Визуализация белка с pdb_id = 5iza. Это белок человека, называется Adenomatous polyposis coli и участвует в адегзии клеток. Точнее, он понижает концентрацию бета-катенина и взаимодействует с Е-кадгерином. В pdb-структуру лиганды не входят.
Состоит из двух цепей, цепь А имеет молекулярную массу около 40 килодальтон, цепь В состоит из всего 9 аминокислотных остатков
Ссылка на текст скрипта
Здесь приведены типичные длины водородных связей между атомами остова, они слабо зависят от радикалов и поэтому слабо отличаются внутри одной структуры. Длины водородных связей между радикалами разнятся между собой сильнее и отличаются от длин связей в остове!
Я старалась выбирать связи для измерений случайно; все они относятся к цепи А, так как цепь В не имеет вторичной структуры.
| # | Имена атомов | Длина связи (А) | Угол N-O-C |
| 1 | LYS455:A.O - PHE458:A.N | 3.46 | 117.9 |
| 2 | ARG564:A.O - GLY567:A.N | 3.08 | 118.9 |
| 3 | ARG549:A.O - TRP553:A.N | 3.19 | 153.2 |
| 4 | LYS603:A.O - CYS607:A.N | 3.07 | 154.5 |
| 5 | ASP539:A.O - VAL543:A.N | 3.12 | 150.6 |
| 6 | ALA545:A.O - ARG549:A.N | 2.78 | 154.5 |
| 7 | ILE638:A.O - VAL642:A.N | 2.88 | 164.2 |
| 8 | LEU585:A.O - LEU589:A.N | 2.83 | 163.4 |
| 9 | LEU407:A.O - GLU411:A.N | 2.83 | 160.0 |
| 10 | ARG499:A.O - MET503:A.N | 2.89 | 158.0 |
| 11 | MET466:A.O - GLY477:A.N | 2.89 | 139.7 |
| 12 | VAL609:A.O - ALA612:A.N | 3.00 | 136.8 |
Видно, что первые две связи в этой таблице не подходят под определение IUPAC: угол отличается от 180 больше, чем на 45 градусов. Для оставшихся связей:
У меня было предположение, что пролин из-за своей нелинейной структуры может образовывать водородные связи с другими параметрами, и я решила проверить его. Белок содержит 7 остатков пролина; 3 из них не образуют водородных связей, 3 образуют по одной и последний образует две. Данные для этих связей приведены в таблице:
| # | Имена атомов | Длина связи (А) | Угол N-O-C |
| 1 | PRO734:A.O - TYR737:A.O | 2.96 | 130.0 |
| 2 | PRO692:A.O - GLU696:A.N | 2.95 | 153.3 |
| 3 | PRO448:A.O - VAL452:A.N | 3.08 | 146.6 |
| 4 | PRO441:A.O - ILE446:A.N | 3.32 | 139.4 |
| 5 | PRO441:A.O - HIS444:A.N | 2.93 | 119.6 |
Первое, что бросается в глаза: пролин может участвовать в водородных связях только в качестве акцептора. Это связано с тем, что его азот участвует в образовании цикла.
В моем белке нет бета-тяжей, поэтому данные приведены для тяжей из резервного белка, pdb_id = 5WCA
| # | Имена атомов | Длина связи (А) | Угол N-O-C |
| 1 | [ARG]38:H.O - [GLU]46:H.N | 2.82 | 90.4 |
| 2 | [GLU]46:H.O - [ARG]38:H.N | 2.90 | 146.0 |
| 3 | [GLU]81:H.O - [THR]68:H.N | 3.02 | 155.6 |
| 4 | [THR]70:H.O - [TYR]79:H.N | 2.86 | 148.7 |
| 5 | [VAL]109:H.O - [ALA]88:H.N | 3.00 | 160.6 |
| 6 | [MET]80:H.O - [VAL]20:H.N | 2.88 | 156.2 |
Вернуться на страницу семестра
© potapenko 2017