Водородные связи играют важную роль в биологических системах, стабилизируя их. В нашей системе белок-ДНК 37 водородных связей, нужных для закрепления белка на поверности ДНК для успешных операций с ней (в данном случае - для гидролиза фосфатных связей).
Подвижность белка в ЯМР-структуре
Табл. 1. Расстояния между крайними положениями Са-атомов определеных остатков
Остаток
Максимальное расстояние между CA, нм
Между наиболее удалёнными атомами боковой цепи, нм
Остатки из середин а-спиралей
[ILE]80:A
0.78279567
1.5347363
[GLN]57:A
1.8067558
2.6372046
[HIS]21:A
2.669235
5.0225816
Остатки из середин петель
[LYS]105:A
3.8289816
10.833768
[LYS]5:A
3.2164032
9.193737
[ASN]45:A
1.3660295
5.9479303
По Табл. 1 Можно заключить, что подвижность участков молекулы белка, образующих петли значительно выше, чем у участков, расположенных в середине а-спиралей (или в-тяжей). Кроме того, важно отметить, что наиболее подвижны атомы, расположенные на самом конце боковой цепи. Ещё одно замечание. Чем больше атомов входит в радикал аминокислоты (длиннее радикал), тем она подвижнее (не касается ароматических аминокислот, так как плоское кольцо ограничивают его движение).
После того, как структура загрузится, надо нажать две кнопки: