Моделирование плавления алфа-спирального пептида в формамиде было выполнено так, как это описано в задании.
Файлы с результатами можно посмотреть в папке /home/students/y09/nastia/nastia.
Утряска растворителя заставляет молекулы растворителя расположиться хаотично:
 |  |
Силовое поле используемое при построении топологии топологии: amber99sb.
Заряд системы: -1.
Размер и форму ячейки: параллелепипед со сторонами 5.06500 нм, 4.67000 нм, 4.22100 нм.
Минимизация энергии:
Алогритм минимизации энергии: l-bfgs.
Алгоритм расчёта электростатики и Ван-дер-Ваальсовых взаимодействий: Cut-off, Cut-off.
Модель, которой описывался растворитель: FAM.
Утряска растворителя:
Для биополимеров, укажите параметр который обуславливает неподвижность биополимера: -DPOSRES .
Число шагов: 10000.
Длина шага: 0.001 ps.
Алгоритм расчёта электростатики и Ван-дер-Ваальсовых взаимодействий: PME, Cut-off.
Алгоритмы термостата и баростата: Berendsen, нет.
Основной расчёт МД:
Время моделирования, количество процессоров, эффективность маштабирования: 20 hours 0 minutes 12 seconds, 16, 100%.
Длину траектории; 20000.0 ps.
Число шагов: 10000000.
Длина шага: 0.002 ps.
Алгоритм интегратора: md.
Алгоритм расчёта электростатики и Ван-дер-Ваальсовых взаимодействий: PME, Cut-off.
Алгоритмы термостата и баростата: v-rescale, Berendsen.
Движения пептида:
 |  |  |  |  |  |  |  |  |  |
| t=0.00000 | t=1800.00000 | t= 3800.00000 | t=5800.00000 | t=7800.00000 | t=9800.00000 | t=11800.00000 | t=13800.00000 | t=15800.00000 | t=17800.00000 |
Отклонение в ходе всей симуляции относительно стартовой структуры:
Отклонение относительно каждой предыдущей структуры на растоянии 400 кадров:
В начале симуляции альфа-спираль быстро плавится; до конца симуляции альфа-спираль прибывает более или менее расплавленном состоянии.
Соответственно, отклонение относительно стартовой структуры вначале резко растет, а потом более или менее стабилизируется;
отклонение относительно предыдущей структуры вначале растет, а затем падает.
Зависимость изменения гидрофобной гидрофильной поверхностей доступных растворителю от времени:
Красный - гидрофобная поверхность, зеленый - гидрофильная.
Пептид находится в наиболее расплавленном состоянии в середине симуляции. В середине симуляции заметно незначительное увеличение гидрофильной поверхности.
Количество вдородных связей:
Количество вдородных связей внутри пептида - красным, количество водородных связей пептид-растворитель - зеленым.
В начале симуляции альфа-спираль быстро плавится; до конца симуляции альфа-спираль прибывает более или менее расплавленном состоянии.
Вначале количество водородных связей пептид-растворитель увеличивается, затем стабилизируется.
Вначале количество водородных связей внутри пептида уменьшается, затем стабилизируется.
Зависимость вторичной структуры от времени:
Вторичная структура N-конца пептида претерпевает значительные изменения.