data_4FAZ
# 
_entry.id   4FAZ 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.040 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  4FAZ       
RCSB RCSB072675 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2013-06-05 2012-05-22 ? 4FAZ 0 
2 2014-03-26 ?          ? 4FAZ 1 
# 
_database_PDB_rev_record.rev_num   2 
_database_PDB_rev_record.type      JRNL 
_database_PDB_rev_record.details   ? 
# 
_pdbx_database_related.db_name        PDB 
_pdbx_database_related.db_id          4FDX 
_pdbx_database_related.details        . 
_pdbx_database_related.content_type   unspecified 
# 
_pdbx_database_status.status_code                    REL 
_pdbx_database_status.entry_id                       4FAZ 
_pdbx_database_status.deposit_site                   RCSB 
_pdbx_database_status.process_site                   RCSB 
_pdbx_database_status.SG_entry                       ? 
_pdbx_database_status.status_code_cs                 ? 
_pdbx_database_status.methods_development_category   ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Terrell, C.R.' 1 
'Hoffman, D.W.' 2 
'Whitman, C.P.' 3 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
'Structural and kinetic characterization of two 4-oxalocrotonate tautomerases in Methylibium petroleiphilum strain PM1.' 
_citation.journal_abbrev            Arch.Biochem.Biophys. 
_citation.journal_volume            537 
_citation.page_first                113 
_citation.page_last                 124 
_citation.year                      2013 
_citation.journal_id_ASTM           ABBIA4 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0003-9861 
_citation.journal_id_CSD            0158 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   23831510 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.abb.2013.06.016 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Terrell, C.R.' 1 
primary 'Burks, E.A.'   2 
primary 'Whitman, C.P.' 3 
primary 'Hoffman, D.W.' 4 
# 
_cell.entry_id           4FAZ 
_cell.length_a           60.170 
_cell.length_b           76.169 
_cell.length_c           69.876 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              24 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.length_a_esd       ? 
_cell.length_b_esd       ? 
_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.entry_id                         4FAZ 
_symmetry.space_group_name_H-M             'C 2 2 21' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man '4-oxalocrotonate isomerase protein' 6914.042 3  ? ? ? 5.3.2.- 
2 non-polymer syn 'SULFATE ION'                        96.058   1  ? ? ? ?       
3 water       nat water                                18.015   61 ? ? ? ?       
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       PFAQIYLIEGRTEEQKRAVIEKVTQAMMEAVGAPKENVRVWIHDVPKENWGIGGVSAKALGR 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   PFAQIYLIEGRTEEQKRAVIEKVTQAMMEAVGAPKENVRVWIHDVPKENWGIGGVSAKALGR 
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B,C 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1  PRO n 
1 2  PHE n 
1 3  ALA n 
1 4  GLN n 
1 5  ILE n 
1 6  TYR n 
1 7  LEU n 
1 8  ILE n 
1 9  GLU n 
1 10 GLY n 
1 11 ARG n 
1 12 THR n 
1 13 GLU n 
1 14 GLU n 
1 15 GLN n 
1 16 LYS n 
1 17 ARG n 
1 18 ALA n 
1 19 VAL n 
1 20 ILE n 
1 21 GLU n 
1 22 LYS n 
1 23 VAL n 
1 24 THR n 
1 25 GLN n 
1 26 ALA n 
1 27 MET n 
1 28 MET n 
1 29 GLU n 
1 30 ALA n 
1 31 VAL n 
1 32 GLY n 
1 33 ALA n 
1 34 PRO n 
1 35 LYS n 
1 36 GLU n 
1 37 ASN n 
1 38 VAL n 
1 39 ARG n 
1 40 VAL n 
1 41 TRP n 
1 42 ILE n 
1 43 HIS n 
1 44 ASP n 
1 45 VAL n 
1 46 PRO n 
1 47 LYS n 
1 48 GLU n 
1 49 ASN n 
1 50 TRP n 
1 51 GLY n 
1 52 ILE n 
1 53 GLY n 
1 54 GLY n 
1 55 VAL n 
1 56 SER n 
1 57 ALA n 
1 58 LYS n 
1 59 ALA n 
1 60 LEU n 
1 61 GLY n 
1 62 ARG n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 Mpe_A2265 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    PM1 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Methylibium petroleiphilum' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     420662 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     469008 
_entity_src_gen.host_org_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               'BL21(DE3)' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          Plasmid 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       pET24 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    A2SI32_METPP 
_struct_ref.pdbx_db_accession          A2SI32 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   
;PFAQIYLIEGRTEEQKRAVIEKVTQAMMEAVGAPKENVRVWIHDVPKENWGIGGVSAKAL 
GR
;
_struct_ref.pdbx_align_begin           2 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 4FAZ A 1 ? 62 ? A2SI32 2 63 1 62 
2 1 4FAZ B 1 ? 62 ? A2SI32 2 63 1 62 
3 1 4FAZ C 1 ? 62 ? A2SI32 2 63 1 62 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE         ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE   ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE         ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE       ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE      ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE        ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE         ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE         ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE        ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE       ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE          ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE          ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE      ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE      ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN      ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE       ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
SER 'L-peptide linking' y SERINE          ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
SO4 NON-POLYMER         . 'SULFATE ION'   ? 'O4 S -2'        96.058  
HOH NON-POLYMER         . WATER           ? 'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.entry_id          4FAZ 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      1.93 
_exptl_crystal.density_percent_sol   36.27 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' 
_exptl_crystal_grow.temp            298 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              6.5 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
'200 mM tri-Ammonium Citrate, 10% PEG 3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               'IMAGE PLATE' 
_diffrn_detector.type                   'RIGAKU RAXIS IV++' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2011-08-21 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    ? 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.5418 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      'ROTATING ANODE' 
_diffrn_source.type                        'RIGAKU MICROMAX-007' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       ? 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        1.5418 
# 
_reflns.entry_id                     4FAZ 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   0 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   0 
_reflns.d_resolution_low             47.22 
_reflns.d_resolution_high            1.57 
_reflns.number_obs                   20889 
_reflns.number_all                   24295 
_reflns.percent_possible_obs         98.5 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            ? 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
_reflns.pdbx_redundancy              ? 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_reflns_shell.d_res_high             1.57 
_reflns_shell.d_res_low              1.610 
_reflns_shell.percent_possible_all   98.5 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           ? 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    ? 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        ? 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      ? 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ? 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
# 
_computing.entry_id                           4FAZ 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             HKL-2000 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             HKL-2000 
_computing.data_collection                    HKL-2000 
_computing.structure_solution                 PHASER 
_computing.structure_refinement               'REFMAC 5.6.0117' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               4FAZ 
_refine.ls_number_reflns_obs                   20889 
_refine.ls_number_reflns_all                   24295 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           47.22 
_refine.ls_d_res_high                          1.57 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  96.47 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.23103 
_refine.ls_R_factor_all                        0.23103 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.22881 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.27466 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               5.2 
_refine.ls_number_reflns_R_free                1140 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             0.951 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        0.934 
_refine.B_iso_mean                             26.871 
_refine.aniso_B[1][1]                          0.57 
_refine.aniso_B[2][2]                          -0.90 
_refine.aniso_B[3][3]                          0.33 
_refine.aniso_B[1][2]                          0.00 
_refine.aniso_B[1][3]                          0.00 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.00 
_refine.solvent_model_details                  MASK 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           1.20 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           0.80 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           0.80 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                'HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT' 
_refine.pdbx_starting_model                    'PDB entry 1BJP' 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'MAXIMUM LIKELIHOOD' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     0.119 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                0.120 
_refine.overall_SU_ML                          0.072 
_refine.pdbx_overall_phase_error               ? 
_refine.overall_SU_B                           1.955 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        1457 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         5 
_refine_hist.number_atoms_solvent             61 
_refine_hist.number_atoms_total               1523 
_refine_hist.d_res_high                       1.57 
_refine_hist.d_res_low                        47.22 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_restraint_function 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
r_bond_refined_d       0.021  0.019  ? 1488 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_angle_refined_deg    2.149  1.943  ? 2005 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_1_deg 6.226  5.000  ? 183  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_2_deg 28.203 24.091 ? 66   ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_3_deg 14.275 15.000 ? 270  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_4_deg 22.266 15.000 ? 12   ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_chiral_restr         0.163  0.200  ? 217  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_gen_planes_refined   0.012  0.021  ? 1103 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   20 
_refine_ls_shell.d_res_high                       1.57 
_refine_ls_shell.d_res_low                        1.610 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             1345 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.429 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               91.33 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.495 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            ? 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             87 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.R_factor_all                     ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  4FAZ 
_struct.title                     
'Kinetic and structural characterization of the 4-oxalocrotonate tautomerase isozymes from Methylibium petroleiphilum' 
_struct.pdbx_descriptor           '4-oxalocrotonate isomerase protein (E.C.5.3.2.-)' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        4FAZ 
_struct_keywords.pdbx_keywords   ISOMERASE 
_struct_keywords.text            'alpha/beta fold, Tautomerase, ISOMERASE' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 1 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
G N N 3 ? 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  THR A 12 ? GLY A 32 ? THR A 12 GLY A 32 1 ? 21 
HELX_P HELX_P2  2  PRO A 34 ? ASN A 37 ? PRO A 34 ASN A 37 5 ? 4  
HELX_P HELX_P3  3  PRO A 46 ? ASN A 49 ? PRO A 46 ASN A 49 5 ? 4  
HELX_P HELX_P4  4  ALA A 57 ? ARG A 62 ? ALA A 57 ARG A 62 1 ? 6  
HELX_P HELX_P5  5  THR B 12 ? GLY B 32 ? THR B 12 GLY B 32 1 ? 21 
HELX_P HELX_P6  6  PRO B 34 ? VAL B 38 ? PRO B 34 VAL B 38 5 ? 5  
HELX_P HELX_P7  7  PRO B 46 ? GLU B 48 ? PRO B 46 GLU B 48 5 ? 3  
HELX_P HELX_P8  8  ALA B 57 ? GLY B 61 ? ALA B 57 GLY B 61 1 ? 5  
HELX_P HELX_P9  9  THR C 12 ? GLY C 32 ? THR C 12 GLY C 32 1 ? 21 
HELX_P HELX_P10 10 PRO C 34 ? VAL C 38 ? PRO C 34 VAL C 38 5 ? 5  
HELX_P HELX_P11 11 PRO C 46 ? ASN C 49 ? PRO C 46 ASN C 49 5 ? 4  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 4 ? 
B ? 2 ? 
C ? 4 ? 
D ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? parallel      
A 2 3 ? anti-parallel 
A 3 4 ? anti-parallel 
B 1 2 ? anti-parallel 
C 1 2 ? parallel      
C 2 3 ? anti-parallel 
C 3 4 ? parallel      
D 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 PHE A 2  ? ILE A 8  ? ? PHE A 2  ILE A 8  
A 2 ARG A 39 ? VAL A 45 ? ? ARG A 39 VAL A 45 
A 3 TRP B 50 ? ILE B 52 ? ? TRP B 50 ILE B 52 
A 4 VAL B 55 ? SER B 56 ? ? VAL B 55 SER B 56 
B 1 GLY A 51 ? ILE A 52 ? ? GLY A 51 ILE A 52 
B 2 VAL A 55 ? SER A 56 ? ? VAL A 55 SER A 56 
C 1 ARG B 39 ? VAL B 45 ? ? ARG B 39 VAL B 45 
C 2 PHE B 2  ? ILE B 8  ? ? PHE B 2  ILE B 8  
C 3 PHE C 2  ? ILE C 8  ? ? PHE C 2  ILE C 8  
C 4 ARG C 39 ? VAL C 45 ? ? ARG C 39 VAL C 45 
D 1 GLY C 51 ? ILE C 52 ? ? GLY C 51 ILE C 52 
D 2 VAL C 55 ? SER C 56 ? ? VAL C 55 SER C 56 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 N ILE A 5  ? N ILE A 5  O HIS A 43 ? O HIS A 43 
A 2 3 N VAL A 40 ? N VAL A 40 O GLY B 51 ? O GLY B 51 
A 3 4 N ILE B 52 ? N ILE B 52 O VAL B 55 ? O VAL B 55 
B 1 2 N ILE A 52 ? N ILE A 52 O VAL A 55 ? O VAL A 55 
C 1 2 O VAL B 45 ? O VAL B 45 N LEU B 7  ? N LEU B 7  
C 2 3 N GLN B 4  ? N GLN B 4  O GLN C 4  ? O GLN C 4  
C 3 4 N LEU C 7  ? N LEU C 7  O VAL C 45 ? O VAL C 45 
D 1 2 N ILE C 52 ? N ILE C 52 O VAL C 55 ? O VAL C 55 
# 
_struct_site.id                   AC1 
_struct_site.details              'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 101' 
_struct_site.pdbx_evidence_code   SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1 AC1 6 PHE A 2  ? PHE A 2   . . 1_555 ? 
2 AC1 6 TYR A 6  ? TYR A 6   . . 3_555 ? 
3 AC1 6 LEU A 7  ? LEU A 7   . . 3_555 ? 
4 AC1 6 ILE A 8  ? ILE A 8   . . 3_555 ? 
5 AC1 6 TRP A 50 ? TRP A 50  . . 3_555 ? 
6 AC1 6 HOH E .  ? HOH A 201 . . 3_555 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          4FAZ 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    4FAZ 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.016620 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.013129 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
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ATOM   44   O O   . TYR A 1 6  ? 8.311   10.152 17.383 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A O   1 
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ATOM   57   C CB  . LEU A 1 7  ? 10.195  9.018  14.109 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CB  1 
ATOM   58   C CG  . LEU A 1 7  ? 9.013   8.090  13.900 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CG  1 
ATOM   59   C CD1 . LEU A 1 7  ? 9.282   7.286  12.652 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD1 1 
ATOM   60   C CD2 . LEU A 1 7  ? 8.802   7.223  15.126 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD2 1 
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ATOM   62   C CA  . ILE A 1 8  ? 13.924  11.292 15.208 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CA  1 
ATOM   63   C C   . ILE A 1 8  ? 14.129  10.856 13.725 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A C   1 
ATOM   64   O O   . ILE A 1 8  ? 13.787  9.726  13.316 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A O   1 
ATOM   65   C CB  . ILE A 1 8  ? 15.135  10.923 16.081 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CB  1 
ATOM   66   C CG1 . ILE A 1 8  ? 15.097  11.609 17.476 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG1 1 
ATOM   67   C CG2 . ILE A 1 8  ? 16.371  11.433 15.382 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CG2 1 
ATOM   68   C CD1 . ILE A 1 8  ? 16.031  10.918 18.496 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A CD1 1 
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ATOM   72   O O   . GLU A 1 9  ? 16.518  10.170 12.039 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 9   GLU A O   1 
ATOM   73   C CB  . GLU A 1 9  ? 15.369  12.994 10.837 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 9   GLU A CB  1 
ATOM   74   C CG  . GLU A 1 9  ? 16.735  13.310 11.464 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 9   GLU A CG  1 
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ATOM   76   O OE1 . GLU A 1 9  ? 16.842  15.204 9.934  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 9   GLU A OE1 1 
ATOM   77   O OE2 . GLU A 1 9  ? 18.532  14.831 11.515 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 9   GLU A OE2 1 
ATOM   78   N N   . GLY A 1 10 ? 15.421  9.924  10.018 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A N   1 
ATOM   79   C CA  . GLY A 1 10 ? 16.376  8.896  9.505  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A CA  1 
ATOM   80   C C   . GLY A 1 10 ? 15.857  7.508  9.422  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A C   1 
ATOM   81   O O   . GLY A 1 10 ? 16.530  6.602  8.828  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A O   1 
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ATOM   83   C CA  . ARG A 1 11 ? 13.972  5.979  9.626  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A CA  1 
ATOM   84   C C   . ARG A 1 11 ? 13.724  5.787  8.174  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A C   1 
ATOM   85   O O   . ARG A 1 11 ? 13.449  6.781  7.377  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A O   1 
ATOM   86   C CB  . ARG A 1 11 ? 12.678  5.718  10.428 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A CB  1 
ATOM   87   C CG  . ARG A 1 11 ? 12.911  5.195  11.838 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A CG  1 
ATOM   88   C CD  . ARG A 1 11 ? 13.739  6.086  12.710 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A CD  1 
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ATOM   91   N NH1 . ARG A 1 11 ? 13.789  7.539  15.144 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A NH1 1 
ATOM   92   N NH2 . ARG A 1 11 ? 13.951  5.558  16.337 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 11  ARG A NH2 1 
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ATOM   94   C CA  . THR A 1 12 ? 13.656  4.271  6.364  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 12  THR A CA  1 
ATOM   95   C C   . THR A 1 12 ? 12.148  4.205  5.920  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 12  THR A C   1 
ATOM   96   O O   . THR A 1 12 ? 11.217  4.161  6.771  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 12  THR A O   1 
ATOM   97   C CB  . THR A 1 12 ? 14.278  2.935  5.962  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 12  THR A CB  1 
ATOM   98   O OG1 . THR A 1 12 ? 13.481  1.839  6.539  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 12  THR A OG1 1 
ATOM   99   C CG2 . THR A 1 12 ? 15.668  2.858  6.469  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 12  THR A CG2 1 
ATOM   100  N N   . GLU A 1 13 ? 11.901  4.142  4.613  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A N   1 
ATOM   101  C CA  . GLU A 1 13 ? 10.562  4.062  4.140  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CA  1 
ATOM   102  C C   . GLU A 1 13 ? 9.861   2.826  4.742  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A C   1 
ATOM   103  O O   . GLU A 1 13 ? 8.680   2.879  5.153  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A O   1 
ATOM   104  C CB  . GLU A 1 13 ? 10.544  3.997  2.553  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CB  1 
ATOM   105  C CG  . GLU A 1 13 ? 9.160   3.744  2.015  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CG  1 
ATOM   106  C CD  . GLU A 1 13 ? 9.026   3.728  0.509  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CD  1 
ATOM   107  O OE1 . GLU A 1 13 ? 9.930   4.247  -0.189 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A OE1 1 
ATOM   108  O OE2 . GLU A 1 13 ? 7.992   3.104  0.109  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A OE2 1 
ATOM   109  N N   . GLU A 1 14 ? 10.583  1.663  4.805  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A N   1 
ATOM   110  C CA  . GLU A 1 14 ? 9.964   0.504  5.315  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CA  1 
ATOM   111  C C   . GLU A 1 14 ? 9.713   0.597  6.800  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A C   1 
ATOM   112  O O   . GLU A 1 14 ? 8.655   0.065  7.226  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A O   1 
ATOM   113  C CB  . GLU A 1 14 ? 10.818  -0.751 4.975  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CB  1 
ATOM   114  C CG  . GLU A 1 14 ? 10.383  -1.993 5.755  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CG  1 
ATOM   115  C CD  . GLU A 1 14 ? 9.006   -2.542 5.444  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A CD  1 
ATOM   116  O OE1 . GLU A 1 14 ? 8.397   -2.144 4.464  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE1 1 
ATOM   117  O OE2 . GLU A 1 14 ? 8.486   -3.315 6.267  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 14  GLU A OE2 1 
ATOM   118  N N   . GLN A 1 15 ? 10.614  1.227  7.559  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A N   1 
ATOM   119  C CA  . GLN A 1 15 ? 10.369  1.447  9.006  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CA  1 
ATOM   120  C C   . GLN A 1 15 ? 9.094   2.296  9.231  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A C   1 
ATOM   121  O O   . GLN A 1 15 ? 8.241   1.963  10.092 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A O   1 
ATOM   122  C CB  . GLN A 1 15 ? 11.567  2.044  9.628  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CB  1 
ATOM   123  C CG  . GLN A 1 15 ? 12.693  1.006  9.744  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CG  1 
ATOM   124  C CD  . GLN A 1 15 ? 13.947  1.676  10.302 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A CD  1 
ATOM   125  O OE1 . GLN A 1 15 ? 14.452  2.697  9.809  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A OE1 1 
ATOM   126  N NE2 . GLN A 1 15 ? 14.556  0.991  11.269 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 15  GLN A NE2 1 
ATOM   127  N N   . LYS A 1 16 ? 8.995   3.340  8.424  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A N   1 
ATOM   128  C CA  . LYS A 1 16 ? 7.808   4.200  8.520  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CA  1 
ATOM   129  C C   . LYS A 1 16 ? 6.552   3.476  8.082  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A C   1 
ATOM   130  O O   . LYS A 1 16 ? 5.431   3.656  8.634  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A O   1 
ATOM   131  C CB  . LYS A 1 16 ? 8.035   5.422  7.635  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CB  1 
ATOM   132  C CG  . LYS A 1 16 ? 9.037   6.356  8.195  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CG  1 
ATOM   133  C CD  . LYS A 1 16 ? 9.268   7.573  7.273  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CD  1 
ATOM   134  C CE  . LYS A 1 16 ? 10.467  8.332  7.670  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CE  1 
ATOM   135  N NZ  . LYS A 1 16 ? 10.626  9.329  6.521  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A NZ  1 
ATOM   136  N N   . ARG A 1 17 ? 6.650   2.634  7.010  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A N   1 
ATOM   137  C CA  . ARG A 1 17 ? 5.523   1.829  6.609  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CA  1 
ATOM   138  C C   . ARG A 1 17 ? 5.046   0.906  7.722  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A C   1 
ATOM   139  O O   . ARG A 1 17 ? 3.819   0.779  7.973  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A O   1 
ATOM   140  C CB  . ARG A 1 17 ? 5.866   1.008  5.369  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CB  1 
ATOM   141  C CG  . ARG A 1 17 ? 4.604   0.374  4.800  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CG  1 
ATOM   142  C CD  . ARG A 1 17 ? 4.958   -0.850 3.901  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CD  1 
ATOM   143  N NE  . ARG A 1 17 ? 5.578   -1.871 4.727  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A NE  1 
ATOM   144  C CZ  . ARG A 1 17 ? 4.956   -2.569 5.670  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CZ  1 
ATOM   145  N NH1 . ARG A 1 17 ? 3.609   -2.428 5.840  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A NH1 1 
ATOM   146  N NH2 . ARG A 1 17 ? 5.667   -3.432 6.447  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A NH2 1 
ATOM   147  N N   . ALA A 1 18 ? 5.991   0.359  8.478  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A N   1 
ATOM   148  C CA  . ALA A 1 18 ? 5.632   -0.543 9.587  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A CA  1 
ATOM   149  C C   . ALA A 1 18 ? 4.966   0.247  10.691 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A C   1 
ATOM   150  O O   . ALA A 1 18 ? 4.068   -0.253 11.337 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A O   1 
ATOM   151  C CB  . ALA A 1 18 ? 6.897   -1.240 10.069 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A CB  1 
ATOM   152  N N   . VAL A 1 19 ? 5.425   1.463  10.942 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A N   1 
ATOM   153  C CA  . VAL A 1 19 ? 4.678   2.358  11.917 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CA  1 
ATOM   154  C C   . VAL A 1 19 ? 3.243   2.540  11.464 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A C   1 
ATOM   155  O O   . VAL A 1 19 ? 2.280   2.340  12.232 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A O   1 
ATOM   156  C CB  . VAL A 1 19 ? 5.383   3.712  12.046 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CB  1 
ATOM   157  C CG1 . VAL A 1 19 ? 4.489   4.723  12.860 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CG1 1 
ATOM   158  C CG2 . VAL A 1 19 ? 6.778   3.610  12.669 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CG2 1 
ATOM   159  N N   . ILE A 1 20 ? 3.031   2.914  10.214 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A N   1 
ATOM   160  C CA  . ILE A 1 20 ? 1.636   3.071  9.685  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CA  1 
ATOM   161  C C   . ILE A 1 20 ? 0.763   1.807  9.810  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A C   1 
ATOM   162  O O   . ILE A 1 20 ? -0.302  1.844  10.344 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A O   1 
ATOM   163  C CB  . ILE A 1 20 ? 1.684   3.626  8.254  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CB  1 
ATOM   164  C CG1 . ILE A 1 20 ? 2.263   5.048  8.196  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CG1 1 
ATOM   165  C CG2 . ILE A 1 20 ? 0.295   3.456  7.601  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CG2 1 
ATOM   166  C CD1 . ILE A 1 20 ? 2.684   5.534  6.828  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CD1 1 
ATOM   167  N N   . GLU A 1 21 ? 1.318   0.704  9.353  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A N   1 
ATOM   168  C CA  . GLU A 1 21 ? 0.619   -0.586 9.482  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CA  1 
ATOM   169  C C   . GLU A 1 21 ? 0.320   -0.973 10.937 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A C   1 
ATOM   170  O O   . GLU A 1 21 ? -0.818  -1.224 11.242 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A O   1 
ATOM   171  C CB  . GLU A 1 21 ? 1.417   -1.681 8.788  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CB  1 
ATOM   172  C CG  . GLU A 1 21 ? 0.630   -3.039 8.905  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CG  1 
ATOM   173  C CD  . GLU A 1 21 ? 1.431   -4.252 8.379  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CD  1 
ATOM   174  O OE1 . GLU A 1 21 ? 2.501   -4.159 7.752  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE1 1 
ATOM   175  O OE2 . GLU A 1 21 ? 0.906   -5.391 8.572  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE2 1 
ATOM   176  N N   . LYS A 1 22 ? 1.323   -0.913 11.817 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A N   1 
ATOM   177  C CA  . LYS A 1 22 ? 1.175   -1.462 13.157 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CA  1 
ATOM   178  C C   . LYS A 1 22 ? 0.390   -0.530 14.059 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A C   1 
ATOM   179  O O   . LYS A 1 22 ? -0.427  -0.990 14.848 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A O   1 
ATOM   180  C CB  . LYS A 1 22 ? 2.484   -1.898 13.735 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CB  1 
ATOM   181  C CG  . LYS A 1 22 ? 3.132   -3.063 12.914 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CG  1 
ATOM   182  C CD  . LYS A 1 22 ? 4.506   -3.180 13.481 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CD  1 
ATOM   183  C CE  . LYS A 1 22 ? 5.241   -4.365 12.890 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CE  1 
ATOM   184  N NZ  . LYS A 1 22 ? 4.518   -5.640 13.091 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A NZ  1 
ATOM   185  N N   . VAL A 1 23 ? 0.577   0.796  13.916 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 23  VAL A N   1 
ATOM   186  C CA  . VAL A 1 23 ? -0.256  1.667  14.726 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 23  VAL A CA  1 
ATOM   187  C C   . VAL A 1 23 ? -1.721  1.623  14.253 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 23  VAL A C   1 
ATOM   188  O O   . VAL A 1 23 ? -2.625  1.729  15.058 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 23  VAL A O   1 
ATOM   189  C CB  . VAL A 1 23 ? 0.332   3.153  14.661 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 23  VAL A CB  1 
ATOM   190  C CG1 . VAL A 1 23 ? -0.644  4.113  15.321 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 23  VAL A CG1 1 
ATOM   191  C CG2 . VAL A 1 23 ? 1.674   3.205  15.326 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 23  VAL A CG2 1 
ATOM   192  N N   . THR A 1 24 ? -1.976  1.429  12.954 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 24  THR A N   1 
ATOM   193  C CA  . THR A 1 24 ? -3.346  1.318  12.486 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 24  THR A CA  1 
ATOM   194  C C   . THR A 1 24 ? -4.010  0.036  13.085 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 24  THR A C   1 
ATOM   195  O O   . THR A 1 24 ? -5.102  0.146  13.603 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 24  THR A O   1 
ATOM   196  C CB  . THR A 1 24 ? -3.365  1.235  10.959 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 24  THR A CB  1 
ATOM   197  O OG1 . THR A 1 24 ? -2.854  2.462  10.412 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 24  THR A OG1 1 
ATOM   198  C CG2 . THR A 1 24 ? -4.761  0.972  10.412 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 24  THR A CG2 1 
ATOM   199  N N   . GLN A 1 25 ? -3.256  -1.075 13.080 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A N   1 
ATOM   200  C CA  . GLN A 1 25 ? -3.732  -2.348 13.721 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A CA  1 
ATOM   201  C C   . GLN A 1 25 ? -3.979  -2.163 15.160 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A C   1 
ATOM   202  O O   . GLN A 1 25 ? -5.017  -2.579 15.649 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A O   1 
ATOM   203  C CB  . GLN A 1 25 ? -2.702  -3.469 13.511 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A CB  1 
ATOM   204  C CG  . GLN A 1 25 ? -3.051  -4.860 14.064 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A CG  1 
ATOM   205  C CD  . GLN A 1 25 ? -1.852  -5.883 14.020 1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A CD  1 
ATOM   206  O OE1 . GLN A 1 25 ? -0.663  -5.577 14.387 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A OE1 1 
ATOM   207  N NE2 . GLN A 1 25 ? -2.164  -7.107 13.609 1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 25  GLN A NE2 1 
ATOM   208  N N   . ALA A 1 26 ? -3.079  -1.398 15.843 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A N   1 
ATOM   209  C CA  . ALA A 1 26 ? -3.276  -1.151 17.283 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A CA  1 
ATOM   210  C C   . ALA A 1 26 ? -4.583  -0.401 17.570 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A C   1 
ATOM   211  O O   . ALA A 1 26 ? -5.310  -0.698 18.533 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A O   1 
ATOM   212  C CB  . ALA A 1 26 ? -2.082  -0.375 17.833 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A CB  1 
ATOM   213  N N   . MET A 1 27 ? -4.870  0.613  16.774 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 27  MET A N   1 
ATOM   214  C CA  . MET A 1 27 ? -6.085  1.408  16.911 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 27  MET A CA  1 
ATOM   215  C C   . MET A 1 27 ? -7.368  0.598  16.609 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 27  MET A C   1 
ATOM   216  O O   . MET A 1 27 ? -8.292  0.743  17.320 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 27  MET A O   1 
ATOM   217  C CB  . MET A 1 27 ? -6.083  2.583  15.968 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 27  MET A CB  1 
ATOM   218  C CG  . MET A 1 27 ? -5.056  3.565  16.386 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 27  MET A CG  1 
ATOM   219  S SD  . MET A 1 27 ? -5.019  4.137  18.046 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 27  MET A SD  1 
ATOM   220  C CE  . MET A 1 27 ? -6.653  4.865  18.244 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 27  MET A CE  1 
ATOM   221  N N   . MET A 1 28 ? -7.380  -0.127 15.529 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 28  MET A N   1 
ATOM   222  C CA  . MET A 1 28 ? -8.462  -1.079 15.257 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CA  1 
ATOM   223  C C   . MET A 1 28 ? -8.663  -2.028 16.451 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 28  MET A C   1 
ATOM   224  O O   . MET A 1 28 ? -9.826  -2.235 16.814 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 28  MET A O   1 
ATOM   225  C CB  . MET A 1 28 ? -8.204  -1.924 13.998 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CB  1 
ATOM   226  C CG  . MET A 1 28 ? -7.989  -1.196 12.695 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CG  1 
ATOM   227  S SD  . MET A 1 28 ? -7.231  -2.297 11.470 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 28  MET A SD  1 
ATOM   228  C CE  . MET A 1 28 ? -8.325  -3.723 11.905 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 28  MET A CE  1 
ATOM   229  N N   . GLU A 1 29 ? -7.601  -2.632 17.004 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A N   1 
ATOM   230  C CA  . GLU A 1 29 ? -7.745  -3.559 18.153 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CA  1 
ATOM   231  C C   . GLU A 1 29 ? -8.241  -2.802 19.395 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A C   1 
ATOM   232  O O   . GLU A 1 29 ? -9.117  -3.267 20.105 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A O   1 
ATOM   233  C CB  . GLU A 1 29 ? -6.457  -4.299 18.445 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CB  1 
ATOM   234  C CG  . GLU A 1 29 ? -6.079  -5.196 17.266 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CG  1 
ATOM   235  C CD  . GLU A 1 29 ? -4.804  -5.855 17.609 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CD  1 
ATOM   236  O OE1 . GLU A 1 29 ? -4.294  -5.575 18.743 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE1 1 
ATOM   237  O OE2 . GLU A 1 29 ? -4.236  -6.669 16.807 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE2 1 
ATOM   238  N N   . ALA A 1 30 ? -7.692  -1.609 19.680 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 30  ALA A N   1 
ATOM   239  C CA  . ALA A 1 30 ? -8.021  -0.947 20.927 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 30  ALA A CA  1 
ATOM   240  C C   . ALA A 1 30 ? -9.396  -0.292 20.979 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 30  ALA A C   1 
ATOM   241  O O   . ALA A 1 30 ? -10.085 -0.352 22.037 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 30  ALA A O   1 
ATOM   242  C CB  . ALA A 1 30 ? -6.946  0.112  21.219 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 30  ALA A CB  1 
ATOM   243  N N   . VAL A 1 31 ? -9.825  0.359  19.903 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A N   1 
ATOM   244  C CA  . VAL A 1 31 ? -11.116 1.089  19.817 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A CA  1 
ATOM   245  C C   . VAL A 1 31 ? -12.162 0.564  18.813 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A C   1 
ATOM   246  O O   . VAL A 1 31 ? -13.206 1.157  18.707 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A O   1 
ATOM   247  C CB  . VAL A 1 31 ? -10.948 2.647  19.728 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A CB  1 
ATOM   248  C CG1 . VAL A 1 31 ? -10.226 3.146  20.963 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A CG1 1 
ATOM   249  C CG2 . VAL A 1 31 ? -10.317 3.081  18.424 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 31  VAL A CG2 1 
ATOM   250  N N   . GLY A 1 32 ? -11.774 -0.449 18.060 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A N   1 
ATOM   251  C CA  . GLY A 1 32 ? -12.637 -1.144 17.100 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A CA  1 
ATOM   252  C C   . GLY A 1 32 ? -12.908 -0.255 15.908 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A C   1 
ATOM   253  O O   . GLY A 1 32 ? -13.898 -0.416 15.221 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 32  GLY A O   1 
ATOM   254  N N   . ALA A 1 33 ? -12.042 0.749  15.649 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A N   1 
ATOM   255  C CA  . ALA A 1 33 ? -12.194 1.531  14.444 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A CA  1 
ATOM   256  C C   . ALA A 1 33 ? -12.108 0.661  13.179 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A C   1 
ATOM   257  O O   . ALA A 1 33 ? -11.278 -0.238 13.093 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A O   1 
ATOM   258  C CB  . ALA A 1 33 ? -11.123 2.632  14.364 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A CB  1 
ATOM   259  N N   . PRO A 1 34 ? -13.006 0.888  12.228 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 34  PRO A N   1 
ATOM   260  C CA  . PRO A 1 34 ? -12.763 0.347  10.901 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 34  PRO A CA  1 
ATOM   261  C C   . PRO A 1 34 ? -11.399 0.762  10.330 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 34  PRO A C   1 
ATOM   262  O O   . PRO A 1 34 ? -11.031 1.916  10.437 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 34  PRO A O   1 
ATOM   263  C CB  . PRO A 1 34 ? -13.879 0.981  10.048 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 34  PRO A CB  1 
ATOM   264  C CG  . PRO A 1 34 ? -14.918 1.410  11.041 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 34  PRO A CG  1 
ATOM   265  C CD  . PRO A 1 34 ? -14.143 1.813  12.261 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 34  PRO A CD  1 
ATOM   266  N N   . LYS A 1 35 ? -10.679 -0.183 9.754  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A N   1 
ATOM   267  C CA  . LYS A 1 35 ? -9.315  0.053  9.285  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CA  1 
ATOM   268  C C   . LYS A 1 35 ? -9.281  1.267  8.399  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A C   1 
ATOM   269  O O   . LYS A 1 35 ? -8.361  2.081  8.481  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A O   1 
ATOM   270  C CB  . LYS A 1 35 ? -8.809  -1.138 8.496  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CB  1 
ATOM   271  C CG  . LYS A 1 35 ? -7.399  -0.930 8.008  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CG  1 
ATOM   272  C CD  . LYS A 1 35 ? -6.970  -2.020 7.062  1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CD  1 
ATOM   273  C CE  . LYS A 1 35 ? -6.384  -3.147 7.849  1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CE  1 
ATOM   274  N NZ  . LYS A 1 35 ? -5.917  -4.159 6.862  1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A NZ  1 
ATOM   275  N N   . GLU A 1 36 ? -10.266 1.434  7.526  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A N   1 
ATOM   276  C CA  . GLU A 1 36 ? -10.251 2.491  6.539  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CA  1 
ATOM   277  C C   . GLU A 1 36 ? -10.473 3.907  7.109  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A C   1 
ATOM   278  O O   . GLU A 1 36 ? -10.317 4.902  6.412  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A O   1 
ATOM   279  C CB  . GLU A 1 36 ? -11.287 2.148  5.425  1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CB  1 
ATOM   280  C CG  . GLU A 1 36 ? -12.726 2.135  5.868  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CG  1 
ATOM   281  C CD  . GLU A 1 36 ? -13.233 0.775  6.367  1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CD  1 
ATOM   282  O OE1 . GLU A 1 36 ? -12.436 -0.137 6.729  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A OE1 1 
ATOM   283  O OE2 . GLU A 1 36 ? -14.486 0.608  6.375  1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A OE2 1 
ATOM   284  N N   . ASN A 1 37 ? -10.877 3.990  8.373  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A N   1 
ATOM   285  C CA  . ASN A 1 37 ? -11.117 5.282  9.004  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A CA  1 
ATOM   286  C C   . ASN A 1 37 ? -9.847  5.738  9.754  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A C   1 
ATOM   287  O O   . ASN A 1 37 ? -9.750  6.881  10.208 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A O   1 
ATOM   288  C CB  . ASN A 1 37 ? -12.298 5.226  9.972  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A CB  1 
ATOM   289  C CG  . ASN A 1 37 ? -13.629 5.021  9.240  1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A CG  1 
ATOM   290  O OD1 . ASN A 1 37 ? -13.683 5.148  8.009  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A OD1 1 
ATOM   291  N ND2 . ASN A 1 37 ? -14.681 4.720  9.983  1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A ND2 1 
ATOM   292  N N   . VAL A 1 38 ? -8.887  4.844  9.886  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A N   1 
ATOM   293  C CA  . VAL A 1 38 ? -7.683  5.208  10.638 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CA  1 
ATOM   294  C C   . VAL A 1 38 ? -6.662  5.938  9.796  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A C   1 
ATOM   295  O O   . VAL A 1 38 ? -6.218  5.446  8.785  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A O   1 
ATOM   296  C CB  . VAL A 1 38 ? -7.050  3.988  11.257 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CB  1 
ATOM   297  C CG1 . VAL A 1 38 ? -5.835  4.374  12.098 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG1 1 
ATOM   298  C CG2 . VAL A 1 38 ? -8.134  3.300  12.084 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG2 1 
ATOM   299  N N   . ARG A 1 39 ? -6.231  7.099  10.303 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A N   1 
ATOM   300  C CA  . ARG A 1 39 ? -5.186  7.950  9.665  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CA  1 
ATOM   301  C C   . ARG A 1 39 ? -3.972  8.002  10.595 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A C   1 
ATOM   302  O O   . ARG A 1 39 ? -4.141  8.285  11.762 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A O   1 
ATOM   303  C CB  . ARG A 1 39 ? -5.663  9.357  9.307  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CB  1 
ATOM   304  C CG  . ARG A 1 39 ? -6.946  9.398  8.469  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CG  1 
ATOM   305  C CD  . ARG A 1 39 ? -6.692  9.448  6.965  1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CD  1 
ATOM   306  N NE  . ARG A 1 39 ? -7.933  9.266  6.196  1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A NE  1 
ATOM   307  C CZ  . ARG A 1 39 ? -8.202  9.725  4.964  1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A CZ  1 
ATOM   308  N NH1 . ARG A 1 39 ? -7.363  10.526 4.274  1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A NH1 1 
ATOM   309  N NH2 . ARG A 1 39 ? -9.371  9.403  4.422  1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 39  ARG A NH2 1 
ATOM   310  N N   . VAL A 1 40 ? -2.782  7.723  10.079 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A N   1 
ATOM   311  C CA  . VAL A 1 40 ? -1.547  7.834  10.880 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CA  1 
ATOM   312  C C   . VAL A 1 40 ? -0.662  8.773  10.118 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A C   1 
ATOM   313  O O   . VAL A 1 40 ? -0.496  8.558  8.896  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A O   1 
ATOM   314  C CB  . VAL A 1 40 ? -0.932  6.465  11.072 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CB  1 
ATOM   315  C CG1 . VAL A 1 40 ? 0.423   6.554  11.839 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CG1 1 
ATOM   316  C CG2 . VAL A 1 40 ? -1.887  5.562  11.827 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 40  VAL A CG2 1 
ATOM   317  N N   . TRP A 1 41 ? 0.009   9.731  10.758 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A N   1 
ATOM   318  C CA  . TRP A 1 41 ? 1.064   10.410 10.005 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CA  1 
ATOM   319  C C   . TRP A 1 41 ? 2.238   10.656 10.916 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A C   1 
ATOM   320  O O   . TRP A 1 41 ? 2.123   10.591 12.096 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A O   1 
ATOM   321  C CB  . TRP A 1 41 ? 0.564   11.619 9.248  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CB  1 
ATOM   322  C CG  . TRP A 1 41 ? 0.215   12.762 10.157 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CG  1 
ATOM   323  C CD1 . TRP A 1 41 ? 1.046   13.786 10.544 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CD1 1 
ATOM   324  C CD2 . TRP A 1 41 ? -1.033  13.016 10.902 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CD2 1 
ATOM   325  N NE1 . TRP A 1 41 ? 0.405   14.669 11.391 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A NE1 1 
ATOM   326  C CE2 . TRP A 1 41 ? -0.825  14.226 11.661 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CE2 1 
ATOM   327  C CE3 . TRP A 1 41 ? -2.252  12.362 10.988 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CE3 1 
ATOM   328  C CZ2 . TRP A 1 41 ? -1.833  14.770 12.476 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CZ2 1 
ATOM   329  C CZ3 . TRP A 1 41 ? -3.262  12.920 11.795 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CZ3 1 
ATOM   330  C CH2 . TRP A 1 41 ? -3.026  14.077 12.531 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 41  TRP A CH2 1 
ATOM   331  N N   . ILE A 1 42 ? 3.414   10.779 10.306 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A N   1 
ATOM   332  C CA  . ILE A 1 42 ? 4.663   10.745 11.037 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CA  1 
ATOM   333  C C   . ILE A 1 42 ? 5.457   12.044 10.766 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A C   1 
ATOM   334  O O   . ILE A 1 42 ? 5.567   12.521 9.606  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A O   1 
ATOM   335  C CB  . ILE A 1 42 ? 5.525   9.579  10.419 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CB  1 
ATOM   336  C CG1 . ILE A 1 42 ? 4.781   8.287  10.668 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CG1 1 
ATOM   337  C CG2 . ILE A 1 42 ? 6.863   9.586  11.059 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CG2 1 
ATOM   338  C CD1 . ILE A 1 42 ? 5.453   7.121  9.895  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CD1 1 
ATOM   339  N N   . HIS A 1 43 ? 5.989   12.598 11.852 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A N   1 
ATOM   340  C CA  . HIS A 1 43 ? 6.858   13.774 11.729 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A CA  1 
ATOM   341  C C   . HIS A 1 43 ? 8.242   13.266 11.967 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A C   1 
ATOM   342  O O   . HIS A 1 43 ? 8.570   12.702 13.028 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A O   1 
ATOM   343  C CB  . HIS A 1 43 ? 6.478   14.816 12.791 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A CB  1 
ATOM   344  C CG  . HIS A 1 43 ? 5.231   15.537 12.499 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A CG  1 
ATOM   345  N ND1 . HIS A 1 43 ? 4.001   15.140 13.043 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A ND1 1 
ATOM   346  C CD2 . HIS A 1 43 ? 4.983   16.601 11.711 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A CD2 1 
ATOM   347  C CE1 . HIS A 1 43 ? 3.028   15.974 12.599 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A CE1 1 
ATOM   348  N NE2 . HIS A 1 43 ? 3.575   16.844 11.777 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 43  HIS A NE2 1 
ATOM   349  N N   . ASP A 1 44 ? 9.091   13.541 11.002 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A N   1 
ATOM   350  C CA  . ASP A 1 44 ? 10.539  13.337 11.221 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CA  1 
ATOM   351  C C   . ASP A 1 44 ? 11.188  14.585 11.861 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A C   1 
ATOM   352  O O   . ASP A 1 44 ? 11.152  15.616 11.283 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A O   1 
ATOM   353  C CB  . ASP A 1 44 ? 11.222  13.093 9.834  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CB  1 
ATOM   354  C CG  . ASP A 1 44 ? 10.810  11.771 9.189  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A CG  1 
ATOM   355  O OD1 . ASP A 1 44 ? 10.759  10.718 9.852  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A OD1 1 
ATOM   356  O OD2 . ASP A 1 44 ? 10.476  11.833 8.036  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 44  ASP A OD2 1 
ATOM   357  N N   . VAL A 1 45 ? 11.694  14.390 13.040 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A N   1 
ATOM   358  C CA  . VAL A 1 45 ? 12.342  15.466 13.810 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CA  1 
ATOM   359  C C   . VAL A 1 45 ? 13.876  15.418 13.661 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A C   1 
ATOM   360  O O   . VAL A 1 45 ? 14.449  14.442 14.100 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A O   1 
ATOM   361  C CB  . VAL A 1 45 ? 11.904  15.382 15.286 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CB  1 
ATOM   362  C CG1 . VAL A 1 45 ? 12.452  16.526 16.126 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CG1 1 
ATOM   363  C CG2 . VAL A 1 45 ? 10.369  15.482 15.396 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CG2 1 
ATOM   364  N N   . PRO A 1 46 ? 14.443  16.545 13.137 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A N   1 
ATOM   365  C CA  . PRO A 1 46 ? 15.920  16.599 12.990 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CA  1 
ATOM   366  C C   . PRO A 1 46 ? 16.538  16.414 14.323 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A C   1 
ATOM   367  O O   . PRO A 1 46 ? 15.973  16.750 15.362 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A O   1 
ATOM   368  C CB  . PRO A 1 46 ? 16.165  17.949 12.418 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CB  1 
ATOM   369  C CG  . PRO A 1 46 ? 14.923  18.392 11.689 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CG  1 
ATOM   370  C CD  . PRO A 1 46 ? 13.824  17.738 12.559 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CD  1 
ATOM   371  N N   . LYS A 1 47 ? 17.715  15.784 14.324 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A N   1 
ATOM   372  C CA  . LYS A 1 47 ? 18.502  15.583 15.515 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A CA  1 
ATOM   373  C C   . LYS A 1 47 ? 18.789  16.849 16.284 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A C   1 
ATOM   374  O O   . LYS A 1 47 ? 18.699  16.783 17.507 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A O   1 
ATOM   375  C CB  . LYS A 1 47 ? 19.894  14.921 15.135 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A CB  1 
ATOM   376  C CG  . LYS A 1 47 ? 19.706  13.447 14.799 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A CG  1 
ATOM   377  C CD  . LYS A 1 47 ? 20.887  12.796 14.056 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A CD  1 
ATOM   378  C CE  . LYS A 1 47 ? 20.608  11.304 13.903 1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A CE  1 
ATOM   379  N NZ  . LYS A 1 47 ? 21.033  10.539 15.118 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A NZ  1 
ATOM   380  N N   . GLU A 1 48 ? 19.033  17.953 15.573 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A N   1 
ATOM   381  C CA  . GLU A 1 48 ? 19.305  19.268 16.184 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CA  1 
ATOM   382  C C   . GLU A 1 48 ? 18.054  19.903 16.835 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A C   1 
ATOM   383  O O   . GLU A 1 48 ? 18.152  20.854 17.619 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A O   1 
ATOM   384  C CB  . GLU A 1 48 ? 19.834  20.267 15.110 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CB  1 
ATOM   385  C CG  . GLU A 1 48 ? 21.255  20.063 14.632 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CG  1 
ATOM   386  C CD  . GLU A 1 48 ? 21.624  21.004 13.461 1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CD  1 
ATOM   387  O OE1 . GLU A 1 48 ? 20.697  21.668 12.906 1.00 70.50 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE1 1 
ATOM   388  O OE2 . GLU A 1 48 ? 22.836  21.087 13.080 1.00 63.73 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE2 1 
ATOM   389  N N   . ASN A 1 49 ? 16.888  19.324 16.504 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A N   1 
ATOM   390  C CA  . ASN A 1 49 ? 15.552  19.783 16.958 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CA  1 
ATOM   391  C C   . ASN A 1 49 ? 14.924  18.966 18.082 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A C   1 
ATOM   392  O O   . ASN A 1 49 ? 13.829  19.340 18.551 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A O   1 
ATOM   393  C CB  . ASN A 1 49 ? 14.551  19.775 15.788 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CB  1 
ATOM   394  C CG  . ASN A 1 49 ? 14.824  20.763 14.723 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CG  1 
ATOM   395  O OD1 . ASN A 1 49 ? 15.987  21.082 14.401 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A OD1 1 
ATOM   396  N ND2 . ASN A 1 49 ? 13.769  21.312 14.078 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A ND2 1 
ATOM   397  N N   . TRP A 1 50 ? 15.543  17.901 18.576 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 50  TRP A N   1 
ATOM   398  C CA  . TRP A 1 50 ? 14.950  17.026 19.527 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 50  TRP A CA  1 
ATOM   399  C C   . TRP A 1 50 ? 15.713  17.019 20.817 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 50  TRP A C   1 
ATOM   400  O O   . TRP A 1 50 ? 16.863  16.559 20.885 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 50  TRP A O   1 
ATOM   401  C CB  . TRP A 1 50 ? 14.871  15.600 18.914 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 50  TRP A CB  1 
ATOM   402  C CG  . TRP A 1 50 ? 14.643  14.591 19.976 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 50  TRP A CG  1 
ATOM   403  C CD1 . TRP A 1 50 ? 15.416  13.507 20.283 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 50  TRP A CD1 1 
ATOM   404  C CD2 . TRP A 1 50 ? 13.622  14.635 21.030 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 50  TRP A CD2 1 
ATOM   405  N NE1 . TRP A 1 50 ? 14.912  12.836 21.371 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 50  TRP A NE1 1 
ATOM   406  C CE2 . TRP A 1 50 ? 13.856  13.463 21.873 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 50  TRP A CE2 1 
ATOM   407  C CE3 . TRP A 1 50 ? 12.544  15.471 21.320 1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 50  TRP A CE3 1 
ATOM   408  C CZ2 . TRP A 1 50 ? 13.048  13.166 22.967 1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 50  TRP A CZ2 1 
ATOM   409  C CZ3 . TRP A 1 50 ? 11.744  15.173 22.427 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 50  TRP A CZ3 1 
ATOM   410  C CH2 . TRP A 1 50 ? 11.985  14.045 23.225 1.00 56.48 ? ? ? ? ? ? 50  TRP A CH2 1 
ATOM   411  N N   . GLY A 1 51 ? 15.087  17.512 21.866 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N   1 
ATOM   412  C CA  . GLY A 1 51 ? 15.742  17.606 23.165 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA  1 
ATOM   413  C C   . GLY A 1 51 ? 15.269  16.622 24.202 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C   1 
ATOM   414  O O   . GLY A 1 51 ? 14.052  16.404 24.415 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O   1 
ATOM   415  N N   . ILE A 1 52 ? 16.250  16.070 24.904 1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A N   1 
ATOM   416  C CA  . ILE A 1 52 ? 16.049  15.087 25.941 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CA  1 
ATOM   417  C C   . ILE A 1 52 ? 16.783  15.727 27.146 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A C   1 
ATOM   418  O O   . ILE A 1 52 ? 18.002  15.939 27.048 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A O   1 
ATOM   419  C CB  . ILE A 1 52 ? 16.824  13.775 25.553 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CB  1 
ATOM   420  C CG1 . ILE A 1 52 ? 16.310  13.139 24.243 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CG1 1 
ATOM   421  C CG2 . ILE A 1 52 ? 16.729  12.753 26.648 1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CG2 1 
ATOM   422  C CD1 . ILE A 1 52 ? 17.365  12.453 23.395 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CD1 1 
ATOM   423  N N   . GLY A 1 53 ? 16.073  16.052 28.233 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A N   1 
ATOM   424  C CA  . GLY A 1 53 ? 16.701  16.793 29.370 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A CA  1 
ATOM   425  C C   . GLY A 1 53 ? 17.654  17.951 29.044 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A C   1 
ATOM   426  O O   . GLY A 1 53 ? 18.724  18.092 29.656 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 53  GLY A O   1 
ATOM   427  N N   . GLY A 1 54 ? 17.310  18.778 28.066 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A N   1 
ATOM   428  C CA  . GLY A 1 54 ? 18.031  19.998 27.810 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A CA  1 
ATOM   429  C C   . GLY A 1 54 ? 19.180  19.900 26.820 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A C   1 
ATOM   430  O O   . GLY A 1 54 ? 19.817  20.910 26.524 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A O   1 
ATOM   431  N N   . VAL A 1 55 ? 19.394  18.697 26.290 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A N   1 
ATOM   432  C CA  . VAL A 1 55 ? 20.443  18.444 25.290 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CA  1 
ATOM   433  C C   . VAL A 1 55 ? 19.838  17.795 24.052 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A C   1 
ATOM   434  O O   . VAL A 1 55 ? 19.048  16.855 24.217 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A O   1 
ATOM   435  C CB  . VAL A 1 55 ? 21.551  17.521 25.851 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CB  1 
ATOM   436  C CG1 . VAL A 1 55 ? 22.753  17.540 24.917 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CG1 1 
ATOM   437  C CG2 . VAL A 1 55 ? 21.941  17.918 27.292 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CG2 1 
ATOM   438  N N   . SER A 1 56 ? 20.189  18.318 22.863 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 56  SER A N   1 
ATOM   439  C CA  . SER A 1 56 ? 19.673  17.803 21.585 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 56  SER A CA  1 
ATOM   440  C C   . SER A 1 56 ? 20.312  16.501 21.287 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 56  SER A C   1 
ATOM   441  O O   . SER A 1 56 ? 21.419  16.212 21.722 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 56  SER A O   1 
ATOM   442  C CB  . SER A 1 56 ? 19.932  18.761 20.403 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 56  SER A CB  1 
ATOM   443  O OG  . SER A 1 56 ? 21.305  18.599 19.915 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 56  SER A OG  1 
ATOM   444  N N   . ALA A 1 57 ? 19.579  15.692 20.537 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A N   1 
ATOM   445  C CA  . ALA A 1 57 ? 20.069  14.396 20.108 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A CA  1 
ATOM   446  C C   . ALA A 1 57 ? 21.331  14.552 19.278 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A C   1 
ATOM   447  O O   . ALA A 1 57 ? 22.213  13.663 19.299 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A O   1 
ATOM   448  C CB  . ALA A 1 57 ? 18.984  13.717 19.290 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 57  ALA A CB  1 
ATOM   449  N N   . LYS A 1 58 ? 21.427  15.661 18.526 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A N   1 
ATOM   450  C CA  . LYS A 1 58 ? 22.640  15.887 17.727 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CA  1 
ATOM   451  C C   . LYS A 1 58 ? 23.850  15.985 18.658 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A C   1 
ATOM   452  O O   . LYS A 1 58 ? 24.840  15.273 18.438 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A O   1 
ATOM   453  C CB  . LYS A 1 58 ? 22.549  17.056 16.755 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CB  1 
ATOM   454  C CG  . LYS A 1 58 ? 23.637  16.964 15.678 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CG  1 
ATOM   455  C CD  . LYS A 1 58 ? 23.736  18.241 14.879 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CD  1 
ATOM   456  C CE  . LYS A 1 58 ? 24.363  18.036 13.517 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CE  1 
ATOM   457  N NZ  . LYS A 1 58 ? 24.872  19.352 13.015 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A NZ  1 
ATOM   458  N N   . ALA A 1 59 ? 23.745  16.794 19.722 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A N   1 
ATOM   459  C CA  . ALA A 1 59 ? 24.834  16.940 20.727 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CA  1 
ATOM   460  C C   . ALA A 1 59 ? 25.103  15.674 21.543 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A C   1 
ATOM   461  O O   . ALA A 1 59 ? 26.233  15.423 21.960 1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A O   1 
ATOM   462  C CB  . ALA A 1 59 ? 24.577  18.122 21.678 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 59  ALA A CB  1 
ATOM   463  N N   . LEU A 1 60 ? 24.071  14.885 21.784 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A N   1 
ATOM   464  C CA  . LEU A 1 60 ? 24.224  13.597 22.463 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CA  1 
ATOM   465  C C   . LEU A 1 60 ? 24.696  12.501 21.505 1.00 51.73 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A C   1 
ATOM   466  O O   . LEU A 1 60 ? 24.953  11.376 21.932 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A O   1 
ATOM   467  C CB  . LEU A 1 60 ? 22.882  13.144 23.014 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CB  1 
ATOM   468  C CG  . LEU A 1 60 ? 22.351  13.852 24.245 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CG  1 
ATOM   469  C CD1 . LEU A 1 60 ? 20.815  13.808 24.279 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD1 1 
ATOM   470  C CD2 . LEU A 1 60 ? 23.000  13.129 25.417 1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD2 1 
ATOM   471  N N   . GLY A 1 61 ? 24.724  12.822 20.207 1.00 56.45 ? ? ? ? ? ? 61  GLY A N   1 
ATOM   472  C CA  . GLY A 1 61 ? 25.120  11.888 19.152 1.00 63.03 ? ? ? ? ? ? 61  GLY A CA  1 
ATOM   473  C C   . GLY A 1 61 ? 26.631  11.870 19.098 1.00 69.88 ? ? ? ? ? ? 61  GLY A C   1 
ATOM   474  O O   . GLY A 1 61 ? 27.242  10.801 19.046 1.00 77.78 ? ? ? ? ? ? 61  GLY A O   1 
ATOM   475  N N   . ARG A 1 62 ? 27.234  13.060 19.111 1.00 70.90 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A N   1 
ATOM   476  C CA  . ARG A 1 62 ? 28.673  13.199 19.329 1.00 68.98 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A CA  1 
ATOM   477  C C   . ARG A 1 62 ? 29.021  12.639 20.708 1.00 73.26 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A C   1 
ATOM   478  O O   . ARG A 1 62 ? 29.560  11.530 20.796 1.00 76.69 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A O   1 
ATOM   479  C CB  . ARG A 1 62 ? 29.141  14.655 19.187 1.00 70.17 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A CB  1 
ATOM   480  C CG  . ARG A 1 62 ? 28.252  15.694 19.850 1.00 72.64 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A CG  1 
ATOM   481  C CD  . ARG A 1 62 ? 28.762  17.121 19.660 1.00 79.48 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A CD  1 
ATOM   482  N NE  . ARG A 1 62 ? 27.654  18.060 19.458 1.00 80.15 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A NE  1 
ATOM   483  C CZ  . ARG A 1 62 ? 27.132  18.364 18.269 1.00 77.86 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A CZ  1 
ATOM   484  N NH1 . ARG A 1 62 ? 27.619  17.827 17.155 1.00 71.34 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A NH1 1 
ATOM   485  N NH2 . ARG A 1 62 ? 26.117  19.214 18.190 1.00 82.34 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A NH2 1 
ATOM   486  O OXT . ARG A 1 62 ? 28.743  13.245 21.752 1.00 69.70 ? ? ? ? ? ? 62  ARG A OXT 1 
ATOM   487  N N   . PRO B 1 1  ? -7.041  33.086 17.364 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 1   PRO B N   1 
ATOM   488  C CA  . PRO B 1 1  ? -7.025  31.624 17.142 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 1   PRO B CA  1 
ATOM   489  C C   . PRO B 1 1  ? -5.943  31.186 16.193 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 1   PRO B C   1 
ATOM   490  O O   . PRO B 1 1  ? -5.425  31.993 15.405 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 1   PRO B O   1 
ATOM   491  C CB  . PRO B 1 1  ? -8.338  31.318 16.442 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 1   PRO B CB  1 
ATOM   492  C CG  . PRO B 1 1  ? -8.904  32.668 16.007 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 1   PRO B CG  1 
ATOM   493  C CD  . PRO B 1 1  ? -8.241  33.726 16.824 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 1   PRO B CD  1 
ATOM   494  N N   . PHE B 1 2  ? -5.653  29.891 16.258 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 2   PHE B N   1 
ATOM   495  C CA  . PHE B 1 2  ? -4.578  29.287 15.489 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 2   PHE B CA  1 
ATOM   496  C C   . PHE B 1 2  ? -5.171  28.161 14.656 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 2   PHE B C   1 
ATOM   497  O O   . PHE B 1 2  ? -6.059  27.474 15.112 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 2   PHE B O   1 
ATOM   498  C CB  . PHE B 1 2  ? -3.505  28.646 16.451 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 2   PHE B CB  1 
ATOM   499  C CG  . PHE B 1 2  ? -2.845  29.604 17.362 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 2   PHE B CG  1 
ATOM   500  C CD1 . PHE B 1 2  ? -2.639  30.918 16.992 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 2   PHE B CD1 1 
ATOM   501  C CD2 . PHE B 1 2  ? -2.438  29.183 18.632 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 2   PHE B CD2 1 
ATOM   502  C CE1 . PHE B 1 2  ? -2.021  31.802 17.854 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 2   PHE B CE1 1 
ATOM   503  C CE2 . PHE B 1 2  ? -1.805  30.057 19.492 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 2   PHE B CE2 1 
ATOM   504  C CZ  . PHE B 1 2  ? -1.603  31.374 19.102 1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 2   PHE B CZ  1 
ATOM   505  N N   . ALA B 1 3  ? -4.625  27.911 13.449 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B N   1 
ATOM   506  C CA  . ALA B 1 3  ? -5.021  26.743 12.687 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B CA  1 
ATOM   507  C C   . ALA B 1 3  ? -3.732  26.120 12.187 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B C   1 
ATOM   508  O O   . ALA B 1 3  ? -2.873  26.767 11.581 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B O   1 
ATOM   509  C CB  . ALA B 1 3  ? -5.951  27.023 11.529 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 3   ALA B CB  1 
ATOM   510  N N   . GLN B 1 4  ? -3.615  24.831 12.468 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 4   GLN B N   1 
ATOM   511  C CA  . GLN B 1 4  ? -2.513  23.972 11.967 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 4   GLN B CA  1 
ATOM   512  C C   . GLN B 1 4  ? -3.059  23.036 10.918 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 4   GLN B C   1 
ATOM   513  O O   . GLN B 1 4  ? -3.984  22.234 11.136 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 4   GLN B O   1 
ATOM   514  C CB  . GLN B 1 4  ? -2.040  23.213 13.207 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 4   GLN B CB  1 
ATOM   515  C CG  . GLN B 1 4  ? -0.947  22.198 12.990 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 4   GLN B CG  1 
ATOM   516  C CD  . GLN B 1 4  ? -0.351  21.888 14.379 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 4   GLN B CD  1 
ATOM   517  O OE1 . GLN B 1 4  ? -1.114  21.806 15.348 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 4   GLN B OE1 1 
ATOM   518  N NE2 . GLN B 1 4  ? 0.972   21.711 14.494 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 4   GLN B NE2 1 
ATOM   519  N N   . ILE B 1 5  ? -2.536  23.114 9.690  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B N   1 
ATOM   520  C CA  . ILE B 1 5  ? -3.044  22.367 8.552  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CA  1 
ATOM   521  C C   . ILE B 1 5  ? -2.040  21.301 8.165  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B C   1 
ATOM   522  O O   . ILE B 1 5  ? -0.817  21.540 8.158  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B O   1 
ATOM   523  C CB  . ILE B 1 5  ? -3.165  23.338 7.347  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CB  1 
ATOM   524  C CG1 . ILE B 1 5  ? -3.942  24.604 7.729  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CG1 1 
ATOM   525  C CG2 . ILE B 1 5  ? -3.831  22.650 6.141  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CG2 1 
ATOM   526  C CD1 . ILE B 1 5  ? -5.390  24.463 8.210  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 5   ILE B CD1 1 
ATOM   527  N N   . TYR B 1 6  ? -2.541  20.143 7.908  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 6   TYR B N   1 
ATOM   528  C CA  . TYR B 1 6  ? -1.669  19.066 7.439  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 6   TYR B CA  1 
ATOM   529  C C   . TYR B 1 6  ? -2.027  18.707 6.015  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 6   TYR B C   1 
ATOM   530  O O   . TYR B 1 6  ? -3.193  18.389 5.708  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 6   TYR B O   1 
ATOM   531  C CB  . TYR B 1 6  ? -1.790  17.853 8.338  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 6   TYR B CB  1 
ATOM   532  C CG  . TYR B 1 6  ? -1.510  18.145 9.818  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 6   TYR B CG  1 
ATOM   533  C CD1 . TYR B 1 6  ? -0.253  17.958 10.407 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 6   TYR B CD1 1 
ATOM   534  C CD2 . TYR B 1 6  ? -2.526  18.652 10.629 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 6   TYR B CD2 1 
ATOM   535  C CE1 . TYR B 1 6  ? -0.015  18.301 11.729 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 6   TYR B CE1 1 
ATOM   536  C CE2 . TYR B 1 6  ? -2.306  18.941 11.951 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 6   TYR B CE2 1 
ATOM   537  C CZ  . TYR B 1 6  ? -1.059  18.774 12.496 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 6   TYR B CZ  1 
ATOM   538  O OH  . TYR B 1 6  ? -0.926  19.058 13.851 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 6   TYR B OH  1 
ATOM   539  N N   . LEU B 1 7  ? -1.032  18.770 5.130  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B N   1 
ATOM   540  C CA  . LEU B 1 7  ? -1.241  18.476 3.700  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CA  1 
ATOM   541  C C   . LEU B 1 7  ? -0.188  17.425 3.279  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B C   1 
ATOM   542  O O   . LEU B 1 7  ? 0.909   17.509 3.744  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B O   1 
ATOM   543  C CB  . LEU B 1 7  ? -0.932  19.748 2.868  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CB  1 
ATOM   544  C CG  . LEU B 1 7  ? -1.658  21.151 2.919  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CG  1 
ATOM   545  C CD1 . LEU B 1 7  ? -1.087  22.243 2.026  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CD1 1 
ATOM   546  C CD2 . LEU B 1 7  ? -3.115  20.935 2.632  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CD2 1 
ATOM   547  N N   . ILE B 1 8  ? -0.562  16.519 2.366  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B N   1 
ATOM   548  C CA  . ILE B 1 8  ? 0.419   15.638 1.736  1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CA  1 
ATOM   549  C C   . ILE B 1 8  ? 1.345   16.584 0.935  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B C   1 
ATOM   550  O O   . ILE B 1 8  ? 0.898   17.580 0.334  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B O   1 
ATOM   551  C CB  . ILE B 1 8  ? -0.246  14.584 0.819  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CB  1 
ATOM   552  C CG1 . ILE B 1 8  ? -0.887  13.423 1.650  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG1 1 
ATOM   553  C CG2 . ILE B 1 8  ? 0.832   14.017 -0.124 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CG2 1 
ATOM   554  C CD1 . ILE B 1 8  ? -1.846  12.500 0.909  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 8   ILE B CD1 1 
ATOM   555  N N   . GLU B 1 9  ? 2.646   16.319 0.954  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 9   GLU B N   1 
ATOM   556  C CA  . GLU B 1 9  ? 3.657   17.128 0.245  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 9   GLU B CA  1 
ATOM   557  C C   . GLU B 1 9  ? 3.304   17.293 -1.233 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 9   GLU B C   1 
ATOM   558  O O   . GLU B 1 9  ? 2.622   16.439 -1.814 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 9   GLU B O   1 
ATOM   559  C CB  . GLU B 1 9  ? 5.008   16.450 0.405  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 9   GLU B CB  1 
ATOM   560  C CG  . GLU B 1 9  ? 6.333   17.181 0.170  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 9   GLU B CG  1 
ATOM   561  C CD  . GLU B 1 9  ? 7.486   16.464 0.909  1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 9   GLU B CD  1 
ATOM   562  O OE1 . GLU B 1 9  ? 7.801   15.277 0.588  1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 9   GLU B OE1 1 
ATOM   563  O OE2 . GLU B 1 9  ? 8.079   17.047 1.855  1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 9   GLU B OE2 1 
ATOM   564  N N   . GLY B 1 10 ? 3.680   18.445 -1.770 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B N   1 
ATOM   565  C CA  . GLY B 1 10 ? 3.490   18.692 -3.228 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B CA  1 
ATOM   566  C C   . GLY B 1 10 ? 2.511   19.770 -3.634 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B C   1 
ATOM   567  O O   . GLY B 1 10 ? 2.383   20.063 -4.808 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B O   1 
ATOM   568  N N   . ARG B 1 11 ? 1.730   20.321 -2.712 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 11  ARG B N   1 
ATOM   569  C CA  . ARG B 1 11 ? 0.921   21.473 -3.125 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 11  ARG B CA  1 
ATOM   570  C C   . ARG B 1 11 ? 1.856   22.650 -3.417 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 11  ARG B C   1 
ATOM   571  O O   . ARG B 1 11 ? 2.997   22.840 -2.838 1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 11  ARG B O   1 
ATOM   572  C CB  . ARG B 1 11 ? -0.083  21.856 -1.989 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 11  ARG B CB  1 
ATOM   573  C CG  . ARG B 1 11 ? -1.402  21.112 -2.013 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 11  ARG B CG  1 
ATOM   574  C CD  . ARG B 1 11 ? -1.421  19.612 -1.766 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 11  ARG B CD  1 
ATOM   575  N NE  . ARG B 1 11 ? -2.787  19.055 -1.843 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 11  ARG B NE  1 
ATOM   576  C CZ  . ARG B 1 11 ? -3.503  18.415 -0.867 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 11  ARG B CZ  1 
ATOM   577  N NH1 . ARG B 1 11 ? -3.114  18.172 0.441  1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 11  ARG B NH1 1 
ATOM   578  N NH2 . ARG B 1 11 ? -4.701  17.992 -1.201 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 11  ARG B NH2 1 
ATOM   579  N N   . THR B 1 12 ? 1.359   23.491 -4.312 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 12  THR B N   1 
ATOM   580  C CA  . THR B 1 12 ? 2.160   24.632 -4.779 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 12  THR B CA  1 
ATOM   581  C C   . THR B 1 12 ? 2.221   25.795 -3.785 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 12  THR B C   1 
ATOM   582  O O   . THR B 1 12 ? 1.395   25.873 -2.888 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 12  THR B O   1 
ATOM   583  C CB  . THR B 1 12 ? 1.566   25.174 -6.089 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 12  THR B CB  1 
ATOM   584  O OG1 . THR B 1 12 ? 0.308   25.824 -5.831 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 12  THR B OG1 1 
ATOM   585  C CG2 . THR B 1 12 ? 1.293   24.045 -7.093 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 12  THR B CG2 1 
ATOM   586  N N   . GLU B 1 13 ? 3.153   26.746 -3.962 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B N   1 
ATOM   587  C CA  . GLU B 1 13 ? 3.146   27.941 -3.098 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CA  1 
ATOM   588  C C   . GLU B 1 13 ? 1.795   28.714 -3.193 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B C   1 
ATOM   589  O O   . GLU B 1 13 ? 1.312   29.229 -2.216 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B O   1 
ATOM   590  C CB  . GLU B 1 13 ? 4.365   28.824 -3.396 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CB  1 
ATOM   591  C CG  . GLU B 1 13 ? 4.629   29.958 -2.419 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CG  1 
ATOM   592  C CD  . GLU B 1 13 ? 5.696   30.957 -2.869 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CD  1 
ATOM   593  O OE1 . GLU B 1 13 ? 6.731   30.520 -3.440 1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B OE1 1 
ATOM   594  O OE2 . GLU B 1 13 ? 5.498   32.180 -2.622 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B OE2 1 
ATOM   595  N N   . GLU B 1 14 ? 1.254   28.802 -4.392 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B N   1 
ATOM   596  C CA  . GLU B 1 14 ? -0.081  29.342 -4.638 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CA  1 
ATOM   597  C C   . GLU B 1 14 ? -1.214  28.680 -3.870 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B C   1 
ATOM   598  O O   . GLU B 1 14 ? -2.087  29.393 -3.346 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B O   1 
ATOM   599  C CB  . GLU B 1 14 ? -0.386  29.192 -6.135 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CB  1 
ATOM   600  C CG  . GLU B 1 14 ? -1.819  29.484 -6.570 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CG  1 
ATOM   601  C CD  . GLU B 1 14 ? -2.141  30.953 -6.382 1.00 47.32 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B CD  1 
ATOM   602  O OE1 . GLU B 1 14 ? -1.372  31.792 -6.942 1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE1 1 
ATOM   603  O OE2 . GLU B 1 14 ? -3.119  31.261 -5.649 1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 14  GLU B OE2 1 
ATOM   604  N N   . GLN B 1 15 ? -1.267  27.350 -3.893 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B N   1 
ATOM   605  C CA  . GLN B 1 15 ? -2.284  26.647 -3.088 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CA  1 
ATOM   606  C C   . GLN B 1 15 ? -2.057  26.904 -1.601 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B C   1 
ATOM   607  O O   . GLN B 1 15 ? -3.042  27.088 -0.871 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B O   1 
ATOM   608  C CB  . GLN B 1 15 ? -2.350  25.148 -3.405 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CB  1 
ATOM   609  C CG  . GLN B 1 15 ? -2.871  24.829 -4.810 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CG  1 
ATOM   610  C CD  . GLN B 1 15 ? -2.669  23.367 -5.124 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B CD  1 
ATOM   611  O OE1 . GLN B 1 15 ? -1.532  22.863 -5.045 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B OE1 1 
ATOM   612  N NE2 . GLN B 1 15 ? -3.753  22.671 -5.459 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 15  GLN B NE2 1 
ATOM   613  N N   . LYS B 1 16 ? -0.800  26.936 -1.162 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B N   1 
ATOM   614  C CA  . LYS B 1 16 ? -0.503  27.213 0.225  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CA  1 
ATOM   615  C C   . LYS B 1 16 ? -1.002  28.602 0.517  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B C   1 
ATOM   616  O O   . LYS B 1 16 ? -1.471  28.883 1.607  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B O   1 
ATOM   617  C CB  . LYS B 1 16 ? 0.945   27.056 0.589  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CB  1 
ATOM   618  C CG  . LYS B 1 16 ? 1.397   25.632 0.402  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CG  1 
ATOM   619  C CD  . LYS B 1 16 ? 2.892   25.555 0.635  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CD  1 
ATOM   620  C CE  . LYS B 1 16 ? 3.308   24.132 0.667  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B CE  1 
ATOM   621  N NZ  . LYS B 1 16 ? 4.775   24.223 0.949  1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 16  LYS B NZ  1 
ATOM   622  N N   . ARG B 1 17 ? -0.793  29.531 -0.448 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B N   1 
ATOM   623  C CA  . ARG B 1 17 ? -1.161  30.910 -0.227 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CA  1 
ATOM   624  C C   . ARG B 1 17 ? -2.708  30.982 -0.034 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B C   1 
ATOM   625  O O   . ARG B 1 17 ? -3.193  31.653 0.853  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B O   1 
ATOM   626  C CB  . ARG B 1 17 ? -0.701  31.768 -1.442 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CB  1 
ATOM   627  C CG  . ARG B 1 17 ? 0.172   32.965 -1.099 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CG  1 
ATOM   628  C CD  . ARG B 1 17 ? 0.146   34.024 -2.255 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CD  1 
ATOM   629  N NE  . ARG B 1 17 ? 0.352   33.397 -3.563 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B NE  1 
ATOM   630  C CZ  . ARG B 1 17 ? 1.536   33.019 -4.052 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B CZ  1 
ATOM   631  N NH1 . ARG B 1 17 ? 2.661   33.266 -3.371 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B NH1 1 
ATOM   632  N NH2 . ARG B 1 17 ? 1.594   32.444 -5.242 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 17  ARG B NH2 1 
ATOM   633  N N   . ALA B 1 18 ? -3.473  30.189 -0.781 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B N   1 
ATOM   634  C CA  . ALA B 1 18 ? -4.922  30.159 -0.723 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B CA  1 
ATOM   635  C C   . ALA B 1 18 ? -5.396  29.471 0.568  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B C   1 
ATOM   636  O O   . ALA B 1 18 ? -6.336  29.904 1.191  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B O   1 
ATOM   637  C CB  . ALA B 1 18 ? -5.484  29.407 -1.929 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B CB  1 
ATOM   638  N N   . VAL B 1 19 ? -4.672  28.442 0.992  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B N   1 
ATOM   639  C CA  . VAL B 1 19 ? -5.006  27.882 2.312  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CA  1 
ATOM   640  C C   . VAL B 1 19 ? -4.910  28.969 3.376  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B C   1 
ATOM   641  O O   . VAL B 1 19 ? -5.808  29.166 4.262  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B O   1 
ATOM   642  C CB  . VAL B 1 19 ? -4.006  26.725 2.656  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CB  1 
ATOM   643  C CG1 . VAL B 1 19 ? -4.130  26.262 4.112  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CG1 1 
ATOM   644  C CG2 . VAL B 1 19 ? -4.283  25.561 1.708  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 19  VAL B CG2 1 
ATOM   645  N N   . ILE B 1 20 ? -3.783  29.662 3.456  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 20  ILE B N   1 
ATOM   646  C CA  . ILE B 1 20 ? -3.631  30.646 4.470  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CA  1 
ATOM   647  C C   . ILE B 1 20 ? -4.677  31.763 4.351  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 20  ILE B C   1 
ATOM   648  O O   . ILE B 1 20 ? -5.246  32.165 5.332  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 20  ILE B O   1 
ATOM   649  C CB  . ILE B 1 20 ? -2.203  31.239 4.385  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CB  1 
ATOM   650  C CG1 . ILE B 1 20 ? -1.139  30.275 4.961  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CG1 1 
ATOM   651  C CG2 . ILE B 1 20 ? -2.123  32.564 5.151  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CG2 1 
ATOM   652  C CD1 . ILE B 1 20 ? 0.288   30.572 4.457  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CD1 1 
ATOM   653  N N   . GLU B 1 21 ? -4.949  32.221 3.128  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B N   1 
ATOM   654  C CA  . GLU B 1 21 ? -5.934  33.264 2.976  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CA  1 
ATOM   655  C C   . GLU B 1 21 ? -7.337  32.785 3.361  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B C   1 
ATOM   656  O O   . GLU B 1 21 ? -8.018  33.472 4.138  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B O   1 
ATOM   657  C CB  . GLU B 1 21 ? -5.870  33.784 1.545  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CB  1 
ATOM   658  C CG  . GLU B 1 21 ? -6.539  35.118 1.343  1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CG  1 
ATOM   659  C CD  . GLU B 1 21 ? -6.506  35.498 -0.120 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CD  1 
ATOM   660  O OE1 . GLU B 1 21 ? -6.934  36.630 -0.413 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE1 1 
ATOM   661  O OE2 . GLU B 1 21 ? -6.042  34.659 -0.960 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE2 1 
ATOM   662  N N   . LYS B 1 22 ? -7.787  31.674 2.798  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B N   1 
ATOM   663  C CA  . LYS B 1 22 ? -9.173  31.223 3.015  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CA  1 
ATOM   664  C C   . LYS B 1 22 ? -9.419  30.717 4.405  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B C   1 
ATOM   665  O O   . LYS B 1 22 ? -10.502 30.901 4.962  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B O   1 
ATOM   666  C CB  . LYS B 1 22 ? -9.607  30.201 1.954  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CB  1 
ATOM   667  C CG  . LYS B 1 22 ? -9.643  30.839 0.535  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CG  1 
ATOM   668  C CD  . LYS B 1 22 ? -9.917  29.773 -0.509 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CD  1 
ATOM   669  C CE  . LYS B 1 22 ? -9.464  30.226 -1.912 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CE  1 
ATOM   670  N NZ  . LYS B 1 22 ? -10.212 31.463 -2.270 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B NZ  1 
ATOM   671  N N   . VAL B 1 23 ? -8.433  30.045 5.000  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 23  VAL B N   1 
ATOM   672  C CA  . VAL B 1 23 ? -8.706  29.593 6.331  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 23  VAL B CA  1 
ATOM   673  C C   . VAL B 1 23 ? -8.659  30.792 7.286  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 23  VAL B C   1 
ATOM   674  O O   . VAL B 1 23 ? -9.404  30.803 8.230  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 23  VAL B O   1 
ATOM   675  C CB  . VAL B 1 23 ? -7.617  28.555 6.723  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 23  VAL B CB  1 
ATOM   676  C CG1 . VAL B 1 23 ? -7.687  28.213 8.216  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 23  VAL B CG1 1 
ATOM   677  C CG2 . VAL B 1 23 ? -7.735  27.297 5.864  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 23  VAL B CG2 1 
ATOM   678  N N   . THR B 1 24 ? -7.801  31.779 7.043  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 24  THR B N   1 
ATOM   679  C CA  . THR B 1 24 ? -7.866  33.044 7.814  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 24  THR B CA  1 
ATOM   680  C C   . THR B 1 24 ? -9.228  33.705 7.744  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 24  THR B C   1 
ATOM   681  O O   . THR B 1 24 ? -9.781  34.001 8.769  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 24  THR B O   1 
ATOM   682  C CB  . THR B 1 24 ? -6.773  34.021 7.403  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 24  THR B CB  1 
ATOM   683  O OG1 . THR B 1 24 ? -5.510  33.420 7.697  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 24  THR B OG1 1 
ATOM   684  C CG2 . THR B 1 24 ? -6.835  35.336 8.239  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 24  THR B CG2 1 
ATOM   685  N N   . GLN B 1 25 ? -9.815  33.822 6.557  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B N   1 
ATOM   686  C CA  . GLN B 1 25 ? -11.146 34.439 6.408  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B CA  1 
ATOM   687  C C   . GLN B 1 25 ? -12.203 33.581 7.112  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B C   1 
ATOM   688  O O   . GLN B 1 25 ? -13.142 34.086 7.757  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B O   1 
ATOM   689  C CB  . GLN B 1 25 ? -11.417 34.613 4.883  1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B CB  1 
ATOM   690  C CG  . GLN B 1 25 ? -12.741 35.228 4.486  1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B CG  1 
ATOM   691  C CD  . GLN B 1 25 ? -13.071 35.087 2.990  1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B CD  1 
ATOM   692  O OE1 . GLN B 1 25 ? -12.177 34.826 2.158  1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B OE1 1 
ATOM   693  N NE2 . GLN B 1 25 ? -14.373 35.250 2.638  1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 25  GLN B NE2 1 
ATOM   694  N N   . ALA B 1 26 ? -12.048 32.232 7.032  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 26  ALA B N   1 
ATOM   695  C CA  . ALA B 1 26 ? -12.991 31.345 7.696  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 26  ALA B CA  1 
ATOM   696  C C   . ALA B 1 26 ? -12.962 31.583 9.222  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 26  ALA B C   1 
ATOM   697  O O   . ALA B 1 26 ? -14.024 31.607 9.888  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 26  ALA B O   1 
ATOM   698  C CB  . ALA B 1 26 ? -12.681 29.880 7.352  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 26  ALA B CB  1 
ATOM   699  N N   . MET B 1 27 ? -11.764 31.753 9.763  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 27  MET B N   1 
ATOM   700  C CA  . MET B 1 27 ? -11.620 31.910 11.219 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 27  MET B CA  1 
ATOM   701  C C   . MET B 1 27 ? -12.151 33.284 11.636 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 27  MET B C   1 
ATOM   702  O O   . MET B 1 27 ? -12.875 33.429 12.645 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 27  MET B O   1 
ATOM   703  C CB  . MET B 1 27 ? -10.160 31.753 11.606 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 27  MET B CB  1 
ATOM   704  C CG  . MET B 1 27 ? -9.686  30.326 11.473 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 27  MET B CG  1 
ATOM   705  S SD  . MET B 1 27 ? -10.703 29.163 12.366 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 27  MET B SD  1 
ATOM   706  C CE  . MET B 1 27 ? -10.614 29.836 14.051 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 27  MET B CE  1 
ATOM   707  N N   . MET B 1 28 ? -11.830 34.283 10.843 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 28  MET B N   1 
ATOM   708  C CA  . MET B 1 28 ? -12.517 35.633 11.013 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CA  1 
ATOM   709  C C   . MET B 1 28 ? -14.026 35.559 10.969 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 28  MET B C   1 
ATOM   710  O O   . MET B 1 28 ? -14.706 36.125 11.923 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 28  MET B O   1 
ATOM   711  C CB  . MET B 1 28 ? -12.028 36.595 9.983  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CB  1 
ATOM   712  C CG  . MET B 1 28 ? -10.610 37.002 10.101 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CG  1 
ATOM   713  S SD  . MET B 1 28 ? -10.196 37.828 8.546  1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 28  MET B SD  1 
ATOM   714  C CE  . MET B 1 28 ? -11.509 39.095 8.385  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 28  MET B CE  1 
ATOM   715  N N   . GLU B 1 29 ? -14.612 34.911 9.931  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B N   1 
ATOM   716  C CA  . GLU B 1 29 ? -16.078 34.804 9.961  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CA  1 
ATOM   717  C C   . GLU B 1 29 ? -16.665 34.037 11.137 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B C   1 
ATOM   718  O O   . GLU B 1 29 ? -17.588 34.463 11.777 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B O   1 
ATOM   719  C CB  . GLU B 1 29 ? -16.636 34.272 8.639  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CB  1 
ATOM   720  C CG  . GLU B 1 29 ? -16.274 35.198 7.518  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CG  1 
ATOM   721  C CD  . GLU B 1 29 ? -16.474 34.587 6.159  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CD  1 
ATOM   722  O OE1 . GLU B 1 29 ? -17.025 33.465 6.088  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE1 1 
ATOM   723  O OE2 . GLU B 1 29 ? -16.104 35.265 5.150  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE2 1 
ATOM   724  N N   . ALA B 1 30 ? -16.062 32.873 11.478 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B N   1 
ATOM   725  C CA  . ALA B 1 30 ? -16.645 31.906 12.395 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B CA  1 
ATOM   726  C C   . ALA B 1 30 ? -16.571 32.400 13.819 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B C   1 
ATOM   727  O O   . ALA B 1 30 ? -17.510 32.265 14.574 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B O   1 
ATOM   728  C CB  . ALA B 1 30 ? -15.778 30.650 12.278 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B CB  1 
ATOM   729  N N   . VAL B 1 31 ? -15.435 33.036 14.163 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 31  VAL B N   1 
ATOM   730  C CA  . VAL B 1 31 ? -15.185 33.487 15.551 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 31  VAL B CA  1 
ATOM   731  C C   . VAL B 1 31 ? -14.914 34.992 15.783 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 31  VAL B C   1 
ATOM   732  O O   . VAL B 1 31 ? -14.646 35.429 16.927 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 31  VAL B O   1 
ATOM   733  C CB  . VAL B 1 31 ? -14.178 32.584 16.330 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 31  VAL B CB  1 
ATOM   734  C CG1 . VAL B 1 31 ? -14.507 31.085 16.208 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 31  VAL B CG1 1 
ATOM   735  C CG2 . VAL B 1 31 ? -12.826 32.855 15.743 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 31  VAL B CG2 1 
ATOM   736  N N   . GLY B 1 32 ? -14.909 35.810 14.699 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 32  GLY B N   1 
ATOM   737  C CA  . GLY B 1 32 ? -14.788 37.246 14.753 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 32  GLY B CA  1 
ATOM   738  C C   . GLY B 1 32 ? -13.407 37.673 15.157 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 32  GLY B C   1 
ATOM   739  O O   . GLY B 1 32 ? -13.207 38.762 15.673 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 32  GLY B O   1 
ATOM   740  N N   . ALA B 1 33 ? -12.417 36.833 14.921 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B N   1 
ATOM   741  C CA  . ALA B 1 33 ? -11.071 37.225 15.309 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B CA  1 
ATOM   742  C C   . ALA B 1 33 ? -10.564 38.370 14.414 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B C   1 
ATOM   743  O O   . ALA B 1 33 ? -10.783 38.316 13.207 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B O   1 
ATOM   744  C CB  . ALA B 1 33 ? -10.168 36.015 15.205 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B CB  1 
ATOM   745  N N   . PRO B 1 34 ? -9.834  39.384 15.007 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 34  PRO B N   1 
ATOM   746  C CA  . PRO B 1 34 ? -9.226  40.407 14.188 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 34  PRO B CA  1 
ATOM   747  C C   . PRO B 1 34 ? -8.261  39.658 13.256 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 34  PRO B C   1 
ATOM   748  O O   . PRO B 1 34 ? -7.543  38.756 13.731 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 34  PRO B O   1 
ATOM   749  C CB  . PRO B 1 34 ? -8.443  41.254 15.201 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 34  PRO B CB  1 
ATOM   750  C CG  . PRO B 1 34 ? -9.030  40.864 16.535 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 34  PRO B CG  1 
ATOM   751  C CD  . PRO B 1 34 ? -9.273  39.398 16.385 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 34  PRO B CD  1 
ATOM   752  N N   . LYS B 1 35 ? -8.359  39.965 11.958 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B N   1 
ATOM   753  C CA  . LYS B 1 35 ? -7.553  39.309 10.925 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CA  1 
ATOM   754  C C   . LYS B 1 35 ? -6.116  39.143 11.395 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B C   1 
ATOM   755  O O   . LYS B 1 35 ? -5.504  38.060 11.234 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B O   1 
ATOM   756  C CB  . LYS B 1 35 ? -7.618  40.135 9.652  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CB  1 
ATOM   757  C CG  . LYS B 1 35 ? -7.099  39.417 8.414  1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CG  1 
ATOM   758  C CD  . LYS B 1 35 ? -6.678  40.419 7.356  1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CD  1 
ATOM   759  C CE  . LYS B 1 35 ? -5.320  41.024 7.721  1.00 55.42 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B CE  1 
ATOM   760  N NZ  . LYS B 1 35 ? -4.857  42.113 6.813  1.00 56.84 ? ? ? ? ? ? 35  LYS B NZ  1 
ATOM   761  N N   . GLU B 1 36 ? -5.561  40.168 12.024 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B N   1 
ATOM   762  C CA  . GLU B 1 36 ? -4.136  40.150 12.386 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CA  1 
ATOM   763  C C   . GLU B 1 36 ? -3.812  39.312 13.655 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B C   1 
ATOM   764  O O   . GLU B 1 36 ? -2.675  39.231 14.089 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B O   1 
ATOM   765  C CB  . GLU B 1 36 ? -3.523  41.589 12.369 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CB  1 
ATOM   766  C CG  . GLU B 1 36 ? -3.886  42.517 13.544 1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CG  1 
ATOM   767  C CD  . GLU B 1 36 ? -5.370  42.902 13.621 1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CD  1 
ATOM   768  O OE1 . GLU B 1 36 ? -6.109  42.784 12.602 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B OE1 1 
ATOM   769  O OE2 . GLU B 1 36 ? -5.798  43.334 14.723 1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B OE2 1 
ATOM   770  N N   . ASN B 1 37 ? -4.824  38.666 14.214 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 37  ASN B N   1 
ATOM   771  C CA  . ASN B 1 37 ? -4.607  37.802 15.359 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 37  ASN B CA  1 
ATOM   772  C C   . ASN B 1 37 ? -4.653  36.338 14.966 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 37  ASN B C   1 
ATOM   773  O O   . ASN B 1 37 ? -4.501  35.445 15.854 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 37  ASN B O   1 
ATOM   774  C CB  . ASN B 1 37 ? -5.683  38.036 16.401 1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 37  ASN B CB  1 
ATOM   775  C CG  . ASN B 1 37 ? -5.412  39.285 17.234 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 37  ASN B CG  1 
ATOM   776  O OD1 . ASN B 1 37 ? -5.917  39.403 18.343 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 37  ASN B OD1 1 
ATOM   777  N ND2 . ASN B 1 37 ? -4.576  40.186 16.717 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 37  ASN B ND2 1 
ATOM   778  N N   . VAL B 1 38 ? -4.867  36.101 13.668 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B N   1 
ATOM   779  C CA  . VAL B 1 38 ? -5.100  34.756 13.128 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CA  1 
ATOM   780  C C   . VAL B 1 38 ? -3.797  34.231 12.558 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B C   1 
ATOM   781  O O   . VAL B 1 38 ? -3.180  34.879 11.721 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B O   1 
ATOM   782  C CB  . VAL B 1 38 ? -6.170  34.700 12.049 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CB  1 
ATOM   783  C CG1 . VAL B 1 38 ? -6.411  33.284 11.533 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG1 1 
ATOM   784  C CG2 . VAL B 1 38 ? -7.446  35.314 12.564 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG2 1 
ATOM   785  N N   . ARG B 1 39 ? -3.296  33.131 13.147 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B N   1 
ATOM   786  C CA  . ARG B 1 39 ? -2.164  32.468 12.608 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CA  1 
ATOM   787  C C   . ARG B 1 39 ? -2.647  31.140 12.018 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B C   1 
ATOM   788  O O   . ARG B 1 39 ? -3.353  30.379 12.668 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B O   1 
ATOM   789  C CB  . ARG B 1 39 ? -1.023  32.185 13.620 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CB  1 
ATOM   790  C CG  . ARG B 1 39 ? -0.651  33.380 14.511 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CG  1 
ATOM   791  C CD  . ARG B 1 39 ? 0.103   34.367 13.640 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CD  1 
ATOM   792  N NE  . ARG B 1 39 ? 1.187   35.085 14.315 1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B NE  1 
ATOM   793  C CZ  . ARG B 1 39 ? 1.036   36.024 15.253 1.00 59.32 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B CZ  1 
ATOM   794  N NH1 . ARG B 1 39 ? -0.180  36.372 15.691 1.00 63.39 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B NH1 1 
ATOM   795  N NH2 . ARG B 1 39 ? 2.119   36.611 15.763 1.00 62.82 ? ? ? ? ? ? 39  ARG B NH2 1 
ATOM   796  N N   . VAL B 1 40 ? -2.169  30.871 10.811 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B N   1 
ATOM   797  C CA  . VAL B 1 40 ? -2.393  29.619 10.128 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CA  1 
ATOM   798  C C   . VAL B 1 40 ? -1.067  29.089 9.720  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B C   1 
ATOM   799  O O   . VAL B 1 40 ? -0.322  29.779 9.063  1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B O   1 
ATOM   800  C CB  . VAL B 1 40 ? -3.194  29.845 8.885  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CB  1 
ATOM   801  C CG1 . VAL B 1 40 ? -3.276  28.548 8.089  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CG1 1 
ATOM   802  C CG2 . VAL B 1 40 ? -4.585  30.367 9.213  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 40  VAL B CG2 1 
ATOM   803  N N   . TRP B 1 41 ? -0.772  27.820 10.029 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B N   1 
ATOM   804  C CA  . TRP B 1 41 ? 0.473   27.277 9.477  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CA  1 
ATOM   805  C C   . TRP B 1 41 ? 0.309   25.846 9.013  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B C   1 
ATOM   806  O O   . TRP B 1 41 ? -0.612  25.155 9.383  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B O   1 
ATOM   807  C CB  . TRP B 1 41 ? 1.683   27.395 10.425 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CB  1 
ATOM   808  C CG  . TRP B 1 41 ? 1.645   26.447 11.621 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CG  1 
ATOM   809  C CD1 . TRP B 1 41 ? 2.323   25.228 11.762 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CD1 1 
ATOM   810  C CD2 . TRP B 1 41 ? 0.980   26.657 12.912 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CD2 1 
ATOM   811  N NE1 . TRP B 1 41 ? 2.134   24.679 13.013 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B NE1 1 
ATOM   812  C CE2 . TRP B 1 41 ? 1.279   25.454 13.741 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CE2 1 
ATOM   813  C CE3 . TRP B 1 41 ? 0.110   27.638 13.430 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CE3 1 
ATOM   814  C CZ2 . TRP B 1 41 ? 0.767   25.305 15.030 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CZ2 1 
ATOM   815  C CZ3 . TRP B 1 41 ? -0.399  27.459 14.734 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CZ3 1 
ATOM   816  C CH2 . TRP B 1 41 ? -0.078  26.309 15.504 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 41  TRP B CH2 1 
ATOM   817  N N   . ILE B 1 42 ? 1.174   25.468 8.087  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B N   1 
ATOM   818  C CA  . ILE B 1 42 ? 0.978   24.317 7.271  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CA  1 
ATOM   819  C C   . ILE B 1 42 ? 2.168   23.385 7.436  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B C   1 
ATOM   820  O O   . ILE B 1 42 ? 3.334   23.797 7.475  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B O   1 
ATOM   821  C CB  . ILE B 1 42 ? 0.865   24.725 5.756  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CB  1 
ATOM   822  C CG1 . ILE B 1 42 ? -0.319  25.641 5.558  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CG1 1 
ATOM   823  C CG2 . ILE B 1 42 ? 0.759   23.434 4.892  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CG2 1 
ATOM   824  C CD1 . ILE B 1 42 ? -0.271  26.272 4.174  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CD1 1 
ATOM   825  N N   . HIS B 1 43 ? 1.845   22.087 7.642  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 43  HIS B N   1 
ATOM   826  C CA  . HIS B 1 43 ? 2.885   20.991 7.639  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 43  HIS B CA  1 
ATOM   827  C C   . HIS B 1 43 ? 2.742   20.229 6.341  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 43  HIS B C   1 
ATOM   828  O O   . HIS B 1 43 ? 1.651   19.718 6.046  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 43  HIS B O   1 
ATOM   829  C CB  . HIS B 1 43 ? 2.630   19.999 8.819  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 43  HIS B CB  1 
ATOM   830  C CG  . HIS B 1 43 ? 2.862   20.604 10.186 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 43  HIS B CG  1 
ATOM   831  N ND1 . HIS B 1 43 ? 4.111   20.749 10.732 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 43  HIS B ND1 1 
ATOM   832  C CD2 . HIS B 1 43 ? 1.970   21.110 11.114 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 43  HIS B CD2 1 
ATOM   833  C CE1 . HIS B 1 43 ? 4.008   21.342 11.932 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 43  HIS B CE1 1 
ATOM   834  N NE2 . HIS B 1 43 ? 2.706   21.580 12.167 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 43  HIS B NE2 1 
ATOM   835  N N   . ASP B 1 44 ? 3.815   20.102 5.570  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B N   1 
ATOM   836  C CA  . ASP B 1 44 ? 3.832   19.275 4.360  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CA  1 
ATOM   837  C C   . ASP B 1 44 ? 4.303   17.864 4.845  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B C   1 
ATOM   838  O O   . ASP B 1 44 ? 5.393   17.723 5.437  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B O   1 
ATOM   839  C CB  . ASP B 1 44 ? 4.855   19.870 3.358  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CB  1 
ATOM   840  C CG  . ASP B 1 44 ? 4.368   21.181 2.775  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B CG  1 
ATOM   841  O OD1 . ASP B 1 44 ? 3.217   21.271 2.400  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD1 1 
ATOM   842  O OD2 . ASP B 1 44 ? 5.187   22.058 2.739  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 44  ASP B OD2 1 
ATOM   843  N N   . VAL B 1 45 ? 3.441   16.875 4.629  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B N   1 
ATOM   844  C CA  . VAL B 1 45 ? 3.848   15.536 5.127  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CA  1 
ATOM   845  C C   . VAL B 1 45 ? 4.284   14.719 3.896  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B C   1 
ATOM   846  O O   . VAL B 1 45 ? 3.472   14.556 2.957  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B O   1 
ATOM   847  C CB  . VAL B 1 45 ? 2.627   14.866 5.768  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CB  1 
ATOM   848  C CG1 . VAL B 1 45 ? 2.997   13.504 6.346  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CG1 1 
ATOM   849  C CG2 . VAL B 1 45 ? 2.026   15.706 6.933  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CG2 1 
ATOM   850  N N   . PRO B 1 46 ? 5.460   14.070 3.989  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B N   1 
ATOM   851  C CA  . PRO B 1 46 ? 5.907   13.290 2.847  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CA  1 
ATOM   852  C C   . PRO B 1 46 ? 4.969   12.101 2.597  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B C   1 
ATOM   853  O O   . PRO B 1 46 ? 4.320   11.587 3.548  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B O   1 
ATOM   854  C CB  . PRO B 1 46 ? 7.228   12.758 3.326  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CB  1 
ATOM   855  C CG  . PRO B 1 46 ? 7.814   13.805 4.265  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CG  1 
ATOM   856  C CD  . PRO B 1 46 ? 6.494   14.230 5.011  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CD  1 
ATOM   857  N N   . LYS B 1 47 ? 4.933   11.659 1.355  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B N   1 
ATOM   858  C CA  . LYS B 1 47 ? 3.982   10.606 0.997  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B CA  1 
ATOM   859  C C   . LYS B 1 47 ? 4.330   9.251  1.696  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B C   1 
ATOM   860  O O   . LYS B 1 47 ? 3.383   8.486  1.961  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B O   1 
ATOM   861  C CB  . LYS B 1 47 ? 3.938   10.445 -0.539 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B CB  1 
ATOM   862  C CG  . LYS B 1 47 ? 3.489   11.706 -1.215 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B CG  1 
ATOM   863  C CD  . LYS B 1 47 ? 3.058   11.420 -2.638 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B CD  1 
ATOM   864  C CE  . LYS B 1 47 ? 2.879   12.763 -3.381 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B CE  1 
ATOM   865  N NZ  . LYS B 1 47 ? 3.002   12.370 -4.839 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 47  LYS B NZ  1 
ATOM   866  N N   . GLU B 1 48 ? 5.579   9.037  2.061  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B N   1 
ATOM   867  C CA  . GLU B 1 48 ? 6.036   7.843  2.859  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CA  1 
ATOM   868  C C   . GLU B 1 48 ? 5.605   7.959  4.325  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B C   1 
ATOM   869  O O   . GLU B 1 48 ? 5.702   6.982  5.066  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B O   1 
ATOM   870  C CB  . GLU B 1 48 ? 7.575   7.733  2.880  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CB  1 
ATOM   871  C CG  . GLU B 1 48 ? 8.166   7.505  1.474  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CG  1 
ATOM   872  C CD  . GLU B 1 48 ? 8.684   8.813  0.912  1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CD  1 
ATOM   873  O OE1 . GLU B 1 48 ? 8.256   9.935  1.334  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE1 1 
ATOM   874  O OE2 . GLU B 1 48 ? 9.596   8.701  0.058  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE2 1 
ATOM   875  N N   . ASN B 1 49 ? 5.097   9.148  4.737  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B N   1 
ATOM   876  C CA  . ASN B 1 49 ? 4.874   9.452  6.114  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CA  1 
ATOM   877  C C   . ASN B 1 49 ? 3.364   9.570  6.422  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B C   1 
ATOM   878  O O   . ASN B 1 49 ? 3.099   9.848  7.612  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B O   1 
ATOM   879  C CB  . ASN B 1 49 ? 5.492   10.792 6.524  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CB  1 
ATOM   880  C CG  . ASN B 1 49 ? 6.966   10.730 6.642  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CG  1 
ATOM   881  O OD1 . ASN B 1 49 ? 7.702   10.130 5.780  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B OD1 1 
ATOM   882  N ND2 . ASN B 1 49 ? 7.462   11.418 7.626  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B ND2 1 
ATOM   883  N N   . TRP B 1 50 ? 2.427   9.328  5.503  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 50  TRP B N   1 
ATOM   884  C CA  . TRP B 1 50 ? 1.002   9.631  5.716  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 50  TRP B CA  1 
ATOM   885  C C   . TRP B 1 50 ? 0.328   8.274  5.454  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 50  TRP B C   1 
ATOM   886  O O   . TRP B 1 50 ? 0.570   7.692  4.389  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 50  TRP B O   1 
ATOM   887  C CB  . TRP B 1 50 ? 0.585   10.723 4.637  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 50  TRP B CB  1 
ATOM   888  C CG  . TRP B 1 50 ? -0.826  11.150 4.715  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 50  TRP B CG  1 
ATOM   889  C CD1 . TRP B 1 50 ? -1.944  10.476 4.318  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 50  TRP B CD1 1 
ATOM   890  C CD2 . TRP B 1 50 ? -1.301  12.501 5.151  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 50  TRP B CD2 1 
ATOM   891  N NE1 . TRP B 1 50 ? -3.103  11.229 4.521  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 50  TRP B NE1 1 
ATOM   892  C CE2 . TRP B 1 50 ? -2.753  12.504 4.973  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 50  TRP B CE2 1 
ATOM   893  C CE3 . TRP B 1 50 ? -0.675  13.657 5.619  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 50  TRP B CE3 1 
ATOM   894  C CZ2 . TRP B 1 50 ? -3.532  13.639 5.316  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 50  TRP B CZ2 1 
ATOM   895  C CZ3 . TRP B 1 50 ? -1.482  14.815 5.904  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 50  TRP B CZ3 1 
ATOM   896  C CH2 . TRP B 1 50 ? -2.829  14.805 5.767  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 50  TRP B CH2 1 
ATOM   897  N N   . GLY B 1 51 ? -0.471  7.797  6.351  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B N   1 
ATOM   898  C CA  . GLY B 1 51 ? -1.156  6.542  6.133  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B CA  1 
ATOM   899  C C   . GLY B 1 51 ? -2.679  6.626  6.181  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B C   1 
ATOM   900  O O   . GLY B 1 51 ? -3.205  7.383  6.984  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B O   1 
ATOM   901  N N   . ILE B 1 52 ? -3.357  5.917  5.314  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B N   1 
ATOM   902  C CA  . ILE B 1 52 ? -4.802  5.852  5.314  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CA  1 
ATOM   903  C C   . ILE B 1 52 ? -5.182  4.368  5.296  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B C   1 
ATOM   904  O O   . ILE B 1 52 ? -4.682  3.610  4.417  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B O   1 
ATOM   905  C CB  . ILE B 1 52 ? -5.360  6.490  4.034  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CB  1 
ATOM   906  C CG1 . ILE B 1 52 ? -4.751  7.915  3.847  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CG1 1 
ATOM   907  C CG2 . ILE B 1 52 ? -6.851  6.316  4.011  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CG2 1 
ATOM   908  C CD1 . ILE B 1 52 ? -4.629  8.344  2.390  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 52  ILE B CD1 1 
ATOM   909  N N   . GLY B 1 53 ? -5.869  3.867  6.318  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 53  GLY B N   1 
ATOM   910  C CA  . GLY B 1 53 ? -6.221  2.456  6.401  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 53  GLY B CA  1 
ATOM   911  C C   . GLY B 1 53 ? -4.996  1.498  6.442  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 53  GLY B C   1 
ATOM   912  O O   . GLY B 1 53 ? -5.001  0.389  5.899  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 53  GLY B O   1 
ATOM   913  N N   . GLY B 1 54 ? -3.876  1.969  6.979  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B N   1 
ATOM   914  C CA  . GLY B 1 54 ? -2.749  1.128  7.173  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B CA  1 
ATOM   915  C C   . GLY B 1 54 ? -1.735  1.109  5.998  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B C   1 
ATOM   916  O O   . GLY B 1 54 ? -0.774  0.361  6.039  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B O   1 
ATOM   917  N N   . VAL B 1 55 ? -2.000  1.907  4.981  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B N   1 
ATOM   918  C CA  . VAL B 1 55 ? -1.218  1.918  3.684  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CA  1 
ATOM   919  C C   . VAL B 1 55 ? -0.738  3.322  3.480  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B C   1 
ATOM   920  O O   . VAL B 1 55 ? -1.487  4.296  3.667  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B O   1 
ATOM   921  C CB  . VAL B 1 55 ? -2.119  1.500  2.519  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CB  1 
ATOM   922  C CG1 . VAL B 1 55 ? -1.404  1.535  1.118  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CG1 1 
ATOM   923  C CG2 . VAL B 1 55 ? -2.684  0.127  2.859  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CG2 1 
ATOM   924  N N   . SER B 1 56 ? 0.507   3.484  3.088  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 56  SER B N   1 
ATOM   925  C CA  . SER B 1 56 ? 1.056   4.843  2.895  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 56  SER B CA  1 
ATOM   926  C C   . SER B 1 56 ? 0.484   5.537  1.666  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 56  SER B C   1 
ATOM   927  O O   . SER B 1 56 ? 0.077   4.891  0.676  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 56  SER B O   1 
ATOM   928  C CB  . SER B 1 56 ? 2.566   4.822  2.852  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 56  SER B CB  1 
ATOM   929  O OG  . SER B 1 56 ? 2.970   4.386  1.507  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 56  SER B OG  1 
ATOM   930  N N   . ALA B 1 57 ? 0.394   6.875  1.723  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B N   1 
ATOM   931  C CA  . ALA B 1 57 ? 0.036   7.645  0.537  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CA  1 
ATOM   932  C C   . ALA B 1 57 ? 0.900   7.314  -0.685 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B C   1 
ATOM   933  O O   . ALA B 1 57 ? 0.369   7.260  -1.796 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B O   1 
ATOM   934  C CB  . ALA B 1 57 ? 0.102   9.183  0.773  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 57  ALA B CB  1 
ATOM   935  N N   . LYS B 1 58 ? 2.160   6.996  -0.466 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B N   1 
ATOM   936  C CA  . LYS B 1 58 ? 3.037   6.631  -1.560 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CA  1 
ATOM   937  C C   . LYS B 1 58 ? 2.483   5.320  -2.203 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B C   1 
ATOM   938  O O   . LYS B 1 58 ? 2.348   5.270  -3.489 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B O   1 
ATOM   939  C CB  . LYS B 1 58 ? 4.485   6.451  -1.127 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CB  1 
ATOM   940  C CG  . LYS B 1 58 ? 5.338   5.877  -2.273 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CG  1 
ATOM   941  C CD  . LYS B 1 58 ? 6.809   5.780  -1.820 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CD  1 
ATOM   942  C CE  . LYS B 1 58 ? 7.759   4.972  -2.797 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CE  1 
ATOM   943  N NZ  . LYS B 1 58 ? 9.179   5.402  -2.491 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B NZ  1 
ATOM   944  N N   . ALA B 1 59 ? 2.148   4.320  -1.382 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B N   1 
ATOM   945  C CA  . ALA B 1 59 ? 1.581   3.035  -1.866 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CA  1 
ATOM   946  C C   . ALA B 1 59 ? 0.278   3.287  -2.592 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B C   1 
ATOM   947  O O   . ALA B 1 59 ? -0.031  2.597  -3.601 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B O   1 
ATOM   948  C CB  . ALA B 1 59 ? 1.414   2.026  -0.732 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 59  ALA B CB  1 
ATOM   949  N N   . LEU B 1 60 ? -0.545  4.185  -2.073 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B N   1 
ATOM   950  C CA  . LEU B 1 60 ? -1.853  4.444  -2.620 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CA  1 
ATOM   951  C C   . LEU B 1 60 ? -1.787  5.242  -3.909 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B C   1 
ATOM   952  O O   . LEU B 1 60 ? -2.861  5.408  -4.566 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B O   1 
ATOM   953  C CB  . LEU B 1 60 ? -2.645  5.248  -1.571 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CB  1 
ATOM   954  C CG  . LEU B 1 60 ? -3.096  4.303  -0.429 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CG  1 
ATOM   955  C CD1 . LEU B 1 60 ? -3.657  5.170  0.712  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD1 1 
ATOM   956  C CD2 . LEU B 1 60 ? -4.059  3.160  -0.754 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD2 1 
ATOM   957  N N   . GLY B 1 61 ? -0.592  5.655  -4.315 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 61  GLY B N   1 
ATOM   958  C CA  . GLY B 1 61 ? -0.363  6.367  -5.607 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 61  GLY B CA  1 
ATOM   959  C C   . GLY B 1 61 ? -0.910  7.788  -5.520 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 61  GLY B C   1 
ATOM   960  O O   . GLY B 1 61 ? -1.268  8.387  -6.553 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 61  GLY B O   1 
ATOM   961  N N   . ARG B 1 62 ? -0.889  8.370  -4.328 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 62  ARG B N   1 
ATOM   962  C CA  . ARG B 1 62 ? -1.341  9.779  -4.174 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 62  ARG B CA  1 
ATOM   963  C C   . ARG B 1 62 ? -0.360  10.776 -4.754 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 62  ARG B C   1 
ATOM   964  O O   . ARG B 1 62 ? 0.831   10.454 -4.957 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 62  ARG B O   1 
ATOM   965  C CB  . ARG B 1 62 ? -1.557  10.146 -2.708 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 62  ARG B CB  1 
ATOM   966  C CG  . ARG B 1 62 ? -2.655  9.365  -2.033 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 62  ARG B CG  1 
ATOM   967  C CD  . ARG B 1 62 ? -4.015  9.748  -2.567 1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 62  ARG B CD  1 
ATOM   968  N NE  . ARG B 1 62 ? -5.051  9.480  -1.576 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 62  ARG B NE  1 
ATOM   969  C CZ  . ARG B 1 62 ? -5.575  10.420 -0.778 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 62  ARG B CZ  1 
ATOM   970  N NH1 . ARG B 1 62 ? -5.162  11.687 -0.852 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 62  ARG B NH1 1 
ATOM   971  N NH2 . ARG B 1 62 ? -6.524  10.090 0.091  1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 62  ARG B NH2 1 
ATOM   972  O OXT . ARG B 1 62 ? -0.781  11.928 -5.025 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 62  ARG B OXT 1 
ATOM   973  N N   . PRO C 1 1  ? -6.763  16.624 3.306  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 1   PRO C N   1 
ATOM   974  C CA  . PRO C 1 1  ? -6.138  17.495 4.283  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 1   PRO C CA  1 
ATOM   975  C C   . PRO C 1 1  ? -6.882  17.522 5.585  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 1   PRO C C   1 
ATOM   976  O O   . PRO C 1 1  ? -8.102  17.300 5.641  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 1   PRO C O   1 
ATOM   977  C CB  . PRO C 1 1  ? -6.237  18.898 3.654  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 1   PRO C CB  1 
ATOM   978  C CG  . PRO C 1 1  ? -7.278  18.779 2.604  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 1   PRO C CG  1 
ATOM   979  C CD  . PRO C 1 1  ? -7.157  17.366 2.101  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 1   PRO C CD  1 
ATOM   980  N N   . PHE C 1 2  ? -6.134  17.890 6.610  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 2   PHE C N   1 
ATOM   981  C CA  . PHE C 1 2  ? -6.621  17.959 7.981  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 2   PHE C CA  1 
ATOM   982  C C   . PHE C 1 2  ? -6.382  19.369 8.480  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 2   PHE C C   1 
ATOM   983  O O   . PHE C 1 2  ? -5.370  19.965 8.174  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 2   PHE C O   1 
ATOM   984  C CB  . PHE C 1 2  ? -5.794  17.024 8.873  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 2   PHE C CB  1 
ATOM   985  C CG  . PHE C 1 2  ? -6.210  15.605 8.758  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 2   PHE C CG  1 
ATOM   986  C CD1 . PHE C 1 2  ? -6.035  14.935 7.578  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 2   PHE C CD1 1 
ATOM   987  C CD2 . PHE C 1 2  ? -6.937  15.009 9.773  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 2   PHE C CD2 1 
ATOM   988  C CE1 . PHE C 1 2  ? -6.446  13.624 7.431  1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 2   PHE C CE1 1 
ATOM   989  C CE2 . PHE C 1 2  ? -7.350  13.691 9.651  1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 2   PHE C CE2 1 
ATOM   990  C CZ  . PHE C 1 2  ? -7.126  13.012 8.461  1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 2   PHE C CZ  1 
ATOM   991  N N   . ALA C 1 3  ? -7.288  19.883 9.321  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 3   ALA C N   1 
ATOM   992  C CA  . ALA C 1 3  ? -7.038  21.155 9.944  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 3   ALA C CA  1 
ATOM   993  C C   . ALA C 1 3  ? -7.345  20.970 11.429 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 3   ALA C C   1 
ATOM   994  O O   . ALA C 1 3  ? -8.418  20.505 11.822 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 3   ALA C O   1 
ATOM   995  C CB  . ALA C 1 3  ? -7.994  22.240 9.387  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 3   ALA C CB  1 
ATOM   996  N N   . GLN C 1 4  ? -6.386  21.402 12.238 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 4   GLN C N   1 
ATOM   997  C CA  . GLN C 1 4  ? -6.480  21.327 13.698 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 4   GLN C CA  1 
ATOM   998  C C   . GLN C 1 4  ? -6.602  22.760 14.214 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 4   GLN C C   1 
ATOM   999  O O   . GLN C 1 4  ? -5.677  23.549 14.037 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 4   GLN C O   1 
ATOM   1000 C CB  . GLN C 1 4  ? -5.175  20.778 14.227 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 4   GLN C CB  1 
ATOM   1001 C CG  . GLN C 1 4  ? -5.229  20.418 15.692 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 4   GLN C CG  1 
ATOM   1002 C CD  . GLN C 1 4  ? -4.026  19.508 16.109 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 4   GLN C CD  1 
ATOM   1003 O OE1 . GLN C 1 4  ? -2.996  19.430 15.421 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 4   GLN C OE1 1 
ATOM   1004 N NE2 . GLN C 1 4  ? -4.188  18.818 17.203 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 4   GLN C NE2 1 
ATOM   1005 N N   . ILE C 1 5  ? -7.715  23.124 14.896 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 5   ILE C N   1 
ATOM   1006 C CA  . ILE C 1 5  ? -8.045  24.486 15.230 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 5   ILE C CA  1 
ATOM   1007 C C   . ILE C 1 5  ? -7.894  24.724 16.703 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 5   ILE C C   1 
ATOM   1008 O O   . ILE C 1 5  ? -8.342  23.866 17.491 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 5   ILE C O   1 
ATOM   1009 C CB  . ILE C 1 5  ? -9.498  24.801 14.817 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 5   ILE C CB  1 
ATOM   1010 C CG1 . ILE C 1 5  ? -9.743  24.590 13.300 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 5   ILE C CG1 1 
ATOM   1011 C CG2 . ILE C 1 5  ? -9.695  26.287 15.075 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 5   ILE C CG2 1 
ATOM   1012 C CD1 . ILE C 1 5  ? -8.790  25.263 12.331 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 5   ILE C CD1 1 
ATOM   1013 N N   . TYR C 1 6  ? -7.200  25.767 17.134 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 6   TYR C N   1 
ATOM   1014 C CA  . TYR C 1 6  ? -7.100  26.041 18.544 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CA  1 
ATOM   1015 C C   . TYR C 1 6  ? -7.823  27.343 18.884 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 6   TYR C C   1 
ATOM   1016 O O   . TYR C 1 6  ? -7.502  28.371 18.312 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 6   TYR C O   1 
ATOM   1017 C CB  . TYR C 1 6  ? -5.656  26.181 18.914 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CB  1 
ATOM   1018 C CG  . TYR C 1 6  ? -4.823  24.965 18.595 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CG  1 
ATOM   1019 C CD1 . TYR C 1 6  ? -4.626  23.942 19.552 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CD1 1 
ATOM   1020 C CD2 . TYR C 1 6  ? -4.249  24.846 17.328 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CD2 1 
ATOM   1021 C CE1 . TYR C 1 6  ? -3.837  22.850 19.205 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CE1 1 
ATOM   1022 C CE2 . TYR C 1 6  ? -3.437  23.773 16.987 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CE2 1 
ATOM   1023 C CZ  . TYR C 1 6  ? -3.226  22.769 17.956 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 6   TYR C CZ  1 
ATOM   1024 O OH  . TYR C 1 6  ? -2.381  21.703 17.630 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 6   TYR C OH  1 
ATOM   1025 N N   . LEU C 1 7  ? -8.749  27.255 19.828 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 7   LEU C N   1 
ATOM   1026 C CA  . LEU C 1 7  ? -9.569  28.392 20.248 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 7   LEU C CA  1 
ATOM   1027 C C   . LEU C 1 7  ? -9.490  28.539 21.773 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 7   LEU C C   1 
ATOM   1028 O O   . LEU C 1 7  ? -9.437  27.514 22.476 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 7   LEU C O   1 
ATOM   1029 C CB  . LEU C 1 7  ? -11.036 28.044 19.907 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 7   LEU C CB  1 
ATOM   1030 C CG  . LEU C 1 7  ? -11.439 27.854 18.452 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 7   LEU C CG  1 
ATOM   1031 C CD1 . LEU C 1 7  ? -12.885 27.351 18.220 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 7   LEU C CD1 1 
ATOM   1032 C CD2 . LEU C 1 7  ? -11.107 29.104 17.632 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 7   LEU C CD2 1 
ATOM   1033 N N   . ILE C 1 8  ? -9.471  29.760 22.328 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 8   ILE C N   1 
ATOM   1034 C CA  . ILE C 1 8  ? -9.797  29.866 23.773 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 8   ILE C CA  1 
ATOM   1035 C C   . ILE C 1 8  ? -11.212 29.242 24.053 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 8   ILE C C   1 
ATOM   1036 O O   . ILE C 1 8  ? -12.181 29.269 23.238 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 8   ILE C O   1 
ATOM   1037 C CB  . ILE C 1 8  ? -9.600  31.295 24.378 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 8   ILE C CB  1 
ATOM   1038 C CG1 . ILE C 1 8  ? -8.158  31.752 24.208 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 8   ILE C CG1 1 
ATOM   1039 C CG2 . ILE C 1 8  ? -10.163 31.422 25.804 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 8   ILE C CG2 1 
ATOM   1040 C CD1 . ILE C 1 8  ? -7.908  33.251 24.356 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 8   ILE C CD1 1 
ATOM   1041 N N   . GLU C 1 9  ? -11.292 28.560 25.178 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 9   GLU C N   1 
ATOM   1042 C CA  . GLU C 1 9  ? -12.512 27.822 25.562 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 9   GLU C CA  1 
ATOM   1043 C C   . GLU C 1 9  ? -13.694 28.822 25.613 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 9   GLU C C   1 
ATOM   1044 O O   . GLU C 1 9  ? -13.495 30.004 25.889 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 9   GLU C O   1 
ATOM   1045 C CB  . GLU C 1 9  ? -12.267 27.178 26.950 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 9   GLU C CB  1 
ATOM   1046 C CG  . GLU C 1 9  ? -12.189 28.215 28.087 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 9   GLU C CG  1 
ATOM   1047 C CD  . GLU C 1 9  ? -12.025 27.648 29.511 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 9   GLU C CD  1 
ATOM   1048 O OE1 . GLU C 1 9  ? -12.318 26.441 29.740 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 9   GLU C OE1 1 
ATOM   1049 O OE2 . GLU C 1 9  ? -11.598 28.456 30.381 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 9   GLU C OE2 1 
ATOM   1050 N N   . GLY C 1 10 ? -14.903 28.377 25.346 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 10  GLY C N   1 
ATOM   1051 C CA  . GLY C 1 10 ? -16.024 29.301 25.568 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 10  GLY C CA  1 
ATOM   1052 C C   . GLY C 1 10 ? -16.791 29.628 24.316 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 10  GLY C C   1 
ATOM   1053 O O   . GLY C 1 10 ? -17.914 30.173 24.398 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 10  GLY C O   1 
ATOM   1054 N N   . ARG C 1 11 ? -16.246 29.316 23.139 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 11  ARG C N   1 
ATOM   1055 C CA  . ARG C 1 11 ? -17.073 29.334 21.927 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 11  ARG C CA  1 
ATOM   1056 C C   . ARG C 1 11 ? -18.302 28.406 22.010 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 11  ARG C C   1 
ATOM   1057 O O   . ARG C 1 11 ? -18.292 27.241 22.438 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 11  ARG C O   1 
ATOM   1058 C CB  . ARG C 1 11 ? -16.310 29.052 20.608 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 11  ARG C CB  1 
ATOM   1059 C CG  . ARG C 1 11 ? -15.189 29.994 20.169 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 11  ARG C CG  1 
ATOM   1060 C CD  . ARG C 1 11 ? -15.340 31.426 20.619 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 11  ARG C CD  1 
ATOM   1061 N NE  . ARG C 1 11 ? -14.174 32.253 20.332 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 11  ARG C NE  1 
ATOM   1062 C CZ  . ARG C 1 11 ? -14.245 33.504 19.855 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 11  ARG C CZ  1 
ATOM   1063 N NH1 . ARG C 1 11 ? -15.446 34.114 19.563 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 11  ARG C NH1 1 
ATOM   1064 N NH2 . ARG C 1 11 ? -13.090 34.148 19.618 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 11  ARG C NH2 1 
ATOM   1065 N N   . THR C 1 12 ? -19.432 28.913 21.552 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 12  THR C N   1 
ATOM   1066 C CA  . THR C 1 12 ? -20.643 28.095 21.666 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 12  THR C CA  1 
ATOM   1067 C C   . THR C 1 12 ? -20.657 27.035 20.579 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 12  THR C C   1 
ATOM   1068 O O   . THR C 1 12 ? -19.828 27.057 19.619 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 12  THR C O   1 
ATOM   1069 C CB  . THR C 1 12 ? -21.878 28.996 21.561 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 12  THR C CB  1 
ATOM   1070 O OG1 . THR C 1 12 ? -21.906 29.555 20.236 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 12  THR C OG1 1 
ATOM   1071 C CG2 . THR C 1 12 ? -21.747 30.140 22.625 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 12  THR C CG2 1 
ATOM   1072 N N   . GLU C 1 13 ? -21.544 26.064 20.731 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 13  GLU C N   1 
ATOM   1073 C CA  . GLU C 1 13 ? -21.759 25.069 19.682 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 13  GLU C CA  1 
ATOM   1074 C C   . GLU C 1 13 ? -21.879 25.617 18.200 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 13  GLU C C   1 
ATOM   1075 O O   . GLU C 1 13 ? -21.291 25.072 17.244 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 13  GLU C O   1 
ATOM   1076 C CB  . GLU C 1 13 ? -22.892 24.045 20.007 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 13  GLU C CB  1 
ATOM   1077 C CG  . GLU C 1 13 ? -23.113 23.076 18.832 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 13  GLU C CG  1 
ATOM   1078 C CD  . GLU C 1 13 ? -24.032 21.887 19.080 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 13  GLU C CD  1 
ATOM   1079 O OE1 . GLU C 1 13 ? -24.518 21.705 20.212 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 13  GLU C OE1 1 
ATOM   1080 O OE2 . GLU C 1 13 ? -24.244 21.125 18.117 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 13  GLU C OE2 1 
ATOM   1081 N N   . GLU C 1 14 ? -22.765 26.620 18.030 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 14  GLU C N   1 
ATOM   1082 C CA  . GLU C 1 14 ? -22.921 27.292 16.789 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 14  GLU C CA  1 
ATOM   1083 C C   . GLU C 1 14 ? -21.621 27.930 16.237 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 14  GLU C C   1 
ATOM   1084 O O   . GLU C 1 14 ? -21.308 27.836 15.018 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 14  GLU C O   1 
ATOM   1085 C CB  . GLU C 1 14 ? -24.040 28.342 16.923 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 14  GLU C CB  1 
ATOM   1086 C CG  . GLU C 1 14 ? -24.052 29.316 15.757 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 14  GLU C CG  1 
ATOM   1087 C CD  . GLU C 1 14 ? -24.468 28.640 14.465 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 14  GLU C CD  1 
ATOM   1088 O OE1 . GLU C 1 14 ? -25.059 27.563 14.523 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 14  GLU C OE1 1 
ATOM   1089 O OE2 . GLU C 1 14 ? -24.192 29.194 13.394 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 14  GLU C OE2 1 
ATOM   1090 N N   . GLN C 1 15 ? -20.853 28.557 17.110 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 15  GLN C N   1 
ATOM   1091 C CA  . GLN C 1 15 ? -19.588 29.087 16.608 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 15  GLN C CA  1 
ATOM   1092 C C   . GLN C 1 15 ? -18.687 27.955 16.101 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 15  GLN C C   1 
ATOM   1093 O O   . GLN C 1 15 ? -18.062 28.067 15.049 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 15  GLN C O   1 
ATOM   1094 C CB  . GLN C 1 15 ? -18.900 29.972 17.616 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 15  GLN C CB  1 
ATOM   1095 C CG  . GLN C 1 15 ? -19.763 31.148 18.113 1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 15  GLN C CG  1 
ATOM   1096 C CD  . GLN C 1 15 ? -19.118 31.974 19.240 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 15  GLN C CD  1 
ATOM   1097 O OE1 . GLN C 1 15 ? -19.006 31.501 20.377 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 15  GLN C OE1 1 
ATOM   1098 N NE2 . GLN C 1 15 ? -18.763 33.238 18.948 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 15  GLN C NE2 1 
ATOM   1099 N N   . LYS C 1 16 ? -18.656 26.837 16.828 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C N   1 
ATOM   1100 C CA  . LYS C 1 16 ? -17.787 25.725 16.356 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C CA  1 
ATOM   1101 C C   . LYS C 1 16 ? -18.313 25.131 15.070 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C C   1 
ATOM   1102 O O   . LYS C 1 16 ? -17.560 24.736 14.199 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C O   1 
ATOM   1103 C CB  . LYS C 1 16 ? -17.662 24.672 17.474 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C CB  1 
ATOM   1104 C CG  . LYS C 1 16 ? -16.949 25.211 18.699 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C CG  1 
ATOM   1105 C CD  . LYS C 1 16 ? -17.003 24.138 19.812 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C CD  1 
ATOM   1106 C CE  . LYS C 1 16 ? -16.337 24.663 21.082 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C CE  1 
ATOM   1107 N NZ  . LYS C 1 16 ? -16.654 23.683 22.166 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 16  LYS C NZ  1 
ATOM   1108 N N   . ARG C 1 17 ? -19.663 25.166 14.919 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 17  ARG C N   1 
ATOM   1109 C CA  . ARG C 1 17 ? -20.286 24.581 13.729 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 17  ARG C CA  1 
ATOM   1110 C C   . ARG C 1 17 ? -19.830 25.408 12.507 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 17  ARG C C   1 
ATOM   1111 O O   . ARG C 1 17 ? -19.521 24.854 11.462 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 17  ARG C O   1 
ATOM   1112 C CB  . ARG C 1 17 ? -21.825 24.653 13.848 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 17  ARG C CB  1 
ATOM   1113 C CG  . ARG C 1 17 ? -22.561 24.039 12.665 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 17  ARG C CG  1 
ATOM   1114 C CD  . ARG C 1 17 ? -23.964 24.659 12.489 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 17  ARG C CD  1 
ATOM   1115 N NE  . ARG C 1 17 ? -23.865 26.119 12.308 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 17  ARG C NE  1 
ATOM   1116 C CZ  . ARG C 1 17 ? -23.446 26.709 11.182 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 17  ARG C CZ  1 
ATOM   1117 N NH1 . ARG C 1 17 ? -23.117 25.955 10.120 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 17  ARG C NH1 1 
ATOM   1118 N NH2 . ARG C 1 17 ? -23.302 28.041 11.130 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 17  ARG C NH2 1 
ATOM   1119 N N   . ALA C 1 18 ? -19.758 26.739 12.723 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 18  ALA C N   1 
ATOM   1120 C CA  . ALA C 1 18 ? -19.278 27.684 11.701 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 18  ALA C CA  1 
ATOM   1121 C C   . ALA C 1 18 ? -17.784 27.502 11.426 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 18  ALA C C   1 
ATOM   1122 O O   . ALA C 1 18 ? -17.331 27.666 10.273 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 18  ALA C O   1 
ATOM   1123 C CB  . ALA C 1 18 ? -19.542 29.139 12.100 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 18  ALA C CB  1 
ATOM   1124 N N   . VAL C 1 19 ? -16.993 27.251 12.482 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 19  VAL C N   1 
ATOM   1125 C CA  . VAL C 1 19 ? -15.564 26.896 12.256 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 19  VAL C CA  1 
ATOM   1126 C C   . VAL C 1 19 ? -15.455 25.640 11.401 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 19  VAL C C   1 
ATOM   1127 O O   . VAL C 1 19 ? -14.718 25.645 10.407 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 19  VAL C O   1 
ATOM   1128 C CB  . VAL C 1 19 ? -14.838 26.672 13.595 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 19  VAL C CB  1 
ATOM   1129 C CG1 . VAL C 1 19 ? -13.413 26.053 13.331 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 19  VAL C CG1 1 
ATOM   1130 C CG2 . VAL C 1 19 ? -14.803 27.947 14.441 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 19  VAL C CG2 1 
ATOM   1131 N N   . ILE C 1 20 ? -16.159 24.559 11.757 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 20  ILE C N   1 
ATOM   1132 C CA  . ILE C 1 20 ? -16.107 23.358 10.931 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 20  ILE C CA  1 
ATOM   1133 C C   . ILE C 1 20 ? -16.541 23.542 9.483  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 20  ILE C C   1 
ATOM   1134 O O   . ILE C 1 20 ? -15.849 23.115 8.552  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 20  ILE C O   1 
ATOM   1135 C CB  . ILE C 1 20 ? -16.832 22.150 11.609 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 20  ILE C CB  1 
ATOM   1136 C CG1 . ILE C 1 20 ? -16.033 21.758 12.851 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 20  ILE C CG1 1 
ATOM   1137 C CG2 . ILE C 1 20 ? -16.988 21.019 10.614 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 20  ILE C CG2 1 
ATOM   1138 C CD1 . ILE C 1 20 ? -16.844 21.134 13.989 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 20  ILE C CD1 1 
ATOM   1139 N N   . GLU C 1 21 ? -17.699 24.185 9.249  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 21  GLU C N   1 
ATOM   1140 C CA  . GLU C 1 21 ? -18.139 24.278 7.864  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 21  GLU C CA  1 
ATOM   1141 C C   . GLU C 1 21 ? -17.249 25.261 7.071  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 21  GLU C C   1 
ATOM   1142 O O   . GLU C 1 21 ? -16.802 24.873 6.002  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 21  GLU C O   1 
ATOM   1143 C CB  . GLU C 1 21 ? -19.619 24.679 7.745  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 21  GLU C CB  1 
ATOM   1144 C CG  . GLU C 1 21 ? -19.961 26.003 8.393  1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 21  GLU C CG  1 
ATOM   1145 C CD  . GLU C 1 21 ? -21.224 26.673 7.788  1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 21  GLU C CD  1 
ATOM   1146 O OE1 . GLU C 1 21 ? -21.511 27.851 8.128  1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 21  GLU C OE1 1 
ATOM   1147 O OE2 . GLU C 1 21 ? -21.939 26.015 7.004  1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 21  GLU C OE2 1 
ATOM   1148 N N   . LYS C 1 22 ? -16.920 26.441 7.608  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 22  LYS C N   1 
ATOM   1149 C CA  . LYS C 1 22 ? -16.120 27.417 6.860  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 22  LYS C CA  1 
ATOM   1150 C C   . LYS C 1 22 ? -14.681 26.987 6.591  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 22  LYS C C   1 
ATOM   1151 O O   . LYS C 1 22 ? -14.127 27.232 5.553  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 22  LYS C O   1 
ATOM   1152 C CB  . LYS C 1 22 ? -16.075 28.734 7.602  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 22  LYS C CB  1 
ATOM   1153 C CG  . LYS C 1 22 ? -17.470 29.464 7.556  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 22  LYS C CG  1 
ATOM   1154 C CD  . LYS C 1 22 ? -17.439 30.632 8.543  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 22  LYS C CD  1 
ATOM   1155 C CE  . LYS C 1 22 ? -18.782 31.371 8.652  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 22  LYS C CE  1 
ATOM   1156 N NZ  . LYS C 1 22 ? -19.190 32.067 7.399  1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 22  LYS C NZ  1 
ATOM   1157 N N   . VAL C 1 23 ? -14.035 26.395 7.602  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 23  VAL C N   1 
ATOM   1158 C CA  . VAL C 1 23 ? -12.677 25.872 7.333  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 23  VAL C CA  1 
ATOM   1159 C C   . VAL C 1 23 ? -12.659 24.760 6.323  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 23  VAL C C   1 
ATOM   1160 O O   . VAL C 1 23 ? -11.737 24.691 5.559  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 23  VAL C O   1 
ATOM   1161 C CB  . VAL C 1 23 ? -11.907 25.497 8.653  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 23  VAL C CB  1 
ATOM   1162 C CG1 . VAL C 1 23 ? -10.537 24.860 8.324  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 23  VAL C CG1 1 
ATOM   1163 C CG2 . VAL C 1 23 ? -11.671 26.650 9.582  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 23  VAL C CG2 1 
ATOM   1164 N N   . THR C 1 24 ? -13.624 23.861 6.369  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 24  THR C N   1 
ATOM   1165 C CA  . THR C 1 24 ? -13.727 22.764 5.408  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 24  THR C CA  1 
ATOM   1166 C C   . THR C 1 24 ? -13.908 23.326 3.977  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 24  THR C C   1 
ATOM   1167 O O   . THR C 1 24 ? -13.158 22.974 3.075  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 24  THR C O   1 
ATOM   1168 C CB  . THR C 1 24 ? -14.937 21.886 5.791  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 24  THR C CB  1 
ATOM   1169 O OG1 . THR C 1 24 ? -14.727 21.333 7.092  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 24  THR C OG1 1 
ATOM   1170 C CG2 . THR C 1 24 ? -15.153 20.844 4.760  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 24  THR C CG2 1 
ATOM   1171 N N   . GLN C 1 25 ? -14.853 24.264 3.811  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 25  GLN C N   1 
ATOM   1172 C CA  . GLN C 1 25 ? -15.028 24.972 2.520  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 25  GLN C CA  1 
ATOM   1173 C C   . GLN C 1 25 ? -13.753 25.672 2.011  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 25  GLN C C   1 
ATOM   1174 O O   . GLN C 1 25 ? -13.403 25.554 0.832  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 25  GLN C O   1 
ATOM   1175 C CB  . GLN C 1 25 ? -16.273 25.925 2.584  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 25  GLN C CB  1 
ATOM   1176 C CG  . GLN C 1 25 ? -16.602 26.655 1.267  1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 25  GLN C CG  1 
ATOM   1177 C CD  . GLN C 1 25 ? -16.277 25.873 -0.011 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 25  GLN C CD  1 
ATOM   1178 O OE1 . GLN C 1 25 ? -16.001 24.666 0.006  1.00 55.61 ? ? ? ? ? ? 25  GLN C OE1 1 
ATOM   1179 N NE2 . GLN C 1 25 ? -16.307 26.579 -1.139 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 25  GLN C NE2 1 
ATOM   1180 N N   . ALA C 1 26 ? -13.021 26.328 2.928  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 26  ALA C N   1 
ATOM   1181 C CA  . ALA C 1 26 ? -11.765 26.958 2.645  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 26  ALA C CA  1 
ATOM   1182 C C   . ALA C 1 26 ? -10.775 25.987 2.073  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 26  ALA C C   1 
ATOM   1183 O O   . ALA C 1 26 ? -10.082 26.237 1.069  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 26  ALA C O   1 
ATOM   1184 C CB  . ALA C 1 26 ? -11.226 27.659 3.895  1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 26  ALA C CB  1 
ATOM   1185 N N   . MET C 1 27 ? -10.682 24.825 2.718  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 27  MET C N   1 
ATOM   1186 C CA  . MET C 1 27 ? -9.716  23.856 2.223  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 27  MET C CA  1 
ATOM   1187 C C   . MET C 1 27 ? -10.114 23.262 0.870  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 27  MET C C   1 
ATOM   1188 O O   . MET C 1 27 ? -9.254  23.069 0.007  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 27  MET C O   1 
ATOM   1189 C CB  . MET C 1 27 ? -9.573  22.720 3.233  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 27  MET C CB  1 
ATOM   1190 C CG  . MET C 1 27 ? -8.944  23.060 4.559  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 27  MET C CG  1 
ATOM   1191 S SD  . MET C 1 27 ? -7.368  23.870 4.329  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 27  MET C SD  1 
ATOM   1192 C CE  . MET C 1 27 ? -6.362  22.461 3.752  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 27  MET C CE  1 
ATOM   1193 N N   . MET C 1 28 ? -11.400 22.968 0.682  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 28  MET C N   1 
ATOM   1194 C CA  . MET C 1 28 ? -11.909 22.494 -0.617 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 28  MET C CA  1 
ATOM   1195 C C   . MET C 1 28 ? -11.500 23.507 -1.710 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 28  MET C C   1 
ATOM   1196 O O   . MET C 1 28 ? -10.842 23.117 -2.682 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 28  MET C O   1 
ATOM   1197 C CB  . MET C 1 28 ? -13.427 22.303 -0.526 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 28  MET C CB  1 
ATOM   1198 C CG  . MET C 1 28 ? -13.809 21.100 0.294  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 28  MET C CG  1 
ATOM   1199 S SD  . MET C 1 28 ? -15.588 20.976 0.537  1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 28  MET C SD  1 
ATOM   1200 C CE  . MET C 1 28 ? -16.036 20.503 -1.137 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 28  MET C CE  1 
ATOM   1201 N N   . GLU C 1 29 ? -11.766 24.798 -1.451 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 29  GLU C N   1 
ATOM   1202 C CA  . GLU C 1 29 ? -11.426 25.876 -2.404 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 29  GLU C CA  1 
ATOM   1203 C C   . GLU C 1 29 ? -9.955  25.905 -2.649 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 29  GLU C C   1 
ATOM   1204 O O   . GLU C 1 29 ? -9.506  25.825 -3.805 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 29  GLU C O   1 
ATOM   1205 C CB  . GLU C 1 29 ? -11.944 27.236 -1.925 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 29  GLU C CB  1 
ATOM   1206 C CG  . GLU C 1 29 ? -13.463 27.297 -2.183 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 29  GLU C CG  1 
ATOM   1207 C CD  . GLU C 1 29 ? -14.134 28.559 -1.692 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 29  GLU C CD  1 
ATOM   1208 O OE1 . GLU C 1 29 ? -15.405 28.587 -1.648 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 29  GLU C OE1 1 
ATOM   1209 O OE2 . GLU C 1 29 ? -13.418 29.500 -1.332 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 29  GLU C OE2 1 
ATOM   1210 N N   . ALA C 1 30 ? -9.185  25.952 -1.570 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 30  ALA C N   1 
ATOM   1211 C CA  . ALA C 1 30 ? -7.738  26.227 -1.736 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 30  ALA C CA  1 
ATOM   1212 C C   . ALA C 1 30 ? -6.983  25.058 -2.382 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 30  ALA C C   1 
ATOM   1213 O O   . ALA C 1 30 ? -6.054  25.284 -3.143 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 30  ALA C O   1 
ATOM   1214 C CB  . ALA C 1 30 ? -7.101  26.535 -0.388 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 30  ALA C CB  1 
ATOM   1215 N N   . VAL C 1 31 ? -7.248  23.798 -1.997 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 31  VAL C N   1 
ATOM   1216 C CA  . VAL C 1 31 ? -6.421  22.744 -2.634 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 31  VAL C CA  1 
ATOM   1217 C C   . VAL C 1 31 ? -7.159  21.792 -3.548 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 31  VAL C C   1 
ATOM   1218 O O   . VAL C 1 31 ? -6.576  20.809 -4.009 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 31  VAL C O   1 
ATOM   1219 C CB  . VAL C 1 31 ? -5.614  21.908 -1.617 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 31  VAL C CB  1 
ATOM   1220 C CG1 . VAL C 1 31 ? -4.692  22.796 -0.788 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 31  VAL C CG1 1 
ATOM   1221 C CG2 . VAL C 1 31 ? -6.537  21.154 -0.691 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 31  VAL C CG2 1 
ATOM   1222 N N   . GLY C 1 32 ? -8.423  22.075 -3.818 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 32  GLY C N   1 
ATOM   1223 C CA  . GLY C 1 32 ? -9.240  21.218 -4.652 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 32  GLY C CA  1 
ATOM   1224 C C   . GLY C 1 32 ? -9.487  19.832 -4.082 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 32  GLY C C   1 
ATOM   1225 O O   . GLY C 1 32 ? -9.488  18.853 -4.809 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 32  GLY C O   1 
ATOM   1226 N N   . ALA C 1 33 ? -9.705  19.755 -2.779 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 33  ALA C N   1 
ATOM   1227 C CA  . ALA C 1 33 ? -10.134 18.516 -2.163 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 33  ALA C CA  1 
ATOM   1228 C C   . ALA C 1 33 ? -11.655 18.306 -2.139 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 33  ALA C C   1 
ATOM   1229 O O   . ALA C 1 33 ? -12.436 19.247 -1.896 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 33  ALA C O   1 
ATOM   1230 C CB  . ALA C 1 33 ? -9.512  18.414 -0.757 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 33  ALA C CB  1 
ATOM   1231 N N   . PRO C 1 34 ? -12.109 17.052 -2.374 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 34  PRO C N   1 
ATOM   1232 C CA  . PRO C 1 34 ? -13.510 16.672 -2.167 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 34  PRO C CA  1 
ATOM   1233 C C   . PRO C 1 34 ? -13.882 16.746 -0.695 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 34  PRO C C   1 
ATOM   1234 O O   . PRO C 1 34 ? -13.068 16.355 0.183  1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 34  PRO C O   1 
ATOM   1235 C CB  . PRO C 1 34 ? -13.551 15.210 -2.620 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 34  PRO C CB  1 
ATOM   1236 C CG  . PRO C 1 34 ? -12.132 14.732 -2.523 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 34  PRO C CG  1 
ATOM   1237 C CD  . PRO C 1 34 ? -11.311 15.935 -2.915 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 34  PRO C CD  1 
ATOM   1238 N N   . LYS C 1 35 ? -15.103 17.227 -0.457 1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 35  LYS C N   1 
ATOM   1239 C CA  . LYS C 1 35 ? -15.700 17.428 0.865  1.00 50.07 ? ? ? ? ? ? 35  LYS C CA  1 
ATOM   1240 C C   . LYS C 1 35 ? -15.386 16.344 1.901  1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 35  LYS C C   1 
ATOM   1241 O O   . LYS C 1 35 ? -15.105 16.642 3.073  1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 35  LYS C O   1 
ATOM   1242 C CB  . LYS C 1 35 ? -17.214 17.537 0.703  1.00 49.09 ? ? ? ? ? ? 35  LYS C CB  1 
ATOM   1243 C CG  . LYS C 1 35 ? -17.903 18.395 1.740  1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 35  LYS C CG  1 
ATOM   1244 C CD  . LYS C 1 35 ? -19.222 18.920 1.189  1.00 59.27 ? ? ? ? ? ? 35  LYS C CD  1 
ATOM   1245 C CE  . LYS C 1 35 ? -19.810 19.991 2.090  1.00 59.24 ? ? ? ? ? ? 35  LYS C CE  1 
ATOM   1246 N NZ  . LYS C 1 35 ? -18.995 21.242 2.102  1.00 67.83 ? ? ? ? ? ? 35  LYS C NZ  1 
ATOM   1247 N N   . GLU C 1 36 ? -15.430 15.089 1.453  1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 36  GLU C N   1 
ATOM   1248 C CA  . GLU C 1 36 ? -15.355 13.935 2.337  1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 36  GLU C CA  1 
ATOM   1249 C C   . GLU C 1 36 ? -13.904 13.647 2.752  1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 36  GLU C C   1 
ATOM   1250 O O   . GLU C 1 36 ? -13.674 12.892 3.692  1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 36  GLU C O   1 
ATOM   1251 C CB  . GLU C 1 36 ? -16.017 12.711 1.665  1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 36  GLU C CB  1 
ATOM   1252 C CG  . GLU C 1 36 ? -15.238 12.077 0.500  1.00 55.79 ? ? ? ? ? ? 36  GLU C CG  1 
ATOM   1253 C CD  . GLU C 1 36 ? -15.567 12.671 -0.877 1.00 59.15 ? ? ? ? ? ? 36  GLU C CD  1 
ATOM   1254 O OE1 . GLU C 1 36 ? -16.438 13.576 -0.945 1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 36  GLU C OE1 1 
ATOM   1255 O OE2 . GLU C 1 36 ? -14.950 12.240 -1.895 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 36  GLU C OE2 1 
ATOM   1256 N N   . ASN C 1 37 ? -12.941 14.251 2.041  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 37  ASN C N   1 
ATOM   1257 C CA  . ASN C 1 37 ? -11.507 14.170 2.394  1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 37  ASN C CA  1 
ATOM   1258 C C   . ASN C 1 37 ? -10.984 15.236 3.373  1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 37  ASN C C   1 
ATOM   1259 O O   . ASN C 1 37 ? -9.812  15.221 3.709  1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 37  ASN C O   1 
ATOM   1260 C CB  . ASN C 1 37 ? -10.616 14.199 1.134  1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 37  ASN C CB  1 
ATOM   1261 C CG  . ASN C 1 37 ? -10.561 12.857 0.418  1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 37  ASN C CG  1 
ATOM   1262 O OD1 . ASN C 1 37 ? -11.571 12.363 -0.075 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 37  ASN C OD1 1 
ATOM   1263 N ND2 . ASN C 1 37 ? -9.370  12.274 0.349  1.00 64.08 ? ? ? ? ? ? 37  ASN C ND2 1 
ATOM   1264 N N   . VAL C 1 38 ? -11.822 16.173 3.781  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 38  VAL C N   1 
ATOM   1265 C CA  . VAL C 1 38 ? -11.379 17.263 4.672  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 38  VAL C CA  1 
ATOM   1266 C C   . VAL C 1 38 ? -11.800 16.940 6.095  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 38  VAL C C   1 
ATOM   1267 O O   . VAL C 1 38 ? -12.994 16.749 6.340  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 38  VAL C O   1 
ATOM   1268 C CB  . VAL C 1 38 ? -11.962 18.617 4.209  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 38  VAL C CB  1 
ATOM   1269 C CG1 . VAL C 1 38 ? -11.497 19.760 5.095  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 38  VAL C CG1 1 
ATOM   1270 C CG2 . VAL C 1 38 ? -11.488 18.914 2.799  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 38  VAL C CG2 1 
ATOM   1271 N N   . ARG C 1 39 ? -10.839 16.931 7.044  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 39  ARG C N   1 
ATOM   1272 C CA  . ARG C 1 39 ? -11.170 16.666 8.451  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 39  ARG C CA  1 
ATOM   1273 C C   . ARG C 1 39 ? -10.793 17.905 9.197  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 39  ARG C C   1 
ATOM   1274 O O   . ARG C 1 39 ? -9.678  18.387 8.976  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 39  ARG C O   1 
ATOM   1275 C CB  . ARG C 1 39 ? -10.378 15.468 9.017  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 39  ARG C CB  1 
ATOM   1276 C CG  . ARG C 1 39 ? -10.495 14.212 8.216  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 39  ARG C CG  1 
ATOM   1277 C CD  . ARG C 1 39 ? -11.391 13.217 8.896  1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 39  ARG C CD  1 
ATOM   1278 N NE  . ARG C 1 39 ? -12.775 13.344 8.468  1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 39  ARG C NE  1 
ATOM   1279 C CZ  . ARG C 1 39 ? -13.288 12.632 7.469  1.00 67.32 ? ? ? ? ? ? 39  ARG C CZ  1 
ATOM   1280 N NH1 . ARG C 1 39 ? -12.521 11.753 6.816  1.00 70.98 ? ? ? ? ? ? 39  ARG C NH1 1 
ATOM   1281 N NH2 . ARG C 1 39 ? -14.554 12.799 7.120  1.00 65.38 ? ? ? ? ? ? 39  ARG C NH2 1 
ATOM   1282 N N   . VAL C 1 40 ? -11.691 18.406 10.060 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 40  VAL C N   1 
ATOM   1283 C CA  . VAL C 1 40 ? -11.429 19.571 10.891 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 40  VAL C CA  1 
ATOM   1284 C C   . VAL C 1 40 ? -11.722 19.283 12.334 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 40  VAL C C   1 
ATOM   1285 O O   . VAL C 1 40 ? -12.868 18.917 12.677 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 40  VAL C O   1 
ATOM   1286 C CB  . VAL C 1 40 ? -12.197 20.880 10.427 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 40  VAL C CB  1 
ATOM   1287 C CG1 . VAL C 1 40 ? -11.839 22.002 11.386 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 40  VAL C CG1 1 
ATOM   1288 C CG2 . VAL C 1 40 ? -11.837 21.200 9.004  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 40  VAL C CG2 1 
ATOM   1289 N N   . TRP C 1 41 ? -10.751 19.505 13.231 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 41  TRP C N   1 
ATOM   1290 C CA  . TRP C 1 41 ? -11.081 19.351 14.628 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 41  TRP C CA  1 
ATOM   1291 C C   . TRP C 1 41 ? -10.643 20.495 15.480 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 41  TRP C C   1 
ATOM   1292 O O   . TRP C 1 41 ? -9.741  21.260 15.066 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 41  TRP C O   1 
ATOM   1293 C CB  . TRP C 1 41 ? -10.720 17.930 15.152 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 41  TRP C CB  1 
ATOM   1294 C CG  . TRP C 1 41 ? -9.299  17.704 15.450 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 41  TRP C CG  1 
ATOM   1295 C CD1 . TRP C 1 41 ? -8.658  17.858 16.651 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 41  TRP C CD1 1 
ATOM   1296 C CD2 . TRP C 1 41 ? -8.273  17.288 14.497 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 41  TRP C CD2 1 
ATOM   1297 N NE1 . TRP C 1 41 ? -7.299  17.557 16.509 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 41  TRP C NE1 1 
ATOM   1298 C CE2 . TRP C 1 41 ? -7.020  17.217 15.256 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 41  TRP C CE2 1 
ATOM   1299 C CE3 . TRP C 1 41 ? -8.278  16.974 13.117 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 41  TRP C CE3 1 
ATOM   1300 C CZ2 . TRP C 1 41 ? -5.817  16.858 14.630 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 41  TRP C CZ2 1 
ATOM   1301 C CZ3 . TRP C 1 41 ? -7.075  16.591 12.500 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 41  TRP C CZ3 1 
ATOM   1302 C CH2 . TRP C 1 41 ? -5.877  16.520 13.252 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 41  TRP C CH2 1 
ATOM   1303 N N   . ILE C 1 42 ? -11.315 20.746 16.605 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 42  ILE C N   1 
ATOM   1304 C CA  . ILE C 1 42 ? -11.104 21.929 17.418 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 42  ILE C CA  1 
ATOM   1305 C C   . ILE C 1 42 ? -10.676 21.540 18.789 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 42  ILE C C   1 
ATOM   1306 O O   . ILE C 1 42 ? -11.348 20.626 19.392 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 42  ILE C O   1 
ATOM   1307 C CB  . ILE C 1 42 ? -12.457 22.780 17.540 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 42  ILE C CB  1 
ATOM   1308 C CG1 . ILE C 1 42 ? -12.901 23.173 16.111 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 42  ILE C CG1 1 
ATOM   1309 C CG2 . ILE C 1 42 ? -12.238 23.959 18.495 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 42  ILE C CG2 1 
ATOM   1310 C CD1 . ILE C 1 42 ? -14.391 23.708 16.139 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 42  ILE C CD1 1 
ATOM   1311 N N   . HIS C 1 43 ? -9.651  22.209 19.317 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 43  HIS C N   1 
ATOM   1312 C CA  . HIS C 1 43 ? -9.214  22.140 20.724 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 43  HIS C CA  1 
ATOM   1313 C C   . HIS C 1 43 ? -9.630  23.424 21.443 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 43  HIS C C   1 
ATOM   1314 O O   . HIS C 1 43 ? -9.336  24.542 20.959 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 43  HIS C O   1 
ATOM   1315 C CB  . HIS C 1 43 ? -7.702  22.042 20.797 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 43  HIS C CB  1 
ATOM   1316 C CG  . HIS C 1 43 ? -7.205  20.789 20.278 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 43  HIS C CG  1 
ATOM   1317 N ND1 . HIS C 1 43 ? -7.101  19.710 21.067 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 43  HIS C ND1 1 
ATOM   1318 C CD2 . HIS C 1 43 ? -6.736  20.407 19.008 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 43  HIS C CD2 1 
ATOM   1319 C CE1 . HIS C 1 43 ? -6.614  18.666 20.316 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 43  HIS C CE1 1 
ATOM   1320 N NE2 . HIS C 1 43 ? -6.372  19.116 19.086 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 43  HIS C NE2 1 
ATOM   1321 N N   . ASP C 1 44 ? -10.400 23.295 22.527 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 44  ASP C N   1 
ATOM   1322 C CA  . ASP C 1 44 ? -10.795 24.420 23.420 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 44  ASP C CA  1 
ATOM   1323 C C   . ASP C 1 44 ? -9.796  24.540 24.481 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 44  ASP C C   1 
ATOM   1324 O O   . ASP C 1 44 ? -9.562  23.581 25.277 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 44  ASP C O   1 
ATOM   1325 C CB  . ASP C 1 44 ? -12.157 24.130 24.056 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 44  ASP C CB  1 
ATOM   1326 C CG  . ASP C 1 44 ? -13.226 23.968 23.041 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 44  ASP C CG  1 
ATOM   1327 O OD1 . ASP C 1 44 ? -13.331 24.802 22.155 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 44  ASP C OD1 1 
ATOM   1328 O OD2 . ASP C 1 44 ? -13.915 22.993 23.143 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 44  ASP C OD2 1 
ATOM   1329 N N   . VAL C 1 45 ? -9.127  25.681 24.472 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 45  VAL C N   1 
ATOM   1330 C CA  . VAL C 1 45 ? -8.077  25.864 25.428 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 45  VAL C CA  1 
ATOM   1331 C C   . VAL C 1 45 ? -8.547  26.730 26.591 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 45  VAL C C   1 
ATOM   1332 O O   . VAL C 1 45 ? -8.961  27.862 26.343 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 45  VAL C O   1 
ATOM   1333 C CB  . VAL C 1 45 ? -6.848  26.531 24.811 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 45  VAL C CB  1 
ATOM   1334 C CG1 . VAL C 1 45 ? -5.704  26.620 25.829 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 45  VAL C CG1 1 
ATOM   1335 C CG2 . VAL C 1 45 ? -6.423  25.734 23.545 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 45  VAL C CG2 1 
ATOM   1336 N N   . PRO C 1 46 ? -8.417  26.195 27.843 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 46  PRO C N   1 
ATOM   1337 C CA  . PRO C 1 46 ? -8.802  27.024 28.996 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 46  PRO C CA  1 
ATOM   1338 C C   . PRO C 1 46 ? -8.112  28.386 29.045 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 46  PRO C C   1 
ATOM   1339 O O   . PRO C 1 46 ? -6.924  28.536 28.695 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 46  PRO C O   1 
ATOM   1340 C CB  . PRO C 1 46 ? -8.366  26.184 30.209 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 46  PRO C CB  1 
ATOM   1341 C CG  . PRO C 1 46 ? -8.409  24.759 29.718 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 46  PRO C CG  1 
ATOM   1342 C CD  . PRO C 1 46 ? -7.927  24.875 28.275 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 46  PRO C CD  1 
ATOM   1343 N N   . LYS C 1 47 ? -8.807  29.386 29.581 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 47  LYS C N   1 
ATOM   1344 C CA  . LYS C 1 47 ? -8.250  30.691 29.671 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 47  LYS C CA  1 
ATOM   1345 C C   . LYS C 1 47 ? -6.997  30.758 30.486 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 47  LYS C C   1 
ATOM   1346 O O   . LYS C 1 47 ? -6.095  31.471 30.076 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 47  LYS C O   1 
ATOM   1347 C CB  . LYS C 1 47 ? -9.296  31.754 30.200 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 47  LYS C CB  1 
ATOM   1348 C CG  . LYS C 1 47 ? -10.534 31.801 29.311 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 47  LYS C CG  1 
ATOM   1349 C CD  . LYS C 1 47 ? -11.637 32.685 29.915 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 47  LYS C CD  1 
ATOM   1350 C CE  . LYS C 1 47 ? -12.792 32.910 28.909 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 47  LYS C CE  1 
ATOM   1351 N NZ  . LYS C 1 47 ? -13.373 31.679 28.241 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 47  LYS C NZ  1 
ATOM   1352 N N   . GLU C 1 48 ? -6.869  29.933 31.506 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 48  GLU C N   1 
ATOM   1353 C CA  . GLU C 1 48 ? -5.650  29.918 32.294 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 48  GLU C CA  1 
ATOM   1354 C C   . GLU C 1 48 ? -4.487  29.217 31.592 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 48  GLU C C   1 
ATOM   1355 O O   . GLU C 1 48 ? -3.360  29.258 32.129 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 48  GLU C O   1 
ATOM   1356 C CB  . GLU C 1 48 ? -5.853  29.270 33.670 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 48  GLU C CB  1 
ATOM   1357 C CG  . GLU C 1 48 ? -6.320  27.828 33.712 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 48  GLU C CG  1 
ATOM   1358 C CD  . GLU C 1 48 ? -7.824  27.588 33.527 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 48  GLU C CD  1 
ATOM   1359 O OE1 . GLU C 1 48 ? -8.647  28.485 33.092 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 48  GLU C OE1 1 
ATOM   1360 O OE2 . GLU C 1 48 ? -8.191  26.410 33.834 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 48  GLU C OE2 1 
ATOM   1361 N N   . ASN C 1 49 ? -4.779  28.606 30.477 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 49  ASN C N   1 
ATOM   1362 C CA  . ASN C 1 49 ? -3.812  27.742 29.789 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 49  ASN C CA  1 
ATOM   1363 C C   . ASN C 1 49 ? -3.256  28.415 28.541 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 49  ASN C C   1 
ATOM   1364 O O   . ASN C 1 49 ? -2.469  27.783 27.814 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 49  ASN C O   1 
ATOM   1365 C CB  . ASN C 1 49 ? -4.439  26.404 29.341 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 49  ASN C CB  1 
ATOM   1366 C CG  . ASN C 1 49 ? -4.653  25.437 30.488 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 49  ASN C CG  1 
ATOM   1367 O OD1 . ASN C 1 49 ? -4.891  25.843 31.607 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 49  ASN C OD1 1 
ATOM   1368 N ND2 . ASN C 1 49 ? -4.576  24.144 30.222 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 49  ASN C ND2 1 
ATOM   1369 N N   . TRP C 1 50 ? -3.733  29.592 28.213 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 50  TRP C N   1 
ATOM   1370 C CA  . TRP C 1 50 ? -3.415  30.237 26.954 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 50  TRP C CA  1 
ATOM   1371 C C   . TRP C 1 50 ? -2.649  31.507 27.285 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 50  TRP C C   1 
ATOM   1372 O O   . TRP C 1 50 ? -3.171  32.380 27.997 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 50  TRP C O   1 
ATOM   1373 C CB  . TRP C 1 50 ? -4.744  30.547 26.219 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 50  TRP C CB  1 
ATOM   1374 C CG  . TRP C 1 50 ? -4.566  31.189 24.863 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 50  TRP C CG  1 
ATOM   1375 C CD1 . TRP C 1 50 ? -4.109  32.472 24.548 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 50  TRP C CD1 1 
ATOM   1376 C CD2 . TRP C 1 50 ? -4.811  30.528 23.556 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 50  TRP C CD2 1 
ATOM   1377 N NE1 . TRP C 1 50 ? -4.086  32.663 23.147 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 50  TRP C NE1 1 
ATOM   1378 C CE2 . TRP C 1 50 ? -4.484  31.511 22.506 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 50  TRP C CE2 1 
ATOM   1379 C CE3 . TRP C 1 50 ? -5.250  29.254 23.167 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 50  TRP C CE3 1 
ATOM   1380 C CZ2 . TRP C 1 50 ? -4.593  31.190 21.143 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 50  TRP C CZ2 1 
ATOM   1381 C CZ3 . TRP C 1 50 ? -5.368  28.968 21.798 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 50  TRP C CZ3 1 
ATOM   1382 C CH2 . TRP C 1 50 ? -5.059  29.897 20.813 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 50  TRP C CH2 1 
ATOM   1383 N N   . GLY C 1 51 ? -1.408  31.580 26.816 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 51  GLY C N   1 
ATOM   1384 C CA  . GLY C 1 51 ? -0.533  32.689 27.068 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 51  GLY C CA  1 
ATOM   1385 C C   . GLY C 1 51 ? -0.248  33.557 25.858 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 51  GLY C C   1 
ATOM   1386 O O   . GLY C 1 51 ? 0.113   33.085 24.771 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 51  GLY C O   1 
ATOM   1387 N N   . ILE C 1 52 ? -0.357  34.855 26.092 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 52  ILE C N   1 
ATOM   1388 C CA  . ILE C 1 52 ? -0.093  35.847 25.077 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 52  ILE C CA  1 
ATOM   1389 C C   . ILE C 1 52 ? 0.888   36.871 25.681 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 52  ILE C C   1 
ATOM   1390 O O   . ILE C 1 52 ? 0.553   37.479 26.675 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 52  ILE C O   1 
ATOM   1391 C CB  . ILE C 1 52 ? -1.428  36.603 24.844 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 52  ILE C CB  1 
ATOM   1392 C CG1 . ILE C 1 52 ? -2.556  35.667 24.376 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 52  ILE C CG1 1 
ATOM   1393 C CG2 . ILE C 1 52 ? -1.248  37.776 23.860 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 52  ILE C CG2 1 
ATOM   1394 C CD1 . ILE C 1 52 ? -3.948  36.166 24.766 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 52  ILE C CD1 1 
ATOM   1395 N N   . GLY C 1 53 ? 2.096   37.028 25.157 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 53  GLY C N   1 
ATOM   1396 C CA  . GLY C 1 53 ? 3.160   37.837 25.817 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 53  GLY C CA  1 
ATOM   1397 C C   . GLY C 1 53 ? 3.470   37.566 27.288 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 53  GLY C C   1 
ATOM   1398 O O   . GLY C 1 53 ? 3.816   38.508 28.052 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 53  GLY C O   1 
ATOM   1399 N N   . GLY C 1 54 ? 3.376   36.288 27.700 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 54  GLY C N   1 
ATOM   1400 C CA  . GLY C 1 54 ? 3.803   35.858 29.038 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 54  GLY C CA  1 
ATOM   1401 C C   . GLY C 1 54 ? 2.724   36.018 30.088 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 54  GLY C C   1 
ATOM   1402 O O   . GLY C 1 54 ? 3.004   35.744 31.251 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 54  GLY C O   1 
ATOM   1403 N N   . VAL C 1 55 ? 1.487   36.344 29.669 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 55  VAL C N   1 
ATOM   1404 C CA  . VAL C 1 55 ? 0.368   36.564 30.524 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 55  VAL C CA  1 
ATOM   1405 C C   . VAL C 1 55 ? -0.748  35.674 30.049 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 55  VAL C C   1 
ATOM   1406 O O   . VAL C 1 55 ? -1.041  35.619 28.848 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 55  VAL C O   1 
ATOM   1407 C CB  . VAL C 1 55 ? -0.108  38.062 30.478 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 55  VAL C CB  1 
ATOM   1408 C CG1 . VAL C 1 55 ? -1.200  38.310 31.523 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 55  VAL C CG1 1 
ATOM   1409 C CG2 . VAL C 1 55 ? 1.073   38.980 30.700 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 55  VAL C CG2 1 
ATOM   1410 N N   . SER C 1 56 ? -1.474  35.085 30.982 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 56  SER C N   1 
ATOM   1411 C CA  . SER C 1 56 ? -2.635  34.287 30.597 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 56  SER C CA  1 
ATOM   1412 C C   . SER C 1 56 ? -3.824  35.073 30.036 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 56  SER C C   1 
ATOM   1413 O O   . SER C 1 56 ? -3.958  36.276 30.306 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 56  SER C O   1 
ATOM   1414 C CB  . SER C 1 56 ? -3.069  33.340 31.740 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 56  SER C CB  1 
ATOM   1415 O OG  . SER C 1 56 ? -3.993  33.956 32.678 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 56  SER C OG  1 
ATOM   1416 N N   . ALA C 1 57 ? -4.632  34.432 29.196 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 57  ALA C N   1 
ATOM   1417 C CA  . ALA C 1 57 ? -5.875  35.064 28.713 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 57  ALA C CA  1 
ATOM   1418 C C   . ALA C 1 57 ? -6.762  35.415 29.897 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 57  ALA C C   1 
ATOM   1419 O O   . ALA C 1 57 ? -7.477  36.427 29.873 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 57  ALA C O   1 
ATOM   1420 C CB  . ALA C 1 57 ? -6.630  34.181 27.740 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 57  ALA C CB  1 
ATOM   1421 N N   . LYS C 1 58 ? -6.711  34.596 30.950 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 58  LYS C N   1 
ATOM   1422 C CA  . LYS C 1 58 ? -7.508  34.923 32.154 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 58  LYS C CA  1 
ATOM   1423 C C   . LYS C 1 58 ? -6.945  36.229 32.639 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 58  LYS C C   1 
ATOM   1424 O O   . LYS C 1 58 ? -7.668  37.226 32.772 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 58  LYS C O   1 
ATOM   1425 C CB  . LYS C 1 58 ? -7.391  33.841 33.240 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 58  LYS C CB  1 
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ATOM   1442 C CD2 . LEU C 1 60 ? -3.051  40.742 28.828 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 60  LEU C CD2 1 
ATOM   1443 N N   . GLY C 1 61 ? -7.732  39.404 31.429 1.00 55.98 ? ? ? ? ? ? 61  GLY C N   1 
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ATOM   1446 O O   . GLY C 1 61 ? -10.889 40.126 30.050 1.00 71.09 ? ? ? ? ? ? 61  GLY C O   1 
ATOM   1447 N N   . ARG C 1 62 ? -10.011 38.037 30.111 1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 62  ARG C N   1 
ATOM   1448 C CA  . ARG C 1 62 ? -10.911 37.465 29.094 1.00 72.41 ? ? ? ? ? ? 62  ARG C CA  1 
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ATOM   1450 O O   . ARG C 1 62 ? -11.610 35.983 30.882 1.00 60.15 ? ? ? ? ? ? 62  ARG C O   1 
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ATOM   1452 C CG  . ARG C 1 62 ? -9.198  38.052 27.227 1.00 76.17 ? ? ? ? ? ? 62  ARG C CG  1 
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ATOM   1454 N NE  . ARG C 1 62 ? -7.578  38.433 25.373 1.00 82.33 ? ? ? ? ? ? 62  ARG C NE  1 
ATOM   1455 C CZ  . ARG C 1 62 ? -7.026  38.359 24.157 1.00 82.43 ? ? ? ? ? ? 62  ARG C CZ  1 
ATOM   1456 N NH1 . ARG C 1 62 ? -7.533  37.557 23.227 1.00 83.59 ? ? ? ? ? ? 62  ARG C NH1 1 
ATOM   1457 N NH2 . ARG C 1 62 ? -5.957  39.095 23.863 1.00 75.67 ? ? ? ? ? ? 62  ARG C NH2 1 
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HETATM 1461 O O3  . SO4 D 2 .  ? -11.363 10.998 16.434 1.00 60.44 ? ? ? ? ? ? 101 SO4 A O3  1 
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HETATM 1463 O O   . HOH E 3 .  ? 12.404  8.284  17.942 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
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A 1 10 GLY 10 10 10 GLY GLY A . n 
A 1 11 ARG 11 11 11 ARG ARG A . n 
A 1 12 THR 12 12 12 THR THR A . n 
A 1 13 GLU 13 13 13 GLU GLU A . n 
A 1 14 GLU 14 14 14 GLU GLU A . n 
A 1 15 GLN 15 15 15 GLN GLN A . n 
A 1 16 LYS 16 16 16 LYS LYS A . n 
A 1 17 ARG 17 17 17 ARG ARG A . n 
A 1 18 ALA 18 18 18 ALA ALA A . n 
A 1 19 VAL 19 19 19 VAL VAL A . n 
A 1 20 ILE 20 20 20 ILE ILE A . n 
A 1 21 GLU 21 21 21 GLU GLU A . n 
A 1 22 LYS 22 22 22 LYS LYS A . n 
A 1 23 VAL 23 23 23 VAL VAL A . n 
A 1 24 THR 24 24 24 THR THR A . n 
A 1 25 GLN 25 25 25 GLN GLN A . n 
A 1 26 ALA 26 26 26 ALA ALA A . n 
A 1 27 MET 27 27 27 MET MET A . n 
A 1 28 MET 28 28 28 MET MET A . n 
A 1 29 GLU 29 29 29 GLU GLU A . n 
A 1 30 ALA 30 30 30 ALA ALA A . n 
A 1 31 VAL 31 31 31 VAL VAL A . n 
A 1 32 GLY 32 32 32 GLY GLY A . n 
A 1 33 ALA 33 33 33 ALA ALA A . n 
A 1 34 PRO 34 34 34 PRO PRO A . n 
A 1 35 LYS 35 35 35 LYS LYS A . n 
A 1 36 GLU 36 36 36 GLU GLU A . n 
A 1 37 ASN 37 37 37 ASN ASN A . n 
A 1 38 VAL 38 38 38 VAL VAL A . n 
A 1 39 ARG 39 39 39 ARG ARG A . n 
A 1 40 VAL 40 40 40 VAL VAL A . n 
A 1 41 TRP 41 41 41 TRP TRP A . n 
A 1 42 ILE 42 42 42 ILE ILE A . n 
A 1 43 HIS 43 43 43 HIS HIS A . n 
A 1 44 ASP 44 44 44 ASP ASP A . n 
A 1 45 VAL 45 45 45 VAL VAL A . n 
A 1 46 PRO 46 46 46 PRO PRO A . n 
A 1 47 LYS 47 47 47 LYS LYS A . n 
A 1 48 GLU 48 48 48 GLU GLU A . n 
A 1 49 ASN 49 49 49 ASN ASN A . n 
A 1 50 TRP 50 50 50 TRP TRP A . n 
A 1 51 GLY 51 51 51 GLY GLY A . n 
A 1 52 ILE 52 52 52 ILE ILE A . n 
A 1 53 GLY 53 53 53 GLY GLY A . n 
A 1 54 GLY 54 54 54 GLY GLY A . n 
A 1 55 VAL 55 55 55 VAL VAL A . n 
A 1 56 SER 56 56 56 SER SER A . n 
A 1 57 ALA 57 57 57 ALA ALA A . n 
A 1 58 LYS 58 58 58 LYS LYS A . n 
A 1 59 ALA 59 59 59 ALA ALA A . n 
A 1 60 LEU 60 60 60 LEU LEU A . n 
A 1 61 GLY 61 61 61 GLY GLY A . n 
A 1 62 ARG 62 62 62 ARG ARG A . n 
B 1 1  PRO 1  1  1  PRO PRO B . n 
B 1 2  PHE 2  2  2  PHE PHE B . n 
B 1 3  ALA 3  3  3  ALA ALA B . n 
B 1 4  GLN 4  4  4  GLN GLN B . n 
B 1 5  ILE 5  5  5  ILE ILE B . n 
B 1 6  TYR 6  6  6  TYR TYR B . n 
B 1 7  LEU 7  7  7  LEU LEU B . n 
B 1 8  ILE 8  8  8  ILE ILE B . n 
B 1 9  GLU 9  9  9  GLU GLU B . n 
B 1 10 GLY 10 10 10 GLY GLY B . n 
B 1 11 ARG 11 11 11 ARG ARG B . n 
B 1 12 THR 12 12 12 THR THR B . n 
B 1 13 GLU 13 13 13 GLU GLU B . n 
B 1 14 GLU 14 14 14 GLU GLU B . n 
B 1 15 GLN 15 15 15 GLN GLN B . n 
B 1 16 LYS 16 16 16 LYS LYS B . n 
B 1 17 ARG 17 17 17 ARG ARG B . n 
B 1 18 ALA 18 18 18 ALA ALA B . n 
B 1 19 VAL 19 19 19 VAL VAL B . n 
B 1 20 ILE 20 20 20 ILE ILE B . n 
B 1 21 GLU 21 21 21 GLU GLU B . n 
B 1 22 LYS 22 22 22 LYS LYS B . n 
B 1 23 VAL 23 23 23 VAL VAL B . n 
B 1 24 THR 24 24 24 THR THR B . n 
B 1 25 GLN 25 25 25 GLN GLN B . n 
B 1 26 ALA 26 26 26 ALA ALA B . n 
B 1 27 MET 27 27 27 MET MET B . n 
B 1 28 MET 28 28 28 MET MET B . n 
B 1 29 GLU 29 29 29 GLU GLU B . n 
B 1 30 ALA 30 30 30 ALA ALA B . n 
B 1 31 VAL 31 31 31 VAL VAL B . n 
B 1 32 GLY 32 32 32 GLY GLY B . n 
B 1 33 ALA 33 33 33 ALA ALA B . n 
B 1 34 PRO 34 34 34 PRO PRO B . n 
B 1 35 LYS 35 35 35 LYS LYS B . n 
B 1 36 GLU 36 36 36 GLU GLU B . n 
B 1 37 ASN 37 37 37 ASN ASN B . n 
B 1 38 VAL 38 38 38 VAL VAL B . n 
B 1 39 ARG 39 39 39 ARG ARG B . n 
B 1 40 VAL 40 40 40 VAL VAL B . n 
B 1 41 TRP 41 41 41 TRP TRP B . n 
B 1 42 ILE 42 42 42 ILE ILE B . n 
B 1 43 HIS 43 43 43 HIS HIS B . n 
B 1 44 ASP 44 44 44 ASP ASP B . n 
B 1 45 VAL 45 45 45 VAL VAL B . n 
B 1 46 PRO 46 46 46 PRO PRO B . n 
B 1 47 LYS 47 47 47 LYS LYS B . n 
B 1 48 GLU 48 48 48 GLU GLU B . n 
B 1 49 ASN 49 49 49 ASN ASN B . n 
B 1 50 TRP 50 50 50 TRP TRP B . n 
B 1 51 GLY 51 51 51 GLY GLY B . n 
B 1 52 ILE 52 52 52 ILE ILE B . n 
B 1 53 GLY 53 53 53 GLY GLY B . n 
B 1 54 GLY 54 54 54 GLY GLY B . n 
B 1 55 VAL 55 55 55 VAL VAL B . n 
B 1 56 SER 56 56 56 SER SER B . n 
B 1 57 ALA 57 57 57 ALA ALA B . n 
B 1 58 LYS 58 58 58 LYS LYS B . n 
B 1 59 ALA 59 59 59 ALA ALA B . n 
B 1 60 LEU 60 60 60 LEU LEU B . n 
B 1 61 GLY 61 61 61 GLY GLY B . n 
B 1 62 ARG 62 62 62 ARG ARG B . n 
C 1 1  PRO 1  1  1  PRO PRO C . n 
C 1 2  PHE 2  2  2  PHE PHE C . n 
C 1 3  ALA 3  3  3  ALA ALA C . n 
C 1 4  GLN 4  4  4  GLN GLN C . n 
C 1 5  ILE 5  5  5  ILE ILE C . n 
C 1 6  TYR 6  6  6  TYR TYR C . n 
C 1 7  LEU 7  7  7  LEU LEU C . n 
C 1 8  ILE 8  8  8  ILE ILE C . n 
C 1 9  GLU 9  9  9  GLU GLU C . n 
C 1 10 GLY 10 10 10 GLY GLY C . n 
C 1 11 ARG 11 11 11 ARG ARG C . n 
C 1 12 THR 12 12 12 THR THR C . n 
C 1 13 GLU 13 13 13 GLU GLU C . n 
C 1 14 GLU 14 14 14 GLU GLU C . n 
C 1 15 GLN 15 15 15 GLN GLN C . n 
C 1 16 LYS 16 16 16 LYS LYS C . n 
C 1 17 ARG 17 17 17 ARG ARG C . n 
C 1 18 ALA 18 18 18 ALA ALA C . n 
C 1 19 VAL 19 19 19 VAL VAL C . n 
C 1 20 ILE 20 20 20 ILE ILE C . n 
C 1 21 GLU 21 21 21 GLU GLU C . n 
C 1 22 LYS 22 22 22 LYS LYS C . n 
C 1 23 VAL 23 23 23 VAL VAL C . n 
C 1 24 THR 24 24 24 THR THR C . n 
C 1 25 GLN 25 25 25 GLN GLN C . n 
C 1 26 ALA 26 26 26 ALA ALA C . n 
C 1 27 MET 27 27 27 MET MET C . n 
C 1 28 MET 28 28 28 MET MET C . n 
C 1 29 GLU 29 29 29 GLU GLU C . n 
C 1 30 ALA 30 30 30 ALA ALA C . n 
C 1 31 VAL 31 31 31 VAL VAL C . n 
C 1 32 GLY 32 32 32 GLY GLY C . n 
C 1 33 ALA 33 33 33 ALA ALA C . n 
C 1 34 PRO 34 34 34 PRO PRO C . n 
C 1 35 LYS 35 35 35 LYS LYS C . n 
C 1 36 GLU 36 36 36 GLU GLU C . n 
C 1 37 ASN 37 37 37 ASN ASN C . n 
C 1 38 VAL 38 38 38 VAL VAL C . n 
C 1 39 ARG 39 39 39 ARG ARG C . n 
C 1 40 VAL 40 40 40 VAL VAL C . n 
C 1 41 TRP 41 41 41 TRP TRP C . n 
C 1 42 ILE 42 42 42 ILE ILE C . n 
C 1 43 HIS 43 43 43 HIS HIS C . n 
C 1 44 ASP 44 44 44 ASP ASP C . n 
C 1 45 VAL 45 45 45 VAL VAL C . n 
C 1 46 PRO 46 46 46 PRO PRO C . n 
C 1 47 LYS 47 47 47 LYS LYS C . n 
C 1 48 GLU 48 48 48 GLU GLU C . n 
C 1 49 ASN 49 49 49 ASN ASN C . n 
C 1 50 TRP 50 50 50 TRP TRP C . n 
C 1 51 GLY 51 51 51 GLY GLY C . n 
C 1 52 ILE 52 52 52 ILE ILE C . n 
C 1 53 GLY 53 53 53 GLY GLY C . n 
C 1 54 GLY 54 54 54 GLY GLY C . n 
C 1 55 VAL 55 55 55 VAL VAL C . n 
C 1 56 SER 56 56 56 SER SER C . n 
C 1 57 ALA 57 57 57 ALA ALA C . n 
C 1 58 LYS 58 58 58 LYS LYS C . n 
C 1 59 ALA 59 59 59 ALA ALA C . n 
C 1 60 LEU 60 60 60 LEU LEU C . n 
C 1 61 GLY 61 61 61 GLY GLY C . n 
C 1 62 ARG 62 62 62 ARG ARG C . n 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       PISA 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   hexameric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     6 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1,2 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,D,E,B,F,C,G 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id 
_pdbx_struct_assembly_prop.type 
_pdbx_struct_assembly_prop.value 
_pdbx_struct_assembly_prop.details 
1 'ABSA (A^2)' 13850 ? 
1 'SSA (A^2)'  14090 ? 
1 MORE         -112  ? 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 'identity operation'         1_555 x,y,z       1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 
0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 'crystal symmetry operation' 3_555 -x,y,-z+1/2 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 
0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 34.9380000000 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
HKL-2000 'data collection' .        ? 1 
PHASER   'model building'  .        ? 2 
REFMAC   refinement        5.6.0117 ? 3 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
4FAZ 2013-06-05 4 0000 'Initial release' 'Initial release' 
4FAZ 2014-03-26 4 0001 Citation          'Citation update' 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
D 2 SO4 1  101 1  SO4 SO4 A . 
E 3 HOH 1  201 1  HOH HOH A . 
E 3 HOH 2  202 2  HOH HOH A . 
E 3 HOH 3  203 3  HOH HOH A . 
E 3 HOH 4  204 6  HOH HOH A . 
E 3 HOH 5  205 8  HOH HOH A . 
E 3 HOH 6  206 11 HOH HOH A . 
E 3 HOH 7  207 13 HOH HOH A . 
E 3 HOH 8  208 15 HOH HOH A . 
E 3 HOH 9  209 18 HOH HOH A . 
E 3 HOH 10 210 19 HOH HOH A . 
E 3 HOH 11 211 20 HOH HOH A . 
E 3 HOH 12 212 21 HOH HOH A . 
E 3 HOH 13 213 23 HOH HOH A . 
E 3 HOH 14 214 24 HOH HOH A . 
E 3 HOH 15 215 28 HOH HOH A . 
E 3 HOH 16 216 30 HOH HOH A . 
E 3 HOH 17 217 32 HOH HOH A . 
E 3 HOH 18 218 33 HOH HOH A . 
E 3 HOH 19 219 40 HOH HOH A . 
E 3 HOH 20 220 41 HOH HOH A . 
E 3 HOH 21 221 45 HOH HOH A . 
E 3 HOH 22 222 47 HOH HOH A . 
E 3 HOH 23 223 48 HOH HOH A . 
E 3 HOH 24 224 49 HOH HOH A . 
E 3 HOH 25 225 50 HOH HOH A . 
E 3 HOH 26 226 51 HOH HOH A . 
E 3 HOH 27 227 56 HOH HOH A . 
E 3 HOH 28 228 57 HOH HOH A . 
E 3 HOH 29 229 58 HOH HOH A . 
E 3 HOH 30 230 61 HOH HOH A . 
F 3 HOH 1  101 4  HOH HOH B . 
F 3 HOH 2  102 5  HOH HOH B . 
F 3 HOH 3  103 7  HOH HOH B . 
F 3 HOH 4  104 9  HOH HOH B . 
F 3 HOH 5  105 10 HOH HOH B . 
F 3 HOH 6  106 12 HOH HOH B . 
F 3 HOH 7  107 14 HOH HOH B . 
F 3 HOH 8  108 16 HOH HOH B . 
F 3 HOH 9  109 22 HOH HOH B . 
F 3 HOH 10 110 25 HOH HOH B . 
F 3 HOH 11 111 26 HOH HOH B . 
F 3 HOH 12 112 27 HOH HOH B . 
F 3 HOH 13 113 29 HOH HOH B . 
F 3 HOH 14 114 31 HOH HOH B . 
F 3 HOH 15 115 37 HOH HOH B . 
F 3 HOH 16 116 38 HOH HOH B . 
F 3 HOH 17 117 39 HOH HOH B . 
F 3 HOH 18 118 42 HOH HOH B . 
F 3 HOH 19 119 43 HOH HOH B . 
F 3 HOH 20 120 46 HOH HOH B . 
F 3 HOH 21 121 71 HOH HOH B . 
F 3 HOH 22 122 77 HOH HOH B . 
F 3 HOH 23 123 79 HOH HOH B . 
F 3 HOH 24 124 80 HOH HOH B . 
F 3 HOH 25 125 81 HOH HOH B . 
G 3 HOH 1  101 17 HOH HOH C . 
G 3 HOH 2  102 34 HOH HOH C . 
G 3 HOH 3  103 35 HOH HOH C . 
G 3 HOH 4  104 36 HOH HOH C . 
G 3 HOH 5  105 64 HOH HOH C . 
G 3 HOH 6  106 82 HOH HOH C . 
# 
_pdbx_validate_rmsd_bond.id               1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_model_num    1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_1   CE2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_1   B 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_1   TRP 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_1    41 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_1   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_1   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_2   CD2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_2   B 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_2   TRP 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_2    41 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_2   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_2   ? 
_pdbx_validate_rmsd_bond.bond_deviation   0.082 
# 
loop_
_pdbx_validate_rmsd_angle.id 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation 
1 1 NE B ARG 11 ? ? CZ B ARG 11 ? ? NH1 B ARG 11 ? ? 7.1  
2 1 NE B ARG 11 ? ? CZ B ARG 11 ? ? NH2 B ARG 11 ? ? -3.8 
# 
_pdbx_validate_chiral.id              1 
_pdbx_validate_chiral.PDB_model_num   1 
_pdbx_validate_chiral.auth_comp_id    VAL 
_pdbx_validate_chiral.auth_asym_id    B 
_pdbx_validate_chiral.auth_seq_id     31 
_pdbx_validate_chiral.PDB_ins_code    ? 
_pdbx_validate_chiral.details         'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 
_pdbx_validate_chiral.omega           24.818 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 'SULFATE ION' SO4 
3 water         HOH 
# 
