После того, как структура загрузится, надо нажать две кнопки:

1. Запустить скрипт:

2. Продолжить исполнение скрипта:

Text of the script for 1st task
Text of the script for 2nd task

Водородные связи между белком и ДНК

Желтым цветом показаны водородные связи между белком и ДНК, рассчитанные с помощью программы рbonds. Данный белок является гидролазой, водородные связи нужны для закрепления ДНК в процессе гидролиза.

Подвижность белка

Аминокислота	Положение	С-альфа атомы	Расстояние, A	Атомы боковой цепи	Расстояние, A
[ASN]98	бета-слой	[ASN]98:A.CA/19 [ASN]98:A.CA/17	0,99	[ASN]98:A.N/19 [ASN]98:A.N/17	1,76
[TYR]78	альфа-спираль	[TYR]78:A.CA/4 [TYR]78:A.CA/12	0,8	[TYR]78:A.OH/14 [TYR]78:A.OH/9	1,89
[LYS]20	альфа-спираль	[LYS]20:A.CA/8 [LYS]20:A.CA/9	0,46	[LYS]20:A.NZ/5 [LYS]20:A.NZ/15	4,26
[LYS]54	петля в середине	[LYS]54:A.CA/8 [LYS]54:A.CA/9	1,3	[LYS]54:A.NZ/19 [LYS]54:A.NZ/2	5,57
[LEU]90	петля в середине	[LEU]90:A.CA/6 [LEU]90:A.CA/9	5,95	[LEU]90:A.CD2/6 [LEU]90:A.CD2/9	10,19
[PHE]112	конец белковой цепи	[PHE]112:A.CA/15 [PHE]112:A.CA/18	51,02	[PHE]112:A.CZ/18 [PHE]112:A.CZ/16	51,2

По данным таблицы можно сказать, что в белке наименее подвижны такие структуры, как альфа-спирали и бета-слои: амплитуда колебаний не превышает 1 ангстрема. Петли более подвижны. Самые подвижные части белка – это концы цепей.
Амплитуда колебания атомов боковых цепей больше, чем альфа-атомов.