• Главная
  • О себе
  • Семестр 1
  • Семестр 2
  • Официальный сайт МГУ
  • timonina@kodomo.fbb.msu.ru

Описание структуры эндонуклеазы, захватывающей кэп, в комплексе с ингибитором 27, выделенной из вируса озера Эбинур.

1.Общее описание

  1. Представленная макромолекула является белком.
  2. В полимерной структуре присутствует 1 идентичная полипептидная цепь.
  3. Биологическая единица состоит из 1 идентичной полипептидной цепи, в ней преобладают альфа-спирали. Биологическая единица не отличается от ассиметрической.
Рис. 1-2 Общий вид структуры белка. Разными цветами показаны разные вторичные структуры: голубым - альфа-спирали, розовым - бета-листы.

2.Описание отдельных цепей

  1. Данная макромолекула относится к вирусу озера Эбинур.
  2. UniProt id- A0A059WLS9 , название- эндонуклеаза, захватывающая кэп, в комплексе с ингибитором 27.
  3. Мутаций нет

3. Малые молекулы

  1. В записи присутствуют 4 типа малых молекул:
    • Вода (Water, HOH)
    • Ионы магния(MANGANESE (II) ION, MN)
    • Ионы хлора (CHLORIDE ION, Cl)
    • Ингибитор 27 (Метил (Z)-4-[1-[(3-хлорофенил)метил]-4-[(4-хлорофенил)метил]пиперидин-4-ил]-2-oxidanyl-4-oxidanylidene-but-2-enoate, I27)
  2. Ссылка на файл pdb, включающий эти малые молекулы
Рис. 3 Ингибитор 27 с белковым окружением

4. Взаимодействия в структуре

4.1 Водородные связи

Среди вторичнх структур в данном белке множество альфа-спиралей, соответственно поддерживаемых водроными связями, между осноными цепями последовательности.

Рис. 4 Водородные связи, поддерживающие альфа-спирали

Кроме того, водородные связи присутсвуют и между радикалаи аминокислот.

Рис. 5 Водородные связи боковых радикалов
4.1 Электростатические взаимодействия

Данный белок содержит много разнозаряженных аминокислот, между которыми происходят электростатические взаимодейсвия, образующе солевые мостики.

Рис. 5 Взаимодействия заряженных аминокислот
Прочие взаимодействия

В данной структуре не были обнаружены остатки ни цистеина, ни каких либо ароматических аминоислот. Соответственно, ни дисульфидные связи, ни взаимодействия ароматических систем в данном белке не представлены.

5. Ферментативная активность

Данный белок является РНК-зависимой РНК-полимеразой (РЗРП), которая катализирует реакцию: NTP + PNA(n) <=> PP + RNA(n+1). Для эффективной транскрипции вирусного генома РЗРП способна расщеплять или “выхватывать” кэпы РНК из мРНК хозяина с помощью своего домена N-концевой эндонуклеазы, а затем использовать их в качестве праймеров для синтеза вирусной мРНК.

В активный центр входят 9 аминокислот: H34, N52, P78, D79, D92, K94, T105, K108 и Y109 (тк в PDB не описан активный сайт данные взяты из статьи). Аминокислоты активного центра координируют атомы магния и хлора.

Рис. 6 Активный центр РНК-зависимой РНК-полимеразы с атомами магния(розовый) и хлора(бирюзовый).

Аминокислотные остатки активного центра связаны между собой и с окружением водородными связями.

Рис. 7 Водородные связи между THR105 и LYS94, которые оба входят в активный центр, и между THR105 и SER101, серин не входит в активный сайт.

Также аминокислоты активного сайта связаны с ингибитором I27.

Рис. 8 Связи между ингибитором и активным сайтом.

Ингибитор I27, связываясь с активным сайтом, мешает координации атомов металла, что нарушает каталитическую активность фермента.