Практикум 13. Мембранные белки

В этом семестре, который неумолимо подходит к концу, мы увлекались не только биоинформатикой, но и другим, не менее интересным предметом - физиологией человека и животных. Этот предмет научил нас думать так, как это делает природа (произвольно, непроизвольно и думает ли вообще - вопрос, более относящийся к проблемам философии - мы же прагматичны и пытаемся просто охарактеризовать эту сложную систему). Проишествие, приведшее меня к знаменательному выбору трансмембранного белка, имело место на зачете по этому чудесному предмету (старые добрые традиции написания цепляющего вступления, являющегося предзнаменованием начала хорошего повествования, но вопрос, придерживаюсь ли я их?). Поначалу наше приключение представляло из себя не что иное, как ленивую прогулку по родным окраинам дорогого тебе города. Каково было удивление бредущего, когда он зашел слишком далеко - далеко от своего поля знания и погрузился в запутанные лабиринты неизведанных вопросов, на которое путешественнику нужно было найти все ответы (для получения своего зачета)! А ведь именно такие поиски, такие риски по-настоящему западают в сердце искателя.

Поэтому, в продолжение нашего непрестанного постижения механизмов и законов функционирования нашего огромного мира, чьи загадки кроются в мелочах, которые, как это бывает, даже самый пристальный взгляд не углядит, я выбрал белок Kv1.2 (Potassium voltage-gated channel subfamily A member 2) (K+ потенциалчувствительный ионный канал).

Калиевые каналы — одни из самых сложных потенциалзависимых ионных каналов. Количество из функций велико: регуляция выброса нейромедиаторов, ритм биения сердечной мышцы, регулирование возбудимости нейронов, сокращение мускулатуры, регуляция клеточного объема... Они контролируют быстрый селективный ток К+ во время потенциала действия и пассивный ток К+ для восстановления потенциала покоя.

Структура Kv каналов тетрамерна (рисунок 1) и каждый мономер состоит из двух структурно и функционально независимых доменов: порового домена проводимости ионов и потенциалчувствительного домена (рисунок 2). Сенсорные домены расположены на переферии белка и содержат 4 трансмембранных сегмента (S1-S4). В S4 сегменте на каждой третей аминокислотной позиции расположен положительно заряженный остаток (это обеспечивает чувствительность к изменению потенциала). Селективной частью порового домена является последовательность TVGYG (рисунок 3), высоко консервативная среди различных видов. Путь для иона выстлан атомами кислорода остатков.

Kv1.2_top
Рисунок 1.
Kv1.2 из мозга крысы, изображено перпендикулярно поровому каналу. В центре - поровое отверстие, зелено-синим - поровый домен, красным - чувствительный домен.
domens
Рисунок 2.
Поровые домены (в центре), чувствительные домены(по периферии). Механизм работы канала.
chanel
Рисунок 3.
Структура порового отверстия (TVGYG справа и слева). Атомы кислорода изображены красным (окружение центра), как и ионы калия (в центре).

Предсказание трансмембранных участков в TMHMM.

Для начала была взята последовательность P63142 (KCNA2_RAT) и проведен анализ в TMHMM. Выдача:

# sp|P63142|KCNA2_RAT Length: 499
# sp|P63142|KCNA2_RAT Number of predicted TMHs:  5
# sp|P63142|KCNA2_RAT Exp number of AAs in TMHs: 131.45368
# sp|P63142|KCNA2_RAT Exp number, first 60 AAs:  0
# sp|P63142|KCNA2_RAT Total prob of N-in:        0.70924
sp|P63142|KCNA2_RAT	TMHMM2.0	outside	     1   159
sp|P63142|KCNA2_RAT	TMHMM2.0	TMhelix	   160   182
sp|P63142|KCNA2_RAT	TMHMM2.0	inside	   183   221
sp|P63142|KCNA2_RAT	TMHMM2.0	TMhelix	   222   244
sp|P63142|KCNA2_RAT	TMHMM2.0	outside	   245   247
sp|P63142|KCNA2_RAT	TMHMM2.0	TMhelix	   248   270
sp|P63142|KCNA2_RAT	TMHMM2.0	inside	   271   327
sp|P63142|KCNA2_RAT	TMHMM2.0	TMhelix	   328   350
sp|P63142|KCNA2_RAT	TMHMM2.0	outside	   351   388
sp|P63142|KCNA2_RAT	TMHMM2.0	TMhelix	   389   411
sp|P63142|KCNA2_RAT	TMHMM2.0	inside	   412   499
plot
Рисунок 4.
График в выдаче TMHMM. Предсказание трансмембранных доменов.
all
Рисунок 5.
Изображение структуры тетрамера в мембране.
mono
Рисунок 6.
Изображение структуры мономера.

Можно сказать, что результат выдачи TMHMM соответствует наблюдениям. Но мне кажется, что программа перепутала внутренний и внешний регионы (т. е. развернула перпендикулярную к мембране ось белка на 180 градусов). Также возможно, что alpha helix на конце должна быть внутри клетки.

Очень помог материал данной страницы, огромное спасибо авторам. Оттуда же позаимствованы некоторые изображения.

Вернуться на страницу семестра