Особенности аминокислотного состава NAMA_BACSU.

  1. Последовательность белка NAMA_BACSU в формате FASTA:

    >sp|P54550| NAMA_BACSU NADPH dehydrogenase NamA
     MARKLFTPITIKDMTLKNRIVMSPMCMYSSHEKDGKLTPFHMAHYISRA IGQVGLIIVEASAVNPQGRITDQDLGIWSDEHIEGFAKLTEQVKEQGSKIG IQLAHAGRKAELEGDIFAPSAIAFDEQSATPVEMSAEKVKETVQEFKQAAA RAKEAGFDVIEIHAAHGYLIHEFLSPLSNHRTDEYGGSPENRYRFLREIID EVKQVWDGPLFVRVSASDYTDKGLDIADHIGFAKWMKEQGVDLIDCSS GALVHADINVFPGYQVSFAEKIREQADMATGAVGMITDGSMAEEILQNG RADLIFIGRELLRDPFFARTAAKQLNTEIPAPVQYERGW

  2. Длина последовательности - 338 аминокислотных остатков.
  3. Молекулярная масса белка NAMA_BACSU - 37527 а.е.м.
    Подробнее вычисления см. на листе MW книги Credit2.xls.
  4. Аминокислотный состав белка NAMA_BACSU:
    • Найболее часто встречающиеся аминокислотные остатки - A,I,E.
    • Очень редко встречаются в последовательности аминокислотные остатки Y,N,W.
    • С одинаковой возможностью можно встретить в последовательности аминокислотные остатки K,S,V.
      Подробнее вычисления см. на листе aa_frequencies книги NAMA_BACSU.xls.
  5. Средний электрический заряд молекулы белка - (-8,5)e.
    Разъяснение : Согласно исследованям, при рН=7.0 боковые группы аргинина и лизина имеют средний заряд, равный (+1)е,гистидина – (+0.5)е, остатки аспарагиновой и глутаминовой кислот - (-1)е,а остальные аминокислотные остатки практически не заряжены. Применяя эти данные, проведем расчет электрического заряда для таблицы последовательности аминокислот, используя таблицу зарядов и формулу вида :
    =ЕСЛИ(ИЛИ(B2=D$2;B2=D$3);1;ЕСЛИ(ИЛИ(B2=D$5;B2=D$6);-1;ЕСЛИ(B2=D$4;0,5;0)))
    Подробнее вычисления см. на листе Charge книги Credit2.xls.
    Примечание : удельный заряд электрона примерно равен 1.60218*10-19 Кулон.
  6. Сравнение со средним аминокислотным составом белков Bacillus subtilis. а также с аминокислотным составом мембранных белков этой же бактерии.
    Примечание :
    Аминокислоты I группы - нейтральные.
    Аминокислоты II группы - гидрофильные.
    Аминокислоты III группы - гидрофобные.

    Примечание :
    К I группе отнесены а.о., значение гидрофобности которых варьируется от (-0,5) до (0,5).
    Ко II группе отнесены а.о., значение гидрофобности которых больше 0,5.
    К III группе отнесены а.о., значение гидрофобности которых меньше (-0,5).
    Вывод:Белок NAMA_BACSU похож на один из средних протеомных белков, а не на мембранный.
    Его соотношение между группами гидрофобности совпадает практически точно с соотношением у последних,с погрешностью лишь в ≈ 2%.
    Подробнее вычисления см. на листах Hphob_scales,Hphob_comparison книги NAMA_BACSU.xls.
  7. Дополнительные исследования.
    • Изучение профиля гидрофобности белка NAMA_BACSU.

      Заключение:Белок NAMA_BACSU в целом несколько гидрофобен,что явно заметно на гистограмме и следует из диаграммы,указанной выше.
      Подробнее вычисления см. на листе HPhob_profile книги NAMA_BACSU.xls.
ПО, используемое при вычислении данных:MS Office Excel.
Ссылки на рабочие книги : NAMA_BACSU.xls/Credit2.xls.

©Турал Я.Я.