Занятие 9

Задание 1

PDB код	Тип (спираль, баррель)	Число цепей, образующих одну ТМ единицу (баррель или набор спиралей)	Число трансмембранных участков в ТМ единице	Число остатков в одном трансмембранном участке (типичное, минимальное, максимальное)	Толщина мембраны в ангстремах	Наклон спиралей/тяжей к нормали	Какая мембрана, организм, "код транспортера", функция белка
2AT9	спираль	3: A[7] B[7] C[7]	21	A: 1(9-31), 2(43-62), 3(80-98), 4(108-127), 5(132-154), 6(173-196), 7(201-224) B: 1(9-31), 2(43-62), 3(80-98), 4(108-127), 5(132-154), 6(173-196), 7(201-224) C: 1(9-31), 2(43-62), 3(80-98), 4(108-127), 5(132-154), 6(173-196), 7(201-224)	31.8 ± 1.1 Å	A - Tilt: 5° B - Tilt: 5° C - Tilt: 5°	Мембрана: Cell membrane Организм: Halobacterium halobium Код транспортера: 3.E.1.1.1 Функция: Proton transfer
1K9N	спираль	5: A[1] B[1] C[1] D[1] E[1]	5	A: 1(28-50) B: 1(28-50) C: 1(28-50) D: 1(28-50) E: 1(28-50)	30.5 ± 1.4 Å	A - Tilt: 20° B - Tilt: 23° C - Tilt: 21° D - Tilt: 21° E - Tilt: 20°	Мембрана: Endoplasmic reticulum membrane Организм: Homo sapiens Код транспортера: 1.A.50.1.1 Функция: Phospholamban, Calcium ATPase regulators, regulation of the Ca2+ pump
2oau	спираль	7: A[3] B[3] C[3] D[3] E[3] F[3] G[3]	21	A: 1(28-48), 2(77-89), 3(93-97) B: 1(28-48), 2(77-89), 3(93-97) C: 1(28-47), 2(77-89), 3(93-97) D: 1(28-48), 2(77-89), 3(93-97) E: 1(28-48), 2(77-89), 3(93-97) F: 1(28-48), 2(77-89), 3(93-97) G: 1(28-48), 2(77-89), 3(93-97)	31.8 ± 0.8 Å	A - Tilt: 34° B - Tilt: 33° C - Tilt: 29° D - Tilt: 30° E - Tilt: 31° F - Tilt: 35° G - Tilt: 27°	Мембрана: Cell inner membrane Организм: Escherichia coli Код транспортера: 1.A.23.2.1 Функция: Small-conductance mechanosensitive channel
1uun	баррель	8: A[2] B[2] C[2] D[2] E[2] F[2] G[2] H[2]	16	A: 1(74-83), 2(111-119) B: 1(74-83), 2(111-119) C: 1(74-83), 2(111-119) D: 1(74-83), 2(111-119) E: 1(74-83), 2(111-119) F: 1(74-83), 2(111-119) G: 1(74-83), 2(111-119) H: 1(74-83), 2(111-119)	40.7 ± 2.1 Å	A - Tilt: 54° B - Tilt: 54° C - Tilt: 54° D - Tilt: 54° E - Tilt: 54° F - Tilt: 54° G - Tilt: 54° H - Tilt: 54°	Мембрана: Endoplasmic reticulum membrane Организм: Mycobacterium smegmatis Код транспортера: 1.B.24.1.1 Функция: MspA (cation selective due to a high density of negative charges in the constriction zone, but it transports glucose, serine, hydrophilic β-lactams and (slowly) phosphate
7AHL	баррель	7: A[2] B[2] C[2] D[2] E[2] F[2] G[2]	14	A: 1(119-126), 2(132-140) B: 1(119-126), 2(132-140) C: 1(119-126), 2(132-140) D: 1(119-126), 2(132-140) E: 1(119-126), 2(132-140) F: 1(119-126), 2(132-140) G: 1(119-126), 2(132-140)	23.5 ± 0.9 Å	A - Tilt: 33° B - Tilt: 34° C - Tilt: 34° D - Tilt: 34° E - Tilt: 35° F - Tilt: 34° G - Tilt: 34°	Мембрана: Secreted Организм: Staphylococcus aureus Код транспортера: 1.C.3.1.1 Функция: Сauses lysis of red blood cells
2guf	баррель	1: A[22]	22	A: 1(136-145), 2(149-158), 3(164-173), 4(200-208), 5(214-222), 6(249-257), 7(261-269), 8(297-304), 9(309-317), 10(339-348), 11(351-359), 12(370-378), 13(383-390), 14(417-426), 15(429-436), 16(463-472), 17(475-482), 18(502-510), 19(514-521), 20(547-554), 21(559-566), 22(586-593)	23.4 ± 0.9 Å	A - Tilt: 1°	Мембрана: Bacterial gram-negative outer membrane Организм: Escherichia coli Код транспортера: 1.B.14.3.1 Функция: BtuB cobalamin receptor (also transports phage C1 DNA across the outer membrane).

Длина трансмембранных участков незначительно варьируется и составляет ~21-25 аминокислотных остатков для спиралей и ~8-10 для баррелей.
Липидные бислои, содержащие белки со спиралями почти на треть толще, чем с баррелями.

Задание 2

Белки:

ТМ белок (AC Uniprot)	PDB код гомолога	UniprotID гомолога
O52248	2V50	MEXB_PSEAE

График TMHMM, и координаты из Uniprot, TMHMM и PDB Выравнивание при помощи утилиты muscle
jar архив
в формате msf
В целом выраванивание довольно хорошее. В трансмембранных участках наблюдается большая степень консервативности, хотя и присутствуют отдельные замены. По аминокислотному составу в ТМ спиралях преобладают гидрофобные аминокислотные остатки (S,L,I,V,A,F,Y,M,W), но иногда присутствуют и единичные гидрофильные.
Внутри и внешненеклеточные участки белка приблизительно равны. Скорее всего, причина в том, что белок является транспортером различных метаболитов и антибиотиков.
Результат, предсказанный TMHMM удивляет своей правдоподобностью, но, как и в ситуации с любым другим предсказательным методом, должен обязательно прверяться на экспериментальных данных, например на структурах гомологов.