data_3TW2
# 
_entry.id   3TW2 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.027 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  3TW2       
RCSB RCSB067991 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2011-11-02 2011-09-21 ? 3TW2 0 
2 2012-08-08 ?          ? 3TW2 1 
3 2013-01-23 ?          ? 3TW2 1 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 JRNL ? 
3 JRNL ? 
# 
loop_
_pdbx_database_related.db_name 
_pdbx_database_related.db_id 
_pdbx_database_related.details 
_pdbx_database_related.content_type 
PDB 1AV5 'The same protein in a P212121 space group.' unspecified 
PDB 1KPE 'The same protein in a P212121 space group.' unspecified 
PDB 1KPF 'The same protein in a P43212 space group.'  unspecified 
PDB 1KPA 'The same protein in a P212121 space group.' unspecified 
PDB 1KPB 'The same protein in a P212121 space group.' unspecified 
PDB 1KPC 'The same protein in a P21 space group.'     unspecified 
# 
_pdbx_database_status.status_code                    REL 
_pdbx_database_status.entry_id                       3TW2 
_pdbx_database_status.deposit_site                   RCSB 
_pdbx_database_status.process_site                   RCSB 
_pdbx_database_status.status_code_sf                 REL 
_pdbx_database_status.status_code_mr                 ? 
_pdbx_database_status.SG_entry                       ? 
_pdbx_database_status.status_code_cs                 ? 
_pdbx_database_status.methods_development_category   ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Dolot, R.M.'    1 
'Wlodarczyk, A.' 2 
'Ozga, M.'       3 
'Krakowiak, A.'  4 
'Nawrot, B.'     5 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
;A new crystal form of human histidine triad nucleotide-binding protein 1 (hHINT1) in complex with adenosine 5'-monophosphate at 1.38&#8197;A resolution.
;
_citation.journal_abbrev            'Acta Crystallogr.,Sect.F' 
_citation.journal_volume            68 
_citation.page_first                883 
_citation.page_last                 888 
_citation.year                      2012 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   DK 
_citation.journal_id_ISSN           1744-3091 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   22869114 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1107/S1744309112029491 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Dolot, R.'      1 
primary 'Ozga, M.'       2 
primary 'Wlodarczyk, A.' 3 
primary 'Krakowiak, A.'  4 
primary 'Nawrot, B.'     5 
# 
_cell.entry_id           3TW2 
_cell.length_a           77.421 
_cell.length_b           46.449 
_cell.length_c           64.034 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         94.42 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              8 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.length_a_esd       ? 
_cell.length_b_esd       ? 
_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.entry_id                         3TW2 
_symmetry.space_group_name_H-M             'C 1 2 1' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'Histidine triad nucleotide-binding protein 1' 13824.042 2   ? ? ? 3.-.-.- 
2 non-polymer syn 'ADENOSINE MONOPHOSPHATE'                      347.224   1   ? ? ? ?       
3 water       nat water                                          18.015    409 ? ? ? ?       
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 
;Adenosine 5'-monophosphoramidase, Protein kinase C inhibitor 1, Protein kinase C-interacting protein 1, PKCI-1
;
2 ?                                                                                                                
3 ?                                                                                                                
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MADEIAKAQVARPGGDTIFGKIIRKEIPAKIIFEDDRCLAFHDISPQAPTHFLVIPKKHISQISVAEDDDESLLGHLMIV
GKKCAADLGLNKGYRMVVNEGSDGGQSVYHVHLHVLGGRQMHWPPG
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MADEIAKAQVARPGGDTIFGKIIRKEIPAKIIFEDDRCLAFHDISPQAPTHFLVIPKKHISQISVAEDDDESLLGHLMIV
GKKCAADLGLNKGYRMVVNEGSDGGQSVYHVHLHVLGGRQMHWPPG
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ALA n 
1 3   ASP n 
1 4   GLU n 
1 5   ILE n 
1 6   ALA n 
1 7   LYS n 
1 8   ALA n 
1 9   GLN n 
1 10  VAL n 
1 11  ALA n 
1 12  ARG n 
1 13  PRO n 
1 14  GLY n 
1 15  GLY n 
1 16  ASP n 
1 17  THR n 
1 18  ILE n 
1 19  PHE n 
1 20  GLY n 
1 21  LYS n 
1 22  ILE n 
1 23  ILE n 
1 24  ARG n 
1 25  LYS n 
1 26  GLU n 
1 27  ILE n 
1 28  PRO n 
1 29  ALA n 
1 30  LYS n 
1 31  ILE n 
1 32  ILE n 
1 33  PHE n 
1 34  GLU n 
1 35  ASP n 
1 36  ASP n 
1 37  ARG n 
1 38  CYS n 
1 39  LEU n 
1 40  ALA n 
1 41  PHE n 
1 42  HIS n 
1 43  ASP n 
1 44  ILE n 
1 45  SER n 
1 46  PRO n 
1 47  GLN n 
1 48  ALA n 
1 49  PRO n 
1 50  THR n 
1 51  HIS n 
1 52  PHE n 
1 53  LEU n 
1 54  VAL n 
1 55  ILE n 
1 56  PRO n 
1 57  LYS n 
1 58  LYS n 
1 59  HIS n 
1 60  ILE n 
1 61  SER n 
1 62  GLN n 
1 63  ILE n 
1 64  SER n 
1 65  VAL n 
1 66  ALA n 
1 67  GLU n 
1 68  ASP n 
1 69  ASP n 
1 70  ASP n 
1 71  GLU n 
1 72  SER n 
1 73  LEU n 
1 74  LEU n 
1 75  GLY n 
1 76  HIS n 
1 77  LEU n 
1 78  MET n 
1 79  ILE n 
1 80  VAL n 
1 81  GLY n 
1 82  LYS n 
1 83  LYS n 
1 84  CYS n 
1 85  ALA n 
1 86  ALA n 
1 87  ASP n 
1 88  LEU n 
1 89  GLY n 
1 90  LEU n 
1 91  ASN n 
1 92  LYS n 
1 93  GLY n 
1 94  TYR n 
1 95  ARG n 
1 96  MET n 
1 97  VAL n 
1 98  VAL n 
1 99  ASN n 
1 100 GLU n 
1 101 GLY n 
1 102 SER n 
1 103 ASP n 
1 104 GLY n 
1 105 GLY n 
1 106 GLN n 
1 107 SER n 
1 108 VAL n 
1 109 TYR n 
1 110 HIS n 
1 111 VAL n 
1 112 HIS n 
1 113 LEU n 
1 114 HIS n 
1 115 VAL n 
1 116 LEU n 
1 117 GLY n 
1 118 GLY n 
1 119 ARG n 
1 120 GLN n 
1 121 MET n 
1 122 HIS n 
1 123 TRP n 
1 124 PRO n 
1 125 PRO n 
1 126 GLY n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               human 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 'HINT1, HINT, PKCI1, PRKCNH1' 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Homo sapiens' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     9606 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     469008 
_entity_src_gen.host_org_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               'BL21 DE3' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          PLASMID 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       pSGA02 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    HINT1_HUMAN 
_struct_ref.pdbx_db_accession          P49773 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   
;MADEIAKAQVARPGGDTIFGKIIRKEIPAKIIFEDDRCLAFHDISPQAPTHFLVIPKKHI 
SQISVAEDDDESLLGHLMIVGKKCAADLGLNKGYRMVVNEGSDGGQSVYHVHLHVLGGRQ 
MHWPPG
;
_struct_ref.pdbx_align_begin           1 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 3TW2 A 1 ? 126 ? P49773 1 126 1 126 
2 1 3TW2 B 1 ? 126 ? P49773 1 126 1 126 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                   ? 'C3 H7 N O2'      89.094  
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                  ? 'C6 H15 N4 O2 1'  175.210 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                   ? 'C5 H9 N O2'      115.132 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE                   ? 'C2 H5 N O2'      75.067  
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'           ? 'C4 H7 N O4'      133.104 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                 ? 'C4 H9 N O3'      119.120 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE                ? 'C6 H13 N O2'     131.174 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE             ? 'C9 H11 N O2'     165.191 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                    ? 'C6 H15 N2 O2 1'  147.197 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'           ? 'C5 H9 N O4'      147.130 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                  ? 'C3 H7 N O2 S'    121.154 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                   ? 'C6 H13 N O2'     131.174 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                 ? 'C6 H10 N3 O2 1'  156.164 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                    ? 'C3 H7 N O3'      105.093 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                 ? 'C5 H10 N2 O3'    146.146 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                    ? 'C5 H11 N O2'     117.147 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                ? 'C5 H11 N O2 S'   149.207 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                ? 'C4 H8 N2 O3'     132.119 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                  ? 'C9 H11 N O3'     181.191 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                ? 'C11 H12 N2 O2'   204.228 
AMP NON-POLYMER         . 'ADENOSINE MONOPHOSPHATE' ? 'C10 H14 N5 O7 P' 347.224 
HOH NON-POLYMER         . WATER                     ? 'H2 O'            18.015  
# 
_exptl.entry_id          3TW2 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.08 
_exptl_crystal.density_percent_sol   40.75 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' 
_exptl_crystal_grow.temp            278 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              5.5 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    '19% PEG 8000, 0.1M sodium cacodylate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   'MAR CCD 165 mm' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2011-07-08 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    'Bent Si (111) crystal, horizontally focusing' 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   0.8123 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'EMBL/DESY, HAMBURG BEAMLINE X13' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       'EMBL/DESY, HAMBURG' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   X13 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        0.8123 
# 
_reflns.entry_id                     3TW2 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   -3.0 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   0.0 
_reflns.d_resolution_low             25.58 
_reflns.d_resolution_high            1.38 
_reflns.number_obs                   45932 
_reflns.number_all                   45932 
_reflns.percent_possible_obs         100 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.122 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        13.1 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        11.2 
_reflns.pdbx_redundancy              4.4 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_reflns_shell.d_res_high             1.38 
_reflns_shell.d_res_low              1.45 
_reflns_shell.percent_possible_all   84.0 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.291 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    3.4 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        2.8 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      5760 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ? 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
# 
_computing.entry_id                           3TW2 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             MOSFLM 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             SCALA 
_computing.data_collection                    DNA 
_computing.structure_solution                 MOLREP 
_computing.structure_refinement               'REFMAC 5.5.0109' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               3TW2 
_refine.ls_number_reflns_obs                   43580 
_refine.ls_number_reflns_all                   46364 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           25.58 
_refine.ls_d_res_high                          1.38 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  99.00 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.12277 
_refine.ls_R_factor_all                        0.12277 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.12073 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.16148 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               5.1 
_refine.ls_number_reflns_R_free                2320 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             0.980 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        0.964 
_refine.B_iso_mean                             17.709 
_refine.aniso_B[1][1]                          1.33 
_refine.aniso_B[2][2]                          -0.76 
_refine.aniso_B[3][3]                          -0.57 
_refine.aniso_B[1][2]                          0.00 
_refine.aniso_B[1][3]                          -0.02 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.00 
_refine.solvent_model_details                  'BABINET MODEL WITH MASK' 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           1.40 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           0.80 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           0.80 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                'HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS' 
_refine.pdbx_starting_model                    1KPF 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'MAXIMUM LIKELIHOOD' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                0.054 
_refine.overall_SU_ML                          0.035 
_refine.pdbx_overall_phase_error               ? 
_refine.overall_SU_B                           1.965 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     0.058 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        1767 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         23 
_refine_hist.number_atoms_solvent             409 
_refine_hist.number_atoms_total               2199 
_refine_hist.d_res_high                       1.38 
_refine_hist.d_res_low                        25.58 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_restraint_function 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
r_bond_refined_d       0.012  0.021  ? 2148 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_angle_refined_deg    1.479  1.977  ? 2950 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_1_deg 5.793  5.000  ? 293  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_2_deg 38.035 24.253 ? 87   ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_3_deg 13.050 15.000 ? 385  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_4_deg 14.196 15.000 ? 10   ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_chiral_restr         0.104  0.200  ? 313  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_gen_planes_refined   0.007  0.021  ? 1701 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_mcbond_it            1.219  1.500  ? 1343 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_mcangle_it           1.906  2.000  ? 2214 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_scbond_it            3.027  3.000  ? 805  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_scangle_it           4.208  4.500  ? 736  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_rigid_bond_restr     1.440  3.000  ? 2148 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   20 
_refine_ls_shell.d_res_high                       1.384 
_refine_ls_shell.d_res_low                        1.420 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             2918 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.198 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               89.52 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.222 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            ? 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             150 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.R_factor_all                     ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  3TW2 
_struct.title                     
'High resolution structure of human histidine triad nucleotide-binding protein 1 (hHINT1)/AMP complex in a monoclinic space group' 
_struct.pdbx_descriptor           'Histidine triad nucleotide-binding protein 1 (E.C.3.-.-.-)' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        3TW2 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            HYDROLASE 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 3 ? 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  THR A 17  ? ARG A 24  ? THR A 17  ARG A 24  1 ? 8  
HELX_P HELX_P2  2  GLN A 62  ? ALA A 66  ? GLN A 62  ALA A 66  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  3  GLU A 67  ? ASP A 69  ? GLU A 67  ASP A 69  5 ? 3  
HELX_P HELX_P4  4  ASP A 70  ? LEU A 88  ? ASP A 70  LEU A 88  1 ? 19 
HELX_P HELX_P5  5  GLY A 101 ? GLY A 105 ? GLY A 101 GLY A 105 1 ? 5  
HELX_P HELX_P6  6  THR B 17  ? ARG B 24  ? THR B 17  ARG B 24  1 ? 8  
HELX_P HELX_P7  7  GLN B 62  ? ALA B 66  ? GLN B 62  ALA B 66  5 ? 5  
HELX_P HELX_P8  8  GLU B 67  ? ASP B 69  ? GLU B 67  ASP B 69  5 ? 3  
HELX_P HELX_P9  9  ASP B 70  ? LEU B 88  ? ASP B 70  LEU B 88  1 ? 19 
HELX_P HELX_P10 10 GLY B 101 ? GLY B 105 ? GLY B 101 GLY B 105 1 ? 5  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle 
1 TRP 123 A . ? TRP 123 A PRO 124 A ? PRO 124 A 1 3.90 
2 TRP 123 B . ? TRP 123 B PRO 124 B ? PRO 124 B 1 5.12 
# 
_struct_sheet.id               A 
_struct_sheet.type             ? 
_struct_sheet.number_strands   10 
_struct_sheet.details          ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2  ? anti-parallel 
A 2 3  ? anti-parallel 
A 3 4  ? anti-parallel 
A 4 5  ? anti-parallel 
A 5 6  ? anti-parallel 
A 6 7  ? anti-parallel 
A 7 8  ? anti-parallel 
A 8 9  ? anti-parallel 
A 9 10 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1  ILE A 31  ? GLU A 34  ? ? ILE A 31  GLU A 34  
A 2  CYS A 38  ? HIS A 42  ? ? CYS A 38  HIS A 42  
A 3  THR A 50  ? PRO A 56  ? ? THR A 50  PRO A 56  
A 4  LEU A 113 ? GLY A 117 ? ? LEU A 113 GLY A 117 
A 5  TYR A 94  ? GLU A 100 ? ? TYR A 94  GLU A 100 
A 6  TYR B 94  ? GLU B 100 ? ? TYR B 94  GLU B 100 
A 7  LEU B 113 ? GLY B 117 ? ? LEU B 113 GLY B 117 
A 8  THR B 50  ? PRO B 56  ? ? THR B 50  PRO B 56  
A 9  CYS B 38  ? HIS B 42  ? ? CYS B 38  HIS B 42  
A 10 ILE B 31  ? GLU B 34  ? ? ILE B 31  GLU B 34  
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2  N PHE A 33  ? N PHE A 33  O ALA A 40  ? O ALA A 40  
A 2 3  N PHE A 41  ? N PHE A 41  O LEU A 53  ? O LEU A 53  
A 3 4  N PHE A 52  ? N PHE A 52  O VAL A 115 ? O VAL A 115 
A 4 5  O HIS A 114 ? O HIS A 114 N VAL A 97  ? N VAL A 97  
A 5 6  N MET A 96  ? N MET A 96  O VAL B 98  ? O VAL B 98  
A 6 7  N VAL B 97  ? N VAL B 97  O HIS B 114 ? O HIS B 114 
A 7 8  O LEU B 113 ? O LEU B 113 N VAL B 54  ? N VAL B 54  
A 8 9  O ILE B 55  ? O ILE B 55  N LEU B 39  ? N LEU B 39  
A 9 10 O ALA B 40  ? O ALA B 40  N PHE B 33  ? N PHE B 33  
# 
_struct_site.id                   AC1 
_struct_site.details              'BINDING SITE FOR RESIDUE AMP A 127' 
_struct_site.pdbx_evidence_code   SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 20 ILE A 18  ? ILE A 18  . . 1_555 ? 
2  AC1 20 PHE A 19  ? PHE A 19  . . 1_555 ? 
3  AC1 20 HIS A 42  ? HIS A 42  . . 1_555 ? 
4  AC1 20 ASP A 43  ? ASP A 43  . . 1_555 ? 
5  AC1 20 ILE A 44  ? ILE A 44  . . 1_555 ? 
6  AC1 20 SER A 45  ? SER A 45  . . 1_555 ? 
7  AC1 20 ASN A 99  ? ASN A 99  . . 1_555 ? 
8  AC1 20 GLY A 105 ? GLY A 105 . . 1_555 ? 
9  AC1 20 GLN A 106 ? GLN A 106 . . 1_555 ? 
10 AC1 20 SER A 107 ? SER A 107 . . 1_555 ? 
11 AC1 20 VAL A 108 ? VAL A 108 . . 1_555 ? 
12 AC1 20 HIS A 112 ? HIS A 112 . . 1_555 ? 
13 AC1 20 HIS A 114 ? HIS A 114 . . 1_555 ? 
14 AC1 20 HOH D .   ? HOH A 142 . . 1_555 ? 
15 AC1 20 HOH D .   ? HOH A 144 . . 1_555 ? 
16 AC1 20 HOH D .   ? HOH A 157 . . 1_555 ? 
17 AC1 20 HOH D .   ? HOH A 173 . . 1_555 ? 
18 AC1 20 HOH D .   ? HOH A 186 . . 1_555 ? 
19 AC1 20 HOH D .   ? HOH A 190 . . 1_555 ? 
20 AC1 20 HOH D .   ? HOH A 223 . . 1_555 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          3TW2 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    3TW2 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.012916 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000999 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.021529 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.015663 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N 
C 
O 
S 
P 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N     . ALA A 1 11  ? -35.847 -15.594 -36.672 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N     1 
ATOM   2    C CA    . ALA A 1 11  ? -35.050 -14.922 -35.606 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA    1 
ATOM   3    C C     . ALA A 1 11  ? -33.590 -14.669 -36.049 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C     1 
ATOM   4    O O     . ALA A 1 11  ? -32.682 -15.454 -35.726 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O     1 
ATOM   5    C CB    . ALA A 1 11  ? -35.109 -15.748 -34.318 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB    1 
ATOM   6    N N     . ARG A 1 12  ? -33.379 -13.575 -36.794 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A N     1 
ATOM   7    C CA    . ARG A 1 12  ? -32.044 -13.153 -37.273 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CA    1 
ATOM   8    C C     . ARG A 1 12  ? -31.116 -12.925 -36.074 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A C     1 
ATOM   9    O O     . ARG A 1 12  ? -31.550 -12.403 -35.062 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A O     1 
ATOM   10   C CB    . ARG A 1 12  ? -32.171 -11.884 -38.145 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CB    1 
ATOM   11   C CG    . ARG A 1 12  ? -32.001 -12.082 -39.681 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CG    1 
ATOM   12   C CD    . ARG A 1 12  ? -32.625 -10.922 -40.435 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CD    1 
ATOM   13   N NE    . ARG A 1 12  ? -33.906 -10.655 -39.790 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NE    1 
ATOM   14   C CZ    . ARG A 1 12  ? -35.111 -10.938 -40.289 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CZ    1 
ATOM   15   N NH1   . ARG A 1 12  ? -35.270 -11.438 -41.519 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NH1   1 
ATOM   16   N NH2   . ARG A 1 12  ? -36.177 -10.697 -39.540 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NH2   1 
ATOM   17   N N     . PRO A 1 13  ? -29.839 -13.372 -36.154 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 13  PRO A N     1 
ATOM   18   C CA    . PRO A 1 13  ? -29.013 -13.302 -34.930 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CA    1 
ATOM   19   C C     . PRO A 1 13  ? -28.801 -11.878 -34.399 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 13  PRO A C     1 
ATOM   20   O O     . PRO A 1 13  ? -28.349 -11.017 -35.152 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 13  PRO A O     1 
ATOM   21   C CB    . PRO A 1 13  ? -27.657 -13.874 -35.385 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CB    1 
ATOM   22   C CG    . PRO A 1 13  ? -27.661 -13.716 -36.839 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CG    1 
ATOM   23   C CD    . PRO A 1 13  ? -29.075 -13.899 -37.296 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CD    1 
ATOM   24   N N     . GLY A 1 14  ? -29.133 -11.635 -33.123 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A N     1 
ATOM   25   C CA    . GLY A 1 14  ? -28.994 -10.310 -32.517 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A CA    1 
ATOM   26   C C     . GLY A 1 14  ? -30.341 -9.607  -32.452 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A C     1 
ATOM   27   O O     . GLY A 1 14  ? -30.478 -8.612  -31.749 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A O     1 
ATOM   28   N N     . GLY A 1 15  ? -31.309 -10.131 -33.207 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A N     1 
ATOM   29   C CA    . GLY A 1 15  ? -32.702 -9.585  -33.250 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A CA    1 
ATOM   30   C C     . GLY A 1 15  ? -32.845 -8.376  -34.180 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A C     1 
ATOM   31   O O     . GLY A 1 15  ? -31.887 -7.990  -34.867 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A O     1 
ATOM   32   N N     . ASP A 1 16  ? -34.019 -7.753  -34.168 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A N     1 
ATOM   33   C CA    . ASP A 1 16  ? -34.337 -6.659  -35.100 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CA    1 
ATOM   34   C C     . ASP A 1 16  ? -34.522 -5.287  -34.439 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A C     1 
ATOM   35   O O     . ASP A 1 16  ? -35.006 -4.353  -35.075 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A O     1 
ATOM   36   C CB    . ASP A 1 16  ? -35.540 -7.015  -35.992 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CB    1 
ATOM   37   C CG    . ASP A 1 16  ? -35.244 -8.170  -36.907 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CG    1 
ATOM   38   O OD1   . ASP A 1 16  ? -34.122 -8.203  -37.467 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD1   1 
ATOM   39   O OD2   . ASP A 1 16  ? -36.135 -9.036  -37.079 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD2   1 
ATOM   40   N N     . THR A 1 17  ? -34.115 -5.153  -33.182 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 17  THR A N     1 
ATOM   41   C CA    . THR A 1 17  ? -33.939 -3.788  -32.651 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 17  THR A CA    1 
ATOM   42   C C     . THR A 1 17  ? -32.910 -3.060  -33.517 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 17  THR A C     1 
ATOM   43   O O     . THR A 1 17  ? -32.113 -3.699  -34.251 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 17  THR A O     1 
ATOM   44   C CB    . THR A 1 17  ? -33.446 -3.749  -31.182 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 17  THR A CB    1 
ATOM   45   O OG1   . THR A 1 17  ? -32.099 -4.247  -31.093 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 17  THR A OG1   1 
ATOM   46   C CG2   . THR A 1 17  ? -34.439 -4.478  -30.229 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 17  THR A CG2   1 
ATOM   47   N N     A ILE A 1 18  ? -32.895 -1.731  -33.370 0.50 11.40 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A N     1 
ATOM   48   N N     B ILE A 1 18  ? -32.859 -1.738  -33.436 0.50 11.33 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A N     1 
ATOM   49   C CA    A ILE A 1 18  ? -31.862 -0.862  -33.957 0.50 11.98 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CA    1 
ATOM   50   C CA    B ILE A 1 18  ? -31.825 -1.039  -34.207 0.50 11.65 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CA    1 
ATOM   51   C C     A ILE A 1 18  ? -30.472 -1.483  -33.785 0.50 11.31 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A C     1 
ATOM   52   C C     B ILE A 1 18  ? -30.407 -1.529  -33.824 0.50 11.01 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A C     1 
ATOM   53   O O     A ILE A 1 18  ? -29.670 -1.543  -34.722 0.50 12.34 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A O     1 
ATOM   54   O O     B ILE A 1 18  ? -29.497 -1.533  -34.667 0.50 11.57 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A O     1 
ATOM   55   C CB    A ILE A 1 18  ? -31.885 0.563   -33.298 0.50 12.01 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CB    1 
ATOM   56   C CB    B ILE A 1 18  ? -31.946 0.499   -34.097 0.50 11.58 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CB    1 
ATOM   57   C CG1   A ILE A 1 18  ? -33.209 1.272   -33.622 0.50 13.24 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CG1   1 
ATOM   58   C CG1   B ILE A 1 18  ? -33.192 0.992   -34.845 0.50 13.22 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CG1   1 
ATOM   59   C CG2   A ILE A 1 18  ? -30.674 1.410   -33.753 0.50 12.79 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CG2   1 
ATOM   60   C CG2   B ILE A 1 18  ? -30.667 1.182   -34.585 0.50 13.60 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CG2   1 
ATOM   61   C CD1   A ILE A 1 18  ? -33.332 2.641   -32.966 0.50 13.16 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CD1   1 
ATOM   62   C CD1   B ILE A 1 18  ? -33.221 0.552   -36.303 0.50 16.74 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CD1   1 
ATOM   63   N N     . PHE A 1 19  ? -30.204 -1.966  -32.576 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A N     1 
ATOM   64   C CA    . PHE A 1 19  ? -28.861 -2.466  -32.214 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CA    1 
ATOM   65   C C     . PHE A 1 19  ? -28.579 -3.841  -32.823 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A C     1 
ATOM   66   O O     . PHE A 1 19  ? -27.469 -4.109  -33.234 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A O     1 
ATOM   67   C CB    . PHE A 1 19  ? -28.655 -2.452  -30.695 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CB    1 
ATOM   68   C CG    . PHE A 1 19  ? -28.656 -1.067  -30.083 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CG    1 
ATOM   69   C CD1   . PHE A 1 19  ? -28.635 0.093   -30.887 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CD1   1 
ATOM   70   C CD2   . PHE A 1 19  ? -28.644 -0.911  -28.695 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CD2   1 
ATOM   71   C CE1   . PHE A 1 19  ? -28.677 1.379   -30.315 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CE1   1 
ATOM   72   C CE2   . PHE A 1 19  ? -28.652 0.386   -28.121 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CE2   1 
ATOM   73   C CZ    . PHE A 1 19  ? -28.681 1.520   -28.940 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CZ    1 
ATOM   74   N N     . GLY A 1 20  ? -29.588 -4.703  -32.934 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A N     1 
ATOM   75   C CA    . GLY A 1 20  ? -29.428 -5.953  -33.693 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A CA    1 
ATOM   76   C C     . GLY A 1 20  ? -29.062 -5.673  -35.156 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A C     1 
ATOM   77   O O     . GLY A 1 20  ? -28.195 -6.338  -35.752 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A O     1 
ATOM   78   N N     . LYS A 1 21  ? -29.738 -4.688  -35.761 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A N     1 
ATOM   79   C CA    . LYS A 1 21  ? -29.427 -4.288  -37.139 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CA    1 
ATOM   80   C C     . LYS A 1 21  ? -28.003 -3.751  -37.276 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A C     1 
ATOM   81   O O     . LYS A 1 21  ? -27.281 -4.074  -38.243 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A O     1 
ATOM   82   C CB    . LYS A 1 21  ? -30.406 -3.232  -37.658 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CB    1 
ATOM   83   C CG    . LYS A 1 21  ? -31.903 -3.529  -37.556 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CG    1 
ATOM   84   C CD    . LYS A 1 21  ? -32.408 -4.363  -38.674 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CD    1 
ATOM   85   C CE    . LYS A 1 21  ? -32.306 -3.689  -40.033 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CE    1 
ATOM   86   N NZ    . LYS A 1 21  ? -32.487 -4.791  -41.025 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A NZ    1 
ATOM   87   N N     . ILE A 1 22  ? -27.582 -2.936  -36.311 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A N     1 
ATOM   88   C CA    . ILE A 1 22  ? -26.191 -2.437  -36.290 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CA    1 
ATOM   89   C C     . ILE A 1 22  ? -25.165 -3.603  -36.190 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A C     1 
ATOM   90   O O     . ILE A 1 22  ? -24.181 -3.630  -36.918 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A O     1 
ATOM   91   C CB    . ILE A 1 22  ? -25.973 -1.403  -35.171 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CB    1 
ATOM   92   C CG1   . ILE A 1 22  ? -26.644 -0.071  -35.553 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG1   1 
ATOM   93   C CG2   . ILE A 1 22  ? -24.483 -1.200  -34.869 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG2   1 
ATOM   94   C CD1   . ILE A 1 22  ? -26.662 0.983   -34.471 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CD1   1 
ATOM   95   N N     . ILE A 1 23  ? -25.435 -4.580  -35.326 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A N     1 
ATOM   96   C CA    . ILE A 1 23  ? -24.556 -5.752  -35.182 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CA    1 
ATOM   97   C C     . ILE A 1 23  ? -24.348 -6.478  -36.531 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 23  ILE A C     1 
ATOM   98   O O     . ILE A 1 23  ? -23.200 -6.856  -36.869 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A O     1 
ATOM   99   C CB    . ILE A 1 23  ? -25.142 -6.741  -34.118 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CB    1 
ATOM   100  C CG1   . ILE A 1 23  ? -24.989 -6.163  -32.717 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CG1   1 
ATOM   101  C CG2   . ILE A 1 23  ? -24.463 -8.107  -34.220 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CG2   1 
ATOM   102  C CD1   . ILE A 1 23  ? -25.883 -6.830  -31.713 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CD1   1 
ATOM   103  N N     . ARG A 1 24  ? -25.430 -6.599  -37.317 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A N     1 
ATOM   104  C CA    . ARG A 1 24  ? -25.355 -7.290  -38.601 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CA    1 
ATOM   105  C C     . ARG A 1 24  ? -24.993 -6.367  -39.777 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A C     1 
ATOM   106  O O     . ARG A 1 24  ? -25.078 -6.786  -40.936 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A O     1 
ATOM   107  C CB    . ARG A 1 24  ? -26.685 -8.015  -38.890 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CB    1 
ATOM   108  C CG    . ARG A 1 24  ? -26.923 -9.203  -37.927 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CG    1 
ATOM   109  C CD    . ARG A 1 24  ? -28.100 -10.104 -38.389 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CD    1 
ATOM   110  N NE    . ARG A 1 24  ? -29.292 -9.305  -38.666 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NE    1 
ATOM   111  C CZ    . ARG A 1 24  ? -30.187 -8.926  -37.751 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CZ    1 
ATOM   112  N NH1   . ARG A 1 24  ? -30.091 -9.345  -36.502 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NH1   1 
ATOM   113  N NH2   . ARG A 1 24  ? -31.210 -8.141  -38.094 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NH2   1 
ATOM   114  N N     . LYS A 1 25  ? -24.560 -5.135  -39.471 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A N     1 
ATOM   115  C CA    . LYS A 1 25  ? -24.090 -4.165  -40.494 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CA    1 
ATOM   116  C C     . LYS A 1 25  ? -25.210 -3.769  -41.465 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A C     1 
ATOM   117  O O     . LYS A 1 25  ? -24.936 -3.433  -42.618 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A O     1 
ATOM   118  C CB    . LYS A 1 25  ? -22.867 -4.685  -41.301 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CB    1 
ATOM   119  C CG    . LYS A 1 25  ? -21.775 -5.390  -40.482 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CG    1 
ATOM   120  C CD    . LYS A 1 25  ? -21.134 -4.480  -39.469 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CD    1 
ATOM   121  C CE    . LYS A 1 25  ? -19.883 -5.136  -38.806 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CE    1 
ATOM   122  N NZ    . LYS A 1 25  ? -19.421 -4.182  -37.796 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A NZ    1 
ATOM   123  N N     . GLU A 1 26  ? -26.469 -3.809  -41.008 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A N     1 
ATOM   124  C CA    . GLU A 1 26  ? -27.636 -3.521  -41.868 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CA    1 
ATOM   125  C C     . GLU A 1 26  ? -28.047 -2.061  -41.780 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A C     1 
ATOM   126  O O     . GLU A 1 26  ? -28.749 -1.558  -42.658 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A O     1 
ATOM   127  C CB    . GLU A 1 26  ? -28.802 -4.453  -41.514 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CB    1 
ATOM   128  C CG    . GLU A 1 26  ? -28.479 -5.917  -41.859 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CG    1 
ATOM   129  C CD    . GLU A 1 26  ? -29.451 -6.915  -41.193 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CD    1 
ATOM   130  O OE1   . GLU A 1 26  ? -30.376 -6.500  -40.460 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A OE1   1 
ATOM   131  O OE2   . GLU A 1 26  ? -29.267 -8.130  -41.387 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A OE2   1 
ATOM   132  N N     A ILE A 1 27  ? -27.675 -1.388  -40.704 0.25 14.24 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A N     1 
ATOM   133  N N     B ILE A 1 27  ? -27.580 -1.420  -40.702 0.25 15.07 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A N     1 
ATOM   134  N N     C ILE A 1 27  ? -27.588 -1.406  -40.715 0.50 14.84 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A N     1 
ATOM   135  C CA    A ILE A 1 27  ? -27.792 0.057   -40.675 0.25 14.02 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CA    1 
ATOM   136  C CA    B ILE A 1 27  ? -27.786 -0.010  -40.358 0.25 15.74 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CA    1 
ATOM   137  C CA    C ILE A 1 27  ? -27.799 0.012   -40.444 0.50 16.05 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CA    1 
ATOM   138  C C     A ILE A 1 27  ? -26.452 0.572   -40.166 0.25 15.01 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A C     1 
ATOM   139  C C     B ILE A 1 27  ? -26.396 0.576   -40.059 0.25 15.89 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A C     1 
ATOM   140  C C     C ILE A 1 27  ? -26.404 0.563   -40.118 0.50 15.91 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A C     1 
ATOM   141  O O     A ILE A 1 27  ? -25.746 -0.146  -39.454 0.25 15.31 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A O     1 
ATOM   142  O O     B ILE A 1 27  ? -25.605 -0.077  -39.369 0.25 16.21 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A O     1 
ATOM   143  O O     C ILE A 1 27  ? -25.619 -0.131  -39.469 0.50 16.48 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A O     1 
ATOM   144  C CB    A ILE A 1 27  ? -28.990 0.576   -39.831 0.25 13.14 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CB    1 
ATOM   145  C CB    B ILE A 1 27  ? -28.654 0.111   -39.068 0.25 15.96 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CB    1 
ATOM   146  C CB    C ILE A 1 27  ? -28.718 0.200   -39.202 0.50 16.69 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CB    1 
ATOM   147  C CG1   A ILE A 1 27  ? -28.829 0.209   -38.357 0.25 11.24 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG1   1 
ATOM   148  C CG1   B ILE A 1 27  ? -30.105 -0.289  -39.348 0.25 15.99 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG1   1 
ATOM   149  C CG1   C ILE A 1 27  ? -30.199 0.070   -39.575 0.50 17.88 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG1   1 
ATOM   150  C CG2   A ILE A 1 27  ? -30.321 0.055   -40.379 0.25 13.15 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG2   1 
ATOM   151  C CG2   B ILE A 1 27  ? -28.591 1.504   -38.471 0.25 17.23 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG2   1 
ATOM   152  C CG2   C ILE A 1 27  ? -28.453 1.514   -38.488 0.50 18.76 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG2   1 
ATOM   153  C CD1   A ILE A 1 27  ? -29.912 0.807   -37.474 0.25 10.24 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CD1   1 
ATOM   154  C CD1   B ILE A 1 27  ? -30.646 0.273   -40.619 0.25 15.53 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CD1   1 
ATOM   155  C CD1   C ILE A 1 27  ? -31.079 0.192   -38.366 0.50 19.46 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CD1   1 
ATOM   156  N N     . PRO A 1 28  ? -26.086 1.798   -40.556 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A N     1 
ATOM   157  C CA    . PRO A 1 28  ? -24.719 2.292   -40.297 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CA    1 
ATOM   158  C C     . PRO A 1 28  ? -24.421 2.686   -38.858 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A C     1 
ATOM   159  O O     . PRO A 1 28  ? -25.312 3.061   -38.084 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A O     1 
ATOM   160  C CB    . PRO A 1 28  ? -24.588 3.516   -41.203 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CB    1 
ATOM   161  C CG    . PRO A 1 28  ? -25.940 3.845   -41.702 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CG    1 
ATOM   162  C CD    . PRO A 1 28  ? -26.881 2.730   -41.398 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CD    1 
ATOM   163  N N     . ALA A 1 29  ? -23.149 2.579   -38.512 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A N     1 
ATOM   164  C CA    . ALA A 1 29  ? -22.655 2.977   -37.198 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A CA    1 
ATOM   165  C C     . ALA A 1 29  ? -21.200 3.372   -37.276 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A C     1 
ATOM   166  O O     . ALA A 1 29  ? -20.464 2.938   -38.168 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A O     1 
ATOM   167  C CB    . ALA A 1 29  ? -22.864 1.842   -36.162 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A CB    1 
ATOM   168  N N     A LYS A 1 30  ? -20.807 4.231   -36.346 0.50 12.19 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A N     1 
ATOM   169  N N     B LYS A 1 30  ? -20.789 4.227   -36.353 0.50 12.40 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A N     1 
ATOM   170  C CA    A LYS A 1 30  ? -19.428 4.657   -36.212 0.50 12.26 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CA    1 
ATOM   171  C CA    B LYS A 1 30  ? -19.394 4.615   -36.247 0.50 12.59 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CA    1 
ATOM   172  C C     A LYS A 1 30  ? -18.799 3.816   -35.105 0.50 11.34 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A C     1 
ATOM   173  C C     B LYS A 1 30  ? -18.770 3.749   -35.153 0.50 11.91 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A C     1 
ATOM   174  O O     A LYS A 1 30  ? -18.950 4.108   -33.919 0.50 10.98 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A O     1 
ATOM   175  O O     B LYS A 1 30  ? -18.931 4.025   -33.968 0.50 11.47 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A O     1 
ATOM   176  C CB    A LYS A 1 30  ? -19.353 6.157   -35.901 0.50 12.60 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CB    1 
ATOM   177  C CB    B LYS A 1 30  ? -19.272 6.115   -35.943 0.50 12.94 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CB    1 
ATOM   178  C CG    A LYS A 1 30  ? -19.897 7.067   -37.020 0.50 16.24 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CG    1 
ATOM   179  C CG    B LYS A 1 30  ? -19.952 7.028   -36.981 0.50 16.02 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CG    1 
ATOM   180  C CD    A LYS A 1 30  ? -19.121 6.895   -38.314 0.50 20.29 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CD    1 
ATOM   181  C CD    B LYS A 1 30  ? -19.367 6.837   -38.371 0.50 19.24 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CD    1 
ATOM   182  C CE    A LYS A 1 30  ? -19.629 7.837   -39.402 0.50 22.49 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CE    1 
ATOM   183  C CE    B LYS A 1 30  ? -17.866 7.132   -38.405 0.50 20.46 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CE    1 
ATOM   184  N NZ    A LYS A 1 30  ? -19.133 7.419   -40.735 0.50 26.29 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A NZ    1 
ATOM   185  N NZ    B LYS A 1 30  ? -17.288 6.899   -39.761 0.50 22.26 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A NZ    1 
ATOM   186  N N     A ILE A 1 31  ? -18.115 2.752   -35.517 0.50 11.48 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A N     1 
ATOM   187  N N     B ILE A 1 31  ? -18.088 2.682   -35.572 0.50 12.16 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A N     1 
ATOM   188  C CA    A ILE A 1 31  ? -17.626 1.724   -34.609 0.50 11.29 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CA    1 
ATOM   189  C CA    B ILE A 1 31  ? -17.581 1.651   -34.664 0.50 12.32 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CA    1 
ATOM   190  C C     A ILE A 1 31  ? -16.246 2.042   -34.080 0.50 11.87 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A C     1 
ATOM   191  C C     B ILE A 1 31  ? -16.225 2.022   -34.087 0.50 12.37 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A C     1 
ATOM   192  O O     A ILE A 1 31  ? -15.365 2.450   -34.836 0.50 13.69 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A O     1 
ATOM   193  O O     B ILE A 1 31  ? -15.327 2.431   -34.823 0.50 14.22 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A O     1 
ATOM   194  C CB    A ILE A 1 31  ? -17.645 0.349   -35.303 0.50 11.23 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CB    1 
ATOM   195  C CB    B ILE A 1 31  ? -17.454 0.286   -35.386 0.50 12.37 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CB    1 
ATOM   196  C CG1   A ILE A 1 31  ? -19.102 -0.018  -35.588 0.50 8.92  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG1   1 
ATOM   197  C CG1   B ILE A 1 31  ? -18.755 -0.054  -36.120 0.50 13.08 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG1   1 
ATOM   198  C CG2   A ILE A 1 31  ? -16.965 -0.731  -34.447 0.50 11.66 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG2   1 
ATOM   199  C CG2   B ILE A 1 31  ? -17.109 -0.836  -34.397 0.50 12.53 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG2   1 
ATOM   200  C CD1   A ILE A 1 31  ? -19.305 -1.158  -36.570 0.50 11.03 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CD1   1 
ATOM   201  C CD1   B ILE A 1 31  ? -19.952 -0.182  -35.225 0.50 15.20 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CD1   1 
ATOM   202  N N     . ILE A 1 32  ? -16.108 1.899   -32.766 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A N     1 
ATOM   203  C CA    . ILE A 1 32  ? -14.863 2.132   -32.041 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CA    1 
ATOM   204  C C     . ILE A 1 32  ? -14.094 0.814   -31.882 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A C     1 
ATOM   205  O O     . ILE A 1 32  ? -12.859 0.771   -32.006 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A O     1 
ATOM   206  C CB    . ILE A 1 32  ? -15.165 2.725   -30.621 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CB    1 
ATOM   207  C CG1   . ILE A 1 32  ? -15.901 4.071   -30.764 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CG1   1 
ATOM   208  C CG2   . ILE A 1 32  ? -13.870 2.857   -29.786 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CG2   1 
ATOM   209  C CD1   . ILE A 1 32  ? -16.833 4.352   -29.579 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CD1   1 
ATOM   210  N N     . PHE A 1 33  ? -14.812 -0.259  -31.573 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A N     1 
ATOM   211  C CA    . PHE A 1 33  ? -14.172 -1.532  -31.235 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CA    1 
ATOM   212  C C     . PHE A 1 33  ? -15.201 -2.649  -31.443 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A C     1 
ATOM   213  O O     . PHE A 1 33  ? -16.405 -2.463  -31.197 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A O     1 
ATOM   214  C CB    . PHE A 1 33  ? -13.685 -1.553  -29.780 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CB    1 
ATOM   215  C CG    . PHE A 1 33  ? -13.117 -2.899  -29.367 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CG    1 
ATOM   216  C CD1   . PHE A 1 33  ? -13.902 -3.798  -28.634 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CD1   1 
ATOM   217  C CD2   . PHE A 1 33  ? -11.828 -3.285  -29.779 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CD2   1 
ATOM   218  C CE1   . PHE A 1 33  ? -13.374 -5.069  -28.264 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CE1   1 
ATOM   219  C CE2   . PHE A 1 33  ? -11.310 -4.544  -29.436 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CE2   1 
ATOM   220  C CZ    . PHE A 1 33  ? -12.096 -5.431  -28.666 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CZ    1 
ATOM   221  N N     . GLU A 1 34  ? -14.721 -3.810  -31.905 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 34  GLU A N     1 
ATOM   222  C CA    . GLU A 1 34  ? -15.603 -4.963  -32.084 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CA    1 
ATOM   223  C C     . GLU A 1 34  ? -14.830 -6.222  -31.727 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A C     1 
ATOM   224  O O     . GLU A 1 34  ? -13.705 -6.422  -32.205 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A O     1 
ATOM   225  C CB    . GLU A 1 34  ? -16.088 -5.043  -33.539 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CB    1 
ATOM   226  C CG    . GLU A 1 34  ? -16.991 -6.238  -33.827 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CG    1 
ATOM   227  C CD    . GLU A 1 34  ? -17.769 -6.103  -35.138 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CD    1 
ATOM   228  O OE1   . GLU A 1 34  ? -17.591 -5.104  -35.882 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE1   1 
ATOM   229  O OE2   . GLU A 1 34  ? -18.524 -7.048  -35.443 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE2   1 
ATOM   230  N N     . ASP A 1 35  ? -15.459 -7.091  -30.945 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A N     1 
ATOM   231  C CA    . ASP A 1 35  ? -14.929 -8.434  -30.774 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CA    1 
ATOM   232  C C     . ASP A 1 35  ? -16.039 -9.468  -30.905 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A C     1 
ATOM   233  O O     . ASP A 1 35  ? -17.155 -9.126  -31.294 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A O     1 
ATOM   234  C CB    . ASP A 1 35  ? -14.066 -8.582  -29.495 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CB    1 
ATOM   235  C CG    . ASP A 1 35  ? -14.851 -8.499  -28.194 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CG    1 
ATOM   236  O OD1   . ASP A 1 35  ? -16.087 -8.663  -28.185 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD1   1 
ATOM   237  O OD2   . ASP A 1 35  ? -14.197 -8.281  -27.146 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD2   1 
ATOM   238  N N     . ASP A 1 36  ? -15.743 -10.732 -30.594 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A N     1 
ATOM   239  C CA    . ASP A 1 36  ? -16.746 -11.791 -30.761 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CA    1 
ATOM   240  C C     . ASP A 1 36  ? -17.958 -11.680 -29.823 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A C     1 
ATOM   241  O O     . ASP A 1 36  ? -19.015 -12.280 -30.090 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A O     1 
ATOM   242  C CB    . ASP A 1 36  ? -16.097 -13.165 -30.571 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CB    1 
ATOM   243  C CG    . ASP A 1 36  ? -15.463 -13.298 -29.201 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CG    1 
ATOM   244  O OD1   . ASP A 1 36  ? -14.385 -12.720 -29.014 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD1   1 
ATOM   245  O OD2   . ASP A 1 36  ? -16.083 -13.915 -28.308 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD2   1 
ATOM   246  N N     A ARG A 1 37  ? -17.797 -10.911 -28.743 0.50 11.30 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A N     1 
ATOM   247  N N     B ARG A 1 37  ? -17.813 -10.917 -28.742 0.50 11.30 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A N     1 
ATOM   248  C CA    A ARG A 1 37  ? -18.803 -10.778 -27.689 0.50 10.92 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CA    1 
ATOM   249  C CA    B ARG A 1 37  ? -18.865 -10.805 -27.737 0.50 10.86 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CA    1 
ATOM   250  C C     A ARG A 1 37  ? -19.596 -9.478  -27.718 0.50 10.61 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A C     1 
ATOM   251  C C     B ARG A 1 37  ? -19.601 -9.468  -27.702 0.50 10.62 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A C     1 
ATOM   252  O O     A ARG A 1 37  ? -20.706 -9.437  -27.197 0.50 10.56 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A O     1 
ATOM   253  O O     B ARG A 1 37  ? -20.682 -9.394  -27.124 0.50 10.46 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A O     1 
ATOM   254  C CB    A ARG A 1 37  ? -18.137 -10.866 -26.302 0.50 10.87 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CB    1 
ATOM   255  C CB    B ARG A 1 37  ? -18.306 -11.083 -26.329 0.50 11.06 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CB    1 
ATOM   256  C CG    A ARG A 1 37  ? -17.965 -12.281 -25.771 0.50 13.00 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CG    1 
ATOM   257  C CG    B ARG A 1 37  ? -18.096 -12.566 -26.015 0.50 12.73 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CG    1 
ATOM   258  C CD    A ARG A 1 37  ? -16.662 -12.418 -25.005 0.50 13.88 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CD    1 
ATOM   259  C CD    B ARG A 1 37  ? -17.846 -12.801 -24.514 0.50 13.07 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CD    1 
ATOM   260  N NE    A ARG A 1 37  ? -15.516 -12.432 -25.913 0.50 14.54 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NE    1 
ATOM   261  N NE    B ARG A 1 37  ? -16.535 -12.353 -24.046 0.50 14.77 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NE    1 
ATOM   262  C CZ    A ARG A 1 37  ? -14.272 -12.172 -25.549 0.50 15.21 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CZ    1 
ATOM   263  C CZ    B ARG A 1 37  ? -16.194 -12.214 -22.762 0.50 14.36 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CZ    1 
ATOM   264  N NH1   A ARG A 1 37  ? -13.998 -11.868 -24.277 0.50 15.99 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH1   1 
ATOM   265  N NH1   B ARG A 1 37  ? -17.071 -12.455 -21.786 0.50 14.10 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH1   1 
ATOM   266  N NH2   A ARG A 1 37  ? -13.304 -12.219 -26.450 0.50 17.29 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH2   1 
ATOM   267  N NH2   B ARG A 1 37  ? -14.968 -11.829 -22.448 0.50 14.36 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH2   1 
ATOM   268  N N     . CYS A 1 38  ? -19.028 -8.413  -28.282 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A N     1 
ATOM   269  C CA    . CYS A 1 38  ? -19.604 -7.077  -28.106 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A CA    1 
ATOM   270  C C     . CYS A 1 38  ? -19.144 -6.102  -29.183 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A C     1 
ATOM   271  O O     . CYS A 1 38  ? -18.214 -6.384  -29.970 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A O     1 
ATOM   272  C CB    . CYS A 1 38  ? -19.279 -6.539  -26.693 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 38  CYS A CB    1 
ATOM   273  S SG    . CYS A 1 38  ? -17.588 -5.977  -26.486 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A SG    1 
ATOM   274  N N     . LEU A 1 39  ? -19.781 -4.933  -29.184 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 39  LEU A N     1 
ATOM   275  C CA    . LEU A 1 39  ? -19.522 -3.877  -30.144 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CA    1 
ATOM   276  C C     . LEU A 1 39  ? -19.598 -2.542  -29.403 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A C     1 
ATOM   277  O O     . LEU A 1 39  ? -20.529 -2.348  -28.617 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A O     1 
ATOM   278  C CB    . LEU A 1 39  ? -20.626 -3.916  -31.224 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CB    1 
ATOM   279  C CG    . LEU A 1 39  ? -20.571 -2.966  -32.409 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CG    1 
ATOM   280  C CD1   . LEU A 1 39  ? -19.403 -3.370  -33.305 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CD1   1 
ATOM   281  C CD2   . LEU A 1 39  ? -21.868 -2.873  -33.203 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CD2   1 
ATOM   282  N N     . ALA A 1 40  ? -18.648 -1.637  -29.657 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A N     1 
ATOM   283  C CA    . ALA A 1 40  ? -18.715 -0.269  -29.108 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A CA    1 
ATOM   284  C C     . ALA A 1 40  ? -18.847 0.710   -30.265 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A C     1 
ATOM   285  O O     . ALA A 1 40  ? -18.089 0.637   -31.229 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A O     1 
ATOM   286  C CB    . ALA A 1 40  ? -17.496 0.039   -28.294 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A CB    1 
ATOM   287  N N     . PHE A 1 41  ? -19.842 1.596   -30.193 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A N     1 
ATOM   288  C CA    . PHE A 1 41  ? -20.082 2.550   -31.284 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CA    1 
ATOM   289  C C     . PHE A 1 41  ? -20.612 3.868   -30.725 1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A C     1 
ATOM   290  O O     . PHE A 1 41  ? -21.190 3.896   -29.627 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A O     1 
ATOM   291  C CB    . PHE A 1 41  ? -21.028 1.960   -32.348 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CB    1 
ATOM   292  C CG    . PHE A 1 41  ? -22.362 1.539   -31.796 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CG    1 
ATOM   293  C CD1   . PHE A 1 41  ? -23.477 2.396   -31.847 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CD1   1 
ATOM   294  C CD2   . PHE A 1 41  ? -22.509 0.291   -31.187 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CD2   1 
ATOM   295  C CE1   . PHE A 1 41  ? -24.721 1.994   -31.339 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CE1   1 
ATOM   296  C CE2   . PHE A 1 41  ? -23.733 -0.098  -30.650 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CE2   1 
ATOM   297  C CZ    . PHE A 1 41  ? -24.838 0.744   -30.723 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CZ    1 
ATOM   298  N N     . HIS A 1 42  ? -20.444 4.957   -31.482 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A N     1 
ATOM   299  C CA    . HIS A 1 42  ? -20.872 6.277   -30.985 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CA    1 
ATOM   300  C C     . HIS A 1 42  ? -22.403 6.469   -30.990 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A C     1 
ATOM   301  O O     . HIS A 1 42  ? -23.117 6.022   -31.908 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A O     1 
ATOM   302  C CB    . HIS A 1 42  ? -20.202 7.363   -31.804 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CB    1 
ATOM   303  C CG    . HIS A 1 42  ? -18.723 7.388   -31.627 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CG    1 
ATOM   304  N ND1   . HIS A 1 42  ? -18.122 8.014   -30.556 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A ND1   1 
ATOM   305  C CD2   . HIS A 1 42  ? -17.722 6.833   -32.357 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CD2   1 
ATOM   306  C CE1   . HIS A 1 42  ? -16.808 7.896   -30.664 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CE1   1 
ATOM   307  N NE2   . HIS A 1 42  ? -16.538 7.176   -31.742 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A NE2   1 
ATOM   308  N N     . ASP A 1 43  ? -22.895 7.159   -29.956 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 43  ASP A N     1 
ATOM   309  C CA    . ASP A 1 43  ? -24.315 7.479   -29.854 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 43  ASP A CA    1 
ATOM   310  C C     . ASP A 1 43  ? -24.689 8.599   -30.848 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 43  ASP A C     1 
ATOM   311  O O     . ASP A 1 43  ? -23.975 9.604   -30.948 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 43  ASP A O     1 
ATOM   312  C CB    . ASP A 1 43  ? -24.629 7.894   -28.395 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 43  ASP A CB    1 
ATOM   313  C CG    . ASP A 1 43  ? -26.104 7.847   -28.086 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 43  ASP A CG    1 
ATOM   314  O OD1   . ASP A 1 43  ? -26.894 8.615   -28.697 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 43  ASP A OD1   1 
ATOM   315  O OD2   . ASP A 1 43  ? -26.461 7.023   -27.225 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 43  ASP A OD2   1 
ATOM   316  N N     A ILE A 1 44  ? -25.825 8.411   -31.523 0.50 11.42 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A N     1 
ATOM   317  N N     B ILE A 1 44  ? -25.807 8.469   -31.564 0.50 11.54 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A N     1 
ATOM   318  C CA    A ILE A 1 44  ? -26.319 9.325   -32.548 0.50 12.59 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CA    1 
ATOM   319  C CA    B ILE A 1 44  ? -26.164 9.508   -32.550 0.50 12.84 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CA    1 
ATOM   320  C C     A ILE A 1 44  ? -26.858 10.636  -31.965 0.50 12.56 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A C     1 
ATOM   321  C C     B ILE A 1 44  ? -26.815 10.756  -31.955 0.50 12.45 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A C     1 
ATOM   322  O O     A ILE A 1 44  ? -26.992 11.633  -32.683 0.50 13.78 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A O     1 
ATOM   323  O O     B ILE A 1 44  ? -26.992 11.762  -32.651 0.50 13.66 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A O     1 
ATOM   324  C CB    A ILE A 1 44  ? -27.408 8.634   -33.392 0.50 12.99 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CB    1 
ATOM   325  C CB    B ILE A 1 44  ? -27.038 8.965   -33.680 0.50 13.37 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CB    1 
ATOM   326  C CG1   A ILE A 1 44  ? -27.518 9.300   -34.762 0.50 13.74 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CG1   1 
ATOM   327  C CG1   B ILE A 1 44  ? -28.331 8.372   -33.107 0.50 13.71 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CG1   1 
ATOM   328  C CG2   A ILE A 1 44  ? -28.749 8.622   -32.642 0.50 12.53 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CG2   1 
ATOM   329  C CG2   B ILE A 1 44  ? -26.237 7.983   -34.517 0.50 15.65 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CG2   1 
ATOM   330  C CD1   A ILE A 1 44  ? -28.340 8.493   -35.738 0.50 17.31 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CD1   1 
ATOM   331  C CD1   B ILE A 1 44  ? -29.392 8.106   -34.150 0.50 14.86 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CD1   1 
ATOM   332  N N     A SER A 1 45  ? -27.159 10.630  -30.665 0.50 12.29 ? ? ? ? ? ? 45  SER A N     1 
ATOM   333  N N     B SER A 1 45  ? -27.162 10.695  -30.671 0.50 11.84 ? ? ? ? ? ? 45  SER A N     1 
ATOM   334  C CA    A SER A 1 45  ? -27.665 11.823  -29.961 0.50 12.97 ? ? ? ? ? ? 45  SER A CA    1 
ATOM   335  C CA    B SER A 1 45  ? -27.680 11.872  -29.958 0.50 11.95 ? ? ? ? ? ? 45  SER A CA    1 
ATOM   336  C C     A SER A 1 45  ? -26.804 12.052  -28.722 0.50 12.36 ? ? ? ? ? ? 45  SER A C     1 
ATOM   337  C C     B SER A 1 45  ? -26.815 12.081  -28.717 0.50 11.90 ? ? ? ? ? ? 45  SER A C     1 
ATOM   338  O O     A SER A 1 45  ? -27.248 11.826  -27.599 0.50 12.67 ? ? ? ? ? ? 45  SER A O     1 
ATOM   339  O O     B SER A 1 45  ? -27.260 11.865  -27.593 0.50 12.21 ? ? ? ? ? ? 45  SER A O     1 
ATOM   340  C CB    A SER A 1 45  ? -29.127 11.628  -29.557 0.50 13.41 ? ? ? ? ? ? 45  SER A CB    1 
ATOM   341  C CB    B SER A 1 45  ? -29.152 11.678  -29.586 0.50 12.04 ? ? ? ? ? ? 45  SER A CB    1 
ATOM   342  O OG    A SER A 1 45  ? -29.673 12.814  -29.000 0.50 16.47 ? ? ? ? ? ? 45  SER A OG    1 
ATOM   343  O OG    B SER A 1 45  ? -29.976 11.666  -30.745 0.50 11.67 ? ? ? ? ? ? 45  SER A OG    1 
ATOM   344  N N     . PRO A 1 46  ? -25.554 12.488  -28.922 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A N     1 
ATOM   345  C CA    . PRO A 1 46  ? -24.625 12.551  -27.775 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CA    1 
ATOM   346  C C     . PRO A 1 46  ? -25.017 13.558  -26.695 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A C     1 
ATOM   347  O O     . PRO A 1 46  ? -25.442 14.693  -26.996 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A O     1 
ATOM   348  C CB    . PRO A 1 46  ? -23.301 12.957  -28.426 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CB    1 
ATOM   349  C CG    . PRO A 1 46  ? -23.725 13.688  -29.695 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CG    1 
ATOM   350  C CD    . PRO A 1 46  ? -24.895 12.897  -30.184 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CD    1 
ATOM   351  N N     . GLN A 1 47  ? -24.839 13.131  -25.442 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A N     1 
ATOM   352  C CA    . GLN A 1 47  ? -25.169 13.979  -24.299 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CA    1 
ATOM   353  C C     . GLN A 1 47  ? -23.916 14.524  -23.620 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A C     1 
ATOM   354  O O     . GLN A 1 47  ? -24.015 15.212  -22.588 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A O     1 
ATOM   355  C CB    . GLN A 1 47  ? -25.995 13.188  -23.278 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CB    1 
ATOM   356  C CG    . GLN A 1 47  ? -27.291 12.608  -23.848 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CG    1 
ATOM   357  C CD    . GLN A 1 47  ? -28.259 13.689  -24.289 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CD    1 
ATOM   358  O OE1   . GLN A 1 47  ? -28.712 14.505  -23.469 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A OE1   1 
ATOM   359  N NE2   . GLN A 1 47  ? -28.618 13.696  -25.580 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A NE2   1 
ATOM   360  N N     . ALA A 1 48  ? -22.743 14.230  -24.190 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A N     1 
ATOM   361  C CA    . ALA A 1 48  ? -21.474 14.752  -23.679 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A CA    1 
ATOM   362  C C     . ALA A 1 48  ? -20.555 14.812  -24.906 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A C     1 
ATOM   363  O O     . ALA A 1 48  ? -20.876 14.221  -25.954 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A O     1 
ATOM   364  C CB    . ALA A 1 48  ? -20.903 13.826  -22.602 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A CB    1 
ATOM   365  N N     . PRO A 1 49  ? -19.420 15.518  -24.803 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A N     1 
ATOM   366  C CA    . PRO A 1 49  ? -18.532 15.658  -25.947 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CA    1 
ATOM   367  C C     . PRO A 1 49  ? -18.112 14.304  -26.541 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A C     1 
ATOM   368  O O     . PRO A 1 49  ? -18.036 14.173  -27.768 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A O     1 
ATOM   369  C CB    . PRO A 1 49  ? -17.369 16.426  -25.362 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CB    1 
ATOM   370  C CG    . PRO A 1 49  ? -18.043 17.391  -24.389 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CG    1 
ATOM   371  C CD    . PRO A 1 49  ? -19.054 16.450  -23.709 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CD    1 
ATOM   372  N N     . THR A 1 50  ? -17.872 13.306  -25.690 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 50  THR A N     1 
ATOM   373  C CA    . THR A 1 50  ? -17.789 11.906  -26.115 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 50  THR A CA    1 
ATOM   374  C C     . THR A 1 50  ? -18.943 11.124  -25.475 1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 50  THR A C     1 
ATOM   375  O O     . THR A 1 50  ? -19.168 11.202  -24.257 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 50  THR A O     1 
ATOM   376  C CB    . THR A 1 50  ? -16.403 11.297  -25.729 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 50  THR A CB    1 
ATOM   377  O OG1   . THR A 1 50  ? -15.386 11.994  -26.464 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 50  THR A OG1   1 
ATOM   378  C CG2   . THR A 1 50  ? -16.313 9.787   -26.064 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 50  THR A CG2   1 
ATOM   379  N N     . HIS A 1 51  ? -19.666 10.360  -26.292 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A N     1 
ATOM   380  C CA    . HIS A 1 51  ? -20.766 9.560   -25.778 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CA    1 
ATOM   381  C C     . HIS A 1 51  ? -20.901 8.345   -26.703 1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A C     1 
ATOM   382  O O     . HIS A 1 51  ? -21.306 8.498   -27.867 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A O     1 
ATOM   383  C CB    . HIS A 1 51  ? -22.066 10.393  -25.733 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CB    1 
ATOM   384  C CG    . HIS A 1 51  ? -23.270 9.655   -25.218 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CG    1 
ATOM   385  N ND1   . HIS A 1 51  ? -24.515 10.254  -25.151 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 51  HIS A ND1   1 
ATOM   386  C CD2   . HIS A 1 51  ? -23.440 8.377   -24.786 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CD2   1 
ATOM   387  C CE1   . HIS A 1 51  ? -25.398 9.379   -24.683 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CE1   1 
ATOM   388  N NE2   . HIS A 1 51  ? -24.776 8.228   -24.463 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A NE2   1 
ATOM   389  N N     . PHE A 1 52  ? -20.543 7.164   -26.179 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 52  PHE A N     1 
ATOM   390  C CA    . PHE A 1 52  ? -20.647 5.921   -26.950 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CA    1 
ATOM   391  C C     . PHE A 1 52  ? -21.387 4.841   -26.169 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 52  PHE A C     1 
ATOM   392  O O     . PHE A 1 52  ? -21.728 5.018   -24.977 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 52  PHE A O     1 
ATOM   393  C CB    . PHE A 1 52  ? -19.272 5.449   -27.471 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CB    1 
ATOM   394  C CG    . PHE A 1 52  ? -18.272 5.061   -26.388 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CG    1 
ATOM   395  C CD1   . PHE A 1 52  ? -18.146 3.722   -25.984 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CD1   1 
ATOM   396  C CD2   . PHE A 1 52  ? -17.391 6.018   -25.810 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CD2   1 
ATOM   397  C CE1   . PHE A 1 52  ? -17.186 3.342   -25.028 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CE1   1 
ATOM   398  C CE2   . PHE A 1 52  ? -16.433 5.642   -24.827 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CE2   1 
ATOM   399  C CZ    . PHE A 1 52  ? -16.330 4.302   -24.439 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CZ    1 
ATOM   400  N N     . LEU A 1 53  ? -21.687 3.755   -26.877 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N     1 
ATOM   401  C CA    . LEU A 1 53  ? -22.466 2.625   -26.339 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA    1 
ATOM   402  C C     . LEU A 1 53  ? -21.638 1.362   -26.490 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C     1 
ATOM   403  O O     . LEU A 1 53  ? -20.924 1.183   -27.489 1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O     1 
ATOM   404  C CB    . LEU A 1 53  ? -23.763 2.427   -27.122 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB    1 
ATOM   405  C CG    . LEU A 1 53  ? -24.653 3.677   -27.112 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG    1 
ATOM   406  C CD1   . LEU A 1 53  ? -25.798 3.548   -28.110 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1   1 
ATOM   407  C CD2   . LEU A 1 53  ? -25.197 4.002   -25.740 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2   1 
ATOM   408  N N     . VAL A 1 54  ? -21.717 0.487   -25.484 1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A N     1 
ATOM   409  C CA    . VAL A 1 54  ? -21.146 -0.867  -25.589 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CA    1 
ATOM   410  C C     . VAL A 1 54  ? -22.266 -1.871  -25.446 1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A C     1 
ATOM   411  O O     . VAL A 1 54  ? -23.063 -1.819  -24.482 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A O     1 
ATOM   412  C CB    . VAL A 1 54  ? -20.014 -1.160  -24.540 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CB    1 
ATOM   413  C CG1   . VAL A 1 54  ? -19.260 -2.444  -24.948 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG1   1 
ATOM   414  C CG2   . VAL A 1 54  ? -19.027 0.020   -24.419 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG2   1 
ATOM   415  N N     . ILE A 1 55  ? -22.392 -2.748  -26.447 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A N     1 
ATOM   416  C CA    . ILE A 1 55  ? -23.528 -3.678  -26.505 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CA    1 
ATOM   417  C C     . ILE A 1 55  ? -23.063 -5.118  -26.694 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A C     1 
ATOM   418  O O     . ILE A 1 55  ? -22.070 -5.347  -27.391 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 55  ILE A O     1 
ATOM   419  C CB    . ILE A 1 55  ? -24.561 -3.311  -27.606 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CB    1 
ATOM   420  C CG1   . ILE A 1 55  ? -24.053 -3.584  -29.018 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CG1   1 
ATOM   421  C CG2   . ILE A 1 55  ? -24.947 -1.840  -27.512 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CG2   1 
ATOM   422  C CD1   . ILE A 1 55  ? -25.119 -3.459  -30.084 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CD1   1 
ATOM   423  N N     . PRO A 1 56  ? -23.766 -6.092  -26.085 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A N     1 
ATOM   424  C CA    . PRO A 1 56  ? -23.452 -7.480  -26.413 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CA    1 
ATOM   425  C C     . PRO A 1 56  ? -23.941 -7.814  -27.823 1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A C     1 
ATOM   426  O O     . PRO A 1 56  ? -24.939 -7.238  -28.303 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A O     1 
ATOM   427  C CB    . PRO A 1 56  ? -24.266 -8.281  -25.386 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CB    1 
ATOM   428  C CG    . PRO A 1 56  ? -25.353 -7.397  -24.946 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CG    1 
ATOM   429  C CD    . PRO A 1 56  ? -24.929 -5.966  -25.183 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CD    1 
ATOM   430  N N     . LYS A 1 57  ? -23.285 -8.783  -28.456 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A N     1 
ATOM   431  C CA    . LYS A 1 57  ? -23.823 -9.353  -29.698 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CA    1 
ATOM   432  C C     . LYS A 1 57  ? -25.014 -10.274 -29.424 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A C     1 
ATOM   433  O O     . LYS A 1 57  ? -25.981 -10.302 -30.209 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A O     1 
ATOM   434  C CB    . LYS A 1 57  ? -22.688 -10.021 -30.496 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CB    1 
ATOM   435  C CG    . LYS A 1 57  ? -21.753 -8.984  -31.135 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CG    1 
ATOM   436  C CD    . LYS A 1 57  ? -20.692 -9.639  -32.020 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CD    1 
ATOM   437  C CE    . LYS A 1 57  ? -19.886 -8.568  -32.755 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CE    1 
ATOM   438  N NZ    . LYS A 1 57  ? -18.819 -9.176  -33.628 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A NZ    1 
ATOM   439  N N     . LYS A 1 58  ? -24.952 -11.013 -28.311 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A N     1 
ATOM   440  C CA    . LYS A 1 58  ? -26.106 -11.789 -27.821 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CA    1 
ATOM   441  C C     . LYS A 1 58  ? -27.266 -10.853 -27.474 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A C     1 
ATOM   442  O O     . LYS A 1 58  ? -27.067 -9.857  -26.791 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A O     1 
ATOM   443  C CB    . LYS A 1 58  ? -25.702 -12.582 -26.580 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CB    1 
ATOM   444  C CG    . LYS A 1 58  ? -26.871 -13.336 -25.911 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CG    1 
ATOM   445  C CD    . LYS A 1 58  ? -26.434 -14.048 -24.591 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CD    1 
ATOM   446  C CE    . LYS A 1 58  ? -27.607 -14.795 -23.957 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CE    1 
ATOM   447  N NZ    . LYS A 1 58  ? -27.116 -15.555 -22.781 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A NZ    1 
ATOM   448  N N     . HIS A 1 59  ? -28.440 -11.134 -28.012 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A N     1 
ATOM   449  C CA    . HIS A 1 59  ? -29.603 -10.317 -27.669 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CA    1 
ATOM   450  C C     . HIS A 1 59  ? -30.184 -10.616 -26.274 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A C     1 
ATOM   451  O O     . HIS A 1 59  ? -30.661 -11.729 -26.005 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A O     1 
ATOM   452  C CB    . HIS A 1 59  ? -30.716 -10.402 -28.739 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CB    1 
ATOM   453  C CG    . HIS A 1 59  ? -31.934 -9.613  -28.362 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CG    1 
ATOM   454  N ND1   . HIS A 1 59  ? -31.936 -8.233  -28.345 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A ND1   1 
ATOM   455  C CD2   . HIS A 1 59  ? -33.162 -10.001 -27.924 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CD2   1 
ATOM   456  C CE1   . HIS A 1 59  ? -33.122 -7.802  -27.932 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CE1   1 
ATOM   457  N NE2   . HIS A 1 59  ? -33.870 -8.855  -27.652 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A NE2   1 
ATOM   458  N N     . ILE A 1 60  ? -30.117 -9.614  -25.404 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A N     1 
ATOM   459  C CA    . ILE A 1 60  ? -30.742 -9.616  -24.071 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CA    1 
ATOM   460  C C     . ILE A 1 60  ? -31.539 -8.320  -24.078 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A C     1 
ATOM   461  O O     . ILE A 1 60  ? -30.983 -7.260  -24.395 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A O     1 
ATOM   462  C CB    . ILE A 1 60  ? -29.669 -9.574  -22.924 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CB    1 
ATOM   463  C CG1   . ILE A 1 60  ? -28.748 -10.790 -23.021 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG1   1 
ATOM   464  C CG2   . ILE A 1 60  ? -30.378 -9.558  -21.554 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG2   1 
ATOM   465  C CD1   . ILE A 1 60  ? -27.483 -10.724 -22.156 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CD1   1 
ATOM   466  N N     . SER A 1 61  ? -32.830 -8.389  -23.789 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 61  SER A N     1 
ATOM   467  C CA    . SER A 1 61  ? -33.666 -7.194  -23.972 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 61  SER A CA    1 
ATOM   468  C C     . SER A 1 61  ? -33.345 -6.055  -23.004 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 61  SER A C     1 
ATOM   469  O O     . SER A 1 61  ? -33.440 -4.876  -23.359 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 61  SER A O     1 
ATOM   470  C CB    . SER A 1 61  ? -35.161 -7.537  -23.911 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 61  SER A CB    1 
ATOM   471  O OG    . SER A 1 61  ? -35.504 -8.045  -22.637 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 61  SER A OG    1 
ATOM   472  N N     . GLN A 1 62  ? -33.005 -6.396  -21.763 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A N     1 
ATOM   473  C CA    . GLN A 1 62  ? -32.881 -5.375  -20.714 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CA    1 
ATOM   474  C C     . GLN A 1 62  ? -32.191 -6.052  -19.548 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A C     1 
ATOM   475  O O     . GLN A 1 62  ? -32.258 -7.292  -19.407 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A O     1 
ATOM   476  C CB    . GLN A 1 62  ? -34.270 -4.785  -20.318 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CB    1 
ATOM   477  C CG    . GLN A 1 62  ? -35.303 -5.801  -19.855 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CG    1 
ATOM   478  C CD    . GLN A 1 62  ? -36.725 -5.383  -20.213 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CD    1 
ATOM   479  O OE1   . GLN A 1 62  ? -37.281 -5.841  -21.218 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A OE1   1 
ATOM   480  N NE2   . GLN A 1 62  ? -37.290 -4.477  -19.442 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A NE2   1 
ATOM   481  N N     A ILE A 1 63  ? -31.541 -5.264  -18.696 0.50 14.49 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A N     1 
ATOM   482  N N     B ILE A 1 63  ? -31.554 -5.248  -18.699 0.50 14.26 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A N     1 
ATOM   483  C CA    A ILE A 1 63  ? -30.758 -5.860  -17.628 0.50 15.03 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CA    1 
ATOM   484  C CA    B ILE A 1 63  ? -30.748 -5.789  -17.618 0.50 14.65 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CA    1 
ATOM   485  C C     A ILE A 1 63  ? -31.638 -6.660  -16.648 0.50 15.05 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A C     1 
ATOM   486  C C     B ILE A 1 63  ? -31.602 -6.615  -16.633 0.50 14.97 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A C     1 
ATOM   487  O O     A ILE A 1 63  ? -31.197 -7.667  -16.098 0.50 15.81 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A O     1 
ATOM   488  O O     B ILE A 1 63  ? -31.121 -7.590  -16.064 0.50 15.88 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A O     1 
ATOM   489  C CB    A ILE A 1 63  ? -29.881 -4.819  -16.902 0.50 15.51 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CB    1 
ATOM   490  C CB    B ILE A 1 63  ? -29.936 -4.670  -16.906 0.50 14.76 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CB    1 
ATOM   491  C CG1   A ILE A 1 63  ? -29.057 -5.503  -15.814 0.50 17.50 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG1   1 
ATOM   492  C CG1   B ILE A 1 63  ? -28.712 -5.260  -16.197 0.50 15.50 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG1   1 
ATOM   493  C CG2   A ILE A 1 63  ? -30.719 -3.696  -16.311 0.50 15.21 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG2   1 
ATOM   494  C CG2   B ILE A 1 63  ? -30.804 -3.879  -15.940 0.50 15.00 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG2   1 
ATOM   495  C CD1   A ILE A 1 63  ? -27.794 -4.781  -15.514 0.50 20.92 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CD1   1 
ATOM   496  C CD1   B ILE A 1 63  ? -27.733 -5.883  -17.119 0.50 16.36 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CD1   1 
ATOM   497  N N     A SER A 1 64  ? -32.903 -6.266  -16.493 0.50 15.21 ? ? ? ? ? ? 64  SER A N     1 
ATOM   498  N N     B SER A 1 64  ? -32.885 -6.283  -16.493 0.50 15.53 ? ? ? ? ? ? 64  SER A N     1 
ATOM   499  C CA    A SER A 1 64  ? -33.767 -6.937  -15.520 0.50 15.15 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CA    1 
ATOM   500  C CA    B SER A 1 64  ? -33.724 -6.975  -15.509 0.50 16.32 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CA    1 
ATOM   501  C C     A SER A 1 64  ? -34.008 -8.419  -15.855 0.50 15.53 ? ? ? ? ? ? 64  SER A C     1 
ATOM   502  C C     B SER A 1 64  ? -33.987 -8.437  -15.852 0.50 15.90 ? ? ? ? ? ? 64  SER A C     1 
ATOM   503  O O     A SER A 1 64  ? -34.371 -9.191  -14.970 0.50 16.62 ? ? ? ? ? ? 64  SER A O     1 
ATOM   504  O O     B SER A 1 64  ? -34.362 -9.209  -14.980 0.50 16.84 ? ? ? ? ? ? 64  SER A O     1 
ATOM   505  C CB    A SER A 1 64  ? -35.100 -6.195  -15.344 0.50 14.48 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CB    1 
ATOM   506  C CB    B SER A 1 64  ? -35.048 -6.249  -15.311 0.50 16.44 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CB    1 
ATOM   507  O OG    A SER A 1 64  ? -35.850 -6.203  -16.550 0.50 10.64 ? ? ? ? ? ? 64  SER A OG    1 
ATOM   508  O OG    B SER A 1 64  ? -34.797 -4.880  -15.156 0.50 20.87 ? ? ? ? ? ? 64  SER A OG    1 
ATOM   509  N N     . VAL A 1 65  ? -33.769 -8.822  -17.108 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A N     1 
ATOM   510  C CA    . VAL A 1 65  ? -33.971 -10.223 -17.529 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A CA    1 
ATOM   511  C C     . VAL A 1 65  ? -32.677 -10.988 -17.832 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A C     1 
ATOM   512  O O     . VAL A 1 65  ? -32.714 -12.126 -18.302 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A O     1 
ATOM   513  C CB    . VAL A 1 65  ? -34.961 -10.370 -18.713 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A CB    1 
ATOM   514  C CG1   . VAL A 1 65  ? -36.314 -9.763  -18.354 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A CG1   1 
ATOM   515  C CG2   . VAL A 1 65  ? -34.398 -9.774  -20.002 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A CG2   1 
ATOM   516  N N     . ALA A 1 66  ? -31.531 -10.367 -17.544 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A N     1 
ATOM   517  C CA    . ALA A 1 66  ? -30.238 -11.042 -17.735 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CA    1 
ATOM   518  C C     . ALA A 1 66  ? -30.173 -12.282 -16.858 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A C     1 
ATOM   519  O O     . ALA A 1 66  ? -30.693 -12.285 -15.728 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A O     1 
ATOM   520  C CB    . ALA A 1 66  ? -29.085 -10.089 -17.446 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CB    1 
ATOM   521  N N     A GLU A 1 67  ? -29.554 -13.332 -17.370 0.50 17.35 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A N     1 
ATOM   522  N N     B GLU A 1 67  ? -29.576 -13.344 -17.395 0.50 17.42 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A N     1 
ATOM   523  C CA    A GLU A 1 67  ? -29.435 -14.562 -16.603 0.50 18.43 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CA    1 
ATOM   524  C CA    B GLU A 1 67  ? -29.416 -14.614 -16.675 0.50 18.53 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CA    1 
ATOM   525  C C     A GLU A 1 67  ? -28.136 -14.585 -15.805 0.50 17.94 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A C     1 
ATOM   526  C C     B GLU A 1 67  ? -28.142 -14.589 -15.816 0.50 18.01 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A C     1 
ATOM   527  O O     A GLU A 1 67  ? -27.198 -13.841 -16.095 0.50 17.45 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A O     1 
ATOM   528  O O     B GLU A 1 67  ? -27.214 -13.822 -16.090 0.50 17.54 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A O     1 
ATOM   529  C CB    A GLU A 1 67  ? -29.574 -15.775 -17.513 0.50 19.04 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CB    1 
ATOM   530  C CB    B GLU A 1 67  ? -29.381 -15.796 -17.656 0.50 19.27 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CB    1 
ATOM   531  C CG    A GLU A 1 67  ? -30.960 -15.865 -18.131 0.50 22.53 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CG    1 
ATOM   532  C CG    B GLU A 1 67  ? -30.704 -16.099 -18.371 0.50 22.95 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CG    1 
ATOM   533  C CD    A GLU A 1 67  ? -31.041 -16.898 -19.225 0.50 25.70 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CD    1 
ATOM   534  C CD    B GLU A 1 67  ? -31.667 -16.914 -17.509 0.50 26.13 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CD    1 
ATOM   535  O OE1   A GLU A 1 67  ? -30.415 -16.684 -20.279 0.50 27.25 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE1   1 
ATOM   536  O OE1   B GLU A 1 67  ? -32.220 -16.362 -16.531 0.50 28.12 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE1   1 
ATOM   537  O OE2   A GLU A 1 67  ? -31.743 -17.914 -19.040 0.50 28.27 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE2   1 
ATOM   538  O OE2   B GLU A 1 67  ? -31.877 -18.112 -17.809 0.50 28.10 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE2   1 
ATOM   539  N N     . ASP A 1 68  ? -28.097 -15.421 -14.773 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 68  ASP A N     1 
ATOM   540  C CA    . ASP A 1 68  ? -26.893 -15.520 -13.934 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 68  ASP A CA    1 
ATOM   541  C C     . ASP A 1 68  ? -25.630 -15.802 -14.740 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 68  ASP A C     1 
ATOM   542  O O     . ASP A 1 68  ? -24.569 -15.240 -14.453 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 68  ASP A O     1 
ATOM   543  C CB    . ASP A 1 68  ? -27.030 -16.596 -12.851 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 68  ASP A CB    1 
ATOM   544  C CG    . ASP A 1 68  ? -28.094 -16.262 -11.808 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 68  ASP A CG    1 
ATOM   545  O OD1   . ASP A 1 68  ? -28.734 -15.192 -11.877 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 68  ASP A OD1   1 
ATOM   546  O OD2   . ASP A 1 68  ? -28.303 -17.112 -10.915 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 68  ASP A OD2   1 
ATOM   547  N N     . ASP A 1 69  ? -25.755 -16.648 -15.761 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A N     1 
ATOM   548  C CA    . ASP A 1 69  ? -24.585 -16.974 -16.573 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A CA    1 
ATOM   549  C C     . ASP A 1 69  ? -24.166 -15.859 -17.539 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A C     1 
ATOM   550  O O     . ASP A 1 69  ? -23.181 -16.029 -18.250 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A O     1 
ATOM   551  C CB    . ASP A 1 69  ? -24.724 -18.328 -17.273 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A CB    1 
ATOM   552  C CG    . ASP A 1 69  ? -25.981 -18.439 -18.115 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A CG    1 
ATOM   553  O OD1   . ASP A 1 69  ? -26.615 -19.532 -18.106 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A OD1   1 
ATOM   554  O OD2   . ASP A 1 69  ? -26.331 -17.464 -18.817 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A OD2   1 
ATOM   555  N N     . ASP A 1 70  ? -24.899 -14.740 -17.551 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A N     1 
ATOM   556  C CA    . ASP A 1 70  ? -24.529 -13.571 -18.345 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CA    1 
ATOM   557  C C     . ASP A 1 70  ? -23.496 -12.689 -17.616 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A C     1 
ATOM   558  O O     . ASP A 1 70  ? -23.100 -11.656 -18.146 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A O     1 
ATOM   559  C CB    . ASP A 1 70  ? -25.769 -12.729 -18.718 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CB    1 
ATOM   560  C CG    . ASP A 1 70  ? -26.656 -13.389 -19.779 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CG    1 
ATOM   561  O OD1   . ASP A 1 70  ? -26.117 -14.009 -20.720 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD1   1 
ATOM   562  O OD2   . ASP A 1 70  ? -27.908 -13.229 -19.709 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD2   1 
ATOM   563  N N     . GLU A 1 71  ? -23.059 -13.080 -16.415 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A N     1 
ATOM   564  C CA    . GLU A 1 71  ? -22.158 -12.198 -15.640 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CA    1 
ATOM   565  C C     . GLU A 1 71  ? -20.884 -11.814 -16.366 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A C     1 
ATOM   566  O O     . GLU A 1 71  ? -20.513 -10.641 -16.412 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A O     1 
ATOM   567  C CB    . GLU A 1 71  ? -21.757 -12.839 -14.313 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CB    1 
ATOM   568  C CG    . GLU A 1 71  ? -22.834 -12.799 -13.277 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CG    1 
ATOM   569  C CD    . GLU A 1 71  ? -22.371 -13.341 -11.936 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CD    1 
ATOM   570  O OE1   . GLU A 1 71  ? -21.252 -13.915 -11.826 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE1   1 
ATOM   571  O OE2   . GLU A 1 71  ? -23.167 -13.212 -11.000 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE2   1 
ATOM   572  N N     A SER A 1 72  ? -20.194 -12.792 -16.941 0.25 12.96 ? ? ? ? ? ? 72  SER A N     1 
ATOM   573  N N     B SER A 1 72  ? -20.200 -12.803 -16.932 0.25 12.79 ? ? ? ? ? ? 72  SER A N     1 
ATOM   574  N N     C SER A 1 72  ? -20.210 -12.812 -16.926 0.50 13.12 ? ? ? ? ? ? 72  SER A N     1 
ATOM   575  C CA    A SER A 1 72  ? -18.925 -12.479 -17.590 0.25 12.84 ? ? ? ? ? ? 72  SER A CA    1 
ATOM   576  C CA    B SER A 1 72  ? -18.948 -12.531 -17.633 0.25 12.57 ? ? ? ? ? ? 72  SER A CA    1 
ATOM   577  C CA    C SER A 1 72  ? -18.962 -12.558 -17.628 0.50 13.70 ? ? ? ? ? ? 72  SER A CA    1 
ATOM   578  C C     A SER A 1 72  ? -19.116 -11.581 -18.823 0.25 12.50 ? ? ? ? ? ? 72  SER A C     1 
ATOM   579  C C     B SER A 1 72  ? -19.151 -11.555 -18.786 0.25 12.32 ? ? ? ? ? ? 72  SER A C     1 
ATOM   580  C C     C SER A 1 72  ? -19.163 -11.556 -18.768 0.50 12.96 ? ? ? ? ? ? 72  SER A C     1 
ATOM   581  O O     A SER A 1 72  ? -18.265 -10.738 -19.110 0.25 12.60 ? ? ? ? ? ? 72  SER A O     1 
ATOM   582  O O     B SER A 1 72  ? -18.351 -10.641 -18.984 0.25 12.43 ? ? ? ? ? ? 72  SER A O     1 
ATOM   583  O O     C SER A 1 72  ? -18.378 -10.628 -18.941 0.50 13.15 ? ? ? ? ? ? 72  SER A O     1 
ATOM   584  C CB    A SER A 1 72  ? -18.146 -13.751 -17.927 0.25 13.11 ? ? ? ? ? ? 72  SER A CB    1 
ATOM   585  C CB    B SER A 1 72  ? -18.328 -13.829 -18.138 0.25 12.73 ? ? ? ? ? ? 72  SER A CB    1 
ATOM   586  C CB    C SER A 1 72  ? -18.406 -13.872 -18.167 0.50 14.40 ? ? ? ? ? ? 72  SER A CB    1 
ATOM   587  O OG    A SER A 1 72  ? -18.651 -14.355 -19.100 0.25 13.51 ? ? ? ? ? ? 72  SER A OG    1 
ATOM   588  O OG    B SER A 1 72  ? -17.857 -14.598 -17.052 0.25 12.16 ? ? ? ? ? ? 72  SER A OG    1 
ATOM   589  O OG    C SER A 1 72  ? -17.252 -13.646 -18.948 0.50 17.32 ? ? ? ? ? ? 72  SER A OG    1 
ATOM   590  N N     . LEU A 1 73  ? -20.237 -11.743 -19.532 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N     1 
ATOM   591  C CA    . LEU A 1 73  ? -20.531 -10.884 -20.675 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA    1 
ATOM   592  C C     . LEU A 1 73  ? -20.802 -9.444  -20.246 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C     1 
ATOM   593  O O     . LEU A 1 73  ? -20.302 -8.500  -20.856 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O     1 
ATOM   594  C CB    . LEU A 1 73  ? -21.715 -11.469 -21.467 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB    1 
ATOM   595  C CG    . LEU A 1 73  ? -22.312 -10.611 -22.583 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG    1 
ATOM   596  C CD1   . LEU A 1 73  ? -21.273 -10.337 -23.697 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1   1 
ATOM   597  C CD2   . LEU A 1 73  ? -23.571 -11.331 -23.102 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2   1 
ATOM   598  N N     . LEU A 1 74  ? -21.603 -9.275  -19.191 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A N     1 
ATOM   599  C CA    . LEU A 1 74  ? -21.864 -7.930  -18.672 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CA    1 
ATOM   600  C C     . LEU A 1 74  ? -20.601 -7.236  -18.176 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A C     1 
ATOM   601  O O     . LEU A 1 74  ? -20.357 -6.056  -18.468 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A O     1 
ATOM   602  C CB    . LEU A 1 74  ? -22.935 -7.981  -17.568 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CB    1 
ATOM   603  C CG    . LEU A 1 74  ? -24.333 -8.478  -18.005 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CG    1 
ATOM   604  C CD1   . LEU A 1 74  ? -25.235 -8.670  -16.782 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD1   1 
ATOM   605  C CD2   . LEU A 1 74  ? -24.992 -7.532  -18.985 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD2   1 
ATOM   606  N N     . GLY A 1 75  ? -19.785 -7.976  -17.434 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A N     1 
ATOM   607  C CA    . GLY A 1 75  ? -18.491 -7.433  -17.015 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A CA    1 
ATOM   608  C C     . GLY A 1 75  ? -17.615 -7.070  -18.196 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A C     1 
ATOM   609  O O     . GLY A 1 75  ? -16.900 -6.047  -18.157 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A O     1 
ATOM   610  N N     . HIS A 1 76  ? -17.668 -7.889  -19.256 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A N     1 
ATOM   611  C CA    . HIS A 1 76  ? -16.891 -7.590  -20.465 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CA    1 
ATOM   612  C C     . HIS A 1 76  ? -17.306 -6.254  -21.078 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A C     1 
ATOM   613  O O     . HIS A 1 76  ? -16.464 -5.519  -21.599 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A O     1 
ATOM   614  C CB    . HIS A 1 76  ? -17.030 -8.705  -21.510 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CB    1 
ATOM   615  C CG    . HIS A 1 76  ? -16.009 -8.604  -22.609 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CG    1 
ATOM   616  N ND1   . HIS A 1 76  ? -16.317 -8.469  -23.954 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A ND1   1 
ATOM   617  C CD2   . HIS A 1 76  ? -14.657 -8.626  -22.535 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CD2   1 
ATOM   618  C CE1   . HIS A 1 76  ? -15.190 -8.445  -24.657 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CE1   1 
ATOM   619  N NE2   . HIS A 1 76  ? -14.173 -8.515  -23.816 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A NE2   1 
ATOM   620  N N     . LEU A 1 77  ? -18.599 -5.942  -21.040 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A N     1 
ATOM   621  C CA    . LEU A 1 77  ? -19.034 -4.623  -21.534 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CA    1 
ATOM   622  C C     . LEU A 1 77  ? -18.344 -3.479  -20.799 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A C     1 
ATOM   623  O O     . LEU A 1 77  ? -17.942 -2.474  -21.423 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A O     1 
ATOM   624  C CB    . LEU A 1 77  ? -20.555 -4.439  -21.445 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CB    1 
ATOM   625  C CG    . LEU A 1 77  ? -21.460 -5.498  -22.087 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CG    1 
ATOM   626  C CD1   . LEU A 1 77  ? -22.924 -5.107  -21.849 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD1   1 
ATOM   627  C CD2   . LEU A 1 77  ? -21.156 -5.705  -23.591 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD2   1 
ATOM   628  N N     A MET A 1 78  ? -18.215 -3.601  -19.476 0.25 9.91  ? ? ? ? ? ? 78  MET A N     1 
ATOM   629  N N     B MET A 1 78  ? -18.211 -3.615  -19.479 0.25 9.97  ? ? ? ? ? ? 78  MET A N     1 
ATOM   630  N N     C MET A 1 78  ? -18.235 -3.599  -19.475 0.50 9.62  ? ? ? ? ? ? 78  MET A N     1 
ATOM   631  C CA    A MET A 1 78  ? -17.524 -2.580  -18.675 0.25 10.41 ? ? ? ? ? ? 78  MET A CA    1 
ATOM   632  C CA    B MET A 1 78  ? -17.545 -2.597  -18.662 0.25 10.52 ? ? ? ? ? ? 78  MET A CA    1 
ATOM   633  C CA    C MET A 1 78  ? -17.537 -2.584  -18.677 0.50 10.48 ? ? ? ? ? ? 78  MET A CA    1 
ATOM   634  C C     A MET A 1 78  ? -16.012 -2.515  -18.923 0.25 10.24 ? ? ? ? ? ? 78  MET A C     1 
ATOM   635  C C     B MET A 1 78  ? -16.025 -2.522  -18.907 0.25 10.31 ? ? ? ? ? ? 78  MET A C     1 
ATOM   636  C C     C MET A 1 78  ? -16.022 -2.520  -18.945 0.50 10.23 ? ? ? ? ? ? 78  MET A C     1 
ATOM   637  O O     A MET A 1 78  ? -15.427 -1.425  -18.971 0.25 10.45 ? ? ? ? ? ? 78  MET A O     1 
ATOM   638  O O     B MET A 1 78  ? -15.451 -1.426  -18.960 0.25 10.56 ? ? ? ? ? ? 78  MET A O     1 
ATOM   639  O O     C MET A 1 78  ? -15.447 -1.433  -19.038 0.50 10.76 ? ? ? ? ? ? 78  MET A O     1 
ATOM   640  C CB    A MET A 1 78  ? -17.796 -2.787  -17.186 0.25 11.26 ? ? ? ? ? ? 78  MET A CB    1 
ATOM   641  C CB    B MET A 1 78  ? -17.865 -2.815  -17.178 0.25 11.47 ? ? ? ? ? ? 78  MET A CB    1 
ATOM   642  C CB    C MET A 1 78  ? -17.816 -2.798  -17.189 0.50 12.03 ? ? ? ? ? ? 78  MET A CB    1 
ATOM   643  C CG    A MET A 1 78  ? -18.864 -1.887  -16.617 0.25 12.30 ? ? ? ? ? ? 78  MET A CG    1 
ATOM   644  C CG    B MET A 1 78  ? -19.358 -2.796  -16.865 0.25 12.71 ? ? ? ? ? ? 78  MET A CG    1 
ATOM   645  C CG    C MET A 1 78  ? -19.167 -2.292  -16.751 0.50 13.78 ? ? ? ? ? ? 78  MET A CG    1 
ATOM   646  S SD    A MET A 1 78  ? -19.055 -2.219  -14.858 0.25 14.36 ? ? ? ? ? ? 78  MET A SD    1 
ATOM   647  S SD    B MET A 1 78  ? -19.718 -2.749  -15.100 0.25 16.70 ? ? ? ? ? ? 78  MET A SD    1 
ATOM   648  S SD    C MET A 1 78  ? -19.410 -2.452  -14.968 0.50 20.28 ? ? ? ? ? ? 78  MET A SD    1 
ATOM   649  C CE    A MET A 1 78  ? -19.824 -3.861  -14.971 0.25 9.88  ? ? ? ? ? ? 78  MET A CE    1 
ATOM   650  C CE    B MET A 1 78  ? -18.408 -1.658  -14.564 0.25 10.77 ? ? ? ? ? ? 78  MET A CE    1 
ATOM   651  C CE    C MET A 1 78  ? -21.015 -1.686  -14.792 0.50 20.32 ? ? ? ? ? ? 78  MET A CE    1 
ATOM   652  N N     . ILE A 1 79  ? -15.377 -3.676  -19.062 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 79  ILE A N     1 
ATOM   653  C CA    . ILE A 1 79  ? -13.935 -3.708  -19.385 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A CA    1 
ATOM   654  C C     . ILE A 1 79  ? -13.654 -3.098  -20.767 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A C     1 
ATOM   655  O O     . ILE A 1 79  ? -12.761 -2.243  -20.910 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A O     1 
ATOM   656  C CB    . ILE A 1 79  ? -13.322 -5.114  -19.289 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A CB    1 
ATOM   657  C CG1   . ILE A 1 79  ? -13.339 -5.621  -17.821 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A CG1   1 
ATOM   658  C CG2   . ILE A 1 79  ? -11.890 -5.138  -19.898 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A CG2   1 
ATOM   659  C CD1   . ILE A 1 79  ? -12.498 -4.761  -16.824 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A CD1   1 
ATOM   660  N N     . VAL A 1 80  ? -14.457 -3.471  -21.763 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A N     1 
ATOM   661  C CA    . VAL A 1 80  ? -14.333 -2.846  -23.085 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CA    1 
ATOM   662  C C     . VAL A 1 80  ? -14.668 -1.339  -23.031 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A C     1 
ATOM   663  O O     . VAL A 1 80  ? -13.965 -0.546  -23.630 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 80  VAL A O     1 
ATOM   664  C CB    . VAL A 1 80  ? -15.188 -3.616  -24.140 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CB    1 
ATOM   665  C CG1   . VAL A 1 80  ? -15.320 -2.845  -25.444 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CG1   1 
ATOM   666  C CG2   . VAL A 1 80  ? -14.563 -4.977  -24.397 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CG2   1 
ATOM   667  N N     . GLY A 1 81  ? -15.689 -0.956  -22.261 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 81  GLY A N     1 
ATOM   668  C CA    . GLY A 1 81  ? -16.029 0.463   -22.129 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 81  GLY A CA    1 
ATOM   669  C C     . GLY A 1 81  ? -14.854 1.261   -21.550 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 81  GLY A C     1 
ATOM   670  O O     . GLY A 1 81  ? -14.507 2.333   -22.057 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 81  GLY A O     1 
ATOM   671  N N     . LYS A 1 82  ? -14.212 0.745   -20.499 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A N     1 
ATOM   672  C CA    . LYS A 1 82  ? -13.111 1.509   -19.899 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CA    1 
ATOM   673  C C     . LYS A 1 82  ? -11.882 1.531   -20.832 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A C     1 
ATOM   674  O O     . LYS A 1 82  ? -11.175 2.526   -20.900 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A O     1 
ATOM   675  C CB    . LYS A 1 82  ? -12.820 1.035   -18.477 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CB    1 
ATOM   676  C CG    . LYS A 1 82  ? -12.195 -0.298  -18.317 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CG    1 
ATOM   677  C CD    . LYS A 1 82  ? -10.681 -0.177  -18.298 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CD    1 
ATOM   678  C CE    . LYS A 1 82  ? -10.024 -1.438  -17.799 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CE    1 
ATOM   679  N NZ    . LYS A 1 82  ? -8.510  -1.358  -17.729 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A NZ    1 
ATOM   680  N N     . LYS A 1 83  ? -11.662 0.462   -21.590 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A N     1 
ATOM   681  C CA    . LYS A 1 83  ? -10.534 0.450   -22.531 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CA    1 
ATOM   682  C C     . LYS A 1 83  ? -10.789 1.414   -23.696 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A C     1 
ATOM   683  O O     . LYS A 1 83  ? -9.869  2.159   -24.114 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A O     1 
ATOM   684  C CB    . LYS A 1 83  ? -10.289 -0.976  -23.054 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CB    1 
ATOM   685  C CG    . LYS A 1 83  ? -9.564  -1.866  -22.034 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CG    1 
ATOM   686  C CD    . LYS A 1 83  ? -9.354  -3.283  -22.564 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CD    1 
ATOM   687  C CE    . LYS A 1 83  ? -8.787  -4.188  -21.472 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CE    1 
ATOM   688  N NZ    . LYS A 1 83  ? -8.535  -5.602  -21.977 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A NZ    1 
ATOM   689  N N     . CYS A 1 84  ? -12.027 1.420   -24.209 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 84  CYS A N     1 
ATOM   690  C CA    . CYS A 1 84  ? -12.377 2.370   -25.255 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 84  CYS A CA    1 
ATOM   691  C C     . CYS A 1 84  ? -12.267 3.814   -24.763 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 84  CYS A C     1 
ATOM   692  O O     . CYS A 1 84  ? -11.780 4.679   -25.510 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 84  CYS A O     1 
ATOM   693  C CB    . CYS A 1 84  ? -13.785 2.131   -25.790 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 84  CYS A CB    1 
ATOM   694  S SG    . CYS A 1 84  ? -13.947 0.624   -26.795 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 84  CYS A SG    1 
ATOM   695  N N     . ALA A 1 85  ? -12.680 4.086   -23.518 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A N     1 
ATOM   696  C CA    . ALA A 1 85  ? -12.558 5.443   -22.960 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 85  ALA A CA    1 
ATOM   697  C C     . ALA A 1 85  ? -11.104 5.891   -22.919 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A C     1 
ATOM   698  O O     . ALA A 1 85  ? -10.798 7.032   -23.275 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A O     1 
ATOM   699  C CB    . ALA A 1 85  ? -13.197 5.511   -21.545 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A CB    1 
ATOM   700  N N     . ALA A 1 86  ? -10.205 4.995   -22.520 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N     1 
ATOM   701  C CA    . ALA A 1 86  ? -8.782  5.324   -22.523 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA    1 
ATOM   702  C C     . ALA A 1 86  ? -8.289  5.581   -23.956 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C     1 
ATOM   703  O O     . ALA A 1 86  ? -7.575  6.554   -24.190 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O     1 
ATOM   704  C CB    . ALA A 1 86  ? -7.997  4.230   -21.864 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB    1 
ATOM   705  N N     A ASP A 1 87  ? -8.682  4.715   -24.894 0.50 13.95 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A N     1 
ATOM   706  N N     B ASP A 1 87  ? -8.669  4.718   -24.896 0.50 13.36 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A N     1 
ATOM   707  C CA    A ASP A 1 87  ? -8.295  4.820   -26.307 0.50 15.13 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CA    1 
ATOM   708  C CA    B ASP A 1 87  ? -8.241  4.860   -26.284 0.50 14.14 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CA    1 
ATOM   709  C C     A ASP A 1 87  ? -8.784  6.122   -26.942 0.50 14.42 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A C     1 
ATOM   710  C C     B ASP A 1 87  ? -8.739  6.168   -26.902 0.50 13.88 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A C     1 
ATOM   711  O O     A ASP A 1 87  ? -8.187  6.614   -27.888 0.50 15.23 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A O     1 
ATOM   712  O O     B ASP A 1 87  ? -8.100  6.712   -27.795 0.50 14.83 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A O     1 
ATOM   713  C CB    A ASP A 1 87  ? -8.855  3.630   -27.100 0.50 16.22 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CB    1 
ATOM   714  C CB    B ASP A 1 87  ? -8.728  3.679   -27.121 0.50 14.46 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CB    1 
ATOM   715  C CG    A ASP A 1 87  ? -8.438  3.643   -28.566 0.50 19.78 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CG    1 
ATOM   716  C CG    B ASP A 1 87  ? -8.092  2.364   -26.704 0.50 16.33 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CG    1 
ATOM   717  O OD1   A ASP A 1 87  ? -7.272  3.949   -28.861 0.50 25.26 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD1   1 
ATOM   718  O OD1   B ASP A 1 87  ? -7.011  2.387   -26.069 0.50 17.44 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD1   1 
ATOM   719  O OD2   A ASP A 1 87  ? -9.283  3.326   -29.427 0.50 24.64 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD2   1 
ATOM   720  O OD2   B ASP A 1 87  ? -8.671  1.312   -27.034 0.50 18.92 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD2   1 
ATOM   721  N N     . LEU A 1 88  ? -9.867  6.673   -26.410 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A N     1 
ATOM   722  C CA    . LEU A 1 88  ? -10.430 7.947   -26.883 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CA    1 
ATOM   723  C C     . LEU A 1 88  ? -9.931  9.152   -26.081 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A C     1 
ATOM   724  O O     . LEU A 1 88  ? -10.413 10.286  -26.270 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A O     1 
ATOM   725  C CB    . LEU A 1 88  ? -11.970 7.888   -26.829 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CB    1 
ATOM   726  C CG    . LEU A 1 88  ? -12.672 6.939   -27.822 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CG    1 
ATOM   727  C CD1   . LEU A 1 88  ? -14.204 6.770   -27.490 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CD1   1 
ATOM   728  C CD2   . LEU A 1 88  ? -12.423 7.440   -29.248 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CD2   1 
ATOM   729  N N     . GLY A 1 89  ? -8.972  8.934   -25.196 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A N     1 
ATOM   730  C CA    . GLY A 1 89  ? -8.379  10.083  -24.503 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A CA    1 
ATOM   731  C C     . GLY A 1 89  ? -9.173  10.679  -23.359 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A C     1 
ATOM   732  O O     . GLY A 1 89  ? -8.929  11.829  -23.007 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A O     1 
ATOM   733  N N     . LEU A 1 90  ? -10.098 9.914   -22.762 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 90  LEU A N     1 
ATOM   734  C CA    . LEU A 1 90  ? -10.931 10.422  -21.659 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 90  LEU A CA    1 
ATOM   735  C C     . LEU A 1 90  ? -10.192 10.307  -20.323 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 90  LEU A C     1 
ATOM   736  O O     . LEU A 1 90  ? -10.650 9.656   -19.362 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 90  LEU A O     1 
ATOM   737  C CB    . LEU A 1 90  ? -12.301 9.719   -21.606 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 90  LEU A CB    1 
ATOM   738  C CG    . LEU A 1 90  ? -13.148 9.825   -22.887 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 90  LEU A CG    1 
ATOM   739  C CD1   . LEU A 1 90  ? -14.488 9.151   -22.633 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 90  LEU A CD1   1 
ATOM   740  C CD2   . LEU A 1 90  ? -13.309 11.309  -23.338 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 90  LEU A CD2   1 
ATOM   741  N N     . ASN A 1 91  ? -9.069  11.005  -20.266 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A N     1 
ATOM   742  C CA    . ASN A 1 91  ? -8.132  10.877  -19.167 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CA    1 
ATOM   743  C C     . ASN A 1 91  ? -8.563  11.576  -17.858 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A C     1 
ATOM   744  O O     . ASN A 1 91  ? -7.931  11.368  -16.816 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A O     1 
ATOM   745  C CB    . ASN A 1 91  ? -6.714  11.296  -19.621 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CB    1 
ATOM   746  C CG    . ASN A 1 91  ? -6.650  12.734  -20.149 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CG    1 
ATOM   747  O OD1   . ASN A 1 91  ? -7.261  13.646  -19.590 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A OD1   1 
ATOM   748  N ND2   . ASN A 1 91  ? -5.865  12.948  -21.202 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A ND2   1 
ATOM   749  N N     A LYS A 1 92  ? -9.606  12.403  -17.911 0.50 14.94 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A N     1 
ATOM   750  N N     B LYS A 1 92  ? -9.602  12.412  -17.912 0.50 15.26 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A N     1 
ATOM   751  C CA    A LYS A 1 92  ? -10.126 13.036  -16.698 0.50 14.81 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CA    1 
ATOM   752  C CA    B LYS A 1 92  ? -10.135 13.049  -16.705 0.50 15.20 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CA    1 
ATOM   753  C C     A LYS A 1 92  ? -11.293 12.247  -16.146 0.50 13.71 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A C     1 
ATOM   754  C C     B LYS A 1 92  ? -11.296 12.250  -16.147 0.50 14.04 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A C     1 
ATOM   755  O O     A LYS A 1 92  ? -11.813 12.588  -15.097 0.50 14.61 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A O     1 
ATOM   756  O O     B LYS A 1 92  ? -11.816 12.587  -15.096 0.50 14.96 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A O     1 
ATOM   757  C CB    A LYS A 1 92  ? -10.584 14.480  -16.960 0.50 16.03 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CB    1 
ATOM   758  C CB    B LYS A 1 92  ? -10.611 14.488  -16.977 0.50 16.40 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CB    1 
ATOM   759  C CG    A LYS A 1 92  ? -9.492  15.465  -17.294 0.50 19.29 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CG    1 
ATOM   760  C CG    B LYS A 1 92  ? -9.533  15.552  -17.055 0.50 19.42 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CG    1 
ATOM   761  C CD    A LYS A 1 92  ? -10.049 16.894  -17.307 0.50 21.96 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CD    1 
ATOM   762  C CD    B LYS A 1 92  ? -10.141 16.936  -16.775 0.50 20.19 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CD    1 
ATOM   763  C CE    A LYS A 1 92  ? -10.465 17.337  -15.917 0.50 23.36 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CE    1 
ATOM   764  C CE    B LYS A 1 92  ? -9.182  18.069  -17.133 0.50 21.64 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CE    1 
ATOM   765  N NZ    A LYS A 1 92  ? -10.540 18.820  -15.797 0.50 26.36 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A NZ    1 
ATOM   766  N NZ    B LYS A 1 92  ? -9.315  18.483  -18.563 0.50 23.23 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A NZ    1 
ATOM   767  N N     . GLY A 1 93  ? -11.701 11.193  -16.844 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A N     1 
ATOM   768  C CA    . GLY A 1 93  ? -12.791 10.346  -16.373 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A CA    1 
ATOM   769  C C     . GLY A 1 93  ? -14.028 10.327  -17.238 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A C     1 
ATOM   770  O O     . GLY A 1 93  ? -14.056 10.871  -18.341 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A O     1 
ATOM   771  N N     . TYR A 1 94  ? -15.061 9.660   -16.729 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A N     1 
ATOM   772  C CA    . TYR A 1 94  ? -16.271 9.363   -17.529 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CA    1 
ATOM   773  C C     . TYR A 1 94  ? -17.337 8.705   -16.629 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A C     1 
ATOM   774  O O     . TYR A 1 94  ? -17.044 8.308   -15.475 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A O     1 
ATOM   775  C CB    . TYR A 1 94  ? -15.945 8.453   -18.748 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CB    1 
ATOM   776  C CG    . TYR A 1 94  ? -15.083 7.269   -18.386 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CG    1 
ATOM   777  C CD1   . TYR A 1 94  ? -15.655 6.080   -17.902 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CD1   1 
ATOM   778  C CD2   . TYR A 1 94  ? -13.696 7.326   -18.531 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CD2   1 
ATOM   779  C CE1   . TYR A 1 94  ? -14.840 5.000   -17.524 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CE1   1 
ATOM   780  C CE2   . TYR A 1 94  ? -12.879 6.257   -18.180 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CE2   1 
ATOM   781  C CZ    . TYR A 1 94  ? -13.458 5.085   -17.695 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CZ    1 
ATOM   782  O OH    . TYR A 1 94  ? -12.631 4.042   -17.327 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A OH    1 
ATOM   783  N N     . ARG A 1 95  ? -18.556 8.616   -17.148 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A N     1 
ATOM   784  C CA    . ARG A 1 95  ? -19.680 7.995   -16.443 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CA    1 
ATOM   785  C C     . ARG A 1 95  ? -20.243 6.857   -17.314 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A C     1 
ATOM   786  O O     . ARG A 1 95  ? -20.436 7.027   -18.536 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A O     1 
ATOM   787  C CB    . ARG A 1 95  ? -20.783 9.029   -16.160 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CB    1 
ATOM   788  C CG    . ARG A 1 95  ? -22.011 8.442   -15.513 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CG    1 
ATOM   789  C CD    . ARG A 1 95  ? -22.908 9.528   -14.908 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CD    1 
ATOM   790  N NE    . ARG A 1 95  ? -22.206 10.153  -13.791 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NE    1 
ATOM   791  C CZ    . ARG A 1 95  ? -22.493 11.353  -13.288 1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CZ    1 
ATOM   792  N NH1   . ARG A 1 95  ? -23.495 12.092  -13.810 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH1   1 
ATOM   793  N NH2   . ARG A 1 95  ? -21.757 11.829  -12.282 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH2   1 
ATOM   794  N N     . MET A 1 96  ? -20.463 5.703   -16.690 1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 96  MET A N     1 
ATOM   795  C CA    . MET A 1 96  ? -21.126 4.551   -17.325 1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 96  MET A CA    1 
ATOM   796  C C     . MET A 1 96  ? -22.560 4.460   -16.818 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 96  MET A C     1 
ATOM   797  O O     . MET A 1 96  ? -22.789 4.606   -15.616 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 96  MET A O     1 
ATOM   798  C CB    . MET A 1 96  ? -20.415 3.258   -16.981 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 96  MET A CB    1 
ATOM   799  C CG    . MET A 1 96  ? -19.020 3.243   -17.502 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 96  MET A CG    1 
ATOM   800  S SD    . MET A 1 96  ? -18.066 1.766   -17.023 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 96  MET A SD    1 
ATOM   801  C CE    . MET A 1 96  ? -16.903 1.631   -18.358 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 96  MET A CE    1 
ATOM   802  N N     . VAL A 1 97  ? -23.505 4.224   -17.727 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 97  VAL A N     1 
ATOM   803  C CA    . VAL A 1 97  ? -24.942 4.207   -17.386 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CA    1 
ATOM   804  C C     . VAL A 1 97  ? -25.643 3.021   -18.052 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 97  VAL A C     1 
ATOM   805  O O     . VAL A 1 97  ? -25.423 2.756   -19.242 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 97  VAL A O     1 
ATOM   806  C CB    . VAL A 1 97  ? -25.648 5.516   -17.821 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CB    1 
ATOM   807  C CG1   . VAL A 1 97  ? -27.123 5.506   -17.388 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CG1   1 
ATOM   808  C CG2   . VAL A 1 97  ? -24.944 6.730   -17.232 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CG2   1 
ATOM   809  N N     . VAL A 1 98  ? -26.514 2.347   -17.297 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A N     1 
ATOM   810  C CA    . VAL A 1 98  ? -27.492 1.410   -17.873 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CA    1 
ATOM   811  C C     . VAL A 1 98  ? -28.881 1.900   -17.485 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A C     1 
ATOM   812  O O     . VAL A 1 98  ? -29.164 2.094   -16.288 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A O     1 
ATOM   813  C CB    . VAL A 1 98  ? -27.286 -0.046  -17.370 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CB    1 
ATOM   814  C CG1   . VAL A 1 98  ? -28.311 -0.987  -18.002 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG1   1 
ATOM   815  C CG2   . VAL A 1 98  ? -25.893 -0.541  -17.686 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG2   1 
ATOM   816  N N     . ASN A 1 99  ? -29.746 2.091   -18.489 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A N     1 
ATOM   817  C CA    . ASN A 1 99  ? -31.145 2.463   -18.285 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A CA    1 
ATOM   818  C C     . ASN A 1 99  ? -32.051 1.249   -18.375 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A C     1 
ATOM   819  O O     . ASN A 1 99  ? -32.035 0.542   -19.376 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A O     1 
ATOM   820  C CB    . ASN A 1 99  ? -31.592 3.493   -19.329 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A CB    1 
ATOM   821  C CG    . ASN A 1 99  ? -30.887 4.824   -19.177 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A CG    1 
ATOM   822  O OD1   . ASN A 1 99  ? -30.383 5.152   -18.110 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A OD1   1 
ATOM   823  N ND2   . ASN A 1 99  ? -30.838 5.589   -20.259 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A ND2   1 
ATOM   824  N N     . GLU A 1 100 ? -32.841 1.008   -17.327 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A N     1 
ATOM   825  C CA    . GLU A 1 100 ? -33.826 -0.095  -17.289 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CA    1 
ATOM   826  C C     . GLU A 1 100 ? -35.264 0.405   -17.241 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A C     1 
ATOM   827  O O     . GLU A 1 100 ? -35.635 1.139   -16.316 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A O     1 
ATOM   828  C CB    . GLU A 1 100 ? -33.572 -1.016  -16.079 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CB    1 
ATOM   829  C CG    . GLU A 1 100 ? -34.750 -1.951  -15.765 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CG    1 
ATOM   830  C CD    . GLU A 1 100 ? -34.916 -3.088  -16.790 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CD    1 
ATOM   831  O OE1   . GLU A 1 100 ? -33.893 -3.549  -17.345 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE1   1 
ATOM   832  O OE2   . GLU A 1 100 ? -36.066 -3.562  -16.993 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE2   1 
ATOM   833  N N     . GLY A 1 101 ? -36.067 -0.006  -18.225 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A N     1 
ATOM   834  C CA    . GLY A 1 101 ? -37.487 0.244   -18.186 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A CA    1 
ATOM   835  C C     . GLY A 1 101 ? -37.880 1.696   -18.227 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A C     1 
ATOM   836  O O     . GLY A 1 101 ? -37.070 2.576   -18.517 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A O     1 
ATOM   837  N N     . SER A 1 102 ? -39.142 1.943   -17.891 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 102 SER A N     1 
ATOM   838  C CA    . SER A 1 102 ? -39.733 3.264   -18.050 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 102 SER A CA    1 
ATOM   839  C C     . SER A 1 102 ? -39.071 4.299   -17.152 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 102 SER A C     1 
ATOM   840  O O     . SER A 1 102 ? -38.663 5.374   -17.623 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 102 SER A O     1 
ATOM   841  C CB    . SER A 1 102 ? -41.246 3.201   -17.798 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 102 SER A CB    1 
ATOM   842  O OG    . SER A 1 102 ? -41.836 4.456   -18.069 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 102 SER A OG    1 
ATOM   843  N N     . ASP A 1 103 ? -38.936 3.975   -15.864 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A N     1 
ATOM   844  C CA    . ASP A 1 103 ? -38.288 4.903   -14.934 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CA    1 
ATOM   845  C C     . ASP A 1 103 ? -36.805 5.117   -15.241 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A C     1 
ATOM   846  O O     . ASP A 1 103 ? -36.259 6.177   -14.919 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A O     1 
ATOM   847  C CB    . ASP A 1 103 ? -38.465 4.449   -13.474 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CB    1 
ATOM   848  C CG    . ASP A 1 103 ? -39.783 4.896   -12.867 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CG    1 
ATOM   849  O OD1   . ASP A 1 103 ? -40.567 5.630   -13.528 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD1   1 
ATOM   850  O OD2   . ASP A 1 103 ? -40.037 4.501   -11.697 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD2   1 
ATOM   851  N N     . GLY A 1 104 ? -36.133 4.121   -15.830 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N     1 
ATOM   852  C CA    . GLY A 1 104 ? -34.753 4.319   -16.276 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA    1 
ATOM   853  C C     . GLY A 1 104 ? -34.624 5.138   -17.537 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C     1 
ATOM   854  O O     . GLY A 1 104 ? -33.518 5.562   -17.899 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O     1 
ATOM   855  N N     . GLY A 1 105 ? -35.741 5.349   -18.227 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N     1 
ATOM   856  C CA    . GLY A 1 105 ? -35.731 6.086   -19.497 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA    1 
ATOM   857  C C     . GLY A 1 105 ? -35.384 5.226   -20.706 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C     1 
ATOM   858  O O     . GLY A 1 105 ? -35.152 5.766   -21.804 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O     1 
ATOM   859  N N     . GLN A 1 106 ? -35.364 3.894   -20.539 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A N     1 
ATOM   860  C CA    . GLN A 1 106 ? -34.947 3.002   -21.617 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A CA    1 
ATOM   861  C C     . GLN A 1 106 ? -35.783 3.182   -22.901 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A C     1 
ATOM   862  O O     . GLN A 1 106 ? -37.025 3.238   -22.860 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A O     1 
ATOM   863  C CB    . GLN A 1 106 ? -35.004 1.537   -21.134 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A CB    1 
ATOM   864  C CG    . GLN A 1 106 ? -34.489 0.541   -22.192 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A CG    1 
ATOM   865  C CD    . GLN A 1 106 ? -34.226 -0.851  -21.630 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A CD    1 
ATOM   866  O OE1   . GLN A 1 106 ? -34.696 -1.206  -20.528 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A OE1   1 
ATOM   867  N NE2   . GLN A 1 106 ? -33.493 -1.661  -22.401 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A NE2   1 
ATOM   868  N N     A SER A 1 107 ? -35.088 3.286   -24.032 0.50 13.18 ? ? ? ? ? ? 107 SER A N     1 
ATOM   869  N N     B SER A 1 107 ? -35.104 3.253   -24.045 0.50 13.07 ? ? ? ? ? ? 107 SER A N     1 
ATOM   870  C CA    A SER A 1 107 ? -35.741 3.458   -25.334 0.50 13.40 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CA    1 
ATOM   871  C CA    B SER A 1 107 ? -35.793 3.423   -25.336 0.50 13.11 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CA    1 
ATOM   872  C C     A SER A 1 107 ? -35.489 2.286   -26.291 0.50 12.38 ? ? ? ? ? ? 107 SER A C     1 
ATOM   873  C C     B SER A 1 107 ? -35.404 2.388   -26.404 0.50 12.30 ? ? ? ? ? ? 107 SER A C     1 
ATOM   874  O O     A SER A 1 107 ? -36.357 1.991   -27.118 0.50 14.07 ? ? ? ? ? ? 107 SER A O     1 
ATOM   875  O O     B SER A 1 107 ? -36.057 2.321   -27.445 0.50 13.50 ? ? ? ? ? ? 107 SER A O     1 
ATOM   876  C CB    A SER A 1 107 ? -35.311 4.768   -26.006 0.50 13.77 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CB    1 
ATOM   877  C CB    B SER A 1 107 ? -35.546 4.818   -25.902 0.50 13.62 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CB    1 
ATOM   878  O OG    A SER A 1 107 ? -35.819 5.888   -25.306 0.50 15.55 ? ? ? ? ? ? 107 SER A OG    1 
ATOM   879  O OG    B SER A 1 107 ? -34.170 4.982   -26.186 0.50 14.39 ? ? ? ? ? ? 107 SER A OG    1 
ATOM   880  N N     . VAL A 1 108 ? -34.320 1.643   -26.185 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A N     1 
ATOM   881  C CA    . VAL A 1 108 ? -33.943 0.509   -27.052 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CA    1 
ATOM   882  C C     . VAL A 1 108 ? -33.803 -0.741  -26.167 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A C     1 
ATOM   883  O O     . VAL A 1 108 ? -33.003 -0.767  -25.217 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A O     1 
ATOM   884  C CB    . VAL A 1 108 ? -32.619 0.761   -27.833 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CB    1 
ATOM   885  C CG1   . VAL A 1 108 ? -32.248 -0.461  -28.707 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG1   1 
ATOM   886  C CG2   . VAL A 1 108 ? -32.708 2.026   -28.713 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG2   1 
ATOM   887  N N     . TYR A 1 109 ? -34.607 -1.761  -26.480 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A N     1 
ATOM   888  C CA    . TYR A 1 109 ? -34.665 -2.984  -25.671 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CA    1 
ATOM   889  C C     . TYR A 1 109 ? -33.678 -4.044  -26.186 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A C     1 
ATOM   890  O O     . TYR A 1 109 ? -34.035 -5.146  -26.612 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A O     1 
ATOM   891  C CB    . TYR A 1 109 ? -36.133 -3.475  -25.486 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CB    1 
ATOM   892  C CG    . TYR A 1 109 ? -36.845 -2.586  -24.482 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CG    1 
ATOM   893  C CD1   . TYR A 1 109 ? -37.425 -1.362  -24.864 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CD1   1 
ATOM   894  C CD2   . TYR A 1 109 ? -36.884 -2.935  -23.126 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CD2   1 
ATOM   895  C CE1   . TYR A 1 109 ? -38.013 -0.513  -23.898 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CE1   1 
ATOM   896  C CE2   . TYR A 1 109 ? -37.468 -2.113  -22.181 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CE2   1 
ATOM   897  C CZ    . TYR A 1 109 ? -38.042 -0.920  -22.558 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CZ    1 
ATOM   898  O OH    . TYR A 1 109 ? -38.621 -0.144  -21.562 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A OH    1 
ATOM   899  N N     . HIS A 1 110 ? -32.413 -3.657  -26.147 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A N     1 
ATOM   900  C CA    . HIS A 1 110 ? -31.270 -4.554  -26.337 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CA    1 
ATOM   901  C C     . HIS A 1 110 ? -30.263 -3.961  -25.357 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A C     1 
ATOM   902  O O     . HIS A 1 110 ? -29.917 -2.784  -25.479 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A O     1 
ATOM   903  C CB    . HIS A 1 110 ? -30.772 -4.510  -27.799 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CB    1 
ATOM   904  C CG    . HIS A 1 110 ? -29.558 -5.354  -28.065 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CG    1 
ATOM   905  N ND1   . HIS A 1 110 ? -29.626 -6.554  -28.755 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A ND1   1 
ATOM   906  C CD2   . HIS A 1 110 ? -28.243 -5.156  -27.777 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CD2   1 
ATOM   907  C CE1   . HIS A 1 110 ? -28.405 -7.064  -28.856 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CE1   1 
ATOM   908  N NE2   . HIS A 1 110 ? -27.551 -6.234  -28.281 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A NE2   1 
ATOM   909  N N     A VAL A 1 111 ? -29.783 -4.764  -24.398 0.50 9.96  ? ? ? ? ? ? 111 VAL A N     1 
ATOM   910  N N     B VAL A 1 111 ? -29.839 -4.726  -24.357 0.50 10.78 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A N     1 
ATOM   911  C CA    A VAL A 1 111 ? -28.863 -4.284  -23.343 0.50 9.73  ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CA    1 
ATOM   912  C CA    B VAL A 1 111 ? -29.069 -4.127  -23.270 0.50 11.05 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CA    1 
ATOM   913  C C     A VAL A 1 111 ? -27.726 -3.414  -23.873 0.50 9.31  ? ? ? ? ? ? 111 VAL A C     1 
ATOM   914  C C     B VAL A 1 111 ? -27.787 -3.449  -23.786 0.50 10.48 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A C     1 
ATOM   915  O O     A VAL A 1 111 ? -27.100 -3.727  -24.899 0.50 9.69  ? ? ? ? ? ? 111 VAL A O     1 
ATOM   916  O O     B VAL A 1 111 ? -27.133 -3.930  -24.719 0.50 11.00 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A O     1 
ATOM   917  C CB    A VAL A 1 111 ? -28.303 -5.473  -22.512 0.50 9.58  ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CB    1 
ATOM   918  C CB    B VAL A 1 111 ? -28.783 -5.163  -22.182 0.50 12.09 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CB    1 
ATOM   919  C CG1   A VAL A 1 111 ? -27.081 -5.086  -21.681 0.50 10.78 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG1   1 
ATOM   920  C CG1   B VAL A 1 111 ? -27.754 -6.147  -22.671 0.50 12.25 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG1   1 
ATOM   921  C CG2   A VAL A 1 111 ? -29.399 -6.003  -21.599 0.50 10.38 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG2   1 
ATOM   922  C CG2   B VAL A 1 111 ? -28.383 -4.487  -20.860 0.50 13.75 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG2   1 
ATOM   923  N N     . HIS A 1 112 ? -27.468 -2.308  -23.178 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A N     1 
ATOM   924  C CA    . HIS A 1 112 ? -26.341 -1.467  -23.584 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CA    1 
ATOM   925  C C     . HIS A 1 112 ? -25.836 -0.638  -22.427 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A C     1 
ATOM   926  O O     . HIS A 1 112 ? -26.615 -0.216  -21.540 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A O     1 
ATOM   927  C CB    . HIS A 1 112 ? -26.682 -0.536  -24.765 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CB    1 
ATOM   928  C CG    . HIS A 1 112 ? -27.939 0.268   -24.589 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CG    1 
ATOM   929  N ND1   . HIS A 1 112 ? -29.204 -0.278  -24.698 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A ND1   1 
ATOM   930  C CD2   . HIS A 1 112 ? -28.127 1.592   -24.360 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CD2   1 
ATOM   931  C CE1   . HIS A 1 112 ? -30.113 0.674   -24.549 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CE1   1 
ATOM   932  N NE2   . HIS A 1 112 ? -29.484 1.818   -24.335 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A NE2   1 
ATOM   933  N N     . LEU A 1 113 ? -24.528 -0.403  -22.459 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A N     1 
ATOM   934  C CA    . LEU A 1 113 ? -23.849 0.454   -21.503 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CA    1 
ATOM   935  C C     . LEU A 1 113 ? -23.484 1.783   -22.188 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A C     1 
ATOM   936  O O     . LEU A 1 113 ? -22.736 1.786   -23.170 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A O     1 
ATOM   937  C CB    . LEU A 1 113 ? -22.586 -0.263  -21.011 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CB    1 
ATOM   938  C CG    . LEU A 1 113 ? -21.723 0.414   -19.953 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CG    1 
ATOM   939  C CD1   . LEU A 1 113 ? -22.442 0.372   -18.566 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD1   1 
ATOM   940  C CD2   . LEU A 1 113 ? -20.346 -0.276  -19.887 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD2   1 
ATOM   941  N N     . HIS A 1 114 ? -24.001 2.906   -21.683 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A N     1 
ATOM   942  C CA    . HIS A 1 114 ? -23.506 4.236   -22.119 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CA    1 
ATOM   943  C C     . HIS A 1 114 ? -22.187 4.562   -21.454 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A C     1 
ATOM   944  O O     . HIS A 1 114 ? -21.987 4.240   -20.269 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A O     1 
ATOM   945  C CB    . HIS A 1 114 ? -24.459 5.340   -21.670 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CB    1 
ATOM   946  C CG    . HIS A 1 114 ? -25.830 5.241   -22.236 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CG    1 
ATOM   947  N ND1   . HIS A 1 114 ? -26.232 6.029   -23.297 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A ND1   1 
ATOM   948  C CD2   . HIS A 1 114 ? -26.913 4.517   -21.859 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CD2   1 
ATOM   949  C CE1   . HIS A 1 114 ? -27.486 5.760   -23.581 1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CE1   1 
ATOM   950  N NE2   . HIS A 1 114 ? -27.935 4.863   -22.706 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A NE2   1 
ATOM   951  N N     . VAL A 1 115 ? -21.304 5.216   -22.208 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A N     1 
ATOM   952  C CA    . VAL A 1 115 ? -20.099 5.802   -21.637 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CA    1 
ATOM   953  C C     . VAL A 1 115 ? -20.035 7.257   -22.086 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A C     1 
ATOM   954  O O     . VAL A 1 115 ? -20.002 7.533   -23.292 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A O     1 
ATOM   955  C CB    . VAL A 1 115 ? -18.810 5.051   -22.069 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CB    1 
ATOM   956  C CG1   . VAL A 1 115 ? -17.563 5.645   -21.364 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CG1   1 
ATOM   957  C CG2   . VAL A 1 115 ? -18.953 3.552   -21.766 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CG2   1 
ATOM   958  N N     . LEU A 1 116 ? -20.053 8.179   -21.123 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N     1 
ATOM   959  C CA    . LEU A 1 116 ? -20.060 9.617   -21.408 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA    1 
ATOM   960  C C     . LEU A 1 116 ? -18.873 10.314  -20.767 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C     1 
ATOM   961  O O     . LEU A 1 116 ? -18.551 10.074  -19.591 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O     1 
ATOM   962  C CB    . LEU A 1 116 ? -21.305 10.254  -20.785 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB    1 
ATOM   963  C CG    . LEU A 1 116 ? -22.665 9.672   -21.221 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG    1 
ATOM   964  C CD1   . LEU A 1 116 ? -23.230 8.683   -20.178 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1   1 
ATOM   965  C CD2   . LEU A 1 116 ? -23.715 10.753  -21.540 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2   1 
ATOM   966  N N     . GLY A 1 117 ? -18.227 11.207  -21.511 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A N     1 
ATOM   967  C CA    . GLY A 1 117 ? -17.142 11.991  -20.937 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A CA    1 
ATOM   968  C C     . GLY A 1 117 ? -16.753 13.180  -21.803 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A C     1 
ATOM   969  O O     . GLY A 1 117 ? -17.471 13.565  -22.743 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A O     1 
ATOM   970  N N     . GLY A 1 118 ? -15.627 13.793  -21.456 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N     1 
ATOM   971  C CA    . GLY A 1 118 ? -15.154 14.996  -22.145 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA    1 
ATOM   972  C C     . GLY A 1 118 ? -15.779 16.277  -21.596 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C     1 
ATOM   973  O O     . GLY A 1 118 ? -15.554 17.356  -22.153 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O     1 
ATOM   974  N N     . ARG A 1 119 ? -16.521 16.171  -20.493 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A N     1 
ATOM   975  C CA    . ARG A 1 119 ? -16.965 17.338  -19.726 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CA    1 
ATOM   976  C C     . ARG A 1 119 ? -17.177 16.878  -18.286 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A C     1 
ATOM   977  O O     . ARG A 1 119 ? -17.251 15.664  -18.001 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A O     1 
ATOM   978  C CB    . ARG A 1 119 ? -18.288 17.907  -20.288 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CB    1 
ATOM   979  C CG    . ARG A 1 119 ? -19.524 16.981  -20.112 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CG    1 
ATOM   980  C CD    . ARG A 1 119 ? -20.798 17.757  -20.397 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CD    1 
ATOM   981  N NE    . ARG A 1 119 ? -21.994 16.911  -20.537 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NE    1 
ATOM   982  C CZ    . ARG A 1 119 ? -22.785 16.529  -19.525 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CZ    1 
ATOM   983  N NH1   . ARG A 1 119 ? -22.497 16.867  -18.265 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH1   1 
ATOM   984  N NH2   . ARG A 1 119 ? -23.841 15.775  -19.767 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH2   1 
ATOM   985  N N     . GLN A 1 120 ? -17.354 17.846  -17.391 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A N     1 
ATOM   986  C CA    . GLN A 1 120 ? -17.739 17.514  -16.014 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A CA    1 
ATOM   987  C C     . GLN A 1 120 ? -19.163 16.962  -16.012 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A C     1 
ATOM   988  O O     . GLN A 1 120 ? -20.110 17.630  -16.479 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A O     1 
ATOM   989  C CB    . GLN A 1 120 ? -17.678 18.765  -15.128 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A CB    1 
ATOM   990  C CG    . GLN A 1 120 ? -18.138 18.480  -13.689 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A CG    1 
ATOM   991  C CD    . GLN A 1 120 ? -17.131 17.591  -12.956 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A CD    1 
ATOM   992  O OE1   . GLN A 1 120 ? -15.998 18.011  -12.721 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A OE1   1 
ATOM   993  N NE2   . GLN A 1 120 ? -17.535 16.349  -12.616 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A NE2   1 
ATOM   994  N N     . MET A 1 121 ? -19.321 15.738  -15.504 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 121 MET A N     1 
ATOM   995  C CA    . MET A 1 121 ? -20.656 15.183  -15.271 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 121 MET A CA    1 
ATOM   996  C C     . MET A 1 121 ? -21.197 15.639  -13.908 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 121 MET A C     1 
ATOM   997  O O     . MET A 1 121 ? -20.410 15.796  -12.958 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 121 MET A O     1 
ATOM   998  C CB    . MET A 1 121 ? -20.643 13.652  -15.366 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 121 MET A CB    1 
ATOM   999  C CG    . MET A 1 121 ? -20.050 13.148  -16.701 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 121 MET A CG    1 
ATOM   1000 S SD    . MET A 1 121 ? -20.963 13.595  -18.185 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 121 MET A SD    1 
ATOM   1001 C CE    . MET A 1 121 ? -22.540 12.732  -17.909 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 121 MET A CE    1 
ATOM   1002 N N     . HIS A 1 122 ? -22.520 15.832  -13.836 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A N     1 
ATOM   1003 C CA    . HIS A 1 122 ? -23.158 16.428  -12.661 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CA    1 
ATOM   1004 C C     . HIS A 1 122 ? -23.898 15.382  -11.823 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A C     1 
ATOM   1005 O O     . HIS A 1 122 ? -24.153 14.267  -12.283 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A O     1 
ATOM   1006 C CB    . HIS A 1 122 ? -24.179 17.504  -13.068 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CB    1 
ATOM   1007 C CG    . HIS A 1 122 ? -23.623 18.610  -13.909 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CG    1 
ATOM   1008 N ND1   . HIS A 1 122 ? -22.338 19.106  -13.799 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A ND1   1 
ATOM   1009 C CD2   . HIS A 1 122 ? -24.221 19.338  -14.875 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CD2   1 
ATOM   1010 C CE1   . HIS A 1 122 ? -22.166 20.079  -14.679 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CE1   1 
ATOM   1011 N NE2   . HIS A 1 122 ? -23.295 20.242  -15.341 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A NE2   1 
ATOM   1012 N N     . TRP A 1 123 ? -24.217 15.759  -10.588 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A N     1 
ATOM   1013 C CA    . TRP A 1 123 ? -24.946 14.888  -9.675  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CA    1 
ATOM   1014 C C     . TRP A 1 123 ? -26.239 15.628  -9.274  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A C     1 
ATOM   1015 O O     . TRP A 1 123 ? -26.185 16.812  -8.993  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A O     1 
ATOM   1016 C CB    . TRP A 1 123 ? -24.056 14.568  -8.444  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CB    1 
ATOM   1017 C CG    . TRP A 1 123 ? -24.387 13.257  -7.755  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CG    1 
ATOM   1018 C CD1   . TRP A 1 123 ? -24.852 13.084  -6.467  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CD1   1 
ATOM   1019 C CD2   . TRP A 1 123 ? -24.284 11.936  -8.324  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CD2   1 
ATOM   1020 N NE1   . TRP A 1 123 ? -25.005 11.733  -6.197  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A NE1   1 
ATOM   1021 C CE2   . TRP A 1 123 ? -24.686 11.009  -7.320  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CE2   1 
ATOM   1022 C CE3   . TRP A 1 123 ? -23.896 11.448  -9.587  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CE3   1 
ATOM   1023 C CZ2   . TRP A 1 123 ? -24.707 9.616   -7.550  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CZ2   1 
ATOM   1024 C CZ3   . TRP A 1 123 ? -23.893 10.063  -9.804  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CZ3   1 
ATOM   1025 C CH2   . TRP A 1 123 ? -24.315 9.169   -8.793  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CH2   1 
ATOM   1026 N N     . PRO A 1 124 ? -27.410 14.952  -9.261  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A N     1 
ATOM   1027 C CA    . PRO A 1 124 ? -27.645 13.518  -9.514  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CA    1 
ATOM   1028 C C     . PRO A 1 124 ? -27.503 13.156  -10.996 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A C     1 
ATOM   1029 O O     . PRO A 1 124 ? -27.503 14.058  -11.854 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A O     1 
ATOM   1030 C CB    . PRO A 1 124 ? -29.091 13.338  -9.063  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CB    1 
ATOM   1031 C CG    . PRO A 1 124 ? -29.721 14.671  -9.311  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CG    1 
ATOM   1032 C CD    . PRO A 1 124 ? -28.682 15.673  -8.962  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CD    1 
ATOM   1033 N N     . PRO A 1 125 ? -27.366 11.846  -11.308 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A N     1 
ATOM   1034 C CA    . PRO A 1 125 ? -27.182 11.402  -12.696 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CA    1 
ATOM   1035 C C     . PRO A 1 125 ? -28.548 11.271  -13.397 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A C     1 
ATOM   1036 O O     . PRO A 1 125 ? -28.981 10.182  -13.775 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A O     1 
ATOM   1037 C CB    . PRO A 1 125 ? -26.471 10.050  -12.523 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CB    1 
ATOM   1038 C CG    . PRO A 1 125 ? -27.118 9.485   -11.247 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CG    1 
ATOM   1039 C CD    . PRO A 1 125 ? -27.367 10.711  -10.354 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CD    1 
ATOM   1040 N N     . GLY A 1 126 ? -29.198 12.412  -13.554 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A N     1 
ATOM   1041 C CA    . GLY A 1 126 ? -30.577 12.491  -14.014 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A CA    1 
ATOM   1042 C C     . GLY A 1 126 ? -31.529 12.235  -12.862 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A C     1 
ATOM   1043 O O     . GLY A 1 126 ? -32.724 11.924  -13.078 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A O     1 
ATOM   1044 O OXT   . GLY A 1 126 ? -31.139 12.357  -11.686 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A OXT   1 
ATOM   1045 N N     . GLY B 1 15  ? -4.914  2.870   -0.705  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 15  GLY B N     1 
ATOM   1046 C CA    . GLY B 1 15  ? -5.314  3.383   0.637   1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 15  GLY B CA    1 
ATOM   1047 C C     . GLY B 1 15  ? -6.731  2.948   0.992   1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 15  GLY B C     1 
ATOM   1048 O O     . GLY B 1 15  ? -7.503  2.577   0.113   1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 15  GLY B O     1 
ATOM   1049 N N     . ASP B 1 16  ? -7.070  2.998   2.277   1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B N     1 
ATOM   1050 C CA    . ASP B 1 16  ? -8.406  2.580   2.737   1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CA    1 
ATOM   1051 C C     . ASP B 1 16  ? -9.424  3.670   2.437   1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B C     1 
ATOM   1052 O O     . ASP B 1 16  ? -9.060  4.844   2.273   1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B O     1 
ATOM   1053 C CB    . ASP B 1 16  ? -8.360  2.344   4.231   1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CB    1 
ATOM   1054 C CG    . ASP B 1 16  ? -9.549  1.574   4.749   1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CG    1 
ATOM   1055 O OD1   . ASP B 1 16  ? -10.094 0.688   4.034   1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD1   1 
ATOM   1056 O OD2   . ASP B 1 16  ? -9.923  1.868   5.903   1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD2   1 
ATOM   1057 N N     . THR B 1 17  ? -10.691 3.282   2.349   1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 17  THR B N     1 
ATOM   1058 C CA    . THR B 1 17  ? -11.792 4.245   2.180   1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 17  THR B CA    1 
ATOM   1059 C C     . THR B 1 17  ? -12.909 3.915   3.145   1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 17  THR B C     1 
ATOM   1060 O O     . THR B 1 17  ? -12.915 2.853   3.779   1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 17  THR B O     1 
ATOM   1061 C CB    . THR B 1 17  ? -12.395 4.215   0.747   1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 17  THR B CB    1 
ATOM   1062 O OG1   . THR B 1 17  ? -13.180 3.022   0.583   1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 17  THR B OG1   1 
ATOM   1063 C CG2   . THR B 1 17  ? -11.295 4.325   -0.355  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 17  THR B CG2   1 
ATOM   1064 N N     . ILE B 1 18  ? -13.895 4.809   3.206   1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B N     1 
ATOM   1065 C CA    . ILE B 1 18  ? -15.051 4.577   4.035   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CA    1 
ATOM   1066 C C     . ILE B 1 18  ? -15.837 3.332   3.572   1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B C     1 
ATOM   1067 O O     . ILE B 1 18  ? -16.490 2.682   4.386   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B O     1 
ATOM   1068 C CB    . ILE B 1 18  ? -15.943 5.847   4.068   1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CB    1 
ATOM   1069 C CG1   . ILE B 1 18  ? -16.944 5.764   5.224   1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CG1   1 
ATOM   1070 C CG2   . ILE B 1 18  ? -16.612 6.120   2.689   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CG2   1 
ATOM   1071 C CD1   . ILE B 1 18  ? -17.527 7.102   5.625   1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CD1   1 
ATOM   1072 N N     . PHE B 1 19  ? -15.770 2.990   2.280   1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 19  PHE B N     1 
ATOM   1073 C CA    . PHE B 1 19  ? -16.402 1.746   1.828   1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CA    1 
ATOM   1074 C C     . PHE B 1 19  ? -15.678 0.504   2.360   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 19  PHE B C     1 
ATOM   1075 O O     . PHE B 1 19  ? -16.337 -0.519  2.636   1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 19  PHE B O     1 
ATOM   1076 C CB    . PHE B 1 19  ? -16.561 1.705   0.306   1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CB    1 
ATOM   1077 C CG    . PHE B 1 19  ? -17.592 2.677   -0.239  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CG    1 
ATOM   1078 C CD1   . PHE B 1 19  ? -18.442 3.409   0.618   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CD1   1 
ATOM   1079 C CD2   . PHE B 1 19  ? -17.734 2.844   -1.623  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CD2   1 
ATOM   1080 C CE1   . PHE B 1 19  ? -19.395 4.300   0.093   1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CE1   1 
ATOM   1081 C CE2   . PHE B 1 19  ? -18.679 3.739   -2.148  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CE2   1 
ATOM   1082 C CZ    . PHE B 1 19  ? -19.515 4.467   -1.286  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CZ    1 
ATOM   1083 N N     . GLY B 1 20  ? -14.350 0.592   2.525   1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B N     1 
ATOM   1084 C CA    . GLY B 1 20  ? -13.615 -0.472  3.201   1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B CA    1 
ATOM   1085 C C     . GLY B 1 20  ? -14.119 -0.637  4.644   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B C     1 
ATOM   1086 O O     . GLY B 1 20  ? -14.326 -1.766  5.117   1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 20  GLY B O     1 
ATOM   1087 N N     . LYS B 1 21  ? -14.318 0.481   5.345   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B N     1 
ATOM   1088 C CA    . LYS B 1 21  ? -14.819 0.414   6.714   1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CA    1 
ATOM   1089 C C     . LYS B 1 21  ? -16.215 -0.238  6.751   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B C     1 
ATOM   1090 O O     . LYS B 1 21  ? -16.543 -0.996  7.685   1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B O     1 
ATOM   1091 C CB    . LYS B 1 21  ? -14.906 1.811   7.343   1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CB    1 
ATOM   1092 C CG    . LYS B 1 21  ? -13.555 2.417   7.614   1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CG    1 
ATOM   1093 C CD    . LYS B 1 21  ? -13.690 3.825   8.221   1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CD    1 
ATOM   1094 C CE    . LYS B 1 21  ? -12.351 4.446   8.531   1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CE    1 
ATOM   1095 N NZ    . LYS B 1 21  ? -11.833 4.040   9.860   1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B NZ    1 
ATOM   1096 N N     . ILE B 1 22  ? -17.055 0.090   5.762   1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B N     1 
ATOM   1097 C CA    . ILE B 1 22  ? -18.401 -0.507  5.685   1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CA    1 
ATOM   1098 C C     . ILE B 1 22  ? -18.311 -2.030  5.478   1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B C     1 
ATOM   1099 O O     . ILE B 1 22  ? -18.965 -2.795  6.191   1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B O     1 
ATOM   1100 C CB    . ILE B 1 22  ? -19.287 0.220   4.633   1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CB    1 
ATOM   1101 C CG1   . ILE B 1 22  ? -19.646 1.626   5.156   1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG1   1 
ATOM   1102 C CG2   . ILE B 1 22  ? -20.550 -0.606  4.316   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG2   1 
ATOM   1103 C CD1   . ILE B 1 22  ? -20.330 2.554   4.116   1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CD1   1 
ATOM   1104 N N     . ILE B 1 23  ? -17.467 -2.461  4.546   1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B N     1 
ATOM   1105 C CA    . ILE B 1 23  ? -17.241 -3.898  4.319   1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CA    1 
ATOM   1106 C C     . ILE B 1 23  ? -16.775 -4.625  5.600   1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B C     1 
ATOM   1107 O O     . ILE B 1 23  ? -17.197 -5.754  5.880   1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B O     1 
ATOM   1108 C CB    . ILE B 1 23  ? -16.193 -4.113  3.179   1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CB    1 
ATOM   1109 C CG1   . ILE B 1 23  ? -16.779 -3.759  1.824   1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CG1   1 
ATOM   1110 C CG2   . ILE B 1 23  ? -15.656 -5.544  3.158   1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CG2   1 
ATOM   1111 C CD1   . ILE B 1 23  ? -15.717 -3.453  0.780   1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CD1   1 
ATOM   1112 N N     . ARG B 1 24  ? -15.893 -3.980  6.358   1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B N     1 
ATOM   1113 C CA    . ARG B 1 24  ? -15.323 -4.582  7.568   1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CA    1 
ATOM   1114 C C     . ARG B 1 24  ? -16.254 -4.472  8.782   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B C     1 
ATOM   1115 O O     . ARG B 1 24  ? -15.930 -4.956  9.862   1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B O     1 
ATOM   1116 C CB    . ARG B 1 24  ? -13.962 -3.937  7.846   1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CB    1 
ATOM   1117 C CG    . ARG B 1 24  ? -12.901 -4.256  6.760   1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CG    1 
ATOM   1118 C CD    . ARG B 1 24  ? -11.464 -3.928  7.197   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CD    1 
ATOM   1119 N NE    . ARG B 1 24  ? -11.334 -2.527  7.624   1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NE    1 
ATOM   1120 C CZ    . ARG B 1 24  ? -11.115 -1.496  6.813   1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CZ    1 
ATOM   1121 N NH1   . ARG B 1 24  ? -10.910 -1.713  5.526   1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NH1   1 
ATOM   1122 N NH2   . ARG B 1 24  ? -11.047 -0.249  7.308   1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NH2   1 
ATOM   1123 N N     A LYS B 1 25  ? -17.409 -3.838  8.568   0.50 12.00 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B N     1 
ATOM   1124 N N     B LYS B 1 25  ? -17.408 -3.838  8.567   0.50 12.25 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B N     1 
ATOM   1125 C CA    A LYS B 1 25  ? -18.445 -3.640  9.599   0.50 11.86 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CA    1 
ATOM   1126 C CA    B LYS B 1 25  ? -18.441 -3.643  9.600   0.50 12.42 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CA    1 
ATOM   1127 C C     A LYS B 1 25  ? -17.972 -2.710  10.723  0.50 12.52 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B C     1 
ATOM   1128 C C     B LYS B 1 25  ? -17.964 -2.717  10.725  0.50 12.80 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B C     1 
ATOM   1129 O O     A LYS B 1 25  ? -18.493 -2.757  11.840  0.50 13.77 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B O     1 
ATOM   1130 O O     B LYS B 1 25  ? -18.475 -2.777  11.847  0.50 14.01 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B O     1 
ATOM   1131 C CB    A LYS B 1 25  ? -19.012 -4.974  10.158  0.50 11.80 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CB    1 
ATOM   1132 C CB    B LYS B 1 25  ? -19.001 -4.979  10.157  0.50 12.63 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CB    1 
ATOM   1133 C CG    A LYS B 1 25  ? -19.316 -6.028  9.081   0.50 10.21 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CG    1 
ATOM   1134 C CG    B LYS B 1 25  ? -19.370 -6.013  9.078   0.50 12.80 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CG    1 
ATOM   1135 C CD    A LYS B 1 25  ? -20.397 -5.579  8.100   0.50 9.64  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CD    1 
ATOM   1136 C CD    B LYS B 1 25  ? -20.286 -5.427  7.997   0.50 15.42 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CD    1 
ATOM   1137 C CE    A LYS B 1 25  ? -20.454 -6.489  6.870   0.50 9.02  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CE    1 
ATOM   1138 C CE    B LYS B 1 25  ? -20.902 -6.505  7.100   0.50 17.02 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CE    1 
ATOM   1139 N NZ    A LYS B 1 25  ? -21.016 -7.842  7.240   0.50 8.22  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B NZ    1 
ATOM   1140 N NZ    B LYS B 1 25  ? -19.897 -7.437  6.543   0.50 17.93 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B NZ    1 
ATOM   1141 N N     . GLU B 1 26  ? -17.009 -1.847  10.406  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B N     1 
ATOM   1142 C CA    . GLU B 1 26  ? -16.467 -0.909  11.392  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CA    1 
ATOM   1143 C C     . GLU B 1 26  ? -17.372 0.301   11.577  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B C     1 
ATOM   1144 O O     . GLU B 1 26  ? -17.356 0.933   12.635  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B O     1 
ATOM   1145 C CB    . GLU B 1 26  ? -15.054 -0.467  11.002  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CB    1 
ATOM   1146 C CG    . GLU B 1 26  ? -14.036 -1.577  11.085  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CG    1 
ATOM   1147 C CD    . GLU B 1 26  ? -12.704 -1.216  10.442  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CD    1 
ATOM   1148 O OE1   . GLU B 1 26  ? -12.531 -0.075  9.962   1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B OE1   1 
ATOM   1149 O OE2   . GLU B 1 26  ? -11.827 -2.089  10.407  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B OE2   1 
ATOM   1150 N N     . ILE B 1 27  ? -18.144 0.641   10.552  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B N     1 
ATOM   1151 C CA    . ILE B 1 27  ? -19.162 1.698   10.717  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CA    1 
ATOM   1152 C C     . ILE B 1 27  ? -20.472 1.177   10.153  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B C     1 
ATOM   1153 O O     . ILE B 1 27  ? -20.472 0.268   9.335   1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B O     1 
ATOM   1154 C CB    . ILE B 1 27  ? -18.801 3.023   10.049  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CB    1 
ATOM   1155 C CG1   . ILE B 1 27  ? -18.757 2.870   8.538   1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CG1   1 
ATOM   1156 C CG2   . ILE B 1 27  ? -17.479 3.602   10.596  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CG2   1 
ATOM   1157 C CD1   . ILE B 1 27  ? -18.683 4.202   7.806   1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CD1   1 
ATOM   1158 N N     . PRO B 1 28  ? -21.585 1.744   10.617  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 28  PRO B N     1 
ATOM   1159 C CA    . PRO B 1 28  ? -22.855 1.164   10.176  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 28  PRO B CA    1 
ATOM   1160 C C     . PRO B 1 28  ? -23.302 1.583   8.772   1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 28  PRO B C     1 
ATOM   1161 O O     . PRO B 1 28  ? -22.962 2.671   8.272   1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 28  PRO B O     1 
ATOM   1162 C CB    . PRO B 1 28  ? -23.853 1.665   11.221  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 28  PRO B CB    1 
ATOM   1163 C CG    . PRO B 1 28  ? -23.228 2.868   11.837  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 28  PRO B CG    1 
ATOM   1164 C CD    . PRO B 1 28  ? -21.736 2.655   11.767  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 28  PRO B CD    1 
ATOM   1165 N N     . ALA B 1 29  ? -24.056 0.694   8.146   1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B N     1 
ATOM   1166 C CA    . ALA B 1 29  ? -24.753 0.976   6.894   1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B CA    1 
ATOM   1167 C C     . ALA B 1 29  ? -25.983 0.077   6.884   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B C     1 
ATOM   1168 O O     . ALA B 1 29  ? -25.978 -0.962  7.551   1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B O     1 
ATOM   1169 C CB    . ALA B 1 29  ? -23.863 0.695   5.708   1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B CB    1 
ATOM   1170 N N     A LYS B 1 30  ? -27.015 0.472   6.148   0.25 14.37 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B N     1 
ATOM   1171 N N     B LYS B 1 30  ? -27.037 0.476   6.172   0.25 13.99 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B N     1 
ATOM   1172 N N     C LYS B 1 30  ? -26.998 0.460   6.114   0.50 14.05 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B N     1 
ATOM   1173 C CA    A LYS B 1 30  ? -28.211 -0.349  6.009   0.25 14.24 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CA    1 
ATOM   1174 C CA    B LYS B 1 30  ? -28.213 -0.389  6.032   0.25 13.44 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CA    1 
ATOM   1175 C CA    C LYS B 1 30  ? -28.235 -0.313  5.984   0.50 14.06 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CA    1 
ATOM   1176 C C     A LYS B 1 30  ? -28.008 -1.351  4.882   0.25 13.98 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B C     1 
ATOM   1177 C C     B LYS B 1 30  ? -27.985 -1.385  4.906   0.25 13.68 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B C     1 
ATOM   1178 C C     C LYS B 1 30  ? -28.119 -1.346  4.865   0.50 13.46 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B C     1 
ATOM   1179 O O     A LYS B 1 30  ? -28.226 -1.046  3.710   0.25 13.84 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B O     1 
ATOM   1180 O O     B LYS B 1 30  ? -28.147 -1.063  3.729   0.25 13.56 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B O     1 
ATOM   1181 O O     C LYS B 1 30  ? -28.178 -0.999  3.687   0.50 13.20 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B O     1 
ATOM   1182 C CB    A LYS B 1 30  ? -29.439 0.529   5.779   0.25 14.64 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CB    1 
ATOM   1183 C CB    B LYS B 1 30  ? -29.512 0.393   5.807   0.25 13.40 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CB    1 
ATOM   1184 C CB    C LYS B 1 30  ? -29.416 0.633   5.721   0.50 14.74 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CB    1 
ATOM   1185 C CG    A LYS B 1 30  ? -29.826 1.322   7.016   0.25 16.21 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CG    1 
ATOM   1186 C CG    B LYS B 1 30  ? -30.733 -0.527  5.852   0.25 12.08 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CG    1 
ATOM   1187 C CG    C LYS B 1 30  ? -29.531 1.762   6.738   0.50 18.73 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CG    1 
ATOM   1188 C CD    A LYS B 1 30  ? -30.656 2.536   6.646   0.25 18.74 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CD    1 
ATOM   1189 C CD    B LYS B 1 30  ? -32.063 0.192   5.716   0.25 11.79 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CD    1 
ATOM   1190 C CD    C LYS B 1 30  ? -30.755 2.645   6.480   0.50 23.57 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CD    1 
ATOM   1191 C CE    A LYS B 1 30  ? -30.908 3.425   7.848   0.25 18.41 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CE    1 
ATOM   1192 C CE    B LYS B 1 30  ? -33.193 -0.796  5.961   0.25 13.85 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CE    1 
ATOM   1193 C CE    C LYS B 1 30  ? -30.587 3.510   5.233   0.50 25.02 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CE    1 
ATOM   1194 N NZ    A LYS B 1 30  ? -29.793 4.380   8.081   0.25 19.09 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B NZ    1 
ATOM   1195 N NZ    B LYS B 1 30  ? -34.446 -0.103  6.330   0.25 14.68 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B NZ    1 
ATOM   1196 N NZ    C LYS B 1 30  ? -31.883 3.950   4.634   0.50 26.42 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B NZ    1 
ATOM   1197 N N     A ILE B 1 31  ? -27.567 -2.544  5.261   0.50 13.99 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B N     1 
ATOM   1198 N N     B ILE B 1 31  ? -27.603 -2.595  5.290   0.50 14.08 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B N     1 
ATOM   1199 C CA    A ILE B 1 31  ? -27.200 -3.588  4.304   0.50 13.86 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CA    1 
ATOM   1200 C CA    B ILE B 1 31  ? -27.216 -3.632  4.338   0.50 14.46 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CA    1 
ATOM   1201 C C     A ILE B 1 31  ? -28.435 -4.259  3.716   0.50 14.03 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B C     1 
ATOM   1202 C C     B ILE B 1 31  ? -28.446 -4.281  3.718   0.50 14.31 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B C     1 
ATOM   1203 O O     A ILE B 1 31  ? -29.372 -4.639  4.445   0.50 15.16 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B O     1 
ATOM   1204 O O     B ILE B 1 31  ? -29.397 -4.662  4.427   0.50 15.37 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B O     1 
ATOM   1205 C CB    A ILE B 1 31  ? -26.290 -4.657  4.956   0.50 13.91 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CB    1 
ATOM   1206 C CB    B ILE B 1 31  ? -26.345 -4.707  5.026   0.50 14.73 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CB    1 
ATOM   1207 C CG1   A ILE B 1 31  ? -24.915 -4.049  5.255   0.50 13.69 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG1   1 
ATOM   1208 C CG1   B ILE B 1 31  ? -25.204 -4.021  5.786   0.50 16.17 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG1   1 
ATOM   1209 C CG2   A ILE B 1 31  ? -26.189 -5.898  4.064   0.50 14.41 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG2   1 
ATOM   1210 C CG2   B ILE B 1 31  ? -25.822 -5.721  4.003   0.50 15.43 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG2   1 
ATOM   1211 C CD1   A ILE B 1 31  ? -24.112 -4.829  6.301   0.50 13.47 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CD1   1 
ATOM   1212 C CD1   B ILE B 1 31  ? -24.069 -3.600  4.909   0.50 17.86 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CD1   1 
ATOM   1213 N N     . ILE B 1 32  ? -28.427 -4.392  2.391   1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B N     1 
ATOM   1214 C CA    . ILE B 1 32  ? -29.515 -5.015  1.644   1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CA    1 
ATOM   1215 C C     . ILE B 1 32  ? -29.168 -6.466  1.353   1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B C     1 
ATOM   1216 O O     . ILE B 1 32  ? -30.019 -7.341  1.434   1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B O     1 
ATOM   1217 C CB    . ILE B 1 32  ? -29.743 -4.255  0.302   1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CB    1 
ATOM   1218 C CG1   . ILE B 1 32  ? -30.184 -2.824  0.584   1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CG1   1 
ATOM   1219 C CG2   . ILE B 1 32  ? -30.693 -4.999  -0.645  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CG2   1 
ATOM   1220 C CD1   . ILE B 1 32  ? -29.876 -1.859  -0.566  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CD1   1 
ATOM   1221 N N     . PHE B 1 33  ? -27.917 -6.728  0.987   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B N     1 
ATOM   1222 C CA    . PHE B 1 33  ? -27.509 -8.076  0.572   1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CA    1 
ATOM   1223 C C     . PHE B 1 33  ? -26.010 -8.195  0.762   1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B C     1 
ATOM   1224 O O     . PHE B 1 33  ? -25.287 -7.209  0.578   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B O     1 
ATOM   1225 C CB    . PHE B 1 33  ? -27.857 -8.340  -0.905  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CB    1 
ATOM   1226 C CG    . PHE B 1 33  ? -27.361 -9.681  -1.406  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CG    1 
ATOM   1227 C CD1   . PHE B 1 33  ? -26.219 -9.767  -2.194  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CD1   1 
ATOM   1228 C CD2   . PHE B 1 33  ? -28.009 -10.863 -1.029  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CD2   1 
ATOM   1229 C CE1   . PHE B 1 33  ? -25.746 -11.023 -2.635  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CE1   1 
ATOM   1230 C CE2   . PHE B 1 33  ? -27.548 -12.109 -1.466  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CE2   1 
ATOM   1231 C CZ    . PHE B 1 33  ? -26.420 -12.181 -2.270  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CZ    1 
ATOM   1232 N N     . GLU B 1 34  ? -25.535 -9.404  1.070   1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B N     1 
ATOM   1233 C CA    . GLU B 1 34  ? -24.101 -9.668  1.121   1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CA    1 
ATOM   1234 C C     . GLU B 1 34  ? -23.842 -11.070 0.616   1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B C     1 
ATOM   1235 O O     . GLU B 1 34  ? -24.666 -11.960 0.811   1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B O     1 
ATOM   1236 C CB    . GLU B 1 34  ? -23.556 -9.512  2.553   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CB    1 
ATOM   1237 C CG    . GLU B 1 34  ? -22.040 -9.567  2.661   1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CG    1 
ATOM   1238 C CD    . GLU B 1 34  ? -21.513 -9.215  4.059   1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CD    1 
ATOM   1239 O OE1   . GLU B 1 34  ? -22.318 -8.887  4.969   1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B OE1   1 
ATOM   1240 O OE2   . GLU B 1 34  ? -20.289 -9.268  4.231   1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B OE2   1 
ATOM   1241 N N     . ASP B 1 35  ? -22.718 -11.267 -0.073  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B N     1 
ATOM   1242 C CA    . ASP B 1 35  ? -22.230 -12.625 -0.324  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CA    1 
ATOM   1243 C C     . ASP B 1 35  ? -20.735 -12.684 -0.056  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B C     1 
ATOM   1244 O O     . ASP B 1 35  ? -20.215 -11.840 0.702   1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B O     1 
ATOM   1245 C CB    . ASP B 1 35  ? -22.690 -13.189 -1.698  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CB    1 
ATOM   1246 C CG    . ASP B 1 35  ? -22.115 -12.432 -2.893  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CG    1 
ATOM   1247 O OD1   . ASP B 1 35  ? -21.108 -11.730 -2.748  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD1   1 
ATOM   1248 O OD2   . ASP B 1 35  ? -22.719 -12.542 -3.977  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD2   1 
ATOM   1249 N N     . ASP B 1 36  ? -20.043 -13.675 -0.612  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B N     1 
ATOM   1250 C CA    . ASP B 1 36  ? -18.595 -13.818 -0.343  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CA    1 
ATOM   1251 C C     . ASP B 1 36  ? -17.730 -12.793 -1.097  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B C     1 
ATOM   1252 O O     . ASP B 1 36  ? -16.527 -12.691 -0.815  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B O     1 
ATOM   1253 C CB    . ASP B 1 36  ? -18.100 -15.249 -0.643  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CB    1 
ATOM   1254 C CG    . ASP B 1 36  ? -18.281 -15.650 -2.093  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CG    1 
ATOM   1255 O OD1   . ASP B 1 36  ? -19.073 -14.994 -2.801  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B OD1   1 
ATOM   1256 O OD2   . ASP B 1 36  ? -17.657 -16.647 -2.518  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B OD2   1 
ATOM   1257 N N     . ARG B 1 37  ? -18.317 -12.060 -2.045  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B N     1 
ATOM   1258 C CA    . ARG B 1 37  ? -17.503 -11.213 -2.923  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CA    1 
ATOM   1259 C C     . ARG B 1 37  ? -18.041 -9.798  -3.149  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B C     1 
ATOM   1260 O O     . ARG B 1 37  ? -17.394 -9.011  -3.857  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B O     1 
ATOM   1261 C CB    . ARG B 1 37  ? -17.245 -11.918 -4.271  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CB    1 
ATOM   1262 C CG    . ARG B 1 37  ? -18.533 -12.193 -5.082  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CG    1 
ATOM   1263 C CD    . ARG B 1 37  ? -18.284 -13.307 -6.132  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CD    1 
ATOM   1264 N NE    . ARG B 1 37  ? -18.084 -14.599 -5.471  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NE    1 
ATOM   1265 C CZ    . ARG B 1 37  ? -17.637 -15.696 -6.082  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CZ    1 
ATOM   1266 N NH1   . ARG B 1 37  ? -17.313 -15.653 -7.395  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH1   1 
ATOM   1267 N NH2   . ARG B 1 37  ? -17.488 -16.837 -5.390  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH2   1 
ATOM   1268 N N     . CYS B 1 38  ? -19.215 -9.487  -2.592  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 38  CYS B N     1 
ATOM   1269 C CA    . CYS B 1 38  ? -19.779 -8.142  -2.729  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 38  CYS B CA    1 
ATOM   1270 C C     . CYS B 1 38  ? -20.729 -7.820  -1.591  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 38  CYS B C     1 
ATOM   1271 O O     . CYS B 1 38  ? -21.114 -8.705  -0.811  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 38  CYS B O     1 
ATOM   1272 C CB    . CYS B 1 38  ? -20.475 -7.935  -4.104  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 38  CYS B CB    1 
ATOM   1273 S SG    . CYS B 1 38  ? -22.068 -8.813  -4.271  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 38  CYS B SG    1 
ATOM   1274 N N     . LEU B 1 39  ? -21.088 -6.536  -1.532  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 39  LEU B N     1 
ATOM   1275 C CA    . LEU B 1 39  ? -21.965 -6.006  -0.509  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CA    1 
ATOM   1276 C C     . LEU B 1 39  ? -22.867 -4.956  -1.171  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 39  LEU B C     1 
ATOM   1277 O O     . LEU B 1 39  ? -22.380 -4.107  -1.936  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 39  LEU B O     1 
ATOM   1278 C CB    . LEU B 1 39  ? -21.120 -5.368  0.615   1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CB    1 
ATOM   1279 C CG    . LEU B 1 39  ? -21.870 -4.834  1.836   1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CG    1 
ATOM   1280 C CD1   . LEU B 1 39  ? -22.486 -5.973  2.615   1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CD1   1 
ATOM   1281 C CD2   . LEU B 1 39  ? -20.963 -3.973  2.738   1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CD2   1 
ATOM   1282 N N     . ALA B 1 40  ? -24.162 -5.018  -0.875  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 40  ALA B N     1 
ATOM   1283 C CA    . ALA B 1 40  ? -25.126 -3.998  -1.337  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 40  ALA B CA    1 
ATOM   1284 C C     . ALA B 1 40  ? -25.735 -3.296  -0.134  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 40  ALA B C     1 
ATOM   1285 O O     . ALA B 1 40  ? -26.137 -3.956  0.828   1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 40  ALA B O     1 
ATOM   1286 C CB    . ALA B 1 40  ? -26.228 -4.635  -2.202  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 40  ALA B CB    1 
ATOM   1287 N N     . PHE B 1 41  ? -25.821 -1.971  -0.191  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B N     1 
ATOM   1288 C CA    . PHE B 1 41  ? -26.298 -1.182  0.956   1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CA    1 
ATOM   1289 C C     . PHE B 1 41  ? -26.888 0.154   0.494   1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B C     1 
ATOM   1290 O O     . PHE B 1 41  ? -26.544 0.670   -0.564  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B O     1 
ATOM   1291 C CB    . PHE B 1 41  ? -25.183 -0.966  2.006   1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CB    1 
ATOM   1292 C CG    . PHE B 1 41  ? -23.932 -0.306  1.447   1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CG    1 
ATOM   1293 C CD1   . PHE B 1 41  ? -23.741 1.086   1.545   1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CD1   1 
ATOM   1294 C CD2   . PHE B 1 41  ? -22.929 -1.067  0.841   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CD2   1 
ATOM   1295 C CE1   . PHE B 1 41  ? -22.559 1.688   1.054   1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CE1   1 
ATOM   1296 C CE2   . PHE B 1 41  ? -21.763 -0.459  0.320   1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CE2   1 
ATOM   1297 C CZ    . PHE B 1 41  ? -21.589 0.909   0.430   1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CZ    1 
ATOM   1298 N N     . HIS B 1 42  ? -27.820 0.698   1.278   1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B N     1 
ATOM   1299 C CA    . HIS B 1 42  ? -28.418 1.976   0.891   1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CA    1 
ATOM   1300 C C     . HIS B 1 42  ? -27.410 3.121   0.938   1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B C     1 
ATOM   1301 O O     . HIS B 1 42  ? -26.596 3.191   1.853   1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B O     1 
ATOM   1302 C CB    . HIS B 1 42  ? -29.626 2.280   1.777   1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CB    1 
ATOM   1303 C CG    . HIS B 1 42  ? -30.754 1.322   1.563   1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CG    1 
ATOM   1304 N ND1   . HIS B 1 42  ? -31.668 1.482   0.546   1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B ND1   1 
ATOM   1305 C CD2   . HIS B 1 42  ? -31.121 0.195   2.230   1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CD2   1 
ATOM   1306 C CE1   . HIS B 1 42  ? -32.544 0.491   0.586   1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CE1   1 
ATOM   1307 N NE2   . HIS B 1 42  ? -32.236 -0.301  1.599   1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B NE2   1 
ATOM   1308 N N     A ASP B 1 43  ? -27.466 4.014   -0.055  0.50 11.59 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B N     1 
ATOM   1309 N N     B ASP B 1 43  ? -27.461 4.008   -0.047  0.50 11.67 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B N     1 
ATOM   1310 C CA    A ASP B 1 43  ? -26.616 5.226   -0.094  0.50 11.81 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B CA    1 
ATOM   1311 C CA    B ASP B 1 43  ? -26.567 5.155   -0.001  0.50 11.87 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B CA    1 
ATOM   1312 C C     A ASP B 1 43  ? -26.997 6.214   1.018   0.50 12.79 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B C     1 
ATOM   1313 C C     B ASP B 1 43  ? -26.990 6.147   1.079   0.50 12.83 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B C     1 
ATOM   1314 O O     A ASP B 1 43  ? -28.172 6.495   1.216   0.50 13.53 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B O     1 
ATOM   1315 O O     B ASP B 1 43  ? -28.172 6.362   1.314   0.50 13.46 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B O     1 
ATOM   1316 C CB    A ASP B 1 43  ? -26.767 5.898   -1.470  0.50 12.11 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B CB    1 
ATOM   1317 C CB    B ASP B 1 43  ? -26.486 5.843   -1.351  0.50 12.41 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B CB    1 
ATOM   1318 C CG    A ASP B 1 43  ? -25.658 6.894   -1.771  0.50 12.03 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B CG    1 
ATOM   1319 C CG    B ASP B 1 43  ? -25.299 6.744   -1.435  0.50 12.57 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B CG    1 
ATOM   1320 O OD1   A ASP B 1 43  ? -25.500 7.867   -1.000  0.50 12.05 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B OD1   1 
ATOM   1321 O OD1   B ASP B 1 43  ? -24.167 6.207   -1.441  0.50 13.97 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B OD1   1 
ATOM   1322 O OD2   A ASP B 1 43  ? -24.961 6.708   -2.795  0.50 12.75 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B OD2   1 
ATOM   1323 O OD2   B ASP B 1 43  ? -25.495 7.975   -1.447  0.50 12.95 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B OD2   1 
ATOM   1324 N N     . ILE B 1 44  ? -26.008 6.733   1.741   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B N     1 
ATOM   1325 C CA    . ILE B 1 44  ? -26.263 7.701   2.804   1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B CA    1 
ATOM   1326 C C     . ILE B 1 44  ? -26.754 9.068   2.283   1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B C     1 
ATOM   1327 O O     . ILE B 1 44  ? -27.350 9.846   3.043   1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B O     1 
ATOM   1328 C CB    . ILE B 1 44  ? -25.031 7.837   3.715   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B CB    1 
ATOM   1329 C CG1   . ILE B 1 44  ? -25.461 8.458   5.058   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B CG1   1 
ATOM   1330 C CG2   . ILE B 1 44  ? -23.921 8.650   3.020   1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B CG2   1 
ATOM   1331 C CD1   . ILE B 1 44  ? -24.457 8.349   6.168   1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B CD1   1 
ATOM   1332 N N     A SER B 1 45  ? -26.479 9.367   1.011   0.50 12.35 ? ? ? ? ? ? 45  SER B N     1 
ATOM   1333 N N     B SER B 1 45  ? -26.486 9.348   1.005   0.50 12.34 ? ? ? ? ? ? 45  SER B N     1 
ATOM   1334 C CA    A SER B 1 45  ? -26.946 10.615  0.403   0.50 13.26 ? ? ? ? ? ? 45  SER B CA    1 
ATOM   1335 C CA    B SER B 1 45  ? -26.907 10.597  0.369   0.50 13.21 ? ? ? ? ? ? 45  SER B CA    1 
ATOM   1336 C C     A SER B 1 45  ? -27.830 10.308  -0.810  0.50 13.43 ? ? ? ? ? ? 45  SER B C     1 
ATOM   1337 C C     B SER B 1 45  ? -27.814 10.277  -0.832  0.50 13.44 ? ? ? ? ? ? 45  SER B C     1 
ATOM   1338 O O     A SER B 1 45  ? -27.423 10.543  -1.948  0.50 13.63 ? ? ? ? ? ? 45  SER B O     1 
ATOM   1339 O O     B SER B 1 45  ? -27.410 10.467  -1.981  0.50 13.56 ? ? ? ? ? ? 45  SER B O     1 
ATOM   1340 C CB    A SER B 1 45  ? -25.762 11.485  -0.013  0.50 13.62 ? ? ? ? ? ? 45  SER B CB    1 
ATOM   1341 C CB    B SER B 1 45  ? -25.670 11.396  -0.064  0.50 13.63 ? ? ? ? ? ? 45  SER B CB    1 
ATOM   1342 O OG    A SER B 1 45  ? -26.233 12.706  -0.545  0.50 14.43 ? ? ? ? ? ? 45  SER B OG    1 
ATOM   1343 O OG    B SER B 1 45  ? -24.853 11.700  1.059   0.50 13.81 ? ? ? ? ? ? 45  SER B OG    1 
ATOM   1344 N N     . PRO B 1 46  ? -29.035 9.750   -0.573  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B N     1 
ATOM   1345 C CA    . PRO B 1 46  ? -29.816 9.210   -1.706  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CA    1 
ATOM   1346 C C     . PRO B 1 46  ? -30.345 10.276  -2.657  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B C     1 
ATOM   1347 O O     . PRO B 1 46  ? -30.800 11.346  -2.222  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B O     1 
ATOM   1348 C CB    . PRO B 1 46  ? -30.965 8.456   -1.025  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CB    1 
ATOM   1349 C CG    . PRO B 1 46  ? -31.127 9.155   0.320   1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CG    1 
ATOM   1350 C CD    . PRO B 1 46  ? -29.726 9.553   0.726   1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CD    1 
ATOM   1351 N N     . GLN B 1 47  ? -30.309 9.957   -3.947  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 47  GLN B N     1 
ATOM   1352 C CA    . GLN B 1 47  ? -30.672 10.894  -5.003  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CA    1 
ATOM   1353 C C     . GLN B 1 47  ? -31.998 10.472  -5.644  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 47  GLN B C     1 
ATOM   1354 O O     . GLN B 1 47  ? -32.454 11.090  -6.616  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 47  GLN B O     1 
ATOM   1355 C CB    . GLN B 1 47  ? -29.557 10.932  -6.072  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CB    1 
ATOM   1356 C CG    . GLN B 1 47  ? -28.194 11.383  -5.566  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CG    1 
ATOM   1357 C CD    . GLN B 1 47  ? -28.240 12.782  -5.020  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CD    1 
ATOM   1358 O OE1   . GLN B 1 47  ? -28.571 13.722  -5.748  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 47  GLN B OE1   1 
ATOM   1359 N NE2   . GLN B 1 47  ? -27.920 12.943  -3.722  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 47  GLN B NE2   1 
ATOM   1360 N N     . ALA B 1 48  ? -32.611 9.419   -5.105  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B N     1 
ATOM   1361 C CA    . ALA B 1 48  ? -33.925 8.954   -5.567  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B CA    1 
ATOM   1362 C C     . ALA B 1 48  ? -34.583 8.229   -4.389  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B C     1 
ATOM   1363 O O     . ALA B 1 48  ? -33.901 7.905   -3.413  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B O     1 
ATOM   1364 C CB    . ALA B 1 48  ? -33.759 7.985   -6.773  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B CB    1 
ATOM   1365 N N     . PRO B 1 49  ? -35.906 7.950   -4.461  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B N     1 
ATOM   1366 C CA    . PRO B 1 49  ? -36.568 7.274   -3.321  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CA    1 
ATOM   1367 C C     . PRO B 1 49  ? -35.916 5.946   -2.942  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B C     1 
ATOM   1368 O O     . PRO B 1 49  ? -35.903 5.585   -1.759  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B O     1 
ATOM   1369 C CB    . PRO B 1 49  ? -37.997 7.095   -3.818  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CB    1 
ATOM   1370 C CG    . PRO B 1 49  ? -38.188 8.306   -4.684  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CG    1 
ATOM   1371 C CD    . PRO B 1 49  ? -36.898 8.403   -5.457  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CD    1 
ATOM   1372 N N     . THR B 1 50  ? -35.356 5.242   -3.939  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 50  THR B N     1 
ATOM   1373 C CA    . THR B 1 50  ? -34.482 4.097   -3.703  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 50  THR B CA    1 
ATOM   1374 C C     . THR B 1 50  ? -33.160 4.419   -4.373  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 50  THR B C     1 
ATOM   1375 O O     . THR B 1 50  ? -33.105 4.716   -5.579  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 50  THR B O     1 
ATOM   1376 C CB    . THR B 1 50  ? -35.044 2.810   -4.317  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 50  THR B CB    1 
ATOM   1377 O OG1   . THR B 1 50  ? -36.267 2.494   -3.654  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 50  THR B OG1   1 
ATOM   1378 C CG2   . THR B 1 50  ? -34.051 1.643   -4.172  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 50  THR B CG2   1 
ATOM   1379 N N     . HIS B 1 51  ? -32.088 4.335   -3.598  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B N     1 
ATOM   1380 C CA    . HIS B 1 51  ? -30.737 4.585   -4.121  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CA    1 
ATOM   1381 C C     . HIS B 1 51  ? -29.783 3.771   -3.277  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B C     1 
ATOM   1382 O O     . HIS B 1 51  ? -29.593 4.065   -2.083  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B O     1 
ATOM   1383 C CB    . HIS B 1 51  ? -30.378 6.081   -4.079  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CB    1 
ATOM   1384 C CG    . HIS B 1 51  ? -28.998 6.411   -4.600  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CG    1 
ATOM   1385 N ND1   . HIS B 1 51  ? -28.512 7.707   -4.616  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B ND1   1 
ATOM   1386 C CD2   . HIS B 1 51  ? -27.996 5.634   -5.099  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CD2   1 
ATOM   1387 C CE1   . HIS B 1 51  ? -27.277 7.711   -5.093  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CE1   1 
ATOM   1388 N NE2   . HIS B 1 51  ? -26.941 6.467   -5.397  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B NE2   1 
ATOM   1389 N N     . PHE B 1 52  ? -29.252 2.710   -3.881  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B N     1 
ATOM   1390 C CA    . PHE B 1 52  ? -28.303 1.829   -3.204  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CA    1 
ATOM   1391 C C     . PHE B 1 52  ? -27.031 1.605   -4.026  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B C     1 
ATOM   1392 O O     . PHE B 1 52  ? -26.987 1.979   -5.200  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B O     1 
ATOM   1393 C CB    . PHE B 1 52  ? -28.958 0.505   -2.736  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CB    1 
ATOM   1394 C CG    . PHE B 1 52  ? -29.404 -0.433  -3.864  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CG    1 
ATOM   1395 C CD1   . PHE B 1 52  ? -28.558 -1.441  -4.356  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CD1   1 
ATOM   1396 C CD2   . PHE B 1 52  ? -30.648 -0.271  -4.445  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CD2   1 
ATOM   1397 C CE1   . PHE B 1 52  ? -28.982 -2.300  -5.396  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CE1   1 
ATOM   1398 C CE2   . PHE B 1 52  ? -31.116 -1.144  -5.458  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CE2   1 
ATOM   1399 C CZ    . PHE B 1 52  ? -30.249 -2.148  -5.950  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CZ    1 
ATOM   1400 N N     . LEU B 1 53  ? -26.004 1.032   -3.385  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N     1 
ATOM   1401 C CA    . LEU B 1 53  ? -24.712 0.741   -3.985  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA    1 
ATOM   1402 C C     . LEU B 1 53  ? -24.452 -0.752  -3.925  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C     1 
ATOM   1403 O O     . LEU B 1 53  ? -24.817 -1.414  -2.935  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O     1 
ATOM   1404 C CB    . LEU B 1 53  ? -23.597 1.437   -3.188  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB    1 
ATOM   1405 C CG    . LEU B 1 53  ? -23.688 2.947   -3.049  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG    1 
ATOM   1406 C CD1   . LEU B 1 53  ? -22.479 3.483   -2.297  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1   1 
ATOM   1407 C CD2   . LEU B 1 53  ? -23.770 3.613   -4.406  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2   1 
ATOM   1408 N N     . VAL B 1 54  ? -23.820 -1.281  -4.967  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B N     1 
ATOM   1409 C CA    . VAL B 1 54  ? -23.271 -2.643  -4.931  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CA    1 
ATOM   1410 C C     . VAL B 1 54  ? -21.761 -2.496  -5.132  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B C     1 
ATOM   1411 O O     . VAL B 1 54  ? -21.324 -1.880  -6.114  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B O     1 
ATOM   1412 C CB    . VAL B 1 54  ? -23.850 -3.584  -6.014  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CB    1 
ATOM   1413 C CG1   . VAL B 1 54  ? -23.414 -5.045  -5.742  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG1   1 
ATOM   1414 C CG2   . VAL B 1 54  ? -25.378 -3.491  -6.053  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG2   1 
ATOM   1415 N N     . ILE B 1 55  ? -20.957 -3.012  -4.191  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 55  ILE B N     1 
ATOM   1416 C CA    . ILE B 1 55  ? -19.498 -2.839  -4.238  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CA    1 
ATOM   1417 C C     . ILE B 1 55  ? -18.830 -4.202  -4.113  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 55  ILE B C     1 
ATOM   1418 O O     . ILE B 1 55  ? -19.305 -5.083  -3.410  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 55  ILE B O     1 
ATOM   1419 C CB    . ILE B 1 55  ? -19.001 -1.844  -3.171  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CB    1 
ATOM   1420 C CG1   . ILE B 1 55  ? -18.972 -2.439  -1.747  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CG1   1 
ATOM   1421 C CG2   . ILE B 1 55  ? -19.868 -0.553  -3.201  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CG2   1 
ATOM   1422 C CD1   . ILE B 1 55  ? -18.354 -1.473  -0.735  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CD1   1 
ATOM   1423 N N     . PRO B 1 56  ? -17.709 -4.399  -4.822  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B N     1 
ATOM   1424 C CA    . PRO B 1 56  ? -16.908 -5.620  -4.601  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CA    1 
ATOM   1425 C C     . PRO B 1 56  ? -16.194 -5.566  -3.251  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B C     1 
ATOM   1426 O O     . PRO B 1 56  ? -15.861 -4.475  -2.771  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B O     1 
ATOM   1427 C CB    . PRO B 1 56  ? -15.908 -5.586  -5.763  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CB    1 
ATOM   1428 C CG    . PRO B 1 56  ? -15.725 -4.129  -6.028  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CG    1 
ATOM   1429 C CD    . PRO B 1 56  ? -17.026 -3.434  -5.709  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CD    1 
ATOM   1430 N N     . LYS B 1 57  ? -15.973 -6.725  -2.644  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B N     1 
ATOM   1431 C CA    . LYS B 1 57  ? -15.122 -6.759  -1.452  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CA    1 
ATOM   1432 C C     . LYS B 1 57  ? -13.641 -6.545  -1.815  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B C     1 
ATOM   1433 O O     . LYS B 1 57  ? -12.873 -5.962  -1.028  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B O     1 
ATOM   1434 C CB    . LYS B 1 57  ? -15.362 -8.058  -0.670  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CB    1 
ATOM   1435 C CG    . LYS B 1 57  ? -16.746 -8.044  -0.047  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CG    1 
ATOM   1436 C CD    . LYS B 1 57  ? -17.043 -9.318  0.727   1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CD    1 
ATOM   1437 C CE    . LYS B 1 57  ? -18.294 -9.131  1.561   1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CE    1 
ATOM   1438 N NZ    . LYS B 1 57  ? -18.543 -10.331 2.418   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B NZ    1 
ATOM   1439 N N     . LYS B 1 58  ? -13.242 -6.977  -3.015  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B N     1 
ATOM   1440 C CA    . LYS B 1 58  ? -11.887 -6.693  -3.528  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CA    1 
ATOM   1441 C C     . LYS B 1 58  ? -11.726 -5.178  -3.712  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B C     1 
ATOM   1442 O O     . LYS B 1 58  ? -12.600 -4.545  -4.299  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B O     1 
ATOM   1443 C CB    . LYS B 1 58  ? -11.688 -7.379  -4.886  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CB    1 
ATOM   1444 C CG    . LYS B 1 58  ? -10.301 -7.211  -5.484  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CG    1 
ATOM   1445 C CD    . LYS B 1 58  ? -10.183 -7.953  -6.798  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CD    1 
ATOM   1446 C CE    . LYS B 1 58  ? -8.824  -7.725  -7.436  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CE    1 
ATOM   1447 N NZ    . LYS B 1 58  ? -8.648  -8.533  -8.696  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B NZ    1 
ATOM   1448 N N     . HIS B 1 59  ? -10.613 -4.601  -3.233  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B N     1 
ATOM   1449 C CA    . HIS B 1 59  ? -10.439 -3.144  -3.369  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CA    1 
ATOM   1450 C C     . HIS B 1 59  ? -9.887  -2.788  -4.742  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B C     1 
ATOM   1451 O O     . HIS B 1 59  ? -8.684  -2.692  -4.938  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B O     1 
ATOM   1452 C CB    . HIS B 1 59  ? -9.608  -2.491  -2.228  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CB    1 
ATOM   1453 C CG    . HIS B 1 59  ? -9.613  -0.983  -2.291  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CG    1 
ATOM   1454 N ND1   . HIS B 1 59  ? -8.740  -0.188  -1.576  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B ND1   1 
ATOM   1455 C CD2   . HIS B 1 59  ? -10.395 -0.128  -3.004  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CD2   1 
ATOM   1456 C CE1   . HIS B 1 59  ? -8.977  1.084   -1.852  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CE1   1 
ATOM   1457 N NE2   . HIS B 1 59  ? -9.967  1.149   -2.724  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 59  HIS B NE2   1 
ATOM   1458 N N     . ILE B 1 60  ? -10.797 -2.636  -5.693  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B N     1 
ATOM   1459 C CA    . ILE B 1 60  ? -10.480 -2.061  -7.010  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CA    1 
ATOM   1460 C C     . ILE B 1 60  ? -10.774 -0.583  -6.828  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B C     1 
ATOM   1461 O O     . ILE B 1 60  ? -11.907 -0.225  -6.502  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B O     1 
ATOM   1462 C CB    . ILE B 1 60  ? -11.345 -2.685  -8.121  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CB    1 
ATOM   1463 C CG1   . ILE B 1 60  ? -11.152 -4.216  -8.162  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CG1   1 
ATOM   1464 C CG2   . ILE B 1 60  ? -11.037 -2.046  -9.487  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CG2   1 
ATOM   1465 C CD1   . ILE B 1 60  ? -12.126 -4.934  -9.054  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CD1   1 
ATOM   1466 N N     . SER B 1 61  ? -9.772  0.282   -7.014  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 61  SER B N     1 
ATOM   1467 C CA    . SER B 1 61  ? -9.973  1.708   -6.667  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 61  SER B CA    1 
ATOM   1468 C C     . SER B 1 61  ? -10.885 2.426   -7.651  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 61  SER B C     1 
ATOM   1469 O O     . SER B 1 61  ? -11.630 3.333   -7.271  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 61  SER B O     1 
ATOM   1470 C CB    . SER B 1 61  ? -8.656  2.450   -6.609  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 61  SER B CB    1 
ATOM   1471 O OG    . SER B 1 61  ? -8.041  2.442   -7.884  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 61  SER B OG    1 
ATOM   1472 N N     . GLN B 1 62  ? -10.869 2.012   -8.918  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B N     1 
ATOM   1473 C CA    . GLN B 1 62  ? -11.662 2.682   -9.946  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CA    1 
ATOM   1474 C C     . GLN B 1 62  ? -11.778 1.773   -11.148 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B C     1 
ATOM   1475 O O     . GLN B 1 62  ? -10.896 0.924   -11.364 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B O     1 
ATOM   1476 C CB    . GLN B 1 62  ? -11.067 4.047   -10.295 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CB    1 
ATOM   1477 C CG    . GLN B 1 62  ? -9.675  3.966   -10.785 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CG    1 
ATOM   1478 C CD    . GLN B 1 62  ? -8.858  5.169   -10.394 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CD    1 
ATOM   1479 O OE1   . GLN B 1 62  ? -8.102  5.112   -9.426  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B OE1   1 
ATOM   1480 N NE2   . GLN B 1 62  ? -8.989  6.260   -11.139 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B NE2   1 
ATOM   1481 N N     . ILE B 1 63  ? -12.850 1.933   -11.929 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 63  ILE B N     1 
ATOM   1482 C CA    . ILE B 1 63  ? -13.096 1.012   -13.044 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CA    1 
ATOM   1483 C C     . ILE B 1 63  ? -11.939 1.069   -14.068 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 63  ILE B C     1 
ATOM   1484 O O     . ILE B 1 63  ? -11.611 0.068   -14.730 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 63  ILE B O     1 
ATOM   1485 C CB    . ILE B 1 63  ? -14.512 1.238   -13.672 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CB    1 
ATOM   1486 C CG1   . ILE B 1 63  ? -14.931 0.084   -14.598 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CG1   1 
ATOM   1487 C CG2   . ILE B 1 63  ? -14.583 2.578   -14.452 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CG2   1 
ATOM   1488 C CD1   . ILE B 1 63  ? -15.077 -1.243  -13.905 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CD1   1 
ATOM   1489 N N     . SER B 1 64  ? -11.281 2.222   -14.180 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 64  SER B N     1 
ATOM   1490 C CA    . SER B 1 64  ? -10.192 2.353   -15.176 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 64  SER B CA    1 
ATOM   1491 C C     . SER B 1 64  ? -8.998  1.423   -14.902 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 64  SER B C     1 
ATOM   1492 O O     . SER B 1 64  ? -8.234  1.148   -15.815 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 64  SER B O     1 
ATOM   1493 C CB    . SER B 1 64  ? -9.706  3.792   -15.292 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 64  SER B CB    1 
ATOM   1494 O OG    . SER B 1 64  ? -9.160  4.216   -14.057 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 64  SER B OG    1 
ATOM   1495 N N     . VAL B 1 65  ? -8.840  0.949   -13.661 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 65  VAL B N     1 
ATOM   1496 C CA    . VAL B 1 65  ? -7.744  0.013   -13.337 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 65  VAL B CA    1 
ATOM   1497 C C     . VAL B 1 65  ? -8.185  -1.434  -13.139 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 65  VAL B C     1 
ATOM   1498 O O     . VAL B 1 65  ? -7.397  -2.293  -12.774 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 65  VAL B O     1 
ATOM   1499 C CB    . VAL B 1 65  ? -6.865  0.488   -12.126 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 65  VAL B CB    1 
ATOM   1500 C CG1   . VAL B 1 65  ? -6.308  1.882   -12.393 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 65  VAL B CG1   1 
ATOM   1501 C CG2   . VAL B 1 65  ? -7.646  0.431   -10.835 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 65  VAL B CG2   1 
ATOM   1502 N N     . ALA B 1 66  ? -9.454  -1.719  -13.378 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B N     1 
ATOM   1503 C CA    . ALA B 1 66  ? -9.923  -3.118  -13.339 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CA    1 
ATOM   1504 C C     . ALA B 1 66  ? -9.188  -3.966  -14.371 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B C     1 
ATOM   1505 O O     . ALA B 1 66  ? -8.895  -3.483  -15.489 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B O     1 
ATOM   1506 C CB    . ALA B 1 66  ? -11.428 -3.182  -13.569 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CB    1 
ATOM   1507 N N     A GLU B 1 67  ? -8.874  -5.204  -13.972 0.50 21.65 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B N     1 
ATOM   1508 N N     B GLU B 1 67  ? -8.876  -5.206  -13.987 0.50 21.69 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B N     1 
ATOM   1509 C CA    A GLU B 1 67  ? -8.141  -6.189  -14.780 0.50 23.17 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CA    1 
ATOM   1510 C CA    B GLU B 1 67  ? -8.130  -6.149  -14.824 0.50 23.21 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CA    1 
ATOM   1511 C C     A GLU B 1 67  ? -9.126  -7.022  -15.605 0.50 23.12 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B C     1 
ATOM   1512 C C     B GLU B 1 67  ? -9.113  -7.022  -15.602 0.50 23.15 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B C     1 
ATOM   1513 O O     A GLU B 1 67  ? -10.291 -7.140  -15.234 0.50 22.70 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B O     1 
ATOM   1514 O O     B GLU B 1 67  ? -10.264 -7.165  -15.194 0.50 22.72 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B O     1 
ATOM   1515 C CB    A GLU B 1 67  ? -7.340  -7.135  -13.865 0.50 23.93 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CB    1 
ATOM   1516 C CB    B GLU B 1 67  ? -7.241  -7.046  -13.952 0.50 24.06 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CB    1 
ATOM   1517 C CG    A GLU B 1 67  ? -5.999  -6.601  -13.354 0.50 25.67 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CG    1 
ATOM   1518 C CG    B GLU B 1 67  ? -6.473  -6.321  -12.851 0.50 25.56 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CG    1 
ATOM   1519 C CD    A GLU B 1 67  ? -5.475  -7.388  -12.158 0.50 27.41 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CD    1 
ATOM   1520 C CD    B GLU B 1 67  ? -5.177  -5.699  -13.352 0.50 27.88 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CD    1 
ATOM   1521 O OE1   A GLU B 1 67  ? -5.376  -8.633  -12.250 0.50 29.21 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE1   1 
ATOM   1522 O OE1   B GLU B 1 67  ? -4.809  -5.940  -14.522 0.50 27.60 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE1   1 
ATOM   1523 O OE2   A GLU B 1 67  ? -5.164  -6.762  -11.121 0.50 28.82 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE2   1 
ATOM   1524 O OE2   B GLU B 1 67  ? -4.528  -4.966  -12.573 0.50 29.63 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE2   1 
ATOM   1525 N N     . ASP B 1 68  ? -8.662  -7.616  -16.704 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B N     1 
ATOM   1526 C CA    . ASP B 1 68  ? -9.517  -8.515  -17.497 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B CA    1 
ATOM   1527 C C     . ASP B 1 68  ? -10.140 -9.657  -16.656 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B C     1 
ATOM   1528 O O     . ASP B 1 68  ? -11.275 -10.068 -16.890 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B O     1 
ATOM   1529 C CB    . ASP B 1 68  ? -8.716  -9.129  -18.649 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B CB    1 
ATOM   1530 C CG    . ASP B 1 68  ? -8.334  -8.117  -19.711 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B CG    1 
ATOM   1531 O OD1   . ASP B 1 68  ? -8.334  -6.885  -19.443 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B OD1   1 
ATOM   1532 O OD2   . ASP B 1 68  ? -7.996  -8.578  -20.824 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B OD2   1 
ATOM   1533 N N     A ASP B 1 69  ? -9.385  -10.174 -15.692 0.50 22.48 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B N     1 
ATOM   1534 N N     B ASP B 1 69  ? -9.374  -10.153 -15.692 0.50 22.50 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B N     1 
ATOM   1535 C CA    A ASP B 1 69  ? -9.889  -11.274 -14.876 0.50 22.31 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B CA    1 
ATOM   1536 C CA    B ASP B 1 69  ? -9.816  -11.234 -14.825 0.50 22.29 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B CA    1 
ATOM   1537 C C     A ASP B 1 69  ? -10.861 -10.825 -13.782 0.50 21.31 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B C     1 
ATOM   1538 C C     B ASP B 1 69  ? -10.982 -10.838 -13.932 0.50 21.21 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B C     1 
ATOM   1539 O O     A ASP B 1 69  ? -11.312 -11.636 -12.978 0.50 21.24 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B O     1 
ATOM   1540 O O     B ASP B 1 69  ? -11.674 -11.703 -13.403 0.50 21.02 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B O     1 
ATOM   1541 C CB    A ASP B 1 69  ? -8.755  -12.184 -14.351 0.50 22.92 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B CB    1 
ATOM   1542 C CB    B ASP B 1 69  ? -8.650  -11.740 -13.976 0.50 23.03 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B CB    1 
ATOM   1543 C CG    A ASP B 1 69  ? -7.833  -11.490 -13.356 0.50 24.77 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B CG    1 
ATOM   1544 C CG    B ASP B 1 69  ? -7.774  -12.731 -14.722 0.50 24.82 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B CG    1 
ATOM   1545 O OD1   A ASP B 1 69  ? -8.120  -10.350 -12.957 0.50 25.23 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B OD1   1 
ATOM   1546 O OD1   B ASP B 1 69  ? -8.235  -13.308 -15.733 0.50 26.58 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B OD1   1 
ATOM   1547 O OD2   A ASP B 1 69  ? -6.804  -12.105 -12.971 0.50 27.10 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B OD2   1 
ATOM   1548 O OD2   B ASP B 1 69  ? -6.620  -12.938 -14.300 0.50 27.00 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B OD2   1 
ATOM   1549 N N     . ASP B 1 70  ? -11.194 -9.531  -13.783 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B N     1 
ATOM   1550 C CA    . ASP B 1 70  ? -12.246 -8.997  -12.932 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CA    1 
ATOM   1551 C C     . ASP B 1 70  ? -13.605 -8.989  -13.635 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B C     1 
ATOM   1552 O O     . ASP B 1 70  ? -14.591 -8.551  -13.040 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B O     1 
ATOM   1553 C CB    . ASP B 1 70  ? -11.946 -7.529  -12.544 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CB    1 
ATOM   1554 C CG    . ASP B 1 70  ? -10.792 -7.386  -11.568 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CG    1 
ATOM   1555 O OD1   . ASP B 1 70  ? -10.688 -8.195  -10.609 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B OD1   1 
ATOM   1556 O OD2   . ASP B 1 70  ? -10.007 -6.414  -11.752 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 70  ASP B OD2   1 
ATOM   1557 N N     A GLU B 1 71  ? -13.667 -9.461  -14.874 0.50 16.25 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B N     1 
ATOM   1558 N N     B GLU B 1 71  ? -13.658 -9.437  -14.896 0.50 16.56 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B N     1 
ATOM   1559 C CA    A GLU B 1 71  ? -14.914 -9.357  -15.637 0.50 16.06 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CA    1 
ATOM   1560 C CA    B GLU B 1 71  ? -14.892 -9.305  -15.705 0.50 16.64 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CA    1 
ATOM   1561 C C     A GLU B 1 71  ? -16.128 -9.963  -14.959 0.50 15.54 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B C     1 
ATOM   1562 C C     B GLU B 1 71  ? -16.094 -10.014 -15.069 0.50 16.21 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B C     1 
ATOM   1563 O O     A GLU B 1 71  ? -17.140 -9.292  -14.806 0.50 15.34 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B O     1 
ATOM   1564 O O     B GLU B 1 71  ? -17.179 -9.458  -15.026 0.50 15.99 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B O     1 
ATOM   1565 C CB    A GLU B 1 71  ? -14.757 -9.952  -17.034 0.50 16.70 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CB    1 
ATOM   1566 C CB    B GLU B 1 71  ? -14.695 -9.724  -17.197 0.50 17.31 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CB    1 
ATOM   1567 C CG    A GLU B 1 71  ? -14.468 -8.900  -18.043 0.50 16.31 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CG    1 
ATOM   1568 C CG    B GLU B 1 71  ? -14.715 -11.242 -17.488 0.50 17.56 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CG    1 
ATOM   1569 C CD    A GLU B 1 71  ? -14.172 -9.457  -19.399 0.50 15.46 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CD    1 
ATOM   1570 C CD    B GLU B 1 71  ? -14.788 -11.626 -18.980 0.50 19.17 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CD    1 
ATOM   1571 O OE1   A GLU B 1 71  ? -14.539 -10.624 -19.670 0.50 16.70 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE1   1 
ATOM   1572 O OE1   B GLU B 1 71  ? -14.365 -10.834 -19.840 0.50 19.82 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE1   1 
ATOM   1573 O OE2   A GLU B 1 71  ? -13.542 -8.716  -20.170 0.50 13.31 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE2   1 
ATOM   1574 O OE2   B GLU B 1 71  ? -15.245 -12.756 -19.293 0.50 20.27 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE2   1 
ATOM   1575 N N     A SER B 1 72  ? -16.030 -11.228 -14.570 0.25 14.98 ? ? ? ? ? ? 72  SER B N     1 
ATOM   1576 N N     B SER B 1 72  ? -15.895 -11.226 -14.568 0.25 15.74 ? ? ? ? ? ? 72  SER B N     1 
ATOM   1577 N N     C SER B 1 72  ? -15.759 -11.193 -14.468 0.50 15.49 ? ? ? ? ? ? 72  SER B N     1 
ATOM   1578 C CA    A SER B 1 72  ? -17.152 -11.900 -13.939 0.25 14.66 ? ? ? ? ? ? 72  SER B CA    1 
ATOM   1579 C CA    B SER B 1 72  ? -16.978 -11.957 -13.916 0.25 15.44 ? ? ? ? ? ? 72  SER B CA    1 
ATOM   1580 C CA    C SER B 1 72  ? -17.046 -11.728 -14.064 0.50 15.62 ? ? ? ? ? ? 72  SER B CA    1 
ATOM   1581 C C     A SER B 1 72  ? -17.538 -11.242 -12.613 0.25 14.44 ? ? ? ? ? ? 72  SER B C     1 
ATOM   1582 C C     B SER B 1 72  ? -17.487 -11.239 -12.667 0.25 14.89 ? ? ? ? ? ? 72  SER B C     1 
ATOM   1583 C C     C SER B 1 72  ? -17.502 -11.177 -12.695 0.50 15.10 ? ? ? ? ? ? 72  SER B C     1 
ATOM   1584 O O     A SER B 1 72  ? -18.727 -11.157 -12.294 0.25 14.36 ? ? ? ? ? ? 72  SER B O     1 
ATOM   1585 O O     B SER B 1 72  ? -18.694 -11.127 -12.454 0.25 14.86 ? ? ? ? ? ? 72  SER B O     1 
ATOM   1586 O O     C SER B 1 72  ? -18.700 -11.114 -12.422 0.50 14.89 ? ? ? ? ? ? 72  SER B O     1 
ATOM   1587 C CB    A SER B 1 72  ? -16.881 -13.401 -13.778 0.25 14.81 ? ? ? ? ? ? 72  SER B CB    1 
ATOM   1588 C CB    B SER B 1 72  ? -16.538 -13.382 -13.576 0.25 15.67 ? ? ? ? ? ? 72  SER B CB    1 
ATOM   1589 C CB    C SER B 1 72  ? -17.030 -13.262 -14.098 0.50 16.23 ? ? ? ? ? ? 72  SER B CB    1 
ATOM   1590 O OG    A SER B 1 72  ? -15.650 -13.635 -13.128 0.25 14.21 ? ? ? ? ? ? 72  SER B OG    1 
ATOM   1591 O OG    B SER B 1 72  ? -16.450 -14.161 -14.753 0.25 16.79 ? ? ? ? ? ? 72  SER B OG    1 
ATOM   1592 O OG    C SER B 1 72  ? -16.706 -13.784 -12.826 0.50 17.63 ? ? ? ? ? ? 72  SER B OG    1 
ATOM   1593 N N     . LEU B 1 73  ? -16.554 -10.743 -11.859 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N     1 
ATOM   1594 C CA    . LEU B 1 73  ? -16.870 -10.004 -10.619 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA    1 
ATOM   1595 C C     . LEU B 1 73  ? -17.675 -8.718  -10.905 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C     1 
ATOM   1596 O O     . LEU B 1 73  ? -18.676 -8.416  -10.235 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O     1 
ATOM   1597 C CB    . LEU B 1 73  ? -15.592 -9.671  -9.850  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB    1 
ATOM   1598 C CG    . LEU B 1 73  ? -15.783 -8.831  -8.592  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG    1 
ATOM   1599 C CD1   . LEU B 1 73  ? -16.723 -9.529  -7.570  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1   1 
ATOM   1600 C CD2   . LEU B 1 73  ? -14.415 -8.496  -7.989  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2   1 
ATOM   1601 N N     . LEU B 1 74  ? -17.250 -7.969  -11.924 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B N     1 
ATOM   1602 C CA    . LEU B 1 74  ? -17.990 -6.755  -12.286 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CA    1 
ATOM   1603 C C     . LEU B 1 74  ? -19.406 -7.071  -12.769 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B C     1 
ATOM   1604 O O     . LEU B 1 74  ? -20.372 -6.393  -12.403 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B O     1 
ATOM   1605 C CB    . LEU B 1 74  ? -17.259 -5.960  -13.365 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CB    1 
ATOM   1606 C CG    . LEU B 1 74  ? -15.912 -5.361  -12.950 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CG    1 
ATOM   1607 C CD1   . LEU B 1 74  ? -15.096 -4.844  -14.169 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD1   1 
ATOM   1608 C CD2   . LEU B 1 74  ? -16.064 -4.277  -11.887 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD2   1 
ATOM   1609 N N     . GLY B 1 75  ? -19.529 -8.095  -13.607 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B N     1 
ATOM   1610 C CA    . GLY B 1 75  ? -20.859 -8.560  -14.024 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B CA    1 
ATOM   1611 C C     . GLY B 1 75  ? -21.714 -9.029  -12.840 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B C     1 
ATOM   1612 O O     . GLY B 1 75  ? -22.926 -8.803  -12.812 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B O     1 
ATOM   1613 N N     . HIS B 1 76  ? -21.064 -9.671  -11.860 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B N     1 
ATOM   1614 C CA    . HIS B 1 76  ? -21.740 -10.055 -10.626 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CA    1 
ATOM   1615 C C     . HIS B 1 76  ? -22.343 -8.851  -9.894  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B C     1 
ATOM   1616 O O     . HIS B 1 76  ? -23.466 -8.958  -9.361  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B O     1 
ATOM   1617 C CB    . HIS B 1 76  ? -20.787 -10.807 -9.693  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CB    1 
ATOM   1618 C CG    . HIS B 1 76  ? -21.484 -11.524 -8.576  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CG    1 
ATOM   1619 N ND1   . HIS B 1 76  ? -21.370 -11.192 -7.234  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B ND1   1 
ATOM   1620 C CD2   . HIS B 1 76  ? -22.319 -12.585 -8.628  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CD2   1 
ATOM   1621 C CE1   . HIS B 1 76  ? -22.107 -12.039 -6.515  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CE1   1 
ATOM   1622 N NE2   . HIS B 1 76  ? -22.694 -12.884 -7.343  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B NE2   1 
ATOM   1623 N N     . LEU B 1 77  ? -21.635 -7.707  -9.882  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B N     1 
ATOM   1624 C CA    . LEU B 1 77  ? -22.229 -6.499  -9.276  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CA    1 
ATOM   1625 C C     . LEU B 1 77  ? -23.573 -6.132  -9.955  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B C     1 
ATOM   1626 O O     . LEU B 1 77  ? -24.554 -5.763  -9.283  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B O     1 
ATOM   1627 C CB    . LEU B 1 77  ? -21.242 -5.298  -9.317  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CB    1 
ATOM   1628 C CG    . LEU B 1 77  ? -19.851 -5.558  -8.751  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CG    1 
ATOM   1629 C CD1   . LEU B 1 77  ? -19.047 -4.275  -8.940  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CD1   1 
ATOM   1630 C CD2   . LEU B 1 77  ? -19.933 -5.969  -7.267  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CD2   1 
ATOM   1631 N N     A MET B 1 78  ? -23.614 -6.218  -11.284 0.25 11.45 ? ? ? ? ? ? 78  MET B N     1 
ATOM   1632 N N     B MET B 1 78  ? -23.603 -6.250  -11.279 0.25 11.47 ? ? ? ? ? ? 78  MET B N     1 
ATOM   1633 N N     C MET B 1 78  ? -23.608 -6.232  -11.281 0.50 11.36 ? ? ? ? ? ? 78  MET B N     1 
ATOM   1634 C CA    A MET B 1 78  ? -24.834 -5.880  -12.026 0.25 11.86 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CA    1 
ATOM   1635 C CA    B MET B 1 78  ? -24.785 -5.902  -12.062 0.25 11.95 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CA    1 
ATOM   1636 C CA    C MET B 1 78  ? -24.816 -5.891  -12.036 0.50 12.04 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CA    1 
ATOM   1637 C C     A MET B 1 78  ? -25.968 -6.891  -11.830 0.25 12.04 ? ? ? ? ? ? 78  MET B C     1 
ATOM   1638 C C     B MET B 1 78  ? -25.945 -6.887  -11.861 0.25 12.08 ? ? ? ? ? ? 78  MET B C     1 
ATOM   1639 C C     C MET B 1 78  ? -25.958 -6.889  -11.814 0.50 12.30 ? ? ? ? ? ? 78  MET B C     1 
ATOM   1640 O O     A MET B 1 78  ? -27.133 -6.501  -11.723 0.25 12.12 ? ? ? ? ? ? 78  MET B O     1 
ATOM   1641 O O     B MET B 1 78  ? -27.103 -6.473  -11.770 0.25 12.21 ? ? ? ? ? ? 78  MET B O     1 
ATOM   1642 O O     C MET B 1 78  ? -27.117 -6.495  -11.670 0.50 12.48 ? ? ? ? ? ? 78  MET B O     1 
ATOM   1643 C CB    A MET B 1 78  ? -24.544 -5.685  -13.514 0.25 12.42 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CB    1 
ATOM   1644 C CB    B MET B 1 78  ? -24.408 -5.783  -13.537 0.25 12.47 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CB    1 
ATOM   1645 C CB    C MET B 1 78  ? -24.488 -5.773  -13.521 0.50 13.00 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CB    1 
ATOM   1646 C CG    A MET B 1 78  ? -24.397 -4.233  -13.929 0.25 13.21 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CG    1 
ATOM   1647 C CG    B MET B 1 78  ? -23.250 -4.826  -13.773 0.25 13.34 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CG    1 
ATOM   1648 C CG    C MET B 1 78  ? -23.689 -4.540  -13.841 0.50 14.68 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CG    1 
ATOM   1649 S SD    A MET B 1 78  ? -24.086 -4.147  -15.695 0.25 15.92 ? ? ? ? ? ? 78  MET B SD    1 
ATOM   1650 S SD    B MET B 1 78  ? -22.998 -4.516  -15.524 0.25 16.39 ? ? ? ? ? ? 78  MET B SD    1 
ATOM   1651 S SD    C MET B 1 78  ? -23.719 -4.226  -15.607 0.50 19.68 ? ? ? ? ? ? 78  MET B SD    1 
ATOM   1652 C CE    A MET B 1 78  ? -22.445 -4.899  -15.724 0.25 13.58 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CE    1 
ATOM   1653 C CE    B MET B 1 78  ? -24.711 -4.388  -16.066 0.25 13.10 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CE    1 
ATOM   1654 C CE    C MET B 1 78  ? -23.612 -2.448  -15.571 0.50 18.08 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CE    1 
ATOM   1655 N N     . ILE B 1 79  ? -25.637 -8.183  -11.781 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 79  ILE B N     1 
ATOM   1656 C CA    . ILE B 1 79  ? -26.668 -9.199  -11.531 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CA    1 
ATOM   1657 C C     . ILE B 1 79  ? -27.216 -9.049  -10.099 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 79  ILE B C     1 
ATOM   1658 O O     . ILE B 1 79  ? -28.421 -9.067  -9.882  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 79  ILE B O     1 
ATOM   1659 C CB    . ILE B 1 79  ? -26.162 -10.640 -11.783 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CB    1 
ATOM   1660 C CG1   . ILE B 1 79  ? -25.886 -10.871 -13.289 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CG1   1 
ATOM   1661 C CG2   . ILE B 1 79  ? -27.192 -11.662 -11.244 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CG2   1 
ATOM   1662 C CD1   . ILE B 1 79  ? -27.094 -10.659 -14.257 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CD1   1 
ATOM   1663 N N     . VAL B 1 80  ? -26.324 -8.870  -9.123  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 80  VAL B N     1 
ATOM   1664 C CA    . VAL B 1 80  ? -26.784 -8.616  -7.765  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CA    1 
ATOM   1665 C C     . VAL B 1 80  ? -27.623 -7.318  -7.710  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 80  VAL B C     1 
ATOM   1666 O O     . VAL B 1 80  ? -28.690 -7.276  -7.055  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 80  VAL B O     1 
ATOM   1667 C CB    . VAL B 1 80  ? -25.607 -8.571  -6.780  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CB    1 
ATOM   1668 C CG1   . VAL B 1 80  ? -26.009 -7.969  -5.404  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CG1   1 
ATOM   1669 C CG2   . VAL B 1 80  ? -25.006 -9.975  -6.629  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CG2   1 
ATOM   1670 N N     . GLY B 1 81  ? -27.149 -6.273  -8.392  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 81  GLY B N     1 
ATOM   1671 C CA    . GLY B 1 81  ? -27.896 -5.006  -8.469  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 81  GLY B CA    1 
ATOM   1672 C C     . GLY B 1 81  ? -29.314 -5.197  -9.012  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 81  GLY B C     1 
ATOM   1673 O O     . GLY B 1 81  ? -30.290 -4.707  -8.422  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 81  GLY B O     1 
ATOM   1674 N N     . LYS B 1 82  ? -29.449 -5.923  -10.128 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B N     1 
ATOM   1675 C CA    . LYS B 1 82  ? -30.802 -6.090  -10.704 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CA    1 
ATOM   1676 C C     . LYS B 1 82  ? -31.707 -6.965  -9.816  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B C     1 
ATOM   1677 O O     . LYS B 1 82  ? -32.913 -6.689  -9.707  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B O     1 
ATOM   1678 C CB    . LYS B 1 82  ? -30.757 -6.529  -12.173 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CB    1 
ATOM   1679 C CG    . LYS B 1 82  ? -30.366 -7.966  -12.408 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CG    1 
ATOM   1680 C CD    . LYS B 1 82  ? -31.572 -8.859  -12.485 1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CD    1 
ATOM   1681 C CE    . LYS B 1 82  ? -31.207 -10.168 -13.125 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CE    1 
ATOM   1682 N NZ    . LYS B 1 82  ? -32.399 -11.071 -13.216 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B NZ    1 
ATOM   1683 N N     . LYS B 1 83  ? -31.124 -7.947  -9.122  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B N     1 
ATOM   1684 C CA    . LYS B 1 83  ? -31.891 -8.781  -8.180  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CA    1 
ATOM   1685 C C     . LYS B 1 83  ? -32.340 -7.990  -6.960  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B C     1 
ATOM   1686 O O     . LYS B 1 83  ? -33.511 -8.082  -6.558  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B O     1 
ATOM   1687 C CB    . LYS B 1 83  ? -31.116 -10.037 -7.759  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CB    1 
ATOM   1688 C CG    . LYS B 1 83  ? -30.920 -11.030 -8.898  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CG    1 
ATOM   1689 C CD    . LYS B 1 83  ? -30.065 -12.232 -8.490  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CD    1 
ATOM   1690 C CE    . LYS B 1 83  ? -30.125 -13.289 -9.578  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CE    1 
ATOM   1691 N NZ    . LYS B 1 83  ? -29.380 -14.519 -9.198  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B NZ    1 
ATOM   1692 N N     . CYS B 1 84  ? -31.445 -7.180  -6.395  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 84  CYS B N     1 
ATOM   1693 C CA    . CYS B 1 84  ? -31.806 -6.307  -5.263  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 84  CYS B CA    1 
ATOM   1694 C C     . CYS B 1 84  ? -32.869 -5.311  -5.706  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 84  CYS B C     1 
ATOM   1695 O O     . CYS B 1 84  ? -33.800 -5.030  -4.955  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 84  CYS B O     1 
ATOM   1696 C CB    . CYS B 1 84  ? -30.569 -5.563  -4.750  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 84  CYS B CB    1 
ATOM   1697 S SG    . CYS B 1 84  ? -29.431 -6.595  -3.830  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 84  CYS B SG    1 
ATOM   1698 N N     . ALA B 1 85  ? -32.756 -4.770  -6.923  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 85  ALA B N     1 
ATOM   1699 C CA    . ALA B 1 85  ? -33.792 -3.832  -7.409  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 85  ALA B CA    1 
ATOM   1700 C C     . ALA B 1 85  ? -35.185 -4.460  -7.443  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 85  ALA B C     1 
ATOM   1701 O O     . ALA B 1 85  ? -36.178 -3.831  -7.017  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 85  ALA B O     1 
ATOM   1702 C CB    . ALA B 1 85  ? -33.408 -3.272  -8.798  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 85  ALA B CB    1 
ATOM   1703 N N     . ALA B 1 86  ? -35.271 -5.694  -7.949  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N     1 
ATOM   1704 C CA    . ALA B 1 86  ? -36.553 -6.390  -7.998  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA    1 
ATOM   1705 C C     . ALA B 1 86  ? -37.081 -6.642  -6.583  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C     1 
ATOM   1706 O O     . ALA B 1 86  ? -38.271 -6.432  -6.318  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O     1 
ATOM   1707 C CB    . ALA B 1 86  ? -36.392 -7.695  -8.764  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB    1 
ATOM   1708 N N     A ASP B 1 87  ? -36.197 -7.058  -5.673  0.50 18.10 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B N     1 
ATOM   1709 N N     B ASP B 1 87  ? -36.195 -7.046  -5.673  0.50 18.47 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B N     1 
ATOM   1710 C CA    A ASP B 1 87  ? -36.586 -7.320  -4.274  0.50 19.09 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CA    1 
ATOM   1711 C CA    B ASP B 1 87  ? -36.597 -7.311  -4.286  0.50 19.79 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CA    1 
ATOM   1712 C C     A ASP B 1 87  ? -37.070 -6.058  -3.549  0.50 18.73 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B C     1 
ATOM   1713 C C     B ASP B 1 87  ? -37.095 -6.053  -3.573  0.50 19.14 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B C     1 
ATOM   1714 O O     A ASP B 1 87  ? -37.926 -6.133  -2.649  0.50 19.69 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B O     1 
ATOM   1715 O O     B ASP B 1 87  ? -37.986 -6.125  -2.707  0.50 19.99 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B O     1 
ATOM   1716 C CB    A ASP B 1 87  ? -35.431 -7.957  -3.495  0.50 19.53 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CB    1 
ATOM   1717 C CB    B ASP B 1 87  ? -35.443 -7.929  -3.503  0.50 20.78 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CB    1 
ATOM   1718 C CG    A ASP B 1 87  ? -35.092 -9.360  -3.982  0.50 20.55 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CG    1 
ATOM   1719 C CG    B ASP B 1 87  ? -35.913 -8.672  -2.278  0.50 23.31 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CG    1 
ATOM   1720 O OD1   A ASP B 1 87  ? -35.915 -9.962  -4.699  0.50 20.71 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B OD1   1 
ATOM   1721 O OD1   B ASP B 1 87  ? -36.782 -9.559  -2.423  0.50 26.95 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B OD1   1 
ATOM   1722 O OD2   A ASP B 1 87  ? -33.996 -9.857  -3.642  0.50 22.66 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B OD2   1 
ATOM   1723 O OD2   B ASP B 1 87  ? -35.423 -8.365  -1.172  0.50 26.72 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B OD2   1 
ATOM   1724 N N     . LEU B 1 88  ? -36.523 -4.910  -3.947  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B N     1 
ATOM   1725 C CA    . LEU B 1 88  ? -36.898 -3.618  -3.366  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CA    1 
ATOM   1726 C C     . LEU B 1 88  ? -38.102 -3.014  -4.090  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B C     1 
ATOM   1727 O O     . LEU B 1 88  ? -38.461 -1.860  -3.835  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B O     1 
ATOM   1728 C CB    . LEU B 1 88  ? -35.698 -2.658  -3.376  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CB    1 
ATOM   1729 C CG    . LEU B 1 88  ? -34.565 -3.007  -2.411  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CG    1 
ATOM   1730 C CD1   . LEU B 1 88  ? -33.391 -2.152  -2.780  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CD1   1 
ATOM   1731 C CD2   . LEU B 1 88  ? -34.964 -2.799  -0.944  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CD2   1 
ATOM   1732 N N     . GLY B 1 89  ? -38.674 -3.777  -5.024  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B N     1 
ATOM   1733 C CA    . GLY B 1 89  ? -39.937 -3.397  -5.674  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B CA    1 
ATOM   1734 C C     . GLY B 1 89  ? -39.845 -2.367  -6.802  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B C     1 
ATOM   1735 O O     . GLY B 1 89  ? -40.837 -1.689  -7.104  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B O     1 
ATOM   1736 N N     . LEU B 1 90  ? -38.680 -2.273  -7.454  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B N     1 
ATOM   1737 C CA    . LEU B 1 90  ? -38.463 -1.317  -8.550  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B CA    1 
ATOM   1738 C C     . LEU B 1 90  ? -38.995 -1.862  -9.892  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B C     1 
ATOM   1739 O O     . LEU B 1 90  ? -38.250 -2.001  -10.879 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B O     1 
ATOM   1740 C CB    . LEU B 1 90  ? -36.985 -0.876  -8.638  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B CB    1 
ATOM   1741 C CG    . LEU B 1 90  ? -36.436 -0.233  -7.363  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B CG    1 
ATOM   1742 C CD1   . LEU B 1 90  ? -35.007 0.231   -7.677  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B CD1   1 
ATOM   1743 C CD2   . LEU B 1 90  ? -37.337 0.944   -6.890  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B CD2   1 
ATOM   1744 N N     . ASN B 1 91  ? -40.294 -2.125  -9.930  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B N     1 
ATOM   1745 C CA    . ASN B 1 91  ? -40.910 -2.792  -11.068 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CA    1 
ATOM   1746 C C     . ASN B 1 91  ? -41.116 -1.880  -12.271 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B C     1 
ATOM   1747 O O     . ASN B 1 91  ? -41.410 -2.374  -13.352 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B O     1 
ATOM   1748 C CB    . ASN B 1 91  ? -42.220 -3.510  -10.671 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CB    1 
ATOM   1749 C CG    . ASN B 1 91  ? -43.379 -2.567  -10.454 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CG    1 
ATOM   1750 O OD1   . ASN B 1 91  ? -44.485 -2.836  -10.923 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B OD1   1 
ATOM   1751 N ND2   . ASN B 1 91  ? -43.160 -1.499  -9.728  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B ND2   1 
ATOM   1752 N N     . LYS B 1 92  ? -40.950 -0.567  -12.100 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B N     1 
ATOM   1753 C CA    . LYS B 1 92  ? -41.099 0.366   -13.227 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CA    1 
ATOM   1754 C C     . LYS B 1 92  ? -39.746 0.726   -13.827 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B C     1 
ATOM   1755 O O     . LYS B 1 92  ? -39.671 1.532   -14.768 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B O     1 
ATOM   1756 C CB    . LYS B 1 92  ? -41.815 1.639   -12.786 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CB    1 
ATOM   1757 C CG    . LYS B 1 92  ? -43.260 1.451   -12.380 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CG    1 
ATOM   1758 C CD    . LYS B 1 92  ? -43.909 2.794   -12.045 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CD    1 
ATOM   1759 C CE    . LYS B 1 92  ? -43.649 3.835   -13.147 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CE    1 
ATOM   1760 N NZ    . LYS B 1 92  ? -44.704 4.895   -13.219 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 92  LYS B NZ    1 
ATOM   1761 N N     . GLY B 1 93  ? -38.683 0.151   -13.264 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B N     1 
ATOM   1762 C CA    . GLY B 1 93  ? -37.320 0.339   -13.783 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B CA    1 
ATOM   1763 C C     . GLY B 1 93  ? -36.404 1.135   -12.866 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B C     1 
ATOM   1764 O O     . GLY B 1 93  ? -36.756 1.449   -11.709 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B O     1 
ATOM   1765 N N     . TYR B 1 94  ? -35.224 1.462   -13.382 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B N     1 
ATOM   1766 C CA    . TYR B 1 94  ? -34.161 2.042   -12.567 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CA    1 
ATOM   1767 C C     . TYR B 1 94  ? -32.996 2.391   -13.467 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B C     1 
ATOM   1768 O O     . TYR B 1 94  ? -32.988 2.043   -14.663 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B O     1 
ATOM   1769 C CB    . TYR B 1 94  ? -33.736 1.082   -11.423 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CB    1 
ATOM   1770 C CG    . TYR B 1 94  ? -33.497 -0.347  -11.874 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CG    1 
ATOM   1771 C CD1   . TYR B 1 94  ? -32.270 -0.729  -12.439 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CD1   1 
ATOM   1772 C CD2   . TYR B 1 94  ? -34.517 -1.308  -11.763 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CD2   1 
ATOM   1773 C CE1   . TYR B 1 94  ? -32.060 -2.053  -12.870 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CE1   1 
ATOM   1774 C CE2   . TYR B 1 94  ? -34.320 -2.617  -12.189 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CE2   1 
ATOM   1775 C CZ    . TYR B 1 94  ? -33.092 -2.986  -12.729 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CZ    1 
ATOM   1776 O OH    . TYR B 1 94  ? -32.880 -4.284  -13.161 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B OH    1 
ATOM   1777 N N     . ARG B 1 95  ? -32.031 3.105   -12.894 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B N     1 
ATOM   1778 C CA    . ARG B 1 95  ? -30.782 3.442   -13.578 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CA    1 
ATOM   1779 C C     . ARG B 1 95  ? -29.571 2.908   -12.804 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B C     1 
ATOM   1780 O O     . ARG B 1 95  ? -29.489 3.068   -11.575 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B O     1 
ATOM   1781 C CB    . ARG B 1 95  ? -30.676 4.959   -13.758 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CB    1 
ATOM   1782 C CG    . ARG B 1 95  ? -29.376 5.411   -14.393 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CG    1 
ATOM   1783 C CD    . ARG B 1 95  ? -29.430 6.856   -14.883 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CD    1 
ATOM   1784 N NE    . ARG B 1 95  ? -30.361 6.945   -16.002 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NE    1 
ATOM   1785 C CZ    . ARG B 1 95  ? -30.995 8.049   -16.393 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CZ    1 
ATOM   1786 N NH1   . ARG B 1 95  ? -30.780 9.204   -15.762 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH1   1 
ATOM   1787 N NH2   . ARG B 1 95  ? -31.887 7.999   -17.393 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH2   1 
ATOM   1788 N N     . MET B 1 96  ? -28.637 2.295   -13.525 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 96  MET B N     1 
ATOM   1789 C CA    . MET B 1 96  ? -27.352 1.893   -12.930 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 96  MET B CA    1 
ATOM   1790 C C     . MET B 1 96  ? -26.267 2.842   -13.389 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 96  MET B C     1 
ATOM   1791 O O     . MET B 1 96  ? -26.214 3.223   -14.557 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 96  MET B O     1 
ATOM   1792 C CB    . MET B 1 96  ? -26.966 0.472   -13.348 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 96  MET B CB    1 
ATOM   1793 C CG    . MET B 1 96  ? -27.934 -0.570  -12.840 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 96  MET B CG    1 
ATOM   1794 S SD    . MET B 1 96  ? -27.451 -2.229  -13.380 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 96  MET B SD    1 
ATOM   1795 C CE    . MET B 1 96  ? -28.329 -3.215  -12.145 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 96  MET B CE    1 
ATOM   1796 N N     . VAL B 1 97  ? -25.376 3.204   -12.480 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 97  VAL B N     1 
ATOM   1797 C CA    . VAL B 1 97  ? -24.309 4.173   -12.808 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 97  VAL B CA    1 
ATOM   1798 C C     . VAL B 1 97  ? -22.984 3.756   -12.180 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 97  VAL B C     1 
ATOM   1799 O O     . VAL B 1 97  ? -22.955 3.385   -10.992 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 97  VAL B O     1 
ATOM   1800 C CB    . VAL B 1 97  ? -24.665 5.605   -12.262 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 97  VAL B CB    1 
ATOM   1801 C CG1   . VAL B 1 97  ? -23.577 6.610   -12.617 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 97  VAL B CG1   1 
ATOM   1802 C CG2   . VAL B 1 97  ? -26.029 6.096   -12.800 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 97  VAL B CG2   1 
ATOM   1803 N N     . VAL B 1 98  ? -21.879 3.820   -12.949 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B N     1 
ATOM   1804 C CA    . VAL B 1 98  ? -20.518 3.721   -12.403 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CA    1 
ATOM   1805 C C     . VAL B 1 98  ? -19.801 5.029   -12.804 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B C     1 
ATOM   1806 O O     . VAL B 1 98  ? -19.713 5.387   -13.991 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B O     1 
ATOM   1807 C CB    . VAL B 1 98  ? -19.746 2.490   -12.939 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CB    1 
ATOM   1808 C CG1   . VAL B 1 98  ? -18.284 2.481   -12.389 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG1   1 
ATOM   1809 C CG2   . VAL B 1 98  ? -20.452 1.204   -12.597 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG2   1 
ATOM   1810 N N     . ASN B 1 99  ? -19.286 5.739   -11.803 1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 99  ASN B N     1 
ATOM   1811 C CA    . ASN B 1 99  ? -18.482 6.965   -12.029 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 99  ASN B CA    1 
ATOM   1812 C C     . ASN B 1 99  ? -16.987 6.690   -12.010 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 99  ASN B C     1 
ATOM   1813 O O     . ASN B 1 99  ? -16.505 5.955   -11.147 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 99  ASN B O     1 
ATOM   1814 C CB    . ASN B 1 99  ? -18.798 7.985   -10.933 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 99  ASN B CB    1 
ATOM   1815 C CG    . ASN B 1 99  ? -20.232 8.460   -10.969 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 99  ASN B CG    1 
ATOM   1816 O OD1   . ASN B 1 99  ? -20.890 8.443   -12.018 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 99  ASN B OD1   1 
ATOM   1817 N ND2   . ASN B 1 99  ? -20.716 8.920   -9.819  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 99  ASN B ND2   1 
ATOM   1818 N N     . GLU B 1 100 ? -16.270 7.299   -12.950 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B N     1 
ATOM   1819 C CA    . GLU B 1 100 ? -14.814 7.215   -12.998 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CA    1 
ATOM   1820 C C     . GLU B 1 100 ? -14.181 8.611   -12.936 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B C     1 
ATOM   1821 O O     . GLU B 1 100 ? -14.447 9.463   -13.794 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B O     1 
ATOM   1822 C CB    . GLU B 1 100 ? -14.354 6.495   -14.278 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CB    1 
ATOM   1823 C CG    . GLU B 1 100 ? -12.849 6.689   -14.592 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CG    1 
ATOM   1824 C CD    . GLU B 1 100 ? -11.909 5.886   -13.690 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CD    1 
ATOM   1825 O OE1   . GLU B 1 100 ? -12.358 4.847   -13.133 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE1   1 
ATOM   1826 O OE2   . GLU B 1 100 ? -10.720 6.297   -13.529 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE2   1 
ATOM   1827 N N     . GLY B 1 101 ? -13.314 8.817   -11.951 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B N     1 
ATOM   1828 C CA    . GLY B 1 101 ? -12.482 10.019  -11.939 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B CA    1 
ATOM   1829 C C     . GLY B 1 101 ? -13.231 11.325  -11.702 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B C     1 
ATOM   1830 O O     . GLY B 1 101 ? -14.422 11.337  -11.332 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B O     1 
ATOM   1831 N N     A SER B 1 102 ? -12.544 12.440  -11.910 0.25 11.73 ? ? ? ? ? ? 102 SER B N     1 
ATOM   1832 N N     B SER B 1 102 ? -12.542 12.439  -11.931 0.25 11.13 ? ? ? ? ? ? 102 SER B N     1 
ATOM   1833 N N     C SER B 1 102 ? -12.510 12.411  -11.940 0.50 11.89 ? ? ? ? ? ? 102 SER B N     1 
ATOM   1834 C CA    A SER B 1 102 ? -13.123 13.738  -11.596 0.25 11.88 ? ? ? ? ? ? 102 SER B CA    1 
ATOM   1835 C CA    B SER B 1 102 ? -13.086 13.753  -11.598 0.25 10.69 ? ? ? ? ? ? 102 SER B CA    1 
ATOM   1836 C CA    C SER B 1 102 ? -12.959 13.766  -11.694 0.50 12.39 ? ? ? ? ? ? 102 SER B CA    1 
ATOM   1837 C C     A SER B 1 102 ? -14.269 14.103  -12.539 0.25 11.42 ? ? ? ? ? ? 102 SER B C     1 
ATOM   1838 C C     B SER B 1 102 ? -14.194 14.228  -12.549 0.25 10.87 ? ? ? ? ? ? 102 SER B C     1 
ATOM   1839 C C     C SER B 1 102 ? -14.193 14.111  -12.537 0.50 11.67 ? ? ? ? ? ? 102 SER B C     1 
ATOM   1840 O O     A SER B 1 102 ? -15.341 14.503  -12.078 0.25 11.27 ? ? ? ? ? ? 102 SER B O     1 
ATOM   1841 O O     B SER B 1 102 ? -15.156 14.850  -12.103 0.25 10.95 ? ? ? ? ? ? 102 SER B O     1 
ATOM   1842 O O     C SER B 1 102 ? -15.232 14.510  -12.015 0.50 11.59 ? ? ? ? ? ? 102 SER B O     1 
ATOM   1843 C CB    A SER B 1 102 ? -12.051 14.825  -11.573 0.25 12.54 ? ? ? ? ? ? 102 SER B CB    1 
ATOM   1844 C CB    B SER B 1 102 ? -11.971 14.800  -11.464 0.25 10.68 ? ? ? ? ? ? 102 SER B CB    1 
ATOM   1845 C CB    C SER B 1 102 ? -11.799 14.727  -11.999 0.50 13.63 ? ? ? ? ? ? 102 SER B CB    1 
ATOM   1846 O OG    A SER B 1 102 ? -10.902 14.362  -10.896 0.25 14.55 ? ? ? ? ? ? 102 SER B OG    1 
ATOM   1847 O OG    B SER B 1 102 ? -11.423 15.136  -12.730 0.25 8.73  ? ? ? ? ? ? 102 SER B OG    1 
ATOM   1848 O OG    C SER B 1 102 ? -12.130 16.055  -11.666 0.50 17.42 ? ? ? ? ? ? 102 SER B OG    1 
ATOM   1849 N N     . ASP B 1 103 ? -14.066 13.953  -13.849 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B N     1 
ATOM   1850 C CA    . ASP B 1 103 ? -15.166 14.271  -14.787 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CA    1 
ATOM   1851 C C     . ASP B 1 103 ? -16.357 13.346  -14.542 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B C     1 
ATOM   1852 O O     . ASP B 1 103 ? -17.497 13.750  -14.730 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B O     1 
ATOM   1853 C CB    . ASP B 1 103 ? -14.750 14.174  -16.259 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CB    1 
ATOM   1854 C CG    . ASP B 1 103 ? -14.142 15.463  -16.806 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CG    1 
ATOM   1855 O OD1   . ASP B 1 103 ? -14.068 16.500  -16.099 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B OD1   1 
ATOM   1856 O OD2   . ASP B 1 103 ? -13.766 15.431  -17.997 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 103 ASP B OD2   1 
ATOM   1857 N N     . GLY B 1 104 ? -16.104 12.107  -14.136 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B N     1 
ATOM   1858 C CA    . GLY B 1 104 ? -17.221 11.184  -13.859 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B CA    1 
ATOM   1859 C C     . GLY B 1 104 ? -17.913 11.475  -12.537 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B C     1 
ATOM   1860 O O     . GLY B 1 104 ? -18.976 10.934  -12.252 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 104 GLY B O     1 
ATOM   1861 N N     . GLY B 1 105 ? -17.316 12.347  -11.715 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B N     1 
ATOM   1862 C CA    . GLY B 1 105 ? -17.900 12.652  -10.404 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B CA    1 
ATOM   1863 C C     . GLY B 1 105 ? -17.724 11.549  -9.365  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B C     1 
ATOM   1864 O O     . GLY B 1 105 ? -18.550 11.439  -8.436  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B O     1 
ATOM   1865 N N     . GLN B 1 106 ? -16.704 10.704  -9.533  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B N     1 
ATOM   1866 C CA    . GLN B 1 106 ? -16.477 9.585   -8.611  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B CA    1 
ATOM   1867 C C     . GLN B 1 106 ? -16.181 10.120  -7.204  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B C     1 
ATOM   1868 O O     . GLN B 1 106 ? -15.247 10.900  -7.026  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B O     1 
ATOM   1869 C CB    . GLN B 1 106 ? -15.292 8.740   -9.107  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B CB    1 
ATOM   1870 C CG    . GLN B 1 106 ? -15.114 7.489   -8.245  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B CG    1 
ATOM   1871 C CD    . GLN B 1 106 ? -13.994 6.554   -8.726  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B CD    1 
ATOM   1872 O OE1   . GLN B 1 106 ? -13.394 6.756   -9.787  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B OE1   1 
ATOM   1873 N NE2   . GLN B 1 106 ? -13.716 5.518   -7.934  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B NE2   1 
ATOM   1874 N N     A SER B 1 107 ? -16.986 9.711   -6.225  0.50 11.97 ? ? ? ? ? ? 107 SER B N     1 
ATOM   1875 N N     B SER B 1 107 ? -16.991 9.714   -6.227  0.50 11.04 ? ? ? ? ? ? 107 SER B N     1 
ATOM   1876 C CA    A SER B 1 107 ? -16.889 10.272  -4.868  0.50 13.01 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CA    1 
ATOM   1877 C CA    B SER B 1 107 ? -16.910 10.271  -4.867  0.50 11.20 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CA    1 
ATOM   1878 C C     A SER B 1 107 ? -16.040 9.501   -3.877  0.50 13.33 ? ? ? ? ? ? 107 SER B C     1 
ATOM   1879 C C     B SER B 1 107 ? -16.030 9.507   -3.892  0.50 12.41 ? ? ? ? ? ? 107 SER B C     1 
ATOM   1880 O O     A SER B 1 107 ? -15.636 10.061  -2.868  0.50 14.73 ? ? ? ? ? ? 107 SER B O     1 
ATOM   1881 O O     B SER B 1 107 ? -15.609 10.078  -2.896  0.50 13.93 ? ? ? ? ? ? 107 SER B O     1 
ATOM   1882 C CB    A SER B 1 107 ? -18.289 10.459  -4.277  0.50 13.87 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CB    1 
ATOM   1883 C CB    B SER B 1 107 ? -18.313 10.341  -4.262  0.50 11.39 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CB    1 
ATOM   1884 O OG    A SER B 1 107 ? -18.987 11.439  -5.016  0.50 17.86 ? ? ? ? ? ? 107 SER B OG    1 
ATOM   1885 O OG    B SER B 1 107 ? -18.837 9.040   -4.172  0.50 9.48  ? ? ? ? ? ? 107 SER B OG    1 
ATOM   1886 N N     . VAL B 1 108 ? -15.855 8.208   -4.120  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B N     1 
ATOM   1887 C CA    . VAL B 1 108 ? -15.059 7.308   -3.248  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CA    1 
ATOM   1888 C C     . VAL B 1 108 ? -14.213 6.445   -4.195  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B C     1 
ATOM   1889 O O     . VAL B 1 108 ? -14.758 5.861   -5.169  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B O     1 
ATOM   1890 C CB    . VAL B 1 108 ? -15.972 6.372   -2.361  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CB    1 
ATOM   1891 C CG1   . VAL B 1 108 ? -15.145 5.392   -1.541  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG1   1 
ATOM   1892 C CG2   . VAL B 1 108 ? -16.852 7.202   -1.410  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG2   1 
ATOM   1893 N N     . TYR B 1 109 ? -12.921 6.335   -3.900  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B N     1 
ATOM   1894 C CA    . TYR B 1 109 ? -12.020 5.545   -4.737  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CA    1 
ATOM   1895 C C     . TYR B 1 109 ? -12.011 4.066   -4.327  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B C     1 
ATOM   1896 O O     . TYR B 1 109 ? -10.987 3.484   -3.952  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B O     1 
ATOM   1897 C CB    . TYR B 1 109 ? -10.628 6.208   -4.837  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CB    1 
ATOM   1898 C CG    . TYR B 1 109 ? -10.668 7.288   -5.902  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CG    1 
ATOM   1899 C CD1   . TYR B 1 109 ? -11.241 8.537   -5.650  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CD1   1 
ATOM   1900 C CD2   . TYR B 1 109 ? -10.248 7.018   -7.203  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CD2   1 
ATOM   1901 C CE1   . TYR B 1 109 ? -11.347 9.498   -6.660  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CE1   1 
ATOM   1902 C CE2   . TYR B 1 109 ? -10.359 7.973   -8.207  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CE2   1 
ATOM   1903 C CZ    . TYR B 1 109 ? -10.889 9.211   -7.923  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CZ    1 
ATOM   1904 O OH    . TYR B 1 109 ? -10.986 10.155  -8.924  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B OH    1 
ATOM   1905 N N     . HIS B 1 110 ? -13.207 3.489   -4.428  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B N     1 
ATOM   1906 C CA    . HIS B 1 110 ? -13.447 2.040   -4.316  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CA    1 
ATOM   1907 C C     . HIS B 1 110 ? -14.594 1.849   -5.304  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B C     1 
ATOM   1908 O O     . HIS B 1 110 ? -15.634 2.506   -5.166  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B O     1 
ATOM   1909 C CB    . HIS B 1 110 ? -13.898 1.667   -2.885  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CB    1 
ATOM   1910 C CG    . HIS B 1 110 ? -14.058 0.190   -2.662  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CG    1 
ATOM   1911 N ND1   . HIS B 1 110 ? -13.334 -0.504  -1.714  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B ND1   1 
ATOM   1912 C CD2   . HIS B 1 110 ? -14.882 -0.717  -3.251  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CD2   1 
ATOM   1913 C CE1   . HIS B 1 110 ? -13.691 -1.781  -1.744  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CE1   1 
ATOM   1914 N NE2   . HIS B 1 110 ? -14.646 -1.935  -2.649  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B NE2   1 
ATOM   1915 N N     A VAL B 1 111 ? -14.416 0.965   -6.292  0.50 10.40 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B N     1 
ATOM   1916 N N     B VAL B 1 111 ? -14.406 1.017   -6.323  0.50 10.58 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B N     1 
ATOM   1917 C CA    A VAL B 1 111 ? -15.433 0.753   -7.340  0.50 10.81 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CA    1 
ATOM   1918 C CA    B VAL B 1 111 ? -15.393 0.967   -7.401  0.50 11.07 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CA    1 
ATOM   1919 C C     A VAL B 1 111 ? -16.819 0.557   -6.747  0.50 10.61 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B C     1 
ATOM   1920 C C     B VAL B 1 111 ? -16.770 0.553   -6.851  0.50 10.78 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B C     1 
ATOM   1921 O O     A VAL B 1 111 ? -16.979 -0.203  -5.778  0.50 10.82 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B O     1 
ATOM   1922 O O     B VAL B 1 111 ? -16.867 -0.347  -6.004  0.50 10.89 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B O     1 
ATOM   1923 C CB    A VAL B 1 111 ? -15.076 -0.453  -8.254  0.50 10.57 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CB    1 
ATOM   1924 C CB    B VAL B 1 111 ? -14.910 0.068   -8.557  0.50 11.11 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CB    1 
ATOM   1925 C CG1   A VAL B 1 111 ? -16.322 -0.963  -9.042  0.50 11.31 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG1   1 
ATOM   1926 C CG1   B VAL B 1 111 ? -14.950 -1.369  -8.128  0.50 12.39 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG1   1 
ATOM   1927 C CG2   A VAL B 1 111 ? -13.970 -0.062  -9.199  0.50 11.84 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG2   1 
ATOM   1928 C CG2   B VAL B 1 111 ? -15.765 0.313   -9.821  0.50 12.76 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG2   1 
ATOM   1929 N N     . HIS B 1 112 ? -17.819 1.246   -7.305  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B N     1 
ATOM   1930 C CA    . HIS B 1 112 ? -19.184 1.076   -6.798  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CA    1 
ATOM   1931 C C     . HIS B 1 112 ? -20.221 1.285   -7.894  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B C     1 
ATOM   1932 O O     . HIS B 1 112 ? -20.112 2.216   -8.686  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B O     1 
ATOM   1933 C CB    . HIS B 1 112 ? -19.461 1.961   -5.537  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CB    1 
ATOM   1934 C CG    . HIS B 1 112 ? -19.201 3.431   -5.718  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CG    1 
ATOM   1935 N ND1   . HIS B 1 112 ? -17.933 3.968   -5.731  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B ND1   1 
ATOM   1936 C CD2   . HIS B 1 112 ? -20.053 4.490   -5.811  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CD2   1 
ATOM   1937 C CE1   . HIS B 1 112 ? -18.005 5.284   -5.868  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CE1   1 
ATOM   1938 N NE2   . HIS B 1 112 ? -19.280 5.626   -5.961  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B NE2   1 
ATOM   1939 N N     . LEU B 1 113 ? -21.227 0.409   -7.915  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B N     1 
ATOM   1940 C CA    . LEU B 1 113 ? -22.337 0.508   -8.853  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CA    1 
ATOM   1941 C C     . LEU B 1 113 ? -23.534 1.162   -8.134  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B C     1 
ATOM   1942 O O     . LEU B 1 113 ? -24.044 0.609   -7.149  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 113 LEU B O     1 
ATOM   1943 C CB    . LEU B 1 113 ? -22.724 -0.897  -9.339  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CB    1 
ATOM   1944 C CG    . LEU B 1 113 ? -23.929 -0.999  -10.277 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CG    1 
ATOM   1945 C CD1   . LEU B 1 113 ? -23.531 -0.493  -11.641 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CD1   1 
ATOM   1946 C CD2   . LEU B 1 113 ? -24.448 -2.446  -10.382 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CD2   1 
ATOM   1947 N N     . HIS B 1 114 ? -23.933 2.361   -8.570  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B N     1 
ATOM   1948 C CA    . HIS B 1 114 ? -25.186 2.977   -8.078  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CA    1 
ATOM   1949 C C     . HIS B 1 114 ? -26.384 2.325   -8.747  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B C     1 
ATOM   1950 O O     . HIS B 1 114 ? -26.351 2.074   -9.961  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B O     1 
ATOM   1951 C CB    . HIS B 1 114 ? -25.237 4.457   -8.445  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CB    1 
ATOM   1952 C CG    . HIS B 1 114 ? -24.147 5.284   -7.856  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CG    1 
ATOM   1953 N ND1   . HIS B 1 114 ? -24.341 6.018   -6.708  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B ND1   1 
ATOM   1954 C CD2   . HIS B 1 114 ? -22.882 5.552   -8.276  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CD2   1 
ATOM   1955 C CE1   . HIS B 1 114 ? -23.238 6.686   -6.425  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CE1   1 
ATOM   1956 N NE2   . HIS B 1 114 ? -22.325 6.402   -7.348  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B NE2   1 
ATOM   1957 N N     . VAL B 1 115 ? -27.469 2.126   -7.989  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 115 VAL B N     1 
ATOM   1958 C CA    . VAL B 1 115 ? -28.770 1.737   -8.541  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 115 VAL B CA    1 
ATOM   1959 C C     . VAL B 1 115 ? -29.814 2.704   -7.987  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 115 VAL B C     1 
ATOM   1960 O O     . VAL B 1 115 ? -29.976 2.803   -6.763  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 115 VAL B O     1 
ATOM   1961 C CB    . VAL B 1 115 ? -29.149 0.285   -8.195  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 115 VAL B CB    1 
ATOM   1962 C CG1   . VAL B 1 115 ? -30.458 -0.064  -8.887  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 115 VAL B CG1   1 
ATOM   1963 C CG2   . VAL B 1 115 ? -28.063 -0.664  -8.628  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 115 VAL B CG2   1 
ATOM   1964 N N     . LEU B 1 116 ? -30.491 3.425   -8.877  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N     1 
ATOM   1965 C CA    . LEU B 1 116 ? -31.455 4.476   -8.493  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA    1 
ATOM   1966 C C     . LEU B 1 116 ? -32.809 4.208   -9.130  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C     1 
ATOM   1967 O O     . LEU B 1 116 ? -32.904 3.903   -10.316 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O     1 
ATOM   1968 C CB    . LEU B 1 116 ? -30.994 5.859   -8.970  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB    1 
ATOM   1969 C CG    . LEU B 1 116 ? -29.567 6.274   -8.581  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG    1 
ATOM   1970 C CD1   . LEU B 1 116 ? -28.518 6.040   -9.692  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1   1 
ATOM   1971 C CD2   . LEU B 1 116 ? -29.516 7.757   -8.169  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2   1 
ATOM   1972 N N     . GLY B 1 117 ? -33.876 4.365   -8.351  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B N     1 
ATOM   1973 C CA    . GLY B 1 117 ? -35.226 4.250   -8.900  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B CA    1 
ATOM   1974 C C     . GLY B 1 117 ? -36.266 4.758   -7.927  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B C     1 
ATOM   1975 O O     . GLY B 1 117 ? -35.957 5.429   -6.930  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B O     1 
ATOM   1976 N N     . GLY B 1 118 ? -37.524 4.490   -8.258  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B N     1 
ATOM   1977 C CA    . GLY B 1 118 ? -38.665 4.983   -7.488  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B CA    1 
ATOM   1978 C C     . GLY B 1 118 ? -39.082 6.384   -7.901  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B C     1 
ATOM   1979 O O     . GLY B 1 118 ? -39.926 6.996   -7.251  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B O     1 
ATOM   1980 N N     . ARG B 1 119 ? -38.469 6.911   -8.966  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B N     1 
ATOM   1981 C CA    . ARG B 1 119 ? -38.930 8.143   -9.640  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CA    1 
ATOM   1982 C C     . ARG B 1 119 ? -38.472 8.069   -11.080 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B C     1 
ATOM   1983 O O     . ARG B 1 119 ? -37.617 7.227   -11.430 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B O     1 
ATOM   1984 C CB    . ARG B 1 119 ? -38.346 9.414   -8.989  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CB    1 
ATOM   1985 C CG    . ARG B 1 119 ? -36.821 9.552   -9.111  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CG    1 
ATOM   1986 C CD    . ARG B 1 119 ? -36.365 10.942  -8.741  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CD    1 
ATOM   1987 N NE    . ARG B 1 119 ? -34.899 11.111  -8.669  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NE    1 
ATOM   1988 C CZ    . ARG B 1 119 ? -34.080 11.423  -9.684  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CZ    1 
ATOM   1989 N NH1   . ARG B 1 119 ? -34.546 11.563  -10.924 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NH1   1 
ATOM   1990 N NH2   . ARG B 1 119 ? -32.771 11.575  -9.472  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NH2   1 
ATOM   1991 N N     . GLN B 1 120 ? -39.030 8.938   -11.930 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B N     1 
ATOM   1992 C CA    . GLN B 1 120 ? -38.490 9.082   -13.286 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B CA    1 
ATOM   1993 C C     . GLN B 1 120 ? -37.053 9.584   -13.272 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B C     1 
ATOM   1994 O O     . GLN B 1 120 ? -36.758 10.650  -12.707 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B O     1 
ATOM   1995 C CB    . GLN B 1 120 ? -39.326 10.087  -14.090 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B CB    1 
ATOM   1996 C CG    . GLN B 1 120 ? -38.859 10.181  -15.541 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B CG    1 
ATOM   1997 C CD    . GLN B 1 120 ? -39.124 8.908   -16.293 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B CD    1 
ATOM   1998 O OE1   . GLN B 1 120 ? -40.298 8.512   -16.457 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B OE1   1 
ATOM   1999 N NE2   . GLN B 1 120 ? -38.051 8.238   -16.742 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B NE2   1 
ATOM   2000 N N     . MET B 1 121 ? -36.172 8.808   -13.894 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 121 MET B N     1 
ATOM   2001 C CA    . MET B 1 121 ? -34.819 9.271   -14.124 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 121 MET B CA    1 
ATOM   2002 C C     . MET B 1 121 ? -34.783 10.031  -15.445 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 121 MET B C     1 
ATOM   2003 O O     . MET B 1 121 ? -35.475 9.656   -16.405 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 121 MET B O     1 
ATOM   2004 C CB    . MET B 1 121 ? -33.806 8.114   -14.117 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 121 MET B CB    1 
ATOM   2005 C CG    . MET B 1 121 ? -33.876 7.214   -12.846 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 121 MET B CG    1 
ATOM   2006 S SD    . MET B 1 121 ? -33.542 8.113   -11.307 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 121 MET B SD    1 
ATOM   2007 C CE    . MET B 1 121 ? -31.846 8.624   -11.583 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 121 MET B CE    1 
ATOM   2008 N N     . HIS B 1 122 ? -33.999 11.109  -15.462 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B N     1 
ATOM   2009 C CA    . HIS B 1 122 ? -34.016 12.077  -16.560 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CA    1 
ATOM   2010 C C     . HIS B 1 122 ? -32.820 11.968  -17.508 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B C     1 
ATOM   2011 O O     . HIS B 1 122 ? -31.882 11.220  -17.233 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B O     1 
ATOM   2012 C CB    . HIS B 1 122 ? -34.199 13.493  -16.002 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CB    1 
ATOM   2013 C CG    . HIS B 1 122 ? -35.472 13.649  -15.221 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CG    1 
ATOM   2014 N ND1   . HIS B 1 122 ? -35.498 13.741  -13.848 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B ND1   1 
ATOM   2015 C CD2   . HIS B 1 122 ? -36.765 13.616  -15.618 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CD2   1 
ATOM   2016 C CE1   . HIS B 1 122 ? -36.752 13.828  -13.437 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CE1   1 
ATOM   2017 N NE2   . HIS B 1 122 ? -37.540 13.746  -14.493 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B NE2   1 
ATOM   2018 N N     . TRP B 1 123 ? -32.869 12.711  -18.615 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B N     1 
ATOM   2019 C CA    . TRP B 1 123 ? -31.804 12.686  -19.617 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CA    1 
ATOM   2020 C C     . TRP B 1 123 ? -31.456 14.135  -19.937 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B C     1 
ATOM   2021 O O     . TRP B 1 123 ? -32.359 14.928  -20.166 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B O     1 
ATOM   2022 C CB    . TRP B 1 123 ? -32.302 11.949  -20.863 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CB    1 
ATOM   2023 C CG    . TRP B 1 123 ? -31.249 11.288  -21.682 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CG    1 
ATOM   2024 C CD1   . TRP B 1 123 ? -30.947 11.558  -22.999 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CD1   1 
ATOM   2025 C CD2   . TRP B 1 123 ? -30.371 10.226  -21.274 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CD2   1 
ATOM   2026 N NE1   . TRP B 1 123 ? -29.957 10.716  -23.441 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B NE1   1 
ATOM   2027 C CE2   . TRP B 1 123 ? -29.555 9.912   -22.396 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CE2   1 
ATOM   2028 C CE3   . TRP B 1 123 ? -30.173 9.523   -20.065 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CE3   1 
ATOM   2029 C CZ2   . TRP B 1 123 ? -28.581 8.907   -22.353 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CZ2   1 
ATOM   2030 C CZ3   . TRP B 1 123 ? -29.190 8.510   -20.030 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CZ3   1 
ATOM   2031 C CH2   . TRP B 1 123 ? -28.405 8.230   -21.172 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CH2   1 
ATOM   2032 N N     . PRO B 1 124 ? -30.160 14.503  -19.955 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B N     1 
ATOM   2033 C CA    . PRO B 1 124 ? -28.975 13.664  -19.802 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CA    1 
ATOM   2034 C C     . PRO B 1 124 ? -28.788 13.154  -18.362 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B C     1 
ATOM   2035 O O     . PRO B 1 124 ? -29.398 13.701  -17.424 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B O     1 
ATOM   2036 C CB    . PRO B 1 124 ? -27.840 14.632  -20.170 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CB    1 
ATOM   2037 C CG    . PRO B 1 124 ? -28.325 15.963  -19.744 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CG    1 
ATOM   2038 C CD    . PRO B 1 124 ? -29.789 15.924  -20.110 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CD    1 
ATOM   2039 N N     . PRO B 1 125 ? -27.965 12.095  -18.188 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B N     1 
ATOM   2040 C CA    . PRO B 1 125 ? -27.742 11.516  -16.858 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CA    1 
ATOM   2041 C C     . PRO B 1 125 ? -26.657 12.299  -16.096 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B C     1 
ATOM   2042 O O     . PRO B 1 125 ? -25.601 11.747  -15.791 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B O     1 
ATOM   2043 C CB    . PRO B 1 125 ? -27.297 10.083  -17.194 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CB    1 
ATOM   2044 C CG    . PRO B 1 125 ? -26.440 10.296  -18.470 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CG    1 
ATOM   2045 C CD    . PRO B 1 125 ? -27.202 11.390  -19.244 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CD    1 
ATOM   2046 N N     . GLY B 1 126 ? -26.924 13.572  -15.822 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B N     1 
ATOM   2047 C CA    . GLY B 1 126 ? -25.915 14.515  -15.318 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B CA    1 
ATOM   2048 C C     . GLY B 1 126 ? -25.086 15.078  -16.448 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B C     1 
ATOM   2049 O O     . GLY B 1 126 ? -24.033 15.689  -16.184 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B O     1 
ATOM   2050 O OXT   . GLY B 1 126 ? -25.479 14.910  -17.622 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B OXT   1 
HETATM 2051 P P     . AMP C 2 .   ? -31.719 4.229   -23.888 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A P     1 
HETATM 2052 O O1P   . AMP C 2 .   ? -32.443 5.133   -22.896 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A O1P   1 
HETATM 2053 O O2P   . AMP C 2 .   ? -30.334 4.013   -23.432 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A O2P   1 
HETATM 2054 O O3P   . AMP C 2 .   ? -32.335 2.879   -24.194 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A O3P   1 
HETATM 2055 O "O5'" . AMP C 2 .   ? -31.768 5.010   -25.309 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "O5'" 1 
HETATM 2056 C "C5'" . AMP C 2 .   ? -31.089 4.451   -26.473 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "C5'" 1 
HETATM 2057 C "C4'" . AMP C 2 .   ? -29.770 5.158   -26.839 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "C4'" 1 
HETATM 2058 O "O4'" . AMP C 2 .   ? -29.420 4.680   -28.150 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "O4'" 1 
HETATM 2059 C "C3'" . AMP C 2 .   ? -29.942 6.674   -26.965 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "C3'" 1 
HETATM 2060 O "O3'" . AMP C 2 .   ? -28.844 7.370   -26.315 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "O3'" 1 
HETATM 2061 C "C2'" . AMP C 2 .   ? -29.954 6.896   -28.471 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "C2'" 1 
HETATM 2062 O "O2'" . AMP C 2 .   ? -29.500 8.197   -28.889 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "O2'" 1 
HETATM 2063 C "C1'" . AMP C 2 .   ? -29.052 5.773   -28.989 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "C1'" 1 
HETATM 2064 N N9    . AMP C 2 .   ? -29.348 5.396   -30.388 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A N9    1 
HETATM 2065 C C8    . AMP C 2 .   ? -30.579 5.126   -30.897 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A C8    1 
HETATM 2066 N N7    . AMP C 2 .   ? -30.510 4.829   -32.212 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A N7    1 
HETATM 2067 C C5    . AMP C 2 .   ? -29.188 4.855   -32.535 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A C5    1 
HETATM 2068 C C6    . AMP C 2 .   ? -28.394 4.634   -33.755 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A C6    1 
HETATM 2069 N N6    . AMP C 2 .   ? -28.999 4.313   -34.924 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A N6    1 
HETATM 2070 N N1    . AMP C 2 .   ? -27.045 4.763   -33.640 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A N1    1 
HETATM 2071 C C2    . AMP C 2 .   ? -26.403 5.104   -32.493 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A C2    1 
HETATM 2072 N N3    . AMP C 2 .   ? -27.073 5.354   -31.359 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A N3    1 
HETATM 2073 C C4    . AMP C 2 .   ? -28.425 5.224   -31.333 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A C4    1 
HETATM 2074 O O     . HOH D 3 .   ? -14.110 11.700  -28.882 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 128 HOH A O     1 
HETATM 2075 O O     . HOH D 3 .   ? -32.355 -12.825 -21.051 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 129 HOH A O     1 
HETATM 2076 O O     . HOH D 3 .   ? -21.247 14.219  -10.765 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 130 HOH A O     1 
HETATM 2077 O O     . HOH D 3 .   ? -21.577 0.133   -39.860 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 131 HOH A O     1 
HETATM 2078 O O     . HOH D 3 .   ? -21.587 -3.685  -36.243 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 132 HOH A O     1 
HETATM 2079 O O     . HOH D 3 .   ? -22.763 5.128   -34.444 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 133 HOH A O     1 
HETATM 2080 O O     . HOH D 3 .   ? -18.229 21.147  -25.024 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 134 HOH A O     1 
HETATM 2081 O O     . HOH D 3 .   ? -34.058 -6.867  -39.985 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 135 HOH A O     1 
HETATM 2082 O O     . HOH D 3 .   ? -30.363 -17.114 -14.371 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 136 HOH A O     1 
HETATM 2083 O O     . HOH D 3 .   ? -36.492 -1.746  -28.667 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 137 HOH A O     1 
HETATM 2084 O O     . HOH D 3 .   ? -14.829 0.558   -38.399 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 138 HOH A O     1 
HETATM 2085 O O     . HOH D 3 .   ? -41.733 5.477   -9.727  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 139 HOH A O     1 
HETATM 2086 O O     . HOH D 3 .   ? -16.078 23.937  -21.394 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 140 HOH A O     1 
HETATM 2087 O O     . HOH D 3 .   ? -31.812 -2.349  -19.423 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 141 HOH A O     1 
HETATM 2088 O O     . HOH D 3 .   ? -31.795 4.666   -35.611 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 142 HOH A O     1 
HETATM 2089 O O     . HOH D 3 .   ? -18.860 10.226  -29.067 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 143 HOH A O     1 
HETATM 2090 O O     . HOH D 3 .   ? -31.302 1.054   -22.080 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 144 HOH A O     1 
HETATM 2091 O O     . HOH D 3 .   ? -17.309 2.267   -38.331 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 145 HOH A O     1 
HETATM 2092 O O     . HOH D 3 .   ? -10.229 4.023   -18.755 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 146 HOH A O     1 
HETATM 2093 O O     . HOH D 3 .   ? -12.073 -3.534  -33.369 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 147 HOH A O     1 
HETATM 2094 O O     . HOH D 3 .   ? -30.086 -13.291 -13.124 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 148 HOH A O     1 
HETATM 2095 O O     . HOH D 3 .   ? -38.561 -7.160  -16.309 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 149 HOH A O     1 
HETATM 2096 O O     . HOH D 3 .   ? -31.799 -1.223  -43.701 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 150 HOH A O     1 
HETATM 2097 O O     . HOH D 3 .   ? -26.783 21.661  -14.450 1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 151 HOH A O     1 
HETATM 2098 O O     . HOH D 3 .   ? -14.715 14.585  -26.068 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 152 HOH A O     1 
HETATM 2099 O O     . HOH D 3 .   ? -17.638 12.475  -29.888 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 153 HOH A O     1 
HETATM 2100 O O     . HOH D 3 .   ? -41.911 2.936   -21.479 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 154 HOH A O     1 
HETATM 2101 O O     . HOH D 3 .   ? -38.564 2.835   -10.309 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 155 HOH A O     1 
HETATM 2102 O O     . HOH D 3 .   ? -11.496 -8.989  -27.102 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 156 HOH A O     1 
HETATM 2103 O O     . HOH D 3 .   ? -28.886 10.102  -26.093 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 157 HOH A O     1 
HETATM 2104 O O     . HOH D 3 .   ? -31.376 11.215  -26.809 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 158 HOH A O     1 
HETATM 2105 O O     . HOH D 3 .   ? -22.473 -11.552 -26.799 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 159 HOH A O     1 
HETATM 2106 O O     . HOH D 3 .   ? -32.513 -6.906  -31.303 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 160 HOH A O     1 
HETATM 2107 O O     . HOH D 3 .   ? -26.407 18.414  -17.318 1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 161 HOH A O     1 
HETATM 2108 O O     . HOH D 3 .   ? -15.397 20.012  -21.853 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 162 HOH A O     1 
HETATM 2109 O O     . HOH D 3 .   ? -30.017 -1.464  -21.586 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 163 HOH A O     1 
HETATM 2110 O O     . HOH D 3 .   ? -23.340 -1.370  -38.500 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 164 HOH A O     1 
HETATM 2111 O O     . HOH D 3 .   ? -21.391 -14.498 -19.837 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 165 HOH A O     1 
HETATM 2112 O O     . HOH D 3 .   ? -7.181  0.996   -23.915 1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 166 HOH A O     1 
HETATM 2113 O O     . HOH D 3 .   ? -41.074 -0.216  -17.530 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 167 HOH A O     1 
HETATM 2114 O O     . HOH D 3 .   ? -10.392 1.688   -36.246 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 168 HOH A O     1 
HETATM 2115 O O     . HOH D 3 .   ? -11.083 13.460  -20.200 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 169 HOH A O     1 
HETATM 2116 O O     . HOH D 3 .   ? -13.780 -1.905  -34.822 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 170 HOH A O     1 
HETATM 2117 O O     . HOH D 3 .   ? -33.739 -11.163 -23.345 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 171 HOH A O     1 
HETATM 2118 O O     . HOH D 3 .   ? -24.881 16.709  -31.312 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 172 HOH A O     1 
HETATM 2119 O O     . HOH D 3 .   ? -32.822 7.874   -23.280 1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 173 HOH A O     1 
HETATM 2120 O O     . HOH D 3 .   ? -28.845 -13.352 -29.965 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 174 HOH A O     1 
HETATM 2121 O O     . HOH D 3 .   ? -11.327 2.860   -33.003 1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 175 HOH A O     1 
HETATM 2122 O O     . HOH D 3 .   ? -22.306 18.129  -23.408 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 176 HOH A O     1 
HETATM 2123 O O     . HOH D 3 .   ? -20.746 -16.268 -13.727 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 177 HOH A O     1 
HETATM 2124 O O     . HOH D 3 .   ? -9.455  6.566   -19.327 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 178 HOH A O     1 
HETATM 2125 O O     . HOH D 3 .   ? -37.940 -9.036  -11.830 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 179 HOH A O     1 
HETATM 2126 O O     . HOH D 3 .   ? -22.396 -0.099  -42.397 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 180 HOH A O     1 
HETATM 2127 O O     . HOH D 3 .   ? -41.586 6.157   -16.009 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 181 HOH A O     1 
HETATM 2128 O O     . HOH D 3 .   ? -33.402 5.828   -28.968 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 182 HOH A O     1 
HETATM 2129 O O     . HOH D 3 .   ? -11.561 -10.961 -24.533 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 183 HOH A O     1 
HETATM 2130 O O     . HOH D 3 .   ? -38.057 -2.670  -15.671 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 184 HOH A O     1 
HETATM 2131 O O     . HOH D 3 .   ? -8.783  10.353  -14.335 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 185 HOH A O     1 
HETATM 2132 O O     . HOH D 3 .   ? -27.730 4.388   -37.640 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 186 HOH A O     1 
HETATM 2133 O O     . HOH D 3 .   ? -13.970 6.798   -32.884 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 187 HOH A O     1 
HETATM 2134 O O     . HOH D 3 .   ? -18.134 -15.579 -28.268 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 188 HOH A O     1 
HETATM 2135 O O     . HOH D 3 .   ? -11.050 -6.768  -23.075 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 189 HOH A O     1 
HETATM 2136 O O     . HOH D 3 .   ? -31.358 9.294   -30.606 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 190 HOH A O     1 
HETATM 2137 O O     . HOH D 3 .   ? -20.625 -1.959  -43.253 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 191 HOH A O     1 
HETATM 2138 O O     . HOH D 3 .   ? -24.068 17.064  -25.964 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A O     1 
HETATM 2139 O O     . HOH D 3 .   ? -28.822 1.626   -21.171 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A O     1 
HETATM 2140 O O     . HOH D 3 .   ? -7.572  0.656   -20.255 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A O     1 
HETATM 2141 O O     . HOH D 3 .   ? -30.033 4.521   -39.282 1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 195 HOH A O     1 
HETATM 2142 O O     . HOH D 3 .   ? -10.695 13.994  -23.339 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 196 HOH A O     1 
HETATM 2143 O O     . HOH D 3 .   ? -35.344 4.335   -30.204 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A O     1 
HETATM 2144 O O     . HOH D 3 .   ? -12.210 19.214  -19.295 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 198 HOH A O     1 
HETATM 2145 O O     . HOH D 3 .   ? -25.193 -14.596 -10.608 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 199 HOH A O     1 
HETATM 2146 O O     . HOH D 3 .   ? -13.978 1.301   -40.867 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 200 HOH A O     1 
HETATM 2147 O O     . HOH D 3 .   ? -21.845 -8.949  -37.923 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O     1 
HETATM 2148 O O     . HOH D 3 .   ? -25.561 12.394  -34.868 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O     1 
HETATM 2149 O O     . HOH D 3 .   ? -23.017 23.435  -17.231 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O     1 
HETATM 2150 O O     . HOH D 3 .   ? -18.076 -2.252  -39.531 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O     1 
HETATM 2151 O O     . HOH D 3 .   ? -21.119 -6.185  -35.164 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O     1 
HETATM 2152 O O     . HOH D 3 .   ? -17.058 20.689  -18.066 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O     1 
HETATM 2153 O O     . HOH D 3 .   ? -24.023 7.237   -36.981 1.00 56.15 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O     1 
HETATM 2154 O O     . HOH D 3 .   ? -15.368 -3.541  -36.609 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O     1 
HETATM 2155 O O     . HOH D 3 .   ? -30.405 -14.310 -27.328 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O     1 
HETATM 2156 O O     . HOH D 3 .   ? -34.737 8.822   -21.309 1.00 46.77 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O     1 
HETATM 2157 O O     . HOH D 3 .   ? -22.072 -13.898 -25.357 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O     1 
HETATM 2158 O O     . HOH D 3 .   ? -21.458 10.474  -30.379 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O     1 
HETATM 2159 O O     . HOH D 3 .   ? -27.841 16.637  -12.708 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O     1 
HETATM 2160 O O     . HOH D 3 .   ? -28.567 -20.108 -12.063 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O     1 
HETATM 2161 O O     . HOH D 3 .   ? -24.855 11.187  -36.931 1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O     1 
HETATM 2162 O O     . HOH D 3 .   ? -37.996 -8.239  -21.605 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O     1 
HETATM 2163 O O     . HOH D 3 .   ? -18.921 -14.027 -21.734 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O     1 
HETATM 2164 O O     . HOH D 3 .   ? -19.884 3.980   -40.643 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O     1 
HETATM 2165 O O     . HOH D 3 .   ? -35.388 -8.616  -12.407 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O     1 
HETATM 2166 O O     . HOH D 3 .   ? -39.473 2.674   -24.292 1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O     1 
HETATM 2167 O O     . HOH D 3 .   ? -40.083 -4.020  -20.217 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O     1 
HETATM 2168 O O     . HOH D 3 .   ? -42.665 7.354   -12.565 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O     1 
HETATM 2169 O O     . HOH D 3 .   ? -25.149 4.594   -35.630 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O     1 
HETATM 2170 O O     . HOH D 3 .   ? -26.230 -14.972 -29.719 1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O     1 
HETATM 2171 O O     . HOH D 3 .   ? -30.477 15.494  -26.994 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O     1 
HETATM 2172 O O     . HOH D 3 .   ? -18.764 0.409   -39.856 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O     1 
HETATM 2173 O O     . HOH D 3 .   ? -31.013 15.893  -23.735 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O     1 
HETATM 2174 O O     . HOH D 3 .   ? -17.197 21.538  -20.602 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O     1 
HETATM 2175 O O     . HOH D 3 .   ? -33.057 9.982   -28.449 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O     1 
HETATM 2176 O O     . HOH D 3 .   ? -35.983 -15.039 -24.024 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O     1 
HETATM 2177 O O     . HOH D 3 .   ? -27.092 15.504  -29.106 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O     1 
HETATM 2178 O O     . HOH D 3 .   ? -39.120 2.169   -21.529 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O     1 
HETATM 2179 O O     . HOH D 3 .   ? -20.545 -15.673 -16.362 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O     1 
HETATM 2180 O O     . HOH D 3 .   ? -28.146 -7.576  -25.499 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O     1 
HETATM 2181 O O     . HOH D 3 .   ? -32.776 7.439   -32.094 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O     1 
HETATM 2182 O O     . HOH D 3 .   ? -25.550 -7.003  -43.627 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O     1 
HETATM 2183 O O     . HOH D 3 .   ? -22.844 6.338   -39.454 1.00 53.92 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O     1 
HETATM 2184 O O     . HOH D 3 .   ? -29.330 -16.584 -26.565 1.00 64.57 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O     1 
HETATM 2185 O O     . HOH D 3 .   ? -22.232 16.697  -27.885 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O     1 
HETATM 2186 O O     . HOH D 3 .   ? -20.880 8.891   -42.462 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O     1 
HETATM 2187 O O     . HOH D 3 .   ? -6.790  7.247   -19.552 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O     1 
HETATM 2188 O O     . HOH D 3 .   ? -20.068 -14.495 -28.876 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O     1 
HETATM 2189 O O     . HOH D 3 .   ? -21.072 -18.141 -17.884 1.00 56.21 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O     1 
HETATM 2190 O O     . HOH D 3 .   ? -31.226 -13.621 -24.190 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O     1 
HETATM 2191 O O     . HOH D 3 .   ? -25.298 -17.368 -24.093 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O     1 
HETATM 2192 O O     . HOH D 3 .   ? -24.935 -0.435  -42.900 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O     1 
HETATM 2193 O O     . HOH D 3 .   ? -35.622 7.734   -23.517 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O     1 
HETATM 2194 O O     . HOH D 3 .   ? -6.011  6.671   -31.695 1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O     1 
HETATM 2195 O O     . HOH D 3 .   ? -23.311 23.812  -14.643 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O     1 
HETATM 2196 O O     . HOH D 3 .   ? -6.214  8.121   -22.142 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O     1 
HETATM 2197 O O     . HOH D 3 .   ? -30.785 -13.334 -31.547 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O     1 
HETATM 2198 O O     . HOH D 3 .   ? -34.817 5.711   -33.288 1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O     1 
HETATM 2199 O O     . HOH D 3 .   ? -4.847  10.448  -22.876 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O     1 
HETATM 2200 O O     . HOH D 3 .   ? -16.523 4.306   -39.742 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O     1 
HETATM 2201 O O     . HOH D 3 .   ? -24.667 20.196  -18.532 1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O     1 
HETATM 2202 O O     . HOH D 3 .   ? -11.576 12.046  -27.814 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O     1 
HETATM 2203 O O     . HOH D 3 .   ? -29.263 13.061  -33.448 1.00 60.80 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O     1 
HETATM 2204 O O     . HOH D 3 .   ? -13.465 0.560   -35.897 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O     1 
HETATM 2205 O O     . HOH D 3 .   ? -23.636 -14.604 -21.811 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O     1 
HETATM 2206 O O     . HOH D 3 .   ? -19.768 20.176  -22.921 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O     1 
HETATM 2207 O O     . HOH D 3 .   ? -20.255 20.099  -17.782 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O     1 
HETATM 2208 O O     . HOH D 3 .   ? -26.740 -16.859 -27.029 1.00 62.86 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O     1 
HETATM 2209 O O     . HOH D 3 .   ? -19.743 21.629  -20.728 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O     1 
HETATM 2210 O O     . HOH D 3 .   ? -38.722 3.603   -27.004 1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O     1 
HETATM 2211 O O     . HOH D 3 .   ? -30.230 15.745  -13.622 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O     1 
HETATM 2212 O O     . HOH D 3 .   ? -35.043 15.160  -29.483 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O     1 
HETATM 2213 O O     . HOH D 3 .   ? -31.087 14.167  -31.006 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O     1 
HETATM 2214 O O     . HOH D 3 .   ? -29.960 -13.934 -21.449 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O     1 
HETATM 2215 O O     . HOH D 3 .   ? -28.691 -3.204  -45.324 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O     1 
HETATM 2216 O O     . HOH D 3 .   ? -24.855 -19.827 -23.189 1.00 56.36 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O     1 
HETATM 2217 O O     . HOH D 3 .   ? -22.175 -13.394 -28.895 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O     1 
HETATM 2218 O O     . HOH D 3 .   ? -18.471 -17.770 -19.289 1.00 56.92 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O     1 
HETATM 2219 O O     . HOH D 3 .   ? -26.061 17.767  -22.584 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O     1 
HETATM 2220 O O     . HOH D 3 .   ? -13.396 4.578   -34.741 1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O     1 
HETATM 2221 O O     . HOH D 3 .   ? -15.571 2.797   -42.221 1.00 53.81 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A O     1 
HETATM 2222 O O     . HOH D 3 .   ? -19.081 2.902   -45.331 1.00 55.68 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A O     1 
HETATM 2223 O O     . HOH D 3 .   ? -27.257 15.545  -31.418 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A O     1 
HETATM 2224 O O     . HOH D 3 .   ? -43.334 0.807   -16.243 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A O     1 
HETATM 2225 O O     . HOH D 3 .   ? -24.006 -17.445 -11.207 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A O     1 
HETATM 2226 O O     . HOH D 3 .   ? -20.712 18.265  -26.898 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A O     1 
HETATM 2227 O O     . HOH D 3 .   ? -10.753 4.558   -30.593 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A O     1 
HETATM 2228 O O     . HOH D 3 .   ? -23.354 -15.683 -28.227 1.00 59.29 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A O     1 
HETATM 2229 O O     . HOH D 3 .   ? -33.607 -13.307 -33.265 1.00 74.49 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A O     1 
HETATM 2230 O O     . HOH D 3 .   ? -12.062 5.157   -32.540 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A O     1 
HETATM 2231 O O     . HOH D 3 .   ? -19.771 -15.250 -26.396 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O     1 
HETATM 2232 O O     . HOH D 3 .   ? -20.363 12.909  -30.784 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O     1 
HETATM 2233 O O     . HOH D 3 .   ? -23.082 -16.361 -8.744  1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O     1 
HETATM 2234 O O     . HOH D 3 .   ? -38.994 6.304   -22.649 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O     1 
HETATM 2235 O O     . HOH D 3 .   ? -27.183 17.846  -24.983 1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O     1 
HETATM 2236 O O     . HOH D 3 .   ? -33.063 -12.572 -30.526 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O     1 
HETATM 2237 O O     . HOH D 3 .   ? -22.389 -13.651 -32.000 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O     1 
HETATM 2238 O O     . HOH D 3 .   ? -35.332 -11.186 -30.627 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O     1 
HETATM 2239 O O     . HOH D 3 .   ? -22.684 15.691  -32.360 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O     1 
HETATM 2240 O O     . HOH D 3 .   ? -22.872 8.993   -34.847 1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O     1 
HETATM 2241 O O     . HOH D 3 .   ? -26.053 9.557   -38.465 1.00 64.06 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O     1 
HETATM 2242 O O     . HOH D 3 .   ? -23.096 13.129  -33.988 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O     1 
HETATM 2243 O O     . HOH D 3 .   ? -24.220 -19.325 -12.902 1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O     1 
HETATM 2244 O O     . HOH D 3 .   ? -44.622 2.835   -16.103 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O     1 
HETATM 2245 O O     . HOH D 3 .   ? -36.987 -11.416 -28.121 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O     1 
HETATM 2246 O O     . HOH D 3 .   ? -30.376 8.139   -38.330 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O     1 
HETATM 2247 O O     . HOH D 3 .   ? -10.333 7.072   -32.195 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O     1 
HETATM 2248 O O     . HOH D 3 .   ? -21.893 -18.027 -27.161 1.00 57.18 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O     1 
HETATM 2249 O O     . HOH D 3 .   ? -19.742 -13.336 -32.621 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O     1 
HETATM 2250 O O     . HOH D 3 .   ? -20.453 15.097  -29.154 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O     1 
HETATM 2251 O O     . HOH D 3 .   ? -20.879 -15.555 -9.595  1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O     1 
HETATM 2252 O O     . HOH D 3 .   ? -32.923 14.886  -11.057 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O     1 
HETATM 2253 O O     . HOH D 3 .   ? -29.558 0.904   -43.809 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O     1 
HETATM 2254 O O     . HOH D 3 .   ? -28.374 -18.034 -20.124 1.00 56.87 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O     1 
HETATM 2255 O O     . HOH D 3 .   ? -26.331 -13.118 -31.859 1.00 49.63 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O     1 
HETATM 2256 O O     . HOH D 3 .   ? -23.827 -11.995 -33.553 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O     1 
HETATM 2257 O O     . HOH D 3 .   ? -21.639 2.336   -41.068 1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O     1 
HETATM 2258 O O     . HOH D 3 .   ? -10.022 8.103   -17.176 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O     1 
HETATM 2259 O O     . HOH D 3 .   ? -8.140  -2.871  -29.037 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O     1 
HETATM 2260 O O     . HOH D 3 .   ? -12.236 -12.135 -30.534 1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O     1 
HETATM 2261 O O     . HOH D 3 .   ? -5.756  9.681   -16.598 1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O     1 
HETATM 2262 O O     . HOH D 3 .   ? -41.485 -4.505  -18.036 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O     1 
HETATM 2263 O O     . HOH D 3 .   ? -5.440  5.571   -28.389 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O     1 
HETATM 2264 O O     . HOH D 3 .   ? -31.638 11.055  -33.261 1.00 59.50 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O     1 
HETATM 2265 O O     . HOH D 3 .   ? -35.276 -8.226  -30.863 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O     1 
HETATM 2266 O O     . HOH D 3 .   ? -21.302 2.252   -43.283 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O     1 
HETATM 2267 O O     . HOH D 3 .   ? -25.941 -10.760 -32.824 1.00 56.66 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O     1 
HETATM 2268 O O     . HOH D 3 .   ? -16.734 -16.344 -20.613 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O     1 
HETATM 2269 O O     . HOH D 3 .   ? -8.749  7.140   -30.439 1.00 63.67 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O     1 
HETATM 2270 O O     . HOH D 3 .   ? -43.745 4.418   -19.890 1.00 49.90 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O     1 
HETATM 2271 O O     . HOH D 3 .   ? -45.081 2.428   -18.750 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O     1 
HETATM 2272 O O     . HOH D 3 .   ? -33.945 9.116   -25.047 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O     1 
HETATM 2273 O O     . HOH D 3 .   ? -35.833 1.882   -30.130 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O     1 
HETATM 2274 O O     . HOH D 3 .   ? -13.799 21.883  -13.662 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O     1 
HETATM 2275 O O     . HOH D 3 .   ? -10.794 22.096  -16.805 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O     1 
HETATM 2276 O O     . HOH D 3 .   ? -23.233 -15.637 -23.953 1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O     1 
HETATM 2277 O O     . HOH D 3 .   ? -34.041 12.410  -32.896 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O     1 
HETATM 2278 O O     . HOH D 3 .   ? -20.085 -0.241  -45.342 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O     1 
HETATM 2279 O O     . HOH D 3 .   ? -34.693 11.596  -29.807 1.00 55.56 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O     1 
HETATM 2280 O O     . HOH D 3 .   ? -3.193  10.877  -19.934 1.00 53.86 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O     1 
HETATM 2281 O O     . HOH D 3 .   ? -24.026 15.425  -34.680 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O     1 
HETATM 2282 O O     . HOH D 3 .   ? -25.007 -17.742 -21.043 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O     1 
HETATM 2283 O O     . HOH D 3 .   ? -5.626  14.266  -16.473 1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O     1 
HETATM 2284 O O     . HOH D 3 .   ? -29.553 -17.549 -8.805  1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O     1 
HETATM 2285 O O     . HOH D 3 .   ? -34.650 -12.741 -26.184 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O     1 
HETATM 2286 O O     . HOH E 3 .   ? -34.025 9.435   -18.866 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 127 HOH B O     1 
HETATM 2287 O O     . HOH E 3 .   ? -14.303 -13.461 -9.625  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 128 HOH B O     1 
HETATM 2288 O O     . HOH E 3 .   ? -27.932 13.888  1.174   1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 129 HOH B O     1 
HETATM 2289 O O     . HOH E 3 .   ? -18.424 -1.268  15.263  1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 130 HOH B O     1 
HETATM 2290 O O     . HOH E 3 .   ? -21.191 -1.894  7.817   1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 131 HOH B O     1 
HETATM 2291 O O     . HOH E 3 .   ? -12.997 7.487   2.319   1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 132 HOH B O     1 
HETATM 2292 O O     . HOH E 3 .   ? -23.786 -5.280  10.117  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 133 HOH B O     1 
HETATM 2293 O O     . HOH E 3 .   ? -13.610 8.569   -0.144  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 134 HOH B O     1 
HETATM 2294 O O     . HOH E 3 .   ? -13.865 -12.059 -11.892 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 135 HOH B O     1 
HETATM 2295 O O     . HOH E 3 .   ? -19.408 4.858   -9.039  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 136 HOH B O     1 
HETATM 2296 O O     . HOH E 3 .   ? -9.114  7.735   -0.956  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 137 HOH B O     1 
HETATM 2297 O O     . HOH E 3 .   ? -22.319 5.354   9.167   1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 138 HOH B O     1 
HETATM 2298 O O     . HOH E 3 .   ? -23.243 5.582   1.321   1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 139 HOH B O     1 
HETATM 2299 O O     . HOH E 3 .   ? -13.691 13.256  -19.508 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 140 HOH B O     1 
HETATM 2300 O O     . HOH E 3 .   ? -7.790  -5.739  -9.990  1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 141 HOH B O     1 
HETATM 2301 O O     . HOH E 3 .   ? -19.515 8.136   -7.167  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 142 HOH B O     1 
HETATM 2302 O O     . HOH E 3 .   ? -35.686 1.103   -0.896  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 143 HOH B O     1 
HETATM 2303 O O     . HOH E 3 .   ? -16.731 3.653   -8.926  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 144 HOH B O     1 
HETATM 2304 O O     . HOH E 3 .   ? -19.892 5.287   13.162  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 145 HOH B O     1 
HETATM 2305 O O     . HOH E 3 .   ? -5.727  -7.279  -17.068 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 146 HOH B O     1 
HETATM 2306 O O     . HOH E 3 .   ? -13.104 -10.957 -5.329  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 147 HOH B O     1 
HETATM 2307 O O     . HOH E 3 .   ? -11.633 7.952   -1.899  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 148 HOH B O     1 
HETATM 2308 O O     . HOH E 3 .   ? -17.087 -13.320 -9.272  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 149 HOH B O     1 
HETATM 2309 O O     . HOH E 3 .   ? -11.709 0.830   0.158   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 150 HOH B O     1 
HETATM 2310 O O     . HOH E 3 .   ? -18.661 -9.480  8.153   1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 151 HOH B O     1 
HETATM 2311 O O     . HOH E 3 .   ? -29.218 9.020   4.982   1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 152 HOH B O     1 
HETATM 2312 O O     . HOH E 3 .   ? -37.026 -4.750  -10.997 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 153 HOH B O     1 
HETATM 2313 O O     . HOH E 3 .   ? -32.509 3.815   -0.765  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 154 HOH B O     1 
HETATM 2314 O O     . HOH E 3 .   ? -8.595  -11.427 -7.675  1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 155 HOH B O     1 
HETATM 2315 O O     . HOH E 3 .   ? -26.961 2.808   4.580   1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 156 HOH B O     1 
HETATM 2316 O O     . HOH E 3 .   ? -35.106 3.748   0.112   1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 157 HOH B O     1 
HETATM 2317 O O     . HOH E 3 .   ? -14.501 4.100   -11.063 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 158 HOH B O     1 
HETATM 2318 O O     . HOH E 3 .   ? -34.653 -10.776 -6.942  1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 159 HOH B O     1 
HETATM 2319 O O     . HOH E 3 .   ? -6.459  5.146   -14.489 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 160 HOH B O     1 
HETATM 2320 O O     . HOH E 3 .   ? -22.088 7.012   -2.232  1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 161 HOH B O     1 
HETATM 2321 O O     . HOH E 3 .   ? -26.647 -14.082 -8.582  1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 162 HOH B O     1 
HETATM 2322 O O     . HOH E 3 .   ? -34.403 8.277   -0.469  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 163 HOH B O     1 
HETATM 2323 O O     . HOH E 3 .   ? -18.609 -14.147 -11.311 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 164 HOH B O     1 
HETATM 2324 O O     . HOH E 3 .   ? -42.473 2.104   -8.114  1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 165 HOH B O     1 
HETATM 2325 O O     . HOH E 3 .   ? -34.516 -6.039  -11.798 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 166 HOH B O     1 
HETATM 2326 O O     . HOH E 3 .   ? -42.811 -5.128  -7.703  1.00 88.79 ? ? ? ? ? ? 167 HOH B O     1 
HETATM 2327 O O     . HOH E 3 .   ? -15.495 -18.793 -6.077  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 168 HOH B O     1 
HETATM 2328 O O     . HOH E 3 .   ? -40.630 1.012   -9.630  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 169 HOH B O     1 
HETATM 2329 O O     . HOH E 3 .   ? -14.695 -8.954  -4.511  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 170 HOH B O     1 
HETATM 2330 O O     . HOH E 3 .   ? -8.797  10.823  -10.279 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 171 HOH B O     1 
HETATM 2331 O O     . HOH E 3 .   ? -24.123 3.958   3.504   1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 172 HOH B O     1 
HETATM 2332 O O     . HOH E 3 .   ? -17.847 -8.333  5.664   1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 173 HOH B O     1 
HETATM 2333 O O     . HOH E 3 .   ? -11.068 -8.566  -21.201 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 174 HOH B O     1 
HETATM 2334 O O     . HOH E 3 .   ? -13.850 8.992   4.483   1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 175 HOH B O     1 
HETATM 2335 O O     . HOH E 3 .   ? -6.935  -3.959  -0.012  1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 176 HOH B O     1 
HETATM 2336 O O     . HOH E 3 .   ? -30.642 12.902  0.012   1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 177 HOH B O     1 
HETATM 2337 O O     . HOH E 3 .   ? -13.048 11.655  -5.250  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 178 HOH B O     1 
HETATM 2338 O O     . HOH E 3 .   ? -9.594  12.053  -12.556 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 179 HOH B O     1 
HETATM 2339 O O     . HOH E 3 .   ? -25.302 10.147  -3.781  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 180 HOH B O     1 
HETATM 2340 O O     . HOH E 3 .   ? -30.176 -12.200 1.228   1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 181 HOH B O     1 
HETATM 2341 O O     . HOH E 3 .   ? -32.516 -7.057  2.589   1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 182 HOH B O     1 
HETATM 2342 O O     . HOH E 3 .   ? -27.951 -3.420  8.076   1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 183 HOH B O     1 
HETATM 2343 O O     . HOH E 3 .   ? -13.711 -13.092 -15.126 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 184 HOH B O     1 
HETATM 2344 O O     . HOH E 3 .   ? -35.549 13.808  -19.216 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 185 HOH B O     1 
HETATM 2345 O O     . HOH E 3 .   ? -33.205 15.516  -22.672 1.00 46.69 ? ? ? ? ? ? 186 HOH B O     1 
HETATM 2346 O O     . HOH E 3 .   ? -37.719 -3.421  -13.340 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 187 HOH B O     1 
HETATM 2347 O O     . HOH E 3 .   ? -28.323 9.740   7.447   1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 188 HOH B O     1 
HETATM 2348 O O     . HOH E 3 .   ? -38.349 12.568  -11.260 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 189 HOH B O     1 
HETATM 2349 O O     . HOH E 3 .   ? -22.865 -2.328  12.166  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 190 HOH B O     1 
HETATM 2350 O O     . HOH E 3 .   ? -7.924  2.614   -18.269 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 191 HOH B O     1 
HETATM 2351 O O     . HOH E 3 .   ? -8.615  -6.243  -1.835  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 192 HOH B O     1 
HETATM 2352 O O     . HOH E 3 .   ? -41.382 5.818   -5.128  1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 193 HOH B O     1 
HETATM 2353 O O     . HOH E 3 .   ? -24.693 6.880   9.946   1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 194 HOH B O     1 
HETATM 2354 O O     . HOH E 3 .   ? -20.664 -0.979  12.628  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 195 HOH B O     1 
HETATM 2355 O O     . HOH E 3 .   ? -10.535 -14.950 -12.787 1.00 56.62 ? ? ? ? ? ? 196 HOH B O     1 
HETATM 2356 O O     . HOH E 3 .   ? -13.383 17.241  -13.583 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 197 HOH B O     1 
HETATM 2357 O O     . HOH E 3 .   ? -12.759 16.752  -20.018 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 198 HOH B O     1 
HETATM 2358 O O     . HOH E 3 .   ? -7.144  -0.889  -7.453  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 199 HOH B O     1 
HETATM 2359 O O     . HOH E 3 .   ? -38.722 3.579   -4.128  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 200 HOH B O     1 
HETATM 2360 O O     . HOH E 3 .   ? -10.657 -10.686 -3.649  1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O     1 
HETATM 2361 O O     . HOH E 3 .   ? -25.978 4.814   6.832   1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O     1 
HETATM 2362 O O     . HOH E 3 .   ? -30.960 15.763  -16.509 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O     1 
HETATM 2363 O O     . HOH E 3 .   ? -3.930  -13.454 -15.863 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O     1 
HETATM 2364 O O     . HOH E 3 .   ? -8.381  3.948   -2.977  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O     1 
HETATM 2365 O O     . HOH E 3 .   ? -37.754 0.088   -1.950  1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O     1 
HETATM 2366 O O     . HOH E 3 .   ? -9.954  8.485   -14.761 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O     1 
HETATM 2367 O O     . HOH E 3 .   ? -4.935  -2.609  -14.045 1.00 49.32 ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O     1 
HETATM 2368 O O     . HOH E 3 .   ? -21.359 10.167  -6.015  1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O     1 
HETATM 2369 O O     . HOH E 3 .   ? -24.924 -8.848  5.677   1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O     1 
HETATM 2370 O O     . HOH E 3 .   ? -27.504 0.236   9.992   1.00 59.14 ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O     1 
HETATM 2371 O O     . HOH E 3 .   ? -8.621  -4.437  -18.006 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O     1 
HETATM 2372 O O     . HOH E 3 .   ? -40.056 1.021   -4.627  1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O     1 
HETATM 2373 O O     . HOH E 3 .   ? -11.839 -4.689  11.033  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O     1 
HETATM 2374 O O     . HOH E 3 .   ? -13.649 19.059  -17.022 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O     1 
HETATM 2375 O O     . HOH E 3 .   ? -18.693 2.809   14.159  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O     1 
HETATM 2376 O O     . HOH E 3 .   ? -27.910 -11.040 2.319   1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O     1 
HETATM 2377 O O     . HOH E 3 .   ? -15.660 15.340  -9.188  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O     1 
HETATM 2378 O O     . HOH E 3 .   ? -35.723 12.714  -21.915 1.00 59.76 ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O     1 
HETATM 2379 O O     . HOH E 3 .   ? -11.553 -10.441 -10.007 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O     1 
HETATM 2380 O O     . HOH E 3 .   ? -31.261 18.390  -17.569 1.00 47.46 ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O     1 
HETATM 2381 O O     . HOH E 3 .   ? -12.486 -11.902 -7.879  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O     1 
HETATM 2382 O O     . HOH E 3 .   ? -31.880 8.879   3.938   1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O     1 
HETATM 2383 O O     . HOH E 3 .   ? -21.356 9.444   -3.247  1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O     1 
HETATM 2384 O O     . HOH E 3 .   ? -12.463 10.354  -2.926  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O     1 
HETATM 2385 O O     . HOH E 3 .   ? -26.246 -5.718  9.391   1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O     1 
HETATM 2386 O O     . HOH E 3 .   ? -7.604  -1.170  0.618   1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O     1 
HETATM 2387 O O     . HOH E 3 .   ? -11.159 -12.710 -18.709 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O     1 
HETATM 2388 O O     . HOH E 3 .   ? -30.787 5.446   0.763   1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O     1 
HETATM 2389 O O     . HOH E 3 .   ? -13.413 12.406  -8.456  1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O     1 
HETATM 2390 O O     . HOH E 3 .   ? -7.134  -8.686  -24.099 1.00 65.19 ? ? ? ? ? ? 231 HOH B O     1 
HETATM 2391 O O     . HOH E 3 .   ? -30.441 -13.865 -2.253  1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O     1 
HETATM 2392 O O     . HOH E 3 .   ? -44.315 6.040   -16.074 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 233 HOH B O     1 
HETATM 2393 O O     . HOH E 3 .   ? -24.858 14.347  -2.910  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O     1 
HETATM 2394 O O     . HOH E 3 .   ? -34.325 -10.461 -10.538 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O     1 
HETATM 2395 O O     . HOH E 3 .   ? -9.828  -0.473  1.849   1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O     1 
HETATM 2396 O O     . HOH E 3 .   ? -40.988 10.862  -11.142 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O     1 
HETATM 2397 O O     . HOH E 3 .   ? -23.185 9.423   -1.393  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O     1 
HETATM 2398 O O     . HOH E 3 .   ? -20.121 6.401   10.646  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O     1 
HETATM 2399 O O     . HOH E 3 .   ? -10.312 7.495   1.923   1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O     1 
HETATM 2400 O O     . HOH E 3 .   ? -23.326 -2.555  9.270   1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O     1 
HETATM 2401 O O     . HOH E 3 .   ? -33.635 -2.658  2.601   1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O     1 
HETATM 2402 O O     . HOH E 3 .   ? -32.694 17.414  -20.987 1.00 45.06 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O     1 
HETATM 2403 O O     . HOH E 3 .   ? -31.416 -9.676  0.342   1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O     1 
HETATM 2404 O O     . HOH E 3 .   ? -7.119  -11.113 -20.935 1.00 96.01 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O     1 
HETATM 2405 O O     . HOH E 3 .   ? -7.148  -12.526 -18.008 1.00 66.72 ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O     1 
HETATM 2406 O O     . HOH E 3 .   ? -30.803 -16.033 -6.859  1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O     1 
HETATM 2407 O O     . HOH E 3 .   ? -6.870  -0.134  -3.858  1.00 65.67 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O     1 
HETATM 2408 O O     . HOH E 3 .   ? -33.188 15.231  0.278   1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O     1 
HETATM 2409 O O     . HOH E 3 .   ? -27.920 -9.066  4.277   1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O     1 
HETATM 2410 O O     . HOH E 3 .   ? -40.973 -5.363  -13.481 1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O     1 
HETATM 2411 O O     . HOH E 3 .   ? -33.271 6.607   1.311   1.00 53.62 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O     1 
HETATM 2412 O O     . HOH E 3 .   ? -37.715 12.438  -18.312 1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O     1 
HETATM 2413 O O     . HOH E 3 .   ? -7.204  -3.201  -10.143 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 263 HOH B O     1 
HETATM 2414 O O     . HOH E 3 .   ? -7.281  8.655   -11.094 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B O     1 
HETATM 2415 O O     . HOH E 3 .   ? -29.279 -7.430  5.650   1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O     1 
HETATM 2416 O O     . HOH E 3 .   ? -30.863 19.580  -19.824 1.00 77.65 ? ? ? ? ? ? 276 HOH B O     1 
HETATM 2417 O O     . HOH E 3 .   ? -35.704 11.932  -5.476  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 277 HOH B O     1 
HETATM 2418 O O     . HOH E 3 .   ? -9.335  -11.764 -10.386 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 281 HOH B O     1 
HETATM 2419 O O     . HOH E 3 .   ? -6.580  6.148   -7.024  1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B O     1 
HETATM 2420 O O     . HOH E 3 .   ? -36.995 10.804  -1.845  1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 283 HOH B O     1 
HETATM 2421 O O     . HOH E 3 .   ? -4.698  5.170   -11.880 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 285 HOH B O     1 
HETATM 2422 O O     . HOH E 3 .   ? -41.398 9.321   -6.911  1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 290 HOH B O     1 
HETATM 2423 O O     . HOH E 3 .   ? -44.639 0.658   -8.961  1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 291 HOH B O     1 
HETATM 2424 O O     . HOH E 3 .   ? -30.194 18.966  -22.268 1.00 56.74 ? ? ? ? ? ? 295 HOH B O     1 
HETATM 2425 O O     . HOH E 3 .   ? -5.259  1.892   -8.013  1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 297 HOH B O     1 
HETATM 2426 O O     . HOH E 3 .   ? -28.375 7.188   7.937   1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 298 HOH B O     1 
HETATM 2427 O O     . HOH E 3 .   ? -28.023 5.314   5.727   1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O     1 
HETATM 2428 O O     . HOH E 3 .   ? -32.853 -7.766  -0.965  1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 300 HOH B O     1 
HETATM 2429 O O     . HOH E 3 .   ? -33.970 2.572   3.437   1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O     1 
HETATM 2430 O O     . HOH E 3 .   ? -7.622  5.547   -1.099  1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O     1 
HETATM 2431 O O     . HOH E 3 .   ? -21.507 12.772  -5.800  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O     1 
HETATM 2432 O O     . HOH E 3 .   ? -13.719 7.243   6.716   1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O     1 
HETATM 2433 O O     . HOH E 3 .   ? -39.253 -6.294  -10.767 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O     1 
HETATM 2434 O O     . HOH E 3 .   ? -11.994 -7.170  1.192   1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O     1 
HETATM 2435 O O     . HOH E 3 .   ? -26.715 3.189   9.176   1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O     1 
HETATM 2436 O O     . HOH E 3 .   ? -9.065  -12.737 -20.414 1.00 59.10 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O     1 
HETATM 2437 O O     . HOH E 3 .   ? -8.253  -10.262 -4.503  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O     1 
HETATM 2438 O O     . HOH E 3 .   ? -31.735 -13.031 -5.207  1.00 59.51 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O     1 
HETATM 2439 O O     . HOH E 3 .   ? -28.841 -14.572 -5.464  1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O     1 
HETATM 2440 O O     . HOH E 3 .   ? -36.888 14.424  -7.620  1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O     1 
HETATM 2441 O O     . HOH E 3 .   ? -39.312 11.625  -5.966  1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O     1 
HETATM 2442 O O     . HOH E 3 .   ? -33.687 12.391  -2.772  1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O     1 
HETATM 2443 O O     . HOH E 3 .   ? -33.864 -14.245 -9.209  1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O     1 
HETATM 2444 O O     . HOH E 3 .   ? -32.169 14.527  -5.681  1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O     1 
HETATM 2445 O O     . HOH E 3 .   ? -41.791 9.284   -3.971  1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O     1 
HETATM 2446 O O     . HOH E 3 .   ? -31.541 15.209  -3.054  1.00 56.27 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O     1 
HETATM 2447 O O     . HOH E 3 .   ? -40.183 -5.645  -8.302  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O     1 
HETATM 2448 O O     . HOH E 3 .   ? -27.059 16.069  -5.315  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O     1 
HETATM 2449 O O     . HOH E 3 .   ? -40.514 -2.284  -15.950 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O     1 
HETATM 2450 O O     . HOH E 3 .   ? -6.383  -9.973  -15.982 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O     1 
HETATM 2451 O O     . HOH E 3 .   ? -41.134 -6.309  -3.956  1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O     1 
HETATM 2452 O O     . HOH E 3 .   ? -10.188 -4.624  4.033   1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O     1 
HETATM 2453 O O     . HOH E 3 .   ? -8.603  14.577  -13.100 1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O     1 
HETATM 2454 O O     . HOH E 3 .   ? -5.371  11.901  -12.440 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O     1 
HETATM 2455 O O     . HOH E 3 .   ? -12.908 2.434   11.325  1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O     1 
HETATM 2456 O O     . HOH E 3 .   ? -20.665 7.433   -4.220  1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O     1 
HETATM 2457 O O     . HOH E 3 .   ? -29.045 15.539  -1.997  1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O     1 
HETATM 2458 O O     . HOH E 3 .   ? -25.183 -1.380  10.438  1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O     1 
HETATM 2459 O O     . HOH E 3 .   ? -38.752 6.339   0.004   0.50 44.82 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O     1 
HETATM 2460 O O     . HOH E 3 .   ? -11.481 5.574   5.503   1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O     1 
HETATM 2461 O O     . HOH E 3 .   ? -16.682 -16.955 -14.091 1.00 56.89 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O     1 
HETATM 2462 O O     . HOH E 3 .   ? -23.562 8.498   -3.902  1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O     1 
HETATM 2463 O O     . HOH E 3 .   ? -12.721 14.923  -8.016  1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O     1 
HETATM 2464 O O     . HOH E 3 .   ? -30.429 -2.535  8.876   1.00 45.06 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O     1 
HETATM 2465 O O     . HOH E 3 .   ? -32.320 -4.220  4.517   1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O     1 
HETATM 2466 O O     . HOH E 3 .   ? -32.470 11.780  2.325   1.00 56.07 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O     1 
HETATM 2467 O O     . HOH E 3 .   ? -40.443 4.822   -2.474  1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O     1 
HETATM 2468 O O     . HOH E 3 .   ? -44.076 -6.513  -10.444 1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O     1 
HETATM 2469 O O     . HOH E 3 .   ? -45.066 -3.447  -14.136 1.00 70.35 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O     1 
HETATM 2470 O O     . HOH E 3 .   ? -24.312 6.454   12.961  1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O     1 
HETATM 2471 O O     . HOH E 3 .   ? -34.062 13.685  -24.007 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O     1 
HETATM 2472 O O     . HOH E 3 .   ? -3.354  0.060   -13.349 1.00 58.99 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O     1 
HETATM 2473 O O     . HOH E 3 .   ? -5.013  -10.046 -19.852 1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O     1 
HETATM 2474 O O     . HOH E 3 .   ? -6.154  4.838   -4.896  1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O     1 
HETATM 2475 O O     . HOH E 3 .   ? -6.759  7.741   -14.194 1.00 62.25 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O     1 
HETATM 2476 O O     . HOH E 3 .   ? -4.989  1.442   -16.063 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O     1 
HETATM 2477 O O     . HOH E 3 .   ? -32.865 13.406  -26.106 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O     1 
HETATM 2478 O O     . HOH E 3 .   ? -35.092 -12.694 -14.251 1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O     1 
HETATM 2479 O O     . HOH E 3 .   ? -41.137 7.804   -20.254 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O     1 
HETATM 2480 O O     . HOH E 3 .   ? -40.520 -9.059  -4.800  1.00 55.50 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O     1 
HETATM 2481 O O     . HOH E 3 .   ? -40.120 -4.555  -1.390  1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O     1 
HETATM 2482 O O     . HOH E 3 .   ? -36.729 -6.690  0.154   1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O     1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N     . ALA A 11  0.4122 0.4131 0.4124 -0.0009 -0.0026 0.0010  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A N     
2    C CA    . ALA A 11  0.3967 0.4059 0.4140 0.0042  0.0019  0.0058  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CA    
3    C C     . ALA A 11  0.3907 0.3961 0.4175 0.0084  0.0059  0.0125  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A C     
4    O O     . ALA A 11  0.4008 0.4039 0.4472 0.0114  0.0009  0.0132  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A O     
5    C CB    . ALA A 11  0.4040 0.4075 0.4076 0.0056  0.0027  0.0066  ? ? ? ? ? ? 11  ALA A CB    
6    N N     . ARG A 12  0.3729 0.3775 0.4121 0.0103  0.0138  0.0114  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A N     
7    C CA    . ARG A 12  0.3442 0.3509 0.3837 0.0182  0.0142  0.0089  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CA    
8    C C     . ARG A 12  0.3158 0.3351 0.3727 0.0303  0.0231  0.0078  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A C     
9    O O     . ARG A 12  0.3188 0.3268 0.3906 0.0290  0.0290  0.0037  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A O     
10   C CB    . ARG A 12  0.3523 0.3494 0.3706 0.0104  0.0115  0.0028  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CB    
11   C CG    . ARG A 12  0.3590 0.3590 0.3669 0.0019  0.0037  0.0007  ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CG    
12   C CD    . ARG A 12  0.3430 0.3822 0.3517 0.0105  -0.0002 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CD    
13   N NE    . ARG A 12  0.3088 0.4194 0.3791 -0.0146 -0.0068 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NE    
14   C CZ    . ARG A 12  0.3149 0.3950 0.3483 0.0067  -0.0033 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A CZ    
15   N NH1   . ARG A 12  0.3686 0.4212 0.3434 0.0028  -0.0209 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NH1   
16   N NH2   . ARG A 12  0.3347 0.3812 0.3982 0.0007  0.0244  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 12  ARG A NH2   
17   N N     . PRO A 13  0.2843 0.3225 0.3531 0.0442  0.0366  0.0085  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A N     
18   C CA    . PRO A 13  0.2592 0.3129 0.3278 0.0589  0.0429  0.0138  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CA    
19   C C     . PRO A 13  0.2509 0.3074 0.3072 0.0636  0.0388  0.0201  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A C     
20   O O     . PRO A 13  0.2326 0.3001 0.2884 0.0779  0.0436  0.0294  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A O     
21   C CB    . PRO A 13  0.2551 0.3186 0.3384 0.0645  0.0455  0.0072  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CB    
22   C CG    . PRO A 13  0.2674 0.3252 0.3430 0.0577  0.0384  0.0206  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CG    
23   C CD    . PRO A 13  0.2982 0.3347 0.3579 0.0390  0.0295  0.0092  ? ? ? ? ? ? 13  PRO A CD    
24   N N     . GLY A 14  0.2384 0.2888 0.2902 0.0759  0.0274  0.0266  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A N     
25   C CA    . GLY A 14  0.2054 0.2865 0.2625 0.0739  0.0171  0.0288  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A CA    
26   C C     . GLY A 14  0.1964 0.2524 0.2394 0.0722  0.0075  0.0381  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A C     
27   O O     . GLY A 14  0.2080 0.2746 0.2369 0.0723  0.0014  0.0374  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A O     
28   N N     . GLY A 15  0.1736 0.2413 0.2362 0.0528  0.0198  0.0372  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A N     
29   C CA    . GLY A 15  0.1325 0.2196 0.2134 0.0327  0.0208  0.0405  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A CA    
30   C C     . GLY A 15  0.1169 0.1983 0.1823 0.0188  0.0102  0.0266  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A C     
31   O O     . GLY A 15  0.0875 0.1953 0.1751 0.0199  0.0122  0.0201  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A O     
32   N N     . ASP A 16  0.1270 0.1998 0.1839 0.0201  -0.0027 0.0252  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A N     
33   C CA    . ASP A 16  0.1176 0.1912 0.1689 0.0103  -0.0217 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CA    
34   C C     . ASP A 16  0.1014 0.1886 0.1625 0.0047  -0.0147 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A C     
35   O O     . ASP A 16  0.0716 0.1858 0.1578 0.0088  -0.0159 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A O     
36   C CB    . ASP A 16  0.1122 0.2097 0.1897 0.0051  -0.0175 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CB    
37   C CG    . ASP A 16  0.1121 0.2042 0.1881 -0.0080 -0.0109 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CG    
38   O OD1   . ASP A 16  0.1313 0.2353 0.2313 -0.0024 0.0096  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD1   
39   O OD2   . ASP A 16  0.1244 0.1786 0.2133 0.0017  -0.0049 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD2   
40   N N     . THR A 17  0.1006 0.1873 0.1503 0.0038  -0.0075 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 17  THR A N     
41   C CA    . THR A 17  0.0905 0.1960 0.1515 -0.0016 -0.0043 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 17  THR A CA    
42   C C     . THR A 17  0.0796 0.1843 0.1489 0.0097  0.0006  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 17  THR A C     
43   O O     . THR A 17  0.0721 0.1884 0.1384 0.0003  0.0037  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 17  THR A O     
44   C CB    . THR A 17  0.0753 0.2131 0.1593 0.0062  -0.0029 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 17  THR A CB    
45   O OG1   . THR A 17  0.0640 0.2533 0.1610 0.0087  -0.0003 0.0022  ? ? ? ? ? ? 17  THR A OG1   
46   C CG2   . THR A 17  0.0989 0.2518 0.1922 -0.0117 0.0130  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 17  THR A CG2   
47   N N     A ILE A 18  0.0804 0.1852 0.1673 0.0100  -0.0059 0.0011  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A N     
48   N N     B ILE A 18  0.0849 0.1849 0.1605 0.0105  -0.0002 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A N     
49   C CA    A ILE A 18  0.0849 0.1937 0.1763 0.0072  -0.0070 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CA    
50   C CA    B ILE A 18  0.0918 0.1909 0.1596 0.0086  0.0029  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CA    
51   C C     A ILE A 18  0.0863 0.1788 0.1645 0.0129  -0.0070 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A C     
52   C C     B ILE A 18  0.0878 0.1765 0.1537 0.0131  -0.0027 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A C     
53   O O     A ILE A 18  0.1199 0.1791 0.1696 0.0077  -0.0082 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A O     
54   O O     B ILE A 18  0.1060 0.1773 0.1559 0.0073  -0.0077 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A O     
55   C CB    A ILE A 18  0.0691 0.1955 0.1914 0.0086  -0.0079 0.0014  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CB    
56   C CB    B ILE A 18  0.0883 0.1922 0.1593 0.0113  0.0031  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CB    
57   C CG1   A ILE A 18  0.0785 0.2246 0.1997 0.0206  -0.0071 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CG1   
58   C CG1   B ILE A 18  0.1114 0.2217 0.1690 0.0201  0.0019  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CG1   
59   C CG2   A ILE A 18  0.0972 0.2148 0.1740 -0.0059 -0.0184 0.0004  ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CG2   
60   C CG2   B ILE A 18  0.1184 0.2220 0.1762 0.0090  0.0238  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CG2   
61   C CD1   A ILE A 18  0.0276 0.2451 0.2273 0.0164  0.0127  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CD1   
62   C CD1   B ILE A 18  0.2052 0.2592 0.1714 0.0183  -0.0173 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 18  ILE A CD1   
63   N N     . PHE A 19  0.0793 0.1706 0.1572 0.0087  -0.0082 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A N     
64   C CA    . PHE A 19  0.0844 0.1676 0.1485 0.0100  -0.0144 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CA    
65   C C     . PHE A 19  0.0896 0.1714 0.1484 0.0050  -0.0173 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A C     
66   O O     . PHE A 19  0.0857 0.1740 0.1456 0.0146  0.0010  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A O     
67   C CB    . PHE A 19  0.0994 0.1577 0.1495 -0.0041 -0.0157 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CB    
68   C CG    . PHE A 19  0.1088 0.1555 0.1497 0.0005  -0.0182 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CG    
69   C CD1   . PHE A 19  0.1298 0.1567 0.1661 -0.0150 -0.0098 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CD1   
70   C CD2   . PHE A 19  0.1646 0.1536 0.1523 -0.0317 -0.0029 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CD2   
71   C CE1   . PHE A 19  0.1095 0.1759 0.1885 -0.0131 -0.0350 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CE1   
72   C CE2   . PHE A 19  0.1535 0.1594 0.1667 -0.0224 0.0053  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CE2   
73   C CZ    . PHE A 19  0.1206 0.1815 0.1831 -0.0238 0.0077  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 19  PHE A CZ    
74   N N     . GLY A 20  0.0978 0.1628 0.1497 0.0004  -0.0158 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A N     
75   C CA    . GLY A 20  0.1284 0.1773 0.1628 0.0013  -0.0223 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A CA    
76   C C     . GLY A 20  0.1088 0.1854 0.1638 0.0000  -0.0085 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A C     
77   O O     . GLY A 20  0.1249 0.2053 0.1739 -0.0039 -0.0257 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 20  GLY A O     
78   N N     . LYS A 21  0.1241 0.1957 0.1455 -0.0029 -0.0204 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A N     
79   C CA    . LYS A 21  0.1245 0.2155 0.1487 -0.0128 0.0000  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CA    
80   C C     . LYS A 21  0.1130 0.2043 0.1324 -0.0040 -0.0002 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A C     
81   O O     . LYS A 21  0.1362 0.2139 0.1387 -0.0139 0.0064  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A O     
82   C CB    . LYS A 21  0.1279 0.2383 0.1541 -0.0145 -0.0088 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CB    
83   C CG    . LYS A 21  0.1723 0.3096 0.1945 -0.0395 0.0086  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CG    
84   C CD    . LYS A 21  0.2017 0.3349 0.1806 -0.0434 0.0047  0.0104  ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CD    
85   C CE    . LYS A 21  0.1446 0.3503 0.1432 -0.0454 0.0000  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A CE    
86   N NZ    . LYS A 21  0.1397 0.3029 0.2020 -0.0070 0.0050  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 21  LYS A NZ    
87   N N     . ILE A 22  0.0950 0.1831 0.1367 -0.0068 -0.0041 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A N     
88   C CA    . ILE A 22  0.0897 0.1821 0.1440 -0.0005 -0.0034 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CA    
89   C C     . ILE A 22  0.0983 0.1771 0.1207 0.0045  -0.0045 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A C     
90   O O     . ILE A 22  0.1158 0.1862 0.1266 0.0035  0.0032  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A O     
91   C CB    . ILE A 22  0.0642 0.1683 0.1418 0.0064  -0.0108 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CB    
92   C CG1   . ILE A 22  0.1085 0.1577 0.1354 0.0087  0.0000  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG1   
93   C CG2   . ILE A 22  0.0849 0.1907 0.1403 -0.0238 -0.0167 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG2   
94   C CD1   . ILE A 22  0.1414 0.1641 0.1521 0.0313  -0.0165 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CD1   
95   N N     . ILE A 23  0.1047 0.1630 0.1275 -0.0031 -0.0188 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A N     
96   C CA    . ILE A 23  0.1131 0.1609 0.1221 0.0074  -0.0003 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CA    
97   C C     . ILE A 23  0.0784 0.1643 0.1269 0.0078  -0.0073 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A C     
98   O O     . ILE A 23  0.1059 0.1717 0.1543 0.0094  0.0116  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A O     
99   C CB    . ILE A 23  0.1191 0.1478 0.1262 0.0036  -0.0026 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CB    
100  C CG1   . ILE A 23  0.1418 0.1704 0.1201 0.0212  0.0000  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CG1   
101  C CG2   . ILE A 23  0.1215 0.1687 0.1600 0.0374  0.0090  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CG2   
102  C CD1   . ILE A 23  0.1401 0.1795 0.1516 -0.0039 0.0037  0.0117  ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CD1   
103  N N     . ARG A 24  0.1220 0.1720 0.1150 0.0040  -0.0230 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A N     
104  C CA    . ARG A 24  0.1123 0.1785 0.1283 -0.0074 -0.0094 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CA    
105  C C     . ARG A 24  0.1360 0.1930 0.1200 -0.0050 -0.0067 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A C     
106  O O     . ARG A 24  0.1604 0.1955 0.1353 -0.0035 -0.0033 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A O     
107  C CB    . ARG A 24  0.1060 0.1994 0.1414 -0.0096 -0.0127 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CB    
108  C CG    . ARG A 24  0.1429 0.2022 0.1455 -0.0161 0.0195  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CG    
109  C CD    . ARG A 24  0.1355 0.1523 0.1816 0.0004  0.0163  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CD    
110  N NE    . ARG A 24  0.1017 0.2043 0.1921 -0.0016 0.0208  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NE    
111  C CZ    . ARG A 24  0.1316 0.1951 0.1779 0.0107  0.0147  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CZ    
112  N NH1   . ARG A 24  0.1290 0.1864 0.1949 0.0003  -0.0040 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NH1   
113  N NH2   . ARG A 24  0.1495 0.2035 0.2018 0.0315  -0.0163 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NH2   
114  N N     . LYS A 25  0.1370 0.1993 0.1272 -0.0003 0.0022  0.0000  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A N     
115  C CA    . LYS A 25  0.1377 0.2194 0.1242 0.0043  0.0104  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CA    
116  C C     . LYS A 25  0.1453 0.2196 0.1388 0.0004  -0.0007 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A C     
117  O O     . LYS A 25  0.1551 0.2263 0.1424 0.0085  -0.0053 0.0067  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A O     
118  C CB    . LYS A 25  0.1208 0.2295 0.1398 0.0067  0.0020  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CB    
119  C CG    . LYS A 25  0.1427 0.2497 0.1365 0.0144  0.0068  0.0081  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CG    
120  C CD    . LYS A 25  0.1320 0.2404 0.1566 0.0247  -0.0233 0.0197  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CD    
121  C CE    . LYS A 25  0.1545 0.2240 0.1642 0.0318  -0.0326 0.0156  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CE    
122  N NZ    . LYS A 25  0.1391 0.2344 0.1809 -0.0016 -0.0236 0.0131  ? ? ? ? ? ? 25  LYS A NZ    
123  N N     . GLU A 26  0.1391 0.2109 0.1480 0.0037  -0.0046 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A N     
124  C CA    . GLU A 26  0.1687 0.2153 0.1647 -0.0062 -0.0191 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CA    
125  C C     . GLU A 26  0.1715 0.2177 0.1650 -0.0122 -0.0251 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A C     
126  O O     . GLU A 26  0.1945 0.2240 0.1953 -0.0092 -0.0381 0.0001  ? ? ? ? ? ? 26  GLU A O     
127  C CB    . GLU A 26  0.1637 0.1986 0.1671 -0.0055 -0.0222 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CB    
128  C CG    . GLU A 26  0.1650 0.1959 0.1788 -0.0070 -0.0144 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CG    
129  C CD    . GLU A 26  0.1737 0.2077 0.1684 -0.0076 -0.0017 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CD    
130  O OE1   . GLU A 26  0.1692 0.2431 0.2145 0.0184  0.0159  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A OE1   
131  O OE2   . GLU A 26  0.1813 0.1973 0.2357 0.0111  -0.0061 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A OE2   
132  N N     A ILE A 27  0.1618 0.2170 0.1620 -0.0145 -0.0263 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A N     
133  N N     B ILE A 27  0.1748 0.2244 0.1734 -0.0159 -0.0249 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A N     
134  N N     C ILE A 27  0.1651 0.2214 0.1772 -0.0187 -0.0219 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A N     
135  C CA    A ILE A 27  0.1598 0.2167 0.1562 -0.0158 -0.0274 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CA    
136  C CA    B ILE A 27  0.1845 0.2314 0.1822 -0.0187 -0.0240 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CA    
137  C CA    C ILE A 27  0.1822 0.2314 0.1960 -0.0218 -0.0216 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CA    
138  C C     A ILE A 27  0.1713 0.2325 0.1665 -0.0191 -0.0302 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A C     
139  C C     B ILE A 27  0.1862 0.2386 0.1790 -0.0200 -0.0279 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A C     
140  C C     C ILE A 27  0.1824 0.2386 0.1834 -0.0208 -0.0268 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A C     
141  O O     A ILE A 27  0.1663 0.2329 0.1823 -0.0151 -0.0248 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A O     
142  O O     B ILE A 27  0.1843 0.2384 0.1932 -0.0156 -0.0222 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A O     
143  O O     C ILE A 27  0.1776 0.2387 0.2096 -0.0142 -0.0171 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A O     
144  C CB    A ILE A 27  0.1485 0.2084 0.1421 -0.0160 -0.0309 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CB    
145  C CB    B ILE A 27  0.1873 0.2337 0.1853 -0.0186 -0.0251 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CB    
146  C CB    C ILE A 27  0.1887 0.2359 0.2094 -0.0210 -0.0195 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CB    
147  C CG1   A ILE A 27  0.1367 0.1758 0.1144 -0.0061 -0.0183 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG1   
148  C CG1   B ILE A 27  0.1863 0.2305 0.1904 -0.0189 -0.0251 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG1   
149  C CG1   C ILE A 27  0.2001 0.2474 0.2318 -0.0185 -0.0268 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG1   
150  C CG2   A ILE A 27  0.1455 0.2160 0.1381 -0.0115 -0.0383 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG2   
151  C CG2   B ILE A 27  0.2027 0.2503 0.2017 -0.0197 -0.0212 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG2   
152  C CG2   C ILE A 27  0.2140 0.2667 0.2320 -0.0241 -0.0184 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CG2   
153  C CD1   A ILE A 27  0.1358 0.1786 0.0743 0.0209  -0.0249 0.0041  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CD1   
154  C CD1   B ILE A 27  0.1699 0.2267 0.1935 -0.0123 -0.0440 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CD1   
155  C CD1   C ILE A 27  0.2096 0.2656 0.2639 -0.0122 -0.0159 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 27  ILE A CD1   
156  N N     . PRO A 28  0.1806 0.2418 0.1814 -0.0206 -0.0292 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A N     
157  C CA    . PRO A 28  0.1926 0.2468 0.1796 -0.0281 -0.0260 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CA    
158  C C     . PRO A 28  0.1900 0.2398 0.1644 -0.0236 -0.0194 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A C     
159  O O     . PRO A 28  0.1924 0.2498 0.1866 -0.0150 -0.0283 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 28  PRO A O     
160  C CB    . PRO A 28  0.2040 0.2673 0.1881 -0.0338 -0.0307 0.0147  ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CB    
161  C CG    . PRO A 28  0.2138 0.2581 0.2395 -0.0344 -0.0285 0.0092  ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CG    
162  C CD    . PRO A 28  0.1939 0.2457 0.1859 -0.0323 -0.0350 0.0135  ? ? ? ? ? ? 28  PRO A CD    
163  N N     . ALA A 29  0.1742 0.2101 0.1395 -0.0191 -0.0168 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A N     
164  C CA    . ALA A 29  0.1533 0.1981 0.1340 -0.0177 -0.0022 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A CA    
165  C C     . ALA A 29  0.1613 0.1859 0.1339 -0.0179 0.0040  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A C     
166  O O     . ALA A 29  0.1607 0.2104 0.1478 -0.0189 0.0018  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A O     
167  C CB    . ALA A 29  0.1762 0.2054 0.1486 -0.0201 0.0059  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A CB    
168  N N     A LYS A 30  0.1621 0.1747 0.1262 -0.0173 0.0052  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A N     
169  N N     B LYS A 30  0.1649 0.1756 0.1304 -0.0189 0.0045  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 30  LYS A N     
170  C CA    A LYS A 30  0.1656 0.1674 0.1328 -0.0173 0.0067  0.0022  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CA    
171  C CA    B LYS A 30  0.1693 0.1680 0.1410 -0.0210 0.0052  0.0017  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CA    
172  C C     A LYS A 30  0.1428 0.1653 0.1227 -0.0168 0.0114  0.0016  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A C     
173  C C     B LYS A 30  0.1493 0.1690 0.1339 -0.0212 0.0077  0.0019  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A C     
174  O O     A LYS A 30  0.1298 0.1635 0.1238 -0.0128 0.0165  0.0118  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A O     
175  O O     B LYS A 30  0.1363 0.1637 0.1357 -0.0203 0.0118  0.0100  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A O     
176  C CB    A LYS A 30  0.1757 0.1614 0.1414 -0.0096 0.0067  0.0057  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CB    
177  C CB    B LYS A 30  0.1812 0.1631 0.1473 -0.0147 0.0067  0.0042  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CB    
178  C CG    A LYS A 30  0.2451 0.1981 0.1738 -0.0168 -0.0094 0.0237  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CG    
179  C CG    B LYS A 30  0.2358 0.1926 0.1802 -0.0227 -0.0027 0.0228  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CG    
180  C CD    A LYS A 30  0.2974 0.2526 0.2209 -0.0285 0.0031  0.0347  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CD    
181  C CD    B LYS A 30  0.2846 0.2286 0.2178 -0.0453 0.0159  0.0409  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CD    
182  C CE    A LYS A 30  0.3450 0.2725 0.2367 -0.0262 -0.0147 0.0440  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CE    
183  C CE    B LYS A 30  0.2911 0.2368 0.2492 -0.0504 0.0277  0.0318  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A CE    
184  N NZ    A LYS A 30  0.3949 0.3093 0.2945 -0.0139 0.0041  0.0108  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A NZ    
185  N NZ    B LYS A 30  0.3177 0.2652 0.2628 -0.0694 0.0404  0.0331  ? ? ? ? ? ? 30  LYS A NZ    
186  N N     A ILE A 31  0.1419 0.1696 0.1245 -0.0139 0.0102  0.0037  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A N     
187  N N     B ILE A 31  0.1475 0.1736 0.1406 -0.0186 0.0047  0.0041  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A N     
188  C CA    A ILE A 31  0.1310 0.1724 0.1254 -0.0121 0.0183  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CA    
189  C CA    B ILE A 31  0.1395 0.1811 0.1475 -0.0181 0.0061  0.0015  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CA    
190  C C     A ILE A 31  0.1319 0.1818 0.1373 -0.0164 0.0184  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A C     
191  C C     B ILE A 31  0.1364 0.1861 0.1475 -0.0196 0.0123  0.0011  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A C     
192  O O     A ILE A 31  0.1518 0.2258 0.1423 -0.0180 0.0292  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A O     
193  O O     B ILE A 31  0.1584 0.2286 0.1531 -0.0212 0.0233  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A O     
194  C CB    A ILE A 31  0.1304 0.1678 0.1281 -0.0113 0.0121  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CB    
195  C CB    B ILE A 31  0.1390 0.1776 0.1532 -0.0172 -0.0004 0.0023  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CB    
196  C CG1   A ILE A 31  0.0961 0.1518 0.0909 -0.0086 0.0372  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG1   
197  C CG1   B ILE A 31  0.1503 0.1778 0.1687 -0.0316 -0.0100 0.0139  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG1   
198  C CG2   A ILE A 31  0.1569 0.1622 0.1237 0.0030  0.0123  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG2   
199  C CG2   B ILE A 31  0.1464 0.1728 0.1568 -0.0095 -0.0133 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CG2   
200  C CD1   A ILE A 31  0.1727 0.1303 0.1161 -0.0010 0.0318  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CD1   
201  C CD1   B ILE A 31  0.2008 0.1819 0.1948 -0.0213 0.0160  0.0195  ? ? ? ? ? ? 31  ILE A CD1   
202  N N     . ILE A 32  0.1232 0.1771 0.1374 -0.0069 0.0137  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A N     
203  C CA    . ILE A 32  0.1177 0.1770 0.1552 -0.0004 0.0165  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CA    
204  C C     . ILE A 32  0.1229 0.1674 0.1644 0.0030  0.0194  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A C     
205  O O     . ILE A 32  0.1357 0.1842 0.2019 0.0000  0.0230  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A O     
206  C CB    . ILE A 32  0.1027 0.1557 0.1478 0.0042  0.0035  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CB    
207  C CG1   . ILE A 32  0.1354 0.1489 0.1526 0.0137  0.0154  0.0047  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CG1   
208  C CG2   . ILE A 32  0.1075 0.1910 0.1700 0.0082  -0.0009 0.0034  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CG2   
209  C CD1   . ILE A 32  0.1902 0.1566 0.1277 -0.0026 0.0238  0.0023  ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CD1   
210  N N     . PHE A 33  0.1293 0.1537 0.1600 0.0086  0.0123  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A N     
211  C CA    . PHE A 33  0.1267 0.1600 0.1517 0.0046  0.0098  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CA    
212  C C     . PHE A 33  0.1112 0.1480 0.1476 0.0020  0.0105  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A C     
213  O O     . PHE A 33  0.1166 0.1532 0.1321 0.0016  0.0154  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A O     
214  C CB    . PHE A 33  0.1508 0.1653 0.1618 0.0137  -0.0037 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CB    
215  C CG    . PHE A 33  0.1386 0.1755 0.1715 0.0207  -0.0007 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CG    
216  C CD1   . PHE A 33  0.2140 0.1941 0.1450 0.0314  -0.0180 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CD1   
217  C CD2   . PHE A 33  0.1400 0.1854 0.2381 0.0298  -0.0341 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CD2   
218  C CE1   . PHE A 33  0.2386 0.1996 0.1775 0.0424  -0.0249 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CE1   
219  C CE2   . PHE A 33  0.1874 0.2126 0.2403 0.0325  -0.0302 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CE2   
220  C CZ    . PHE A 33  0.2000 0.2034 0.2175 0.0165  -0.0504 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CZ    
221  N N     . GLU A 34  0.1097 0.1391 0.1282 -0.0043 0.0117  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A N     
222  C CA    . GLU A 34  0.1245 0.1316 0.1286 0.0092  0.0079  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CA    
223  C C     . GLU A 34  0.1262 0.1476 0.1347 0.0184  0.0128  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A C     
224  O O     . GLU A 34  0.1447 0.1490 0.1643 0.0288  0.0206  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A O     
225  C CB    . GLU A 34  0.1274 0.1491 0.1291 0.0078  0.0116  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CB    
226  C CG    . GLU A 34  0.1521 0.1622 0.1247 0.0158  -0.0087 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CG    
227  C CD    . GLU A 34  0.1366 0.1483 0.1316 0.0202  -0.0004 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CD    
228  O OE1   . GLU A 34  0.1922 0.1509 0.1297 0.0289  0.0013  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE1   
229  O OE2   . GLU A 34  0.1138 0.1829 0.1415 0.0009  0.0023  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE2   
230  N N     . ASP A 35  0.1271 0.1373 0.1319 0.0198  -0.0020 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A N     
231  C CA    . ASP A 35  0.1423 0.1459 0.1433 0.0294  -0.0005 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CA    
232  C C     . ASP A 35  0.1449 0.1488 0.1414 0.0322  -0.0029 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A C     
233  O O     . ASP A 35  0.1361 0.1473 0.1396 0.0231  -0.0043 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A O     
234  C CB    . ASP A 35  0.1192 0.1720 0.1420 0.0339  0.0041  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CB    
235  C CG    . ASP A 35  0.1206 0.1549 0.1526 0.0333  -0.0072 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A CG    
236  O OD1   . ASP A 35  0.0950 0.1460 0.1420 0.0275  0.0100  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD1   
237  O OD2   . ASP A 35  0.0837 0.2372 0.1640 0.0094  0.0114  0.0042  ? ? ? ? ? ? 35  ASP A OD2   
238  N N     . ASP A 36  0.1673 0.1318 0.1480 0.0337  0.0011  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A N     
239  C CA    . ASP A 36  0.1782 0.1413 0.1699 0.0327  -0.0078 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CA    
240  C C     . ASP A 36  0.1559 0.1369 0.1653 0.0242  -0.0102 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A C     
241  O O     . ASP A 36  0.1818 0.1600 0.1828 0.0059  -0.0125 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A O     
242  C CB    . ASP A 36  0.2115 0.1430 0.1720 0.0417  -0.0223 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CB    
243  C CG    . ASP A 36  0.2041 0.1739 0.1945 0.0478  -0.0399 0.0076  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CG    
244  O OD1   . ASP A 36  0.2575 0.2253 0.2710 0.0091  -0.0407 0.0211  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD1   
245  O OD2   . ASP A 36  0.2551 0.1970 0.1857 0.0632  0.0065  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD2   
246  N N     A ARG A 37  0.1461 0.1331 0.1502 0.0286  -0.0036 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A N     
247  N N     B ARG A 37  0.1451 0.1328 0.1512 0.0280  -0.0020 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A N     
248  C CA    A ARG A 37  0.1273 0.1342 0.1533 0.0210  -0.0019 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CA    
249  C CA    B ARG A 37  0.1247 0.1325 0.1552 0.0195  0.0011  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CA    
250  C C     A ARG A 37  0.1274 0.1292 0.1461 0.0139  -0.0007 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A C     
251  C C     B ARG A 37  0.1268 0.1291 0.1475 0.0132  0.0007  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A C     
252  O O     A ARG A 37  0.1136 0.1369 0.1507 0.0108  0.0006  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A O     
253  O O     B ARG A 37  0.1121 0.1344 0.1508 0.0085  0.0009  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A O     
254  C CB    A ARG A 37  0.1327 0.1314 0.1487 0.0259  -0.0050 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CB    
255  C CB    B ARG A 37  0.1294 0.1349 0.1559 0.0249  0.0030  0.0062  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CB    
256  C CG    A ARG A 37  0.1638 0.1542 0.1757 0.0438  -0.0072 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CG    
257  C CG    B ARG A 37  0.1516 0.1486 0.1835 0.0375  0.0058  0.0044  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CG    
258  C CD    A ARG A 37  0.1972 0.1778 0.1523 0.0414  -0.0429 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CD    
259  C CD    B ARG A 37  0.1362 0.1719 0.1882 0.0443  -0.0055 0.0075  ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CD    
260  N NE    A ARG A 37  0.2182 0.1630 0.1712 0.0663  -0.0445 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NE    
261  N NE    B ARG A 37  0.1568 0.1847 0.2194 0.0553  -0.0132 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NE    
262  C CZ    A ARG A 37  0.2400 0.1637 0.1741 0.0448  -0.0557 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CZ    
263  C CZ    B ARG A 37  0.1595 0.1567 0.2294 0.0583  -0.0214 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CZ    
264  N NH1   A ARG A 37  0.2591 0.1646 0.1837 0.0521  -0.0774 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH1   
265  N NH1   B ARG A 37  0.2652 0.1249 0.1454 0.0601  -0.0160 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH1   
266  N NH2   A ARG A 37  0.2671 0.1938 0.1958 0.0389  -0.0574 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH2   
267  N NH2   B ARG A 37  0.1546 0.1605 0.2304 0.0647  -0.0578 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH2   
268  N N     . CYS A 38  0.1188 0.1179 0.1442 0.0169  -0.0055 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A N     
269  C CA    . CYS A 38  0.1093 0.1184 0.1348 0.0047  0.0012  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A CA    
270  C C     . CYS A 38  0.0989 0.1257 0.1396 0.0066  0.0075  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A C     
271  O O     . CYS A 38  0.1087 0.1319 0.1500 0.0099  0.0192  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A O     
272  C CB    . CYS A 38  0.0856 0.1283 0.1416 -0.0003 -0.0015 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A CB    
273  S SG    . CYS A 38  0.1161 0.1548 0.1569 0.0052  -0.0034 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 38  CYS A SG    
274  N N     . LEU A 39  0.1137 0.1257 0.1344 0.0089  -0.0062 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A N     
275  C CA    . LEU A 39  0.1397 0.1342 0.1344 0.0038  0.0026  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CA    
276  C C     . LEU A 39  0.1263 0.1313 0.1253 0.0051  0.0064  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A C     
277  O O     . LEU A 39  0.1375 0.1264 0.1203 -0.0088 0.0245  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A O     
278  C CB    . LEU A 39  0.1729 0.1804 0.1709 0.0090  -0.0053 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CB    
279  C CG    . LEU A 39  0.1219 0.1974 0.1973 0.0236  -0.0043 0.0030  ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CG    
280  C CD1   . LEU A 39  0.1853 0.2644 0.1891 0.0190  0.0211  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CD1   
281  C CD2   . LEU A 39  0.1972 0.2440 0.1936 0.0227  -0.0459 0.0060  ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CD2   
282  N N     . ALA A 40  0.1302 0.1294 0.1274 0.0024  -0.0071 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A N     
283  C CA    . ALA A 40  0.1080 0.1234 0.1217 0.0081  -0.0073 0.0048  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A CA    
284  C C     . ALA A 40  0.1042 0.1340 0.1197 -0.0014 0.0084  0.0024  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A C     
285  O O     . ALA A 40  0.1136 0.1428 0.1321 0.0081  0.0260  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 40  ALA A O     
286  C CB    . ALA A 40  0.0972 0.1599 0.1318 0.0024  0.0013  0.0019  ? ? ? ? ? ? 40  ALA A CB    
287  N N     . PHE A 41  0.1032 0.1226 0.1233 0.0004  -0.0044 0.0084  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A N     
288  C CA    . PHE A 41  0.1124 0.1312 0.1124 -0.0007 -0.0075 0.0006  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CA    
289  C C     . PHE A 41  0.1210 0.1255 0.1036 -0.0052 -0.0046 0.0043  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A C     
290  O O     . PHE A 41  0.1263 0.1277 0.1088 -0.0064 -0.0030 0.0006  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A O     
291  C CB    . PHE A 41  0.1150 0.1369 0.1140 -0.0071 -0.0052 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CB    
292  C CG    . PHE A 41  0.1089 0.1311 0.1079 0.0030  0.0053  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CG    
293  C CD1   . PHE A 41  0.0709 0.1832 0.1166 0.0070  -0.0070 0.0008  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CD1   
294  C CD2   . PHE A 41  0.1481 0.1496 0.1841 0.0094  0.0082  0.0127  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CD2   
295  C CE1   . PHE A 41  0.0989 0.1490 0.1467 -0.0051 0.0138  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CE1   
296  C CE2   . PHE A 41  0.1316 0.1702 0.2051 0.0177  0.0105  0.0164  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CE2   
297  C CZ    . PHE A 41  0.0860 0.1752 0.1576 -0.0030 0.0139  0.0118  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CZ    
298  N N     . HIS A 42  0.1141 0.1190 0.1182 -0.0137 -0.0039 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A N     
299  C CA    . HIS A 42  0.1095 0.1236 0.1236 -0.0213 0.0011  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CA    
300  C C     . HIS A 42  0.1043 0.1286 0.1104 -0.0119 -0.0122 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A C     
301  O O     . HIS A 42  0.1293 0.1445 0.1137 -0.0136 0.0002  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A O     
302  C CB    . HIS A 42  0.1376 0.1376 0.1279 -0.0299 -0.0027 0.0014  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CB    
303  C CG    . HIS A 42  0.1166 0.1269 0.1127 -0.0146 0.0059  0.0110  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CG    
304  N ND1   . HIS A 42  0.1201 0.1312 0.1331 -0.0224 0.0162  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 42  HIS A ND1   
305  C CD2   . HIS A 42  0.0969 0.1347 0.1344 -0.0343 0.0080  0.0133  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CD2   
306  C CE1   . HIS A 42  0.0979 0.1323 0.1393 -0.0199 0.0261  0.0205  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A CE1   
307  N NE2   . HIS A 42  0.1160 0.1467 0.1421 -0.0207 -0.0113 0.0049  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A NE2   
308  N N     . ASP A 43  0.1092 0.1359 0.1160 -0.0015 -0.0052 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 43  ASP A N     
309  C CA    . ASP A 43  0.1283 0.1475 0.1166 0.0078  -0.0129 0.0067  ? ? ? ? ? ? 43  ASP A CA    
310  C C     . ASP A 43  0.1488 0.1492 0.1392 0.0062  -0.0217 0.0059  ? ? ? ? ? ? 43  ASP A C     
311  O O     . ASP A 43  0.1653 0.1469 0.1667 0.0035  -0.0137 0.0235  ? ? ? ? ? ? 43  ASP A O     
312  C CB    . ASP A 43  0.1055 0.1553 0.1224 0.0105  -0.0078 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 43  ASP A CB    
313  C CG    . ASP A 43  0.1093 0.1477 0.1153 0.0159  -0.0103 0.0105  ? ? ? ? ? ? 43  ASP A CG    
314  O OD1   . ASP A 43  0.1467 0.1622 0.1321 0.0092  -0.0099 0.0284  ? ? ? ? ? ? 43  ASP A OD1   
315  O OD2   . ASP A 43  0.1521 0.1485 0.1343 0.0120  -0.0124 0.0123  ? ? ? ? ? ? 43  ASP A OD2   
316  N N     A ILE A 44  0.1474 0.1543 0.1320 0.0152  -0.0212 0.0094  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A N     
317  N N     B ILE A 44  0.1492 0.1544 0.1348 0.0151  -0.0212 0.0095  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A N     
318  C CA    A ILE A 44  0.1686 0.1659 0.1438 0.0155  -0.0245 0.0045  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CA    
319  C CA    B ILE A 44  0.1731 0.1637 0.1508 0.0131  -0.0233 0.0059  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CA    
320  C C     A ILE A 44  0.1682 0.1634 0.1457 0.0155  -0.0238 0.0071  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A C     
321  C C     B ILE A 44  0.1660 0.1607 0.1462 0.0163  -0.0236 0.0082  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A C     
322  O O     A ILE A 44  0.1927 0.1674 0.1632 0.0231  -0.0219 0.0041  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A O     
323  O O     B ILE A 44  0.1888 0.1649 0.1653 0.0258  -0.0206 0.0068  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A O     
324  C CB    A ILE A 44  0.1705 0.1750 0.1478 0.0142  -0.0258 0.0048  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CB    
325  C CB    B ILE A 44  0.1733 0.1770 0.1576 0.0143  -0.0247 0.0036  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CB    
326  C CG1   A ILE A 44  0.1762 0.1951 0.1507 0.0101  -0.0361 0.0052  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CG1   
327  C CG1   B ILE A 44  0.1624 0.1802 0.1781 0.0044  -0.0470 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CG1   
328  C CG2   A ILE A 44  0.1570 0.1694 0.1498 0.0247  -0.0306 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CG2   
329  C CG2   B ILE A 44  0.2101 0.1972 0.1871 0.0113  -0.0130 0.0007  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CG2   
330  C CD1   A ILE A 44  0.2364 0.2475 0.1735 -0.0008 -0.0609 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CD1   
331  C CD1   B ILE A 44  0.0705 0.2226 0.2712 0.0146  -0.0612 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A CD1   
332  N N     A SER A 45  0.1696 0.1550 0.1422 0.0174  -0.0157 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 45  SER A N     
333  N N     B SER A 45  0.1623 0.1491 0.1384 0.0194  -0.0157 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 45  SER A N     
334  C CA    A SER A 45  0.1815 0.1621 0.1491 0.0198  -0.0153 0.0036  ? ? ? ? ? ? 45  SER A CA    
335  C CA    B SER A 45  0.1640 0.1530 0.1370 0.0240  -0.0167 0.0037  ? ? ? ? ? ? 45  SER A CA    
336  C C     A SER A 45  0.1789 0.1547 0.1360 0.0171  -0.0115 0.0075  ? ? ? ? ? ? 45  SER A C     
337  C C     B SER A 45  0.1723 0.1498 0.1297 0.0190  -0.0127 0.0070  ? ? ? ? ? ? 45  SER A C     
338  O O     A SER A 45  0.1798 0.1667 0.1346 0.0218  -0.0105 0.0066  ? ? ? ? ? ? 45  SER A O     
339  O O     B SER A 45  0.1731 0.1617 0.1289 0.0231  -0.0115 0.0057  ? ? ? ? ? ? 45  SER A O     
340  C CB    A SER A 45  0.1872 0.1675 0.1549 0.0114  -0.0152 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 45  SER A CB    
341  C CB    B SER A 45  0.1671 0.1536 0.1367 0.0166  -0.0187 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 45  SER A CB    
342  O OG    A SER A 45  0.2346 0.1949 0.1962 0.0267  -0.0138 0.0001  ? ? ? ? ? ? 45  SER A OG    
343  O OG    B SER A 45  0.1424 0.1680 0.1328 0.0405  -0.0256 0.0106  ? ? ? ? ? ? 45  SER A OG    
344  N N     . PRO A 46  0.1653 0.1524 0.1223 0.0187  -0.0108 0.0145  ? ? ? ? ? ? 46  PRO A N     
345  C CA    . PRO A 46  0.1609 0.1585 0.1236 0.0102  -0.0046 0.0049  ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CA    
346  C C     . PRO A 46  0.1604 0.1473 0.1368 0.0163  -0.0057 0.0080  ? ? ? ? ? ? 46  PRO A C     
347  O O     . PRO A 46  0.1809 0.1516 0.1559 0.0127  -0.0075 0.0086  ? ? ? ? ? ? 46  PRO A O     
348  C CB    . PRO A 46  0.1565 0.1561 0.1286 0.0089  0.0030  0.0132  ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CB    
349  C CG    . PRO A 46  0.1645 0.1729 0.1327 -0.0010 -0.0147 0.0139  ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CG    
350  C CD    . PRO A 46  0.1760 0.1613 0.1194 0.0056  -0.0066 0.0085  ? ? ? ? ? ? 46  PRO A CD    
351  N N     . GLN A 47  0.1529 0.1506 0.1233 0.0121  -0.0012 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A N     
352  C CA    . GLN A 47  0.1583 0.1460 0.1299 0.0113  0.0012  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CA    
353  C C     . GLN A 47  0.1555 0.1485 0.1337 0.0082  0.0025  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A C     
354  O O     . GLN A 47  0.1641 0.1511 0.1298 0.0041  0.0113  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A O     
355  C CB    . GLN A 47  0.1313 0.1508 0.1383 0.0133  0.0095  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CB    
356  C CG    . GLN A 47  0.1683 0.1676 0.1552 0.0102  -0.0130 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CG    
357  C CD    . GLN A 47  0.1956 0.1699 0.1710 0.0268  -0.0025 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A CD    
358  O OE1   . GLN A 47  0.2017 0.2144 0.1885 0.0475  -0.0008 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A OE1   
359  N NE2   . GLN A 47  0.1821 0.2131 0.1654 0.0048  0.0256  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 47  GLN A NE2   
360  N N     . ALA A 48  0.1708 0.1459 0.1500 0.0107  -0.0060 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A N     
361  C CA    . ALA A 48  0.1644 0.1273 0.1427 0.0111  -0.0032 0.0035  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A CA    
362  C C     . ALA A 48  0.1686 0.1294 0.1393 0.0005  -0.0038 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A C     
363  O O     . ALA A 48  0.1707 0.1312 0.1321 0.0153  -0.0094 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 48  ALA A O     
364  C CB    . ALA A 48  0.1693 0.1292 0.1448 -0.0008 0.0073  0.0135  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A CB    
365  N N     . PRO A 49  0.1800 0.1271 0.1300 -0.0159 0.0051  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A N     
366  C CA    . PRO A 49  0.1916 0.1331 0.1332 -0.0196 0.0085  0.0041  ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CA    
367  C C     . PRO A 49  0.1805 0.1266 0.1187 -0.0175 0.0110  0.0033  ? ? ? ? ? ? 49  PRO A C     
368  O O     . PRO A 49  0.2135 0.1414 0.1219 -0.0183 0.0214  0.0040  ? ? ? ? ? ? 49  PRO A O     
369  C CB    . PRO A 49  0.2048 0.1442 0.1240 -0.0259 0.0049  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CB    
370  C CG    . PRO A 49  0.1945 0.1414 0.1476 -0.0297 0.0048  0.0001  ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CG    
371  C CD    . PRO A 49  0.1682 0.1356 0.1263 -0.0222 0.0045  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A CD    
372  N N     . THR A 50  0.1516 0.1188 0.1228 -0.0117 0.0118  0.0092  ? ? ? ? ? ? 50  THR A N     
373  C CA    . THR A 50  0.1256 0.1199 0.1220 -0.0187 0.0148  0.0068  ? ? ? ? ? ? 50  THR A CA    
374  C C     . THR A 50  0.1324 0.1225 0.1183 -0.0168 0.0109  0.0056  ? ? ? ? ? ? 50  THR A C     
375  O O     . THR A 50  0.1507 0.1327 0.1086 -0.0181 0.0026  0.0040  ? ? ? ? ? ? 50  THR A O     
376  C CB    . THR A 50  0.1322 0.1234 0.1410 -0.0176 0.0092  0.0071  ? ? ? ? ? ? 50  THR A CB    
377  O OG1   . THR A 50  0.1773 0.1505 0.1616 -0.0253 0.0354  0.0012  ? ? ? ? ? ? 50  THR A OG1   
378  C CG2   . THR A 50  0.1327 0.1377 0.1586 -0.0072 0.0170  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 50  THR A CG2   
379  N N     . HIS A 51  0.1236 0.1222 0.1266 -0.0108 0.0122  0.0026  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A N     
380  C CA    . HIS A 51  0.1037 0.1159 0.1149 -0.0002 0.0014  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CA    
381  C C     . HIS A 51  0.1184 0.1118 0.0982 0.0018  -0.0085 0.0033  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A C     
382  O O     . HIS A 51  0.1065 0.1356 0.1001 -0.0022 -0.0144 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 51  HIS A O     
383  C CB    . HIS A 51  0.1055 0.1228 0.1232 0.0124  -0.0003 0.0087  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CB    
384  C CG    . HIS A 51  0.1084 0.1298 0.1051 0.0073  0.0029  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CG    
385  N ND1   . HIS A 51  0.1258 0.1399 0.1385 0.0262  0.0123  0.0106  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A ND1   
386  C CD2   . HIS A 51  0.0808 0.1420 0.1191 -0.0008 0.0112  0.0049  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CD2   
387  C CE1   . HIS A 51  0.1533 0.1352 0.1391 0.0121  0.0087  0.0349  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A CE1   
388  N NE2   . HIS A 51  0.0849 0.1506 0.1168 0.0161  0.0013  0.0152  ? ? ? ? ? ? 51  HIS A NE2   
389  N N     . PHE A 52  0.0992 0.1003 0.1105 -0.0075 -0.0062 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A N     
390  C CA    . PHE A 52  0.0980 0.1129 0.1094 0.0012  0.0094  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CA    
391  C C     . PHE A 52  0.1150 0.1230 0.0967 -0.0125 0.0056  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A C     
392  O O     . PHE A 52  0.1273 0.1373 0.0914 -0.0165 0.0094  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A O     
393  C CB    . PHE A 52  0.0835 0.1464 0.1112 -0.0036 0.0181  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CB    
394  C CG    . PHE A 52  0.1265 0.1269 0.1086 -0.0017 -0.0116 0.0004  ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CG    
395  C CD1   . PHE A 52  0.0895 0.1252 0.1209 0.0050  -0.0017 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CD1   
396  C CD2   . PHE A 52  0.0631 0.1473 0.1095 0.0052  -0.0002 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CD2   
397  C CE1   . PHE A 52  0.0677 0.1315 0.1404 -0.0173 -0.0176 0.0131  ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CE1   
398  C CE2   . PHE A 52  0.0972 0.1442 0.1320 0.0048  0.0011  0.0062  ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CE2   
399  C CZ    . PHE A 52  0.0723 0.1558 0.1368 -0.0260 0.0241  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 52  PHE A CZ    
400  N N     . LEU A 53  0.1327 0.1035 0.1019 -0.0089 0.0109  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N     
401  C CA    . LEU A 53  0.1132 0.1214 0.1239 -0.0038 0.0012  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA    
402  C C     . LEU A 53  0.1184 0.1282 0.1145 0.0068  0.0127  0.0002  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C     
403  O O     . LEU A 53  0.1050 0.1284 0.1250 0.0044  0.0273  0.0021  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O     
404  C CB    . LEU A 53  0.1088 0.1341 0.1313 0.0115  -0.0104 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB    
405  C CG    . LEU A 53  0.1034 0.1655 0.1400 0.0392  -0.0013 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG    
406  C CD1   . LEU A 53  0.1343 0.2522 0.1744 0.0246  -0.0238 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1   
407  C CD2   . LEU A 53  0.1839 0.2694 0.1690 0.1000  0.0096  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2   
408  N N     . VAL A 54  0.1103 0.1191 0.1180 0.0054  0.0084  0.0043  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A N     
409  C CA    . VAL A 54  0.1018 0.1183 0.1371 -0.0006 -0.0018 0.0010  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CA    
410  C C     . VAL A 54  0.0866 0.1239 0.1314 0.0006  0.0200  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A C     
411  O O     . VAL A 54  0.1167 0.1218 0.1315 -0.0054 0.0329  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A O     
412  C CB    . VAL A 54  0.0802 0.1365 0.1388 -0.0020 -0.0019 0.0033  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CB    
413  C CG1   . VAL A 54  0.1093 0.1235 0.1846 0.0054  -0.0122 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG1   
414  C CG2   . VAL A 54  0.0765 0.1400 0.1640 -0.0008 -0.0094 0.0038  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG2   
415  N N     . ILE A 55  0.1038 0.1027 0.1379 -0.0011 0.0136  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A N     
416  C CA    . ILE A 55  0.1023 0.1272 0.1444 0.0021  0.0059  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CA    
417  C C     . ILE A 55  0.1049 0.1092 0.1314 -0.0050 0.0097  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A C     
418  O O     . ILE A 55  0.0916 0.1235 0.1395 0.0051  0.0167  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A O     
419  C CB    . ILE A 55  0.1102 0.1356 0.1497 -0.0131 0.0033  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CB    
420  C CG1   . ILE A 55  0.1208 0.1614 0.1284 -0.0218 -0.0084 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CG1   
421  C CG2   . ILE A 55  0.1430 0.1550 0.1680 0.0598  -0.0005 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CG2   
422  C CD1   . ILE A 55  0.1171 0.1823 0.1782 -0.0163 -0.0333 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 55  ILE A CD1   
423  N N     . PRO A 56  0.0998 0.1253 0.1332 0.0032  0.0169  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A N     
424  C CA    . PRO A 56  0.1078 0.1187 0.1309 -0.0042 0.0188  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CA    
425  C C     . PRO A 56  0.1015 0.1241 0.1243 0.0173  0.0140  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A C     
426  O O     . PRO A 56  0.1080 0.1368 0.1363 0.0072  0.0010  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A O     
427  C CB    . PRO A 56  0.1185 0.1366 0.1337 0.0077  0.0250  0.0028  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CB    
428  C CG    . PRO A 56  0.1857 0.1455 0.1936 0.0101  0.0328  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CG    
429  C CD    . PRO A 56  0.1157 0.1371 0.1605 -0.0150 0.0272  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 56  PRO A CD    
430  N N     . LYS A 57  0.1075 0.1371 0.1251 0.0087  0.0194  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A N     
431  C CA    . LYS A 57  0.1013 0.1548 0.1327 -0.0003 0.0189  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CA    
432  C C     . LYS A 57  0.1164 0.1531 0.1416 -0.0064 0.0125  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A C     
433  O O     . LYS A 57  0.1328 0.1782 0.1676 -0.0082 -0.0004 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A O     
434  C CB    . LYS A 57  0.0851 0.1503 0.1486 -0.0014 0.0252  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CB    
435  C CG    . LYS A 57  0.1304 0.1614 0.1274 -0.0170 0.0279  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CG    
436  C CD    . LYS A 57  0.1412 0.1654 0.1420 -0.0126 0.0438  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CD    
437  C CE    . LYS A 57  0.0983 0.1649 0.1187 -0.0160 0.0097  0.0067  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CE    
438  N NZ    . LYS A 57  0.1602 0.1748 0.1257 -0.0019 0.0387  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A NZ    
439  N N     . LYS A 58  0.1127 0.1451 0.1525 -0.0131 0.0138  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A N     
440  C CA    . LYS A 58  0.1193 0.1485 0.1489 -0.0116 0.0183  0.0040  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CA    
441  C C     . LYS A 58  0.1152 0.1554 0.1411 -0.0042 0.0050  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A C     
442  O O     . LYS A 58  0.1035 0.1646 0.1610 0.0014  0.0130  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A O     
443  C CB    . LYS A 58  0.1398 0.1470 0.1606 -0.0232 0.0054  0.0168  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CB    
444  C CG    . LYS A 58  0.1357 0.1683 0.1657 -0.0120 0.0115  0.0409  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CG    
445  C CD    . LYS A 58  0.1726 0.1910 0.2057 -0.0147 -0.0096 0.0468  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CD    
446  C CE    . LYS A 58  0.1903 0.2215 0.2134 -0.0316 0.0065  0.0354  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CE    
447  N NZ    . LYS A 58  0.3005 0.2521 0.1916 -0.0346 -0.0246 0.0196  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A NZ    
448  N N     . HIS A 59  0.1141 0.1667 0.1442 -0.0063 0.0106  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A N     
449  C CA    . HIS A 59  0.1098 0.1687 0.1381 -0.0118 0.0038  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CA    
450  C C     . HIS A 59  0.1371 0.1724 0.1476 -0.0191 0.0072  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A C     
451  O O     . HIS A 59  0.1686 0.1741 0.1640 -0.0246 -0.0042 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A O     
452  C CB    . HIS A 59  0.0969 0.1728 0.1402 -0.0068 0.0000  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CB    
453  C CG    . HIS A 59  0.0950 0.1517 0.1493 0.0159  0.0069  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CG    
454  N ND1   . HIS A 59  0.1191 0.1509 0.1655 -0.0114 -0.0228 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A ND1   
455  C CD2   . HIS A 59  0.1037 0.1832 0.1526 -0.0070 -0.0376 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CD2   
456  C CE1   . HIS A 59  0.0874 0.1988 0.1493 -0.0098 -0.0388 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A CE1   
457  N NE2   . HIS A 59  0.1320 0.1742 0.1956 -0.0002 -0.0319 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 59  HIS A NE2   
458  N N     . ILE A 60  0.1415 0.1748 0.1359 -0.0120 0.0158  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A N     
459  C CA    . ILE A 60  0.1294 0.1695 0.1424 -0.0055 0.0076  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CA    
460  C C     . ILE A 60  0.1591 0.1605 0.1492 -0.0090 0.0132  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A C     
461  O O     . ILE A 60  0.1645 0.1524 0.1598 -0.0057 -0.0004 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A O     
462  C CB    . ILE A 60  0.1510 0.1801 0.1491 -0.0144 0.0021  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CB    
463  C CG1   . ILE A 60  0.1667 0.1914 0.1751 -0.0039 -0.0113 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG1   
464  C CG2   . ILE A 60  0.1466 0.2098 0.1581 -0.0032 0.0126  0.0099  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG2   
465  C CD1   . ILE A 60  0.1791 0.2248 0.1881 -0.0383 -0.0024 0.0122  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CD1   
466  N N     . SER A 61  0.1655 0.1629 0.1564 -0.0055 0.0002  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 61  SER A N     
467  C CA    . SER A 61  0.1668 0.1882 0.1689 -0.0064 0.0012  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 61  SER A CA    
468  C C     . SER A 61  0.1635 0.1936 0.1695 -0.0090 0.0030  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 61  SER A C     
469  O O     . SER A 61  0.1874 0.1974 0.1827 -0.0159 0.0040  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 61  SER A O     
470  C CB    . SER A 61  0.1608 0.2023 0.1729 -0.0062 -0.0027 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 61  SER A CB    
471  O OG    . SER A 61  0.2050 0.2498 0.2021 -0.0354 -0.0034 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 61  SER A OG    
472  N N     . GLN A 62  0.1536 0.2022 0.1601 -0.0122 -0.0033 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A N     
473  C CA    . GLN A 62  0.1520 0.2095 0.1653 -0.0082 0.0083  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CA    
474  C C     . GLN A 62  0.1504 0.2111 0.1706 -0.0215 0.0037  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A C     
475  O O     . GLN A 62  0.1767 0.2088 0.1546 -0.0163 0.0095  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A O     
476  C CB    . GLN A 62  0.1358 0.2170 0.1815 -0.0099 0.0104  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CB    
477  C CG    . GLN A 62  0.1649 0.2433 0.2046 -0.0202 0.0036  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CG    
478  C CD    . GLN A 62  0.1828 0.2896 0.2395 -0.0221 -0.0320 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A CD    
479  O OE1   . GLN A 62  0.2289 0.3562 0.2912 -0.0170 -0.0578 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A OE1   
480  N NE2   . GLN A 62  0.1657 0.3231 0.2480 -0.0185 -0.0113 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A NE2   
481  N N     A ILE A 63  0.1622 0.2212 0.1669 -0.0269 0.0068  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A N     
482  N N     B ILE A 63  0.1544 0.2215 0.1656 -0.0251 0.0065  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A N     
483  C CA    A ILE A 63  0.1684 0.2288 0.1737 -0.0371 0.0009  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CA    
484  C CA    B ILE A 63  0.1528 0.2310 0.1726 -0.0350 0.0004  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CA    
485  C C     A ILE A 63  0.1692 0.2298 0.1726 -0.0386 0.0040  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A C     
486  C C     B ILE A 63  0.1629 0.2318 0.1738 -0.0370 0.0035  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A C     
487  O O     A ILE A 63  0.1891 0.2430 0.1684 -0.0418 0.0008  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A O     
488  O O     B ILE A 63  0.1861 0.2458 0.1713 -0.0400 -0.0001 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A O     
489  C CB    A ILE A 63  0.1792 0.2291 0.1809 -0.0381 -0.0017 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CB    
490  C CB    B ILE A 63  0.1560 0.2281 0.1767 -0.0321 -0.0035 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CB    
491  C CG1   A ILE A 63  0.2149 0.2376 0.2122 -0.0359 -0.0144 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG1   
492  C CG1   B ILE A 63  0.1434 0.2430 0.2023 -0.0435 -0.0124 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG1   
493  C CG2   A ILE A 63  0.1751 0.2277 0.1750 -0.0368 0.0022  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG2   
494  C CG2   B ILE A 63  0.1552 0.2376 0.1769 -0.0265 -0.0004 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CG2   
495  C CD1   A ILE A 63  0.2701 0.2645 0.2600 -0.0643 -0.0175 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CD1   
496  C CD1   B ILE A 63  0.1623 0.2210 0.2382 -0.0277 -0.0348 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 63  ILE A CD1   
497  N N     A SER A 64  0.1760 0.2288 0.1731 -0.0406 0.0085  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 64  SER A N     
498  N N     B SER A 64  0.1764 0.2339 0.1794 -0.0382 0.0093  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 64  SER A N     
499  C CA    A SER A 64  0.1718 0.2244 0.1793 -0.0410 0.0091  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CA    
500  C CA    B SER A 64  0.1858 0.2361 0.1981 -0.0379 0.0116  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CA    
501  C C     A SER A 64  0.1779 0.2253 0.1867 -0.0470 0.0088  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 64  SER A C     
502  C C     B SER A 64  0.1818 0.2302 0.1920 -0.0456 0.0102  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 64  SER A C     
503  O O     A SER A 64  0.1931 0.2377 0.2006 -0.0446 0.0124  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 64  SER A O     
504  O O     B SER A 64  0.1951 0.2406 0.2039 -0.0438 0.0133  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 64  SER A O     
505  C CB    A SER A 64  0.1650 0.2161 0.1688 -0.0444 0.0135  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CB    
506  C CB    B SER A 64  0.1854 0.2397 0.1993 -0.0385 0.0216  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 64  SER A CB    
507  O OG    A SER A 64  0.1249 0.1731 0.1062 -0.0477 0.0071  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 64  SER A OG    
508  O OG    B SER A 64  0.2588 0.2715 0.2624 -0.0216 0.0139  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 64  SER A OG    
509  N N     . VAL A 65  0.1782 0.2225 0.1928 -0.0415 0.0057  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A N     
510  C CA    . VAL A 65  0.1858 0.2215 0.1995 -0.0474 0.0032  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A CA    
511  C C     . VAL A 65  0.1971 0.2145 0.1997 -0.0508 0.0015  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A C     
512  O O     . VAL A 65  0.2102 0.2174 0.2054 -0.0532 -0.0119 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A O     
513  C CB    . VAL A 65  0.1859 0.2331 0.2107 -0.0470 0.0053  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A CB    
514  C CG1   . VAL A 65  0.1888 0.2623 0.2506 -0.0321 -0.0005 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A CG1   
515  C CG2   . VAL A 65  0.2061 0.2335 0.2218 -0.0392 0.0068  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 65  VAL A CG2   
516  N N     . ALA A 66  0.1901 0.2051 0.1856 -0.0560 -0.0070 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 66  ALA A N     
517  C CA    . ALA A 66  0.2226 0.1992 0.1873 -0.0509 0.0101  0.0086  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CA    
518  C C     . ALA A 66  0.2378 0.2007 0.1978 -0.0506 0.0036  0.0135  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A C     
519  O O     . ALA A 66  0.2498 0.2070 0.1963 -0.0421 0.0119  0.0063  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A O     
520  C CB    . ALA A 66  0.1980 0.2123 0.1888 -0.0487 0.0083  0.0005  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A CB    
521  N N     A GLU A 67  0.2558 0.1994 0.2038 -0.0476 0.0099  0.0197  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A N     
522  N N     B GLU A 67  0.2558 0.2010 0.2048 -0.0464 0.0100  0.0183  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A N     
523  C CA    A GLU A 67  0.2781 0.1977 0.2244 -0.0451 0.0113  0.0228  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CA    
524  C CA    B GLU A 67  0.2782 0.2002 0.2255 -0.0430 0.0119  0.0198  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CA    
525  C C     A GLU A 67  0.2792 0.1869 0.2152 -0.0382 0.0159  0.0271  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A C     
526  C C     B GLU A 67  0.2795 0.1884 0.2161 -0.0369 0.0161  0.0258  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A C     
527  O O     A GLU A 67  0.2772 0.1751 0.2104 -0.0274 0.0169  0.0274  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A O     
528  O O     B GLU A 67  0.2774 0.1774 0.2115 -0.0266 0.0170  0.0256  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A O     
529  C CB    A GLU A 67  0.2806 0.2069 0.2360 -0.0514 0.0102  0.0205  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CB    
530  C CB    B GLU A 67  0.2812 0.2102 0.2407 -0.0474 0.0104  0.0175  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CB    
531  C CG    A GLU A 67  0.3174 0.2484 0.2900 -0.0588 -0.0076 0.0180  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CG    
532  C CG    B GLU A 67  0.3197 0.2621 0.2901 -0.0499 -0.0065 0.0049  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CG    
533  C CD    A GLU A 67  0.3721 0.2823 0.3219 -0.0748 -0.0049 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CD    
534  C CD    B GLU A 67  0.3561 0.3057 0.3309 -0.0670 0.0100  0.0057  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CD    
535  O OE1   A GLU A 67  0.3834 0.3130 0.3390 -0.0764 0.0007  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE1   
536  O OE1   B GLU A 67  0.3645 0.3425 0.3613 -0.0548 0.0110  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE1   
537  O OE2   A GLU A 67  0.4211 0.3045 0.3485 -0.0885 0.0122  0.0195  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE2   
538  O OE2   B GLU A 67  0.3914 0.3301 0.3461 -0.0685 0.0020  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE2   
539  N N     . ASP A 68  0.3005 0.1913 0.2212 -0.0331 0.0216  0.0290  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A N     
540  C CA    . ASP A 68  0.3045 0.2003 0.2189 -0.0292 0.0214  0.0360  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A CA    
541  C C     . ASP A 68  0.3147 0.1909 0.2291 -0.0338 0.0198  0.0342  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A C     
542  O O     . ASP A 68  0.3030 0.1920 0.2286 -0.0246 0.0047  0.0369  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A O     
543  C CB    . ASP A 68  0.3261 0.2027 0.2277 -0.0219 0.0252  0.0425  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A CB    
544  C CG    . ASP A 68  0.3493 0.2290 0.2519 -0.0191 0.0347  0.0509  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A CG    
545  O OD1   . ASP A 68  0.3855 0.2171 0.2599 -0.0300 0.0252  0.0295  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A OD1   
546  O OD2   . ASP A 68  0.4371 0.2642 0.2837 -0.0013 0.0251  0.0874  ? ? ? ? ? ? 68  ASP A OD2   
547  N N     . ASP A 69  0.3154 0.1793 0.2375 -0.0293 0.0229  0.0326  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A N     
548  C CA    . ASP A 69  0.3140 0.1864 0.2493 -0.0385 0.0216  0.0203  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A CA    
549  C C     . ASP A 69  0.2999 0.1716 0.2390 -0.0377 0.0158  0.0134  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A C     
550  O O     . ASP A 69  0.3064 0.1799 0.2437 -0.0305 0.0265  0.0119  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A O     
551  C CB    . ASP A 69  0.3379 0.2040 0.2761 -0.0329 0.0224  0.0163  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A CB    
552  C CG    . ASP A 69  0.3806 0.2507 0.3544 -0.0458 0.0062  0.0180  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A CG    
553  O OD1   . ASP A 69  0.4533 0.3335 0.4860 -0.0857 0.0059  0.0210  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A OD1   
554  O OD2   . ASP A 69  0.4661 0.3130 0.4481 -0.0259 0.0035  0.0350  ? ? ? ? ? ? 69  ASP A OD2   
555  N N     . ASP A 70  0.2690 0.1556 0.2057 -0.0413 0.0097  0.0170  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A N     
556  C CA    . ASP A 70  0.2572 0.1566 0.2002 -0.0254 0.0049  0.0135  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CA    
557  C C     . ASP A 70  0.2393 0.1561 0.1715 -0.0157 0.0009  0.0184  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A C     
558  O O     . ASP A 70  0.2183 0.1530 0.1725 -0.0201 0.0078  0.0150  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A O     
559  C CB    . ASP A 70  0.2649 0.1744 0.1963 -0.0265 -0.0009 0.0164  ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CB    
560  C CG    . ASP A 70  0.2590 0.1959 0.2220 -0.0283 0.0116  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CG    
561  O OD1   . ASP A 70  0.2592 0.2243 0.2100 -0.0376 0.0352  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD1   
562  O OD2   . ASP A 70  0.2735 0.2526 0.2353 -0.0222 0.0342  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD2   
563  N N     . GLU A 71  0.2350 0.1630 0.1563 -0.0111 0.0039  0.0170  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A N     
564  C CA    . GLU A 71  0.2251 0.1608 0.1512 -0.0048 -0.0018 0.0184  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CA    
565  C C     . GLU A 71  0.2084 0.1494 0.1525 0.0036  -0.0092 0.0159  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A C     
566  O O     . GLU A 71  0.2091 0.1535 0.1352 0.0025  -0.0032 0.0136  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A O     
567  C CB    . GLU A 71  0.2432 0.1925 0.1604 -0.0075 -0.0051 0.0250  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CB    
568  C CG    . GLU A 71  0.2744 0.2191 0.1652 0.0095  -0.0120 0.0148  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CG    
569  C CD    . GLU A 71  0.3337 0.2039 0.1648 -0.0068 -0.0184 0.0302  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A CD    
570  O OE1   . GLU A 71  0.3477 0.2607 0.1757 -0.0123 -0.0331 0.0448  ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE1   
571  O OE2   . GLU A 71  0.3561 0.2026 0.1691 0.0105  -0.0242 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 71  GLU A OE2   
572  N N     A SER A 72  0.2019 0.1450 0.1455 0.0024  -0.0097 0.0127  ? ? ? ? ? ? 72  SER A N     
573  N N     B SER A 72  0.1967 0.1444 0.1446 0.0016  -0.0097 0.0163  ? ? ? ? ? ? 72  SER A N     
574  N N     C SER A 72  0.1999 0.1507 0.1476 0.0028  -0.0067 0.0111  ? ? ? ? ? ? 72  SER A N     
575  C CA    A SER A 72  0.1954 0.1398 0.1525 0.0019  -0.0137 0.0138  ? ? ? ? ? ? 72  SER A CA    
576  C CA    B SER A 72  0.1861 0.1398 0.1517 0.0004  -0.0141 0.0210  ? ? ? ? ? ? 72  SER A CA    
577  C CA    C SER A 72  0.1969 0.1554 0.1681 0.0016  -0.0077 0.0172  ? ? ? ? ? ? 72  SER A CA    
578  C C     A SER A 72  0.1845 0.1403 0.1500 0.0010  -0.0158 0.0143  ? ? ? ? ? ? 72  SER A C     
579  C C     B SER A 72  0.1798 0.1390 0.1490 0.0003  -0.0155 0.0184  ? ? ? ? ? ? 72  SER A C     
580  C C     C SER A 72  0.1851 0.1486 0.1586 0.0002  -0.0132 0.0144  ? ? ? ? ? ? 72  SER A C     
581  O O     A SER A 72  0.1896 0.1369 0.1524 -0.0025 -0.0180 0.0099  ? ? ? ? ? ? 72  SER A O     
582  O O     B SER A 72  0.1861 0.1333 0.1527 -0.0030 -0.0165 0.0132  ? ? ? ? ? ? 72  SER A O     
583  O O     C SER A 72  0.1976 0.1379 0.1641 -0.0059 -0.0145 0.0066  ? ? ? ? ? ? 72  SER A O     
584  C CB    A SER A 72  0.2018 0.1383 0.1580 0.0016  -0.0112 0.0120  ? ? ? ? ? ? 72  SER A CB    
585  C CB    B SER A 72  0.1883 0.1382 0.1569 -0.0001 -0.0126 0.0235  ? ? ? ? ? ? 72  SER A CB    
586  C CB    C SER A 72  0.2039 0.1587 0.1844 0.0003  -0.0040 0.0156  ? ? ? ? ? ? 72  SER A CB    
587  O OG    A SER A 72  0.2073 0.1459 0.1601 0.0022  -0.0176 0.0047  ? ? ? ? ? ? 72  SER A OG    
588  O OG    B SER A 72  0.1629 0.1447 0.1545 -0.0038 -0.0189 0.0385  ? ? ? ? ? ? 72  SER A OG    
589  O OG    C SER A 72  0.2198 0.2084 0.2298 0.0101  0.0152  0.0280  ? ? ? ? ? ? 72  SER A OG    
590  N N     . LEU A 73  0.1690 0.1377 0.1447 -0.0002 -0.0149 0.0158  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N     
591  C CA    . LEU A 73  0.1583 0.1460 0.1401 -0.0018 -0.0135 0.0177  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA    
592  C C     . LEU A 73  0.1361 0.1510 0.1358 0.0147  -0.0139 0.0219  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C     
593  O O     . LEU A 73  0.1442 0.1499 0.1484 0.0185  -0.0122 0.0137  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O     
594  C CB    . LEU A 73  0.1495 0.1831 0.1573 0.0045  -0.0246 0.0235  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB    
595  C CG    . LEU A 73  0.1501 0.1947 0.1580 -0.0108 0.0038  0.0340  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG    
596  C CD1   . LEU A 73  0.1233 0.2193 0.1733 -0.0209 0.0207  0.0123  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1   
597  C CD2   . LEU A 73  0.1841 0.2420 0.1828 -0.0385 -0.0288 0.0252  ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2   
598  N N     . LEU A 74  0.1491 0.1528 0.1276 0.0176  -0.0017 0.0125  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A N     
599  C CA    . LEU A 74  0.1285 0.1527 0.1383 0.0092  0.0144  0.0147  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CA    
600  C C     . LEU A 74  0.1358 0.1422 0.1288 0.0112  0.0131  0.0185  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A C     
601  O O     . LEU A 74  0.1370 0.1423 0.1395 0.0093  0.0196  0.0209  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A O     
602  C CB    . LEU A 74  0.1366 0.1783 0.1366 0.0049  0.0232  0.0141  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CB    
603  C CG    . LEU A 74  0.1250 0.1949 0.1380 0.0027  0.0260  0.0311  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CG    
604  C CD1   . LEU A 74  0.1547 0.2489 0.1580 0.0163  0.0360  0.0425  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD1   
605  C CD2   . LEU A 74  0.1208 0.2208 0.1668 0.0067  0.0247  0.0525  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A CD2   
606  N N     . GLY A 75  0.1181 0.1464 0.1181 0.0086  0.0016  0.0153  ? ? ? ? ? ? 75  GLY A N     
607  C CA    . GLY A 75  0.1256 0.1544 0.1346 -0.0013 0.0004  0.0125  ? ? ? ? ? ? 75  GLY A CA    
608  C C     . GLY A 75  0.1505 0.1436 0.1304 -0.0009 -0.0065 0.0081  ? ? ? ? ? ? 75  GLY A C     
609  O O     . GLY A 75  0.1402 0.1505 0.1314 -0.0189 -0.0129 0.0085  ? ? ? ? ? ? 75  GLY A O     
610  N N     . HIS A 76  0.1435 0.1426 0.1219 0.0058  0.0031  0.0039  ? ? ? ? ? ? 76  HIS A N     
611  C CA    . HIS A 76  0.1356 0.1303 0.1287 0.0080  0.0140  0.0044  ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CA    
612  C C     . HIS A 76  0.1259 0.1411 0.1279 0.0082  0.0054  0.0078  ? ? ? ? ? ? 76  HIS A C     
613  O O     . HIS A 76  0.1422 0.1449 0.1318 -0.0007 0.0256  0.0040  ? ? ? ? ? ? 76  HIS A O     
614  C CB    . HIS A 76  0.1431 0.1420 0.1181 0.0111  0.0196  0.0009  ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CB    
615  C CG    . HIS A 76  0.1438 0.1398 0.1119 0.0295  0.0292  0.0054  ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CG    
616  N ND1   . HIS A 76  0.1566 0.1624 0.1712 0.0329  0.0155  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A ND1   
617  C CD2   . HIS A 76  0.1294 0.1710 0.1243 0.0239  0.0133  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CD2   
618  C CE1   . HIS A 76  0.0996 0.1183 0.1152 0.0257  0.0014  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A CE1   
619  N NE2   . HIS A 76  0.1890 0.1888 0.1610 0.0284  0.0212  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 76  HIS A NE2   
620  N N     . LEU A 77  0.1143 0.1444 0.1261 0.0162  0.0013  0.0058  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A N     
621  C CA    . LEU A 77  0.0891 0.1504 0.1359 0.0154  -0.0093 0.0100  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CA    
622  C C     . LEU A 77  0.1015 0.1467 0.1276 0.0141  -0.0046 0.0029  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A C     
623  O O     . LEU A 77  0.1090 0.1532 0.1296 0.0164  -0.0010 0.0061  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A O     
624  C CB    . LEU A 77  0.0846 0.1670 0.1526 0.0102  -0.0098 0.0041  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CB    
625  C CG    . LEU A 77  0.0988 0.1744 0.1349 0.0012  0.0027  0.0056  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CG    
626  C CD1   . LEU A 77  0.0724 0.2018 0.1826 0.0037  0.0189  0.0197  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD1   
627  C CD2   . LEU A 77  0.1509 0.2191 0.1245 -0.0262 -0.0064 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD2   
628  N N     A MET A 78  0.1015 0.1495 0.1256 0.0136  -0.0073 0.0047  ? ? ? ? ? ? 78  MET A N     
629  N N     B MET A 78  0.1022 0.1506 0.1257 0.0112  -0.0088 0.0056  ? ? ? ? ? ? 78  MET A N     
630  N N     C MET A 78  0.0959 0.1501 0.1195 0.0105  -0.0095 0.0062  ? ? ? ? ? ? 78  MET A N     
631  C CA    A MET A 78  0.1124 0.1503 0.1326 0.0132  -0.0071 0.0017  ? ? ? ? ? ? 78  MET A CA    
632  C CA    B MET A 78  0.1135 0.1530 0.1331 0.0083  -0.0100 0.0039  ? ? ? ? ? ? 78  MET A CA    
633  C CA    C MET A 78  0.1128 0.1536 0.1317 0.0077  -0.0105 0.0029  ? ? ? ? ? ? 78  MET A CA    
634  C C     A MET A 78  0.1095 0.1462 0.1334 0.0130  -0.0112 0.0011  ? ? ? ? ? ? 78  MET A C     
635  C C     B MET A 78  0.1107 0.1474 0.1335 0.0107  -0.0127 0.0020  ? ? ? ? ? ? 78  MET A C     
636  C C     C MET A 78  0.1103 0.1464 0.1319 0.0097  -0.0143 0.0013  ? ? ? ? ? ? 78  MET A C     
637  O O     A MET A 78  0.1106 0.1456 0.1406 0.0150  -0.0081 0.0037  ? ? ? ? ? ? 78  MET A O     
638  O O     B MET A 78  0.1129 0.1474 0.1406 0.0126  -0.0095 0.0048  ? ? ? ? ? ? 78  MET A O     
639  O O     C MET A 78  0.1152 0.1475 0.1459 0.0139  -0.0066 0.0061  ? ? ? ? ? ? 78  MET A O     
640  C CB    A MET A 78  0.1262 0.1631 0.1381 0.0126  -0.0043 0.0034  ? ? ? ? ? ? 78  MET A CB    
641  C CB    B MET A 78  0.1300 0.1671 0.1386 0.0044  -0.0087 0.0063  ? ? ? ? ? ? 78  MET A CB    
642  C CB    C MET A 78  0.1382 0.1766 0.1421 0.0023  -0.0090 0.0073  ? ? ? ? ? ? 78  MET A CB    
643  C CG    A MET A 78  0.1471 0.1727 0.1474 0.0165  0.0073  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 78  MET A CG    
644  C CG    B MET A 78  0.1450 0.1851 0.1528 -0.0078 -0.0055 0.0096  ? ? ? ? ? ? 78  MET A CG    
645  C CG    C MET A 78  0.1504 0.2017 0.1712 -0.0098 -0.0131 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 78  MET A CG    
646  S SD    A MET A 78  0.1914 0.1984 0.1558 0.0525  0.0333  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 78  MET A SD    
647  S SD    B MET A 78  0.2005 0.2516 0.1823 -0.0439 0.0015  0.0121  ? ? ? ? ? ? 78  MET A SD    
648  S SD    C MET A 78  0.2560 0.2872 0.2273 -0.0146 0.0077  0.0073  ? ? ? ? ? ? 78  MET A SD    
649  C CE    A MET A 78  0.1076 0.1922 0.0754 0.0484  0.0231  0.0338  ? ? ? ? ? ? 78  MET A CE    
650  C CE    B MET A 78  0.1412 0.1798 0.0879 -0.0550 0.0344  0.0447  ? ? ? ? ? ? 78  MET A CE    
651  C CE    C MET A 78  0.2545 0.2798 0.2376 -0.0159 -0.0064 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 78  MET A CE    
652  N N     . ILE A 79  0.1018 0.1423 0.1284 0.0157  -0.0153 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A N     
653  C CA    . ILE A 79  0.1125 0.1570 0.1401 0.0082  -0.0058 0.0071  ? ? ? ? ? ? 79  ILE A CA    
654  C C     . ILE A 79  0.1073 0.1570 0.1225 0.0026  -0.0078 0.0032  ? ? ? ? ? ? 79  ILE A C     
655  O O     . ILE A 79  0.0958 0.1588 0.1326 0.0069  0.0133  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 79  ILE A O     
656  C CB    . ILE A 79  0.1190 0.1483 0.1416 0.0101  0.0006  0.0079  ? ? ? ? ? ? 79  ILE A CB    
657  C CG1   . ILE A 79  0.1352 0.1972 0.1408 -0.0013 -0.0011 0.0176  ? ? ? ? ? ? 79  ILE A CG1   
658  C CG2   . ILE A 79  0.1086 0.1917 0.1857 0.0218  0.0132  0.0111  ? ? ? ? ? ? 79  ILE A CG2   
659  C CD1   . ILE A 79  0.1192 0.2356 0.1656 -0.0080 -0.0093 0.0022  ? ? ? ? ? ? 79  ILE A CD1   
660  N N     . VAL A 80  0.1107 0.1440 0.1189 0.0002  -0.0046 0.0059  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A N     
661  C CA    . VAL A 80  0.1128 0.1349 0.1168 -0.0063 -0.0062 0.0075  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CA    
662  C C     . VAL A 80  0.1129 0.1382 0.1200 -0.0163 -0.0036 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 80  VAL A C     
663  O O     . VAL A 80  0.1290 0.1484 0.1194 -0.0209 0.0053  0.0066  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A O     
664  C CB    . VAL A 80  0.1109 0.1356 0.1273 -0.0110 -0.0159 0.0123  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CB    
665  C CG1   . VAL A 80  0.0784 0.1632 0.1009 0.0035  0.0027  0.0156  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CG1   
666  C CG2   . VAL A 80  0.1287 0.1493 0.1551 0.0081  -0.0096 0.0097  ? ? ? ? ? ? 80  VAL A CG2   
667  N N     . GLY A 81  0.1295 0.1364 0.1188 -0.0049 -0.0082 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 81  GLY A N     
668  C CA    . GLY A 81  0.1295 0.1354 0.1356 -0.0062 -0.0120 0.0014  ? ? ? ? ? ? 81  GLY A CA    
669  C C     . GLY A 81  0.1202 0.1459 0.1194 -0.0018 -0.0073 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 81  GLY A C     
670  O O     . GLY A 81  0.1224 0.1413 0.1323 -0.0062 0.0085  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 81  GLY A O     
671  N N     . LYS A 82  0.0933 0.1626 0.1238 0.0017  -0.0110 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A N     
672  C CA    . LYS A 82  0.1167 0.1749 0.1358 0.0021  -0.0027 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CA    
673  C C     . LYS A 82  0.0939 0.1658 0.1486 0.0145  -0.0062 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A C     
674  O O     . LYS A 82  0.1337 0.1615 0.1561 0.0149  -0.0164 0.0031  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A O     
675  C CB    . LYS A 82  0.1196 0.1877 0.1468 0.0063  -0.0112 0.0044  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CB    
676  C CG    . LYS A 82  0.1130 0.2071 0.1743 0.0175  0.0023  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CG    
677  C CD    . LYS A 82  0.1245 0.2334 0.2016 0.0577  -0.0072 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CD    
678  C CE    . LYS A 82  0.1595 0.2478 0.2903 0.0914  -0.0184 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CE    
679  N NZ    . LYS A 82  0.1740 0.2856 0.3375 0.0719  -0.0581 0.0036  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A NZ    
680  N N     . LYS A 83  0.1244 0.1678 0.1444 0.0105  -0.0005 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A N     
681  C CA    . LYS A 83  0.1046 0.1656 0.1615 0.0073  -0.0016 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CA    
682  C C     . LYS A 83  0.1001 0.1663 0.1479 0.0017  0.0047  0.0002  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A C     
683  O O     . LYS A 83  0.1219 0.1674 0.1704 -0.0148 -0.0057 0.0101  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A O     
684  C CB    . LYS A 83  0.1261 0.1763 0.1520 0.0117  0.0082  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CB    
685  C CG    . LYS A 83  0.1433 0.1873 0.2013 0.0110  -0.0115 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CG    
686  C CD    . LYS A 83  0.2102 0.2283 0.2290 0.0485  -0.0032 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CD    
687  C CE    . LYS A 83  0.1623 0.2306 0.2665 0.0406  -0.0262 0.0171  ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CE    
688  N NZ    . LYS A 83  0.1936 0.2533 0.3071 0.0659  -0.0152 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A NZ    
689  N N     . CYS A 84  0.0968 0.1479 0.1375 0.0033  0.0017  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 84  CYS A N     
690  C CA    . CYS A 84  0.0922 0.1418 0.1422 -0.0030 0.0051  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 84  CYS A CA    
691  C C     . CYS A 84  0.1030 0.1461 0.1307 -0.0101 0.0075  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 84  CYS A C     
692  O O     . CYS A 84  0.1049 0.1477 0.1492 -0.0119 0.0120  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 84  CYS A O     
693  C CB    . CYS A 84  0.0883 0.1600 0.1460 0.0055  0.0000  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 84  CYS A CB    
694  S SG    . CYS A 84  0.1539 0.1662 0.1440 -0.0123 -0.0005 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 84  CYS A SG    
695  N N     . ALA A 85  0.0952 0.1510 0.1414 -0.0192 0.0066  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A N     
696  C CA    . ALA A 85  0.0820 0.1564 0.1355 -0.0172 0.0172  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A CA    
697  C C     . ALA A 85  0.0832 0.1668 0.1619 -0.0155 0.0099  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A C     
698  O O     . ALA A 85  0.0942 0.1739 0.1629 -0.0147 -0.0093 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A O     
699  C CB    . ALA A 85  0.1125 0.1762 0.1355 -0.0066 0.0305  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 85  ALA A CB    
700  N N     . ALA A 86  0.0941 0.1797 0.1712 -0.0206 0.0107  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A N     
701  C CA    . ALA A 86  0.1007 0.1924 0.2010 -0.0221 0.0090  0.0015  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CA    
702  C C     . ALA A 86  0.1157 0.2019 0.2070 -0.0216 0.0178  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A C     
703  O O     . ALA A 86  0.1234 0.2022 0.2308 -0.0311 0.0162  0.0082  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A O     
704  C CB    . ALA A 86  0.0788 0.2098 0.2181 -0.0116 -0.0094 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 86  ALA A CB    
705  N N     A ASP A 87  0.1231 0.2060 0.2007 -0.0201 0.0238  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A N     
706  N N     B ASP A 87  0.1170 0.1973 0.1933 -0.0167 0.0247  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A N     
707  C CA    A ASP A 87  0.1573 0.2135 0.2039 -0.0230 0.0274  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CA    
708  C CA    B ASP A 87  0.1467 0.1973 0.1930 -0.0168 0.0272  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CA    
709  C C     A ASP A 87  0.1547 0.2005 0.1926 -0.0197 0.0241  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A C     
710  C C     B ASP A 87  0.1513 0.1908 0.1850 -0.0152 0.0241  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A C     
711  O O     A ASP A 87  0.1770 0.2018 0.1997 -0.0231 0.0355  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A O     
712  O O     B ASP A 87  0.1730 0.1960 0.1943 -0.0194 0.0337  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A O     
713  C CB    A ASP A 87  0.1701 0.2278 0.2184 -0.0205 0.0304  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CB    
714  C CB    B ASP A 87  0.1550 0.1992 0.1951 -0.0117 0.0356  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CB    
715  C CG    A ASP A 87  0.2214 0.2809 0.2492 -0.0298 0.0273  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CG    
716  C CG    B ASP A 87  0.1733 0.2207 0.2262 -0.0023 0.0221  0.0079  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CG    
717  O OD1   A ASP A 87  0.2579 0.3709 0.3308 -0.0165 0.0432  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD1   
718  O OD1   B ASP A 87  0.1590 0.2238 0.2795 0.0372  0.0265  0.0201  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD1   
719  O OD2   A ASP A 87  0.2763 0.3636 0.2962 -0.0265 0.0005  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD2   
720  O OD2   B ASP A 87  0.2503 0.2218 0.2466 0.0000  0.0503  0.0031  ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD2   
721  N N     . LEU A 88  0.1433 0.1781 0.1764 -0.0224 0.0174  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A N     
722  C CA    . LEU A 88  0.1511 0.1798 0.1781 -0.0248 0.0016  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CA    
723  C C     . LEU A 88  0.1558 0.1805 0.1855 -0.0227 -0.0028 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A C     
724  O O     . LEU A 88  0.1931 0.1901 0.2250 -0.0174 -0.0138 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A O     
725  C CB    . LEU A 88  0.1382 0.1740 0.1878 -0.0289 -0.0112 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CB    
726  C CG    . LEU A 88  0.1460 0.2171 0.1465 -0.0285 -0.0051 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CG    
727  C CD1   . LEU A 88  0.1566 0.2486 0.2024 -0.0220 0.0296  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CD1   
728  C CD2   . LEU A 88  0.1894 0.2947 0.1686 -0.0257 0.0002  0.0131  ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CD2   
729  N N     . GLY A 89  0.1356 0.1807 0.1733 -0.0333 -0.0005 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A N     
730  C CA    . GLY A 89  0.1548 0.1818 0.1785 -0.0291 0.0069  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A CA    
731  C C     . GLY A 89  0.1135 0.1906 0.1792 -0.0257 0.0029  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A C     
732  O O     . GLY A 89  0.1428 0.1846 0.1909 -0.0249 0.0059  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A O     
733  N N     . LEU A 90  0.1368 0.1954 0.1806 -0.0267 0.0052  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 90  LEU A N     
734  C CA    . LEU A 90  0.1252 0.2032 0.1784 -0.0230 0.0024  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 90  LEU A CA    
735  C C     . LEU A 90  0.1481 0.2135 0.1874 -0.0346 0.0012  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 90  LEU A C     
736  O O     . LEU A 90  0.1423 0.2192 0.1861 -0.0334 0.0064  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 90  LEU A O     
737  C CB    . LEU A 90  0.1218 0.1980 0.1608 -0.0311 -0.0050 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 90  LEU A CB    
738  C CG    . LEU A 90  0.1157 0.1743 0.1471 -0.0200 0.0074  0.0021  ? ? ? ? ? ? 90  LEU A CG    
739  C CD1   . LEU A 90  0.0980 0.1958 0.1853 -0.0201 0.0227  0.0079  ? ? ? ? ? ? 90  LEU A CD1   
740  C CD2   . LEU A 90  0.1732 0.1840 0.2083 -0.0239 0.0240  0.0157  ? ? ? ? ? ? 90  LEU A CD2   
741  N N     . ASN A 91  0.1319 0.2397 0.1902 -0.0310 0.0119  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A N     
742  C CA    . ASN A 91  0.1353 0.2398 0.1892 -0.0438 0.0085  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CA    
743  C C     . ASN A 91  0.1407 0.2373 0.1888 -0.0406 0.0036  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A C     
744  O O     . ASN A 91  0.1730 0.2689 0.1948 -0.0293 -0.0090 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A O     
745  C CB    . ASN A 91  0.1331 0.2413 0.2041 -0.0528 0.0123  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CB    
746  C CG    . ASN A 91  0.1636 0.2556 0.2127 -0.0317 0.0266  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A CG    
747  O OD1   . ASN A 91  0.2189 0.2950 0.2590 -0.0154 0.0516  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 91  ASN A OD1   
748  N ND2   . ASN A 91  0.1734 0.2838 0.2216 -0.0250 0.0344  0.0216  ? ? ? ? ? ? 91  ASN A ND2   
749  N N     A LYS A 92  0.1530 0.2296 0.1850 -0.0387 0.0070  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A N     
750  N N     B LYS A 92  0.1574 0.2335 0.1889 -0.0378 0.0070  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A N     
751  C CA    A LYS A 92  0.1616 0.2205 0.1804 -0.0297 0.0055  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CA    
752  C CA    B LYS A 92  0.1677 0.2258 0.1838 -0.0297 0.0060  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CA    
753  C C     A LYS A 92  0.1463 0.2111 0.1636 -0.0263 0.0012  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A C     
754  C C     B LYS A 92  0.1513 0.2147 0.1675 -0.0262 0.0011  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A C     
755  O O     A LYS A 92  0.1693 0.2231 0.1626 -0.0196 0.0028  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A O     
756  O O     B LYS A 92  0.1744 0.2268 0.1671 -0.0197 0.0024  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A O     
757  C CB    A LYS A 92  0.1845 0.2231 0.2013 -0.0319 0.0040  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CB    
758  C CB    B LYS A 92  0.1909 0.2296 0.2026 -0.0313 0.0063  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CB    
759  C CG    A LYS A 92  0.2143 0.2529 0.2657 -0.0351 0.0131  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CG    
760  C CG    B LYS A 92  0.2227 0.2603 0.2547 -0.0387 0.0176  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CG    
761  C CD    A LYS A 92  0.2607 0.2434 0.3302 -0.0437 0.0206  0.0012  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CD    
762  C CD    B LYS A 92  0.2574 0.2512 0.2585 -0.0554 0.0424  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CD    
763  C CE    A LYS A 92  0.2626 0.2832 0.3417 -0.0431 0.0334  0.0077  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CE    
764  C CE    B LYS A 92  0.2646 0.2945 0.2629 -0.0699 0.0501  0.0075  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A CE    
765  N NZ    A LYS A 92  0.3043 0.3006 0.3967 -0.0320 0.0190  0.0031  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A NZ    
766  N NZ    B LYS A 92  0.3005 0.3244 0.2575 -0.0572 0.0485  0.0133  ? ? ? ? ? ? 92  LYS A NZ    
767  N N     . GLY A 93  0.1350 0.1983 0.1596 -0.0300 0.0007  0.0015  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A N     
768  C CA    . GLY A 93  0.1205 0.1965 0.1568 -0.0263 0.0036  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 93  GLY A CA    
769  C C     . GLY A 93  0.1183 0.1756 0.1355 -0.0194 0.0019  0.0009  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A C     
770  O O     . GLY A 93  0.1183 0.1876 0.1403 -0.0345 0.0118  0.0081  ? ? ? ? ? ? 93  GLY A O     
771  N N     . TYR A 94  0.1007 0.1560 0.1307 -0.0171 0.0043  0.0007  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A N     
772  C CA    . TYR A 94  0.0998 0.1549 0.1106 -0.0116 0.0075  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CA    
773  C C     . TYR A 94  0.0928 0.1475 0.1193 -0.0065 0.0047  0.0091  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A C     
774  O O     . TYR A 94  0.1166 0.1468 0.0999 -0.0028 0.0072  0.0103  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A O     
775  C CB    . TYR A 94  0.0970 0.1561 0.1264 0.0071  0.0208  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CB    
776  C CG    . TYR A 94  0.1250 0.1423 0.1161 -0.0022 0.0112  0.0009  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CG    
777  C CD1   . TYR A 94  0.1105 0.1441 0.1406 -0.0206 0.0020  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CD1   
778  C CD2   . TYR A 94  0.1178 0.1729 0.1214 0.0156  0.0152  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CD2   
779  C CE1   . TYR A 94  0.1101 0.1461 0.1340 0.0063  0.0030  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CE1   
780  C CE2   . TYR A 94  0.1251 0.1691 0.1507 0.0078  0.0172  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CE2   
781  C CZ    . TYR A 94  0.1233 0.1502 0.1490 0.0030  0.0137  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A CZ    
782  O OH    . TYR A 94  0.1687 0.1755 0.1598 0.0101  -0.0002 0.0038  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A OH    
783  N N     . ARG A 95  0.0777 0.1373 0.1224 -0.0115 0.0101  0.0005  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A N     
784  C CA    . ARG A 95  0.0990 0.1255 0.1181 -0.0127 0.0186  0.0019  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CA    
785  C C     . ARG A 95  0.0771 0.1252 0.1091 -0.0030 -0.0001 0.0014  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A C     
786  O O     . ARG A 95  0.1005 0.1313 0.1139 -0.0204 0.0044  0.0079  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A O     
787  C CB    . ARG A 95  0.0867 0.1315 0.1226 -0.0101 0.0109  0.0055  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CB    
788  C CG    . ARG A 95  0.0925 0.1284 0.1220 -0.0109 0.0220  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CG    
789  C CD    . ARG A 95  0.1252 0.1166 0.1362 0.0123  0.0049  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CD    
790  N NE    . ARG A 95  0.1277 0.1225 0.1075 -0.0014 -0.0108 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NE    
791  C CZ    . ARG A 95  0.1276 0.1303 0.1136 -0.0021 -0.0022 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CZ    
792  N NH1   . ARG A 95  0.1300 0.1374 0.1246 0.0070  0.0028  0.0034  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH1   
793  N NH2   . ARG A 95  0.1354 0.1369 0.0909 -0.0048 -0.0150 0.0004  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH2   
794  N N     . MET A 96  0.0627 0.1260 0.1255 0.0005  0.0012  0.0030  ? ? ? ? ? ? 96  MET A N     
795  C CA    . MET A 96  0.0870 0.1249 0.1202 0.0074  0.0027  0.0020  ? ? ? ? ? ? 96  MET A CA    
796  C C     . MET A 96  0.0975 0.1421 0.1160 0.0014  0.0050  0.0001  ? ? ? ? ? ? 96  MET A C     
797  O O     . MET A 96  0.1045 0.1592 0.1063 0.0031  0.0112  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 96  MET A O     
798  C CB    . MET A 96  0.0936 0.1428 0.1384 0.0311  -0.0008 0.0007  ? ? ? ? ? ? 96  MET A CB    
799  C CG    . MET A 96  0.1174 0.1532 0.1717 0.0407  0.0167  0.0183  ? ? ? ? ? ? 96  MET A CG    
800  S SD    . MET A 96  0.1870 0.2007 0.1735 0.0667  0.0160  0.0213  ? ? ? ? ? ? 96  MET A SD    
801  C CE    . MET A 96  0.1915 0.1790 0.1771 0.0426  0.0374  0.0011  ? ? ? ? ? ? 96  MET A CE    
802  N N     . VAL A 97  0.0763 0.1252 0.1252 -0.0065 0.0022  0.0017  ? ? ? ? ? ? 97  VAL A N     
803  C CA    . VAL A 97  0.0997 0.1296 0.1303 -0.0089 0.0099  0.0011  ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CA    
804  C C     . VAL A 97  0.1059 0.1384 0.1224 -0.0090 0.0074  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A C     
805  O O     . VAL A 97  0.1074 0.1485 0.1095 -0.0015 0.0137  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A O     
806  C CB    . VAL A 97  0.1086 0.1389 0.1325 -0.0035 0.0073  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CB    
807  C CG1   . VAL A 97  0.1065 0.1501 0.1613 -0.0020 0.0253  0.0094  ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CG1   
808  C CG2   . VAL A 97  0.1248 0.1252 0.1529 -0.0062 -0.0025 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CG2   
809  N N     . VAL A 98  0.1170 0.1445 0.1281 -0.0148 0.0001  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A N     
810  C CA    . VAL A 98  0.1140 0.1501 0.1464 -0.0166 0.0021  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CA    
811  C C     . VAL A 98  0.1112 0.1723 0.1286 -0.0121 0.0065  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A C     
812  O O     . VAL A 98  0.1315 0.1995 0.1359 -0.0101 -0.0041 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A O     
813  C CB    . VAL A 98  0.1158 0.1499 0.1647 -0.0197 0.0045  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CB    
814  C CG1   . VAL A 98  0.1569 0.1617 0.1926 -0.0401 -0.0035 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG1   
815  C CG2   . VAL A 98  0.1309 0.1585 0.2095 -0.0077 0.0196  0.0022  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A CG2   
816  N N     . ASN A 99  0.0902 0.1748 0.1344 -0.0117 0.0130  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A N     
817  C CA    . ASN A 99  0.0975 0.1966 0.1417 -0.0167 0.0254  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A CA    
818  C C     . ASN A 99  0.1121 0.1957 0.1422 -0.0180 0.0189  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A C     
819  O O     . ASN A 99  0.1324 0.2217 0.1396 -0.0343 0.0261  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A O     
820  C CB    . ASN A 99  0.1227 0.1884 0.1548 -0.0165 0.0163  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A CB    
821  C CG    . ASN A 99  0.1002 0.1883 0.1541 -0.0030 0.0097  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A CG    
822  O OD1   . ASN A 99  0.1334 0.2114 0.1914 0.0172  -0.0060 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 99  ASN A OD1   
823  N ND2   . ASN A 99  0.1377 0.1871 0.1965 -0.0088 0.0162  0.0076  ? ? ? ? ? ? 99  ASN A ND2   
824  N N     . GLU A 100 0.0939 0.2123 0.1436 -0.0204 0.0203  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A N     
825  C CA    . GLU A 100 0.1014 0.2183 0.1446 -0.0207 0.0225  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CA    
826  C C     . GLU A 100 0.0977 0.2248 0.1570 -0.0189 0.0090  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A C     
827  O O     . GLU A 100 0.1040 0.2264 0.1580 -0.0281 0.0090  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A O     
828  C CB    . GLU A 100 0.0966 0.2280 0.1480 -0.0127 0.0171  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CB    
829  C CG    . GLU A 100 0.1465 0.2403 0.1889 -0.0287 0.0166  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CG    
830  C CD    . GLU A 100 0.1466 0.2658 0.2199 -0.0087 0.0115  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A CD    
831  O OE1   . GLU A 100 0.1494 0.2918 0.2384 0.0013  0.0148  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE1   
832  O OE2   . GLU A 100 0.1860 0.2816 0.2326 -0.0400 0.0008  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 100 GLU A OE2   
833  N N     . GLY A 101 0.1107 0.2237 0.1617 -0.0267 0.0147  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A N     
834  C CA    . GLY A 101 0.1204 0.2574 0.1742 -0.0218 0.0211  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A CA    
835  C C     . GLY A 101 0.1298 0.2654 0.1711 -0.0246 0.0126  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A C     
836  O O     . GLY A 101 0.1434 0.2605 0.1660 -0.0291 0.0209  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A O     
837  N N     . SER A 102 0.1284 0.2751 0.1909 -0.0153 0.0046  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 102 SER A N     
838  C CA    . SER A 102 0.1335 0.2835 0.2123 -0.0107 0.0006  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 102 SER A CA    
839  C C     . SER A 102 0.1419 0.2780 0.2013 -0.0124 0.0054  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 102 SER A C     
840  O O     . SER A 102 0.1351 0.2750 0.2008 -0.0088 0.0074  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 102 SER A O     
841  C CB    . SER A 102 0.1322 0.2953 0.2387 -0.0142 -0.0068 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 102 SER A CB    
842  O OG    . SER A 102 0.1532 0.3329 0.3047 -0.0101 -0.0140 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 102 SER A OG    
843  N N     . ASP A 103 0.1577 0.2709 0.1916 -0.0126 0.0147  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A N     
844  C CA    . ASP A 103 0.1521 0.2601 0.1830 -0.0018 0.0147  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CA    
845  C C     . ASP A 103 0.1435 0.2380 0.1775 0.0104  0.0169  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A C     
846  O O     . ASP A 103 0.1425 0.2369 0.1752 0.0168  0.0105  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A O     
847  C CB    . ASP A 103 0.1665 0.2618 0.1757 0.0100  0.0202  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CB    
848  C CG    . ASP A 103 0.1645 0.2915 0.2082 0.0203  0.0168  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A CG    
849  O OD1   . ASP A 103 0.1740 0.3264 0.2588 0.0581  0.0303  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD1   
850  O OD2   . ASP A 103 0.1764 0.3113 0.1961 0.0389  0.0366  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 103 ASP A OD2   
851  N N     . GLY A 104 0.1264 0.2396 0.1719 0.0149  0.0207  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N     
852  C CA    . GLY A 104 0.1429 0.2251 0.2027 -0.0060 0.0239  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA    
853  C C     . GLY A 104 0.1463 0.2220 0.2217 -0.0171 0.0340  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C     
854  O O     . GLY A 104 0.1300 0.2220 0.2420 -0.0287 0.0444  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O     
855  N N     . GLY A 105 0.1760 0.2182 0.2007 -0.0065 0.0269  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N     
856  C CA    . GLY A 105 0.1945 0.2223 0.2104 -0.0091 0.0377  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA    
857  C C     . GLY A 105 0.2073 0.2027 0.2042 -0.0110 0.0410  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C     
858  O O     . GLY A 105 0.2553 0.2126 0.2195 -0.0232 0.0457  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O     
859  N N     . GLN A 106 0.1798 0.1886 0.1939 -0.0090 0.0333  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A N     
860  C CA    . GLN A 106 0.1694 0.1829 0.1850 -0.0037 0.0101  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A CA    
861  C C     . GLN A 106 0.1427 0.1883 0.1842 0.0017  0.0011  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A C     
862  O O     . GLN A 106 0.1414 0.2356 0.1990 0.0046  -0.0026 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A O     
863  C CB    . GLN A 106 0.1706 0.1593 0.1843 -0.0039 0.0285  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A CB    
864  C CG    . GLN A 106 0.1557 0.1710 0.1720 -0.0021 0.0142  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A CG    
865  C CD    . GLN A 106 0.1358 0.1812 0.1532 -0.0141 0.0182  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A CD    
866  O OE1   . GLN A 106 0.1604 0.1906 0.1326 -0.0352 0.0088  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A OE1   
867  N NE2   . GLN A 106 0.1198 0.2006 0.1725 -0.0136 0.0011  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 106 GLN A NE2   
868  N N     A SER A 107 0.1435 0.1905 0.1667 0.0052  -0.0030 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 107 SER A N     
869  N N     B SER A 107 0.1417 0.1874 0.1674 0.0021  -0.0053 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 107 SER A N     
870  C CA    A SER A 107 0.1483 0.1891 0.1716 0.0110  -0.0053 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CA    
871  C CA    B SER A 107 0.1434 0.1824 0.1723 0.0029  -0.0089 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CA    
872  C C     A SER A 107 0.1322 0.1833 0.1548 0.0091  -0.0062 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 107 SER A C     
873  C C     B SER A 107 0.1301 0.1770 0.1599 0.0061  -0.0085 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 107 SER A C     
874  O O     A SER A 107 0.1648 0.2029 0.1670 0.0077  -0.0129 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 107 SER A O     
875  O O     B SER A 107 0.1582 0.1799 0.1747 0.0028  -0.0141 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 107 SER A O     
876  C CB    A SER A 107 0.1532 0.1889 0.1810 0.0139  -0.0003 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CB    
877  C CB    B SER A 107 0.1499 0.1833 0.1840 0.0050  -0.0075 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CB    
878  O OG    A SER A 107 0.1804 0.2018 0.2084 0.0287  0.0060  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 107 SER A OG    
879  O OG    B SER A 107 0.1603 0.1883 0.1981 -0.0178 -0.0073 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 107 SER A OG    
880  N N     . VAL A 108 0.1356 0.1765 0.1545 0.0070  -0.0099 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A N     
881  C CA    . VAL A 108 0.1161 0.1682 0.1407 0.0009  -0.0055 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CA    
882  C C     . VAL A 108 0.0906 0.1636 0.1425 0.0026  -0.0179 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A C     
883  O O     . VAL A 108 0.0969 0.1740 0.1398 0.0032  -0.0274 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A O     
884  C CB    . VAL A 108 0.1277 0.1667 0.1410 -0.0120 0.0016  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CB    
885  C CG1   . VAL A 108 0.1534 0.1604 0.1453 0.0011  -0.0018 0.0005  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG1   
886  C CG2   . VAL A 108 0.1734 0.1759 0.1505 0.0122  -0.0208 0.0200  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG2   
887  N N     . TYR A 109 0.1082 0.1572 0.1423 -0.0076 -0.0150 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A N     
888  C CA    . TYR A 109 0.0946 0.1692 0.1562 -0.0044 -0.0064 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CA    
889  C C     . TYR A 109 0.0928 0.1667 0.1368 -0.0061 -0.0021 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A C     
890  O O     . TYR A 109 0.1152 0.1676 0.1300 -0.0165 -0.0027 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A O     
891  C CB    . TYR A 109 0.1015 0.1792 0.1552 -0.0086 0.0037  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CB    
892  C CG    . TYR A 109 0.0765 0.1968 0.1756 0.0046  -0.0032 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CG    
893  C CD1   . TYR A 109 0.0694 0.2010 0.2365 -0.0057 0.0204  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CD1   
894  C CD2   . TYR A 109 0.0624 0.2433 0.1629 -0.0052 0.0043  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CD2   
895  C CE1   . TYR A 109 0.1192 0.2378 0.2315 -0.0203 0.0266  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CE1   
896  C CE2   . TYR A 109 0.1179 0.2602 0.2202 -0.0054 0.0205  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CE2   
897  C CZ    . TYR A 109 0.1278 0.2575 0.2286 -0.0157 0.0299  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A CZ    
898  O OH    . TYR A 109 0.1696 0.3024 0.2902 0.0031  0.0305  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 109 TYR A OH    
899  N N     . HIS A 110 0.0892 0.1635 0.1353 -0.0182 -0.0025 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A N     
900  C CA    . HIS A 110 0.0947 0.1562 0.1316 -0.0057 -0.0014 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CA    
901  C C     . HIS A 110 0.0846 0.1508 0.1432 -0.0130 -0.0016 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A C     
902  O O     . HIS A 110 0.1090 0.1448 0.1566 -0.0150 -0.0065 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A O     
903  C CB    . HIS A 110 0.0679 0.1528 0.1332 -0.0125 0.0059  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CB    
904  C CG    . HIS A 110 0.0791 0.1390 0.1239 0.0000  0.0115  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CG    
905  N ND1   . HIS A 110 0.0957 0.1583 0.1562 -0.0161 -0.0072 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A ND1   
906  C CD2   . HIS A 110 0.1000 0.1288 0.1228 0.0016  0.0022  0.0042  ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CD2   
907  C CE1   . HIS A 110 0.0896 0.1779 0.1540 -0.0166 -0.0035 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A CE1   
908  N NE2   . HIS A 110 0.1361 0.1381 0.1317 -0.0100 0.0052  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 110 HIS A NE2   
909  N N     A VAL A 111 0.0951 0.1542 0.1292 -0.0201 -0.0034 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A N     
910  N N     B VAL A 111 0.1071 0.1628 0.1397 -0.0150 -0.0039 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A N     
911  C CA    A VAL A 111 0.0897 0.1491 0.1308 -0.0236 -0.0028 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CA    
912  C CA    B VAL A 111 0.1066 0.1668 0.1463 -0.0126 -0.0059 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CA    
913  C C     A VAL A 111 0.0775 0.1511 0.1250 -0.0162 0.0019  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A C     
914  C C     B VAL A 111 0.0968 0.1632 0.1379 -0.0107 -0.0013 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A C     
915  O O     A VAL A 111 0.0926 0.1504 0.1251 -0.0148 -0.0045 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A O     
916  O O     B VAL A 111 0.1092 0.1712 0.1375 -0.0086 -0.0118 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A O     
917  C CB    A VAL A 111 0.0811 0.1543 0.1286 -0.0172 -0.0003 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CB    
918  C CB    B VAL A 111 0.1297 0.1722 0.1574 -0.0071 -0.0056 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CB    
919  C CG1   A VAL A 111 0.1116 0.1658 0.1322 -0.0302 -0.0136 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG1   
920  C CG1   B VAL A 111 0.1096 0.1786 0.1772 0.0006  0.0056  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG1   
921  C CG2   A VAL A 111 0.1081 0.1414 0.1446 -0.0326 0.0161  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG2   
922  C CG2   B VAL A 111 0.1585 0.1985 0.1654 -0.0038 -0.0198 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG2   
923  N N     . HIS A 112 0.0811 0.1576 0.1392 -0.0272 0.0019  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A N     
924  C CA    . HIS A 112 0.0798 0.1568 0.1431 -0.0219 0.0140  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CA    
925  C C     . HIS A 112 0.0845 0.1606 0.1392 -0.0134 0.0112  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A C     
926  O O     . HIS A 112 0.1131 0.1930 0.1573 -0.0158 0.0186  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A O     
927  C CB    . HIS A 112 0.1193 0.1688 0.1575 -0.0111 0.0112  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CB    
928  C CG    . HIS A 112 0.1336 0.1732 0.1851 -0.0100 -0.0256 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CG    
929  N ND1   . HIS A 112 0.0904 0.1754 0.1944 -0.0017 -0.0253 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A ND1   
930  C CD2   . HIS A 112 0.1991 0.1732 0.2305 -0.0283 -0.0192 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CD2   
931  C CE1   . HIS A 112 0.1865 0.1528 0.2302 -0.0036 -0.0353 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A CE1   
932  N NE2   . HIS A 112 0.2196 0.1849 0.2777 -0.0203 -0.0210 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 112 HIS A NE2   
933  N N     . LEU A 113 0.0914 0.1367 0.1361 -0.0110 -0.0073 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A N     
934  C CA    . LEU A 113 0.1170 0.1362 0.1344 -0.0144 -0.0007 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CA    
935  C C     . LEU A 113 0.1160 0.1251 0.0993 -0.0076 -0.0003 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 113 LEU A C     
936  O O     . LEU A 113 0.1261 0.1356 0.1184 -0.0096 0.0238  0.0002  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A O     
937  C CB    . LEU A 113 0.1477 0.1550 0.1463 -0.0116 -0.0101 0.0042  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CB    
938  C CG    . LEU A 113 0.1393 0.1696 0.1625 -0.0101 -0.0112 0.0008  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CG    
939  C CD1   . LEU A 113 0.1398 0.1654 0.1408 0.0001  -0.0083 0.0005  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD1   
940  C CD2   . LEU A 113 0.1595 0.1913 0.2375 0.0169  -0.0185 0.0013  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A CD2   
941  N N     . HIS A 114 0.1199 0.1122 0.1185 -0.0049 -0.0058 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A N     
942  C CA    . HIS A 114 0.1148 0.1172 0.1062 0.0008  0.0054  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CA    
943  C C     . HIS A 114 0.1135 0.1230 0.1036 -0.0014 -0.0005 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A C     
944  O O     . HIS A 114 0.1158 0.1401 0.1125 -0.0046 0.0053  0.0031  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A O     
945  C CB    . HIS A 114 0.1029 0.1239 0.1358 0.0117  -0.0048 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CB    
946  C CG    . HIS A 114 0.0771 0.1245 0.1067 0.0007  0.0081  0.0073  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CG    
947  N ND1   . HIS A 114 0.1039 0.1424 0.1223 -0.0081 -0.0126 0.0080  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A ND1   
948  C CD2   . HIS A 114 0.1347 0.1546 0.1135 -0.0365 -0.0129 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CD2   
949  C CE1   . HIS A 114 0.0640 0.1392 0.1290 -0.0058 -0.0059 0.0006  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A CE1   
950  N NE2   . HIS A 114 0.1425 0.1384 0.1032 -0.0135 0.0040  0.0107  ? ? ? ? ? ? 114 HIS A NE2   
951  N N     . VAL A 115 0.0967 0.1193 0.1082 -0.0044 -0.0058 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A N     
952  C CA    . VAL A 115 0.0823 0.1195 0.1185 0.0012  0.0013  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CA    
953  C C     . VAL A 115 0.0928 0.1225 0.1090 -0.0105 -0.0009 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A C     
954  O O     . VAL A 115 0.1050 0.1443 0.0985 -0.0104 0.0164  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A O     
955  C CB    . VAL A 115 0.0911 0.1186 0.1456 -0.0002 0.0071  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CB    
956  C CG1   . VAL A 115 0.0932 0.1710 0.1424 -0.0002 0.0027  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CG1   
957  C CG2   . VAL A 115 0.1731 0.1178 0.1468 0.0102  0.0089  0.0134  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A CG2   
958  N N     . LEU A 116 0.0945 0.1155 0.1215 -0.0178 0.0054  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N     
959  C CA    . LEU A 116 0.1092 0.1229 0.1159 -0.0046 0.0100  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA    
960  C C     . LEU A 116 0.1132 0.1216 0.1142 -0.0117 0.0139  0.0062  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C     
961  O O     . LEU A 116 0.1288 0.1358 0.1102 -0.0101 0.0105  0.0107  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O     
962  C CB    . LEU A 116 0.0852 0.1423 0.1291 -0.0076 0.0145  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB    
963  C CG    . LEU A 116 0.0893 0.1708 0.1366 -0.0017 -0.0247 0.0149  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG    
964  C CD1   . LEU A 116 0.1029 0.1468 0.1710 0.0162  0.0028  0.0139  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1   
965  C CD2   . LEU A 116 0.1008 0.1853 0.1684 0.0294  -0.0062 0.0205  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2   
966  N N     . GLY A 117 0.1474 0.1237 0.1181 -0.0306 0.0185  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A N     
967  C CA    . GLY A 117 0.1338 0.1307 0.1255 -0.0331 0.0191  0.0150  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A CA    
968  C C     . GLY A 117 0.1469 0.1250 0.1199 -0.0285 0.0115  0.0126  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A C     
969  O O     . GLY A 117 0.1572 0.1316 0.1243 -0.0112 0.0071  0.0021  ? ? ? ? ? ? 117 GLY A O     
970  N N     . GLY A 118 0.1368 0.1199 0.1324 -0.0196 0.0114  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 118 GLY A N     
971  C CA    . GLY A 118 0.1707 0.1093 0.1359 -0.0069 -0.0010 0.0047  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A CA    
972  C C     . GLY A 118 0.1666 0.1266 0.1413 0.0007  0.0093  0.0081  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A C     
973  O O     . GLY A 118 0.2041 0.1133 0.1560 -0.0010 0.0157  0.0081  ? ? ? ? ? ? 118 GLY A O     
974  N N     . ARG A 119 0.1743 0.1283 0.1316 0.0070  0.0044  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A N     
975  C CA    . ARG A 119 0.1794 0.1270 0.1247 0.0033  0.0119  0.0068  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CA    
976  C C     . ARG A 119 0.1947 0.1309 0.1232 -0.0016 0.0104  0.0033  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A C     
977  O O     . ARG A 119 0.1936 0.1251 0.1230 -0.0072 0.0136  0.0011  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A O     
978  C CB    . ARG A 119 0.1758 0.1246 0.1372 0.0034  0.0099  0.0016  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CB    
979  C CG    . ARG A 119 0.1690 0.1501 0.1510 0.0061  0.0073  0.0083  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CG    
980  C CD    . ARG A 119 0.1768 0.1531 0.1636 0.0090  0.0104  0.0294  ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CD    
981  N NE    . ARG A 119 0.1490 0.1584 0.1409 0.0129  0.0225  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NE    
982  C CZ    . ARG A 119 0.1510 0.1615 0.1105 0.0126  0.0117  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CZ    
983  N NH1   . ARG A 119 0.1558 0.1626 0.1378 0.0164  0.0085  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH1   
984  N NH2   . ARG A 119 0.1906 0.1713 0.1502 0.0161  -0.0115 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH2   
985  N N     . GLN A 120 0.1954 0.1312 0.1206 -0.0135 0.0182  0.0003  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A N     
986  C CA    . GLN A 120 0.1879 0.1387 0.1194 -0.0083 0.0158  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A CA    
987  C C     . GLN A 120 0.1735 0.1373 0.1258 -0.0012 0.0077  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A C     
988  O O     . GLN A 120 0.1724 0.1430 0.1285 0.0063  0.0039  0.0117  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A O     
989  C CB    . GLN A 120 0.2044 0.1412 0.1239 -0.0120 0.0117  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A CB    
990  C CG    . GLN A 120 0.1883 0.1539 0.1206 0.0042  0.0037  0.0005  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A CG    
991  C CD    . GLN A 120 0.1828 0.1512 0.1312 0.0067  -0.0051 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A CD    
992  O OE1   . GLN A 120 0.2353 0.1781 0.1841 -0.0303 -0.0263 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A OE1   
993  N NE2   . GLN A 120 0.1760 0.1469 0.1190 -0.0163 0.0091  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A NE2   
994  N N     . MET A 121 0.1510 0.1417 0.1229 -0.0199 0.0140  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 121 MET A N     
995  C CA    . MET A 121 0.1232 0.1339 0.1246 -0.0137 0.0054  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 121 MET A CA    
996  C C     . MET A 121 0.1379 0.1451 0.1229 -0.0109 -0.0013 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 121 MET A C     
997  O O     . MET A 121 0.1419 0.1646 0.1304 -0.0088 -0.0084 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 121 MET A O     
998  C CB    . MET A 121 0.1303 0.1243 0.1223 -0.0084 0.0109  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 121 MET A CB    
999  C CG    . MET A 121 0.1793 0.1463 0.1079 -0.0037 0.0080  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 121 MET A CG    
1000 S SD    . MET A 121 0.2097 0.1533 0.1344 0.0009  -0.0020 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 121 MET A SD    
1001 C CE    . MET A 121 0.1788 0.1612 0.1777 0.0112  0.0072  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 121 MET A CE    
1002 N N     . HIS A 122 0.1479 0.1432 0.1295 -0.0034 0.0105  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A N     
1003 C CA    . HIS A 122 0.1494 0.1424 0.1369 0.0057  0.0050  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CA    
1004 C C     . HIS A 122 0.1352 0.1431 0.1411 -0.0017 0.0012  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A C     
1005 O O     . HIS A 122 0.1483 0.1382 0.1456 -0.0090 0.0104  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A O     
1006 C CB    . HIS A 122 0.1516 0.1413 0.1634 0.0108  0.0115  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CB    
1007 C CG    . HIS A 122 0.2158 0.1787 0.1963 -0.0151 0.0074  0.0097  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CG    
1008 N ND1   . HIS A 122 0.2451 0.1989 0.2360 -0.0082 -0.0107 0.0346  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A ND1   
1009 C CD2   . HIS A 122 0.2196 0.2235 0.2639 -0.0357 -0.0242 0.0707  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CD2   
1010 C CE1   . HIS A 122 0.2251 0.2171 0.2530 -0.0333 -0.0154 0.0483  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CE1   
1011 N NE2   . HIS A 122 0.2898 0.2674 0.3094 -0.0548 -0.0208 0.0713  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A NE2   
1012 N N     . TRP A 123 0.1354 0.1511 0.1483 0.0015  0.0007  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A N     
1013 C CA    . TRP A 123 0.1459 0.1554 0.1452 0.0009  0.0010  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CA    
1014 C C     . TRP A 123 0.1511 0.1540 0.1572 0.0007  0.0075  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A C     
1015 O O     . TRP A 123 0.1813 0.1610 0.2046 -0.0004 0.0186  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A O     
1016 C CB    . TRP A 123 0.1419 0.1641 0.1480 -0.0037 -0.0135 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CB    
1017 C CG    . TRP A 123 0.1415 0.1599 0.1388 0.0108  0.0102  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CG    
1018 C CD1   . TRP A 123 0.1565 0.1762 0.1380 -0.0245 -0.0090 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CD1   
1019 C CD2   . TRP A 123 0.1267 0.1540 0.1305 -0.0117 0.0118  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CD2   
1020 N NE1   . TRP A 123 0.1746 0.1631 0.1424 -0.0180 -0.0256 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A NE1   
1021 C CE2   . TRP A 123 0.1367 0.1615 0.1401 -0.0102 0.0024  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CE2   
1022 C CE3   . TRP A 123 0.1301 0.1699 0.1488 -0.0054 0.0124  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CE3   
1023 C CZ2   . TRP A 123 0.0896 0.1719 0.1491 0.0013  -0.0056 0.0005  ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CZ2   
1024 C CZ3   . TRP A 123 0.0961 0.1594 0.1499 -0.0122 0.0084  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CZ3   
1025 C CH2   . TRP A 123 0.1398 0.1813 0.1427 -0.0082 -0.0108 0.0040  ? ? ? ? ? ? 123 TRP A CH2   
1026 N N     . PRO A 124 0.1439 0.1485 0.1664 0.0076  0.0166  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A N     
1027 C CA    . PRO A 124 0.1543 0.1548 0.1640 -0.0010 0.0141  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CA    
1028 C C     . PRO A 124 0.1586 0.1418 0.1484 -0.0027 0.0104  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A C     
1029 O O     . PRO A 124 0.1507 0.1472 0.1591 -0.0140 -0.0047 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A O     
1030 C CB    . PRO A 124 0.1621 0.1544 0.1773 0.0047  0.0247  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CB    
1031 C CG    . PRO A 124 0.1317 0.1612 0.1806 0.0131  0.0144  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CG    
1032 C CD    . PRO A 124 0.1545 0.1633 0.1817 0.0038  0.0193  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 124 PRO A CD    
1033 N N     . PRO A 125 0.1665 0.1430 0.1311 -0.0036 0.0053  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A N     
1034 C CA    . PRO A 125 0.1344 0.1466 0.1347 0.0074  0.0069  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CA    
1035 C C     . PRO A 125 0.1475 0.1580 0.1439 0.0014  -0.0032 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A C     
1036 O O     . PRO A 125 0.1463 0.1581 0.1541 -0.0063 -0.0233 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A O     
1037 C CB    . PRO A 125 0.1701 0.1345 0.1410 0.0004  0.0134  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CB    
1038 C CG    . PRO A 125 0.1472 0.1548 0.1330 -0.0097 0.0191  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CG    
1039 C CD    . PRO A 125 0.1747 0.1426 0.1451 -0.0075 0.0060  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 125 PRO A CD    
1040 N N     . GLY A 126 0.1291 0.1623 0.1415 0.0091  -0.0179 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A N     
1041 C CA    . GLY A 126 0.1177 0.1853 0.1523 0.0112  -0.0052 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A CA    
1042 C C     . GLY A 126 0.1190 0.1879 0.1509 0.0039  -0.0113 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A C     
1043 O O     . GLY A 126 0.1173 0.2134 0.1591 0.0000  -0.0094 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A O     
1044 O OXT   . GLY A 126 0.1548 0.2274 0.1665 0.0015  0.0194  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 126 GLY A OXT   
1045 N N     . GLY B 15  0.3411 0.4183 0.3932 -0.0258 0.0043  0.0063  ? ? ? ? ? ? 15  GLY B N     
1046 C CA    . GLY B 15  0.3194 0.3952 0.3783 -0.0255 0.0081  0.0113  ? ? ? ? ? ? 15  GLY B CA    
1047 C C     . GLY B 15  0.3049 0.3774 0.3631 -0.0255 0.0006  0.0157  ? ? ? ? ? ? 15  GLY B C     
1048 O O     . GLY B 15  0.3305 0.4046 0.3750 -0.0254 0.0060  0.0125  ? ? ? ? ? ? 15  GLY B O     
1049 N N     . ASP B 16  0.2674 0.3355 0.3510 -0.0246 -0.0040 0.0299  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B N     
1050 C CA    . ASP B 16  0.2350 0.2973 0.3161 -0.0131 -0.0125 0.0380  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CA    
1051 C C     . ASP B 16  0.2214 0.2551 0.2855 -0.0170 -0.0182 0.0370  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B C     
1052 O O     . ASP B 16  0.2293 0.2665 0.3027 -0.0206 -0.0176 0.0424  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B O     
1053 C CB    . ASP B 16  0.2342 0.2979 0.3199 -0.0141 -0.0193 0.0482  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CB    
1054 C CG    . ASP B 16  0.2655 0.3223 0.3313 -0.0242 -0.0020 0.0567  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CG    
1055 O OD1   . ASP B 16  0.2824 0.3392 0.2946 -0.0420 -0.0199 0.1067  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD1   
1056 O OD2   . ASP B 16  0.3476 0.3208 0.3383 -0.0554 0.0028  0.0668  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD2   
1057 N N     . THR B 17  0.1821 0.2026 0.2176 -0.0106 -0.0171 0.0343  ? ? ? ? ? ? 17  THR B N     
1058 C CA    . THR B 17  0.1595 0.1801 0.1820 -0.0115 -0.0102 0.0200  ? ? ? ? ? ? 17  THR B CA    
1059 C C     . THR B 17  0.1631 0.1493 0.1663 -0.0070 -0.0150 0.0177  ? ? ? ? ? ? 17  THR B C     
1060 O O     . THR B 17  0.1725 0.1495 0.1624 -0.0070 -0.0239 0.0154  ? ? ? ? ? ? 17  THR B O     
1061 C CB    . THR B 17  0.1264 0.1754 0.1631 -0.0217 -0.0003 0.0113  ? ? ? ? ? ? 17  THR B CB    
1062 O OG1   . THR B 17  0.1545 0.1777 0.1702 -0.0188 -0.0068 0.0138  ? ? ? ? ? ? 17  THR B OG1   
1063 C CG2   . THR B 17  0.1493 0.2125 0.1896 -0.0059 0.0189  0.0016  ? ? ? ? ? ? 17  THR B CG2   
1064 N N     . ILE B 18  0.1527 0.1382 0.1462 -0.0082 -0.0128 0.0159  ? ? ? ? ? ? 18  ILE B N     
1065 C CA    . ILE B 18  0.1665 0.1283 0.1405 -0.0047 -0.0072 0.0132  ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CA    
1066 C C     . ILE B 18  0.1762 0.1238 0.1204 -0.0020 -0.0113 0.0104  ? ? ? ? ? ? 18  ILE B C     
1067 O O     . ILE B 18  0.1840 0.1312 0.1313 -0.0006 -0.0045 0.0140  ? ? ? ? ? ? 18  ILE B O     
1068 C CB    . ILE B 18  0.1784 0.1354 0.1309 0.0073  0.0013  0.0082  ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CB    
1069 C CG1   . ILE B 18  0.1864 0.1491 0.1509 0.0011  0.0181  0.0066  ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CG1   
1070 C CG2   . ILE B 18  0.1675 0.1343 0.1543 0.0113  -0.0205 0.0112  ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CG2   
1071 C CD1   . ILE B 18  0.2353 0.1498 0.1761 0.0206  -0.0144 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 18  ILE B CD1   
1072 N N     . PHE B 19  0.1610 0.1200 0.1209 -0.0029 -0.0106 0.0026  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B N     
1073 C CA    . PHE B 19  0.1694 0.1234 0.1177 -0.0017 -0.0152 0.0069  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CA    
1074 C C     . PHE B 19  0.1674 0.1320 0.1359 -0.0005 -0.0130 0.0046  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B C     
1075 O O     . PHE B 19  0.1844 0.1305 0.1344 0.0025  -0.0099 0.0124  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B O     
1076 C CB    . PHE B 19  0.1813 0.1334 0.1182 0.0064  -0.0157 0.0089  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CB    
1077 C CG    . PHE B 19  0.1370 0.1266 0.1228 -0.0054 -0.0056 0.0089  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CG    
1078 C CD1   . PHE B 19  0.1482 0.1239 0.1623 -0.0031 -0.0135 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CD1   
1079 C CD2   . PHE B 19  0.1576 0.1447 0.1325 0.0046  -0.0189 0.0172  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CD2   
1080 C CE1   . PHE B 19  0.1500 0.1312 0.1340 0.0025  -0.0277 0.0003  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CE1   
1081 C CE2   . PHE B 19  0.1385 0.1659 0.1443 0.0004  -0.0150 0.0107  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CE2   
1082 C CZ    . PHE B 19  0.1338 0.1549 0.1506 -0.0056 -0.0180 0.0061  ? ? ? ? ? ? 19  PHE B CZ    
1083 N N     . GLY B 20  0.1686 0.1362 0.1277 0.0028  -0.0180 0.0074  ? ? ? ? ? ? 20  GLY B N     
1084 C CA    . GLY B 20  0.1881 0.1382 0.1412 0.0029  -0.0161 0.0119  ? ? ? ? ? ? 20  GLY B CA    
1085 C C     . GLY B 20  0.1696 0.1309 0.1438 0.0020  -0.0177 0.0144  ? ? ? ? ? ? 20  GLY B C     
1086 O O     . GLY B 20  0.1761 0.1410 0.1662 0.0068  -0.0159 0.0242  ? ? ? ? ? ? 20  GLY B O     
1087 N N     . LYS B 21  0.1734 0.1366 0.1386 -0.0051 -0.0302 0.0097  ? ? ? ? ? ? 21  LYS B N     
1088 C CA    . LYS B 21  0.1889 0.1349 0.1398 -0.0107 -0.0267 0.0117  ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CA    
1089 C C     . LYS B 21  0.1748 0.1434 0.1264 -0.0080 -0.0301 0.0189  ? ? ? ? ? ? 21  LYS B C     
1090 O O     . LYS B 21  0.1779 0.1629 0.1274 -0.0050 -0.0177 0.0238  ? ? ? ? ? ? 21  LYS B O     
1091 C CB    . LYS B 21  0.2139 0.1398 0.1422 -0.0206 -0.0356 0.0046  ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CB    
1092 C CG    . LYS B 21  0.2197 0.1711 0.1996 -0.0324 -0.0370 0.0027  ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CG    
1093 C CD    . LYS B 21  0.2386 0.1851 0.2305 -0.0457 -0.0486 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CD    
1094 C CE    . LYS B 21  0.2593 0.2920 0.3089 -0.0501 -0.0750 0.0136  ? ? ? ? ? ? 21  LYS B CE    
1095 N NZ    . LYS B 21  0.3613 0.3787 0.3642 -0.0290 -0.0852 0.0300  ? ? ? ? ? ? 21  LYS B NZ    
1096 N N     . ILE B 22  0.1503 0.1434 0.1227 -0.0017 -0.0334 0.0020  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B N     
1097 C CA    . ILE B 22  0.1713 0.1305 0.1368 -0.0046 -0.0173 0.0080  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CA    
1098 C C     . ILE B 22  0.1650 0.1272 0.1221 -0.0061 -0.0203 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 22  ILE B C     
1099 O O     . ILE B 22  0.1644 0.1329 0.1330 -0.0108 -0.0235 0.0079  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B O     
1100 C CB    . ILE B 22  0.1667 0.1215 0.1275 0.0001  -0.0047 0.0146  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CB    
1101 C CG1   . ILE B 22  0.1913 0.1264 0.1257 -0.0020 0.0070  0.0079  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG1   
1102 C CG2   . ILE B 22  0.1616 0.1626 0.1473 -0.0273 0.0019  0.0058  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG2   
1103 C CD1   . ILE B 22  0.2029 0.1433 0.1777 0.0244  0.0132  0.0381  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CD1   
1104 N N     . ILE B 23  0.1847 0.1253 0.1257 -0.0050 -0.0125 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B N     
1105 C CA    . ILE B 23  0.1886 0.1265 0.1303 0.0016  -0.0058 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CA    
1106 C C     . ILE B 23  0.1833 0.1298 0.1376 0.0005  -0.0091 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B C     
1107 O O     . ILE B 23  0.1820 0.1343 0.1689 0.0057  -0.0214 0.0022  ? ? ? ? ? ? 23  ILE B O     
1108 C CB    . ILE B 23  0.1946 0.1311 0.1345 0.0056  0.0010  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CB    
1109 C CG1   . ILE B 23  0.2157 0.1628 0.1465 0.0027  0.0074  0.0052  ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CG1   
1110 C CG2   . ILE B 23  0.2429 0.1520 0.1809 0.0202  -0.0061 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CG2   
1111 C CD1   . ILE B 23  0.2135 0.2007 0.1444 -0.0100 0.0042  0.0050  ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CD1   
1112 N N     . ARG B 24  0.1623 0.1314 0.1300 0.0088  -0.0175 0.0101  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B N     
1113 C CA    . ARG B 24  0.1766 0.1370 0.1201 -0.0063 -0.0138 0.0107  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CA    
1114 C C     . ARG B 24  0.1924 0.1346 0.1262 -0.0113 -0.0166 0.0116  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B C     
1115 O O     . ARG B 24  0.1935 0.1470 0.1336 -0.0073 -0.0169 0.0149  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B O     
1116 C CB    . ARG B 24  0.1718 0.1376 0.1339 -0.0109 -0.0047 0.0166  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CB    
1117 C CG    . ARG B 24  0.1688 0.1645 0.1439 -0.0174 0.0168  0.0147  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CG    
1118 C CD    . ARG B 24  0.1689 0.1801 0.1745 -0.0172 -0.0111 0.0205  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CD    
1119 N NE    . ARG B 24  0.1778 0.1786 0.2081 -0.0309 -0.0051 0.0327  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NE    
1120 C CZ    . ARG B 24  0.1886 0.2000 0.2265 -0.0316 -0.0301 0.0330  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CZ    
1121 N NH1   . ARG B 24  0.1279 0.2934 0.2114 -0.0224 -0.0231 0.0903  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NH1   
1122 N NH2   . ARG B 24  0.2167 0.2076 0.2505 -0.0087 -0.0427 0.0119  ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NH2   
1123 N N     A LYS B 25  0.1938 0.1342 0.1278 -0.0161 -0.0204 0.0094  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B N     
1124 N N     B LYS B 25  0.1971 0.1375 0.1307 -0.0141 -0.0201 0.0077  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B N     
1125 C CA    A LYS B 25  0.1994 0.1294 0.1216 -0.0209 -0.0204 0.0095  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CA    
1126 C CA    B LYS B 25  0.2069 0.1369 0.1277 -0.0168 -0.0195 0.0049  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CA    
1127 C C     A LYS B 25  0.2136 0.1419 0.1202 -0.0213 -0.0202 0.0058  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B C     
1128 C C     B LYS B 25  0.2168 0.1454 0.1238 -0.0195 -0.0196 0.0040  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B C     
1129 O O     A LYS B 25  0.2279 0.1615 0.1337 -0.0232 -0.0144 0.0020  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B O     
1130 O O     B LYS B 25  0.2309 0.1642 0.1370 -0.0216 -0.0139 0.0003  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B O     
1131 C CB    A LYS B 25  0.1984 0.1291 0.1205 -0.0251 -0.0164 0.0105  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CB    
1132 C CB    B LYS B 25  0.2094 0.1403 0.1300 -0.0188 -0.0156 0.0053  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CB    
1133 C CG    A LYS B 25  0.1496 0.1235 0.1147 -0.0241 -0.0455 0.0152  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CG    
1134 C CG    B LYS B 25  0.1893 0.1548 0.1420 -0.0076 -0.0383 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CG    
1135 C CD    A LYS B 25  0.1562 0.1127 0.0972 -0.0344 -0.0446 0.0215  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CD    
1136 C CD    B LYS B 25  0.2339 0.1966 0.1551 0.0156  -0.0526 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CD    
1137 C CE    A LYS B 25  0.1307 0.0988 0.1130 -0.0161 -0.0261 0.0156  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CE    
1138 C CE    B LYS B 25  0.2578 0.2052 0.1834 0.0420  -0.0396 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CE    
1139 N NZ    A LYS B 25  0.1305 0.1076 0.0741 -0.0403 -0.0115 0.0470  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B NZ    
1140 N NZ    B LYS B 25  0.2673 0.2300 0.1838 0.0485  -0.0294 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B NZ    
1141 N N     . GLU B 26  0.2146 0.1406 0.1282 -0.0189 -0.0240 0.0003  ? ? ? ? ? ? 26  GLU B N     
1142 C CA    . GLU B 26  0.2195 0.1474 0.1393 -0.0173 -0.0177 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CA    
1143 C C     . GLU B 26  0.2275 0.1585 0.1467 -0.0207 -0.0110 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B C     
1144 O O     . GLU B 26  0.2445 0.1985 0.1710 -0.0208 0.0029  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B O     
1145 C CB    . GLU B 26  0.2054 0.1461 0.1486 -0.0126 -0.0319 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CB    
1146 C CG    . GLU B 26  0.2120 0.1447 0.1871 -0.0028 -0.0327 0.0033  ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CG    
1147 C CD    . GLU B 26  0.2255 0.1780 0.2337 -0.0267 -0.0464 0.0116  ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CD    
1148 O OE1   . GLU B 26  0.2139 0.2096 0.2848 -0.0032 -0.0255 0.0495  ? ? ? ? ? ? 26  GLU B OE1   
1149 O OE2   . GLU B 26  0.2528 0.1889 0.2402 -0.0114 -0.0231 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B OE2   
1150 N N     . ILE B 27  0.2115 0.1585 0.1692 -0.0062 -0.0038 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B N     
1151 C CA    . ILE B 27  0.2291 0.1729 0.1954 -0.0134 -0.0172 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CA    
1152 C C     . ILE B 27  0.2445 0.1781 0.1997 -0.0189 -0.0127 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B C     
1153 O O     . ILE B 27  0.2447 0.1748 0.2221 -0.0190 -0.0111 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B O     
1154 C CB    . ILE B 27  0.2292 0.1815 0.1859 -0.0167 -0.0155 0.0035  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CB    
1155 C CG1   . ILE B 27  0.2111 0.1830 0.1595 -0.0147 0.0083  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CG1   
1156 C CG2   . ILE B 27  0.2383 0.2033 0.2238 -0.0255 -0.0333 0.0049  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CG2   
1157 C CD1   . ILE B 27  0.2556 0.2048 0.2341 0.0010  -0.0236 0.0223  ? ? ? ? ? ? 27  ILE B CD1   
1158 N N     . PRO B 28  0.2457 0.1879 0.1967 -0.0147 -0.0046 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 28  PRO B N     
1159 C CA    . PRO B 28  0.2509 0.1967 0.1950 -0.0127 -0.0009 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 28  PRO B CA    
1160 C C     . PRO B 28  0.2385 0.1766 0.1788 -0.0076 0.0105  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 28  PRO B C     
1161 O O     . PRO B 28  0.2223 0.1645 0.2002 -0.0143 0.0199  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 28  PRO B O     
1162 C CB    . PRO B 28  0.2580 0.2352 0.1993 -0.0161 -0.0016 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 28  PRO B CB    
1163 C CG    . PRO B 28  0.2657 0.2324 0.2547 -0.0114 0.0128  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 28  PRO B CG    
1164 C CD    . PRO B 28  0.2544 0.2073 0.2164 -0.0099 -0.0039 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 28  PRO B CD    
1165 N N     . ALA B 29  0.2274 0.1728 0.1768 -0.0090 0.0269  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B N     
1166 C CA    . ALA B 29  0.2180 0.1727 0.1603 -0.0156 0.0363  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B CA    
1167 C C     . ALA B 29  0.2173 0.1709 0.1595 -0.0179 0.0330  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B C     
1168 O O     . ALA B 29  0.2399 0.1816 0.1819 -0.0273 0.0240  0.0043  ? ? ? ? ? ? 29  ALA B O     
1169 C CB    . ALA B 29  0.2168 0.1956 0.1753 -0.0020 0.0510  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 29  ALA B CB    
1170 N N     A LYS B 30  0.2158 0.1760 0.1539 -0.0199 0.0337  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B N     
1171 N N     B LYS B 30  0.2101 0.1695 0.1518 -0.0199 0.0347  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B N     
1172 N N     C LYS B 30  0.2107 0.1754 0.1478 -0.0230 0.0347  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B N     
1173 C CA    A LYS B 30  0.2138 0.1773 0.1499 -0.0167 0.0348  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CA    
1174 C CA    B LYS B 30  0.2022 0.1632 0.1451 -0.0149 0.0358  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CA    
1175 C CA    C LYS B 30  0.2110 0.1775 0.1456 -0.0192 0.0349  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CA    
1176 C C     A LYS B 30  0.2116 0.1757 0.1437 -0.0180 0.0342  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B C     
1177 C C     B LYS B 30  0.2066 0.1685 0.1446 -0.0178 0.0347  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B C     
1178 C C     C LYS B 30  0.2056 0.1732 0.1324 -0.0250 0.0330  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B C     
1179 O O     A LYS B 30  0.2097 0.1734 0.1427 -0.0197 0.0326  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B O     
1180 O O     B LYS B 30  0.2044 0.1660 0.1446 -0.0192 0.0315  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B O     
1181 O O     C LYS B 30  0.2032 0.1673 0.1310 -0.0292 0.0261  0.0034  ? ? ? ? ? ? 30  LYS B O     
1182 C CB    A LYS B 30  0.2140 0.1846 0.1577 -0.0157 0.0328  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CB    
1183 C CB    B LYS B 30  0.1973 0.1645 0.1471 -0.0152 0.0361  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CB    
1184 C CB    C LYS B 30  0.2097 0.1923 0.1578 -0.0173 0.0324  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CB    
1185 C CG    A LYS B 30  0.2324 0.2046 0.1788 -0.0134 0.0385  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CG    
1186 C CG    B LYS B 30  0.1799 0.1372 0.1418 -0.0036 0.0424  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CG    
1187 C CG    C LYS B 30  0.2628 0.2390 0.2098 -0.0127 0.0390  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CG    
1188 C CD    A LYS B 30  0.2489 0.2428 0.2203 0.0086  0.0276  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CD    
1189 C CD    B LYS B 30  0.1557 0.1456 0.1465 -0.0152 0.0626  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CD    
1190 C CD    C LYS B 30  0.2994 0.3149 0.2813 0.0125  0.0300  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CD    
1191 C CE    A LYS B 30  0.2384 0.2354 0.2256 0.0162  0.0275  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CE    
1192 C CE    B LYS B 30  0.1639 0.1659 0.1964 -0.0136 0.0689  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CE    
1193 C CE    C LYS B 30  0.3299 0.3380 0.2827 0.0160  0.0412  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B CE    
1194 N NZ    A LYS B 30  0.2385 0.2528 0.2338 0.0090  0.0333  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B NZ    
1195 N NZ    B LYS B 30  0.1700 0.1700 0.2178 -0.0151 0.0736  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B NZ    
1196 N NZ    C LYS B 30  0.3281 0.3492 0.3263 0.0119  0.0358  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 30  LYS B NZ    
1197 N N     A ILE B 31  0.2109 0.1774 0.1430 -0.0151 0.0354  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B N     
1198 N N     B ILE B 31  0.2107 0.1738 0.1504 -0.0163 0.0349  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B N     
1199 C CA    A ILE B 31  0.2064 0.1743 0.1458 -0.0160 0.0318  0.0003  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CA    
1200 C CA    B ILE B 31  0.2136 0.1754 0.1601 -0.0185 0.0307  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CA    
1201 C C     A ILE B 31  0.2034 0.1765 0.1530 -0.0257 0.0361  0.0027  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B C     
1202 C C     B ILE B 31  0.2069 0.1770 0.1595 -0.0267 0.0356  0.0007  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B C     
1203 O O     A ILE B 31  0.2142 0.1937 0.1681 -0.0271 0.0436  0.0079  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B O     
1204 O O     B ILE B 31  0.2157 0.1947 0.1736 -0.0283 0.0427  0.0060  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B O     
1205 C CB    A ILE B 31  0.2047 0.1780 0.1458 -0.0153 0.0316  0.0001  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CB    
1206 C CB    B ILE B 31  0.2159 0.1774 0.1662 -0.0194 0.0316  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CB    
1207 C CG1   A ILE B 31  0.1966 0.1859 0.1376 -0.0201 0.0343  0.0180  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG1   
1208 C CG1   B ILE B 31  0.2268 0.1921 0.1953 -0.0245 0.0249  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG1   
1209 C CG2   A ILE B 31  0.2250 0.1693 0.1530 -0.0106 0.0274  0.0062  ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG2   
1210 C CG2   B ILE B 31  0.2396 0.1735 0.1732 -0.0220 0.0306  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CG2   
1211 C CD1   A ILE B 31  0.1929 0.1913 0.1273 0.0077  0.0127  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CD1   
1212 C CD1   B ILE B 31  0.2611 0.1655 0.2518 -0.0330 0.0437  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 31  ILE B CD1   
1213 N N     . ILE B 32  0.1975 0.1595 0.1426 -0.0261 0.0288  0.0000  ? ? ? ? ? ? 32  ILE B N     
1214 C CA    . ILE B 32  0.1896 0.1631 0.1633 -0.0242 0.0268  0.0018  ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CA    
1215 C C     . ILE B 32  0.1807 0.1540 0.1558 -0.0193 0.0257  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B C     
1216 O O     . ILE B 32  0.2033 0.1664 0.2035 -0.0295 0.0372  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B O     
1217 C CB    . ILE B 32  0.1859 0.1604 0.1526 -0.0228 0.0192  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CB    
1218 C CG1   . ILE B 32  0.2048 0.1674 0.1578 -0.0101 0.0258  0.0046  ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CG1   
1219 C CG2   . ILE B 32  0.2053 0.2077 0.1840 -0.0200 0.0180  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CG2   
1220 C CD1   . ILE B 32  0.1747 0.1819 0.1653 -0.0287 0.0568  0.0008  ? ? ? ? ? ? 32  ILE B CD1   
1221 N N     . PHE B 33  0.1762 0.1411 0.1578 -0.0047 0.0218  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B N     
1222 C CA    . PHE B 33  0.1879 0.1330 0.1587 -0.0119 0.0159  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CA    
1223 C C     . PHE B 33  0.1816 0.1249 0.1448 -0.0094 0.0145  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B C     
1224 O O     . PHE B 33  0.1561 0.1300 0.1461 -0.0145 0.0256  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B O     
1225 C CB    . PHE B 33  0.2031 0.1352 0.1701 -0.0104 0.0175  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CB    
1226 C CG    . PHE B 33  0.2173 0.1356 0.1817 -0.0030 -0.0039 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CG    
1227 C CD1   . PHE B 33  0.2257 0.1650 0.1279 0.0128  -0.0235 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CD1   
1228 C CD2   . PHE B 33  0.2228 0.1509 0.2006 -0.0203 0.0085  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CD2   
1229 C CE1   . PHE B 33  0.2366 0.1774 0.1247 0.0380  -0.0212 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CE1   
1230 C CE2   . PHE B 33  0.2574 0.1717 0.2216 -0.0045 -0.0005 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CE2   
1231 C CZ    . PHE B 33  0.2150 0.1994 0.1954 0.0048  -0.0375 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CZ    
1232 N N     . GLU B 34  0.1941 0.1379 0.1338 0.0045  0.0205  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B N     
1233 C CA    . GLU B 34  0.1985 0.1303 0.1302 0.0011  0.0012  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CA    
1234 C C     . GLU B 34  0.2073 0.1228 0.1280 -0.0101 0.0142  0.0025  ? ? ? ? ? ? 34  GLU B C     
1235 O O     . GLU B 34  0.2241 0.1323 0.1590 -0.0150 0.0170  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B O     
1236 C CB    . GLU B 34  0.2101 0.1468 0.1204 0.0078  0.0016  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CB    
1237 C CG    . GLU B 34  0.2183 0.1765 0.1174 0.0101  -0.0197 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CG    
1238 C CD    . GLU B 34  0.2664 0.1730 0.1170 0.0135  -0.0082 0.0019  ? ? ? ? ? ? 34  GLU B CD    
1239 O OE1   . GLU B 34  0.2530 0.2089 0.1354 -0.0169 -0.0045 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 34  GLU B OE1   
1240 O OE2   . GLU B 34  0.2730 0.1933 0.1406 -0.0393 -0.0269 0.0251  ? ? ? ? ? ? 34  GLU B OE2   
1241 N N     . ASP B 35  0.1856 0.1143 0.1148 -0.0128 0.0110  0.0089  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B N     
1242 C CA    . ASP B 35  0.1962 0.1248 0.1107 -0.0122 0.0084  0.0011  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CA    
1243 C C     . ASP B 35  0.2011 0.1262 0.1139 -0.0156 0.0001  0.0013  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B C     
1244 O O     . ASP B 35  0.1866 0.1345 0.1184 -0.0271 0.0060  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B O     
1245 C CB    . ASP B 35  0.2018 0.1356 0.0998 -0.0162 0.0099  0.0053  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CB    
1246 C CG    . ASP B 35  0.2053 0.1209 0.1071 -0.0096 0.0025  0.0015  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B CG    
1247 O OD1   . ASP B 35  0.1603 0.1083 0.1362 -0.0067 0.0113  0.0144  ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD1   
1248 O OD2   . ASP B 35  0.1722 0.1526 0.1040 -0.0129 0.0156  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 35  ASP B OD2   
1249 N N     . ASP B 36  0.1991 0.1262 0.1349 -0.0062 -0.0093 0.0089  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B N     
1250 C CA    . ASP B 36  0.1987 0.1214 0.1407 0.0024  -0.0025 0.0081  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CA    
1251 C C     . ASP B 36  0.1980 0.1298 0.1387 -0.0007 -0.0098 0.0084  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B C     
1252 O O     . ASP B 36  0.1956 0.1354 0.1506 -0.0050 -0.0103 0.0091  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B O     
1253 C CB    . ASP B 36  0.2144 0.1231 0.1462 0.0072  -0.0072 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CB    
1254 C CG    . ASP B 36  0.1799 0.1134 0.1449 -0.0017 -0.0009 0.0000  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CG    
1255 O OD1   . ASP B 36  0.2122 0.1124 0.1372 0.0022  -0.0162 0.0024  ? ? ? ? ? ? 36  ASP B OD1   
1256 O OD2   . ASP B 36  0.2170 0.1269 0.1555 0.0024  -0.0155 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B OD2   
1257 N N     . ARG B 37  0.1772 0.1047 0.1267 0.0022  -0.0013 0.0119  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B N     
1258 C CA    . ARG B 37  0.1675 0.1137 0.1136 0.0039  -0.0096 0.0066  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CA    
1259 C C     . ARG B 37  0.1521 0.1074 0.1191 0.0000  -0.0027 0.0044  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B C     
1260 O O     . ARG B 37  0.1488 0.1137 0.1380 0.0012  0.0008  0.0123  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B O     
1261 C CB    . ARG B 37  0.1482 0.1215 0.1229 -0.0033 -0.0090 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CB    
1262 C CG    . ARG B 37  0.1749 0.1169 0.1111 0.0047  -0.0264 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CG    
1263 C CD    . ARG B 37  0.2351 0.1057 0.1457 -0.0083 0.0000  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CD    
1264 N NE    . ARG B 37  0.2158 0.1117 0.1451 -0.0055 -0.0148 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NE    
1265 C CZ    . ARG B 37  0.1923 0.1290 0.1388 0.0066  -0.0120 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CZ    
1266 N NH1   . ARG B 37  0.2293 0.1755 0.1605 0.0084  -0.0008 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH1   
1267 N NH2   . ARG B 37  0.1928 0.1583 0.1443 -0.0070 -0.0069 0.0111  ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NH2   
1268 N N     . CYS B 38  0.1376 0.1014 0.1199 -0.0030 -0.0104 0.0012  ? ? ? ? ? ? 38  CYS B N     
1269 C CA    . CYS B 38  0.1364 0.1191 0.1135 -0.0081 -0.0065 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 38  CYS B CA    
1270 C C     . CYS B 38  0.1506 0.1230 0.1167 -0.0071 -0.0089 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 38  CYS B C     
1271 O O     . CYS B 38  0.1388 0.1397 0.1193 -0.0071 -0.0124 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 38  CYS B O     
1272 C CB    . CYS B 38  0.1321 0.1256 0.1258 -0.0075 -0.0086 0.0110  ? ? ? ? ? ? 38  CYS B CB    
1273 S SG    . CYS B 38  0.1756 0.1447 0.1367 -0.0034 -0.0102 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 38  CYS B SG    
1274 N N     . LEU B 39  0.1505 0.1228 0.1161 0.0029  -0.0092 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 39  LEU B N     
1275 C CA    . LEU B 39  0.1637 0.1261 0.1140 -0.0044 -0.0015 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CA    
1276 C C     . LEU B 39  0.1485 0.1329 0.1173 -0.0026 0.0038  0.0006  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B C     
1277 O O     . LEU B 39  0.1500 0.1274 0.1339 0.0035  0.0088  0.0156  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B O     
1278 C CB    . LEU B 39  0.1839 0.1465 0.1215 -0.0115 -0.0044 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CB    
1279 C CG    . LEU B 39  0.2168 0.1677 0.1204 -0.0265 0.0043  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CG    
1280 C CD1   . LEU B 39  0.2310 0.1698 0.0970 -0.0071 0.0309  0.0244  ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CD1   
1281 C CD2   . LEU B 39  0.2152 0.1878 0.1464 -0.0458 0.0045  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 39  LEU B CD2   
1282 N N     . ALA B 40  0.1443 0.1354 0.1200 -0.0025 0.0028  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 40  ALA B N     
1283 C CA    . ALA B 40  0.1418 0.1322 0.1191 -0.0015 0.0128  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 40  ALA B CA    
1284 C C     . ALA B 40  0.1513 0.1325 0.1217 -0.0020 0.0156  0.0004  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B C     
1285 O O     . ALA B 40  0.1568 0.1384 0.1315 -0.0104 0.0176  0.0138  ? ? ? ? ? ? 40  ALA B O     
1286 C CB    . ALA B 40  0.1591 0.1456 0.1398 -0.0033 -0.0026 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 40  ALA B CB    
1287 N N     . PHE B 41  0.1318 0.1340 0.1246 -0.0120 0.0284  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B N     
1288 C CA    . PHE B 41  0.1276 0.1333 0.1225 0.0013  0.0167  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CA    
1289 C C     . PHE B 41  0.1342 0.1377 0.1186 -0.0076 0.0175  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B C     
1290 O O     . PHE B 41  0.1415 0.1502 0.1129 0.0008  0.0056  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B O     
1291 C CB    . PHE B 41  0.1238 0.1586 0.1222 -0.0141 0.0191  0.0029  ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CB    
1292 C CG    . PHE B 41  0.1154 0.1636 0.1223 -0.0046 0.0079  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CG    
1293 C CD1   . PHE B 41  0.1383 0.1524 0.1355 -0.0090 0.0006  0.0071  ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CD1   
1294 C CD2   . PHE B 41  0.1313 0.1649 0.1390 0.0063  0.0069  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CD2   
1295 C CE1   . PHE B 41  0.1486 0.1470 0.1439 0.0015  0.0113  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CE1   
1296 C CE2   . PHE B 41  0.1597 0.1752 0.1744 -0.0091 0.0326  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CE2   
1297 C CZ    . PHE B 41  0.1281 0.1673 0.1458 0.0000  0.0196  0.0159  ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CZ    
1298 N N     . HIS B 42  0.1436 0.1454 0.1334 0.0030  0.0213  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B N     
1299 C CA    . HIS B 42  0.1377 0.1463 0.1382 0.0003  0.0281  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CA    
1300 C C     . HIS B 42  0.1480 0.1522 0.1394 -0.0045 0.0307  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B C     
1301 O O     . HIS B 42  0.1413 0.1691 0.1411 -0.0031 0.0265  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B O     
1302 C CB    . HIS B 42  0.1380 0.1631 0.1487 -0.0001 0.0325  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CB    
1303 C CG    . HIS B 42  0.1503 0.1508 0.1571 -0.0120 0.0252  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CG    
1304 N ND1   . HIS B 42  0.1289 0.1933 0.1909 -0.0183 0.0197  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B ND1   
1305 C CD2   . HIS B 42  0.1232 0.1897 0.1658 -0.0380 0.0342  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CD2   
1306 C CE1   . HIS B 42  0.1197 0.1923 0.1940 -0.0196 0.0379  0.0044  ? ? ? ? ? ? 42  HIS B CE1   
1307 N NE2   . HIS B 42  0.1239 0.1993 0.1855 -0.0202 0.0369  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 42  HIS B NE2   
1308 N N     A ASP B 43  0.1522 0.1474 0.1407 -0.0110 0.0284  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B N     
1309 N N     B ASP B 43  0.1527 0.1483 0.1422 -0.0091 0.0287  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B N     
1310 C CA    A ASP B 43  0.1664 0.1458 0.1365 -0.0131 0.0249  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B CA    
1311 C CA    B ASP B 43  0.1661 0.1470 0.1379 -0.0102 0.0261  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B CA    
1312 C C     A ASP B 43  0.1837 0.1525 0.1497 -0.0113 0.0207  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B C     
1313 C C     B ASP B 43  0.1836 0.1526 0.1513 -0.0094 0.0206  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B C     
1314 O O     A ASP B 43  0.1831 0.1642 0.1665 -0.0133 0.0168  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B O     
1315 O O     B ASP B 43  0.1808 0.1624 0.1682 -0.0148 0.0191  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B O     
1316 C CB    A ASP B 43  0.1713 0.1488 0.1399 -0.0215 0.0266  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B CB    
1317 C CB    B ASP B 43  0.1733 0.1509 0.1473 -0.0146 0.0273  0.0012  ? ? ? ? ? ? 43  ASP B CB    
1318 C CG    A ASP B 43  0.1626 0.1518 0.1427 -0.0234 0.0147  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B CG    
1319 C CG    B ASP B 43  0.1697 0.1585 0.1494 -0.0149 0.0288  0.0030  ? ? ? ? ? ? 43  ASP B CG    
1320 O OD1   A ASP B 43  0.1953 0.1598 0.1026 -0.0230 0.0231  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B OD1   
1321 O OD1   B ASP B 43  0.1914 0.1535 0.1856 -0.0108 0.0019  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B OD1   
1322 O OD2   A ASP B 43  0.1932 0.1581 0.1328 -0.0422 -0.0089 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 43  ASP B OD2   
1323 O OD2   B ASP B 43  0.1906 0.1576 0.1436 -0.0180 0.0340  0.0430  ? ? ? ? ? ? 43  ASP B OD2   
1324 N N     . ILE B 44  0.1892 0.1403 0.1349 -0.0050 0.0111  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B N     
1325 C CA    . ILE B 44  0.1987 0.1508 0.1465 0.0051  0.0040  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B CA    
1326 C C     . ILE B 44  0.1940 0.1513 0.1454 0.0093  0.0040  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B C     
1327 O O     . ILE B 44  0.2035 0.1753 0.1579 0.0138  0.0120  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B O     
1328 C CB    . ILE B 44  0.2119 0.1628 0.1360 0.0051  -0.0010 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B CB    
1329 C CG1   . ILE B 44  0.2328 0.2032 0.1523 0.0108  -0.0104 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B CG1   
1330 C CG2   . ILE B 44  0.1823 0.1654 0.1860 0.0178  -0.0204 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B CG2   
1331 C CD1   . ILE B 44  0.2159 0.2544 0.2005 0.0140  -0.0280 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 44  ILE B CD1   
1332 N N     A SER B 45  0.1773 0.1478 0.1438 0.0069  0.0045  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 45  SER B N     
1333 N N     B SER B 45  0.1755 0.1496 0.1437 0.0073  0.0066  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 45  SER B N     
1334 C CA    A SER B 45  0.1842 0.1584 0.1611 0.0030  0.0000  0.0032  ? ? ? ? ? ? 45  SER B CA    
1335 C CA    B SER B 45  0.1783 0.1629 0.1604 0.0056  0.0042  0.0008  ? ? ? ? ? ? 45  SER B CA    
1336 C C     A SER B 45  0.1829 0.1741 0.1529 0.0076  0.0027  0.0019  ? ? ? ? ? ? 45  SER B C     
1337 C C     B SER B 45  0.1812 0.1767 0.1528 0.0083  0.0050  0.0008  ? ? ? ? ? ? 45  SER B C     
1338 O O     A SER B 45  0.1779 0.1782 0.1616 0.0054  0.0013  0.0125  ? ? ? ? ? ? 45  SER B O     
1339 O O     B SER B 45  0.1756 0.1789 0.1607 0.0076  0.0048  0.0109  ? ? ? ? ? ? 45  SER B O     
1340 C CB    A SER B 45  0.1913 0.1589 0.1673 0.0000  -0.0050 0.0064  ? ? ? ? ? ? 45  SER B CB    
1341 C CB    B SER B 45  0.1862 0.1643 0.1674 0.0015  0.0017  0.0023  ? ? ? ? ? ? 45  SER B CB    
1342 O OG    A SER B 45  0.2002 0.1458 0.2020 0.0023  -0.0177 0.0119  ? ? ? ? ? ? 45  SER B OG    
1343 O OG    B SER B 45  0.1630 0.1684 0.1931 0.0245  -0.0026 0.0001  ? ? ? ? ? ? 45  SER B OG    
1344 N N     . PRO B 46  0.1736 0.1780 0.1477 0.0118  0.0062  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B N     
1345 C CA    . PRO B 46  0.1755 0.1875 0.1496 0.0182  0.0093  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CA    
1346 C C     . PRO B 46  0.1746 0.1802 0.1528 0.0278  0.0095  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B C     
1347 O O     . PRO B 46  0.1868 0.1910 0.1594 0.0436  0.0054  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B O     
1348 C CB    . PRO B 46  0.1819 0.1993 0.1645 0.0116  0.0147  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CB    
1349 C CG    . PRO B 46  0.1625 0.2047 0.1657 0.0064  0.0099  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CG    
1350 C CD    . PRO B 46  0.1829 0.2071 0.1626 0.0039  0.0064  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 46  PRO B CD    
1351 N N     . GLN B 47  0.1606 0.1724 0.1541 0.0217  0.0064  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 47  GLN B N     
1352 C CA    . GLN B 47  0.1540 0.1884 0.1630 0.0200  0.0061  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CA    
1353 C C     . GLN B 47  0.1444 0.1932 0.1581 0.0192  0.0091  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 47  GLN B C     
1354 O O     . GLN B 47  0.1530 0.2031 0.1645 0.0271  0.0105  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 47  GLN B O     
1355 C CB    . GLN B 47  0.1498 0.1849 0.1537 0.0104  0.0079  0.0069  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CB    
1356 C CG    . GLN B 47  0.2188 0.2158 0.1918 -0.0135 -0.0323 0.0073  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CG    
1357 C CD    . GLN B 47  0.2242 0.1929 0.1979 -0.0410 -0.0702 0.0240  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B CD    
1358 O OE1   . GLN B 47  0.3283 0.2039 0.2129 -0.0655 -0.0894 0.0464  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B OE1   
1359 N NE2   . GLN B 47  0.2783 0.2432 0.1900 -0.0326 -0.0559 0.0248  ? ? ? ? ? ? 47  GLN B NE2   
1360 N N     . ALA B 48  0.1472 0.1934 0.1666 0.0163  0.0060  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B N     
1361 C CA    . ALA B 48  0.1292 0.2090 0.1704 0.0244  0.0095  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B CA    
1362 C C     . ALA B 48  0.1210 0.1991 0.1769 0.0256  0.0181  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B C     
1363 O O     . ALA B 48  0.1288 0.2037 0.1791 0.0213  0.0063  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B O     
1364 C CB    . ALA B 48  0.1284 0.2048 0.1824 0.0192  0.0071  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 48  ALA B CB    
1365 N N     . PRO B 49  0.1228 0.2135 0.1818 0.0209  0.0283  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B N     
1366 C CA    . PRO B 49  0.1321 0.2221 0.1863 0.0221  0.0329  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CA    
1367 C C     . PRO B 49  0.1465 0.2130 0.1736 0.0221  0.0419  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B C     
1368 O O     . PRO B 49  0.1773 0.2403 0.1831 0.0304  0.0321  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B O     
1369 C CB    . PRO B 49  0.1347 0.2270 0.1907 0.0271  0.0334  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CB    
1370 C CG    . PRO B 49  0.1234 0.2348 0.1922 0.0204  0.0383  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CG    
1371 C CD    . PRO B 49  0.1196 0.2190 0.2003 0.0251  0.0274  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 49  PRO B CD    
1372 N N     . THR B 50  0.1289 0.2014 0.1793 0.0187  0.0475  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 50  THR B N     
1373 C CA    . THR B 50  0.1234 0.1900 0.1713 0.0092  0.0452  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 50  THR B CA    
1374 C C     . THR B 50  0.1245 0.1801 0.1542 0.0067  0.0403  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 50  THR B C     
1375 O O     . THR B 50  0.1520 0.2027 0.1320 0.0199  0.0266  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 50  THR B O     
1376 C CB    . THR B 50  0.1154 0.1917 0.1872 0.0169  0.0426  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 50  THR B CB    
1377 O OG1   . THR B 50  0.1363 0.2301 0.2151 -0.0280 0.0410  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 50  THR B OG1   
1378 C CG2   . THR B 50  0.1433 0.2036 0.2114 0.0227  0.0266  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 50  THR B CG2   
1379 N N     . HIS B 51  0.1125 0.1825 0.1453 0.0148  0.0373  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B N     
1380 C CA    . HIS B 51  0.1065 0.1595 0.1414 0.0093  0.0251  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CA    
1381 C C     . HIS B 51  0.1288 0.1589 0.1254 0.0096  0.0117  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B C     
1382 O O     . HIS B 51  0.1482 0.1642 0.1209 0.0135  0.0169  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B O     
1383 C CB    . HIS B 51  0.1187 0.1665 0.1499 0.0088  0.0192  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CB    
1384 C CG    . HIS B 51  0.1196 0.1573 0.1306 0.0107  0.0282  0.0052  ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CG    
1385 N ND1   . HIS B 51  0.1356 0.1383 0.1646 0.0133  0.0001  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 51  HIS B ND1   
1386 C CD2   . HIS B 51  0.1106 0.1718 0.1612 0.0057  0.0122  0.0168  ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CD2   
1387 C CE1   . HIS B 51  0.1778 0.1784 0.1623 0.0344  0.0366  0.0049  ? ? ? ? ? ? 51  HIS B CE1   
1388 N NE2   . HIS B 51  0.1639 0.1559 0.1465 0.0046  0.0184  0.0101  ? ? ? ? ? ? 51  HIS B NE2   
1389 N N     . PHE B 52  0.1058 0.1520 0.1271 0.0050  0.0198  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B N     
1390 C CA    . PHE B 52  0.1175 0.1315 0.1262 -0.0037 0.0160  0.0026  ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CA    
1391 C C     . PHE B 52  0.1291 0.1401 0.1276 -0.0002 0.0148  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B C     
1392 O O     . PHE B 52  0.1207 0.1631 0.1322 0.0009  0.0161  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B O     
1393 C CB    . PHE B 52  0.1116 0.1353 0.1364 -0.0111 0.0227  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CB    
1394 C CG    . PHE B 52  0.1260 0.1402 0.1006 0.0011  0.0307  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CG    
1395 C CD1   . PHE B 52  0.1911 0.1325 0.1359 -0.0102 0.0436  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CD1   
1396 C CD2   . PHE B 52  0.1549 0.1645 0.1260 -0.0241 0.0032  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CD2   
1397 C CE1   . PHE B 52  0.1736 0.1620 0.1241 -0.0155 0.0251  0.0019  ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CE1   
1398 C CE2   . PHE B 52  0.1911 0.1671 0.1217 -0.0201 0.0283  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CE2   
1399 C CZ    . PHE B 52  0.1885 0.1539 0.1305 -0.0079 0.0210  0.0023  ? ? ? ? ? ? 52  PHE B CZ    
1400 N N     . LEU B 53  0.1220 0.1352 0.1227 -0.0086 0.0116  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N     
1401 C CA    . LEU B 53  0.1270 0.1254 0.1354 0.0001  0.0133  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA    
1402 C C     . LEU B 53  0.1320 0.1202 0.1068 -0.0018 0.0096  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C     
1403 O O     . LEU B 53  0.1509 0.1315 0.1106 0.0054  0.0270  0.0058  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O     
1404 C CB    . LEU B 53  0.1491 0.1384 0.1375 -0.0120 0.0027  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB    
1405 C CG    . LEU B 53  0.1381 0.1411 0.1545 -0.0058 0.0060  0.0059  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG    
1406 C CD1   . LEU B 53  0.2240 0.2075 0.2013 -0.0381 -0.0511 0.0099  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1   
1407 C CD2   . LEU B 53  0.2082 0.1724 0.1767 0.0041  -0.0016 0.0341  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2   
1408 N N     . VAL B 54  0.1120 0.1240 0.1255 0.0155  0.0051  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B N     
1409 C CA    . VAL B 54  0.1270 0.1253 0.1237 0.0096  0.0010  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CA    
1410 C C     . VAL B 54  0.1219 0.1279 0.1216 0.0013  0.0012  0.0098  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B C     
1411 O O     . VAL B 54  0.1390 0.1428 0.1157 0.0044  0.0014  0.0125  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B O     
1412 C CB    . VAL B 54  0.0986 0.1307 0.1327 0.0056  0.0023  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CB    
1413 C CG1   . VAL B 54  0.1421 0.1109 0.1559 -0.0213 0.0165  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG1   
1414 C CG2   . VAL B 54  0.1045 0.1491 0.1315 -0.0002 0.0178  0.0008  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG2   
1415 N N     . ILE B 55  0.1034 0.1388 0.1274 0.0078  0.0000  0.0009  ? ? ? ? ? ? 55  ILE B N     
1416 C CA    . ILE B 55  0.1314 0.1317 0.1346 0.0090  0.0018  0.0079  ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CA    
1417 C C     . ILE B 55  0.1252 0.1235 0.1265 0.0156  0.0125  0.0099  ? ? ? ? ? ? 55  ILE B C     
1418 O O     . ILE B 55  0.1200 0.1147 0.1426 0.0075  0.0052  0.0012  ? ? ? ? ? ? 55  ILE B O     
1419 C CB    . ILE B 55  0.1504 0.1385 0.1256 0.0150  -0.0049 0.0116  ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CB    
1420 C CG1   . ILE B 55  0.1879 0.1587 0.1238 0.0120  -0.0233 0.0080  ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CG1   
1421 C CG2   . ILE B 55  0.1481 0.1562 0.1470 0.0284  -0.0126 0.0183  ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CG2   
1422 C CD1   . ILE B 55  0.1872 0.1543 0.1583 0.0065  -0.0242 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 55  ILE B CD1   
1423 N N     . PRO B 56  0.1343 0.1252 0.1319 0.0143  0.0209  0.0142  ? ? ? ? ? ? 56  PRO B N     
1424 C CA    . PRO B 56  0.1446 0.1344 0.1316 0.0139  0.0025  0.0108  ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CA    
1425 C C     . PRO B 56  0.1465 0.1341 0.1331 0.0172  0.0045  0.0089  ? ? ? ? ? ? 56  PRO B C     
1426 O O     . PRO B 56  0.1244 0.1402 0.1447 0.0051  -0.0054 0.0060  ? ? ? ? ? ? 56  PRO B O     
1427 C CB    . PRO B 56  0.1688 0.1361 0.1435 0.0141  0.0131  0.0047  ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CB    
1428 C CG    . PRO B 56  0.1592 0.1356 0.1548 0.0257  -0.0024 0.0251  ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CG    
1429 C CD    . PRO B 56  0.1482 0.1190 0.1295 0.0017  0.0249  0.0145  ? ? ? ? ? ? 56  PRO B CD    
1430 N N     . LYS B 57  0.1564 0.1467 0.1299 0.0175  -0.0037 0.0173  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B N     
1431 C CA    . LYS B 57  0.1626 0.1628 0.1380 0.0091  -0.0048 0.0221  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CA    
1432 C C     . LYS B 57  0.1674 0.1728 0.1577 0.0028  -0.0094 0.0204  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B C     
1433 O O     . LYS B 57  0.1783 0.2086 0.1809 -0.0074 -0.0093 0.0166  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B O     
1434 C CB    . LYS B 57  0.1792 0.1583 0.1466 0.0072  -0.0113 0.0207  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CB    
1435 C CG    . LYS B 57  0.1855 0.1761 0.1534 0.0050  -0.0191 0.0310  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CG    
1436 C CD    . LYS B 57  0.2376 0.1980 0.1271 -0.0293 -0.0252 0.0375  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CD    
1437 C CE    . LYS B 57  0.2194 0.2073 0.1659 -0.0427 -0.0236 0.0313  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CE    
1438 N NZ    . LYS B 57  0.2111 0.1796 0.1570 -0.0594 -0.0177 0.0212  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B NZ    
1439 N N     . LYS B 58  0.1773 0.1844 0.1847 0.0032  0.0016  0.0189  ? ? ? ? ? ? 58  LYS B N     
1440 C CA    . LYS B 58  0.1797 0.1951 0.2093 -0.0005 -0.0065 0.0229  ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CA    
1441 C C     . LYS B 58  0.1840 0.1960 0.2034 -0.0015 -0.0131 0.0261  ? ? ? ? ? ? 58  LYS B C     
1442 O O     . LYS B 58  0.1821 0.2008 0.1995 0.0038  -0.0010 0.0281  ? ? ? ? ? ? 58  LYS B O     
1443 C CB    . LYS B 58  0.1893 0.1956 0.2197 0.0009  0.0032  0.0180  ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CB    
1444 C CG    . LYS B 58  0.1983 0.2145 0.2460 0.0109  0.0160  0.0216  ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CG    
1445 C CD    . LYS B 58  0.1989 0.2480 0.2508 0.0348  0.0334  0.0121  ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CD    
1446 C CE    . LYS B 58  0.1760 0.3163 0.2457 0.0374  0.0234  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B CE    
1447 N NZ    . LYS B 58  0.2682 0.3442 0.2671 0.0699  0.0295  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 58  LYS B NZ    
1448 N N     . HIS B 59  0.1771 0.2110 0.2095 -0.0035 -0.0129 0.0335  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B N     
1449 C CA    . HIS B 59  0.1906 0.2279 0.2038 -0.0090 -0.0274 0.0356  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CA    
1450 C C     . HIS B 59  0.1885 0.2405 0.2101 0.0009  -0.0155 0.0338  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B C     
1451 O O     . HIS B 59  0.2090 0.2934 0.2275 0.0069  -0.0228 0.0390  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B O     
1452 C CB    . HIS B 59  0.2115 0.2257 0.2120 -0.0099 -0.0318 0.0304  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CB    
1453 C CG    . HIS B 59  0.2344 0.2347 0.2395 -0.0050 -0.0401 0.0358  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CG    
1454 N ND1   . HIS B 59  0.2968 0.2463 0.3285 0.0023  -0.0476 0.0159  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B ND1   
1455 C CD2   . HIS B 59  0.2471 0.2376 0.3002 0.0182  -0.0355 0.0291  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CD2   
1456 C CE1   . HIS B 59  0.2998 0.2581 0.3198 0.0087  -0.0586 0.0459  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B CE1   
1457 N NE2   . HIS B 59  0.2809 0.2334 0.2962 0.0114  -0.0520 0.0451  ? ? ? ? ? ? 59  HIS B NE2   
1458 N N     . ILE B 60  0.1738 0.2204 0.1810 0.0124  -0.0101 0.0409  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B N     
1459 C CA    . ILE B 60  0.1762 0.2084 0.1793 0.0203  -0.0044 0.0328  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CA    
1460 C C     . ILE B 60  0.1581 0.2122 0.1780 0.0256  -0.0001 0.0177  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B C     
1461 O O     . ILE B 60  0.1640 0.2162 0.1778 0.0410  0.0120  0.0152  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B O     
1462 C CB    . ILE B 60  0.1907 0.1964 0.1754 0.0254  -0.0008 0.0337  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CB    
1463 C CG1   . ILE B 60  0.2022 0.2018 0.2177 0.0241  -0.0219 0.0211  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CG1   
1464 C CG2   . ILE B 60  0.2026 0.2144 0.1682 0.0214  0.0101  0.0286  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CG2   
1465 C CD1   . ILE B 60  0.2367 0.2062 0.2656 0.0162  -0.0579 0.0069  ? ? ? ? ? ? 60  ILE B CD1   
1466 N N     . SER B 61  0.1644 0.2013 0.1747 0.0251  0.0006  0.0143  ? ? ? ? ? ? 61  SER B N     
1467 C CA    . SER B 61  0.1639 0.2099 0.1806 0.0342  0.0006  0.0130  ? ? ? ? ? ? 61  SER B CA    
1468 C C     . SER B 61  0.1573 0.2048 0.1744 0.0367  -0.0023 0.0088  ? ? ? ? ? ? 61  SER B C     
1469 O O     . SER B 61  0.1628 0.1991 0.1705 0.0436  0.0045  0.0065  ? ? ? ? ? ? 61  SER B O     
1470 C CB    . SER B 61  0.1882 0.2235 0.1916 0.0149  -0.0057 0.0132  ? ? ? ? ? ? 61  SER B CB    
1471 O OG    . SER B 61  0.2036 0.2817 0.2322 0.0171  -0.0023 0.0201  ? ? ? ? ? ? 61  SER B OG    
1472 N N     . GLN B 62  0.1293 0.2006 0.1647 0.0413  0.0079  0.0169  ? ? ? ? ? ? 62  GLN B N     
1473 C CA    . GLN B 62  0.1404 0.2061 0.1730 0.0291  0.0058  0.0159  ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CA    
1474 C C     . GLN B 62  0.1343 0.2029 0.1645 0.0271  0.0045  0.0168  ? ? ? ? ? ? 62  GLN B C     
1475 O O     . GLN B 62  0.1495 0.2123 0.1461 0.0364  -0.0060 0.0092  ? ? ? ? ? ? 62  GLN B O     
1476 C CB    . GLN B 62  0.1401 0.2197 0.1960 0.0295  0.0082  0.0192  ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CB    
1477 C CG    . GLN B 62  0.1538 0.2556 0.2040 0.0399  0.0261  0.0019  ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CG    
1478 C CD    . GLN B 62  0.2127 0.3024 0.2348 0.0290  -0.0244 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B CD    
1479 O OE1   . GLN B 62  0.2427 0.4010 0.2614 0.0428  -0.0453 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B OE1   
1480 N NE2   . GLN B 62  0.2220 0.2948 0.2373 -0.0001 0.0072  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 62  GLN B NE2   
1481 N N     . ILE B 63  0.1107 0.1868 0.1520 0.0093  0.0113  0.0133  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B N     
1482 C CA    . ILE B 63  0.1371 0.1907 0.1634 0.0088  0.0153  0.0160  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CA    
1483 C C     . ILE B 63  0.1370 0.1985 0.1617 0.0170  0.0162  0.0128  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B C     
1484 O O     . ILE B 63  0.1654 0.1956 0.1641 0.0083  0.0162  0.0071  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B O     
1485 C CB    . ILE B 63  0.1411 0.1761 0.1731 0.0000  -0.0003 0.0167  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CB    
1486 C CG1   . ILE B 63  0.2106 0.1892 0.2146 -0.0116 -0.0085 0.0183  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CG1   
1487 C CG2   . ILE B 63  0.1490 0.1874 0.1886 0.0208  0.0151  0.0357  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CG2   
1488 C CD1   . ILE B 63  0.2341 0.2199 0.2744 -0.0209 -0.0406 0.0431  ? ? ? ? ? ? 63  ILE B CD1   
1489 N N     . SER B 64  0.1220 0.2149 0.1516 0.0074  0.0207  0.0182  ? ? ? ? ? ? 64  SER B N     
1490 C CA    . SER B 64  0.1103 0.2196 0.1668 0.0207  0.0251  0.0128  ? ? ? ? ? ? 64  SER B CA    
1491 C C     . SER B 64  0.1269 0.2410 0.1824 0.0249  0.0177  0.0114  ? ? ? ? ? ? 64  SER B C     
1492 O O     . SER B 64  0.1255 0.2631 0.1997 0.0250  0.0184  0.0004  ? ? ? ? ? ? 64  SER B O     
1493 C CB    . SER B 64  0.1259 0.2302 0.1498 0.0005  0.0199  0.0160  ? ? ? ? ? ? 64  SER B CB    
1494 O OG    . SER B 64  0.1047 0.2468 0.1599 -0.0192 0.0046  0.0116  ? ? ? ? ? ? 64  SER B OG    
1495 N N     . VAL B 65  0.1305 0.2379 0.1882 0.0305  0.0154  0.0165  ? ? ? ? ? ? 65  VAL B N     
1496 C CA    . VAL B 65  0.1373 0.2664 0.2171 0.0443  0.0069  0.0094  ? ? ? ? ? ? 65  VAL B CA    
1497 C C     . VAL B 65  0.1487 0.2688 0.2110 0.0543  0.0210  0.0196  ? ? ? ? ? ? 65  VAL B C     
1498 O O     . VAL B 65  0.1594 0.2728 0.2516 0.0666  0.0168  0.0095  ? ? ? ? ? ? 65  VAL B O     
1499 C CB    . VAL B 65  0.1634 0.2738 0.2223 0.0335  0.0039  0.0123  ? ? ? ? ? ? 65  VAL B CB    
1500 C CG1   . VAL B 65  0.1659 0.2872 0.2509 0.0273  0.0104  0.0066  ? ? ? ? ? ? 65  VAL B CG1   
1501 C CG2   . VAL B 65  0.1397 0.3049 0.2397 0.0582  0.0033  0.0127  ? ? ? ? ? ? 65  VAL B CG2   
1502 N N     . ALA B 66  0.1376 0.2616 0.2135 0.0611  0.0323  0.0110  ? ? ? ? ? ? 66  ALA B N     
1503 C CA    . ALA B 66  0.1768 0.2624 0.2427 0.0694  0.0498  0.0231  ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CA    
1504 C C     . ALA B 66  0.2193 0.2844 0.2694 0.0732  0.0579  0.0192  ? ? ? ? ? ? 66  ALA B C     
1505 O O     . ALA B 66  0.2329 0.2826 0.2614 0.0610  0.0552  0.0141  ? ? ? ? ? ? 66  ALA B O     
1506 C CB    . ALA B 66  0.1493 0.2553 0.2298 0.0785  0.0519  0.0161  ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CB    
1507 N N     A GLU B 67  0.2393 0.2897 0.2934 0.0769  0.0634  0.0171  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B N     
1508 N N     B GLU B 67  0.2413 0.2902 0.2925 0.0771  0.0625  0.0175  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B N     
1509 C CA    A GLU B 67  0.2622 0.2993 0.3187 0.0870  0.0691  0.0164  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CA    
1510 C CA    B GLU B 67  0.2657 0.2997 0.3163 0.0879  0.0672  0.0172  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CA    
1511 C C     A GLU B 67  0.2734 0.2919 0.3131 0.0920  0.0777  0.0115  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B C     
1512 C C     B GLU B 67  0.2752 0.2923 0.3120 0.0922  0.0769  0.0119  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B C     
1513 O O     A GLU B 67  0.2652 0.2736 0.3237 0.0971  0.0893  0.0153  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B O     
1514 O O     B GLU B 67  0.2662 0.2738 0.3231 0.0975  0.0888  0.0149  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B O     
1515 C CB    A GLU B 67  0.2659 0.3119 0.3314 0.0840  0.0610  0.0170  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CB    
1516 C CB    B GLU B 67  0.2705 0.3137 0.3299 0.0846  0.0586  0.0188  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CB    
1517 C CG    A GLU B 67  0.2704 0.3447 0.3602 0.0772  0.0648  0.0080  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CG    
1518 C CG    B GLU B 67  0.2838 0.3415 0.3458 0.0862  0.0540  0.0125  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CG    
1519 C CD    A GLU B 67  0.2751 0.3848 0.3814 0.0839  0.0564  0.0091  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CD    
1520 C CD    B GLU B 67  0.2869 0.3965 0.3758 0.0761  0.0616  0.0107  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CD    
1521 O OE1   A GLU B 67  0.3035 0.3985 0.4076 0.0838  0.0625  0.0016  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE1   
1522 O OE1   B GLU B 67  0.2323 0.4210 0.3952 0.0951  0.0891  0.0086  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE1   
1523 O OE2   A GLU B 67  0.2858 0.4102 0.3988 0.0746  0.0565  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE2   
1524 O OE2   B GLU B 67  0.3009 0.4189 0.4058 0.0595  0.0402  0.0175  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE2   
1525 N N     . ASP B 68  0.2908 0.2939 0.3162 0.0967  0.0857  0.0124  ? ? ? ? ? ? 68  ASP B N     
1526 C CA    . ASP B 68  0.3049 0.3010 0.2908 0.1063  0.0869  0.0027  ? ? ? ? ? ? 68  ASP B CA    
1527 C C     . ASP B 68  0.2947 0.2912 0.2897 0.1076  0.0789  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B C     
1528 O O     . ASP B 68  0.3005 0.2998 0.2926 0.1108  0.0727  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 68  ASP B O     
1529 C CB    . ASP B 68  0.3161 0.3165 0.2985 0.1129  0.1002  0.0016  ? ? ? ? ? ? 68  ASP B CB    
1530 C CG    . ASP B 68  0.3793 0.3410 0.3108 0.1188  0.1064  0.0133  ? ? ? ? ? ? 68  ASP B CG    
1531 O OD1   . ASP B 68  0.3948 0.3453 0.2927 0.1209  0.0922  0.0392  ? ? ? ? ? ? 68  ASP B OD1   
1532 O OD2   . ASP B 68  0.4761 0.4112 0.3316 0.1098  0.1477  0.0149  ? ? ? ? ? ? 68  ASP B OD2   
1533 N N     A ASP B 69  0.2879 0.2840 0.2823 0.1066  0.0752  0.0011  ? ? ? ? ? ? 69  ASP B N     
1534 N N     B ASP B 69  0.2913 0.2827 0.2806 0.1051  0.0739  0.0002  ? ? ? ? ? ? 69  ASP B N     
1535 C CA    A ASP B 69  0.2832 0.2817 0.2825 0.1054  0.0658  0.0046  ? ? ? ? ? ? 69  ASP B CA    
1536 C CA    B ASP B 69  0.2891 0.2787 0.2790 0.1033  0.0645  0.0021  ? ? ? ? ? ? 69  ASP B CA    
1537 C C     A ASP B 69  0.2755 0.2657 0.2681 0.0985  0.0616  0.0070  ? ? ? ? ? ? 69  ASP B C     
1538 C C     B ASP B 69  0.2785 0.2636 0.2636 0.0956  0.0601  0.0045  ? ? ? ? ? ? 69  ASP B C     
1539 O O     A ASP B 69  0.2703 0.2628 0.2736 0.0991  0.0576  0.0137  ? ? ? ? ? ? 69  ASP B O     
1540 O O     B ASP B 69  0.2755 0.2594 0.2636 0.0939  0.0589  0.0076  ? ? ? ? ? ? 69  ASP B O     
1541 C CB    A ASP B 69  0.2848 0.2943 0.2916 0.1078  0.0646  0.0058  ? ? ? ? ? ? 69  ASP B CB    
1542 C CB    B ASP B 69  0.2959 0.2903 0.2886 0.1013  0.0583  0.0048  ? ? ? ? ? ? 69  ASP B CB    
1543 C CG    A ASP B 69  0.2946 0.3231 0.3232 0.1043  0.0539  0.0050  ? ? ? ? ? ? 69  ASP B CG    
1544 C CG    B ASP B 69  0.3195 0.3126 0.3106 0.1050  0.0561  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B CG    
1545 O OD1   A ASP B 69  0.2475 0.3531 0.3578 0.1245  0.0559  0.0009  ? ? ? ? ? ? 69  ASP B OD1   
1546 O OD1   B ASP B 69  0.3594 0.3201 0.3303 0.1067  0.0517  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B OD1   
1547 O OD2   A ASP B 69  0.3018 0.3609 0.3667 0.1099  0.0570  0.0068  ? ? ? ? ? ? 69  ASP B OD2   
1548 O OD2   B ASP B 69  0.3240 0.3551 0.3465 0.1102  0.0510  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 69  ASP B OD2   
1549 N N     . ASP B 70  0.2611 0.2518 0.2525 0.0893  0.0553  0.0065  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B N     
1550 C CA    . ASP B 70  0.2513 0.2309 0.2232 0.0747  0.0512  0.0067  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CA    
1551 C C     . ASP B 70  0.2400 0.2039 0.1885 0.0685  0.0452  0.0110  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B C     
1552 O O     . ASP B 70  0.2218 0.2143 0.1777 0.0577  0.0484  0.0137  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B O     
1553 C CB    . ASP B 70  0.2538 0.2460 0.2495 0.0735  0.0554  0.0092  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CB    
1554 C CG    . ASP B 70  0.2693 0.2753 0.2619 0.0677  0.0485  0.0276  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B CG    
1555 O OD1   . ASP B 70  0.2743 0.2825 0.2750 0.0894  0.0714  0.0439  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B OD1   
1556 O OD2   . ASP B 70  0.2875 0.3246 0.3245 0.0491  0.0717  0.0967  ? ? ? ? ? ? 70  ASP B OD2   
1557 N N     A GLU B 71  0.2331 0.2093 0.1750 0.0656  0.0407  0.0101  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B N     
1558 N N     B GLU B 71  0.2373 0.2081 0.1837 0.0656  0.0426  0.0084  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B N     
1559 C CA    A GLU B 71  0.2376 0.2103 0.1623 0.0645  0.0298  0.0014  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CA    
1560 C CA    B GLU B 71  0.2435 0.2061 0.1826 0.0648  0.0333  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CA    
1561 C C     A GLU B 71  0.2403 0.1994 0.1505 0.0688  0.0297  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B C     
1562 C C     B GLU B 71  0.2497 0.1964 0.1698 0.0679  0.0308  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B C     
1563 O O     A GLU B 71  0.2332 0.2076 0.1419 0.0714  0.0214  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B O     
1564 O O     B GLU B 71  0.2460 0.1975 0.1640 0.0683  0.0201  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B O     
1565 C CB    A GLU B 71  0.2495 0.2187 0.1664 0.0622  0.0309  0.0007  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CB    
1566 C CB    B GLU B 71  0.2556 0.2163 0.1856 0.0624  0.0359  0.0010  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CB    
1567 C CG    A GLU B 71  0.2389 0.2362 0.1446 0.0653  0.0220  0.0005  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CG    
1568 C CG    B GLU B 71  0.2359 0.2230 0.2081 0.0634  0.0460  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CG    
1569 C CD    A GLU B 71  0.2054 0.2465 0.1355 0.0803  0.0085  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CD    
1570 C CD    B GLU B 71  0.2426 0.2521 0.2335 0.0467  0.0275  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CD    
1571 O OE1   A GLU B 71  0.1875 0.3031 0.1439 0.0595  -0.0096 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE1   
1572 O OE1   B GLU B 71  0.2332 0.2957 0.2241 0.0563  0.0384  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE1   
1573 O OE2   A GLU B 71  0.2120 0.2368 0.0567 0.0954  -0.0152 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE2   
1574 O OE2   B GLU B 71  0.2645 0.2640 0.2417 0.0438  0.0392  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE2   
1575 N N     A SER B 72  0.2323 0.1895 0.1473 0.0646  0.0209  0.0002  ? ? ? ? ? ? 72  SER B N     
1576 N N     B SER B 72  0.2459 0.1874 0.1647 0.0628  0.0203  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 72  SER B N     
1577 N N     C SER B 72  0.2534 0.1788 0.1564 0.0632  -0.0043 0.0019  ? ? ? ? ? ? 72  SER B N     
1578 C CA    A SER B 72  0.2307 0.1747 0.1514 0.0638  0.0141  0.0042  ? ? ? ? ? ? 72  SER B CA    
1579 C CA    B SER B 72  0.2449 0.1744 0.1671 0.0614  0.0125  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 72  SER B CA    
1580 C CA    C SER B 72  0.2514 0.1711 0.1710 0.0685  -0.0051 0.0014  ? ? ? ? ? ? 72  SER B CA    
1581 C C     A SER B 72  0.2279 0.1706 0.1499 0.0586  0.0075  0.0030  ? ? ? ? ? ? 72  SER B C     
1582 C C     B SER B 72  0.2361 0.1702 0.1594 0.0576  0.0066  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 72  SER B C     
1583 C C     C SER B 72  0.2420 0.1707 0.1609 0.0601  -0.0052 0.0019  ? ? ? ? ? ? 72  SER B C     
1584 O O     A SER B 72  0.2255 0.1722 0.1477 0.0591  -0.0012 0.0083  ? ? ? ? ? ? 72  SER B O     
1585 O O     B SER B 72  0.2329 0.1718 0.1598 0.0593  -0.0008 0.0037  ? ? ? ? ? ? 72  SER B O     
1586 O O     C SER B 72  0.2331 0.1749 0.1577 0.0624  -0.0197 0.0102  ? ? ? ? ? ? 72  SER B O     
1587 C CB    A SER B 72  0.2278 0.1783 0.1565 0.0645  0.0148  0.0057  ? ? ? ? ? ? 72  SER B CB    
1588 C CB    B SER B 72  0.2483 0.1769 0.1701 0.0599  0.0139  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 72  SER B CB    
1589 C CB    C SER B 72  0.2500 0.1799 0.1865 0.0697  -0.0047 0.0003  ? ? ? ? ? ? 72  SER B CB    
1590 O OG    A SER B 72  0.2168 0.1813 0.1416 0.0643  0.0227  0.0200  ? ? ? ? ? ? 72  SER B OG    
1591 O OG    B SER B 72  0.2713 0.1789 0.1875 0.0543  0.0147  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 72  SER B OG    
1592 O OG    C SER B 72  0.2803 0.1900 0.1993 0.0795  -0.0123 0.0024  ? ? ? ? ? ? 72  SER B OG    
1593 N N     . LEU B 73  0.2234 0.1627 0.1549 0.0596  0.0002  0.0040  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N     
1594 C CA    . LEU B 73  0.2108 0.1681 0.1428 0.0375  0.0013  0.0063  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA    
1595 C C     . LEU B 73  0.2055 0.1597 0.1276 0.0238  0.0094  0.0049  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C     
1596 O O     . LEU B 73  0.2077 0.1616 0.1273 0.0234  0.0102  0.0046  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O     
1597 C CB    . LEU B 73  0.2186 0.1708 0.1403 0.0288  -0.0079 0.0006  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB    
1598 C CG    . LEU B 73  0.1646 0.1988 0.1410 0.0226  -0.0128 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG    
1599 C CD1   . LEU B 73  0.2086 0.2286 0.1452 0.0183  -0.0040 0.0081  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1   
1600 C CD2   . LEU B 73  0.1562 0.2369 0.1707 0.0210  -0.0286 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2   
1601 N N     . LEU B 74  0.2167 0.1413 0.1256 0.0206  0.0112  0.0141  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B N     
1602 C CA    . LEU B 74  0.1873 0.1498 0.1354 0.0200  0.0226  0.0096  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CA    
1603 C C     . LEU B 74  0.1795 0.1471 0.1295 0.0197  0.0160  0.0101  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B C     
1604 O O     . LEU B 74  0.1747 0.1663 0.1348 0.0179  0.0219  0.0110  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B O     
1605 C CB    . LEU B 74  0.2004 0.1673 0.1612 0.0074  0.0261  0.0133  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CB    
1606 C CG    . LEU B 74  0.1787 0.1737 0.1493 -0.0111 0.0431  0.0043  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CG    
1607 C CD1   . LEU B 74  0.2661 0.2154 0.1458 -0.0391 0.0649  0.0133  ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD1   
1608 C CD2   . LEU B 74  0.1738 0.1821 0.1645 0.0055  0.0447  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 74  LEU B CD2   
1609 N N     . GLY B 75  0.1655 0.1568 0.1131 0.0149  0.0031  0.0015  ? ? ? ? ? ? 75  GLY B N     
1610 C CA    . GLY B 75  0.1488 0.1524 0.1116 0.0138  0.0119  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B CA    
1611 C C     . GLY B 75  0.1717 0.1530 0.1085 0.0109  0.0034  0.0014  ? ? ? ? ? ? 75  GLY B C     
1612 O O     . GLY B 75  0.1861 0.1697 0.1210 0.0077  -0.0029 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B O     
1613 N N     . HIS B 76  0.1779 0.1550 0.1137 0.0102  0.0019  0.0093  ? ? ? ? ? ? 76  HIS B N     
1614 C CA    . HIS B 76  0.1922 0.1515 0.1106 0.0063  -0.0008 0.0053  ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CA    
1615 C C     . HIS B 76  0.1652 0.1409 0.1144 0.0005  0.0039  0.0016  ? ? ? ? ? ? 76  HIS B C     
1616 O O     . HIS B 76  0.1622 0.1474 0.1119 -0.0023 0.0176  0.0060  ? ? ? ? ? ? 76  HIS B O     
1617 C CB    . HIS B 76  0.2074 0.1688 0.1265 0.0114  -0.0045 0.0163  ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CB    
1618 C CG    . HIS B 76  0.2161 0.1414 0.1083 -0.0080 0.0018  0.0071  ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CG    
1619 N ND1   . HIS B 76  0.2356 0.1698 0.1442 -0.0251 0.0037  0.0150  ? ? ? ? ? ? 76  HIS B ND1   
1620 C CD2   . HIS B 76  0.2238 0.0975 0.1224 -0.0357 0.0066  0.0114  ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CD2   
1621 C CE1   . HIS B 76  0.1600 0.1094 0.0814 -0.0102 0.0044  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 76  HIS B CE1   
1622 N NE2   . HIS B 76  0.2817 0.1794 0.1535 -0.0011 0.0231  0.0048  ? ? ? ? ? ? 76  HIS B NE2   
1623 N N     . LEU B 77  0.1726 0.1371 0.1067 0.0018  -0.0077 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B N     
1624 C CA    . LEU B 77  0.1657 0.1342 0.1267 -0.0109 -0.0074 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CA    
1625 C C     . LEU B 77  0.1605 0.1402 0.1265 -0.0093 -0.0029 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B C     
1626 O O     . LEU B 77  0.1386 0.1533 0.1289 -0.0205 -0.0093 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B O     
1627 C CB    . LEU B 77  0.1361 0.1511 0.1329 -0.0105 -0.0062 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CB    
1628 C CG    . LEU B 77  0.1622 0.1585 0.1230 -0.0047 -0.0190 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CG    
1629 C CD1   . LEU B 77  0.1883 0.1778 0.1631 -0.0245 -0.0119 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CD1   
1630 C CD2   . LEU B 77  0.1676 0.2238 0.1182 -0.0067 -0.0088 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 77  LEU B CD2   
1631 N N     A MET B 78  0.1653 0.1416 0.1283 -0.0137 -0.0035 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 78  MET B N     
1632 N N     B MET B 78  0.1646 0.1421 0.1290 -0.0148 -0.0067 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 78  MET B N     
1633 N N     C MET B 78  0.1623 0.1414 0.1276 -0.0161 -0.0053 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 78  MET B N     
1634 C CA    A MET B 78  0.1777 0.1446 0.1281 -0.0111 -0.0018 0.0042  ? ? ? ? ? ? 78  MET B CA    
1635 C CA    B MET B 78  0.1772 0.1460 0.1306 -0.0147 -0.0079 0.0012  ? ? ? ? ? ? 78  MET B CA    
1636 C CA    C MET B 78  0.1809 0.1485 0.1281 -0.0138 -0.0056 0.0062  ? ? ? ? ? ? 78  MET B CA    
1637 C C     A MET B 78  0.1837 0.1427 0.1308 -0.0142 -0.0036 0.0016  ? ? ? ? ? ? 78  MET B C     
1638 C C     B MET B 78  0.1836 0.1432 0.1319 -0.0155 -0.0068 0.0008  ? ? ? ? ? ? 78  MET B C     
1639 C C     C MET B 78  0.1886 0.1474 0.1312 -0.0155 -0.0063 0.0022  ? ? ? ? ? ? 78  MET B C     
1640 O O     A MET B 78  0.1840 0.1442 0.1322 -0.0142 -0.0071 0.0020  ? ? ? ? ? ? 78  MET B O     
1641 O O     B MET B 78  0.1850 0.1454 0.1335 -0.0144 -0.0094 0.0013  ? ? ? ? ? ? 78  MET B O     
1642 O O     C MET B 78  0.1909 0.1507 0.1324 -0.0137 -0.0121 0.0026  ? ? ? ? ? ? 78  MET B O     
1643 C CB    A MET B 78  0.1869 0.1518 0.1331 -0.0119 0.0020  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CB    
1644 C CB    B MET B 78  0.1835 0.1545 0.1355 -0.0169 -0.0069 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CB    
1645 C CB    C MET B 78  0.1951 0.1609 0.1377 -0.0173 -0.0022 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CB    
1646 C CG    A MET B 78  0.2003 0.1687 0.1330 0.0000  0.0182  0.0177  ? ? ? ? ? ? 78  MET B CG    
1647 C CG    B MET B 78  0.1906 0.1704 0.1457 -0.0243 -0.0115 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 78  MET B CG    
1648 C CG    C MET B 78  0.2151 0.1826 0.1598 -0.0214 0.0032  0.0120  ? ? ? ? ? ? 78  MET B CG    
1649 S SD    A MET B 78  0.2657 0.1931 0.1458 0.0212  0.0309  0.0291  ? ? ? ? ? ? 78  MET B SD    
1650 S SD    B MET B 78  0.2223 0.2361 0.1642 -0.0225 -0.0031 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 78  MET B SD    
1651 S SD    C MET B 78  0.3064 0.2433 0.1980 -0.0071 0.0159  0.0239  ? ? ? ? ? ? 78  MET B SD    
1652 C CE    A MET B 78  0.2543 0.1610 0.1005 0.0000  0.0534  0.0061  ? ? ? ? ? ? 78  MET B CE    
1653 C CE    B MET B 78  0.2189 0.1683 0.1105 -0.0361 -0.0226 0.0025  ? ? ? ? ? ? 78  MET B CE    
1654 C CE    C MET B 78  0.2641 0.2288 0.1940 -0.0191 0.0063  0.0407  ? ? ? ? ? ? 78  MET B CE    
1655 N N     . ILE B 79  0.1791 0.1328 0.1271 -0.0161 -0.0029 0.0030  ? ? ? ? ? ? 79  ILE B N     
1656 C CA    . ILE B 79  0.1882 0.1388 0.1304 -0.0217 -0.0009 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CA    
1657 C C     . ILE B 79  0.1736 0.1516 0.1308 -0.0199 -0.0067 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 79  ILE B C     
1658 O O     . ILE B 79  0.1741 0.1664 0.1304 -0.0166 -0.0042 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 79  ILE B O     
1659 C CB    . ILE B 79  0.1863 0.1373 0.1418 -0.0231 0.0178  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CB    
1660 C CG1   . ILE B 79  0.2139 0.1764 0.1313 -0.0291 -0.0083 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CG1   
1661 C CG2   . ILE B 79  0.2128 0.1491 0.1636 -0.0278 0.0217  0.0058  ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CG2   
1662 C CD1   . ILE B 79  0.1865 0.2280 0.1454 -0.0441 0.0002  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 79  ILE B CD1   
1663 N N     . VAL B 80  0.1655 0.1394 0.1153 -0.0128 -0.0154 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 80  VAL B N     
1664 C CA    . VAL B 80  0.1627 0.1556 0.1253 -0.0057 -0.0086 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CA    
1665 C C     . VAL B 80  0.1610 0.1556 0.1346 -0.0018 0.0002  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 80  VAL B C     
1666 O O     . VAL B 80  0.1602 0.1797 0.1211 -0.0163 0.0018  0.0023  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B O     
1667 C CB    . VAL B 80  0.1565 0.1555 0.1133 0.0132  -0.0188 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CB    
1668 C CG1   . VAL B 80  0.1233 0.1989 0.1238 -0.0166 0.0063  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CG1   
1669 C CG2   . VAL B 80  0.1753 0.1356 0.1449 0.0092  -0.0121 0.0050  ? ? ? ? ? ? 80  VAL B CG2   
1670 N N     . GLY B 81  0.1708 0.1405 0.1240 0.0033  -0.0081 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 81  GLY B N     
1671 C CA    . GLY B 81  0.1303 0.1459 0.1471 0.0055  -0.0040 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 81  GLY B CA    
1672 C C     . GLY B 81  0.1361 0.1524 0.1444 -0.0003 -0.0058 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 81  GLY B C     
1673 O O     . GLY B 81  0.1380 0.1647 0.1524 -0.0038 0.0022  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 81  GLY B O     
1674 N N     . LYS B 82  0.1335 0.1630 0.1475 -0.0147 -0.0131 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B N     
1675 C CA    . LYS B 82  0.1420 0.1859 0.1507 -0.0213 -0.0013 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CA    
1676 C C     . LYS B 82  0.1574 0.1695 0.1691 -0.0297 0.0000  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B C     
1677 O O     . LYS B 82  0.1734 0.1791 0.1737 -0.0304 0.0040  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B O     
1678 C CB    . LYS B 82  0.1808 0.1987 0.1720 -0.0254 -0.0023 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CB    
1679 C CG    . LYS B 82  0.2119 0.1903 0.2123 -0.0087 -0.0074 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CG    
1680 C CD    . LYS B 82  0.2790 0.1990 0.2120 -0.0421 -0.0441 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CD    
1681 C CE    . LYS B 82  0.3150 0.2165 0.3001 -0.0317 -0.0014 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CE    
1682 N NZ    . LYS B 82  0.3162 0.2640 0.3631 -0.0551 -0.0026 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B NZ    
1683 N N     . LYS B 83  0.1506 0.1735 0.1662 -0.0325 0.0087  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B N     
1684 C CA    . LYS B 83  0.1789 0.1783 0.1795 -0.0248 0.0113  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CA    
1685 C C     . LYS B 83  0.1671 0.1796 0.1815 -0.0261 0.0060  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B C     
1686 O O     . LYS B 83  0.1541 0.1978 0.2051 -0.0190 0.0056  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B O     
1687 C CB    . LYS B 83  0.1769 0.1798 0.1705 -0.0306 0.0108  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CB    
1688 C CG    . LYS B 83  0.2196 0.1797 0.1887 -0.0151 0.0240  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CG    
1689 C CD    . LYS B 83  0.2910 0.1946 0.2027 0.0002  0.0303  0.0132  ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CD    
1690 C CE    . LYS B 83  0.3223 0.2019 0.2410 -0.0012 0.0497  0.0033  ? ? ? ? ? ? 83  LYS B CE    
1691 N NZ    . LYS B 83  0.3673 0.2042 0.2703 -0.0058 0.0635  0.0293  ? ? ? ? ? ? 83  LYS B NZ    
1692 N N     . CYS B 84  0.1620 0.1723 0.1658 -0.0184 0.0000  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 84  CYS B N     
1693 C CA    . CYS B 84  0.1600 0.1878 0.1633 -0.0237 0.0083  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 84  CYS B CA    
1694 C C     . CYS B 84  0.1564 0.1931 0.1623 -0.0277 0.0098  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 84  CYS B C     
1695 O O     . CYS B 84  0.1673 0.2208 0.1632 -0.0269 0.0211  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 84  CYS B O     
1696 C CB    . CYS B 84  0.1618 0.1799 0.1689 -0.0168 -0.0022 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 84  CYS B CB    
1697 S SG    . CYS B 84  0.1821 0.2220 0.1527 0.0007  0.0062  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 84  CYS B SG    
1698 N N     . ALA B 85  0.1442 0.1978 0.1576 -0.0231 0.0087  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 85  ALA B N     
1699 C CA    . ALA B 85  0.1213 0.2017 0.1696 -0.0295 0.0106  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 85  ALA B CA    
1700 C C     . ALA B 85  0.1260 0.2148 0.1794 -0.0296 0.0219  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 85  ALA B C     
1701 O O     . ALA B 85  0.1332 0.2342 0.1847 -0.0188 0.0267  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 85  ALA B O     
1702 C CB    . ALA B 85  0.1247 0.2048 0.1571 -0.0150 0.0174  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 85  ALA B CB    
1703 N N     . ALA B 86  0.1278 0.2237 0.1906 -0.0443 0.0209  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B N     
1704 C CA    . ALA B 86  0.1666 0.2415 0.2212 -0.0528 0.0207  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CA    
1705 C C     . ALA B 86  0.1818 0.2580 0.2348 -0.0535 0.0241  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B C     
1706 O O     . ALA B 86  0.1898 0.2741 0.2437 -0.0540 0.0325  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B O     
1707 C CB    . ALA B 86  0.1855 0.2397 0.2246 -0.0632 0.0118  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 86  ALA B CB    
1708 N N     A ASP B 87  0.1904 0.2649 0.2322 -0.0533 0.0286  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B N     
1709 N N     B ASP B 87  0.1918 0.2726 0.2373 -0.0555 0.0286  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B N     
1710 C CA    A ASP B 87  0.2035 0.2801 0.2414 -0.0478 0.0294  0.0020  ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CA    
1711 C CA    B ASP B 87  0.2069 0.2950 0.2500 -0.0524 0.0311  0.0031  ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CA    
1712 C C     A ASP B 87  0.1885 0.2844 0.2387 -0.0450 0.0365  0.0046  ? ? ? ? ? ? 87  ASP B C     
1713 C C     B ASP B 87  0.1902 0.2931 0.2439 -0.0481 0.0369  0.0056  ? ? ? ? ? ? 87  ASP B C     
1714 O O     A ASP B 87  0.2042 0.3006 0.2431 -0.0434 0.0450  0.0078  ? ? ? ? ? ? 87  ASP B O     
1715 O O     B ASP B 87  0.2039 0.3078 0.2479 -0.0459 0.0459  0.0085  ? ? ? ? ? ? 87  ASP B O     
1716 C CB    A ASP B 87  0.2147 0.2778 0.2495 -0.0406 0.0280  0.0039  ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CB    
1717 C CB    B ASP B 87  0.2197 0.3037 0.2660 -0.0482 0.0284  0.0037  ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CB    
1718 C CG    A ASP B 87  0.2417 0.2741 0.2649 -0.0362 0.0189  0.0017  ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CG    
1719 C CG    B ASP B 87  0.2546 0.3381 0.2930 -0.0551 0.0279  0.0129  ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CG    
1720 O OD1   A ASP B 87  0.2677 0.2392 0.2797 -0.0292 0.0096  0.0005  ? ? ? ? ? ? 87  ASP B OD1   
1721 O OD1   B ASP B 87  0.2931 0.3658 0.3648 -0.0641 0.0278  0.0036  ? ? ? ? ? ? 87  ASP B OD1   
1722 O OD2   A ASP B 87  0.2776 0.2920 0.2912 0.0000  0.0114  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B OD2   
1723 O OD2   B ASP B 87  0.3103 0.3804 0.3245 -0.0612 0.0249  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B OD2   
1724 N N     . LEU B 88  0.1902 0.2908 0.2359 -0.0415 0.0313  0.0004  ? ? ? ? ? ? 88  LEU B N     
1725 C CA    . LEU B 88  0.1734 0.2970 0.2270 -0.0266 0.0312  0.0029  ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CA    
1726 C C     . LEU B 88  0.1667 0.3028 0.2349 -0.0240 0.0280  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B C     
1727 O O     . LEU B 88  0.1887 0.3178 0.2454 -0.0010 0.0171  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B O     
1728 C CB    . LEU B 88  0.1618 0.2970 0.2036 -0.0288 0.0383  0.0058  ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CB    
1729 C CG    . LEU B 88  0.1746 0.3104 0.2040 -0.0269 0.0588  0.0206  ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CG    
1730 C CD1   . LEU B 88  0.1080 0.3030 0.2392 0.0012  0.0373  0.0265  ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CD1   
1731 C CD2   . LEU B 88  0.1702 0.3756 0.2173 -0.0278 0.0666  0.0082  ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CD2   
1732 N N     . GLY B 89  0.1566 0.3076 0.2196 -0.0204 0.0218  0.0017  ? ? ? ? ? ? 89  GLY B N     
1733 C CA    . GLY B 89  0.1568 0.3034 0.2303 -0.0239 0.0188  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B CA    
1734 C C     . GLY B 89  0.1677 0.3055 0.2279 -0.0175 0.0197  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B C     
1735 O O     . GLY B 89  0.1869 0.3143 0.2347 -0.0109 0.0251  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B O     
1736 N N     . LEU B 90  0.1490 0.2884 0.2229 -0.0249 0.0111  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B N     
1737 C CA    . LEU B 90  0.1287 0.2747 0.2160 -0.0289 0.0046  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B CA    
1738 C C     . LEU B 90  0.1475 0.2882 0.2241 -0.0301 0.0016  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B C     
1739 O O     . LEU B 90  0.1518 0.3049 0.2320 -0.0300 0.0021  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B O     
1740 C CB    . LEU B 90  0.1356 0.2686 0.2055 -0.0364 0.0042  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B CB    
1741 C CG    . LEU B 90  0.1436 0.2476 0.2044 -0.0096 0.0070  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B CG    
1742 C CD1   . LEU B 90  0.1512 0.2548 0.1851 -0.0142 0.0319  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B CD1   
1743 C CD2   . LEU B 90  0.1546 0.2823 0.2326 0.0041  0.0226  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 90  LEU B CD2   
1744 N N     . ASN B 91  0.1410 0.2903 0.2230 -0.0285 0.0015  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B N     
1745 C CA    . ASN B 91  0.1362 0.3078 0.2491 -0.0417 0.0046  0.0003  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CA    
1746 C C     . ASN B 91  0.1406 0.3173 0.2404 -0.0396 -0.0059 0.0000  ? ? ? ? ? ? 91  ASN B C     
1747 O O     . ASN B 91  0.1752 0.3323 0.2348 -0.0440 0.0009  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B O     
1748 C CB    . ASN B 91  0.1357 0.3260 0.2661 -0.0443 0.0054  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CB    
1749 C CG    . ASN B 91  0.1583 0.3768 0.3356 -0.0505 0.0325  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B CG    
1750 O OD1   . ASN B 91  0.2393 0.4986 0.4512 -0.0435 0.0123  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B OD1   
1751 N ND2   . ASN B 91  0.1340 0.4045 0.3820 -0.0461 0.0698  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 91  ASN B ND2   
1752 N N     . LYS B 92  0.1229 0.3053 0.2289 -0.0328 -0.0040 0.0111  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B N     
1753 C CA    . LYS B 92  0.1411 0.3113 0.2304 -0.0268 -0.0052 0.0090  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CA    
1754 C C     . LYS B 92  0.1446 0.2985 0.2083 -0.0338 -0.0120 0.0073  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B C     
1755 O O     . LYS B 92  0.1698 0.3041 0.2221 -0.0261 -0.0098 0.0190  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B O     
1756 C CB    . LYS B 92  0.1510 0.3218 0.2439 -0.0106 -0.0203 0.0149  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CB    
1757 C CG    . LYS B 92  0.1996 0.3755 0.3054 -0.0074 0.0001  0.0168  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CG    
1758 C CD    . LYS B 92  0.2968 0.4123 0.3923 0.0286  0.0006  0.0167  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CD    
1759 C CE    . LYS B 92  0.3193 0.4262 0.4418 0.0216  -0.0105 0.0369  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B CE    
1760 N NZ    . LYS B 92  0.3375 0.4733 0.5161 0.0475  0.0026  0.0276  ? ? ? ? ? ? 92  LYS B NZ    
1761 N N     . GLY B 93  0.1168 0.2734 0.1885 -0.0365 -0.0104 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B N     
1762 C CA    . GLY B 93  0.1388 0.2529 0.1813 -0.0447 -0.0040 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B CA    
1763 C C     . GLY B 93  0.1363 0.2352 0.1657 -0.0357 0.0018  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B C     
1764 O O     . GLY B 93  0.1491 0.2457 0.1540 -0.0271 0.0155  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 93  GLY B O     
1765 N N     . TYR B 94  0.1411 0.2165 0.1618 -0.0373 -0.0046 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B N     
1766 C CA    . TYR B 94  0.1141 0.2060 0.1498 -0.0210 0.0029  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CA    
1767 C C     . TYR B 94  0.0888 0.1979 0.1380 -0.0128 -0.0013 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B C     
1768 O O     . TYR B 94  0.0789 0.2051 0.1414 -0.0088 -0.0025 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B O     
1769 C CB    . TYR B 94  0.1427 0.1940 0.1543 -0.0131 -0.0063 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CB    
1770 C CG    . TYR B 94  0.1287 0.1908 0.1309 -0.0290 0.0238  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CG    
1771 C CD1   . TYR B 94  0.1265 0.1973 0.1550 -0.0226 0.0257  0.0027  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CD1   
1772 C CD2   . TYR B 94  0.1792 0.1948 0.1713 -0.0353 0.0081  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CD2   
1773 C CE1   . TYR B 94  0.1389 0.1932 0.1521 -0.0388 0.0240  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CE1   
1774 C CE2   . TYR B 94  0.1892 0.1937 0.1645 -0.0335 0.0240  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CE2   
1775 C CZ    . TYR B 94  0.1501 0.1768 0.1729 -0.0300 0.0056  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CZ    
1776 O OH    . TYR B 94  0.1770 0.1958 0.1864 -0.0254 0.0067  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 94  TYR B OH    
1777 N N     . ARG B 95  0.0709 0.1740 0.1406 -0.0135 0.0048  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B N     
1778 C CA    . ARG B 95  0.0849 0.1509 0.1262 -0.0039 0.0102  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CA    
1779 C C     . ARG B 95  0.1080 0.1558 0.1284 0.0026  0.0052  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B C     
1780 O O     . ARG B 95  0.1159 0.1672 0.1197 0.0041  0.0181  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B O     
1781 C CB    . ARG B 95  0.1055 0.1458 0.1360 0.0020  0.0211  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CB    
1782 C CG    . ARG B 95  0.0757 0.1524 0.1307 0.0106  0.0040  0.0100  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CG    
1783 C CD    . ARG B 95  0.1141 0.1469 0.1232 0.0241  -0.0044 0.0281  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CD    
1784 N NE    . ARG B 95  0.0943 0.1464 0.1300 0.0200  -0.0041 0.0163  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NE    
1785 C CZ    . ARG B 95  0.1237 0.1369 0.1239 0.0413  -0.0090 0.0006  ? ? ? ? ? ? 95  ARG B CZ    
1786 N NH1   . ARG B 95  0.1151 0.1560 0.1461 0.0052  -0.0009 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH1   
1787 N NH2   . ARG B 95  0.0985 0.1951 0.1297 0.0231  0.0139  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 95  ARG B NH2   
1788 N N     . MET B 96  0.0802 0.1501 0.1325 -0.0116 0.0008  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 96  MET B N     
1789 C CA    . MET B 96  0.0820 0.1372 0.1367 -0.0090 0.0024  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 96  MET B CA    
1790 C C     . MET B 96  0.1036 0.1270 0.1283 -0.0075 0.0086  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 96  MET B C     
1791 O O     . MET B 96  0.1042 0.1581 0.1127 -0.0148 -0.0094 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 96  MET B O     
1792 C CB    . MET B 96  0.0932 0.1239 0.1669 -0.0207 0.0162  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 96  MET B CB    
1793 C CG    . MET B 96  0.1191 0.1268 0.1857 -0.0090 0.0189  0.0038  ? ? ? ? ? ? 96  MET B CG    
1794 S SD    . MET B 96  0.2082 0.1506 0.1897 -0.0052 0.0109  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 96  MET B SD    
1795 C CE    . MET B 96  0.1700 0.1939 0.2372 -0.0060 0.0270  0.0311  ? ? ? ? ? ? 96  MET B CE    
1796 N N     . VAL B 97  0.1105 0.1276 0.1221 -0.0118 0.0077  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 97  VAL B N     
1797 C CA    . VAL B 97  0.1038 0.1239 0.1200 -0.0113 0.0032  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 97  VAL B CA    
1798 C C     . VAL B 97  0.0983 0.1343 0.1153 0.0028  0.0108  0.0026  ? ? ? ? ? ? 97  VAL B C     
1799 O O     . VAL B 97  0.1186 0.1652 0.1055 -0.0079 0.0203  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 97  VAL B O     
1800 C CB    . VAL B 97  0.1169 0.1039 0.1329 -0.0116 0.0074  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 97  VAL B CB    
1801 C CG1   . VAL B 97  0.1327 0.1151 0.1709 -0.0148 0.0197  0.0004  ? ? ? ? ? ? 97  VAL B CG1   
1802 C CG2   . VAL B 97  0.1594 0.1426 0.1433 0.0110  -0.0102 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 97  VAL B CG2   
1803 N N     . VAL B 98  0.0980 0.1469 0.1157 -0.0062 0.0032  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B N     
1804 C CA    . VAL B 98  0.1047 0.1353 0.1221 -0.0139 0.0029  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CA    
1805 C C     . VAL B 98  0.1142 0.1416 0.1129 -0.0212 -0.0019 0.0000  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B C     
1806 O O     . VAL B 98  0.1173 0.1565 0.1025 -0.0264 -0.0018 0.0017  ? ? ? ? ? ? 98  VAL B O     
1807 C CB    . VAL B 98  0.1213 0.1375 0.1333 -0.0046 -0.0059 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CB    
1808 C CG1   . VAL B 98  0.1399 0.1599 0.1469 -0.0168 -0.0232 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG1   
1809 C CG2   . VAL B 98  0.1319 0.1287 0.1829 0.0022  0.0106  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 98  VAL B CG2   
1810 N N     . ASN B 99  0.1142 0.1292 0.1200 -0.0219 -0.0066 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 99  ASN B N     
1811 C CA    . ASN B 99  0.1196 0.1318 0.1322 -0.0061 0.0058  0.0028  ? ? ? ? ? ? 99  ASN B CA    
1812 C C     . ASN B 99  0.1201 0.1419 0.1192 -0.0008 0.0036  0.0060  ? ? ? ? ? ? 99  ASN B C     
1813 O O     . ASN B 99  0.1169 0.1607 0.1345 0.0075  0.0068  0.0146  ? ? ? ? ? ? 99  ASN B O     
1814 C CB    . ASN B 99  0.1299 0.1344 0.1351 -0.0050 0.0012  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 99  ASN B CB    
1815 C CG    . ASN B 99  0.1295 0.1407 0.1277 -0.0139 -0.0034 0.0082  ? ? ? ? ? ? 99  ASN B CG    
1816 O OD1   . ASN B 99  0.1567 0.1389 0.1540 -0.0149 -0.0233 0.0200  ? ? ? ? ? ? 99  ASN B OD1   
1817 N ND2   . ASN B 99  0.1537 0.1670 0.1585 -0.0022 0.0221  0.0002  ? ? ? ? ? ? 99  ASN B ND2   
1818 N N     . GLU B 100 0.1177 0.1481 0.1338 -0.0056 0.0027  0.0061  ? ? ? ? ? ? 100 GLU B N     
1819 C CA    . GLU B 100 0.1267 0.1505 0.1223 -0.0064 -0.0005 0.0058  ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CA    
1820 C C     . GLU B 100 0.1351 0.1428 0.1303 -0.0076 -0.0063 0.0066  ? ? ? ? ? ? 100 GLU B C     
1821 O O     . GLU B 100 0.1233 0.1452 0.1313 -0.0104 0.0046  0.0024  ? ? ? ? ? ? 100 GLU B O     
1822 C CB    . GLU B 100 0.1438 0.1583 0.1162 0.0072  -0.0020 0.0040  ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CB    
1823 C CG    . GLU B 100 0.1486 0.1938 0.1448 0.0243  0.0050  0.0045  ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CG    
1824 C CD    . GLU B 100 0.1209 0.1923 0.1572 0.0007  0.0087  0.0086  ? ? ? ? ? ? 100 GLU B CD    
1825 O OE1   . GLU B 100 0.1337 0.1696 0.1763 0.0105  0.0107  0.0140  ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE1   
1826 O OE2   . GLU B 100 0.1240 0.2200 0.2135 0.0012  -0.0328 0.0141  ? ? ? ? ? ? 100 GLU B OE2   
1827 N N     . GLY B 101 0.1304 0.1455 0.1414 -0.0078 -0.0098 0.0029  ? ? ? ? ? ? 101 GLY B N     
1828 C CA    . GLY B 101 0.1418 0.1503 0.1541 -0.0163 -0.0111 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B CA    
1829 C C     . GLY B 101 0.1399 0.1433 0.1488 -0.0215 -0.0159 0.0058  ? ? ? ? ? ? 101 GLY B C     
1830 O O     . GLY B 101 0.1533 0.1583 0.1607 -0.0338 -0.0017 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B O     
1831 N N     A SER B 102 0.1463 0.1477 0.1515 -0.0271 -0.0154 0.0017  ? ? ? ? ? ? 102 SER B N     
1832 N N     B SER B 102 0.1335 0.1454 0.1440 -0.0268 -0.0136 0.0033  ? ? ? ? ? ? 102 SER B N     
1833 N N     C SER B 102 0.1446 0.1511 0.1560 -0.0247 -0.0163 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 102 SER B N     
1834 C CA    A SER B 102 0.1586 0.1418 0.1509 -0.0285 -0.0198 0.0058  ? ? ? ? ? ? 102 SER B CA    
1835 C CA    B SER B 102 0.1324 0.1361 0.1373 -0.0306 -0.0149 0.0094  ? ? ? ? ? ? 102 SER B CA    
1836 C CA    C SER B 102 0.1635 0.1473 0.1598 -0.0237 -0.0206 0.0001  ? ? ? ? ? ? 102 SER B CA    
1837 C C     A SER B 102 0.1521 0.1404 0.1411 -0.0290 -0.0154 0.0057  ? ? ? ? ? ? 102 SER B C     
1838 C C     B SER B 102 0.1369 0.1411 0.1350 -0.0277 -0.0138 0.0068  ? ? ? ? ? ? 102 SER B C     
1839 C C     C SER B 102 0.1536 0.1436 0.1461 -0.0260 -0.0167 0.0022  ? ? ? ? ? ? 102 SER B C     
1840 O O     A SER B 102 0.1578 0.1334 0.1369 -0.0252 -0.0151 0.0079  ? ? ? ? ? ? 102 SER B O     
1841 O O     B SER B 102 0.1379 0.1447 0.1333 -0.0220 -0.0128 0.0082  ? ? ? ? ? ? 102 SER B O     
1842 O O     C SER B 102 0.1639 0.1342 0.1420 -0.0187 -0.0159 0.0072  ? ? ? ? ? ? 102 SER B O     
1843 C CB    A SER B 102 0.1679 0.1457 0.1626 -0.0312 -0.0188 0.0046  ? ? ? ? ? ? 102 SER B CB    
1844 C CB    B SER B 102 0.1322 0.1369 0.1366 -0.0316 -0.0148 0.0116  ? ? ? ? ? ? 102 SER B CB    
1845 C CB    C SER B 102 0.1757 0.1598 0.1821 -0.0248 -0.0195 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 102 SER B CB    
1846 O OG    A SER B 102 0.1980 0.1627 0.1920 -0.0288 -0.0289 0.0081  ? ? ? ? ? ? 102 SER B OG    
1847 O OG    B SER B 102 0.0794 0.1167 0.1355 -0.0478 -0.0012 0.0243  ? ? ? ? ? ? 102 SER B OG    
1848 O OG    C SER B 102 0.2422 0.1858 0.2337 -0.0200 -0.0163 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 102 SER B OG    
1849 N N     . ASP B 103 0.1422 0.1405 0.1351 -0.0279 -0.0112 0.0055  ? ? ? ? ? ? 103 ASP B N     
1850 C CA    . ASP B 103 0.1569 0.1445 0.1320 -0.0175 -0.0033 0.0029  ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CA    
1851 C C     . ASP B 103 0.1618 0.1257 0.1257 -0.0089 0.0057  0.0091  ? ? ? ? ? ? 103 ASP B C     
1852 O O     . ASP B 103 0.1496 0.1269 0.1267 -0.0052 0.0083  0.0035  ? ? ? ? ? ? 103 ASP B O     
1853 C CB    . ASP B 103 0.1713 0.1423 0.1307 -0.0218 0.0078  0.0081  ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CB    
1854 C CG    . ASP B 103 0.1846 0.1606 0.1592 -0.0329 0.0107  0.0045  ? ? ? ? ? ? 103 ASP B CG    
1855 O OD1   . ASP B 103 0.2546 0.1485 0.1937 -0.0499 0.0435  0.0082  ? ? ? ? ? ? 103 ASP B OD1   
1856 O OD2   . ASP B 103 0.2030 0.1640 0.1722 -0.0282 0.0537  0.0162  ? ? ? ? ? ? 103 ASP B OD2   
1857 N N     . GLY B 104 0.1739 0.1193 0.1130 -0.0124 0.0088  0.0059  ? ? ? ? ? ? 104 GLY B N     
1858 C CA    . GLY B 104 0.1585 0.1274 0.1292 0.0008  0.0032  0.0064  ? ? ? ? ? ? 104 GLY B CA    
1859 C C     . GLY B 104 0.1560 0.1365 0.1294 0.0033  -0.0029 0.0023  ? ? ? ? ? ? 104 GLY B C     
1860 O O     . GLY B 104 0.1471 0.1415 0.1398 0.0053  -0.0149 0.0050  ? ? ? ? ? ? 104 GLY B O     
1861 N N     . GLY B 105 0.1458 0.1322 0.1087 0.0012  -0.0099 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B N     
1862 C CA    . GLY B 105 0.1528 0.1420 0.1251 0.0087  0.0049  0.0087  ? ? ? ? ? ? 105 GLY B CA    
1863 C C     . GLY B 105 0.1295 0.1359 0.1228 0.0124  -0.0021 0.0075  ? ? ? ? ? ? 105 GLY B C     
1864 O O     . GLY B 105 0.1392 0.1535 0.1172 0.0165  0.0122  0.0111  ? ? ? ? ? ? 105 GLY B O     
1865 N N     . GLN B 106 0.1265 0.1348 0.1234 0.0097  -0.0137 0.0066  ? ? ? ? ? ? 106 GLN B N     
1866 C CA    . GLN B 106 0.1368 0.1353 0.1243 0.0216  -0.0061 0.0043  ? ? ? ? ? ? 106 GLN B CA    
1867 C C     . GLN B 106 0.1584 0.1498 0.1367 0.0030  -0.0180 0.0045  ? ? ? ? ? ? 106 GLN B C     
1868 O O     . GLN B 106 0.1685 0.1771 0.1516 -0.0059 -0.0013 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B O     
1869 C CB    . GLN B 106 0.1176 0.1398 0.1259 0.0352  0.0009  0.0014  ? ? ? ? ? ? 106 GLN B CB    
1870 C CG    . GLN B 106 0.1415 0.1412 0.1385 0.0285  0.0004  0.0097  ? ? ? ? ? ? 106 GLN B CG    
1871 C CD    . GLN B 106 0.1015 0.1475 0.1383 -0.0057 0.0177  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 106 GLN B CD    
1872 O OE1   . GLN B 106 0.1199 0.1678 0.1347 0.0152  0.0112  0.0109  ? ? ? ? ? ? 106 GLN B OE1   
1873 N NE2   . GLN B 106 0.1352 0.1680 0.1717 0.0114  0.0152  0.0158  ? ? ? ? ? ? 106 GLN B NE2   
1874 N N     A SER B 107 0.1634 0.1552 0.1360 0.0077  -0.0179 0.0037  ? ? ? ? ? ? 107 SER B N     
1875 N N     B SER B 107 0.1515 0.1462 0.1215 0.0100  -0.0163 0.0011  ? ? ? ? ? ? 107 SER B N     
1876 C CA    A SER B 107 0.1817 0.1575 0.1551 0.0014  -0.0147 0.0004  ? ? ? ? ? ? 107 SER B CA    
1877 C CA    B SER B 107 0.1560 0.1404 0.1288 0.0042  -0.0065 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CA    
1878 C C     A SER B 107 0.1879 0.1582 0.1602 -0.0037 -0.0189 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 107 SER B C     
1879 C C     B SER B 107 0.1757 0.1499 0.1458 -0.0025 -0.0162 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 107 SER B C     
1880 O O     A SER B 107 0.2241 0.1692 0.1664 -0.0066 -0.0191 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 107 SER B O     
1881 O O     B SER B 107 0.2140 0.1617 0.1533 -0.0063 -0.0166 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 107 SER B O     
1882 C CB    A SER B 107 0.1854 0.1722 0.1692 0.0052  -0.0108 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CB    
1883 C CB    B SER B 107 0.1525 0.1445 0.1356 0.0097  -0.0030 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CB    
1884 O OG    A SER B 107 0.2445 0.2081 0.2257 -0.0045 -0.0205 0.0152  ? ? ? ? ? ? 107 SER B OG    
1885 O OG    B SER B 107 0.1264 0.1332 0.1005 0.0047  0.0197  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 107 SER B OG    
1886 N N     . VAL B 108 0.1626 0.1414 0.1605 0.0022  -0.0096 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B N     
1887 C CA    . VAL B 108 0.1452 0.1447 0.1423 -0.0087 -0.0020 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CA    
1888 C C     . VAL B 108 0.1371 0.1392 0.1537 -0.0104 -0.0055 0.0008  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B C     
1889 O O     . VAL B 108 0.1250 0.1400 0.1452 -0.0077 -0.0075 0.0082  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B O     
1890 C CB    . VAL B 108 0.1256 0.1461 0.1366 -0.0008 -0.0002 0.0037  ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CB    
1891 C CG1   . VAL B 108 0.1150 0.1424 0.1492 0.0044  -0.0008 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG1   
1892 C CG2   . VAL B 108 0.1528 0.1516 0.1432 -0.0050 0.0049  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG2   
1893 N N     . TYR B 109 0.1333 0.1354 0.1532 -0.0061 0.0085  0.0042  ? ? ? ? ? ? 109 TYR B N     
1894 C CA    . TYR B 109 0.1401 0.1482 0.1694 -0.0126 0.0069  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CA    
1895 C C     . TYR B 109 0.1377 0.1496 0.1578 -0.0102 0.0066  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B C     
1896 O O     . TYR B 109 0.1368 0.1534 0.1515 -0.0057 0.0133  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 109 TYR B O     
1897 C CB    . TYR B 109 0.1437 0.1586 0.1752 -0.0139 0.0109  0.0131  ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CB    
1898 C CG    . TYR B 109 0.1570 0.1610 0.1942 -0.0220 0.0139  0.0265  ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CG    
1899 C CD1   . TYR B 109 0.2653 0.1623 0.2330 -0.0324 -0.0040 0.0561  ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CD1   
1900 C CD2   . TYR B 109 0.2777 0.1872 0.2113 -0.0272 0.0162  0.0440  ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CD2   
1901 C CE1   . TYR B 109 0.2883 0.1879 0.2281 -0.0211 0.0013  0.0641  ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CE1   
1902 C CE2   . TYR B 109 0.3037 0.2228 0.2208 -0.0144 -0.0002 0.0581  ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CE2   
1903 C CZ    . TYR B 109 0.2696 0.2020 0.2028 -0.0189 -0.0145 0.0688  ? ? ? ? ? ? 109 TYR B CZ    
1904 O OH    . TYR B 109 0.3348 0.2427 0.2112 -0.0310 -0.0116 0.0664  ? ? ? ? ? ? 109 TYR B OH    
1905 N N     . HIS B 110 0.1316 0.1328 0.1492 -0.0099 0.0052  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B N     
1906 C CA    . HIS B 110 0.1438 0.1360 0.1394 -0.0140 -0.0075 0.0028  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CA    
1907 C C     . HIS B 110 0.1126 0.1308 0.1490 0.0042  -0.0085 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 110 HIS B C     
1908 O O     . HIS B 110 0.0952 0.1413 0.1579 0.0114  -0.0074 0.0019  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B O     
1909 C CB    . HIS B 110 0.1329 0.1277 0.1261 -0.0171 0.0001  0.0104  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CB    
1910 C CG    . HIS B 110 0.1490 0.1309 0.1417 -0.0092 -0.0134 0.0147  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CG    
1911 N ND1   . HIS B 110 0.1688 0.1470 0.1598 0.0018  -0.0045 0.0051  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B ND1   
1912 C CD2   . HIS B 110 0.1399 0.1361 0.1633 -0.0247 0.0000  0.0180  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CD2   
1913 C CE1   . HIS B 110 0.1676 0.1605 0.1560 -0.0139 -0.0358 0.0109  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B CE1   
1914 N NE2   . HIS B 110 0.1414 0.1516 0.1528 -0.0122 -0.0230 0.0219  ? ? ? ? ? ? 110 HIS B NE2   
1915 N N     A VAL B 111 0.1203 0.1354 0.1394 0.0015  -0.0126 0.0016  ? ? ? ? ? ? 111 VAL B N     
1916 N N     B VAL B 111 0.1227 0.1360 0.1432 0.0026  -0.0123 0.0024  ? ? ? ? ? ? 111 VAL B N     
1917 C CA    A VAL B 111 0.1286 0.1443 0.1375 -0.0007 -0.0089 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CA    
1918 C CA    B VAL B 111 0.1344 0.1411 0.1450 -0.0004 -0.0098 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CA    
1919 C C     A VAL B 111 0.1251 0.1416 0.1364 -0.0006 -0.0111 0.0054  ? ? ? ? ? ? 111 VAL B C     
1920 C C     B VAL B 111 0.1260 0.1411 0.1422 -0.0004 -0.0126 0.0065  ? ? ? ? ? ? 111 VAL B C     
1921 O O     A VAL B 111 0.1276 0.1493 0.1339 0.0039  -0.0019 0.0073  ? ? ? ? ? ? 111 VAL B O     
1922 O O     B VAL B 111 0.1206 0.1474 0.1455 0.0014  -0.0106 0.0109  ? ? ? ? ? ? 111 VAL B O     
1923 C CB    A VAL B 111 0.1210 0.1398 0.1408 0.0076  -0.0103 0.0015  ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CB    
1924 C CB    B VAL B 111 0.1279 0.1422 0.1520 0.0110  -0.0083 0.0017  ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CB    
1925 C CG1   A VAL B 111 0.1267 0.1682 0.1347 -0.0034 -0.0015 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG1   
1926 C CG1   B VAL B 111 0.1652 0.1385 0.1667 0.0057  0.0041  0.0051  ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG1   
1927 C CG2   A VAL B 111 0.1503 0.1616 0.1378 -0.0011 -0.0051 0.0112  ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG2   
1928 C CG2   B VAL B 111 0.1739 0.1624 0.1486 0.0062  -0.0170 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG2   
1929 N N     . HIS B 112 0.1145 0.1516 0.1368 -0.0034 -0.0082 0.0034  ? ? ? ? ? ? 112 HIS B N     
1930 C CA    . HIS B 112 0.1255 0.1531 0.1304 -0.0069 -0.0095 0.0011  ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CA    
1931 C C     . HIS B 112 0.1322 0.1406 0.1226 -0.0122 -0.0110 0.0100  ? ? ? ? ? ? 112 HIS B C     
1932 O O     . HIS B 112 0.1593 0.1536 0.1303 -0.0231 -0.0248 0.0160  ? ? ? ? ? ? 112 HIS B O     
1933 C CB    . HIS B 112 0.1520 0.1654 0.1357 0.0011  -0.0081 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CB    
1934 C CG    . HIS B 112 0.1704 0.1650 0.1290 -0.0176 -0.0081 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CG    
1935 N ND1   . HIS B 112 0.1480 0.1632 0.1315 -0.0245 -0.0214 0.0161  ? ? ? ? ? ? 112 HIS B ND1   
1936 C CD2   . HIS B 112 0.1698 0.1470 0.1709 -0.0051 0.0167  0.0025  ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CD2   
1937 C CE1   . HIS B 112 0.1633 0.1717 0.1822 0.0123  -0.0236 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 112 HIS B CE1   
1938 N NE2   . HIS B 112 0.1873 0.1710 0.1971 0.0096  -0.0292 0.0211  ? ? ? ? ? ? 112 HIS B NE2   
1939 N N     . LEU B 113 0.1138 0.1381 0.1247 -0.0096 -0.0053 0.0115  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B N     
1940 C CA    . LEU B 113 0.1168 0.1341 0.1276 -0.0025 0.0026  0.0107  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CA    
1941 C C     . LEU B 113 0.1252 0.1311 0.1196 0.0054  0.0061  0.0018  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B C     
1942 O O     . LEU B 113 0.1291 0.1424 0.1450 0.0162  0.0053  0.0211  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B O     
1943 C CB    . LEU B 113 0.1420 0.1358 0.1270 -0.0028 -0.0036 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CB    
1944 C CG    . LEU B 113 0.1506 0.1557 0.1460 0.0004  -0.0144 0.0066  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CG    
1945 C CD1   . LEU B 113 0.1502 0.1911 0.1584 0.0007  -0.0231 0.0116  ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CD1   
1946 C CD2   . LEU B 113 0.1862 0.1736 0.1732 -0.0163 -0.0106 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 113 LEU B CD2   
1947 N N     . HIS B 114 0.1179 0.1356 0.1344 0.0113  0.0009  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B N     
1948 C CA    . HIS B 114 0.1193 0.1432 0.1248 0.0033  0.0127  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CA    
1949 C C     . HIS B 114 0.1135 0.1510 0.1262 0.0075  0.0144  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B C     
1950 O O     . HIS B 114 0.1143 0.1638 0.1158 0.0087  0.0162  0.0001  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B O     
1951 C CB    . HIS B 114 0.1239 0.1389 0.1394 -0.0008 -0.0038 0.0004  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CB    
1952 C CG    . HIS B 114 0.1045 0.1467 0.1432 -0.0061 0.0117  0.0072  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CG    
1953 N ND1   . HIS B 114 0.1545 0.1534 0.1633 -0.0183 0.0103  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 114 HIS B ND1   
1954 C CD2   . HIS B 114 0.1193 0.1557 0.2057 -0.0072 -0.0001 0.0236  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CD2   
1955 C CE1   . HIS B 114 0.1034 0.1546 0.2102 -0.0120 -0.0238 0.0136  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B CE1   
1956 N NE2   . HIS B 114 0.1694 0.1758 0.2278 -0.0074 0.0069  0.0106  ? ? ? ? ? ? 114 HIS B NE2   
1957 N N     . VAL B 115 0.0996 0.1514 0.1316 0.0041  0.0117  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 115 VAL B N     
1958 C CA    . VAL B 115 0.1082 0.1513 0.1317 0.0040  0.0088  0.0017  ? ? ? ? ? ? 115 VAL B CA    
1959 C C     . VAL B 115 0.1087 0.1533 0.1210 0.0069  0.0112  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 115 VAL B C     
1960 O O     . VAL B 115 0.1292 0.1722 0.1131 0.0152  0.0131  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 115 VAL B O     
1961 C CB    . VAL B 115 0.1032 0.1449 0.1374 0.0022  0.0024  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 115 VAL B CB    
1962 C CG1   . VAL B 115 0.1079 0.1937 0.1662 -0.0198 0.0017  0.0204  ? ? ? ? ? ? 115 VAL B CG1   
1963 C CG2   . VAL B 115 0.1330 0.1540 0.1705 0.0060  0.0264  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 115 VAL B CG2   
1964 N N     . LEU B 116 0.0979 0.1595 0.1387 0.0180  0.0131  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N     
1965 C CA    . LEU B 116 0.0968 0.1640 0.1441 0.0140  0.0185  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA    
1966 C C     . LEU B 116 0.1146 0.1769 0.1590 0.0110  0.0096  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C     
1967 O O     . LEU B 116 0.1392 0.1773 0.1378 0.0162  0.0124  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O     
1968 C CB    . LEU B 116 0.1209 0.1854 0.1831 -0.0031 0.0127  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB    
1969 C CG    . LEU B 116 0.0852 0.1816 0.1835 0.0011  0.0151  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG    
1970 C CD1   . LEU B 116 0.0864 0.1794 0.2093 0.0171  0.0472  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1   
1971 C CD2   . LEU B 116 0.1535 0.1927 0.2159 0.0153  0.0356  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2   
1972 N N     . GLY B 117 0.1009 0.1727 0.1635 0.0061  0.0086  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B N     
1973 C CA    . GLY B 117 0.1013 0.2115 0.1768 0.0093  0.0051  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B CA    
1974 C C     . GLY B 117 0.0865 0.2068 0.1684 0.0163  0.0087  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B C     
1975 O O     . GLY B 117 0.0953 0.2267 0.1651 0.0136  0.0161  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B O     
1976 N N     . GLY B 118 0.0768 0.2220 0.1841 0.0183  0.0190  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B N     
1977 C CA    . GLY B 118 0.1116 0.2413 0.1942 0.0149  0.0328  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B CA    
1978 C C     . GLY B 118 0.1102 0.2427 0.1925 0.0228  0.0278  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B C     
1979 O O     . GLY B 118 0.1253 0.2670 0.1967 0.0301  0.0295  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 118 GLY B O     
1980 N N     . ARG B 119 0.1192 0.2360 0.1907 0.0252  0.0282  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B N     
1981 C CA    . ARG B 119 0.1285 0.2368 0.1856 0.0216  0.0162  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CA    
1982 C C     . ARG B 119 0.1248 0.2345 0.1833 0.0384  0.0097  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B C     
1983 O O     . ARG B 119 0.1216 0.2277 0.1962 0.0386  0.0148  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B O     
1984 C CB    . ARG B 119 0.1294 0.2426 0.1838 0.0136  0.0242  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CB    
1985 C CG    . ARG B 119 0.1485 0.2196 0.1690 0.0185  0.0189  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CG    
1986 C CD    . ARG B 119 0.1772 0.2067 0.1694 0.0003  0.0501  0.0045  ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CD    
1987 N NE    . ARG B 119 0.1850 0.2087 0.1741 0.0062  0.0353  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NE    
1988 C CZ    . ARG B 119 0.1296 0.2195 0.1759 0.0244  0.0119  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B CZ    
1989 N NH1   . ARG B 119 0.1850 0.2087 0.1693 0.0123  -0.0157 0.0008  ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NH1   
1990 N NH2   . ARG B 119 0.1541 0.2090 0.1766 -0.0070 0.0034  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 119 ARG B NH2   
1991 N N     . GLN B 120 0.1505 0.2457 0.1769 0.0381  0.0061  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B N     
1992 C CA    . GLN B 120 0.1308 0.2276 0.1771 0.0356  0.0048  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B CA    
1993 C C     . GLN B 120 0.1427 0.2241 0.1861 0.0293  0.0103  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B C     
1994 O O     . GLN B 120 0.1421 0.2255 0.1918 0.0334  0.0207  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B O     
1995 C CB    . GLN B 120 0.1654 0.2355 0.1768 0.0490  -0.0037 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B CB    
1996 C CG    . GLN B 120 0.1844 0.2327 0.1760 0.0414  -0.0274 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B CG    
1997 C CD    . GLN B 120 0.1739 0.2445 0.2200 0.0252  -0.0247 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B CD    
1998 O OE1   . GLN B 120 0.1751 0.2793 0.2734 0.0136  -0.0489 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B OE1   
1999 N NE2   . GLN B 120 0.1832 0.2517 0.2111 0.0464  -0.0164 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 120 GLN B NE2   
2000 N N     . MET B 121 0.1354 0.2178 0.1793 0.0373  0.0024  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 121 MET B N     
2001 C CA    . MET B 121 0.1431 0.2034 0.1678 0.0401  -0.0068 0.0036  ? ? ? ? ? ? 121 MET B CA    
2002 C C     . MET B 121 0.1495 0.2106 0.1716 0.0361  -0.0106 0.0014  ? ? ? ? ? ? 121 MET B C     
2003 O O     . MET B 121 0.1738 0.2250 0.1662 0.0099  -0.0154 0.0122  ? ? ? ? ? ? 121 MET B O     
2004 C CB    . MET B 121 0.1482 0.2120 0.1797 0.0607  -0.0128 0.0048  ? ? ? ? ? ? 121 MET B CB    
2005 C CG    . MET B 121 0.1724 0.2156 0.1599 0.0463  -0.0110 0.0013  ? ? ? ? ? ? 121 MET B CG    
2006 S SD    . MET B 121 0.1679 0.2266 0.1608 0.0478  0.0125  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 121 MET B SD    
2007 C CE    . MET B 121 0.1787 0.2113 0.1663 0.0291  -0.0069 0.0141  ? ? ? ? ? ? 121 MET B CE    
2008 N N     . HIS B 122 0.1364 0.1900 0.1691 0.0404  0.0016  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B N     
2009 C CA    . HIS B 122 0.1511 0.1875 0.1751 0.0444  -0.0063 0.0010  ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CA    
2010 C C     . HIS B 122 0.1515 0.1838 0.1619 0.0428  -0.0094 0.0037  ? ? ? ? ? ? 122 HIS B C     
2011 O O     . HIS B 122 0.1775 0.1913 0.1682 0.0485  -0.0145 0.0087  ? ? ? ? ? ? 122 HIS B O     
2012 C CB    . HIS B 122 0.1708 0.2050 0.1899 0.0440  0.0086  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CB    
2013 C CG    . HIS B 122 0.2065 0.2286 0.2400 0.0748  0.0198  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CG    
2014 N ND1   . HIS B 122 0.2536 0.3181 0.2935 0.0715  0.0565  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B ND1   
2015 C CD2   . HIS B 122 0.2093 0.2910 0.2981 0.0650  0.0514  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CD2   
2016 C CE1   . HIS B 122 0.2373 0.3024 0.3084 0.0698  0.0594  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CE1   
2017 N NE2   . HIS B 122 0.2823 0.3352 0.3053 0.0488  0.0620  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B NE2   
2018 N N     . TRP B 123 0.1390 0.1843 0.1502 0.0431  -0.0148 0.0034  ? ? ? ? ? ? 123 TRP B N     
2019 C CA    . TRP B 123 0.1418 0.1603 0.1490 0.0359  -0.0128 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CA    
2020 C C     . TRP B 123 0.1588 0.1660 0.1636 0.0360  -0.0168 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B C     
2021 O O     . TRP B 123 0.1653 0.1872 0.2076 0.0445  -0.0059 0.0082  ? ? ? ? ? ? 123 TRP B O     
2022 C CB    . TRP B 123 0.1406 0.1812 0.1514 0.0360  -0.0164 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CB    
2023 C CG    . TRP B 123 0.1495 0.1555 0.1458 0.0215  -0.0173 0.0008  ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CG    
2024 C CD1   . TRP B 123 0.1599 0.1760 0.1420 -0.0084 -0.0265 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CD1   
2025 C CD2   . TRP B 123 0.1274 0.1518 0.1289 0.0234  -0.0095 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CD2   
2026 N NE1   . TRP B 123 0.1575 0.1575 0.1334 0.0024  0.0024  0.0166  ? ? ? ? ? ? 123 TRP B NE1   
2027 C CE2   . TRP B 123 0.1616 0.1488 0.1324 0.0107  -0.0068 0.0087  ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CE2   
2028 C CE3   . TRP B 123 0.0852 0.1748 0.1539 0.0167  -0.0355 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CE3   
2029 C CZ2   . TRP B 123 0.1289 0.1464 0.1465 0.0007  -0.0152 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CZ2   
2030 C CZ3   . TRP B 123 0.1017 0.1637 0.1459 0.0265  0.0080  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CZ3   
2031 C CH2   . TRP B 123 0.1134 0.1494 0.1298 -0.0200 0.0075  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 123 TRP B CH2   
2032 N N     . PRO B 124 0.1610 0.1524 0.1609 0.0313  -0.0085 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B N     
2033 C CA    . PRO B 124 0.1631 0.1481 0.1521 0.0250  -0.0106 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CA    
2034 C C     . PRO B 124 0.1629 0.1373 0.1354 0.0211  -0.0067 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B C     
2035 O O     . PRO B 124 0.1610 0.1610 0.1398 0.0287  -0.0076 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B O     
2036 C CB    . PRO B 124 0.1613 0.1561 0.1608 0.0197  0.0056  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CB    
2037 C CG    . PRO B 124 0.1644 0.1531 0.1775 0.0212  -0.0197 0.0038  ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CG    
2038 C CD    . PRO B 124 0.1694 0.1596 0.1805 0.0329  -0.0218 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 124 PRO B CD    
2039 N N     . PRO B 125 0.1471 0.1390 0.1264 0.0144  -0.0014 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B N     
2040 C CA    . PRO B 125 0.1426 0.1345 0.1278 0.0012  -0.0036 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CA    
2041 C C     . PRO B 125 0.1454 0.1526 0.1394 0.0023  -0.0046 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B C     
2042 O O     . PRO B 125 0.1271 0.1608 0.1443 0.0058  -0.0084 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B O     
2043 C CB    . PRO B 125 0.1503 0.1339 0.1241 0.0028  0.0120  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CB    
2044 C CG    . PRO B 125 0.1344 0.1443 0.1192 0.0109  0.0092  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CG    
2045 C CD    . PRO B 125 0.1541 0.1389 0.1277 0.0136  0.0075  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 125 PRO B CD    
2046 N N     . GLY B 126 0.1357 0.1506 0.1510 0.0001  -0.0152 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B N     
2047 C CA    . GLY B 126 0.1523 0.1686 0.1429 -0.0105 -0.0087 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B CA    
2048 C C     . GLY B 126 0.1540 0.1776 0.1388 -0.0141 -0.0155 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B C     
2049 O O     . GLY B 126 0.1618 0.1765 0.1408 -0.0290 -0.0061 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B O     
2050 O OXT   . GLY B 126 0.1863 0.2045 0.1484 -0.0245 -0.0149 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 126 GLY B OXT   
2051 P P     . AMP C .   0.1646 0.2310 0.1812 -0.0193 0.0010  0.0056  ? ? ? ? ? ? 127 AMP A P     
2052 O O1P   . AMP C .   0.2055 0.3061 0.3089 0.0282  0.0078  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A O1P   
2053 O O2P   . AMP C .   0.1933 0.2266 0.4316 -0.0067 -0.0675 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A O2P   
2054 O O3P   . AMP C .   0.1088 0.2166 0.1989 -0.0004 -0.0263 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A O3P   
2055 O "O5'" . AMP C .   0.2494 0.2830 0.2734 -0.0140 -0.0084 0.0329  ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "O5'" 
2056 C "C5'" . AMP C .   0.2206 0.2617 0.1801 -0.0442 -0.0039 0.0160  ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "C5'" 
2057 C "C4'" . AMP C .   0.1918 0.2061 0.1698 -0.0133 -0.0254 0.0047  ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "C4'" 
2058 O "O4'" . AMP C .   0.1570 0.1663 0.1960 -0.0008 0.0052  0.0124  ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "O4'" 
2059 C "C3'" . AMP C .   0.1201 0.1730 0.1667 -0.0077 -0.0127 0.0036  ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "C3'" 
2060 O "O3'" . AMP C .   0.1227 0.1490 0.1412 -0.0006 -0.0021 0.0069  ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "O3'" 
2061 C "C2'" . AMP C .   0.1242 0.1737 0.1811 0.0071  0.0120  0.0081  ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "C2'" 
2062 O "O2'" . AMP C .   0.1752 0.1669 0.1672 -0.0008 -0.0174 0.0192  ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "O2'" 
2063 C "C1'" . AMP C .   0.1304 0.1671 0.1807 0.0090  0.0058  0.0014  ? ? ? ? ? ? 127 AMP A "C1'" 
2064 N N9    . AMP C .   0.1076 0.1957 0.1942 -0.0198 0.0220  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A N9    
2065 C C8    . AMP C .   0.1256 0.1791 0.2000 0.0070  -0.0080 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A C8    
2066 N N7    . AMP C .   0.1681 0.2073 0.2173 -0.0014 0.0207  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A N7    
2067 C C5    . AMP C .   0.1620 0.1906 0.1766 -0.0119 0.0143  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A C5    
2068 C C6    . AMP C .   0.1867 0.1695 0.1490 -0.0260 0.0091  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A C6    
2069 N N6    . AMP C .   0.2370 0.1821 0.1545 -0.0372 -0.0086 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A N6    
2070 N N1    . AMP C .   0.1577 0.1701 0.1459 -0.0027 0.0056  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A N1    
2071 C C2    . AMP C .   0.1663 0.1876 0.1506 0.0051  0.0136  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A C2    
2072 N N3    . AMP C .   0.1581 0.1589 0.1545 -0.0241 0.0183  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A N3    
2073 C C4    . AMP C .   0.1514 0.1678 0.1742 -0.0067 0.0109  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 127 AMP A C4    
2074 O O     . HOH D .   0.2270 0.2386 0.2158 0.0550  0.0310  0.0612  ? ? ? ? ? ? 128 HOH A O     
2075 O O     . HOH D .   0.3545 0.3990 0.2962 -0.1404 0.0432  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 129 HOH A O     
2076 O O     . HOH D .   0.1717 0.1368 0.1348 -0.0140 0.0069  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 130 HOH A O     
2077 O O     . HOH D .   0.3087 0.3168 0.2370 0.0471  -0.0080 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 131 HOH A O     
2078 O O     . HOH D .   0.1282 0.3277 0.2376 0.0092  0.0033  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 132 HOH A O     
2079 O O     . HOH D .   0.1955 0.3306 0.1442 -0.0238 0.0287  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 133 HOH A O     
2080 O O     . HOH D .   0.4345 0.2522 0.2124 0.0074  0.0478  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 134 HOH A O     
2081 O O     . HOH D .   0.1550 0.5611 0.3351 -0.1098 -0.0274 0.0912  ? ? ? ? ? ? 135 HOH A O     
2082 O O     . HOH D .   0.4532 0.3370 0.4097 -0.1207 0.0954  0.0482  ? ? ? ? ? ? 136 HOH A O     
2083 O O     . HOH D .   0.1435 0.1776 0.1686 -0.0226 -0.0542 0.0108  ? ? ? ? ? ? 137 HOH A O     
2084 O O     . HOH D .   0.3000 0.2895 0.3230 -0.0410 0.0365  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 138 HOH A O     
2085 O O     . HOH D .   0.2843 0.6015 0.3150 -0.0621 0.0427  -0.1711 ? ? ? ? ? ? 139 HOH A O     
2086 O O     . HOH D .   0.5482 0.3241 0.2590 -0.0323 0.0895  0.0006  ? ? ? ? ? ? 140 HOH A O     
2087 O O     . HOH D .   0.0952 0.2510 0.3239 -0.0041 -0.0457 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 141 HOH A O     
2088 O O     . HOH D .   0.2647 0.3543 0.6759 -0.1008 -0.1651 0.1911  ? ? ? ? ? ? 142 HOH A O     
2089 O O     . HOH D .   0.2296 0.1568 0.1469 -0.0409 0.0394  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 143 HOH A O     
2090 O O     . HOH D .   0.1587 0.2990 0.2631 -0.0169 0.0374  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 144 HOH A O     
2091 O O     . HOH D .   0.3079 0.2531 0.1237 -0.0547 0.0578  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 145 HOH A O     
2092 O O     . HOH D .   0.1490 0.2210 0.1999 0.0077  -0.0184 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 146 HOH A O     
2093 O O     . HOH D .   0.1752 0.2638 0.2317 0.0092  0.0521  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 147 HOH A O     
2094 O O     . HOH D .   0.3384 0.2992 0.2423 0.0905  0.0624  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 148 HOH A O     
2095 O O     . HOH D .   0.2460 0.5086 0.7626 0.0347  0.0992  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 149 HOH A O     
2096 O O     . HOH D .   0.3683 0.4183 0.2752 -0.1209 0.0686  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 150 HOH A O     
2097 O O     . HOH D .   0.6446 0.8176 0.4071 -0.0566 -0.0576 0.0919  ? ? ? ? ? ? 151 HOH A O     
2098 O O     . HOH D .   0.1142 0.1634 0.2003 -0.0324 0.0148  0.0097  ? ? ? ? ? ? 152 HOH A O     
2099 O O     . HOH D .   0.2569 0.1633 0.1452 -0.0508 0.0410  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 153 HOH A O     
2100 O O     . HOH D .   0.3038 0.5103 0.5901 0.1016  -0.1330 -0.1804 ? ? ? ? ? ? 154 HOH A O     
2101 O O     . HOH D .   0.1507 0.2695 0.1881 -0.0328 0.0388  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 155 HOH A O     
2102 O O     . HOH D .   0.1870 0.5197 0.3624 0.0619  -0.0273 0.0117  ? ? ? ? ? ? 156 HOH A O     
2103 O O     . HOH D .   0.1639 0.1674 0.1379 0.0200  0.0154  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 157 HOH A O     
2104 O O     . HOH D .   0.3618 0.6547 0.2489 0.2774  -0.0213 0.0042  ? ? ? ? ? ? 158 HOH A O     
2105 O O     . HOH D .   0.1471 0.1616 0.2034 0.0054  -0.0227 0.0354  ? ? ? ? ? ? 159 HOH A O     
2106 O O     . HOH D .   0.1418 0.2567 0.1874 0.0376  -0.0015 0.0656  ? ? ? ? ? ? 160 HOH A O     
2107 O O     . HOH D .   0.6630 0.3098 0.8102 -0.0516 -0.2069 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 161 HOH A O     
2108 O O     . HOH D .   0.3063 0.1391 0.2044 -0.0317 0.0492  0.0077  ? ? ? ? ? ? 162 HOH A O     
2109 O O     . HOH D .   0.1598 0.2556 0.2107 0.0461  -0.0096 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 163 HOH A O     
2110 O O     . HOH D .   0.1708 0.2188 0.2268 -0.0024 -0.0210 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 164 HOH A O     
2111 O O     . HOH D .   0.2172 0.1719 0.2436 -0.0012 0.0162  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 165 HOH A O     
2112 O O     . HOH D .   0.3357 0.4312 1.1237 0.0801  0.2213  -0.1812 ? ? ? ? ? ? 166 HOH A O     
2113 O O     . HOH D .   0.2869 0.4741 0.3522 -0.2439 0.0617  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 167 HOH A O     
2114 O O     . HOH D .   0.5717 0.5226 0.5781 0.0108  -0.0581 0.0719  ? ? ? ? ? ? 168 HOH A O     
2115 O O     . HOH D .   0.1994 0.4161 0.2041 -0.0215 0.0146  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 169 HOH A O     
2116 O O     . HOH D .   0.2472 0.3474 0.3314 -0.0253 -0.0127 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 170 HOH A O     
2117 O O     . HOH D .   0.2477 0.2155 0.3535 -0.0830 0.0550  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 171 HOH A O     
2118 O O     . HOH D .   0.4901 0.3611 0.6834 0.0670  0.1621  0.1452  ? ? ? ? ? ? 172 HOH A O     
2119 O O     . HOH D .   0.6300 0.3225 0.6598 0.0276  -0.0608 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 173 HOH A O     
2120 O O     . HOH D .   0.2317 0.2790 0.5471 -0.0218 -0.0277 -0.2272 ? ? ? ? ? ? 174 HOH A O     
2121 O O     . HOH D .   0.3532 0.3226 0.6424 0.0229  0.1054  0.0416  ? ? ? ? ? ? 175 HOH A O     
2122 O O     . HOH D .   0.4141 0.2166 0.2706 0.0924  -0.0851 0.0226  ? ? ? ? ? ? 176 HOH A O     
2123 O O     . HOH D .   0.7060 0.4714 0.2612 0.1080  0.0507  0.0578  ? ? ? ? ? ? 177 HOH A O     
2124 O O     . HOH D .   0.3674 0.3898 0.8556 -0.1693 0.2853  -0.1352 ? ? ? ? ? ? 178 HOH A O     
2125 O O     . HOH D .   0.4288 0.6165 0.5093 -0.0791 -0.0823 -0.1572 ? ? ? ? ? ? 179 HOH A O     
2126 O O     . HOH D .   0.4605 0.5021 0.2275 -0.0123 0.0635  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 180 HOH A O     
2127 O O     . HOH D .   0.1686 0.3332 0.2973 0.0314  -0.0498 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 181 HOH A O     
2128 O O     . HOH D .   0.1347 0.3227 0.3655 0.0032  0.0419  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 182 HOH A O     
2129 O O     . HOH D .   0.7671 0.3535 0.6891 0.1759  -0.0108 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 183 HOH A O     
2130 O O     . HOH D .   0.4941 0.3327 0.4168 -0.0609 0.0422  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 184 HOH A O     
2131 O O     . HOH D .   0.3879 0.3891 0.3289 -0.0197 0.0867  0.0534  ? ? ? ? ? ? 185 HOH A O     
2132 O O     . HOH D .   0.2512 0.4094 0.2031 0.0836  0.0382  0.0126  ? ? ? ? ? ? 186 HOH A O     
2133 O O     . HOH D .   0.2123 0.3312 0.3286 -0.0196 0.1004  0.0591  ? ? ? ? ? ? 187 HOH A O     
2134 O O     . HOH D .   0.3173 0.2490 0.3953 -0.0047 0.1145  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 188 HOH A O     
2135 O O     . HOH D .   0.1898 0.4992 0.3793 -0.0018 0.0723  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 189 HOH A O     
2136 O O     . HOH D .   0.2750 0.2778 0.2727 0.0305  -0.0796 0.0735  ? ? ? ? ? ? 190 HOH A O     
2137 O O     . HOH D .   0.2606 0.3814 0.4204 -0.0077 -0.0217 0.0181  ? ? ? ? ? ? 191 HOH A O     
2138 O O     . HOH D .   0.4953 0.3264 0.5127 -0.1163 0.0178  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A O     
2139 O O     . HOH D .   0.2250 0.2955 0.1112 0.0357  -0.0047 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A O     
2140 O O     . HOH D .   0.4038 0.3520 0.3181 0.0682  -0.0691 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A O     
2141 O O     . HOH D .   0.3140 0.7067 0.5809 0.1861  0.0303  0.2661  ? ? ? ? ? ? 195 HOH A O     
2142 O O     . HOH D .   0.1709 0.2470 0.2878 -0.0055 0.0427  0.0610  ? ? ? ? ? ? 196 HOH A O     
2143 O O     . HOH D .   0.4325 0.5411 0.6986 0.1884  -0.1992 -0.3104 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A O     
2144 O O     . HOH D .   0.6886 0.2775 0.2919 -0.0595 0.1589  0.0010  ? ? ? ? ? ? 198 HOH A O     
2145 O O     . HOH D .   0.4938 0.2559 0.6804 -0.0118 -0.1056 0.0258  ? ? ? ? ? ? 199 HOH A O     
2146 O O     . HOH D .   0.4508 0.5510 0.5090 -0.0236 0.1325  0.0867  ? ? ? ? ? ? 200 HOH A O     
2147 O O     . HOH D .   0.1274 0.2411 0.3869 -0.0104 -0.0159 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O     
2148 O O     . HOH D .   0.7376 0.4389 0.3376 -0.0276 0.0741  0.0566  ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O     
2149 O O     . HOH D .   0.4447 0.5909 0.6366 0.0352  0.1120  0.1389  ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O     
2150 O O     . HOH D .   0.3773 0.1924 0.1943 -0.0622 0.0665  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O     
2151 O O     . HOH D .   0.1077 0.2536 0.2082 0.0316  -0.0111 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O     
2152 O O     . HOH D .   0.4600 0.1783 0.2334 -0.0976 0.0724  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O     
2153 O O     . HOH D .   0.6913 0.5629 0.8790 0.1522  0.1815  0.3924  ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O     
2154 O O     . HOH D .   0.2967 0.2182 0.1646 -0.0873 0.0526  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O     
2155 O O     . HOH D .   0.5215 0.2894 0.6369 -0.0340 -0.0539 -0.1424 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O     
2156 O O     . HOH D .   0.6777 0.4746 0.6244 -0.2393 0.1066  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O     
2157 O O     . HOH D .   0.5138 0.1809 0.6081 0.0438  -0.0781 0.1027  ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O     
2158 O O     . HOH D .   0.2242 0.1793 0.2008 0.0006  -0.0030 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O     
2159 O O     . HOH D .   0.3425 0.1706 0.3019 0.0040  -0.0841 0.0145  ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O     
2160 O O     . HOH D .   0.5357 0.3605 0.5537 -0.0123 0.0156  0.0460  ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O     
2161 O O     . HOH D .   1.0443 0.6895 0.2602 -0.1286 -0.0123 0.0743  ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O     
2162 O O     . HOH D .   0.3659 0.8308 0.3183 0.1881  0.0302  0.0843  ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O     
2163 O O     . HOH D .   0.5683 0.7604 0.2303 0.3181  0.0715  0.0008  ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O     
2164 O O     . HOH D .   0.8217 0.3971 0.3940 0.0310  0.1224  0.0991  ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O     
2165 O O     . HOH D .   0.3813 0.2913 0.1973 -0.1183 0.0263  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O     
2166 O O     . HOH D .   0.3911 0.6902 1.0132 -0.1739 0.1789  -0.3710 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O     
2167 O O     . HOH D .   0.1594 0.5157 0.1964 0.0496  -0.0287 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O     
2168 O O     . HOH D .   0.2105 0.7044 0.4161 0.0766  0.1115  -0.1168 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O     
2169 O O     . HOH D .   0.1668 0.4308 0.2251 -0.0257 0.0247  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O     
2170 O O     . HOH D .   0.9375 0.3927 0.7964 -0.0708 0.3087  -0.3385 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O     
2171 O O     . HOH D .   0.6349 0.4355 0.5482 0.1228  -0.2034 0.1394  ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O     
2172 O O     . HOH D .   0.2494 0.2250 0.2087 -0.0109 -0.0240 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O     
2173 O O     . HOH D .   0.4550 0.8029 0.2599 0.3655  0.0045  0.0302  ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O     
2174 O O     . HOH D .   0.3025 0.2154 0.3062 0.0389  0.0717  0.0365  ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O     
2175 O O     . HOH D .   0.4000 0.6580 0.6284 0.0244  0.0524  0.0770  ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O     
2176 O O     . HOH D .   0.6992 0.4300 0.6368 -0.0458 0.0375  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O     
2177 O O     . HOH D .   0.5275 0.3737 0.3001 0.1783  -0.1728 0.0134  ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O     
2178 O O     . HOH D .   0.1954 0.3022 0.4387 -0.0549 0.1031  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O     
2179 O O     . HOH D .   0.3457 0.1589 0.2810 0.0082  0.0420  0.0285  ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O     
2180 O O     . HOH D .   0.3264 0.3549 0.3395 0.0101  0.0332  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O     
2181 O O     . HOH D .   0.3376 0.8101 0.6650 0.1588  -0.1462 -0.3037 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O     
2182 O O     . HOH D .   0.3154 0.3215 0.2167 -0.0502 0.0101  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O     
2183 O O     . HOH D .   0.6589 0.4752 0.9143 -0.2674 -0.3494 0.1789  ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O     
2184 O O     . HOH D .   0.4275 1.1262 0.8994 -0.2485 -0.2108 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O     
2185 O O     . HOH D .   0.3427 0.3580 0.4617 0.0294  -0.0752 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O     
2186 O O     . HOH D .   0.9930 0.7048 0.4810 -0.3420 0.2244  -0.1674 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O     
2187 O O     . HOH D .   0.2746 0.5239 0.6198 -0.1256 0.0280  -0.1536 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O     
2188 O O     . HOH D .   0.4956 0.3511 0.5319 -0.0701 0.0923  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O     
2189 O O     . HOH D .   0.9249 0.7233 0.4872 0.2798  0.0968  0.0439  ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O     
2190 O O     . HOH D .   0.9942 0.3693 0.4781 -0.2427 0.1766  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O     
2191 O O     . HOH D .   0.4940 0.4394 0.6215 0.0860  0.1337  0.0211  ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O     
2192 O O     . HOH D .   0.3783 0.3302 0.3944 -0.0521 0.0436  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O     
2193 O O     . HOH D .   0.7547 0.6292 0.4118 -0.1356 -0.2353 0.1711  ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O     
2194 O O     . HOH D .   1.0105 0.5980 0.4474 0.2529  0.2931  0.1284  ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O     
2195 O O     . HOH D .   0.7796 0.6402 0.3165 -0.2005 -0.2539 0.0939  ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O     
2196 O O     . HOH D .   0.5034 0.4978 0.5123 -0.2870 -0.0095 0.0059  ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O     
2197 O O     . HOH D .   0.3311 0.4227 0.3866 0.0135  0.0826  0.0362  ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O     
2198 O O     . HOH D .   0.6913 0.3440 0.7924 0.1176  -0.0286 0.0129  ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O     
2199 O O     . HOH D .   0.2716 0.2977 0.2942 -0.0436 -0.0453 0.0644  ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O     
2200 O O     . HOH D .   0.5015 0.3740 0.6354 0.0286  0.2318  0.1874  ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O     
2201 O O     . HOH D .   0.6842 0.7057 0.5977 0.0659  -0.1435 0.1525  ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O     
2202 O O     . HOH D .   0.1992 0.3091 0.3417 -0.0549 -0.0449 0.1199  ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O     
2203 O O     . HOH D .   0.4527 0.8998 0.9573 0.3531  0.1266  0.3141  ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O     
2204 O O     . HOH D .   0.2902 0.3208 0.4526 0.0147  0.1090  0.0049  ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O     
2205 O O     . HOH D .   0.3556 0.3592 0.2969 0.0198  -0.0501 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O     
2206 O O     . HOH D .   0.5706 0.3025 0.2560 0.0153  0.0207  0.0731  ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O     
2207 O O     . HOH D .   0.4062 0.2094 0.2566 0.0589  0.0460  0.0407  ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O     
2208 O O     . HOH D .   0.8138 0.4626 1.1120 0.2769  -0.1096 -0.2228 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O     
2209 O O     . HOH D .   0.5000 0.4493 0.7470 -0.1777 0.0829  -0.1327 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O     
2210 O O     . HOH D .   0.3615 0.8018 0.6784 0.2196  -0.2137 -0.3836 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O     
2211 O O     . HOH D .   0.6446 0.6513 0.5612 -0.3070 -0.0001 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O     
2212 O O     . HOH D .   0.5112 0.6564 0.5863 0.0164  0.0998  0.0866  ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O     
2213 O O     . HOH D .   0.6842 0.3885 0.5922 0.1445  -0.2064 0.0952  ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O     
2214 O O     . HOH D .   0.3602 0.3589 0.2515 -0.0978 -0.0159 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O     
2215 O O     . HOH D .   0.4054 0.6863 0.3834 0.1475  -0.0979 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O     
2216 O O     . HOH D .   0.8278 0.5723 0.7411 -0.2879 0.3353  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O     
2217 O O     . HOH D .   0.5727 0.4241 0.4952 0.0096  -0.0867 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O     
2218 O O     . HOH D .   0.2453 0.9222 0.9952 0.0635  0.0358  0.3551  ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O     
2219 O O     . HOH D .   0.4117 0.4021 0.5656 0.1314  0.1818  0.0158  ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O     
2220 O O     . HOH D .   0.5110 0.6221 0.6667 -0.0701 0.1009  0.1945  ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O     
2221 O O     . HOH D .   0.9054 0.7461 0.3928 -0.2547 -0.1563 0.0547  ? ? ? ? ? ? 280 HOH A O     
2222 O O     . HOH D .   0.6646 0.9269 0.5241 -0.0424 0.0515  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A O     
2223 O O     . HOH D .   0.4883 0.5856 0.3443 0.0942  -0.0283 0.0053  ? ? ? ? ? ? 286 HOH A O     
2224 O O     . HOH D .   0.1117 0.8295 0.8365 0.0432  0.0342  0.2731  ? ? ? ? ? ? 287 HOH A O     
2225 O O     . HOH D .   0.3358 0.7896 0.6589 0.2042  -0.0479 0.2610  ? ? ? ? ? ? 288 HOH A O     
2226 O O     . HOH D .   0.3705 0.4073 0.8374 0.1094  -0.1990 -0.1924 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A O     
2227 O O     . HOH D .   0.3816 0.8619 0.5186 -0.2550 0.0882  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A O     
2228 O O     . HOH D .   0.1941 1.0166 1.0419 -0.0393 -0.1151 -0.4215 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A O     
2229 O O     . HOH D .   0.8818 0.9353 1.0132 0.1704  -0.0066 -0.4631 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A O     
2230 O O     . HOH D .   0.3980 0.4477 0.7753 0.2131  -0.1091 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A O     
2231 O O     . HOH D .   0.4881 0.5005 0.8696 -0.0634 0.4340  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O     
2232 O O     . HOH D .   0.1643 0.3086 0.2583 0.0123  0.0825  0.0471  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O     
2233 O O     . HOH D .   0.6366 0.2634 0.2672 -0.0055 0.0069  0.0529  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O     
2234 O O     . HOH D .   0.4688 0.3352 0.9449 -0.0912 -0.2804 0.0881  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O     
2235 O O     . HOH D .   0.5198 0.3891 1.1081 -0.0231 0.0716  -0.1500 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O     
2236 O O     . HOH D .   0.5265 0.3796 0.5215 -0.0637 -0.1846 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O     
2237 O O     . HOH D .   0.4430 0.3383 0.4462 -0.0707 0.0847  -0.1667 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O     
2238 O O     . HOH D .   0.3684 0.2538 0.6401 -0.0718 -0.0582 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O     
2239 O O     . HOH D .   0.2631 0.3922 0.3193 -0.0724 0.0263  0.0557  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O     
2240 O O     . HOH D .   0.3695 0.9815 0.4963 -0.1917 0.0908  0.2704  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O     
2241 O O     . HOH D .   0.7750 1.0443 0.6145 -0.4227 0.2322  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O     
2242 O O     . HOH D .   0.3327 0.4807 0.4654 -0.0223 0.0581  0.0476  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O     
2243 O O     . HOH D .   0.6218 0.9422 0.3405 -0.0951 -0.0945 0.1084  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O     
2244 O O     . HOH D .   0.3734 0.9344 0.4378 -0.1467 -0.0844 0.0307  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O     
2245 O O     . HOH D .   0.2211 0.3397 0.9071 -0.1196 -0.0101 -0.2089 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O     
2246 O O     . HOH D .   0.5902 0.6391 0.6174 -0.0933 -0.0834 0.1827  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O     
2247 O O     . HOH D .   0.8528 0.5805 0.3736 0.0176  0.1603  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O     
2248 O O     . HOH D .   0.4142 0.9099 0.8483 -0.1927 0.0896  -0.1748 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O     
2249 O O     . HOH D .   0.2393 0.2032 0.2784 0.0652  -0.0505 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O     
2250 O O     . HOH D .   0.2163 0.2828 0.2448 -0.0780 -0.0258 0.0824  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O     
2251 O O     . HOH D .   0.7245 0.3562 0.3195 0.2310  0.0912  0.1556  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O     
2252 O O     . HOH D .   0.4076 0.4475 0.4948 0.0301  -0.0001 -0.1360 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O     
2253 O O     . HOH D .   0.4738 0.5669 0.4463 0.2914  -0.0228 0.1150  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O     
2254 O O     . HOH D .   0.9960 0.6519 0.5128 -0.1868 -0.3010 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O     
2255 O O     . HOH D .   0.5060 0.9048 0.4748 0.3478  -0.0802 -0.1455 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O     
2256 O O     . HOH D .   0.5721 0.9688 0.3485 0.0323  0.1190  -0.2498 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O     
2257 O O     . HOH D .   0.3070 0.9558 0.3344 0.0694  0.0397  0.0875  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O     
2258 O O     . HOH D .   0.3948 0.3804 0.5260 -0.0705 -0.0289 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O     
2259 O O     . HOH D .   0.4640 0.6263 0.5094 -0.0406 0.1677  -0.1012 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O     
2260 O O     . HOH D .   0.5783 1.0517 0.3108 -0.3544 0.1337  -0.2539 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O     
2261 O O     . HOH D .   0.2356 0.8635 0.6304 0.1123  -0.0778 0.0504  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O     
2262 O O     . HOH D .   0.3846 0.6615 0.5043 0.0397  0.0589  0.1899  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O     
2263 O O     . HOH D .   0.5235 0.5166 0.8567 0.1110  0.4827  0.1019  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O     
2264 O O     . HOH D .   0.4519 0.9397 0.8690 0.1926  0.0903  0.0190  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O     
2265 O O     . HOH D .   0.0968 0.1870 0.1094 -0.0039 0.0085  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O     
2266 O O     . HOH D .   0.7306 0.4649 0.4616 -0.0590 0.0986  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O     
2267 O O     . HOH D .   0.4201 0.8008 0.9318 -0.1204 -0.2281 0.2910  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O     
2268 O O     . HOH D .   0.5836 0.4273 0.8368 0.0451  -0.1508 -0.1274 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O     
2269 O O     . HOH D .   0.9625 1.0711 0.3856 -0.3037 -0.0941 0.0054  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O     
2270 O O     . HOH D .   0.4293 0.8347 0.6318 -0.0567 -0.3404 0.0466  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O     
2271 O O     . HOH D .   0.6273 0.7500 0.3877 -0.0762 -0.0245 0.0038  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O     
2272 O O     . HOH D .   0.9119 0.4863 0.5085 -0.0011 -0.2885 0.2331  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O     
2273 O O     . HOH D .   0.4522 0.3724 0.5019 -0.0768 -0.1982 0.0789  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O     
2274 O O     . HOH D .   0.4863 0.3887 0.9690 -0.1324 0.2774  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O     
2275 O O     . HOH D .   0.3301 1.1704 0.7247 0.2179  0.2724  0.1649  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O     
2276 O O     . HOH D .   0.4114 0.5404 0.4790 0.1808  -0.0619 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O     
2277 O O     . HOH D .   0.4956 0.6769 0.6161 -0.0820 0.0021  0.0782  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O     
2278 O O     . HOH D .   0.6461 0.4972 0.8492 -0.0237 0.3015  0.2356  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O     
2279 O O     . HOH D .   0.3771 0.7853 0.9484 0.1409  -0.2349 -0.1327 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O     
2280 O O     . HOH D .   0.5564 0.8696 0.6203 0.1591  -0.2091 0.1213  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O     
2281 O O     . HOH D .   0.3044 0.6290 0.8759 -0.0261 -0.0471 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O     
2282 O O     . HOH D .   0.6638 0.7673 0.4583 0.0337  -0.2209 0.0909  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O     
2283 O O     . HOH D .   0.5736 0.7388 0.6025 -0.1732 0.0423  0.0638  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O     
2284 O O     . HOH D .   0.5439 0.6878 0.4368 0.1473  0.1600  0.0220  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O     
2285 O O     . HOH D .   0.4223 0.3832 0.7413 -0.0138 0.1173  0.0344  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O     
2286 O O     . HOH E .   0.2979 0.2552 0.3026 -0.0341 0.0239  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 127 HOH B O     
2287 O O     . HOH E .   0.3491 0.3574 0.2947 0.1181  0.0782  0.1124  ? ? ? ? ? ? 128 HOH B O     
2288 O O     . HOH E .   0.8541 0.2754 0.4728 0.0231  -0.0949 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 129 HOH B O     
2289 O O     . HOH E .   0.5390 0.2762 0.5340 0.1775  0.1577  0.0026  ? ? ? ? ? ? 130 HOH B O     
2290 O O     . HOH E .   0.2104 0.2028 0.1539 0.0002  0.0148  0.0070  ? ? ? ? ? ? 131 HOH B O     
2291 O O     . HOH E .   0.2824 0.1176 0.1768 0.0037  -0.0087 0.0183  ? ? ? ? ? ? 132 HOH B O     
2292 O O     . HOH E .   0.3733 0.2975 0.3066 -0.0077 -0.0430 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 133 HOH B O     
2293 O O     . HOH E .   0.1337 0.1513 0.1557 0.0078  0.0029  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 134 HOH B O     
2294 O O     . HOH E .   0.2173 0.2632 0.2261 0.0995  0.0179  0.0800  ? ? ? ? ? ? 135 HOH B O     
2295 O O     . HOH E .   0.1425 0.1878 0.1249 0.0004  -0.0081 0.0355  ? ? ? ? ? ? 136 HOH B O     
2296 O O     . HOH E .   0.1676 0.4832 0.5139 -0.0279 -0.0132 0.0608  ? ? ? ? ? ? 137 HOH B O     
2297 O O     . HOH E .   0.3726 0.1827 0.1670 -0.0561 0.0222  0.0056  ? ? ? ? ? ? 138 HOH B O     
2298 O O     . HOH E .   0.1677 0.1543 0.2207 -0.0163 -0.0187 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 139 HOH B O     
2299 O O     . HOH E .   0.2227 0.1906 0.1424 -0.0303 -0.0162 0.0063  ? ? ? ? ? ? 140 HOH B O     
2300 O O     . HOH E .   0.4540 0.6723 0.5905 0.1741  -0.1147 0.2588  ? ? ? ? ? ? 141 HOH B O     
2301 O O     . HOH E .   0.1697 0.2214 0.1411 -0.0794 0.0013  0.0515  ? ? ? ? ? ? 142 HOH B O     
2302 O O     . HOH E .   0.1562 0.4654 0.5665 0.0173  0.0511  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 143 HOH B O     
2303 O O     . HOH E .   0.1243 0.2330 0.1570 -0.0200 -0.0058 0.0482  ? ? ? ? ? ? 144 HOH B O     
2304 O O     . HOH E .   0.3769 0.2990 0.2518 0.0303  -0.0558 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 145 HOH B O     
2305 O O     . HOH E .   0.2266 0.5560 0.4341 -0.0043 0.0647  0.0499  ? ? ? ? ? ? 146 HOH B O     
2306 O O     . HOH E .   0.4118 0.2112 0.4074 0.0823  0.1032  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 147 HOH B O     
2307 O O     . HOH E .   0.1387 0.2051 0.1804 -0.0244 0.0330  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 148 HOH B O     
2308 O O     . HOH E .   0.3629 0.1549 0.2323 0.0364  0.0852  0.0155  ? ? ? ? ? ? 149 HOH B O     
2309 O O     . HOH E .   0.1568 0.1640 0.2176 0.0000  0.0016  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 150 HOH B O     
2310 O O     . HOH E .   0.2269 0.1657 0.1433 -0.0219 -0.0249 0.0017  ? ? ? ? ? ? 151 HOH B O     
2311 O O     . HOH E .   0.4993 0.3953 0.3097 0.0483  0.0745  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 152 HOH B O     
2312 O O     . HOH E .   0.2692 0.4412 0.4607 -0.0069 0.0651  0.1204  ? ? ? ? ? ? 153 HOH B O     
2313 O O     . HOH E .   0.2085 0.2517 0.1435 0.0187  0.0341  0.0007  ? ? ? ? ? ? 154 HOH B O     
2314 O O     . HOH E .   0.4162 0.7153 0.7042 0.0458  0.1035  0.1162  ? ? ? ? ? ? 155 HOH B O     
2315 O O     . HOH E .   0.4244 0.2344 0.1580 -0.0770 -0.0764 0.0422  ? ? ? ? ? ? 156 HOH B O     
2316 O O     . HOH E .   0.3201 0.4717 0.3323 0.1144  0.1159  0.0824  ? ? ? ? ? ? 157 HOH B O     
2317 O O     . HOH E .   0.1659 0.1465 0.2528 0.0084  0.0094  0.0262  ? ? ? ? ? ? 158 HOH B O     
2318 O O     . HOH E .   0.5477 0.3629 0.7358 -0.1711 0.1641  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 159 HOH B O     
2319 O O     . HOH E .   0.2687 0.5362 0.5480 -0.0735 -0.0008 0.0275  ? ? ? ? ? ? 160 HOH B O     
2320 O O     . HOH E .   0.3656 0.4052 0.6852 0.1268  -0.2664 -0.2118 ? ? ? ? ? ? 161 HOH B O     
2321 O O     . HOH E .   0.5585 0.3423 0.3516 0.0828  -0.0488 0.0547  ? ? ? ? ? ? 162 HOH B O     
2322 O O     . HOH E .   0.3051 0.4953 0.3563 -0.0487 0.0269  -0.1500 ? ? ? ? ? ? 163 HOH B O     
2323 O O     . HOH E .   0.7610 0.2172 0.3210 0.0006  -0.0393 0.0270  ? ? ? ? ? ? 164 HOH B O     
2324 O O     . HOH E .   0.2356 0.7811 0.6129 0.1105  0.1404  0.0485  ? ? ? ? ? ? 165 HOH B O     
2325 O O     . HOH E .   0.1591 0.2124 0.2173 -0.0316 -0.0075 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 166 HOH B O     
2326 O O     . HOH E .   0.3694 1.7299 1.2742 0.0235  -0.0047 0.3224  ? ? ? ? ? ? 167 HOH B O     
2327 O O     . HOH E .   0.2673 0.1761 0.2185 0.0421  0.0163  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 168 HOH B O     
2328 O O     . HOH E .   0.2239 0.2723 0.2364 -0.0218 -0.0032 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 169 HOH B O     
2329 O O     . HOH E .   0.1816 0.1979 0.2083 0.0340  -0.0111 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 170 HOH B O     
2330 O O     . HOH E .   0.3020 0.8116 0.3893 -0.1015 -0.0885 0.1664  ? ? ? ? ? ? 171 HOH B O     
2331 O O     . HOH E .   0.1714 0.1876 0.2754 -0.0496 0.0705  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 172 HOH B O     
2332 O O     . HOH E .   0.4060 0.2441 0.3026 -0.0536 0.0805  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 173 HOH B O     
2333 O O     . HOH E .   0.3631 0.3746 0.7281 0.1371  0.1399  0.0784  ? ? ? ? ? ? 174 HOH B O     
2334 O O     . HOH E .   0.2357 0.1694 0.1805 0.0222  -0.0235 0.0327  ? ? ? ? ? ? 175 HOH B O     
2335 O O     . HOH E .   0.3315 0.4818 0.5346 0.1070  -0.0387 0.0604  ? ? ? ? ? ? 176 HOH B O     
2336 O O     . HOH E .   0.4861 0.3040 0.3200 0.0901  -0.0257 -0.1402 ? ? ? ? ? ? 177 HOH B O     
2337 O O     . HOH E .   0.2642 0.2801 0.2997 -0.0298 -0.0240 0.0488  ? ? ? ? ? ? 178 HOH B O     
2338 O O     . HOH E .   0.1516 0.4124 0.2622 -0.0155 0.0167  0.0374  ? ? ? ? ? ? 179 HOH B O     
2339 O O     . HOH E .   0.1924 0.4025 0.1736 0.0140  0.0044  0.0777  ? ? ? ? ? ? 180 HOH B O     
2340 O O     . HOH E .   0.3770 0.4401 0.6369 -0.0232 0.2596  0.0712  ? ? ? ? ? ? 181 HOH B O     
2341 O O     . HOH E .   0.2197 0.6726 0.6325 -0.0113 0.2011  -0.1454 ? ? ? ? ? ? 182 HOH B O     
2342 O O     . HOH E .   0.3539 0.2898 0.2093 0.0099  0.1081  0.0663  ? ? ? ? ? ? 183 HOH B O     
2343 O O     . HOH E .   0.2870 0.2684 0.3217 0.0997  0.0846  0.0145  ? ? ? ? ? ? 184 HOH B O     
2344 O O     . HOH E .   0.1535 0.4674 0.3725 0.0570  0.0113  0.1701  ? ? ? ? ? ? 185 HOH B O     
2345 O O     . HOH E .   0.5285 0.6531 0.5922 0.1106  0.0171  0.0653  ? ? ? ? ? ? 186 HOH B O     
2346 O O     . HOH E .   0.4608 0.3768 0.5865 -0.0980 -0.1895 0.0754  ? ? ? ? ? ? 187 HOH B O     
2347 O O     . HOH E .   0.3894 0.5125 0.3790 -0.0372 0.0172  -0.0733 ? ? ? ? ? ? 188 HOH B O     
2348 O O     . HOH E .   0.4579 0.4926 0.3239 0.1410  -0.0043 0.0111  ? ? ? ? ? ? 189 HOH B O     
2349 O O     . HOH E .   0.2871 0.3449 0.3925 0.0567  -0.0155 0.0778  ? ? ? ? ? ? 190 HOH B O     
2350 O O     . HOH E .   0.2703 0.3135 0.2493 0.0623  0.0018  0.0097  ? ? ? ? ? ? 191 HOH B O     
2351 O O     . HOH E .   0.2033 0.6054 0.5350 0.0302  -0.0877 0.3072  ? ? ? ? ? ? 192 HOH B O     
2352 O O     . HOH E .   0.3632 0.7233 0.4275 -0.1399 0.1226  0.0643  ? ? ? ? ? ? 193 HOH B O     
2353 O O     . HOH E .   0.4728 0.3970 0.4386 -0.0286 0.1277  -0.1668 ? ? ? ? ? ? 194 HOH B O     
2354 O O     . HOH E .   0.4301 0.2305 0.5875 0.0839  0.2566  0.1116  ? ? ? ? ? ? 195 HOH B O     
2355 O O     . HOH E .   0.7355 0.5889 0.8268 -0.0589 0.2601  -0.1658 ? ? ? ? ? ? 196 HOH B O     
2356 O O     . HOH E .   0.3640 0.1956 0.2350 -0.0223 0.0150  0.0029  ? ? ? ? ? ? 197 HOH B O     
2357 O O     . HOH E .   0.2951 0.2873 0.2335 -0.0242 0.0348  0.0376  ? ? ? ? ? ? 198 HOH B O     
2358 O O     . HOH E .   0.1873 0.3577 0.3929 0.0917  0.0276  0.0605  ? ? ? ? ? ? 199 HOH B O     
2359 O O     . HOH E .   0.2595 0.4211 0.3192 0.0914  -0.0218 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 200 HOH B O     
2360 O O     . HOH E .   0.4004 0.3944 0.4270 0.1568  0.0220  0.1238  ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O     
2361 O O     . HOH E .   0.6943 0.3425 0.7133 0.0983  0.3101  0.0522  ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O     
2362 O O     . HOH E .   0.2673 0.2936 0.2874 0.1227  0.0208  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O     
2363 O O     . HOH E .   0.3136 0.5200 0.6541 0.0584  -0.0464 -0.1407 ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O     
2364 O O     . HOH E .   0.2959 0.4260 0.4358 -0.0337 -0.0877 0.0513  ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O     
2365 O O     . HOH E .   0.2235 0.6085 0.8018 0.1667  0.0475  -0.2156 ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O     
2366 O O     . HOH E .   0.3864 0.3561 0.4391 -0.0829 0.0143  0.1761  ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O     
2367 O O     . HOH E .   0.3205 0.6115 0.9416 0.0876  0.0640  -0.2972 ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O     
2368 O O     . HOH E .   0.0854 0.5745 0.8785 -0.0416 -0.0675 -0.3143 ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O     
2369 O O     . HOH E .   0.3905 0.2410 0.2387 0.0709  0.0188  0.0346  ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O     
2370 O O     . HOH E .   0.5097 1.2251 0.5120 -0.2280 0.2069  -0.3033 ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O     
2371 O O     . HOH E .   0.2828 0.4043 0.4157 -0.1267 -0.0525 0.0410  ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O     
2372 O O     . HOH E .   0.2520 0.8525 0.6659 -0.0945 0.1044  -0.3875 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O     
2373 O O     . HOH E .   0.2837 0.2268 0.2316 0.0260  -0.0120 0.0403  ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O     
2374 O O     . HOH E .   0.4200 0.1878 0.3402 -0.0901 0.1270  0.0388  ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O     
2375 O O     . HOH E .   0.4625 0.3015 0.3338 0.0777  -0.0995 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O     
2376 O O     . HOH E .   0.5477 0.2444 0.3375 -0.0877 0.1175  0.0534  ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O     
2377 O O     . HOH E .   0.3489 0.2650 0.1922 0.0241  -0.0642 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O     
2378 O O     . HOH E .   0.5228 0.8825 0.8652 0.1741  -0.2835 0.0444  ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O     
2379 O O     . HOH E .   0.4224 0.4015 0.3040 0.1466  -0.0639 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O     
2380 O O     . HOH E .   0.6618 0.4635 0.6779 0.2205  -0.1123 -0.1880 ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O     
2381 O O     . HOH E .   0.4814 0.3328 0.2823 0.1650  0.0163  0.0276  ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O     
2382 O O     . HOH E .   0.9358 0.5900 0.2375 -0.1537 0.1394  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O     
2383 O O     . HOH E .   0.5033 0.5240 0.4477 0.2282  0.1181  0.2520  ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O     
2384 O O     . HOH E .   0.2325 0.3560 0.2706 0.0785  0.0709  0.0062  ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O     
2385 O O     . HOH E .   0.4390 0.6218 0.4496 -0.1550 -0.0474 0.2370  ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O     
2386 O O     . HOH E .   0.2635 0.7713 0.5712 -0.0932 0.0408  -0.1140 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O     
2387 O O     . HOH E .   0.3746 0.6279 1.3005 0.0300  -0.2824 -0.2121 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O     
2388 O O     . HOH E .   0.2371 0.2288 0.3398 -0.0353 -0.0473 0.0013  ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O     
2389 O O     . HOH E .   0.7039 0.5828 0.1893 -0.4552 -0.0481 0.0842  ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O     
2390 O O     . HOH E .   1.0510 0.6056 0.8203 -0.1314 -0.1666 0.0274  ? ? ? ? ? ? 231 HOH B O     
2391 O O     . HOH E .   0.5340 0.4407 0.5636 -0.0234 0.0194  0.0444  ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O     
2392 O O     . HOH E .   0.4995 0.5060 0.8613 -0.1150 0.0258  -0.1672 ? ? ? ? ? ? 233 HOH B O     
2393 O O     . HOH E .   0.2166 0.5246 0.2991 -0.0820 0.0713  -0.1605 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O     
2394 O O     . HOH E .   0.4146 0.3294 0.3403 -0.0300 -0.0370 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O     
2395 O O     . HOH E .   0.3186 0.2854 0.4825 0.0125  -0.0098 0.1137  ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O     
2396 O O     . HOH E .   0.2879 0.4322 0.3938 0.1991  -0.0327 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O     
2397 O O     . HOH E .   0.2174 0.3097 0.2235 -0.0582 -0.0245 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O     
2398 O O     . HOH E .   0.4868 0.1710 0.2810 0.0122  -0.0423 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O     
2399 O O     . HOH E .   0.2111 0.2297 0.4265 -0.0056 -0.0322 0.0162  ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O     
2400 O O     . HOH E .   0.2996 0.3121 0.3408 -0.0360 0.1465  0.0176  ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O     
2401 O O     . HOH E .   0.3522 0.3340 0.2799 -0.1324 -0.0240 0.0642  ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O     
2402 O O     . HOH E .   0.5234 0.5781 0.6105 0.0615  0.0125  0.0542  ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O     
2403 O O     . HOH E .   0.8159 0.5180 0.7261 -0.2568 -0.1159 -0.2096 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O     
2404 O O     . HOH E .   0.9144 1.4148 1.3186 0.4743  0.4046  0.1002  ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O     
2405 O O     . HOH E .   1.4043 0.3712 0.7596 0.4288  0.1915  0.0329  ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O     
2406 O O     . HOH E .   0.6770 0.4980 0.8322 -0.1228 0.3537  -0.1481 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O     
2407 O O     . HOH E .   0.6315 0.9058 0.9578 -0.3795 -0.2726 0.1377  ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O     
2408 O O     . HOH E .   0.4664 0.7452 0.7141 0.0458  -0.1483 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O     
2409 O O     . HOH E .   0.6679 0.4250 0.4673 -0.1409 0.0612  -0.1013 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O     
2410 O O     . HOH E .   0.6361 0.5181 0.8007 -0.2136 0.2884  -0.1418 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O     
2411 O O     . HOH E .   0.2742 1.1199 0.6431 -0.2187 0.0683  0.3847  ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O     
2412 O O     . HOH E .   0.6285 0.7620 0.5092 0.1080  0.1643  0.2230  ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O     
2413 O O     . HOH E .   0.4266 0.6403 0.5081 0.1488  -0.0669 0.0854  ? ? ? ? ? ? 263 HOH B O     
2414 O O     . HOH E .   0.3906 0.2988 0.8976 -0.0056 -0.0016 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B O     
2415 O O     . HOH E .   0.4449 0.6571 0.6767 -0.0407 0.1124  0.3214  ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O     
2416 O O     . HOH E .   1.3171 0.3029 1.3302 0.0418  -0.0383 0.0550  ? ? ? ? ? ? 276 HOH B O     
2417 O O     . HOH E .   0.3609 0.3142 0.3811 0.1084  -0.1103 -0.0989 ? ? ? ? ? ? 277 HOH B O     
2418 O O     . HOH E .   0.5381 0.5963 0.6132 0.0954  0.0362  0.0643  ? ? ? ? ? ? 281 HOH B O     
2419 O O     . HOH E .   0.3868 0.7228 0.7958 0.0708  -0.0477 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B O     
2420 O O     . HOH E .   0.7237 0.6440 0.4362 0.1182  -0.1223 -0.1464 ? ? ? ? ? ? 283 HOH B O     
2421 O O     . HOH E .   0.3904 0.6085 1.0425 -0.1736 -0.0467 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 285 HOH B O     
2422 O O     . HOH E .   0.3547 0.5618 0.4333 0.0625  0.0581  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 290 HOH B O     
2423 O O     . HOH E .   0.6700 0.6748 0.4184 0.1366  0.1779  0.0506  ? ? ? ? ? ? 291 HOH B O     
2424 O O     . HOH E .   0.9421 0.4928 0.7206 0.4284  0.0404  0.0562  ? ? ? ? ? ? 295 HOH B O     
2425 O O     . HOH E .   0.3363 0.5857 0.5704 0.0705  0.0709  0.0627  ? ? ? ? ? ? 297 HOH B O     
2426 O O     . HOH E .   0.4979 0.6655 0.7874 -0.1563 0.1405  0.1071  ? ? ? ? ? ? 298 HOH B O     
2427 O O     . HOH E .   0.7298 0.3935 0.6461 0.0301  0.0126  0.1123  ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O     
2428 O O     . HOH E .   0.7346 0.5376 0.6782 0.0080  -0.1298 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 300 HOH B O     
2429 O O     . HOH E .   0.8266 0.8207 0.5046 0.5923  0.2897  0.0469  ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O     
2430 O O     . HOH E .   0.4816 0.5786 0.7603 0.0509  -0.0470 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O     
2431 O O     . HOH E .   0.3868 0.6070 0.3116 0.1799  0.0187  0.0899  ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O     
2432 O O     . HOH E .   0.2843 0.2049 0.1603 -0.0341 -0.0494 0.0683  ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O     
2433 O O     . HOH E .   0.3708 0.5101 0.4467 -0.0789 -0.0088 0.0248  ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O     
2434 O O     . HOH E .   0.6030 0.7455 0.3674 -0.1548 -0.2057 0.1436  ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O     
2435 O O     . HOH E .   0.4334 0.3251 0.3699 -0.0201 0.0374  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O     
2436 O O     . HOH E .   0.9702 0.6858 0.5894 -0.3104 0.3595  -0.2840 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O     
2437 O O     . HOH E .   0.3080 0.4663 0.6233 0.0673  0.1280  0.1477  ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O     
2438 O O     . HOH E .   0.6607 0.8839 0.7164 0.1647  0.3019  0.3207  ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O     
2439 O O     . HOH E .   0.7562 0.3856 0.6390 -0.0195 0.1229  0.1721  ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O     
2440 O O     . HOH E .   0.7214 0.6429 0.7283 -0.0722 0.0418  -0.3911 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O     
2441 O O     . HOH E .   0.6871 0.6764 0.6337 0.3209  0.1167  -0.1211 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O     
2442 O O     . HOH E .   0.4878 0.6981 0.5945 0.1827  -0.1463 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O     
2443 O O     . HOH E .   0.6006 0.5181 0.7425 -0.1270 -0.1375 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O     
2444 O O     . HOH E .   0.2473 0.5294 1.0655 0.0533  0.0757  0.4056  ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O     
2445 O O     . HOH E .   0.3517 0.8506 0.5465 -0.0463 0.0832  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O     
2446 O O     . HOH E .   0.5623 0.5983 0.9773 -0.0452 -0.0238 0.2171  ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O     
2447 O O     . HOH E .   0.2801 0.5260 0.3898 -0.0906 -0.0864 0.0041  ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O     
2448 O O     . HOH E .   0.7291 0.2146 0.3326 -0.1144 0.1405  0.0117  ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O     
2449 O O     . HOH E .   0.2429 0.4514 0.3706 0.0778  0.0107  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O     
2450 O O     . HOH E .   0.1386 0.3665 0.8001 0.0262  0.1944  0.0304  ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O     
2451 O O     . HOH E .   0.5481 0.5473 0.6330 0.0552  0.1171  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O     
2452 O O     . HOH E .   0.4146 0.7191 0.3707 0.0183  -0.0237 0.0804  ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O     
2453 O O     . HOH E .   0.3370 0.4772 0.6718 -0.0285 0.1475  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O     
2454 O O     . HOH E .   0.2635 0.7634 0.8702 0.1444  0.1318  0.0584  ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O     
2455 O O     . HOH E .   0.6629 0.3417 0.6017 -0.1121 0.0230  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O     
2456 O O     . HOH E .   0.3086 0.5715 0.7813 0.0032  -0.0611 -0.1014 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O     
2457 O O     . HOH E .   0.6696 0.4425 0.4355 0.0794  0.0703  -0.1682 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O     
2458 O O     . HOH E .   0.6028 0.5232 0.5818 -0.1266 -0.1216 0.1437  ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O     
2459 O O     . HOH E .   0.8475 0.5233 0.3322 -0.0123 0.1070  0.0066  ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O     
2460 O O     . HOH E .   0.6373 0.6567 0.6054 0.2443  -0.1577 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O     
2461 O O     . HOH E .   0.7939 0.5303 0.8373 -0.1222 0.2465  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O     
2462 O O     . HOH E .   0.7941 0.4870 0.7373 0.0060  0.5566  -0.1838 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O     
2463 O O     . HOH E .   0.6152 0.5566 0.2637 0.2472  0.1727  0.0701  ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O     
2464 O O     . HOH E .   0.3878 0.6693 0.6550 0.1939  0.1804  0.0349  ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O     
2465 O O     . HOH E .   0.5188 0.6564 0.5734 -0.1347 -0.1787 0.2555  ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O     
2466 O O     . HOH E .   0.9553 0.5992 0.5757 -0.1724 0.2559  -0.2961 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O     
2467 O O     . HOH E .   0.3360 0.5026 0.7500 -0.1289 0.1606  -0.2425 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O     
2468 O O     . HOH E .   0.4651 0.5611 1.0138 -0.2392 0.0093  -0.1690 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O     
2469 O O     . HOH E .   0.5909 1.5142 0.5676 -0.1144 -0.1789 0.3232  ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O     
2470 O O     . HOH E .   0.5755 0.4886 0.8371 0.2410  0.1827  0.2596  ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O     
2471 O O     . HOH E .   0.6087 0.8031 0.3863 0.1778  -0.0885 0.1160  ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O     
2472 O O     . HOH E .   0.3348 0.8650 1.0414 -0.0622 0.2040  -0.1693 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O     
2473 O O     . HOH E .   0.4367 0.6196 0.8889 0.2102  0.1477  0.1142  ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O     
2474 O O     . HOH E .   0.7842 0.8237 0.7350 -0.0528 -0.1680 -0.2726 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O     
2475 O O     . HOH E .   0.4476 0.5994 1.3182 -0.2023 -0.2233 0.2084  ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O     
2476 O O     . HOH E .   0.5040 0.7060 0.6969 -0.0758 -0.0637 0.0275  ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O     
2477 O O     . HOH E .   0.5533 0.6292 0.6079 -0.1123 0.0061  0.0340  ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O     
2478 O O     . HOH E .   0.4831 0.6497 0.5958 0.0156  -0.1552 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O     
2479 O O     . HOH E .   0.4454 0.6098 0.4755 -0.0776 0.0920  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O     
2480 O O     . HOH E .   0.4091 0.8713 0.8281 -0.0811 -0.1086 0.1193  ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O     
2481 O O     . HOH E .   0.5219 0.6846 0.5828 0.1959  0.1799  0.1808  ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O     
2482 O O     . HOH E .   0.5259 0.6159 0.7129 0.1823  0.0869  0.0323  ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O     
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A . n 
A 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A . n 
A 1 3   ASP 3   3   ?   ?   ?   A . n 
A 1 4   GLU 4   4   ?   ?   ?   A . n 
A 1 5   ILE 5   5   ?   ?   ?   A . n 
A 1 6   ALA 6   6   ?   ?   ?   A . n 
A 1 7   LYS 7   7   ?   ?   ?   A . n 
A 1 8   ALA 8   8   ?   ?   ?   A . n 
A 1 9   GLN 9   9   ?   ?   ?   A . n 
A 1 10  VAL 10  10  ?   ?   ?   A . n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A . n 
A 1 12  ARG 12  12  12  ARG ARG A . n 
A 1 13  PRO 13  13  13  PRO PRO A . n 
A 1 14  GLY 14  14  14  GLY GLY A . n 
A 1 15  GLY 15  15  15  GLY GLY A . n 
A 1 16  ASP 16  16  16  ASP ASP A . n 
A 1 17  THR 17  17  17  THR THR A . n 
A 1 18  ILE 18  18  18  ILE ILE A . n 
A 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE A . n 
A 1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY A . n 
A 1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS A . n 
A 1 22  ILE 22  22  22  ILE ILE A . n 
A 1 23  ILE 23  23  23  ILE ILE A . n 
A 1 24  ARG 24  24  24  ARG ARG A . n 
A 1 25  LYS 25  25  25  LYS LYS A . n 
A 1 26  GLU 26  26  26  GLU GLU A . n 
A 1 27  ILE 27  27  27  ILE ILE A . n 
A 1 28  PRO 28  28  28  PRO PRO A . n 
A 1 29  ALA 29  29  29  ALA ALA A . n 
A 1 30  LYS 30  30  30  LYS LYS A . n 
A 1 31  ILE 31  31  31  ILE ILE A . n 
A 1 32  ILE 32  32  32  ILE ILE A . n 
A 1 33  PHE 33  33  33  PHE PHE A . n 
A 1 34  GLU 34  34  34  GLU GLU A . n 
A 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP A . n 
A 1 36  ASP 36  36  36  ASP ASP A . n 
A 1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG A . n 
A 1 38  CYS 38  38  38  CYS CYS A . n 
A 1 39  LEU 39  39  39  LEU LEU A . n 
A 1 40  ALA 40  40  40  ALA ALA A . n 
A 1 41  PHE 41  41  41  PHE PHE A . n 
A 1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS A . n 
A 1 43  ASP 43  43  43  ASP ASP A . n 
A 1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE A . n 
A 1 45  SER 45  45  45  SER SER A . n 
A 1 46  PRO 46  46  46  PRO PRO A . n 
A 1 47  GLN 47  47  47  GLN GLN A . n 
A 1 48  ALA 48  48  48  ALA ALA A . n 
A 1 49  PRO 49  49  49  PRO PRO A . n 
A 1 50  THR 50  50  50  THR THR A . n 
A 1 51  HIS 51  51  51  HIS HIS A . n 
A 1 52  PHE 52  52  52  PHE PHE A . n 
A 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU A . n 
A 1 54  VAL 54  54  54  VAL VAL A . n 
A 1 55  ILE 55  55  55  ILE ILE A . n 
A 1 56  PRO 56  56  56  PRO PRO A . n 
A 1 57  LYS 57  57  57  LYS LYS A . n 
A 1 58  LYS 58  58  58  LYS LYS A . n 
A 1 59  HIS 59  59  59  HIS HIS A . n 
A 1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE A . n 
A 1 61  SER 61  61  61  SER SER A . n 
A 1 62  GLN 62  62  62  GLN GLN A . n 
A 1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A . n 
A 1 64  SER 64  64  64  SER SER A . n 
A 1 65  VAL 65  65  65  VAL VAL A . n 
A 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A . n 
A 1 67  GLU 67  67  67  GLU GLU A . n 
A 1 68  ASP 68  68  68  ASP ASP A . n 
A 1 69  ASP 69  69  69  ASP ASP A . n 
A 1 70  ASP 70  70  70  ASP ASP A . n 
A 1 71  GLU 71  71  71  GLU GLU A . n 
A 1 72  SER 72  72  72  SER SER A . n 
A 1 73  LEU 73  73  73  LEU LEU A . n 
A 1 74  LEU 74  74  74  LEU LEU A . n 
A 1 75  GLY 75  75  75  GLY GLY A . n 
A 1 76  HIS 76  76  76  HIS HIS A . n 
A 1 77  LEU 77  77  77  LEU LEU A . n 
A 1 78  MET 78  78  78  MET MET A . n 
A 1 79  ILE 79  79  79  ILE ILE A . n 
A 1 80  VAL 80  80  80  VAL VAL A . n 
A 1 81  GLY 81  81  81  GLY GLY A . n 
A 1 82  LYS 82  82  82  LYS LYS A . n 
A 1 83  LYS 83  83  83  LYS LYS A . n 
A 1 84  CYS 84  84  84  CYS CYS A . n 
A 1 85  ALA 85  85  85  ALA ALA A . n 
A 1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA A . n 
A 1 87  ASP 87  87  87  ASP ASP A . n 
A 1 88  LEU 88  88  88  LEU LEU A . n 
A 1 89  GLY 89  89  89  GLY GLY A . n 
A 1 90  LEU 90  90  90  LEU LEU A . n 
A 1 91  ASN 91  91  91  ASN ASN A . n 
A 1 92  LYS 92  92  92  LYS LYS A . n 
A 1 93  GLY 93  93  93  GLY GLY A . n 
A 1 94  TYR 94  94  94  TYR TYR A . n 
A 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG A . n 
A 1 96  MET 96  96  96  MET MET A . n 
A 1 97  VAL 97  97  97  VAL VAL A . n 
A 1 98  VAL 98  98  98  VAL VAL A . n 
A 1 99  ASN 99  99  99  ASN ASN A . n 
A 1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU A . n 
A 1 101 GLY 101 101 101 GLY GLY A . n 
A 1 102 SER 102 102 102 SER SER A . n 
A 1 103 ASP 103 103 103 ASP ASP A . n 
A 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY A . n 
A 1 105 GLY 105 105 105 GLY GLY A . n 
A 1 106 GLN 106 106 106 GLN GLN A . n 
A 1 107 SER 107 107 107 SER SER A . n 
A 1 108 VAL 108 108 108 VAL VAL A . n 
A 1 109 TYR 109 109 109 TYR TYR A . n 
A 1 110 HIS 110 110 110 HIS HIS A . n 
A 1 111 VAL 111 111 111 VAL VAL A . n 
A 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS A . n 
A 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU A . n 
A 1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS A . n 
A 1 115 VAL 115 115 115 VAL VAL A . n 
A 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A . n 
A 1 117 GLY 117 117 117 GLY GLY A . n 
A 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY A . n 
A 1 119 ARG 119 119 119 ARG ARG A . n 
A 1 120 GLN 120 120 120 GLN GLN A . n 
A 1 121 MET 121 121 121 MET MET A . n 
A 1 122 HIS 122 122 122 HIS HIS A . n 
A 1 123 TRP 123 123 123 TRP TRP A . n 
A 1 124 PRO 124 124 124 PRO PRO A . n 
A 1 125 PRO 125 125 125 PRO PRO A . n 
A 1 126 GLY 126 126 126 GLY GLY A . n 
B 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   B . n 
B 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   B . n 
B 1 3   ASP 3   3   ?   ?   ?   B . n 
B 1 4   GLU 4   4   ?   ?   ?   B . n 
B 1 5   ILE 5   5   ?   ?   ?   B . n 
B 1 6   ALA 6   6   ?   ?   ?   B . n 
B 1 7   LYS 7   7   ?   ?   ?   B . n 
B 1 8   ALA 8   8   ?   ?   ?   B . n 
B 1 9   GLN 9   9   ?   ?   ?   B . n 
B 1 10  VAL 10  10  ?   ?   ?   B . n 
B 1 11  ALA 11  11  ?   ?   ?   B . n 
B 1 12  ARG 12  12  ?   ?   ?   B . n 
B 1 13  PRO 13  13  ?   ?   ?   B . n 
B 1 14  GLY 14  14  ?   ?   ?   B . n 
B 1 15  GLY 15  15  15  GLY GLY B . n 
B 1 16  ASP 16  16  16  ASP ASP B . n 
B 1 17  THR 17  17  17  THR THR B . n 
B 1 18  ILE 18  18  18  ILE ILE B . n 
B 1 19  PHE 19  19  19  PHE PHE B . n 
B 1 20  GLY 20  20  20  GLY GLY B . n 
B 1 21  LYS 21  21  21  LYS LYS B . n 
B 1 22  ILE 22  22  22  ILE ILE B . n 
B 1 23  ILE 23  23  23  ILE ILE B . n 
B 1 24  ARG 24  24  24  ARG ARG B . n 
B 1 25  LYS 25  25  25  LYS LYS B . n 
B 1 26  GLU 26  26  26  GLU GLU B . n 
B 1 27  ILE 27  27  27  ILE ILE B . n 
B 1 28  PRO 28  28  28  PRO PRO B . n 
B 1 29  ALA 29  29  29  ALA ALA B . n 
B 1 30  LYS 30  30  30  LYS LYS B . n 
B 1 31  ILE 31  31  31  ILE ILE B . n 
B 1 32  ILE 32  32  32  ILE ILE B . n 
B 1 33  PHE 33  33  33  PHE PHE B . n 
B 1 34  GLU 34  34  34  GLU GLU B . n 
B 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP B . n 
B 1 36  ASP 36  36  36  ASP ASP B . n 
B 1 37  ARG 37  37  37  ARG ARG B . n 
B 1 38  CYS 38  38  38  CYS CYS B . n 
B 1 39  LEU 39  39  39  LEU LEU B . n 
B 1 40  ALA 40  40  40  ALA ALA B . n 
B 1 41  PHE 41  41  41  PHE PHE B . n 
B 1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS B . n 
B 1 43  ASP 43  43  43  ASP ASP B . n 
B 1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE B . n 
B 1 45  SER 45  45  45  SER SER B . n 
B 1 46  PRO 46  46  46  PRO PRO B . n 
B 1 47  GLN 47  47  47  GLN GLN B . n 
B 1 48  ALA 48  48  48  ALA ALA B . n 
B 1 49  PRO 49  49  49  PRO PRO B . n 
B 1 50  THR 50  50  50  THR THR B . n 
B 1 51  HIS 51  51  51  HIS HIS B . n 
B 1 52  PHE 52  52  52  PHE PHE B . n 
B 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU B . n 
B 1 54  VAL 54  54  54  VAL VAL B . n 
B 1 55  ILE 55  55  55  ILE ILE B . n 
B 1 56  PRO 56  56  56  PRO PRO B . n 
B 1 57  LYS 57  57  57  LYS LYS B . n 
B 1 58  LYS 58  58  58  LYS LYS B . n 
B 1 59  HIS 59  59  59  HIS HIS B . n 
B 1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE B . n 
B 1 61  SER 61  61  61  SER SER B . n 
B 1 62  GLN 62  62  62  GLN GLN B . n 
B 1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE B . n 
B 1 64  SER 64  64  64  SER SER B . n 
B 1 65  VAL 65  65  65  VAL VAL B . n 
B 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA B . n 
B 1 67  GLU 67  67  67  GLU GLU B . n 
B 1 68  ASP 68  68  68  ASP ASP B . n 
B 1 69  ASP 69  69  69  ASP ASP B . n 
B 1 70  ASP 70  70  70  ASP ASP B . n 
B 1 71  GLU 71  71  71  GLU GLU B . n 
B 1 72  SER 72  72  72  SER SER B . n 
B 1 73  LEU 73  73  73  LEU LEU B . n 
B 1 74  LEU 74  74  74  LEU LEU B . n 
B 1 75  GLY 75  75  75  GLY GLY B . n 
B 1 76  HIS 76  76  76  HIS HIS B . n 
B 1 77  LEU 77  77  77  LEU LEU B . n 
B 1 78  MET 78  78  78  MET MET B . n 
B 1 79  ILE 79  79  79  ILE ILE B . n 
B 1 80  VAL 80  80  80  VAL VAL B . n 
B 1 81  GLY 81  81  81  GLY GLY B . n 
B 1 82  LYS 82  82  82  LYS LYS B . n 
B 1 83  LYS 83  83  83  LYS LYS B . n 
B 1 84  CYS 84  84  84  CYS CYS B . n 
B 1 85  ALA 85  85  85  ALA ALA B . n 
B 1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA B . n 
B 1 87  ASP 87  87  87  ASP ASP B . n 
B 1 88  LEU 88  88  88  LEU LEU B . n 
B 1 89  GLY 89  89  89  GLY GLY B . n 
B 1 90  LEU 90  90  90  LEU LEU B . n 
B 1 91  ASN 91  91  91  ASN ASN B . n 
B 1 92  LYS 92  92  92  LYS LYS B . n 
B 1 93  GLY 93  93  93  GLY GLY B . n 
B 1 94  TYR 94  94  94  TYR TYR B . n 
B 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG B . n 
B 1 96  MET 96  96  96  MET MET B . n 
B 1 97  VAL 97  97  97  VAL VAL B . n 
B 1 98  VAL 98  98  98  VAL VAL B . n 
B 1 99  ASN 99  99  99  ASN ASN B . n 
B 1 100 GLU 100 100 100 GLU GLU B . n 
B 1 101 GLY 101 101 101 GLY GLY B . n 
B 1 102 SER 102 102 102 SER SER B . n 
B 1 103 ASP 103 103 103 ASP ASP B . n 
B 1 104 GLY 104 104 104 GLY GLY B . n 
B 1 105 GLY 105 105 105 GLY GLY B . n 
B 1 106 GLN 106 106 106 GLN GLN B . n 
B 1 107 SER 107 107 107 SER SER B . n 
B 1 108 VAL 108 108 108 VAL VAL B . n 
B 1 109 TYR 109 109 109 TYR TYR B . n 
B 1 110 HIS 110 110 110 HIS HIS B . n 
B 1 111 VAL 111 111 111 VAL VAL B . n 
B 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS B . n 
B 1 113 LEU 113 113 113 LEU LEU B . n 
B 1 114 HIS 114 114 114 HIS HIS B . n 
B 1 115 VAL 115 115 115 VAL VAL B . n 
B 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU B . n 
B 1 117 GLY 117 117 117 GLY GLY B . n 
B 1 118 GLY 118 118 118 GLY GLY B . n 
B 1 119 ARG 119 119 119 ARG ARG B . n 
B 1 120 GLN 120 120 120 GLN GLN B . n 
B 1 121 MET 121 121 121 MET MET B . n 
B 1 122 HIS 122 122 122 HIS HIS B . n 
B 1 123 TRP 123 123 123 TRP TRP B . n 
B 1 124 PRO 124 124 124 PRO PRO B . n 
B 1 125 PRO 125 125 125 PRO PRO B . n 
B 1 126 GLY 126 126 126 GLY GLY B . n 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       PISA 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   dimeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     2 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,C,D,B,E 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id 
_pdbx_struct_assembly_prop.type 
_pdbx_struct_assembly_prop.value 
_pdbx_struct_assembly_prop.details 
1 'ABSA (A^2)' 4580 ? 
1 'SSA (A^2)'  9660 ? 
1 MORE         -26  ? 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
DNA    'data collection' .        ? 1 
MOLREP 'model building'  .        ? 2 
REFMAC refinement        5.5.0109 ? 3 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1  Y 1 1 A MET 1  ? 
2  Y 1 1 A ALA 2  ? 
3  Y 1 1 A ASP 3  ? 
4  Y 1 1 A GLU 4  ? 
5  Y 1 1 A ILE 5  ? 
6  Y 1 1 A ALA 6  ? 
7  Y 1 1 A LYS 7  ? 
8  Y 1 1 A ALA 8  ? 
9  Y 1 1 A GLN 9  ? 
10 Y 1 1 A VAL 10 ? 
11 Y 1 1 B MET 1  ? 
12 Y 1 1 B ALA 2  ? 
13 Y 1 1 B ASP 3  ? 
14 Y 1 1 B GLU 4  ? 
15 Y 1 1 B ILE 5  ? 
16 Y 1 1 B ALA 6  ? 
17 Y 1 1 B LYS 7  ? 
18 Y 1 1 B ALA 8  ? 
19 Y 1 1 B GLN 9  ? 
20 Y 1 1 B VAL 10 ? 
21 Y 1 1 B ALA 11 ? 
22 Y 1 1 B ARG 12 ? 
23 Y 1 1 B PRO 13 ? 
24 Y 1 1 B GLY 14 ? 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
3TW2 2011-11-02 4 0000 'Initial release' 'Initial release' 
3TW2 2012-08-08 4 0001 Citation          ?                 
3TW2 2013-01-23 4 0002 Citation          'Citation update' 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 AMP 1   127 1   AMP AMP A . 
D 3 HOH 1   128 1   HOH HOH A . 
D 3 HOH 2   129 2   HOH HOH A . 
D 3 HOH 3   130 3   HOH HOH A . 
D 3 HOH 4   131 131 HOH HOH A . 
D 3 HOH 5   132 132 HOH HOH A . 
D 3 HOH 6   133 6   HOH HOH A . 
D 3 HOH 7   134 134 HOH HOH A . 
D 3 HOH 8   135 135 HOH HOH A . 
D 3 HOH 9   136 136 HOH HOH A . 
D 3 HOH 10  137 9   HOH HOH A . 
D 3 HOH 11  138 138 HOH HOH A . 
D 3 HOH 12  139 139 HOH HOH A . 
D 3 HOH 13  140 140 HOH HOH A . 
D 3 HOH 14  141 10  HOH HOH A . 
D 3 HOH 15  142 142 HOH HOH A . 
D 3 HOH 16  143 13  HOH HOH A . 
D 3 HOH 17  144 144 HOH HOH A . 
D 3 HOH 18  145 15  HOH HOH A . 
D 3 HOH 19  146 17  HOH HOH A . 
D 3 HOH 20  147 20  HOH HOH A . 
D 3 HOH 21  148 148 HOH HOH A . 
D 3 HOH 22  149 149 HOH HOH A . 
D 3 HOH 23  150 150 HOH HOH A . 
D 3 HOH 24  151 151 HOH HOH A . 
D 3 HOH 25  152 22  HOH HOH A . 
D 3 HOH 26  153 23  HOH HOH A . 
D 3 HOH 27  154 154 HOH HOH A . 
D 3 HOH 28  155 24  HOH HOH A . 
D 3 HOH 29  156 156 HOH HOH A . 
D 3 HOH 30  157 25  HOH HOH A . 
D 3 HOH 31  158 158 HOH HOH A . 
D 3 HOH 32  159 30  HOH HOH A . 
D 3 HOH 33  160 32  HOH HOH A . 
D 3 HOH 34  161 37  HOH HOH A . 
D 3 HOH 35  162 38  HOH HOH A . 
D 3 HOH 36  163 40  HOH HOH A . 
D 3 HOH 37  164 41  HOH HOH A . 
D 3 HOH 38  165 43  HOH HOH A . 
D 3 HOH 39  166 166 HOH HOH A . 
D 3 HOH 40  167 44  HOH HOH A . 
D 3 HOH 41  168 168 HOH HOH A . 
D 3 HOH 42  169 169 HOH HOH A . 
D 3 HOH 43  170 170 HOH HOH A . 
D 3 HOH 44  171 45  HOH HOH A . 
D 3 HOH 45  172 172 HOH HOH A . 
D 3 HOH 46  173 46  HOH HOH A . 
D 3 HOH 47  174 49  HOH HOH A . 
D 3 HOH 48  175 175 HOH HOH A . 
D 3 HOH 49  176 51  HOH HOH A . 
D 3 HOH 50  177 177 HOH HOH A . 
D 3 HOH 51  178 178 HOH HOH A . 
D 3 HOH 52  179 179 HOH HOH A . 
D 3 HOH 53  180 180 HOH HOH A . 
D 3 HOH 54  181 52  HOH HOH A . 
D 3 HOH 55  182 53  HOH HOH A . 
D 3 HOH 56  183 183 HOH HOH A . 
D 3 HOH 57  184 184 HOH HOH A . 
D 3 HOH 58  185 185 HOH HOH A . 
D 3 HOH 59  186 54  HOH HOH A . 
D 3 HOH 60  187 55  HOH HOH A . 
D 3 HOH 61  188 56  HOH HOH A . 
D 3 HOH 62  189 58  HOH HOH A . 
D 3 HOH 63  190 60  HOH HOH A . 
D 3 HOH 64  191 191 HOH HOH A . 
D 3 HOH 65  192 192 HOH HOH A . 
D 3 HOH 66  193 61  HOH HOH A . 
D 3 HOH 67  194 62  HOH HOH A . 
D 3 HOH 68  195 195 HOH HOH A . 
D 3 HOH 69  196 63  HOH HOH A . 
D 3 HOH 70  197 197 HOH HOH A . 
D 3 HOH 71  198 198 HOH HOH A . 
D 3 HOH 72  199 199 HOH HOH A . 
D 3 HOH 73  200 200 HOH HOH A . 
D 3 HOH 74  201 64  HOH HOH A . 
D 3 HOH 75  202 202 HOH HOH A . 
D 3 HOH 76  203 203 HOH HOH A . 
D 3 HOH 77  204 66  HOH HOH A . 
D 3 HOH 78  205 69  HOH HOH A . 
D 3 HOH 79  206 70  HOH HOH A . 
D 3 HOH 80  207 207 HOH HOH A . 
D 3 HOH 81  208 74  HOH HOH A . 
D 3 HOH 82  209 209 HOH HOH A . 
D 3 HOH 83  210 210 HOH HOH A . 
D 3 HOH 84  211 75  HOH HOH A . 
D 3 HOH 85  212 78  HOH HOH A . 
D 3 HOH 86  213 80  HOH HOH A . 
D 3 HOH 87  214 214 HOH HOH A . 
D 3 HOH 88  215 215 HOH HOH A . 
D 3 HOH 89  216 216 HOH HOH A . 
D 3 HOH 90  217 217 HOH HOH A . 
D 3 HOH 91  218 218 HOH HOH A . 
D 3 HOH 92  219 81  HOH HOH A . 
D 3 HOH 93  220 220 HOH HOH A . 
D 3 HOH 94  221 83  HOH HOH A . 
D 3 HOH 95  222 222 HOH HOH A . 
D 3 HOH 96  223 90  HOH HOH A . 
D 3 HOH 97  224 224 HOH HOH A . 
D 3 HOH 98  225 225 HOH HOH A . 
D 3 HOH 99  226 93  HOH HOH A . 
D 3 HOH 100 227 94  HOH HOH A . 
D 3 HOH 101 228 95  HOH HOH A . 
D 3 HOH 102 229 229 HOH HOH A . 
D 3 HOH 103 230 230 HOH HOH A . 
D 3 HOH 104 231 98  HOH HOH A . 
D 3 HOH 105 232 100 HOH HOH A . 
D 3 HOH 106 233 102 HOH HOH A . 
D 3 HOH 107 234 234 HOH HOH A . 
D 3 HOH 108 235 235 HOH HOH A . 
D 3 HOH 109 236 106 HOH HOH A . 
D 3 HOH 110 237 237 HOH HOH A . 
D 3 HOH 111 238 238 HOH HOH A . 
D 3 HOH 112 239 239 HOH HOH A . 
D 3 HOH 113 240 240 HOH HOH A . 
D 3 HOH 114 241 241 HOH HOH A . 
D 3 HOH 115 242 242 HOH HOH A . 
D 3 HOH 116 243 243 HOH HOH A . 
D 3 HOH 117 244 107 HOH HOH A . 
D 3 HOH 118 245 245 HOH HOH A . 
D 3 HOH 119 246 108 HOH HOH A . 
D 3 HOH 120 247 247 HOH HOH A . 
D 3 HOH 121 248 248 HOH HOH A . 
D 3 HOH 122 249 249 HOH HOH A . 
D 3 HOH 123 250 250 HOH HOH A . 
D 3 HOH 124 251 251 HOH HOH A . 
D 3 HOH 125 252 252 HOH HOH A . 
D 3 HOH 126 253 111 HOH HOH A . 
D 3 HOH 127 254 113 HOH HOH A . 
D 3 HOH 128 255 116 HOH HOH A . 
D 3 HOH 129 256 117 HOH HOH A . 
D 3 HOH 130 257 257 HOH HOH A . 
D 3 HOH 131 258 119 HOH HOH A . 
D 3 HOH 132 259 121 HOH HOH A . 
D 3 HOH 133 260 125 HOH HOH A . 
D 3 HOH 134 261 126 HOH HOH A . 
D 3 HOH 135 262 262 HOH HOH A . 
D 3 HOH 136 264 264 HOH HOH A . 
D 3 HOH 137 265 265 HOH HOH A . 
D 3 HOH 138 266 266 HOH HOH A . 
D 3 HOH 139 267 267 HOH HOH A . 
D 3 HOH 140 268 268 HOH HOH A . 
D 3 HOH 141 270 270 HOH HOH A . 
D 3 HOH 142 271 271 HOH HOH A . 
D 3 HOH 143 273 273 HOH HOH A . 
D 3 HOH 144 274 274 HOH HOH A . 
D 3 HOH 145 275 275 HOH HOH A . 
D 3 HOH 146 278 278 HOH HOH A . 
D 3 HOH 147 279 279 HOH HOH A . 
D 3 HOH 148 280 280 HOH HOH A . 
D 3 HOH 149 284 284 HOH HOH A . 
D 3 HOH 150 286 286 HOH HOH A . 
D 3 HOH 151 287 287 HOH HOH A . 
D 3 HOH 152 288 288 HOH HOH A . 
D 3 HOH 153 289 289 HOH HOH A . 
D 3 HOH 154 292 292 HOH HOH A . 
D 3 HOH 155 293 293 HOH HOH A . 
D 3 HOH 156 294 294 HOH HOH A . 
D 3 HOH 157 296 296 HOH HOH A . 
D 3 HOH 158 303 303 HOH HOH A . 
D 3 HOH 159 305 305 HOH HOH A . 
D 3 HOH 160 308 308 HOH HOH A . 
D 3 HOH 161 310 310 HOH HOH A . 
D 3 HOH 162 312 312 HOH HOH A . 
D 3 HOH 163 313 313 HOH HOH A . 
D 3 HOH 164 314 314 HOH HOH A . 
D 3 HOH 165 315 315 HOH HOH A . 
D 3 HOH 166 316 316 HOH HOH A . 
D 3 HOH 167 319 319 HOH HOH A . 
D 3 HOH 168 320 320 HOH HOH A . 
D 3 HOH 169 321 321 HOH HOH A . 
D 3 HOH 170 322 322 HOH HOH A . 
D 3 HOH 171 323 323 HOH HOH A . 
D 3 HOH 172 324 324 HOH HOH A . 
D 3 HOH 173 327 327 HOH HOH A . 
D 3 HOH 174 328 328 HOH HOH A . 
D 3 HOH 175 331 331 HOH HOH A . 
D 3 HOH 176 338 338 HOH HOH A . 
D 3 HOH 177 339 339 HOH HOH A . 
D 3 HOH 178 343 343 HOH HOH A . 
D 3 HOH 179 344 344 HOH HOH A . 
D 3 HOH 180 346 346 HOH HOH A . 
D 3 HOH 181 349 349 HOH HOH A . 
D 3 HOH 182 351 351 HOH HOH A . 
D 3 HOH 183 353 353 HOH HOH A . 
D 3 HOH 184 354 354 HOH HOH A . 
D 3 HOH 185 356 356 HOH HOH A . 
D 3 HOH 186 357 357 HOH HOH A . 
D 3 HOH 187 358 358 HOH HOH A . 
D 3 HOH 188 359 359 HOH HOH A . 
D 3 HOH 189 360 360 HOH HOH A . 
D 3 HOH 190 365 365 HOH HOH A . 
D 3 HOH 191 369 369 HOH HOH A . 
D 3 HOH 192 371 371 HOH HOH A . 
D 3 HOH 193 372 372 HOH HOH A . 
D 3 HOH 194 373 373 HOH HOH A . 
D 3 HOH 195 374 374 HOH HOH A . 
D 3 HOH 196 375 375 HOH HOH A . 
D 3 HOH 197 376 376 HOH HOH A . 
D 3 HOH 198 377 377 HOH HOH A . 
D 3 HOH 199 378 378 HOH HOH A . 
D 3 HOH 200 385 385 HOH HOH A . 
D 3 HOH 201 388 388 HOH HOH A . 
D 3 HOH 202 389 389 HOH HOH A . 
D 3 HOH 203 391 391 HOH HOH A . 
D 3 HOH 204 392 392 HOH HOH A . 
D 3 HOH 205 393 393 HOH HOH A . 
D 3 HOH 206 394 394 HOH HOH A . 
D 3 HOH 207 397 397 HOH HOH A . 
D 3 HOH 208 400 400 HOH HOH A . 
D 3 HOH 209 403 403 HOH HOH A . 
D 3 HOH 210 404 404 HOH HOH A . 
D 3 HOH 211 406 406 HOH HOH A . 
D 3 HOH 212 410 410 HOH HOH A . 
E 3 HOH 1   127 127 HOH HOH B . 
E 3 HOH 2   128 128 HOH HOH B . 
E 3 HOH 3   129 129 HOH HOH B . 
E 3 HOH 4   130 130 HOH HOH B . 
E 3 HOH 5   131 4   HOH HOH B . 
E 3 HOH 6   132 5   HOH HOH B . 
E 3 HOH 7   133 133 HOH HOH B . 
E 3 HOH 8   134 7   HOH HOH B . 
E 3 HOH 9   135 8   HOH HOH B . 
E 3 HOH 10  136 11  HOH HOH B . 
E 3 HOH 11  137 137 HOH HOH B . 
E 3 HOH 12  138 12  HOH HOH B . 
E 3 HOH 13  139 14  HOH HOH B . 
E 3 HOH 14  140 16  HOH HOH B . 
E 3 HOH 15  141 141 HOH HOH B . 
E 3 HOH 16  142 18  HOH HOH B . 
E 3 HOH 17  143 143 HOH HOH B . 
E 3 HOH 18  144 19  HOH HOH B . 
E 3 HOH 19  145 145 HOH HOH B . 
E 3 HOH 20  146 146 HOH HOH B . 
E 3 HOH 21  147 147 HOH HOH B . 
E 3 HOH 22  148 21  HOH HOH B . 
E 3 HOH 23  149 26  HOH HOH B . 
E 3 HOH 24  150 27  HOH HOH B . 
E 3 HOH 25  151 28  HOH HOH B . 
E 3 HOH 26  152 152 HOH HOH B . 
E 3 HOH 27  153 153 HOH HOH B . 
E 3 HOH 28  154 29  HOH HOH B . 
E 3 HOH 29  155 155 HOH HOH B . 
E 3 HOH 30  156 31  HOH HOH B . 
E 3 HOH 31  157 157 HOH HOH B . 
E 3 HOH 32  158 33  HOH HOH B . 
E 3 HOH 33  159 159 HOH HOH B . 
E 3 HOH 34  160 160 HOH HOH B . 
E 3 HOH 35  161 161 HOH HOH B . 
E 3 HOH 36  162 162 HOH HOH B . 
E 3 HOH 37  163 163 HOH HOH B . 
E 3 HOH 38  164 164 HOH HOH B . 
E 3 HOH 39  165 165 HOH HOH B . 
E 3 HOH 40  166 34  HOH HOH B . 
E 3 HOH 41  167 167 HOH HOH B . 
E 3 HOH 42  168 35  HOH HOH B . 
E 3 HOH 43  169 36  HOH HOH B . 
E 3 HOH 44  170 39  HOH HOH B . 
E 3 HOH 45  171 171 HOH HOH B . 
E 3 HOH 46  172 42  HOH HOH B . 
E 3 HOH 47  173 173 HOH HOH B . 
E 3 HOH 48  174 174 HOH HOH B . 
E 3 HOH 49  175 47  HOH HOH B . 
E 3 HOH 50  176 176 HOH HOH B . 
E 3 HOH 51  177 48  HOH HOH B . 
E 3 HOH 52  178 50  HOH HOH B . 
E 3 HOH 53  179 57  HOH HOH B . 
E 3 HOH 54  180 59  HOH HOH B . 
E 3 HOH 55  181 181 HOH HOH B . 
E 3 HOH 56  182 182 HOH HOH B . 
E 3 HOH 57  183 65  HOH HOH B . 
E 3 HOH 58  184 67  HOH HOH B . 
E 3 HOH 59  185 68  HOH HOH B . 
E 3 HOH 60  186 186 HOH HOH B . 
E 3 HOH 61  187 187 HOH HOH B . 
E 3 HOH 62  188 188 HOH HOH B . 
E 3 HOH 63  189 189 HOH HOH B . 
E 3 HOH 64  190 190 HOH HOH B . 
E 3 HOH 65  191 71  HOH HOH B . 
E 3 HOH 66  192 72  HOH HOH B . 
E 3 HOH 67  193 193 HOH HOH B . 
E 3 HOH 68  194 194 HOH HOH B . 
E 3 HOH 69  195 73  HOH HOH B . 
E 3 HOH 70  196 196 HOH HOH B . 
E 3 HOH 71  197 76  HOH HOH B . 
E 3 HOH 72  198 77  HOH HOH B . 
E 3 HOH 73  199 79  HOH HOH B . 
E 3 HOH 74  200 82  HOH HOH B . 
E 3 HOH 75  201 201 HOH HOH B . 
E 3 HOH 76  202 84  HOH HOH B . 
E 3 HOH 77  203 85  HOH HOH B . 
E 3 HOH 78  204 204 HOH HOH B . 
E 3 HOH 79  205 205 HOH HOH B . 
E 3 HOH 80  206 206 HOH HOH B . 
E 3 HOH 81  207 86  HOH HOH B . 
E 3 HOH 82  208 208 HOH HOH B . 
E 3 HOH 83  209 87  HOH HOH B . 
E 3 HOH 84  210 88  HOH HOH B . 
E 3 HOH 85  211 211 HOH HOH B . 
E 3 HOH 86  212 212 HOH HOH B . 
E 3 HOH 87  213 213 HOH HOH B . 
E 3 HOH 88  214 89  HOH HOH B . 
E 3 HOH 89  215 91  HOH HOH B . 
E 3 HOH 90  216 92  HOH HOH B . 
E 3 HOH 91  217 96  HOH HOH B . 
E 3 HOH 92  218 97  HOH HOH B . 
E 3 HOH 93  219 219 HOH HOH B . 
E 3 HOH 94  220 99  HOH HOH B . 
E 3 HOH 95  221 221 HOH HOH B . 
E 3 HOH 96  222 101 HOH HOH B . 
E 3 HOH 97  223 223 HOH HOH B . 
E 3 HOH 98  224 103 HOH HOH B . 
E 3 HOH 99  225 104 HOH HOH B . 
E 3 HOH 100 226 226 HOH HOH B . 
E 3 HOH 101 227 227 HOH HOH B . 
E 3 HOH 102 228 228 HOH HOH B . 
E 3 HOH 103 229 105 HOH HOH B . 
E 3 HOH 104 230 109 HOH HOH B . 
E 3 HOH 105 231 231 HOH HOH B . 
E 3 HOH 106 232 232 HOH HOH B . 
E 3 HOH 107 233 233 HOH HOH B . 
E 3 HOH 108 234 110 HOH HOH B . 
E 3 HOH 109 235 112 HOH HOH B . 
E 3 HOH 110 236 236 HOH HOH B . 
E 3 HOH 111 237 114 HOH HOH B . 
E 3 HOH 112 238 115 HOH HOH B . 
E 3 HOH 113 239 118 HOH HOH B . 
E 3 HOH 114 240 120 HOH HOH B . 
E 3 HOH 115 241 122 HOH HOH B . 
E 3 HOH 116 242 123 HOH HOH B . 
E 3 HOH 117 243 124 HOH HOH B . 
E 3 HOH 118 244 244 HOH HOH B . 
E 3 HOH 119 246 246 HOH HOH B . 
E 3 HOH 120 253 253 HOH HOH B . 
E 3 HOH 121 254 254 HOH HOH B . 
E 3 HOH 122 255 255 HOH HOH B . 
E 3 HOH 123 256 256 HOH HOH B . 
E 3 HOH 124 258 258 HOH HOH B . 
E 3 HOH 125 259 259 HOH HOH B . 
E 3 HOH 126 260 260 HOH HOH B . 
E 3 HOH 127 261 261 HOH HOH B . 
E 3 HOH 128 263 263 HOH HOH B . 
E 3 HOH 129 269 269 HOH HOH B . 
E 3 HOH 130 272 272 HOH HOH B . 
E 3 HOH 131 276 276 HOH HOH B . 
E 3 HOH 132 277 277 HOH HOH B . 
E 3 HOH 133 281 281 HOH HOH B . 
E 3 HOH 134 282 282 HOH HOH B . 
E 3 HOH 135 283 283 HOH HOH B . 
E 3 HOH 136 285 285 HOH HOH B . 
E 3 HOH 137 290 290 HOH HOH B . 
E 3 HOH 138 291 291 HOH HOH B . 
E 3 HOH 139 295 295 HOH HOH B . 
E 3 HOH 140 297 297 HOH HOH B . 
E 3 HOH 141 298 298 HOH HOH B . 
E 3 HOH 142 299 299 HOH HOH B . 
E 3 HOH 143 300 300 HOH HOH B . 
E 3 HOH 144 301 301 HOH HOH B . 
E 3 HOH 145 302 302 HOH HOH B . 
E 3 HOH 146 304 304 HOH HOH B . 
E 3 HOH 147 306 306 HOH HOH B . 
E 3 HOH 148 307 307 HOH HOH B . 
E 3 HOH 149 309 309 HOH HOH B . 
E 3 HOH 150 311 311 HOH HOH B . 
E 3 HOH 151 317 317 HOH HOH B . 
E 3 HOH 152 318 318 HOH HOH B . 
E 3 HOH 153 326 326 HOH HOH B . 
E 3 HOH 154 329 329 HOH HOH B . 
E 3 HOH 155 330 330 HOH HOH B . 
E 3 HOH 156 332 332 HOH HOH B . 
E 3 HOH 157 333 333 HOH HOH B . 
E 3 HOH 158 334 334 HOH HOH B . 
E 3 HOH 159 335 335 HOH HOH B . 
E 3 HOH 160 336 336 HOH HOH B . 
E 3 HOH 161 337 337 HOH HOH B . 
E 3 HOH 162 340 340 HOH HOH B . 
E 3 HOH 163 341 341 HOH HOH B . 
E 3 HOH 164 342 342 HOH HOH B . 
E 3 HOH 165 345 345 HOH HOH B . 
E 3 HOH 166 347 347 HOH HOH B . 
E 3 HOH 167 348 348 HOH HOH B . 
E 3 HOH 168 350 350 HOH HOH B . 
E 3 HOH 169 352 352 HOH HOH B . 
E 3 HOH 170 355 355 HOH HOH B . 
E 3 HOH 171 361 361 HOH HOH B . 
E 3 HOH 172 362 362 HOH HOH B . 
E 3 HOH 173 363 363 HOH HOH B . 
E 3 HOH 174 364 364 HOH HOH B . 
E 3 HOH 175 366 366 HOH HOH B . 
E 3 HOH 176 367 367 HOH HOH B . 
E 3 HOH 177 368 368 HOH HOH B . 
E 3 HOH 178 370 370 HOH HOH B . 
E 3 HOH 179 379 379 HOH HOH B . 
E 3 HOH 180 380 380 HOH HOH B . 
E 3 HOH 181 381 381 HOH HOH B . 
E 3 HOH 182 382 382 HOH HOH B . 
E 3 HOH 183 383 383 HOH HOH B . 
E 3 HOH 184 384 384 HOH HOH B . 
E 3 HOH 185 386 386 HOH HOH B . 
E 3 HOH 186 387 387 HOH HOH B . 
E 3 HOH 187 390 390 HOH HOH B . 
E 3 HOH 188 395 395 HOH HOH B . 
E 3 HOH 189 396 396 HOH HOH B . 
E 3 HOH 190 398 398 HOH HOH B . 
E 3 HOH 191 399 399 HOH HOH B . 
E 3 HOH 192 401 401 HOH HOH B . 
E 3 HOH 193 402 402 HOH HOH B . 
E 3 HOH 194 405 405 HOH HOH B . 
E 3 HOH 195 407 407 HOH HOH B . 
E 3 HOH 196 408 408 HOH HOH B . 
E 3 HOH 197 409 409 HOH HOH B . 
# 
_pdbx_validate_torsion.id              1 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num   1 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id    ASP 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id    B 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id     35 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code    ? 
_pdbx_validate_torsion.phi             -135.03 
_pdbx_validate_torsion.psi             -159.29 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 'ADENOSINE MONOPHOSPHATE' AMP 
3 water                     HOH 
# 
