 0.3398 0.5982 0.0198  0.1571  -0.0837 ? ? ? ? ? ? 74  LYS D CG  
12071 C CD  . LYS D 74  0.5031 0.3806 0.6887 0.0235  0.1905  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 74  LYS D CD  
12072 C CE  . LYS D 74  0.5862 0.4369 0.7363 0.0164  0.1914  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 74  LYS D CE  
12073 N NZ  . LYS D 74  0.6925 0.5090 0.8552 0.0184  0.2321  -0.1204 ? ? ? ? ? ? 74  LYS D NZ  
12074 N N   . GLU D 75  0.3447 0.3179 0.5872 0.0307  0.1418  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 75  GLU D N   
12075 C CA  . GLU D 75  0.3478 0.3341 0.6069 0.0314  0.1471  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 75  GLU D CA  
12076 C C   . GLU D 75  0.3109 0.3074 0.5257 0.0249  0.1257  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 75  GLU D C   
12077 O O   . GLU D 75  0.3166 0.3137 0.5114 0.0211  0.1348  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 75  GLU D O   
12078 C CB  . GLU D 75  0.3487 0.3519 0.6823 0.0386  0.1397  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 75  GLU D CB  
12079 C CG  . GLU D 75  0.4076 0.4020 0.8014 0.0468  0.1660  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 75  GLU D CG  
12080 C CD  . GLU D 75  0.4826 0.4956 0.9590 0.0523  0.1479  0.0019  ? ? ? ? ? ? 75  GLU D CD  
12081 O OE1 . GLU D 75  0.5654 0.5741 1.1054 0.0601  0.1643  0.0065  ? ? ? ? ? ? 75  GLU D OE1 
12082 O OE2 . GLU D 75  0.4953 0.5249 0.9757 0.0477  0.1166  0.0189  ? ? ? ? ? ? 75  GLU D OE2 
12083 N N   . MET D 76  0.2908 0.2927 0.4878 0.0229  0.0992  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 76  MET D N   
12084 C CA  A MET D 76  0.2875 0.2966 0.4498 0.0180  0.0834  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 76  MET D CA  
12085 C CA  B MET D 76  0.2812 0.2902 0.4420 0.0179  0.0821  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 76  MET D CA  
12086 C C   . MET D 76  0.2972 0.2970 0.4095 0.0114  0.0898  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 76  MET D C   
12087 O O   . MET D 76  0.3024 0.3072 0.3925 0.0074  0.0853  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 76  MET D O   
12088 C CB  A MET D 76  0.2882 0.2998 0.4439 0.0168  0.0587  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 76  MET D CB  
12089 C CB  B MET D 76  0.2649 0.2748 0.4149 0.0164  0.0588  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 76  MET D CB  
12090 C CG  A MET D 76  0.3061 0.3239 0.5014 0.0178  0.0446  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 76  MET D CG  
12091 C CG  B MET D 76  0.2715 0.2852 0.4556 0.0173  0.0422  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 76  MET D CG  
12092 S SD  A MET D 76  0.2940 0.3028 0.4744 0.0126  0.0189  0.0067  ? ? ? ? ? ? 76  MET D SD  
12093 S SD  B MET D 76  0.2564 0.2784 0.4477 0.0135  0.0286  0.0075  ? ? ? ? ? ? 76  MET D SD  
12094 C CE  A MET D 76  0.2925 0.2974 0.4192 0.0071  0.0132  0.0039  ? ? ? ? ? ? 76  MET D CE  
12095 C CE  B MET D 76  0.2516 0.2639 0.3870 0.0071  0.0150  0.0064  ? ? ? ? ? ? 76  MET D CE  
12096 N N   . ILE D 77  0.2823 0.2673 0.3777 0.0088  0.0972  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 77  ILE D N   
12097 C CA  . ILE D 77  0.3033 0.2760 0.3519 -0.0011 0.0984  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 77  ILE D CA  
12098 C C   . ILE D 77  0.3372 0.2976 0.3682 -0.0070 0.1193  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 77  ILE D C   
12099 O O   . ILE D 77  0.3572 0.3160 0.3553 -0.0155 0.1135  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 77  ILE D O   
12100 C CB  . ILE D 77  0.3487 0.3028 0.3805 -0.0056 0.1009  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 77  ILE D CB  
12101 C CG1 . ILE D 77  0.3471 0.3117 0.3894 -0.0022 0.0810  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 77  ILE D CG1 
12102 C CG2 . ILE D 77  0.3820 0.3158 0.3633 -0.0202 0.1030  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 77  ILE D CG2 
12103 C CD1 . ILE D 77  0.3601 0.3083 0.3965 -0.0049 0.0830  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 77  ILE D CD1 
12104 N N   . LYS D 78  0.3505 0.3015 0.4059 -0.0027 0.1436  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 78  LYS D N   
12105 C CA  . LYS D 78  0.3924 0.3289 0.4361 -0.0076 0.1703  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 78  LYS D CA  
12106 C C   . LYS D 78  0.3804 0.3376 0.4341 -0.0062 0.1619  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 78  LYS D C   
12107 O O   . LYS D 78  0.4031 0.3493 0.4234 -0.0155 0.1720  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 78  LYS D O   
12108 C CB  . LYS D 78  0.4410 0.3665 0.5256 -0.0002 0.2016  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 78  LYS D CB  
12109 C CG  . LYS D 78  0.5588 0.4515 0.6167 -0.0056 0.2181  -0.1011 ? ? ? ? ? ? 78  LYS D CG  
12110 C CD  . LYS D 78  0.6484 0.5331 0.7622 0.0057  0.2444  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 78  LYS D CD  
12111 C CE  . LYS D 78  0.7439 0.6109 0.8747 0.0066  0.2872  -0.1112 ? ? ? ? ? ? 78  LYS D CE  
12112 N NZ  . LYS D 78  0.7739 0.6162 0.9411 0.0135  0.3228  -0.1201 ? ? ? ? ? ? 78  LYS D NZ  
12113 N N   . ALA D 79  0.3161 0.2993 0.4116 0.0032  0.1435  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 79  ALA D N   
12114 C CA  . ALA D 79  0.3218 0.3232 0.4273 0.0038  0.1332  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 79  ALA D CA  
12115 C C   . ALA D 79  0.3015 0.3053 0.3635 -0.0034 0.1147  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 79  ALA D C   
12116 O O   . ALA D 79  0.3226 0.3335 0.3789 -0.0060 0.1120  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 79  ALA D O   
12117 C CB  . ALA D 79  0.2969 0.3174 0.4531 0.0119  0.1178  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 79  ALA D CB  
12118 N N   . GLY D 80  0.3253 0.3244 0.3633 -0.0061 0.1010  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 80  GLY D N   
12119 C CA  . GLY D 80  0.3042 0.3031 0.3074 -0.0136 0.0860  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 80  GLY D CA  
12120 C C   . GLY D 80  0.3080 0.3160 0.3153 -0.0101 0.0662  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 80  GLY D C   
12121 O O   . GLY D 80  0.3013 0.3123 0.2936 -0.0141 0.0548  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 80  GLY D O   
12122 N N   . MET D 81  0.2913 0.3013 0.3198 -0.0035 0.0636  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 81  MET D N   
12123 C CA  . MET D 81  0.2702 0.2833 0.2980 -0.0017 0.0499  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 81  MET D CA  
12124 C C   . MET D 81  0.2911 0.2984 0.2994 -0.0080 0.0456  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 81  MET D C   
12125 O O   . MET D 81  0.2952 0.2916 0.2942 -0.0123 0.0514  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 81  MET D O   
12126 C CB  . MET D 81  0.2807 0.2921 0.3294 0.0036  0.0478  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 81  MET D CB  
12127 C CG  . MET D 81  0.2960 0.3049 0.3373 0.0034  0.0384  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 81  MET D CG  
12128 S SD  . MET D 81  0.3161 0.3188 0.3768 0.0066  0.0339  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 81  MET D SD  
12129 C CE  . MET D 81  0.3256 0.3229 0.3924 0.0068  0.0444  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 81  MET D CE  
12130 N N   . ASN D 82  0.2583 0.2708 0.2634 -0.0093 0.0358  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 82  ASN D N   
12131 C CA  . ASN D 82  0.2702 0.2799 0.2668 -0.0166 0.0280  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 82  ASN D CA  
12132 C C   . ASN D 82  0.2747 0.2871 0.2866 -0.0127 0.0241  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 82  ASN D C   
12133 O O   . ASN D 82  0.2775 0.2873 0.2902 -0.0181 0.0180  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 82  ASN D O   
12134 C CB  . ASN D 82  0.2889 0.3031 0.2798 -0.0224 0.0199  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 82  ASN D CB  
12135 C CG  . ASN D 82  0.3079 0.3171 0.2790 -0.0281 0.0245  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 82  ASN D CG  
12136 O OD1 . ASN D 82  0.3065 0.3225 0.2821 -0.0245 0.0262  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 82  ASN D OD1 
12137 N ND2 . ASN D 82  0.3316 0.3251 0.2779 -0.0380 0.0289  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 82  ASN D ND2 
12138 N N   . ILE D 83  0.2648 0.2794 0.2865 -0.0051 0.0277  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 83  ILE D N   
12139 C CA  . ILE D 83  0.2455 0.2577 0.2772 -0.0022 0.0286  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 83  ILE D CA  
12140 C C   . ILE D 83  0.3012 0.3051 0.3301 0.0015  0.0316  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 83  ILE D C   
12141 O O   . ILE D 83  0.2639 0.2649 0.2873 0.0027  0.0317  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 83  ILE D O   
12142 C CB  . ILE D 83  0.2723 0.2865 0.3122 -0.0005 0.0313  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 83  ILE D CB  
12143 C CG1 . ILE D 83  0.2493 0.2725 0.3003 -0.0055 0.0236  0.0043  ? ? ? ? ? ? 83  ILE D CG1 
12144 C CG2 . ILE D 83  0.2599 0.2661 0.3087 0.0023  0.0396  0.0010  ? ? ? ? ? ? 83  ILE D CG2 
12145 C CD1 . ILE D 83  0.2641 0.2897 0.3338 -0.0022 0.0283  0.0139  ? ? ? ? ? ? 83  ILE D CD1 
12146 N N   . ALA D 84  0.2679 0.2662 0.3002 0.0015  0.0315  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 84  ALA D N   
12147 C CA  . ALA D 84  0.2839 0.2707 0.3118 0.0020  0.0302  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 84  ALA D CA  
12148 C C   . ALA D 84  0.2841 0.2568 0.3003 0.0003  0.0358  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 84  ALA D C   
12149 O O   . ALA D 84  0.2891 0.2623 0.3124 0.0004  0.0417  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 84  ALA D O   
12150 C CB  . ALA D 84  0.2895 0.2743 0.3261 0.0018  0.0277  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 84  ALA D CB  
12151 N N   . ARG D 85  0.3065 0.2630 0.3038 -0.0030 0.0353  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 85  ARG D N   
12152 C CA  . ARG D 85  0.3180 0.2520 0.2950 -0.0068 0.0460  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 85  ARG D CA  
12153 C C   . ARG D 85  0.3583 0.2710 0.3169 -0.0140 0.0404  0.0007  ? ? ? ? ? ? 85  ARG D C   
12154 O O   . ARG D 85  0.3552 0.2632 0.3089 -0.0184 0.0252  0.0040  ? ? ? ? ? ? 85  ARG D O   
12155 C CB  . ARG D 85  0.3585 0.2785 0.3146 -0.0096 0.0490  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 85  ARG D CB  
12156 C CG  . ARG D 85  0.3828 0.2662 0.3044 -0.0168 0.0634  0.0001  ? ? ? ? ? ? 85  ARG D CG  
12157 C CD  . ARG D 85  0.4470 0.3094 0.3390 -0.0230 0.0619  0.0008  ? ? ? ? ? ? 85  ARG D CD  
12158 N NE  . ARG D 85  0.5241 0.3394 0.3675 -0.0350 0.0737  0.0008  ? ? ? ? ? ? 85  ARG D NE  
12159 C CZ  . ARG D 85  0.5537 0.3343 0.3518 -0.0499 0.0619  0.0041  ? ? ? ? ? ? 85  ARG D CZ  
12160 N NH1 . ARG D 85  0.5278 0.3170 0.3287 -0.0548 0.0355  0.0101  ? ? ? ? ? ? 85  ARG D NH1 
12161 N NH2 . ARG D 85  0.6039 0.3355 0.3513 -0.0623 0.0783  0.0023  ? ? ? ? ? ? 85  ARG D NH2 
12162 N N   . LEU D 86  0.3349 0.2338 0.2857 -0.0165 0.0517  0.0013  ? ? ? ? ? ? 86  LEU D N   
12163 C CA  . LEU D 86  0.3907 0.2652 0.3184 -0.0256 0.0468  0.0047  ? ? ? ? ? ? 86  LEU D CA  
12164 C C   . LEU D 86  0.4360 0.2712 0.3184 -0.0357 0.0600  0.0058  ? ? ? ? ? ? 86  LEU D C   
12165 O O   . LEU D 86  0.4381 0.2652 0.3193 -0.0331 0.0839  0.0032  ? ? ? ? ? ? 86  LEU D O   
12166 C CB  . LEU D 86  0.3894 0.2688 0.3327 -0.0236 0.0546  0.0045  ? ? ? ? ? ? 86  LEU D CB  
12167 C CG  . LEU D 86  0.4060 0.3183 0.3885 -0.0149 0.0480  0.0018  ? ? ? ? ? ? 86  LEU D CG  
12168 C CD1 . LEU D 86  0.4073 0.3182 0.4003 -0.0157 0.0560  0.0035  ? ? ? ? ? ? 86  LEU D CD1 
12169 C CD2 . LEU D 86  0.3830 0.3036 0.3752 -0.0143 0.0296  0.0013  ? ? ? ? ? ? 86  LEU D CD2 
12170 N N   . ASN D 87  0.4767 0.2849 0.3233 -0.0482 0.0457  0.0103  ? ? ? ? ? ? 87  ASN D N   
12171 C CA  . ASN D 87  0.5218 0.2824 0.3122 -0.0617 0.0587  0.0101  ? ? ? ? ? ? 87  ASN D CA  
12172 C C   . ASN D 87  0.5694 0.2908 0.3201 -0.0750 0.0679  0.0119  ? ? ? ? ? ? 87  ASN D C   
12173 O O   . ASN D 87  0.5981 0.2953 0.3184 -0.0904 0.0463  0.0196  ? ? ? ? ? ? 87  ASN D O   
12174 C CB  . ASN D 87  0.5384 0.2818 0.3016 -0.0738 0.0345  0.0164  ? ? ? ? ? ? 87  ASN D CB  
12175 C CG  . ASN D 87  0.6290 0.3174 0.3260 -0.0906 0.0460  0.0154  ? ? ? ? ? ? 87  ASN D CG  
12176 O OD1 . ASN D 87  0.6634 0.3313 0.3429 -0.0893 0.0773  0.0082  ? ? ? ? ? ? 87  ASN D OD1 
12177 N ND2 . ASN D 87  0.6496 0.3112 0.3105 -0.1073 0.0218  0.0233  ? ? ? ? ? ? 87  ASN D ND2 
12178 N N   . PHE D 88  0.5781 0.2890 0.3278 -0.0716 0.0994  0.0069  ? ? ? ? ? ? 88  PHE D N   
12179 C CA  . PHE D 88  0.6120 0.2821 0.3205 -0.0858 0.1114  0.0085  ? ? ? ? ? ? 88  PHE D CA  
12180 C C   . PHE D 88  0.6881 0.2904 0.3127 -0.1100 0.1155  0.0094  ? ? ? ? ? ? 88  PHE D C   
12181 O O   . PHE D 88  0.7292 0.2882 0.3080 -0.1248 0.1297  0.0099  ? ? ? ? ? ? 88  PHE D O   
12182 C CB  . PHE D 88  0.6100 0.2907 0.3504 -0.0757 0.1437  0.0052  ? ? ? ? ? ? 88  PHE D CB  
12183 C CG  . PHE D 88  0.5447 0.2725 0.3425 -0.0639 0.1287  0.0083  ? ? ? ? ? ? 88  PHE D CG  
12184 C CD1 . PHE D 88  0.4872 0.2636 0.3345 -0.0501 0.1084  0.0080  ? ? ? ? ? ? 88  PHE D CD1 
12185 C CD2 . PHE D 88  0.5623 0.2822 0.3607 -0.0682 0.1358  0.0110  ? ? ? ? ? ? 88  PHE D CD2 
12186 C CE1 . PHE D 88  0.4287 0.2405 0.3197 -0.0418 0.0954  0.0094  ? ? ? ? ? ? 88  PHE D CE1 
12187 C CE2 . PHE D 88  0.5120 0.2712 0.3589 -0.0591 0.1200  0.0135  ? ? ? ? ? ? 88  PHE D CE2 
12188 C CZ  . PHE D 88  0.4602 0.2644 0.3525 -0.0459 0.1002  0.0121  ? ? ? ? ? ? 88  PHE D CZ  
12189 N N   . SER D 89  0.7087 0.2963 0.3068 -0.1167 0.1031  0.0099  ? ? ? ? ? ? 89  SER D N   
12190 C CA  . SER D 89  0.7853 0.3007 0.2931 -0.1452 0.1000  0.0124  ? ? ? ? ? ? 89  SER D CA  
12191 C C   . SER D 89  0.8350 0.3319 0.3145 -0.1649 0.0627  0.0254  ? ? ? ? ? ? 89  SER D C   
12192 O O   . SER D 89  0.9491 0.3796 0.3477 -0.1926 0.0615  0.0292  ? ? ? ? ? ? 89  SER D O   
12193 C CB  . SER D 89  0.8283 0.3310 0.3137 -0.1508 0.0886  0.0124  ? ? ? ? ? ? 89  SER D CB  
12194 O OG  . SER D 89  0.8411 0.3526 0.3460 -0.1356 0.1217  0.0018  ? ? ? ? ? ? 89  SER D OG  
12195 N N   . HIS D 90  0.7874 0.3382 0.3313 -0.1521 0.0341  0.0328  ? ? ? ? ? ? 90  HIS D N   
12196 C CA  . HIS D 90  0.8036 0.3499 0.3451 -0.1663 -0.0065 0.0485  ? ? ? ? ? ? 90  HIS D CA  
12197 C C   . HIS D 90  0.7312 0.3291 0.3425 -0.1473 -0.0102 0.0489  ? ? ? ? ? ? 90  HIS D C   
12198 O O   . HIS D 90  0.6783 0.3298 0.3539 -0.1219 0.0027  0.0403  ? ? ? ? ? ? 90  HIS D O   
12199 C CB  . HIS D 90  0.8487 0.4098 0.4089 -0.1697 -0.0426 0.0594  ? ? ? ? ? ? 90  HIS D CB  
12200 C CG  . HIS D 90  0.9354 0.4504 0.4323 -0.1868 -0.0405 0.0582  ? ? ? ? ? ? 90  HIS D CG  
12201 N ND1 . HIS D 90  1.0835 0.5273 0.4930 -0.2189 -0.0500 0.0651  ? ? ? ? ? ? 90  HIS D ND1 
12202 C CD2 . HIS D 90  0.9795 0.5079 0.4867 -0.1765 -0.0288 0.0503  ? ? ? ? ? ? 90  HIS D CD2 
12203 C CE1 . HIS D 90  1.0496 0.4604 0.4133 -0.2289 -0.0434 0.0608  ? ? ? ? ? ? 90  HIS D CE1 
12204 N NE2 . HIS D 90  1.0467 0.5114 0.4735 -0.2020 -0.0306 0.0520  ? ? ? ? ? ? 90  HIS D NE2 
12205 N N   . GLY D 91  0.7382 0.3168 0.3341 -0.1615 -0.0295 0.0598  ? ? ? ? ? ? 91  GLY D N   
12206 C CA  . GLY D 91  0.6917 0.3111 0.3481 -0.1472 -0.0371 0.0622  ? ? ? ? ? ? 91  GLY D CA  
12207 C C   . GLY D 91  0.7097 0.3236 0.3597 -0.1434 -0.0077 0.0541  ? ? ? ? ? ? 91  GLY D C   
12208 O O   . GLY D 91  0.7110 0.3164 0.3458 -0.1381 0.0282  0.0425  ? ? ? ? ? ? 91  GLY D O   
12209 N N   . SER D 92  0.6801 0.3003 0.3489 -0.1453 -0.0219 0.0614  ? ? ? ? ? ? 92  SER D N   
12210 C CA  . SER D 92  0.6723 0.2862 0.3367 -0.1441 0.0018  0.0567  ? ? ? ? ? ? 92  SER D CA  
12211 C C   . SER D 92  0.6097 0.2798 0.3445 -0.1169 0.0192  0.0460  ? ? ? ? ? ? 92  SER D C   
12212 O O   . SER D 92  0.5643 0.2741 0.3454 -0.1013 0.0096  0.0428  ? ? ? ? ? ? 92  SER D O   
12213 C CB  . SER D 92  0.7228 0.3251 0.3861 -0.1562 -0.0250 0.0701  ? ? ? ? ? ? 92  SER D CB  
12214 O OG  . SER D 92  0.6773 0.3312 0.4165 -0.1377 -0.0456 0.0725  ? ? ? ? ? ? 92  SER D OG  
12215 N N   . HIS D 93  0.6115 0.2834 0.3541 -0.1130 0.0433  0.0417  ? ? ? ? ? ? 93  HIS D N   
12216 C CA  . HIS D 93  0.5609 0.2820 0.3688 -0.0919 0.0533  0.0353  ? ? ? ? ? ? 93  HIS D CA  
12217 C C   . HIS D 93  0.5347 0.2893 0.3886 -0.0828 0.0258  0.0377  ? ? ? ? ? ? 93  HIS D C   
12218 O O   . HIS D 93  0.4935 0.2847 0.3895 -0.0675 0.0245  0.0316  ? ? ? ? ? ? 93  HIS D O   
12219 C CB  . HIS D 93  0.5638 0.2768 0.3734 -0.0936 0.0780  0.0349  ? ? ? ? ? ? 93  HIS D CB  
12220 C CG  . HIS D 93  0.5937 0.2864 0.3841 -0.0945 0.1165  0.0299  ? ? ? ? ? ? 93  HIS D CG  
12221 N ND1 . HIS D 93  0.6123 0.3003 0.4151 -0.0938 0.1462  0.0302  ? ? ? ? ? ? 93  HIS D ND1 
12222 C CD2 . HIS D 93  0.6024 0.2772 0.3661 -0.0958 0.1312  0.0252  ? ? ? ? ? ? 93  HIS D CD2 
12223 C CE1 . HIS D 93  0.6023 0.2728 0.3943 -0.0925 0.1806  0.0257  ? ? ? ? ? ? 93  HIS D CE1 
12224 N NE2 . HIS D 93  0.6105 0.2687 0.3723 -0.0951 0.1716  0.0221  ? ? ? ? ? ? 93  HIS D NE2 
12225 N N   . GLU D 94  0.5311 0.2687 0.3742 -0.0937 0.0043  0.0471  ? ? ? ? ? ? 94  GLU D N   
12226 C CA  . GLU D 94  0.5198 0.2845 0.4100 -0.0850 -0.0185 0.0499  ? ? ? ? ? ? 94  GLU D CA  
12227 C C   . GLU D 94  0.4759 0.2614 0.3920 -0.0765 -0.0321 0.0492  ? ? ? ? ? ? 94  GLU D C   
12228 O O   . GLU D 94  0.4493 0.2675 0.4129 -0.0616 -0.0335 0.0432  ? ? ? ? ? ? 94  GLU D O   
12229 C CB  . GLU D 94  0.5377 0.2785 0.4165 -0.0989 -0.0401 0.0630  ? ? ? ? ? ? 94  GLU D CB  
12230 C CG  . GLU D 94  0.5183 0.2806 0.4486 -0.0911 -0.0640 0.0686  ? ? ? ? ? ? 94  GLU D CG  
12231 C CD  . GLU D 94  0.4932 0.2888 0.4703 -0.0734 -0.0519 0.0570  ? ? ? ? ? ? 94  GLU D CD  
12232 O OE1 . GLU D 94  0.4780 0.2957 0.4992 -0.0619 -0.0595 0.0545  ? ? ? ? ? ? 94  GLU D OE1 
12233 O OE2 . GLU D 94  0.4781 0.2736 0.4469 -0.0732 -0.0349 0.0517  ? ? ? ? ? ? 94  GLU D OE2 
12234 N N   . TYR D 95  0.4884 0.2522 0.3710 -0.0873 -0.0405 0.0550  ? ? ? ? ? ? 95  TYR D N   
12235 C CA  . TYR D 95  0.4731 0.2553 0.3794 -0.0807 -0.0517 0.0556  ? ? ? ? ? ? 95  TYR D CA  
12236 C C   . TYR D 95  0.4474 0.2623 0.3785 -0.0629 -0.0301 0.0407  ? ? ? ? ? ? 95  TYR D C   
12237 O O   . TYR D 95  0.3884 0.2323 0.3613 -0.0504 -0.0339 0.0369  ? ? ? ? ? ? 95  TYR D O   
12238 C CB  . TYR D 95  0.5272 0.2738 0.3828 -0.0990 -0.0638 0.0647  ? ? ? ? ? ? 95  TYR D CB  
12239 C CG  . TYR D 95  0.5283 0.2922 0.4074 -0.0941 -0.0762 0.0673  ? ? ? ? ? ? 95  TYR D CG  
12240 C CD1 . TYR D 95  0.5465 0.3153 0.4588 -0.0983 -0.1060 0.0828  ? ? ? ? ? ? 95  TYR D CD1 
12241 C CD2 . TYR D 95  0.5227 0.3014 0.4000 -0.0839 -0.0568 0.0554  ? ? ? ? ? ? 95  TYR D CD2 
12242 C CE1 . TYR D 95  0.5411 0.3276 0.4816 -0.0935 -0.1154 0.0865  ? ? ? ? ? ? 95  TYR D CE1 
12243 C CE2 . TYR D 95  0.5202 0.3146 0.4183 -0.0798 -0.0667 0.0577  ? ? ? ? ? ? 95  TYR D CE2 
12244 C CZ  . TYR D 95  0.5359 0.3346 0.4657 -0.0845 -0.0950 0.0729  ? ? ? ? ? ? 95  TYR D CZ  
12245 O OH  . TYR D 95  0.5479 0.3639 0.5045 -0.0800 -0.1024 0.0760  ? ? ? ? ? ? 95  TYR D OH  
12246 N N   . HIS D 96  0.4488 0.2571 0.3559 -0.0625 -0.0069 0.0334  ? ? ? ? ? ? 96  HIS D N   
12247 C CA  . HIS D 96  0.4260 0.2638 0.3582 -0.0480 0.0094  0.0229  ? ? ? ? ? ? 96  HIS D CA  
12248 C C   . HIS D 96  0.4017 0.2686 0.3754 -0.0367 0.0119  0.0173  ? ? ? ? ? ? 96  HIS D C   
12249 O O   . HIS D 96  0.3991 0.2908 0.3982 -0.0269 0.0130  0.0110  ? ? ? ? ? ? 96  HIS D O   
12250 C CB  . HIS D 96  0.4356 0.2571 0.3396 -0.0509 0.0335  0.0196  ? ? ? ? ? ? 96  HIS D CB  
12251 C CG  . HIS D 96  0.5005 0.2918 0.3605 -0.0616 0.0329  0.0221  ? ? ? ? ? ? 96  HIS D CG  
12252 N ND1 . HIS D 96  0.5094 0.3124 0.3763 -0.0581 0.0224  0.0216  ? ? ? ? ? ? 96  HIS D ND1 
12253 C CD2 . HIS D 96  0.5713 0.3146 0.3727 -0.0788 0.0408  0.0254  ? ? ? ? ? ? 96  HIS D CD2 
12254 C CE1 . HIS D 96  0.5341 0.3014 0.3534 -0.0717 0.0212  0.0251  ? ? ? ? ? ? 96  HIS D CE1 
12255 N NE2 . HIS D 96  0.5931 0.3205 0.3678 -0.0854 0.0330  0.0268  ? ? ? ? ? ? 96  HIS D NE2 
12256 N N   . ALA D 97  0.4032 0.2629 0.3785 -0.0403 0.0128  0.0197  ? ? ? ? ? ? 97  ALA D N   
12257 C CA  . ALA D 97  0.3755 0.2556 0.3849 -0.0331 0.0105  0.0156  ? ? ? ? ? ? 97  ALA D CA  
12258 C C   . ALA D 97  0.3788 0.2724 0.4149 -0.0265 -0.0026 0.0127  ? ? ? ? ? ? 97  ALA D C   
12259 O O   . ALA D 97  0.3247 0.2356 0.3811 -0.0191 0.0012  0.0045  ? ? ? ? ? ? 97  ALA D O   
12260 C CB  . ALA D 97  0.3691 0.2347 0.3737 -0.0401 0.0100  0.0207  ? ? ? ? ? ? 97  ALA D CB  
12261 N N   . GLU D 98  0.3662 0.2487 0.4013 -0.0305 -0.0167 0.0203  ? ? ? ? ? ? 98  GLU D N   
12262 C CA  . GLU D 98  0.3569 0.2503 0.4274 -0.0239 -0.0261 0.0203  ? ? ? ? ? ? 98  GLU D CA  
12263 C C   . GLU D 98  0.3342 0.2447 0.4121 -0.0163 -0.0184 0.0130  ? ? ? ? ? ? 98  GLU D C   
12264 O O   . GLU D 98  0.3172 0.2401 0.4205 -0.0084 -0.0128 0.0056  ? ? ? ? ? ? 98  GLU D O   
12265 C CB  . GLU D 98  0.3655 0.2432 0.4405 -0.0320 -0.0464 0.0354  ? ? ? ? ? ? 98  GLU D CB  
12266 C CG  . GLU D 98  0.4040 0.2659 0.4774 -0.0391 -0.0551 0.0426  ? ? ? ? ? ? 98  GLU D CG  
12267 C CD  . GLU D 98  0.4644 0.3031 0.5282 -0.0533 -0.0795 0.0614  ? ? ? ? ? ? 98  GLU D CD  
12268 O OE1 . GLU D 98  0.4657 0.3043 0.5358 -0.0560 -0.0914 0.0694  ? ? ? ? ? ? 98  GLU D OE1 
12269 O OE2 . GLU D 98  0.4670 0.2857 0.5154 -0.0638 -0.0888 0.0699  ? ? ? ? ? ? 98  GLU D OE2 
12270 N N   . SER D 99  0.3585 0.2648 0.4113 -0.0203 -0.0173 0.0154  ? ? ? ? ? ? 99  SER D N   
12271 C CA  . SER D 99  0.3486 0.2700 0.4056 -0.0142 -0.0106 0.0095  ? ? ? ? ? ? 99  SER D CA  
12272 C C   . SER D 99  0.3246 0.2612 0.3867 -0.0078 0.0030  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 99  SER D C   
12273 O O   . SER D 99  0.3193 0.2676 0.3972 -0.0022 0.0075  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 99  SER D O   
12274 C CB  . SER D 99  0.3430 0.2532 0.3672 -0.0203 -0.0091 0.0129  ? ? ? ? ? ? 99  SER D CB  
12275 O OG  . SER D 99  0.3600 0.2523 0.3737 -0.0298 -0.0255 0.0245  ? ? ? ? ? ? 99  SER D OG  
12276 N N   . ILE D 100 0.3158 0.2495 0.3652 -0.0104 0.0093  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 100 ILE D N   
12277 C CA  . ILE D 100 0.3190 0.2654 0.3759 -0.0079 0.0164  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 100 ILE D CA  
12278 C C   . ILE D 100 0.3322 0.2796 0.4038 -0.0063 0.0140  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 100 ILE D C   
12279 O O   . ILE D 100 0.3056 0.2588 0.3780 -0.0055 0.0173  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 100 ILE D O   
12280 C CB  . ILE D 100 0.3239 0.2667 0.3767 -0.0116 0.0220  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 100 ILE D CB  
12281 C CG1 . ILE D 100 0.3244 0.2625 0.3632 -0.0127 0.0318  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 100 ILE D CG1 
12282 C CG2 . ILE D 100 0.3199 0.2738 0.3869 -0.0124 0.0219  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 100 ILE D CG2 
12283 C CD1 . ILE D 100 0.3368 0.2668 0.3752 -0.0161 0.0442  0.0047  ? ? ? ? ? ? 100 ILE D CD1 
12284 N N   . ALA D 101 0.2967 0.2340 0.3765 -0.0074 0.0087  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 101 ALA D N   
12285 C CA  . ALA D 101 0.3099 0.2427 0.4046 -0.0059 0.0091  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 101 ALA D CA  
12286 C C   . ALA D 101 0.3041 0.2399 0.4112 -0.0003 0.0153  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 101 ALA D C   
12287 O O   . ALA D 101 0.3063 0.2374 0.4120 -0.0001 0.0243  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 101 ALA D O   
12288 C CB  . ALA D 101 0.2937 0.2150 0.4007 -0.0072 0.0010  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 101 ALA D CB  
12289 N N   . ASN D 102 0.2785 0.2177 0.3964 0.0023  0.0112  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 102 ASN D N   
12290 C CA  . ASN D 102 0.3157 0.2587 0.4549 0.0080  0.0191  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 102 ASN D CA  
12291 C C   . ASN D 102 0.3023 0.2516 0.4225 0.0080  0.0301  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 102 ASN D C   
12292 O O   . ASN D 102 0.3171 0.2614 0.4422 0.0099  0.0436  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 102 ASN D O   
12293 C CB  . ASN D 102 0.3111 0.2575 0.4700 0.0088  0.0087  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 102 ASN D CB  
12294 C CG  . ASN D 102 0.3582 0.2958 0.5441 0.0076  -0.0037 0.0017  ? ? ? ? ? ? 102 ASN D CG  
12295 O OD1 . ASN D 102 0.3767 0.3063 0.5674 0.0080  -0.0013 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 102 ASN D OD1 
12296 N ND2 . ASN D 102 0.3348 0.2723 0.5400 0.0049  -0.0190 0.0170  ? ? ? ? ? ? 102 ASN D ND2 
12297 N N   . VAL D 103 0.2949 0.2514 0.3931 0.0048  0.0256  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 103 VAL D N   
12298 C CA  . VAL D 103 0.2932 0.2558 0.3748 0.0034  0.0321  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 103 VAL D CA  
12299 C C   . VAL D 103 0.2910 0.2442 0.3579 -0.0021 0.0366  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 103 VAL D C   
12300 O O   . VAL D 103 0.3109 0.2569 0.3659 -0.0048 0.0460  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 103 VAL D O   
12301 C CB  . VAL D 103 0.3012 0.2717 0.3682 0.0013  0.0265  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 103 VAL D CB  
12302 C CG1 . VAL D 103 0.3119 0.2883 0.3648 -0.0019 0.0294  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 103 VAL D CG1 
12303 C CG2 . VAL D 103 0.2873 0.2590 0.3573 0.0032  0.0220  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 103 VAL D CG2 
12304 N N   . ARG D 104 0.2776 0.2262 0.3419 -0.0059 0.0303  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D N   
12305 C CA  . ARG D 104 0.3190 0.2548 0.3667 -0.0142 0.0306  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D CA  
12306 C C   . ARG D 104 0.3533 0.2693 0.3986 -0.0144 0.0434  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D C   
12307 O O   . ARG D 104 0.3872 0.2849 0.4048 -0.0236 0.0492  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D O   
12308 C CB  . ARG D 104 0.3398 0.2755 0.3899 -0.0188 0.0206  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D CB  
12309 C CG  . ARG D 104 0.3057 0.2572 0.3578 -0.0204 0.0141  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D CG  
12310 C CD  . ARG D 104 0.3030 0.2571 0.3666 -0.0237 0.0081  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D CD  
12311 N NE  . ARG D 104 0.3291 0.2973 0.4014 -0.0243 0.0071  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D NE  
12312 C CZ  . ARG D 104 0.3314 0.3055 0.4205 -0.0235 0.0098  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D CZ  
12313 N NH1 . ARG D 104 0.2975 0.2645 0.3911 -0.0237 0.0115  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 104 ARG D NH1 
12314 N NH2 . ARG D 104 0.3205 0.3058 0.4242 -0.0233 0.0124  0.0049  ? ? ? ? ? ? 104 ARG D NH2 
12315 N N   . GLU D 105 0.3255 0.2398 0.3984 -0.0061 0.0481  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 105 GLU D N   
12316 C CA  . GLU D 105 0.3333 0.2276 0.4139 -0.0042 0.0647  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 105 GLU D CA  
12317 C C   . GLU D 105 0.3438 0.2349 0.4229 -0.0019 0.0829  -0.0785 ? ? ? ? ? ? 105 GLU D C   
12318 O O   . GLU D 105 0.3957 0.2616 0.4601 -0.0058 0.1026  -0.0917 ? ? ? ? ? ? 105 GLU D O   
12319 C CB  . GLU D 105 0.3204 0.2150 0.4415 0.0043  0.0639  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 105 GLU D CB  
12320 C CG  . GLU D 105 0.3459 0.2174 0.4852 0.0078  0.0850  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 105 GLU D CG  
12321 C CD  . GLU D 105 0.3933 0.2363 0.4974 -0.0023 0.0910  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 105 GLU D CD  
12322 O OE1 . GLU D 105 0.3872 0.2335 0.4675 -0.0106 0.0731  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 105 GLU D OE1 
12323 O OE2 . GLU D 105 0.4107 0.2260 0.5107 -0.0030 0.1142  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 105 GLU D OE2 
12324 N N   . ALA D 106 0.3201 0.2328 0.4133 0.0034  0.0779  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 106 ALA D N   
12325 C CA  . ALA D 106 0.3502 0.2629 0.4456 0.0054  0.0938  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 106 ALA D CA  
12326 C C   . ALA D 106 0.3821 0.2797 0.4267 -0.0070 0.0983  -0.0846 ? ? ? ? ? ? 106 ALA D C   
12327 O O   . ALA D 106 0.4058 0.2807 0.4331 -0.0114 0.1196  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 106 ALA D O   
12328 C CB  . ALA D 106 0.3105 0.2481 0.4236 0.0106  0.0821  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 106 ALA D CB  
12329 N N   . VAL D 107 0.3692 0.2763 0.3917 -0.0138 0.0788  -0.0785 ? ? ? ? ? ? 107 VAL D N   
12330 C CA  . VAL D 107 0.4211 0.3161 0.3991 -0.0284 0.0743  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 107 VAL D CA  
12331 C C   . VAL D 107 0.5006 0.3610 0.4449 -0.0410 0.0815  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 107 VAL D C   
12332 O O   . VAL D 107 0.5678 0.4022 0.4699 -0.0543 0.0904  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 107 VAL D O   
12333 C CB  . VAL D 107 0.4251 0.3395 0.4017 -0.0320 0.0509  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 107 VAL D CB  
12334 C CG1 . VAL D 107 0.5025 0.4020 0.4412 -0.0497 0.0398  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 107 VAL D CG1 
12335 C CG2 . VAL D 107 0.4101 0.3497 0.4055 -0.0232 0.0473  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 107 VAL D CG2 
12336 N N   . GLU D 108 0.5124 0.3659 0.4693 -0.0389 0.0793  -0.0946 ? ? ? ? ? ? 108 GLU D N   
12337 C CA  . GLU D 108 0.6178 0.4335 0.5359 -0.0537 0.0841  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 108 GLU D CA  
12338 C C   . GLU D 108 0.6379 0.4226 0.5500 -0.0519 0.1156  -0.1214 ? ? ? ? ? ? 108 GLU D C   
12339 O O   . GLU D 108 0.7042 0.4470 0.5697 -0.0672 0.1263  -0.1340 ? ? ? ? ? ? 108 GLU D O   
12340 C CB  . GLU D 108 0.6186 0.4337 0.5479 -0.0546 0.0703  -0.1011 ? ? ? ? ? ? 108 GLU D CB  
12341 C CG  . GLU D 108 0.7379 0.5717 0.6638 -0.0629 0.0418  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 108 GLU D CG  
12342 C CD  . GLU D 108 0.7816 0.5995 0.6623 -0.0830 0.0302  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 108 GLU D CD  
12343 O OE1 . GLU D 108 0.8518 0.6296 0.6870 -0.1008 0.0322  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 108 GLU D OE1 
12344 O OE2 . GLU D 108 0.6843 0.5261 0.5733 -0.0822 0.0188  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 108 GLU D OE2 
12345 N N   . SER D 109 0.6579 0.4591 0.6184 -0.0343 0.1315  -0.1203 ? ? ? ? ? ? 109 SER D N   
12346 C CA  . SER D 109 0.7527 0.5247 0.7258 -0.0296 0.1650  -0.1336 ? ? ? ? ? ? 109 SER D CA  
12347 C C   . SER D 109 0.7868 0.5460 0.7470 -0.0311 0.1917  -0.1420 ? ? ? ? ? ? 109 SER D C   
12348 O O   . SER D 109 0.8279 0.5742 0.8191 -0.0220 0.2234  -0.1490 ? ? ? ? ? ? 109 SER D O   
12349 C CB  . SER D 109 0.6989 0.4907 0.7418 -0.0111 0.1674  -0.1254 ? ? ? ? ? ? 109 SER D CB  
12350 O OG  . SER D 109 0.6093 0.4368 0.6927 0.0003  0.1605  -0.1125 ? ? ? ? ? ? 109 SER D OG  
12351 N N   . PHE D 110 0.7940 0.5565 0.7128 -0.0426 0.1800  -0.1401 ? ? ? ? ? ? 110 PHE D N   
12352 C CA  . PHE D 110 0.8997 0.6267 0.7734 -0.0545 0.2078  -0.1538 ? ? ? ? ? ? 110 PHE D CA  
12353 C C   . PHE D 110 0.9929 0.6659 0.7964 -0.0767 0.2129  -0.1677 ? ? ? ? ? ? 110 PHE D C   
12354 O O   . PHE D 110 1.1532 0.7775 0.9114 -0.0889 0.2450  -0.1843 ? ? ? ? ? ? 110 PHE D O   
12355 C CB  . PHE D 110 0.8728 0.6177 0.7226 -0.0618 0.1914  -0.1458 ? ? ? ? ? ? 110 PHE D CB  
12356 C CG  . PHE D 110 0.7894 0.5780 0.6970 -0.0434 0.1903  -0.1343 ? ? ? ? ? ? 110 PHE D CG  
12357 C CD1 . PHE D 110 0.6431 0.4735 0.5842 -0.0340 0.1600  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 110 PHE D CD1 
12358 C CD2 . PHE D 110 0.7936 0.5769 0.7180 -0.0380 0.2212  -0.1395 ? ? ? ? ? ? 110 PHE D CD2 
12359 C CE1 . PHE D 110 0.5924 0.4567 0.5772 -0.0208 0.1563  -0.1072 ? ? ? ? ? ? 110 PHE D CE1 
12360 C CE2 . PHE D 110 0.7488 0.5716 0.7261 -0.0235 0.2162  -0.1268 ? ? ? ? ? ? 110 PHE D CE2 
12361 C CZ  . PHE D 110 0.6180 0.4800 0.6217 -0.0159 0.1820  -0.1107 ? ? ? ? ? ? 110 PHE D CZ  
12362 N N   . SER D 113 1.3972 0.8474 0.8224 -0.2066 0.2058  -0.2008 ? ? ? ? ? ? 113 SER D N   
12363 C CA  . SER D 113 1.4430 0.8577 0.7841 -0.2404 0.1851  -0.1962 ? ? ? ? ? ? 113 SER D CA  
12364 C C   . SER D 113 1.3417 0.8143 0.7167 -0.2394 0.1322  -0.1687 ? ? ? ? ? ? 113 SER D C   
12365 O O   . SER D 113 1.2039 0.7299 0.6374 -0.2172 0.1321  -0.1595 ? ? ? ? ? ? 113 SER D O   
12366 C CB  . SER D 113 1.5151 0.8959 0.8161 -0.2467 0.2265  -0.2103 ? ? ? ? ? ? 113 SER D CB  
12367 O OG  . SER D 113 1.5281 0.8849 0.7574 -0.2771 0.2017  -0.2015 ? ? ? ? ? ? 113 SER D OG  
12368 N N   . PRO D 114 1.3702 0.8300 0.7111 -0.2641 0.0880  -0.1546 ? ? ? ? ? ? 114 PRO D N   
12369 C CA  . PRO D 114 1.2763 0.7864 0.6546 -0.2651 0.0380  -0.1262 ? ? ? ? ? ? 114 PRO D CA  
12370 C C   . PRO D 114 1.2408 0.7668 0.6112 -0.2707 0.0272  -0.1145 ? ? ? ? ? ? 114 PRO D C   
12371 O O   . PRO D 114 1.1399 0.7214 0.5697 -0.2582 -0.0012 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 114 PRO D O   
12372 C CB  . PRO D 114 1.3076 0.7801 0.6351 -0.2987 -0.0008 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 114 PRO D CB  
12373 C CG  . PRO D 114 1.4222 0.8131 0.6615 -0.3217 0.0285  -0.1407 ? ? ? ? ? ? 114 PRO D CG  
12374 C CD  . PRO D 114 1.4100 0.8081 0.6861 -0.2903 0.0839  -0.1638 ? ? ? ? ? ? 114 PRO D CD  
12375 N N   . LEU D 115 1.3016 0.7780 0.6013 -0.2887 0.0527  -0.1285 ? ? ? ? ? ? 115 LEU D N   
12376 C CA  . LEU D 115 1.2702 0.7570 0.5586 -0.2938 0.0484  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 115 LEU D CA  
12377 C C   . LEU D 115 1.2047 0.7436 0.5660 -0.2570 0.0781  -0.1244 ? ? ? ? ? ? 115 LEU D C   
12378 O O   . LEU D 115 1.1980 0.7560 0.5651 -0.2559 0.0737  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 115 LEU D O   
12379 C CB  . LEU D 115 1.3777 0.7854 0.5562 -0.3290 0.0684  -0.1342 ? ? ? ? ? ? 115 LEU D CB  
12380 C CG  . LEU D 115 1.4760 0.8059 0.5498 -0.3750 0.0475  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 115 LEU D CG  
12381 C CD1 . LEU D 115 1.5613 0.8073 0.5258 -0.4042 0.0860  -0.1570 ? ? ? ? ? ? 115 LEU D CD1 
12382 C CD2 . LEU D 115 1.4819 0.8251 0.5500 -0.3993 -0.0174 -0.1035 ? ? ? ? ? ? 115 LEU D CD2 
12383 N N   . SER D 116 1.1395 0.6985 0.5550 -0.2291 0.1065  -0.1365 ? ? ? ? ? ? 116 SER D N   
12384 C CA  A SER D 116 1.0627 0.6688 0.5509 -0.1957 0.1320  -0.1389 ? ? ? ? ? ? 116 SER D CA  
12385 C CA  B SER D 116 1.0639 0.6699 0.5531 -0.1952 0.1328  -0.1393 ? ? ? ? ? ? 116 SER D CA  
12386 C C   . SER D 116 0.9667 0.6406 0.5426 -0.1682 0.1074  -0.1228 ? ? ? ? ? ? 116 SER D C   
12387 O O   . SER D 116 0.9520 0.6707 0.5815 -0.1474 0.1090  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 116 SER D O   
12388 C CB  A SER D 116 1.0770 0.6547 0.5684 -0.1850 0.1836  -0.1616 ? ? ? ? ? ? 116 SER D CB  
12389 C CB  B SER D 116 1.0777 0.6572 0.5740 -0.1834 0.1826  -0.1615 ? ? ? ? ? ? 116 SER D CB  
12390 O OG  A SER D 116 1.0174 0.6204 0.5531 -0.1652 0.2118  -0.1639 ? ? ? ? ? ? 116 SER D OG  
12391 O OG  B SER D 116 1.0350 0.6181 0.5594 -0.1740 0.1790  -0.1643 ? ? ? ? ? ? 116 SER D OG  
12392 N N   . TYR D 117 0.9270 0.6040 0.5122 -0.1706 0.0850  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 117 TYR D N   
12393 C CA  . TYR D 117 0.7959 0.5264 0.4557 -0.1472 0.0669  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 117 TYR D CA  
12394 C C   . TYR D 117 0.7466 0.5257 0.4504 -0.1354 0.0466  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 117 TYR D C   
12395 O O   . TYR D 117 0.7078 0.4844 0.3881 -0.1522 0.0223  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 117 TYR D O   
12396 C CB  . TYR D 117 0.8015 0.5209 0.4487 -0.1614 0.0392  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 117 TYR D CB  
12397 C CG  . TYR D 117 0.7770 0.5410 0.4905 -0.1419 0.0238  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 117 TYR D CG  
12398 C CD1 . TYR D 117 0.7497 0.5199 0.4961 -0.1241 0.0417  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 117 TYR D CD1 
12399 C CD2 . TYR D 117 0.7185 0.5150 0.4626 -0.1426 -0.0077 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 117 TYR D CD2 
12400 C CE1 . TYR D 117 0.6844 0.4889 0.4825 -0.1096 0.0283  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 117 TYR D CE1 
12401 C CE2 . TYR D 117 0.6814 0.5132 0.4828 -0.1256 -0.0161 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 117 TYR D CE2 
12402 C CZ  . TYR D 117 0.6443 0.4781 0.4672 -0.1105 0.0015  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 117 TYR D CZ  
12403 O OH  . TYR D 117 0.6150 0.4774 0.4859 -0.0969 -0.0061 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 117 TYR D OH  
12404 N N   . ARG D 118 0.6447 0.4635 0.4099 -0.1088 0.0554  -0.0845 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D N   
12405 C CA  A ARG D 118 0.6137 0.4734 0.4189 -0.0968 0.0404  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D CA  
12406 C CA  B ARG D 118 0.6084 0.4691 0.4152 -0.0959 0.0409  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D CA  
12407 C C   . ARG D 118 0.5408 0.4308 0.3943 -0.0830 0.0261  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D C   
12408 O O   . ARG D 118 0.5152 0.4157 0.3991 -0.0673 0.0381  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D O   
12409 C CB  A ARG D 118 0.6078 0.4823 0.4320 -0.0828 0.0606  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D CB  
12410 C CB  B ARG D 118 0.5923 0.4711 0.4265 -0.0786 0.0620  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D CB  
12411 C CG  A ARG D 118 0.6786 0.5425 0.4682 -0.0961 0.0594  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D CG  
12412 C CG  B ARG D 118 0.6571 0.5150 0.4561 -0.0882 0.0791  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D CG  
12413 C CD  A ARG D 118 0.6941 0.5538 0.4847 -0.0895 0.0886  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D CD  
12414 C CD  B ARG D 118 0.6623 0.5304 0.4959 -0.0708 0.1071  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D CD  
12415 N NE  A ARG D 118 0.7550 0.5695 0.4989 -0.1034 0.1127  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D NE  
12416 N NE  B ARG D 118 0.7050 0.5490 0.5384 -0.0688 0.1305  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D NE  
12417 C CZ  A ARG D 118 0.8153 0.5929 0.4988 -0.1248 0.1209  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D CZ  
12418 C CZ  B ARG D 118 0.7085 0.5391 0.5533 -0.0630 0.1637  -0.1131 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D CZ  
12419 N NH1 A ARG D 118 0.8380 0.6221 0.5041 -0.1343 0.1050  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D NH1 
12420 N NH1 B ARG D 118 0.6831 0.5246 0.5409 -0.0588 0.1759  -0.1110 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D NH1 
12421 N NH2 A ARG D 118 0.8407 0.5710 0.4792 -0.1374 0.1469  -0.1198 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D NH2 
12422 N NH2 B ARG D 118 0.7173 0.5236 0.5650 -0.0613 0.1852  -0.1247 ? ? ? ? ? ? 118 ARG D NH2 
12423 N N   . PRO D 119 0.5315 0.4340 0.3941 -0.0901 0.0009  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 119 PRO D N   
12424 C CA  . PRO D 119 0.4745 0.4034 0.3830 -0.0780 -0.0083 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 119 PRO D CA  
12425 C C   . PRO D 119 0.4169 0.3721 0.3602 -0.0575 0.0032  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 119 PRO D C   
12426 O O   . PRO D 119 0.4141 0.3750 0.3536 -0.0550 0.0079  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 119 PRO D O   
12427 C CB  . PRO D 119 0.4932 0.4288 0.4092 -0.0909 -0.0347 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 119 PRO D CB  
12428 C CG  . PRO D 119 0.5545 0.4575 0.4163 -0.1157 -0.0454 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 119 PRO D CG  
12429 C CD  . PRO D 119 0.5451 0.4327 0.3754 -0.1123 -0.0203 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 119 PRO D CD  
12430 N N   . VAL D 120 0.3708 0.3379 0.3428 -0.0447 0.0077  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 120 VAL D N   
12431 C CA  . VAL D 120 0.3262 0.3105 0.3221 -0.0297 0.0156  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 120 VAL D CA  
12432 C C   . VAL D 120 0.3214 0.3168 0.3420 -0.0258 0.0097  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 120 VAL D C   
12433 O O   . VAL D 120 0.3404 0.3316 0.3671 -0.0267 0.0080  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 120 VAL D O   
12434 C CB  . VAL D 120 0.3150 0.2956 0.3168 -0.0205 0.0289  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 120 VAL D CB  
12435 C CG1 . VAL D 120 0.3345 0.3271 0.3565 -0.0099 0.0300  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 120 VAL D CG1 
12436 C CG2 . VAL D 120 0.3691 0.3386 0.3544 -0.0231 0.0414  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 120 VAL D CG2 
12437 N N   . ALA D 121 0.2823 0.2893 0.3179 -0.0216 0.0092  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 121 ALA D N   
12438 C CA  . ALA D 121 0.2684 0.2816 0.3289 -0.0172 0.0111  0.0000  ? ? ? ? ? ? 121 ALA D CA  
12439 C C   . ALA D 121 0.2751 0.2835 0.3361 -0.0087 0.0225  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 121 ALA D C   
12440 O O   . ALA D 121 0.2853 0.2900 0.3346 -0.0048 0.0267  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 121 ALA D O   
12441 C CB  . ALA D 121 0.2517 0.2744 0.3317 -0.0157 0.0111  0.0113  ? ? ? ? ? ? 121 ALA D CB  
12442 N N   . ILE D 122 0.2850 0.2921 0.3612 -0.0076 0.0265  0.0018  ? ? ? ? ? ? 122 ILE D N   
12443 C CA  . ILE D 122 0.2926 0.2886 0.3614 -0.0034 0.0364  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 122 ILE D CA  
12444 C C   . ILE D 122 0.2928 0.2849 0.3722 -0.0008 0.0499  0.0071  ? ? ? ? ? ? 122 ILE D C   
12445 O O   . ILE D 122 0.2530 0.2511 0.3588 -0.0015 0.0535  0.0153  ? ? ? ? ? ? 122 ILE D O   
12446 C CB  . ILE D 122 0.2949 0.2848 0.3643 -0.0054 0.0340  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 122 ILE D CB  
12447 C CG1 . ILE D 122 0.3132 0.3015 0.3724 -0.0066 0.0261  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 122 ILE D CG1 
12448 C CG2 . ILE D 122 0.3178 0.2918 0.3739 -0.0042 0.0422  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 122 ILE D CG2 
12449 C CD1 . ILE D 122 0.3317 0.3126 0.3936 -0.0087 0.0231  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 122 ILE D CD1 
12450 N N   . ALA D 123 0.2816 0.2612 0.3416 0.0012  0.0583  0.0047  ? ? ? ? ? ? 123 ALA D N   
12451 C CA  . ALA D 123 0.3019 0.2696 0.3645 0.0030  0.0763  0.0091  ? ? ? ? ? ? 123 ALA D CA  
12452 C C   . ALA D 123 0.3310 0.2700 0.3623 -0.0009 0.0872  0.0062  ? ? ? ? ? ? 123 ALA D C   
12453 O O   . ALA D 123 0.3503 0.2791 0.3537 -0.0044 0.0768  0.0022  ? ? ? ? ? ? 123 ALA D O   
12454 C CB  . ALA D 123 0.3002 0.2686 0.3561 0.0051  0.0771  0.0085  ? ? ? ? ? ? 123 ALA D CB  
12455 N N   . LEU D 124 0.3216 0.2467 0.3588 -0.0017 0.1065  0.0098  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D N   
12456 C CA  . LEU D 124 0.3640 0.2541 0.3633 -0.0086 0.1197  0.0076  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D CA  
12457 C C   . LEU D 124 0.3818 0.2425 0.3569 -0.0105 0.1426  0.0060  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D C   
12458 O O   . LEU D 124 0.3855 0.2497 0.3902 -0.0045 0.1626  0.0094  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D O   
12459 C CB  . LEU D 124 0.3910 0.2779 0.4078 -0.0098 0.1329  0.0117  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D CB  
12460 C CG  . LEU D 124 0.4308 0.2761 0.4050 -0.0195 0.1508  0.0102  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D CG  
12461 C CD1 . LEU D 124 0.4136 0.2664 0.4091 -0.0207 0.1517  0.0144  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D CD1 
12462 C CD2 . LEU D 124 0.5013 0.3155 0.4629 -0.0209 0.1859  0.0097  ? ? ? ? ? ? 124 LEU D CD2 
12463 N N   . ASP D 125 0.4140 0.2448 0.3376 -0.0194 0.1378  0.0020  ? ? ? ? ? ? 125 ASP D N   
12464 C CA  . ASP D 125 0.4126 0.2095 0.3035 -0.0235 0.1571  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 125 ASP D CA  
12465 C C   . ASP D 125 0.4810 0.2251 0.3188 -0.0371 0.1781  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 125 ASP D C   
12466 O O   . ASP D 125 0.4923 0.2215 0.2947 -0.0482 0.1583  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 125 ASP D O   
12467 C CB  . ASP D 125 0.4321 0.2294 0.2987 -0.0275 0.1330  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 125 ASP D CB  
12468 C CG  . ASP D 125 0.4776 0.2459 0.3159 -0.0308 0.1482  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 125 ASP D CG  
12469 O OD1 . ASP D 125 0.5376 0.2717 0.3575 -0.0340 0.1786  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 125 ASP D OD1 
12470 O OD2 . ASP D 125 0.5021 0.2781 0.3343 -0.0315 0.1309  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 125 ASP D OD2 
12471 N N   . THR D 126 0.9419 0.6095 0.3361 -0.1800 0.2397  0.0768  ? ? ? ? ? ? 126 THR D N   
12472 C CA  . THR D 126 0.9359 0.6009 0.3621 -0.1475 0.2282  0.1097  ? ? ? ? ? ? 126 THR D CA  
12473 C C   . THR D 126 0.8696 0.5866 0.3404 -0.0988 0.2295  0.1153  ? ? ? ? ? ? 126 THR D C   
12474 O O   . THR D 126 0.8366 0.5974 0.3178 -0.0919 0.2324  0.1009  ? ? ? ? ? ? 126 THR D O   
12475 C CB  . THR D 126 0.8989 0.5929 0.3265 -0.1745 0.2026  0.1432  ? ? ? ? ? ? 126 THR D CB  
12476 O OG1 . THR D 126 0.8375 0.5903 0.2917 -0.1761 0.1860  0.1446  ? ? ? ? ? ? 126 THR D OG1 
12477 C CG2 . THR D 126 0.9469 0.5940 0.3277 -0.2297 0.1968  0.1438  ? ? ? ? ? ? 126 THR D CG2 
12478 N N   . LYS D 127 0.8818 0.5903 0.3735 -0.0734 0.2250  0.1380  ? ? ? ? ? ? 127 LYS D N   
12479 C CA  . LYS D 127 0.8418 0.6094 0.3691 -0.0385 0.2208  0.1530  ? ? ? ? ? ? 127 LYS D CA  
12480 C C   . LYS D 127 0.7723 0.6218 0.3133 -0.0452 0.2110  0.1568  ? ? ? ? ? ? 127 LYS D C   
12481 O O   . LYS D 127 0.7312 0.6271 0.2943 -0.0267 0.2126  0.1425  ? ? ? ? ? ? 127 LYS D O   
12482 C CB  . LYS D 127 0.8649 0.6120 0.4019 -0.0308 0.2072  0.1901  ? ? ? ? ? ? 127 LYS D CB  
12483 C CG  . LYS D 127 0.8351 0.6482 0.4021 -0.0040 0.1997  0.2104  ? ? ? ? ? ? 127 LYS D CG  
12484 C CD  . LYS D 127 0.8900 0.6881 0.4578 -0.0155 0.1745  0.2639  ? ? ? ? ? ? 127 LYS D CD  
12485 C CE  . LYS D 127 0.8972 0.7273 0.5026 0.0142  0.1601  0.2886  ? ? ? ? ? ? 127 LYS D CE  
12486 N NZ  . LYS D 127 0.9815 0.7592 0.6008 0.0042  0.1224  0.3484  ? ? ? ? ? ? 127 LYS D NZ  
12487 N N   . GLY D 128 0.7780 0.6456 0.3154 -0.0717 0.2001  0.1697  ? ? ? ? ? ? 128 GLY D N   
12488 C CA  . GLY D 128 0.7228 0.6670 0.2981 -0.0743 0.1895  0.1581  ? ? ? ? ? ? 128 GLY D CA  
12489 C C   . GLY D 128 0.6924 0.7207 0.2942 -0.0574 0.1933  0.1577  ? ? ? ? ? ? 128 GLY D C   
12490 O O   . GLY D 128 0.7185 0.7505 0.3000 -0.0575 0.1966  0.1845  ? ? ? ? ? ? 128 GLY D O   
12491 N N   . PRO D 129 0.6522 0.7514 0.3043 -0.0486 0.1877  0.1274  ? ? ? ? ? ? 129 PRO D N   
12492 C CA  . PRO D 129 0.6453 0.8478 0.3215 -0.0471 0.1955  0.1137  ? ? ? ? ? ? 129 PRO D CA  
12493 C C   . PRO D 129 0.6609 0.8886 0.3327 -0.0245 0.2016  0.1130  ? ? ? ? ? ? 129 PRO D C   
12494 O O   . PRO D 129 0.6229 0.9225 0.3349 -0.0149 0.2027  0.0762  ? ? ? ? ? ? 129 PRO D O   
12495 C CB  . PRO D 129 0.6024 0.8659 0.3534 -0.0457 0.1860  0.0670  ? ? ? ? ? ? 129 PRO D CB  
12496 C CG  . PRO D 129 0.5896 0.7761 0.3578 -0.0344 0.1643  0.0655  ? ? ? ? ? ? 129 PRO D CG  
12497 C CD  . PRO D 129 0.6259 0.7177 0.3217 -0.0488 0.1683  0.1046  ? ? ? ? ? ? 129 PRO D CD  
12498 N N   . GLU D 130 0.7141 0.8881 0.3475 -0.0167 0.2032  0.1500  ? ? ? ? ? ? 130 GLU D N   
12499 C CA  . GLU D 130 0.7147 0.9120 0.3497 0.0045  0.2042  0.1586  ? ? ? ? ? ? 130 GLU D CA  
12500 C C   . GLU D 130 0.7162 1.0164 0.3496 -0.0125 0.2036  0.1662  ? ? ? ? ? ? 130 GLU D C   
12501 O O   . GLU D 130 0.7586 1.0989 0.3704 -0.0463 0.2008  0.1898  ? ? ? ? ? ? 130 GLU D O   
12502 C CB  . GLU D 130 0.7590 0.8777 0.3793 0.0214  0.2007  0.1924  ? ? ? ? ? ? 130 GLU D CB  
12503 C CG  . GLU D 130 0.7869 0.8251 0.4038 0.0302  0.2092  0.1691  ? ? ? ? ? ? 130 GLU D CG  
12504 C CD  . GLU D 130 0.8312 0.8211 0.4599 0.0575  0.2150  0.1694  ? ? ? ? ? ? 130 GLU D CD  
12505 O OE1 . GLU D 130 0.8593 0.8445 0.5062 0.0729  0.2033  0.2005  ? ? ? ? ? ? 130 GLU D OE1 
12506 O OE2 . GLU D 130 0.8560 0.8218 0.4820 0.0591  0.2285  0.1368  ? ? ? ? ? ? 130 GLU D OE2 
12507 N N   . ILE D 131 0.6839 1.0365 0.3349 0.0020  0.2056  0.1466  ? ? ? ? ? ? 131 ILE D N   
12508 C CA  . ILE D 131 0.6809 1.1430 0.3230 -0.0209 0.2053  0.1518  ? ? ? ? ? ? 131 ILE D CA  
12509 C C   . ILE D 131 0.6835 1.1302 0.3243 0.0010  0.1941  0.1849  ? ? ? ? ? ? 131 ILE D C   
12510 O O   . ILE D 131 0.6697 1.0881 0.3329 0.0308  0.1979  0.1604  ? ? ? ? ? ? 131 ILE D O   
12511 C CB  . ILE D 131 0.6314 1.1886 0.3087 -0.0279 0.2181  0.0813  ? ? ? ? ? ? 131 ILE D CB  
12512 C CG1 . ILE D 131 0.6194 1.1964 0.3276 -0.0402 0.2264  0.0391  ? ? ? ? ? ? 131 ILE D CG1 
12513 C CG2 . ILE D 131 0.6318 1.3143 0.2898 -0.0604 0.2218  0.0796  ? ? ? ? ? ? 131 ILE D CG2 
12514 C CD1 . ILE D 131 0.5946 1.2620 0.3668 -0.0391 0.2357  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 131 ILE D CD1 
12515 N N   . ARG D 132 0.7367 1.2059 0.3567 -0.0181 0.1749  0.2450  ? ? ? ? ? ? 132 ARG D N   
12516 C CA  . ARG D 132 0.7525 1.2177 0.3899 0.0044  0.1568  0.2810  ? ? ? ? ? ? 132 ARG D CA  
12517 C C   . ARG D 132 0.7561 1.3383 0.3744 -0.0337 0.1414  0.3090  ? ? ? ? ? ? 132 ARG D C   
12518 O O   . ARG D 132 0.7870 1.4461 0.3677 -0.0879 0.1384  0.3230  ? ? ? ? ? ? 132 ARG D O   
12519 C CB  . ARG D 132 0.8204 1.1835 0.4783 0.0276  0.1338  0.3334  ? ? ? ? ? ? 132 ARG D CB  
12520 C CG  . ARG D 132 0.7994 1.0591 0.4699 0.0581  0.1538  0.2954  ? ? ? ? ? ? 132 ARG D CG  
12521 C CD  . ARG D 132 0.8502 1.0340 0.5695 0.1026  0.1471  0.3016  ? ? ? ? ? ? 132 ARG D CD  
12522 N NE  . ARG D 132 0.8230 0.9558 0.5373 0.1157  0.1771  0.2451  ? ? ? ? ? ? 132 ARG D NE  
12523 C CZ  . ARG D 132 0.8113 0.9426 0.5496 0.1411  0.1958  0.2047  ? ? ? ? ? ? 132 ARG D CZ  
12524 N NH1 . ARG D 132 0.7871 0.9593 0.5714 0.1694  0.1915  0.2068  ? ? ? ? ? ? 132 ARG D NH1 
12525 N NH2 . ARG D 132 0.7918 0.8853 0.5075 0.1311  0.2166  0.1648  ? ? ? ? ? ? 132 ARG D NH2 
12526 N N   . THR D 133 0.7331 1.3422 0.3745 -0.0129 0.1324  0.3158  ? ? ? ? ? ? 133 THR D N   
12527 C CA  . THR D 133 0.7742 1.4956 0.3959 -0.0540 0.1102  0.3542  ? ? ? ? ? ? 133 THR D CA  
12528 C C   . THR D 133 0.8549 1.5469 0.4852 -0.0662 0.0610  0.4524  ? ? ? ? ? ? 133 THR D C   
12529 O O   . THR D 133 0.8710 1.4472 0.5386 -0.0277 0.0484  0.4754  ? ? ? ? ? ? 133 THR D O   
12530 C CB  . THR D 133 0.7331 1.4980 0.3806 -0.0309 0.1127  0.3313  ? ? ? ? ? ? 133 THR D CB  
12531 O OG1 . THR D 133 0.7324 1.4207 0.4353 0.0226  0.0962  0.3620  ? ? ? ? ? ? 133 THR D OG1 
12532 C CG2 . THR D 133 0.6616 1.4364 0.3119 -0.0198 0.1494  0.2395  ? ? ? ? ? ? 133 THR D CG2 
12533 N N   . GLY D 134 0.9159 1.7127 0.5166 -0.1235 0.0290  0.5088  ? ? ? ? ? ? 134 GLY D N   
12534 C CA  . GLY D 134 1.0244 1.8026 0.6368 -0.1502 -0.0354 0.6198  ? ? ? ? ? ? 134 GLY D CA  
12535 C C   . GLY D 134 1.0631 1.7838 0.7632 -0.0934 -0.0773 0.6685  ? ? ? ? ? ? 134 GLY D C   
12536 O O   . GLY D 134 1.0189 1.6875 0.7750 -0.0225 -0.0493 0.6117  ? ? ? ? ? ? 134 GLY D O   
12537 N N   . ILE D 135 1.1778 1.9162 0.8967 -0.1293 -0.1485 0.7755  ? ? ? ? ? ? 135 ILE D N   
12538 C CA  . ILE D 135 1.2291 1.9063 1.0613 -0.0722 -0.2032 0.8320  ? ? ? ? ? ? 135 ILE D CA  
12539 C C   . ILE D 135 1.2751 2.0741 1.1142 -0.1118 -0.2521 0.8994  ? ? ? ? ? ? 135 ILE D C   
12540 O O   . ILE D 135 1.3318 2.2519 1.0793 -0.2057 -0.2664 0.9387  ? ? ? ? ? ? 135 ILE D O   
12541 C CB  . ILE D 135 1.3275 1.8676 1.2230 -0.0575 -0.2618 0.9038  ? ? ? ? ? ? 135 ILE D CB  
12542 C CG1 . ILE D 135 1.2753 1.6792 1.2282 0.0267  -0.2152 0.8187  ? ? ? ? ? ? 135 ILE D CG1 
12543 C CG2 . ILE D 135 1.4300 1.9557 1.4321 -0.0469 -0.3554 1.0098  ? ? ? ? ? ? 135 ILE D CG2 
12544 C CD1 . ILE D 135 1.3494 1.6214 1.3171 0.0218  -0.2450 0.8533  ? ? ? ? ? ? 135 ILE D CD1 
12545 N N   . GLU D 143 0.8991 1.9400 1.2019 0.2151  -0.1699 0.6682  ? ? ? ? ? ? 143 GLU D N   
12546 C CA  . GLU D 143 0.8233 1.9168 1.0297 0.1875  -0.1073 0.5903  ? ? ? ? ? ? 143 GLU D CA  
12547 C C   . GLU D 143 0.8268 2.0423 0.9544 0.1160  -0.1233 0.6185  ? ? ? ? ? ? 143 GLU D C   
12548 O O   . GLU D 143 0.8657 2.1619 1.0427 0.1017  -0.1784 0.6902  ? ? ? ? ? ? 143 GLU D O   
12549 C CB  . GLU D 143 0.7757 1.8870 1.0597 0.2427  -0.0703 0.5220  ? ? ? ? ? ? 143 GLU D CB  
12550 C CG  . GLU D 143 0.7573 1.7637 1.0584 0.2868  -0.0232 0.4523  ? ? ? ? ? ? 143 GLU D CG  
12551 C CD  . GLU D 143 0.7400 1.7808 1.1485 0.3415  0.0032  0.3942  ? ? ? ? ? ? 143 GLU D CD  
12552 O OE1 . GLU D 143 0.7309 1.8770 1.2080 0.3502  -0.0153 0.4086  ? ? ? ? ? ? 143 GLU D OE1 
12553 O OE2 . GLU D 143 0.7371 1.7108 1.1592 0.3696  0.0445  0.3303  ? ? ? ? ? ? 143 GLU D OE2 
12554 N N   . VAL D 144 0.7891 2.0189 0.8028 0.0702  -0.0778 0.5585  ? ? ? ? ? ? 144 VAL D N   
12555 C CA  . VAL D 144 0.8024 2.1477 0.7384 0.0000  -0.0813 0.5569  ? ? ? ? ? ? 144 VAL D CA  
12556 C C   . VAL D 144 0.7578 2.1082 0.6469 -0.0061 -0.0277 0.4611  ? ? ? ? ? ? 144 VAL D C   
12557 O O   . VAL D 144 0.7407 2.0048 0.6050 0.0121  0.0128  0.3993  ? ? ? ? ? ? 144 VAL D O   
12558 C CB  . VAL D 144 0.8480 2.2314 0.6890 -0.0765 -0.0955 0.5874  ? ? ? ? ? ? 144 VAL D CB  
12559 C CG1 . VAL D 144 0.9333 2.3828 0.7997 -0.1136 -0.1705 0.7050  ? ? ? ? ? ? 144 VAL D CG1 
12560 C CG2 . VAL D 144 0.8325 2.1125 0.6403 -0.0656 -0.0664 0.5571  ? ? ? ? ? ? 144 VAL D CG2 
12561 N N   . GLU D 145 0.7779 2.2258 0.6621 -0.0338 -0.0352 0.4555  ? ? ? ? ? ? 145 GLU D N   
12562 C CA  . GLU D 145 0.7351 2.1943 0.5718 -0.0563 0.0011  0.3744  ? ? ? ? ? ? 145 GLU D CA  
12563 C C   . GLU D 145 0.7496 2.2169 0.4970 -0.1126 0.0187  0.3289  ? ? ? ? ? ? 145 GLU D C   
12564 O O   . GLU D 145 0.7714 2.3329 0.4727 -0.1721 -0.0024 0.3585  ? ? ? ? ? ? 145 GLU D O   
12565 C CB  . GLU D 145 0.7593 2.3314 0.6087 -0.0842 -0.0186 0.3870  ? ? ? ? ? ? 145 GLU D CB  
12566 C CG  . GLU D 145 0.7402 2.3117 0.6587 -0.0418 -0.0080 0.3699  ? ? ? ? ? ? 145 GLU D CG  
12567 C CD  . GLU D 145 0.7333 2.2199 0.6234 -0.0346 0.0337  0.2919  ? ? ? ? ? ? 145 GLU D CD  
12568 O OE1 . GLU D 145 0.7415 2.1898 0.5636 -0.0700 0.0484  0.2422  ? ? ? ? ? ? 145 GLU D OE1 
12569 O OE2 . GLU D 145 0.7137 2.1773 0.6562 0.0030  0.0494  0.2783  ? ? ? ? ? ? 145 GLU D OE2 
12570 N N   . LEU D 146 0.7031 2.0816 0.4332 -0.0972 0.0549  0.2568  ? ? ? ? ? ? 146 LEU D N   
12571 C CA  . LEU D 146 0.7041 2.0934 0.3786 -0.1408 0.0769  0.1831  ? ? ? ? ? ? 146 LEU D CA  
12572 C C   . LEU D 146 0.7007 2.1023 0.3723 -0.1602 0.0846  0.1159  ? ? ? ? ? ? 146 LEU D C   
12573 O O   . LEU D 146 0.6842 2.0006 0.3844 -0.1291 0.0934  0.0870  ? ? ? ? ? ? 146 LEU D O   
12574 C CB  . LEU D 146 0.6704 1.9555 0.3465 -0.1123 0.1011  0.1482  ? ? ? ? ? ? 146 LEU D CB  
12575 C CG  . LEU D 146 0.6888 1.9958 0.3331 -0.1350 0.1006  0.1748  ? ? ? ? ? ? 146 LEU D CG  
12576 C CD1 . LEU D 146 0.7282 2.0795 0.3783 -0.1415 0.0624  0.2795  ? ? ? ? ? ? 146 LEU D CD1 
12577 C CD2 . LEU D 146 0.6566 1.8519 0.3142 -0.0983 0.1218  0.1491  ? ? ? ? ? ? 146 LEU D CD2 
12578 N N   . VAL D 147 0.7277 2.2387 0.3622 -0.2199 0.0766  0.0962  ? ? ? ? ? ? 147 VAL D N   
12579 C CA  . VAL D 147 0.7290 2.2652 0.3633 -0.2464 0.0730  0.0468  ? ? ? ? ? ? 147 VAL D CA  
12580 C C   . VAL D 147 0.7328 2.2143 0.3673 -0.2600 0.0921  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 147 VAL D C   
12581 O O   . VAL D 147 0.7694 2.2838 0.3840 -0.2832 0.1093  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 147 VAL D O   
12582 C CB  . VAL D 147 0.7653 2.4492 0.3621 -0.3100 0.0522  0.0730  ? ? ? ? ? ? 147 VAL D CB  
12583 C CG1 . VAL D 147 0.7863 2.5014 0.3671 -0.3564 0.0540  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 147 VAL D CG1 
12584 C CG2 . VAL D 147 0.7496 2.4785 0.3807 -0.2881 0.0212  0.1755  ? ? ? ? ? ? 147 VAL D CG2 
12585 N N   . LYS D 148 0.7152 2.1237 0.3791 -0.2507 0.0845  -0.0964 ? ? ? ? ? ? 148 LYS D N   
12586 C CA  . LYS D 148 0.7394 2.0719 0.4319 -0.2571 0.0865  -0.1925 ? ? ? ? ? ? 148 LYS D CA  
12587 C C   . LYS D 148 0.8118 2.2230 0.4934 -0.3065 0.0976  -0.2871 ? ? ? ? ? ? 148 LYS D C   
12588 O O   . LYS D 148 0.8245 2.1991 0.5419 -0.2985 0.1120  -0.3693 ? ? ? ? ? ? 148 LYS D O   
12589 C CB  . LYS D 148 0.7543 2.0127 0.4736 -0.2585 0.0607  -0.1930 ? ? ? ? ? ? 148 LYS D CB  
12590 C CG  . LYS D 148 0.7777 1.9264 0.5474 -0.2589 0.0449  -0.2717 ? ? ? ? ? ? 148 LYS D CG  
12591 C CD  . LYS D 148 0.7893 1.8677 0.5738 -0.2725 0.0099  -0.2440 ? ? ? ? ? ? 148 LYS D CD  
12592 C CE  . LYS D 148 0.8528 1.8456 0.6907 -0.2965 -0.0249 -0.3216 ? ? ? ? ? ? 148 LYS D CE  
12593 N NZ  . LYS D 148 0.8469 1.7119 0.7436 -0.2638 -0.0409 -0.3388 ? ? ? ? ? ? 148 LYS D NZ  
12594 N N   . GLY D 149 0.8438 2.3741 0.4828 -0.3601 0.0923  -0.2837 ? ? ? ? ? ? 149 GLY D N   
12595 C CA  . GLY D 149 0.9153 2.5478 0.5331 -0.4159 0.1118  -0.3784 ? ? ? ? ? ? 149 GLY D CA  
12596 C C   . GLY D 149 0.9178 2.6211 0.5086 -0.4249 0.1412  -0.3847 ? ? ? ? ? ? 149 GLY D C   
12597 O O   . GLY D 149 0.9561 2.7375 0.5452 -0.4651 0.1675  -0.4883 ? ? ? ? ? ? 149 GLY D O   
12598 N N   . SER D 150 0.8766 2.5570 0.4514 -0.3909 0.1368  -0.2803 ? ? ? ? ? ? 150 SER D N   
12599 C CA  . SER D 150 0.9062 2.6904 0.4275 -0.4254 0.1476  -0.2368 ? ? ? ? ? ? 150 SER D CA  
12600 C C   . SER D 150 0.9254 2.7538 0.4471 -0.4463 0.1851  -0.3281 ? ? ? ? ? ? 150 SER D C   
12601 O O   . SER D 150 0.8909 2.6351 0.4764 -0.4062 0.2028  -0.4121 ? ? ? ? ? ? 150 SER D O   
12602 C CB  . SER D 150 0.8708 2.5949 0.3948 -0.3773 0.1260  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 150 SER D CB  
12603 O OG  . SER D 150 0.9520 2.8060 0.4171 -0.4354 0.1062  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 150 SER D OG  
12604 N N   . GLN D 151 0.9602 2.9387 0.4105 -0.5183 0.1920  -0.3017 ? ? ? ? ? ? 151 GLN D N   
12605 C CA  . GLN D 151 0.9937 3.0509 0.4351 -0.5524 0.2309  -0.3808 ? ? ? ? ? ? 151 GLN D CA  
12606 C C   . GLN D 151 0.9804 3.0048 0.3978 -0.5357 0.2220  -0.2717 ? ? ? ? ? ? 151 GLN D C   
12607 O O   . GLN D 151 1.0290 3.1049 0.3876 -0.5726 0.1934  -0.1533 ? ? ? ? ? ? 151 GLN D O   
12608 C CB  . GLN D 151 1.0589 3.3267 0.4375 -0.6628 0.2549  -0.4652 ? ? ? ? ? ? 151 GLN D CB  
12609 C CG  . GLN D 151 1.0676 3.3923 0.4751 -0.6742 0.3030  -0.5782 ? ? ? ? ? ? 151 GLN D CG  
12610 C CD  . GLN D 151 1.1105 3.4623 0.5984 -0.6732 0.3395  -0.7734 ? ? ? ? ? ? 151 GLN D CD  
12611 O OE1 . GLN D 151 1.1311 3.6301 0.6351 -0.7269 0.3874  -0.9187 ? ? ? ? ? ? 151 GLN D OE1 
12612 N NE2 . GLN D 151 1.0618 3.2658 0.6144 -0.6092 0.3144  -0.7814 ? ? ? ? ? ? 151 GLN D NE2 
12613 N N   . VAL D 152 0.9334 2.7966 0.4196 -0.4492 0.2243  -0.2757 ? ? ? ? ? ? 152 VAL D N   
12614 C CA  . VAL D 152 0.9081 2.7385 0.3717 -0.4384 0.2159  -0.1819 ? ? ? ? ? ? 152 VAL D CA  
12615 C C   . VAL D 152 0.9230 2.8186 0.3811 -0.4686 0.2505  -0.2423 ? ? ? ? ? ? 152 VAL D C   
12616 O O   . VAL D 152 0.9056 2.7758 0.4290 -0.4392 0.2824  -0.3561 ? ? ? ? ? ? 152 VAL D O   
12617 C CB  . VAL D 152 0.8450 2.4877 0.3635 -0.3446 0.1989  -0.1243 ? ? ? ? ? ? 152 VAL D CB  
12618 C CG1 . VAL D 152 0.8251 2.4134 0.3320 -0.3281 0.1916  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 152 VAL D CG1 
12619 C CG2 . VAL D 152 0.8146 2.4059 0.3426 -0.3145 0.1654  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 152 VAL D CG2 
12620 N N   . LEU D 153 0.9732 2.9533 0.3590 -0.5301 0.2361  -0.1520 ? ? ? ? ? ? 153 LEU D N   
12621 C CA  . LEU D 153 1.0236 3.0637 0.3930 -0.5650 0.2616  -0.1758 ? ? ? ? ? ? 153 LEU D CA  
12622 C C   . LEU D 153 0.9903 2.8671 0.3903 -0.4958 0.2446  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 153 LEU D C   
12623 O O   . LEU D 153 1.0115 2.7979 0.3987 -0.4709 0.2012  0.0257  ? ? ? ? ? ? 153 LEU D O   
12624 C CB  . LEU D 153 1.0997 3.3313 0.3681 -0.6879 0.2548  -0.1270 ? ? ? ? ? ? 153 LEU D CB  
12625 C CG  . LEU D 153 1.1379 3.4272 0.3865 -0.7273 0.2771  -0.1357 ? ? ? ? ? ? 153 LEU D CG  
12626 C CD1 . LEU D 153 1.1208 3.5076 0.4237 -0.7324 0.3436  -0.3162 ? ? ? ? ? ? 153 LEU D CD1 
12627 C CD2 . LEU D 153 1.2320 3.6702 0.3690 -0.8517 0.2455  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 153 LEU D CD2 
12628 N N   . VAL D 154 0.9517 2.7892 0.4057 -0.4610 0.2778  -0.1790 ? ? ? ? ? ? 154 VAL D N   
12629 C CA  . VAL D 154 0.9090 2.6074 0.3858 -0.4076 0.2666  -0.1183 ? ? ? ? ? ? 154 VAL D CA  
12630 C C   . VAL D 154 0.9501 2.7703 0.3741 -0.4853 0.2793  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 154 VAL D C   
12631 O O   . VAL D 154 0.9492 2.8769 0.4025 -0.5104 0.3236  -0.2225 ? ? ? ? ? ? 154 VAL D O   
12632 C CB  . VAL D 154 0.8475 2.4152 0.4191 -0.3221 0.2833  -0.1971 ? ? ? ? ? ? 154 VAL D CB  
12633 C CG1 . VAL D 154 0.8353 2.2804 0.4177 -0.2829 0.2739  -0.1370 ? ? ? ? ? ? 154 VAL D CG1 
12634 C CG2 . VAL D 154 0.7954 2.2486 0.4058 -0.2616 0.2641  -0.1935 ? ? ? ? ? ? 154 VAL D CG2 
12635 N N   . THR D 155 0.9970 2.8200 0.3499 -0.5322 0.2376  0.0307  ? ? ? ? ? ? 155 THR D N   
12636 C CA  A THR D 155 1.0660 2.9908 0.3568 -0.6180 0.2364  0.0726  ? ? ? ? ? ? 155 THR D CA  
12637 C CA  B THR D 155 1.0657 2.9905 0.3564 -0.6180 0.2364  0.0728  ? ? ? ? ? ? 155 THR D CA  
12638 C C   . THR D 155 1.0479 2.8192 0.3623 -0.5688 0.2208  0.1332  ? ? ? ? ? ? 155 THR D C   
12639 O O   . THR D 155 0.9949 2.5853 0.3527 -0.4829 0.1959  0.1820  ? ? ? ? ? ? 155 THR D O   
12640 C CB  A THR D 155 1.1672 3.2105 0.3604 -0.7270 0.1894  0.1907  ? ? ? ? ? ? 155 THR D CB  
12641 C CB  B THR D 155 1.1667 3.2097 0.3598 -0.7271 0.1893  0.1912  ? ? ? ? ? ? 155 THR D CB  
12642 O OG1 A THR D 155 1.2394 3.3631 0.3678 -0.8172 0.1762  0.2532  ? ? ? ? ? ? 155 THR D OG1 
12643 O OG1 B THR D 155 1.2367 3.3536 0.3660 -0.8150 0.1746  0.2570  ? ? ? ? ? ? 155 THR D OG1 
12644 C CG2 A THR D 155 1.1637 3.0496 0.3809 -0.6633 0.1244  0.3148  ? ? ? ? ? ? 155 THR D CG2 
12645 C CG2 B THR D 155 1.1631 3.0537 0.3795 -0.6648 0.1252  0.3125  ? ? ? ? ? ? 155 THR D CG2 
12646 N N   . VAL D 156 1.0806 2.9429 0.3630 -0.6331 0.2378  0.1239  ? ? ? ? ? ? 156 VAL D N   
12647 C CA  . VAL D 156 1.0888 2.8356 0.3832 -0.6069 0.2261  0.1727  ? ? ? ? ? ? 156 VAL D CA  
12648 C C   . VAL D 156 1.2025 3.0264 0.3962 -0.7257 0.1765  0.3109  ? ? ? ? ? ? 156 VAL D C   
12649 O O   . VAL D 156 1.2315 3.0152 0.4045 -0.7522 0.1597  0.3680  ? ? ? ? ? ? 156 VAL D O   
12650 C CB  . VAL D 156 1.0449 2.8470 0.3989 -0.5890 0.2845  0.0401  ? ? ? ? ? ? 156 VAL D CB  
12651 C CG1 . VAL D 156 1.1015 2.9602 0.4142 -0.6570 0.2844  0.0796  ? ? ? ? ? ? 156 VAL D CG1 
12652 C CG2 . VAL D 156 0.9505 2.5767 0.4059 -0.4658 0.2957  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 156 VAL D CG2 
12653 N N   . ASP D 157 1.2742 3.2171 0.4037 -0.8071 0.1472  0.3675  ? ? ? ? ? ? 157 ASP D N   
12654 C CA  . ASP D 157 1.4107 3.4544 0.4454 -0.9361 0.0955  0.4915  ? ? ? ? ? ? 157 ASP D CA  
12655 C C   . ASP D 157 1.4684 3.2915 0.5234 -0.8930 0.0120  0.6511  ? ? ? ? ? ? 157 ASP D C   
12656 O O   . ASP D 157 1.5126 3.2292 0.6036 -0.8422 -0.0408 0.7274  ? ? ? ? ? ? 157 ASP D O   
12657 C CB  . ASP D 157 1.4536 3.6742 0.4254 -1.0260 0.0839  0.5025  ? ? ? ? ? ? 157 ASP D CB  
12658 C CG  . ASP D 157 1.5983 3.9584 0.4608 -1.1840 0.0273  0.6304  ? ? ? ? ? ? 157 ASP D CG  
12659 O OD1 . ASP D 157 1.6472 4.1764 0.4382 -1.2865 0.0062  0.6615  ? ? ? ? ? ? 157 ASP D OD1 
12660 O OD2 . ASP D 157 1.6467 3.9614 0.4860 -1.2213 -0.0014 0.7058  ? ? ? ? ? ? 157 ASP D OD2 
12661 N N   . PRO D 158 1.5259 3.3608 0.5362 -0.9639 -0.0060 0.7085  ? ? ? ? ? ? 158 PRO D N   
12662 C CA  . PRO D 158 1.6153 3.2686 0.6343 -0.9616 -0.1030 0.8785  ? ? ? ? ? ? 158 PRO D CA  
12663 C C   . PRO D 158 1.6719 3.3465 0.6868 -0.9859 -0.1700 0.9745  ? ? ? ? ? ? 158 PRO D C   
12664 O O   . PRO D 158 1.6771 3.1746 0.7710 -0.9000 -0.2270 1.0468  ? ? ? ? ? ? 158 PRO D O   
12665 C CB  . PRO D 158 1.7215 3.5204 0.6468 -1.1055 -0.1141 0.9256  ? ? ? ? ? ? 158 PRO D CB  
12666 C CG  . PRO D 158 1.6333 3.5409 0.5600 -1.1011 -0.0184 0.7735  ? ? ? ? ? ? 158 PRO D CG  
12667 C CD  . PRO D 158 1.5253 3.4952 0.5046 -1.0240 0.0541  0.6220  ? ? ? ? ? ? 158 PRO D CD  
12668 N N   . ALA D 159 1.7435 3.6504 0.6693 -1.1111 -0.1637 0.9725  ? ? ? ? ? ? 159 ALA D N   
12669 C CA  . ALA D 159 1.8326 3.7858 0.7346 -1.1713 -0.2434 1.0927  ? ? ? ? ? ? 159 ALA D CA  
12670 C C   . ALA D 159 1.7582 3.6110 0.7485 -1.0534 -0.2490 1.0722  ? ? ? ? ? ? 159 ALA D C   
12671 O O   . ALA D 159 1.8250 3.6073 0.8532 -1.0484 -0.3364 1.1978  ? ? ? ? ? ? 159 ALA D O   
12672 C CB  . ALA D 159 1.9202 4.1615 0.6983 -1.3412 -0.2325 1.0885  ? ? ? ? ? ? 159 ALA D CB  
12673 N N   . PHE D 160 1.6059 3.4389 0.6459 -0.9485 -0.1583 0.9110  ? ? ? ? ? ? 160 PHE D N   
12674 C CA  . PHE D 160 1.5321 3.2883 0.6474 -0.8489 -0.1605 0.8884  ? ? ? ? ? ? 160 PHE D CA  
12675 C C   . PHE D 160 1.4662 2.9884 0.6907 -0.7025 -0.1598 0.8771  ? ? ? ? ? ? 160 PHE D C   
12676 O O   . PHE D 160 1.4252 2.8883 0.7141 -0.6125 -0.1405 0.8262  ? ? ? ? ? ? 160 PHE D O   
12677 C CB  . PHE D 160 1.4545 3.3459 0.5518 -0.8470 -0.0814 0.7407  ? ? ? ? ? ? 160 PHE D CB  
12678 C CG  . PHE D 160 1.5527 3.6770 0.5539 -0.9848 -0.0882 0.7511  ? ? ? ? ? ? 160 PHE D CG  
12679 C CD1 . PHE D 160 1.5988 3.9082 0.5134 -1.1005 -0.0484 0.6986  ? ? ? ? ? ? 160 PHE D CD1 
12680 C CD2 . PHE D 160 1.5932 3.7686 0.5899 -1.0071 -0.1339 0.8107  ? ? ? ? ? ? 160 PHE D CD2 
12681 C CE1 . PHE D 160 1.6941 4.2399 0.5106 -1.2425 -0.0510 0.7012  ? ? ? ? ? ? 160 PHE D CE1 
12682 C CE2 . PHE D 160 1.6713 4.0724 0.5693 -1.1468 -0.1419 0.8215  ? ? ? ? ? ? 160 PHE D CE2 
12683 C CZ  . PHE D 160 1.7378 4.3272 0.5409 -1.2683 -0.0990 0.7648  ? ? ? ? ? ? 160 PHE D CZ  
12684 N N   . ARG D 161 1.5037 2.9027 0.7444 -0.6886 -0.1820 0.9248  ? ? ? ? ? ? 161 ARG D N   
12685 C CA  . ARG D 161 1.4462 2.6358 0.7787 -0.5643 -0.1726 0.8996  ? ? ? ? ? ? 161 ARG D CA  
12686 C C   . ARG D 161 1.4337 2.5025 0.8678 -0.4736 -0.2172 0.9446  ? ? ? ? ? ? 161 ARG D C   
12687 O O   . ARG D 161 1.3470 2.2952 0.8524 -0.3682 -0.1823 0.8770  ? ? ? ? ? ? 161 ARG D O   
12688 C CB  . ARG D 161 1.5225 2.6125 0.8467 -0.5875 -0.2032 0.9607  ? ? ? ? ? ? 161 ARG D CB  
12689 C CG  . ARG D 161 1.6907 2.7328 1.0261 -0.6430 -0.3110 1.1231  ? ? ? ? ? ? 161 ARG D CG  
12690 C CD  . ARG D 161 1.7636 2.6383 1.1307 -0.6258 -0.3462 1.1735  ? ? ? ? ? ? 161 ARG D CD  
12691 N NE  . ARG D 161 1.6594 2.3833 1.1023 -0.4998 -0.2925 1.0759  ? ? ? ? ? ? 161 ARG D NE  
12692 C CZ  . ARG D 161 1.6048 2.3035 1.0198 -0.4831 -0.2273 0.9896  ? ? ? ? ? ? 161 ARG D CZ  
12693 N NH1 . ARG D 161 1.6309 2.4458 0.9561 -0.5769 -0.2052 0.9830  ? ? ? ? ? ? 161 ARG D NH1 
12694 N NH2 . ARG D 161 1.5073 2.0762 0.9862 -0.3795 -0.1864 0.9111  ? ? ? ? ? ? 161 ARG D NH2 
12695 N N   . THR D 162 1.5080 2.6185 0.9527 -0.5210 -0.2973 1.0603  ? ? ? ? ? ? 162 THR D N   
12696 C CA  . THR D 162 1.5007 2.5280 1.0583 -0.4414 -0.3467 1.1060  ? ? ? ? ? ? 162 THR D CA  
12697 C C   . THR D 162 1.4892 2.6675 1.0280 -0.4849 -0.3669 1.1308  ? ? ? ? ? ? 162 THR D C   
12698 O O   . THR D 162 1.5188 2.6768 1.1419 -0.4610 -0.4388 1.2154  ? ? ? ? ? ? 162 THR D O   
12699 C CB  . THR D 162 1.6191 2.5083 1.2601 -0.4310 -0.4452 1.2331  ? ? ? ? ? ? 162 THR D CB  
12700 O OG1 . THR D 162 1.7528 2.7192 1.3108 -0.5625 -0.5112 1.3490  ? ? ? ? ? ? 162 THR D OG1 
12701 C CG2 . THR D 162 1.6040 2.3124 1.3008 -0.3487 -0.4164 1.1803  ? ? ? ? ? ? 162 THR D CG2 
12702 N N   . ARG D 163 1.4359 2.7715 0.8712 -0.5512 -0.3045 1.0517  ? ? ? ? ? ? 163 ARG D N   
12703 C CA  . ARG D 163 1.4240 2.9151 0.8246 -0.5968 -0.3025 1.0402  ? ? ? ? ? ? 163 ARG D CA  
12704 C C   . ARG D 163 1.2982 2.7827 0.7358 -0.5106 -0.2300 0.9109  ? ? ? ? ? ? 163 ARG D C   
12705 O O   . ARG D 163 1.2746 2.8935 0.6680 -0.5546 -0.2102 0.8701  ? ? ? ? ? ? 163 ARG D O   
12706 C CB  . ARG D 163 1.4997 3.1910 0.7650 -0.7412 -0.2860 1.0323  ? ? ? ? ? ? 163 ARG D CB  
12707 C CG  . ARG D 163 1.4366 3.2727 0.6520 -0.7617 -0.2113 0.9025  ? ? ? ? ? ? 163 ARG D CG  
12708 C CD  . ARG D 163 1.5003 3.5105 0.6599 -0.8599 -0.2511 0.9554  ? ? ? ? ? ? 163 ARG D CD  
12709 N NE  . ARG D 163 1.5439 3.4910 0.7816 -0.8254 -0.3383 1.0803  ? ? ? ? ? ? 163 ARG D NE  
12710 C CZ  . ARG D 163 1.6679 3.6351 0.9000 -0.8998 -0.4389 1.2411  ? ? ? ? ? ? 163 ARG D CZ  
12711 N NH1 . ARG D 163 1.7673 3.8165 0.9036 -1.0201 -0.4617 1.2988  ? ? ? ? ? ? 163 ARG D NH1 
12712 N NH2 . ARG D 163 1.7000 3.6099 1.0298 -0.8578 -0.5218 1.3470  ? ? ? ? ? ? 163 ARG D NH2 
12713 N N   . GLY D 164 1.2051 2.5389 0.7191 -0.3983 -0.1939 0.8485  ? ? ? ? ? ? 164 GLY D N   
12714 C CA  . GLY D 164 1.0961 2.4176 0.6430 -0.3271 -0.1348 0.7394  ? ? ? ? ? ? 164 GLY D CA  
12715 C C   . GLY D 164 1.0997 2.4996 0.6772 -0.3304 -0.1688 0.7757  ? ? ? ? ? ? 164 GLY D C   
12716 O O   . GLY D 164 1.1836 2.5719 0.8228 -0.3315 -0.2510 0.8983  ? ? ? ? ? ? 164 GLY D O   
12717 N N   . ASN D 165 1.0507 2.5451 0.5898 -0.3470 -0.1224 0.6872  ? ? ? ? ? ? 165 ASN D N   
12718 C CA  . ASN D 165 1.0471 2.6061 0.6201 -0.3394 -0.1444 0.7033  ? ? ? ? ? ? 165 ASN D CA  
12719 C C   . ASN D 165 0.9771 2.5600 0.5356 -0.3184 -0.0803 0.5781  ? ? ? ? ? ? 165 ASN D C   
12720 O O   . ASN D 165 0.9359 2.4656 0.4782 -0.2961 -0.0249 0.4832  ? ? ? ? ? ? 165 ASN D O   
12721 C CB  . ASN D 165 1.1419 2.8476 0.6631 -0.4425 -0.2048 0.7983  ? ? ? ? ? ? 165 ASN D CB  
12722 C CG  . ASN D 165 1.1677 3.0286 0.5621 -0.5570 -0.1684 0.7399  ? ? ? ? ? ? 165 ASN D CG  
12723 O OD1 . ASN D 165 1.1153 2.9880 0.4793 -0.5499 -0.0980 0.6139  ? ? ? ? ? ? 165 ASN D OD1 
12724 N ND2 . ASN D 165 1.2825 3.2695 0.6101 -0.6671 -0.2199 0.8300  ? ? ? ? ? ? 165 ASN D ND2 
12725 N N   . ALA D 166 0.9785 2.6424 0.5460 -0.3317 -0.0939 0.5807  ? ? ? ? ? ? 166 ALA D N   
12726 C CA  . ALA D 166 0.9180 2.5946 0.4783 -0.3166 -0.0448 0.4717  ? ? ? ? ? ? 166 ALA D CA  
12727 C C   . ALA D 166 0.9180 2.6438 0.4064 -0.3677 0.0073  0.3623  ? ? ? ? ? ? 166 ALA D C   
12728 O O   . ALA D 166 0.8635 2.5459 0.3682 -0.3366 0.0461  0.2658  ? ? ? ? ? ? 166 ALA D O   
12729 C CB  . ALA D 166 0.9271 2.7093 0.4936 -0.3462 -0.0744 0.5003  ? ? ? ? ? ? 166 ALA D CB  
12730 N N   . ASN D 167 0.9882 2.8045 0.4085 -0.4461 0.0050  0.3766  ? ? ? ? ? ? 167 ASN D N   
12731 C CA  . ASN D 167 1.0101 2.9105 0.3745 -0.5028 0.0571  0.2603  ? ? ? ? ? ? 167 ASN D CA  
12732 C C   . ASN D 167 1.0143 2.9029 0.3564 -0.5182 0.0826  0.2369  ? ? ? ? ? ? 167 ASN D C   
12733 O O   . ASN D 167 1.0359 3.0047 0.3544 -0.5573 0.1336  0.1170  ? ? ? ? ? ? 167 ASN D O   
12734 C CB  . ASN D 167 1.0996 3.1914 0.3901 -0.6112 0.0524  0.2427  ? ? ? ? ? ? 167 ASN D CB  
12735 C CG  . ASN D 167 1.0802 3.1846 0.3922 -0.5964 0.0653  0.1710  ? ? ? ? ? ? 167 ASN D CG  
12736 O OD1 . ASN D 167 1.0319 3.0194 0.4040 -0.5207 0.0950  0.0897  ? ? ? ? ? ? 167 ASN D OD1 
12737 N ND2 . ASN D 167 1.1232 3.3579 0.3901 -0.6689 0.0363  0.2096  ? ? ? ? ? ? 167 ASN D ND2 
12738 N N   . THR D 168 1.0341 2.8171 0.3999 -0.4811 0.0462  0.3449  ? ? ? ? ? ? 168 THR D N   
12739 C CA  . THR D 168 1.0450 2.7994 0.3937 -0.4911 0.0650  0.3349  ? ? ? ? ? ? 168 THR D CA  
12740 C C   . THR D 168 1.0033 2.5656 0.4205 -0.3922 0.0572  0.3694  ? ? ? ? ? ? 168 THR D C   
12741 O O   . THR D 168 1.0146 2.4984 0.4730 -0.3533 0.0114  0.4633  ? ? ? ? ? ? 168 THR D O   
12742 C CB  . THR D 168 1.1668 3.0450 0.4376 -0.5999 0.0303  0.4214  ? ? ? ? ? ? 168 THR D CB  
12743 O OG1 . THR D 168 1.2326 3.1574 0.4929 -0.6367 -0.0361 0.5387  ? ? ? ? ? ? 168 THR D OG1 
12744 C CG2 . THR D 168 1.1849 3.2571 0.3821 -0.7009 0.0773  0.3212  ? ? ? ? ? ? 168 THR D CG2 
12745 N N   . VAL D 169 0.9358 2.4294 0.3752 -0.3516 0.1021  0.2835  ? ? ? ? ? ? 169 VAL D N   
12746 C CA  . VAL D 169 0.8994 2.2362 0.3822 -0.2826 0.1009  0.3066  ? ? ? ? ? ? 169 VAL D CA  
12747 C C   . VAL D 169 0.9309 2.3005 0.3747 -0.3300 0.1146  0.3009  ? ? ? ? ? ? 169 VAL D C   
12748 O O   . VAL D 169 0.8851 2.3555 0.3081 -0.3705 0.1543  0.2110  ? ? ? ? ? ? 169 VAL D O   
12749 C CB  . VAL D 169 0.8340 2.0675 0.3730 -0.2059 0.1334  0.2234  ? ? ? ? ? ? 169 VAL D CB  
12750 C CG1 . VAL D 169 0.8232 2.1293 0.3612 -0.2279 0.1735  0.1058  ? ? ? ? ? ? 169 VAL D CG1 
12751 C CG2 . VAL D 169 0.7817 1.8732 0.3513 -0.1518 0.1378  0.2360  ? ? ? ? ? ? 169 VAL D CG2 
12752 N N   . TRP D 170 0.9783 2.2792 0.4166 -0.3333 0.0788  0.3954  ? ? ? ? ? ? 170 TRP D N   
12753 C CA  . TRP D 170 1.0045 2.3118 0.4098 -0.3732 0.0879  0.4005  ? ? ? ? ? ? 170 TRP D CA  
12754 C C   . TRP D 170 0.9479 2.1010 0.4063 -0.2908 0.1108  0.3598  ? ? ? ? ? ? 170 TRP D C   
12755 O O   . TRP D 170 0.8915 1.9315 0.3984 -0.2214 0.0997  0.3747  ? ? ? ? ? ? 170 TRP D O   
12756 C CB  . TRP D 170 1.0983 2.3958 0.4725 -0.4251 0.0260  0.5335  ? ? ? ? ? ? 170 TRP D CB  
12757 C CG  . TRP D 170 1.1392 2.4195 0.4814 -0.4649 0.0266  0.5551  ? ? ? ? ? ? 170 TRP D CG  
12758 C CD1 . TRP D 170 1.1849 2.6177 0.4560 -0.5660 0.0433  0.5404  ? ? ? ? ? ? 170 TRP D CD1 
12759 C CD2 . TRP D 170 1.1434 2.2548 0.5212 -0.4141 0.0104  0.5931  ? ? ? ? ? ? 170 TRP D CD2 
12760 N NE1 . TRP D 170 1.2058 2.5758 0.4668 -0.5794 0.0371  0.5712  ? ? ? ? ? ? 170 TRP D NE1 
12761 C CE2 . TRP D 170 1.1959 2.3681 0.5167 -0.4916 0.0155  0.6057  ? ? ? ? ? ? 170 TRP D CE2 
12762 C CE3 . TRP D 170 1.1256 2.0598 0.5738 -0.3218 -0.0048 0.6107  ? ? ? ? ? ? 170 TRP D CE3 
12763 C CZ2 . TRP D 170 1.2153 2.2602 0.5480 -0.4740 0.0020  0.6397  ? ? ? ? ? ? 170 TRP D CZ2 
12764 C CZ3 . TRP D 170 1.1518 1.9620 0.6119 -0.3048 -0.0145 0.6355  ? ? ? ? ? ? 170 TRP D CZ3 
12765 C CH2 . TRP D 170 1.2185 2.0764 0.6207 -0.3791 -0.0141 0.6543  ? ? ? ? ? ? 170 TRP D CH2 
12766 N N   . VAL D 171 0.9396 2.1016 0.3908 -0.3036 0.1427  0.3059  ? ? ? ? ? ? 171 VAL D N   
12767 C CA  . VAL D 171 0.8996 1.9184 0.3917 -0.2406 0.1563  0.2832  ? ? ? ? ? ? 171 VAL D CA  
12768 C C   . VAL D 171 0.9588 1.9575 0.4197 -0.2805 0.1457  0.3303  ? ? ? ? ? ? 171 VAL D C   
12769 O O   . VAL D 171 1.0278 2.1519 0.4377 -0.3620 0.1439  0.3474  ? ? ? ? ? ? 171 VAL D O   
12770 C CB  . VAL D 171 0.8175 1.8383 0.3553 -0.2036 0.1993  0.1676  ? ? ? ? ? ? 171 VAL D CB  
12771 C CG1 . VAL D 171 0.7819 1.7903 0.3534 -0.1629 0.2029  0.1276  ? ? ? ? ? ? 171 VAL D CG1 
12772 C CG2 . VAL D 171 0.8242 2.0017 0.3517 -0.2626 0.2308  0.0927  ? ? ? ? ? ? 171 VAL D CG2 
12773 N N   . ASP D 172 0.9516 1.8022 0.4392 -0.2311 0.1407  0.3461  ? ? ? ? ? ? 172 ASP D N   
12774 C CA  . ASP D 172 0.9768 1.7940 0.4385 -0.2658 0.1313  0.3838  ? ? ? ? ? ? 172 ASP D CA  
12775 C C   . ASP D 172 0.9260 1.7899 0.4001 -0.2713 0.1741  0.2980  ? ? ? ? ? ? 172 ASP D C   
12776 O O   . ASP D 172 0.8843 1.6578 0.3669 -0.2559 0.1748  0.3028  ? ? ? ? ? ? 172 ASP D O   
12777 C CB  . ASP D 172 1.0021 1.6362 0.4934 -0.2098 0.1054  0.4323  ? ? ? ? ? ? 172 ASP D CB  
12778 C CG  . ASP D 172 0.9108 1.4529 0.4464 -0.1382 0.1362  0.3616  ? ? ? ? ? ? 172 ASP D CG  
12779 O OD1 . ASP D 172 0.9630 1.3745 0.5254 -0.0921 0.1251  0.3797  ? ? ? ? ? ? 172 ASP D OD1 
12780 O OD2 . ASP D 172 0.8351 1.4373 0.3844 -0.1317 0.1690  0.2854  ? ? ? ? ? ? 172 ASP D OD2 
12781 N N   . TYR D 173 0.9123 1.9148 0.3985 -0.2914 0.2070  0.2162  ? ? ? ? ? ? 173 TYR D N   
12782 C CA  . TYR D 173 0.8632 1.9086 0.3964 -0.2819 0.2424  0.1239  ? ? ? ? ? ? 173 TYR D CA  
12783 C C   . TYR D 173 0.8594 2.1063 0.3942 -0.3388 0.2735  0.0482  ? ? ? ? ? ? 173 TYR D C   
12784 O O   . TYR D 173 0.8116 2.1100 0.3894 -0.3152 0.2914  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 173 TYR D O   
12785 C CB  . TYR D 173 0.8034 1.7461 0.4096 -0.2008 0.2510  0.0625  ? ? ? ? ? ? 173 TYR D CB  
12786 C CG  . TYR D 173 0.7733 1.7739 0.4521 -0.1923 0.2761  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 173 TYR D CG  
12787 C CD1 . TYR D 173 0.7898 1.8176 0.4711 -0.2209 0.2830  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 173 TYR D CD1 
12788 C CD2 . TYR D 173 0.7322 1.7659 0.4885 -0.1580 0.2878  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 173 TYR D CD2 
12789 C CE1 . TYR D 173 0.7523 1.8418 0.5208 -0.2085 0.3012  -0.1201 ? ? ? ? ? ? 173 TYR D CE1 
12790 C CE2 . TYR D 173 0.7048 1.7850 0.5547 -0.1434 0.3007  -0.2121 ? ? ? ? ? ? 173 TYR D CE2 
12791 C CZ  . TYR D 173 0.7134 1.8242 0.5734 -0.1659 0.3077  -0.2097 ? ? ? ? ? ? 173 TYR D CZ  
12792 O OH  . TYR D 173 0.7223 1.8823 0.6946 -0.1457 0.3153  -0.2958 ? ? ? ? ? ? 173 TYR D OH  
12793 N N   . PRO D 174 0.9093 2.2783 0.3979 -0.4203 0.2803  0.0655  ? ? ? ? ? ? 174 PRO D N   
12794 C CA  . PRO D 174 0.9514 2.5492 0.4190 -0.5021 0.3114  0.0026  ? ? ? ? ? ? 174 PRO D CA  
12795 C C   . PRO D 174 0.9039 2.6191 0.4680 -0.4773 0.3610  -0.1551 ? ? ? ? ? ? 174 PRO D C   
12796 O O   . PRO D 174 0.9500 2.8173 0.5096 -0.5162 0.3847  -0.2235 ? ? ? ? ? ? 174 PRO D O   
12797 C CB  . PRO D 174 1.0139 2.6992 0.4207 -0.5928 0.3079  0.0550  ? ? ? ? ? ? 174 PRO D CB  
12798 C CG  . PRO D 174 1.0541 2.5313 0.4334 -0.5615 0.2598  0.1742  ? ? ? ? ? ? 174 PRO D CG  
12799 C CD  . PRO D 174 0.9552 2.2425 0.3968 -0.4484 0.2520  0.1608  ? ? ? ? ? ? 174 PRO D CD  
12800 N N   . ASN D 175 0.8434 2.4292 0.5052 -0.3938 0.3623  -0.1965 ? ? ? ? ? ? 175 ASN D N   
12801 C CA  . ASN D 175 0.8104 2.4935 0.5924 -0.3650 0.3966  -0.3409 ? ? ? ? ? ? 175 ASN D CA  
12802 C C   . ASN D 175 0.7686 2.3901 0.6157 -0.3012 0.3916  -0.4012 ? ? ? ? ? ? 175 ASN D C   
12803 O O   . ASN D 175 0.7455 2.4154 0.7186 -0.2635 0.4085  -0.5261 ? ? ? ? ? ? 175 ASN D O   
12804 C CB  . ASN D 175 0.8141 2.4321 0.6819 -0.3221 0.3935  -0.3639 ? ? ? ? ? ? 175 ASN D CB  
12805 C CG  . ASN D 175 0.8293 2.6530 0.7740 -0.3608 0.4344  -0.4751 ? ? ? ? ? ? 175 ASN D CG  
12806 O OD1 . ASN D 175 0.8520 2.8492 0.8396 -0.3876 0.4701  -0.5842 ? ? ? ? ? ? 175 ASN D OD1 
12807 N ND2 . ASN D 175 0.8403 2.6574 0.8059 -0.3680 0.4316  -0.4545 ? ? ? ? ? ? 175 ASN D ND2 
12808 N N   . ILE D 176 0.7622 2.2772 0.5326 -0.2905 0.3635  -0.3113 ? ? ? ? ? ? 176 ILE D N   
12809 C CA  . ILE D 176 0.7244 2.1772 0.5516 -0.2355 0.3556  -0.3615 ? ? ? ? ? ? 176 ILE D CA  
12810 C C   . ILE D 176 0.7368 2.3732 0.6062 -0.2707 0.3902  -0.4862 ? ? ? ? ? ? 176 ILE D C   
12811 O O   . ILE D 176 0.7052 2.3170 0.6711 -0.2243 0.3897  -0.5767 ? ? ? ? ? ? 176 ILE D O   
12812 C CB  . ILE D 176 0.7176 2.0641 0.4696 -0.2226 0.3259  -0.2627 ? ? ? ? ? ? 176 ILE D CB  
12813 C CG1 . ILE D 176 0.6795 1.9424 0.4964 -0.1643 0.3137  -0.3093 ? ? ? ? ? ? 176 ILE D CG1 
12814 C CG2 . ILE D 176 0.7788 2.2604 0.4384 -0.2985 0.3298  -0.2253 ? ? ? ? ? ? 176 ILE D CG2 
12815 C CD1 . ILE D 176 0.6806 1.8404 0.4398 -0.1450 0.2866  -0.2178 ? ? ? ? ? ? 176 ILE D CD1 
12816 N N   . VAL D 177 0.8114 2.6322 0.6102 -0.3590 0.4172  -0.4923 ? ? ? ? ? ? 177 VAL D N   
12817 C CA  . VAL D 177 0.8495 2.8656 0.6654 -0.4098 0.4546  -0.6097 ? ? ? ? ? ? 177 VAL D CA  
12818 C C   . VAL D 177 0.8439 2.9602 0.8054 -0.3864 0.4913  -0.7724 ? ? ? ? ? ? 177 VAL D C   
12819 O O   . VAL D 177 0.8535 3.0862 0.8842 -0.3937 0.5198  -0.9069 ? ? ? ? ? ? 177 VAL D O   
12820 C CB  . VAL D 177 0.9247 3.1238 0.6087 -0.5286 0.4683  -0.5596 ? ? ? ? ? ? 177 VAL D CB  
12821 C CG1 . VAL D 177 0.9801 3.4073 0.6802 -0.5928 0.5151  -0.6988 ? ? ? ? ? ? 177 VAL D CG1 
12822 C CG2 . VAL D 177 0.9418 3.0376 0.5155 -0.5411 0.4210  -0.4078 ? ? ? ? ? ? 177 VAL D CG2 
12823 N N   . ARG D 178 0.8281 2.8993 0.8464 -0.3572 0.4883  -0.7640 ? ? ? ? ? ? 178 ARG D N   
12824 C CA  . ARG D 178 0.8053 2.9784 0.9779 -0.3334 0.5174  -0.9083 ? ? ? ? ? ? 178 ARG D CA  
12825 C C   . ARG D 178 0.7484 2.7220 1.0568 -0.2267 0.4760  -0.9173 ? ? ? ? ? ? 178 ARG D C   
12826 O O   . ARG D 178 0.7267 2.7099 1.1564 -0.1930 0.4753  -0.9701 ? ? ? ? ? ? 178 ARG D O   
12827 C CB  . ARG D 178 0.8458 3.1473 0.9839 -0.3949 0.5420  -0.8891 ? ? ? ? ? ? 178 ARG D CB  
12828 C CG  . ARG D 178 0.9033 3.2956 0.8545 -0.5032 0.5465  -0.7764 ? ? ? ? ? ? 178 ARG D CG  
12829 C CD  . ARG D 178 0.9154 3.3913 0.8256 -0.5635 0.5564  -0.7304 ? ? ? ? ? ? 178 ARG D CD  
12830 N NE  . ARG D 178 0.9272 3.5932 0.9717 -0.5692 0.6052  -0.8880 ? ? ? ? ? ? 178 ARG D NE  
12831 C CZ  . ARG D 178 0.9699 3.8460 0.9856 -0.6603 0.6413  -0.9139 ? ? ? ? ? ? 178 ARG D CZ  
12832 N NH1 . ARG D 178 1.0237 3.9388 0.8710 -0.7618 0.6276  -0.7817 ? ? ? ? ? ? 178 ARG D NH1 
12833 N NH2 . ARG D 178 0.9341 3.9863 1.0997 -0.6522 0.6875  -1.0735 ? ? ? ? ? ? 178 ARG D NH2 
12834 N N   . VAL D 179 0.7356 2.5281 1.0249 -0.1782 0.4352  -0.8559 ? ? ? ? ? ? 179 VAL D N   
12835 C CA  . VAL D 179 0.7023 2.3004 1.0933 -0.0959 0.3863  -0.8333 ? ? ? ? ? ? 179 VAL D CA  
12836 C C   . VAL D 179 0.6914 2.1542 1.1376 -0.0447 0.3475  -0.8475 ? ? ? ? ? ? 179 VAL D C   
12837 O O   . VAL D 179 0.6927 2.0323 1.2625 0.0141  0.3036  -0.8636 ? ? ? ? ? ? 179 VAL D O   
12838 C CB  . VAL D 179 0.6932 2.1491 0.9899 -0.0913 0.3592  -0.6853 ? ? ? ? ? ? 179 VAL D CB  
12839 C CG1 . VAL D 179 0.6918 2.0082 0.8668 -0.0870 0.3337  -0.5687 ? ? ? ? ? ? 179 VAL D CG1 
12840 C CG2 . VAL D 179 0.6797 2.0229 1.0955 -0.0348 0.3225  -0.6884 ? ? ? ? ? ? 179 VAL D CG2 
12841 N N   . VAL D 180 0.6989 2.1808 1.0546 -0.0724 0.3556  -0.8305 ? ? ? ? ? ? 180 VAL D N   
12842 C CA  . VAL D 180 0.6965 2.0885 1.1062 -0.0385 0.3250  -0.8632 ? ? ? ? ? ? 180 VAL D CA  
12843 C C   . VAL D 180 0.7254 2.2812 1.1855 -0.0685 0.3612  -1.0038 ? ? ? ? ? ? 180 VAL D C   
12844 O O   . VAL D 180 0.7551 2.4458 1.1000 -0.1339 0.3982  -0.9977 ? ? ? ? ? ? 180 VAL D O   
12845 C CB  . VAL D 180 0.6800 1.9696 0.9581 -0.0466 0.3038  -0.7444 ? ? ? ? ? ? 180 VAL D CB  
12846 C CG1 . VAL D 180 0.6844 1.8419 1.0350 -0.0053 0.2582  -0.7589 ? ? ? ? ? ? 180 VAL D CG1 
12847 C CG2 . VAL D 180 0.6615 1.8487 0.8438 -0.0426 0.2896  -0.6070 ? ? ? ? ? ? 180 VAL D CG2 
12848 N N   . PRO D 181 0.7346 2.2792 1.3731 -0.0245 0.3457  -1.1320 ? ? ? ? ? ? 181 PRO D N   
12849 C CA  . PRO D 181 0.7742 2.4837 1.4746 -0.0534 0.3855  -1.2884 ? ? ? ? ? ? 181 PRO D CA  
12850 C C   . PRO D 181 0.7872 2.4450 1.4354 -0.0655 0.3681  -1.2822 ? ? ? ? ? ? 181 PRO D C   
12851 O O   . PRO D 181 0.7576 2.2640 1.3162 -0.0534 0.3283  -1.1502 ? ? ? ? ? ? 181 PRO D O   
12852 C CB  . PRO D 181 0.7940 2.4869 1.7320 0.0095  0.3651  -1.4259 ? ? ? ? ? ? 181 PRO D CB  
12853 C CG  . PRO D 181 0.7629 2.2334 1.7509 0.0710  0.2927  -1.3163 ? ? ? ? ? ? 181 PRO D CG  
12854 C CD  . PRO D 181 0.7245 2.0950 1.5092 0.0465  0.2824  -1.1323 ? ? ? ? ? ? 181 PRO D CD  
12855 N N   . VAL D 182 0.8306 2.6299 1.5342 -0.0949 0.4021  -1.4309 ? ? ? ? ? ? 182 VAL D N   
12856 C CA  . VAL D 182 0.8599 2.6186 1.5750 -0.0997 0.3830  -1.4781 ? ? ? ? ? ? 182 VAL D CA  
12857 C C   . VAL D 182 0.8432 2.3584 1.6510 -0.0291 0.3034  -1.4233 ? ? ? ? ? ? 182 VAL D C   
12858 O O   . VAL D 182 0.8233 2.2306 1.7539 0.0299  0.2649  -1.4108 ? ? ? ? ? ? 182 VAL D O   
12859 C CB  . VAL D 182 0.9278 2.8594 1.7726 -0.1195 0.4265  -1.6968 ? ? ? ? ? ? 182 VAL D CB  
12860 C CG1 . VAL D 182 0.9334 2.8629 2.0109 -0.0523 0.4192  -1.8222 ? ? ? ? ? ? 182 VAL D CG1 
12861 C CG2 . VAL D 182 0.9796 2.8515 1.8564 -0.1214 0.4003  -1.7577 ? ? ? ? ? ? 182 VAL D CG2 
12862 N N   . GLY D 183 0.8578 2.2918 1.5966 -0.0441 0.2743  -1.3745 ? ? ? ? ? ? 183 GLY D N   
12863 C CA  . GLY D 183 0.8405 2.0531 1.5935 -0.0025 0.2002  -1.2630 ? ? ? ? ? ? 183 GLY D CA  
12864 C C   . GLY D 183 0.7724 1.9418 1.4168 0.0032  0.2034  -1.1153 ? ? ? ? ? ? 183 GLY D C   
12865 O O   . GLY D 183 0.7533 2.0495 1.2860 -0.0348 0.2550  -1.0865 ? ? ? ? ? ? 183 GLY D O   
12866 N N   . GLY D 184 0.7427 1.7410 1.4206 0.0430  0.1471  -1.0244 ? ? ? ? ? ? 184 GLY D N   
12867 C CA  . GLY D 184 0.6799 1.6468 1.2800 0.0496  0.1543  -0.9136 ? ? ? ? ? ? 184 GLY D CA  
12868 C C   . GLY D 184 0.6507 1.5862 1.0769 0.0227  0.1602  -0.7809 ? ? ? ? ? ? 184 GLY D C   
12869 O O   . GLY D 184 0.6480 1.6905 0.9740 -0.0165 0.1972  -0.7758 ? ? ? ? ? ? 184 GLY D O   
12870 N N   . ARG D 185 0.6235 1.4206 1.0184 0.0400  0.1216  -0.6746 ? ? ? ? ? ? 185 ARG D N   
12871 C CA  . ARG D 185 0.6083 1.3811 0.8672 0.0200  0.1255  -0.5693 ? ? ? ? ? ? 185 ARG D CA  
12872 C C   . ARG D 185 0.5761 1.3401 0.7388 0.0200  0.1467  -0.4728 ? ? ? ? ? ? 185 ARG D C   
12873 O O   . ARG D 185 0.5586 1.2813 0.7553 0.0376  0.1417  -0.4609 ? ? ? ? ? ? 185 ARG D O   
12874 C CB  . ARG D 185 0.6243 1.2782 0.8977 0.0218  0.0730  -0.5301 ? ? ? ? ? ? 185 ARG D CB  
12875 C CG  . ARG D 185 0.6200 1.1367 0.9153 0.0362  0.0260  -0.4583 ? ? ? ? ? ? 185 ARG D CG  
12876 C CD  . ARG D 185 0.6265 1.0805 0.8476 0.0139  0.0008  -0.3770 ? ? ? ? ? ? 185 ARG D CD  
12877 N NE  . ARG D 185 0.6652 1.1241 0.9131 -0.0051 -0.0224 -0.4168 ? ? ? ? ? ? 185 ARG D NE  
12878 C CZ  . ARG D 185 0.7224 1.1098 1.0821 -0.0055 -0.0781 -0.4667 ? ? ? ? ? ? 185 ARG D CZ  
12879 N NH1 . ARG D 185 0.7458 1.0552 1.2139 0.0154  -0.1206 -0.4827 ? ? ? ? ? ? 185 ARG D NH1 
12880 N NH2 . ARG D 185 0.7652 1.1565 1.1390 -0.0278 -0.0977 -0.5008 ? ? ? ? ? ? 185 ARG D NH2 
12881 N N   . ILE D 186 0.5663 1.3713 0.6199 -0.0005 0.1665  -0.4077 ? ? ? ? ? ? 186 ILE D N   
12882 C CA  . ILE D 186 0.5378 1.3427 0.5049 -0.0027 0.1852  -0.3208 ? ? ? ? ? ? 186 ILE D CA  
12883 C C   . ILE D 186 0.5285 1.2722 0.4347 0.0026  0.1722  -0.2370 ? ? ? ? ? ? 186 ILE D C   
12884 O O   . ILE D 186 0.5482 1.3407 0.4205 -0.0124 0.1731  -0.2248 ? ? ? ? ? ? 186 ILE D O   
12885 C CB  . ILE D 186 0.5416 1.4813 0.4457 -0.0381 0.2192  -0.3183 ? ? ? ? ? ? 186 ILE D CB  
12886 C CG1 . ILE D 186 0.5527 1.5886 0.5085 -0.0539 0.2433  -0.4072 ? ? ? ? ? ? 186 ILE D CG1 
12887 C CG2 . ILE D 186 0.5216 1.4340 0.3495 -0.0388 0.2229  -0.2175 ? ? ? ? ? ? 186 ILE D CG2 
12888 C CD1 . ILE D 186 0.5845 1.7897 0.4798 -0.1115 0.2760  -0.4268 ? ? ? ? ? ? 186 ILE D CD1 
12889 N N   . TYR D 187 0.5064 1.1590 0.3997 0.0204  0.1634  -0.1831 ? ? ? ? ? ? 187 TYR D N   
12890 C CA  . TYR D 187 0.5111 1.1109 0.3603 0.0264  0.1554  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 187 TYR D CA  
12891 C C   . TYR D 187 0.4933 1.1072 0.2870 0.0330  0.1747  -0.0558 ? ? ? ? ? ? 187 TYR D C   
12892 O O   . TYR D 187 0.4904 1.1043 0.2727 0.0335  0.1863  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 187 TYR D O   
12893 C CB  . TYR D 187 0.5183 1.0136 0.3886 0.0324  0.1320  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 187 TYR D CB  
12894 C CG  . TYR D 187 0.5591 1.0161 0.4812 0.0206  0.0947  -0.1320 ? ? ? ? ? ? 187 TYR D CG  
12895 C CD1 . TYR D 187 0.5863 1.0064 0.5905 0.0242  0.0669  -0.1797 ? ? ? ? ? ? 187 TYR D CD1 
12896 C CD2 . TYR D 187 0.5619 1.0189 0.4619 0.0040  0.0812  -0.1108 ? ? ? ? ? ? 187 TYR D CD2 
12897 C CE1 . TYR D 187 0.6335 1.0024 0.6995 0.0119  0.0193  -0.2008 ? ? ? ? ? ? 187 TYR D CE1 
12898 C CE2 . TYR D 187 0.6010 1.0147 0.5455 -0.0159 0.0386  -0.1288 ? ? ? ? ? ? 187 TYR D CE2 
12899 C CZ  . TYR D 187 0.6402 1.0018 0.6683 -0.0119 0.0041  -0.1708 ? ? ? ? ? ? 187 TYR D CZ  
12900 O OH  . TYR D 187 0.6858 0.9904 0.7705 -0.0334 -0.0505 -0.1827 ? ? ? ? ? ? 187 TYR D OH  
12901 N N   . ILE D 188 0.4747 1.0968 0.2451 0.0380  0.1734  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 188 ILE D N   
12902 C CA  . ILE D 188 0.4819 1.1231 0.2252 0.0482  0.1816  0.0384  ? ? ? ? ? ? 188 ILE D CA  
12903 C C   . ILE D 188 0.4749 1.0783 0.2228 0.0671  0.1806  0.0650  ? ? ? ? ? ? 188 ILE D C   
12904 O O   . ILE D 188 0.4788 1.1040 0.2351 0.0602  0.1738  0.0541  ? ? ? ? ? ? 188 ILE D O   
12905 C CB  . ILE D 188 0.4976 1.2453 0.2242 0.0284  0.1786  0.0549  ? ? ? ? ? ? 188 ILE D CB  
12906 C CG1 . ILE D 188 0.5083 1.3237 0.2241 -0.0035 0.1871  0.0165  ? ? ? ? ? ? 188 ILE D CG1 
12907 C CG2 . ILE D 188 0.5220 1.2694 0.2422 0.0431  0.1707  0.1250  ? ? ? ? ? ? 188 ILE D CG2 
12908 C CD1 . ILE D 188 0.5364 1.4746 0.2180 -0.0445 0.1847  0.0346  ? ? ? ? ? ? 188 ILE D CD1 
12909 N N   . ASP D 189 0.4845 1.0352 0.2303 0.0869  0.1882  0.0930  ? ? ? ? ? ? 189 ASP D N   
12910 C CA  . ASP D 189 0.4816 1.0127 0.2428 0.1064  0.1951  0.1046  ? ? ? ? ? ? 189 ASP D CA  
12911 C C   . ASP D 189 0.4922 0.9902 0.2471 0.0900  0.1980  0.0782  ? ? ? ? ? ? 189 ASP D C   
12912 O O   . ASP D 189 0.4834 1.0243 0.2444 0.0782  0.1945  0.0713  ? ? ? ? ? ? 189 ASP D O   
12913 C CB  . ASP D 189 0.4764 1.0870 0.2625 0.1169  0.1883  0.1261  ? ? ? ? ? ? 189 ASP D CB  
12914 C CG  . ASP D 189 0.4985 1.1071 0.3241 0.1457  0.1982  0.1318  ? ? ? ? ? ? 189 ASP D CG  
12915 O OD1 . ASP D 189 0.5205 1.0627 0.3466 0.1562  0.2127  0.1193  ? ? ? ? ? ? 189 ASP D OD1 
12916 O OD2 . ASP D 189 0.4896 1.1700 0.3502 0.1549  0.1939  0.1393  ? ? ? ? ? ? 189 ASP D OD2 
12917 N N   . ASP D 190 0.5107 0.9377 0.2500 0.0813  0.2014  0.0699  ? ? ? ? ? ? 190 ASP D N   
12918 C CA  . ASP D 190 0.5263 0.9243 0.2514 0.0504  0.1950  0.0571  ? ? ? ? ? ? 190 ASP D CA  
12919 C C   . ASP D 190 0.5176 0.9318 0.2514 0.0233  0.1664  0.0463  ? ? ? ? ? ? 190 ASP D C   
12920 O O   . ASP D 190 0.5332 0.9521 0.2583 -0.0100 0.1526  0.0474  ? ? ? ? ? ? 190 ASP D O   
12921 C CB  . ASP D 190 0.5479 0.9717 0.2701 0.0475  0.2165  0.0524  ? ? ? ? ? ? 190 ASP D CB  
12922 C CG  . ASP D 190 0.6047 1.0024 0.2924 -0.0048 0.2100  0.0453  ? ? ? ? ? ? 190 ASP D CG  
12923 O OD1 . ASP D 190 0.6533 0.9898 0.3263 -0.0267 0.1873  0.0529  ? ? ? ? ? ? 190 ASP D OD1 
12924 O OD2 . ASP D 190 0.6236 1.0702 0.3006 -0.0303 0.2253  0.0334  ? ? ? ? ? ? 190 ASP D OD2 
12925 N N   . GLY D 191 0.5005 0.9233 0.2540 0.0311  0.1553  0.0318  ? ? ? ? ? ? 191 GLY D N   
12926 C CA  . GLY D 191 0.5195 0.9508 0.2982 0.0107  0.1268  0.0081  ? ? ? ? ? ? 191 GLY D CA  
12927 C C   . GLY D 191 0.5232 1.0205 0.2995 -0.0001 0.1237  0.0087  ? ? ? ? ? ? 191 GLY D C   
12928 O O   . GLY D 191 0.5438 1.0342 0.3378 -0.0260 0.0947  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 191 GLY D O   
12929 N N   . LEU D 192 0.4990 1.0571 0.2627 0.0182  0.1472  0.0284  ? ? ? ? ? ? 192 LEU D N   
12930 C CA  . LEU D 192 0.4893 1.1165 0.2542 0.0054  0.1436  0.0345  ? ? ? ? ? ? 192 LEU D CA  
12931 C C   . LEU D 192 0.4814 1.1712 0.2537 0.0019  0.1361  0.0195  ? ? ? ? ? ? 192 LEU D C   
12932 O O   . LEU D 192 0.4869 1.2254 0.2607 -0.0195 0.1243  0.0159  ? ? ? ? ? ? 192 LEU D O   
12933 C CB  . LEU D 192 0.4857 1.1602 0.2556 0.0266  0.1670  0.0580  ? ? ? ? ? ? 192 LEU D CB  
12934 C CG  . LEU D 192 0.5065 1.1543 0.2666 0.0142  0.1797  0.0562  ? ? ? ? ? ? 192 LEU D CG  
12935 C CD1 . LEU D 192 0.5264 1.2121 0.3161 0.0527  0.2083  0.0607  ? ? ? ? ? ? 192 LEU D CD1 
12936 C CD2 . LEU D 192 0.5124 1.1937 0.2591 -0.0353 0.1650  0.0537  ? ? ? ? ? ? 192 LEU D CD2 
12937 N N   . ILE D 193 0.4691 1.1661 0.2411 0.0142  0.1439  0.0095  ? ? ? ? ? ? 193 ILE D N   
12938 C CA  . ILE D 193 0.4859 1.2609 0.2554 -0.0010 0.1421  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 193 ILE D CA  
12939 C C   . ILE D 193 0.5054 1.2487 0.2964 -0.0089 0.1387  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 193 ILE D C   
12940 O O   . ILE D 193 0.5055 1.1814 0.3080 0.0055  0.1410  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 193 ILE D O   
12941 C CB  . ILE D 193 0.4839 1.3230 0.2352 0.0082  0.1529  0.0289  ? ? ? ? ? ? 193 ILE D CB  
12942 C CG1 . ILE D 193 0.4814 1.3720 0.2400 0.0176  0.1471  0.0754  ? ? ? ? ? ? 193 ILE D CG1 
12943 C CG2 . ILE D 193 0.4931 1.4152 0.2275 -0.0228 0.1547  0.0011  ? ? ? ? ? ? 193 ILE D CG2 
12944 C CD1 . ILE D 193 0.4974 1.4129 0.2616 0.0367  0.1442  0.1318  ? ? ? ? ? ? 193 ILE D CD1 
12945 N N   . SER D 194 0.5416 1.3362 0.3478 -0.0317 0.1327  -0.1217 ? ? ? ? ? ? 194 SER D N   
12946 C CA  . SER D 194 0.5715 1.3504 0.4244 -0.0343 0.1304  -0.1941 ? ? ? ? ? ? 194 SER D CA  
12947 C C   . SER D 194 0.6049 1.4995 0.4490 -0.0593 0.1498  -0.2445 ? ? ? ? ? ? 194 SER D C   
12948 O O   . SER D 194 0.6340 1.6070 0.4411 -0.0836 0.1517  -0.2297 ? ? ? ? ? ? 194 SER D O   
12949 C CB  . SER D 194 0.6036 1.3178 0.5099 -0.0432 0.0957  -0.2339 ? ? ? ? ? ? 194 SER D CB  
12950 O OG  . SER D 194 0.6448 1.2772 0.6089 -0.0268 0.0790  -0.2578 ? ? ? ? ? ? 194 SER D OG  
12951 N N   . LEU D 195 0.6212 1.5400 0.5009 -0.0597 0.1641  -0.3069 ? ? ? ? ? ? 195 LEU D N   
12952 C CA  . LEU D 195 0.6532 1.6998 0.5319 -0.0948 0.1865  -0.3799 ? ? ? ? ? ? 195 LEU D CA  
12953 C C   . LEU D 195 0.6829 1.7261 0.6586 -0.0858 0.1893  -0.4932 ? ? ? ? ? ? 195 LEU D C   
12954 O O   . LEU D 195 0.6677 1.6341 0.6967 -0.0540 0.1811  -0.4957 ? ? ? ? ? ? 195 LEU D O   
12955 C CB  . LEU D 195 0.6572 1.8042 0.4651 -0.1212 0.2124  -0.3350 ? ? ? ? ? ? 195 LEU D CB  
12956 C CG  . LEU D 195 0.6457 1.7851 0.3841 -0.1193 0.2044  -0.2163 ? ? ? ? ? ? 195 LEU D CG  
12957 C CD1 . LEU D 195 0.6665 1.8933 0.3587 -0.1532 0.2210  -0.1907 ? ? ? ? ? ? 195 LEU D CD1 
12958 C CD2 . LEU D 195 0.6535 1.8437 0.3563 -0.1393 0.1891  -0.1739 ? ? ? ? ? ? 195 LEU D CD2 
12959 N N   . VAL D 196 0.7255 1.8574 0.7335 -0.1144 0.1995  -0.5919 ? ? ? ? ? ? 196 VAL D N   
12960 C CA  . VAL D 196 0.7580 1.9061 0.8820 -0.1029 0.2047  -0.7200 ? ? ? ? ? ? 196 VAL D CA  
12961 C C   . VAL D 196 0.7888 2.1234 0.8866 -0.1496 0.2557  -0.7972 ? ? ? ? ? ? 196 VAL D C   
12962 O O   . VAL D 196 0.8243 2.2704 0.8424 -0.2018 0.2727  -0.7951 ? ? ? ? ? ? 196 VAL D O   
12963 C CB  . VAL D 196 0.8011 1.8853 1.0168 -0.0962 0.1691  -0.7976 ? ? ? ? ? ? 196 VAL D CB  
12964 C CG1 . VAL D 196 0.8258 1.8982 1.1990 -0.0676 0.1626  -0.9276 ? ? ? ? ? ? 196 VAL D CG1 
12965 C CG2 . VAL D 196 0.7763 1.7024 0.9854 -0.0750 0.1167  -0.7022 ? ? ? ? ? ? 196 VAL D CG2 
12966 N N   . VAL D 197 0.7786 2.1593 0.9393 -0.1388 0.2789  -0.8600 ? ? ? ? ? ? 197 VAL D N   
12967 C CA  . VAL D 197 0.8049 2.3805 0.9286 -0.1946 0.3309  -0.9237 ? ? ? ? ? ? 197 VAL D CA  
12968 C C   . VAL D 197 0.8659 2.5533 1.0633 -0.2222 0.3523  -1.0852 ? ? ? ? ? ? 197 VAL D C   
12969 O O   . VAL D 197 0.8758 2.4789 1.2114 -0.1768 0.3284  -1.1767 ? ? ? ? ? ? 197 VAL D O   
12970 C CB  . VAL D 197 0.7865 2.3874 0.9663 -0.1760 0.3506  -0.9488 ? ? ? ? ? ? 197 VAL D CB  
12971 C CG1 . VAL D 197 0.8345 2.6654 0.9994 -0.2431 0.4084  -1.0485 ? ? ? ? ? ? 197 VAL D CG1 
12972 C CG2 . VAL D 197 0.7367 2.2292 0.8407 -0.1549 0.3314  -0.7969 ? ? ? ? ? ? 197 VAL D CG2 
12973 N N   . GLN D 198 0.9109 2.7867 1.0177 -0.3017 0.3923  -1.1171 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D N   
12974 C CA  . GLN D 198 0.9722 3.0032 1.1355 -0.3459 0.4286  -1.2901 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D CA  
12975 C C   . GLN D 198 1.0611 3.2801 1.2498 -0.3847 0.4853  -1.3875 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D C   
12976 O O   . GLN D 198 1.0773 3.2622 1.3940 -0.3304 0.4896  -1.4516 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D O   
12977 C CB  . GLN D 198 1.0132 3.1545 1.0436 -0.4274 0.4357  -1.2593 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D CB  
12978 C CG  . GLN D 198 1.0352 3.0653 1.1037 -0.4046 0.3984  -1.2795 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D CG  
12979 C CD  . GLN D 198 1.0096 3.0069 0.9299 -0.4349 0.3665  -1.1100 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D CD  
12980 O OE1 . GLN D 198 1.0235 3.1242 0.8198 -0.4977 0.3712  -1.0272 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D OE1 
12981 N NE2 . GLN D 198 0.9590 2.7195 0.9280 -0.3518 0.3104  -1.0170 ? ? ? ? ? ? 198 GLN D NE2 
12982 N N   . LYS D 199 1.1373 3.5676 1.2037 -0.4868 0.5261  -1.3959 ? ? ? ? ? ? 199 LYS D N   
12983 C CA  . LYS D 199 1.1558 3.7855 1.2043 -0.5469 0.5788  -1.4524 ? ? ? ? ? ? 199 LYS D CA  
12984 C C   . LYS D 199 1.1074 3.6761 1.0790 -0.5391 0.5619  -1.2894 ? ? ? ? ? ? 199 LYS D C   
12985 O O   . LYS D 199 1.0539 3.4478 0.9607 -0.5005 0.5130  -1.1242 ? ? ? ? ? ? 199 LYS D O   
12986 C CB  . LYS D 199 1.2392 4.1329 1.1745 -0.6780 0.6249  -1.5158 ? ? ? ? ? ? 199 LYS D CB  
12987 C CG  . LYS D 199 1.3015 4.2998 1.3354 -0.6945 0.6592  -1.7262 ? ? ? ? ? ? 199 LYS D CG  
12988 C CD  . LYS D 199 1.3066 4.1822 1.3172 -0.6793 0.6174  -1.6944 ? ? ? ? ? ? 199 LYS D CD  
12989 C CE  . LYS D 199 1.3628 4.4047 1.1934 -0.8029 0.6261  -1.6386 ? ? ? ? ? ? 199 LYS D CE  
12990 N NZ  . LYS D 199 1.4650 4.7885 1.2920 -0.9085 0.6955  -1.8285 ? ? ? ? ? ? 199 LYS D NZ  
12991 N N   . ILE D 200 1.1508 3.8676 1.1480 -0.5732 0.6045  -1.3544 ? ? ? ? ? ? 200 ILE D N   
12992 C CA  . ILE D 200 1.1651 3.9025 1.0748 -0.6050 0.6022  -1.2317 ? ? ? ? ? ? 200 ILE D CA  
12993 C C   . ILE D 200 1.2640 4.2945 1.0679 -0.7456 0.6520  -1.2813 ? ? ? ? ? ? 200 ILE D C   
12994 O O   . ILE D 200 1.3244 4.5487 1.2046 -0.7813 0.7100  -1.4444 ? ? ? ? ? ? 200 ILE D O   
12995 C CB  . ILE D 200 1.1323 3.8159 1.1808 -0.5330 0.6109  -1.2876 ? ? ? ? ? ? 200 ILE D CB  
12996 C CG1 . ILE D 200 1.0659 3.4779 1.2265 -0.4075 0.5581  -1.2554 ? ? ? ? ? ? 200 ILE D CG1 
12997 C CG2 . ILE D 200 1.1384 3.8603 1.0927 -0.5783 0.6117  -1.1694 ? ? ? ? ? ? 200 ILE D CG2 
12998 C CD1 . ILE D 200 1.0483 3.4344 1.4021 -0.3346 0.5642  -1.3746 ? ? ? ? ? ? 200 ILE D CD1 
12999 N N   . GLY D 201 1.3214 4.3966 0.9598 -0.8296 0.6277  -1.1509 ? ? ? ? ? ? 201 GLY D N   
13000 C CA  . GLY D 201 1.4205 4.7638 0.9259 -0.9828 0.6577  -1.1468 ? ? ? ? ? ? 201 GLY D CA  
13001 C C   . GLY D 201 1.4169 4.7240 0.8292 -1.0155 0.6256  -0.9736 ? ? ? ? ? ? 201 GLY D C   
13002 O O   . GLY D 201 1.3734 4.4543 0.8235 -0.9186 0.5856  -0.8736 ? ? ? ? ? ? 201 GLY D O   
13003 N N   . PRO D 202 1.5015 5.0301 0.7885 -1.1594 0.6390  -0.9339 ? ? ? ? ? ? 202 PRO D N   
13004 C CA  . PRO D 202 1.5065 5.0027 0.7241 -1.1933 0.6083  -0.7855 ? ? ? ? ? ? 202 PRO D CA  
13005 C C   . PRO D 202 1.5177 4.8307 0.6356 -1.1886 0.5224  -0.5521 ? ? ? ? ? ? 202 PRO D C   
13006 O O   . PRO D 202 1.5649 4.8721 0.6098 -1.2428 0.4892  -0.4207 ? ? ? ? ? ? 202 PRO D O   
13007 C CB  . PRO D 202 1.6192 5.4442 0.7375 -1.3678 0.6517  -0.8346 ? ? ? ? ? ? 202 PRO D CB  
13008 C CG  . PRO D 202 1.6365 5.6556 0.8128 -1.3961 0.7205  -1.0502 ? ? ? ? ? ? 202 PRO D CG  
13009 C CD  . PRO D 202 1.5940 5.4302 0.8087 -1.3047 0.6886  -1.0432 ? ? ? ? ? ? 202 PRO D CD  
13010 N N   . GLU D 203 1.4887 4.6579 0.6141 -1.1258 0.4851  -0.5051 ? ? ? ? ? ? 203 GLU D N   
13011 C CA  . GLU D 203 1.4794 4.5016 0.5315 -1.1214 0.4051  -0.3015 ? ? ? ? ? ? 203 GLU D CA  
13012 C C   . GLU D 203 1.3522 4.0867 0.5040 -0.9626 0.3803  -0.2626 ? ? ? ? ? ? 203 GLU D C   
13013 O O   . GLU D 203 1.3234 3.8973 0.4486 -0.9297 0.3171  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 203 GLU D O   
13014 C CB  . GLU D 203 1.5496 4.6600 0.5256 -1.1902 0.3774  -0.2622 ? ? ? ? ? ? 203 GLU D CB  
13015 C CG  . GLU D 203 1.6595 5.0842 0.5459 -1.3521 0.4200  -0.3503 ? ? ? ? ? ? 203 GLU D CG  
13016 C CD  . GLU D 203 1.7669 5.2979 0.5351 -1.4636 0.3695  -0.2410 ? ? ? ? ? ? 203 GLU D CD  
13017 O OE1 . GLU D 203 1.8870 5.5466 0.5281 -1.6091 0.3231  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 203 GLU D OE1 
13018 O OE2 . GLU D 203 1.7663 5.2701 0.5482 -1.4346 0.3602  -0.2692 ? ? ? ? ? ? 203 GLU D OE2 
13019 N N   . GLY D 204 1.2367 3.9086 0.5121 -0.8668 0.4262  -0.4100 ? ? ? ? ? ? 204 GLY D N   
13020 C CA  . GLY D 204 1.1183 3.5468 0.4925 -0.7289 0.4101  -0.4011 ? ? ? ? ? ? 204 GLY D CA  
13021 C C   . GLY D 204 1.0362 3.4347 0.5252 -0.6568 0.4407  -0.5557 ? ? ? ? ? ? 204 GLY D C   
13022 O O   . GLY D 204 1.0949 3.6921 0.6068 -0.7156 0.4908  -0.7045 ? ? ? ? ? ? 204 GLY D O   
13023 N N   . LEU D 205 0.9892 3.1451 0.5607 -0.5334 0.4112  -0.5306 ? ? ? ? ? ? 205 LEU D N   
13024 C CA  . LEU D 205 0.9567 3.0666 0.6344 -0.4739 0.4232  -0.6546 ? ? ? ? ? ? 205 LEU D CA  
13025 C C   . LEU D 205 0.9486 3.0653 0.5759 -0.4945 0.4032  -0.6281 ? ? ? ? ? ? 205 LEU D C   
13026 O O   . LEU D 205 0.9392 2.9584 0.5010 -0.4828 0.3608  -0.4848 ? ? ? ? ? ? 205 LEU D O   
13027 C CB  . LEU D 205 0.9180 2.8089 0.6879 -0.3663 0.3980  -0.6342 ? ? ? ? ? ? 205 LEU D CB  
13028 C CG  . LEU D 205 0.8981 2.7592 0.7814 -0.3195 0.4140  -0.7139 ? ? ? ? ? ? 205 LEU D CG  
13029 C CD1 . LEU D 205 0.9295 2.9738 0.7977 -0.3853 0.4551  -0.7626 ? ? ? ? ? ? 205 LEU D CD1 
13030 C CD2 . LEU D 205 0.8674 2.5211 0.7617 -0.2497 0.3768  -0.6082 ? ? ? ? ? ? 205 LEU D CD2 
13031 N N   . VAL D 206 0.9463 3.1868 0.6139 -0.5264 0.4341  -0.7743 ? ? ? ? ? ? 206 VAL D N   
13032 C CA  . VAL D 206 0.9700 3.2226 0.6060 -0.5465 0.4186  -0.7778 ? ? ? ? ? ? 206 VAL D CA  
13033 C C   . VAL D 206 0.9078 2.9604 0.6393 -0.4492 0.3898  -0.7915 ? ? ? ? ? ? 206 VAL D C   
13034 O O   . VAL D 206 0.8996 2.9081 0.7584 -0.4008 0.4011  -0.9210 ? ? ? ? ? ? 206 VAL D O   
13035 C CB  . VAL D 206 1.0383 3.4955 0.6881 -0.6206 0.4644  -0.9453 ? ? ? ? ? ? 206 VAL D CB  
13036 C CG1 . VAL D 206 1.0832 3.5571 0.6815 -0.6536 0.4438  -0.9322 ? ? ? ? ? ? 206 VAL D CG1 
13037 C CG2 . VAL D 206 1.1172 3.8059 0.6821 -0.7306 0.5026  -0.9599 ? ? ? ? ? ? 206 VAL D CG2 
13038 N N   . THR D 207 0.8711 2.8021 0.5475 -0.4222 0.3464  -0.6491 ? ? ? ? ? ? 207 THR D N   
13039 C CA  . THR D 207 0.8269 2.5787 0.5836 -0.3426 0.3179  -0.6550 ? ? ? ? ? ? 207 THR D CA  
13040 C C   . THR D 207 0.8357 2.5978 0.5473 -0.3667 0.2953  -0.6233 ? ? ? ? ? ? 207 THR D C   
13041 O O   . THR D 207 0.8887 2.7450 0.5128 -0.4212 0.2894  -0.5569 ? ? ? ? ? ? 207 THR D O   
13042 C CB  . THR D 207 0.7680 2.3426 0.5228 -0.2747 0.2874  -0.5256 ? ? ? ? ? ? 207 THR D CB  
13043 O OG1 . THR D 207 0.7780 2.3555 0.4436 -0.2931 0.2638  -0.3942 ? ? ? ? ? ? 207 THR D OG1 
13044 C CG2 . THR D 207 0.7375 2.3075 0.5118 -0.2614 0.3063  -0.5251 ? ? ? ? ? ? 207 THR D CG2 
13045 N N   . GLN D 208 0.7934 2.4083 0.5856 -0.3084 0.2695  -0.6527 ? ? ? ? ? ? 208 GLN D N   
13046 C CA  . GLN D 208 0.7855 2.3670 0.5429 -0.3147 0.2399  -0.5955 ? ? ? ? ? ? 208 GLN D CA  
13047 C C   . GLN D 208 0.7229 2.1296 0.5038 -0.2483 0.2066  -0.5016 ? ? ? ? ? ? 208 GLN D C   
13048 O O   . GLN D 208 0.6771 1.9737 0.5246 -0.2009 0.2002  -0.5209 ? ? ? ? ? ? 208 GLN D O   
13049 C CB  . GLN D 208 0.8418 2.4552 0.6457 -0.3406 0.2389  -0.7151 ? ? ? ? ? ? 208 GLN D CB  
13050 C CG  . GLN D 208 0.8428 2.3750 0.6465 -0.3337 0.2008  -0.6755 ? ? ? ? ? ? 208 GLN D CG  
13051 C CD  . GLN D 208 0.9164 2.4735 0.7701 -0.3644 0.1968  -0.8002 ? ? ? ? ? ? 208 GLN D CD  
13052 O OE1 . GLN D 208 0.9524 2.5339 0.8872 -0.3638 0.2162  -0.9356 ? ? ? ? ? ? 208 GLN D OE1 
13053 N NE2 . GLN D 208 0.9384 2.5095 0.7484 -0.3971 0.1741  -0.7656 ? ? ? ? ? ? 208 GLN D NE2 
13054 N N   . VAL D 209 0.7043 2.1044 0.4315 -0.2517 0.1861  -0.4017 ? ? ? ? ? ? 209 VAL D N   
13055 C CA  . VAL D 209 0.6711 1.9394 0.4157 -0.2016 0.1616  -0.3253 ? ? ? ? ? ? 209 VAL D CA  
13056 C C   . VAL D 209 0.6872 1.8572 0.4959 -0.1885 0.1370  -0.3812 ? ? ? ? ? ? 209 VAL D C   
13057 O O   . VAL D 209 0.7360 1.9453 0.5444 -0.2218 0.1255  -0.4196 ? ? ? ? ? ? 209 VAL D O   
13058 C CB  . VAL D 209 0.6573 1.9635 0.3498 -0.2078 0.1468  -0.2194 ? ? ? ? ? ? 209 VAL D CB  
13059 C CG1 . VAL D 209 0.6037 1.7952 0.3191 -0.1591 0.1314  -0.1565 ? ? ? ? ? ? 209 VAL D CG1 
13060 C CG2 . VAL D 209 0.6688 2.0631 0.3099 -0.2276 0.1545  -0.1553 ? ? ? ? ? ? 209 VAL D CG2 
13061 N N   . GLU D 210 0.6623 1.7065 0.5256 -0.1481 0.1230  -0.3824 ? ? ? ? ? ? 210 GLU D N   
13062 C CA  . GLU D 210 0.6863 1.6213 0.6087 -0.1421 0.0843  -0.4056 ? ? ? ? ? ? 210 GLU D CA  
13063 C C   . GLU D 210 0.6736 1.5712 0.5522 -0.1429 0.0659  -0.3103 ? ? ? ? ? ? 210 GLU D C   
13064 O O   . GLU D 210 0.6990 1.6006 0.5723 -0.1708 0.0429  -0.3067 ? ? ? ? ? ? 210 GLU D O   
13065 C CB  . GLU D 210 0.6730 1.5051 0.6711 -0.1081 0.0707  -0.4352 ? ? ? ? ? ? 210 GLU D CB  
13066 C CG  . GLU D 210 0.7116 1.4243 0.7914 -0.1073 0.0172  -0.4624 ? ? ? ? ? ? 210 GLU D CG  
13067 C CD  . GLU D 210 0.7150 1.3378 0.8766 -0.0740 -0.0016 -0.4809 ? ? ? ? ? ? 210 GLU D CD  
13068 O OE1 . GLU D 210 0.6733 1.2368 0.8060 -0.0594 -0.0064 -0.4045 ? ? ? ? ? ? 210 GLU D OE1 
13069 O OE2 . GLU D 210 0.7530 1.3710 1.0163 -0.0630 -0.0116 -0.5781 ? ? ? ? ? ? 210 GLU D OE2 
13070 N N   . ASN D 211 0.6383 1.5160 0.4866 -0.1157 0.0800  -0.2396 ? ? ? ? ? ? 211 ASN D N   
13071 C CA  . ASN D 211 0.6337 1.4940 0.4511 -0.1109 0.0738  -0.1616 ? ? ? ? ? ? 211 ASN D CA  
13072 C C   . ASN D 211 0.6149 1.5587 0.3903 -0.0970 0.0997  -0.1041 ? ? ? ? ? ? 211 ASN D C   
13073 O O   . ASN D 211 0.6165 1.5506 0.3852 -0.0732 0.1175  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 211 ASN D O   
13074 C CB  . ASN D 211 0.6290 1.3805 0.4655 -0.0910 0.0632  -0.1395 ? ? ? ? ? ? 211 ASN D CB  
13075 C CG  . ASN D 211 0.6699 1.3337 0.5471 -0.1155 0.0180  -0.1596 ? ? ? ? ? ? 211 ASN D CG  
13076 O OD1 . ASN D 211 0.6855 1.2631 0.6079 -0.1066 -0.0033 -0.1778 ? ? ? ? ? ? 211 ASN D OD1 
13077 N ND2 . ASN D 211 0.6908 1.3761 0.5573 -0.1505 -0.0037 -0.1506 ? ? ? ? ? ? 211 ASN D ND2 
13078 N N   . GLY D 212 0.6009 1.6266 0.3563 -0.1139 0.0957  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 212 GLY D N   
13079 C CA  . GLY D 212 0.5847 1.6897 0.3214 -0.1014 0.1062  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 212 GLY D CA  
13080 C C   . GLY D 212 0.5599 1.6388 0.3152 -0.0670 0.1090  0.0418  ? ? ? ? ? ? 212 GLY D C   
13081 O O   . GLY D 212 0.5382 1.5595 0.3040 -0.0662 0.1065  0.0332  ? ? ? ? ? ? 212 GLY D O   
13082 N N   . GLY D 213 0.5676 1.6926 0.3327 -0.0434 0.1113  0.0951  ? ? ? ? ? ? 213 GLY D N   
13083 C CA  . GLY D 213 0.5870 1.7063 0.3928 -0.0039 0.1158  0.1354  ? ? ? ? ? ? 213 GLY D CA  
13084 C C   . GLY D 213 0.6110 1.7642 0.4456 0.0243  0.1061  0.1921  ? ? ? ? ? ? 213 GLY D C   
13085 O O   . GLY D 213 0.6467 1.8426 0.4550 0.0009  0.0918  0.2138  ? ? ? ? ? ? 213 GLY D O   
13086 N N   . VAL D 214 0.6120 1.7500 0.5048 0.0689  0.1102  0.2148  ? ? ? ? ? ? 214 VAL D N   
13087 C CA  . VAL D 214 0.6502 1.7934 0.5899 0.1005  0.0901  0.2707  ? ? ? ? ? ? 214 VAL D CA  
13088 C C   . VAL D 214 0.6642 1.7037 0.5847 0.1166  0.1008  0.2681  ? ? ? ? ? ? 214 VAL D C   
13089 O O   . VAL D 214 0.6613 1.6274 0.5826 0.1352  0.1270  0.2304  ? ? ? ? ? ? 214 VAL D O   
13090 C CB  . VAL D 214 0.6493 1.8270 0.6899 0.1490  0.0848  0.2880  ? ? ? ? ? ? 214 VAL D CB  
13091 C CG1 . VAL D 214 0.6942 1.8936 0.7982 0.1716  0.0415  0.3596  ? ? ? ? ? ? 214 VAL D CG1 
13092 C CG2 . VAL D 214 0.6240 1.9019 0.6840 0.1324  0.0856  0.2742  ? ? ? ? ? ? 214 VAL D CG2 
13093 N N   . LEU D 215 0.7182 1.7611 0.6165 0.0997  0.0784  0.3112  ? ? ? ? ? ? 215 LEU D N   
13094 C CA  . LEU D 215 0.7276 1.6818 0.6061 0.1070  0.0836  0.3178  ? ? ? ? ? ? 215 LEU D CA  
13095 C C   . LEU D 215 0.7698 1.6938 0.7149 0.1396  0.0499  0.3836  ? ? ? ? ? ? 215 LEU D C   
13096 O O   . LEU D 215 0.8166 1.8046 0.7869 0.1253  0.0064  0.4492  ? ? ? ? ? ? 215 LEU D O   
13097 C CB  . LEU D 215 0.7230 1.7023 0.5230 0.0530  0.0870  0.3062  ? ? ? ? ? ? 215 LEU D CB  
13098 C CG  . LEU D 215 0.7701 1.7119 0.5366 0.0341  0.0820  0.3310  ? ? ? ? ? ? 215 LEU D CG  
13099 C CD1 . LEU D 215 0.7367 1.7066 0.4422 -0.0091 0.1071  0.2736  ? ? ? ? ? ? 215 LEU D CD1 
13100 C CD2 . LEU D 215 0.8314 1.8281 0.5988 0.0046  0.0358  0.4185  ? ? ? ? ? ? 215 LEU D CD2 
13101 N N   . GLY D 216 0.7614 1.5864 0.7402 0.1799  0.0648  0.3659  ? ? ? ? ? ? 216 GLY D N   
13102 C CA  . GLY D 216 0.8098 1.5758 0.8621 0.2144  0.0316  0.4158  ? ? ? ? ? ? 216 GLY D CA  
13103 C C   . GLY D 216 0.8350 1.5474 0.8231 0.1782  0.0190  0.4491  ? ? ? ? ? ? 216 GLY D C   
13104 O O   . GLY D 216 0.8111 1.5662 0.7123 0.1271  0.0322  0.4378  ? ? ? ? ? ? 216 GLY D O   
13105 N N   . SER D 217 0.8827 1.5070 0.9196 0.2022  -0.0063 0.4838  ? ? ? ? ? ? 217 SER D N   
13106 C CA  . SER D 217 0.9148 1.4892 0.8919 0.1614  -0.0222 0.5223  ? ? ? ? ? ? 217 SER D CA  
13107 C C   . SER D 217 0.8766 1.3630 0.8137 0.1698  0.0238  0.4599  ? ? ? ? ? ? 217 SER D C   
13108 O O   . SER D 217 0.8549 1.2937 0.8284 0.2128  0.0568  0.4000  ? ? ? ? ? ? 217 SER D O   
13109 C CB  . SER D 217 1.0096 1.5269 1.0613 0.1719  -0.0887 0.6075  ? ? ? ? ? ? 217 SER D CB  
13110 O OG  . SER D 217 1.0559 1.6623 1.1233 0.1394  -0.1452 0.6884  ? ? ? ? ? ? 217 SER D OG  
13111 N N   . ARG D 218 0.8841 1.3631 0.7457 0.1211  0.0250  0.4745  ? ? ? ? ? ? 218 ARG D N   
13112 C CA  . ARG D 218 0.8694 1.2653 0.6965 0.1217  0.0571  0.4316  ? ? ? ? ? ? 218 ARG D CA  
13113 C C   . ARG D 218 0.7919 1.1761 0.6059 0.1427  0.1079  0.3474  ? ? ? ? ? ? 218 ARG D C   
13114 O O   . ARG D 218 0.7949 1.0957 0.6204 0.1652  0.1276  0.3136  ? ? ? ? ? ? 218 ARG D O   
13115 C CB  . ARG D 218 0.9469 1.2264 0.8282 0.1494  0.0319  0.4606  ? ? ? ? ? ? 218 ARG D CB  
13116 C CG  . ARG D 218 1.0499 1.3232 0.9237 0.1066  -0.0272 0.5552  ? ? ? ? ? ? 218 ARG D CG  
13117 C CD  . ARG D 218 1.0579 1.3410 0.8379 0.0478  -0.0091 0.5517  ? ? ? ? ? ? 218 ARG D CD  
13118 N NE  . ARG D 218 1.1115 1.4543 0.8459 -0.0244 -0.0541 0.6350  ? ? ? ? ? ? 218 ARG D NE  
13119 C CZ  . ARG D 218 1.1177 1.5246 0.7693 -0.0903 -0.0376 0.6319  ? ? ? ? ? ? 218 ARG D CZ  
13120 N NH1 . ARG D 218 1.0382 1.4465 0.6586 -0.0827 0.0184  0.5500  ? ? ? ? ? ? 218 ARG D NH1 
13121 N NH2 . ARG D 218 1.1991 1.6771 0.8048 -0.1696 -0.0815 0.7134  ? ? ? ? ? ? 218 ARG D NH2 
13122 N N   . LYS D 219 0.7295 1.1960 0.5179 0.1277  0.1245  0.3156  ? ? ? ? ? ? 219 LYS D N   
13123 C CA  . LYS D 219 0.6798 1.1333 0.4598 0.1386  0.1593  0.2478  ? ? ? ? ? ? 219 LYS D CA  
13124 C C   . LYS D 219 0.6634 1.1047 0.3961 0.1091  0.1757  0.2134  ? ? ? ? ? ? 219 LYS D C   
13125 O O   . LYS D 219 0.6581 1.1436 0.3625 0.0769  0.1695  0.2251  ? ? ? ? ? ? 219 LYS D O   
13126 C CB  . LYS D 219 0.6297 1.1614 0.4235 0.1407  0.1614  0.2306  ? ? ? ? ? ? 219 LYS D CB  
13127 C CG  . LYS D 219 0.6473 1.2051 0.5055 0.1733  0.1445  0.2604  ? ? ? ? ? ? 219 LYS D CG  
13128 C CD  . LYS D 219 0.6563 1.1506 0.5662 0.2140  0.1614  0.2325  ? ? ? ? ? ? 219 LYS D CD  
13129 C CE  . LYS D 219 0.6758 1.2127 0.6765 0.2532  0.1455  0.2482  ? ? ? ? ? ? 219 LYS D CE  
13130 N NZ  . LYS D 219 0.6985 1.1783 0.7625 0.2929  0.1645  0.2086  ? ? ? ? ? ? 219 LYS D NZ  
13131 N N   . GLY D 220 0.6786 0.5297 0.2464 -0.1143 0.0454  0.0468  ? ? ? ? ? ? 220 GLY D N   
13132 C CA  . GLY D 220 0.6661 0.5263 0.2516 -0.1144 0.0697  0.0301  ? ? ? ? ? ? 220 GLY D CA  
13133 C C   . GLY D 220 0.6755 0.5387 0.2431 -0.1231 0.0806  0.0131  ? ? ? ? ? ? 220 GLY D C   
13134 O O   . GLY D 220 0.6914 0.5573 0.2541 -0.1215 0.0682  0.0102  ? ? ? ? ? ? 220 GLY D O   
13135 N N   . VAL D 221 0.6570 0.5197 0.2164 -0.1326 0.1042  0.0011  ? ? ? ? ? ? 221 VAL D N   
13136 C CA  . VAL D 221 0.6729 0.5382 0.2182 -0.1417 0.1191  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 221 VAL D CA  
13137 C C   . VAL D 221 0.6387 0.5187 0.2283 -0.1334 0.1371  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 221 VAL D C   
13138 O O   . VAL D 221 0.6225 0.5064 0.2351 -0.1301 0.1475  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 221 VAL D O   
13139 C CB  . VAL D 221 0.7175 0.5693 0.2150 -0.1617 0.1334  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 221 VAL D CB  
13140 C CG1 . VAL D 221 0.7315 0.5852 0.2134 -0.1725 0.1517  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 221 VAL D CG1 
13141 C CG2 . VAL D 221 0.7623 0.5987 0.2185 -0.1691 0.1118  0.0016  ? ? ? ? ? ? 221 VAL D CG2 
13142 N N   . ASN D 222 0.6294 0.5170 0.2327 -0.1299 0.1390  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 222 ASN D N   
13143 C CA  . ASN D 222 0.6044 0.5046 0.2497 -0.1228 0.1547  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 222 ASN D CA  
13144 C C   . ASN D 222 0.6712 0.5698 0.3008 -0.1343 0.1731  -0.0891 ? ? ? ? ? ? 222 ASN D C   
13145 O O   . ASN D 222 0.6847 0.5757 0.2796 -0.1430 0.1671  -0.0918 ? ? ? ? ? ? 222 ASN D O   
13146 C CB  . ASN D 222 0.5473 0.4578 0.2303 -0.1071 0.1407  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 222 ASN D CB  
13147 C CG  . ASN D 222 0.5382 0.4518 0.2411 -0.0962 0.1270  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 222 ASN D CG  
13148 O OD1 . ASN D 222 0.5445 0.4516 0.2284 -0.0960 0.1106  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 222 ASN D OD1 
13149 N ND2 . ASN D 222 0.4963 0.4189 0.2363 -0.0884 0.1342  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 222 ASN D ND2 
13150 N N   . LEU D 223 0.6712 0.5772 0.3284 -0.1345 0.1952  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 223 LEU D N   
13151 C CA  . LEU D 223 0.7230 0.6299 0.3784 -0.1435 0.2170  -0.1282 ? ? ? ? ? ? 223 LEU D CA  
13152 C C   . LEU D 223 0.7534 0.6738 0.4677 -0.1301 0.2233  -0.1425 ? ? ? ? ? ? 223 LEU D C   
13153 O O   . LEU D 223 0.8266 0.7542 0.5700 -0.1297 0.2414  -0.1519 ? ? ? ? ? ? 223 LEU D O   
13154 C CB  . LEU D 223 0.6986 0.6022 0.3372 -0.1572 0.2405  -0.1329 ? ? ? ? ? ? 223 LEU D CB  
13155 C CG  . LEU D 223 0.7290 0.6185 0.3155 -0.1698 0.2347  -0.1144 ? ? ? ? ? ? 223 LEU D CG  
13156 C CD1 . LEU D 223 0.7779 0.6638 0.3481 -0.1849 0.2602  -0.1193 ? ? ? ? ? ? 223 LEU D CD1 
13157 C CD2 . LEU D 223 0.7694 0.6467 0.3042 -0.1804 0.2226  -0.1120 ? ? ? ? ? ? 223 LEU D CD2 
13158 N N   . PRO D 224 0.7748 0.6988 0.5098 -0.1190 0.2073  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 224 PRO D N   
13159 C CA  . PRO D 224 0.7612 0.6964 0.5527 -0.1069 0.2123  -0.1536 ? ? ? ? ? ? 224 PRO D CA  
13160 C C   . PRO D 224 0.7938 0.7321 0.6043 -0.1131 0.2398  -0.1786 ? ? ? ? ? ? 224 PRO D C   
13161 O O   . PRO D 224 0.8775 0.8087 0.6533 -0.1281 0.2560  -0.1911 ? ? ? ? ? ? 224 PRO D O   
13162 C CB  . PRO D 224 0.7488 0.6834 0.5474 -0.0994 0.1946  -0.1531 ? ? ? ? ? ? 224 PRO D CB  
13163 C CG  . PRO D 224 0.7919 0.7161 0.5386 -0.1091 0.1837  -0.1465 ? ? ? ? ? ? 224 PRO D CG  
13164 C CD  . PRO D 224 0.7757 0.6954 0.4931 -0.1154 0.1835  -0.1316 ? ? ? ? ? ? 224 PRO D CD  
13165 N N   . GLY D 232 0.9429 0.9342 0.9210 -0.1644 0.3616  -0.1250 ? ? ? ? ? ? 232 GLY D N   
13166 C CA  . GLY D 232 0.9735 0.9636 0.9560 -0.1474 0.3312  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 232 GLY D CA  
13167 C C   . GLY D 232 1.0013 0.9737 0.9422 -0.1470 0.3116  -0.0914 ? ? ? ? ? ? 232 GLY D C   
13168 O O   . GLY D 232 1.0073 0.9650 0.9008 -0.1510 0.3067  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 232 GLY D O   
13169 N N   . LEU D 233 0.8991 0.8732 0.8603 -0.1426 0.3006  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 233 LEU D N   
13170 C CA  . LEU D 233 0.8120 0.7718 0.7492 -0.1396 0.2807  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 233 LEU D CA  
13171 C C   . LEU D 233 0.7509 0.6916 0.6456 -0.1550 0.2891  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 233 LEU D C   
13172 O O   . LEU D 233 0.7421 0.6844 0.6438 -0.1672 0.3087  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 233 LEU D O   
13173 C CB  . LEU D 233 0.7720 0.7434 0.7541 -0.1303 0.2694  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 233 LEU D CB  
13174 C CG  . LEU D 233 0.7265 0.6892 0.7051 -0.1262 0.2519  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 233 LEU D CG  
13175 C CD1 . LEU D 233 0.6461 0.6096 0.6245 -0.1115 0.2287  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 233 LEU D CD1 
13176 C CD2 . LEU D 233 0.6928 0.6663 0.7122 -0.1270 0.2542  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 233 LEU D CD2 
13177 N N   . SER D 234 0.7175 0.6399 0.5703 -0.1548 0.2738  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 234 SER D N   
13178 C CA  . SER D 234 0.7667 0.6677 0.5712 -0.1709 0.2808  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 234 SER D CA  
13179 C C   . SER D 234 0.7542 0.6450 0.5625 -0.1752 0.2781  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 234 SER D C   
13180 O O   . SER D 234 0.6862 0.5837 0.5289 -0.1641 0.2656  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 234 SER D O   
13181 C CB  . SER D 234 0.7721 0.6572 0.5326 -0.1689 0.2631  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 234 SER D CB  
13182 O OG  . SER D 234 0.7202 0.6031 0.4941 -0.1544 0.2389  0.0038  ? ? ? ? ? ? 234 SER D OG  
13183 N N   . GLU D 235 0.7558 0.6288 0.5261 -0.1918 0.2883  0.0034  ? ? ? ? ? ? 235 GLU D N   
13184 C CA  . GLU D 235 0.7775 0.6376 0.5470 -0.1986 0.2879  0.0166  ? ? ? ? ? ? 235 GLU D CA  
13185 C C   . GLU D 235 0.7422 0.5919 0.5134 -0.1849 0.2602  0.0320  ? ? ? ? ? ? 235 GLU D C   
13186 O O   . GLU D 235 0.7309 0.5809 0.5298 -0.1809 0.2554  0.0352  ? ? ? ? ? ? 235 GLU D O   
13187 C CB  . GLU D 235 0.8934 0.7347 0.6171 -0.2202 0.3040  0.0253  ? ? ? ? ? ? 235 GLU D CB  
13188 C CG  . GLU D 235 0.9594 0.7924 0.6921 -0.2320 0.3149  0.0326  ? ? ? ? ? ? 235 GLU D CG  
13189 C CD  . GLU D 235 1.0821 0.9020 0.7748 -0.2568 0.3393  0.0356  ? ? ? ? ? ? 235 GLU D CD  
13190 O OE1 . GLU D 235 1.0430 0.8545 0.7389 -0.2692 0.3506  0.0421  ? ? ? ? ? ? 235 GLU D OE1 
13191 O OE2 . GLU D 235 1.1149 0.9323 0.7712 -0.2650 0.3475  0.0311  ? ? ? ? ? ? 235 GLU D OE2 
13192 N N   . GLN D 236 0.7029 0.5444 0.4479 -0.1780 0.2429  0.0397  ? ? ? ? ? ? 236 GLN D N   
13193 C CA  . GLN D 236 0.6997 0.5345 0.4520 -0.1638 0.2178  0.0513  ? ? ? ? ? ? 236 GLN D CA  
13194 C C   . GLN D 236 0.6433 0.4981 0.4445 -0.1484 0.2113  0.0397  ? ? ? ? ? ? 236 GLN D C   
13195 O O   . GLN D 236 0.6227 0.4735 0.4424 -0.1417 0.2001  0.0457  ? ? ? ? ? ? 236 GLN D O   
13196 C CB  . GLN D 236 0.7324 0.5591 0.4533 -0.1588 0.2010  0.0590  ? ? ? ? ? ? 236 GLN D CB  
13197 C CG  . GLN D 236 0.7286 0.5462 0.4546 -0.1459 0.1763  0.0720  ? ? ? ? ? ? 236 GLN D CG  
13198 C CD  . GLN D 236 0.8069 0.6021 0.5209 -0.1530 0.1721  0.0898  ? ? ? ? ? ? 236 GLN D CD  
13199 O OE1 . GLN D 236 0.8801 0.6575 0.5557 -0.1664 0.1745  0.1020  ? ? ? ? ? ? 236 GLN D OE1 
13200 N NE2 . GLN D 236 0.7603 0.5552 0.5064 -0.1451 0.1659  0.0912  ? ? ? ? ? ? 236 GLN D NE2 
13201 N N   . ASP D 237 0.5839 0.4587 0.4056 -0.1435 0.2179  0.0235  ? ? ? ? ? ? 237 ASP D N   
13202 C CA  . ASP D 237 0.5601 0.4526 0.4236 -0.1291 0.2085  0.0145  ? ? ? ? ? ? 237 ASP D CA  
13203 C C   . ASP D 237 0.5434 0.4416 0.4392 -0.1320 0.2151  0.0113  ? ? ? ? ? ? 237 ASP D C   
13204 O O   . ASP D 237 0.5374 0.4388 0.4556 -0.1234 0.2027  0.0123  ? ? ? ? ? ? 237 ASP D O   
13205 C CB  . ASP D 237 0.5331 0.4442 0.4131 -0.1236 0.2131  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 237 ASP D CB  
13206 C CG  . ASP D 237 0.5975 0.5055 0.4541 -0.1165 0.2005  0.0015  ? ? ? ? ? ? 237 ASP D CG  
13207 O OD1 . ASP D 237 0.5848 0.4800 0.4197 -0.1128 0.1851  0.0142  ? ? ? ? ? ? 237 ASP D OD1 
13208 O OD2 . ASP D 237 0.6463 0.5656 0.5098 -0.1141 0.2054  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 237 ASP D OD2 
13209 N N   . VAL D 238 0.5378 0.4365 0.4340 -0.1455 0.2353  0.0072  ? ? ? ? ? ? 238 VAL D N   
13210 C CA  . VAL D 238 0.5511 0.4547 0.4772 -0.1503 0.2427  0.0043  ? ? ? ? ? ? 238 VAL D CA  
13211 C C   . VAL D 238 0.5693 0.4541 0.4866 -0.1518 0.2326  0.0189  ? ? ? ? ? ? 238 VAL D C   
13212 O O   . VAL D 238 0.5682 0.4586 0.5156 -0.1465 0.2252  0.0165  ? ? ? ? ? ? 238 VAL D O   
13213 C CB  . VAL D 238 0.5806 0.4889 0.5088 -0.1658 0.2686  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 238 VAL D CB  
13214 C CG1 . VAL D 238 0.6014 0.5157 0.5645 -0.1716 0.2762  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 238 VAL D CG1 
13215 C CG2 . VAL D 238 0.5618 0.4896 0.5068 -0.1623 0.2779  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 238 VAL D CG2 
13216 N N   . ARG D 239 0.5746 0.4370 0.4522 -0.1584 0.2304  0.0337  ? ? ? ? ? ? 239 ARG D N   
13217 C CA  . ARG D 239 0.5899 0.4324 0.4612 -0.1582 0.2188  0.0483  ? ? ? ? ? ? 239 ARG D CA  
13218 C C   . ARG D 239 0.5449 0.3913 0.4330 -0.1410 0.1974  0.0480  ? ? ? ? ? ? 239 ARG D C   
13219 O O   . ARG D 239 0.5134 0.3558 0.4216 -0.1377 0.1905  0.0495  ? ? ? ? ? ? 239 ARG D O   
13220 C CB  . ARG D 239 0.6447 0.4618 0.4706 -0.1669 0.2164  0.0661  ? ? ? ? ? ? 239 ARG D CB  
13221 C CG  . ARG D 239 0.7401 0.5483 0.5456 -0.1868 0.2376  0.0693  ? ? ? ? ? ? 239 ARG D CG  
13222 C CD  . ARG D 239 0.8356 0.6151 0.5954 -0.1965 0.2318  0.0904  ? ? ? ? ? ? 239 ARG D CD  
13223 N NE  . ARG D 239 0.9213 0.6992 0.6460 -0.1955 0.2262  0.0926  ? ? ? ? ? ? 239 ARG D NE  
13224 C CZ  . ARG D 239 0.9617 0.7419 0.6588 -0.2089 0.2434  0.0873  ? ? ? ? ? ? 239 ARG D CZ  
13225 N NH1 . ARG D 239 0.9420 0.7270 0.6452 -0.2234 0.2677  0.0796  ? ? ? ? ? ? 239 ARG D NH1 
13226 N NH2 . ARG D 239 0.9924 0.7708 0.6576 -0.2083 0.2372  0.0884  ? ? ? ? ? ? 239 ARG D NH2 
13227 N N   . ASP D 240 0.5256 0.3798 0.4062 -0.1312 0.1884  0.0449  ? ? ? ? ? ? 240 ASP D N   
13228 C CA  . ASP D 240 0.5163 0.3747 0.4118 -0.1164 0.1703  0.0440  ? ? ? ? ? ? 240 ASP D CA  
13229 C C   . ASP D 240 0.5049 0.3824 0.4399 -0.1104 0.1693  0.0307  ? ? ? ? ? ? 240 ASP D C   
13230 O O   . ASP D 240 0.4889 0.3654 0.4395 -0.1035 0.1583  0.0305  ? ? ? ? ? ? 240 ASP D O   
13231 C CB  . ASP D 240 0.5281 0.3907 0.4070 -0.1077 0.1604  0.0440  ? ? ? ? ? ? 240 ASP D CB  
13232 C CG  . ASP D 240 0.5486 0.3921 0.3874 -0.1133 0.1569  0.0581  ? ? ? ? ? ? 240 ASP D CG  
13233 O OD1 . ASP D 240 0.5413 0.3660 0.3661 -0.1215 0.1581  0.0703  ? ? ? ? ? ? 240 ASP D OD1 
13234 O OD2 . ASP D 240 0.5735 0.4209 0.3962 -0.1095 0.1518  0.0570  ? ? ? ? ? ? 240 ASP D OD2 
13235 N N   . LEU D 241 0.4881 0.3831 0.4398 -0.1130 0.1800  0.0192  ? ? ? ? ? ? 241 LEU D N   
13236 C CA  . LEU D 241 0.4724 0.3856 0.4613 -0.1086 0.1776  0.0079  ? ? ? ? ? ? 241 LEU D CA  
13237 C C   . LEU D 241 0.4827 0.3902 0.4884 -0.1151 0.1802  0.0090  ? ? ? ? ? ? 241 LEU D C   
13238 O O   . LEU D 241 0.4627 0.3749 0.4880 -0.1102 0.1705  0.0053  ? ? ? ? ? ? 241 LEU D O   
13239 C CB  . LEU D 241 0.4786 0.4102 0.4843 -0.1112 0.1899  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 241 LEU D CB  
13240 C CG  . LEU D 241 0.4412 0.3814 0.4407 -0.1019 0.1834  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 241 LEU D CG  
13241 C CD1 . LEU D 241 0.4437 0.3984 0.4597 -0.1063 0.1988  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 241 LEU D CD1 
13242 C CD2 . LEU D 241 0.4048 0.3543 0.4193 -0.0894 0.1657  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 241 LEU D CD2 
13243 N N   . ARG D 242 0.5018 0.3976 0.4969 -0.1273 0.1934  0.0146  ? ? ? ? ? ? 242 ARG D N   
13244 C CA  A ARG D 242 0.5335 0.4223 0.5442 -0.1342 0.1960  0.0160  ? ? ? ? ? ? 242 ARG D CA  
13245 C CA  B ARG D 242 0.5300 0.4179 0.5392 -0.1350 0.1969  0.0166  ? ? ? ? ? ? 242 ARG D CA  
13246 C C   . ARG D 242 0.5322 0.4038 0.5350 -0.1284 0.1814  0.0245  ? ? ? ? ? ? 242 ARG D C   
13247 O O   . ARG D 242 0.5034 0.3757 0.5283 -0.1279 0.1765  0.0202  ? ? ? ? ? ? 242 ARG D O   
13248 C CB  A ARG D 242 0.5865 0.4660 0.5869 -0.1498 0.2145  0.0206  ? ? ? ? ? ? 242 ARG D CB  
13249 C CB  B ARG D 242 0.5755 0.4507 0.5685 -0.1506 0.2147  0.0233  ? ? ? ? ? ? 242 ARG D CB  
13250 C CG  A ARG D 242 0.6044 0.5050 0.6298 -0.1561 0.2304  0.0076  ? ? ? ? ? ? 242 ARG D CG  
13251 C CG  B ARG D 242 0.6016 0.4931 0.6071 -0.1600 0.2345  0.0131  ? ? ? ? ? ? 242 ARG D CG  
13252 C CD  A ARG D 242 0.6489 0.5559 0.7088 -0.1634 0.2359  0.0018  ? ? ? ? ? ? 242 ARG D CD  
13253 C CD  B ARG D 242 0.6451 0.5213 0.6298 -0.1773 0.2529  0.0208  ? ? ? ? ? ? 242 ARG D CD  
13254 N NE  A ARG D 242 0.6248 0.5446 0.7150 -0.1538 0.2203  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 242 ARG D NE  
13255 N NE  B ARG D 242 0.6810 0.5718 0.6774 -0.1882 0.2753  0.0100  ? ? ? ? ? ? 242 ARG D NE  
13256 C CZ  A ARG D 242 0.5854 0.5245 0.7147 -0.1563 0.2228  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 242 ARG D CZ  
13257 C CZ  B ARG D 242 0.6637 0.5801 0.7001 -0.1847 0.2804  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 242 ARG D CZ  
13258 N NH1 A ARG D 242 0.5481 0.4969 0.6940 -0.1670 0.2417  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 242 ARG D NH1 
13259 N NH1 B ARG D 242 0.6195 0.5498 0.6858 -0.1716 0.2638  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 242 ARG D NH1 
13260 N NH2 A ARG D 242 0.5117 0.4607 0.6632 -0.1487 0.2067  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 242 ARG D NH2 
13261 N NH2 B ARG D 242 0.6536 0.5816 0.7008 -0.1951 0.3023  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 242 ARG D NH2 
13262 N N   . PHE D 243 0.5034 0.3606 0.4775 -0.1237 0.1738  0.0351  ? ? ? ? ? ? 243 PHE D N   
13263 C CA  . PHE D 243 0.5363 0.3773 0.5062 -0.1171 0.1602  0.0426  ? ? ? ? ? ? 243 PHE D CA  
13264 C C   . PHE D 243 0.4880 0.3439 0.4796 -0.1057 0.1488  0.0316  ? ? ? ? ? ? 243 PHE D C   
13265 O O   . PHE D 243 0.4923 0.3420 0.4973 -0.1027 0.1417  0.0296  ? ? ? ? ? ? 243 PHE D O   
13266 C CB  . PHE D 243 0.5763 0.4017 0.5139 -0.1141 0.1532  0.0562  ? ? ? ? ? ? 243 PHE D CB  
13267 C CG  . PHE D 243 0.5695 0.3833 0.5089 -0.1034 0.1371  0.0615  ? ? ? ? ? ? 243 PHE D CG  
13268 C CD1 . PHE D 243 0.6529 0.4427 0.5874 -0.1065 0.1333  0.0739  ? ? ? ? ? ? 243 PHE D CD1 
13269 C CD2 . PHE D 243 0.5756 0.4022 0.5243 -0.0913 0.1270  0.0538  ? ? ? ? ? ? 243 PHE D CD2 
13270 C CE1 . PHE D 243 0.6353 0.4152 0.5764 -0.0963 0.1195  0.0775  ? ? ? ? ? ? 243 PHE D CE1 
13271 C CE2 . PHE D 243 0.5873 0.4051 0.5408 -0.0818 0.1143  0.0567  ? ? ? ? ? ? 243 PHE D CE2 
13272 C CZ  . PHE D 243 0.5890 0.3835 0.5401 -0.0841 0.1110  0.0682  ? ? ? ? ? ? 243 PHE D CZ  
13273 N N   . GLY D 244 0.4353 0.3099 0.4301 -0.1002 0.1474  0.0239  ? ? ? ? ? ? 244 GLY D N   
13274 C CA  . GLY D 244 0.4057 0.2936 0.4161 -0.0905 0.1360  0.0149  ? ? ? ? ? ? 244 GLY D CA  
13275 C C   . GLY D 244 0.3984 0.2958 0.4364 -0.0950 0.1375  0.0054  ? ? ? ? ? ? 244 GLY D C   
13276 O O   . GLY D 244 0.3836 0.2815 0.4312 -0.0915 0.1290  0.0007  ? ? ? ? ? ? 244 GLY D O   
13277 N N   . VAL D 245 0.3831 0.2871 0.4338 -0.1042 0.1490  0.0024  ? ? ? ? ? ? 245 VAL D N   
13278 C CA  . VAL D 245 0.3963 0.3069 0.4742 -0.1102 0.1498  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 245 VAL D CA  
13279 C C   . VAL D 245 0.4258 0.3179 0.5047 -0.1140 0.1477  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 245 VAL D C   
13280 O O   . VAL D 245 0.4068 0.3020 0.5005 -0.1129 0.1396  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 245 VAL D O   
13281 C CB  . VAL D 245 0.3983 0.3213 0.4943 -0.1193 0.1632  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 245 VAL D CB  
13282 C CG1 . VAL D 245 0.4119 0.3411 0.5375 -0.1261 0.1627  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 245 VAL D CG1 
13283 C CG2 . VAL D 245 0.3944 0.3368 0.4970 -0.1141 0.1639  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 245 VAL D CG2 
13284 N N   . GLU D 246 0.4347 0.3064 0.4961 -0.1185 0.1540  0.0089  ? ? ? ? ? ? 246 GLU D N   
13285 C CA  . GLU D 246 0.4713 0.3229 0.5344 -0.1222 0.1528  0.0132  ? ? ? ? ? ? 246 GLU D CA  
13286 C C   . GLU D 246 0.4653 0.3127 0.5289 -0.1116 0.1391  0.0097  ? ? ? ? ? ? 246 GLU D C   
13287 O O   . GLU D 246 0.4372 0.2762 0.5141 -0.1134 0.1361  0.0048  ? ? ? ? ? ? 246 GLU D O   
13288 C CB  . GLU D 246 0.4964 0.3259 0.5358 -0.1269 0.1586  0.0287  ? ? ? ? ? ? 246 GLU D CB  
13289 C CG  . GLU D 246 0.5833 0.3882 0.6241 -0.1284 0.1545  0.0355  ? ? ? ? ? ? 246 GLU D CG  
13290 C CD  . GLU D 246 0.6605 0.4408 0.6753 -0.1302 0.1541  0.0537  ? ? ? ? ? ? 246 GLU D CD  
13291 O OE1 . GLU D 246 0.7275 0.4861 0.7462 -0.1321 0.1510  0.0605  ? ? ? ? ? ? 246 GLU D OE1 
13292 O OE2 . GLU D 246 0.6848 0.4658 0.6750 -0.1301 0.1558  0.0617  ? ? ? ? ? ? 246 GLU D OE2 
13293 N N   . HIS D 247 0.4381 0.2896 0.4870 -0.1016 0.1322  0.0119  ? ? ? ? ? ? 247 HIS D N   
13294 C CA  . HIS D 247 0.4123 0.2605 0.4617 -0.0922 0.1215  0.0082  ? ? ? ? ? ? 247 HIS D CA  
13295 C C   . HIS D 247 0.4049 0.2732 0.4640 -0.0878 0.1149  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 247 HIS D C   
13296 O O   . HIS D 247 0.4025 0.2712 0.4584 -0.0805 0.1077  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 247 HIS D O   
13297 C CB  . HIS D 247 0.4360 0.2751 0.4652 -0.0846 0.1170  0.0189  ? ? ? ? ? ? 247 HIS D CB  
13298 C CG  . HIS D 247 0.4730 0.2875 0.4938 -0.0881 0.1187  0.0321  ? ? ? ? ? ? 247 HIS D CG  
13299 N ND1 . HIS D 247 0.4905 0.2879 0.5199 -0.0849 0.1135  0.0337  ? ? ? ? ? ? 247 HIS D ND1 
13300 C CD2 . HIS D 247 0.4794 0.2832 0.4859 -0.0966 0.1261  0.0438  ? ? ? ? ? ? 247 HIS D CD2 
13301 C CE1 . HIS D 247 0.5263 0.3018 0.5469 -0.0903 0.1155  0.0481  ? ? ? ? ? ? 247 HIS D CE1 
13302 N NE2 . HIS D 247 0.4934 0.2729 0.4973 -0.0979 0.1231  0.0546  ? ? ? ? ? ? 247 HIS D NE2 
13303 N N   . GLY D 248 0.3868 0.2719 0.4577 -0.0928 0.1174  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 248 GLY D N   
13304 C CA  . GLY D 248 0.3731 0.2745 0.4536 -0.0906 0.1093  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 248 GLY D CA  
13305 C C   . GLY D 248 0.3612 0.2734 0.4304 -0.0816 0.1023  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 248 GLY D C   
13306 O O   . GLY D 248 0.3725 0.2909 0.4420 -0.0788 0.0942  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 248 GLY D O   
13307 N N   . VAL D 249 0.3516 0.2661 0.4097 -0.0780 0.1054  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 249 VAL D N   
13308 C CA  . VAL D 249 0.3483 0.2722 0.3963 -0.0697 0.0986  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 249 VAL D CA  
13309 C C   . VAL D 249 0.3421 0.2852 0.4036 -0.0707 0.0933  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 249 VAL D C   
13310 O O   . VAL D 249 0.3349 0.2854 0.4136 -0.0770 0.0963  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 249 VAL D O   
13311 C CB  . VAL D 249 0.3639 0.2850 0.3955 -0.0661 0.1025  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 249 VAL D CB  
13312 C CG1 . VAL D 249 0.3543 0.2551 0.3714 -0.0649 0.1039  0.0031  ? ? ? ? ? ? 249 VAL D CG1 
13313 C CG2 . VAL D 249 0.3357 0.2660 0.3740 -0.0713 0.1112  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 249 VAL D CG2 
13314 N N   . ASP D 250 0.3337 0.2841 0.3887 -0.0649 0.0850  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D N   
13315 C CA  . ASP D 250 0.3327 0.2983 0.3985 -0.0663 0.0771  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D CA  
13316 C C   . ASP D 250 0.3062 0.2831 0.3771 -0.0632 0.0775  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D C   
13317 O O   . ASP D 250 0.3017 0.2916 0.3909 -0.0656 0.0731  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D O   
13318 C CB  . ASP D 250 0.3206 0.2863 0.3743 -0.0630 0.0687  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D CB  
13319 C CG  . ASP D 250 0.3390 0.2944 0.3904 -0.0664 0.0691  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D CG  
13320 O OD1 . ASP D 250 0.3385 0.2850 0.3787 -0.0619 0.0703  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D OD1 
13321 O OD2 . ASP D 250 0.3157 0.2726 0.3781 -0.0735 0.0677  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 250 ASP D OD2 
13322 N N   . ILE D 251 0.2969 0.2688 0.3536 -0.0582 0.0820  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 251 ILE D N   
13323 C CA  . ILE D 251 0.3083 0.2890 0.3662 -0.0543 0.0822  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 251 ILE D CA  
13324 C C   . ILE D 251 0.3338 0.3065 0.3794 -0.0540 0.0930  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 251 ILE D C   
13325 O O   . ILE D 251 0.3327 0.2923 0.3625 -0.0539 0.0954  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 251 ILE D O   
13326 C CB  . ILE D 251 0.2990 0.2819 0.3445 -0.0479 0.0731  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 251 ILE D CB  
13327 C CG1 . ILE D 251 0.2846 0.2735 0.3349 -0.0497 0.0622  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 251 ILE D CG1 
13328 C CG2 . ILE D 251 0.2829 0.2718 0.3281 -0.0437 0.0741  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 251 ILE D CG2 
13329 C CD1 . ILE D 251 0.2586 0.2461 0.2928 -0.0459 0.0558  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 251 ILE D CD1 
13330 N N   . VAL D 252 0.2930 0.2733 0.3471 -0.0549 0.0993  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 252 VAL D N   
13331 C CA  . VAL D 252 0.3243 0.2981 0.3627 -0.0556 0.1090  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 252 VAL D CA  
13332 C C   . VAL D 252 0.3475 0.3283 0.3832 -0.0497 0.1053  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 252 VAL D C   
13333 O O   . VAL D 252 0.3171 0.3107 0.3741 -0.0477 0.1014  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 252 VAL D O   
13334 C CB  . VAL D 252 0.3315 0.3086 0.3833 -0.0631 0.1225  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 252 VAL D CB  
13335 C CG1 . VAL D 252 0.3953 0.3699 0.4322 -0.0644 0.1329  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 252 VAL D CG1 
13336 C CG2 . VAL D 252 0.3551 0.3214 0.4044 -0.0704 0.1285  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 252 VAL D CG2 
13337 N N   . PHE D 253 0.3273 0.2996 0.3391 -0.0471 0.1052  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 253 PHE D N   
13338 C CA  . PHE D 253 0.3395 0.3165 0.3469 -0.0431 0.1041  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 253 PHE D CA  
13339 C C   . PHE D 253 0.3509 0.3246 0.3499 -0.0489 0.1181  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 253 PHE D C   
13340 O O   . PHE D 253 0.3609 0.3225 0.3370 -0.0527 0.1220  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 253 PHE D O   
13341 C CB  . PHE D 253 0.3446 0.3151 0.3312 -0.0379 0.0954  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 253 PHE D CB  
13342 C CG  . PHE D 253 0.3465 0.3196 0.3379 -0.0333 0.0837  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 253 PHE D CG  
13343 C CD1 . PHE D 253 0.3416 0.3244 0.3520 -0.0331 0.0783  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 253 PHE D CD1 
13344 C CD2 . PHE D 253 0.3601 0.3260 0.3369 -0.0300 0.0782  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 253 PHE D CD2 
13345 C CE1 . PHE D 253 0.3712 0.3553 0.3806 -0.0310 0.0690  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 253 PHE D CE1 
13346 C CE2 . PHE D 253 0.3620 0.3306 0.3423 -0.0268 0.0700  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 253 PHE D CE2 
13347 C CZ  . PHE D 253 0.3517 0.3288 0.3459 -0.0279 0.0662  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 253 PHE D CZ  
13348 N N   . ALA D 254 0.3242 0.3081 0.3432 -0.0507 0.1263  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 254 ALA D N   
13349 C CA  . ALA D 254 0.3555 0.3375 0.3689 -0.0577 0.1424  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 254 ALA D CA  
13350 C C   . ALA D 254 0.3610 0.3406 0.3565 -0.0570 0.1457  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 254 ALA D C   
13351 O O   . ALA D 254 0.3492 0.3372 0.3603 -0.0518 0.1425  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 254 ALA D O   
13352 C CB  . ALA D 254 0.3530 0.3484 0.4021 -0.0604 0.1519  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 254 ALA D CB  
13353 N N   . SER D 255 0.3650 0.3324 0.3282 -0.0633 0.1524  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 255 SER D N   
13354 C CA  . SER D 255 0.3900 0.3539 0.3322 -0.0633 0.1530  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 255 SER D CA  
13355 C C   . SER D 255 0.3944 0.3665 0.3505 -0.0662 0.1669  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 255 SER D C   
13356 O O   . SER D 255 0.4039 0.3797 0.3724 -0.0733 0.1826  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 255 SER D O   
13357 C CB  . SER D 255 0.4135 0.3617 0.3157 -0.0707 0.1548  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 255 SER D CB  
13358 O OG  . SER D 255 0.4116 0.3536 0.3060 -0.0646 0.1386  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 255 SER D OG  
13359 N N   . PHE D 256 0.3864 0.3604 0.3402 -0.0621 0.1633  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 256 PHE D N   
13360 C CA  . PHE D 256 0.4028 0.3810 0.3631 -0.0666 0.1791  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 256 PHE D CA  
13361 C C   . PHE D 256 0.4003 0.3915 0.4028 -0.0666 0.1907  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 256 PHE D C   
13362 O O   . PHE D 256 0.4216 0.4147 0.4274 -0.0747 0.2102  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 256 PHE D O   
13363 C CB  . PHE D 256 0.4333 0.4000 0.3534 -0.0788 0.1925  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 256 PHE D CB  
13364 C CG  . PHE D 256 0.4515 0.4101 0.3403 -0.0786 0.1842  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 256 PHE D CG  
13365 C CD1 . PHE D 256 0.4771 0.4261 0.3391 -0.0769 0.1681  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 256 PHE D CD1 
13366 C CD2 . PHE D 256 0.4522 0.4137 0.3441 -0.0792 0.1907  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 256 PHE D CD2 
13367 C CE1 . PHE D 256 0.4872 0.4300 0.3237 -0.0766 0.1586  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 256 PHE D CE1 
13368 C CE2 . PHE D 256 0.4825 0.4371 0.3476 -0.0792 0.1815  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 256 PHE D CE2 
13369 C CZ  . PHE D 256 0.4924 0.4380 0.3288 -0.0784 0.1654  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 256 PHE D CZ  
13370 N N   . VAL D 257 0.3830 0.3837 0.4191 -0.0577 0.1783  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 257 VAL D N   
13371 C CA  . VAL D 257 0.3744 0.3884 0.4552 -0.0569 0.1860  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 257 VAL D CA  
13372 C C   . VAL D 257 0.3597 0.3792 0.4614 -0.0533 0.1912  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 257 VAL D C   
13373 O O   . VAL D 257 0.3664 0.3852 0.4709 -0.0454 0.1769  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 257 VAL D O   
13374 C CB  . VAL D 257 0.3271 0.3487 0.4351 -0.0501 0.1694  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 257 VAL D CB  
13375 C CG1 . VAL D 257 0.3005 0.3370 0.4593 -0.0483 0.1742  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 257 VAL D CG1 
13376 C CG2 . VAL D 257 0.3284 0.3439 0.4183 -0.0551 0.1681  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 257 VAL D CG2 
13377 N N   . ARG D 258 0.3916 0.4164 0.5103 -0.0593 0.2117  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 258 ARG D N   
13378 C CA  . ARG D 258 0.4113 0.4399 0.5495 -0.0578 0.2220  -0.1232 ? ? ? ? ? ? 258 ARG D CA  
13379 C C   . ARG D 258 0.3989 0.4427 0.5977 -0.0524 0.2250  -0.1330 ? ? ? ? ? ? 258 ARG D C   
13380 O O   . ARG D 258 0.4272 0.4750 0.6541 -0.0475 0.2278  -0.1444 ? ? ? ? ? ? 258 ARG D O   
13381 C CB  . ARG D 258 0.4451 0.4675 0.5548 -0.0703 0.2465  -0.1347 ? ? ? ? ? ? 258 ARG D CB  
13382 C CG  . ARG D 258 0.4946 0.5010 0.5430 -0.0770 0.2425  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 258 ARG D CG  
13383 C CD  . ARG D 258 0.5541 0.5533 0.5690 -0.0925 0.2654  -0.1308 ? ? ? ? ? ? 258 ARG D CD  
13384 N NE  . ARG D 258 0.5972 0.6003 0.6222 -0.0991 0.2760  -0.1280 ? ? ? ? ? ? 258 ARG D NE  
13385 C CZ  . ARG D 258 0.6177 0.6205 0.6347 -0.1126 0.3007  -0.1375 ? ? ? ? ? ? 258 ARG D CZ  
13386 N NH1 . ARG D 258 0.7055 0.7047 0.7038 -0.1215 0.3189  -0.1519 ? ? ? ? ? ? 258 ARG D NH1 
13387 N NH2 . ARG D 258 0.5932 0.5997 0.6221 -0.1182 0.3085  -0.1338 ? ? ? ? ? ? 258 ARG D NH2 
13388 N N   . LYS D 259 0.3958 0.4481 0.6173 -0.0540 0.2255  -0.1298 ? ? ? ? ? ? 259 LYS D N   
13389 C CA  . LYS D 259 0.3722 0.4405 0.6540 -0.0507 0.2301  -0.1396 ? ? ? ? ? ? 259 LYS D CA  
13390 C C   . LYS D 259 0.3721 0.4481 0.6725 -0.0513 0.2215  -0.1308 ? ? ? ? ? ? 259 LYS D C   
13391 O O   . LYS D 259 0.3551 0.4231 0.6199 -0.0563 0.2183  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 259 LYS D O   
13392 C CB  . LYS D 259 0.4076 0.4803 0.7018 -0.0591 0.2595  -0.1587 ? ? ? ? ? ? 259 LYS D CB  
13393 C CG  . LYS D 259 0.4301 0.4958 0.6836 -0.0730 0.2778  -0.1580 ? ? ? ? ? ? 259 LYS D CG  
13394 C CD  . LYS D 259 0.5118 0.5808 0.7717 -0.0833 0.3085  -0.1776 ? ? ? ? ? ? 259 LYS D CD  
13395 C CE  . LYS D 259 0.5733 0.6270 0.7786 -0.0900 0.3169  -0.1809 ? ? ? ? ? ? 259 LYS D CE  
13396 N NZ  . LYS D 259 0.5864 0.6439 0.7989 -0.1012 0.3490  -0.2025 ? ? ? ? ? ? 259 LYS D NZ  
13397 N N   . ALA D 260 0.3482 0.4396 0.7059 -0.0470 0.2187  -0.1364 ? ? ? ? ? ? 260 ALA D N   
13398 C CA  . ALA D 260 0.3396 0.4396 0.7183 -0.0486 0.2104  -0.1296 ? ? ? ? ? ? 260 ALA D CA  
13399 C C   . ALA D 260 0.3528 0.4501 0.7092 -0.0611 0.2290  -0.1304 ? ? ? ? ? ? 260 ALA D C   
13400 O O   . ALA D 260 0.3422 0.4355 0.6811 -0.0637 0.2187  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 260 ALA D O   
13401 C CB  . ALA D 260 0.3438 0.4620 0.7915 -0.0435 0.2075  -0.1379 ? ? ? ? ? ? 260 ALA D CB  
13402 N N   . SER D 261 0.3296 0.4281 0.6854 -0.0696 0.2564  -0.1442 ? ? ? ? ? ? 261 SER D N   
13403 C CA  . SER D 261 0.3676 0.4628 0.7031 -0.0829 0.2752  -0.1446 ? ? ? ? ? ? 261 SER D CA  
13404 C C   . SER D 261 0.3862 0.4618 0.6569 -0.0876 0.2688  -0.1292 ? ? ? ? ? ? 261 SER D C   
13405 O O   . SER D 261 0.4172 0.4890 0.6754 -0.0954 0.2722  -0.1225 ? ? ? ? ? ? 261 SER D O   
13406 C CB  . SER D 261 0.3855 0.4857 0.7313 -0.0931 0.3078  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 261 SER D CB  
13407 O OG  . SER D 261 0.3930 0.4802 0.6968 -0.0944 0.3141  -0.1661 ? ? ? ? ? ? 261 SER D OG  
13408 N N   . ASP D 262 0.3726 0.4362 0.6073 -0.0820 0.2571  -0.1228 ? ? ? ? ? ? 262 ASP D N   
13409 C CA  . ASP D 262 0.3916 0.4381 0.5725 -0.0850 0.2485  -0.1078 ? ? ? ? ? ? 262 ASP D CA  
13410 C C   . ASP D 262 0.3843 0.4312 0.5716 -0.0808 0.2287  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 262 ASP D C   
13411 O O   . ASP D 262 0.3701 0.4058 0.5274 -0.0867 0.2281  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 262 ASP D O   
13412 C CB  . ASP D 262 0.3892 0.4248 0.5355 -0.0794 0.2379  -0.1036 ? ? ? ? ? ? 262 ASP D CB  
13413 C CG  . ASP D 262 0.4346 0.4635 0.5544 -0.0870 0.2570  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 262 ASP D CG  
13414 O OD1 . ASP D 262 0.4613 0.4893 0.5731 -0.0992 0.2796  -0.1209 ? ? ? ? ? ? 262 ASP D OD1 
13415 O OD2 . ASP D 262 0.4444 0.4690 0.5512 -0.0815 0.2496  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 262 ASP D OD2 
13416 N N   . VAL D 263 0.3582 0.4164 0.5823 -0.0710 0.2116  -0.0948 ? ? ? ? ? ? 263 VAL D N   
13417 C CA  . VAL D 263 0.3243 0.3835 0.5543 -0.0678 0.1920  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 263 VAL D CA  
13418 C C   . VAL D 263 0.3348 0.4008 0.5874 -0.0763 0.2017  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 263 VAL D C   
13419 O O   . VAL D 263 0.3450 0.4045 0.5832 -0.0796 0.1952  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 263 VAL D O   
13420 C CB  . VAL D 263 0.2913 0.3605 0.5529 -0.0573 0.1713  -0.0830 ? ? ? ? ? ? 263 VAL D CB  
13421 C CG1 . VAL D 263 0.2836 0.3535 0.5474 -0.0562 0.1522  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 263 VAL D CG1 
13422 C CG2 . VAL D 263 0.3142 0.3770 0.5570 -0.0500 0.1638  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 263 VAL D CG2 
13423 N N   . ALA D 264 0.3416 0.4197 0.6290 -0.0806 0.2192  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 264 ALA D N   
13424 C CA  . ALA D 264 0.3403 0.4275 0.6563 -0.0888 0.2293  -0.1032 ? ? ? ? ? ? 264 ALA D CA  
13425 C C   . ALA D 264 0.3736 0.4456 0.6473 -0.1008 0.2450  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 264 ALA D C   
13426 O O   . ALA D 264 0.4020 0.4726 0.6789 -0.1072 0.2451  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 264 ALA D O   
13427 C CB  . ALA D 264 0.3507 0.4556 0.7170 -0.0906 0.2472  -0.1198 ? ? ? ? ? ? 264 ALA D CB  
13428 N N   . ALA D 265 0.3925 0.4521 0.6263 -0.1047 0.2577  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 265 ALA D N   
13429 C CA  . ALA D 265 0.4393 0.4815 0.6275 -0.1161 0.2692  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 265 ALA D CA  
13430 C C   . ALA D 265 0.4147 0.4430 0.5763 -0.1132 0.2493  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 265 ALA D C   
13431 O O   . ALA D 265 0.4359 0.4547 0.5834 -0.1218 0.2543  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 265 ALA D O   
13432 C CB  . ALA D 265 0.4865 0.5176 0.6342 -0.1201 0.2814  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 265 ALA D CB  
13433 N N   . VAL D 266 0.3857 0.4125 0.5410 -0.1016 0.2283  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 266 VAL D N   
13434 C CA  . VAL D 266 0.3906 0.4056 0.5242 -0.0981 0.2104  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 266 VAL D CA  
13435 C C   . VAL D 266 0.3835 0.4056 0.5474 -0.1003 0.2049  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 266 VAL D C   
13436 O O   . VAL D 266 0.4121 0.4227 0.5610 -0.1060 0.2047  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 266 VAL D O   
13437 C CB  . VAL D 266 0.3387 0.3534 0.4640 -0.0859 0.1910  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 266 VAL D CB  
13438 C CG1 . VAL D 266 0.3306 0.3371 0.4436 -0.0819 0.1730  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 266 VAL D CG1 
13439 C CG2 . VAL D 266 0.3495 0.3541 0.4392 -0.0853 0.1954  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 266 VAL D CG2 
13440 N N   . ARG D 267 0.3765 0.4172 0.5839 -0.0958 0.1992  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 267 ARG D N   
13441 C CA  . ARG D 267 0.3882 0.4389 0.6293 -0.0974 0.1907  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 267 ARG D CA  
13442 C C   . ARG D 267 0.4345 0.4832 0.6817 -0.1099 0.2083  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 267 ARG D C   
13443 O O   . ARG D 267 0.4474 0.4915 0.6959 -0.1143 0.2027  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 267 ARG D O   
13444 C CB  . ARG D 267 0.4320 0.5035 0.7210 -0.0913 0.1831  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 267 ARG D CB  
13445 C CG  . ARG D 267 0.5026 0.5851 0.8236 -0.0903 0.1649  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 267 ARG D CG  
13446 C CD  . ARG D 267 0.4696 0.5662 0.8217 -0.0807 0.1482  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 267 ARG D CD  
13447 N NE  . ARG D 267 0.4434 0.5330 0.7711 -0.0731 0.1272  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 267 ARG D NE  
13448 C CZ  . ARG D 267 0.4389 0.5309 0.7687 -0.0645 0.1179  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 267 ARG D CZ  
13449 N NH1 . ARG D 267 0.4455 0.5467 0.8034 -0.0615 0.1277  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 267 ARG D NH1 
13450 N NH2 . ARG D 267 0.4026 0.4875 0.7077 -0.0594 0.0999  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 267 ARG D NH2 
13451 N N   . ALA D 268 0.4036 0.4550 0.6532 -0.1167 0.2307  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 268 ALA D N   
13452 C CA  . ALA D 268 0.4416 0.4905 0.6943 -0.1310 0.2514  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 268 ALA D CA  
13453 C C   . ALA D 268 0.4366 0.4616 0.6420 -0.1379 0.2535  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 268 ALA D C   
13454 O O   . ALA D 268 0.4270 0.4476 0.6388 -0.1465 0.2573  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 268 ALA D O   
13455 C CB  . ALA D 268 0.4422 0.5003 0.7087 -0.1379 0.2770  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 268 ALA D CB  
13456 N N   . ALA D 269 0.4357 0.4453 0.5972 -0.1337 0.2491  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 269 ALA D N   
13457 C CA  . ALA D 269 0.4603 0.4463 0.5787 -0.1382 0.2467  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 269 ALA D CA  
13458 C C   . ALA D 269 0.4472 0.4275 0.5707 -0.1333 0.2278  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 269 ALA D C   
13459 O O   . ALA D 269 0.4735 0.4383 0.5823 -0.1403 0.2295  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 269 ALA D O   
13460 C CB  . ALA D 269 0.4494 0.4225 0.5253 -0.1338 0.2428  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 269 ALA D CB  
13461 N N   . LEU D 270 0.4235 0.4155 0.5673 -0.1223 0.2103  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 270 LEU D N   
13462 C CA  . LEU D 270 0.4228 0.4100 0.5705 -0.1189 0.1935  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 270 LEU D CA  
13463 C C   . LEU D 270 0.4407 0.4335 0.6188 -0.1280 0.1980  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 270 LEU D C   
13464 O O   . LEU D 270 0.4619 0.4430 0.6346 -0.1311 0.1923  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 270 LEU D O   
13465 C CB  . LEU D 270 0.3756 0.3742 0.5354 -0.1075 0.1751  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 270 LEU D CB  
13466 C CG  . LEU D 270 0.3782 0.3680 0.5057 -0.0986 0.1674  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 270 LEU D CG  
13467 C CD1 . LEU D 270 0.3554 0.3598 0.5003 -0.0892 0.1532  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 270 LEU D CD1 
13468 C CD2 . LEU D 270 0.3714 0.3429 0.4702 -0.0964 0.1586  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 270 LEU D CD2 
13469 N N   . GLY D 271 0.4679 0.4783 0.6797 -0.1326 0.2090  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 271 GLY D N   
13470 C CA  . GLY D 271 0.5049 0.5226 0.7489 -0.1425 0.2156  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 271 GLY D CA  
13471 C C   . GLY D 271 0.4901 0.5182 0.7628 -0.1393 0.1964  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 271 GLY D C   
13472 O O   . GLY D 271 0.4929 0.5235 0.7610 -0.1295 0.1783  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 271 GLY D O   
13473 N N   . PRO D 272 0.5347 0.5699 0.8383 -0.1489 0.2010  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 272 PRO D N   
13474 C CA  . PRO D 272 0.5369 0.5817 0.8678 -0.1488 0.1832  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 272 PRO D CA  
13475 C C   . PRO D 272 0.4966 0.5252 0.7974 -0.1440 0.1663  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 272 PRO D C   
13476 O O   . PRO D 272 0.5116 0.5483 0.8192 -0.1378 0.1471  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 272 PRO D O   
13477 C CB  . PRO D 272 0.5518 0.5973 0.9059 -0.1626 0.1959  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 272 PRO D CB  
13478 C CG  . PRO D 272 0.5781 0.6254 0.9340 -0.1694 0.2213  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 272 PRO D CG  
13479 C CD  . PRO D 272 0.5870 0.6246 0.9046 -0.1614 0.2248  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 272 PRO D CD  
13480 N N   . GLU D 273 0.4735 0.4792 0.7411 -0.1468 0.1729  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 273 GLU D N   
13481 C CA  . GLU D 273 0.4833 0.4741 0.7271 -0.1422 0.1587  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 273 GLU D CA  
13482 C C   . GLU D 273 0.4532 0.4449 0.6759 -0.1295 0.1465  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 273 GLU D C   
13483 O O   . GLU D 273 0.4352 0.4199 0.6438 -0.1250 0.1333  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 273 GLU D O   
13484 C CB  . GLU D 273 0.5521 0.5171 0.7687 -0.1469 0.1674  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 273 GLU D CB  
13485 C CG  . GLU D 273 0.6487 0.6075 0.8754 -0.1605 0.1853  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 273 GLU D CG  
13486 C CD  . GLU D 273 0.7205 0.6907 0.9848 -0.1696 0.1842  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 273 GLU D CD  
13487 O OE1 . GLU D 273 0.7676 0.7491 1.0480 -0.1658 0.1676  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 273 GLU D OE1 
13488 O OE2 . GLU D 273 0.8360 0.8035 1.1130 -0.1817 0.1998  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 273 GLU D OE2 
13489 N N   . GLY D 274 0.4264 0.4262 0.6465 -0.1245 0.1520  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 274 GLY D N   
13490 C CA  . GLY D 274 0.4111 0.4093 0.6089 -0.1134 0.1419  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 274 GLY D CA  
13491 C C   . GLY D 274 0.4057 0.4241 0.6265 -0.1074 0.1301  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 274 GLY D C   
13492 O O   . GLY D 274 0.3779 0.3968 0.5835 -0.0988 0.1236  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 274 GLY D O   
13493 N N   . HIS D 275 0.3992 0.4335 0.6568 -0.1121 0.1256  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D N   
13494 C CA  A HIS D 275 0.3822 0.4358 0.6664 -0.1068 0.1129  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D CA  
13495 C CA  B HIS D 275 0.3780 0.4317 0.6627 -0.1070 0.1126  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D CA  
13496 C C   . HIS D 275 0.3754 0.4273 0.6417 -0.0999 0.0932  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D C   
13497 O O   . HIS D 275 0.3503 0.4121 0.6254 -0.0935 0.0847  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D O   
13498 C CB  A HIS D 275 0.4137 0.4850 0.7436 -0.1134 0.1093  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D CB  
13499 C CB  B HIS D 275 0.4049 0.4747 0.7323 -0.1140 0.1073  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D CB  
13500 C CG  A HIS D 275 0.4100 0.4944 0.7729 -0.1160 0.1264  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D CG  
13501 C CG  B HIS D 275 0.3990 0.4632 0.7213 -0.1197 0.0951  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D CG  
13502 N ND1 A HIS D 275 0.4320 0.5242 0.8258 -0.1258 0.1365  -0.0755 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D ND1 
13503 N ND1 B HIS D 275 0.4214 0.4744 0.7391 -0.1282 0.1047  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D ND1 
13504 C CD2 A HIS D 275 0.4123 0.5033 0.7822 -0.1106 0.1365  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D CD2 
13505 C CD2 B HIS D 275 0.4096 0.4760 0.7266 -0.1185 0.0737  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D CD2 
13506 C CE1 A HIS D 275 0.4143 0.5182 0.8341 -0.1267 0.1530  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D CE1 
13507 C CE1 B HIS D 275 0.4347 0.4838 0.7476 -0.1320 0.0907  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D CE1 
13508 N NE2 A HIS D 275 0.4159 0.5187 0.8208 -0.1174 0.1534  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D NE2 
13509 N NE2 B HIS D 275 0.4108 0.4681 0.7213 -0.1264 0.0720  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 275 HIS D NE2 
13510 N N   . GLY D 276 0.3667 0.4054 0.6082 -0.1016 0.0869  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 276 GLY D N   
13511 C CA  . GLY D 276 0.3418 0.3779 0.5627 -0.0967 0.0703  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 276 GLY D CA  
13512 C C   . GLY D 276 0.3386 0.3658 0.5298 -0.0881 0.0725  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 276 GLY D C   
13513 O O   . GLY D 276 0.3191 0.3462 0.4954 -0.0840 0.0606  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 276 GLY D O   
13514 N N   . ILE D 277 0.3199 0.3395 0.5008 -0.0864 0.0878  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 277 ILE D N   
13515 C CA  . ILE D 277 0.3067 0.3174 0.4597 -0.0791 0.0896  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 277 ILE D CA  
13516 C C   . ILE D 277 0.3110 0.3330 0.4709 -0.0724 0.0844  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 277 ILE D C   
13517 O O   . ILE D 277 0.3069 0.3397 0.4907 -0.0729 0.0901  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 277 ILE D O   
13518 C CB  . ILE D 277 0.3215 0.3187 0.4580 -0.0809 0.1060  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 277 ILE D CB  
13519 C CG1 . ILE D 277 0.3371 0.3204 0.4662 -0.0865 0.1082  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 277 ILE D CG1 
13520 C CG2 . ILE D 277 0.3044 0.2936 0.4131 -0.0736 0.1062  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 277 ILE D CG2 
13521 C CD1 . ILE D 277 0.4010 0.3688 0.5152 -0.0904 0.1219  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 277 ILE D CD1 
13522 N N   . LYS D 278 0.2942 0.3133 0.4348 -0.0664 0.0750  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 278 LYS D N   
13523 C CA  . LYS D 278 0.2845 0.3113 0.4291 -0.0601 0.0703  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 278 LYS D CA  
13524 C C   . LYS D 278 0.3163 0.3379 0.4486 -0.0565 0.0831  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 278 LYS D C   
13525 O O   . LYS D 278 0.3018 0.3104 0.4073 -0.0558 0.0887  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 278 LYS D O   
13526 C CB  . LYS D 278 0.2877 0.3124 0.4139 -0.0563 0.0567  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 278 LYS D CB  
13527 C CG  . LYS D 278 0.3199 0.3488 0.4508 -0.0610 0.0426  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 278 LYS D CG  
13528 C CD  . LYS D 278 0.3553 0.3985 0.5155 -0.0621 0.0311  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 278 LYS D CD  
13529 C CE  . LYS D 278 0.3452 0.3920 0.5099 -0.0694 0.0177  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 278 LYS D CE  
13530 N NZ  . LYS D 278 0.3601 0.4198 0.5500 -0.0701 0.0020  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 278 LYS D NZ  
13531 N N   . ILE D 279 0.2804 0.3115 0.4321 -0.0543 0.0864  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 279 ILE D N   
13532 C CA  . ILE D 279 0.3066 0.3337 0.4472 -0.0523 0.0985  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 279 ILE D CA  
13533 C C   . ILE D 279 0.3012 0.3304 0.4375 -0.0451 0.0900  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 279 ILE D C   
13534 O O   . ILE D 279 0.2869 0.3266 0.4484 -0.0422 0.0819  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 279 ILE D O   
13535 C CB  . ILE D 279 0.3034 0.3392 0.4709 -0.0562 0.1128  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 279 ILE D CB  
13536 C CG1 . ILE D 279 0.2921 0.3253 0.4640 -0.0645 0.1215  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 279 ILE D CG1 
13537 C CG2 . ILE D 279 0.3281 0.3591 0.4804 -0.0556 0.1264  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 279 ILE D CG2 
13538 C CD1 . ILE D 279 0.2996 0.3424 0.5002 -0.0703 0.1378  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 279 ILE D CD1 
13539 N N   . ILE D 280 0.3082 0.3274 0.4150 -0.0425 0.0912  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 280 ILE D N   
13540 C CA  . ILE D 280 0.2826 0.3026 0.3829 -0.0363 0.0831  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 280 ILE D CA  
13541 C C   . ILE D 280 0.3072 0.3240 0.4000 -0.0367 0.0971  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 280 ILE D C   
13542 O O   . ILE D 280 0.2891 0.2959 0.3569 -0.0392 0.1039  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 280 ILE D O   
13543 C CB  . ILE D 280 0.3045 0.3161 0.3774 -0.0341 0.0755  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 280 ILE D CB  
13544 C CG1 . ILE D 280 0.3274 0.3412 0.4034 -0.0355 0.0637  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 280 ILE D CG1 
13545 C CG2 . ILE D 280 0.2834 0.2953 0.3491 -0.0289 0.0695  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 280 ILE D CG2 
13546 C CD1 . ILE D 280 0.2862 0.3105 0.3846 -0.0354 0.0521  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 280 ILE D CD1 
13547 N N   . SER D 281 0.2785 0.3026 0.3917 -0.0345 0.1000  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 281 SER D N   
13548 C CA  . SER D 281 0.2913 0.3125 0.3969 -0.0360 0.1141  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 281 SER D CA  
13549 C C   . SER D 281 0.2855 0.2993 0.3656 -0.0323 0.1093  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 281 SER D C   
13550 O O   . SER D 281 0.2710 0.2877 0.3581 -0.0270 0.0975  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 281 SER D O   
13551 C CB  . SER D 281 0.2624 0.2943 0.4041 -0.0350 0.1204  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 281 SER D CB  
13552 O OG  . SER D 281 0.2734 0.3129 0.4396 -0.0398 0.1279  -0.0571 ? ? ? ? ? ? 281 SER D OG  
13553 N N   . LYS D 282 0.3161 0.3205 0.3671 -0.0359 0.1178  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 282 LYS D N   
13554 C CA  . LYS D 282 0.3120 0.3100 0.3397 -0.0334 0.1136  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 282 LYS D CA  
13555 C C   . LYS D 282 0.3323 0.3326 0.3670 -0.0338 0.1223  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 282 LYS D C   
13556 O O   . LYS D 282 0.3511 0.3511 0.3858 -0.0397 0.1376  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 282 LYS D O   
13557 C CB  . LYS D 282 0.3421 0.3282 0.3345 -0.0373 0.1155  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 282 LYS D CB  
13558 C CG  . LYS D 282 0.3056 0.2883 0.2935 -0.0357 0.1063  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 282 LYS D CG  
13559 C CD  . LYS D 282 0.3559 0.3262 0.3170 -0.0406 0.1101  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 282 LYS D CD  
13560 C CE  . LYS D 282 0.3881 0.3510 0.3227 -0.0399 0.1061  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 282 LYS D CE  
13561 N NZ  . LYS D 282 0.4158 0.3653 0.3232 -0.0456 0.1084  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 282 LYS D NZ  
13562 N N   . ILE D 283 0.3366 0.3394 0.3802 -0.0281 0.1131  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D N   
13563 C CA  . ILE D 283 0.3130 0.3171 0.3667 -0.0276 0.1202  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D CA  
13564 C C   . ILE D 283 0.3254 0.3202 0.3443 -0.0294 0.1192  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D C   
13565 O O   . ILE D 283 0.3527 0.3452 0.3612 -0.0256 0.1061  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D O   
13566 C CB  . ILE D 283 0.3182 0.3290 0.4049 -0.0209 0.1106  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D CB  
13567 C CG1 . ILE D 283 0.3010 0.3215 0.4225 -0.0194 0.1075  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D CG1 
13568 C CG2 . ILE D 283 0.3311 0.3413 0.4289 -0.0207 0.1197  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D CG2 
13569 C CD1 . ILE D 283 0.3105 0.3371 0.4548 -0.0234 0.1246  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 283 ILE D CD1 
13570 N N   . GLU D 284 0.3624 0.3524 0.3639 -0.0363 0.1335  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 284 GLU D N   
13571 C CA  . GLU D 284 0.3944 0.3742 0.3561 -0.0408 0.1324  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 284 GLU D CA  
13572 C C   . GLU D 284 0.3840 0.3617 0.3404 -0.0449 0.1427  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 284 GLU D C   
13573 O O   . GLU D 284 0.4322 0.4020 0.3569 -0.0494 0.1415  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 284 GLU D O   
13574 C CB  . GLU D 284 0.4142 0.3869 0.3493 -0.0486 0.1394  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 284 GLU D CB  
13575 C CG  . GLU D 284 0.4142 0.3888 0.3590 -0.0451 0.1316  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 284 GLU D CG  
13576 C CD  . GLU D 284 0.4374 0.4012 0.3509 -0.0489 0.1273  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 284 GLU D CD  
13577 O OE1 . GLU D 284 0.4245 0.3854 0.3359 -0.0540 0.1349  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 284 GLU D OE1 
13578 O OE2 . GLU D 284 0.4110 0.3694 0.3048 -0.0468 0.1163  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 284 GLU D OE2 
13579 N N   . ASN D 285 0.3724 0.3567 0.3593 -0.0444 0.1540  -0.0870 ? ? ? ? ? ? 285 ASN D N   
13580 C CA  . ASN D 285 0.3888 0.3700 0.3692 -0.0493 0.1661  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 285 ASN D CA  
13581 C C   . ASN D 285 0.3830 0.3714 0.4066 -0.0438 0.1705  -0.1138 ? ? ? ? ? ? 285 ASN D C   
13582 O O   . ASN D 285 0.3572 0.3532 0.4157 -0.0362 0.1624  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 285 ASN D O   
13583 C CB  . ASN D 285 0.4303 0.4064 0.3837 -0.0619 0.1858  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 285 ASN D CB  
13584 C CG  . ASN D 285 0.4115 0.3954 0.3921 -0.0644 0.2015  -0.1151 ? ? ? ? ? ? 285 ASN D CG  
13585 O OD1 . ASN D 285 0.3679 0.3613 0.3877 -0.0568 0.1966  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 285 ASN D OD1 
13586 N ND2 . ASN D 285 0.4423 0.4222 0.4012 -0.0764 0.2206  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 285 ASN D ND2 
13587 N N   . HIS D 286 0.3998 0.3853 0.4216 -0.0484 0.1835  -0.1294 ? ? ? ? ? ? 286 HIS D N   
13588 C CA  . HIS D 286 0.4055 0.3960 0.4702 -0.0428 0.1875  -0.1422 ? ? ? ? ? ? 286 HIS D CA  
13589 C C   . HIS D 286 0.4126 0.4137 0.5198 -0.0402 0.1964  -0.1471 ? ? ? ? ? ? 286 HIS D C   
13590 O O   . HIS D 286 0.4033 0.4106 0.5526 -0.0315 0.1879  -0.1465 ? ? ? ? ? ? 286 HIS D O   
13591 C CB  . HIS D 286 0.4482 0.4330 0.5020 -0.0500 0.2041  -0.1614 ? ? ? ? ? ? 286 HIS D CB  
13592 C CG  . HIS D 286 0.4541 0.4416 0.5526 -0.0434 0.2063  -0.1747 ? ? ? ? ? ? 286 HIS D CG  
13593 N ND1 . HIS D 286 0.4784 0.4724 0.6157 -0.0435 0.2241  -0.1913 ? ? ? ? ? ? 286 HIS D ND1 
13594 C CD2 . HIS D 286 0.4442 0.4283 0.5575 -0.0361 0.1917  -0.1725 ? ? ? ? ? ? 286 HIS D CD2 
13595 C CE1 . HIS D 286 0.4650 0.4589 0.6410 -0.0359 0.2201  -0.1994 ? ? ? ? ? ? 286 HIS D CE1 
13596 N NE2 . HIS D 286 0.4488 0.4361 0.6088 -0.0317 0.2001  -0.1872 ? ? ? ? ? ? 286 HIS D NE2 
13597 N N   . GLU D 287 0.4016 0.4050 0.5001 -0.0484 0.2136  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 287 GLU D N   
13598 C CA  . GLU D 287 0.4037 0.4188 0.5489 -0.0464 0.2236  -0.1594 ? ? ? ? ? ? 287 GLU D CA  
13599 C C   . GLU D 287 0.3672 0.3893 0.5356 -0.0381 0.2044  -0.1434 ? ? ? ? ? ? 287 GLU D C   
13600 O O   . GLU D 287 0.3455 0.3777 0.5638 -0.0318 0.2022  -0.1470 ? ? ? ? ? ? 287 GLU D O   
13601 C CB  . GLU D 287 0.4162 0.4329 0.5486 -0.0584 0.2479  -0.1688 ? ? ? ? ? ? 287 GLU D CB  
13602 C CG  . GLU D 287 0.4002 0.4311 0.5853 -0.0565 0.2581  -0.1762 ? ? ? ? ? ? 287 GLU D CG  
13603 C CD  . GLU D 287 0.4556 0.4882 0.6291 -0.0696 0.2843  -0.1865 ? ? ? ? ? ? 287 GLU D CD  
13604 O OE1 . GLU D 287 0.4735 0.4949 0.5921 -0.0803 0.2903  -0.1821 ? ? ? ? ? ? 287 GLU D OE1 
13605 O OE2 . GLU D 287 0.4508 0.4962 0.6705 -0.0697 0.2980  -0.1976 ? ? ? ? ? ? 287 GLU D OE2 
13606 N N   . GLY D 288 0.3306 0.3471 0.4644 -0.0384 0.1903  -0.1266 ? ? ? ? ? ? 288 GLY D N   
13607 C CA  . GLY D 288 0.3207 0.3427 0.4698 -0.0328 0.1744  -0.1130 ? ? ? ? ? ? 288 GLY D CA  
13608 C C   . GLY D 288 0.3164 0.3399 0.4890 -0.0230 0.1551  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 288 GLY D C   
13609 O O   . GLY D 288 0.3011 0.3325 0.5066 -0.0178 0.1444  -0.1021 ? ? ? ? ? ? 288 GLY D O   
13610 N N   . VAL D 289 0.3029 0.3191 0.4615 -0.0213 0.1513  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 289 VAL D N   
13611 C CA  . VAL D 289 0.3208 0.3377 0.5065 -0.0131 0.1355  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 289 VAL D CA  
13612 C C   . VAL D 289 0.3346 0.3590 0.5749 -0.0086 0.1406  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 289 VAL D C   
13613 O O   . VAL D 289 0.3133 0.3425 0.5861 -0.0022 0.1256  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 289 VAL D O   
13614 C CB  . VAL D 289 0.3265 0.3338 0.4877 -0.0128 0.1302  -0.1058 ? ? ? ? ? ? 289 VAL D CB  
13615 C CG1 . VAL D 289 0.3226 0.3296 0.5132 -0.0053 0.1146  -0.1013 ? ? ? ? ? ? 289 VAL D CG1 
13616 C CG2 . VAL D 289 0.2928 0.2949 0.4097 -0.0155 0.1213  -0.0928 ? ? ? ? ? ? 289 VAL D CG2 
13617 N N   . LYS D 290 0.3452 0.3704 0.5949 -0.0125 0.1614  -0.1348 ? ? ? ? ? ? 290 LYS D N   
13618 C CA  . LYS D 290 0.3908 0.4226 0.6957 -0.0079 0.1684  -0.1482 ? ? ? ? ? ? 290 LYS D CA  
13619 C C   . LYS D 290 0.3746 0.4195 0.7186 -0.0059 0.1678  -0.1463 ? ? ? ? ? ? 290 LYS D C   
13620 O O   . LYS D 290 0.3800 0.4315 0.7761 0.0013  0.1603  -0.1481 ? ? ? ? ? ? 290 LYS D O   
13621 C CB  . LYS D 290 0.4229 0.4519 0.7283 -0.0134 0.1932  -0.1707 ? ? ? ? ? ? 290 LYS D CB  
13622 C CG  . LYS D 290 0.4746 0.4914 0.7547 -0.0142 0.1915  -0.1752 ? ? ? ? ? ? 290 LYS D CG  
13623 C CD  . LYS D 290 0.4941 0.5058 0.7840 -0.0055 0.1667  -0.1615 ? ? ? ? ? ? 290 LYS D CD  
13624 C CE  . LYS D 290 0.5344 0.5471 0.8820 0.0024  0.1644  -0.1703 ? ? ? ? ? ? 290 LYS D CE  
13625 N NZ  . LYS D 290 0.4781 0.4857 0.8369 0.0099  0.1388  -0.1537 ? ? ? ? ? ? 290 LYS D NZ  
13626 N N   . ARG D 291 0.3713 0.4195 0.6925 -0.0125 0.1751  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 291 ARG D N   
13627 C CA  . ARG D 291 0.3551 0.4162 0.7121 -0.0124 0.1763  -0.1421 ? ? ? ? ? ? 291 ARG D CA  
13628 C C   . ARG D 291 0.3296 0.3917 0.6774 -0.0095 0.1527  -0.1223 ? ? ? ? ? ? 291 ARG D C   
13629 O O   . ARG D 291 0.2985 0.3690 0.6606 -0.0114 0.1511  -0.1185 ? ? ? ? ? ? 291 ARG D O   
13630 C CB  . ARG D 291 0.3788 0.4430 0.7219 -0.0226 0.2009  -0.1523 ? ? ? ? ? ? 291 ARG D CB  
13631 C CG  . ARG D 291 0.4163 0.4795 0.7674 -0.0267 0.2257  -0.1738 ? ? ? ? ? ? 291 ARG D CG  
13632 C CD  . ARG D 291 0.4387 0.5043 0.7736 -0.0388 0.2518  -0.1842 ? ? ? ? ? ? 291 ARG D CD  
13633 N NE  . ARG D 291 0.4709 0.5521 0.8569 -0.0383 0.2582  -0.1893 ? ? ? ? ? ? 291 ARG D NE  
13634 C CZ  . ARG D 291 0.5497 0.6377 0.9436 -0.0480 0.2837  -0.2021 ? ? ? ? ? ? 291 ARG D CZ  
13635 N NH1 . ARG D 291 0.6341 0.7135 0.9846 -0.0601 0.3063  -0.2115 ? ? ? ? ? ? 291 ARG D NH1 
13636 N NH2 . ARG D 291 0.5197 0.6235 0.9661 -0.0466 0.2865  -0.2057 ? ? ? ? ? ? 291 ARG D NH2 
13637 N N   . PHE D 292 0.3147 0.3683 0.6411 -0.0054 0.1344  -0.1106 ? ? ? ? ? ? 292 PHE D N   
13638 C CA  . PHE D 292 0.2727 0.3255 0.5838 -0.0040 0.1133  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 292 PHE D CA  
13639 C C   . PHE D 292 0.2700 0.3339 0.6220 -0.0012 0.1005  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 292 PHE D C   
13640 O O   . PHE D 292 0.2762 0.3428 0.6152 -0.0047 0.0951  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 292 PHE D O   
13641 C CB  . PHE D 292 0.2775 0.3208 0.5677 -0.0001 0.0967  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 292 PHE D CB  
13642 C CG  . PHE D 292 0.2824 0.3251 0.5569 0.0002  0.0774  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 292 PHE D CG  
13643 C CD1 . PHE D 292 0.2823 0.3198 0.5124 -0.0041 0.0778  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 292 PHE D CD1 
13644 C CD2 . PHE D 292 0.2896 0.3369 0.5944 0.0040  0.0587  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 292 PHE D CD2 
13645 C CE1 . PHE D 292 0.2749 0.3117 0.4898 -0.0045 0.0618  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 292 PHE D CE1 
13646 C CE2 . PHE D 292 0.2917 0.3377 0.5762 0.0023  0.0416  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 292 PHE D CE2 
13647 C CZ  . PHE D 292 0.2717 0.3129 0.5121 -0.0020 0.0446  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 292 PHE D CZ  
13648 N N   . ASP D 293 0.2640 0.3337 0.6652 0.0047  0.0943  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 293 ASP D N   
13649 C CA  . ASP D 293 0.2587 0.3389 0.7008 0.0074  0.0784  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 293 ASP D CA  
13650 C C   . ASP D 293 0.2650 0.3565 0.7210 0.0021  0.0909  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 293 ASP D C   
13651 O O   . ASP D 293 0.2517 0.3483 0.7098 0.0001  0.0779  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 293 ASP D O   
13652 C CB  . ASP D 293 0.2619 0.3463 0.7617 0.0152  0.0709  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 293 ASP D CB  
13653 C CG  . ASP D 293 0.2838 0.3568 0.7740 0.0199  0.0519  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 293 ASP D CG  
13654 O OD1 . ASP D 293 0.3029 0.3671 0.7451 0.0170  0.0428  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 293 ASP D OD1 
13655 O OD2 . ASP D 293 0.2734 0.3461 0.8057 0.0262  0.0458  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 293 ASP D OD2 
13656 N N   . GLU D 294 0.2730 0.3683 0.7399 -0.0010 0.1164  -0.1076 ? ? ? ? ? ? 294 GLU D N   
13657 C CA  . GLU D 294 0.2649 0.3708 0.7464 -0.0071 0.1299  -0.1139 ? ? ? ? ? ? 294 GLU D CA  
13658 C C   . GLU D 294 0.2673 0.3666 0.6966 -0.0145 0.1308  -0.1047 ? ? ? ? ? ? 294 GLU D C   
13659 O O   . GLU D 294 0.2660 0.3728 0.7058 -0.0189 0.1308  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 294 GLU D O   
13660 C CB  . GLU D 294 0.3177 0.4285 0.8208 -0.0102 0.1592  -0.1344 ? ? ? ? ? ? 294 GLU D CB  
13661 C CG  . GLU D 294 0.3294 0.4296 0.7781 -0.0188 0.1808  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 294 GLU D CG  
13662 C CD  . GLU D 294 0.3536 0.4604 0.8227 -0.0251 0.2115  -0.1603 ? ? ? ? ? ? 294 GLU D CD  
13663 O OE1 . GLU D 294 0.3520 0.4623 0.8564 -0.0207 0.2192  -0.1737 ? ? ? ? ? ? 294 GLU D OE1 
13664 O OE2 . GLU D 294 0.3245 0.4323 0.7743 -0.0348 0.2278  -0.1628 ? ? ? ? ? ? 294 GLU D OE2 
13665 N N   . ILE D 295 0.2602 0.3456 0.6376 -0.0156 0.1301  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 295 ILE D N   
13666 C CA  . ILE D 295 0.2640 0.3416 0.5941 -0.0216 0.1305  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 295 ILE D CA  
13667 C C   . ILE D 295 0.2712 0.3497 0.5993 -0.0194 0.1064  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 295 ILE D C   
13668 O O   . ILE D 295 0.2710 0.3521 0.5946 -0.0243 0.1058  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 295 ILE D O   
13669 C CB  . ILE D 295 0.2535 0.3165 0.5315 -0.0231 0.1359  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 295 ILE D CB  
13670 C CG1 . ILE D 295 0.2692 0.3304 0.5411 -0.0287 0.1616  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 295 ILE D CG1 
13671 C CG2 . ILE D 295 0.2367 0.2917 0.4728 -0.0270 0.1301  -0.0770 ? ? ? ? ? ? 295 ILE D CG2 
13672 C CD1 . ILE D 295 0.2639 0.3127 0.4962 -0.0291 0.1642  -0.1034 ? ? ? ? ? ? 295 ILE D CD1 
13673 N N   . LEU D 296 0.2640 0.3403 0.5967 -0.0132 0.0878  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 296 LEU D N   
13674 C CA  . LEU D 296 0.2533 0.3293 0.5789 -0.0127 0.0646  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 296 LEU D CA  
13675 C C   . LEU D 296 0.2480 0.3365 0.6113 -0.0146 0.0575  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 296 LEU D C   
13676 O O   . LEU D 296 0.2532 0.3424 0.6037 -0.0190 0.0487  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 296 LEU D O   
13677 C CB  . LEU D 296 0.2449 0.3171 0.5753 -0.0069 0.0468  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 296 LEU D CB  
13678 C CG  . LEU D 296 0.2862 0.3566 0.6026 -0.0083 0.0241  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 296 LEU D CG  
13679 C CD1 . LEU D 296 0.2966 0.3595 0.5649 -0.0131 0.0276  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 296 LEU D CD1 
13680 C CD2 . LEU D 296 0.2797 0.3439 0.5948 -0.0041 0.0088  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 296 LEU D CD2 
13681 N N   . GLU D 297 0.2399 0.3388 0.6514 -0.0119 0.0633  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 297 GLU D N   
13682 C CA  . GLU D 297 0.2694 0.3821 0.7253 -0.0131 0.0550  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 297 GLU D CA  
13683 C C   . GLU D 297 0.2741 0.3900 0.7181 -0.0211 0.0637  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 297 GLU D C   
13684 O O   . GLU D 297 0.2663 0.3900 0.7293 -0.0236 0.0495  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 297 GLU D O   
13685 C CB  . GLU D 297 0.2851 0.4096 0.7996 -0.0088 0.0644  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 297 GLU D CB  
13686 C CG  . GLU D 297 0.3563 0.4955 0.9246 -0.0075 0.0481  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 297 GLU D CG  
13687 C CD  . GLU D 297 0.4004 0.5520 1.0304 -0.0032 0.0607  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 297 GLU D CD  
13688 O OE1 . GLU D 297 0.5049 0.6517 1.1382 0.0010  0.0743  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 297 GLU D OE1 
13689 O OE2 . GLU D 297 0.4313 0.5977 1.1081 -0.0041 0.0569  -0.0931 ? ? ? ? ? ? 297 GLU D OE2 
13690 N N   . VAL D 298 0.2709 0.3806 0.6861 -0.0258 0.0863  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 298 VAL D N   
13691 C CA  . VAL D 298 0.2741 0.3863 0.6841 -0.0340 0.0968  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 298 VAL D CA  
13692 C C   . VAL D 298 0.2925 0.3901 0.6466 -0.0377 0.0951  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 298 VAL D C   
13693 O O   . VAL D 298 0.2694 0.3653 0.6128 -0.0446 0.1035  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 298 VAL D O   
13694 C CB  . VAL D 298 0.2885 0.4054 0.7134 -0.0388 0.1247  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 298 VAL D CB  
13695 C CG1 . VAL D 298 0.2807 0.4157 0.7718 -0.0365 0.1273  -0.0990 ? ? ? ? ? ? 298 VAL D CG1 
13696 C CG2 . VAL D 298 0.2950 0.4000 0.6850 -0.0383 0.1403  -0.0926 ? ? ? ? ? ? 298 VAL D CG2 
13697 N N   . SER D 299 0.2615 0.3493 0.5850 -0.0333 0.0837  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 299 SER D N   
13698 C CA  . SER D 299 0.2944 0.3690 0.5690 -0.0356 0.0812  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 299 SER D CA  
13699 C C   . SER D 299 0.2874 0.3615 0.5545 -0.0358 0.0600  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 299 SER D C   
13700 O O   . SER D 299 0.2906 0.3718 0.5811 -0.0332 0.0440  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 299 SER D O   
13701 C CB  . SER D 299 0.3025 0.3662 0.5447 -0.0318 0.0851  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 299 SER D CB  
13702 O OG  . SER D 299 0.2753 0.3383 0.5196 -0.0329 0.1048  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 299 SER D OG  
13703 N N   . ASP D 300 0.2776 0.3427 0.5115 -0.0395 0.0596  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 300 ASP D N   
13704 C CA  . ASP D 300 0.2640 0.3270 0.4841 -0.0403 0.0416  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 300 ASP D CA  
13705 C C   . ASP D 300 0.2820 0.3381 0.4784 -0.0354 0.0346  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 300 ASP D C   
13706 O O   . ASP D 300 0.2598 0.3158 0.4497 -0.0356 0.0185  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 300 ASP D O   
13707 C CB  . ASP D 300 0.2494 0.3058 0.4480 -0.0462 0.0441  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 300 ASP D CB  
13708 C CG  . ASP D 300 0.2606 0.3241 0.4851 -0.0518 0.0491  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 300 ASP D CG  
13709 O OD1 . ASP D 300 0.2625 0.3375 0.5178 -0.0530 0.0374  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 300 ASP D OD1 
13710 O OD2 . ASP D 300 0.2707 0.3290 0.4883 -0.0555 0.0650  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 300 ASP D OD2 
13711 N N   . GLY D 301 0.2646 0.3149 0.4475 -0.0318 0.0465  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 301 GLY D N   
13712 C CA  . GLY D 301 0.2671 0.3107 0.4265 -0.0281 0.0400  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 301 GLY D CA  
13713 C C   . GLY D 301 0.2601 0.2982 0.4073 -0.0252 0.0538  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 301 GLY D C   
13714 O O   . GLY D 301 0.2505 0.2901 0.4072 -0.0269 0.0684  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 301 GLY D O   
13715 N N   . ILE D 302 0.2582 0.2904 0.3847 -0.0222 0.0498  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 302 ILE D N   
13716 C CA  . ILE D 302 0.2361 0.2634 0.3519 -0.0199 0.0599  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 302 ILE D CA  
13717 C C   . ILE D 302 0.2790 0.2977 0.3612 -0.0195 0.0590  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 302 ILE D C   
13718 O O   . ILE D 302 0.2643 0.2821 0.3373 -0.0192 0.0487  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 302 ILE D O   
13719 C CB  . ILE D 302 0.2683 0.2984 0.4026 -0.0155 0.0543  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 302 ILE D CB  
13720 C CG1 . ILE D 302 0.2735 0.3126 0.4477 -0.0148 0.0574  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 302 ILE D CG1 
13721 C CG2 . ILE D 302 0.2785 0.3021 0.3956 -0.0138 0.0621  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 302 ILE D CG2 
13722 C CD1 . ILE D 302 0.2761 0.3171 0.4587 -0.0173 0.0768  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 302 ILE D CD1 
13723 N N   . MET D 303 0.2886 0.3012 0.3535 -0.0203 0.0698  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 303 MET D N   
13724 C CA  . MET D 303 0.2850 0.2905 0.3232 -0.0189 0.0674  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 303 MET D CA  
13725 C C   . MET D 303 0.2851 0.2892 0.3210 -0.0170 0.0702  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 303 MET D C   
13726 O O   . MET D 303 0.2963 0.3003 0.3370 -0.0188 0.0807  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 303 MET D O   
13727 C CB  . MET D 303 0.2923 0.2901 0.3087 -0.0216 0.0735  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 303 MET D CB  
13728 C CG  . MET D 303 0.3270 0.3187 0.3208 -0.0194 0.0687  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 303 MET D CG  
13729 S SD  . MET D 303 0.3325 0.3131 0.3013 -0.0223 0.0747  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 303 MET D SD  
13730 C CE  . MET D 303 0.3829 0.3625 0.3593 -0.0240 0.0741  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 303 MET D CE  
13731 N N   . VAL D 304 0.2735 0.2765 0.3028 -0.0142 0.0613  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 304 VAL D N   
13732 C CA  . VAL D 304 0.3210 0.3212 0.3447 -0.0131 0.0635  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 304 VAL D CA  
13733 C C   . VAL D 304 0.3145 0.3078 0.3099 -0.0151 0.0672  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 304 VAL D C   
13734 O O   . VAL D 304 0.2872 0.2787 0.2699 -0.0138 0.0601  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 304 VAL D O   
13735 C CB  . VAL D 304 0.3278 0.3292 0.3575 -0.0103 0.0526  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 304 VAL D CB  
13736 C CG1 . VAL D 304 0.3115 0.3094 0.3375 -0.0097 0.0552  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 304 VAL D CG1 
13737 C CG2 . VAL D 304 0.3039 0.3108 0.3608 -0.0090 0.0462  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 304 VAL D CG2 
13738 N N   . ALA D 305 0.3199 0.3094 0.3059 -0.0189 0.0781  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 305 ALA D N   
13739 C CA  . ALA D 305 0.3127 0.2946 0.2716 -0.0217 0.0795  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 305 ALA D CA  
13740 C C   . ALA D 305 0.3202 0.2987 0.2643 -0.0222 0.0773  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 305 ALA D C   
13741 O O   . ALA D 305 0.3189 0.2940 0.2532 -0.0264 0.0854  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 305 ALA D O   
13742 C CB  . ALA D 305 0.3427 0.3208 0.2946 -0.0275 0.0913  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 305 ALA D CB  
13743 N N   . ARG D 306 0.2838 0.2633 0.2258 -0.0186 0.0665  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 306 ARG D N   
13744 C CA  . ARG D 306 0.2976 0.2763 0.2349 -0.0187 0.0637  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 306 ARG D CA  
13745 C C   . ARG D 306 0.3299 0.3012 0.2391 -0.0234 0.0647  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 306 ARG D C   
13746 O O   . ARG D 306 0.3432 0.3126 0.2450 -0.0257 0.0648  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 306 ARG D O   
13747 C CB  . ARG D 306 0.3046 0.2871 0.2491 -0.0147 0.0526  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 306 ARG D CB  
13748 C CG  . ARG D 306 0.2965 0.2846 0.2639 -0.0119 0.0502  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 306 ARG D CG  
13749 C CD  . ARG D 306 0.3022 0.2932 0.2734 -0.0100 0.0407  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 306 ARG D CD  
13750 N NE  . ARG D 306 0.2924 0.2837 0.2519 -0.0095 0.0363  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 306 ARG D NE  
13751 C CZ  . ARG D 306 0.3020 0.2965 0.2637 -0.0089 0.0302  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 306 ARG D CZ  
13752 N NH1 . ARG D 306 0.2698 0.2661 0.2418 -0.0094 0.0269  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 306 ARG D NH1 
13753 N NH2 . ARG D 306 0.3135 0.3090 0.2683 -0.0082 0.0275  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 306 ARG D NH2 
13754 N N   . GLY D 307 0.3476 0.3142 0.2420 -0.0250 0.0636  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 307 GLY D N   
13755 C CA  . GLY D 307 0.3836 0.3419 0.2500 -0.0302 0.0620  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 307 GLY D CA  
13756 C C   . GLY D 307 0.3979 0.3519 0.2499 -0.0378 0.0735  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 307 GLY D C   
13757 O O   . GLY D 307 0.4222 0.3742 0.2621 -0.0411 0.0724  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 307 GLY D O   
13758 N N   . ASP D 308 0.3991 0.3518 0.2526 -0.0415 0.0857  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 308 ASP D N   
13759 C CA  . ASP D 308 0.4262 0.3762 0.2700 -0.0491 0.0999  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 308 ASP D CA  
13760 C C   . ASP D 308 0.4447 0.4009 0.3095 -0.0470 0.1054  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 308 ASP D C   
13761 O O   . ASP D 308 0.4603 0.4131 0.3121 -0.0535 0.1141  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 308 ASP D O   
13762 C CB  . ASP D 308 0.4326 0.3815 0.2785 -0.0539 0.1135  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 308 ASP D CB  
13763 C CG  . ASP D 308 0.4939 0.4318 0.3082 -0.0608 0.1122  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 308 ASP D CG  
13764 O OD1 . ASP D 308 0.5030 0.4326 0.2858 -0.0695 0.1143  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 308 ASP D OD1 
13765 O OD2 . ASP D 308 0.4497 0.3864 0.2708 -0.0584 0.1093  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 308 ASP D OD2 
13766 N N   . LEU D 309 0.4077 0.3721 0.3042 -0.0388 0.1006  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 309 LEU D N   
13767 C CA  . LEU D 309 0.4282 0.3976 0.3498 -0.0360 0.1044  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 309 LEU D CA  
13768 C C   . LEU D 309 0.4118 0.3781 0.3237 -0.0365 0.0982  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 309 LEU D C   
13769 O O   . LEU D 309 0.4466 0.4120 0.3647 -0.0389 0.1064  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 309 LEU D O   
13770 C CB  . LEU D 309 0.3748 0.3521 0.3295 -0.0280 0.0974  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 309 LEU D CB  
13771 C CG  . LEU D 309 0.4116 0.3936 0.3992 -0.0244 0.0999  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 309 LEU D CG  
13772 C CD1 . LEU D 309 0.4127 0.3972 0.4153 -0.0276 0.1162  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 309 LEU D CD1 
13773 C CD2 . LEU D 309 0.3896 0.3774 0.3996 -0.0179 0.0878  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 309 LEU D CD2 
13774 N N   . GLY D 310 0.3894 0.3546 0.2892 -0.0342 0.0844  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 310 GLY D N   
13775 C CA  . GLY D 310 0.3880 0.3505 0.2765 -0.0360 0.0778  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 310 GLY D CA  
13776 C C   . GLY D 310 0.4118 0.3666 0.2681 -0.0451 0.0821  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 310 GLY D C   
13777 O O   . GLY D 310 0.4391 0.3918 0.2854 -0.0472 0.0750  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 310 GLY D O   
13778 N N   . ILE D 311 0.4134 0.3637 0.2512 -0.0517 0.0928  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 311 ILE D N   
13779 C CA  . ILE D 311 0.4540 0.3961 0.2581 -0.0626 0.0988  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 311 ILE D CA  
13780 C C   . ILE D 311 0.4783 0.4208 0.2918 -0.0673 0.1192  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 311 ILE D C   
13781 O O   . ILE D 311 0.4550 0.3940 0.2585 -0.0734 0.1260  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 311 ILE D O   
13782 C CB  . ILE D 311 0.4743 0.4090 0.2462 -0.0691 0.0971  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 311 ILE D CB  
13783 C CG1 . ILE D 311 0.4570 0.3918 0.2255 -0.0636 0.0776  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 311 ILE D CG1 
13784 C CG2 . ILE D 311 0.5150 0.4401 0.2464 -0.0823 0.1014  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 311 ILE D CG2 
13785 C CD1 . ILE D 311 0.4562 0.3861 0.2137 -0.0644 0.0756  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 311 ILE D CD1 
13786 N N   . GLU D 312 0.4778 0.4252 0.3138 -0.0642 0.1286  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 312 GLU D N   
13787 C CA  . GLU D 312 0.4773 0.4273 0.3303 -0.0676 0.1487  -0.1034 ? ? ? ? ? ? 312 GLU D CA  
13788 C C   . GLU D 312 0.4666 0.4207 0.3522 -0.0623 0.1508  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 312 GLU D C   
13789 O O   . GLU D 312 0.4795 0.4326 0.3705 -0.0675 0.1671  -0.1337 ? ? ? ? ? ? 312 GLU D O   
13790 C CB  . GLU D 312 0.4777 0.4336 0.3523 -0.0647 0.1553  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 312 GLU D CB  
13791 C CG  . GLU D 312 0.4897 0.4399 0.3349 -0.0714 0.1570  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 312 GLU D CG  
13792 C CD  . GLU D 312 0.5316 0.4754 0.3490 -0.0852 0.1756  -0.0970 ? ? ? ? ? ? 312 GLU D CD  
13793 O OE1 . GLU D 312 0.5300 0.4646 0.3100 -0.0935 0.1738  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 312 GLU D OE1 
13794 O OE2 . GLU D 312 0.5319 0.4797 0.3664 -0.0880 0.1923  -0.1139 ? ? ? ? ? ? 312 GLU D OE2 
13795 N N   . ILE D 313 0.4397 0.3974 0.3463 -0.0526 0.1350  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 313 ILE D N   
13796 C CA  . ILE D 313 0.4319 0.3904 0.3647 -0.0485 0.1340  -0.1196 ? ? ? ? ? ? 313 ILE D CA  
13797 C C   . ILE D 313 0.4205 0.3755 0.3371 -0.0477 0.1173  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 313 ILE D C   
13798 O O   . ILE D 313 0.4026 0.3576 0.2994 -0.0472 0.1056  -0.0987 ? ? ? ? ? ? 313 ILE D O   
13799 C CB  . ILE D 313 0.4063 0.3726 0.3856 -0.0383 0.1305  -0.1166 ? ? ? ? ? ? 313 ILE D CB  
13800 C CG1 . ILE D 313 0.4084 0.3779 0.3921 -0.0311 0.1116  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 313 ILE D CG1 
13801 C CG2 . ILE D 313 0.4203 0.3924 0.4169 -0.0385 0.1432  -0.1191 ? ? ? ? ? ? 313 ILE D CG2 
13802 C CD1 . ILE D 313 0.3592 0.3345 0.3846 -0.0230 0.1066  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 313 ILE D CD1 
13803 N N   . PRO D 314 0.4155 0.3681 0.3449 -0.0470 0.1160  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 314 PRO D N   
13804 C CA  . PRO D 314 0.3964 0.3465 0.3132 -0.0471 0.1011  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 314 PRO D CA  
13805 C C   . PRO D 314 0.3928 0.3484 0.3185 -0.0396 0.0855  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 314 PRO D C   
13806 O O   . PRO D 314 0.3902 0.3509 0.3435 -0.0326 0.0842  -0.0934 ? ? ? ? ? ? 314 PRO D O   
13807 C CB  . PRO D 314 0.3736 0.3208 0.3157 -0.0457 0.1039  -0.1300 ? ? ? ? ? ? 314 PRO D CB  
13808 C CG  . PRO D 314 0.4262 0.3707 0.3702 -0.0512 0.1243  -0.1484 ? ? ? ? ? ? 314 PRO D CG  
13809 C CD  . PRO D 314 0.4038 0.3543 0.3555 -0.0485 0.1307  -0.1417 ? ? ? ? ? ? 314 PRO D CD  
13810 N N   . ALA D 315 0.3806 0.3354 0.2824 -0.0418 0.0739  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 315 ALA D N   
13811 C CA  . ALA D 315 0.3883 0.3486 0.2958 -0.0359 0.0612  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 315 ALA D CA  
13812 C C   . ALA D 315 0.3758 0.3394 0.3144 -0.0299 0.0560  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 315 ALA D C   
13813 O O   . ALA D 315 0.3579 0.3266 0.3090 -0.0247 0.0503  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 315 ALA D O   
13814 C CB  . ALA D 315 0.3829 0.3423 0.2674 -0.0391 0.0491  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 315 ALA D CB  
13815 N N   . GLU D 316 0.3582 0.3180 0.3060 -0.0316 0.0562  -0.0825 ? ? ? ? ? ? 316 GLU D N   
13816 C CA  . GLU D 316 0.3657 0.3264 0.3408 -0.0272 0.0496  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 316 GLU D CA  
13817 C C   . GLU D 316 0.3590 0.3207 0.3637 -0.0219 0.0543  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 316 GLU D C   
13818 O O   . GLU D 316 0.3443 0.3055 0.3717 -0.0186 0.0477  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 316 GLU D O   
13819 C CB  . GLU D 316 0.3507 0.3056 0.3284 -0.0310 0.0482  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 316 GLU D CB  
13820 C CG  . GLU D 316 0.3836 0.3317 0.3682 -0.0340 0.0603  -0.1067 ? ? ? ? ? ? 316 GLU D CG  
13821 C CD  . GLU D 316 0.4278 0.3729 0.3799 -0.0419 0.0687  -0.1169 ? ? ? ? ? ? 316 GLU D CD  
13822 O OE1 . GLU D 316 0.4641 0.4032 0.4192 -0.0461 0.0788  -0.1333 ? ? ? ? ? ? 316 GLU D OE1 
13823 O OE2 . GLU D 316 0.4303 0.3780 0.3544 -0.0445 0.0652  -0.1089 ? ? ? ? ? ? 316 GLU D OE2 
13824 N N   . LYS D 317 0.3392 0.3020 0.3445 -0.0219 0.0653  -0.0846 ? ? ? ? ? ? 317 LYS D N   
13825 C CA  . LYS D 317 0.3254 0.2906 0.3624 -0.0168 0.0686  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 317 LYS D CA  
13826 C C   . LYS D 317 0.3154 0.2871 0.3527 -0.0138 0.0647  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 317 LYS D C   
13827 O O   . LYS D 317 0.2959 0.2705 0.3594 -0.0098 0.0635  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 317 LYS D O   
13828 C CB  . LYS D 317 0.3426 0.3063 0.3915 -0.0185 0.0845  -0.1007 ? ? ? ? ? ? 317 LYS D CB  
13829 C CG  . LYS D 317 0.3462 0.3030 0.4073 -0.0202 0.0895  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 317 LYS D CG  
13830 C CD  . LYS D 317 0.3804 0.3365 0.4502 -0.0230 0.1078  -0.1327 ? ? ? ? ? ? 317 LYS D CD  
13831 C CE  . LYS D 317 0.4103 0.3585 0.4877 -0.0264 0.1156  -0.1506 ? ? ? ? ? ? 317 LYS D CE  
13832 N NZ  . LYS D 317 0.4310 0.3761 0.5523 -0.0194 0.1093  -0.1513 ? ? ? ? ? ? 317 LYS D NZ  
13833 N N   . VAL D 318 0.2931 0.2666 0.3037 -0.0158 0.0621  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 318 VAL D N   
13834 C CA  . VAL D 318 0.3129 0.2914 0.3224 -0.0138 0.0604  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 318 VAL D CA  
13835 C C   . VAL D 318 0.2894 0.2713 0.3201 -0.0096 0.0502  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 318 VAL D C   
13836 O O   . VAL D 318 0.3214 0.3072 0.3654 -0.0076 0.0498  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 318 VAL D O   
13837 C CB  . VAL D 318 0.3161 0.2948 0.2966 -0.0160 0.0572  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 318 VAL D CB  
13838 C CG1 . VAL D 318 0.2946 0.2776 0.2774 -0.0137 0.0549  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 318 VAL D CG1 
13839 C CG2 . VAL D 318 0.3459 0.3198 0.3033 -0.0217 0.0669  -0.0571 ? ? ? ? ? ? 318 VAL D CG2 
13840 N N   . PHE D 319 0.2747 0.2549 0.3067 -0.0095 0.0415  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 319 PHE D N   
13841 C CA  . PHE D 319 0.2679 0.2505 0.3121 -0.0077 0.0315  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 319 PHE D CA  
13842 C C   . PHE D 319 0.2757 0.2574 0.3504 -0.0049 0.0303  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 319 PHE D C   
13843 O O   . PHE D 319 0.2616 0.2457 0.3458 -0.0040 0.0225  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 319 PHE D O   
13844 C CB  . PHE D 319 0.2679 0.2482 0.3075 -0.0096 0.0234  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 319 PHE D CB  
13845 C CG  . PHE D 319 0.2821 0.2561 0.3385 -0.0096 0.0226  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 319 PHE D CG  
13846 C CD1 . PHE D 319 0.3018 0.2719 0.3518 -0.0115 0.0289  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 319 PHE D CD1 
13847 C CD2 . PHE D 319 0.2829 0.2537 0.3612 -0.0085 0.0149  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 319 PHE D CD2 
13848 C CE1 . PHE D 319 0.3227 0.2860 0.3898 -0.0118 0.0291  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 319 PHE D CE1 
13849 C CE2 . PHE D 319 0.3035 0.2668 0.4010 -0.0082 0.0142  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 319 PHE D CE2 
13850 C CZ  . PHE D 319 0.3235 0.2831 0.4162 -0.0096 0.0219  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 319 PHE D CZ  
13851 N N   . LEU D 320 0.2878 0.2659 0.3787 -0.0039 0.0372  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 320 LEU D N   
13852 C CA  . LEU D 320 0.2915 0.2696 0.4168 -0.0004 0.0366  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 320 LEU D CA  
13853 C C   . LEU D 320 0.2940 0.2789 0.4269 0.0008  0.0413  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 320 LEU D C   
13854 O O   . LEU D 320 0.2953 0.2832 0.4511 0.0033  0.0338  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 320 LEU D O   
13855 C CB  . LEU D 320 0.2955 0.2683 0.4394 0.0005  0.0452  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 320 LEU D CB  
13856 C CG  . LEU D 320 0.3146 0.2793 0.4573 -0.0010 0.0408  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 320 LEU D CG  
13857 C CD1 . LEU D 320 0.3318 0.2919 0.4804 -0.0023 0.0543  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 320 LEU D CD1 
13858 C CD2 . LEU D 320 0.3460 0.3059 0.5137 0.0015  0.0271  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 320 LEU D CD2 
13859 N N   . ALA D 321 0.2976 0.2845 0.4117 -0.0016 0.0531  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 321 ALA D N   
13860 C CA  . ALA D 321 0.3042 0.2974 0.4235 -0.0018 0.0595  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 321 ALA D CA  
13861 C C   . ALA D 321 0.2878 0.2847 0.3984 -0.0017 0.0489  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 321 ALA D C   
13862 O O   . ALA D 321 0.2648 0.2669 0.3947 -0.0005 0.0456  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 321 ALA D O   
13863 C CB  . ALA D 321 0.2959 0.2880 0.3901 -0.0062 0.0737  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 321 ALA D CB  
13864 N N   . GLN D 322 0.2826 0.2775 0.3663 -0.0035 0.0435  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 322 GLN D N   
13865 C CA  . GLN D 322 0.2740 0.2719 0.3480 -0.0043 0.0349  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 322 GLN D CA  
13866 C C   . GLN D 322 0.2731 0.2723 0.3678 -0.0033 0.0221  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 322 GLN D C   
13867 O O   . GLN D 322 0.2529 0.2564 0.3552 -0.0038 0.0177  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 322 GLN D O   
13868 C CB  . GLN D 322 0.2611 0.2567 0.3090 -0.0060 0.0317  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 322 GLN D CB  
13869 C CG  . GLN D 322 0.2763 0.2747 0.3156 -0.0075 0.0236  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 322 GLN D CG  
13870 C CD  . GLN D 322 0.2645 0.2622 0.2825 -0.0090 0.0225  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 322 GLN D CD  
13871 O OE1 . GLN D 322 0.2616 0.2577 0.2672 -0.0088 0.0278  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 322 GLN D OE1 
13872 N NE2 . GLN D 322 0.2596 0.2589 0.2727 -0.0113 0.0155  0.0000  ? ? ? ? ? ? 322 GLN D NE2 
13873 N N   . LYS D 323 0.2619 0.2566 0.3638 -0.0028 0.0154  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 323 LYS D N   
13874 C CA  . LYS D 323 0.2589 0.2525 0.3771 -0.0030 0.0020  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 323 LYS D CA  
13875 C C   . LYS D 323 0.2459 0.2427 0.3970 0.0000  -0.0006 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 323 LYS D C   
13876 O O   . LYS D 323 0.2533 0.2523 0.4122 -0.0012 -0.0121 0.0035  ? ? ? ? ? ? 323 LYS D O   
13877 C CB  . LYS D 323 0.2483 0.2346 0.3703 -0.0034 -0.0040 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 323 LYS D CB  
13878 C CG  . LYS D 323 0.2731 0.2585 0.3648 -0.0077 -0.0049 0.0042  ? ? ? ? ? ? 323 LYS D CG  
13879 C CD  . LYS D 323 0.2862 0.2649 0.3798 -0.0087 -0.0069 0.0041  ? ? ? ? ? ? 323 LYS D CD  
13880 C CE  . LYS D 323 0.2834 0.2637 0.3498 -0.0125 -0.0049 0.0059  ? ? ? ? ? ? 323 LYS D CE  
13881 N NZ  . LYS D 323 0.2714 0.2527 0.3263 -0.0176 -0.0128 0.0175  ? ? ? ? ? ? 323 LYS D NZ  
13882 N N   . MET D 324 0.2502 0.2474 0.4213 0.0034  0.0099  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 324 MET D N   
13883 C CA  . MET D 324 0.2524 0.2541 0.4608 0.0067  0.0093  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 324 MET D CA  
13884 C C   . MET D 324 0.2703 0.2803 0.4772 0.0051  0.0108  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 324 MET D C   
13885 O O   . MET D 324 0.2700 0.2845 0.5014 0.0060  0.0003  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 324 MET D O   
13886 C CB  . MET D 324 0.2569 0.2579 0.4848 0.0095  0.0245  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 324 MET D CB  
13887 C CG  . MET D 324 0.3044 0.3122 0.5761 0.0131  0.0275  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 324 MET D CG  
13888 S SD  . MET D 324 0.3402 0.3586 0.6087 0.0104  0.0422  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 324 MET D SD  
13889 C CE  . MET D 324 0.3272 0.3419 0.5781 0.0078  0.0660  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 324 MET D CE  
13890 N N   . MET D 325 0.2501 0.2616 0.4309 0.0026  0.0231  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 325 MET D N   
13891 C CA  . MET D 325 0.2634 0.2815 0.4427 0.0006  0.0268  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 325 MET D CA  
13892 C C   . MET D 325 0.2661 0.2856 0.4330 -0.0023 0.0127  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 325 MET D C   
13893 O O   . MET D 325 0.2343 0.2595 0.4171 -0.0032 0.0075  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 325 MET D O   
13894 C CB  . MET D 325 0.2670 0.2837 0.4194 -0.0020 0.0429  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 325 MET D CB  
13895 C CG  . MET D 325 0.3189 0.3365 0.4871 -0.0016 0.0591  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 325 MET D CG  
13896 S SD  . MET D 325 0.3501 0.3658 0.4852 -0.0070 0.0756  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 325 MET D SD  
13897 C CE  . MET D 325 0.2980 0.3044 0.3952 -0.0083 0.0754  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 325 MET D CE  
13898 N N   . ILE D 326 0.2627 0.2770 0.4025 -0.0043 0.0069  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 326 ILE D N   
13899 C CA  . ILE D 326 0.2496 0.2645 0.3756 -0.0085 -0.0056 0.0040  ? ? ? ? ? ? 326 ILE D CA  
13900 C C   . ILE D 326 0.2714 0.2872 0.4227 -0.0086 -0.0219 0.0119  ? ? ? ? ? ? 326 ILE D C   
13901 O O   . ILE D 326 0.2616 0.2813 0.4161 -0.0117 -0.0307 0.0166  ? ? ? ? ? ? 326 ILE D O   
13902 C CB  . ILE D 326 0.2507 0.2607 0.3458 -0.0111 -0.0064 0.0083  ? ? ? ? ? ? 326 ILE D CB  
13903 C CG1 . ILE D 326 0.2533 0.2630 0.3267 -0.0109 0.0069  0.0019  ? ? ? ? ? ? 326 ILE D CG1 
13904 C CG2 . ILE D 326 0.2550 0.2651 0.3358 -0.0167 -0.0178 0.0175  ? ? ? ? ? ? 326 ILE D CG2 
13905 C CD1 . ILE D 326 0.3017 0.3077 0.3519 -0.0122 0.0069  0.0044  ? ? ? ? ? ? 326 ILE D CD1 
13906 N N   . GLY D 327 0.2351 0.2466 0.4043 -0.0056 -0.0268 0.0135  ? ? ? ? ? ? 327 GLY D N   
13907 C CA  . GLY D 327 0.2654 0.2761 0.4601 -0.0055 -0.0442 0.0228  ? ? ? ? ? ? 327 GLY D CA  
13908 C C   . GLY D 327 0.2697 0.2890 0.4977 -0.0030 -0.0453 0.0185  ? ? ? ? ? ? 327 GLY D C   
13909 O O   . GLY D 327 0.2775 0.2995 0.5147 -0.0058 -0.0606 0.0272  ? ? ? ? ? ? 327 GLY D O   
13910 N N   . ARG D 328 0.2496 0.2737 0.4961 0.0012  -0.0293 0.0053  ? ? ? ? ? ? 328 ARG D N   
13911 C CA  . ARG D 328 0.2627 0.2964 0.5469 0.0033  -0.0293 0.0005  ? ? ? ? ? ? 328 ARG D CA  
13912 C C   . ARG D 328 0.2604 0.3004 0.5299 -0.0020 -0.0312 0.0028  ? ? ? ? ? ? 328 ARG D C   
13913 O O   . ARG D 328 0.2481 0.2955 0.5438 -0.0028 -0.0418 0.0056  ? ? ? ? ? ? 328 ARG D O   
13914 C CB  . ARG D 328 0.2752 0.3127 0.5814 0.0074  -0.0089 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 328 ARG D CB  
13915 C CG  . ARG D 328 0.2820 0.3163 0.6253 0.0133  -0.0115 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 328 ARG D CG  
13916 C CD  . ARG D 328 0.4117 0.4410 0.7562 0.0161  0.0055  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 328 ARG D CD  
13917 N NE  . ARG D 328 0.4510 0.4876 0.8223 0.0177  0.0240  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 328 ARG D NE  
13918 C CZ  . ARG D 328 0.3585 0.3935 0.7529 0.0209  0.0377  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 328 ARG D CZ  
13919 N NH1 . ARG D 328 0.3675 0.3932 0.7681 0.0239  0.0353  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 328 ARG D NH1 
13920 N NH2 . ARG D 328 0.3457 0.3891 0.7593 0.0201  0.0561  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 328 ARG D NH2 
13921 N N   . CYS D 329 0.2529 0.2900 0.4834 -0.0055 -0.0213 0.0010  ? ? ? ? ? ? 329 CYS D N   
13922 C CA  . CYS D 329 0.2466 0.2874 0.4604 -0.0111 -0.0238 0.0034  ? ? ? ? ? ? 329 CYS D CA  
13923 C C   . CYS D 329 0.2638 0.3034 0.4687 -0.0160 -0.0443 0.0155  ? ? ? ? ? ? 329 CYS D C   
13924 O O   . CYS D 329 0.2507 0.2955 0.4610 -0.0201 -0.0525 0.0177  ? ? ? ? ? ? 329 CYS D O   
13925 C CB  . CYS D 329 0.2481 0.2843 0.4233 -0.0133 -0.0107 0.0001  ? ? ? ? ? ? 329 CYS D CB  
13926 S SG  . CYS D 329 0.2627 0.3007 0.4441 -0.0110 0.0124  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 329 CYS D SG  
13927 N N   . ASN D 330 0.3017 0.3334 0.4879 -0.0171 -0.0522 0.0236  ? ? ? ? ? ? 330 ASN D N   
13928 C CA  . ASN D 330 0.3017 0.3309 0.4743 -0.0240 -0.0717 0.0360  ? ? ? ? ? ? 330 ASN D CA  
13929 C C   . ASN D 330 0.3261 0.3599 0.5352 -0.0234 -0.0893 0.0421  ? ? ? ? ? ? 330 ASN D C   
13930 O O   . ASN D 330 0.3293 0.3661 0.5355 -0.0298 -0.1036 0.0483  ? ? ? ? ? ? 330 ASN D O   
13931 C CB  . ASN D 330 0.3179 0.3377 0.4688 -0.0257 -0.0761 0.0438  ? ? ? ? ? ? 330 ASN D CB  
13932 C CG  . ASN D 330 0.3040 0.3204 0.4182 -0.0277 -0.0620 0.0394  ? ? ? ? ? ? 330 ASN D CG  
13933 O OD1 . ASN D 330 0.3238 0.3338 0.4216 -0.0294 -0.0633 0.0442  ? ? ? ? ? ? 330 ASN D OD1 
13934 N ND2 . ASN D 330 0.2942 0.3144 0.3970 -0.0279 -0.0499 0.0311  ? ? ? ? ? ? 330 ASN D ND2 
13935 N N   . LEU D 331 0.3114 0.3459 0.5574 -0.0158 -0.0882 0.0394  ? ? ? ? ? ? 331 LEU D N   
13936 C CA  . LEU D 331 0.3234 0.3628 0.6135 -0.0134 -0.1048 0.0444  ? ? ? ? ? ? 331 LEU D CA  
13937 C C   . LEU D 331 0.3014 0.3526 0.6117 -0.0146 -0.1040 0.0385  ? ? ? ? ? ? 331 LEU D C   
13938 O O   . LEU D 331 0.3086 0.3644 0.6363 -0.0181 -0.1240 0.0466  ? ? ? ? ? ? 331 LEU D O   
13939 C CB  . LEU D 331 0.3484 0.3869 0.6776 -0.0040 -0.0977 0.0378  ? ? ? ? ? ? 331 LEU D CB  
13940 C CG  . LEU D 331 0.4505 0.4843 0.8111 -0.0013 -0.1185 0.0492  ? ? ? ? ? ? 331 LEU D CG  
13941 C CD1 . LEU D 331 0.4258 0.4469 0.7429 -0.0065 -0.1234 0.0596  ? ? ? ? ? ? 331 LEU D CD1 
13942 C CD2 . LEU D 331 0.4019 0.4356 0.8085 0.0084  -0.1104 0.0400  ? ? ? ? ? ? 331 LEU D CD2 
13943 N N   . ALA D 332 0.2773 0.3334 0.5857 -0.0126 -0.0820 0.0249  ? ? ? ? ? ? 332 ALA D N   
13944 C CA  . ALA D 332 0.2691 0.3364 0.5989 -0.0142 -0.0783 0.0181  ? ? ? ? ? ? 332 ALA D CA  
13945 C C   . ALA D 332 0.2763 0.3435 0.5717 -0.0233 -0.0842 0.0219  ? ? ? ? ? ? 332 ALA D C   
13946 O O   . ALA D 332 0.2629 0.3388 0.5752 -0.0262 -0.0860 0.0185  ? ? ? ? ? ? 332 ALA D O   
13947 C CB  . ALA D 332 0.2477 0.3187 0.5860 -0.0104 -0.0522 0.0030  ? ? ? ? ? ? 332 ALA D CB  
13948 N N   . GLY D 333 0.2706 0.3283 0.5206 -0.0280 -0.0866 0.0280  ? ? ? ? ? ? 333 GLY D N   
13949 C CA  . GLY D 333 0.3026 0.3591 0.5176 -0.0368 -0.0884 0.0288  ? ? ? ? ? ? 333 GLY D CA  
13950 C C   . GLY D 333 0.3046 0.3629 0.5097 -0.0367 -0.0675 0.0172  ? ? ? ? ? ? 333 GLY D C   
13951 O O   . GLY D 333 0.3211 0.3827 0.5212 -0.0425 -0.0690 0.0146  ? ? ? ? ? ? 333 GLY D O   
13952 N N   . LYS D 334 0.2768 0.3325 0.4805 -0.0307 -0.0489 0.0103  ? ? ? ? ? ? 334 LYS D N   
13953 C CA  . LYS D 334 0.2719 0.3274 0.4646 -0.0311 -0.0299 0.0012  ? ? ? ? ? ? 334 LYS D CA  
13954 C C   . LYS D 334 0.2659 0.3119 0.4216 -0.0301 -0.0201 0.0011  ? ? ? ? ? ? 334 LYS D C   
13955 O O   . LYS D 334 0.2778 0.3199 0.4294 -0.0265 -0.0209 0.0038  ? ? ? ? ? ? 334 LYS D O   
13956 C CB  . LYS D 334 0.2522 0.3136 0.4769 -0.0265 -0.0163 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 334 LYS D CB  
13957 C CG  . LYS D 334 0.2677 0.3404 0.5296 -0.0288 -0.0219 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 334 LYS D CG  
13958 C CD  . LYS D 334 0.2634 0.3426 0.5576 -0.0250 -0.0054 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 334 LYS D CD  
13959 C CE  . LYS D 334 0.2778 0.3685 0.6047 -0.0289 -0.0065 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 334 LYS D CE  
13960 N NZ  . LYS D 334 0.2636 0.3626 0.6293 -0.0255 0.0084  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 334 LYS D NZ  
13961 N N   . PRO D 335 0.2708 0.3129 0.4015 -0.0335 -0.0117 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 335 PRO D N   
13962 C CA  . PRO D 335 0.2846 0.3186 0.3842 -0.0326 -0.0045 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 335 PRO D CA  
13963 C C   . PRO D 335 0.2624 0.2936 0.3626 -0.0266 0.0077  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 335 PRO D C   
13964 O O   . PRO D 335 0.2928 0.3267 0.4107 -0.0246 0.0173  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 335 PRO D O   
13965 C CB  . PRO D 335 0.2818 0.3130 0.3665 -0.0364 0.0034  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 335 PRO D CB  
13966 C CG  . PRO D 335 0.3044 0.3418 0.4133 -0.0388 0.0033  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 335 PRO D CG  
13967 C CD  . PRO D 335 0.2601 0.3053 0.3959 -0.0384 -0.0096 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 335 PRO D CD  
13968 N N   . VAL D 336 0.2612 0.2872 0.3421 -0.0248 0.0076  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 336 VAL D N   
13969 C CA  . VAL D 336 0.2642 0.2866 0.3405 -0.0203 0.0175  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 336 VAL D CA  
13970 C C   . VAL D 336 0.2428 0.2594 0.2910 -0.0207 0.0210  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 336 VAL D C   
13971 O O   . VAL D 336 0.2602 0.2759 0.2957 -0.0231 0.0141  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 336 VAL D O   
13972 C CB  . VAL D 336 0.2684 0.2916 0.3606 -0.0170 0.0118  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 336 VAL D CB  
13973 C CG1 . VAL D 336 0.2575 0.2783 0.3381 -0.0191 -0.0012 0.0049  ? ? ? ? ? ? 336 VAL D CG1 
13974 C CG2 . VAL D 336 0.2701 0.2897 0.3582 -0.0133 0.0235  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 336 VAL D CG2 
13975 N N   . VAL D 337 0.2615 0.2742 0.3006 -0.0186 0.0317  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 337 VAL D N   
13976 C CA  . VAL D 337 0.2671 0.2745 0.2845 -0.0181 0.0349  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 337 VAL D CA  
13977 C C   . VAL D 337 0.2875 0.2925 0.2984 -0.0150 0.0369  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 337 VAL D C   
13978 O O   . VAL D 337 0.2973 0.3020 0.3152 -0.0138 0.0423  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 337 VAL D O   
13979 C CB  . VAL D 337 0.2727 0.2759 0.2851 -0.0190 0.0442  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 337 VAL D CB  
13980 C CG1 . VAL D 337 0.2632 0.2601 0.2566 -0.0175 0.0460  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 337 VAL D CG1 
13981 C CG2 . VAL D 337 0.2591 0.2646 0.2801 -0.0228 0.0426  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 337 VAL D CG2 
13982 N N   . CYS D 338 0.2512 0.2549 0.2499 -0.0144 0.0334  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 338 CYS D N   
13983 C CA  . CYS D 338 0.2741 0.2754 0.2665 -0.0121 0.0349  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 338 CYS D CA  
13984 C C   . CYS D 338 0.2689 0.2660 0.2468 -0.0113 0.0390  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 338 CYS D C   
13985 O O   . CYS D 338 0.2672 0.2639 0.2406 -0.0117 0.0378  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 338 CYS D O   
13986 C CB  . CYS D 338 0.2726 0.2756 0.2627 -0.0124 0.0280  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 338 CYS D CB  
13987 S SG  . CYS D 338 0.3287 0.3293 0.3144 -0.0104 0.0290  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 338 CYS D SG  
13988 N N   . ALA D 339 0.3096 0.3027 0.2799 -0.0106 0.0430  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 339 ALA D N   
13989 C CA  . ALA D 339 0.2891 0.2768 0.2462 -0.0104 0.0449  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 339 ALA D CA  
13990 C C   . ALA D 339 0.3096 0.2947 0.2560 -0.0099 0.0433  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 339 ALA D C   
13991 O O   . ALA D 339 0.2869 0.2729 0.2352 -0.0107 0.0447  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 339 ALA D O   
13992 C CB  . ALA D 339 0.3062 0.2892 0.2608 -0.0129 0.0524  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 339 ALA D CB  
13993 N N   . THR D 340 0.3304 0.3121 0.2679 -0.0087 0.0399  0.0006  ? ? ? ? ? ? 340 THR D N   
13994 C CA  . THR D 340 0.3061 0.2830 0.2296 -0.0094 0.0375  0.0025  ? ? ? ? ? ? 340 THR D CA  
13995 C C   . THR D 340 0.3118 0.2928 0.2367 -0.0077 0.0302  0.0025  ? ? ? ? ? ? 340 THR D C   
13996 O O   . THR D 340 0.3102 0.2955 0.2407 -0.0082 0.0299  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 340 THR D O   
13997 C CB  . THR D 340 0.3400 0.3120 0.2519 -0.0138 0.0440  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 340 THR D CB  
13998 O OG1 . THR D 340 0.3465 0.3144 0.2570 -0.0161 0.0509  0.0004  ? ? ? ? ? ? 340 THR D OG1 
13999 C CG2 . THR D 340 0.3427 0.3085 0.2347 -0.0162 0.0397  0.0020  ? ? ? ? ? ? 340 THR D CG2 
14000 N N   . GLN D 341 0.2939 0.2738 0.2169 -0.0057 0.0241  0.0068  ? ? ? ? ? ? 341 GLN D N   
14001 C CA  . GLN D 341 0.3060 0.2909 0.2333 -0.0042 0.0165  0.0072  ? ? ? ? ? ? 341 GLN D CA  
14002 C C   . GLN D 341 0.2795 0.2728 0.2212 -0.0032 0.0170  0.0043  ? ? ? ? ? ? 341 GLN D C   
14003 O O   . GLN D 341 0.2921 0.2903 0.2381 -0.0035 0.0128  0.0031  ? ? ? ? ? ? 341 GLN D O   
14004 C CB  . GLN D 341 0.3363 0.3190 0.2514 -0.0075 0.0140  0.0051  ? ? ? ? ? ? 341 GLN D CB  
14005 C CG  . GLN D 341 0.3448 0.3182 0.2398 -0.0106 0.0122  0.0087  ? ? ? ? ? ? 341 GLN D CG  
14006 C CD  . GLN D 341 0.4246 0.3961 0.3054 -0.0151 0.0093  0.0052  ? ? ? ? ? ? 341 GLN D CD  
14007 O OE1 . GLN D 341 0.3699 0.3441 0.2540 -0.0167 0.0135  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 341 GLN D OE1 
14008 N NE2 . GLN D 341 0.4791 0.4452 0.3443 -0.0176 0.0009  0.0104  ? ? ? ? ? ? 341 GLN D NE2 
14009 N N   . MET D 342 0.2955 0.2907 0.2440 -0.0030 0.0217  0.0034  ? ? ? ? ? ? 342 MET D N   
14010 C CA  . MET D 342 0.2603 0.2627 0.2184 -0.0039 0.0220  0.0015  ? ? ? ? ? ? 342 MET D CA  
14011 C C   . MET D 342 0.3017 0.3095 0.2681 -0.0025 0.0194  0.0014  ? ? ? ? ? ? 342 MET D C   
14012 O O   . MET D 342 0.2868 0.3006 0.2587 -0.0045 0.0186  0.0000  ? ? ? ? ? ? 342 MET D O   
14013 C CB  . MET D 342 0.2676 0.2703 0.2284 -0.0053 0.0263  0.0006  ? ? ? ? ? ? 342 MET D CB  
14014 C CG  . MET D 342 0.2604 0.2593 0.2185 -0.0065 0.0288  0.0003  ? ? ? ? ? ? 342 MET D CG  
14015 S SD  . MET D 342 0.3073 0.3088 0.2708 -0.0094 0.0301  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 342 MET D SD  
14016 C CE  . MET D 342 0.2671 0.2730 0.2342 -0.0122 0.0256  0.0009  ? ? ? ? ? ? 342 MET D CE  
14017 N N   . LEU D 343 0.2906 0.2967 0.2610 0.0007  0.0186  0.0027  ? ? ? ? ? ? 343 LEU D N   
14018 C CA  . LEU D 343 0.2827 0.2950 0.2667 0.0029  0.0161  0.0017  ? ? ? ? ? ? 343 LEU D CA  
14019 C C   . LEU D 343 0.2959 0.3045 0.2807 0.0063  0.0081  0.0060  ? ? ? ? ? ? 343 LEU D C   
14020 O O   . LEU D 343 0.2810 0.2909 0.2798 0.0100  0.0059  0.0066  ? ? ? ? ? ? 343 LEU D O   
14021 C CB  . LEU D 343 0.2812 0.2959 0.2756 0.0035  0.0225  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 343 LEU D CB  
14022 C CG  . LEU D 343 0.2688 0.2877 0.2601 -0.0018 0.0290  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 343 LEU D CG  
14023 C CD1 . LEU D 343 0.2652 0.2862 0.2655 -0.0019 0.0356  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 343 LEU D CD1 
14024 C CD2 . LEU D 343 0.2548 0.2813 0.2487 -0.0054 0.0286  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 343 LEU D CD2 
14025 N N   . GLU D 344 0.2802 0.2836 0.2502 0.0046  0.0036  0.0089  ? ? ? ? ? ? 344 GLU D N   
14026 C CA  . GLU D 344 0.2974 0.2945 0.2608 0.0059  -0.0047 0.0145  ? ? ? ? ? ? 344 GLU D CA  
14027 C C   . GLU D 344 0.3071 0.3093 0.2876 0.0096  -0.0138 0.0168  ? ? ? ? ? ? 344 GLU D C   
14028 O O   . GLU D 344 0.3240 0.3202 0.3076 0.0126  -0.0190 0.0223  ? ? ? ? ? ? 344 GLU D O   
14029 C CB  . GLU D 344 0.3076 0.3002 0.2511 0.0016  -0.0077 0.0150  ? ? ? ? ? ? 344 GLU D CB  
14030 C CG  . GLU D 344 0.3507 0.3341 0.2784 0.0002  -0.0171 0.0221  ? ? ? ? ? ? 344 GLU D CG  
14031 C CD  . GLU D 344 0.4295 0.4023 0.3434 -0.0012 -0.0118 0.0257  ? ? ? ? ? ? 344 GLU D CD  
14032 O OE1 . GLU D 344 0.4656 0.4290 0.3618 -0.0042 -0.0174 0.0320  ? ? ? ? ? ? 344 GLU D OE1 
14033 O OE2 . GLU D 344 0.4098 0.3833 0.3296 -0.0003 -0.0021 0.0225  ? ? ? ? ? ? 344 GLU D OE2 
14034 N N   . SER D 345 0.2884 0.3013 0.2823 0.0092  -0.0159 0.0131  ? ? ? ? ? ? 345 SER D N   
14035 C CA  . SER D 345 0.2803 0.2998 0.2958 0.0129  -0.0253 0.0148  ? ? ? ? ? ? 345 SER D CA  
14036 C C   . SER D 345 0.2889 0.3095 0.3260 0.0183  -0.0224 0.0143  ? ? ? ? ? ? 345 SER D C   
14037 O O   . SER D 345 0.2702 0.2938 0.3264 0.0224  -0.0312 0.0170  ? ? ? ? ? ? 345 SER D O   
14038 C CB  . SER D 345 0.2750 0.3081 0.3069 0.0110  -0.0254 0.0093  ? ? ? ? ? ? 345 SER D CB  
14039 O OG  . SER D 345 0.2704 0.3092 0.3091 0.0094  -0.0124 0.0030  ? ? ? ? ? ? 345 SER D OG  
14040 N N   . MET D 346 0.2853 0.3049 0.3225 0.0180  -0.0099 0.0095  ? ? ? ? ? ? 346 MET D N   
14041 C CA  . MET D 346 0.2801 0.3000 0.3378 0.0224  -0.0054 0.0068  ? ? ? ? ? ? 346 MET D CA  
14042 C C   . MET D 346 0.2951 0.3021 0.3513 0.0264  -0.0123 0.0145  ? ? ? ? ? ? 346 MET D C   
14043 O O   . MET D 346 0.2884 0.2942 0.3655 0.0309  -0.0100 0.0124  ? ? ? ? ? ? 346 MET D O   
14044 C CB  . MET D 346 0.2777 0.2992 0.3327 0.0193  0.0089  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 346 MET D CB  
14045 C CG  . MET D 346 0.2605 0.2950 0.3226 0.0151  0.0158  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 346 MET D CG  
14046 S SD  . MET D 346 0.2859 0.3210 0.3416 0.0099  0.0307  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 346 MET D SD  
14047 C CE  . MET D 346 0.2551 0.2927 0.3410 0.0152  0.0361  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 346 MET D CE  
14048 N N   . ILE D 347 0.3042 0.3013 0.3362 0.0240  -0.0197 0.0228  ? ? ? ? ? ? 347 ILE D N   
14049 C CA  . ILE D 347 0.3335 0.3179 0.3632 0.0267  -0.0296 0.0328  ? ? ? ? ? ? 347 ILE D CA  
14050 C C   . ILE D 347 0.3246 0.3136 0.3844 0.0328  -0.0414 0.0358  ? ? ? ? ? ? 347 ILE D C   
14051 O O   . ILE D 347 0.3390 0.3209 0.4159 0.0379  -0.0454 0.0400  ? ? ? ? ? ? 347 ILE D O   
14052 C CB  . ILE D 347 0.3429 0.3166 0.3388 0.0210  -0.0358 0.0411  ? ? ? ? ? ? 347 ILE D CB  
14053 C CG1 . ILE D 347 0.3290 0.2974 0.3045 0.0165  -0.0228 0.0377  ? ? ? ? ? ? 347 ILE D CG1 
14054 C CG2 . ILE D 347 0.4038 0.3648 0.3966 0.0225  -0.0499 0.0538  ? ? ? ? ? ? 347 ILE D CG2 
14055 C CD1 . ILE D 347 0.3641 0.3246 0.3082 0.0099  -0.0248 0.0422  ? ? ? ? ? ? 347 ILE D CD1 
14056 N N   . THR D 348 0.3238 0.3244 0.3927 0.0325  -0.0479 0.0340  ? ? ? ? ? ? 348 THR D N   
14057 C CA  . THR D 348 0.3378 0.3454 0.4402 0.0384  -0.0598 0.0361  ? ? ? ? ? ? 348 THR D CA  
14058 C C   . THR D 348 0.3153 0.3409 0.4508 0.0406  -0.0520 0.0245  ? ? ? ? ? ? 348 THR D C   
14059 O O   . THR D 348 0.3130 0.3454 0.4825 0.0462  -0.0600 0.0248  ? ? ? ? ? ? 348 THR D O   
14060 C CB  . THR D 348 0.3679 0.3744 0.4597 0.0361  -0.0785 0.0452  ? ? ? ? ? ? 348 THR D CB  
14061 O OG1 . THR D 348 0.3698 0.3864 0.4507 0.0306  -0.0747 0.0387  ? ? ? ? ? ? 348 THR D OG1 
14062 C CG2 . THR D 348 0.4152 0.4035 0.4702 0.0318  -0.0856 0.0566  ? ? ? ? ? ? 348 THR D CG2 
14063 N N   . LYS D 349 0.3201 0.3534 0.4464 0.0357  -0.0376 0.0152  ? ? ? ? ? ? 349 LYS D N   
14064 C CA  . LYS D 349 0.3106 0.3608 0.4646 0.0355  -0.0287 0.0044  ? ? ? ? ? ? 349 LYS D CA  
14065 C C   . LYS D 349 0.2842 0.3360 0.4408 0.0340  -0.0097 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 349 LYS D C   
14066 O O   . LYS D 349 0.2860 0.3291 0.4163 0.0306  -0.0030 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 349 LYS D O   
14067 C CB  . LYS D 349 0.3447 0.4032 0.4862 0.0291  -0.0296 0.0028  ? ? ? ? ? ? 349 LYS D CB  
14068 C CG  . LYS D 349 0.3804 0.4383 0.5200 0.0294  -0.0489 0.0111  ? ? ? ? ? ? 349 LYS D CG  
14069 C CD  . LYS D 349 0.4591 0.5218 0.5825 0.0225  -0.0507 0.0095  ? ? ? ? ? ? 349 LYS D CD  
14070 C CE  . LYS D 349 0.5200 0.5824 0.6432 0.0223  -0.0709 0.0167  ? ? ? ? ? ? 349 LYS D CE  
14071 N NZ  . LYS D 349 0.6266 0.6988 0.7513 0.0166  -0.0738 0.0125  ? ? ? ? ? ? 349 LYS D NZ  
14072 N N   . PRO D 350 0.2746 0.3378 0.4632 0.0358  -0.0010 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 350 PRO D N   
14073 C CA  . PRO D 350 0.2745 0.3384 0.4620 0.0328  0.0171  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 350 PRO D CA  
14074 C C   . PRO D 350 0.2667 0.3356 0.4315 0.0235  0.0283  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 350 PRO D C   
14075 O O   . PRO D 350 0.3005 0.3683 0.4570 0.0192  0.0418  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 350 PRO D O   
14076 C CB  . PRO D 350 0.2827 0.3592 0.5142 0.0366  0.0238  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 350 PRO D CB  
14077 C CG  . PRO D 350 0.2724 0.3596 0.5244 0.0388  0.0113  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 350 PRO D CG  
14078 C CD  . PRO D 350 0.2907 0.3675 0.5180 0.0398  -0.0068 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 350 PRO D CD  
14079 N N   . ARG D 351 0.2664 0.3411 0.4230 0.0197  0.0226  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 351 ARG D N   
14080 C CA  . ARG D 351 0.2877 0.3649 0.4219 0.0107  0.0307  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 351 ARG D CA  
14081 C C   . ARG D 351 0.2763 0.3451 0.3835 0.0093  0.0202  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 351 ARG D C   
14082 O O   . ARG D 351 0.2697 0.3369 0.3795 0.0128  0.0070  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 351 ARG D O   
14083 C CB  . ARG D 351 0.2976 0.3900 0.4498 0.0056  0.0366  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 351 ARG D CB  
14084 C CG  . ARG D 351 0.3872 0.4913 0.5728 0.0065  0.0481  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 351 ARG D CG  
14085 C CD  . ARG D 351 0.4682 0.5678 0.6415 0.0024  0.0631  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 351 ARG D CD  
14086 N NE  . ARG D 351 0.5635 0.6655 0.7140 -0.0092 0.0735  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 351 ARG D NE  
14087 C CZ  . ARG D 351 0.6184 0.7148 0.7457 -0.0161 0.0838  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 351 ARG D CZ  
14088 N NH1 . ARG D 351 0.4811 0.5695 0.6050 -0.0129 0.0869  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 351 ARG D NH1 
14089 N NH2 . ARG D 351 0.5892 0.6877 0.6966 -0.0274 0.0906  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 351 ARG D NH2 
14090 N N   . PRO D 352 0.2855 0.3490 0.3674 0.0035  0.0255  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 352 PRO D N   
14091 C CA  . PRO D 352 0.2661 0.3216 0.3254 0.0022  0.0175  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 352 PRO D CA  
14092 C C   . PRO D 352 0.2527 0.3144 0.3135 -0.0020 0.0139  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 352 PRO D C   
14093 O O   . PRO D 352 0.2308 0.3031 0.3084 -0.0049 0.0181  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 352 PRO D O   
14094 C CB  . PRO D 352 0.2399 0.2889 0.2788 -0.0020 0.0249  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 352 PRO D CB  
14095 C CG  . PRO D 352 0.2528 0.3096 0.2994 -0.0071 0.0355  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 352 PRO D CG  
14096 C CD  . PRO D 352 0.2563 0.3213 0.3299 -0.0030 0.0384  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 352 PRO D CD  
14097 N N   . THR D 353 0.2300 0.2851 0.2747 -0.0031 0.0069  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 353 THR D N   
14098 C CA  . THR D 353 0.2319 0.2919 0.2791 -0.0079 0.0040  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 353 THR D CA  
14099 C C   . THR D 353 0.2312 0.2898 0.2687 -0.0144 0.0119  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 353 THR D C   
14100 O O   . THR D 353 0.2332 0.2864 0.2592 -0.0150 0.0173  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 353 THR D O   
14101 C CB  . THR D 353 0.2441 0.2968 0.2777 -0.0076 -0.0060 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 353 THR D CB  
14102 O OG1 . THR D 353 0.2406 0.2831 0.2544 -0.0082 -0.0025 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 353 THR D OG1 
14103 C CG2 . THR D 353 0.2615 0.3128 0.2980 -0.0026 -0.0162 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 353 THR D CG2 
14104 N N   . ARG D 354 0.2459 0.3079 0.2871 -0.0196 0.0109  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 354 ARG D N   
14105 C CA  . ARG D 354 0.2537 0.3119 0.2850 -0.0263 0.0159  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 354 ARG D CA  
14106 C C   . ARG D 354 0.2743 0.3208 0.2887 -0.0251 0.0131  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 354 ARG D C   
14107 O O   . ARG D 354 0.2754 0.3178 0.2812 -0.0283 0.0170  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 354 ARG D O   
14108 C CB  . ARG D 354 0.2337 0.2962 0.2737 -0.0327 0.0148  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 354 ARG D CB  
14109 C CG  . ARG D 354 0.2707 0.3471 0.3327 -0.0341 0.0179  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 354 ARG D CG  
14110 C CD  . ARG D 354 0.2539 0.3362 0.3203 -0.0350 0.0286  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 354 ARG D CD  
14111 N NE  . ARG D 354 0.2708 0.3678 0.3636 -0.0363 0.0331  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 354 ARG D NE  
14112 C CZ  . ARG D 354 0.2963 0.4006 0.4097 -0.0289 0.0301  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 354 ARG D CZ  
14113 N NH1 . ARG D 354 0.2696 0.3672 0.3780 -0.0205 0.0218  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 354 ARG D NH1 
14114 N NH2 . ARG D 354 0.2696 0.3882 0.4110 -0.0304 0.0354  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 354 ARG D NH2 
14115 N N   . ALA D 355 0.2538 0.2954 0.2638 -0.0211 0.0068  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 355 ALA D N   
14116 C CA  . ALA D 355 0.2439 0.2753 0.2410 -0.0199 0.0057  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 355 ALA D CA  
14117 C C   . ALA D 355 0.2585 0.2869 0.2487 -0.0169 0.0098  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 355 ALA D C   
14118 O O   . ALA D 355 0.2476 0.2704 0.2316 -0.0175 0.0115  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 355 ALA D O   
14119 C CB  . ALA D 355 0.2453 0.2719 0.2364 -0.0180 -0.0003 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 355 ALA D CB  
14120 N N   . GLU D 356 0.2624 0.2944 0.2560 -0.0135 0.0106  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 356 GLU D N   
14121 C CA  . GLU D 356 0.2730 0.3013 0.2609 -0.0109 0.0143  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 356 GLU D CA  
14122 C C   . GLU D 356 0.2686 0.2986 0.2556 -0.0148 0.0203  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 356 GLU D C   
14123 O O   . GLU D 356 0.2600 0.2851 0.2395 -0.0151 0.0218  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 356 GLU D O   
14124 C CB  . GLU D 356 0.2415 0.2716 0.2358 -0.0061 0.0129  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 356 GLU D CB  
14125 C CG  . GLU D 356 0.2685 0.2927 0.2548 -0.0035 0.0058  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 356 GLU D CG  
14126 C CD  . GLU D 356 0.2805 0.3068 0.2757 0.0003  -0.0003 0.0014  ? ? ? ? ? ? 356 GLU D CD  
14127 O OE1 . GLU D 356 0.2596 0.2929 0.2720 0.0022  0.0014  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 356 GLU D OE1 
14128 O OE2 . GLU D 356 0.2681 0.2889 0.2536 0.0010  -0.0075 0.0044  ? ? ? ? ? ? 356 GLU D OE2 
14129 N N   . THR D 357 0.2664 0.3038 0.2608 -0.0187 0.0239  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 357 THR D N   
14130 C CA  . THR D 357 0.2675 0.3055 0.2555 -0.0247 0.0297  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 357 THR D CA  
14131 C C   . THR D 357 0.2560 0.2879 0.2350 -0.0286 0.0258  0.0007  ? ? ? ? ? ? 357 THR D C   
14132 O O   . THR D 357 0.2814 0.3099 0.2518 -0.0317 0.0263  0.0029  ? ? ? ? ? ? 357 THR D O   
14133 C CB  . THR D 357 0.2581 0.3047 0.2534 -0.0300 0.0361  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 357 THR D CB  
14134 O OG1 . THR D 357 0.2954 0.3445 0.2958 -0.0331 0.0331  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 357 THR D OG1 
14135 C CG2 . THR D 357 0.2269 0.2799 0.2380 -0.0246 0.0392  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 357 THR D CG2 
14136 N N   . SER D 358 0.2674 0.2978 0.2499 -0.0289 0.0213  0.0026  ? ? ? ? ? ? 358 SER D N   
14137 C CA  . SER D 358 0.2929 0.3165 0.2720 -0.0314 0.0170  0.0070  ? ? ? ? ? ? 358 SER D CA  
14138 C C   . SER D 358 0.2903 0.3078 0.2667 -0.0271 0.0147  0.0076  ? ? ? ? ? ? 358 SER D C   
14139 O O   . SER D 358 0.2899 0.3035 0.2639 -0.0295 0.0124  0.0115  ? ? ? ? ? ? 358 SER D O   
14140 C CB  . SER D 358 0.3243 0.3471 0.3105 -0.0323 0.0134  0.0069  ? ? ? ? ? ? 358 SER D CB  
14141 O OG  . SER D 358 0.3572 0.3722 0.3445 -0.0320 0.0092  0.0092  ? ? ? ? ? ? 358 SER D OG  
14142 N N   . ASP D 359 0.2737 0.2907 0.2507 -0.0214 0.0153  0.0041  ? ? ? ? ? ? 359 ASP D N   
14143 C CA  . ASP D 359 0.2785 0.2904 0.2537 -0.0180 0.0153  0.0036  ? ? ? ? ? ? 359 ASP D CA  
14144 C C   . ASP D 359 0.2687 0.2809 0.2404 -0.0190 0.0172  0.0049  ? ? ? ? ? ? 359 ASP D C   
14145 O O   . ASP D 359 0.2567 0.2659 0.2304 -0.0195 0.0153  0.0067  ? ? ? ? ? ? 359 ASP D O   
14146 C CB  . ASP D 359 0.2495 0.2602 0.2218 -0.0136 0.0162  0.0004  ? ? ? ? ? ? 359 ASP D CB  
14147 C CG  . ASP D 359 0.3032 0.3089 0.2730 -0.0115 0.0184  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 359 ASP D CG  
14148 O OD1 . ASP D 359 0.2782 0.2807 0.2524 -0.0118 0.0182  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 359 ASP D OD1 
14149 O OD2 . ASP D 359 0.3057 0.3105 0.2708 -0.0096 0.0208  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 359 ASP D OD2 
14150 N N   . VAL D 360 0.2534 0.2695 0.2223 -0.0196 0.0207  0.0035  ? ? ? ? ? ? 360 VAL D N   
14151 C CA  . VAL D 360 0.2572 0.2732 0.2218 -0.0219 0.0228  0.0034  ? ? ? ? ? ? 360 VAL D CA  
14152 C C   . VAL D 360 0.2745 0.2901 0.2347 -0.0287 0.0195  0.0075  ? ? ? ? ? ? 360 VAL D C   
14153 O O   . VAL D 360 0.2952 0.3084 0.2541 -0.0301 0.0165  0.0095  ? ? ? ? ? ? 360 VAL D O   
14154 C CB  . VAL D 360 0.2541 0.2737 0.2183 -0.0218 0.0283  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 360 VAL D CB  
14155 C CG1 . VAL D 360 0.2700 0.2888 0.2280 -0.0258 0.0308  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 360 VAL D CG1 
14156 C CG2 . VAL D 360 0.2392 0.2573 0.2082 -0.0151 0.0290  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 360 VAL D CG2 
14157 N N   . ALA D 361 0.2605 0.2783 0.2188 -0.0337 0.0194  0.0095  ? ? ? ? ? ? 361 ALA D N   
14158 C CA  . ALA D 361 0.2959 0.3114 0.2467 -0.0417 0.0151  0.0154  ? ? ? ? ? ? 361 ALA D CA  
14159 C C   . ALA D 361 0.2872 0.2970 0.2448 -0.0399 0.0068  0.0208  ? ? ? ? ? ? 361 ALA D C   
14160 O O   . ALA D 361 0.2965 0.3035 0.2512 -0.0434 0.0007  0.0256  ? ? ? ? ? ? 361 ALA D O   
14161 C CB  . ALA D 361 0.2699 0.2879 0.2166 -0.0488 0.0175  0.0171  ? ? ? ? ? ? 361 ALA D CB  
14162 N N   . ASN D 362 0.2545 0.2626 0.2225 -0.0346 0.0060  0.0195  ? ? ? ? ? ? 362 ASN D N   
14163 C CA  . ASN D 362 0.2912 0.2939 0.2705 -0.0322 -0.0003 0.0224  ? ? ? ? ? ? 362 ASN D CA  
14164 C C   . ASN D 362 0.2915 0.2938 0.2772 -0.0280 -0.0008 0.0204  ? ? ? ? ? ? 362 ASN D C   
14165 O O   . ASN D 362 0.3149 0.3143 0.3108 -0.0283 -0.0076 0.0245  ? ? ? ? ? ? 362 ASN D O   
14166 C CB  . ASN D 362 0.3128 0.3131 0.3012 -0.0289 0.0001  0.0196  ? ? ? ? ? ? 362 ASN D CB  
14167 C CG  . ASN D 362 0.3184 0.3165 0.3064 -0.0347 -0.0031 0.0246  ? ? ? ? ? ? 362 ASN D CG  
14168 O OD1 . ASN D 362 0.3049 0.2983 0.2942 -0.0392 -0.0095 0.0321  ? ? ? ? ? ? 362 ASN D OD1 
14169 N ND2 . ASN D 362 0.2942 0.2955 0.2809 -0.0353 0.0007  0.0211  ? ? ? ? ? ? 362 ASN D ND2 
14170 N N   . ALA D 363 0.2672 0.2725 0.2484 -0.0249 0.0054  0.0151  ? ? ? ? ? ? 363 ALA D N   
14171 C CA  . ALA D 363 0.2588 0.2641 0.2458 -0.0225 0.0060  0.0133  ? ? ? ? ? ? 363 ALA D CA  
14172 C C   . ALA D 363 0.2877 0.2937 0.2724 -0.0274 0.0002  0.0177  ? ? ? ? ? ? 363 ALA D C   
14173 O O   . ALA D 363 0.2641 0.2697 0.2606 -0.0267 -0.0047 0.0193  ? ? ? ? ? ? 363 ALA D O   
14174 C CB  . ALA D 363 0.2604 0.2671 0.2412 -0.0196 0.0135  0.0081  ? ? ? ? ? ? 363 ALA D CB  
14175 N N   . VAL D 364 0.2632 0.2705 0.2331 -0.0333 0.0005  0.0193  ? ? ? ? ? ? 364 VAL D N   
14176 C CA  . VAL D 364 0.2796 0.2870 0.2411 -0.0405 -0.0053 0.0232  ? ? ? ? ? ? 364 VAL D CA  
14177 C C   . VAL D 364 0.2891 0.2928 0.2551 -0.0443 -0.0168 0.0325  ? ? ? ? ? ? 364 VAL D C   
14178 O O   . VAL D 364 0.3000 0.3029 0.2713 -0.0465 -0.0258 0.0368  ? ? ? ? ? ? 364 VAL D O   
14179 C CB  . VAL D 364 0.2953 0.3047 0.2381 -0.0473 0.0001  0.0210  ? ? ? ? ? ? 364 VAL D CB  
14180 C CG1 . VAL D 364 0.3288 0.3370 0.2575 -0.0574 -0.0067 0.0254  ? ? ? ? ? ? 364 VAL D CG1 
14181 C CG2 . VAL D 364 0.3149 0.3267 0.2575 -0.0431 0.0098  0.0124  ? ? ? ? ? ? 364 VAL D CG2 
14182 N N   . LEU D 365 0.3038 0.3048 0.2694 -0.0455 -0.0176 0.0361  ? ? ? ? ? ? 365 LEU D N   
14183 C CA  . LEU D 365 0.3097 0.3049 0.2808 -0.0493 -0.0295 0.0464  ? ? ? ? ? ? 365 LEU D CA  
14184 C C   . LEU D 365 0.3179 0.3112 0.3151 -0.0417 -0.0351 0.0465  ? ? ? ? ? ? 365 LEU D C   
14185 O O   . LEU D 365 0.3482 0.3378 0.3552 -0.0439 -0.0474 0.0547  ? ? ? ? ? ? 365 LEU D O   
14186 C CB  . LEU D 365 0.3110 0.3030 0.2780 -0.0523 -0.0279 0.0494  ? ? ? ? ? ? 365 LEU D CB  
14187 C CG  . LEU D 365 0.2978 0.2925 0.2419 -0.0613 -0.0217 0.0492  ? ? ? ? ? ? 365 LEU D CG  
14188 C CD1 . LEU D 365 0.3388 0.3322 0.2852 -0.0622 -0.0179 0.0497  ? ? ? ? ? ? 365 LEU D CD1 
14189 C CD2 . LEU D 365 0.3387 0.3292 0.2660 -0.0727 -0.0312 0.0591  ? ? ? ? ? ? 365 LEU D CD2 
14190 N N   . ASP D 366 0.2841 0.2801 0.2926 -0.0337 -0.0263 0.0373  ? ? ? ? ? ? 366 ASP D N   
14191 C CA  . ASP D 366 0.2853 0.2810 0.3192 -0.0271 -0.0281 0.0345  ? ? ? ? ? ? 366 ASP D CA  
14192 C C   . ASP D 366 0.2732 0.2721 0.3151 -0.0279 -0.0340 0.0363  ? ? ? ? ? ? 366 ASP D C   
14193 O O   . ASP D 366 0.2851 0.2836 0.3517 -0.0249 -0.0407 0.0379  ? ? ? ? ? ? 366 ASP D O   
14194 C CB  . ASP D 366 0.2610 0.2591 0.2991 -0.0207 -0.0158 0.0237  ? ? ? ? ? ? 366 ASP D CB  
14195 C CG  . ASP D 366 0.3027 0.2974 0.3398 -0.0187 -0.0112 0.0203  ? ? ? ? ? ? 366 ASP D CG  
14196 O OD1 . ASP D 366 0.3061 0.2960 0.3475 -0.0209 -0.0173 0.0254  ? ? ? ? ? ? 366 ASP D OD1 
14197 O OD2 . ASP D 366 0.3384 0.3346 0.3703 -0.0157 -0.0020 0.0126  ? ? ? ? ? ? 366 ASP D OD2 
14198 N N   . GLY D 367 0.2624 0.2648 0.2863 -0.0320 -0.0315 0.0351  ? ? ? ? ? ? 367 GLY D N   
14199 C CA  . GLY D 367 0.2664 0.2721 0.2952 -0.0349 -0.0386 0.0369  ? ? ? ? ? ? 367 GLY D CA  
14200 C C   . GLY D 367 0.2754 0.2856 0.3030 -0.0323 -0.0278 0.0277  ? ? ? ? ? ? 367 GLY D C   
14201 O O   . GLY D 367 0.2816 0.2952 0.3201 -0.0329 -0.0315 0.0269  ? ? ? ? ? ? 367 GLY D O   
14202 N N   . ALA D 368 0.2733 0.2831 0.2899 -0.0293 -0.0156 0.0214  ? ? ? ? ? ? 368 ALA D N   
14203 C CA  . ALA D 368 0.2743 0.2862 0.2896 -0.0271 -0.0058 0.0141  ? ? ? ? ? ? 368 ALA D CA  
14204 C C   . ALA D 368 0.2729 0.2862 0.2763 -0.0330 -0.0079 0.0139  ? ? ? ? ? ? 368 ALA D C   
14205 O O   . ALA D 368 0.3101 0.3223 0.2957 -0.0383 -0.0096 0.0157  ? ? ? ? ? ? 368 ALA D O   
14206 C CB  . ALA D 368 0.2538 0.2639 0.2581 -0.0235 0.0050  0.0095  ? ? ? ? ? ? 368 ALA D CB  
14207 N N   . ASP D 369 0.2805 0.2961 0.2937 -0.0328 -0.0062 0.0104  ? ? ? ? ? ? 369 ASP D N   
14208 C CA  . ASP D 369 0.2811 0.2970 0.2835 -0.0382 -0.0058 0.0076  ? ? ? ? ? ? 369 ASP D CA  
14209 C C   . ASP D 369 0.2644 0.2772 0.2532 -0.0367 0.0057  0.0021  ? ? ? ? ? ? 369 ASP D C   
14210 O O   . ASP D 369 0.3192 0.3309 0.2941 -0.0416 0.0066  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 369 ASP D O   
14211 C CB  . ASP D 369 0.2905 0.3099 0.3114 -0.0383 -0.0071 0.0053  ? ? ? ? ? ? 369 ASP D CB  
14212 C CG  . ASP D 369 0.2987 0.3220 0.3372 -0.0401 -0.0211 0.0110  ? ? ? ? ? ? 369 ASP D CG  
14213 O OD1 . ASP D 369 0.3151 0.3393 0.3463 -0.0473 -0.0320 0.0144  ? ? ? ? ? ? 369 ASP D OD1 
14214 O OD2 . ASP D 369 0.2943 0.3193 0.3534 -0.0346 -0.0206 0.0116  ? ? ? ? ? ? 369 ASP D OD2 
14215 N N   . CYS D 370 0.2859 0.2968 0.2786 -0.0304 0.0140  0.0001  ? ? ? ? ? ? 370 CYS D N   
14216 C CA  . CYS D 370 0.2648 0.2720 0.2480 -0.0286 0.0225  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 370 CYS D CA  
14217 C C   . CYS D 370 0.2698 0.2753 0.2501 -0.0233 0.0262  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 370 CYS D C   
14218 O O   . CYS D 370 0.2881 0.2943 0.2757 -0.0207 0.0255  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 370 CYS D O   
14219 C CB  . CYS D 370 0.2803 0.2850 0.2708 -0.0274 0.0286  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 370 CYS D CB  
14220 S SG  . CYS D 370 0.3165 0.3235 0.3141 -0.0337 0.0246  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 370 CYS D SG  
14221 N N   . ILE D 371 0.2691 0.2728 0.2406 -0.0224 0.0299  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 371 ILE D N   
14222 C CA  . ILE D 371 0.2645 0.2669 0.2335 -0.0180 0.0321  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 371 ILE D CA  
14223 C C   . ILE D 371 0.2769 0.2742 0.2444 -0.0152 0.0373  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 371 ILE D C   
14224 O O   . ILE D 371 0.2826 0.2774 0.2508 -0.0169 0.0397  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 371 ILE D O   
14225 C CB  . ILE D 371 0.2776 0.2833 0.2416 -0.0195 0.0300  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 371 ILE D CB  
14226 C CG1 . ILE D 371 0.2676 0.2743 0.2267 -0.0231 0.0329  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 371 ILE D CG1 
14227 C CG2 . ILE D 371 0.2679 0.2761 0.2331 -0.0224 0.0239  0.0010  ? ? ? ? ? ? 371 ILE D CG2 
14228 C CD1 . ILE D 371 0.2713 0.2820 0.2262 -0.0257 0.0337  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 371 ILE D CD1 
14229 N N   . MET D 372 0.2773 0.2716 0.2425 -0.0115 0.0383  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 372 MET D N   
14230 C CA  . MET D 372 0.2846 0.2723 0.2478 -0.0095 0.0412  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 372 MET D CA  
14231 C C   . MET D 372 0.3196 0.3053 0.2801 -0.0058 0.0390  0.0004  ? ? ? ? ? ? 372 MET D C   
14232 O O   . MET D 372 0.3088 0.2984 0.2681 -0.0048 0.0358  0.0010  ? ? ? ? ? ? 372 MET D O   
14233 C CB  . MET D 372 0.2919 0.2759 0.2531 -0.0105 0.0444  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 372 MET D CB  
14234 C CG  . MET D 372 0.3068 0.2817 0.2631 -0.0104 0.0477  0.0023  ? ? ? ? ? ? 372 MET D CG  
14235 S SD  . MET D 372 0.3806 0.3532 0.3378 -0.0147 0.0547  0.0015  ? ? ? ? ? ? 372 MET D SD  
14236 C CE  . MET D 372 0.3904 0.3555 0.3311 -0.0148 0.0559  0.0057  ? ? ? ? ? ? 372 MET D CE  
14237 N N   . LEU D 373 0.2898 0.2693 0.2518 -0.0040 0.0399  0.0017  ? ? ? ? ? ? 373 LEU D N   
14238 C CA  . LEU D 373 0.3076 0.2845 0.2709 0.0000  0.0358  0.0050  ? ? ? ? ? ? 373 LEU D CA  
14239 C C   . LEU D 373 0.3246 0.2906 0.2804 -0.0001 0.0355  0.0108  ? ? ? ? ? ? 373 LEU D C   
14240 O O   . LEU D 373 0.2988 0.2592 0.2553 -0.0021 0.0399  0.0106  ? ? ? ? ? ? 373 LEU D O   
14241 C CB  . LEU D 373 0.2942 0.2726 0.2702 0.0025  0.0364  0.0016  ? ? ? ? ? ? 373 LEU D CB  
14242 C CG  . LEU D 373 0.2777 0.2665 0.2582 0.0008  0.0381  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 373 LEU D CG  
14243 C CD1 . LEU D 373 0.3013 0.2912 0.2932 0.0011  0.0426  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 373 LEU D CD1 
14244 C CD2 . LEU D 373 0.2903 0.2852 0.2707 0.0021  0.0334  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 373 LEU D CD2 
14245 N N   . SER D 374 0.3243 0.2867 0.2718 0.0009  0.0302  0.0162  ? ? ? ? ? ? 374 SER D N   
14246 C CA  . SER D 374 0.3429 0.2939 0.2782 -0.0011 0.0294  0.0230  ? ? ? ? ? ? 374 SER D CA  
14247 C C   . SER D 374 0.3379 0.2832 0.2767 0.0026  0.0206  0.0295  ? ? ? ? ? ? 374 SER D C   
14248 O O   . SER D 374 0.3418 0.2834 0.2943 0.0057  0.0203  0.0300  ? ? ? ? ? ? 374 SER D O   
14249 C CB  . SER D 374 0.3490 0.2994 0.2673 -0.0054 0.0310  0.0235  ? ? ? ? ? ? 374 SER D CB  
14250 O OG  . SER D 374 0.3910 0.3461 0.3128 -0.0081 0.0392  0.0175  ? ? ? ? ? ? 374 SER D OG  
14251 N N   . GLY D 375 0.3386 0.2841 0.2684 0.0026  0.0127  0.0337  ? ? ? ? ? ? 375 GLY D N   
14252 C CA  . GLY D 375 0.3314 0.2719 0.2674 0.0064  0.0013  0.0412  ? ? ? ? ? ? 375 GLY D CA  
14253 C C   . GLY D 375 0.3461 0.2949 0.3095 0.0128  0.0004  0.0361  ? ? ? ? ? ? 375 GLY D C   
14254 O O   . GLY D 375 0.3456 0.2898 0.3245 0.0173  -0.0058 0.0403  ? ? ? ? ? ? 375 GLY D O   
14255 N N   . GLU D 376 0.3185 0.2796 0.2888 0.0127  0.0065  0.0271  ? ? ? ? ? ? 376 GLU D N   
14256 C CA  . GLU D 376 0.3139 0.2840 0.3080 0.0169  0.0076  0.0209  ? ? ? ? ? ? 376 GLU D CA  
14257 C C   . GLU D 376 0.3144 0.2790 0.3241 0.0196  0.0125  0.0183  ? ? ? ? ? ? 376 GLU D C   
14258 O O   . GLU D 376 0.3139 0.2824 0.3469 0.0241  0.0123  0.0142  ? ? ? ? ? ? 376 GLU D O   
14259 C CB  . GLU D 376 0.3284 0.3099 0.3221 0.0139  0.0153  0.0123  ? ? ? ? ? ? 376 GLU D CB  
14260 C CG  . GLU D 376 0.3289 0.3161 0.3115 0.0112  0.0122  0.0127  ? ? ? ? ? ? 376 GLU D CG  
14261 C CD  . GLU D 376 0.3354 0.3186 0.2998 0.0068  0.0163  0.0130  ? ? ? ? ? ? 376 GLU D CD  
14262 O OE1 . GLU D 376 0.3409 0.3146 0.2948 0.0054  0.0177  0.0168  ? ? ? ? ? ? 376 GLU D OE1 
14263 O OE2 . GLU D 376 0.3151 0.3043 0.2770 0.0044  0.0185  0.0094  ? ? ? ? ? ? 376 GLU D OE2 
14264 N N   . THR D 377 0.3067 0.2634 0.3058 0.0163  0.0184  0.0186  ? ? ? ? ? ? 377 THR D N   
14265 C CA  . THR D 377 0.3265 0.2753 0.3385 0.0178  0.0225  0.0164  ? ? ? ? ? ? 377 THR D CA  
14266 C C   . THR D 377 0.3634 0.2964 0.3711 0.0183  0.0174  0.0266  ? ? ? ? ? ? 377 THR D C   
14267 O O   . THR D 377 0.3571 0.2824 0.3821 0.0217  0.0173  0.0265  ? ? ? ? ? ? 377 THR D O   
14268 C CB  . THR D 377 0.3285 0.2794 0.3368 0.0132  0.0329  0.0081  ? ? ? ? ? ? 377 THR D CB  
14269 O OG1 . THR D 377 0.3096 0.2579 0.2988 0.0083  0.0343  0.0119  ? ? ? ? ? ? 377 THR D OG1 
14270 C CG2 . THR D 377 0.2994 0.2645 0.3121 0.0118  0.0376  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 377 THR D CG2 
14271 N N   . ALA D 378 0.3478 0.2752 0.3333 0.0144  0.0138  0.0350  ? ? ? ? ? ? 378 ALA D N   
14272 C CA  . ALA D 378 0.3747 0.2855 0.3507 0.0124  0.0098  0.0461  ? ? ? ? ? ? 378 ALA D CA  
14273 C C   . ALA D 378 0.4025 0.3064 0.3877 0.0173  -0.0037 0.0558  ? ? ? ? ? ? 378 ALA D C   
14274 O O   . ALA D 378 0.4055 0.2951 0.3975 0.0187  -0.0083 0.0637  ? ? ? ? ? ? 378 ALA D O   
14275 C CB  . ALA D 378 0.3597 0.2669 0.3069 0.0050  0.0120  0.0509  ? ? ? ? ? ? 378 ALA D CB  
14276 N N   . LYS D 379 0.3838 0.2974 0.3712 0.0198  -0.0115 0.0559  ? ? ? ? ? ? 379 LYS D N   
14277 C CA  . LYS D 379 0.4218 0.3283 0.4162 0.0235  -0.0277 0.0676  ? ? ? ? ? ? 379 LYS D CA  
14278 C C   . LYS D 379 0.4212 0.3412 0.4413 0.0302  -0.0346 0.0630  ? ? ? ? ? ? 379 LYS D C   
14279 O O   . LYS D 379 0.4029 0.3187 0.4366 0.0344  -0.0489 0.0717  ? ? ? ? ? ? 379 LYS D O   
14280 C CB  . LYS D 379 0.4778 0.3755 0.4392 0.0168  -0.0363 0.0793  ? ? ? ? ? ? 379 LYS D CB  
14281 C CG  . LYS D 379 0.5660 0.4743 0.5059 0.0115  -0.0318 0.0733  ? ? ? ? ? ? 379 LYS D CG  
14282 C CD  . LYS D 379 0.7369 0.6330 0.6394 0.0020  -0.0331 0.0821  ? ? ? ? ? ? 379 LYS D CD  
14283 C CE  . LYS D 379 0.7783 0.6711 0.6647 -0.0046 -0.0164 0.0770  ? ? ? ? ? ? 379 LYS D CE  
14284 N NZ  . LYS D 379 0.6560 0.5632 0.5420 -0.0057 -0.0048 0.0638  ? ? ? ? ? ? 379 LYS D NZ  
14285 N N   . GLY D 380 0.3909 0.3267 0.4196 0.0307  -0.0249 0.0500  ? ? ? ? ? ? 380 GLY D N   
14286 C CA  . GLY D 380 0.3604 0.3106 0.4116 0.0353  -0.0303 0.0455  ? ? ? ? ? ? 380 GLY D CA  
14287 C C   . GLY D 380 0.3705 0.3236 0.4598 0.0426  -0.0294 0.0403  ? ? ? ? ? ? 380 GLY D C   
14288 O O   . GLY D 380 0.3452 0.2890 0.4433 0.0442  -0.0233 0.0385  ? ? ? ? ? ? 380 GLY D O   
14289 N N   . ASN D 381 0.3361 0.3027 0.4499 0.0467  -0.0342 0.0363  ? ? ? ? ? ? 381 ASN D N   
14290 C CA  . ASN D 381 0.3676 0.3397 0.5227 0.0537  -0.0316 0.0288  ? ? ? ? ? ? 381 ASN D CA  
14291 C C   . ASN D 381 0.3339 0.3167 0.5000 0.0523  -0.0125 0.0119  ? ? ? ? ? ? 381 ASN D C   
14292 O O   . ASN D 381 0.3300 0.3162 0.5299 0.0573  -0.0072 0.0034  ? ? ? ? ? ? 381 ASN D O   
14293 C CB  . ASN D 381 0.3929 0.3752 0.5735 0.0584  -0.0451 0.0319  ? ? ? ? ? ? 381 ASN D CB  
14294 C CG  . ASN D 381 0.4568 0.4255 0.6341 0.0608  -0.0662 0.0494  ? ? ? ? ? ? 381 ASN D CG  
14295 O OD1 . ASN D 381 0.4414 0.3927 0.6112 0.0614  -0.0690 0.0576  ? ? ? ? ? ? 381 ASN D OD1 
14296 N ND2 . ASN D 381 0.4670 0.4425 0.6462 0.0608  -0.0815 0.0558  ? ? ? ? ? ? 381 ASN D ND2 
14297 N N   . PHE D 382 0.3336 0.3207 0.4715 0.0450  -0.0026 0.0071  ? ? ? ? ? ? 382 PHE D N   
14298 C CA  . PHE D 382 0.3134 0.3111 0.4557 0.0414  0.0139  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 382 PHE D CA  
14299 C C   . PHE D 382 0.3105 0.3020 0.4252 0.0350  0.0234  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 382 PHE D C   
14300 O O   . PHE D 382 0.2978 0.2968 0.3953 0.0290  0.0296  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 382 PHE D O   
14301 C CB  . PHE D 382 0.3224 0.3363 0.4660 0.0386  0.0149  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 382 PHE D CB  
14302 C CG  . PHE D 382 0.3100 0.3326 0.4874 0.0448  0.0060  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 382 PHE D CG  
14303 C CD1 . PHE D 382 0.3195 0.3427 0.4917 0.0458  -0.0097 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 382 PHE D CD1 
14304 C CD2 . PHE D 382 0.3066 0.3368 0.5217 0.0490  0.0135  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 382 PHE D CD2 
14305 C CE1 . PHE D 382 0.3150 0.3470 0.5206 0.0513  -0.0201 0.0008  ? ? ? ? ? ? 382 PHE D CE1 
14306 C CE2 . PHE D 382 0.3514 0.3914 0.6032 0.0550  0.0052  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 382 PHE D CE2 
14307 C CZ  . PHE D 382 0.3418 0.3827 0.5896 0.0565  -0.0133 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 382 PHE D CZ  
14308 N N   . PRO D 383 0.3064 0.2835 0.4163 0.0358  0.0229  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 383 PRO D N   
14309 C CA  . PRO D 383 0.3089 0.2812 0.3927 0.0292  0.0301  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 383 PRO D CA  
14310 C C   . PRO D 383 0.2911 0.2712 0.3755 0.0242  0.0437  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 383 PRO D C   
14311 O O   . PRO D 383 0.3003 0.2840 0.3638 0.0178  0.0476  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 383 PRO D O   
14312 C CB  . PRO D 383 0.3196 0.2752 0.4049 0.0310  0.0278  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 383 PRO D CB  
14313 C CG  . PRO D 383 0.3385 0.2921 0.4576 0.0386  0.0245  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 383 PRO D CG  
14314 C CD  . PRO D 383 0.3191 0.2827 0.4444 0.0418  0.0146  0.0014  ? ? ? ? ? ? 383 PRO D CD  
14315 N N   . VAL D 384 0.3126 0.2944 0.4209 0.0266  0.0504  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 384 VAL D N   
14316 C CA  . VAL D 384 0.3159 0.3043 0.4220 0.0203  0.0638  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 384 VAL D CA  
14317 C C   . VAL D 384 0.3196 0.3229 0.4168 0.0153  0.0668  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 384 VAL D C   
14318 O O   . VAL D 384 0.3050 0.3121 0.3826 0.0070  0.0733  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 384 VAL D O   
14319 C CB  . VAL D 384 0.3405 0.3278 0.4771 0.0239  0.0721  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 384 VAL D CB  
14320 C CG1 . VAL D 384 0.3471 0.3429 0.4791 0.0155  0.0873  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 384 VAL D CG1 
14321 C CG2 . VAL D 384 0.3479 0.3186 0.4939 0.0277  0.0698  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 384 VAL D CG2 
14322 N N   . GLU D 385 0.3146 0.3258 0.4287 0.0199  0.0620  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 385 GLU D N   
14323 C CA  . GLU D 385 0.3221 0.3467 0.4303 0.0150  0.0647  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 385 GLU D CA  
14324 C C   . GLU D 385 0.3145 0.3373 0.3922 0.0104  0.0585  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 385 GLU D C   
14325 O O   . GLU D 385 0.3024 0.3320 0.3661 0.0032  0.0627  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 385 GLU D O   
14326 C CB  . GLU D 385 0.3079 0.3413 0.4415 0.0208  0.0588  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 385 GLU D CB  
14327 C CG  . GLU D 385 0.3282 0.3661 0.4985 0.0256  0.0656  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 385 GLU D CG  
14328 C CD  . GLU D 385 0.3682 0.3941 0.5578 0.0349  0.0570  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 385 GLU D CD  
14329 O OE1 . GLU D 385 0.3443 0.3565 0.5166 0.0367  0.0477  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 385 GLU D OE1 
14330 O OE2 . GLU D 385 0.3720 0.4018 0.5970 0.0403  0.0604  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 385 GLU D OE2 
14331 N N   . ALA D 386 0.2863 0.2997 0.3544 0.0139  0.0487  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 386 ALA D N   
14332 C CA  . ALA D 386 0.3208 0.3324 0.3642 0.0100  0.0445  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 386 ALA D CA  
14333 C C   . ALA D 386 0.3052 0.3153 0.3319 0.0029  0.0512  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 386 ALA D C   
14334 O O   . ALA D 386 0.2839 0.2982 0.2966 -0.0023 0.0511  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 386 ALA D O   
14335 C CB  . ALA D 386 0.3163 0.3180 0.3511 0.0136  0.0349  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 386 ALA D CB  
14336 N N   . VAL D 387 0.3052 0.3087 0.3345 0.0027  0.0560  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 387 VAL D N   
14337 C CA  . VAL D 387 0.2976 0.2999 0.3128 -0.0047 0.0613  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 387 VAL D CA  
14338 C C   . VAL D 387 0.3017 0.3131 0.3133 -0.0117 0.0685  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 387 VAL D C   
14339 O O   . VAL D 387 0.2778 0.2914 0.2721 -0.0184 0.0673  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 387 VAL D O   
14340 C CB  . VAL D 387 0.3171 0.3104 0.3381 -0.0043 0.0655  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 387 VAL D CB  
14341 C CG1 . VAL D 387 0.2670 0.2600 0.2733 -0.0133 0.0702  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 387 VAL D CG1 
14342 C CG2 . VAL D 387 0.2758 0.2594 0.2959 0.0005  0.0586  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 387 VAL D CG2 
14343 N N   . LYS D 388 0.2638 0.2801 0.2920 -0.0106 0.0757  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 388 LYS D N   
14344 C CA  . LYS D 388 0.3033 0.3285 0.3257 -0.0192 0.0846  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 388 LYS D CA  
14345 C C   . LYS D 388 0.2951 0.3267 0.3067 -0.0223 0.0795  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 388 LYS D C   
14346 O O   . LYS D 388 0.2996 0.3345 0.2943 -0.0320 0.0830  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 388 LYS D O   
14347 C CB  . LYS D 388 0.3054 0.3369 0.3532 -0.0164 0.0937  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 388 LYS D CB  
14348 C CG  . LYS D 388 0.2922 0.3170 0.3533 -0.0142 0.1006  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 388 LYS D CG  
14349 C CD  . LYS D 388 0.3380 0.3704 0.4292 -0.0115 0.1113  -0.0931 ? ? ? ? ? ? 388 LYS D CD  
14350 C CE  . LYS D 388 0.4051 0.4305 0.5081 -0.0116 0.1212  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 388 LYS D CE  
14351 N NZ  . LYS D 388 0.4673 0.4997 0.6076 -0.0069 0.1315  -0.1191 ? ? ? ? ? ? 388 LYS D NZ  
14352 N N   . MET D 389 0.2752 0.3081 0.2967 -0.0151 0.0715  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 389 MET D N   
14353 C CA  . MET D 389 0.2849 0.3228 0.2977 -0.0183 0.0668  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 389 MET D CA  
14354 C C   . MET D 389 0.2974 0.3297 0.2876 -0.0227 0.0608  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 389 MET D C   
14355 O O   . MET D 389 0.3015 0.3366 0.2801 -0.0299 0.0607  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 389 MET D O   
14356 C CB  . MET D 389 0.2764 0.3167 0.3040 -0.0105 0.0589  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 389 MET D CB  
14357 C CG  . MET D 389 0.2736 0.3169 0.2924 -0.0136 0.0535  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 389 MET D CG  
14358 S SD  . MET D 389 0.3676 0.4214 0.3872 -0.0233 0.0627  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 389 MET D SD  
14359 C CE  . MET D 389 0.3275 0.3909 0.3781 -0.0188 0.0696  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 389 MET D CE  
14360 N N   . GLN D 390 0.2678 0.2924 0.2540 -0.0188 0.0556  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 390 GLN D N   
14361 C CA  . GLN D 390 0.2737 0.2947 0.2449 -0.0225 0.0504  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 390 GLN D CA  
14362 C C   . GLN D 390 0.3021 0.3239 0.2608 -0.0320 0.0545  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 390 GLN D C   
14363 O O   . GLN D 390 0.3212 0.3434 0.2681 -0.0381 0.0505  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 390 GLN D O   
14364 C CB  . GLN D 390 0.2760 0.2896 0.2470 -0.0180 0.0469  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 390 GLN D CB  
14365 C CG  . GLN D 390 0.2713 0.2827 0.2459 -0.0118 0.0416  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 390 GLN D CG  
14366 C CD  . GLN D 390 0.2694 0.2745 0.2391 -0.0106 0.0391  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 390 GLN D CD  
14367 O OE1 . GLN D 390 0.2909 0.2922 0.2602 -0.0117 0.0414  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 390 GLN D OE1 
14368 N NE2 . GLN D 390 0.3178 0.3218 0.2853 -0.0086 0.0353  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 390 GLN D NE2 
14369 N N   . HIS D 391 0.2884 0.3093 0.2492 -0.0337 0.0618  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 391 HIS D N   
14370 C CA  . HIS D 391 0.3136 0.3352 0.2585 -0.0449 0.0660  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 391 HIS D CA  
14371 C C   . HIS D 391 0.3315 0.3590 0.2667 -0.0530 0.0686  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 391 HIS D C   
14372 O O   . HIS D 391 0.3238 0.3502 0.2402 -0.0623 0.0647  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 391 HIS D O   
14373 C CB  . HIS D 391 0.3049 0.3249 0.2555 -0.0459 0.0757  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 391 HIS D CB  
14374 C CG  . HIS D 391 0.3311 0.3527 0.2644 -0.0585 0.0827  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 391 HIS D CG  
14375 N ND1 . HIS D 391 0.3501 0.3674 0.2667 -0.0661 0.0791  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 391 HIS D ND1 
14376 C CD2 . HIS D 391 0.3557 0.3829 0.2859 -0.0658 0.0940  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 391 HIS D CD2 
14377 C CE1 . HIS D 391 0.3558 0.3748 0.2557 -0.0783 0.0870  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 391 HIS D CE1 
14378 N NE2 . HIS D 391 0.3730 0.3980 0.2811 -0.0782 0.0971  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 391 HIS D NE2 
14379 N N   . ALA D 392 0.3060 0.3395 0.2540 -0.0504 0.0746  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 392 ALA D N   
14380 C CA  . ALA D 392 0.3127 0.3520 0.2517 -0.0601 0.0802  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 392 ALA D CA  
14381 C C   . ALA D 392 0.3281 0.3656 0.2569 -0.0624 0.0695  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 392 ALA D C   
14382 O O   . ALA D 392 0.3337 0.3712 0.2451 -0.0735 0.0694  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 392 ALA D O   
14383 C CB  . ALA D 392 0.2988 0.3467 0.2597 -0.0563 0.0889  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 392 ALA D CB  
14384 N N   . ILE D 393 0.3028 0.3387 0.2435 -0.0526 0.0615  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 393 ILE D N   
14385 C CA  . ILE D 393 0.3186 0.3525 0.2553 -0.0533 0.0524  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 393 ILE D CA  
14386 C C   . ILE D 393 0.3088 0.3364 0.2312 -0.0575 0.0442  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 393 ILE D C   
14387 O O   . ILE D 393 0.3132 0.3386 0.2246 -0.0649 0.0389  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 393 ILE D O   
14388 C CB  . ILE D 393 0.2867 0.3196 0.2379 -0.0425 0.0463  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 393 ILE D CB  
14389 C CG1 . ILE D 393 0.2457 0.2850 0.2134 -0.0376 0.0507  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 393 ILE D CG1 
14390 C CG2 . ILE D 393 0.3062 0.3356 0.2536 -0.0438 0.0377  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 393 ILE D CG2 
14391 C CD1 . ILE D 393 0.2398 0.2760 0.2172 -0.0275 0.0442  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 393 ILE D CD1 
14392 N N   . ALA D 394 0.2976 0.3220 0.2219 -0.0533 0.0426  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 394 ALA D N   
14393 C CA  . ALA D 394 0.3105 0.3303 0.2258 -0.0570 0.0341  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 394 ALA D CA  
14394 C C   . ALA D 394 0.3555 0.3749 0.2505 -0.0701 0.0337  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 394 ALA D C   
14395 O O   . ALA D 394 0.3542 0.3704 0.2413 -0.0751 0.0236  0.0041  ? ? ? ? ? ? 394 ALA D O   
14396 C CB  . ALA D 394 0.2703 0.2876 0.1914 -0.0520 0.0339  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 394 ALA D CB  
14397 N N   . ARG D 395 0.3736 0.3957 0.2602 -0.0763 0.0444  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 395 ARG D N   
14398 C CA  . ARG D 395 0.3781 0.3990 0.2403 -0.0911 0.0449  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 395 ARG D CA  
14399 C C   . ARG D 395 0.3923 0.4128 0.2452 -0.0980 0.0410  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 395 ARG D C   
14400 O O   . ARG D 395 0.3794 0.3954 0.2115 -0.1093 0.0330  0.0035  ? ? ? ? ? ? 395 ARG D O   
14401 C CB  . ARG D 395 0.4367 0.4610 0.2911 -0.0981 0.0602  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 395 ARG D CB  
14402 C CG  . ARG D 395 0.5209 0.5422 0.3670 -0.1017 0.0612  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 395 ARG D CG  
14403 C CD  . ARG D 395 0.6345 0.6545 0.4512 -0.1189 0.0657  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 395 ARG D CD  
14404 N NE  . ARG D 395 0.5626 0.5875 0.3818 -0.1221 0.0838  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 395 ARG D NE  
14405 C CZ  . ARG D 395 0.6103 0.6356 0.4077 -0.1367 0.0950  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 395 ARG D CZ  
14406 N NH1 . ARG D 395 0.7280 0.7484 0.4931 -0.1521 0.0902  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 395 ARG D NH1 
14407 N NH2 . ARG D 395 0.6100 0.6416 0.4202 -0.1360 0.1121  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 395 ARG D NH2 
14408 N N   . GLU D 396 0.3467 0.3715 0.2133 -0.0931 0.0471  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 396 GLU D N   
14409 C CA  . GLU D 396 0.3739 0.3975 0.2334 -0.1000 0.0438  0.0039  ? ? ? ? ? ? 396 GLU D CA  
14410 C C   . GLU D 396 0.3511 0.3676 0.2121 -0.0977 0.0275  0.0175  ? ? ? ? ? ? 396 GLU D C   
14411 O O   . GLU D 396 0.3766 0.3883 0.2235 -0.1074 0.0207  0.0272  ? ? ? ? ? ? 396 GLU D O   
14412 C CB  . GLU D 396 0.3491 0.3791 0.2267 -0.0946 0.0518  0.0002  ? ? ? ? ? ? 396 GLU D CB  
14413 C CG  . GLU D 396 0.3685 0.4063 0.2473 -0.0991 0.0683  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 396 GLU D CG  
14414 C CD  . GLU D 396 0.4076 0.4464 0.2646 -0.1161 0.0766  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 396 GLU D CD  
14415 O OE1 . GLU D 396 0.4061 0.4383 0.2431 -0.1264 0.0686  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 396 GLU D OE1 
14416 O OE2 . GLU D 396 0.4562 0.5023 0.3163 -0.1203 0.0924  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 396 GLU D OE2 
14417 N N   . ALA D 397 0.3132 0.3294 0.1937 -0.0849 0.0224  0.0178  ? ? ? ? ? ? 397 ALA D N   
14418 C CA  . ALA D 397 0.3428 0.3535 0.2325 -0.0803 0.0092  0.0276  ? ? ? ? ? ? 397 ALA D CA  
14419 C C   . ALA D 397 0.3621 0.3680 0.2417 -0.0859 -0.0025 0.0343  ? ? ? ? ? ? 397 ALA D C   
14420 O O   . ALA D 397 0.3922 0.3925 0.2706 -0.0896 -0.0140 0.0451  ? ? ? ? ? ? 397 ALA D O   
14421 C CB  . ALA D 397 0.2918 0.3043 0.2032 -0.0661 0.0104  0.0228  ? ? ? ? ? ? 397 ALA D CB  
14422 N N   . GLU D 398 0.3310 0.3385 0.2027 -0.0881 -0.0002 0.0280  ? ? ? ? ? ? 398 GLU D N   
14423 C CA  . GLU D 398 0.3606 0.3644 0.2215 -0.0952 -0.0122 0.0339  ? ? ? ? ? ? 398 GLU D CA  
14424 C C   . GLU D 398 0.4053 0.4046 0.2401 -0.1107 -0.0177 0.0425  ? ? ? ? ? ? 398 GLU D C   
14425 O O   . GLU D 398 0.4138 0.4076 0.2441 -0.1158 -0.0333 0.0542  ? ? ? ? ? ? 398 GLU D O   
14426 C CB  . GLU D 398 0.3871 0.3935 0.2423 -0.0965 -0.0069 0.0236  ? ? ? ? ? ? 398 GLU D CB  
14427 C CG  . GLU D 398 0.3448 0.3539 0.2240 -0.0827 -0.0030 0.0172  ? ? ? ? ? ? 398 GLU D CG  
14428 C CD  . GLU D 398 0.3523 0.3635 0.2290 -0.0821 0.0088  0.0045  ? ? ? ? ? ? 398 GLU D CD  
14429 O OE1 . GLU D 398 0.3864 0.3976 0.2435 -0.0925 0.0142  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 398 GLU D OE1 
14430 O OE2 . GLU D 398 0.3428 0.3548 0.2369 -0.0718 0.0125  0.0006  ? ? ? ? ? ? 398 GLU D OE2 
14431 N N   . ALA D 399 0.4063 0.4076 0.2243 -0.1189 -0.0053 0.0372  ? ? ? ? ? ? 399 ALA D N   
14432 C CA  . ALA D 399 0.4504 0.4465 0.2401 -0.1355 -0.0092 0.0458  ? ? ? ? ? ? 399 ALA D CA  
14433 C C   . ALA D 399 0.4788 0.4689 0.2767 -0.1347 -0.0198 0.0605  ? ? ? ? ? ? 399 ALA D C   
14434 O O   . ALA D 399 0.4930 0.4754 0.2717 -0.1469 -0.0308 0.0733  ? ? ? ? ? ? 399 ALA D O   
14435 C CB  . ALA D 399 0.4778 0.4779 0.2475 -0.1463 0.0090  0.0356  ? ? ? ? ? ? 399 ALA D CB  
14436 N N   . ALA D 400 0.4164 0.4089 0.2411 -0.1216 -0.0167 0.0587  ? ? ? ? ? ? 400 ALA D N   
14437 C CA  . ALA D 400 0.4309 0.4172 0.2665 -0.1201 -0.0255 0.0704  ? ? ? ? ? ? 400 ALA D CA  
14438 C C   . ALA D 400 0.4650 0.4452 0.3180 -0.1136 -0.0436 0.0805  ? ? ? ? ? ? 400 ALA D C   
14439 O O   . ALA D 400 0.4570 0.4303 0.3222 -0.1120 -0.0524 0.0905  ? ? ? ? ? ? 400 ALA D O   
14440 C CB  . ALA D 400 0.3853 0.3762 0.2415 -0.1104 -0.0149 0.0637  ? ? ? ? ? ? 400 ALA D CB  
14441 N N   . VAL D 401 0.4568 0.4394 0.3138 -0.1100 -0.0491 0.0775  ? ? ? ? ? ? 401 VAL D N   
14442 C CA  . VAL D 401 0.4466 0.4258 0.3269 -0.1025 -0.0649 0.0849  ? ? ? ? ? ? 401 VAL D CA  
14443 C C   . VAL D 401 0.4603 0.4294 0.3293 -0.1136 -0.0827 0.1024  ? ? ? ? ? ? 401 VAL D C   
14444 O O   . VAL D 401 0.4962 0.4624 0.3333 -0.1285 -0.0861 0.1075  ? ? ? ? ? ? 401 VAL D O   
14445 C CB  . VAL D 401 0.4232 0.4080 0.3097 -0.0983 -0.0664 0.0777  ? ? ? ? ? ? 401 VAL D CB  
14446 C CG1 . VAL D 401 0.4401 0.4215 0.3443 -0.0966 -0.0859 0.0879  ? ? ? ? ? ? 401 VAL D CG1 
14447 C CG2 . VAL D 401 0.4055 0.3975 0.3095 -0.0855 -0.0516 0.0637  ? ? ? ? ? ? 401 VAL D CG2 
14448 N N   . TYR D 402 0.4560 0.4187 0.3500 -0.1073 -0.0946 0.1119  ? ? ? ? ? ? 402 TYR D N   
14449 C CA  . TYR D 402 0.4781 0.4296 0.3664 -0.1165 -0.1143 0.1304  ? ? ? ? ? ? 402 TYR D CA  
14450 C C   . TYR D 402 0.4835 0.4348 0.3811 -0.1165 -0.1332 0.1372  ? ? ? ? ? ? 402 TYR D C   
14451 O O   . TYR D 402 0.4694 0.4185 0.4007 -0.1073 -0.1450 0.1420  ? ? ? ? ? ? 402 TYR D O   
14452 C CB  . TYR D 402 0.4652 0.4086 0.3788 -0.1102 -0.1191 0.1377  ? ? ? ? ? ? 402 TYR D CB  
14453 C CG  . TYR D 402 0.5007 0.4300 0.4074 -0.1204 -0.1380 0.1580  ? ? ? ? ? ? 402 TYR D CG  
14454 C CD1 . TYR D 402 0.5102 0.4333 0.3753 -0.1393 -0.1434 0.1694  ? ? ? ? ? ? 402 TYR D CD1 
14455 C CD2 . TYR D 402 0.5152 0.4360 0.4564 -0.1124 -0.1506 0.1665  ? ? ? ? ? ? 402 TYR D CD2 
14456 C CE1 . TYR D 402 0.5485 0.4565 0.4049 -0.1500 -0.1627 0.1907  ? ? ? ? ? ? 402 TYR D CE1 
14457 C CE2 . TYR D 402 0.5223 0.4285 0.4598 -0.1213 -0.1690 0.1864  ? ? ? ? ? ? 402 TYR D CE2 
14458 C CZ  . TYR D 402 0.5584 0.4576 0.4534 -0.1401 -0.1765 0.1999  ? ? ? ? ? ? 402 TYR D CZ  
14459 O OH  . TYR D 402 0.5700 0.4528 0.4631 -0.1488 -0.1971 0.2219  ? ? ? ? ? ? 402 TYR D OH  
14460 N N   . HIS D 403 0.5062 0.4604 0.3758 -0.1270 -0.1352 0.1359  ? ? ? ? ? ? 403 HIS D N   
14461 C CA  . HIS D 403 0.5516 0.5078 0.4306 -0.1272 -0.1523 0.1399  ? ? ? ? ? ? 403 HIS D CA  
14462 C C   . HIS D 403 0.5925 0.5388 0.4854 -0.1300 -0.1786 0.1599  ? ? ? ? ? ? 403 HIS D C   
14463 O O   . HIS D 403 0.5884 0.5376 0.5142 -0.1219 -0.1922 0.1621  ? ? ? ? ? ? 403 HIS D O   
14464 C CB  . HIS D 403 0.5647 0.5232 0.4048 -0.1416 -0.1514 0.1364  ? ? ? ? ? ? 403 HIS D CB  
14465 C CG  . HIS D 403 0.5509 0.5194 0.3849 -0.1374 -0.1282 0.1162  ? ? ? ? ? ? 403 HIS D CG  
14466 N ND1 . HIS D 403 0.5249 0.5020 0.3842 -0.1259 -0.1238 0.1049  ? ? ? ? ? ? 403 HIS D ND1 
14467 C CD2 . HIS D 403 0.5461 0.5168 0.3529 -0.1437 -0.1080 0.1057  ? ? ? ? ? ? 403 HIS D CD2 
14468 C CE1 . HIS D 403 0.5371 0.5200 0.3836 -0.1253 -0.1036 0.0893  ? ? ? ? ? ? 403 HIS D CE1 
14469 N NE2 . HIS D 403 0.5575 0.5369 0.3737 -0.1357 -0.0941 0.0894  ? ? ? ? ? ? 403 HIS D NE2 
14470 N N   . ARG D 404 0.5855 0.5199 0.4556 -0.1416 -0.1859 0.1746  ? ? ? ? ? ? 404 ARG D N   
14471 C CA  . ARG D 404 0.6566 0.5788 0.5377 -0.1456 -0.2128 0.1962  ? ? ? ? ? ? 404 ARG D CA  
14472 C C   . ARG D 404 0.6384 0.5620 0.5781 -0.1268 -0.2198 0.1956  ? ? ? ? ? ? 404 ARG D C   
14473 O O   . ARG D 404 0.6276 0.5515 0.5939 -0.1233 -0.2406 0.2035  ? ? ? ? ? ? 404 ARG D O   
14474 C CB  . ARG D 404 0.6708 0.5792 0.5233 -0.1587 -0.2143 0.2104  ? ? ? ? ? ? 404 ARG D CB  
14475 C CG  . ARG D 404 0.7690 0.6619 0.6322 -0.1633 -0.2421 0.2347  ? ? ? ? ? ? 404 ARG D CG  
14476 C CD  . ARG D 404 0.8073 0.6869 0.6292 -0.1810 -0.2407 0.2478  ? ? ? ? ? ? 404 ARG D CD  
14477 N NE  . ARG D 404 0.8952 0.7705 0.6657 -0.2023 -0.2504 0.2573  ? ? ? ? ? ? 404 ARG D NE  
14478 C CZ  . ARG D 404 1.0253 0.8868 0.7534 -0.2223 -0.2551 0.2733  ? ? ? ? ? ? 404 ARG D CZ  
14479 N NH1 . ARG D 404 1.0351 0.8860 0.7688 -0.2231 -0.2507 0.2816  ? ? ? ? ? ? 404 ARG D NH1 
14480 N NH2 . ARG D 404 1.0479 0.9053 0.7264 -0.2430 -0.2641 0.2812  ? ? ? ? ? ? 404 ARG D NH2 
14481 N N   . GLN D 405 0.5530 0.4780 0.5134 -0.1153 -0.2024 0.1853  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D N   
14482 C CA  A GLN D 405 0.5295 0.4563 0.5426 -0.0982 -0.2037 0.1805  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D CA  
14483 C CA  B GLN D 405 0.5304 0.4569 0.5438 -0.0983 -0.2046 0.1811  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D CA  
14484 C C   . GLN D 405 0.4917 0.4332 0.5295 -0.0872 -0.1971 0.1650  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D C   
14485 O O   . GLN D 405 0.4882 0.4319 0.5645 -0.0796 -0.2104 0.1676  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D O   
14486 C CB  A GLN D 405 0.5078 0.4318 0.5296 -0.0912 -0.1855 0.1722  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D CB  
14487 C CB  B GLN D 405 0.5144 0.4370 0.5399 -0.0911 -0.1886 0.1744  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D CB  
14488 C CG  A GLN D 405 0.4818 0.4133 0.5455 -0.0739 -0.1731 0.1559  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D CG  
14489 C CG  B GLN D 405 0.5034 0.4221 0.5814 -0.0771 -0.1946 0.1740  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D CG  
14490 C CD  A GLN D 405 0.4622 0.3896 0.5293 -0.0696 -0.1574 0.1486  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D CD  
14491 C CD  B GLN D 405 0.5056 0.4173 0.5917 -0.0731 -0.1825 0.1698  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D CD  
14492 O OE1 A GLN D 405 0.4837 0.3992 0.5646 -0.0699 -0.1655 0.1580  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D OE1 
14493 O OE1 B GLN D 405 0.5036 0.4100 0.5578 -0.0826 -0.1757 0.1734  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D OE1 
14494 N NE2 A GLN D 405 0.4677 0.4047 0.5239 -0.0657 -0.1362 0.1321  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D NE2 
14495 N NE2 B GLN D 405 0.4990 0.4108 0.6290 -0.0594 -0.1793 0.1609  ? ? ? ? ? ? 405 GLN D NE2 
14496 N N   . LEU D 406 0.4696 0.4210 0.4866 -0.0871 -0.1768 0.1493  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D N   
14497 C CA  . LEU D 406 0.4612 0.4255 0.4990 -0.0773 -0.1672 0.1338  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D CA  
14498 C C   . LEU D 406 0.4764 0.4446 0.5237 -0.0810 -0.1864 0.1402  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D C   
14499 O O   . LEU D 406 0.4316 0.4067 0.5196 -0.0711 -0.1904 0.1356  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D O   
14500 C CB  . LEU D 406 0.4697 0.4414 0.4810 -0.0779 -0.1439 0.1182  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D CB  
14501 C CG  . LEU D 406 0.5073 0.4905 0.5327 -0.0711 -0.1352 0.1044  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D CG  
14502 C CD1 . LEU D 406 0.4838 0.4708 0.5530 -0.0567 -0.1300 0.0970  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D CD1 
14503 C CD2 . LEU D 406 0.4566 0.4448 0.4543 -0.0728 -0.1147 0.0914  ? ? ? ? ? ? 406 LEU D CD2 
14504 N N   . PHE D 407 0.4833 0.4471 0.4942 -0.0960 -0.1991 0.1509  ? ? ? ? ? ? 407 PHE D N   
14505 C CA  . PHE D 407 0.4969 0.4646 0.5153 -0.1006 -0.2192 0.1569  ? ? ? ? ? ? 407 PHE D CA  
14506 C C   . PHE D 407 0.5510 0.5143 0.6121 -0.0949 -0.2426 0.1708  ? ? ? ? ? ? 407 PHE D C   
14507 O O   . PHE D 407 0.5674 0.5393 0.6676 -0.0872 -0.2507 0.1676  ? ? ? ? ? ? 407 PHE D O   
14508 C CB  . PHE D 407 0.5238 0.4876 0.4910 -0.1193 -0.2272 0.1638  ? ? ? ? ? ? 407 PHE D CB  
14509 C CG  . PHE D 407 0.5649 0.5326 0.5361 -0.1260 -0.2497 0.1699  ? ? ? ? ? ? 407 PHE D CG  
14510 C CD1 . PHE D 407 0.5208 0.5016 0.5174 -0.1187 -0.2453 0.1564  ? ? ? ? ? ? 407 PHE D CD1 
14511 C CD2 . PHE D 407 0.6052 0.5633 0.5546 -0.1402 -0.2755 0.1894  ? ? ? ? ? ? 407 PHE D CD2 
14512 C CE1 . PHE D 407 0.5437 0.5289 0.5456 -0.1255 -0.2666 0.1617  ? ? ? ? ? ? 407 PHE D CE1 
14513 C CE2 . PHE D 407 0.6447 0.6066 0.5970 -0.1475 -0.2989 0.1957  ? ? ? ? ? ? 407 PHE D CE2 
14514 C CZ  . PHE D 407 0.6107 0.5867 0.5903 -0.1399 -0.2941 0.1811  ? ? ? ? ? ? 407 PHE D CZ  
14515 N N   . GLU D 408 0.5755 0.5253 0.6330 -0.0984 -0.2538 0.1863  ? ? ? ? ? ? 408 GLU D N   
14516 C CA  . GLU D 408 0.6051 0.5491 0.7062 -0.0926 -0.2773 0.2004  ? ? ? ? ? ? 408 GLU D CA  
14517 C C   . GLU D 408 0.5648 0.5184 0.7256 -0.0732 -0.2658 0.1852  ? ? ? ? ? ? 408 GLU D C   
14518 O O   . GLU D 408 0.5445 0.5043 0.7488 -0.0664 -0.2794 0.1863  ? ? ? ? ? ? 408 GLU D O   
14519 C CB  . GLU D 408 0.6557 0.5822 0.7429 -0.0989 -0.2864 0.2175  ? ? ? ? ? ? 408 GLU D CB  
14520 C CG  . GLU D 408 0.7743 0.6933 0.9148 -0.0884 -0.3030 0.2277  ? ? ? ? ? ? 408 GLU D CG  
14521 C CD  . GLU D 408 0.8741 0.7740 0.9987 -0.0958 -0.3119 0.2454  ? ? ? ? ? ? 408 GLU D CD  
14522 O OE1 . GLU D 408 0.9592 0.8523 1.1238 -0.0849 -0.3115 0.2457  ? ? ? ? ? ? 408 GLU D OE1 
14523 O OE2 . GLU D 408 0.9130 0.8044 0.9846 -0.1133 -0.3179 0.2580  ? ? ? ? ? ? 408 GLU D OE2 
14524 N N   . GLU D 409 0.5182 0.4732 0.6805 -0.0652 -0.2405 0.1707  ? ? ? ? ? ? 409 GLU D N   
14525 C CA  . GLU D 409 0.5065 0.4687 0.7185 -0.0491 -0.2276 0.1559  ? ? ? ? ? ? 409 GLU D CA  
14526 C C   . GLU D 409 0.5313 0.5099 0.7625 -0.0441 -0.2207 0.1419  ? ? ? ? ? ? 409 GLU D C   
14527 O O   . GLU D 409 0.5106 0.4955 0.7937 -0.0342 -0.2251 0.1377  ? ? ? ? ? ? 409 GLU D O   
14528 C CB  . GLU D 409 0.4917 0.4506 0.6925 -0.0441 -0.2025 0.1438  ? ? ? ? ? ? 409 GLU D CB  
14529 C CG  . GLU D 409 0.4856 0.4282 0.6801 -0.0482 -0.2122 0.1583  ? ? ? ? ? ? 409 GLU D CG  
14530 C CD  . GLU D 409 0.4833 0.4221 0.6821 -0.0415 -0.1919 0.1469  ? ? ? ? ? ? 409 GLU D CD  
14531 O OE1 . GLU D 409 0.4178 0.3665 0.6120 -0.0361 -0.1697 0.1287  ? ? ? ? ? ? 409 GLU D OE1 
14532 O OE2 . GLU D 409 0.5388 0.4638 0.7431 -0.0431 -0.1996 0.1574  ? ? ? ? ? ? 409 GLU D OE2 
14533 N N   . LEU D 410 0.4812 0.4661 0.6733 -0.0516 -0.2112 0.1355  ? ? ? ? ? ? 410 LEU D N   
14534 C CA  . LEU D 410 0.5017 0.5006 0.7076 -0.0492 -0.2057 0.1238  ? ? ? ? ? ? 410 LEU D CA  
14535 C C   . LEU D 410 0.5475 0.5512 0.7857 -0.0504 -0.2309 0.1331  ? ? ? ? ? ? 410 LEU D C   
14536 O O   . LEU D 410 0.5660 0.5817 0.8440 -0.0429 -0.2274 0.1231  ? ? ? ? ? ? 410 LEU D O   
14537 C CB  . LEU D 410 0.4862 0.4887 0.6441 -0.0578 -0.1922 0.1159  ? ? ? ? ? ? 410 LEU D CB  
14538 C CG  . LEU D 410 0.4801 0.4829 0.6181 -0.0535 -0.1642 0.1017  ? ? ? ? ? ? 410 LEU D CG  
14539 C CD1 . LEU D 410 0.4862 0.4890 0.5751 -0.0631 -0.1537 0.0972  ? ? ? ? ? ? 410 LEU D CD1 
14540 C CD2 . LEU D 410 0.4437 0.4560 0.6145 -0.0418 -0.1461 0.0854  ? ? ? ? ? ? 410 LEU D CD2 
14541 N N   . ARG D 411 0.5917 0.5861 0.8122 -0.0606 -0.2559 0.1523  ? ? ? ? ? ? 411 ARG D N   
14542 C CA  . ARG D 411 0.6729 0.6693 0.9133 -0.0653 -0.2854 0.1656  ? ? ? ? ? ? 411 ARG D CA  
14543 C C   . ARG D 411 0.7257 0.7210 1.0300 -0.0535 -0.2999 0.1721  ? ? ? ? ? ? 411 ARG D C   
14544 O O   . ARG D 411 0.7814 0.7877 1.1337 -0.0476 -0.3102 0.1696  ? ? ? ? ? ? 411 ARG D O   
14545 C CB  . ARG D 411 0.7105 0.6938 0.8989 -0.0822 -0.3046 0.1846  ? ? ? ? ? ? 411 ARG D CB  
14546 C CG  . ARG D 411 0.7722 0.7566 0.9510 -0.0945 -0.3337 0.1980  ? ? ? ? ? ? 411 ARG D CG  
14547 C CD  . ARG D 411 0.8049 0.7722 0.9486 -0.1086 -0.3583 0.2222  ? ? ? ? ? ? 411 ARG D CD  
14548 N NE  . ARG D 411 0.8692 0.8240 0.9750 -0.1124 -0.3422 0.2240  ? ? ? ? ? ? 411 ARG D NE  
14549 C CZ  . ARG D 411 0.8967 0.8359 0.9599 -0.1271 -0.3554 0.2424  ? ? ? ? ? ? 411 ARG D CZ  
14550 N NH1 . ARG D 411 0.9868 0.9197 1.0354 -0.1404 -0.3866 0.2617  ? ? ? ? ? ? 411 ARG D NH1 
14551 N NH2 . ARG D 411 0.8736 0.8035 0.9080 -0.1297 -0.3377 0.2417  ? ? ? ? ? ? 411 ARG D NH2 
14552 N N   . ARG D 412 1.1254 0.5284 0.7325 0.0419  -0.1509 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 412 ARG D N   
14553 C CA  . ARG D 412 1.2323 0.5555 0.7899 0.0706  -0.1582 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 412 ARG D CA  
14554 C C   . ARG D 412 1.2795 0.5643 0.7885 0.0984  -0.1446 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 412 ARG D C   
14555 O O   . ARG D 412 1.3514 0.5624 0.8075 0.1278  -0.1475 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 412 ARG D O   
14556 C CB  . ARG D 412 1.3098 0.5622 0.8310 0.0405  -0.1946 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 412 ARG D CB  
14557 C CG  . ARG D 412 1.5013 0.6409 0.9493 0.0590  -0.2137 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 412 ARG D CG  
14558 C CD  . ARG D 412 1.5381 0.6097 0.9471 0.0152  -0.2548 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 412 ARG D CD  
14559 N NE  . ARG D 412 1.7322 0.7028 1.0870 0.0303  -0.2770 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 412 ARG D NE  
14560 C CZ  . ARG D 412 1.7332 0.6925 1.1037 0.0197  -0.2948 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 412 ARG D CZ  
14561 N NH1 . ARG D 412 1.7121 0.7558 1.1480 -0.0067 -0.2926 0.0054  ? ? ? ? ? ? 412 ARG D NH1 
14562 N NH2 . ARG D 412 1.7879 0.6485 1.1050 0.0367  -0.3150 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 412 ARG D NH2 
14563 N N   . ALA D 413 1.2137 0.5480 0.7388 0.0913  -0.1289 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 413 ALA D N   
14564 C CA  . ALA D 413 1.2620 0.5755 0.7471 0.1197  -0.1110 -0.0901 ? ? ? ? ? ? 413 ALA D CA  
14565 C C   . ALA D 413 1.1488 0.5503 0.6838 0.1402  -0.0767 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 413 ALA D C   
14566 O O   . ALA D 413 1.1771 0.5701 0.6846 0.1721  -0.0569 -0.1029 ? ? ? ? ? ? 413 ALA D O   
14567 C CB  . ALA D 413 1.3024 0.5623 0.7318 0.0927  -0.1304 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 413 ALA D CB  
14568 N N   . ALA D 414 1.0697 0.5518 0.6727 0.1212  -0.0708 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 414 ALA D N   
14569 C CA  . ALA D 414 1.0040 0.5679 0.6592 0.1382  -0.0430 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 414 ALA D CA  
14570 C C   . ALA D 414 1.0580 0.6315 0.7279 0.1785  -0.0284 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 414 ALA D C   
14571 O O   . ALA D 414 1.0496 0.5907 0.7154 0.1834  -0.0418 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 414 ALA D O   
14572 C CB  . ALA D 414 0.9084 0.5416 0.6231 0.1082  -0.0443 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 414 ALA D CB  
14573 N N   . PRO D 415 1.0374 0.6556 0.7239 0.2083  -0.0014 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 415 PRO D N   
14574 C CA  . PRO D 415 1.0254 0.6591 0.7313 0.2472  0.0116  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 415 PRO D CA  
14575 C C   . PRO D 415 0.8795 0.5860 0.6576 0.2326  0.0099  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 415 PRO D C   
14576 O O   . PRO D 415 0.8156 0.5629 0.6258 0.1982  0.0039  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 415 PRO D O   
14577 C CB  . PRO D 415 1.0437 0.7039 0.7417 0.2836  0.0414  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 415 PRO D CB  
14578 C CG  . PRO D 415 1.0443 0.6967 0.7142 0.2612  0.0417  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 415 PRO D CG  
14579 C CD  . PRO D 415 0.9694 0.6241 0.6570 0.2113  0.0177  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 415 PRO D CD  
14580 N N   . LEU D 416 0.8658 0.5832 0.6648 0.2590  0.0132  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 416 LEU D N   
14581 C CA  . LEU D 416 0.7942 0.5809 0.6575 0.2474  0.0114  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 416 LEU D CA  
14582 C C   . LEU D 416 0.7309 0.5953 0.6371 0.2421  0.0286  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 416 LEU D C   
14583 O O   . LEU D 416 0.7162 0.5887 0.6084 0.2610  0.0475  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 416 LEU D O   
14584 C CB  . LEU D 416 0.8111 0.6011 0.6906 0.2801  0.0132  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 416 LEU D CB  
14585 C CG  . LEU D 416 0.8985 0.5973 0.7245 0.2847  -0.0053 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 416 LEU D CG  
14586 C CD1 . LEU D 416 0.9256 0.6127 0.7586 0.3219  -0.0046 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 416 LEU D CD1 
14587 C CD2 . LEU D 416 0.8630 0.5426 0.6860 0.2374  -0.0311 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 416 LEU D CD2 
14588 N N   . SER D 417 0.6165 0.5328 0.5699 0.2155  0.0205  0.0070  ? ? ? ? ? ? 417 SER D N   
14589 C CA  . SER D 417 0.5701 0.5535 0.5640 0.2044  0.0306  0.0171  ? ? ? ? ? ? 417 SER D CA  
14590 C C   . SER D 417 0.5242 0.5667 0.5736 0.1972  0.0241  0.0384  ? ? ? ? ? ? 417 SER D C   
14591 O O   . SER D 417 0.4835 0.5150 0.5382 0.1816  0.0065  0.0418  ? ? ? ? ? ? 417 SER D O   
14592 C CB  . SER D 417 0.5385 0.5121 0.5211 0.1686  0.0224  0.0083  ? ? ? ? ? ? 417 SER D CB  
14593 O OG  . SER D 417 0.5416 0.5731 0.5611 0.1563  0.0291  0.0184  ? ? ? ? ? ? 417 SER D OG  
14594 N N   . ARG D 418 0.5046 0.6107 0.5936 0.2063  0.0370  0.0543  ? ? ? ? ? ? 418 ARG D N   
14595 C CA  . ARG D 418 0.4796 0.6426 0.6198 0.1926  0.0273  0.0761  ? ? ? ? ? ? 418 ARG D CA  
14596 C C   . ARG D 418 0.4364 0.6310 0.5957 0.1582  0.0220  0.0796  ? ? ? ? ? ? 418 ARG D C   
14597 O O   . ARG D 418 0.4178 0.6601 0.6170 0.1431  0.0131  0.0983  ? ? ? ? ? ? 418 ARG D O   
14598 C CB  . ARG D 418 0.5247 0.7399 0.7010 0.2257  0.0413  0.0974  ? ? ? ? ? ? 418 ARG D CB  
14599 C CG  . ARG D 418 0.6290 0.8132 0.7938 0.2554  0.0392  0.0978  ? ? ? ? ? ? 418 ARG D CG  
14600 C CD  . ARG D 418 0.7365 0.9650 0.9269 0.2997  0.0608  0.1153  ? ? ? ? ? ? 418 ARG D CD  
14601 N NE  . ARG D 418 0.7909 1.0988 1.0468 0.2961  0.0550  0.1483  ? ? ? ? ? ? 418 ARG D NE  
14602 C CZ  . ARG D 418 0.8169 1.1317 1.0954 0.2779  0.0313  0.1605  ? ? ? ? ? ? 418 ARG D CZ  
14603 N NH1 . ARG D 418 0.8728 1.1237 1.1155 0.2604  0.0126  0.1431  ? ? ? ? ? ? 418 ARG D NH1 
14604 N NH2 . ARG D 418 0.7587 1.1471 1.0957 0.2741  0.0248  0.1926  ? ? ? ? ? ? 418 ARG D NH2 
14605 N N   . ASP D 419 0.4284 0.5928 0.5571 0.1453  0.0255  0.0626  ? ? ? ? ? ? 419 ASP D N   
14606 C CA  . ASP D 419 0.4066 0.5897 0.5470 0.1145  0.0199  0.0637  ? ? ? ? ? ? 419 ASP D CA  
14607 C C   . ASP D 419 0.3581 0.5158 0.4897 0.0860  -0.0005 0.0572  ? ? ? ? ? ? 419 ASP D C   
14608 O O   . ASP D 419 0.3489 0.4602 0.4468 0.0826  -0.0041 0.0419  ? ? ? ? ? ? 419 ASP D O   
14609 C CB  . ASP D 419 0.4594 0.6193 0.5696 0.1138  0.0313  0.0493  ? ? ? ? ? ? 419 ASP D CB  
14610 C CG  . ASP D 419 0.4632 0.6396 0.5852 0.0854  0.0258  0.0516  ? ? ? ? ? ? 419 ASP D CG  
14611 O OD1 . ASP D 419 0.5395 0.7631 0.6979 0.0775  0.0244  0.0694  ? ? ? ? ? ? 419 ASP D OD1 
14612 O OD2 . ASP D 419 0.5133 0.6568 0.6105 0.0706  0.0213  0.0382  ? ? ? ? ? ? 419 ASP D OD2 
14613 N N   . PRO D 420 0.3272 0.5140 0.4861 0.0649  -0.0145 0.0696  ? ? ? ? ? ? 420 PRO D N   
14614 C CA  . PRO D 420 0.3333 0.4908 0.4749 0.0437  -0.0315 0.0616  ? ? ? ? ? ? 420 PRO D CA  
14615 C C   . PRO D 420 0.2993 0.4234 0.4116 0.0299  -0.0305 0.0450  ? ? ? ? ? ? 420 PRO D C   
14616 O O   . PRO D 420 0.3081 0.4030 0.3987 0.0231  -0.0379 0.0371  ? ? ? ? ? ? 420 PRO D O   
14617 C CB  . PRO D 420 0.3099 0.4997 0.4789 0.0242  -0.0471 0.0770  ? ? ? ? ? ? 420 PRO D CB  
14618 C CG  . PRO D 420 0.3160 0.5555 0.5239 0.0411  -0.0412 0.0984  ? ? ? ? ? ? 420 PRO D CG  
14619 C CD  . PRO D 420 0.3242 0.5671 0.5266 0.0607  -0.0181 0.0928  ? ? ? ? ? ? 420 PRO D CD  
14620 N N   . THR D 421 0.3115 0.4409 0.4228 0.0276  -0.0204 0.0415  ? ? ? ? ? ? 421 THR D N   
14621 C CA  . THR D 421 0.3102 0.4110 0.3967 0.0161  -0.0196 0.0283  ? ? ? ? ? ? 421 THR D CA  
14622 C C   . THR D 421 0.3256 0.3910 0.3831 0.0251  -0.0163 0.0178  ? ? ? ? ? ? 421 THR D C   
14623 O O   . THR D 421 0.3599 0.4027 0.3999 0.0146  -0.0222 0.0118  ? ? ? ? ? ? 421 THR D O   
14624 C CB  . THR D 421 0.3106 0.4241 0.4019 0.0122  -0.0106 0.0288  ? ? ? ? ? ? 421 THR D CB  
14625 O OG1 . THR D 421 0.2868 0.4325 0.4061 0.0021  -0.0161 0.0420  ? ? ? ? ? ? 421 THR D OG1 
14626 C CG2 . THR D 421 0.3092 0.3980 0.3811 -0.0018 -0.0132 0.0189  ? ? ? ? ? ? 421 THR D CG2 
14627 N N   . GLU D 422 0.3446 0.4049 0.3958 0.0450  -0.0076 0.0171  ? ? ? ? ? ? 422 GLU D N   
14628 C CA  . GLU D 422 0.4057 0.4225 0.4234 0.0522  -0.0087 0.0075  ? ? ? ? ? ? 422 GLU D CA  
14629 C C   . GLU D 422 0.3782 0.3759 0.3900 0.0491  -0.0216 0.0095  ? ? ? ? ? ? 422 GLU D C   
14630 O O   . GLU D 422 0.3837 0.3502 0.3724 0.0401  -0.0287 0.0050  ? ? ? ? ? ? 422 GLU D O   
14631 C CB  . GLU D 422 0.4793 0.4861 0.4849 0.0795  0.0023  0.0054  ? ? ? ? ? ? 422 GLU D CB  
14632 C CG  . GLU D 422 0.5551 0.5816 0.5617 0.0889  0.0180  0.0051  ? ? ? ? ? ? 422 GLU D CG  
14633 C CD  . GLU D 422 0.6603 0.6461 0.6251 0.0873  0.0201  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 422 GLU D CD  
14634 O OE1 . GLU D 422 0.6328 0.5780 0.5722 0.0747  0.0073  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 422 GLU D OE1 
14635 O OE2 . GLU D 422 0.6555 0.6539 0.6142 0.0965  0.0336  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 422 GLU D OE2 
14636 N N   . VAL D 423 0.3594 0.3785 0.3932 0.0566  -0.0251 0.0190  ? ? ? ? ? ? 423 VAL D N   
14637 C CA  . VAL D 423 0.3474 0.3513 0.3766 0.0555  -0.0374 0.0234  ? ? ? ? ? ? 423 VAL D CA  
14638 C C   . VAL D 423 0.3392 0.3405 0.3618 0.0313  -0.0466 0.0222  ? ? ? ? ? ? 423 VAL D C   
14639 O O   . VAL D 423 0.3327 0.3091 0.3363 0.0240  -0.0545 0.0221  ? ? ? ? ? ? 423 VAL D O   
14640 C CB  . VAL D 423 0.3539 0.3896 0.4128 0.0669  -0.0400 0.0369  ? ? ? ? ? ? 423 VAL D CB  
14641 C CG1 . VAL D 423 0.3500 0.3727 0.4046 0.0620  -0.0550 0.0431  ? ? ? ? ? ? 423 VAL D CG1 
14642 C CG2 . VAL D 423 0.3902 0.4287 0.4540 0.0982  -0.0278 0.0397  ? ? ? ? ? ? 423 VAL D CG2 
14643 N N   . THR D 424 0.3107 0.3374 0.3478 0.0194  -0.0459 0.0230  ? ? ? ? ? ? 424 THR D N   
14644 C CA  . THR D 424 0.3213 0.3433 0.3471 0.0019  -0.0512 0.0201  ? ? ? ? ? ? 424 THR D CA  
14645 C C   . THR D 424 0.3332 0.3355 0.3393 -0.0038 -0.0466 0.0139  ? ? ? ? ? ? 424 THR D C   
14646 O O   . THR D 424 0.3510 0.3443 0.3438 -0.0123 -0.0509 0.0154  ? ? ? ? ? ? 424 THR D O   
14647 C CB  . THR D 424 0.2960 0.3378 0.3340 -0.0081 -0.0524 0.0203  ? ? ? ? ? ? 424 THR D CB  
14648 O OG1 . THR D 424 0.3173 0.3794 0.3746 -0.0072 -0.0608 0.0300  ? ? ? ? ? ? 424 THR D OG1 
14649 C CG2 . THR D 424 0.3195 0.3504 0.3389 -0.0197 -0.0571 0.0163  ? ? ? ? ? ? 424 THR D CG2 
14650 N N   . ALA D 425 0.3443 0.3433 0.3491 0.0003  -0.0383 0.0091  ? ? ? ? ? ? 425 ALA D N   
14651 C CA  . ALA D 425 0.3445 0.3273 0.3327 -0.0072 -0.0364 0.0059  ? ? ? ? ? ? 425 ALA D CA  
14652 C C   . ALA D 425 0.3510 0.3073 0.3203 -0.0101 -0.0449 0.0092  ? ? ? ? ? ? 425 ALA D C   
14653 O O   . ALA D 425 0.3534 0.3078 0.3152 -0.0225 -0.0487 0.0141  ? ? ? ? ? ? 425 ALA D O   
14654 C CB  . ALA D 425 0.3772 0.3573 0.3626 -0.0013 -0.0282 0.0010  ? ? ? ? ? ? 425 ALA D CB  
14655 N N   . ILE D 426 0.3715 0.3076 0.3329 0.0022  -0.0481 0.0086  ? ? ? ? ? ? 426 ILE D N   
14656 C CA  . ILE D 426 0.3893 0.2916 0.3292 -0.0020 -0.0596 0.0126  ? ? ? ? ? ? 426 ILE D CA  
14657 C C   . ILE D 426 0.3907 0.3012 0.3344 -0.0122 -0.0682 0.0229  ? ? ? ? ? ? 426 ILE D C   
14658 O O   . ILE D 426 0.4109 0.3096 0.3423 -0.0264 -0.0762 0.0306  ? ? ? ? ? ? 426 ILE D O   
14659 C CB  . ILE D 426 0.4442 0.3124 0.3675 0.0165  -0.0614 0.0080  ? ? ? ? ? ? 426 ILE D CB  
14660 C CG1 . ILE D 426 0.4953 0.3139 0.3852 0.0070  -0.0757 0.0095  ? ? ? ? ? ? 426 ILE D CG1 
14661 C CG2 . ILE D 426 0.4695 0.3502 0.4098 0.0320  -0.0619 0.0130  ? ? ? ? ? ? 426 ILE D CG2 
14662 C CD1 . ILE D 426 0.5512 0.3203 0.4131 0.0273  -0.0799 0.0030  ? ? ? ? ? ? 426 ILE D CD1 
14663 N N   . GLY D 427 0.3673 0.3013 0.3277 -0.0071 -0.0671 0.0248  ? ? ? ? ? ? 427 GLY D N   
14664 C CA  . GLY D 427 0.3843 0.3279 0.3441 -0.0160 -0.0743 0.0335  ? ? ? ? ? ? 427 GLY D CA  
14665 C C   . GLY D 427 0.3843 0.3438 0.3398 -0.0295 -0.0695 0.0349  ? ? ? ? ? ? 427 GLY D C   
14666 O O   . GLY D 427 0.3984 0.3583 0.3440 -0.0391 -0.0740 0.0447  ? ? ? ? ? ? 427 GLY D O   
14667 N N   . ALA D 428 0.3726 0.3460 0.3358 -0.0287 -0.0597 0.0271  ? ? ? ? ? ? 428 ALA D N   
14668 C CA  . ALA D 428 0.3522 0.3403 0.3124 -0.0356 -0.0530 0.0279  ? ? ? ? ? ? 428 ALA D CA  
14669 C C   . ALA D 428 0.3762 0.3597 0.3303 -0.0450 -0.0539 0.0366  ? ? ? ? ? ? 428 ALA D C   
14670 O O   . ALA D 428 0.3724 0.3704 0.3229 -0.0514 -0.0518 0.0462  ? ? ? ? ? ? 428 ALA D O   
14671 C CB  . ALA D 428 0.3373 0.3355 0.3067 -0.0320 -0.0447 0.0188  ? ? ? ? ? ? 428 ALA D CB  
14672 N N   . VAL D 429 0.4181 0.3825 0.3693 -0.0458 -0.0575 0.0346  ? ? ? ? ? ? 429 VAL D N   
14673 C CA  . VAL D 429 0.4070 0.3651 0.3512 -0.0592 -0.0628 0.0448  ? ? ? ? ? ? 429 VAL D CA  
14674 C C   . VAL D 429 0.4357 0.3839 0.3703 -0.0694 -0.0750 0.0594  ? ? ? ? ? ? 429 VAL D C   
14675 O O   . VAL D 429 0.4457 0.4118 0.3824 -0.0825 -0.0767 0.0753  ? ? ? ? ? ? 429 VAL D O   
14676 C CB  . VAL D 429 0.4009 0.3353 0.3362 -0.0600 -0.0661 0.0386  ? ? ? ? ? ? 429 VAL D CB  
14677 C CG1 . VAL D 429 0.4092 0.3325 0.3341 -0.0789 -0.0781 0.0524  ? ? ? ? ? ? 429 VAL D CG1 
14678 C CG2 . VAL D 429 0.3650 0.3176 0.3119 -0.0538 -0.0538 0.0296  ? ? ? ? ? ? 429 VAL D CG2 
14679 N N   . GLU D 430 0.4416 0.3662 0.3686 -0.0629 -0.0830 0.0568  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D N   
14680 C CA  A GLU D 430 0.4688 0.3812 0.3865 -0.0722 -0.0959 0.0714  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D CA  
14681 C CA  B GLU D 430 0.4677 0.3815 0.3855 -0.0736 -0.0958 0.0723  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D CA  
14682 C C   . GLU D 430 0.4557 0.4058 0.3799 -0.0784 -0.0899 0.0834  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D C   
14683 O O   . GLU D 430 0.4702 0.4293 0.3913 -0.0932 -0.0958 0.1023  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D O   
14684 C CB  A GLU D 430 0.4951 0.3816 0.4078 -0.0581 -0.1024 0.0653  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D CB  
14685 C CB  B GLU D 430 0.5009 0.3805 0.4089 -0.0639 -0.1065 0.0695  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D CB  
14686 C CG  A GLU D 430 0.5458 0.4033 0.4449 -0.0644 -0.1196 0.0785  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D CG  
14687 C CG  B GLU D 430 0.5415 0.4088 0.4399 -0.0763 -0.1216 0.0879  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D CG  
14688 C CD  A GLU D 430 0.5979 0.4015 0.4741 -0.0678 -0.1345 0.0787  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D CD  
14689 C CD  B GLU D 430 0.5705 0.4237 0.4581 -0.0992 -0.1345 0.1041  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D CD  
14690 O OE1 A GLU D 430 0.6153 0.3875 0.4803 -0.0518 -0.1330 0.0637  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D OE1 
14691 O OE1 B GLU D 430 0.5890 0.4144 0.4655 -0.1020 -0.1395 0.0977  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D OE1 
14692 O OE2 A GLU D 430 0.6345 0.4247 0.5004 -0.0874 -0.1492 0.0956  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D OE2 
14693 O OE2 B GLU D 430 0.5958 0.4661 0.4846 -0.1158 -0.1410 0.1252  ? ? ? ? ? ? 430 GLU D OE2 
14694 N N   . ALA D 431 0.4158 0.3861 0.3460 -0.0668 -0.0787 0.0733  ? ? ? ? ? ? 431 ALA D N   
14695 C CA  . ALA D 431 0.4201 0.4177 0.3461 -0.0682 -0.0726 0.0811  ? ? ? ? ? ? 431 ALA D CA  
14696 C C   . ALA D 431 0.4193 0.4436 0.3500 -0.0742 -0.0626 0.0910  ? ? ? ? ? ? 431 ALA D C   
14697 O O   . ALA D 431 0.3820 0.4282 0.3085 -0.0803 -0.0603 0.1077  ? ? ? ? ? ? 431 ALA D O   
14698 C CB  . ALA D 431 0.3876 0.3921 0.3124 -0.0560 -0.0657 0.0662  ? ? ? ? ? ? 431 ALA D CB  
14699 N N   . ALA D 432 0.3801 0.4064 0.3207 -0.0717 -0.0562 0.0831  ? ? ? ? ? ? 432 ALA D N   
14700 C CA  . ALA D 432 0.3915 0.4486 0.3406 -0.0755 -0.0467 0.0955  ? ? ? ? ? ? 432 ALA D CA  
14701 C C   . ALA D 432 0.4126 0.4762 0.3651 -0.0953 -0.0582 0.1205  ? ? ? ? ? ? 432 ALA D C   
14702 O O   . ALA D 432 0.4025 0.5039 0.3620 -0.1000 -0.0512 0.1411  ? ? ? ? ? ? 432 ALA D O   
14703 C CB  . ALA D 432 0.3670 0.4250 0.3270 -0.0706 -0.0400 0.0852  ? ? ? ? ? ? 432 ALA D CB  
14704 N N   . PHE D 433 0.4125 0.4400 0.3588 -0.1068 -0.0758 0.1205  ? ? ? ? ? ? 433 PHE D N   
14705 C CA  . PHE D 433 0.4445 0.4687 0.3892 -0.1299 -0.0925 0.1455  ? ? ? ? ? ? 433 PHE D CA  
14706 C C   . PHE D 433 0.4384 0.4791 0.3795 -0.1357 -0.0949 0.1639  ? ? ? ? ? ? 433 PHE D C   
14707 O O   . PHE D 433 0.4499 0.5216 0.3994 -0.1515 -0.0975 0.1914  ? ? ? ? ? ? 433 PHE D O   
14708 C CB  . PHE D 433 0.4485 0.4171 0.3765 -0.1385 -0.1129 0.1387  ? ? ? ? ? ? 433 PHE D CB  
14709 C CG  . PHE D 433 0.4701 0.4272 0.3977 -0.1431 -0.1155 0.1322  ? ? ? ? ? ? 433 PHE D CG  
14710 C CD1 . PHE D 433 0.4955 0.4171 0.4104 -0.1291 -0.1141 0.1073  ? ? ? ? ? ? 433 PHE D CD1 
14711 C CD2 . PHE D 433 0.4773 0.4627 0.4176 -0.1623 -0.1200 0.1542  ? ? ? ? ? ? 433 PHE D CD2 
14712 C CE1 . PHE D 433 0.5134 0.4227 0.4227 -0.1346 -0.1175 0.1025  ? ? ? ? ? ? 433 PHE D CE1 
14713 C CE2 . PHE D 433 0.4747 0.4484 0.4124 -0.1689 -0.1255 0.1501  ? ? ? ? ? ? 433 PHE D CE2 
14714 C CZ  . PHE D 433 0.4755 0.4093 0.3953 -0.1552 -0.1241 0.1232  ? ? ? ? ? ? 433 PHE D CZ  
14715 N N   . LYS D 434 0.4173 0.4431 0.3474 -0.1237 -0.0940 0.1520  ? ? ? ? ? ? 434 LYS D N   
14716 C CA  . LYS D 434 0.4481 0.4894 0.3718 -0.1295 -0.0965 0.1699  ? ? ? ? ? ? 434 LYS D CA  
14717 C C   . LYS D 434 0.4421 0.5391 0.3717 -0.1271 -0.0783 0.1858  ? ? ? ? ? ? 434 LYS D C   
14718 O O   . LYS D 434 0.4653 0.5846 0.3932 -0.1393 -0.0818 0.2115  ? ? ? ? ? ? 434 LYS D O   
14719 C CB  . LYS D 434 0.4388 0.4591 0.3504 -0.1151 -0.0977 0.1533  ? ? ? ? ? ? 434 LYS D CB  
14720 C CG  . LYS D 434 0.4795 0.5061 0.3799 -0.1214 -0.1047 0.1704  ? ? ? ? ? ? 434 LYS D CG  
14721 C CD  . LYS D 434 0.4992 0.5046 0.3969 -0.1432 -0.1264 0.1943  ? ? ? ? ? ? 434 LYS D CD  
14722 C CE  . LYS D 434 0.5248 0.5214 0.4104 -0.1448 -0.1365 0.2041  ? ? ? ? ? ? 434 LYS D CE  
14723 N NZ  . LYS D 434 0.5500 0.5173 0.4309 -0.1661 -0.1604 0.2271  ? ? ? ? ? ? 434 LYS D NZ  
14724 N N   . CYS D 435 0.4299 0.5477 0.3634 -0.1092 -0.0585 0.1711  ? ? ? ? ? ? 435 CYS D N   
14725 C CA  . CYS D 435 0.4447 0.6107 0.3767 -0.0991 -0.0379 0.1831  ? ? ? ? ? ? 435 CYS D CA  
14726 C C   . CYS D 435 0.4373 0.6419 0.3906 -0.0973 -0.0251 0.1957  ? ? ? ? ? ? 435 CYS D C   
14727 O O   . CYS D 435 0.4489 0.6960 0.4024 -0.0838 -0.0048 0.2064  ? ? ? ? ? ? 435 CYS D O   
14728 C CB  . CYS D 435 0.4426 0.5990 0.3526 -0.0761 -0.0248 0.1578  ? ? ? ? ? ? 435 CYS D CB  
14729 S SG  . CYS D 435 0.4379 0.5708 0.3526 -0.0603 -0.0184 0.1262  ? ? ? ? ? ? 435 CYS D SG  
14730 N N   . CYS D 436 0.4312 0.6202 0.4001 -0.1095 -0.0369 0.1952  ? ? ? ? ? ? 436 CYS D N   
14731 C CA  . CYS D 436 0.4444 0.6666 0.4365 -0.1096 -0.0287 0.2067  ? ? ? ? ? ? 436 CYS D CA  
14732 C C   . CYS D 436 0.4231 0.6548 0.4119 -0.0810 -0.0058 0.1862  ? ? ? ? ? ? 436 CYS D C   
14733 O O   . CYS D 436 0.4317 0.7088 0.4313 -0.0683 0.0127  0.2007  ? ? ? ? ? ? 436 CYS D O   
14734 C CB  . CYS D 436 0.4695 0.7514 0.4798 -0.1188 -0.0224 0.2453  ? ? ? ? ? ? 436 CYS D CB  
14735 S SG  . CYS D 436 0.5929 0.8706 0.6091 -0.1575 -0.0515 0.2786  ? ? ? ? ? ? 436 CYS D SG  
14736 N N   . ALA D 437 0.3684 0.5589 0.3404 -0.0696 -0.0068 0.1552  ? ? ? ? ? ? 437 ALA D N   
14737 C CA  . ALA D 437 0.3872 0.5749 0.3525 -0.0462 0.0094  0.1347  ? ? ? ? ? ? 437 ALA D CA  
14738 C C   . ALA D 437 0.3723 0.5836 0.3597 -0.0412 0.0181  0.1416  ? ? ? ? ? ? 437 ALA D C   
14739 O O   . ALA D 437 0.3665 0.5739 0.3714 -0.0580 0.0053  0.1486  ? ? ? ? ? ? 437 ALA D O   
14740 C CB  . ALA D 437 0.3798 0.5215 0.3335 -0.0432 0.0007  0.1059  ? ? ? ? ? ? 437 ALA D CB  
14741 N N   . ALA D 438 0.3839 0.6151 0.3672 -0.0172 0.0386  0.1392  ? ? ? ? ? ? 438 ALA D N   
14742 C CA  . ALA D 438 0.3866 0.6395 0.3919 -0.0079 0.0479  0.1456  ? ? ? ? ? ? 438 ALA D CA  
14743 C C   . ALA D 438 0.3271 0.5417 0.3333 -0.0093 0.0394  0.1226  ? ? ? ? ? ? 438 ALA D C   
14744 O O   . ALA D 438 0.3594 0.5843 0.3869 -0.0137 0.0371  0.1297  ? ? ? ? ? ? 438 ALA D O   
14745 C CB  . ALA D 438 0.3882 0.6657 0.3837 0.0235  0.0732  0.1476  ? ? ? ? ? ? 438 ALA D CB  
14746 N N   . ALA D 439 0.3435 0.5165 0.3273 -0.0059 0.0344  0.0969  ? ? ? ? ? ? 439 ALA D N   
14747 C CA  . ALA D 439 0.3296 0.4702 0.3147 -0.0080 0.0267  0.0775  ? ? ? ? ? ? 439 ALA D CA  
14748 C C   . ALA D 439 0.3314 0.4364 0.2998 -0.0131 0.0157  0.0586  ? ? ? ? ? ? 439 ALA D C   
14749 O O   . ALA D 439 0.3280 0.4276 0.2778 -0.0099 0.0157  0.0557  ? ? ? ? ? ? 439 ALA D O   
14750 C CB  . ALA D 439 0.3638 0.4980 0.3453 0.0122  0.0385  0.0669  ? ? ? ? ? ? 439 ALA D CB  
14751 N N   . ILE D 440 0.3126 0.3979 0.2885 -0.0199 0.0071  0.0483  ? ? ? ? ? ? 440 ILE D N   
14752 C CA  . ILE D 440 0.3322 0.3903 0.2992 -0.0198 0.0000  0.0311  ? ? ? ? ? ? 440 ILE D CA  
14753 C C   . ILE D 440 0.3330 0.3805 0.3001 -0.0110 0.0044  0.0202  ? ? ? ? ? ? 440 ILE D C   
14754 O O   . ILE D 440 0.3575 0.4086 0.3391 -0.0130 0.0054  0.0220  ? ? ? ? ? ? 440 ILE D O   
14755 C CB  . ILE D 440 0.3155 0.3623 0.2908 -0.0315 -0.0112 0.0301  ? ? ? ? ? ? 440 ILE D CB  
14756 C CG1 . ILE D 440 0.3045 0.3559 0.2776 -0.0417 -0.0180 0.0438  ? ? ? ? ? ? 440 ILE D CG1 
14757 C CG2 . ILE D 440 0.3151 0.3444 0.2866 -0.0297 -0.0175 0.0175  ? ? ? ? ? ? 440 ILE D CG2 
14758 C CD1 . ILE D 440 0.3298 0.3633 0.3047 -0.0513 -0.0286 0.0439  ? ? ? ? ? ? 440 ILE D CD1 
14759 N N   . ILE D 441 0.3513 0.3804 0.2993 -0.0036 0.0038  0.0088  ? ? ? ? ? ? 441 ILE D N   
14760 C CA  . ILE D 441 0.3573 0.3670 0.3009 0.0016  0.0031  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 441 ILE D CA  
14761 C C   . ILE D 441 0.3628 0.3585 0.3118 -0.0096 -0.0099 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 441 ILE D C   
14762 O O   . ILE D 441 0.3668 0.3547 0.3056 -0.0138 -0.0184 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 441 ILE D O   
14763 C CB  . ILE D 441 0.3871 0.3787 0.3001 0.0170  0.0089  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 441 ILE D CB  
14764 C CG1 . ILE D 441 0.4081 0.4230 0.3197 0.0331  0.0260  0.0016  ? ? ? ? ? ? 441 ILE D CG1 
14765 C CG2 . ILE D 441 0.4041 0.3636 0.3057 0.0206  0.0037  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 441 ILE D CG2 
14766 C CD1 . ILE D 441 0.4495 0.4475 0.3221 0.0517  0.0341  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 441 ILE D CD1 
14767 N N   . VAL D 442 0.3258 0.3222 0.2919 -0.0141 -0.0115 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 442 VAL D N   
14768 C CA  . VAL D 442 0.3424 0.3367 0.3203 -0.0236 -0.0209 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 442 VAL D CA  
14769 C C   . VAL D 442 0.3627 0.3423 0.3411 -0.0261 -0.0254 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 442 VAL D C   
14770 O O   . VAL D 442 0.3604 0.3383 0.3416 -0.0214 -0.0193 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 442 VAL D O   
14771 C CB  . VAL D 442 0.3203 0.3318 0.3171 -0.0278 -0.0186 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 442 VAL D CB  
14772 C CG1 . VAL D 442 0.3110 0.3299 0.3159 -0.0273 -0.0117 0.0003  ? ? ? ? ? ? 442 VAL D CG1 
14773 C CG2 . VAL D 442 0.2894 0.3065 0.2995 -0.0327 -0.0246 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 442 VAL D CG2 
14774 N N   . LEU D 443 0.3377 0.3077 0.3151 -0.0348 -0.0380 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 443 LEU D N   
14775 C CA  . LEU D 443 0.3762 0.3342 0.3584 -0.0428 -0.0462 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 443 LEU D CA  
14776 C C   . LEU D 443 0.3784 0.3647 0.3906 -0.0501 -0.0447 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 443 LEU D C   
14777 O O   . LEU D 443 0.3272 0.3342 0.3524 -0.0513 -0.0445 0.0010  ? ? ? ? ? ? 443 LEU D O   
14778 C CB  . LEU D 443 0.4308 0.3646 0.3967 -0.0528 -0.0643 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 443 LEU D CB  
14779 C CG  . LEU D 443 0.4757 0.3660 0.4009 -0.0448 -0.0678 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 443 LEU D CG  
14780 C CD1 . LEU D 443 0.4742 0.3659 0.3812 -0.0268 -0.0525 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 443 LEU D CD1 
14781 C CD2 . LEU D 443 0.5106 0.3724 0.4139 -0.0587 -0.0901 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 443 LEU D CD2 
14782 N N   . THR D 444 0.3519 0.3388 0.3731 -0.0524 -0.0423 0.0013  ? ? ? ? ? ? 444 THR D N   
14783 C CA  . THR D 444 0.3311 0.3464 0.3764 -0.0575 -0.0384 0.0109  ? ? ? ? ? ? 444 THR D CA  
14784 C C   . THR D 444 0.3560 0.3680 0.4104 -0.0678 -0.0445 0.0193  ? ? ? ? ? ? 444 THR D C   
14785 O O   . THR D 444 0.4176 0.4073 0.4613 -0.0656 -0.0452 0.0168  ? ? ? ? ? ? 444 THR D O   
14786 C CB  . THR D 444 0.3272 0.3576 0.3747 -0.0489 -0.0247 0.0104  ? ? ? ? ? ? 444 THR D CB  
14787 O OG1 . THR D 444 0.2730 0.3264 0.3357 -0.0512 -0.0199 0.0182  ? ? ? ? ? ? 444 THR D OG1 
14788 C CG2 . THR D 444 0.2975 0.3181 0.3380 -0.0448 -0.0192 0.0098  ? ? ? ? ? ? 444 THR D CG2 
14789 N N   . THR D 445 0.3392 0.3767 0.4149 -0.0773 -0.0475 0.0316  ? ? ? ? ? ? 445 THR D N   
14790 C CA  . THR D 445 0.3718 0.4129 0.4599 -0.0903 -0.0541 0.0444  ? ? ? ? ? ? 445 THR D CA  
14791 C C   . THR D 445 0.3475 0.4107 0.4440 -0.0854 -0.0398 0.0497  ? ? ? ? ? ? 445 THR D C   
14792 O O   . THR D 445 0.3475 0.4000 0.4425 -0.0897 -0.0414 0.0543  ? ? ? ? ? ? 445 THR D O   
14793 C CB  . THR D 445 0.3685 0.4337 0.4785 -0.1054 -0.0658 0.0601  ? ? ? ? ? ? 445 THR D CB  
14794 O OG1 . THR D 445 0.4206 0.4625 0.5184 -0.1122 -0.0823 0.0552  ? ? ? ? ? ? 445 THR D OG1 
14795 C CG2 . THR D 445 0.3768 0.4503 0.5029 -0.1233 -0.0750 0.0787  ? ? ? ? ? ? 445 THR D CG2 
14796 N N   . THR D 446 0.2924 0.3812 0.3933 -0.0756 -0.0268 0.0488  ? ? ? ? ? ? 446 THR D N   
14797 C CA  . THR D 446 0.2968 0.4048 0.3992 -0.0716 -0.0143 0.0541  ? ? ? ? ? ? 446 THR D CA  
14798 C C   . THR D 446 0.3093 0.4037 0.3919 -0.0610 -0.0060 0.0424  ? ? ? ? ? ? 446 THR D C   
14799 O O   . THR D 446 0.2981 0.3988 0.3734 -0.0594 0.0012  0.0450  ? ? ? ? ? ? 446 THR D O   
14800 C CB  . THR D 446 0.2816 0.4264 0.3964 -0.0652 -0.0040 0.0623  ? ? ? ? ? ? 446 THR D CB  
14801 O OG1 . THR D 446 0.2795 0.4194 0.3868 -0.0529 -0.0009 0.0517  ? ? ? ? ? ? 446 THR D OG1 
14802 C CG2 . THR D 446 0.2863 0.4595 0.4284 -0.0776 -0.0114 0.0812  ? ? ? ? ? ? 446 THR D CG2 
14803 N N   . GLY D 447 0.2818 0.3593 0.3544 -0.0553 -0.0082 0.0316  ? ? ? ? ? ? 447 GLY D N   
14804 C CA  . GLY D 447 0.3162 0.3837 0.3728 -0.0484 -0.0034 0.0241  ? ? ? ? ? ? 447 GLY D CA  
14805 C C   . GLY D 447 0.2936 0.3631 0.3429 -0.0402 0.0003  0.0186  ? ? ? ? ? ? 447 GLY D C   
14806 O O   . GLY D 447 0.2885 0.3450 0.3248 -0.0372 -0.0002 0.0130  ? ? ? ? ? ? 447 GLY D O   
14807 N N   . ARG D 448 0.2825 0.3698 0.3421 -0.0364 0.0036  0.0227  ? ? ? ? ? ? 448 ARG D N   
14808 C CA  . ARG D 448 0.2957 0.3837 0.3470 -0.0238 0.0090  0.0185  ? ? ? ? ? ? 448 ARG D CA  
14809 C C   . ARG D 448 0.3143 0.3846 0.3583 -0.0214 0.0025  0.0113  ? ? ? ? ? ? 448 ARG D C   
14810 O O   . ARG D 448 0.3311 0.3860 0.3577 -0.0142 0.0040  0.0058  ? ? ? ? ? ? 448 ARG D O   
14811 C CB  . ARG D 448 0.2874 0.4045 0.3574 -0.0171 0.0142  0.0276  ? ? ? ? ? ? 448 ARG D CB  
14812 C CG  . ARG D 448 0.3318 0.4458 0.3911 0.0012  0.0212  0.0230  ? ? ? ? ? ? 448 ARG D CG  
14813 C CD  . ARG D 448 0.3281 0.4764 0.4002 0.0145  0.0342  0.0338  ? ? ? ? ? ? 448 ARG D CD  
14814 N NE  . ARG D 448 0.3686 0.5149 0.4360 0.0354  0.0396  0.0311  ? ? ? ? ? ? 448 ARG D NE  
14815 C CZ  . ARG D 448 0.4087 0.5685 0.4978 0.0381  0.0333  0.0372  ? ? ? ? ? ? 448 ARG D CZ  
14816 N NH1 . ARG D 448 0.3975 0.5723 0.5116 0.0199  0.0203  0.0456  ? ? ? ? ? ? 448 ARG D NH1 
14817 N NH2 . ARG D 448 0.4239 0.5801 0.5079 0.0597  0.0387  0.0358  ? ? ? ? ? ? 448 ARG D NH2 
14818 N N   . SER D 449 0.2958 0.3664 0.3498 -0.0275 -0.0056 0.0123  ? ? ? ? ? ? 449 SER D N   
14819 C CA  . SER D 449 0.3045 0.3620 0.3502 -0.0256 -0.0112 0.0075  ? ? ? ? ? ? 449 SER D CA  
14820 C C   . SER D 449 0.3236 0.3634 0.3517 -0.0270 -0.0105 0.0031  ? ? ? ? ? ? 449 SER D C   
14821 O O   . SER D 449 0.3151 0.3441 0.3324 -0.0247 -0.0128 0.0013  ? ? ? ? ? ? 449 SER D O   
14822 C CB  . SER D 449 0.2970 0.3533 0.3481 -0.0325 -0.0207 0.0084  ? ? ? ? ? ? 449 SER D CB  
14823 O OG  . SER D 449 0.3038 0.3796 0.3740 -0.0350 -0.0255 0.0166  ? ? ? ? ? ? 449 SER D OG  
14824 N N   . ALA D 450 0.3081 0.3474 0.3358 -0.0320 -0.0086 0.0045  ? ? ? ? ? ? 450 ALA D N   
14825 C CA  . ALA D 450 0.3003 0.3318 0.3174 -0.0345 -0.0086 0.0054  ? ? ? ? ? ? 450 ALA D CA  
14826 C C   . ALA D 450 0.2731 0.2967 0.2775 -0.0351 -0.0085 0.0055  ? ? ? ? ? ? 450 ALA D C   
14827 O O   . ALA D 450 0.2968 0.3100 0.2898 -0.0386 -0.0131 0.0072  ? ? ? ? ? ? 450 ALA D O   
14828 C CB  . ALA D 450 0.2729 0.3081 0.2953 -0.0372 -0.0070 0.0092  ? ? ? ? ? ? 450 ALA D CB  
14829 N N   . GLN D 451 0.2992 0.3257 0.3020 -0.0325 -0.0043 0.0047  ? ? ? ? ? ? 451 GLN D N   
14830 C CA  . GLN D 451 0.3185 0.3291 0.2987 -0.0309 -0.0043 0.0021  ? ? ? ? ? ? 451 GLN D CA  
14831 C C   . GLN D 451 0.3413 0.3322 0.3067 -0.0236 -0.0076 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 451 GLN D C   
14832 O O   . GLN D 451 0.3572 0.3222 0.2987 -0.0276 -0.0149 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 451 GLN D O   
14833 C CB  . GLN D 451 0.3306 0.3503 0.3088 -0.0240 0.0042  0.0016  ? ? ? ? ? ? 451 GLN D CB  
14834 C CG  . GLN D 451 0.3502 0.3452 0.2941 -0.0196 0.0045  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 451 GLN D CG  
14835 C CD  . GLN D 451 0.3895 0.3974 0.3275 -0.0142 0.0147  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 451 GLN D CD  
14836 O OE1 . GLN D 451 0.4110 0.4482 0.3753 -0.0171 0.0196  0.0056  ? ? ? ? ? ? 451 GLN D OE1 
14837 N NE2 . GLN D 451 0.3927 0.3778 0.2948 -0.0079 0.0168  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 451 GLN D NE2 
14838 N N   . LEU D 452 0.3260 0.3269 0.3047 -0.0137 -0.0045 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 452 LEU D N   
14839 C CA  . LEU D 452 0.3655 0.3472 0.3319 -0.0052 -0.0083 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 452 LEU D CA  
14840 C C   . LEU D 452 0.3787 0.3466 0.3394 -0.0151 -0.0189 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 452 LEU D C   
14841 O O   . LEU D 452 0.3972 0.3383 0.3393 -0.0123 -0.0257 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 452 LEU D O   
14842 C CB  . LEU D 452 0.3599 0.3596 0.3447 0.0076  -0.0040 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 452 LEU D CB  
14843 C CG  . LEU D 452 0.3785 0.3995 0.3720 0.0192  0.0078  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 452 LEU D CG  
14844 C CD1 . LEU D 452 0.3849 0.4351 0.4058 0.0291  0.0104  0.0042  ? ? ? ? ? ? 452 LEU D CD1 
14845 C CD2 . LEU D 452 0.4642 0.4652 0.4284 0.0310  0.0151  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 452 LEU D CD2 
14846 N N   . LEU D 453 0.3493 0.3338 0.3243 -0.0249 -0.0201 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 453 LEU D N   
14847 C CA  . LEU D 453 0.3410 0.3197 0.3104 -0.0342 -0.0275 0.0059  ? ? ? ? ? ? 453 LEU D CA  
14848 C C   . LEU D 453 0.3720 0.3361 0.3259 -0.0454 -0.0341 0.0109  ? ? ? ? ? ? 453 LEU D C   
14849 O O   . LEU D 453 0.3717 0.3162 0.3108 -0.0525 -0.0444 0.0156  ? ? ? ? ? ? 453 LEU D O   
14850 C CB  . LEU D 453 0.3265 0.3271 0.3106 -0.0370 -0.0239 0.0096  ? ? ? ? ? ? 453 LEU D CB  
14851 C CG  . LEU D 453 0.3075 0.3149 0.2991 -0.0310 -0.0233 0.0060  ? ? ? ? ? ? 453 LEU D CG  
14852 C CD1 . LEU D 453 0.3007 0.3191 0.2981 -0.0314 -0.0192 0.0055  ? ? ? ? ? ? 453 LEU D CD1 
14853 C CD2 . LEU D 453 0.3399 0.3402 0.3234 -0.0317 -0.0298 0.0097  ? ? ? ? ? ? 453 LEU D CD2 
14854 N N   . SER D 454 0.3777 0.3514 0.3352 -0.0490 -0.0304 0.0119  ? ? ? ? ? ? 454 SER D N   
14855 C CA  . SER D 454 0.3842 0.3496 0.3297 -0.0620 -0.0381 0.0188  ? ? ? ? ? ? 454 SER D CA  
14856 C C   . SER D 454 0.4035 0.3288 0.3161 -0.0646 -0.0488 0.0142  ? ? ? ? ? ? 454 SER D C   
14857 O O   . SER D 454 0.4135 0.3237 0.3122 -0.0804 -0.0627 0.0231  ? ? ? ? ? ? 454 SER D O   
14858 C CB  . SER D 454 0.3605 0.3398 0.3129 -0.0616 -0.0315 0.0183  ? ? ? ? ? ? 454 SER D CB  
14859 O OG  . SER D 454 0.4283 0.3968 0.3649 -0.0748 -0.0410 0.0248  ? ? ? ? ? ? 454 SER D OG  
14860 N N   . ARG D 455 0.4468 0.3539 0.3451 -0.0487 -0.0430 0.0016  ? ? ? ? ? ? 455 ARG D N   
14861 C CA  . ARG D 455 0.5110 0.3704 0.3686 -0.0455 -0.0516 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 455 ARG D CA  
14862 C C   . ARG D 455 0.5075 0.3356 0.3498 -0.0536 -0.0677 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 455 ARG D C   
14863 O O   . ARG D 455 0.5653 0.3458 0.3695 -0.0568 -0.0805 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 455 ARG D O   
14864 C CB  . ARG D 455 0.5441 0.3967 0.3928 -0.0204 -0.0382 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 455 ARG D CB  
14865 C CG  . ARG D 455 0.5851 0.4428 0.4495 -0.0067 -0.0352 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 455 ARG D CG  
14866 C CD  . ARG D 455 0.6328 0.5137 0.5134 0.0162  -0.0191 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 455 ARG D CD  
14867 N NE  . ARG D 455 0.7086 0.5621 0.5569 0.0364  -0.0121 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 455 ARG D NE  
14868 C CZ  . ARG D 455 0.7578 0.5571 0.5632 0.0414  -0.0216 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 455 ARG D CZ  
14869 N NH1 . ARG D 455 0.8251 0.5965 0.6203 0.0229  -0.0404 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 455 ARG D NH1 
14870 N NH2 . ARG D 455 0.8214 0.5926 0.5915 0.0651  -0.0125 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 455 ARG D NH2 
14871 N N   . TYR D 456 0.4806 0.3314 0.3484 -0.0550 -0.0670 0.0061  ? ? ? ? ? ? 456 TYR D N   
14872 C CA  . TYR D 456 0.5114 0.3389 0.3685 -0.0652 -0.0824 0.0145  ? ? ? ? ? ? 456 TYR D CA  
14873 C C   . TYR D 456 0.5046 0.3476 0.3699 -0.0911 -0.0943 0.0332  ? ? ? ? ? ? 456 TYR D C   
14874 O O   . TYR D 456 0.5330 0.3624 0.3922 -0.1038 -0.1082 0.0449  ? ? ? ? ? ? 456 TYR D O   
14875 C CB  . TYR D 456 0.5061 0.3511 0.3833 -0.0537 -0.0762 0.0150  ? ? ? ? ? ? 456 TYR D CB  
14876 C CG  . TYR D 456 0.5166 0.3452 0.3861 -0.0288 -0.0682 0.0016  ? ? ? ? ? ? 456 TYR D CG  
14877 C CD1 . TYR D 456 0.4834 0.3475 0.3787 -0.0142 -0.0526 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 456 TYR D CD1 
14878 C CD2 . TYR D 456 0.5775 0.3533 0.4120 -0.0193 -0.0772 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 456 TYR D CD2 
14879 C CE1 . TYR D 456 0.4843 0.3444 0.3792 0.0085  -0.0445 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 456 TYR D CE1 
14880 C CE2 . TYR D 456 0.5973 0.3630 0.4263 0.0085  -0.0669 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 456 TYR D CE2 
14881 C CZ  . TYR D 456 0.5741 0.3888 0.4380 0.0220  -0.0498 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 456 TYR D CZ  
14882 O OH  . TYR D 456 0.6158 0.4309 0.4806 0.0499  -0.0387 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 456 TYR D OH  
14883 N N   . ARG D 457 0.4682 0.3410 0.3485 -0.0987 -0.0892 0.0386  ? ? ? ? ? ? 457 ARG D N   
14884 C CA  . ARG D 457 0.4843 0.3815 0.3781 -0.1216 -0.0991 0.0606  ? ? ? ? ? ? 457 ARG D CA  
14885 C C   . ARG D 457 0.4663 0.3956 0.3834 -0.1267 -0.0978 0.0771  ? ? ? ? ? ? 457 ARG D C   
14886 O O   . ARG D 457 0.4786 0.4034 0.3918 -0.1465 -0.1140 0.0956  ? ? ? ? ? ? 457 ARG D O   
14887 C CB  . ARG D 457 0.5217 0.3765 0.3825 -0.1439 -0.1238 0.0680  ? ? ? ? ? ? 457 ARG D CB  
14888 C CG  . ARG D 457 0.5728 0.3948 0.4034 -0.1376 -0.1239 0.0512  ? ? ? ? ? ? 457 ARG D CG  
14889 C CD  . ARG D 457 0.5603 0.4229 0.4141 -0.1372 -0.1128 0.0548  ? ? ? ? ? ? 457 ARG D CD  
14890 N NE  . ARG D 457 0.5713 0.4083 0.3954 -0.1430 -0.1200 0.0489  ? ? ? ? ? ? 457 ARG D NE  
14891 C CZ  . ARG D 457 0.5435 0.3942 0.3710 -0.1290 -0.1045 0.0382  ? ? ? ? ? ? 457 ARG D CZ  
14892 N NH1 . ARG D 457 0.5120 0.3956 0.3695 -0.1093 -0.0831 0.0314  ? ? ? ? ? ? 457 ARG D NH1 
14893 N NH2 . ARG D 457 0.5384 0.3673 0.3362 -0.1361 -0.1121 0.0353  ? ? ? ? ? ? 457 ARG D NH2 
14894 N N   . PRO D 458 0.4208 0.3807 0.3592 -0.1096 -0.0796 0.0712  ? ? ? ? ? ? 458 PRO D N   
14895 C CA  . PRO D 458 0.4166 0.4078 0.3714 -0.1125 -0.0764 0.0867  ? ? ? ? ? ? 458 PRO D CA  
14896 C C   . PRO D 458 0.4098 0.4393 0.3836 -0.1267 -0.0779 0.1107  ? ? ? ? ? ? 458 PRO D C   
14897 O O   . PRO D 458 0.3851 0.4224 0.3648 -0.1291 -0.0770 0.1115  ? ? ? ? ? ? 458 PRO D O   
14898 C CB  . PRO D 458 0.3708 0.3835 0.3385 -0.0918 -0.0574 0.0741  ? ? ? ? ? ? 458 PRO D CB  
14899 C CG  . PRO D 458 0.3929 0.4020 0.3630 -0.0842 -0.0507 0.0608  ? ? ? ? ? ? 458 PRO D CG  
14900 C CD  . PRO D 458 0.3708 0.3403 0.3179 -0.0904 -0.0631 0.0541  ? ? ? ? ? ? 458 PRO D CD  
14901 N N   . ARG D 459 0.3814 0.4375 0.3657 -0.1356 -0.0798 0.1321  ? ? ? ? ? ? 459 ARG D N   
14902 C CA  . ARG D 459 0.3763 0.4831 0.3860 -0.1438 -0.0762 0.1587  ? ? ? ? ? ? 459 ARG D CA  
14903 C C   . ARG D 459 0.3579 0.5019 0.3848 -0.1182 -0.0504 0.1526  ? ? ? ? ? ? 459 ARG D C   
14904 O O   . ARG D 459 0.3691 0.5451 0.4157 -0.1144 -0.0427 0.1630  ? ? ? ? ? ? 459 ARG D O   
14905 C CB  . ARG D 459 0.3940 0.5220 0.4095 -0.1602 -0.0848 0.1863  ? ? ? ? ? ? 459 ARG D CB  
14906 C CG  . ARG D 459 0.3826 0.5737 0.4296 -0.1672 -0.0791 0.2190  ? ? ? ? ? ? 459 ARG D CG  
14907 C CD  . ARG D 459 0.4433 0.6629 0.4985 -0.1839 -0.0861 0.2500  ? ? ? ? ? ? 459 ARG D CD  
14908 N NE  . ARG D 459 0.4742 0.6600 0.5174 -0.2183 -0.1185 0.2649  ? ? ? ? ? ? 459 ARG D NE  
14909 C CZ  . ARG D 459 0.5317 0.6647 0.5471 -0.2294 -0.1364 0.2571  ? ? ? ? ? ? 459 ARG D CZ  
14910 N NH1 . ARG D 459 0.5138 0.6281 0.5149 -0.2101 -0.1253 0.2373  ? ? ? ? ? ? 459 ARG D NH1 
14911 N NH2 . ARG D 459 0.6198 0.7174 0.6205 -0.2613 -0.1678 0.2720  ? ? ? ? ? ? 459 ARG D NH2 
14912 N N   . ALA D 460 0.3604 0.4951 0.3768 -0.1010 -0.0393 0.1360  ? ? ? ? ? ? 460 ALA D N   
14913 C CA  . ALA D 460 0.3274 0.4743 0.3460 -0.0764 -0.0192 0.1218  ? ? ? ? ? ? 460 ALA D CA  
14914 C C   . ALA D 460 0.3150 0.4518 0.3386 -0.0695 -0.0159 0.1082  ? ? ? ? ? ? 460 ALA D C   
14915 O O   . ALA D 460 0.3366 0.4407 0.3505 -0.0745 -0.0248 0.0933  ? ? ? ? ? ? 460 ALA D O   
14916 C CB  . ALA D 460 0.3153 0.4363 0.3154 -0.0666 -0.0175 0.1023  ? ? ? ? ? ? 460 ALA D CB  
14917 N N   . ALA D 461 0.3061 0.4695 0.3429 -0.0554 -0.0019 0.1129  ? ? ? ? ? ? 461 ALA D N   
14918 C CA  . ALA D 461 0.3113 0.4631 0.3516 -0.0466 0.0021  0.0998  ? ? ? ? ? ? 461 ALA D CA  
14919 C C   . ALA D 461 0.3187 0.4370 0.3424 -0.0375 0.0035  0.0743  ? ? ? ? ? ? 461 ALA D C   
14920 O O   . ALA D 461 0.3199 0.4328 0.3313 -0.0288 0.0082  0.0673  ? ? ? ? ? ? 461 ALA D O   
14921 C CB  . ALA D 461 0.3557 0.5382 0.4096 -0.0284 0.0178  0.1096  ? ? ? ? ? ? 461 ALA D CB  
14922 N N   . VAL D 462 0.2977 0.3956 0.3205 -0.0411 -0.0017 0.0627  ? ? ? ? ? ? 462 VAL D N   
14923 C CA  . VAL D 462 0.3167 0.3913 0.3306 -0.0337 -0.0005 0.0436  ? ? ? ? ? ? 462 VAL D CA  
14924 C C   . VAL D 462 0.3127 0.3881 0.3316 -0.0218 0.0073  0.0398  ? ? ? ? ? ? 462 VAL D C   
14925 O O   . VAL D 462 0.3193 0.3981 0.3483 -0.0241 0.0068  0.0435  ? ? ? ? ? ? 462 VAL D O   
14926 C CB  . VAL D 462 0.3015 0.3569 0.3111 -0.0425 -0.0091 0.0356  ? ? ? ? ? ? 462 VAL D CB  
14927 C CG1 . VAL D 462 0.3010 0.3427 0.3088 -0.0364 -0.0080 0.0213  ? ? ? ? ? ? 462 VAL D CG1 
14928 C CG2 . VAL D 462 0.3143 0.3597 0.3140 -0.0511 -0.0179 0.0385  ? ? ? ? ? ? 462 VAL D CG2 
14929 N N   . ILE D 463 0.3039 0.3715 0.3115 -0.0091 0.0131  0.0324  ? ? ? ? ? ? 463 ILE D N   
14930 C CA  . ILE D 463 0.3362 0.3938 0.3405 0.0045  0.0191  0.0274  ? ? ? ? ? ? 463 ILE D CA  
14931 C C   . ILE D 463 0.3413 0.3715 0.3383 -0.0005 0.0107  0.0132  ? ? ? ? ? ? 463 ILE D C   
14932 O O   . ILE D 463 0.3384 0.3533 0.3204 -0.0007 0.0064  0.0041  ? ? ? ? ? ? 463 ILE D O   
14933 C CB  . ILE D 463 0.3465 0.4043 0.3337 0.0234  0.0299  0.0267  ? ? ? ? ? ? 463 ILE D CB  
14934 C CG1 . ILE D 463 0.3571 0.4535 0.3579 0.0277  0.0394  0.0465  ? ? ? ? ? ? 463 ILE D CG1 
14935 C CG2 . ILE D 463 0.3630 0.3960 0.3385 0.0394  0.0337  0.0182  ? ? ? ? ? ? 463 ILE D CG2 
14936 C CD1 . ILE D 463 0.3781 0.4836 0.3624 0.0500  0.0543  0.0493  ? ? ? ? ? ? 463 ILE D CD1 
14937 N N   . ALA D 464 0.3355 0.3631 0.3444 -0.0063 0.0074  0.0142  ? ? ? ? ? ? 464 ALA D N   
14938 C CA  . ALA D 464 0.3239 0.3354 0.3322 -0.0142 -0.0008 0.0065  ? ? ? ? ? ? 464 ALA D CA  
14939 C C   . ALA D 464 0.3524 0.3395 0.3517 -0.0079 -0.0033 0.0019  ? ? ? ? ? ? 464 ALA D C   
14940 O O   . ALA D 464 0.3825 0.3703 0.3887 -0.0031 0.0000  0.0077  ? ? ? ? ? ? 464 ALA D O   
14941 C CB  . ALA D 464 0.2711 0.2948 0.2945 -0.0247 -0.0028 0.0119  ? ? ? ? ? ? 464 ALA D CB  
14942 N N   . VAL D 465 0.3574 0.3197 0.3395 -0.0088 -0.0111 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 465 VAL D N   
14943 C CA  . VAL D 465 0.3889 0.3159 0.3549 -0.0047 -0.0176 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 465 VAL D CA  
14944 C C   . VAL D 465 0.3794 0.3029 0.3589 -0.0227 -0.0305 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 465 VAL D C   
14945 O O   . VAL D 465 0.3969 0.3293 0.3817 -0.0340 -0.0375 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 465 VAL D O   
14946 C CB  . VAL D 465 0.4230 0.3170 0.3537 0.0039  -0.0215 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 465 VAL D CB  
14947 C CG1 . VAL D 465 0.4653 0.3108 0.3720 0.0072  -0.0318 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 465 VAL D CG1 
14948 C CG2 . VAL D 465 0.4215 0.3290 0.3414 0.0229  -0.0055 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 465 VAL D CG2 
14949 N N   . THR D 466 0.3736 0.2887 0.3609 -0.0251 -0.0331 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 466 THR D N   
14950 C CA  . THR D 466 0.3743 0.2915 0.3765 -0.0436 -0.0448 0.0052  ? ? ? ? ? ? 466 THR D CA  
14951 C C   . THR D 466 0.3983 0.2779 0.3893 -0.0456 -0.0559 0.0069  ? ? ? ? ? ? 466 THR D C   
14952 O O   . THR D 466 0.4308 0.2938 0.4123 -0.0300 -0.0495 0.0051  ? ? ? ? ? ? 466 THR D O   
14953 C CB  . THR D 466 0.3266 0.2845 0.3565 -0.0498 -0.0365 0.0165  ? ? ? ? ? ? 466 THR D CB  
14954 O OG1 . THR D 466 0.3332 0.3040 0.3791 -0.0662 -0.0444 0.0264  ? ? ? ? ? ? 466 THR D OG1 
14955 C CG2 . THR D 466 0.3194 0.2810 0.3540 -0.0417 -0.0288 0.0223  ? ? ? ? ? ? 466 THR D CG2 
14956 N N   . ARG D 467 0.4002 0.2716 0.3972 -0.0655 -0.0722 0.0142  ? ? ? ? ? ? 467 ARG D N   
14957 C CA  . ARG D 467 0.4418 0.2778 0.4315 -0.0727 -0.0859 0.0200  ? ? ? ? ? ? 467 ARG D CA  
14958 C C   . ARG D 467 0.4498 0.3158 0.4677 -0.0796 -0.0809 0.0362  ? ? ? ? ? ? 467 ARG D C   
14959 O O   . ARG D 467 0.4552 0.2950 0.4696 -0.0820 -0.0891 0.0432  ? ? ? ? ? ? 467 ARG D O   
14960 C CB  . ARG D 467 0.4690 0.2817 0.4514 -0.0955 -0.1099 0.0241  ? ? ? ? ? ? 467 ARG D CB  
14961 C CG  . ARG D 467 0.5292 0.2879 0.4688 -0.0882 -0.1205 0.0072  ? ? ? ? ? ? 467 ARG D CG  
14962 C CD  . ARG D 467 0.5877 0.3093 0.5136 -0.1147 -0.1511 0.0131  ? ? ? ? ? ? 467 ARG D CD  
14963 N NE  . ARG D 467 0.6581 0.3114 0.5304 -0.1071 -0.1643 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 467 ARG D NE  
14964 C CZ  . ARG D 467 0.6775 0.3221 0.5275 -0.1089 -0.1706 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 467 ARG D CZ  
14965 N NH1 . ARG D 467 0.6225 0.3227 0.5024 -0.1169 -0.1650 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 467 ARG D NH1 
14966 N NH2 . ARG D 467 0.7675 0.3414 0.5600 -0.1020 -0.1842 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 467 ARG D NH2 
14967 N N   . SER D 468 0.3880 0.3047 0.4296 -0.0820 -0.0682 0.0421  ? ? ? ? ? ? 468 SER D N   
14968 C CA  . SER D 468 0.3889 0.3346 0.4519 -0.0906 -0.0643 0.0578  ? ? ? ? ? ? 468 SER D CA  
14969 C C   . SER D 468 0.3539 0.3022 0.4156 -0.0757 -0.0526 0.0573  ? ? ? ? ? ? 468 SER D C   
14970 O O   . SER D 468 0.3645 0.3323 0.4260 -0.0650 -0.0401 0.0511  ? ? ? ? ? ? 468 SER D O   
14971 C CB  . SER D 468 0.3574 0.3520 0.4398 -0.0974 -0.0556 0.0643  ? ? ? ? ? ? 468 SER D CB  
14972 O OG  . SER D 468 0.3274 0.3472 0.4206 -0.0995 -0.0473 0.0757  ? ? ? ? ? ? 468 SER D OG  
14973 N N   . ALA D 469 0.3724 0.3008 0.4338 -0.0761 -0.0587 0.0659  ? ? ? ? ? ? 469 ALA D N   
14974 C CA  . ALA D 469 0.3784 0.3135 0.4430 -0.0626 -0.0496 0.0701  ? ? ? ? ? ? 469 ALA D CA  
14975 C C   . ALA D 469 0.3462 0.3274 0.4251 -0.0690 -0.0396 0.0780  ? ? ? ? ? ? 469 ALA D C   
14976 O O   . ALA D 469 0.3195 0.3168 0.3990 -0.0595 -0.0305 0.0767  ? ? ? ? ? ? 469 ALA D O   
14977 C CB  . ALA D 469 0.4361 0.3415 0.4995 -0.0632 -0.0600 0.0807  ? ? ? ? ? ? 469 ALA D CB  
14978 N N   . GLN D 470 0.3422 0.3440 0.4299 -0.0853 -0.0418 0.0871  ? ? ? ? ? ? 470 GLN D N   
14979 C CA  . GLN D 470 0.3196 0.3577 0.4107 -0.0888 -0.0317 0.0918  ? ? ? ? ? ? 470 GLN D CA  
14980 C C   . GLN D 470 0.3008 0.3512 0.3845 -0.0807 -0.0223 0.0780  ? ? ? ? ? ? 470 GLN D C   
14981 O O   . GLN D 470 0.2857 0.3470 0.3628 -0.0770 -0.0164 0.0769  ? ? ? ? ? ? 470 GLN D O   
14982 C CB  . GLN D 470 0.3531 0.4147 0.4530 -0.1038 -0.0325 0.1055  ? ? ? ? ? ? 470 GLN D CB  
14983 C CG  . GLN D 470 0.3615 0.4521 0.4544 -0.1036 -0.0213 0.1091  ? ? ? ? ? ? 470 GLN D CG  
14984 C CD  . GLN D 470 0.3852 0.4980 0.4845 -0.1166 -0.0215 0.1284  ? ? ? ? ? ? 470 GLN D CD  
14985 O OE1 . GLN D 470 0.4098 0.5430 0.5187 -0.1226 -0.0194 0.1352  ? ? ? ? ? ? 470 GLN D OE1 
14986 N NE2 . GLN D 470 0.3946 0.5086 0.4894 -0.1211 -0.0237 0.1398  ? ? ? ? ? ? 470 GLN D NE2 
14987 N N   . ALA D 471 0.3387 0.3850 0.4221 -0.0797 -0.0233 0.0692  ? ? ? ? ? ? 471 ALA D N   
14988 C CA  . ALA D 471 0.2885 0.3420 0.3643 -0.0716 -0.0160 0.0572  ? ? ? ? ? ? 471 ALA D CA  
14989 C C   . ALA D 471 0.2866 0.3286 0.3548 -0.0612 -0.0139 0.0513  ? ? ? ? ? ? 471 ALA D C   
14990 O O   . ALA D 471 0.2756 0.3267 0.3374 -0.0582 -0.0090 0.0477  ? ? ? ? ? ? 471 ALA D O   
14991 C CB  . ALA D 471 0.2836 0.3345 0.3618 -0.0723 -0.0195 0.0508  ? ? ? ? ? ? 471 ALA D CB  
14992 N N   . ALA D 472 0.2970 0.3187 0.3648 -0.0551 -0.0179 0.0517  ? ? ? ? ? ? 472 ALA D N   
14993 C CA  . ALA D 472 0.2794 0.2986 0.3436 -0.0423 -0.0132 0.0495  ? ? ? ? ? ? 472 ALA D CA  
14994 C C   . ALA D 472 0.2889 0.3290 0.3596 -0.0454 -0.0108 0.0607  ? ? ? ? ? ? 472 ALA D C   
14995 O O   . ALA D 472 0.3280 0.3811 0.3976 -0.0428 -0.0075 0.0614  ? ? ? ? ? ? 472 ALA D O   
14996 C CB  . ALA D 472 0.3004 0.2926 0.3593 -0.0299 -0.0154 0.0481  ? ? ? ? ? ? 472 ALA D CB  
14997 N N   . ARG D 473 0.2963 0.3400 0.3726 -0.0534 -0.0146 0.0713  ? ? ? ? ? ? 473 ARG D N   
14998 C CA  . ARG D 473 0.2872 0.3491 0.3662 -0.0583 -0.0151 0.0831  ? ? ? ? ? ? 473 ARG D CA  
14999 C C   . ARG D 473 0.2758 0.3487 0.3412 -0.0668 -0.0134 0.0779  ? ? ? ? ? ? 473 ARG D C   
15000 O O   . ARG D 473 0.2850 0.3657 0.3455 -0.0697 -0.0152 0.0815  ? ? ? ? ? ? 473 ARG D O   
15001 C CB  . ARG D 473 0.2819 0.3437 0.3664 -0.0659 -0.0202 0.0957  ? ? ? ? ? ? 473 ARG D CB  
15002 C CG  . ARG D 473 0.3049 0.3496 0.3993 -0.0554 -0.0238 0.1026  ? ? ? ? ? ? 473 ARG D CG  
15003 C CD  . ARG D 473 0.2968 0.3397 0.3977 -0.0640 -0.0311 0.1185  ? ? ? ? ? ? 473 ARG D CD  
15004 N NE  . ARG D 473 0.2975 0.3350 0.3959 -0.0775 -0.0352 0.1196  ? ? ? ? ? ? 473 ARG D NE  
15005 C CZ  . ARG D 473 0.3482 0.3586 0.4476 -0.0785 -0.0427 0.1194  ? ? ? ? ? ? 473 ARG D CZ  
15006 N NH1 . ARG D 473 0.3232 0.3370 0.4251 -0.0947 -0.0480 0.1266  ? ? ? ? ? ? 473 ARG D NH1 
15007 N NH2 . ARG D 473 0.3791 0.3572 0.4748 -0.0636 -0.0458 0.1135  ? ? ? ? ? ? 473 ARG D NH2 
15008 N N   . GLN D 474 0.2773 0.3494 0.3359 -0.0706 -0.0108 0.0712  ? ? ? ? ? ? 474 GLN D N   
15009 C CA  . GLN D 474 0.2930 0.3701 0.3336 -0.0744 -0.0078 0.0664  ? ? ? ? ? ? 474 GLN D CA  
15010 C C   . GLN D 474 0.3065 0.3765 0.3371 -0.0700 -0.0073 0.0560  ? ? ? ? ? ? 474 GLN D C   
15011 O O   . GLN D 474 0.2869 0.3519 0.2968 -0.0738 -0.0090 0.0536  ? ? ? ? ? ? 474 GLN D O   
15012 C CB  . GLN D 474 0.2900 0.3742 0.3302 -0.0748 -0.0025 0.0644  ? ? ? ? ? ? 474 GLN D CB  
15013 C CG  . GLN D 474 0.3046 0.4002 0.3499 -0.0827 -0.0030 0.0780  ? ? ? ? ? ? 474 GLN D CG  
15014 C CD  . GLN D 474 0.3161 0.4277 0.3679 -0.0838 0.0027  0.0814  ? ? ? ? ? ? 474 GLN D CD  
15015 O OE1 . GLN D 474 0.3653 0.4784 0.4264 -0.0796 0.0040  0.0755  ? ? ? ? ? ? 474 GLN D OE1 
15016 N NE2 . GLN D 474 0.3138 0.4418 0.3621 -0.0898 0.0059  0.0935  ? ? ? ? ? ? 474 GLN D NE2 
15017 N N   . VAL D 475 0.2794 0.3447 0.3196 -0.0630 -0.0063 0.0500  ? ? ? ? ? ? 475 VAL D N   
15018 C CA  . VAL D 475 0.2907 0.3506 0.3226 -0.0599 -0.0064 0.0427  ? ? ? ? ? ? 475 VAL D CA  
15019 C C   . VAL D 475 0.2829 0.3465 0.3122 -0.0647 -0.0114 0.0508  ? ? ? ? ? ? 475 VAL D C   
15020 O O   . VAL D 475 0.2878 0.3462 0.3076 -0.0666 -0.0142 0.0481  ? ? ? ? ? ? 475 VAL D O   
15021 C CB  . VAL D 475 0.3105 0.3655 0.3489 -0.0522 -0.0046 0.0355  ? ? ? ? ? ? 475 VAL D CB  
15022 C CG1 . VAL D 475 0.3503 0.4041 0.3902 -0.0510 -0.0030 0.0294  ? ? ? ? ? ? 475 VAL D CG1 
15023 C CG2 . VAL D 475 0.2627 0.3170 0.3109 -0.0454 -0.0040 0.0397  ? ? ? ? ? ? 475 VAL D CG2 
15024 N N   . HIS D 476 0.2874 0.3612 0.3259 -0.0686 -0.0144 0.0637  ? ? ? ? ? ? 476 HIS D N   
15025 C CA  . HIS D 476 0.3072 0.3908 0.3463 -0.0765 -0.0216 0.0760  ? ? ? ? ? ? 476 HIS D CA  
15026 C C   . HIS D 476 0.3350 0.4050 0.3467 -0.0897 -0.0304 0.0738  ? ? ? ? ? ? 476 HIS D C   
15027 O O   . HIS D 476 0.3363 0.4088 0.3437 -0.1005 -0.0405 0.0835  ? ? ? ? ? ? 476 HIS D O   
15028 C CB  . HIS D 476 0.3135 0.4131 0.3690 -0.0780 -0.0245 0.0927  ? ? ? ? ? ? 476 HIS D CB  
15029 C CG  . HIS D 476 0.3062 0.4172 0.3849 -0.0627 -0.0177 0.0987  ? ? ? ? ? ? 476 HIS D CG  
15030 N ND1 . HIS D 476 0.3230 0.4483 0.4112 -0.0564 -0.0148 0.1044  ? ? ? ? ? ? 476 HIS D ND1 
15031 C CD2 . HIS D 476 0.3115 0.4180 0.4016 -0.0507 -0.0131 0.0999  ? ? ? ? ? ? 476 HIS D CD2 
15032 C CE1 . HIS D 476 0.2911 0.4216 0.3937 -0.0378 -0.0061 0.1076  ? ? ? ? ? ? 476 HIS D CE1 
15033 N NE2 . HIS D 476 0.3147 0.4297 0.4171 -0.0343 -0.0063 0.1043  ? ? ? ? ? ? 476 HIS D NE2 
15034 N N   . LEU D 477 0.2925 0.3482 0.2843 -0.0886 -0.0271 0.0628  ? ? ? ? ? ? 477 LEU D N   
15035 C CA  . LEU D 477 0.3241 0.3567 0.2798 -0.0957 -0.0337 0.0563  ? ? ? ? ? ? 477 LEU D CA  
15036 C C   . LEU D 477 0.3315 0.3448 0.2734 -0.0947 -0.0375 0.0479  ? ? ? ? ? ? 477 LEU D C   
15037 O O   . LEU D 477 0.3668 0.3547 0.2768 -0.1037 -0.0485 0.0459  ? ? ? ? ? ? 477 LEU D O   
15038 C CB  . LEU D 477 0.3186 0.3439 0.2560 -0.0882 -0.0244 0.0465  ? ? ? ? ? ? 477 LEU D CB  
15039 C CG  . LEU D 477 0.3210 0.3578 0.2569 -0.0935 -0.0237 0.0558  ? ? ? ? ? ? 477 LEU D CG  
15040 C CD1 . LEU D 477 0.3262 0.3697 0.2574 -0.0833 -0.0100 0.0501  ? ? ? ? ? ? 477 LEU D CD1 
15041 C CD2 . LEU D 477 0.3549 0.3758 0.2575 -0.1080 -0.0372 0.0612  ? ? ? ? ? ? 477 LEU D CD2 
15042 N N   . CYS D 478 0.3223 0.3438 0.2843 -0.0852 -0.0308 0.0438  ? ? ? ? ? ? 478 CYS D N   
15043 C CA  . CYS D 478 0.3524 0.3580 0.3045 -0.0836 -0.0341 0.0375  ? ? ? ? ? ? 478 CYS D CA  
15044 C C   . CYS D 478 0.3736 0.3924 0.3410 -0.0919 -0.0411 0.0507  ? ? ? ? ? ? 478 CYS D C   
15045 O O   . CYS D 478 0.3128 0.3564 0.3073 -0.0851 -0.0336 0.0565  ? ? ? ? ? ? 478 CYS D O   
15046 C CB  . CYS D 478 0.3399 0.3489 0.3033 -0.0685 -0.0229 0.0267  ? ? ? ? ? ? 478 CYS D CB  
15047 S SG  . CYS D 478 0.3845 0.3920 0.3392 -0.0579 -0.0125 0.0175  ? ? ? ? ? ? 478 CYS D SG  
15048 N N   . ARG D 479 0.3672 0.3679 0.3150 -0.1060 -0.0558 0.0562  ? ? ? ? ? ? 479 ARG D N   
15049 C CA  . ARG D 479 0.3772 0.3954 0.3406 -0.1168 -0.0638 0.0734  ? ? ? ? ? ? 479 ARG D CA  
15050 C C   . ARG D 479 0.3348 0.3717 0.3198 -0.1032 -0.0516 0.0716  ? ? ? ? ? ? 479 ARG D C   
15051 O O   . ARG D 479 0.3510 0.3700 0.3259 -0.0937 -0.0472 0.0573  ? ? ? ? ? ? 479 ARG D O   
15052 C CB  . ARG D 479 0.4243 0.4132 0.3609 -0.1353 -0.0837 0.0788  ? ? ? ? ? ? 479 ARG D CB  
15053 C CG  . ARG D 479 0.4259 0.4457 0.3864 -0.1507 -0.0930 0.1048  ? ? ? ? ? ? 479 ARG D CG  
15054 C CD  . ARG D 479 0.4688 0.4615 0.4080 -0.1708 -0.1139 0.1134  ? ? ? ? ? ? 479 ARG D CD  
15055 N NE  . ARG D 479 0.4691 0.4302 0.3773 -0.1905 -0.1346 0.1162  ? ? ? ? ? ? 479 ARG D NE  
15056 C CZ  . ARG D 479 0.5144 0.4325 0.3883 -0.2121 -0.1596 0.1206  ? ? ? ? ? ? 479 ARG D CZ  
15057 N NH1 . ARG D 479 0.4998 0.3827 0.3375 -0.2296 -0.1794 0.1206  ? ? ? ? ? ? 479 ARG D NH1 
15058 N NH2 . ARG D 479 0.5228 0.4297 0.3950 -0.2178 -0.1669 0.1259  ? ? ? ? ? ? 479 ARG D NH2 
15059 N N   . GLY D 480 0.3093 0.3817 0.3212 -0.1024 -0.0473 0.0881  ? ? ? ? ? ? 480 GLY D N   
15060 C CA  . GLY D 480 0.2956 0.3852 0.3211 -0.0913 -0.0374 0.0897  ? ? ? ? ? ? 480 GLY D CA  
15061 C C   . GLY D 480 0.2876 0.3755 0.3175 -0.0713 -0.0225 0.0736  ? ? ? ? ? ? 480 GLY D C   
15062 O O   . GLY D 480 0.3121 0.4051 0.3436 -0.0619 -0.0157 0.0710  ? ? ? ? ? ? 480 GLY D O   
15063 N N   . VAL D 481 0.2793 0.3585 0.3084 -0.0668 -0.0194 0.0644  ? ? ? ? ? ? 481 VAL D N   
15064 C CA  . VAL D 481 0.2814 0.3573 0.3155 -0.0520 -0.0093 0.0528  ? ? ? ? ? ? 481 VAL D CA  
15065 C C   . VAL D 481 0.2983 0.3917 0.3487 -0.0435 -0.0031 0.0626  ? ? ? ? ? ? 481 VAL D C   
15066 O O   . VAL D 481 0.3107 0.4128 0.3686 -0.0497 -0.0068 0.0725  ? ? ? ? ? ? 481 VAL D O   
15067 C CB  . VAL D 481 0.2764 0.3350 0.3025 -0.0522 -0.0097 0.0403  ? ? ? ? ? ? 481 VAL D CB  
15068 C CG1 . VAL D 481 0.3058 0.3610 0.3380 -0.0419 -0.0039 0.0327  ? ? ? ? ? ? 481 VAL D CG1 
15069 C CG2 . VAL D 481 0.3132 0.3543 0.3225 -0.0551 -0.0140 0.0312  ? ? ? ? ? ? 481 VAL D CG2 
15070 N N   . PHE D 482 0.2836 0.3804 0.3363 -0.0284 0.0058  0.0605  ? ? ? ? ? ? 482 PHE D N   
15071 C CA  . PHE D 482 0.2850 0.3929 0.3484 -0.0134 0.0139  0.0682  ? ? ? ? ? ? 482 PHE D CA  
15072 C C   . PHE D 482 0.2872 0.3659 0.3393 -0.0036 0.0157  0.0521  ? ? ? ? ? ? 482 PHE D C   
15073 O O   . PHE D 482 0.2863 0.3493 0.3231 0.0049  0.0187  0.0406  ? ? ? ? ? ? 482 PHE D O   
15074 C CB  . PHE D 482 0.2828 0.4134 0.3495 -0.0015 0.0231  0.0782  ? ? ? ? ? ? 482 PHE D CB  
15075 C CG  . PHE D 482 0.3050 0.4673 0.3860 -0.0161 0.0178  0.0991  ? ? ? ? ? ? 482 PHE D CG  
15076 C CD1 . PHE D 482 0.2878 0.4470 0.3592 -0.0298 0.0108  0.0985  ? ? ? ? ? ? 482 PHE D CD1 
15077 C CD2 . PHE D 482 0.2799 0.4723 0.3834 -0.0190 0.0162  0.1210  ? ? ? ? ? ? 482 PHE D CD2 
15078 C CE1 . PHE D 482 0.2918 0.4737 0.3734 -0.0477 0.0012  0.1194  ? ? ? ? ? ? 482 PHE D CE1 
15079 C CE2 . PHE D 482 0.2884 0.5095 0.4048 -0.0373 0.0069  0.1435  ? ? ? ? ? ? 482 PHE D CE2 
15080 C CZ  . PHE D 482 0.2947 0.5083 0.3988 -0.0524 -0.0012 0.1422  ? ? ? ? ? ? 482 PHE D CZ  
15081 N N   . PRO D 483 0.3144 0.3843 0.3720 -0.0076 0.0116  0.0524  ? ? ? ? ? ? 483 PRO D N   
15082 C CA  . PRO D 483 0.3225 0.3633 0.3707 -0.0046 0.0087  0.0406  ? ? ? ? ? ? 483 PRO D CA  
15083 C C   . PRO D 483 0.3430 0.3664 0.3829 0.0156  0.0142  0.0385  ? ? ? ? ? ? 483 PRO D C   
15084 O O   . PRO D 483 0.3425 0.3790 0.3930 0.0276  0.0202  0.0504  ? ? ? ? ? ? 483 PRO D O   
15085 C CB  . PRO D 483 0.3256 0.3689 0.3841 -0.0160 0.0030  0.0474  ? ? ? ? ? ? 483 PRO D CB  
15086 C CG  . PRO D 483 0.3135 0.3834 0.3857 -0.0177 0.0042  0.0638  ? ? ? ? ? ? 483 PRO D CG  
15087 C CD  . PRO D 483 0.2933 0.3801 0.3646 -0.0175 0.0072  0.0664  ? ? ? ? ? ? 483 PRO D CD  
15088 N N   . LEU D 484 0.3607 0.3519 0.3801 0.0193  0.0107  0.0244  ? ? ? ? ? ? 484 LEU D N   
15089 C CA  . LEU D 484 0.4111 0.3683 0.4098 0.0394  0.0130  0.0177  ? ? ? ? ? ? 484 LEU D CA  
15090 C C   . LEU D 484 0.4343 0.3531 0.4223 0.0288  -0.0014 0.0103  ? ? ? ? ? ? 484 LEU D C   
15091 O O   . LEU D 484 0.4459 0.3573 0.4285 0.0131  -0.0108 0.0034  ? ? ? ? ? ? 484 LEU D O   
15092 C CB  . LEU D 484 0.4639 0.4087 0.4358 0.0529  0.0190  0.0067  ? ? ? ? ? ? 484 LEU D CB  
15093 C CG  . LEU D 484 0.4728 0.4570 0.4530 0.0622  0.0328  0.0161  ? ? ? ? ? ? 484 LEU D CG  
15094 C CD1 . LEU D 484 0.4651 0.4325 0.4133 0.0732  0.0370  0.0042  ? ? ? ? ? ? 484 LEU D CD1 
15095 C CD2 . LEU D 484 0.4749 0.4825 0.4717 0.0811  0.0449  0.0318  ? ? ? ? ? ? 484 LEU D CD2 
15096 N N   . LEU D 485 0.4292 0.3260 0.4163 0.0359  -0.0044 0.0145  ? ? ? ? ? ? 485 LEU D N   
15097 C CA  . LEU D 485 0.4576 0.3201 0.4381 0.0208  -0.0211 0.0124  ? ? ? ? ? ? 485 LEU D CA  
15098 C C   . LEU D 485 0.5158 0.3217 0.4566 0.0327  -0.0281 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 485 LEU D C   
15099 O O   . LEU D 485 0.5415 0.3249 0.4633 0.0588  -0.0196 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 485 LEU D O   
15100 C CB  . LEU D 485 0.4440 0.3072 0.4416 0.0203  -0.0236 0.0263  ? ? ? ? ? ? 485 LEU D CB  
15101 C CG  . LEU D 485 0.4843 0.3135 0.4775 0.0029  -0.0420 0.0292  ? ? ? ? ? ? 485 LEU D CG  
15102 C CD1 . LEU D 485 0.4529 0.3009 0.4568 -0.0245 -0.0511 0.0305  ? ? ? ? ? ? 485 LEU D CD1 
15103 C CD2 . LEU D 485 0.4830 0.3202 0.4956 0.0029  -0.0428 0.0460  ? ? ? ? ? ? 485 LEU D CD2 
15104 N N   . TYR D 486 0.5392 0.3223 0.4654 0.0146  -0.0435 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 486 TYR D N   
15105 C CA  . TYR D 486 0.5938 0.3168 0.4746 0.0208  -0.0550 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 486 TYR D CA  
15106 C C   . TYR D 486 0.6599 0.3348 0.5304 0.0065  -0.0769 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 486 TYR D C   
15107 O O   . TYR D 486 0.6142 0.3088 0.5113 -0.0206 -0.0891 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 486 TYR D O   
15108 C CB  . TYR D 486 0.5730 0.3055 0.4461 0.0068  -0.0611 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 486 TYR D CB  
15109 C CG  . TYR D 486 0.6579 0.3303 0.4790 0.0115  -0.0738 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 486 TYR D CG  
15110 C CD1 . TYR D 486 0.7010 0.3524 0.4847 0.0407  -0.0597 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 486 TYR D CD1 
15111 C CD2 . TYR D 486 0.7043 0.3397 0.5104 -0.0137 -0.1010 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 486 TYR D CD2 
15112 C CE1 . TYR D 486 0.7802 0.3694 0.5062 0.0465  -0.0717 -0.0785 ? ? ? ? ? ? 486 TYR D CE1 
15113 C CE2 . TYR D 486 0.7958 0.3669 0.5460 -0.0121 -0.1171 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 486 TYR D CE2 
15114 C CZ  . TYR D 486 0.8372 0.3818 0.5436 0.0191  -0.1021 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 486 TYR D CZ  
15115 O OH  . TYR D 486 0.9605 0.4358 0.6024 0.0218  -0.1183 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 486 TYR D OH  
15116 N N   . ARG D 487 0.7305 0.3430 0.5626 0.0261  -0.0813 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 487 ARG D N   
15117 C CA  . ARG D 487 0.8404 0.4034 0.6637 0.0132  -0.1032 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 487 ARG D CA  
15118 C C   . ARG D 487 0.9396 0.4265 0.7139 -0.0013 -0.1318 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 487 ARG D C   
15119 O O   . ARG D 487 1.0187 0.4663 0.7884 -0.0214 -0.1556 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 487 ARG D O   
15120 C CB  . ARG D 487 0.9008 0.4409 0.7189 0.0424  -0.0930 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 487 ARG D CB  
15121 C CG  . ARG D 487 0.8993 0.5109 0.7646 0.0538  -0.0695 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 487 ARG D CG  
15122 C CD  . ARG D 487 0.9610 0.5540 0.8139 0.0943  -0.0536 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 487 ARG D CD  
15123 N NE  . ARG D 487 0.9201 0.5863 0.8169 0.1049  -0.0320 0.0078  ? ? ? ? ? ? 487 ARG D NE  
15124 C CZ  . ARG D 487 0.8872 0.5869 0.8221 0.0957  -0.0327 0.0276  ? ? ? ? ? ? 487 ARG D CZ  
15125 N NH1 . ARG D 487 0.8360 0.5078 0.7745 0.0774  -0.0513 0.0362  ? ? ? ? ? ? 487 ARG D NH1 
15126 N NH2 . ARG D 487 0.8526 0.6158 0.8216 0.1031  -0.0159 0.0411  ? ? ? ? ? ? 487 ARG D NH2 
15127 N N   . GLU D 488 0.9688 0.4342 0.7056 0.0053  -0.1324 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D N   
15128 C CA  . GLU D 488 1.0679 0.4566 0.7523 -0.0118 -0.1637 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D CA  
15129 C C   . GLU D 488 1.0469 0.4520 0.7565 -0.0586 -0.1920 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D C   
15130 O O   . GLU D 488 0.9532 0.4317 0.7094 -0.0739 -0.1842 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D O   
15131 C CB  . GLU D 488 1.1328 0.4956 0.7670 0.0066  -0.1576 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D CB  
15132 C CG  . GLU D 488 1.1798 0.5667 0.8096 0.0506  -0.1216 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D CG  
15133 C CD  . GLU D 488 1.3562 0.6658 0.9291 0.0870  -0.1178 -0.1091 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D CD  
15134 O OE1 . GLU D 488 1.4259 0.6640 0.9715 0.0792  -0.1419 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D OE1 
15135 O OE2 . GLU D 488 1.4149 0.7348 0.9688 0.1250  -0.0904 -0.1182 ? ? ? ? ? ? 488 GLU D OE2 
15136 N N   . PRO D 489 1.1721 0.5075 0.8504 -0.0812 -0.2262 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 489 PRO D N   
15137 C CA  . PRO D 489 1.1898 0.5438 0.8888 -0.1255 -0.2543 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 489 PRO D CA  
15138 C C   . PRO D 489 1.2020 0.5579 0.8765 -0.1294 -0.2589 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 489 PRO D C   
15139 O O   . PRO D 489 1.2100 0.5207 0.8300 -0.1014 -0.2499 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 489 PRO D O   
15140 C CB  . PRO D 489 1.3023 0.5678 0.9616 -0.1475 -0.2928 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 489 PRO D CB  
15141 C CG  . PRO D 489 1.4062 0.5827 0.9952 -0.1088 -0.2871 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 489 PRO D CG  
15142 C CD  . PRO D 489 1.2967 0.5323 0.9175 -0.0684 -0.2428 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 489 PRO D CD  
15143 N N   . PRO D 490 1.1665 0.5781 0.8817 -0.1621 -0.2715 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 490 PRO D N   
15144 C CA  . PRO D 490 1.1619 0.5874 0.8655 -0.1711 -0.2788 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 490 PRO D CA  
15145 C C   . PRO D 490 1.2403 0.5715 0.8632 -0.1750 -0.3070 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 490 PRO D C   
15146 O O   . PRO D 490 1.3466 0.6111 0.9386 -0.1987 -0.3415 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 490 PRO D O   
15147 C CB  . PRO D 490 1.1206 0.6085 0.8830 -0.2109 -0.2969 0.0015  ? ? ? ? ? ? 490 PRO D CB  
15148 C CG  . PRO D 490 1.0764 0.6219 0.8953 -0.2065 -0.2756 0.0179  ? ? ? ? ? ? 490 PRO D CG  
15149 C CD  . PRO D 490 1.1228 0.6012 0.9055 -0.1883 -0.2740 0.0056  ? ? ? ? ? ? 490 PRO D CD  
15150 N N   . GLU D 491 1.2300 0.5539 0.8168 -0.1536 -0.2940 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 491 GLU D N   
15151 C CA  . GLU D 491 1.2943 0.5500 0.8124 -0.1656 -0.3231 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 491 GLU D CA  
15152 C C   . GLU D 491 1.2708 0.5428 0.8161 -0.2161 -0.3626 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 491 GLU D C   
15153 O O   . GLU D 491 1.2004 0.5599 0.8217 -0.2326 -0.3559 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 491 GLU D O   
15154 C CB  . GLU D 491 1.2910 0.5767 0.7946 -0.1464 -0.3032 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 491 GLU D CB  
15155 C CG  . GLU D 491 1.3054 0.5975 0.7900 -0.0979 -0.2615 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 491 GLU D CG  
15156 C CD  . GLU D 491 1.4536 0.6602 0.8744 -0.0688 -0.2578 -0.1349 ? ? ? ? ? ? 491 GLU D CD  
15157 O OE1 . GLU D 491 1.5612 0.6807 0.8995 -0.0650 -0.2772 -0.1545 ? ? ? ? ? ? 491 GLU D OE1 
15158 O OE2 . GLU D 491 1.4748 0.6995 0.9259 -0.0488 -0.2361 -0.1312 ? ? ? ? ? ? 491 GLU D OE2 
15159 N N   . ALA D 492 1.3586 0.5473 0.8398 -0.2395 -0.4033 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 492 ALA D N   
15160 C CA  . ALA D 492 1.3631 0.5661 0.8631 -0.2897 -0.4453 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 492 ALA D CA  
15161 C C   . ALA D 492 1.2701 0.5644 0.8193 -0.2945 -0.4338 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 492 ALA D C   
15162 O O   . ALA D 492 1.2320 0.5984 0.8491 -0.3247 -0.4457 0.0063  ? ? ? ? ? ? 492 ALA D O   
15163 C CB  . ALA D 492 1.4702 0.5578 0.8771 -0.3092 -0.4900 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 492 ALA D CB  
15164 N N   . ILE D 493 1.2211 0.5130 0.7363 -0.2637 -0.4105 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 493 ILE D N   
15165 C CA  . ILE D 493 1.1451 0.5149 0.7002 -0.2647 -0.3993 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 493 ILE D CA  
15166 C C   . ILE D 493 1.0530 0.5073 0.6699 -0.2319 -0.3501 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 493 ILE D C   
15167 O O   . ILE D 493 1.0433 0.4831 0.6366 -0.1950 -0.3184 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 493 ILE D O   
15168 C CB  . ILE D 493 1.1923 0.5120 0.6743 -0.2593 -0.4104 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 493 ILE D CB  
15169 C CG1 . ILE D 493 1.3175 0.5469 0.7337 -0.2968 -0.4650 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 493 ILE D CG1 
15170 C CG2 . ILE D 493 1.1265 0.5296 0.6562 -0.2624 -0.4010 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 493 ILE D CG2 
15171 C CD1 . ILE D 493 1.4135 0.5538 0.7250 -0.2861 -0.4780 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 493 ILE D CD1 
15172 N N   . TRP D 494 0.9771 0.5190 0.6724 -0.2464 -0.3455 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 494 TRP D N   
15173 C CA  . TRP D 494 0.8856 0.5017 0.6402 -0.2224 -0.3059 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 494 TRP D CA  
15174 C C   . TRP D 494 0.8543 0.4788 0.5888 -0.1896 -0.2764 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 494 TRP D C   
15175 O O   . TRP D 494 0.8134 0.4540 0.5586 -0.1623 -0.2448 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 494 TRP D O   
15176 C CB  . TRP D 494 0.8408 0.5422 0.6712 -0.2423 -0.3093 0.0266  ? ? ? ? ? ? 494 TRP D CB  
15177 C CG  . TRP D 494 0.7664 0.5353 0.6481 -0.2169 -0.2702 0.0293  ? ? ? ? ? ? 494 TRP D CG  
15178 C CD1 . TRP D 494 0.7538 0.5371 0.6588 -0.2040 -0.2484 0.0294  ? ? ? ? ? ? 494 TRP D CD1 
15179 C CD2 . TRP D 494 0.7088 0.5327 0.6180 -0.1997 -0.2487 0.0308  ? ? ? ? ? ? 494 TRP D CD2 
15180 N NE1 . TRP D 494 0.6588 0.4990 0.6001 -0.1821 -0.2168 0.0301  ? ? ? ? ? ? 494 TRP D NE1 
15181 C CE2 . TRP D 494 0.6388 0.5038 0.5844 -0.1782 -0.2156 0.0308  ? ? ? ? ? ? 494 TRP D CE2 
15182 C CE3 . TRP D 494 0.7176 0.5582 0.6243 -0.2015 -0.2557 0.0337  ? ? ? ? ? ? 494 TRP D CE3 
15183 C CZ2 . TRP D 494 0.5806 0.4950 0.5549 -0.1597 -0.1921 0.0323  ? ? ? ? ? ? 494 TRP D CZ2 
15184 C CZ3 . TRP D 494 0.6689 0.5618 0.6080 -0.1813 -0.2305 0.0360  ? ? ? ? ? ? 494 TRP D CZ3 
15185 C CH2 . TRP D 494 0.5966 0.5222 0.5665 -0.1608 -0.1998 0.0345  ? ? ? ? ? ? 494 TRP D CH2 
15186 N N   . ALA D 495 0.8756 0.4900 0.5803 -0.1937 -0.2882 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 495 ALA D N   
15187 C CA  . ALA D 495 0.8612 0.4918 0.5519 -0.1655 -0.2610 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 495 ALA D CA  
15188 C C   . ALA D 495 0.9087 0.4845 0.5434 -0.1363 -0.2426 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 495 ALA D C   
15189 O O   . ALA D 495 0.8950 0.4962 0.5344 -0.1089 -0.2114 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 495 ALA D O   
15190 C CB  . ALA D 495 0.8924 0.5155 0.5544 -0.1775 -0.2806 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 495 ALA D CB  
15191 N N   . ASP D 496 0.9995 0.4982 0.5789 -0.1419 -0.2632 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 496 ASP D N   
15192 C CA  . ASP D 496 1.0492 0.4919 0.5711 -0.1089 -0.2447 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 496 ASP D CA  
15193 C C   . ASP D 496 0.9780 0.4505 0.5439 -0.0907 -0.2180 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 496 ASP D C   
15194 O O   . ASP D 496 0.9838 0.4547 0.5342 -0.0567 -0.1886 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 496 ASP D O   
15195 C CB  . ASP D 496 1.1472 0.4898 0.5920 -0.1166 -0.2744 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 496 ASP D CB  
15196 C CG  . ASP D 496 1.2411 0.5376 0.6188 -0.1259 -0.2970 -0.1296 ? ? ? ? ? ? 496 ASP D CG  
15197 O OD1 . ASP D 496 1.2288 0.5644 0.6085 -0.1165 -0.2825 -0.1297 ? ? ? ? ? ? 496 ASP D OD1 
15198 O OD2 . ASP D 496 1.3543 0.5712 0.6738 -0.1445 -0.3318 -0.1372 ? ? ? ? ? ? 496 ASP D OD2 
15199 N N   . ASP D 497 0.9169 0.4200 0.5379 -0.1134 -0.2284 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 497 ASP D N   
15200 C CA  . ASP D 497 0.8572 0.3889 0.5200 -0.1002 -0.2065 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 497 ASP D CA  
15201 C C   . ASP D 497 0.7743 0.3806 0.4830 -0.0817 -0.1731 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 497 ASP D C   
15202 O O   . ASP D 497 0.7445 0.3672 0.4670 -0.0591 -0.1479 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 497 ASP D O   
15203 C CB  . ASP D 497 0.8475 0.4011 0.5579 -0.1313 -0.2259 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 497 ASP D CB  
15204 C CG  . ASP D 497 0.8287 0.3865 0.5633 -0.1213 -0.2120 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 497 ASP D CG  
15205 O OD1 . ASP D 497 0.8917 0.3809 0.5829 -0.1124 -0.2197 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 497 ASP D OD1 
15206 O OD2 . ASP D 497 0.7355 0.3607 0.5287 -0.1229 -0.1957 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 497 ASP D OD2 
15207 N N   . VAL D 498 0.7195 0.3710 0.4535 -0.0933 -0.1754 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 498 VAL D N   
15208 C CA  . VAL D 498 0.6644 0.3753 0.4328 -0.0779 -0.1485 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 498 VAL D CA  
15209 C C   . VAL D 498 0.6837 0.3784 0.4128 -0.0491 -0.1276 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 498 VAL D C   
15210 O O   . VAL D 498 0.6688 0.3948 0.4201 -0.0305 -0.1023 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 498 VAL D O   
15211 C CB  . VAL D 498 0.6400 0.3935 0.4375 -0.0948 -0.1583 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 498 VAL D CB  
15212 C CG1 . VAL D 498 0.5746 0.3718 0.3906 -0.0779 -0.1344 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 498 VAL D CG1 
15213 C CG2 . VAL D 498 0.6004 0.3879 0.4486 -0.1177 -0.1713 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 498 VAL D CG2 
15214 N N   . ASP D 499 0.7558 0.4037 0.4264 -0.0458 -0.1383 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 499 ASP D N   
15215 C CA  . ASP D 499 0.8101 0.4451 0.4383 -0.0168 -0.1172 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 499 ASP D CA  
15216 C C   . ASP D 499 0.8322 0.4475 0.4482 0.0101  -0.0976 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 499 ASP D C   
15217 O O   . ASP D 499 0.8004 0.4419 0.4178 0.0357  -0.0704 -0.1051 ? ? ? ? ? ? 499 ASP D O   
15218 C CB  . ASP D 499 0.8977 0.4745 0.4535 -0.0174 -0.1341 -0.1122 ? ? ? ? ? ? 499 ASP D CB  
15219 C CG  . ASP D 499 0.9313 0.5369 0.4918 -0.0319 -0.1428 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 499 ASP D CG  
15220 O OD1 . ASP D 499 0.9125 0.5759 0.5101 -0.0241 -0.1226 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 499 ASP D OD1 
15221 O OD2 . ASP D 499 1.0185 0.5872 0.5444 -0.0527 -0.1724 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 499 ASP D OD2 
15222 N N   . ARG D 500 0.8626 0.4323 0.4675 0.0032  -0.1134 -0.1089 ? ? ? ? ? ? 500 ARG D N   
15223 C CA  . ARG D 500 0.8966 0.4385 0.4865 0.0291  -0.0988 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 500 ARG D CA  
15224 C C   . ARG D 500 0.8002 0.4072 0.4549 0.0358  -0.0763 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 500 ARG D C   
15225 O O   . ARG D 500 0.8176 0.4344 0.4712 0.0643  -0.0527 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 500 ARG D O   
15226 C CB  . ARG D 500 0.9710 0.4429 0.5316 0.0161  -0.1258 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 500 ARG D CB  
15227 C CG  . ARG D 500 1.0790 0.4994 0.6010 0.0483  -0.1141 -0.1337 ? ? ? ? ? ? 500 ARG D CG  
15228 C CD  . ARG D 500 1.1943 0.5322 0.6773 0.0319  -0.1469 -0.1405 ? ? ? ? ? ? 500 ARG D CD  
15229 N NE  . ARG D 500 1.2789 0.5726 0.7409 0.0609  -0.1367 -0.1470 ? ? ? ? ? ? 500 ARG D NE  
15230 C CZ  . ARG D 500 1.4013 0.6254 0.7908 0.0958  -0.1296 -0.1675 ? ? ? ? ? ? 500 ARG D CZ  
15231 N NH1 . ARG D 500 1.4637 0.6546 0.7914 0.1036  -0.1319 -0.1840 ? ? ? ? ? ? 500 ARG D NH1 
15232 N NH2 . ARG D 500 1.4464 0.6340 0.8233 0.1244  -0.1197 -0.1708 ? ? ? ? ? ? 500 ARG D NH2 
15233 N N   . ARG D 501 0.7125 0.3659 0.4224 0.0107  -0.0833 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 501 ARG D N   
15234 C CA  . ARG D 501 0.6548 0.3658 0.4192 0.0147  -0.0644 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 501 ARG D CA  
15235 C C   . ARG D 501 0.6058 0.3655 0.3835 0.0298  -0.0412 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 501 ARG D C   
15236 O O   . ARG D 501 0.5484 0.3411 0.3514 0.0436  -0.0221 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 501 ARG D O   
15237 C CB  . ARG D 501 0.5970 0.3403 0.4093 -0.0136 -0.0772 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 501 ARG D CB  
15238 C CG  . ARG D 501 0.6332 0.3434 0.4462 -0.0245 -0.0926 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 501 ARG D CG  
15239 C CD  . ARG D 501 0.6155 0.3667 0.4762 -0.0511 -0.1024 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 501 ARG D CD  
15240 N NE  . ARG D 501 0.6368 0.3786 0.4905 -0.0740 -0.1258 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 501 ARG D NE  
15241 C CZ  . ARG D 501 0.5816 0.3667 0.4752 -0.0943 -0.1333 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 501 ARG D CZ  
15242 N NH1 . ARG D 501 0.5163 0.3540 0.4538 -0.0920 -0.1167 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 501 ARG D NH1 
15243 N NH2 . ARG D 501 0.6240 0.4006 0.5112 -0.1150 -0.1567 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 501 ARG D NH2 
15244 N N   . VAL D 502 0.6184 0.3832 0.3808 0.0240  -0.0455 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 502 VAL D N   
15245 C CA  . VAL D 502 0.5944 0.4021 0.3669 0.0333  -0.0280 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 502 VAL D CA  
15246 C C   . VAL D 502 0.6457 0.4415 0.3847 0.0648  -0.0075 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 502 VAL D C   
15247 O O   . VAL D 502 0.6344 0.4716 0.3963 0.0777  0.0122  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 502 VAL D O   
15248 C CB  . VAL D 502 0.6011 0.4094 0.3595 0.0193  -0.0407 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 502 VAL D CB  
15249 C CG1 . VAL D 502 0.5696 0.4101 0.3249 0.0311  -0.0238 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 502 VAL D CG1 
15250 C CG2 . VAL D 502 0.5632 0.3963 0.3640 -0.0060 -0.0557 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 502 VAL D CG2 
15251 N N   . GLN D 503 0.7070 0.4459 0.3902 0.0775  -0.0129 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 503 GLN D N   
15252 C CA  . GLN D 503 0.7798 0.5034 0.4267 0.1134  0.0088  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 503 GLN D CA  
15253 C C   . GLN D 503 0.7515 0.4954 0.4312 0.1299  0.0243  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 503 GLN D C   
15254 O O   . GLN D 503 0.7408 0.5198 0.4281 0.1551  0.0490  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 503 GLN D O   
15255 C CB  . GLN D 503 0.8917 0.5355 0.4654 0.1252  -0.0028 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 503 GLN D CB  
15256 C CG  . GLN D 503 0.9887 0.6132 0.5143 0.1205  -0.0108 -0.1219 ? ? ? ? ? ? 503 GLN D CG  
15257 C CD  . GLN D 503 0.9750 0.6522 0.5028 0.1395  0.0162  -0.1123 ? ? ? ? ? ? 503 GLN D CD  
15258 O OE1 . GLN D 503 0.9711 0.6610 0.4887 0.1731  0.0428  -0.1100 ? ? ? ? ? ? 503 GLN D OE1 
15259 N NE2 . GLN D 503 0.9637 0.6771 0.5109 0.1177  0.0092  -0.1031 ? ? ? ? ? ? 503 GLN D NE2 
15260 N N   . PHE D 504 0.7310 0.4560 0.4312 0.1150  0.0093  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 504 PHE D N   
15261 C CA  . PHE D 504 0.7084 0.4513 0.4426 0.1259  0.0197  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 504 PHE D CA  
15262 C C   . PHE D 504 0.6206 0.4401 0.4106 0.1208  0.0344  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 504 PHE D C   
15263 O O   . PHE D 504 0.6135 0.4638 0.4219 0.1409  0.0527  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 504 PHE D O   
15264 C CB  . PHE D 504 0.7153 0.4270 0.4621 0.1035  -0.0029 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 504 PHE D CB  
15265 C CG  . PHE D 504 0.6994 0.4346 0.4870 0.1069  0.0036  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 504 PHE D CG  
15266 C CD1 . PHE D 504 0.7694 0.4698 0.5386 0.1335  0.0099  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 504 PHE D CD1 
15267 C CD2 . PHE D 504 0.6336 0.4186 0.4738 0.0826  0.0005  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 504 PHE D CD2 
15268 C CE1 . PHE D 504 0.7410 0.4634 0.5490 0.1342  0.0130  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 504 PHE D CE1 
15269 C CE2 . PHE D 504 0.5989 0.4032 0.4720 0.0833  0.0040  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 504 PHE D CE2 
15270 C CZ  . PHE D 504 0.6393 0.4151 0.4987 0.1078  0.0098  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 504 PHE D CZ  
15271 N N   . GLY D 505 0.5748 0.4225 0.3916 0.0931  0.0244  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 505 GLY D N   
15272 C CA  . GLY D 505 0.5111 0.4190 0.3662 0.0858  0.0342  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 505 GLY D CA  
15273 C C   . GLY D 505 0.5464 0.4829 0.3914 0.1070  0.0542  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 505 GLY D C   
15274 O O   . GLY D 505 0.5367 0.5182 0.4120 0.1132  0.0671  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 505 GLY D O   
15275 N N   . ILE D 506 0.5710 0.4842 0.3735 0.1170  0.0560  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D N   
15276 C CA  . ILE D 506 0.6139 0.5569 0.4031 0.1385  0.0768  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D CA  
15277 C C   . ILE D 506 0.6523 0.6011 0.4376 0.1734  0.0981  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D C   
15278 O O   . ILE D 506 0.6598 0.6655 0.4744 0.1845  0.1160  0.0045  ? ? ? ? ? ? 506 ILE D O   
15279 C CB  . ILE D 506 0.6410 0.5535 0.3787 0.1413  0.0731  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D CB  
15280 C CG1 . ILE D 506 0.5989 0.5182 0.3503 0.1090  0.0539  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D CG1 
15281 C CG2 . ILE D 506 0.6841 0.6239 0.3987 0.1683  0.0973  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D CG2 
15282 C CD1 . ILE D 506 0.6170 0.5074 0.3182 0.1104  0.0481  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 506 ILE D CD1 
15283 N N   . GLU D 507 0.7131 0.6049 0.4661 0.1896  0.0945  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 507 GLU D N   
15284 C CA  . GLU D 507 0.7430 0.6325 0.4836 0.2299  0.1162  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 507 GLU D CA  
15285 C C   . GLU D 507 0.6943 0.6356 0.4958 0.2279  0.1223  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 507 GLU D C   
15286 O O   . GLU D 507 0.6698 0.6558 0.4888 0.2542  0.1446  0.0111  ? ? ? ? ? ? 507 GLU D O   
15287 C CB  . GLU D 507 0.8575 0.6626 0.5434 0.2475  0.1077  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 507 GLU D CB  
15288 C CG  . GLU D 507 0.9713 0.7206 0.5852 0.2565  0.1039  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 507 GLU D CG  
15289 C CD  . GLU D 507 1.0096 0.7963 0.6033 0.2857  0.1318  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 507 GLU D CD  
15290 O OE1 . GLU D 507 1.1073 0.8882 0.6778 0.3287  0.1553  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 507 GLU D OE1 
15291 O OE2 . GLU D 507 1.0088 0.8319 0.6105 0.2669  0.1308  -0.0634 ? ? ? ? ? ? 507 GLU D OE2 
15292 N N   . SER D 508 0.6213 0.5603 0.4552 0.1962  0.1022  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 508 SER D N   
15293 C CA  . SER D 508 0.5988 0.5844 0.4880 0.1879  0.1034  0.0159  ? ? ? ? ? ? 508 SER D CA  
15294 C C   . SER D 508 0.5529 0.6120 0.4804 0.1786  0.1128  0.0410  ? ? ? ? ? ? 508 SER D C   
15295 O O   . SER D 508 0.5639 0.6704 0.5258 0.1889  0.1239  0.0643  ? ? ? ? ? ? 508 SER D O   
15296 C CB  . SER D 508 0.5660 0.5360 0.4759 0.1535  0.0804  0.0116  ? ? ? ? ? ? 508 SER D CB  
15297 O OG  . SER D 508 0.6208 0.5310 0.5049 0.1593  0.0703  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 508 SER D OG  
15298 N N   . GLY D 509 0.5399 0.6063 0.4618 0.1576  0.1058  0.0378  ? ? ? ? ? ? 509 GLY D N   
15299 C CA  . GLY D 509 0.4832 0.6081 0.4341 0.1438  0.1096  0.0602  ? ? ? ? ? ? 509 GLY D CA  
15300 C C   . GLY D 509 0.5230 0.6899 0.4736 0.1728  0.1337  0.0782  ? ? ? ? ? ? 509 GLY D C   
15301 O O   . GLY D 509 0.5238 0.7503 0.5148 0.1689  0.1397  0.1071  ? ? ? ? ? ? 509 GLY D O   
15302 N N   . LYS D 510 0.5572 0.6947 0.4613 0.2022  0.1474  0.0630  ? ? ? ? ? ? 510 LYS D N   
15303 C CA  . LYS D 510 0.5921 0.7693 0.4911 0.2375  0.1749  0.0795  ? ? ? ? ? ? 510 LYS D CA  
15304 C C   . LYS D 510 0.6021 0.8079 0.5330 0.2611  0.1878  0.0974  ? ? ? ? ? ? 510 LYS D C   
15305 O O   . LYS D 510 0.5916 0.8684 0.5580 0.2720  0.2043  0.1294  ? ? ? ? ? ? 510 LYS D O   
15306 C CB  . LYS D 510 0.6544 0.7810 0.4856 0.2708  0.1880  0.0553  ? ? ? ? ? ? 510 LYS D CB  
15307 C CG  . LYS D 510 0.6676 0.7744 0.4613 0.2556  0.1804  0.0421  ? ? ? ? ? ? 510 LYS D CG  
15308 C CD  . LYS D 510 0.7550 0.8256 0.4799 0.2947  0.1990  0.0252  ? ? ? ? ? ? 510 LYS D CD  
15309 C CE  . LYS D 510 0.7852 0.8009 0.4604 0.2754  0.1799  0.0004  ? ? ? ? ? ? 510 LYS D CE  
15310 N NZ  . LYS D 510 0.8495 0.8278 0.4507 0.3117  0.1966  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 510 LYS D NZ  
15311 N N   . LEU D 511 0.6087 0.7603 0.5260 0.2705  0.1803  0.0791  ? ? ? ? ? ? 511 LEU D N   
15312 C CA  . LEU D 511 0.6338 0.8027 0.5734 0.3003  0.1936  0.0939  ? ? ? ? ? ? 511 LEU D CA  
15313 C C   . LEU D 511 0.5777 0.8170 0.5844 0.2753  0.1872  0.1273  ? ? ? ? ? ? 511 LEU D C   
15314 O O   . LEU D 511 0.5809 0.8800 0.6221 0.2961  0.2040  0.1570  ? ? ? ? ? ? 511 LEU D O   
15315 C CB  . LEU D 511 0.6862 0.7780 0.5997 0.3072  0.1807  0.0692  ? ? ? ? ? ? 511 LEU D CB  
15316 C CG  . LEU D 511 0.7498 0.8277 0.6638 0.3469  0.1934  0.0742  ? ? ? ? ? ? 511 LEU D CG  
15317 C CD1 . LEU D 511 0.7357 0.8175 0.6931 0.3242  0.1751  0.0850  ? ? ? ? ? ? 511 LEU D CD1 
15318 C CD2 . LEU D 511 0.7501 0.8910 0.6784 0.3902  0.2261  0.0999  ? ? ? ? ? ? 511 LEU D CD2 
15319 N N   . ARG D 512 0.5482 0.7789 0.5709 0.2308  0.1621  0.1229  ? ? ? ? ? ? 512 ARG D N   
15320 C CA  . ARG D 512 0.4993 0.7813 0.5746 0.1999  0.1495  0.1496  ? ? ? ? ? ? 512 ARG D CA  
15321 C C   . ARG D 512 0.5007 0.8507 0.6047 0.1837  0.1525  0.1789  ? ? ? ? ? ? 512 ARG D C   
15322 O O   . ARG D 512 0.4967 0.8869 0.6407 0.1576  0.1399  0.2033  ? ? ? ? ? ? 512 ARG D O   
15323 C CB  . ARG D 512 0.4687 0.7088 0.5406 0.1644  0.1241  0.1314  ? ? ? ? ? ? 512 ARG D CB  
15324 C CG  . ARG D 512 0.5087 0.6965 0.5653 0.1773  0.1198  0.1135  ? ? ? ? ? ? 512 ARG D CG  
15325 C CD  . ARG D 512 0.5275 0.6911 0.5917 0.1415  0.0964  0.1042  ? ? ? ? ? ? 512 ARG D CD  
15326 N NE  . ARG D 512 0.5847 0.6907 0.6272 0.1486  0.0895  0.0845  ? ? ? ? ? ? 512 ARG D NE  
15327 C CZ  . ARG D 512 0.5809 0.6687 0.6328 0.1260  0.0730  0.0810  ? ? ? ? ? ? 512 ARG D CZ  
15328 N NH1 . ARG D 512 0.5304 0.6500 0.6092 0.0972  0.0625  0.0938  ? ? ? ? ? ? 512 ARG D NH1 
15329 N NH2 . ARG D 512 0.5370 0.5725 0.5680 0.1323  0.0663  0.0658  ? ? ? ? ? ? 512 ARG D NH2 
15330 N N   . GLY D 513 0.4910 0.8526 0.5726 0.1971  0.1671  0.1784  ? ? ? ? ? ? 513 GLY D N   
15331 C CA  . GLY D 513 0.4888 0.9129 0.5968 0.1783  0.1675  0.2083  ? ? ? ? ? ? 513 GLY D CA  
15332 C C   . GLY D 513 0.4520 0.8536 0.5497 0.1382  0.1453  0.1980  ? ? ? ? ? ? 513 GLY D C   
15333 O O   . GLY D 513 0.4692 0.9115 0.5794 0.1230  0.1446  0.2198  ? ? ? ? ? ? 513 GLY D O   
15334 N N   . PHE D 514 0.4758 0.8138 0.5501 0.1232  0.1282  0.1666  ? ? ? ? ? ? 514 PHE D N   
15335 C CA  . PHE D 514 0.4606 0.7732 0.5235 0.0903  0.1083  0.1552  ? ? ? ? ? ? 514 PHE D CA  
15336 C C   . PHE D 514 0.4673 0.7785 0.5010 0.0956  0.1159  0.1507  ? ? ? ? ? ? 514 PHE D C   
15337 O O   . PHE D 514 0.4310 0.7479 0.4675 0.0695  0.1028  0.1575  ? ? ? ? ? ? 514 PHE D O   
15338 C CB  . PHE D 514 0.4678 0.7165 0.5086 0.0823  0.0942  0.1227  ? ? ? ? ? ? 514 PHE D CB  
15339 C CG  . PHE D 514 0.4943 0.7363 0.5579 0.0685  0.0817  0.1241  ? ? ? ? ? ? 514 PHE D CG  
15340 C CD1 . PHE D 514 0.5465 0.7668 0.6073 0.0869  0.0864  0.1143  ? ? ? ? ? ? 514 PHE D CD1 
15341 C CD2 . PHE D 514 0.4854 0.7348 0.5667 0.0369  0.0635  0.1331  ? ? ? ? ? ? 514 PHE D CD2 
15342 C CE1 . PHE D 514 0.5096 0.7234 0.5889 0.0734  0.0746  0.1164  ? ? ? ? ? ? 514 PHE D CE1 
15343 C CE2 . PHE D 514 0.5117 0.7510 0.6065 0.0248  0.0521  0.1326  ? ? ? ? ? ? 514 PHE D CE2 
15344 C CZ  . PHE D 514 0.4448 0.6711 0.5412 0.0426  0.0583  0.1260  ? ? ? ? ? ? 514 PHE D CZ  
15345 N N   . LEU D 515 0.5273 0.8248 0.5283 0.1291  0.1352  0.1382  ? ? ? ? ? ? 515 LEU D N   
15346 C CA  . LEU D 515 0.5244 0.8074 0.4863 0.1351  0.1406  0.1276  ? ? ? ? ? ? 515 LEU D CA  
15347 C C   . LEU D 515 0.5679 0.8788 0.5111 0.1729  0.1692  0.1371  ? ? ? ? ? ? 515 LEU D C   
15348 O O   . LEU D 515 0.5670 0.8755 0.5072 0.2044  0.1849  0.1348  ? ? ? ? ? ? 515 LEU D O   
15349 C CB  . LEU D 515 0.5660 0.7761 0.4856 0.1364  0.1298  0.0905  ? ? ? ? ? ? 515 LEU D CB  
15350 C CG  . LEU D 515 0.5582 0.7354 0.4911 0.1067  0.1050  0.0772  ? ? ? ? ? ? 515 LEU D CG  
15351 C CD1 . LEU D 515 0.5980 0.7111 0.4971 0.1116  0.0960  0.0460  ? ? ? ? ? ? 515 LEU D CD1 
15352 C CD2 . LEU D 515 0.5273 0.7174 0.4686 0.0787  0.0916  0.0859  ? ? ? ? ? ? 515 LEU D CD2 
15353 N N   . ARG D 516 0.5541 0.8893 0.4822 0.1716  0.1762  0.1478  ? ? ? ? ? ? 516 ARG D N   
15354 C CA  . ARG D 516 0.6146 0.9743 0.5133 0.2080  0.2049  0.1549  ? ? ? ? ? ? 516 ARG D CA  
15355 C C   . ARG D 516 0.6227 0.9402 0.4647 0.2081  0.2019  0.1329  ? ? ? ? ? ? 516 ARG D C   
15356 O O   . ARG D 516 0.5896 0.8861 0.4313 0.1754  0.1791  0.1263  ? ? ? ? ? ? 516 ARG D O   
15357 C CB  . ARG D 516 0.6232 1.0725 0.5618 0.2047  0.2187  0.2003  ? ? ? ? ? ? 516 ARG D CB  
15358 C CG  . ARG D 516 0.6161 1.1224 0.6188 0.1930  0.2159  0.2328  ? ? ? ? ? ? 516 ARG D CG  
15359 C CD  . ARG D 516 0.7069 1.2990 0.7471 0.1788  0.2221  0.2801  ? ? ? ? ? ? 516 ARG D CD  
15360 N NE  . ARG D 516 0.7835 1.4394 0.8794 0.1830  0.2285  0.3145  ? ? ? ? ? ? 516 ARG D NE  
15361 C CZ  . ARG D 516 0.7916 1.4341 0.9194 0.1612  0.2074  0.3138  ? ? ? ? ? ? 516 ARG D CZ  
15362 N NH1 . ARG D 516 0.8003 1.3711 0.9103 0.1351  0.1809  0.2812  ? ? ? ? ? ? 516 ARG D NH1 
15363 N NH2 . ARG D 516 0.7923 1.4962 0.9699 0.1660  0.2129  0.3477  ? ? ? ? ? ? 516 ARG D NH2 
15364 N N   . VAL D 517 0.6803 0.9873 0.4727 0.2468  0.2257  0.1237  ? ? ? ? ? ? 517 VAL D N   
15365 C CA  . VAL D 517 0.7323 1.0095 0.4668 0.2493  0.2258  0.1087  ? ? ? ? ? ? 517 VAL D CA  
15366 C C   . VAL D 517 0.6927 1.0220 0.4541 0.2179  0.2184  0.1371  ? ? ? ? ? ? 517 VAL D C   
15367 O O   . VAL D 517 0.6731 1.0768 0.4768 0.2167  0.2313  0.1742  ? ? ? ? ? ? 517 VAL D O   
15368 C CB  . VAL D 517 0.7986 1.0741 0.4769 0.2998  0.2587  0.1035  ? ? ? ? ? ? 517 VAL D CB  
15369 C CG1 . VAL D 517 0.8706 1.1020 0.4797 0.2995  0.2541  0.0832  ? ? ? ? ? ? 517 VAL D CG1 
15370 C CG2 . VAL D 517 0.8474 1.0706 0.5003 0.3343  0.2668  0.0790  ? ? ? ? ? ? 517 VAL D CG2 
15371 N N   . GLY D 518 0.6912 0.9811 0.4303 0.1909  0.1952  0.1221  ? ? ? ? ? ? 518 GLY D N   
15372 C CA  . GLY D 518 0.6768 1.0047 0.4380 0.1592  0.1838  0.1475  ? ? ? ? ? ? 518 GLY D CA  
15373 C C   . GLY D 518 0.6316 0.9512 0.4407 0.1179  0.1534  0.1512  ? ? ? ? ? ? 518 GLY D C   
15374 O O   . GLY D 518 0.6533 0.9766 0.4690 0.0903  0.1366  0.1617  ? ? ? ? ? ? 518 GLY D O   
15375 N N   . ASP D 519 0.5693 0.8777 0.4090 0.1152  0.1471  0.1440  ? ? ? ? ? ? 519 ASP D N   
15376 C CA  . ASP D 519 0.5215 0.8125 0.3950 0.0808  0.1199  0.1424  ? ? ? ? ? ? 519 ASP D CA  
15377 C C   . ASP D 519 0.5227 0.7547 0.3683 0.0660  0.0983  0.1153  ? ? ? ? ? ? 519 ASP D C   
15378 O O   . ASP D 519 0.5494 0.7452 0.3505 0.0818  0.1016  0.0931  ? ? ? ? ? ? 519 ASP D O   
15379 C CB  . ASP D 519 0.5014 0.7850 0.4024 0.0843  0.1186  0.1357  ? ? ? ? ? ? 519 ASP D CB  
15380 C CG  . ASP D 519 0.4813 0.8279 0.4255 0.0857  0.1296  0.1691  ? ? ? ? ? ? 519 ASP D CG  
15381 O OD1 . ASP D 519 0.5355 0.9314 0.4973 0.0740  0.1318  0.1999  ? ? ? ? ? ? 519 ASP D OD1 
15382 O OD2 . ASP D 519 0.5070 0.8560 0.4692 0.0972  0.1348  0.1672  ? ? ? ? ? ? 519 ASP D OD2 
15383 N N   . LEU D 520 0.4957 0.7192 0.3648 0.0364  0.0759  0.1197  ? ? ? ? ? ? 520 LEU D N   
15384 C CA  . LEU D 520 0.4786 0.6520 0.3332 0.0249  0.0561  0.0961  ? ? ? ? ? ? 520 LEU D CA  
15385 C C   . LEU D 520 0.4569 0.6113 0.3363 0.0191  0.0475  0.0844  ? ? ? ? ? ? 520 LEU D C   
15386 O O   . LEU D 520 0.4131 0.5917 0.3254 0.0112  0.0478  0.0993  ? ? ? ? ? ? 520 LEU D O   
15387 C CB  . LEU D 520 0.4957 0.6676 0.3552 0.0012  0.0380  0.1075  ? ? ? ? ? ? 520 LEU D CB  
15388 C CG  . LEU D 520 0.5765 0.7642 0.4073 0.0043  0.0437  0.1194  ? ? ? ? ? ? 520 LEU D CG  
15389 C CD1 . LEU D 520 0.5745 0.7602 0.4137 -0.0201 0.0242  0.1341  ? ? ? ? ? ? 520 LEU D CD1 
15390 C CD2 . LEU D 520 0.6132 0.7657 0.3981 0.0197  0.0455  0.0948  ? ? ? ? ? ? 520 LEU D CD2 
15391 N N   . VAL D 521 0.4179 0.5305 0.2813 0.0204  0.0381  0.0600  ? ? ? ? ? ? 521 VAL D N   
15392 C CA  . VAL D 521 0.4318 0.5259 0.3145 0.0156  0.0305  0.0486  ? ? ? ? ? ? 521 VAL D CA  
15393 C C   . VAL D 521 0.4122 0.4766 0.2931 0.0016  0.0113  0.0364  ? ? ? ? ? ? 521 VAL D C   
15394 O O   . VAL D 521 0.4400 0.4913 0.2971 0.0011  0.0054  0.0317  ? ? ? ? ? ? 521 VAL D O   
15395 C CB  . VAL D 521 0.4961 0.5754 0.3617 0.0372  0.0427  0.0349  ? ? ? ? ? ? 521 VAL D CB  
15396 C CG1 . VAL D 521 0.5178 0.5509 0.3581 0.0389  0.0321  0.0113  ? ? ? ? ? ? 521 VAL D CG1 
15397 C CG2 . VAL D 521 0.4665 0.5705 0.3601 0.0442  0.0536  0.0456  ? ? ? ? ? ? 521 VAL D CG2 
15398 N N   . ILE D 522 0.3878 0.4454 0.2935 -0.0087 0.0023  0.0338  ? ? ? ? ? ? 522 ILE D N   
15399 C CA  . ILE D 522 0.3749 0.4107 0.2820 -0.0171 -0.0126 0.0244  ? ? ? ? ? ? 522 ILE D CA  
15400 C C   . ILE D 522 0.3806 0.3993 0.2892 -0.0130 -0.0137 0.0099  ? ? ? ? ? ? 522 ILE D C   
15401 O O   . ILE D 522 0.3914 0.4152 0.3152 -0.0111 -0.0080 0.0100  ? ? ? ? ? ? 522 ILE D O   
15402 C CB  . ILE D 522 0.3466 0.3841 0.2752 -0.0288 -0.0216 0.0321  ? ? ? ? ? ? 522 ILE D CB  
15403 C CG1 . ILE D 522 0.3559 0.4088 0.2838 -0.0359 -0.0221 0.0500  ? ? ? ? ? ? 522 ILE D CG1 
15404 C CG2 . ILE D 522 0.3558 0.3767 0.2859 -0.0320 -0.0344 0.0254  ? ? ? ? ? ? 522 ILE D CG2 
15405 C CD1 . ILE D 522 0.3627 0.4143 0.2720 -0.0369 -0.0269 0.0544  ? ? ? ? ? ? 522 ILE D CD1 
15406 N N   . VAL D 523 0.3781 0.3770 0.2721 -0.0141 -0.0232 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 523 VAL D N   
15407 C CA  . VAL D 523 0.4021 0.3833 0.2972 -0.0138 -0.0273 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 523 VAL D CA  
15408 C C   . VAL D 523 0.3787 0.3604 0.2954 -0.0247 -0.0403 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 523 VAL D C   
15409 O O   . VAL D 523 0.3879 0.3690 0.3016 -0.0300 -0.0509 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 523 VAL D O   
15410 C CB  . VAL D 523 0.4512 0.4048 0.3085 -0.0082 -0.0308 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 523 VAL D CB  
15411 C CG1 . VAL D 523 0.4653 0.3948 0.3220 -0.0118 -0.0396 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 523 VAL D CG1 
15412 C CG2 . VAL D 523 0.4716 0.4274 0.3040 0.0087  -0.0141 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 523 VAL D CG2 
15413 N N   . VAL D 524 0.3564 0.3428 0.2959 -0.0269 -0.0389 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 524 VAL D N   
15414 C CA  . VAL D 524 0.3252 0.3211 0.2880 -0.0331 -0.0465 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 524 VAL D CA  
15415 C C   . VAL D 524 0.3382 0.3262 0.3050 -0.0392 -0.0542 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 524 VAL D C   
15416 O O   . VAL D 524 0.3495 0.3313 0.3167 -0.0378 -0.0490 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 524 VAL D O   
15417 C CB  . VAL D 524 0.3320 0.3408 0.3138 -0.0307 -0.0386 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 524 VAL D CB  
15418 C CG1 . VAL D 524 0.3102 0.3301 0.3142 -0.0315 -0.0413 0.0005  ? ? ? ? ? ? 524 VAL D CG1 
15419 C CG2 . VAL D 524 0.3340 0.3444 0.3091 -0.0291 -0.0366 0.0024  ? ? ? ? ? ? 524 VAL D CG2 
15420 N N   . THR D 525 0.3456 0.3344 0.3161 -0.0475 -0.0686 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 525 THR D N   
15421 C CA  . THR D 525 0.3608 0.3430 0.3366 -0.0587 -0.0809 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 525 THR D CA  
15422 C C   . THR D 525 0.3495 0.3594 0.3559 -0.0660 -0.0900 0.0087  ? ? ? ? ? ? 525 THR D C   
15423 O O   . THR D 525 0.3319 0.3618 0.3535 -0.0582 -0.0840 0.0138  ? ? ? ? ? ? 525 THR D O   
15424 C CB  . THR D 525 0.4303 0.3767 0.3688 -0.0645 -0.0942 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 525 THR D CB  
15425 O OG1 . THR D 525 0.4520 0.3964 0.3750 -0.0669 -0.1035 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 525 THR D OG1 
15426 C CG2 . THR D 525 0.4599 0.3808 0.3688 -0.0513 -0.0812 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 525 THR D CG2 
15427 N N   . GLY D 526 0.3684 0.3796 0.3844 -0.0804 -0.1049 0.0161  ? ? ? ? ? ? 526 GLY D N   
15428 C CA  . GLY D 526 0.3637 0.4116 0.4159 -0.0879 -0.1138 0.0343  ? ? ? ? ? ? 526 GLY D CA  
15429 C C   . GLY D 526 0.4000 0.4380 0.4439 -0.1075 -0.1403 0.0417  ? ? ? ? ? ? 526 GLY D C   
15430 O O   . GLY D 526 0.4440 0.4389 0.4471 -0.1145 -0.1516 0.0297  ? ? ? ? ? ? 526 GLY D O   
15431 N N   . TRP D 527 0.3760 0.4525 0.4558 -0.1164 -0.1513 0.0626  ? ? ? ? ? ? 527 TRP D N   
15432 C CA  . TRP D 527 0.4321 0.5051 0.5068 -0.1367 -0.1797 0.0736  ? ? ? ? ? ? 527 TRP D CA  
15433 C C   . TRP D 527 0.4707 0.5395 0.5525 -0.1626 -0.2013 0.0860  ? ? ? ? ? ? 527 TRP D C   
15434 O O   . TRP D 527 0.4942 0.5448 0.5603 -0.1856 -0.2308 0.0931  ? ? ? ? ? ? 527 TRP D O   
15435 C CB  . TRP D 527 0.4191 0.5375 0.5283 -0.1308 -0.1818 0.0921  ? ? ? ? ? ? 527 TRP D CB  
15436 C CG  . TRP D 527 0.4007 0.5771 0.5647 -0.1249 -0.1719 0.1139  ? ? ? ? ? ? 527 TRP D CG  
15437 C CD1 . TRP D 527 0.3764 0.5776 0.5610 -0.0999 -0.1444 0.1126  ? ? ? ? ? ? 527 TRP D CD1 
15438 C CD2 . TRP D 527 0.4299 0.6486 0.6338 -0.1443 -0.1892 0.1427  ? ? ? ? ? ? 527 TRP D CD2 
15439 N NE1 . TRP D 527 0.3765 0.6312 0.6071 -0.0987 -0.1399 0.1361  ? ? ? ? ? ? 527 TRP D NE1 
15440 C CE2 . TRP D 527 0.4063 0.6795 0.6552 -0.1252 -0.1657 0.1572  ? ? ? ? ? ? 527 TRP D CE2 
15441 C CE3 . TRP D 527 0.4663 0.6820 0.6708 -0.1758 -0.2217 0.1583  ? ? ? ? ? ? 527 TRP D CE3 
15442 C CZ2 . TRP D 527 0.4115 0.7443 0.7104 -0.1358 -0.1722 0.1897  ? ? ? ? ? ? 527 TRP D CZ2 
15443 C CZ3 . TRP D 527 0.5035 0.7777 0.7605 -0.1904 -0.2319 0.1922  ? ? ? ? ? ? 527 TRP D CZ3 
15444 C CH2 . TRP D 527 0.4538 0.7891 0.7592 -0.1699 -0.2060 0.2084  ? ? ? ? ? ? 527 TRP D CH2 
15445 N N   . ARG D 528 0.4562 0.5382 0.5581 -0.1607 -0.1888 0.0893  ? ? ? ? ? ? 528 ARG D N   
15446 C CA  . ARG D 528 0.4813 0.5578 0.5908 -0.1857 -0.2078 0.1024  ? ? ? ? ? ? 528 ARG D CA  
15447 C C   . ARG D 528 0.4483 0.5137 0.5562 -0.1782 -0.1903 0.0942  ? ? ? ? ? ? 528 ARG D C   
15448 O O   . ARG D 528 0.4215 0.5009 0.5355 -0.1541 -0.1621 0.0842  ? ? ? ? ? ? 528 ARG D O   
15449 C CB  . ARG D 528 0.4921 0.6322 0.6566 -0.2018 -0.2204 0.1374  ? ? ? ? ? ? 528 ARG D CB  
15450 C CG  . ARG D 528 0.4770 0.6830 0.6902 -0.1796 -0.1923 0.1511  ? ? ? ? ? ? 528 ARG D CG  
15451 C CD  . ARG D 528 0.5219 0.7502 0.7591 -0.1878 -0.1865 0.1649  ? ? ? ? ? ? 528 ARG D CD  
15452 N NE  . ARG D 528 0.5631 0.8502 0.8492 -0.2072 -0.2002 0.2017  ? ? ? ? ? ? 528 ARG D NE  
15453 C CZ  . ARG D 528 0.5748 0.8849 0.8841 -0.2227 -0.2022 0.2210  ? ? ? ? ? ? 528 ARG D CZ  
15454 N NH1 . ARG D 528 0.5929 0.8676 0.8787 -0.2205 -0.1922 0.2052  ? ? ? ? ? ? 528 ARG D NH1 
15455 N NH2 . ARG D 528 0.5943 0.9671 0.9530 -0.2413 -0.2152 0.2596  ? ? ? ? ? ? 528 ARG D NH2 
15456 N N   . PRO D 529 0.4667 0.5058 0.5661 -0.2002 -0.2090 0.1001  ? ? ? ? ? ? 529 PRO D N   
15457 C CA  . PRO D 529 0.4566 0.4837 0.5541 -0.1932 -0.1936 0.0938  ? ? ? ? ? ? 529 PRO D CA  
15458 C C   . PRO D 529 0.4133 0.5067 0.5616 -0.1865 -0.1733 0.1133  ? ? ? ? ? ? 529 PRO D C   
15459 O O   . PRO D 529 0.4060 0.5562 0.5948 -0.1909 -0.1748 0.1364  ? ? ? ? ? ? 529 PRO D O   
15460 C CB  . PRO D 529 0.4874 0.4694 0.5652 -0.2220 -0.2242 0.1002  ? ? ? ? ? ? 529 PRO D CB  
15461 C CG  . PRO D 529 0.5447 0.5147 0.6125 -0.2462 -0.2570 0.1101  ? ? ? ? ? ? 529 PRO D CG  
15462 C CD  . PRO D 529 0.5259 0.5452 0.6182 -0.2341 -0.2469 0.1154  ? ? ? ? ? ? 529 PRO D CD  
15463 N N   . GLY D 530 0.4031 0.4895 0.5477 -0.1759 -0.1557 0.1058  ? ? ? ? ? ? 530 GLY D N   
15464 C CA  . GLY D 530 0.3757 0.5158 0.5556 -0.1661 -0.1340 0.1195  ? ? ? ? ? ? 530 GLY D CA  
15465 C C   . GLY D 530 0.3350 0.4899 0.5124 -0.1363 -0.1063 0.1047  ? ? ? ? ? ? 530 GLY D C   
15466 O O   . GLY D 530 0.3157 0.4569 0.4778 -0.1257 -0.1053 0.0917  ? ? ? ? ? ? 530 GLY D O   
15467 N N   . SER D 531 0.3111 0.4894 0.4996 -0.1254 -0.0862 0.1078  ? ? ? ? ? ? 531 SER D N   
15468 C CA  A SER D 531 0.3011 0.4904 0.4843 -0.0995 -0.0614 0.0961  ? ? ? ? ? ? 531 SER D CA  
15469 C CA  B SER D 531 0.3058 0.4945 0.4886 -0.0993 -0.0615 0.0957  ? ? ? ? ? ? 531 SER D CA  
15470 C C   . SER D 531 0.2878 0.5133 0.4904 -0.0858 -0.0547 0.1035  ? ? ? ? ? ? 531 SER D C   
15471 O O   . SER D 531 0.2921 0.5584 0.5263 -0.0940 -0.0617 0.1261  ? ? ? ? ? ? 531 SER D O   
15472 C CB  A SER D 531 0.2782 0.4915 0.4709 -0.0949 -0.0452 0.1042  ? ? ? ? ? ? 531 SER D CB  
15473 C CB  B SER D 531 0.2974 0.5070 0.4872 -0.0938 -0.0446 0.1020  ? ? ? ? ? ? 531 SER D CB  
15474 O OG  A SER D 531 0.2592 0.4596 0.4308 -0.0746 -0.0269 0.0872  ? ? ? ? ? ? 531 SER D OG  
15475 O OG  B SER D 531 0.3276 0.5017 0.4981 -0.1018 -0.0487 0.0937  ? ? ? ? ? ? 531 SER D OG  
15476 N N   . GLY D 532 0.2679 0.4785 0.4522 -0.0653 -0.0424 0.0868  ? ? ? ? ? ? 532 GLY D N   
15477 C CA  . GLY D 532 0.2693 0.5096 0.4687 -0.0467 -0.0326 0.0931  ? ? ? ? ? ? 532 GLY D CA  
15478 C C   . GLY D 532 0.2997 0.5366 0.5018 -0.0470 -0.0455 0.0938  ? ? ? ? ? ? 532 GLY D C   
15479 O O   . GLY D 532 0.2918 0.5534 0.5083 -0.0294 -0.0378 0.1007  ? ? ? ? ? ? 532 GLY D O   
15480 N N   . TYR D 533 0.2749 0.4791 0.4597 -0.0647 -0.0645 0.0865  ? ? ? ? ? ? 533 TYR D N   
15481 C CA  . TYR D 533 0.2818 0.4834 0.4670 -0.0702 -0.0810 0.0899  ? ? ? ? ? ? 533 TYR D CA  
15482 C C   . TYR D 533 0.2793 0.4377 0.4281 -0.0640 -0.0812 0.0689  ? ? ? ? ? ? 533 TYR D C   
15483 O O   . TYR D 533 0.3193 0.4679 0.4596 -0.0699 -0.0954 0.0692  ? ? ? ? ? ? 533 TYR D O   
15484 C CB  . TYR D 533 0.3142 0.5145 0.5057 -0.0982 -0.1067 0.1024  ? ? ? ? ? ? 533 TYR D CB  
15485 C CG  . TYR D 533 0.3190 0.5722 0.5534 -0.1062 -0.1080 0.1297  ? ? ? ? ? ? 533 TYR D CG  
15486 C CD1 . TYR D 533 0.3523 0.6057 0.5922 -0.1238 -0.1135 0.1378  ? ? ? ? ? ? 533 TYR D CD1 
15487 C CD2 . TYR D 533 0.3299 0.6366 0.6014 -0.0946 -0.1029 0.1503  ? ? ? ? ? ? 533 TYR D CD2 
15488 C CE1 . TYR D 533 0.3627 0.6715 0.6449 -0.1333 -0.1149 0.1675  ? ? ? ? ? ? 533 TYR D CE1 
15489 C CE2 . TYR D 533 0.3686 0.7341 0.6841 -0.1008 -0.1026 0.1800  ? ? ? ? ? ? 533 TYR D CE2 
15490 C CZ  . TYR D 533 0.4059 0.7738 0.7267 -0.1210 -0.1080 0.1889  ? ? ? ? ? ? 533 TYR D CZ  
15491 O OH  . TYR D 533 0.4498 0.8840 0.8179 -0.1281 -0.1072 0.2231  ? ? ? ? ? ? 533 TYR D OH  
15492 N N   . THR D 534 0.2584 0.3958 0.3873 -0.0524 -0.0659 0.0537  ? ? ? ? ? ? 534 THR D N   
15493 C CA  . THR D 534 0.2868 0.3896 0.3840 -0.0472 -0.0651 0.0376  ? ? ? ? ? ? 534 THR D CA  
15494 C C   . THR D 534 0.2861 0.3969 0.3876 -0.0368 -0.0665 0.0416  ? ? ? ? ? ? 534 THR D C   
15495 O O   . THR D 534 0.2707 0.4018 0.3892 -0.0219 -0.0563 0.0477  ? ? ? ? ? ? 534 THR D O   
15496 C CB  . THR D 534 0.2670 0.3542 0.3490 -0.0381 -0.0495 0.0261  ? ? ? ? ? ? 534 THR D CB  
15497 O OG1 . THR D 534 0.2848 0.3610 0.3610 -0.0474 -0.0500 0.0229  ? ? ? ? ? ? 534 THR D OG1 
15498 C CG2 . THR D 534 0.2705 0.3341 0.3281 -0.0321 -0.0472 0.0162  ? ? ? ? ? ? 534 THR D CG2 
15499 N N   . ASN D 535 0.2995 0.3926 0.3830 -0.0427 -0.0783 0.0383  ? ? ? ? ? ? 535 ASN D N   
15500 C CA  . ASN D 535 0.3024 0.4031 0.3910 -0.0352 -0.0835 0.0452  ? ? ? ? ? ? 535 ASN D CA  
15501 C C   . ASN D 535 0.3258 0.4005 0.3842 -0.0410 -0.0928 0.0386  ? ? ? ? ? ? 535 ASN D C   
15502 O O   . ASN D 535 0.3695 0.4499 0.4310 -0.0395 -0.1017 0.0465  ? ? ? ? ? ? 535 ASN D O   
15503 C CB  . ASN D 535 0.3003 0.4377 0.4229 -0.0387 -0.0949 0.0650  ? ? ? ? ? ? 535 ASN D CB  
15504 C CG  . ASN D 535 0.3500 0.4823 0.4656 -0.0615 -0.1181 0.0704  ? ? ? ? ? ? 535 ASN D CG  
15505 O OD1 . ASN D 535 0.3680 0.4747 0.4610 -0.0750 -0.1235 0.0606  ? ? ? ? ? ? 535 ASN D OD1 
15506 N ND2 . ASN D 535 0.3686 0.5209 0.5000 -0.0656 -0.1335 0.0860  ? ? ? ? ? ? 535 ASN D ND2 
15507 N N   . ILE D 536 0.3410 0.3903 0.3709 -0.0460 -0.0899 0.0261  ? ? ? ? ? ? 536 ILE D N   
15508 C CA  . ILE D 536 0.3734 0.4017 0.3715 -0.0505 -0.0970 0.0211  ? ? ? ? ? ? 536 ILE D CA  
15509 C C   . ILE D 536 0.3769 0.3903 0.3546 -0.0438 -0.0825 0.0117  ? ? ? ? ? ? 536 ILE D C   
15510 O O   . ILE D 536 0.3669 0.3770 0.3457 -0.0418 -0.0726 0.0058  ? ? ? ? ? ? 536 ILE D O   
15511 C CB  . ILE D 536 0.4243 0.4347 0.4006 -0.0643 -0.1117 0.0171  ? ? ? ? ? ? 536 ILE D CB  
15512 C CG1 . ILE D 536 0.4492 0.4773 0.4473 -0.0765 -0.1307 0.0307  ? ? ? ? ? ? 536 ILE D CG1 
15513 C CG2 . ILE D 536 0.4270 0.4137 0.3621 -0.0651 -0.1161 0.0105  ? ? ? ? ? ? 536 ILE D CG2 
15514 C CD1 . ILE D 536 0.5279 0.5352 0.5078 -0.0952 -0.1505 0.0295  ? ? ? ? ? ? 536 ILE D CD1 
15515 N N   . MET D 537 0.3758 0.3840 0.3378 -0.0414 -0.0824 0.0137  ? ? ? ? ? ? 537 MET D N   
15516 C CA  . MET D 537 0.3923 0.3939 0.3376 -0.0373 -0.0710 0.0108  ? ? ? ? ? ? 537 MET D CA  
15517 C C   . MET D 537 0.4139 0.4064 0.3274 -0.0398 -0.0757 0.0108  ? ? ? ? ? ? 537 MET D C   
15518 O O   . MET D 537 0.4408 0.4341 0.3505 -0.0438 -0.0878 0.0173  ? ? ? ? ? ? 537 MET D O   
15519 C CB  . MET D 537 0.4071 0.4134 0.3656 -0.0335 -0.0690 0.0183  ? ? ? ? ? ? 537 MET D CB  
15520 C CG  . MET D 537 0.4747 0.4786 0.4247 -0.0333 -0.0606 0.0210  ? ? ? ? ? ? 537 MET D CG  
15521 S SD  . MET D 537 0.5623 0.5605 0.5070 -0.0355 -0.0698 0.0335  ? ? ? ? ? ? 537 MET D SD  
15522 C CE  . MET D 537 0.4450 0.4497 0.3630 -0.0387 -0.0652 0.0330  ? ? ? ? ? ? 537 MET D CE  
15523 N N   . ARG D 538 0.4146 0.3994 0.3045 -0.0356 -0.0660 0.0045  ? ? ? ? ? ? 538 ARG D N   
15524 C CA  A ARG D 538 0.4506 0.4260 0.3028 -0.0338 -0.0662 0.0032  ? ? ? ? ? ? 538 ARG D CA  
15525 C CA  B ARG D 538 0.4647 0.4409 0.3175 -0.0339 -0.0663 0.0038  ? ? ? ? ? ? 538 ARG D CA  
15526 C C   . ARG D 538 0.4517 0.4392 0.2956 -0.0254 -0.0488 0.0078  ? ? ? ? ? ? 538 ARG D C   
15527 O O   . ARG D 538 0.4286 0.4221 0.2855 -0.0200 -0.0373 0.0059  ? ? ? ? ? ? 538 ARG D O   
15528 C CB  A ARG D 538 0.4896 0.4391 0.3112 -0.0328 -0.0711 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 538 ARG D CB  
15529 C CB  B ARG D 538 0.5381 0.4878 0.3568 -0.0352 -0.0753 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 538 ARG D CB  
15530 C CG  A ARG D 538 0.5218 0.4603 0.3464 -0.0456 -0.0928 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 538 ARG D CG  
15531 C CG  B ARG D 538 0.6063 0.5362 0.4124 -0.0286 -0.0688 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 538 ARG D CG  
15532 C CD  A ARG D 538 0.5961 0.4984 0.3811 -0.0473 -0.1011 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 538 ARG D CD  
15533 C CD  B ARG D 538 0.7041 0.5962 0.4677 -0.0331 -0.0845 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 538 ARG D CD  
15534 N NE  A ARG D 538 0.5902 0.4820 0.3836 -0.0428 -0.0938 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 538 ARG D NE  
15535 N NE  B ARG D 538 0.7774 0.6421 0.5356 -0.0349 -0.0901 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 538 ARG D NE  
15536 C CZ  A ARG D 538 0.6442 0.5103 0.4043 -0.0297 -0.0832 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 538 ARG D CZ  
15537 C CZ  B ARG D 538 0.7384 0.6049 0.5257 -0.0495 -0.1048 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 538 ARG D CZ  
15538 N NH1 A ARG D 538 0.6386 0.4895 0.3529 -0.0175 -0.0755 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 538 ARG D NH1 
15539 N NH1 B ARG D 538 0.6536 0.5507 0.4797 -0.0603 -0.1130 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 538 ARG D NH1 
15540 N NH2 A ARG D 538 0.5920 0.4480 0.3636 -0.0271 -0.0795 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 538 ARG D NH2 
15541 N NH2 B ARG D 538 0.7103 0.5490 0.4883 -0.0522 -0.1107 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 538 ARG D NH2 
15542 N N   . VAL D 539 0.4355 0.4300 0.2594 -0.0254 -0.0477 0.0164  ? ? ? ? ? ? 539 VAL D N   
15543 C CA  . VAL D 539 0.4614 0.4763 0.2794 -0.0191 -0.0318 0.0269  ? ? ? ? ? ? 539 VAL D CA  
15544 C C   . VAL D 539 0.4941 0.4994 0.2691 -0.0051 -0.0210 0.0183  ? ? ? ? ? ? 539 VAL D C   
15545 O O   . VAL D 539 0.5030 0.4939 0.2441 -0.0059 -0.0284 0.0151  ? ? ? ? ? ? 539 VAL D O   
15546 C CB  . VAL D 539 0.4655 0.4954 0.2847 -0.0282 -0.0374 0.0453  ? ? ? ? ? ? 539 VAL D CB  
15547 C CG1 . VAL D 539 0.4686 0.5276 0.2876 -0.0253 -0.0222 0.0619  ? ? ? ? ? ? 539 VAL D CG1 
15548 C CG2 . VAL D 539 0.4437 0.4704 0.2948 -0.0389 -0.0510 0.0514  ? ? ? ? ? ? 539 VAL D CG2 
15549 N N   . LEU D 540 0.5054 0.5196 0.2809 0.0088  -0.0032 0.0167  ? ? ? ? ? ? 540 LEU D N   
15550 C CA  . LEU D 540 0.5736 0.5743 0.3068 0.0293  0.0108  0.0067  ? ? ? ? ? ? 540 LEU D CA  
15551 C C   . LEU D 540 0.5647 0.6042 0.2995 0.0448  0.0350  0.0231  ? ? ? ? ? ? 540 LEU D C   
15552 O O   . LEU D 540 0.5331 0.6033 0.3080 0.0419  0.0417  0.0368  ? ? ? ? ? ? 540 LEU D O   
15553 C CB  . LEU D 540 0.6063 0.5822 0.3449 0.0355  0.0104  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 540 LEU D CB  
15554 C CG  . LEU D 540 0.7249 0.6532 0.4136 0.0475  0.0073  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 540 LEU D CG  
15555 C CD1 . LEU D 540 0.7318 0.6421 0.4341 0.0537  0.0091  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 540 LEU D CD1 
15556 C CD2 . LEU D 540 0.7619 0.6871 0.4006 0.0704  0.0249  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 540 LEU D CD2 
15557 N N   . SER D 541 0.6076 0.6490 0.2995 0.0613  0.0481  0.0236  ? ? ? ? ? ? 541 SER D N   
15558 C CA  . SER D 541 0.6227 0.7043 0.3200 0.0819  0.0747  0.0390  ? ? ? ? ? ? 541 SER D CA  
15559 C C   . SER D 541 0.6622 0.7190 0.3349 0.1101  0.0893  0.0219  ? ? ? ? ? ? 541 SER D C   
15560 O O   . SER D 541 0.7053 0.7087 0.3311 0.1182  0.0821  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 541 SER D O   
15561 C CB  . SER D 541 0.6629 0.7773 0.3363 0.0885  0.0879  0.0571  ? ? ? ? ? ? 541 SER D CB  
15562 O OG  . SER D 541 0.7335 0.8158 0.3638 0.0823  0.0748  0.0458  ? ? ? ? ? ? 541 SER D OG  
15563 N N   . ILE D 542 0.6348 0.7274 0.3392 0.1237  0.1072  0.0355  ? ? ? ? ? ? 542 ILE D N   
15564 C CA  . ILE D 542 0.6595 0.7331 0.3460 0.1536  0.1227  0.0234  ? ? ? ? ? ? 542 ILE D CA  
15565 C C   . ILE D 542 0.7367 0.8114 0.3695 0.1873  0.1467  0.0220  ? ? ? ? ? ? 542 ILE D C   
15566 O O   . ILE D 542 0.7477 0.8783 0.3884 0.1946  0.1648  0.0466  ? ? ? ? ? ? 542 ILE D O   
15567 C CB  . ILE D 542 0.6064 0.7230 0.3500 0.1549  0.1316  0.0420  ? ? ? ? ? ? 542 ILE D CB  
15568 C CG1 . ILE D 542 0.5623 0.6719 0.3489 0.1218  0.1075  0.0412  ? ? ? ? ? ? 542 ILE D CG1 
15569 C CG2 . ILE D 542 0.6398 0.7353 0.3694 0.1869  0.1464  0.0309  ? ? ? ? ? ? 542 ILE D CG2 
15570 C CD1 . ILE D 542 0.5512 0.5989 0.3180 0.1121  0.0871  0.0135  ? ? ? ? ? ? 542 ILE D CD1 
15571 N N   . SER D 543 0.8083 0.8189 0.3813 0.2073  0.1459  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 543 SER D N   
15572 C CA  . SER D 543 0.8934 0.8971 0.4077 0.2481  0.1725  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 543 SER D CA  
15573 C C   . SER D 543 0.9173 0.9004 0.4242 0.2835  0.1893  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 543 SER D C   
15574 O O   . SER D 543 0.8867 0.8685 0.4385 0.2747  0.1808  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 543 SER D O   
15575 C CB  . SER D 543 0.9687 0.9061 0.4045 0.2479  0.1590  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 543 SER D CB  
15576 O OG  . SER D 543 1.0072 0.8726 0.4263 0.2362  0.1333  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 543 SER D OG  
15577 O OXT . SER D 543 1.0291 0.9939 0.4827 0.3242  0.2122  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 543 SER D OXT 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A . n 
A 1 2   GLU 2   2   ?   ?   ?   A . n 
A 1 3   GLY 3   3   ?   ?   ?   A . n 
A 1 4   PRO 4   4   ?   ?   ?   A . n 
A 1 5   ALA 5   5   ?   ?   ?   A . n 
A 1 6   GLY 6   6   ?   ?   ?   A . n 
A 1 7   TYR 7   7   ?   ?   ?   A . n 
A 1 8   LEU 8   8   ?   ?   ?   A . n 
A 1 9   ARG 9   9   ?   ?   ?   A . n 
A 1 10  ARG 10  10  ?   ?   ?   A . n 
A 1 11  ALA 11  11  ?   ?   ?   A . n 
A 1 12  ASP 12  12  ?   ?   ?   A . n 
A 1 13  VAL 13  13  ?   ?   ?   A . n 
A 1 14  ALA 14  14  ?   ?   ?   A . n 
A 1 15  GLN 15  15  ?   ?   ?   A . n 
A 1 16  LEU 16  16  ?   ?   ?   A . n 
A 1 17  THR 17  17  ?   ?   ?   A . n 
A 1 18  GLN 18  18  ?   ?   ?   A . n 
A 1 19  GLU 19  19  ?   ?   ?   A . n 
A 1 20  LEU 20  20  ?   ?   ?   A . n 
A 1 21  GLY 21  21  ?   ?   ?   A . n 
A 1 22  THR 22  22  ?   ?   ?   A . n 
A 1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   A . n 
A 1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   A . n 
A 1 25  PHE 25  25  ?   ?   ?   A . n 
A 1 26  GLN 26  26  26  GLN GLN A . n 
A 1 27  GLN 27  27  27  GLN GLN A . n 
A 1 28  GLN 28  28  28  GLN GLN A . n 
A 1 29  GLN 29  29  29  GLN GLN A . n 
A 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A . n 
A 1 31  PRO 31  31  31  PRO PRO A . n 
A 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA A . n 
A 1 33  ALA 33  33  33  ALA ALA A . n 
A 1 34  MET 34  34  34  MET MET A . n 
A 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A . n 
A 1 36  ASP 36  36  36  ASP ASP A . n 
A 1 37  THR 37  37  37  THR THR A . n 
A 1 38  PHE 38  38  38  PHE PHE A . n 
A 1 39  LEU 39  39  39  LEU LEU A . n 
A 1 40  GLU 40  40  40  GLU GLU A . n 
A 1 41  HIS 41  41  41  HIS HIS A . n 
A 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A . n 
A 1 43  CYS 43  43  43  CYS CYS A . n 
A 1 44  LEU 44  44  44  LEU LEU A . n 
A 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU A . n 
A 1 46  ASP 46  46  46  ASP ASP A . n 
A 1 47  ILE 47  47  47  ILE ILE A . n 
A 1 48  ASP 48  48  48  ASP ASP A . n 
A 1 49  SER 49  49  49  SER SER A . n 
A 1 50  GLU 50  50  50  GLU GLU A . n 
A 1 51  PRO 51  51  51  PRO PRO A . n 
A 1 52  VAL 52  52  52  VAL VAL A . n 
A 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA A . n 
A 1 54  ALA 54  54  54  ALA ALA A . n 
A 1 55  ARG 55  55  55  ARG ARG A . n 
A 1 56  SER 56  56  56  SER SER A . n 
A 1 57  THR 57  57  57  THR THR A . n 
A 1 58  SER 58  58  58  SER SER A . n 
A 1 59  ILE 59  59  59  ILE ILE A . n 
A 1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE A . n 
A 1 61  ALA 61  61  61  ALA ALA A . n 
A 1 62  THR 62  62  62  THR THR A . n 
A 1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A . n 
A 1 64  GLY 64  64  64  GLY GLY A . n 
A 1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A . n 
A 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A . n 
A 1 67  SER 67  67  67  SER SER A . n 
A 1 68  ARG 68  68  68  ARG ARG A . n 
A 1 69  SER 69  69  69  SER SER A . n 
A 1 70  VAL 70  70  70  VAL VAL A . n 
A 1 71  GLU 71  71  71  GLU GLU A . n 
A 1 72  ARG 72  72  72  ARG ARG A . n 
A 1 73  LEU 73  73  73  LEU LEU A . n 
A 1 74  LYS 74  74  74  LYS LYS A . n 
A 1 75  GLU 75  75  75  GLU GLU A . n 
A 1 76  MET 76  76  76  MET MET A . n 
A 1 77  ILE 77  77  77  ILE ILE A . n 
A 1 78  LYS 78  78  78  LYS LYS A . n 
A 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A . n 
A 1 80  GLY 80  80  80  GLY GLY A . n 
A 1 81  MET 81  81  81  MET MET A . n 
A 1 82  ASN 82  82  82  ASN ASN A . n 
A 1 83  ILE 83  83  83  ILE ILE A . n 
A 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA A . n 
A 1 85  ARG 85  85  85  ARG ARG A . n 
A 1 86  LEU 86  86  86  LEU LEU A . n 
A 1 87  ASN 87  87  87  ASN ASN A . n 
A 1 88  PHE 88  88  88  PHE PHE A . n 
A 1 89  SER 89  89  89  SER SER A . n 
A 1 90  HIS 90  90  90  HIS HIS A . n 
A 1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A . n 
A 1 92  SER 92  92  92  SER SER A . n 
A 1 93  HIS 93  93  93  HIS HIS A . n 
A 1 94  GLU 94  94  94  GLU GLU A . n 
A 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR A . n 
A 1 96  HIS 96  96  96  HIS HIS A . n 
A 1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA A . n 
A 1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU A . n 
A 1 99  SER 99  99  99  SER SER A . n 
A 1 100 ILE 100 100 100 ILE ILE A . n 
A 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA A . n 
A 1 102 ASN 102 102 102 ASN ASN A . n 
A 1 103 VAL 103 103 103 VAL VAL A . n 
A 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG A . n 
A 1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU A . n 
A 1 106 ALA 106 106 106 ALA ALA A . n 
A 1 107 VAL 107 107 107 VAL VAL A . n 
A 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A . n 
A 1 109 SER 109 109 109 SER SER A . n 
A 1 110 PHE 110 110 110 PHE PHE A . n 
A 1 111 ALA 111 111 ?   ?   ?   A . n 
A 1 112 GLY 112 112 ?   ?   ?   A . n 
A 1 113 SER 113 113 113 SER SER A . n 
A 1 114 PRO 114 114 114 PRO PRO A . n 
A 1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU A . n 
A 1 116 SER 116 116 116 SER SER A . n 
A 1 117 TYR 117 117 117 TYR TYR A . n 
A 1 118 ARG 118 118 118 ARG ARG A . n 
A 1 119 PRO 119 119 119 PRO PRO A . n 
A 1 120 VAL 120 120 120 VAL VAL A . n 
A 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA A . n 
A 1 122 ILE 122 122 122 ILE ILE A . n 
A 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA A . n 
A 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU A . n 
A 1 125 ASP 125 125 125 ASP ASP A . n 
A 1 126 THR 126 126 126 THR THR A . n 
A 1 127 LYS 127 127 127 LYS LYS A . n 
A 1 128 GLY 128 128 128 GLY GLY A . n 
A 1 129 PRO 129 129 129 PRO PRO A . n 
A 1 130 GLU 130 130 130 GLU GLU A . n 
A 1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE A . n 
A 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG A . n 
A 1 133 THR 133 133 133 THR THR A . n 
A 1 134 GLY 134 134 134 GLY GLY A . n 
A 1 135 ILE 135 135 135 ILE ILE A . n 
A 1 136 LEU 136 136 ?   ?   ?   A . n 
A 1 137 GLN 137 137 ?   ?   ?   A . n 
A 1 138 GLY 138 138 ?   ?   ?   A . n 
A 1 139 GLY 139 139 ?   ?   ?   A . n 
A 1 140 PRO 140 140 ?   ?   ?   A . n 
A 1 141 GLU 141 141 ?   ?   ?   A . n 
A 1 142 SER 142 142 ?   ?   ?   A . n 
A 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A . n 
A 1 144 VAL 144 144 144 VAL VAL A . n 
A 1 145 GLU 145 145 145 GLU GLU A . n 
A 1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU A . n 
A 1 147 VAL 147 147 147 VAL VAL A . n 
A 1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS A . n 
A 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A . n 
A 1 150 SER 150 150 150 SER SER A . n 
A 1 151 GLN 151 151 151 GLN GLN A . n 
A 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL A . n 
A 1 153 LEU 153 153 153 LEU LEU A . n 
A 1 154 VAL 154 154 154 VAL VAL A . n 
A 1 155 THR 155 155 155 THR THR A . n 
A 1 156 VAL 156 156 156 VAL VAL A . n 
A 1 157 ASP 157 157 157 ASP ASP A . n 
A 1 158 PRO 158 158 158 PRO PRO A . n 
A 1 159 ALA 159 159 159 ALA ALA A . n 
A 1 160 PHE 160 160 160 PHE PHE A . n 
A 1 161 ARG 161 161 161 ARG ARG A . n 
A 1 162 THR 162 162 162 THR THR A . n 
A 1 163 ARG 163 163 163 ARG ARG A . n 
A 1 164 GLY 164 164 164 GLY GLY A . n 
A 1 165 ASN 165 165 165 ASN ASN A . n 
A 1 166 ALA 166 166 166 ALA ALA A . n 
A 1 167 ASN 167 167 167 ASN ASN A . n 
A 1 168 THR 168 168 168 THR THR A . n 
A 1 169 VAL 169 169 169 VAL VAL A . n 
A 1 170 TRP 170 170 170 TRP TRP A . n 
A 1 171 VAL 171 171 171 VAL VAL A . n 
A 1 172 ASP 172 172 172 ASP ASP A . n 
A 1 173 TYR 173 173 173 TYR TYR A . n 
A 1 174 PRO 174 174 174 PRO PRO A . n 
A 1 175 ASN 175 175 175 ASN ASN A . n 
A 1 176 ILE 176 176 176 ILE ILE A . n 
A 1 177 VAL 177 177 177 VAL VAL A . n 
A 1 178 ARG 178 178 178 ARG ARG A . n 
A 1 179 VAL 179 179 179 VAL VAL A . n 
A 1 180 VAL 180 180 180 VAL VAL A . n 
A 1 181 PRO 181 181 181 PRO PRO A . n 
A 1 182 VAL 182 182 182 VAL VAL A . n 
A 1 183 GLY 183 183 183 GLY GLY A . n 
A 1 184 GLY 184 184 184 GLY GLY A . n 
A 1 185 ARG 185 185 185 ARG ARG A . n 
A 1 186 ILE 186 186 186 ILE ILE A . n 
A 1 187 TYR 187 187 187 TYR TYR A . n 
A 1 188 ILE 188 188 188 ILE ILE A . n 
A 1 189 ASP 189 189 189 ASP ASP A . n 
A 1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP A . n 
A 1 191 GLY 191 191 191 GLY GLY A . n 
A 1 192 LEU 192 192 192 LEU LEU A . n 
A 1 193 ILE 193 193 193 ILE ILE A . n 
A 1 194 SER 194 194 194 SER SER A . n 
A 1 195 LEU 195 195 195 LEU LEU A . n 
A 1 196 VAL 196 196 196 VAL VAL A . n 
A 1 197 VAL 197 197 197 VAL VAL A . n 
A 1 198 GLN 198 198 198 GLN GLN A . n 
A 1 199 LYS 199 199 199 LYS LYS A . n 
A 1 200 ILE 200 200 200 ILE ILE A . n 
A 1 201 GLY 201 201 201 GLY GLY A . n 
A 1 202 PRO 202 202 202 PRO PRO A . n 
A 1 203 GLU 203 203 203 GLU GLU A . n 
A 1 204 GLY 204 204 204 GLY GLY A . n 
A 1 205 LEU 205 205 205 LEU LEU A . n 
A 1 206 VAL 206 206 206 VAL VAL A . n 
A 1 207 THR 207 207 207 THR THR A . n 
A 1 208 GLN 208 208 208 GLN GLN A . n 
A 1 209 VAL 209 209 209 VAL VAL A . n 
A 1 210 GLU 210 210 210 GLU GLU A . n 
A 1 211 ASN 211 211 211 ASN ASN A . n 
A 1 212 GLY 212 212 212 GLY GLY A . n 
A 1 213 GLY 213 213 213 GLY GLY A . n 
A 1 214 VAL 214 214 214 VAL VAL A . n 
A 1 215 LEU 215 215 215 LEU LEU A . n 
A 1 216 GLY 216 216 216 GLY GLY A . n 
A 1 217 SER 217 217 217 SER SER A . n 
A 1 218 ARG 218 218 218 ARG ARG A . n 
A 1 219 LYS 219 219 219 LYS LYS A . n 
A 1 220 GLY 220 220 220 GLY GLY A . n 
A 1 221 VAL 221 221 221 VAL VAL A . n 
A 1 222 ASN 222 222 222 ASN ASN A . n 
A 1 223 LEU 223 223 223 LEU LEU A . n 
A 1 224 PRO 224 224 224 PRO PRO A . n 
A 1 225 GLY 225 225 225 GLY GLY A . n 
A 1 226 ALA 226 226 226 ALA ALA A . n 
A 1 227 GLN 227 227 227 GLN GLN A . n 
A 1 228 VAL 228 228 228 VAL VAL A . n 
A 1 229 ASP 229 229 ?   ?   ?   A . n 
A 1 230 LEU 230 230 ?   ?   ?   A . n 
A 1 231 PRO 231 231 ?   ?   ?   A . n 
A 1 232 GLY 232 232 232 GLY GLY A . n 
A 1 233 LEU 233 233 233 LEU LEU A . n 
A 1 234 SER 234 234 234 SER SER A . n 
A 1 235 GLU 235 235 235 GLU GLU A . n 
A 1 236 GLN 236 236 236 GLN GLN A . n 
A 1 237 ASP 237 237 237 ASP ASP A . n 
A 1 238 VAL 238 238 238 VAL VAL A . n 
A 1 239 ARG 239 239 239 ARG ARG A . n 
A 1 240 ASP 240 240 240 ASP ASP A . n 
A 1 241 LEU 241 241 241 LEU LEU A . n 
A 1 242 ARG 242 242 242 ARG ARG A . n 
A 1 243 PHE 243 243 243 PHE PHE A . n 
A 1 244 GLY 244 244 244 GLY GLY A . n 
A 1 245 VAL 245 245 245 VAL VAL A . n 
A 1 246 GLU 246 246 246 GLU GLU A . n 
A 1 247 HIS 247 247 247 HIS HIS A . n 
A 1 248 GLY 248 248 248 GLY GLY A . n 
A 1 249 VAL 249 249 249 VAL VAL A . n 
A 1 250 ASP 250 250 250 ASP ASP A . n 
A 1 251 ILE 251 251 251 ILE ILE A . n 
A 1 252 VAL 252 252 252 VAL VAL A . n 
A 1 253 PHE 253 253 253 PHE PHE A . n 
A 1 254 ALA 254 254 254 ALA ALA A . n 
A 1 255 SER 255 255 255 SER SER A . n 
A 1 256 PHE 256 256 256 PHE PHE A . n 
A 1 257 VAL 257 257 257 VAL VAL A . n 
A 1 258 ARG 258 258 258 ARG ARG A . n 
A 1 259 LYS 259 259 259 LYS LYS A . n 
A 1 260 ALA 260 260 260 ALA ALA A . n 
A 1 261 SER 261 261 261 SER SER A . n 
A 1 262 ASP 262 262 262 ASP ASP A . n 
A 1 263 VAL 263 263 263 VAL VAL A . n 
A 1 264 ALA 264 264 264 ALA ALA A . n 
A 1 265 ALA 265 265 265 ALA ALA A . n 
A 1 266 VAL 266 266 266 VAL VAL A . n 
A 1 267 ARG 267 267 267 ARG ARG A . n 
A 1 268 ALA 268 268 268 ALA ALA A . n 
A 1 269 ALA 269 269 269 ALA ALA A . n 
A 1 270 LEU 270 270 270 LEU LEU A . n 
A 1 271 GLY 271 271 271 GLY GLY A . n 
A 1 272 PRO 272 272 272 PRO PRO A . n 
A 1 273 GLU 273 273 273 GLU GLU A . n 
A 1 274 GLY 274 274 274 GLY GLY A . n 
A 1 275 HIS 275 275 275 HIS HIS A . n 
A 1 276 GLY 276 276 276 GLY GLY A . n 
A 1 277 ILE 277 277 277 ILE ILE A . n 
A 1 278 LYS 278 278 278 LYS LYS A . n 
A 1 279 ILE 279 279 279 ILE ILE A . n 
A 1 280 ILE 280 280 280 ILE ILE A . n 
A 1 281 SER 281 281 281 SER SER A . n 
A 1 282 LYS 282 282 282 LYS LYS A . n 
A 1 283 ILE 283 283 283 ILE ILE A . n 
A 1 284 GLU 284 284 284 GLU GLU A . n 
A 1 285 ASN 285 285 285 ASN ASN A . n 
A 1 286 HIS 286 286 286 HIS HIS A . n 
A 1 287 GLU 287 287 287 GLU GLU A . n 
A 1 288 GLY 288 288 288 GLY GLY A . n 
A 1 289 VAL 289 289 289 VAL VAL A . n 
A 1 290 LYS 290 290 290 LYS LYS A . n 
A 1 291 ARG 291 291 291 ARG ARG A . n 
A 1 292 PHE 292 292 292 PHE PHE A . n 
A 1 293 ASP 293 293 293 ASP ASP A . n 
A 1 294 GLU 294 294 294 GLU GLU A . n 
A 1 295 ILE 295 295 295 ILE ILE A . n 
A 1 296 LEU 296 296 296 LEU LEU A . n 
A 1 297 GLU 297 297 297 GLU GLU A . n 
A 1 298 VAL 298 298 298 VAL VAL A . n 
A 1 299 SER 299 299 299 SER SER A . n 
A 1 300 ASP 300 300 300 ASP ASP A . n 
A 1 301 GLY 301 301 301 GLY GLY A . n 
A 1 302 ILE 302 302 302 ILE ILE A . n 
A 1 303 MET 303 303 303 MET MET A . n 
A 1 304 VAL 304 304 304 VAL VAL A . n 
A 1 305 ALA 305 305 305 ALA ALA A . n 
A 1 306 ARG 306 306 306 ARG ARG A . n 
A 1 307 GLY 307 307 307 GLY GLY A . n 
A 1 308 ASP 308 308 308 ASP ASP A . n 
A 1 309 LEU 309 309 309 LEU LEU A . n 
A 1 310 GLY 310 310 310 GLY GLY A . n 
A 1 311 ILE 311 311 311 ILE ILE A . n 
A 1 312 GLU 312 312 312 GLU GLU A . n 
A 1 313 ILE 313 313 313 ILE ILE A . n 
A 1 314 PRO 314 314 314 PRO PRO A . n 
A 1 315 ALA 315 315 315 ALA ALA A . n 
A 1 316 GLU 316 316 316 GLU GLU A . n 
A 1 317 LYS 317 317 317 LYS LYS A . n 
A 1 318 VAL 318 318 318 VAL VAL A . n 
A 1 319 PHE 319 319 319 PHE PHE A . n 
A 1 320 LEU 320 320 320 LEU LEU A . n 
A 1 321 ALA 321 321 321 ALA ALA A . n 
A 1 322 GLN 322 322 322 GLN GLN A . n 
A 1 323 LYS 323 323 323 LYS LYS A . n 
A 1 324 MET 324 324 324 MET MET A . n 
A 1 325 MET 325 325 325 MET MET A . n 
A 1 326 ILE 326 326 326 ILE ILE A . n 
A 1 327 GLY 327 327 327 GLY GLY A . n 
A 1 328 ARG 328 328 328 ARG ARG A . n 
A 1 329 CYS 329 329 329 CYS CYS A . n 
A 1 330 ASN 330 330 330 ASN ASN A . n 
A 1 331 LEU 331 331 331 LEU LEU A . n 
A 1 332 ALA 332 332 332 ALA ALA A . n 
A 1 333 GLY 333 333 333 GLY GLY A . n 
A 1 334 LYS 334 334 334 LYS LYS A . n 
A 1 335 PRO 335 335 335 PRO PRO A . n 
A 1 336 VAL 336 336 336 VAL VAL A . n 
A 1 337 VAL 337 337 337 VAL VAL A . n 
A 1 338 CYS 338 338 338 CYS CYS A . n 
A 1 339 ALA 339 339 339 ALA ALA A . n 
A 1 340 THR 340 340 340 THR THR A . n 
A 1 341 GLN 341 341 341 GLN GLN A . n 
A 1 342 MET 342 342 342 MET MET A . n 
A 1 343 LEU 343 343 343 LEU LEU A . n 
A 1 344 GLU 344 344 344 GLU GLU A . n 
A 1 345 SER 345 345 345 SER SER A . n 
A 1 346 MET 346 346 346 MET MET A . n 
A 1 347 ILE 347 347 347 ILE ILE A . n 
A 1 348 THR 348 348 348 THR THR A . n 
A 1 349 LYS 349 349 349 LYS LYS A . n 
A 1 350 PRO 350 350 350 PRO PRO A . n 
A 1 351 ARG 351 351 351 ARG ARG A . n 
A 1 352 PRO 352 352 352 PRO PRO A . n 
A 1 353 THR 353 353 353 THR THR A . n 
A 1 354 ARG 354 354 354 ARG ARG A . n 
A 1 355 ALA 355 355 355 ALA ALA A . n 
A 1 356 GLU 356 356 356 GLU GLU A . n 
A 1 357 THR 357 357 357 THR THR A . n 
A 1 358 SER 358 358 358 SER SER A . n 
A 1 359 ASP 359 359 359 ASP ASP A . n 
A 1 360 VAL 360 360 360 VAL VAL A . n 
A 1 361 ALA 361 361 361 ALA ALA A . n 
A 1 362 ASN 362 362 362 ASN ASN A . n 
A 1 363 ALA 363 363 363 ALA ALA A . n 
A 1 364 VAL 364 364 364 VAL VAL A . n 
A 1 365 LEU 365 365 365 LEU LEU A . n 
A 1 366 ASP 366 366 366 ASP ASP A . n 
A 1 367 GLY 367 367 367 GLY GLY A . n 
A 1 368 ALA 368 368 368 ALA ALA A . n 
A 1 369 ASP 369 369 369 ASP ASP A . n 
A 1 370 CYS 370 370 370 CYS CYS A . n 
A 1 371 ILE 371 371 371 ILE ILE A . n 
A 1 372 MET 372 372 372 MET MET A . n 
A 1 373 LEU 373 373 373 LEU LEU A . n 
A 1 374 SER 374 374 374 SER SER A . n 
A 1 375 GLY 375 375 375 GLY GLY A . n 
A 1 376 GLU 376 376 376 GLU GLU A . n 
A 1 377 THR 377 377 377 THR THR A . n 
A 1 378 ALA 378 378 378 ALA ALA A . n 
A 1 379 LYS 379 379 379 LYS LYS A . n 
A 1 380 GLY 380 380 380 GLY GLY A . n 
A 1 381 ASN 381 381 381 ASN ASN A . n 
A 1 382 PHE 382 382 382 PHE PHE A . n 
A 1 383 PRO 383 383 383 PRO PRO A . n 
A 1 384 VAL 384 384 384 VAL VAL A . n 
A 1 385 GLU 385 385 385 GLU GLU A . n 
A 1 386 ALA 386 386 386 ALA ALA A . n 
A 1 387 VAL 387 387 387 VAL VAL A . n 
A 1 388 LYS 388 388 388 LYS LYS A . n 
A 1 389 MET 389 389 389 MET MET A . n 
A 1 390 GLN 390 390 390 GLN GLN A . n 
A 1 391 HIS 391 391 391 HIS HIS A . n 
A 1 392 ALA 392 392 392 ALA ALA A . n 
A 1 393 ILE 393 393 393 ILE ILE A . n 
A 1 394 ALA 394 394 394 ALA ALA A . n 
A 1 395 ARG 395 395 395 ARG ARG A . n 
A 1 396 GLU 396 396 396 GLU GLU A . n 
A 1 397 ALA 397 397 397 ALA ALA A . n 
A 1 398 GLU 398 398 398 GLU GLU A . n 
A 1 399 ALA 399 399 399 ALA ALA A . n 
A 1 400 ALA 400 400 400 ALA ALA A . n 
A 1 401 VAL 401 401 401 VAL VAL A . n 
A 1 402 TYR 402 402 402 TYR TYR A . n 
A 1 403 HIS 403 403 403 HIS HIS A . n 
A 1 404 ARG 404 404 404 ARG ARG A . n 
A 1 405 GLN 405 405 405 GLN GLN A . n 
A 1 406 LEU 406 406 406 LEU LEU A . n 
A 1 407 PHE 407 407 407 PHE PHE A . n 
A 1 408 GLU 408 408 408 GLU GLU A . n 
A 1 409 GLU 409 409 409 GLU GLU A . n 
A 1 410 LEU 410 410 410 LEU LEU A . n 
A 1 411 ARG 411 411 411 ARG ARG A . n 
A 1 412 ARG 412 412 412 ARG ARG A . n 
A 1 413 ALA 413 413 413 ALA ALA A . n 
A 1 414 ALA 414 414 414 ALA ALA A . n 
A 1 415 PRO 415 415 415 PRO PRO A . n 
A 1 416 LEU 416 416 416 LEU LEU A . n 
A 1 417 SER 417 417 417 SER SER A . n 
A 1 418 ARG 418 418 418 ARG ARG A . n 
A 1 419 ASP 419 419 419 ASP ASP A . n 
A 1 420 PRO 420 420 420 PRO PRO A . n 
A 1 421 THR 421 421 421 THR THR A . n 
A 1 422 GLU 422 422 422 GLU GLU A . n 
A 1 423 VAL 423 423 423 VAL VAL A . n 
A 1 424 THR 424 424 424 THR THR A . n 
A 1 425 ALA 425 425 425 ALA ALA A . n 
A 1 426 ILE 426 426 426 ILE ILE A . n 
A 1 427 GLY 427 427 427 GLY GLY A . n 
A 1 428 ALA 428 428 428 ALA ALA A . n 
A 1 429 VAL 429 429 429 VAL VAL A . n 
A 1 430 GLU 430 430 430 GLU GLU A . n 
A 1 431 ALA 431 431 431 ALA ALA A . n 
A 1 432 ALA 432 432 432 ALA ALA A . n 
A 1 433 PHE 433 433 433 PHE PHE A . n 
A 1 434 LYS 434 434 434 LYS LYS A . n 
A 1 435 CYS 435 435 435 CYS CYS A . n 
A 1 436 CYS 436 436 436 CYS CYS A . n 
A 1 437 ALA 437 437 437 ALA ALA A . n 
A 1 438 ALA 438 438 438 ALA ALA A . n 
A 1 439 ALA 439 439 439 ALA ALA A . n 
A 1 440 ILE 440 440 440 ILE ILE A . n 
A 1 441 ILE 441 441 441 ILE ILE A . n 
A 1 442 VAL 442 442 442 VAL VAL A . n 
A 1 443 LEU 443 443 443 LEU LEU A . n 
A 1 444 THR 444 444 444 THR THR A . n 
A 1 445 THR 445 445 445 THR THR A . n 
A 1 446 THR 446 446 446 THR THR A . n 
A 1 447 GLY 447 447 447 GLY GLY A . n 
A 1 448 ARG 448 448 448 ARG ARG A . n 
A 1 449 SER 449 449 449 SER SER A . n 
A 1 450 ALA 450 450 450 ALA ALA A . n 
A 1 451 GLN 451 451 451 GLN GLN A . n 
A 1 452 LEU 452 452 452 LEU LEU A . n 
A 1 453 LEU 453 453 453 LEU LEU A . n 
A 1 454 SER 454 454 454 SER SER A . n 
A 1 455 ARG 455 455 455 ARG ARG A . n 
A 1 456 TYR 456 456 456 TYR TYR A . n 
A 1 457 ARG 457 457 457 ARG ARG A . n 
A 1 458 PRO 458 458 458 PRO PRO A . n 
A 1 459 ARG 459 459 459 ARG ARG A . n 
A 1 460 ALA 460 460 460 ALA ALA A . n 
A 1 461 ALA 461 461 461 ALA ALA A . n 
A 1 462 VAL 462 462 462 VAL VAL A . n 
A 1 463 ILE 463 463 463 ILE ILE A . n 
A 1 464 ALA 464 464 464 ALA ALA A . n 
A 1 465 VAL 465 465 465 VAL VAL A . n 
A 1 466 THR 466 466 466 THR THR A . n 
A 1 467 ARG 467 467 467 ARG ARG A . n 
A 1 468 SER 468 468 468 SER SER A . n 
A 1 469 ALA 469 469 469 ALA ALA A . n 
A 1 470 GLN 470 470 470 GLN GLN A . n 
A 1 471 ALA 471 471 471 ALA ALA A . n 
A 1 472 ALA 472 472 472 ALA ALA A . n 
A 1 473 ARG 473 473 473 ARG ARG A . n 
A 1 474 GLN 474 474 474 GLN GLN A . n 
A 1 475 VAL 475 475 475 VAL VAL A . n 
A 1 476 HIS 476 476 476 HIS HIS A . n 
A 1 477 LEU 477 477 477 LEU LEU A . n 
A 1 478 CYS 478 478 478 CYS CYS A . n 
A 1 479 ARG 479 479 479 ARG ARG A . n 
A 1 480 GLY 480 480 480 GLY GLY A . n 
A 1 481 VAL 481 481 481 VAL VAL A . n 
A 1 482 PHE 482 482 482 PHE PHE A . n 
A 1 483 PRO 483 483 483 PRO PRO A . n 
A 1 484 LEU 484 484 484 LEU LEU A . n 
A 1 485 LEU 485 485 485 LEU LEU A . n 
A 1 486 TYR 486 486 486 TYR TYR A . n 
A 1 487 ARG 487 487 487 ARG ARG A . n 
A 1 488 GLU 488 488 488 GLU GLU A . n 
A 1 489 PRO 489 489 489 PRO PRO A . n 
A 1 490 PRO 490 490 490 PRO PRO A . n 
A 1 491 GLU 491 491 491 GLU GLU A . n 
A 1 492 ALA 492 492 492 ALA ALA A . n 
A 1 493 ILE 493 493 493 ILE ILE A . n 
A 1 494 TRP 494 494 494 TRP TRP A . n 
A 1 495 ALA 495 495 495 ALA ALA A . n 
A 1 496 ASP 496 496 496 ASP ASP A . n 
A 1 497 ASP 497 497 497 ASP ASP A . n 
A 1 498 VAL 498 498 498 VAL VAL A . n 
A 1 499 ASP 499 499 499 ASP ASP A . n 
A 1 500 ARG 500 500 500 ARG ARG A . n 
A 1 501 ARG 501 501 501 ARG ARG A . n 
A 1 502 VAL 502 502 502 VAL VAL A . n 
A 1 503 GLN 503 503 503 GLN GLN A . n 
A 1 504 PHE 504 504 504 PHE PHE A . n 
A 1 505 GLY 505 505 505 GLY GLY A . n 
A 1 506 ILE 506 506 506 ILE ILE A . n 
A 1 507 GLU 507 507 507 GLU GLU A . n 
A 1 508 SER 508 508 508 SER SER A . n 
A 1 509 GLY 509 509 509 GLY GLY A . n 
A 1 510 LYS 510 510 510 LYS LYS A . n 
A 1 511 LEU 511 511 511 LEU LEU A . n 
A 1 512 ARG 512 512 512 ARG ARG A . n 
A 1 513 GLY 513 513 513 GLY GLY A . n 
A 1 514 PHE 514 514 514 PHE PHE A . n 
A 1 515 LEU 515 515 515 LEU LEU A . n 
A 1 516 ARG 516 516 516 ARG ARG A . n 
A 1 517 VAL 517 517 517 VAL VAL A . n 
A 1 518 GLY 518 518 518 GLY GLY A . n 
A 1 519 ASP 519 519 519 ASP ASP A . n 
A 1 520 LEU 520 520 520 LEU LEU A . n 
A 1 521 VAL 521 521 521 VAL VAL A . n 
A 1 522 ILE 522 522 522 ILE ILE A . n 
A 1 523 VAL 523 523 523 VAL VAL A . n 
A 1 524 VAL 524 524 524 VAL VAL A . n 
A 1 525 THR 525 525 525 THR THR A . n 
A 1 526 GLY 526 526 526 GLY GLY A . n 
A 1 527 TRP 527 527 527 TRP TRP A . n 
A 1 528 ARG 528 528 528 ARG ARG A . n 
A 1 529 PRO 529 529 529 PRO PRO A . n 
A 1 530 GLY 530 530 530 GLY GLY A . n 
A 1 531 SER 531 531 531 SER SER A . n 
A 1 532 GLY 532 532 532 GLY GLY A . n 
A 1 533 TYR 533 533 533 TYR TYR A . n 
A 1 534 THR 534 534 534 THR THR A . n 
A 1 535 ASN 535 535 535 ASN ASN A . n 
A 1 536 ILE 536 536 536 ILE ILE A . n 
A 1 537 MET 537 537 537 MET MET A . n 
A 1 538 ARG 538 538 538 ARG ARG A . n 
A 1 539 VAL 539 539 539 VAL VAL A . n 
A 1 540 LEU 540 540 540 LEU LEU A . n 
A 1 541 SER 541 541 541 SER SER A . n 
A 1 542 ILE 542 542 542 ILE ILE A . n 
A 1 543 SER 543 543 543 SER SER A . n 
B 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   B . n 
B 1 2   GLU 2   2   ?   ?   ?   B . n 
B 1 3   GLY 3   3   ?   ?   ?   B . n 
B 1 4   PRO 4   4   ?   ?   ?   B . n 
B 1 5   ALA 5   5   ?   ?   ?   B . n 
B 1 6   GLY 6   6   ?   ?   ?   B . n 
B 1 7   TYR 7   7   ?   ?   ?   B . n 
B 1 8   LEU 8   8   ?   ?   ?   B . n 
B 1 9   ARG 9   9   ?   ?   ?   B . n 
B 1 10  ARG 10  10  ?   ?   ?   B . n 
B 1 11  ALA 11  11  ?   ?   ?   B . n 
B 1 12  ASP 12  12  ?   ?   ?   B . n 
B 1 13  VAL 13  13  ?   ?   ?   B . n 
B 1 14  ALA 14  14  ?   ?   ?   B . n 
B 1 15  GLN 15  15  ?   ?   ?   B . n 
B 1 16  LEU 16  16  ?   ?   ?   B . n 
B 1 17  THR 17  17  ?   ?   ?   B . n 
B 1 18  GLN 18  18  ?   ?   ?   B . n 
B 1 19  GLU 19  19  ?   ?   ?   B . n 
B 1 20  LEU 20  20  ?   ?   ?   B . n 
B 1 21  GLY 21  21  ?   ?   ?   B . n 
B 1 22  THR 22  22  ?   ?   ?   B . n 
B 1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   B . n 
B 1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   B . n 
B 1 25  PHE 25  25  25  PHE PHE B . n 
B 1 26  GLN 26  26  26  GLN GLN B . n 
B 1 27  GLN 27  27  27  GLN GLN B . n 
B 1 28  GLN 28  28  28  GLN GLN B . n 
B 1 29  GLN 29  29  29  GLN GLN B . n 
B 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU B . n 
B 1 31  PRO 31  31  31  PRO PRO B . n 
B 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA B . n 
B 1 33  ALA 33  33  33  ALA ALA B . n 
B 1 34  MET 34  34  34  MET MET B . n 
B 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA B . n 
B 1 36  ASP 36  36  36  ASP ASP B . n 
B 1 37  THR 37  37  37  THR THR B . n 
B 1 38  PHE 38  38  38  PHE PHE B . n 
B 1 39  LEU 39  39  39  LEU LEU B . n 
B 1 40  GLU 40  40  40  GLU GLU B . n 
B 1 41  HIS 41  41  41  HIS HIS B . n 
B 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU B . n 
B 1 43  CYS 43  43  43  CYS CYS B . n 
B 1 44  LEU 44  44  44  LEU LEU B . n 
B 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU B . n 
B 1 46  ASP 46  46  46  ASP ASP B . n 
B 1 47  ILE 47  47  47  ILE ILE B . n 
B 1 48  ASP 48  48  48  ASP ASP B . n 
B 1 49  SER 49  49  49  SER SER B . n 
B 1 50  GLU 50  50  50  GLU GLU B . n 
B 1 51  PRO 51  51  51  PRO PRO B . n 
B 1 52  VAL 52  52  52  VAL VAL B . n 
B 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA B . n 
B 1 54  ALA 54  54  54  ALA ALA B . n 
B 1 55  ARG 55  55  55  ARG ARG B . n 
B 1 56  SER 56  56  56  SER SER B . n 
B 1 57  THR 57  57  57  THR THR B . n 
B 1 58  SER 58  58  58  SER SER B . n 
B 1 59  ILE 59  59  59  ILE ILE B . n 
B 1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE B . n 
B 1 61  ALA 61  61  61  ALA ALA B . n 
B 1 62  THR 62  62  62  THR THR B . n 
B 1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE B . n 
B 1 64  GLY 64  64  64  GLY GLY B . n 
B 1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO B . n 
B 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA B . n 
B 1 67  SER 67  67  67  SER SER B . n 
B 1 68  ARG 68  68  68  ARG ARG B . n 
B 1 69  SER 69  69  69  SER SER B . n 
B 1 70  VAL 70  70  70  VAL VAL B . n 
B 1 71  GLU 71  71  71  GLU GLU B . n 
B 1 72  ARG 72  72  72  ARG ARG B . n 
B 1 73  LEU 73  73  73  LEU LEU B . n 
B 1 74  LYS 74  74  74  LYS LYS B . n 
B 1 75  GLU 75  75  75  GLU GLU B . n 
B 1 76  MET 76  76  76  MET MET B . n 
B 1 77  ILE 77  77  77  ILE ILE B . n 
B 1 78  LYS 78  78  78  LYS LYS B . n 
B 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA B . n 
B 1 80  GLY 80  80  80  GLY GLY B . n 
B 1 81  MET 81  81  81  MET MET B . n 
B 1 82  ASN 82  82  82  ASN ASN B . n 
B 1 83  ILE 83  83  83  ILE ILE B . n 
B 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA B . n 
B 1 85  ARG 85  85  85  ARG ARG B . n 
B 1 86  LEU 86  86  86  LEU LEU B . n 
B 1 87  ASN 87  87  87  ASN ASN B . n 
B 1 88  PHE 88  88  88  PHE PHE B . n 
B 1 89  SER 89  89  89  SER SER B . n 
B 1 90  HIS 90  90  90  HIS HIS B . n 
B 1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY B . n 
B 1 92  SER 92  92  92  SER SER B . n 
B 1 93  HIS 93  93  93  HIS HIS B . n 
B 1 94  GLU 94  94  94  GLU GLU B . n 
B 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR B . n 
B 1 96  HIS 96  96  96  HIS HIS B . n 
B 1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA B . n 
B 1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU B . n 
B 1 99  SER 99  99  99  SER SER B . n 
B 1 100 ILE 100 100 100 ILE ILE B . n 
B 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA B . n 
B 1 102 ASN 102 102 102 ASN ASN B . n 
B 1 103 VAL 103 103 103 VAL VAL B . n 
B 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG B . n 
B 1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU B . n 
B 1 106 ALA 106 106 106 ALA ALA B . n 
B 1 107 VAL 107 107 107 VAL VAL B . n 
B 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU B . n 
B 1 109 SER 109 109 109 SER SER B . n 
B 1 110 PHE 110 110 110 PHE PHE B . n 
B 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA B . n 
B 1 112 GLY 112 112 112 GLY GLY B . n 
B 1 113 SER 113 113 113 SER SER B . n 
B 1 114 PRO 114 114 114 PRO PRO B . n 
B 1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU B . n 
B 1 116 SER 116 116 116 SER SER B . n 
B 1 117 TYR 117 117 117 TYR TYR B . n 
B 1 118 ARG 118 118 118 ARG ARG B . n 
B 1 119 PRO 119 119 119 PRO PRO B . n 
B 1 120 VAL 120 120 120 VAL VAL B . n 
B 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA B . n 
B 1 122 ILE 122 122 122 ILE ILE B . n 
B 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA B . n 
B 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU B . n 
B 1 125 ASP 125 125 125 ASP ASP B . n 
B 1 126 THR 126 126 126 THR THR B . n 
B 1 127 LYS 127 127 127 LYS LYS B . n 
B 1 128 GLY 128 128 128 GLY GLY B . n 
B 1 129 PRO 129 129 129 PRO PRO B . n 
B 1 130 GLU 130 130 130 GLU GLU B . n 
B 1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE B . n 
B 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG B . n 
B 1 133 THR 133 133 133 THR THR B . n 
B 1 134 GLY 134 134 134 GLY GLY B . n 
B 1 135 ILE 135 135 135 ILE ILE B . n 
B 1 136 LEU 136 136 ?   ?   ?   B . n 
B 1 137 GLN 137 137 ?   ?   ?   B . n 
B 1 138 GLY 138 138 ?   ?   ?   B . n 
B 1 139 GLY 139 139 ?   ?   ?   B . n 
B 1 140 PRO 140 140 ?   ?   ?   B . n 
B 1 141 GLU 141 141 ?   ?   ?   B . n 
B 1 142 SER 142 142 ?   ?   ?   B . n 
B 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU B . n 
B 1 144 VAL 144 144 144 VAL VAL B . n 
B 1 145 GLU 145 145 145 GLU GLU B . n 
B 1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU B . n 
B 1 147 VAL 147 147 147 VAL VAL B . n 
B 1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS B . n 
B 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY B . n 
B 1 150 SER 150 150 150 SER SER B . n 
B 1 151 GLN 151 151 151 GLN GLN B . n 
B 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL B . n 
B 1 153 LEU 153 153 153 LEU LEU B . n 
B 1 154 VAL 154 154 154 VAL VAL B . n 
B 1 155 THR 155 155 155 THR THR B . n 
B 1 156 VAL 156 156 156 VAL VAL B . n 
B 1 157 ASP 157 157 157 ASP ASP B . n 
B 1 158 PRO 158 158 158 PRO PRO B . n 
B 1 159 ALA 159 159 159 ALA ALA B . n 
B 1 160 PHE 160 160 160 PHE PHE B . n 
B 1 161 ARG 161 161 ?   ?   ?   B . n 
B 1 162 THR 162 162 ?   ?   ?   B . n 
B 1 163 ARG 163 163 ?   ?   ?   B . n 
B 1 164 GLY 164 164 164 GLY GLY B . n 
B 1 165 ASN 165 165 165 ASN ASN B . n 
B 1 166 ALA 166 166 166 ALA ALA B . n 
B 1 167 ASN 167 167 167 ASN ASN B . n 
B 1 168 THR 168 168 168 THR THR B . n 
B 1 169 VAL 169 169 169 VAL VAL B . n 
B 1 170 TRP 170 170 170 TRP TRP B . n 
B 1 171 VAL 171 171 171 VAL VAL B . n 
B 1 172 ASP 172 172 172 ASP ASP B . n 
B 1 173 TYR 173 173 173 TYR TYR B . n 
B 1 174 PRO 174 174 174 PRO PRO B . n 
B 1 175 ASN 175 175 175 ASN ASN B . n 
B 1 176 ILE 176 176 176 ILE ILE B . n 
B 1 177 VAL 177 177 177 VAL VAL B . n 
B 1 178 ARG 178 178 178 ARG ARG B . n 
B 1 179 VAL 179 179 179 VAL VAL B . n 
B 1 180 VAL 180 180 180 VAL VAL B . n 
B 1 181 PRO 181 181 181 PRO PRO B . n 
B 1 182 VAL 182 182 182 VAL VAL B . n 
B 1 183 GLY 183 183 183 GLY GLY B . n 
B 1 184 GLY 184 184 184 GLY GLY B . n 
B 1 185 ARG 185 185 185 ARG ARG B . n 
B 1 186 ILE 186 186 186 ILE ILE B . n 
B 1 187 TYR 187 187 187 TYR TYR B . n 
B 1 188 ILE 188 188 188 ILE ILE B . n 
B 1 189 ASP 189 189 189 ASP ASP B . n 
B 1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP B . n 
B 1 191 GLY 191 191 191 GLY GLY B . n 
B 1 192 LEU 192 192 192 LEU LEU B . n 
B 1 193 ILE 193 193 193 ILE ILE B . n 
B 1 194 SER 194 194 194 SER SER B . n 
B 1 195 LEU 195 195 195 LEU LEU B . n 
B 1 196 VAL 196 196 196 VAL VAL B . n 
B 1 197 VAL 197 197 197 VAL VAL B . n 
B 1 198 GLN 198 198 198 GLN GLN B . n 
B 1 199 LYS 199 199 199 LYS LYS B . n 
B 1 200 ILE 200 200 200 ILE ILE B . n 
B 1 201 GLY 201 201 201 GLY GLY B . n 
B 1 202 PRO 202 202 202 PRO PRO B . n 
B 1 203 GLU 203 203 203 GLU GLU B . n 
B 1 204 GLY 204 204 204 GLY GLY B . n 
B 1 205 LEU 205 205 205 LEU LEU B . n 
B 1 206 VAL 206 206 206 VAL VAL B . n 
B 1 207 THR 207 207 207 THR THR B . n 
B 1 208 GLN 208 208 208 GLN GLN B . n 
B 1 209 VAL 209 209 209 VAL VAL B . n 
B 1 210 GLU 210 210 210 GLU GLU B . n 
B 1 211 ASN 211 211 211 ASN ASN B . n 
B 1 212 GLY 212 212 212 GLY GLY B . n 
B 1 213 GLY 213 213 213 GLY GLY B . n 
B 1 214 VAL 214 214 214 VAL VAL B . n 
B 1 215 LEU 215 215 215 LEU LEU B . n 
B 1 216 GLY 216 216 216 GLY GLY B . n 
B 1 217 SER 217 217 217 SER SER B . n 
B 1 218 ARG 218 218 218 ARG ARG B . n 
B 1 219 LYS 219 219 219 LYS LYS B . n 
B 1 220 GLY 220 220 220 GLY GLY B . n 
B 1 221 VAL 221 221 221 VAL VAL B . n 
B 1 222 ASN 222 222 222 ASN ASN B . n 
B 1 223 LEU 223 223 223 LEU LEU B . n 
B 1 224 PRO 224 224 224 PRO PRO B . n 
B 1 225 GLY 225 225 225 GLY GLY B . n 
B 1 226 ALA 226 226 226 ALA ALA B . n 
B 1 227 GLN 227 227 ?   ?   ?   B . n 
B 1 228 VAL 228 228 ?   ?   ?   B . n 
B 1 229 ASP 229 229 ?   ?   ?   B . n 
B 1 230 LEU 230 230 ?   ?   ?   B . n 
B 1 231 PRO 231 231 231 PRO PRO B . n 
B 1 232 GLY 232 232 232 GLY GLY B . n 
B 1 233 LEU 233 233 233 LEU LEU B . n 
B 1 234 SER 234 234 234 SER SER B . n 
B 1 235 GLU 235 235 235 GLU GLU B . n 
B 1 236 GLN 236 236 236 GLN GLN B . n 
B 1 237 ASP 237 237 237 ASP ASP B . n 
B 1 238 VAL 238 238 238 VAL VAL B . n 
B 1 239 ARG 239 239 239 ARG ARG B . n 
B 1 240 ASP 240 240 240 ASP ASP B . n 
B 1 241 LEU 241 241 241 LEU LEU B . n 
B 1 242 ARG 242 242 242 ARG ARG B . n 
B 1 243 PHE 243 243 243 PHE PHE B . n 
B 1 244 GLY 244 244 244 GLY GLY B . n 
B 1 245 VAL 245 245 245 VAL VAL B . n 
B 1 246 GLU 246 246 246 GLU GLU B . n 
B 1 247 HIS 247 247 247 HIS HIS B . n 
B 1 248 GLY 248 248 248 GLY GLY B . n 
B 1 249 VAL 249 249 249 VAL VAL B . n 
B 1 250 ASP 250 250 250 ASP ASP B . n 
B 1 251 ILE 251 251 251 ILE ILE B . n 
B 1 252 VAL 252 252 252 VAL VAL B . n 
B 1 253 PHE 253 253 253 PHE PHE B . n 
B 1 254 ALA 254 254 254 ALA ALA B . n 
B 1 255 SER 255 255 255 SER SER B . n 
B 1 256 PHE 256 256 256 PHE PHE B . n 
B 1 257 VAL 257 257 257 VAL VAL B . n 
B 1 258 ARG 258 258 258 ARG ARG B . n 
B 1 259 LYS 259 259 259 LYS LYS B . n 
B 1 260 ALA 260 260 260 ALA ALA B . n 
B 1 261 SER 261 261 261 SER SER B . n 
B 1 262 ASP 262 262 262 ASP ASP B . n 
B 1 263 VAL 263 263 263 VAL VAL B . n 
B 1 264 ALA 264 264 264 ALA ALA B . n 
B 1 265 ALA 265 265 265 ALA ALA B . n 
B 1 266 VAL 266 266 266 VAL VAL B . n 
B 1 267 ARG 267 267 267 ARG ARG B . n 
B 1 268 ALA 268 268 268 ALA ALA B . n 
B 1 269 ALA 269 269 269 ALA ALA B . n 
B 1 270 LEU 270 270 270 LEU LEU B . n 
B 1 271 GLY 271 271 271 GLY GLY B . n 
B 1 272 PRO 272 272 272 PRO PRO B . n 
B 1 273 GLU 273 273 273 GLU GLU B . n 
B 1 274 GLY 274 274 274 GLY GLY B . n 
B 1 275 HIS 275 275 275 HIS HIS B . n 
B 1 276 GLY 276 276 276 GLY GLY B . n 
B 1 277 ILE 277 277 277 ILE ILE B . n 
B 1 278 LYS 278 278 278 LYS LYS B . n 
B 1 279 ILE 279 279 279 ILE ILE B . n 
B 1 280 ILE 280 280 280 ILE ILE B . n 
B 1 281 SER 281 281 281 SER SER B . n 
B 1 282 LYS 282 282 282 LYS LYS B . n 
B 1 283 ILE 283 283 283 ILE ILE B . n 
B 1 284 GLU 284 284 284 GLU GLU B . n 
B 1 285 ASN 285 285 285 ASN ASN B . n 
B 1 286 HIS 286 286 286 HIS HIS B . n 
B 1 287 GLU 287 287 287 GLU GLU B . n 
B 1 288 GLY 288 288 288 GLY GLY B . n 
B 1 289 VAL 289 289 289 VAL VAL B . n 
B 1 290 LYS 290 290 290 LYS LYS B . n 
B 1 291 ARG 291 291 291 ARG ARG B . n 
B 1 292 PHE 292 292 292 PHE PHE B . n 
B 1 293 ASP 293 293 293 ASP ASP B . n 
B 1 294 GLU 294 294 294 GLU GLU B . n 
B 1 295 ILE 295 295 295 ILE ILE B . n 
B 1 296 LEU 296 296 296 LEU LEU B . n 
B 1 297 GLU 297 297 297 GLU GLU B . n 
B 1 298 VAL 298 298 298 VAL VAL B . n 
B 1 299 SER 299 299 299 SER SER B . n 
B 1 300 ASP 300 300 300 ASP ASP B . n 
B 1 301 GLY 301 301 301 GLY GLY B . n 
B 1 302 ILE 302 302 302 ILE ILE B . n 
B 1 303 MET 303 303 303 MET MET B . n 
B 1 304 VAL 304 304 304 VAL VAL B . n 
B 1 305 ALA 305 305 305 ALA ALA B . n 
B 1 306 ARG 306 306 306 ARG ARG B . n 
B 1 307 GLY 307 307 307 GLY GLY B . n 
B 1 308 ASP 308 308 308 ASP ASP B . n 
B 1 309 LEU 309 309 309 LEU LEU B . n 
B 1 310 GLY 310 310 310 GLY GLY B . n 
B 1 311 ILE 311 311 311 ILE ILE B . n 
B 1 312 GLU 312 312 312 GLU GLU B . n 
B 1 313 ILE 313 313 313 ILE ILE B . n 
B 1 314 PRO 314 314 314 PRO PRO B . n 
B 1 315 ALA 315 315 315 ALA ALA B . n 
B 1 316 GLU 316 316 316 GLU GLU B . n 
B 1 317 LYS 317 317 317 LYS LYS B . n 
B 1 318 VAL 318 318 318 VAL VAL B . n 
B 1 319 PHE 319 319 319 PHE PHE B . n 
B 1 320 LEU 320 320 320 LEU LEU B . n 
B 1 321 ALA 321 321 321 ALA ALA B . n 
B 1 322 GLN 322 322 322 GLN GLN B . n 
B 1 323 LYS 323 323 323 LYS LYS B . n 
B 1 324 MET 324 324 324 MET MET B . n 
B 1 325 MET 325 325 325 MET MET B . n 
B 1 326 ILE 326 326 326 ILE ILE B . n 
B 1 327 GLY 327 327 327 GLY GLY B . n 
B 1 328 ARG 328 328 328 ARG ARG B . n 
B 1 329 CYS 329 329 329 CYS CYS B . n 
B 1 330 ASN 330 330 330 ASN ASN B . n 
B 1 331 LEU 331 331 331 LEU LEU B . n 
B 1 332 ALA 332 332 332 ALA ALA B . n 
B 1 333 GLY 333 333 333 GLY GLY B . n 
B 1 334 LYS 334 334 334 LYS LYS B . n 
B 1 335 PRO 335 335 335 PRO PRO B . n 
B 1 336 VAL 336 336 336 VAL VAL B . n 
B 1 337 VAL 337 337 337 VAL VAL B . n 
B 1 338 CYS 338 338 338 CYS CYS B . n 
B 1 339 ALA 339 339 339 ALA ALA B . n 
B 1 340 THR 340 340 340 THR THR B . n 
B 1 341 GLN 341 341 341 GLN GLN B . n 
B 1 342 MET 342 342 342 MET MET B . n 
B 1 343 LEU 343 343 343 LEU LEU B . n 
B 1 344 GLU 344 344 344 GLU GLU B . n 
B 1 345 SER 345 345 345 SER SER B . n 
B 1 346 MET 346 346 346 MET MET B . n 
B 1 347 ILE 347 347 347 ILE ILE B . n 
B 1 348 THR 348 348 348 THR THR B . n 
B 1 349 LYS 349 349 349 LYS LYS B . n 
B 1 350 PRO 350 350 350 PRO PRO B . n 
B 1 351 ARG 351 351 351 ARG ARG B . n 
B 1 352 PRO 352 352 352 PRO PRO B . n 
B 1 353 THR 353 353 353 THR THR B . n 
B 1 354 ARG 354 354 354 ARG ARG B . n 
B 1 355 ALA 355 355 355 ALA ALA B . n 
B 1 356 GLU 356 356 356 GLU GLU B . n 
B 1 357 THR 357 357 357 THR THR B . n 
B 1 358 SER 358 358 358 SER SER B . n 
B 1 359 ASP 359 359 359 ASP ASP B . n 
B 1 360 VAL 360 360 360 VAL VAL B . n 
B 1 361 ALA 361 361 361 ALA ALA B . n 
B 1 362 ASN 362 362 362 ASN ASN B . n 
B 1 363 ALA 363 363 363 ALA ALA B . n 
B 1 364 VAL 364 364 364 VAL VAL B . n 
B 1 365 LEU 365 365 365 LEU LEU B . n 
B 1 366 ASP 366 366 366 ASP ASP B . n 
B 1 367 GLY 367 367 367 GLY GLY B . n 
B 1 368 ALA 368 368 368 ALA ALA B . n 
B 1 369 ASP 369 369 369 ASP ASP B . n 
B 1 370 CYS 370 370 370 CYS CYS B . n 
B 1 371 ILE 371 371 371 ILE ILE B . n 
B 1 372 MET 372 372 372 MET MET B . n 
B 1 373 LEU 373 373 373 LEU LEU B . n 
B 1 374 SER 374 374 374 SER SER B . n 
B 1 375 GLY 375 375 375 GLY GLY B . n 
B 1 376 GLU 376 376 376 GLU GLU B . n 
B 1 377 THR 377 377 377 THR THR B . n 
B 1 378 ALA 378 378 378 ALA ALA B . n 
B 1 379 LYS 379 379 379 LYS LYS B . n 
B 1 380 GLY 380 380 380 GLY GLY B . n 
B 1 381 ASN 381 381 381 ASN ASN B . n 
B 1 382 PHE 382 382 382 PHE PHE B . n 
B 1 383 PRO 383 383 383 PRO PRO B . n 
B 1 384 VAL 384 384 384 VAL VAL B . n 
B 1 385 GLU 385 385 385 GLU GLU B . n 
B 1 386 ALA 386 386 386 ALA ALA B . n 
B 1 387 VAL 387 387 387 VAL VAL B . n 
B 1 388 LYS 388 388 388 LYS LYS B . n 
B 1 389 MET 389 389 389 MET MET B . n 
B 1 390 GLN 390 390 390 GLN GLN B . n 
B 1 391 HIS 391 391 391 HIS HIS B . n 
B 1 392 ALA 392 392 392 ALA ALA B . n 
B 1 393 ILE 393 393 393 ILE ILE B . n 
B 1 394 ALA 394 394 394 ALA ALA B . n 
B 1 395 ARG 395 395 395 ARG ARG B . n 
B 1 396 GLU 396 396 396 GLU GLU B . n 
B 1 397 ALA 397 397 397 ALA ALA B . n 
B 1 398 GLU 398 398 398 GLU GLU B . n 
B 1 399 ALA 399 399 399 ALA ALA B . n 
B 1 400 ALA 400 400 400 ALA ALA B . n 
B 1 401 VAL 401 401 401 VAL VAL B . n 
B 1 402 TYR 402 402 402 TYR TYR B . n 
B 1 403 HIS 403 403 403 HIS HIS B . n 
B 1 404 ARG 404 404 404 ARG ARG B . n 
B 1 405 GLN 405 405 405 GLN GLN B . n 
B 1 406 LEU 406 406 406 LEU LEU B . n 
B 1 407 PHE 407 407 407 PHE PHE B . n 
B 1 408 GLU 408 408 408 GLU GLU B . n 
B 1 409 GLU 409 409 409 GLU GLU B . n 
B 1 410 LEU 410 410 410 LEU LEU B . n 
B 1 411 ARG 411 411 411 ARG ARG B . n 
B 1 412 ARG 412 412 412 ARG ARG B . n 
B 1 413 ALA 413 413 413 ALA ALA B . n 
B 1 414 ALA 414 414 414 ALA ALA B . n 
B 1 415 PRO 415 415 415 PRO PRO B . n 
B 1 416 LEU 416 416 416 LEU LEU B . n 
B 1 417 SER 417 417 417 SER SER B . n 
B 1 418 ARG 418 418 418 ARG ARG B . n 
B 1 419 ASP 419 419 419 ASP ASP B . n 
B 1 420 PRO 420 420 420 PRO PRO B . n 
B 1 421 THR 421 421 421 THR THR B . n 
B 1 422 GLU 422 422 422 GLU GLU B . n 
B 1 423 VAL 423 423 423 VAL VAL B . n 
B 1 424 THR 424 424 424 THR THR B . n 
B 1 425 ALA 425 425 425 ALA ALA B . n 
B 1 426 ILE 426 426 426 ILE ILE B . n 
B 1 427 GLY 427 427 427 GLY GLY B . n 
B 1 428 ALA 428 428 428 ALA ALA B . n 
B 1 429 VAL 429 429 429 VAL VAL B . n 
B 1 430 GLU 430 430 430 GLU GLU B . n 
B 1 431 ALA 431 431 431 ALA ALA B . n 
B 1 432 ALA 432 432 432 ALA ALA B . n 
B 1 433 PHE 433 433 433 PHE PHE B . n 
B 1 434 LYS 434 434 434 LYS LYS B . n 
B 1 435 CYS 435 435 435 CYS CYS B . n 
B 1 436 CYS 436 436 436 CYS CYS B . n 
B 1 437 ALA 437 437 437 ALA ALA B . n 
B 1 438 ALA 438 438 438 ALA ALA B . n 
B 1 439 ALA 439 439 439 ALA ALA B . n 
B 1 440 ILE 440 440 440 ILE ILE B . n 
B 1 441 ILE 441 441 441 ILE ILE B . n 
B 1 442 VAL 442 442 442 VAL VAL B . n 
B 1 443 LEU 443 443 443 LEU LEU B . n 
B 1 444 THR 444 444 444 THR THR B . n 
B 1 445 THR 445 445 445 THR THR B . n 
B 1 446 THR 446 446 446 THR THR B . n 
B 1 447 GLY 447 447 447 GLY GLY B . n 
B 1 448 ARG 448 448 448 ARG ARG B . n 
B 1 449 SER 449 449 449 SER SER B . n 
B 1 450 ALA 450 450 450 ALA ALA B . n 
B 1 451 GLN 451 451 451 GLN GLN B . n 
B 1 452 LEU 452 452 452 LEU LEU B . n 
B 1 453 LEU 453 453 453 LEU LEU B . n 
B 1 454 SER 454 454 454 SER SER B . n 
B 1 455 ARG 455 455 455 ARG ARG B . n 
B 1 456 TYR 456 456 456 TYR TYR B . n 
B 1 457 ARG 457 457 457 ARG ARG B . n 
B 1 458 PRO 458 458 458 PRO PRO B . n 
B 1 459 ARG 459 459 459 ARG ARG B . n 
B 1 460 ALA 460 460 460 ALA ALA B . n 
B 1 461 ALA 461 461 461 ALA ALA B . n 
B 1 462 VAL 462 462 462 VAL VAL B . n 
B 1 463 ILE 463 463 463 ILE ILE B . n 
B 1 464 ALA 464 464 464 ALA ALA B . n 
B 1 465 VAL 465 465 465 VAL VAL B . n 
B 1 466 THR 466 466 466 THR THR B . n 
B 1 467 ARG 467 467 467 ARG ARG B . n 
B 1 468 SER 468 468 468 SER SER B . n 
B 1 469 ALA 469 469 469 ALA ALA B . n 
B 1 470 GLN 470 470 470 GLN GLN B . n 
B 1 471 ALA 471 471 471 ALA ALA B . n 
B 1 472 ALA 472 472 472 ALA ALA B . n 
B 1 473 ARG 473 473 473 ARG ARG B . n 
B 1 474 GLN 474 474 474 GLN GLN B . n 
B 1 475 VAL 475 475 475 VAL VAL B . n 
B 1 476 HIS 476 476 476 HIS HIS B . n 
B 1 477 LEU 477 477 477 LEU LEU B . n 
B 1 478 CYS 478 478 478 CYS CYS B . n 
B 1 479 ARG 479 479 479 ARG ARG B . n 
B 1 480 GLY 480 480 480 GLY GLY B . n 
B 1 481 VAL 481 481 481 VAL VAL B . n 
B 1 482 PHE 482 482 482 PHE PHE B . n 
B 1 483 PRO 483 483 483 PRO PRO B . n 
B 1 484 LEU 484 484 484 LEU LEU B . n 
B 1 485 LEU 485 485 485 LEU LEU B . n 
B 1 486 TYR 486 486 486 TYR TYR B . n 
B 1 487 ARG 487 487 487 ARG ARG B . n 
B 1 488 GLU 488 488 488 GLU GLU B . n 
B 1 489 PRO 489 489 489 PRO PRO B . n 
B 1 490 PRO 490 490 490 PRO PRO B . n 
B 1 491 GLU 491 491 491 GLU GLU B . n 
B 1 492 ALA 492 492 492 ALA ALA B . n 
B 1 493 ILE 493 493 493 ILE ILE B . n 
B 1 494 TRP 494 494 494 TRP TRP B . n 
B 1 495 ALA 495 495 495 ALA ALA B . n 
B 1 496 ASP 496 496 496 ASP ASP B . n 
B 1 497 ASP 497 497 497 ASP ASP B . n 
B 1 498 VAL 498 498 498 VAL VAL B . n 
B 1 499 ASP 499 499 499 ASP ASP B . n 
B 1 500 ARG 500 500 500 ARG ARG B . n 
B 1 501 ARG 501 501 501 ARG ARG B . n 
B 1 502 VAL 502 502 502 VAL VAL B . n 
B 1 503 GLN 503 503 503 GLN GLN B . n 
B 1 504 PHE 504 504 504 PHE PHE B . n 
B 1 505 GLY 505 505 505 GLY GLY B . n 
B 1 506 ILE 506 506 506 ILE ILE B . n 
B 1 507 GLU 507 507 507 GLU GLU B . n 
B 1 508 SER 508 508 508 SER SER B . n 
B 1 509 GLY 509 509 509 GLY GLY B . n 
B 1 510 LYS 510 510 510 LYS LYS B . n 
B 1 511 LEU 511 511 511 LEU LEU B . n 
B 1 512 ARG 512 512 512 ARG ARG B . n 
B 1 513 GLY 513 513 513 GLY GLY B . n 
B 1 514 PHE 514 514 514 PHE PHE B . n 
B 1 515 LEU 515 515 515 LEU LEU B . n 
B 1 516 ARG 516 516 516 ARG ARG B . n 
B 1 517 VAL 517 517 517 VAL VAL B . n 
B 1 518 GLY 518 518 518 GLY GLY B . n 
B 1 519 ASP 519 519 519 ASP ASP B . n 
B 1 520 LEU 520 520 520 LEU LEU B . n 
B 1 521 VAL 521 521 521 VAL VAL B . n 
B 1 522 ILE 522 522 522 ILE ILE B . n 
B 1 523 VAL 523 523 523 VAL VAL B . n 
B 1 524 VAL 524 524 524 VAL VAL B . n 
B 1 525 THR 525 525 525 THR THR B . n 
B 1 526 GLY 526 526 526 GLY GLY B . n 
B 1 527 TRP 527 527 527 TRP TRP B . n 
B 1 528 ARG 528 528 528 ARG ARG B . n 
B 1 529 PRO 529 529 529 PRO PRO B . n 
B 1 530 GLY 530 530 530 GLY GLY B . n 
B 1 531 SER 531 531 531 SER SER B . n 
B 1 532 GLY 532 532 532 GLY GLY B . n 
B 1 533 TYR 533 533 533 TYR TYR B . n 
B 1 534 THR 534 534 534 THR THR B . n 
B 1 535 ASN 535 535 535 ASN ASN B . n 
B 1 536 ILE 536 536 536 ILE ILE B . n 
B 1 537 MET 537 537 537 MET MET B . n 
B 1 538 ARG 538 538 538 ARG ARG B . n 
B 1 539 VAL 539 539 539 VAL VAL B . n 
B 1 540 LEU 540 540 540 LEU LEU B . n 
B 1 541 SER 541 541 541 SER SER B . n 
B 1 542 ILE 542 542 542 ILE ILE B . n 
B 1 543 SER 543 543 543 SER SER B . n 
C 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   C . n 
C 1 2   GLU 2   2   ?   ?   ?   C . n 
C 1 3   GLY 3   3   ?   ?   ?   C . n 
C 1 4   PRO 4   4   ?   ?   ?   C . n 
C 1 5   ALA 5   5   ?   ?   ?   C . n 
C 1 6   GLY 6   6   ?   ?   ?   C . n 
C 1 7   TYR 7   7   ?   ?   ?   C . n 
C 1 8   LEU 8   8   ?   ?   ?   C . n 
C 1 9   ARG 9   9   ?   ?   ?   C . n 
C 1 10  ARG 10  10  ?   ?   ?   C . n 
C 1 11  ALA 11  11  ?   ?   ?   C . n 
C 1 12  ASP 12  12  ?   ?   ?   C . n 
C 1 13  VAL 13  13  ?   ?   ?   C . n 
C 1 14  ALA 14  14  ?   ?   ?   C . n 
C 1 15  GLN 15  15  ?   ?   ?   C . n 
C 1 16  LEU 16  16  ?   ?   ?   C . n 
C 1 17  THR 17  17  ?   ?   ?   C . n 
C 1 18  GLN 18  18  ?   ?   ?   C . n 
C 1 19  GLU 19  19  ?   ?   ?   C . n 
C 1 20  LEU 20  20  ?   ?   ?   C . n 
C 1 21  GLY 21  21  ?   ?   ?   C . n 
C 1 22  THR 22  22  ?   ?   ?   C . n 
C 1 23  ALA 23  23  ?   ?   ?   C . n 
C 1 24  PHE 24  24  ?   ?   ?   C . n 
C 1 25  PHE 25  25  ?   ?   ?   C . n 
C 1 26  GLN 26  26  26  GLN GLN C . n 
C 1 27  GLN 27  27  27  GLN GLN C . n 
C 1 28  GLN 28  28  28  GLN GLN C . n 
C 1 29  GLN 29  29  29  GLN GLN C . n 
C 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU C . n 
C 1 31  PRO 31  31  31  PRO PRO C . n 
C 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA C . n 
C 1 33  ALA 33  33  33  ALA ALA C . n 
C 1 34  MET 34  34  34  MET MET C . n 
C 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA C . n 
C 1 36  ASP 36  36  36  ASP ASP C . n 
C 1 37  THR 37  37  37  THR THR C . n 
C 1 38  PHE 38  38  38  PHE PHE C . n 
C 1 39  LEU 39  39  39  LEU LEU C . n 
C 1 40  GLU 40  40  40  GLU GLU C . n 
C 1 41  HIS 41  41  41  HIS HIS C . n 
C 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU C . n 
C 1 43  CYS 43  43  43  CYS CYS C . n 
C 1 44  LEU 44  44  44  LEU LEU C . n 
C 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU C . n 
C 1 46  ASP 46  46  46  ASP ASP C . n 
C 1 47  ILE 47  47  47  ILE ILE C . n 
C 1 48  ASP 48  48  48  ASP ASP C . n 
C 1 49  SER 49  49  49  SER SER C . n 
C 1 50  GLU 50  50  50  GLU GLU C . n 
C 1 51  PRO 51  51  51  PRO PRO C . n 
C 1 52  VAL 52  52  52  VAL VAL C . n 
C 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA C . n 
C 1 54  ALA 54  54  54  ALA ALA C . n 
C 1 55  ARG 55  55  55  ARG ARG C . n 
C 1 56  SER 56  56  56  SER SER C . n 
C 1 57  THR 57  57  57  THR THR C . n 
C 1 58  SER 58  58  58  SER SER C . n 
C 1 59  ILE 59  59  59  ILE ILE C . n 
C 1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE C . n 
C 1 61  ALA 61  61  61  ALA ALA C . n 
C 1 62  THR 62  62  62  THR THR C . n 
C 1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE C . n 
C 1 64  GLY 64  64  64  GLY GLY C . n 
C 1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO C . n 
C 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA C . n 
C 1 67  SER 67  67  67  SER SER C . n 
C 1 68  ARG 68  68  68  ARG ARG C . n 
C 1 69  SER 69  69  69  SER SER C . n 
C 1 70  VAL 70  70  70  VAL VAL C . n 
C 1 71  GLU 71  71  71  GLU GLU C . n 
C 1 72  ARG 72  72  72  ARG ARG C . n 
C 1 73  LEU 73  73  73  LEU LEU C . n 
C 1 74  LYS 74  74  74  LYS LYS C . n 
C 1 75  GLU 75  75  75  GLU GLU C . n 
C 1 76  MET 76  76  76  MET MET C . n 
C 1 77  ILE 77  77  77  ILE ILE C . n 
C 1 78  LYS 78  78  78  LYS LYS C . n 
C 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA C . n 
C 1 80  GLY 80  80  80  GLY GLY C . n 
C 1 81  MET 81  81  81  MET MET C . n 
C 1 82  ASN 82  82  82  ASN ASN C . n 
C 1 83  ILE 83  83  83  ILE ILE C . n 
C 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA C . n 
C 1 85  ARG 85  85  85  ARG ARG C . n 
C 1 86  LEU 86  86  86  LEU LEU C . n 
C 1 87  ASN 87  87  87  ASN ASN C . n 
C 1 88  PHE 88  88  88  PHE PHE C . n 
C 1 89  SER 89  89  89  SER SER C . n 
C 1 90  HIS 90  90  90  HIS HIS C . n 
C 1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY C . n 
C 1 92  SER 92  92  92  SER SER C . n 
C 1 93  HIS 93  93  93  HIS HIS C . n 
C 1 94  GLU 94  94  94  GLU GLU C . n 
C 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR C . n 
C 1 96  HIS 96  96  96  HIS HIS C . n 
C 1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA C . n 
C 1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU C . n 
C 1 99  SER 99  99  99  SER SER C . n 
C 1 100 ILE 100 100 100 ILE ILE C . n 
C 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA C . n 
C 1 102 ASN 102 102 102 ASN ASN C . n 
C 1 103 VAL 103 103 103 VAL VAL C . n 
C 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG C . n 
C 1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU C . n 
C 1 106 ALA 106 106 106 ALA ALA C . n 
C 1 107 VAL 107 107 107 VAL VAL C . n 
C 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU C . n 
C 1 109 SER 109 109 109 SER SER C . n 
C 1 110 PHE 110 110 110 PHE PHE C . n 
C 1 111 ALA 111 111 111 ALA ALA C . n 
C 1 112 GLY 112 112 112 GLY GLY C . n 
C 1 113 SER 113 113 113 SER SER C . n 
C 1 114 PRO 114 114 114 PRO PRO C . n 
C 1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU C . n 
C 1 116 SER 116 116 116 SER SER C . n 
C 1 117 TYR 117 117 117 TYR TYR C . n 
C 1 118 ARG 118 118 118 ARG ARG C . n 
C 1 119 PRO 119 119 119 PRO PRO C . n 
C 1 120 VAL 120 120 120 VAL VAL C . n 
C 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA C . n 
C 1 122 ILE 122 122 122 ILE ILE C . n 
C 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA C . n 
C 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU C . n 
C 1 125 ASP 125 125 125 ASP ASP C . n 
C 1 126 THR 126 126 126 THR THR C . n 
C 1 127 LYS 127 127 127 LYS LYS C . n 
C 1 128 GLY 128 128 128 GLY GLY C . n 
C 1 129 PRO 129 129 129 PRO PRO C . n 
C 1 130 GLU 130 130 130 GLU GLU C . n 
C 1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE C . n 
C 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG C . n 
C 1 133 THR 133 133 133 THR THR C . n 
C 1 134 GLY 134 134 134 GLY GLY C . n 
C 1 135 ILE 135 135 ?   ?   ?   C . n 
C 1 136 LEU 136 136 ?   ?   ?   C . n 
C 1 137 GLN 137 137 ?   ?   ?   C . n 
C 1 138 GLY 138 138 ?   ?   ?   C . n 
C 1 139 GLY 139 139 ?   ?   ?   C . n 
C 1 140 PRO 140 140 ?   ?   ?   C . n 
C 1 141 GLU 141 141 ?   ?   ?   C . n 
C 1 142 SER 142 142 ?   ?   ?   C . n 
C 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU C . n 
C 1 144 VAL 144 144 144 VAL VAL C . n 
C 1 145 GLU 145 145 145 GLU GLU C . n 
C 1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU C . n 
C 1 147 VAL 147 147 147 VAL VAL C . n 
C 1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS C . n 
C 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY C . n 
C 1 150 SER 150 150 150 SER SER C . n 
C 1 151 GLN 151 151 151 GLN GLN C . n 
C 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL C . n 
C 1 153 LEU 153 153 153 LEU LEU C . n 
C 1 154 VAL 154 154 154 VAL VAL C . n 
C 1 155 THR 155 155 155 THR THR C . n 
C 1 156 VAL 156 156 156 VAL VAL C . n 
C 1 157 ASP 157 157 157 ASP ASP C . n 
C 1 158 PRO 158 158 158 PRO PRO C . n 
C 1 159 ALA 159 159 159 ALA ALA C . n 
C 1 160 PHE 160 160 ?   ?   ?   C . n 
C 1 161 ARG 161 161 ?   ?   ?   C . n 
C 1 162 THR 162 162 ?   ?   ?   C . n 
C 1 163 ARG 163 163 ?   ?   ?   C . n 
C 1 164 GLY 164 164 ?   ?   ?   C . n 
C 1 165 ASN 165 165 165 ASN ASN C . n 
C 1 166 ALA 166 166 166 ALA ALA C . n 
C 1 167 ASN 167 167 167 ASN ASN C . n 
C 1 168 THR 168 168 168 THR THR C . n 
C 1 169 VAL 169 169 169 VAL VAL C . n 
C 1 170 TRP 170 170 170 TRP TRP C . n 
C 1 171 VAL 171 171 171 VAL VAL C . n 
C 1 172 ASP 172 172 172 ASP ASP C . n 
C 1 173 TYR 173 173 173 TYR TYR C . n 
C 1 174 PRO 174 174 174 PRO PRO C . n 
C 1 175 ASN 175 175 175 ASN ASN C . n 
C 1 176 ILE 176 176 176 ILE ILE C . n 
C 1 177 VAL 177 177 177 VAL VAL C . n 
C 1 178 ARG 178 178 178 ARG ARG C . n 
C 1 179 VAL 179 179 179 VAL VAL C . n 
C 1 180 VAL 180 180 180 VAL VAL C . n 
C 1 181 PRO 181 181 181 PRO PRO C . n 
C 1 182 VAL 182 182 182 VAL VAL C . n 
C 1 183 GLY 183 183 183 GLY GLY C . n 
C 1 184 GLY 184 184 184 GLY GLY C . n 
C 1 185 ARG 185 185 185 ARG ARG C . n 
C 1 186 ILE 186 186 186 ILE ILE C . n 
C 1 187 TYR 187 187 187 TYR TYR C . n 
C 1 188 ILE 188 188 188 ILE ILE C . n 
C 1 189 ASP 189 189 189 ASP ASP C . n 
C 1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP C . n 
C 1 191 GLY 191 191 191 GLY GLY C . n 
C 1 192 LEU 192 192 192 LEU LEU C . n 
C 1 193 ILE 193 193 193 ILE ILE C . n 
C 1 194 SER 194 194 194 SER SER C . n 
C 1 195 LEU 195 195 195 LEU LEU C . n 
C 1 196 VAL 196 196 196 VAL VAL C . n 
C 1 197 VAL 197 197 197 VAL VAL C . n 
C 1 198 GLN 198 198 198 GLN GLN C . n 
C 1 199 LYS 199 199 199 LYS LYS C . n 
C 1 200 ILE 200 200 200 ILE ILE C . n 
C 1 201 GLY 201 201 201 GLY GLY C . n 
C 1 202 PRO 202 202 202 PRO PRO C . n 
C 1 203 GLU 203 203 203 GLU GLU C . n 
C 1 204 GLY 204 204 204 GLY GLY C . n 
C 1 205 LEU 205 205 205 LEU LEU C . n 
C 1 206 VAL 206 206 206 VAL VAL C . n 
C 1 207 THR 207 207 207 THR THR C . n 
C 1 208 GLN 208 208 208 GLN GLN C . n 
C 1 209 VAL 209 209 209 VAL VAL C . n 
C 1 210 GLU 210 210 210 GLU GLU C . n 
C 1 211 ASN 211 211 211 ASN ASN C . n 
C 1 212 GLY 212 212 212 GLY GLY C . n 
C 1 213 GLY 213 213 213 GLY GLY C . n 
C 1 214 VAL 214 214 214 VAL VAL C . n 
C 1 215 LEU 215 215 215 LEU LEU C . n 
C 1 216 GLY 216 216 216 GLY GLY C . n 
C 1 217 SER 217 217 217 SER SER C . n 
C 1 218 ARG 218 218 218 ARG ARG C . n 
C 1 219 LYS 219 219 219 LYS LYS C . n 
C 1 220 GLY 220 220 220 GLY GLY C . n 
C 1 221 VAL 221 221 221 VAL VAL C . n 
C 1 222 ASN 222 222 222 ASN ASN C . n 
C 1 223 LEU 223 223 223 LEU LEU C . n 
C 1 224 PRO 224 224 224 PRO PRO C . n 
C 1 225 GLY 225 225 225 GLY GLY C . n 
C 1 226 ALA 226 226 ?   ?   ?   C . n 
C 1 227 GLN 227 227 ?   ?   ?   C . n 
C 1 228 VAL 228 228 ?   ?   ?   C . n 
C 1 229 ASP 229 229 ?   ?   ?   C . n 
C 1 230 LEU 230 230 ?   ?   ?   C . n 
C 1 231 PRO 231 231 231 PRO PRO C . n 
C 1 232 GLY 232 232 232 GLY GLY C . n 
C 1 233 LEU 233 233 233 LEU LEU C . n 
C 1 234 SER 234 234 234 SER SER C . n 
C 1 235 GLU 235 235 235 GLU GLU C . n 
C 1 236 GLN 236 236 236 GLN GLN C . n 
C 1 237 ASP 237 237 237 ASP ASP C . n 
C 1 238 VAL 238 238 238 VAL VAL C . n 
C 1 239 ARG 239 239 239 ARG ARG C . n 
C 1 240 ASP 240 240 240 ASP ASP C . n 
C 1 241 LEU 241 241 241 LEU LEU C . n 
C 1 242 ARG 242 242 242 ARG ARG C . n 
C 1 243 PHE 243 243 243 PHE PHE C . n 
C 1 244 GLY 244 244 244 GLY GLY C . n 
C 1 245 VAL 245 245 245 VAL VAL C . n 
C 1 246 GLU 246 246 246 GLU GLU C . n 
C 1 247 HIS 247 247 247 HIS HIS C . n 
C 1 248 GLY 248 248 248 GLY GLY C . n 
C 1 249 VAL 249 249 249 VAL VAL C . n 
C 1 250 ASP 250 250 250 ASP ASP C . n 
C 1 251 ILE 251 251 251 ILE ILE C . n 
C 1 252 VAL 252 252 252 VAL VAL C . n 
C 1 253 PHE 253 253 253 PHE PHE C . n 
C 1 254 ALA 254 254 254 ALA ALA C . n 
C 1 255 SER 255 255 255 SER SER C . n 
C 1 256 PHE 256 256 256 PHE PHE C . n 
C 1 257 VAL 257 257 257 VAL VAL C . n 
C 1 258 ARG 258 258 258 ARG ARG C . n 
C 1 259 LYS 259 259 259 LYS LYS C . n 
C 1 260 ALA 260 260 260 ALA ALA C . n 
C 1 261 SER 261 261 261 SER SER C . n 
C 1 262 ASP 262 262 262 ASP ASP C . n 
C 1 263 VAL 263 263 263 VAL VAL C . n 
C 1 264 ALA 264 264 264 ALA ALA C . n 
C 1 265 ALA 265 265 265 ALA ALA C . n 
C 1 266 VAL 266 266 266 VAL VAL C . n 
C 1 267 ARG 267 267 267 ARG ARG C . n 
C 1 268 ALA 268 268 268 ALA ALA C . n 
C 1 269 ALA 269 269 269 ALA ALA C . n 
C 1 270 LEU 270 270 270 LEU LEU C . n 
C 1 271 GLY 271 271 271 GLY GLY C . n 
C 1 272 PRO 272 272 272 PRO PRO C . n 
C 1 273 GLU 273 273 273 GLU GLU C . n 
C 1 274 GLY 274 274 274 GLY GLY C . n 
C 1 275 HIS 275 275 275 HIS HIS C . n 
C 1 276 GLY 276 276 276 GLY GLY C . n 
C 1 277 ILE 277 277 277 ILE ILE C . n 
C 1 278 LYS 278 278 278 LYS LYS C . n 
C 1 279 ILE 279 279 279 ILE ILE C . n 
C 1 280 ILE 280 280 280 ILE ILE C . n 
C 1 281 SER 281 281 281 SER SER C . n 
C 1 282 LYS 282 282 282 LYS LYS C . n 
C 1 283 ILE 283 283 283 ILE ILE C . n 
C 1 284 GLU 284 284 284 GLU GLU C . n 
C 1 285 ASN 285 285 285 ASN ASN C . n 
C 1 286 HIS 286 286 286 HIS HIS C . n 
C 1 287 GLU 287 287 287 GLU GLU C . n 
C 1 288 GLY 288 288 288 GLY GLY C . n 
C 1 289 VAL 289 289 289 VAL VAL C . n 
C 1 290 LYS 290 290 290 LYS LYS C . n 
C 1 291 ARG 291 291 291 ARG ARG C . n 
C 1 292 PHE 292 292 292 PHE PHE C . n 
C 1 293 ASP 293 293 293 ASP ASP C . n 
C 1 294 GLU 294 294 294 GLU GLU C . n 
C 1 295 ILE 295 295 295 ILE ILE C . n 
C 1 296 LEU 296 296 296 LEU LEU C . n 
C 1 297 GLU 297 297 297 GLU GLU C . n 
C 1 298 VAL 298 298 298 VAL VAL C . n 
C 1 299 SER 299 299 299 SER SER C . n 
C 1 300 ASP 300 300 300 ASP ASP C . n 
C 1 301 GLY 301 301 301 GLY GLY C . n 
C 1 302 ILE 302 302 302 ILE ILE C . n 
C 1 303 MET 303 303 303 MET MET C . n 
C 1 304 VAL 304 304 304 VAL VAL C . n 
C 1 305 ALA 305 305 305 ALA ALA C . n 
C 1 306 ARG 306 306 306 ARG ARG C . n 
C 1 307 GLY 307 307 307 GLY GLY C . n 
C 1 308 ASP 308 308 308 ASP ASP C . n 
C 1 309 LEU 309 309 309 LEU LEU C . n 
C 1 310 GLY 310 310 310 GLY GLY C . n 
C 1 311 ILE 311 311 311 ILE ILE C . n 
C 1 312 GLU 312 312 312 GLU GLU C . n 
C 1 313 ILE 313 313 313 ILE ILE C . n 
C 1 314 PRO 314 314 314 PRO PRO C . n 
C 1 315 ALA 315 315 315 ALA ALA C . n 
C 1 316 GLU 316 316 316 GLU GLU C . n 
C 1 317 LYS 317 317 317 LYS LYS C . n 
C 1 318 VAL 318 318 318 VAL VAL C . n 
C 1 319 PHE 319 319 319 PHE PHE C . n 
C 1 320 LEU 320 320 320 LEU LEU C . n 
C 1 321 ALA 321 321 321 ALA ALA C . n 
C 1 322 GLN 322 322 322 GLN GLN C . n 
C 1 323 LYS 323 323 323 LYS LYS C . n 
C 1 324 MET 324 324 324 MET MET C . n 
C 1 325 MET 325 325 325 MET MET C . n 
C 1 326 ILE 326 326 326 ILE ILE C . n 
C 1 327 GLY 327 327 327 GLY GLY C . n 
C 1 328 ARG 328 328 328 ARG ARG C . n 
C 1 329 CYS 329 329 329 CYS CYS C . n 
C 1 330 ASN 330 330 330 ASN ASN C . n 
C 1 331 LEU 331 331 331 LEU LEU C . n 
C 1 332 ALA 332 332 332 ALA ALA C . n 
C 1 333 GLY 333 333 333 GLY GLY C . n 
C 1 334 LYS 334 334 334 LYS LYS C . n 
C 1 335 PRO 335 335 335 PRO PRO C . n 
C 1 336 VAL 336 336 336 VAL VAL C . n 
C 1 337 VAL 337 337 337 VAL VAL C . n 
C 1 338 CYS 338 338 338 CYS CYS C . n 
C 1 339 ALA 339 339 339 ALA ALA C . n 
C 1 340 THR 340 340 340 THR THR C . n 
C 1 341 GLN 341 341 341 GLN GLN C . n 
C 1 342 MET 342 342 342 MET MET C . n 
C 1 343 LEU 343 343 343 LEU LEU C . n 
C 1 344 GLU 344 344 344 GLU GLU C . n 
C 1 345 SER 345 345 345 SER SER C . n 
C 1 346 MET 346 346 346 MET MET C . n 
C 1 347 ILE 347 347 347 ILE ILE C . n 
C 1 348 THR 348 348 348 THR THR C . n 
C 1 349 LYS 349 349 349 LYS LYS C . n 
C 1 350 PRO 350 350 350 PRO PRO C . n 
C 1 351 ARG 351 351 351 ARG ARG C . n 
C 1 352 PRO 352 352 352 PRO PRO C . n 
C 1 353 THR 353 353 353 THR THR C . n 
C 1 354 ARG 354 354 354 ARG ARG C . n 
C 1 355 ALA 355 355 355 ALA ALA C . n 
C 1 356 GLU 356 356 356 GLU GLU C . n 
C 1 357 THR 357 357 357 THR THR C . n 
C 1 358 SER 358 358 358 SER SER C . n 
C 1 359 ASP 359 359 359 ASP ASP C . n 
C 1 360 VAL 360 360 360 VAL VAL C . n 
C 1 361 ALA 361 361 361 ALA ALA C . n 
C 1 362 ASN 362 362 362 ASN ASN C . n 
C 1 363 ALA 363 363 363 ALA ALA C . n 
C 1 364 VAL 364 364 364 VAL VAL C . n 
C 1 365 LEU 365 365 365 LEU LEU C . n 
C 1 366 ASP 366 366 366 ASP ASP C . n 
C 1 367 GLY 367 367 367 GLY GLY C . n 
C 1 368 ALA 368 368 368 ALA ALA C . n 
C 1 369 ASP 369 369 369 ASP ASP C . n 
C 1 370 CYS 370 370 370 CYS CYS C . n 
C 1 371 ILE 371 371 371 ILE ILE C . n 
C 1 372 MET 372 372 372 MET MET C . n 
C 1 373 LEU 373 373 373 LEU LEU C . n 
C 1 374 SER 374 374 374 SER SER C . n 
C 1 375 GLY 375 375 375 GLY GLY C . n 
C 1 376 GLU 376 376 376 GLU GLU C . n 
C 1 377 THR 377 377 377 THR THR C . n 
C 1 378 ALA 378 378 378 ALA ALA C . n 
C 1 379 LYS 379 379 379 LYS LYS C . n 
C 1 380 GLY 380 380 380 GLY GLY C . n 
C 1 381 ASN 381 381 381 ASN ASN C . n 
C 1 382 PHE 382 382 382 PHE PHE C . n 
C 1 383 PRO 383 383 383 PRO PRO C . n 
C 1 384 VAL 384 384 384 VAL VAL C . n 
C 1 385 GLU 385 385 385 GLU GLU C . n 
C 1 386 ALA 386 386 386 ALA ALA C . n 
C 1 387 VAL 387 387 387 VAL VAL C . n 
C 1 388 LYS 388 388 388 LYS LYS C . n 
C 1 389 MET 389 389 389 MET MET C . n 
C 1 390 GLN 390 390 390 GLN GLN C . n 
C 1 391 HIS 391 391 391 HIS HIS C . n 
C 1 392 ALA 392 392 392 ALA ALA C . n 
C 1 393 ILE 393 393 393 ILE ILE C . n 
C 1 394 ALA 394 394 394 ALA ALA C . n 
C 1 395 ARG 395 395 395 ARG ARG C . n 
C 1 396 GLU 396 396 396 GLU GLU C . n 
C 1 397 ALA 397 397 397 ALA ALA C . n 
C 1 398 GLU 398 398 398 GLU GLU C . n 
C 1 399 ALA 399 399 399 ALA ALA C . n 
C 1 400 ALA 400 400 400 ALA ALA C . n 
C 1 401 VAL 401 401 401 VAL VAL C . n 
C 1 402 TYR 402 402 402 TYR TYR C . n 
C 1 403 HIS 403 403 403 HIS HIS C . n 
C 1 404 ARG 404 404 404 ARG ARG C . n 
C 1 405 GLN 405 405 405 GLN GLN C . n 
C 1 406 LEU 406 406 406 LEU LEU C . n 
C 1 407 PHE 407 407 407 PHE PHE C . n 
C 1 408 GLU 408 408 408 GLU GLU C . n 
C 1 409 GLU 409 409 409 GLU GLU C . n 
C 1 410 LEU 410 410 410 LEU LEU C . n 
C 1 411 ARG 411 411 411 ARG ARG C . n 
C 1 412 ARG 412 412 412 ARG ARG C . n 
C 1 413 ALA 413 413 413 ALA ALA C . n 
C 1 414 ALA 414 414 414 ALA ALA C . n 
C 1 415 PRO 415 415 415 PRO PRO C . n 
C 1 416 LEU 416 416 416 LEU LEU C . n 
C 1 417 SER 417 417 417 SER SER C . n 
C 1 418 ARG 418 418 418 ARG ARG C . n 
C 1 419 ASP 419 419 419 ASP ASP C . n 
C 1 420 PRO 420 420 420 PRO PRO C . n 
C 1 421 THR 421 421 421 THR THR C . n 
C 1 422 GLU 422 422 422 GLU GLU C . n 
C 1 423 VAL 423 423 423 VAL VAL C . n 
C 1 424 THR 424 424 424 THR THR C . n 
C 1 425 ALA 425 425 425 ALA ALA C . n 
C 1 426 ILE 426 426 426 ILE ILE C . n 
C 1 427 GLY 427 427 427 GLY GLY C . n 
C 1 428 ALA 428 428 428 ALA ALA C . n 
C 1 429 VAL 429 429 429 VAL VAL C . n 
C 1 430 GLU 430 430 430 GLU GLU C . n 
C 1 431 ALA 431 431 431 ALA ALA C . n 
C 1 432 ALA 432 432 432 ALA ALA C . n 
C 1 433 PHE 433 433 433 PHE PHE C . n 
C 1 434 LYS 434 434 434 LYS LYS C . n 
C 1 435 CYS 435 435 435 CYS CYS C . n 
C 1 436 CYS 436 436 436 CYS CYS C . n 
C 1 437 ALA 437 437 437 ALA ALA C . n 
C 1 438 ALA 438 438 438 ALA ALA C . n 
C 1 439 ALA 439 439 439 ALA ALA C . n 
C 1 440 ILE 440 440 440 ILE ILE C . n 
C 1 441 ILE 441 441 441 ILE ILE C . n 
C 1 442 VAL 442 442 442 VAL VAL C . n 
C 1 443 LEU 443 443 443 LEU LEU C . n 
C 1 444 THR 444 444 444 THR THR C . n 
C 1 445 THR 445 445 445 THR THR C . n 
C 1 446 THR 446 446 446 THR THR C . n 
C 1 447 GLY 447 447 447 GLY GLY C . n 
C 1 448 ARG 448 448 448 ARG ARG C . n 
C 1 449 SER 449 449 449 SER SER C . n 
C 1 450 ALA 450 450 450 ALA ALA C . n 
C 1 451 GLN 451 451 451 GLN GLN C . n 
C 1 452 LEU 452 452 452 LEU LEU C . n 
C 1 453 LEU 453 453 453 LEU LEU C . n 
C 1 454 SER 454 454 454 SER SER C . n 
C 1 455 ARG 455 455 455 ARG ARG C . n 
C 1 456 TYR 456 456 456 TYR TYR C . n 
C 1 457 ARG 457 457 457 ARG ARG C . n 
C 1 458 PRO 458 458 458 PRO PRO C . n 
C 1 459 ARG 459 459 459 ARG ARG C . n 
C 1 460 ALA 460 460 460 ALA ALA C . n 
C 1 461 ALA 461 461 461 ALA ALA C . n 
C 1 462 VAL 462 462 462 VAL VAL C . n 
C 1 463 ILE 463 463 463 ILE ILE C . n 
C 1 464 ALA 464 464 464 ALA ALA C . n 
C 1 465 VAL 465 465 465 VAL VAL C . n 
C 1 466 THR 466 466 466 THR THR C . n 
C 1 467 ARG 467 467 467 ARG ARG C . n 
C 1 468 SER 468 468 468 SER SER C . n 
C 1 469 ALA 469 469 469 ALA ALA C . n 
C 1 470 GLN 470 470 470 GLN GLN C . n 
C 1 471 ALA 471 471 471 ALA ALA C . n 
C 1 472 ALA 472 472 472 ALA ALA C . n 
C 1 473 ARG 473 473 473 ARG ARG C . n 
C 1 474 GLN 474 474 474 GLN GLN C . n 
C 1 475 VAL 475 475 475 VAL VAL C . n 
C 1 476 HIS 476 476 476 HIS HIS C . n 
C 1 477 LEU 477 477 477 LEU LEU C . n 
C 1 478 CYS 478 478 478 CYS CYS C . n 
C 1 479 ARG 479 479 479 ARG ARG C . n 
C 1 480 GLY 480 480 480 GLY GLY C . n 
C 1 481 VAL 481 481 481 VAL VAL C . n 
C 1 482 PHE 482 482 482 PHE PHE C . n 
C 1 483 PRO 483 483 483 PRO PRO C . n 
C 1 484 LEU 484 484 484 LEU LEU C . n 
C 1 485 LEU 485 485 485 LEU LEU C . n 
C 1 486 TYR 486 486 486 TYR TYR C . n 
C 1 487 ARG 487 487 487 ARG ARG C . n 
C 1 488 GLU 488 488 488 GLU GLU C . n 
C 1 489 PRO 489 489 489 PRO PRO C . n 
C 1 490 PRO 490 490 490 PRO PRO C . n 
C 1 491 GLU 491 491 491 GLU GLU C . n 
C 1 492 ALA 492 492 492 ALA ALA C . n 
C 1 493 ILE 493 493 493 ILE ILE C . n 
C 1 494 TRP 494 494 494 TRP TRP C . n 
C 1 495 ALA 495 495 495 ALA ALA C . n 
C 1 496 ASP 496 496 496 ASP ASP C . n 
C 1 497 ASP 497 497 497 ASP ASP C . n 
C 1 498 VAL 498 498 498 VAL VAL C . n 
C 1 499 ASP 499 499 499 ASP ASP C . n 
C 1 500 ARG 500 500 500 ARG ARG C . n 
C 1 501 ARG 501 501 501 ARG ARG C . n 
C 1 502 VAL 502 502 502 VAL VAL C . n 
C 1 503 GLN 503 503 503 GLN GLN C . n 
C 1 504 PHE 504 504 504 PHE PHE C . n 
C 1 505 GLY 505 505 505 GLY GLY C . n 
C 1 506 ILE 506 506 506 ILE ILE C . n 
C 1 507 GLU 507 507 507 GLU GLU C . n 
C 1 508 SER 508 508 508 SER SER C . n 
C 1 509 GLY 509 509 509 GLY GLY C . n 
C 1 510 LYS 510 510 510 LYS LYS C . n 
C 1 511 LEU 511 511 511 LEU LEU C . n 
C 1 512 ARG 512 512 512 ARG ARG C . n 
C 1 513 GLY 513 513 513 GLY GLY C . n 
C 1 514 PHE 514 514 514 PHE PHE C . n 
C 1 515 LEU 515 515 515 LEU LEU C . n 
C 1 516 ARG 516 516 516 ARG ARG C . n 
C 1 517 VAL 517 517 517 VAL VAL C . n 
C 1 518 GLY 518 518 518 GLY GLY C . n 
C 1 519 ASP 519 519 519 ASP ASP C . n 
C 1 520 LEU 520 520 520 LEU LEU C . n 
C 1 521 VAL 521 521 521 VAL VAL C . n 
C 1 522 ILE 522 522 522 ILE ILE C . n 
C 1 523 VAL 523 523 523 VAL VAL C . n 
C 1 524 VAL 524 524 524 VAL VAL C . n 
C 1 525 THR 525 525 525 THR THR C . n 
C 1 526 GLY 526 526 526 GLY GLY C . n 
C 1 527 TRP 527 527 527 TRP TRP C . n 
C 1 528 ARG 528 528 528 ARG ARG C . n 
C 1 529 PRO 529 529 529 PRO PRO C . n 
C 1 530 GLY 530 530 530 GLY GLY C . n 
C 1 531 SER 531 531 531 SER SER C . n 
C 1 532 GLY 532 532 532 GLY GLY C . n 
C 1 533 TYR 533 533 533 TYR TYR C . n 
C 1 534 THR 534 534 534 THR THR C . n 
C 1 535 ASN 535 535 535 ASN ASN C . n 
C 1 536 ILE 536 536 536 ILE ILE C . n 
C 1 537 MET 537 537 537 MET MET C . n 
C 1 538 ARG 538 538 538 ARG ARG C . n 
C 1 539 VAL 539 539 539 VAL VAL C . n 
C 1 540 LEU 540 540 540 LEU LEU C . n 
C 1 541 SER 541 541 541 SER SER C . n 
C 1 542 ILE 542 542 542 ILE ILE C . n 
C 1 543 SER 543 543 543 SER SER C . n 
D 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   D . n 
D 1 2   GLU 2   2   ?   ?   ?   D . n 
D 1 3   GLY 3   3   ?   ?   ?   D . n 
D 1 4   PRO 4   4   ?   ?   ?   D . n 
D 1 5   ALA 5   5   ?   ?   ?   D . n 
D 1 6   GLY 6   6   ?   ?   ?   D . n 
D 1 7   TYR 7   7   ?   ?   ?   D . n 
D 1 8   LEU 8   8   ?   ?   ?   D . n 
D 1 9   ARG 9   9   ?   ?   ?   D . n 
D 1 10  ARG 10  10  ?   ?   ?   D . n 
D 1 11  ALA 11  11  ?   ?   ?   D . n 
D 1 12  ASP 12  12  ?   ?   ?   D . n 
D 1 13  VAL 13  13  ?   ?   ?   D . n 
D 1 14  ALA 14  14  ?   ?   ?   D . n 
D 1 15  GLN 15  15  ?   ?   ?   D . n 
D 1 16  LEU 16  16  ?   ?   ?   D . n 
D 1 17  THR 17  17  ?   ?   ?   D . n 
D 1 18  GLN 18  18  ?   ?   ?   D . n 
D 1 19  GLU 19  19  ?   ?   ?   D . n 
D 1 20  LEU 20  20  ?   ?   ?   D . n 
D 1 21  GLY 21  21  21  GLY GLY D . n 
D 1 22  THR 22  22  22  THR THR D . n 
D 1 23  ALA 23  23  23  ALA ALA D . n 
D 1 24  PHE 24  24  24  PHE PHE D . n 
D 1 25  PHE 25  25  25  PHE PHE D . n 
D 1 26  GLN 26  26  26  GLN GLN D . n 
D 1 27  GLN 27  27  27  GLN GLN D . n 
D 1 28  GLN 28  28  28  GLN GLN D . n 
D 1 29  GLN 29  29  29  GLN GLN D . n 
D 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU D . n 
D 1 31  PRO 31  31  31  PRO PRO D . n 
D 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA D . n 
D 1 33  ALA 33  33  33  ALA ALA D . n 
D 1 34  MET 34  34  34  MET MET D . n 
D 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA D . n 
D 1 36  ASP 36  36  36  ASP ASP D . n 
D 1 37  THR 37  37  37  THR THR D . n 
D 1 38  PHE 38  38  38  PHE PHE D . n 
D 1 39  LEU 39  39  39  LEU LEU D . n 
D 1 40  GLU 40  40  40  GLU GLU D . n 
D 1 41  HIS 41  41  41  HIS HIS D . n 
D 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU D . n 
D 1 43  CYS 43  43  43  CYS CYS D . n 
D 1 44  LEU 44  44  44  LEU LEU D . n 
D 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU D . n 
D 1 46  ASP 46  46  46  ASP ASP D . n 
D 1 47  ILE 47  47  47  ILE ILE D . n 
D 1 48  ASP 48  48  48  ASP ASP D . n 
D 1 49  SER 49  49  49  SER SER D . n 
D 1 50  GLU 50  50  50  GLU GLU D . n 
D 1 51  PRO 51  51  51  PRO PRO D . n 
D 1 52  VAL 52  52  52  VAL VAL D . n 
D 1 53  ALA 53  53  53  ALA ALA D . n 
D 1 54  ALA 54  54  54  ALA ALA D . n 
D 1 55  ARG 55  55  55  ARG ARG D . n 
D 1 56  SER 56  56  56  SER SER D . n 
D 1 57  THR 57  57  57  THR THR D . n 
D 1 58  SER 58  58  58  SER SER D . n 
D 1 59  ILE 59  59  59  ILE ILE D . n 
D 1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE D . n 
D 1 61  ALA 61  61  61  ALA ALA D . n 
D 1 62  THR 62  62  62  THR THR D . n 
D 1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE D . n 
D 1 64  GLY 64  64  64  GLY GLY D . n 
D 1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO D . n 
D 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA D . n 
D 1 67  SER 67  67  67  SER SER D . n 
D 1 68  ARG 68  68  68  ARG ARG D . n 
D 1 69  SER 69  69  69  SER SER D . n 
D 1 70  VAL 70  70  70  VAL VAL D . n 
D 1 71  GLU 71  71  71  GLU GLU D . n 
D 1 72  ARG 72  72  72  ARG ARG D . n 
D 1 73  LEU 73  73  73  LEU LEU D . n 
D 1 74  LYS 74  74  74  LYS LYS D . n 
D 1 75  GLU 75  75  75  GLU GLU D . n 
D 1 76  MET 76  76  76  MET MET D . n 
D 1 77  ILE 77  77  77  ILE ILE D . n 
D 1 78  LYS 78  78  78  LYS LYS D . n 
D 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA D . n 
D 1 80  GLY 80  80  80  GLY GLY D . n 
D 1 81  MET 81  81  81  MET MET D . n 
D 1 82  ASN 82  82  82  ASN ASN D . n 
D 1 83  ILE 83  83  83  ILE ILE D . n 
D 1 84  ALA 84  84  84  ALA ALA D . n 
D 1 85  ARG 85  85  85  ARG ARG D . n 
D 1 86  LEU 86  86  86  LEU LEU D . n 
D 1 87  ASN 87  87  87  ASN ASN D . n 
D 1 88  PHE 88  88  88  PHE PHE D . n 
D 1 89  SER 89  89  89  SER SER D . n 
D 1 90  HIS 90  90  90  HIS HIS D . n 
D 1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY D . n 
D 1 92  SER 92  92  92  SER SER D . n 
D 1 93  HIS 93  93  93  HIS HIS D . n 
D 1 94  GLU 94  94  94  GLU GLU D . n 
D 1 95  TYR 95  95  95  TYR TYR D . n 
D 1 96  HIS 96  96  96  HIS HIS D . n 
D 1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA D . n 
D 1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU D . n 
D 1 99  SER 99  99  99  SER SER D . n 
D 1 100 ILE 100 100 100 ILE ILE D . n 
D 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA D . n 
D 1 102 ASN 102 102 102 ASN ASN D . n 
D 1 103 VAL 103 103 103 VAL VAL D . n 
D 1 104 ARG 104 104 104 ARG ARG D . n 
D 1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU D . n 
D 1 106 ALA 106 106 106 ALA ALA D . n 
D 1 107 VAL 107 107 107 VAL VAL D . n 
D 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU D . n 
D 1 109 SER 109 109 109 SER SER D . n 
D 1 110 PHE 110 110 110 PHE PHE D . n 
D 1 111 ALA 111 111 ?   ?   ?   D . n 
D 1 112 GLY 112 112 ?   ?   ?   D . n 
D 1 113 SER 113 113 113 SER SER D . n 
D 1 114 PRO 114 114 114 PRO PRO D . n 
D 1 115 LEU 115 115 115 LEU LEU D . n 
D 1 116 SER 116 116 116 SER SER D . n 
D 1 117 TYR 117 117 117 TYR TYR D . n 
D 1 118 ARG 118 118 118 ARG ARG D . n 
D 1 119 PRO 119 119 119 PRO PRO D . n 
D 1 120 VAL 120 120 120 VAL VAL D . n 
D 1 121 ALA 121 121 121 ALA ALA D . n 
D 1 122 ILE 122 122 122 ILE ILE D . n 
D 1 123 ALA 123 123 123 ALA ALA D . n 
D 1 124 LEU 124 124 124 LEU LEU D . n 
D 1 125 ASP 125 125 125 ASP ASP D . n 
D 1 126 THR 126 126 126 THR THR D . n 
D 1 127 LYS 127 127 127 LYS LYS D . n 
D 1 128 GLY 128 128 128 GLY GLY D . n 
D 1 129 PRO 129 129 129 PRO PRO D . n 
D 1 130 GLU 130 130 130 GLU GLU D . n 
D 1 131 ILE 131 131 131 ILE ILE D . n 
D 1 132 ARG 132 132 132 ARG ARG D . n 
D 1 133 THR 133 133 133 THR THR D . n 
D 1 134 GLY 134 134 134 GLY GLY D . n 
D 1 135 ILE 135 135 135 ILE ILE D . n 
D 1 136 LEU 136 136 ?   ?   ?   D . n 
D 1 137 GLN 137 137 ?   ?   ?   D . n 
D 1 138 GLY 138 138 ?   ?   ?   D . n 
D 1 139 GLY 139 139 ?   ?   ?   D . n 
D 1 140 PRO 140 140 ?   ?   ?   D . n 
D 1 141 GLU 141 141 ?   ?   ?   D . n 
D 1 142 SER 142 142 ?   ?   ?   D . n 
D 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU D . n 
D 1 144 VAL 144 144 144 VAL VAL D . n 
D 1 145 GLU 145 145 145 GLU GLU D . n 
D 1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU D . n 
D 1 147 VAL 147 147 147 VAL VAL D . n 
D 1 148 LYS 148 148 148 LYS LYS D . n 
D 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY D . n 
D 1 150 SER 150 150 150 SER SER D . n 
D 1 151 GLN 151 151 151 GLN GLN D . n 
D 1 152 VAL 152 152 152 VAL VAL D . n 
D 1 153 LEU 153 153 153 LEU LEU D . n 
D 1 154 VAL 154 154 154 VAL VAL D . n 
D 1 155 THR 155 155 155 THR THR D . n 
D 1 156 VAL 156 156 156 VAL VAL D . n 
D 1 157 ASP 157 157 157 ASP ASP D . n 
D 1 158 PRO 158 158 158 PRO PRO D . n 
D 1 159 ALA 159 159 159 ALA ALA D . n 
D 1 160 PHE 160 160 160 PHE PHE D . n 
D 1 161 ARG 161 161 161 ARG ARG D . n 
D 1 162 THR 162 162 162 THR THR D . n 
D 1 163 ARG 163 163 163 ARG ARG D . n 
D 1 164 GLY 164 164 164 GLY GLY D . n 
D 1 165 ASN 165 165 165 ASN ASN D . n 
D 1 166 ALA 166 166 166 ALA ALA D . n 
D 1 167 ASN 167 167 167 ASN ASN D . n 
D 1 168 THR 168 168 168 THR THR D . n 
D 1 169 VAL 169 169 169 VAL VAL D . n 
D 1 170 TRP 170 170 170 TRP TRP D . n 
D 1 171 VAL 171 171 171 VAL VAL D . n 
D 1 172 ASP 172 172 172 ASP ASP D . n 
D 1 173 TYR 173 173 173 TYR TYR D . n 
D 1 174 PRO 174 174 174 PRO PRO D . n 
D 1 175 ASN 175 175 175 ASN ASN D . n 
D 1 176 ILE 176 176 176 ILE ILE D . n 
D 1 177 VAL 177 177 177 VAL VAL D . n 
D 1 178 ARG 178 178 178 ARG ARG D . n 
D 1 179 VAL 179 179 179 VAL VAL D . n 
D 1 180 VAL 180 180 180 VAL VAL D . n 
D 1 181 PRO 181 181 181 PRO PRO D . n 
D 1 182 VAL 182 182 182 VAL VAL D . n 
D 1 183 GLY 183 183 183 GLY GLY D . n 
D 1 184 GLY 184 184 184 GLY GLY D . n 
D 1 185 ARG 185 185 185 ARG ARG D . n 
D 1 186 ILE 186 186 186 ILE ILE D . n 
D 1 187 TYR 187 187 187 TYR TYR D . n 
D 1 188 ILE 188 188 188 ILE ILE D . n 
D 1 189 ASP 189 189 189 ASP ASP D . n 
D 1 190 ASP 190 190 190 ASP ASP D . n 
D 1 191 GLY 191 191 191 GLY GLY D . n 
D 1 192 LEU 192 192 192 LEU LEU D . n 
D 1 193 ILE 193 193 193 ILE ILE D . n 
D 1 194 SER 194 194 194 SER SER D . n 
D 1 195 LEU 195 195 195 LEU LEU D . n 
D 1 196 VAL 196 196 196 VAL VAL D . n 
D 1 197 VAL 197 197 197 VAL VAL D . n 
D 1 198 GLN 198 198 198 GLN GLN D . n 
D 1 199 LYS 199 199 199 LYS LYS D . n 
D 1 200 ILE 200 200 200 ILE ILE D . n 
D 1 201 GLY 201 201 201 GLY GLY D . n 
D 1 202 PRO 202 202 202 PRO PRO D . n 
D 1 203 GLU 203 203 203 GLU GLU D . n 
D 1 204 GLY 204 204 204 GLY GLY D . n 
D 1 205 LEU 205 205 205 LEU LEU D . n 
D 1 206 VAL 206 206 206 VAL VAL D . n 
D 1 207 THR 207 207 207 THR THR D . n 
D 1 208 GLN 208 208 208 GLN GLN D . n 
D 1 209 VAL 209 209 209 VAL VAL D . n 
D 1 210 GLU 210 210 210 GLU GLU D . n 
D 1 211 ASN 211 211 211 ASN ASN D . n 
D 1 212 GLY 212 212 212 GLY GLY D . n 
D 1 213 GLY 213 213 213 GLY GLY D . n 
D 1 214 VAL 214 214 214 VAL VAL D . n 
D 1 215 LEU 215 215 215 LEU LEU D . n 
D 1 216 GLY 216 216 216 GLY GLY D . n 
D 1 217 SER 217 217 217 SER SER D . n 
D 1 218 ARG 218 218 218 ARG ARG D . n 
D 1 219 LYS 219 219 219 LYS LYS D . n 
D 1 220 GLY 220 220 220 GLY GLY D . n 
D 1 221 VAL 221 221 221 VAL VAL D . n 
D 1 222 ASN 222 222 222 ASN ASN D . n 
D 1 223 LEU 223 223 223 LEU LEU D . n 
D 1 224 PRO 224 224 224 PRO PRO D . n 
D 1 225 GLY 225 225 ?   ?   ?   D . n 
D 1 226 ALA 226 226 ?   ?   ?   D . n 
D 1 227 GLN 227 227 ?   ?   ?   D . n 
D 1 228 VAL 228 228 ?   ?   ?   D . n 
D 1 229 ASP 229 229 ?   ?   ?   D . n 
D 1 230 LEU 230 230 ?   ?   ?   D . n 
D 1 231 PRO 231 231 ?   ?   ?   D . n 
D 1 232 GLY 232 232 232 GLY GLY D . n 
D 1 233 LEU 233 233 233 LEU LEU D . n 
D 1 234 SER 234 234 234 SER SER D . n 
D 1 235 GLU 235 235 235 GLU GLU D . n 
D 1 236 GLN 236 236 236 GLN GLN D . n 
D 1 237 ASP 237 237 237 ASP ASP D . n 
D 1 238 VAL 238 238 238 VAL VAL D . n 
D 1 239 ARG 239 239 239 ARG ARG D . n 
D 1 240 ASP 240 240 240 ASP ASP D . n 
D 1 241 LEU 241 241 241 LEU LEU D . n 
D 1 242 ARG 242 242 242 ARG ARG D . n 
D 1 243 PHE 243 243 243 PHE PHE D . n 
D 1 244 GLY 244 244 244 GLY GLY D . n 
D 1 245 VAL 245 245 245 VAL VAL D . n 
D 1 246 GLU 246 246 246 GLU GLU D . n 
D 1 247 HIS 247 247 247 HIS HIS D . n 
D 1 248 GLY 248 248 248 GLY GLY D . n 
D 1 249 VAL 249 249 249 VAL VAL D . n 
D 1 250 ASP 250 250 250 ASP ASP D . n 
D 1 251 ILE 251 251 251 ILE ILE D . n 
D 1 252 VAL 252 252 252 VAL VAL D . n 
D 1 253 PHE 253 253 253 PHE PHE D . n 
D 1 254 ALA 254 254 254 ALA ALA D . n 
D 1 255 SER 255 255 255 SER SER D . n 
D 1 256 PHE 256 256 256 PHE PHE D . n 
D 1 257 VAL 257 257 257 VAL VAL D . n 
D 1 258 ARG 258 258 258 ARG ARG D . n 
D 1 259 LYS 259 259 259 LYS LYS D . n 
D 1 260 ALA 260 260 260 ALA ALA D . n 
D 1 261 SER 261 261 261 SER SER D . n 
D 1 262 ASP 262 262 262 ASP ASP D . n 
D 1 263 VAL 263 263 263 VAL VAL D . n 
D 1 264 ALA 264 264 264 ALA ALA D . n 
D 1 265 ALA 265 265 265 ALA ALA D . n 
D 1 266 VAL 266 266 266 VAL VAL D . n 
D 1 267 ARG 267 267 267 ARG ARG D . n 
D 1 268 ALA 268 268 268 ALA ALA D . n 
D 1 269 ALA 269 269 269 ALA ALA D . n 
D 1 270 LEU 270 270 270 LEU LEU D . n 
D 1 271 GLY 271 271 271 GLY GLY D . n 
D 1 272 PRO 272 272 272 PRO PRO D . n 
D 1 273 GLU 273 273 273 GLU GLU D . n 
D 1 274 GLY 274 274 274 GLY GLY D . n 
D 1 275 HIS 275 275 275 HIS HIS D . n 
D 1 276 GLY 276 276 276 GLY GLY D . n 
D 1 277 ILE 277 277 277 ILE ILE D . n 
D 1 278 LYS 278 278 278 LYS LYS D . n 
D 1 279 ILE 279 279 279 ILE ILE D . n 
D 1 280 ILE 280 280 280 ILE ILE D . n 
D 1 281 SER 281 281 281 SER SER D . n 
D 1 282 LYS 282 282 282 LYS LYS D . n 
D 1 283 ILE 283 283 283 ILE ILE D . n 
D 1 284 GLU 284 284 284 GLU GLU D . n 
D 1 285 ASN 285 285 285 ASN ASN D . n 
D 1 286 HIS 286 286 286 HIS HIS D . n 
D 1 287 GLU 287 287 287 GLU GLU D . n 
D 1 288 GLY 288 288 288 GLY GLY D . n 
D 1 289 VAL 289 289 289 VAL VAL D . n 
D 1 290 LYS 290 290 290 LYS LYS D . n 
D 1 291 ARG 291 291 291 ARG ARG D . n 
D 1 292 PHE 292 292 292 PHE PHE D . n 
D 1 293 ASP 293 293 293 ASP ASP D . n 
D 1 294 GLU 294 294 294 GLU GLU D . n 
D 1 295 ILE 295 295 295 ILE ILE D . n 
D 1 296 LEU 296 296 296 LEU LEU D . n 
D 1 297 GLU 297 297 297 GLU GLU D . n 
D 1 298 VAL 298 298 298 VAL VAL D . n 
D 1 299 SER 299 299 299 SER SER D . n 
D 1 300 ASP 300 300 300 ASP ASP D . n 
D 1 301 GLY 301 301 301 GLY GLY D . n 
D 1 302 ILE 302 302 302 ILE ILE D . n 
D 1 303 MET 303 303 303 MET MET D . n 
D 1 304 VAL 304 304 304 VAL VAL D . n 
D 1 305 ALA 305 305 305 ALA ALA D . n 
D 1 306 ARG 306 306 306 ARG ARG D . n 
D 1 307 GLY 307 307 307 GLY GLY D . n 
D 1 308 ASP 308 308 308 ASP ASP D . n 
D 1 309 LEU 309 309 309 LEU LEU D . n 
D 1 310 GLY 310 310 310 GLY GLY D . n 
D 1 311 ILE 311 311 311 ILE ILE D . n 
D 1 312 GLU 312 312 312 GLU GLU D . n 
D 1 313 ILE 313 313 313 ILE ILE D . n 
D 1 314 PRO 314 314 314 PRO PRO D . n 
D 1 315 ALA 315 315 315 ALA ALA D . n 
D 1 316 GLU 316 316 316 GLU GLU D . n 
D 1 317 LYS 317 317 317 LYS LYS D . n 
D 1 318 VAL 318 318 318 VAL VAL D . n 
D 1 319 PHE 319 319 319 PHE PHE D . n 
D 1 320 LEU 320 320 320 LEU LEU D . n 
D 1 321 ALA 321 321 321 ALA ALA D . n 
D 1 322 GLN 322 322 322 GLN GLN D . n 
D 1 323 LYS 323 323 323 LYS LYS D . n 
D 1 324 MET 324 324 324 MET MET D . n 
D 1 325 MET 325 325 325 MET MET D . n 
D 1 326 ILE 326 326 326 ILE ILE D . n 
D 1 327 GLY 327 327 327 GLY GLY D . n 
D 1 328 ARG 328 328 328 ARG ARG D . n 
D 1 329 CYS 329 329 329 CYS CYS D . n 
D 1 330 ASN 330 330 330 ASN ASN D . n 
D 1 331 LEU 331 331 331 LEU LEU D . n 
D 1 332 ALA 332 332 332 ALA ALA D . n 
D 1 333 GLY 333 333 333 GLY GLY D . n 
D 1 334 LYS 334 334 334 LYS LYS D . n 
D 1 335 PRO 335 335 335 PRO PRO D . n 
D 1 336 VAL 336 336 336 VAL VAL D . n 
D 1 337 VAL 337 337 337 VAL VAL D . n 
D 1 338 CYS 338 338 338 CYS CYS D . n 
D 1 339 ALA 339 339 339 ALA ALA D . n 
D 1 340 THR 340 340 340 THR THR D . n 
D 1 341 GLN 341 341 341 GLN GLN D . n 
D 1 342 MET 342 342 342 MET MET D . n 
D 1 343 LEU 343 343 343 LEU LEU D . n 
D 1 344 GLU 344 344 344 GLU GLU D . n 
D 1 345 SER 345 345 345 SER SER D . n 
D 1 346 MET 346 346 346 MET MET D . n 
D 1 347 ILE 347 347 347 ILE ILE D . n 
D 1 348 THR 348 348 348 THR THR D . n 
D 1 349 LYS 349 349 349 LYS LYS D . n 
D 1 350 PRO 350 350 350 PRO PRO D . n 
D 1 351 ARG 351 351 351 ARG ARG D . n 
D 1 352 PRO 352 352 352 PRO PRO D . n 
D 1 353 THR 353 353 353 THR THR D . n 
D 1 354 ARG 354 354 354 ARG ARG D . n 
D 1 355 ALA 355 355 355 ALA ALA D . n 
D 1 356 GLU 356 356 356 GLU GLU D . n 
D 1 357 THR 357 357 357 THR THR D . n 
D 1 358 SER 358 358 358 SER SER D . n 
D 1 359 ASP 359 359 359 ASP ASP D . n 
D 1 360 VAL 360 360 360 VAL VAL D . n 
D 1 361 ALA 361 361 361 ALA ALA D . n 
D 1 362 ASN 362 362 362 ASN ASN D . n 
D 1 363 ALA 363 363 363 ALA ALA D . n 
D 1 364 VAL 364 364 364 VAL VAL D . n 
D 1 365 LEU 365 365 365 LEU LEU D . n 
D 1 366 ASP 366 366 366 ASP ASP D . n 
D 1 367 GLY 367 367 367 GLY GLY D . n 
D 1 368 ALA 368 368 368 ALA ALA D . n 
D 1 369 ASP 369 369 369 ASP ASP D . n 
D 1 370 CYS 370 370 370 CYS CYS D . n 
D 1 371 ILE 371 371 371 ILE ILE D . n 
D 1 372 MET 372 372 372 MET MET D . n 
D 1 373 LEU 373 373 373 LEU LEU D . n 
D 1 374 SER 374 374 374 SER SER D . n 
D 1 375 GLY 375 375 375 GLY GLY D . n 
D 1 376 GLU 376 376 376 GLU GLU D . n 
D 1 377 THR 377 377 377 THR THR D . n 
D 1 378 ALA 378 378 378 ALA ALA D . n 
D 1 379 LYS 379 379 379 LYS LYS D . n 
D 1 380 GLY 380 380 380 GLY GLY D . n 
D 1 381 ASN 381 381 381 ASN ASN D . n 
D 1 382 PHE 382 382 382 PHE PHE D . n 
D 1 383 PRO 383 383 383 PRO PRO D . n 
D 1 384 VAL 384 384 384 VAL VAL D . n 
D 1 385 GLU 385 385 385 GLU GLU D . n 
D 1 386 ALA 386 386 386 ALA ALA D . n 
D 1 387 VAL 387 387 387 VAL VAL D . n 
D 1 388 LYS 388 388 388 LYS LYS D . n 
D 1 389 MET 389 389 389 MET MET D . n 
D 1 390 GLN 390 390 390 GLN GLN D . n 
D 1 391 HIS 391 391 391 HIS HIS D . n 
D 1 392 ALA 392 392 392 ALA ALA D . n 
D 1 393 ILE 393 393 393 ILE ILE D . n 
D 1 394 ALA 394 394 394 ALA ALA D . n 
D 1 395 ARG 395 395 395 ARG ARG D . n 
D 1 396 GLU 396 396 396 GLU GLU D . n 
D 1 397 ALA 397 397 397 ALA ALA D . n 
D 1 398 GLU 398 398 398 GLU GLU D . n 
D 1 399 ALA 399 399 399 ALA ALA D . n 
D 1 400 ALA 400 400 400 ALA ALA D . n 
D 1 401 VAL 401 401 401 VAL VAL D . n 
D 1 402 TYR 402 402 402 TYR TYR D . n 
D 1 403 HIS 403 403 403 HIS HIS D . n 
D 1 404 ARG 404 404 404 ARG ARG D . n 
D 1 405 GLN 405 405 405 GLN GLN D . n 
D 1 406 LEU 406 406 406 LEU LEU D . n 
D 1 407 PHE 407 407 407 PHE PHE D . n 
D 1 408 GLU 408 408 408 GLU GLU D . n 
D 1 409 GLU 409 409 409 GLU GLU D . n 
D 1 410 LEU 410 410 410 LEU LEU D . n 
D 1 411 ARG 411 411 411 ARG ARG D . n 
D 1 412 ARG 412 412 412 ARG ARG D . n 
D 1 413 ALA 413 413 413 ALA ALA D . n 
D 1 414 ALA 414 414 414 ALA ALA D . n 
D 1 415 PRO 415 415 415 PRO PRO D . n 
D 1 416 LEU 416 416 416 LEU LEU D . n 
D 1 417 SER 417 417 417 SER SER D . n 
D 1 418 ARG 418 418 418 ARG ARG D . n 
D 1 419 ASP 419 419 419 ASP ASP D . n 
D 1 420 PRO 420 420 420 PRO PRO D . n 
D 1 421 THR 421 421 421 THR THR D . n 
D 1 422 GLU 422 422 422 GLU GLU D . n 
D 1 423 VAL 423 423 423 VAL VAL D . n 
D 1 424 THR 424 424 424 THR THR D . n 
D 1 425 ALA 425 425 425 ALA ALA D . n 
D 1 426 ILE 426 426 426 ILE ILE D . n 
D 1 427 GLY 427 427 427 GLY GLY D . n 
D 1 428 ALA 428 428 428 ALA ALA D . n 
D 1 429 VAL 429 429 429 VAL VAL D . n 
D 1 430 GLU 430 430 430 GLU GLU D . n 
D 1 431 ALA 431 431 431 ALA ALA D . n 
D 1 432 ALA 432 432 432 ALA ALA D . n 
D 1 433 PHE 433 433 433 PHE PHE D . n 
D 1 434 LYS 434 434 434 LYS LYS D . n 
D 1 435 CYS 435 435 435 CYS CYS D . n 
D 1 436 CYS 436 436 436 CYS CYS D . n 
D 1 437 ALA 437 437 437 ALA ALA D . n 
D 1 438 ALA 438 438 438 ALA ALA D . n 
D 1 439 ALA 439 439 439 ALA ALA D . n 
D 1 440 ILE 440 440 440 ILE ILE D . n 
D 1 441 ILE 441 441 441 ILE ILE D . n 
D 1 442 VAL 442 442 442 VAL VAL D . n 
D 1 443 LEU 443 443 443 LEU LEU D . n 
D 1 444 THR 444 444 444 THR THR D . n 
D 1 445 THR 445 445 445 THR THR D . n 
D 1 446 THR 446 446 446 THR THR D . n 
D 1 447 GLY 447 447 447 GLY GLY D . n 
D 1 448 ARG 448 448 448 ARG ARG D . n 
D 1 449 SER 449 449 449 SER SER D . n 
D 1 450 ALA 450 450 450 ALA ALA D . n 
D 1 451 GLN 451 451 451 GLN GLN D . n 
D 1 452 LEU 452 452 452 LEU LEU D . n 
D 1 453 LEU 453 453 453 LEU LEU D . n 
D 1 454 SER 454 454 454 SER SER D . n 
D 1 455 ARG 455 455 455 ARG ARG D . n 
D 1 456 TYR 456 456 456 TYR TYR D . n 
D 1 457 ARG 457 457 457 ARG ARG D . n 
D 1 458 PRO 458 458 458 PRO PRO D . n 
D 1 459 ARG 459 459 459 ARG ARG D . n 
D 1 460 ALA 460 460 460 ALA ALA D . n 
D 1 461 ALA 461 461 461 ALA ALA D . n 
D 1 462 VAL 462 462 462 VAL VAL D . n 
D 1 463 ILE 463 463 463 ILE ILE D . n 
D 1 464 ALA 464 464 464 ALA ALA D . n 
D 1 465 VAL 465 465 465 VAL VAL D . n 
D 1 466 THR 466 466 466 THR THR D . n 
D 1 467 ARG 467 467 467 ARG ARG D . n 
D 1 468 SER 468 468 468 SER SER D . n 
D 1 469 ALA 469 469 469 ALA ALA D . n 
D 1 470 GLN 470 470 470 GLN GLN D . n 
D 1 471 ALA 471 471 471 ALA ALA D . n 
D 1 472 ALA 472 472 472 ALA ALA D . n 
D 1 473 ARG 473 473 473 ARG ARG D . n 
D 1 474 GLN 474 474 474 GLN GLN D . n 
D 1 475 VAL 475 475 475 VAL VAL D . n 
D 1 476 HIS 476 476 476 HIS HIS D . n 
D 1 477 LEU 477 477 477 LEU LEU D . n 
D 1 478 CYS 478 478 478 CYS CYS D . n 
D 1 479 ARG 479 479 479 ARG ARG D . n 
D 1 480 GLY 480 480 480 GLY GLY D . n 
D 1 481 VAL 481 481 481 VAL VAL D . n 
D 1 482 PHE 482 482 482 PHE PHE D . n 
D 1 483 PRO 483 483 483 PRO PRO D . n 
D 1 484 LEU 484 484 484 LEU LEU D . n 
D 1 485 LEU 485 485 485 LEU LEU D . n 
D 1 486 TYR 486 486 486 TYR TYR D . n 
D 1 487 ARG 487 487 487 ARG ARG D . n 
D 1 488 GLU 488 488 488 GLU GLU D . n 
D 1 489 PRO 489 489 489 PRO PRO D . n 
D 1 490 PRO 490 490 490 PRO PRO D . n 
D 1 491 GLU 491 491 491 GLU GLU D . n 
D 1 492 ALA 492 492 492 ALA ALA D . n 
D 1 493 ILE 493 493 493 ILE ILE D . n 
D 1 494 TRP 494 494 494 TRP TRP D . n 
D 1 495 ALA 495 495 495 ALA ALA D . n 
D 1 496 ASP 496 496 496 ASP ASP D . n 
D 1 497 ASP 497 497 497 ASP ASP D . n 
D 1 498 VAL 498 498 498 VAL VAL D . n 
D 1 499 ASP 499 499 499 ASP ASP D . n 
D 1 500 ARG 500 500 500 ARG ARG D . n 
D 1 501 ARG 501 501 501 ARG ARG D . n 
D 1 502 VAL 502 502 502 VAL VAL D . n 
D 1 503 GLN 503 503 503 GLN GLN D . n 
D 1 504 PHE 504 504 504 PHE PHE D . n 
D 1 505 GLY 505 505 505 GLY GLY D . n 
D 1 506 ILE 506 506 506 ILE ILE D . n 
D 1 507 GLU 507 507 507 GLU GLU D . n 
D 1 508 SER 508 508 508 SER SER D . n 
D 1 509 GLY 509 509 509 GLY GLY D . n 
D 1 510 LYS 510 510 510 LYS LYS D . n 
D 1 511 LEU 511 511 511 LEU LEU D . n 
D 1 512 ARG 512 512 512 ARG ARG D . n 
D 1 513 GLY 513 513 513 GLY GLY D . n 
D 1 514 PHE 514 514 514 PHE PHE D . n 
D 1 515 LEU 515 515 515 LEU LEU D . n 
D 1 516 ARG 516 516 516 ARG ARG D . n 
D 1 517 VAL 517 517 517 VAL VAL D . n 
D 1 518 GLY 518 518 518 GLY GLY D . n 
D 1 519 ASP 519 519 519 ASP ASP D . n 
D 1 520 LEU 520 520 520 LEU LEU D . n 
D 1 521 VAL 521 521 521 VAL VAL D . n 
D 1 522 ILE 522 522 522 ILE ILE D . n 
D 1 523 VAL 523 523 523 VAL VAL D . n 
D 1 524 VAL 524 524 524 VAL VAL D . n 
D 1 525 THR 525 525 525 THR THR D . n 
D 1 526 GLY 526 526 526 GLY GLY D . n 
D 1 527 TRP 527 527 527 TRP TRP D . n 
D 1 528 ARG 528 528 528 ARG ARG D . n 
D 1 529 PRO 529 529 529 PRO PRO D . n 
D 1 530 GLY 530 530 530 GLY GLY D . n 
D 1 531 SER 531 531 531 SER SER D . n 
D 1 532 GLY 532 532 532 GLY GLY D . n 
D 1 533 TYR 533 533 533 TYR TYR D . n 
D 1 534 THR 534 534 534 THR THR D . n 
D 1 535 ASN 535 535 535 ASN ASN D . n 
D 1 536 ILE 536 536 536 ILE ILE D . n 
D 1 537 MET 537 537 537 MET MET D . n 
D 1 538 ARG 538 538 538 ARG ARG D . n 
D 1 539 VAL 539 539 539 VAL VAL D . n 
D 1 540 LEU 540 540 540 LEU LEU D . n 
D 1 541 SER 541 541 541 SER SER D . n 
D 1 542 ILE 542 542 542 ILE ILE D . n 
D 1 543 SER 543 543 543 SER SER D . n 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       PISA 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   tetrameric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     4 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,E,F,G,H,I,J,K,IA,C,S,T,U,V,W,X,Y,Z,KA,B,L,M,N,O,P,Q,R,JA,D,AA,BA,CA,DA,EA,FA,GA,HA,LA 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id 
_pdbx_struct_assembly_prop.type 
_pdbx_struct_assembly_prop.value 
_pdbx_struct_assembly_prop.details 
1 'ABSA (A^2)' 25420 ? 
1 'SSA (A^2)'  71520 ? 
1 MORE         -130  ? 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
loop_
_pdbx_refine_tls.pdbx_refine_id 
_pdbx_refine_tls.id 
_pdbx_refine_tls.details 
_pdbx_refine_tls.method 
_pdbx_refine_tls.origin_x 
_pdbx_refine_tls.origin_y 
_pdbx_refine_tls.origin_z 
_pdbx_refine_tls.T[1][1] 
_pdbx_refine_tls.T[2][2] 
_pdbx_refine_tls.T[3][3] 
_pdbx_refine_tls.T[1][2] 
_pdbx_refine_tls.T[1][3] 
_pdbx_refine_tls.T[2][3] 
_pdbx_refine_tls.L[1][1] 
_pdbx_refine_tls.L[2][2] 
_pdbx_refine_tls.L[3][3] 
_pdbx_refine_tls.L[1][2] 
_pdbx_refine_tls.L[1][3] 
_pdbx_refine_tls.L[2][3] 
_pdbx_refine_tls.S[1][1] 
_pdbx_refine_tls.S[2][2] 
_pdbx_refine_tls.S[3][3] 
_pdbx_refine_tls.S[1][2] 
_pdbx_refine_tls.S[1][3] 
_pdbx_refine_tls.S[2][3] 
_pdbx_refine_tls.S[2][1] 
_pdbx_refine_tls.S[3][1] 
_pdbx_refine_tls.S[3][2] 
'X-RAY DIFFRACTION' 1  ? refined 44.2320  -32.7100 15.7160  0.0339 0.0762 0.0811 -0.0116 0.0499  -0.0106 1.0562  4.9699  2.1191  
-1.4138 -0.2296 2.1035  -0.0804 -0.1261 0.2065  -0.0090 -0.1768 0.3637  0.2705  0.1791  -0.2513 
'X-RAY DIFFRACTION' 2  ? refined 80.0830  -24.1660 18.4960  0.0470 0.5322 0.1439 0.0981  0.0559  -0.0033 19.2239 3.9216  6.6628  
-2.1238 -7.2759 2.2620  -0.3719 0.4084  -0.0365 -1.7023 0.0833  -0.0262 0.0902  0.3427  0.9976  
'X-RAY DIFFRACTION' 3  ? refined 52.4380  -24.4190 9.6360   0.0258 0.0676 0.0303 -0.0123 0.0181  -0.0039 1.1406  2.2053  2.5886  
0.4482  0.1276  1.2399  -0.1191 0.0443  0.0748  0.1149  -0.0724 -0.0772 -0.1563 -0.1192 0.1402  
'X-RAY DIFFRACTION' 4  ? refined 30.4220  -30.9590 -0.7770  0.0444 0.0893 0.0623 -0.0203 0.0091  -0.0297 5.1931  2.2396  3.1073  
-2.4685 1.8765  -0.5373 -0.0563 0.0826  -0.0263 -0.0898 -0.2480 0.2069  -0.1352 0.0859  -0.1308 
'X-RAY DIFFRACTION' 5  ? refined 8.2350   2.9350   -21.3220 0.0663 0.1129 0.0412 -0.0250 0.0196  0.0163  4.9990  2.1048  1.4372  
2.4755  1.5736  0.6280  -0.0737 0.1524  -0.0787 0.3255  -0.1010 -0.2176 -0.1480 -0.0095 -0.0622 
'X-RAY DIFFRACTION' 6  ? refined -10.6630 27.7620  -5.3170  0.2468 0.6410 0.6665 0.1408  0.0887  -0.1430 11.4445 11.6392 3.1202  
-0.0401 -1.6383 0.6975  0.1205  -0.0945 -0.0260 -0.6827 1.8089  0.9931  0.4430  -0.3849 -0.5944 
'X-RAY DIFFRACTION' 7  ? refined 6.6950   5.4090   -9.9170  0.0349 0.1073 0.0203 -0.0197 -0.0014 0.0337  1.7709  2.0773  1.5351  
1.2649  0.2082  0.2457  0.1538  -0.0281 -0.1257 -0.1587 -0.0947 -0.0402 0.1369  0.0661  -0.2420 
'X-RAY DIFFRACTION' 8  ? refined 16.1150  -17.6730 -14.0690 0.0528 0.1025 0.0738 -0.0292 0.0154  0.0072  4.4161  3.2552  1.7968  
-1.8076 1.5537  -1.9725 0.0423  -0.0632 0.0209  0.2560  -0.1153 0.0076  -0.3068 0.1092  0.0980  
'X-RAY DIFFRACTION' 9  ? refined 57.8020  -0.4760  31.6160  0.0581 0.1389 0.0634 -0.0045 -0.0001 -0.0185 0.9320  1.4386  6.0252  
0.3189  1.1924  2.4170  -0.1658 0.1579  0.0079  -0.0325 0.1164  -0.1618 -0.2185 -0.4919 0.3191  
'X-RAY DIFFRACTION' 10 ? refined 40.9010  -27.8330 50.0700  0.7212 0.6132 0.1912 0.2251  0.3429  0.1994  9.1945  8.0455  14.6168 
-1.2233 -5.1486 0.8648  -1.1031 0.0958  1.0072  -1.2800 -0.8651 0.1911  0.8587  2.0564  0.9082  
'X-RAY DIFFRACTION' 11 ? refined 45.4760  -5.2650  33.2270  0.0842 0.1433 0.0459 0.0739  -0.0461 -0.0455 1.3955  2.2642  2.0628  
0.1778  0.1414  1.4854  -0.2020 -0.0886 0.2906  -0.2649 0.1024  0.2130  -0.0010 -0.2467 -0.1960 
'X-RAY DIFFRACTION' 12 ? refined 50.2120  17.9490  24.6020  0.1657 0.1193 0.0618 0.0337  -0.0298 -0.0504 1.3725  3.1868  4.7139  
-1.3191 0.8165  -1.1838 -0.0035 0.0347  -0.0312 0.0549  0.2031  -0.1855 -0.0064 -0.1361 0.2980  
'X-RAY DIFFRACTION' 13 ? refined 22.8710  32.7020  -4.1500  0.0870 0.1057 0.0768 -0.0145 0.0461  -0.0254 1.4987  5.8387  1.0817  
2.1292  -0.2833 -1.6360 0.2027  -0.1687 -0.0340 -0.2773 0.1875  0.2037  0.4352  -0.1390 -0.0279 
'X-RAY DIFFRACTION' 14 ? refined 25.0120  24.2780  -42.4960 0.5052 1.6973 0.1078 -0.1724 0.2145  -0.0044 14.9077 5.8634  7.5945  
8.0838  4.8655  1.4463  -1.1803 1.5908  -0.4105 4.0047  -0.2553 -0.1700 -0.9211 -0.5348 0.3560  
'X-RAY DIFFRACTION' 15 ? refined 30.3210  25.1150  -14.5590 0.0652 0.0645 0.0731 -0.0162 0.0553  -0.0123 1.9480  2.4062  0.8291  
1.0156  0.0997  0.3110  0.0344  0.0512  -0.0856 0.0726  -0.1076 -0.3624 -0.1596 -0.0714 0.0815  
'X-RAY DIFFRACTION' 16 ? refined 38.2690  31.1360  9.2030   0.1109 0.1159 0.0925 -0.0222 -0.0159 -0.0058 2.3234  3.0196  4.5931  
-0.0691 1.3023  -2.5297 -0.0526 0.1000  -0.0475 -0.1887 0.1459  -0.0874 0.3748  -0.2570 -0.1162 
# 
loop_
_pdbx_refine_tls_group.pdbx_refine_id 
_pdbx_refine_tls_group.id 
_pdbx_refine_tls_group.refine_tls_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_auth_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.selection_details 
_pdbx_refine_tls_group.beg_label_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_label_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_label_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_label_seq_id 
'X-RAY DIFFRACTION' 1  1  A 26  A 130 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 2  2  A 131 A 228 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 3  3  A 232 A 411 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 4  4  A 412 A 543 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 5  5  B 25  B 146 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 6  6  B 147 B 234 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 7  7  B 235 B 411 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 8  8  B 412 B 543 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 9  9  C 26  C 128 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 10 10 C 129 C 234 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 11 11 C 235 C 411 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 12 12 C 412 C 543 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 13 13 D 21  D 125 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 14 14 D 126 D 219 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 15 15 D 220 D 411 ? . . . . 
'X-RAY DIFFRACTION' 16 16 D 412 D 543 ? . . . . 
# 
_phasing.method   MR 
# 
loop_
_software.pdbx_ordinal 
_software.name 
_software.version 
_software.date 
_software.type 
_software.contact_author 
_software.contact_author_email 
_software.classification 
_software.location 
_software.language 
1 HKL         ?    ?                package 'Zbyszek Otwinowski' hkl@hkl-xray.com         'data reduction'        
http://www.hkl-xray.com/                     ?          
2 MOLREP      ?    ?                program 'Alexei Vaguine'     alexei@ysbl.york.ac.uk   'molecular replacement' 
http://www.ccp4.ac.uk/dist/html/molrep.html  Fortran_77 
3 REFMAC5     ?    ?                program 'Garib N. Murshudov' garib@ysbl.york.ac.uk    refinement              
http://www.ccp4.ac.uk/dist/html/refmac5.html Fortran_77 
4 pdb_extract 3.11 'April 22, 2011' package PDB                  deposit@deposit.rcsb.org 'data extraction'       
http://sw-tools.pdb.org/apps/PDB_EXTRACT/    C++        
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1   Y 1 1 A MET 1   ? 
2   Y 1 1 A GLU 2   ? 
3   Y 1 1 A GLY 3   ? 
4   Y 1 1 A PRO 4   ? 
5   Y 1 1 A ALA 5   ? 
6   Y 1 1 A GLY 6   ? 
7   Y 1 1 A TYR 7   ? 
8   Y 1 1 A LEU 8   ? 
9   Y 1 1 A ARG 9   ? 
10  Y 1 1 A ARG 10  ? 
11  Y 1 1 A ALA 11  ? 
12  Y 1 1 A ASP 12  ? 
13  Y 1 1 A VAL 13  ? 
14  Y 1 1 A ALA 14  ? 
15  Y 1 1 A GLN 15  ? 
16  Y 1 1 A LEU 16  ? 
17  Y 1 1 A THR 17  ? 
18  Y 1 1 A GLN 18  ? 
19  Y 1 1 A GLU 19  ? 
20  Y 1 1 A LEU 20  ? 
21  Y 1 1 A GLY 21  ? 
22  Y 1 1 A THR 22  ? 
23  Y 1 1 A ALA 23  ? 
24  Y 1 1 A PHE 24  ? 
25  Y 1 1 A PHE 25  ? 
26  Y 1 1 A ALA 111 ? 
27  Y 1 1 A GLY 112 ? 
28  Y 1 1 A LEU 136 ? 
29  Y 1 1 A GLN 137 ? 
30  Y 1 1 A GLY 138 ? 
31  Y 1 1 A GLY 139 ? 
32  Y 1 1 A PRO 140 ? 
33  Y 1 1 A GLU 141 ? 
34  Y 1 1 A SER 142 ? 
35  Y 1 1 A ASP 229 ? 
36  Y 1 1 A LEU 230 ? 
37  Y 1 1 A PRO 231 ? 
38  Y 1 1 B MET 1   ? 
39  Y 1 1 B GLU 2   ? 
40  Y 1 1 B GLY 3   ? 
41  Y 1 1 B PRO 4   ? 
42  Y 1 1 B ALA 5   ? 
43  Y 1 1 B GLY 6   ? 
44  Y 1 1 B TYR 7   ? 
45  Y 1 1 B LEU 8   ? 
46  Y 1 1 B ARG 9   ? 
47  Y 1 1 B ARG 10  ? 
48  Y 1 1 B ALA 11  ? 
49  Y 1 1 B ASP 12  ? 
50  Y 1 1 B VAL 13  ? 
51  Y 1 1 B ALA 14  ? 
52  Y 1 1 B GLN 15  ? 
53  Y 1 1 B LEU 16  ? 
54  Y 1 1 B THR 17  ? 
55  Y 1 1 B GLN 18  ? 
56  Y 1 1 B GLU 19  ? 
57  Y 1 1 B LEU 20  ? 
58  Y 1 1 B GLY 21  ? 
59  Y 1 1 B THR 22  ? 
60  Y 1 1 B ALA 23  ? 
61  Y 1 1 B PHE 24  ? 
62  Y 1 1 B LEU 136 ? 
63  Y 1 1 B GLN 137 ? 
64  Y 1 1 B GLY 138 ? 
65  Y 1 1 B GLY 139 ? 
66  Y 1 1 B PRO 140 ? 
67  Y 1 1 B GLU 141 ? 
68  Y 1 1 B SER 142 ? 
69  Y 1 1 B ARG 161 ? 
70  Y 1 1 B THR 162 ? 
71  Y 1 1 B ARG 163 ? 
72  Y 1 1 B GLN 227 ? 
73  Y 1 1 B VAL 228 ? 
74  Y 1 1 B ASP 229 ? 
75  Y 1 1 B LEU 230 ? 
76  Y 1 1 C MET 1   ? 
77  Y 1 1 C GLU 2   ? 
78  Y 1 1 C GLY 3   ? 
79  Y 1 1 C PRO 4   ? 
80  Y 1 1 C ALA 5   ? 
81  Y 1 1 C GLY 6   ? 
82  Y 1 1 C TYR 7   ? 
83  Y 1 1 C LEU 8   ? 
84  Y 1 1 C ARG 9   ? 
85  Y 1 1 C ARG 10  ? 
86  Y 1 1 C ALA 11  ? 
87  Y 1 1 C ASP 12  ? 
88  Y 1 1 C VAL 13  ? 
89  Y 1 1 C ALA 14  ? 
90  Y 1 1 C GLN 15  ? 
91  Y 1 1 C LEU 16  ? 
92  Y 1 1 C THR 17  ? 
93  Y 1 1 C GLN 18  ? 
94  Y 1 1 C GLU 19  ? 
95  Y 1 1 C LEU 20  ? 
96  Y 1 1 C GLY 21  ? 
97  Y 1 1 C THR 22  ? 
98  Y 1 1 C ALA 23  ? 
99  Y 1 1 C PHE 24  ? 
100 Y 1 1 C PHE 25  ? 
101 Y 1 1 C ILE 135 ? 
102 Y 1 1 C LEU 136 ? 
103 Y 1 1 C GLN 137 ? 
104 Y 1 1 C GLY 138 ? 
105 Y 1 1 C GLY 139 ? 
106 Y 1 1 C PRO 140 ? 
107 Y 1 1 C GLU 141 ? 
108 Y 1 1 C SER 142 ? 
109 Y 1 1 C PHE 160 ? 
110 Y 1 1 C ARG 161 ? 
111 Y 1 1 C THR 162 ? 
112 Y 1 1 C ARG 163 ? 
113 Y 1 1 C GLY 164 ? 
114 Y 1 1 C ALA 226 ? 
115 Y 1 1 C GLN 227 ? 
116 Y 1 1 C VAL 228 ? 
117 Y 1 1 C ASP 229 ? 
118 Y 1 1 C LEU 230 ? 
119 Y 1 1 D MET 1   ? 
120 Y 1 1 D GLU 2   ? 
121 Y 1 1 D GLY 3   ? 
122 Y 1 1 D PRO 4   ? 
123 Y 1 1 D ALA 5   ? 
124 Y 1 1 D GLY 6   ? 
125 Y 1 1 D TYR 7   ? 
126 Y 1 1 D LEU 8   ? 
127 Y 1 1 D ARG 9   ? 
128 Y 1 1 D ARG 10  ? 
129 Y 1 1 D ALA 11  ? 
130 Y 1 1 D ASP 12  ? 
131 Y 1 1 D VAL 13  ? 
132 Y 1 1 D ALA 14  ? 
133 Y 1 1 D GLN 15  ? 
134 Y 1 1 D LEU 16  ? 
135 Y 1 1 D THR 17  ? 
136 Y 1 1 D GLN 18  ? 
137 Y 1 1 D GLU 19  ? 
138 Y 1 1 D LEU 20  ? 
139 Y 1 1 D ALA 111 ? 
140 Y 1 1 D GLY 112 ? 
141 Y 1 1 D LEU 136 ? 
142 Y 1 1 D GLN 137 ? 
143 Y 1 1 D GLY 138 ? 
144 Y 1 1 D GLY 139 ? 
145 Y 1 1 D PRO 140 ? 
146 Y 1 1 D GLU 141 ? 
147 Y 1 1 D SER 142 ? 
148 Y 1 1 D GLY 225 ? 
149 Y 1 1 D ALA 226 ? 
150 Y 1 1 D GLN 227 ? 
151 Y 1 1 D VAL 228 ? 
152 Y 1 1 D ASP 229 ? 
153 Y 1 1 D LEU 230 ? 
154 Y 1 1 D PRO 231 ? 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
1  Y 1 1 C GLY 134 ? CA  ? 
2  Y 1 1 C GLY 134 ? C   ? 
3  Y 1 1 C GLY 134 ? O   ? 
4  Y 1 1 C ALA 159 ? CA  ? 
5  Y 1 1 C ALA 159 ? C   ? 
6  Y 1 1 C ALA 159 ? O   ? 
7  Y 1 1 C ALA 159 ? CB  ? 
8  N 1 1 C 1PE 605 ? C15 ? 
9  N 1 1 C 1PE 605 ? C25 ? 
10 N 1 1 C 1PE 605 ? OH6 ? 
11 N 1 1 C 1PE 605 ? C16 ? 
12 N 1 1 C 1PE 605 ? C26 ? 
13 N 1 1 C 1PE 605 ? OH7 ? 
14 N 1 1 C 1PE 606 ? C14 ? 
15 N 1 1 C 1PE 606 ? C24 ? 
16 N 1 1 C 1PE 606 ? OH5 ? 
17 N 1 1 C 1PE 606 ? C15 ? 
18 N 1 1 C 1PE 606 ? C25 ? 
19 N 1 1 C 1PE 606 ? OH6 ? 
20 N 1 1 C 1PE 606 ? C16 ? 
21 N 1 1 C 1PE 606 ? C26 ? 
22 N 1 1 C 1PE 606 ? OH7 ? 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
4IP7 2013-01-30 4 0000 'Initial release' 'Initial release' 
4IP7 2013-02-06 4 0001 Citation          'Citation update' 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
E  2  MN  1   601  900  MN  MN  A . 
F  3  FLC 1   602  1000 FLC FLC A . 
G  4  FBP 1   603  1100 FBP FBP A . 
H  5  EDO 1   604  2000 EDO EDO A . 
I  5  EDO 1   605  2200 EDO EDO A . 
J  6  PEG 1   606  2200 PEG PEG A . 
K  7  NA  1   607  1    NA  NA  A . 
L  2  MN  1   601  900  MN  MN  B . 
M  3  FLC 1   602  1000 FLC FLC B . 
N  4  FBP 1   603  1100 FBP FBP B . 
O  5  EDO 1   604  2000 EDO EDO B . 
P  6  PEG 1   605  2300 PEG PEG B . 
Q  5  EDO 1   606  2400 EDO EDO B . 
R  7  NA  1   607  1    NA  NA  B . 
S  5  EDO 1   601  2100 EDO EDO C . 
T  2  MN  1   602  900  MN  MN  C . 
U  3  FLC 1   603  1000 FLC FLC C . 
V  4  FBP 1   604  1100 FBP FBP C . 
W  8  1PE 1   605  2000 1PE 1PE C . 
X  8  1PE 1   606  2100 1PE 1PE C . 
Y  5  EDO 1   607  4000 EDO EDO C . 
Z  7  NA  1   608  1    NA  NA  C . 
AA 2  MN  1   601  900  MN  MN  D . 
BA 3  FLC 1   602  1000 FLC FLC D . 
CA 4  FBP 1   603  1100 FBP FBP D . 
DA 9  ADN 1   604  1200 ADN ADN D . 
EA 5  EDO 1   605  3000 EDO EDO D . 
FA 5  EDO 1   606  4000 EDO EDO D . 
GA 5  EDO 1   607  4100 EDO EDO D . 
HA 7  NA  1   608  1    NA  NA  D . 
IA 10 HOH 1   701  2    HOH HOH A . 
IA 10 HOH 2   702  7    HOH HOH A . 
IA 10 HOH 3   703  14   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 4   704  20   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 5   705  21   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 6   706  27   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 7   707  31   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 8   708  32   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 9   709  34   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 10  710  35   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 11  711  40   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 12  712  45   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 13  713  46   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 14  714  48   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 15  715  50   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 16  716  52   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 17  717  60   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 18  718  65   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 19  719  70   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 20  720  72   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 21  721  76   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 22  722  78   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 23  723  79   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 24  724  85   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 25  725  87   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 26  726  89   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 27  727  91   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 28  728  96   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 29  729  97   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 30  730  99   HOH HOH A . 
IA 10 HOH 31  731  100  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 32  732  102  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 33  733  108  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 34  734  110  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 35  735  111  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 36  736  112  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 37  737  119  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 38  738  129  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 39  739  133  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 40  740  135  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 41  741  140  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 42  742  145  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 43  743  147  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 44  744  153  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 45  745  154  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 46  746  155  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 47  747  157  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 48  748  165  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 49  749  178  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 50  750  180  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 51  751  181  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 52  752  192  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 53  753  194  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 54  754  197  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 55  755  201  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 56  756  210  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 57  757  225  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 58  758  228  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 59  759  229  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 60  760  233  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 61  761  235  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 62  762  241  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 63  763  245  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 64  764  246  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 65  765  247  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 66  766  252  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 67  767  254  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 68  768  258  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 69  769  259  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 70  770  260  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 71  771  261  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 72  772  262  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 73  773  264  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 74  774  266  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 75  775  273  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 76  776  280  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 77  777  284  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 78  778  286  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 79  779  289  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 80  780  291  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 81  781  292  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 82  782  295  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 83  783  297  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 84  784  299  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 85  785  303  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 86  786  305  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 87  787  307  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 88  788  312  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 89  789  317  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 90  790  321  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 91  791  322  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 92  792  325  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 93  793  328  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 94  794  330  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 95  795  334  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 96  796  336  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 97  797  341  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 98  798  346  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 99  799  348  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 100 800  349  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 101 801  350  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 102 802  352  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 103 803  359  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 104 804  361  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 105 805  362  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 106 806  363  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 107 807  369  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 108 808  370  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 109 809  374  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 110 810  375  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 111 811  383  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 112 812  386  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 113 813  387  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 114 814  393  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 115 815  394  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 116 816  396  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 117 817  401  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 118 818  404  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 119 819  407  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 120 820  408  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 121 821  409  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 122 822  414  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 123 823  415  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 124 824  417  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 125 825  418  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 126 826  423  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 127 827  425  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 128 828  428  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 129 829  442  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 130 830  443  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 131 831  446  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 132 832  453  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 133 833  457  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 134 834  460  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 135 835  461  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 136 836  467  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 137 837  468  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 138 838  473  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 139 839  478  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 140 840  481  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 141 841  486  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 142 842  496  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 143 843  501  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 144 844  504  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 145 845  510  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 146 846  511  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 147 847  512  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 148 848  515  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 149 849  517  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 150 850  528  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 151 851  529  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 152 852  531  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 153 853  534  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 154 854  535  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 155 855  540  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 156 856  544  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 157 857  549  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 158 858  554  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 159 859  560  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 160 860  565  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 161 861  566  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 162 862  568  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 163 863  583  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 164 864  586  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 165 865  588  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 166 866  591  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 167 867  600  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 168 868  601  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 169 869  603  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 170 870  604  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 171 871  606  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 172 872  609  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 173 873  610  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 174 874  614  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 175 875  626  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 176 876  628  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 177 877  630  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 178 878  633  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 179 879  636  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 180 880  637  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 181 881  643  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 182 882  645  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 183 883  647  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 184 884  650  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 185 885  652  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 186 886  655  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 187 887  661  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 188 888  669  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 189 889  677  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 190 890  679  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 191 891  685  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 192 892  686  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 193 893  689  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 194 894  693  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 195 895  697  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 196 896  698  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 197 897  699  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 198 898  700  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 199 899  702  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 200 900  703  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 201 901  706  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 202 902  708  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 203 903  709  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 204 904  710  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 205 905  722  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 206 906  726  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 207 907  728  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 208 908  730  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 209 909  733  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 210 910  744  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 211 911  751  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 212 912  753  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 213 913  758  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 214 914  763  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 215 915  764  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 216 916  768  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 217 917  772  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 218 918  777  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 219 919  779  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 220 920  785  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 221 921  788  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 222 922  798  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 223 923  800  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 224 924  801  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 225 925  810  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 226 926  811  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 227 927  812  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 228 928  817  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 229 929  820  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 230 930  821  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 231 931  822  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 232 932  824  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 233 933  825  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 234 934  832  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 235 935  845  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 236 936  846  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 237 937  852  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 238 938  853  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 239 939  862  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 240 940  865  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 241 941  866  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 242 942  868  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 243 943  872  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 244 944  881  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 245 945  882  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 246 946  891  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 247 947  899  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 248 948  901  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 249 949  903  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 250 950  911  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 251 951  918  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 252 952  919  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 253 953  920  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 254 954  924  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 255 955  927  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 256 956  932  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 257 957  935  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 258 958  943  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 259 959  945  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 260 960  947  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 261 961  955  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 262 962  960  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 263 963  982  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 264 964  987  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 265 965  996  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 266 966  997  HOH HOH A . 
IA 10 HOH 267 967  1005 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 268 968  1007 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 269 969  1008 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 270 970  1009 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 271 971  1012 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 272 972  1013 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 273 973  1023 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 274 974  1024 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 275 975  1025 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 276 976  1030 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 277 977  1032 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 278 978  1035 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 279 979  1039 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 280 980  1040 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 281 981  1041 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 282 982  1043 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 283 983  1045 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 284 984  1047 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 285 985  1048 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 286 986  1051 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 287 987  1052 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 288 988  1054 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 289 989  1055 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 290 990  1056 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 291 991  1057 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 292 992  1059 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 293 993  1060 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 294 994  1063 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 295 995  1072 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 296 996  1073 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 297 997  1075 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 298 998  1077 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 299 999  1091 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 300 1000 1112 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 301 1001 1113 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 302 1002 1115 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 303 1003 1116 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 304 1004 1117 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 305 1005 1118 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 306 1006 1119 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 307 1007 1120 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 308 1008 1121 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 309 1009 1122 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 310 1010 1123 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 311 1011 1124 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 312 1012 1125 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 313 1013 1126 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 314 1014 1127 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 315 1015 1128 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 316 1016 1129 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 317 1017 1130 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 318 1018 1131 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 319 1019 1132 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 320 1020 1135 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 321 1021 1136 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 322 1022 1137 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 323 1023 1138 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 324 1024 1141 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 325 1025 1142 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 326 1026 1143 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 327 1027 1144 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 328 1028 1145 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 329 1029 1146 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 330 1030 1147 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 331 1031 1148 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 332 1032 1149 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 333 1033 1150 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 334 1034 1151 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 335 1035 1152 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 336 1036 1153 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 337 1037 1154 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 338 1038 1155 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 339 1039 1156 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 340 1040 1157 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 341 1041 1158 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 342 1042 1159 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 343 1043 1160 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 344 1044 1161 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 345 1045 1163 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 346 1046 1285 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 347 1047 1286 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 348 1048 1287 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 349 1049 1288 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 350 1050 1289 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 351 1051 1290 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 352 1052 1291 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 353 1053 1292 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 354 1054 1293 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 355 1055 1294 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 356 1056 1295 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 357 1057 1324 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 358 1058 1069 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 359 1059 1071 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 360 1060 1076 HOH HOH A . 
IA 10 HOH 361 1061 1258 HOH HOH A . 
JA 10 HOH 1   701  8    HOH HOH B . 
JA 10 HOH 2   702  9    HOH HOH B . 
JA 10 HOH 3   703  10   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 4   704  12   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 5   705  15   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 6   706  19   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 7   707  23   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 8   708  25   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 9   709  30   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 10  710  37   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 11  711  38   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 12  712  39   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 13  713  41   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 14  714  42   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 15  715  43   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 16  716  47   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 17  717  51   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 18  718  53   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 19  719  55   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 20  720  61   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 21  721  64   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 22  722  68   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 23  723  71   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 24  724  92   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 25  725  94   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 26  726  95   HOH HOH B . 
JA 10 HOH 27  727  103  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 28  728  107  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 29  729  117  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 30  730  121  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 31  731  127  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 32  732  128  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 33  733  136  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 34  734  138  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 35  735  139  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 36  736  141  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 37  737  143  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 38  738  148  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 39  739  152  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 40  740  156  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 41  741  164  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 42  742  166  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 43  743  167  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 44  744  168  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 45  745  170  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 46  746  174  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 47  747  177  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 48  748  182  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 49  749  184  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 50  750  187  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 51  751  189  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 52  752  190  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 53  753  199  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 54  754  211  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 55  755  214  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 56  756  216  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 57  757  217  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 58  758  219  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 59  759  220  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 60  760  221  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 61  761  223  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 62  762  226  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 63  763  227  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 64  764  230  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 65  765  231  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 66  766  232  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 67  767  244  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 68  768  250  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 69  769  263  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 70  770  271  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 71  771  281  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 72  772  296  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 73  773  298  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 74  774  300  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 75  775  304  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 76  776  306  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 77  777  308  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 78  778  311  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 79  779  313  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 80  780  314  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 81  781  318  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 82  782  319  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 83  783  320  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 84  784  323  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 85  785  324  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 86  786  326  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 87  787  329  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 88  788  331  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 89  789  333  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 90  790  337  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 91  791  340  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 92  792  343  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 93  793  345  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 94  794  351  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 95  795  353  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 96  796  357  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 97  797  360  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 98  798  376  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 99  799  377  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 100 800  379  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 101 801  380  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 102 802  381  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 103 803  382  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 104 804  395  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 105 805  397  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 106 806  400  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 107 807  402  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 108 808  410  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 109 809  411  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 110 810  412  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 111 811  421  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 112 812  422  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 113 813  424  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 114 814  429  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 115 815  430  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 116 816  438  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 117 817  440  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 118 818  441  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 119 819  449  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 120 820  452  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 121 821  456  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 122 822  470  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 123 823  475  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 124 824  476  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 125 825  477  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 126 826  482  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 127 827  494  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 128 828  495  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 129 829  498  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 130 830  499  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 131 831  500  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 132 832  502  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 133 833  507  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 134 834  519  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 135 835  521  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 136 836  526  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 137 837  532  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 138 838  538  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 139 839  539  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 140 840  543  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 141 841  548  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 142 842  561  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 143 843  563  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 144 844  567  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 145 845  570  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 146 846  575  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 147 847  577  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 148 848  578  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 149 849  581  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 150 850  592  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 151 851  598  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 152 852  605  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 153 853  608  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 154 854  620  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 155 855  621  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 156 856  625  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 157 857  627  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 158 858  629  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 159 859  638  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 160 860  639  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 161 861  642  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 162 862  648  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 163 863  651  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 164 864  653  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 165 865  665  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 166 866  666  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 167 867  667  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 168 868  668  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 169 869  672  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 170 870  675  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 171 871  676  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 172 872  687  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 173 873  688  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 174 874  692  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 175 875  695  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 176 876  696  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 177 877  704  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 178 878  717  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 179 879  718  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 180 880  721  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 181 881  738  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 182 882  739  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 183 883  754  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 184 884  756  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 185 885  761  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 186 886  766  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 187 887  769  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 188 888  770  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 189 889  771  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 190 890  774  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 191 891  776  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 192 892  784  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 193 893  787  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 194 894  794  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 195 895  795  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 196 896  799  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 197 897  806  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 198 898  807  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 199 899  809  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 200 900  813  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 201 901  816  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 202 902  818  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 203 903  826  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 204 904  827  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 205 905  829  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 206 906  830  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 207 907  831  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 208 908  833  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 209 909  834  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 210 910  838  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 211 911  839  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 212 912  840  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 213 913  842  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 214 914  850  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 215 915  854  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 216 916  857  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 217 917  863  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 218 918  869  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 219 919  873  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 220 920  876  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 221 921  877  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 222 922  884  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 223 923  890  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 224 924  892  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 225 925  895  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 226 926  908  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 227 927  909  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 228 928  910  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 229 929  915  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 230 930  916  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 231 931  931  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 232 932  949  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 233 933  952  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 234 934  959  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 235 935  966  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 236 936  967  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 237 937  969  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 238 938  973  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 239 939  979  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 240 940  980  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 241 941  984  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 242 942  986  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 243 943  989  HOH HOH B . 
JA 10 HOH 244 944  1003 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 245 945  1004 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 246 946  1014 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 247 947  1015 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 248 948  1018 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 249 949  1020 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 250 950  1021 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 251 951  1027 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 252 952  1028 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 253 953  1029 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 254 954  1034 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 255 955  1038 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 256 956  1044 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 257 957  1046 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 258 958  1066 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 259 959  1068 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 260 960  1074 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 261 961  1078 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 262 962  1079 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 263 963  1080 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 264 964  1081 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 265 965  1082 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 266 966  1083 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 267 967  1084 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 268 968  1085 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 269 969  1162 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 270 970  1201 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 271 971  1202 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 272 972  1203 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 273 973  1204 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 274 974  1205 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 275 975  1206 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 276 976  1207 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 277 977  1208 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 278 978  1209 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 279 979  1210 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 280 980  1211 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 281 981  1212 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 282 982  1213 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 283 983  1214 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 284 984  1215 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 285 985  1216 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 286 986  1217 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 287 987  1218 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 288 988  1219 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 289 989  1220 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 290 990  1222 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 291 991  1223 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 292 992  1224 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 293 993  1225 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 294 994  1226 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 295 995  1227 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 296 996  1228 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 297 997  1229 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 298 998  1230 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 299 999  1231 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 300 1000 1232 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 301 1001 1233 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 302 1002 1234 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 303 1003 1235 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 304 1004 1236 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 305 1005 1237 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 306 1006 1238 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 307 1007 1239 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 308 1008 1240 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 309 1009 1241 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 310 1010 1242 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 311 1011 1279 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 312 1012 1303 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 313 1013 1304 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 314 1014 1305 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 315 1015 1306 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 316 1016 1307 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 317 1017 1308 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 318 1018 1309 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 319 1019 1310 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 320 1020 1311 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 321 1021 1312 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 322 1022 1321 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 323 1023 1322 HOH HOH B . 
JA 10 HOH 324 1024 1323 HOH HOH B . 
KA 10 HOH 1   701  1    HOH HOH C . 
KA 10 HOH 2   702  3    HOH HOH C . 
KA 10 HOH 3   703  4    HOH HOH C . 
KA 10 HOH 4   704  5    HOH HOH C . 
KA 10 HOH 5   705  6    HOH HOH C . 
KA 10 HOH 6   706  16   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 7   707  22   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 8   708  24   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 9   709  26   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 10  710  28   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 11  711  33   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 12  712  36   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 13  713  44   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 14  714  56   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 15  715  59   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 16  716  62   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 17  717  63   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 18  718  67   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 19  719  74   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 20  720  75   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 21  721  77   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 22  722  80   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 23  723  83   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 24  724  88   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 25  725  98   HOH HOH C . 
KA 10 HOH 26  726  101  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 27  727  104  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 28  728  113  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 29  729  114  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 30  730  116  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 31  731  118  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 32  732  125  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 33  733  126  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 34  734  130  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 35  735  131  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 36  736  132  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 37  737  134  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 38  738  142  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 39  739  149  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 40  740  158  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 41  741  162  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 42  742  163  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 43  743  172  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 44  744  173  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 45  745  176  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 46  746  183  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 47  747  186  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 48  748  188  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 49  749  193  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 50  750  196  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 51  751  198  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 52  752  200  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 53  753  202  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 54  754  203  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 55  755  204  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 56  756  205  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 57  757  208  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 58  758  212  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 59  759  218  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 60  760  224  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 61  761  236  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 62  762  238  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 63  763  240  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 64  764  249  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 65  765  251  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 66  766  253  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 67  767  255  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 68  768  268  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 69  769  269  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 70  770  270  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 71  771  272  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 72  772  274  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 73  773  275  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 74  774  276  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 75  775  277  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 76  776  278  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 77  777  279  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 78  778  283  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 79  779  285  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 80  780  288  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 81  781  290  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 82  782  310  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 83  783  315  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 84  784  316  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 85  785  327  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 86  786  332  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 87  787  338  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 88  788  344  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 89  789  347  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 90  790  365  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 91  791  367  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 92  792  371  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 93  793  373  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 94  794  384  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 95  795  388  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 96  796  389  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 97  797  391  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 98  798  398  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 99  799  399  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 100 800  403  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 101 801  405  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 102 802  419  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 103 803  427  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 104 804  432  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 105 805  437  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 106 806  444  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 107 807  445  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 108 808  450  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 109 809  451  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 110 810  455  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 111 811  458  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 112 812  462  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 113 813  463  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 114 814  464  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 115 815  469  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 116 816  472  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 117 817  474  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 118 818  479  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 119 819  480  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 120 820  484  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 121 821  487  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 122 822  488  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 123 823  490  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 124 824  491  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 125 825  493  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 126 826  503  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 127 827  506  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 128 828  513  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 129 829  516  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 130 830  518  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 131 831  522  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 132 832  525  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 133 833  527  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 134 834  530  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 135 835  545  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 136 836  547  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 137 837  550  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 138 838  555  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 139 839  556  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 140 840  557  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 141 841  559  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 142 842  562  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 143 843  571  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 144 844  574  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 145 845  579  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 146 846  582  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 147 847  584  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 148 848  589  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 149 849  596  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 150 850  597  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 151 851  602  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 152 852  611  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 153 853  612  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 154 854  613  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 155 855  616  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 156 856  618  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 157 857  623  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 158 858  631  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 159 859  632  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 160 860  644  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 161 861  656  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 162 862  657  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 163 863  662  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 164 864  670  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 165 865  674  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 166 866  680  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 167 867  681  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 168 868  683  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 169 869  690  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 170 870  691  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 171 871  694  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 172 872  701  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 173 873  707  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 174 874  712  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 175 875  716  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 176 876  719  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 177 877  723  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 178 878  725  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 179 879  727  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 180 880  731  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 181 881  734  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 182 882  735  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 183 883  736  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 184 884  737  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 185 885  740  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 186 886  741  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 187 887  743  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 188 888  745  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 189 889  747  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 190 890  749  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 191 891  750  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 192 892  765  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 193 893  775  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 194 894  778  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 195 895  783  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 196 896  790  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 197 897  791  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 198 898  793  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 199 899  796  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 200 900  797  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 201 901  804  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 202 902  805  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 203 903  808  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 204 904  819  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 205 905  835  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 206 906  836  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 207 907  837  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 208 908  841  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 209 909  843  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 210 910  847  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 211 911  855  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 212 912  856  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 213 913  860  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 214 914  861  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 215 915  864  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 216 916  867  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 217 917  870  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 218 918  874  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 219 919  875  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 220 920  880  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 221 921  885  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 222 922  886  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 223 923  887  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 224 924  888  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 225 925  894  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 226 926  896  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 227 927  897  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 228 928  898  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 229 929  904  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 230 930  907  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 231 931  913  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 232 932  925  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 233 933  929  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 234 934  930  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 235 935  934  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 236 936  936  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 237 937  937  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 238 938  938  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 239 939  939  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 240 940  940  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 241 941  941  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 242 942  942  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 243 943  946  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 244 944  948  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 245 945  951  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 246 946  953  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 247 947  954  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 248 948  956  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 249 949  957  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 250 950  961  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 251 951  964  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 252 952  965  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 253 953  968  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 254 954  974  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 255 955  975  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 256 956  978  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 257 957  985  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 258 958  992  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 259 959  993  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 260 960  994  HOH HOH C . 
KA 10 HOH 261 961  1001 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 262 962  1002 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 263 963  1006 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 264 964  1010 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 265 965  1011 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 266 966  1017 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 267 967  1026 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 268 968  1031 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 269 969  1033 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 270 970  1036 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 271 971  1037 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 272 972  1042 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 273 973  1050 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 274 974  1053 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 275 975  1064 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 276 976  1065 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 277 977  1070 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 278 978  1086 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 279 979  1087 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 280 980  1089 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 281 981  1090 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 282 982  1092 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 283 983  1093 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 284 984  1094 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 285 985  1108 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 286 986  1114 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 287 987  1133 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 288 988  1134 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 289 989  1139 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 290 990  1140 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 291 991  1164 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 292 992  1166 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 293 993  1167 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 294 994  1168 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 295 995  1169 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 296 996  1170 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 297 997  1171 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 298 998  1172 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 299 999  1173 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 300 1000 1174 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 301 1001 1175 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 302 1002 1176 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 303 1003 1177 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 304 1004 1178 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 305 1005 1179 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 306 1006 1180 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 307 1007 1181 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 308 1008 1182 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 309 1009 1183 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 310 1010 1184 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 311 1011 1185 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 312 1012 1186 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 313 1013 1187 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 314 1014 1188 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 315 1015 1189 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 316 1016 1190 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 317 1017 1191 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 318 1018 1192 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 319 1019 1193 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 320 1020 1194 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 321 1021 1196 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 322 1022 1197 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 323 1023 1198 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 324 1024 1199 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 325 1025 1200 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 326 1026 1296 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 327 1027 1297 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 328 1028 1298 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 329 1029 1299 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 330 1030 1300 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 331 1031 1301 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 332 1032 1302 HOH HOH C . 
KA 10 HOH 333 1033 1325 HOH HOH C . 
LA 10 HOH 1   701  11   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 2   702  13   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 3   703  17   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 4   704  18   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 5   705  29   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 6   706  49   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 7   707  54   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 8   708  57   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 9   709  58   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 10  710  66   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 11  711  69   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 12  712  73   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 13  713  81   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 14  714  82   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 15  715  84   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 16  716  86   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 17  717  90   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 18  718  93   HOH HOH D . 
LA 10 HOH 19  719  105  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 20  720  106  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 21  721  109  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 22  722  115  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 23  723  120  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 24  724  122  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 25  725  123  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 26  726  124  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 27  727  137  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 28  728  144  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 29  729  146  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 30  730  150  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 31  731  151  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 32  732  159  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 33  733  160  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 34  734  161  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 35  735  169  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 36  736  171  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 37  737  179  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 38  738  185  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 39  739  191  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 40  740  195  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 41  741  206  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 42  742  207  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 43  743  209  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 44  744  213  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 45  745  215  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 46  746  222  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 47  747  234  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 48  748  237  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 49  749  239  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 50  750  242  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 51  751  243  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 52  752  248  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 53  753  256  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 54  754  257  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 55  755  265  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 56  756  267  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 57  757  282  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 58  758  287  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 59  759  293  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 60  760  294  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 61  761  301  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 62  762  302  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 63  763  309  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 64  764  335  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 65  765  339  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 66  766  342  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 67  767  354  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 68  768  355  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 69  769  356  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 70  770  358  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 71  771  364  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 72  772  366  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 73  773  368  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 74  774  372  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 75  775  378  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 76  776  385  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 77  777  390  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 78  778  392  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 79  779  406  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 80  780  413  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 81  781  416  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 82  782  420  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 83  783  426  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 84  784  431  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 85  785  433  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 86  786  434  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 87  787  435  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 88  788  436  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 89  789  439  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 90  790  447  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 91  791  448  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 92  792  454  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 93  793  459  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 94  794  465  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 95  795  466  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 96  796  471  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 97  797  483  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 98  798  485  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 99  799  489  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 100 800  492  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 101 801  497  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 102 802  505  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 103 803  508  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 104 804  509  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 105 805  514  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 106 806  520  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 107 807  523  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 108 808  524  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 109 809  533  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 110 810  536  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 111 811  537  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 112 812  541  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 113 813  542  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 114 814  546  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 115 815  551  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 116 816  552  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 117 817  553  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 118 818  558  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 119 819  564  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 120 820  569  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 121 821  572  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 122 822  573  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 123 823  576  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 124 824  580  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 125 825  585  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 126 826  587  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 127 827  590  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 128 828  593  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 129 829  594  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 130 830  595  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 131 831  599  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 132 832  607  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 133 833  615  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 134 834  617  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 135 835  619  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 136 836  622  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 137 837  624  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 138 838  634  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 139 839  635  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 140 840  640  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 141 841  641  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 142 842  646  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 143 843  649  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 144 844  654  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 145 845  658  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 146 846  659  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 147 847  660  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 148 848  663  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 149 849  664  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 150 850  671  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 151 851  673  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 152 852  678  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 153 853  682  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 154 854  684  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 155 855  705  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 156 856  711  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 157 857  713  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 158 858  714  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 159 859  715  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 160 860  720  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 161 861  724  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 162 862  729  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 163 863  732  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 164 864  742  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 165 865  746  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 166 866  748  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 167 867  752  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 168 868  755  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 169 869  757  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 170 870  759  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 171 871  760  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 172 872  762  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 173 873  767  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 174 874  773  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 175 875  780  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 176 876  781  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 177 877  782  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 178 878  786  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 179 879  789  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 180 880  792  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 181 881  802  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 182 882  803  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 183 883  814  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 184 884  815  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 185 885  823  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 186 886  828  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 187 887  844  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 188 888  848  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 189 889  849  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 190 890  851  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 191 891  858  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 192 892  859  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 193 893  871  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 194 894  878  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 195 895  879  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 196 896  883  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 197 897  889  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 198 898  893  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 199 899  900  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 200 900  902  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 201 901  905  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 202 902  906  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 203 903  912  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 204 904  914  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 205 905  917  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 206 906  921  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 207 907  922  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 208 908  923  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 209 909  928  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 210 910  933  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 211 911  944  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 212 912  950  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 213 913  958  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 214 914  962  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 215 915  963  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 216 916  970  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 217 917  971  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 218 918  972  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 219 919  976  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 220 920  977  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 221 921  981  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 222 922  983  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 223 923  988  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 224 924  990  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 225 925  991  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 226 926  995  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 227 927  998  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 228 928  999  HOH HOH D . 
LA 10 HOH 229 929  1000 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 230 930  1016 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 231 931  1022 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 232 932  1049 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 233 933  1058 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 234 934  1061 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 235 935  1062 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 236 936  1067 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 237 937  1088 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 238 938  1095 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 239 939  1096 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 240 940  1097 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 241 941  1098 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 242 942  1099 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 243 943  1100 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 244 944  1101 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 245 945  1102 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 246 946  1103 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 247 947  1104 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 248 948  1105 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 249 949  1106 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 250 950  1107 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 251 951  1109 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 252 952  1110 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 253 953  1111 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 254 954  1165 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 255 955  1195 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 256 956  1221 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 257 957  1243 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 258 958  1244 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 259 959  1245 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 260 960  1246 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 261 961  1247 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 262 962  1248 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 263 963  1249 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 264 964  1250 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 265 965  1251 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 266 966  1252 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 267 967  1253 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 268 968  1254 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 269 969  1255 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 270 970  1256 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 271 971  1257 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 272 972  1259 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 273 973  1260 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 274 974  1261 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 275 975  1262 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 276 976  1263 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 277 977  1264 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 278 978  1265 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 279 979  1266 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 280 980  1267 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 281 981  1268 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 282 982  1269 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 283 983  1270 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 284 984  1271 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 285 985  1272 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 286 986  1273 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 287 987  1274 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 288 988  1275 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 289 989  1276 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 290 990  1277 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 291 991  1278 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 292 992  1280 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 293 993  1281 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 294 994  1282 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 295 995  1283 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 296 996  1284 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 297 997  1313 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 298 998  1314 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 299 999  1315 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 300 1000 1316 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 301 1001 1317 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 302 1002 1318 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 303 1003 1319 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 304 1004 1320 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 305 1005 1326 HOH HOH D . 
LA 10 HOH 306 1006 1327 HOH HOH D . 
# 
loop_
_pdbx_validate_close_contact.id 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.dist 
1  1 NH1 C ARG 72   ? ? O   C HOH 998  ? ? 1.88 
2  1 O   B HOH 904  ? ? O   B HOH 917  ? ? 1.88 
3  1 OE2 A GLU 430  ? ? OE1 B GLU 430  ? B 1.93 
4  1 O   A HOH 975  ? ? O   A HOH 1028 ? ? 2.00 
5  1 O   D HOH 719  ? ? O   D HOH 965  ? ? 2.00 
6  1 NE  D ARG 118  ? B O   D HOH 973  ? ? 2.09 
7  1 O   C HOH 842  ? ? O   C HOH 879  ? ? 2.11 
8  1 NH1 D ARG 418  ? ? O   D HOH 954  ? ? 2.11 
9  1 OE1 A GLU 488  ? B NH2 A ARG 500  ? ? 2.14 
10 1 OD1 A ASP 499  ? B O   A HOH 1039 ? ? 2.15 
11 1 O   D HOH 909  ? ? O   D HOH 935  ? ? 2.15 
12 1 NH2 D ARG 68   ? ? O   D TYR 95   ? ? 2.18 
13 1 O   A HOH 1058 ? ? O   A HOH 1059 ? ? 2.18 
14 1 O   D HOH 738  ? ? O   D HOH 1006 ? ? 2.18 
15 1 O   C HOH 907  ? ? O   C HOH 926  ? ? 2.18 
16 1 O   D HOH 797  ? ? O   D HOH 898  ? ? 2.19 
# 
loop_
_pdbx_validate_symm_contact.id 
_pdbx_validate_symm_contact.PDB_model_num 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_symm_contact.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_symm_contact.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_1 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_symm_contact.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_symm_contact.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2 
_pdbx_validate_symm_contact.dist 
1 1 O  A HOH 994 ? ? 1_555 O   A HOH 1017 ? ? 1_455 1.83 
2 1 NZ A LYS 74  ? ? 1_555 OE1 D GLU 246  ? ? 2_645 2.13 
# 
loop_
_pdbx_validate_rmsd_bond.id 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_model_num 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.bond_deviation 
1  1 CG  A HIS 93  ? ? CD2 A HIS 93  ? ? 0.059  
2  1 CB  A SER 358 ? ? OG  A SER 358 ? ? -0.104 
3  1 CE2 A TRP 494 ? ? CD2 A TRP 494 ? ? 0.074  
4  1 CG  B HIS 90  ? ? CD2 B HIS 90  ? ? 0.060  
5  1 CG  C HIS 90  ? ? CD2 C HIS 90  ? ? 0.060  
6  1 CG  C HIS 96  ? ? CD2 C HIS 96  ? ? 0.057  
7  1 CG  C ASN 167 ? ? ND2 C ASN 167 ? ? 0.157  
8  1 CG  C HIS 476 ? ? CD2 C HIS 476 ? ? 0.055  
9  1 CG  D HIS 96  ? ? CD2 D HIS 96  ? ? 0.058  
10 1 CA  D VAL 156 ? ? C   D VAL 156 ? ? 0.178  
11 1 N   D PRO 158 ? ? CA  D PRO 158 ? ? 0.126  
12 1 C   D GLY 164 ? ? O   D GLY 164 ? ? 0.146  
13 1 C   D ASN 167 ? ? O   D ASN 167 ? ? 0.124  
14 1 C   D PRO 174 ? ? N   D ASN 175 ? ? 0.215  
15 1 CD  D GLN 198 ? ? NE2 D GLN 198 ? ? 0.263  
16 1 CD  D GLU 203 ? ? OE1 D GLU 203 ? ? 0.240  
17 1 CD  D GLU 203 ? ? OE2 D GLU 203 ? ? 0.149  
18 1 C   D GLY 204 ? ? N   D LEU 205 ? ? 0.180  
# 
loop_
_pdbx_validate_rmsd_angle.id 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation 
1  1 NE  A ARG 72  ? ? CZ A ARG 72  ? ? NH1 A ARG 72  ? ? 3.4   
2  1 NE  A ARG 72  ? ? CZ A ARG 72  ? ? NH2 A ARG 72  ? ? -3.3  
3  1 NE  A ARG 85  ? ? CZ A ARG 85  ? ? NH1 A ARG 85  ? ? 5.9   
4  1 NE  A ARG 85  ? ? CZ A ARG 85  ? ? NH2 A ARG 85  ? ? -3.5  
5  1 CB  A ASP 237 ? ? CG A ASP 237 ? ? OD1 A ASP 237 ? ? 8.4   
6  1 CB  A ASP 237 ? ? CG A ASP 237 ? ? OD2 A ASP 237 ? ? -6.1  
7  1 CG1 A VAL 263 ? ? CB A VAL 263 ? ? CG2 A VAL 263 ? ? 12.5  
8  1 C   A GLY 271 ? ? N  A PRO 272 ? ? CA  A PRO 272 ? ? 9.7   
9  1 CB  A LEU 343 ? ? CG A LEU 343 ? ? CD1 A LEU 343 ? ? 14.4  
10 1 NE  A ARG 395 ? ? CZ A ARG 395 ? ? NH1 A ARG 395 ? ? 7.5   
11 1 NE  A ARG 395 ? ? CZ A ARG 395 ? ? NH2 A ARG 395 ? ? -6.1  
12 1 C   A ALA 414 ? ? N  A PRO 415 ? ? CA  A PRO 415 ? ? -15.4 
13 1 NE  A ARG 459 ? ? CZ A ARG 459 ? ? NH2 A ARG 459 ? ? -3.8  
14 1 CG1 A VAL 475 ? ? CB A VAL 475 ? ? CG2 A VAL 475 ? ? 10.6  
15 1 NE  A ARG 528 ? ? CZ A ARG 528 ? ? NH1 A ARG 528 ? ? 6.5   
16 1 NE  A ARG 528 ? ? CZ A ARG 528 ? ? NH2 A ARG 528 ? ? -5.7  
17 1 CB  A LEU 540 ? ? CG A LEU 540 ? ? CD2 A LEU 540 ? ? -10.7 
18 1 CB  B LEU 73  ? ? CG B LEU 73  ? ? CD2 B LEU 73  ? ? 11.7  
19 1 NE  B ARG 118 ? A CZ B ARG 118 ? A NH2 B ARG 118 ? A -3.5  
20 1 CD  B LYS 127 ? ? CE B LYS 127 ? ? NZ  B LYS 127 ? ? -14.4 
21 1 CB  B ASP 237 ? ? CG B ASP 237 ? ? OD1 B ASP 237 ? ? 7.3   
22 1 CA  B MET 325 ? ? CB B MET 325 ? ? CG  B MET 325 ? ? -10.6 
23 1 CD  B LYS 349 ? ? CE B LYS 349 ? ? NZ  B LYS 349 ? ? -19.9 
24 1 NE  B ARG 354 ? ? CZ B ARG 354 ? ? NH1 B ARG 354 ? ? 4.3   
25 1 NE  C ARG 85  ? ? CZ C ARG 85  ? ? NH1 C ARG 85  ? ? 3.4   
26 1 NE  C ARG 178 ? ? CZ C ARG 178 ? ? NH2 C ARG 178 ? ? -3.5  
27 1 CG1 C VAL 475 ? ? CB C VAL 475 ? ? CG2 C VAL 475 ? ? 12.3  
28 1 CG  C MET 537 ? ? SD C MET 537 ? ? CE  C MET 537 ? ? -14.5 
29 1 CB  D ASP 46  ? ? CG D ASP 46  ? ? OD1 D ASP 46  ? ? 5.5   
30 1 NE  D ARG 68  ? ? CZ D ARG 68  ? ? NH1 D ARG 68  ? ? 4.9   
31 1 NE  D ARG 68  ? ? CZ D ARG 68  ? ? NH2 D ARG 68  ? ? -7.3  
32 1 NE  D ARG 72  ? ? CZ D ARG 72  ? ? NH1 D ARG 72  ? ? 3.2   
33 1 NE  D ARG 85  ? ? CZ D ARG 85  ? ? NH1 D ARG 85  ? ? 4.6   
34 1 NE  D ARG 85  ? ? CZ D ARG 85  ? ? NH2 D ARG 85  ? ? -3.7  
35 1 NE  D ARG 132 ? ? CZ D ARG 132 ? ? NH1 D ARG 132 ? ? 3.6   
36 1 NE  D ARG 132 ? ? CZ D ARG 132 ? ? NH2 D ARG 132 ? ? -3.8  
37 1 N   D PRO 158 ? ? CA D PRO 158 ? ? CB  D PRO 158 ? ? -9.5  
38 1 CG  D GLN 198 ? ? CD D GLN 198 ? ? OE1 D GLN 198 ? ? 15.1  
39 1 NE  D ARG 328 ? ? CZ D ARG 328 ? ? NH1 D ARG 328 ? ? 6.1   
40 1 NE  D ARG 328 ? ? CZ D ARG 328 ? ? NH2 D ARG 328 ? ? -5.3  
41 1 CB  D LEU 331 ? ? CG D LEU 331 ? ? CD1 D LEU 331 ? ? -13.2 
42 1 NE  D ARG 395 ? ? CZ D ARG 395 ? ? NH1 D ARG 395 ? ? 6.4   
43 1 NE  D ARG 395 ? ? CZ D ARG 395 ? ? NH2 D ARG 395 ? ? -6.8  
44 1 CG  D MET 537 ? ? SD D MET 537 ? ? CE  D MET 537 ? ? -19.0 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1  1 GLN A 28  ? 49.11   29.44   
2  1 PHE A 88  ? -69.48  1.05    
3  1 ASP A 189 ? 64.71   78.05   
4  1 THR A 340 ? 84.58   122.30  
5  1 SER A 374 ? -118.04 -99.10  
6  1 GLU A 491 ? -46.94  150.27  
7  1 ASN A 535 ? -166.30 10.97   
8  1 GLN B 26  ? -144.99 13.28   
9  1 SER B 67  ? -141.23 44.53   
10 1 ALA B 159 ? -72.55  46.93   
11 1 ASN B 165 ? 179.13  -172.34 
12 1 ASP B 189 ? 72.99   76.19   
13 1 THR B 340 ? 91.80   119.58  
14 1 SER B 374 ? -117.74 -97.20  
15 1 VAL B 517 ? -39.71  125.07  
16 1 ASN B 535 ? -161.19 7.77    
17 1 SER C 67  ? -140.46 43.15   
18 1 ALA C 166 ? -46.05  -18.22  
19 1 ASP C 189 ? 64.32   83.58   
20 1 THR C 340 ? 95.09   117.46  
21 1 SER C 374 ? -114.56 -100.45 
22 1 ASN C 535 ? -163.07 9.17    
23 1 PHE D 88  ? -68.56  5.70    
24 1 ASP D 172 ? -87.95  42.92   
25 1 VAL D 179 ? -146.35 -23.72  
26 1 ASP D 189 ? 67.57   76.54   
27 1 GLN D 198 ? -103.22 -108.95 
28 1 THR D 340 ? 97.99   114.71  
29 1 SER D 374 ? -120.78 -93.72  
30 1 LYS D 379 ? -140.58 -5.77   
31 1 GLU D 491 ? -47.25  150.49  
32 1 ASN D 535 ? -163.11 13.82   
# 
loop_
_pdbx_validate_main_chain_plane.id 
_pdbx_validate_main_chain_plane.PDB_model_num 
_pdbx_validate_main_chain_plane.auth_comp_id 
_pdbx_validate_main_chain_plane.auth_asym_id 
_pdbx_validate_main_chain_plane.auth_seq_id 
_pdbx_validate_main_chain_plane.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_main_chain_plane.improper_torsion_angle 
1 1 GLN D 151 ? 14.743  
2 1 ASP D 157 ? -10.050 
# 
loop_
_pdbx_validate_chiral.id 
_pdbx_validate_chiral.PDB_model_num 
_pdbx_validate_chiral.auth_comp_id 
_pdbx_validate_chiral.auth_asym_id 
_pdbx_validate_chiral.auth_seq_id 
_pdbx_validate_chiral.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_chiral.details 
_pdbx_validate_chiral.omega 
1 1 VAL A 169 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 24.017 
2 1 VAL A 263 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 22.174 
3 1 PHE B 88  ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 23.485 
4 1 VAL B 263 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 19.357 
5 1 VAL C 169 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 23.679 
6 1 LYS C 379 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 24.719 
7 1 THR D 22  ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 23.739 
8 1 PRO D 158 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 49.711 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2  'MANGANESE (II) ION'                    MN  
3  'CITRATE ANION'                         FLC 
4  'SUGAR (BETA-FRUCTOSE-1,6-DIPHOSPHATE)' FBP 
5  1,2-ETHANEDIOL                          EDO 
6  'DI(HYDROXYETHYL)ETHER'                 PEG 
7  'SODIUM ION'                            NA  
8  'PENTAETHYLENE GLYCOL'                  1PE 
9  ADENOSINE                               ADN 
10 water                                   HOH 
# 
