В окне справа вы можете видеть модель молекулы белка с идентификатором YP_184698.1^[1]. Для того, чтобы увидеть разные изображения молекул, нажмите "Start script" 1 раз, а затем используйте кнопку "Resume".

Вы увидите (по порядку):
- шаро-стержневая модель (до нажатия каких-либо кнопок)
- модель в виде картонок (cartoons) с раскраской по цепочкам (после нажатия "Start script")
- модель в виде картонок (cartoons) с раскраской по вторичной структуре (после нажатия "Resume")
- то же самое + изображение шаро-стержневой модели лиганда (иода) с раскраской по химическим элементам (здесь и далее после следующих нажатий "Resume")
- изображение белка в виде ван-дер-ваальсовых радиусов (spacefill) с раскраской по химическим элементам
- изображение остова одной альфа-спирали с обозначением водородных связей
- изображение двух бета-тяжей с обозначением водородных связей между ними

Текст скрипта можно посмотреть тут.

Таблица 1. Параметры водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре

#	Имена атомов	Длина связи (Å[2])	Угол N-O-C (°)
Альфа-спирали
1	N(59GLU)- O(55ILE)	2.88	158.2
2	N(57GLU)- O(53GLU)	2.91	148.5
3	N(61MET)- O(57GLU)	3.49	150.3
4	N(55ILE)- O(51PRO)	3.17	158.8
5	N(56LYS)- O(52GLU)	2.87	155.3
Бета-тяжи
1	N(194LYS)- O(186LEU)	2.98	149.2
2	N(186LEU)- O(194LYS)	2.81	159.6
3	N(196PHE)- O(184LEU)	2.79	150.6
4	N(184LEU)- O(196PHE)	3.04	139.9
5	N(198HIS)- O(182ASP)	2.82	151.2

Согласно данным, приведенным в таблице, длина водородной связи и угол N-O-C не зависят от вида вторичной структуры белка и варьируются в пределах 2.81-3.49 Å и 139.9-159.6° соответственно (для данной выборки). Несмотря на небольшое количество рассматриваемых связей, общие характеристики водородной связи, скорее всего, слабо отличаются от полученных (имеется в виду водородная связь с участием атома кислорода). Это логически понятно, так как водородная связь в этом случае образована по единому принципу.
Известно, что длины водородных связей строго фиксированы и, как показывают многочисленные эксперименты, составляют несколько меньше З Å^[3]. Расстояние между соседними участками полипептидной цепи в структуре складчатого слоя составляет в среднем 0,272 нм, что соответствует длине водородной связи между группами -СО- и -NH-^[4]. Это подтверждает полученные результаты.

Примечания:

[1] Белок археи Thermococcus kodakarensis. Информацию об архее и белке можно прочитать здесь.
[2] Ангстрем = 0.1 нм. Статья в Википедии.
[3] Водородная связь. Большая Энциклопедия Нефти Газа.
[4] Строение белковой молекулы. Зооинженерный факультет МСХА.