Исследование вторичной структуры NAMA_Bacsu.

NAMA_BACSU - α / β белок. По-видимому, он является димером с одинаковыми частями. В его составе имеются : 2 полипептидные цепи . В каждой из них есть 16 альфа-спиралей ; 14 бета-складок , из них 2 - антипараллельные; 21 бета-поворот ; 2 гамма-поворота . Всего 425 водородных связей. Кофактор FMN (оксидоредуктаза) заключен и удерживается в центре кольцевидного бета-тяжа.

• Исследуемый элемент - α-спираль.

  Исследуемое множество а.о. : Аланин [136] - Глутамин [155]. Количество витков - неполных шесть. Число а.о. в спирали - 20. Число водородных связей - 17. Правило связывания : в скелете спирали атом азота из N—H в каждом а.о., вплоть до (n-4)-ого связан с атомом кислорода из C-O в (n+4)-ом а.о. Итог: H(i,i+4) Относительно спирали C-β атомы расположены в исходящем направлении.

  
  Скрипт для создания изображения 2 : helix.spt.
  Дополнительные исследования :

  Спираль закручивается вправо (+) . Параметр n спирали = (+5) . Пара атомов C-α для исследования : GLU137A.CA-GLN144A.CA.       Расстояние между ними ≈ 10,74 Å . Параметр d спирали ≈ 3,80 Å . Длина спирали ≈ 28 Å. Радиус спирали примерно равен 1,5 Å. Вычислено с помощью теоремы Пифагора : расстояния между атомами на р.2 равны 6,61 ; 4,68 ; 4,44 Å. Можно допустить неточность и принять данный треугольник за равнобедренный. Тогда его медиана, опущенная к основанию,будет диаметром спирали. Если наблюдать спираль с торца, то можно заметить, что C-β атомы расходятся в стороны веерообразно.

  Исследуемый элемент - β-тяж(фрагмент).

  Исходя из общего вида водородных связей и возрастанию номеров а.о. в тяже, можно утверждать, что бета-лист параллельный. Исследуемое множество а.о. : Тирозин [280] - Аланин [282]; Лейцин [245] - Серин [249]; Лейцин [212] - Серин [217]. Количество тяжей - три. Число а.о. в сумме - 14. Число водородных связей - 11. Относительно плоскости листа C-β атомы расположены под углом примерно в 70° (по модулю, они поочередно расходятся в разные стороны).

  
  
  Скрипт для создания изображения 2 : sheet.spt.
  Дополнительные исследования :

  Исследованный тяж - Лейцин [212] - Серин [217]. Тяж закручивается вправо (+) . Параметр n тяжа = (+3) . Пара атомов C-α для исследования : VAL214A.CA-VAL216A.CA.       Расстояние между ними ≈ 6,38 Å . Параметр d тяжа ≈ 3,8 Å . Длина тяжа ≈ 17 Å. Если наблюдать тяж с торца, то можно заметить, что C-β атомы расходятся в стороны веерообразно с двух противоположных сторон.

  Исследуемый элемент - β-поворот.

  Выбранный C-β-поворот - Phe124.Asp125.Glu126.Gln127.Ser128. Угол поворота - примерно 180°. Исследуемое множество а.о. : Фенилаланин [124] - Серин [128]. Число а.о. в повороте - 5. Число водородных связей - 1 [Asp125.CA-Ser128.N]. Она скрепляет петлю.

©Турал Я.Я.