Download script
№ | Имена атомов | Длина связи (Å) | Угол N-O-C (°) |
Альфа-спираль | |||
1. | O([HIS]80:A)-N([CYS]84:A) | 2.87 | 157.9 |
2. | O([SER]76:A)-N([HIS]80:A) | 2.92 | 120.3 |
3. | O([PHE]83:A)-N([GLN]87:A) | 3.06 | 125.0 |
4. | O([ASP]81:A)-N([ALA]85:A) | 2.96 | 125.1 |
Среднее | 2.95 | 132.1 | |
Бета-лист | |||
1. | O([GLY]71:A)-N([VAL]94:A) | 2.74 | 162.2 |
2. | O([VAL]94:A)-N([SER]73:A) | 3.35 | 112.8 |
3. | O([PHE]126:A)-N([ILE]37:A) | 2.94 | 156.2 |
4. | O([ILE]37:A)-N([PHE]126:A) | 2.87 | 123.7 |
5. | O([LEU]35:A)-N([LEU]128:A) | 2.83 | 164.8 |
Среднее | 2.95 | 143.9 |
В таблице представлены данные, проанализировав которые можно сделать вывод о длинах водородных связей вторичной структуры белка. В результате измерений средняя длина водородныз связей, как в α-спиралях, так и в β-тяжах составила 2,95Å(ангстрем). Полученная величина не противоречит допустимому диапозону расстояний между донором и акцептором протона. (допустимый диапозон: 2,5Å-4,0Å)
Тяжело сделать однозначный вывод о величине угла N-O-C водородных связей, так как полученные значения довольно разнообразны и немногочислены. Однако в целом прослеживается стремление угла к этелонному значению в 160 градусов.