Особенности аминокислотного состава белка Phot_Bacsu

1. Последовательность белка Phot_Bacsu в формате FASTA

              >sp|O34627|PHOT_BACSU blue light GTP-binding receptor      
              MASFQSFGIPGQLEVIKKALDHVRVGVVITDPALEDNPIVYVNQ           
              GFVQMTGYETEEILGKNCRFLQGKHTDPAEVDNIRTALQNKEPVTVQIQNYKKDGTMF  
              WNELNIDPMEIEDKTYFVGIQNDITKQKEYEKLLEDSLTEITALSTPIVPIRNGISAL 
              PLVGNLTEERFNSIVCTLTNILSTSKDDYLIIDLSGLAQVNEQTADQIFKLSHLLKLT 
              GTELIITGIKPELAMKMNKLDANFSSLKTYSNVKDAVKVLPIM
             

2. Длина последовательности - 261 а.о.

3. Молекулярная масса белка Phot_Bacsu - 29151

   См. подробнее книгу Credit2.xls , лист MW.

4. Аминокислотный состав белка Phot_Bacsu

   Аминокислота	Частота	Самые частые аминокислотные остатки - L Самые редкие аминокислотные остатки - W Вычисления проведены с помощью MS Excel; см. книгу Phot_Bacsu.xls , лист aa_frequencies
   A	5%
   C	1%
   D	6%
   E	7%
   F	3%
   G	5%
   H	1%
   I	9%
   K	8%
   L	11%
   M	3%
   N	7%
   P	4%
   Q	5%
   R	2%
   S	5%
   T	8%
   V	7%
   W	0%
   Y	3%

5. Средний электрический заряд молекулы - (-8,5 e )

   При рН=7.0 боковые группы аргинина и лизина имеют средний заряд, равный +1е, гистидина - +0.5е, а остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот имеют средний заряд -1е, остальные аминокислотные остатки при рН=7.0 практически не заряжены. Суммируя произведения зарядов боковых групп аминокислот на колличество соответствующих аминокислот в белке, получаем заряд молекулы белка.

   См. подробнее книгу Credit2.xls , лист Charge.

6. Сравнение со средним аминокислотным составом белков Bacilus subtilis, а также со средним аминокислотным составом мембранных белков этой же бактерии

   1 - явно гидрофобные аминокислоты
   2 - явно гидрофильные аминокислоты
   3 - прочие аминокислоты

   Белок PHOT_BACSU скорее всего немембранный, потому что доля явно гидрофобных аминокислот в его составе заметно меньше, чем в составе мембранных белков Bacilus subtilis.

   См. подробнее книгу Phot_Bacsu.xls , лист HPhob_comparison.

7. Дополнительные исследования

   

   Первые 30-40 а.о. белка обладают высокой гидрофобностью, последующие 90-100 а.о. обладают низкой гидрофобностью и т.д.

   См. подробнее книгу Phot_Bacsu.xls , лист HPhob_profile.