Метка поля | Содержание | |
Код(ы) доступа ("Accession number") | AC | P0A7E1; P05021; |
Идентификатор записи в БД | ID | PYRD_ECOLI |
Название (краткое описание) белка | DE | Dihydroorotate dehydrogenase (EC 1.3.3.1) (Dihydroorotate oxidase) (DHOdehase) (DHODase) (DHOD). |
Дата создания документа | DT | 13-AUG-1987 |
Дата последнего исправления аннотации | DT | 13-AUG-1987, sequence version 1. 05-FEB-2008, entry version 34. |
Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 5 |
Журнал и год самой поздней публикации | RL | Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006). |
Ключевые слова | KW | 3D-structure; Complete proteome; Direct protein sequencing; Flavoprotein; FMN; Membrane; Oxidoreductase; Pyrimidine biosynthesis. |
Что содержит поле комментариев? | CC | CATALYTIC ACTIVITY COFACTOR PATHWAY SUBUNIT SUBCELLULAR LOCATION SIMILARITY |
Идентификаторы записей PDB | DR | 1F76 |
Запрос | Число записей в SwissProt |
Число записей в TrEMBL |
Dihydroorotate | 326 | 691 |
EC 1.3.3.1 | 278 | 491 |
Dihydroorotate oxidase | 271 | 3 |
(DHOdehase) | 326 | 691 |
(DHODase) | 326 | 691 |
(DHOD). | 326 | 691 |
Метка поля | Белок 1 | Белок 2 | |
Первый код доступа | AC | P0A7E1; P05021; | Q7Z895 |
Идентификатор последовательности в БД | ID | PYRD_ECOLI | PYD1_KLULA |
Название (краткое описание) белка | DE | Dihydroorotate dehydrogenase (EC 1.3.3.1) (DHOdehase) (DHODase) (DHOD). |
Dihydroorotate dehydrogenase (EC 1.3.3.1) (Dihydroorotate oxidase) (DHOdehase) (DHODase) (DHOD). |
Дата создания документа | DT | 13-AUG-1987, | 01-OCT-2003 |
Дата последнего исправления аннотации | DT | 05-FEB-2008 | 15-JAN-2008 |
Название организма | OS | Escherichia coli (strain K12) | Kluyveromyces lactis (Yeast) (Candida sphaerica). |
Классификация организма (список таксонов) | OC | Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia. | Eukaryota; Fungi; Dikarya; Ascomycota; Saccharomycotina; Saccharomycetes; Saccharomycetales; Saccharomycetaceae; Kluyveromyces. |
Длина последовательности | ID | 336 AA. | 315 AA. |
Молекулярная масса белка | SQ | 36775 MW | 34989 MW |
Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 5 | 2 |
Журнал и год самой поздней публикации | RL | Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006) | Nature 430:35-44(2004). |
Описание вторичной структуры | FT | С какой по счету и до какой аминокмслоты находятся альфа-спирали либо тяжи,повороты | Белок состоит из 1 цепи,содержащей 315 аминокислот |
Ключевые слова | KW | 3D-structure; Complete proteome; Direct protein sequencing; Flavoprotein; FMN; Membrane; Oxidoreductase; Pyrimidine biosynthesis. | Complete proteome; Cytoplasm; FAD; Flavoprotein; Oxidoreductase; KW Pyrimidine biosynthesis. |
Темы, освещённые в комментариях | CC | CATALYTIC ACTIVITY(каталитическая активность) COFACTOR (кофактор) PATHWAY(путь выработки) SUBCELLULAR LOCATION(место локализации в клетке) SUBUNIT(строение субединиц) SIMILARITY(аналогия,сходство) |
CATALYTIC ACTIVITY(каталитическая активность) COFACTOR (кофактор) PATHWAY(путь выработки) SUBCELLULAR LOCATION(место локализации в клетке) MISCELLANEOUS(разные формы) SIMILARITY(аналогия,сходство) |
Особенности последовательности |
FT | Длина последовательности и масса белка. | Длина последовательности и масса белка. |
Идентификаторы записей PDB | DR | 1F76 |
©Петрова Светлана,2007