На страницу IV-ого семестра
Фрагмент пути для исследования: деградация триптофана до ацетилкофермента А
| L-Триптофан | Ацетилкофермент А |
| L-Tryptophan | Acetyl coenzyme A |
![]() |
![]() |
В KEGG БД метаболических путей (KEGG Pathways) искали метаболические пути включающие в себя оба заданных лиганда (триптофан и ацетилкофермент А). Была найдена только одна такая метаболическая карта "Метаболизм триптофана". Из этой карты вырезали кратчайший путь от триптофана к ацетилкоферменту А (такой путь на карте один). Файл запроса.
Красным цветом - заданные лиганды (триптофан, ацетилкофермент А); желтым цветом - все участвующие в пути ферменты.
Общее число этапов на пути: 13
Этап |
Ферментативная реакция |
Фермент |
| 1 | L-Tryptophan + Oxygen <=> L-Formylkynurenine | 1.13.11.11 (1.13.11.52) |
| 2 | L-Formylkynurenine + H2O <=> Formate + L-Kynurenine | 3.5.1.9 |
| 3 | L-Kynurenine + Oxygen + NADPH + H+ <=> 3-Hydroxy-L-kynurenine + NADP+ + H2O | 1.14.13.9 |
| 4 | 3-Hydroxy-L-kynurenine + H2O <=> 3-Hydroxyanthranilate + L-Alanine | 3.7.1.3 |
| 5 | 3-Hydroxyanthranilate + Oxygen <=> 2-Amino-3-carboxymuconate semialdehyde | 1.13.11.6 |
| 6 | 2-Amino-3-carboxymuconate semialdehyde <=> 2-Aminomuconate semialdehyde + CO2 | 4.1.1.45 |
| 7 | 2-Aminomuconate semialdehyde + NAD+ + H2O <=> 2-Aminomuconate + H+ + NADH | 1.2.1.32 |
| 8 | 2-Oxoadipate + NH3 + NAD+ <=> 2-Aminomuconate + NADH + H+ + H2O | 1.5.1.- |
| 9 | 2-Oxoadipate + CoA + NAD+ <=> Glutaryl-CoA + CO2 + NADH + H+ | 1.2.4.2 |
| 10 | Glutaryl-CoA + Acceptor <=> Crotonoyl-CoA + Reduced acceptor + CO2 | 1.3.99.7 |
| 11 | (S)-3-Hydroxybutanoyl-CoA <=> Crotonoyl-CoA + H2O | 4.2.1.17 |
| 12 | (S)-3-Hydroxybutanoyl-CoA + NAD+ <=> Acetoacetyl-CoA + NADH | 1.1.1.35 |
| 13 | 2 Acetyl-CoA <=> CoA + Acetoacetyl-CoA | 2.3.1.9 |
В данном метаболическом пути несколько примечательные фактов: во первых, все стрелочки расставлены куратором только в одном направлении (двухсторонних стрелочек нет). Во-вторых, первую реакцию данного пути катализирует два фермента. Фермент 1.13.11.11 (триптофан 2,3 диоксигеназа) проявляет специфичность к триптофану, но гораздо более активен в реакциях с L-триптофаном, в то время как 1.13.11.52 (индолемин 2,3 диоксигеназа) более активен к D-триптофану. Первые фермент проявляет большую субстрат специфичность.
Данные метаболический путь представляет собой цепочку реакций.
Организм |
Возможно ли деградация триптофана до ацетилкофермента А по данным KEGG ? (Да/нет) |
Краткое обоснование |
| Homo sapiens | Нет | В KEGG отсутствуют гены ферментов катализирующиу 7 и 8 стадии, соответственно 1.2.1.32 и 1.5.1.- |
| Escherichia coli K12 MG1655 | Нет | Из 13 необходимых ферментов, для 9 гены в KEGG отсутствуют |
| Pseudomonas aeruginosa PAO1 | Нет | Из 13 необходимых ферментов, для 7 гены в KEGG отсутствуют |
| Methanococcus janaschii | Нет | В KEGG нет ни одного гена для 13 необходимых ферментов |
Просмотрев наличие ферментов данного пути у разных организмов, не удалось обнаружить ни один организм, у которого бы по данным KEGG присутствовали гены всех 13 ферментов. Тем не менее, этот факт не отрицает возможности протекания деградации триптофана до ацетилкофермента А именно по этому метаболическому пути, а говорит лишь о том, что в KEGG нет данных о наличии в геномах просмотренных организмов генов таких ферментов.