Водородные связи остова присутствуют в белке повсеместно, формируя его вторичную структуру.
7FRR содержит в себе как альфа-спирали, так и бета-листы. Водородные связи в аминокислотном остове позволяют среплять данные структуры.
Рис. 1
Водородные связи остова внутри бета-листа.
Водородные связи боковых радикалов менее распространены, чем остовные, однако играют важную роль в образовании третичной и четвертичной структуры, а так же дополнительной стабилизации вторичной структуры.
Рис. 2
Водородные связи между боковыми радикалами.
Солевые мостики присутствуют.
Образуются между положительно и отрицательно заряженными боковыми радикалами аминокислот.
Положительно заряженные радикалы: Arg, His, Lys.
Отрицательно заряженные радикалы: Glu, Asp.
Позволяют стабилизировать третичную структуру белка.
Рис. 3
Солевые мостики.
Обычно дисульфидные связи образуют боковые радикалы Cys, которые в белке присутсвуют.
Но сами дисульфидные связи отсутствуют, так как присутствует в цитозоле[1], восстановительная среда которого предотвращяет формирования S-S свяезй.
Дисульфидные связи позволяют поддерживать третичную и четветричную структуру белка.
Рис. 4
Цистеины белка, не связанные дисульфидными связями.
Стекинг-взаимодействия происходят между ароматиечскими соединениями (радикалами аминокислот), и учавствуют в стабилизации вторичной и третичной структуре, и не редко играют роль в работе активного центра белка
Выделяют 3 типа стекинг-взаимодействий: параллельно-сдвинутый, π-катионный и T-Стекинг.
В 7FRR присутствуют стекинг-взаимодейсвтия, в частности можно увидеть параллельно-сдвинутый и Т-тип.
Рис. 5
Скопление ароматических аминокислот, скреплённых Т-Стекингом.
1. https://www.rcsb.org/annotations/7FRR - RCSB PDB, annotations of 7FRR (Cellular Component)
Для расставления водородных связей был использован APBS