Визуализация структуры белка фурина

Ссылка на скрипт

Таблица1. Параметры водородных связей во вторичной структуре белка фурина

Альфа спираль
Имена и координаты атомов	Длина связи (А)	Угол N-O-C (°)
N(399GLN) -- O(395HIS)	2,94	159,0
N(398VAL) -- O(394GLN)	2,98	155,3
N(396LEU) -- O(392ASP)	2,94	163,7
N(397VAL) -- O(393MET)	3,13	150,7
N(395HIS) -- O(391ARG)	3,08	161,0
Бета структура
Имена и координаты атомов	Длина связи (А)	Угол N-O-C (°)
N(547TRP) -- O(469LYS)	2,83	150,5
N(469LYS) -- O(547TRP)	2,93	164,3
N(549LEU) -- O(467VAL)	2,80	154,7
N(467VAL) -- O(549LEU)	2,76	157,3
N(551ILE) -- O(465LEU)	2,78	161,1

Данные таблицы были получены с помощью программы Jmol. По результатам измерений средняя длина водородной связи в альфа спирали составляет 3,014 Ангстрем, а угол - 157,94°. В бета тяжах средняя длина водородной связи составляет 2,82 Ангстрем, а угол - 157,58°. В соответствии со стандартами, длина водородной связи приблизительно составляет 3,5 Ангстрема, а угол - 180°, с возможными отклонениями в 35-40°. Среди исследованных мной самая длинная связь имела длину в 3,13 Ангстрема, а самый большой угол составил 164,3°. Все полученные результаты радикально не отклоняются от нормы.

О белке

Фурин - вездесущая субтилизин-подобная пропротеин-конвертаза. Он является основным перерабатывающим ферментом секреторного пути и локализован в аппарате Гольджи. Субстраты фурина включают факторы свертывания крови, белки сыворотки и рецепторы фактора роста, такие как рецептор инсулиноподобного фактора роста. Минимальным сайтом расщепления является Arg-X-X-Arg. Однако фермент предпочитает сайт Arg-X- (Lys / Arg) -Arg. Дополнительный аргинин в положении Р6, по-видимому, усиливает расщепление. Фурин ингибируется EGTA, Antitrypsin Portland и полиаргинином.

Источники
Info

© Иззи Антон,2018