Crystal Structure of HIV-1 Protease Complexed with KNI-1689
На данной странице представлена биомолекула ВИЧ-1 Протеазы в комплексе с KNI-1689. С помощью программы визуализации Jmol молекула была отображена с раскраской по цепочкам, с раскраской по вторичной структуре, было выявлено изображение разных моделей биомолекулы. Также были измерены величины длин и углов для нескольких водородных связей в элементах вторичной структуры. Результаты измерений указаны в Таблице 1.
Таблица 1.
Параметры водородных связей между остовными атомами азота и кислорода во вторичной структуре.
#
Имена атомов
Длина связи (Å)
Угол N-O-C (°)
Альфа-спирали
1
N(90LEU) - O(86GLY)
2.95
165.7
2
N(91THR) - O(87ARG)
3.06
170.8
3
N(190LEU) - O(186GLY)
2.93
167.0
Бета-тяжи
4
N(164ILE) - O(171ALA)
2.99
168.4
5
N(103ILE) - O(97LEU)
2.70
160.1
6
N(175VAL) - O(159TYR)
2.89
163.9
Значения длин связей не превышают 3,5Å - идеального значения [1]. Среднее значение параметра длины отличается от идеального на 0.595Å. Значения углов связей типичны для водородных (180°)[2]. Среднее значение параметра угла отличается от идеального (180°) на 14.0°.
Литература:
[1]Aravinda, S., Datta, S., Shamala, N., and Balaram, P. (2004). Hydrogen-Bond Lengths in Polypeptide Helices: No Evidence for Short Hydrogen Bonds. Angewandte Chemie International Edition, 43(48), 6728–6731.
[2] E. Arunan, G.R. Desiraju, R.A. Klein, J. Sadley, S. Scheiner, I. Alkorta, D.C. Clary, R.H. Grabtree, J.J. Dannenberg, P. Hobza, H.G. Kjaergaard, A.C. Legon, B. Mennucci, D.J. Nesbitt (2011) Pure Appl. Chem. , 83, 1619.