Визуализация молекул в JMoL

Белок в трехмерном отображении

Белок ADX55361.1 бактерии Burkholderia sp. CCGE 1001, являющийся гликозил-трансферазой первого семейства.



Текст скрипта

В приведенной ниже таблице (табл.1) представленны данные о водородных связях, полученные при помощи инструментов измерения, входящих в состав апплет JMoll. Все рассмотренные аминокислотные остатки находятся в цепи A. Анализируя значения углов и длин водородных связей в разных вторичных структурах можно заметить, что длина связи в основном попадает в пределы 2,8 - 3,0 , а угол — 150-165°. Верхний предел длины водородных связей в белках — 3,5 ангстрем, но из-за малости выборки близкие к пограничному значения наблюдать не удалось. Водородная связь достигает максимальной силы при угле N—O—C 180°, но из-за влияния боковых цепей аминокислот средний угол составляет около 155°.

Параметры водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре
Имена атомовДлина связи (ангстрем)Угол N-O-C (°)
Альфа-спирали
1N(104VAL)- O(100LYS)3,01148,8
2N(105GLY)- O(101ALA)2,65147,4
3N(102LEU)- O(98THR)2,84157,9
4N(113ARG)- O(109SER)2,92143,0
5N(111ILE)- O(107ILE)3,04164,1
6N(109SER)- O(105GLY)2,62146,0
Бета-тяжи
1N(7ASP)- O(33GLY)2,9171,5
2N(5PHE)- O(31LEU)2,81167,8
3N(33GLY)- O(5PHE) 2,75161,3
3N(31LEU)- O(3ILE) 3,03165,4

Таблица 1. Параметры водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре


© Бусыгин Сергей, 2017