Кристаллическая структура

3hdd

Рисунок 1. ДНК-белковый комплекс (PDB ID структуры: 3hdd, разрешение структуры: 2.20 Å).

Рисунок 2. Фрагмент кристалла ДНК-белкового комплекса (PDB ID структуры: 3hdd, разрешение структуры: 2.20 Å).
Реконструкция с помощью PyMol командой symexp sym, 3hdd, 3hdd, 20

Информация о водородных связях цепи В белка с цепями ДНК двух соседних ячеек получена следующими командами PyMol:
select B_polar, symbol n+o and chain b and 3hdd and not het
select DNA_polar, symbol n+o and chain c+d and not 3hdd and not het
select B_interact, B_polar within 3.5 of DNA_polar
select DNA_interact, DNA_polar within 3.5 of B_polar

Цепь В белка образует 10 водородных связей с цепями ДНК двух соседних ячеек. В образовании водородных связей участвуют аминокислотные остатки Arg5, Thr6, Arg29, Gln33 и Lys55. В основном, белок взаимодействует положительно заряженными радикалами с отрицательно заряженным сахарофосфатным остовом ДНК.

Рисунок 3. Водородные связи цепи В белка с цепями ДНК соседних ячеек (PDB ID структуры: 3hdd, разрешение структуры: 2.20 Å). Аминокислотные и нуклеотидные остатки, участвующие в образовании водородных связей, показаны циановым цветом.

Рисунок 4. Водородные связи цепи В белка с цепью ДНК соседней ячейки (PDB ID структуры: 3hdd, разрешение структуры: 2.20 Å).

Рисунок 5. Водородные связи цепи В белка с цепью ДНК соседней ячейки (PDB ID структуры: 3hdd, разрешение структуры: 2.20 Å).

2nx9

Рисунок 6. Гомодимерная структура α-субъединицы оксалоацетат декарбоксилазы (у каждого мономера показан только карбоксилтрансферазный домен). α-субъединица оксалоацетат декарбоксилазы представляет собой одну биомолекулу. У одного мономера показана поверхность. У другого мономера замкнутый β-баррель окрашен коричневым цветом, Zn²⁺ окрашен серым цветом. PDB ID структуры: 2nx9, разрешение структуры: 1.70 Å.

Рисунок 7. Фрагмент кристалла α-субъединицы оксалоацетат декарбоксилазы (PDB ID структуры: 2nx9, разрешение структуры: 1.70 Å).
Реконструкция с помощью PyMol командой symexp sym, 2nx9, 2nx9, 60

Структура 2nx9 образует водородные связи с 8 окружающими биомолекулами кристалла 34 атомами кислорода и азота (Рисунок 8). Информация о водородных связях, образуемых структурой 2nx9 с окружающими биомолекулами кристалла и поддерживающих его структуру, получена следующими командами PyMol:
select 2nx9_polar, symbol n+o and 2nx9 and not het
select sur_polar, symbol n+o and not 2nx9 and not het
select 2nx9_interact, 2nx9_polar within 3.5 of sur_polar
select sur_interact, sur_polar within 3.5 of 2nx9_polar

Рисунок 8. На данном рисунке показана поверхность структуры 2nx9, а также 8 биомолекул кристалла, с которыми структура 2nx9 образует водородные связи. Атомы кислорода и азота, участвующие в образовании водородных связей, показаны шариками.

Структура 2nx9 образует гидрофобные контакты с 10 окружающими биомолекулами кристалла 148 атомами углерода (Рисунок 9). Информация о гидрофобных контактах, образуемых структурой 2nx9 с окружающими биомолекулами кристалла и поддерживающих его структуру, получена следующими командами PyMol:
select 2nx9_hp, symbol c and 2nx9
select sur_hp, symbol c and not 2nx9
select 2nx9_interact, 2nx9_hp within 5 of sur_hp
select sur_interact, sur_hp within 5 of 2nx9_hp

Рисунок 9. На данном рисунке показана поверхность структуры 2nx9, а также 10 биомолекул кристалла, с которыми структура 2nx9 образует гидрофобные контакты. Атомы углерода, участвующие в образовании гидрофобных контактов, показаны шариками.

На рисунках 8 и 9 видно, что структура 2nx9 образует значительно больше водородных связей и гидрофобных контактов с биомолекулами, расположенными в соседних "слоях" крислалла, чем с биомолекулами, расположенными с ней в одном "слое", что согласуется со структурой кристалла.