Alpha-спиральный белок
В этом разделе исследовала белок Y2503_LACPL. Предполагаемый белок поглощения сахара lp_2503, по видимому, обеспечивает трансмембранный перенос углеводов.
DeepTMHMM: Предсказание трансмембранных элементов по последовательности белка
На вход подала последовательность белка.
Выдача раз
Выдача два:
##gff-version 3 # sp|Q88UI3|Y2503_LACPL Length: 285 # sp|Q88UI3|Y2503_LACPL Number of predicted TMRs: 10 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL outside 1 2 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL TMhelix 3 19 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL inside 20 30 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL TMhelix 31 48 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL outside 49 56 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL TMhelix 57 77 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL inside 78 87 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL TMhelix 88 107 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL outside 108 115 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL TMhelix 116 134 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL inside 135 151 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL TMhelix 152 169 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL outside 170 178 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL TMhelix 179 196 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL inside 197 209 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL TMhelix 210 227 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL outside 228 233 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL TMhelix 234 254 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL inside 255 262 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL TMhelix 263 283 sp|Q88UI3|Y2503_LACPL outside 284 285
В верхней части схемы обозначены участки, расположенные со стороны цитоплазмы (inside), с внешней стороны клетки (outside) и внутри мембраны (membrane). Внизу для показана вероятность расположения конкретной аминокислоты в конкретном участке. Исходя из результатов можно сделать вывод, что N-конец находится снаружи мембраны. Это знание пригодится нам при выполнении следующих заданий.
PPM: Предсказание положения выданного белка в мембране
Параметры: топология - out (см. результат предыдущего задания), тип мембраны - внутренняя Грам-положительной бактерии (именно к ним относится Lactiplantibacillus plantarum), остальное по умолчанию.
| толщина гидрофобной части | 30.1 ± 0.8 Å |
| координаты трансмембранных участков | 1( 3- 21), 2( 27- 49), 3( 55- 79), 4( 84- 107), 5( 114- 133), 6( 151- 172), 7( 176- 196), 8( 206- 227), 9( 232- 253),10( 262- 283) |
| среднее количество остатков в тяже | 21 |
| локализация | плазматическая мембрана |
Сравнение алгоритмов предсказания трансмембранных спиралей
Алгоритмы предсказали одинаковое количество трансмембранных спиралей, причем они сильно пересекаются между собой. Полученные спирали совпадают с предсказанием Alpha-fold.
TCDB
Sorry! q88ui3 is not included in TCDBВ поле search ввела id белка.
Beta-sheet
Базa данных OPM
Выбор пал на гасдермин-А3. Он служит специфическим субстратом воспалительных каспаз (каспазы-1, -4, -5 и -11) и эффекторной молекулой для пироптоза, поэтому является важным медиатором защиты от микробной инфекции. Порообразующая активность N-концевого продукта расщепления вызывает набухание и лизис клеток, чтобы предотвратить репликацию внутриклеточных патогенов, и необходима для высвобождения интерлейкина-1β (IL-1β) во внеклеточное пространство, который в свою очередь рекрутирует и активирует иммунные клетки в месте инфекции. Гасдермин-А3 играет дополнительную потенциальную роль противомикробного средства, связываясь с кардиолипином (CL) и образуя поры на бактериальных мембранах.
| толщина гидрофобной части | 2,344 нм |
| координаты трансмембранных участков (lдля каждой из 1, A-Z субъединиц) | Tilt: 20 - TM segments: 1( 88- 93), 2( 100- 106), 3( 171- 176), 4( 184- 189) |
| среднее количество остатков в тяже | 5,25 |
| локализация | плазматическая мембрана |
DeepTMHMM: Предсказание трансмембранных элементов по последовательности белка
В качестве входных данных использовала последовательность из Uniprot
Выдача раз
Выдача два:
##gff-version 3 # sp|Q5Y4Y6|GSDA3_MOUSE Length: 464 # sp|Q5Y4Y6|GSDA3_MOUSE Number of predicted TMRs: 0 sp|Q5Y4Y6|GSDA3_MOUSE inside 1 464
По видимому, такой странный результат обусловлен включением в анализ только одной из 27 единиц, образующих канал. Внутренняя (относительно просвета канала) сторона ß-листа в таком случае должна быть гидрофильной, что не предусмотрено алгоритмом.
TCDB
Sorry! q5y4y6 is not included in TCDBВ поле search ввела id белка.