| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
  |   |
2. Программы DSSP и HBplus1. Изучение вторичной структуры белка 1DUVPDB-файл 1DUV.pdb содержит информацию о трёх полипептидных цепях (G, H, I). Для определения вторичной структуры он был подан на вход программе DSSP:dsspcmbi 1DUV.pdb 1duv.dsspРезультат: 1duv.dssp. Для каждой цепи DSSP нашёл 13 альфа-спиральных участков (блоки идущих подряд букв Н) и 9 бета-тяжей (блоки букв Е). Сравним результаты работы DSSP с данными из PDB-файла на примере цепи G:
Как видно из таблицы, границы бета-тяжей, определённые DSSP, совпали с данными авторов PDB-файла. Все предсказанные DSSP альфа-спиральные участки тоже совпали с указанными в PDB (совпадение не совсем точное, т.к. DSSP не включает в состав альфа-спирали граничные остатки). Участки 10-14, 152-155, 188-192 и 252-254, описанные в PDB как альфа-спирали, DSSP предсказал как 3/10-спирали. 2. Анализ торсионных углов φ по результатам работы DSSPОстатки, имеющие положительное значение угла φ:
Большинство перечисленных остатков отнесено DSSP к поворотам и изгибам (turn, bend). Среди остатков с положительным значением φ преобладают глицины. Во всех трёх цепях представлен также Leu274, который описан в поле REMARK PDB-файла как остаток с неожиданными значениями торсионных углов. Рассмотрим цепь I: ![]() На изображении красным выделены предсказанные DSSP альфа-спирали, синим - бета-тяжи, оранжевым - остатки с положительным углом φ (шариками показаны СА-атомы). Жёлтым отмечены 310-спирали (описанные в PDB-файле как альфа-спирали). 3. Определение водородных связей программой HBplusДля работы в HBplus необходимо оставить в PDF-файле одну цепь белка. Возьмём цепь G. Файл выдачи программы: 1DUVg.hb2. Всего было найдено 1682 водородных связи. Изучим их подробнее.а) Пример водородной связи, участвующей в стабилизации вторичной структуры: ![]() Между атомом кислорода лизина-90 и остатком аргинина-94 возможны даже два полярных контакта. Эти остатки участвуют в образовании альфа-спирали, находясь друг под другом в соседних витках (разница в нумерации составляет 4). Для отображения водородных связей в PyMOL нужно нажать кнопку А в меню выделенного множества, затем find > polar contacts > within selection. б) Пример водородной связи между боковыми цепями аминокислотных остатков: ![]() в) Пример водородной связи между боковой цепью одного остатка и остовным атомом другого: ![]() Сюда также подходит пример из пункта а), поскольку там приведена водородная связь между остовным атомом кислорода лизина-90 и атомом азота боковой цепи (NE) аргинина-94. г) Пример водородной связи между белком и лигандом (малой органической молекулой): ![]() На изображении показаны две водородные связи между аргинином-106 и лигандом орнитином (если точнее, то Nδ-(N'-сульфодимаинофосфинил)-L-орнитином, в PDB-записи он обозначен как PSQ). д) Пример водяного мостика: ![]() Назад |