Главная

О себе

Семестры

Внутренности белков и макромолекулярных комплексов



<


Текст скрипта 1. Описание гидрофобного ядра
Текст скрипта 2. Плотность упаковки атомов в гидрофобном ядре
Текст скрипта 3. Изображение белка в комплексе с ДНК

Описание гидрофобного ядра

С помощью сервера CluD в белке альфа-галактозидазы Streptomyces avermitilis MA-4680 = NBRC 14893 обнаружено 11 гидрофобных ядер. Их характеристики представлены в таблице 1. На рисунке показаны наиболее крупные из них - core1 и core9.

Таблица 1. Харакеристики гидрофобных ядер белка

Гидрофобное ядро Число атомов Процент от общего числа атомов,%
core1 624 18.68
core2 9 0.27
core3 6 0.18
core4 5 0.15
core5 24 0.72
core6 19 0.57
core7 9 0.27
core8 4 0.12
core9 133 3.98
core10 4 0.12
core11 7 0.21

Плотность упаковки атомов в гидрофобном ядре

Для определения плотности упаковки атомов в гидрофобном ядре был взят остаток фенилаланина PHE299. На расстоянии не более 6 ангстрем от остатка фенилаланина находятся атомы, которые практически полностью покрывают его поверхность. На расстоянии не более 7 ангстрем добавляются атомы, не покрывающие незанятую площадь данного остатка фенилаланина. Были измерены расстояния между соседними не связанными ковалентно атомами в белке (расстояния от атомов остатка до ближайших к остатку атомов) и найдено характерное расстояние, принятое за вычисленное среднее - 0.37 нм или 3.7 ангстрем. Измеренные расстояния представлены на рисунке 1. Для того,чтобы определить, можно ли поместить между соседними атомами гидрофобного ядра еще один атом, примем молекулу воды за атом кислорода c соответствующим диаметром 1.4+1.4=2.8 ангстрема. Берем атомы с наименьшим радиусам (из предложенных в задании это атомы кислорода) и рассчитаем расстояние между ними с учётом вычисленного характерного расстояния между ковалентно несвязанными атомами: 3.7-1.4*2=0.9 ангстрема. Сопоставляя это значение с диаметром молекулы воды, можно сделать вывод, что молекулы воды не могут поместиться в гидрофобном ядре между другими атомами.



Рисунок 1. Расстояния до ближайших атомов остатка

Белок в комплексе с ДНК

На изображении комплекса белка с ДНК можно увидеть комплекс человеческой ДНК-полимеразы eta с ДНК. ДНК-полимераза - это фермент, участвующий в репликации ДНК. Ферменты этого класса катализируют полимеризацию дезоксирибонуклеотидов вдоль цепочки нуклеотидов ДНК, которую фермент «читает» и использует в качестве шаблона. ДНК-полимеразы eta принадлежат к семейству ДНК-полимераз, представители которого отличаются от прочих низкой производительностью на целостных шаблонах, а также способностью осуществлять репликацию на шаблонах поврежденных ДНК. [1] Функционирование ДНК тесно связано с ее взаимодействиями с белками. В клетке она связана со структурными белками - гистонами - и образует компактную структуру, называющуюся хроматином. Существуют белки, узнающие специфические последовательности ДНК и присоединяющиеся к ним. Например, различные классы факторов транскрипции. Для протекания жизненно важных процессов ДНК, находящаяся в клетке в суперскрученном состоянии, должна быть раскручена, что производится двумя группами белков-ферментов — топоизомеразами и хеликазами. В различных процессах, происходящих в клетке, например, рекомбинации и репарации, участвуют ферменты, способные разрезать (нуклеазы) и восстанавливать целостность (лигазы) нитей ДНК. Существует также важная для метаболизма ДНК группа ферментов, которые синтезируют цепи полинуклеотидов из нуклеозидтрифосфатов — ДНК-полимеразы.[2]

Источники:


[1] https://ru.wikipedia.org/wiki/ДНК-полимераза
[2] https://ru.wikipedia.org/wiki/Дезоксирибонуклеиновая_кислота


© Potemkina Elena, 2016