|
Для белка аквапорин Z из E.coli (2o9d) были выбраны гомологи. Поиск проводился по базе данных UniProt Clusters на уровне идентичности 50%, было отобрано 200 находок, самая худшая находка имела e-value 1.4E-27. Множественное выравнивание построено программой Muscle. Из выравнивания были удалены плохо выровненные и слишком короткие последовательности: UniRef50_A0A0H9FYH5/1-84, UniRef50_G6FNR8/1-121, UniRef50_H5U5I9/1-116, UniRef50_L8F2W4/1-150, UniRef50_H1WDY9/1-202, UniRef50_N1V8V5/1-195, UniRef50_K6WPZ2/1-94, UniRef50_A0A0N7MZJ6/1-219, UniRef50_A0A090RVN5/1-90, UniRef50_C5YVN5/1-174, UniRef50_T1JA18/1-460, UniRef50_V9FCD3/1-450, UniRef50_UPI0005C34624/1-276, UniRef50_T1JC82/1-494. Для исходного белка найдены участки трансмембранных спиралей, анализ производился на основании его структуры, слишком короткие альфа-спирали, которые не могут быть трансмембранными не учитывались – всего таких структур 3. Участки последовательностей, соответствующие трансмембранным спиралям консервативны, в них преобладают гидорофобные остатки, хотя и гидрофильные тоже встречаются, вероятно, они поддерживают необходимую структуру. Участки между спиралями менее консервативны. ![]() Рис.1 Структура аквопорина Z; красным обозначены гидрофобные аминокислоты, синим – гидрофильные. Для последовательности UniRef50_P55064 также определены участки трансмембранных спиралей с помощью программы TMHMM – 6 спиралей (Рис.2). ![]() Рис.2 Структура, предсказанная программой TMHMM Все три спирали, показанные для исходного белка определились TMHMM, еще три спирали, определенные программой, находятся в части белка, которой нет у исходного. JavView project Аквапорин Z также был найден в базе данных OPM (Рис.3). ![]() Рис.3 Структура аквопорина Z из базы данных OPM Толщина мембраны 2.97 нм. Среднее количество остатков в трансмембранной спирали – 21,3. Белок расположен на внутренней мембране грамм-отрицательных бактерий. Это основной водный канал у бактерий. ТС-код в базе данных TCBD: 1.A.8.3.1: 1.A.* - каналы состоят из альфа-спиралей 1.A.8.* - белки семейства MIP (Major Intrinsic Protein) Белок с бета-бочкой 3qrc (Рис.4). ![]() Рис.4 Структура 3qrc из базы данных OPM Толщина мембраны 2.46 нм. Белок расположен на внешней мембране грамм-отрицательных бактерий. Нужен для прикрепления при заражении. В базе TCBD нет. |