Описание структуры THE CRYSTAL STRUCTURE OF CYTOCHROME C' FROM RUBRIVIVAX GELATINOSUS AT 1.5 A RESOLUTION AND PH 6.3

Петренко Павел

Факультет биоинженерии и биоинформатики, Московский Государственный Университет имени М.В.Ломоносова

Структура в целом

The Crystal Structure of Cytochrome C' - это гем-содержащий белковый комплекс, выделенный из пурпурных несерных бактерий. Он относится к классу цитохромов и содержит в структуре гем типа с. Комплекс белка образован двумя идентичными полимерными цепями Cytochrome c' (цитохрома с'), в состав которых входят структуры Heme c (гем с). Таким образом, в одну биологическую единицу входит одна полимерная цепь с одной структурой гема с. В связи с тем, что цепи А и В одинаковы, как и структуры C и D, далее будет рассмотрена одна из биологических единиц.

Рис. 1. Структура цитохрома С в целом. Цепи А и B.

Отдельные цепи

Данные UniProt:

uniprot_id: P00142

Название: Cytochrome c'

Выделен из: Перимембранного пространства пурпурных несерных бактерий Rubrivivax gelatinosus.

Функция: Их точная функция неизвестна. Однако, предположительная молекулярная функция - управляемое движение электронов от одного молекулярного комплекса к другому, приводящее к передаче энергии и/или редуксно-окислительному преобразованию химических видов. Эта функция имеет фундаментальное значение для различных биологических процессов, включая клеточное дыхание и фотосинтез, а также многочисленные ферментативные реакции, участвующие в метаболизме. Вторая функция - связывание с гемом, соединением, состоящим из железа, комплексированного в кольце порфирина (тетрапиррола), и удержание иона железа (Fe).

По аминокислотной последовательности цепи А и В идентичны, в каждой цепи 6 α-спирали и 1 β-слой (согласно базе PDB β-слои отсутствуют).

Каждая цепь состоит из 129 аминокислот и не содержит мутаций относительно базы Uniprot. В базе PDB мутаций также нет.

Рис. 2. Третичная структура белка. На рисунке показана цепь А.
Серым покрашены альфа-цепи, оранжевым - петли, жёлтым - гем С, бета-листов нет.

Малые молекулы

Данные UniProt:

Краткое наименование: HEC

Полное наименование: HEME C (Гем с)

Ссылка на Heme c

Рис. 3. Гем С и аминокислотное окружение на расстоянии 5 ангстрем

Взаимодействия между аминокислотными остатками

Водородная связь, затрагивающая атомы остова белка

Рис. 3. Водородные связи между атомами остова аланина (A28), аланина (A34) и лизина (K33)

Водородная связь, затрагивающая атомы боковых радикалов аминокислот

Рис. 3. Водородные связи между атомами радикалов аргинина (R25) и аспарагина (N21)

Солевой мостик

Рис. 3. Солевой мостик между арпарататом (D97) и лизином (K101)

Дисульфидная связь

Дисульфидных связей в молекуле нет

Рис. 7. Все цистеины белка (Cys-119 и Cys-122), не образуют дисульфидные мостики

Стекинг

Стекинг-взаимодействия в данной молекуле маловероитны из-за геометрического расположения ароматических колец таких аминокислот как фенилаланин, тирозин и триптофан относительно друг друга. Однако некоторые ароматические кольца расположены достаточно близко, чтобы всё-таки предположить о возможности стеккинг-взаимодействий. Также был найден участок взаимодействия фенилаланина (F13) с лигандом.

Рис. 8. Все ароматические аминокислоты белка
Рис. 9. Возможное стеккинг взаимодействие между двумя фенилаланинами (PHE-A36 и PHE-A105)
Рис. 10. Взаимодействия фенилаланина (F13) с лигандом