Метка поля	Содержание
		для своего белка	Для ортолога 1	Для ортолога 2
I. Основные поля
Идентификатор записи	ID	CLPQ_BACSU	CLPQ_BACA2	CLPQ_BACLD
Код доступа первый ("Accession number")	AC	P39070	A7Z4N5	Q65JN4; Q62V39;
Код(ы) доступа остальные)	RX	MEDLINE=95302982; PubMed=7783641; DOI=10.1111/j.1365-2958.1995.tb02378.x; MEDLINE=98044033; PubMed=9384377; DOI=10.1038/36786; PubMed=11179218; DOI=10.1093/emboj/20.4.734;  PubMed=15983416; DOI=10.1107/S0907444905009546;  PubMed=17979190; DOI=10.1002/prot.21758;	PubMed=17704766; DOI=10.1038/nbt1325;	PubMed=15383718; DOI=10.1159/000079829;  PubMed=15461803; DOI=10.1186/gb-2004-5-10-r77;
Дата создания документа	DT	01-FEB-1995	15-JAN-2008	15-JAN-2008
Дата последнего исправления аннотации	DT	09-JAN-2013	09-JAN-2013	09-JAN-2013
Название (краткое описание) белка	DE	ATP-dependent protease subunit ClpQ	ATP-dependent protease subunit ClpQ	ATP-dependent protease subunit ClpQ
Название организма	OS	Bacillus subtilis (strain 168)	Bacillus amyloliquefaciens (strain FZB42)	Bacillus licheniformis (strain DSM 13 / ATCC 14580)
Таксономия	OC	Bacteria; Firmicutes; Bacilli; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus	Bacteria; Firmicutes; Bacilli; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus.	Bacteria; Firmicutes; Bacilli; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus
Название  гена и синонимы	GN	Name=clpQ; Synonyms=codW, hslV; OrderedLocusNames=BSU16150;	Name=clpQ; Synonyms=hslV; OrderedLocusNames=RBAM_015980;	Name=clpQ; Synonyms=hslV; OrderedLocusNames=BLi01835, BL01278;
Номер публикции  (брать только 1ю)	RN	[1]	[1]	[1]
Автор(-ы) публикации	RA	Slack F.J., Serror P., Joyce E., Sonenshein A.L.	Chen X.H., Koumoutsi A., Scholz R., Eisenreich A., Schneider K., Heinemeyer I., Morgenstern B., Voss B., Hess W.R., Reva O., Junge H., Voigt B., Jungblut P.R., Vater J., Suessmuth R., Liesegang H., Strittmatter A., Gottschalk G., Borriss R.;	Veith B., Herzberg C., Steckel S., Feesche J., Maurer K.H., RA   Ehrenreich P., Baeumer S., Henne A., Liesegang H., Merkl R., RA   Ehrenreich A., Gottschalk G.;
Название публикации	RT	A gene required for nutritional repression of the Bacillus subtilis dipeptide permease operon.	Comparative analysis of the complete genome sequence of the plant growth-promoting bacterium Bacillus amyloliquefaciens FZB42.	The complete genome sequence of Bacillus licheniformis DSM13, an organism with great industrial potential.
Журнал	RL	Mol. Microbiol. 15:689-702(1995)	Nat. Biotechnol. 25:1007-1014(2007)	J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 7:204-211(2004)
Чем обосновано существование белка	PE	Evidence at protein level	Inferred from homology	Inferred from homology
Ссылка (-и) на базу 3D структур PDB	DR	EMBL; U13634; AAB03370.1; -; Genomic_DNA.  EMBL; Z33639; CAA83919.1; -; Genomic_DNA.  EMBL; AL009126; CAB13488.1; -; Genomic_DNA.  PIR; S61494; S61494.    RefSeq; NP_389497.1; NC_000964.3. PDB; 1YYF; X-ray; 4.16 A; C/D=1-181. PDB; 2Z3A; X-ray; 3.00 A; A/B/C/D/E/F/G/H/I/J/K/L=2-181. PDB; 2Z3B; X-ray; 2.50 A; A/B/C/D/E/F/G/H/I/J/K/L=2-181. PDBsum; 1YYF; -. PDBsum; 2Z3A; -. PDBsum; 2Z3B; -. ProteinModelPortal; P39070; -. SMR; P39070; 2-181. MEROPS; T01.007; -. EnsemblBacteria; EBBACT00000002715; EBBACP00000002715; EBBACG00000002710. GeneID; 938111; -. GenomeReviews; AL009126_GR; BSU16150. KEGG; bsu:BSU16150; -. PATRIC; 18975035; VBIBacSub10457_1709. GenoList; BSU16150; -. eggNOG; COG5405; -. HOGENOM; HOG000064533; -. KO; K01419; -. OMA; WRTDKYL; -. ProtClustDB; PRK05456; -. BioCyc; BSUB:BSU16150-MONOMER; -. EvolutionaryTrace; P39070; -. GO; GO:0009376; C:HslUV protease complex; IEA:InterPro. GO; GO:0005839; C:proteasome core complex; IEA:InterPro. GO; GO:0046872; F:metal ion binding; IEA:UniProtKB-KW. GO; GO:0008236; F:serine-type peptidase activity; IEA:UniProtKB-KW. GO:0004298; F:threonine-type endopeptidase activity; IEA:InterPro. GO; GO:0051603; P:proteolysis involved in cellular protein catabolic process; IEA:InterPro. HAMAP; MF_00248; HslV; 1; atypical. InterPro; IPR022281; ATP-dep_Prtase_HsIV_su. InterPro; IPR001353; Proteasome_sua/b. Pfam; PF00227; Proteasome; 1. TIGRFAMs; TIGR03692; ATP_dep_HslV; 1.	EMBL; CP000560; ABS73961.1; -; Genomic_DNA. RefSeq; YP_001421192.1; NC_009725.1. ProteinModelPortal; A7Z4N5; -. SMR; A7Z4N5; 2-181. STRING; A7Z4N5; -. MEROPS; T01.007; -. EnsemblBacteria; EBBACT00000005960; EBBACP00000005838; EBBACG00000005952. GeneID; 5462958; -. GenomeReviews; CP000560_GR; RBAM_015980. KEGG; bay:RBAM_015980; -. PATRIC; 18748262; VBIBacAmy31356_1607. eggNOG; COG5405; -. HOGENOM; HOG000064533; -.  KO; K01419; -. OMA; WRTDKYL; -. ProtClustDB; PRK05456; -. GO; GO:0009376; C:HslUV protease complex; IEA:InterPro. GO; GO:0005839; C:proteasome core complex; IEA:InterPro. GO; GO:0046872; F:metal ion binding; IEA:UniProtKB-KW. GO; GO:0008236; F:serine-type peptidase activity; IEA:UniProtKB-KW. GO; GO:0004298; F:threonine-type endopeptidase activity; IEA:InterPro. GO; GO:0051603; P:proteolysis involved in cellular protein catabolic process; IEA:InterPro. HAMAP; MF_00248; HslV; 1; atypical. InterPro; IPR022281; ATP-dep_Prtase_HsIV_su. InterPro; IPR001353; Proteasome_sua/b. Pfam; PF00227; Proteasome; 1. TIGRFAMs; TIGR03692; ATP_dep_HslV; 1.	EMBL; CP000002; AAU23370.1; -; Genomic_DNA. EMBL; AE017333; AAU40730.1; -; Genomic_DNA. RefSeq; YP_006713211.1; NC_006322.1. RefSeq; YP_079008.1; NC_006270.3. HSSP; P39070; 1YYF. ProteinModelPortal; Q65JN4; -. SMR; Q65JN4; 2-181. STRING; Q65JN4; -. MEROPS; T01.007; -. EnsemblBacteria; EBBACT00000056205; EBBACP00000054736; EBBACG00000056196. EnsemblBacteria; EBBACT00000059532; EBBACP00000057965; EBBACG00000059523. GeneID; 3031006; -. GeneID; 3099395; -. GenomeReviews; AE017333_GR; BLi01835. GenomeReviews; CP000002_GR; BL01278. KEGG; bld:BLi01835; -. KEGG; bli:BL01278; -. PATRIC; 18949269; VBIBacLic203714_1838. eggNOG; COG5405; -. HOGENOM; HOG000064533; -. KO; K01419; -. OMA; WRTDKYL; -. ProtClustDB; PRK05456; -. BioCyc; BLIC279010:GJ2P-1820-MONOMER; -. GO; GO:0009376; C:HslUV protease complex; IEA:InterPro. GO; GO:0005839; C:proteasome core complex; IEA:InterPro. GO; GO:0046872; F:metal ion binding; IEA:UniProtKB-KW. GO; GO:0008236; F:serine-type peptidase activity; IEA:UniProtKB-KW. GO; GO:0004298; F:threonine-type endopeptidase activity; IEA:InterPro. GO; GO:0051603; P:proteolysis involved in cellular protein catabolic process; IEA:InterPro. HAMAP; MF_00248; HslV; 1; atypical. InterPro; IPR022281; ATP-dep_Prtase_HsIV_su. InterPro; IPR001353; Proteasome_sua/b. Pfam; PF00227; Proteasome; 1. TIGRFAMs; TIGR03692; ATP_dep_HslV; 1.
II. Информация для ответов на вопросы по выбору.
Информация	метка поля или ссылка на источник	мой белок	ортолог 1	ортолог 2
Комментарии о сходстве последовательностей	CC	Belongs to the peptidase T1B family. HslV subfamily.	Belongs to the peptidase T1B family. HslV subfamily.	Belongs to the peptidase T1B family. HslV subfamily.
Особенность: активный сайт	FT	ACT_SITE      2      2	ACT_SITE      2      2       By similarity.	ACT_SITE      2      2       By similarity.
Особенность: связывание металла	FT	METAL       165    165       Sodium; via carbonyl oxygen. METAL       168    168       Sodium; via carbonyl oxygen. METAL       171    171       Sodium; via carbonyl oxygen.	METAL       165    165       Sodium; via carbonyl oxygen (Bysimilarity). METAL       168    168       Sodium; via carbonyl oxygen (Bysimilarity). METAL       171    171       Sodium; via carbonyl oxygen (Bysimilarity).	METAL       165    165       Sodium; via carbonyl oxygen (Bysimilarity). METAL       168    168       Sodium; via carbonyl oxygen (Bysimilarity). METAL       171    171       Sodium; via carbonyl oxygen (Bysimilarity).
Особенность: альфа-спираль	FT	HELIX        78     91 HELIX        95     97 HELIX       133    147 HELIX       148    150 HELIX       153    167	Не указаны	Не указаны
Описание различий белка и его ортологов		На основании сравнения информации, полученной из записей БД о белке CLPQ_BACSU и его ортологов можно сделать вывод, что особых различий между ними не наблюдается, все указанные функцциональные свойства идентичны, а не указанние, по предположению, тоже совпадают. Емеестся различие только в локализации последовательности самих белков.
Ответны на вопросы о белке CLPQ_BACSU
Вопрос		Ответ
В какой части бактериальной клетки локализован Ваш белок? На какой участок вашего белка Вы бы стали воздействовать,чтобы помешать его правильной локализации в клетке?		Белок локализован в цитоплазме клетки. Источник: http://www.uniprot.org/uniprot/P39070
Какие аминокислотные остатки (номер, трехбуквенный код, русское название) Вы бы стали мутировать, чтобы повлиять на структурную целостность Вашего белка?		Мутация, три которой 7   Thr (Треонин) заменяется на Ala (Аланин) ведет к полной потери белком своих функций, а кроме это белок становиться представлен только в виде мономера. Мутация, три которой 8   Thr (Треонин) заменяется на Ala (Аланин) ведет к полной потери белком своих функций, а кроме это белок становиться представлен только в виде мономера. Источник:  http://www.uniprot.org/uniprot/P39070
Какие аминокислотные остатки Вы бы стали модифицировать, чтобы изменить характер связывания металла с белком?		Я бы стал модифицировать Gly 164, Thr 170 и Cys 167, т.к. именно они и связывают ионы натрия. Источник:  http://www.uniprot.org/uniprot/P39070
Какие аминокислотные остатки участвуют в образовании активного центра? (перечислите №№ позиций и полные названия)		В образовании активного центра участвует 2 Ser (Серин). Источник:  http://www.uniprot.org/uniprot/P39070
Какие ионы связываются с белком?		Белком связываются иноны натрия. Источник:  http://www.uniprot.org/uniprot/P39070
Какие мутации Вашего бека исследованы? Какие аминокислотные остатки (русское название, трехбуквенный код, номер в цепи) мутировали и к чему это приводило?		Исследованы мутации: Замена 2 Ser (серин) на Ala (аланин), приводит к полной потери белком своих функций. Замена 6 Ala (аланин) на Gly (глицин), не дает какого-либо эффекта. Замена 7 Thr (треонин) на Ala (аланин), приводит к полной потери белком своих функций. Мутант найден только в виде мономера, когда связан с Ala-8 Замена 7 Thr (треонин) на Ala (аланин), приводит к полной потери белком своих функций. Мутант найден только в виде мономера, когда связан с Ala-7 Источник:  http://www.uniprot.org/uniprot/P39070
Какие участки белка (напишите номера аминокислотных остатков) участвуют в связывании лиганда? Какого?		Лигандам являются ионы натрия,  лиганд связывают карбоксильные группы Gly 164, Thr 170 и Cys 167. Источник:  http://kodomo.fbb.msu.ru/~phil.gusev/term1/ligand_and_his_friends/index.html
Какой остаток или последовательность какого участка вашего белка была сначала опеределена поразному разнами исследователями?		В процессе определения полной последовательности: Участок 2-5 был утерен, потом восстановлен. Остаток 60 Ala был ошибочно заменен на Arg. Остаток 72 Glu был ошибочно заменен на Lys. Источник:  http://www.uniprot.org/uniprot/P39070
Какой функции этого белка посвящена одна из статей, упомянутых в записи?		Статья"The ATP-dependent CodWX (HslVU) protease in Bacillus subtilis is an N-terminal serine protease."; EMBO J. 20:734-742(2001) , указанная как 4-ая статься об этом белке, посвящена его функциональной активности в качестве сериновой протеазы. Источник:  http://www.uniprot.org/uniprot/P39070. Источник: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC145431/
Мутация по какому аминокислотному остатку нарушит связывание белка с каким-либо субстратом?		Белок CLPQ_BACSU является компонентом протеасомовидного разрущающего комплекса, ориентированого на разрушение протеинов, путем катализации процесса их гидролиза. Значит нарушение связывания с субстратом, прямое проявления дисфункции белка. Значит путем мутации 2Ser(Серин), мы нарушаем структуру активного центра и приводим наш белок к полной дисфунции(т.е. он не может связываться с субстратом для его разрушения).
Напишите номера и названия аминокислотных остатков, чьи боковые цепи связаны ковалентной связью.		Боковые цепи белков связываются ковалентной связью в случае, если образуется цистеиновый мостик. В белке CLPQ_BACSU цистеиновых мостиков нет.
Опишите функцию и состав комплекса, в который входит данный белок.		Данный белок является субъединицкй протеасомовидного разрущающего комплекса, ориентированого на разрушение протеинов, путем катализации процесса их гидролиза. Источник:  http://www.uniprot.org/uniprot/P39070
Получите последовательность 2-й альфа-спирали, используя команду seqret пакета EMBOSS.		Команда для получения: seqret sw:CLPQ_BACSU stdout -sbegin 95 -send 97 Резульат выполнения команды: LRK
Получите последовательность 3-го бета-тяжа, используя команду seqret пакета EMBOSS.		Команда для получения: seqret sw:CLPQ_BACSU stdout -sbegin 26 -send 28 Резульат выполнения команды: VTF
Последовательности большинства белков начинаются с метионина. Почему? После биосинтеза в процессе созревания белка метионин может быть удален. Указан ли метионин в начальной позиции заданного белка? А удаляется ли он потом?		Большинство последовательностей белков начинаются с метионина, т.к. у большинста организмов именно он является инициирующим. В начале пследовательности белка CLPQ_BACSU он указан, после биосинтеза он удаляется.
Предложите мутации, влияющие на связывание с ДНК.		Белок с ДНК не связывается. Источник:  http://www.uniprot.org/uniprot/P39070
Предложите мутацию, которая, на Ваш взгляд, сильно повлияет на активность белка. Ответ требует краткого обоснования		Замена 2 Ser (серин) на Ala (аланин) или любую другую аминокислоту, приводит к полной (или частичной, в случае с некоторыми аминокислотами) потери белком своих функций, т.к. 2 Ser входит в состав активного центра. Источник:  http://www.uniprot.org/uniprot/P39070
Укажите аминокислотный остаток (русское название, трехбуквенный код, номер в цепи), который модифицируется в белке после его трансляции, и охарактеризуйте эту модификацию.		В белке после его трансляции модифицируется метионин (1 Met), путем полного его исчезновения. Источник:  http://www.uniprot.org/uniprot/P39070
Укажите аминокислотный остаток (русское название, трехбуквенный код, номер в цепи), необходимый для выполнения белком своей функции.		Этим остатком является 2 Met (метионин), т.к. по факту из него состоит активный центр. Источник:  http://www.uniprot.org/uniprot/P39070
Укажите вероятные полиморфизмы - отличия в последовательности белка, полученного из разных организмов того же вида.		Выполнив выравнивание белка пакетом blast, обнаруживетм, что у организмов того же вида(8 шт.) у  6-и (Bacillus subtilis (strain 168), Bacillus subtilis (strain BSn5), Bacillus subtilis QB928, Bacillus subtilis subsp. subtilis str. RO-NN-1, Bacillus subtilis subsp. spizizenii TU-B-10, Bacillus subtilis subsp. natto BEST195,) последовательности совпадают на 100% , но у 2-х организмов( Bacillus subtilis subsp. spizizenii (strain ATCC 23059 / NRRL B-14472 / W23) , Bacillus subtilis subsp. spizizenii ATCC 6633) происходит одинаковая замена: 149-Glu заменяется на 149-Asp. Источник: http://www.uniprot.org/blast/uniprot/2013022460SZ4BO133?filter=annotated%3Ayes&filter=taxonomy%3A1423#section_results
Укажите положение сигнального пептида в последовательности (от - до) и опишите роль этого пептида		Сигнальный пептид, или сигнальная последовательность, — короткая (от 3 до 60 аминокислот) аминокислотная последовательность в составе белка, которая обеспечивает посттрансляционный транспорт белка в соответствующую органеллу (ядро, митохондрия, эндоплазматический ретикулум, хлоропласт, апопласт или пероксисома). Данный белок не содержит сигнального пептида, т.к. он лакализован в цитоплазме.
Дополнительные задания
число предполагаемых ортологов белка CLPQ_BACSU в базах данных Swissprot и TrEMBL.		Запрос: name:"ATP-dependent protease subunit ClpQ" OR name:"ATP-dependent protease subunit HslV"	Число находок в Swissprot: 433	Число находок в TrEMBL: 2920
Причина такого различия в выдаче поискового запроса		Причина такого различия по объему записей состоит в том, что база Swissprot состоит из проверенных людьми записей, за что отвечают специально обученные люди. Это требует большого колличества ресурсов, особенно времени. База же TrEMBL заполняется автоматически без использования профессиональной проверки, что увеличивает объем записей, но ухудшает их качество.
Понятие оперон		Оперон — функциональная единица генома у прокариот, в состав которой входят цистроны (гены, единицы транскрипции), кодирующие совместно или последовательно работающие белки и объединенные под одним (или несколькими) промоторами. Такая функциональная организация позволяет эффективнее регулировать экспрессию (транскрипцию) этих генов. Источник: http://ru.wikipedia.org/wiki/Оперон
Название гена		направление	расстояние между соседями (до предидущего)	продукт
topA		+	188	DNA topoisomerase I
gid		+	75	tRNA (uracil-5-)-methyltransferase Gid
codV		+	68	site-specific tyrosine recombinase XerC
clpQ		+	13	ATP-dependent protease peptidase subunit
clpY		+	17	ATP-dependent protease ATP-binding subunit HslU
codY		+	40	transcriptional repressor CodY