data_1UWZ
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PDB  1UWZ      
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1 2004-05-20 2004-02-18 ? 1UWZ 0 
2 2009-02-24 ?          ? 1UWZ 1 
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_pdbx_database_related.db_name        PDB 
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_pdbx_database_related.content_type   unspecified 
_pdbx_database_related.details        'CRYSTAL STRUCTURE OF CYTIDINE DEAMINASE FROM BACILLUSSUBTILIS IN COMPLEX WITH THE INHIBITOR TETRAHYDRODEOXYURIDINE' 
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_pdbx_database_status.process_site   PDBE 
_pdbx_database_status.SG_entry       . 
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_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Johansson, E.' 1 
'Neuhard, J.'   2 
'Willemoes, M.' 3 
'Larsen, S.'    4 
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_citation.id                        primary 
_citation.title                     'Structural, Kinetic, and Mutational Studies of the Zinc Ion Environment in Tetrameric Cytidine Deaminase' 
_citation.journal_abbrev            Biochemistry 
_citation.journal_volume            43 
_citation.page_first                6020 
_citation.page_last                 ? 
_citation.year                      2004 
_citation.journal_id_ASTM           BICHAW 
_citation.country                   US 
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_citation.journal_id_CSD            0033 
_citation.book_publisher            ? 
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_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1021/BI035893X 
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_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Johansson, E.' 1 
primary 'Neuhard, J.'   2 
primary 'Willemoes, M.' 3 
primary 'Larsen, S.'    4 
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_cell.Z_PDB              8 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
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_symmetry.space_group_name_H-M             'C 1 2 1' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
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loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'CYTIDINE DEAMINASE'   14782.993 2   ? YES ? 3.5.4.5 
2 non-polymer syn TETRAHYDRODEOXYURIDINE 230.220   2   ? ?   ? ?       
3 non-polymer syn 'ZINC ION'             65.380    2   ? ?   ? ?       
4 water       nat water                  18.015    148 ? ?   ? ?       
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 'CYTIDINE AMINOHYDROLASE, CDA' 
2 ?                              
3 ?                              
4 ?                              
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MNRQELITEALKARDMAYAPYSKFQVGAALLTKDGKVYRGCNIENAAYSMCNCAEATALFKAVSEGDTEFQMLAVAADTP
GPVSPCGACRQVISELCTKDVIVVLTNLQGQIKEMTVEELLPGAFSSEDLHDERKL
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MNRQELITEALKARDMAYAPYSKFQVGAALLTKDGKVYRGCNIENAAYSMCNCAEATALFKAVSEGDTEFQMLAVAADTP
GPVSPCGACRQVISELCTKDVIVVLTNLQGQIKEMTVEELLPGAFSSEDLHDERKL
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ASN n 
1 3   ARG n 
1 4   GLN n 
1 5   GLU n 
1 6   LEU n 
1 7   ILE n 
1 8   THR n 
1 9   GLU n 
1 10  ALA n 
1 11  LEU n 
1 12  LYS n 
1 13  ALA n 
1 14  ARG n 
1 15  ASP n 
1 16  MET n 
1 17  ALA n 
1 18  TYR n 
1 19  ALA n 
1 20  PRO n 
1 21  TYR n 
1 22  SER n 
1 23  LYS n 
1 24  PHE n 
1 25  GLN n 
1 26  VAL n 
1 27  GLY n 
1 28  ALA n 
1 29  ALA n 
1 30  LEU n 
1 31  LEU n 
1 32  THR n 
1 33  LYS n 
1 34  ASP n 
1 35  GLY n 
1 36  LYS n 
1 37  VAL n 
1 38  TYR n 
1 39  ARG n 
1 40  GLY n 
1 41  CYS n 
1 42  ASN n 
1 43  ILE n 
1 44  GLU n 
1 45  ASN n 
1 46  ALA n 
1 47  ALA n 
1 48  TYR n 
1 49  SER n 
1 50  MET n 
1 51  CYS n 
1 52  ASN n 
1 53  CYS n 
1 54  ALA n 
1 55  GLU n 
1 56  ALA n 
1 57  THR n 
1 58  ALA n 
1 59  LEU n 
1 60  PHE n 
1 61  LYS n 
1 62  ALA n 
1 63  VAL n 
1 64  SER n 
1 65  GLU n 
1 66  GLY n 
1 67  ASP n 
1 68  THR n 
1 69  GLU n 
1 70  PHE n 
1 71  GLN n 
1 72  MET n 
1 73  LEU n 
1 74  ALA n 
1 75  VAL n 
1 76  ALA n 
1 77  ALA n 
1 78  ASP n 
1 79  THR n 
1 80  PRO n 
1 81  GLY n 
1 82  PRO n 
1 83  VAL n 
1 84  SER n 
1 85  PRO n 
1 86  CYS n 
1 87  GLY n 
1 88  ALA n 
1 89  CYS n 
1 90  ARG n 
1 91  GLN n 
1 92  VAL n 
1 93  ILE n 
1 94  SER n 
1 95  GLU n 
1 96  LEU n 
1 97  CYS n 
1 98  THR n 
1 99  LYS n 
1 100 ASP n 
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1 102 ILE n 
1 103 VAL n 
1 104 VAL n 
1 105 LEU n 
1 106 THR n 
1 107 ASN n 
1 108 LEU n 
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1 110 GLY n 
1 111 GLN n 
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1 114 GLU n 
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1 116 THR n 
1 117 VAL n 
1 118 GLU n 
1 119 GLU n 
1 120 LEU n 
1 121 LEU n 
1 122 PRO n 
1 123 GLY n 
1 124 ALA n 
1 125 PHE n 
1 126 SER n 
1 127 SER n 
1 128 GLU n 
1 129 ASP n 
1 130 LEU n 
1 131 HIS n 
1 132 ASP n 
1 133 GLU n 
1 134 ARG n 
1 135 LYS n 
1 136 LEU n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
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_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
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_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'BACILLUS SUBTILIS' 
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_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
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_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'ESCHERICHIA COLI' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     562 
_entity_src_gen.host_org_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
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_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
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_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
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_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       PTRCR56ACDA 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    CDD_BACSU 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   ? 
_struct_ref.pdbx_align_begin           ? 
_struct_ref.biol_id                    . 
_struct_ref.pdbx_db_accession          P19079 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 1UWZ A 1 ? 136 ? P19079 1 ? 136 ? 1 136 
2 1 1UWZ B 1 ? 136 ? P19079 1 ? 136 ? 1 136 
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
1 1UWZ ALA A 56 ? UNP P19079 ARG 56 'ENGINEERED MUTATION' 56 1 
2 1UWZ ALA B 56 ? UNP P19079 ARG 56 'ENGINEERED MUTATION' 56 2 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE             ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE             ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE               ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE              ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'        ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE             ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE              ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                 ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'        ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE               ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                 ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE          ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                 ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE                ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE               ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
THU NON-POLYMER         . TETRAHYDRODEOXYURIDINE ? 'C9 H14 N2 O5'   230.220 
ZN  NON-POLYMER         . 'ZINC ION'             ? 'ZN 2'           65.380  
HOH NON-POLYMER         . WATER                  ? 'H2 O'           18.015  
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE              ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
# 
_exptl.entry_id          1UWZ 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.1 
_exptl_crystal.density_percent_sol   41 
_exptl_crystal.description           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          ? 
_exptl_crystal_grow.temp            ? 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              4.60 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
'VAPOUR DIFFUSION AT RT: PROTEIN: 4.6 MG/ML + 5 MM TETRAHYDRODEOXYURIDINE PRECIPITANT: 17-23 % MPD,10 MM CALCIUM CHLORIDE, 0.1 M SODIUM ACETATE, pH 4.60' 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100.0 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   MARRESEARCH 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2001-11-22 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    ? 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   0.968 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'MAX II BEAMLINE I711' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       'MAX II' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   I711 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             0.968 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        ? 
# 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.entry_id                     1UWZ 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   ? 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             20.000 
_reflns.d_resolution_high            1.990 
_reflns.number_obs                   15794 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         94.0 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.11400 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        10.8000 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        19.1 
_reflns.pdbx_redundancy              4.300 
# 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.d_res_high             1.99 
_reflns_shell.d_res_low              2.04 
_reflns_shell.percent_possible_all   54.0 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.38800 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    1.300 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        ? 
# 
_computing.entry_id                           1UWZ 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             DENZO 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             SCALEPACK 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 ? 
_computing.structure_refinement               'CNS 1.1' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.pdbx_refine_id                           'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.entry_id                                 1UWZ 
_refine.pdbx_diffrn_id                           1 
_refine.pdbx_TLS_residual_ADP_flag               ? 
_refine.ls_number_reflns_obs                     15662 
_refine.ls_number_reflns_all                     ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                          ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                          0.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF               1382609.12 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF                ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF           ? 
_refine.ls_d_res_low                             19.96 
_refine.ls_d_res_high                            1.99 
_refine.ls_percent_reflns_obs                    94.2 
_refine.ls_R_factor_obs                          0.188 
_refine.ls_R_factor_all                          ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                       0.188 
_refine.ls_R_factor_R_free                       0.211 
_refine.ls_R_factor_R_free_error                 0.008 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details         ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free                 4.8 
_refine.ls_number_reflns_R_free                  747 
_refine.ls_number_parameters                     ? 
_refine.ls_number_restraints                     ? 
_refine.occupancy_min                            ? 
_refine.occupancy_max                            ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc               ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free          ? 
_refine.B_iso_mean                               24.6 
_refine.aniso_B[1][1]                            -3.84 
_refine.aniso_B[2][2]                            2.65 
_refine.aniso_B[3][3]                            1.19 
_refine.aniso_B[1][2]                            0.00 
_refine.aniso_B[1][3]                            0.98 
_refine.aniso_B[2][3]                            0.00 
_refine.solvent_model_details                    'FLAT MODEL' 
_refine.solvent_model_param_ksol                 0.347531 
_refine.solvent_model_param_bsol                 41.9786 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii             ? 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii             ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii             ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method               THROUGHOUT 
_refine.details                                  ? 
_refine.pdbx_starting_model                      'PDB ENTRY 1JTK' 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct          'DIFFERENCE FOURIER' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model             RESTRAINED 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values       ? 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case     ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details            RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                       ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                  ? 
_refine.overall_SU_ML                            ? 
_refine.pdbx_overall_phase_error                 ? 
_refine.overall_SU_B                             ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI             ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_free_Cruickshank_DPI   ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_Blow_DPI               ? 
_refine.pdbx_overall_SU_R_free_Blow_DPI          ? 
# 
_refine_analyze.pdbx_refine_id                  'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_analyze.entry_id                        1UWZ 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs    0.22 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs             0.24 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs           5.00 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free   0.25 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free            0.25 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free          ? 
_refine_analyze.number_disordered_residues      ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen          ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen      ? 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        1944 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         34 
_refine_hist.number_atoms_solvent             148 
_refine_hist.number_atoms_total               2126 
_refine_hist.d_res_high                       1.99 
_refine_hist.d_res_low                        19.96 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
_refine_ls_restr.pdbx_restraint_function 
c_bond_d                0.006 ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_bond_d_na             ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_bond_d_prot           ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_angle_d               ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_angle_d_na            ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_angle_d_prot          ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_angle_deg             1.2   ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_angle_deg_na          ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_angle_deg_prot        ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_dihedral_angle_d      23.2  ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_dihedral_angle_d_na   ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_dihedral_angle_d_prot ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_improper_angle_d      0.79  ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_improper_angle_d_na   ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_improper_angle_d_prot ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_mcbond_it             1.11  1.50 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_mcangle_it            1.69  2.00 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_scbond_it             2.15  2.00 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
c_scangle_it            3.01  2.50 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   6 
_refine_ls_shell.d_res_high                       1.99 
_refine_ls_shell.d_res_low                        2.11 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             1924 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.267 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               72.5 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.273 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            0.032 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            3.8 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             75 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.R_factor_all                     ? 
# 
loop_
_pdbx_xplor_file.pdbx_refine_id 
_pdbx_xplor_file.serial_no 
_pdbx_xplor_file.param_file 
_pdbx_xplor_file.topol_file 
'X-RAY DIFFRACTION' 1 PROTEIN_REP.PARAM PROTEIN.TOP 
'X-RAY DIFFRACTION' 2 ION.PARAM         ION.TOP     
'X-RAY DIFFRACTION' 3 WATER.PARAM       WATER.TOP   
'X-RAY DIFFRACTION' 4 THU_PAR           THU_TOP     
# 
_struct_ncs_oper.id             1 
_struct_ncs_oper.code           given 
_struct_ncs_oper.details        ? 
_struct_ncs_oper.matrix[1][1]   -0.999936 
_struct_ncs_oper.matrix[1][2]   0.001283 
_struct_ncs_oper.matrix[1][3]   -0.011201 
_struct_ncs_oper.matrix[2][1]   -0.001334 
_struct_ncs_oper.matrix[2][2]   -0.999989 
_struct_ncs_oper.matrix[2][3]   0.004566 
_struct_ncs_oper.matrix[3][1]   -0.011195 
_struct_ncs_oper.matrix[3][2]   0.004580 
_struct_ncs_oper.matrix[3][3]   0.999927 
_struct_ncs_oper.vector[1]      26.39634 
_struct_ncs_oper.vector[2]      117.58556 
_struct_ncs_oper.vector[3]      -0.16090 
# 
_struct.entry_id                  1UWZ 
_struct.title                     'BACILLUS SUBTILIS CYTIDINE DEAMINASE WITH AN ARG56 - ALA SUBSTITUTION' 
_struct.pdbx_descriptor           'CYTIDINE DEAMINASE (E.C.3.5.4.5)' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        1UWZ 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            'CYTIDINE DEAMINASE, CDD, TETRAMER, ZINC BINDING, PYRIMIDINE METABOLISM, SALVAGE, HYDROLASE' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 2 ? 
F N N 3 ? 
G N N 4 ? 
H N N 4 ? 
# 
_struct_biol.id   1 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  ASN A 2   ? ASP A 15  ? ASN A 2   ASP A 15  1 ? 14 
HELX_P HELX_P2  2  ALA A 47  ? CYS A 51  ? ALA A 47  CYS A 51  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  3  CYS A 53  ? GLU A 65  ? CYS A 53  GLU A 65  1 ? 13 
HELX_P HELX_P4  4  CYS A 86  ? CYS A 97  ? CYS A 86  CYS A 97  1 ? 12 
HELX_P HELX_P5  5  VAL A 117 ? LEU A 121 ? VAL A 117 LEU A 121 1 ? 5  
HELX_P HELX_P6  6  SER A 126 ? LEU A 130 ? SER A 126 LEU A 130 5 ? 5  
HELX_P HELX_P7  7  ASN B 2   ? ASP B 15  ? ASN B 2   ASP B 15  1 ? 14 
HELX_P HELX_P8  8  ALA B 47  ? CYS B 51  ? ALA B 47  CYS B 51  5 ? 5  
HELX_P HELX_P9  9  CYS B 53  ? GLU B 65  ? CYS B 53  GLU B 65  1 ? 13 
HELX_P HELX_P10 10 CYS B 86  ? CYS B 97  ? CYS B 86  CYS B 97  1 ? 12 
HELX_P HELX_P11 11 VAL B 117 ? LEU B 121 ? VAL B 117 LEU B 121 1 ? 5  
HELX_P HELX_P12 12 SER B 126 ? LEU B 130 ? SER B 126 LEU B 130 5 ? 5  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
metalc1 metalc ? D ZN . ZN ? ? ? 1_555 A CYS 53 SG ? ? A ZN 1131 A CYS 53  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.398 ? 
metalc2 metalc ? D ZN . ZN ? ? ? 1_555 A CYS 86 SG ? ? A ZN 1131 A CYS 86  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.316 ? 
metalc3 metalc ? D ZN . ZN ? ? ? 1_555 C THU .  O4 ? ? A ZN 1131 A THU 138 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.370 ? 
metalc4 metalc ? D ZN . ZN ? ? ? 1_555 A CYS 89 SG ? ? A ZN 1131 A CYS 89  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.487 ? 
metalc5 metalc ? F ZN . ZN ? ? ? 1_555 B CYS 53 SG ? ? B ZN 1131 B CYS 53  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.420 ? 
metalc6 metalc ? F ZN . ZN ? ? ? 1_555 E THU .  O4 ? ? B ZN 1131 B THU 138 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.376 ? 
metalc7 metalc ? F ZN . ZN ? ? ? 1_555 B CYS 86 SG ? ? B ZN 1131 B CYS 86  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.362 ? 
metalc8 metalc ? F ZN . ZN ? ? ? 1_555 B CYS 89 SG ? ? B ZN 1131 B CYS 89  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.495 ? 
# 
_struct_conn_type.id          metalc 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA ? 5 ? 
BA ? 5 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA 1 2 ? anti-parallel 
AA 2 3 ? anti-parallel 
AA 3 4 ? parallel      
AA 4 5 ? anti-parallel 
BA 1 2 ? anti-parallel 
BA 2 3 ? anti-parallel 
BA 3 4 ? parallel      
BA 4 5 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA 1 VAL A 37  ? CYS A 41  ? ? VAL A 37  CYS A 41  
AA 2 VAL A 26  ? THR A 32  ? ? VAL A 26  THR A 32  
AA 3 PHE A 70  ? ALA A 77  ? ? PHE A 70  ALA A 77  
AA 4 ILE A 102 ? THR A 106 ? ? ILE A 102 THR A 106 
AA 5 ILE A 112 ? THR A 116 ? ? ILE A 112 THR A 116 
BA 1 VAL B 37  ? CYS B 41  ? ? VAL B 37  CYS B 41  
BA 2 VAL B 26  ? THR B 32  ? ? VAL B 26  THR B 32  
BA 3 PHE B 70  ? ALA B 77  ? ? PHE B 70  ALA B 77  
BA 4 ILE B 102 ? THR B 106 ? ? ILE B 102 THR B 106 
BA 5 ILE B 112 ? THR B 116 ? ? ILE B 112 THR B 116 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA 1 2 N GLY A 40  ? N GLY A 40  O ALA A 28  ? O ALA A 28  
AA 2 3 O LEU A 31  ? O LEU A 31  N GLN A 71  ? N GLN A 71  
AA 3 4 N LEU A 73  ? N LEU A 73  O ILE A 102 ? O ILE A 102 
AA 4 5 N LEU A 105 ? N LEU A 105 O LYS A 113 ? O LYS A 113 
BA 1 2 N GLY B 40  ? N GLY B 40  O ALA B 28  ? O ALA B 28  
BA 2 3 O LEU B 31  ? O LEU B 31  N GLN B 71  ? N GLN B 71  
BA 3 4 N LEU B 73  ? N LEU B 73  O ILE B 102 ? O ILE B 102 
BA 4 5 N LEU B 105 ? N LEU B 105 O LYS B 113 ? O LYS B 113 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE ZN A1131'  SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE ZN B1131'  SOFTWARE 
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE THU A 138' SOFTWARE 
AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE THU B 138' SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 4  CYS A 53 ? CYS A 53   . . 1_555 ? 
2  AC1 4  CYS A 86 ? CYS A 86   . . 1_555 ? 
3  AC1 4  CYS A 89 ? CYS A 89   . . 1_555 ? 
4  AC1 4  THU C .  ? THU A 138  . . 1_555 ? 
5  AC2 4  CYS B 53 ? CYS B 53   . . 1_555 ? 
6  AC2 4  CYS B 86 ? CYS B 86   . . 1_555 ? 
7  AC2 4  CYS B 89 ? CYS B 89   . . 1_555 ? 
8  AC2 4  THU E .  ? THU B 138  . . 1_555 ? 
9  AC3 13 PHE A 24 ? PHE A 24   . . 1_555 ? 
10 AC3 13 VAL A 26 ? VAL A 26   . . 1_555 ? 
11 AC3 13 ASN A 42 ? ASN A 42   . . 1_555 ? 
12 AC3 13 GLU A 44 ? GLU A 44   . . 1_555 ? 
13 AC3 13 CYS A 53 ? CYS A 53   . . 1_555 ? 
14 AC3 13 ALA A 54 ? ALA A 54   . . 1_555 ? 
15 AC3 13 GLU A 55 ? GLU A 55   . . 1_555 ? 
16 AC3 13 PRO A 85 ? PRO A 85   . . 1_555 ? 
17 AC3 13 CYS A 86 ? CYS A 86   . . 1_555 ? 
18 AC3 13 ZN  D .  ? ZN  A 1131 . . 1_555 ? 
19 AC3 13 ALA B 46 ? ALA B 46   . . 1_555 ? 
20 AC3 13 ALA B 47 ? ALA B 47   . . 1_555 ? 
21 AC3 13 TYR B 48 ? TYR B 48   . . 1_555 ? 
22 AC4 13 ALA A 46 ? ALA A 46   . . 1_555 ? 
23 AC4 13 ALA A 47 ? ALA A 47   . . 1_555 ? 
24 AC4 13 TYR A 48 ? TYR A 48   . . 1_555 ? 
25 AC4 13 PHE B 24 ? PHE B 24   . . 1_555 ? 
26 AC4 13 VAL B 26 ? VAL B 26   . . 1_555 ? 
27 AC4 13 ASN B 42 ? ASN B 42   . . 1_555 ? 
28 AC4 13 GLU B 44 ? GLU B 44   . . 1_555 ? 
29 AC4 13 CYS B 53 ? CYS B 53   . . 1_555 ? 
30 AC4 13 ALA B 54 ? ALA B 54   . . 1_555 ? 
31 AC4 13 GLU B 55 ? GLU B 55   . . 1_555 ? 
32 AC4 13 PRO B 85 ? PRO B 85   . . 1_555 ? 
33 AC4 13 CYS B 86 ? CYS B 86   . . 1_555 ? 
34 AC4 13 ZN  F .  ? ZN  B 1131 . . 1_555 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          1UWZ 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    1UWZ 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.013561 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.006497 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015056 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.020020 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
S  
ZN 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . MET A 1 1   ? 10.028  87.378 68.766 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 1    MET A N     1 
ATOM   2    C  CA    . MET A 1 1   ? 9.462   86.150 68.142 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CA    1 
ATOM   3    C  C     . MET A 1 1   ? 9.438   85.003 69.148 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 1    MET A C     1 
ATOM   4    O  O     . MET A 1 1   ? 10.363  84.190 69.195 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 1    MET A O     1 
ATOM   5    C  CB    . MET A 1 1   ? 10.300  85.758 66.923 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CB    1 
ATOM   6    C  CG    . MET A 1 1   ? 9.819   84.524 66.170 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CG    1 
ATOM   7    S  SD    . MET A 1 1   ? 8.205   84.697 65.361 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 1    MET A SD    1 
ATOM   8    C  CE    . MET A 1 1   ? 8.610   85.735 63.973 1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 1    MET A CE    1 
ATOM   9    N  N     . ASN A 1 2   ? 8.386   84.955 69.963 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 2    ASN A N     1 
ATOM   10   C  CA    . ASN A 1 2   ? 8.232   83.896 70.956 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 2    ASN A CA    1 
ATOM   11   C  C     . ASN A 1 2   ? 7.648   82.671 70.254 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 2    ASN A C     1 
ATOM   12   O  O     . ASN A 1 2   ? 7.348   82.727 69.063 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 2    ASN A O     1 
ATOM   13   C  CB    . ASN A 1 2   ? 7.304   84.346 72.089 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 2    ASN A CB    1 
ATOM   14   C  CG    . ASN A 1 2   ? 5.987   84.887 71.581 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 2    ASN A CG    1 
ATOM   15   O  OD1   . ASN A 1 2   ? 5.369   84.313 70.687 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 2    ASN A OD1   1 
ATOM   16   N  ND2   . ASN A 1 2   ? 5.542   85.994 72.160 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 2    ASN A ND2   1 
ATOM   17   N  N     . ARG A 1 3   ? 7.465   81.571 70.975 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 3    ARG A N     1 
ATOM   18   C  CA    . ARG A 1 3   ? 6.952   80.376 70.324 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 3    ARG A CA    1 
ATOM   19   C  C     . ARG A 1 3   ? 5.522   80.514 69.813 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 3    ARG A C     1 
ATOM   20   O  O     . ARG A 1 3   ? 5.159   79.895 68.815 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 3    ARG A O     1 
ATOM   21   C  CB    . ARG A 1 3   ? 7.071   79.159 71.240 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 3    ARG A CB    1 
ATOM   22   C  CG    . ARG A 1 3   ? 6.001   79.032 72.283 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 3    ARG A CG    1 
ATOM   23   C  CD    . ARG A 1 3   ? 6.152   77.711 73.029 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 3    ARG A CD    1 
ATOM   24   N  NE    . ARG A 1 3   ? 5.050   77.502 73.956 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 3    ARG A NE    1 
ATOM   25   C  CZ    . ARG A 1 3   ? 4.973   76.499 74.820 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 3    ARG A CZ    1 
ATOM   26   N  NH1   . ARG A 1 3   ? 5.940   75.595 74.885 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 3    ARG A NH1   1 
ATOM   27   N  NH2   . ARG A 1 3   ? 3.924   76.406 75.621 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 3    ARG A NH2   1 
ATOM   28   N  N     . GLN A 1 4   ? 4.707   81.322 70.483 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 4    GLN A N     1 
ATOM   29   C  CA    . GLN A 1 4   ? 3.335   81.507 70.027 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 4    GLN A CA    1 
ATOM   30   C  C     . GLN A 1 4   ? 3.362   82.183 68.656 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 4    GLN A C     1 
ATOM   31   O  O     . GLN A 1 4   ? 2.631   81.791 67.742 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 4    GLN A O     1 
ATOM   32   C  CB    . GLN A 1 4   ? 2.538   82.351 71.030 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 4    GLN A CB    1 
ATOM   33   C  CG    . GLN A 1 4   ? 1.043   82.430 70.726 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 4    GLN A CG    1 
ATOM   34   C  CD    . GLN A 1 4   ? 0.702   83.483 69.678 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 4    GLN A CD    1 
ATOM   35   O  OE1   . GLN A 1 4   ? -0.331  83.398 69.008 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 4    GLN A OE1   1 
ATOM   36   N  NE2   . GLN A 1 4   ? 1.561   84.491 69.544 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 4    GLN A NE2   1 
ATOM   37   N  N     . GLU A 1 5   ? 4.220   83.185 68.508 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A N     1 
ATOM   38   C  CA    . GLU A 1 5   ? 4.335   83.889 67.237 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A CA    1 
ATOM   39   C  C     . GLU A 1 5   ? 4.908   82.973 66.155 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A C     1 
ATOM   40   O  O     . GLU A 1 5   ? 4.517   83.069 64.995 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A O     1 
ATOM   41   C  CB    . GLU A 1 5   ? 5.211   85.136 67.400 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A CB    1 
ATOM   42   C  CG    . GLU A 1 5   ? 4.633   86.126 68.399 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A CG    1 
ATOM   43   C  CD    . GLU A 1 5   ? 5.585   87.248 68.741 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A CD    1 
ATOM   44   O  OE1   . GLU A 1 5   ? 6.743   86.952 69.106 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A OE1   1 
ATOM   45   O  OE2   . GLU A 1 5   ? 5.169   88.423 68.656 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 5    GLU A OE2   1 
ATOM   46   N  N     . LEU A 1 6   ? 5.831   82.087 66.530 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A N     1 
ATOM   47   C  CA    . LEU A 1 6   ? 6.413   81.166 65.554 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CA    1 
ATOM   48   C  C     . LEU A 1 6   ? 5.353   80.147 65.132 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A C     1 
ATOM   49   O  O     . LEU A 1 6   ? 5.320   79.705 63.978 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A O     1 
ATOM   50   C  CB    . LEU A 1 6   ? 7.630   80.443 66.133 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CB    1 
ATOM   51   C  CG    . LEU A 1 6   ? 8.409   79.642 65.078 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CG    1 
ATOM   52   C  CD1   . LEU A 1 6   ? 8.936   80.590 63.982 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CD1   1 
ATOM   53   C  CD2   . LEU A 1 6   ? 9.564   78.913 65.736 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 6    LEU A CD2   1 
ATOM   54   N  N     . ILE A 1 7   ? 4.484   79.779 66.068 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A N     1 
ATOM   55   C  CA    . ILE A 1 7   ? 3.403   78.846 65.761 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A CA    1 
ATOM   56   C  C     . ILE A 1 7   ? 2.467   79.493 64.734 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A C     1 
ATOM   57   O  O     . ILE A 1 7   ? 2.016   78.832 63.803 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A O     1 
ATOM   58   C  CB    . ILE A 1 7   ? 2.604   78.462 67.038 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A CB    1 
ATOM   59   C  CG1   . ILE A 1 7   ? 3.394   77.422 67.838 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A CG1   1 
ATOM   60   C  CG2   . ILE A 1 7   ? 1.222   77.911 66.667 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A CG2   1 
ATOM   61   C  CD1   . ILE A 1 7   ? 2.795   77.097 69.197 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 7    ILE A CD1   1 
ATOM   62   N  N     . THR A 1 8   ? 2.187   80.786 64.888 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 8    THR A N     1 
ATOM   63   C  CA    . THR A 1 8   ? 1.304   81.449 63.935 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 8    THR A CA    1 
ATOM   64   C  C     . THR A 1 8   ? 1.945   81.420 62.549 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 8    THR A C     1 
ATOM   65   O  O     . THR A 1 8   ? 1.257   81.271 61.543 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 8    THR A O     1 
ATOM   66   C  CB    . THR A 1 8   ? 0.989   82.914 64.344 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 8    THR A CB    1 
ATOM   67   O  OG1   . THR A 1 8   ? 2.197   83.679 64.396 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 8    THR A OG1   1 
ATOM   68   C  CG2   . THR A 1 8   ? 0.311   82.948 65.699 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 8    THR A CG2   1 
ATOM   69   N  N     . GLU A 1 9   ? 3.267   81.554 62.501 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A N     1 
ATOM   70   C  CA    . GLU A 1 9   ? 3.974   81.504 61.228 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A CA    1 
ATOM   71   C  C     . GLU A 1 9   ? 3.765   80.129 60.578 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A C     1 
ATOM   72   O  O     . GLU A 1 9   ? 3.482   80.035 59.385 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A O     1 
ATOM   73   C  CB    . GLU A 1 9   ? 5.467   81.751 61.444 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A CB    1 
ATOM   74   C  CG    . GLU A 1 9   ? 5.845   83.209 61.663 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A CG    1 
ATOM   75   C  CD    . GLU A 1 9   ? 5.590   84.039 60.429 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A CD    1 
ATOM   76   O  OE1   . GLU A 1 9   ? 4.505   84.646 60.329 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A OE1   1 
ATOM   77   O  OE2   . GLU A 1 9   ? 6.470   84.065 59.546 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 9    GLU A OE2   1 
ATOM   78   N  N     . ALA A 1 10  ? 3.899   79.069 61.374 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 10   ALA A N     1 
ATOM   79   C  CA    . ALA A 1 10  ? 3.725   77.702 60.881 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 10   ALA A CA    1 
ATOM   80   C  C     . ALA A 1 10  ? 2.288   77.455 60.436 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 10   ALA A C     1 
ATOM   81   O  O     . ALA A 1 10  ? 2.051   76.717 59.480 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 10   ALA A O     1 
ATOM   82   C  CB    . ALA A 1 10  ? 4.115   76.697 61.956 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 10   ALA A CB    1 
ATOM   83   N  N     . LEU A 1 11  ? 1.335   78.065 61.138 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 11   LEU A N     1 
ATOM   84   C  CA    . LEU A 1 11  ? -0.075  77.918 60.788 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 11   LEU A CA    1 
ATOM   85   C  C     . LEU A 1 11  ? -0.336  78.575 59.434 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 11   LEU A C     1 
ATOM   86   O  O     . LEU A 1 11  ? -1.153  78.090 58.654 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 11   LEU A O     1 
ATOM   87   C  CB    . LEU A 1 11  ? -0.969  78.549 61.861 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 11   LEU A CB    1 
ATOM   88   C  CG    . LEU A 1 11  ? -1.013  77.826 63.212 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 11   LEU A CG    1 
ATOM   89   C  CD1   . LEU A 1 11  ? -1.829  78.641 64.200 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 11   LEU A CD1   1 
ATOM   90   C  CD2   . LEU A 1 11  ? -1.611  76.429 63.045 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 11   LEU A CD2   1 
ATOM   91   N  N     . LYS A 1 12  ? 0.357   79.674 59.153 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 12   LYS A N     1 
ATOM   92   C  CA    . LYS A 1 12  ? 0.193   80.350 57.870 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 12   LYS A CA    1 
ATOM   93   C  C     . LYS A 1 12  ? 0.884   79.516 56.803 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 12   LYS A C     1 
ATOM   94   O  O     . LYS A 1 12  ? 0.334   79.290 55.726 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 12   LYS A O     1 
ATOM   95   C  CB    . LYS A 1 12  ? 0.810   81.750 57.901 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 12   LYS A CB    1 
ATOM   96   C  CG    . LYS A 1 12  ? 0.045   82.750 58.749 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 12   LYS A CG    1 
ATOM   97   C  CD    . LYS A 1 12  ? 0.685   84.127 58.684 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 12   LYS A CD    1 
ATOM   98   C  CE    . LYS A 1 12  ? -0.077  85.120 59.544 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 12   LYS A CE    1 
ATOM   99   N  NZ    . LYS A 1 12  ? -0.089  84.707 60.978 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 12   LYS A NZ    1 
ATOM   100  N  N     . ALA A 1 13  ? 2.087   79.047 57.119 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 13   ALA A N     1 
ATOM   101  C  CA    . ALA A 1 13  ? 2.859   78.228 56.192 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CA    1 
ATOM   102  C  C     . ALA A 1 13  ? 2.047   77.014 55.751 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 13   ALA A C     1 
ATOM   103  O  O     . ALA A 1 13  ? 2.096   76.606 54.586 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 13   ALA A O     1 
ATOM   104  C  CB    . ALA A 1 13  ? 4.166   77.773 56.853 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 13   ALA A CB    1 
ATOM   105  N  N     . ARG A 1 14  ? 1.297   76.447 56.690 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A N     1 
ATOM   106  C  CA    . ARG A 1 14  ? 0.479   75.278 56.412 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A CA    1 
ATOM   107  C  C     . ARG A 1 14  ? -0.492  75.486 55.247 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A C     1 
ATOM   108  O  O     . ARG A 1 14  ? -0.777  74.550 54.497 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A O     1 
ATOM   109  C  CB    . ARG A 1 14  ? -0.295  74.884 57.670 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A CB    1 
ATOM   110  C  CG    . ARG A 1 14  ? -1.266  73.746 57.467 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A CG    1 
ATOM   111  C  CD    . ARG A 1 14  ? -1.887  73.277 58.774 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A CD    1 
ATOM   112  N  NE    . ARG A 1 14  ? -2.876  72.237 58.511 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A NE    1 
ATOM   113  C  CZ    . ARG A 1 14  ? -4.121  72.471 58.109 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A CZ    1 
ATOM   114  N  NH1   . ARG A 1 14  ? -4.538  73.715 57.938 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A NH1   1 
ATOM   115  N  NH2   . ARG A 1 14  ? -4.940  71.457 57.845 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 14   ARG A NH2   1 
ATOM   116  N  N     . ASP A 1 15  ? -0.994  76.709 55.096 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A N     1 
ATOM   117  C  CA    . ASP A 1 15  ? -1.938  77.014 54.030 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A CA    1 
ATOM   118  C  C     . ASP A 1 15  ? -1.334  76.990 52.627 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A C     1 
ATOM   119  O  O     . ASP A 1 15  ? -2.063  77.021 51.640 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A O     1 
ATOM   120  C  CB    . ASP A 1 15  ? -2.615  78.362 54.288 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A CB    1 
ATOM   121  C  CG    . ASP A 1 15  ? -3.520  78.334 55.510 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A CG    1 
ATOM   122  O  OD1   . ASP A 1 15  ? -4.015  77.243 55.864 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A OD1   1 
ATOM   123  O  OD2   . ASP A 1 15  ? -3.749  79.402 56.110 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 15   ASP A OD2   1 
ATOM   124  N  N     . MET A 1 16  ? -0.009  76.928 52.535 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 16   MET A N     1 
ATOM   125  C  CA    . MET A 1 16  ? 0.655   76.875 51.236 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 16   MET A CA    1 
ATOM   126  C  C     . MET A 1 16  ? 0.847   75.423 50.782 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 16   MET A C     1 
ATOM   127  O  O     . MET A 1 16  ? 1.237   75.157 49.640 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 16   MET A O     1 
ATOM   128  C  CB    . MET A 1 16  ? 2.023   77.555 51.307 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 16   MET A CB    1 
ATOM   129  C  CG    . MET A 1 16  ? 1.977   79.012 51.717 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 16   MET A CG    1 
ATOM   130  S  SD    . MET A 1 16  ? 0.811   79.946 50.694 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 16   MET A SD    1 
ATOM   131  C  CE    . MET A 1 16  ? 1.526   79.723 49.098 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 16   MET A CE    1 
ATOM   132  N  N     . ALA A 1 17  ? 0.572   74.488 51.685 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A N     1 
ATOM   133  C  CA    . ALA A 1 17  ? 0.749   73.066 51.402 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CA    1 
ATOM   134  C  C     . ALA A 1 17  ? 0.113   72.551 50.112 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A C     1 
ATOM   135  O  O     . ALA A 1 17  ? -0.998  72.940 49.739 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A O     1 
ATOM   136  C  CB    . ALA A 1 17  ? 0.241   72.240 52.577 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 17   ALA A CB    1 
ATOM   137  N  N     . TYR A 1 18  ? 0.845   71.670 49.439 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 18   TYR A N     1 
ATOM   138  C  CA    . TYR A 1 18  ? 0.380   71.028 48.219 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 18   TYR A CA    1 
ATOM   139  C  C     . TYR A 1 18  ? 0.276   69.557 48.599 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 18   TYR A C     1 
ATOM   140  O  O     . TYR A 1 18  ? 1.252   68.807 48.503 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 18   TYR A O     1 
ATOM   141  C  CB    . TYR A 1 18  ? 1.387   71.210 47.078 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 18   TYR A CB    1 
ATOM   142  C  CG    . TYR A 1 18  ? 1.048   70.404 45.842 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 18   TYR A CG    1 
ATOM   143  C  CD1   . TYR A 1 18  ? -0.114  70.658 45.115 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 18   TYR A CD1   1 
ATOM   144  C  CD2   . TYR A 1 18  ? 1.858   69.340 45.436 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 18   TYR A CD2   1 
ATOM   145  C  CE1   . TYR A 1 18  ? -0.467  69.867 44.017 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 18   TYR A CE1   1 
ATOM   146  C  CE2   . TYR A 1 18  ? 1.517   68.544 44.346 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 18   TYR A CE2   1 
ATOM   147  C  CZ    . TYR A 1 18  ? 0.351   68.810 43.642 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 18   TYR A CZ    1 
ATOM   148  O  OH    . TYR A 1 18  ? -0.008  68.002 42.586 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 18   TYR A OH    1 
ATOM   149  N  N     . ALA A 1 19  ? -0.907  69.155 49.052 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 19   ALA A N     1 
ATOM   150  C  CA    . ALA A 1 19  ? -1.134  67.783 49.479 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 19   ALA A CA    1 
ATOM   151  C  C     . ALA A 1 19  ? -2.457  67.242 48.956 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 19   ALA A C     1 
ATOM   152  O  O     . ALA A 1 19  ? -3.348  66.914 49.737 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 19   ALA A O     1 
ATOM   153  C  CB    . ALA A 1 19  ? -1.106  67.705 51.014 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 19   ALA A CB    1 
ATOM   154  N  N     . PRO A 1 20  ? -2.598  67.126 47.625 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 20   PRO A N     1 
ATOM   155  C  CA    . PRO A 1 20  ? -3.841  66.615 47.041 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 20   PRO A CA    1 
ATOM   156  C  C     . PRO A 1 20  ? -4.074  65.114 47.230 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 20   PRO A C     1 
ATOM   157  O  O     . PRO A 1 20  ? -5.191  64.633 47.066 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 20   PRO A O     1 
ATOM   158  C  CB    . PRO A 1 20  ? -3.703  66.990 45.570 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 20   PRO A CB    1 
ATOM   159  C  CG    . PRO A 1 20  ? -2.228  66.877 45.342 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 20   PRO A CG    1 
ATOM   160  C  CD    . PRO A 1 20  ? -1.655  67.542 46.572 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 20   PRO A CD    1 
ATOM   161  N  N     . TYR A 1 21  ? -3.029  64.376 47.580 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A N     1 
ATOM   162  C  CA    . TYR A 1 21  ? -3.168  62.939 47.749 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A CA    1 
ATOM   163  C  C     . TYR A 1 21  ? -3.620  62.531 49.148 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A C     1 
ATOM   164  O  O     . TYR A 1 21  ? -4.546  61.735 49.296 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A O     1 
ATOM   165  C  CB    . TYR A 1 21  ? -1.854  62.247 47.361 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A CB    1 
ATOM   166  C  CG    . TYR A 1 21  ? -1.405  62.633 45.967 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A CG    1 
ATOM   167  C  CD1   . TYR A 1 21  ? -0.495  63.670 45.769 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A CD1   1 
ATOM   168  C  CD2   . TYR A 1 21  ? -1.970  62.033 44.842 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A CD2   1 
ATOM   169  C  CE1   . TYR A 1 21  ? -0.164  64.107 44.492 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A CE1   1 
ATOM   170  C  CE2   . TYR A 1 21  ? -1.646  62.464 43.558 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A CE2   1 
ATOM   171  C  CZ    . TYR A 1 21  ? -0.744  63.504 43.392 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A CZ    1 
ATOM   172  O  OH    . TYR A 1 21  ? -0.430  63.952 42.129 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 21   TYR A OH    1 
ATOM   173  N  N     . SER A 1 22  ? -2.983  63.089 50.171 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 22   SER A N     1 
ATOM   174  C  CA    . SER A 1 22  ? -3.347  62.773 51.550 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 22   SER A CA    1 
ATOM   175  C  C     . SER A 1 22  ? -4.380  63.751 52.105 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 22   SER A C     1 
ATOM   176  O  O     . SER A 1 22  ? -5.084  63.434 53.066 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 22   SER A O     1 
ATOM   177  C  CB    . SER A 1 22  ? -2.114  62.835 52.443 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 22   SER A CB    1 
ATOM   178  O  OG    . SER A 1 22  ? -1.733  64.186 52.642 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 22   SER A OG    1 
ATOM   179  N  N     . LYS A 1 23  ? -4.469  64.934 51.497 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A N     1 
ATOM   180  C  CA    . LYS A 1 23  ? -5.371  65.988 51.961 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A CA    1 
ATOM   181  C  C     . LYS A 1 23  ? -4.980  66.337 53.402 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A C     1 
ATOM   182  O  O     . LYS A 1 23  ? -5.798  66.797 54.197 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A O     1 
ATOM   183  C  CB    . LYS A 1 23  ? -6.835  65.535 51.913 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A CB    1 
ATOM   184  C  CG    . LYS A 1 23  ? -7.513  65.678 50.550 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A CG    1 
ATOM   185  C  CD    . LYS A 1 23  ? -7.092  64.590 49.578 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A CD    1 
ATOM   186  C  CE    . LYS A 1 23  ? -7.966  64.596 48.320 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A CE    1 
ATOM   187  N  NZ    . LYS A 1 23  ? -7.849  65.860 47.531 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A NZ    1 
ATOM   188  N  N     . PHE A 1 24  ? -3.712  66.113 53.718 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A N     1 
ATOM   189  C  CA    . PHE A 1 24  ? -3.171  66.364 55.051 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CA    1 
ATOM   190  C  C     . PHE A 1 24  ? -2.105  67.450 54.950 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A C     1 
ATOM   191  O  O     . PHE A 1 24  ? -0.964  67.172 54.600 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A O     1 
ATOM   192  C  CB    . PHE A 1 24  ? -2.549  65.072 55.595 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CB    1 
ATOM   193  C  CG    . PHE A 1 24  ? -1.995  65.197 56.983 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CG    1 
ATOM   194  C  CD1   . PHE A 1 24  ? -2.846  65.262 58.080 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CD1   1 
ATOM   195  C  CD2   . PHE A 1 24  ? -0.621  65.250 57.193 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CD2   1 
ATOM   196  C  CE1   . PHE A 1 24  ? -2.336  65.378 59.370 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CE1   1 
ATOM   197  C  CE2   . PHE A 1 24  ? -0.099  65.366 58.477 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CE2   1 
ATOM   198  C  CZ    . PHE A 1 24  ? -0.957  65.430 59.571 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 24   PHE A CZ    1 
ATOM   199  N  N     . GLN A 1 25  ? -2.486  68.683 55.262 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 25   GLN A N     1 
ATOM   200  C  CA    . GLN A 1 25  ? -1.570  69.812 55.181 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 25   GLN A CA    1 
ATOM   201  C  C     . GLN A 1 25  ? -0.768  70.003 56.461 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 25   GLN A C     1 
ATOM   202  O  O     . GLN A 1 25  ? -1.300  69.927 57.567 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 25   GLN A O     1 
ATOM   203  C  CB    . GLN A 1 25  ? -2.347  71.098 54.872 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 25   GLN A CB    1 
ATOM   204  C  CG    . GLN A 1 25  ? -3.195  71.011 53.619 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 25   GLN A CG    1 
ATOM   205  C  CD    . GLN A 1 25  ? -4.091  72.220 53.423 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 25   GLN A CD    1 
ATOM   206  O  OE1   . GLN A 1 25  ? -5.258  72.077 53.064 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 25   GLN A OE1   1 
ATOM   207  N  NE2   . GLN A 1 25  ? -3.548  73.418 53.648 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 25   GLN A NE2   1 
ATOM   208  N  N     . VAL A 1 26  ? 0.521   70.258 56.295 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A N     1 
ATOM   209  C  CA    . VAL A 1 26  ? 1.410   70.478 57.423 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A CA    1 
ATOM   210  C  C     . VAL A 1 26  ? 2.143   71.792 57.198 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A C     1 
ATOM   211  O  O     . VAL A 1 26  ? 2.505   72.127 56.070 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A O     1 
ATOM   212  C  CB    . VAL A 1 26  ? 2.447   69.339 57.544 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A CB    1 
ATOM   213  C  CG1   . VAL A 1 26  ? 3.323   69.552 58.776 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A CG1   1 
ATOM   214  C  CG2   . VAL A 1 26  ? 1.732   67.997 57.628 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 26   VAL A CG2   1 
ATOM   215  N  N     . GLY A 1 27  ? 2.344   72.544 58.271 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 27   GLY A N     1 
ATOM   216  C  CA    . GLY A 1 27  ? 3.052   73.800 58.159 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 27   GLY A CA    1 
ATOM   217  C  C     . GLY A 1 27  ? 4.210   73.823 59.137 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 27   GLY A C     1 
ATOM   218  O  O     . GLY A 1 27  ? 4.140   73.211 60.205 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 27   GLY A O     1 
ATOM   219  N  N     . ALA A 1 28  ? 5.277   74.525 58.773 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A N     1 
ATOM   220  C  CA    . ALA A 1 28  ? 6.445   74.635 59.633 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A CA    1 
ATOM   221  C  C     . ALA A 1 28  ? 7.032   76.031 59.514 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A C     1 
ATOM   222  O  O     . ALA A 1 28  ? 6.953   76.667 58.463 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A O     1 
ATOM   223  C  CB    . ALA A 1 28  ? 7.488   73.592 59.249 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 28   ALA A CB    1 
ATOM   224  N  N     . ALA A 1 29  ? 7.597   76.516 60.609 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 29   ALA A N     1 
ATOM   225  C  CA    . ALA A 1 29  ? 8.218   77.828 60.630 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 29   ALA A CA    1 
ATOM   226  C  C     . ALA A 1 29  ? 9.532   77.668 61.371 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 29   ALA A C     1 
ATOM   227  O  O     . ALA A 1 29  ? 9.560   77.223 62.521 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 29   ALA A O     1 
ATOM   228  C  CB    . ALA A 1 29  ? 7.324   78.831 61.336 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 29   ALA A CB    1 
ATOM   229  N  N     . LEU A 1 30  ? 10.618  78.021 60.695 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A N     1 
ATOM   230  C  CA    . LEU A 1 30  ? 11.950  77.908 61.253 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CA    1 
ATOM   231  C  C     . LEU A 1 30  ? 12.489  79.289 61.611 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A C     1 
ATOM   232  O  O     . LEU A 1 30  ? 12.535  80.183 60.765 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A O     1 
ATOM   233  C  CB    . LEU A 1 30  ? 12.863  77.232 60.231 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CB    1 
ATOM   234  C  CG    . LEU A 1 30  ? 14.333  76.960 60.564 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CG    1 
ATOM   235  C  CD1   . LEU A 1 30  ? 14.456  76.041 61.779 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD1   1 
ATOM   236  C  CD2   . LEU A 1 30  ? 14.988  76.326 59.346 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 30   LEU A CD2   1 
ATOM   237  N  N     . LEU A 1 31  ? 12.888  79.454 62.870 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 31   LEU A N     1 
ATOM   238  C  CA    . LEU A 1 31  ? 13.430  80.718 63.354 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CA    1 
ATOM   239  C  C     . LEU A 1 31  ? 14.950  80.625 63.460 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 31   LEU A C     1 
ATOM   240  O  O     . LEU A 1 31  ? 15.479  79.737 64.131 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 31   LEU A O     1 
ATOM   241  C  CB    . LEU A 1 31  ? 12.841  81.049 64.729 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CB    1 
ATOM   242  C  CG    . LEU A 1 31  ? 13.328  82.342 65.391 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CG    1 
ATOM   243  C  CD1   . LEU A 1 31  ? 12.910  83.527 64.538 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CD1   1 
ATOM   244  C  CD2   . LEU A 1 31  ? 12.751  82.461 66.797 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 31   LEU A CD2   1 
ATOM   245  N  N     . THR A 1 32  ? 15.646  81.538 62.792 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 32   THR A N     1 
ATOM   246  C  CA    . THR A 1 32  ? 17.109  81.561 62.818 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 32   THR A CA    1 
ATOM   247  C  C     . THR A 1 32  ? 17.604  82.356 64.022 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 32   THR A C     1 
ATOM   248  O  O     . THR A 1 32  ? 16.825  83.038 64.682 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 32   THR A O     1 
ATOM   249  C  CB    . THR A 1 32  ? 17.688  82.225 61.550 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 32   THR A CB    1 
ATOM   250  O  OG1   . THR A 1 32  ? 17.341  83.617 61.539 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 32   THR A OG1   1 
ATOM   251  C  CG2   . THR A 1 32  ? 17.134  81.559 60.295 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 32   THR A CG2   1 
ATOM   252  N  N     . LYS A 1 33  ? 18.901  82.273 64.301 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 33   LYS A N     1 
ATOM   253  C  CA    . LYS A 1 33  ? 19.474  83.003 65.427 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 33   LYS A CA    1 
ATOM   254  C  C     . LYS A 1 33  ? 19.236  84.500 65.250 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 33   LYS A C     1 
ATOM   255  O  O     . LYS A 1 33  ? 18.939  85.205 66.210 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 33   LYS A O     1 
ATOM   256  C  CB    . LYS A 1 33  ? 20.982  82.749 65.530 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 33   LYS A CB    1 
ATOM   257  C  CG    . LYS A 1 33  ? 21.379  81.294 65.738 1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 33   LYS A CG    1 
ATOM   258  C  CD    . LYS A 1 33  ? 20.957  80.757 67.103 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 33   LYS A CD    1 
ATOM   259  C  CE    . LYS A 1 33  ? 21.488  79.340 67.314 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 33   LYS A CE    1 
ATOM   260  N  NZ    . LYS A 1 33  ? 21.138  78.789 68.656 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 33   LYS A NZ    1 
ATOM   261  N  N     . ASP A 1 34  ? 19.363  84.977 64.017 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 34   ASP A N     1 
ATOM   262  C  CA    . ASP A 1 34  ? 19.179  86.394 63.729 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 34   ASP A CA    1 
ATOM   263  C  C     . ASP A 1 34  ? 17.724  86.822 63.691 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 34   ASP A C     1 
ATOM   264  O  O     . ASP A 1 34  ? 17.419  87.983 63.424 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 34   ASP A O     1 
ATOM   265  C  CB    . ASP A 1 34  ? 19.862  86.763 62.412 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 34   ASP A CB    1 
ATOM   266  C  CG    . ASP A 1 34  ? 21.371  86.636 62.490 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 34   ASP A CG    1 
ATOM   267  O  OD1   . ASP A 1 34  ? 21.953  87.125 63.483 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 34   ASP A OD1   1 
ATOM   268  O  OD2   . ASP A 1 34  ? 21.975  86.054 61.561 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 34   ASP A OD2   1 
ATOM   269  N  N     . GLY A 1 35  ? 16.823  85.882 63.950 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 35   GLY A N     1 
ATOM   270  C  CA    . GLY A 1 35  ? 15.413  86.216 63.972 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 35   GLY A CA    1 
ATOM   271  C  C     . GLY A 1 35  ? 14.662  86.173 62.656 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 35   GLY A C     1 
ATOM   272  O  O     . GLY A 1 35  ? 13.562  86.713 62.561 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 35   GLY A O     1 
ATOM   273  N  N     . LYS A 1 36  ? 15.232  85.550 61.634 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 36   LYS A N     1 
ATOM   274  C  CA    . LYS A 1 36  ? 14.522  85.463 60.366 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 36   LYS A CA    1 
ATOM   275  C  C     . LYS A 1 36  ? 13.657  84.205 60.392 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 36   LYS A C     1 
ATOM   276  O  O     . LYS A 1 36  ? 14.026  83.200 61.002 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 36   LYS A O     1 
ATOM   277  C  CB    . LYS A 1 36  ? 15.499  85.396 59.193 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 36   LYS A CB    1 
ATOM   278  C  CG    . LYS A 1 36  ? 14.797  85.387 57.843 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 36   LYS A CG    1 
ATOM   279  C  CD    . LYS A 1 36  ? 15.779  85.335 56.677 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 36   LYS A CD    1 
ATOM   280  C  CE    . LYS A 1 36  ? 15.036  85.315 55.350 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 36   LYS A CE    1 
ATOM   281  N  NZ    . LYS A 1 36  ? 15.961  85.154 54.197 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 36   LYS A NZ    1 
ATOM   282  N  N     . VAL A 1 37  ? 12.504  84.256 59.736 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 37   VAL A N     1 
ATOM   283  C  CA    . VAL A 1 37  ? 11.616  83.103 59.718 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 37   VAL A CA    1 
ATOM   284  C  C     . VAL A 1 37  ? 11.461  82.493 58.332 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 37   VAL A C     1 
ATOM   285  O  O     . VAL A 1 37  ? 11.195  83.197 57.362 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 37   VAL A O     1 
ATOM   286  C  CB    . VAL A 1 37  ? 10.212  83.471 60.230 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 37   VAL A CB    1 
ATOM   287  C  CG1   . VAL A 1 37  ? 9.276   82.274 60.088 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 37   VAL A CG1   1 
ATOM   288  C  CG2   . VAL A 1 37  ? 10.292  83.923 61.674 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 37   VAL A CG2   1 
ATOM   289  N  N     . TYR A 1 38  ? 11.640  81.179 58.248 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 38   TYR A N     1 
ATOM   290  C  CA    . TYR A 1 38  ? 11.477  80.465 56.989 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 38   TYR A CA    1 
ATOM   291  C  C     . TYR A 1 38  ? 10.259  79.570 57.118 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 38   TYR A C     1 
ATOM   292  O  O     . TYR A 1 38  ? 10.169  78.761 58.040 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 38   TYR A O     1 
ATOM   293  C  CB    . TYR A 1 38  ? 12.701  79.611 56.662 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 38   TYR A CB    1 
ATOM   294  C  CG    . TYR A 1 38  ? 13.891  80.411 56.206 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 38   TYR A CG    1 
ATOM   295  C  CD1   . TYR A 1 38  ? 14.858  80.839 57.112 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 38   TYR A CD1   1 
ATOM   296  C  CD2   . TYR A 1 38  ? 14.036  80.769 54.866 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 38   TYR A CD2   1 
ATOM   297  C  CE1   . TYR A 1 38  ? 15.941  81.605 56.694 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 38   TYR A CE1   1 
ATOM   298  C  CE2   . TYR A 1 38  ? 15.113  81.535 54.437 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 38   TYR A CE2   1 
ATOM   299  C  CZ    . TYR A 1 38  ? 16.063  81.950 55.353 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 38   TYR A CZ    1 
ATOM   300  O  OH    . TYR A 1 38  ? 17.132  82.714 54.930 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 38   TYR A OH    1 
ATOM   301  N  N     . ARG A 1 39  ? 9.316   79.726 56.202 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A N     1 
ATOM   302  C  CA    . ARG A 1 39  ? 8.108   78.922 56.233 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A CA    1 
ATOM   303  C  C     . ARG A 1 39  ? 8.242   77.692 55.350 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A C     1 
ATOM   304  O  O     . ARG A 1 39  ? 8.892   77.723 54.303 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A O     1 
ATOM   305  C  CB    . ARG A 1 39  ? 6.907   79.749 55.773 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A CB    1 
ATOM   306  C  CG    . ARG A 1 39  ? 6.568   80.903 56.690 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A CG    1 
ATOM   307  C  CD    . ARG A 1 39  ? 5.418   81.707 56.135 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A CD    1 
ATOM   308  N  NE    . ARG A 1 39  ? 5.073   82.834 56.994 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A NE    1 
ATOM   309  C  CZ    . ARG A 1 39  ? 4.082   83.683 56.740 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A CZ    1 
ATOM   310  N  NH1   . ARG A 1 39  ? 3.339   83.529 55.652 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A NH1   1 
ATOM   311  N  NH2   . ARG A 1 39  ? 3.830   84.684 57.574 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 39   ARG A NH2   1 
ATOM   312  N  N     . GLY A 1 40  ? 7.628   76.601 55.781 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 40   GLY A N     1 
ATOM   313  C  CA    . GLY A 1 40  ? 7.677   75.385 55.000 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 40   GLY A CA    1 
ATOM   314  C  C     . GLY A 1 40  ? 6.321   74.716 55.019 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 40   GLY A C     1 
ATOM   315  O  O     . GLY A 1 40  ? 5.518   74.958 55.928 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 40   GLY A O     1 
ATOM   316  N  N     . CYS A 1 41  ? 6.061   73.883 54.016 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 41   CYS A N     1 
ATOM   317  C  CA    . CYS A 1 41  ? 4.802   73.156 53.918 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 41   CYS A CA    1 
ATOM   318  C  C     . CYS A 1 41  ? 5.070   71.851 53.166 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 41   CYS A C     1 
ATOM   319  O  O     . CYS A 1 41  ? 6.041   71.759 52.409 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 41   CYS A O     1 
ATOM   320  C  CB    . CYS A 1 41  ? 3.769   73.990 53.163 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 41   CYS A CB    1 
ATOM   321  S  SG    . CYS A 1 41  ? 4.207   74.267 51.434 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 41   CYS A SG    1 
ATOM   322  N  N     . ASN A 1 42  ? 4.234   70.838 53.374 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 42   ASN A N     1 
ATOM   323  C  CA    . ASN A 1 42  ? 4.453   69.581 52.673 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 42   ASN A CA    1 
ATOM   324  C  C     . ASN A 1 42  ? 4.042   69.713 51.204 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 42   ASN A C     1 
ATOM   325  O  O     . ASN A 1 42  ? 3.128   70.466 50.856 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 42   ASN A O     1 
ATOM   326  C  CB    . ASN A 1 42  ? 3.727   68.418 53.383 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 42   ASN A CB    1 
ATOM   327  C  CG    . ASN A 1 42  ? 2.229   68.638 53.523 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 42   ASN A CG    1 
ATOM   328  O  OD1   . ASN A 1 42  ? 1.768   69.740 53.830 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 42   ASN A OD1   1 
ATOM   329  N  ND2   . ASN A 1 42  ? 1.459   67.570 53.321 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 42   ASN A ND2   1 
ATOM   330  N  N     . ILE A 1 43  ? 4.760   69.006 50.341 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A N     1 
ATOM   331  C  CA    . ILE A 1 43  ? 4.520   69.036 48.898 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A CA    1 
ATOM   332  C  C     . ILE A 1 43  ? 4.535   67.585 48.437 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A C     1 
ATOM   333  O  O     . ILE A 1 43  ? 5.565   66.912 48.508 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A O     1 
ATOM   334  C  CB    . ILE A 1 43  ? 5.629   69.855 48.195 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A CB    1 
ATOM   335  C  CG1   . ILE A 1 43  ? 5.634   71.276 48.773 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A CG1   1 
ATOM   336  C  CG2   . ILE A 1 43  ? 5.413   69.872 46.677 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A CG2   1 
ATOM   337  C  CD1   . ILE A 1 43  ? 6.813   72.127 48.349 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 43   ILE A CD1   1 
ATOM   338  N  N     . GLU A 1 44  ? 3.379   67.109 47.983 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A N     1 
ATOM   339  C  CA    . GLU A 1 44  ? 3.217   65.721 47.570 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A CA    1 
ATOM   340  C  C     . GLU A 1 44  ? 3.444   65.401 46.092 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A C     1 
ATOM   341  O  O     . GLU A 1 44  ? 3.701   66.291 45.275 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A O     1 
ATOM   342  C  CB    . GLU A 1 44  ? 1.837   65.232 48.033 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A CB    1 
ATOM   343  C  CG    . GLU A 1 44  ? 1.702   65.297 49.561 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A CG    1 
ATOM   344  C  CD    . GLU A 1 44  ? 0.396   64.729 50.096 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A CD    1 
ATOM   345  O  OE1   . GLU A 1 44  ? 0.353   64.418 51.306 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A OE1   1 
ATOM   346  O  OE2   . GLU A 1 44  ? -0.584  64.605 49.325 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 44   GLU A OE2   1 
ATOM   347  N  N     . ASN A 1 45  ? 3.362   64.112 45.772 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 45   ASN A N     1 
ATOM   348  C  CA    . ASN A 1 45  ? 3.586   63.612 44.417 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 45   ASN A CA    1 
ATOM   349  C  C     . ASN A 1 45  ? 2.760   62.340 44.216 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 45   ASN A C     1 
ATOM   350  O  O     . ASN A 1 45  ? 2.556   61.583 45.166 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 45   ASN A O     1 
ATOM   351  C  CB    . ASN A 1 45  ? 5.078   63.296 44.249 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 45   ASN A CB    1 
ATOM   352  C  CG    . ASN A 1 45  ? 5.471   63.006 42.807 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 45   ASN A CG    1 
ATOM   353  O  OD1   . ASN A 1 45  ? 5.182   61.935 42.272 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 45   ASN A OD1   1 
ATOM   354  N  ND2   . ASN A 1 45  ? 6.144   63.969 42.174 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 45   ASN A ND2   1 
ATOM   355  N  N     . ALA A 1 46  ? 2.291   62.109 42.988 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 46   ALA A N     1 
ATOM   356  C  CA    . ALA A 1 46  ? 1.506   60.915 42.670 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 46   ALA A CA    1 
ATOM   357  C  C     . ALA A 1 46  ? 2.288   59.685 43.105 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 46   ALA A C     1 
ATOM   358  O  O     . ALA A 1 46  ? 1.710   58.668 43.475 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 46   ALA A O     1 
ATOM   359  C  CB    . ALA A 1 46  ? 1.215   60.852 41.169 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 46   ALA A CB    1 
ATOM   360  N  N     . ALA A 1 47  ? 3.610   59.785 43.037 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 47   ALA A N     1 
ATOM   361  C  CA    . ALA A 1 47  ? 4.491   58.709 43.466 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 47   ALA A CA    1 
ATOM   362  C  C     . ALA A 1 47  ? 4.792   59.088 44.915 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 47   ALA A C     1 
ATOM   363  O  O     . ALA A 1 47  ? 5.691   59.885 45.184 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 47   ALA A O     1 
ATOM   364  C  CB    . ALA A 1 47  ? 5.759   58.710 42.637 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 47   ALA A CB    1 
ATOM   365  N  N     . TYR A 1 48  ? 4.022   58.523 45.837 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A N     1 
ATOM   366  C  CA    . TYR A 1 48  ? 4.129   58.841 47.257 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CA    1 
ATOM   367  C  C     . TYR A 1 48  ? 5.506   58.972 47.886 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A C     1 
ATOM   368  O  O     . TYR A 1 48  ? 5.723   59.860 48.704 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A O     1 
ATOM   369  C  CB    . TYR A 1 48  ? 3.303   57.852 48.077 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CB    1 
ATOM   370  C  CG    . TYR A 1 48  ? 1.802   58.024 47.940 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CG    1 
ATOM   371  C  CD1   . TYR A 1 48  ? 0.938   57.429 48.852 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CD1   1 
ATOM   372  C  CD2   . TYR A 1 48  ? 1.247   58.765 46.892 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CD2   1 
ATOM   373  C  CE1   . TYR A 1 48  ? -0.436  57.560 48.733 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CE1   1 
ATOM   374  C  CE2   . TYR A 1 48  ? -0.137  58.903 46.762 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CE2   1 
ATOM   375  C  CZ    . TYR A 1 48  ? -0.967  58.295 47.689 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A CZ    1 
ATOM   376  O  OH    . TYR A 1 48  ? -2.329  58.405 47.586 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 48   TYR A OH    1 
ATOM   377  N  N     . SER A 1 49  ? 6.437   58.103 47.521 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 49   SER A N     1 
ATOM   378  C  CA    . SER A 1 49  ? 7.763   58.171 48.114 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 49   SER A CA    1 
ATOM   379  C  C     . SER A 1 49  ? 8.441   59.518 47.869 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 49   SER A C     1 
ATOM   380  O  O     . SER A 1 49  ? 9.372   59.881 48.585 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 49   SER A O     1 
ATOM   381  C  CB    . SER A 1 49  ? 8.641   57.035 47.583 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 49   SER A CB    1 
ATOM   382  O  OG    . SER A 1 49  ? 8.855   57.167 46.192 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 49   SER A OG    1 
ATOM   383  N  N     . MET A 1 50  ? 7.959   60.262 46.875 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 50   MET A N     1 
ATOM   384  C  CA    . MET A 1 50  ? 8.533   61.562 46.536 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 50   MET A CA    1 
ATOM   385  C  C     . MET A 1 50  ? 7.972   62.743 47.337 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 50   MET A C     1 
ATOM   386  O  O     . MET A 1 50  ? 8.434   63.872 47.180 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 50   MET A O     1 
ATOM   387  C  CB    . MET A 1 50  ? 8.359   61.832 45.036 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 50   MET A CB    1 
ATOM   388  C  CG    . MET A 1 50  ? 9.633   61.709 44.212 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 50   MET A CG    1 
ATOM   389  S  SD    . MET A 1 50  ? 10.456  60.118 44.375 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 50   MET A SD    1 
ATOM   390  C  CE    . MET A 1 50  ? 9.372   59.085 43.369 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 50   MET A CE    1 
ATOM   391  N  N     . CYS A 1 51  ? 6.980   62.493 48.188 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 51   CYS A N     1 
ATOM   392  C  CA    . CYS A 1 51  ? 6.397   63.564 49.004 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 51   CYS A CA    1 
ATOM   393  C  C     . CYS A 1 51  ? 7.465   64.222 49.881 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 51   CYS A C     1 
ATOM   394  O  O     . CYS A 1 51  ? 8.372   63.545 50.363 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 51   CYS A O     1 
ATOM   395  C  CB    . CYS A 1 51  ? 5.299   63.009 49.913 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 51   CYS A CB    1 
ATOM   396  S  SG    . CYS A 1 51  ? 3.816   62.449 49.059 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 51   CYS A SG    1 
ATOM   397  N  N     . ASN A 1 52  ? 7.365   65.535 50.077 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A N     1 
ATOM   398  C  CA    . ASN A 1 52  ? 8.315   66.252 50.930 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A CA    1 
ATOM   399  C  C     . ASN A 1 52  ? 7.533   66.896 52.068 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A C     1 
ATOM   400  O  O     . ASN A 1 52  ? 6.474   67.481 51.846 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A O     1 
ATOM   401  C  CB    . ASN A 1 52  ? 9.065   67.334 50.156 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A CB    1 
ATOM   402  C  CG    . ASN A 1 52  ? 10.275  67.855 50.924 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A CG    1 
ATOM   403  O  OD1   . ASN A 1 52  ? 11.209  67.104 51.200 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A OD1   1 
ATOM   404  N  ND2   . ASN A 1 52  ? 10.256  69.136 51.280 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 52   ASN A ND2   1 
ATOM   405  N  N     . CYS A 1 53  ? 8.061   66.793 53.282 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 53   CYS A N     1 
ATOM   406  C  CA    . CYS A 1 53  ? 7.390   67.337 54.458 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 53   CYS A CA    1 
ATOM   407  C  C     . CYS A 1 53  ? 7.662   68.817 54.733 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 53   CYS A C     1 
ATOM   408  O  O     . CYS A 1 53  ? 8.654   69.384 54.264 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 53   CYS A O     1 
ATOM   409  C  CB    . CYS A 1 53  ? 7.761   66.496 55.681 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 53   CYS A CB    1 
ATOM   410  S  SG    . CYS A 1 53  ? 7.339   64.733 55.486 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 53   CYS A SG    1 
ATOM   411  N  N     . ALA A 1 54  ? 6.764   69.430 55.502 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 54   ALA A N     1 
ATOM   412  C  CA    . ALA A 1 54  ? 6.869   70.841 55.848 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 54   ALA A CA    1 
ATOM   413  C  C     . ALA A 1 54  ? 8.184   71.171 56.553 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 54   ALA A C     1 
ATOM   414  O  O     . ALA A 1 54  ? 8.856   72.138 56.203 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 54   ALA A O     1 
ATOM   415  C  CB    . ALA A 1 54  ? 5.696   71.247 56.723 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 54   ALA A CB    1 
ATOM   416  N  N     . GLU A 1 55  ? 8.550   70.372 57.550 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A N     1 
ATOM   417  C  CA    . GLU A 1 55  ? 9.786   70.623 58.273 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A CA    1 
ATOM   418  C  C     . GLU A 1 55  ? 10.970  70.653 57.317 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A C     1 
ATOM   419  O  O     . GLU A 1 55  ? 11.815  71.543 57.395 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A O     1 
ATOM   420  C  CB    . GLU A 1 55  ? 10.032  69.545 59.328 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A CB    1 
ATOM   421  C  CG    . GLU A 1 55  ? 8.895   69.343 60.298 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A CG    1 
ATOM   422  C  CD    . GLU A 1 55  ? 7.908   68.307 59.814 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A CD    1 
ATOM   423  O  OE1   . GLU A 1 55  ? 7.216   68.552 58.801 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A OE1   1 
ATOM   424  O  OE2   . GLU A 1 55  ? 7.837   67.239 60.452 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 55   GLU A OE2   1 
ATOM   425  N  N     . ALA A 1 56  ? 11.031  69.673 56.419 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 56   ALA A N     1 
ATOM   426  C  CA    . ALA A 1 56  ? 12.127  69.593 55.463 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 56   ALA A CA    1 
ATOM   427  C  C     . ALA A 1 56  ? 12.139  70.803 54.526 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 56   ALA A C     1 
ATOM   428  O  O     . ALA A 1 56  ? 13.190  71.385 54.264 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 56   ALA A O     1 
ATOM   429  C  CB    . ALA A 1 56  ? 12.029  68.301 54.659 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 56   ALA A CB    1 
ATOM   430  N  N     . THR A 1 57  ? 10.967  71.179 54.031 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 57   THR A N     1 
ATOM   431  C  CA    . THR A 1 57  ? 10.856  72.319 53.127 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 57   THR A CA    1 
ATOM   432  C  C     . THR A 1 57  ? 11.438  73.582 53.756 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 57   THR A C     1 
ATOM   433  O  O     . THR A 1 57  ? 12.211  74.299 53.116 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 57   THR A O     1 
ATOM   434  C  CB    . THR A 1 57  ? 9.385   72.577 52.743 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 57   THR A CB    1 
ATOM   435  O  OG1   . THR A 1 57  ? 8.905   71.481 51.953 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 57   THR A OG1   1 
ATOM   436  C  CG2   . THR A 1 57  ? 9.251   73.885 51.952 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 57   THR A CG2   1 
ATOM   437  N  N     . ALA A 1 58  ? 11.076  73.840 55.012 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A N     1 
ATOM   438  C  CA    . ALA A 1 58  ? 11.563  75.016 55.727 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A CA    1 
ATOM   439  C  C     . ALA A 1 58  ? 13.077  74.988 55.898 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A C     1 
ATOM   440  O  O     . ALA A 1 58  ? 13.747  75.996 55.681 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A O     1 
ATOM   441  C  CB    . ALA A 1 58  ? 10.896  75.116 57.090 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 58   ALA A CB    1 
ATOM   442  N  N     . LEU A 1 59  ? 13.609  73.834 56.296 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A N     1 
ATOM   443  C  CA    . LEU A 1 59  ? 15.049  73.682 56.499 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CA    1 
ATOM   444  C  C     . LEU A 1 59  ? 15.830  73.755 55.186 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A C     1 
ATOM   445  O  O     . LEU A 1 59  ? 16.913  74.347 55.128 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A O     1 
ATOM   446  C  CB    . LEU A 1 59  ? 15.341  72.356 57.211 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CB    1 
ATOM   447  C  CG    . LEU A 1 59  ? 15.019  72.354 58.712 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CG    1 
ATOM   448  C  CD1   . LEU A 1 59  ? 14.916  70.930 59.234 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CD1   1 
ATOM   449  C  CD2   . LEU A 1 59  ? 16.102  73.137 59.454 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 59   LEU A CD2   1 
ATOM   450  N  N     . PHE A 1 60  ? 15.289  73.142 54.138 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A N     1 
ATOM   451  C  CA    . PHE A 1 60  ? 15.936  73.157 52.828 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CA    1 
ATOM   452  C  C     . PHE A 1 60  ? 15.981  74.599 52.343 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A C     1 
ATOM   453  O  O     . PHE A 1 60  ? 16.983  75.056 51.800 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A O     1 
ATOM   454  C  CB    . PHE A 1 60  ? 15.152  72.283 51.843 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CB    1 
ATOM   455  C  CG    . PHE A 1 60  ? 15.212  70.811 52.160 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CG    1 
ATOM   456  C  CD1   . PHE A 1 60  ? 14.268  69.933 51.640 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CD1   1 
ATOM   457  C  CD2   . PHE A 1 60  ? 16.206  70.304 52.991 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CD2   1 
ATOM   458  C  CE1   . PHE A 1 60  ? 14.311  68.575 51.944 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CE1   1 
ATOM   459  C  CE2   . PHE A 1 60  ? 16.257  68.951 53.299 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CE2   1 
ATOM   460  C  CZ    . PHE A 1 60  ? 15.303  68.083 52.773 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 60   PHE A CZ    1 
ATOM   461  N  N     . LYS A 1 61  ? 14.883  75.313 52.559 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A N     1 
ATOM   462  C  CA    . LYS A 1 61  ? 14.788  76.712 52.173 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CA    1 
ATOM   463  C  C     . LYS A 1 61  ? 15.872  77.525 52.894 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A C     1 
ATOM   464  O  O     . LYS A 1 61  ? 16.684  78.199 52.256 1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A O     1 
ATOM   465  C  CB    . LYS A 1 61  ? 13.398  77.245 52.523 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CB    1 
ATOM   466  C  CG    . LYS A 1 61  ? 13.198  78.720 52.221 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CG    1 
ATOM   467  C  CD    . LYS A 1 61  ? 11.778  79.191 52.547 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CD    1 
ATOM   468  C  CE    . LYS A 1 61  ? 10.738  78.478 51.707 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CE    1 
ATOM   469  N  NZ    . LYS A 1 61  ? 9.384   79.056 51.949 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A NZ    1 
ATOM   470  N  N     . ALA A 1 62  ? 15.891  77.438 54.222 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 62   ALA A N     1 
ATOM   471  C  CA    . ALA A 1 62  ? 16.870  78.165 55.030 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 62   ALA A CA    1 
ATOM   472  C  C     . ALA A 1 62  ? 18.308  77.860 54.619 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 62   ALA A C     1 
ATOM   473  O  O     . ALA A 1 62  ? 19.069  78.766 54.291 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 62   ALA A O     1 
ATOM   474  C  CB    . ALA A 1 62  ? 16.672  77.845 56.510 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 62   ALA A CB    1 
ATOM   475  N  N     . VAL A 1 63  ? 18.679  76.585 54.648 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 63   VAL A N     1 
ATOM   476  C  CA    . VAL A 1 63  ? 20.025  76.179 54.275 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CA    1 
ATOM   477  C  C     . VAL A 1 63  ? 20.419  76.634 52.868 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 63   VAL A C     1 
ATOM   478  O  O     . VAL A 1 63  ? 21.563  77.040 52.641 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 63   VAL A O     1 
ATOM   479  C  CB    . VAL A 1 63  ? 20.191  74.643 54.368 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CB    1 
ATOM   480  C  CG1   . VAL A 1 63  ? 21.561  74.225 53.849 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CG1   1 
ATOM   481  C  CG2   . VAL A 1 63  ? 20.013  74.198 55.809 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 63   VAL A CG2   1 
ATOM   482  N  N     . SER A 1 64  ? 19.485  76.573 51.923 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 64   SER A N     1 
ATOM   483  C  CA    . SER A 1 64  ? 19.799  76.981 50.559 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 64   SER A CA    1 
ATOM   484  C  C     . SER A 1 64  ? 20.078  78.481 50.495 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 64   SER A C     1 
ATOM   485  O  O     . SER A 1 64  ? 20.755  78.947 49.580 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 64   SER A O     1 
ATOM   486  C  CB    . SER A 1 64  ? 18.655  76.625 49.605 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 64   SER A CB    1 
ATOM   487  O  OG    . SER A 1 64  ? 17.524  77.438 49.845 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 64   SER A OG    1 
ATOM   488  N  N     . GLU A 1 65  ? 19.562  79.230 51.471 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 65   GLU A N     1 
ATOM   489  C  CA    . GLU A 1 65  ? 19.769  80.678 51.522 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 65   GLU A CA    1 
ATOM   490  C  C     . GLU A 1 65  ? 21.037  81.021 52.294 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 65   GLU A C     1 
ATOM   491  O  O     . GLU A 1 65  ? 21.448  82.178 52.346 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 65   GLU A O     1 
ATOM   492  C  CB    . GLU A 1 65  ? 18.581  81.384 52.190 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 65   GLU A CB    1 
ATOM   493  C  CG    . GLU A 1 65  ? 17.253  81.284 51.452 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 65   GLU A CG    1 
ATOM   494  C  CD    . GLU A 1 65  ? 17.312  81.805 50.023 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 65   GLU A CD    1 
ATOM   495  O  OE1   . GLU A 1 65  ? 18.275  82.513 49.672 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 65   GLU A OE1   1 
ATOM   496  O  OE2   . GLU A 1 65  ? 16.381  81.517 49.247 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 65   GLU A OE2   1 
ATOM   497  N  N     . GLY A 1 66  ? 21.657  80.017 52.901 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 66   GLY A N     1 
ATOM   498  C  CA    . GLY A 1 66  ? 22.868  80.275 53.654 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 66   GLY A CA    1 
ATOM   499  C  C     . GLY A 1 66  ? 22.626  80.414 55.145 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 66   GLY A C     1 
ATOM   500  O  O     . GLY A 1 66  ? 23.560  80.677 55.899 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 66   GLY A O     1 
ATOM   501  N  N     . ASP A 1 67  ? 21.374  80.260 55.567 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A N     1 
ATOM   502  C  CA    . ASP A 1 67  ? 21.028  80.339 56.982 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A CA    1 
ATOM   503  C  C     . ASP A 1 67  ? 21.145  78.938 57.565 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A C     1 
ATOM   504  O  O     . ASP A 1 67  ? 20.418  78.023 57.166 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A O     1 
ATOM   505  C  CB    . ASP A 1 67  ? 19.611  80.880 57.152 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A CB    1 
ATOM   506  C  CG    . ASP A 1 67  ? 19.578  82.390 57.218 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A CG    1 
ATOM   507  O  OD1   . ASP A 1 67  ? 18.504  82.987 57.008 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A OD1   1 
ATOM   508  O  OD2   . ASP A 1 67  ? 20.637  82.983 57.496 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 67   ASP A OD2   1 
ATOM   509  N  N     . THR A 1 68  ? 22.065  78.776 58.511 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 68   THR A N     1 
ATOM   510  C  CA    . THR A 1 68  ? 22.314  77.474 59.110 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 68   THR A CA    1 
ATOM   511  C  C     . THR A 1 68  ? 22.288  77.442 60.633 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 68   THR A C     1 
ATOM   512  O  O     . THR A 1 68  ? 22.507  76.395 61.230 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 68   THR A O     1 
ATOM   513  C  CB    . THR A 1 68  ? 23.670  76.936 58.644 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 68   THR A CB    1 
ATOM   514  O  OG1   . THR A 1 68  ? 24.708  77.815 59.096 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 68   THR A OG1   1 
ATOM   515  C  CG2   . THR A 1 68  ? 23.718  76.867 57.127 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 68   THR A CG2   1 
ATOM   516  N  N     . GLU A 1 69  ? 22.033  78.583 61.263 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A N     1 
ATOM   517  C  CA    . GLU A 1 69  ? 21.978  78.644 62.718 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A CA    1 
ATOM   518  C  C     . GLU A 1 69  ? 20.549  78.920 63.136 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A C     1 
ATOM   519  O  O     . GLU A 1 69  ? 20.036  80.014 62.921 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A O     1 
ATOM   520  C  CB    . GLU A 1 69  ? 22.897  79.741 63.239 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A CB    1 
ATOM   521  C  CG    . GLU A 1 69  ? 24.361  79.447 63.032 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A CG    1 
ATOM   522  C  CD    . GLU A 1 69  ? 25.246  80.518 63.623 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A CD    1 
ATOM   523  O  OE1   . GLU A 1 69  ? 25.222  81.658 63.112 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A OE1   1 
ATOM   524  O  OE2   . GLU A 1 69  ? 25.959  80.221 64.605 1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A OE2   1 
ATOM   525  N  N     . PHE A 1 70  ? 19.913  77.931 63.752 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 70   PHE A N     1 
ATOM   526  C  CA    . PHE A 1 70  ? 18.523  78.079 64.146 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 70   PHE A CA    1 
ATOM   527  C  C     . PHE A 1 70  ? 18.314  78.051 65.652 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 70   PHE A C     1 
ATOM   528  O  O     . PHE A 1 70  ? 19.164  77.579 66.399 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 70   PHE A O     1 
ATOM   529  C  CB    . PHE A 1 70  ? 17.697  76.968 63.489 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 70   PHE A CB    1 
ATOM   530  C  CG    . PHE A 1 70  ? 18.076  76.703 62.055 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 70   PHE A CG    1 
ATOM   531  C  CD1   . PHE A 1 70  ? 18.755  75.538 61.704 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 70   PHE A CD1   1 
ATOM   532  C  CD2   . PHE A 1 70  ? 17.794  77.637 61.065 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 70   PHE A CD2   1 
ATOM   533  C  CE1   . PHE A 1 70  ? 19.149  75.309 60.389 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 70   PHE A CE1   1 
ATOM   534  C  CE2   . PHE A 1 70  ? 18.187  77.417 59.742 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 70   PHE A CE2   1 
ATOM   535  C  CZ    . PHE A 1 70  ? 18.865  76.252 59.406 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 70   PHE A CZ    1 
ATOM   536  N  N     . GLN A 1 71  ? 17.179  78.571 66.098 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 71   GLN A N     1 
ATOM   537  C  CA    . GLN A 1 71  ? 16.885  78.555 67.517 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 71   GLN A CA    1 
ATOM   538  C  C     . GLN A 1 71  ? 15.589  77.828 67.829 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 71   GLN A C     1 
ATOM   539  O  O     . GLN A 1 71  ? 15.430  77.271 68.916 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 71   GLN A O     1 
ATOM   540  C  CB    . GLN A 1 71  ? 16.836  79.975 68.083 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 71   GLN A CB    1 
ATOM   541  C  CG    . GLN A 1 71  ? 16.000  80.966 67.308 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 71   GLN A CG    1 
ATOM   542  C  CD    . GLN A 1 71  ? 15.981  82.334 67.978 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 71   GLN A CD    1 
ATOM   543  O  OE1   . GLN A 1 71  ? 15.753  83.362 67.329 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 71   GLN A OE1   1 
ATOM   544  N  NE2   . GLN A 1 71  ? 16.210  82.349 69.289 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 71   GLN A NE2   1 
ATOM   545  N  N     . MET A 1 72  ? 14.666  77.807 66.877 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 72   MET A N     1 
ATOM   546  C  CA    . MET A 1 72  ? 13.397  77.150 67.130 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 72   MET A CA    1 
ATOM   547  C  C     . MET A 1 72  ? 12.697  76.731 65.857 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 72   MET A C     1 
ATOM   548  O  O     . MET A 1 72  ? 12.818  77.392 64.820 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 72   MET A O     1 
ATOM   549  C  CB    . MET A 1 72  ? 12.491  78.088 67.926 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 72   MET A CB    1 
ATOM   550  C  CG    . MET A 1 72  ? 11.195  77.464 68.399 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 72   MET A CG    1 
ATOM   551  S  SD    . MET A 1 72  ? 10.175  78.662 69.286 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 72   MET A SD    1 
ATOM   552  C  CE    . MET A 1 72  ? 10.921  78.553 70.903 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 72   MET A CE    1 
ATOM   553  N  N     . LEU A 1 73  ? 11.964  75.625 65.949 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 73   LEU A N     1 
ATOM   554  C  CA    . LEU A 1 73  ? 11.213  75.095 64.823 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CA    1 
ATOM   555  C  C     . LEU A 1 73  ? 9.811   74.768 65.303 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 73   LEU A C     1 
ATOM   556  O  O     . LEU A 1 73  ? 9.639   74.019 66.260 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 73   LEU A O     1 
ATOM   557  C  CB    . LEU A 1 73  ? 11.874  73.823 64.280 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CB    1 
ATOM   558  C  CG    . LEU A 1 73  ? 11.060  73.007 63.265 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CG    1 
ATOM   559  C  CD1   . LEU A 1 73  ? 10.800  73.827 62.006 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CD1   1 
ATOM   560  C  CD2   . LEU A 1 73  ? 11.814  71.724 62.928 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 73   LEU A CD2   1 
ATOM   561  N  N     . ALA A 1 74  ? 8.816   75.349 64.646 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 74   ALA A N     1 
ATOM   562  C  CA    . ALA A 1 74  ? 7.424   75.098 64.986 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 74   ALA A CA    1 
ATOM   563  C  C     . ALA A 1 74  ? 6.823   74.272 63.856 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 74   ALA A C     1 
ATOM   564  O  O     . ALA A 1 74  ? 7.115   74.504 62.681 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 74   ALA A O     1 
ATOM   565  C  CB    . ALA A 1 74  ? 6.664   76.424 65.141 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 74   ALA A CB    1 
ATOM   566  N  N     . VAL A 1 75  ? 5.996   73.299 64.213 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 75   VAL A N     1 
ATOM   567  C  CA    . VAL A 1 75  ? 5.359   72.444 63.223 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 75   VAL A CA    1 
ATOM   568  C  C     . VAL A 1 75  ? 3.887   72.327 63.595 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 75   VAL A C     1 
ATOM   569  O  O     . VAL A 1 75  ? 3.545   72.129 64.765 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 75   VAL A O     1 
ATOM   570  C  CB    . VAL A 1 75  ? 6.021   71.041 63.197 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 75   VAL A CB    1 
ATOM   571  C  CG1   . VAL A 1 75  ? 5.502   70.227 62.021 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 75   VAL A CG1   1 
ATOM   572  C  CG2   . VAL A 1 75  ? 7.532   71.193 63.101 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 75   VAL A CG2   1 
ATOM   573  N  N     . ALA A 1 76  ? 3.014   72.467 62.606 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 76   ALA A N     1 
ATOM   574  C  CA    . ALA A 1 76  ? 1.584   72.398 62.863 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 76   ALA A CA    1 
ATOM   575  C  C     . ALA A 1 76  ? 0.827   71.622 61.800 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 76   ALA A C     1 
ATOM   576  O  O     . ALA A 1 76  ? 1.115   71.727 60.603 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 76   ALA A O     1 
ATOM   577  C  CB    . ALA A 1 76  ? 1.013   73.810 62.988 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 76   ALA A CB    1 
ATOM   578  N  N     . ALA A 1 77  ? -0.147  70.840 62.258 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 77   ALA A N     1 
ATOM   579  C  CA    . ALA A 1 77  ? -0.990  70.033 61.387 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 77   ALA A CA    1 
ATOM   580  C  C     . ALA A 1 77  ? -2.285  69.746 62.138 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 77   ALA A C     1 
ATOM   581  O  O     . ALA A 1 77  ? -2.337  69.877 63.362 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 77   ALA A O     1 
ATOM   582  C  CB    . ALA A 1 77  ? -0.280  68.727 61.018 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 77   ALA A CB    1 
ATOM   583  N  N     . ASP A 1 78  ? -3.327  69.354 61.412 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A N     1 
ATOM   584  C  CA    . ASP A 1 78  ? -4.611  69.078 62.038 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A CA    1 
ATOM   585  C  C     . ASP A 1 78  ? -4.691  67.647 62.580 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A C     1 
ATOM   586  O  O     . ASP A 1 78  ? -5.517  66.848 62.147 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A O     1 
ATOM   587  C  CB    . ASP A 1 78  ? -5.741  69.343 61.035 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A CB    1 
ATOM   588  C  CG    . ASP A 1 78  ? -7.112  69.396 61.693 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A CG    1 
ATOM   589  O  OD1   . ASP A 1 78  ? -7.186  69.609 62.926 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A OD1   1 
ATOM   590  O  OD2   . ASP A 1 78  ? -8.121  69.240 60.971 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 78   ASP A OD2   1 
ATOM   591  N  N     . THR A 1 79  ? -3.819  67.343 63.534 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 79   THR A N     1 
ATOM   592  C  CA    . THR A 1 79  ? -3.758  66.028 64.164 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 79   THR A CA    1 
ATOM   593  C  C     . THR A 1 79  ? -4.403  66.085 65.554 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 79   THR A C     1 
ATOM   594  O  O     . THR A 1 79  ? -4.565  67.162 66.123 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 79   THR A O     1 
ATOM   595  C  CB    . THR A 1 79  ? -2.296  65.569 64.312 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 79   THR A CB    1 
ATOM   596  O  OG1   . THR A 1 79  ? -1.535  66.609 64.939 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 79   THR A OG1   1 
ATOM   597  C  CG2   . THR A 1 79  ? -1.690  65.254 62.950 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 79   THR A CG2   1 
ATOM   598  N  N     . PRO A 1 80  ? -4.779  64.920 66.112 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 80   PRO A N     1 
ATOM   599  C  CA    . PRO A 1 80  ? -5.411  64.808 67.435 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 80   PRO A CA    1 
ATOM   600  C  C     . PRO A 1 80  ? -4.614  65.508 68.544 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 80   PRO A C     1 
ATOM   601  O  O     . PRO A 1 80  ? -5.170  66.247 69.355 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 80   PRO A O     1 
ATOM   602  C  CB    . PRO A 1 80  ? -5.498  63.296 67.647 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 80   PRO A CB    1 
ATOM   603  C  CG    . PRO A 1 80  ? -5.650  62.772 66.255 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 80   PRO A CG    1 
ATOM   604  C  CD    . PRO A 1 80  ? -4.641  63.591 65.486 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 80   PRO A CD    1 
ATOM   605  N  N     . GLY A 1 81  ? -3.312  65.248 68.586 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 81   GLY A N     1 
ATOM   606  C  CA    . GLY A 1 81  ? -2.455  65.882 69.571 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 81   GLY A CA    1 
ATOM   607  C  C     . GLY A 1 81  ? -1.413  66.689 68.816 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 81   GLY A C     1 
ATOM   608  O  O     . GLY A 1 81  ? -1.578  66.919 67.616 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 81   GLY A O     1 
ATOM   609  N  N     . PRO A 1 82  ? -0.336  67.146 69.476 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 82   PRO A N     1 
ATOM   610  C  CA    . PRO A 1 82  ? 0.683   67.921 68.757 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 82   PRO A CA    1 
ATOM   611  C  C     . PRO A 1 82  ? 1.187   67.059 67.605 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 82   PRO A C     1 
ATOM   612  O  O     . PRO A 1 82  ? 1.466   65.881 67.804 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 82   PRO A O     1 
ATOM   613  C  CB    . PRO A 1 82  ? 1.765   68.140 69.815 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 82   PRO A CB    1 
ATOM   614  C  CG    . PRO A 1 82  ? 0.993   68.095 71.122 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 82   PRO A CG    1 
ATOM   615  C  CD    . PRO A 1 82  ? 0.048   66.938 70.884 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 82   PRO A CD    1 
ATOM   616  N  N     . VAL A 1 83  ? 1.317   67.624 66.409 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 83   VAL A N     1 
ATOM   617  C  CA    . VAL A 1 83  ? 1.772   66.820 65.284 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 83   VAL A CA    1 
ATOM   618  C  C     . VAL A 1 83  ? 3.135   66.182 65.556 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 83   VAL A C     1 
ATOM   619  O  O     . VAL A 1 83  ? 4.047   66.824 66.089 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 83   VAL A O     1 
ATOM   620  C  CB    . VAL A 1 83  ? 1.830   67.647 63.967 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 83   VAL A CB    1 
ATOM   621  C  CG1   . VAL A 1 83  ? 2.833   68.782 64.089 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 83   VAL A CG1   1 
ATOM   622  C  CG2   . VAL A 1 83  ? 2.177   66.735 62.798 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 83   VAL A CG2   1 
ATOM   623  N  N     . SER A 1 84  ? 3.254   64.907 65.198 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 84   SER A N     1 
ATOM   624  C  CA    . SER A 1 84  ? 4.494   64.157 65.377 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 84   SER A CA    1 
ATOM   625  C  C     . SER A 1 84  ? 5.306   64.103 64.078 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 84   SER A C     1 
ATOM   626  O  O     . SER A 1 84  ? 4.870   63.519 63.083 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 84   SER A O     1 
ATOM   627  C  CB    . SER A 1 84  ? 4.180   62.732 65.840 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 84   SER A CB    1 
ATOM   628  O  OG    . SER A 1 84  ? 5.353   61.938 65.906 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 84   SER A OG    1 
ATOM   629  N  N     . PRO A 1 85  ? 6.498   64.723 64.067 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 85   PRO A N     1 
ATOM   630  C  CA    . PRO A 1 85  ? 7.311   64.692 62.847 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 85   PRO A CA    1 
ATOM   631  C  C     . PRO A 1 85  ? 7.593   63.239 62.466 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 85   PRO A C     1 
ATOM   632  O  O     . PRO A 1 85  ? 7.826   62.397 63.340 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 85   PRO A O     1 
ATOM   633  C  CB    . PRO A 1 85  ? 8.573   65.449 63.255 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 85   PRO A CB    1 
ATOM   634  C  CG    . PRO A 1 85  ? 8.054   66.430 64.280 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 85   PRO A CG    1 
ATOM   635  C  CD    . PRO A 1 85  ? 7.126   65.565 65.101 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 85   PRO A CD    1 
ATOM   636  N  N     . CYS A 1 86  ? 7.554   62.933 61.172 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 86   CYS A N     1 
ATOM   637  C  CA    . CYS A 1 86  ? 7.808   61.563 60.751 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 86   CYS A CA    1 
ATOM   638  C  C     . CYS A 1 86  ? 9.286   61.276 60.975 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 86   CYS A C     1 
ATOM   639  O  O     . CYS A 1 86  ? 10.092  62.200 61.107 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 86   CYS A O     1 
ATOM   640  C  CB    . CYS A 1 86  ? 7.434   61.357 59.279 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 86   CYS A CB    1 
ATOM   641  S  SG    . CYS A 1 86  ? 8.583   62.038 58.067 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 86   CYS A SG    1 
ATOM   642  N  N     . GLY A 1 87  ? 9.633   59.995 61.028 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 87   GLY A N     1 
ATOM   643  C  CA    . GLY A 1 87  ? 11.012  59.612 61.257 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 87   GLY A CA    1 
ATOM   644  C  C     . GLY A 1 87  ? 12.017  60.258 60.327 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 87   GLY A C     1 
ATOM   645  O  O     . GLY A 1 87  ? 13.087  60.681 60.773 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 87   GLY A O     1 
ATOM   646  N  N     . ALA A 1 88  ? 11.686  60.325 59.036 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 88   ALA A N     1 
ATOM   647  C  CA    . ALA A 1 88  ? 12.585  60.922 58.052 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 88   ALA A CA    1 
ATOM   648  C  C     . ALA A 1 88  ? 12.854  62.386 58.379 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 88   ALA A C     1 
ATOM   649  O  O     . ALA A 1 88  ? 13.987  62.850 58.282 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 88   ALA A O     1 
ATOM   650  C  CB    . ALA A 1 88  ? 11.998  60.797 56.653 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 88   ALA A CB    1 
ATOM   651  N  N     . CYS A 1 89  ? 11.815  63.116 58.770 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 89   CYS A N     1 
ATOM   652  C  CA    . CYS A 1 89  ? 11.993  64.523 59.111 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 89   CYS A CA    1 
ATOM   653  C  C     . CYS A 1 89  ? 12.836  64.693 60.369 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 89   CYS A C     1 
ATOM   654  O  O     . CYS A 1 89  ? 13.652  65.612 60.462 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 89   CYS A O     1 
ATOM   655  C  CB    . CYS A 1 89  ? 10.642  65.206 59.307 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 89   CYS A CB    1 
ATOM   656  S  SG    . CYS A 1 89  ? 10.026  65.954 57.810 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 89   CYS A SG    1 
ATOM   657  N  N     . ARG A 1 90  ? 12.634  63.812 61.341 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A N     1 
ATOM   658  C  CA    . ARG A 1 90  ? 13.406  63.892 62.566 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CA    1 
ATOM   659  C  C     . ARG A 1 90  ? 14.871  63.699 62.209 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A C     1 
ATOM   660  O  O     . ARG A 1 90  ? 15.745  64.322 62.800 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A O     1 
ATOM   661  C  CB    . ARG A 1 90  ? 12.949  62.821 63.558 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CB    1 
ATOM   662  C  CG    . ARG A 1 90  ? 11.485  62.932 63.933 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CG    1 
ATOM   663  C  CD    . ARG A 1 90  ? 11.126  62.013 65.093 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CD    1 
ATOM   664  N  NE    . ARG A 1 90  ? 9.721   62.136 65.459 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NE    1 
ATOM   665  C  CZ    . ARG A 1 90  ? 9.247   61.927 66.682 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A CZ    1 
ATOM   666  N  NH1   . ARG A 1 90  ? 10.071  61.588 67.664 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NH1   1 
ATOM   667  N  NH2   . ARG A 1 90  ? 7.948   62.043 66.919 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 90   ARG A NH2   1 
ATOM   668  N  N     . GLN A 1 91  ? 15.125  62.848 61.220 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A N     1 
ATOM   669  C  CA    . GLN A 1 91  ? 16.483  62.570 60.765 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CA    1 
ATOM   670  C  C     . GLN A 1 91  ? 17.093  63.814 60.119 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A C     1 
ATOM   671  O  O     . GLN A 1 91  ? 18.243  64.154 60.386 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A O     1 
ATOM   672  C  CB    . GLN A 1 91  ? 16.479  61.415 59.759 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CB    1 
ATOM   673  C  CG    . GLN A 1 91  ? 17.867  60.940 59.326 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CG    1 
ATOM   674  C  CD    . GLN A 1 91  ? 18.660  60.343 60.470 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A CD    1 
ATOM   675  O  OE1   . GLN A 1 91  ? 18.164  59.483 61.199 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A OE1   1 
ATOM   676  N  NE2   . GLN A 1 91  ? 19.900  60.791 60.631 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 91   GLN A NE2   1 
ATOM   677  N  N     . VAL A 1 92  ? 16.319  64.483 59.266 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A N     1 
ATOM   678  C  CA    . VAL A 1 92  ? 16.783  65.696 58.597 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CA    1 
ATOM   679  C  C     . VAL A 1 92  ? 17.005  66.791 59.641 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A C     1 
ATOM   680  O  O     . VAL A 1 92  ? 17.995  67.520 59.592 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A O     1 
ATOM   681  C  CB    . VAL A 1 92  ? 15.755  66.189 57.545 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CB    1 
ATOM   682  C  CG1   . VAL A 1 92  ? 16.095  67.596 57.093 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CG1   1 
ATOM   683  C  CG2   . VAL A 1 92  ? 15.755  65.256 56.352 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 92   VAL A CG2   1 
ATOM   684  N  N     . ILE A 1 93  ? 16.077  66.898 60.585 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 93   ILE A N     1 
ATOM   685  C  CA    . ILE A 1 93  ? 16.191  67.888 61.649 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 93   ILE A CA    1 
ATOM   686  C  C     . ILE A 1 93  ? 17.449  67.641 62.491 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 93   ILE A C     1 
ATOM   687  O  O     . ILE A 1 93  ? 18.189  68.578 62.800 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 93   ILE A O     1 
ATOM   688  C  CB    . ILE A 1 93  ? 14.950  67.854 62.575 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 93   ILE A CB    1 
ATOM   689  C  CG1   . ILE A 1 93  ? 13.716  68.334 61.805 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 93   ILE A CG1   1 
ATOM   690  C  CG2   . ILE A 1 93  ? 15.180  68.736 63.796 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 93   ILE A CG2   1 
ATOM   691  C  CD1   . ILE A 1 93  ? 12.418  68.125 62.534 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 93   ILE A CD1   1 
ATOM   692  N  N     . SER A 1 94  ? 17.698  66.381 62.844 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 94   SER A N     1 
ATOM   693  C  CA    . SER A 1 94  ? 18.859  66.034 63.664 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 94   SER A CA    1 
ATOM   694  C  C     . SER A 1 94  ? 20.176  66.345 62.966 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 94   SER A C     1 
ATOM   695  O  O     . SER A 1 94  ? 21.206  66.489 63.612 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 94   SER A O     1 
ATOM   696  C  CB    . SER A 1 94  ? 18.831  64.552 64.041 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 94   SER A CB    1 
ATOM   697  O  OG    . SER A 1 94  ? 19.151  63.746 62.924 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 94   SER A OG    1 
ATOM   698  N  N     . GLU A 1 95  ? 20.136  66.435 61.642 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A N     1 
ATOM   699  C  CA    . GLU A 1 95  ? 21.326  66.735 60.848 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CA    1 
ATOM   700  C  C     . GLU A 1 95  ? 21.516  68.246 60.686 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A C     1 
ATOM   701  O  O     . GLU A 1 95  ? 22.595  68.778 60.934 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A O     1 
ATOM   702  C  CB    . GLU A 1 95  ? 21.193  66.089 59.464 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CB    1 
ATOM   703  C  CG    . GLU A 1 95  ? 22.291  66.428 58.452 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CG    1 
ATOM   704  C  CD    . GLU A 1 95  ? 23.459  65.448 58.467 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A CD    1 
ATOM   705  O  OE1   . GLU A 1 95  ? 23.249  64.270 58.838 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE1   1 
ATOM   706  O  OE2   . GLU A 1 95  ? 24.581  65.854 58.087 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 95   GLU A OE2   1 
ATOM   707  N  N     . LEU A 1 96  ? 20.447  68.932 60.302 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A N     1 
ATOM   708  C  CA    . LEU A 1 96  ? 20.503  70.365 60.052 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CA    1 
ATOM   709  C  C     . LEU A 1 96  ? 20.348  71.302 61.250 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A C     1 
ATOM   710  O  O     . LEU A 1 96  ? 20.641  72.488 61.136 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A O     1 
ATOM   711  C  CB    . LEU A 1 96  ? 19.476  70.712 58.968 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CB    1 
ATOM   712  C  CG    . LEU A 1 96  ? 19.624  69.850 57.704 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CG    1 
ATOM   713  C  CD1   . LEU A 1 96  ? 18.551  70.206 56.702 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CD1   1 
ATOM   714  C  CD2   . LEU A 1 96  ? 21.004  70.041 57.102 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 96   LEU A CD2   1 
ATOM   715  N  N     . CYS A 1 97  ? 19.900  70.786 62.392 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 97   CYS A N     1 
ATOM   716  C  CA    . CYS A 1 97  ? 19.734  71.615 63.588 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 97   CYS A CA    1 
ATOM   717  C  C     . CYS A 1 97  ? 20.621  71.119 64.723 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 97   CYS A C     1 
ATOM   718  O  O     . CYS A 1 97  ? 20.802  69.915 64.889 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 97   CYS A O     1 
ATOM   719  C  CB    . CYS A 1 97  ? 18.288  71.586 64.080 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 97   CYS A CB    1 
ATOM   720  S  SG    . CYS A 1 97  ? 17.073  72.282 62.967 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 97   CYS A SG    1 
ATOM   721  N  N     . THR A 1 98  ? 21.166  72.046 65.505 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 98   THR A N     1 
ATOM   722  C  CA    . THR A 1 98  ? 21.998  71.672 66.640 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 98   THR A CA    1 
ATOM   723  C  C     . THR A 1 98  ? 21.072  71.049 67.688 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 98   THR A C     1 
ATOM   724  O  O     . THR A 1 98  ? 19.872  71.334 67.717 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 98   THR A O     1 
ATOM   725  C  CB    . THR A 1 98  ? 22.734  72.891 67.213 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 98   THR A CB    1 
ATOM   726  O  OG1   . THR A 1 98  ? 21.812  73.973 67.377 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 98   THR A OG1   1 
ATOM   727  C  CG2   . THR A 1 98  ? 23.846  73.326 66.266 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 98   THR A CG2   1 
ATOM   728  N  N     . LYS A 1 99  ? 21.631  70.196 68.537 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A N     1 
ATOM   729  C  CA    . LYS A 1 99  ? 20.858  69.471 69.541 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A CA    1 
ATOM   730  C  C     . LYS A 1 99  ? 19.986  70.264 70.511 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A C     1 
ATOM   731  O  O     . LYS A 1 99  ? 19.007  69.727 71.031 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A O     1 
ATOM   732  C  CB    . LYS A 1 99  ? 21.789  68.544 70.322 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A CB    1 
ATOM   733  C  CG    . LYS A 1 99  ? 22.496  67.537 69.426 1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A CG    1 
ATOM   734  C  CD    . LYS A 1 99  ? 23.437  66.633 70.209 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A CD    1 
ATOM   735  C  CE    . LYS A 1 99  ? 24.173  65.669 69.284 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A CE    1 
ATOM   736  N  NZ    . LYS A 1 99  ? 25.021  64.710 70.048 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 99   LYS A NZ    1 
ATOM   737  N  N     . ASP A 1 100 ? 20.320  71.525 70.754 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 100  ASP A N     1 
ATOM   738  C  CA    . ASP A 1 100 ? 19.523  72.318 71.676 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 100  ASP A CA    1 
ATOM   739  C  C     . ASP A 1 100 ? 18.466  73.201 71.016 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 100  ASP A C     1 
ATOM   740  O  O     . ASP A 1 100 ? 17.823  74.011 71.690 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 100  ASP A O     1 
ATOM   741  C  CB    . ASP A 1 100 ? 20.421  73.177 72.578 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 100  ASP A CB    1 
ATOM   742  C  CG    . ASP A 1 100 ? 21.087  72.368 73.687 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 100  ASP A CG    1 
ATOM   743  O  OD1   . ASP A 1 100 ? 20.463  71.401 74.184 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 100  ASP A OD1   1 
ATOM   744  O  OD2   . ASP A 1 100 ? 22.230  72.714 74.070 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 100  ASP A OD2   1 
ATOM   745  N  N     . VAL A 1 101 ? 18.287  73.060 69.706 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 101  VAL A N     1 
ATOM   746  C  CA    . VAL A 1 101 ? 17.262  73.839 69.017 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 101  VAL A CA    1 
ATOM   747  C  C     . VAL A 1 101 ? 15.924  73.370 69.587 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 101  VAL A C     1 
ATOM   748  O  O     . VAL A 1 101 ? 15.712  72.176 69.787 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 101  VAL A O     1 
ATOM   749  C  CB    . VAL A 1 101 ? 17.272  73.587 67.492 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 101  VAL A CB    1 
ATOM   750  C  CG1   . VAL A 1 101 ? 15.997  74.131 66.866 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 101  VAL A CG1   1 
ATOM   751  C  CG2   . VAL A 1 101 ? 18.490  74.254 66.859 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 101  VAL A CG2   1 
ATOM   752  N  N     . ILE A 1 102 ? 15.025  74.306 69.852 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A N     1 
ATOM   753  C  CA    . ILE A 1 102 ? 13.734  73.951 70.412 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CA    1 
ATOM   754  C  C     . ILE A 1 102 ? 12.728  73.619 69.319 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A C     1 
ATOM   755  O  O     . ILE A 1 102 ? 12.554  74.378 68.364 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A O     1 
ATOM   756  C  CB    . ILE A 1 102 ? 13.179  75.090 71.290 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CB    1 
ATOM   757  C  CG1   . ILE A 1 102 ? 14.110  75.311 72.486 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CG1   1 
ATOM   758  C  CG2   . ILE A 1 102 ? 11.768  74.752 71.755 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CG2   1 
ATOM   759  C  CD1   . ILE A 1 102 ? 13.772  76.540 73.303 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 102  ILE A CD1   1 
ATOM   760  N  N     . VAL A 1 103 ? 12.084  72.468 69.461 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A N     1 
ATOM   761  C  CA    . VAL A 1 103 ? 11.091  72.034 68.497 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CA    1 
ATOM   762  C  C     . VAL A 1 103 ? 9.732   72.149 69.155 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A C     1 
ATOM   763  O  O     . VAL A 1 103 ? 9.449   71.496 70.155 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A O     1 
ATOM   764  C  CB    . VAL A 1 103 ? 11.324  70.578 68.054 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CB    1 
ATOM   765  C  CG1   . VAL A 1 103 ? 10.238  70.161 67.070 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CG1   1 
ATOM   766  C  CG2   . VAL A 1 103 ? 12.707  70.441 67.429 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 103  VAL A CG2   1 
ATOM   767  N  N     . VAL A 1 104 ? 8.897   73.002 68.589 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 104  VAL A N     1 
ATOM   768  C  CA    . VAL A 1 104 ? 7.566   73.227 69.109 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 104  VAL A CA    1 
ATOM   769  C  C     . VAL A 1 104 ? 6.560   72.494 68.234 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 104  VAL A C     1 
ATOM   770  O  O     . VAL A 1 104 ? 6.395   72.811 67.054 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 104  VAL A O     1 
ATOM   771  C  CB    . VAL A 1 104 ? 7.252   74.734 69.131 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 104  VAL A CB    1 
ATOM   772  C  CG1   . VAL A 1 104 ? 5.866   74.972 69.689 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 104  VAL A CG1   1 
ATOM   773  C  CG2   . VAL A 1 104 ? 8.295   75.455 69.972 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 104  VAL A CG2   1 
ATOM   774  N  N     . LEU A 1 105 ? 5.901   71.498 68.810 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A N     1 
ATOM   775  C  CA    . LEU A 1 105 ? 4.921   70.725 68.066 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A CA    1 
ATOM   776  C  C     . LEU A 1 105 ? 3.523   71.104 68.513 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A C     1 
ATOM   777  O  O     . LEU A 1 105 ? 3.227   71.144 69.706 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A O     1 
ATOM   778  C  CB    . LEU A 1 105 ? 5.163   69.231 68.286 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A CB    1 
ATOM   779  C  CG    . LEU A 1 105 ? 6.581   68.750 67.959 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A CG    1 
ATOM   780  C  CD1   . LEU A 1 105 ? 6.692   67.272 68.275 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A CD1   1 
ATOM   781  C  CD2   . LEU A 1 105 ? 6.905   69.016 66.485 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 105  LEU A CD2   1 
ATOM   782  N  N     . THR A 1 106 ? 2.657   71.389 67.554 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 106  THR A N     1 
ATOM   783  C  CA    . THR A 1 106 ? 1.302   71.763 67.892 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 106  THR A CA    1 
ATOM   784  C  C     . THR A 1 106 ? 0.329   71.277 66.825 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 106  THR A C     1 
ATOM   785  O  O     . THR A 1 106 ? 0.737   70.710 65.809 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 106  THR A O     1 
ATOM   786  C  CB    . THR A 1 106 ? 1.200   73.302 68.032 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 106  THR A CB    1 
ATOM   787  O  OG1   . THR A 1 106 ? -0.059  73.652 68.618 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 106  THR A OG1   1 
ATOM   788  C  CG2   . THR A 1 106 ? 1.331   73.969 66.679 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 106  THR A CG2   1 
ATOM   789  N  N     . ASN A 1 107 ? -0.962  71.461 67.070 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 107  ASN A N     1 
ATOM   790  C  CA    . ASN A 1 107 ? -1.956  71.088 66.080 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 107  ASN A CA    1 
ATOM   791  C  C     . ASN A 1 107 ? -2.792  72.335 65.849 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 107  ASN A C     1 
ATOM   792  O  O     . ASN A 1 107 ? -2.291  73.447 65.997 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 107  ASN A O     1 
ATOM   793  C  CB    . ASN A 1 107 ? -2.811  69.888 66.533 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 107  ASN A CB    1 
ATOM   794  C  CG    . ASN A 1 107 ? -3.539  70.114 67.854 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 107  ASN A CG    1 
ATOM   795  O  OD1   . ASN A 1 107 ? -3.529  71.205 68.425 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 107  ASN A OD1   1 
ATOM   796  N  ND2   . ASN A 1 107 ? -4.193  69.064 68.336 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 107  ASN A ND2   1 
ATOM   797  N  N     . LEU A 1 108 ? -4.051  72.182 65.479 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A N     1 
ATOM   798  C  CA    . LEU A 1 108 ? -4.862  73.366 65.249 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CA    1 
ATOM   799  C  C     . LEU A 1 108 ? -5.810  73.618 66.413 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A C     1 
ATOM   800  O  O     . LEU A 1 108 ? -6.757  74.386 66.281 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A O     1 
ATOM   801  C  CB    . LEU A 1 108 ? -5.663  73.218 63.954 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CB    1 
ATOM   802  C  CG    . LEU A 1 108 ? -4.897  72.908 62.667 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CG    1 
ATOM   803  C  CD1   . LEU A 1 108 ? -5.857  72.997 61.494 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CD1   1 
ATOM   804  C  CD2   . LEU A 1 108 ? -3.757  73.884 62.478 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 108  LEU A CD2   1 
ATOM   805  N  N     . GLN A 1 109 ? -5.553  72.976 67.550 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 109  GLN A N     1 
ATOM   806  C  CA    . GLN A 1 109 ? -6.409  73.139 68.720 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 109  GLN A CA    1 
ATOM   807  C  C     . GLN A 1 109 ? -5.655  73.502 70.004 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 109  GLN A C     1 
ATOM   808  O  O     . GLN A 1 109 ? -6.112  73.218 71.110 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 109  GLN A O     1 
ATOM   809  C  CB    . GLN A 1 109 ? -7.237  71.871 68.927 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 109  GLN A CB    1 
ATOM   810  C  CG    . GLN A 1 109 ? -8.042  71.483 67.697 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 109  GLN A CG    1 
ATOM   811  C  CD    . GLN A 1 109 ? -8.854  70.219 67.896 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 109  GLN A CD    1 
ATOM   812  O  OE1   . GLN A 1 109 ? -9.777  70.185 68.710 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 109  GLN A OE1   1 
ATOM   813  N  NE2   . GLN A 1 109 ? -8.513  69.167 67.150 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 109  GLN A NE2   1 
ATOM   814  N  N     . GLY A 1 110 ? -4.491  74.121 69.847 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 110  GLY A N     1 
ATOM   815  C  CA    . GLY A 1 110 ? -3.724  74.553 71.000 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 110  GLY A CA    1 
ATOM   816  C  C     . GLY A 1 110 ? -2.909  73.523 71.753 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 110  GLY A C     1 
ATOM   817  O  O     . GLY A 1 110 ? -2.326  73.855 72.786 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 110  GLY A O     1 
ATOM   818  N  N     . GLN A 1 111 ? -2.868  72.282 71.277 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A N     1 
ATOM   819  C  CA    . GLN A 1 111 ? -2.067  71.275 71.964 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A CA    1 
ATOM   820  C  C     . GLN A 1 111 ? -0.614  71.633 71.677 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A C     1 
ATOM   821  O  O     . GLN A 1 111 ? -0.230  71.841 70.520 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A O     1 
ATOM   822  C  CB    . GLN A 1 111 ? -2.348  69.861 71.441 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A CB    1 
ATOM   823  C  CG    . GLN A 1 111 ? -3.806  69.431 71.432 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A CG    1 
ATOM   824  C  CD    . GLN A 1 111 ? -4.518  69.681 72.752 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A CD    1 
ATOM   825  O  OE1   . GLN A 1 111 ? -3.896  69.719 73.815 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A OE1   1 
ATOM   826  N  NE2   . GLN A 1 111 ? -5.837  69.839 72.689 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 111  GLN A NE2   1 
ATOM   827  N  N     . ILE A 1 112 ? 0.200   71.715 72.720 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A N     1 
ATOM   828  C  CA    . ILE A 1 112 ? 1.594   72.056 72.513 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A CA    1 
ATOM   829  C  C     . ILE A 1 112 ? 2.565   71.120 73.216 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A C     1 
ATOM   830  O  O     . ILE A 1 112 ? 2.477   70.905 74.425 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A O     1 
ATOM   831  C  CB    . ILE A 1 112 ? 1.892   73.499 72.973 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A CB    1 
ATOM   832  C  CG1   . ILE A 1 112 ? 1.075   74.487 72.138 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A CG1   1 
ATOM   833  C  CG2   . ILE A 1 112 ? 3.391   73.804 72.827 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A CG2   1 
ATOM   834  C  CD1   . ILE A 1 112 ? 1.258   75.934 72.560 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 112  ILE A CD1   1 
ATOM   835  N  N     . LYS A 1 113 ? 3.478   70.553 72.438 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 113  LYS A N     1 
ATOM   836  C  CA    . LYS A 1 113 ? 4.509   69.688 72.982 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CA    1 
ATOM   837  C  C     . LYS A 1 113 ? 5.828   70.298 72.553 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 113  LYS A C     1 
ATOM   838  O  O     . LYS A 1 113 ? 6.068   70.519 71.361 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 113  LYS A O     1 
ATOM   839  C  CB    . LYS A 1 113 ? 4.417   68.260 72.448 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CB    1 
ATOM   840  C  CG    . LYS A 1 113 ? 5.498   67.375 73.059 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CG    1 
ATOM   841  C  CD    . LYS A 1 113 ? 5.419   65.932 72.620 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CD    1 
ATOM   842  C  CE    . LYS A 1 113 ? 6.490   65.124 73.339 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 113  LYS A CE    1 
ATOM   843  N  NZ    . LYS A 1 113 ? 6.504   63.696 72.921 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 113  LYS A NZ    1 
ATOM   844  N  N     . GLU A 1 114 ? 6.681   70.572 73.530 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 114  GLU A N     1 
ATOM   845  C  CA    . GLU A 1 114 ? 7.970   71.176 73.257 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CA    1 
ATOM   846  C  C     . GLU A 1 114 ? 9.091   70.225 73.636 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 114  GLU A C     1 
ATOM   847  O  O     . GLU A 1 114 ? 9.081   69.635 74.717 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 114  GLU A O     1 
ATOM   848  C  CB    . GLU A 1 114 ? 8.103   72.472 74.046 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CB    1 
ATOM   849  C  CG    . GLU A 1 114 ? 9.375   73.224 73.783 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CG    1 
ATOM   850  C  CD    . GLU A 1 114 ? 9.498   74.449 74.656 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 114  GLU A CD    1 
ATOM   851  O  OE1   . GLU A 1 114 ? 8.588   75.304 74.624 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 114  GLU A OE1   1 
ATOM   852  O  OE2   . GLU A 1 114 ? 10.509  74.553 75.377 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 114  GLU A OE2   1 
ATOM   853  N  N     . MET A 1 115 ? 10.048  70.068 72.734 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 115  MET A N     1 
ATOM   854  C  CA    . MET A 1 115 ? 11.183  69.197 72.984 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 115  MET A CA    1 
ATOM   855  C  C     . MET A 1 115 ? 12.388  69.666 72.194 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 115  MET A C     1 
ATOM   856  O  O     . MET A 1 115 ? 12.271  70.505 71.301 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 115  MET A O     1 
ATOM   857  C  CB    . MET A 1 115 ? 10.835  67.751 72.621 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 115  MET A CB    1 
ATOM   858  C  CG    . MET A 1 115 ? 10.478  67.517 71.165 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 115  MET A CG    1 
ATOM   859  S  SD    . MET A 1 115 ? 9.327   66.121 70.983 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 115  MET A SD    1 
ATOM   860  C  CE    . MET A 1 115 ? 10.404  64.738 71.414 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 115  MET A CE    1 
ATOM   861  N  N     . THR A 1 116 ? 13.554  69.138 72.540 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 116  THR A N     1 
ATOM   862  C  CA    . THR A 1 116 ? 14.779  69.506 71.848 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 116  THR A CA    1 
ATOM   863  C  C     . THR A 1 116 ? 14.990  68.559 70.676 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 116  THR A C     1 
ATOM   864  O  O     . THR A 1 116 ? 14.318  67.532 70.559 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 116  THR A O     1 
ATOM   865  C  CB    . THR A 1 116 ? 16.001  69.400 72.777 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 116  THR A CB    1 
ATOM   866  O  OG1   . THR A 1 116 ? 16.118  68.050 73.253 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 116  THR A OG1   1 
ATOM   867  C  CG2   . THR A 1 116 ? 15.853  70.351 73.960 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 116  THR A CG2   1 
ATOM   868  N  N     . VAL A 1 117 ? 15.927  68.915 69.808 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 117  VAL A N     1 
ATOM   869  C  CA    . VAL A 1 117 ? 16.239  68.093 68.654 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 117  VAL A CA    1 
ATOM   870  C  C     . VAL A 1 117 ? 16.718  66.737 69.154 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 117  VAL A C     1 
ATOM   871  O  O     . VAL A 1 117 ? 16.374  65.696 68.596 1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 117  VAL A O     1 
ATOM   872  C  CB    . VAL A 1 117 ? 17.325  68.762 67.790 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 117  VAL A CB    1 
ATOM   873  C  CG1   . VAL A 1 117 ? 17.868  67.783 66.759 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 117  VAL A CG1   1 
ATOM   874  C  CG2   . VAL A 1 117 ? 16.735  69.987 67.103 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 117  VAL A CG2   1 
ATOM   875  N  N     . GLU A 1 118 ? 17.498  66.758 70.227 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A N     1 
ATOM   876  C  CA    . GLU A 1 118 ? 18.019  65.531 70.807 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CA    1 
ATOM   877  C  C     . GLU A 1 118 ? 16.880  64.619 71.250 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A C     1 
ATOM   878  O  O     . GLU A 1 118 ? 16.869  63.428 70.942 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A O     1 
ATOM   879  C  CB    . GLU A 1 118 ? 18.921  65.861 71.999 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CB    1 
ATOM   880  C  CG    . GLU A 1 118 ? 19.556  64.648 72.663 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CG    1 
ATOM   881  C  CD    . GLU A 1 118 ? 20.248  63.728 71.665 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A CD    1 
ATOM   882  O  OE1   . GLU A 1 118 ? 20.955  64.243 70.767 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A OE1   1 
ATOM   883  O  OE2   . GLU A 1 118 ? 20.093  62.490 71.783 1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 118  GLU A OE2   1 
ATOM   884  N  N     . GLU A 1 119 ? 15.915  65.185 71.968 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A N     1 
ATOM   885  C  CA    . GLU A 1 119 ? 14.780  64.414 72.459 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A CA    1 
ATOM   886  C  C     . GLU A 1 119 ? 13.907  63.915 71.310 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A C     1 
ATOM   887  O  O     . GLU A 1 119 ? 13.294  62.850 71.393 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A O     1 
ATOM   888  C  CB    . GLU A 1 119 ? 13.957  65.268 73.427 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A CB    1 
ATOM   889  C  CG    . GLU A 1 119 ? 14.772  65.788 74.604 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A CG    1 
ATOM   890  C  CD    . GLU A 1 119 ? 13.998  66.747 75.487 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A CD    1 
ATOM   891  O  OE1   . GLU A 1 119 ? 13.590  67.820 74.990 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A OE1   1 
ATOM   892  O  OE2   . GLU A 1 119 ? 13.799  66.428 76.681 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 119  GLU A OE2   1 
ATOM   893  N  N     . LEU A 1 120 ? 13.868  64.682 70.227 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A N     1 
ATOM   894  C  CA    . LEU A 1 120 ? 13.075  64.314 69.065 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CA    1 
ATOM   895  C  C     . LEU A 1 120 ? 13.527  62.974 68.479 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A C     1 
ATOM   896  O  O     . LEU A 1 120 ? 12.709  62.180 68.016 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A O     1 
ATOM   897  C  CB    . LEU A 1 120 ? 13.185  65.408 68.005 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CB    1 
ATOM   898  C  CG    . LEU A 1 120 ? 12.251  65.310 66.802 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CG    1 
ATOM   899  C  CD1   . LEU A 1 120 ? 10.790  65.229 67.261 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD1   1 
ATOM   900  C  CD2   . LEU A 1 120 ? 12.485  66.527 65.914 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 120  LEU A CD2   1 
ATOM   901  N  N     . LEU A 1 121 ? 14.832  62.730 68.500 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 121  LEU A N     1 
ATOM   902  C  CA    . LEU A 1 121 ? 15.394  61.484 67.972 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 121  LEU A CA    1 
ATOM   903  C  C     . LEU A 1 121 ? 16.698  61.172 68.709 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 121  LEU A C     1 
ATOM   904  O  O     . LEU A 1 121 ? 17.795  61.443 68.208 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 121  LEU A O     1 
ATOM   905  C  CB    . LEU A 1 121 ? 15.662  61.618 66.470 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 121  LEU A CB    1 
ATOM   906  C  CG    . LEU A 1 121 ? 16.079  60.353 65.718 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 121  LEU A CG    1 
ATOM   907  C  CD1   . LEU A 1 121 ? 14.998  59.293 65.853 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 121  LEU A CD1   1 
ATOM   908  C  CD2   . LEU A 1 121 ? 16.302  60.685 64.250 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 121  LEU A CD2   1 
ATOM   909  N  N     . PRO A 1 122 ? 16.587  60.587 69.913 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A N     1 
ATOM   910  C  CA    . PRO A 1 122 ? 17.736  60.231 70.750 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CA    1 
ATOM   911  C  C     . PRO A 1 122 ? 18.724  59.302 70.060 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A C     1 
ATOM   912  O  O     . PRO A 1 122 ? 18.331  58.320 69.426 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A O     1 
ATOM   913  C  CB    . PRO A 1 122 ? 17.085  59.580 71.970 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CB    1 
ATOM   914  C  CG    . PRO A 1 122 ? 15.731  60.228 72.027 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CG    1 
ATOM   915  C  CD    . PRO A 1 122 ? 15.328  60.210 70.576 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 122  PRO A CD    1 
ATOM   916  N  N     . GLY A 1 123 ? 20.006  59.624 70.186 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A N     1 
ATOM   917  C  CA    . GLY A 1 123 ? 21.039  58.803 69.579 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A CA    1 
ATOM   918  C  C     . GLY A 1 123 ? 20.879  58.665 68.078 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A C     1 
ATOM   919  O  O     . GLY A 1 123 ? 21.263  57.653 67.494 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A O     1 
ATOM   920  N  N     . ALA A 1 124 ? 20.318  59.694 67.455 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 124  ALA A N     1 
ATOM   921  C  CA    . ALA A 1 124 ? 20.087  59.701 66.019 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 124  ALA A CA    1 
ATOM   922  C  C     . ALA A 1 124 ? 21.324  59.309 65.224 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 124  ALA A C     1 
ATOM   923  O  O     . ALA A 1 124 ? 22.438  59.741 65.527 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 124  ALA A O     1 
ATOM   924  C  CB    . ALA A 1 124 ? 19.606  61.085 65.576 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 124  ALA A CB    1 
ATOM   925  N  N     . PHE A 1 125 ? 21.122  58.481 64.207 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 125  PHE A N     1 
ATOM   926  C  CA    . PHE A 1 125 ? 22.217  58.065 63.342 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CA    1 
ATOM   927  C  C     . PHE A 1 125 ? 22.834  59.367 62.827 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 125  PHE A C     1 
ATOM   928  O  O     . PHE A 1 125 ? 22.107  60.274 62.414 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 125  PHE A O     1 
ATOM   929  C  CB    . PHE A 1 125 ? 21.660  57.258 62.172 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CB    1 
ATOM   930  C  CG    . PHE A 1 125 ? 22.708  56.712 61.252 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CG    1 
ATOM   931  C  CD1   . PHE A 1 125 ? 23.410  55.558 61.585 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CD1   1 
ATOM   932  C  CD2   . PHE A 1 125 ? 22.986  57.345 60.044 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CD2   1 
ATOM   933  C  CE1   . PHE A 1 125 ? 24.372  55.038 60.723 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CE1   1 
ATOM   934  C  CE2   . PHE A 1 125 ? 23.948  56.835 59.173 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CE2   1 
ATOM   935  C  CZ    . PHE A 1 125 ? 24.641  55.681 59.511 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 125  PHE A CZ    1 
ATOM   936  N  N     . SER A 1 126 ? 24.160  59.477 62.855 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 126  SER A N     1 
ATOM   937  C  CA    . SER A 1 126 ? 24.806  60.700 62.391 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 126  SER A CA    1 
ATOM   938  C  C     . SER A 1 126 ? 26.122  60.451 61.664 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 126  SER A C     1 
ATOM   939  O  O     . SER A 1 126 ? 26.588  59.311 61.567 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 126  SER A O     1 
ATOM   940  C  CB    . SER A 1 126 ? 25.041  61.648 63.566 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 126  SER A CB    1 
ATOM   941  O  OG    . SER A 1 126 ? 25.903  61.052 64.509 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 126  SER A OG    1 
ATOM   942  N  N     . SER A 1 127 ? 26.719  61.530 61.160 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 127  SER A N     1 
ATOM   943  C  CA    . SER A 1 127 ? 27.970  61.434 60.422 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 127  SER A CA    1 
ATOM   944  C  C     . SER A 1 127 ? 29.050  60.716 61.215 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 127  SER A C     1 
ATOM   945  O  O     . SER A 1 127 ? 29.863  60.000 60.638 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 127  SER A O     1 
ATOM   946  C  CB    . SER A 1 127 ? 28.466  62.824 60.012 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 127  SER A CB    1 
ATOM   947  O  OG    . SER A 1 127 ? 28.738  63.631 61.144 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 127  SER A OG    1 
ATOM   948  N  N     . GLU A 1 128 ? 29.050  60.900 62.533 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A N     1 
ATOM   949  C  CA    . GLU A 1 128 ? 30.041  60.256 63.394 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CA    1 
ATOM   950  C  C     . GLU A 1 128 ? 29.994  58.734 63.265 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A C     1 
ATOM   951  O  O     . GLU A 1 128 ? 31.010  58.055 63.423 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A O     1 
ATOM   952  C  CB    . GLU A 1 128 ? 29.820  60.638 64.862 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CB    1 
ATOM   953  C  CG    . GLU A 1 128 ? 30.079  62.098 65.207 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CG    1 
ATOM   954  C  CD    . GLU A 1 128 ? 29.009  63.038 64.675 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A CD    1 
ATOM   955  O  OE1   . GLU A 1 128 ? 27.810  62.744 64.867 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A OE1   1 
ATOM   956  O  OE2   . GLU A 1 128 ? 29.368  64.079 64.077 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 128  GLU A OE2   1 
ATOM   957  N  N     . ASP A 1 129 ? 28.811  58.198 62.983 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A N     1 
ATOM   958  C  CA    . ASP A 1 129 ? 28.656  56.759 62.839 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CA    1 
ATOM   959  C  C     . ASP A 1 129 ? 29.274  56.278 61.531 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A C     1 
ATOM   960  O  O     . ASP A 1 129 ? 29.649  55.112 61.409 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A O     1 
ATOM   961  C  CB    . ASP A 1 129 ? 27.174  56.373 62.902 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CB    1 
ATOM   962  C  CG    . ASP A 1 129 ? 26.536  56.741 64.228 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A CG    1 
ATOM   963  O  OD1   . ASP A 1 129 ? 27.210  56.583 65.273 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A OD1   1 
ATOM   964  O  OD2   . ASP A 1 129 ? 25.361  57.178 64.228 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 129  ASP A OD2   1 
ATOM   965  N  N     . LEU A 1 130 ? 29.379  57.184 60.562 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 130  LEU A N     1 
ATOM   966  C  CA    . LEU A 1 130 ? 29.969  56.871 59.261 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 130  LEU A CA    1 
ATOM   967  C  C     . LEU A 1 130 ? 31.483  57.073 59.330 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 130  LEU A C     1 
ATOM   968  O  O     . LEU A 1 130 ? 32.259  56.141 59.115 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 130  LEU A O     1 
ATOM   969  C  CB    . LEU A 1 130 ? 29.389  57.782 58.169 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 130  LEU A CB    1 
ATOM   970  C  CG    . LEU A 1 130 ? 27.888  57.712 57.862 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 130  LEU A CG    1 
ATOM   971  C  CD1   . LEU A 1 130 ? 27.531  58.790 56.849 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 130  LEU A CD1   1 
ATOM   972  C  CD2   . LEU A 1 130 ? 27.521  56.331 57.330 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 130  LEU A CD2   1 
ATOM   973  N  N     . MET B 1 1   ? 15.616  30.298 68.740 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 1    MET B N     1 
ATOM   974  C  CA    . MET B 1 1   ? 16.122  31.555 68.124 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CA    1 
ATOM   975  C  C     . MET B 1 1   ? 16.116  32.692 69.141 1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 1    MET B C     1 
ATOM   976  O  O     . MET B 1 1   ? 15.179  33.494 69.185 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 1    MET B O     1 
ATOM   977  C  CB    . MET B 1 1   ? 15.256  31.932 66.917 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CB    1 
ATOM   978  C  CG    . MET B 1 1   ? 15.703  33.179 66.158 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CG    1 
ATOM   979  S  SD    . MET B 1 1   ? 17.329  33.058 65.368 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 1    MET B SD    1 
ATOM   980  C  CE    . MET B 1 1   ? 16.976  31.989 63.956 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 1    MET B CE    1 
ATOM   981  N  N     . ASN B 1 2   ? 17.155  32.742 69.971 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 2    ASN B N     1 
ATOM   982  C  CA    . ASN B 1 2   ? 17.289  33.800 70.970 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 2    ASN B CA    1 
ATOM   983  C  C     . ASN B 1 2   ? 17.882  35.006 70.248 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 2    ASN B C     1 
ATOM   984  O  O     . ASN B 1 2   ? 18.188  34.922 69.058 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 2    ASN B O     1 
ATOM   985  C  CB    . ASN B 1 2   ? 18.218  33.356 72.100 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 2    ASN B CB    1 
ATOM   986  C  CG    . ASN B 1 2   ? 19.512  32.766 71.588 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 2    ASN B CG    1 
ATOM   987  O  OD1   . ASN B 1 2   ? 20.147  33.315 70.682 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 2    ASN B OD1   1 
ATOM   988  N  ND2   . ASN B 1 2   ? 19.919  31.644 72.169 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 2    ASN B ND2   1 
ATOM   989  N  N     . ARG B 1 3   ? 18.066  36.120 70.949 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 3    ARG B N     1 
ATOM   990  C  CA    . ARG B 1 3   ? 18.596  37.299 70.284 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 3    ARG B CA    1 
ATOM   991  C  C     . ARG B 1 3   ? 20.028  37.133 69.796 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 3    ARG B C     1 
ATOM   992  O  O     . ARG B 1 3   ? 20.402  37.713 68.780 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 3    ARG B O     1 
ATOM   993  C  CB    . ARG B 1 3   ? 18.476  38.538 71.176 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 3    ARG B CB    1 
ATOM   994  C  CG    . ARG B 1 3   ? 19.487  38.636 72.273 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 3    ARG B CG    1 
ATOM   995  C  CD    . ARG B 1 3   ? 19.375  39.976 72.985 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 3    ARG B CD    1 
ATOM   996  N  NE    . ARG B 1 3   ? 20.500  40.207 73.884 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 3    ARG B NE    1 
ATOM   997  C  CZ    . ARG B 1 3   ? 20.573  41.218 74.740 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 3    ARG B CZ    1 
ATOM   998  N  NH1   . ARG B 1 3   ? 19.580  42.096 74.815 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 3    ARG B NH1   1 
ATOM   999  N  NH2   . ARG B 1 3   ? 21.642  41.356 75.514 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 3    ARG B NH2   1 
ATOM   1000 N  N     . GLN B 1 4   ? 20.832  36.339 70.494 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B N     1 
ATOM   1001 C  CA    . GLN B 1 4   ? 22.210  36.139 70.060 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B CA    1 
ATOM   1002 C  C     . GLN B 1 4   ? 22.222  35.446 68.692 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B C     1 
ATOM   1003 O  O     . GLN B 1 4   ? 23.026  35.777 67.818 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B O     1 
ATOM   1004 C  CB    . GLN B 1 4   ? 22.988  35.314 71.093 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B CB    1 
ATOM   1005 C  CG    . GLN B 1 4   ? 24.492  35.252 70.823 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B CG    1 
ATOM   1006 C  CD    . GLN B 1 4   ? 24.854  34.250 69.745 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B CD    1 
ATOM   1007 O  OE1   . GLN B 1 4   ? 25.897  34.365 69.100 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B OE1   1 
ATOM   1008 N  NE2   . GLN B 1 4   ? 24.000  33.247 69.555 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 4    GLN B NE2   1 
ATOM   1009 N  N     . GLU B 1 5   ? 21.317  34.492 68.504 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 5    GLU B N     1 
ATOM   1010 C  CA    . GLU B 1 5   ? 21.224  33.780 67.234 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 5    GLU B CA    1 
ATOM   1011 C  C     . GLU B 1 5   ? 20.654  34.686 66.137 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 5    GLU B C     1 
ATOM   1012 O  O     . GLU B 1 5   ? 20.997  34.541 64.964 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 5    GLU B O     1 
ATOM   1013 C  CB    . GLU B 1 5   ? 20.350  32.538 67.398 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 5    GLU B CB    1 
ATOM   1014 C  CG    . GLU B 1 5   ? 20.898  31.569 68.438 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 5    GLU B CG    1 
ATOM   1015 C  CD    . GLU B 1 5   ? 19.936  30.447 68.767 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 5    GLU B CD    1 
ATOM   1016 O  OE1   . GLU B 1 5   ? 18.771  30.747 69.117 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 5    GLU B OE1   1 
ATOM   1017 O  OE2   . GLU B 1 5   ? 20.352  29.268 68.687 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 5    GLU B OE2   1 
ATOM   1018 N  N     . LEU B 1 6   ? 19.777  35.616 66.514 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B N     1 
ATOM   1019 C  CA    . LEU B 1 6   ? 19.207  36.534 65.532 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CA    1 
ATOM   1020 C  C     . LEU B 1 6   ? 20.283  37.541 65.116 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B C     1 
ATOM   1021 O  O     . LEU B 1 6   ? 20.336  37.970 63.961 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B O     1 
ATOM   1022 C  CB    . LEU B 1 6   ? 18.003  37.274 66.110 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CB    1 
ATOM   1023 C  CG    . LEU B 1 6   ? 17.221  38.059 65.048 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CG    1 
ATOM   1024 C  CD1   . LEU B 1 6   ? 16.713  37.082 63.982 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CD1   1 
ATOM   1025 C  CD2   . LEU B 1 6   ? 16.059  38.805 65.695 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 6    LEU B CD2   1 
ATOM   1026 N  N     . ILE B 1 7   ? 21.139  37.912 66.066 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B N     1 
ATOM   1027 C  CA    . ILE B 1 7   ? 22.230  38.838 65.795 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B CA    1 
ATOM   1028 C  C     . ILE B 1 7   ? 23.183  38.219 64.772 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B C     1 
ATOM   1029 O  O     . ILE B 1 7   ? 23.670  38.907 63.875 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B O     1 
ATOM   1030 C  CB    . ILE B 1 7   ? 23.001  39.187 67.100 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B CB    1 
ATOM   1031 C  CG1   . ILE B 1 7   ? 22.165  40.156 67.938 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B CG1   1 
ATOM   1032 C  CG2   . ILE B 1 7   ? 24.354  39.799 66.786 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B CG2   1 
ATOM   1033 C  CD1   . ILE B 1 7   ? 22.730  40.449 69.319 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 7    ILE B CD1   1 
ATOM   1034 N  N     . THR B 1 8   ? 23.440  36.919 64.895 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 8    THR B N     1 
ATOM   1035 C  CA    . THR B 1 8   ? 24.343  36.255 63.960 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 8    THR B CA    1 
ATOM   1036 C  C     . THR B 1 8   ? 23.728  36.274 62.568 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 8    THR B C     1 
ATOM   1037 O  O     . THR B 1 8   ? 24.436  36.384 61.574 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 8    THR B O     1 
ATOM   1038 C  CB    . THR B 1 8   ? 24.654  34.787 64.379 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 8    THR B CB    1 
ATOM   1039 O  OG1   . THR B 1 8   ? 23.448  34.016 64.380 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 8    THR B OG1   1 
ATOM   1040 C  CG2   . THR B 1 8   ? 25.269  34.748 65.769 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 8    THR B CG2   1 
ATOM   1041 N  N     . GLU B 1 9   ? 22.404  36.174 62.499 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B N     1 
ATOM   1042 C  CA    . GLU B 1 9   ? 21.711  36.220 61.217 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B CA    1 
ATOM   1043 C  C     . GLU B 1 9   ? 21.924  37.600 60.593 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B C     1 
ATOM   1044 O  O     . GLU B 1 9   ? 22.233  37.710 59.410 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B O     1 
ATOM   1045 C  CB    . GLU B 1 9   ? 20.214  35.970 61.413 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B CB    1 
ATOM   1046 C  CG    . GLU B 1 9   ? 19.835  34.509 61.591 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B CG    1 
ATOM   1047 C  CD    . GLU B 1 9   ? 20.167  33.694 60.362 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B CD    1 
ATOM   1048 O  OE1   . GLU B 1 9   ? 21.295  33.161 60.278 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B OE1   1 
ATOM   1049 O  OE2   . GLU B 1 9   ? 19.307  33.607 59.465 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 9    GLU B OE2   1 
ATOM   1050 N  N     . ALA B 1 10  ? 21.767  38.649 61.396 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 10   ALA B N     1 
ATOM   1051 C  CA    . ALA B 1 10  ? 21.950  40.017 60.914 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 10   ALA B CA    1 
ATOM   1052 C  C     . ALA B 1 10  ? 23.382  40.236 60.450 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 10   ALA B C     1 
ATOM   1053 O  O     . ALA B 1 10  ? 23.614  40.908 59.441 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 10   ALA B O     1 
ATOM   1054 C  CB    . ALA B 1 10  ? 21.599  41.021 62.006 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 10   ALA B CB    1 
ATOM   1055 N  N     . LEU B 1 11  ? 24.340  39.674 61.188 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 11   LEU B N     1 
ATOM   1056 C  CA    . LEU B 1 11  ? 25.753  39.802 60.834 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 11   LEU B CA    1 
ATOM   1057 C  C     . LEU B 1 11  ? 26.023  39.170 59.473 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 11   LEU B C     1 
ATOM   1058 O  O     . LEU B 1 11  ? 26.817  39.692 58.691 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 11   LEU B O     1 
ATOM   1059 C  CB    . LEU B 1 11  ? 26.644  39.148 61.898 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 11   LEU B CB    1 
ATOM   1060 C  CG    . LEU B 1 11  ? 26.685  39.859 63.252 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 11   LEU B CG    1 
ATOM   1061 C  CD1   . LEU B 1 11  ? 27.528  39.064 64.239 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 11   LEU B CD1   1 
ATOM   1062 C  CD2   . LEU B 1 11  ? 27.247  41.260 63.059 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 11   LEU B CD2   1 
ATOM   1063 N  N     . LYS B 1 12  ? 25.367  38.047 59.191 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 12   LYS B N     1 
ATOM   1064 C  CA    . LYS B 1 12  ? 25.542  37.383 57.901 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 12   LYS B CA    1 
ATOM   1065 C  C     . LYS B 1 12  ? 24.858  38.218 56.827 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 12   LYS B C     1 
ATOM   1066 O  O     . LYS B 1 12  ? 25.383  38.395 55.734 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 12   LYS B O     1 
ATOM   1067 C  CB    . LYS B 1 12  ? 24.924  35.983 57.918 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 12   LYS B CB    1 
ATOM   1068 C  CG    . LYS B 1 12  ? 25.641  34.981 58.810 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 12   LYS B CG    1 
ATOM   1069 C  CD    . LYS B 1 12  ? 24.988  33.605 58.712 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 12   LYS B CD    1 
ATOM   1070 C  CE    . LYS B 1 12  ? 25.682  32.593 59.613 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 12   LYS B CE    1 
ATOM   1071 N  NZ    . LYS B 1 12  ? 25.579  32.983 61.051 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 12   LYS B NZ    1 
ATOM   1072 N  N     . ALA B 1 13  ? 23.674  38.723 57.147 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B N     1 
ATOM   1073 C  CA    . ALA B 1 13  ? 22.919  39.540 56.206 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CA    1 
ATOM   1074 C  C     . ALA B 1 13  ? 23.749  40.749 55.791 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B C     1 
ATOM   1075 O  O     . ALA B 1 13  ? 23.735  41.164 54.633 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B O     1 
ATOM   1076 C  CB    . ALA B 1 13  ? 21.608  39.995 56.842 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 13   ALA B CB    1 
ATOM   1077 N  N     . ARG B 1 14  ? 24.485  41.302 56.746 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 14   ARG B N     1 
ATOM   1078 C  CA    . ARG B 1 14  ? 25.306  42.471 56.486 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 14   ARG B CA    1 
ATOM   1079 C  C     . ARG B 1 14  ? 26.291  42.263 55.342 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 14   ARG B C     1 
ATOM   1080 O  O     . ARG B 1 14  ? 26.595  43.204 54.599 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 14   ARG B O     1 
ATOM   1081 C  CB    . ARG B 1 14  ? 26.065  42.865 57.754 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 14   ARG B CB    1 
ATOM   1082 C  CG    . ARG B 1 14  ? 27.011  44.035 57.564 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 14   ARG B CG    1 
ATOM   1083 C  CD    . ARG B 1 14  ? 27.591  44.511 58.888 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 14   ARG B CD    1 
ATOM   1084 N  NE    . ARG B 1 14  ? 28.599  45.542 58.668 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 14   ARG B NE    1 
ATOM   1085 C  CZ    . ARG B 1 14  ? 29.849  45.296 58.289 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 14   ARG B CZ    1 
ATOM   1086 N  NH1   . ARG B 1 14  ? 30.246  44.048 58.097 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 14   ARG B NH1   1 
ATOM   1087 N  NH2   . ARG B 1 14  ? 30.698  46.301 58.086 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 14   ARG B NH2   1 
ATOM   1088 N  N     . ASP B 1 15  ? 26.782  41.035 55.189 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B N     1 
ATOM   1089 C  CA    . ASP B 1 15  ? 27.750  40.747 54.138 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B CA    1 
ATOM   1090 C  C     . ASP B 1 15  ? 27.169  40.767 52.731 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B C     1 
ATOM   1091 O  O     . ASP B 1 15  ? 27.912  40.743 51.757 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B O     1 
ATOM   1092 C  CB    . ASP B 1 15  ? 28.448  39.400 54.393 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B CB    1 
ATOM   1093 C  CG    . ASP B 1 15  ? 29.346  39.427 55.625 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B CG    1 
ATOM   1094 O  OD1   . ASP B 1 15  ? 29.890  40.504 55.959 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B OD1   1 
ATOM   1095 O  OD2   . ASP B 1 15  ? 29.521  38.367 56.255 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 15   ASP B OD2   1 
ATOM   1096 N  N     . MET B 1 16  ? 25.846  40.813 52.621 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 16   MET B N     1 
ATOM   1097 C  CA    . MET B 1 16  ? 25.201  40.857 51.313 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 16   MET B CA    1 
ATOM   1098 C  C     . MET B 1 16  ? 25.025  42.307 50.849 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 16   MET B C     1 
ATOM   1099 O  O     . MET B 1 16  ? 24.679  42.568 49.694 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 16   MET B O     1 
ATOM   1100 C  CB    . MET B 1 16  ? 23.824  40.195 51.375 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 16   MET B CB    1 
ATOM   1101 C  CG    . MET B 1 16  ? 23.834  38.740 51.792 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 16   MET B CG    1 
ATOM   1102 S  SD    . MET B 1 16  ? 24.939  37.747 50.769 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 16   MET B SD    1 
ATOM   1103 C  CE    . MET B 1 16  ? 24.346  38.107 49.158 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 16   MET B CE    1 
ATOM   1104 N  N     . ALA B 1 17  ? 25.278  43.244 51.757 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B N     1 
ATOM   1105 C  CA    . ALA B 1 17  ? 25.106  44.667 51.476 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CA    1 
ATOM   1106 C  C     . ALA B 1 17  ? 25.742  45.201 50.197 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B C     1 
ATOM   1107 O  O     . ALA B 1 17  ? 26.858  44.834 49.832 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B O     1 
ATOM   1108 C  CB    . ALA B 1 17  ? 25.594  45.489 52.668 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 17   ALA B CB    1 
ATOM   1109 N  N     . TYR B 1 18  ? 25.007  46.080 49.522 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 18   TYR B N     1 
ATOM   1110 C  CA    . TYR B 1 18  ? 25.488  46.735 48.314 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 18   TYR B CA    1 
ATOM   1111 C  C     . TYR B 1 18  ? 25.603  48.211 48.692 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 18   TYR B C     1 
ATOM   1112 O  O     . TYR B 1 18  ? 24.645  48.970 48.560 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 18   TYR B O     1 
ATOM   1113 C  CB    . TYR B 1 18  ? 24.492  46.572 47.162 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 18   TYR B CB    1 
ATOM   1114 C  CG    . TYR B 1 18  ? 24.851  47.401 45.946 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 18   TYR B CG    1 
ATOM   1115 C  CD1   . TYR B 1 18  ? 26.016  47.144 45.225 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 18   TYR B CD1   1 
ATOM   1116 C  CD2   . TYR B 1 18  ? 24.047  48.471 45.543 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 18   TYR B CD2   1 
ATOM   1117 C  CE1   . TYR B 1 18  ? 26.379  47.931 44.132 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 18   TYR B CE1   1 
ATOM   1118 C  CE2   . TYR B 1 18  ? 24.400  49.270 44.454 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 18   TYR B CE2   1 
ATOM   1119 C  CZ    . TYR B 1 18  ? 25.568  48.993 43.756 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 18   TYR B CZ    1 
ATOM   1120 O  OH    . TYR B 1 18  ? 25.941  49.789 42.702 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 18   TYR B OH    1 
ATOM   1121 N  N     . ALA B 1 19  ? 26.775  48.612 49.172 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 19   ALA B N     1 
ATOM   1122 C  CA    . ALA B 1 19  ? 26.986  49.992 49.593 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 19   ALA B CA    1 
ATOM   1123 C  C     . ALA B 1 19  ? 28.311  50.545 49.084 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 19   ALA B C     1 
ATOM   1124 O  O     . ALA B 1 19  ? 29.188  50.902 49.869 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 19   ALA B O     1 
ATOM   1125 C  CB    . ALA B 1 19  ? 26.931  50.072 51.122 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 19   ALA B CB    1 
ATOM   1126 N  N     . PRO B 1 20  ? 28.471  50.635 47.757 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 20   PRO B N     1 
ATOM   1127 C  CA    . PRO B 1 20  ? 29.716  51.154 47.184 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 20   PRO B CA    1 
ATOM   1128 C  C     . PRO B 1 20  ? 29.961  52.648 47.382 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 20   PRO B C     1 
ATOM   1129 O  O     . PRO B 1 20  ? 31.087  53.115 47.238 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 20   PRO B O     1 
ATOM   1130 C  CB    . PRO B 1 20  ? 29.595  50.779 45.708 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 20   PRO B CB    1 
ATOM   1131 C  CG    . PRO B 1 20  ? 28.125  50.864 45.467 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 20   PRO B CG    1 
ATOM   1132 C  CD    . PRO B 1 20  ? 27.540  50.207 46.698 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 20   PRO B CD    1 
ATOM   1133 N  N     . TYR B 1 21  ? 28.922  53.400 47.721 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 21   TYR B N     1 
ATOM   1134 C  CA    . TYR B 1 21  ? 29.079  54.839 47.907 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 21   TYR B CA    1 
ATOM   1135 C  C     . TYR B 1 21  ? 29.519  55.220 49.318 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 21   TYR B C     1 
ATOM   1136 O  O     . TYR B 1 21  ? 30.482  55.965 49.491 1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 21   TYR B O     1 
ATOM   1137 C  CB    . TYR B 1 21  ? 27.776  55.552 47.524 1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 21   TYR B CB    1 
ATOM   1138 C  CG    . TYR B 1 21  ? 27.334  55.167 46.133 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 21   TYR B CG    1 
ATOM   1139 C  CD1   . TYR B 1 21  ? 26.416  54.134 45.930 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 21   TYR B CD1   1 
ATOM   1140 C  CD2   . TYR B 1 21  ? 27.928  55.749 45.014 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 21   TYR B CD2   1 
ATOM   1141 C  CE1   . TYR B 1 21  ? 26.113  53.684 44.643 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 21   TYR B CE1   1 
ATOM   1142 C  CE2   . TYR B 1 21  ? 27.631  55.307 43.730 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 21   TYR B CE2   1 
ATOM   1143 C  CZ    . TYR B 1 21  ? 26.728  54.272 43.552 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 21   TYR B CZ    1 
ATOM   1144 O  OH    . TYR B 1 21  ? 26.471  53.806 42.283 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 21   TYR B OH    1 
ATOM   1145 N  N     . SER B 1 22  ? 28.825  54.703 50.323 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 22   SER B N     1 
ATOM   1146 C  CA    . SER B 1 22  ? 29.172  55.005 51.706 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 22   SER B CA    1 
ATOM   1147 C  C     . SER B 1 22  ? 30.224  54.043 52.255 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 22   SER B C     1 
ATOM   1148 O  O     . SER B 1 22  ? 30.946  54.380 53.197 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 22   SER B O     1 
ATOM   1149 C  CB    . SER B 1 22  ? 27.937  54.891 52.591 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 22   SER B CB    1 
ATOM   1150 O  OG    . SER B 1 22  ? 27.583  53.524 52.747 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 22   SER B OG    1 
ATOM   1151 N  N     . LYS B 1 23  ? 30.302  52.850 51.663 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B N     1 
ATOM   1152 C  CA    . LYS B 1 23  ? 31.212  51.807 52.132 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CA    1 
ATOM   1153 C  C     . LYS B 1 23  ? 30.816  51.459 53.570 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B C     1 
ATOM   1154 O  O     . LYS B 1 23  ? 31.646  51.033 54.378 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B O     1 
ATOM   1155 C  CB    . LYS B 1 23  ? 32.672  52.268 52.099 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CB    1 
ATOM   1156 C  CG    . LYS B 1 23  ? 33.361  52.120 50.756 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CG    1 
ATOM   1157 C  CD    . LYS B 1 23  ? 33.033  53.265 49.825 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CD    1 
ATOM   1158 C  CE    . LYS B 1 23  ? 33.877  53.203 48.553 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B CE    1 
ATOM   1159 N  NZ    . LYS B 1 23  ? 33.642  51.960 47.755 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 23   LYS B NZ    1 
ATOM   1160 N  N     . PHE B 1 24  ? 29.537  51.649 53.873 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B N     1 
ATOM   1161 C  CA    . PHE B 1 24  ? 28.981  51.383 55.199 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CA    1 
ATOM   1162 C  C     . PHE B 1 24  ? 27.917  50.287 55.079 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B C     1 
ATOM   1163 O  O     . PHE B 1 24  ? 26.776  50.560 54.704 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B O     1 
ATOM   1164 C  CB    . PHE B 1 24  ? 28.354  52.671 55.746 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CB    1 
ATOM   1165 C  CG    . PHE B 1 24  ? 27.774  52.541 57.128 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CG    1 
ATOM   1166 C  CD1   . PHE B 1 24  ? 28.602  52.483 58.245 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CD1   1 
ATOM   1167 C  CD2   . PHE B 1 24  ? 26.397  52.510 57.314 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CD2   1 
ATOM   1168 C  CE1   . PHE B 1 24  ? 28.062  52.399 59.532 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CE1   1 
ATOM   1169 C  CE2   . PHE B 1 24  ? 25.846  52.425 58.593 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CE2   1 
ATOM   1170 C  CZ    . PHE B 1 24  ? 26.681  52.369 59.705 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 24   PHE B CZ    1 
ATOM   1171 N  N     . GLN B 1 25  ? 28.296  49.051 55.398 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 25   GLN B N     1 
ATOM   1172 C  CA    . GLN B 1 25  ? 27.378  47.919 55.302 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 25   GLN B CA    1 
ATOM   1173 C  C     . GLN B 1 25  ? 26.562  47.723 56.573 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 25   GLN B C     1 
ATOM   1174 O  O     . GLN B 1 25  ? 27.088  47.782 57.679 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 25   GLN B O     1 
ATOM   1175 C  CB    . GLN B 1 25  ? 28.155  46.634 54.991 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 25   GLN B CB    1 
ATOM   1176 C  CG    . GLN B 1 25  ? 29.025  46.727 53.740 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 25   GLN B CG    1 
ATOM   1177 C  CD    . GLN B 1 25  ? 29.921  45.510 53.534 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 25   GLN B CD    1 
ATOM   1178 O  OE1   . GLN B 1 25  ? 31.098  45.649 53.206 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 25   GLN B OE1   1 
ATOM   1179 N  NE2   . GLN B 1 25  ? 29.365  44.314 53.714 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 25   GLN B NE2   1 
ATOM   1180 N  N     . VAL B 1 26  ? 25.267  47.492 56.401 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B N     1 
ATOM   1181 C  CA    . VAL B 1 26  ? 24.370  47.269 57.524 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B CA    1 
ATOM   1182 C  C     . VAL B 1 26  ? 23.634  45.952 57.299 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B C     1 
ATOM   1183 O  O     . VAL B 1 26  ? 23.308  45.601 56.169 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B O     1 
ATOM   1184 C  CB    . VAL B 1 26  ? 23.344  48.414 57.639 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B CB    1 
ATOM   1185 C  CG1   . VAL B 1 26  ? 22.443  48.203 58.841 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B CG1   1 
ATOM   1186 C  CG2   . VAL B 1 26  ? 24.076  49.745 57.745 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 26   VAL B CG2   1 
ATOM   1187 N  N     . GLY B 1 27  ? 23.387  45.219 58.376 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 27   GLY B N     1 
ATOM   1188 C  CA    . GLY B 1 27  ? 22.678  43.961 58.258 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 27   GLY B CA    1 
ATOM   1189 C  C     . GLY B 1 27  ? 21.497  43.930 59.203 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 27   GLY B C     1 
ATOM   1190 O  O     . GLY B 1 27  ? 21.534  44.531 60.280 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 27   GLY B O     1 
ATOM   1191 N  N     . ALA B 1 28  ? 20.435  43.244 58.797 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B N     1 
ATOM   1192 C  CA    . ALA B 1 28  ? 19.252  43.133 59.629 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B CA    1 
ATOM   1193 C  C     . ALA B 1 28  ? 18.679  41.727 59.525 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B C     1 
ATOM   1194 O  O     . ALA B 1 28  ? 18.785  41.077 58.485 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B O     1 
ATOM   1195 C  CB    . ALA B 1 28  ? 18.212  44.161 59.207 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 28   ALA B CB    1 
ATOM   1196 N  N     . ALA B 1 29  ? 18.090  41.261 60.616 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 29   ALA B N     1 
ATOM   1197 C  CA    . ALA B 1 29  ? 17.477  39.940 60.658 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 29   ALA B CA    1 
ATOM   1198 C  C     . ALA B 1 29  ? 16.150  40.086 61.386 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 29   ALA B C     1 
ATOM   1199 O  O     . ALA B 1 29  ? 16.108  40.493 62.550 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 29   ALA B O     1 
ATOM   1200 C  CB    . ALA B 1 29  ? 18.381  38.955 61.387 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 29   ALA B CB    1 
ATOM   1201 N  N     . LEU B 1 30  ? 15.070  39.757 60.687 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B N     1 
ATOM   1202 C  CA    . LEU B 1 30  ? 13.726  39.868 61.229 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CA    1 
ATOM   1203 C  C     . LEU B 1 30  ? 13.168  38.497 61.596 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B C     1 
ATOM   1204 O  O     . LEU B 1 30  ? 13.101  37.599 60.760 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B O     1 
ATOM   1205 C  CB    . LEU B 1 30  ? 12.820  40.543 60.194 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CB    1 
ATOM   1206 C  CG    . LEU B 1 30  ? 11.351  40.811 60.527 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CG    1 
ATOM   1207 C  CD1   . LEU B 1 30  ? 11.239  41.702 61.740 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD1   1 
ATOM   1208 C  CD2   . LEU B 1 30  ? 10.677  41.472 59.323 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 30   LEU B CD2   1 
ATOM   1209 N  N     . LEU B 1 31  ? 12.774  38.343 62.853 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 31   LEU B N     1 
ATOM   1210 C  CA    . LEU B 1 31  ? 12.219  37.082 63.330 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CA    1 
ATOM   1211 C  C     . LEU B 1 31  ? 10.698  37.173 63.404 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 31   LEU B C     1 
ATOM   1212 O  O     . LEU B 1 31  ? 10.151  38.078 64.040 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 31   LEU B O     1 
ATOM   1213 C  CB    . LEU B 1 31  ? 12.782  36.749 64.717 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CB    1 
ATOM   1214 C  CG    . LEU B 1 31  ? 12.308  35.437 65.357 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CG    1 
ATOM   1215 C  CD1   . LEU B 1 31  ? 12.704  34.258 64.481 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CD1   1 
ATOM   1216 C  CD2   . LEU B 1 31  ? 12.925  35.302 66.748 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 31   LEU B CD2   1 
ATOM   1217 N  N     . THR B 1 32  ? 10.020  36.238 62.746 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 32   THR B N     1 
ATOM   1218 C  CA    . THR B 1 32  ? 8.559   36.208 62.742 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 32   THR B CA    1 
ATOM   1219 C  C     . THR B 1 32  ? 8.056   35.415 63.950 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 32   THR B C     1 
ATOM   1220 O  O     . THR B 1 32  ? 8.834   34.744 64.625 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 32   THR B O     1 
ATOM   1221 C  CB    . THR B 1 32  ? 8.022   35.530 61.469 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 32   THR B CB    1 
ATOM   1222 O  OG1   . THR B 1 32  ? 8.381   34.143 61.482 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 32   THR B OG1   1 
ATOM   1223 C  CG2   . THR B 1 32  ? 8.613   36.179 60.228 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 32   THR B CG2   1 
ATOM   1224 N  N     . LYS B 1 33  ? 6.756   35.489 64.217 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 33   LYS B N     1 
ATOM   1225 C  CA    . LYS B 1 33  ? 6.176   34.752 65.334 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 33   LYS B CA    1 
ATOM   1226 C  C     . LYS B 1 33  ? 6.411   33.256 65.130 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 33   LYS B C     1 
ATOM   1227 O  O     . LYS B 1 33  ? 6.708   32.532 66.077 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 33   LYS B O     1 
ATOM   1228 C  CB    . LYS B 1 33  ? 4.667   35.001 65.426 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 33   LYS B CB    1 
ATOM   1229 C  CG    . LYS B 1 33  ? 4.255   36.445 65.653 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 33   LYS B CG    1 
ATOM   1230 C  CD    . LYS B 1 33  ? 4.644   36.943 67.038 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 33   LYS B CD    1 
ATOM   1231 C  CE    . LYS B 1 33  ? 4.131   38.362 67.261 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 33   LYS B CE    1 
ATOM   1232 N  NZ    . LYS B 1 33  ? 4.499   38.900 68.604 1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 33   LYS B NZ    1 
ATOM   1233 N  N     . ASP B 1 34  ? 6.273   32.799 63.891 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 34   ASP B N     1 
ATOM   1234 C  CA    . ASP B 1 34  ? 6.453   31.384 63.585 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 34   ASP B CA    1 
ATOM   1235 C  C     . ASP B 1 34  ? 7.910   30.950 63.566 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 34   ASP B C     1 
ATOM   1236 O  O     . ASP B 1 34  ? 8.216   29.793 63.277 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 34   ASP B O     1 
ATOM   1237 C  CB    . ASP B 1 34  ? 5.787   31.037 62.250 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 34   ASP B CB    1 
ATOM   1238 C  CG    . ASP B 1 34  ? 4.275   31.161 62.308 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 34   ASP B CG    1 
ATOM   1239 O  OD1   . ASP B 1 34  ? 3.673   30.631 63.268 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 34   ASP B OD1   1 
ATOM   1240 O  OD2   . ASP B 1 34  ? 3.685   31.781 61.394 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 34   ASP B OD2   1 
ATOM   1241 N  N     . GLY B 1 35  ? 8.808   31.883 63.865 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 35   GLY B N     1 
ATOM   1242 C  CA    . GLY B 1 35  ? 10.220  31.558 63.907 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 35   GLY B CA    1 
ATOM   1243 C  C     . GLY B 1 35  ? 10.998  31.609 62.606 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 35   GLY B C     1 
ATOM   1244 O  O     . GLY B 1 35  ? 12.118  31.107 62.551 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 35   GLY B O     1 
ATOM   1245 N  N     . LYS B 1 36  ? 10.429  32.192 61.557 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 36   LYS B N     1 
ATOM   1246 C  CA    . LYS B 1 36  ? 11.160  32.286 60.298 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 36   LYS B CA    1 
ATOM   1247 C  C     . LYS B 1 36  ? 12.024  33.544 60.332 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 36   LYS B C     1 
ATOM   1248 O  O     . LYS B 1 36  ? 11.667  34.540 60.966 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 36   LYS B O     1 
ATOM   1249 C  CB    . LYS B 1 36  ? 10.206  32.347 59.104 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 36   LYS B CB    1 
ATOM   1250 C  CG    . LYS B 1 36  ? 10.935  32.334 57.764 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 36   LYS B CG    1 
ATOM   1251 C  CD    . LYS B 1 36  ? 9.973   32.424 56.588 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 36   LYS B CD    1 
ATOM   1252 C  CE    . LYS B 1 36  ? 10.725  32.430 55.267 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 36   LYS B CE    1 
ATOM   1253 N  NZ    . LYS B 1 36  ? 9.802   32.572 54.098 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 36   LYS B NZ    1 
ATOM   1254 N  N     . VAL B 1 37  ? 13.164  33.499 59.658 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 37   VAL B N     1 
ATOM   1255 C  CA    . VAL B 1 37  ? 14.053  34.646 59.649 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 37   VAL B CA    1 
ATOM   1256 C  C     . VAL B 1 37  ? 14.226  35.254 58.269 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 37   VAL B C     1 
ATOM   1257 O  O     . VAL B 1 37  ? 14.460  34.542 57.293 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 37   VAL B O     1 
ATOM   1258 C  CB    . VAL B 1 37  ? 15.448  34.276 60.188 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 37   VAL B CB    1 
ATOM   1259 C  CG1   . VAL B 1 37  ? 16.389  35.475 60.071 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 37   VAL B CG1   1 
ATOM   1260 C  CG2   . VAL B 1 37  ? 15.336  33.826 61.637 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 37   VAL B CG2   1 
ATOM   1261 N  N     . TYR B 1 38  ? 14.097  36.576 58.201 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 38   TYR B N     1 
ATOM   1262 C  CA    . TYR B 1 38  ? 14.281  37.302 56.955 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 38   TYR B CA    1 
ATOM   1263 C  C     . TYR B 1 38  ? 15.495  38.196 57.113 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 38   TYR B C     1 
ATOM   1264 O  O     . TYR B 1 38  ? 15.574  38.990 58.046 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 38   TYR B O     1 
ATOM   1265 C  CB    . TYR B 1 38  ? 13.061  38.157 56.621 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 38   TYR B CB    1 
ATOM   1266 C  CG    . TYR B 1 38  ? 11.875  37.352 56.157 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 38   TYR B CG    1 
ATOM   1267 C  CD1   . TYR B 1 38  ? 10.907  36.920 57.057 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 38   TYR B CD1   1 
ATOM   1268 C  CD2   . TYR B 1 38  ? 11.736  36.995 54.816 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 38   TYR B CD2   1 
ATOM   1269 C  CE1   . TYR B 1 38  ? 9.824   36.151 56.635 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 38   TYR B CE1   1 
ATOM   1270 C  CE2   . TYR B 1 38  ? 10.658  36.225 54.381 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 38   TYR B CE2   1 
ATOM   1271 C  CZ    . TYR B 1 38  ? 9.707   35.807 55.296 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 38   TYR B CZ    1 
ATOM   1272 O  OH    . TYR B 1 38  ? 8.641   35.043 54.872 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 38   TYR B OH    1 
ATOM   1273 N  N     . ARG B 1 39  ? 16.448  38.054 56.205 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B N     1 
ATOM   1274 C  CA    . ARG B 1 39  ? 17.651  38.861 56.265 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B CA    1 
ATOM   1275 C  C     . ARG B 1 39  ? 17.500  40.088 55.388 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B C     1 
ATOM   1276 O  O     . ARG B 1 39  ? 16.823  40.052 54.363 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B O     1 
ATOM   1277 C  CB    . ARG B 1 39  ? 18.860  38.046 55.807 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B CB    1 
ATOM   1278 C  CG    . ARG B 1 39  ? 19.159  36.854 56.693 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B CG    1 
ATOM   1279 C  CD    . ARG B 1 39  ? 20.323  36.054 56.154 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B CD    1 
ATOM   1280 N  NE    . ARG B 1 39  ? 20.633  34.906 57.000 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B NE    1 
ATOM   1281 C  CZ    . ARG B 1 39  ? 21.638  34.063 56.773 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B CZ    1 
ATOM   1282 N  NH1   . ARG B 1 39  ? 22.431  34.241 55.723 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B NH1   1 
ATOM   1283 N  NH2   . ARG B 1 39  ? 21.850  33.040 57.595 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 39   ARG B NH2   1 
ATOM   1284 N  N     . GLY B 1 40  ? 18.128  41.178 55.804 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 40   GLY B N     1 
ATOM   1285 C  CA    . GLY B 1 40  ? 18.074  42.398 55.032 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 40   GLY B CA    1 
ATOM   1286 C  C     . GLY B 1 40  ? 19.438  43.056 55.064 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 40   GLY B C     1 
ATOM   1287 O  O     . GLY B 1 40  ? 20.234  42.780 55.964 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 40   GLY B O     1 
ATOM   1288 N  N     . CYS B 1 41  ? 19.710  43.906 54.077 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 41   CYS B N     1 
ATOM   1289 C  CA    . CYS B 1 41  ? 20.972  44.634 53.992 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 41   CYS B CA    1 
ATOM   1290 C  C     . CYS B 1 41  ? 20.714  45.949 53.256 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 41   CYS B C     1 
ATOM   1291 O  O     . CYS B 1 41  ? 19.725  46.074 52.526 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 41   CYS B O     1 
ATOM   1292 C  CB    . CYS B 1 41  ? 22.018  43.809 53.238 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 41   CYS B CB    1 
ATOM   1293 S  SG    . CYS B 1 41  ? 21.645  43.515 51.486 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 41   CYS B SG    1 
ATOM   1294 N  N     . ASN B 1 42  ? 21.581  46.938 53.441 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 42   ASN B N     1 
ATOM   1295 C  CA    . ASN B 1 42  ? 21.357  48.195 52.743 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 42   ASN B CA    1 
ATOM   1296 C  C     . ASN B 1 42  ? 21.797  48.065 51.286 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 42   ASN B C     1 
ATOM   1297 O  O     . ASN B 1 42  ? 22.711  47.310 50.960 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 42   ASN B O     1 
ATOM   1298 C  CB    . ASN B 1 42  ? 22.060  49.367 53.456 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 42   ASN B CB    1 
ATOM   1299 C  CG    . ASN B 1 42  ? 23.544  49.140 53.657 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 42   ASN B CG    1 
ATOM   1300 O  OD1   . ASN B 1 42  ? 23.982  48.033 53.959 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 42   ASN B OD1   1 
ATOM   1301 N  ND2   . ASN B 1 42  ? 24.326  50.207 53.515 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 42   ASN B ND2   1 
ATOM   1302 N  N     . ILE B 1 43  ? 21.101  48.778 50.408 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B N     1 
ATOM   1303 C  CA    . ILE B 1 43  ? 21.383  48.747 48.977 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CA    1 
ATOM   1304 C  C     . ILE B 1 43  ? 21.359  50.188 48.503 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B C     1 
ATOM   1305 O  O     . ILE B 1 43  ? 20.313  50.837 48.504 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B O     1 
ATOM   1306 C  CB    . ILE B 1 43  ? 20.309  47.924 48.242 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CB    1 
ATOM   1307 C  CG1   . ILE B 1 43  ? 20.301  46.496 48.799 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CG1   1 
ATOM   1308 C  CG2   . ILE B 1 43  ? 20.578  47.929 46.747 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CG2   1 
ATOM   1309 C  CD1   . ILE B 1 43  ? 19.090  45.686 48.422 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 43   ILE B CD1   1 
ATOM   1310 N  N     . GLU B 1 44  ? 22.522  50.679 48.093 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B N     1 
ATOM   1311 C  CA    . GLU B 1 44  ? 22.669  52.063 47.673 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B CA    1 
ATOM   1312 C  C     . GLU B 1 44  ? 22.461  52.382 46.193 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B C     1 
ATOM   1313 O  O     . GLU B 1 44  ? 22.225  51.495 45.362 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B O     1 
ATOM   1314 C  CB    . GLU B 1 44  ? 24.037  52.572 48.149 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B CB    1 
ATOM   1315 C  CG    . GLU B 1 44  ? 24.163  52.524 49.679 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B CG    1 
ATOM   1316 C  CD    . GLU B 1 44  ? 25.494  53.044 50.211 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B CD    1 
ATOM   1317 O  OE1   . GLU B 1 44  ? 25.554  53.360 51.417 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B OE1   1 
ATOM   1318 O  OE2   . GLU B 1 44  ? 26.472  53.133 49.438 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 44   GLU B OE2   1 
ATOM   1319 N  N     . ASN B 1 45  ? 22.547  53.674 45.888 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 45   ASN B N     1 
ATOM   1320 C  CA    . ASN B 1 45  ? 22.348  54.185 44.539 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 45   ASN B CA    1 
ATOM   1321 C  C     . ASN B 1 45  ? 23.206  55.439 44.358 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 45   ASN B C     1 
ATOM   1322 O  O     . ASN B 1 45  ? 23.471  56.151 45.325 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 45   ASN B O     1 
ATOM   1323 C  CB    . ASN B 1 45  ? 20.863  54.533 44.362 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 45   ASN B CB    1 
ATOM   1324 C  CG    . ASN B 1 45  ? 20.484  54.800 42.916 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 45   ASN B CG    1 
ATOM   1325 O  OD1   . ASN B 1 45  ? 20.753  55.873 42.379 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 45   ASN B OD1   1 
ATOM   1326 N  ND2   . ASN B 1 45  ? 19.857  53.810 42.277 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 45   ASN B ND2   1 
ATOM   1327 N  N     . ALA B 1 46  ? 23.641  55.703 43.126 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 46   ALA B N     1 
ATOM   1328 C  CA    . ALA B 1 46  ? 24.448  56.888 42.827 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 46   ALA B CA    1 
ATOM   1329 C  C     . ALA B 1 46  ? 23.658  58.120 43.245 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 46   ALA B C     1 
ATOM   1330 O  O     . ALA B 1 46  ? 24.231  59.141 43.626 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 46   ALA B O     1 
ATOM   1331 C  CB    . ALA B 1 46  ? 24.774  56.947 41.338 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 46   ALA B CB    1 
ATOM   1332 N  N     . ALA B 1 47  ? 22.333  58.021 43.147 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 47   ALA B N     1 
ATOM   1333 C  CA    . ALA B 1 47  ? 21.443  59.098 43.564 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 47   ALA B CA    1 
ATOM   1334 C  C     . ALA B 1 47  ? 21.133  58.711 45.012 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 47   ALA B C     1 
ATOM   1335 O  O     . ALA B 1 47  ? 20.241  57.903 45.268 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 47   ALA B O     1 
ATOM   1336 C  CB    . ALA B 1 47  ? 20.171  59.096 42.713 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 47   ALA B CB    1 
ATOM   1337 N  N     . TYR B 1 48  ? 21.884  59.285 45.948 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 48   TYR B N     1 
ATOM   1338 C  CA    . TYR B 1 48  ? 21.759  58.956 47.367 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CA    1 
ATOM   1339 C  C     . TYR B 1 48  ? 20.381  58.808 47.989 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 48   TYR B C     1 
ATOM   1340 O  O     . TYR B 1 48  ? 20.165  57.908 48.797 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 48   TYR B O     1 
ATOM   1341 C  CB    . TYR B 1 48  ? 22.577  59.939 48.206 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CB    1 
ATOM   1342 C  CG    . TYR B 1 48  ? 24.078  59.763 48.079 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CG    1 
ATOM   1343 C  CD1   . TYR B 1 48  ? 24.941  60.360 48.991 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CD1   1 
ATOM   1344 C  CD2   . TYR B 1 48  ? 24.635  59.007 47.044 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CD2   1 
ATOM   1345 C  CE1   . TYR B 1 48  ? 26.317  60.213 48.880 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CE1   1 
ATOM   1346 C  CE2   . TYR B 1 48  ? 26.013  58.854 46.922 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CE2   1 
ATOM   1347 C  CZ    . TYR B 1 48  ? 26.846  59.461 47.843 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 48   TYR B CZ    1 
ATOM   1348 O  OH    . TYR B 1 48  ? 28.210  59.338 47.726 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 48   TYR B OH    1 
ATOM   1349 N  N     . SER B 1 49  ? 19.445  59.673 47.626 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 49   SER B N     1 
ATOM   1350 C  CA    . SER B 1 49  ? 18.118  59.595 48.216 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 49   SER B CA    1 
ATOM   1351 C  C     . SER B 1 49  ? 17.429  58.258 47.941 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 49   SER B C     1 
ATOM   1352 O  O     . SER B 1 49  ? 16.463  57.911 48.614 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 49   SER B O     1 
ATOM   1353 C  CB    . SER B 1 49  ? 17.248  60.750 47.715 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 49   SER B CB    1 
ATOM   1354 O  OG    . SER B 1 49  ? 17.022  60.646 46.325 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 49   SER B OG    1 
ATOM   1355 N  N     . MET B 1 50  ? 17.939  57.510 46.964 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 50   MET B N     1 
ATOM   1356 C  CA    . MET B 1 50  ? 17.371  56.213 46.596 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 50   MET B CA    1 
ATOM   1357 C  C     . MET B 1 50  ? 17.932  55.037 47.398 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 50   MET B C     1 
ATOM   1358 O  O     . MET B 1 50  ? 17.506  53.897 47.211 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 50   MET B O     1 
ATOM   1359 C  CB    . MET B 1 50  ? 17.580  55.948 45.101 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 50   MET B CB    1 
ATOM   1360 C  CG    . MET B 1 50  ? 16.324  56.082 44.252 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 50   MET B CG    1 
ATOM   1361 S  SD    . MET B 1 50  ? 15.519  57.669 44.437 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 50   MET B SD    1 
ATOM   1362 C  CE    . MET B 1 50  ? 16.562  58.694 43.380 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 50   MET B CE    1 
ATOM   1363 N  N     . CYS B 1 51  ? 18.891  55.302 48.281 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 51   CYS B N     1 
ATOM   1364 C  CA    . CYS B 1 51  ? 19.469  54.236 49.103 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 51   CYS B CA    1 
ATOM   1365 C  C     . CYS B 1 51  ? 18.406  53.584 49.989 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 51   CYS B C     1 
ATOM   1366 O  O     . CYS B 1 51  ? 17.526  54.262 50.510 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 51   CYS B O     1 
ATOM   1367 C  CB    . CYS B 1 51  ? 20.584  54.787 49.991 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 51   CYS B CB    1 
ATOM   1368 S  SG    . CYS B 1 51  ? 22.036  55.327 49.087 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 51   CYS B SG    1 
ATOM   1369 N  N     . ASN B 1 52  ? 18.482  52.266 50.150 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B N     1 
ATOM   1370 C  CA    . ASN B 1 52  ? 17.527  51.554 50.994 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B CA    1 
ATOM   1371 C  C     . ASN B 1 52  ? 18.282  50.893 52.133 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B C     1 
ATOM   1372 O  O     . ASN B 1 52  ? 19.344  50.310 51.921 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B O     1 
ATOM   1373 C  CB    . ASN B 1 52  ? 16.777  50.485 50.209 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B CB    1 
ATOM   1374 C  CG    . ASN B 1 52  ? 15.566  49.977 50.958 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B CG    1 
ATOM   1375 O  OD1   . ASN B 1 52  ? 14.637  50.735 51.221 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B OD1   1 
ATOM   1376 N  ND2   . ASN B 1 52  ? 15.572  48.699 51.316 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 52   ASN B ND2   1 
ATOM   1377 N  N     . CYS B 1 53  ? 17.722  50.966 53.334 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 53   CYS B N     1 
ATOM   1378 C  CA    . CYS B 1 53  ? 18.374  50.406 54.512 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 53   CYS B CA    1 
ATOM   1379 C  C     . CYS B 1 53  ? 18.089  48.933 54.791 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 53   CYS B C     1 
ATOM   1380 O  O     . CYS B 1 53  ? 17.085  48.365 54.329 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 53   CYS B O     1 
ATOM   1381 C  CB    . CYS B 1 53  ? 18.018  51.252 55.730 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 53   CYS B CB    1 
ATOM   1382 S  SG    . CYS B 1 53  ? 18.439  53.009 55.497 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 53   CYS B SG    1 
ATOM   1383 N  N     . ALA B 1 54  ? 18.994  48.322 55.550 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 54   ALA B N     1 
ATOM   1384 C  CA    . ALA B 1 54  ? 18.894  46.912 55.902 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 54   ALA B CA    1 
ATOM   1385 C  C     . ALA B 1 54  ? 17.571  46.577 56.569 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 54   ALA B C     1 
ATOM   1386 O  O     . ALA B 1 54  ? 16.900  45.634 56.169 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 54   ALA B O     1 
ATOM   1387 C  CB    . ALA B 1 54  ? 20.053  46.514 56.813 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 54   ALA B CB    1 
ATOM   1388 N  N     . GLU B 1 55  ? 17.195  47.354 57.580 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 55   GLU B N     1 
ATOM   1389 C  CA    . GLU B 1 55  ? 15.950  47.109 58.294 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 55   GLU B CA    1 
ATOM   1390 C  C     . GLU B 1 55  ? 14.772  47.082 57.332 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 55   GLU B C     1 
ATOM   1391 O  O     . GLU B 1 55  ? 13.936  46.183 57.378 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 55   GLU B O     1 
ATOM   1392 C  CB    . GLU B 1 55  ? 15.703  48.195 59.347 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 55   GLU B CB    1 
ATOM   1393 C  CG    . GLU B 1 55  ? 16.845  48.415 60.309 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 55   GLU B CG    1 
ATOM   1394 C  CD    . GLU B 1 55  ? 17.822  49.462 59.818 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 55   GLU B CD    1 
ATOM   1395 O  OE1   . GLU B 1 55  ? 18.500  49.234 58.793 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 55   GLU B OE1   1 
ATOM   1396 O  OE2   . GLU B 1 55  ? 17.900  50.527 60.463 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 55   GLU B OE2   1 
ATOM   1397 N  N     . ALA B 1 56  ? 14.711  48.083 56.464 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 56   ALA B N     1 
ATOM   1398 C  CA    . ALA B 1 56  ? 13.635  48.184 55.493 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 56   ALA B CA    1 
ATOM   1399 C  C     . ALA B 1 56  ? 13.656  46.989 54.544 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 56   ALA B C     1 
ATOM   1400 O  O     . ALA B 1 56  ? 12.617  46.409 54.244 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 56   ALA B O     1 
ATOM   1401 C  CB    . ALA B 1 56  ? 13.766  49.478 54.709 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 56   ALA B CB    1 
ATOM   1402 N  N     . THR B 1 57  ? 14.843  46.619 54.078 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 57   THR B N     1 
ATOM   1403 C  CA    . THR B 1 57  ? 14.971  45.491 53.166 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 57   THR B CA    1 
ATOM   1404 C  C     . THR B 1 57  ? 14.394  44.213 53.770 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 57   THR B C     1 
ATOM   1405 O  O     . THR B 1 57  ? 13.666  43.480 53.099 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 57   THR B O     1 
ATOM   1406 C  CB    . THR B 1 57  ? 16.437  45.257 52.777 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 57   THR B CB    1 
ATOM   1407 O  OG1   . THR B 1 57  ? 16.886  46.357 51.976 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 57   THR B OG1   1 
ATOM   1408 C  CG2   . THR B 1 57  ? 16.588  43.949 51.984 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 57   THR B CG2   1 
ATOM   1409 N  N     . ALA B 1 58  ? 14.704  43.961 55.039 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B N     1 
ATOM   1410 C  CA    . ALA B 1 58  ? 14.204  42.768 55.725 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B CA    1 
ATOM   1411 C  C     . ALA B 1 58  ? 12.681  42.796 55.860 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B C     1 
ATOM   1412 O  O     . ALA B 1 58  ? 12.007  41.807 55.582 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B O     1 
ATOM   1413 C  CB    . ALA B 1 58  ? 14.841  42.655 57.103 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 58   ALA B CB    1 
ATOM   1414 N  N     . LEU B 1 59  ? 12.150  43.932 56.300 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B N     1 
ATOM   1415 C  CA    . LEU B 1 59  ? 10.711  44.099 56.478 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CA    1 
ATOM   1416 C  C     . LEU B 1 59  ? 9.958   44.026 55.152 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B C     1 
ATOM   1417 O  O     . LEU B 1 59  ? 8.891   43.416 55.069 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B O     1 
ATOM   1418 C  CB    . LEU B 1 59  ? 10.422  45.435 57.173 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CB    1 
ATOM   1419 C  CG    . LEU B 1 59  ? 10.722  45.453 58.680 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CG    1 
ATOM   1420 C  CD1   . LEU B 1 59  ? 10.841  46.876 59.178 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CD1   1 
ATOM   1421 C  CD2   . LEU B 1 59  ? 9.622   44.711 59.417 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 59   LEU B CD2   1 
ATOM   1422 N  N     . PHE B 1 60  ? 10.510  44.653 54.120 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B N     1 
ATOM   1423 C  CA    . PHE B 1 60  ? 9.885   44.635 52.803 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CA    1 
ATOM   1424 C  C     . PHE B 1 60  ? 9.841   43.198 52.310 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B C     1 
ATOM   1425 O  O     . PHE B 1 60  ? 8.846   42.755 51.740 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B O     1 
ATOM   1426 C  CB    . PHE B 1 60  ? 10.683  45.508 51.834 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CB    1 
ATOM   1427 C  CG    . PHE B 1 60  ? 10.605  46.979 52.146 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CG    1 
ATOM   1428 C  CD1   . PHE B 1 60  ? 11.527  47.868 51.604 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CD1   1 
ATOM   1429 C  CD2   . PHE B 1 60  ? 9.603   47.478 52.979 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CD2   1 
ATOM   1430 C  CE1   . PHE B 1 60  ? 11.456  49.228 51.887 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CE1   1 
ATOM   1431 C  CE2   . PHE B 1 60  ? 9.523   48.842 53.266 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CE2   1 
ATOM   1432 C  CZ    . PHE B 1 60  ? 10.453  49.716 52.720 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 60   PHE B CZ    1 
ATOM   1433 N  N     . LYS B 1 61  ? 10.930  42.475 52.551 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B N     1 
ATOM   1434 C  CA    . LYS B 1 61  ? 11.037  41.077 52.155 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B CA    1 
ATOM   1435 C  C     . LYS B 1 61  ? 9.965   40.236 52.853 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B C     1 
ATOM   1436 O  O     . LYS B 1 61  ? 9.216   39.505 52.198 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B O     1 
ATOM   1437 C  CB    . LYS B 1 61  ? 12.436  40.548 52.498 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B CB    1 
ATOM   1438 C  CG    . LYS B 1 61  ? 12.635  39.063 52.212 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B CG    1 
ATOM   1439 C  CD    . LYS B 1 61  ? 14.064  38.588 52.530 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B CD    1 
ATOM   1440 C  CE    . LYS B 1 61  ? 15.110  39.321 51.695 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B CE    1 
ATOM   1441 N  NZ    . LYS B 1 61  ? 16.491  38.790 51.941 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 61   LYS B NZ    1 
ATOM   1442 N  N     . ALA B 1 62  ? 9.887   40.351 54.180 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 62   ALA B N     1 
ATOM   1443 C  CA    . ALA B 1 62  ? 8.906   39.600 54.964 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 62   ALA B CA    1 
ATOM   1444 C  C     . ALA B 1 62  ? 7.475   39.921 54.544 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 62   ALA B C     1 
ATOM   1445 O  O     . ALA B 1 62  ? 6.690   39.019 54.240 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 62   ALA B O     1 
ATOM   1446 C  CB    . ALA B 1 62  ? 9.080   39.891 56.448 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 62   ALA B CB    1 
ATOM   1447 N  N     . VAL B 1 63  ? 7.137   41.206 54.533 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 63   VAL B N     1 
ATOM   1448 C  CA    . VAL B 1 63  ? 5.794   41.624 54.156 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CA    1 
ATOM   1449 C  C     . VAL B 1 63  ? 5.406   41.170 52.756 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 63   VAL B C     1 
ATOM   1450 O  O     . VAL B 1 63  ? 4.267   40.763 52.532 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 63   VAL B O     1 
ATOM   1451 C  CB    . VAL B 1 63  ? 5.635   43.157 54.247 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CB    1 
ATOM   1452 C  CG1   . VAL B 1 63  ? 4.285   43.584 53.659 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CG1   1 
ATOM   1453 C  CG2   . VAL B 1 63  ? 5.743   43.591 55.708 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 63   VAL B CG2   1 
ATOM   1454 N  N     . SER B 1 64  ? 6.345   41.239 51.817 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 64   SER B N     1 
ATOM   1455 C  CA    . SER B 1 64  ? 6.053   40.827 50.450 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 64   SER B CA    1 
ATOM   1456 C  C     . SER B 1 64  ? 5.785   39.323 50.392 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 64   SER B C     1 
ATOM   1457 O  O     . SER B 1 64  ? 5.133   38.845 49.467 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 64   SER B O     1 
ATOM   1458 C  CB    . SER B 1 64  ? 7.213   41.180 49.516 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 64   SER B CB    1 
ATOM   1459 O  OG    . SER B 1 64  ? 8.334   40.354 49.769 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 64   SER B OG    1 
ATOM   1460 N  N     . GLU B 1 65  ? 6.281   38.583 51.381 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 65   GLU B N     1 
ATOM   1461 C  CA    . GLU B 1 65  ? 6.072   37.136 51.423 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 65   GLU B CA    1 
ATOM   1462 C  C     . GLU B 1 65  ? 4.790   36.771 52.157 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 65   GLU B C     1 
ATOM   1463 O  O     . GLU B 1 65  ? 4.386   35.614 52.166 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 65   GLU B O     1 
ATOM   1464 C  CB    . GLU B 1 65  ? 7.245   36.424 52.109 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 65   GLU B CB    1 
ATOM   1465 C  CG    . GLU B 1 65  ? 8.579   36.502 51.381 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 65   GLU B CG    1 
ATOM   1466 C  CD    . GLU B 1 65  ? 8.514   36.014 49.942 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 65   GLU B CD    1 
ATOM   1467 O  OE1   . GLU B 1 65  ? 7.568   35.281 49.593 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 65   GLU B OE1   1 
ATOM   1468 O  OE2   . GLU B 1 65  ? 9.425   36.356 49.160 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 65   GLU B OE2   1 
ATOM   1469 N  N     . GLY B 1 66  ? 4.148   37.753 52.773 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 66   GLY B N     1 
ATOM   1470 C  CA    . GLY B 1 66  ? 2.928   37.459 53.499 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 66   GLY B CA    1 
ATOM   1471 C  C     . GLY B 1 66  ? 3.152   37.343 54.995 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 66   GLY B C     1 
ATOM   1472 O  O     . GLY B 1 66  ? 2.210   37.117 55.753 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 66   GLY B O     1 
ATOM   1473 N  N     . ASP B 1 67  ? 4.403   37.480 55.426 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B N     1 
ATOM   1474 C  CA    . ASP B 1 67  ? 4.718   37.417 56.847 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B CA    1 
ATOM   1475 C  C     . ASP B 1 67  ? 4.582   38.823 57.408 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B C     1 
ATOM   1476 O  O     . ASP B 1 67  ? 5.276   39.744 56.971 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B O     1 
ATOM   1477 C  CB    . ASP B 1 67  ? 6.133   36.877 57.052 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B CB    1 
ATOM   1478 C  CG    . ASP B 1 67  ? 6.161   35.365 57.146 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B CG    1 
ATOM   1479 O  OD1   . ASP B 1 67  ? 7.238   34.758 56.981 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B OD1   1 
ATOM   1480 O  OD2   . ASP B 1 67  ? 5.093   34.779 57.400 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 67   ASP B OD2   1 
ATOM   1481 N  N     . THR B 1 68  ? 3.683   38.987 58.373 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 68   THR B N     1 
ATOM   1482 C  CA    . THR B 1 68  ? 3.422   40.298 58.951 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 68   THR B CA    1 
ATOM   1483 C  C     . THR B 1 68  ? 3.403   40.340 60.474 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 68   THR B C     1 
ATOM   1484 O  O     . THR B 1 68  ? 3.142   41.386 61.060 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 68   THR B O     1 
ATOM   1485 C  CB    . THR B 1 68  ? 2.079   40.844 58.442 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 68   THR B CB    1 
ATOM   1486 O  OG1   . THR B 1 68  ? 1.023   39.987 58.884 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 68   THR B OG1   1 
ATOM   1487 C  CG2   . THR B 1 68  ? 2.061   40.890 56.924 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 68   THR B CG2   1 
ATOM   1488 N  N     . GLU B 1 69  ? 3.667   39.208 61.115 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 69   GLU B N     1 
ATOM   1489 C  CA    . GLU B 1 69  ? 3.688   39.147 62.570 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 69   GLU B CA    1 
ATOM   1490 C  C     . GLU B 1 69  ? 5.110   38.856 62.998 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 69   GLU B C     1 
ATOM   1491 O  O     . GLU B 1 69  ? 5.631   37.763 62.765 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 69   GLU B O     1 
ATOM   1492 C  CB    . GLU B 1 69  ? 2.750   38.055 63.078 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 69   GLU B CB    1 
ATOM   1493 C  CG    . GLU B 1 69  ? 1.288   38.351 62.833 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 69   GLU B CG    1 
ATOM   1494 C  CD    . GLU B 1 69  ? 0.385   37.265 63.376 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 69   GLU B CD    1 
ATOM   1495 O  OE1   . GLU B 1 69  ? 0.409   36.139 62.827 1.00 47.38 ? ? ? ? ? ? 69   GLU B OE1   1 
ATOM   1496 O  OE2   . GLU B 1 69  ? -0.343  37.536 64.355 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 69   GLU B OE2   1 
ATOM   1497 N  N     . PHE B 1 70  ? 5.737   39.840 63.631 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 70   PHE B N     1 
ATOM   1498 C  CA    . PHE B 1 70  ? 7.122   39.699 64.041 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 70   PHE B CA    1 
ATOM   1499 C  C     . PHE B 1 70  ? 7.308   39.736 65.546 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 70   PHE B C     1 
ATOM   1500 O  O     . PHE B 1 70  ? 6.456   40.240 66.279 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 70   PHE B O     1 
ATOM   1501 C  CB    . PHE B 1 70  ? 7.950   40.810 63.393 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 70   PHE B CB    1 
ATOM   1502 C  CG    . PHE B 1 70  ? 7.595   41.063 61.952 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 70   PHE B CG    1 
ATOM   1503 C  CD1   . PHE B 1 70  ? 6.936   42.233 61.580 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 70   PHE B CD1   1 
ATOM   1504 C  CD2   . PHE B 1 70  ? 7.871   40.110 60.978 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 70   PHE B CD2   1 
ATOM   1505 C  CE1   . PHE B 1 70  ? 6.555   42.445 60.263 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 70   PHE B CE1   1 
ATOM   1506 C  CE2   . PHE B 1 70  ? 7.493   40.312 59.657 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 70   PHE B CE2   1 
ATOM   1507 C  CZ    . PHE B 1 70  ? 6.832   41.483 59.299 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 70   PHE B CZ    1 
ATOM   1508 N  N     . GLN B 1 71  ? 8.429   39.196 66.008 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 71   GLN B N     1 
ATOM   1509 C  CA    . GLN B 1 71  ? 8.712   39.209 67.430 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 71   GLN B CA    1 
ATOM   1510 C  C     . GLN B 1 71  ? 10.006  39.933 67.746 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 71   GLN B C     1 
ATOM   1511 O  O     . GLN B 1 71  ? 10.150  40.507 68.824 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 71   GLN B O     1 
ATOM   1512 C  CB    . GLN B 1 71  ? 8.750   37.785 67.997 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 71   GLN B CB    1 
ATOM   1513 C  CG    . GLN B 1 71  ? 9.553   36.778 67.206 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 71   GLN B CG    1 
ATOM   1514 C  CD    . GLN B 1 71  ? 9.600   35.424 67.905 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 71   GLN B CD    1 
ATOM   1515 O  OE1   . GLN B 1 71  ? 9.819   34.387 67.274 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 71   GLN B OE1   1 
ATOM   1516 N  NE2   . GLN B 1 71  ? 9.404   35.434 69.219 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 71   GLN B NE2   1 
ATOM   1517 N  N     . MET B 1 72  ? 10.941  39.935 66.805 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 72   MET B N     1 
ATOM   1518 C  CA    . MET B 1 72  ? 12.211  40.590 67.057 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 72   MET B CA    1 
ATOM   1519 C  C     . MET B 1 72  ? 12.936  41.032 65.800 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 72   MET B C     1 
ATOM   1520 O  O     . MET B 1 72  ? 12.840  40.396 64.752 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 72   MET B O     1 
ATOM   1521 C  CB    . MET B 1 72  ? 13.112  39.649 67.861 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 72   MET B CB    1 
ATOM   1522 C  CG    . MET B 1 72  ? 14.383  40.282 68.382 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 72   MET B CG    1 
ATOM   1523 S  SD    . MET B 1 72  ? 15.382  39.081 69.301 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 72   MET B SD    1 
ATOM   1524 C  CE    . MET B 1 72  ? 14.729  39.322 70.952 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 72   MET B CE    1 
ATOM   1525 N  N     . LEU B 1 73  ? 13.664  42.137 65.917 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 73   LEU B N     1 
ATOM   1526 C  CA    . LEU B 1 73  ? 14.432  42.672 64.805 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 73   LEU B CA    1 
ATOM   1527 C  C     . LEU B 1 73  ? 15.842  42.987 65.276 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 73   LEU B C     1 
ATOM   1528 O  O     . LEU B 1 73  ? 16.033  43.744 66.225 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 73   LEU B O     1 
ATOM   1529 C  CB    . LEU B 1 73  ? 13.780  43.947 64.264 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 73   LEU B CB    1 
ATOM   1530 C  CG    . LEU B 1 73  ? 14.613  44.741 63.253 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 73   LEU B CG    1 
ATOM   1531 C  CD1   . LEU B 1 73  ? 14.849  43.916 61.995 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 73   LEU B CD1   1 
ATOM   1532 C  CD2   . LEU B 1 73  ? 13.890  46.039 62.920 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 73   LEU B CD2   1 
ATOM   1533 N  N     . ALA B 1 74  ? 16.829  42.397 64.616 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 74   ALA B N     1 
ATOM   1534 C  CA    . ALA B 1 74  ? 18.215  42.641 64.972 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 74   ALA B CA    1 
ATOM   1535 C  C     . ALA B 1 74  ? 18.837  43.475 63.869 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 74   ALA B C     1 
ATOM   1536 O  O     . ALA B 1 74  ? 18.571  43.253 62.686 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 74   ALA B O     1 
ATOM   1537 C  CB    . ALA B 1 74  ? 18.966  41.315 65.131 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 74   ALA B CB    1 
ATOM   1538 N  N     . VAL B 1 75  ? 19.658  44.444 64.255 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 75   VAL B N     1 
ATOM   1539 C  CA    . VAL B 1 75  ? 20.320  45.302 63.281 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 75   VAL B CA    1 
ATOM   1540 C  C     . VAL B 1 75  ? 21.788  45.411 63.668 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 75   VAL B C     1 
ATOM   1541 O  O     . VAL B 1 75  ? 22.104  45.617 64.840 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 75   VAL B O     1 
ATOM   1542 C  CB    . VAL B 1 75  ? 19.694  46.717 63.258 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 75   VAL B CB    1 
ATOM   1543 C  CG1   . VAL B 1 75  ? 20.253  47.514 62.085 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 75   VAL B CG1   1 
ATOM   1544 C  CG2   . VAL B 1 75  ? 18.184  46.611 63.168 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 75   VAL B CG2   1 
ATOM   1545 N  N     . ALA B 1 76  ? 22.680  45.270 62.688 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 76   ALA B N     1 
ATOM   1546 C  CA    . ALA B 1 76  ? 24.115  45.340 62.955 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 76   ALA B CA    1 
ATOM   1547 C  C     . ALA B 1 76  ? 24.887  46.124 61.904 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 76   ALA B C     1 
ATOM   1548 O  O     . ALA B 1 76  ? 24.634  46.002 60.703 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 76   ALA B O     1 
ATOM   1549 C  CB    . ALA B 1 76  ? 24.696  43.924 63.072 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 76   ALA B CB    1 
ATOM   1550 N  N     . ALA B 1 77  ? 25.839  46.924 62.376 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 77   ALA B N     1 
ATOM   1551 C  CA    . ALA B 1 77  ? 26.691  47.735 61.516 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 77   ALA B CA    1 
ATOM   1552 C  C     . ALA B 1 77  ? 27.973  48.018 62.299 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 77   ALA B C     1 
ATOM   1553 O  O     . ALA B 1 77  ? 27.990  47.916 63.527 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 77   ALA B O     1 
ATOM   1554 C  CB    . ALA B 1 77  ? 25.991  49.041 61.150 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 77   ALA B CB    1 
ATOM   1555 N  N     . ASP B 1 78  ? 29.042  48.366 61.597 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 78   ASP B N     1 
ATOM   1556 C  CA    . ASP B 1 78  ? 30.313  48.639 62.259 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 78   ASP B CA    1 
ATOM   1557 C  C     . ASP B 1 78  ? 30.368  50.069 62.796 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 78   ASP B C     1 
ATOM   1558 O  O     . ASP B 1 78  ? 31.171  50.881 62.348 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 78   ASP B O     1 
ATOM   1559 C  CB    . ASP B 1 78  ? 31.474  48.381 61.286 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 78   ASP B CB    1 
ATOM   1560 C  CG    . ASP B 1 78  ? 32.831  48.356 61.983 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 78   ASP B CG    1 
ATOM   1561 O  OD1   . ASP B 1 78  ? 32.864  48.205 63.223 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 78   ASP B OD1   1 
ATOM   1562 O  OD2   . ASP B 1 78  ? 33.866  48.475 61.293 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 78   ASP B OD2   1 
ATOM   1563 N  N     . THR B 1 79  ? 29.499  50.364 63.758 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 79   THR B N     1 
ATOM   1564 C  CA    . THR B 1 79  ? 29.433  51.686 64.375 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 79   THR B CA    1 
ATOM   1565 C  C     . THR B 1 79  ? 30.045  51.652 65.776 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 79   THR B C     1 
ATOM   1566 O  O     . THR B 1 79  ? 30.194  50.584 66.368 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 79   THR B O     1 
ATOM   1567 C  CB    . THR B 1 79  ? 27.982  52.167 64.481 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 79   THR B CB    1 
ATOM   1568 O  OG1   . THR B 1 79  ? 27.184  51.136 65.078 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 79   THR B OG1   1 
ATOM   1569 C  CG2   . THR B 1 79  ? 27.434  52.497 63.108 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 79   THR B CG2   1 
ATOM   1570 N  N     . PRO B 1 80  ? 30.417  52.826 66.316 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 80   PRO B N     1 
ATOM   1571 C  CA    . PRO B 1 80  ? 31.021  52.949 67.648 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 80   PRO B CA    1 
ATOM   1572 C  C     . PRO B 1 80  ? 30.207  52.251 68.739 1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 80   PRO B C     1 
ATOM   1573 O  O     . PRO B 1 80  ? 30.750  51.505 69.554 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 80   PRO B O     1 
ATOM   1574 C  CB    . PRO B 1 80  ? 31.097  54.460 67.847 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 80   PRO B CB    1 
ATOM   1575 C  CG    . PRO B 1 80  ? 31.351  54.954 66.452 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 80   PRO B CG    1 
ATOM   1576 C  CD    . PRO B 1 80  ? 30.364  54.139 65.645 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 80   PRO B CD    1 
ATOM   1577 N  N     . GLY B 1 81  ? 28.906  52.511 68.750 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 81   GLY B N     1 
ATOM   1578 C  CA    . GLY B 1 81  ? 28.032  51.884 69.719 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 81   GLY B CA    1 
ATOM   1579 C  C     . GLY B 1 81  ? 26.991  51.089 68.953 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 81   GLY B C     1 
ATOM   1580 O  O     . GLY B 1 81  ? 27.147  50.894 67.747 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 81   GLY B O     1 
ATOM   1581 N  N     . PRO B 1 82  ? 25.929  50.603 69.613 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 82   PRO B N     1 
ATOM   1582 C  CA    . PRO B 1 82  ? 24.918  49.839 68.875 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 82   PRO B CA    1 
ATOM   1583 C  C     . PRO B 1 82  ? 24.460  50.701 67.701 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 82   PRO B C     1 
ATOM   1584 O  O     . PRO B 1 82  ? 24.248  51.898 67.864 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 82   PRO B O     1 
ATOM   1585 C  CB    . PRO B 1 82  ? 23.817  49.641 69.911 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 82   PRO B CB    1 
ATOM   1586 C  CG    . PRO B 1 82  ? 24.587  49.580 71.216 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 82   PRO B CG    1 
ATOM   1587 C  CD    . PRO B 1 82  ? 25.569  50.720 71.039 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 82   PRO B CD    1 
ATOM   1588 N  N     . VAL B 1 83  ? 24.313  50.110 66.523 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 83   VAL B N     1 
ATOM   1589 C  CA    . VAL B 1 83  ? 23.893  50.894 65.372 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 83   VAL B CA    1 
ATOM   1590 C  C     . VAL B 1 83  ? 22.520  51.526 65.602 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 83   VAL B C     1 
ATOM   1591 O  O     . VAL B 1 83  ? 21.587  50.871 66.064 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 83   VAL B O     1 
ATOM   1592 C  CB    . VAL B 1 83  ? 23.878  50.040 64.078 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 83   VAL B CB    1 
ATOM   1593 C  CG1   . VAL B 1 83  ? 22.835  48.932 64.177 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 83   VAL B CG1   1 
ATOM   1594 C  CG2   . VAL B 1 83  ? 23.620  50.937 62.875 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 83   VAL B CG2   1 
ATOM   1595 N  N     . SER B 1 84  ? 22.413  52.812 65.291 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 84   SER B N     1 
ATOM   1596 C  CA    . SER B 1 84  ? 21.165  53.549 65.462 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 84   SER B CA    1 
ATOM   1597 C  C     . SER B 1 84  ? 20.370  53.623 64.161 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 84   SER B C     1 
ATOM   1598 O  O     . SER B 1 84  ? 20.821  54.211 63.176 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 84   SER B O     1 
ATOM   1599 C  CB    . SER B 1 84  ? 21.459  54.968 65.960 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 84   SER B CB    1 
ATOM   1600 O  OG    . SER B 1 84  ? 20.278  55.756 66.005 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 84   SER B OG    1 
ATOM   1601 N  N     . PRO B 1 85  ? 19.175  53.013 64.136 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 85   PRO B N     1 
ATOM   1602 C  CA    . PRO B 1 85  ? 18.358  53.050 62.922 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 85   PRO B CA    1 
ATOM   1603 C  C     . PRO B 1 85  ? 18.074  54.498 62.537 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 85   PRO B C     1 
ATOM   1604 O  O     . PRO B 1 85  ? 17.755  55.320 63.405 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 85   PRO B O     1 
ATOM   1605 C  CB    . PRO B 1 85  ? 17.093  52.302 63.337 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 85   PRO B CB    1 
ATOM   1606 C  CG    . PRO B 1 85  ? 17.610  51.314 64.337 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 85   PRO B CG    1 
ATOM   1607 C  CD    . PRO B 1 85  ? 18.556  52.153 65.160 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 85   PRO B CD    1 
ATOM   1608 N  N     . CYS B 1 86  ? 18.197  54.816 61.250 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 86   CYS B N     1 
ATOM   1609 C  CA    . CYS B 1 86  ? 17.935  56.179 60.808 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 86   CYS B CA    1 
ATOM   1610 C  C     . CYS B 1 86  ? 16.455  56.462 61.033 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 86   CYS B C     1 
ATOM   1611 O  O     . CYS B 1 86  ? 15.652  55.536 61.190 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 86   CYS B O     1 
ATOM   1612 C  CB    . CYS B 1 86  ? 18.298  56.361 59.326 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 86   CYS B CB    1 
ATOM   1613 S  SG    . CYS B 1 86  ? 17.070  55.746 58.143 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 86   CYS B SG    1 
ATOM   1614 N  N     . GLY B 1 87  ? 16.100  57.742 61.063 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 87   GLY B N     1 
ATOM   1615 C  CA    . GLY B 1 87  ? 14.719  58.120 61.295 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 87   GLY B CA    1 
ATOM   1616 C  C     . GLY B 1 87  ? 13.720  57.491 60.345 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 87   GLY B C     1 
ATOM   1617 O  O     . GLY B 1 87  ? 12.633  57.085 60.766 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 87   GLY B O     1 
ATOM   1618 N  N     . ALA B 1 88  ? 14.076  57.420 59.065 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 88   ALA B N     1 
ATOM   1619 C  CA    . ALA B 1 88  ? 13.190  56.840 58.058 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 88   ALA B CA    1 
ATOM   1620 C  C     . ALA B 1 88  ? 12.889  55.388 58.390 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 88   ALA B C     1 
ATOM   1621 O  O     . ALA B 1 88  ? 11.750  54.944 58.280 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 88   ALA B O     1 
ATOM   1622 C  CB    . ALA B 1 88  ? 13.823  56.942 56.674 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 88   ALA B CB    1 
ATOM   1623 N  N     . CYS B 1 89  ? 13.914  54.645 58.798 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 89   CYS B N     1 
ATOM   1624 C  CA    . CYS B 1 89  ? 13.721  53.243 59.153 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 89   CYS B CA    1 
ATOM   1625 C  C     . CYS B 1 89  ? 12.873  53.085 60.406 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 89   CYS B C     1 
ATOM   1626 O  O     . CYS B 1 89  ? 12.047  52.175 60.496 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 89   CYS B O     1 
ATOM   1627 C  CB    . CYS B 1 89  ? 15.066  52.542 59.346 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 89   CYS B CB    1 
ATOM   1628 S  SG    . CYS B 1 89  ? 15.687  51.848 57.824 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 89   CYS B SG    1 
ATOM   1629 N  N     . ARG B 1 90  ? 13.073  53.966 61.379 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B N     1 
ATOM   1630 C  CA    . ARG B 1 90  ? 12.284  53.878 62.590 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CA    1 
ATOM   1631 C  C     . ARG B 1 90  ? 10.833  54.082 62.207 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B C     1 
ATOM   1632 O  O     . ARG B 1 90  ? 9.942   53.480 62.797 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B O     1 
ATOM   1633 C  CB    . ARG B 1 90  ? 12.712  54.938 63.602 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CB    1 
ATOM   1634 C  CG    . ARG B 1 90  ? 14.163  54.822 64.011 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CG    1 
ATOM   1635 C  CD    . ARG B 1 90  ? 14.496  55.755 65.161 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CD    1 
ATOM   1636 N  NE    . ARG B 1 90  ? 15.911  55.680 65.504 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NE    1 
ATOM   1637 C  CZ    . ARG B 1 90  ? 16.390  55.893 66.723 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B CZ    1 
ATOM   1638 N  NH1   . ARG B 1 90  ? 15.560  56.192 67.717 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NH1   1 
ATOM   1639 N  NH2   . ARG B 1 90  ? 17.696  55.809 66.946 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 90   ARG B NH2   1 
ATOM   1640 N  N     . GLN B 1 91  ? 10.601  54.922 61.203 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B N     1 
ATOM   1641 C  CA    . GLN B 1 91  ? 9.245   55.201 60.739 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CA    1 
ATOM   1642 C  C     . GLN B 1 91  ? 8.646   53.957 60.079 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B C     1 
ATOM   1643 O  O     . GLN B 1 91  ? 7.489   53.611 60.326 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B O     1 
ATOM   1644 C  CB    . GLN B 1 91  ? 9.254   56.367 59.747 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CB    1 
ATOM   1645 C  CG    . GLN B 1 91  ? 7.863   56.849 59.329 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CG    1 
ATOM   1646 C  CD    . GLN B 1 91  ? 7.059   57.381 60.497 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B CD    1 
ATOM   1647 O  OE1   . GLN B 1 91  ? 7.528   58.233 61.255 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B OE1   1 
ATOM   1648 N  NE2   . GLN B 1 91  ? 5.838   56.887 60.646 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 91   GLN B NE2   1 
ATOM   1649 N  N     . VAL B 1 92  ? 9.435   53.292 59.239 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 92   VAL B N     1 
ATOM   1650 C  CA    . VAL B 1 92  ? 8.979   52.080 58.563 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 92   VAL B CA    1 
ATOM   1651 C  C     . VAL B 1 92  ? 8.730   50.996 59.606 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 92   VAL B C     1 
ATOM   1652 O  O     . VAL B 1 92  ? 7.723   50.298 59.562 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 92   VAL B O     1 
ATOM   1653 C  CB    . VAL B 1 92  ? 10.023  51.586 57.535 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 92   VAL B CB    1 
ATOM   1654 C  CG1   . VAL B 1 92  ? 9.702   50.165 57.087 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 92   VAL B CG1   1 
ATOM   1655 C  CG2   . VAL B 1 92  ? 10.033  52.514 56.335 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 92   VAL B CG2   1 
ATOM   1656 N  N     . ILE B 1 93  ? 9.655   50.863 60.548 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B N     1 
ATOM   1657 C  CA    . ILE B 1 93  ? 9.505   49.884 61.614 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CA    1 
ATOM   1658 C  C     . ILE B 1 93  ? 8.241   50.143 62.448 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B C     1 
ATOM   1659 O  O     . ILE B 1 93  ? 7.494   49.213 62.745 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B O     1 
ATOM   1660 C  CB    . ILE B 1 93  ? 10.736  49.896 62.552 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CB    1 
ATOM   1661 C  CG1   . ILE B 1 93  ? 11.974  49.405 61.794 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CG1   1 
ATOM   1662 C  CG2   . ILE B 1 93  ? 10.469  49.023 63.771 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CG2   1 
ATOM   1663 C  CD1   . ILE B 1 93  ? 13.289  49.678 62.504 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 93   ILE B CD1   1 
ATOM   1664 N  N     . SER B 1 94  ? 7.993   51.401 62.816 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 94   SER B N     1 
ATOM   1665 C  CA    . SER B 1 94  ? 6.817   51.730 63.625 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 94   SER B CA    1 
ATOM   1666 C  C     . SER B 1 94  ? 5.508   51.414 62.901 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 94   SER B C     1 
ATOM   1667 O  O     . SER B 1 94  ? 4.464   51.261 63.530 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 94   SER B O     1 
ATOM   1668 C  CB    . SER B 1 94  ? 6.823   53.208 64.029 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 94   SER B CB    1 
ATOM   1669 O  OG    . SER B 1 94  ? 6.521   54.042 62.927 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 94   SER B OG    1 
ATOM   1670 N  N     . GLU B 1 95  ? 5.572   51.316 61.579 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B N     1 
ATOM   1671 C  CA    . GLU B 1 95  ? 4.396   51.011 60.770 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CA    1 
ATOM   1672 C  C     . GLU B 1 95  ? 4.215   49.500 60.583 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B C     1 
ATOM   1673 O  O     . GLU B 1 95  ? 3.127   48.967 60.780 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B O     1 
ATOM   1674 C  CB    . GLU B 1 95  ? 4.534   51.667 59.393 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CB    1 
ATOM   1675 C  CG    . GLU B 1 95  ? 3.427   51.330 58.389 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CG    1 
ATOM   1676 C  CD    . GLU B 1 95  ? 2.268   52.305 58.431 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B CD    1 
ATOM   1677 O  OE1   . GLU B 1 95  ? 2.484   53.465 58.854 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE1   1 
ATOM   1678 O  OE2   . GLU B 1 95  ? 1.150   51.921 58.023 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 95   GLU B OE2   1 
ATOM   1679 N  N     . LEU B 1 96  ? 5.293   48.816 60.214 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B N     1 
ATOM   1680 C  CA    . LEU B 1 96  ? 5.228   47.387 59.951 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CA    1 
ATOM   1681 C  C     . LEU B 1 96  ? 5.391   46.436 61.146 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B C     1 
ATOM   1682 O  O     . LEU B 1 96  ? 5.186   45.234 61.008 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B O     1 
ATOM   1683 C  CB    . LEU B 1 96  ? 6.241   47.042 58.859 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CB    1 
ATOM   1684 C  CG    . LEU B 1 96  ? 6.116   47.898 57.588 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CG    1 
ATOM   1685 C  CD1   . LEU B 1 96  ? 7.195   47.513 56.592 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CD1   1 
ATOM   1686 C  CD2   . LEU B 1 96  ? 4.739   47.716 56.974 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 96   LEU B CD2   1 
ATOM   1687 N  N     . CYS B 1 97  ? 5.752   46.964 62.312 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 97   CYS B N     1 
ATOM   1688 C  CA    . CYS B 1 97  ? 5.918   46.131 63.509 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 97   CYS B CA    1 
ATOM   1689 C  C     . CYS B 1 97  ? 5.018   46.630 64.620 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 97   CYS B C     1 
ATOM   1690 O  O     . CYS B 1 97  ? 4.809   47.832 64.756 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 97   CYS B O     1 
ATOM   1691 C  CB    . CYS B 1 97  ? 7.357   46.179 64.026 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 97   CYS B CB    1 
ATOM   1692 S  SG    . CYS B 1 97  ? 8.603   45.509 62.941 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 97   CYS B SG    1 
ATOM   1693 N  N     . THR B 1 98  ? 4.487   45.713 65.419 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 98   THR B N     1 
ATOM   1694 C  CA    . THR B 1 98  ? 3.640   46.104 66.535 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 98   THR B CA    1 
ATOM   1695 C  C     . THR B 1 98  ? 4.549   46.714 67.604 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 98   THR B C     1 
ATOM   1696 O  O     . THR B 1 98  ? 5.748   46.431 67.647 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 98   THR B O     1 
ATOM   1697 C  CB    . THR B 1 98  ? 2.877   44.898 67.102 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 98   THR B CB    1 
ATOM   1698 O  OG1   . THR B 1 98  ? 3.787   43.815 67.318 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 98   THR B OG1   1 
ATOM   1699 C  CG2   . THR B 1 98  ? 1.791   44.459 66.127 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 98   THR B CG2   1 
ATOM   1700 N  N     . LYS B 1 99  ? 3.980   47.557 68.457 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B N     1 
ATOM   1701 C  CA    . LYS B 1 99  ? 4.752   48.245 69.485 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B CA    1 
ATOM   1702 C  C     . LYS B 1 99  ? 5.535   47.374 70.457 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B C     1 
ATOM   1703 O  O     . LYS B 1 99  ? 6.462   47.855 71.112 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B O     1 
ATOM   1704 C  CB    . LYS B 1 99  ? 3.837   49.189 70.273 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B CB    1 
ATOM   1705 C  CG    . LYS B 1 99  ? 3.258   50.309 69.427 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B CG    1 
ATOM   1706 C  CD    . LYS B 1 99  ? 4.375   51.050 68.702 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B CD    1 
ATOM   1707 C  CE    . LYS B 1 99  ? 3.841   52.178 67.835 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B CE    1 
ATOM   1708 N  NZ    . LYS B 1 99  ? 4.930   52.802 67.030 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 99   LYS B NZ    1 
ATOM   1709 N  N     . ASP B 1 100 ? 5.178   46.097 70.539 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 100  ASP B N     1 
ATOM   1710 C  CA    . ASP B 1 100 ? 5.839   45.179 71.456 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 100  ASP B CA    1 
ATOM   1711 C  C     . ASP B 1 100 ? 7.024   44.435 70.853 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 100  ASP B C     1 
ATOM   1712 O  O     . ASP B 1 100 ? 7.757   43.751 71.570 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 100  ASP B O     1 
ATOM   1713 C  CB    . ASP B 1 100 ? 4.825   44.169 71.996 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 100  ASP B CB    1 
ATOM   1714 C  CG    . ASP B 1 100 ? 4.243   43.289 70.905 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 100  ASP B CG    1 
ATOM   1715 O  OD1   . ASP B 1 100 ? 3.766   43.834 69.886 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 100  ASP B OD1   1 
ATOM   1716 O  OD2   . ASP B 1 100 ? 4.255   42.050 71.069 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 100  ASP B OD2   1 
ATOM   1717 N  N     . VAL B 1 101 ? 7.214   44.558 69.544 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 101  VAL B N     1 
ATOM   1718 C  CA    . VAL B 1 101 ? 8.326   43.884 68.887 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 101  VAL B CA    1 
ATOM   1719 C  C     . VAL B 1 101 ? 9.631   44.366 69.504 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 101  VAL B C     1 
ATOM   1720 O  O     . VAL B 1 101 ? 9.802   45.555 69.761 1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 101  VAL B O     1 
ATOM   1721 C  CB    . VAL B 1 101 ? 8.353   44.178 67.369 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 101  VAL B CB    1 
ATOM   1722 C  CG1   . VAL B 1 101 ? 9.640   43.669 66.759 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 101  VAL B CG1   1 
ATOM   1723 C  CG2   . VAL B 1 101 ? 7.167   43.515 66.693 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 101  VAL B CG2   1 
ATOM   1724 N  N     . ILE B 1 102 ? 10.546  43.439 69.752 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B N     1 
ATOM   1725 C  CA    . ILE B 1 102 ? 11.827  43.798 70.341 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CA    1 
ATOM   1726 C  C     . ILE B 1 102 ? 12.843  44.128 69.258 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B C     1 
ATOM   1727 O  O     . ILE B 1 102 ? 13.019  43.369 68.302 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B O     1 
ATOM   1728 C  CB    . ILE B 1 102 ? 12.373  42.657 71.214 1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CB    1 
ATOM   1729 C  CG1   . ILE B 1 102 ? 11.429  42.420 72.394 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CG1   1 
ATOM   1730 C  CG2   . ILE B 1 102 ? 13.767  43.004 71.714 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CG2   1 
ATOM   1731 C  CD1   . ILE B 1 102 ? 11.782  41.205 73.216 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 102  ILE B CD1   1 
ATOM   1732 N  N     . VAL B 1 103 ? 13.496  45.276 69.407 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B N     1 
ATOM   1733 C  CA    . VAL B 1 103 ? 14.503  45.712 68.458 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CA    1 
ATOM   1734 C  C     . VAL B 1 103 ? 15.863  45.591 69.121 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B C     1 
ATOM   1735 O  O     . VAL B 1 103 ? 16.147  46.260 70.114 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B O     1 
ATOM   1736 C  CB    . VAL B 1 103 ? 14.291  47.180 68.031 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CB    1 
ATOM   1737 C  CG1   . VAL B 1 103 ? 15.408  47.613 67.086 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CG1   1 
ATOM   1738 C  CG2   . VAL B 1 103 ? 12.935  47.335 67.361 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 103  VAL B CG2   1 
ATOM   1739 N  N     . VAL B 1 104 ? 16.696  44.724 68.571 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 104  VAL B N     1 
ATOM   1740 C  CA    . VAL B 1 104 ? 18.024  44.506 69.105 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 104  VAL B CA    1 
ATOM   1741 C  C     . VAL B 1 104 ? 19.039  45.239 68.238 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 104  VAL B C     1 
ATOM   1742 O  O     . VAL B 1 104 ? 19.212  44.915 67.061 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 104  VAL B O     1 
ATOM   1743 C  CB    . VAL B 1 104 ? 18.356  42.993 69.146 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 104  VAL B CB    1 
ATOM   1744 C  CG1   . VAL B 1 104 ? 19.759  42.778 69.695 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 104  VAL B CG1   1 
ATOM   1745 C  CG2   . VAL B 1 104 ? 17.328  42.264 70.004 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 104  VAL B CG2   1 
ATOM   1746 N  N     . LEU B 1 105 ? 19.697  46.235 68.822 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B N     1 
ATOM   1747 C  CA    . LEU B 1 105 ? 20.695  47.011 68.104 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B CA    1 
ATOM   1748 C  C     . LEU B 1 105 ? 22.087  46.613 68.566 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B C     1 
ATOM   1749 O  O     . LEU B 1 105 ? 22.349  46.507 69.761 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B O     1 
ATOM   1750 C  CB    . LEU B 1 105 ? 20.470  48.504 68.339 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B CB    1 
ATOM   1751 C  CG    . LEU B 1 105 ? 19.066  48.976 67.957 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B CG    1 
ATOM   1752 C  CD1   . LEU B 1 105 ? 18.913  50.458 68.275 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B CD1   1 
ATOM   1753 C  CD2   . LEU B 1 105 ? 18.830  48.705 66.477 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 105  LEU B CD2   1 
ATOM   1754 N  N     . THR B 1 106 ? 22.984  46.395 67.616 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 106  THR B N     1 
ATOM   1755 C  CA    . THR B 1 106 ? 24.334  45.998 67.965 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 106  THR B CA    1 
ATOM   1756 C  C     . THR B 1 106 ? 25.322  46.499 66.928 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 106  THR B C     1 
ATOM   1757 O  O     . THR B 1 106 ? 24.928  47.008 65.879 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 106  THR B O     1 
ATOM   1758 C  CB    . THR B 1 106 ? 24.432  44.449 68.048 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 106  THR B CB    1 
ATOM   1759 O  OG1   . THR B 1 106 ? 25.668  44.077 68.667 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 106  THR B OG1   1 
ATOM   1760 C  CG2   . THR B 1 106 ? 24.366  43.826 66.655 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 106  THR B CG2   1 
ATOM   1761 N  N     . ASN B 1 107 ? 26.609  46.400 67.242 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 107  ASN B N     1 
ATOM   1762 C  CA    . ASN B 1 107 ? 27.627  46.773 66.280 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 107  ASN B CA    1 
ATOM   1763 C  C     . ASN B 1 107 ? 28.432  45.502 66.049 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 107  ASN B C     1 
ATOM   1764 O  O     . ASN B 1 107 ? 27.898  44.405 66.201 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 107  ASN B O     1 
ATOM   1765 C  CB    . ASN B 1 107 ? 28.506  47.938 66.770 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 107  ASN B CB    1 
ATOM   1766 C  CG    . ASN B 1 107 ? 29.182  47.675 68.110 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 107  ASN B CG    1 
ATOM   1767 O  OD1   . ASN B 1 107 ? 29.166  46.562 68.637 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 107  ASN B OD1   1 
ATOM   1768 N  ND2   . ASN B 1 107 ? 29.799  48.720 68.662 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 107  ASN B ND2   1 
ATOM   1769 N  N     . LEU B 1 108 ? 29.693  45.622 65.672 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 108  LEU B N     1 
ATOM   1770 C  CA    . LEU B 1 108 ? 30.484  44.427 65.436 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 108  LEU B CA    1 
ATOM   1771 C  C     . LEU B 1 108 ? 31.424  44.151 66.603 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 108  LEU B C     1 
ATOM   1772 O  O     . LEU B 1 108 ? 32.351  43.356 66.478 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 108  LEU B O     1 
ATOM   1773 C  CB    . LEU B 1 108 ? 31.292  44.569 64.141 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 108  LEU B CB    1 
ATOM   1774 C  CG    . LEU B 1 108 ? 30.528  44.860 62.847 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 108  LEU B CG    1 
ATOM   1775 C  CD1   . LEU B 1 108 ? 31.473  44.734 61.662 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 108  LEU B CD1   1 
ATOM   1776 C  CD2   . LEU B 1 108 ? 29.378  43.887 62.697 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 108  LEU B CD2   1 
ATOM   1777 N  N     . GLN B 1 109 ? 31.174  44.796 67.740 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 109  GLN B N     1 
ATOM   1778 C  CA    . GLN B 1 109 ? 32.029  44.609 68.906 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 109  GLN B CA    1 
ATOM   1779 C  C     . GLN B 1 109 ? 31.289  44.191 70.176 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 109  GLN B C     1 
ATOM   1780 O  O     . GLN B 1 109 ? 31.764  44.420 71.286 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 109  GLN B O     1 
ATOM   1781 C  CB    . GLN B 1 109 ? 32.840  45.881 69.153 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 109  GLN B CB    1 
ATOM   1782 C  CG    . GLN B 1 109 ? 33.657  46.311 67.943 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 109  GLN B CG    1 
ATOM   1783 C  CD    . GLN B 1 109 ? 34.429  47.597 68.174 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 109  GLN B CD    1 
ATOM   1784 O  OE1   . GLN B 1 109 ? 35.337  47.652 69.003 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 109  GLN B OE1   1 
ATOM   1785 N  NE2   . GLN B 1 109 ? 34.069  48.644 67.439 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 109  GLN B NE2   1 
ATOM   1786 N  N     . GLY B 1 110 ? 30.117  43.587 70.009 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 110  GLY B N     1 
ATOM   1787 C  CA    . GLY B 1 110 ? 29.369  43.110 71.159 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 110  GLY B CA    1 
ATOM   1788 C  C     . GLY B 1 110 ? 28.516  44.093 71.933 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 110  GLY B C     1 
ATOM   1789 O  O     . GLY B 1 110 ? 27.885  43.703 72.918 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 110  GLY B O     1 
ATOM   1790 N  N     . GLN B 1 111 ? 28.500  45.357 71.530 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 111  GLN B N     1 
ATOM   1791 C  CA    . GLN B 1 111 ? 27.668  46.323 72.232 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 111  GLN B CA    1 
ATOM   1792 C  C     . GLN B 1 111 ? 26.238  46.050 71.811 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 111  GLN B C     1 
ATOM   1793 O  O     . GLN B 1 111 ? 25.942  45.943 70.623 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 111  GLN B O     1 
ATOM   1794 C  CB    . GLN B 1 111 ? 28.055  47.752 71.875 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 111  GLN B CB    1 
ATOM   1795 C  CG    . GLN B 1 111 ? 29.330  48.211 72.532 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 111  GLN B CG    1 
ATOM   1796 C  CD    . GLN B 1 111 ? 29.490  49.705 72.446 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 111  GLN B CD    1 
ATOM   1797 O  OE1   . GLN B 1 111 ? 28.594  50.456 72.834 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 111  GLN B OE1   1 
ATOM   1798 N  NE2   . GLN B 1 111 ? 30.630  50.153 71.940 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 111  GLN B NE2   1 
ATOM   1799 N  N     . ILE B 1 112 ? 25.353  45.938 72.789 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 112  ILE B N     1 
ATOM   1800 C  CA    . ILE B 1 112 ? 23.964  45.633 72.509 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 112  ILE B CA    1 
ATOM   1801 C  C     . ILE B 1 112 ? 23.001  46.549 73.239 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 112  ILE B C     1 
ATOM   1802 O  O     . ILE B 1 112 ? 23.105  46.736 74.455 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 112  ILE B O     1 
ATOM   1803 C  CB    . ILE B 1 112 ? 23.633  44.177 72.923 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 112  ILE B CB    1 
ATOM   1804 C  CG1   . ILE B 1 112 ? 24.529  43.202 72.166 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 112  ILE B CG1   1 
ATOM   1805 C  CG2   . ILE B 1 112 ? 22.164  43.868 72.657 1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 112  ILE B CG2   1 
ATOM   1806 C  CD1   . ILE B 1 112 ? 24.349  41.758 72.594 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 112  ILE B CD1   1 
ATOM   1807 N  N     . LYS B 1 113 ? 22.068  47.124 72.489 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 113  LYS B N     1 
ATOM   1808 C  CA    . LYS B 1 113 ? 21.043  47.971 73.070 1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 113  LYS B CA    1 
ATOM   1809 C  C     . LYS B 1 113 ? 19.735  47.351 72.629 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 113  LYS B C     1 
ATOM   1810 O  O     . LYS B 1 113 ? 19.527  47.094 71.445 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 113  LYS B O     1 
ATOM   1811 C  CB    . LYS B 1 113 ? 21.126  49.406 72.560 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 113  LYS B CB    1 
ATOM   1812 C  CG    . LYS B 1 113 ? 20.072  50.296 73.206 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 113  LYS B CG    1 
ATOM   1813 C  CD    . LYS B 1 113 ? 20.147  51.733 72.721 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 113  LYS B CD    1 
ATOM   1814 C  CE    . LYS B 1 113 ? 19.093  52.587 73.415 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 113  LYS B CE    1 
ATOM   1815 N  NZ    . LYS B 1 113 ? 19.072  53.977 72.881 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 113  LYS B NZ    1 
ATOM   1816 N  N     . GLU B 1 114 ? 18.860  47.095 73.587 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 114  GLU B N     1 
ATOM   1817 C  CA    . GLU B 1 114 ? 17.576  46.485 73.291 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CA    1 
ATOM   1818 C  C     . GLU B 1 114 ? 16.443  47.411 73.687 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 114  GLU B C     1 
ATOM   1819 O  O     . GLU B 1 114 ? 16.456  47.993 74.769 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 114  GLU B O     1 
ATOM   1820 C  CB    . GLU B 1 114 ? 17.448  45.169 74.041 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CB    1 
ATOM   1821 C  CG    . GLU B 1 114 ? 16.165  44.440 73.776 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CG    1 
ATOM   1822 C  CD    . GLU B 1 114 ? 16.106  43.124 74.510 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 114  GLU B CD    1 
ATOM   1823 O  OE1   . GLU B 1 114 ? 17.036  42.311 74.336 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 114  GLU B OE1   1 
ATOM   1824 O  OE2   . GLU B 1 114 ? 15.131  42.903 75.258 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 114  GLU B OE2   1 
ATOM   1825 N  N     . MET B 1 115 ? 15.463  47.547 72.804 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 115  MET B N     1 
ATOM   1826 C  CA    . MET B 1 115 ? 14.323  48.412 73.069 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 115  MET B CA    1 
ATOM   1827 C  C     . MET B 1 115 ? 13.117  47.965 72.252 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 115  MET B C     1 
ATOM   1828 O  O     . MET B 1 115 ? 13.236  47.155 71.332 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 115  MET B O     1 
ATOM   1829 C  CB    . MET B 1 115 ? 14.680  49.864 72.736 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 115  MET B CB    1 
ATOM   1830 C  CG    . MET B 1 115 ? 14.968  50.130 71.265 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 115  MET B CG    1 
ATOM   1831 S  SD    . MET B 1 115 ? 16.137  51.488 71.074 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 115  MET B SD    1 
ATOM   1832 C  CE    . MET B 1 115 ? 15.126  52.874 71.559 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 115  MET B CE    1 
ATOM   1833 N  N     . THR B 1 116 ? 11.949  48.481 72.603 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 116  THR B N     1 
ATOM   1834 C  CA    . THR B 1 116 ? 10.739  48.129 71.881 1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 116  THR B CA    1 
ATOM   1835 C  C     . THR B 1 116 ? 10.565  49.086 70.715 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 116  THR B C     1 
ATOM   1836 O  O     . THR B 1 116 ? 11.242  50.109 70.632 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 116  THR B O     1 
ATOM   1837 C  CB    . THR B 1 116 ? 9.497   48.237 72.777 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 116  THR B CB    1 
ATOM   1838 O  OG1   . THR B 1 116 ? 9.363   49.586 73.246 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 116  THR B OG1   1 
ATOM   1839 C  CG2   . THR B 1 116 ? 9.617   47.295 73.964 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 116  THR B CG2   1 
ATOM   1840 N  N     . VAL B 1 117 ? 9.661   48.737 69.811 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 117  VAL B N     1 
ATOM   1841 C  CA    . VAL B 1 117 ? 9.378   49.575 68.661 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 117  VAL B CA    1 
ATOM   1842 C  C     . VAL B 1 117 ? 8.877   50.925 69.157 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 117  VAL B C     1 
ATOM   1843 O  O     . VAL B 1 117 ? 9.220   51.973 68.605 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 117  VAL B O     1 
ATOM   1844 C  CB    . VAL B 1 117 ? 8.324   48.906 67.764 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 117  VAL B CB    1 
ATOM   1845 C  CG1   . VAL B 1 117 ? 7.800   49.889 66.720 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 117  VAL B CG1   1 
ATOM   1846 C  CG2   . VAL B 1 117 ? 8.948   47.691 67.096 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 117  VAL B CG2   1 
ATOM   1847 N  N     . GLU B 1 118 ? 8.076   50.895 70.216 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B N     1 
ATOM   1848 C  CA    . GLU B 1 118 ? 7.543   52.124 70.789 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CA    1 
ATOM   1849 C  C     . GLU B 1 118 ? 8.685   53.014 71.275 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B C     1 
ATOM   1850 O  O     . GLU B 1 118 ? 8.711   54.212 71.003 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B O     1 
ATOM   1851 C  CB    . GLU B 1 118 ? 6.607   51.801 71.958 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CB    1 
ATOM   1852 C  CG    . GLU B 1 118 ? 6.003   53.024 72.635 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CG    1 
ATOM   1853 C  CD    . GLU B 1 118 ? 5.323   53.954 71.646 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B CD    1 
ATOM   1854 O  OE1   . GLU B 1 118 ? 4.721   53.441 70.681 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B OE1   1 
ATOM   1855 O  OE2   . GLU B 1 118 ? 5.380   55.189 71.836 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 118  GLU B OE2   1 
ATOM   1856 N  N     . GLU B 1 119 ? 9.633   52.418 71.989 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B N     1 
ATOM   1857 C  CA    . GLU B 1 119 ? 10.761  53.169 72.511 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B CA    1 
ATOM   1858 C  C     . GLU B 1 119 ? 11.674  53.674 71.408 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B C     1 
ATOM   1859 O  O     . GLU B 1 119 ? 12.320  54.708 71.558 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B O     1 
ATOM   1860 C  CB    . GLU B 1 119 ? 11.545  52.304 73.493 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B CB    1 
ATOM   1861 C  CG    . GLU B 1 119 ? 10.717  51.865 74.676 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B CG    1 
ATOM   1862 C  CD    . GLU B 1 119 ? 11.445  50.881 75.564 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B CD    1 
ATOM   1863 O  OE1   . GLU B 1 119 ? 11.839  49.802 75.068 1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B OE1   1 
ATOM   1864 O  OE2   . GLU B 1 119 ? 11.618  51.189 76.760 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 119  GLU B OE2   1 
ATOM   1865 N  N     . LEU B 1 120 ? 11.723  52.945 70.297 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B N     1 
ATOM   1866 C  CA    . LEU B 1 120 ? 12.555  53.338 69.166 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CA    1 
ATOM   1867 C  C     . LEU B 1 120 ? 12.102  54.683 68.596 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B C     1 
ATOM   1868 O  O     . LEU B 1 120 ? 12.921  55.492 68.168 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B O     1 
ATOM   1869 C  CB    . LEU B 1 120 ? 12.494  52.265 68.079 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CB    1 
ATOM   1870 C  CG    . LEU B 1 120 ? 13.391  52.448 66.852 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CG    1 
ATOM   1871 C  CD1   . LEU B 1 120 ? 14.855  52.614 67.275 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CD1   1 
ATOM   1872 C  CD2   . LEU B 1 120 ? 13.213  51.240 65.940 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 120  LEU B CD2   1 
ATOM   1873 N  N     . LEU B 1 121 ? 10.792  54.910 68.589 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 121  LEU B N     1 
ATOM   1874 C  CA    . LEU B 1 121 ? 10.219  56.158 68.080 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 121  LEU B CA    1 
ATOM   1875 C  C     . LEU B 1 121 ? 8.884   56.391 68.789 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 121  LEU B C     1 
ATOM   1876 O  O     . LEU B 1 121 ? 7.817   56.148 68.231 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 121  LEU B O     1 
ATOM   1877 C  CB    . LEU B 1 121 ? 10.007  56.067 66.561 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 121  LEU B CB    1 
ATOM   1878 C  CG    . LEU B 1 121 ? 9.583   57.337 65.811 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 121  LEU B CG    1 
ATOM   1879 C  CD1   . LEU B 1 121 ? 10.649  58.417 65.972 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 121  LEU B CD1   1 
ATOM   1880 C  CD2   . LEU B 1 121 ? 9.379   57.013 64.333 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 121  LEU B CD2   1 
ATOM   1881 N  N     . PRO B 1 122 ? 8.936   56.850 70.049 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 122  PRO B N     1 
ATOM   1882 C  CA    . PRO B 1 122 ? 7.733   57.113 70.845 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 122  PRO B CA    1 
ATOM   1883 C  C     . PRO B 1 122 ? 6.828   58.165 70.208 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 122  PRO B C     1 
ATOM   1884 O  O     . PRO B 1 122 ? 7.294   59.221 69.784 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 122  PRO B O     1 
ATOM   1885 C  CB    . PRO B 1 122 ? 8.301   57.579 72.184 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 122  PRO B CB    1 
ATOM   1886 C  CG    . PRO B 1 122 ? 9.628   56.879 72.257 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 122  PRO B CG    1 
ATOM   1887 C  CD    . PRO B 1 122 ? 10.151  57.062 70.855 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 122  PRO B CD    1 
ATOM   1888 N  N     . GLY B 1 123 ? 5.536   57.868 70.142 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B N     1 
ATOM   1889 C  CA    . GLY B 1 123 ? 4.590   58.803 69.558 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B CA    1 
ATOM   1890 C  C     . GLY B 1 123 ? 4.770   58.973 68.061 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B C     1 
ATOM   1891 O  O     . GLY B 1 123 ? 4.410   60.000 67.492 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 123  GLY B O     1 
ATOM   1892 N  N     . ALA B 1 124 ? 5.323   57.951 67.422 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 124  ALA B N     1 
ATOM   1893 C  CA    . ALA B 1 124 ? 5.566   57.987 65.987 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 124  ALA B CA    1 
ATOM   1894 C  C     . ALA B 1 124 ? 4.336   58.395 65.176 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 124  ALA B C     1 
ATOM   1895 O  O     . ALA B 1 124 ? 3.218   57.953 65.450 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 124  ALA B O     1 
ATOM   1896 C  CB    . ALA B 1 124 ? 6.060   56.627 65.520 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 124  ALA B CB    1 
ATOM   1897 N  N     . PHE B 1 125 ? 4.551   59.247 64.178 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 125  PHE B N     1 
ATOM   1898 C  CA    . PHE B 1 125 ? 3.474   59.683 63.295 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 125  PHE B CA    1 
ATOM   1899 C  C     . PHE B 1 125 ? 2.866   58.389 62.752 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 125  PHE B C     1 
ATOM   1900 O  O     . PHE B 1 125 ? 3.601   57.505 62.306 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 125  PHE B O     1 
ATOM   1901 C  CB    . PHE B 1 125 ? 4.053   60.506 62.141 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 125  PHE B CB    1 
ATOM   1902 C  CG    . PHE B 1 125 ? 3.017   61.061 61.213 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 125  PHE B CG    1 
ATOM   1903 C  CD1   . PHE B 1 125 ? 2.318   62.218 61.542 1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 125  PHE B CD1   1 
ATOM   1904 C  CD2   . PHE B 1 125 ? 2.727   60.417 60.011 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 125  PHE B CD2   1 
ATOM   1905 C  CE1   . PHE B 1 125 ? 1.340   62.728 60.685 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 125  PHE B CE1   1 
ATOM   1906 C  CE2   . PHE B 1 125 ? 1.754   60.918 59.152 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 125  PHE B CE2   1 
ATOM   1907 C  CZ    . PHE B 1 125 ? 1.060   62.074 59.489 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 125  PHE B CZ    1 
ATOM   1908 N  N     . SER B 1 126 ? 1.545   58.257 62.795 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 126  SER B N     1 
ATOM   1909 C  CA    . SER B 1 126 ? 0.917   57.034 62.304 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 126  SER B CA    1 
ATOM   1910 C  C     . SER B 1 126 ? -0.389  57.291 61.565 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 126  SER B C     1 
ATOM   1911 O  O     . SER B 1 126 ? -0.842  58.437 61.467 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 126  SER B O     1 
ATOM   1912 C  CB    . SER B 1 126 ? 0.672   56.064 63.461 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 126  SER B CB    1 
ATOM   1913 O  OG    . SER B 1 126 ? -0.205  56.635 64.406 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 126  SER B OG    1 
ATOM   1914 N  N     . SER B 1 127 ? -0.997  56.219 61.059 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 127  SER B N     1 
ATOM   1915 C  CA    . SER B 1 127 ? -2.234  56.343 60.300 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 127  SER B CA    1 
ATOM   1916 C  C     . SER B 1 127 ? -3.324  57.057 61.075 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 127  SER B C     1 
ATOM   1917 O  O     . SER B 1 127 ? -4.119  57.792 60.489 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 127  SER B O     1 
ATOM   1918 C  CB    . SER B 1 127 ? -2.737  54.970 59.849 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 127  SER B CB    1 
ATOM   1919 O  OG    . SER B 1 127 ? -3.034  54.142 60.957 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 127  SER B OG    1 
ATOM   1920 N  N     . GLU B 1 128 ? -3.363  56.841 62.387 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B N     1 
ATOM   1921 C  CA    . GLU B 1 128 ? -4.366  57.478 63.240 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B CA    1 
ATOM   1922 C  C     . GLU B 1 128 ? -4.314  58.999 63.125 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B C     1 
ATOM   1923 O  O     . GLU B 1 128 ? -5.330  59.677 63.282 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B O     1 
ATOM   1924 C  CB    . GLU B 1 128 ? -4.163  57.089 64.708 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B CB    1 
ATOM   1925 C  CG    . GLU B 1 128 ? -4.426  55.628 65.038 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B CG    1 
ATOM   1926 C  CD    . GLU B 1 128 ? -3.351  54.700 64.510 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B CD    1 
ATOM   1927 O  OE1   . GLU B 1 128 ? -2.157  54.980 64.747 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B OE1   1 
ATOM   1928 O  OE2   . GLU B 1 128 ? -3.700  53.685 63.868 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 128  GLU B OE2   1 
ATOM   1929 N  N     . ASP B 1 129 ? -3.126  59.532 62.856 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B N     1 
ATOM   1930 C  CA    . ASP B 1 129 ? -2.959  60.973 62.722 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B CA    1 
ATOM   1931 C  C     . ASP B 1 129 ? -3.535  61.475 61.403 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B C     1 
ATOM   1932 O  O     . ASP B 1 129 ? -3.887  62.650 61.282 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B O     1 
ATOM   1933 C  CB    . ASP B 1 129 ? -1.478  61.347 62.840 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B CB    1 
ATOM   1934 C  CG    . ASP B 1 129 ? -0.903  60.996 64.199 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B CG    1 
ATOM   1935 O  OD1   . ASP B 1 129 ? -1.620  61.187 65.203 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B OD1   1 
ATOM   1936 O  OD2   . ASP B 1 129 ? 0.257   60.538 64.274 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 129  ASP B OD2   1 
ATOM   1937 N  N     . LEU B 1 130 ? -3.638  60.575 60.426 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 130  LEU B N     1 
ATOM   1938 C  CA    . LEU B 1 130 ? -4.196  60.904 59.115 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 130  LEU B CA    1 
ATOM   1939 C  C     . LEU B 1 130 ? -5.710  60.702 59.159 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 130  LEU B C     1 
ATOM   1940 O  O     . LEU B 1 130 ? -6.482  61.644 58.994 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 130  LEU B O     1 
ATOM   1941 C  CB    . LEU B 1 130 ? -3.601  59.998 58.029 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 130  LEU B CB    1 
ATOM   1942 C  CG    . LEU B 1 130 ? -2.093  60.029 57.763 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 130  LEU B CG    1 
ATOM   1943 C  CD1   . LEU B 1 130 ? -1.738  58.937 56.769 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 130  LEU B CD1   1 
ATOM   1944 C  CD2   . LEU B 1 130 ? -1.674  61.397 57.229 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 130  LEU B CD2   1 
HETATM 1945 N  N1    . THU C 2 .   ? 3.977   65.165 57.072 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 138  THU A N1    1 
HETATM 1946 C  C2    . THU C 2 .   ? 4.701   66.310 57.158 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 138  THU A C2    1 
HETATM 1947 O  O2    . THU C 2 .   ? 4.667   67.156 56.274 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 138  THU A O2    1 
HETATM 1948 N  N3    . THU C 2 .   ? 5.464   66.505 58.259 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 138  THU A N3    1 
HETATM 1949 C  C4    . THU C 2 .   ? 5.536   65.521 59.340 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 138  THU A C4    1 
HETATM 1950 O  O4    . THU C 2 .   ? 6.836   64.974 59.509 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 138  THU A O4    1 
HETATM 1951 C  C5    . THU C 2 .   ? 4.565   64.311 59.219 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 138  THU A C5    1 
HETATM 1952 C  C6    . THU C 2 .   ? 4.347   63.991 57.733 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 138  THU A C6    1 
HETATM 1953 C  "C1'" . THU C 2 .   ? 3.599   64.695 55.549 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 138  THU A "C1'" 1 
HETATM 1954 C  "C2'" . THU C 2 .   ? 4.159   64.422 54.190 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 138  THU A "C2'" 1 
HETATM 1955 C  "C3'" . THU C 2 .   ? 2.929   63.995 53.484 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 138  THU A "C3'" 1 
HETATM 1956 O  "O3'" . THU C 2 .   ? 2.583   64.871 52.450 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 138  THU A "O3'" 1 
HETATM 1957 C  "C4'" . THU C 2 .   ? 1.794   63.894 54.506 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 138  THU A "C4'" 1 
HETATM 1958 O  "O4'" . THU C 2 .   ? 2.209   64.488 55.738 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 138  THU A "O4'" 1 
HETATM 1959 C  "C5'" . THU C 2 .   ? 1.268   62.502 54.685 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 138  THU A "C5'" 1 
HETATM 1960 O  "O5'" . THU C 2 .   ? 2.356   61.704 55.156 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 138  THU A "O5'" 1 
HETATM 1961 ZN ZN    . ZN  D 3 .   ? 8.184   64.287 57.685 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 1131 ZN  A ZN    1 
HETATM 1962 N  N1    . THU E 2 .   ? 21.807  52.585 57.190 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 138  THU B N1    1 
HETATM 1963 C  C2    . THU E 2 .   ? 21.087  51.438 57.275 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 138  THU B C2    1 
HETATM 1964 O  O2    . THU E 2 .   ? 21.153  50.577 56.402 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 138  THU B O2    1 
HETATM 1965 N  N3    . THU E 2 .   ? 20.297  51.259 58.359 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 138  THU B N3    1 
HETATM 1966 C  C4    . THU E 2 .   ? 20.193  52.263 59.427 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 138  THU B C4    1 
HETATM 1967 O  O4    . THU E 2 .   ? 18.892  52.819 59.569 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 138  THU B O4    1 
HETATM 1968 C  C5    . THU E 2 .   ? 21.163  53.469 59.320 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 138  THU B C5    1 
HETATM 1969 C  C6    . THU E 2 .   ? 21.423  53.770 57.836 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 138  THU B C6    1 
HETATM 1970 C  "C1'" . THU E 2 .   ? 22.199  53.042 55.667 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 138  THU B "C1'" 1 
HETATM 1971 C  "C2'" . THU E 2 .   ? 21.659  53.286 54.294 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 138  THU B "C2'" 1 
HETATM 1972 C  "C3'" . THU E 2 .   ? 22.891  53.722 53.611 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 138  THU B "C3'" 1 
HETATM 1973 O  "O3'" . THU E 2 .   ? 23.272  52.832 52.601 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 138  THU B "O3'" 1 
HETATM 1974 C  "C4'" . THU E 2 .   ? 24.008  53.860 54.654 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 138  THU B "C4'" 1 
HETATM 1975 O  "O4'" . THU E 2 .   ? 23.580  53.275 55.879 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 138  THU B "O4'" 1 
HETATM 1976 C  "C5'" . THU E 2 .   ? 24.516  55.263 54.829 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 138  THU B "C5'" 1 
HETATM 1977 O  "O5'" . THU E 2 .   ? 23.411  56.059 55.264 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 138  THU B "O5'" 1 
HETATM 1978 ZN ZN    . ZN  F 3 .   ? 17.572  53.479 57.707 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 1131 ZN  B ZN    1 
HETATM 1979 O  O     . HOH G 4 .   ? 2.887   79.683 73.281 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 2001 HOH A O     1 
HETATM 1980 O  O     . HOH G 4 .   ? 8.784   81.347 73.696 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 2002 HOH A O     1 
HETATM 1981 O  O     . HOH G 4 .   ? 2.450   86.229 71.521 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 2003 HOH A O     1 
HETATM 1982 O  O     . HOH G 4 .   ? 4.590   82.373 73.324 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 2004 HOH A O     1 
HETATM 1983 O  O     . HOH G 4 .   ? -0.592  78.405 47.009 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 2005 HOH A O     1 
HETATM 1984 O  O     . HOH G 4 .   ? 0.341   74.581 45.623 1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 2006 HOH A O     1 
HETATM 1985 O  O     . HOH G 4 .   ? 4.023   85.851 63.939 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 2007 HOH A O     1 
HETATM 1986 O  O     . HOH G 4 .   ? 2.289   85.779 61.390 1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 2008 HOH A O     1 
HETATM 1987 O  O     . HOH G 4 .   ? 12.867  83.294 52.088 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 2009 HOH A O     1 
HETATM 1988 O  O     . HOH G 4 .   ? 5.042   77.228 53.550 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 2010 HOH A O     1 
HETATM 1989 O  O     . HOH G 4 .   ? -5.470  75.488 54.451 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 2011 HOH A O     1 
HETATM 1990 O  O     . HOH G 4 .   ? -3.411  76.472 58.420 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 2012 HOH A O     1 
HETATM 1991 O  O     . HOH G 4 .   ? -2.814  76.856 48.882 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 2013 HOH A O     1 
HETATM 1992 O  O     . HOH G 4 .   ? -2.634  81.621 55.378 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 2014 HOH A O     1 
HETATM 1993 O  O     . HOH G 4 .   ? -2.074  73.739 47.086 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 2015 HOH A O     1 
HETATM 1994 O  O     . HOH G 4 .   ? -3.448  70.588 48.877 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 2016 HOH A O     1 
HETATM 1995 O  O     . HOH G 4 .   ? -7.685  60.880 50.552 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 2017 HOH A O     1 
HETATM 1996 O  O     . HOH G 4 .   ? -4.983  61.401 54.837 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 2018 HOH A O     1 
HETATM 1997 O  O     . HOH G 4 .   ? -5.325  69.220 55.700 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 2019 HOH A O     1 
HETATM 1998 O  O     . HOH G 4 .   ? -6.502  69.689 52.619 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 2020 HOH A O     1 
HETATM 1999 O  O     . HOH G 4 .   ? -3.464  68.885 58.637 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 2021 HOH A O     1 
HETATM 2000 O  O     . HOH G 4 .   ? -6.139  73.960 51.223 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 2022 HOH A O     1 
HETATM 2001 O  O     . HOH G 4 .   ? 19.033  84.860 59.606 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 2023 HOH A O     1 
HETATM 2002 O  O     . HOH G 4 .   ? 13.405  62.959 53.886 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 2024 HOH A O     1 
HETATM 2003 O  O     . HOH G 4 .   ? 20.741  83.522 62.034 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 2025 HOH A O     1 
HETATM 2004 O  O     . HOH G 4 .   ? 11.773  83.818 54.777 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 2026 HOH A O     1 
HETATM 2005 O  O     . HOH G 4 .   ? 11.478  86.658 58.708 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 2027 HOH A O     1 
HETATM 2006 O  O     . HOH G 4 .   ? 2.890   81.546 53.623 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 2028 HOH A O     1 
HETATM 2007 O  O     . HOH G 4 .   ? 9.842   81.508 54.115 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 2029 HOH A O     1 
HETATM 2008 O  O     . HOH G 4 .   ? -1.495  63.695 72.499 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 2030 HOH A O     1 
HETATM 2009 O  O     . HOH G 4 .   ? 7.271   63.141 78.130 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 2031 HOH A O     1 
HETATM 2010 O  O     . HOH G 4 .   ? 7.415   66.403 46.463 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 2032 HOH A O     1 
HETATM 2011 O  O     . HOH G 4 .   ? 6.149   66.594 43.816 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 2033 HOH A O     1 
HETATM 2012 O  O     . HOH G 4 .   ? -3.984  59.107 45.717 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 2034 HOH A O     1 
HETATM 2013 O  O     . HOH G 4 .   ? 10.573  62.198 49.072 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 2035 HOH A O     1 
HETATM 2014 O  O     . HOH G 4 .   ? 6.583   56.064 44.912 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 2036 HOH A O     1 
HETATM 2015 O  O     . HOH G 4 .   ? 24.135  76.487 52.533 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 2037 HOH A O     1 
HETATM 2016 O  O     . HOH G 4 .   ? 20.567  80.218 47.342 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 2038 HOH A O     1 
HETATM 2017 O  O     . HOH G 4 .   ? 15.689  84.215 48.757 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 2039 HOH A O     1 
HETATM 2018 O  O     . HOH G 4 .   ? 18.551  82.139 46.988 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 2040 HOH A O     1 
HETATM 2019 O  O     . HOH G 4 .   ? 14.051  81.093 50.704 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 2041 HOH A O     1 
HETATM 2020 O  O     . HOH G 4 .   ? 25.714  76.943 61.532 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 2042 HOH A O     1 
HETATM 2021 O  O     . HOH G 4 .   ? 22.621  74.132 62.426 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 2043 HOH A O     1 
HETATM 2022 O  O     . HOH G 4 .   ? 20.883  75.169 64.561 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 2044 HOH A O     1 
HETATM 2023 O  O     . HOH G 4 .   ? 16.447  77.711 71.514 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 2045 HOH A O     1 
HETATM 2024 O  O     . HOH G 4 .   ? -5.792  69.802 65.179 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 2046 HOH A O     1 
HETATM 2025 O  O     . HOH G 4 .   ? -5.298  66.226 72.251 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 2047 HOH A O     1 
HETATM 2026 O  O     . HOH G 4 .   ? 0.760   63.618 68.247 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 2048 HOH A O     1 
HETATM 2027 O  O     . HOH G 4 .   ? 0.968   63.514 64.629 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 2049 HOH A O     1 
HETATM 2028 O  O     . HOH G 4 .   ? 7.216   59.827 63.672 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 2050 HOH A O     1 
HETATM 2029 O  O     . HOH G 4 .   ? 11.697  64.909 55.598 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 2051 HOH A O     1 
HETATM 2030 O  O     . HOH G 4 .   ? 24.140  65.244 63.794 1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 2052 HOH A O     1 
HETATM 2031 O  O     . HOH G 4 .   ? 24.937  63.814 61.044 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 2053 HOH A O     1 
HETATM 2032 O  O     . HOH G 4 .   ? 21.702  67.730 66.062 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 2054 HOH A O     1 
HETATM 2033 O  O     . HOH G 4 .   ? 24.471  69.966 68.176 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 2055 HOH A O     1 
HETATM 2034 O  O     . HOH G 4 .   ? 22.134  69.919 76.092 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 2056 HOH A O     1 
HETATM 2035 O  O     . HOH G 4 .   ? -0.719  76.080 69.703 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 2057 HOH A O     1 
HETATM 2036 O  O     . HOH G 4 .   ? -8.365  75.616 67.830 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 2058 HOH A O     1 
HETATM 2037 O  O     . HOH G 4 .   ? -10.608 72.056 70.327 1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 2059 HOH A O     1 
HETATM 2038 O  O     . HOH G 4 .   ? -8.357  72.219 72.485 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 2060 HOH A O     1 
HETATM 2039 O  O     . HOH G 4 .   ? -2.496  66.423 73.230 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 2061 HOH A O     1 
HETATM 2040 O  O     . HOH G 4 .   ? -6.733  68.705 70.148 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 2062 HOH A O     1 
HETATM 2041 O  O     . HOH G 4 .   ? -9.234  69.003 72.175 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 2063 HOH A O     1 
HETATM 2042 O  O     . HOH G 4 .   ? 2.653   68.410 75.630 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 2064 HOH A O     1 
HETATM 2043 O  O     . HOH G 4 .   ? 7.392   62.648 70.391 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 2065 HOH A O     1 
HETATM 2044 O  O     . HOH G 4 .   ? 4.288   63.046 74.467 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 2066 HOH A O     1 
HETATM 2045 O  O     . HOH G 4 .   ? 8.510   62.896 75.061 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 2067 HOH A O     1 
HETATM 2046 O  O     . HOH G 4 .   ? 9.421   78.346 74.448 1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 2068 HOH A O     1 
HETATM 2047 O  O     . HOH G 4 .   ? 9.165   66.528 75.398 1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 2069 HOH A O     1 
HETATM 2048 O  O     . HOH G 4 .   ? 18.074  64.037 67.364 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 2070 HOH A O     1 
HETATM 2049 O  O     . HOH G 4 .   ? 20.837  65.143 67.279 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 2071 HOH A O     1 
HETATM 2050 O  O     . HOH G 4 .   ? 23.418  56.549 68.781 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 2072 HOH A O     1 
HETATM 2051 O  O     . HOH G 4 .   ? 18.528  57.925 63.695 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 2073 HOH A O     1 
HETATM 2052 O  O     . HOH G 4 .   ? 21.966  63.027 62.864 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 2074 HOH A O     1 
HETATM 2053 O  O     . HOH G 4 .   ? 31.772  63.144 61.493 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 2075 HOH A O     1 
HETATM 2054 O  O     . HOH G 4 .   ? 27.181  66.024 60.982 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 2076 HOH A O     1 
HETATM 2055 O  O     . HOH G 4 .   ? 27.101  54.450 67.146 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 2077 HOH A O     1 
HETATM 2056 O  O     . HOH G 4 .   ? 31.518  53.042 60.259 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 2078 HOH A O     1 
HETATM 2057 O  O     . HOH H 4 .   ? 24.684  37.809 72.403 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 2001 HOH B O     1 
HETATM 2058 O  O     . HOH H 4 .   ? 22.064  38.217 73.211 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 2002 HOH B O     1 
HETATM 2059 O  O     . HOH H 4 .   ? 29.488  46.671 45.939 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 2003 HOH B O     1 
HETATM 2060 O  O     . HOH H 4 .   ? 31.607  50.405 58.235 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 2004 HOH B O     1 
HETATM 2061 O  O     . HOH H 4 .   ? 29.083  41.349 58.536 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 2005 HOH B O     1 
HETATM 2062 O  O     . HOH H 4 .   ? 26.186  36.312 53.574 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 2006 HOH B O     1 
HETATM 2063 O  O     . HOH H 4 .   ? 20.781  40.496 53.547 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 2007 HOH B O     1 
HETATM 2064 O  O     . HOH H 4 .   ? 28.469  35.985 55.703 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 2008 HOH B O     1 
HETATM 2065 O  O     . HOH H 4 .   ? 29.159  47.148 49.001 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 2009 HOH B O     1 
HETATM 2066 O  O     . HOH H 4 .   ? 31.333  48.902 49.815 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 2010 HOH B O     1 
HETATM 2067 O  O     . HOH H 4 .   ? 33.380  57.131 50.749 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 2011 HOH B O     1 
HETATM 2068 O  O     . HOH H 4 .   ? 30.886  56.403 55.096 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 2012 HOH B O     1 
HETATM 2069 O  O     . HOH H 4 .   ? -0.609  39.356 52.719 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 2013 HOH B O     1 
HETATM 2070 O  O     . HOH H 4 .   ? 0.224   43.236 54.227 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 2014 HOH B O     1 
HETATM 2071 O  O     . HOH H 4 .   ? 31.957  43.764 51.331 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 2015 HOH B O     1 
HETATM 2072 O  O     . HOH H 4 .   ? 31.036  48.436 55.893 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 2016 HOH B O     1 
HETATM 2073 O  O     . HOH H 4 .   ? 29.219  48.772 58.804 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 2017 HOH B O     1 
HETATM 2074 O  O     . HOH H 4 .   ? 32.296  48.122 52.739 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 2018 HOH B O     1 
HETATM 2075 O  O     . HOH H 4 .   ? 1.073   51.034 66.375 1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 2019 HOH B O     1 
HETATM 2076 O  O     . HOH H 4 .   ? 8.782   29.702 54.897 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 2020 HOH B O     1 
HETATM 2077 O  O     . HOH H 4 .   ? 10.454  44.213 76.255 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 2021 HOH B O     1 
HETATM 2078 O  O     . HOH H 4 .   ? 13.951  34.015 54.663 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 2022 HOH B O     1 
HETATM 2079 O  O     . HOH H 4 .   ? 14.377  31.097 58.477 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 2023 HOH B O     1 
HETATM 2080 O  O     . HOH H 4 .   ? 16.023  36.257 54.091 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 2024 HOH B O     1 
HETATM 2081 O  O     . HOH H 4 .   ? 7.306   52.675 76.205 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 2025 HOH B O     1 
HETATM 2082 O  O     . HOH H 4 .   ? 18.465  51.349 46.557 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 2026 HOH B O     1 
HETATM 2083 O  O     . HOH H 4 .   ? 19.889  51.223 43.964 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 2027 HOH B O     1 
HETATM 2084 O  O     . HOH H 4 .   ? 29.462  58.984 49.975 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 2028 HOH B O     1 
HETATM 2085 O  O     . HOH H 4 .   ? 29.806  58.697 45.825 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 2029 HOH B O     1 
HETATM 2086 O  O     . HOH H 4 .   ? 19.376  61.672 45.086 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 2030 HOH B O     1 
HETATM 2087 O  O     . HOH H 4 .   ? 15.653  53.012 53.398 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 2031 HOH B O     1 
HETATM 2088 O  O     . HOH H 4 .   ? 1.686   41.268 52.480 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 2032 HOH B O     1 
HETATM 2089 O  O     . HOH H 4 .   ? 5.282   37.425 47.282 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 2033 HOH B O     1 
HETATM 2090 O  O     . HOH H 4 .   ? 11.853  36.599 50.679 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 2034 HOH B O     1 
HETATM 2091 O  O     . HOH H 4 .   ? 7.271   35.356 46.924 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 2035 HOH B O     1 
HETATM 2092 O  O     . HOH H 4 .   ? 4.814   33.587 49.375 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 2036 HOH B O     1 
HETATM 2093 O  O     . HOH H 4 .   ? 3.133   43.702 62.186 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 2037 HOH B O     1 
HETATM 2094 O  O     . HOH H 4 .   ? 4.296   36.340 60.150 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 2038 HOH B O     1 
HETATM 2095 O  O     . HOH H 4 .   ? 4.714   42.608 64.492 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 2039 HOH B O     1 
HETATM 2096 O  O     . HOH H 4 .   ? 33.654  47.815 58.640 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 2040 HOH B O     1 
HETATM 2097 O  O     . HOH H 4 .   ? 31.506  48.157 65.442 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 2041 HOH B O     1 
HETATM 2098 O  O     . HOH H 4 .   ? 24.942  53.916 69.527 1.00 63.32 ? ? ? ? ? ? 2042 HOH B O     1 
HETATM 2099 O  O     . HOH H 4 .   ? 24.730  54.238 64.710 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 2043 HOH B O     1 
HETATM 2100 O  O     . HOH H 4 .   ? 1.453   52.457 63.563 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 2044 HOH B O     1 
HETATM 2101 O  O     . HOH H 4 .   ? 0.793   53.980 60.895 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 2045 HOH B O     1 
HETATM 2102 O  O     . HOH H 4 .   ? 3.915   50.009 65.836 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 2046 HOH B O     1 
HETATM 2103 O  O     . HOH H 4 .   ? 2.953   53.920 65.613 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 2047 HOH B O     1 
HETATM 2104 O  O     . HOH H 4 .   ? 5.193   48.668 73.399 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 2048 HOH B O     1 
HETATM 2105 O  O     . HOH H 4 .   ? 1.149   47.708 68.108 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 2049 HOH B O     1 
HETATM 2106 O  O     . HOH H 4 .   ? 7.445   53.633 67.375 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 2050 HOH B O     1 
HETATM 2107 O  O     . HOH H 4 .   ? 7.992   43.532 74.270 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 2051 HOH B O     1 
HETATM 2108 O  O     . HOH H 4 .   ? 26.295  41.627 69.598 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 2052 HOH B O     1 
HETATM 2109 O  O     . HOH H 4 .   ? 34.173  42.093 67.756 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 2053 HOH B O     1 
HETATM 2110 O  O     . HOH H 4 .   ? 32.851  46.510 72.895 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 2054 HOH B O     1 
HETATM 2111 O  O     . HOH H 4 .   ? 36.377  45.731 70.518 1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 2055 HOH B O     1 
HETATM 2112 O  O     . HOH H 4 .   ? 32.413  48.907 70.539 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 2056 HOH B O     1 
HETATM 2113 O  O     . HOH H 4 .   ? 32.176  49.262 74.318 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 2057 HOH B O     1 
HETATM 2114 O  O     . HOH H 4 .   ? 26.399  46.457 75.448 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 2058 HOH B O     1 
HETATM 2115 O  O     . HOH H 4 .   ? 24.467  46.673 77.683 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 2059 HOH B O     1 
HETATM 2116 O  O     . HOH H 4 .   ? 21.306  54.450 70.481 1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 2060 HOH B O     1 
HETATM 2117 O  O     . HOH H 4 .   ? 18.164  55.041 70.368 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 2061 HOH B O     1 
HETATM 2118 O  O     . HOH H 4 .   ? 7.428   49.737 75.069 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 2062 HOH B O     1 
HETATM 2119 O  O     . HOH H 4 .   ? 3.990   55.394 69.127 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 2063 HOH B O     1 
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B 1 109 GLN 109 109 109 GLN GLN B . n 
B 1 110 GLY 110 110 110 GLY GLY B . n 
B 1 111 GLN 111 111 111 GLN GLN B . n 
B 1 112 ILE 112 112 112 ILE ILE B . n 
B 1 113 LYS 113 113 113 LYS LYS B . n 
B 1 114 GLU 114 114 114 GLU GLU B . n 
B 1 115 MET 115 115 115 MET MET B . n 
B 1 116 THR 116 116 116 THR THR B . n 
B 1 117 VAL 117 117 117 VAL VAL B . n 
B 1 118 GLU 118 118 118 GLU GLU B . n 
B 1 119 GLU 119 119 119 GLU GLU B . n 
B 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU B . n 
B 1 121 LEU 121 121 121 LEU LEU B . n 
B 1 122 PRO 122 122 122 PRO PRO B . n 
B 1 123 GLY 123 123 123 GLY GLY B . n 
B 1 124 ALA 124 124 124 ALA ALA B . n 
B 1 125 PHE 125 125 125 PHE PHE B . n 
B 1 126 SER 126 126 126 SER SER B . n 
B 1 127 SER 127 127 127 SER SER B . n 
B 1 128 GLU 128 128 128 GLU GLU B . n 
B 1 129 ASP 129 129 129 ASP ASP B . n 
B 1 130 LEU 130 130 130 LEU LEU B . n 
B 1 131 HIS 131 131 ?   ?   ?   B . n 
B 1 132 ASP 132 132 ?   ?   ?   B . n 
B 1 133 GLU 133 133 ?   ?   ?   B . n 
B 1 134 ARG 134 134 ?   ?   ?   B . n 
B 1 135 LYS 135 135 ?   ?   ?   B . n 
B 1 136 LEU 136 136 ?   ?   ?   B . n 
# 
_software.name             CNS 
_software.classification   refinement 
_software.version          1.1 
_software.citation_id      ? 
_software.pdbx_ordinal     1 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1  Y 1 1 A HIS 131 ? 
2  Y 1 1 A ASP 132 ? 
3  Y 1 1 A GLU 133 ? 
4  Y 1 1 A ARG 134 ? 
5  Y 1 1 A LYS 135 ? 
6  Y 1 1 A LEU 136 ? 
7  Y 1 1 B HIS 131 ? 
8  Y 1 1 B ASP 132 ? 
9  Y 1 1 B GLU 133 ? 
10 Y 1 1 B ARG 134 ? 
11 Y 1 1 B LYS 135 ? 
12 Y 1 1 B LEU 136 ? 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
1UWZ 2011-05-08 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'          
1UWZ 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       PQS 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   tetrameric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     4 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1,2 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,C,D,G,B,E,F,H 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 'identity operation'         1_555 x,y,z       1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 
0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 'crystal symmetry operation' 2_657 -x+1,y,-z+2 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 25.8782690907 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 
0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 99.9013999451 
# 
_pdbx_entry_details.entry_id             1UWZ 
_pdbx_entry_details.compound_details     
;ENGINEERED MUTATION ARG 56 ALA IN CHAINS A AND B.

 THIS ENZYME SCAVENGES EXOGENOUS AND ENDOGENOUS CYTIDINE
 AND 2'-DEOXYCYTIDINE FOR UMP SYNTHESIS.
;
_pdbx_entry_details.source_details       ? 
_pdbx_entry_details.nonpolymer_details   ? 
_pdbx_entry_details.sequence_details     'THIS IS AN R56A MUTANT ENZYME' 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 THU 1  138  138  THU THU A . 
D 3 ZN  1  1131 1131 ZN  ZN  A . 
E 2 THU 1  138  138  THU THU B . 
F 3 ZN  1  1131 1131 ZN  ZN  B . 
G 4 HOH 1  2001 2001 HOH HOH A . 
G 4 HOH 2  2002 2002 HOH HOH A . 
G 4 HOH 3  2003 2003 HOH HOH A . 
G 4 HOH 4  2004 2004 HOH HOH A . 
G 4 HOH 5  2005 2005 HOH HOH A . 
G 4 HOH 6  2006 2006 HOH HOH A . 
G 4 HOH 7  2007 2007 HOH HOH A . 
G 4 HOH 8  2008 2008 HOH HOH A . 
G 4 HOH 9  2009 2009 HOH HOH A . 
G 4 HOH 10 2010 2010 HOH HOH A . 
G 4 HOH 11 2011 2011 HOH HOH A . 
G 4 HOH 12 2012 2012 HOH HOH A . 
G 4 HOH 13 2013 2013 HOH HOH A . 
G 4 HOH 14 2014 2014 HOH HOH A . 
G 4 HOH 15 2015 2015 HOH HOH A . 
G 4 HOH 16 2016 2016 HOH HOH A . 
G 4 HOH 17 2017 2017 HOH HOH A . 
G 4 HOH 18 2018 2018 HOH HOH A . 
G 4 HOH 19 2019 2019 HOH HOH A . 
G 4 HOH 20 2020 2020 HOH HOH A . 
G 4 HOH 21 2021 2021 HOH HOH A . 
G 4 HOH 22 2022 2022 HOH HOH A . 
G 4 HOH 23 2023 2023 HOH HOH A . 
G 4 HOH 24 2024 2024 HOH HOH A . 
G 4 HOH 25 2025 2025 HOH HOH A . 
G 4 HOH 26 2026 2026 HOH HOH A . 
G 4 HOH 27 2027 2027 HOH HOH A . 
G 4 HOH 28 2028 2028 HOH HOH A . 
G 4 HOH 29 2029 2029 HOH HOH A . 
G 4 HOH 30 2030 2030 HOH HOH A . 
G 4 HOH 31 2031 2031 HOH HOH A . 
G 4 HOH 32 2032 2032 HOH HOH A . 
G 4 HOH 33 2033 2033 HOH HOH A . 
G 4 HOH 34 2034 2034 HOH HOH A . 
G 4 HOH 35 2035 2035 HOH HOH A . 
G 4 HOH 36 2036 2036 HOH HOH A . 
G 4 HOH 37 2037 2037 HOH HOH A . 
G 4 HOH 38 2038 2038 HOH HOH A . 
G 4 HOH 39 2039 2039 HOH HOH A . 
G 4 HOH 40 2040 2040 HOH HOH A . 
G 4 HOH 41 2041 2041 HOH HOH A . 
G 4 HOH 42 2042 2042 HOH HOH A . 
G 4 HOH 43 2043 2043 HOH HOH A . 
G 4 HOH 44 2044 2044 HOH HOH A . 
G 4 HOH 45 2045 2045 HOH HOH A . 
G 4 HOH 46 2046 2046 HOH HOH A . 
G 4 HOH 47 2047 2047 HOH HOH A . 
G 4 HOH 48 2048 2048 HOH HOH A . 
G 4 HOH 49 2049 2049 HOH HOH A . 
G 4 HOH 50 2050 2050 HOH HOH A . 
G 4 HOH 51 2051 2051 HOH HOH A . 
G 4 HOH 52 2052 2052 HOH HOH A . 
G 4 HOH 53 2053 2053 HOH HOH A . 
G 4 HOH 54 2054 2054 HOH HOH A . 
G 4 HOH 55 2055 2055 HOH HOH A . 
G 4 HOH 56 2056 2056 HOH HOH A . 
G 4 HOH 57 2057 2057 HOH HOH A . 
G 4 HOH 58 2058 2058 HOH HOH A . 
G 4 HOH 59 2059 2059 HOH HOH A . 
G 4 HOH 60 2060 2060 HOH HOH A . 
G 4 HOH 61 2061 2061 HOH HOH A . 
G 4 HOH 62 2062 2062 HOH HOH A . 
G 4 HOH 63 2063 2063 HOH HOH A . 
G 4 HOH 64 2064 2064 HOH HOH A . 
G 4 HOH 65 2065 2065 HOH HOH A . 
G 4 HOH 66 2066 2066 HOH HOH A . 
G 4 HOH 67 2067 2067 HOH HOH A . 
G 4 HOH 68 2068 2068 HOH HOH A . 
G 4 HOH 69 2069 2069 HOH HOH A . 
G 4 HOH 70 2070 2070 HOH HOH A . 
G 4 HOH 71 2071 2071 HOH HOH A . 
G 4 HOH 72 2072 2072 HOH HOH A . 
G 4 HOH 73 2073 2073 HOH HOH A . 
G 4 HOH 74 2074 2074 HOH HOH A . 
G 4 HOH 75 2075 2075 HOH HOH A . 
G 4 HOH 76 2076 2076 HOH HOH A . 
G 4 HOH 77 2077 2077 HOH HOH A . 
G 4 HOH 78 2078 2078 HOH HOH A . 
H 4 HOH 1  2001 2001 HOH HOH B . 
H 4 HOH 2  2002 2002 HOH HOH B . 
H 4 HOH 3  2003 2003 HOH HOH B . 
H 4 HOH 4  2004 2004 HOH HOH B . 
H 4 HOH 5  2005 2005 HOH HOH B . 
H 4 HOH 6  2006 2006 HOH HOH B . 
H 4 HOH 7  2007 2007 HOH HOH B . 
H 4 HOH 8  2008 2008 HOH HOH B . 
H 4 HOH 9  2009 2009 HOH HOH B . 
H 4 HOH 10 2010 2010 HOH HOH B . 
H 4 HOH 11 2011 2011 HOH HOH B . 
H 4 HOH 12 2012 2012 HOH HOH B . 
H 4 HOH 13 2013 2013 HOH HOH B . 
H 4 HOH 14 2014 2014 HOH HOH B . 
H 4 HOH 15 2015 2015 HOH HOH B . 
H 4 HOH 16 2016 2016 HOH HOH B . 
H 4 HOH 17 2017 2017 HOH HOH B . 
H 4 HOH 18 2018 2018 HOH HOH B . 
H 4 HOH 19 2019 2019 HOH HOH B . 
H 4 HOH 20 2020 2020 HOH HOH B . 
H 4 HOH 21 2021 2021 HOH HOH B . 
H 4 HOH 22 2022 2022 HOH HOH B . 
H 4 HOH 23 2023 2023 HOH HOH B . 
H 4 HOH 24 2024 2024 HOH HOH B . 
H 4 HOH 25 2025 2025 HOH HOH B . 
H 4 HOH 26 2026 2026 HOH HOH B . 
H 4 HOH 27 2027 2027 HOH HOH B . 
H 4 HOH 28 2028 2028 HOH HOH B . 
H 4 HOH 29 2029 2029 HOH HOH B . 
H 4 HOH 30 2030 2030 HOH HOH B . 
H 4 HOH 31 2031 2031 HOH HOH B . 
H 4 HOH 32 2032 2032 HOH HOH B . 
H 4 HOH 33 2033 2033 HOH HOH B . 
H 4 HOH 34 2034 2034 HOH HOH B . 
H 4 HOH 35 2035 2035 HOH HOH B . 
H 4 HOH 36 2036 2036 HOH HOH B . 
H 4 HOH 37 2037 2037 HOH HOH B . 
H 4 HOH 38 2038 2038 HOH HOH B . 
H 4 HOH 39 2039 2039 HOH HOH B . 
H 4 HOH 40 2040 2040 HOH HOH B . 
H 4 HOH 41 2041 2041 HOH HOH B . 
H 4 HOH 42 2042 2042 HOH HOH B . 
H 4 HOH 43 2043 2043 HOH HOH B . 
H 4 HOH 44 2044 2044 HOH HOH B . 
H 4 HOH 45 2045 2045 HOH HOH B . 
H 4 HOH 46 2046 2046 HOH HOH B . 
H 4 HOH 47 2047 2047 HOH HOH B . 
H 4 HOH 48 2048 2048 HOH HOH B . 
H 4 HOH 49 2049 2049 HOH HOH B . 
H 4 HOH 50 2050 2050 HOH HOH B . 
H 4 HOH 51 2051 2051 HOH HOH B . 
H 4 HOH 52 2052 2052 HOH HOH B . 
H 4 HOH 53 2053 2053 HOH HOH B . 
H 4 HOH 54 2054 2054 HOH HOH B . 
H 4 HOH 55 2055 2055 HOH HOH B . 
H 4 HOH 56 2056 2056 HOH HOH B . 
H 4 HOH 57 2057 2057 HOH HOH B . 
H 4 HOH 58 2058 2058 HOH HOH B . 
H 4 HOH 59 2059 2059 HOH HOH B . 
H 4 HOH 60 2060 2060 HOH HOH B . 
H 4 HOH 61 2061 2061 HOH HOH B . 
H 4 HOH 62 2062 2062 HOH HOH B . 
H 4 HOH 63 2063 2063 HOH HOH B . 
H 4 HOH 64 2064 2064 HOH HOH B . 
H 4 HOH 65 2065 2065 HOH HOH B . 
H 4 HOH 66 2066 2066 HOH HOH B . 
H 4 HOH 67 2067 2067 HOH HOH B . 
H 4 HOH 68 2068 2068 HOH HOH B . 
H 4 HOH 69 2069 2069 HOH HOH B . 
H 4 HOH 70 2070 2070 HOH HOH B . 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1 1 ASN A 107 ? -125.71 -151.49 
2 1 LEU A 121 ? -152.22 81.04   
3 1 ASN B 107 ? -119.35 -153.35 
4 1 LEU B 121 ? -153.24 76.99   
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 TETRAHYDRODEOXYURIDINE THU 
3 'ZINC ION'             ZN  
4 water                  HOH 
# 
