Учебный сайт Саши Якушевой

Второй семестр

Главная

Семестры

Обо мне

Ссылки

Работа в Uniprot, поиск ортологов

В базе данных Uniprot я искала ортологи белка споруляции 2 стадии. Его идентификатор которого в базе данных Refseq protein YP_003318195.1, а в Uniprot - D1B7C2. Здесь представлена ссылка на запись о нем в Uniprot.

Ортологи - белки различных организмов, произошедших от общего предка, выполняющие одни и те же функции. Поэтому я искала белки из семейства Synergistaceae, в названиях которых есть слово sporulation и цифра II. Было найдено 2 белка, один из которых исходный.

Повышение ранга групп для поиска (вплоть до порядка) не расширяет круг находок. Без условия на наличие цифры II находится довольно много белков, однако относящихся к другой стадии споруляции, поэтому они не могут быть ортологами.

Кроме того, есть несколько неохарактеризованных белков (если усуществлять поиск по всей записи, а не по названию). Для этих белков указана возможная или установелнная причастность к процессу споруляции. При этом стадия не указывается, поэтому без дальнейших исследований их нельзя отнести к числу ортологов.

Таким образом, мне удалось найти только 1 ортолог, сравнение информации о нем и исходном белке представлено в таблице 1.

Таблица 1. Сравнение записей об исходном белке и его ортологе

Идентификатор записи ID D1B7C2_THEAS U2V0C3_9BACT
Код доступа первый ("Accession number") AC D1B7C2 U2V0C3
Код(ы) доступа остальные) AC - -
Дата создания документа DT 19-JAN-2010 13-NOV-2013
Дата последнего исправления аннотации DT 14-MAY-2014 22-JAN-2014
Название (краткое описание) белка DE Stage II sporulation E family protein Stage II sporulation protein
Название организма OS Thermanaerovibrio acidaminovorans (strain ATCC 49978 / DSM 6589 / Su883) (Selenomonas acidaminovorans) Jonquetella sp. BV3C21
Таксономия OC Bacteria; Synergistetes; Synergistia; Synergistales; Synergistaceae; Thermanaerovibrio Bacteria; Synergistetes; Synergistia; Synergistales; Synergistaceae; Jonquetella
Название гена и синонимы GN Taci_1699 HMPREF1249_0360
Номер публикции (брать только 1ю) RX - -
Автор(-ы) публикации RA Chovatia M., Sikorski J., Schroder M., Lapidus A., Nolan M., Tice H., Glavina Del Rio T., Copeland A., Cheng J.F., Lucas S., Chen F., Bruce D., Goodwin L., Pitluck S., Ivanova N., Mavromatis K., Ovchinnikova G., Pati A., Chen A., Palaniappan K., Land M., Hauser L., Chang Y.J., Jeffries C.D., Chain P., Saunders E., Detter J.C., Brettin T., Rohde M., Goker M., Spring S., Bristow J., Markowitz V., Hugenholtz P., Kyrpides N.C., Klenk H.P., Eisen J.A. Durkin A.S., Haft D.R., McCorrison J., Torralba M., Gillis M., Haft D.H., Methe B., Sutton G., Nelson K.E.
Название публикации RT Complete genome sequence of Thermanaerovibrio acidaminovorans type strain (Su883). Submitted (SEP-2013) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases
Журнал RL Stand. Genomic Sci. 1:254-261(2009) -
Чем обосновано существование белка PE Evidence at protein level Predicted
Ссылка (-и) на базу 3D структур PDB DR 3RNR -

Одной из искусственных модификаций является реакция встраивания селенметионина вместо природного метионина на 16, 19, 71, 114, 129, 175 позициях. Исходный белок состоит из 2 цепей со сходной последовательностью, эта модификация присутствует в обеих цепях на одинаковых позициях.

Синтез любого белка начинается с метионина, так эта аминокислота в комплексе с т-РНК связывается с P-сайтом рибосомы, давая начало последовательности белка. Поэтому в большинстве белков первая аминокислота - именно метионин. Однако иногда она не требуется для функционирования белка и в результате посттрансляционных изменений удаляется. Это происходит и в белке споруляции, первый аминокислотный остаток обеих цепей - серин.

В каждой цепи белка есть 10 β-тяжей и 5 α-спиралей. При чем практически все вторичные структуры встречаются на двух цепях на одинаковых позициях, кроме девятого β-тяжа. На цепи А он расположен с 172 по 177 остатки, а на цепи B c 173 по 178.

© Саша Якушева, 2013
sashayakusheva@fbb.msu.ru
Last modification date: 27.12.2013