Визуализация гистидин триадного нуклеотидного связывающего белкового 2(hHint2) аденозинового комплекса человека

Измерения

Параметры водородных связей
#	Имена атомов	Длина связи (Å)	N-O-C угол
α-Спирали
1	[LEU]111:B.N-[ASP]107:B.O	2.8774328	170.3246
2	[HIS]113:B.N-[GLN]109:B.O	2.9266186	155.52063
3	[GLY]112:B.N-[GLN]108:B.O	3.0931034	154.80513
4	[LYS]119:B.N-[LEU]115:B.O	2.9910154	153.99031
5	[ALA]124:B.N-[GLN]120:B.O	3.1256955	150.43134
β-Слои
1	[LEU]69:A.N-[VAL]77:A.O	2.771273	145.1134
2	[TYR]70:A.N-[VAL]77:A.O	3.587772	126.86485
3	[VAL]77:A.N-[TYR]70:A.O	2.861896	158.25182
4	[ARG]132:B.N-[LEU]153:B.O	2.910317	157.29823
5	[HIS]151:B.N-[VAL]134:B.O	2.8455923	154.76306

Анализ

Средняя длина связи в α-спиралях:3.00277314 Å
Средний угол в α-спиралях:157.014402
Средняя длина связи в β-слоях:2.99537006 Å
Средний угол в β-слоях:148.458272
Средние значения длины попадают в диапазон 2-3.5 Å, в котором водородная связь считается наиболее прочной.
В рассмотренных примерах водородных связей среднее значение угла N-O-C отличается от идеального значение (180)
на 30 градусов, что является допустимым для образования водородной связи отклонением.Отличия значений от идеальных
можно объяснить аминокислотами, находящимися рядом с образующими водородную связь, и препятствующими наиболее опти-
мальному расположение двух взаимодействующих аминокислот. [1] Основы биохимии Ленинджера.Дэвид Нельсон, Майкл Кокс

© Simon Konnov 2017