1. Гидрофобное ядро
В молекуле белка 7 гидрофобных ядер: "главное", состоящее из 452 атомов, и 6 мелких, размер который не превышает 6 атомов. "Главное" ядро составляет 25% от общего количества атомов в молекуле белка.
У белка, как видно, гидрофобные аминокислоты сконцентрированны в основном в центре, а сам белок представляет собой глобулу. Это обослувлено так называемыми гидрофобными взаимодействиями: незаряженные аминокислотные остатки и полярные молекулы воды стремятся ученьшить площадь контакта. Белковая глобула приобретает форму близкую к шару именно потому что у шара площадь поверхности минимальна. Свободная энергия (dG) молекулы растет примерно пропорционально доступной для воды ее гидрофобной поверхности. Такая зависимость обусловлена тем, что полярная молекула воды не может образовать водородных связей с незаряженной аминокислотой. Неполярная молекула занимает часть пространства, угрожая порвать водородные связи молекул воды, прилежащих к поверхности неполярной молекулы. Следовательно, воде либо приходится терять в связях, а значит повышать свою свободную энергию (а как мы знаем, любая система стремится к уменьшения таковой), либо терять в степенях свободы, а значит в энтропии, "замораживая" свое состояние в благоприятном для образования связей положении. Оказывается, энергетически более выгодна вторая стратегия.[1]
Однако, можно заметить, что на поверхности белка существуют гидрофобные участки. Такие выходы гидрофобных ядер на повернхость имеют функциональное значение: формируют участки связывания субстратов и лигандов, белок-белковых взаимодействий. А учитывая, что белок является альдегид-деформулирующей оксигеназой (то есть ферментом, катализирующим активирование О2 и последующее включение одного или двух его атомов в молекулы различных субстратов [2]), то можно предположить, что именно для связывания с неким субстратом необходимы выходы гидрофобных ядер на поверхность. Также гидрофобные "лоскуты" на поверхности характерны для мембранных белков.

2. Плотность упаковки атомов в гидрофобном ядре
Как видно из скрипта, уже при расстоянии в 5 Å окружающие аминокислотный остаток (триптофан) атомы довольно сильно скрывают его поверхность, однако и при задании расстояния в 7 ангстрем атомы остатка остаются видны. Количество атомов в зависимости от заданного расстояния наглядно показано в таблице №1. Заметим, что при переходе к расстоянию в 4 Å, их количество значительно увеличивается. Из чего можно заключить, что 4 Å - и есть наиболее характерное расстояние между соседними не связанными ковалентными связями атомами в белке.
Может ли в таком случае между атомами поместиться еще один? При расстоянии между центрами атомов равным 4 ангстремам, "свободного" пространства между ними остается 4-(r' + r''), где r' и r'' - радиусы соответствующих атомов. По самым скромным оценкам (предположим, что это два атома азота) получим: 4-(1.54 + 1.54)=0,92 Å. То есть даже такой небольшой атом, как O (Ван-дер-ваальсов радиус равен 1,4 Å, но чтобы поместить весь атом, необходимо минимум 2,8 Å свободного места) не поместится, а следовательно и вся молекула воды. Результат вполне закономерен, поскольку остаток относится к гидрофобному ядру, а значит максимально защищен от контакта с водой.

3. ДНК в комплексе с белком
ДНК представляет собой макромолекулу, полимер, состоящий из нуклеотидов. Осуществляет хранение, передачу и реализацию генетической информации. Функционирование ДНК зависит от взаимодействия с различными белками. Комплекс ДНК-белок называется нуклеопротеидом, а именно дезоксирибонуклеопротеидом. Белки могут соединяться с любой молекулой ДНК, такое взаимодействие называется неспецефическим, а могут действовать селективно, связываясь со специфичной нуклеотидной последовательностью. При неспецефичном взаимодействии контакты осуществляются за счет ионных связей основных аминокистотных остатков белка и отрицательно заряженных фосфатных групп ДНК. В случае же спецефичного, велико значение водородных связей между соответствующими нуклеотидными и аминокислотными остатками.
У прокариот, коим является обладатель моего белка - нитчатая сине-зеленая водоросль из рода Anabaena [3], ДНК, связываясь с небольшими структурными белками - гистонами или гистоно-подобными белками, образует хроматин. Это взаимодействие неспецефично. Также группа неспецефичных белков играет важную роль в скучивании ДНК, то есть в формировании крупных структур, таких как хромосомы. Отдельно стоит упомянуть ДНК-связывающие белки, ответственные за стабилизацию и защиту от ращепления нуклеазами одноцепочной ДНК. Без них было бы невозможно осуществить процессы, требующие расплетение ДНК, например, репликацию.
Мой белок относится к факторам транскрипции, взаимодействующим с ДНК спецефично. Факторы транскрипции присоениняются к конкретному участку ДНК, активируют или ингибируют транскрипцию.
Также с дезиксирибонуклеиновой кислотой могут связываться ДНК-модифицирующие ферменты: участвующие процессах раскручивания и разрезания-восстановления нитей ДНК. Ферменты топоизомеразы и хеликазы относятся к первой группе, то есть к раскручивающим фенментам. Хеликазы расплетают двухцепочечные молекулы ДНК: двигаясь вдоль цепи нуклеиновой кислоты в одном из направлений (5'->3' или 3'->5'), в зависимости от конкретного фермента, разрывают водородные связи между основаниями. Топоизомеразы - ферменты, создающие временные одно- или двунитевые разрывы кольцевых молекул ДНК, меняя положение цепей в пространстве, но в итоге не гарушая их целостности.
Нуклеазы гидролизуют фосфодиэфирные связи. ДНК-лигазы, напротив, используя энергию АТФ, катилизируют образование ковалентной связи, соединение дезоксириботнуклеотидов в местах разрыва нитей ДНК или двух цепей между собой.
Важная для метаболизма группа ферментов - ДНК-полимеразы - тоже относятся к взаимодействующим с ДНК белкам. Полимеразы участвуют в процессе репликации и транскрипции. Выделяют ДНК-зависимую ДНК-полимеразу, которая синтезирует точную копию исходной последовательности ДНК, и РНК-зависимую ДНК-полимеразу (обратную транскриптазу) - специальный тип полимераз, которые копируют последовательность РНК на ДНК. Полимеразы работают в направлении 5'-3', но также обладают способностью редактировать ошибки. Такая 3'-5'-экзонуклеазная активность позволяет исключить неправильный нуклеотид из цепи, заменив на верный, а следовательно избежать мутаций [4].

4*. Части ДНК и расположение доноров и акцетпоров протонов на ее поверхности
В апплете мы видим молекулу ДНК с белком фактором транскрипции. Большая бороздка окрашена в зеленый, малая - в синий. На четвертом изображении показаны доноры водородных связей (окрашены розовым) и акцепторы (окрашены фиолетовым) в большой бороздке, на пятом - в малой. Шестое изображение - доноры и акцепторы в обеих бороздках с водородными связями на большом увеличении.
Как мне кажется, по расположению акцепторов и доноров можно определить последовательность ДНК, так как для каждого из нуклеотидов набор акцепторных и донорных атомов индивидуален, что представлено в таблице №2.

Водородные связи между белком и ДНК не были обнаружены.

Источники:

1. [1] Введение в физику белка
2. [2] Medbiol
3. [3] Wikipedia
4. [4] Wikipedia