Особенности аминокислотного состава белка COPZ_Bacsu


На главную
К первому семестру



  1. Последовательность белка COPZ_Bascu в формате FASTA
  2. Длина последовательности - 69 а.о.
  3. (Подробности смотри на странице protein_seq )

  4. Молекулярная масса белка COPZ_Bacsu: 7322 а.е.м.
  5. ( Подробности смотри на странице aa_mass )

  6. Аминокислотный состав белка COPZ_Bacsu:
  7. A 10%
    C 3%
    D 12%
    E 9%
    F 1%
    G 7%
    H 3%
    I 3%
    K 9%
    L 4%
    M 3%
    N 1%
    P 0%
    Q 6%
    R 0%
    S 7%
    T 3%
    V 17%
    W 0%
    Y 1%
    Самые частые аминокислотные остатки:
    Валин(V) - 17%
    Аспарагиновая кислота(D) -12%
    Аланин(A) - 10%
    Самые редкие аминокислотные остатки:
    Пролин (P) - не встречается
    Аргинин(R) - не встречается
    Триптофан(W) - не встречается



    ( Подробности смотри на странице aa_frequencies )























  8. Средний электрический заряд молекулы: -7
  9. ( Подробности смотри на странице Charge )

  10. Сравнение со средним аминокислотным составом протеомных белков Bacillus subtilis, а также с аминокислотным составом мембранных белков этой же бактерии
  11. Вывод:
    Белок COPZ_Bacsu может являться как мембранным так и не мембранным, потому что в его составе больше 40% аминокислотных остатков, не проявляющих постоянных гидрофобных или гидрофильных свойств. ( Подробности смотри на странице HPhob_comparison )
    Предположения:
    Ввиду этого можно предположить, что он является транспортным белком. Учитывая отрицательный заряд также можно предположить, что транспортируется какие-то положительно заряженные частицы. С учетом малого размера самого белка частицы так же должны быть небольшими. Возможно это ионы металлов. С учетом названия белка (copper insertion chaperone and transporter component) предположение выглядит вполне правдоподобным, а транспотрироваться должны ионы меди.

  12. Дополнительные исследования
  13. А) Исследование участков гидрофобности/гидрофильности белка COPZ
    Если исходить из предположения, что белок транспортный и работает в цитоплазме, то, ввиду предоставленных данных, активный центр должен находиться где-то среди первых 30-35 аминокислотных остатков и транспортируются гидрофобные вещества, тогда как аминокислоты с 30-35 по 69 находятся на поверхности белка.
    Если это транспортный белок мембран, то, видимо, ситуация обратна, а транспортироваться должны какие-то гидрофильные частицы.

    Оба варианта равносильны, так как количество гидрофобных и гидрофильных а.о. фактически равное. Однако, если опираться на предположения, сделанные в предыдущем пункте, то это должен быть транспортный белок мембраны, так как ионы металлов гидрофильны.
    (Подробности смотри на странице HPhob_profile )
    Б) Анализ длины белков Bacillus subtilis
    Белок COPZ является одним из самых маленьких белков. Белков подобного размера всего 13% от общего количества (565/4178). Молекулярная масса белка так же незначительна (7322 а.е.м.) в то время как минимальной молекулярной массой белка считается 6000 а.е.м, а варьироваться она может в пределах до 100000 и более. Такие небольшие размеры белка также подтверждают идею о том, что это белок-переносчик. Помимо белков-переносчиков подобными малыми размерами могут обладать разве что только регуляторные белки.
    (Подробности смотри на странице prot_length )