Структура в целом

Исследуемый белок относится является нерецепторной тирозин-протеинфосфатазой 1 типа (Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1), может играть важную роль в каскадах передачи сигнала. Встречается в организме человека. В полимерной структуре белка присутствует 1 идентичная полипептидная цепь. В одну биологическую единицу входит 1 идентичная полимерна цепь, биологическая структура идентична ассиметрической.

Structure
Рис 1. Трехмерная структура белка

Отдельные цепи

1. Единственная макромолекула относится к человеку (Homo Sapiens).

2. Uniprot id - P18031, название - белок тирозинфосфатазы 1B. Согласно описанию в Uniprot играет роль в регуляции сигнальных путей: опосредует дефосфорилирование EIF2AK3/PERK, может играть важную роль в каскадах передачи сигнала, индуцированных CKII и p60c-src, может регулировать сигнальный путь EFNA5-EPHA3, модулирующий реорганизацию клеток, влияет на сигнальный путь рецептора фактора роста гепатоцитов через дефосфорилирование метионина.

3. Относительно референса в Uniprot есть 2 мутации (на 32 и 92 аминокислотных остатках).

4. В исследуемом белке присутствуют модифицированные аминокислотные остатки:

  • Modifued.txt
  • Structure
    Рис 2. Вторичная структура 7fro. На рисунке: синий - альфа-спираль, красный - бета-складчатый слой, фиолетовый - участки первичной струкуры.

    Малые молкеулы

    В записи присутствуют 2 малые молекулы:

    1) 2-(thiophen-2-yl)-1H-imidazole (JG4)

    2) 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL (TRS)

  • PDB file
  • Structure
    Рис 3. Белковое окружение лиганда JG4

    Практикум 4

    Structure
    Рис 4. Водородные связи в главной цепи
    Structure
    Рис 5. Водородные связи на боковой цепи
    Structure
    Рис 6. Солевой мостик
    Structure
    Рис 7. Ароматические остатки в белке 7fro. Стэкинг-взаимодействия отсутствуют
    Structure
    Рис 8. Остатки цистеина в белке 7fro. Дисульфидные связи отсутствуют