ПАРАМЕТРЫ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ ОСТОВНЫМИ АТОМАМИ АЗОТА И КИСЛОРОДА
| # | Имена атомов | Длина связи (Å) | Угол N-H-O (°) |
| 1 | [GLU]24:A.O #202 - [LYS]28:A.N #268 | 3.14 | 156.3 |
| 2 | [GLU]17:A.O #84 - [LYS]21:A.N #145 | 3.08 | 165.2 |
| 3 | [SER]14:A.O #35 - [PHE]18:A.N #96 | 2.98 | 163.2 |
| # | Имена атомов | Длина связи (Å) | Угол N-H-O (°) |
| 1 | [LYS]61:A.O #846 - [ASP]44:A.N #522 | 2.86 | 163.7 |
| 2 | [ASP]44:A.O #525 - [LYS]44:A.N #843 | 2.89 | 154.1 |
| 3 | [PHE]108:A.O #1656 - [VAL]119:A.N #1835 | 2.83 | 173.2 |
Типичная длина водородной связи в альфа-спиралях составляет 2.99±0.14 Å, в бета-тяжах - 2.91±0.14 Å. Типичный угол для водородных связей альфа-спиралей равен 155±11°, для водородных связей бета-тяжей - 160±10°[1]. В целом измеренные значения углов и длин водородных связей соответствуют указанным значениям, однако длина водородной связи между кислородом 24 Glu и азотом 28 Lys и угол водородной связи между кислородом 108 Phe и азотом 119 Val выходят за установленные рамки. В то же время все измеренные значения углов считаются допустимыми, поскольку находятся в промежутке от 90 до 180° [2].
1. Baker E.N., Hubbard R.E.(1984) Hydrogen bonding in globular proteins. Prog Biophys Mol Biol.44(2):97-179.
2. Douglas F. Sticke et al.(1992) Hydrogen bonding in globular proteins. Journal of Molecular Biology. 226(4), 1143-1159.