Учебный сайт Сергея Маргасюка

Визуализация молекул в JMol

Далее представлена модель гидрогеназы бактерии Desulfovibrio vulgaris (PDB ID 1H2A [1]), построенная с помощью программы JMol.

Описание работы модели

При открытии страницы выполняется загрузка модели молекулы белка. Выполнение JMol-скрипта, изменяющего метод изображения молекулы, может быть остановлено и начато сначала нажатием кнопок "Stop script" и "Start script" соответственно. В ходе выполнения скрипта при нажатии кнопки "Resume" последовательно сменяются следующие режимы отображения:

  1. cartoons с раскраской по цепочкам
  2. cartoons с раскраской по вторичной структуре
  3. cartoons с раскраской по цепочкам и шаро-стержневые модели лигандов с раскраской по химическим элементам
  4. ван-дер-ваальсовы сферы с раскраской по химическим элементам
  5. остовная модель одной из альфа-спиралей с отображением водородных связей
  6. остовная модель двух бета-слоев с отображением водородных связей между ними

Текст скрипта JMol доступен по ссылке.

Модель гидрогеназы бактерии Desulfovibrio vulgaris

Вычисление и анализ параметров водородных связей между остовными атомами

В таблице 1 представлены результаты измерений геометрических параметров (длины и N-O-C угла) водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре, проведенных в программе JMol:

Таблица 1: Параметры водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре
# Имена атомов Длина связи (Å) Угол N-O-C (°)
Альфа-спирали
1 N(407ASP)- O(403LYS) 3.11 151.2
2 N(274ILE)- O(269VAL) 3.08 166.4
3 N(221LYS)- O(218LEU) 3.08 127.8
Бета-тяжи
1 N(040GLU)- O(052TYR) 3.15 154.4
2 N(010VAL)- O(071ILE) 2.81 169.4
3 N(483SER)- O(499VAL) 3.16 162.8

Проанализируем полученные данные. Отметим, что водородные связи участвуют в формировании вторичной структуры белка, поэтому их параметры определяют свойства белка (например, от энергии этих связей зависит устойчивость белка к денатурации). Таким образом, при необычных значениях данных параметров могут быть сделаны выводы о нестандартных свойствах белка.

Для длины водородной связи в пептидах известно среднее значение: ≈2.8–3 Å между атомами N и O [2]. Длины водородных связей, измеренные с помощью программы, близки к этому (т. е. длины связей, не попавшие в диапазон, отличаются от его верхней границы не более чем на 2%).

Оптимальное значение (т. е. значение, при котором энергия связи максимальна) угла N-O-C равно 180°. Все вычисленные значения угла N-O-C значительно ниже оптимального: для объяснения этого необходимо учесть, что взаимное расположение атомов N, O и C определяется не только водородной связью, но и остовом пептида. Тогда можно предположить, что значения угла N-O-C, близкие к 180°, приводят к энергетически невыгодной конфигурации молекулы в целом и поэтому не достигаются.

Ссылки:

© Сергей Маргасюк, 2015