Исследование вторичной структуры HutP_Bacsu

1. Элементы вторичной структуры (для цепей A и B)

α-спиралей -- 8
β-тяжей -- 8
β-поворотов -- 19
Хотя белок и выглядит "аккуратно", α-спиралей и β-тяжи чередуются в нём не регулярно.
Вывод: белок HutP_Bacsu относится к α+β белкам.

2. α-спираль Arg70-Thr87


Паттерн водородных связей: H(70,74), H(71,75), H(72,76)... Таким образом, общая формула H(k,k+4), где k - номер остатка.	Красными шариками показаны CB атомы, серыми - CA. Видно, что все CB атомы наxодятся снаружи спирали.

3. β-тяж Trp120-Gly130

Для исследования я выбрала тяж Trp120-Gly130. Он находится в антипараллельном β-листе.

На первой картинке видно расположение водородных связей в антипараллельном β-листе.
На второй картинке видно, что СВ атомы (красные шарики) не лежат в плоскости β-листа, а чередуются с двух сторон от него.

4. β-поворот Ala131-Leu136

Поворот обуславливается тремя водородными связями: Ala131-Leu136, Ala131-Ile133, Ile133-Leu136.