Вторичная структура

Вторичная структура цепи A

количество α-спиралей в цепи А - 5 (раскрашенны красным)
количество β-тяжей в цепи А - 6 (раскрашенны желтым)
количество реверсивных поворотов в цепи А - 6 (раскрашенны синим)
белок принадлежит к α+β белкам, т.к. цепь А (цепь В устроенна аналогично) состоит из β-листа,
над которым расположенны α-спирали (в случае α/β-белка β-тяжи находятся внутри группы α-спиралей)

Для исследования выбраны элементы вторичной структуры:
α-спираль 127-145 а.о.,
β-тяж 101-113 а.о.,
β-поворот 32-36 а.о.

α-спираль

α-спираль, выбранная для исследования, покрашенна красным

На картинке показан остов выбранной α-спирали. Серым покрашенны атомы углерода, красным - атомы кислорода, фиолетовым - атомы азота. Пунктиром показанны водородные связи.

Oбобщенный патерн: H(i, i+4). α-спираль существует за счет того, что группа С=О i-ого а.о. связанна водородной связью с группой N-H (i+4)-ого а.о.

Cβ атомы изображены ввиде красных шариков.

Связи "Cα атом - Сβ атом" направленны наружу от спирали.

скрипт

β-тяж


Желтым на рисунке показан β-тяж, выбранный для исследования. Зеленым - соседние с выбранным β-тяжи.	β-лист существует за счет того, что С=О и N-H группы соседних β-тяжей образуют водородные связи.	Связи "Cα атом - Сβ атом" перпендикулярны плоскости β-листа

β-поворот

Синим на рисунке показан β-поворот, выбранный для исследования.

β-поворот раскрашен по атомам, концы петли покрашены синим. Водордная связь, соединяющая концы петли изображена как желтая линия. Водородной связи, соединяющей атомы β-поворота нет.

А.о., образующие β-поворот: Pro32 Ala33 Leu34 Glu35 Asp36

главная страница

Вторичная структура