Информация о белке:
(получена с помощью команды entret sw:yabj_bacsu yabj_bacsu.info)
Метка поля |
Содержание |
|
Код(ы) доступа ("Accession number") |
AC |
P37552; |
Идентификатор записи в БД |
ID |
YABJ_BACSU |
Название (краткое описание) белка |
DE |
RecName: Full=RutC family protein yabJ; |
Дата создания документа |
DT |
01-OCT-1994, integrated into UniProtKB/Swiss-Prot. |
Дата последнего исправления аннотации |
DT |
25-JAN-2012, entry version 90 (до этого - 23-JAN-2007, sequence version 3). |
Число публикаций, использованных при создании документа |
RN |
5 |
Журнал и год самой поздней публикации |
RL |
J. Bacteriol. 185:6728-6731(2003). |
Ключевые слова |
KW |
3D-structure; Complete proteome; Cytoplasm; Reference proteome. |
Что содержит поле комментариев? |
KW |
-!- SUBUNIT: Homotrimer. -!- SUBCELLULAR LOCATION: Cytoplasm. -!- SIMILARITY: Belongs to the RutC family. -!- CAUTION: Was originally (PubMed:10368157) thought to have a role in the purine repressor-mediated regulation of purA or the pur operon. The effect of yabJ on regulation of purA was due to the orientation of the marker gene downstream of purR in the yabJ mutant strain used in PubMed:10368157. ----------------------------------------------------------------------- Copyrighted by the UniProt Consortium, see http://www.uniprot.org/terms Distributed under the Creative Commons Attribution-NoDerivs License ----------------------------------------------------------------------- |
Идентификаторы записей PDB |
DR |
1QD9 |
Попробуем поискать белки, похожие на мой:
Команда/Запрос |
Число записей в SwissProt |
Число записей в TrEMBL |
infoseq sw:yabj_* |
1 |
- |
yabj |
2 |
89 |
RutC family protein yabJ |
1 |
15 |
В какой части бактериальной клетки локализован Ваш белок? В цитоплазме.
Какие аминокислотные остатки участвуют в образовании активного центра? Наиболее важным участком белка является щель между боковыми цепями. Можно предположить, что такими аминокислотными остатками являются остатки 105-108 каждой из цепей.
Какие ионы связываются с белком? Hg2+ (1, mercury (II) ion) и C2 H5 Hg+ (2, ethyl mercury ion)
Какие участки белка (напишите номера аминокислотных остатков) участвуют в связывании лиганда? Какого? Остатки 104cys-105val связывают hg2+; остатки 87val-88asn - emc+
Какой функции этого белка посвящена одна из статей, упомянутых в записи? Функция белка (и всего семейства подобных белков) еще достоверно не известна, но, скорее всего, белок YABJ является репрессором пурина в клетке.
Последовательности большинства белков начинаются с метионина. Почему? На первом этапе синтеза белка ДНК транскрибируется в свою транспортную форму – матричную РНК (мРНК), которая экспортируется из ядра клетки в ее цитоплазму. Крошечные "фабрики" по производству белка – рибосомы – связываются с мРНК и приступают к своей работе. Они "считывают" серии нуклеотидов и переводят их в аминокислоты. Они никогда не начинают выполнение этой задачи ни с начала мРНК, ни с какой-либо случайной ее точки, но всегда Рибосомы всегда начинают свою работу всегда с триплета AUG – стартового кодона. Этот триплет кодирует аминокислоту метионин, что означает, что в любом белке первой аминокислотой должен быть метионин. Однако метионин может встречаться в молекуле белка и в других положениях. Поэтому встает вопрос: как рибосомы узнают, является ли данный триплет AUG стартовым сигналом?
У прокариот существует последовательность Шайна-Дальгарно - последовательность нуклеотидов матричной РНК, которая остается практически неизменной на протяжении всей эволюции и находится около стартового кодона. В рибосомах есть анти-последовательность Шайна-Дальгарно, которая образует прочную связь с SD-последовательностью матричной РНК. Перемещаясь вдоль мРНК в поисках стартового кодона, рибосома вынуждена остановиться у SD-последовательности и, следовательно, находит правильную стартовую точку для синтеза белка. Однако существуют матричные РНК, в которых нет последовательности Шайна-Дальгарно, и, тем не менее, рибосомам удается найти именно стартовый триплет AUG. Механизм, позволяющий правильно идентифицировать стартовый сигнал, до сих пор оставался совершенно неизвестным.
По последним данным решающую роль здесь играет структура – а, точнее, ее отсутствие – матричной РНК. Тот факт, что рибосомы распознают стартовый кодон и в таких мРНК, вероятно, объясняется тем, что к нему очень легко получить доступ. Матричные РНК обычно не представляют собой длинных цепочек, а образуют петли и шпилечные структуры. Однако рибосома может связаться только с неструктурированным участком мРНК, и в этом заключается весь секрет.
|
Метка поля |
Белок 1 |
Белок 2 |
Первый код доступа |
AC |
P37552; |
A7Z0H1; |
Идентификатор последовательности в БД |
ID |
YABJ_BACSU |
A7Z0H1_BACA2 |
Название (краткое описание) белка |
DE |
RecName: Full=RutC family protein yabJ; |
SubName: Full=YabJ; |
Дата создания документа |
DT |
01-OCT-1994 |
23-OCT-2007 |
Дата последнего исправления аннотации |
DT |
01-OCT-1994 |
22-FEB-2012 |
Название организма |
OS |
Bacillus subtilis |
Bacillus amyloliquefaciens (strain FZB42) |
Классификация организма (список таксонов) |
OC |
Bacteria; Firmicutes; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus |
Bacteria; Firmicutes; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus |
Длина последовательности |
SQ |
125 AA |
126 AA |
Молекулярная масса белка |
SQ |
13654 MW |
13707 MW |
Число публикаций, использованных при создании документа |
RN |
5 |
1 |
Журнал и год самой поздней публикации |
RL |
J. Bacteriol. 185:6728-6731(2003) |
Nat. Biotechnol. 25:1007-1014(2007) |
Описание вторичной структуры |
FT |
STRAND 3 5 STRAND 18 23 STRAND 26 29 HELIX 46 63 HELIX 68 70 STRAND 71 79 HELIX 81 83 HELIX 84 94 STRAND 95 97 STRAND 101 106 HELIX 111 113 STRAND 115 123 |
- |
Ключевые слова |
KW |
3D-structure; Complete proteome; Cytoplasm; Reference proteome |
Complete proteome |
Темы, освещённые в комментариях |
CC |
Subunit, subcellular location, similarity, caution; copyrighted, distributed |
Copyrighted, destributed |
Особенности последовательности |
FT |
INIT_MET 1 1 Removed. CHAIN 2 125 RutC family protein yabJ. and secondary structure /FTId=PRO_0000170330. |
- |
Идентификаторы записей PDB |
DR |
1QD9 |
- |