REMARK 465 MSE A 2 REMARK 465 MSE B 2 MODRES 4E3E MSE A 148 MET SELENOMETHIONINE MODRES 4E3E MSE A 220 MET SELENOMETHIONINE MODRES 4E3E MSE A 300 MET SELENOMETHIONINE MODRES 4E3E MSE A 349 MET SELENOMETHIONINE MODRES 4E3E MSE B 148 MET SELENOMETHIONINE MODRES 4E3E MSE B 220 MET SELENOMETHIONINE MODRES 4E3E MSE B 300 MET SELENOMETHIONINE MODRES 4E3E MSE B 349 MET SELENOMETHIONINE HET MSE A 148 8 HET MSE A 220 8 HET MSE A 300 8 HET MSE A 349 8 HET MSE B 148 8 HET MSE B 220 8 HET MSE B 300 8 HET MSE B 349 8 HETNAM MSE SELENOMETHIONINE FORMUL 1 MSE 8(C5 H11 N O2 SE) SSBOND 1 CYS A 323 CYS B 323 1555 2555 2.37 LINK C VAL A 147 N MSE A 148 1555 1555 1.32 LINK C MSE A 148 N VAL A 149 1555 1555 1.33 LINK C HIS A 219 N MSE A 220 1555 1555 1.33 LINK C MSE A 220 N GLN A 221 1555 1555 1.33 LINK C LYS A 299 N MSE A 300 1555 1555 1.33 LINK C MSE A 300 N ALA A 301 1555 1555 1.34 LINK C LEU A 348 N MSE A 349 1555 1555 1.34 LINK C MSE A 349 N PRO A 350 1555 1555 1.35 LINK C VAL B 147 N MSE B 148 1555 1555 1.33 LINK C MSE B 148 N VAL B 149 1555 1555 1.33 LINK C HIS B 219 N MSE B 220 1555 1555 1.33 LINK C MSE B 220 N GLN B 221 1555 1555 1.33 LINK C LYS B 299 N MSE B 300 1555 1555 1.33 LINK C MSE B 300 N ALA B 301 1555 1555 1.33 LINK C LEU B 348 N MSE B 349 1555 1555 1.33 LINK C MSE B 349 N PRO B 350 1555 1555 1.35 HETATM 1115 N MSE A 148 -29.653 -3.309 138.802 1.00 32.97 N ANISOU 1115 N MSE A 148 5660 3470 3395 600 -1146 -504 N HETATM 1116 CA MSE A 148 -30.314 -4.074 137.760 1.00 33.82 C ANISOU 1116 CA MSE A 148 5428 4254 3169 452 -1585 -32 C HETATM 1117 C MSE A 148 -29.573 -5.375 137.680 1.00 35.63 C ANISOU 1117 C MSE A 148 5650 4145 3741 281 -717 -538 C HETATM 1118 O MSE A 148 -28.376 -5.391 137.384 1.00 34.01 O ANISOU 1118 O MSE A 148 5404 4487 3030 418 -774 -149 O HETATM 1119 CB MSE A 148 -30.198 -3.316 136.454 1.00 33.07 C ANISOU 1119 CB MSE A 148 5662 3729 3173 750 -2046 35 C HETATM 1120 CG MSE A 148 -30.989 -4.112 135.425 1.00 44.88 C ANISOU 1120 CG MSE A 148 7014 4682 5353 -4 -2428 -1173 C HETATM 1121 SE MSE A 148 -30.910 -3.100 133.757 1.00 73.32 SE ANISOU 1121 SE MSE A 148 12284 8361 7209 499 -1309 72 SE HETATM 1122 CE MSE A 148 -32.406 -1.851 134.089 1.00 52.09 C ANISOU 1122 CE MSE A 148 7986 7571 4232 -849 -2535 180 C HETATM 2300 N MSE A 300 -27.377 24.345 155.360 1.00 26.71 N ANISOU 2300 N MSE A 300 3684 3215 3247 -75 -476 -341 N HETATM 2301 CA MSE A 300 -28.311 24.028 156.440 1.00 29.07 C ANISOU 2301 CA MSE A 300 3521 4264 3258 438 -276 -80 C HETATM 2302 C MSE A 300 -27.595 24.149 157.761 1.00 29.64 C ANISOU 2302 C MSE A 300 3799 3838 3623 448 -340 -897 C HETATM 2303 O MSE A 300 -26.433 23.731 157.882 1.00 30.54 O ANISOU 2303 O MSE A 300 3891 3964 3749 342 -514 -268 O HETATM 2304 CB MSE A 300 -28.892 22.608 156.229 1.00 31.43 C ANISOU 2304 CB MSE A 300 3676 4341 3922 174 -709 416 C HETATM 2305 CG MSE A 300 -28.911 22.192 154.740 1.00 49.55 C ANISOU 2305 CG MSE A 300 6250 9034 3544 408 -1478 1386 C HETATM 2306 SE MSE A 300 -29.254 20.271 154.421 1.00151.64 SE ANISOU 2306 SE MSE A 300 22078 15723 19813 106 -4600 23 SE HETATM 2307 CE MSE A 300 -30.478 20.302 152.864 1.00 69.15 C ANISOU 2307 CE MSE A 300 6920 7486 11866 -1195 3505 -1238 C HETATM 3864 N MSE B 148 11.995 -27.316 109.405 1.00 32.42 N ANISOU 3864 N MSE B 148 3370 5800 3148 -301 -280 812 N HETATM 3865 CA MSE B 148 11.638 -28.268 110.445 1.00 32.12 C ANISOU 3865 CA MSE B 148 4092 5353 2758 -151 -555 518 C HETATM 3866 C MSE B 148 10.135 -28.291 110.522 1.00 34.64 C ANISOU 3866 C MSE B 148 4219 5301 3640 -493 -320 486 C HETATM 3867 O MSE B 148 9.510 -27.270 110.827 1.00 34.52 O ANISOU 3867 O MSE B 148 4395 5367 3351 -187 -437 389 O HETATM 3868 CB MSE B 148 12.247 -27.818 111.769 1.00 33.71 C ANISOU 3868 CB MSE B 148 3742 5841 3224 -273 -1428 1032 C HETATM 3869 CG MSE B 148 11.929 -28.860 112.827 1.00 45.72 C ANISOU 3869 CG MSE B 148 5510 6297 5565 -41 -67 1985 C HETATM 3870 SE MSE B 148 12.890 -28.332 114.450 1.00 77.54 SE ANISOU 3870 SE MSE B 148 10304 12348 6810 -1682 -653 1014 SE HETATM 3871 CE MSE B 148 14.709 -28.999 114.029 1.00 55.20 C ANISOU 3871 CE MSE B 148 9519 7250 4201 -1111 -2171 1317 C HETATM 4421 N MSE B 220 2.702 -7.600 108.305 1.00 22.81 N ANISOU 4421 N MSE B 220 3640 3787 1238 -648 643 1310 N HETATM 4422 CA MSE B 220 1.468 -8.287 107.835 1.00 22.89 C ANISOU 4422 CA MSE B 220 2943 3711 2041 153 217 414 C HETATM 4423 C MSE B 220 1.171 -7.879 106.434 1.00 23.27 C ANISOU 4423 C MSE B 220 3617 3026 2199 -282 84 466 C HETATM 4424 O MSE B 220 0.821 -8.724 105.580 1.00 23.94 O ANISOU 4424 O MSE B 220 2732 3444 2919 -271 -246 255 O HETATM 4425 CB MSE B 220 0.262 -7.953 108.723 1.00 20.93 C ANISOU 4425 CB MSE B 220 3044 3618 1289 -32 81 400 C HETATM 4426 CG MSE B 220 0.460 -8.629 110.070 1.00 27.42 C ANISOU 4426 CG MSE B 220 4585 3930 1900 78 -304 902 C HETATM 4427 SE MSE B 220 -1.158 -8.198 111.113 1.00 41.21 SE ANISOU 4427 SE MSE B 220 5658 6212 3787 146 -1 38 SE HETATM 4428 CE MSE B 220 -2.541 -9.161 110.060 1.00 35.37 C ANISOU 4428 CE MSE B 220 4020 4807 4610 23 695 -276 C HETATM 5049 N MSE B 300 34.758 -11.508 92.870 1.00 28.93 N ANISOU 5049 N MSE B 300 3138 4180 3674 17 861 -203 N HETATM 5050 CA MSE B 300 34.982 -12.456 91.773 1.00 29.13 C ANISOU 5050 CA MSE B 300 4253 3882 2931 357 -601 -18 C HETATM 5051 C MSE B 300 34.714 -11.825 90.424 1.00 30.50 C ANISOU 5051 C MSE B 300 3956 4656 2974 52 604 640 C HETATM 5052 O MSE B 300 33.752 -11.064 90.242 1.00 30.83 O ANISOU 5052 O MSE B 300 4168 5084 2460 114 95 297 O HETATM 5053 CB MSE B 300 34.164 -13.757 91.978 1.00 34.38 C ANISOU 5053 CB MSE B 300 4121 3282 5659 650 -780 -434 C HETATM 5054 CG MSE B 300 33.110 -13.649 93.093 1.00 56.66 C ANISOU 5054 CG MSE B 300 4681 8494 8351 58 -384 -2439 C HETATM 5055 SE MSE B 300 32.740 -15.376 93.979 1.00198.00 SE ANISOU 5055 SE MSE B 300 33989 17991 23250 -4287 -5474 4670 SE HETATM 5056 CE MSE B 300 30.894 -14.979 94.539 1.00500.00 C ANISOU 5056 CE MSE B 300 63325 63325 63325 0 0 0 C HETATM 5444 N MSE B 349 27.940 -5.665 90.569 1.00 28.76 N ANISOU 5444 N MSE B 349 3343 3875 3709 -110 -286 -151 N HETATM 5445 CA MSE B 349 28.322 -4.254 90.687 1.00 27.02 C ANISOU 5445 CA MSE B 349 3729 3619 2915 88 -488 -483 C HETATM 5446 C MSE B 349 29.109 -3.824 89.479 1.00 28.22 C ANISOU 5446 C MSE B 349 3911 3573 3238 565 -232 -168 C HETATM 5447 O MSE B 349 30.005 -4.548 89.047 1.00 28.00 O ANISOU 5447 O MSE B 349 3344 3904 3390 198 117 135 O HETATM 5448 CB MSE B 349 29.198 -4.064 91.925 1.00 24.29 C ANISOU 5448 CB MSE B 349 3747 3137 2342 361 -373 5 C HETATM 5449 CG MSE B 349 29.584 -2.595 92.122 1.00 28.96 C ANISOU 5449 CG MSE B 349 4416 2639 3947 1073 97 -347 C HETATM 5450 SE MSE B 349 30.422 -2.299 93.898 1.00 39.79 SE ANISOU 5450 SE MSE B 349 4564 5342 5212 193 149 -70 SE HETATM 5451 CE MSE B 349 28.951 -2.640 95.187 1.00 30.59 C ANISOU 5451 CE MSE B 349 4191 4040 3389 729 81 303 C