Параметр	Метка поля	Содержание
			Для PDXS_BACSU	Для ортолога PDXS_BACLD	Для ортолога PDXS_BACCZ
	Идентификатор записи	ID	PDXS_BACSU	PDXS_BACLD	PDXS_BACCZ
	Код доступа первый ("Accession number")	AC	P37527	Q65PL2	Q63HF8
	Код(ы) доступа остальные)	AC	P27877	Q630A3	-
	Дата создания документа	DT	01-Oct-94	05-Jul-05	05-Jul-05
	Дата последнего исправления аннотации	DT	09-Jan-13	09-Jan-13	09-Jan-13
	Название (краткое описание) белка	DE	SOI7, Superoxide-inducible protein 7 Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS	Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS	SOI7, Superoxide-inducible protein 7 Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
	Название организма	OS	Bacillus subtilis	Bacillus licheniformis	Bacillus cereus
	Таксономия	OC	Bacteria; Firmicutes; Bacilli; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus.	Bacteria; Firmicutes; Bacilli; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus	Bacteria; Firmicutes; Bacilli; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus;Bacillus cereus group.
	Название и синонимы гена, идентификатор локуса	GN	Название - pdxS; синоним - yaaD; локус - BSU00110	Название - pdxS; локус - BLi00016 (BL02353)	Название -  pdxS, локус - BCE33L0011
	Номер публикции  (брать только 1ю)	RX	MEDLINE=96051385; PubMed=7584024; DOI=10.1093/dnares/1.1.1	PubMed=15383718; DOI=10.1159/000079829	PubMed=16621833; DOI=10.1128/JB.188.9.3382-3390.2006
	Автор(-ы) публикации	RA	Ogasawara N., Nakai S., Yoshikawa H.	Ehrenreich P., Baeumer S., Henne A., Liesegang H., Merkl R., Ehrenreich A., Gottschalk G.	Han C.S., Xie G., Challacombe J.F., Altherr M.R., Bhotika S.S., Bruce D., Campbell C.S., Campbell M.L., Chen J., Chertkov O., Cleland C., Dimitrijevic M., Doggett N.A., Fawcett J.J., Glavina T., Goodwin L.A., Hill K.K., Hitchcock P., Jackson P.J., Keim P., Kewalramani A.R., Longmire J., Lucas S., Malfatti S., McMurry K., Meincke L.J., Misra M., Moseman B.L., Mundt M., Munk A.C., Okinaka R.T., Parson-Quintana B., Reilly L.P., Richardson P., Robinson D.L., Rubin E., Saunders E., Tapia R., Tesmer J.G., Thayer N., Thompson L.S., Tice H., Ticknor L.O., Wills P.L., Brettin T.S., Gilna P.;
	Название публикации	RT	Systematic sequencing of the 180 kilobase region of the Bacillus subtilis chromosome containing the replication origin.;	"The complete genome sequence of Bacillus licheniformis DSM13, an organism with great industrial potential."	"Pathogenomic sequence analysis of Bacillus cereus and Bacillus RT   thuringiensis isolates closely related to Bacillus anthracis."
	Журнал	RL	DNA Res. 1:1-14(1994)	J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 7:204-211(2004)	J. Bacteriol. 188:3382-3390(2006)
	Чем обосновано существование белка	PE	Изучен на молекулярном уровне	Схожесть с гомологами	Схожесть с гомологами
	Ссылка (-и) на базу 3D структур PDB	DR	http://www.ebi.ac.uk/pdbsum/2NV1
	Функция белка	CC	Участвует в биосинтезе пиридоксальфосфата, вероятно, за счет включения аммиака в кольцо пиридина. Кофактор в биосинтезе.
	Комментарии о сходстве последовательностей	CC	Принадлежат семейству белков PdxS/SNZ (некоторые подробности о структуре белков семейства можно увидеть в работе о молекулярных взаимодействиях белка: http://kodomo.fbb.msu.ru/~pankevich-ev/term1/2nv1/index.html). Все белки этого семейства в своей структуре имеют по 6 копий характерных доменов.
	Наличие метионина в последовательности	SQ	Остаток метионина указан в последовательности белков первым. Это означает, что, как и у большинства белков, биосинтез PDXS начинается со стартового кодона м-РНК – AUG, который кодирует метионин. По данным UNIPROT (http://srs.ebi.ac.uk/srsbin/cgi-bin/wgetz?-e+[SWISSPROT-acc:P27877]+-vn+2) у PDXS_BACSU в процессе созревания происходит удаление метионина из начальной позиции.
	Особенность: альфа-спираль
	Ионы, связывающиеся с белком	CC	С белком связываются ионы магния (Mg) и хлора (Cl). Подробнее об этом можно прочитать в работе о молекулярных взаимодействиях белка: http://kodomo.fbb.msu.ru/~pankevich-ev/term1/2nv1/index.html
	Лиганд и участки белка, с ним связывающиеся	-	В случае получения белка в чистом виде в процессе кристаллизации используются молекулы этандиола-1,2 (EDO), которые связываются с белком в качестве лиганда (Strohmeier et al., 2006; раздел "X-Ray Crystallographic Structure Determination";PMID: 17159152). Описание области контакта белка с лигандом можно увидеть на данном сайте: http://kodomo.fbb.msu.ru/~pankevich-ev/term1/edo-2nv1/index.html
	Функция лиганда	-	Участие в кристаллизации белка
	Аминокислота, которую можно мутировать для нарушения структурной функции белка	-	В каждой цепи белка присутствует глутамат, Gln (Q), 30-ый аминокислотный остаток. Он обеспечивает образование "дна" конусовидной цепи. Соответственно, если заменить ее на другую, структура белка сильно нарушится.
	Последовательность первой альфа-спирали белка	-	ERVKRGMAE. Последовательность удобно получать с помощью команды seqret пакета EMBOSS. Так команда "seqret -sbegin 7 -send 15 sw:pdxs_bacsu" выдает последовательность первой спирали PDXS_BACSU (с 7 по 15 аминокислотный остаток), файл pdxs_bacsu_2helix.fasta.