Визуализация молекул в Jmol

5JEG: Human carbonic anhydrase II (V121I) complexed with benzo[d]thiazole-2-sulfonamide

Download script

Человеческая карбоноангидраза катализирует реакцию: HCO3- + H+ = CO2 + H2O
В состав реакционного центра входит атом цинка (см script -> ligands). Белок учавствует в транспорте углекислого газа и впервые белок такого класса был выделен из крови. Также белок принимает участие в поддержании кислотности внутренней среды организма (в первую очередь крови) и сборки остеокластов (реакции с образованием CaCO3 - основного структурного компонента костей).

Вторичная структура

Download more data on secondary structures of 5JEG
Связи в альфа-спирали - между О-атомом i-той аминокислоты и N-атомом i+4-ой аминокислоты [1,6]. Полученные данные(средние расчитывались по всем измеренным - см файл) согласуются с приведенными в литературе. По разным источникам, длина водородной связи сверху оценивается в 3.5А (по некоторым источникам [3] до 3.9А). Идеальное расстояние - 2.9А [8] (получаемое среднее по разным источникам составляет 2.72-2.93 для разных белков ). Полученные средние для альфа-спирали 3.19А, бэта-слоя - 2.93А, свидетельствуют о том, что в данном бэта-слое в силу меньшей длины связи ее энергия и стабильность выше. В представленном белке исследованный слой формирует рекционный центр, поэтому можно предположить, что более жесткий отбор шел относительно именно этой структуры, ее стабильность была более критична.
Угол водородной связи D-H-A стремиться к 180 градусам (+- 45). Мы рассматривали угол D-A-A' (D - донор; A - акцепор; то есть в нашем случае N-O-C) который в идеале составляет 135 градусов [2]. Полученные средние для альфа-спирали 154,6 градусов, бэта-слоя 153 градуса, что соответсвует необходимому промежутку.
Также были посчитаны данные для 310-спирали и вышли интересные результаты: средняя длина связи 2.93, угол - 128, что на самом деле немного меньше желаемых 135(180 - 45), но в 310-спирали связаны i и i+3 остатки [1] - она более компактная и связи более напряженные.